data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Shimada, A."                                            1 
"Niwa, H."                                               2 
"Terada, T."                                             3 
"Shirouzu, M."                                           4 
"Yokoyama, S."                                           5 
"RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)" 6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of the EFC domain of formin-binding protein 17" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   ENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS 
_struct_keywords.text            "EFC domain, Structural Genomics, NPPSFA, National Project on Protein Structural and Functional Analyses, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Curved EFC/F-BAR-Domain Dimers Are Joined End to End into a Filament for Membrane Invagination in Endocytosis" 
_citation.journal_abbrev            "Cell(Cambridge,Mass.)" 
_citation.journal_volume            129 
_citation.page_first                761 
_citation.page_last                 772 
_citation.year                      2007 
_citation.journal_id_ASTM           CELLB5 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0092-8674 
_citation.journal_id_CSD            0998 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17512409 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.cell.2007.03.040 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Shimada, A."         1  ? 
primary "Niwa, H."            2  ? 
primary "Tsujita, K."         3  ? 
primary "Suetsugu, S."        4  ? 
primary "Nitta, K."           5  ? 
primary "Hanawa-Suetsugu, K." 6  ? 
primary "Akasaka, R."         7  ? 
primary "Nishino, Y."         8  ? 
primary "Toyama, M."          9  ? 
primary "Chen, L."            10 ? 
primary "Liu, Z.-J."          11 ? 
primary "Wang, B.-C."         12 ? 
primary "Yamamoto, M."        13 ? 
primary "Terada, T."          14 ? 
primary "Miyazawa, A."        15 ? 
primary "Tanaka, A."          16 ? 
primary "Sugano, S."          17 ? 
primary "Shirouzu, M."        18 ? 
primary "Nagayama, K."        19 ? 
primary "Takenawa, T."        20 ? 
primary "Yokoyama, S."        21 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GPLGS(MSE)SWGTELWDQFDNLEKHTQWGIDILEKYIKFVKERTEIELSYAKQLRNLSKKYQPKKNSKEEEEYKYTSCK
AFISNLNE(MSE)NDYAGQHEVISEN(MSE)ASQIIVDLARYVQELKQERKSNFHDGRKAQQHIETCWKQLESSKRRFER
DCKEADRAQQYFEK(MSE)DADINVTKADVEKARQQAQIRHQ(MSE)AEDSKADYSSILQKFNHEQHEYYHTHIPNIFQK
IQE(MSE)EERRIVR(MSE)GES(MSE)KTYAEVDRQVIPIIGKCLDGIVKAAESIDQKNDSQLVIEAYKSGFEPPGDIE
FEDYTQP(MSE)KRTVSDNSL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GPLGSMSWGTELWDQFDNLEKHTQWGIDILEKYIKFVKERTEIELSYAKQLRNLSKKYQPKKNSKEEEEYKYTSCKAFIS
NLNEMNDYAGQHEVISENMASQIIVDLARYVQELKQERKSNFHDGRKAQQHIETCWKQLESSKRRFERDCKEADRAQQYF
EKMDADINVTKADVEKARQQAQIRHQMAEDSKADYSSILQKFNHEQHEYYHTHIPNIFQKIQEMEERRIVRMGESMKTYA
EVDRQVIPIIGKCLDGIVKAAESIDQKNDSQLVIEAYKSGFEPPGDIEFEDYTQPMKRTVSDNSL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ar_001000447.2 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   PRO n 
1 3   LEU n 
1 4   GLY n 
1 5   SER n 
1 6   MSE n 
1 7   SER n 
1 8   TRP n 
1 9   GLY n 
1 10  THR n 
1 11  GLU n 
1 12  LEU n 
1 13  TRP n 
1 14  ASP n 
1 15  GLN n 
1 16  PHE n 
1 17  ASP n 
1 18  ASN n 
1 19  LEU n 
1 20  GLU n 
1 21  LYS n 
1 22  HIS n 
1 23  THR n 
1 24  GLN n 
1 25  TRP n 
1 26  GLY n 
1 27  ILE n 
1 28  ASP n 
1 29  ILE n 
1 30  LEU n 
1 31  GLU n 
1 32  LYS n 
1 33  TYR n 
1 34  ILE n 
1 35  LYS n 
1 36  PHE n 
1 37  VAL n 
1 38  LYS n 
1 39  GLU n 
1 40  ARG n 
1 41  THR n 
1 42  GLU n 
1 43  ILE n 
1 44  GLU n 
1 45  LEU n 
1 46  SER n 
1 47  TYR n 
1 48  ALA n 
1 49  LYS n 
1 50  GLN n 
1 51  LEU n 
1 52  ARG n 
1 53  ASN n 
1 54  LEU n 
1 55  SER n 
1 56  LYS n 
1 57  LYS n 
1 58  TYR n 
1 59  GLN n 
1 60  PRO n 
1 61  LYS n 
1 62  LYS n 
1 63  ASN n 
1 64  SER n 
1 65  LYS n 
1 66  GLU n 
1 67  GLU n 
1 68  GLU n 
1 69  GLU n 
1 70  TYR n 
1 71  LYS n 
1 72  TYR n 
1 73  THR n 
1 74  SER n 
1 75  CYS n 
1 76  LYS n 
1 77  ALA n 
1 78  PHE n 
1 79  ILE n 
1 80  SER n 
1 81  ASN n 
1 82  LEU n 
1 83  ASN n 
1 84  GLU n 
1 85  MSE n 
1 86  ASN n 
1 87  ASP n 
1 88  TYR n 
1 89  ALA n 
1 90  GLY n 
1 91  GLN n 
1 92  HIS n 
1 93  GLU n 
1 94  VAL n 
1 95  ILE n 
1 96  SER n 
1 97  GLU n 
1 98  ASN n 
1 99  MSE n 
1 100 ALA n 
1 101 SER n 
1 102 GLN n 
1 103 ILE n 
1 104 ILE n 
1 105 VAL n 
1 106 ASP n 
1 107 LEU n 
1 108 ALA n 
1 109 ARG n 
1 110 TYR n 
1 111 VAL n 
1 112 GLN n 
1 113 GLU n 
1 114 LEU n 
1 115 LYS n 
1 116 GLN n 
1 117 GLU n 
1 118 ARG n 
1 119 LYS n 
1 120 SER n 
1 121 ASN n 
1 122 PHE n 
1 123 HIS n 
1 124 ASP n 
1 125 GLY n 
1 126 ARG n 
1 127 LYS n 
1 128 ALA n 
1 129 GLN n 
1 130 GLN n 
1 131 HIS n 
1 132 ILE n 
1 133 GLU n 
1 134 THR n 
1 135 CYS n 
1 136 TRP n 
1 137 LYS n 
1 138 GLN n 
1 139 LEU n 
1 140 GLU n 
1 141 SER n 
1 142 SER n 
1 143 LYS n 
1 144 ARG n 
1 145 ARG n 
1 146 PHE n 
1 147 GLU n 
1 148 ARG n 
1 149 ASP n 
1 150 CYS n 
1 151 LYS n 
1 152 GLU n 
1 153 ALA n 
1 154 ASP n 
1 155 ARG n 
1 156 ALA n 
1 157 GLN n 
1 158 GLN n 
1 159 TYR n 
1 160 PHE n 
1 161 GLU n 
1 162 LYS n 
1 163 MSE n 
1 164 ASP n 
1 165 ALA n 
1 166 ASP n 
1 167 ILE n 
1 168 ASN n 
1 169 VAL n 
1 170 THR n 
1 171 LYS n 
1 172 ALA n 
1 173 ASP n 
1 174 VAL n 
1 175 GLU n 
1 176 LYS n 
1 177 ALA n 
1 178 ARG n 
1 179 GLN n 
1 180 GLN n 
1 181 ALA n 
1 182 GLN n 
1 183 ILE n 
1 184 ARG n 
1 185 HIS n 
1 186 GLN n 
1 187 MSE n 
1 188 ALA n 
1 189 GLU n 
1 190 ASP n 
1 191 SER n 
1 192 LYS n 
1 193 ALA n 
1 194 ASP n 
1 195 TYR n 
1 196 SER n 
1 197 SER n 
1 198 ILE n 
1 199 LEU n 
1 200 GLN n 
1 201 LYS n 
1 202 PHE n 
1 203 ASN n 
1 204 HIS n 
1 205 GLU n 
1 206 GLN n 
1 207 HIS n 
1 208 GLU n 
1 209 TYR n 
1 210 TYR n 
1 211 HIS n 
1 212 THR n 
1 213 HIS n 
1 214 ILE n 
1 215 PRO n 
1 216 ASN n 
1 217 ILE n 
1 218 PHE n 
1 219 GLN n 
1 220 LYS n 
1 221 ILE n 
1 222 GLN n 
1 223 GLU n 
1 224 MSE n 
1 225 GLU n 
1 226 GLU n 
1 227 ARG n 
1 228 ARG n 
1 229 ILE n 
1 230 VAL n 
1 231 ARG n 
1 232 MSE n 
1 233 GLY n 
1 234 GLU n 
1 235 SER n 
1 236 MSE n 
1 237 LYS n 
1 238 THR n 
1 239 TYR n 
1 240 ALA n 
1 241 GLU n 
1 242 VAL n 
1 243 ASP n 
1 244 ARG n 
1 245 GLN n 
1 246 VAL n 
1 247 ILE n 
1 248 PRO n 
1 249 ILE n 
1 250 ILE n 
1 251 GLY n 
1 252 LYS n 
1 253 CYS n 
1 254 LEU n 
1 255 ASP n 
1 256 GLY n 
1 257 ILE n 
1 258 VAL n 
1 259 LYS n 
1 260 ALA n 
1 261 ALA n 
1 262 GLU n 
1 263 SER n 
1 264 ILE n 
1 265 ASP n 
1 266 GLN n 
1 267 LYS n 
1 268 ASN n 
1 269 ASP n 
1 270 SER n 
1 271 GLN n 
1 272 LEU n 
1 273 VAL n 
1 274 ILE n 
1 275 GLU n 
1 276 ALA n 
1 277 TYR n 
1 278 LYS n 
1 279 SER n 
1 280 GLY n 
1 281 PHE n 
1 282 GLU n 
1 283 PRO n 
1 284 PRO n 
1 285 GLY n 
1 286 ASP n 
1 287 ILE n 
1 288 GLU n 
1 289 PHE n 
1 290 GLU n 
1 291 ASP n 
1 292 TYR n 
1 293 THR n 
1 294 GLN n 
1 295 PRO n 
1 296 MSE n 
1 297 LYS n 
1 298 ARG n 
1 299 THR n 
1 300 VAL n 
1 301 SER n 
1 302 ASP n 
1 303 ASN n 
1 304 SER n 
1 305 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Formin-binding protein 1" 36462.418 2   ? ? "EFC DOMAIN, residues 1-300" ? 
2 water   nat water                      18.015    240 ? ? ?                            ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   PRO 2   -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   LEU 3   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   GLY 4   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   SER 5   0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   MSE 6   1   1   MSE MSE A   ? n 
A   1 7   SER 7   2   2   SER SER A   ? n 
A   1 8   TRP 8   3   3   TRP TRP A   ? n 
A   1 9   GLY 9   4   4   GLY GLY A   ? n 
A   1 10  THR 10  5   5   THR THR A   ? n 
A   1 11  GLU 11  6   6   GLU GLU A   ? n 
A   1 12  LEU 12  7   7   LEU LEU A   ? n 
A   1 13  TRP 13  8   8   TRP TRP A   ? n 
A   1 14  ASP 14  9   9   ASP ASP A   ? n 
A   1 15  GLN 15  10  10  GLN GLN A   ? n 
A   1 16  PHE 16  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 17  ASP 17  12  12  ASP ASP A   ? n 
A   1 18  ASN 18  13  13  ASN ASN A   ? n 
A   1 19  LEU 19  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 20  GLU 20  15  15  GLU GLU A   ? n 
A   1 21  LYS 21  16  16  LYS LYS A   ? n 
A   1 22  HIS 22  17  17  HIS HIS A   ? n 
A   1 23  THR 23  18  18  THR THR A   ? n 
A   1 24  GLN 24  19  19  GLN GLN A   ? n 
A   1 25  TRP 25  20  20  TRP TRP A   ? n 
A   1 26  GLY 26  21  21  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ILE 27  22  22  ILE ILE A   ? n 
A   1 28  ASP 28  23  23  ASP ASP A   ? n 
A   1 29  ILE 29  24  24  ILE ILE A   ? n 
A   1 30  LEU 30  25  25  LEU LEU A   ? n 
A   1 31  GLU 31  26  26  GLU GLU A   ? n 
A   1 32  LYS 32  27  27  LYS LYS A   ? n 
A   1 33  TYR 33  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 34  ILE 34  29  29  ILE ILE A   ? n 
A   1 35  LYS 35  30  30  LYS LYS A   ? n 
A   1 36  PHE 36  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 37  VAL 37  32  32  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  LYS 38  33  33  LYS LYS A   ? n 
A   1 39  GLU 39  34  34  GLU GLU A   ? n 
A   1 40  ARG 40  35  35  ARG ARG A   ? n 
A   1 41  THR 41  36  36  THR THR A   ? n 
A   1 42  GLU 42  37  37  GLU GLU A   ? n 
A   1 43  ILE 43  38  38  ILE ILE A   ? n 
A   1 44  GLU 44  39  39  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  LEU 45  40  40  LEU LEU A   ? n 
A   1 46  SER 46  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 47  TYR 47  42  42  TYR TYR A   ? n 
A   1 48  ALA 48  43  43  ALA ALA A   ? n 
A   1 49  LYS 49  44  44  LYS LYS A   ? n 
A   1 50  GLN 50  45  45  GLN GLN A   ? n 
A   1 51  LEU 51  46  46  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  ARG 52  47  47  ARG ARG A   ? n 
A   1 53  ASN 53  48  48  ASN ASN A   ? n 
A   1 54  LEU 54  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  SER 55  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 56  LYS 56  51  51  LYS LYS A   ? n 
A   1 57  LYS 57  52  52  LYS LYS A   ? n 
A   1 58  TYR 58  53  53  TYR TYR A   ? n 
A   1 59  GLN 59  54  54  GLN GLN A   ? n 
A   1 60  PRO 60  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 61  LYS 61  56  56  LYS LYS A   ? n 
A   1 62  LYS 62  57  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 63  ASN 63  58  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 64  SER 64  59  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 65  LYS 65  60  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 66  GLU 66  61  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 67  GLU 67  62  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 68  GLU 68  63  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 69  GLU 69  64  64  GLU GLU A   ? n 
A   1 70  TYR 70  65  65  TYR TYR A   ? n 
A   1 71  LYS 71  66  66  LYS LYS A   ? n 
A   1 72  TYR 72  67  67  TYR TYR A   ? n 
A   1 73  THR 73  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 74  SER 74  69  69  SER SER A   ? n 
A   1 75  CYS 75  70  70  CYS CYS A   ? n 
A   1 76  LYS 76  71  71  LYS LYS A   ? n 
A   1 77  ALA 77  72  72  ALA ALA A   ? n 
A   1 78  PHE 78  73  73  PHE PHE A   ? n 
A   1 79  ILE 79  74  74  ILE ILE A   ? n 
A   1 80  SER 80  75  75  SER SER A   ? n 
A   1 81  ASN 81  76  76  ASN ASN A   ? n 
A   1 82  LEU 82  77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 83  ASN 83  78  78  ASN ASN A   ? n 
A   1 84  GLU 84  79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 85  MSE 85  80  80  MSE MSE A   ? n 
A   1 86  ASN 86  81  81  ASN ASN A   ? n 
A   1 87  ASP 87  82  82  ASP ASP A   ? n 
A   1 88  TYR 88  83  83  TYR TYR A   ? n 
A   1 89  ALA 89  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 90  GLY 90  85  85  GLY GLY A   ? n 
A   1 91  GLN 91  86  86  GLN GLN A   ? n 
A   1 92  HIS 92  87  87  HIS HIS A   ? n 
A   1 93  GLU 93  88  88  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  VAL 94  89  89  VAL VAL A   ? n 
A   1 95  ILE 95  90  90  ILE ILE A   ? n 
A   1 96  SER 96  91  91  SER SER A   ? n 
A   1 97  GLU 97  92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 98  ASN 98  93  93  ASN ASN A   ? n 
A   1 99  MSE 99  94  94  MSE MSE A   ? n 
A   1 100 ALA 100 95  95  ALA ALA A   ? n 
A   1 101 SER 101 96  96  SER SER A   ? n 
A   1 102 GLN 102 97  97  GLN GLN A   ? n 
A   1 103 ILE 103 98  98  ILE ILE A   ? n 
A   1 104 ILE 104 99  99  ILE ILE A   ? n 
A   1 105 VAL 105 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 106 ASP 106 101 101 ASP ASP A   ? n 
A   1 107 LEU 107 102 102 LEU LEU A   ? n 
A   1 108 ALA 108 103 103 ALA ALA A   ? n 
A   1 109 ARG 109 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 110 TYR 110 105 105 TYR TYR A   ? n 
A   1 111 VAL 111 106 106 VAL VAL A   ? n 
A   1 112 GLN 112 107 107 GLN GLN A   ? n 
A   1 113 GLU 113 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 114 LEU 114 109 109 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 LYS 115 110 110 LYS LYS A   ? n 
A   1 116 GLN 116 111 111 GLN GLN A   ? n 
A   1 117 GLU 117 112 112 GLU GLU A   ? n 
A   1 118 ARG 118 113 113 ARG ARG A   ? n 
A   1 119 LYS 119 114 114 LYS LYS A   ? n 
A   1 120 SER 120 115 115 SER SER A   ? n 
A   1 121 ASN 121 116 116 ASN ASN A   ? n 
A   1 122 PHE 122 117 117 PHE PHE A   ? n 
A   1 123 HIS 123 118 118 HIS HIS A   ? n 
A   1 124 ASP 124 119 119 ASP ASP A   ? n 
A   1 125 GLY 125 120 120 GLY GLY A   ? n 
A   1 126 ARG 126 121 121 ARG ARG A   ? n 
A   1 127 LYS 127 122 122 LYS LYS A   ? n 
A   1 128 ALA 128 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 129 GLN 129 124 124 GLN GLN A   ? n 
A   1 130 GLN 130 125 125 GLN GLN A   ? n 
A   1 131 HIS 131 126 126 HIS HIS A   ? n 
A   1 132 ILE 132 127 127 ILE ILE A   ? n 
A   1 133 GLU 133 128 128 GLU GLU A   ? n 
A   1 134 THR 134 129 129 THR THR A   ? n 
A   1 135 CYS 135 130 130 CYS CYS A   ? n 
A   1 136 TRP 136 131 131 TRP TRP A   ? n 
A   1 137 LYS 137 132 132 LYS LYS A   ? n 
A   1 138 GLN 138 133 133 GLN GLN A   ? n 
A   1 139 LEU 139 134 134 LEU LEU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 SER 141 136 136 SER SER A   ? n 
A   1 142 SER 142 137 137 SER SER A   ? n 
A   1 143 LYS 143 138 138 LYS LYS A   ? n 
A   1 144 ARG 144 139 139 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 ARG 145 140 140 ARG ARG A   ? n 
A   1 146 PHE 146 141 141 PHE PHE A   ? n 
A   1 147 GLU 147 142 142 GLU GLU A   ? n 
A   1 148 ARG 148 143 143 ARG ARG A   ? n 
A   1 149 ASP 149 144 144 ASP ASP A   ? n 
A   1 150 CYS 150 145 145 CYS CYS A   ? n 
A   1 151 LYS 151 146 146 LYS LYS A   ? n 
A   1 152 GLU 152 147 147 GLU GLU A   ? n 
A   1 153 ALA 153 148 148 ALA ALA A   ? n 
A   1 154 ASP 154 149 149 ASP ASP A   ? n 
A   1 155 ARG 155 150 150 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ALA 156 151 151 ALA ALA A   ? n 
A   1 157 GLN 157 152 152 GLN GLN A   ? n 
A   1 158 GLN 158 153 153 GLN GLN A   ? n 
A   1 159 TYR 159 154 154 TYR TYR A   ? n 
A   1 160 PHE 160 155 155 PHE PHE A   ? n 
A   1 161 GLU 161 156 156 GLU GLU A   ? n 
A   1 162 LYS 162 157 157 LYS LYS A   ? n 
A   1 163 MSE 163 158 158 MSE MSE A   ? n 
A   1 164 ASP 164 159 159 ASP ASP A   ? n 
A   1 165 ALA 165 160 160 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 ASP 166 161 161 ASP ASP A   ? n 
A   1 167 ILE 167 162 162 ILE ILE A   ? n 
A   1 168 ASN 168 163 163 ASN ASN A   ? n 
A   1 169 VAL 169 164 164 VAL VAL A   ? n 
A   1 170 THR 170 165 165 THR THR A   ? n 
A   1 171 LYS 171 166 166 LYS LYS A   ? n 
A   1 172 ALA 172 167 167 ALA ALA A   ? n 
A   1 173 ASP 173 168 168 ASP ASP A   ? n 
A   1 174 VAL 174 169 169 VAL VAL A   ? n 
A   1 175 GLU 175 170 170 GLU GLU A   ? n 
A   1 176 LYS 176 171 171 LYS LYS A   ? n 
A   1 177 ALA 177 172 172 ALA ALA A   ? n 
A   1 178 ARG 178 173 173 ARG ARG A   ? n 
A   1 179 GLN 179 174 174 GLN GLN A   ? n 
A   1 180 GLN 180 175 175 GLN GLN A   ? n 
A   1 181 ALA 181 176 176 ALA ALA A   ? n 
A   1 182 GLN 182 177 177 GLN GLN A   ? n 
A   1 183 ILE 183 178 178 ILE ILE A   ? n 
A   1 184 ARG 184 179 179 ARG ARG A   ? n 
A   1 185 HIS 185 180 180 HIS HIS A   ? n 
A   1 186 GLN 186 181 181 GLN GLN A   ? n 
A   1 187 MSE 187 182 182 MSE MSE A   ? n 
A   1 188 ALA 188 183 183 ALA ALA A   ? n 
A   1 189 GLU 189 184 184 GLU GLU A   ? n 
A   1 190 ASP 190 185 185 ASP ASP A   ? n 
A   1 191 SER 191 186 186 SER SER A   ? n 
A   1 192 LYS 192 187 187 LYS LYS A   ? n 
A   1 193 ALA 193 188 188 ALA ALA A   ? n 
A   1 194 ASP 194 189 189 ASP ASP A   ? n 
A   1 195 TYR 195 190 190 TYR TYR A   ? n 
A   1 196 SER 196 191 191 SER SER A   ? n 
A   1 197 SER 197 192 192 SER SER A   ? n 
A   1 198 ILE 198 193 193 ILE ILE A   ? n 
A   1 199 LEU 199 194 194 LEU LEU A   ? n 
A   1 200 GLN 200 195 195 GLN GLN A   ? n 
A   1 201 LYS 201 196 196 LYS LYS A   ? n 
A   1 202 PHE 202 197 197 PHE PHE A   ? n 
A   1 203 ASN 203 198 198 ASN ASN A   ? n 
A   1 204 HIS 204 199 199 HIS HIS A   ? n 
A   1 205 GLU 205 200 200 GLU GLU A   ? n 
A   1 206 GLN 206 201 201 GLN GLN A   ? n 
A   1 207 HIS 207 202 202 HIS HIS A   ? n 
A   1 208 GLU 208 203 203 GLU GLU A   ? n 
A   1 209 TYR 209 204 204 TYR TYR A   ? n 
A   1 210 TYR 210 205 205 TYR TYR A   ? n 
A   1 211 HIS 211 206 206 HIS HIS A   ? n 
A   1 212 THR 212 207 207 THR THR A   ? n 
A   1 213 HIS 213 208 208 HIS HIS A   ? n 
A   1 214 ILE 214 209 209 ILE ILE A   ? n 
A   1 215 PRO 215 210 210 PRO PRO A   ? n 
A   1 216 ASN 216 211 211 ASN ASN A   ? n 
A   1 217 ILE 217 212 212 ILE ILE A   ? n 
A   1 218 PHE 218 213 213 PHE PHE A   ? n 
A   1 219 GLN 219 214 214 GLN GLN A   ? n 
A   1 220 LYS 220 215 215 LYS LYS A   ? n 
A   1 221 ILE 221 216 216 ILE ILE A   ? n 
A   1 222 GLN 222 217 217 GLN GLN A   ? n 
A   1 223 GLU 223 218 218 GLU GLU A   ? n 
A   1 224 MSE 224 219 219 MSE MSE A   ? n 
A   1 225 GLU 225 220 220 GLU GLU A   ? n 
A   1 226 GLU 226 221 221 GLU GLU A   ? n 
A   1 227 ARG 227 222 222 ARG ARG A   ? n 
A   1 228 ARG 228 223 223 ARG ARG A   ? n 
A   1 229 ILE 229 224 224 ILE ILE A   ? n 
A   1 230 VAL 230 225 225 VAL VAL A   ? n 
A   1 231 ARG 231 226 226 ARG ARG A   ? n 
A   1 232 MSE 232 227 227 MSE MSE A   ? n 
A   1 233 GLY 233 228 228 GLY GLY A   ? n 
A   1 234 GLU 234 229 229 GLU GLU A   ? n 
A   1 235 SER 235 230 230 SER SER A   ? n 
A   1 236 MSE 236 231 231 MSE MSE A   ? n 
A   1 237 LYS 237 232 232 LYS LYS A   ? n 
A   1 238 THR 238 233 233 THR THR A   ? n 
A   1 239 TYR 239 234 234 TYR TYR A   ? n 
A   1 240 ALA 240 235 235 ALA ALA A   ? n 
A   1 241 GLU 241 236 236 GLU GLU A   ? n 
A   1 242 VAL 242 237 237 VAL VAL A   ? n 
A   1 243 ASP 243 238 238 ASP ASP A   ? n 
A   1 244 ARG 244 239 239 ARG ARG A   ? n 
A   1 245 GLN 245 240 240 GLN GLN A   ? n 
A   1 246 VAL 246 241 241 VAL VAL A   ? n 
A   1 247 ILE 247 242 242 ILE ILE A   ? n 
A   1 248 PRO 248 243 243 PRO PRO A   ? n 
A   1 249 ILE 249 244 244 ILE ILE A   ? n 
A   1 250 ILE 250 245 245 ILE ILE A   ? n 
A   1 251 GLY 251 246 246 GLY GLY A   ? n 
A   1 252 LYS 252 247 247 LYS LYS A   ? n 
A   1 253 CYS 253 248 248 CYS CYS A   ? n 
A   1 254 LEU 254 249 249 LEU LEU A   ? n 
A   1 255 ASP 255 250 250 ASP ASP A   ? n 
A   1 256 GLY 256 251 251 GLY GLY A   ? n 
A   1 257 ILE 257 252 252 ILE ILE A   ? n 
A   1 258 VAL 258 253 253 VAL VAL A   ? n 
A   1 259 LYS 259 254 254 LYS LYS A   ? n 
A   1 260 ALA 260 255 255 ALA ALA A   ? n 
A   1 261 ALA 261 256 256 ALA ALA A   ? n 
A   1 262 GLU 262 257 257 GLU GLU A   ? n 
A   1 263 SER 263 258 258 SER SER A   ? n 
A   1 264 ILE 264 259 259 ILE ILE A   ? n 
A   1 265 ASP 265 260 260 ASP ASP A   ? n 
A   1 266 GLN 266 261 261 GLN GLN A   ? n 
A   1 267 LYS 267 262 262 LYS LYS A   ? n 
A   1 268 ASN 268 263 263 ASN ASN A   ? n 
A   1 269 ASP 269 264 264 ASP ASP A   ? n 
A   1 270 SER 270 265 265 SER SER A   ? n 
A   1 271 GLN 271 266 266 GLN GLN A   ? n 
A   1 272 LEU 272 267 267 LEU LEU A   ? n 
A   1 273 VAL 273 268 268 VAL VAL A   ? n 
A   1 274 ILE 274 269 269 ILE ILE A   ? n 
A   1 275 GLU 275 270 270 GLU GLU A   ? n 
A   1 276 ALA 276 271 271 ALA ALA A   ? n 
A   1 277 TYR 277 272 272 TYR TYR A   ? n 
A   1 278 LYS 278 273 273 LYS LYS A   ? n 
A   1 279 SER 279 274 274 SER SER A   ? n 
A   1 280 GLY 280 275 275 GLY GLY A   ? n 
A   1 281 PHE 281 276 276 PHE PHE A   ? n 
A   1 282 GLU 282 277 277 GLU GLU A   ? n 
A   1 283 PRO 283 278 278 PRO PRO A   ? n 
A   1 284 PRO 284 279 279 PRO PRO A   ? n 
A   1 285 GLY 285 280 280 GLY GLY A   ? n 
A   1 286 ASP 286 281 281 ASP ASP A   ? n 
A   1 287 ILE 287 282 282 ILE ILE A   ? n 
A   1 288 GLU 288 283 283 GLU GLU A   ? n 
A   1 289 PHE 289 284 284 PHE PHE A   ? n 
A   1 290 GLU 290 285 285 GLU GLU A   ? n 
A   1 291 ASP 291 286 286 ASP ASP A   ? n 
A   1 292 TYR 292 287 287 TYR TYR A   ? n 
A   1 293 THR 293 288 288 THR THR A   ? n 
A   1 294 GLN 294 289 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 295 PRO 295 290 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 296 MSE 296 291 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 297 LYS 297 292 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 298 ARG 298 293 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 299 THR 299 294 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 300 VAL 300 295 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 301 SER 301 296 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 302 ASP 302 297 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 303 ASN 303 298 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 304 SER 304 299 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 305 LEU 305 300 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   PRO 2   -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   LEU 3   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   GLY 4   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   SER 5   0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   MSE 6   1   1   MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 7   SER 7   2   2   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 8   TRP 8   3   3   TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 9   GLY 9   4   4   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 10  THR 10  5   5   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 11  GLU 11  6   6   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 12  LEU 12  7   7   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 13  TRP 13  8   8   TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 14  ASP 14  9   9   ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 15  GLN 15  10  10  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 16  PHE 16  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 17  ASP 17  12  12  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 18  ASN 18  13  13  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 19  LEU 19  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 20  GLU 20  15  15  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 21  LYS 21  16  16  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 22  HIS 22  17  17  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 23  THR 23  18  18  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 24  GLN 24  19  19  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 25  TRP 25  20  20  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  21  21  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ILE 27  22  22  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 28  ASP 28  23  23  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 29  ILE 29  24  24  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 30  LEU 30  25  25  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  26  26  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 32  LYS 32  27  27  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 33  TYR 33  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 34  ILE 34  29  29  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 35  LYS 35  30  30  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 36  PHE 36  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  32  32  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  LYS 38  33  33  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 39  GLU 39  34  34  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 40  ARG 40  35  35  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 41  THR 41  36  36  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 42  GLU 42  37  37  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 43  ILE 43  38  38  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  39  39  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  LEU 45  40  40  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 46  SER 46  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 47  TYR 47  42  42  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 48  ALA 48  43  43  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 49  LYS 49  44  44  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 50  GLN 50  45  45  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  46  46  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  ARG 52  47  47  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 53  ASN 53  48  48  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  SER 55  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 56  LYS 56  51  51  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 57  LYS 57  52  52  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 58  TYR 58  53  53  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 59  GLN 59  54  54  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 60  PRO 60  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 61  LYS 61  56  56  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 62  LYS 62  57  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 63  ASN 63  58  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 64  SER 64  59  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 65  LYS 65  60  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 66  GLU 66  61  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 67  GLU 67  62  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  63  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 69  GLU 69  64  64  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 70  TYR 70  65  65  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 71  LYS 71  66  66  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 72  TYR 72  67  67  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 73  THR 73  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  69  69  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  CYS 75  70  70  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 76  LYS 76  71  71  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 77  ALA 77  72  72  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 78  PHE 78  73  73  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 79  ILE 79  74  74  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 80  SER 80  75  75  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 81  ASN 81  76  76  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 82  LEU 82  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 83  ASN 83  78  78  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 84  GLU 84  79  79  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 85  MSE 85  80  80  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 86  ASN 86  81  81  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 87  ASP 87  82  82  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 88  TYR 88  83  83  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 89  ALA 89  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 90  GLY 90  85  85  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 91  GLN 91  86  86  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 92  HIS 92  87  87  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 93  GLU 93  88  88  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 94  VAL 94  89  89  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 95  ILE 95  90  90  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 96  SER 96  91  91  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 97  GLU 97  92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 98  ASN 98  93  93  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 99  MSE 99  94  94  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 100 ALA 100 95  95  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 101 SER 101 96  96  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 102 GLN 102 97  97  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 103 ILE 103 98  98  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 104 ILE 104 99  99  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 105 VAL 105 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 106 ASP 106 101 101 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 107 LEU 107 102 102 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 108 ALA 108 103 103 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 109 ARG 109 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 110 TYR 110 105 105 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 111 VAL 111 106 106 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 112 GLN 112 107 107 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 113 GLU 113 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 109 109 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 LYS 115 110 110 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 116 GLN 116 111 111 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 117 GLU 117 112 112 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 118 ARG 118 113 113 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 114 114 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 120 SER 120 115 115 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 121 ASN 121 116 116 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 122 PHE 122 117 117 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 123 HIS 123 118 118 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 124 ASP 124 119 119 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 125 GLY 125 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 126 ARG 126 121 121 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 127 LYS 127 122 122 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 128 ALA 128 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 129 GLN 129 124 124 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 130 GLN 130 125 125 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 131 HIS 131 126 126 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 132 ILE 132 127 127 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 133 GLU 133 128 128 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 134 THR 134 129 129 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 135 CYS 135 130 130 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 136 TRP 136 131 131 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 137 LYS 137 132 132 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 138 GLN 138 133 133 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 139 LEU 139 134 134 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 SER 141 136 136 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 142 SER 142 137 137 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 143 LYS 143 138 138 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 139 139 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 ARG 145 140 140 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 146 PHE 146 141 141 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 147 GLU 147 142 142 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 148 ARG 148 143 143 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 149 ASP 149 144 144 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 150 CYS 150 145 145 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 151 LYS 151 146 146 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 152 GLU 152 147 147 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 153 ALA 153 148 148 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 154 ASP 154 149 149 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 150 150 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ALA 156 151 151 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 157 GLN 157 152 152 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 158 GLN 158 153 153 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 159 TYR 159 154 154 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 160 PHE 160 155 155 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 161 GLU 161 156 156 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 162 LYS 162 157 157 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 163 MSE 163 158 158 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 164 ASP 164 159 159 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 160 160 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 ASP 166 161 161 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 167 ILE 167 162 162 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 168 ASN 168 163 163 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 169 VAL 169 164 164 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 170 THR 170 165 165 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 171 LYS 171 166 166 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 172 ALA 172 167 167 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 173 ASP 173 168 168 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 169 169 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 175 GLU 175 170 170 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 176 LYS 176 171 171 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 177 ALA 177 172 172 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 178 ARG 178 173 173 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 179 GLN 179 174 174 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 180 GLN 180 175 175 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 181 ALA 181 176 176 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 182 GLN 182 177 177 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 183 ILE 183 178 178 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 184 ARG 184 179 179 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 185 HIS 185 180 180 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 186 GLN 186 181 181 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 187 MSE 187 182 182 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 188 ALA 188 183 183 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 189 GLU 189 184 184 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 190 ASP 190 185 185 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 191 SER 191 186 186 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 192 LYS 192 187 187 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 193 ALA 193 188 188 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 194 ASP 194 189 189 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 195 TYR 195 190 190 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 196 SER 196 191 191 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 197 SER 197 192 192 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 198 ILE 198 193 193 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 199 LEU 199 194 194 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 200 GLN 200 195 195 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 201 LYS 201 196 196 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 202 PHE 202 197 197 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 203 ASN 203 198 198 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 204 HIS 204 199 199 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 205 GLU 205 200 200 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 206 GLN 206 201 201 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 207 HIS 207 202 202 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 208 GLU 208 203 203 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 209 TYR 209 204 204 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 210 TYR 210 205 205 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 211 HIS 211 206 206 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 212 THR 212 207 207 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 213 HIS 213 208 208 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 214 ILE 214 209 209 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 215 PRO 215 210 210 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 216 ASN 216 211 211 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 217 ILE 217 212 212 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 218 PHE 218 213 213 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 219 GLN 219 214 214 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 220 LYS 220 215 215 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 221 ILE 221 216 216 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 222 GLN 222 217 217 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 223 GLU 223 218 218 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 224 MSE 224 219 219 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 225 GLU 225 220 220 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 226 GLU 226 221 221 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 227 ARG 227 222 222 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 228 ARG 228 223 223 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 229 ILE 229 224 224 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 230 VAL 230 225 225 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 231 ARG 231 226 226 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 232 MSE 232 227 227 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 233 GLY 233 228 228 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 234 GLU 234 229 229 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 235 SER 235 230 230 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 236 MSE 236 231 231 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 237 LYS 237 232 232 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 238 THR 238 233 233 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 239 TYR 239 234 234 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 240 ALA 240 235 235 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 241 GLU 241 236 236 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 242 VAL 242 237 237 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 243 ASP 243 238 238 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 244 ARG 244 239 239 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 245 GLN 245 240 240 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 246 VAL 246 241 241 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 247 ILE 247 242 242 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 248 PRO 248 243 243 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 249 ILE 249 244 244 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 250 ILE 250 245 245 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 251 GLY 251 246 246 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 252 LYS 252 247 247 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 253 CYS 253 248 248 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 254 LEU 254 249 249 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 255 ASP 255 250 250 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 256 GLY 256 251 251 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 257 ILE 257 252 252 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 258 VAL 258 253 253 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 259 LYS 259 254 254 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 260 ALA 260 255 255 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 261 ALA 261 256 256 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 262 GLU 262 257 257 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 263 SER 263 258 258 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 264 ILE 264 259 259 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 265 ASP 265 260 260 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 266 GLN 266 261 261 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 267 LYS 267 262 262 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 268 ASN 268 263 263 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 269 ASP 269 264 264 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 270 SER 270 265 265 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 271 GLN 271 266 266 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 272 LEU 272 267 267 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 273 VAL 273 268 268 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 274 ILE 274 269 269 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 275 GLU 275 270 270 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 276 ALA 276 271 271 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 277 TYR 277 272 272 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 278 LYS 278 273 273 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 279 SER 279 274 274 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 280 GLY 280 275 275 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 281 PHE 281 276 276 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 282 GLU 282 277 277 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 283 PRO 283 278 278 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 284 PRO 284 279 279 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 285 GLY 285 280 280 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 286 ASP 286 281 281 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 287 ILE 287 282 282 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 288 GLU 288 283 283 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 289 PHE 289 284 284 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 290 GLU 290 285 285 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 291 ASP 291 286 286 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 292 TYR 292 287 287 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 293 THR 293 288 288 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 294 GLN 294 289 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 295 PRO 295 290 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 296 MSE 296 291 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 297 LYS 297 292 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 298 ARG 298 293 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 299 THR 299 294 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 300 VAL 300 295 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 301 SER 301 296 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 302 ASP 302 297 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 303 ASN 303 298 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 304 SER 304 299 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 305 LEU 305 300 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1   301 1   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 2   302 2   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 3   303 3   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 4   304 4   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 5   305 5   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 6   306 6   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 7   307 7   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 8   308 8   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 9   309 9   HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 10  310 10  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 11  311 11  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 12  312 12  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 13  313 13  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 14  314 14  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 15  315 15  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 16  316 16  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 17  317 17  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 18  318 18  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 19  319 19  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 20  320 20  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 21  321 21  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 22  322 22  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 23  323 23  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 24  324 24  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 25  325 25  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 26  326 26  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 27  327 27  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 28  328 28  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 29  329 29  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 30  330 30  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 31  331 31  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 32  332 32  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 33  333 33  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 34  334 34  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 35  335 35  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 36  336 36  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 37  337 37  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 38  338 38  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 39  339 39  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 40  340 40  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 41  341 41  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 42  342 42  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 43  343 43  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 44  344 44  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 45  345 45  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 46  346 46  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 47  347 47  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 48  348 48  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 49  349 49  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 50  350 50  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 51  351 51  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 52  352 52  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 53  353 53  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 54  354 54  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 55  355 55  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 56  356 56  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 57  357 57  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 58  358 58  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 59  359 59  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 60  360 60  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 61  361 61  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 62  362 62  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 63  363 63  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 64  364 64  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 65  365 65  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 66  366 66  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 67  367 67  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 68  368 68  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 69  369 69  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 70  370 70  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 71  371 71  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 72  372 72  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 73  373 73  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 74  374 74  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 75  375 75  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 76  376 76  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 77  377 77  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 78  378 78  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 79  379 79  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 80  380 80  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 81  381 81  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 82  382 82  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 83  383 83  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 84  384 84  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 85  385 85  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 86  386 86  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 87  387 87  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 88  388 88  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 89  389 89  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 90  390 90  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 91  391 91  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 92  392 92  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 93  393 93  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 94  394 94  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 95  395 95  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 96  396 96  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 97  397 97  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 98  398 98  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 99  399 99  HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 100 400 100 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 101 401 101 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 102 402 102 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 103 403 103 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 104 404 104 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 105 405 105 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 106 406 106 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 107 407 107 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 108 408 108 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 109 409 109 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 110 410 110 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 111 411 111 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 112 412 112 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 113 413 113 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 114 414 114 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 115 415 115 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 116 416 116 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 117 417 117 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 118 418 118 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 119 419 119 HOH TIP A   ? 
B   2 HOH 120 420 120 HOH TIP A   ? 
B-2 2 HOH 1   301 1   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 2   302 2   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 3   303 3   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 4   304 4   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 5   305 5   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 6   306 6   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 7   307 7   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 8   308 8   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 9   309 9   HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 10  310 10  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 11  311 11  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 12  312 12  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 13  313 13  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 14  314 14  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 15  315 15  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 16  316 16  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 17  317 17  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 18  318 18  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 19  319 19  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 20  320 20  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 21  321 21  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 22  322 22  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 23  323 23  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 24  324 24  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 25  325 25  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 26  326 26  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 27  327 27  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 28  328 28  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 29  329 29  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 30  330 30  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 31  331 31  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 32  332 32  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 33  333 33  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 34  334 34  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 35  335 35  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 36  336 36  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 37  337 37  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 38  338 38  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 39  339 39  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 40  340 40  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 41  341 41  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 42  342 42  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 43  343 43  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 44  344 44  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 45  345 45  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 46  346 46  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 47  347 47  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 48  348 48  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 49  349 49  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 50  350 50  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 51  351 51  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 52  352 52  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 53  353 53  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 54  354 54  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 55  355 55  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 56  356 56  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 57  357 57  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 58  358 58  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 59  359 59  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 60  360 60  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 61  361 61  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 62  362 62  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 63  363 63  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 64  364 64  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 65  365 65  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 66  366 66  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 67  367 67  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 68  368 68  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 69  369 69  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 70  370 70  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 71  371 71  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 72  372 72  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 73  373 73  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 74  374 74  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 75  375 75  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 76  376 76  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 77  377 77  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 78  378 78  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 79  379 79  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 80  380 80  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 81  381 81  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 82  382 82  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 83  383 83  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 84  384 84  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 85  385 85  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 86  386 86  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 87  387 87  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 88  388 88  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 89  389 89  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 90  390 90  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 91  391 91  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 92  392 92  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 93  393 93  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 94  394 94  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 95  395 95  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 96  396 96  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 97  397 97  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 98  398 98  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 99  399 99  HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 100 400 100 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 101 401 101 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 102 402 102 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 103 403 103 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 104 404 104 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 105 405 105 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 106 406 106 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 107 407 107 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 108 408 108 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 109 409 109 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 110 410 110 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 111 411 111 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 112 412 112 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 113 413 113 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 114 414 114 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 115 415 115 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 116 416 116 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 117 417 117 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 118 418 118 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 119 419 119 HOH TIP A-2 ? 
B-2 2 HOH 120 420 120 HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE         ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE       ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN       ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   7   ? LEU A   12  ? SER A   2   LEU A   7   1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 GLN A   15  ? TYR A   58  ? GLN A   10  TYR A   53  1 ? 44 
HELX_P HELX_P3  AA3 TYR A   72  ? ASP A   166 ? TYR A   67  ASP A   161 1 ? 95 
HELX_P HELX_P4  AA4 THR A   170 ? THR A   212 ? THR A   165 THR A   207 1 ? 43 
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A   212 ? ARG A   244 ? THR A   207 ARG A   239 1 ? 33 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLN A   245 ? SER A   263 ? GLN A   240 SER A   258 1 ? 19 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A   265 ? LYS A   278 ? ASP A   260 LYS A   273 1 ? 14 
HELX_P HELX_P8  AA8 SER A-2 7   ? LEU A-2 12  ? SER A-2 2   LEU A-2 7   1 ? 6  
HELX_P HELX_P9  AA9 GLN A-2 15  ? TYR A-2 58  ? GLN A-2 10  TYR A-2 53  1 ? 44 
HELX_P HELX_P10 AB1 TYR A-2 72  ? ASP A-2 166 ? TYR A-2 67  ASP A-2 161 1 ? 95 
HELX_P HELX_P11 AB2 THR A-2 170 ? THR A-2 212 ? THR A-2 165 THR A-2 207 1 ? 43 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A-2 212 ? ARG A-2 244 ? THR A-2 207 ARG A-2 239 1 ? 33 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLN A-2 245 ? SER A-2 263 ? GLN A-2 240 SER A-2 258 1 ? 19 
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP A-2 265 ? LYS A-2 278 ? ASP A-2 260 LYS A-2 273 1 ? 14 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_556 -x,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -14.7289373357 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 54.5122050000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.004975 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.001344 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.024156 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.018344 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
HETATM 1    N  N   . MSE A   1 6   ? 35.159   -14.442 11.159 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   N   1 
HETATM 2    C  CA  . MSE A   1 6   ? 34.622   -13.060 11.001 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   CA  1 
HETATM 3    C  C   . MSE A   1 6   ? 34.419   -12.354 12.344 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   C   1 
HETATM 4    O  O   . MSE A   1 6   ? 33.540   -12.708 13.131 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   O   1 
HETATM 5    C  CB  . MSE A   1 6   ? 33.303   -13.094 10.226 1.00 134.37 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   CB  1 
HETATM 6    C  CG  . MSE A   1 6   ? 33.428   -13.531 8.763  1.00 143.50 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   CG  1 
HETATM 7    SE SE  . MSE A   1 6   ? 34.123   -12.177 7.546  1.00 155.04 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   SE  1 
HETATM 8    C  CE  . MSE A   1 6   ? 32.449   -11.531 6.824  1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A   CE  1 
ATOM   9    N  N   . SER A   1 7   ? 35.243   -11.337 12.570 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   N   1 
ATOM   10   C  CA  . SER A   1 7   ? 35.233   -10.532 13.783 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CA  1 
ATOM   11   C  C   . SER A   1 7   ? 35.515   -9.077  13.393 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   C   1 
ATOM   12   O  O   . SER A   1 7   ? 36.268   -8.827  12.452 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   O   1 
ATOM   13   C  CB  . SER A   1 7   ? 36.331   -11.041 14.722 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CB  1 
ATOM   14   O  OG  . SER A   1 7   ? 36.650   -10.089 15.718 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   OG  1 
ATOM   15   N  N   . TRP A   1 8   ? 34.928   -8.115  14.098 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   N   1 
ATOM   16   C  CA  . TRP A   1 8   ? 35.178   -6.713  13.760 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CA  1 
ATOM   17   C  C   . TRP A   1 8   ? 36.625   -6.308  13.976 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   C   1 
ATOM   18   O  O   . TRP A   1 8   ? 37.102   -5.369  13.348 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   O   1 
ATOM   19   C  CB  . TRP A   1 8   ? 34.317   -5.772  14.591 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CB  1 
ATOM   20   C  CG  . TRP A   1 8   ? 32.875   -5.894  14.359 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CG  1 
ATOM   21   C  CD1 . TRP A   1 8   ? 32.250   -6.658  13.409 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CD1 1 
ATOM   22   C  CD2 . TRP A   1 8   ? 31.840   -5.246  15.102 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CD2 1 
ATOM   23   N  NE1 . TRP A   1 8   ? 30.891   -6.525  13.521 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   NE1 1 
ATOM   24   C  CE2 . TRP A   1 8   ? 30.608   -5.666  14.553 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CE2 1 
ATOM   25   C  CE3 . TRP A   1 8   ? 31.835   -4.351  16.182 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CE3 1 
ATOM   26   C  CZ2 . TRP A   1 8   ? 29.375   -5.225  15.048 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CZ2 1 
ATOM   27   C  CZ3 . TRP A   1 8   ? 30.609   -3.909  16.677 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CZ3 1 
ATOM   28   C  CH2 . TRP A   1 8   ? 29.394   -4.349  16.108 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A   CH2 1 
ATOM   29   N  N   . GLY A   1 9   ? 37.311   -7.000  14.882 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A   N   1 
ATOM   30   C  CA  . GLY A   1 9   ? 38.697   -6.676  15.179 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A   CA  1 
ATOM   31   C  C   . GLY A   1 9   ? 39.651   -7.085  14.078 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A   C   1 
ATOM   32   O  O   . GLY A   1 9   ? 40.817   -6.679  14.056 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A   O   1 
ATOM   33   N  N   . THR A   1 10  ? 39.154   -7.894  13.152 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   N   1 
ATOM   34   C  CA  . THR A   1 10  ? 39.975   -8.350  12.048 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CA  1 
ATOM   35   C  C   . THR A   1 10  ? 39.462   -7.788  10.733 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   C   1 
ATOM   36   O  O   . THR A   1 10  ? 40.204   -7.138  9.994  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   O   1 
ATOM   37   C  CB  . THR A   1 10  ? 39.964   -9.874  11.953 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CB  1 
ATOM   38   O  OG1 . THR A   1 10  ? 40.140   -10.433 13.258 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   OG1 1 
ATOM   39   C  CG2 . THR A   1 10  ? 41.085   -10.344 11.066 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CG2 1 
ATOM   40   N  N   . GLU A   1 11  ? 38.181   -8.038  10.463 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   N   1 
ATOM   41   C  CA  . GLU A   1 11  ? 37.534   -7.603  9.235  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CA  1 
ATOM   42   C  C   . GLU A   1 11  ? 37.243   -6.115  9.207  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   C   1 
ATOM   43   O  O   . GLU A   1 11  ? 37.098   -5.530  8.134  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   O   1 
ATOM   44   C  CB  . GLU A   1 11  ? 36.238   -8.385  9.032  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CB  1 
ATOM   45   C  CG  . GLU A   1 11  ? 36.394   -9.883  9.237  1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CG  1 
ATOM   46   C  CD  . GLU A   1 11  ? 37.356   -10.528 8.250  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   CD  1 
ATOM   47   O  OE1 . GLU A   1 11  ? 37.689   -11.719 8.449  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE1 1 
ATOM   48   O  OE2 . GLU A   1 11  ? 37.774   -9.854  7.278  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A   OE2 1 
ATOM   49   N  N   . LEU A   1 12  ? 37.167   -5.496  10.380 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   N   1 
ATOM   50   C  CA  . LEU A   1 12  ? 36.893   -4.069  10.454 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CA  1 
ATOM   51   C  C   . LEU A   1 12  ? 37.988   -3.303  11.176 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   C   1 
ATOM   52   O  O   . LEU A   1 12  ? 37.725   -2.265  11.783 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   O   1 
ATOM   53   C  CB  . LEU A   1 12  ? 35.547   -3.829  11.143 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CB  1 
ATOM   54   C  CG  . LEU A   1 12  ? 34.343   -4.446  10.420 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CG  1 
ATOM   55   C  CD1 . LEU A   1 12  ? 33.049   -4.082  11.135 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CD1 1 
ATOM   56   C  CD2 . LEU A   1 12  ? 34.314   -3.942  8.976  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CD2 1 
ATOM   57   N  N   . TRP A   1 13  ? 39.219   -3.803  11.096 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   N   1 
ATOM   58   C  CA  . TRP A   1 13  ? 40.350   -3.164  11.767 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CA  1 
ATOM   59   C  C   . TRP A   1 13  ? 40.454   -1.668  11.486 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   C   1 
ATOM   60   O  O   . TRP A   1 13  ? 40.853   -0.894  12.352 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   O   1 
ATOM   61   C  CB  . TRP A   1 13  ? 41.668   -3.837  11.371 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CB  1 
ATOM   62   C  CG  . TRP A   1 13  ? 41.978   -3.718  9.925  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CG  1 
ATOM   63   C  CD1 . TRP A   1 13  ? 41.479   -4.487  8.915  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CD1 1 
ATOM   64   C  CD2 . TRP A   1 13  ? 42.808   -2.724  9.302  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CD2 1 
ATOM   65   N  NE1 . TRP A   1 13  ? 41.941   -4.033  7.704  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   NE1 1 
ATOM   66   C  CE2 . TRP A   1 13  ? 42.756   -2.952  7.911  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CE2 1 
ATOM   67   C  CE3 . TRP A   1 13  ? 43.583   -1.661  9.784  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CE3 1 
ATOM   68   C  CZ2 . TRP A   1 13  ? 43.456   -2.149  6.989  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CZ2 1 
ATOM   69   C  CZ3 . TRP A   1 13  ? 44.277   -0.862  8.867  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CZ3 1 
ATOM   70   C  CH2 . TRP A   1 13  ? 44.207   -1.112  7.488  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A   CH2 1 
ATOM   71   N  N   . ASP A   1 14  ? 40.093   -1.255  10.279 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   N   1 
ATOM   72   C  CA  . ASP A   1 14  ? 40.178   0.156   9.930  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   CA  1 
ATOM   73   C  C   . ASP A   1 14  ? 38.829   0.867   9.911  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   C   1 
ATOM   74   O  O   . ASP A   1 14  ? 38.664   1.886   9.246  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   O   1 
ATOM   75   C  CB  . ASP A   1 14  ? 40.893   0.333   8.575  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   CB  1 
ATOM   76   C  CG  . ASP A   1 14  ? 40.243   -0.461  7.437  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   CG  1 
ATOM   77   O  OD1 . ASP A   1 14  ? 40.651   -0.265  6.271  1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   OD1 1 
ATOM   78   O  OD2 . ASP A   1 14  ? 39.338   -1.277  7.692  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   OD2 1 
ATOM   79   N  N   . GLN A   1 15  ? 37.869   0.347   10.665 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   N   1 
ATOM   80   C  CA  . GLN A   1 15  ? 36.544   0.952   10.694 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CA  1 
ATOM   81   C  C   . GLN A   1 15  ? 36.182   1.577   12.040 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   C   1 
ATOM   82   O  O   . GLN A   1 15  ? 35.080   1.384   12.573 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   O   1 
ATOM   83   C  CB  . GLN A   1 15  ? 35.506   -0.085  10.271 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CB  1 
ATOM   84   C  CG  . GLN A   1 15  ? 35.706   -0.563  8.837  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CG  1 
ATOM   85   C  CD  . GLN A   1 15  ? 35.739   0.592   7.841  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CD  1 
ATOM   86   O  OE1 . GLN A   1 15  ? 34.854   1.452   7.842  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   OE1 1 
ATOM   87   N  NE2 . GLN A   1 15  ? 36.759   0.612   6.984  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   NE2 1 
ATOM   88   N  N   . PHE A   1 16  ? 37.120   2.354   12.568 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N   1 
ATOM   89   C  CA  . PHE A   1 16  ? 36.932   3.022   13.844 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA  1 
ATOM   90   C  C   . PHE A   1 16  ? 35.742   3.982   13.805 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C   1 
ATOM   91   O  O   . PHE A   1 16  ? 34.750   3.791   14.516 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O   1 
ATOM   92   C  CB  . PHE A   1 16  ? 38.209   3.773   14.222 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB  1 
ATOM   93   C  CG  . PHE A   1 16  ? 38.192   4.336   15.611 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG  1 
ATOM   94   C  CD1 . PHE A   1 16  ? 37.483   5.497   15.900 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1 1 
ATOM   95   C  CD2 . PHE A   1 16  ? 38.863   3.687   16.645 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2 1 
ATOM   96   C  CE1 . PHE A   1 16  ? 37.441   6.003   17.203 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1 1 
ATOM   97   C  CE2 . PHE A   1 16  ? 38.825   4.185   17.946 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2 1 
ATOM   98   C  CZ  . PHE A   1 16  ? 38.112   5.347   18.226 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ  1 
ATOM   99   N  N   . ASP A   1 17  ? 35.840   5.008   12.967 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   N   1 
ATOM   100  C  CA  . ASP A   1 17  ? 34.780   6.001   12.850 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   CA  1 
ATOM   101  C  C   . ASP A   1 17  ? 33.397   5.417   12.538 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   C   1 
ATOM   102  O  O   . ASP A   1 17  ? 32.400   5.856   13.119 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   O   1 
ATOM   103  C  CB  . ASP A   1 17  ? 35.164   7.055   11.807 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   CB  1 
ATOM   104  C  CG  . ASP A   1 17  ? 36.391   7.861   12.216 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   CG  1 
ATOM   105  O  OD1 . ASP A   1 17  ? 36.371   8.464   13.308 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   OD1 1 
ATOM   106  O  OD2 . ASP A   1 17  ? 37.374   7.893   11.447 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A   OD2 1 
ATOM   107  N  N   . ASN A   1 18  ? 33.323   4.430   11.643 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   N   1 
ATOM   108  C  CA  . ASN A   1 18  ? 32.027   3.827   11.321 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CA  1 
ATOM   109  C  C   . ASN A   1 18  ? 31.457   3.001   12.464 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   C   1 
ATOM   110  O  O   . ASN A   1 18  ? 30.238   2.985   12.679 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   O   1 
ATOM   111  C  CB  . ASN A   1 18  ? 32.114   2.961   10.071 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CB  1 
ATOM   112  C  CG  . ASN A   1 18  ? 32.081   3.784   8.798  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CG  1 
ATOM   113  O  OD1 . ASN A   1 18  ? 31.250   4.680   8.646  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   OD1 1 
ATOM   114  N  ND2 . ASN A   1 18  ? 32.983   3.478   7.873  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   ND2 1 
ATOM   115  N  N   . LEU A   1 19  ? 32.329   2.312   13.195 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   1 
ATOM   116  C  CA  . LEU A   1 19  ? 31.881   1.513   14.322 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  1 
ATOM   117  C  C   . LEU A   1 19  ? 31.412   2.435   15.427 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   1 
ATOM   118  O  O   . LEU A   1 19  ? 30.468   2.123   16.155 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   1 
ATOM   119  C  CB  . LEU A   1 19  ? 33.003   0.608   14.833 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  1 
ATOM   120  C  CG  . LEU A   1 19  ? 33.171   -0.692  14.048 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  1 
ATOM   121  C  CD1 . LEU A   1 19  ? 34.392   -1.434  14.538 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 1 
ATOM   122  C  CD2 . LEU A   1 19  ? 31.918   -1.542  14.214 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 1 
ATOM   123  N  N   . GLU A   1 20  ? 32.063   3.584   15.544 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   N   1 
ATOM   124  C  CA  . GLU A   1 20  ? 31.675   4.534   16.570 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CA  1 
ATOM   125  C  C   . GLU A   1 20  ? 30.280   5.055   16.250 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   C   1 
ATOM   126  O  O   . GLU A   1 20  ? 29.441   5.187   17.142 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   O   1 
ATOM   127  C  CB  . GLU A   1 20  ? 32.667   5.688   16.630 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CB  1 
ATOM   128  C  CG  . GLU A   1 20  ? 32.762   6.310   18.000 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CG  1 
ATOM   129  C  CD  . GLU A   1 20  ? 33.866   7.333   18.098 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CD  1 
ATOM   130  O  OE1 . GLU A   1 20  ? 34.208   7.717   19.238 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE1 1 
ATOM   131  O  OE2 . GLU A   1 20  ? 34.384   7.757   17.041 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE2 1 
ATOM   132  N  N   . LYS A   1 21  ? 30.035   5.343   14.973 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   N   1 
ATOM   133  C  CA  . LYS A   1 21  ? 28.738   5.834   14.523 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CA  1 
ATOM   134  C  C   . LYS A   1 21  ? 27.682   4.749   14.693 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   C   1 
ATOM   135  O  O   . LYS A   1 21  ? 26.600   4.995   15.229 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   O   1 
ATOM   136  C  CB  . LYS A   1 21  ? 28.791   6.235   13.046 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CB  1 
ATOM   137  C  CG  . LYS A   1 21  ? 29.645   7.447   12.730 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CG  1 
ATOM   138  C  CD  . LYS A   1 21  ? 29.655   7.724   11.227 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CD  1 
ATOM   139  C  CE  . LYS A   1 21  ? 30.497   8.945   10.886 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CE  1 
ATOM   140  N  NZ  . LYS A   1 21  ? 30.557   9.195   9.418  1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   NZ  1 
ATOM   141  N  N   . HIS A   1 22  ? 27.995   3.543   14.231 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   N   1 
ATOM   142  C  CA  . HIS A   1 22  ? 27.049   2.444   14.334 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   CA  1 
ATOM   143  C  C   . HIS A   1 22  ? 26.626   2.209   15.776 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   C   1 
ATOM   144  O  O   . HIS A   1 22  ? 25.435   2.122   16.061 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   O   1 
ATOM   145  C  CB  . HIS A   1 22  ? 27.644   1.160   13.766 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   CB  1 
ATOM   146  C  CG  . HIS A   1 22  ? 26.685   0.011   13.767 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   CG  1 
ATOM   147  N  ND1 . HIS A   1 22  ? 26.963   -1.194  14.378 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   ND1 1 
ATOM   148  C  CD2 . HIS A   1 22  ? 25.438   -0.105  13.255 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . HIS A   1 22  ? 25.926   -2.000  14.245 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   CE1 1 
ATOM   150  N  NE2 . HIS A   1 22  ? 24.988   -1.364  13.567 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A   NE2 1 
ATOM   151  N  N   . THR A   1 23  ? 27.601   2.112   16.681 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   N   1 
ATOM   152  C  CA  . THR A   1 23  ? 27.316   1.883   18.100 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   CA  1 
ATOM   153  C  C   . THR A   1 23  ? 26.480   2.990   18.732 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   C   1 
ATOM   154  O  O   . THR A   1 23  ? 25.678   2.721   19.620 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   O   1 
ATOM   155  C  CB  . THR A   1 23  ? 28.607   1.705   18.915 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   CB  1 
ATOM   156  O  OG1 . THR A   1 23  ? 29.464   2.832   18.715 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   OG1 1 
ATOM   157  C  CG2 . THR A   1 23  ? 29.329   0.448   18.485 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 18  THR A   CG2 1 
ATOM   158  N  N   . GLN A   1 24  ? 26.664   4.231   18.288 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLN A   1 24  ? 25.859   5.330   18.819 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLN A   1 24  ? 24.431   5.099   18.330 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   C   1 
ATOM   161  O  O   . GLN A   1 24  ? 23.470   5.206   19.095 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   O   1 
ATOM   162  C  CB  . GLN A   1 24  ? 26.351   6.685   18.308 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CB  1 
ATOM   163  C  CG  . GLN A   1 24  ? 25.470   7.858   18.741 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CG  1 
ATOM   164  C  CD  . GLN A   1 24  ? 25.464   8.028   20.242 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   CD  1 
ATOM   165  O  OE1 . GLN A   1 24  ? 26.523   8.063   20.861 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   OE1 1 
ATOM   166  N  NE2 . GLN A   1 24  ? 24.278   8.133   20.838 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A   NE2 1 
ATOM   167  N  N   . TRP A   1 25  ? 24.307   4.788   17.041 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   N   1 
ATOM   168  C  CA  . TRP A   1 25  ? 23.011   4.508   16.446 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CA  1 
ATOM   169  C  C   . TRP A   1 25  ? 22.335   3.460   17.321 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   C   1 
ATOM   170  O  O   . TRP A   1 25  ? 21.162   3.587   17.666 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   O   1 
