data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Liu, C.-J."     1 
"Deavours, B.E." 2 
"Richard, S."    3 
"Ferrer, J.-L."  4 
"Dixon, R.A."    5 
"Noel, J.P."     6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     
;Crystal structure of isoflavanone 4'-O-methyltransferase complexed with (+)-pisatin
;
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Plant Protein, Transferase" 
_struct_keywords.text            
;Rossma fold, Isoflavanone 4'-O-methyltransferase, Plant Protein, Transferase
;
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural basis for dual functionality of isoflavonoid O-methyltransferases in the evolution of plant defense responses." 
_citation.journal_abbrev            "Plant Cell" 
_citation.journal_volume            18 
_citation.page_first                3656 
_citation.page_last                 3669 
_citation.year                      2006 
_citation.journal_id_ASTM           PLCEEW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1040-4651 
_citation.journal_id_CSD            2109 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17172354 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1105/tpc.106.041376 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Liu, C.J."      1 ? 
primary "Deavours, B.E." 2 ? 
primary "Richard, S.B."  3 ? 
primary "Ferrer, J.L."   4 ? 
primary "Blount, J.W."   5 ? 
primary "Huhman, D."     6 ? 
primary "Dixon, R.A."    7 ? 
primary "Noel, J.P."     8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SELYHAQIHLYKHVYNFVSSMALKSAMELGIADAIHNHGKPMTLSELASSLKLHPSKVNILHRFLRLLTHNGFFAKTIVK
GKEGDEEEEIAYSLTPPSKLLISGKPTCLSSIVKGALHPSSLDMWSSSKKWFNEDKEQTLFECATGESFWDFLNKDSESS
TLSMFQDAMASDSRMFKLVLQENKRVFEGLESLVDVGGGTGGVTKLIHEIFPHLKCTVFDQPQVVGNLTGNENLNFVGGD
MFKSIPSADAVLLKWVLHDWNDEQSLKILKNSKEAISHKGKDGKVIIIDISIDETSDDRGLTELQLDYDLVMLTMFLGKE
RTKQEWEKLIYDAGFSSYKITPISGFKSLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SELYHAQIHLYKHVYNFVSSMALKSAMELGIADAIHNHGKPMTLSELASSLKLHPSKVNILHRFLRLLTHNGFFAKTIVK
GKEGDEEEEIAYSLTPPSKLLISGKPTCLSSIVKGALHPSSLDMWSSSKKWFNEDKEQTLFECATGESFWDFLNKDSESS
TLSMFQDAMASDSRMFKLVLQENKRVFEGLESLVDVGGGTGGVTKLIHEIFPHLKCTVFDQPQVVGNLTGNENLNFVGGD
MFKSIPSADAVLLKWVLHDWNDEQSLKILKNSKEAISHKGKDGKVIIIDISIDETSDDRGLTELQLDYDLVMLTMFLGKE
RTKQEWEKLIYDAGFSSYKITPISGFKSLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   GLU n 
1 3   LEU n 
1 4   TYR n 
1 5   HIS n 
1 6   ALA n 
1 7   GLN n 
1 8   ILE n 
1 9   HIS n 
1 10  LEU n 
1 11  TYR n 
1 12  LYS n 
1 13  HIS n 
1 14  VAL n 
1 15  TYR n 
1 16  ASN n 
1 17  PHE n 
1 18  VAL n 
1 19  SER n 
1 20  SER n 
1 21  MET n 
1 22  ALA n 
1 23  LEU n 
1 24  LYS n 
1 25  SER n 
1 26  ALA n 
1 27  MET n 
1 28  GLU n 
1 29  LEU n 
1 30  GLY n 
1 31  ILE n 
1 32  ALA n 
1 33  ASP n 
1 34  ALA n 
1 35  ILE n 
1 36  HIS n 
1 37  ASN n 
1 38  HIS n 
1 39  GLY n 
1 40  LYS n 
1 41  PRO n 
1 42  MET n 
1 43  THR n 
1 44  LEU n 
1 45  SER n 
1 46  GLU n 
1 47  LEU n 
1 48  ALA n 
1 49  SER n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  LYS n 
1 53  LEU n 
1 54  HIS n 
1 55  PRO n 
1 56  SER n 
1 57  LYS n 
1 58  VAL n 
1 59  ASN n 
1 60  ILE n 
1 61  LEU n 
1 62  HIS n 
1 63  ARG n 
1 64  PHE n 
1 65  LEU n 
1 66  ARG n 
1 67  LEU n 
1 68  LEU n 
1 69  THR n 
1 70  HIS n 
1 71  ASN n 
1 72  GLY n 
1 73  PHE n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  LYS n 
1 77  THR n 
1 78  ILE n 
1 79  VAL n 
1 80  LYS n 
1 81  GLY n 
1 82  LYS n 
1 83  GLU n 
1 84  GLY n 
1 85  ASP n 
1 86  GLU n 
1 87  GLU n 
1 88  GLU n 
1 89  GLU n 
1 90  ILE n 
1 91  ALA n 
1 92  TYR n 
1 93  SER n 
1 94  LEU n 
1 95  THR n 
1 96  PRO n 
1 97  PRO n 
1 98  SER n 
1 99  LYS n 
1 100 LEU n 
1 101 LEU n 
1 102 ILE n 
1 103 SER n 
1 104 GLY n 
1 105 LYS n 
1 106 PRO n 
1 107 THR n 
1 108 CYS n 
1 109 LEU n 
1 110 SER n 
1 111 SER n 
1 112 ILE n 
1 113 VAL n 
1 114 LYS n 
1 115 GLY n 
1 116 ALA n 
1 117 LEU n 
1 118 HIS n 
1 119 PRO n 
1 120 SER n 
1 121 SER n 
1 122 LEU n 
1 123 ASP n 
1 124 MET n 
1 125 TRP n 
1 126 SER n 
1 127 SER n 
1 128 SER n 
1 129 LYS n 
1 130 LYS n 
1 131 TRP n 
1 132 PHE n 
1 133 ASN n 
1 134 GLU n 
1 135 ASP n 
1 136 LYS n 
1 137 GLU n 
1 138 GLN n 
1 139 THR n 
1 140 LEU n 
1 141 PHE n 
1 142 GLU n 
1 143 CYS n 
1 144 ALA n 
1 145 THR n 
1 146 GLY n 
1 147 GLU n 
1 148 SER n 
1 149 PHE n 
1 150 TRP n 
1 151 ASP n 
1 152 PHE n 
1 153 LEU n 
1 154 ASN n 
1 155 LYS n 
1 156 ASP n 
1 157 SER n 
1 158 GLU n 
1 159 SER n 
1 160 SER n 
1 161 THR n 
1 162 LEU n 
1 163 SER n 
1 164 MET n 
1 165 PHE n 
1 166 GLN n 
1 167 ASP n 
1 168 ALA n 
1 169 MET n 
1 170 ALA n 
1 171 SER n 
1 172 ASP n 
1 173 SER n 
1 174 ARG n 
1 175 MET n 
1 176 PHE n 
1 177 LYS n 
1 178 LEU n 
1 179 VAL n 
1 180 LEU n 
1 181 GLN n 
1 182 GLU n 
1 183 ASN n 
1 184 LYS n 
1 185 ARG n 
1 186 VAL n 
1 187 PHE n 
1 188 GLU n 
1 189 GLY n 
1 190 LEU n 
1 191 GLU n 
1 192 SER n 
1 193 LEU n 
1 194 VAL n 
1 195 ASP n 
1 196 VAL n 
1 197 GLY n 
1 198 GLY n 
1 199 GLY n 
1 200 THR n 
1 201 GLY n 
1 202 GLY n 
1 203 VAL n 
1 204 THR n 
1 205 LYS n 
1 206 LEU n 
1 207 ILE n 
1 208 HIS n 
1 209 GLU n 
1 210 ILE n 
1 211 PHE n 
1 212 PRO n 
1 213 HIS n 
1 214 LEU n 
1 215 LYS n 
1 216 CYS n 
1 217 THR n 
1 218 VAL n 
1 219 PHE n 
1 220 ASP n 
1 221 GLN n 
1 222 PRO n 
1 223 GLN n 
1 224 VAL n 
1 225 VAL n 
1 226 GLY n 
1 227 ASN n 
1 228 LEU n 
1 229 THR n 
1 230 GLY n 
1 231 ASN n 
1 232 GLU n 
1 233 ASN n 
1 234 LEU n 
1 235 ASN n 
1 236 PHE n 
1 237 VAL n 
1 238 GLY n 
1 239 GLY n 
1 240 ASP n 
1 241 MET n 
1 242 PHE n 
1 243 LYS n 
1 244 SER n 
1 245 ILE n 
1 246 PRO n 
1 247 SER n 
1 248 ALA n 
1 249 ASP n 
1 250 ALA n 
1 251 VAL n 
1 252 LEU n 
1 253 LEU n 
1 254 LYS n 
1 255 TRP n 
1 256 VAL n 
1 257 LEU n 
1 258 HIS n 
1 259 ASP n 
1 260 TRP n 
1 261 ASN n 
1 262 ASP n 
1 263 GLU n 
1 264 GLN n 
1 265 SER n 
1 266 LEU n 
1 267 LYS n 
1 268 ILE n 
1 269 LEU n 
1 270 LYS n 
1 271 ASN n 
1 272 SER n 
1 273 LYS n 
1 274 GLU n 
1 275 ALA n 
1 276 ILE n 
1 277 SER n 
1 278 HIS n 
1 279 LYS n 
1 280 GLY n 
1 281 LYS n 
1 282 ASP n 
1 283 GLY n 
1 284 LYS n 
1 285 VAL n 
1 286 ILE n 
1 287 ILE n 
1 288 ILE n 
1 289 ASP n 
1 290 ILE n 
1 291 SER n 
1 292 ILE n 
1 293 ASP n 
1 294 GLU n 
1 295 THR n 
1 296 SER n 
1 297 ASP n 
1 298 ASP n 
1 299 ARG n 
1 300 GLY n 
1 301 LEU n 
1 302 THR n 
1 303 GLU n 
1 304 LEU n 
1 305 GLN n 
1 306 LEU n 
1 307 ASP n 
1 308 TYR n 
1 309 ASP n 
1 310 LEU n 
1 311 VAL n 
1 312 MET n 
1 313 LEU n 
1 314 THR n 
1 315 MET n 
1 316 PHE n 
1 317 LEU n 
1 318 GLY n 
1 319 LYS n 
1 320 GLU n 
1 321 ARG n 
1 322 THR n 
1 323 LYS n 
1 324 GLN n 
1 325 GLU n 
1 326 TRP n 
1 327 GLU n 
1 328 LYS n 
1 329 LEU n 
1 330 ILE n 
1 331 TYR n 
1 332 ASP n 
1 333 ALA n 
1 334 GLY n 
1 335 PHE n 
1 336 SER n 
1 337 SER n 
1 338 TYR n 
1 339 LYS n 
1 340 ILE n 
1 341 THR n 
1 342 PRO n 
1 343 ILE n 
1 344 SER n 
1 345 GLY n 
1 346 PHE n 
1 347 LYS n 
1 348 SER n 
1 349 LEU n 
1 350 ILE n 
1 351 GLU n 
1 352 VAL n 
1 353 TYR n 
1 354 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man 
;Isoflavanone 4'-O-methyltransferase'
;
39750.344 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "(6AR,12AR)-3-(HYDROXYMETHYL)-6H-[1,3]DIOXOLO[5,6][1]BENZOFURO[3,2-C]CHROMEN-6A(12AH)-OL" 314.289   2  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                                 384.411   2  ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                                                     18.015    46 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   SER 1   11  11  SER SER A   ? n 
A   1 2   GLU 2   12  12  GLU GLU A   ? n 
A   1 3   LEU 3   13  13  LEU LEU A   ? n 
A   1 4   TYR 4   14  14  TYR TYR A   ? n 
A   1 5   HIS 5   15  15  HIS HIS A   ? n 
A   1 6   ALA 6   16  16  ALA ALA A   ? n 
A   1 7   GLN 7   17  17  GLN GLN A   ? n 
A   1 8   ILE 8   18  18  ILE ILE A   ? n 
A   1 9   HIS 9   19  19  HIS HIS A   ? n 
A   1 10  LEU 10  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 11  TYR 11  21  21  TYR TYR A   ? n 
A   1 12  LYS 12  22  22  LYS LYS A   ? n 
A   1 13  HIS 13  23  23  HIS HIS A   ? n 
A   1 14  VAL 14  24  24  VAL VAL A   ? n 
A   1 15  TYR 15  25  25  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ASN 16  26  26  ASN ASN A   ? n 
A   1 17  PHE 17  27  27  PHE PHE A   ? n 
A   1 18  VAL 18  28  28  VAL VAL A   ? n 
A   1 19  SER 19  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 20  SER 20  30  30  SER SER A   ? n 
A   1 21  MET 21  31  31  MET MET A   ? n 
A   1 22  ALA 22  32  32  ALA ALA A   ? n 
A   1 23  LEU 23  33  33  LEU LEU A   ? n 
A   1 24  LYS 24  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 25  SER 25  35  35  SER SER A   ? n 
A   1 26  ALA 26  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 27  MET 27  37  37  MET MET A   ? n 
A   1 28  GLU 28  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 29  LEU 29  39  39  LEU LEU A   ? n 
A   1 30  GLY 30  40  40  GLY GLY A   ? n 
A   1 31  ILE 31  41  41  ILE ILE A   ? n 
A   1 32  ALA 32  42  42  ALA ALA A   ? n 
A   1 33  ASP 33  43  43  ASP ASP A   ? n 
A   1 34  ALA 34  44  44  ALA ALA A   ? n 
A   1 35  ILE 35  45  45  ILE ILE A   ? n 
A   1 36  HIS 36  46  46  HIS HIS A   ? n 
A   1 37  ASN 37  47  47  ASN ASN A   ? n 
A   1 38  HIS 38  48  48  HIS HIS A   ? n 
A   1 39  GLY 39  49  49  GLY GLY A   ? n 
A   1 40  LYS 40  50  50  LYS LYS A   ? n 
A   1 41  PRO 41  51  51  PRO PRO A   ? n 
A   1 42  MET 42  52  52  MET MET A   ? n 
A   1 43  THR 43  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 44  LEU 44  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  SER 45  55  55  SER SER A   ? n 
A   1 46  GLU 46  56  56  GLU GLU A   ? n 
A   1 47  LEU 47  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  ALA 48  58  58  ALA ALA A   ? n 
A   1 49  SER 49  59  59  SER SER A   ? n 
A   1 50  SER 50  60  60  SER SER A   ? n 
A   1 51  LEU 51  61  61  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  LYS 52  62  62  LYS LYS A   ? n 
A   1 53  LEU 53  63  63  LEU LEU A   ? n 
A   1 54  HIS 54  64  64  HIS HIS A   ? n 
A   1 55  PRO 55  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  SER 56  66  66  SER SER A   ? n 
A   1 57  LYS 57  67  67  LYS LYS A   ? n 
A   1 58  VAL 58  68  68  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ASN 59  69  69  ASN ASN A   ? n 
A   1 60  ILE 60  70  70  ILE ILE A   ? n 
A   1 61  LEU 61  71  71  LEU LEU A   ? n 
A   1 62  HIS 62  72  72  HIS HIS A   ? n 
A   1 63  ARG 63  73  73  ARG ARG A   ? n 
A   1 64  PHE 64  74  74  PHE PHE A   ? n 
A   1 65  LEU 65  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 66  ARG 66  76  76  ARG ARG A   ? n 
A   1 67  LEU 67  77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  LEU 68  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  THR 69  79  79  THR THR A   ? n 
A   1 70  HIS 70  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 71  ASN 71  81  81  ASN ASN A   ? n 
A   1 72  GLY 72  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  PHE 73  83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 74  PHE 74  84  84  PHE PHE A   ? n 
A   1 75  ALA 75  85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 76  LYS 76  86  86  LYS LYS A   ? n 
A   1 77  THR 77  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 78  ILE 78  88  88  ILE ILE A   ? n 
A   1 79  VAL 79  89  89  VAL VAL A   ? n 
A   1 80  LYS 80  90  90  LYS LYS A   ? n 
A   1 81  GLY 81  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 82  LYS 82  92  92  LYS LYS A   ? n 
A   1 83  GLU 83  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 84  GLY 84  94  94  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  ASP 85  95  95  ASP ASP A   ? n 
A   1 86  GLU 86  96  96  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  GLU 87  97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 88  GLU 88  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 89  GLU 89  99  99  GLU GLU A   ? n 
A   1 90  ILE 90  100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 91  ALA 91  101 101 ALA ALA A   ? n 
A   1 92  TYR 92  102 102 TYR TYR A   ? n 
A   1 93  SER 93  103 103 SER SER A   ? n 
A   1 94  LEU 94  104 104 LEU LEU A   ? n 
A   1 95  THR 95  105 105 THR THR A   ? n 
A   1 96  PRO 96  106 106 PRO PRO A   ? n 
A   1 97  PRO 97  107 107 PRO PRO A   ? n 
A   1 98  SER 98  108 108 SER SER A   ? n 
A   1 99  LYS 99  109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 100 LEU 100 110 110 LEU LEU A   ? n 
A   1 101 LEU 101 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 102 ILE 102 112 112 ILE ILE A   ? n 
A   1 103 SER 103 113 113 SER SER A   ? n 
A   1 104 GLY 104 114 114 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 LYS 105 115 115 LYS LYS A   ? n 
A   1 106 PRO 106 116 116 PRO PRO A   ? n 
A   1 107 THR 107 117 117 THR THR A   ? n 
A   1 108 CYS 108 118 118 CYS CYS A   ? n 
A   1 109 LEU 109 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 110 SER 110 120 120 SER SER A   ? n 
A   1 111 SER 111 121 121 SER SER A   ? n 
A   1 112 ILE 112 122 122 ILE ILE A   ? n 
A   1 113 VAL 113 123 123 VAL VAL A   ? n 
A   1 114 LYS 114 124 124 LYS LYS A   ? n 
A   1 115 GLY 115 125 125 GLY GLY A   ? n 
A   1 116 ALA 116 126 126 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 LEU 117 127 127 LEU LEU A   ? n 
A   1 118 HIS 118 128 128 HIS HIS A   ? n 
A   1 119 PRO 119 129 129 PRO PRO A   ? n 
A   1 120 SER 120 130 130 SER SER A   ? n 
A   1 121 SER 121 131 131 SER SER A   ? n 
A   1 122 LEU 122 132 132 LEU LEU A   ? n 
A   1 123 ASP 123 133 133 ASP ASP A   ? n 
A   1 124 MET 124 134 134 MET MET A   ? n 
A   1 125 TRP 125 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 126 SER 126 136 136 SER SER A   ? n 
A   1 127 SER 127 137 137 SER SER A   ? n 
A   1 128 SER 128 138 138 SER SER A   ? n 
A   1 129 LYS 129 139 139 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 LYS 130 140 140 LYS LYS A   ? n 
A   1 131 TRP 131 141 141 TRP TRP A   ? n 
A   1 132 PHE 132 142 142 PHE PHE A   ? n 
A   1 133 ASN 133 143 143 ASN ASN A   ? n 
A   1 134 GLU 134 144 144 GLU GLU A   ? n 
A   1 135 ASP 135 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 136 LYS 136 146 146 LYS LYS A   ? n 
A   1 137 GLU 137 147 147 GLU GLU A   ? n 
A   1 138 GLN 138 148 148 GLN GLN A   ? n 
A   1 139 THR 139 149 149 THR THR A   ? n 
A   1 140 LEU 140 150 150 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 PHE 141 151 151 PHE PHE A   ? n 
A   1 142 GLU 142 152 152 GLU GLU A   ? n 
A   1 143 CYS 143 153 153 CYS CYS A   ? n 
A   1 144 ALA 144 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 145 THR 145 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 146 GLY 146 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 147 GLU 147 157 157 GLU GLU A   ? n 
A   1 148 SER 148 158 158 SER SER A   ? n 
A   1 149 PHE 149 159 159 PHE PHE A   ? n 
A   1 150 TRP 150 160 160 TRP TRP A   ? n 
A   1 151 ASP 151 161 161 ASP ASP A   ? n 
A   1 152 PHE 152 162 162 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 LEU 153 163 163 LEU LEU A   ? n 
A   1 154 ASN 154 164 164 ASN ASN A   ? n 
A   1 155 LYS 155 165 165 LYS LYS A   ? n 
A   1 156 ASP 156 166 166 ASP ASP A   ? n 
A   1 157 SER 157 167 167 SER SER A   ? n 
A   1 158 GLU 158 168 168 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 SER 159 169 169 SER SER A   ? n 
A   1 160 SER 160 170 170 SER SER A   ? n 
A   1 161 THR 161 171 171 THR THR A   ? n 
A   1 162 LEU 162 172 172 LEU LEU A   ? n 
A   1 163 SER 163 173 173 SER SER A   ? n 
A   1 164 MET 164 174 174 MET MET A   ? n 
A   1 165 PHE 165 175 175 PHE PHE A   ? n 
A   1 166 GLN 166 176 176 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 ASP 167 177 177 ASP ASP A   ? n 
A   1 168 ALA 168 178 178 ALA ALA A   ? n 
A   1 169 MET 169 179 179 MET MET A   ? n 
A   1 170 ALA 170 180 180 ALA ALA A   ? n 
A   1 171 SER 171 181 181 SER SER A   ? n 
A   1 172 ASP 172 182 182 ASP ASP A   ? n 
A   1 173 SER 173 183 183 SER SER A   ? n 
A   1 174 ARG 174 184 184 ARG ARG A   ? n 
A   1 175 MET 175 185 185 MET MET A   ? n 
A   1 176 PHE 176 186 186 PHE PHE A   ? n 
A   1 177 LYS 177 187 187 LYS LYS A   ? n 
A   1 178 LEU 178 188 188 LEU LEU A   ? n 
A   1 179 VAL 179 189 189 VAL VAL A   ? n 
A   1 180 LEU 180 190 190 LEU LEU A   ? n 
A   1 181 GLN 181 191 191 GLN GLN A   ? n 
A   1 182 GLU 182 192 192 GLU GLU A   ? n 
A   1 183 ASN 183 193 193 ASN ASN A   ? n 
A   1 184 LYS 184 194 194 LYS LYS A   ? n 
A   1 185 ARG 185 195 195 ARG ARG A   ? n 
A   1 186 VAL 186 196 196 VAL VAL A   ? n 
A   1 187 PHE 187 197 197 PHE PHE A   ? n 
A   1 188 GLU 188 198 198 GLU GLU A   ? n 
A   1 189 GLY 189 199 199 GLY GLY A   ? n 
A   1 190 LEU 190 200 200 LEU LEU A   ? n 
A   1 191 GLU 191 201 201 GLU GLU A   ? n 
A   1 192 SER 192 202 202 SER SER A   ? n 
A   1 193 LEU 193 203 203 LEU LEU A   ? n 
A   1 194 VAL 194 204 204 VAL VAL A   ? n 
A   1 195 ASP 195 205 205 ASP ASP A   ? n 
A   1 196 VAL 196 206 206 VAL VAL A   ? n 
A   1 197 GLY 197 207 207 GLY GLY A   ? n 
A   1 198 GLY 198 208 208 GLY GLY A   ? n 
A   1 199 GLY 199 209 209 GLY GLY A   ? n 
A   1 200 THR 200 210 210 THR THR A   ? n 
A   1 201 GLY 201 211 211 GLY GLY A   ? n 
A   1 202 GLY 202 212 212 GLY GLY A   ? n 
A   1 203 VAL 203 213 213 VAL VAL A   ? n 
A   1 204 THR 204 214 214 THR THR A   ? n 
A   1 205 LYS 205 215 215 LYS LYS A   ? n 
A   1 206 LEU 206 216 216 LEU LEU A   ? n 
A   1 207 ILE 207 217 217 ILE ILE A   ? n 
A   1 208 HIS 208 218 218 HIS HIS A   ? n 
A   1 209 GLU 209 219 219 GLU GLU A   ? n 
A   1 210 ILE 210 220 220 ILE ILE A   ? n 
A   1 211 PHE 211 221 221 PHE PHE A   ? n 
A   1 212 PRO 212 222 222 PRO PRO A   ? n 
A   1 213 HIS 213 223 223 HIS HIS A   ? n 
A   1 214 LEU 214 224 224 LEU LEU A   ? n 
A   1 215 LYS 215 225 225 LYS LYS A   ? n 
A   1 216 CYS 216 226 226 CYS CYS A   ? n 
A   1 217 THR 217 227 227 THR THR A   ? n 
A   1 218 VAL 218 228 228 VAL VAL A   ? n 
A   1 219 PHE 219 229 229 PHE PHE A   ? n 
A   1 220 ASP 220 230 230 ASP ASP A   ? n 
A   1 221 GLN 221 231 231 GLN GLN A   ? n 
A   1 222 PRO 222 232 232 PRO PRO A   ? n 
A   1 223 GLN 223 233 233 GLN GLN A   ? n 
A   1 224 VAL 224 234 234 VAL VAL A   ? n 
A   1 225 VAL 225 235 235 VAL VAL A   ? n 
A   1 226 GLY 226 236 236 GLY GLY A   ? n 
A   1 227 ASN 227 237 237 ASN ASN A   ? n 
A   1 228 LEU 228 238 238 LEU LEU A   ? n 
A   1 229 THR 229 239 239 THR THR A   ? n 
A   1 230 GLY 230 240 240 GLY GLY A   ? n 
A   1 231 ASN 231 241 241 ASN ASN A   ? n 
A   1 232 GLU 232 242 242 GLU GLU A   ? n 
A   1 233 ASN 233 243 243 ASN ASN A   ? n 
A   1 234 LEU 234 244 244 LEU LEU A   ? n 
A   1 235 ASN 235 245 245 ASN ASN A   ? n 
A   1 236 PHE 236 246 246 PHE PHE A   ? n 
A   1 237 VAL 237 247 247 VAL VAL A   ? n 
A   1 238 GLY 238 248 248 GLY GLY A   ? n 
A   1 239 GLY 239 249 249 GLY GLY A   ? n 
A   1 240 ASP 240 250 250 ASP ASP A   ? n 
A   1 241 MET 241 251 251 MET MET A   ? n 
A   1 242 PHE 242 252 252 PHE PHE A   ? n 
A   1 243 LYS 243 253 253 LYS LYS A   ? n 
A   1 244 SER 244 254 254 SER SER A   ? n 
A   1 245 ILE 245 255 255 ILE ILE A   ? n 
A   1 246 PRO 246 256 256 PRO PRO A   ? n 
A   1 247 SER 247 257 257 SER SER A   ? n 
A   1 248 ALA 248 258 258 ALA ALA A   ? n 
A   1 249 ASP 249 259 259 ASP ASP A   ? n 
A   1 250 ALA 250 260 260 ALA ALA A   ? n 
A   1 251 VAL 251 261 261 VAL VAL A   ? n 
A   1 252 LEU 252 262 262 LEU LEU A   ? n 
A   1 253 LEU 253 263 263 LEU LEU A   ? n 
A   1 254 LYS 254 264 264 LYS LYS A   ? n 
A   1 255 TRP 255 265 265 TRP TRP A   ? n 
A   1 256 VAL 256 266 266 VAL VAL A   ? n 
A   1 257 LEU 257 267 267 LEU LEU A   ? n 
A   1 258 HIS 258 268 268 HIS HIS A   ? n 
A   1 259 ASP 259 269 269 ASP ASP A   ? n 
A   1 260 TRP 260 270 270 TRP TRP A   ? n 
A   1 261 ASN 261 271 271 ASN ASN A   ? n 
A   1 262 ASP 262 272 272 ASP ASP A   ? n 
A   1 263 GLU 263 273 273 GLU GLU A   ? n 
A   1 264 GLN 264 274 274 GLN GLN A   ? n 
A   1 265 SER 265 275 275 SER SER A   ? n 
A   1 266 LEU 266 276 276 LEU LEU A   ? n 
A   1 267 LYS 267 277 277 LYS LYS A   ? n 
A   1 268 ILE 268 278 278 ILE ILE A   ? n 
A   1 269 LEU 269 279 279 LEU LEU A   ? n 
A   1 270 LYS 270 280 280 LYS LYS A   ? n 
A   1 271 ASN 271 281 281 ASN ASN A   ? n 
A   1 272 SER 272 282 282 SER SER A   ? n 
A   1 273 LYS 273 283 283 LYS LYS A   ? n 
A   1 274 GLU 274 284 284 GLU GLU A   ? n 
A   1 275 ALA 275 285 285 ALA ALA A   ? n 
A   1 276 ILE 276 286 286 ILE ILE A   ? n 
A   1 277 SER 277 287 287 SER SER A   ? n 
A   1 278 HIS 278 288 288 HIS HIS A   ? n 
A   1 279 LYS 279 289 289 LYS LYS A   ? n 
A   1 280 GLY 280 290 290 GLY GLY A   ? n 
A   1 281 LYS 281 291 291 LYS LYS A   ? n 
A   1 282 ASP 282 292 292 ASP ASP A   ? n 
A   1 283 GLY 283 293 293 GLY GLY A   ? n 
A   1 284 LYS 284 294 294 LYS LYS A   ? n 
A   1 285 VAL 285 295 295 VAL VAL A   ? n 
A   1 286 ILE 286 296 296 ILE ILE A   ? n 
A   1 287 ILE 287 297 297 ILE ILE A   ? n 
A   1 288 ILE 288 298 298 ILE ILE A   ? n 
A   1 289 ASP 289 299 299 ASP ASP A   ? n 
A   1 290 ILE 290 300 300 ILE ILE A   ? n 
A   1 291 SER 291 301 301 SER SER A   ? n 
A   1 292 ILE 292 302 302 ILE ILE A   ? n 
A   1 293 ASP 293 303 303 ASP ASP A   ? n 
A   1 294 GLU 294 304 304 GLU GLU A   ? n 
A   1 295 THR 295 305 305 THR THR A   ? n 
A   1 296 SER 296 306 306 SER SER A   ? n 
A   1 297 ASP 297 307 307 ASP ASP A   ? n 
A   1 298 ASP 298 308 308 ASP ASP A   ? n 
A   1 299 ARG 299 309 309 ARG ARG A   ? n 
A   1 300 GLY 300 310 310 GLY GLY A   ? n 
A   1 301 LEU 301 311 311 LEU LEU A   ? n 
A   1 302 THR 302 312 312 THR THR A   ? n 
A   1 303 GLU 303 313 313 GLU GLU A   ? n 
A   1 304 LEU 304 314 314 LEU LEU A   ? n 
A   1 305 GLN 305 315 315 GLN GLN A   ? n 
A   1 306 LEU 306 316 316 LEU LEU A   ? n 
A   1 307 ASP 307 317 317 ASP ASP A   ? n 
A   1 308 TYR 308 318 318 TYR TYR A   ? n 
A   1 309 ASP 309 319 319 ASP ASP A   ? n 
A   1 310 LEU 310 320 320 LEU LEU A   ? n 
A   1 311 VAL 311 321 321 VAL VAL A   ? n 
A   1 312 MET 312 322 322 MET MET A   ? n 
A   1 313 LEU 313 323 323 LEU LEU A   ? n 
A   1 314 THR 314 324 324 THR THR A   ? n 
A   1 315 MET 315 325 325 MET MET A   ? n 
A   1 316 PHE 316 326 326 PHE PHE A   ? n 
A   1 317 LEU 317 327 327 LEU LEU A   ? n 
A   1 318 GLY 318 328 328 GLY GLY A   ? n 
A   1 319 LYS 319 329 329 LYS LYS A   ? n 
A   1 320 GLU 320 330 330 GLU GLU A   ? n 
A   1 321 ARG 321 331 331 ARG ARG A   ? n 
A   1 322 THR 322 332 332 THR THR A   ? n 
A   1 323 LYS 323 333 333 LYS LYS A   ? n 
A   1 324 GLN 324 334 334 GLN GLN A   ? n 
A   1 325 GLU 325 335 335 GLU GLU A   ? n 
A   1 326 TRP 326 336 336 TRP TRP A   ? n 
A   1 327 GLU 327 337 337 GLU GLU A   ? n 
A   1 328 LYS 328 338 338 LYS LYS A   ? n 
A   1 329 LEU 329 339 339 LEU LEU A   ? n 
A   1 330 ILE 330 340 340 ILE ILE A   ? n 
A   1 331 TYR 331 341 341 TYR TYR A   ? n 
A   1 332 ASP 332 342 342 ASP ASP A   ? n 
A   1 333 ALA 333 343 343 ALA ALA A   ? n 
A   1 334 GLY 334 344 344 GLY GLY A   ? n 
A   1 335 PHE 335 345 345 PHE PHE A   ? n 
A   1 336 SER 336 346 346 SER SER A   ? n 
A   1 337 SER 337 347 347 SER SER A   ? n 
A   1 338 TYR 338 348 348 TYR TYR A   ? n 
A   1 339 LYS 339 349 349 LYS LYS A   ? n 
A   1 340 ILE 340 350 350 ILE ILE A   ? n 
A   1 341 THR 341 351 351 THR THR A   ? n 
A   1 342 PRO 342 352 352 PRO PRO A   ? n 
A   1 343 ILE 343 353 353 ILE ILE A   ? n 
A   1 344 SER 344 354 354 SER SER A   ? n 
A   1 345 GLY 345 355 355 GLY GLY A   ? n 
A   1 346 PHE 346 356 356 PHE PHE A   ? n 
A   1 347 LYS 347 357 357 LYS LYS A   ? n 
A   1 348 SER 348 358 358 SER SER A   ? n 
A   1 349 LEU 349 359 359 LEU LEU A   ? n 
A   1 350 ILE 350 360 360 ILE ILE A   ? n 
A   1 351 GLU 351 361 361 GLU GLU A   ? n 
A   1 352 VAL 352 362 362 VAL VAL A   ? n 
A   1 353 TYR 353 363 363 TYR TYR A   ? n 
A   1 354 PRO 354 364 364 PRO PRO A   ? n 
A-2 1 1   SER 1   11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 2   GLU 2   12  12  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 3   LEU 3   13  13  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 4   TYR 4   14  14  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   15  15  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 6   ALA 6   16  16  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 7   GLN 7   17  17  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 8   ILE 8   18  18  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   19  19  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 10  LEU 10  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 11  TYR 11  21  21  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 12  LYS 12  22  22  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 13  HIS 13  23  23  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 14  VAL 14  24  24  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  25  25  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ASN 16  26  26  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 17  PHE 17  27  27  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 18  VAL 18  28  28  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 19  SER 19  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 20  SER 20  30  30  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 21  MET 21  31  31  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 22  ALA 22  32  32  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 23  LEU 23  33  33  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 24  LYS 24  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 25  SER 25  35  35  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 27  MET 27  37  37  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 28  GLU 28  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 29  LEU 29  39  39  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 30  GLY 30  40  40  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 31  ILE 31  41  41  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 32  ALA 32  42  42  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 33  ASP 33  43  43  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 34  ALA 34  44  44  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 35  ILE 35  45  45  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 36  HIS 36  46  46  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 37  ASN 37  47  47  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 38  HIS 38  48  48  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 39  GLY 39  49  49  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 40  LYS 40  50  50  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  51  51  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 42  MET 42  52  52  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 43  THR 43  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  SER 45  55  55  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 46  GLU 46  56  56  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 47  LEU 47  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 48  ALA 48  58  58  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 49  SER 49  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 50  SER 50  60  60  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  61  61  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  LYS 52  62  62  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 53  LEU 53  63  63  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 54  HIS 54  64  64  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  SER 56  66  66  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 57  LYS 57  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  68  68  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ASN 59  69  69  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 60  ILE 60  70  70  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 61  LEU 61  71  71  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 62  HIS 62  72  72  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 63  ARG 63  73  73  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 64  PHE 64  74  74  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 65  LEU 65  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 66  ARG 66  76  76  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  THR 69  79  79  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 70  HIS 70  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 71  ASN 71  81  81  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  PHE 73  83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 74  PHE 74  84  84  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 75  ALA 75  85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 76  LYS 76  86  86  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 77  THR 77  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 78  ILE 78  88  88  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 79  VAL 79  89  89  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 80  LYS 80  90  90  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 81  GLY 81  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 82  LYS 82  92  92  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 83  GLU 83  93  93  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  94  94  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  ASP 85  95  95  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  96  96  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  GLU 87  97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 88  GLU 88  98  98  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 89  GLU 89  99  99  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 90  ILE 90  100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 91  ALA 91  101 101 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 92  TYR 92  102 102 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 93  SER 93  103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 94  LEU 94  104 104 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 95  THR 95  105 105 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 96  PRO 96  106 106 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 97  PRO 97  107 107 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  108 108 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  LYS 99  109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 110 110 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 ILE 102 112 112 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 103 SER 103 113 113 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 114 114 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 LYS 105 115 115 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 106 PRO 106 116 116 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 107 THR 107 117 117 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 108 CYS 108 118 118 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 109 LEU 109 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 110 SER 110 120 120 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 111 SER 111 121 121 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 112 ILE 112 122 122 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 113 VAL 113 123 123 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 114 LYS 114 124 124 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 115 GLY 115 125 125 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 126 126 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 LEU 117 127 127 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 118 HIS 118 128 128 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 119 PRO 119 129 129 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 120 SER 120 130 130 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 121 SER 121 131 131 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 122 LEU 122 132 132 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 123 ASP 123 133 133 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 124 MET 124 134 134 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 125 TRP 125 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 126 SER 126 136 136 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 127 SER 127 137 137 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 128 SER 128 138 138 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 139 139 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 LYS 130 140 140 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 131 TRP 131 141 141 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 132 PHE 132 142 142 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 133 ASN 133 143 143 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 134 GLU 134 144 144 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 135 ASP 135 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 136 LYS 136 146 146 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 147 147 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 138 GLN 138 148 148 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 139 THR 139 149 149 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 150 150 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 PHE 141 151 151 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 142 GLU 142 152 152 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 143 CYS 143 153 153 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 144 ALA 144 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 145 THR 145 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 146 GLY 146 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 147 GLU 147 157 157 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 148 SER 148 158 158 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 149 PHE 149 159 159 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 150 TRP 150 160 160 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 151 ASP 151 161 161 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 162 162 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 LEU 153 163 163 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 154 ASN 154 164 164 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 155 LYS 155 165 165 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 156 ASP 156 166 166 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 157 SER 157 167 167 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 158 GLU 158 168 168 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 159 SER 159 169 169 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 160 SER 160 170 170 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 161 THR 161 171 171 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 162 LEU 162 172 172 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 163 SER 163 173 173 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 164 MET 164 174 174 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 165 PHE 165 175 175 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 176 176 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 ASP 167 177 177 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 168 ALA 168 178 178 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 169 MET 169 179 179 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 170 ALA 170 180 180 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 171 SER 171 181 181 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 172 ASP 172 182 182 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 173 SER 173 183 183 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 174 ARG 174 184 184 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 175 MET 175 185 185 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 176 PHE 176 186 186 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 177 LYS 177 187 187 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 178 LEU 178 188 188 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 179 VAL 179 189 189 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 180 LEU 180 190 190 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 181 GLN 181 191 191 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 182 GLU 182 192 192 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 183 ASN 183 193 193 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 184 LYS 184 194 194 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 185 ARG 185 195 195 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 186 VAL 186 196 196 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 187 PHE 187 197 197 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 188 GLU 188 198 198 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 189 GLY 189 199 199 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 190 LEU 190 200 200 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 191 GLU 191 201 201 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 192 SER 192 202 202 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 193 LEU 193 203 203 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 194 VAL 194 204 204 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 195 ASP 195 205 205 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 196 VAL 196 206 206 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 197 GLY 197 207 207 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 198 GLY 198 208 208 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 199 GLY 199 209 209 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 200 THR 200 210 210 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 201 GLY 201 211 211 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 202 GLY 202 212 212 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 203 VAL 203 213 213 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 204 THR 204 214 214 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 205 LYS 205 215 215 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 206 LEU 206 216 216 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 207 ILE 207 217 217 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 208 HIS 208 218 218 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 209 GLU 209 219 219 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 210 ILE 210 220 220 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 211 PHE 211 221 221 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 212 PRO 212 222 222 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 213 HIS 213 223 223 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 214 LEU 214 224 224 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 215 LYS 215 225 225 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 216 CYS 216 226 226 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 217 THR 217 227 227 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 218 VAL 218 228 228 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 219 PHE 219 229 229 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 220 ASP 220 230 230 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 221 GLN 221 231 231 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 222 PRO 222 232 232 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 223 GLN 223 233 233 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 224 VAL 224 234 234 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 225 VAL 225 235 235 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 226 GLY 226 236 236 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 227 ASN 227 237 237 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 228 LEU 228 238 238 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 229 THR 229 239 239 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 230 GLY 230 240 240 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 231 ASN 231 241 241 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 232 GLU 232 242 242 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 233 ASN 233 243 243 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 234 LEU 234 244 244 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 235 ASN 235 245 245 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 236 PHE 236 246 246 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 237 VAL 237 247 247 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 238 GLY 238 248 248 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 239 GLY 239 249 249 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 240 ASP 240 250 250 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 241 MET 241 251 251 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 242 PHE 242 252 252 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 243 LYS 243 253 253 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 244 SER 244 254 254 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 245 ILE 245 255 255 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 246 PRO 246 256 256 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 247 SER 247 257 257 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 248 ALA 248 258 258 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 249 ASP 249 259 259 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 250 ALA 250 260 260 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 251 VAL 251 261 261 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 252 LEU 252 262 262 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 253 LEU 253 263 263 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 254 LYS 254 264 264 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 255 TRP 255 265 265 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 256 VAL 256 266 266 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 257 LEU 257 267 267 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 258 HIS 258 268 268 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 259 ASP 259 269 269 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 260 TRP 260 270 270 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 261 ASN 261 271 271 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 262 ASP 262 272 272 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 263 GLU 263 273 273 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 264 GLN 264 274 274 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 265 SER 265 275 275 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 266 LEU 266 276 276 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 267 LYS 267 277 277 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 268 ILE 268 278 278 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 269 LEU 269 279 279 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 270 LYS 270 280 280 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 271 ASN 271 281 281 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 272 SER 272 282 282 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 273 LYS 273 283 283 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 274 GLU 274 284 284 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 275 ALA 275 285 285 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 276 ILE 276 286 286 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 277 SER 277 287 287 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 278 HIS 278 288 288 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 279 LYS 279 289 289 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 280 GLY 280 290 290 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 281 LYS 281 291 291 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 282 ASP 282 292 292 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 283 GLY 283 293 293 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 284 LYS 284 294 294 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 285 VAL 285 295 295 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 286 ILE 286 296 296 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 287 ILE 287 297 297 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 288 ILE 288 298 298 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 289 ASP 289 299 299 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 290 ILE 290 300 300 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 291 SER 291 301 301 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 292 ILE 292 302 302 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 293 ASP 293 303 303 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 294 GLU 294 304 304 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 295 THR 295 305 305 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 296 SER 296 306 306 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 297 ASP 297 307 307 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 298 ASP 298 308 308 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 299 ARG 299 309 309 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 300 GLY 300 310 310 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 301 LEU 301 311 311 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 302 THR 302 312 312 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 303 GLU 303 313 313 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 304 LEU 304 314 314 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 305 GLN 305 315 315 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 306 LEU 306 316 316 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 307 ASP 307 317 317 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 308 TYR 308 318 318 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 309 ASP 309 319 319 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 310 LEU 310 320 320 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 311 VAL 311 321 321 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 312 MET 312 322 322 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 313 LEU 313 323 323 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 314 THR 314 324 324 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 315 MET 315 325 325 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 316 PHE 316 326 326 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 317 LEU 317 327 327 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 318 GLY 318 328 328 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 319 LYS 319 329 329 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 320 GLU 320 330 330 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 321 ARG 321 331 331 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 322 THR 322 332 332 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 323 LYS 323 333 333 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 324 GLN 324 334 334 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 325 GLU 325 335 335 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 326 TRP 326 336 336 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 327 GLU 327 337 337 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 328 LYS 328 338 338 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 329 LEU 329 339 339 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 330 ILE 330 340 340 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 331 TYR 331 341 341 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 332 ASP 332 342 342 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 333 ALA 333 343 343 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 334 GLY 334 344 344 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 335 PHE 335 345 345 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 336 SER 336 346 346 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 337 SER 337 347 347 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 338 TYR 338 348 348 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 339 LYS 339 349 349 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 340 ILE 340 350 350 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 341 THR 341 351 351 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 342 PRO 342 352 352 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 343 ILE 343 353 353 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 344 SER 344 354 354 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 345 GLY 345 355 355 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 346 PHE 346 356 356 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 347 LYS 347 357 357 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 348 SER 348 358 358 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 349 LEU 349 359 359 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 350 ILE 350 360 360 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 351 GLU 351 361 361 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 352 VAL 352 362 362 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 353 TYR 353 363 363 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 354 PRO 354 364 364 PRO PRO A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 P1S 1  0    0    P1S PIS A   ? 