ATOM   171  C  CB  . TRP A   1 25  ? 23.172   3.954   15.025 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CB  1 
ATOM   172  C  CG  . TRP A   1 25  ? 21.946   3.228   14.538 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CG  1 
ATOM   173  C  CD1 . TRP A   1 25  ? 20.785   3.789   14.073 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CD1 1 
ATOM   174  C  CD2 . TRP A   1 25  ? 21.729   1.807   14.540 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CD2 1 
ATOM   175  N  NE1 . TRP A   1 25  ? 19.860   2.807   13.789 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   NE1 1 
ATOM   176  C  CE2 . TRP A   1 25  ? 20.413   1.583   14.069 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CE2 1 
ATOM   177  C  CE3 . TRP A   1 25  ? 22.517   0.701   14.897 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CE3 1 
ATOM   178  C  CZ2 . TRP A   1 25  ? 19.869   0.294   13.948 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CZ2 1 
ATOM   179  C  CZ3 . TRP A   1 25  ? 21.975   -0.580  14.776 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CZ3 1 
ATOM   180  C  CH2 . TRP A   1 25  ? 20.665   -0.770  14.307 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A   CH2 1 
ATOM   181  N  N   . GLY A   1 26  ? 23.098   2.426   17.674 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   N   1 
ATOM   182  C  CA  . GLY A   1 26  ? 22.577   1.358   18.502 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   CA  1 
ATOM   183  C  C   . GLY A   1 26  ? 21.940   1.896   19.763 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   C   1 
ATOM   184  O  O   . GLY A   1 26  ? 20.822   1.510   20.119 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   O   1 
ATOM   185  N  N   . ILE A   1 27  ? 22.647   2.798   20.439 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   N   1 
ATOM   186  C  CA  . ILE A   1 27  ? 22.132   3.381   21.665 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CA  1 
ATOM   187  C  C   . ILE A   1 27  ? 20.905   4.242   21.374 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   C   1 
ATOM   188  O  O   . ILE A   1 27  ? 19.961   4.281   22.172 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   O   1 
ATOM   189  C  CB  . ILE A   1 27  ? 23.225   4.212   22.384 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CB  1 
ATOM   190  C  CG1 . ILE A   1 27  ? 24.335   3.276   22.864 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG1 1 
ATOM   191  C  CG2 . ILE A   1 27  ? 22.648   4.946   23.588 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG2 1 
ATOM   192  C  CD1 . ILE A   1 27  ? 25.488   3.980   23.512 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CD1 1 
ATOM   193  N  N   . ASP A   1 28  ? 20.905   4.910   20.224 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   N   1 
ATOM   194  C  CA  . ASP A   1 28  ? 19.779   5.756   19.864 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   CA  1 
ATOM   195  C  C   . ASP A   1 28  ? 18.476   4.974   19.715 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   C   1 
ATOM   196  O  O   . ASP A   1 28  ? 17.439   5.403   20.238 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   O   1 
ATOM   197  C  CB  . ASP A   1 28  ? 20.060   6.533   18.572 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   CB  1 
ATOM   198  C  CG  . ASP A   1 28  ? 21.138   7.602   18.744 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   CG  1 
ATOM   199  O  OD1 . ASP A   1 28  ? 21.474   7.952   19.901 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   OD1 1 
ATOM   200  O  OD2 . ASP A   1 28  ? 21.644   8.104   17.715 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A   OD2 1 
ATOM   201  N  N   . ILE A   1 29  ? 18.501   3.835   19.018 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   N   1 
ATOM   202  C  CA  . ILE A   1 29  ? 17.258   3.075   18.855 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CA  1 
ATOM   203  C  C   . ILE A   1 29  ? 16.800   2.434   20.164 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   C   1 
ATOM   204  O  O   . ILE A   1 29  ? 15.603   2.269   20.392 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   O   1 
ATOM   205  C  CB  . ILE A   1 29  ? 17.355   1.998   17.751 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CB  1 
ATOM   206  C  CG1 . ILE A   1 29  ? 18.271   0.860   18.191 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG1 1 
ATOM   207  C  CG2 . ILE A   1 29  ? 17.853   2.636   16.473 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG2 1 
ATOM   208  C  CD1 . ILE A   1 29  ? 18.344   -0.313  17.202 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CD1 1 
ATOM   209  N  N   . LEU A   1 30  ? 17.738   2.074   21.030 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   N   1 
ATOM   210  C  CA  . LEU A   1 30  ? 17.343   1.503   22.305 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CA  1 
ATOM   211  C  C   . LEU A   1 30  ? 16.695   2.644   23.089 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   C   1 
ATOM   212  O  O   . LEU A   1 30  ? 15.678   2.459   23.770 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   O   1 
ATOM   213  C  CB  . LEU A   1 30  ? 18.557   0.955   23.052 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CB  1 
ATOM   214  C  CG  . LEU A   1 30  ? 18.270   0.291   24.403 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CG  1 
ATOM   215  C  CD1 . LEU A   1 30  ? 17.247   -0.799  24.230 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CD1 1 
ATOM   216  C  CD2 . LEU A   1 30  ? 19.556   -0.270  24.987 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A   CD2 1 
ATOM   217  N  N   . GLU A   1 31  ? 17.276   3.835   22.981 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   N   1 
ATOM   218  C  CA  . GLU A   1 31  ? 16.731   4.995   23.668 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   CA  1 
ATOM   219  C  C   . GLU A   1 31  ? 15.307   5.206   23.174 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   C   1 
ATOM   220  O  O   . GLU A   1 31  ? 14.389   5.446   23.971 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   O   1 
ATOM   221  C  CB  . GLU A   1 31  ? 17.571   6.233   23.372 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   CB  1 
ATOM   222  C  CG  . GLU A   1 31  ? 18.935   6.230   24.028 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   CG  1 
ATOM   223  C  CD  . GLU A   1 31  ? 19.008   7.168   25.218 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   CD  1 
ATOM   224  O  OE1 . GLU A   1 31  ? 18.217   6.987   26.173 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   OE1 1 
ATOM   225  O  OE2 . GLU A   1 31  ? 19.858   8.088   25.196 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A   OE2 1 
ATOM   226  N  N   . LYS A   1 32  ? 15.135   5.117   21.857 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   N   1 
ATOM   227  C  CA  . LYS A   1 32  ? 13.829   5.290   21.230 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CA  1 
ATOM   228  C  C   . LYS A   1 32  ? 12.907   4.157   21.654 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   C   1 
ATOM   229  O  O   . LYS A   1 32  ? 11.728   4.379   21.893 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   O   1 
ATOM   230  C  CB  . LYS A   1 32  ? 13.942   5.303   19.698 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CB  1 
ATOM   231  C  CG  . LYS A   1 32  ? 12.663   5.781   19.002 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CG  1 
ATOM   232  C  CD  . LYS A   1 32  ? 12.451   5.165   17.624 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CD  1 
ATOM   233  C  CE  . LYS A   1 32  ? 13.505   5.599   16.630 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CE  1 
ATOM   234  N  NZ  . LYS A   1 32  ? 13.294   4.938   15.310 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   NZ  1 
ATOM   235  N  N   . TYR A   1 33  ? 13.432   2.940   21.750 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   236  C  CA  . TYR A   1 33  ? 12.592   1.824   22.158 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   237  C  C   . TYR A   1 33  ? 12.057   2.086   23.560 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   238  O  O   . TYR A   1 33  ? 10.879   1.846   23.841 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   239  C  CB  . TYR A   1 33  ? 13.367   0.497   22.149 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   240  C  CG  . TYR A   1 33  ? 12.538   -0.663  22.677 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   241  C  CD1 . TYR A   1 33  ? 11.407   -1.101  21.996 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   242  C  CD2 . TYR A   1 33  ? 12.829   -1.251  23.907 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   243  C  CE1 . TYR A   1 33  ? 10.580   -2.083  22.528 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   244  C  CE2 . TYR A   1 33  ? 12.007   -2.234  24.450 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   245  C  CZ  . TYR A   1 33  ? 10.881   -2.644  23.761 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   246  O  OH  . TYR A   1 33  ? 10.027   -3.575  24.322 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   247  N  N   . ILE A   1 34  ? 12.930   2.572   24.438 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   N   1 
ATOM   248  C  CA  . ILE A   1 34  ? 12.542   2.864   25.809 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CA  1 
ATOM   249  C  C   . ILE A   1 34  ? 11.413   3.884   25.846 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   C   1 
ATOM   250  O  O   . ILE A   1 34  ? 10.494   3.768   26.668 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   O   1 
ATOM   251  C  CB  . ILE A   1 34  ? 13.724   3.403   26.624 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CB  1 
ATOM   252  C  CG1 . ILE A   1 34  ? 14.825   2.346   26.701 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CG1 1 
ATOM   253  C  CG2 . ILE A   1 34  ? 13.266   3.776   28.016 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CG2 1 
ATOM   254  C  CD1 . ILE A   1 34  ? 16.171   2.871   27.284 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CD1 1 
ATOM   255  N  N   . LYS A   1 35  ? 11.467   4.887   24.971 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   N   1 
ATOM   256  C  CA  . LYS A   1 35  ? 10.392   5.884   24.948 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   CA  1 
ATOM   257  C  C   . LYS A   1 35  ? 9.079    5.212   24.567 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   C   1 
ATOM   258  O  O   . LYS A   1 35  ? 8.036    5.462   25.170 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   O   1 
ATOM   259  C  CB  . LYS A   1 35  ? 10.684   7.006   23.952 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   CB  1 
ATOM   260  C  CG  . LYS A   1 35  ? 11.502   8.141   24.520 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   CG  1 
ATOM   261  C  CD  . LYS A   1 35  ? 11.484   9.351   23.598 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   CD  1 
ATOM   262  C  CE  . LYS A   1 35  ? 10.060   9.872   23.370 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   CE  1 
ATOM   263  N  NZ  . LYS A   1 35  ? 9.322    10.185  24.640 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A   NZ  1 
ATOM   264  N  N   . PHE A   1 36  ? 9.137    4.354   23.559 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   N   1 
ATOM   265  C  CA  . PHE A   1 36  ? 7.959    3.640   23.103 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CA  1 
ATOM   266  C  C   . PHE A   1 36  ? 7.231    2.956   24.266 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   C   1 
ATOM   267  O  O   . PHE A   1 36  ? 6.069    3.268   24.533 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   O   1 
ATOM   268  C  CB  . PHE A   1 36  ? 8.377    2.621   22.056 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CB  1 
ATOM   269  C  CG  . PHE A   1 36  ? 7.269    1.733   21.587 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CG  1 
ATOM   270  C  CD1 . PHE A   1 36  ? 6.127    2.270   21.003 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD1 1 
ATOM   271  C  CD2 . PHE A   1 36  ? 7.386    0.348   21.688 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD2 1 
ATOM   272  C  CE1 . PHE A   1 36  ? 5.117    1.441   20.522 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE1 1 
ATOM   273  C  CE2 . PHE A   1 36  ? 6.386    -0.486  21.214 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE2 1 
ATOM   274  C  CZ  . PHE A   1 36  ? 5.250    0.061   20.628 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CZ  1 
ATOM   275  N  N   . VAL A   1 37  ? 7.910    2.039   24.963 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   N   1 
ATOM   276  C  CA  . VAL A   1 37  ? 7.292    1.328   26.090 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   CA  1 
ATOM   277  C  C   . VAL A   1 37  ? 6.890    2.284   27.214 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   C   1 
ATOM   278  O  O   . VAL A   1 37  ? 5.929    2.037   27.958 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   O   1 
ATOM   279  C  CB  . VAL A   1 37  ? 8.230    0.251   26.674 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   CB  1 
ATOM   280  C  CG1 . VAL A   1 37  ? 8.537    -0.788  25.628 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   CG1 1 
ATOM   281  C  CG2 . VAL A   1 37  ? 9.503    0.887   27.170 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A   CG2 1 
ATOM   282  N  N   . LYS A   1 38  ? 7.634    3.376   27.330 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   N   1 
ATOM   283  C  CA  . LYS A   1 38  ? 7.358    4.375   28.340 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   CA  1 
ATOM   284  C  C   . LYS A   1 38  ? 5.974    4.947   28.058 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   C   1 
ATOM   285  O  O   . LYS A   1 38  ? 5.089    4.915   28.910 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   O   1 
ATOM   286  C  CB  . LYS A   1 38  ? 8.420    5.477   28.278 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   CB  1 
ATOM   287  C  CG  . LYS A   1 38  ? 8.954    5.914   29.636 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   CG  1 
ATOM   288  C  CD  . LYS A   1 38  ? 10.253   6.708   29.486 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   CD  1 
ATOM   289  C  CE  . LYS A   1 38  ? 10.862   7.130   30.829 1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   CE  1 
ATOM   290  N  NZ  . LYS A   1 38  ? 10.085   8.199   31.522 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A   NZ  1 
ATOM   291  N  N   . GLU A   1 39  ? 5.780    5.443   26.843 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   N   1 
ATOM   292  C  CA  . GLU A   1 39  ? 4.506    6.031   26.461 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   CA  1 
ATOM   293  C  C   . GLU A   1 39  ? 3.365    5.014   26.523 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   C   1 
ATOM   294  O  O   . GLU A   1 39  ? 2.235    5.345   26.914 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   O   1 
ATOM   295  C  CB  . GLU A   1 39  ? 4.621    6.631   25.060 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   CB  1 
ATOM   296  C  CG  . GLU A   1 39  ? 3.449    7.496   24.650 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   CG  1 
ATOM   297  C  CD  . GLU A   1 39  ? 3.821    8.499   23.570 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   CD  1 
ATOM   298  O  OE1 . GLU A   1 39  ? 2.909    9.203   23.076 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   OE1 1 
ATOM   299  O  OE2 . GLU A   1 39  ? 5.025    8.587   23.224 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   OE2 1 
ATOM   300  N  N   . ARG A   1 40  ? 3.659    3.776   26.143 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   N   1 
ATOM   301  C  CA  . ARG A   1 40  ? 2.653    2.727   26.170 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CA  1 
ATOM   302  C  C   . ARG A   1 40  ? 2.158    2.533   27.595 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   C   1 
ATOM   303  O  O   . ARG A   1 40  ? 0.952    2.517   27.849 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   O   1 
ATOM   304  C  CB  . ARG A   1 40  ? 3.242    1.425   25.629 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CB  1 
ATOM   305  C  CG  . ARG A   1 40  ? 2.331    0.223   25.792 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CG  1 
ATOM   306  C  CD  . ARG A   1 40  ? 2.354    -0.678  24.554 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CD  1 
ATOM   307  N  NE  . ARG A   1 40  ? 1.611    -1.917  24.765 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   NE  1 
ATOM   308  C  CZ  . ARG A   1 40  ? 0.393    -1.975  25.293 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CZ  1 
ATOM   309  N  NH1 . ARG A   1 40  ? -0.225   -0.866  25.666 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   NH1 1 
ATOM   310  N  NH2 . ARG A   1 40  ? -0.204   -3.146  25.457 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   NH2 1 
ATOM   311  N  N   . THR A   1 41  ? 3.093    2.399   28.530 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   N   1 
ATOM   312  C  CA  . THR A   1 41  ? 2.737    2.213   29.929 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CA  1 
ATOM   313  C  C   . THR A   1 41  ? 1.869    3.359   30.411 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   C   1 
ATOM   314  O  O   . THR A   1 41  ? 0.872    3.136   31.103 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   O   1 
ATOM   315  C  CB  . THR A   1 41  ? 3.981    2.118   30.803 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CB  1 
ATOM   316  O  OG1 . THR A   1 41  ? 4.694    0.930   30.462 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   OG1 1 
ATOM   317  C  CG2 . THR A   1 41  ? 3.605    2.050   32.259 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CG2 1 
ATOM   318  N  N   . GLU A   1 42  ? 2.248    4.583   30.045 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   N   1 
ATOM   319  C  CA  . GLU A   1 42  ? 1.472    5.760   30.423 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   CA  1 
ATOM   320  C  C   . GLU A   1 42  ? 0.028    5.599   29.918 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   C   1 
ATOM   321  O  O   . GLU A   1 42  ? -0.932   5.864   30.650 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   O   1 
ATOM   322  C  CB  . GLU A   1 42  ? 2.096    7.026   29.828 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   CB  1 
ATOM   323  C  CG  . GLU A   1 42  ? 3.530    7.293   30.274 1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   CG  1 
ATOM   324  C  CD  . GLU A   1 42  ? 4.172    8.485   29.562 1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   CD  1 
ATOM   325  O  OE1 . GLU A   1 42  ? 5.377    8.729   29.792 1.00 93.62  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   OE1 1 
ATOM   326  O  OE2 . GLU A   1 42  ? 3.481    9.176   28.778 1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A   OE2 1 
ATOM   327  N  N   . ILE A   1 43  ? -0.121   5.148   28.674 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   N   1 
ATOM   328  C  CA  . ILE A   1 43  ? -1.445   4.953   28.090 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CA  1 
ATOM   329  C  C   . ILE A   1 43  ? -2.249   3.890   28.842 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   C   1 
ATOM   330  O  O   . ILE A   1 43  ? -3.468   4.018   28.990 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   O   1 
ATOM   331  C  CB  . ILE A   1 43  ? -1.351   4.570   26.575 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CB  1 
ATOM   332  C  CG1 . ILE A   1 43  ? -0.877   5.775   25.760 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CG1 1 
ATOM   333  C  CG2 . ILE A   1 43  ? -2.711   4.113   26.058 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CG2 1 
ATOM   334  C  CD1 . ILE A   1 43  ? -0.292   5.423   24.376 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A   CD1 1 
ATOM   335  N  N   . GLU A   1 44  ? -1.584   2.842   29.321 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   N   1 
ATOM   336  C  CA  . GLU A   1 44  ? -2.303   1.809   30.057 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CA  1 
ATOM   337  C  C   . GLU A   1 44  ? -2.730   2.376   31.391 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   C   1 
ATOM   338  O  O   . GLU A   1 44  ? -3.901   2.294   31.760 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   O   1 
ATOM   339  C  CB  . GLU A   1 44  ? -1.439   0.566   30.265 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CB  1 
ATOM   340  C  CG  . GLU A   1 44  ? -1.052   -0.114  28.965 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CG  1 
ATOM   341  C  CD  . GLU A   1 44  ? -2.248   -0.613  28.170 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   CD  1 
ATOM   342  O  OE1 . GLU A   1 44  ? -2.095   -0.793  26.941 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   OE1 1 
ATOM   343  O  OE2 . GLU A   1 44  ? -3.329   -0.840  28.768 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A   OE2 1 
ATOM   344  N  N   . LEU A   1 45  ? -1.784   2.965   32.112 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   N   1 
ATOM   345  C  CA  . LEU A   1 45  ? -2.101   3.558   33.401 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CA  1 
ATOM   346  C  C   . LEU A   1 45  ? -3.271   4.528   33.240 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   C   1 
ATOM   347  O  O   . LEU A   1 45  ? -4.167   4.572   34.081 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   O   1 
ATOM   348  C  CB  . LEU A   1 45  ? -0.876   4.277   33.967 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CB  1 
ATOM   349  C  CG  . LEU A   1 45  ? 0.280    3.368   34.418 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CG  1 
ATOM   350  C  CD1 . LEU A   1 45  ? 1.578    4.164   34.442 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CD1 1 
ATOM   351  C  CD2 . LEU A   1 45  ? -0.039   2.757   35.779 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CD2 1 
ATOM   352  N  N   . SER A   1 46  ? -3.276   5.288   32.150 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   N   1 
ATOM   353  C  CA  . SER A   1 46  ? -4.359   6.231   31.899 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CA  1 
ATOM   354  C  C   . SER A   1 46  ? -5.675   5.488   31.710 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   C   1 
ATOM   355  O  O   . SER A   1 46  ? -6.676   5.801   32.353 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   O   1 
ATOM   356  C  CB  . SER A   1 46  ? -4.070   7.056   30.654 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CB  1 
ATOM   357  O  OG  . SER A   1 46  ? -5.173   7.894   30.371 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   OG  1 
ATOM   358  N  N   . TYR A   1 47  ? -5.667   4.507   30.813 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   N   1 
ATOM   359  C  CA  . TYR A   1 47  ? -6.847   3.693   30.542 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CA  1 
ATOM   360  C  C   . TYR A   1 47  ? -7.485   3.196   31.837 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   C   1 
ATOM   361  O  O   . TYR A   1 47  ? -8.702   3.314   32.040 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   O   1 
ATOM   362  C  CB  . TYR A   1 47  ? -6.427   2.504   29.689 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CB  1 
ATOM   363  C  CG  . TYR A   1 47  ? -7.510   1.495   29.405 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CG  1 
ATOM   364  C  CD1 . TYR A   1 47  ? -8.639   1.835   28.661 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CD1 1 
ATOM   365  C  CD2 . TYR A   1 47  ? -7.373   0.176   29.830 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CD2 1 
ATOM   366  C  CE1 . TYR A   1 47  ? -9.602   0.879   28.344 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CE1 1 
ATOM   367  C  CE2 . TYR A   1 47  ? -8.320   -0.781  29.525 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CE2 1 
ATOM   368  C  CZ  . TYR A   1 47  ? -9.432   -0.433  28.781 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CZ  1 
ATOM   369  O  OH  . TYR A   1 47  ? -10.359  -1.406  28.471 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   OH  1 
ATOM   370  N  N   . ALA A   1 48  ? -6.650   2.640   32.714 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   N   1 
ATOM   371  C  CA  . ALA A   1 48  ? -7.103   2.099   33.991 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CA  1 
ATOM   372  C  C   . ALA A   1 48  ? -7.778   3.139   34.880 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   C   1 
ATOM   373  O  O   . ALA A   1 48  ? -8.833   2.868   35.462 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   O   1 
ATOM   374  C  CB  . ALA A   1 48  ? -5.941   1.473   34.722 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A   CB  1 
ATOM   375  N  N   . LYS A   1 49  ? -7.172   4.319   34.995 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   N   1 
ATOM   376  C  CA  . LYS A   1 49  ? -7.743   5.378   35.818 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   CA  1 
ATOM   377  C  C   . LYS A   1 49  ? -9.118   5.711   35.259 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   C   1 
ATOM   378  O  O   . LYS A   1 49  ? -10.067  5.957   36.008 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   O   1 
ATOM   379  C  CB  . LYS A   1 49  ? -6.871   6.636   35.781 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   CB  1 
ATOM   380  C  CG  . LYS A   1 49  ? -5.377   6.378   35.862 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   CG  1 
ATOM   381  C  CD  . LYS A   1 49  ? -4.975   5.660   37.142 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   CD  1 
ATOM   382  C  CE  . LYS A   1 49  ? -3.528   5.140   37.071 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   CE  1 
ATOM   383  N  NZ  . LYS A   1 49  ? -2.504   6.208   36.918 1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A   NZ  1 
ATOM   384  N  N   . GLN A   1 50  ? -9.228   5.706   33.934 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   N   1 
ATOM   385  C  CA  . GLN A   1 50  ? -10.495  6.013   33.292 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   CA  1 
ATOM   386  C  C   . GLN A   1 50  ? -11.586  5.010   33.622 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   C   1 
ATOM   387  O  O   . GLN A   1 50  ? -12.718  5.400   33.889 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   O   1 
ATOM   388  C  CB  . GLN A   1 50  ? -10.323  6.105   31.780 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   CB  1 
ATOM   389  C  CG  . GLN A   1 50  ? -9.573   7.337   31.333 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   CG  1 
ATOM   390  C  CD  . GLN A   1 50  ? -9.381   7.383   29.835 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   CD  1 
ATOM   391  O  OE1 . GLN A   1 50  ? -10.346  7.493   29.074 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   OE1 1 
ATOM   392  N  NE2 . GLN A   1 50  ? -8.128   7.296   29.399 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A   NE2 1 
ATOM   393  N  N   . LEU A   1 51  ? -11.260  3.721   33.594 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   N   1 
ATOM   394  C  CA  . LEU A   1 51  ? -12.258  2.705   33.919 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CA  1 
ATOM   395  C  C   . LEU A   1 51  ? -12.613  2.849   35.387 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   C   1 
ATOM   396  O  O   . LEU A   1 51  ? -13.786  2.828   35.753 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   O   1 
ATOM   397  C  CB  . LEU A   1 51  ? -11.727  1.295   33.634 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CB  1 
ATOM   398  C  CG  . LEU A   1 51  ? -11.481  1.031   32.145 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CG  1 
ATOM   399  C  CD1 . LEU A   1 51  ? -10.893  -0.354  31.920 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD1 1 
ATOM   400  C  CD2 . LEU A   1 51  ? -12.808  1.192   31.397 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD2 1 
ATOM   401  N  N   . ARG A   1 52  ? -11.604  3.015   36.234 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   N   1 
ATOM   402  C  CA  . ARG A   1 52  ? -11.880  3.174   37.642 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   CA  1 
ATOM   403  C  C   . ARG A   1 52  ? -12.788  4.378   37.865 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   C   1 
ATOM   404  O  O   . ARG A   1 52  ? -13.774  4.286   38.597 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   O   1 
ATOM   405  C  CB  . ARG A   1 52  ? -10.597  3.361   38.449 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   CB  1 
ATOM   406  C  CG  . ARG A   1 52  ? -10.902  3.739   39.900 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   CG  1 
ATOM   407  C  CD  . ARG A   1 52  ? -9.671   4.029   40.721 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   CD  1 
ATOM   408  N  NE  . ARG A   1 52  ? -8.891   2.825   40.968 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   NE  1 
ATOM   409  C  CZ  . ARG A   1 52  ? -7.688   2.609   40.457 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   CZ  1 
ATOM   410  N  NH1 . ARG A   1 52  ? -7.133   3.523   39.671 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   NH1 1 
ATOM   411  N  NH2 . ARG A   1 52  ? -7.039   1.488   40.735 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A   NH2 1 
ATOM   412  N  N   . ASN A   1 53  ? -12.475  5.507   37.237 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   N   1 
ATOM   413  C  CA  . ASN A   1 53  ? -13.304  6.689   37.448 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   CA  1 
ATOM   414  C  C   . ASN A   1 53  ? -14.713  6.497   36.947 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   C   1 
ATOM   415  O  O   . ASN A   1 53  ? -15.664  7.020   37.534 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   O   1 
ATOM   416  C  CB  . ASN A   1 53  ? -12.685  7.917   36.795 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   CB  1 
ATOM   417  C  CG  . ASN A   1 53  ? -11.438  8.372   37.508 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   CG  1 
ATOM   418  O  OD1 . ASN A   1 53  ? -10.790  9.329   37.096 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   OD1 1 
ATOM   419  N  ND2 . ASN A   1 53  ? -11.092  7.682   38.588 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A   ND2 1 
ATOM   420  N  N   . LEU A   1 54  ? -14.850  5.735   35.868 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   1 
ATOM   421  C  CA  . LEU A   1 54  ? -16.161  5.473   35.309 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  1 
ATOM   422  C  C   . LEU A   1 54  ? -16.997  4.738   36.362 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   1 
ATOM   423  O  O   . LEU A   1 54  ? -18.085  5.176   36.701 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   1 
ATOM   424  C  CB  . LEU A   1 54  ? -16.037  4.615   34.045 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  1 
ATOM   425  C  CG  . LEU A   1 54  ? -17.122  4.683   32.957 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  1 
ATOM   426  C  CD1 . LEU A   1 54  ? -16.940  3.530   32.014 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 1 
ATOM   427  C  CD2 . LEU A   1 54  ? -18.490  4.604   33.548 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 1 
ATOM   428  N  N   . SER A   1 55  ? -16.477  3.632   36.890 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   N   1 
ATOM   429  C  CA  . SER A   1 55  ? -17.199  2.839   37.884 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CA  1 
ATOM   430  C  C   . SER A   1 55  ? -17.633  3.663   39.088 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   C   1 
ATOM   431  O  O   . SER A   1 55  ? -18.681  3.403   39.680 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   O   1 
ATOM   432  C  CB  . SER A   1 55  ? -16.348  1.657   38.363 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CB  1 
ATOM   433  O  OG  . SER A   1 55  ? -15.322  2.080   39.245 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   OG  1 
ATOM   434  N  N   . LYS A   1 56  ? -16.825  4.651   39.457 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   N   1 
ATOM   435  C  CA  . LYS A   1 56  ? -17.155  5.499   40.595 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   CA  1 
ATOM   436  C  C   . LYS A   1 56  ? -18.280  6.455   40.228 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   C   1 
ATOM   437  O  O   . LYS A   1 56  ? -19.204  6.670   41.010 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   O   1 
ATOM   438  C  CB  . LYS A   1 56  ? -15.919  6.287   41.057 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   CB  1 
ATOM   439  C  CG  . LYS A   1 56  ? -15.022  5.530   42.034 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   CG  1 
ATOM   440  C  CD  . LYS A   1 56  ? -14.442  4.259   41.413 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   CD  1 
ATOM   441  C  CE  . LYS A   1 56  ? -14.707  3.009   42.261 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   CE  1 
ATOM   442  N  NZ  . LYS A   1 56  ? -16.145  2.611   42.303 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A   NZ  1 
ATOM   443  N  N   . LYS A   1 57  ? -18.199  7.013   39.025 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   N   1 
ATOM   444  C  CA  . LYS A   1 57  ? -19.198  7.958   38.527 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CA  1 
ATOM   445  C  C   . LYS A   1 57  ? -20.634  7.444   38.567 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   C   1 
ATOM   446  O  O   . LYS A   1 57  ? -21.546  8.195   38.900 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   O   1 
ATOM   447  C  CB  . LYS A   1 57  ? -18.850  8.377   37.097 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CB  1 
ATOM   448  C  CG  . LYS A   1 57  ? -19.907  9.238   36.431 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CG  1 
ATOM   449  C  CD  . LYS A   1 57  ? -19.475  9.668   35.038 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CD  1 
ATOM   450  C  CE  . LYS A   1 57  ? -20.507  10.593  34.419 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CE  1 
ATOM   451  N  NZ  . LYS A   1 57  ? -20.083  11.021  33.062 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   NZ  1 
ATOM   452  N  N   . TYR A   1 58  ? -20.835  6.170   38.238 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   N   1 
ATOM   453  C  CA  . TYR A   1 58  ? -22.179  5.601   38.226 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CA  1 
ATOM   454  C  C   . TYR A   1 58  ? -22.591  4.860   39.478 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   C   1 
ATOM   455  O  O   . TYR A   1 58  ? -23.699  4.334   39.540 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   O   1 
ATOM   456  C  CB  . TYR A   1 58  ? -22.371  4.676   37.017 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CB  1 
ATOM   457  C  CG  . TYR A   1 58  ? -22.369  5.413   35.706 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CG  1 
ATOM   458  C  CD1 . TYR A   1 58  ? -21.172  5.737   35.075 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CD1 1 
ATOM   459  C  CD2 . TYR A   1 58  ? -23.557  5.852   35.133 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CD2 1 
ATOM   460  C  CE1 . TYR A   1 58  ? -21.156  6.488   33.911 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CE1 1 
ATOM   461  C  CE2 . TYR A   1 58  ? -23.556  6.604   33.967 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CE2 1 
ATOM   462  C  CZ  . TYR A   1 58  ? -22.350  6.922   33.363 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   CZ  1 
ATOM   463  O  OH  . TYR A   1 58  ? -22.324  7.695   32.224 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A   OH  1 
ATOM   464  N  N   . GLN A   1 59  ? -21.716  4.801   40.472 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   N   1 
ATOM   465  C  CA  . GLN A   1 59  ? -22.069  4.114   41.710 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CA  1 
ATOM   466  C  C   . GLN A   1 59  ? -23.161  4.958   42.392 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   C   1 
ATOM   467  O  O   . GLN A   1 59  ? -23.285  6.152   42.130 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   O   1 
ATOM   468  C  CB  . GLN A   1 59  ? -20.836  3.980   42.610 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CB  1 
ATOM   469  C  CG  . GLN A   1 59  ? -20.733  2.651   43.362 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CG  1 
ATOM   470  C  CD  . GLN A   1 59  ? -19.802  1.646   42.683 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   CD  1 
ATOM   471  O  OE1 . GLN A   1 59  ? -18.729  2.003   42.208 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   OE1 1 
ATOM   472  N  NE2 . GLN A   1 59  ? -20.204  0.383   42.660 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A   NE2 1 
ATOM   473  N  N   . PRO A   1 60  ? -23.979  4.343   43.259 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N   1 
ATOM   474  C  CA  . PRO A   1 60  ? -25.055  5.056   43.959 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA  1 
ATOM   475  C  C   . PRO A   1 60  ? -24.594  6.230   44.833 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C   1 
ATOM   476  O  O   . PRO A   1 60  ? -23.664  6.096   45.633 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O   1 
ATOM   477  C  CB  . PRO A   1 60  ? -25.711  3.955   44.789 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB  1 
ATOM   478  C  CG  . PRO A   1 60  ? -25.465  2.724   43.983 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG  1 
ATOM   479  C  CD  . PRO A   1 60  ? -24.033  2.901   43.555 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD  1 
ATOM   480  N  N   . LYS A   1 61  ? -25.260  7.374   44.683 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   1 
ATOM   481  C  CA  . LYS A   1 61  ? -24.943  8.575   45.462 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  1 
ATOM   482  C  C   . LYS A   1 61  ? -25.717  8.594   46.780 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   1 
ATOM   483  O  O   . LYS A   1 61  ? -25.132  8.525   47.862 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   1 
ATOM   484  C  CB  . LYS A   1 61  ? -25.283  9.836   44.661 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  1 
ATOM   485  C  CG  . LYS A   1 61  ? -26.669  9.808   44.035 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  1 
ATOM   486  C  CD  . LYS A   1 61  ? -26.661  9.026   42.724 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  1 
ATOM   487  C  CE  . LYS A   1 61  ? -27.963  8.263   42.493 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  1 
ATOM   488  N  NZ  . LYS A   1 61  ? -28.076  7.046   43.355 1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  1 
ATOM   489  N  N   . GLU A   1 69  ? -34.548  0.225   46.918 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   N   1 
ATOM   490  C  CA  . GLU A   1 69  ? -34.082  0.329   45.535 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CA  1 
ATOM   491  C  C   . GLU A   1 69  ? -33.014  -0.718  45.257 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   C   1 
ATOM   492  O  O   . GLU A   1 69  ? -33.054  -1.430  44.254 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   O   1 
ATOM   493  C  CB  . GLU A   1 69  ? -33.500  1.721   45.267 1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CB  1 
ATOM   494  C  CG  . GLU A   1 69  ? -32.676  1.809   43.978 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CG  1 
ATOM   495  C  CD  . GLU A   1 69  ? -32.032  3.174   43.769 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   CD  1 
ATOM   496  O  OE1 . GLU A   1 69  ? -31.238  3.322   42.810 1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   OE1 1 
ATOM   497  O  OE2 . GLU A   1 69  ? -32.323  4.097   44.563 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A   OE2 1 
ATOM   498  N  N   . TYR A   1 70  ? -32.048  -0.781  46.161 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   N   1 
ATOM   499  C  CA  . TYR A   1 70  ? -30.936  -1.716  46.094 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CA  1 
ATOM   500  C  C   . TYR A   1 70  ? -31.439  -3.160  46.172 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   C   1 
ATOM   501  O  O   . TYR A   1 70  ? -30.730  -4.093  45.786 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   O   1 
ATOM   502  C  CB  . TYR A   1 70  ? -30.005  -1.438  47.277 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CB  1 
ATOM   503  C  CG  . TYR A   1 70  ? -30.726  -1.420  48.629 1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CG  1 
ATOM   504  C  CD1 . TYR A   1 70  ? -31.319  -2.579  49.151 1.00 76.71  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CD1 1 
ATOM   505  C  CD2 . TYR A   1 70  ? -30.799  -0.251  49.392 1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CD2 1 
ATOM   506  C  CE1 . TYR A   1 70  ? -31.959  -2.574  50.394 1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CE1 1 
ATOM   507  C  CE2 . TYR A   1 70  ? -31.440  -0.237  50.643 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CE2 1 
ATOM   508  C  CZ  . TYR A   1 70  ? -32.014  -1.403  51.137 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   CZ  1 
ATOM   509  O  OH  . TYR A   1 70  ? -32.622  -1.405  52.374 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A   OH  1 
ATOM   510  N  N   . LYS A   1 71  ? -32.656  -3.325  46.693 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   N   1 
ATOM   511  C  CA  . LYS A   1 71  ? -33.273  -4.635  46.877 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   CA  1 
ATOM   512  C  C   . LYS A   1 71  ? -33.515  -5.406  45.586 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   C   1 
ATOM   513  O  O   . LYS A   1 71  ? -33.542  -6.636  45.594 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   O   1 
ATOM   514  C  CB  . LYS A   1 71  ? -34.597  -4.491  47.655 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   CB  1 
ATOM   515  C  CG  . LYS A   1 71  ? -35.587  -3.471  47.064 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   CG  1 
ATOM   516  C  CD  . LYS A   1 71  ? -36.874  -3.289  47.907 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   CD  1 
ATOM   517  C  CE  . LYS A   1 71  ? -37.934  -4.369  47.630 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   CE  1 
ATOM   518  N  NZ  . LYS A   1 71  ? -39.200  -4.230  48.451 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A   NZ  1 
ATOM   519  N  N   . TYR A   1 72  ? -33.669  -4.680  44.480 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   N   1 
ATOM   520  C  CA  . TYR A   1 72  ? -33.929  -5.284  43.173 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CA  1 
ATOM   521  C  C   . TYR A   1 72  ? -32.701  -5.847  42.460 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   C   1 
ATOM   522  O  O   . TYR A   1 72  ? -31.659  -5.193  42.379 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   O   1 
ATOM   523  C  CB  . TYR A   1 72  ? -34.644  -4.266  42.286 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CB  1 
ATOM   524  C  CG  . TYR A   1 72  ? -35.955  -3.859  42.890 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CG  1 
ATOM   525  C  CD1 . TYR A   1 72  ? -36.181  -2.548  43.307 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CD1 1 
ATOM   526  C  CD2 . TYR A   1 72  ? -36.960  -4.801  43.106 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CD2 1 
ATOM   527  C  CE1 . TYR A   1 72  ? -37.373  -2.185  43.927 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CE1 1 
ATOM   528  C  CE2 . TYR A   1 72  ? -38.148  -4.449  43.724 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CE2 1 
ATOM   529  C  CZ  . TYR A   1 72  ? -38.348  -3.137  44.133 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CZ  1 
ATOM   530  O  OH  . TYR A   1 72  ? -39.526  -2.793  44.766 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   OH  1 
ATOM   531  N  N   . THR A   1 73  ? -32.846  -7.068  41.945 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   N   1 
ATOM   532  C  CA  . THR A   1 73  ? -31.772  -7.764  41.251 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CA  1 
ATOM   533  C  C   . THR A   1 73  ? -31.216  -6.945  40.095 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   C   1 
ATOM   534  O  O   . THR A   1 73  ? -30.048  -7.075  39.733 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   O   1 
ATOM   535  C  CB  . THR A   1 73  ? -32.257  -9.113  40.707 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CB  1 
ATOM   536  O  OG1 . THR A   1 73  ? -33.250  -8.895  39.696 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   OG1 1 
ATOM   537  C  CG2 . THR A   1 73  ? -32.863  -9.934  41.820 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CG2 1 
ATOM   538  N  N   . SER A   1 74  ? -32.064  -6.095  39.529 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 69  SER A   N   1 
ATOM   539  C  CA  . SER A   1 74  ? -31.695  -5.235  38.406 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 69  SER A   CA  1 
ATOM   540  C  C   . SER A   1 74  ? -30.549  -4.318  38.828 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 69  SER A   C   1 
ATOM   541  O  O   . SER A   1 74  ? -29.583  -4.150  38.095 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 69  SER A   O   1 
ATOM   542  C  CB  . SER A   1 74  ? -32.909  -4.393  37.983 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 69  SER A   CB  1 
ATOM   543  O  OG  . SER A   1 74  ? -34.119  -4.902  38.546 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 69  SER A   OG  1 
ATOM   544  N  N   . CYS A   1 75  ? -30.671  -3.737  40.018 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A   N   1 
ATOM   545  C  CA  . CYS A   1 75  ? -29.666  -2.830  40.564 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A   CA  1 
ATOM   546  C  C   . CYS A   1 75  ? -28.461  -3.577  41.084 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A   C   1 
ATOM   547  O  O   . CYS A   1 75  ? -27.330  -3.166  40.863 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A   O   1 
ATOM   548  C  CB  . CYS A   1 75  ? -30.250  -2.003  41.705 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A   CB  1 
ATOM   549  S  SG  . CYS A   1 75  ? -31.669  -1.030  41.238 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A   SG  1 
ATOM   550  N  N   . LYS A   1 76  ? -28.700  -4.666  41.795 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   N   1 
ATOM   551  C  CA  . LYS A   1 76  ? -27.597  -5.440  42.313 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CA  1 
ATOM   552  C  C   . LYS A   1 76  ? -26.661  -5.807  41.171 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   C   1 
ATOM   553  O  O   . LYS A   1 76  ? -25.439  -5.680  41.298 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   O   1 
ATOM   554  C  CB  . LYS A   1 76  ? -28.120  -6.692  43.008 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CB  1 
ATOM   555  C  CG  . LYS A   1 76  ? -29.026  -6.370  44.178 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CG  1 
ATOM   556  C  CD  . LYS A   1 76  ? -29.412  -7.616  44.951 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CD  1 
ATOM   557  C  CE  . LYS A   1 76  ? -30.419  -7.285  46.038 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   CE  1 
ATOM   558  N  NZ  . LYS A   1 76  ? -30.900  -8.527  46.693 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A   NZ  1 
ATOM   559  N  N   . ALA A   1 77  ? -27.225  -6.237  40.044 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   N   1 
ATOM   560  C  CA  . ALA A   1 77  ? -26.397  -6.615  38.902 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CA  1 
ATOM   561  C  C   . ALA A   1 77  ? -25.582  -5.430  38.392 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   C   1 
ATOM   562  O  O   . ALA A   1 77  ? -24.443  -5.590  37.953 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   O   1 
ATOM   563  C  CB  . ALA A   1 77  ? -27.260  -7.169  37.786 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A   CB  1 
ATOM   564  N  N   . PHE A   1 78  ? -26.174  -4.242  38.451 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   N   1 
ATOM   565  C  CA  . PHE A   1 78  ? -25.514  -3.022  38.003 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CA  1 
ATOM   566  C  C   . PHE A   1 78  ? -24.321  -2.747  38.931 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   C   1 
ATOM   567  O  O   . PHE A   1 78  ? -23.200  -2.486  38.470 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   O   1 
ATOM   568  C  CB  . PHE A   1 78  ? -26.511  -1.872  38.072 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CB  1 
ATOM   569  C  CG  . PHE A   1 78  ? -26.203  -0.725  37.153 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CG  1 
ATOM   570  C  CD1 . PHE A   1 78  ? -24.915  -0.475  36.725 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CD1 1 
ATOM   571  C  CD2 . PHE A   1 78  ? -27.220  0.132   36.745 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CD2 1 
ATOM   572  C  CE1 . PHE A   1 78  ? -24.641  0.614   35.900 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CE1 1 
ATOM   573  C  CE2 . PHE A   1 78  ? -26.953  1.224   35.922 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CE2 1 
ATOM   574  C  CZ  . PHE A   1 78  ? -25.661  1.466   35.498 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A   CZ  1 
ATOM   575  N  N   . ILE A   1 79  ? -24.566  -2.806  40.241 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   N   1 
ATOM   576  C  CA  . ILE A   1 79  ? -23.509  -2.579  41.216 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   CA  1 
ATOM   577  C  C   . ILE A   1 79  ? -22.379  -3.599  41.029 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   C   1 
ATOM   578  O  O   . ILE A   1 79  ? -21.211  -3.282  41.245 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   O   1 
ATOM   579  C  CB  . ILE A   1 79  ? -24.056  -2.634  42.684 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   CB  1 
ATOM   580  C  CG1 . ILE A   1 79  ? -24.391  -1.223  43.181 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   CG1 1 
ATOM   581  C  CG2 . ILE A   1 79  ? -22.998  -3.215  43.625 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   CG2 1 
ATOM   582  C  CD1 . ILE A   1 79  ? -25.296  -0.434  42.305 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A   CD1 1 
ATOM   583  N  N   . SER A   1 80  ? -22.714  -4.819  40.629 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 75  SER A   N   1 
ATOM   584  C  CA  . SER A   1 80  ? -21.669  -5.814  40.412 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 75  SER A   CA  1 
ATOM   585  C  C   . SER A   1 80  ? -20.863  -5.481  39.161 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 75  SER A   C   1 
ATOM   586  O  O   . SER A   1 80  ? -19.648  -5.701  39.125 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 75  SER A   O   1 
ATOM   587  C  CB  . SER A   1 80  ? -22.260  -7.216  40.284 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 75  SER A   CB  1 
ATOM   588  O  OG  . SER A   1 80  ? -22.852  -7.620  41.504 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 75  SER A   OG  1 
ATOM   589  N  N   . ASN A   1 81  ? -21.532  -4.952  38.138 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   N   1 
ATOM   590  C  CA  . ASN A   1 81  ? -20.850  -4.587  36.895 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   CA  1 
ATOM   591  C  C   . ASN A   1 81  ? -19.795  -3.565  37.306 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   C   1 
ATOM   592  O  O   . ASN A   1 81  ? -18.607  -3.717  37.018 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   O   1 
ATOM   593  C  CB  . ASN A   1 81  ? -21.842  -3.949  35.897 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   CB  1 
ATOM   594  C  CG  . ASN A   1 81  ? -21.425  -4.135  34.423 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   CG  1 
ATOM   595  O  OD1 . ASN A   1 81  ? -20.264  -3.934  34.052 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   OD1 1 
ATOM   596  N  ND2 . ASN A   1 81  ? -22.386  -4.502  33.582 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A   ND2 1 
ATOM   597  N  N   . LEU A   1 82  ? -20.256  -2.538  38.009 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N   1 
ATOM   598  C  CA  . LEU A   1 82  ? -19.415  -1.452  38.491 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA  1 
ATOM   599  C  C   . LEU A   1 82  ? -18.262  -1.960  39.346 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C   1 
ATOM   600  O  O   . LEU A   1 82  ? -17.098  -1.633  39.092 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O   1 
ATOM   601  C  CB  . LEU A   1 82  ? -20.273  -0.463  39.296 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB  1 
ATOM   602  C  CG  . LEU A   1 82  ? -20.892  0.762   38.599 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG  1 
ATOM   603  C  CD1 . LEU A   1 82  ? -21.059  0.524   37.120 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1 1 
ATOM   604  C  CD2 . LEU A   1 82  ? -22.223  1.102   39.252 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2 1 
ATOM   605  N  N   . ASN A   1 83  ? -18.581  -2.752  40.366 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   N   1 
ATOM   606  C  CA  . ASN A   1 83  ? -17.546  -3.287  41.239 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   CA  1 
ATOM   607  C  C   . ASN A   1 83  ? -16.540  -4.102  40.443 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   C   1 
ATOM   608  O  O   . ASN A   1 83  ? -15.333  -3.921  40.589 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   O   1 
ATOM   609  C  CB  . ASN A   1 83  ? -18.153  -4.156  42.341 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   CB  1 
ATOM   610  C  CG  . ASN A   1 83  ? -18.833  -3.338  43.414 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   CG  1 
ATOM   611  O  OD1 . ASN A   1 83  ? -18.661  -2.120  43.478 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   OD1 1 
ATOM   612  N  ND2 . ASN A   1 83  ? -19.602  -4.001  44.272 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A   ND2 1 
ATOM   613  N  N   . GLU A   1 84  ? -17.035  -5.003  39.602 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N   1 
ATOM   614  C  CA  . GLU A   1 84  ? -16.150  -5.828  38.798 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA  1 
ATOM   615  C  C   . GLU A   1 84  ? -15.257  -4.963  37.948 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C   1 
ATOM   616  O  O   . GLU A   1 84  ? -14.077  -5.252  37.767 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O   1 
ATOM   617  C  CB  . GLU A   1 84  ? -16.959  -6.771  37.913 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB  1 
ATOM   618  C  CG  . GLU A   1 84  ? -17.512  -7.961  38.671 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG  1 
ATOM   619  C  CD  . GLU A   1 84  ? -16.416  -8.885  39.196 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD  1 
ATOM   620  O  OE1 . GLU A   1 84  ? -16.753  -9.854  39.913 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1 1 
ATOM   621  O  OE2 . GLU A   1 84  ? -15.223  -8.649  38.886 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2 1 
HETATM 622  N  N   . MSE A   1 85  ? -15.805  -3.881  37.423 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   N   1 
HETATM 623  C  CA  . MSE A   1 85  ? -14.985  -3.023  36.597 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   CA  1 
HETATM 624  C  C   . MSE A   1 85  ? -13.926  -2.337  37.438 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   C   1 
HETATM 625  O  O   . MSE A   1 85  ? -12.772  -2.222  37.018 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   O   1 
HETATM 626  C  CB  . MSE A   1 85  ? -15.834  -1.983  35.882 1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   CB  1 
HETATM 627  C  CG  . MSE A   1 85  ? -15.035  -1.206  34.869 1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   CG  1 
HETATM 628  SE SE  . MSE A   1 85  ? -16.113  -0.108  33.755 1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   SE  1 
HETATM 629  C  CE  . MSE A   1 85  ? -16.165  1.468   34.846 1.00 91.33  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A   CE  1 
ATOM   630  N  N   . ASN A   1 86  ? -14.323  -1.884  38.625 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   N   1 
ATOM   631  C  CA  . ASN A   1 86  ? -13.410  -1.213  39.543 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CA  1 
ATOM   632  C  C   . ASN A   1 86  ? -12.233  -2.115  39.874 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   C   1 
ATOM   633  O  O   . ASN A   1 86  ? -11.080  -1.676  39.854 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   O   1 
ATOM   634  C  CB  . ASN A   1 86  ? -14.131  -0.842  40.833 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CB  1 
ATOM   635  C  CG  . ASN A   1 86  ? -13.181  -0.364  41.914 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CG  1 
ATOM   636  O  OD1 . ASN A   1 86  ? -12.634  0.734   41.837 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   OD1 1 
ATOM   637  N  ND2 . ASN A   1 86  ? -12.975  -1.194  42.926 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   ND2 1 
ATOM   638  N  N   . ASP A   1 87  ? -12.519  -3.380  40.174 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   N   1 
ATOM   639  C  CA  . ASP A   1 87  ? -11.460  -4.320  40.516 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CA  1 
ATOM   640  C  C   . ASP A   1 87  ? -10.553  -4.580  39.336 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   C   1 
ATOM   641  O  O   . ASP A   1 87  ? -9.331   -4.608  39.485 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   O   1 
ATOM   642  C  CB  . ASP A   1 87  ? -12.044  -5.635  41.038 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CB  1 
ATOM   643  C  CG  . ASP A   1 87  ? -12.667  -5.481  42.416 1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CG  1 
ATOM   644  O  OD1 . ASP A   1 87  ? -12.018  -4.865  43.291 1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD1 1 
ATOM   645  O  OD2 . ASP A   1 87  ? -13.798  -5.974  42.630 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD2 1 
ATOM   646  N  N   . TYR A   1 88  ? -11.139  -4.768  38.161 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   N   1 
ATOM   647  C  CA  . TYR A   1 88  ? -10.325  -5.002  36.983 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CA  1 
ATOM   648  C  C   . TYR A   1 88  ? -9.385   -3.825  36.798 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   C   1 
ATOM   649  O  O   . TYR A   1 88  ? -8.181   -4.003  36.586 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   O   1 
ATOM   650  C  CB  . TYR A   1 88  ? -11.198  -5.141  35.731 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CB  1 
ATOM   651  C  CG  . TYR A   1 88  ? -10.420  -5.097  34.428 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CG  1 
ATOM   652  C  CD1 . TYR A   1 88  ? -9.470   -6.073  34.126 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CD1 1 
ATOM   653  C  CD2 . TYR A   1 88  ? -10.624  -4.067  33.501 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CD2 1 
ATOM   654  C  CE1 . TYR A   1 88  ? -8.732   -6.025  32.928 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CE1 1 
ATOM   655  C  CE2 . TYR A   1 88  ? -9.897   -4.008  32.298 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CE2 1 
ATOM   656  C  CZ  . TYR A   1 88  ? -8.951   -4.992  32.020 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   CZ  1 
ATOM   657  O  OH  . TYR A   1 88  ? -8.220   -4.952  30.849 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A   OH  1 
ATOM   658  N  N   . ALA A   1 89  ? -9.936   -2.616  36.883 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N   1 
ATOM   659  C  CA  . ALA A   1 89  ? -9.127   -1.427  36.682 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA  1 
ATOM   660  C  C   . ALA A   1 89  ? -7.977   -1.440  37.652 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C   1 
ATOM   661  O  O   . ALA A   1 89  ? -6.829   -1.281  37.253 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O   1 
ATOM   662  C  CB  . ALA A   1 89  ? -9.952   -0.183  36.860 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB  1 
ATOM   663  N  N   . GLY A   1 90  ? -8.282   -1.661  38.924 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A   N   1 
ATOM   664  C  CA  . GLY A   1 90  ? -7.236   -1.691  39.928 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A   CA  1 
ATOM   665  C  C   . GLY A   1 90  ? -6.224   -2.795  39.705 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A   C   1 
ATOM   666  O  O   . GLY A   1 90  ? -5.006   -2.593  39.862 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A   O   1 
ATOM   667  N  N   . GLN A   1 91  ? -6.722   -3.975  39.345 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   N   1 
ATOM   668  C  CA  . GLN A   1 91  ? -5.846   -5.112  39.104 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CA  1 
ATOM   669  C  C   . GLN A   1 91  ? -4.915   -4.783  37.945 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   C   1 
ATOM   670  O  O   . GLN A   1 91  ? -3.703   -5.013  38.012 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   O   1 
ATOM   671  C  CB  . GLN A   1 91  ? -6.675   -6.353  38.780 1.00 90.13  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CB  1 
ATOM   672  C  CG  . GLN A   1 91  ? -5.841   -7.591  38.518 1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CG  1 
ATOM   673  C  CD  . GLN A   1 91  ? -4.971   -7.969  39.700 1.00 98.70  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   CD  1 
ATOM   674  O  OE1 . GLN A   1 91  ? -5.474   -8.269  40.784 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   OE1 1 
ATOM   675  N  NE2 . GLN A   1 91  ? -3.655   -7.960  39.496 1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A   NE2 1 
ATOM   676  N  N   . HIS A   1 92  ? -5.493   -4.228  36.887 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   N   1 
ATOM   677  C  CA  . HIS A   1 92  ? -4.743   -3.847  35.693 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CA  1 
ATOM   678  C  C   . HIS A   1 92  ? -3.688   -2.786  36.040 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   C   1 
ATOM   679  O  O   . HIS A   1 92  ? -2.517   -2.921  35.692 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   O   1 
ATOM   680  C  CB  . HIS A   1 92  ? -5.730   -3.327  34.634 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CB  1 
ATOM   681  C  CG  . HIS A   1 92  ? -5.110   -3.035  33.301 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CG  1 
ATOM   682  N  ND1 . HIS A   1 92  ? -5.768   -3.269  32.113 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   ND1 1 
ATOM   683  C  CD2 . HIS A   1 92  ? -3.918   -2.485  32.968 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CD2 1 
ATOM   684  C  CE1 . HIS A   1 92  ? -5.009   -2.875  31.106 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CE1 1 
ATOM   685  N  NE2 . HIS A   1 92  ? -3.881   -2.395  31.598 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   NE2 1 
ATOM   686  N  N   . GLU A   1 93  ? -4.106   -1.744  36.747 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   N   1 
ATOM   687  C  CA  . GLU A   1 93  ? -3.204   -0.669  37.137 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   CA  1 
ATOM   688  C  C   . GLU A   1 93  ? -2.007   -1.146  37.944 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   C   1 
ATOM   689  O  O   . GLU A   1 93  ? -0.883   -0.713  37.703 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   O   1 
ATOM   690  C  CB  . GLU A   1 93  ? -3.953   0.381   37.941 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   CB  1 
ATOM   691  C  CG  . GLU A   1 93  ? -3.059   1.446   38.511 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   CG  1 
ATOM   692  C  CD  . GLU A   1 93  ? -3.835   2.460   39.300 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   CD  1 
ATOM   693  O  OE1 . GLU A   1 93  ? -4.673   3.149   38.692 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   OE1 1 
ATOM   694  O  OE2 . GLU A   1 93  ? -3.617   2.561   40.526 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A   OE2 1 
ATOM   695  N  N   . VAL A   1 94  ? -2.250   -2.024  38.909 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   N   1 
ATOM   696  C  CA  . VAL A   1 94  ? -1.172   -2.546  39.738 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CA  1 
ATOM   697  C  C   . VAL A   1 94  ? -0.103   -3.204  38.881 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   C   1 
ATOM   698  O  O   . VAL A   1 94  ? 1.090    -2.948  39.056 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   O   1 
ATOM   699  C  CB  . VAL A   1 94  ? -1.717   -3.553  40.770 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CB  1 
ATOM   700  C  CG1 . VAL A   1 94  ? -0.628   -4.495  41.221 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CG1 1 
ATOM   701  C  CG2 . VAL A   1 94  ? -2.276   -2.798  41.969 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A   CG2 1 
ATOM   702  N  N   . ILE A   1 95  ? -0.519   -4.045  37.942 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   1 
ATOM   703  C  CA  . ILE A   1 95  ? 0.449    -4.707  37.074 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  1 
ATOM   704  C  C   . ILE A   1 95  ? 1.302    -3.678  36.357 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   1 
ATOM   705  O  O   . ILE A   1 95  ? 2.471    -3.911  36.092 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   1 
ATOM   706  C  CB  . ILE A   1 95  ? -0.223   -5.558  35.980 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  1 
ATOM   707  C  CG1 . ILE A   1 95  ? -1.040   -6.688  36.594 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 1 
ATOM   708  C  CG2 . ILE A   1 95  ? 0.841    -6.140  35.087 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 1 
ATOM   709  C  CD1 . ILE A   1 95  ? -1.928   -7.409  35.600 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 1 
ATOM   710  N  N   . SER A   1 96  ? 0.708    -2.537  36.034 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   N   1 
ATOM   711  C  CA  . SER A   1 96  ? 1.427    -1.499  35.312 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CA  1 
ATOM   712  C  C   . SER A   1 96  ? 2.366    -0.669  36.166 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   C   1 
ATOM   713  O  O   . SER A   1 96  ? 3.478    -0.379  35.737 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   O   1 
ATOM   714  C  CB  . SER A   1 96  ? 0.440    -0.588  34.567 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CB  1 
ATOM   715  O  OG  . SER A   1 96  ? -0.058   -1.223  33.396 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 91  SER A   OG  1 
ATOM   716  N  N   . GLU A   1 97  ? 1.937    -0.275  37.363 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N   1 
ATOM   717  C  CA  . GLU A   1 97  ? 2.811    0.513   38.224 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA  1 
ATOM   718  C  C   . GLU A   1 97  ? 3.959    -0.321  38.800 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C   1 
ATOM   719  O  O   . GLU A   1 97  ? 5.002    0.218   39.140 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O   1 
ATOM   720  C  CB  . GLU A   1 97  ? 2.017    1.180   39.352 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB  1 
ATOM   721  C  CG  . GLU A   1 97  ? 1.147    0.245   40.165 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CG  1 
ATOM   722  C  CD  . GLU A   1 97  ? 0.328    0.975   41.226 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CD  1 
ATOM   723  O  OE1 . GLU A   1 97  ? -0.292   2.008   40.890 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE1 1 
ATOM   724  O  OE2 . GLU A   1 97  ? 0.296    0.509   42.388 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE2 1 
ATOM   725  N  N   . ASN A   1 98  ? 3.785    -1.637  38.869 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   N   1 
ATOM   726  C  CA  . ASN A   1 98  ? 4.823    -2.520  39.407 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CA  1 
ATOM   727  C  C   . ASN A   1 98  ? 5.726    -3.209  38.389 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   C   1 
ATOM   728  O  O   . ASN A   1 98  ? 6.926    -2.946  38.343 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   O   1 
ATOM   729  C  CB  . ASN A   1 98  ? 4.194    -3.588  40.302 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CB  1 
ATOM   730  C  CG  . ASN A   1 98  ? 3.660    -3.017  41.595 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   CG  1 
ATOM   731  O  OD1 . ASN A   1 98  ? 4.415    -2.486  42.409 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   OD1 1 
ATOM   732  N  ND2 . ASN A   1 98  ? 2.350    -3.115  41.791 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A   ND2 1 
HETATM 733  N  N   . MSE A   1 99  ? 5.167    -4.102  37.580 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   N   1 
HETATM 734  C  CA  . MSE A   1 99  ? 5.981    -4.818  36.597 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   CA  1 
HETATM 735  C  C   . MSE A   1 99  ? 6.370    -4.024  35.359 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   C   1 
HETATM 736  O  O   . MSE A   1 99  ? 7.550    -3.935  35.024 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   O   1 
HETATM 737  C  CB  . MSE A   1 99  ? 5.277    -6.094  36.170 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   CB  1 
HETATM 738  C  CG  . MSE A   1 99  ? 5.169    -7.084  37.279 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   CG  1 
HETATM 739  SE SE  . MSE A   1 99  ? 3.938    -8.467  36.848 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   SE  1 
HETATM 740  C  CE  . MSE A   1 99  ? 5.044    -9.416  35.581 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A   CE  1 
ATOM   741  N  N   . ALA A   1 100 ? 5.381    -3.457  34.678 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   N   1 
ATOM   742  C  CA  . ALA A   1 100 ? 5.642    -2.678  33.474 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CA  1 
ATOM   743  C  C   . ALA A   1 100 ? 6.676    -1.608  33.769 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   C   1 
ATOM   744  O  O   . ALA A   1 100 ? 7.675    -1.475  33.054 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   O   1 
ATOM   745  C  CB  . ALA A   1 100 ? 4.353    -2.035  32.976 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CB  1 
ATOM   746  N  N   . SER A   1 101 ? 6.433    -0.862  34.846 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   N   1 
ATOM   747  C  CA  . SER A   1 101 ? 7.306    0.232   35.265 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CA  1 
ATOM   748  C  C   . SER A   1 101 ? 8.721    -0.201  35.643 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   C   1 
ATOM   749  O  O   . SER A   1 101 ? 9.676    0.560   35.455 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   O   1 
ATOM   750  C  CB  . SER A   1 101 ? 6.683    0.972   36.443 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CB  1 
ATOM   751  O  OG  . SER A   1 101 ? 6.730    0.167   37.607 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   OG  1 
ATOM   752  N  N   . GLN A   1 102 ? 8.857    -1.413  36.173 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   N   1 
ATOM   753  C  CA  . GLN A   1 102 ? 10.167   -1.919  36.574 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   CA  1 
ATOM   754  C  C   . GLN A   1 102 ? 11.043   -2.212  35.358 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   C   1 
ATOM   755  O  O   . GLN A   1 102 ? 12.239   -1.919  35.361 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   O   1 
ATOM   756  C  CB  . GLN A   1 102 ? 10.008   -3.186  37.423 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   CB  1 
ATOM   757  C  CG  . GLN A   1 102 ? 11.307   -3.734  37.992 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   CG  1 
ATOM   758  C  CD  . GLN A   1 102 ? 12.137   -2.663  38.691 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   CD  1 
ATOM   759  O  OE1 . GLN A   1 102 ? 11.603   -1.833  39.427 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   OE1 1 
ATOM   760  N  NE2 . GLN A   1 102 ? 13.451   -2.685  38.468 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A   NE2 1 
ATOM   761  N  N   . ILE A   1 103 ? 10.447   -2.781  34.314 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   N   1 
ATOM   762  C  CA  . ILE A   1 103 ? 11.199   -3.101  33.104 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CA  1 
ATOM   763  C  C   . ILE A   1 103 ? 11.873   -1.850  32.553 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   C   1 
ATOM   764  O  O   . ILE A   1 103 ? 13.024   -1.877  32.128 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   O   1 
ATOM   765  C  CB  . ILE A   1 103 ? 10.275   -3.699  32.016 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CB  1 
ATOM   766  C  CG1 . ILE A   1 103 ? 9.706    -5.036  32.502 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG1 1 
ATOM   767  C  CG2 . ILE A   1 103 ? 11.049   -3.888  30.722 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CG2 1 
ATOM   768  C  CD1 . ILE A   1 103 ? 8.536    -5.564  31.686 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A   CD1 1 
ATOM   769  N  N   . ILE A   1 104 ? 11.131   -0.755  32.569 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   N   1 
ATOM   770  C  CA  . ILE A   1 104 ? 11.608   0.525   32.082 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   CA  1 
ATOM   771  C  C   . ILE A   1 104 ? 12.790   1.013   32.910 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   C   1 
ATOM   772  O  O   . ILE A   1 104 ? 13.766   1.549   32.373 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   O   1 
ATOM   773  C  CB  . ILE A   1 104 ? 10.482   1.546   32.159 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   CB  1 
ATOM   774  C  CG1 . ILE A   1 104 ? 9.401    1.174   31.147 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   CG1 1 
ATOM   775  C  CG2 . ILE A   1 104 ? 11.023   2.939   31.931 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   CG2 1 
ATOM   776  C  CD1 . ILE A   1 104 ? 8.081    1.877   31.390 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A   CD1 1 
ATOM   777  N  N   . VAL A   1 105 ? 12.688   0.825   34.222 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   N   1 
ATOM   778  C  CA  . VAL A   1 105 ? 13.739   1.246   35.133 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CA  1 
ATOM   779  C  C   . VAL A   1 105 ? 15.016   0.506   34.773 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   C   1 
ATOM   780  O  O   . VAL A   1 105 ? 16.066   1.119   34.564 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   O   1 
ATOM   781  C  CB  . VAL A   1 105 ? 13.379   0.929   36.621 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CB  1 
ATOM   782  C  CG1 . VAL A   1 105 ? 14.354   1.620   37.550 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG1 1 
ATOM   783  C  CG2 . VAL A   1 105 ? 11.974   1.379   36.938 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG2 1 
ATOM   784  N  N   . ASP A   1 106 ? 14.923   -0.816  34.683 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   N   1 
ATOM   785  C  CA  . ASP A   1 106 ? 16.097   -1.618  34.370 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   CA  1 
ATOM   786  C  C   . ASP A   1 106 ? 16.696   -1.255  33.021 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   C   1 
ATOM   787  O  O   . ASP A   1 106 ? 17.921   -1.286  32.841 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   O   1 
ATOM   788  C  CB  . ASP A   1 106 ? 15.760   -3.111  34.374 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   CB  1 
ATOM   789  C  CG  . ASP A   1 106 ? 15.214   -3.581  35.698 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   CG  1 
ATOM   790  O  OD1 . ASP A   1 106 ? 15.708   -3.113  36.748 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   OD1 1 
ATOM   791  O  OD2 . ASP A   1 106 ? 14.294   -4.431  35.684 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A   OD2 1 
ATOM   792  N  N   . LEU A   1 107 ? 15.825   -0.910  32.078 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N   1 
ATOM   793  C  CA  . LEU A   1 107 ? 16.255   -0.571  30.735 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA  1 
ATOM   794  C  C   . LEU A   1 107 ? 16.961   0.774   30.729 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C   1 
ATOM   795  O  O   . LEU A   1 107 ? 17.964   0.959   30.035 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O   1 
ATOM   796  C  CB  . LEU A   1 107 ? 15.044   -0.576  29.799 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB  1 
ATOM   797  C  CG  . LEU A   1 107 ? 15.268   -1.111  28.382 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG  1 
ATOM   798  C  CD1 . LEU A   1 107 ? 16.287   -2.250  28.377 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1 1 
ATOM   799  C  CD2 . LEU A   1 107 ? 13.934   -1.579  27.826 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2 1 
ATOM   800  N  N   . ALA A   1 108 ? 16.443   1.710   31.513 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A   N   1 
ATOM   801  C  CA  . ALA A   1 108 ? 17.049   3.030   31.612 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A   CA  1 
ATOM   802  C  C   . ALA A   1 108 ? 18.432   2.863   32.251 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A   C   1 
ATOM   803  O  O   . ALA A   1 108 ? 19.431   3.403   31.771 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A   O   1 
ATOM   804  C  CB  . ALA A   1 108 ? 16.175   3.934   32.466 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A   CB  1 
ATOM   805  N  N   . ARG A   1 109 ? 18.481   2.101   33.336 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   N   1 
ATOM   806  C  CA  . ARG A   1 109 ? 19.732   1.854   34.034 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CA  1 
ATOM   807  C  C   . ARG A   1 109 ? 20.727   1.280   33.043 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   C   1 
ATOM   808  O  O   . ARG A   1 109 ? 21.857   1.766   32.928 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   O   1 
ATOM   809  C  CB  . ARG A   1 109 ? 19.516   0.857   35.182 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CB  1 
ATOM   810  C  CG  . ARG A   1 109 ? 20.758   0.542   36.024 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CG  1 
ATOM   811  C  CD  . ARG A   1 109 ? 21.088   1.658   37.014 1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CD  1 
ATOM   812  N  NE  . ARG A   1 109 ? 21.507   2.891   36.347 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NE  1 
ATOM   813  C  CZ  . ARG A   1 109 ? 21.729   4.049   36.967 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CZ  1 
ATOM   814  N  NH1 . ARG A   1 109 ? 21.572   4.141   38.281 1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH1 1 
ATOM   815  N  NH2 . ARG A   1 109 ? 22.106   5.118   36.271 1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH2 1 
ATOM   816  N  N   . TYR A   1 110 ? 20.293   0.248   32.321 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   N   1 
ATOM   817  C  CA  . TYR A   1 110 ? 21.145   -0.412  31.343 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CA  1 
ATOM   818  C  C   . TYR A   1 110 ? 21.737   0.565   30.331 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   C   1 
ATOM   819  O  O   . TYR A   1 110 ? 22.952   0.603   30.129 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   O   1 
ATOM   820  C  CB  . TYR A   1 110 ? 20.381   -1.508  30.602 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CB  1 
ATOM   821  C  CG  . TYR A   1 110 ? 21.234   -2.161  29.547 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CG  1 
ATOM   822  C  CD1 . TYR A   1 110 ? 22.271   -3.022  29.901 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD1 1 
ATOM   823  C  CD2 . TYR A   1 110 ? 21.085   -1.829  28.207 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CD2 1 
ATOM   824  C  CE1 . TYR A   1 110 ? 23.150   -3.527  28.943 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE1 1 
ATOM   825  C  CE2 . TYR A   1 110 ? 21.954   -2.325  27.245 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CE2 1 
ATOM   826  C  CZ  . TYR A   1 110 ? 22.988   -3.170  27.618 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   CZ  1 
ATOM   827  O  OH  . TYR A   1 110 ? 23.875   -3.624  26.668 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A   OH  1 
ATOM   828  N  N   . VAL A   1 111 ? 20.882   1.353   29.692 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   N   1 
ATOM   829  C  CA  . VAL A   1 111 ? 21.353   2.325   28.716 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   CA  1 
ATOM   830  C  C   . VAL A   1 111 ? 22.437   3.237   29.295 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   C   1 
ATOM   831  O  O   . VAL A   1 111 ? 23.341   3.680   28.582 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   O   1 
ATOM   832  C  CB  . VAL A   1 111 ? 20.189   3.186   28.205 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   CB  1 
ATOM   833  C  CG1 . VAL A   1 111 ? 20.713   4.439   27.516 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   CG1 1 
ATOM   834  C  CG2 . VAL A   1 111 ? 19.352   2.367   27.232 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A   CG2 1 
ATOM   835  N  N   . GLN A   1 112 ? 22.360   3.508   30.591 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   N   1 
ATOM   836  C  CA  . GLN A   1 112 ? 23.340   4.381   31.202 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   CA  1 
ATOM   837  C  C   . GLN A   1 112 ? 24.722   3.745   31.243 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   C   1 
ATOM   838  O  O   . GLN A   1 112 ? 25.720   4.413   30.969 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   O   1 
ATOM   839  C  CB  . GLN A   1 112 ? 22.895   4.781   32.607 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   CB  1 
ATOM   840  C  CG  . GLN A   1 112 ? 23.474   6.116   33.045 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   CG  1 
ATOM   841  C  CD  . GLN A   1 112 ? 23.100   7.260   32.100 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   CD  1 
ATOM   842  O  OE1 . GLN A   1 112 ? 23.687   8.346   32.154 1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   OE1 1 
ATOM   843  N  NE2 . GLN A   1 112 ? 22.114   7.021   31.235 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A   NE2 1 
ATOM   844  N  N   . GLU A   1 113 ? 24.794   2.458   31.569 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N   1 
ATOM   845  C  CA  . GLU A   1 113 ? 26.092   1.802   31.625 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA  1 
ATOM   846  C  C   . GLU A   1 113 ? 26.629   1.539   30.230 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C   1 
ATOM   847  O  O   . GLU A   1 113 ? 27.839   1.597   30.000 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O   1 
ATOM   848  C  CB  . GLU A   1 113 ? 26.022   0.510   32.447 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB  1 
ATOM   849  C  CG  . GLU A   1 113 ? 24.732   -0.259  32.330 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG  1 
ATOM   850  C  CD  . GLU A   1 113 ? 24.334   -0.921  33.643 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD  1 
ATOM   851  O  OE1 . GLU A   1 113 ? 23.257   -1.564  33.696 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1 1 
ATOM   852  O  OE2 . GLU A   1 113 ? 25.096   -0.791  34.625 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2 1 
ATOM   853  N  N   . LEU A   1 114 ? 25.722   1.272   29.296 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N   1 
ATOM   854  C  CA  . LEU A   1 114 ? 26.093   1.024   27.910 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA  1 
ATOM   855  C  C   . LEU A   1 114 ? 26.874   2.234   27.411 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C   1 
ATOM   856  O  O   . LEU A   1 114 ? 27.967   2.097   26.859 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O   1 
ATOM   857  C  CB  . LEU A   1 114 ? 24.836   0.857   27.055 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB  1 
ATOM   858  C  CG  . LEU A   1 114 ? 24.887   0.043   25.758 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG  1 
ATOM   859  C  CD1 . LEU A   1 114 ? 23.808   0.580   24.840 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1 1 
ATOM   860  C  CD2 . LEU A   1 114 ? 26.238   0.138   25.079 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2 1 
ATOM   861  N  N   . LYS A   1 115 ? 26.299   3.418   27.608 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   N   1 
ATOM   862  C  CA  . LYS A   1 115 ? 26.927   4.664   27.177 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   CA  1 
ATOM   863  C  C   . LYS A   1 115 ? 28.333   4.812   27.733 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   C   1 
ATOM   864  O  O   . LYS A   1 115 ? 29.243   5.258   27.035 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   O   1 
ATOM   865  C  CB  . LYS A   1 115 ? 26.083   5.865   27.606 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   CB  1 
ATOM   866  C  CG  . LYS A   1 115 ? 24.884   6.117   26.716 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   CG  1 
ATOM   867  C  CD  . LYS A   1 115 ? 24.000   7.213   27.273 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   CD  1 
ATOM   868  C  CE  . LYS A   1 115 ? 22.802   7.455   26.379 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   CE  1 
ATOM   869  N  NZ  . LYS A   1 115 ? 21.725   8.213   27.085 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A   NZ  1 
ATOM   870  N  N   . GLN A   1 116 ? 28.501   4.447   28.998 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   N   1 
ATOM   871  C  CA  . GLN A   1 116 ? 29.800   4.528   29.642 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CA  1 
ATOM   872  C  C   . GLN A   1 116 ? 30.709   3.480   29.017 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   C   1 
ATOM   873  O  O   . GLN A   1 116 ? 31.796   3.786   28.533 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   O   1 
ATOM   874  C  CB  . GLN A   1 116 ? 29.665   4.271   31.142 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CB  1 
ATOM   875  C  CG  . GLN A   1 116 ? 30.993   4.292   31.863 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CG  1 
ATOM   876  C  CD  . GLN A   1 116 ? 31.700   5.619   31.709 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CD  1 
ATOM   877  O  OE1 . GLN A   1 116 ? 32.927   5.693   31.780 1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   OE1 1 
ATOM   878  N  NE2 . GLN A   1 116 ? 30.926   6.683   31.506 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   NE2 1 
ATOM   879  N  N   . GLU A   1 117 ? 30.249   2.238   29.032 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   N   1 
ATOM   880  C  CA  . GLU A   1 117 ? 31.002   1.140   28.457 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CA  1 
ATOM   881  C  C   . GLU A   1 117 ? 31.457   1.525   27.046 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   C   1 
ATOM   882  O  O   . GLU A   1 117 ? 32.568   1.196   26.621 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   O   1 
ATOM   883  C  CB  . GLU A   1 117 ? 30.123   -0.105  28.395 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CB  1 
ATOM   884  C  CG  . GLU A   1 117 ? 30.899   -1.396  28.255 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CG  1 
ATOM   885  C  CD  . GLU A   1 117 ? 29.997   -2.587  28.026 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CD  1 
ATOM   886  O  OE1 . GLU A   1 117 ? 28.910   -2.647  28.645 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE1 1 
ATOM   887  O  OE2 . GLU A   1 117 ? 30.382   -3.468  27.232 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE2 1 
ATOM   888  N  N   . ARG A   1 118 ? 30.594   2.225   26.318 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   N   1 
ATOM   889  C  CA  . ARG A   1 118 ? 30.935   2.641   24.968 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   CA  1 
ATOM   890  C  C   . ARG A   1 118 ? 32.026   3.705   24.992 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   C   1 
ATOM   891  O  O   . ARG A   1 118 ? 33.048   3.561   24.322 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   O   1 
ATOM   892  C  CB  . ARG A   1 118 ? 29.696   3.169   24.245 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   CB  1 
ATOM   893  C  CG  . ARG A   1 118 ? 29.980   3.644   22.850 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   CG  1 
ATOM   894  C  CD  . ARG A   1 118 ? 28.729   4.138   22.181 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   CD  1 
ATOM   895  N  NE  . ARG A   1 118 ? 29.014   4.764   20.893 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   NE  1 
ATOM   896  C  CZ  . ARG A   1 118 ? 29.400   6.026   20.733 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   CZ  1 
ATOM   897  N  NH1 . ARG A   1 118 ? 29.553   6.825   21.784 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   NH1 1 
ATOM   898  N  NH2 . ARG A   1 118 ? 29.630   6.492   19.514 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A   NH2 1 
ATOM   899  N  N   . LYS A   1 119 ? 31.814   4.772   25.758 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   N   1 
ATOM   900  C  CA  . LYS A   1 119 ? 32.806   5.844   25.860 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CA  1 
ATOM   901  C  C   . LYS A   1 119 ? 34.156   5.257   26.260 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   C   1 
ATOM   902  O  O   . LYS A   1 119 ? 35.202   5.636   25.730 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   O   1 
ATOM   903  C  CB  . LYS A   1 119 ? 32.371   6.886   26.897 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CB  1 
ATOM   904  C  CG  . LYS A   1 119 ? 31.188   7.741   26.474 1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CG  1 
ATOM   905  C  CD  . LYS A   1 119 ? 31.535   8.584   25.253 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CD  1 
ATOM   906  C  CE  . LYS A   1 119 ? 30.364   9.448   24.787 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CE  1 
ATOM   907  N  NZ  . LYS A   1 119 ? 29.926   10.455  25.803 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   NZ  1 
ATOM   908  N  N   . SER A   1 120 ? 34.125   4.317   27.194 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 115 SER A   N   1 
ATOM   909  C  CA  . SER A   1 120 ? 35.348   3.681   27.652 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 115 SER A   CA  1 
ATOM   910  C  C   . SER A   1 120 ? 36.063   2.951   26.522 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 115 SER A   C   1 
ATOM   911  O  O   . SER A   1 120 ? 37.180   3.303   26.173 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 115 SER A   O   1 
ATOM   912  C  CB  . SER A   1 120 ? 35.045   2.695   28.779 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 115 SER A   CB  1 
ATOM   913  O  OG  . SER A   1 120 ? 36.202   1.938   29.094 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 115 SER A   OG  1 
ATOM   914  N  N   . ASN A   1 121 ? 35.409   1.946   25.942 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   N   1 
ATOM   915  C  CA  . ASN A   1 121 ? 36.001   1.151   24.871 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   CA  1 
ATOM   916  C  C   . ASN A   1 121 ? 36.629   1.931   23.727 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   C   1 
ATOM   917  O  O   . ASN A   1 121 ? 37.683   1.542   23.220 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   O   1 
ATOM   918  C  CB  . ASN A   1 121 ? 34.981   0.165   24.315 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   CB  1 
ATOM   919  C  CG  . ASN A   1 121 ? 34.816   -1.055  25.194 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   CG  1 
ATOM   920  O  OD1 . ASN A   1 121 ? 35.801   -1.619  25.672 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   OD1 1 
ATOM   921  N  ND2 . ASN A   1 121 ? 33.570   -1.482  25.402 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A   ND2 1 
ATOM   922  N  N   . PHE A   1 122 ? 35.996   3.019   23.301 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   N   1 
ATOM   923  C  CA  . PHE A   1 122 ? 36.578   3.796   22.221 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CA  1 
ATOM   924  C  C   . PHE A   1 122 ? 37.736   4.635   22.733 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   C   1 
ATOM   925  O  O   . PHE A   1 122 ? 38.608   5.043   21.961 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   O   1 
ATOM   926  C  CB  . PHE A   1 122 ? 35.525   4.666   21.532 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CB  1 
ATOM   927  C  CG  . PHE A   1 122 ? 34.611   3.885   20.635 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CG  1 
ATOM   928  C  CD1 . PHE A   1 122 ? 33.432   3.333   21.125 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD1 1 
ATOM   929  C  CD2 . PHE A   1 122 ? 34.966   3.635   19.313 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD2 1 
ATOM   930  C  CE1 . PHE A   1 122 ? 32.619   2.536   20.306 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE1 1 
ATOM   931  C  CE2 . PHE A   1 122 ? 34.159   2.841   18.492 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE2 1 
ATOM   932  C  CZ  . PHE A   1 122 ? 32.986   2.292   18.991 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CZ  1 
ATOM   933  N  N   . HIS A   1 123 ? 37.765   4.884   24.039 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   N   1 
ATOM   934  C  CA  . HIS A   1 123 ? 38.870   5.644   24.590 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   CA  1 
ATOM   935  C  C   . HIS A   1 123 ? 40.117   4.781   24.427 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   C   1 
ATOM   936  O  O   . HIS A   1 123 ? 41.136   5.253   23.926 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   O   1 
ATOM   937  C  CB  . HIS A   1 123 ? 38.643   5.979   26.060 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   CB  1 
ATOM   938  C  CG  . HIS A   1 123 ? 39.676   6.904   26.622 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   CG  1 
ATOM   939  N  ND1 . HIS A   1 123 ? 40.034   8.080   25.998 1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   ND1 1 
ATOM   940  C  CD2 . HIS A   1 123 ? 40.438   6.822   27.737 1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   CD2 1 
ATOM   941  C  CE1 . HIS A   1 123 ? 40.973   8.682   26.704 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   CE1 1 
ATOM   942  N  NE2 . HIS A   1 123 ? 41.236   7.939   27.764 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A   NE2 1 
ATOM   943  N  N   . ASP A   1 124 ? 40.032   3.514   24.839 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   N   1 
ATOM   944  C  CA  . ASP A   1 124 ? 41.161   2.584   24.695 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CA  1 
ATOM   945  C  C   . ASP A   1 124 ? 41.585   2.595   23.222 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   C   1 
ATOM   946  O  O   . ASP A   1 124 ? 42.768   2.515   22.890 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   O   1 
ATOM   947  C  CB  . ASP A   1 124 ? 40.746   1.157   25.077 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CB  1 
ATOM   948  C  CG  . ASP A   1 124 ? 40.114   1.071   26.459 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CG  1 
ATOM   949  O  OD1 . ASP A   1 124 ? 39.118   1.778   26.707 1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD1 1 
ATOM   950  O  OD2 . ASP A   1 124 ? 40.605   0.285   27.296 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD2 1 
ATOM   951  N  N   . GLY A   1 125 ? 40.594   2.697   22.340 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   N   1 
ATOM   952  C  CA  . GLY A   1 125 ? 40.875   2.724   20.922 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   CA  1 
ATOM   953  C  C   . GLY A   1 125 ? 41.615   3.993   20.580 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   C   1 
ATOM   954  O  O   . GLY A   1 125 ? 42.683   3.955   19.975 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   O   1 
ATOM   955  N  N   . ARG A   1 126 ? 41.040   5.125   20.973 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   N   1 
ATOM   956  C  CA  . ARG A   1 126 ? 41.654   6.419   20.714 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   CA  1 
ATOM   957  C  C   . ARG A   1 126 ? 43.083   6.412   21.269 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   C   1 
ATOM   958  O  O   . ARG A   1 126 ? 44.019   6.847   20.605 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   O   1 
ATOM   959  C  CB  . ARG A   1 126 ? 40.838   7.528   21.377 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   CB  1 
ATOM   960  C  CG  . ARG A   1 126 ? 40.604   8.711   20.477 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   CG  1 
ATOM   961  C  CD  . ARG A   1 126 ? 39.706   8.330   19.309 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   CD  1 
ATOM   962  N  NE  . ARG A   1 126 ? 39.948   9.164   18.135 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   NE  1 
ATOM   963  C  CZ  . ARG A   1 126 ? 39.068   9.372   17.160 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   CZ  1 
ATOM   964  N  NH1 . ARG A   1 126 ? 37.867   8.811   17.207 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   NH1 1 
ATOM   965  N  NH2 . ARG A   1 126 ? 39.394   10.145  16.130 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A   NH2 1 
ATOM   966  N  N   . LYS A   1 127 ? 43.251   5.894   22.482 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   N   1 
ATOM   967  C  CA  . LYS A   1 127 ? 44.566   5.840   23.095 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CA  1 
ATOM   968  C  C   . LYS A   1 127 ? 45.580   4.961   22.370 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   C   1 
ATOM   969  O  O   . LYS A   1 127 ? 46.760   5.308   22.292 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   O   1 
ATOM   970  C  CB  . LYS A   1 127 ? 44.459   5.396   24.555 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CB  1 
ATOM   971  C  CG  . LYS A   1 127 ? 44.097   6.528   25.502 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CG  1 
ATOM   972  C  CD  . LYS A   1 127 ? 44.391   6.162   26.946 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CD  1 
ATOM   973  C  CE  . LYS A   1 127 ? 44.193   7.361   27.872 1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   CE  1 
ATOM   974  N  NZ  . LYS A   1 127 ? 45.049   8.534   27.498 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A   NZ  1 
ATOM   975  N  N   . ALA A   1 128 ? 45.140   3.828   21.837 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N   1 
ATOM   976  C  CA  . ALA A   1 128 ? 46.074   2.947   21.147 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA  1 
ATOM   977  C  C   . ALA A   1 128 ? 46.531   3.539   19.824 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C   1 
ATOM   978  O  O   . ALA A   1 128 ? 47.562   3.133   19.290 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O   1 
ATOM   979  C  CB  . ALA A   1 128 ? 45.455   1.578   20.924 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB  1 
ATOM   980  N  N   . GLN A   1 129 ? 45.767   4.488   19.289 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLN A   1 129 ? 46.140   5.131   18.033 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLN A   1 129 ? 47.133   6.225   18.382 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   C   1 
ATOM   983  O  O   . GLN A   1 129 ? 48.176   6.371   17.737 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   O   1 
ATOM   984  C  CB  . GLN A   1 129 ? 44.937   5.781   17.352 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   CB  1 
ATOM   985  C  CG  . GLN A   1 129 ? 43.736   4.890   17.162 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   CG  1 
ATOM   986  C  CD  . GLN A   1 129 ? 42.588   5.628   16.494 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   CD  1 
ATOM   987  O  OE1 . GLN A   1 129 ? 42.289   6.775   16.837 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   OE1 1 
ATOM   988  N  NE2 . GLN A   1 129 ? 41.933   4.969   15.545 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A   NE2 1 
ATOM   989  N  N   . GLN A   1 130 ? 46.786   7.004   19.401 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   N   1 
ATOM   990  C  CA  . GLN A   1 130 ? 47.638   8.085   19.857 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   CA  1 
ATOM   991  C  C   . GLN A   1 130 ? 49.041   7.536   20.078 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   C   1 
ATOM   992  O  O   . GLN A   1 130 ? 50.029   8.137   19.651 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   O   1 
ATOM   993  C  CB  . GLN A   1 130 ? 47.089   8.681   21.160 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   CB  1 
ATOM   994  C  CG  . GLN A   1 130 ? 45.836   9.545   20.983 1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   CG  1 
ATOM   995  C  CD  . GLN A   1 130 ? 45.166   9.912   22.304 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   CD  1 
ATOM   996  O  OE1 . GLN A   1 130 ? 45.816   10.384  23.233 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   OE1 1 
ATOM   997  N  NE2 . GLN A   1 130 ? 43.855   9.701   22.383 1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A   NE2 1 
ATOM   998  N  N   . HIS A   1 131 ? 49.124   6.380   20.726 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   N   1 
ATOM   999  C  CA  . HIS A   1 131 ? 50.414   5.757   21.000 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   CA  1 
ATOM   1000 C  C   . HIS A   1 131 ? 51.188   5.353   19.737 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   C   1 
ATOM   1001 O  O   . HIS A   1 131 ? 52.335   5.755   19.553 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   O   1 
ATOM   1002 C  CB  . HIS A   1 131 ? 50.227   4.533   21.906 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   CB  1 
ATOM   1003 C  CG  . HIS A   1 131 ? 51.478   3.736   22.106 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   CG  1 
ATOM   1004 N  ND1 . HIS A   1 131 ? 52.613   4.265   22.682 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   ND1 1 
ATOM   1005 C  CD2 . HIS A   1 131 ? 51.785   2.462   21.773 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   CD2 1 
ATOM   1006 C  CE1 . HIS A   1 131 ? 53.566   3.351   22.694 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   CE1 1 
ATOM   1007 N  NE2 . HIS A   1 131 ? 53.089   2.247   22.148 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A   NE2 1 
ATOM   1008 N  N   . ILE A   1 132 ? 50.565   4.555   18.875 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   N   1 
ATOM   1009 C  CA  . ILE A   1 132 ? 51.213   4.103   17.643 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CA  1 
ATOM   1010 C  C   . ILE A   1 132 ? 51.634   5.306   16.799 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   C   1 
ATOM   1011 O  O   . ILE A   1 132 ? 52.696   5.294   16.184 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   O   1 
ATOM   1012 C  CB  . ILE A   1 132 ? 50.266   3.169   16.822 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CB  1 
ATOM   1013 C  CG1 . ILE A   1 132 ? 51.087   2.162   16.009 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CG1 1 
ATOM   1014 C  CG2 . ILE A   1 132 ? 49.369   3.987   15.916 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CG2 1 
ATOM   1015 C  CD1 . ILE A   1 132 ? 51.864   2.758   14.868 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A   CD1 1 
ATOM   1016 N  N   . GLU A   1 133 ? 50.805   6.347   16.788 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   N   1 
ATOM   1017 C  CA  . GLU A   1 133 ? 51.109   7.557   16.031 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CA  1 
ATOM   1018 C  C   . GLU A   1 133 ? 52.304   8.282   16.651 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   C   1 
ATOM   1019 O  O   . GLU A   1 133 ? 52.995   9.043   15.980 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   O   1 
ATOM   1020 C  CB  . GLU A   1 133 ? 49.887   8.482   15.993 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CB  1 
ATOM   1021 C  CG  . GLU A   1 133 ? 50.084   9.783   15.207 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CG  1 
ATOM   1022 C  CD  . GLU A   1 133 ? 50.589   9.564   13.776 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   CD  1 
ATOM   1023 O  OE1 . GLU A   1 133 ? 50.063   8.676   13.065 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE1 1 
ATOM   1024 O  OE2 . GLU A   1 133 ? 51.510   10.297  13.355 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A   OE2 1 
ATOM   1025 N  N   . THR A   1 134 ? 52.555   8.042   17.934 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   N   1 
ATOM   1026 C  CA  . THR A   1 134 ? 53.688   8.671   18.596 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   CA  1 
ATOM   1027 C  C   . THR A   1 134 ? 54.992   7.937   18.275 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   C   1 
ATOM   1028 O  O   . THR A   1 134 ? 56.056   8.551   18.219 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   O   1 
ATOM   1029 C  CB  . THR A   1 134 ? 53.502   8.715   20.127 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   CB  1 
ATOM   1030 O  OG1 . THR A   1 134 ? 52.396   9.564   20.457 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   OG1 1 
ATOM   1031 C  CG2 . THR A   1 134 ? 54.756   9.254   20.792 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 129 THR A   CG2 1 
ATOM   1032 N  N   . CYS A   1 135 ? 54.914   6.625   18.063 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A   N   1 
ATOM   1033 C  CA  . CYS A   1 135 ? 56.106   5.844   17.738 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A   CA  1 
ATOM   1034 C  C   . CYS A   1 135 ? 56.524   6.153   16.315 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A   C   1 
ATOM   1035 O  O   . CYS A   1 135 ? 57.697   6.054   15.963 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A   O   1 
ATOM   1036 C  CB  . CYS A   1 135 ? 55.830   4.348   17.881 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A   CB  1 
ATOM   1037 S  SG  . CYS A   1 135 ? 55.297   3.864   19.533 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A   SG  1 
ATOM   1038 N  N   . TRP A   1 136 ? 55.549   6.525   15.497 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   N   1 
ATOM   1039 C  CA  . TRP A   1 136 ? 55.800   6.868   14.107 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CA  1 
ATOM   1040 C  C   . TRP A   1 136 ? 56.581   8.183   14.061 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   C   1 
ATOM   1041 O  O   . TRP A   1 136 ? 57.608   8.286   13.384 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   O   1 
ATOM   1042 C  CB  . TRP A   1 136 ? 54.468   6.994   13.359 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CB  1 
ATOM   1043 C  CG  . TRP A   1 136 ? 54.589   7.616   12.012 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CG  1 
ATOM   1044 C  CD1 . TRP A   1 136 ? 54.201   8.878   11.653 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CD1 1 
ATOM   1045 C  CD2 . TRP A   1 136 ? 55.180   7.032   10.845 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CD2 1 
ATOM   1046 N  NE1 . TRP A   1 136 ? 54.518   9.118   10.334 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   NE1 1 
ATOM   1047 C  CE2 . TRP A   1 136 ? 55.120   8.002   9.814  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CE2 1 
ATOM   1048 C  CE3 . TRP A   1 136 ? 55.760   5.786   10.568 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CE3 1 
ATOM   1049 C  CZ2 . TRP A   1 136 ? 55.620   7.764   8.527  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1050 C  CZ3 . TRP A   1 136 ? 56.259   5.550   9.281  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1051 C  CH2 . TRP A   1 136 ? 56.185   6.535   8.280  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A   CH2 1 
ATOM   1052 N  N   . LYS A   1 137 ? 56.093   9.180   14.796 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N   1 
ATOM   1053 C  CA  . LYS A   1 137 ? 56.743   10.481  14.854 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA  1 
ATOM   1054 C  C   . LYS A   1 137 ? 58.203   10.257  15.213 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C   1 
ATOM   1055 O  O   . LYS A   1 137 ? 59.100   10.846  14.607 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O   1 
ATOM   1056 C  CB  . LYS A   1 137 ? 56.064   11.359  15.907 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB  1 
ATOM   1057 C  CG  . LYS A   1 137 ? 54.590   11.620  15.623 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG  1 
ATOM   1058 C  CD  . LYS A   1 137 ? 53.898   12.362  16.771 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD  1 
ATOM   1059 C  CE  . LYS A   1 137 ? 52.392   12.518  16.525 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE  1 
ATOM   1060 N  NZ  . LYS A   1 137 ? 51.679   13.117  17.690 1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ  1 
ATOM   1061 N  N   . GLN A   1 138 ? 58.433   9.393   16.198 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   N   1 
ATOM   1062 C  CA  . GLN A   1 138 ? 59.781   9.065   16.640 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   CA  1 
ATOM   1063 C  C   . GLN A   1 138 ? 60.577   8.467   15.497 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   C   1 
ATOM   1064 O  O   . GLN A   1 138 ? 61.677   8.922   15.187 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   O   1 
ATOM   1065 C  CB  . GLN A   1 138 ? 59.744   8.048   17.779 1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   CB  1 
ATOM   1066 C  CG  . GLN A   1 138 ? 59.238   8.564   19.109 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   CG  1 
ATOM   1067 C  CD  . GLN A   1 138 ? 59.263   7.483   20.168 1.00 100.04 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   CD  1 
ATOM   1068 O  OE1 . GLN A   1 138 ? 60.274   6.801   20.345 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   OE1 1 
ATOM   1069 N  NE2 . GLN A   1 138 ? 58.151   7.318   20.880 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A   NE2 1 
ATOM   1070 N  N   . LEU A   1 139 ? 60.019   7.431   14.877 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   N   1 
ATOM   1071 C  CA  . LEU A   1 139 ? 60.697   6.757   13.776 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CA  1 
ATOM   1072 C  C   . LEU A   1 139 ? 60.966   7.684   12.616 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   C   1 
ATOM   1073 O  O   . LEU A   1 139 ? 62.001   7.582   11.975 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   O   1 
ATOM   1074 C  CB  . LEU A   1 139 ? 59.880   5.573   13.266 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CB  1 
ATOM   1075 C  CG  . LEU A   1 139 ? 60.509   4.945   12.020 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CG  1 
ATOM   1076 C  CD1 . LEU A   1 139 ? 61.796   4.232   12.420 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CD1 1 
ATOM   1077 C  CD2 . LEU A   1 139 ? 59.527   3.992   11.359 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A   CD2 1 
ATOM   1078 N  N   . GLU A   1 140 ? 60.028   8.578   12.336 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   N   1 
ATOM   1079 C  CA  . GLU A   1 140 ? 60.192   9.508   11.228 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CA  1 
ATOM   1080 C  C   . GLU A   1 140 ? 61.335   10.482  11.526 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   C   1 
ATOM   1081 O  O   . GLU A   1 140 ? 62.182   10.743  10.668 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   O   1 
ATOM   1082 C  CB  . GLU A   1 140 ? 58.878   10.261  10.982 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CB  1 
ATOM   1083 C  CG  . GLU A   1 140 ? 58.825   11.062  9.687  1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CG  1 
ATOM   1084 C  CD  . GLU A   1 140 ? 59.281   10.259  8.476  1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CD  1 
ATOM   1085 O  OE1 . GLU A   1 140 ? 58.957   9.053   8.397  1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1086 O  OE2 . GLU A   1 140 ? 59.957   10.838  7.596  1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1087 N  N   . SER A   1 141 ? 61.357   11.009  12.747 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   N   1 
ATOM   1088 C  CA  . SER A   1 141 ? 62.392   11.948  13.172 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CA  1 
ATOM   1089 C  C   . SER A   1 141 ? 63.772   11.291  13.162 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   C   1 
ATOM   1090 O  O   . SER A   1 141 ? 64.761   11.913  12.785 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   O   1 
ATOM   1091 C  CB  . SER A   1 141 ? 62.073   12.471  14.577 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   CB  1 
ATOM   1092 O  OG  . SER A   1 141 ? 63.026   13.432  14.997 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 136 SER A   OG  1 
ATOM   1093 N  N   . SER A   1 142 ? 63.830   10.030  13.574 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 137 SER A   N   1 
ATOM   1094 C  CA  . SER A   1 142 ? 65.086   9.289   13.608 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 137 SER A   CA  1 
ATOM   1095 C  C   . SER A   1 142 ? 65.606   9.042   12.200 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 137 SER A   C   1 
ATOM   1096 O  O   . SER A   1 142 ? 66.819   9.026   11.967 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 137 SER A   O   1 
ATOM   1097 C  CB  . SER A   1 142 ? 64.885   7.947   14.313 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 137 SER A   CB  1 
ATOM   1098 O  OG  . SER A   1 142 ? 66.042   7.141   14.200 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 137 SER A   OG  1 
ATOM   1099 N  N   . LYS A   1 143 ? 64.680   8.833   11.267 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   N   1 
ATOM   1100 C  CA  . LYS A   1 143 ? 65.027   8.587   9.870  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   CA  1 
ATOM   1101 C  C   . LYS A   1 143 ? 65.507   9.869   9.188  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   C   1 
ATOM   1102 O  O   . LYS A   1 143 ? 66.394   9.823   8.340  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   O   1 
ATOM   1103 C  CB  . LYS A   1 143 ? 63.823   8.017   9.111  1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . LYS A   1 143 ? 64.061   7.850   7.616  1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   CG  1 
ATOM   1105 C  CD  . LYS A   1 143 ? 62.811   7.399   6.869  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   CD  1 
ATOM   1106 C  CE  . LYS A   1 143 ? 62.398   5.989   7.265  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   CE  1 
ATOM   1107 N  NZ  . LYS A   1 143 ? 61.190   5.531   6.519  1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A   NZ  1 
ATOM   1108 N  N   . ARG A   1 144 ? 64.929   11.014  9.551  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   N   1 
ATOM   1109 C  CA  . ARG A   1 144 ? 65.350   12.274  8.941  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CA  1 
ATOM   1110 C  C   . ARG A   1 144 ? 66.782   12.590  9.351  1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   C   1 
ATOM   1111 O  O   . ARG A   1 144 ? 67.582   13.095  8.552  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   O   1 
ATOM   1112 C  CB  . ARG A   1 144 ? 64.418   13.422  9.341  1.00 79.06  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CB  1 
ATOM   1113 C  CG  . ARG A   1 144 ? 63.078   13.433  8.604  1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CG  1 
ATOM   1114 C  CD  . ARG A   1 144 ? 63.263   13.243  7.099  1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CD  1 
ATOM   1115 N  NE  . ARG A   1 144 ? 63.301   11.829  6.726  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NE  1 
ATOM   1116 C  CZ  . ARG A   1 144 ? 63.768   11.363  5.569  1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CZ  1 
ATOM   1117 N  NH1 . ARG A   1 144 ? 64.251   12.194  4.654  1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NH1 1 
ATOM   1118 N  NH2 . ARG A   1 144 ? 63.748   10.060  5.324  1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NH2 1 
ATOM   1119 N  N   . ARG A   1 145 ? 67.092   12.274  10.604 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   N   1 
ATOM   1120 C  CA  . ARG A   1 145 ? 68.424   12.482  11.151 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CA  1 
ATOM   1121 C  C   . ARG A   1 145 ? 69.441   11.684  10.344 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   C   1 
ATOM   1122 O  O   . ARG A   1 145 ? 70.435   12.230  9.872  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   O   1 
ATOM   1123 C  CB  . ARG A   1 145 ? 68.466   12.028  12.608 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . ARG A   1 145 ? 69.863   11.950  13.184 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CG  1 
ATOM   1125 C  CD  . ARG A   1 145 ? 70.539   13.297  13.132 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CD  1 
ATOM   1126 N  NE  . ARG A   1 145 ? 69.644   14.345  13.606 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   NE  1 
ATOM   1127 C  CZ  . ARG A   1 145 ? 70.057   15.474  14.164 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   CZ  1 
ATOM   1128 N  NH1 . ARG A   1 145 ? 71.356   15.694  14.317 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   NH1 1 
ATOM   1129 N  NH2 . ARG A   1 145 ? 69.177   16.379  14.567 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A   NH2 1 
ATOM   1130 N  N   . PHE A   1 146 ? 69.189   10.386  10.200 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   N   1 
ATOM   1131 C  CA  . PHE A   1 146 ? 70.079   9.509   9.443  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CA  1 
ATOM   1132 C  C   . PHE A   1 146 ? 70.287   10.085  8.040  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   C   1 
ATOM   1133 O  O   . PHE A   1 146 ? 71.401   10.117  7.510  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   O   1 
ATOM   1134 C  CB  . PHE A   1 146 ? 69.455   8.111   9.372  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . PHE A   1 146 ? 70.275   7.106   8.611  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CG  1 
ATOM   1136 C  CD1 . PHE A   1 146 ? 71.657   7.035   8.782  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CD1 1 
ATOM   1137 C  CD2 . PHE A   1 146 ? 69.660   6.215   7.734  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CD2 1 
ATOM   1138 C  CE1 . PHE A   1 146 ? 72.413   6.092   8.091  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CE1 1 
ATOM   1139 C  CE2 . PHE A   1 146 ? 70.408   5.267   7.039  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CE2 1 
ATOM   1140 C  CZ  . PHE A   1 146 ? 71.791   5.207   7.220  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A   CZ  1 
ATOM   1141 N  N   . GLU A   1 147 ? 69.190   10.552  7.461  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   N   1 
ATOM   1142 C  CA  . GLU A   1 147 ? 69.181   11.137  6.133  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CA  1 
ATOM   1143 C  C   . GLU A   1 147 ? 70.156   12.293  6.055  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   C   1 
ATOM   1144 O  O   . GLU A   1 147 ? 71.116   12.241  5.292  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   O   1 
ATOM   1145 C  CB  . GLU A   1 147 ? 67.772   11.631  5.798  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CB  1 
ATOM   1146 C  CG  . GLU A   1 147 ? 67.161   11.024  4.545  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CG  1 
ATOM   1147 C  CD  . GLU A   1 147 ? 67.272   11.922  3.323  1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CD  1 
ATOM   1148 O  OE1 . GLU A   1 147 ? 66.779   11.532  2.242  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE1 1 
ATOM   1149 O  OE2 . GLU A   1 147 ? 67.850   13.022  3.442  1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE2 1 
ATOM   1150 N  N   . ARG A   1 148 ? 69.918   13.334  6.847  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   N   1 
ATOM   1151 C  CA  . ARG A   1 148 ? 70.787   14.498  6.806  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   CA  1 
ATOM   1152 C  C   . ARG A   1 148 ? 72.248   14.169  7.151  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   C   1 
ATOM   1153 O  O   . ARG A   1 148 ? 73.168   14.651  6.478  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   O   1 
ATOM   1154 C  CB  . ARG A   1 148 ? 70.236   15.622  7.697  1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . ARG A   1 148 ? 70.647   15.554  9.136  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   CG  1 
ATOM   1156 C  CD  . ARG A   1 148 ? 70.328   16.859  9.867  1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   CD  1 
ATOM   1157 N  NE  . ARG A   1 148 ? 71.033   16.936  11.147 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   NE  1 
ATOM   1158 C  CZ  . ARG A   1 148 ? 72.359   16.919  11.269 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   CZ  1 
ATOM   1159 N  NH1 . ARG A   1 148 ? 73.131   16.833  10.189 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   NH1 1 
ATOM   1160 N  NH2 . ARG A   1 148 ? 72.919   16.967  12.472 1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A   NH2 1 
ATOM   1161 N  N   . ASP A   1 149 ? 72.472   13.337  8.166  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   N   1 
ATOM   1162 C  CA  . ASP A   1 149 ? 73.845   12.967  8.526  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   CA  1 
ATOM   1163 C  C   . ASP A   1 149 ? 74.549   12.311  7.344  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   C   1 
ATOM   1164 O  O   . ASP A   1 149 ? 75.763   12.428  7.192  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   O   1 
ATOM   1165 C  CB  . ASP A   1 149 ? 73.872   12.023  9.738  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . ASP A   1 149 ? 73.820   12.770  11.063 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   CG  1 
ATOM   1167 O  OD1 . ASP A   1 149 ? 73.687   12.119  12.117 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   OD1 1 
ATOM   1168 O  OD2 . ASP A   1 149 ? 73.920   14.015  11.054 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   OD2 1 
ATOM   1169 N  N   . CYS A   1 150 ? 73.790   11.619  6.502  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A   N   1 
ATOM   1170 C  CA  . CYS A   1 150 ? 74.382   10.975  5.334  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A   CA  1 
ATOM   1171 C  C   . CYS A   1 150 ? 74.732   12.007  4.264  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A   C   1 
ATOM   1172 O  O   . CYS A   1 150 ? 75.765   11.889  3.604  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A   O   1 
ATOM   1173 C  CB  . CYS A   1 150 ? 73.430   9.933   4.752  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A   CB  1 
ATOM   1174 S  SG  . CYS A   1 150 ? 73.221   8.462   5.760  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A   SG  1 
ATOM   1175 N  N   . LYS A   1 151 ? 73.868   13.011  4.089  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   N   1 
ATOM   1176 C  CA  . LYS A   1 151 ? 74.124   14.073  3.112  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CA  1 
ATOM   1177 C  C   . LYS A   1 151 ? 75.348   14.862  3.558  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   C   1 
ATOM   1178 O  O   . LYS A   1 151 ? 76.080   15.421  2.742  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   O   1 
ATOM   1179 C  CB  . LYS A   1 151 ? 72.923   15.011  2.996  1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CB  1 
ATOM   1180 C  CG  . LYS A   1 151 ? 71.706   14.358  2.385  1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CG  1 
ATOM   1181 C  CD  . LYS A   1 151 ? 70.612   15.366  2.088  1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CD  1 
ATOM   1182 C  CE  . LYS A   1 151 ? 69.475   14.693  1.336  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   CE  1 
ATOM   1183 N  NZ  . LYS A   1 151 ? 69.985   14.006  0.105  1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A   NZ  1 
ATOM   1184 N  N   . GLU A   1 152 ? 75.559   14.889  4.869  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   N   1 
ATOM   1185 C  CA  . GLU A   1 152 ? 76.688   15.582  5.465  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   CA  1 
ATOM   1186 C  C   . GLU A   1 152 ? 77.944   14.783  5.144  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   C   1 
ATOM   1187 O  O   . GLU A   1 152 ? 78.930   15.327  4.659  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   O   1 
ATOM   1188 C  CB  . GLU A   1 152 ? 76.504   15.662  6.980  1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . GLU A   1 152 ? 77.145   16.869  7.625  1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   CG  1 
ATOM   1190 C  CD  . GLU A   1 152 ? 76.352   18.128  7.378  1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   CD  1 
ATOM   1191 O  OE1 . GLU A   1 152 ? 76.163   18.491  6.197  1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   OE1 1 
ATOM   1192 O  OE2 . GLU A   1 152 ? 75.912   18.752  8.367  1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A   OE2 1 
ATOM   1193 N  N   . ALA A   1 153 ? 77.894   13.480  5.400  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A   N   1 
ATOM   1194 C  CA  . ALA A   1 153 ? 79.036   12.610  5.136  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A   CA  1 
ATOM   1195 C  C   . ALA A   1 153 ? 79.435   12.606  3.671  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A   C   1 
ATOM   1196 O  O   . ALA A   1 153 ? 80.617   12.707  3.358  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A   O   1 
ATOM   1197 C  CB  . ALA A   1 153 ? 78.738   11.192  5.591  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A   CB  1 
ATOM   1198 N  N   . ASP A   1 154 ? 78.462   12.473  2.772  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   N   1 
ATOM   1199 C  CA  . ASP A   1 154 ? 78.763   12.465  1.334  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CA  1 
ATOM   1200 C  C   . ASP A   1 154 ? 79.461   13.759  0.952  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   C   1 
ATOM   1201 O  O   . ASP A   1 154 ? 80.468   13.757  0.239  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   O   1 
ATOM   1202 C  CB  . ASP A   1 154 ? 77.487   12.351  0.497  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CB  1 
ATOM   1203 C  CG  . ASP A   1 154 ? 76.759   11.052  0.711  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   CG  1 
ATOM   1204 O  OD1 . ASP A   1 154 ? 77.389   10.079  1.179  1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   OD1 1 
ATOM   1205 O  OD2 . ASP A   1 154 ? 75.553   11.003  0.392  1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A   OD2 1 
ATOM   1206 N  N   . ARG A   1 155 ? 78.898   14.862  1.434  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   N   1 
ATOM   1207 C  CA  . ARG A   1 155 ? 79.416   16.195  1.174  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CA  1 
ATOM   1208 C  C   . ARG A   1 155 ? 80.863   16.302  1.650  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   C   1 
ATOM   1209 O  O   . ARG A   1 155 ? 81.730   16.770  0.909  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   O   1 
ATOM   1210 C  CB  . ARG A   1 155 ? 78.533   17.214  1.889  1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CB  1 
ATOM   1211 C  CG  . ARG A   1 155 ? 78.628   18.637  1.393  1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CG  1 
ATOM   1212 C  CD  . ARG A   1 155 ? 77.532   19.455  2.065  1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CD  1 
ATOM   1213 N  NE  . ARG A   1 155 ? 76.193   18.922  1.784  1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NE  1 
ATOM   1214 C  CZ  . ARG A   1 155 ? 75.156   18.990  2.623  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CZ  1 
ATOM   1215 N  NH1 . ARG A   1 155 ? 75.293   19.564  3.813  1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH1 1 
ATOM   1216 N  NH2 . ARG A   1 155 ? 73.976   18.487  2.274  1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH2 1 
ATOM   1217 N  N   . ALA A   1 156 ? 81.127   15.854  2.875  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A   N   1 
ATOM   1218 C  CA  . ALA A   1 156 ? 82.479   15.896  3.436  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A   CA  1 
ATOM   1219 C  C   . ALA A   1 156 ? 83.418   15.016  2.624  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A   C   1 
ATOM   1220 O  O   . ALA A   1 156 ? 84.558   15.401  2.336  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A   O   1 
ATOM   1221 C  CB  . ALA A   1 156 ? 82.470   15.434  4.896  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A   CB  1 
ATOM   1222 N  N   . GLN A   1 157 ? 82.942   13.831  2.251  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   N   1 
ATOM   1223 C  CA  . GLN A   1 157 ? 83.766   12.919  1.465  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CA  1 
ATOM   1224 C  C   . GLN A   1 157 ? 84.186   13.590  0.165  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   C   1 
ATOM   1225 O  O   . GLN A   1 157 ? 85.369   13.642  -0.163 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   O   1 
ATOM   1226 C  CB  . GLN A   1 157 ? 83.003   11.633  1.155  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CB  1 
ATOM   1227 C  CG  . GLN A   1 157 ? 83.863   10.542  0.540  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CG  1 
ATOM   1228 C  CD  . GLN A   1 157 ? 85.073   10.207  1.389  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   CD  1 
ATOM   1229 O  OE1 . GLN A   1 157 ? 84.986   10.124  2.620  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   OE1 1 
ATOM   1230 N  NE2 . GLN A   1 157 ? 86.207   10.002  0.741  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A   NE2 1 
ATOM   1231 N  N   . GLN A   1 158 ? 83.213   14.115  -0.570 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   N   1 
ATOM   1232 C  CA  . GLN A   1 158 ? 83.511   14.782  -1.830 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   CA  1 
ATOM   1233 C  C   . GLN A   1 158 ? 84.557   15.873  -1.660 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   C   1 
ATOM   1234 O  O   . GLN A   1 158 ? 85.446   16.000  -2.499 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   O   1 
ATOM   1235 C  CB  . GLN A   1 158 ? 82.241   15.371  -2.428 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   CB  1 
ATOM   1236 C  CG  . GLN A   1 158 ? 81.350   14.356  -3.101 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   CG  1 
ATOM   1237 C  CD  . GLN A   1 158 ? 79.904   14.792  -3.098 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   CD  1 
ATOM   1238 O  OE1 . GLN A   1 158 ? 79.607   15.978  -2.974 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   OE1 1 
ATOM   1239 N  NE2 . GLN A   1 158 ? 78.993   13.836  -3.237 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A   NE2 1 
ATOM   1240 N  N   . TYR A   1 159 ? 84.460   16.647  -0.577 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   N   1 
ATOM   1241 C  CA  . TYR A   1 159 ? 85.419   17.720  -0.318 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CA  1 
ATOM   1242 C  C   . TYR A   1 159 ? 86.823   17.147  -0.173 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   C   1 
ATOM   1243 O  O   . TYR A   1 159 ? 87.772   17.646  -0.791 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   O   1 
ATOM   1244 C  CB  . TYR A   1 159 ? 85.057   18.502  0.944  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CB  1 
ATOM   1245 C  CG  . TYR A   1 159 ? 85.965   19.696  1.154  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CG  1 
ATOM   1246 C  CD1 . TYR A   1 159 ? 86.090   20.672  0.167  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CD1 1 
ATOM   1247 C  CD2 . TYR A   1 159 ? 86.749   19.822  2.306  1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CD2 1 
ATOM   1248 C  CE1 . TYR A   1 159 ? 86.977   21.740  0.310  1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CE1 1 
ATOM   1249 C  CE2 . TYR A   1 159 ? 87.639   20.889  2.460  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CE2 1 
ATOM   1250 C  CZ  . TYR A   1 159 ? 87.750   21.842  1.453  1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   CZ  1 
ATOM   1251 O  OH  . TYR A   1 159 ? 88.646   22.884  1.562  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A   OH  1 
ATOM   1252 N  N   . PHE A   1 160 ? 86.950   16.100  0.642  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   N   1 
ATOM   1253 C  CA  . PHE A   1 160 ? 88.229   15.432  0.844  1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CA  1 
ATOM   1254 C  C   . PHE A   1 160 ? 88.769   14.911  -0.490 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   C   1 
ATOM   1255 O  O   . PHE A   1 160 ? 89.954   15.070  -0.810 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   O   1 
ATOM   1256 C  CB  . PHE A   1 160 ? 88.074   14.259  1.818  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CB  1 
ATOM   1257 C  CG  . PHE A   1 160 ? 89.256   13.333  1.835  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CG  1 
ATOM   1258 C  CD1 . PHE A   1 160 ? 90.512   13.788  2.232  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CD1 1 
ATOM   1259 C  CD2 . PHE A   1 160 ? 89.136   12.030  1.377  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CD2 1 
ATOM   1260 C  CE1 . PHE A   1 160 ? 91.630   12.962  2.163  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CE1 1 
ATOM   1261 C  CE2 . PHE A   1 160 ? 90.249   11.195  1.304  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CE2 1 
ATOM   1262 C  CZ  . PHE A   1 160 ? 91.498   11.663  1.697  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A   CZ  1 
ATOM   1263 N  N   . GLU A   1 161 ? 87.900   14.273  -1.264 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   N   1 
ATOM   1264 C  CA  . GLU A   1 161 ? 88.307   13.733  -2.552 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   CA  1 
ATOM   1265 C  C   . GLU A   1 161 ? 88.851   14.865  -3.388 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   C   1 
ATOM   1266 O  O   . GLU A   1 161 ? 89.844   14.704  -4.107 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   O   1 
ATOM   1267 C  CB  . GLU A   1 161 ? 87.116   13.068  -3.242 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   CB  1 
ATOM   1268 C  CG  . GLU A   1 161 ? 87.136   11.551  -3.126 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   CG  1 
ATOM   1269 C  CD  . GLU A   1 161 ? 85.762   10.920  -3.236 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   CD  1 
ATOM   1270 O  OE1 . GLU A   1 161 ? 84.989   11.293  -4.148 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   OE1 1 
ATOM   1271 O  OE2 . GLU A   1 161 ? 85.455   10.037  -2.410 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A   OE2 1 
ATOM   1272 N  N   . LYS A   1 162 ? 88.202   16.021  -3.274 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   N   1 
ATOM   1273 C  CA  . LYS A   1 162 ? 88.612   17.216  -4.009 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CA  1 
ATOM   1274 C  C   . LYS A   1 162 ? 89.997   17.609  -3.515 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   C   1 
ATOM   1275 O  O   . LYS A   1 162 ? 90.954   17.614  -4.280 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   O   1 
ATOM   1276 C  CB  . LYS A   1 162 ? 87.604   18.336  -3.758 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . LYS A   1 162 ? 87.693   19.516  -4.700 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CG  1 
ATOM   1278 C  CD  . LYS A   1 162 ? 88.707   20.523  -4.227 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CD  1 
ATOM   1279 C  CE  . LYS A   1 162 ? 88.371   21.918  -4.743 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   CE  1 
ATOM   1280 N  NZ  . LYS A   1 162 ? 87.115   22.461  -4.145 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A   NZ  1 
HETATM 1281 N  N   . MSE A   1 163 ? 90.107   17.913  -2.225 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   N   1 
HETATM 1282 C  CA  . MSE A   1 163 ? 91.392   18.282  -1.639 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   CA  1 
HETATM 1283 C  C   . MSE A   1 163 ? 92.484   17.279  -1.995 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   C   1 
HETATM 1284 O  O   . MSE A   1 163 ? 93.591   17.657  -2.380 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   O   1 
HETATM 1285 C  CB  . MSE A   1 163 ? 91.273   18.368  -0.116 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   CB  1 
HETATM 1286 C  CG  . MSE A   1 163 ? 90.385   19.486  0.380  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   CG  1 
HETATM 1287 SE SE  . MSE A   1 163 ? 91.001   21.187  -0.257 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   SE  1 
HETATM 1288 C  CE  . MSE A   1 163 ? 92.094   21.701  1.242  1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A   CE  1 
ATOM   1289 N  N   . ASP A   1 164 ? 92.161   15.997  -1.875 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   N   1 
ATOM   1290 C  CA  . ASP A   1 164 ? 93.116   14.936  -2.157 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CA  1 
ATOM   1291 C  C   . ASP A   1 164 ? 93.578   14.878  -3.617 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   C   1 
ATOM   1292 O  O   . ASP A   1 164 ? 94.633   14.317  -3.918 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   O   1 
ATOM   1293 C  CB  . ASP A   1 164 ? 92.514   13.596  -1.744 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . ASP A   1 164 ? 93.555   12.498  -1.627 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CG  1 
ATOM   1295 O  OD1 . ASP A   1 164 ? 94.698   12.792  -1.219 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   OD1 1 
ATOM   1296 O  OD2 . ASP A   1 164 ? 93.227   11.332  -1.925 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   OD2 1 
ATOM   1297 N  N   . ALA A   1 165 ? 92.793   15.460  -4.517 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   N   1 
ATOM   1298 C  CA  . ALA A   1 165 ? 93.118   15.464  -5.940 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   CA  1 
ATOM   1299 C  C   . ALA A   1 165 ? 93.808   16.759  -6.334 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   C   1 
ATOM   1300 O  O   . ALA A   1 165 ? 94.444   16.843  -7.387 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   O   1 
ATOM   1301 C  CB  . ALA A   1 165 ? 91.841   15.293  -6.765 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A   CB  1 
ATOM   1302 N  N   . ASP A   1 166 ? 93.664   17.768  -5.481 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   N   1 
ATOM   1303 C  CA  . ASP A   1 166 ? 94.246   19.081  -5.726 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CA  1 
ATOM   1304 C  C   . ASP A   1 166 ? 95.754   19.076  -5.482 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   C   1 
ATOM   1305 O  O   . ASP A   1 166 ? 96.220   18.946  -4.356 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   O   1 
ATOM   1306 C  CB  . ASP A   1 166 ? 93.551   20.117  -4.840 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CB  1 
ATOM   1307 C  CG  . ASP A   1 166 ? 93.864   21.541  -5.239 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CG  1 
ATOM   1308 O  OD1 . ASP A   1 166 ? 93.105   22.437  -4.815 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   OD1 1 
ATOM   1309 O  OD2 . ASP A   1 166 ? 94.864   21.775  -5.957 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   OD2 1 
ATOM   1310 N  N   . ILE A   1 167 ? 96.498   19.220  -6.572 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   N   1 
ATOM   1311 C  CA  . ILE A   1 167 ? 97.953   19.227  -6.568 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CA  1 
ATOM   1312 C  C   . ILE A   1 167 ? 98.535   20.466  -5.886 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   C   1 
ATOM   1313 O  O   . ILE A   1 167 ? 99.665   20.440  -5.397 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   O   1 
ATOM   1314 C  CB  . ILE A   1 167 ? 98.475   19.127  -8.041 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CB  1 
ATOM   1315 C  CG1 . ILE A   1 167 ? 99.190   17.794  -8.257 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG1 1 
ATOM   1316 C  CG2 . ILE A   1 167 ? 99.378   20.305  -8.388 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CG2 1 
ATOM   1317 C  CD1 . ILE A   1 167 ? 98.302   16.590  -8.131 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A   CD1 1 
ATOM   1318 N  N   . ASN A   1 168 ? 97.759   21.545  -5.839 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   N   1 
ATOM   1319 C  CA  . ASN A   1 168 ? 98.236   22.789  -5.242 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   CA  1 
ATOM   1320 C  C   . ASN A   1 168 ? 97.759   23.075  -3.821 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   C   1 
ATOM   1321 O  O   . ASN A   1 168 ? 97.725   24.223  -3.402 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   O   1 
ATOM   1322 C  CB  . ASN A   1 168 ? 97.873   23.964  -6.150 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   CB  1 
ATOM   1323 C  CG  . ASN A   1 168 ? 98.222   23.702  -7.603 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   CG  1 
ATOM   1324 O  OD1 . ASN A   1 168 ? 97.470   23.048  -8.329 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   OD1 1 
ATOM   1325 N  ND2 . ASN A   1 168 ? 99.379   24.199  -8.031 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A   ND2 1 
ATOM   1326 N  N   . VAL A   1 169 ? 97.386   22.032  -3.088 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   N   1 
ATOM   1327 C  CA  . VAL A   1 169 ? 96.941   22.164  -1.705 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   CA  1 
ATOM   1328 C  C   . VAL A   1 169 ? 97.925   21.373  -0.834 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   C   1 
ATOM   1329 O  O   . VAL A   1 169 ? 98.609   20.469  -1.331 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   O   1 
ATOM   1330 C  CB  . VAL A   1 169 ? 95.518   21.612  -1.538 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   CB  1 
ATOM   1331 C  CG1 . VAL A   1 169 ? 95.242   21.294  -0.093 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   CG1 1 
ATOM   1332 C  CG2 . VAL A   1 169 ? 94.519   22.635  -2.040 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A   CG2 1 
ATOM   1333 N  N   . THR A   1 170 ? 98.012   21.698  0.454  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   N   1 
ATOM   1334 C  CA  . THR A   1 170 ? 98.959   20.993  1.319  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CA  1 
ATOM   1335 C  C   . THR A   1 170 ? 98.403   19.769  2.008  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   C   1 
ATOM   1336 O  O   . THR A   1 170 ? 97.195   19.608  2.152  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   O   1 
ATOM   1337 C  CB  . THR A   1 170 ? 99.536   21.908  2.417  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CB  1 
ATOM   1338 O  OG1 . THR A   1 170 ? 98.500   22.267  3.341  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   OG1 1 
ATOM   1339 C  CG2 . THR A   1 170 ? 100.122  23.164  1.802  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 165 THR A   CG2 1 
ATOM   1340 N  N   . LYS A   1 171 ? 99.314   18.909  2.441  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   N   1 
ATOM   1341 C  CA  . LYS A   1 171 ? 98.963   17.686  3.144  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CA  1 
ATOM   1342 C  C   . LYS A   1 171 ? 98.249   18.044  4.450  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   C   1 
ATOM   1343 O  O   . LYS A   1 171 ? 97.429   17.281  4.954  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   O   1 
ATOM   1344 C  CB  . LYS A   1 171 ? 100.238  16.878  3.402  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CB  1 
ATOM   1345 C  CG  . LYS A   1 171 ? 100.899  16.393  2.111  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CG  1 
ATOM   1346 C  CD  . LYS A   1 171 ? 102.348  15.989  2.310  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CD  1 
ATOM   1347 C  CE  . LYS A   1 171 ? 103.235  17.205  2.569  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CE  1 
ATOM   1348 N  NZ  . LYS A   1 171 ? 104.681  16.844  2.681  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   NZ  1 
ATOM   1349 N  N   . ALA A   1 172 ? 98.562   19.217  4.989  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   N   1 
ATOM   1350 C  CA  . ALA A   1 172 ? 97.924   19.679  6.212  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   CA  1 
ATOM   1351 C  C   . ALA A   1 172 ? 96.454   19.939  5.896  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   C   1 
ATOM   1352 O  O   . ALA A   1 172 ? 95.554   19.515  6.628  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   O   1 
ATOM   1353 C  CB  . ALA A   1 172 ? 98.588   20.960  6.698  1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   CB  1 
ATOM   1354 N  N   . ASP A   1 173 ? 96.220   20.635  4.788  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   N   1 
ATOM   1355 C  CA  . ASP A   1 173 ? 94.867   20.958  4.350  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   CA  1 
ATOM   1356 C  C   . ASP A   1 173 ? 94.101   19.681  4.003  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   C   1 
ATOM   1357 O  O   . ASP A   1 173 ? 92.914   19.547  4.316  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   O   1 
ATOM   1358 C  CB  . ASP A   1 173 ? 94.940   21.898  3.148  1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   CB  1 
ATOM   1359 C  CG  . ASP A   1 173 ? 95.548   23.249  3.505  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   CG  1 
ATOM   1360 O  OD1 . ASP A   1 173 ? 96.248   23.837  2.648  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   OD1 1 
ATOM   1361 O  OD2 . ASP A   1 173 ? 95.316   23.724  4.640  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A   OD2 1 
ATOM   1362 N  N   . VAL A   1 174 ? 94.793   18.738  3.374  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   N   1 
ATOM   1363 C  CA  . VAL A   1 174 ? 94.173   17.476  3.010  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CA  1 
ATOM   1364 C  C   . VAL A   1 174 ? 93.768   16.749  4.277  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   C   1 
ATOM   1365 O  O   . VAL A   1 174 ? 92.626   16.302  4.395  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   O   1 
ATOM   1366 C  CB  . VAL A   1 174 ? 95.129   16.562  2.205  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CB  1 
ATOM   1367 C  CG1 . VAL A   1 174 ? 94.466   15.215  1.963  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CG1 1 
ATOM   1368 C  CG2 . VAL A   1 174 ? 95.506   17.219  0.872  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CG2 1 
ATOM   1369 N  N   . GLU A   1 175 ? 94.694   16.641  5.230  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   N   1 
ATOM   1370 C  CA  . GLU A   1 175 ? 94.408   15.959  6.491  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CA  1 
ATOM   1371 C  C   . GLU A   1 175 ? 93.148   16.462  7.188  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   C   1 
ATOM   1372 O  O   . GLU A   1 175 ? 92.231   15.690  7.459  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   O   1 
ATOM   1373 C  CB  . GLU A   1 175 ? 95.594   16.078  7.444  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CB  1 
ATOM   1374 C  CG  . GLU A   1 175 ? 96.425   14.813  7.507  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CG  1 
ATOM   1375 C  CD  . GLU A   1 175 ? 95.599   13.588  7.884  1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CD  1 
ATOM   1376 O  OE1 . GLU A   1 175 ? 94.991   13.584  8.979  1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   OE1 1 
ATOM   1377 O  OE2 . GLU A   1 175 ? 95.560   12.630  7.082  1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   OE2 1 
ATOM   1378 N  N   . LYS A   1 176 ? 93.110   17.753  7.494  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   N   1 
ATOM   1379 C  CA  . LYS A   1 176 ? 91.941   18.327  8.135  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CA  1 
ATOM   1380 C  C   . LYS A   1 176 ? 90.660   17.871  7.411  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   C   1 
ATOM   1381 O  O   . LYS A   1 176 ? 89.643   17.585  8.050  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   O   1 
ATOM   1382 C  CB  . LYS A   1 176 ? 92.035   19.858  8.129  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CB  1 
ATOM   1383 C  CG  . LYS A   1 176 ? 90.785   20.547  8.650  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CG  1 
ATOM   1384 C  CD  . LYS A   1 176 ? 90.940   22.062  8.705  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CD  1 
ATOM   1385 C  CE  . LYS A   1 176 ? 89.588   22.737  8.937  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   CE  1 
ATOM   1386 N  NZ  . LYS A   1 176 ? 88.833   22.082  10.038 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A   NZ  1 
ATOM   1387 N  N   . ALA A   1 177 ? 90.726   17.793  6.083  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   N   1 
ATOM   1388 C  CA  . ALA A   1 177 ? 89.589   17.375  5.259  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   CA  1 
ATOM   1389 C  C   . ALA A   1 177 ? 89.277   15.890  5.422  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   C   1 
ATOM   1390 O  O   . ALA A   1 177 ? 88.123   15.480  5.320  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   O   1 
ATOM   1391 C  CB  . ALA A   1 177 ? 89.866   17.684  3.786  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A   CB  1 
ATOM   1392 N  N   . ARG A   1 178 ? 90.309   15.087  5.659  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ARG A   1 178 ? 90.129   13.653  5.852  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ARG A   1 178 ? 89.476   13.440  7.207  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   C   1 
ATOM   1395 O  O   . ARG A   1 178 ? 88.570   12.617  7.345  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ARG A   1 178 ? 91.475   12.919  5.807  1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . ARG A   1 178 ? 91.351   11.426  6.054  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   CG  1 
ATOM   1398 C  CD  . ARG A   1 178 ? 92.046   10.620  4.977  1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   CD  1 
ATOM   1399 N  NE  . ARG A   1 178 ? 91.501   9.265   4.866  1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   NE  1 
ATOM   1400 C  CZ  . ARG A   1 178 ? 90.265   8.971   4.455  1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   CZ  1 
ATOM   1401 N  NH1 . ARG A   1 178 ? 89.417   9.932   4.105  1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   NH1 1 
ATOM   1402 N  NH2 . ARG A   1 178 ? 89.870   7.707   4.392  1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A   NH2 1 
ATOM   1403 N  N   . GLN A   1 179 ? 89.943   14.196  8.200  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   N   1 
ATOM   1404 C  CA  . GLN A   1 179 ? 89.406   14.118  9.558  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   CA  1 
ATOM   1405 C  C   . GLN A   1 179 ? 87.938   14.483  9.561  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   C   1 
ATOM   1406 O  O   . GLN A   1 179 ? 87.122   13.799  10.180 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   O   1 
ATOM   1407 C  CB  . GLN A   1 179 ? 90.157   15.076  10.487 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   CB  1 
ATOM   1408 C  CG  . GLN A   1 179 ? 91.413   14.495  11.112 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   CG  1 
ATOM   1409 C  CD  . GLN A   1 179 ? 92.503   15.536  11.314 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   CD  1 
ATOM   1410 O  OE1 . GLN A   1 179 ? 92.223   16.723  11.512 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   OE1 1 
ATOM   1411 N  NE2 . GLN A   1 179 ? 93.756   15.090  11.276 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A   NE2 1 
ATOM   1412 N  N   . GLN A   1 180 ? 87.617   15.574  8.868  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   N   1 
ATOM   1413 C  CA  . GLN A   1 180 ? 86.252   16.064  8.770  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   CA  1 
ATOM   1414 C  C   . GLN A   1 180 ? 85.344   15.032  8.087  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   C   1 
ATOM   1415 O  O   . GLN A   1 180 ? 84.217   14.807  8.515  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   O   1 
ATOM   1416 C  CB  . GLN A   1 180 ? 86.242   17.387  8.012  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   CB  1 
ATOM   1417 C  CG  . GLN A   1 180 ? 84.878   18.031  7.897  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   CG  1 
ATOM   1418 C  CD  . GLN A   1 180 ? 84.227   18.282  9.246  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   CD  1 
ATOM   1419 O  OE1 . GLN A   1 180 ? 84.896   18.674  10.207 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   OE1 1 
ATOM   1420 N  NE2 . GLN A   1 180 ? 82.911   18.076  9.321  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A   NE2 1 
ATOM   1421 N  N   . ALA A   1 181 ? 85.846   14.383  7.045  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A   N   1 
ATOM   1422 C  CA  . ALA A   1 181 ? 85.066   13.375  6.342  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A   CA  1 
ATOM   1423 C  C   . ALA A   1 181 ? 84.783   12.169  7.219  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A   C   1 
ATOM   1424 O  O   . ALA A   1 181 ? 83.657   11.677  7.257  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A   O   1 
ATOM   1425 C  CB  . ALA A   1 181 ? 85.795   12.924  5.100  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A   CB  1 
ATOM   1426 N  N   . GLN A   1 182 ? 85.798   11.689  7.931  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   N   1 
ATOM   1427 C  CA  . GLN A   1 182 ? 85.620   10.508  8.765  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   CA  1 
ATOM   1428 C  C   . GLN A   1 182 ? 84.745   10.724  9.990  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   C   1 
ATOM   1429 O  O   . GLN A   1 182 ? 84.052   9.803   10.427 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   O   1 
ATOM   1430 C  CB  . GLN A   1 182 ? 86.979   9.927   9.171  1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . GLN A   1 182 ? 87.904   9.623   7.974  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   CG  1 
ATOM   1432 C  CD  . GLN A   1 182 ? 87.254   8.766   6.865  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   CD  1 
ATOM   1433 O  OE1 . GLN A   1 182 ? 87.613   8.884   5.683  1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   OE1 1 
ATOM   1434 N  NE2 . GLN A   1 182 ? 86.311   7.899   7.247  1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A   NE2 1 
ATOM   1435 N  N   . ILE A   1 183 ? 84.746   11.934  10.538 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   N   1 
ATOM   1436 C  CA  . ILE A   1 183 ? 83.914   12.197  11.712 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   CA  1 
ATOM   1437 C  C   . ILE A   1 183 ? 82.451   12.216  11.264 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   C   1 
ATOM   1438 O  O   . ILE A   1 183 ? 81.566   11.676  11.929 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   O   1 
ATOM   1439 C  CB  . ILE A   1 183 ? 84.294   13.549  12.381 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   CB  1 
ATOM   1440 C  CG1 . ILE A   1 183 ? 83.780   13.584  13.818 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   CG1 1 
ATOM   1441 C  CG2 . ILE A   1 183 ? 83.725   14.709  11.593 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   CG2 1 
ATOM   1442 C  CD1 . ILE A   1 183 ? 84.438   12.569  14.711 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A   CD1 1 
ATOM   1443 N  N   . ARG A   1 184 ? 82.211   12.833  10.115 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ARG A   1 184 ? 80.870   12.916  9.572  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ARG A   1 184 ? 80.379   11.509  9.263  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   C   1 
ATOM   1446 O  O   . ARG A   1 184 ? 79.214   11.172  9.480  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ARG A   1 184 ? 80.886   13.792  8.316  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . ARG A   1 184 ? 80.310   15.186  8.530  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   CG  1 
ATOM   1449 C  CD  . ARG A   1 184 ? 80.508   15.638  9.960  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   CD  1 
ATOM   1450 N  NE  . ARG A   1 184 ? 79.267   16.051  10.616 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   NE  1 
ATOM   1451 C  CZ  . ARG A   1 184 ? 78.106   15.414  10.504 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   CZ  1 
ATOM   1452 N  NH1 . ARG A   1 184 ? 78.003   14.324  9.747  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   NH1 1 
ATOM   1453 N  NH2 . ARG A   1 184 ? 77.046   15.854  11.171 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A   NH2 1 
ATOM   1454 N  N   . HIS A   1 185 ? 81.299   10.689  8.776  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   N   1 
ATOM   1455 C  CA  . HIS A   1 185 ? 81.028   9.306   8.433  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   CA  1 
ATOM   1456 C  C   . HIS A   1 185 ? 80.569   8.549   9.678  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   C   1 
ATOM   1457 O  O   . HIS A   1 185 ? 79.523   7.882   9.662  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   O   1 
ATOM   1458 C  CB  . HIS A   1 185 ? 82.299   8.691   7.854  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   CB  1 
ATOM   1459 C  CG  . HIS A   1 185 ? 82.201   7.226   7.576  1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   CG  1 
ATOM   1460 N  ND1 . HIS A   1 185 ? 81.869   6.305   8.546  1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   ND1 1 
ATOM   1461 C  CD2 . HIS A   1 185 ? 82.445   6.516   6.450  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   CD2 1 
ATOM   1462 C  CE1 . HIS A   1 185 ? 81.916   5.089   8.030  1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   CE1 1 
ATOM   1463 N  NE2 . HIS A   1 185 ? 82.264   5.190   6.759  1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A   NE2 1 
ATOM   1464 N  N   . GLN A   1 186 ? 81.338   8.662   10.764 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   N   1 
ATOM   1465 C  CA  . GLN A   1 186 ? 80.995   7.980   12.012 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   CA  1 
ATOM   1466 C  C   . GLN A   1 186 ? 79.641   8.420   12.522 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   C   1 
ATOM   1467 O  O   . GLN A   1 186 ? 78.851   7.604   12.992 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   O   1 
ATOM   1468 C  CB  . GLN A   1 186 ? 82.052   8.241   13.096 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   CB  1 
ATOM   1469 C  CG  . GLN A   1 186 ? 82.983   7.051   13.371 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   CG  1 
ATOM   1470 C  CD  . GLN A   1 186 ? 82.276   5.860   14.019 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   CD  1 
ATOM   1471 O  OE1 . GLN A   1 186 ? 82.810   4.747   14.051 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   OE1 1 
ATOM   1472 N  NE2 . GLN A   1 186 ? 81.079   6.094   14.548 1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A   NE2 1 
HETATM 1473 N  N   . MSE A   1 187 ? 79.363   9.711   12.444 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   N   1 
HETATM 1474 C  CA  . MSE A   1 187 ? 78.070   10.191  12.911 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   CA  1 
HETATM 1475 C  C   . MSE A   1 187 ? 76.958   9.554   12.089 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   C   1 
HETATM 1476 O  O   . MSE A   1 187 ? 75.957   9.116   12.647 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   O   1 
HETATM 1477 C  CB  . MSE A   1 187 ? 78.001   11.713  12.836 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   CB  1 
HETATM 1478 C  CG  . MSE A   1 187 ? 79.038   12.377  13.721 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   CG  1 
HETATM 1479 SE SE  . MSE A   1 187 ? 78.959   14.290  13.711 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   SE  1 
HETATM 1480 C  CE  . MSE A   1 187 ? 77.408   14.550  14.842 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A   CE  1 
ATOM   1481 N  N   . ALA A   1 188 ? 77.139   9.477   10.773 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A   N   1 
ATOM   1482 C  CA  . ALA A   1 188 ? 76.121   8.862   9.926  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A   CA  1 
ATOM   1483 C  C   . ALA A   1 188 ? 75.884   7.464   10.474 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A   C   1 
ATOM   1484 O  O   . ALA A   1 188 ? 74.740   7.049   10.674 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A   O   1 
ATOM   1485 C  CB  . ALA A   1 188 ? 76.585   8.802   8.455  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A   CB  1 
ATOM   1486 N  N   . GLU A   1 189 ? 76.973   6.753   10.741 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   N   1 
ATOM   1487 C  CA  . GLU A   1 189 ? 76.893   5.404   11.295 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CA  1 
ATOM   1488 C  C   . GLU A   1 189 ? 76.177   5.353   12.655 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   C   1 
ATOM   1489 O  O   . GLU A   1 189 ? 75.427   4.410   12.929 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   O   1 
ATOM   1490 C  CB  . GLU A   1 189 ? 78.292   4.798   11.416 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CB  1 
ATOM   1491 C  CG  . GLU A   1 189 ? 78.911   4.384   10.087 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CG  1 
ATOM   1492 C  CD  . GLU A   1 189 ? 78.018   3.438   9.288  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CD  1 
ATOM   1493 O  OE1 . GLU A   1 189 ? 77.192   3.931   8.489  1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   OE1 1 
ATOM   1494 O  OE2 . GLU A   1 189 ? 78.134   2.204   9.463  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   OE2 1 
ATOM   1495 N  N   . ASP A   1 190 ? 76.399   6.345   13.515 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   N   1 
ATOM   1496 C  CA  . ASP A   1 190 ? 75.693   6.342   14.798 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   CA  1 
ATOM   1497 C  C   . ASP A   1 190 ? 74.208   6.548   14.517 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   C   1 
ATOM   1498 O  O   . ASP A   1 190 ? 73.353   5.889   15.110 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   O   1 
ATOM   1499 C  CB  . ASP A   1 190 ? 76.177   7.460   15.728 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   CB  1 
ATOM   1500 C  CG  . ASP A   1 190 ? 77.600   7.252   16.204 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   CG  1 
ATOM   1501 O  OD1 . ASP A   1 190 ? 78.008   6.080   16.379 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   OD1 1 
ATOM   1502 O  OD2 . ASP A   1 190 ? 78.303   8.264   16.415 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A   OD2 1 
ATOM   1503 N  N   . SER A   1 191 ? 73.912   7.466   13.601 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 186 SER A   N   1 
ATOM   1504 C  CA  . SER A   1 191 ? 72.538   7.761   13.234 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 186 SER A   CA  1 
ATOM   1505 C  C   . SER A   1 191 ? 71.855   6.578   12.561 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 186 SER A   C   1 
ATOM   1506 O  O   . SER A   1 191 ? 70.641   6.400   12.701 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 186 SER A   O   1 