C   3 SAH 1  3994 3994 SAH SAH A   ? 
B-2 2 P1S 1  0    0    P1S PIS A-2 ? 
C-2 3 SAH 1  3994 3994 SAH SAH A-2 ? 
D   4 HOH 1  3995 1    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2  3996 2    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3  3997 3    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4  3998 4    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5  3999 5    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6  4000 6    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7  4001 7    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 8  4002 8    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 9  4003 9    HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 10 4004 10   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 11 4005 11   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 12 4006 12   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 13 4007 13   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 14 4008 14   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 15 4009 15   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 16 4010 16   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 17 4011 17   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 18 4012 18   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 19 4013 19   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 20 4014 20   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 21 4015 21   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 22 4016 22   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 23 4017 23   HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1  3995 1    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2  3996 2    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3  3997 3    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4  3998 4    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5  3999 5    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6  4000 6    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7  4001 7    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 8  4002 8    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 9  4003 9    HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 10 4004 10   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 11 4005 11   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 12 4006 12   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 13 4007 13   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 14 4008 14   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 15 4009 15   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 16 4010 16   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 17 4011 17   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 18 4012 18   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 19 4013 19   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 20 4014 20   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 21 4015 21   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 22 4016 22   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 23 4017 23   HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                   ?       "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                  ?       "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                ?       "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                           ?       "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                  ?       "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                 ?       "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                           ?       "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                   ?       "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                 ?       "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                     ?       "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                ?       "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                   ?       "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                    ?       "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                ?       "C5 H11 N O2 S"   149.211 
P1S non-polymer         . "(6AR,12AR)-3-(HYDROXYMETHYL)-6H-[1,3]DIOXOLO[5,6][1]BENZOFURO[3,2-C]CHROMEN-6A(12AH)-OL" PISATIN "C17 H14 O6"      314.289 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                             ?       "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                   ?       "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                                 ?       "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                    ?       "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                 ?       "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                ?       "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                  ?       "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                    ?       "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 HIS A   5   ? TYR A   15  ? HIS A   15  TYR A   25  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2  AA2 ASN A   16  ? GLY A   30  ? ASN A   26  GLY A   40  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A   30  ? GLY A   39  ? GLY A   40  GLY A   49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A   44  ? LEU A   51  ? LEU A   54  LEU A   61  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 HIS A   54  ? SER A   56  ? HIS A   64  SER A   66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P6  AA6 LYS A   57  ? ASN A   71  ? LYS A   67  ASN A   81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A   95  ? LEU A   100 ? THR A   105 LEU A   110 1 ? 6  
HELX_P HELX_P8  AA8 LEU A   109 ? LEU A   117 ? LEU A   119 LEU A   127 1 ? 9  
HELX_P HELX_P9  AA9 HIS A   118 ? ASP A   123 ? HIS A   128 ASP A   133 1 ? 6  
HELX_P HELX_P10 AB1 MET A   124 ? SER A   126 ? MET A   134 SER A   136 5 ? 3  
HELX_P HELX_P11 AB2 SER A   127 ? GLU A   134 ? SER A   137 GLU A   144 1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A   139 ? GLY A   146 ? THR A   149 GLY A   156 1 ? 8  
HELX_P HELX_P13 AB4 SER A   148 ? LYS A   155 ? SER A   158 LYS A   165 1 ? 8  
HELX_P HELX_P14 AB5 GLU A   158 ? ASN A   183 ? GLU A   168 ASN A   193 1 ? 26 
HELX_P HELX_P15 AB6 LYS A   184 ? PHE A   187 ? LYS A   194 PHE A   197 5 ? 4  
HELX_P HELX_P16 AB7 GLY A   201 ? PHE A   211 ? GLY A   211 PHE A   221 1 ? 11 
HELX_P HELX_P17 AB8 GLN A   221 ? GLY A   226 ? GLN A   231 GLY A   236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P18 AB9 VAL A   256 ? TRP A   260 ? VAL A   266 TRP A   270 5 ? 5  
HELX_P HELX_P19 AC1 ASN A   261 ? ILE A   276 ? ASN A   271 ILE A   286 1 ? 16 
HELX_P HELX_P20 AC2 SER A   277 ? GLY A   283 ? SER A   287 GLY A   293 5 ? 7  
HELX_P HELX_P21 AC3 ASP A   298 ? LEU A   317 ? ASP A   308 LEU A   327 1 ? 20 
HELX_P HELX_P22 AC4 LYS A   323 ? GLY A   334 ? LYS A   333 GLY A   344 1 ? 12 
HELX_P HELX_P23 AC5 HIS A-2 5   ? TYR A-2 15  ? HIS A-2 15  TYR A-2 25  1 ? 11 
HELX_P HELX_P24 AC6 ASN A-2 16  ? GLY A-2 30  ? ASN A-2 26  GLY A-2 40  1 ? 15 
HELX_P HELX_P25 AC7 GLY A-2 30  ? GLY A-2 39  ? GLY A-2 40  GLY A-2 49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P26 AC8 LEU A-2 44  ? LEU A-2 51  ? LEU A-2 54  LEU A-2 61  1 ? 8  
HELX_P HELX_P27 AC9 HIS A-2 54  ? SER A-2 56  ? HIS A-2 64  SER A-2 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P28 AD1 LYS A-2 57  ? ASN A-2 71  ? LYS A-2 67  ASN A-2 81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P29 AD2 THR A-2 95  ? LEU A-2 100 ? THR A-2 105 LEU A-2 110 1 ? 6  
HELX_P HELX_P30 AD3 LEU A-2 109 ? LEU A-2 117 ? LEU A-2 119 LEU A-2 127 1 ? 9  
HELX_P HELX_P31 AD4 HIS A-2 118 ? ASP A-2 123 ? HIS A-2 128 ASP A-2 133 1 ? 6  
HELX_P HELX_P32 AD5 MET A-2 124 ? SER A-2 126 ? MET A-2 134 SER A-2 136 5 ? 3  
HELX_P HELX_P33 AD6 SER A-2 127 ? GLU A-2 134 ? SER A-2 137 GLU A-2 144 1 ? 8  
HELX_P HELX_P34 AD7 THR A-2 139 ? GLY A-2 146 ? THR A-2 149 GLY A-2 156 1 ? 8  
HELX_P HELX_P35 AD8 SER A-2 148 ? LYS A-2 155 ? SER A-2 158 LYS A-2 165 1 ? 8  
HELX_P HELX_P36 AD9 GLU A-2 158 ? ASN A-2 183 ? GLU A-2 168 ASN A-2 193 1 ? 26 
HELX_P HELX_P37 AE1 LYS A-2 184 ? PHE A-2 187 ? LYS A-2 194 PHE A-2 197 5 ? 4  
HELX_P HELX_P38 AE2 GLY A-2 201 ? PHE A-2 211 ? GLY A-2 211 PHE A-2 221 1 ? 11 
HELX_P HELX_P39 AE3 GLN A-2 221 ? GLY A-2 226 ? GLN A-2 231 GLY A-2 236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P40 AE4 VAL A-2 256 ? TRP A-2 260 ? VAL A-2 266 TRP A-2 270 5 ? 5  
HELX_P HELX_P41 AE5 ASN A-2 261 ? ILE A-2 276 ? ASN A-2 271 ILE A-2 286 1 ? 16 
HELX_P HELX_P42 AE6 SER A-2 277 ? GLY A-2 283 ? SER A-2 287 GLY A-2 293 5 ? 7  
HELX_P HELX_P43 AE7 ASP A-2 298 ? LEU A-2 317 ? ASP A-2 308 LEU A-2 327 1 ? 20 
HELX_P HELX_P44 AE8 LYS A-2 323 ? GLY A-2 334 ? LYS A-2 333 GLY A-2 344 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 2 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 7 ? 
AA6 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? parallel      
AA5 5 6 ? anti-parallel 
AA5 6 7 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 MET A   42  ? THR A   43  ? MET A   52  THR A   53  
AA1 2 GLU A   89  ? LEU A   94  ? GLU A   99  LEU A   104 
AA1 3 PHE A   74  ? VAL A   79  ? PHE A   84  VAL A   89  
AA2 1 LEU A   234 ? GLY A   238 ? LEU A   244 GLY A   248 
AA2 2 LYS A   215 ? ASP A   220 ? LYS A   225 ASP A   230 
AA2 3 SER A   192 ? VAL A   196 ? SER A   202 VAL A   206 
AA2 4 ALA A   250 ? LYS A   254 ? ALA A   260 LYS A   264 
AA2 5 LYS A   284 ? ASP A   289 ? LYS A   294 ASP A   299 
AA2 6 LYS A   347 ? TYR A   353 ? LYS A   357 TYR A   363 
AA2 7 SER A   337 ? ILE A   343 ? SER A   347 ILE A   353 
AA3 1 SER A   291 ? ILE A   292 ? SER A   301 ILE A   302 
AA3 2 ARG A   321 ? THR A   322 ? ARG A   331 THR A   332 
AA4 1 MET A-2 42  ? THR A-2 43  ? MET A-2 52  THR A-2 53  
AA4 2 GLU A-2 89  ? LEU A-2 94  ? GLU A-2 99  LEU A-2 104 
AA4 3 PHE A-2 74  ? VAL A-2 79  ? PHE A-2 84  VAL A-2 89  
AA5 1 LEU A-2 234 ? GLY A-2 238 ? LEU A-2 244 GLY A-2 248 
AA5 2 LYS A-2 215 ? ASP A-2 220 ? LYS A-2 225 ASP A-2 230 
AA5 3 SER A-2 192 ? VAL A-2 196 ? SER A-2 202 VAL A-2 206 
AA5 4 ALA A-2 250 ? LYS A-2 254 ? ALA A-2 260 LYS A-2 264 
AA5 5 LYS A-2 284 ? ASP A-2 289 ? LYS A-2 294 ASP A-2 299 
AA5 6 LYS A-2 347 ? TYR A-2 353 ? LYS A-2 357 TYR A-2 363 
AA5 7 SER A-2 337 ? ILE A-2 343 ? SER A-2 347 ILE A-2 353 
AA6 1 SER A-2 291 ? ILE A-2 292 ? SER A-2 301 ILE A-2 302 
AA6 2 ARG A-2 321 ? THR A-2 322 ? ARG A-2 331 THR A-2 332 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z         1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 6_575 x,-y+2,-z+1/2 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 143.5720000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 94.3485000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013930 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013930 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005300 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(6AR,12AR)-3-(HYDROXYMETHYL)-6H-[1,3]DIOXOLO[5,6][1]BENZOFURO[3,2-C]CHROMEN-6A(12AH)-OL" P1S 
3 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                                 SAH 
4 water                                                                                     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N MET A   42  ? N MET A   52  O TYR A   92  ? O TYR A   102 
AA1 2 3 O GLU A   89  ? O GLU A   99  N VAL A   79  ? N VAL A   89  
AA2 1 2 O ASN A   235 ? O ASN A   245 N VAL A   218 ? N VAL A   228 
AA2 2 3 O THR A   217 ? O THR A   227 N LEU A   193 ? N LEU A   203 
AA2 3 4 N VAL A   194 ? N VAL A   204 O LEU A   252 ? O LEU A   262 
AA2 4 5 N VAL A   251 ? N VAL A   261 O ILE A   286 ? O ILE A   296 
AA2 5 6 N ILE A   287 ? N ILE A   297 O ILE A   350 ? O ILE A   360 
AA2 6 7 O TYR A   353 ? O TYR A   363 N SER A   337 ? N SER A   347 
AA3 1 2 N ILE A   292 ? N ILE A   302 O ARG A   321 ? O ARG A   331 
AA4 1 2 N MET A-2 42  ? N MET A-2 52  O TYR A-2 92  ? O TYR A-2 102 
AA4 2 3 O GLU A-2 89  ? O GLU A-2 99  N VAL A-2 79  ? N VAL A-2 89  
AA5 1 2 O ASN A-2 235 ? O ASN A-2 245 N VAL A-2 218 ? N VAL A-2 228 
AA5 2 3 O THR A-2 217 ? O THR A-2 227 N LEU A-2 193 ? N LEU A-2 203 
AA5 3 4 N VAL A-2 194 ? N VAL A-2 204 O LEU A-2 252 ? O LEU A-2 262 
AA5 4 5 N VAL A-2 251 ? N VAL A-2 261 O ILE A-2 286 ? O ILE A-2 296 
AA5 5 6 N ILE A-2 287 ? N ILE A-2 297 O ILE A-2 350 ? O ILE A-2 360 
AA5 6 7 O TYR A-2 353 ? O TYR A-2 363 N SER A-2 337 ? N SER A-2 347 
AA6 1 2 N ILE A-2 292 ? N ILE A-2 302 O ARG A-2 321 ? O ARG A-2 331 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . SER A   1 1   ? 55.082 55.616  64.420 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   N     1 
ATOM   2    C CA    . SER A   1 1   ? 53.965 56.016  63.516 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   CA    1 
ATOM   3    C C     . SER A   1 1   ? 52.763 55.087  63.690 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   C     1 
ATOM   4    O O     . SER A   1 1   ? 52.685 54.333  64.663 1.00 75.60 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   O     1 
ATOM   5    C CB    . SER A   1 1   ? 54.435 55.988  62.056 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   CB    1 
ATOM   6    O OG    . SER A   1 1   ? 53.407 56.410  61.174 1.00 76.80 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   OG    1 
ATOM   7    N N     . GLU A   1 2   ? 51.836 55.148  62.739 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   N     1 
ATOM   8    C CA    . GLU A   1 2   ? 50.630 54.327  62.769 1.00 72.87 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CA    1 
ATOM   9    C C     . GLU A   1 2   ? 49.822 54.562  61.499 1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   C     1 
ATOM   10   O O     . GLU A   1 2   ? 48.809 53.900  61.259 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   O     1 
ATOM   11   C CB    . GLU A   1 2   ? 49.782 54.690  63.997 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CB    1 
ATOM   12   C CG    . GLU A   1 2   ? 48.368 54.106  64.014 1.00 72.90 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CG    1 
ATOM   13   C CD    . GLU A   1 2   ? 48.345 52.588  63.998 1.00 72.62 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CD    1 
ATOM   14   O OE1   . GLU A   1 2   ? 48.830 51.989  63.013 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   OE1   1 
ATOM   15   O OE2   . GLU A   1 2   ? 47.838 51.994  64.974 1.00 72.08 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   OE2   1 
ATOM   16   N N     . LEU A   1 3   ? 50.292 55.492  60.673 1.00 68.87 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   N     1 
ATOM   17   C CA    . LEU A   1 3   ? 49.584 55.835  59.448 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CA    1 
ATOM   18   C C     . LEU A   1 3   ? 48.223 56.371  59.887 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   C     1 
ATOM   19   O O     . LEU A   1 3   ? 47.193 56.141  59.244 1.00 65.87 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   O     1 
ATOM   20   C CB    . LEU A   1 3   ? 49.432 54.611  58.534 1.00 65.60 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CB    1 
ATOM   21   C CG    . LEU A   1 3   ? 50.724 54.079  57.895 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CG    1 
ATOM   22   C CD1   . LEU A   1 3   ? 50.414 52.896  56.989 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD1   1 
ATOM   23   C CD2   . LEU A   1 3   ? 51.390 55.183  57.100 1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD2   1 
ATOM   24   N N     . TYR A   1 4   ? 48.252 57.059  61.028 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   N     1 
ATOM   25   C CA    . TYR A   1 4   ? 47.093 57.714  61.629 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CA    1 
ATOM   26   C C     . TYR A   1 4   ? 47.380 59.145  61.182 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   C     1 
ATOM   27   O O     . TYR A   1 4   ? 46.692 60.101  61.532 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   O     1 
ATOM   28   C CB    . TYR A   1 4   ? 47.143 57.512  63.157 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CB    1 
ATOM   29   C CG    . TYR A   1 4   ? 47.065 58.740  64.049 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CG    1 
ATOM   30   C CD1   . TYR A   1 4   ? 45.848 59.162  64.592 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CD1   1 
ATOM   31   C CD2   . TYR A   1 4   ? 48.220 59.438  64.412 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CD2   1 
ATOM   32   C CE1   . TYR A   1 4   ? 45.783 60.247  65.484 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CE1   1 
ATOM   33   C CE2   . TYR A   1 4   ? 48.167 60.523  65.299 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CE2   1 
ATOM   34   C CZ    . TYR A   1 4   ? 46.947 60.919  65.831 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CZ    1 
ATOM   35   O OH    . TYR A   1 4   ? 46.900 61.970  66.717 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   OH    1 
ATOM   36   N N     . HIS A   1 5   ? 48.429 59.226  60.363 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   N     1 
ATOM   37   C CA    . HIS A   1 5   ? 48.944 60.437  59.735 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CA    1 
ATOM   38   C C     . HIS A   1 5   ? 48.146 60.611  58.439 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   C     1 
ATOM   39   O O     . HIS A   1 5   ? 48.189 61.661  57.792 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   O     1 
ATOM   40   C CB    . HIS A   1 5   ? 50.433 60.230  59.417 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CB    1 
ATOM   41   C CG    . HIS A   1 5   ? 51.034 61.286  58.537 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CG    1 
ATOM   42   N ND1   . HIS A   1 5   ? 51.539 62.472  59.029 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   ND1   1 
ATOM   43   C CD2   . HIS A   1 5   ? 51.225 61.324  57.196 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CD2   1 
ATOM   44   C CE1   . HIS A   1 5   ? 52.016 63.193  58.029 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CE1   1 
ATOM   45   N NE2   . HIS A   1 5   ? 51.838 62.519  56.906 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   NE2   1 
ATOM   46   N N     . ALA A   1 6   ? 47.420 59.555  58.075 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   N     1 
ATOM   47   C CA    . ALA A   1 6   ? 46.595 59.538  56.870 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CA    1 
ATOM   48   C C     . ALA A   1 6   ? 45.382 60.444  57.036 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   C     1 
ATOM   49   O O     . ALA A   1 6   ? 44.776 60.878  56.062 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   O     1 
ATOM   50   C CB    . ALA A   1 6   ? 46.148 58.119  56.570 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CB    1 
ATOM   51   N N     . GLN A   1 7   ? 45.034 60.727  58.281 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   N     1 
ATOM   52   C CA    . GLN A   1 7   ? 43.902 61.589  58.578 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CA    1 
ATOM   53   C C     . GLN A   1 7   ? 44.034 62.964  57.929 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   C     1 
ATOM   54   O O     . GLN A   1 7   ? 43.080 63.478  57.356 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   O     1 
ATOM   55   C CB    . GLN A   1 7   ? 43.760 61.772  60.090 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CB    1 
ATOM   56   C CG    . GLN A   1 7   ? 43.112 60.623  60.815 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CG    1 
ATOM   57   C CD    . GLN A   1 7   ? 43.015 60.883  62.307 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CD    1 
ATOM   58   O OE1   . GLN A   1 7   ? 43.964 60.636  63.042 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   OE1   1 
ATOM   59   N NE2   . GLN A   1 7   ? 41.874 61.401  62.756 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   NE2   1 
ATOM   60   N N     . ILE A   1 8   ? 45.221 63.550  58.028 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   N     1 
ATOM   61   C CA    . ILE A   1 8   ? 45.475 64.874  57.484 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CA    1 
ATOM   62   C C     . ILE A   1 8   ? 45.131 64.968  56.003 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   C     1 
ATOM   63   O O     . ILE A   1 8   ? 44.519 65.946  55.553 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   O     1 
ATOM   64   C CB    . ILE A   1 8   ? 46.950 65.280  57.717 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CB    1 
ATOM   65   C CG1   . ILE A   1 8   ? 47.268 65.192  59.223 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CG1   1 
ATOM   66   C CG2   . ILE A   1 8   ? 47.186 66.702  57.240 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CG2   1 
ATOM   67   C CD1   . ILE A   1 8   ? 48.712 65.536  59.623 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CD1   1 
ATOM   68   N N     . HIS A   1 9   ? 45.507 63.942  55.247 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   N     1 
ATOM   69   C CA    . HIS A   1 9   ? 45.242 63.926  53.818 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CA    1 
ATOM   70   C C     . HIS A   1 9   ? 43.753 63.727  53.554 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   C     1 
ATOM   71   O O     . HIS A   1 9   ? 43.178 64.373  52.679 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   O     1 
ATOM   72   C CB    . HIS A   1 9   ? 46.065 62.824  53.154 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CB    1 
ATOM   73   C CG    . HIS A   1 9   ? 46.074 62.887  51.661 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CG    1 
ATOM   74   N ND1   . HIS A   1 9   ? 45.230 62.128  50.878 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   ND1   1 
ATOM   75   C CD2   . HIS A   1 9   ? 46.835 63.606  50.804 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CD2   1 
ATOM   76   C CE1   . HIS A   1 9   ? 45.473 62.374  49.603 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CE1   1 
ATOM   77   N NE2   . HIS A   1 9   ? 46.442 63.268  49.531 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   NE2   1 
ATOM   78   N N     . LEU A   1 10  ? 43.131 62.852  54.337 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   N     1 
ATOM   79   C CA    . LEU A   1 10  ? 41.708 62.560  54.198 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CA    1 
ATOM   80   C C     . LEU A   1 10  ? 40.875 63.815  54.402 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   C     1 
ATOM   81   O O     . LEU A   1 10  ? 40.003 64.121  53.592 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   O     1 
ATOM   82   C CB    . LEU A   1 10  ? 41.295 61.480  55.206 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CB    1 
ATOM   83   C CG    . LEU A   1 10  ? 39.868 60.920  55.241 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CG    1 
ATOM   84   C CD1   . LEU A   1 10  ? 38.942 61.918  55.884 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CD1   1 
ATOM   85   C CD2   . LEU A   1 10  ? 39.403 60.585  53.844 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CD2   1 
ATOM   86   N N     . TYR A   1 11  ? 41.167 64.550  55.471 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   N     1 
ATOM   87   C CA    . TYR A   1 11  ? 40.427 65.758  55.796 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CA    1 
ATOM   88   C C     . TYR A   1 11  ? 40.622 66.920  54.829 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   C     1 
ATOM   89   O O     . TYR A   1 11  ? 39.668 67.651  54.558 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   O     1 
ATOM   90   C CB    . TYR A   1 11  ? 40.748 66.219  57.224 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CB    1 
ATOM   91   C CG    . TYR A   1 11  ? 40.065 65.412  58.308 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CG    1 
ATOM   92   C CD1   . TYR A   1 11  ? 40.801 64.569  59.144 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CD1   1 
ATOM   93   C CD2   . TYR A   1 11  ? 38.684 65.483  58.497 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CD2   1 
ATOM   94   C CE1   . TYR A   1 11  ? 40.181 63.810  60.143 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CE1   1 
ATOM   95   C CE2   . TYR A   1 11  ? 38.047 64.727  59.497 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CE2   1 
ATOM   96   C CZ    . TYR A   1 11  ? 38.806 63.892  60.314 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CZ    1 
ATOM   97   O OH    . TYR A   1 11  ? 38.201 63.132  61.289 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   OH    1 
ATOM   98   N N     . LYS A   1 12  ? 41.840 67.108  54.319 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   N     1 
ATOM   99   C CA    . LYS A   1 12  ? 42.079 68.196  53.370 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CA    1 
ATOM   100  C C     . LYS A   1 12  ? 41.096 68.073  52.208 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   C     1 
ATOM   101  O O     . LYS A   1 12  ? 40.530 69.068  51.758 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   O     1 
ATOM   102  C CB    . LYS A   1 12  ? 43.510 68.165  52.811 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CB    1 
ATOM   103  C CG    . LYS A   1 12  ? 44.636 68.530  53.798 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CG    1 
ATOM   104  C CD    . LYS A   1 12  ? 46.002 68.444  53.099 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CD    1 
ATOM   105  C CE    . LYS A   1 12  ? 47.153 68.808  54.022 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CE    1 
ATOM   106  N NZ    . LYS A   1 12  ? 48.487 68.692  53.340 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   NZ    1 
ATOM   107  N N     . HIS A   1 13  ? 40.881 66.852  51.733 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   N     1 
ATOM   108  C CA    . HIS A   1 13  ? 39.973 66.642  50.617 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CA    1 
ATOM   109  C C     . HIS A   1 13  ? 38.506 66.760  51.013 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   C     1 
ATOM   110  O O     . HIS A   1 13  ? 37.686 67.226  50.232 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   O     1 
ATOM   111  C CB    . HIS A   1 13  ? 40.263 65.294  49.954 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CB    1 
ATOM   112  C CG    . HIS A   1 13  ? 41.505 65.301  49.125 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CG    1 
ATOM   113  N ND1   . HIS A   1 13  ? 41.482 65.442  47.753 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   ND1   1 
ATOM   114  C CD2   . HIS A   1 13  ? 42.810 65.286  49.478 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CD2   1 
ATOM   115  C CE1   . HIS A   1 13  ? 42.720 65.517  47.299 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CE1   1 
ATOM   116  N NE2   . HIS A   1 13  ? 43.545 65.426  48.325 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   NE2   1 
ATOM   117  N N     . VAL A   1 14  ? 38.183 66.353  52.233 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   N     1 
ATOM   118  C CA    . VAL A   1 14  ? 36.812 66.442  52.714 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CA    1 
ATOM   119  C C     . VAL A   1 14  ? 36.334 67.883  52.712 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   C     1 
ATOM   120  O O     . VAL A   1 14  ? 35.246 68.198  52.232 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   O     1 
ATOM   121  C CB    . VAL A   1 14  ? 36.691 65.937  54.161 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CB    1 
ATOM   122  C CG1   . VAL A   1 14  ? 35.378 66.435  54.781 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG1   1 
ATOM   123  C CG2   . VAL A   1 14  ? 36.747 64.424  54.187 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG2   1 
ATOM   124  N N     . TYR A   1 15  ? 37.181 68.747  53.259 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   N     1 
ATOM   125  C CA    . TYR A   1 15  ? 36.880 70.161  53.421 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CA    1 
ATOM   126  C C     . TYR A   1 15  ? 37.370 71.091  52.342 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   C     1 
ATOM   127  O O     . TYR A   1 15  ? 37.295 72.309  52.494 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   O     1 
ATOM   128  C CB    . TYR A   1 15  ? 37.405 70.623  54.784 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CB    1 
ATOM   129  C CG    . TYR A   1 15  ? 36.619 70.018  55.924 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CG    1 
ATOM   130  C CD1   . TYR A   1 15  ? 37.199 69.114  56.810 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CD1   1 
ATOM   131  C CD2   . TYR A   1 15  ? 35.273 70.322  56.081 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CD2   1 
ATOM   132  C CE1   . TYR A   1 15  ? 36.446 68.528  57.825 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CE1   1 
ATOM   133  C CE2   . TYR A   1 15  ? 34.521 69.750  57.073 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CE2   1 
ATOM   134  C CZ    . TYR A   1 15  ? 35.102 68.859  57.938 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CZ    1 
ATOM   135  O OH    . TYR A   1 15  ? 34.309 68.305  58.896 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   OH    1 
ATOM   136  N N     . ASN A   1 16  ? 37.860 70.523  51.250 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   N     1 
ATOM   137  C CA    . ASN A   1 16  ? 38.353 71.331  50.152 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CA    1 
ATOM   138  C C     . ASN A   1 16  ? 37.250 72.230  49.583 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   C     1 
ATOM   139  O O     . ASN A   1 16  ? 37.507 73.362  49.184 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   O     1 
ATOM   140  C CB    . ASN A   1 16  ? 38.904 70.422  49.060 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CB    1 
ATOM   141  C CG    . ASN A   1 16  ? 40.263 70.877  48.555 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CG    1 
ATOM   142  O OD1   . ASN A   1 16  ? 40.907 71.753  49.154 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   OD1   1 
ATOM   143  N ND2   . ASN A   1 16  ? 40.716 70.281  47.449 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   ND2   1 
ATOM   144  N N     . PHE A   1 17  ? 36.017 71.733  49.570 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   N     1 
ATOM   145  C CA    . PHE A   1 17  ? 34.901 72.493  49.020 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CA    1 
ATOM   146  C C     . PHE A   1 17  ? 34.742 73.863  49.659 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   C     1 
ATOM   147  O O     . PHE A   1 17  ? 34.266 74.789  49.007 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   O     1 
ATOM   148  C CB    . PHE A   1 17  ? 33.592 71.701  49.158 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CB    1 
ATOM   149  C CG    . PHE A   1 17  ? 33.011 71.715  50.546 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CG    1 
ATOM   150  C CD1   . PHE A   1 17  ? 32.119 72.713  50.932 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CD1   1 
ATOM   151  C CD2   . PHE A   1 17  ? 33.364 70.733  51.474 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CD2   1 
ATOM   152  C CE1   . PHE A   1 17  ? 31.582 72.736  52.222 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CE1   1 
ATOM   153  C CE2   . PHE A   1 17  ? 32.840 70.742  52.763 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CE2   1 
ATOM   154  C CZ    . PHE A   1 17  ? 31.942 71.746  53.142 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CZ    1 
ATOM   155  N N     . VAL A   1 18  ? 35.140 73.994  50.924 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   N     1 
ATOM   156  C CA    . VAL A   1 18  ? 35.012 75.266  51.633 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CA    1 
ATOM   157  C C     . VAL A   1 18  ? 35.757 76.383  50.919 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   C     1 
ATOM   158  O O     . VAL A   1 18  ? 35.303 77.529  50.882 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   O     1 
ATOM   159  C CB    . VAL A   1 18  ? 35.536 75.167  53.078 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CB    1 
ATOM   160  C CG1   . VAL A   1 18  ? 35.538 76.545  53.741 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CG1   1 
ATOM   161  C CG2   . VAL A   1 18  ? 34.667 74.226  53.860 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CG2   1 
ATOM   162  N N     . SER A   1 19  ? 36.905 76.057  50.350 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 29   SER A   N     1 
ATOM   163  C CA    . SER A   1 19  ? 37.656 77.068  49.643 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 29   SER A   CA    1 
ATOM   164  C C     . SER A   1 19  ? 36.924 77.541  48.382 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 29   SER A   C     1 
ATOM   165  O O     . SER A   1 19  ? 37.012 78.707  48.006 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 29   SER A   O     1 
ATOM   166  C CB    . SER A   1 19  ? 39.044 76.537  49.320 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 29   SER A   CB    1 
ATOM   167  O OG    . SER A   1 19  ? 39.861 76.652  50.479 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 29   SER A   OG    1 
ATOM   168  N N     . SER A   1 20  ? 36.196 76.642  47.734 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 30   SER A   N     1 
ATOM   169  C CA    . SER A   1 20  ? 35.442 77.024  46.549 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 30   SER A   CA    1 
ATOM   170  C C     . SER A   1 20  ? 34.290 77.959  46.962 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 30   SER A   C     1 
ATOM   171  O O     . SER A   1 20  ? 34.065 78.998  46.329 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 30   SER A   O     1 
ATOM   172  C CB    . SER A   1 20  ? 34.872 75.785  45.849 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 30   SER A   CB    1 
ATOM   173  O OG    . SER A   1 20  ? 35.900 74.883  45.479 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 30   SER A   OG    1 
ATOM   174  N N     . MET A   1 21  ? 33.572 77.602  48.024 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   N     1 
ATOM   175  C CA    . MET A   1 21  ? 32.461 78.433  48.461 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CA    1 
ATOM   176  C C     . MET A   1 21  ? 32.960 79.809  48.882 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   C     1 
ATOM   177  O O     . MET A   1 21  ? 32.277 80.809  48.669 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   O     1 
ATOM   178  C CB    . MET A   1 21  ? 31.691 77.769  49.613 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CB    1 
ATOM   179  C CG    . MET A   1 21  ? 31.038 76.444  49.247 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CG    1 
ATOM   180  S SD    . MET A   1 21  ? 29.881 76.586  47.865 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   SD    1 
ATOM   181  C CE    . MET A   1 21  ? 30.915 76.177  46.481 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CE    1 
ATOM   182  N N     . ALA A   1 22  ? 34.156 79.864  49.464 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   N     1 
ATOM   183  C CA    . ALA A   1 22  ? 34.734 81.137  49.891 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   CA    1 
ATOM   184  C C     . ALA A   1 22  ? 35.042 82.033  48.685 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   C     1 
ATOM   185  O O     . ALA A   1 22  ? 34.805 83.246  48.717 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   O     1 
ATOM   186  C CB    . ALA A   1 22  ? 35.993 80.895  50.688 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   CB    1 
ATOM   187  N N     . LEU A   1 23  ? 35.588 81.447  47.626 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   N     1 
ATOM   188  C CA    . LEU A   1 23  ? 35.874 82.241  46.440 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CA    1 
ATOM   189  C C     . LEU A   1 23  ? 34.536 82.745  45.909 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   C     1 
ATOM   190  O O     . LEU A   1 23  ? 34.383 83.920  45.593 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   O     1 
ATOM   191  C CB    . LEU A   1 23  ? 36.575 81.403  45.370 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CB    1 
ATOM   192  C CG    . LEU A   1 23  ? 36.872 82.140  44.056 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CG    1 
ATOM   193  C CD1   . LEU A   1 23  ? 37.699 83.381  44.332 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CD1   1 
ATOM   194  C CD2   . LEU A   1 23  ? 37.615 81.221  43.110 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CD2   1 
ATOM   195  N N     . LYS A   1 24  ? 33.563 81.843  45.844 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   N     1 
ATOM   196  C CA    . LYS A   1 24  ? 32.232 82.166  45.363 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CA    1 
ATOM   197  C C     . LYS A   1 24  ? 31.670 83.398  46.064 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   C     1 
ATOM   198  O O     . LYS A   1 24  ? 31.121 84.293  45.417 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   O     1 
ATOM   199  C CB    . LYS A   1 24  ? 31.303 80.980  45.598 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CB    1 
ATOM   200  C CG    . LYS A   1 24  ? 30.076 80.984  44.718 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CG    1 
ATOM   201  C CD    . LYS A   1 24  ? 28.835 81.320  45.479 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CD    1 
ATOM   202  C CE    . LYS A   1 24  ? 28.406 80.178  46.380 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CE    1 
ATOM   203  N NZ    . LYS A   1 24  ? 27.145 80.562  47.072 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   NZ    1 
ATOM   204  N N     . SER A   1 25  ? 31.808 83.428  47.386 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   N     1 
ATOM   205  C CA    . SER A   1 25  ? 31.326 84.538  48.202 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CA    1 
ATOM   206  C C     . SER A   1 25  ? 32.060 85.828  47.876 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   C     1 
ATOM   207  O O     . SER A   1 25  ? 31.458 86.904  47.815 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   O     1 
ATOM   208  C CB    . SER A   1 25  ? 31.507 84.223  49.691 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CB    1 
ATOM   209  O OG    . SER A   1 25  ? 30.646 83.174  50.097 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   OG    1 
ATOM   210  N N     . ALA A   1 26  ? 33.370 85.716  47.686 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   N     1 
ATOM   211  C CA    . ALA A   1 26  ? 34.188 86.871  47.364 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CA    1 
ATOM   212  C C     . ALA A   1 26  ? 33.688 87.553  46.093 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   C     1 
ATOM   213  O O     . ALA A   1 26  ? 33.574 88.772  46.052 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   O     1 
ATOM   214  C CB    . ALA A   1 26  ? 35.639 86.447  47.187 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CB    1 
ATOM   215  N N     . MET A   1 27  ? 33.374 86.770  45.062 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   N     1 
ATOM   216  C CA    . MET A   1 27  ? 32.922 87.352  43.809 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CA    1 
ATOM   217  C C     . MET A   1 27  ? 31.515 87.918  43.894 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   C     1 
ATOM   218  O O     . MET A   1 27  ? 31.257 89.018  43.402 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   O     1 
ATOM   219  C CB    . MET A   1 27  ? 33.047 86.333  42.658 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CB    1 
ATOM   220  C CG    . MET A   1 27  ? 31.853 85.429  42.392 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CG    1 
ATOM   221  S SD    . MET A   1 27  ? 30.648 86.187  41.278 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   SD    1 
ATOM   222  C CE    . MET A   1 27  ? 29.145 85.718  42.028 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CE    1 
ATOM   223  N N     . GLU A   1 28  ? 30.603 87.196  44.532 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   N     1 
ATOM   224  C CA    . GLU A   1 28  ? 29.238 87.699  44.646 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CA    1 
ATOM   225  C C     . GLU A   1 28  ? 29.167 88.959  45.522 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   C     1 
ATOM   226  O O     . GLU A   1 28  ? 28.288 89.794  45.341 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   O     1 
ATOM   227  C CB    . GLU A   1 28  ? 28.287 86.598  45.160 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CB    1 
ATOM   228  C CG    . GLU A   1 28  ? 28.836 85.754  46.280 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CG    1 
ATOM   229  C CD    . GLU A   1 28  ? 27.877 84.662  46.732 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CD    1 
ATOM   230  O OE1   . GLU A   1 28  ? 27.289 83.971  45.864 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   OE1   1 
ATOM   231  O OE2   . GLU A   1 28  ? 27.729 84.492  47.961 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   OE2   1 
ATOM   232  N N     . LEU A   1 29  ? 30.099 89.107  46.454 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   N     1 
ATOM   233  C CA    . LEU A   1 29  ? 30.115 90.291  47.302 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CA    1 
ATOM   234  C C     . LEU A   1 29  ? 30.703 91.481  46.548 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   C     1 
ATOM   235  O O     . LEU A   1 29  ? 30.488 92.640  46.921 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   O     1 
ATOM   236  C CB    . LEU A   1 29  ? 30.936 90.032  48.569 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CB    1 
ATOM   237  C CG    . LEU A   1 29  ? 30.271 89.108  49.595 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CG    1 
ATOM   238  C CD1   . LEU A   1 29  ? 31.111 89.004  50.846 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CD1   1 
ATOM   239  C CD2   . LEU A   1 29  ? 28.889 89.661  49.927 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CD2   1 
ATOM   240  N N     . GLY A   1 30  ? 31.439 91.189  45.479 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   N     1 
ATOM   241  C CA    . GLY A   1 30  ? 32.058 92.241  44.695 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   CA    1 
ATOM   242  C C     . GLY A   1 30  ? 33.265 92.866  45.373 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   C     1 
ATOM   243  O O     . GLY A   1 30  ? 33.614 94.013  45.087 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   O     1 
ATOM   244  N N     . ILE A   1 31  ? 33.910 92.121  46.269 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   N     1 
ATOM   245  C CA    . ILE A   1 31  ? 35.073 92.628  46.977 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CA    1 
ATOM   246  C C     . ILE A   1 31  ? 36.126 93.211  46.045 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   C     1 
ATOM   247  O O     . ILE A   1 31  ? 36.600 94.329  46.265 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   O     1 
ATOM   248  C CB    . ILE A   1 31  ? 35.728 91.537  47.823 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CB    1 
ATOM   249  C CG1   . ILE A   1 31  ? 34.776 91.116  48.945 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CG1   1 
ATOM   250  C CG2   . ILE A   1 31  ? 37.045 92.048  48.391 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CG2   1 
ATOM   251  C CD1   . ILE A   1 31  ? 35.340 90.064  49.865 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CD1   1 
ATOM   252  N N     . ALA A   1 32  ? 36.489 92.457  45.009 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   N     1 
ATOM   253  C CA    . ALA A   1 32  ? 37.491 92.906  44.044 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CA    1 
ATOM   254  C C     . ALA A   1 32  ? 37.134 94.294  43.528 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   C     1 
ATOM   255  O O     . ALA A   1 32  ? 37.959 95.212  43.536 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   O     1 
ATOM   256  C CB    . ALA A   1 32  ? 37.576 91.928  42.886 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CB    1 
ATOM   257  N N     . ASP A   1 33  ? 35.892 94.445  43.089 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   N     1 
ATOM   258  C CA    . ASP A   1 33  ? 35.426 95.722  42.571 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CA    1 
ATOM   259  C C     . ASP A   1 33  ? 35.513 96.816  43.618 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   C     1 
ATOM   260  O O     . ASP A   1 33  ? 35.872 97.953  43.310 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   O     1 
ATOM   261  C CB    . ASP A   1 33  ? 33.978 95.609  42.086 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CB    1 
ATOM   262  C CG    . ASP A   1 33  ? 33.864 94.968  40.716 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CG    1 
ATOM   263  O OD1   . ASP A   1 33  ? 32.741 94.579  40.348 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   OD1   1 
ATOM   264  O OD2   . ASP A   1 33  ? 34.879 94.860  40.001 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   OD2   1 
ATOM   265  N N     . ALA A   1 34  ? 35.176 96.481  44.856 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   N     1 
ATOM   266  C CA    . ALA A   1 34  ? 35.215 97.472  45.916 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   CA    1 
ATOM   267  C C     . ALA A   1 34  ? 36.629 98.011  46.096 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   C     1 
ATOM   268  O O     . ALA A   1 34  ? 36.840 99.221  46.082 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   O     1 
ATOM   269  C CB    . ALA A   1 34  ? 34.707 96.874  47.213 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   CB    1 
ATOM   270  N N     . ILE A   1 35  ? 37.596 97.112  46.255 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   N     1 
ATOM   271  C CA    . ILE A   1 35  ? 38.980 97.516  46.440 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CA    1 
ATOM   272  C C     . ILE A   1 35  ? 39.541 98.220  45.212 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   C     1 
ATOM   273  O O     . ILE A   1 35  ? 40.188 99.259  45.320 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   O     1 
ATOM   274  C CB    . ILE A   1 35  ? 39.859 96.306  46.767 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CB    1 
ATOM   275  C CG1   . ILE A   1 35  ? 39.477 95.755  48.137 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CG1   1 
ATOM   276  C CG2   . ILE A   1 35  ? 41.332 96.701  46.727 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CG2   1 
ATOM   277  C CD1   . ILE A   1 35  ? 40.254 94.522  48.528 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CD1   1 
ATOM   278  N N     . HIS A   1 36  ? 39.312 97.648  44.040 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   N     1 
ATOM   279  C CA    . HIS A   1 36  ? 39.796 98.267  42.816 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CA    1 
ATOM   280  C C     . HIS A   1 36  ? 39.273 99.700  42.688 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   C     1 
ATOM   281  O O     . HIS A   1 36  ? 40.033 100.613 42.405 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   O     1 