ATOM   1507 C  CB  . SER A   1 191 ? 72.489   8.985   12.324 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 186 SER A   CB  1 
ATOM   1508 O  OG  . SER A   1 191 ? 72.539   10.174  13.089 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 186 SER A   OG  1 
ATOM   1509 N  N   . LYS A   1 192 ? 72.624   5.771   11.832 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   N   1 
ATOM   1510 C  CA  . LYS A   1 192 ? 72.042   4.601   11.175 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   CA  1 
ATOM   1511 C  C   . LYS A   1 192 ? 71.552   3.581   12.197 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   C   1 
ATOM   1512 O  O   . LYS A   1 192 ? 70.489   2.978   12.032 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   O   1 
ATOM   1513 C  CB  . LYS A   1 192 ? 73.049   3.906   10.256 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   CB  1 
ATOM   1514 C  CG  . LYS A   1 192 ? 72.539   2.548   9.806  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   CG  1 
ATOM   1515 C  CD  . LYS A   1 192 ? 72.995   2.179   8.420  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   CD  1 
ATOM   1516 C  CE  . LYS A   1 192 ? 74.449   1.834   8.382  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   CE  1 
ATOM   1517 N  NZ  . LYS A   1 192 ? 74.842   1.516   6.981  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A   NZ  1 
ATOM   1518 N  N   . ALA A   1 193 ? 72.345   3.396   13.250 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A   N   1 
ATOM   1519 C  CA  . ALA A   1 193 ? 72.037   2.449   14.312 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A   CA  1 
ATOM   1520 C  C   . ALA A   1 193 ? 70.848   2.893   15.153 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A   C   1 
ATOM   1521 O  O   . ALA A   1 193 ? 70.064   2.062   15.603 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A   O   1 
ATOM   1522 C  CB  . ALA A   1 193 ? 73.255   2.255   15.190 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A   CB  1 
ATOM   1523 N  N   . ASP A   1 194 ? 70.719   4.197   15.375 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   N   1 
ATOM   1524 C  CA  . ASP A   1 194 ? 69.598   4.716   16.158 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CA  1 
ATOM   1525 C  C   . ASP A   1 194 ? 68.307   4.491   15.373 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   C   1 
ATOM   1526 O  O   . ASP A   1 194 ? 67.311   4.031   15.921 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   O   1 
ATOM   1527 C  CB  . ASP A   1 194 ? 69.772   6.213   16.444 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CB  1 
ATOM   1528 C  CG  . ASP A   1 194 ? 71.013   6.512   17.271 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   CG  1 
ATOM   1529 O  OD1 . ASP A   1 194 ? 71.137   5.953   18.382 1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   OD1 1 
ATOM   1530 O  OD2 . ASP A   1 194 ? 71.863   7.311   16.811 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A   OD2 1 
ATOM   1531 N  N   . TYR A   1 195 ? 68.345   4.824   14.086 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   N   1 
ATOM   1532 C  CA  . TYR A   1 195 ? 67.210   4.654   13.192 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CA  1 
ATOM   1533 C  C   . TYR A   1 195 ? 66.858   3.164   13.089 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   C   1 
ATOM   1534 O  O   . TYR A   1 195 ? 65.681   2.772   13.186 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   O   1 
ATOM   1535 C  CB  . TYR A   1 195 ? 67.568   5.238   11.812 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CB  1 
ATOM   1536 C  CG  . TYR A   1 195 ? 66.700   4.796   10.649 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CG  1 
ATOM   1537 C  CD1 . TYR A   1 195 ? 65.315   4.931   10.683 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CD1 1 
ATOM   1538 C  CD2 . TYR A   1 195 ? 67.275   4.245   9.507  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CD2 1 
ATOM   1539 C  CE1 . TYR A   1 195 ? 64.520   4.520   9.602  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CE1 1 
ATOM   1540 C  CE2 . TYR A   1 195 ? 66.490   3.833   8.421  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CE2 1 
ATOM   1541 C  CZ  . TYR A   1 195 ? 65.118   3.969   8.476  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   CZ  1 
ATOM   1542 O  OH  . TYR A   1 195 ? 64.352   3.534   7.418  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A   OH  1 
ATOM   1543 N  N   . SER A   1 196 ? 67.886   2.335   12.909 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   N   1 
ATOM   1544 C  CA  . SER A   1 196 ? 67.686   0.896   12.797 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   CA  1 
ATOM   1545 C  C   . SER A   1 196 ? 67.035   0.351   14.067 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   C   1 
ATOM   1546 O  O   . SER A   1 196 ? 66.153   -0.509  14.019 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   O   1 
ATOM   1547 C  CB  . SER A   1 196 ? 69.023   0.198   12.555 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   CB  1 
ATOM   1548 O  OG  . SER A   1 196 ? 68.833   -1.182  12.300 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   OG  1 
ATOM   1549 N  N   . SER A   1 197 ? 67.465   0.860   15.211 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 192 SER A   N   1 
ATOM   1550 C  CA  . SER A   1 197 ? 66.902   0.397   16.461 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 192 SER A   CA  1 
ATOM   1551 C  C   . SER A   1 197 ? 65.441   0.824   16.591 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 192 SER A   C   1 
ATOM   1552 O  O   . SER A   1 197 ? 64.590   0.030   16.983 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 192 SER A   O   1 
ATOM   1553 C  CB  . SER A   1 197 ? 67.712   0.940   17.638 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 192 SER A   CB  1 
ATOM   1554 O  OG  . SER A   1 197 ? 67.252   0.381   18.859 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 192 SER A   OG  1 
ATOM   1555 N  N   . ILE A   1 198 ? 65.157   2.075   16.245 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   N   1 
ATOM   1556 C  CA  . ILE A   1 198 ? 63.806   2.615   16.348 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   CA  1 
ATOM   1557 C  C   . ILE A   1 198 ? 62.840   2.020   15.328 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   C   1 
ATOM   1558 O  O   . ILE A   1 198 ? 61.659   1.845   15.614 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   O   1 
ATOM   1559 C  CB  . ILE A   1 198 ? 63.824   4.161   16.228 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   CB  1 
ATOM   1560 C  CG1 . ILE A   1 198 ? 64.630   4.749   17.395 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   CG1 1 
ATOM   1561 C  CG2 . ILE A   1 198 ? 62.402   4.710   16.236 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   CG2 1 
ATOM   1562 C  CD1 . ILE A   1 198 ? 64.705   6.259   17.428 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A   CD1 1 
ATOM   1563 N  N   . LEU A   1 199 ? 63.335   1.709   14.138 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   N   1 
ATOM   1564 C  CA  . LEU A   1 199 ? 62.484   1.112   13.122 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   CA  1 
ATOM   1565 C  C   . LEU A   1 199 ? 62.020   -0.248  13.632 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   C   1 
ATOM   1566 O  O   . LEU A   1 199 ? 60.923   -0.703  13.326 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   O   1 
ATOM   1567 C  CB  . LEU A   1 199 ? 63.259   0.944   11.818 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   CB  1 
ATOM   1568 C  CG  . LEU A   1 199 ? 62.484   0.309   10.666 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   CG  1 
ATOM   1569 C  CD1 . LEU A   1 199 ? 61.223   1.107   10.409 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   CD1 1 
ATOM   1570 C  CD2 . LEU A   1 199 ? 63.363   0.251   9.420  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A   CD2 1 
ATOM   1571 N  N   . GLN A   1 200 ? 62.873   -0.885  14.423 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   N   1 
ATOM   1572 C  CA  . GLN A   1 200 ? 62.579   -2.191  14.987 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   CA  1 
ATOM   1573 C  C   . GLN A   1 200 ? 61.474   -2.066  16.026 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   C   1 
ATOM   1574 O  O   . GLN A   1 200 ? 60.530   -2.858  16.040 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   O   1 
ATOM   1575 C  CB  . GLN A   1 200 ? 63.838   -2.758  15.629 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   CB  1 
ATOM   1576 C  CG  . GLN A   1 200 ? 64.055   -4.230  15.379 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   CG  1 
ATOM   1577 C  CD  . GLN A   1 200 ? 65.483   -4.522  14.955 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   CD  1 
ATOM   1578 O  OE1 . GLN A   1 200 ? 66.439   -4.158  15.649 1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   OE1 1 
ATOM   1579 N  NE2 . GLN A   1 200 ? 65.637   -5.179  13.810 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A   NE2 1 
ATOM   1580 N  N   . LYS A   1 201 ? 61.598   -1.077  16.904 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   N   1 
ATOM   1581 C  CA  . LYS A   1 201 ? 60.584   -0.854  17.927 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CA  1 
ATOM   1582 C  C   . LYS A   1 201 ? 59.256   -0.533  17.253 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   C   1 
ATOM   1583 O  O   . LYS A   1 201 ? 58.215   -1.090  17.601 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   O   1 
ATOM   1584 C  CB  . LYS A   1 201 ? 60.957   0.318   18.842 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . LYS A   1 201 ? 59.773   0.787   19.694 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CG  1 
ATOM   1586 C  CD  . LYS A   1 201 ? 60.041   2.054   20.504 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CD  1 
ATOM   1587 C  CE  . LYS A   1 201 ? 58.782   2.471   21.264 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   CE  1 
ATOM   1588 N  NZ  . LYS A   1 201 ? 59.005   3.612   22.187 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A   NZ  1 
ATOM   1589 N  N   . PHE A   1 202 ? 59.293   0.382   16.294 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   N   1 
ATOM   1590 C  CA  . PHE A   1 202 ? 58.075   0.752   15.605 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CA  1 
ATOM   1591 C  C   . PHE A   1 202 ? 57.405   -0.459  14.978 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   C   1 
ATOM   1592 O  O   . PHE A   1 202 ? 56.194   -0.637  15.100 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   O   1 
ATOM   1593 C  CB  . PHE A   1 202 ? 58.327   1.782   14.505 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CB  1 
ATOM   1594 C  CG  . PHE A   1 202 ? 57.070   2.214   13.830 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CG  1 
ATOM   1595 C  CD1 . PHE A   1 202 ? 56.128   2.960   14.525 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CD1 1 
ATOM   1596 C  CD2 . PHE A   1 202 ? 56.764   1.782   12.543 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CD2 1 
ATOM   1597 C  CE1 . PHE A   1 202 ? 54.886   3.267   13.953 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CE1 1 
ATOM   1598 C  CE2 . PHE A   1 202 ? 55.521   2.088   11.962 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CE2 1 
ATOM   1599 C  CZ  . PHE A   1 202 ? 54.582   2.829   12.671 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A   CZ  1 
ATOM   1600 N  N   . ASN A   1 203 ? 58.187   -1.290  14.297 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   N   1 
ATOM   1601 C  CA  . ASN A   1 203 ? 57.604   -2.457  13.664 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   CA  1 
ATOM   1602 C  C   . ASN A   1 203 ? 56.984   -3.409  14.676 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   C   1 
ATOM   1603 O  O   . ASN A   1 203 ? 56.015   -4.104  14.367 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   O   1 
ATOM   1604 C  CB  . ASN A   1 203 ? 58.630   -3.168  12.777 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   CB  1 
ATOM   1605 C  CG  . ASN A   1 203 ? 58.789   -2.489  11.416 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   CG  1 
ATOM   1606 O  OD1 . ASN A   1 203 ? 57.896   -1.775  10.958 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   OD1 1 
ATOM   1607 N  ND2 . ASN A   1 203 ? 59.919   -2.721  10.763 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A   ND2 1 
ATOM   1608 N  N   . HIS A   1 204 ? 57.519   -3.430  15.892 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   N   1 
ATOM   1609 C  CA  . HIS A   1 204 ? 56.957   -4.289  16.917 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   CA  1 
ATOM   1610 C  C   . HIS A   1 204 ? 55.679   -3.642  17.433 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   C   1 
ATOM   1611 O  O   . HIS A   1 204 ? 54.646   -4.294  17.526 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   O   1 
ATOM   1612 C  CB  . HIS A   1 204 ? 57.929   -4.481  18.079 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   CB  1 
ATOM   1613 C  CG  . HIS A   1 204 ? 57.365   -5.308  19.195 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   CG  1 
ATOM   1614 N  ND1 . HIS A   1 204 ? 57.293   -6.684  19.139 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   ND1 1 
ATOM   1615 C  CD2 . HIS A   1 204 ? 56.767   -4.948  20.356 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   CD2 1 
ATOM   1616 C  CE1 . HIS A   1 204 ? 56.670   -7.135  20.213 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   CE1 1 
ATOM   1617 N  NE2 . HIS A   1 204 ? 56.340   -6.102  20.967 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A   NE2 1 
ATOM   1618 N  N   . GLU A   1 205 ? 55.756   -2.355  17.763 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   N   1 
ATOM   1619 C  CA  . GLU A   1 205 ? 54.606   -1.607  18.277 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   CA  1 
ATOM   1620 C  C   . GLU A   1 205 ? 53.436   -1.585  17.305 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   C   1 
ATOM   1621 O  O   . GLU A   1 205 ? 52.274   -1.621  17.713 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   O   1 
ATOM   1622 C  CB  . GLU A   1 205 ? 55.011   -0.166  18.606 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   CB  1 
ATOM   1623 C  CG  . GLU A   1 205 ? 55.990   -0.056  19.758 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   CG  1 
ATOM   1624 C  CD  . GLU A   1 205 ? 55.424   -0.617  21.054 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   CD  1 
ATOM   1625 O  OE1 . GLU A   1 205 ? 54.607   0.080   21.697 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   OE1 1 
ATOM   1626 O  OE2 . GLU A   1 205 ? 55.788   -1.760  21.422 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A   OE2 1 
ATOM   1627 N  N   . GLN A   1 206 ? 53.751   -1.514  16.018 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   N   1 
ATOM   1628 C  CA  . GLN A   1 206 ? 52.734   -1.487  14.977 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   CA  1 
ATOM   1629 C  C   . GLN A   1 206 ? 52.026   -2.839  14.916 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   C   1 
ATOM   1630 O  O   . GLN A   1 206 ? 50.794   -2.910  14.843 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   O   1 
ATOM   1631 C  CB  . GLN A   1 206 ? 53.384   -1.194  13.629 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . GLN A   1 206 ? 52.419   -0.754  12.553 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   CG  1 
ATOM   1633 C  CD  . GLN A   1 206 ? 53.033   -0.834  11.175 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   CD  1 
ATOM   1634 O  OE1 . GLN A   1 206 ? 52.461   -0.358  10.195 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   OE1 1 
ATOM   1635 N  NE2 . GLN A   1 206 ? 54.200   -1.451  11.090 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A   NE2 1 
ATOM   1636 N  N   . HIS A   1 207 ? 52.813   -3.912  14.942 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   N   1 
ATOM   1637 C  CA  . HIS A   1 207 ? 52.263   -5.256  14.896 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   CA  1 
ATOM   1638 C  C   . HIS A   1 207 ? 51.359   -5.489  16.101 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   C   1 
ATOM   1639 O  O   . HIS A   1 207 ? 50.319   -6.133  15.999 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   O   1 
ATOM   1640 C  CB  . HIS A   1 207 ? 53.378   -6.290  14.911 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   CB  1 
ATOM   1641 C  CG  . HIS A   1 207 ? 52.892   -7.687  14.697 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   CG  1 
ATOM   1642 N  ND1 . HIS A   1 207 ? 52.606   -8.193  13.446 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   ND1 1 
ATOM   1643 C  CD2 . HIS A   1 207 ? 52.594   -8.672  15.578 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   CD2 1 
ATOM   1644 C  CE1 . HIS A   1 207 ? 52.154   -9.429  13.565 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   CE1 1 
ATOM   1645 N  NE2 . HIS A   1 207 ? 52.136   -9.743  14.849 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A   NE2 1 
ATOM   1646 N  N   . GLU A   1 208 ? 51.767   -4.961  17.247 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   N   1 
ATOM   1647 C  CA  . GLU A   1 208 ? 50.993   -5.112  18.469 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   CA  1 
ATOM   1648 C  C   . GLU A   1 208 ? 49.669   -4.380  18.307 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   C   1 
ATOM   1649 O  O   . GLU A   1 208 ? 48.626   -4.832  18.782 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   O   1 
ATOM   1650 C  CB  . GLU A   1 208 ? 51.773   -4.533  19.649 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   CB  1 
ATOM   1651 C  CG  . GLU A   1 208 ? 51.846   -5.453  20.849 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   CG  1 
ATOM   1652 C  CD  . GLU A   1 208 ? 52.209   -6.870  20.454 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   CD  1 
ATOM   1653 O  OE1 . GLU A   1 208 ? 53.185   -7.048  19.698 1.00 73.69  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   OE1 1 
ATOM   1654 O  OE2 . GLU A   1 208 ? 51.517   -7.807  20.901 1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A   OE2 1 
ATOM   1655 N  N   . TYR A   1 209 ? 49.721   -3.246  17.620 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   N   1 
ATOM   1656 C  CA  . TYR A   1 209 ? 48.539   -2.429  17.384 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CA  1 
ATOM   1657 C  C   . TYR A   1 209 ? 47.488   -3.166  16.574 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   C   1 
ATOM   1658 O  O   . TYR A   1 209 ? 46.357   -3.343  17.020 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   O   1 
ATOM   1659 C  CB  . TYR A   1 209 ? 48.930   -1.152  16.639 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CB  1 
ATOM   1660 C  CG  . TYR A   1 209 ? 47.787   -0.200  16.374 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CG  1 
ATOM   1661 C  CD1 . TYR A   1 209 ? 47.072   0.375   17.424 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CD1 1 
ATOM   1662 C  CD2 . TYR A   1 209 ? 47.434   0.146   15.074 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CD2 1 
ATOM   1663 C  CE1 . TYR A   1 209 ? 46.037   1.273   17.182 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CE1 1 
ATOM   1664 C  CE2 . TYR A   1 209 ? 46.399   1.045   14.822 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CE2 1 
ATOM   1665 C  CZ  . TYR A   1 209 ? 45.707   1.604   15.880 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   CZ  1 
ATOM   1666 O  OH  . TYR A   1 209 ? 44.684   2.495   15.632 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A   OH  1 
ATOM   1667 N  N   . TYR A   1 210 ? 47.870   -3.600  15.381 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   N   1 
ATOM   1668 C  CA  . TYR A   1 210 ? 46.941   -4.278  14.500 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CA  1 
ATOM   1669 C  C   . TYR A   1 210 ? 46.556   -5.695  14.871 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   C   1 
ATOM   1670 O  O   . TYR A   1 210 ? 45.436   -6.116  14.592 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   O   1 
ATOM   1671 C  CB  . TYR A   1 210 ? 47.466   -4.250  13.066 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CB  1 
ATOM   1672 C  CG  . TYR A   1 210 ? 47.503   -2.860  12.475 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CG  1 
ATOM   1673 C  CD1 . TYR A   1 210 ? 48.710   -2.188  12.293 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CD1 1 
ATOM   1674 C  CD2 . TYR A   1 210 ? 46.327   -2.197  12.145 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CD2 1 
ATOM   1675 C  CE1 . TYR A   1 210 ? 48.743   -0.893  11.803 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CE1 1 
ATOM   1676 C  CE2 . TYR A   1 210 ? 46.348   -0.901  11.654 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CE2 1 
ATOM   1677 C  CZ  . TYR A   1 210 ? 47.555   -0.253  11.488 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   CZ  1 
ATOM   1678 O  OH  . TYR A   1 210 ? 47.571   1.045   11.027 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A   OH  1 
ATOM   1679 N  N   . HIS A   1 211 ? 47.449   -6.432  15.516 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   N   1 
ATOM   1680 C  CA  . HIS A   1 211 ? 47.131   -7.806  15.861 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   CA  1 
ATOM   1681 C  C   . HIS A   1 211 ? 46.952   -8.097  17.350 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   C   1 
ATOM   1682 O  O   . HIS A   1 211 ? 47.042   -9.247  17.776 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   O   1 
ATOM   1683 C  CB  . HIS A   1 211 ? 48.189   -8.719  15.250 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   CB  1 
ATOM   1684 C  CG  . HIS A   1 211 ? 48.317   -8.566  13.765 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   CG  1 
ATOM   1685 N  ND1 . HIS A   1 211 ? 47.363   -9.029  12.882 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   ND1 1 
ATOM   1686 C  CD2 . HIS A   1 211 ? 49.271   -7.973  13.007 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   CD2 1 
ATOM   1687 C  CE1 . HIS A   1 211 ? 47.725   -8.730  11.646 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   CE1 1 
ATOM   1688 N  NE2 . HIS A   1 211 ? 48.879   -8.089  11.694 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A   NE2 1 
ATOM   1689 N  N   . THR A   1 212 ? 46.685   -7.058  18.139 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   N   1 
ATOM   1690 C  CA  . THR A   1 212 ? 46.467   -7.218  19.576 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   CA  1 
ATOM   1691 C  C   . THR A   1 212 ? 45.535   -6.156  20.143 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   C   1 
ATOM   1692 O  O   . THR A   1 212 ? 44.412   -6.455  20.562 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   O   1 
ATOM   1693 C  CB  . THR A   1 212 ? 47.780   -7.146  20.390 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   CB  1 
ATOM   1694 O  OG1 . THR A   1 212 ? 48.660   -8.203  19.988 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   OG1 1 
ATOM   1695 C  CG2 . THR A   1 212 ? 47.491   -7.281  21.887 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 207 THR A   CG2 1 
ATOM   1696 N  N   . HIS A   1 213 ? 45.999   -4.912  20.159 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   N   1 
ATOM   1697 C  CA  . HIS A   1 213 ? 45.200   -3.829  20.717 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   CA  1 
ATOM   1698 C  C   . HIS A   1 213 ? 43.900   -3.539  19.971 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   C   1 
ATOM   1699 O  O   . HIS A   1 213 ? 42.845   -3.406  20.604 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   O   1 
ATOM   1700 C  CB  . HIS A   1 213 ? 46.062   -2.573  20.840 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . HIS A   1 213 ? 47.299   -2.790  21.655 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   CG  1 
ATOM   1702 N  ND1 . HIS A   1 213 ? 47.262   -3.298  22.936 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   ND1 1 
ATOM   1703 C  CD2 . HIS A   1 213 ? 48.608   -2.619  21.355 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   CD2 1 
ATOM   1704 C  CE1 . HIS A   1 213 ? 48.496   -3.433  23.388 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   CE1 1 
ATOM   1705 N  NE2 . HIS A   1 213 ? 49.331   -3.029  22.448 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A   NE2 1 
ATOM   1706 N  N   . ILE A   1 214 ? 43.956   -3.441  18.643 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   N   1 
ATOM   1707 C  CA  . ILE A   1 214 ? 42.736   -3.189  17.888 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   CA  1 
ATOM   1708 C  C   . ILE A   1 214 ? 41.813   -4.394  18.056 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   C   1 
ATOM   1709 O  O   . ILE A   1 214 ? 40.625   -4.240  18.344 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   O   1 
ATOM   1710 C  CB  . ILE A   1 214 ? 43.022   -2.905  16.382 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   CB  1 
ATOM   1711 C  CG1 . ILE A   1 214 ? 43.546   -1.471  16.229 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   CG1 1 
ATOM   1712 C  CG2 . ILE A   1 214 ? 41.749   -3.100  15.545 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   CG2 1 
ATOM   1713 C  CD1 . ILE A   1 214 ? 43.536   -0.943  14.804 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A   CD1 1 
ATOM   1714 N  N   . PRO A   1 215 ? 42.349   -5.612  17.894 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   N   1 
ATOM   1715 C  CA  . PRO A   1 215 ? 41.519   -6.808  18.051 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   CA  1 
ATOM   1716 C  C   . PRO A   1 215 ? 40.847   -6.865  19.430 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   C   1 
ATOM   1717 O  O   . PRO A   1 215 ? 39.622   -6.935  19.528 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   O   1 
ATOM   1718 C  CB  . PRO A   1 215 ? 42.515   -7.937  17.830 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   CB  1 
ATOM   1719 C  CG  . PRO A   1 215 ? 43.420   -7.355  16.794 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   CG  1 
ATOM   1720 C  CD  . PRO A   1 215 ? 43.659   -5.958  17.313 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A   CD  1 
ATOM   1721 N  N   . ASN A   1 216 ? 41.643   -6.821  20.493 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   N   1 
ATOM   1722 C  CA  . ASN A   1 216 ? 41.100   -6.854  21.848 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   CA  1 
ATOM   1723 C  C   . ASN A   1 216 ? 39.966   -5.844  22.009 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   C   1 
ATOM   1724 O  O   . ASN A   1 216 ? 38.830   -6.213  22.300 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   O   1 
ATOM   1725 C  CB  . ASN A   1 216 ? 42.194   -6.535  22.874 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   CB  1 
ATOM   1726 C  CG  . ASN A   1 216 ? 43.187   -7.670  23.054 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   CG  1 
ATOM   1727 O  OD1 . ASN A   1 216 ? 44.206   -7.512  23.728 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   OD1 1 
ATOM   1728 N  ND2 . ASN A   1 216 ? 42.893   -8.821  22.459 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A   ND2 1 
ATOM   1729 N  N   . ILE A   1 217 ? 40.293   -4.570  21.813 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   N   1 
ATOM   1730 C  CA  . ILE A   1 217 ? 39.334   -3.472  21.950 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CA  1 
ATOM   1731 C  C   . ILE A   1 217 ? 38.087   -3.619  21.062 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   C   1 
ATOM   1732 O  O   . ILE A   1 217 ? 36.951   -3.463  21.542 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   O   1 
ATOM   1733 C  CB  . ILE A   1 217 ? 40.017   -2.118  21.630 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CB  1 
ATOM   1734 C  CG1 . ILE A   1 217 ? 41.281   -1.962  22.467 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CG1 1 
ATOM   1735 C  CG2 . ILE A   1 217 ? 39.088   -0.969  21.937 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CG2 1 
ATOM   1736 C  CD1 . ILE A   1 217 ? 42.096   -0.757  22.090 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CD1 1 
ATOM   1737 N  N   . PHE A   1 218 ? 38.285   -3.901  19.772 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   N   1 
ATOM   1738 C  CA  . PHE A   1 218 ? 37.136   -4.044  18.883 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CA  1 
ATOM   1739 C  C   . PHE A   1 218 ? 36.279   -5.243  19.239 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   C   1 
ATOM   1740 O  O   . PHE A   1 218 ? 35.096   -5.284  18.918 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   O   1 
ATOM   1741 C  CB  . PHE A   1 218 ? 37.565   -4.143  17.426 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . PHE A   1 218 ? 37.914   -2.822  16.805 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CG  1 
ATOM   1743 C  CD1 . PHE A   1 218 ? 37.879   -2.663  15.418 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CD1 1 
ATOM   1744 C  CD2 . PHE A   1 218 ? 38.299   -1.743  17.595 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CD2 1 
ATOM   1745 C  CE1 . PHE A   1 218 ? 38.222   -1.449  14.824 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CE1 1 
ATOM   1746 C  CE2 . PHE A   1 218 ? 38.648   -0.520  17.013 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CE2 1 
ATOM   1747 C  CZ  . PHE A   1 218 ? 38.610   -0.371  15.625 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A   CZ  1 
ATOM   1748 N  N   . GLN A   1 219 ? 36.862   -6.228  19.911 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   N   1 
ATOM   1749 C  CA  . GLN A   1 219 ? 36.065   -7.378  20.280 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CA  1 
ATOM   1750 C  C   . GLN A   1 219 ? 35.185   -6.996  21.455 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   C   1 
ATOM   1751 O  O   . GLN A   1 219 ? 34.035   -7.433  21.545 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   O   1 
ATOM   1752 C  CB  . GLN A   1 219 ? 36.932   -8.575  20.641 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CB  1 
ATOM   1753 C  CG  . GLN A   1 219 ? 36.134   -9.863  20.557 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CG  1 
ATOM   1754 C  CD  . GLN A   1 219 ? 36.930   -11.082 20.938 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   CD  1 
ATOM   1755 O  OE1 . GLN A   1 219 ? 37.922   -11.425 20.286 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   OE1 1 
ATOM   1756 N  NE2 . GLN A   1 219 ? 36.502   -11.754 22.001 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A   NE2 1 
ATOM   1757 N  N   . LYS A   1 220 ? 35.720   -6.178  22.357 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   N   1 
ATOM   1758 C  CA  . LYS A   1 220 ? 34.926   -5.736  23.496 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   CA  1 
ATOM   1759 C  C   . LYS A   1 220 ? 33.755   -4.939  22.936 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   C   1 
ATOM   1760 O  O   . LYS A   1 220 ? 32.616   -5.091  23.382 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   O   1 
ATOM   1761 C  CB  . LYS A   1 220 ? 35.730   -4.836  24.450 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   CB  1 
ATOM   1762 C  CG  . LYS A   1 220 ? 36.735   -5.538  25.359 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   CG  1 
ATOM   1763 C  CD  . LYS A   1 220 ? 36.856   -4.780  26.688 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   CD  1 
ATOM   1764 C  CE  . LYS A   1 220 ? 38.236   -4.912  27.316 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   CE  1 
ATOM   1765 N  NZ  . LYS A   1 220 ? 39.314   -4.134  26.595 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A   NZ  1 
ATOM   1766 N  N   . ILE A   1 221 ? 34.041   -4.091  21.950 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   N   1 
ATOM   1767 C  CA  . ILE A   1 221 ? 32.998   -3.284  21.339 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CA  1 
ATOM   1768 C  C   . ILE A   1 221 ? 31.949   -4.192  20.698 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   C   1 
ATOM   1769 O  O   . ILE A   1 221 ? 30.748   -3.958  20.854 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   O   1 
ATOM   1770 C  CB  . ILE A   1 221 ? 33.580   -2.299  20.287 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CB  1 
ATOM   1771 C  CG1 . ILE A   1 221 ? 34.566   -1.340  20.975 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CG1 1 
ATOM   1772 C  CG2 . ILE A   1 221 ? 32.454   -1.493  19.636 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CG2 1 
ATOM   1773 C  CD1 . ILE A   1 221 ? 35.132   -0.246  20.080 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CD1 1 
ATOM   1774 N  N   . GLN A   1 222 ? 32.398   -5.237  20.002 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   N   1 
ATOM   1775 C  CA  . GLN A   1 222 ? 31.473   -6.169  19.363 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CA  1 
ATOM   1776 C  C   . GLN A   1 222 ? 30.631   -6.870  20.420 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   C   1 
ATOM   1777 O  O   . GLN A   1 222 ? 29.404   -6.857  20.357 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   O   1 
ATOM   1778 C  CB  . GLN A   1 222 ? 32.223   -7.213  18.533 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CB  1 
ATOM   1779 C  CG  . GLN A   1 222 ? 31.296   -7.993  17.622 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CG  1 
ATOM   1780 C  CD  . GLN A   1 222 ? 32.021   -8.932  16.695 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   CD  1 
ATOM   1781 O  OE1 . GLN A   1 222 ? 33.040   -8.580  16.096 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   OE1 1 
ATOM   1782 N  NE2 . GLN A   1 222 ? 31.486   -10.139 16.552 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A   NE2 1 
ATOM   1783 N  N   . GLU A   1 223 ? 31.286   -7.490  21.391 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   N   1 
ATOM   1784 C  CA  . GLU A   1 223 ? 30.564   -8.152  22.471 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   CA  1 
ATOM   1785 C  C   . GLU A   1 223 ? 29.574   -7.163  23.089 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   C   1 
ATOM   1786 O  O   . GLU A   1 223 ? 28.429   -7.513  23.398 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   O   1 
ATOM   1787 C  CB  . GLU A   1 223 ? 31.549   -8.636  23.536 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . GLU A   1 223 ? 32.329   -9.883  23.133 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   CG  1 
ATOM   1789 C  CD  . GLU A   1 223 ? 33.475   -10.200 24.083 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   CD  1 
ATOM   1790 O  OE1 . GLU A   1 223 ? 33.348   -9.936  25.297 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   OE1 1 
ATOM   1791 O  OE2 . GLU A   1 223 ? 34.502   -10.730 23.617 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A   OE2 1 
HETATM 1792 N  N   . MSE A   1 224 ? 30.024   -5.923  23.260 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   N   1 
HETATM 1793 C  CA  . MSE A   1 224 ? 29.192   -4.875  23.835 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   CA  1 
HETATM 1794 C  C   . MSE A   1 224 ? 27.906   -4.663  23.055 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   C   1 
HETATM 1795 O  O   . MSE A   1 224 ? 26.821   -4.617  23.632 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   O   1 
HETATM 1796 C  CB  . MSE A   1 224 ? 29.944   -3.555  23.873 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   CB  1 
HETATM 1797 C  CG  . MSE A   1 224 ? 29.045   -2.402  24.265 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   CG  1 
HETATM 1798 SE SE  . MSE A   1 224 ? 29.893   -0.698  24.110 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   SE  1 
HETATM 1799 C  CE  . MSE A   1 224 ? 29.850   -0.479  22.184 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A   CE  1 
ATOM   1800 N  N   . GLU A   1 225 ? 28.043   -4.520  21.740 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   N   1 
ATOM   1801 C  CA  . GLU A   1 225 ? 26.903   -4.299  20.856 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   CA  1 
ATOM   1802 C  C   . GLU A   1 225 ? 25.939   -5.491  20.793 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   C   1 
ATOM   1803 O  O   . GLU A   1 225 ? 24.719   -5.310  20.772 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   O   1 
ATOM   1804 C  CB  . GLU A   1 225 ? 27.403   -3.951  19.449 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   CB  1 
ATOM   1805 C  CG  . GLU A   1 225 ? 26.306   -3.843  18.420 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   CG  1 
ATOM   1806 C  CD  . GLU A   1 225 ? 25.472   -2.578  18.544 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   CD  1 
ATOM   1807 O  OE1 . GLU A   1 225 ? 25.311   -2.038  19.664 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   OE1 1 
ATOM   1808 O  OE2 . GLU A   1 225 ? 24.956   -2.134  17.498 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A   OE2 1 
ATOM   1809 N  N   . GLU A   1 226 ? 26.481   -6.704  20.760 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   N   1 
ATOM   1810 C  CA  . GLU A   1 226 ? 25.655   -7.900  20.708 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   CA  1 
ATOM   1811 C  C   . GLU A   1 226 ? 24.837   -8.098  21.972 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   C   1 
ATOM   1812 O  O   . GLU A   1 226 ? 23.778   -8.729  21.940 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   O   1 
ATOM   1813 C  CB  . GLU A   1 226 ? 26.512   -9.128  20.469 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   CB  1 
ATOM   1814 C  CG  . GLU A   1 226 ? 26.947   -9.298  19.033 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   CG  1 
ATOM   1815 C  CD  . GLU A   1 226 ? 27.812   -10.524 18.851 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   CD  1 
ATOM   1816 O  OE1 . GLU A   1 226 ? 27.647   -11.480 19.649 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   OE1 1 
ATOM   1817 O  OE2 . GLU A   1 226 ? 28.644   -10.539 17.912 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A   OE2 1 
ATOM   1818 N  N   . ARG A   1 227 ? 25.324   -7.568  23.090 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   N   1 
ATOM   1819 C  CA  . ARG A   1 227 ? 24.603   -7.685  24.350 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   CA  1 
ATOM   1820 C  C   . ARG A   1 227 ? 23.484   -6.668  24.332 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   C   1 
ATOM   1821 O  O   . ARG A   1 227 ? 22.377   -6.939  24.787 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   O   1 
ATOM   1822 C  CB  . ARG A   1 227 ? 25.543   -7.426  25.522 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   CB  1 
ATOM   1823 C  CG  . ARG A   1 227 ? 25.757   -8.645  26.407 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   CG  1 
ATOM   1824 C  CD  . ARG A   1 227 ? 27.220   -8.780  26.799 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   CD  1 
ATOM   1825 N  NE  . ARG A   1 227 ? 27.785   -7.479  27.149 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   NE  1 
ATOM   1826 C  CZ  . ARG A   1 227 ? 29.079   -7.180  27.082 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   CZ  1 
ATOM   1827 N  NH1 . ARG A   1 227 ? 29.962   -8.091  26.684 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   NH1 1 
ATOM   1828 N  NH2 . ARG A   1 227 ? 29.479   -5.956  27.388 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A   NH2 1 
ATOM   1829 N  N   . ARG A   1 228 ? 23.794   -5.495  23.790 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   N   1 
ATOM   1830 C  CA  . ARG A   1 228 ? 22.843   -4.400  23.658 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   CA  1 
ATOM   1831 C  C   . ARG A   1 228 ? 21.656   -4.954  22.864 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   C   1 
ATOM   1832 O  O   . ARG A   1 228 ? 20.509   -4.836  23.290 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   O   1 
ATOM   1833 C  CB  . ARG A   1 228 ? 23.519   -3.237  22.917 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   CB  1 
ATOM   1834 C  CG  . ARG A   1 228 ? 22.749   -1.914  22.871 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   CG  1 
ATOM   1835 C  CD  . ARG A   1 228 ? 21.737   -1.834  21.729 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   CD  1 
ATOM   1836 N  NE  . ARG A   1 228 ? 22.356   -1.894  20.401 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   NE  1 
ATOM   1837 C  CZ  . ARG A   1 228 ? 21.663   -2.042  19.270 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   CZ  1 
ATOM   1838 N  NH1 . ARG A   1 228 ? 20.343   -2.138  19.320 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   NH1 1 
ATOM   1839 N  NH2 . ARG A   1 228 ? 22.280   -2.109  18.095 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A   NH2 1 
ATOM   1840 N  N   . ILE A   1 229 ? 21.942   -5.589  21.728 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   N   1 
ATOM   1841 C  CA  . ILE A   1 229 ? 20.898   -6.177  20.892 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   CA  1 
ATOM   1842 C  C   . ILE A   1 229 ? 20.056   -7.214  21.654 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   C   1 
ATOM   1843 O  O   . ILE A   1 229 ? 18.825   -7.160  21.640 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   O   1 
ATOM   1844 C  CB  . ILE A   1 229 ? 21.515   -6.846  19.640 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   CB  1 
ATOM   1845 C  CG1 . ILE A   1 229 ? 22.162   -5.782  18.746 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   CG1 1 
ATOM   1846 C  CG2 . ILE A   1 229 ? 20.449   -7.606  18.864 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   CG2 1 
ATOM   1847 C  CD1 . ILE A   1 229 ? 23.066   -6.347  17.695 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A   CD1 1 
ATOM   1848 N  N   . VAL A   1 230 ? 20.718   -8.154  22.322 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   N   1 
ATOM   1849 C  CA  . VAL A   1 230 ? 20.018   -9.189  23.079 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   CA  1 
ATOM   1850 C  C   . VAL A   1 230 ? 19.168   -8.610  24.195 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   C   1 
ATOM   1851 O  O   . VAL A   1 230 ? 18.051   -9.070  24.436 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   O   1 
ATOM   1852 C  CB  . VAL A   1 230 ? 20.990   -10.187 23.728 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   CB  1 
ATOM   1853 C  CG1 . VAL A   1 230 ? 20.213   -11.260 24.478 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   CG1 1 
ATOM   1854 C  CG2 . VAL A   1 230 ? 21.853   -10.825 22.687 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A   CG2 1 
ATOM   1855 N  N   . ARG A   1 231 ? 19.694   -7.609  24.888 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   N   1 
ATOM   1856 C  CA  . ARG A   1 231 ? 18.945   -6.999  25.980 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   CA  1 
ATOM   1857 C  C   . ARG A   1 231 ? 17.618   -6.400  25.501 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   C   1 
ATOM   1858 O  O   . ARG A   1 231 ? 16.575   -6.581  26.127 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   O   1 
ATOM   1859 C  CB  . ARG A   1 231 ? 19.792   -5.927  26.664 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . ARG A   1 231 ? 19.111   -5.300  27.854 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   CG  1 
ATOM   1861 C  CD  . ARG A   1 231 ? 18.697   -6.349  28.873 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   CD  1 
ATOM   1862 N  NE  . ARG A   1 231 ? 17.759   -5.806  29.855 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   NE  1 
ATOM   1863 C  CZ  . ARG A   1 231 ? 18.088   -4.956  30.824 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   CZ  1 
ATOM   1864 N  NH1 . ARG A   1 231 ? 19.344   -4.546  30.963 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   NH1 1 
ATOM   1865 N  NH2 . ARG A   1 231 ? 17.150   -4.500  31.643 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A   NH2 1 
HETATM 1866 N  N   . MSE A   1 232 ? 17.663   -5.681  24.387 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   N   1 
HETATM 1867 C  CA  . MSE A   1 232 ? 16.470   -5.070  23.829 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   CA  1 
HETATM 1868 C  C   . MSE A   1 232 ? 15.424   -6.141  23.541 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   C   1 
HETATM 1869 O  O   . MSE A   1 232 ? 14.247   -5.962  23.849 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   O   1 
HETATM 1870 C  CB  . MSE A   1 232 ? 16.828   -4.337  22.549 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   CB  1 
HETATM 1871 C  CG  . MSE A   1 232 ? 15.689   -3.546  21.957 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   CG  1 
HETATM 1872 SE SE  . MSE A   1 232 ? 16.384   -2.372  20.612 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   SE  1 
HETATM 1873 C  CE  . MSE A   1 232 ? 17.145   -3.709  19.453 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A   CE  1 
ATOM   1874 N  N   . GLY A   1 233 ? 15.863   -7.252  22.953 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A   N   1 
ATOM   1875 C  CA  . GLY A   1 233 ? 14.958   -8.347  22.649 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A   CA  1 
ATOM   1876 C  C   . GLY A   1 233 ? 14.350   -8.953  23.899 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A   C   1 
ATOM   1877 O  O   . GLY A   1 233 ? 13.135   -9.168  23.974 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A   O   1 
ATOM   1878 N  N   . GLU A   1 234 ? 15.187   -9.227  24.892 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   N   1 
ATOM   1879 C  CA  . GLU A   1 234 ? 14.710   -9.809  26.144 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   CA  1 
ATOM   1880 C  C   . GLU A   1 234 ? 13.668   -8.915  26.798 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   C   1 
ATOM   1881 O  O   . GLU A   1 234 ? 12.669   -9.401  27.325 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   O   1 
ATOM   1882 C  CB  . GLU A   1 234 ? 15.883   -10.042 27.102 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   CB  1 
ATOM   1883 C  CG  . GLU A   1 234 ? 16.391   -11.475 27.119 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   CG  1 
ATOM   1884 C  CD  . GLU A   1 234 ? 17.871   -11.572 27.455 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   CD  1 
ATOM   1885 O  OE1 . GLU A   1 234 ? 18.336   -10.869 28.384 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   OE1 1 
ATOM   1886 O  OE2 . GLU A   1 234 ? 18.573   -12.363 26.790 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A   OE2 1 
ATOM   1887 N  N   . SER A   1 235 ? 13.906   -7.605  26.759 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N   1 
ATOM   1888 C  CA  . SER A   1 235 ? 12.978   -6.640  27.340 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA  1 
ATOM   1889 C  C   . SER A   1 235 ? 11.654   -6.636  26.590 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C   1 
ATOM   1890 O  O   . SER A   1 235 ? 10.606   -6.344  27.161 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O   1 
ATOM   1891 C  CB  . SER A   1 235 ? 13.578   -5.234  27.305 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB  1 
ATOM   1892 O  OG  . SER A   1 235 ? 14.620   -5.111  28.250 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG  1 
HETATM 1893 N  N   . MSE A   1 236 ? 11.708   -6.958  25.303 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   N   1 
HETATM 1894 C  CA  . MSE A   1 236 ? 10.510   -6.980  24.481 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   CA  1 
HETATM 1895 C  C   . MSE A   1 236 ? 9.650    -8.175  24.847 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   C   1 
HETATM 1896 O  O   . MSE A   1 236 ? 8.437    -8.052  25.009 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   O   1 
HETATM 1897 C  CB  . MSE A   1 236 ? 10.898   -7.045  23.014 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   CB  1 
HETATM 1898 C  CG  . MSE A   1 236 ? 9.855    -6.496  22.066 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   CG  1 
HETATM 1899 SE SE  . MSE A   1 236 ? 10.414   -6.726  20.226 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   SE  1 
HETATM 1900 C  CE  . MSE A   1 236 ? 9.252    -8.211  19.836 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A   CE  1 
ATOM   1901 N  N   . LYS A   1 237 ? 10.287   -9.330  24.994 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   N   1 
ATOM   1902 C  CA  . LYS A   1 237 ? 9.576    -10.555 25.337 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   CA  1 
ATOM   1903 C  C   . LYS A   1 237 ? 9.052    -10.468 26.763 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   C   1 
ATOM   1904 O  O   . LYS A   1 237 ? 7.908    -10.870 27.057 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   O   1 
ATOM   1905 C  CB  . LYS A   1 237 ? 10.497   -11.771 25.187 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . LYS A   1 237 ? 9.823    -13.091 25.514 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   CG  1 
ATOM   1907 C  CD  . LYS A   1 237 ? 10.685   -14.289 25.145 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   CD  1 
ATOM   1908 C  CE  . LYS A   1 237 ? 9.979    -15.596 25.518 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   CE  1 
ATOM   1909 N  NZ  . LYS A   1 237 ? 10.784   -16.814 25.202 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A   NZ  1 
ATOM   1910 N  N   . THR A   1 238 ? 9.883    -9.928  27.649 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   N   1 
ATOM   1911 C  CA  . THR A   1 238 ? 9.495    -9.786  29.043 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CA  1 
ATOM   1912 C  C   . THR A   1 238 ? 8.261    -8.909  29.140 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   C   1 
ATOM   1913 O  O   . THR A   1 238 ? 7.272    -9.283  29.767 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   O   1 
ATOM   1914 C  CB  . THR A   1 238 ? 10.622   -9.156  29.877 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CB  1 
ATOM   1915 O  OG1 . THR A   1 238 ? 11.780   -9.994  29.817 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   OG1 1 
ATOM   1916 C  CG2 . THR A   1 238 ? 10.186   -9.004  31.333 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 233 THR A   CG2 1 
ATOM   1917 N  N   . TYR A   1 239 ? 8.317    -7.743  28.510 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   N   1 
ATOM   1918 C  CA  . TYR A   1 239 ? 7.194    -6.823  28.539 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CA  1 
ATOM   1919 C  C   . TYR A   1 239 ? 5.909    -7.478  28.015 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   C   1 
ATOM   1920 O  O   . TYR A   1 239 ? 4.820    -7.203  28.526 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   O   1 
ATOM   1921 C  CB  . TYR A   1 239 ? 7.519    -5.564  27.726 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CB  1 
ATOM   1922 C  CG  . TYR A   1 239 ? 6.592    -4.415  28.038 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CG  1 
ATOM   1923 C  CD1 . TYR A   1 239 ? 5.342    -4.309  27.423 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CD1 1 
ATOM   1924 C  CD2 . TYR A   1 239 ? 6.923    -3.484  29.022 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CD2 1 
ATOM   1925 C  CE1 . TYR A   1 239 ? 4.444    -3.308  27.786 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CE1 1 
ATOM   1926 C  CE2 . TYR A   1 239 ? 6.033    -2.484  29.395 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CE2 1 
ATOM   1927 C  CZ  . TYR A   1 239 ? 4.798    -2.403  28.777 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   CZ  1 
ATOM   1928 O  OH  . TYR A   1 239 ? 3.914    -1.426  29.170 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A   OH  1 
ATOM   1929 N  N   . ALA A   1 240 ? 6.032    -8.353  27.016 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A   N   1 
ATOM   1930 C  CA  . ALA A   1 240 ? 4.854    -9.016  26.452 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A   CA  1 
ATOM   1931 C  C   . ALA A   1 240 ? 4.237    -9.990  27.444 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A   C   1 
ATOM   1932 O  O   . ALA A   1 240 ? 3.016    -10.167 27.475 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A   O   1 
ATOM   1933 C  CB  . ALA A   1 240 ? 5.216    -9.746  25.158 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A   CB  1 
ATOM   1934 N  N   . GLU A   1 241 ? 5.077    -10.617 28.262 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   N   1 
ATOM   1935 C  CA  . GLU A   1 241 ? 4.584    -11.563 29.258 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   CA  1 
ATOM   1936 C  C   . GLU A   1 241 ? 3.781    -10.793 30.291 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   C   1 
ATOM   1937 O  O   . GLU A   1 241 ? 2.810    -11.300 30.854 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   O   1 
ATOM   1938 C  CB  . GLU A   1 241 ? 5.743    -12.286 29.941 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   CB  1 
ATOM   1939 C  CG  . GLU A   1 241 ? 6.774    -12.870 28.986 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   CG  1 
ATOM   1940 C  CD  . GLU A   1 241 ? 6.193    -13.863 27.987 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   CD  1 
ATOM   1941 O  OE1 . GLU A   1 241 ? 6.997    -14.493 27.264 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   OE1 1 
ATOM   1942 O  OE2 . GLU A   1 241 ? 4.950    -14.014 27.915 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A   OE2 1 
ATOM   1943 N  N   . VAL A   1 242 ? 4.194    -9.557  30.537 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   N   1 
ATOM   1944 C  CA  . VAL A   1 242 ? 3.501    -8.706  31.497 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   CA  1 
ATOM   1945 C  C   . VAL A   1 242 ? 2.170    -8.340  30.877 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   C   1 
ATOM   1946 O  O   . VAL A   1 242 ? 1.128    -8.491  31.507 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   O   1 
ATOM   1947 C  CB  . VAL A   1 242 ? 4.329    -7.426  31.811 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   CB  1 
ATOM   1948 C  CG1 . VAL A   1 242 ? 3.493    -6.414  32.560 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   CG1 1 
ATOM   1949 C  CG2 . VAL A   1 242 ? 5.545    -7.801  32.640 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A   CG2 1 
ATOM   1950 N  N   . ASP A   1 243 ? 2.203    -7.881  29.629 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   N   1 
ATOM   1951 C  CA  . ASP A   1 243 ? 0.973    -7.519  28.934 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   CA  1 
ATOM   1952 C  C   . ASP A   1 243 ? 0.019    -8.708  28.869 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   C   1 
ATOM   1953 O  O   . ASP A   1 243 ? -1.203   -8.539  28.935 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   O   1 
ATOM   1954 C  CB  . ASP A   1 243 ? 1.279    -7.030  27.514 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   CB  1 
ATOM   1955 C  CG  . ASP A   1 243 ? 1.428    -5.519  27.434 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   CG  1 
ATOM   1956 O  OD1 . ASP A   1 243 ? 1.800    -5.003  26.358 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   OD1 1 
ATOM   1957 O  OD2 . ASP A   1 243 ? 1.164    -4.844  28.450 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A   OD2 1 
ATOM   1958 N  N   . ARG A   1 244 ? 0.584    -9.909  28.765 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   N   1 
ATOM   1959 C  CA  . ARG A   1 244 ? -0.201   -11.138 28.670 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   CA  1 
ATOM   1960 C  C   . ARG A   1 244 ? -0.883   -11.559 29.968 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   C   1 
ATOM   1961 O  O   . ARG A   1 244 ? -1.521   -12.606 30.029 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   O   1 
ATOM   1962 C  CB  . ARG A   1 244 ? 0.690    -12.280 28.179 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   CB  1 
ATOM   1963 C  CG  . ARG A   1 244 ? -0.058   -13.550 27.789 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   CG  1 
ATOM   1964 C  CD  . ARG A   1 244 ? 0.915    -14.660 27.432 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   CD  1 
ATOM   1965 N  NE  . ARG A   1 244 ? 1.774    -14.307 26.305 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   NE  1 
ATOM   1966 C  CZ  . ARG A   1 244 ? 1.380    -14.279 25.033 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   CZ  1 
ATOM   1967 N  NH1 . ARG A   1 244 ? 0.129    -14.584 24.703 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   NH1 1 
ATOM   1968 N  NH2 . ARG A   1 244 ? 2.248    -13.951 24.084 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A   NH2 1 
ATOM   1969 N  N   . GLN A   1 245 ? -0.763   -10.754 31.009 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   N   1 
ATOM   1970 C  CA  . GLN A   1 245 ? -1.393   -11.117 32.266 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   CA  1 
ATOM   1971 C  C   . GLN A   1 245 ? -2.770   -10.509 32.436 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   C   1 
ATOM   1972 O  O   . GLN A   1 245 ? -3.468   -10.818 33.398 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   O   1 
ATOM   1973 C  CB  . GLN A   1 245 ? -0.508   -10.715 33.440 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   CB  1 
ATOM   1974 C  CG  . GLN A   1 245 ? 0.816    -11.445 33.468 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   CG  1 
ATOM   1975 C  CD  . GLN A   1 245 ? 1.605    -11.162 34.727 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   CD  1 
ATOM   1976 O  OE1 . GLN A   1 245 ? 2.743    -11.609 34.868 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   OE1 1 
ATOM   1977 N  NE2 . GLN A   1 245 ? 1.005    -10.419 35.653 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A   NE2 1 
ATOM   1978 N  N   . VAL A   1 246 ? -3.164   -9.644  31.508 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   N   1 
ATOM   1979 C  CA  . VAL A   1 246 ? -4.476   -9.017  31.600 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   CA  1 
ATOM   1980 C  C   . VAL A   1 246 ? -5.560   -10.024 31.246 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   C   1 
ATOM   1981 O  O   . VAL A   1 246 ? -6.675   -9.942  31.766 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   O   1 
ATOM   1982 C  CB  . VAL A   1 246 ? -4.603   -7.796  30.654 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   CB  1 
ATOM   1983 C  CG1 . VAL A   1 246 ? -3.612   -6.721  31.068 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   CG1 1 
ATOM   1984 C  CG2 . VAL A   1 246 ? -4.378   -8.227  29.202 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A   CG2 1 
ATOM   1985 N  N   . ILE A   1 247 ? -5.220   -10.969 30.367 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ILE A   1 247 ? -6.153   -12.003 29.919 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ILE A   1 247 ? -6.744   -12.790 31.088 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   C   1 
ATOM   1988 O  O   . ILE A   1 247 ? -7.942   -13.061 31.119 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ILE A   1 247 ? -5.475   -12.970 28.899 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CB  1 
ATOM   1990 C  CG1 . ILE A   1 247 ? -5.213   -12.231 27.582 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG1 1 
ATOM   1991 C  CG2 . ILE A   1 247 ? -6.360   -14.176 28.645 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG2 1 
ATOM   1992 C  CD1 . ILE A   1 247 ? -4.500   -13.038 26.540 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CD1 1 
ATOM   1993 N  N   . PRO A   1 248 ? -5.914   -13.181 32.063 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   N   1 
ATOM   1994 C  CA  . PRO A   1 248 ? -6.480   -13.928 33.196 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CA  1 
ATOM   1995 C  C   . PRO A   1 248 ? -7.455   -13.060 34.003 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   C   1 
ATOM   1996 O  O   . PRO A   1 248 ? -8.508   -13.536 34.439 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   O   1 
ATOM   1997 C  CB  . PRO A   1 248 ? -5.251   -14.309 34.015 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CB  1 
ATOM   1998 C  CG  . PRO A   1 248 ? -4.171   -14.425 32.974 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CG  1 
ATOM   1999 C  CD  . PRO A   1 248 ? -4.442   -13.244 32.064 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CD  1 
ATOM   2000 N  N   . ILE A   1 249 ? -7.106   -11.788 34.191 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   N   1 
ATOM   2001 C  CA  . ILE A   1 249 ? -7.952   -10.875 34.954 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CA  1 
ATOM   2002 C  C   . ILE A   1 249 ? -9.127   -10.341 34.123 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   C   1 
ATOM   2003 O  O   . ILE A   1 249 ? -10.191  -10.056 34.666 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   O   1 
ATOM   2004 C  CB  . ILE A   1 249 ? -7.120   -9.699  35.562 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CB  1 
ATOM   2005 C  CG1 . ILE A   1 249 ? -6.790   -8.652  34.505 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CG1 1 
ATOM   2006 C  CG2 . ILE A   1 249 ? -5.807   -10.225 36.112 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CG2 1 
ATOM   2007 C  CD1 . ILE A   1 249 ? -5.936   -7.517  35.047 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CD1 1 
ATOM   2008 N  N   . ILE A   1 250 ? -8.943   -10.202 32.812 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   N   1 
ATOM   2009 C  CA  . ILE A   1 250 ? -10.037  -9.755  31.951 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CA  1 
ATOM   2010 C  C   . ILE A   1 250 ? -11.078  -10.866 32.013 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   C   1 
ATOM   2011 O  O   . ILE A   1 250 ? -12.270  -10.610 32.196 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   O   1 
ATOM   2012 C  CB  . ILE A   1 250 ? -9.590   -9.583  30.477 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CB  1 
ATOM   2013 C  CG1 . ILE A   1 250 ? -8.885   -8.242  30.298 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CG1 1 
ATOM   2014 C  CG2 . ILE A   1 250 ? -10.789  -9.664  29.540 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CG2 1 
ATOM   2015 C  CD1 . ILE A   1 250 ? -8.274   -8.055  28.924 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CD1 1 
ATOM   2016 N  N   . GLY A   1 251 ? -10.609  -12.102 31.856 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A   N   1 
ATOM   2017 C  CA  . GLY A   1 251 ? -11.488  -13.251 31.912 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A   CA  1 
ATOM   2018 C  C   . GLY A   1 251 ? -12.281  -13.265 33.205 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A   C   1 
ATOM   2019 O  O   . GLY A   1 251 ? -13.495  -13.448 33.189 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A   O   1 
ATOM   2020 N  N   . LYS A   1 252 ? -11.601  -13.056 34.329 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   N   1 
ATOM   2021 C  CA  . LYS A   1 252 ? -12.262  -13.042 35.633 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   CA  1 
ATOM   2022 C  C   . LYS A   1 252 ? -13.325  -11.957 35.743 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   C   1 
ATOM   2023 O  O   . LYS A   1 252 ? -14.405  -12.194 36.284 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   O   1 
ATOM   2024 C  CB  . LYS A   1 252 ? -11.228  -12.862 36.755 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   CB  1 
ATOM   2025 C  CG  . LYS A   1 252 ? -11.818  -12.462 38.106 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   CG  1 
ATOM   2026 C  CD  . LYS A   1 252 ? -10.790  -12.548 39.223 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   CD  1 
ATOM   2027 C  CE  . LYS A   1 252 ? -9.516   -11.737 38.931 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   CE  1 
ATOM   2028 N  NZ  . LYS A   1 252 ? -9.706   -10.253 38.938 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A   NZ  1 
ATOM   2029 N  N   . CYS A   1 253 ? -13.022  -10.764 35.245 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A   N   1 
ATOM   2030 C  CA  . CYS A   1 253 ? -13.981  -9.670  35.310 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A   CA  1 
ATOM   2031 C  C   . CYS A   1 253 ? -15.240  -10.011 34.529 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A   C   1 
ATOM   2032 O  O   . CYS A   1 253 ? -16.346  -9.953  35.062 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A   O   1 
ATOM   2033 C  CB  . CYS A   1 253 ? -13.384  -8.382  34.748 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A   CB  1 
ATOM   2034 S  SG  . CYS A   1 253 ? -14.574  -7.001  34.724 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A   SG  1 
ATOM   2035 N  N   . LEU A   1 254 ? -15.059  -10.375 33.265 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   N   1 
ATOM   2036 C  CA  . LEU A   1 254 ? -16.178  -10.715 32.400 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CA  1 
ATOM   2037 C  C   . LEU A   1 254 ? -17.008  -11.861 32.948 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   C   1 
ATOM   2038 O  O   . LEU A   1 254 ? -18.232  -11.877 32.789 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   O   1 
ATOM   2039 C  CB  . LEU A   1 254 ? -15.662  -11.035 31.005 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CB  1 
ATOM   2040 C  CG  . LEU A   1 254 ? -14.863  -9.844  30.480 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CG  1 
ATOM   2041 C  CD1 . LEU A   1 254 ? -14.334  -10.148 29.094 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CD1 1 
ATOM   2042 C  CD2 . LEU A   1 254 ? -15.752  -8.588  30.489 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A   CD2 1 
ATOM   2043 N  N   . ASP A   1 255 ? -16.348  -12.815 33.598 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   N   1 
ATOM   2044 C  CA  . ASP A   1 255 ? -17.057  -13.942 34.192 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   CA  1 
ATOM   2045 C  C   . ASP A   1 255 ? -17.892  -13.427 35.342 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   C   1 
ATOM   2046 O  O   . ASP A   1 255 ? -19.021  -13.864 35.539 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   O   1 
ATOM   2047 C  CB  . ASP A   1 255 ? -16.089  -14.999 34.713 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   CB  1 
ATOM   2048 C  CG  . ASP A   1 255 ? -15.507  -15.839 33.610 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   CG  1 
ATOM   2049 O  OD1 . ASP A   1 255 ? -16.128  -15.914 32.527 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   OD1 1 
ATOM   2050 O  OD2 . ASP A   1 255 ? -14.433  -16.439 33.826 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A   OD2 1 
ATOM   2051 N  N   . GLY A   1 256 ? -17.316  -12.502 36.105 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A   N   1 
ATOM   2052 C  CA  . GLY A   1 256 ? -18.023  -11.915 37.227 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A   CA  1 
ATOM   2053 C  C   . GLY A   1 256 ? -19.259  -11.215 36.705 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A   C   1 
ATOM   2054 O  O   . GLY A   1 256 ? -20.354  -11.351 37.262 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A   O   1 
ATOM   2055 N  N   . ILE A   1 257 ? -19.085  -10.465 35.619 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   N   1 
ATOM   2056 C  CA  . ILE A   1 257 ? -20.199  -9.754  35.014 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   CA  1 
ATOM   2057 C  C   . ILE A   1 257 ? -21.278  -10.730 34.576 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   C   1 
ATOM   2058 O  O   . ILE A   1 257 ? -22.418  -10.625 35.025 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   O   1 
ATOM   2059 C  CB  . ILE A   1 257 ? -19.746  -8.910  33.804 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   CB  1 
ATOM   2060 C  CG1 . ILE A   1 257 ? -18.928  -7.718  34.305 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   CG1 1 
ATOM   2061 C  CG2 . ILE A   1 257 ? -20.962  -8.435  33.001 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   CG2 1 
ATOM   2062 C  CD1 . ILE A   1 257 ? -18.445  -6.795  33.219 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A   CD1 1 
ATOM   2063 N  N   . VAL A   1 258 ? -20.928  -11.685 33.716 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   N   1 
ATOM   2064 C  CA  . VAL A   1 258 ? -21.922  -12.652 33.259 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   CA  1 
ATOM   2065 C  C   . VAL A   1 258 ? -22.736  -13.187 34.424 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   C   1 
ATOM   2066 O  O   . VAL A   1 258 ? -23.974  -13.186 34.369 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   O   1 
ATOM   2067 C  CB  . VAL A   1 258 ? -21.288  -13.853 32.510 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   CB  1 
ATOM   2068 C  CG1 . VAL A   1 258 ? -22.350  -14.877 32.192 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   CG1 1 
ATOM   2069 C  CG2 . VAL A   1 258 ? -20.651  -13.396 31.222 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A   CG2 1 
ATOM   2070 N  N   . LYS A   1 259 ? -22.059  -13.624 35.485 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   N   1 
ATOM   2071 C  CA  . LYS A   1 259 ? -22.762  -14.169 36.649 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   CA  1 
ATOM   2072 C  C   . LYS A   1 259 ? -23.744  -13.178 37.263 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   C   1 
ATOM   2073 O  O   . LYS A   1 259 ? -24.828  -13.559 37.704 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   O   1 
ATOM   2074 C  CB  . LYS A   1 259 ? -21.770  -14.654 37.707 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   CB  1 
ATOM   2075 C  CG  . LYS A   1 259 ? -21.002  -15.898 37.279 1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   CG  1 
ATOM   2076 C  CD  . LYS A   1 259 ? -20.156  -16.459 38.414 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   CD  1 
ATOM   2077 C  CE  . LYS A   1 259 ? -19.283  -17.629 37.950 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   CE  1 
ATOM   2078 N  NZ  . LYS A   1 259 ? -18.257  -17.230 36.935 1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A   NZ  1 
ATOM   2079 N  N   . ALA A   1 260 ? -23.371  -11.905 37.294 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   N   1 
ATOM   2080 C  CA  . ALA A   1 260 ? -24.266  -10.892 37.830 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CA  1 
ATOM   2081 C  C   . ALA A   1 260 ? -25.539  -10.866 36.984 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   C   1 
ATOM   2082 O  O   . ALA A   1 260 ? -26.657  -10.959 37.504 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   O   1 
ATOM   2083 C  CB  . ALA A   1 260 ? -23.599  -9.540  37.793 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A   CB  1 
ATOM   2084 N  N   . ALA A   1 261 ? -25.363  -10.745 35.674 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A   N   1 
ATOM   2085 C  CA  . ALA A   1 261 ? -26.498  -10.706 34.766 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A   CA  1 
ATOM   2086 C  C   . ALA A   1 261 ? -27.358  -11.947 34.936 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A   C   1 
ATOM   2087 O  O   . ALA A   1 261 ? -28.584  -11.863 34.951 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A   O   1 
ATOM   2088 C  CB  . ALA A   1 261 ? -26.017  -10.603 33.330 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A   CB  1 
ATOM   2089 N  N   . GLU A   1 262 ? -26.715  -13.101 35.079 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   N   1 
ATOM   2090 C  CA  . GLU A   1 262 ? -27.450  -14.349 35.234 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   CA  1 
ATOM   2091 C  C   . GLU A   1 262 ? -28.196  -14.484 36.553 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   C   1 
ATOM   2092 O  O   . GLU A   1 262 ? -29.039  -15.364 36.696 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   O   1 
ATOM   2093 C  CB  . GLU A   1 262 ? -26.513  -15.540 35.063 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   CB  1 
ATOM   2094 C  CG  . GLU A   1 262 ? -25.727  -15.507 33.777 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   CG  1 
ATOM   2095 C  CD  . GLU A   1 262 ? -25.030  -16.818 33.494 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   CD  1 
ATOM   2096 O  OE1 . GLU A   1 262 ? -24.463  -17.406 34.443 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   OE1 1 
ATOM   2097 O  OE2 . GLU A   1 262 ? -25.044  -17.251 32.320 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A   OE2 1 
ATOM   2098 N  N   . SER A   1 263 ? -27.907  -13.624 37.519 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 258 SER A   N   1 
ATOM   2099 C  CA  . SER A   1 263 ? -28.603  -13.720 38.798 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 258 SER A   CA  1 
ATOM   2100 C  C   . SER A   1 263 ? -29.861  -12.844 38.860 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 258 SER A   C   1 
ATOM   2101 O  O   . SER A   1 263 ? -30.596  -12.855 39.847 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 258 SER A   O   1 
ATOM   2102 C  CB  . SER A   1 263 ? -27.656  -13.364 39.946 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 258 SER A   CB  1 
ATOM   2103 O  OG  . SER A   1 263 ? -27.190  -12.035 39.828 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 258 SER A   OG  1 
ATOM   2104 N  N   . ILE A   1 264 ? -30.106  -12.081 37.804 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   N   1 
ATOM   2105 C  CA  . ILE A   1 264 ? -31.288  -11.232 37.748 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   CA  1 
ATOM   2106 C  C   . ILE A   1 264 ? -32.518  -12.123 37.865 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   C   1 
ATOM   2107 O  O   . ILE A   1 264 ? -32.515  -13.242 37.374 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   O   1 
ATOM   2108 C  CB  . ILE A   1 264 ? -31.324  -10.455 36.410 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   CB  1 
ATOM   2109 C  CG1 . ILE A   1 264 ? -30.289  -9.330  36.463 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   CG1 1 
ATOM   2110 C  CG2 . ILE A   1 264 ? -32.739  -9.944  36.119 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   CG2 1 
ATOM   2111 C  CD1 . ILE A   1 264 ? -30.031  -8.672  35.149 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A   CD1 1 
ATOM   2112 N  N   . ASP A   1 265 ? -33.563  -11.636 38.523 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   N   1 
ATOM   2113 C  CA  . ASP A   1 265 ? -34.786  -12.419 38.674 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CA  1 
ATOM   2114 C  C   . ASP A   1 265 ? -36.030  -11.524 38.634 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   C   1 
ATOM   2115 O  O   . ASP A   1 265 ? -36.479  -11.017 39.660 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   O   1 
ATOM   2116 C  CB  . ASP A   1 265 ? -34.738  -13.202 39.984 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CB  1 
ATOM   2117 C  CG  . ASP A   1 265 ? -35.861  -14.205 40.096 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   CG  1 
ATOM   2118 O  OD1 . ASP A   1 265 ? -37.038  -13.790 40.027 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   OD1 1 
ATOM   2119 O  OD2 . ASP A   1 265 ? -35.568  -15.408 40.251 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A   OD2 1 
ATOM   2120 N  N   . GLN A   1 266 ? -36.584  -11.343 37.439 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   N   1 
ATOM   2121 C  CA  . GLN A   1 266 ? -37.758  -10.495 37.247 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   CA  1 
ATOM   2122 C  C   . GLN A   1 266 ? -38.941  -10.927 38.078 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   C   1 
ATOM   2123 O  O   . GLN A   1 266 ? -39.753  -10.098 38.478 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   O   1 
ATOM   2124 C  CB  . GLN A   1 266 ? -38.196  -10.488 35.783 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   CB  1 
ATOM   2125 C  CG  . GLN A   1 266 ? -37.142  -10.956 34.814 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   CG  1 
ATOM   2126 C  CD  . GLN A   1 266 ? -37.094  -12.466 34.680 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   CD  1 
ATOM   2127 O  OE1 . GLN A   1 266 ? -38.084  -13.096 34.312 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   OE1 1 
ATOM   2128 N  NE2 . GLN A   1 266 ? -35.938  -13.053 34.973 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A   NE2 1 
ATOM   2129 N  N   . LYS A   1 267 ? -39.051  -12.226 38.325 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   N   1 
ATOM   2130 C  CA  . LYS A   1 267 ? -40.170  -12.750 39.096 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CA  1 
ATOM   2131 C  C   . LYS A   1 267 ? -40.093  -12.334 40.566 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   C   1 
ATOM   2132 O  O   . LYS A   1 267 ? -41.075  -11.832 41.118 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   O   1 
ATOM   2133 C  CB  . LYS A   1 267 ? -40.222  -14.275 38.967 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CB  1 
ATOM   2134 C  CG  . LYS A   1 267 ? -40.144  -14.777 37.524 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CG  1 
ATOM   2135 C  CD  . LYS A   1 267 ? -41.507  -15.094 36.922 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CD  1 
ATOM   2136 C  CE  . LYS A   1 267 ? -42.434  -13.888 36.889 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CE  1 
ATOM   2137 N  NZ  . LYS A   1 267 ? -43.767  -14.229 36.290 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   NZ  1 
ATOM   2138 N  N   . ASN A   1 268 ? -38.935  -12.529 41.201 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   N   1 
ATOM   2139 C  CA  . ASN A   1 268 ? -38.806  -12.145 42.602 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   CA  1 
ATOM   2140 C  C   . ASN A   1 268 ? -38.918  -10.626 42.701 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   C   1 
ATOM   2141 O  O   . ASN A   1 268 ? -39.514  -10.100 43.641 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   O   1 
ATOM   2142 C  CB  . ASN A   1 268 ? -37.474  -12.613 43.198 1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . ASN A   1 268 ? -37.454  -12.528 44.732 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   CG  1 
ATOM   2144 O  OD1 . ASN A   1 268 ? -36.388  -12.520 45.344 1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   OD1 1 
ATOM   2145 N  ND2 . ASN A   1 268 ? -38.637  -12.479 45.352 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A   ND2 1 
ATOM   2146 N  N   . ASP A   1 269 ? -38.336  -9.919  41.739 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   N   1 
ATOM   2147 C  CA  . ASP A   1 269 ? -38.430  -8.465  41.725 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   CA  1 
ATOM   2148 C  C   . ASP A   1 269 ? -39.909  -8.020  41.777 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   C   1 
ATOM   2149 O  O   . ASP A   1 269 ? -40.240  -7.063  42.481 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   O   1 
ATOM   2150 C  CB  . ASP A   1 269 ? -37.733  -7.908  40.481 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   CB  1 
ATOM   2151 C  CG  . ASP A   1 269 ? -36.219  -7.920  40.612 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   CG  1 
ATOM   2152 O  OD1 . ASP A   1 269 ? -35.514  -7.938  39.576 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   OD1 1 
ATOM   2153 O  OD2 . ASP A   1 269 ? -35.733  -7.896  41.765 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A   OD2 1 
ATOM   2154 N  N   . SER A   1 270 ? -40.798  -8.710  41.057 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 265 SER A   N   1 
ATOM   2155 C  CA  . SER A   1 270 ? -42.225  -8.350  41.087 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 265 SER A   CA  1 
ATOM   2156 C  C   . SER A   1 270 ? -42.811  -8.691  42.452 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 265 SER A   C   1 
ATOM   2157 O  O   . SER A   1 270 ? -43.753  -8.045  42.913 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 265 SER A   O   1 
ATOM   2158 C  CB  . SER A   1 270 ? -43.029  -9.092  40.011 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 265 SER A   CB  1 
ATOM   2159 O  OG  . SER A   1 270 ? -42.641  -8.700  38.709 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 265 SER A   OG  1 
ATOM   2160 N  N   . GLN A   1 271 ? -42.263  -9.728  43.083 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   N   1 
ATOM   2161 C  CA  . GLN A   1 271 ? -42.709  -10.135 44.411 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   CA  1 
ATOM   2162 C  C   . GLN A   1 271 ? -42.291  -9.058  45.418 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   C   1 
ATOM   2163 O  O   . GLN A   1 271 ? -43.042  -8.739  46.336 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   O   1 
ATOM   2164 C  CB  . GLN A   1 271 ? -42.097  -11.484 44.799 1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . GLN A   1 271 ? -43.120  -12.591 44.998 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   CG  1 
ATOM   2166 C  CD  . GLN A   1 271 ? -43.988  -12.810 43.773 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   CD  1 
ATOM   2167 O  OE1 . GLN A   1 271 ? -43.487  -13.085 42.679 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   OE1 1 
ATOM   2168 N  NE2 . GLN A   1 271 ? -45.295  -12.689 43.950 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A   NE2 1 
ATOM   2169 N  N   . LEU A   1 272 ? -41.105  -8.485  45.231 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   N   1 
ATOM   2170 C  CA  . LEU A   1 272 ? -40.637  -7.435  46.130 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   CA  1 
ATOM   2171 C  C   . LEU A   1 272 ? -41.538  -6.220  45.988 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   C   1 
ATOM   2172 O  O   . LEU A   1 272 ? -41.906  -5.594  46.979 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   O   1 
ATOM   2173 C  CB  . LEU A   1 272 ? -39.184  -7.039  45.822 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   CB  1 
ATOM   2174 C  CG  . LEU A   1 272 ? -38.124  -8.084  46.184 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   CG  1 
ATOM   2175 C  CD1 . LEU A   1 272 ? -36.717  -7.486  46.060 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   CD1 1 
ATOM   2176 C  CD2 . LEU A   1 272 ? -38.373  -8.569  47.603 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A   CD2 1 
ATOM   2177 N  N   . VAL A   1 273 ? -41.896  -5.894  44.751 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   N   1 
ATOM   2178 C  CA  . VAL A   1 273 ? -42.767  -4.755  44.499 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   CA  1 
ATOM   2179 C  C   . VAL A   1 273 ? -44.105  -4.916  45.227 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   C   1 
ATOM   2180 O  O   . VAL A   1 273 ? -44.716  -3.926  45.635 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   O   1 
ATOM   2181 C  CB  . VAL A   1 273 ? -43.035  -4.572  42.985 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   CB  1 
ATOM   2182 C  CG1 . VAL A   1 273 ? -43.893  -3.349  42.754 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   CG1 1 
ATOM   2183 C  CG2 . VAL A   1 273 ? -41.730  -4.446  42.237 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A   CG2 1 
ATOM   2184 N  N   . ILE A   1 274 ? -44.563  -6.156  45.393 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   N   1 
ATOM   2185 C  CA  . ILE A   1 274 ? -45.829  -6.392  46.082 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CA  1 
ATOM   2186 C  C   . ILE A   1 274 ? -45.648  -6.196  47.581 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   C   1 
ATOM   2187 O  O   . ILE A   1 274 ? -46.529  -5.668  48.262 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   O   1 
ATOM   2188 C  CB  . ILE A   1 274 ? -46.367  -7.820  45.855 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CB  1 
ATOM   2189 C  CG1 . ILE A   1 274 ? -46.694  -8.041  44.377 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CG1 1 
ATOM   2190 C  CG2 . ILE A   1 274 ? -47.603  -8.037  46.703 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CG2 1 
ATOM   2191 C  CD1 . ILE A   1 274 ? -47.123  -9.469  44.045 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CD1 1 
ATOM   2192 N  N   . GLU A   1 275 ? -44.501  -6.627  48.089 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   N   1 
ATOM   2193 C  CA  . GLU A   1 275 ? -44.212  -6.494  49.507 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   CA  1 
ATOM   2194 C  C   . GLU A   1 275 ? -43.881  -5.052  49.839 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   C   1 
ATOM   2195 O  O   . GLU A   1 275 ? -43.950  -4.646  50.993 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   O   1 
ATOM   2196 C  CB  . GLU A   1 275 ? -43.042  -7.390  49.888 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   CB  1 
ATOM   2197 C  CG  . GLU A   1 275 ? -43.200  -8.808  49.404 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   CG  1 
ATOM   2198 C  CD  . GLU A   1 275 ? -42.060  -9.701  49.842 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   CD  1 
ATOM   2199 O  OE1 . GLU A   1 275 ? -40.898  -9.233  49.838 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   OE1 1 
ATOM   2200 O  OE2 . GLU A   1 275 ? -42.327  -10.876 50.178 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A   OE2 1 
ATOM   2201 N  N   . ALA A   1 276 ? -43.533  -4.282  48.816 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A   N   1 
ATOM   2202 C  CA  . ALA A   1 276 ? -43.183  -2.876  48.987 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A   CA  1 
ATOM   2203 C  C   . ALA A   1 276 ? -44.396  -1.964  49.055 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A   C   1 
ATOM   2204 O  O   . ALA A   1 276 ? -44.371  -0.940  49.741 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A   O   1 
ATOM   2205 C  CB  . ALA A   1 276 ? -42.289  -2.427  47.848 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A   CB  1 
ATOM   2206 N  N   . TYR A   1 277 ? -45.464  -2.338  48.353 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   N   1 
ATOM   2207 C  CA  . TYR A   1 277 ? -46.646  -1.500  48.323 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CA  1 
ATOM   2208 C  C   . TYR A   1 277 ? -47.964  -2.139  48.724 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   C   1 
ATOM   2209 O  O   . TYR A   1 277 ? -48.937  -1.427  48.968 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   O   1 
ATOM   2210 C  CB  . TYR A   1 277 ? -46.778  -0.889  46.940 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CB  1 
ATOM   2211 C  CG  . TYR A   1 277 ? -45.507  -0.239  46.452 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CG  1 
ATOM   2212 C  CD1 . TYR A   1 277 ? -44.601  -0.934  45.662 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CD1 1 
ATOM   2213 C  CD2 . TYR A   1 277 ? -45.229  1.088   46.751 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CD2 1 
ATOM   2214 C  CE1 . TYR A   1 277 ? -43.446  -0.312  45.169 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CE1 1 
ATOM   2215 C  CE2 . TYR A   1 277 ? -44.081  1.716   46.268 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CE2 1 
ATOM   2216 C  CZ  . TYR A   1 277 ? -43.201  1.018   45.480 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CZ  1 
ATOM   2217 O  OH  . TYR A   1 277 ? -42.093  1.664   44.985 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   OH  1 
ATOM   2218 N  N   . LYS A   1 278 ? -48.015  -3.467  48.775 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   N   1 
ATOM   2219 C  CA  . LYS A   1 278 ? -49.241  -4.144  49.192 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   CA  1 
ATOM   2220 C  C   . LYS A   1 278 ? -49.762  -3.326  50.371 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   C   1 
ATOM   2221 O  O   . LYS A   1 278 ? -49.005  -3.028  51.305 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   O   1 
ATOM   2222 C  CB  . LYS A   1 278 ? -48.918  -5.574  49.640 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   CB  1 
ATOM   2223 C  CG  . LYS A   1 278 ? -50.082  -6.378  50.199 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   CG  1 
ATOM   2224 C  CD  . LYS A   1 278 ? -51.069  -6.782  49.120 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   CD  1 
ATOM   2225 C  CE  . LYS A   1 278 ? -52.053  -7.824  49.637 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   CE  1 
ATOM   2226 N  NZ  . LYS A   1 278 ? -51.361  -9.065  50.104 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A   NZ  1 
ATOM   2227 N  N   . SER A   1 279 ? -51.033  -2.938  50.331 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 274 SER A   N   1 
ATOM   2228 C  CA  . SER A   1 279 ? -51.602  -2.139  51.417 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 274 SER A   CA  1 
ATOM   2229 C  C   . SER A   1 279 ? -52.418  -2.985  52.389 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 274 SER A   C   1 
ATOM   2230 O  O   . SER A   1 279 ? -52.750  -2.538  53.485 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 274 SER A   O   1 
ATOM   2231 C  CB  . SER A   1 279 ? -52.494  -1.028  50.852 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 274 SER A   CB  1 
ATOM   2232 O  OG  . SER A   1 279 ? -53.713  -1.564  50.359 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 274 SER A   OG  1 
ATOM   2233 N  N   . GLY A   1 280 ? -52.744  -4.205  51.982 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   N   1 
ATOM   2234 C  CA  . GLY A   1 280 ? -53.532  -5.071  52.834 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   CA  1 
ATOM   2235 C  C   . GLY A   1 280 ? -55.015  -4.785  52.680 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   C   1 
ATOM   2236 O  O   . GLY A   1 280 ? -55.853  -5.465  53.280 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A   O   1 
ATOM   2237 N  N   . PHE A   1 281 ? -55.341  -3.773  51.877 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   N   1 
ATOM   2238 C  CA  . PHE A   1 281 ? -56.733  -3.399  51.633 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CA  1 
ATOM   2239 C  C   . PHE A   1 281 ? -57.343  -4.239  50.522 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   C   1 
ATOM   2240 O  O   . PHE A   1 281 ? -56.645  -4.692  49.618 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   O   1 
ATOM   2241 C  CB  . PHE A   1 281 ? -56.831  -1.920  51.268 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CB  1 
ATOM   2242 C  CG  . PHE A   1 281 ? -56.669  -1.000  52.438 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CG  1 
ATOM   2243 C  CD1 . PHE A   1 281 ? -57.658  -0.916  53.411 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CD1 1 
ATOM   2244 C  CD2 . PHE A   1 281 ? -55.528  -0.220  52.574 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CD2 1 
ATOM   2245 C  CE1 . PHE A   1 281 ? -57.513  -0.067  54.502 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CE1 1 
ATOM   2246 C  CE2 . PHE A   1 281 ? -55.374  0.633   53.665 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CE2 1 
ATOM   2247 C  CZ  . PHE A   1 281 ? -56.369  0.709   54.629 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A   CZ  1 
ATOM   2248 N  N   . GLU A   1 282 ? -58.654  -4.437  50.600 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   N   1 
ATOM   2249 C  CA  . GLU A   1 282 ? -59.394  -5.234  49.625 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   CA  1 
ATOM   2250 C  C   . GLU A   1 282 ? -60.299  -4.314  48.804 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   C   1 
ATOM   2251 O  O   . GLU A   1 282 ? -60.847  -3.351  49.330 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   O   1 
ATOM   2252 C  CB  . GLU A   1 282 ? -60.246  -6.265  50.366 1.00 85.90  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   CB  1 
ATOM   2253 C  CG  . GLU A   1 282 ? -60.290  -7.629  49.727 1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   CG  1 
ATOM   2254 C  CD  . GLU A   1 282 ? -58.931  -8.287  49.702 1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   CD  1 
ATOM   2255 O  OE1 . GLU A   1 282 ? -58.040  -7.776  48.991 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   OE1 1 
ATOM   2256 O  OE2 . GLU A   1 282 ? -58.751  -9.309  50.398 1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A   OE2 1 
ATOM   2257 N  N   . PRO A   1 283 ? -60.459  -4.592  47.499 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   N   1 
ATOM   2258 C  CA  . PRO A   1 283 ? -61.324  -3.732  46.687 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   CA  1 
ATOM   2259 C  C   . PRO A   1 283 ? -62.756  -3.698  47.226 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   C   1 
ATOM   2260 O  O   . PRO A   1 283 ? -63.236  -4.667  47.818 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   O   1 
ATOM   2261 C  CB  . PRO A   1 283 ? -61.216  -4.352  45.291 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   CB  1 
ATOM   2262 C  CG  . PRO A   1 283 ? -60.884  -5.791  45.570 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   CG  1 
ATOM   2263 C  CD  . PRO A   1 283 ? -59.880  -5.673  46.682 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A   CD  1 
ATOM   2264 N  N   . PRO A   1 284 ? -63.450  -2.565  47.050 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   N   1 
ATOM   2265 C  CA  . PRO A   1 284 ? -64.823  -2.450  47.535 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   CA  1 
ATOM   2266 C  C   . PRO A   1 284 ? -65.802  -3.355  46.806 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   C   1 
ATOM   2267 O  O   . PRO A   1 284 ? -65.678  -3.589  45.605 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   O   1 
ATOM   2268 C  CB  . PRO A   1 284 ? -65.133  -0.970  47.329 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   CB  1 
ATOM   2269 C  CG  . PRO A   1 284 ? -64.330  -0.625  46.133 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   CG  1 
ATOM   2270 C  CD  . PRO A   1 284 ? -63.010  -1.296  46.445 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A   CD  1 
ATOM   2271 N  N   . GLY A   1 285 ? -66.773  -3.866  47.550 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A   N   1 
ATOM   2272 C  CA  . GLY A   1 285 ? -67.777  -4.724  46.957 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A   CA  1 
ATOM   2273 C  C   . GLY A   1 285 ? -68.940  -3.886  46.456 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A   C   1 
ATOM   2274 O  O   . GLY A   1 285 ? -68.817  -2.669  46.307 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A   O   1 
ATOM   2275 N  N   . ASP A   1 286 ? -70.069  -4.537  46.194 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   N   1 
ATOM   2276 C  CA  . ASP A   1 286 ? -71.253  -3.845  45.706 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   CA  1 
ATOM   2277 C  C   . ASP A   1 286 ? -71.744  -2.847  46.737 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   C   1 
ATOM   2278 O  O   . ASP A   1 286 ? -71.568  -3.039  47.938 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   O   1 
ATOM   2279 C  CB  . ASP A   1 286 ? -72.388  -4.834  45.390 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   CB  1 
ATOM   2280 C  CG  . ASP A   1 286 ? -72.005  -5.858  44.326 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   CG  1 
ATOM   2281 O  OD1 . ASP A   1 286 ? -71.195  -5.539  43.427 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   OD1 1 
ATOM   2282 O  OD2 . ASP A   1 286 ? -72.534  -6.987  44.384 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A   OD2 1 
ATOM   2283 N  N   . ILE A   1 287 ? -72.364  -1.780  46.252 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   N   1 
ATOM   2284 C  CA  . ILE A   1 287 ? -72.891  -0.746  47.120 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CA  1 
ATOM   2285 C  C   . ILE A   1 287 ? -74.306  -1.084  47.540 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   C   1 
ATOM   2286 O  O   . ILE A   1 287 ? -75.100  -1.576  46.741 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   O   1 
ATOM   2287 C  CB  . ILE A   1 287 ? -72.888  0.613   46.414 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CB  1 
ATOM   2288 C  CG1 . ILE A   1 287 ? -71.449  1.099   46.266 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CG1 1 
ATOM   2289 C  CG2 . ILE A   1 287 ? -73.745  1.616   47.189 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CG2 1 
ATOM   2290 C  CD1 . ILE A   1 287 ? -71.331  2.374   45.522 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CD1 1 
ATOM   2291 N  N   . GLU A   1 288 ? -74.609  -0.814  48.804 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   N   1 
ATOM   2292 C  CA  . GLU A   1 288 ? -75.922  -1.082  49.367 1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   CA  1 
ATOM   2293 C  C   . GLU A   1 288 ? -76.992  -0.151  48.819 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   C   1 
ATOM   2294 O  O   . GLU A   1 288 ? -76.725  1.001   48.475 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   O   1 
ATOM   2295 C  CB  . GLU A   1 288 ? -75.872  -0.949  50.891 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   CB  1 
ATOM   2296 C  CG  . GLU A   1 288 ? -75.060  -2.025  51.574 1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   CG  1 
ATOM   2297 C  CD  . GLU A   1 288 ? -75.668  -3.401  51.390 1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   CD  1 
ATOM   2298 O  OE1 . GLU A   1 288 ? -76.747  -3.659  51.967 1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   OE1 1 
ATOM   2299 O  OE2 . GLU A   1 288 ? -75.071  -4.223  50.663 1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A   OE2 1 
ATOM   2300 N  N   . PHE A   1 289 ? -78.212  -0.668  48.746 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   N   1 
ATOM   2301 C  CA  . PHE A   1 289 ? -79.353  0.094   48.271 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CA  1 
ATOM   2302 C  C   . PHE A   1 289 ? -79.975  0.826   49.458 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   C   1 
ATOM   2303 O  O   . PHE A   1 289 ? -80.374  0.198   50.436 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   O   1 
ATOM   2304 C  CB  . PHE A   1 289 ? -80.386  -0.851  47.666 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CB  1 
ATOM   2305 C  CG  . PHE A   1 289 ? -81.596  -0.156  47.115 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CG  1 
ATOM   2306 C  CD1 . PHE A   1 289 ? -81.564  0.430   45.855 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CD1 1 
ATOM   2307 C  CD2 . PHE A   1 289 ? -82.770  -0.085  47.857 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CD2 1 
ATOM   2308 C  CE1 . PHE A   1 289 ? -82.682  1.074   45.339 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CE1 1 
ATOM   2309 C  CE2 . PHE A   1 289 ? -83.896  0.560   47.348 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CE2 1 
ATOM   2310 C  CZ  . PHE A   1 289 ? -83.849  1.139   46.087 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A   CZ  1 
ATOM   2311 N  N   . GLU A   1 290 ? -80.045  2.149   49.386 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   N   1 
ATOM   2312 C  CA  . GLU A   1 290 ? -80.646  2.913   50.468 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   CA  1 
ATOM   2313 C  C   . GLU A   1 290 ? -82.099  3.220   50.129 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   C   1 
ATOM   2314 O  O   . GLU A   1 290 ? -82.384  4.109   49.330 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   O   1 
ATOM   2315 C  CB  . GLU A   1 290 ? -79.866  4.210   50.701 1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   CB  1 
ATOM   2316 C  CG  . GLU A   1 290 ? -78.541  4.000   51.423 1.00 125.44 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   CG  1 
ATOM   2317 C  CD  . GLU A   1 290 ? -77.775  5.291   51.647 1.00 128.76 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   CD  1 
ATOM   2318 O  OE1 . GLU A   1 290 ? -76.776  5.265   52.398 1.00 129.12 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   OE1 1 
ATOM   2319 O  OE2 . GLU A   1 290 ? -78.164  6.328   51.070 1.00 129.93 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A   OE2 1 
ATOM   2320 N  N   . ASP A   1 291 ? -83.017  2.473   50.734 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   N   1 
ATOM   2321 C  CA  . ASP A   1 291 ? -84.449  2.656   50.489 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   CA  1 
ATOM   2322 C  C   . ASP A   1 291 ? -85.055  3.680   51.448 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   C   1 
ATOM   2323 O  O   . ASP A   1 291 ? -85.372  3.354   52.592 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   O   1 
ATOM   2324 C  CB  . ASP A   1 291 ? -85.171  1.311   50.635 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   CB  1 
ATOM   2325 C  CG  . ASP A   1 291 ? -86.638  1.388   50.255 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   CG  1 
ATOM   2326 O  OD1 . ASP A   1 291 ? -87.297  0.325   50.198 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   OD1 1 
ATOM   2327 O  OD2 . ASP A   1 291 ? -87.135  2.509   50.018 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A   OD2 1 
ATOM   2328 N  N   . TYR A   1 292 ? -85.225  4.914   50.977 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   N   1 
ATOM   2329 C  CA  . TYR A   1 292 ? -85.779  5.978   51.812 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CA  1 
ATOM   2330 C  C   . TYR A   1 292 ? -87.292  5.939   51.982 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   C   1 
ATOM   2331 O  O   . TYR A   1 292 ? -87.878  6.918   52.437 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   O   1 
ATOM   2332 C  CB  . TYR A   1 292 ? -85.403  7.359   51.268 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . TYR A   1 292 ? -83.922  7.611   51.143 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CG  1 
ATOM   2334 C  CD1 . TYR A   1 292 ? -83.259  7.394   49.937 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CD1 1 
ATOM   2335 C  CD2 . TYR A   1 292 ? -83.180  8.073   52.232 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CD2 1 
ATOM   2336 C  CE1 . TYR A   1 292 ? -81.896  7.633   49.816 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CE1 1 
ATOM   2337 C  CE2 . TYR A   1 292 ? -81.820  8.315   52.122 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CE2 1 
ATOM   2338 C  CZ  . TYR A   1 292 ? -81.183  8.096   50.910 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   CZ  1 
ATOM   2339 O  OH  . TYR A   1 292 ? -79.837  8.365   50.783 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A   OH  1 
ATOM   2340 N  N   . THR A   1 293 ? -87.935  4.834   51.622 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   N   1 
ATOM   2341 C  CA  . THR A   1 293 ? -89.381  4.758   51.779 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   CA  1 
ATOM   2342 C  C   . THR A   1 293 ? -89.752  3.838   52.937 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   C   1 
ATOM   2343 O  O   . THR A   1 293 ? -88.871  3.550   53.789 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   O   1 
ATOM   2344 C  CB  . THR A   1 293 ? -90.092  4.268   50.479 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   CB  1 
ATOM   2345 O  OG1 . THR A   1 293 ? -89.735  2.907   50.208 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   OG1 1 
ATOM   2346 C  CG2 . THR A   1 293 ? -89.703  5.142   49.290 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 288 THR A   CG2 1 
HETATM 2347 N  N   . MSE A-2 1 6   ? -49.888  -14.442 43.353 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 N   1 
HETATM 2348 C  CA  . MSE A-2 1 6   ? -49.351  -13.060 43.511 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 CA  1 
HETATM 2349 C  C   . MSE A-2 1 6   ? -49.148  -12.354 42.168 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 C   1 
HETATM 2350 O  O   . MSE A-2 1 6   ? -48.269  -12.708 41.381 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 O   1 
HETATM 2351 C  CB  . MSE A-2 1 6   ? -48.032  -13.094 44.286 1.00 134.37 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 CB  1 
HETATM 2352 C  CG  . MSE A-2 1 6   ? -48.157  -13.531 45.749 1.00 143.50 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 CG  1 
HETATM 2353 SE SE  . MSE A-2 1 6   ? -48.852  -12.177 46.966 1.00 155.04 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 SE  1 
HETATM 2354 C  CE  . MSE A-2 1 6   ? -47.178  -11.531 47.688 1.00 151.16 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A-2 CE  1 
ATOM   2355 N  N   . SER A-2 1 7   ? -49.972  -11.337 41.942 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 N   1 
ATOM   2356 C  CA  . SER A-2 1 7   ? -49.962  -10.532 40.729 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CA  1 
ATOM   2357 C  C   . SER A-2 1 7   ? -50.244  -9.077  41.119 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 C   1 
ATOM   2358 O  O   . SER A-2 1 7   ? -50.997  -8.827  42.060 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 O   1 
ATOM   2359 C  CB  . SER A-2 1 7   ? -51.060  -11.041 39.790 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CB  1 
ATOM   2360 O  OG  . SER A-2 1 7   ? -51.379  -10.089 38.794 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 OG  1 
ATOM   2361 N  N   . TRP A-2 1 8   ? -49.657  -8.115  40.414 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 N   1 
ATOM   2362 C  CA  . TRP A-2 1 8   ? -49.907  -6.713  40.752 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CA  1 
ATOM   2363 C  C   . TRP A-2 1 8   ? -51.354  -6.308  40.536 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 C   1 
ATOM   2364 O  O   . TRP A-2 1 8   ? -51.831  -5.369  41.164 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 O   1 
ATOM   2365 C  CB  . TRP A-2 1 8   ? -49.046  -5.772  39.921 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CB  1 
ATOM   2366 C  CG  . TRP A-2 1 8   ? -47.604  -5.894  40.153 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CG  1 
ATOM   2367 C  CD1 . TRP A-2 1 8   ? -46.979  -6.658  41.103 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2368 C  CD2 . TRP A-2 1 8   ? -46.569  -5.246  39.410 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2369 N  NE1 . TRP A-2 1 8   ? -45.620  -6.525  40.991 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2370 C  CE2 . TRP A-2 1 8   ? -45.337  -5.666  39.959 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2371 C  CE3 . TRP A-2 1 8   ? -46.564  -4.351  38.330 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2372 C  CZ2 . TRP A-2 1 8   ? -44.104  -5.225  39.464 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2373 C  CZ3 . TRP A-2 1 8   ? -45.338  -3.909  37.835 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2374 C  CH2 . TRP A-2 1 8   ? -44.123  -4.349  38.404 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 3   TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2375 N  N   . GLY A-2 1 9   ? -52.040  -7.000  39.630 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A-2 N   1 
ATOM   2376 C  CA  . GLY A-2 1 9   ? -53.426  -6.676  39.333 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A-2 CA  1 
ATOM   2377 C  C   . GLY A-2 1 9   ? -54.380  -7.085  40.434 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A-2 C   1 
ATOM   2378 O  O   . GLY A-2 1 9   ? -55.546  -6.679  40.456 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 4   GLY A-2 O   1 
ATOM   2379 N  N   . THR A-2 1 10  ? -53.883  -7.894  41.360 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 N   1 
ATOM   2380 C  CA  . THR A-2 1 10  ? -54.704  -8.350  42.464 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CA  1 
ATOM   2381 C  C   . THR A-2 1 10  ? -54.191  -7.788  43.779 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 C   1 
ATOM   2382 O  O   . THR A-2 1 10  ? -54.933  -7.138  44.518 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 O   1 
ATOM   2383 C  CB  . THR A-2 1 10  ? -54.693  -9.874  42.559 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CB  1 
ATOM   2384 O  OG1 . THR A-2 1 10  ? -54.869  -10.433 41.254 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 OG1 1 
ATOM   2385 C  CG2 . THR A-2 1 10  ? -55.814  -10.344 43.446 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CG2 1 
ATOM   2386 N  N   . GLU A-2 1 11  ? -52.910  -8.038  44.049 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 N   1 
ATOM   2387 C  CA  . GLU A-2 1 11  ? -52.263  -7.603  45.277 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CA  1 
ATOM   2388 C  C   . GLU A-2 1 11  ? -51.972  -6.115  45.305 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 C   1 
ATOM   2389 O  O   . GLU A-2 1 11  ? -51.827  -5.530  46.378 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 O   1 
ATOM   2390 C  CB  . GLU A-2 1 11  ? -50.967  -8.385  45.480 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CB  1 
ATOM   2391 C  CG  . GLU A-2 1 11  ? -51.123  -9.883  45.275 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CG  1 
ATOM   2392 C  CD  . GLU A-2 1 11  ? -52.085  -10.528 46.262 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 CD  1 
ATOM   2393 O  OE1 . GLU A-2 1 11  ? -52.418  -11.719 46.063 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2394 O  OE2 . GLU A-2 1 11  ? -52.503  -9.854  47.234 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2395 N  N   . LEU A-2 1 12  ? -51.896  -5.496  44.132 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 N   1 
ATOM   2396 C  CA  . LEU A-2 1 12  ? -51.622  -4.069  44.058 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CA  1 
ATOM   2397 C  C   . LEU A-2 1 12  ? -52.717  -3.303  43.336 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 C   1 
ATOM   2398 O  O   . LEU A-2 1 12  ? -52.454  -2.265  42.729 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 O   1 
ATOM   2399 C  CB  . LEU A-2 1 12  ? -50.276  -3.829  43.369 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CB  1 
ATOM   2400 C  CG  . LEU A-2 1 12  ? -49.072  -4.446  44.092 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CG  1 
ATOM   2401 C  CD1 . LEU A-2 1 12  ? -47.778  -4.082  43.377 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2402 C  CD2 . LEU A-2 1 12  ? -49.043  -3.942  45.536 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2403 N  N   . TRP A-2 1 13  ? -53.948  -3.803  43.416 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 N   1 
ATOM   2404 C  CA  . TRP A-2 1 13  ? -55.079  -3.164  42.745 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CA  1 
ATOM   2405 C  C   . TRP A-2 1 13  ? -55.183  -1.668  43.026 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 C   1 
ATOM   2406 O  O   . TRP A-2 1 13  ? -55.582  -0.894  42.160 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 O   1 
ATOM   2407 C  CB  . TRP A-2 1 13  ? -56.397  -3.837  43.141 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CB  1 
ATOM   2408 C  CG  . TRP A-2 1 13  ? -56.707  -3.718  44.587 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CG  1 
ATOM   2409 C  CD1 . TRP A-2 1 13  ? -56.208  -4.487  45.597 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2410 C  CD2 . TRP A-2 1 13  ? -57.537  -2.724  45.210 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2411 N  NE1 . TRP A-2 1 13  ? -56.670  -4.033  46.808 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2412 C  CE2 . TRP A-2 1 13  ? -57.485  -2.952  46.601 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2413 C  CE3 . TRP A-2 1 13  ? -58.312  -1.661  44.728 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2414 C  CZ2 . TRP A-2 1 13  ? -58.185  -2.149  47.523 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2415 C  CZ3 . TRP A-2 1 13  ? -59.006  -0.862  45.645 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2416 C  CH2 . TRP A-2 1 13  ? -58.936  -1.112  47.024 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 8   TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2417 N  N   . ASP A-2 1 14  ? -54.822  -1.255  44.233 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 N   1 
ATOM   2418 C  CA  . ASP A-2 1 14  ? -54.907  0.156   44.582 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 CA  1 
ATOM   2419 C  C   . ASP A-2 1 14  ? -53.558  0.867   44.601 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 C   1 
ATOM   2420 O  O   . ASP A-2 1 14  ? -53.393  1.886   45.266 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 O   1 
ATOM   2421 C  CB  . ASP A-2 1 14  ? -55.622  0.333   45.937 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 CB  1 
ATOM   2422 C  CG  . ASP A-2 1 14  ? -54.972  -0.461  47.075 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 CG  1 
ATOM   2423 O  OD1 . ASP A-2 1 14  ? -55.380  -0.265  48.241 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2424 O  OD2 . ASP A-2 1 14  ? -54.067  -1.277  46.820 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2425 N  N   . GLN A-2 1 15  ? -52.598  0.347   43.847 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 N   1 
ATOM   2426 C  CA  . GLN A-2 1 15  ? -51.273  0.952   43.818 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2427 C  C   . GLN A-2 1 15  ? -50.911  1.577   42.472 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 C   1 
ATOM   2428 O  O   . GLN A-2 1 15  ? -49.809  1.384   41.939 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 O   1 
ATOM   2429 C  CB  . GLN A-2 1 15  ? -50.235  -0.085  44.241 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2430 C  CG  . GLN A-2 1 15  ? -50.435  -0.563  45.675 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2431 C  CD  . GLN A-2 1 15  ? -50.468  0.592   46.671 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2432 O  OE1 . GLN A-2 1 15  ? -49.583  1.452   46.670 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2433 N  NE2 . GLN A-2 1 15  ? -51.488  0.612   47.528 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2434 N  N   . PHE A-2 1 16  ? -51.849  2.354   41.944 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N   1 
ATOM   2435 C  CA  . PHE A-2 1 16  ? -51.661  3.022   40.668 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2436 C  C   . PHE A-2 1 16  ? -50.471  3.982   40.707 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C   1 
ATOM   2437 O  O   . PHE A-2 1 16  ? -49.479  3.791   39.996 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O   1 
ATOM   2438 C  CB  . PHE A-2 1 16  ? -52.938  3.773   40.290 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2439 C  CG  . PHE A-2 1 16  ? -52.921  4.336   38.901 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2440 C  CD1 . PHE A-2 1 16  ? -52.212  5.497   38.612 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2441 C  CD2 . PHE A-2 1 16  ? -53.592  3.687   37.867 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2442 C  CE1 . PHE A-2 1 16  ? -52.170  6.003   37.309 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2443 C  CE2 . PHE A-2 1 16  ? -53.554  4.185   36.566 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2444 C  CZ  . PHE A-2 1 16  ? -52.841  5.347   36.286 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2445 N  N   . ASP A-2 1 17  ? -50.569  5.008   41.545 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 N   1 
ATOM   2446 C  CA  . ASP A-2 1 17  ? -49.509  6.001   41.662 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2447 C  C   . ASP A-2 1 17  ? -48.126  5.417   41.974 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 C   1 
ATOM   2448 O  O   . ASP A-2 1 17  ? -47.129  5.856   41.393 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 O   1 
ATOM   2449 C  CB  . ASP A-2 1 17  ? -49.893  7.055   42.705 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2450 C  CG  . ASP A-2 1 17  ? -51.120  7.861   42.296 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2451 O  OD1 . ASP A-2 1 17  ? -51.100  8.464   41.204 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2452 O  OD2 . ASP A-2 1 17  ? -52.103  7.893   43.065 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 12  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2453 N  N   . ASN A-2 1 18  ? -48.052  4.430   42.869 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 N   1 
ATOM   2454 C  CA  . ASN A-2 1 18  ? -46.756  3.827   43.191 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2455 C  C   . ASN A-2 1 18  ? -46.186  3.001   42.048 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 C   1 
ATOM   2456 O  O   . ASN A-2 1 18  ? -44.967  2.985   41.833 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 O   1 
ATOM   2457 C  CB  . ASN A-2 1 18  ? -46.843  2.961   44.441 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2458 C  CG  . ASN A-2 1 18  ? -46.810  3.784   45.714 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2459 O  OD1 . ASN A-2 1 18  ? -45.979  4.680   45.866 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2460 N  ND2 . ASN A-2 1 18  ? -47.712  3.478   46.639 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2461 N  N   . LEU A-2 1 19  ? -47.058  2.312   41.317 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   1 
ATOM   2462 C  CA  . LEU A-2 1 19  ? -46.610  1.513   40.190 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2463 C  C   . LEU A-2 1 19  ? -46.141  2.435   39.085 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   1 
ATOM   2464 O  O   . LEU A-2 1 19  ? -45.197  2.123   38.357 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   1 
ATOM   2465 C  CB  . LEU A-2 1 19  ? -47.732  0.608   39.679 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2466 C  CG  . LEU A-2 1 19  ? -47.900  -0.692  40.464 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2467 C  CD1 . LEU A-2 1 19  ? -49.121  -1.434  39.974 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2468 C  CD2 . LEU A-2 1 19  ? -46.647  -1.542  40.298 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2469 N  N   . GLU A-2 1 20  ? -46.792  3.584   38.968 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 N   1 
ATOM   2470 C  CA  . GLU A-2 1 20  ? -46.404  4.534   37.942 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2471 C  C   . GLU A-2 1 20  ? -45.009  5.055   38.262 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 C   1 
ATOM   2472 O  O   . GLU A-2 1 20  ? -44.170  5.187   37.370 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 O   1 
ATOM   2473 C  CB  . GLU A-2 1 20  ? -47.396  5.688   37.882 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2474 C  CG  . GLU A-2 1 20  ? -47.491  6.310   36.512 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2475 C  CD  . GLU A-2 1 20  ? -48.595  7.333   36.414 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2476 O  OE1 . GLU A-2 1 20  ? -48.937  7.717   35.274 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2477 O  OE2 . GLU A-2 1 20  ? -49.113  7.757   37.471 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2478 N  N   . LYS A-2 1 21  ? -44.764  5.343   39.539 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 N   1 
ATOM   2479 C  CA  . LYS A-2 1 21  ? -43.467  5.834   39.989 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2480 C  C   . LYS A-2 1 21  ? -42.411  4.749   39.819 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 C   1 
ATOM   2481 O  O   . LYS A-2 1 21  ? -41.329  4.995   39.283 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 O   1 
ATOM   2482 C  CB  . LYS A-2 1 21  ? -43.520  6.235   41.466 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2483 C  CG  . LYS A-2 1 21  ? -44.374  7.447   41.782 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2484 C  CD  . LYS A-2 1 21  ? -44.384  7.724   43.285 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2485 C  CE  . LYS A-2 1 21  ? -45.226  8.945   43.626 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2486 N  NZ  . LYS A-2 1 21  ? -45.286  9.195   45.094 1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2487 N  N   . HIS A-2 1 22  ? -42.724  3.543   40.281 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 N   1 
ATOM   2488 C  CA  . HIS A-2 1 22  ? -41.778  2.444   40.178 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2489 C  C   . HIS A-2 1 22  ? -41.355  2.209   38.736 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 C   1 
ATOM   2490 O  O   . HIS A-2 1 22  ? -40.164  2.122   38.451 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 O   1 
ATOM   2491 C  CB  . HIS A-2 1 22  ? -42.373  1.160   40.746 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2492 C  CG  . HIS A-2 1 22  ? -41.414  0.011   40.745 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2493 N  ND1 . HIS A-2 1 22  ? -41.692  -1.194  40.134 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2494 C  CD2 . HIS A-2 1 22  ? -40.167  -0.105  41.257 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2495 C  CE1 . HIS A-2 1 22  ? -40.655  -2.000  40.267 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2496 N  NE2 . HIS A-2 1 22  ? -39.717  -1.364  40.945 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 17  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2497 N  N   . THR A-2 1 23  ? -42.330  2.112   37.831 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 N   1 
ATOM   2498 C  CA  . THR A-2 1 23  ? -42.045  1.883   36.412 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 CA  1 
ATOM   2499 C  C   . THR A-2 1 23  ? -41.209  2.990   35.780 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 C   1 
ATOM   2500 O  O   . THR A-2 1 23  ? -40.407  2.721   34.892 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 O   1 
ATOM   2501 C  CB  . THR A-2 1 23  ? -43.336  1.705   35.597 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 CB  1 
ATOM   2502 O  OG1 . THR A-2 1 23  ? -44.193  2.832   35.797 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2503 C  CG2 . THR A-2 1 23  ? -44.058  0.448   36.027 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 18  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2504 N  N   . GLN A-2 1 24  ? -41.393  4.231   36.224 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 N   1 
ATOM   2505 C  CA  . GLN A-2 1 24  ? -40.588  5.330   35.693 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2506 C  C   . GLN A-2 1 24  ? -39.160  5.099   36.182 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 C   1 
ATOM   2507 O  O   . GLN A-2 1 24  ? -38.199  5.206   35.417 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 O   1 
ATOM   2508 C  CB  . GLN A-2 1 24  ? -41.080  6.685   36.204 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2509 C  CG  . GLN A-2 1 24  ? -40.199  7.858   35.771 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2510 C  CD  . GLN A-2 1 24  ? -40.193  8.028   34.270 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2511 O  OE1 . GLN A-2 1 24  ? -41.252  8.063   33.651 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2512 N  NE2 . GLN A-2 1 24  ? -39.007  8.133   33.674 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2513 N  N   . TRP A-2 1 25  ? -39.036  4.788   37.471 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 N   1 
ATOM   2514 C  CA  . TRP A-2 1 25  ? -37.740  4.508   38.066 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CA  1 
ATOM   2515 C  C   . TRP A-2 1 25  ? -37.064  3.460   37.191 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 C   1 
ATOM   2516 O  O   . TRP A-2 1 25  ? -35.891  3.587   36.846 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 O   1 
ATOM   2517 C  CB  . TRP A-2 1 25  ? -37.901  3.954   39.487 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CB  1 
ATOM   2518 C  CG  . TRP A-2 1 25  ? -36.675  3.228   39.974 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CG  1 
ATOM   2519 C  CD1 . TRP A-2 1 25  ? -35.514  3.789   40.439 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2520 C  CD2 . TRP A-2 1 25  ? -36.458  1.807   39.972 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2521 N  NE1 . TRP A-2 1 25  ? -34.589  2.807   40.723 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2522 C  CE2 . TRP A-2 1 25  ? -35.142  1.583   40.443 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2523 C  CE3 . TRP A-2 1 25  ? -37.246  0.701   39.615 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2524 C  CZ2 . TRP A-2 1 25  ? -34.598  0.294   40.564 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2525 C  CZ3 . TRP A-2 1 25  ? -36.704  -0.580  39.736 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2526 C  CH2 . TRP A-2 1 25  ? -35.394  -0.770  40.205 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 20  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2527 N  N   . GLY A-2 1 26  ? -37.827  2.426   36.838 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 N   1 
ATOM   2528 C  CA  . GLY A-2 1 26  ? -37.306  1.358   36.010 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2529 C  C   . GLY A-2 1 26  ? -36.669  1.896   34.749 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 C   1 
ATOM   2530 O  O   . GLY A-2 1 26  ? -35.551  1.510   34.393 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 O   1 
ATOM   2531 N  N   . ILE A-2 1 27  ? -37.376  2.798   34.073 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 N   1 
ATOM   2532 C  CA  . ILE A-2 1 27  ? -36.861  3.381   32.847 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2533 C  C   . ILE A-2 1 27  ? -35.634  4.242   33.138 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 C   1 
ATOM   2534 O  O   . ILE A-2 1 27  ? -34.690  4.281   32.340 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 O   1 
ATOM   2535 C  CB  . ILE A-2 1 27  ? -37.954  4.212   32.128 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2536 C  CG1 . ILE A-2 1 27  ? -39.064  3.276   31.648 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2537 C  CG2 . ILE A-2 1 27  ? -37.377  4.946   30.924 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2538 C  CD1 . ILE A-2 1 27  ? -40.217  3.980   31.000 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2539 N  N   . ASP A-2 1 28  ? -35.634  4.910   34.288 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 N   1 
ATOM   2540 C  CA  . ASP A-2 1 28  ? -34.508  5.756   34.648 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2541 C  C   . ASP A-2 1 28  ? -33.205  4.974   34.797 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 C   1 
ATOM   2542 O  O   . ASP A-2 1 28  ? -32.168  5.403   34.274 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 O   1 
ATOM   2543 C  CB  . ASP A-2 1 28  ? -34.789  6.533   35.940 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2544 C  CG  . ASP A-2 1 28  ? -35.867  7.602   35.768 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2545 O  OD1 . ASP A-2 1 28  ? -36.203  7.952   34.611 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2546 O  OD2 . ASP A-2 1 28  ? -36.373  8.104   36.797 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 23  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2547 N  N   . ILE A-2 1 29  ? -33.230  3.835   35.494 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 N   1 
ATOM   2548 C  CA  . ILE A-2 1 29  ? -31.987  3.075   35.657 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2549 C  C   . ILE A-2 1 29  ? -31.529  2.434   34.348 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 C   1 
ATOM   2550 O  O   . ILE A-2 1 29  ? -30.332  2.269   34.120 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 O   1 
ATOM   2551 C  CB  . ILE A-2 1 29  ? -32.084  1.998   36.761 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2552 C  CG1 . ILE A-2 1 29  ? -33.000  0.860   36.321 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2553 C  CG2 . ILE A-2 1 29  ? -32.582  2.636   38.039 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2554 C  CD1 . ILE A-2 1 29  ? -33.073  -0.313  37.310 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2555 N  N   . LEU A-2 1 30  ? -32.467  2.074   33.482 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 N   1 
ATOM   2556 C  CA  . LEU A-2 1 30  ? -32.072  1.503   32.207 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2557 C  C   . LEU A-2 1 30  ? -31.424  2.644   31.423 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 C   1 
ATOM   2558 O  O   . LEU A-2 1 30  ? -30.407  2.459   30.742 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 O   1 
ATOM   2559 C  CB  . LEU A-2 1 30  ? -33.286  0.955   31.460 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2560 C  CG  . LEU A-2 1 30  ? -32.999  0.291   30.109 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2561 C  CD1 . LEU A-2 1 30  ? -31.976  -0.799  30.282 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2562 C  CD2 . LEU A-2 1 30  ? -34.285  -0.270  29.525 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 25  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2563 N  N   . GLU A-2 1 31  ? -32.005  3.835   31.531 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 N   1 
ATOM   2564 C  CA  . GLU A-2 1 31  ? -31.460  4.995   30.844 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2565 C  C   . GLU A-2 1 31  ? -30.036  5.206   31.338 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 C   1 
ATOM   2566 O  O   . GLU A-2 1 31  ? -29.118  5.446   30.541 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 O   1 
ATOM   2567 C  CB  . GLU A-2 1 31  ? -32.300  6.233   31.140 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2568 C  CG  . GLU A-2 1 31  ? -33.664  6.230   30.484 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2569 C  CD  . GLU A-2 1 31  ? -33.737  7.168   29.294 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2570 O  OE1 . GLU A-2 1 31  ? -32.946  6.987   28.339 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2571 O  OE2 . GLU A-2 1 31  ? -34.587  8.088   29.316 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2572 N  N   . LYS A-2 1 32  ? -29.864  5.117   32.655 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 N   1 
ATOM   2573 C  CA  . LYS A-2 1 32  ? -28.558  5.290   33.282 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2574 C  C   . LYS A-2 1 32  ? -27.636  4.157   32.858 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 C   1 
ATOM   2575 O  O   . LYS A-2 1 32  ? -26.457  4.379   32.619 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 O   1 
ATOM   2576 C  CB  . LYS A-2 1 32  ? -28.671  5.303   34.814 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2577 C  CG  . LYS A-2 1 32  ? -27.392  5.781   35.510 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2578 C  CD  . LYS A-2 1 32  ? -27.180  5.165   36.888 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2579 C  CE  . LYS A-2 1 32  ? -28.234  5.599   37.882 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2580 N  NZ  . LYS A-2 1 32  ? -28.023  4.938   39.202 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2581 N  N   . TYR A-2 1 33  ? -28.161  2.940   32.762 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   2582 C  CA  . TYR A-2 1 33  ? -27.321  1.824   32.354 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2583 C  C   . TYR A-2 1 33  ? -26.786  2.086   30.952 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   2584 O  O   . TYR A-2 1 33  ? -25.608  1.846   30.671 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   2585 C  CB  . TYR A-2 1 33  ? -28.096  0.497   32.363 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2586 C  CG  . TYR A-2 1 33  ? -27.267  -0.663  31.835 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2587 C  CD1 . TYR A-2 1 33  ? -26.136  -1.101  32.516 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2588 C  CD2 . TYR A-2 1 33  ? -27.558  -1.251  30.605 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2589 C  CE1 . TYR A-2 1 33  ? -25.309  -2.083  31.984 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2590 C  CE2 . TYR A-2 1 33  ? -26.736  -2.234  30.062 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2591 C  CZ  . TYR A-2 1 33  ? -25.610  -2.644  30.751 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2592 O  OH  . TYR A-2 1 33  ? -24.756  -3.575  30.190 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2593 N  N   . ILE A-2 1 34  ? -27.659  2.572   30.074 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 N   1 
ATOM   2594 C  CA  . ILE A-2 1 34  ? -27.271  2.864   28.703 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2595 C  C   . ILE A-2 1 34  ? -26.142  3.884   28.666 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 C   1 
ATOM   2596 O  O   . ILE A-2 1 34  ? -25.223  3.768   27.844 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 O   1 
ATOM   2597 C  CB  . ILE A-2 1 34  ? -28.453  3.403   27.888 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2598 C  CG1 . ILE A-2 1 34  ? -29.554  2.346   27.811 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2599 C  CG2 . ILE A-2 1 34  ? -27.995  3.776   26.496 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2600 C  CD1 . ILE A-2 1 34  ? -30.900  2.871   27.228 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2601 N  N   . LYS A-2 1 35  ? -26.196  4.887   29.541 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 N   1 
ATOM   2602 C  CA  . LYS A-2 1 35  ? -25.121  5.884   29.564 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2603 C  C   . LYS A-2 1 35  ? -23.808  5.212   29.945 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 C   1 
ATOM   2604 O  O   . LYS A-2 1 35  ? -22.765  5.462   29.342 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 O   1 
ATOM   2605 C  CB  . LYS A-2 1 35  ? -25.413  7.006   30.560 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2606 C  CG  . LYS A-2 1 35  ? -26.231  8.141   29.992 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2607 C  CD  . LYS A-2 1 35  ? -26.213  9.351   30.914 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2608 C  CE  . LYS A-2 1 35  ? -24.789  9.872   31.142 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2609 N  NZ  . LYS A-2 1 35  ? -24.051  10.185  29.872 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2610 N  N   . PHE A-2 1 36  ? -23.866  4.354   30.953 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 N   1 
ATOM   2611 C  CA  . PHE A-2 1 36  ? -22.688  3.640   31.409 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2612 C  C   . PHE A-2 1 36  ? -21.960  2.956   30.246 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 C   1 
ATOM   2613 O  O   . PHE A-2 1 36  ? -20.798  3.268   29.979 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 O   1 
ATOM   2614 C  CB  . PHE A-2 1 36  ? -23.106  2.621   32.456 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2615 C  CG  . PHE A-2 1 36  ? -21.998  1.733   32.925 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2616 C  CD1 . PHE A-2 1 36  ? -20.856  2.270   33.509 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2617 C  CD2 . PHE A-2 1 36  ? -22.115  0.348   32.824 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2618 C  CE1 . PHE A-2 1 36  ? -19.846  1.441   33.990 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2619 C  CE2 . PHE A-2 1 36  ? -21.115  -0.486  33.298 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2620 C  CZ  . PHE A-2 1 36  ? -19.979  0.061   33.884 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2621 N  N   . VAL A-2 1 37  ? -22.639  2.039   29.549 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 N   1 
ATOM   2622 C  CA  . VAL A-2 1 37  ? -22.021  1.328   28.422 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2623 C  C   . VAL A-2 1 37  ? -21.619  2.284   27.298 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 C   1 
ATOM   2624 O  O   . VAL A-2 1 37  ? -20.658  2.037   26.554 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 O   1 
ATOM   2625 C  CB  . VAL A-2 1 37  ? -22.959  0.251   27.838 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2626 C  CG1 . VAL A-2 1 37  ? -23.266  -0.788  28.884 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2627 C  CG2 . VAL A-2 1 37  ? -24.232  0.887   27.342 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2628 N  N   . LYS A-2 1 38  ? -22.363  3.376   27.182 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 N   1 
ATOM   2629 C  CA  . LYS A-2 1 38  ? -22.087  4.375   26.172 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2630 C  C   . LYS A-2 1 38  ? -20.703  4.947   26.454 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 C   1 
ATOM   2631 O  O   . LYS A-2 1 38  ? -19.818  4.915   25.602 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 O   1 
ATOM   2632 C  CB  . LYS A-2 1 38  ? -23.149  5.477   26.234 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2633 C  CG  . LYS A-2 1 38  ? -23.683  5.914   24.876 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2634 C  CD  . LYS A-2 1 38  ? -24.982  6.708   25.026 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2635 C  CE  . LYS A-2 1 38  ? -25.591  7.130   23.683 1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2636 N  NZ  . LYS A-2 1 38  ? -24.814  8.199   22.990 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 33  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2637 N  N   . GLU A-2 1 39  ? -20.509  5.443   27.669 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 N   1 
ATOM   2638 C  CA  . GLU A-2 1 39  ? -19.235  6.031   28.051 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2639 C  C   . GLU A-2 1 39  ? -18.094  5.014   27.989 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 C   1 
ATOM   2640 O  O   . GLU A-2 1 39  ? -16.964  5.345   27.598 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 O   1 
ATOM   2641 C  CB  . GLU A-2 1 39  ? -19.350  6.631   29.452 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2642 C  CG  . GLU A-2 1 39  ? -18.178  7.496   29.862 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2643 C  CD  . GLU A-2 1 39  ? -18.550  8.499   30.942 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2644 O  OE1 . GLU A-2 1 39  ? -17.638  9.203   31.436 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2645 O  OE2 . GLU A-2 1 39  ? -19.754  8.587   31.288 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2646 N  N   . ARG A-2 1 40  ? -18.388  3.776   28.369 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 N   1 
ATOM   2647 C  CA  . ARG A-2 1 40  ? -17.382  2.727   28.342 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2648 C  C   . ARG A-2 1 40  ? -16.887  2.533   26.917 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 C   1 
ATOM   2649 O  O   . ARG A-2 1 40  ? -15.681  2.517   26.663 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 O   1 
ATOM   2650 C  CB  . ARG A-2 1 40  ? -17.971  1.425   28.883 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2651 C  CG  . ARG A-2 1 40  ? -17.060  0.223   28.720 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2652 C  CD  . ARG A-2 1 40  ? -17.083  -0.678  29.958 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2653 N  NE  . ARG A-2 1 40  ? -16.340  -1.917  29.747 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2654 C  CZ  . ARG A-2 1 40  ? -15.122  -1.975  29.219 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2655 N  NH1 . ARG A-2 1 40  ? -14.504  -0.866  28.846 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2656 N  NH2 . ARG A-2 1 40  ? -14.525  -3.146  29.055 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2657 N  N   . THR A-2 1 41  ? -17.822  2.399   25.982 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 N   1 
ATOM   2658 C  CA  . THR A-2 1 41  ? -17.466  2.213   24.583 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CA  1 
ATOM   2659 C  C   . THR A-2 1 41  ? -16.598  3.359   24.101 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 C   1 
ATOM   2660 O  O   . THR A-2 1 41  ? -15.601  3.136   23.409 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 O   1 
ATOM   2661 C  CB  . THR A-2 1 41  ? -18.710  2.118   23.709 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CB  1 
ATOM   2662 O  OG1 . THR A-2 1 41  ? -19.423  0.930   24.050 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2663 C  CG2 . THR A-2 1 41  ? -18.334  2.050   22.253 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2664 N  N   . GLU A-2 1 42  ? -16.977  4.583   24.467 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 N   1 
ATOM   2665 C  CA  . GLU A-2 1 42  ? -16.201  5.760   24.089 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2666 C  C   . GLU A-2 1 42  ? -14.757  5.599   24.594 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 C   1 
ATOM   2667 O  O   . GLU A-2 1 42  ? -13.797  5.864   23.862 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 O   1 
ATOM   2668 C  CB  . GLU A-2 1 42  ? -16.825  7.026   24.684 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2669 C  CG  . GLU A-2 1 42  ? -18.259  7.293   24.238 1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2670 C  CD  . GLU A-2 1 42  ? -18.901  8.485   24.950 1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2671 O  OE1 . GLU A-2 1 42  ? -20.106  8.729   24.720 1.00 93.62  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2672 O  OE2 . GLU A-2 1 42  ? -18.210  9.176   25.734 1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2673 N  N   . ILE A-2 1 43  ? -14.608  5.148   25.838 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 N   1 
ATOM   2674 C  CA  . ILE A-2 1 43  ? -13.284  4.953   26.422 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2675 C  C   . ILE A-2 1 43  ? -12.480  3.890   25.670 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 C   1 
ATOM   2676 O  O   . ILE A-2 1 43  ? -11.261  4.018   25.522 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 O   1 
ATOM   2677 C  CB  . ILE A-2 1 43  ? -13.378  4.570   27.937 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2678 C  CG1 . ILE A-2 1 43  ? -13.852  5.775   28.752 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2679 C  CG2 . ILE A-2 1 43  ? -12.018  4.113   28.454 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2680 C  CD1 . ILE A-2 1 43  ? -14.437  5.423   30.136 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 38  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2681 N  N   . GLU A-2 1 44  ? -13.145  2.842   25.191 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 N   1 
ATOM   2682 C  CA  . GLU A-2 1 44  ? -12.426  1.809   24.455 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2683 C  C   . GLU A-2 1 44  ? -11.999  2.376   23.121 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 C   1 
ATOM   2684 O  O   . GLU A-2 1 44  ? -10.828  2.294   22.752 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 O   1 
ATOM   2685 C  CB  . GLU A-2 1 44  ? -13.290  0.566   24.247 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2686 C  CG  . GLU A-2 1 44  ? -13.677  -0.114  25.547 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2687 C  CD  . GLU A-2 1 44  ? -12.481  -0.613  26.342 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2688 O  OE1 . GLU A-2 1 44  ? -12.634  -0.793  27.571 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2689 O  OE2 . GLU A-2 1 44  ? -11.400  -0.840  25.744 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2690 N  N   . LEU A-2 1 45  ? -12.945  2.965   22.400 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 N   1 
ATOM   2691 C  CA  . LEU A-2 1 45  ? -12.628  3.558   21.111 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2692 C  C   . LEU A-2 1 45  ? -11.458  4.528   21.272 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 C   1 
ATOM   2693 O  O   . LEU A-2 1 45  ? -10.562  4.572   20.431 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 O   1 
ATOM   2694 C  CB  . LEU A-2 1 45  ? -13.853  4.277   20.545 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2695 C  CG  . LEU A-2 1 45  ? -15.009  3.368   20.094 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2696 C  CD1 . LEU A-2 1 45  ? -16.307  4.164   20.070 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2697 C  CD2 . LEU A-2 1 45  ? -14.690  2.757   18.733 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2698 N  N   . SER A-2 1 46  ? -11.453  5.288   22.362 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 N   1 
ATOM   2699 C  CA  . SER A-2 1 46  ? -10.370  6.231   22.613 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CA  1 
ATOM   2700 C  C   . SER A-2 1 46  ? -9.054   5.488   22.802 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 C   1 
ATOM   2701 O  O   . SER A-2 1 46  ? -8.053   5.801   22.159 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 O   1 
ATOM   2702 C  CB  . SER A-2 1 46  ? -10.659  7.056   23.858 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CB  1 
ATOM   2703 O  OG  . SER A-2 1 46  ? -9.556   7.894   24.141 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 OG  1 
ATOM   2704 N  N   . TYR A-2 1 47  ? -9.062   4.507   23.699 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 N   1 
ATOM   2705 C  CA  . TYR A-2 1 47  ? -7.882   3.693   23.970 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2706 C  C   . TYR A-2 1 47  ? -7.244   3.196   22.675 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 C   1 
ATOM   2707 O  O   . TYR A-2 1 47  ? -6.027   3.314   22.472 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 O   1 
ATOM   2708 C  CB  . TYR A-2 1 47  ? -8.302   2.504   24.823 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2709 C  CG  . TYR A-2 1 47  ? -7.219   1.495   25.107 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2710 C  CD1 . TYR A-2 1 47  ? -6.090   1.835   25.851 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2711 C  CD2 . TYR A-2 1 47  ? -7.356   0.176   24.682 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2712 C  CE1 . TYR A-2 1 47  ? -5.127   0.879   26.168 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2713 C  CE2 . TYR A-2 1 47  ? -6.409   -0.781  24.987 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2714 C  CZ  . TYR A-2 1 47  ? -5.297   -0.433  25.731 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2715 O  OH  . TYR A-2 1 47  ? -4.370   -1.406  26.041 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2716 N  N   . ALA A-2 1 48  ? -8.079   2.640   21.798 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 N   1 
ATOM   2717 C  CA  . ALA A-2 1 48  ? -7.626   2.099   20.521 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2718 C  C   . ALA A-2 1 48  ? -6.951   3.139   19.632 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 C   1 
ATOM   2719 O  O   . ALA A-2 1 48  ? -5.896   2.868   19.050 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 O   1 
ATOM   2720 C  CB  . ALA A-2 1 48  ? -8.788   1.473   19.790 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 43  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2721 N  N   . LYS A-2 1 49  ? -7.557   4.319   19.517 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 N   1 
ATOM   2722 C  CA  . LYS A-2 1 49  ? -6.986   5.378   18.694 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2723 C  C   . LYS A-2 1 49  ? -5.611   5.711   19.253 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 C   1 
ATOM   2724 O  O   . LYS A-2 1 49  ? -4.662   5.957   18.504 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 O   1 
ATOM   2725 C  CB  . LYS A-2 1 49  ? -7.858   6.636   18.731 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2726 C  CG  . LYS A-2 1 49  ? -9.352   6.378   18.650 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2727 C  CD  . LYS A-2 1 49  ? -9.754   5.660   17.370 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2728 C  CE  . LYS A-2 1 49  ? -11.201  5.140   17.441 1.00 71.63  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2729 N  NZ  . LYS A-2 1 49  ? -12.225  6.208   17.594 1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2730 N  N   . GLN A-2 1 50  ? -5.501   5.706   20.578 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 N   1 
ATOM   2731 C  CA  . GLN A-2 1 50  ? -4.234   6.013   21.220 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2732 C  C   . GLN A-2 1 50  ? -3.143   5.010   20.890 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 C   1 
ATOM   2733 O  O   . GLN A-2 1 50  ? -2.011   5.400   20.623 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 O   1 
ATOM   2734 C  CB  . GLN A-2 1 50  ? -4.406   6.105   22.732 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2735 C  CG  . GLN A-2 1 50  ? -5.156   7.337   23.179 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2736 C  CD  . GLN A-2 1 50  ? -5.348   7.383   24.677 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2737 O  OE1 . GLN A-2 1 50  ? -4.383   7.493   25.438 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2738 N  NE2 . GLN A-2 1 50  ? -6.601   7.296   25.113 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 45  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2739 N  N   . LEU A-2 1 51  ? -3.469   3.721   20.918 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 N   1 
ATOM   2740 C  CA  . LEU A-2 1 51  ? -2.471   2.705   20.593 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2741 C  C   . LEU A-2 1 51  ? -2.116   2.849   19.125 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 C   1 
ATOM   2742 O  O   . LEU A-2 1 51  ? -0.943   2.828   18.759 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 O   1 
ATOM   2743 C  CB  . LEU A-2 1 51  ? -3.002   1.295   20.878 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2744 C  CG  . LEU A-2 1 51  ? -3.248   1.031   22.367 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2745 C  CD1 . LEU A-2 1 51  ? -3.836   -0.354  22.592 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2746 C  CD2 . LEU A-2 1 51  ? -1.921   1.192   23.115 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2747 N  N   . ARG A-2 1 52  ? -3.125   3.015   18.278 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 N   1 
ATOM   2748 C  CA  . ARG A-2 1 52  ? -2.849   3.174   16.870 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2749 C  C   . ARG A-2 1 52  ? -1.941   4.378   16.647 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 C   1 
ATOM   2750 O  O   . ARG A-2 1 52  ? -0.955   4.286   15.915 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 O   1 
ATOM   2751 C  CB  . ARG A-2 1 52  ? -4.132   3.361   16.063 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2752 C  CG  . ARG A-2 1 52  ? -3.827   3.739   14.612 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2753 C  CD  . ARG A-2 1 52  ? -5.058   4.029   13.791 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2754 N  NE  . ARG A-2 1 52  ? -5.838   2.825   13.544 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2755 C  CZ  . ARG A-2 1 52  ? -7.041   2.609   14.055 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2756 N  NH1 . ARG A-2 1 52  ? -7.596   3.523   14.841 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2757 N  NH2 . ARG A-2 1 52  ? -7.690   1.488   13.777 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 47  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2758 N  N   . ASN A-2 1 53  ? -2.254   5.507   17.275 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 N   1 
ATOM   2759 C  CA  . ASN A-2 1 53  ? -1.425   6.689   17.064 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2760 C  C   . ASN A-2 1 53  ? -0.016   6.497   17.565 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 C   1 
ATOM   2761 O  O   . ASN A-2 1 53  ? 0.935    7.020   16.978 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 O   1 
ATOM   2762 C  CB  . ASN A-2 1 53  ? -2.044   7.917   17.717 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2763 C  CG  . ASN A-2 1 53  ? -3.291   8.372   17.004 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2764 O  OD1 . ASN A-2 1 53  ? -3.939   9.329   17.416 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2765 N  ND2 . ASN A-2 1 53  ? -3.637   7.682   15.924 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 48  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2766 N  N   . LEU A-2 1 54  ? 0.121    5.735   18.644 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   1 
ATOM   2767 C  CA  . LEU A-2 1 54  ? 1.432    5.473   19.203 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2768 C  C   . LEU A-2 1 54  ? 2.268    4.738   18.150 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   1 
ATOM   2769 O  O   . LEU A-2 1 54  ? 3.356    5.176   17.811 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   1 
ATOM   2770 C  CB  . LEU A-2 1 54  ? 1.308    4.615   20.467 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2771 C  CG  . LEU A-2 1 54  ? 2.393    4.683   21.555 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2772 C  CD1 . LEU A-2 1 54  ? 2.211    3.530   22.498 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2773 C  CD2 . LEU A-2 1 54  ? 3.761    4.604   20.964 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2774 N  N   . SER A-2 1 55  ? 1.748    3.632   17.622 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 N   1 
ATOM   2775 C  CA  . SER A-2 1 55  ? 2.470    2.839   16.628 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CA  1 
ATOM   2776 C  C   . SER A-2 1 55  ? 2.904    3.663   15.424 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 C   1 
ATOM   2777 O  O   . SER A-2 1 55  ? 3.952    3.403   14.832 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 O   1 
ATOM   2778 C  CB  . SER A-2 1 55  ? 1.619    1.657   16.149 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CB  1 
ATOM   2779 O  OG  . SER A-2 1 55  ? 0.593    2.080   15.267 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 OG  1 
ATOM   2780 N  N   . LYS A-2 1 56  ? 2.096    4.651   15.055 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 N   1 
ATOM   2781 C  CA  . LYS A-2 1 56  ? 2.426    5.499   13.917 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2782 C  C   . LYS A-2 1 56  ? 3.551    6.455   14.284 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 C   1 
ATOM   2783 O  O   . LYS A-2 1 56  ? 4.475    6.670   13.502 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 O   1 
ATOM   2784 C  CB  . LYS A-2 1 56  ? 1.190    6.287   13.455 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2785 C  CG  . LYS A-2 1 56  ? 0.293    5.530   12.478 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2786 C  CD  . LYS A-2 1 56  ? -0.287   4.259   13.099 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2787 C  CE  . LYS A-2 1 56  ? -0.022   3.009   12.251 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2788 N  NZ  . LYS A-2 1 56  ? 1.416    2.611   12.209 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 51  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2789 N  N   . LYS A-2 1 57  ? 3.470    7.013   15.487 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 N   1 
ATOM   2790 C  CA  . LYS A-2 1 57  ? 4.469    7.958   15.985 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2791 C  C   . LYS A-2 1 57  ? 5.905    7.444   15.945 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 C   1 
ATOM   2792 O  O   . LYS A-2 1 57  ? 6.817    8.195   15.612 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 O   1 
ATOM   2793 C  CB  . LYS A-2 1 57  ? 4.121    8.377   17.415 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2794 C  CG  . LYS A-2 1 57  ? 5.178    9.238   18.081 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2795 C  CD  . LYS A-2 1 57  ? 4.746    9.668   19.474 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2796 C  CE  . LYS A-2 1 57  ? 5.778    10.593  20.093 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2797 N  NZ  . LYS A-2 1 57  ? 5.354    11.021  21.450 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2798 N  N   . TYR A-2 1 58  ? 6.106    6.170   16.274 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 N   1 
ATOM   2799 C  CA  . TYR A-2 1 58  ? 7.450    5.601   16.286 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2800 C  C   . TYR A-2 1 58  ? 7.862    4.860   15.034 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 C   1 
ATOM   2801 O  O   . TYR A-2 1 58  ? 8.970    4.334   14.972 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 O   1 
ATOM   2802 C  CB  . TYR A-2 1 58  ? 7.642    4.676   17.495 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2803 C  CG  . TYR A-2 1 58  ? 7.640    5.413   18.806 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2804 C  CD1 . TYR A-2 1 58  ? 6.443    5.737   19.437 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2805 C  CD2 . TYR A-2 1 58  ? 8.828    5.852   19.379 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2806 C  CE1 . TYR A-2 1 58  ? 6.427    6.488   20.601 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2807 C  CE2 . TYR A-2 1 58  ? 8.827    6.604   20.545 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2808 C  CZ  . TYR A-2 1 58  ? 7.621    6.922   21.149 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2809 O  OH  . TYR A-2 1 58  ? 7.595    7.695   22.288 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 53  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2810 N  N   . GLN A-2 1 59  ? 6.987    4.801   14.040 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 N   1 
ATOM   2811 C  CA  . GLN A-2 1 59  ? 7.340    4.114   12.802 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2812 C  C   . GLN A-2 1 59  ? 8.432    4.958   12.120 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 C   1 
ATOM   2813 O  O   . GLN A-2 1 59  ? 8.556    6.152   12.382 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 O   1 
ATOM   2814 C  CB  . GLN A-2 1 59  ? 6.107    3.980   11.902 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2815 C  CG  . GLN A-2 1 59  ? 6.004    2.651   11.150 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2816 C  CD  . GLN A-2 1 59  ? 5.073    1.646   11.829 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2817 O  OE1 . GLN A-2 1 59  ? 4.000    2.003   12.304 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2818 N  NE2 . GLN A-2 1 59  ? 5.475    0.383   11.852 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 54  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2819 N  N   . PRO A-2 1 60  ? 9.250    4.343   11.253 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N   1 
ATOM   2820 C  CA  . PRO A-2 1 60  ? 10.326   5.056   10.553 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2821 C  C   . PRO A-2 1 60  ? 9.865    6.230   9.679  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C   1 
ATOM   2822 O  O   . PRO A-2 1 60  ? 8.935    6.096   8.879  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O   1 
ATOM   2823 C  CB  . PRO A-2 1 60  ? 10.982   3.955   9.723  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2824 C  CG  . PRO A-2 1 60  ? 10.736   2.724   10.529 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2825 C  CD  . PRO A-2 1 60  ? 9.304    2.901   10.957 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2826 N  N   . LYS A-2 1 61  ? 10.531   7.374   9.829  1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   1 
ATOM   2827 C  CA  . LYS A-2 1 61  ? 10.214   8.575   9.050  1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2828 C  C   . LYS A-2 1 61  ? 10.988   8.594   7.732  1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   1 
ATOM   2829 O  O   . LYS A-2 1 61  ? 10.403   8.525   6.650  1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   1 
ATOM   2830 C  CB  . LYS A-2 1 61  ? 10.554   9.836   9.851  1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2831 C  CG  . LYS A-2 1 61  ? 11.940   9.808   10.477 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2832 C  CD  . LYS A-2 1 61  ? 11.932   9.026   11.788 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2833 C  CE  . LYS A-2 1 61  ? 13.234   8.263   12.019 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2834 N  NZ  . LYS A-2 1 61  ? 13.347   7.046   11.157 1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2835 N  N   . GLU A-2 1 69  ? 19.819   0.225   7.594  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 N   1 
ATOM   2836 C  CA  . GLU A-2 1 69  ? 19.353   0.329   8.977  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2837 C  C   . GLU A-2 1 69  ? 18.285   -0.718  9.255  1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 C   1 
ATOM   2838 O  O   . GLU A-2 1 69  ? 18.325   -1.430  10.258 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 O   1 
ATOM   2839 C  CB  . GLU A-2 1 69  ? 18.771   1.721   9.245  1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2840 C  CG  . GLU A-2 1 69  ? 17.947   1.809   10.534 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2841 C  CD  . GLU A-2 1 69  ? 17.303   3.174   10.743 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2842 O  OE1 . GLU A-2 1 69  ? 16.509   3.322   11.702 1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2843 O  OE2 . GLU A-2 1 69  ? 17.594   4.097   9.949  1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2844 N  N   . TYR A-2 1 70  ? 17.319   -0.781  8.351  1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 N   1 
ATOM   2845 C  CA  . TYR A-2 1 70  ? 16.207   -1.716  8.418  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2846 C  C   . TYR A-2 1 70  ? 16.710   -3.160  8.340  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 C   1 
ATOM   2847 O  O   . TYR A-2 1 70  ? 16.001   -4.093  8.726  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 O   1 
ATOM   2848 C  CB  . TYR A-2 1 70  ? 15.276   -1.438  7.235  1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2849 C  CG  . TYR A-2 1 70  ? 15.997   -1.420  5.883  1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2850 C  CD1 . TYR A-2 1 70  ? 16.590   -2.579  5.361  1.00 76.71  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2851 C  CD2 . TYR A-2 1 70  ? 16.070   -0.251  5.120  1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2852 C  CE1 . TYR A-2 1 70  ? 17.230   -2.574  4.118  1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2853 C  CE2 . TYR A-2 1 70  ? 16.711   -0.237  3.869  1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2854 C  CZ  . TYR A-2 1 70  ? 17.285   -1.403  3.375  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2855 O  OH  . TYR A-2 1 70  ? 17.893   -1.405  2.138  1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2856 N  N   . LYS A-2 1 71  ? 17.927   -3.325  7.819  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 N   1 
ATOM   2857 C  CA  . LYS A-2 1 71  ? 18.544   -4.635  7.635  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2858 C  C   . LYS A-2 1 71  ? 18.786   -5.406  8.926  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 C   1 
ATOM   2859 O  O   . LYS A-2 1 71  ? 18.813   -6.636  8.918  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 O   1 
ATOM   2860 C  CB  . LYS A-2 1 71  ? 19.868   -4.491  6.857  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2861 C  CG  . LYS A-2 1 71  ? 20.858   -3.471  7.448  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2862 C  CD  . LYS A-2 1 71  ? 22.145   -3.289  6.605  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2863 C  CE  . LYS A-2 1 71  ? 23.205   -4.369  6.882  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2864 N  NZ  . LYS A-2 1 71  ? 24.471   -4.230  6.061  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2865 N  N   . TYR A-2 1 72  ? 18.940   -4.680  10.032 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 N   1 
ATOM   2866 C  CA  . TYR A-2 1 72  ? 19.200   -5.284  11.339 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2867 C  C   . TYR A-2 1 72  ? 17.972   -5.847  12.052 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 C   1 
ATOM   2868 O  O   . TYR A-2 1 72  ? 16.930   -5.193  12.133 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 O   1 