ATOM   282  C CB    . HIS A   1 36  ? 39.349 97.454  41.601 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CB    1 
ATOM   283  C CG    . HIS A   1 36  ? 39.645 98.114  40.291 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CG    1 
ATOM   284  N ND1   . HIS A   1 36  ? 40.919 98.200  39.771 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   ND1   1 
ATOM   285  C CD2   . HIS A   1 36  ? 38.834 98.745  39.410 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CD2   1 
ATOM   286  C CE1   . HIS A   1 36  ? 40.878 98.856  38.625 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CE1   1 
ATOM   287  N NE2   . HIS A   1 36  ? 39.625 99.199  38.383 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   NE2   1 
ATOM   288  N N     . ASN A   1 37  ? 37.974 99.895  42.894 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   N     1 
ATOM   289  C CA    . ASN A   1 37  ? 37.381 101.226 42.779 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CA    1 
ATOM   290  C C     . ASN A   1 37  ? 37.940 102.184 43.807 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   C     1 
ATOM   291  O O     . ASN A   1 37  ? 38.031 103.386 43.567 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   O     1 
ATOM   292  C CB    . ASN A   1 37  ? 35.865 101.145 42.925 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CB    1 
ATOM   293  C CG    . ASN A   1 37  ? 35.198 100.563 41.693 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CG    1 
ATOM   294  O OD1   . ASN A   1 37  ? 34.025 100.199 41.725 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   OD1   1 
ATOM   295  N ND2   . ASN A   1 37  ? 35.946 100.478 40.594 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   ND2   1 
ATOM   296  N N     . HIS A   1 38  ? 38.327 101.639 44.950 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   N     1 
ATOM   297  C CA    . HIS A   1 38  ? 38.891 102.428 46.034 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CA    1 
ATOM   298  C C     . HIS A   1 38  ? 40.254 102.978 45.615 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   C     1 
ATOM   299  O O     . HIS A   1 38  ? 40.659 104.051 46.048 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   O     1 
ATOM   300  C CB    . HIS A   1 38  ? 39.024 101.555 47.279 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CB    1 
ATOM   301  C CG    . HIS A   1 38  ? 39.313 102.325 48.521 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CG    1 
ATOM   302  N ND1   . HIS A   1 38  ? 38.470 103.306 48.995 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   ND1   1 
ATOM   303  C CD2   . HIS A   1 38  ? 40.351 102.266 49.387 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CD2   1 
ATOM   304  C CE1   . HIS A   1 38  ? 38.978 103.821 50.101 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CE1   1 
ATOM   305  N NE2   . HIS A   1 38  ? 40.119 103.207 50.360 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   NE2   1 
ATOM   306  N N     . GLY A   1 39  ? 40.966 102.229 44.780 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   N     1 
ATOM   307  C CA    . GLY A   1 39  ? 42.252 102.689 44.293 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   CA    1 
ATOM   308  C C     . GLY A   1 39  ? 43.471 102.463 45.162 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   C     1 
ATOM   309  O O     . GLY A   1 39  ? 44.577 102.835 44.778 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   O     1 
ATOM   310  N N     . LYS A   1 40  ? 43.283 101.868 46.333 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   N     1 
ATOM   311  C CA    . LYS A   1 40  ? 44.401 101.597 47.227 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CA    1 
ATOM   312  C C     . LYS A   1 40  ? 43.980 100.629 48.320 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   C     1 
ATOM   313  O O     . LYS A   1 40  ? 42.794 100.451 48.569 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   O     1 
ATOM   314  C CB    . LYS A   1 40  ? 44.929 102.899 47.847 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CB    1 
ATOM   315  C CG    . LYS A   1 40  ? 43.931 103.685 48.681 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CG    1 
ATOM   316  C CD    . LYS A   1 40  ? 44.667 104.650 49.624 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CD    1 
ATOM   317  C CE    . LYS A   1 40  ? 43.704 105.408 50.532 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CE    1 
ATOM   318  N NZ    . LYS A   1 40  ? 44.388 106.026 51.703 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   NZ    1 
ATOM   319  N N     . PRO A   1 41  ? 44.949 99.988  48.988 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   N     1 
ATOM   320  C CA    . PRO A   1 41  ? 44.617 99.039  50.054 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CA    1 
ATOM   321  C C     . PRO A   1 41  ? 43.430 99.507  50.890 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   C     1 
ATOM   322  O O     . PRO A   1 41  ? 43.342 100.670 51.279 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   O     1 
ATOM   323  C CB    . PRO A   1 41  ? 45.921 98.923  50.847 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CB    1 
ATOM   324  C CG    . PRO A   1 41  ? 46.786 100.081 50.343 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CG    1 
ATOM   325  C CD    . PRO A   1 41  ? 46.400 100.206 48.912 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CD    1 
ATOM   326  N N     . MET A   1 42  ? 42.514 98.582  51.151 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   N     1 
ATOM   327  C CA    . MET A   1 42  ? 41.305 98.891  51.879 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CA    1 
ATOM   328  C C     . MET A   1 42  ? 41.218 98.212  53.235 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   C     1 
ATOM   329  O O     . MET A   1 42  ? 41.561 97.042  53.398 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   O     1 
ATOM   330  C CB    . MET A   1 42  ? 40.113 98.497  51.020 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CB    1 
ATOM   331  C CG    . MET A   1 42  ? 38.993 99.495  51.005 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CG    1 
ATOM   332  S SD    . MET A   1 42  ? 37.880 99.074  49.664 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   SD    1 
ATOM   333  C CE    . MET A   1 42  ? 36.413 100.015 50.118 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CE    1 
ATOM   334  N N     . THR A   1 43  ? 40.728 98.962  54.209 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   N     1 
ATOM   335  C CA    . THR A   1 43  ? 40.598 98.463  55.561 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CA    1 
ATOM   336  C C     . THR A   1 43  ? 39.290 97.674  55.730 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   C     1 
ATOM   337  O O     . THR A   1 43  ? 38.330 97.877  54.974 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   O     1 
ATOM   338  C CB    . THR A   1 43  ? 40.671 99.653  56.547 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CB    1 
ATOM   339  O OG1   . THR A   1 43  ? 41.521 99.304  57.642 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   OG1   1 
ATOM   340  C CG2   . THR A   1 43  ? 39.287 100.037 57.059 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CG2   1 
ATOM   341  N N     . LEU A   1 44  ? 39.260 96.765  56.705 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   N     1 
ATOM   342  C CA    . LEU A   1 44  ? 38.064 95.965  56.966 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CA    1 
ATOM   343  C C     . LEU A   1 44  ? 36.856 96.876  57.085 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   C     1 
ATOM   344  O O     . LEU A   1 44  ? 35.813 96.639  56.469 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   O     1 
ATOM   345  C CB    . LEU A   1 44  ? 38.214 95.170  58.270 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CB    1 
ATOM   346  C CG    . LEU A   1 44  ? 37.002 94.332  58.686 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CG    1 
ATOM   347  C CD1   . LEU A   1 44  ? 36.806 93.210  57.689 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CD1   1 
ATOM   348  C CD2   . LEU A   1 44  ? 37.203 93.766  60.077 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CD2   1 
ATOM   349  N N     . SER A   1 45  ? 37.001 97.920  57.890 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 55   SER A   N     1 
ATOM   350  C CA    . SER A   1 45  ? 35.921 98.875  58.098 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 55   SER A   CA    1 
ATOM   351  C C     . SER A   1 45  ? 35.484 99.460  56.769 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 55   SER A   C     1 
ATOM   352  O O     . SER A   1 45  ? 34.320 99.338  56.381 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 55   SER A   O     1 
ATOM   353  C CB    . SER A   1 45  ? 36.382 100.016 59.001 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 55   SER A   CB    1 
ATOM   354  O OG    . SER A   1 45  ? 37.076 99.522  60.132 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 55   SER A   OG    1 
ATOM   355  N N     . GLU A   1 46  ? 36.426 100.100 56.082 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   N     1 
ATOM   356  C CA    . GLU A   1 46  ? 36.144 100.740 54.803 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CA    1 
ATOM   357  C C     . GLU A   1 46  ? 35.447 99.789  53.852 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   C     1 
ATOM   358  O O     . GLU A   1 46  ? 34.481 100.159 53.189 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   O     1 
ATOM   359  C CB    . GLU A   1 46  ? 37.439 101.271 54.166 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CB    1 
ATOM   360  C CG    . GLU A   1 46  ? 38.158 102.300 55.029 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CG    1 
ATOM   361  C CD    . GLU A   1 46  ? 39.529 102.689 54.498 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CD    1 
ATOM   362  O OE1   . GLU A   1 46  ? 40.246 101.802 53.983 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   OE1   1 
ATOM   363  O OE2   . GLU A   1 46  ? 39.896 103.884 54.616 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   OE2   1 
ATOM   364  N N     . LEU A   1 47  ? 35.930 98.555  53.801 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   N     1 
ATOM   365  C CA    . LEU A   1 47  ? 35.351 97.552  52.924 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CA    1 
ATOM   366  C C     . LEU A   1 47  ? 33.938 97.194  53.372 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   C     1 
ATOM   367  O O     . LEU A   1 47  ? 33.024 97.091  52.550 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   O     1 
ATOM   368  C CB    . LEU A   1 47  ? 36.244 96.310  52.900 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CB    1 
ATOM   369  C CG    . LEU A   1 47  ? 35.904 95.246  51.857 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CG    1 
ATOM   370  C CD1   . LEU A   1 47  ? 35.667 95.896  50.507 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD1   1 
ATOM   371  C CD2   . LEU A   1 47  ? 37.044 94.242  51.776 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD2   1 
ATOM   372  N N     . ALA A   1 48  ? 33.751 97.022  54.675 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   N     1 
ATOM   373  C CA    . ALA A   1 48  ? 32.432 96.688  55.199 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   CA    1 
ATOM   374  C C     . ALA A   1 48  ? 31.464 97.806  54.854 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   C     1 
ATOM   375  O O     . ALA A   1 48  ? 30.282 97.572  54.561 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   O     1 
ATOM   376  C CB    . ALA A   1 48  ? 32.495 96.511  56.704 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   CB    1 
ATOM   377  N N     . SER A   1 49  ? 31.980 99.029  54.898 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   N     1 
ATOM   378  C CA    . SER A   1 49  ? 31.184 100.204 54.604 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CA    1 
ATOM   379  C C     . SER A   1 49  ? 30.847 100.239 53.121 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   C     1 
ATOM   380  O O     . SER A   1 49  ? 29.734 100.570 52.738 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   O     1 
ATOM   381  C CB    . SER A   1 49  ? 31.956 101.459 55.002 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CB    1 
ATOM   382  O OG    . SER A   1 49  ? 31.164 102.616 54.825 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   OG    1 
ATOM   383  N N     . SER A   1 50  ? 31.811 99.878  52.285 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 60   SER A   N     1 
ATOM   384  C CA    . SER A   1 50  ? 31.583 99.877  50.844 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 60   SER A   CA    1 
ATOM   385  C C     . SER A   1 50  ? 30.516 98.850  50.477 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 60   SER A   C     1 
ATOM   386  O O     . SER A   1 50  ? 29.650 99.108  49.644 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 60   SER A   O     1 
ATOM   387  C CB    . SER A   1 50  ? 32.885 99.565  50.109 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 60   SER A   CB    1 
ATOM   388  O OG    . SER A   1 50  ? 32.709 99.629  48.707 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 60   SER A   OG    1 
ATOM   389  N N     . LEU A   1 51  ? 30.579 97.682  51.105 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   N     1 
ATOM   390  C CA    . LEU A   1 51  ? 29.608 96.626  50.828 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CA    1 
ATOM   391  C C     . LEU A   1 51  ? 28.285 96.926  51.543 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   C     1 
ATOM   392  O O     . LEU A   1 51  ? 27.275 96.265  51.306 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   O     1 
ATOM   393  C CB    . LEU A   1 51  ? 30.165 95.262  51.268 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CB    1 
ATOM   394  C CG    . LEU A   1 51  ? 31.524 94.841  50.683 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CG    1 
ATOM   395  C CD1   . LEU A   1 51  ? 31.914 93.466  51.205 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CD1   1 
ATOM   396  C CD2   . LEU A   1 51  ? 31.462 94.834  49.168 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CD2   1 
ATOM   397  N N     . LYS A   1 52  ? 28.301 97.938  52.410 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   N     1 
ATOM   398  C CA    . LYS A   1 52  ? 27.110 98.344  53.141 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CA    1 
ATOM   399  C C     . LYS A   1 52  ? 26.588 97.186  53.958 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   C     1 
ATOM   400  O O     . LYS A   1 52  ? 25.392 96.921  53.975 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   O     1 
ATOM   401  C CB    . LYS A   1 52  ? 26.017 98.809  52.172 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CB    1 
ATOM   402  C CG    . LYS A   1 52  ? 26.394 99.998  51.301 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CG    1 
ATOM   403  C CD    . LYS A   1 52  ? 25.296 100.267 50.268 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CD    1 
ATOM   404  C CE    . LYS A   1 52  ? 25.635 101.426 49.324 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CE    1 
ATOM   405  N NZ    . LYS A   1 52  ? 24.665 101.485 48.195 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   NZ    1 
ATOM   406  N N     . LEU A   1 53  ? 27.492 96.496  54.635 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   N     1 
ATOM   407  C CA    . LEU A   1 53  ? 27.120 95.361  55.458 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CA    1 
ATOM   408  C C     . LEU A   1 53  ? 26.507 95.810  56.764 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   C     1 
ATOM   409  O O     . LEU A   1 53  ? 26.814 96.884  57.269 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   O     1 
ATOM   410  C CB    . LEU A   1 53  ? 28.348 94.495  55.777 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CB    1 
ATOM   411  C CG    . LEU A   1 53  ? 29.038 93.788  54.608 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CG    1 
ATOM   412  C CD1   . LEU A   1 53  ? 30.185 92.919  55.130 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CD1   1 
ATOM   413  C CD2   . LEU A   1 53  ? 28.018 92.933  53.855 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CD2   1 
ATOM   414  N N     . HIS A   1 54  ? 25.634 94.975  57.307 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   N     1 
ATOM   415  C CA    . HIS A   1 54  ? 25.027 95.255  58.590 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CA    1 
ATOM   416  C C     . HIS A   1 54  ? 26.171 95.030  59.583 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   C     1 
ATOM   417  O O     . HIS A   1 54  ? 27.055 94.220  59.344 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   O     1 
ATOM   418  C CB    . HIS A   1 54  ? 23.875 94.282  58.835 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CB    1 
ATOM   419  C CG    . HIS A   1 54  ? 23.273 94.377  60.203 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CG    1 
ATOM   420  N ND1   . HIS A   1 54  ? 23.863 93.816  61.315 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   ND1   1 
ATOM   421  C CD2   . HIS A   1 54  ? 22.132 94.962  60.637 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CD2   1 
ATOM   422  C CE1   . HIS A   1 54  ? 23.110 94.052  62.375 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CE1   1 
ATOM   423  N NE2   . HIS A   1 54  ? 22.055 94.746  61.991 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   NE2   1 
ATOM   424  N N     . PRO A   1 55  ? 26.186 95.761  60.695 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   N     1 
ATOM   425  C CA    . PRO A   1 55  ? 27.254 95.597  61.688 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CA    1 
ATOM   426  C C     . PRO A   1 55  ? 27.564 94.150  62.094 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   C     1 
ATOM   427  O O     . PRO A   1 55  ? 28.715 93.805  62.366 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   O     1 
ATOM   428  C CB    . PRO A   1 55  ? 26.744 96.421  62.867 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CB    1 
ATOM   429  C CG    . PRO A   1 55  ? 26.021 97.550  62.176 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CG    1 
ATOM   430  C CD    . PRO A   1 55  ? 25.248 96.828  61.090 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CD    1 
ATOM   431  N N     . SER A   1 56  ? 26.537 93.307  62.137 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 66   SER A   N     1 
ATOM   432  C CA    . SER A   1 56  ? 26.721 91.918  62.539 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 66   SER A   CA    1 
ATOM   433  C C     . SER A   1 56  ? 27.407 91.061  61.484 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 66   SER A   C     1 
ATOM   434  O O     . SER A   1 56  ? 27.888 89.971  61.778 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 66   SER A   O     1 
ATOM   435  C CB    . SER A   1 56  ? 25.369 91.291  62.870 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 66   SER A   CB    1 
ATOM   436  O OG    . SER A   1 56  ? 24.682 90.945  61.680 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 66   SER A   OG    1 
ATOM   437  N N     . LYS A   1 57  ? 27.452 91.546  60.252 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   N     1 
ATOM   438  C CA    . LYS A   1 57  ? 28.060 90.775  59.173 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CA    1 
ATOM   439  C C     . LYS A   1 57  ? 29.526 91.113  58.961 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   C     1 
ATOM   440  O O     . LYS A   1 57  ? 30.202 90.465  58.165 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   O     1 
ATOM   441  C CB    . LYS A   1 57  ? 27.286 91.013  57.874 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CB    1 
ATOM   442  C CG    . LYS A   1 57  ? 25.779 90.736  57.989 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CG    1 
ATOM   443  C CD    . LYS A   1 57  ? 25.512 89.280  58.313 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CD    1 
ATOM   444  C CE    . LYS A   1 57  ? 24.023 88.977  58.354 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CE    1 
ATOM   445  N NZ    . LYS A   1 57  ? 23.767 87.512  58.388 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   NZ    1 
ATOM   446  N N     . VAL A   1 58  ? 30.015 92.121  59.677 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   N     1 
ATOM   447  C CA    . VAL A   1 58  ? 31.400 92.541  59.540 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CA    1 
ATOM   448  C C     . VAL A   1 58  ? 32.418 91.471  59.901 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   C     1 
ATOM   449  O O     . VAL A   1 58  ? 33.415 91.315  59.192 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   O     1 
ATOM   450  C CB    . VAL A   1 58  ? 31.693 93.805  60.385 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CB    1 
ATOM   451  C CG1   . VAL A   1 58  ? 33.185 94.021  60.502 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CG1   1 
ATOM   452  C CG2   . VAL A   1 58  ? 31.060 95.025  59.733 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CG2   1 
ATOM   453  N N     . ASN A   1 59  ? 32.178 90.735  60.989 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   N     1 
ATOM   454  C CA    . ASN A   1 59  ? 33.119 89.701  61.423 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CA    1 
ATOM   455  C C     . ASN A   1 59  ? 33.073 88.499  60.493 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   C     1 
ATOM   456  O O     . ASN A   1 59  ? 34.058 87.771  60.357 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   O     1 
ATOM   457  C CB    . ASN A   1 59  ? 32.866 89.297  62.887 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CB    1 
ATOM   458  C CG    . ASN A   1 59  ? 31.807 88.226  63.038 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CG    1 
ATOM   459  O OD1   . ASN A   1 59  ? 32.117 87.032  63.151 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   OD1   1 
ATOM   460  N ND2   . ASN A   1 59  ? 30.545 88.643  63.049 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   ND2   1 
ATOM   461  N N     . ILE A   1 60  ? 31.938 88.286  59.841 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   N     1 
ATOM   462  C CA    . ILE A   1 60  ? 31.862 87.195  58.881 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CA    1 
ATOM   463  C C     . ILE A   1 60  ? 32.746 87.634  57.708 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   C     1 
ATOM   464  O O     . ILE A   1 60  ? 33.532 86.847  57.174 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   O     1 
ATOM   465  C CB    . ILE A   1 60  ? 30.421 86.961  58.420 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CB    1 
ATOM   466  C CG1   . ILE A   1 60  ? 29.626 86.390  59.595 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CG1   1 
ATOM   467  C CG2   . ILE A   1 60  ? 30.384 86.006  57.233 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CG2   1 
ATOM   468  C CD1   . ILE A   1 60  ? 28.198 86.129  59.300 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CD1   1 
ATOM   469  N N     . LEU A   1 61  ? 32.640 88.904  57.333 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   N     1 
ATOM   470  C CA    . LEU A   1 61  ? 33.461 89.432  56.250 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CA    1 
ATOM   471  C C     . LEU A   1 61  ? 34.933 89.217  56.615 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   C     1 
ATOM   472  O O     . LEU A   1 61  ? 35.748 88.851  55.768 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   O     1 
ATOM   473  C CB    . LEU A   1 61  ? 33.194 90.922  56.060 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CB    1 
ATOM   474  C CG    . LEU A   1 61  ? 33.592 91.629  54.757 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CG    1 
ATOM   475  C CD1   . LEU A   1 61  ? 34.404 92.854  55.110 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CD1   1 
ATOM   476  C CD2   . LEU A   1 61  ? 34.357 90.712  53.817 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CD2   1 
ATOM   477  N N     . HIS A   1 62  ? 35.266 89.434  57.882 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   N     1 
ATOM   478  C CA    . HIS A   1 62  ? 36.637 89.255  58.348 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CA    1 
ATOM   479  C C     . HIS A   1 62  ? 37.093 87.815  58.162 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   C     1 
ATOM   480  O O     . HIS A   1 62  ? 38.169 87.555  57.614 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   O     1 
ATOM   481  C CB    . HIS A   1 62  ? 36.752 89.599  59.824 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CB    1 
ATOM   482  C CG    . HIS A   1 62  ? 38.163 89.687  60.304 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CG    1 
ATOM   483  N ND1   . HIS A   1 62  ? 38.489 89.809  61.636 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   ND1   1 
ATOM   484  C CD2   . HIS A   1 62  ? 39.333 89.716  59.625 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CD2   1 
ATOM   485  C CE1   . HIS A   1 62  ? 39.800 89.913  61.758 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CE1   1 
ATOM   486  N NE2   . HIS A   1 62  ? 40.336 89.859  60.552 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   NE2   1 
ATOM   487  N N     . ARG A   1 63  ? 36.271 86.887  58.647 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   N     1 
ATOM   488  C CA    . ARG A   1 63  ? 36.552 85.464  58.533 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CA    1 
ATOM   489  C C     . ARG A   1 63  ? 36.831 85.039  57.095 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   C     1 
ATOM   490  O O     . ARG A   1 63  ? 37.838 84.388  56.827 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   O     1 
ATOM   491  C CB    . ARG A   1 63  ? 35.382 84.657  59.068 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CB    1 
ATOM   492  C CG    . ARG A   1 63  ? 35.196 84.736  60.565 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CG    1 
ATOM   493  C CD    . ARG A   1 63  ? 36.239 83.932  61.298 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CD    1 
ATOM   494  N NE    . ARG A   1 63  ? 35.686 83.447  62.552 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NE    1 
ATOM   495  C CZ    . ARG A   1 63  ? 34.812 82.453  62.647 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CZ    1 
ATOM   496  N NH1   . ARG A   1 63  ? 34.392 81.828  61.567 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NH1   1 
ATOM   497  N NH2   . ARG A   1 63  ? 34.341 82.096  63.821 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NH2   1 
ATOM   498  N N     . PHE A   1 64  ? 35.941 85.389  56.174 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   N     1 
ATOM   499  C CA    . PHE A   1 64  ? 36.146 85.005  54.780 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CA    1 
ATOM   500  C C     . PHE A   1 64  ? 37.441 85.603  54.225 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   C     1 
ATOM   501  O O     . PHE A   1 64  ? 38.162 84.951  53.464 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   O     1 
ATOM   502  C CB    . PHE A   1 64  ? 34.951 85.422  53.910 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CB    1 
ATOM   503  C CG    . PHE A   1 64  ? 33.818 84.423  53.903 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CG    1 
ATOM   504  C CD1   . PHE A   1 64  ? 33.027 84.227  55.036 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CD1   1 
ATOM   505  C CD2   . PHE A   1 64  ? 33.531 83.683  52.755 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CD2   1 
ATOM   506  C CE1   . PHE A   1 64  ? 31.957 83.307  55.024 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CE1   1 
ATOM   507  C CE2   . PHE A   1 64  ? 32.468 82.760  52.728 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CE2   1 
ATOM   508  C CZ    . PHE A   1 64  ? 31.682 82.576  53.862 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CZ    1 
ATOM   509  N N     . LEU A   1 65  ? 37.745 86.830  54.634 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   N     1 
ATOM   510  C CA    . LEU A   1 65  ? 38.948 87.515  54.191 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CA    1 
ATOM   511  C C     . LEU A   1 65  ? 40.218 86.776  54.611 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   C     1 
ATOM   512  O O     . LEU A   1 65  ? 41.132 86.586  53.800 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   O     1 
ATOM   513  C CB    . LEU A   1 65  ? 38.936 88.955  54.724 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CB    1 
ATOM   514  C CG    . LEU A   1 65  ? 38.822 90.119  53.711 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CG    1 
ATOM   515  C CD1   . LEU A   1 65  ? 38.213 89.658  52.391 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CD1   1 
ATOM   516  C CD2   . LEU A   1 65  ? 37.993 91.250  54.313 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CD2   1 
ATOM   517  N N     . ARG A   1 66  ? 40.271 86.345  55.870 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   N     1 
ATOM   518  C CA    . ARG A   1 66  ? 41.427 85.622  56.391 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CA    1 
ATOM   519  C C     . ARG A   1 66  ? 41.687 84.363  55.557 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   C     1 
ATOM   520  O O     . ARG A   1 66  ? 42.820 84.119  55.099 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   O     1 
ATOM   521  C CB    . ARG A   1 66  ? 41.196 85.240  57.859 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CB    1 
ATOM   522  C CG    . ARG A   1 66  ? 42.345 84.456  58.491 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CG    1 
ATOM   523  C CD    . ARG A   1 66  ? 42.178 84.289  60.000 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CD    1 
ATOM   524  N NE    . ARG A   1 66  ? 41.073 83.408  60.361 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NE    1 
ATOM   525  C CZ    . ARG A   1 66  ? 40.693 83.160  61.614 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CZ    1 
ATOM   526  N NH1   . ARG A   1 66  ? 41.331 83.721  62.623 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NH1   1 
ATOM   527  N NH2   . ARG A   1 66  ? 39.655 82.378  61.857 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NH2   1 
ATOM   528  N N     . LEU A   1 67  ? 40.638 83.570  55.348 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   N     1 
ATOM   529  C CA    . LEU A   1 67  ? 40.788 82.356  54.551 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CA    1 
ATOM   530  C C     . LEU A   1 67  ? 41.212 82.701  53.133 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   C     1 
ATOM   531  O O     . LEU A   1 67  ? 42.077 82.046  52.579 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   O     1 
ATOM   532  C CB    . LEU A   1 67  ? 39.486 81.545  54.490 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CB    1 
ATOM   533  C CG    . LEU A   1 67  ? 39.506 80.469  53.391 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CG    1 
ATOM   534  C CD1   . LEU A   1 67  ? 40.600 79.486  53.720 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CD1   1 
ATOM   535  C CD2   . LEU A   1 67  ? 38.175 79.742  53.277 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CD2   1 
ATOM   536  N N     . LEU A   1 68  ? 40.605 83.731  52.553 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   N     1 
ATOM   537  C CA    . LEU A   1 68  ? 40.937 84.107  51.183 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CA    1 
ATOM   538  C C     . LEU A   1 68  ? 42.338 84.687  51.048 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   C     1 
ATOM   539  O O     . LEU A   1 68  ? 42.964 84.548  50.000 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   O     1 
ATOM   540  C CB    . LEU A   1 68  ? 39.898 85.089  50.625 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CB    1 
ATOM   541  C CG    . LEU A   1 68  ? 38.566 84.419  50.279 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CG    1 
ATOM   542  C CD1   . LEU A   1 68  ? 37.467 85.443  50.121 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CD1   1 
ATOM   543  C CD2   . LEU A   1 68  ? 38.737 83.615  49.022 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CD2   1 
ATOM   544  N N     . THR A   1 69  ? 42.825 85.342  52.102 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   N     1 
ATOM   545  C CA    . THR A   1 69  ? 44.168 85.907  52.070 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CA    1 
ATOM   546  C C     . THR A   1 69  ? 45.159 84.748  52.116 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   C     1 
ATOM   547  O O     . THR A   1 69  ? 46.116 84.694  51.336 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   O     1 
ATOM   548  C CB    . THR A   1 69  ? 44.407 86.848  53.266 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CB    1 
ATOM   549  O OG1   . THR A   1 69  ? 43.640 88.040  53.081 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   OG1   1 
ATOM   550  C CG2   . THR A   1 69  ? 45.880 87.208  53.398 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CG2   1 
ATOM   551  N N     . HIS A   1 70  ? 44.908 83.804  53.014 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   N     1 
ATOM   552  C CA    . HIS A   1 70  ? 45.787 82.659  53.128 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CA    1 
ATOM   553  C C     . HIS A   1 70  ? 45.802 81.858  51.830 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   C     1 
ATOM   554  O O     . HIS A   1 70  ? 46.790 81.179  51.518 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   O     1 
ATOM   555  C CB    . HIS A   1 70  ? 45.362 81.769  54.298 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CB    1 
ATOM   556  C CG    . HIS A   1 70  ? 46.221 80.558  54.467 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CG    1 
ATOM   557  N ND1   . HIS A   1 70  ? 46.009 79.392  53.762 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   ND1   1 
ATOM   558  C CD2   . HIS A   1 70  ? 47.343 80.357  55.201 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CD2   1 
ATOM   559  C CE1   . HIS A   1 70  ? 46.963 78.525  54.052 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CE1   1 
ATOM   560  N NE2   . HIS A   1 70  ? 47.786 79.087  54.921 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   NE2   1 
ATOM   561  N N     . ASN A   1 71  ? 44.710 81.942  51.071 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   N     1 
ATOM   562  C CA    . ASN A   1 71  ? 44.607 81.223  49.805 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CA    1 
ATOM   563  C C     . ASN A   1 71  ? 45.139 82.036  48.634 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   C     1 
ATOM   564  O O     . ASN A   1 71  ? 45.032 81.623  47.486 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   O     1 
ATOM   565  C CB    . ASN A   1 71  ? 43.160 80.783  49.541 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CB    1 
ATOM   566  C CG    . ASN A   1 71  ? 42.774 79.537  50.326 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CG    1 
ATOM   567  O OD1   . ASN A   1 71  ? 41.602 79.166  50.388 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   OD1   1 
ATOM   568  N ND2   . ASN A   1 71  ? 43.763 78.875  50.922 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   ND2   1 
ATOM   569  N N     . GLY A   1 72  ? 45.699 83.203  48.925 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   N     1 
ATOM   570  C CA    . GLY A   1 72  ? 46.300 84.008  47.875 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   CA    1 
ATOM   571  C C     . GLY A   1 72  ? 45.452 84.953  47.062 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   C     1 
ATOM   572  O O     . GLY A   1 72  ? 45.913 85.450  46.040 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   O     1 
ATOM   573  N N     . PHE A   1 73  ? 44.223 85.209  47.490 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   N     1 
ATOM   574  C CA    . PHE A   1 73  ? 43.368 86.127  46.747 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CA    1 
ATOM   575  C C     . PHE A   1 73  ? 43.455 87.559  47.267 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   C     1 
ATOM   576  O O     . PHE A   1 73  ? 42.847 88.475  46.707 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   O     1 
ATOM   577  C CB    . PHE A   1 73  ? 41.917 85.637  46.765 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CB    1 
ATOM   578  C CG    . PHE A   1 73  ? 41.695 84.395  45.952 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CG    1 
ATOM   579  C CD1   . PHE A   1 73  ? 41.937 83.138  46.497 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CD1   1 
ATOM   580  C CD2   . PHE A   1 73  ? 41.283 84.487  44.630 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CD2   1 
ATOM   581  C CE1   . PHE A   1 73  ? 41.775 81.981  45.736 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CE1   1 
ATOM   582  C CE2   . PHE A   1 73  ? 41.115 83.344  43.854 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CE2   1 
ATOM   583  C CZ    . PHE A   1 73  ? 41.362 82.083  44.405 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CZ    1 
ATOM   584  N N     . PHE A   1 74  ? 44.212 87.749  48.342 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   N     1 
ATOM   585  C CA    . PHE A   1 74  ? 44.391 89.071  48.927 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CA    1 
ATOM   586  C C     . PHE A   1 74  ? 45.737 89.110  49.632 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   C     1 
ATOM   587  O O     . PHE A   1 74  ? 46.303 88.067  49.963 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   O     1 
ATOM   588  C CB    . PHE A   1 74  ? 43.260 89.391  49.922 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CB    1 
ATOM   589  C CG    . PHE A   1 74  ? 41.891 89.440  49.291 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CG    1 
ATOM   590  C CD1   . PHE A   1 74  ? 41.017 88.362  49.399 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CD1   1 
ATOM   591  C CD2   . PHE A   1 74  ? 41.484 90.554  48.559 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CD2   1 
ATOM   592  C CE1   . PHE A   1 74  ? 39.757 88.395  48.788 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CE1   1 
ATOM   593  C CE2   . PHE A   1 74  ? 40.237 90.592  47.948 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CE2   1 
ATOM   594  C CZ    . PHE A   1 74  ? 39.373 89.513  48.063 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CZ    1 
ATOM   595  N N     . ALA A   1 75  ? 46.262 90.312  49.834 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   N     1 
ATOM   596  C CA    . ALA A   1 75  ? 47.541 90.475  50.516 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CA    1 
ATOM   597  C C     . ALA A   1 75  ? 47.327 91.445  51.658 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   C     1 
ATOM   598  O O     . ALA A   1 75  ? 46.740 92.512  51.470 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   O     1 
ATOM   599  C CB    . ALA A   1 75  ? 48.606 91.018  49.552 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CB    1 
ATOM   600  N N     . LYS A   1 76  ? 47.790 91.058  52.843 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   N     1 
ATOM   601  C CA    . LYS A   1 76  ? 47.657 91.887  54.036 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CA    1 
ATOM   602  C C     . LYS A   1 76  ? 48.721 92.963  54.043 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   C     1 
ATOM   603  O O     . LYS A   1 76  ? 49.854 92.741  53.620 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   O     1 
ATOM   604  C CB    . LYS A   1 76  ? 47.797 91.043  55.300 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CB    1 
ATOM   605  C CG    . LYS A   1 76  ? 46.692 90.031  55.509 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CG    1 
ATOM   606  C CD    . LYS A   1 76  ? 46.954 89.179  56.744 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CD    1 
ATOM   607  C CE    . LYS A   1 76  ? 45.800 88.201  57.003 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CE    1 
ATOM   608  N NZ    . LYS A   1 76  ? 45.982 87.409  58.263 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   NZ    1 
ATOM   609  N N     . THR A   1 77  ? 48.335 94.132  54.532 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   N     1 
ATOM   610  C CA    . THR A   1 77  ? 49.211 95.287  54.632 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CA    1 
ATOM   611  C C     . THR A   1 77  ? 48.813 96.021  55.903 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   C     1 
ATOM   612  O O     . THR A   1 77  ? 47.641 96.019  56.276 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   O     1 
ATOM   613  C CB    . THR A   1 77  ? 49.022 96.219  53.410 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CB    1 
ATOM   614  O OG1   . THR A   1 77  ? 49.765 95.698  52.303 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   OG1   1 
ATOM   615  C CG2   . THR A   1 77  ? 49.485 97.632  53.708 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CG2   1 
ATOM   616  N N     . ILE A   1 78  ? 49.782 96.621  56.584 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   N     1 
ATOM   617  C CA    . ILE A   1 78  ? 49.493 97.377  57.795 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CA    1 
ATOM   618  C C     . ILE A   1 78  ? 49.557 98.853  57.427 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   C     1 
ATOM   619  O O     . ILE A   1 78  ? 50.566 99.315  56.894 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   O     1 
ATOM   620  C CB    . ILE A   1 78  ? 50.527 97.103  58.883 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CB    1 
ATOM   621  C CG1   . ILE A   1 78  ? 50.476 95.632  59.301 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CG1   1 
ATOM   622  C CG2   . ILE A   1 78  ? 50.259 98.000  60.072 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CG2   1 
ATOM   623  C CD1   . ILE A   1 78  ? 49.212 95.236  60.038 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CD1   1 
ATOM   624  N N     . VAL A   1 79  ? 48.489 99.596  57.698 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   N     1 
ATOM   625  C CA    . VAL A   1 79  ? 48.488 101.011 57.356 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CA    1 
ATOM   626  C C     . VAL A   1 79  ? 48.294 101.950 58.535 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   C     1 
ATOM   627  O O     . VAL A   1 79  ? 47.678 101.594 59.544 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   O     1 
ATOM   628  C CB    . VAL A   1 79  ? 47.411 101.342 56.300 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CB    1 
ATOM   629  C CG1   . VAL A   1 79  ? 47.662 100.541 55.035 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CG1   1 
ATOM   630  C CG2   . VAL A   1 79  ? 46.030 101.064 56.860 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CG2   1 
ATOM   631  N N     . LYS A   1 80  ? 48.834 103.156 58.371 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   N     1 
ATOM   632  C CA    . LYS A   1 80  ? 48.773 104.225 59.362 1.00 71.50 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CA    1 
ATOM   633  C C     . LYS A   1 80  ? 47.797 103.973 60.509 1.00 73.88 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   C     1 
ATOM   634  O O     . LYS A   1 80  ? 48.210 103.639 61.622 1.00 73.86 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   O     1 
ATOM   635  C CB    . LYS A   1 80  ? 48.427 105.545 58.660 1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CB    1 
ATOM   636  C CG    . LYS A   1 80  ? 47.253 105.444 57.687 1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CG    1 
ATOM   637  C CD    . LYS A   1 80  ? 46.974 106.778 56.996 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CD    1 
ATOM   638  C CE    . LYS A   1 80  ? 45.830 106.652 55.993 1.00 73.85 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CE    1 
ATOM   639  N NZ    . LYS A   1 80  ? 45.568 107.927 55.265 1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   NZ    1 
ATOM   640  N N     . GLY A   1 81  ? 46.507 104.134 60.232 1.00 76.65 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   N     1 
ATOM   641  C CA    . GLY A   1 81  ? 45.497 103.925 61.253 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   CA    1 
ATOM   642  C C     . GLY A   1 81  ? 44.374 104.940 61.156 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   C     1 
ATOM   643  O O     . GLY A   1 81  ? 44.587 106.072 60.714 1.00 82.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   O     1 
ATOM   644  N N     . LYS A   1 82  ? 43.176 104.533 61.571 1.00 84.86 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   N     1 
ATOM   645  C CA    . LYS A   1 82  ? 42.001 105.401 61.527 1.00 87.34 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CA    1 
ATOM   646  C C     . LYS A   1 82  ? 42.332 106.824 61.975 1.00 88.62 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   C     1 
ATOM   647  O O     . LYS A   1 82  ? 42.733 107.052 63.118 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   O     1 
ATOM   648  C CB    . LYS A   1 82  ? 40.881 104.804 62.388 1.00 87.51 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CB    1 
ATOM   649  C CG    . LYS A   1 82  ? 40.414 103.435 61.892 1.00 87.85 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CG    1 
ATOM   650  C CD    . LYS A   1 82  ? 39.187 102.931 62.639 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CD    1 
ATOM   651  C CE    . LYS A   1 82  ? 38.673 101.633 62.030 1.00 86.02 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CE    1 
ATOM   652  N NZ    . LYS A   1 82  ? 37.416 101.174 62.676 1.00 85.31 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   NZ    1 
ATOM   653  N N     . GLU A   1 83  ? 42.157 107.772 61.054 1.00 90.00 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   N     1 
ATOM   654  C CA    . GLU A   1 83  ? 42.458 109.180 61.298 1.00 90.70 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CA    1 
ATOM   655  C C     . GLU A   1 83  ? 42.094 109.731 62.665 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   C     1 
ATOM   656  O O     . GLU A   1 83  ? 41.222 109.208 63.364 1.00 90.70 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   O     1 
ATOM   657  C CB    . GLU A   1 83  ? 41.849 110.053 60.199 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CB    1 
ATOM   658  C CG    . GLU A   1 83  ? 42.622 109.962 58.890 1.00 92.39 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CG    1 
ATOM   659  C CD    . GLU A   1 83  ? 44.134 110.054 59.100 1.00 93.04 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CD    1 
ATOM   660  O OE1   . GLU A   1 83  ? 44.600 111.061 59.677 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE1   1 
ATOM   661  O OE2   . GLU A   1 83  ? 44.855 109.117 58.691 1.00 92.84 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE2   1 
ATOM   662  N N     . GLY A   1 84  ? 42.553 110.909 63.054 1.00 91.34 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   N     1 
ATOM   663  C CA    . GLY A   1 84  ? 42.307 111.233 64.449 1.00 91.91 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   CA    1 
ATOM   664  C C     . GLY A   1 84  ? 43.401 110.253 64.848 1.00 92.26 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   C     1 
ATOM   665  O O     . GLY A   1 84  ? 43.153 109.088 65.106 1.00 92.34 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   O     1 
ATOM   666  N N     . ASP A   1 85  ? 44.609 110.802 64.884 1.00 92.31 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   N     1 
ATOM   667  C CA    . ASP A   1 85  ? 45.828 109.970 64.846 1.00 92.07 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CA    1 
ATOM   668  C C     . ASP A   1 85  ? 45.872 108.443 65.149 1.00 91.30 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   C     1 
ATOM   669  O O     . ASP A   1 85  ? 45.291 107.882 66.079 1.00 91.38 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   O     1 
ATOM   670  C CB    . ASP A   1 85  ? 46.985 110.678 65.441 1.00 93.14 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CB    1 
ATOM   671  C CG    . ASP A   1 85  ? 47.857 110.554 64.221 1.00 93.97 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CG    1 
ATOM   672  O OD1   . ASP A   1 85  ? 47.666 111.377 63.305 1.00 94.44 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   OD1   1 
ATOM   673  O OD2   . ASP A   1 85  ? 48.723 109.650 64.188 1.00 94.10 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   OD2   1 
ATOM   674  N N     . GLU A   1 86  ? 46.648 107.857 64.156 1.00 89.83 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   N     1 
ATOM   675  C CA    . GLU A   1 86  ? 46.982 106.451 63.771 1.00 87.42 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CA    1 
ATOM   676  C C     . GLU A   1 86  ? 46.902 105.390 64.932 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   C     1 
ATOM   677  O O     . GLU A   1 86  ? 47.388 105.671 66.036 1.00 85.78 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   O     1 
ATOM   678  C CB    . GLU A   1 86  ? 48.359 106.346 63.101 1.00 88.40 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CB    1 
ATOM   679  C CG    . GLU A   1 86  ? 49.605 106.797 63.874 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CG    1 
ATOM   680  C CD    . GLU A   1 86  ? 50.019 105.944 65.063 1.00 89.35 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CD    1 
ATOM   681  O OE1   . GLU A   1 86  ? 50.164 104.700 64.927 1.00 89.37 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   OE1   1 
ATOM   682  O OE2   . GLU A   1 86  ? 50.212 106.512 66.149 1.00 89.14 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   OE2   1 
ATOM   683  N N     . GLU A   1 87  ? 46.278 104.152 64.710 1.00 81.20 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   N     1 
ATOM   684  C CA    . GLU A   1 87  ? 46.290 102.885 65.666 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CA    1 
ATOM   685  C C     . GLU A   1 87  ? 46.875 101.923 64.639 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   C     1 
ATOM   686  O O     . GLU A   1 87  ? 46.918 102.356 63.486 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   O     1 
ATOM   687  C CB    . GLU A   1 87  ? 44.917 102.261 66.268 1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CB    1 
ATOM   688  C CG    . GLU A   1 87  ? 44.958 100.854 67.030 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CG    1 
ATOM   689  C CD    . GLU A   1 87  ? 43.795 100.358 67.948 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CD    1 
ATOM   690  O OE1   . GLU A   1 87  ? 42.713 100.976 67.855 1.00 74.49 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   OE1   1 
ATOM   691  O OE2   . GLU A   1 87  ? 43.978 99.374  68.709 1.00 74.65 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   OE2   1 
ATOM   692  N N     . GLU A   1 88  ? 47.341 100.679 64.870 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   N     1 
ATOM   693  C CA    . GLU A   1 88  ? 47.785 100.036 63.615 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CA    1 
ATOM   694  C C     . GLU A   1 88  ? 46.613 99.345  62.954 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   C     1 
ATOM   695  O O     . GLU A   1 88  ? 45.808 98.744  63.656 1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   O     1 
ATOM   696  C CB    . GLU A   1 88  ? 48.880 98.992  63.873 1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CB    1 
ATOM   697  C CG    . GLU A   1 88  ? 50.275 99.534  63.743 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CG    1 
ATOM   698  C CD    . GLU A   1 88  ? 51.380 98.483  63.864 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CD    1 
ATOM   699  O OE1   . GLU A   1 88  ? 51.044 97.287  63.990 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE1   1 
ATOM   700  O OE2   . GLU A   1 88  ? 52.556 98.862  63.822 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE2   1 
ATOM   701  N N     . GLU A   1 89  ? 46.424 99.346  61.623 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   N     1 
ATOM   702  C CA    . GLU A   1 89  ? 45.261 98.596  61.093 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CA    1 
ATOM   703  C C     . GLU A   1 89  ? 45.567 97.858  59.819 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   C     1 
ATOM   704  O O     . GLU A   1 89  ? 46.392 98.308  59.019 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   O     1 
ATOM   705  C CB    . GLU A   1 89  ? 44.069 99.523  60.844 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CB    1 
ATOM   706  C CG    . GLU A   1 89  ? 42.762 98.808  60.591 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CG    1 
ATOM   707  C CD    . GLU A   1 89  ? 41.563 99.747  60.603 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CD    1 
ATOM   708  O OE1   . GLU A   1 89  ? 41.703 100.891 60.125 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   OE1   1 
ATOM   709  O OE2   . GLU A   1 89  ? 40.475 99.338  61.085 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   OE2   1 
ATOM   710  N N     . ILE A   1 90  ? 44.905 96.719  59.620 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   N     1 
ATOM   711  C CA    . ILE A   1 90  ? 45.103 95.901  58.426 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CA    1 
ATOM   712  C C     . ILE A   1 90  ? 44.357 96.427  57.196 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   C     1 
ATOM   713  O O     . ILE A   1 90  ? 43.228 96.906  57.294 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   O     1 
ATOM   714  C CB    . ILE A   1 90  ? 44.648 94.457  58.674 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CB    1 
ATOM   715  C CG1   . ILE A   1 90  ? 45.395 93.879  59.869 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CG1   1 
ATOM   716  C CG2   . ILE A   1 90  ? 44.903 93.608  57.444 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CG2   1 
ATOM   717  C CD1   . ILE A   1 90  ? 44.923 92.493  60.254 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CD1   1 
ATOM   718  N N     . ALA A   1 91  ? 45.004 96.327  56.040 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   N     1 
ATOM   719  C CA    . ALA A   1 91  ? 44.430 96.773  54.777 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   CA    1 
ATOM   720  C C     . ALA A   1 91  ? 44.596 95.642  53.778 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   C     1 
ATOM   721  O O     . ALA A   1 91  ? 45.615 94.957  53.778 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   O     1 
ATOM   722  C CB    . ALA A   1 91  ? 45.148 98.016  54.280 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   CB    1 
ATOM   723  N N     . TYR A   1 92  ? 43.600 95.452  52.921 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   N     1 
ATOM   724  C CA    . TYR A   1 92  ? 43.652 94.383  51.936 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CA    1 
ATOM   725  C C     . TYR A   1 92  ? 43.861 94.881  50.516 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   C     1 
ATOM   726  O O     . TYR A   1 92  ? 43.285 95.888  50.104 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   O     1 
ATOM   727  C CB    . TYR A   1 92  ? 42.371 93.540  52.006 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CB    1 
ATOM   728  C CG    . TYR A   1 92  ? 42.120 92.954  53.377 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CG    1 
ATOM   729  C CD1   . TYR A   1 92  ? 41.550 93.720  54.392 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CD1   1 
ATOM   730  C CD2   . TYR A   1 92  ? 42.496 91.647  53.675 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CD2   1 
ATOM   731  C CE1   . TYR A   1 92  ? 41.363 93.197  55.672 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CE1   1 
ATOM   732  C CE2   . TYR A   1 92  ? 42.316 91.121  54.942 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CE2   1 
ATOM   733  C CZ    . TYR A   1 92  ? 41.752 91.900  55.936 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CZ    1 
ATOM   734  O OH    . TYR A   1 92  ? 41.605 91.388  57.202 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   OH    1 
ATOM   735  N N     . SER A   1 93  ? 44.700 94.159  49.778 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 103  SER A   N     1 
ATOM   736  C CA    . SER A   1 93  ? 45.004 94.483  48.390 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 103  SER A   CA    1 
ATOM   737  C C     . SER A   1 93  ? 44.643 93.322  47.494 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 103  SER A   C     1 
ATOM   738  O O     . SER A   1 93  ? 44.622 92.170  47.928 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 103  SER A   O     1 
ATOM   739  C CB    . SER A   1 93  ? 46.495 94.766  48.197 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 103  SER A   CB    1 
ATOM   740  O OG    . SER A   1 93  ? 46.830 96.083  48.576 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 103  SER A   OG    1 
ATOM   741  N N     . LEU A   1 94  ? 44.365 93.630  46.235 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   N     1 
ATOM   742  C CA    . LEU A   1 94  ? 44.056 92.590  45.286 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CA    1 
ATOM   743  C C     . LEU A   1 94  ? 45.378 91.941  44.901 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   C     1 
ATOM   744  O O     . LEU A   1 94  ? 46.443 92.527  45.097 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   O     1 
ATOM   745  C CB    . LEU A   1 94  ? 43.396 93.179  44.041 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CB    1 
ATOM   746  C CG    . LEU A   1 94  ? 42.035 93.840  44.251 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CG    1 
ATOM   747  C CD1   . LEU A   1 94  ? 41.576 94.454  42.946 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CD1   1 
ATOM   748  C CD2   . LEU A   1 94  ? 41.018 92.811  44.754 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CD2   1 
ATOM   749  N N     . THR A   1 95  ? 45.298 90.718  44.388 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   N     1 
ATOM   750  C CA    . THR A   1 95  ? 46.465 89.985  43.919 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CA    1 
ATOM   751  C C     . THR A   1 95  ? 46.099 89.603  42.484 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   C     1 
ATOM   752  O O     . THR A   1 95  ? 44.939 89.745  42.079 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   O     1 
ATOM   753  C CB    . THR A   1 95  ? 46.704 88.690  44.729 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CB    1 
ATOM   754  O OG1   . THR A   1 95  ? 45.587 87.807  44.559 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   OG1   1 
ATOM   755  C CG2   . THR A   1 95  ? 46.888 89.000  46.203 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CG2   1 
ATOM   756  N N     . PRO A   1 96  ? 47.068 89.115  41.693 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   N     1 
ATOM   757  C CA    . PRO A   1 96  ? 46.715 88.748  40.318 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CA    1 
ATOM   758  C C     . PRO A   1 96  ? 45.431 87.900  40.233 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   C     1 
ATOM   759  O O     . PRO A   1 96  ? 44.514 88.229  39.480 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   O     1 
ATOM   760  C CB    . PRO A   1 96  ? 47.963 88.007  39.834 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CB    1 
ATOM   761  C CG    . PRO A   1 96  ? 49.061 88.729  40.565 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CG    1 
ATOM   762  C CD    . PRO A   1 96  ? 48.492 88.854  41.961 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CD    1 
ATOM   763  N N     . PRO A   1 97  ? 45.338 86.814  41.021 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   N     1 
ATOM   764  C CA    . PRO A   1 97  ? 44.134 85.976  40.977 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CA    1 
ATOM   765  C C     . PRO A   1 97  ? 42.813 86.735  41.158 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   C     1 
ATOM   766  O O     . PRO A   1 97  ? 41.853 86.506  40.418 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   O     1 
ATOM   767  C CB    . PRO A   1 97  ? 44.379 84.961  42.094 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CB    1 
ATOM   768  C CG    . PRO A   1 97  ? 45.861 84.792  42.054 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CG    1 
ATOM   769  C CD    . PRO A   1 97  ? 46.345 86.227  41.921 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CD    1 
ATOM   770  N N     . SER A   1 98  ? 42.754 87.640  42.127 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 108  SER A   N     1 
ATOM   771  C CA    . SER A   1 98  ? 41.514 88.373  42.336 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 108  SER A   CA    1 
ATOM   772  C C     . SER A   1 98  ? 41.287 89.492  41.319 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 108  SER A   C     1 
ATOM   773  O O     . SER A   1 98  ? 40.162 89.942  41.135 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 108  SER A   O     1 
ATOM   774  C CB    . SER A   1 98  ? 41.428 88.924  43.775 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 108  SER A   CB    1 
ATOM   775  O OG    . SER A   1 98  ? 42.521 89.760  44.102 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 108  SER A   OG    1 
ATOM   776  N N     . LYS A   1 99  ? 42.337 89.949  40.650 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   N     1 
ATOM   777  C CA    . LYS A   1 99  ? 42.131 90.995  39.658 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CA    1 
ATOM   778  C C     . LYS A   1 99  ? 41.273 90.429  38.533 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   C     1 
ATOM   779  O O     . LYS A   1 99  ? 40.694 91.176  37.739 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   O     1 
ATOM   780  C CB    . LYS A   1 99  ? 43.471 91.512  39.130 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CB    1 
ATOM   781  C CG    . LYS A   1 99  ? 44.201 92.346  40.179 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CG    1 
ATOM   782  C CD    . LYS A   1 99  ? 45.554 92.880  39.742 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CD    1 
ATOM   783  C CE    . LYS A   1 99  ? 46.216 93.597  40.928 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CE    1 
ATOM   784  N NZ    . LYS A   1 99  ? 47.572 94.139  40.644 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   NZ    1 
ATOM   785  N N     . LEU A   1 100 ? 41.185 89.098  38.488 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   N     1 
ATOM   786  C CA    . LEU A   1 100 ? 40.384 88.405  37.486 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CA    1 
ATOM   787  C C     . LEU A   1 100 ? 38.906 88.538  37.834 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   C     1 
ATOM   788  O O     . LEU A   1 100 ? 38.038 88.190  37.035 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   O     1 
ATOM   789  C CB    . LEU A   1 100 ? 40.765 86.919  37.418 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CB    1 
ATOM   790  C CG    . LEU A   1 100 ? 42.182 86.576  36.918 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CG    1 
ATOM   791  C CD1   . LEU A   1 100 ? 42.375 85.066  36.918 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CD1   1 
ATOM   792  C CD2   . LEU A   1 100 ? 42.393 87.138  35.509 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CD2   1 
ATOM   793  N N     . LEU A   1 101 ? 38.628 89.063  39.021 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   N     1 
ATOM   794  C CA    . LEU A   1 101 ? 37.266 89.237  39.482 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CA    1 
ATOM   795  C C     . LEU A   1 101 ? 36.748 90.669  39.335 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   C     1 
ATOM   796  O O     . LEU A   1 101 ? 35.606 90.960  39.723 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   O     1 
ATOM   797  C CB    . LEU A   1 101 ? 37.150 88.800  40.946 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CB    1 
ATOM   798  C CG    . LEU A   1 101 ? 37.369 87.321  41.277 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CG    1 
ATOM   799  C CD1   . LEU A   1 101 ? 37.184 87.121  42.787 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CD1   1 
ATOM   800  C CD2   . LEU A   1 101 ? 36.386 86.449  40.502 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CD2   1 
ATOM   801  N N     . ILE A   1 102 ? 37.578 91.563  38.797 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   N     1 
ATOM   802  C CA    . ILE A   1 102 ? 37.158 92.950  38.599 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CA    1 
ATOM   803  C C     . ILE A   1 102 ? 36.212 93.021  37.398 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   C     1 
ATOM   804  O O     . ILE A   1 102 ? 36.582 92.687  36.270 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   O     1 
ATOM   805  C CB    . ILE A   1 102 ? 38.366 93.887  38.332 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CB    1 
ATOM   806  C CG1   . ILE A   1 102 ? 39.396 93.763  39.457 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CG1   1 
ATOM   807  C CG2   . ILE A   1 102 ? 37.890 95.328  38.244 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CG2   1 
ATOM   808  C CD1   . ILE A   1 102 ? 40.619 94.605  39.241 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CD1   1 
ATOM   809  N N     . SER A   1 103 ? 34.986 93.463  37.638 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 113  SER A   N     1 
ATOM   810  C CA    . SER A   1 103 ? 34.004 93.552  36.571 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CA    1 
ATOM   811  C C     . SER A   1 103 ? 34.353 94.616  35.533 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 113  SER A   C     1 
ATOM   812  O O     . SER A   1 103 ? 35.220 95.467  35.752 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 113  SER A   O     1 
ATOM   813  C CB    . SER A   1 103 ? 32.626 93.849  37.163 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CB    1 
ATOM   814  O OG    . SER A   1 103 ? 32.649 95.070  37.880 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 113  SER A   OG    1 
ATOM   815  N N     . GLY A   1 104 ? 33.668 94.557  34.396 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   N     1 
ATOM   816  C CA    . GLY A   1 104 ? 33.899 95.528  33.346 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   CA    1 
ATOM   817  C C     . GLY A   1 104 ? 35.172 95.336  32.549 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   C     1 
ATOM   818  O O     . GLY A   1 104 ? 35.320 95.928  31.485 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   O     1 
ATOM   819  N N     . LYS A   1 105 ? 36.097 94.522  33.040 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   N     1 
ATOM   820  C CA    . LYS A   1 105 ? 37.338 94.307  32.310 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CA    1 
ATOM   821  C C     . LYS A   1 105 ? 37.222 93.082  31.401 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   C     1 
ATOM   822  O O     . LYS A   1 105 ? 36.411 92.187  31.646 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   O     1 
ATOM   823  C CB    . LYS A   1 105 ? 38.514 94.133  33.279 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CB    1 
ATOM   824  C CG    . LYS A   1 105 ? 38.538 95.128  34.439 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CG    1 
ATOM   825  C CD    . LYS A   1 105 ? 38.298 96.567  33.986 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CD    1 
ATOM   826  C CE    . LYS A   1 105 ? 38.053 97.482  35.187 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CE    1 
ATOM   827  N NZ    . LYS A   1 105 ? 37.416 98.777  34.817 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   NZ    1 
ATOM   828  N N     . PRO A   1 106 ? 38.026 93.041  30.326 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   N     1 
ATOM   829  C CA    . PRO A   1 106 ? 38.042 91.942  29.356 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CA    1 
ATOM   830  C C     . PRO A   1 106 ? 38.512 90.635  29.970 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   C     1 
ATOM   831  O O     . PRO A   1 106 ? 38.233 89.554  29.450 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   O     1 
ATOM   832  C CB    . PRO A   1 106 ? 39.009 92.440  28.290 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CB    1 
ATOM   833  C CG    . PRO A   1 106 ? 38.829 93.925  28.350 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CG    1 
ATOM   834  C CD    . PRO A   1 106 ? 38.830 94.172  29.834 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CD    1 
ATOM   835  N N     . THR A   1 107 ? 39.226 90.742  31.082 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   N     1 
ATOM   836  C CA    . THR A   1 107 ? 39.758 89.573  31.775 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CA    1 
ATOM   837  C C     . THR A   1 107 ? 38.850 89.003  32.868 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   C     1 
ATOM   838  O O     . THR A   1 107 ? 39.177 87.985  33.480 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   O     1 
ATOM   839  C CB    . THR A   1 107 ? 41.098 89.912  32.419 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CB    1 
ATOM   840  O OG1   . THR A   1 107 ? 40.986 91.173  33.092 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   OG1   1 
ATOM   841  C CG2   . THR A   1 107 ? 42.183 89.986  31.371 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CG2   1 
ATOM   842  N N     . CYS A   1 108 ? 37.716 89.652  33.110 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   N     1 
ATOM   843  C CA    . CYS A   1 108 ? 36.802 89.206  34.152 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   CA    1 
ATOM   844  C C     . CYS A   1 108 ? 36.324 87.771  33.961 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   C     1 
ATOM   845  O O     . CYS A   1 108 ? 35.827 87.415  32.901 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   O     1 
ATOM   846  C CB    . CYS A   1 108 ? 35.589 90.136  34.223 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   CB    1 
ATOM   847  S SG    . CYS A   1 108 ? 34.548 89.855  35.686 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   SG    1 
ATOM   848  N N     . LEU A   1 109 ? 36.474 86.950  34.991 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   N     1 
ATOM   849  C CA    . LEU A   1 109 ? 36.026 85.567  34.919 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CA    1 
ATOM   850  C C     . LEU A   1 109 ? 34.913 85.333  35.940 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   C     1 
ATOM   851  O O     . LEU A   1 109 ? 34.533 84.199  36.202 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   O     1 
ATOM   852  C CB    . LEU A   1 109 ? 37.187 84.610  35.193 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CB    1 
ATOM   853  C CG    . LEU A   1 109 ? 38.371 84.628  34.224 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CG    1 
ATOM   854  C CD1   . LEU A   1 109 ? 39.312 83.492  34.562 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CD1   1 
ATOM   855  C CD2   . LEU A   1 109 ? 37.880 84.473  32.806 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CD2   1 
ATOM   856  N N     . SER A   1 110 ? 34.392 86.418  36.506 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 120  SER A   N     1 
ATOM   857  C CA    . SER A   1 110 ? 33.329 86.339  37.507 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 120  SER A   CA    1 
ATOM   858  C C     . SER A   1 110 ? 32.153 85.460  37.099 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 120  SER A   C     1 
ATOM   859  O O     . SER A   1 110 ? 31.649 84.670  37.910 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 120  SER A   O     1 
ATOM   860  C CB    . SER A   1 110 ? 32.804 87.743  37.852 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 120  SER A   CB    1 
ATOM   861  O OG    . SER A   1 110 ? 33.759 88.492  38.584 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 120  SER A   OG    1 
ATOM   862  N N     . SER A   1 111 ? 31.716 85.608  35.851 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 121  SER A   N     1 
ATOM   863  C CA    . SER A   1 111 ? 30.588 84.844  35.323 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 121  SER A   CA    1 
ATOM   864  C C     . SER A   1 111 ? 30.868 83.340  35.329 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 121  SER A   C     1 
ATOM   865  O O     . SER A   1 111 ? 30.052 82.553  35.806 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 121  SER A   O     1 
ATOM   866  C CB    . SER A   1 111 ? 30.260 85.317  33.905 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 121  SER A   CB    1 
ATOM   867  O OG    . SER A   1 111 ? 31.403 85.196  33.076 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 121  SER A   OG    1 
ATOM   868  N N     . ILE A   1 112 ? 32.017 82.937  34.798 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   N     1 
ATOM   869  C CA    . ILE A   1 112 ? 32.365 81.526  34.784 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CA    1 
ATOM   870  C C     . ILE A   1 112 ? 32.439 81.026  36.223 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   C     1 
ATOM   871  O O     . ILE A   1 112 ? 32.079 79.886  36.522 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   O     1 
ATOM   872  C CB    . ILE A   1 112 ? 33.714 81.292  34.081 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CB    1 
ATOM   873  C CG1   . ILE A   1 112 ? 33.579 81.608  32.585 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CG1   1 
ATOM   874  C CG2   . ILE A   1 112 ? 34.153 79.860  34.278 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CG2   1 
ATOM   875  C CD1   . ILE A   1 112 ? 34.908 81.643  31.820 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CD1   1 
ATOM   876  N N     . VAL A   1 113 ? 32.901 81.878  37.128 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   N     1 
ATOM   877  C CA    . VAL A   1 113 ? 32.977 81.468  38.520 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CA    1 
ATOM   878  C C     . VAL A   1 113 ? 31.563 81.284  39.057 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   C     1 
ATOM   879  O O     . VAL A   1 113 ? 31.260 80.273  39.695 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   O     1 
ATOM   880  C CB    . VAL A   1 113 ? 33.729 82.510  39.389 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CB    1 
ATOM   881  C CG1   . VAL A   1 113 ? 33.425 82.281  40.874 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG1   1 
ATOM   882  C CG2   . VAL A   1 113 ? 35.234 82.395  39.147 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG2   1 
ATOM   883  N N     . LYS A   1 114 ? 30.694 82.250  38.773 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   N     1 
ATOM   884  C CA    . LYS A   1 114 ? 29.318 82.194  39.247 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CA    1 
ATOM   885  C C     . LYS A   1 114 ? 28.564 80.970  38.734 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   C     1 
ATOM   886  O O     . LYS A   1 114 ? 27.840 80.312  39.488 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   O     1 
ATOM   887  C CB    . LYS A   1 114 ? 28.567 83.461  38.850 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CB    1 
ATOM   888  C CG    . LYS A   1 114 ? 27.132 83.482  39.349 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CG    1 
ATOM   889  C CD    . LYS A   1 114 ? 26.431 84.793  39.010 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CD    1 
ATOM   890  C CE    . LYS A   1 114 ? 25.001 84.820  39.546 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CE    1 
ATOM   891  N NZ    . LYS A   1 114 ? 24.355 86.158  39.361 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   NZ    1 
ATOM   892  N N     . GLY A   1 115 ? 28.742 80.663  37.452 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   N     1 
ATOM   893  C CA    . GLY A   1 115 ? 28.066 79.522  36.870 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   CA    1 
ATOM   894  C C     . GLY A   1 115 ? 28.600 78.193  37.353 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   C     1 
ATOM   895  O O     . GLY A   1 115 ? 27.839 77.295  37.690 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   O     1 
ATOM   896  N N     . ALA A   1 116 ? 29.919 78.065  37.390 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   N     1 
ATOM   897  C CA    . ALA A   1 116 ? 30.550 76.829  37.816 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   CA    1 
ATOM   898  C C     . ALA A   1 116 ? 30.181 76.475  39.229 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   C     1 
ATOM   899  O O     . ALA A   1 116 ? 30.157 75.300  39.582 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   O     1 
ATOM   900  C CB    . ALA A   1 116 ? 32.047 76.945  37.704 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   CB    1 
ATOM   901  N N     . LEU A   1 117 ? 29.896 77.490  40.042 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   N     1 
ATOM   902  C CA    . LEU A   1 117 ? 29.550 77.275  41.435 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CA    1 
ATOM   903  C C     . LEU A   1 117 ? 28.095 77.610  41.770 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   C     1 
ATOM   904  O O     . LEU A   1 117 ? 27.759 77.944  42.909 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   O     1 
ATOM   905  C CB    . LEU A   1 117 ? 30.508 78.088  42.298 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CB    1 
ATOM   906  C CG    . LEU A   1 117 ? 31.979 77.673  42.167 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CG    1 
ATOM   907  C CD1   . LEU A   1 117 ? 32.871 78.601  42.989 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CD1   1 
ATOM   908  C CD2   . LEU A   1 117 ? 32.136 76.245  42.651 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CD2   1 
ATOM   909  N N     . HIS A   1 118 ? 27.232 77.496  40.770 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   N     1 
ATOM   910  C CA    . HIS A   1 118 ? 25.807 77.785  40.909 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CA    1 
ATOM   911  C C     . HIS A   1 118 ? 25.077 76.569  41.486 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   C     1 
ATOM   912  O O     . HIS A   1 118 ? 25.512 75.437  41.307 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   O     1 
ATOM   913  C CB    . HIS A   1 118 ? 25.235 78.126  39.526 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CB    1 
ATOM   914  C CG    . HIS A   1 118 ? 23.796 78.531  39.544 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CG    1 
ATOM   915  N ND1   . HIS A   1 118 ? 23.387 79.817  39.833 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   ND1   1 
ATOM   916  C CD2   . HIS A   1 118 ? 22.666 77.816  39.326 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CD2   1 
ATOM   917  C CE1   . HIS A   1 118 ? 22.067 79.876  39.789 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CE1   1 
ATOM   918  N NE2   . HIS A   1 118 ? 21.605 78.675  39.483 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   NE2   1 
ATOM   919  N N     . PRO A   1 119 ? 23.955 76.788  42.184 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   N     1 
ATOM   920  C CA    . PRO A   1 119 ? 23.233 75.640  42.742 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CA    1 
ATOM   921  C C     . PRO A   1 119 ? 22.887 74.577  41.692 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   C     1 
ATOM   922  O O     . PRO A   1 119 ? 22.877 73.378  41.990 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   O     1 
ATOM   923  C CB    . PRO A   1 119 ? 21.993 76.278  43.344 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CB    1 
ATOM   924  C CG    . PRO A   1 119 ? 22.506 77.612  43.807 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CG    1 
ATOM   925  C CD    . PRO A   1 119 ? 23.375 78.059  42.655 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CD    1 
ATOM   926  N N     . SER A   1 120 ? 22.620 75.010  40.466 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 130  SER A   N     1 
ATOM   927  C CA    . SER A   1 120 ? 22.272 74.067  39.413 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 130  SER A   CA    1 
ATOM   928  C C     . SER A   1 120 ? 23.454 73.179  39.038 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 130  SER A   C     1 
ATOM   929  O O     . SER A   1 120 ? 23.288 72.174  38.343 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 130  SER A   O     1 
ATOM   930  C CB    . SER A   1 120 ? 21.753 74.806  38.174 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 130  SER A   CB    1 
ATOM   931  O OG    . SER A   1 120 ? 22.767 75.601  37.573 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 130  SER A   OG    1 
ATOM   932  N N     . SER A   1 121 ? 24.647 73.546  39.502 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 131  SER A   N     1 
ATOM   933  C CA    . SER A   1 121 ? 25.848 72.757  39.224 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 131  SER A   CA    1 
ATOM   934  C C     . SER A   1 121 ? 26.233 71.922  40.428 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 131  SER A   C     1 
ATOM   935  O O     . SER A   1 121 ? 26.882 70.889  40.293 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 131  SER A   O     1 
ATOM   936  C CB    . SER A   1 121 ? 27.048 73.661  38.895 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 131  SER A   CB    1 
ATOM   937  O OG    . SER A   1 121 ? 26.858 74.397  37.703 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 131  SER A   OG    1 
ATOM   938  N N     . LEU A   1 122 ? 25.834 72.374  41.608 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   N     1 
ATOM   939  C CA    . LEU A   1 122 ? 26.208 71.686  42.830 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CA    1 
ATOM   940  C C     . LEU A   1 122 ? 25.179 70.783  43.495 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   C     1 
ATOM   941  O O     . LEU A   1 122 ? 25.510 69.674  43.900 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   O     1 
ATOM   942  C CB    . LEU A   1 122 ? 26.711 72.717  43.849 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CB    1 
ATOM   943  C CG    . LEU A   1 122 ? 27.836 73.645  43.354 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CG    1 
ATOM   944  C CD1   . LEU A   1 122 ? 28.217 74.638  44.452 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CD1   1 
ATOM   945  C CD2   . LEU A   1 122 ? 29.054 72.809  42.943 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CD2   1 
ATOM   946  N N     . ASP A   1 123 ? 23.938 71.246  43.615 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   N     1 
ATOM   947  C CA    . ASP A   1 123 ? 22.913 70.464  44.298 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CA    1 
ATOM   948  C C     . ASP A   1 123 ? 22.749 69.022  43.819 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   C     1 
ATOM   949  O O     . ASP A   1 123 ? 22.396 68.137  44.606 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   O     1 
ATOM   950  C CB    . ASP A   1 123 ? 21.566 71.193  44.244 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CB    1 
ATOM   951  C CG    . ASP A   1 123 ? 21.585 72.515  45.003 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CG    1 
ATOM   952  O OD1   . ASP A   1 123 ? 22.541 72.757  45.763 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   OD1   1 
ATOM   953  O OD2   . ASP A   1 123 ? 20.639 73.313  44.846 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   OD2   1 
ATOM   954  N N     . MET A   1 124 ? 23.033 68.771  42.546 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   N     1 
ATOM   955  C CA    . MET A   1 124 ? 22.874 67.427  42.005 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CA    1 
ATOM   956  C C     . MET A   1 124 ? 23.723 66.336  42.664 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   C     1 
ATOM   957  O O     . MET A   1 124 ? 23.403 65.153  42.548 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   O     1 
ATOM   958  C CB    . MET A   1 124 ? 23.168 67.427  40.507 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CB    1 
ATOM   959  C CG    . MET A   1 124 ? 24.640 67.490  40.203 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CG    1 
ATOM   960  S SD    . MET A   1 124 ? 24.999 67.296  38.468 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   SD    1 
ATOM   961  C CE    . MET A   1 124 ? 26.603 68.025  38.421 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CE    1 
ATOM   962  N N     . TRP A   1 125 ? 24.797 66.707  43.353 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   N     1 
ATOM   963  C CA    . TRP A   1 125 ? 25.644 65.684  43.958 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CA    1 
ATOM   964  C C     . TRP A   1 125 ? 24.984 64.849  45.044 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   C     1 
ATOM   965  O O     . TRP A   1 125 ? 25.492 63.793  45.406 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   O     1 
ATOM   966  C CB    . TRP A   1 125 ? 26.936 66.298  44.490 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CB    1 
ATOM   967  C CG    . TRP A   1 125 ? 27.946 66.546  43.426 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CG    1 
ATOM   968  C CD1   . TRP A   1 125 ? 28.188 67.723  42.781 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CD1   1 
ATOM   969  C CD2   . TRP A   1 125 ? 28.832 65.581  42.847 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CD2   1 
ATOM   970  N NE1   . TRP A   1 125 ? 29.168 67.553  41.838 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   NE1   1 
ATOM   971  C CE2   . TRP A   1 125 ? 29.579 66.246  41.854 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CE2   1 
ATOM   972  C CE3   . TRP A   1 125 ? 29.066 64.218  43.071 1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CE3   1 
ATOM   973  C CZ2   . TRP A   1 125 ? 30.547 65.595  41.081 1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CZ2   1 
ATOM   974  C CZ3   . TRP A   1 125 ? 30.028 63.570  42.307 1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CZ3   1 
ATOM   975  C CH2   . TRP A   1 125 ? 30.757 64.263  41.322 1.00 4.03  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CH2   1 
ATOM   976  N N     . SER A   1 126 ? 23.852 65.309  45.563 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 136  SER A   N     1 
ATOM   977  C CA    . SER A   1 126 ? 23.151 64.556  46.595 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 136  SER A   CA    1 
ATOM   978  C C     . SER A   1 126 ? 22.583 63.270  45.986 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 136  SER A   C     1 
ATOM   979  O O     . SER A   1 126 ? 22.153 62.379  46.706 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 136  SER A   O     1 
ATOM   980  C CB    . SER A   1 126 ? 22.007 65.385  47.184 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 136  SER A   CB    1 
ATOM   981  O OG    . SER A   1 126 ? 21.045 65.707  46.179 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 136  SER A   OG    1 
ATOM   982  N N     . SER A   1 127 ? 22.571 63.172  44.664 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 137  SER A   N     1 
ATOM   983  C CA    . SER A   1 127 ? 22.053 61.972  44.012 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 137  SER A   CA    1 
ATOM   984  C C     . SER A   1 127 ? 23.184 61.088  43.489 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 137  SER A   C     1 
ATOM   985  O O     . SER A   1 127 ? 22.946 60.133  42.745 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 137  SER A   O     1 
ATOM   986  C CB    . SER A   1 127 ? 21.138 62.347  42.843 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 137  SER A   CB    1 
ATOM   987  O OG    . SER A   1 127 ? 20.029 63.113  43.274 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 137  SER A   OG    1 
ATOM   988  N N     . SER A   1 128 ? 24.413 61.394  43.880 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 138  SER A   N     1 
ATOM   989  C CA    . SER A   1 128 ? 25.546 60.613  43.401 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 138  SER A   CA    1 
ATOM   990  C C     . SER A   1 128 ? 25.429 59.114  43.666 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 138  SER A   C     1 
ATOM   991  O O     . SER A   1 128 ? 25.807 58.315  42.822 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 138  SER A   O     1 
ATOM   992  C CB    . SER A   1 128 ? 26.845 61.139  43.997 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   CB    1 
ATOM   993  O OG    . SER A   1 128 ? 26.756 61.159  45.404 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 138  SER A   OG    1 
ATOM   994  N N     . LYS A   1 129 ? 24.900 58.723  44.817 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   N     1 
ATOM   995  C CA    . LYS A   1 129 ? 24.779 57.300  45.121 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CA    1 
ATOM   996  C C     . LYS A   1 129 ? 23.706 56.617  44.267 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   C     1 
ATOM   997  O O     . LYS A   1 129 ? 23.928 55.546  43.695 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   O     1 
ATOM   998  C CB    . LYS A   1 129 ? 24.474 57.107  46.607 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CB    1 
ATOM   999  C CG    . LYS A   1 129 ? 24.603 55.687  47.077 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CG    1 
ATOM   1000 C CD    . LYS A   1 129 ? 24.414 55.604  48.569 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CD    1 
ATOM   1001 C CE    . LYS A   1 129 ? 24.496 54.164  49.045 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CE    1 
ATOM   1002 N NZ    . LYS A   1 129 ? 24.257 54.095  50.509 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   NZ    1 
ATOM   1003 N N     . LYS A   1 130 ? 22.537 57.237  44.187 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   N     1 
ATOM   1004 C CA    . LYS A   1 130 ? 21.455 56.694  43.384 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CA    1 
ATOM   1005 C C     . LYS A   1 130 ? 21.919 56.565  41.931 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   C     1 
ATOM   1006 O O     . LYS A   1 130 ? 21.559 55.613  41.226 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   O     1 
ATOM   1007 C CB    . LYS A   1 130 ? 20.243 57.621  43.443 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CB    1 
ATOM   1008 C CG    . LYS A   1 130 ? 19.101 57.173  42.556 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CG    1 
ATOM   1009 C CD    . LYS A   1 130 ? 17.979 58.204  42.459 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CD    1 
ATOM   1010 C CE    . LYS A   1 130 ? 16.925 57.735  41.447 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CE    1 
ATOM   1011 N NZ    . LYS A   1 130 ? 15.798 58.705  41.297 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   NZ    1 
ATOM   1012 N N     . TRP A   1 131 ? 22.725 57.535  41.498 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   N     1 
ATOM   1013 C CA    . TRP A   1 131 ? 23.243 57.593  40.130 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CA    1 
ATOM   1014 C C     . TRP A   1 131 ? 24.138 56.412  39.796 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   C     1 
ATOM   1015 O O     . TRP A   1 131 ? 24.068 55.864  38.705 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   O     1 
ATOM   1016 C CB    . TRP A   1 131 ? 24.014 58.905  39.928 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CB    1 
ATOM   1017 C CG    . TRP A   1 131 ? 24.478 59.159  38.520 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CG    1 
ATOM   1018 C CD1   . TRP A   1 131 ? 23.724 59.097  37.382 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CD1   1 
ATOM   1019 C CD2   . TRP A   1 131 ? 25.780 59.592  38.112 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CD2   1 
ATOM   1020 N NE1   . TRP A   1 131 ? 24.472 59.470  36.291 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   NE1   1 
ATOM   1021 C CE2   . TRP A   1 131 ? 25.739 59.780  36.710 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CE2   1 
ATOM   1022 C CE3   . TRP A   1 131 ? 26.979 59.844  38.794 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CE3   1 
ATOM   1023 C CZ2   . TRP A   1 131 ? 26.856 60.209  35.974 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1024 C CZ3   . TRP A   1 131 ? 28.090 60.270  38.061 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1025 C CH2   . TRP A   1 131 ? 28.018 60.448  36.666 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CH2   1 
ATOM   1026 N N     . PHE A   1 132 ? 24.989 56.029  40.735 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   N     1 
ATOM   1027 C CA    . PHE A   1 132 ? 25.883 54.904  40.535 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CA    1 
ATOM   1028 C C     . PHE A   1 132 ? 25.150 53.558  40.488 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   C     1 
ATOM   1029 O O     . PHE A   1 132 ? 25.491 52.684  39.693 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   O     1 
ATOM   1030 C CB    . PHE A   1 132 ? 26.924 54.855  41.655 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CB    1 
ATOM   1031 C CG    . PHE A   1 132 ? 28.059 55.817  41.475 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CG    1 
ATOM   1032 C CD1   . PHE A   1 132 ? 28.171 56.943  42.282 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CD1   1 
ATOM   1033 C CD2   . PHE A   1 132 ? 29.017 55.600  40.493 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CD2   1 
ATOM   1034 C CE1   . PHE A   1 132 ? 29.224 57.848  42.112 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CE1   1 
ATOM   1035 C CE2   . PHE A   1 132 ? 30.073 56.494  40.313 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CE2   1 
ATOM   1036 C CZ    . PHE A   1 132 ? 30.176 57.621  41.125 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CZ    1 
ATOM   1037 N N     . ASN A   1 133 ? 24.137 53.405  41.333 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   N     1 
ATOM   1038 C CA    . ASN A   1 133 ? 23.387 52.153  41.443 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CA    1 
ATOM   1039 C C     . ASN A   1 133 ? 22.101 51.968  40.627 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   C     1 
ATOM   1040 O O     . ASN A   1 133 ? 21.405 50.972  40.804 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   O     1 
ATOM   1041 C CB    . ASN A   1 133 ? 23.090 51.900  42.922 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CB    1 
ATOM   1042 C CG    . ASN A   1 133 ? 24.362 51.801  43.758 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CG    1 
ATOM   1043 O OD1   . ASN A   1 133 ? 25.055 50.781  43.732 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   OD1   1 
ATOM   1044 N ND2   . ASN A   1 133 ? 24.683 52.868  44.488 1.00 3.85  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   ND2   1 