ATOM   2869 C  CB  . TYR A-2 1 72  ? 19.915   -4.266  12.226 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2870 C  CG  . TYR A-2 1 72  ? 21.226   -3.859  11.622 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2871 C  CD1 . TYR A-2 1 72  ? 21.452   -2.548  11.205 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2872 C  CD2 . TYR A-2 1 72  ? 22.231   -4.801  11.406 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2873 C  CE1 . TYR A-2 1 72  ? 22.644   -2.185  10.585 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2874 C  CE2 . TYR A-2 1 72  ? 23.419   -4.449  10.788 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2875 C  CZ  . TYR A-2 1 72  ? 23.619   -3.137  10.379 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2876 O  OH  . TYR A-2 1 72  ? 24.797   -2.793  9.746  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2877 N  N   . THR A-2 1 73  ? 18.117   -7.068  12.567 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 N   1 
ATOM   2878 C  CA  . THR A-2 1 73  ? 17.043   -7.764  13.261 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CA  1 
ATOM   2879 C  C   . THR A-2 1 73  ? 16.487   -6.945  14.417 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 C   1 
ATOM   2880 O  O   . THR A-2 1 73  ? 15.319   -7.075  14.779 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 O   1 
ATOM   2881 C  CB  . THR A-2 1 73  ? 17.528   -9.113  13.805 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CB  1 
ATOM   2882 O  OG1 . THR A-2 1 73  ? 18.521   -8.895  14.816 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2883 C  CG2 . THR A-2 1 73  ? 18.134   -9.934  12.692 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2884 N  N   . SER A-2 1 74  ? 17.335   -6.095  14.983 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 69  SER A-2 N   1 
ATOM   2885 C  CA  . SER A-2 1 74  ? 16.966   -5.235  16.106 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 69  SER A-2 CA  1 
ATOM   2886 C  C   . SER A-2 1 74  ? 15.820   -4.318  15.684 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 69  SER A-2 C   1 
ATOM   2887 O  O   . SER A-2 1 74  ? 14.854   -4.150  16.417 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 69  SER A-2 O   1 
ATOM   2888 C  CB  . SER A-2 1 74  ? 18.180   -4.393  16.529 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 69  SER A-2 CB  1 
ATOM   2889 O  OG  . SER A-2 1 74  ? 19.390   -4.902  15.966 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 69  SER A-2 OG  1 
ATOM   2890 N  N   . CYS A-2 1 75  ? 15.942   -3.737  14.494 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A-2 N   1 
ATOM   2891 C  CA  . CYS A-2 1 75  ? 14.937   -2.830  13.948 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A-2 CA  1 
ATOM   2892 C  C   . CYS A-2 1 75  ? 13.732   -3.577  13.428 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A-2 C   1 
ATOM   2893 O  O   . CYS A-2 1 75  ? 12.601   -3.166  13.649 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A-2 O   1 
ATOM   2894 C  CB  . CYS A-2 1 75  ? 15.521   -2.003  12.807 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A-2 CB  1 
ATOM   2895 S  SG  . CYS A-2 1 75  ? 16.940   -1.030  13.274 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 70  CYS A-2 SG  1 
ATOM   2896 N  N   . LYS A-2 1 76  ? 13.971   -4.666  12.717 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 N   1 
ATOM   2897 C  CA  . LYS A-2 1 76  ? 12.868   -5.440  12.199 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2898 C  C   . LYS A-2 1 76  ? 11.932   -5.807  13.341 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 C   1 
ATOM   2899 O  O   . LYS A-2 1 76  ? 10.710   -5.680  13.214 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 O   1 
ATOM   2900 C  CB  . LYS A-2 1 76  ? 13.391   -6.692  11.504 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2901 C  CG  . LYS A-2 1 76  ? 14.297   -6.370  10.334 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2902 C  CD  . LYS A-2 1 76  ? 14.683   -7.616  9.561  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2903 C  CE  . LYS A-2 1 76  ? 15.690   -7.285  8.474  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2904 N  NZ  . LYS A-2 1 76  ? 16.171   -8.527  7.819  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 71  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2905 N  N   . ALA A-2 1 77  ? 12.496   -6.237  14.468 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 N   1 
ATOM   2906 C  CA  . ALA A-2 1 77  ? 11.668   -6.615  15.610 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2907 C  C   . ALA A-2 1 77  ? 10.853   -5.430  16.120 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 C   1 
ATOM   2908 O  O   . ALA A-2 1 77  ? 9.714    -5.590  16.559 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 O   1 
ATOM   2909 C  CB  . ALA A-2 1 77  ? 12.531   -7.169  16.726 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 72  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2910 N  N   . PHE A-2 1 78  ? 11.445   -4.242  16.061 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 N   1 
ATOM   2911 C  CA  . PHE A-2 1 78  ? 10.785   -3.022  16.509 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2912 C  C   . PHE A-2 1 78  ? 9.592    -2.747  15.581 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 C   1 
ATOM   2913 O  O   . PHE A-2 1 78  ? 8.471    -2.486  16.042 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 O   1 
ATOM   2914 C  CB  . PHE A-2 1 78  ? 11.782   -1.872  16.440 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2915 C  CG  . PHE A-2 1 78  ? 11.474   -0.725  17.359 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2916 C  CD1 . PHE A-2 1 78  ? 10.186   -0.475  17.787 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2917 C  CD2 . PHE A-2 1 78  ? 12.491   0.132   17.767 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2918 C  CE1 . PHE A-2 1 78  ? 9.912    0.614   18.612 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2919 C  CE2 . PHE A-2 1 78  ? 12.224   1.224   18.590 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2920 C  CZ  . PHE A-2 1 78  ? 10.932   1.466   19.014 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 73  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2921 N  N   . ILE A-2 1 79  ? 9.837    -2.806  14.271 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 N   1 
ATOM   2922 C  CA  . ILE A-2 1 79  ? 8.780    -2.579  13.296 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2923 C  C   . ILE A-2 1 79  ? 7.650    -3.599  13.483 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 C   1 
ATOM   2924 O  O   . ILE A-2 1 79  ? 6.482    -3.282  13.267 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 O   1 
ATOM   2925 C  CB  . ILE A-2 1 79  ? 9.327    -2.634  11.828 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2926 C  CG1 . ILE A-2 1 79  ? 9.662    -1.223  11.331 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2927 C  CG2 . ILE A-2 1 79  ? 8.269    -3.215  10.887 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2928 C  CD1 . ILE A-2 1 79  ? 10.567   -0.434  12.207 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2929 N  N   . SER A-2 1 80  ? 7.985    -4.819  13.883 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 N   1 
ATOM   2930 C  CA  . SER A-2 1 80  ? 6.940    -5.814  14.100 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 CA  1 
ATOM   2931 C  C   . SER A-2 1 80  ? 6.134    -5.481  15.351 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 C   1 
ATOM   2932 O  O   . SER A-2 1 80  ? 4.919    -5.701  15.387 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 O   1 
ATOM   2933 C  CB  . SER A-2 1 80  ? 7.531    -7.216  14.228 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 CB  1 
ATOM   2934 O  OG  . SER A-2 1 80  ? 8.123    -7.620  13.008 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 OG  1 
ATOM   2935 N  N   . ASN A-2 1 81  ? 6.803    -4.952  16.374 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 N   1 
ATOM   2936 C  CA  . ASN A-2 1 81  ? 6.121    -4.587  17.617 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2937 C  C   . ASN A-2 1 81  ? 5.066    -3.565  17.206 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 C   1 
ATOM   2938 O  O   . ASN A-2 1 81  ? 3.878    -3.717  17.494 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 O   1 
ATOM   2939 C  CB  . ASN A-2 1 81  ? 7.113    -3.949  18.615 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2940 C  CG  . ASN A-2 1 81  ? 6.696    -4.135  20.089 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2941 O  OD1 . ASN A-2 1 81  ? 5.535    -3.934  20.460 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2942 N  ND2 . ASN A-2 1 81  ? 7.657    -4.502  20.930 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2943 N  N   . LEU A-2 1 82  ? 5.527    -2.538  16.503 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N   1 
ATOM   2944 C  CA  . LEU A-2 1 82  ? 4.686    -1.452  16.021 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2945 C  C   . LEU A-2 1 82  ? 3.533    -1.960  15.166 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C   1 
ATOM   2946 O  O   . LEU A-2 1 82  ? 2.369    -1.633  15.420 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O   1 
ATOM   2947 C  CB  . LEU A-2 1 82  ? 5.544    -0.463  15.216 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2948 C  CG  . LEU A-2 1 82  ? 6.163    0.762   15.913 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2949 C  CD1 . LEU A-2 1 82  ? 6.330    0.524   17.392 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2950 C  CD2 . LEU A-2 1 82  ? 7.494    1.102   15.260 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2951 N  N   . ASN A-2 1 83  ? 3.852    -2.752  14.146 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 N   1 
ATOM   2952 C  CA  . ASN A-2 1 83  ? 2.817    -3.287  13.273 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2953 C  C   . ASN A-2 1 83  ? 1.811    -4.102  14.069 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 C   1 
ATOM   2954 O  O   . ASN A-2 1 83  ? 0.604    -3.921  13.923 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 O   1 
ATOM   2955 C  CB  . ASN A-2 1 83  ? 3.424    -4.156  12.171 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2956 C  CG  . ASN A-2 1 83  ? 4.104    -3.338  11.098 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2957 O  OD1 . ASN A-2 1 83  ? 3.932    -2.120  11.034 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2958 N  ND2 . ASN A-2 1 83  ? 4.873    -4.001  10.240 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 78  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2959 N  N   . GLU A-2 1 84  ? 2.306    -5.003  14.910 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N   1 
ATOM   2960 C  CA  . GLU A-2 1 84  ? 1.421    -5.828  15.714 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2961 C  C   . GLU A-2 1 84  ? 0.528    -4.963  16.564 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C   1 
ATOM   2962 O  O   . GLU A-2 1 84  ? -0.652   -5.252  16.745 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O   1 
ATOM   2963 C  CB  . GLU A-2 1 84  ? 2.230    -6.771  16.599 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2964 C  CG  . GLU A-2 1 84  ? 2.783    -7.961  15.841 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2965 C  CD  . GLU A-2 1 84  ? 1.687    -8.885  15.316 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2966 O  OE1 . GLU A-2 1 84  ? 2.024    -9.854  14.599 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2967 O  OE2 . GLU A-2 1 84  ? 0.494    -8.649  15.626 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2 1 
HETATM 2968 N  N   . MSE A-2 1 85  ? 1.076    -3.881  17.089 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 N   1 
HETATM 2969 C  CA  . MSE A-2 1 85  ? 0.256    -3.023  17.915 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 CA  1 
HETATM 2970 C  C   . MSE A-2 1 85  ? -0.803   -2.337  17.074 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 C   1 
HETATM 2971 O  O   . MSE A-2 1 85  ? -1.957   -2.222  17.494 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 O   1 
HETATM 2972 C  CB  . MSE A-2 1 85  ? 1.105    -1.983  18.630 1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 CB  1 
HETATM 2973 C  CG  . MSE A-2 1 85  ? 0.306    -1.206  19.643 1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 CG  1 
HETATM 2974 SE SE  . MSE A-2 1 85  ? 1.384    -0.108  20.757 1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 SE  1 
HETATM 2975 C  CE  . MSE A-2 1 85  ? 1.436    1.468   19.666 1.00 91.33  ? ? ? ? ? ? 80  MSE A-2 CE  1 
ATOM   2976 N  N   . ASN A-2 1 86  ? -0.406   -1.884  15.887 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 N   1 
ATOM   2977 C  CA  . ASN A-2 1 86  ? -1.319   -1.213  14.969 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2978 C  C   . ASN A-2 1 86  ? -2.496   -2.115  14.638 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 C   1 
ATOM   2979 O  O   . ASN A-2 1 86  ? -3.649   -1.676  14.658 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 O   1 
ATOM   2980 C  CB  . ASN A-2 1 86  ? -0.598   -0.842  13.679 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2981 C  CG  . ASN A-2 1 86  ? -1.548   -0.364  12.598 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2982 O  OD1 . ASN A-2 1 86  ? -2.095   0.734   12.675 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2983 N  ND2 . ASN A-2 1 86  ? -1.754   -1.194  11.586 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2984 N  N   . ASP A-2 1 87  ? -2.210   -3.380  14.338 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 N   1 
ATOM   2985 C  CA  . ASP A-2 1 87  ? -3.269   -4.320  13.996 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2986 C  C   . ASP A-2 1 87  ? -4.176   -4.580  15.176 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 C   1 
ATOM   2987 O  O   . ASP A-2 1 87  ? -5.398   -4.608  15.027 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 O   1 
ATOM   2988 C  CB  . ASP A-2 1 87  ? -2.685   -5.635  13.474 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2989 C  CG  . ASP A-2 1 87  ? -2.062   -5.481  12.096 1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2990 O  OD1 . ASP A-2 1 87  ? -2.711   -4.865  11.221 1.00 82.61  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2991 O  OD2 . ASP A-2 1 87  ? -0.931   -5.974  11.882 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2992 N  N   . TYR A-2 1 88  ? -3.590   -4.768  16.351 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 N   1 
ATOM   2993 C  CA  . TYR A-2 1 88  ? -4.404   -5.002  17.529 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2994 C  C   . TYR A-2 1 88  ? -5.344   -3.825  17.714 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 C   1 
ATOM   2995 O  O   . TYR A-2 1 88  ? -6.548   -4.003  17.926 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 O   1 
ATOM   2996 C  CB  . TYR A-2 1 88  ? -3.531   -5.141  18.781 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2997 C  CG  . TYR A-2 1 88  ? -4.309   -5.097  20.084 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2998 C  CD1 . TYR A-2 1 88  ? -5.259   -6.073  20.386 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2999 C  CD2 . TYR A-2 1 88  ? -4.105   -4.067  21.011 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3000 C  CE1 . TYR A-2 1 88  ? -5.997   -6.025  21.584 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3001 C  CE2 . TYR A-2 1 88  ? -4.832   -4.008  22.214 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3002 C  CZ  . TYR A-2 1 88  ? -5.778   -4.992  22.492 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3003 O  OH  . TYR A-2 1 88  ? -6.509   -4.952  23.663 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 83  TYR A-2 OH  1 
ATOM   3004 N  N   . ALA A-2 1 89  ? -4.793   -2.616  17.629 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N   1 
ATOM   3005 C  CA  . ALA A-2 1 89  ? -5.602   -1.427  17.830 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA  1 
ATOM   3006 C  C   . ALA A-2 1 89  ? -6.752   -1.440  16.860 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C   1 
ATOM   3007 O  O   . ALA A-2 1 89  ? -7.900   -1.281  17.259 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O   1 
ATOM   3008 C  CB  . ALA A-2 1 89  ? -4.777   -0.183  17.652 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB  1 
ATOM   3009 N  N   . GLY A-2 1 90  ? -6.447   -1.661  15.588 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A-2 N   1 
ATOM   3010 C  CA  . GLY A-2 1 90  ? -7.493   -1.691  14.584 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A-2 CA  1 
ATOM   3011 C  C   . GLY A-2 1 90  ? -8.505   -2.795  14.807 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A-2 C   1 
ATOM   3012 O  O   . GLY A-2 1 90  ? -9.723   -2.593  14.650 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 85  GLY A-2 O   1 
ATOM   3013 N  N   . GLN A-2 1 91  ? -8.007   -3.975  15.167 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 N   1 
ATOM   3014 C  CA  . GLN A-2 1 91  ? -8.883   -5.112  15.408 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CA  1 
ATOM   3015 C  C   . GLN A-2 1 91  ? -9.814   -4.783  16.567 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 C   1 
ATOM   3016 O  O   . GLN A-2 1 91  ? -11.026  -5.013  16.500 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 O   1 
ATOM   3017 C  CB  . GLN A-2 1 91  ? -8.054   -6.353  15.732 1.00 90.13  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CB  1 
ATOM   3018 C  CG  . GLN A-2 1 91  ? -8.888   -7.591  15.994 1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CG  1 
ATOM   3019 C  CD  . GLN A-2 1 91  ? -9.758   -7.969  14.812 1.00 98.70  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 CD  1 
ATOM   3020 O  OE1 . GLN A-2 1 91  ? -9.255   -8.269  13.728 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3021 N  NE2 . GLN A-2 1 91  ? -11.074  -7.960  15.016 1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3022 N  N   . HIS A-2 1 92  ? -9.236   -4.228  17.625 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 N   1 
ATOM   3023 C  CA  . HIS A-2 1 92  ? -9.986   -3.847  18.819 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CA  1 
ATOM   3024 C  C   . HIS A-2 1 92  ? -11.041  -2.786  18.472 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 C   1 
ATOM   3025 O  O   . HIS A-2 1 92  ? -12.212  -2.921  18.820 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 O   1 
ATOM   3026 C  CB  . HIS A-2 1 92  ? -8.999   -3.327  19.878 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CB  1 
ATOM   3027 C  CG  . HIS A-2 1 92  ? -9.619   -3.035  21.211 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CG  1 
ATOM   3028 N  ND1 . HIS A-2 1 92  ? -8.961   -3.269  22.399 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3029 C  CD2 . HIS A-2 1 92  ? -10.811  -2.485  21.544 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3030 C  CE1 . HIS A-2 1 92  ? -9.720   -2.875  23.406 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3031 N  NE2 . HIS A-2 1 92  ? -10.848  -2.395  22.914 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3032 N  N   . GLU A-2 1 93  ? -10.623  -1.744  17.765 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 N   1 
ATOM   3033 C  CA  . GLU A-2 1 93  ? -11.525  -0.669  17.375 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 CA  1 
ATOM   3034 C  C   . GLU A-2 1 93  ? -12.722  -1.146  16.568 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 C   1 
ATOM   3035 O  O   . GLU A-2 1 93  ? -13.846  -0.713  16.809 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 O   1 
ATOM   3036 C  CB  . GLU A-2 1 93  ? -10.776  0.381   16.571 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 CB  1 
ATOM   3037 C  CG  . GLU A-2 1 93  ? -11.670  1.446   16.001 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 CG  1 
ATOM   3038 C  CD  . GLU A-2 1 93  ? -10.894  2.460   15.212 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 CD  1 
ATOM   3039 O  OE1 . GLU A-2 1 93  ? -10.056  3.149   15.820 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3040 O  OE2 . GLU A-2 1 93  ? -11.112  2.561   13.986 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3041 N  N   . VAL A-2 1 94  ? -12.479  -2.024  15.603 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 N   1 
ATOM   3042 C  CA  . VAL A-2 1 94  ? -13.557  -2.546  14.774 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 CA  1 
ATOM   3043 C  C   . VAL A-2 1 94  ? -14.626  -3.204  15.631 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 C   1 
ATOM   3044 O  O   . VAL A-2 1 94  ? -15.819  -2.948  15.456 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 O   1 
ATOM   3045 C  CB  . VAL A-2 1 94  ? -13.012  -3.553  13.742 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 CB  1 
ATOM   3046 C  CG1 . VAL A-2 1 94  ? -14.101  -4.495  13.291 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3047 C  CG2 . VAL A-2 1 94  ? -12.453  -2.798  12.543 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3048 N  N   . ILE A-2 1 95  ? -14.210  -4.045  16.570 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   1 
ATOM   3049 C  CA  . ILE A-2 1 95  ? -15.178  -4.707  17.438 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  1 
ATOM   3050 C  C   . ILE A-2 1 95  ? -16.031  -3.678  18.155 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   1 
ATOM   3051 O  O   . ILE A-2 1 95  ? -17.200  -3.911  18.420 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   1 
ATOM   3052 C  CB  . ILE A-2 1 95  ? -14.506  -5.558  18.532 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  1 
ATOM   3053 C  CG1 . ILE A-2 1 95  ? -13.689  -6.688  17.918 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3054 C  CG2 . ILE A-2 1 95  ? -15.570  -6.140  19.425 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3055 C  CD1 . ILE A-2 1 95  ? -12.801  -7.409  18.912 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3056 N  N   . SER A-2 1 96  ? -15.437  -2.537  18.478 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 N   1 
ATOM   3057 C  CA  . SER A-2 1 96  ? -16.156  -1.499  19.200 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CA  1 
ATOM   3058 C  C   . SER A-2 1 96  ? -17.095  -0.669  18.346 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 C   1 
ATOM   3059 O  O   . SER A-2 1 96  ? -18.207  -0.379  18.775 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 O   1 
ATOM   3060 C  CB  . SER A-2 1 96  ? -15.169  -0.588  19.945 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CB  1 
ATOM   3061 O  OG  . SER A-2 1 96  ? -14.671  -1.223  21.116 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 OG  1 
ATOM   3062 N  N   . GLU A-2 1 97  ? -16.666  -0.275  17.149 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N   1 
ATOM   3063 C  CA  . GLU A-2 1 97  ? -17.540  0.513   16.288 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA  1 
ATOM   3064 C  C   . GLU A-2 1 97  ? -18.688  -0.321  15.712 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C   1 
ATOM   3065 O  O   . GLU A-2 1 97  ? -19.731  0.218   15.372 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O   1 
ATOM   3066 C  CB  . GLU A-2 1 97  ? -16.746  1.180   15.160 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB  1 
ATOM   3067 C  CG  . GLU A-2 1 97  ? -15.876  0.245   14.347 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CG  1 
ATOM   3068 C  CD  . GLU A-2 1 97  ? -15.057  0.975   13.286 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CD  1 
ATOM   3069 O  OE1 . GLU A-2 1 97  ? -14.437  2.008   13.622 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3070 O  OE2 . GLU A-2 1 97  ? -15.025  0.509   12.124 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3071 N  N   . ASN A-2 1 98  ? -18.514  -1.637  15.643 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 N   1 
ATOM   3072 C  CA  . ASN A-2 1 98  ? -19.552  -2.520  15.105 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CA  1 
ATOM   3073 C  C   . ASN A-2 1 98  ? -20.455  -3.209  16.123 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 C   1 
ATOM   3074 O  O   . ASN A-2 1 98  ? -21.655  -2.946  16.169 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 O   1 
ATOM   3075 C  CB  . ASN A-2 1 98  ? -18.923  -3.588  14.210 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CB  1 
ATOM   3076 C  CG  . ASN A-2 1 98  ? -18.389  -3.017  12.917 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 CG  1 
ATOM   3077 O  OD1 . ASN A-2 1 98  ? -19.144  -2.486  12.103 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3078 N  ND2 . ASN A-2 1 98  ? -17.079  -3.115  12.721 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 93  ASN A-2 ND2 1 
HETATM 3079 N  N   . MSE A-2 1 99  ? -19.896  -4.102  16.932 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 N   1 
HETATM 3080 C  CA  . MSE A-2 1 99  ? -20.710  -4.818  17.915 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 CA  1 
HETATM 3081 C  C   . MSE A-2 1 99  ? -21.099  -4.024  19.153 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 C   1 
HETATM 3082 O  O   . MSE A-2 1 99  ? -22.279  -3.935  19.488 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 O   1 
HETATM 3083 C  CB  . MSE A-2 1 99  ? -20.006  -6.094  18.342 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 CB  1 
HETATM 3084 C  CG  . MSE A-2 1 99  ? -19.898  -7.084  17.233 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 CG  1 
HETATM 3085 SE SE  . MSE A-2 1 99  ? -18.667  -8.467  17.664 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 SE  1 
HETATM 3086 C  CE  . MSE A-2 1 99  ? -19.773  -9.416  18.931 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 94  MSE A-2 CE  1 
ATOM   3087 N  N   . ALA A-2 1 100 ? -20.110  -3.457  19.834 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 N   1 
ATOM   3088 C  CA  . ALA A-2 1 100 ? -20.371  -2.678  21.038 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CA  1 
ATOM   3089 C  C   . ALA A-2 1 100 ? -21.405  -1.608  20.743 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 C   1 
ATOM   3090 O  O   . ALA A-2 1 100 ? -22.404  -1.475  21.458 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 O   1 
ATOM   3091 C  CB  . ALA A-2 1 100 ? -19.082  -2.035  21.536 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CB  1 
ATOM   3092 N  N   . SER A-2 1 101 ? -21.162  -0.862  19.666 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 N   1 
ATOM   3093 C  CA  . SER A-2 1 101 ? -22.035  0.232   19.247 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CA  1 
ATOM   3094 C  C   . SER A-2 1 101 ? -23.450  -0.201  18.869 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 C   1 
ATOM   3095 O  O   . SER A-2 1 101 ? -24.405  0.560   19.057 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 O   1 
ATOM   3096 C  CB  . SER A-2 1 101 ? -21.412  0.972   18.069 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CB  1 
ATOM   3097 O  OG  . SER A-2 1 101 ? -21.459  0.167   16.905 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 OG  1 
ATOM   3098 N  N   . GLN A-2 1 102 ? -23.586  -1.413  18.339 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 N   1 
ATOM   3099 C  CA  . GLN A-2 1 102 ? -24.896  -1.919  17.938 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 CA  1 
ATOM   3100 C  C   . GLN A-2 1 102 ? -25.772  -2.212  19.154 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 C   1 
ATOM   3101 O  O   . GLN A-2 1 102 ? -26.968  -1.919  19.151 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 O   1 
ATOM   3102 C  CB  . GLN A-2 1 102 ? -24.737  -3.186  17.089 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 CB  1 
ATOM   3103 C  CG  . GLN A-2 1 102 ? -26.036  -3.734  16.520 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 CG  1 
ATOM   3104 C  CD  . GLN A-2 1 102 ? -26.866  -2.663  15.821 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 CD  1 
ATOM   3105 O  OE1 . GLN A-2 1 102 ? -26.332  -1.833  15.085 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3106 N  NE2 . GLN A-2 1 102 ? -28.180  -2.685  16.044 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3107 N  N   . ILE A-2 1 103 ? -25.176  -2.781  20.198 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 N   1 
ATOM   3108 C  CA  . ILE A-2 1 103 ? -25.928  -3.101  21.408 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CA  1 
ATOM   3109 C  C   . ILE A-2 1 103 ? -26.602  -1.850  21.959 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 C   1 
ATOM   3110 O  O   . ILE A-2 1 103 ? -27.753  -1.877  22.384 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 O   1 
ATOM   3111 C  CB  . ILE A-2 1 103 ? -25.004  -3.699  22.496 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CB  1 
ATOM   3112 C  CG1 . ILE A-2 1 103 ? -24.435  -5.036  22.010 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3113 C  CG2 . ILE A-2 1 103 ? -25.778  -3.888  23.790 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3114 C  CD1 . ILE A-2 1 103 ? -23.265  -5.564  22.826 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3115 N  N   . ILE A-2 1 104 ? -25.860  -0.755  21.943 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 N   1 
ATOM   3116 C  CA  . ILE A-2 1 104 ? -26.337  0.525   22.430 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 CA  1 
ATOM   3117 C  C   . ILE A-2 1 104 ? -27.519  1.013   21.602 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 C   1 
ATOM   3118 O  O   . ILE A-2 1 104 ? -28.495  1.549   22.139 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 O   1 
ATOM   3119 C  CB  . ILE A-2 1 104 ? -25.211  1.546   22.353 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 CB  1 
ATOM   3120 C  CG1 . ILE A-2 1 104 ? -24.130  1.174   23.365 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3121 C  CG2 . ILE A-2 1 104 ? -25.752  2.939   22.581 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3122 C  CD1 . ILE A-2 1 104 ? -22.810  1.877   23.122 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 99  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3123 N  N   . VAL A-2 1 105 ? -27.417  0.825   20.290 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 N   1 
ATOM   3124 C  CA  . VAL A-2 1 105 ? -28.468  1.246   19.379 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3125 C  C   . VAL A-2 1 105 ? -29.745  0.506   19.739 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 C   1 
ATOM   3126 O  O   . VAL A-2 1 105 ? -30.795  1.119   19.948 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 O   1 
ATOM   3127 C  CB  . VAL A-2 1 105 ? -28.108  0.929   17.891 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3128 C  CG1 . VAL A-2 1 105 ? -29.083  1.620   16.962 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3129 C  CG2 . VAL A-2 1 105 ? -26.703  1.379   17.574 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3130 N  N   . ASP A-2 1 106 ? -29.652  -0.816  19.829 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 N   1 
ATOM   3131 C  CA  . ASP A-2 1 106 ? -30.826  -1.618  20.142 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3132 C  C   . ASP A-2 1 106 ? -31.425  -1.255  21.491 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 C   1 
ATOM   3133 O  O   . ASP A-2 1 106 ? -32.650  -1.286  21.671 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 O   1 
ATOM   3134 C  CB  . ASP A-2 1 106 ? -30.489  -3.111  20.138 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3135 C  CG  . ASP A-2 1 106 ? -29.943  -3.581  18.814 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3136 O  OD1 . ASP A-2 1 106 ? -30.437  -3.113  17.764 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3137 O  OD2 . ASP A-2 1 106 ? -29.023  -4.431  18.828 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3138 N  N   . LEU A-2 1 107 ? -30.554  -0.910  22.434 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N   1 
ATOM   3139 C  CA  . LEU A-2 1 107 ? -30.984  -0.571  23.777 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3140 C  C   . LEU A-2 1 107 ? -31.690  0.774   23.783 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C   1 
ATOM   3141 O  O   . LEU A-2 1 107 ? -32.693  0.959   24.477 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O   1 
ATOM   3142 C  CB  . LEU A-2 1 107 ? -29.773  -0.576  24.713 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3143 C  CG  . LEU A-2 1 107 ? -29.997  -1.111  26.130 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3144 C  CD1 . LEU A-2 1 107 ? -31.016  -2.250  26.135 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3145 C  CD2 . LEU A-2 1 107 ? -28.663  -1.579  26.686 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3146 N  N   . ALA A-2 1 108 ? -31.172  1.710   22.999 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 N   1 
ATOM   3147 C  CA  . ALA A-2 1 108 ? -31.778  3.030   22.900 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3148 C  C   . ALA A-2 1 108 ? -33.161  2.863   22.261 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 C   1 
ATOM   3149 O  O   . ALA A-2 1 108 ? -34.160  3.403   22.741 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 O   1 
ATOM   3150 C  CB  . ALA A-2 1 108 ? -30.904  3.934   22.046 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3151 N  N   . ARG A-2 1 109 ? -33.210  2.101   21.176 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N   1 
ATOM   3152 C  CA  . ARG A-2 1 109 ? -34.461  1.854   20.478 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3153 C  C   . ARG A-2 1 109 ? -35.456  1.280   21.469 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C   1 
ATOM   3154 O  O   . ARG A-2 1 109 ? -36.586  1.766   21.584 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O   1 
ATOM   3155 C  CB  . ARG A-2 1 109 ? -34.245  0.857   19.330 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3156 C  CG  . ARG A-2 1 109 ? -35.487  0.542   18.488 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3157 C  CD  . ARG A-2 1 109 ? -35.817  1.658   17.498 1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3158 N  NE  . ARG A-2 1 109 ? -36.236  2.891   18.165 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3159 C  CZ  . ARG A-2 1 109 ? -36.458  4.049   17.545 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3160 N  NH1 . ARG A-2 1 109 ? -36.301  4.141   16.231 1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3161 N  NH2 . ARG A-2 1 109 ? -36.835  5.118   18.241 1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3162 N  N   . TYR A-2 1 110 ? -35.022  0.248   22.191 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 N   1 
ATOM   3163 C  CA  . TYR A-2 1 110 ? -35.874  -0.412  23.169 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3164 C  C   . TYR A-2 1 110 ? -36.466  0.565   24.181 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 C   1 
ATOM   3165 O  O   . TYR A-2 1 110 ? -37.681  0.603   24.383 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 O   1 
ATOM   3166 C  CB  . TYR A-2 1 110 ? -35.110  -1.508  23.910 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3167 C  CG  . TYR A-2 1 110 ? -35.963  -2.161  24.965 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3168 C  CD1 . TYR A-2 1 110 ? -37.000  -3.022  24.611 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3169 C  CD2 . TYR A-2 1 110 ? -35.814  -1.829  26.305 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3170 C  CE1 . TYR A-2 1 110 ? -37.879  -3.527  25.569 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3171 C  CE2 . TYR A-2 1 110 ? -36.683  -2.325  27.267 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3172 C  CZ  . TYR A-2 1 110 ? -37.717  -3.170  26.894 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3173 O  OH  . TYR A-2 1 110 ? -38.604  -3.624  27.844 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 105 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3174 N  N   . VAL A-2 1 111 ? -35.611  1.353   24.820 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 N   1 
ATOM   3175 C  CA  . VAL A-2 1 111 ? -36.082  2.325   25.796 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3176 C  C   . VAL A-2 1 111 ? -37.166  3.237   25.217 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 C   1 
ATOM   3177 O  O   . VAL A-2 1 111 ? -38.070  3.680   25.930 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 O   1 
ATOM   3178 C  CB  . VAL A-2 1 111 ? -34.918  3.186   26.307 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3179 C  CG1 . VAL A-2 1 111 ? -35.442  4.439   26.996 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3180 C  CG2 . VAL A-2 1 111 ? -34.081  2.367   27.280 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 106 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3181 N  N   . GLN A-2 1 112 ? -37.089  3.508   23.921 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 N   1 
ATOM   3182 C  CA  . GLN A-2 1 112 ? -38.069  4.381   23.310 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3183 C  C   . GLN A-2 1 112 ? -39.451  3.745   23.269 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 C   1 
ATOM   3184 O  O   . GLN A-2 1 112 ? -40.449  4.413   23.543 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 O   1 
ATOM   3185 C  CB  . GLN A-2 1 112 ? -37.624  4.781   21.905 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3186 C  CG  . GLN A-2 1 112 ? -38.203  6.116   21.467 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3187 C  CD  . GLN A-2 1 112 ? -37.829  7.260   22.412 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3188 O  OE1 . GLN A-2 1 112 ? -38.416  8.346   22.358 1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3189 N  NE2 . GLN A-2 1 112 ? -36.843  7.021   23.277 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 107 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3190 N  N   . GLU A-2 1 113 ? -39.523  2.458   22.943 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N   1 
ATOM   3191 C  CA  . GLU A-2 1 113 ? -40.821  1.802   22.887 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3192 C  C   . GLU A-2 1 113 ? -41.358  1.539   24.282 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C   1 
ATOM   3193 O  O   . GLU A-2 1 113 ? -42.568  1.597   24.512 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O   1 
ATOM   3194 C  CB  . GLU A-2 1 113 ? -40.751  0.510   22.065 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3195 C  CG  . GLU A-2 1 113 ? -39.461  -0.259  22.182 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3196 C  CD  . GLU A-2 1 113 ? -39.063  -0.921  20.869 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3197 O  OE1 . GLU A-2 1 113 ? -37.986  -1.564  20.816 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3198 O  OE2 . GLU A-2 1 113 ? -39.825  -0.791  19.887 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3199 N  N   . LEU A-2 1 114 ? -40.451  1.272   25.216 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N   1 
ATOM   3200 C  CA  . LEU A-2 1 114 ? -40.822  1.024   26.602 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3201 C  C   . LEU A-2 1 114 ? -41.603  2.234   27.101 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C   1 
ATOM   3202 O  O   . LEU A-2 1 114 ? -42.696  2.097   27.653 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O   1 
ATOM   3203 C  CB  . LEU A-2 1 114 ? -39.565  0.857   27.457 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3204 C  CG  . LEU A-2 1 114 ? -39.616  0.043   28.754 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3205 C  CD1 . LEU A-2 1 114 ? -38.537  0.580   29.672 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3206 C  CD2 . LEU A-2 1 114 ? -40.967  0.138   29.433 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3207 N  N   . LYS A-2 1 115 ? -41.028  3.418   26.904 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 N   1 
ATOM   3208 C  CA  . LYS A-2 1 115 ? -41.656  4.664   27.335 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3209 C  C   . LYS A-2 1 115 ? -43.062  4.812   26.779 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 C   1 
ATOM   3210 O  O   . LYS A-2 1 115 ? -43.972  5.258   27.477 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 O   1 
ATOM   3211 C  CB  . LYS A-2 1 115 ? -40.812  5.865   26.906 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3212 C  CG  . LYS A-2 1 115 ? -39.613  6.117   27.796 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3213 C  CD  . LYS A-2 1 115 ? -38.729  7.213   27.239 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3214 C  CE  . LYS A-2 1 115 ? -37.531  7.455   28.133 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3215 N  NZ  . LYS A-2 1 115 ? -36.454  8.213   27.427 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 110 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3216 N  N   . GLN A-2 1 116 ? -43.230  4.447   25.514 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 N   1 
ATOM   3217 C  CA  . GLN A-2 1 116 ? -44.529  4.528   24.870 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3218 C  C   . GLN A-2 1 116 ? -45.438  3.480   25.495 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 C   1 
ATOM   3219 O  O   . GLN A-2 1 116 ? -46.525  3.786   25.979 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 O   1 
ATOM   3220 C  CB  . GLN A-2 1 116 ? -44.394  4.271   23.370 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3221 C  CG  . GLN A-2 1 116 ? -45.722  4.292   22.649 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3222 C  CD  . GLN A-2 1 116 ? -46.429  5.619   22.803 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3223 O  OE1 . GLN A-2 1 116 ? -47.656  5.693   22.732 1.00 78.36  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3224 N  NE2 . GLN A-2 1 116 ? -45.655  6.683   23.006 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3225 N  N   . GLU A-2 1 117 ? -44.978  2.238   25.480 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 N   1 
ATOM   3226 C  CA  . GLU A-2 1 117 ? -45.731  1.140   26.055 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3227 C  C   . GLU A-2 1 117 ? -46.186  1.525   27.466 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 C   1 
ATOM   3228 O  O   . GLU A-2 1 117 ? -47.297  1.196   27.891 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 O   1 
ATOM   3229 C  CB  . GLU A-2 1 117 ? -44.852  -0.105  26.117 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3230 C  CG  . GLU A-2 1 117 ? -45.628  -1.396  26.257 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3231 C  CD  . GLU A-2 1 117 ? -44.726  -2.587  26.486 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3232 O  OE1 . GLU A-2 1 117 ? -43.639  -2.647  25.867 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3233 O  OE2 . GLU A-2 1 117 ? -45.111  -3.468  27.280 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3234 N  N   . ARG A-2 1 118 ? -45.323  2.225   28.194 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 N   1 
ATOM   3235 C  CA  . ARG A-2 1 118 ? -45.664  2.641   29.544 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3236 C  C   . ARG A-2 1 118 ? -46.755  3.705   29.520 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 C   1 
ATOM   3237 O  O   . ARG A-2 1 118 ? -47.777  3.561   30.190 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 O   1 
ATOM   3238 C  CB  . ARG A-2 1 118 ? -44.425  3.169   30.267 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3239 C  CG  . ARG A-2 1 118 ? -44.709  3.644   31.662 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3240 C  CD  . ARG A-2 1 118 ? -43.458  4.138   32.331 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3241 N  NE  . ARG A-2 1 118 ? -43.743  4.764   33.619 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3242 C  CZ  . ARG A-2 1 118 ? -44.129  6.026   33.779 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3243 N  NH1 . ARG A-2 1 118 ? -44.282  6.825   32.728 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3244 N  NH2 . ARG A-2 1 118 ? -44.359  6.492   34.998 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3245 N  N   . LYS A-2 1 119 ? -46.543  4.772   28.754 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 N   1 
ATOM   3246 C  CA  . LYS A-2 1 119 ? -47.535  5.844   28.652 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3247 C  C   . LYS A-2 1 119 ? -48.885  5.257   28.252 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 C   1 
ATOM   3248 O  O   . LYS A-2 1 119 ? -49.931  5.636   28.782 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 O   1 
ATOM   3249 C  CB  . LYS A-2 1 119 ? -47.100  6.886   27.615 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3250 C  CG  . LYS A-2 1 119 ? -45.917  7.741   28.038 1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3251 C  CD  . LYS A-2 1 119 ? -46.264  8.584   29.259 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3252 C  CE  . LYS A-2 1 119 ? -45.093  9.448   29.725 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3253 N  NZ  . LYS A-2 1 119 ? -44.655  10.455  28.709 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3254 N  N   . SER A-2 1 120 ? -48.854  4.317   27.318 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 115 SER A-2 N   1 
ATOM   3255 C  CA  . SER A-2 1 120 ? -50.077  3.681   26.860 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 115 SER A-2 CA  1 
ATOM   3256 C  C   . SER A-2 1 120 ? -50.792  2.951   27.990 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 115 SER A-2 C   1 
ATOM   3257 O  O   . SER A-2 1 120 ? -51.909  3.303   28.339 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 115 SER A-2 O   1 
ATOM   3258 C  CB  . SER A-2 1 120 ? -49.774  2.695   25.733 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 115 SER A-2 CB  1 
ATOM   3259 O  OG  . SER A-2 1 120 ? -50.931  1.938   25.418 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 115 SER A-2 OG  1 
ATOM   3260 N  N   . ASN A-2 1 121 ? -50.138  1.946   28.570 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 N   1 
ATOM   3261 C  CA  . ASN A-2 1 121 ? -50.730  1.151   29.641 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3262 C  C   . ASN A-2 1 121 ? -51.358  1.931   30.785 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 C   1 
ATOM   3263 O  O   . ASN A-2 1 121 ? -52.412  1.542   31.292 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 O   1 
ATOM   3264 C  CB  . ASN A-2 1 121 ? -49.710  0.165   30.197 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3265 C  CG  . ASN A-2 1 121 ? -49.545  -1.055  29.318 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3266 O  OD1 . ASN A-2 1 121 ? -50.530  -1.619  28.840 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3267 N  ND2 . ASN A-2 1 121 ? -48.299  -1.482  29.110 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 116 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3268 N  N   . PHE A-2 1 122 ? -50.725  3.019   31.211 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 N   1 
ATOM   3269 C  CA  . PHE A-2 1 122 ? -51.307  3.796   32.291 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3270 C  C   . PHE A-2 1 122 ? -52.465  4.635   31.779 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 C   1 
ATOM   3271 O  O   . PHE A-2 1 122 ? -53.337  5.043   32.551 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 O   1 
ATOM   3272 C  CB  . PHE A-2 1 122 ? -50.254  4.666   32.980 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3273 C  CG  . PHE A-2 1 122 ? -49.340  3.885   33.877 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3274 C  CD1 . PHE A-2 1 122 ? -48.161  3.333   33.387 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3275 C  CD2 . PHE A-2 1 122 ? -49.695  3.635   35.199 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3276 C  CE1 . PHE A-2 1 122 ? -47.348  2.536   34.206 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3277 C  CE2 . PHE A-2 1 122 ? -48.888  2.841   36.020 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3278 C  CZ  . PHE A-2 1 122 ? -47.715  2.292   35.521 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3279 N  N   . HIS A-2 1 123 ? -52.494  4.884   30.473 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 N   1 
ATOM   3280 C  CA  . HIS A-2 1 123 ? -53.599  5.644   29.922 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3281 C  C   . HIS A-2 1 123 ? -54.846  4.781   30.085 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 C   1 
ATOM   3282 O  O   . HIS A-2 1 123 ? -55.865  5.253   30.586 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 O   1 
ATOM   3283 C  CB  . HIS A-2 1 123 ? -53.372  5.979   28.452 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3284 C  CG  . HIS A-2 1 123 ? -54.405  6.904   27.890 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3285 N  ND1 . HIS A-2 1 123 ? -54.763  8.080   28.514 1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3286 C  CD2 . HIS A-2 1 123 ? -55.167  6.822   26.775 1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3287 C  CE1 . HIS A-2 1 123 ? -55.702  8.682   27.808 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3288 N  NE2 . HIS A-2 1 123 ? -55.965  7.939   26.748 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 118 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3289 N  N   . ASP A-2 1 124 ? -54.761  3.514   29.673 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 N   1 
ATOM   3290 C  CA  . ASP A-2 1 124 ? -55.890  2.584   29.817 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3291 C  C   . ASP A-2 1 124 ? -56.314  2.595   31.290 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 C   1 
ATOM   3292 O  O   . ASP A-2 1 124 ? -57.497  2.515   31.622 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 O   1 
ATOM   3293 C  CB  . ASP A-2 1 124 ? -55.475  1.157   29.435 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3294 C  CG  . ASP A-2 1 124 ? -54.843  1.071   28.053 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3295 O  OD1 . ASP A-2 1 124 ? -53.847  1.778   27.805 1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3296 O  OD2 . ASP A-2 1 124 ? -55.334  0.285   27.216 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3297 N  N   . GLY A-2 1 125 ? -55.323  2.697   32.172 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 N   1 
ATOM   3298 C  CA  . GLY A-2 1 125 ? -55.604  2.724   33.590 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 CA  1 
ATOM   3299 C  C   . GLY A-2 1 125 ? -56.344  3.993   33.932 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 C   1 
ATOM   3300 O  O   . GLY A-2 1 125 ? -57.412  3.955   34.537 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 O   1 
ATOM   3301 N  N   . ARG A-2 1 126 ? -55.769  5.125   33.539 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 N   1 
ATOM   3302 C  CA  . ARG A-2 1 126 ? -56.383  6.419   33.798 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3303 C  C   . ARG A-2 1 126 ? -57.812  6.412   33.243 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 C   1 
ATOM   3304 O  O   . ARG A-2 1 126 ? -58.748  6.847   33.907 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 O   1 
ATOM   3305 C  CB  . ARG A-2 1 126 ? -55.567  7.528   33.135 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3306 C  CG  . ARG A-2 1 126 ? -55.333  8.711   34.035 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3307 C  CD  . ARG A-2 1 126 ? -54.435  8.330   35.203 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3308 N  NE  . ARG A-2 1 126 ? -54.677  9.164   36.377 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3309 C  CZ  . ARG A-2 1 126 ? -53.797  9.372   37.352 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3310 N  NH1 . ARG A-2 1 126 ? -52.596  8.811   37.305 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3311 N  NH2 . ARG A-2 1 126 ? -54.123  10.145  38.382 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 121 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3312 N  N   . LYS A-2 1 127 ? -57.980  5.894   32.030 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 N   1 
ATOM   3313 C  CA  . LYS A-2 1 127 ? -59.295  5.840   31.417 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3314 C  C   . LYS A-2 1 127 ? -60.309  4.961   32.142 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 C   1 
ATOM   3315 O  O   . LYS A-2 1 127 ? -61.489  5.308   32.220 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 O   1 
ATOM   3316 C  CB  . LYS A-2 1 127 ? -59.188  5.396   29.957 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3317 C  CG  . LYS A-2 1 127 ? -58.826  6.528   29.010 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3318 C  CD  . LYS A-2 1 127 ? -59.120  6.162   27.566 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3319 C  CE  . LYS A-2 1 127 ? -58.922  7.361   26.640 1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3320 N  NZ  . LYS A-2 1 127 ? -59.778  8.534   27.014 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3321 N  N   . ALA A-2 1 128 ? -59.869  3.828   32.675 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N   1 
ATOM   3322 C  CA  . ALA A-2 1 128 ? -60.803  2.947   33.365 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3323 C  C   . ALA A-2 1 128 ? -61.260  3.539   34.688 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C   1 
ATOM   3324 O  O   . ALA A-2 1 128 ? -62.291  3.133   35.222 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O   1 
ATOM   3325 C  CB  . ALA A-2 1 128 ? -60.184  1.578   33.588 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3326 N  N   . GLN A-2 1 129 ? -60.496  4.488   35.223 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 N   1 
ATOM   3327 C  CA  . GLN A-2 1 129 ? -60.869  5.131   36.479 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3328 C  C   . GLN A-2 1 129 ? -61.862  6.225   36.130 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 C   1 
ATOM   3329 O  O   . GLN A-2 1 129 ? -62.905  6.371   36.775 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 O   1 
ATOM   3330 C  CB  . GLN A-2 1 129 ? -59.666  5.781   37.160 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3331 C  CG  . GLN A-2 1 129 ? -58.465  4.890   37.350 1.00 68.64  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3332 C  CD  . GLN A-2 1 129 ? -57.317  5.628   38.018 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3333 O  OE1 . GLN A-2 1 129 ? -57.018  6.775   37.675 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3334 N  NE2 . GLN A-2 1 129 ? -56.662  4.969   38.967 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 124 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3335 N  N   . GLN A-2 1 130 ? -61.515  7.004   35.111 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 N   1 
ATOM   3336 C  CA  . GLN A-2 1 130 ? -62.367  8.085   34.655 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3337 C  C   . GLN A-2 1 130 ? -63.770  7.536   34.434 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 C   1 
ATOM   3338 O  O   . GLN A-2 1 130 ? -64.758  8.137   34.861 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 O   1 
ATOM   3339 C  CB  . GLN A-2 1 130 ? -61.818  8.681   33.352 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3340 C  CG  . GLN A-2 1 130 ? -60.565  9.545   33.529 1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3341 C  CD  . GLN A-2 1 130 ? -59.895  9.912   32.208 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3342 O  OE1 . GLN A-2 1 130 ? -60.545  10.384  31.279 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3343 N  NE2 . GLN A-2 1 130 ? -58.584  9.701   32.129 1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 125 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3344 N  N   . HIS A-2 1 131 ? -63.853  6.380   33.786 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 N   1 
ATOM   3345 C  CA  . HIS A-2 1 131 ? -65.143  5.757   33.512 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3346 C  C   . HIS A-2 1 131 ? -65.917  5.353   34.775 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 C   1 
ATOM   3347 O  O   . HIS A-2 1 131 ? -67.064  5.755   34.959 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 O   1 
ATOM   3348 C  CB  . HIS A-2 1 131 ? -64.956  4.533   32.606 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3349 C  CG  . HIS A-2 1 131 ? -66.207  3.736   32.406 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3350 N  ND1 . HIS A-2 1 131 ? -67.342  4.265   31.830 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3351 C  CD2 . HIS A-2 1 131 ? -66.514  2.462   32.739 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3352 C  CE1 . HIS A-2 1 131 ? -68.295  3.351   31.818 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3353 N  NE2 . HIS A-2 1 131 ? -67.818  2.247   32.364 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 126 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3354 N  N   . ILE A-2 1 132 ? -65.294  4.555   35.637 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 N   1 
ATOM   3355 C  CA  . ILE A-2 1 132 ? -65.942  4.103   36.869 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3356 C  C   . ILE A-2 1 132 ? -66.363  5.306   37.713 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 C   1 
ATOM   3357 O  O   . ILE A-2 1 132 ? -67.425  5.294   38.328 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 O   1 
ATOM   3358 C  CB  . ILE A-2 1 132 ? -64.995  3.169   37.690 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3359 C  CG1 . ILE A-2 1 132 ? -65.816  2.162   38.503 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3360 C  CG2 . ILE A-2 1 132 ? -64.098  3.987   38.596 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3361 C  CD1 . ILE A-2 1 132 ? -66.593  2.758   39.644 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 127 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3362 N  N   . GLU A-2 1 133 ? -65.534  6.347   37.724 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 N   1 
ATOM   3363 C  CA  . GLU A-2 1 133 ? -65.838  7.557   38.481 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3364 C  C   . GLU A-2 1 133 ? -67.033  8.282   37.861 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 C   1 
ATOM   3365 O  O   . GLU A-2 1 133 ? -67.724  9.043   38.532 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 O   1 
ATOM   3366 C  CB  . GLU A-2 1 133 ? -64.616  8.482   38.519 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3367 C  CG  . GLU A-2 1 133 ? -64.813  9.783   39.305 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3368 C  CD  . GLU A-2 1 133 ? -65.318  9.564   40.736 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3369 O  OE1 . GLU A-2 1 133 ? -64.792  8.676   41.447 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3370 O  OE2 . GLU A-2 1 133 ? -66.239  10.297  41.157 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3371 N  N   . THR A-2 1 134 ? -67.284  8.042   36.578 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 N   1 
ATOM   3372 C  CA  . THR A-2 1 134 ? -68.417  8.671   35.916 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 CA  1 
ATOM   3373 C  C   . THR A-2 1 134 ? -69.721  7.937   36.237 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 C   1 
ATOM   3374 O  O   . THR A-2 1 134 ? -70.785  8.551   36.293 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 O   1 
ATOM   3375 C  CB  . THR A-2 1 134 ? -68.231  8.715   34.385 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 CB  1 
ATOM   3376 O  OG1 . THR A-2 1 134 ? -67.125  9.564   34.055 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 OG1 1 
ATOM   3377 C  CG2 . THR A-2 1 134 ? -69.485  9.254   33.720 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 129 THR A-2 CG2 1 
ATOM   3378 N  N   . CYS A-2 1 135 ? -69.643  6.625   36.449 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A-2 N   1 
ATOM   3379 C  CA  . CYS A-2 1 135 ? -70.835  5.844   36.774 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A-2 CA  1 
ATOM   3380 C  C   . CYS A-2 1 135 ? -71.253  6.153   38.197 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A-2 C   1 
ATOM   3381 O  O   . CYS A-2 1 135 ? -72.426  6.054   38.549 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A-2 O   1 
ATOM   3382 C  CB  . CYS A-2 1 135 ? -70.559  4.348   36.631 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A-2 CB  1 
ATOM   3383 S  SG  . CYS A-2 1 135 ? -70.026  3.864   34.979 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 130 CYS A-2 SG  1 
ATOM   3384 N  N   . TRP A-2 1 136 ? -70.278  6.525   39.015 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 N   1 
ATOM   3385 C  CA  . TRP A-2 1 136 ? -70.529  6.868   40.405 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CA  1 
ATOM   3386 C  C   . TRP A-2 1 136 ? -71.310  8.183   40.451 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 C   1 
ATOM   3387 O  O   . TRP A-2 1 136 ? -72.337  8.286   41.128 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 O   1 
ATOM   3388 C  CB  . TRP A-2 1 136 ? -69.197  6.994   41.153 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CB  1 
ATOM   3389 C  CG  . TRP A-2 1 136 ? -69.318  7.616   42.500 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CG  1 
ATOM   3390 C  CD1 . TRP A-2 1 136 ? -68.930  8.878   42.859 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   3391 C  CD2 . TRP A-2 1 136 ? -69.909  7.032   43.667 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   3392 N  NE1 . TRP A-2 1 136 ? -69.247  9.118   44.178 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   3393 C  CE2 . TRP A-2 1 136 ? -69.849  8.002   44.698 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   3394 C  CE3 . TRP A-2 1 136 ? -70.489  5.786   43.944 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   3395 C  CZ2 . TRP A-2 1 136 ? -70.349  7.764   45.985 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   3396 C  CZ3 . TRP A-2 1 136 ? -70.988  5.550   45.231 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   3397 C  CH2 . TRP A-2 1 136 ? -70.914  6.535   46.232 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 131 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   3398 N  N   . LYS A-2 1 137 ? -70.822  9.180   39.716 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N   1 
ATOM   3399 C  CA  . LYS A-2 1 137 ? -71.472  10.481  39.658 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3400 C  C   . LYS A-2 1 137 ? -72.932  10.257  39.299 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C   1 
ATOM   3401 O  O   . LYS A-2 1 137 ? -73.829  10.846  39.905 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O   1 
ATOM   3402 C  CB  . LYS A-2 1 137 ? -70.793  11.359  38.605 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3403 C  CG  . LYS A-2 1 137 ? -69.319  11.620  38.889 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3404 C  CD  . LYS A-2 1 137 ? -68.627  12.362  37.741 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3405 C  CE  . LYS A-2 1 137 ? -67.121  12.518  37.987 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3406 N  NZ  . LYS A-2 1 137 ? -66.408  13.117  36.822 1.00 81.41  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3407 N  N   . GLN A-2 1 138 ? -73.162  9.393   38.314 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 N   1 
ATOM   3408 C  CA  . GLN A-2 1 138 ? -74.510  9.065   37.872 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3409 C  C   . GLN A-2 1 138 ? -75.306  8.467   39.015 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 C   1 
ATOM   3410 O  O   . GLN A-2 1 138 ? -76.406  8.922   39.325 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 O   1 
ATOM   3411 C  CB  . GLN A-2 1 138 ? -74.473  8.048   36.733 1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3412 C  CG  . GLN A-2 1 138 ? -73.967  8.564   35.403 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3413 C  CD  . GLN A-2 1 138 ? -73.992  7.483   34.344 1.00 100.04 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3414 O  OE1 . GLN A-2 1 138 ? -75.003  6.801   34.167 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3415 N  NE2 . GLN A-2 1 138 ? -72.880  7.318   33.632 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 133 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3416 N  N   . LEU A-2 1 139 ? -74.748  7.431   39.635 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 N   1 
ATOM   3417 C  CA  . LEU A-2 1 139 ? -75.426  6.757   40.736 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3418 C  C   . LEU A-2 1 139 ? -75.695  7.684   41.896 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 C   1 
ATOM   3419 O  O   . LEU A-2 1 139 ? -76.730  7.582   42.537 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 O   1 
ATOM   3420 C  CB  . LEU A-2 1 139 ? -74.609  5.573   41.246 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3421 C  CG  . LEU A-2 1 139 ? -75.238  4.945   42.492 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3422 C  CD1 . LEU A-2 1 139 ? -76.525  4.232   42.092 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3423 C  CD2 . LEU A-2 1 139 ? -74.256  3.992   43.153 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 134 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3424 N  N   . GLU A-2 1 140 ? -74.757  8.578   42.176 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 N   1 
ATOM   3425 C  CA  . GLU A-2 1 140 ? -74.921  9.508   43.284 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3426 C  C   . GLU A-2 1 140 ? -76.064  10.482  42.986 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 C   1 
ATOM   3427 O  O   . GLU A-2 1 140 ? -76.911  10.743  43.844 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 O   1 
ATOM   3428 C  CB  . GLU A-2 1 140 ? -73.607  10.261  43.530 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3429 C  CG  . GLU A-2 1 140 ? -73.554  11.062  44.825 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3430 C  CD  . GLU A-2 1 140 ? -74.010  10.259  46.036 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3431 O  OE1 . GLU A-2 1 140 ? -73.686  9.053   46.115 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3432 O  OE2 . GLU A-2 1 140 ? -74.686  10.838  46.916 1.00 73.99  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3433 N  N   . SER A-2 1 141 ? -76.086  11.009  41.765 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 N   1 
ATOM   3434 C  CA  . SER A-2 1 141 ? -77.121  11.948  41.340 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CA  1 
ATOM   3435 C  C   . SER A-2 1 141 ? -78.501  11.291  41.350 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 C   1 
ATOM   3436 O  O   . SER A-2 1 141 ? -79.490  11.913  41.727 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 O   1 
ATOM   3437 C  CB  . SER A-2 1 141 ? -76.802  12.471  39.935 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 CB  1 
ATOM   3438 O  OG  . SER A-2 1 141 ? -77.755  13.432  39.515 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 136 SER A-2 OG  1 
ATOM   3439 N  N   . SER A-2 1 142 ? -78.559  10.030  40.938 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 137 SER A-2 N   1 
ATOM   3440 C  CA  . SER A-2 1 142 ? -79.815  9.289   40.904 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 137 SER A-2 CA  1 
ATOM   3441 C  C   . SER A-2 1 142 ? -80.335  9.042   42.312 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 137 SER A-2 C   1 
ATOM   3442 O  O   . SER A-2 1 142 ? -81.548  9.026   42.545 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 137 SER A-2 O   1 
ATOM   3443 C  CB  . SER A-2 1 142 ? -79.614  7.947   40.199 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 137 SER A-2 CB  1 
ATOM   3444 O  OG  . SER A-2 1 142 ? -80.771  7.141   40.312 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 137 SER A-2 OG  1 
ATOM   3445 N  N   . LYS A-2 1 143 ? -79.409  8.833   43.245 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 N   1 
ATOM   3446 C  CA  . LYS A-2 1 143 ? -79.756  8.587   44.642 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3447 C  C   . LYS A-2 1 143 ? -80.236  9.869   45.324 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 C   1 
ATOM   3448 O  O   . LYS A-2 1 143 ? -81.123  9.823   46.172 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 O   1 
ATOM   3449 C  CB  . LYS A-2 1 143 ? -78.552  8.017   45.401 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3450 C  CG  . LYS A-2 1 143 ? -78.790  7.850   46.896 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3451 C  CD  . LYS A-2 1 143 ? -77.540  7.399   47.643 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3452 C  CE  . LYS A-2 1 143 ? -77.127  5.989   47.247 1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3453 N  NZ  . LYS A-2 1 143 ? -75.919  5.531   47.993 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3454 N  N   . ARG A-2 1 144 ? -79.658  11.014  44.961 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 N   1 
ATOM   3455 C  CA  . ARG A-2 1 144 ? -80.079  12.274  45.571 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3456 C  C   . ARG A-2 1 144 ? -81.511  12.590  45.161 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 C   1 
ATOM   3457 O  O   . ARG A-2 1 144 ? -82.311  13.095  45.960 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 O   1 
ATOM   3458 C  CB  . ARG A-2 1 144 ? -79.147  13.422  45.171 1.00 79.06  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3459 C  CG  . ARG A-2 1 144 ? -77.807  13.433  45.908 1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3460 C  CD  . ARG A-2 1 144 ? -77.992  13.243  47.413 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3461 N  NE  . ARG A-2 1 144 ? -78.030  11.829  47.786 1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3462 C  CZ  . ARG A-2 1 144 ? -78.497  11.363  48.943 1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3463 N  NH1 . ARG A-2 1 144 ? -78.980  12.194  49.858 1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3464 N  NH2 . ARG A-2 1 144 ? -78.477  10.060  49.188 1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3465 N  N   . ARG A-2 1 145 ? -81.821  12.274  43.908 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 N   1 
ATOM   3466 C  CA  . ARG A-2 1 145 ? -83.153  12.482  43.361 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3467 C  C   . ARG A-2 1 145 ? -84.170  11.684  44.168 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 C   1 
ATOM   3468 O  O   . ARG A-2 1 145 ? -85.164  12.230  44.640 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 O   1 
ATOM   3469 C  CB  . ARG A-2 1 145 ? -83.195  12.028  41.904 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3470 C  CG  . ARG A-2 1 145 ? -84.592  11.950  41.328 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3471 C  CD  . ARG A-2 1 145 ? -85.268  13.297  41.380 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3472 N  NE  . ARG A-2 1 145 ? -84.373  14.345  40.906 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3473 C  CZ  . ARG A-2 1 145 ? -84.786  15.474  40.348 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3474 N  NH1 . ARG A-2 1 145 ? -86.085  15.694  40.195 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3475 N  NH2 . ARG A-2 1 145 ? -83.906  16.379  39.945 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 140 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3476 N  N   . PHE A-2 1 146 ? -83.918  10.386  44.312 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 N   1 
ATOM   3477 C  CA  . PHE A-2 1 146 ? -84.808  9.509   45.069 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3478 C  C   . PHE A-2 1 146 ? -85.016  10.085  46.472 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 C   1 
ATOM   3479 O  O   . PHE A-2 1 146 ? -86.130  10.117  47.002 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 O   1 
ATOM   3480 C  CB  . PHE A-2 1 146 ? -84.184  8.111   45.140 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3481 C  CG  . PHE A-2 1 146 ? -85.004  7.106   45.901 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3482 C  CD1 . PHE A-2 1 146 ? -86.386  7.035   45.730 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3483 C  CD2 . PHE A-2 1 146 ? -84.389  6.215   46.778 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3484 C  CE1 . PHE A-2 1 146 ? -87.142  6.092   46.421 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3485 C  CE2 . PHE A-2 1 146 ? -85.137  5.267   47.473 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3486 C  CZ  . PHE A-2 1 146 ? -86.520  5.207   47.292 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 141 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3487 N  N   . GLU A-2 1 147 ? -83.919  10.552  47.051 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 N   1 
ATOM   3488 C  CA  . GLU A-2 1 147 ? -83.910  11.137  48.379 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3489 C  C   . GLU A-2 1 147 ? -84.885  12.293  48.457 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 C   1 
ATOM   3490 O  O   . GLU A-2 1 147 ? -85.845  12.241  49.220 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 O   1 
ATOM   3491 C  CB  . GLU A-2 1 147 ? -82.501  11.631  48.714 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3492 C  CG  . GLU A-2 1 147 ? -81.890  11.024  49.967 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3493 C  CD  . GLU A-2 1 147 ? -82.001  11.922  51.189 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3494 O  OE1 . GLU A-2 1 147 ? -81.508  11.532  52.270 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3495 O  OE2 . GLU A-2 1 147 ? -82.579  13.022  51.070 1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3496 N  N   . ARG A-2 1 148 ? -84.647  13.334  47.665 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 N   1 
ATOM   3497 C  CA  . ARG A-2 1 148 ? -85.516  14.498  47.706 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3498 C  C   . ARG A-2 1 148 ? -86.977  14.169  47.361 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 C   1 
ATOM   3499 O  O   . ARG A-2 1 148 ? -87.897  14.651  48.034 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 O   1 
ATOM   3500 C  CB  . ARG A-2 1 148 ? -84.965  15.622  46.815 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3501 C  CG  . ARG A-2 1 148 ? -85.376  15.554  45.376 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3502 C  CD  . ARG A-2 1 148 ? -85.057  16.859  44.645 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3503 N  NE  . ARG A-2 1 148 ? -85.762  16.936  43.365 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3504 C  CZ  . ARG A-2 1 148 ? -87.088  16.919  43.243 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3505 N  NH1 . ARG A-2 1 148 ? -87.860  16.833  44.323 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3506 N  NH2 . ARG A-2 1 148 ? -87.648  16.967  42.040 1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 143 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3507 N  N   . ASP A-2 1 149 ? -87.201  13.337  46.346 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 N   1 
ATOM   3508 C  CA  . ASP A-2 1 149 ? -88.574  12.967  45.986 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3509 C  C   . ASP A-2 1 149 ? -89.278  12.311  47.168 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 C   1 
ATOM   3510 O  O   . ASP A-2 1 149 ? -90.492  12.428  47.320 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 O   1 
ATOM   3511 C  CB  . ASP A-2 1 149 ? -88.601  12.023  44.774 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3512 C  CG  . ASP A-2 1 149 ? -88.549  12.770  43.449 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3513 O  OD1 . ASP A-2 1 149 ? -88.416  12.119  42.395 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3514 O  OD2 . ASP A-2 1 149 ? -88.649  14.015  43.458 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3515 N  N   . CYS A-2 1 150 ? -88.519  11.619  48.010 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A-2 N   1 
ATOM   3516 C  CA  . CYS A-2 1 150 ? -89.111  10.975  49.178 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A-2 CA  1 
ATOM   3517 C  C   . CYS A-2 1 150 ? -89.461  12.007  50.248 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A-2 C   1 
ATOM   3518 O  O   . CYS A-2 1 150 ? -90.494  11.889  50.908 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A-2 O   1 
ATOM   3519 C  CB  . CYS A-2 1 150 ? -88.159  9.933   49.760 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A-2 CB  1 
ATOM   3520 S  SG  . CYS A-2 1 150 ? -87.950  8.462   48.752 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 145 CYS A-2 SG  1 
ATOM   3521 N  N   . LYS A-2 1 151 ? -88.597  13.011  50.423 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 N   1 
ATOM   3522 C  CA  . LYS A-2 1 151 ? -88.853  14.073  51.400 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3523 C  C   . LYS A-2 1 151 ? -90.077  14.862  50.954 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 C   1 
ATOM   3524 O  O   . LYS A-2 1 151 ? -90.809  15.421  51.770 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 O   1 
ATOM   3525 C  CB  . LYS A-2 1 151 ? -87.652  15.011  51.516 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3526 C  CG  . LYS A-2 1 151 ? -86.435  14.358  52.127 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3527 C  CD  . LYS A-2 1 151 ? -85.341  15.366  52.424 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3528 C  CE  . LYS A-2 1 151 ? -84.204  14.693  53.176 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3529 N  NZ  . LYS A-2 1 151 ? -84.714  14.006  54.407 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 146 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3530 N  N   . GLU A-2 1 152 ? -90.288  14.889  49.643 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 N   1 
ATOM   3531 C  CA  . GLU A-2 1 152 ? -91.417  15.582  49.047 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3532 C  C   . GLU A-2 1 152 ? -92.673  14.783  49.368 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 C   1 
ATOM   3533 O  O   . GLU A-2 1 152 ? -93.659  15.327  49.853 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 O   1 
ATOM   3534 C  CB  . GLU A-2 1 152 ? -91.233  15.662  47.532 1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3535 C  CG  . GLU A-2 1 152 ? -91.874  16.869  46.887 1.00 98.61  ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3536 C  CD  . GLU A-2 1 152 ? -91.081  18.128  47.134 1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3537 O  OE1 . GLU A-2 1 152 ? -90.892  18.491  48.315 1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3538 O  OE2 . GLU A-2 1 152 ? -90.641  18.752  46.145 1.00 104.24 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3539 N  N   . ALA A-2 1 153 ? -92.623  13.480  49.112 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A-2 N   1 
ATOM   3540 C  CA  . ALA A-2 1 153 ? -93.765  12.610  49.376 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3541 C  C   . ALA A-2 1 153 ? -94.164  12.606  50.841 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A-2 C   1 
ATOM   3542 O  O   . ALA A-2 1 153 ? -95.346  12.707  51.154 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A-2 O   1 
ATOM   3543 C  CB  . ALA A-2 1 153 ? -93.467  11.192  48.921 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 148 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3544 N  N   . ASP A-2 1 154 ? -93.191  12.473  51.740 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 N   1 
ATOM   3545 C  CA  . ASP A-2 1 154 ? -93.492  12.465  53.178 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3546 C  C   . ASP A-2 1 154 ? -94.190  13.759  53.560 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 C   1 
ATOM   3547 O  O   . ASP A-2 1 154 ? -95.197  13.757  54.273 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 O   1 
ATOM   3548 C  CB  . ASP A-2 1 154 ? -92.216  12.351  54.015 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3549 C  CG  . ASP A-2 1 154 ? -91.488  11.052  53.801 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3550 O  OD1 . ASP A-2 1 154 ? -92.118  10.079  53.333 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3551 O  OD2 . ASP A-2 1 154 ? -90.282  11.003  54.120 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3552 N  N   . ARG A-2 1 155 ? -93.627  14.862  53.078 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 N   1 
ATOM   3553 C  CA  . ARG A-2 1 155 ? -94.145  16.195  53.338 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3554 C  C   . ARG A-2 1 155 ? -95.592  16.302  52.862 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 C   1 
ATOM   3555 O  O   . ARG A-2 1 155 ? -96.459  16.770  53.603 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 O   1 
ATOM   3556 C  CB  . ARG A-2 1 155 ? -93.262  17.214  52.623 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3557 C  CG  . ARG A-2 1 155 ? -93.357  18.637  53.119 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3558 C  CD  . ARG A-2 1 155 ? -92.261  19.455  52.447 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3559 N  NE  . ARG A-2 1 155 ? -90.922  18.922  52.728 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3560 C  CZ  . ARG A-2 1 155 ? -89.885  18.990  51.889 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3561 N  NH1 . ARG A-2 1 155 ? -90.022  19.564  50.699 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3562 N  NH2 . ARG A-2 1 155 ? -88.705  18.487  52.238 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3563 N  N   . ALA A-2 1 156 ? -95.856  15.854  51.637 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 N   1 
ATOM   3564 C  CA  . ALA A-2 1 156 ? -97.208  15.896  51.076 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3565 C  C   . ALA A-2 1 156 ? -98.147  15.016  51.888 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 C   1 
ATOM   3566 O  O   . ALA A-2 1 156 ? -99.287  15.401  52.176 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 O   1 
ATOM   3567 C  CB  . ALA A-2 1 156 ? -97.199  15.434  49.616 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 151 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3568 N  N   . GLN A-2 1 157 ? -97.671  13.831  52.261 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 N   1 
ATOM   3569 C  CA  . GLN A-2 1 157 ? -98.495  12.919  53.047 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3570 C  C   . GLN A-2 1 157 ? -98.915  13.590  54.347 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 C   1 