ATOM   1045 N N     . GLU A   1 134 ? 21.778 52.909  39.746 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   N     1 
ATOM   1046 C CA    . GLU A   1 134 ? 20.567 52.782  38.920 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CA    1 
ATOM   1047 C C     . GLU A   1 134 ? 20.911 52.069  37.600 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   C     1 
ATOM   1048 O O     . GLU A   1 134 ? 22.085 51.850  37.284 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   O     1 
ATOM   1049 C CB    . GLU A   1 134 ? 19.964 54.167  38.622 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CB    1 
ATOM   1050 C CG    . GLU A   1 134 ? 20.763 54.979  37.631 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CG    1 
ATOM   1051 C CD    . GLU A   1 134 ? 20.299 56.424  37.501 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CD    1 
ATOM   1052 O OE1   . GLU A   1 134 ? 19.221 56.785  38.026 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   OE1   1 
ATOM   1053 O OE2   . GLU A   1 134 ? 21.022 57.209  36.854 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   OE2   1 
ATOM   1054 N N     . ASP A   1 135 ? 19.897 51.702  36.825 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   N     1 
ATOM   1055 C CA    . ASP A   1 135 ? 20.167 51.033  35.557 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CA    1 
ATOM   1056 C C     . ASP A   1 135 ? 20.031 51.954  34.363 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   C     1 
ATOM   1057 O O     . ASP A   1 135 ? 20.275 51.552  33.227 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   O     1 
ATOM   1058 C CB    . ASP A   1 135 ? 19.255 49.827  35.382 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CB    1 
ATOM   1059 C CG    . ASP A   1 135 ? 19.614 48.686  36.314 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CG    1 
ATOM   1060 O OD1   . ASP A   1 135 ? 20.831 48.473  36.543 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   OD1   1 
ATOM   1061 O OD2   . ASP A   1 135 ? 18.688 47.998  36.801 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   OD2   1 
ATOM   1062 N N     . LYS A   1 136 ? 19.668 53.203  34.610 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   N     1 
ATOM   1063 C CA    . LYS A   1 136 ? 19.504 54.137  33.507 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CA    1 
ATOM   1064 C C     . LYS A   1 136 ? 20.779 54.916  33.190 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   C     1 
ATOM   1065 O O     . LYS A   1 136 ? 21.440 55.449  34.078 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   O     1 
ATOM   1066 C CB    . LYS A   1 136 ? 18.367 55.101  33.817 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CB    1 
ATOM   1067 C CG    . LYS A   1 136 ? 18.036 56.058  32.700 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CG    1 
ATOM   1068 C CD    . LYS A   1 136 ? 16.911 56.973  33.139 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CD    1 
ATOM   1069 C CE    . LYS A   1 136 ? 16.458 57.867  32.019 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CE    1 
ATOM   1070 N NZ    . LYS A   1 136 ? 15.310 58.671  32.499 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   NZ    1 
ATOM   1071 N N     . GLU A   1 137 ? 21.127 54.962  31.911 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   N     1 
ATOM   1072 C CA    . GLU A   1 137 ? 22.310 55.680  31.482 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CA    1 
ATOM   1073 C C     . GLU A   1 137 ? 21.895 57.125  31.307 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   C     1 
ATOM   1074 O O     . GLU A   1 137 ? 21.089 57.443  30.445 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   O     1 
ATOM   1075 C CB    . GLU A   1 137 ? 22.822 55.107  30.162 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CB    1 
ATOM   1076 C CG    . GLU A   1 137 ? 24.050 55.802  29.612 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CG    1 
ATOM   1077 C CD    . GLU A   1 137 ? 24.624 55.088  28.403 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CD    1 
ATOM   1078 O OE1   . GLU A   1 137 ? 23.851 54.778  27.469 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   OE1   1 
ATOM   1079 O OE2   . GLU A   1 137 ? 25.847 54.835  28.379 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   OE2   1 
ATOM   1080 N N     . GLN A   1 138 ? 22.427 57.996  32.152 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   N     1 
ATOM   1081 C CA    . GLN A   1 138 ? 22.095 59.410  32.084 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CA    1 
ATOM   1082 C C     . GLN A   1 138 ? 23.133 60.206  32.863 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   C     1 
ATOM   1083 O O     . GLN A   1 138 ? 24.018 59.637  33.500 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   O     1 
ATOM   1084 C CB    . GLN A   1 138 ? 20.690 59.651  32.664 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CB    1 
ATOM   1085 C CG    . GLN A   1 138 ? 20.560 59.410  34.176 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CG    1 
ATOM   1086 C CD    . GLN A   1 138 ? 19.116 59.544  34.692 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CD    1 
ATOM   1087 O OE1   . GLN A   1 138 ? 18.332 60.355  34.188 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   OE1   1 
ATOM   1088 N NE2   . GLN A   1 138 ? 18.774 58.757  35.710 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   NE2   1 
ATOM   1089 N N     . THR A   1 139 ? 23.033 61.525  32.797 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   N     1 
ATOM   1090 C CA    . THR A   1 139 ? 23.962 62.383  33.520 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CA    1 
ATOM   1091 C C     . THR A   1 139 ? 23.509 62.462  34.979 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   C     1 
ATOM   1092 O O     . THR A   1 139 ? 22.370 62.119  35.307 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   O     1 
ATOM   1093 C CB    . THR A   1 139 ? 23.954 63.806  32.960 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CB    1 
ATOM   1094 O OG1   . THR A   1 139 ? 22.662 64.383  33.192 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   OG1   1 
ATOM   1095 C CG2   . THR A   1 139 ? 24.263 63.811  31.473 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CG2   1 
ATOM   1096 N N     . LEU A   1 140 ? 24.396 62.922  35.852 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   N     1 
ATOM   1097 C CA    . LEU A   1 140 ? 24.046 63.046  37.252 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CA    1 
ATOM   1098 C C     . LEU A   1 140 ? 22.939 64.090  37.408 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   C     1 
ATOM   1099 O O     . LEU A   1 140 ? 22.129 64.027  38.334 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   O     1 
ATOM   1100 C CB    . LEU A   1 140 ? 25.270 63.463  38.066 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CB    1 
ATOM   1101 C CG    . LEU A   1 140 ? 24.998 63.736  39.545 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CG    1 
ATOM   1102 C CD1   . LEU A   1 140 ? 24.414 62.490  40.186 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CD1   1 
ATOM   1103 C CD2   . LEU A   1 140 ? 26.292 64.150  40.246 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CD2   1 
ATOM   1104 N N     . PHE A   1 141 ? 22.910 65.048  36.488 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   N     1 
ATOM   1105 C CA    . PHE A   1 141 ? 21.915 66.106  36.526 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CA    1 
ATOM   1106 C C     . PHE A   1 141 ? 20.535 65.565  36.169 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   C     1 
ATOM   1107 O O     . PHE A   1 141 ? 19.533 65.960  36.763 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   O     1 
ATOM   1108 C CB    . PHE A   1 141 ? 22.290 67.224  35.554 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CB    1 
ATOM   1109 C CG    . PHE A   1 141 ? 21.465 68.459  35.718 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CG    1 
ATOM   1110 C CD1   . PHE A   1 141 ? 21.750 69.369  36.727 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CD1   1 
ATOM   1111 C CD2   . PHE A   1 141 ? 20.375 68.698  34.890 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CD2   1 
ATOM   1112 C CE1   . PHE A   1 141 ? 20.961 70.504  36.911 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CE1   1 
ATOM   1113 C CE2   . PHE A   1 141 ? 19.580 69.824  35.064 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CE2   1 
ATOM   1114 C CZ    . PHE A   1 141 ? 19.875 70.731  36.079 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CZ    1 
ATOM   1115 N N     . GLU A   1 142 ? 20.479 64.671  35.190 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   N     1 
ATOM   1116 C CA    . GLU A   1 142 ? 19.204 64.084  34.784 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CA    1 
ATOM   1117 C C     . GLU A   1 142 ? 18.690 63.171  35.900 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   C     1 
ATOM   1118 O O     . GLU A   1 142 ? 17.500 63.178  36.231 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   O     1 
ATOM   1119 C CB    . GLU A   1 142 ? 19.373 63.286  33.482 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CB    1 
ATOM   1120 C CG    . GLU A   1 142 ? 19.759 64.138  32.272 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CG    1 
ATOM   1121 C CD    . GLU A   1 142 ? 20.042 63.321  31.020 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CD    1 
ATOM   1122 O OE1   . GLU A   1 142 ? 20.986 62.503  31.025 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   OE1   1 
ATOM   1123 O OE2   . GLU A   1 142 ? 19.313 63.506  30.022 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   OE2   1 
ATOM   1124 N N     . CYS A   1 143 ? 19.598 62.396  36.485 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   N     1 
ATOM   1125 C CA    . CYS A   1 143 ? 19.237 61.489  37.564 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   CA    1 
ATOM   1126 C C     . CYS A   1 143 ? 18.689 62.266  38.769 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   C     1 
ATOM   1127 O O     . CYS A   1 143 ? 17.796 61.791  39.473 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   O     1 
ATOM   1128 C CB    . CYS A   1 143 ? 20.460 60.652  37.975 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   CB    1 
ATOM   1129 S SG    . CYS A   1 143 ? 20.271 59.721  39.532 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   SG    1 
ATOM   1130 N N     . ALA A   1 144 ? 19.207 63.470  38.980 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   N     1 
ATOM   1131 C CA    . ALA A   1 144 ? 18.805 64.300  40.108 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   CA    1 
ATOM   1132 C C     . ALA A   1 144 ? 17.601 65.194  39.894 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   C     1 
ATOM   1133 O O     . ALA A   1 144 ? 16.835 65.422  40.826 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   O     1 
ATOM   1134 C CB    . ALA A   1 144 ? 19.985 65.158  40.558 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   CB    1 
ATOM   1135 N N     . THR A   1 145 ? 17.425 65.707  38.682 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   N     1 
ATOM   1136 C CA    . THR A   1 145 ? 16.307 66.609  38.431 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CA    1 
ATOM   1137 C C     . THR A   1 145 ? 15.173 66.038  37.599 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   C     1 
ATOM   1138 O O     . THR A   1 145 ? 14.040 66.511  37.693 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   O     1 
ATOM   1139 C CB    . THR A   1 145 ? 16.766 67.894  37.728 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CB    1 
ATOM   1140 O OG1   . THR A   1 145 ? 17.059 67.604  36.358 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   OG1   1 
ATOM   1141 C CG2   . THR A   1 145 ? 18.004 68.454  38.401 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CG2   1 
ATOM   1142 N N     . GLY A   1 146 ? 15.472 65.041  36.777 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   N     1 
ATOM   1143 C CA    . GLY A   1 146 ? 14.440 64.466  35.940 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   CA    1 
ATOM   1144 C C     . GLY A   1 146 ? 14.419 65.091  34.552 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   C     1 
ATOM   1145 O O     . GLY A   1 146 ? 13.510 64.828  33.760 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   O     1 
ATOM   1146 N N     . GLU A   1 147 ? 15.409 65.930  34.256 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   N     1 
ATOM   1147 C CA    . GLU A   1 147 ? 15.509 66.575  32.950 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CA    1 
ATOM   1148 C C     . GLU A   1 147 ? 16.962 66.943  32.679 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   C     1 
ATOM   1149 O O     . GLU A   1 147 ? 17.735 67.160  33.619 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   O     1 
ATOM   1150 C CB    . GLU A   1 147 ? 14.639 67.832  32.895 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CB    1 
ATOM   1151 C CG    . GLU A   1 147 ? 14.905 68.830  34.005 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CG    1 
ATOM   1152 C CD    . GLU A   1 147 ? 13.890 69.967  34.023 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CD    1 
ATOM   1153 O OE1   . GLU A   1 147 ? 13.807 70.678  35.049 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   OE1   1 
ATOM   1154 O OE2   . GLU A   1 147 ? 13.179 70.154  33.012 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   OE2   1 
ATOM   1155 N N     . SER A   1 148 ? 17.328 67.001  31.400 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 158  SER A   N     1 
ATOM   1156 C CA    . SER A   1 148 ? 18.693 67.336  31.005 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 158  SER A   CA    1 
ATOM   1157 C C     . SER A   1 148 ? 19.024 68.781  31.360 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 158  SER A   C     1 
ATOM   1158 O O     . SER A   1 148 ? 18.134 69.615  31.508 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 158  SER A   O     1 
ATOM   1159 C CB    . SER A   1 148 ? 18.872 67.159  29.502 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 158  SER A   CB    1 
ATOM   1160 O OG    . SER A   1 148 ? 18.239 68.225  28.816 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 158  SER A   OG    1 
ATOM   1161 N N     . PHE A   1 149 ? 20.311 69.077  31.480 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   N     1 
ATOM   1162 C CA    . PHE A   1 149 ? 20.729 70.423  31.819 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CA    1 
ATOM   1163 C C     . PHE A   1 149 ? 20.179 71.420  30.815 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   C     1 
ATOM   1164 O O     . PHE A   1 149 ? 19.685 72.481  31.185 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   O     1 
ATOM   1165 C CB    . PHE A   1 149 ? 22.249 70.520  31.848 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CB    1 
ATOM   1166 C CG    . PHE A   1 149 ? 22.750 71.869  32.254 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CG    1 
ATOM   1167 C CD1   . PHE A   1 149 ? 22.546 72.340  33.548 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CD1   1 
ATOM   1168 C CD2   . PHE A   1 149 ? 23.404 72.686  31.337 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CD2   1 
ATOM   1169 C CE1   . PHE A   1 149 ? 22.989 73.610  33.923 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CE1   1 
ATOM   1170 C CE2   . PHE A   1 149 ? 23.848 73.957  31.702 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CE2   1 
ATOM   1171 C CZ    . PHE A   1 149 ? 23.639 74.417  32.994 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CZ    1 
ATOM   1172 N N     . TRP A   1 150 ? 20.266 71.068  29.540 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   N     1 
ATOM   1173 C CA    . TRP A   1 150 ? 19.785 71.935  28.478 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CA    1 
ATOM   1174 C C     . TRP A   1 150 ? 18.310 72.271  28.673 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   C     1 
ATOM   1175 O O     . TRP A   1 150 ? 17.925 73.436  28.611 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   O     1 
ATOM   1176 C CB    . TRP A   1 150 ? 20.001 71.264  27.115 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CB    1 
ATOM   1177 C CG    . TRP A   1 150 ? 21.433 70.815  26.864 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CG    1 
ATOM   1178 C CD1   . TRP A   1 150 ? 21.846 69.566  26.479 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CD1   1 
ATOM   1179 C CD2   . TRP A   1 150 ? 22.625 71.618  26.957 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CD2   1 
ATOM   1180 N NE1   . TRP A   1 150 ? 23.217 69.542  26.327 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   NE1   1 
ATOM   1181 C CE2   . TRP A   1 150 ? 23.720 70.785  26.613 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CE2   1 
ATOM   1182 C CE3   . TRP A   1 150 ? 22.874 72.957  27.296 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CE3   1 
ATOM   1183 C CZ2   . TRP A   1 150 ? 25.044 71.249  26.599 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1184 C CZ3   . TRP A   1 150 ? 24.194 73.420  27.282 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1185 C CH2   . TRP A   1 150 ? 25.260 72.564  26.935 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CH2   1 
ATOM   1186 N N     . ASP A   1 151 ? 17.484 71.258  28.916 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   N     1 
ATOM   1187 C CA    . ASP A   1 151 ? 16.054 71.488  29.108 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CA    1 
ATOM   1188 C C     . ASP A   1 151 ? 15.776 72.383  30.302 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   C     1 
ATOM   1189 O O     . ASP A   1 151 ? 14.932 73.277  30.235 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   O     1 
ATOM   1190 C CB    . ASP A   1 151 ? 15.303 70.161  29.283 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CB    1 
ATOM   1191 C CG    . ASP A   1 151 ? 15.245 69.349  28.001 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CG    1 
ATOM   1192 O OD1   . ASP A   1 151 ? 15.095 69.949  26.910 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   OD1   1 
ATOM   1193 O OD2   . ASP A   1 151 ? 15.337 68.105  28.086 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   OD2   1 
ATOM   1194 N N     . PHE A   1 152 ? 16.485 72.124  31.397 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   N     1 
ATOM   1195 C CA    . PHE A   1 152 ? 16.343 72.891  32.631 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CA    1 
ATOM   1196 C C     . PHE A   1 152 ? 16.501 74.392  32.370 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   C     1 
ATOM   1197 O O     . PHE A   1 152 ? 15.660 75.198  32.764 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   O     1 
ATOM   1198 C CB    . PHE A   1 152 ? 17.400 72.428  33.643 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CB    1 
ATOM   1199 C CG    . PHE A   1 152 ? 17.360 73.162  34.952 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CG    1 
ATOM   1200 C CD1   . PHE A   1 152 ? 16.353 72.906  35.880 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CD1   1 
ATOM   1201 C CD2   . PHE A   1 152 ? 18.331 74.107  35.260 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CD2   1 
ATOM   1202 C CE1   . PHE A   1 152 ? 16.312 73.581  37.100 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CE1   1 
ATOM   1203 C CE2   . PHE A   1 152 ? 18.302 74.792  36.478 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CE2   1 
ATOM   1204 C CZ    . PHE A   1 152 ? 17.287 74.525  37.401 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CZ    1 
ATOM   1205 N N     . LEU A   1 153 ? 17.584 74.759  31.696 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   N     1 
ATOM   1206 C CA    . LEU A   1 153 ? 17.849 76.157  31.400 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CA    1 
ATOM   1207 C C     . LEU A   1 153 ? 16.770 76.822  30.562 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   C     1 
ATOM   1208 O O     . LEU A   1 153 ? 16.432 77.983  30.791 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   O     1 
ATOM   1209 C CB    . LEU A   1 153 ? 19.184 76.299  30.675 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CB    1 
ATOM   1210 C CG    . LEU A   1 153 ? 20.424 75.830  31.421 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CG    1 
ATOM   1211 C CD1   . LEU A   1 153 ? 21.653 76.247  30.637 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CD1   1 
ATOM   1212 C CD2   . LEU A   1 153 ? 20.446 76.438  32.812 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CD2   1 
ATOM   1213 N N     . ASN A   1 154 ? 16.239 76.086  29.590 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   N     1 
ATOM   1214 C CA    . ASN A   1 154 ? 15.217 76.613  28.688 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CA    1 
ATOM   1215 C C     . ASN A   1 154 ? 13.831 76.796  29.302 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   C     1 
ATOM   1216 O O     . ASN A   1 154 ? 12.928 77.329  28.654 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   O     1 
ATOM   1217 C CB    . ASN A   1 154 ? 15.115 75.729  27.445 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CB    1 
ATOM   1218 C CG    . ASN A   1 154 ? 16.309 75.890  26.511 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CG    1 
ATOM   1219 O OD1   . ASN A   1 154 ? 16.478 75.120  25.564 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   OD1   1 
ATOM   1220 N ND2   . ASN A   1 154 ? 17.134 76.899  26.767 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   ND2   1 
ATOM   1221 N N     . LYS A   1 155 ? 13.656 76.358  30.544 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   N     1 
ATOM   1222 C CA    . LYS A   1 155 ? 12.369 76.505  31.210 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CA    1 
ATOM   1223 C C     . LYS A   1 155 ? 12.131 77.971  31.554 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   C     1 
ATOM   1224 O O     . LYS A   1 155 ? 13.032 78.649  32.043 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   O     1 
ATOM   1225 C CB    . LYS A   1 155 ? 12.333 75.660  32.491 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CB    1 
ATOM   1226 C CG    . LYS A   1 155 ? 11.933 74.193  32.282 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CG    1 
ATOM   1227 C CD    . LYS A   1 155 ? 12.266 73.311  33.491 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CD    1 
ATOM   1228 C CE    . LYS A   1 155 ? 11.692 73.859  34.785 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CE    1 
ATOM   1229 N NZ    . LYS A   1 155 ? 12.111 73.040  35.948 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   NZ    1 
ATOM   1230 N N     . ASP A   1 156 ? 10.923 78.458  31.286 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   N     1 
ATOM   1231 C CA    . ASP A   1 156 ? 10.568 79.842  31.595 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CA    1 
ATOM   1232 C C     . ASP A   1 156 ? 10.977 80.152  33.030 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   C     1 
ATOM   1233 O O     . ASP A   1 156 ? 11.441 81.248  33.335 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   O     1 
ATOM   1234 C CB    . ASP A   1 156 ? 9.054  80.054  31.457 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CB    1 
ATOM   1235 C CG    . ASP A   1 156 ? 8.606  80.196  30.014 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CG    1 
ATOM   1236 O OD1   . ASP A   1 156 ? 9.018  79.368  29.170 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   OD1   1 
ATOM   1237 O OD2   . ASP A   1 156 ? 7.831  81.137  29.729 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   OD2   1 
ATOM   1238 N N     . SER A   1 157 ? 10.796 79.166  33.902 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 167  SER A   N     1 
ATOM   1239 C CA    . SER A   1 157 ? 11.120 79.281  35.318 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 167  SER A   CA    1 
ATOM   1240 C C     . SER A   1 157 ? 12.603 79.552  35.580 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 167  SER A   C     1 
ATOM   1241 O O     . SER A   1 157 ? 12.977 80.045  36.645 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 167  SER A   O     1 
ATOM   1242 C CB    . SER A   1 157 ? 10.705 77.991  36.031 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 167  SER A   CB    1 
ATOM   1243 O OG    . SER A   1 157 ? 11.029 78.028  37.409 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 167  SER A   OG    1 
ATOM   1244 N N     . GLU A   1 158 ? 13.448 79.229  34.606 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   N     1 
ATOM   1245 C CA    . GLU A   1 158 ? 14.887 79.416  34.762 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CA    1 
ATOM   1246 C C     . GLU A   1 158 ? 15.468 80.479  33.826 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   C     1 
ATOM   1247 O O     . GLU A   1 158 ? 16.612 80.370  33.388 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   O     1 
ATOM   1248 C CB    . GLU A   1 158 ? 15.598 78.078  34.538 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CB    1 
ATOM   1249 C CG    . GLU A   1 158 ? 15.152 76.954  35.476 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CG    1 
ATOM   1250 C CD    . GLU A   1 158 ? 15.536 77.197  36.927 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CD    1 
ATOM   1251 O OE1   . GLU A   1 158 ? 16.744 77.308  37.218 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   OE1   1 
ATOM   1252 O OE2   . GLU A   1 158 ? 14.630 77.274  37.785 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   OE2   1 
ATOM   1253 N N     . SER A   1 159 ? 14.673 81.504  33.531 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 169  SER A   N     1 
ATOM   1254 C CA    . SER A   1 159 ? 15.084 82.597  32.651 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 169  SER A   CA    1 
ATOM   1255 C C     . SER A   1 159 ? 16.490 83.082  32.971 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 169  SER A   C     1 
ATOM   1256 O O     . SER A   1 159 ? 17.371 83.067  32.117 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 169  SER A   O     1 
ATOM   1257 C CB    . SER A   1 159 ? 14.126 83.780  32.797 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 169  SER A   CB    1 
ATOM   1258 O OG    . SER A   1 159 ? 12.770 83.365  32.747 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 169  SER A   OG    1 
ATOM   1259 N N     . SER A   1 160 ? 16.683 83.509  34.215 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 170  SER A   N     1 
ATOM   1260 C CA    . SER A   1 160 ? 17.961 84.033  34.677 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 170  SER A   CA    1 
ATOM   1261 C C     . SER A   1 160 ? 19.115 83.036  34.656 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 170  SER A   C     1 
ATOM   1262 O O     . SER A   1 160 ? 20.240 83.394  34.295 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 170  SER A   O     1 
ATOM   1263 C CB    . SER A   1 160 ? 17.805 84.602  36.089 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 170  SER A   CB    1 
ATOM   1264 O OG    . SER A   1 160 ? 17.375 83.605  36.998 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 170  SER A   OG    1 
ATOM   1265 N N     . THR A   1 161 ? 18.850 81.794  35.051 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   N     1 
ATOM   1266 C CA    . THR A   1 161 ? 19.900 80.789  35.057 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CA    1 
ATOM   1267 C C     . THR A   1 161 ? 20.440 80.667  33.641 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   C     1 
ATOM   1268 O O     . THR A   1 161 ? 21.653 80.681  33.422 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   O     1 
ATOM   1269 C CB    . THR A   1 161 ? 19.385 79.407  35.499 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CB    1 
ATOM   1270 O OG1   . THR A   1 161 ? 18.660 79.531  36.724 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   OG1   1 
ATOM   1271 C CG2   . THR A   1 161 ? 20.551 78.466  35.738 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CG2   1 
ATOM   1272 N N     . LEU A   1 162 ? 19.529 80.551  32.679 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   N     1 
ATOM   1273 C CA    . LEU A   1 162 ? 19.921 80.432  31.282 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CA    1 
ATOM   1274 C C     . LEU A   1 162 ? 20.689 81.672  30.849 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   C     1 
ATOM   1275 O O     . LEU A   1 162 ? 21.521 81.614  29.954 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   O     1 
ATOM   1276 C CB    . LEU A   1 162 ? 18.688 80.254  30.397 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CB    1 
ATOM   1277 C CG    . LEU A   1 162 ? 18.888 80.491  28.896 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CG    1 
ATOM   1278 C CD1   . LEU A   1 162 ? 19.888 79.492  28.343 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CD1   1 
ATOM   1279 C CD2   . LEU A   1 162 ? 17.544 80.378  28.174 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CD2   1 
ATOM   1280 N N     . SER A   1 163 ? 20.409 82.794  31.499 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 173  SER A   N     1 
ATOM   1281 C CA    . SER A   1 163 ? 21.074 84.052  31.174 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 173  SER A   CA    1 
ATOM   1282 C C     . SER A   1 163 ? 22.503 84.067  31.715 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 173  SER A   C     1 
ATOM   1283 O O     . SER A   1 163 ? 23.434 84.469  31.021 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 173  SER A   O     1 
ATOM   1284 C CB    . SER A   1 163 ? 20.280 85.223  31.752 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 173  SER A   CB    1 
ATOM   1285 O OG    . SER A   1 163 ? 20.800 86.455  31.302 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 173  SER A   OG    1 
ATOM   1286 N N     . MET A   1 164 ? 22.660 83.626  32.959 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   N     1 
ATOM   1287 C CA    . MET A   1 164 ? 23.964 83.562  33.611 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CA    1 
ATOM   1288 C C     . MET A   1 164 ? 24.871 82.578  32.880 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   C     1 
ATOM   1289 O O     . MET A   1 164 ? 26.030 82.874  32.595 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   O     1 
ATOM   1290 C CB    . MET A   1 164 ? 23.796 83.106  35.057 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CB    1 
ATOM   1291 C CG    . MET A   1 164 ? 25.045 82.493  35.648 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CG    1 
ATOM   1292 S SD    . MET A   1 164 ? 24.655 81.408  37.006 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   SD    1 
ATOM   1293 C CE    . MET A   1 164 ? 23.989 79.983  36.127 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CE    1 
ATOM   1294 N N     . PHE A   1 165 ? 24.340 81.393  32.603 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   N     1 
ATOM   1295 C CA    . PHE A   1 165 ? 25.099 80.376  31.889 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CA    1 
ATOM   1296 C C     . PHE A   1 165 ? 25.542 80.994  30.574 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   C     1 
ATOM   1297 O O     . PHE A   1 165 ? 26.692 80.856  30.148 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   O     1 
ATOM   1298 C CB    . PHE A   1 165 ? 24.221 79.158  31.604 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CB    1 
ATOM   1299 C CG    . PHE A   1 165 ? 24.808 78.213  30.596 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CG    1 
ATOM   1300 C CD1   . PHE A   1 165 ? 25.610 77.150  30.999 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CD1   1 
ATOM   1301 C CD2   . PHE A   1 165 ? 24.575 78.403  29.233 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CD2   1 
ATOM   1302 C CE1   . PHE A   1 165 ? 26.174 76.282  30.063 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CE1   1 
ATOM   1303 C CE2   . PHE A   1 165 ? 25.132 77.546  28.284 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CE2   1 
ATOM   1304 C CZ    . PHE A   1 165 ? 25.935 76.481  28.700 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CZ    1 
ATOM   1305 N N     . GLN A   1 166 ? 24.602 81.677  29.934 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   N     1 
ATOM   1306 C CA    . GLN A   1 166 ? 24.870 82.336  28.670 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CA    1 
ATOM   1307 C C     . GLN A   1 166 ? 26.006 83.349  28.834 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   C     1 
ATOM   1308 O O     . GLN A   1 166 ? 26.825 83.500  27.935 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   O     1 
ATOM   1309 C CB    . GLN A   1 166 ? 23.589 83.018  28.153 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CB    1 
ATOM   1310 C CG    . GLN A   1 166 ? 23.112 82.524  26.789 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CG    1 
ATOM   1311 C CD    . GLN A   1 166 ? 21.613 82.735  26.567 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CD    1 
ATOM   1312 O OE1   . GLN A   1 166 ? 21.048 83.764  26.959 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   OE1   1 
ATOM   1313 N NE2   . GLN A   1 166 ? 20.965 81.760  25.924 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   NE2   1 
ATOM   1314 N N     . ASP A   1 167 ? 26.076 84.033  29.973 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   N     1 
ATOM   1315 C CA    . ASP A   1 167 ? 27.149 85.012  30.164 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CA    1 
ATOM   1316 C C     . ASP A   1 167 ? 28.513 84.344  30.246 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   C     1 
ATOM   1317 O O     . ASP A   1 167 ? 29.490 84.849  29.698 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   O     1 
ATOM   1318 C CB    . ASP A   1 167 ? 26.935 85.855  31.428 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CB    1 
ATOM   1319 C CG    . ASP A   1 167 ? 25.741 86.787  31.321 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CG    1 
ATOM   1320 O OD1   . ASP A   1 167 ? 25.380 87.179  30.190 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   OD1   1 
ATOM   1321 O OD2   . ASP A   1 167 ? 25.173 87.142  32.378 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   OD2   1 
ATOM   1322 N N     . ALA A   1 168 ? 28.569 83.206  30.932 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   N     1 
ATOM   1323 C CA    . ALA A   1 168 ? 29.813 82.467  31.089 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   CA    1 
ATOM   1324 C C     . ALA A   1 168 ? 30.369 82.001  29.750 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   C     1 
ATOM   1325 O O     . ALA A   1 168 ? 31.586 82.002  29.554 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   O     1 
ATOM   1326 C CB    . ALA A   1 168 ? 29.603 81.273  32.003 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   CB    1 
ATOM   1327 N N     . MET A   1 169 ? 29.487 81.603  28.834 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   N     1 
ATOM   1328 C CA    . MET A   1 169 ? 29.925 81.143  27.519 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CA    1 
ATOM   1329 C C     . MET A   1 169 ? 30.518 82.295  26.715 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   C     1 
ATOM   1330 O O     . MET A   1 169 ? 31.532 82.133  26.041 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   O     1 
ATOM   1331 C CB    . MET A   1 169 ? 28.765 80.512  26.735 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CB    1 
ATOM   1332 C CG    . MET A   1 169 ? 28.189 79.232  27.346 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CG    1 
ATOM   1333 S SD    . MET A   1 169 ? 29.423 77.920  27.668 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   SD    1 
ATOM   1334 C CE    . MET A   1 169 ? 29.604 78.027  29.478 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CE    1 
ATOM   1335 N N     . ALA A   1 170 ? 29.890 83.461  26.785 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   N     1 
ATOM   1336 C CA    . ALA A   1 170 ? 30.392 84.615  26.051 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   CA    1 
ATOM   1337 C C     . ALA A   1 170 ? 31.755 84.980  26.609 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   C     1 
ATOM   1338 O O     . ALA A   1 170 ? 32.699 85.251  25.867 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   O     1 
ATOM   1339 C CB    . ALA A   1 170 ? 29.438 85.786  26.197 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   CB    1 
ATOM   1340 N N     . SER A   1 171 ? 31.841 84.981  27.932 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 181  SER A   N     1 
ATOM   1341 C CA    . SER A   1 171 ? 33.074 85.301  28.632 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 181  SER A   CA    1 
ATOM   1342 C C     . SER A   1 171 ? 34.176 84.307  28.291 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 181  SER A   C     1 
ATOM   1343 O O     . SER A   1 171 ? 35.348 84.665  28.228 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 181  SER A   O     1 
ATOM   1344 C CB    . SER A   1 171 ? 32.819 85.299  30.140 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 181  SER A   CB    1 
ATOM   1345 O OG    . SER A   1 171 ? 34.033 85.218  30.859 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 181  SER A   OG    1 
ATOM   1346 N N     . ASP A   1 172 ? 33.795 83.055  28.071 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   N     1 
ATOM   1347 C CA    . ASP A   1 172 ? 34.763 82.023  27.743 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CA    1 
ATOM   1348 C C     . ASP A   1 172 ? 35.275 82.179  26.309 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   C     1 
ATOM   1349 O O     . ASP A   1 172 ? 36.458 81.962  26.039 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   O     1 
ATOM   1350 C CB    . ASP A   1 172 ? 34.134 80.643  27.934 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CB    1 
ATOM   1351 C CG    . ASP A   1 172 ? 35.147 79.518  27.826 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CG    1 
ATOM   1352 O OD1   . ASP A   1 172 ? 36.084 79.483  28.648 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   OD1   1 
ATOM   1353 O OD2   . ASP A   1 172 ? 35.005 78.667  26.921 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   OD2   1 
ATOM   1354 N N     . SER A   1 173 ? 34.386 82.557  25.392 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 183  SER A   N     1 
ATOM   1355 C CA    . SER A   1 173 ? 34.774 82.747  23.995 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 183  SER A   CA    1 
ATOM   1356 C C     . SER A   1 173 ? 35.699 83.947  23.894 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 183  SER A   C     1 
ATOM   1357 O O     . SER A   1 173 ? 36.696 83.914  23.185 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 183  SER A   O     1 
ATOM   1358 C CB    . SER A   1 173 ? 33.541 82.977  23.116 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 183  SER A   CB    1 
ATOM   1359 O OG    . SER A   1 173 ? 32.751 81.803  23.021 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 183  SER A   OG    1 
ATOM   1360 N N     . ARG A   1 174 ? 35.346 85.003  24.619 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   N     1 
ATOM   1361 C CA    . ARG A   1 174 ? 36.108 86.249  24.666 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CA    1 
ATOM   1362 C C     . ARG A   1 174 ? 37.556 86.025  25.124 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   C     1 
ATOM   1363 O O     . ARG A   1 174 ? 38.484 86.640  24.604 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   O     1 
ATOM   1364 C CB    . ARG A   1 174 ? 35.392 87.209  25.617 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CB    1 
ATOM   1365 C CG    . ARG A   1 174 ? 36.108 88.502  25.957 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CG    1 
ATOM   1366 C CD    . ARG A   1 174 ? 35.382 89.179  27.121 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CD    1 
ATOM   1367 N NE    . ARG A   1 174 ? 33.956 89.369  26.840 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NE    1 
ATOM   1368 C CZ    . ARG A   1 174 ? 32.976 89.178  27.724 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CZ    1 
ATOM   1369 N NH1   . ARG A   1 174 ? 33.254 88.782  28.962 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NH1   1 
ATOM   1370 N NH2   . ARG A   1 174 ? 31.714 89.390  27.369 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NH2   1 
ATOM   1371 N N     . MET A   1 175 ? 37.741 85.146  26.105 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   N     1 
ATOM   1372 C CA    . MET A   1 175 ? 39.071 84.839  26.620 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CA    1 
ATOM   1373 C C     . MET A   1 175 ? 39.993 84.352  25.506 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   C     1 
ATOM   1374 O O     . MET A   1 175 ? 41.195 84.618  25.516 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   O     1 
ATOM   1375 C CB    . MET A   1 175 ? 38.995 83.754  27.701 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CB    1 
ATOM   1376 C CG    . MET A   1 175 ? 38.268 84.156  28.968 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CG    1 
ATOM   1377 S SD    . MET A   1 175 ? 39.015 85.584  29.762 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   SD    1 
ATOM   1378 C CE    . MET A   1 175 ? 37.599 86.691  29.872 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CE    1 
ATOM   1379 N N     . PHE A   1 176 ? 39.431 83.624  24.549 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   N     1 
ATOM   1380 C CA    . PHE A   1 176 ? 40.230 83.101  23.455 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CA    1 
ATOM   1381 C C     . PHE A   1 176 ? 41.034 84.203  22.777 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   C     1 
ATOM   1382 O O     . PHE A   1 176 ? 42.060 83.932  22.159 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   O     1 
ATOM   1383 C CB    . PHE A   1 176 ? 39.350 82.409  22.426 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CB    1 
ATOM   1384 C CG    . PHE A   1 176 ? 40.109 81.893  21.247 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CG    1 
ATOM   1385 C CD1   . PHE A   1 176 ? 41.012 80.855  21.392 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CD1   1 
ATOM   1386 C CD2   . PHE A   1 176 ? 39.934 82.454  19.994 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CD2   1 
ATOM   1387 C CE1   . PHE A   1 176 ? 41.729 80.383  20.301 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CE1   1 
ATOM   1388 C CE2   . PHE A   1 176 ? 40.645 81.989  18.903 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CE2   1 
ATOM   1389 C CZ    . PHE A   1 176 ? 41.545 80.951  19.054 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CZ    1 
ATOM   1390 N N     . LYS A   1 177 ? 40.561 85.440  22.881 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   N     1 
ATOM   1391 C CA    . LYS A   1 177 ? 41.273 86.559  22.288 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CA    1 
ATOM   1392 C C     . LYS A   1 177 ? 42.603 86.709  23.019 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   C     1 
ATOM   1393 O O     . LYS A   1 177 ? 43.651 86.876  22.395 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   O     1 
ATOM   1394 C CB    . LYS A   1 177 ? 40.459 87.849  22.412 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CB    1 
ATOM   1395 C CG    . LYS A   1 177 ? 41.177 89.057  21.840 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CG    1 
ATOM   1396 C CD    . LYS A   1 177 ? 40.314 90.297  21.842 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CD    1 
ATOM   1397 C CE    . LYS A   1 177 ? 41.074 91.468  21.247 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CE    1 
ATOM   1398 N NZ    . LYS A   1 177 ? 40.240 92.701  21.175 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   NZ    1 
ATOM   1399 N N     . LEU A   1 178 ? 42.551 86.650  24.347 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   N     1 
ATOM   1400 C CA    . LEU A   1 178 ? 43.753 86.753  25.164 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CA    1 
ATOM   1401 C C     . LEU A   1 178 ? 44.693 85.626  24.756 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   C     1 
ATOM   1402 O O     . LEU A   1 178 ? 45.911 85.793  24.719 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   O     1 
ATOM   1403 C CB    . LEU A   1 178 ? 43.411 86.615  26.649 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CB    1 
ATOM   1404 C CG    . LEU A   1 178 ? 42.565 87.718  27.287 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CG    1 
ATOM   1405 C CD1   . LEU A   1 178 ? 42.186 87.307  28.709 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CD1   1 
ATOM   1406 C CD2   . LEU A   1 178 ? 43.335 89.028  27.288 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CD2   1 
ATOM   1407 N N     . VAL A   1 179 ? 44.115 84.470  24.457 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   N     1 
ATOM   1408 C CA    . VAL A   1 179 ? 44.895 83.320  24.033 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CA    1 
ATOM   1409 C C     . VAL A   1 179 ? 45.706 83.688  22.785 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   C     1 
ATOM   1410 O O     . VAL A   1 179 ? 46.877 83.319  22.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   O     1 
ATOM   1411 C CB    . VAL A   1 179 ? 43.970 82.120  23.716 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CB    1 
ATOM   1412 C CG1   . VAL A   1 179 ? 44.775 80.970  23.145 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CG1   1 
ATOM   1413 C CG2   . VAL A   1 179 ? 43.250 81.683  24.977 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CG2   1 
ATOM   1414 N N     . LEU A   1 180 ? 45.078 84.426  21.877 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   N     1 
ATOM   1415 C CA    . LEU A   1 180 ? 45.735 84.837  20.650 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CA    1 
ATOM   1416 C C     . LEU A   1 180 ? 46.825 85.853  20.938 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   C     1 
ATOM   1417 O O     . LEU A   1 180 ? 47.918 85.759  20.384 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   O     1 
ATOM   1418 C CB    . LEU A   1 180 ? 44.715 85.421  19.674 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CB    1 
ATOM   1419 C CG    . LEU A   1 180 ? 43.577 84.463  19.303 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CG    1 
ATOM   1420 C CD1   . LEU A   1 180 ? 42.556 85.186  18.462 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CD1   1 
ATOM   1421 C CD2   . LEU A   1 180 ? 44.127 83.247  18.567 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CD2   1 
ATOM   1422 N N     . GLN A   1 181 ? 46.535 86.817  21.808 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   N     1 
ATOM   1423 C CA    . GLN A   1 181 ? 47.514 87.848  22.165 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CA    1 
ATOM   1424 C C     . GLN A   1 181 ? 48.757 87.236  22.806 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   C     1 
ATOM   1425 O O     . GLN A   1 181 ? 49.888 87.636  22.512 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   O     1 
ATOM   1426 C CB    . GLN A   1 181 ? 46.899 88.860  23.134 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CB    1 
ATOM   1427 C CG    . GLN A   1 181 ? 45.983 89.888  22.485 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CG    1 
ATOM   1428 C CD    . GLN A   1 181 ? 45.108 90.608  23.503 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CD    1 
ATOM   1429 O OE1   . GLN A   1 181 ? 45.560 90.952  24.602 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   OE1   1 
ATOM   1430 N NE2   . GLN A   1 181 ? 43.850 90.844  23.142 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   NE2   1 
ATOM   1431 N N     . GLU A   1 182 ? 48.533 86.252  23.669 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   N     1 
ATOM   1432 C CA    . GLU A   1 182 ? 49.603 85.571  24.380 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CA    1 
ATOM   1433 C C     . GLU A   1 182 ? 50.380 84.557  23.522 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   C     1 
ATOM   1434 O O     . GLU A   1 182 ? 51.431 84.083  23.949 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   O     1 
ATOM   1435 C CB    . GLU A   1 182 ? 49.013 84.853  25.599 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CB    1 
ATOM   1436 C CG    . GLU A   1 182 ? 49.780 85.025  26.911 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CG    1 
ATOM   1437 C CD    . GLU A   1 182 ? 49.641 86.422  27.488 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CD    1 
ATOM   1438 O OE1   . GLU A   1 182 ? 48.535 86.997  27.397 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   OE1   1 
ATOM   1439 O OE2   . GLU A   1 182 ? 50.630 86.943  28.044 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   OE2   1 
ATOM   1440 N N     . ASN A   1 183 ? 49.874 84.216  22.336 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   N     1 
ATOM   1441 C CA    . ASN A   1 183 ? 50.556 83.238  21.479 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CA    1 
ATOM   1442 C C     . ASN A   1 183 ? 50.614 83.609  19.993 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   C     1 
ATOM   1443 O O     . ASN A   1 183 ? 50.322 82.782  19.130 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   O     1 
ATOM   1444 C CB    . ASN A   1 183 ? 49.902 81.853  21.598 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CB    1 
ATOM   1445 C CG    . ASN A   1 183 ? 49.854 81.334  23.028 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CG    1 
ATOM   1446 O OD1   . ASN A   1 183 ? 48.898 81.591  23.763 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   OD1   1 
ATOM   1447 N ND2   . ASN A   1 183 ? 50.890 80.605  23.429 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   ND2   1 
ATOM   1448 N N     . LYS A   1 184 ? 51.015 84.839  19.695 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   N     1 
ATOM   1449 C CA    . LYS A   1 184 ? 51.105 85.302  18.316 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CA    1 
ATOM   1450 C C     . LYS A   1 184 ? 52.033 84.435  17.468 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   C     1 
ATOM   1451 O O     . LYS A   1 184 ? 51.726 84.143  16.312 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   O     1 
ATOM   1452 C CB    . LYS A   1 184 ? 51.593 86.748  18.283 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CB    1 
ATOM   1453 C CG    . LYS A   1 184 ? 50.604 87.757  18.816 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CG    1 
ATOM   1454 C CD    . LYS A   1 184 ? 51.254 89.119  18.905 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CD    1 
ATOM   1455 C CE    . LYS A   1 184 ? 50.277 90.186  19.352 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CE    1 
ATOM   1456 N NZ    . LYS A   1 184 ? 49.452 90.684  18.220 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   NZ    1 
ATOM   1457 N N     . ARG A   1 185 ? 53.163 84.025  18.037 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   N     1 
ATOM   1458 C CA    . ARG A   1 185 ? 54.115 83.208  17.303 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CA    1 
ATOM   1459 C C     . ARG A   1 185 ? 53.454 81.997  16.662 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   C     1 
ATOM   1460 O O     . ARG A   1 185 ? 54.005 81.402  15.741 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   O     1 
ATOM   1461 C CB    . ARG A   1 185 ? 55.264 82.747  18.206 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CB    1 
ATOM   1462 C CG    . ARG A   1 185 ? 54.845 81.908  19.395 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CG    1 
ATOM   1463 C CD    . ARG A   1 185 ? 54.911 82.712  20.691 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CD    1 
ATOM   1464 N NE    . ARG A   1 185 ? 53.996 83.855  20.704 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NE    1 
ATOM   1465 C CZ    . ARG A   1 185 ? 53.869 84.694  21.730 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CZ    1 
ATOM   1466 N NH1   . ARG A   1 185 ? 54.601 84.517  22.828 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NH1   1 
ATOM   1467 N NH2   . ARG A   1 185 ? 53.013 85.712  21.661 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NH2   1 
ATOM   1468 N N     . VAL A   1 186 ? 52.268 81.635  17.134 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   N     1 
ATOM   1469 C CA    . VAL A   1 186 ? 51.571 80.491  16.560 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CA    1 
ATOM   1470 C C     . VAL A   1 186 ? 50.987 80.823  15.193 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   C     1 
ATOM   1471 O O     . VAL A   1 186 ? 50.934 79.968  14.315 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   O     1 
ATOM   1472 C CB    . VAL A   1 186 ? 50.432 80.002  17.484 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CB    1 
ATOM   1473 C CG1   . VAL A   1 186 ? 49.590 78.958  16.774 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CG1   1 
ATOM   1474 C CG2   . VAL A   1 186 ? 51.018 79.409  18.755 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CG2   1 
ATOM   1475 N N     . PHE A   1 187 ? 50.565 82.069  15.003 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   N     1 
ATOM   1476 C CA    . PHE A   1 187 ? 49.969 82.465  13.731 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CA    1 
ATOM   1477 C C     . PHE A   1 187 ? 50.789 83.419  12.873 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   C     1 
ATOM   1478 O O     . PHE A   1 187 ? 50.369 83.754  11.774 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   O     1 
ATOM   1479 C CB    . PHE A   1 187 ? 48.605 83.114  13.971 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CB    1 
ATOM   1480 C CG    . PHE A   1 187 ? 47.743 82.375  14.949 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CG    1 
ATOM   1481 C CD1   . PHE A   1 187 ? 47.956 82.503  16.316 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CD1   1 
ATOM   1482 C CD2   . PHE A   1 187 ? 46.715 81.553  14.506 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CD2   1 
ATOM   1483 C CE1   . PHE A   1 187 ? 47.153 81.819  17.226 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CE1   1 
ATOM   1484 C CE2   . PHE A   1 187 ? 45.907 80.866  15.410 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CE2   1 
ATOM   1485 C CZ    . PHE A   1 187 ? 46.124 80.999  16.769 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CZ    1 
ATOM   1486 N N     . GLU A   1 188 ? 51.951 83.840  13.363 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   N     1 
ATOM   1487 C CA    . GLU A   1 188 ? 52.800 84.812  12.663 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CA    1 
ATOM   1488 C C     . GLU A   1 188 ? 53.213 84.584  11.208 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   C     1 
ATOM   1489 O O     . GLU A   1 188 ? 53.044 85.477  10.368 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   O     1 
ATOM   1490 C CB    . GLU A   1 188 ? 54.064 85.081  13.480 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CB    1 
ATOM   1491 C CG    . GLU A   1 188 ? 53.809 85.815  14.778 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CG    1 
ATOM   1492 C CD    . GLU A   1 188 ? 55.095 86.140  15.505 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CD    1 
ATOM   1493 O OE1   . GLU A   1 188 ? 56.033 85.305  15.448 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   OE1   1 
ATOM   1494 O OE2   . GLU A   1 188 ? 55.162 87.221  16.134 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   OE2   1 
ATOM   1495 N N     . GLY A   1 189 ? 53.770 83.416  10.904 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   N     1 
ATOM   1496 C CA    . GLY A   1 189 ? 54.209 83.166  9.540  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   CA    1 
ATOM   1497 C C     . GLY A   1 189 ? 53.149 82.649  8.588  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   C     1 
ATOM   1498 O O     . GLY A   1 189 ? 53.459 82.297  7.454  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   O     1 
ATOM   1499 N N     . LEU A   1 190 ? 51.902 82.621  9.038  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   N     1 
ATOM   1500 C CA    . LEU A   1 190 ? 50.810 82.118  8.227  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CA    1 
ATOM   1501 C C     . LEU A   1 190 ? 50.238 83.154  7.274  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   C     1 
ATOM   1502 O O     . LEU A   1 190 ? 50.111 84.324  7.624  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   O     1 
ATOM   1503 C CB    . LEU A   1 190 ? 49.685 81.615  9.129  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CB    1 
ATOM   1504 C CG    . LEU A   1 190 ? 50.002 80.503  10.122 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CG    1 
ATOM   1505 C CD1   . LEU A   1 190 ? 48.787 80.256  11.006 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CD1   1 
ATOM   1506 C CD2   . LEU A   1 190 ? 50.400 79.246  9.369  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CD2   1 
ATOM   1507 N N     . GLU A   1 191 ? 49.890 82.705  6.070  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   N     1 
ATOM   1508 C CA    . GLU A   1 191 ? 49.283 83.564  5.055  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CA    1 
ATOM   1509 C C     . GLU A   1 191 ? 47.785 83.294  5.037  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   C     1 
ATOM   1510 O O     . GLU A   1 191 ? 46.985 84.191  4.759  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   O     1 
ATOM   1511 C CB    . GLU A   1 191 ? 49.837 83.265  3.660  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CB    1 
ATOM   1512 C CG    . GLU A   1 191 ? 51.167 83.911  3.332  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CG    1 
ATOM   1513 C CD    . GLU A   1 191 ? 51.607 83.606  1.910  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CD    1 
ATOM   1514 O OE1   . GLU A   1 191 ? 50.816 83.870  0.971  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   OE1   1 
ATOM   1515 O OE2   . GLU A   1 191 ? 52.739 83.102  1.733  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   OE2   1 
ATOM   1516 N N     . SER A   1 192 ? 47.419 82.049  5.342  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 202  SER A   N     1 
ATOM   1517 C CA    . SER A   1 192 ? 46.024 81.630  5.343  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 202  SER A   CA    1 
ATOM   1518 C C     . SER A   1 192 ? 45.723 80.668  6.481  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 202  SER A   C     1 
ATOM   1519 O O     . SER A   1 192 ? 46.614 79.983  6.987  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 202  SER A   O     1 
ATOM   1520 C CB    . SER A   1 192 ? 45.678 80.939  4.017  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 202  SER A   CB    1 
ATOM   1521 O OG    . SER A   1 192 ? 46.449 79.757  3.852  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 202  SER A   OG    1 
ATOM   1522 N N     . LEU A   1 193 ? 44.449 80.606  6.852  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   N     1 
ATOM   1523 C CA    . LEU A   1 193 ? 43.989 79.730  7.922  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CA    1 
ATOM   1524 C C     . LEU A   1 193 ? 42.538 79.303  7.673  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   C     1 
ATOM   1525 O O     . LEU A   1 193 ? 41.687 80.120  7.283  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   O     1 
ATOM   1526 C CB    . LEU A   1 193 ? 44.117 80.453  9.281  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CB    1 
ATOM   1527 C CG    . LEU A   1 193 ? 43.683 79.664  10.523 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CG    1 
ATOM   1528 C CD1   . LEU A   1 193 ? 44.268 80.287  11.784 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CD1   1 
ATOM   1529 C CD2   . LEU A   1 193 ? 42.176 79.641  10.598 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CD2   1 
ATOM   1530 N N     . VAL A   1 194 ? 42.255 78.021  7.880  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   N     1 
ATOM   1531 C CA    . VAL A   1 194 ? 40.894 77.524  7.706  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CA    1 
ATOM   1532 C C     . VAL A   1 194 ? 40.348 77.125  9.079  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   C     1 
ATOM   1533 O O     . VAL A   1 194 ? 40.902 76.277  9.778  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   O     1 
ATOM   1534 C CB    . VAL A   1 194 ? 40.833 76.332  6.726  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CB    1 
ATOM   1535 C CG1   . VAL A   1 194 ? 41.678 75.181  7.229  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CG1   1 
ATOM   1536 C CG2   . VAL A   1 194 ? 39.384 75.917  6.518  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CG2   1 
ATOM   1537 N N     . ASP A   1 195 ? 39.261 77.779  9.461  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   N     1 
ATOM   1538 C CA    . ASP A   1 195 ? 38.622 77.572  10.756 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CA    1 
ATOM   1539 C C     . ASP A   1 195 ? 37.512 76.535  10.606 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   C     1 
ATOM   1540 O O     . ASP A   1 195 ? 36.394 76.866  10.215 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   O     1 
ATOM   1541 C CB    . ASP A   1 195 ? 38.072 78.922  11.218 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CB    1 
ATOM   1542 C CG    . ASP A   1 195 ? 37.525 78.893  12.621 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CG    1 
ATOM   1543 O OD1   . ASP A   1 195 ? 37.714 77.888  13.344 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   OD1   1 
ATOM   1544 O OD2   . ASP A   1 195 ? 36.905 79.910  13.001 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   OD2   1 
ATOM   1545 N N     . VAL A   1 196 ? 37.826 75.279  10.911 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   N     1 
ATOM   1546 C CA    . VAL A   1 196 ? 36.856 74.206  10.774 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CA    1 
ATOM   1547 C C     . VAL A   1 196 ? 35.737 74.277  11.783 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   C     1 
ATOM   1548 O O     . VAL A   1 196 ? 35.964 74.340  12.990 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   O     1 
ATOM   1549 C CB    . VAL A   1 196 ? 37.523 72.841  10.882 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CB    1 
ATOM   1550 C CG1   . VAL A   1 196 ? 36.501 71.750  10.628 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CG1   1 
ATOM   1551 C CG2   . VAL A   1 196 ? 38.661 72.750  9.871  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CG2   1 
ATOM   1552 N N     . GLY A   1 197 ? 34.513 74.255  11.282 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   N     1 
ATOM   1553 C CA    . GLY A   1 197 ? 33.371 74.337  12.165 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   CA    1 
ATOM   1554 C C     . GLY A   1 197 ? 33.387 75.699  12.816 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   C     1 
ATOM   1555 O O     . GLY A   1 197 ? 33.138 75.816  14.009 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   O     1 
ATOM   1556 N N     . GLY A   1 198 ? 33.692 76.723  12.021 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   N     1 
ATOM   1557 C CA    . GLY A   1 198 ? 33.747 78.084  12.524 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   CA    1 
ATOM   1558 C C     . GLY A   1 198 ? 32.396 78.777  12.570 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   C     1 
ATOM   1559 O O     . GLY A   1 198 ? 32.326 80.000  12.718 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   O     1 
ATOM   1560 N N     . GLY A   1 199 ? 31.326 77.995  12.433 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   N     1 
ATOM   1561 C CA    . GLY A   1 199 ? 29.980 78.538  12.479 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   CA    1 
ATOM   1562 C C     . GLY A   1 199 ? 29.723 79.695  11.532 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   C     1 
ATOM   1563 O O     . GLY A   1 199 ? 29.801 79.531  10.307 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   O     1 
ATOM   1564 N N     . THR A   1 200 ? 29.400 80.860  12.093 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   N     1 
ATOM   1565 C CA    . THR A   1 200 ? 29.129 82.050  11.288 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CA    1 
ATOM   1566 C C     . THR A   1 200 ? 30.290 83.037  11.283 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   C     1 
ATOM   1567 O O     . THR A   1 200 ? 30.139 84.176  10.836 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   O     1 
ATOM   1568 C CB    . THR A   1 200 ? 27.865 82.808  11.772 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CB    1 
ATOM   1569 O OG1   . THR A   1 200 ? 27.962 83.049  13.179 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   OG1   1 
ATOM   1570 C CG2   . THR A   1 200 ? 26.615 82.010  11.486 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CG2   1 
ATOM   1571 N N     . GLY A   1 201 ? 31.440 82.620  11.797 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   N     1 
ATOM   1572 C CA    . GLY A   1 201 ? 32.584 83.514  11.791 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   CA    1 
ATOM   1573 C C     . GLY A   1 201 ? 32.938 84.243  13.077 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   C     1 
ATOM   1574 O O     . GLY A   1 201 ? 33.770 85.154  13.060 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   O     1 
ATOM   1575 N N     . GLY A   1 202 ? 32.334 83.851  14.192 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   N     1 
ATOM   1576 C CA    . GLY A   1 202 ? 32.635 84.510  15.454 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   CA    1 
ATOM   1577 C C     . GLY A   1 202 ? 34.095 84.416  15.855 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   C     1 
ATOM   1578 O O     . GLY A   1 202 ? 34.716 85.411  16.208 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   O     1 
ATOM   1579 N N     . VAL A   1 203 ? 34.649 83.213  15.803 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   N     1 
ATOM   1580 C CA    . VAL A   1 203 ? 36.042 83.003  16.173 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CA    1 
ATOM   1581 C C     . VAL A   1 203 ? 36.995 83.669  15.186 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   C     1 
ATOM   1582 O O     . VAL A   1 203 ? 37.978 84.306  15.571 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   O     1 
ATOM   1583 C CB    . VAL A   1 203 ? 36.366 81.499  16.258 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CB    1 
ATOM   1584 C CG1   . VAL A   1 203 ? 37.843 81.300  16.582 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CG1   1 
ATOM   1585 C CG2   . VAL A   1 203 ? 35.503 80.854  17.341 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CG2   1 
ATOM   1586 N N     . THR A   1 204 ? 36.705 83.524  13.906 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   N     1 
ATOM   1587 C CA    . THR A   1 204 ? 37.555 84.132  12.913 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CA    1 
ATOM   1588 C C     . THR A   1 204 ? 37.579 85.654  13.051 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   C     1 
ATOM   1589 O O     . THR A   1 204 ? 38.586 86.288  12.741 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   O     1 
ATOM   1590 C CB    . THR A   1 204 ? 37.117 83.711  11.511 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CB    1 
ATOM   1591 O OG1   . THR A   1 204 ? 37.565 82.373  11.286 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   OG1   1 
ATOM   1592 C CG2   . THR A   1 204 ? 37.708 84.626  10.452 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CG2   1 
ATOM   1593 N N     . LYS A   1 205 ? 36.488 86.245  13.534 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   N     1 
ATOM   1594 C CA    . LYS A   1 205 ? 36.462 87.693  13.700 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CA    1 
ATOM   1595 C C     . LYS A   1 205 ? 37.474 88.091  14.768 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   C     1 
ATOM   1596 O O     . LYS A   1 205 ? 38.100 89.144  14.680 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   O     1 
ATOM   1597 C CB    . LYS A   1 205 ? 35.073 88.181  14.106 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CB    1 
ATOM   1598 C CG    . LYS A   1 205 ? 34.996 89.700  14.220 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CG    1 
ATOM   1599 C CD    . LYS A   1 205 ? 33.699 90.161  14.858 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CD    1 
ATOM   1600 C CE    . LYS A   1 205 ? 33.595 91.678  14.840 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CE    1 
ATOM   1601 N NZ    . LYS A   1 205 ? 33.466 92.192  13.450 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   NZ    1 
ATOM   1602 N N     . LEU A   1 206 ? 37.628 87.246  15.781 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   N     1 
ATOM   1603 C CA    . LEU A   1 206 ? 38.591 87.517  16.838 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CA    1 
ATOM   1604 C C     . LEU A   1 206 ? 39.995 87.394  16.250 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   C     1 
ATOM   1605 O O     . LEU A   1 206 ? 40.858 88.232  16.488 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   O     1 
ATOM   1606 C CB    . LEU A   1 206 ? 38.407 86.524  17.988 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CB    1 
ATOM   1607 C CG    . LEU A   1 206 ? 37.785 87.033  19.291 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CG    1 
ATOM   1608 C CD1   . LEU A   1 206 ? 36.777 88.156  19.029 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CD1   1 
ATOM   1609 C CD2   . LEU A   1 206 ? 37.121 85.859  19.999 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CD2   1 
ATOM   1610 N N     . ILE A   1 207 ? 40.221 86.340  15.478 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   N     1 
ATOM   1611 C CA    . ILE A   1 207 ? 41.515 86.142  14.851 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CA    1 
ATOM   1612 C C     . ILE A   1 207 ? 41.823 87.384  14.008 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   C     1 
ATOM   1613 O O     . ILE A   1 207 ? 42.958 87.877  13.984 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   O     1 
ATOM   1614 C CB    . ILE A   1 207 ? 41.493 84.891  13.959 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CB    1 
ATOM   1615 C CG1   . ILE A   1 207 ? 41.216 83.660  14.821 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CG1   1 
ATOM   1616 C CG2   . ILE A   1 207 ? 42.802 84.758  13.220 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CG2   1 
ATOM   1617 C CD1   . ILE A   1 207 ? 41.140 82.370  14.056 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CD1   1 
ATOM   1618 N N     . HIS A   1 208 ? 40.803 87.893  13.327 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   N     1 
ATOM   1619 C CA    . HIS A   1 208 ? 40.967 89.074  12.501 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CA    1 
ATOM   1620 C C     . HIS A   1 208 ? 41.216 90.343  13.293 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   C     1 
ATOM   1621 O O     . HIS A   1 208 ? 41.558 91.367  12.725 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   O     1 
ATOM   1622 C CB    . HIS A   1 208 ? 39.753 89.277  11.609 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CB    1 
ATOM   1623 C CG    . HIS A   1 208 ? 39.813 88.496  10.341 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CG    1 
ATOM   1624 N ND1   . HIS A   1 208 ? 40.995 88.265  9.674  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   ND1   1 
ATOM   1625 C CD2   . HIS A   1 208 ? 38.840 87.925  9.596  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CD2   1 
ATOM   1626 C CE1   . HIS A   1 208 ? 40.749 87.584  8.571  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CE1   1 
ATOM   1627 N NE2   . HIS A   1 208 ? 39.448 87.366  8.499  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   NE2   1 
ATOM   1628 N N     . GLU A   1 209 ? 41.031 90.285  14.601 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   N     1 
ATOM   1629 C CA    . GLU A   1 209 ? 41.265 91.460  15.423 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CA    1 
ATOM   1630 C C     . GLU A   1 209 ? 42.734 91.556  15.785 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   C     1 
ATOM   1631 O O     . GLU A   1 209 ? 43.246 92.649  16.024 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   O     1 
ATOM   1632 C CB    . GLU A   1 209 ? 40.419 91.411  16.691 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CB    1 
ATOM   1633 C CG    . GLU A   1 209 ? 39.088 92.130  16.555 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CG    1 
ATOM   1634 C CD    . GLU A   1 209 ? 38.120 91.800  17.675 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CD    1 
ATOM   1635 O OE1   . GLU A   1 209 ? 38.557 91.756  18.849 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   OE1   1 
ATOM   1636 O OE2   . GLU A   1 209 ? 36.920 91.596  17.376 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   OE2   1 
ATOM   1637 N N     . ILE A   1 210 ? 43.411 90.409  15.811 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   N     1 
ATOM   1638 C CA    . ILE A   1 210 ? 44.827 90.370  16.140 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CA    1 
ATOM   1639 C C     . ILE A   1 210 ? 45.691 90.192  14.898 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   C     1 
ATOM   1640 O O     . ILE A   1 210 ? 46.789 90.733  14.831 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   O     1 
ATOM   1641 C CB    . ILE A   1 210 ? 45.142 89.242  17.147 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CB    1 
ATOM   1642 C CG1   . ILE A   1 210 ? 44.563 89.590  18.520 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CG1   1 
ATOM   1643 C CG2   . ILE A   1 210 ? 46.640 89.054  17.282 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CG2   1 
ATOM   1644 C CD1   . ILE A   1 210 ? 43.062 89.515  18.590 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CD1   1 
ATOM   1645 N N     . PHE A   1 211 ? 45.196 89.452  13.911 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   N     1 
ATOM   1646 C CA    . PHE A   1 211 ? 45.962 89.226  12.683 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CA    1 
ATOM   1647 C C     . PHE A   1 211 ? 45.170 89.669  11.451 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   C     1 
ATOM   1648 O O     . PHE A   1 211 ? 44.836 88.855  10.589 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   O     1 
ATOM   1649 C CB    . PHE A   1 211 ? 46.326 87.741  12.573 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CB    1 
ATOM   1650 C CG    . PHE A   1 211 ? 47.031 87.205  13.787 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CG    1 
ATOM   1651 C CD1   . PHE A   1 211 ? 48.387 87.432  13.977 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CD1   1 
ATOM   1652 C CD2   . PHE A   1 211 ? 46.329 86.516  14.765 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CD2   1 
ATOM   1653 C CE1   . PHE A   1 211 ? 49.034 86.985  15.124 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CE1   1 
ATOM   1654 C CE2   . PHE A   1 211 ? 46.964 86.065  15.913 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CE2   1 
ATOM   1655 C CZ    . PHE A   1 211 ? 48.319 86.300  16.094 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CZ    1 
ATOM   1656 N N     . PRO A   1 212 ? 44.890 90.976  11.337 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   N     1 
ATOM   1657 C CA    . PRO A   1 212 ? 44.126 91.521  10.208 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CA    1 
ATOM   1658 C C     . PRO A   1 212 ? 44.506 91.104  8.787  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   C     1 
ATOM   1659 O O     . PRO A   1 212 ? 43.647 91.075  7.908  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   O     1 
ATOM   1660 C CB    . PRO A   1 212 ? 44.214 93.039  10.423 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CB    1 
ATOM   1661 C CG    . PRO A   1 212 ? 45.479 93.218  11.235 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CG    1 
ATOM   1662 C CD    . PRO A   1 212 ? 45.421 92.057  12.187 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CD    1 
ATOM   1663 N N     . HIS A   1 213 ? 45.770 90.768  8.561  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   N     1 
ATOM   1664 C CA    . HIS A   1 213 ? 46.230 90.374  7.226  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CA    1 
ATOM   1665 C C     . HIS A   1 213 ? 46.135 88.880  6.933  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   C     1 
ATOM   1666 O O     . HIS A   1 213 ? 46.424 88.434  5.822  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   O     1 
ATOM   1667 C CB    . HIS A   1 213 ? 47.676 90.833  7.026  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CB    1 
ATOM   1668 C CG    . HIS A   1 213 ? 47.821 92.318  6.928  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CG    1 
ATOM   1669 N ND1   . HIS A   1 213 ? 47.515 93.020  5.781  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   ND1   1 
ATOM   1670 C CD2   . HIS A   1 213 ? 48.193 93.240  7.847  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CD2   1 
ATOM   1671 C CE1   . HIS A   1 213 ? 47.691 94.310  6.000  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CE1   1 
ATOM   1672 N NE2   . HIS A   1 213 ? 48.101 94.470  7.245  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   NE2   1 
ATOM   1673 N N     . LEU A   1 214 ? 45.749 88.099  7.930  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   N     1 
ATOM   1674 C CA    . LEU A   1 214 ? 45.625 86.668  7.732  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CA    1 
ATOM   1675 C C     . LEU A   1 214 ? 44.369 86.351  6.912  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   C     1 
ATOM   1676 O O     . LEU A   1 214 ? 43.267 86.779  7.256  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   O     1 
ATOM   1677 C CB    . LEU A   1 214 ? 45.550 85.960  9.090  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CB    1 
ATOM   1678 C CG    . LEU A   1 214 ? 45.545 84.428  9.069  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CG    1 
ATOM   1679 C CD1   . LEU A   1 214 ? 46.895 83.936  8.534  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CD1   1 
ATOM   1680 C CD2   . LEU A   1 214 ? 45.310 83.881  10.472 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CD2   1 
ATOM   1681 N N     . LYS A   1 215 ? 44.533 85.614  5.823  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   N     1 
ATOM   1682 C CA    . LYS A   1 215 ? 43.386 85.239  5.006  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CA    1 
ATOM   1683 C C     . LYS A   1 215 ? 42.732 84.029  5.675  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   C     1 
ATOM   1684 O O     . LYS A   1 215 ? 43.310 82.941  5.708  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   O     1 
ATOM   1685 C CB    . LYS A   1 215 ? 43.854 84.909  3.582  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CB    1 
ATOM   1686 C CG    . LYS A   1 215 ? 43.178 83.715  2.905  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CG    1 
ATOM   1687 C CD    . LYS A   1 215 ? 41.682 83.907  2.672  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CD    1 
ATOM   1688 C CE    . LYS A   1 215 ? 41.099 82.717  1.907  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CE    1 
ATOM   1689 N NZ    . LYS A   1 215 ? 41.787 82.463  0.595  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   NZ    1 
ATOM   1690 N N     . CYS A   1 216 ? 41.539 84.217  6.226  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   N     1 
ATOM   1691 C CA    . CYS A   1 216 ? 40.851 83.124  6.904  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   CA    1 
ATOM   1692 C C     . CYS A   1 216 ? 39.588 82.672  6.177  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   C     1 
ATOM   1693 O O     . CYS A   1 216 ? 38.852 83.483  5.604  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   O     1 
ATOM   1694 C CB    . CYS A   1 216 ? 40.438 83.536  8.324  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   CB    1 
ATOM   1695 S SG    . CYS A   1 216 ? 41.691 84.314  9.353  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   SG    1 
ATOM   1696 N N     . THR A   1 217 ? 39.330 81.371  6.202  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   N     1 
ATOM   1697 C CA    . THR A   1 217 ? 38.107 80.878  5.595  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CA    1 
ATOM   1698 C C     . THR A   1 217 ? 37.362 80.085  6.658  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   C     1 
ATOM   1699 O O     . THR A   1 217 ? 37.896 79.163  7.266  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   O     1 
ATOM   1700 C CB    . THR A   1 217 ? 38.354 80.027  4.289  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CB    1 
ATOM   1701 O OG1   . THR A   1 217 ? 37.889 78.689  4.485  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   OG1   1 
ATOM   1702 C CG2   . THR A   1 217 ? 39.828 80.036  3.885  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CG2   1 
ATOM   1703 N N     . VAL A   1 218 ? 36.133 80.506  6.914  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   N     1 
ATOM   1704 C CA    . VAL A   1 218 ? 35.282 79.860  7.894  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CA    1 
ATOM   1705 C C     . VAL A   1 218 ? 34.629 78.685  7.185  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   C     1 
ATOM   1706 O O     . VAL A   1 218 ? 33.891 78.879  6.220  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   O     1 
ATOM   1707 C CB    . VAL A   1 218 ? 34.192 80.834  8.375  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CB    1 
ATOM   1708 C CG1   . VAL A   1 218 ? 33.372 80.196  9.489  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CG1   1 
ATOM   1709 C CG2   . VAL A   1 218 ? 34.836 82.144  8.838  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CG2   1 
ATOM   1710 N N     . PHE A   1 219 ? 34.914 77.474  7.654  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   N     1 
ATOM   1711 C CA    . PHE A   1 219 ? 34.373 76.253  7.061  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CA    1 
ATOM   1712 C C     . PHE A   1 219 ? 33.335 75.601  7.968  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   C     1 
ATOM   1713 O O     . PHE A   1 219 ? 33.584 75.352  9.155  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   O     1 
ATOM   1714 C CB    . PHE A   1 219 ? 35.510 75.265  6.794  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CB    1 
ATOM   1715 C CG    . PHE A   1 219 ? 35.094 74.038  6.035  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CG    1 
ATOM   1716 C CD1   . PHE A   1 219 ? 34.416 74.146  4.826  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CD1   1 
ATOM   1717 C CD2   . PHE A   1 219 ? 35.396 72.769  6.520  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CD2   1 
ATOM   1718 C CE1   . PHE A   1 219 ? 34.042 73.003  4.103  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CE1   1 
ATOM   1719 C CE2   . PHE A   1 219 ? 35.026 71.622  5.807  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CE2   1 
ATOM   1720 C CZ    . PHE A   1 219 ? 34.346 71.745  4.592  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CZ    1 
ATOM   1721 N N     . ASP A   1 220 ? 32.163 75.334  7.411  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   N     1 
ATOM   1722 C CA    . ASP A   1 220 ? 31.112 74.697  8.181  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CA    1 
ATOM   1723 C C     . ASP A   1 220 ? 30.101 74.046  7.238  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   C     1 
ATOM   1724 O O     . ASP A   1 220 ? 30.326 73.982  6.032  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   O     1 
ATOM   1725 C CB    . ASP A   1 220 ? 30.431 75.719  9.093  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CB    1 
ATOM   1726 C CG    . ASP A   1 220 ? 29.892 75.088  10.363 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CG    1 
ATOM   1727 O OD1   . ASP A   1 220 ? 29.029 74.189  10.232 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   OD1   1 
ATOM   1728 O OD2   . ASP A   1 220 ? 30.332 75.478  11.483 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   OD2   1 
ATOM   1729 N N     . GLN A   1 221 ? 29.001 73.548  7.791  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   N     1 
ATOM   1730 C CA    . GLN A   1 221 ? 27.973 72.898  6.987  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CA    1 
ATOM   1731 C C     . GLN A   1 221 ? 27.228 73.893  6.112  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   C     1 
ATOM   1732 O O     . GLN A   1 221 ? 27.012 75.045  6.497  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   O     1 
ATOM   1733 C CB    . GLN A   1 221 ? 26.997 72.162  7.893  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CB    1 
ATOM   1734 C CG    . GLN A   1 221 ? 27.614 70.940  8.523  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CG    1 
ATOM   1735 C CD    . GLN A   1 221 ? 26.739 70.320  9.588  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CD    1 
ATOM   1736 O OE1   . GLN A   1 221 ? 26.564 70.883  10.677 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   OE1   1 
ATOM   1737 N NE2   . GLN A   1 221 ? 26.181 69.154  9.284  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   NE2   1 
ATOM   1738 N N     . PRO A   1 222 ? 26.824 73.457  4.912  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   N     1 
ATOM   1739 C CA    . PRO A   1 222 ? 26.104 74.331  3.989  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CA    1 
ATOM   1740 C C     . PRO A   1 222 ? 25.006 75.170  4.638  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   C     1 
ATOM   1741 O O     . PRO A   1 222 ? 24.942 76.378  4.423  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   O     1 
ATOM   1742 C CB    . PRO A   1 222 ? 25.568 73.353  2.951  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CB    1 
ATOM   1743 C CG    . PRO A   1 222 ? 26.680 72.351  2.866  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CG    1 
ATOM   1744 C CD    . PRO A   1 222 ? 27.003 72.115  4.328  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CD    1 
ATOM   1745 N N     . GLN A   1 223 ? 24.159 74.545  5.450  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   N     1 
ATOM   1746 C CA    . GLN A   1 223 ? 23.064 75.281  6.076  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CA    1 
ATOM   1747 C C     . GLN A   1 223 ? 23.476 76.296  7.135  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   C     1 
ATOM   1748 O O     . GLN A   1 223 ? 22.724 77.225  7.413  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   O     1 
ATOM   1749 C CB    . GLN A   1 223 ? 22.032 74.325  6.687  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CB    1 
ATOM   1750 C CG    . GLN A   1 223 ? 22.489 73.629  7.951  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CG    1 
ATOM   1751 C CD    . GLN A   1 223 ? 23.218 72.336  7.666  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CD    1 
ATOM   1752 O OE1   . GLN A   1 223 ? 24.057 72.265  6.764  1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   OE1   1 
ATOM   1753 N NE2   . GLN A   1 223 ? 22.907 71.303  8.441  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   NE2   1 
ATOM   1754 N N     . VAL A   1 224 ? 24.647 76.131  7.738  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   N     1 
ATOM   1755 C CA    . VAL A   1 224 ? 25.066 77.082  8.758  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CA    1 
ATOM   1756 C C     . VAL A   1 224 ? 25.757 78.284  8.133  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   C     1 
ATOM   1757 O O     . VAL A   1 224 ? 25.551 79.420  8.553  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   O     1 
ATOM   1758 C CB    . VAL A   1 224 ? 25.988 76.415  9.801  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CB    1 
ATOM   1759 C CG1   . VAL A   1 224 ? 26.744 75.290  9.168  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CG1   1 
ATOM   1760 C CG2   . VAL A   1 224 ? 26.958 77.436  10.388 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CG2   1 
ATOM   1761 N N     . VAL A   1 225 ? 26.568 78.032  7.118  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   N     1 
ATOM   1762 C CA    . VAL A   1 225 ? 27.276 79.102  6.433  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CA    1 
ATOM   1763 C C     . VAL A   1 225 ? 26.341 79.819  5.457  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   C     1 
ATOM   1764 O O     . VAL A   1 225 ? 26.678 80.875  4.920  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   O     1 
ATOM   1765 C CB    . VAL A   1 225 ? 28.498 78.536  5.681  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CB    1 
ATOM   1766 C CG1   . VAL A   1 225 ? 28.958 79.497  4.615  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CG1   1 
ATOM   1767 C CG2   . VAL A   1 225 ? 29.623 78.280  6.661  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CG2   1 
ATOM   1768 N N     . GLY A   1 226 ? 25.159 79.246  5.244  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   N     1 
ATOM   1769 C CA    . GLY A   1 226 ? 24.199 79.840  4.329  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   CA    1 
ATOM   1770 C C     . GLY A   1 226 ? 24.899 80.283  3.065  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   C     1 
ATOM   1771 O O     . GLY A   1 226 ? 25.391 79.459  2.292  1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   O     1 
ATOM   1772 N N     . ASN A   1 227 ? 24.936 81.590  2.846  1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   N     1 
ATOM   1773 C CA    . ASN A   1 227 ? 25.619 82.138  1.685  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CA    1 
ATOM   1774 C C     . ASN A   1 227 ? 26.364 83.413  2.096  1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   C     1 
ATOM   1775 O O     . ASN A   1 227 ? 26.518 84.334  1.293  1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   O     1 
ATOM   1776 C CB    . ASN A   1 227 ? 24.629 82.429  0.536  1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CB    1 
ATOM   1777 C CG    . ASN A   1 227 ? 24.188 81.156  -0.218 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CG    1 
ATOM   1778 O OD1   . ASN A   1 227 ? 25.020 80.358  -0.673 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   OD1   1 
ATOM   1779 N ND2   . ASN A   1 227 ? 22.874 80.978  -0.362 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   ND2   1 
ATOM   1780 N N     . LEU A   1 228 ? 26.817 83.454  3.354  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   N     1 
ATOM   1781 C CA    . LEU A   1 228 ? 27.563 84.600  3.882  1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CA    1 
ATOM   1782 C C     . LEU A   1 228 ? 28.702 84.926  2.923  1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   C     1 
ATOM   1783 O O     . LEU A   1 228 ? 29.181 84.044  2.207  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   O     1 
ATOM   1784 C CB    . LEU A   1 228 ? 28.146 84.279  5.262  1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CB    1 
ATOM   1785 C CG    . LEU A   1 228 ? 27.278 84.287  6.525  1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CG    1 
ATOM   1786 C CD1   . LEU A   1 228 ? 26.705 85.674  6.727  1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CD1   1 
ATOM   1787 C CD2   . LEU A   1 228 ? 26.175 83.256  6.424  1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CD2   1 
ATOM   1788 N N     . THR A   1 229 ? 29.044 86.196  3.054  1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   N     1 
ATOM   1789 C CA    . THR A   1 229 ? 30.127 86.683  2.262  1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CA    1 
ATOM   1790 C C     . THR A   1 229 ? 31.161 87.567  2.926  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   C     1 
ATOM   1791 O O     . THR A   1 229 ? 31.303 87.668  4.128  1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   O     1 
ATOM   1792 C CB    . THR A   1 229 ? 29.574 87.527  1.118  1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CB    1 
ATOM   1793 O OG1   . THR A   1 229 ? 28.617 88.480  1.619  1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   OG1   1 
ATOM   1794 C CG2   . THR A   1 229 ? 28.904 86.636  0.072  1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CG2   1 
ATOM   1795 N N     . GLY A   1 230 ? 31.852 88.197  1.966  1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   N     1 
ATOM   1796 C CA    . GLY A   1 230 ? 32.877 89.238  1.991  1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   CA    1 
ATOM   1797 C C     . GLY A   1 230 ? 34.209 89.134  2.705  1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   C     1 
ATOM   1798 O O     . GLY A   1 230 ? 34.814 88.093  2.903  1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   O     1 
ATOM   1799 N N     . ASN A   1 231 ? 34.614 90.412  2.986  1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   N     1 
ATOM   1800 C CA    . ASN A   1 231 ? 35.815 90.803  3.711  1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CA    1 
ATOM   1801 C C     . ASN A   1 231 ? 37.112 90.155  3.076  1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   C     1 
ATOM   1802 O O     . ASN A   1 231 ? 37.676 89.248  3.692  1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   O     1 
ATOM   1803 C CB    . ASN A   1 231 ? 35.565 90.449  5.211  1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CB    1 
ATOM   1804 C CG    . ASN A   1 231 ? 34.076 90.284  5.580  1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CG    1 
ATOM   1805 O OD1   . ASN A   1 231 ? 33.540 89.175  5.513  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   OD1   1 
ATOM   1806 N ND2   . ASN A   1 231 ? 33.443 91.393  5.960  1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   ND2   1 
ATOM   1807 N N     . GLU A   1 232 ? 37.552 90.584  1.847  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   N     1 
ATOM   1808 C CA    . GLU A   1 232 ? 38.617 89.926  0.962  1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CA    1 
ATOM   1809 C C     . GLU A   1 232 ? 39.522 88.888  1.686  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   C     1 
ATOM   1810 O O     . GLU A   1 232 ? 40.007 87.951  1.054  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   O     1 
ATOM   1811 C CB    . GLU A   1 232 ? 39.466 90.978  0.168  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CB    1 
ATOM   1812 C CG    . GLU A   1 232 ? 40.373 91.929  0.975  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CG    1 