ATOM   3571 O  O   . GLN A-2 1 157 ? -100.098 13.642  54.675 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 O   1 
ATOM   3572 C  CB  . GLN A-2 1 157 ? -97.732  11.633  53.357 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3573 C  CG  . GLN A-2 1 157 ? -98.592  10.542  53.972 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3574 C  CD  . GLN A-2 1 157 ? -99.802  10.207  53.123 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3575 O  OE1 . GLN A-2 1 157 ? -99.715  10.124  51.892 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3576 N  NE2 . GLN A-2 1 157 ? -100.936 10.002  53.771 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 152 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3577 N  N   . GLN A-2 1 158 ? -97.942  14.115  55.082 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 N   1 
ATOM   3578 C  CA  . GLN A-2 1 158 ? -98.240  14.782  56.342 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3579 C  C   . GLN A-2 1 158 ? -99.286  15.873  56.172 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 C   1 
ATOM   3580 O  O   . GLN A-2 1 158 ? -100.175 16.000  57.011 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 O   1 
ATOM   3581 C  CB  . GLN A-2 1 158 ? -96.970  15.371  56.940 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3582 C  CG  . GLN A-2 1 158 ? -96.079  14.356  57.613 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3583 C  CD  . GLN A-2 1 158 ? -94.633  14.792  57.610 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3584 O  OE1 . GLN A-2 1 158 ? -94.336  15.978  57.486 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3585 N  NE2 . GLN A-2 1 158 ? -93.722  13.836  57.749 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 153 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3586 N  N   . TYR A-2 1 159 ? -99.189  16.647  55.089 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 N   1 
ATOM   3587 C  CA  . TYR A-2 1 159 ? -100.148 17.720  54.830 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3588 C  C   . TYR A-2 1 159 ? -101.552 17.147  54.685 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 C   1 
ATOM   3589 O  O   . TYR A-2 1 159 ? -102.501 17.646  55.303 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 O   1 
ATOM   3590 C  CB  . TYR A-2 1 159 ? -99.786  18.502  53.568 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3591 C  CG  . TYR A-2 1 159 ? -100.694 19.696  53.358 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3592 C  CD1 . TYR A-2 1 159 ? -100.819 20.672  54.345 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3593 C  CD2 . TYR A-2 1 159 ? -101.478 19.822  52.206 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3594 C  CE1 . TYR A-2 1 159 ? -101.706 21.740  54.202 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3595 C  CE2 . TYR A-2 1 159 ? -102.368 20.889  52.052 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3596 C  CZ  . TYR A-2 1 159 ? -102.479 21.842  53.059 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3597 O  OH  . TYR A-2 1 159 ? -103.375 22.884  52.950 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 154 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3598 N  N   . PHE A-2 1 160 ? -101.679 16.100  53.870 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 N   1 
ATOM   3599 C  CA  . PHE A-2 1 160 ? -102.958 15.432  53.668 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3600 C  C   . PHE A-2 1 160 ? -103.498 14.911  55.002 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 C   1 
ATOM   3601 O  O   . PHE A-2 1 160 ? -104.683 15.070  55.322 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 O   1 
ATOM   3602 C  CB  . PHE A-2 1 160 ? -102.803 14.259  52.694 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3603 C  CG  . PHE A-2 1 160 ? -103.985 13.333  52.677 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3604 C  CD1 . PHE A-2 1 160 ? -105.241 13.788  52.280 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3605 C  CD2 . PHE A-2 1 160 ? -103.865 12.030  53.135 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3606 C  CE1 . PHE A-2 1 160 ? -106.359 12.962  52.349 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3607 C  CE2 . PHE A-2 1 160 ? -104.978 11.195  53.208 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3608 C  CZ  . PHE A-2 1 160 ? -106.227 11.663  52.815 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 155 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3609 N  N   . GLU A-2 1 161 ? -102.629 14.273  55.776 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 N   1 
ATOM   3610 C  CA  . GLU A-2 1 161 ? -103.036 13.733  57.064 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3611 C  C   . GLU A-2 1 161 ? -103.580 14.865  57.900 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 C   1 
ATOM   3612 O  O   . GLU A-2 1 161 ? -104.573 14.704  58.619 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 O   1 
ATOM   3613 C  CB  . GLU A-2 1 161 ? -101.845 13.068  57.754 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3614 C  CG  . GLU A-2 1 161 ? -101.865 11.551  57.638 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3615 C  CD  . GLU A-2 1 161 ? -100.491 10.920  57.748 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3616 O  OE1 . GLU A-2 1 161 ? -99.718  11.293  58.660 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3617 O  OE2 . GLU A-2 1 161 ? -100.184 10.037  56.922 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 156 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3618 N  N   . LYS A-2 1 162 ? -102.931 16.021  57.786 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 N   1 
ATOM   3619 C  CA  . LYS A-2 1 162 ? -103.341 17.216  58.521 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3620 C  C   . LYS A-2 1 162 ? -104.726 17.609  58.027 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 C   1 
ATOM   3621 O  O   . LYS A-2 1 162 ? -105.683 17.614  58.792 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 O   1 
ATOM   3622 C  CB  . LYS A-2 1 162 ? -102.333 18.336  58.270 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3623 C  CG  . LYS A-2 1 162 ? -102.422 19.516  59.212 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3624 C  CD  . LYS A-2 1 162 ? -103.436 20.523  58.739 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3625 C  CE  . LYS A-2 1 162 ? -103.100 21.918  59.255 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3626 N  NZ  . LYS A-2 1 162 ? -101.844 22.461  58.657 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 157 LYS A-2 NZ  1 
HETATM 3627 N  N   . MSE A-2 1 163 ? -104.836 17.913  56.737 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 N   1 
HETATM 3628 C  CA  . MSE A-2 1 163 ? -106.121 18.282  56.151 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 CA  1 
HETATM 3629 C  C   . MSE A-2 1 163 ? -107.213 17.279  56.507 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 C   1 
HETATM 3630 O  O   . MSE A-2 1 163 ? -108.320 17.657  56.892 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 O   1 
HETATM 3631 C  CB  . MSE A-2 1 163 ? -106.002 18.368  54.628 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 CB  1 
HETATM 3632 C  CG  . MSE A-2 1 163 ? -105.114 19.486  54.132 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 CG  1 
HETATM 3633 SE SE  . MSE A-2 1 163 ? -105.730 21.187  54.769 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 SE  1 
HETATM 3634 C  CE  . MSE A-2 1 163 ? -106.823 21.701  53.270 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 158 MSE A-2 CE  1 
ATOM   3635 N  N   . ASP A-2 1 164 ? -106.890 15.997  56.387 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 N   1 
ATOM   3636 C  CA  . ASP A-2 1 164 ? -107.845 14.936  56.669 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3637 C  C   . ASP A-2 1 164 ? -108.307 14.878  58.129 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 C   1 
ATOM   3638 O  O   . ASP A-2 1 164 ? -109.362 14.317  58.430 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 O   1 
ATOM   3639 C  CB  . ASP A-2 1 164 ? -107.243 13.596  56.256 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3640 C  CG  . ASP A-2 1 164 ? -108.284 12.498  56.139 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3641 O  OD1 . ASP A-2 1 164 ? -109.427 12.792  55.731 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3642 O  OD2 . ASP A-2 1 164 ? -107.956 11.332  56.437 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3643 N  N   . ALA A-2 1 165 ? -107.522 15.460  59.029 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 N   1 
ATOM   3644 C  CA  . ALA A-2 1 165 ? -107.847 15.464  60.452 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3645 C  C   . ALA A-2 1 165 ? -108.537 16.759  60.846 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 C   1 
ATOM   3646 O  O   . ALA A-2 1 165 ? -109.173 16.843  61.899 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 O   1 
ATOM   3647 C  CB  . ALA A-2 1 165 ? -106.570 15.293  61.277 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 160 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3648 N  N   . ASP A-2 1 166 ? -108.393 17.768  59.993 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 N   1 
ATOM   3649 C  CA  . ASP A-2 1 166 ? -108.975 19.081  60.238 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3650 C  C   . ASP A-2 1 166 ? -110.483 19.076  59.994 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 C   1 
ATOM   3651 O  O   . ASP A-2 1 166 ? -110.949 18.946  58.868 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 O   1 
ATOM   3652 C  CB  . ASP A-2 1 166 ? -108.280 20.117  59.352 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3653 C  CG  . ASP A-2 1 166 ? -108.593 21.541  59.751 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3654 O  OD1 . ASP A-2 1 166 ? -107.834 22.437  59.327 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3655 O  OD2 . ASP A-2 1 166 ? -109.593 21.775  60.469 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3656 N  N   . ILE A-2 1 167 ? -111.227 19.220  61.084 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 N   1 
ATOM   3657 C  CA  . ILE A-2 1 167 ? -112.682 19.227  61.080 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3658 C  C   . ILE A-2 1 167 ? -113.264 20.466  60.398 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 C   1 
ATOM   3659 O  O   . ILE A-2 1 167 ? -114.394 20.440  59.909 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 O   1 
ATOM   3660 C  CB  . ILE A-2 1 167 ? -113.204 19.127  62.553 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3661 C  CG1 . ILE A-2 1 167 ? -113.919 17.794  62.769 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3662 C  CG2 . ILE A-2 1 167 ? -114.107 20.305  62.900 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3663 C  CD1 . ILE A-2 1 167 ? -113.031 16.590  62.643 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 162 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3664 N  N   . ASN A-2 1 168 ? -112.488 21.545  60.351 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 N   1 
ATOM   3665 C  CA  . ASN A-2 1 168 ? -112.965 22.789  59.754 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3666 C  C   . ASN A-2 1 168 ? -112.488 23.075  58.333 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 C   1 
ATOM   3667 O  O   . ASN A-2 1 168 ? -112.454 24.223  57.914 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 O   1 
ATOM   3668 C  CB  . ASN A-2 1 168 ? -112.602 23.964  60.662 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3669 C  CG  . ASN A-2 1 168 ? -112.951 23.702  62.115 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3670 O  OD1 . ASN A-2 1 168 ? -112.199 23.048  62.841 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3671 N  ND2 . ASN A-2 1 168 ? -114.108 24.199  62.543 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 163 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3672 N  N   . VAL A-2 1 169 ? -112.115 22.032  57.600 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 N   1 
ATOM   3673 C  CA  . VAL A-2 1 169 ? -111.670 22.164  56.217 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3674 C  C   . VAL A-2 1 169 ? -112.654 21.373  55.346 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 C   1 
ATOM   3675 O  O   . VAL A-2 1 169 ? -113.338 20.469  55.843 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 O   1 
ATOM   3676 C  CB  . VAL A-2 1 169 ? -110.247 21.612  56.050 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3677 C  CG1 . VAL A-2 1 169 ? -109.971 21.294  54.605 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3678 C  CG2 . VAL A-2 1 169 ? -109.248 22.635  56.552 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3679 N  N   . THR A-2 1 170 ? -112.741 21.698  54.058 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 N   1 
ATOM   3680 C  CA  . THR A-2 1 170 ? -113.688 20.993  53.193 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CA  1 
ATOM   3681 C  C   . THR A-2 1 170 ? -113.132 19.769  52.504 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 C   1 
ATOM   3682 O  O   . THR A-2 1 170 ? -111.924 19.608  52.360 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 O   1 
ATOM   3683 C  CB  . THR A-2 1 170 ? -114.265 21.908  52.095 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CB  1 
ATOM   3684 O  OG1 . THR A-2 1 170 ? -113.229 22.267  51.171 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 OG1 1 
ATOM   3685 C  CG2 . THR A-2 1 170 ? -114.851 23.164  52.710 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 165 THR A-2 CG2 1 
ATOM   3686 N  N   . LYS A-2 1 171 ? -114.043 18.909  52.071 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 N   1 
ATOM   3687 C  CA  . LYS A-2 1 171 ? -113.692 17.686  51.368 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3688 C  C   . LYS A-2 1 171 ? -112.978 18.044  50.062 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 C   1 
ATOM   3689 O  O   . LYS A-2 1 171 ? -112.158 17.281  49.558 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 O   1 
ATOM   3690 C  CB  . LYS A-2 1 171 ? -114.967 16.878  51.110 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3691 C  CG  . LYS A-2 1 171 ? -115.628 16.393  52.401 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3692 C  CD  . LYS A-2 1 171 ? -117.077 15.989  52.202 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3693 C  CE  . LYS A-2 1 171 ? -117.964 17.205  51.943 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3694 N  NZ  . LYS A-2 1 171 ? -119.410 16.844  51.831 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3695 N  N   . ALA A-2 1 172 ? -113.291 19.217  49.523 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 N   1 
ATOM   3696 C  CA  . ALA A-2 1 172 ? -112.653 19.679  48.300 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3697 C  C   . ALA A-2 1 172 ? -111.183 19.939  48.616 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 C   1 
ATOM   3698 O  O   . ALA A-2 1 172 ? -110.283 19.515  47.884 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 O   1 
ATOM   3699 C  CB  . ALA A-2 1 172 ? -113.317 20.960  47.814 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3700 N  N   . ASP A-2 1 173 ? -110.949 20.635  49.724 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 N   1 
ATOM   3701 C  CA  . ASP A-2 1 173 ? -109.596 20.958  50.162 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3702 C  C   . ASP A-2 1 173 ? -108.830 19.681  50.509 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 C   1 
ATOM   3703 O  O   . ASP A-2 1 173 ? -107.643 19.547  50.196 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 O   1 
ATOM   3704 C  CB  . ASP A-2 1 173 ? -109.669 21.898  51.364 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3705 C  CG  . ASP A-2 1 173 ? -110.277 23.249  51.007 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3706 O  OD1 . ASP A-2 1 173 ? -110.977 23.837  51.864 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3707 O  OD2 . ASP A-2 1 173 ? -110.045 23.724  49.872 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 168 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3708 N  N   . VAL A-2 1 174 ? -109.522 18.738  51.138 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 N   1 
ATOM   3709 C  CA  . VAL A-2 1 174 ? -108.902 17.476  51.502 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3710 C  C   . VAL A-2 1 174 ? -108.497 16.749  50.235 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 C   1 
ATOM   3711 O  O   . VAL A-2 1 174 ? -107.355 16.302  50.117 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 O   1 
ATOM   3712 C  CB  . VAL A-2 1 174 ? -109.858 16.562  52.307 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3713 C  CG1 . VAL A-2 1 174 ? -109.195 15.215  52.549 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3714 C  CG2 . VAL A-2 1 174 ? -110.235 17.219  53.640 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3715 N  N   . GLU A-2 1 175 ? -109.423 16.641  49.282 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 N   1 
ATOM   3716 C  CA  . GLU A-2 1 175 ? -109.137 15.959  48.021 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3717 C  C   . GLU A-2 1 175 ? -107.877 16.462  47.324 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 C   1 
ATOM   3718 O  O   . GLU A-2 1 175 ? -106.960 15.690  47.053 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 O   1 
ATOM   3719 C  CB  . GLU A-2 1 175 ? -110.323 16.078  47.068 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3720 C  CG  . GLU A-2 1 175 ? -111.154 14.813  47.005 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3721 C  CD  . GLU A-2 1 175 ? -110.328 13.588  46.628 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3722 O  OE1 . GLU A-2 1 175 ? -109.720 13.584  45.533 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3723 O  OE2 . GLU A-2 1 175 ? -110.289 12.630  47.430 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3724 N  N   . LYS A-2 1 176 ? -107.839 17.753  47.018 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 N   1 
ATOM   3725 C  CA  . LYS A-2 1 176 ? -106.670 18.327  46.377 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3726 C  C   . LYS A-2 1 176 ? -105.389 17.871  47.101 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 C   1 
ATOM   3727 O  O   . LYS A-2 1 176 ? -104.372 17.585  46.462 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 O   1 
ATOM   3728 C  CB  . LYS A-2 1 176 ? -106.764 19.858  46.383 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3729 C  CG  . LYS A-2 1 176 ? -105.514 20.547  45.862 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3730 C  CD  . LYS A-2 1 176 ? -105.669 22.062  45.807 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3731 C  CE  . LYS A-2 1 176 ? -104.317 22.737  45.575 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3732 N  NZ  . LYS A-2 1 176 ? -103.562 22.082  44.474 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 171 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3733 N  N   . ALA A-2 1 177 ? -105.455 17.793  48.429 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 N   1 
ATOM   3734 C  CA  . ALA A-2 1 177 ? -104.318 17.375  49.253 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3735 C  C   . ALA A-2 1 177 ? -104.006 15.890  49.090 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 C   1 
ATOM   3736 O  O   . ALA A-2 1 177 ? -102.852 15.480  49.192 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 O   1 
ATOM   3737 C  CB  . ALA A-2 1 177 ? -104.595 17.684  50.726 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 172 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3738 N  N   . ARG A-2 1 178 ? -105.038 15.087  48.853 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 N   1 
ATOM   3739 C  CA  . ARG A-2 1 178 ? -104.858 13.653  48.660 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3740 C  C   . ARG A-2 1 178 ? -104.205 13.440  47.305 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 C   1 
ATOM   3741 O  O   . ARG A-2 1 178 ? -103.299 12.617  47.167 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 O   1 
ATOM   3742 C  CB  . ARG A-2 1 178 ? -106.204 12.919  48.705 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3743 C  CG  . ARG A-2 1 178 ? -106.080 11.426  48.458 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3744 C  CD  . ARG A-2 1 178 ? -106.775 10.620  49.535 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3745 N  NE  . ARG A-2 1 178 ? -106.230 9.265   49.646 1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3746 C  CZ  . ARG A-2 1 178 ? -104.994 8.971   50.057 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3747 N  NH1 . ARG A-2 1 178 ? -104.146 9.932   50.407 1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3748 N  NH2 . ARG A-2 1 178 ? -104.599 7.707   50.120 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 173 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3749 N  N   . GLN A-2 1 179 ? -104.672 14.196  46.312 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 N   1 
ATOM   3750 C  CA  . GLN A-2 1 179 ? -104.135 14.118  44.954 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3751 C  C   . GLN A-2 1 179 ? -102.667 14.483  44.951 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 C   1 
ATOM   3752 O  O   . GLN A-2 1 179 ? -101.851 13.799  44.332 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 O   1 
ATOM   3753 C  CB  . GLN A-2 1 179 ? -104.886 15.076  44.025 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3754 C  CG  . GLN A-2 1 179 ? -106.142 14.495  43.400 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3755 C  CD  . GLN A-2 1 179 ? -107.232 15.536  43.198 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3756 O  OE1 . GLN A-2 1 179 ? -106.952 16.723  43.000 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3757 N  NE2 . GLN A-2 1 179 ? -108.485 15.090  43.236 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 174 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3758 N  N   . GLN A-2 1 180 ? -102.346 15.574  45.644 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 N   1 
ATOM   3759 C  CA  . GLN A-2 1 180 ? -100.981 16.064  45.742 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3760 C  C   . GLN A-2 1 180 ? -100.073 15.032  46.425 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 C   1 
ATOM   3761 O  O   . GLN A-2 1 180 ? -98.946  14.807  45.997 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 O   1 
ATOM   3762 C  CB  . GLN A-2 1 180 ? -100.971 17.387  46.500 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3763 C  CG  . GLN A-2 1 180 ? -99.607  18.031  46.615 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3764 C  CD  . GLN A-2 1 180 ? -98.956  18.282  45.266 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3765 O  OE1 . GLN A-2 1 180 ? -99.625  18.674  44.305 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3766 N  NE2 . GLN A-2 1 180 ? -97.640  18.076  45.191 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 175 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3767 N  N   . ALA A-2 1 181 ? -100.575 14.383  47.467 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A-2 N   1 
ATOM   3768 C  CA  . ALA A-2 1 181 ? -99.795  13.375  48.170 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3769 C  C   . ALA A-2 1 181 ? -99.512  12.169  47.293 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A-2 C   1 
ATOM   3770 O  O   . ALA A-2 1 181 ? -98.386  11.677  47.255 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A-2 O   1 
ATOM   3771 C  CB  . ALA A-2 1 181 ? -100.524 12.924  49.412 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 176 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3772 N  N   . GLN A-2 1 182 ? -100.527 11.689  46.581 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 N   1 
ATOM   3773 C  CA  . GLN A-2 1 182 ? -100.349 10.508  45.747 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3774 C  C   . GLN A-2 1 182 ? -99.474  10.724  44.522 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 C   1 
ATOM   3775 O  O   . GLN A-2 1 182 ? -98.781  9.803   44.085 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 O   1 
ATOM   3776 C  CB  . GLN A-2 1 182 ? -101.708 9.927   45.341 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3777 C  CG  . GLN A-2 1 182 ? -102.633 9.623   46.538 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3778 C  CD  . GLN A-2 1 182 ? -101.983 8.766   47.647 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3779 O  OE1 . GLN A-2 1 182 ? -102.342 8.884   48.829 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3780 N  NE2 . GLN A-2 1 182 ? -101.040 7.899   47.265 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 177 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3781 N  N   . ILE A-2 1 183 ? -99.475  11.934  43.974 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 N   1 
ATOM   3782 C  CA  . ILE A-2 1 183 ? -98.643  12.197  42.800 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3783 C  C   . ILE A-2 1 183 ? -97.180  12.216  43.248 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 C   1 
ATOM   3784 O  O   . ILE A-2 1 183 ? -96.295  11.676  42.583 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 O   1 
ATOM   3785 C  CB  . ILE A-2 1 183 ? -99.023  13.549  42.131 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3786 C  CG1 . ILE A-2 1 183 ? -98.509  13.584  40.694 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3787 C  CG2 . ILE A-2 1 183 ? -98.454  14.709  42.919 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3788 C  CD1 . ILE A-2 1 183 ? -99.167  12.569  39.801 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 178 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3789 N  N   . ARG A-2 1 184 ? -96.940  12.833  44.397 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 N   1 
ATOM   3790 C  CA  . ARG A-2 1 184 ? -95.599  12.916  44.940 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3791 C  C   . ARG A-2 1 184 ? -95.108  11.509  45.249 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 C   1 
ATOM   3792 O  O   . ARG A-2 1 184 ? -93.943  11.172  45.032 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 O   1 
ATOM   3793 C  CB  . ARG A-2 1 184 ? -95.615  13.792  46.196 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3794 C  CG  . ARG A-2 1 184 ? -95.039  15.186  45.982 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3795 C  CD  . ARG A-2 1 184 ? -95.237  15.638  44.552 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3796 N  NE  . ARG A-2 1 184 ? -93.996  16.051  43.896 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3797 C  CZ  . ARG A-2 1 184 ? -92.835  15.414  44.008 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3798 N  NH1 . ARG A-2 1 184 ? -92.732  14.324  44.765 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3799 N  NH2 . ARG A-2 1 184 ? -91.775  15.854  43.341 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 179 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3800 N  N   . HIS A-2 1 185 ? -96.028  10.689  45.736 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 N   1 
ATOM   3801 C  CA  . HIS A-2 1 185 ? -95.757  9.306   46.079 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3802 C  C   . HIS A-2 1 185 ? -95.298  8.549   44.834 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 C   1 
ATOM   3803 O  O   . HIS A-2 1 185 ? -94.252  7.882   44.850 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 O   1 
ATOM   3804 C  CB  . HIS A-2 1 185 ? -97.028  8.691   46.658 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3805 C  CG  . HIS A-2 1 185 ? -96.930  7.226   46.936 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3806 N  ND1 . HIS A-2 1 185 ? -96.598  6.305   45.966 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3807 C  CD2 . HIS A-2 1 185 ? -97.174  6.516   48.062 1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3808 C  CE1 . HIS A-2 1 185 ? -96.645  5.089   46.482 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3809 N  NE2 . HIS A-2 1 185 ? -96.993  5.190   47.753 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 180 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3810 N  N   . GLN A-2 1 186 ? -96.067  8.662   43.748 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 N   1 
ATOM   3811 C  CA  . GLN A-2 1 186 ? -95.724  7.980   42.500 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3812 C  C   . GLN A-2 1 186 ? -94.370  8.420   41.990 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 C   1 
ATOM   3813 O  O   . GLN A-2 1 186 ? -93.580  7.604   41.520 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 O   1 
ATOM   3814 C  CB  . GLN A-2 1 186 ? -96.781  8.241   41.416 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3815 C  CG  . GLN A-2 1 186 ? -97.712  7.051   41.141 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3816 C  CD  . GLN A-2 1 186 ? -97.005  5.860   40.493 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3817 O  OE1 . GLN A-2 1 186 ? -97.539  4.747   40.461 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3818 N  NE2 . GLN A-2 1 186 ? -95.808  6.094   39.964 1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 181 GLN A-2 NE2 1 
HETATM 3819 N  N   . MSE A-2 1 187 ? -94.092  9.711   42.068 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 N   1 
HETATM 3820 C  CA  . MSE A-2 1 187 ? -92.799  10.191  41.601 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 CA  1 
HETATM 3821 C  C   . MSE A-2 1 187 ? -91.687  9.554   42.423 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 C   1 
HETATM 3822 O  O   . MSE A-2 1 187 ? -90.686  9.116   41.865 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 O   1 
HETATM 3823 C  CB  . MSE A-2 1 187 ? -92.730  11.713  41.676 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 CB  1 
HETATM 3824 C  CG  . MSE A-2 1 187 ? -93.767  12.377  40.791 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 CG  1 
HETATM 3825 SE SE  . MSE A-2 1 187 ? -93.688  14.290  40.801 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 SE  1 
HETATM 3826 C  CE  . MSE A-2 1 187 ? -92.137  14.550  39.670 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 182 MSE A-2 CE  1 
ATOM   3827 N  N   . ALA A-2 1 188 ? -91.868  9.477   43.739 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A-2 N   1 
ATOM   3828 C  CA  . ALA A-2 1 188 ? -90.850  8.862   44.586 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3829 C  C   . ALA A-2 1 188 ? -90.613  7.464   44.038 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A-2 C   1 
ATOM   3830 O  O   . ALA A-2 1 188 ? -89.469  7.049   43.838 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A-2 O   1 
ATOM   3831 C  CB  . ALA A-2 1 188 ? -91.314  8.802   46.057 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 183 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3832 N  N   . GLU A-2 1 189 ? -91.702  6.753   43.771 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 N   1 
ATOM   3833 C  CA  . GLU A-2 1 189 ? -91.622  5.404   43.217 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3834 C  C   . GLU A-2 1 189 ? -90.906  5.353   41.857 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 C   1 
ATOM   3835 O  O   . GLU A-2 1 189 ? -90.156  4.410   41.583 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 O   1 
ATOM   3836 C  CB  . GLU A-2 1 189 ? -93.021  4.798   43.096 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3837 C  CG  . GLU A-2 1 189 ? -93.640  4.384   44.425 1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3838 C  CD  . GLU A-2 1 189 ? -92.747  3.438   45.224 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3839 O  OE1 . GLU A-2 1 189 ? -91.921  3.931   46.023 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3840 O  OE2 . GLU A-2 1 189 ? -92.863  2.204   45.049 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3841 N  N   . ASP A-2 1 190 ? -91.128  6.345   40.997 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 N   1 
ATOM   3842 C  CA  . ASP A-2 1 190 ? -90.422  6.342   39.714 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3843 C  C   . ASP A-2 1 190 ? -88.937  6.548   39.995 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 C   1 
ATOM   3844 O  O   . ASP A-2 1 190 ? -88.082  5.889   39.402 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 O   1 
ATOM   3845 C  CB  . ASP A-2 1 190 ? -90.906  7.460   38.784 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3846 C  CG  . ASP A-2 1 190 ? -92.329  7.252   38.308 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3847 O  OD1 . ASP A-2 1 190 ? -92.737  6.080   38.133 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3848 O  OD2 . ASP A-2 1 190 ? -93.032  8.264   38.097 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 185 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3849 N  N   . SER A-2 1 191 ? -88.641  7.466   40.911 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 186 SER A-2 N   1 
ATOM   3850 C  CA  . SER A-2 1 191 ? -87.267  7.761   41.278 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 186 SER A-2 CA  1 
ATOM   3851 C  C   . SER A-2 1 191 ? -86.584  6.578   41.951 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 186 SER A-2 C   1 
ATOM   3852 O  O   . SER A-2 1 191 ? -85.370  6.400   41.811 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 186 SER A-2 O   1 
ATOM   3853 C  CB  . SER A-2 1 191 ? -87.218  8.985   42.188 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 186 SER A-2 CB  1 
ATOM   3854 O  OG  . SER A-2 1 191 ? -87.268  10.174  41.423 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 186 SER A-2 OG  1 
ATOM   3855 N  N   . LYS A-2 1 192 ? -87.353  5.771   42.680 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 N   1 
ATOM   3856 C  CA  . LYS A-2 1 192 ? -86.771  4.601   43.337 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3857 C  C   . LYS A-2 1 192 ? -86.281  3.581   42.315 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 C   1 
ATOM   3858 O  O   . LYS A-2 1 192 ? -85.218  2.978   42.480 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 O   1 
ATOM   3859 C  CB  . LYS A-2 1 192 ? -87.778  3.906   44.256 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3860 C  CG  . LYS A-2 1 192 ? -87.268  2.548   44.706 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3861 C  CD  . LYS A-2 1 192 ? -87.724  2.179   46.092 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3862 C  CE  . LYS A-2 1 192 ? -89.178  1.834   46.130 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3863 N  NZ  . LYS A-2 1 192 ? -89.571  1.516   47.531 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3864 N  N   . ALA A-2 1 193 ? -87.074  3.396   41.262 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A-2 N   1 
ATOM   3865 C  CA  . ALA A-2 1 193 ? -86.766  2.449   40.200 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3866 C  C   . ALA A-2 1 193 ? -85.577  2.893   39.359 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A-2 C   1 
ATOM   3867 O  O   . ALA A-2 1 193 ? -84.793  2.062   38.909 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A-2 O   1 
ATOM   3868 C  CB  . ALA A-2 1 193 ? -87.984  2.255   39.322 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3869 N  N   . ASP A-2 1 194 ? -85.448  4.197   39.137 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 N   1 
ATOM   3870 C  CA  . ASP A-2 1 194 ? -84.327  4.716   38.354 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3871 C  C   . ASP A-2 1 194 ? -83.036  4.491   39.139 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 C   1 
ATOM   3872 O  O   . ASP A-2 1 194 ? -82.040  4.031   38.591 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 O   1 
ATOM   3873 C  CB  . ASP A-2 1 194 ? -84.501  6.213   38.068 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3874 C  CG  . ASP A-2 1 194 ? -85.742  6.512   37.241 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3875 O  OD1 . ASP A-2 1 194 ? -85.866  5.953   36.130 1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3876 O  OD2 . ASP A-2 1 194 ? -86.592  7.311   37.701 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3877 N  N   . TYR A-2 1 195 ? -83.074  4.824   40.426 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 N   1 
ATOM   3878 C  CA  . TYR A-2 1 195 ? -81.939  4.654   41.320 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3879 C  C   . TYR A-2 1 195 ? -81.587  3.164   41.423 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 C   1 
ATOM   3880 O  O   . TYR A-2 1 195 ? -80.410  2.772   41.326 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 O   1 
ATOM   3881 C  CB  . TYR A-2 1 195 ? -82.297  5.238   42.700 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3882 C  CG  . TYR A-2 1 195 ? -81.429  4.796   43.863 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3883 C  CD1 . TYR A-2 1 195 ? -80.044  4.931   43.829 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3884 C  CD2 . TYR A-2 1 195 ? -82.004  4.245   45.005 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3885 C  CE1 . TYR A-2 1 195 ? -79.249  4.520   44.910 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3886 C  CE2 . TYR A-2 1 195 ? -81.219  3.833   46.091 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3887 C  CZ  . TYR A-2 1 195 ? -79.847  3.969   46.036 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3888 O  OH  . TYR A-2 1 195 ? -79.081  3.534   47.094 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 190 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3889 N  N   . SER A-2 1 196 ? -82.615  2.335   41.603 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 N   1 
ATOM   3890 C  CA  . SER A-2 1 196 ? -82.415  0.896   41.715 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 CA  1 
ATOM   3891 C  C   . SER A-2 1 196 ? -81.764  0.351   40.445 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 C   1 
ATOM   3892 O  O   . SER A-2 1 196 ? -80.882  -0.509  40.493 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 O   1 
ATOM   3893 C  CB  . SER A-2 1 196 ? -83.752  0.198   41.957 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 CB  1 
ATOM   3894 O  OG  . SER A-2 1 196 ? -83.562  -1.182  42.212 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 OG  1 
ATOM   3895 N  N   . SER A-2 1 197 ? -82.194  0.860   39.301 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 192 SER A-2 N   1 
ATOM   3896 C  CA  . SER A-2 1 197 ? -81.631  0.397   38.051 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 192 SER A-2 CA  1 
ATOM   3897 C  C   . SER A-2 1 197 ? -80.170  0.824   37.921 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 192 SER A-2 C   1 
ATOM   3898 O  O   . SER A-2 1 197 ? -79.319  0.030   37.529 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 192 SER A-2 O   1 
ATOM   3899 C  CB  . SER A-2 1 197 ? -82.441  0.940   36.874 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 192 SER A-2 CB  1 
ATOM   3900 O  OG  . SER A-2 1 197 ? -81.981  0.381   35.653 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 192 SER A-2 OG  1 
ATOM   3901 N  N   . ILE A-2 1 198 ? -79.886  2.075   38.267 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 N   1 
ATOM   3902 C  CA  . ILE A-2 1 198 ? -78.535  2.615   38.164 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3903 C  C   . ILE A-2 1 198 ? -77.569  2.020   39.184 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 C   1 
ATOM   3904 O  O   . ILE A-2 1 198 ? -76.388  1.845   38.898 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 O   1 
ATOM   3905 C  CB  . ILE A-2 1 198 ? -78.553  4.161   38.284 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3906 C  CG1 . ILE A-2 1 198 ? -79.359  4.749   37.117 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3907 C  CG2 . ILE A-2 1 198 ? -77.131  4.710   38.276 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3908 C  CD1 . ILE A-2 1 198 ? -79.434  6.259   37.084 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 193 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3909 N  N   . LEU A-2 1 199 ? -78.064  1.709   40.374 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 N   1 
ATOM   3910 C  CA  . LEU A-2 1 199 ? -77.213  1.112   41.390 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3911 C  C   . LEU A-2 1 199 ? -76.749  -0.248  40.880 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 C   1 
ATOM   3912 O  O   . LEU A-2 1 199 ? -75.652  -0.703  41.186 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 O   1 
ATOM   3913 C  CB  . LEU A-2 1 199 ? -77.988  0.944   42.694 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3914 C  CG  . LEU A-2 1 199 ? -77.213  0.309   43.846 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3915 C  CD1 . LEU A-2 1 199 ? -75.952  1.107   44.103 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3916 C  CD2 . LEU A-2 1 199 ? -78.092  0.251   45.092 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 194 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3917 N  N   . GLN A-2 1 200 ? -77.602  -0.885  40.089 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 N   1 
ATOM   3918 C  CA  . GLN A-2 1 200 ? -77.308  -2.191  39.525 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3919 C  C   . GLN A-2 1 200 ? -76.203  -2.066  38.486 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 C   1 
ATOM   3920 O  O   . GLN A-2 1 200 ? -75.259  -2.858  38.472 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 O   1 
ATOM   3921 C  CB  . GLN A-2 1 200 ? -78.567  -2.758  38.883 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3922 C  CG  . GLN A-2 1 200 ? -78.784  -4.230  39.133 1.00 76.86  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3923 C  CD  . GLN A-2 1 200 ? -80.212  -4.522  39.557 1.00 80.08  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3924 O  OE1 . GLN A-2 1 200 ? -81.168  -4.158  38.863 1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3925 N  NE2 . GLN A-2 1 200 ? -80.366  -5.179  40.702 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 195 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3926 N  N   . LYS A-2 1 201 ? -76.327  -1.077  37.608 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 N   1 
ATOM   3927 C  CA  . LYS A-2 1 201 ? -75.313  -0.854  36.585 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3928 C  C   . LYS A-2 1 201 ? -73.985  -0.533  37.259 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 C   1 
ATOM   3929 O  O   . LYS A-2 1 201 ? -72.944  -1.090  36.911 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 O   1 
ATOM   3930 C  CB  . LYS A-2 1 201 ? -75.686  0.318   35.670 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3931 C  CG  . LYS A-2 1 201 ? -74.502  0.787   34.818 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3932 C  CD  . LYS A-2 1 201 ? -74.770  2.054   34.008 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3933 C  CE  . LYS A-2 1 201 ? -73.511  2.471   33.248 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3934 N  NZ  . LYS A-2 1 201 ? -73.734  3.612   32.325 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 196 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3935 N  N   . PHE A-2 1 202 ? -74.022  0.382   38.218 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 N   1 
ATOM   3936 C  CA  . PHE A-2 1 202 ? -72.804  0.752   38.907 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3937 C  C   . PHE A-2 1 202 ? -72.134  -0.459  39.534 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 C   1 
ATOM   3938 O  O   . PHE A-2 1 202 ? -70.923  -0.637  39.412 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 O   1 
ATOM   3939 C  CB  . PHE A-2 1 202 ? -73.056  1.782   40.007 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3940 C  CG  . PHE A-2 1 202 ? -71.799  2.214   40.682 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3941 C  CD1 . PHE A-2 1 202 ? -70.857  2.960   39.987 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3942 C  CD2 . PHE A-2 1 202 ? -71.493  1.782   41.969 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3943 C  CE1 . PHE A-2 1 202 ? -69.615  3.267   40.559 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3944 C  CE2 . PHE A-2 1 202 ? -70.250  2.088   42.550 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3945 C  CZ  . PHE A-2 1 202 ? -69.311  2.829   41.841 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 197 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3946 N  N   . ASN A-2 1 203 ? -72.916  -1.290  40.215 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 N   1 
ATOM   3947 C  CA  . ASN A-2 1 203 ? -72.333  -2.457  40.848 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 CA  1 
ATOM   3948 C  C   . ASN A-2 1 203 ? -71.713  -3.409  39.836 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 C   1 
ATOM   3949 O  O   . ASN A-2 1 203 ? -70.744  -4.104  40.145 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 O   1 
ATOM   3950 C  CB  . ASN A-2 1 203 ? -73.359  -3.168  41.735 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 CB  1 
ATOM   3951 C  CG  . ASN A-2 1 203 ? -73.518  -2.489  43.096 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 CG  1 
ATOM   3952 O  OD1 . ASN A-2 1 203 ? -72.625  -1.775  43.554 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   3953 N  ND2 . ASN A-2 1 203 ? -74.648  -2.721  43.749 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 198 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   3954 N  N   . HIS A-2 1 204 ? -72.248  -3.430  38.620 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 N   1 
ATOM   3955 C  CA  . HIS A-2 1 204 ? -71.686  -4.289  37.595 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3956 C  C   . HIS A-2 1 204 ? -70.408  -3.642  37.079 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 C   1 
ATOM   3957 O  O   . HIS A-2 1 204 ? -69.375  -4.294  36.986 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 O   1 
ATOM   3958 C  CB  . HIS A-2 1 204 ? -72.658  -4.481  36.433 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3959 C  CG  . HIS A-2 1 204 ? -72.094  -5.308  35.317 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3960 N  ND1 . HIS A-2 1 204 ? -72.022  -6.684  35.373 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3961 C  CD2 . HIS A-2 1 204 ? -71.496  -4.948  34.156 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3962 C  CE1 . HIS A-2 1 204 ? -71.399  -7.135  34.299 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3963 N  NE2 . HIS A-2 1 204 ? -71.069  -6.102  33.545 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 199 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3964 N  N   . GLU A-2 1 205 ? -70.485  -2.355  36.749 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 N   1 
ATOM   3965 C  CA  . GLU A-2 1 205 ? -69.335  -1.607  36.235 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3966 C  C   . GLU A-2 1 205 ? -68.165  -1.585  37.207 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 C   1 
ATOM   3967 O  O   . GLU A-2 1 205 ? -67.003  -1.621  36.799 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 O   1 
ATOM   3968 C  CB  . GLU A-2 1 205 ? -69.740  -0.166  35.906 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3969 C  CG  . GLU A-2 1 205 ? -70.719  -0.056  34.754 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3970 C  CD  . GLU A-2 1 205 ? -70.153  -0.617  33.458 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3971 O  OE1 . GLU A-2 1 205 ? -69.336  0.080   32.815 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3972 O  OE2 . GLU A-2 1 205 ? -70.517  -1.760  33.090 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 200 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3973 N  N   . GLN A-2 1 206 ? -68.480  -1.514  38.494 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 N   1 
ATOM   3974 C  CA  . GLN A-2 1 206 ? -67.463  -1.487  39.535 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3975 C  C   . GLN A-2 1 206 ? -66.755  -2.839  39.596 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 C   1 
ATOM   3976 O  O   . GLN A-2 1 206 ? -65.523  -2.910  39.669 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 O   1 
ATOM   3977 C  CB  . GLN A-2 1 206 ? -68.113  -1.194  40.883 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3978 C  CG  . GLN A-2 1 206 ? -67.148  -0.754  41.959 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3979 C  CD  . GLN A-2 1 206 ? -67.762  -0.834  43.337 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3980 O  OE1 . GLN A-2 1 206 ? -67.190  -0.358  44.317 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3981 N  NE2 . GLN A-2 1 206 ? -68.929  -1.451  43.422 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 201 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3982 N  N   . HIS A-2 1 207 ? -67.542  -3.912  39.570 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 N   1 
ATOM   3983 C  CA  . HIS A-2 1 207 ? -66.992  -5.256  39.616 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3984 C  C   . HIS A-2 1 207 ? -66.088  -5.489  38.411 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 C   1 
ATOM   3985 O  O   . HIS A-2 1 207 ? -65.048  -6.133  38.513 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 O   1 
ATOM   3986 C  CB  . HIS A-2 1 207 ? -68.107  -6.290  39.601 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3987 C  CG  . HIS A-2 1 207 ? -67.621  -7.687  39.815 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3988 N  ND1 . HIS A-2 1 207 ? -67.335  -8.193  41.066 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3989 C  CD2 . HIS A-2 1 207 ? -67.323  -8.672  38.934 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3990 C  CE1 . HIS A-2 1 207 ? -66.883  -9.429  40.947 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3991 N  NE2 . HIS A-2 1 207 ? -66.865  -9.743  39.663 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 202 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3992 N  N   . GLU A-2 1 208 ? -66.496  -4.961  37.265 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 N   1 
ATOM   3993 C  CA  . GLU A-2 1 208 ? -65.722  -5.112  36.043 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3994 C  C   . GLU A-2 1 208 ? -64.398  -4.380  36.205 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 C   1 
ATOM   3995 O  O   . GLU A-2 1 208 ? -63.355  -4.832  35.730 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 O   1 
ATOM   3996 C  CB  . GLU A-2 1 208 ? -66.502  -4.533  34.863 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3997 C  CG  . GLU A-2 1 208 ? -66.575  -5.453  33.663 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3998 C  CD  . GLU A-2 1 208 ? -66.938  -6.870  34.058 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3999 O  OE1 . GLU A-2 1 208 ? -67.914  -7.048  34.814 1.00 73.69  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4000 O  OE2 . GLU A-2 1 208 ? -66.246  -7.807  33.611 1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 203 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4001 N  N   . TYR A-2 1 209 ? -64.450  -3.246  36.892 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 N   1 
ATOM   4002 C  CA  . TYR A-2 1 209 ? -63.268  -2.429  37.128 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CA  1 
ATOM   4003 C  C   . TYR A-2 1 209 ? -62.217  -3.166  37.938 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 C   1 
ATOM   4004 O  O   . TYR A-2 1 209 ? -61.086  -3.343  37.492 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 O   1 
ATOM   4005 C  CB  . TYR A-2 1 209 ? -63.659  -1.152  37.873 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CB  1 
ATOM   4006 C  CG  . TYR A-2 1 209 ? -62.516  -0.200  38.138 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CG  1 
ATOM   4007 C  CD1 . TYR A-2 1 209 ? -61.801  0.375   37.088 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   4008 C  CD2 . TYR A-2 1 209 ? -62.163  0.146   39.438 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   4009 C  CE1 . TYR A-2 1 209 ? -60.766  1.273   37.330 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   4010 C  CE2 . TYR A-2 1 209 ? -61.128  1.045   39.690 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   4011 C  CZ  . TYR A-2 1 209 ? -60.436  1.604   38.632 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   4012 O  OH  . TYR A-2 1 209 ? -59.413  2.495   38.880 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 204 TYR A-2 OH  1 
ATOM   4013 N  N   . TYR A-2 1 210 ? -62.599  -3.600  39.131 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 N   1 
ATOM   4014 C  CA  . TYR A-2 1 210 ? -61.670  -4.278  40.012 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CA  1 
ATOM   4015 C  C   . TYR A-2 1 210 ? -61.285  -5.695  39.641 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 C   1 
ATOM   4016 O  O   . TYR A-2 1 210 ? -60.165  -6.116  39.920 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 O   1 
ATOM   4017 C  CB  . TYR A-2 1 210 ? -62.195  -4.250  41.446 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CB  1 
ATOM   4018 C  CG  . TYR A-2 1 210 ? -62.232  -2.860  42.037 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CG  1 
ATOM   4019 C  CD1 . TYR A-2 1 210 ? -63.439  -2.188  42.219 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   4020 C  CD2 . TYR A-2 1 210 ? -61.056  -2.197  42.367 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   4021 C  CE1 . TYR A-2 1 210 ? -63.472  -0.893  42.709 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   4022 C  CE2 . TYR A-2 1 210 ? -61.077  -0.901  42.858 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   4023 C  CZ  . TYR A-2 1 210 ? -62.284  -0.253  43.024 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   4024 O  OH  . TYR A-2 1 210 ? -62.300  1.045   43.485 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 205 TYR A-2 OH  1 
ATOM   4025 N  N   . HIS A-2 1 211 ? -62.178  -6.432  38.996 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 N   1 
ATOM   4026 C  CA  . HIS A-2 1 211 ? -61.860  -7.806  38.651 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 CA  1 
ATOM   4027 C  C   . HIS A-2 1 211 ? -61.681  -8.097  37.162 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 C   1 
ATOM   4028 O  O   . HIS A-2 1 211 ? -61.771  -9.247  36.736 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 O   1 
ATOM   4029 C  CB  . HIS A-2 1 211 ? -62.918  -8.719  39.262 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 CB  1 
ATOM   4030 C  CG  . HIS A-2 1 211 ? -63.046  -8.566  40.747 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 CG  1 
ATOM   4031 N  ND1 . HIS A-2 1 211 ? -62.092  -9.029  41.630 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   4032 C  CD2 . HIS A-2 1 211 ? -64.000  -7.973  41.505 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   4033 C  CE1 . HIS A-2 1 211 ? -62.454  -8.730  42.866 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   4034 N  NE2 . HIS A-2 1 211 ? -63.608  -8.089  42.818 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 206 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   4035 N  N   . THR A-2 1 212 ? -61.414  -7.058  36.373 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 N   1 
ATOM   4036 C  CA  . THR A-2 1 212 ? -61.196  -7.218  34.936 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 CA  1 
ATOM   4037 C  C   . THR A-2 1 212 ? -60.264  -6.156  34.369 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 C   1 
ATOM   4038 O  O   . THR A-2 1 212 ? -59.141  -6.455  33.950 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 O   1 
ATOM   4039 C  CB  . THR A-2 1 212 ? -62.509  -7.146  34.122 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 CB  1 
ATOM   4040 O  OG1 . THR A-2 1 212 ? -63.389  -8.203  34.524 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4041 C  CG2 . THR A-2 1 212 ? -62.220  -7.281  32.625 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 207 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4042 N  N   . HIS A-2 1 213 ? -60.728  -4.912  34.353 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 N   1 
ATOM   4043 C  CA  . HIS A-2 1 213 ? -59.929  -3.829  33.795 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 CA  1 
ATOM   4044 C  C   . HIS A-2 1 213 ? -58.629  -3.539  34.541 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 C   1 
ATOM   4045 O  O   . HIS A-2 1 213 ? -57.574  -3.406  33.908 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 O   1 
ATOM   4046 C  CB  . HIS A-2 1 213 ? -60.791  -2.573  33.672 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 CB  1 
ATOM   4047 C  CG  . HIS A-2 1 213 ? -62.028  -2.790  32.857 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 CG  1 
ATOM   4048 N  ND1 . HIS A-2 1 213 ? -61.991  -3.298  31.576 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   4049 C  CD2 . HIS A-2 1 213 ? -63.337  -2.619  33.157 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   4050 C  CE1 . HIS A-2 1 213 ? -63.225  -3.433  31.124 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   4051 N  NE2 . HIS A-2 1 213 ? -64.060  -3.029  32.064 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 208 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   4052 N  N   . ILE A-2 1 214 ? -58.685  -3.441  35.869 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 N   1 
ATOM   4053 C  CA  . ILE A-2 1 214 ? -57.465  -3.189  36.624 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4054 C  C   . ILE A-2 1 214 ? -56.542  -4.394  36.456 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 C   1 
ATOM   4055 O  O   . ILE A-2 1 214 ? -55.354  -4.240  36.168 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 O   1 
ATOM   4056 C  CB  . ILE A-2 1 214 ? -57.751  -2.905  38.130 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4057 C  CG1 . ILE A-2 1 214 ? -58.275  -1.471  38.283 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4058 C  CG2 . ILE A-2 1 214 ? -56.478  -3.100  38.967 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4059 C  CD1 . ILE A-2 1 214 ? -58.265  -0.943  39.708 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 209 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4060 N  N   . PRO A-2 1 215 ? -57.078  -5.612  36.618 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 N   1 
ATOM   4061 C  CA  . PRO A-2 1 215 ? -56.248  -6.808  36.461 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 CA  1 
ATOM   4062 C  C   . PRO A-2 1 215 ? -55.576  -6.865  35.082 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 C   1 
ATOM   4063 O  O   . PRO A-2 1 215 ? -54.351  -6.935  34.984 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 O   1 
ATOM   4064 C  CB  . PRO A-2 1 215 ? -57.244  -7.937  36.682 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 CB  1 
ATOM   4065 C  CG  . PRO A-2 1 215 ? -58.149  -7.355  37.718 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 CG  1 
ATOM   4066 C  CD  . PRO A-2 1 215 ? -58.388  -5.958  37.199 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 210 PRO A-2 CD  1 
ATOM   4067 N  N   . ASN A-2 1 216 ? -56.372  -6.821  34.019 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 N   1 
ATOM   4068 C  CA  . ASN A-2 1 216 ? -55.829  -6.854  32.664 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 CA  1 
ATOM   4069 C  C   . ASN A-2 1 216 ? -54.695  -5.844  32.503 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 C   1 
ATOM   4070 O  O   . ASN A-2 1 216 ? -53.559  -6.213  32.212 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 O   1 
ATOM   4071 C  CB  . ASN A-2 1 216 ? -56.923  -6.535  31.638 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 CB  1 
ATOM   4072 C  CG  . ASN A-2 1 216 ? -57.916  -7.670  31.458 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 CG  1 
ATOM   4073 O  OD1 . ASN A-2 1 216 ? -58.935  -7.512  30.784 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   4074 N  ND2 . ASN A-2 1 216 ? -57.622  -8.821  32.053 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 211 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   4075 N  N   . ILE A-2 1 217 ? -55.022  -4.570  32.699 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 N   1 
ATOM   4076 C  CA  . ILE A-2 1 217 ? -54.063  -3.472  32.562 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4077 C  C   . ILE A-2 1 217 ? -52.816  -3.619  33.450 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 C   1 
ATOM   4078 O  O   . ILE A-2 1 217 ? -51.680  -3.463  32.970 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 O   1 
ATOM   4079 C  CB  . ILE A-2 1 217 ? -54.746  -2.118  32.882 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4080 C  CG1 . ILE A-2 1 217 ? -56.010  -1.962  32.045 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4081 C  CG2 . ILE A-2 1 217 ? -53.817  -0.969  32.575 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4082 C  CD1 . ILE A-2 1 217 ? -56.825  -0.757  32.422 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4083 N  N   . PHE A-2 1 218 ? -53.014  -3.901  34.740 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 N   1 
ATOM   4084 C  CA  . PHE A-2 1 218 ? -51.865  -4.044  35.629 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CA  1 
ATOM   4085 C  C   . PHE A-2 1 218 ? -51.008  -5.243  35.273 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 C   1 
ATOM   4086 O  O   . PHE A-2 1 218 ? -49.825  -5.284  35.594 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 O   1 
ATOM   4087 C  CB  . PHE A-2 1 218 ? -52.294  -4.143  37.086 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CB  1 
ATOM   4088 C  CG  . PHE A-2 1 218 ? -52.643  -2.822  37.707 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CG  1 
ATOM   4089 C  CD1 . PHE A-2 1 218 ? -52.608  -2.663  39.094 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   4090 C  CD2 . PHE A-2 1 218 ? -53.028  -1.743  36.917 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   4091 C  CE1 . PHE A-2 1 218 ? -52.951  -1.449  39.688 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   4092 C  CE2 . PHE A-2 1 218 ? -53.377  -0.520  37.499 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   4093 C  CZ  . PHE A-2 1 218 ? -53.339  -0.371  38.887 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 213 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   4094 N  N   . GLN A-2 1 219 ? -51.591  -6.228  34.601 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 N   1 
ATOM   4095 C  CA  . GLN A-2 1 219 ? -50.794  -7.378  34.232 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4096 C  C   . GLN A-2 1 219 ? -49.914  -6.996  33.057 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 C   1 
ATOM   4097 O  O   . GLN A-2 1 219 ? -48.764  -7.433  32.967 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 O   1 
ATOM   4098 C  CB  . GLN A-2 1 219 ? -51.661  -8.575  33.871 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4099 C  CG  . GLN A-2 1 219 ? -50.863  -9.863  33.955 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4100 C  CD  . GLN A-2 1 219 ? -51.659  -11.082 33.574 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4101 O  OE1 . GLN A-2 1 219 ? -52.651  -11.425 34.226 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4102 N  NE2 . GLN A-2 1 219 ? -51.231  -11.754 32.511 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 214 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4103 N  N   . LYS A-2 1 220 ? -50.449  -6.178  32.155 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 N   1 
ATOM   4104 C  CA  . LYS A-2 1 220 ? -49.655  -5.736  31.016 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4105 C  C   . LYS A-2 1 220 ? -48.484  -4.939  31.576 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 C   1 
ATOM   4106 O  O   . LYS A-2 1 220 ? -47.345  -5.091  31.130 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 O   1 
ATOM   4107 C  CB  . LYS A-2 1 220 ? -50.459  -4.836  30.062 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4108 C  CG  . LYS A-2 1 220 ? -51.464  -5.538  29.153 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4109 C  CD  . LYS A-2 1 220 ? -51.585  -4.780  27.824 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4110 C  CE  . LYS A-2 1 220 ? -52.965  -4.912  27.196 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4111 N  NZ  . LYS A-2 1 220 ? -54.043  -4.134  27.917 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 215 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4112 N  N   . ILE A-2 1 221 ? -48.770  -4.091  32.562 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 N   1 
ATOM   4113 C  CA  . ILE A-2 1 221 ? -47.727  -3.284  33.173 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4114 C  C   . ILE A-2 1 221 ? -46.678  -4.192  33.814 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 C   1 
ATOM   4115 O  O   . ILE A-2 1 221 ? -45.477  -3.958  33.658 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 O   1 
ATOM   4116 C  CB  . ILE A-2 1 221 ? -48.309  -2.299  34.225 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4117 C  CG1 . ILE A-2 1 221 ? -49.295  -1.340  33.537 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4118 C  CG2 . ILE A-2 1 221 ? -47.183  -1.493  34.876 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4119 C  CD1 . ILE A-2 1 221 ? -49.861  -0.246  34.432 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4120 N  N   . GLN A-2 1 222 ? -47.127  -5.237  34.510 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 N   1 
ATOM   4121 C  CA  . GLN A-2 1 222 ? -46.202  -6.169  35.149 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4122 C  C   . GLN A-2 1 222 ? -45.360  -6.870  34.092 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 C   1 
ATOM   4123 O  O   . GLN A-2 1 222 ? -44.133  -6.857  34.155 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 O   1 
ATOM   4124 C  CB  . GLN A-2 1 222 ? -46.952  -7.213  35.979 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4125 C  CG  . GLN A-2 1 222 ? -46.025  -7.993  36.890 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4126 C  CD  . GLN A-2 1 222 ? -46.750  -8.932  37.817 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4127 O  OE1 . GLN A-2 1 222 ? -47.769  -8.580  38.416 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4128 N  NE2 . GLN A-2 1 222 ? -46.215  -10.139 37.960 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 217 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4129 N  N   . GLU A-2 1 223 ? -46.015  -7.490  33.121 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 N   1 
ATOM   4130 C  CA  . GLU A-2 1 223 ? -45.293  -8.152  32.041 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4131 C  C   . GLU A-2 1 223 ? -44.303  -7.163  31.423 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 C   1 
ATOM   4132 O  O   . GLU A-2 1 223 ? -43.158  -7.513  31.114 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 O   1 
ATOM   4133 C  CB  . GLU A-2 1 223 ? -46.278  -8.636  30.976 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4134 C  CG  . GLU A-2 1 223 ? -47.058  -9.883  31.379 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4135 C  CD  . GLU A-2 1 223 ? -48.204  -10.200 30.429 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4136 O  OE1 . GLU A-2 1 223 ? -48.077  -9.936  29.215 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4137 O  OE2 . GLU A-2 1 223 ? -49.231  -10.730 30.895 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 218 GLU A-2 OE2 1 
HETATM 4138 N  N   . MSE A-2 1 224 ? -44.753  -5.923  31.252 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 N   1 
HETATM 4139 C  CA  . MSE A-2 1 224 ? -43.921  -4.875  30.677 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 CA  1 
HETATM 4140 C  C   . MSE A-2 1 224 ? -42.635  -4.663  31.457 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 C   1 
HETATM 4141 O  O   . MSE A-2 1 224 ? -41.550  -4.617  30.880 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 O   1 
HETATM 4142 C  CB  . MSE A-2 1 224 ? -44.673  -3.555  30.639 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 CB  1 
HETATM 4143 C  CG  . MSE A-2 1 224 ? -43.774  -2.402  30.247 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 CG  1 
HETATM 4144 SE SE  . MSE A-2 1 224 ? -44.622  -0.698  30.402 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 SE  1 
HETATM 4145 C  CE  . MSE A-2 1 224 ? -44.579  -0.479  32.328 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 219 MSE A-2 CE  1 
ATOM   4146 N  N   . GLU A-2 1 225 ? -42.772  -4.520  32.772 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 N   1 
ATOM   4147 C  CA  . GLU A-2 1 225 ? -41.632  -4.299  33.656 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4148 C  C   . GLU A-2 1 225 ? -40.668  -5.491  33.719 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 C   1 
ATOM   4149 O  O   . GLU A-2 1 225 ? -39.448  -5.310  33.740 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 O   1 
ATOM   4150 C  CB  . GLU A-2 1 225 ? -42.132  -3.951  35.063 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4151 C  CG  . GLU A-2 1 225 ? -41.035  -3.843  36.092 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4152 C  CD  . GLU A-2 1 225 ? -40.201  -2.578  35.968 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4153 O  OE1 . GLU A-2 1 225 ? -40.040  -2.038  34.848 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4154 O  OE2 . GLU A-2 1 225 ? -39.685  -2.134  37.014 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 220 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4155 N  N   . GLU A-2 1 226 ? -41.210  -6.704  33.752 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 N   1 
ATOM   4156 C  CA  . GLU A-2 1 226 ? -40.384  -7.900  33.804 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4157 C  C   . GLU A-2 1 226 ? -39.566  -8.098  32.540 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 C   1 
ATOM   4158 O  O   . GLU A-2 1 226 ? -38.507  -8.729  32.572 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 O   1 
ATOM   4159 C  CB  . GLU A-2 1 226 ? -41.241  -9.128  34.043 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4160 C  CG  . GLU A-2 1 226 ? -41.676  -9.298  35.479 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4161 C  CD  . GLU A-2 1 226 ? -42.541  -10.524 35.661 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4162 O  OE1 . GLU A-2 1 226 ? -42.376  -11.480 34.863 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4163 O  OE2 . GLU A-2 1 226 ? -43.373  -10.539 36.600 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 221 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4164 N  N   . ARG A-2 1 227 ? -40.053  -7.568  31.422 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 N   1 
ATOM   4165 C  CA  . ARG A-2 1 227 ? -39.332  -7.685  30.162 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 CA  1 
ATOM   4166 C  C   . ARG A-2 1 227 ? -38.213  -6.668  30.180 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 C   1 
ATOM   4167 O  O   . ARG A-2 1 227 ? -37.106  -6.939  29.725 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 O   1 
ATOM   4168 C  CB  . ARG A-2 1 227 ? -40.272  -7.426  28.990 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 CB  1 
ATOM   4169 C  CG  . ARG A-2 1 227 ? -40.486  -8.645  28.105 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 CG  1 
ATOM   4170 C  CD  . ARG A-2 1 227 ? -41.949  -8.780  27.713 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 CD  1 
ATOM   4171 N  NE  . ARG A-2 1 227 ? -42.514  -7.479  27.363 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 NE  1 
ATOM   4172 C  CZ  . ARG A-2 1 227 ? -43.808  -7.180  27.430 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   4173 N  NH1 . ARG A-2 1 227 ? -44.691  -8.091  27.828 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   4174 N  NH2 . ARG A-2 1 227 ? -44.208  -5.956  27.124 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 222 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   4175 N  N   . ARG A-2 1 228 ? -38.523  -5.495  30.722 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 N   1 
ATOM   4176 C  CA  . ARG A-2 1 228 ? -37.572  -4.400  30.854 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 CA  1 
ATOM   4177 C  C   . ARG A-2 1 228 ? -36.385  -4.954  31.648 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 C   1 
ATOM   4178 O  O   . ARG A-2 1 228 ? -35.238  -4.836  31.222 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 O   1 
ATOM   4179 C  CB  . ARG A-2 1 228 ? -38.248  -3.237  31.595 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 CB  1 
ATOM   4180 C  CG  . ARG A-2 1 228 ? -37.478  -1.914  31.641 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 CG  1 
ATOM   4181 C  CD  . ARG A-2 1 228 ? -36.466  -1.834  32.783 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 CD  1 
ATOM   4182 N  NE  . ARG A-2 1 228 ? -37.085  -1.894  34.111 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 NE  1 
ATOM   4183 C  CZ  . ARG A-2 1 228 ? -36.392  -2.042  35.242 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   4184 N  NH1 . ARG A-2 1 228 ? -35.072  -2.138  35.192 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   4185 N  NH2 . ARG A-2 1 228 ? -37.009  -2.109  36.417 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 223 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   4186 N  N   . ILE A-2 1 229 ? -36.671  -5.589  32.784 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 N   1 
ATOM   4187 C  CA  . ILE A-2 1 229 ? -35.627  -6.177  33.620 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4188 C  C   . ILE A-2 1 229 ? -34.785  -7.214  32.858 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 C   1 
ATOM   4189 O  O   . ILE A-2 1 229 ? -33.554  -7.160  32.872 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 O   1 
ATOM   4190 C  CB  . ILE A-2 1 229 ? -36.244  -6.846  34.872 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4191 C  CG1 . ILE A-2 1 229 ? -36.891  -5.782  35.766 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4192 C  CG2 . ILE A-2 1 229 ? -35.178  -7.606  35.648 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4193 C  CD1 . ILE A-2 1 229 ? -37.795  -6.347  36.817 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 224 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4194 N  N   . VAL A-2 1 230 ? -35.447  -8.154  32.190 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 N   1 
ATOM   4195 C  CA  . VAL A-2 1 230 ? -34.747  -9.189  31.433 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 CA  1 
ATOM   4196 C  C   . VAL A-2 1 230 ? -33.897  -8.610  30.317 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 C   1 
ATOM   4197 O  O   . VAL A-2 1 230 ? -32.780  -9.070  30.076 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 O   1 
ATOM   4198 C  CB  . VAL A-2 1 230 ? -35.719  -10.187 30.784 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 CB  1 
ATOM   4199 C  CG1 . VAL A-2 1 230 ? -34.942  -11.260 30.034 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   4200 C  CG2 . VAL A-2 1 230 ? -36.582  -10.825 31.825 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 225 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   4201 N  N   . ARG A-2 1 231 ? -34.423  -7.609  29.624 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 N   1 
ATOM   4202 C  CA  . ARG A-2 1 231 ? -33.674  -6.999  28.532 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 CA  1 
ATOM   4203 C  C   . ARG A-2 1 231 ? -32.347  -6.400  29.011 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 C   1 
ATOM   4204 O  O   . ARG A-2 1 231 ? -31.304  -6.581  28.385 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 O   1 
ATOM   4205 C  CB  . ARG A-2 1 231 ? -34.521  -5.927  27.848 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 CB  1 
ATOM   4206 C  CG  . ARG A-2 1 231 ? -33.840  -5.300  26.658 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 CG  1 
ATOM   4207 C  CD  . ARG A-2 1 231 ? -33.426  -6.349  25.639 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 CD  1 
ATOM   4208 N  NE  . ARG A-2 1 231 ? -32.488  -5.806  24.657 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 NE  1 
ATOM   4209 C  CZ  . ARG A-2 1 231 ? -32.817  -4.956  23.688 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   4210 N  NH1 . ARG A-2 1 231 ? -34.073  -4.546  23.549 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   4211 N  NH2 . ARG A-2 1 231 ? -31.879  -4.500  22.869 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 226 ARG A-2 NH2 1 
HETATM 4212 N  N   . MSE A-2 1 232 ? -32.392  -5.681  30.125 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 N   1 
HETATM 4213 C  CA  . MSE A-2 1 232 ? -31.199  -5.070  30.683 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 CA  1 
HETATM 4214 C  C   . MSE A-2 1 232 ? -30.153  -6.141  30.971 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 C   1 
HETATM 4215 O  O   . MSE A-2 1 232 ? -28.976  -5.962  30.663 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 O   1 
HETATM 4216 C  CB  . MSE A-2 1 232 ? -31.557  -4.337  31.963 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 CB  1 
HETATM 4217 C  CG  . MSE A-2 1 232 ? -30.418  -3.546  32.555 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 CG  1 
HETATM 4218 SE SE  . MSE A-2 1 232 ? -31.113  -2.372  33.900 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 SE  1 
HETATM 4219 C  CE  . MSE A-2 1 232 ? -31.874  -3.709  35.059 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 227 MSE A-2 CE  1 
ATOM   4220 N  N   . GLY A-2 1 233 ? -30.592  -7.252  31.559 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 N   1 
ATOM   4221 C  CA  . GLY A-2 1 233 ? -29.687  -8.347  31.863 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4222 C  C   . GLY A-2 1 233 ? -29.079  -8.953  30.613 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 C   1 
ATOM   4223 O  O   . GLY A-2 1 233 ? -27.864  -9.168  30.538 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 228 GLY A-2 O   1 
ATOM   4224 N  N   . GLU A-2 1 234 ? -29.916  -9.227  29.620 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 N   1 
ATOM   4225 C  CA  . GLU A-2 1 234 ? -29.439  -9.809  28.368 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4226 C  C   . GLU A-2 1 234 ? -28.397  -8.915  27.714 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 C   1 
ATOM   4227 O  O   . GLU A-2 1 234 ? -27.398  -9.401  27.187 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 O   1 
ATOM   4228 C  CB  . GLU A-2 1 234 ? -30.612  -10.042 27.410 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4229 C  CG  . GLU A-2 1 234 ? -31.120  -11.475 27.393 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4230 C  CD  . GLU A-2 1 234 ? -32.600  -11.572 27.057 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4231 O  OE1 . GLU A-2 1 234 ? -33.065  -10.869 26.128 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4232 O  OE2 . GLU A-2 1 234 ? -33.302  -12.363 27.722 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 229 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4233 N  N   . SER A-2 1 235 ? -28.635  -7.605  27.753 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N   1 
ATOM   4234 C  CA  . SER A-2 1 235 ? -27.707  -6.640  27.172 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA  1 
ATOM   4235 C  C   . SER A-2 1 235 ? -26.383  -6.636  27.922 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C   1 
ATOM   4236 O  O   . SER A-2 1 235 ? -25.335  -6.344  27.351 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O   1 
ATOM   4237 C  CB  . SER A-2 1 235 ? -28.307  -5.234  27.207 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB  1 
ATOM   4238 O  OG  . SER A-2 1 235 ? -29.349  -5.111  26.262 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG  1 
HETATM 4239 N  N   . MSE A-2 1 236 ? -26.437  -6.958  29.209 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 N   1 
HETATM 4240 C  CA  . MSE A-2 1 236 ? -25.239  -6.980  30.031 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 CA  1 
HETATM 4241 C  C   . MSE A-2 1 236 ? -24.379  -8.175  29.665 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 C   1 
HETATM 4242 O  O   . MSE A-2 1 236 ? -23.166  -8.052  29.503 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 O   1 
HETATM 4243 C  CB  . MSE A-2 1 236 ? -25.627  -7.045  31.498 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 CB  1 
HETATM 4244 C  CG  . MSE A-2 1 236 ? -24.584  -6.496  32.446 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 CG  1 
HETATM 4245 SE SE  . MSE A-2 1 236 ? -25.143  -6.726  34.286 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 SE  1 
HETATM 4246 C  CE  . MSE A-2 1 236 ? -23.981  -8.211  34.676 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 231 MSE A-2 CE  1 
ATOM   4247 N  N   . LYS A-2 1 237 ? -25.016  -9.330  29.518 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 N   1 
ATOM   4248 C  CA  . LYS A-2 1 237 ? -24.305  -10.555 29.175 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4249 C  C   . LYS A-2 1 237 ? -23.781  -10.468 27.749 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 C   1 
ATOM   4250 O  O   . LYS A-2 1 237 ? -22.637  -10.870 27.455 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 O   1 
ATOM   4251 C  CB  . LYS A-2 1 237 ? -25.226  -11.771 29.325 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4252 C  CG  . LYS A-2 1 237 ? -24.552  -13.091 28.998 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4253 C  CD  . LYS A-2 1 237 ? -25.414  -14.289 29.367 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4254 C  CE  . LYS A-2 1 237 ? -24.708  -15.596 28.994 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4255 N  NZ  . LYS A-2 1 237 ? -25.513  -16.814 29.310 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 232 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4256 N  N   . THR A-2 1 238 ? -24.612  -9.928  26.863 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 N   1 
ATOM   4257 C  CA  . THR A-2 1 238 ? -24.224  -9.786  25.469 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CA  1 
ATOM   4258 C  C   . THR A-2 1 238 ? -22.990  -8.909  25.372 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 C   1 