ATOM   1813 C CD    . GLU A   1 232 ? 41.664 92.320  0.273  1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CD    1 
ATOM   1814 O OE1   . GLU A   1 232 ? 41.681 93.392  -0.363 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   OE1   1 
ATOM   1815 O OE2   . GLU A   1 232 ? 42.638 91.560  0.351  1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   OE2   1 
ATOM   1816 N N     . ASN A   1 233 ? 39.733 89.077  3.021  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   N     1 
ATOM   1817 C CA    . ASN A   1 233 ? 40.559 88.182  3.901  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CA    1 
ATOM   1818 C C     . ASN A   1 233 ? 39.651 87.270  4.740  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   C     1 
ATOM   1819 O O     . ASN A   1 233 ? 40.063 86.677  5.736  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   O     1 
ATOM   1820 C CB    . ASN A   1 233 ? 41.425 89.011  4.851  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CB    1 
ATOM   1821 C CG    . ASN A   1 233 ? 42.712 89.499  4.203  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CG    1 
ATOM   1822 O OD1   . ASN A   1 233 ? 43.253 90.531  4.588  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   OD1   1 
ATOM   1823 N ND2   . ASN A   1 233 ? 43.189 88.740  3.228  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   ND2   1 
ATOM   1824 N N     . LEU A   1 234 ? 38.404 87.175  4.286  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   N     1 
ATOM   1825 C CA    . LEU A   1 234 ? 37.389 86.361  4.938  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CA    1 
ATOM   1826 C C     . LEU A   1 234 ? 36.378 85.802  3.944  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   C     1 
ATOM   1827 O O     . LEU A   1 234 ? 35.717 86.544  3.218  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   O     1 
ATOM   1828 C CB    . LEU A   1 234 ? 36.645 87.192  5.978  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CB    1 
ATOM   1829 C CG    . LEU A   1 234 ? 35.467 86.485  6.637  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CG    1 
ATOM   1830 C CD1   . LEU A   1 234 ? 35.969 85.559  7.721  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CD1   1 
ATOM   1831 C CD2   . LEU A   1 234 ? 34.542 87.522  7.233  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CD2   1 
ATOM   1832 N N     . ASN A   1 235 ? 36.266 84.484  3.910  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   N     1 
ATOM   1833 C CA    . ASN A   1 235 ? 35.309 83.857  3.023  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CA    1 
ATOM   1834 C C     . ASN A   1 235 ? 34.677 82.666  3.716  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   C     1 
ATOM   1835 O O     . ASN A   1 235 ? 35.265 82.063  4.617  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   O     1 
ATOM   1836 C CB    . ASN A   1 235 ? 35.974 83.404  1.724  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CB    1 
ATOM   1837 C CG    . ASN A   1 235 ? 37.013 82.335  1.949  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CG    1 
ATOM   1838 O OD1   . ASN A   1 235 ? 37.164 81.419  1.144  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   OD1   1 
ATOM   1839 N ND2   . ASN A   1 235 ? 37.744 82.451  3.043  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   ND2   1 
ATOM   1840 N N     . PHE A   1 236 ? 33.462 82.343  3.305  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   N     1 
ATOM   1841 C CA    . PHE A   1 236 ? 32.759 81.212  3.874  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CA    1 
ATOM   1842 C C     . PHE A   1 236 ? 32.671 80.127  2.805  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   C     1 
ATOM   1843 O O     . PHE A   1 236 ? 32.608 80.415  1.603  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   O     1 
ATOM   1844 C CB    . PHE A   1 236 ? 31.369 81.632  4.363  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CB    1 
ATOM   1845 C CG    . PHE A   1 236 ? 31.403 82.708  5.416  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CG    1 
ATOM   1846 C CD1   . PHE A   1 236 ? 31.617 84.043  5.066  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CD1   1 
ATOM   1847 C CD2   . PHE A   1 236 ? 31.263 82.385  6.768  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CD2   1 
ATOM   1848 C CE1   . PHE A   1 236 ? 31.693 85.038  6.049  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CE1   1 
ATOM   1849 C CE2   . PHE A   1 236 ? 31.340 83.374  7.760  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CE2   1 
ATOM   1850 C CZ    . PHE A   1 236 ? 31.555 84.700  7.401  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CZ    1 
ATOM   1851 N N     . VAL A   1 237 ? 32.722 78.880  3.262  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   N     1 
ATOM   1852 C CA    . VAL A   1 237 ? 32.661 77.724  2.396  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CA    1 
ATOM   1853 C C     . VAL A   1 237 ? 31.864 76.651  3.114  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   C     1 
ATOM   1854 O O     . VAL A   1 237 ? 32.144 76.329  4.275  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   O     1 
ATOM   1855 C CB    . VAL A   1 237 ? 34.065 77.185  2.094  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CB    1 
ATOM   1856 C CG1   . VAL A   1 237 ? 33.972 75.944  1.230  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CG1   1 
ATOM   1857 C CG2   . VAL A   1 237 ? 34.877 78.236  1.397  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CG2   1 
ATOM   1858 N N     . GLY A   1 238 ? 30.863 76.114  2.423  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   N     1 
ATOM   1859 C CA    . GLY A   1 238 ? 30.043 75.064  2.998  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   CA    1 
ATOM   1860 C C     . GLY A   1 238 ? 30.548 73.698  2.562  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   C     1 
ATOM   1861 O O     . GLY A   1 238 ? 31.053 73.548  1.440  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   O     1 
ATOM   1862 N N     . GLY A   1 239 ? 30.420 72.703  3.439  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   N     1 
ATOM   1863 C CA    . GLY A   1 239 ? 30.878 71.363  3.110  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   CA    1 
ATOM   1864 C C     . GLY A   1 239 ? 30.796 70.393  4.274  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   C     1 
ATOM   1865 O O     . GLY A   1 239 ? 30.126 70.654  5.274  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   O     1 
ATOM   1866 N N     . ASP A   1 240 ? 31.477 69.261  4.136  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   N     1 
ATOM   1867 C CA    . ASP A   1 240 ? 31.496 68.230  5.166  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CA    1 
ATOM   1868 C C     . ASP A   1 240 ? 32.947 67.909  5.523  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   C     1 
ATOM   1869 O O     . ASP A   1 240 ? 33.675 67.318  4.720  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   O     1 
ATOM   1870 C CB    . ASP A   1 240 ? 30.790 66.976  4.657  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CB    1 
ATOM   1871 C CG    . ASP A   1 240 ? 30.822 65.838  5.664  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CG    1 
ATOM   1872 O OD1   . ASP A   1 240 ? 31.540 65.959  6.679  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   OD1   1 
ATOM   1873 O OD2   . ASP A   1 240 ? 30.139 64.813  5.438  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   OD2   1 
ATOM   1874 N N     . MET A   1 241 ? 33.360 68.274  6.735  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   N     1 
ATOM   1875 C CA    . MET A   1 241 ? 34.735 68.054  7.151  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CA    1 
ATOM   1876 C C     . MET A   1 241 ? 35.188 66.608  7.058  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   C     1 
ATOM   1877 O O     . MET A   1 241 ? 36.386 66.342  6.996  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   O     1 
ATOM   1878 C CB    . MET A   1 241 ? 34.960 68.592  8.560  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CB    1 
ATOM   1879 C CG    . MET A   1 241 ? 34.215 67.868  9.650  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CG    1 
ATOM   1880 S SD    . MET A   1 241 ? 34.209 68.883  11.122 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   SD    1 
ATOM   1881 C CE    . MET A   1 241 ? 33.384 67.809  12.319 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CE    1 
ATOM   1882 N N     . PHE A   1 242 ? 34.244 65.672  7.036  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   N     1 
ATOM   1883 C CA    . PHE A   1 242 ? 34.599 64.267  6.924  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CA    1 
ATOM   1884 C C     . PHE A   1 242 ? 34.918 63.894  5.477  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   C     1 
ATOM   1885 O O     . PHE A   1 242 ? 35.471 62.833  5.217  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   O     1 
ATOM   1886 C CB    . PHE A   1 242 ? 33.482 63.390  7.474  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CB    1 
ATOM   1887 C CG    . PHE A   1 242 ? 33.236 63.590  8.944  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CG    1 
ATOM   1888 C CD1   . PHE A   1 242 ? 32.250 64.467  9.387  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CD1   1 
ATOM   1889 C CD2   . PHE A   1 242 ? 34.018 62.926  9.886  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CD2   1 
ATOM   1890 C CE1   . PHE A   1 242 ? 32.045 64.681  10.746 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CE1   1 
ATOM   1891 C CE2   . PHE A   1 242 ? 33.823 63.132  11.252 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CE2   1 
ATOM   1892 C CZ    . PHE A   1 242 ? 32.835 64.012  11.685 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CZ    1 
ATOM   1893 N N     . LYS A   1 243 ? 34.575 64.769  4.535  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   N     1 
ATOM   1894 C CA    . LYS A   1 243 ? 34.889 64.512  3.130  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CA    1 
ATOM   1895 C C     . LYS A   1 243 ? 36.195 65.219  2.786  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   C     1 
ATOM   1896 O O     . LYS A   1 243 ? 37.109 64.613  2.236  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   O     1 
ATOM   1897 C CB    . LYS A   1 243 ? 33.767 65.003  2.209  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CB    1 
ATOM   1898 C CG    . LYS A   1 243 ? 32.500 64.152  2.261  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CG    1 
ATOM   1899 C CD    . LYS A   1 243 ? 31.522 64.527  1.147  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CD    1 
ATOM   1900 C CE    . LYS A   1 243 ? 30.209 63.739  1.246  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CE    1 
ATOM   1901 N NZ    . LYS A   1 243 ? 29.374 64.127  2.430  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   NZ    1 
ATOM   1902 N N     . SER A   1 244 ? 36.286 66.502  3.113  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 254  SER A   N     1 
ATOM   1903 C CA    . SER A   1 244 ? 37.504 67.269  2.855  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 254  SER A   CA    1 
ATOM   1904 C C     . SER A   1 244 ? 37.439 68.623  3.549  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 254  SER A   C     1 
ATOM   1905 O O     . SER A   1 244 ? 36.371 69.088  3.949  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 254  SER A   O     1 
ATOM   1906 C CB    . SER A   1 244 ? 37.701 67.491  1.360  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 254  SER A   CB    1 
ATOM   1907 O OG    . SER A   1 244 ? 36.706 68.368  0.869  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 254  SER A   OG    1 
ATOM   1908 N N     . ILE A   1 245 ? 38.593 69.254  3.692  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   N     1 
ATOM   1909 C CA    . ILE A   1 245 ? 38.652 70.550  4.333  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CA    1 
ATOM   1910 C C     . ILE A   1 245 ? 39.365 71.490  3.391  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   C     1 
ATOM   1911 O O     . ILE A   1 245 ? 40.369 71.118  2.785  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   O     1 
ATOM   1912 C CB    . ILE A   1 245 ? 39.449 70.500  5.652  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CB    1 
ATOM   1913 C CG1   . ILE A   1 245 ? 38.758 69.581  6.661  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CG1   1 
ATOM   1914 C CG2   . ILE A   1 245 ? 39.590 71.910  6.219  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CG2   1 
ATOM   1915 C CD1   . ILE A   1 245 ? 39.537 69.414  7.957  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CD1   1 
ATOM   1916 N N     . PRO A   1 246 ? 38.858 72.721  3.249  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   N     1 
ATOM   1917 C CA    . PRO A   1 246 ? 39.509 73.679  2.352  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CA    1 
ATOM   1918 C C     . PRO A   1 246 ? 41.000 73.759  2.676  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   C     1 
ATOM   1919 O O     . PRO A   1 246 ? 41.392 73.693  3.836  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   O     1 
ATOM   1920 C CB    . PRO A   1 246 ? 38.759 74.977  2.645  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CB    1 
ATOM   1921 C CG    . PRO A   1 246 ? 37.374 74.489  2.942  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CG    1 
ATOM   1922 C CD    . PRO A   1 246 ? 37.640 73.299  3.844  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CD    1 
ATOM   1923 N N     . SER A   1 247 ? 41.829 73.895  1.649  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 257  SER A   N     1 
ATOM   1924 C CA    . SER A   1 247 ? 43.272 73.960  1.848  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 257  SER A   CA    1 
ATOM   1925 C C     . SER A   1 247 ? 43.702 75.343  2.318  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 257  SER A   C     1 
ATOM   1926 O O     . SER A   1 247 ? 43.130 76.347  1.897  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 257  SER A   O     1 
ATOM   1927 C CB    . SER A   1 247 ? 43.989 73.631  0.540  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 257  SER A   CB    1 
ATOM   1928 O OG    . SER A   1 247 ? 43.786 74.667  -0.409 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 257  SER A   OG    1 
ATOM   1929 N N     . ALA A   1 248 ? 44.729 75.386  3.164  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   N     1 
ATOM   1930 C CA    . ALA A   1 248 ? 45.257 76.641  3.711  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   CA    1 
ATOM   1931 C C     . ALA A   1 248 ? 46.593 76.381  4.398  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   C     1 
ATOM   1932 O O     . ALA A   1 248 ? 47.016 75.240  4.516  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   O     1 
ATOM   1933 C CB    . ALA A   1 248 ? 44.270 77.233  4.715  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   CB    1 
ATOM   1934 N N     . ASP A   1 249 ? 47.269 77.427  4.857  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   N     1 
ATOM   1935 C CA    . ASP A   1 249 ? 48.547 77.205  5.519  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CA    1 
ATOM   1936 C C     . ASP A   1 249 ? 48.358 76.404  6.797  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   C     1 
ATOM   1937 O O     . ASP A   1 249 ? 49.198 75.579  7.168  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   O     1 
ATOM   1938 C CB    . ASP A   1 249 ? 49.242 78.534  5.827  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CB    1 
ATOM   1939 C CG    . ASP A   1 249 ? 49.775 79.217  4.575  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CG    1 
ATOM   1940 O OD1   . ASP A   1 249 ? 49.893 78.535  3.535  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   OD1   1 
ATOM   1941 O OD2   . ASP A   1 249 ? 50.088 80.429  4.637  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   OD2   1 
ATOM   1942 N N     . ALA A   1 250 ? 47.241 76.626  7.469  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   N     1 
ATOM   1943 C CA    . ALA A   1 250 ? 46.991 75.906  8.697  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   CA    1 
ATOM   1944 C C     . ALA A   1 250 ? 45.508 75.611  8.883  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   C     1 
ATOM   1945 O O     . ALA A   1 250 ? 44.648 76.331  8.366  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   O     1 
ATOM   1946 C CB    . ALA A   1 250 ? 47.521 76.720  9.885  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   CB    1 
ATOM   1947 N N     . VAL A   1 251 ? 45.219 74.539  9.612  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   N     1 
ATOM   1948 C CA    . VAL A   1 251 ? 43.843 74.181  9.907  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CA    1 
ATOM   1949 C C     . VAL A   1 251 ? 43.611 74.440  11.397 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   C     1 
ATOM   1950 O O     . VAL A   1 251 ? 44.393 73.979  12.243 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   O     1 
ATOM   1951 C CB    . VAL A   1 251 ? 43.554 72.689  9.668  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CB    1 
ATOM   1952 C CG1   . VAL A   1 251 ? 42.197 72.358  10.224 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CG1   1 
ATOM   1953 C CG2   . VAL A   1 251 ? 43.604 72.355  8.200  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CG2   1 
ATOM   1954 N N     . LEU A   1 252 ? 42.551 75.175  11.723 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   N     1 
ATOM   1955 C CA    . LEU A   1 252 ? 42.230 75.434  13.121 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CA    1 
ATOM   1956 C C     . LEU A   1 252 ? 41.122 74.467  13.499 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   C     1 
ATOM   1957 O O     . LEU A   1 252 ? 40.140 74.347  12.775 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   O     1 
ATOM   1958 C CB    . LEU A   1 252 ? 41.708 76.860  13.313 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CB    1 
ATOM   1959 C CG    . LEU A   1 252 ? 41.891 77.594  14.653 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CG    1 
ATOM   1960 C CD1   . LEU A   1 252 ? 40.835 78.688  14.772 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CD1   1 
ATOM   1961 C CD2   . LEU A   1 252 ? 41.785 76.643  15.823 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CD2   1 
ATOM   1962 N N     . LEU A   1 253 ? 41.290 73.761  14.611 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   N     1 
ATOM   1963 C CA    . LEU A   1 253 ? 40.265 72.842  15.113 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CA    1 
ATOM   1964 C C     . LEU A   1 253 ? 40.010 73.276  16.559 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   C     1 
ATOM   1965 O O     . LEU A   1 253 ? 40.608 72.750  17.493 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   O     1 
ATOM   1966 C CB    . LEU A   1 253 ? 40.753 71.379  15.062 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CB    1 
ATOM   1967 C CG    . LEU A   1 253 ? 40.962 70.738  13.675 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CG    1 
ATOM   1968 C CD1   . LEU A   1 253 ? 41.609 69.363  13.798 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CD1   1 
ATOM   1969 C CD2   . LEU A   1 253 ? 39.617 70.615  12.967 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CD2   1 
ATOM   1970 N N     . LYS A   1 254 ? 39.139 74.256  16.742 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   N     1 
ATOM   1971 C CA    . LYS A   1 254 ? 38.843 74.758  18.080 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CA    1 
ATOM   1972 C C     . LYS A   1 254 ? 37.551 74.165  18.615 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   C     1 
ATOM   1973 O O     . LYS A   1 254 ? 36.461 74.492  18.133 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   O     1 
ATOM   1974 C CB    . LYS A   1 254 ? 38.740 76.284  18.063 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CB    1 
ATOM   1975 C CG    . LYS A   1 254 ? 38.308 76.914  19.391 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CG    1 
ATOM   1976 C CD    . LYS A   1 254 ? 38.344 78.435  19.294 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CD    1 
ATOM   1977 C CE    . LYS A   1 254 ? 37.833 79.105  20.549 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CE    1 
ATOM   1978 N NZ    . LYS A   1 254 ? 36.419 78.739  20.839 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   NZ    1 
ATOM   1979 N N     . TRP A   1 255 ? 37.691 73.301  19.617 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   N     1 
ATOM   1980 C CA    . TRP A   1 255 ? 36.571 72.621  20.251 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CA    1 
ATOM   1981 C C     . TRP A   1 255 ? 35.766 71.774  19.279 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   C     1 
ATOM   1982 O O     . TRP A   1 255 ? 34.539 71.806  19.301 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   O     1 
ATOM   1983 C CB    . TRP A   1 255 ? 35.627 73.616  20.947 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CB    1 
ATOM   1984 C CG    . TRP A   1 255 ? 36.296 74.531  21.937 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CG    1 
ATOM   1985 C CD1   . TRP A   1 255 ? 37.572 74.427  22.427 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CD1   1 
ATOM   1986 C CD2   . TRP A   1 255 ? 35.745 75.729  22.512 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CD2   1 
ATOM   1987 N NE1   . TRP A   1 255 ? 37.853 75.489  23.258 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   NE1   1 
ATOM   1988 C CE2   . TRP A   1 255 ? 36.752 76.303  23.330 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CE2   1 
ATOM   1989 C CE3   . TRP A   1 255 ? 34.502 76.375  22.412 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CE3   1 
ATOM   1990 C CZ2   . TRP A   1 255 ? 36.553 77.493  24.044 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1991 C CZ3   . TRP A   1 255 ? 34.304 77.562  23.123 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1992 C CH2   . TRP A   1 255 ? 35.328 78.106  23.928 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CH2   1 
ATOM   1993 N N     . VAL A   1 256 ? 36.441 71.026  18.415 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   N     1 
ATOM   1994 C CA    . VAL A   1 256 ? 35.723 70.164  17.489 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CA    1 
ATOM   1995 C C     . VAL A   1 256 ? 35.971 68.705  17.849 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   C     1 
ATOM   1996 O O     . VAL A   1 256 ? 35.024 67.953  18.070 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   O     1 
ATOM   1997 C CB    . VAL A   1 256 ? 36.120 70.403  15.994 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CB    1 
ATOM   1998 C CG1   . VAL A   1 256 ? 35.714 71.807  15.556 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CG1   1 
ATOM   1999 C CG2   . VAL A   1 256 ? 37.610 70.207  15.802 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CG2   1 
ATOM   2000 N N     . LEU A   1 257 ? 37.236 68.309  17.939 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   N     1 
ATOM   2001 C CA    . LEU A   1 257 ? 37.576 66.922  18.263 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CA    1 
ATOM   2002 C C     . LEU A   1 257 ? 37.003 66.499  19.614 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   C     1 
ATOM   2003 O O     . LEU A   1 257 ? 36.908 65.313  19.925 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   O     1 
ATOM   2004 C CB    . LEU A   1 257 ? 39.096 66.738  18.259 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CB    1 
ATOM   2005 C CG    . LEU A   1 257 ? 39.820 67.190  16.986 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CG    1 
ATOM   2006 C CD1   . LEU A   1 257 ? 41.300 66.981  17.149 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CD1   1 
ATOM   2007 C CD2   . LEU A   1 257 ? 39.301 66.418  15.783 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CD2   1 
ATOM   2008 N N     . HIS A   1 258 ? 36.604 67.610  20.446 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   N     1 
ATOM   2009 C CA    . HIS A   1 258 ? 36.039 67.208  21.723 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CA    1 
ATOM   2010 C C     . HIS A   1 258 ? 34.742 66.398  21.581 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   C     1 
ATOM   2011 O O     . HIS A   1 258 ? 34.433 65.569  22.435 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   O     1 
ATOM   2012 C CB    . HIS A   1 258 ? 35.784 68.443  22.586 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CB    1 
ATOM   2013 C CG    . HIS A   1 258 ? 34.787 68.212  23.673 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CG    1 
ATOM   2014 N ND1   . HIS A   1 258 ? 33.433 68.378  23.481 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   ND1   1 
ATOM   2015 C CD2   . HIS A   1 258 ? 34.934 67.739  24.934 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CD2   1 
ATOM   2016 C CE1   . HIS A   1 258 ? 32.786 68.011  24.573 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CE1   1 
ATOM   2017 N NE2   . HIS A   1 258 ? 33.674 67.618  25.470 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   NE2   1 
ATOM   2018 N N     . ASP A   1 259 ? 33.929 66.732  20.578 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   N     1 
ATOM   2019 C CA    . ASP A   1 259 ? 32.611 66.123  20.401 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CA    1 
ATOM   2020 C C     . ASP A   1 259 ? 32.626 64.823  19.610 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   C     1 
ATOM   2021 O O     . ASP A   1 259 ? 31.592 64.173  19.463 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   O     1 
ATOM   2022 C CB    . ASP A   1 259 ? 31.658 67.082  19.688 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CB    1 
ATOM   2023 C CG    . ASP A   1 259 ? 31.510 68.398  20.405 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CG    1 
ATOM   2024 O OD1   . ASP A   1 259 ? 31.521 68.386  21.658 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   OD1   1 
ATOM   2025 O OD2   . ASP A   1 259 ? 31.366 69.439  19.718 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   OD2   1 
ATOM   2026 N N     . TRP A   1 260 ? 33.782 64.434  19.095 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   N     1 
ATOM   2027 C CA    . TRP A   1 260 ? 33.826 63.217  18.305 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CA    1 
ATOM   2028 C C     . TRP A   1 260 ? 34.674 62.107  18.894 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   C     1 
ATOM   2029 O O     . TRP A   1 260 ? 35.669 62.364  19.572 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   O     1 
ATOM   2030 C CB    . TRP A   1 260 ? 34.306 63.532  16.887 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CB    1 
ATOM   2031 C CG    . TRP A   1 260 ? 33.486 64.573  16.217 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CG    1 
ATOM   2032 C CD1   . TRP A   1 260 ? 33.725 65.913  16.191 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CD1   1 
ATOM   2033 C CD2   . TRP A   1 260 ? 32.256 64.366  15.516 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CD2   1 
ATOM   2034 N NE1   . TRP A   1 260 ? 32.718 66.557  15.518 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   NE1   1 
ATOM   2035 C CE2   . TRP A   1 260 ? 31.801 65.631  15.093 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CE2   1 
ATOM   2036 C CE3   . TRP A   1 260 ? 31.491 63.232  15.208 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CE3   1 
ATOM   2037 C CZ2   . TRP A   1 260 ? 30.612 65.798  14.376 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2038 C CZ3   . TRP A   1 260 ? 30.307 63.397  14.496 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2039 C CH2   . TRP A   1 260 ? 29.880 64.672  14.088 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CH2   1 
ATOM   2040 N N     . ASN A   1 261 ? 34.267 60.867  18.631 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   N     1 
ATOM   2041 C CA    . ASN A   1 261 ? 35.013 59.727  19.132 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CA    1 
ATOM   2042 C C     . ASN A   1 261 ? 36.296 59.680  18.330 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   C     1 
ATOM   2043 O O     . ASN A   1 261 ? 36.477 60.465  17.398 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   O     1 
ATOM   2044 C CB    . ASN A   1 261 ? 34.222 58.423  18.975 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CB    1 
ATOM   2045 C CG    . ASN A   1 261 ? 33.948 58.062  17.526 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CG    1 
ATOM   2046 O OD1   . ASN A   1 261 ? 34.857 58.026  16.693 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   OD1   1 
ATOM   2047 N ND2   . ASN A   1 261 ? 32.687 57.774  17.223 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   ND2   1 
ATOM   2048 N N     . ASP A   1 262 ? 37.185 58.763  18.690 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   N     1 
ATOM   2049 C CA    . ASP A   1 262 ? 38.465 58.652  18.012 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CA    1 
ATOM   2050 C C     . ASP A   1 262 ? 38.341 58.378  16.517 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   C     1 
ATOM   2051 O O     . ASP A   1 262 ? 39.001 59.030  15.706 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   O     1 
ATOM   2052 C CB    . ASP A   1 262 ? 39.319 57.574  18.690 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CB    1 
ATOM   2053 C CG    . ASP A   1 262 ? 39.523 57.844  20.180 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CG    1 
ATOM   2054 O OD1   . ASP A   1 262 ? 39.814 59.002  20.552 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   OD1   1 
ATOM   2055 O OD2   . ASP A   1 262 ? 39.403 56.900  20.984 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   OD2   1 
ATOM   2056 N N     . GLU A   1 263 ? 37.482 57.437  16.144 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   N     1 
ATOM   2057 C CA    . GLU A   1 263 ? 37.317 57.105  14.737 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CA    1 
ATOM   2058 C C     . GLU A   1 263 ? 36.947 58.317  13.890 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   C     1 
ATOM   2059 O O     . GLU A   1 263 ? 37.474 58.503  12.795 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   O     1 
ATOM   2060 C CB    . GLU A   1 263 ? 36.259 56.019  14.566 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CB    1 
ATOM   2061 C CG    . GLU A   1 263 ? 36.042 55.623  13.120 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CG    1 
ATOM   2062 C CD    . GLU A   1 263 ? 34.946 54.591  12.947 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CD    1 
ATOM   2063 O OE1   . GLU A   1 263 ? 33.859 54.770  13.543 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   OE1   1 
ATOM   2064 O OE2   . GLU A   1 263 ? 35.171 53.610  12.203 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   OE2   1 
ATOM   2065 N N     . GLN A   1 264 ? 36.040 59.141  14.394 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   N     1 
ATOM   2066 C CA    . GLN A   1 264 ? 35.621 60.323  13.662 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CA    1 
ATOM   2067 C C     . GLN A   1 264 ? 36.678 61.425  13.736 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   C     1 
ATOM   2068 O O     . GLN A   1 264 ? 36.893 62.161  12.768 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   O     1 
ATOM   2069 C CB    . GLN A   1 264 ? 34.284 60.826  14.208 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CB    1 
ATOM   2070 C CG    . GLN A   1 264 ? 33.204 59.751  14.253 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CG    1 
ATOM   2071 C CD    . GLN A   1 264 ? 33.123 58.955  12.954 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CD    1 
ATOM   2072 O OE1   . GLN A   1 264 ? 32.920 59.519  11.873 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   OE1   1 
ATOM   2073 N NE2   . GLN A   1 264 ? 33.282 57.636  13.056 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   NE2   1 
ATOM   2074 N N     . SER A   1 265 ? 37.344 61.526  14.881 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 275  SER A   N     1 
ATOM   2075 C CA    . SER A   1 265 ? 38.380 62.534  15.065 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 275  SER A   CA    1 
ATOM   2076 C C     . SER A   1 265 ? 39.583 62.250  14.180 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 275  SER A   C     1 
ATOM   2077 O O     . SER A   1 265 ? 40.191 63.171  13.648 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 275  SER A   O     1 
ATOM   2078 C CB    . SER A   1 265 ? 38.825 62.594  16.532 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 275  SER A   CB    1 
ATOM   2079 O OG    . SER A   1 265 ? 37.840 63.203  17.350 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 275  SER A   OG    1 
ATOM   2080 N N     . LEU A   1 266 ? 39.928 60.975  14.029 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   N     1 
ATOM   2081 C CA    . LEU A   1 266 ? 41.063 60.569  13.199 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CA    1 
ATOM   2082 C C     . LEU A   1 266 ? 40.824 60.940  11.729 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   C     1 
ATOM   2083 O O     . LEU A   1 266 ? 41.733 61.399  11.027 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   O     1 
ATOM   2084 C CB    . LEU A   1 266 ? 41.286 59.056  13.315 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CB    1 
ATOM   2085 C CG    . LEU A   1 266 ? 42.428 58.463  12.487 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CG    1 
ATOM   2086 C CD1   . LEU A   1 266 ? 43.755 59.118  12.879 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CD1   1 
ATOM   2087 C CD2   . LEU A   1 266 ? 42.493 56.953  12.717 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CD2   1 
ATOM   2088 N N     . LYS A   1 267 ? 39.597 60.733  11.270 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   N     1 
ATOM   2089 C CA    . LYS A   1 267 ? 39.242 61.044  9.898  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CA    1 
ATOM   2090 C C     . LYS A   1 267 ? 39.366 62.555  9.697  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   C     1 
ATOM   2091 O O     . LYS A   1 267 ? 39.878 63.016  8.679  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   O     1 
ATOM   2092 C CB    . LYS A   1 267 ? 37.814 60.550  9.624  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CB    1 
ATOM   2093 C CG    . LYS A   1 267 ? 37.234 60.893  8.263  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CG    1 
ATOM   2094 C CD    . LYS A   1 267 ? 38.042 60.304  7.112  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CD    1 
ATOM   2095 C CE    . LYS A   1 267 ? 37.338 60.557  5.780  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CE    1 
ATOM   2096 N NZ    . LYS A   1 267 ? 38.164 60.164  4.606  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   NZ    1 
ATOM   2097 N N     . ILE A   1 268 ? 38.926 63.323  10.690 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   N     1 
ATOM   2098 C CA    . ILE A   1 268 ? 39.001 64.776  10.614 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CA    1 
ATOM   2099 C C     . ILE A   1 268 ? 40.446 65.252  10.589 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   C     1 
ATOM   2100 O O     . ILE A   1 268 ? 40.784 66.216  9.883  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   O     1 
ATOM   2101 C CB    . ILE A   1 268 ? 38.285 65.443  11.804 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CB    1 
ATOM   2102 C CG1   . ILE A   1 268 ? 36.804 65.070  11.781 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CG1   1 
ATOM   2103 C CG2   . ILE A   1 268 ? 38.456 66.972  11.740 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CG2   1 
ATOM   2104 C CD1   . ILE A   1 268 ? 36.026 65.559  12.973 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CD1   1 
ATOM   2105 N N     . LEU A   1 269 ? 41.299 64.583  11.360 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   N     1 
ATOM   2106 C CA    . LEU A   1 269 ? 42.704 64.958  11.411 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CA    1 
ATOM   2107 C C     . LEU A   1 269 ? 43.380 64.611  10.106 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   C     1 
ATOM   2108 O O     . LEU A   1 269 ? 44.239 65.341  9.626  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   O     1 
ATOM   2109 C CB    . LEU A   1 269 ? 43.415 64.254  12.566 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CB    1 
ATOM   2110 C CG    . LEU A   1 269 ? 43.157 64.831  13.955 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CG    1 
ATOM   2111 C CD1   . LEU A   1 269 ? 43.909 64.019  14.984 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CD1   1 
ATOM   2112 C CD2   . LEU A   1 269 ? 43.596 66.283  13.996 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CD2   1 
ATOM   2113 N N     . LYS A   1 270 ? 42.982 63.490  9.526  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   N     1 
ATOM   2114 C CA    . LYS A   1 270 ? 43.567 63.066  8.269  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CA    1 
ATOM   2115 C C     . LYS A   1 270 ? 43.214 64.057  7.160  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   C     1 
ATOM   2116 O O     . LYS A   1 270 ? 44.066 64.414  6.342  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   O     1 
ATOM   2117 C CB    . LYS A   1 270 ? 43.101 61.647  7.923  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CB    1 
ATOM   2118 C CG    . LYS A   1 270 ? 43.722 60.580  8.833  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CG    1 
ATOM   2119 C CD    . LYS A   1 270 ? 43.533 59.179  8.265  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CD    1 
ATOM   2120 C CE    . LYS A   1 270 ? 44.254 58.136  9.105  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CE    1 
ATOM   2121 N NZ    . LYS A   1 270 ? 44.304 56.814  8.420  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   NZ    1 
ATOM   2122 N N     . ASN A   1 271 ? 41.964 64.512  7.148  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   N     1 
ATOM   2123 C CA    . ASN A   1 271 ? 41.539 65.482  6.152  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CA    1 
ATOM   2124 C C     . ASN A   1 271 ? 42.265 66.802  6.399  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   C     1 
ATOM   2125 O O     . ASN A   1 271 ? 42.496 67.579  5.468  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   O     1 
ATOM   2126 C CB    . ASN A   1 271 ? 40.016 65.690  6.200  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CB    1 
ATOM   2127 C CG    . ASN A   1 271 ? 39.236 64.467  5.697  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CG    1 
ATOM   2128 O OD1   . ASN A   1 271 ? 39.749 63.669  4.910  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   OD1   1 
ATOM   2129 N ND2   . ASN A   1 271 ? 37.990 64.331  6.137  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   ND2   1 
ATOM   2130 N N     . SER A   1 272 ? 42.644 67.042  7.651  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 282  SER A   N     1 
ATOM   2131 C CA    . SER A   1 272 ? 43.352 68.268  8.011  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 282  SER A   CA    1 
ATOM   2132 C C     . SER A   1 272 ? 44.778 68.236  7.488  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 282  SER A   C     1 
ATOM   2133 O O     . SER A   1 272 ? 45.314 69.258  7.073  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 282  SER A   O     1 
ATOM   2134 C CB    . SER A   1 272 ? 43.365 68.456  9.529  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 282  SER A   CB    1 
ATOM   2135 O OG    . SER A   1 272 ? 42.075 68.761  10.017 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 282  SER A   OG    1 
ATOM   2136 N N     . LYS A   1 273 ? 45.391 67.060  7.504  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   N     1 
ATOM   2137 C CA    . LYS A   1 273 ? 46.755 66.915  7.017  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CA    1 
ATOM   2138 C C     . LYS A   1 273 ? 46.784 67.081  5.500  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   C     1 
ATOM   2139 O O     . LYS A   1 273 ? 47.813 67.445  4.928  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   O     1 
ATOM   2140 C CB    . LYS A   1 273 ? 47.310 65.538  7.388  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CB    1 
ATOM   2141 C CG    . LYS A   1 273 ? 48.768 65.349  7.023  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CG    1 
ATOM   2142 C CD    . LYS A   1 273 ? 49.141 63.883  7.039  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CD    1 
ATOM   2143 C CE    . LYS A   1 273 ? 50.591 63.666  6.629  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CE    1 
ATOM   2144 N NZ    . LYS A   1 273 ? 50.846 62.220  6.358  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   NZ    1 
ATOM   2145 N N     . GLU A   1 274 ? 45.655 66.803  4.852  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   N     1 
ATOM   2146 C CA    . GLU A   1 274 ? 45.551 66.931  3.401  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CA    1 
ATOM   2147 C C     . GLU A   1 274 ? 45.370 68.386  3.012  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   C     1 
ATOM   2148 O O     . GLU A   1 274 ? 45.920 68.839  2.023  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   O     1 
ATOM   2149 C CB    . GLU A   1 274 ? 44.362 66.131  2.871  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CB    1 
ATOM   2150 C CG    . GLU A   1 274 ? 44.738 64.937  2.018  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CG    1 
ATOM   2151 C CD    . GLU A   1 274 ? 45.604 65.316  0.823  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CD    1 
ATOM   2152 O OE1   . GLU A   1 274 ? 45.159 66.139  -0.012 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   OE1   1 
ATOM   2153 O OE2   . GLU A   1 274 ? 46.733 64.785  0.720  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   OE2   1 
ATOM   2154 N N     . ALA A   1 275 ? 44.594 69.116  3.799  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   N     1 
ATOM   2155 C CA    . ALA A   1 275 ? 44.336 70.522  3.514  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   CA    1 
ATOM   2156 C C     . ALA A   1 275 ? 45.599 71.378  3.564  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   C     1 
ATOM   2157 O O     . ALA A   1 275 ? 45.646 72.448  2.968  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   O     1 
ATOM   2158 C CB    . ALA A   1 275 ? 43.290 71.066  4.482  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   CB    1 
ATOM   2159 N N     . ILE A   1 276 ? 46.621 70.908  4.268  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   N     1 
ATOM   2160 C CA    . ILE A   1 276 ? 47.874 71.649  4.366  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CA    1 
ATOM   2161 C C     . ILE A   1 276 ? 48.992 70.990  3.561  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   C     1 
ATOM   2162 O O     . ILE A   1 276 ? 50.104 71.505  3.502  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   O     1 
ATOM   2163 C CB    . ILE A   1 276 ? 48.361 71.745  5.818  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CB    1 
ATOM   2164 C CG1   . ILE A   1 276 ? 48.711 70.350  6.332  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CG1   1 
ATOM   2165 C CG2   . ILE A   1 276 ? 47.292 72.397  6.686  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CG2   1 
ATOM   2166 C CD1   . ILE A   1 276 ? 49.317 70.350  7.701  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CD1   1 
ATOM   2167 N N     . SER A   1 277 ? 48.691 69.853  2.947  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 287  SER A   N     1 
ATOM   2168 C CA    . SER A   1 277 ? 49.679 69.110  2.171  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 287  SER A   CA    1 
ATOM   2169 C C     . SER A   1 277 ? 50.499 69.952  1.194  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 287  SER A   C     1 
ATOM   2170 O O     . SER A   1 277 ? 51.726 69.875  1.177  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 287  SER A   O     1 
ATOM   2171 C CB    . SER A   1 277 ? 48.994 67.976  1.408  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 287  SER A   CB    1 
ATOM   2172 O OG    . SER A   1 277 ? 49.956 67.072  0.894  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 287  SER A   OG    1 
ATOM   2173 N N     . HIS A   1 278 ? 49.819 70.749  0.382  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   N     1 
ATOM   2174 C CA    . HIS A   1 278 ? 50.486 71.590  -0.601 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CA    1 
ATOM   2175 C C     . HIS A   1 278 ? 51.555 72.479  0.014  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   C     1 
ATOM   2176 O O     . HIS A   1 278 ? 52.546 72.797  -0.634 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   O     1 
ATOM   2177 C CB    . HIS A   1 278 ? 49.468 72.469  -1.312 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CB    1 
ATOM   2178 C CG    . HIS A   1 278 ? 48.602 73.245  -0.376 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CG    1 
ATOM   2179 N ND1   . HIS A   1 278 ? 48.057 74.467  -0.705 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   ND1   1 
ATOM   2180 C CD2   . HIS A   1 278 ? 48.179 72.970  0.881  1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CD2   1 
ATOM   2181 C CE1   . HIS A   1 278 ? 47.336 74.913  0.310  1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CE1   1 
ATOM   2182 N NE2   . HIS A   1 278 ? 47.394 74.023  1.285  1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   NE2   1 
ATOM   2183 N N     . LYS A   1 279 ? 51.352 72.884  1.260  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   N     1 
ATOM   2184 C CA    . LYS A   1 279 ? 52.306 73.751  1.941  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CA    1 
ATOM   2185 C C     . LYS A   1 279 ? 53.510 72.967  2.483  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   C     1 
ATOM   2186 O O     . LYS A   1 279 ? 54.459 73.549  3.010  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   O     1 
ATOM   2187 C CB    . LYS A   1 279 ? 51.604 74.493  3.082  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CB    1 
ATOM   2188 C CG    . LYS A   1 279 ? 52.284 75.783  3.487  1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CG    1 
ATOM   2189 C CD    . LYS A   1 279 ? 52.269 76.768  2.330  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CD    1 
ATOM   2190 C CE    . LYS A   1 279 ? 52.977 78.061  2.690  1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CE    1 
ATOM   2191 N NZ    . LYS A   1 279 ? 52.807 79.091  1.616  1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   NZ    1 
ATOM   2192 N N     . GLY A   1 280 ? 53.465 71.645  2.346  1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   N     1 
ATOM   2193 C CA    . GLY A   1 280 ? 54.558 70.808  2.811  1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   CA    1 
ATOM   2194 C C     . GLY A   1 280 ? 54.841 70.871  4.302  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   C     1 
ATOM   2195 O O     . GLY A   1 280 ? 53.954 71.155  5.110  1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   O     1 
ATOM   2196 N N     . LYS A   1 281 ? 56.093 70.597  4.660  1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   N     1 