ATOM   4259 O  O   . THR A-2 1 238 ? -22.001  -9.283  24.745 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 O   1 
ATOM   4260 C  CB  . THR A-2 1 238 ? -25.351  -9.156  24.635 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CB  1 
ATOM   4261 O  OG1 . THR A-2 1 238 ? -26.509  -9.994  24.695 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4262 C  CG2 . THR A-2 1 238 ? -24.915  -9.004  23.179 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 233 THR A-2 CG2 1 
ATOM   4263 N  N   . TYR A-2 1 239 ? -23.046  -7.743  26.002 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 N   1 
ATOM   4264 C  CA  . TYR A-2 1 239 ? -21.923  -6.823  25.973 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CA  1 
ATOM   4265 C  C   . TYR A-2 1 239 ? -20.638  -7.478  26.497 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 C   1 
ATOM   4266 O  O   . TYR A-2 1 239 ? -19.549  -7.203  25.986 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 O   1 
ATOM   4267 C  CB  . TYR A-2 1 239 ? -22.248  -5.564  26.786 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CB  1 
ATOM   4268 C  CG  . TYR A-2 1 239 ? -21.321  -4.415  26.474 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CG  1 
ATOM   4269 C  CD1 . TYR A-2 1 239 ? -20.071  -4.309  27.089 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   4270 C  CD2 . TYR A-2 1 239 ? -21.652  -3.484  25.490 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   4271 C  CE1 . TYR A-2 1 239 ? -19.173  -3.308  26.726 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   4272 C  CE2 . TYR A-2 1 239 ? -20.762  -2.484  25.117 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   4273 C  CZ  . TYR A-2 1 239 ? -19.527  -2.403  25.735 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   4274 O  OH  . TYR A-2 1 239 ? -18.643  -1.426  25.342 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 234 TYR A-2 OH  1 
ATOM   4275 N  N   . ALA A-2 1 240 ? -20.761  -8.353  27.496 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A-2 N   1 
ATOM   4276 C  CA  . ALA A-2 1 240 ? -19.583  -9.016  28.060 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4277 C  C   . ALA A-2 1 240 ? -18.966  -9.990  27.068 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A-2 C   1 
ATOM   4278 O  O   . ALA A-2 1 240 ? -17.745  -10.167 27.037 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A-2 O   1 
ATOM   4279 C  CB  . ALA A-2 1 240 ? -19.945  -9.746  29.354 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 235 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4280 N  N   . GLU A-2 1 241 ? -19.806  -10.617 26.250 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 N   1 
ATOM   4281 C  CA  . GLU A-2 1 241 ? -19.313  -11.563 25.254 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4282 C  C   . GLU A-2 1 241 ? -18.510  -10.793 24.221 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 C   1 
ATOM   4283 O  O   . GLU A-2 1 241 ? -17.539  -11.300 23.658 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 O   1 
ATOM   4284 C  CB  . GLU A-2 1 241 ? -20.472  -12.286 24.571 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4285 C  CG  . GLU A-2 1 241 ? -21.503  -12.870 25.526 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4286 C  CD  . GLU A-2 1 241 ? -20.922  -13.863 26.525 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4287 O  OE1 . GLU A-2 1 241 ? -21.726  -14.493 27.248 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4288 O  OE2 . GLU A-2 1 241 ? -19.679  -14.014 26.597 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 236 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4289 N  N   . VAL A-2 1 242 ? -18.923  -9.557  23.975 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 N   1 
ATOM   4290 C  CA  . VAL A-2 1 242 ? -18.230  -8.706  23.015 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 CA  1 
ATOM   4291 C  C   . VAL A-2 1 242 ? -16.899  -8.340  23.635 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 C   1 
ATOM   4292 O  O   . VAL A-2 1 242 ? -15.857  -8.491  23.005 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 O   1 
ATOM   4293 C  CB  . VAL A-2 1 242 ? -19.058  -7.426  22.701 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 CB  1 
ATOM   4294 C  CG1 . VAL A-2 1 242 ? -18.222  -6.414  21.952 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   4295 C  CG2 . VAL A-2 1 242 ? -20.274  -7.801  21.872 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 237 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   4296 N  N   . ASP A-2 1 243 ? -16.932  -7.881  24.883 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 N   1 
ATOM   4297 C  CA  . ASP A-2 1 243 ? -15.702  -7.519  25.578 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4298 C  C   . ASP A-2 1 243 ? -14.748  -8.708  25.643 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 C   1 
ATOM   4299 O  O   . ASP A-2 1 243 ? -13.526  -8.539  25.577 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 O   1 
ATOM   4300 C  CB  . ASP A-2 1 243 ? -16.008  -7.030  26.998 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4301 C  CG  . ASP A-2 1 243 ? -16.157  -5.519  27.078 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4302 O  OD1 . ASP A-2 1 243 ? -16.529  -5.003  28.154 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4303 O  OD2 . ASP A-2 1 243 ? -15.893  -4.844  26.062 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 238 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4304 N  N   . ARG A-2 1 244 ? -15.313  -9.909  25.747 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 N   1 
ATOM   4305 C  CA  . ARG A-2 1 244 ? -14.528  -11.138 25.842 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 CA  1 
ATOM   4306 C  C   . ARG A-2 1 244 ? -13.846  -11.559 24.544 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 C   1 
ATOM   4307 O  O   . ARG A-2 1 244 ? -13.208  -12.606 24.483 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 O   1 
ATOM   4308 C  CB  . ARG A-2 1 244 ? -15.419  -12.280 26.333 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 CB  1 
ATOM   4309 C  CG  . ARG A-2 1 244 ? -14.671  -13.550 26.723 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 CG  1 
ATOM   4310 C  CD  . ARG A-2 1 244 ? -15.644  -14.660 27.080 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 CD  1 
ATOM   4311 N  NE  . ARG A-2 1 244 ? -16.503  -14.307 28.207 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 NE  1 
ATOM   4312 C  CZ  . ARG A-2 1 244 ? -16.109  -14.279 29.479 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   4313 N  NH1 . ARG A-2 1 244 ? -14.858  -14.584 29.809 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   4314 N  NH2 . ARG A-2 1 244 ? -16.977  -13.951 30.428 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 239 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   4315 N  N   . GLN A-2 1 245 ? -13.966  -10.754 23.503 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 N   1 
ATOM   4316 C  CA  . GLN A-2 1 245 ? -13.336  -11.117 22.246 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4317 C  C   . GLN A-2 1 245 ? -11.959  -10.509 22.076 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 C   1 
ATOM   4318 O  O   . GLN A-2 1 245 ? -11.261  -10.818 21.114 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 O   1 
ATOM   4319 C  CB  . GLN A-2 1 245 ? -14.221  -10.715 21.072 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4320 C  CG  . GLN A-2 1 245 ? -15.545  -11.445 21.044 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4321 C  CD  . GLN A-2 1 245 ? -16.334  -11.162 19.785 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4322 O  OE1 . GLN A-2 1 245 ? -17.472  -11.609 19.644 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4323 N  NE2 . GLN A-2 1 245 ? -15.734  -10.419 18.859 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 240 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4324 N  N   . VAL A-2 1 246 ? -11.565  -9.644  23.004 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 N   1 
ATOM   4325 C  CA  . VAL A-2 1 246 ? -10.253  -9.017  22.912 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 CA  1 
ATOM   4326 C  C   . VAL A-2 1 246 ? -9.169   -10.024 23.266 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 C   1 
ATOM   4327 O  O   . VAL A-2 1 246 ? -8.054   -9.942  22.746 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 O   1 
ATOM   4328 C  CB  . VAL A-2 1 246 ? -10.126  -7.796  23.858 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 CB  1 
ATOM   4329 C  CG1 . VAL A-2 1 246 ? -11.117  -6.721  23.444 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   4330 C  CG2 . VAL A-2 1 246 ? -10.351  -8.227  25.310 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 241 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   4331 N  N   . ILE A-2 1 247 ? -9.509   -10.969 24.145 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 N   1 
ATOM   4332 C  CA  . ILE A-2 1 247 ? -8.576   -12.003 24.593 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4333 C  C   . ILE A-2 1 247 ? -7.985   -12.790 23.424 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 C   1 
ATOM   4334 O  O   . ILE A-2 1 247 ? -6.787   -13.061 23.393 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 O   1 
ATOM   4335 C  CB  . ILE A-2 1 247 ? -9.254   -12.970 25.613 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4336 C  CG1 . ILE A-2 1 247 ? -9.516   -12.231 26.930 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4337 C  CG2 . ILE A-2 1 247 ? -8.369   -14.176 25.867 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4338 C  CD1 . ILE A-2 1 247 ? -10.229  -13.038 27.972 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4339 N  N   . PRO A-2 1 248 ? -8.815   -13.181 22.449 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 N   1 
ATOM   4340 C  CA  . PRO A-2 1 248 ? -8.249   -13.928 21.316 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CA  1 
ATOM   4341 C  C   . PRO A-2 1 248 ? -7.274   -13.060 20.509 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 C   1 
ATOM   4342 O  O   . PRO A-2 1 248 ? -6.221   -13.536 20.073 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 O   1 
ATOM   4343 C  CB  . PRO A-2 1 248 ? -9.478   -14.309 20.497 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CB  1 
ATOM   4344 C  CG  . PRO A-2 1 248 ? -10.558  -14.425 21.538 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CG  1 
ATOM   4345 C  CD  . PRO A-2 1 248 ? -10.287  -13.244 22.448 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CD  1 
ATOM   4346 N  N   . ILE A-2 1 249 ? -7.623   -11.788 20.321 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 N   1 
ATOM   4347 C  CA  . ILE A-2 1 249 ? -6.777   -10.875 19.558 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4348 C  C   . ILE A-2 1 249 ? -5.602   -10.341 20.389 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 C   1 
ATOM   4349 O  O   . ILE A-2 1 249 ? -4.538   -10.056 19.846 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 O   1 
ATOM   4350 C  CB  . ILE A-2 1 249 ? -7.609   -9.699  18.950 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4351 C  CG1 . ILE A-2 1 249 ? -7.939   -8.652  20.007 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4352 C  CG2 . ILE A-2 1 249 ? -8.922   -10.225 18.400 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4353 C  CD1 . ILE A-2 1 249 ? -8.793   -7.517  19.465 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4354 N  N   . ILE A-2 1 250 ? -5.786   -10.202 21.700 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 N   1 
ATOM   4355 C  CA  . ILE A-2 1 250 ? -4.692   -9.755  22.561 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4356 C  C   . ILE A-2 1 250 ? -3.651   -10.866 22.499 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 C   1 
ATOM   4357 O  O   . ILE A-2 1 250 ? -2.459   -10.610 22.316 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 O   1 
ATOM   4358 C  CB  . ILE A-2 1 250 ? -5.139   -9.583  24.035 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4359 C  CG1 . ILE A-2 1 250 ? -5.844   -8.242  24.214 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4360 C  CG2 . ILE A-2 1 250 ? -3.940   -9.664  24.972 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4361 C  CD1 . ILE A-2 1 250 ? -6.455   -8.055  25.588 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4362 N  N   . GLY A-2 1 251 ? -4.120   -12.102 22.656 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A-2 N   1 
ATOM   4363 C  CA  . GLY A-2 1 251 ? -3.241   -13.251 22.600 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4364 C  C   . GLY A-2 1 251 ? -2.448   -13.265 21.307 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A-2 C   1 
ATOM   4365 O  O   . GLY A-2 1 251 ? -1.234   -13.448 21.323 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 246 GLY A-2 O   1 
ATOM   4366 N  N   . LYS A-2 1 252 ? -3.128   -13.056 20.183 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 N   1 
ATOM   4367 C  CA  . LYS A-2 1 252 ? -2.467   -13.042 18.879 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4368 C  C   . LYS A-2 1 252 ? -1.404   -11.957 18.769 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 C   1 
ATOM   4369 O  O   . LYS A-2 1 252 ? -0.324   -12.194 18.228 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 O   1 
ATOM   4370 C  CB  . LYS A-2 1 252 ? -3.501   -12.862 17.757 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4371 C  CG  . LYS A-2 1 252 ? -2.911   -12.462 16.406 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4372 C  CD  . LYS A-2 1 252 ? -3.939   -12.548 15.289 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4373 C  CE  . LYS A-2 1 252 ? -5.213   -11.737 15.581 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4374 N  NZ  . LYS A-2 1 252 ? -5.023   -10.253 15.574 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 247 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4375 N  N   . CYS A-2 1 253 ? -1.707   -10.764 19.267 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A-2 N   1 
ATOM   4376 C  CA  . CYS A-2 1 253 ? -0.748   -9.670  19.202 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A-2 CA  1 
ATOM   4377 C  C   . CYS A-2 1 253 ? 0.511    -10.011 19.983 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A-2 C   1 
ATOM   4378 O  O   . CYS A-2 1 253 ? 1.617    -9.953  19.450 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A-2 O   1 
ATOM   4379 C  CB  . CYS A-2 1 253 ? -1.345   -8.382  19.764 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A-2 CB  1 
ATOM   4380 S  SG  . CYS A-2 1 253 ? -0.155   -7.001  19.788 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 248 CYS A-2 SG  1 
ATOM   4381 N  N   . LEU A-2 1 254 ? 0.330    -10.375 21.247 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 N   1 
ATOM   4382 C  CA  . LEU A-2 1 254 ? 1.449    -10.715 22.112 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CA  1 
ATOM   4383 C  C   . LEU A-2 1 254 ? 2.279    -11.861 21.564 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 C   1 
ATOM   4384 O  O   . LEU A-2 1 254 ? 3.503    -11.877 21.723 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 O   1 
ATOM   4385 C  CB  . LEU A-2 1 254 ? 0.933    -11.035 23.507 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CB  1 
ATOM   4386 C  CG  . LEU A-2 1 254 ? 0.134    -9.844  24.032 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CG  1 
ATOM   4387 C  CD1 . LEU A-2 1 254 ? -0.395   -10.148 25.418 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   4388 C  CD2 . LEU A-2 1 254 ? 1.023    -8.588  24.023 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 249 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   4389 N  N   . ASP A-2 1 255 ? 1.619    -12.815 20.914 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 N   1 
ATOM   4390 C  CA  . ASP A-2 1 255 ? 2.328    -13.942 20.320 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4391 C  C   . ASP A-2 1 255 ? 3.163    -13.427 19.170 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 C   1 
ATOM   4392 O  O   . ASP A-2 1 255 ? 4.292    -13.864 18.973 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 O   1 
ATOM   4393 C  CB  . ASP A-2 1 255 ? 1.360    -14.999 19.799 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4394 C  CG  . ASP A-2 1 255 ? 0.778    -15.839 20.902 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4395 O  OD1 . ASP A-2 1 255 ? 1.399    -15.914 21.985 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4396 O  OD2 . ASP A-2 1 255 ? -0.296   -16.439 20.686 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 250 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4397 N  N   . GLY A-2 1 256 ? 2.587    -12.502 18.407 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A-2 N   1 
ATOM   4398 C  CA  . GLY A-2 1 256 ? 3.294    -11.915 17.285 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4399 C  C   . GLY A-2 1 256 ? 4.530    -11.215 17.807 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A-2 C   1 
ATOM   4400 O  O   . GLY A-2 1 256 ? 5.625    -11.351 17.250 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 251 GLY A-2 O   1 
ATOM   4401 N  N   . ILE A-2 1 257 ? 4.356    -10.465 18.893 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 N   1 
ATOM   4402 C  CA  . ILE A-2 1 257 ? 5.470    -9.754  19.498 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4403 C  C   . ILE A-2 1 257 ? 6.549    -10.730 19.936 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 C   1 
ATOM   4404 O  O   . ILE A-2 1 257 ? 7.689    -10.625 19.487 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 O   1 
ATOM   4405 C  CB  . ILE A-2 1 257 ? 5.017    -8.910  20.708 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4406 C  CG1 . ILE A-2 1 257 ? 4.199    -7.718  20.207 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4407 C  CG2 . ILE A-2 1 257 ? 6.233    -8.435  21.511 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4408 C  CD1 . ILE A-2 1 257 ? 3.716    -6.795  21.293 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 252 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4409 N  N   . VAL A-2 1 258 ? 6.199    -11.685 20.796 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 N   1 
ATOM   4410 C  CA  . VAL A-2 1 258 ? 7.193    -12.652 21.253 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 CA  1 
ATOM   4411 C  C   . VAL A-2 1 258 ? 8.007    -13.187 20.088 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 C   1 
ATOM   4412 O  O   . VAL A-2 1 258 ? 9.245    -13.186 20.143 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 O   1 
ATOM   4413 C  CB  . VAL A-2 1 258 ? 6.559    -13.853 22.002 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 CB  1 
ATOM   4414 C  CG1 . VAL A-2 1 258 ? 7.621    -14.877 22.320 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   4415 C  CG2 . VAL A-2 1 258 ? 5.922    -13.396 23.290 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 253 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   4416 N  N   . LYS A-2 1 259 ? 7.330    -13.624 19.027 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 N   1 
ATOM   4417 C  CA  . LYS A-2 1 259 ? 8.033    -14.169 17.863 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4418 C  C   . LYS A-2 1 259 ? 9.015    -13.178 17.249 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 C   1 
ATOM   4419 O  O   . LYS A-2 1 259 ? 10.099   -13.559 16.808 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 O   1 
ATOM   4420 C  CB  . LYS A-2 1 259 ? 7.041    -14.654 16.805 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4421 C  CG  . LYS A-2 1 259 ? 6.273    -15.898 17.233 1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4422 C  CD  . LYS A-2 1 259 ? 5.427    -16.459 16.098 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4423 C  CE  . LYS A-2 1 259 ? 4.554    -17.629 16.562 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4424 N  NZ  . LYS A-2 1 259 ? 3.528    -17.230 17.577 1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 254 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4425 N  N   . ALA A-2 1 260 ? 8.642    -11.905 17.218 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 N   1 
ATOM   4426 C  CA  . ALA A-2 1 260 ? 9.537    -10.892 16.682 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4427 C  C   . ALA A-2 1 260 ? 10.810   -10.866 17.528 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 C   1 
ATOM   4428 O  O   . ALA A-2 1 260 ? 11.928   -10.959 17.008 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 O   1 
ATOM   4429 C  CB  . ALA A-2 1 260 ? 8.870    -9.540  16.719 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 255 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4430 N  N   . ALA A-2 1 261 ? 10.634   -10.745 18.838 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A-2 N   1 
ATOM   4431 C  CA  . ALA A-2 1 261 ? 11.769   -10.706 19.746 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4432 C  C   . ALA A-2 1 261 ? 12.629   -11.947 19.576 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A-2 C   1 
ATOM   4433 O  O   . ALA A-2 1 261 ? 13.855   -11.863 19.561 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A-2 O   1 
ATOM   4434 C  CB  . ALA A-2 1 261 ? 11.288   -10.603 21.182 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 256 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4435 N  N   . GLU A-2 1 262 ? 11.986   -13.101 19.433 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 N   1 
ATOM   4436 C  CA  . GLU A-2 1 262 ? 12.721   -14.349 19.278 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4437 C  C   . GLU A-2 1 262 ? 13.467   -14.484 17.959 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 C   1 
ATOM   4438 O  O   . GLU A-2 1 262 ? 14.310   -15.364 17.816 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 O   1 
ATOM   4439 C  CB  . GLU A-2 1 262 ? 11.784   -15.540 19.449 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4440 C  CG  . GLU A-2 1 262 ? 10.998   -15.507 20.735 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4441 C  CD  . GLU A-2 1 262 ? 10.301   -16.818 21.018 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4442 O  OE1 . GLU A-2 1 262 ? 9.734    -17.406 20.069 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4443 O  OE2 . GLU A-2 1 262 ? 10.315   -17.251 22.192 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 257 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4444 N  N   . SER A-2 1 263 ? 13.178   -13.624 16.993 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 258 SER A-2 N   1 
ATOM   4445 C  CA  . SER A-2 1 263 ? 13.874   -13.720 15.714 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 258 SER A-2 CA  1 
ATOM   4446 C  C   . SER A-2 1 263 ? 15.132   -12.844 15.652 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 258 SER A-2 C   1 
ATOM   4447 O  O   . SER A-2 1 263 ? 15.867   -12.855 14.665 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 258 SER A-2 O   1 
ATOM   4448 C  CB  . SER A-2 1 263 ? 12.927   -13.364 14.566 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 258 SER A-2 CB  1 
ATOM   4449 O  OG  . SER A-2 1 263 ? 12.461   -12.035 14.684 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 258 SER A-2 OG  1 
ATOM   4450 N  N   . ILE A-2 1 264 ? 15.377   -12.081 16.708 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 N   1 
ATOM   4451 C  CA  . ILE A-2 1 264 ? 16.559   -11.232 16.764 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4452 C  C   . ILE A-2 1 264 ? 17.789   -12.123 16.647 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 C   1 
ATOM   4453 O  O   . ILE A-2 1 264 ? 17.786   -13.242 17.138 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 O   1 
ATOM   4454 C  CB  . ILE A-2 1 264 ? 16.595   -10.455 18.102 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4455 C  CG1 . ILE A-2 1 264 ? 15.560   -9.330  18.049 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4456 C  CG2 . ILE A-2 1 264 ? 18.010   -9.944  18.393 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4457 C  CD1 . ILE A-2 1 264 ? 15.302   -8.672  19.363 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 259 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4458 N  N   . ASP A-2 1 265 ? 18.834   -11.636 15.989 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 N   1 
ATOM   4459 C  CA  . ASP A-2 1 265 ? 20.057   -12.419 15.838 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4460 C  C   . ASP A-2 1 265 ? 21.301   -11.524 15.878 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 C   1 
ATOM   4461 O  O   . ASP A-2 1 265 ? 21.750   -11.017 14.852 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 O   1 
ATOM   4462 C  CB  . ASP A-2 1 265 ? 20.009   -13.202 14.528 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4463 C  CG  . ASP A-2 1 265 ? 21.132   -14.205 14.416 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4464 O  OD1 . ASP A-2 1 265 ? 22.309   -13.790 14.485 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4465 O  OD2 . ASP A-2 1 265 ? 20.839   -15.408 14.261 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 260 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4466 N  N   . GLN A-2 1 266 ? 21.855   -11.343 17.073 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 N   1 
ATOM   4467 C  CA  . GLN A-2 1 266 ? 23.029   -10.495 17.265 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4468 C  C   . GLN A-2 1 266 ? 24.212   -10.927 16.434 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 C   1 
ATOM   4469 O  O   . GLN A-2 1 266 ? 25.024   -10.098 16.034 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 O   1 
ATOM   4470 C  CB  . GLN A-2 1 266 ? 23.467   -10.488 18.729 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4471 C  CG  . GLN A-2 1 266 ? 22.413   -10.956 19.698 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4472 C  CD  . GLN A-2 1 266 ? 22.365   -12.466 19.832 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4473 O  OE1 . GLN A-2 1 266 ? 23.355   -13.096 20.200 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4474 N  NE2 . GLN A-2 1 266 ? 21.209   -13.053 19.539 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 261 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4475 N  N   . LYS A-2 1 267 ? 24.322   -12.226 16.187 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 N   1 
ATOM   4476 C  CA  . LYS A-2 1 267 ? 25.441   -12.750 15.416 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4477 C  C   . LYS A-2 1 267 ? 25.364   -12.334 13.946 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 C   1 
ATOM   4478 O  O   . LYS A-2 1 267 ? 26.346   -11.832 13.394 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 O   1 
ATOM   4479 C  CB  . LYS A-2 1 267 ? 25.493   -14.275 15.545 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4480 C  CG  . LYS A-2 1 267 ? 25.415   -14.777 16.988 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4481 C  CD  . LYS A-2 1 267 ? 26.778   -15.094 17.590 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4482 C  CE  . LYS A-2 1 267 ? 27.705   -13.888 17.623 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4483 N  NZ  . LYS A-2 1 267 ? 29.038   -14.229 18.222 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4484 N  N   . ASN A-2 1 268 ? 24.206   -12.529 13.311 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 N   1 
ATOM   4485 C  CA  . ASN A-2 1 268 ? 24.077   -12.145 11.910 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 CA  1 
ATOM   4486 C  C   . ASN A-2 1 268 ? 24.189   -10.626 11.811 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 C   1 
ATOM   4487 O  O   . ASN A-2 1 268 ? 24.785   -10.100 10.871 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 O   1 
ATOM   4488 C  CB  . ASN A-2 1 268 ? 22.745   -12.613 11.314 1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 CB  1 
ATOM   4489 C  CG  . ASN A-2 1 268 ? 22.725   -12.528 9.780  1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 CG  1 
ATOM   4490 O  OD1 . ASN A-2 1 268 ? 21.659   -12.520 9.168  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   4491 N  ND2 . ASN A-2 1 268 ? 23.908   -12.479 9.160  1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 263 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   4492 N  N   . ASP A-2 1 269 ? 23.607   -9.919  12.773 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 N   1 
ATOM   4493 C  CA  . ASP A-2 1 269 ? 23.701   -8.465  12.787 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4494 C  C   . ASP A-2 1 269 ? 25.180   -8.020  12.735 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 C   1 
ATOM   4495 O  O   . ASP A-2 1 269 ? 25.511   -7.063  12.031 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 O   1 
ATOM   4496 C  CB  . ASP A-2 1 269 ? 23.004   -7.908  14.031 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4497 C  CG  . ASP A-2 1 269 ? 21.490   -7.920  13.900 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4498 O  OD1 . ASP A-2 1 269 ? 20.785   -7.938  14.936 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4499 O  OD2 . ASP A-2 1 269 ? 21.004   -7.896  12.747 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 264 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4500 N  N   . SER A-2 1 270 ? 26.069   -8.710  13.455 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 265 SER A-2 N   1 
ATOM   4501 C  CA  . SER A-2 1 270 ? 27.496   -8.350  13.425 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 265 SER A-2 CA  1 
ATOM   4502 C  C   . SER A-2 1 270 ? 28.082   -8.691  12.060 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 265 SER A-2 C   1 
ATOM   4503 O  O   . SER A-2 1 270 ? 29.024   -8.045  11.599 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 265 SER A-2 O   1 
ATOM   4504 C  CB  . SER A-2 1 270 ? 28.300   -9.092  14.501 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 265 SER A-2 CB  1 
ATOM   4505 O  OG  . SER A-2 1 270 ? 27.912   -8.700  15.803 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 265 SER A-2 OG  1 
ATOM   4506 N  N   . GLN A-2 1 271 ? 27.534   -9.728  11.429 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 N   1 
ATOM   4507 C  CA  . GLN A-2 1 271 ? 27.980   -10.135 10.101 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 CA  1 
ATOM   4508 C  C   . GLN A-2 1 271 ? 27.562   -9.058  9.094  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 C   1 
ATOM   4509 O  O   . GLN A-2 1 271 ? 28.313   -8.739  8.176  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 O   1 
ATOM   4510 C  CB  . GLN A-2 1 271 ? 27.368   -11.484 9.713  1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 CB  1 
ATOM   4511 C  CG  . GLN A-2 1 271 ? 28.391   -12.591 9.514  1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 CG  1 
ATOM   4512 C  CD  . GLN A-2 1 271 ? 29.259   -12.810 10.739 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 CD  1 
ATOM   4513 O  OE1 . GLN A-2 1 271 ? 28.758   -13.085 11.833 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   4514 N  NE2 . GLN A-2 1 271 ? 30.566   -12.689 10.562 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 266 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   4515 N  N   . LEU A-2 1 272 ? 26.376   -8.485  9.281  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 N   1 
ATOM   4516 C  CA  . LEU A-2 1 272 ? 25.908   -7.435  8.382  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 CA  1 
ATOM   4517 C  C   . LEU A-2 1 272 ? 26.809   -6.220  8.524  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 C   1 
ATOM   4518 O  O   . LEU A-2 1 272 ? 27.177   -5.594  7.533  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 O   1 
ATOM   4519 C  CB  . LEU A-2 1 272 ? 24.455   -7.039  8.690  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 CB  1 
ATOM   4520 C  CG  . LEU A-2 1 272 ? 23.395   -8.084  8.328  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 CG  1 
ATOM   4521 C  CD1 . LEU A-2 1 272 ? 21.988   -7.486  8.452  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   4522 C  CD2 . LEU A-2 1 272 ? 23.644   -8.569  6.909  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 267 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   4523 N  N   . VAL A-2 1 273 ? 27.167   -5.894  9.761  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 N   1 
ATOM   4524 C  CA  . VAL A-2 1 273 ? 28.038   -4.755  10.013 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 CA  1 
ATOM   4525 C  C   . VAL A-2 1 273 ? 29.376   -4.916  9.285  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 C   1 
ATOM   4526 O  O   . VAL A-2 1 273 ? 29.987   -3.926  8.877  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 O   1 
ATOM   4527 C  CB  . VAL A-2 1 273 ? 28.306   -4.572  11.527 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 CB  1 
ATOM   4528 C  CG1 . VAL A-2 1 273 ? 29.164   -3.349  11.758 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   4529 C  CG2 . VAL A-2 1 273 ? 27.001   -4.446  12.275 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 268 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   4530 N  N   . ILE A-2 1 274 ? 29.834   -6.156  9.119  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 N   1 
ATOM   4531 C  CA  . ILE A-2 1 274 ? 31.100   -6.392  8.430  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4532 C  C   . ILE A-2 1 274 ? 30.919   -6.196  6.931  1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 C   1 
ATOM   4533 O  O   . ILE A-2 1 274 ? 31.800   -5.668  6.250  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 O   1 
ATOM   4534 C  CB  . ILE A-2 1 274 ? 31.638   -7.820  8.657  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4535 C  CG1 . ILE A-2 1 274 ? 31.965   -8.041  10.135 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4536 C  CG2 . ILE A-2 1 274 ? 32.874   -8.037  7.809  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4537 C  CD1 . ILE A-2 1 274 ? 32.394   -9.469  10.467 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4538 N  N   . GLU A-2 1 275 ? 29.772   -6.627  6.423  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 N   1 
ATOM   4539 C  CA  . GLU A-2 1 275 ? 29.483   -6.494  5.005  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4540 C  C   . GLU A-2 1 275 ? 29.152   -5.052  4.673  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 C   1 
ATOM   4541 O  O   . GLU A-2 1 275 ? 29.221   -4.646  3.519  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 O   1 
ATOM   4542 C  CB  . GLU A-2 1 275 ? 28.313   -7.390  4.624  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4543 C  CG  . GLU A-2 1 275 ? 28.471   -8.808  5.108  1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4544 C  CD  . GLU A-2 1 275 ? 27.331   -9.701  4.670  1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4545 O  OE1 . GLU A-2 1 275 ? 26.169   -9.233  4.674  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4546 O  OE2 . GLU A-2 1 275 ? 27.598   -10.876 4.334  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 270 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4547 N  N   . ALA A-2 1 276 ? 28.804   -4.282  5.696  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A-2 N   1 
ATOM   4548 C  CA  . ALA A-2 1 276 ? 28.454   -2.876  5.525  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A-2 CA  1 
ATOM   4549 C  C   . ALA A-2 1 276 ? 29.667   -1.964  5.457  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A-2 C   1 
ATOM   4550 O  O   . ALA A-2 1 276 ? 29.642   -0.940  4.771  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A-2 O   1 
ATOM   4551 C  CB  . ALA A-2 1 276 ? 27.560   -2.427  6.664  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 271 ALA A-2 CB  1 
ATOM   4552 N  N   . TYR A-2 1 277 ? 30.735   -2.338  6.159  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 N   1 
ATOM   4553 C  CA  . TYR A-2 1 277 ? 31.917   -1.500  6.189  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CA  1 
ATOM   4554 C  C   . TYR A-2 1 277 ? 33.235   -2.139  5.788  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 C   1 
ATOM   4555 O  O   . TYR A-2 1 277 ? 34.208   -1.427  5.544  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 O   1 
ATOM   4556 C  CB  . TYR A-2 1 277 ? 32.049   -0.889  7.572  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CB  1 
ATOM   4557 C  CG  . TYR A-2 1 277 ? 30.778   -0.239  8.060  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CG  1 
ATOM   4558 C  CD1 . TYR A-2 1 277 ? 29.872   -0.934  8.850  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   4559 C  CD2 . TYR A-2 1 277 ? 30.500   1.088   7.761  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   4560 C  CE1 . TYR A-2 1 277 ? 28.717   -0.312  9.343  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   4561 C  CE2 . TYR A-2 1 277 ? 29.352   1.716   8.244  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   4562 C  CZ  . TYR A-2 1 277 ? 28.472   1.018   9.032  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   4563 O  OH  . TYR A-2 1 277 ? 27.364   1.664   9.527  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 OH  1 
ATOM   4564 N  N   . LYS A-2 1 278 ? 33.286   -3.467  5.737  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 N   1 
ATOM   4565 C  CA  . LYS A-2 1 278 ? 34.512   -4.144  5.320  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 CA  1 
ATOM   4566 C  C   . LYS A-2 1 278 ? 35.033   -3.326  4.141  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 C   1 
ATOM   4567 O  O   . LYS A-2 1 278 ? 34.276   -3.028  3.207  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 O   1 
ATOM   4568 C  CB  . LYS A-2 1 278 ? 34.189   -5.574  4.872  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 CB  1 
ATOM   4569 C  CG  . LYS A-2 1 278 ? 35.353   -6.378  4.313  1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 CG  1 
ATOM   4570 C  CD  . LYS A-2 1 278 ? 36.340   -6.782  5.392  1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 CD  1 
ATOM   4571 C  CE  . LYS A-2 1 278 ? 37.324   -7.824  4.875  1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 CE  1 
ATOM   4572 N  NZ  . LYS A-2 1 278 ? 36.632   -9.065  4.408  1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 273 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   4573 N  N   . SER A-2 1 279 ? 36.304   -2.938  4.181  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 274 SER A-2 N   1 
ATOM   4574 C  CA  . SER A-2 1 279 ? 36.873   -2.139  3.095  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 274 SER A-2 CA  1 
ATOM   4575 C  C   . SER A-2 1 279 ? 37.689   -2.985  2.123  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 274 SER A-2 C   1 
ATOM   4576 O  O   . SER A-2 1 279 ? 38.021   -2.538  1.027  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 274 SER A-2 O   1 
ATOM   4577 C  CB  . SER A-2 1 279 ? 37.765   -1.028  3.660  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 274 SER A-2 CB  1 
ATOM   4578 O  OG  . SER A-2 1 279 ? 38.984   -1.564  4.153  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 274 SER A-2 OG  1 
ATOM   4579 N  N   . GLY A-2 1 280 ? 38.015   -4.205  2.530  1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 N   1 
ATOM   4580 C  CA  . GLY A-2 1 280 ? 38.803   -5.071  1.678  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4581 C  C   . GLY A-2 1 280 ? 40.286   -4.785  1.832  1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 C   1 
ATOM   4582 O  O   . GLY A-2 1 280 ? 41.124   -5.465  1.232  1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 275 GLY A-2 O   1 
ATOM   4583 N  N   . PHE A-2 1 281 ? 40.612   -3.773  2.635  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 N   1 
ATOM   4584 C  CA  . PHE A-2 1 281 ? 42.004   -3.399  2.879  1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CA  1 
ATOM   4585 C  C   . PHE A-2 1 281 ? 42.614   -4.239  3.990  1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 C   1 
ATOM   4586 O  O   . PHE A-2 1 281 ? 41.916   -4.692  4.894  1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 O   1 
ATOM   4587 C  CB  . PHE A-2 1 281 ? 42.102   -1.920  3.244  1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CB  1 
ATOM   4588 C  CG  . PHE A-2 1 281 ? 41.940   -1.000  2.074  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CG  1 
ATOM   4589 C  CD1 . PHE A-2 1 281 ? 42.929   -0.916  1.101  1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   4590 C  CD2 . PHE A-2 1 281 ? 40.799   -0.220  1.938  1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   4591 C  CE1 . PHE A-2 1 281 ? 42.784   -0.067  0.010  1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   4592 C  CE2 . PHE A-2 1 281 ? 40.645   0.633   0.847  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   4593 C  CZ  . PHE A-2 1 281 ? 41.640   0.709   -0.117 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 276 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   4594 N  N   . GLU A-2 1 282 ? 43.925   -4.437  3.912  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 N   1 
ATOM   4595 C  CA  . GLU A-2 1 282 ? 44.665   -5.234  4.887  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4596 C  C   . GLU A-2 1 282 ? 45.570   -4.314  5.708  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 C   1 
ATOM   4597 O  O   . GLU A-2 1 282 ? 46.118   -3.351  5.182  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 O   1 
ATOM   4598 C  CB  . GLU A-2 1 282 ? 45.517   -6.265  4.146  1.00 85.90  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4599 C  CG  . GLU A-2 1 282 ? 45.561   -7.629  4.785  1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4600 C  CD  . GLU A-2 1 282 ? 44.202   -8.287  4.810  1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4601 O  OE1 . GLU A-2 1 282 ? 43.311   -7.776  5.521  1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4602 O  OE2 . GLU A-2 1 282 ? 44.022   -9.309  4.114  1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 277 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4603 N  N   . PRO A-2 1 283 ? 45.730   -4.592  7.013  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 N   1 
ATOM   4604 C  CA  . PRO A-2 1 283 ? 46.595   -3.732  7.825  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 CA  1 
ATOM   4605 C  C   . PRO A-2 1 283 ? 48.027   -3.698  7.286  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 C   1 
ATOM   4606 O  O   . PRO A-2 1 283 ? 48.507   -4.667  6.694  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 O   1 
ATOM   4607 C  CB  . PRO A-2 1 283 ? 46.487   -4.352  9.221  1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 CB  1 
ATOM   4608 C  CG  . PRO A-2 1 283 ? 46.155   -5.791  8.942  1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 CG  1 
ATOM   4609 C  CD  . PRO A-2 1 283 ? 45.151   -5.673  7.830  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 278 PRO A-2 CD  1 
ATOM   4610 N  N   . PRO A-2 1 284 ? 48.721   -2.565  7.462  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 N   1 
ATOM   4611 C  CA  . PRO A-2 1 284 ? 50.094   -2.450  6.977  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 CA  1 
ATOM   4612 C  C   . PRO A-2 1 284 ? 51.073   -3.355  7.706  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 C   1 
ATOM   4613 O  O   . PRO A-2 1 284 ? 50.949   -3.589  8.907  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 O   1 
ATOM   4614 C  CB  . PRO A-2 1 284 ? 50.404   -0.970  7.183  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 CB  1 
ATOM   4615 C  CG  . PRO A-2 1 284 ? 49.601   -0.625  8.379  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 CG  1 
ATOM   4616 C  CD  . PRO A-2 1 284 ? 48.281   -1.296  8.067  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 279 PRO A-2 CD  1 
ATOM   4617 N  N   . GLY A-2 1 285 ? 52.044   -3.866  6.962  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A-2 N   1 
ATOM   4618 C  CA  . GLY A-2 1 285 ? 53.048   -4.724  7.555  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A-2 CA  1 
ATOM   4619 C  C   . GLY A-2 1 285 ? 54.211   -3.886  8.056  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A-2 C   1 
ATOM   4620 O  O   . GLY A-2 1 285 ? 54.088   -2.669  8.205  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 280 GLY A-2 O   1 
ATOM   4621 N  N   . ASP A-2 1 286 ? 55.340   -4.537  8.318  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 N   1 
ATOM   4622 C  CA  . ASP A-2 1 286 ? 56.524   -3.845  8.806  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4623 C  C   . ASP A-2 1 286 ? 57.015   -2.847  7.775  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 C   1 
ATOM   4624 O  O   . ASP A-2 1 286 ? 56.839   -3.039  6.574  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 O   1 
ATOM   4625 C  CB  . ASP A-2 1 286 ? 57.659   -4.834  9.122  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4626 C  CG  . ASP A-2 1 286 ? 57.276   -5.858  10.186 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4627 O  OD1 . ASP A-2 1 286 ? 56.466   -5.539  11.085 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4628 O  OD2 . ASP A-2 1 286 ? 57.805   -6.987  10.128 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 281 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4629 N  N   . ILE A-2 1 287 ? 57.635   -1.780  8.260  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 N   1 
ATOM   4630 C  CA  . ILE A-2 1 287 ? 58.162   -0.746  7.392  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CA  1 
ATOM   4631 C  C   . ILE A-2 1 287 ? 59.577   -1.084  6.972  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 C   1 
ATOM   4632 O  O   . ILE A-2 1 287 ? 60.371   -1.576  7.771  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 O   1 
ATOM   4633 C  CB  . ILE A-2 1 287 ? 58.159   0.613   8.098  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CB  1 
ATOM   4634 C  CG1 . ILE A-2 1 287 ? 56.720   1.099   8.246  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   4635 C  CG2 . ILE A-2 1 287 ? 59.016   1.616   7.323  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   4636 C  CD1 . ILE A-2 1 287 ? 56.602   2.374   8.990  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   4637 N  N   . GLU A-2 1 288 ? 59.880   -0.814  5.708  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 N   1 
ATOM   4638 C  CA  . GLU A-2 1 288 ? 61.193   -1.082  5.145  1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4639 C  C   . GLU A-2 1 288 ? 62.263   -0.151  5.693  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 C   1 
ATOM   4640 O  O   . GLU A-2 1 288 ? 61.996   1.001   6.037  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 O   1 
ATOM   4641 C  CB  . GLU A-2 1 288 ? 61.143   -0.949  3.621  1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4642 C  CG  . GLU A-2 1 288 ? 60.331   -2.025  2.938  1.00 112.57 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4643 C  CD  . GLU A-2 1 288 ? 60.939   -3.401  3.122  1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4644 O  OE1 . GLU A-2 1 288 ? 62.018   -3.659  2.545  1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4645 O  OE2 . GLU A-2 1 288 ? 60.342   -4.223  3.849  1.00 116.30 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4646 N  N   . PHE A-2 1 289 ? 63.483   -0.668  5.766  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 N   1 
ATOM   4647 C  CA  . PHE A-2 1 289 ? 64.624   0.094   6.241  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CA  1 
ATOM   4648 C  C   . PHE A-2 1 289 ? 65.246   0.826   5.054  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 C   1 
ATOM   4649 O  O   . PHE A-2 1 289 ? 65.645   0.198   4.076  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 O   1 
ATOM   4650 C  CB  . PHE A-2 1 289 ? 65.657   -0.851  6.846  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CB  1 
ATOM   4651 C  CG  . PHE A-2 1 289 ? 66.867   -0.156  7.397  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CG  1 
ATOM   4652 C  CD1 . PHE A-2 1 289 ? 66.835   0.430   8.657  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   4653 C  CD2 . PHE A-2 1 289 ? 68.041   -0.085  6.655  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   4654 C  CE1 . PHE A-2 1 289 ? 67.953   1.074   9.173  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   4655 C  CE2 . PHE A-2 1 289 ? 69.167   0.560   7.164  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   4656 C  CZ  . PHE A-2 1 289 ? 69.120   1.139   8.425  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 284 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   4657 N  N   . GLU A-2 1 290 ? 65.316   2.149   5.126  1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 N   1 
ATOM   4658 C  CA  . GLU A-2 1 290 ? 65.917   2.913   4.044  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CA  1 
ATOM   4659 C  C   . GLU A-2 1 290 ? 67.370   3.220   4.383  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 C   1 
ATOM   4660 O  O   . GLU A-2 1 290 ? 67.655   4.109   5.182  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 O   1 
ATOM   4661 C  CB  . GLU A-2 1 290 ? 65.137   4.210   3.811  1.00 119.85 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CB  1 
ATOM   4662 C  CG  . GLU A-2 1 290 ? 63.812   4.000   3.089  1.00 125.44 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CG  1 
ATOM   4663 C  CD  . GLU A-2 1 290 ? 63.046   5.291   2.865  1.00 128.76 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 CD  1 
ATOM   4664 O  OE1 . GLU A-2 1 290 ? 62.047   5.265   2.114  1.00 129.12 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   4665 O  OE2 . GLU A-2 1 290 ? 63.435   6.328   3.442  1.00 129.93 ? ? ? ? ? ? 285 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   4666 N  N   . ASP A-2 1 291 ? 68.288   2.473   3.778  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 N   1 
ATOM   4667 C  CA  . ASP A-2 1 291 ? 69.720   2.656   4.023  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 CA  1 
ATOM   4668 C  C   . ASP A-2 1 291 ? 70.326   3.680   3.064  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 C   1 
ATOM   4669 O  O   . ASP A-2 1 291 ? 70.643   3.354   1.920  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 O   1 
ATOM   4670 C  CB  . ASP A-2 1 291 ? 70.442   1.311   3.877  1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 CB  1 
ATOM   4671 C  CG  . ASP A-2 1 291 ? 71.909   1.388   4.257  1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 CG  1 
ATOM   4672 O  OD1 . ASP A-2 1 291 ? 72.568   0.325   4.314  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   4673 O  OD2 . ASP A-2 1 291 ? 72.406   2.509   4.494  1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 286 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   4674 N  N   . TYR A-2 1 292 ? 70.496   4.914   3.535  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 N   1 
ATOM   4675 C  CA  . TYR A-2 1 292 ? 71.050   5.978   2.700  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CA  1 
ATOM   4676 C  C   . TYR A-2 1 292 ? 72.563   5.939   2.530  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 C   1 
ATOM   4677 O  O   . TYR A-2 1 292 ? 73.149   6.918   2.075  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 O   1 
ATOM   4678 C  CB  . TYR A-2 1 292 ? 70.674   7.359   3.244  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CB  1 
ATOM   4679 C  CG  . TYR A-2 1 292 ? 69.193   7.611   3.369  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CG  1 
ATOM   4680 C  CD1 . TYR A-2 1 292 ? 68.530   7.394   4.575  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   4681 C  CD2 . TYR A-2 1 292 ? 68.451   8.073   2.280  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   4682 C  CE1 . TYR A-2 1 292 ? 67.167   7.633   4.696  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   4683 C  CE2 . TYR A-2 1 292 ? 67.091   8.315   2.390  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   4684 C  CZ  . TYR A-2 1 292 ? 66.454   8.096   3.602  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   4685 O  OH  . TYR A-2 1 292 ? 65.108   8.365   3.729  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 287 TYR A-2 OH  1 
ATOM   4686 N  N   . THR A-2 1 293 ? 73.206   4.834   2.890  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 N   1 
ATOM   4687 C  CA  . THR A-2 1 293 ? 74.652   4.758   2.733  1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 CA  1 
ATOM   4688 C  C   . THR A-2 1 293 ? 75.023   3.838   1.575  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 C   1 
ATOM   4689 O  O   . THR A-2 1 293 ? 74.142   3.550   0.723  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 O   1 
ATOM   4690 C  CB  . THR A-2 1 293 ? 75.363   4.268   4.033  1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 CB  1 
ATOM   4691 O  OG1 . THR A-2 1 293 ? 75.006   2.907   4.304  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 OG1 1 
ATOM   4692 C  CG2 . THR A-2 1 293 ? 74.974   5.142   5.222  1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 288 THR A-2 CG2 1 
HETATM 4693 O  O   . HOH B   2 .   ? -37.966  -16.851 39.867 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 4694 O  O   . HOH B   2 .   ? 61.660   3.184   7.773  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 4695 O  O   . HOH B   2 .   ? 24.937   -4.228  15.507 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 4696 O  O   . HOH B   2 .   ? -36.804  -4.267  39.302 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 4697 O  O   . HOH B   2 .   ? 26.444   -4.118  26.700 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 4698 O  O   . HOH B   2 .   ? 88.479   8.321   2.201  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 4699 O  O   . HOH B   2 .   ? -12.836  -7.761  37.986 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 4700 O  O   . HOH B   2 .   ? 1.251    -2.699  31.692 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 4701 O  O   . HOH B   2 .   ? 50.222   6.259   12.735 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 4702 O  O   . HOH B   2 .   ? 16.601   6.606   28.493 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 4703 O  O   . HOH B   2 .   ? -1.531   -5.062  23.328 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 4704 O  O   . HOH B   2 .   ? 71.384   19.699  1.865  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 4705 O  O   . HOH B   2 .   ? -0.490   -4.599  30.418 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 4706 O  O   . HOH B   2 .   ? -53.715  -5.231  49.608 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 4707 O  O   . HOH B   2 .   ? 12.981   1.948   13.692 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 4708 O  O   . HOH B   2 .   ? -10.817  -9.029  37.032 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 4709 O  O   . HOH B   2 .   ? -39.070  -1.323  48.161 1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 4710 O  O   . HOH B   2 .   ? 90.684   20.114  5.117  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 4711 O  O   . HOH B   2 .   ? 84.338   14.096  -5.068 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 4712 O  O   . HOH B   2 .   ? 90.538   10.563  -2.505 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 4713 O  O   . HOH B   2 .   ? -20.271  -0.921  45.270 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 4714 O  O   . HOH B   2 .   ? 45.572   -1.449  24.256 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 4715 O  O   . HOH B   2 .   ? -21.415  -6.536  43.921 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 4716 O  O   . HOH B   2 .   ? 37.657   -3.001  6.790  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 4717 O  O   . HOH B   2 .   ? -2.564   0.325   33.959 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 4718 O  O   . HOH B   2 .   ? -9.320   0.018   41.917 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 4719 O  O   . HOH B   2 .   ? 16.840   8.187   20.214 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 4720 O  O   . HOH B   2 .   ? 90.656   22.257  3.741  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 4721 O  O   . HOH B   2 .   ? -21.719  -4.887  30.609 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 4722 O  O   . HOH B   2 .   ? 101.631  24.061  -9.507 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 4723 O  O   . HOH B   2 .   ? 32.601   -7.360  26.678 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 4724 O  O   . HOH B   2 .   ? 8.665    -6.374  35.538 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 4725 O  O   . HOH B   2 .   ? 39.128   4.022   7.538  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 4726 O  O   . HOH B   2 .   ? -1.095   -15.003 31.395 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 4727 O  O   . HOH B   2 .   ? -16.969  -15.522 38.768 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 4728 O  O   . HOH B   2 .   ? 19.788   8.320   22.062 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 4729 O  O   . HOH B   2 .   ? -9.639   -3.816  28.874 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 4730 O  O   . HOH B   2 .   ? 44.504   3.170   13.096 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 4731 O  O   . HOH B   2 .   ? 92.906   25.181  -5.331 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 4732 O  O   . HOH B   2 .   ? 0.019    6.120   37.458 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 4733 O  O   . HOH B   2 .   ? 50.540   1.415   10.913 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 4734 O  O   . HOH B   2 .   ? -40.692  -7.096  37.955 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 4735 O  O   . HOH B   2 .   ? 91.144   21.695  -3.973 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 4736 O  O   . HOH B   2 .   ? 73.668   13.339  14.582 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 4737 O  O   . HOH B   2 .   ? 14.293   -4.305  31.464 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 4738 O  O   . HOH B   2 .   ? 8.422    -1.365  40.642 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 4739 O  O   . HOH B   2 .   ? -1.266   -3.668  32.495 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 4740 O  O   . HOH B   2 .   ? -12.104  -17.346 32.006 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 4741 O  O   . HOH B   2 .   ? 33.186   -3.840  26.704 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 4742 O  O   . HOH B   2 .   ? 3.229    -14.487 30.788 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 4743 O  O   . HOH B   2 .   ? 65.506   14.800  13.887 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 4744 O  O   . HOH B   2 .   ? 87.721   23.865  11.556 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 4745 O  O   . HOH B   2 .   ? 54.273   -4.047  11.992 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 4746 O  O   . HOH B   2 .   ? 11.520   7.312   14.629 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 4747 O  O   . HOH B   2 .   ? 34.883   -11.885 17.673 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 4748 O  O   . HOH B   2 .   ? 43.189   -6.345  12.801 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 4749 O  O   . HOH B   2 .   ? 17.883   10.393  25.141 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 4750 O  O   . HOH B   2 .   ? 36.519   9.060   20.848 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 4751 O  O   . HOH B   2 .   ? -39.482  -0.107  45.624 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 4752 O  O   . HOH B   2 .   ? 24.642   9.062   23.835 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 4753 O  O   . HOH B   2 .   ? 49.649   -7.307  8.796  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 4754 O  O   . HOH B   2 .   ? 29.373   -12.367 15.544 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 4755 O  O   . HOH B   2 .   ? 22.793   10.960  19.170 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 4756 O  O   . HOH B   2 .   ? -13.504  -10.203 40.448 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 4757 O  O   . HOH B   2 .   ? 67.139   13.413  16.136 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 4758 O  O   . HOH B   2 .   ? 8.363    -9.388  36.146 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 4759 O  O   . HOH B   2 .   ? 44.622   -3.970  24.693 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 4760 O  O   . HOH B   2 .   ? -15.643  -12.787 39.753 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 4761 O  O   . HOH B   2 .   ? -19.146  -3.796  31.135 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 4762 O  O   . HOH B   2 .   ? 11.309   3.720   14.046 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 4763 O  O   . HOH B   2 .   ? 1.338    -2.152  28.985 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 4764 O  O   . HOH B   2 .   ? 10.104   -3.722  41.289 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 4765 O  O   . HOH B   2 .   ? 1.191    3.842   38.873 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 4766 O  O   . HOH B   2 .   ? 40.547   1.949   12.933 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 4767 O  O   . HOH B   2 .   ? -20.663  -11.697 40.232 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 4768 O  O   . HOH B   2 .   ? 51.705   4.330   11.533 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 4769 O  O   . HOH B   2 .   ? 91.334   24.914  -2.964 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 4770 O  O   . HOH B   2 .   ? 40.024   -9.904  16.597 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 4771 O  O   . HOH B   2 .   ? 59.983   8.696   5.540  1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 4772 O  O   . HOH B   2 .   ? 47.384   5.040   11.868 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 4773 O  O   . HOH B   2 .   ? 11.262   -6.254  35.984 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 4774 O  O   . HOH B   2 .   ? -66.804  -3.234  50.575 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 4775 O  O   . HOH B   2 .   ? -27.585  -9.155  39.931 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 4776 O  O   . HOH B   2 .   ? -1.535   -9.712  37.893 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 4777 O  O   . HOH B   2 .   ? -68.992  -1.442  48.977 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 4778 O  O   . HOH B   2 .   ? 36.238   -8.269  17.518 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 4779 O  O   . HOH B   2 .   ? 86.733   16.079  -6.366 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 4780 O  O   . HOH B   2 .   ? 56.706   6.027   23.385 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 4781 O  O   . HOH B   2 .   ? 88.261   16.735  -8.250 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 4782 O  O   . HOH B   2 .   ? 3.393    5.201   37.514 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 4783 O  O   . HOH B   2 .   ? 43.246   -2.018  25.950 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 4784 O  O   . HOH B   2 .   ? -20.778  -2.317  29.959 1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 4785 O  O   . HOH B   2 .   ? 79.826   18.748  -2.863 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 4786 O  O   . HOH B   2 .   ? 36.629   -1.584  28.882 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 4787 O  O   . HOH B   2 .   ? 65.779   11.222  16.322 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 4788 O  O   . HOH B   2 .   ? 67.171   15.646  11.773 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 4789 O  O   . HOH B   2 .   ? 16.719   -8.895  30.231 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 4790 O  O   . HOH B   2 .   ? 10.375   -8.358  34.830 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 4791 O  O   . HOH B   2 .   ? 88.095   14.233  -7.174 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 4792 O  O   . HOH B   2 .   ? 59.539   5.679   8.397  1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 4793 O  O   . HOH B   2 .   ? -26.049  9.586   50.024 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 4794 O  O   . HOH B   2 .   ? -25.300  -9.044  41.329 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 4795 O  O   . HOH B   2 .   ? -19.891  -16.544 34.466 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 4796 O  O   . HOH B   2 .   ? 72.983   18.945  -0.070 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 4797 O  O   . HOH B   2 .   ? 37.536   -12.833 11.700 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 4798 O  O   . HOH B   2 .   ? 32.875   8.050   21.654 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 4799 O  O   . HOH B   2 .   ? -8.028   -8.443  40.237 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 4800 O  O   . HOH B   2 .   ? -15.073  7.869   33.313 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 4801 O  O   . HOH B   2 .   ? -34.738  2.131   48.691 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 4802 O  O   . HOH B   2 .   ? 86.650   20.622  9.168  1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 4803 O  O   . HOH B   2 .   ? 44.231   1.256   24.925 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 4804 O  O   . HOH B   2 .   ? 89.784   14.510  -9.290 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 4805 O  O   . HOH B   2 .   ? 41.663   2.255   15.483 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 4806 O  O   . HOH B   2 .   ? 94.302   8.919   -1.784 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 4807 O  O   . HOH B   2 .   ? 0.675    -11.453 38.220 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 4808 O  O   . HOH B   2 .   ? 76.532   2.202   11.622 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 4809 O  O   . HOH B   2 .   ? 27.906   10.369  19.644 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 4810 O  O   . HOH B   2 .   ? 51.816   12.117  11.069 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 4811 O  O   . HOH B   2 .   ? 4.795    3.336   39.021 1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 4812 O  O   . HOH B   2 .   ? -9.493   -15.443 30.070 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 4813 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 23.237   -16.851 14.645 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 4814 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -76.389  3.184   46.739 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 4815 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -39.666  -4.228  39.005 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 4816 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 22.075   -4.267  15.210 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 4817 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -41.173  -4.118  27.812 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 4818 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -103.208 8.321   52.311 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 4819 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -1.893   -7.761  16.526 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 4820 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -15.980  -2.699  22.820 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 4821 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -64.951  6.259   41.777 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 4822 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -31.330  6.606   26.019 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 4823 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -13.198  -5.062  31.184 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 4824 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -86.113  19.699  52.647 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 4825 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -14.239  -4.599  24.094 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 4826 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 38.986   -5.231  4.904  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 4827 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -27.710  1.948   40.820 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 4828 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -3.912   -9.029  17.480 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 4829 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 24.341   -1.323  6.351  1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 4830 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -105.413 20.114  49.395 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 4831 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -99.067  14.096  59.580 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 4832 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -105.267 10.563  57.017 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 4833 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 5.542    -0.921  9.242  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 4834 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -60.301  -1.449  30.256 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 4835 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 6.686    -6.536  10.591 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 4836 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -52.386  -3.001  47.722 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 4837 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -12.165  0.325   20.553 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 4838 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -5.409   0.018   12.595 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 4839 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -31.569  8.187   34.298 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 4840 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -105.385 22.257  50.771 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 4841 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 6.990    -4.887  23.903 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 4842 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -116.360 24.061  64.019 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 4843 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -47.330  -7.360  27.834 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 4844 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -23.394  -6.374  18.974 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 4845 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -53.857  4.022   46.974 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 4846 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -13.634  -15.003 23.117 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 4847 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 2.240    -15.522 15.744 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 4848 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -34.517  8.320   32.450 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 4849 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -5.090   -3.816  25.638 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 4850 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -59.233  3.170   41.416 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 4851 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -107.635 25.181  59.843 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 4852 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -14.748  6.120   17.054 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 4853 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -65.269  1.415   43.599 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 4854 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 25.963   -7.096  16.557 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 4855 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -105.873 21.695  58.485 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 4856 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -88.397  13.339  39.930 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 4857 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -29.022  -4.305  23.048 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 4858 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -23.151  -1.365  13.870 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 4859 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -13.463  -3.668  22.017 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 4860 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -2.625   -17.346 22.506 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 4861 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -47.915  -3.840  27.808 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 4862 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -17.958  -14.487 23.724 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 4863 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -80.235  14.800  40.625 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 4864 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -102.450 23.865  42.956 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 4865 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -69.002  -4.047  42.520 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 4866 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -26.249  7.312   39.883 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 4867 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -49.612  -11.885 36.839 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 4868 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -57.918  -6.345  41.711 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 4869 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -32.612  10.393  29.371 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 4870 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -51.248  9.060   33.664 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 4871 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 24.753   -0.107  8.888  1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 4872 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -39.371  9.062   30.677 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 4873 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -64.378  -7.307  45.716 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 4874 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -44.102  -12.367 38.968 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 4875 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -37.522  10.960  35.342 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 4876 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -1.225   -10.203 14.064 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 4877 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -81.868  13.413  38.376 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 4878 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -23.092  -9.388  18.366 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 4879 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -59.351  -3.970  29.819 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 4880 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 0.914    -12.787 14.759 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 4881 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 4.417    -3.796  23.377 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 4882 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -26.038  3.720   40.466 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 4883 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -16.067  -2.152  25.527 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 4884 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -24.833  -3.722  13.223 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 4885 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -15.920  3.842   15.639 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 4886 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -55.276  1.949   41.579 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 4887 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 5.934    -11.697 14.280 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 4888 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -66.434  4.330   42.979 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 4889 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -106.063 24.914  57.476 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 4890 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -54.753  -9.904  37.915 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 4891 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -74.712  8.696   48.972 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 4892 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -62.113  5.040   42.644 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 4893 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -25.991  -6.254  18.528 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 4894 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 52.075   -3.234  3.937  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 4895 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 12.856   -9.155  14.581 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 4896 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -13.194  -9.712  16.619 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 4897 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 54.263   -1.442  5.535  1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 4898 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -50.967  -8.269  36.994 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 4899 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -101.462 16.079  60.878 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 4900 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -71.435  6.027   31.127 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 4901 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -102.990 16.735  62.762 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 4902 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -18.122  5.201   16.998 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 4903 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -57.975  -2.018  28.562 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 4904 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 6.049    -2.317  24.553 1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 4905 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -94.555  18.748  57.375 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 4906 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -51.358  -1.584  25.630 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 4907 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -80.508  11.222  38.190 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 4908 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -81.900  15.646  42.739 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 4909 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -31.448  -8.895  24.281 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 4910 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -25.104  -8.358  19.682 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 4911 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -102.824 14.233  61.686 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 4912 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -74.268  5.679   46.115 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
HETATM 4913 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 11.320   9.586   4.488  1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 4914 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 10.571   -9.044  13.183 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 4915 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 5.162    -16.544 20.046 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 4916 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -87.712  18.945  54.582 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 4917 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -52.265  -12.833 42.812 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 4918 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -47.604  8.050   32.858 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 4919 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -6.701   -8.443  14.275 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 4920 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 0.344    7.869   21.199 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 4921 O  O   . HOH B-2 2 .   ? 20.009   2.131   5.821  1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 4922 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -101.379 20.622  45.344 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 4923 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -58.960  1.256   29.587 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 4924 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -104.513 14.510  63.802 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 4925 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -56.392  2.255   39.029 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 4926 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -109.031 8.919   56.296 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 4927 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -15.404  -11.453 16.292 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 4928 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -91.261  2.202   42.890 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 4929 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -42.635  10.369  34.868 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 4930 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -66.545  12.117  43.443 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 4931 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -19.524  3.336   15.491 1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 4932 O  O   . HOH B-2 2 .   ? -5.236   -15.443 24.442 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
# 