ATOM   2197 C CA    . LYS A   1 281 ? 56.544 70.608  6.050  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CA    1 
ATOM   2198 C C     . LYS A   1 281 ? 56.404 71.978  6.714  1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   C     1 
ATOM   2199 O O     . LYS A   1 281 ? 56.841 72.175  7.849  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   O     1 
ATOM   2200 C CB    . LYS A   1 281 ? 58.005 70.152  6.128  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CB    1 
ATOM   2201 C CG    . LYS A   1 281 ? 58.248 68.723  5.642  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CG    1 
ATOM   2202 C CD    . LYS A   1 281 ? 57.528 67.690  6.515  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CD    1 
ATOM   2203 C CE    . LYS A   1 281 ? 57.873 66.257  6.098  1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CE    1 
ATOM   2204 N NZ    . LYS A   1 281 ? 57.267 65.223  6.995  1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   NZ    1 
ATOM   2205 N N     . ASP A   1 282 ? 55.795 72.920  6.001  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   N     1 
ATOM   2206 C CA    . ASP A   1 282 ? 55.583 74.270  6.519  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CA    1 
ATOM   2207 C C     . ASP A   1 282 ? 54.224 74.369  7.224  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   C     1 
ATOM   2208 O O     . ASP A   1 282 ? 54.088 75.041  8.250  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   O     1 
ATOM   2209 C CB    . ASP A   1 282 ? 55.631 75.272  5.369  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CB    1 
ATOM   2210 C CG    . ASP A   1 282 ? 56.919 75.192  4.584  1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CG    1 
ATOM   2211 O OD1   . ASP A   1 282 ? 56.954 75.728  3.454  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   OD1   1 
ATOM   2212 O OD2   . ASP A   1 282 ? 57.896 74.602  5.099  1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   OD2   1 
ATOM   2213 N N     . GLY A   1 283 ? 53.226 73.687  6.668  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   N     1 
ATOM   2214 C CA    . GLY A   1 283 ? 51.898 73.712  7.248  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   CA    1 
ATOM   2215 C C     . GLY A   1 283 ? 51.819 73.185  8.668  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   C     1 
ATOM   2216 O O     . GLY A   1 283 ? 52.791 72.660  9.200  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   O     1 
ATOM   2217 N N     . LYS A   1 284 ? 50.650 73.339  9.282  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   N     1 
ATOM   2218 C CA    . LYS A   1 284 ? 50.414 72.882  10.647 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CA    1 
ATOM   2219 C C     . LYS A   1 284 ? 48.910 72.826  10.908 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   C     1 
ATOM   2220 O O     . LYS A   1 284 ? 48.120 73.442  10.196 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   O     1 
ATOM   2221 C CB    . LYS A   1 284 ? 51.074 73.838  11.652 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CB    1 
ATOM   2222 C CG    . LYS A   1 284 ? 50.460 75.236  11.652 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CG    1 
ATOM   2223 C CD    . LYS A   1 284 ? 51.387 76.309  12.242 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CD    1 
ATOM   2224 C CE    . LYS A   1 284 ? 51.558 76.180  13.743 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CE    1 
ATOM   2225 N NZ    . LYS A   1 284 ? 52.554 77.154  14.260 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   NZ    1 
ATOM   2226 N N     . VAL A   1 285 ? 48.525 72.060  11.920 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   N     1 
ATOM   2227 C CA    . VAL A   1 285 ? 47.132 71.945  12.320 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CA    1 
ATOM   2228 C C     . VAL A   1 285 ? 47.120 72.418  13.768 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   C     1 
ATOM   2229 O O     . VAL A   1 285 ? 48.002 72.068  14.548 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   O     1 
ATOM   2230 C CB    . VAL A   1 285 ? 46.634 70.495  12.235 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CB    1 
ATOM   2231 C CG1   . VAL A   1 285 ? 45.259 70.374  12.883 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CG1   1 
ATOM   2232 C CG2   . VAL A   1 285 ? 46.565 70.066  10.775 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CG2   1 
ATOM   2233 N N     . ILE A   1 286 ? 46.131 73.227  14.121 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   N     1 
ATOM   2234 C CA    . ILE A   1 286 ? 46.041 73.772  15.462 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CA    1 
ATOM   2235 C C     . ILE A   1 286 ? 44.801 73.255  16.203 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   C     1 
ATOM   2236 O O     . ILE A   1 286 ? 43.656 73.575  15.855 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   O     1 
ATOM   2237 C CB    . ILE A   1 286 ? 46.053 75.320  15.379 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CB    1 
ATOM   2238 C CG1   . ILE A   1 286 ? 47.344 75.775  14.686 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CG1   1 
ATOM   2239 C CG2   . ILE A   1 286 ? 45.993 75.936  16.769 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CG2   1 
ATOM   2240 C CD1   . ILE A   1 286 ? 47.343 77.215  14.225 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CD1   1 
ATOM   2241 N N     . ILE A   1 287 ? 45.047 72.431  17.217 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   N     1 
ATOM   2242 C CA    . ILE A   1 287 ? 43.988 71.840  18.014 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CA    1 
ATOM   2243 C C     . ILE A   1 287 ? 43.863 72.560  19.339 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   C     1 
ATOM   2244 O O     . ILE A   1 287 ? 44.809 72.584  20.130 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   O     1 
ATOM   2245 C CB    . ILE A   1 287 ? 44.274 70.372  18.364 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CB    1 
ATOM   2246 C CG1   . ILE A   1 287 ? 44.323 69.512  17.115 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CG1   1 
ATOM   2247 C CG2   . ILE A   1 287 ? 43.202 69.864  19.313 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CG2   1 
ATOM   2248 C CD1   . ILE A   1 287 ? 44.792 68.109  17.396 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CD1   1 
ATOM   2249 N N     . ILE A   1 288 ? 42.691 73.127  19.589 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   N     1 
ATOM   2250 C CA    . ILE A   1 288 ? 42.442 73.804  20.844 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CA    1 
ATOM   2251 C C     . ILE A   1 288 ? 41.421 72.978  21.607 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   C     1 
ATOM   2252 O O     . ILE A   1 288 ? 40.244 72.951  21.256 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   O     1 
ATOM   2253 C CB    . ILE A   1 288 ? 41.925 75.234  20.605 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CB    1 
ATOM   2254 C CG1   . ILE A   1 288 ? 43.069 76.069  20.022 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CG1   1 
ATOM   2255 C CG2   . ILE A   1 288 ? 41.386 75.835  21.902 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CG2   1 
ATOM   2256 C CD1   . ILE A   1 288 ? 42.841 77.524  20.029 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CD1   1 
ATOM   2257 N N     . ASP A   1 289 ? 41.888 72.283  22.639 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   N     1 
ATOM   2258 C CA    . ASP A   1 289 ? 41.027 71.437  23.463 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CA    1 
ATOM   2259 C C     . ASP A   1 289 ? 41.771 71.030  24.730 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   C     1 
ATOM   2260 O O     . ASP A   1 289 ? 42.964 71.289  24.874 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   O     1 
ATOM   2261 C CB    . ASP A   1 289 ? 40.595 70.191  22.678 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CB    1 
ATOM   2262 C CG    . ASP A   1 289 ? 39.106 70.194  22.365 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CG    1 
ATOM   2263 O OD1   . ASP A   1 289 ? 38.697 69.632  21.322 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   OD1   1 
ATOM   2264 O OD2   . ASP A   1 289 ? 38.339 70.758  23.173 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   OD2   1 
ATOM   2265 N N     . ILE A   1 290 ? 41.087 70.386  25.659 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   N     1 
ATOM   2266 C CA    . ILE A   1 290 ? 41.773 70.016  26.877 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CA    1 
ATOM   2267 C C     . ILE A   1 290 ? 42.708 68.819  26.701 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   C     1 
ATOM   2268 O O     . ILE A   1 290 ? 42.424 67.890  25.946 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   O     1 
ATOM   2269 C CB    . ILE A   1 290 ? 40.746 69.767  28.008 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CB    1 
ATOM   2270 C CG1   . ILE A   1 290 ? 40.073 71.097  28.358 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CG1   1 
ATOM   2271 C CG2   . ILE A   1 290 ? 41.425 69.186  29.240 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CG2   1 
ATOM   2272 C CD1   . ILE A   1 290 ? 38.860 70.986  29.249 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CD1   1 
ATOM   2273 N N     . SER A   1 291 ? 43.849 68.877  27.375 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 301  SER A   N     1 
ATOM   2274 C CA    . SER A   1 291 ? 44.817 67.790  27.341 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 301  SER A   CA    1 
ATOM   2275 C C     . SER A   1 291 ? 45.275 67.543  28.770 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 301  SER A   C     1 
ATOM   2276 O O     . SER A   1 291 ? 45.921 68.392  29.377 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 301  SER A   O     1 
ATOM   2277 C CB    . SER A   1 291 ? 46.023 68.139  26.478 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 301  SER A   CB    1 
ATOM   2278 O OG    . SER A   1 291 ? 46.956 67.072  26.488 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 301  SER A   OG    1 
ATOM   2279 N N     . ILE A   1 292 ? 44.924 66.377  29.299 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   N     1 
ATOM   2280 C CA    . ILE A   1 292 ? 45.279 66.008  30.663 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CA    1 
ATOM   2281 C C     . ILE A   1 292 ? 46.589 65.236  30.681 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   C     1 
ATOM   2282 O O     . ILE A   1 292 ? 46.670 64.137  30.124 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   O     1 
ATOM   2283 C CB    . ILE A   1 292 ? 44.179 65.137  31.284 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CB    1 
ATOM   2284 C CG1   . ILE A   1 292 ? 42.830 65.842  31.154 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CG1   1 
ATOM   2285 C CG2   . ILE A   1 292 ? 44.482 64.889  32.745 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CG2   1 
ATOM   2286 C CD1   . ILE A   1 292 ? 41.658 64.986  31.564 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CD1   1 
ATOM   2287 N N     . ASP A   1 293 ? 47.611 65.809  31.314 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   N     1 
ATOM   2288 C CA    . ASP A   1 293 ? 48.919 65.155  31.386 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CA    1 
ATOM   2289 C C     . ASP A   1 293 ? 49.137 64.544  32.762 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   C     1 
ATOM   2290 O O     . ASP A   1 293 ? 49.624 65.205  33.676 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   O     1 
ATOM   2291 C CB    . ASP A   1 293 ? 50.043 66.160  31.102 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CB    1 
ATOM   2292 C CG    . ASP A   1 293 ? 51.368 65.479  30.791 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CG    1 
ATOM   2293 O OD1   . ASP A   1 293 ? 51.507 64.260  31.072 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   OD1   1 
ATOM   2294 O OD2   . ASP A   1 293 ? 52.271 66.168  30.268 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   OD2   1 
ATOM   2295 N N     . GLU A   1 294 ? 48.796 63.272  32.901 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   N     1 
ATOM   2296 C CA    . GLU A   1 294 ? 48.932 62.597  34.183 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CA    1 
ATOM   2297 C C     . GLU A   1 294 ? 50.363 62.559  34.704 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   C     1 
ATOM   2298 O O     . GLU A   1 294 ? 50.586 62.600  35.916 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   O     1 
ATOM   2299 C CB    . GLU A   1 294 ? 48.382 61.174  34.086 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CB    1 
ATOM   2300 C CG    . GLU A   1 294 ? 47.181 61.026  33.149 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CG    1 
ATOM   2301 C CD    . GLU A   1 294 ? 46.266 59.878  33.558 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CD    1 
ATOM   2302 O OE1   . GLU A   1 294 ? 45.607 59.287  32.671 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   OE1   1 
ATOM   2303 O OE2   . GLU A   1 294 ? 46.198 59.577  34.772 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   OE2   1 
ATOM   2304 N N     . THR A   1 295 ? 51.331 62.495  33.794 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   N     1 
ATOM   2305 C CA    . THR A   1 295 ? 52.739 62.435  34.183 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CA    1 
ATOM   2306 C C     . THR A   1 295 ? 53.345 63.811  34.432 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   C     1 
ATOM   2307 O O     . THR A   1 295 ? 54.521 63.924  34.781 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   O     1 
ATOM   2308 C CB    . THR A   1 295 ? 53.592 61.713  33.116 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CB    1 
ATOM   2309 O OG1   . THR A   1 295 ? 53.636 62.504  31.920 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   OG1   1 
ATOM   2310 C CG2   . THR A   1 295 ? 52.999 60.345  32.793 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CG2   1 
ATOM   2311 N N     . SER A   1 296 ? 52.554 64.858  34.247 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 306  SER A   N     1 
ATOM   2312 C CA    . SER A   1 296 ? 53.048 66.208  34.487 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 306  SER A   CA    1 
ATOM   2313 C C     . SER A   1 296 ? 53.521 66.351  35.929 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 306  SER A   C     1 
ATOM   2314 O O     . SER A   1 296 ? 52.979 65.714  36.828 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 306  SER A   O     1 
ATOM   2315 C CB    . SER A   1 296 ? 51.949 67.228  34.223 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 306  SER A   CB    1 
ATOM   2316 O OG    . SER A   1 296 ? 52.246 68.438  34.889 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 306  SER A   OG    1 
ATOM   2317 N N     . ASP A   1 297 ? 54.530 67.189  36.146 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   N     1 
ATOM   2318 C CA    . ASP A   1 297 ? 55.064 67.412  37.485 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CA    1 
ATOM   2319 C C     . ASP A   1 297 ? 54.150 68.355  38.246 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   C     1 
ATOM   2320 O O     . ASP A   1 297 ? 54.181 68.402  39.475 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   O     1 
ATOM   2321 C CB    . ASP A   1 297 ? 56.471 68.007  37.417 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CB    1 
ATOM   2322 C CG    . ASP A   1 297 ? 57.530 66.973  37.098 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CG    1 
ATOM   2323 O OD1   . ASP A   1 297 ? 58.642 67.380  36.697 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   OD1   1 
ATOM   2324 O OD2   . ASP A   1 297 ? 57.266 65.758  37.258 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   OD2   1 
ATOM   2325 N N     . ASP A   1 298 ? 53.353 69.123  37.512 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   N     1 
ATOM   2326 C CA    . ASP A   1 298 ? 52.409 70.040  38.139 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CA    1 
ATOM   2327 C C     . ASP A   1 298 ? 51.169 69.193  38.420 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   C     1 
ATOM   2328 O O     . ASP A   1 298 ? 50.237 69.163  37.619 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   O     1 
ATOM   2329 C CB    . ASP A   1 298 ? 52.050 71.172  37.178 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CB    1 
ATOM   2330 C CG    . ASP A   1 298 ? 51.303 72.306  37.855 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CG    1 
ATOM   2331 O OD1   . ASP A   1 298 ? 50.637 72.080  38.885 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   OD1   1 
ATOM   2332 O OD2   . ASP A   1 298 ? 51.371 73.435  37.337 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   OD2   1 
ATOM   2333 N N     . ARG A   1 299 ? 51.192 68.488  39.552 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   N     1 
ATOM   2334 C CA    . ARG A   1 299 ? 50.105 67.612  39.988 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CA    1 
ATOM   2335 C C     . ARG A   1 299 ? 48.802 68.380  40.146 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   C     1 
ATOM   2336 O O     . ARG A   1 299 ? 47.723 67.856  39.848 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   O     1 
ATOM   2337 C CB    . ARG A   1 299 ? 50.456 66.964  41.328 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CB    1 
ATOM   2338 C CG    . ARG A   1 299 ? 51.787 66.212  41.364 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CG    1 
ATOM   2339 C CD    . ARG A   1 299 ? 51.683 64.853  40.710 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CD    1 
ATOM   2340 N NE    . ARG A   1 299 ? 50.787 63.966  41.444 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NE    1 
ATOM   2341 C CZ    . ARG A   1 299 ? 50.339 62.808  40.967 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CZ    1 
ATOM   2342 N NH1   . ARG A   1 299 ? 50.711 62.405  39.757 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NH1   1 
ATOM   2343 N NH2   . ARG A   1 299 ? 49.518 62.055  41.694 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NH2   1 
ATOM   2344 N N     . GLY A   1 300 ? 48.914 69.621  40.619 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   N     1 
ATOM   2345 C CA    . GLY A   1 300 ? 47.745 70.460  40.826 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   CA    1 
ATOM   2346 C C     . GLY A   1 300 ? 47.035 70.846  39.540 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   C     1 
ATOM   2347 O O     . GLY A   1 300 ? 45.822 71.026  39.529 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   O     1 
ATOM   2348 N N     . LEU A   1 301 ? 47.791 70.981  38.455 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   N     1 
ATOM   2349 C CA    . LEU A   1 301 ? 47.202 71.340  37.173 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CA    1 
ATOM   2350 C C     . LEU A   1 301 ? 46.407 70.154  36.665 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   C     1 
ATOM   2351 O O     . LEU A   1 301 ? 45.314 70.311  36.118 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   O     1 
ATOM   2352 C CB    . LEU A   1 301 ? 48.288 71.702  36.156 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CB    1 
ATOM   2353 C CG    . LEU A   1 301 ? 47.802 71.908  34.717 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CG    1 
ATOM   2354 C CD1   . LEU A   1 301 ? 46.784 73.033  34.673 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CD1   1 
ATOM   2355 C CD2   . LEU A   1 301 ? 48.982 72.209  33.797 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CD2   1 
ATOM   2356 N N     . THR A   1 302 ? 46.969 68.962  36.853 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   N     1 
ATOM   2357 C CA    . THR A   1 302 ? 46.326 67.725  36.422 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CA    1 
ATOM   2358 C C     . THR A   1 302 ? 45.056 67.469  37.232 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   C     1 
ATOM   2359 O O     . THR A   1 302 ? 44.060 66.989  36.694 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   O     1 
ATOM   2360 C CB    . THR A   1 302 ? 47.303 66.534  36.569 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CB    1 
ATOM   2361 O OG1   . THR A   1 302 ? 48.394 66.699  35.651 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   OG1   1 
ATOM   2362 C CG2   . THR A   1 302 ? 46.600 65.206  36.296 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CG2   1 
ATOM   2363 N N     . GLU A   1 303 ? 45.086 67.805  38.519 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   N     1 
ATOM   2364 C CA    . GLU A   1 303 ? 43.922 67.612  39.376 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CA    1 
ATOM   2365 C C     . GLU A   1 303 ? 42.801 68.518  38.914 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   C     1 
ATOM   2366 O O     . GLU A   1 303 ? 41.647 68.098  38.838 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   O     1 
ATOM   2367 C CB    . GLU A   1 303 ? 44.242 67.927  40.838 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CB    1 
ATOM   2368 C CG    . GLU A   1 303 ? 43.084 67.627  41.764 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CG    1 
ATOM   2369 C CD    . GLU A   1 303 ? 43.394 67.917  43.211 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CD    1 
ATOM   2370 O OE1   . GLU A   1 303 ? 44.456 67.487  43.696 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   OE1   1 
ATOM   2371 O OE2   . GLU A   1 303 ? 42.562 68.563  43.876 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   OE2   1 
ATOM   2372 N N     . LEU A   1 304 ? 43.148 69.765  38.616 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   N     1 
ATOM   2373 C CA    . LEU A   1 304 ? 42.175 70.729  38.133 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CA    1 
ATOM   2374 C C     . LEU A   1 304 ? 41.585 70.213  36.822 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   C     1 
ATOM   2375 O O     . LEU A   1 304 ? 40.376 70.192  36.653 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   O     1 
ATOM   2376 C CB    . LEU A   1 304 ? 42.842 72.087  37.916 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CB    1 
ATOM   2377 C CG    . LEU A   1 304 ? 42.117 73.098  37.018 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CG    1 
ATOM   2378 C CD1   . LEU A   1 304 ? 40.705 73.336  37.516 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CD1   1 
ATOM   2379 C CD2   . LEU A   1 304 ? 42.892 74.398  37.005 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CD2   1 
ATOM   2380 N N     . GLN A   1 305 ? 42.438 69.773  35.902 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   N     1 
ATOM   2381 C CA    . GLN A   1 305 ? 41.959 69.249  34.624 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CA    1 
ATOM   2382 C C     . GLN A   1 305 ? 41.035 68.052  34.831 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   C     1 
ATOM   2383 O O     . GLN A   1 305 ? 39.980 67.965  34.206 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   O     1 
ATOM   2384 C CB    . GLN A   1 305 ? 43.139 68.855  33.746 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CB    1 
ATOM   2385 C CG    . GLN A   1 305 ? 43.889 70.038  33.204 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CG    1 
ATOM   2386 C CD    . GLN A   1 305 ? 45.259 69.673  32.667 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CD    1 
ATOM   2387 O OE1   . GLN A   1 305 ? 45.858 70.434  31.909 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   OE1   1 
ATOM   2388 N NE2   . GLN A   1 305 ? 45.767 68.517  33.065 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   NE2   1 
ATOM   2389 N N     . LEU A   1 306 ? 41.435 67.132  35.706 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   N     1 
ATOM   2390 C CA    . LEU A   1 306 ? 40.619 65.959  35.995 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CA    1 
ATOM   2391 C C     . LEU A   1 306 ? 39.317 66.393  36.683 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   C     1 
ATOM   2392 O O     . LEU A   1 306 ? 38.275 65.762  36.501 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   O     1 
ATOM   2393 C CB    . LEU A   1 306 ? 41.392 64.984  36.885 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CB    1 
ATOM   2394 C CG    . LEU A   1 306 ? 42.575 64.291  36.202 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CG    1 
ATOM   2395 C CD1   . LEU A   1 306 ? 43.456 63.602  37.241 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CD1   1 
ATOM   2396 C CD2   . LEU A   1 306 ? 42.045 63.273  35.178 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CD2   1 
ATOM   2397 N N     . ASP A   1 307 ? 39.375 67.467  37.471 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   N     1 
ATOM   2398 C CA    . ASP A   1 307 ? 38.178 67.959  38.146 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CA    1 
ATOM   2399 C C     . ASP A   1 307 ? 37.192 68.465  37.107 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   C     1 
ATOM   2400 O O     . ASP A   1 307 ? 35.999 68.178  37.175 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   O     1 
ATOM   2401 C CB    . ASP A   1 307 ? 38.491 69.113  39.103 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CB    1 
ATOM   2402 C CG    . ASP A   1 307 ? 39.112 68.655  40.403 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CG    1 
ATOM   2403 O OD1   . ASP A   1 307 ? 38.764 67.563  40.894 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   OD1   1 
ATOM   2404 O OD2   . ASP A   1 307 ? 39.939 69.408  40.952 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   OD2   1 
ATOM   2405 N N     . TYR A   1 308 ? 37.687 69.229  36.145 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   N     1 
ATOM   2406 C CA    . TYR A   1 308 ? 36.814 69.770  35.111 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CA    1 
ATOM   2407 C C     . TYR A   1 308 ? 36.208 68.620  34.323 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   C     1 
ATOM   2408 O O     . TYR A   1 308 ? 35.014 68.610  34.011 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   O     1 
ATOM   2409 C CB    . TYR A   1 308 ? 37.601 70.699  34.191 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CB    1 
ATOM   2410 C CG    . TYR A   1 308 ? 36.753 71.373  33.145 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CG    1 
ATOM   2411 C CD1   . TYR A   1 308 ? 36.656 70.851  31.855 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CD1   1 
ATOM   2412 C CD2   . TYR A   1 308 ? 36.039 72.531  33.448 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CD2   1 
ATOM   2413 C CE1   . TYR A   1 308 ? 35.868 71.474  30.891 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CE1   1 
ATOM   2414 C CE2   . TYR A   1 308 ? 35.251 73.160  32.492 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CE2   1 
ATOM   2415 C CZ    . TYR A   1 308 ? 35.172 72.631  31.218 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CZ    1 
ATOM   2416 O OH    . TYR A   1 308 ? 34.422 73.280  30.263 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   OH    1 
ATOM   2417 N N     . ASP A   1 309 ? 37.054 67.643  34.024 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   N     1 
ATOM   2418 C CA    . ASP A   1 309 ? 36.646 66.455  33.301 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CA    1 
ATOM   2419 C C     . ASP A   1 309 ? 35.507 65.739  34.045 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   C     1 
ATOM   2420 O O     . ASP A   1 309 ? 34.611 65.154  33.424 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   O     1 
ATOM   2421 C CB    . ASP A   1 309 ? 37.847 65.524  33.155 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CB    1 
ATOM   2422 C CG    . ASP A   1 309 ? 37.463 64.160  32.654 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CG    1 
ATOM   2423 O OD1   . ASP A   1 309 ? 37.229 64.006  31.437 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   OD1   1 
ATOM   2424 O OD2   . ASP A   1 309 ? 37.386 63.239  33.488 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   OD2   1 
ATOM   2425 N N     . LEU A   1 310 ? 35.531 65.791  35.375 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   N     1 
ATOM   2426 C CA    . LEU A   1 310 ? 34.486 65.141  36.146 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CA    1 
ATOM   2427 C C     . LEU A   1 310 ? 33.194 65.960  36.097 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   C     1 
ATOM   2428 O O     . LEU A   1 310 ? 32.091 65.427  36.277 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   O     1 
ATOM   2429 C CB    . LEU A   1 310 ? 34.933 64.941  37.595 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CB    1 
ATOM   2430 C CG    . LEU A   1 310 ? 34.303 63.701  38.234 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CG    1 
ATOM   2431 C CD1   . LEU A   1 310 ? 34.922 62.469  37.588 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CD1   1 
ATOM   2432 C CD2   . LEU A   1 310 ? 34.522 63.675  39.758 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CD2   1 
ATOM   2433 N N     . VAL A   1 311 ? 33.321 67.256  35.855 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   N     1 
ATOM   2434 C CA    . VAL A   1 311 ? 32.133 68.085  35.781 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CA    1 
ATOM   2435 C C     . VAL A   1 311 ? 31.496 67.791  34.435 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   C     1 
ATOM   2436 O O     . VAL A   1 311 ? 30.274 67.721  34.320 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   O     1 
ATOM   2437 C CB    . VAL A   1 311 ? 32.460 69.603  35.871 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CB    1 
ATOM   2438 C CG1   . VAL A   1 311 ? 31.205 70.418  35.609 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CG1   1 
ATOM   2439 C CG2   . VAL A   1 311 ? 33.019 69.942  37.252 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CG2   1 
ATOM   2440 N N     . MET A   1 312 ? 32.330 67.612  33.416 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   N     1 
ATOM   2441 C CA    . MET A   1 312 ? 31.828 67.321  32.076 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CA    1 
ATOM   2442 C C     . MET A   1 312 ? 31.100 65.978  32.090 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   C     1 
ATOM   2443 O O     . MET A   1 312 ? 30.142 65.760  31.344 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   O     1 
ATOM   2444 C CB    . MET A   1 312 ? 32.986 67.273  31.067 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CB    1 
ATOM   2445 C CG    . MET A   1 312 ? 33.698 68.604  30.836 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CG    1 
ATOM   2446 S SD    . MET A   1 312 ? 32.642 69.872  30.078 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   SD    1 
ATOM   2447 C CE    . MET A   1 312 ? 32.211 70.851  31.495 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CE    1 
ATOM   2448 N N     . LEU A   1 313 ? 31.561 65.081  32.949 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   N     1 
ATOM   2449 C CA    . LEU A   1 313 ? 30.971 63.759  33.066 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CA    1 
ATOM   2450 C C     . LEU A   1 313 ? 29.614 63.787  33.754 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   C     1 
ATOM   2451 O O     . LEU A   1 313 ? 28.642 63.236  33.243 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   O     1 
ATOM   2452 C CB    . LEU A   1 313 ? 31.908 62.842  33.852 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CB    1 
ATOM   2453 C CG    . LEU A   1 313 ? 31.369 61.468  34.249 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CG    1 
ATOM   2454 C CD1   . LEU A   1 313 ? 31.113 60.638  33.001 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CD1   1 
ATOM   2455 C CD2   . LEU A   1 313 ? 32.374 60.775  35.158 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CD2   1 
ATOM   2456 N N     . THR A   1 314 ? 29.548 64.425  34.915 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   N     1 
ATOM   2457 C CA    . THR A   1 314 ? 28.298 64.482  35.663 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CA    1 
ATOM   2458 C C     . THR A   1 314 ? 27.225 65.412  35.103 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   C     1 
ATOM   2459 O O     . THR A   1 314 ? 26.050 65.247  35.413 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   O     1 
ATOM   2460 C CB    . THR A   1 314 ? 28.548 64.862  37.146 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CB    1 
ATOM   2461 O OG1   . THR A   1 314 ? 29.407 66.006  37.212 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   OG1   1 
ATOM   2462 C CG2   . THR A   1 314 ? 29.176 63.695  37.900 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CG2   1 
ATOM   2463 N N     . MET A   1 315 ? 27.619 66.375  34.278 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   N     1 
ATOM   2464 C CA    . MET A   1 315 ? 26.665 67.325  33.706 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CA    1 
ATOM   2465 C C     . MET A   1 315 ? 26.204 66.969  32.301 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   C     1 
ATOM   2466 O O     . MET A   1 315 ? 25.028 67.118  31.971 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   O     1 
ATOM   2467 C CB    . MET A   1 315 ? 27.285 68.711  33.658 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CB    1 
ATOM   2468 C CG    . MET A   1 315 ? 27.730 69.216  35.008 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CG    1 
ATOM   2469 S SD    . MET A   1 315 ? 26.362 69.945  35.883 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   SD    1 
ATOM   2470 C CE    . MET A   1 315 ? 26.491 71.635  35.209 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CE    1 
ATOM   2471 N N     . PHE A   1 316 ? 27.141 66.489  31.484 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   N     1 
ATOM   2472 C CA    . PHE A   1 316 ? 26.858 66.161  30.092 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CA    1 
ATOM   2473 C C     . PHE A   1 316 ? 27.262 64.744  29.705 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   C     1 
ATOM   2474 O O     . PHE A   1 316 ? 26.939 64.268  28.607 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   O     1 
ATOM   2475 C CB    . PHE A   1 316 ? 27.601 67.164  29.211 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CB    1 
ATOM   2476 C CG    . PHE A   1 316 ? 27.449 68.581  29.670 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CG    1 
ATOM   2477 C CD1   . PHE A   1 316 ? 26.243 69.253  29.500 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CD1   1 
ATOM   2478 C CD2   . PHE A   1 316 ? 28.490 69.227  30.321 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CD2   1 
ATOM   2479 C CE1   . PHE A   1 316 ? 26.074 70.549  29.973 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CE1   1 
ATOM   2480 C CE2   . PHE A   1 316 ? 28.337 70.527  30.800 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CE2   1 
ATOM   2481 C CZ    . PHE A   1 316 ? 27.126 71.190  30.626 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CZ    1 
ATOM   2482 N N     . LEU A   1 317 ? 27.971 64.072  30.608 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   N     1 
ATOM   2483 C CA    . LEU A   1 317 ? 28.437 62.719  30.338 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CA    1 
ATOM   2484 C C     . LEU A   1 317 ? 29.516 62.836  29.261 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   C     1 
ATOM   2485 O O     . LEU A   1 317 ? 29.771 61.893  28.526 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   O     1 
ATOM   2486 C CB    . LEU A   1 317 ? 27.263 61.864  29.847 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CB    1 
ATOM   2487 C CG    . LEU A   1 317 ? 27.053 60.431  30.339 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CG    1 
ATOM   2488 C CD1   . LEU A   1 317 ? 27.366 60.306  31.811 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CD1   1 
ATOM   2489 C CD2   . LEU A   1 317 ? 25.602 60.030  30.076 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CD2   1 
ATOM   2490 N N     . GLY A   1 318 ? 30.143 64.008  29.174 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   N     1 
ATOM   2491 C CA    . GLY A   1 318 ? 31.182 64.232  28.182 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   CA    1 
ATOM   2492 C C     . GLY A   1 318 ? 32.549 63.818  28.691 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   C     1 
ATOM   2493 O O     . GLY A   1 318 ? 32.677 63.415  29.845 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   O     1 
ATOM   2494 N N     . LYS A   1 319 ? 33.570 63.912  27.843 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   N     1 
ATOM   2495 C CA    . LYS A   1 319 ? 34.923 63.534  28.242 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CA    1 
ATOM   2496 C C     . LYS A   1 319 ? 36.008 64.412  27.649 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   C     1 
ATOM   2497 O O     . LYS A   1 319 ? 35.819 65.073  26.634 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   O     1 
ATOM   2498 C CB    . LYS A   1 319 ? 35.221 62.082  27.851 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CB    1 
ATOM   2499 C CG    . LYS A   1 319 ? 35.283 61.837  26.352 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CG    1 
ATOM   2500 C CD    . LYS A   1 319 ? 35.861 60.462  26.002 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CD    1 
ATOM   2501 C CE    . LYS A   1 319 ? 37.391 60.422  26.128 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CE    1 
ATOM   2502 N NZ    . LYS A   1 319 ? 37.999 59.192  25.502 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   NZ    1 
ATOM   2503 N N     . GLU A   1 320 ? 37.158 64.421  28.303 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   N     1 
ATOM   2504 C CA    . GLU A   1 320 ? 38.287 65.180  27.806 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CA    1 
ATOM   2505 C C     . GLU A   1 320 ? 39.393 64.157  27.585 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   C     1 
ATOM   2506 O O     . GLU A   1 320 ? 39.412 63.101  28.213 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   O     1 
ATOM   2507 C CB    . GLU A   1 320 ? 38.714 66.235  28.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CB    1 
ATOM   2508 C CG    . GLU A   1 320 ? 37.638 67.259  29.140 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CG    1 
ATOM   2509 C CD    . GLU A   1 320 ? 37.131 67.993  27.911 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CD    1 
ATOM   2510 O OE1   . GLU A   1 320 ? 37.959 68.344  27.045 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   OE1   1 
ATOM   2511 O OE2   . GLU A   1 320 ? 35.905 68.227  27.820 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   OE2   1 
ATOM   2512 N N     . ARG A   1 321 ? 40.312 64.460  26.687 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   N     1 
ATOM   2513 C CA    . ARG A   1 321 ? 41.381 63.528  26.388 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CA    1 
ATOM   2514 C C     . ARG A   1 321 ? 42.667 63.791  27.152 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   C     1 
ATOM   2515 O O     . ARG A   1 321 ? 42.961 64.925  27.548 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   O     1 
ATOM   2516 C CB    . ARG A   1 321 ? 41.685 63.557  24.887 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CB    1 
ATOM   2517 C CG    . ARG A   1 321 ? 40.558 63.064  23.991 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CG    1 
ATOM   2518 C CD    . ARG A   1 321 ? 41.026 62.990  22.536 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CD    1 
ATOM   2519 N NE    . ARG A   1 321 ? 40.218 62.069  21.734 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NE    1 
ATOM   2520 C CZ    . ARG A   1 321 ? 39.113 62.401  21.073 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CZ    1 
ATOM   2521 N NH1   . ARG A   1 321 ? 38.652 63.648  21.100 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NH1   1 
ATOM   2522 N NH2   . ARG A   1 321 ? 38.471 61.481  20.370 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NH2   1 
ATOM   2523 N N     . THR A   1 322 ? 43.437 62.725  27.344 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   N     1 
ATOM   2524 C CA    . THR A   1 322 ? 44.731 62.813  28.005 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CA    1 
ATOM   2525 C C     . THR A   1 322 ? 45.785 63.097  26.927 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   C     1 
ATOM   2526 O O     . THR A   1 322 ? 45.494 63.040  25.732 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   O     1 
ATOM   2527 C CB    . THR A   1 322 ? 45.089 61.493  28.700 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CB    1 
ATOM   2528 O OG1   . THR A   1 322 ? 45.091 60.430  27.736 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   OG1   1 
ATOM   2529 C CG2   . THR A   1 322 ? 44.083 61.186  29.797 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CG2   1 
ATOM   2530 N N     . LYS A   1 323 ? 47.006 63.401  27.345 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   N     1 
ATOM   2531 C CA    . LYS A   1 323 ? 48.062 63.681  26.389 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CA    1 
ATOM   2532 C C     . LYS A   1 323 ? 48.352 62.453  25.531 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   C     1 
ATOM   2533 O O     . LYS A   1 323 ? 48.629 62.584  24.341 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   O     1 
ATOM   2534 C CB    . LYS A   1 323 ? 49.335 64.120  27.110 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CB    1 
ATOM   2535 C CG    . LYS A   1 323 ? 50.467 64.489  26.169 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CG    1 
ATOM   2536 C CD    . LYS A   1 323 ? 51.761 64.748  26.924 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CD    1 
ATOM   2537 C CE    . LYS A   1 323 ? 52.922 65.021  25.976 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CE    1 
ATOM   2538 N NZ    . LYS A   1 323 ? 54.205 65.242  26.710 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   NZ    1 
ATOM   2539 N N     . GLN A   1 324 ? 48.278 61.261  26.122 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   N     1 
ATOM   2540 C CA    . GLN A   1 324 ? 48.548 60.035  25.368 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CA    1 
ATOM   2541 C C     . GLN A   1 324 ? 47.497 59.810  24.291 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   C     1 
ATOM   2542 O O     . GLN A   1 324 ? 47.829 59.517  23.139 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   O     1 
ATOM   2543 C CB    . GLN A   1 324 ? 48.605 58.811  26.289 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CB    1 
ATOM   2544 C CG    . GLN A   1 324 ? 48.141 59.062  27.716 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CG    1 
ATOM   2545 C CD    . GLN A   1 324 ? 49.163 59.839  28.522 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CD    1 
ATOM   2546 O OE1   . GLN A   1 324 ? 50.311 59.406  28.664 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   OE1   1 
ATOM   2547 N NE2   . GLN A   1 324 ? 48.756 60.990  29.055 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   NE2   1 
ATOM   2548 N N     . GLU A   1 325 ? 46.229 59.936  24.667 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   N     1 
ATOM   2549 C CA    . GLU A   1 325 ? 45.154 59.776  23.711 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CA    1 
ATOM   2550 C C     . GLU A   1 325 ? 45.394 60.732  22.550 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   C     1 
ATOM   2551 O O     . GLU A   1 325 ? 45.306 60.335  21.392 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   O     1 
ATOM   2552 C CB    . GLU A   1 325 ? 43.815 60.079  24.365 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CB    1 
ATOM   2553 C CG    . GLU A   1 325 ? 43.401 59.061  25.412 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CG    1 
ATOM   2554 C CD    . GLU A   1 325 ? 42.088 59.416  26.084 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CD    1 
ATOM   2555 O OE1   . GLU A   1 325 ? 41.989 60.503  26.692 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   OE1   1 
ATOM   2556 O OE2   . GLU A   1 325 ? 41.150 58.602  26.003 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   OE2   1 
ATOM   2557 N N     . TRP A   1 326 ? 45.703 61.991  22.857 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   N     1 
ATOM   2558 C CA    . TRP A   1 326 ? 45.961 62.983  21.813 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CA    1 
ATOM   2559 C C     . TRP A   1 326 ? 47.136 62.548  20.941 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   C     1 
ATOM   2560 O O     . TRP A   1 326 ? 47.101 62.698  19.720 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   O     1 
ATOM   2561 C CB    . TRP A   1 326 ? 46.265 64.362  22.418 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CB    1 
ATOM   2562 C CG    . TRP A   1 326 ? 45.046 65.168  22.762 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CG    1 
ATOM   2563 C CD1   . TRP A   1 326 ? 44.765 65.755  23.961 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CD1   1 
ATOM   2564 C CD2   . TRP A   1 326 ? 43.946 65.476  21.900 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CD2   1 
ATOM   2565 N NE1   . TRP A   1 326 ? 43.559 66.409  23.902 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   NE1   1 
ATOM   2566 C CE2   . TRP A   1 326 ? 43.033 66.255  22.649 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CE2   1 
ATOM   2567 C CE3   . TRP A   1 326 ? 43.640 65.171  20.571 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CE3   1 
ATOM   2568 C CZ2   . TRP A   1 326 ? 41.835 66.731  22.113 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2569 C CZ3   . TRP A   1 326 ? 42.447 65.645  20.036 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2570 C CH2   . TRP A   1 326 ? 41.558 66.417  20.807 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CH2   1 
ATOM   2571 N N     . GLU A   1 327 ? 48.175 62.009  21.573 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   N     1 
ATOM   2572 C CA    . GLU A   1 327 ? 49.342 61.569  20.835 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CA    1 
ATOM   2573 C C     . GLU A   1 327 ? 48.991 60.452  19.864 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   C     1 
ATOM   2574 O O     . GLU A   1 327 ? 49.501 60.415  18.742 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   O     1 
ATOM   2575 C CB    . GLU A   1 327 ? 50.440 61.096  21.788 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CB    1 
ATOM   2576 C CG    . GLU A   1 327 ? 51.707 60.653  21.060 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CG    1 
ATOM   2577 C CD    . GLU A   1 327 ? 52.899 60.481  21.984 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CD    1 
ATOM   2578 O OE1   . GLU A   1 327 ? 53.292 61.468  22.643 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   OE1   1 
ATOM   2579 O OE2   . GLU A   1 327 ? 53.449 59.362  22.048 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   OE2   1 
ATOM   2580 N N     . LYS A   1 328 ? 48.112 59.548  20.284 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   N     1 
ATOM   2581 C CA    . LYS A   1 328 ? 47.739 58.440  19.422 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CA    1 
ATOM   2582 C C     . LYS A   1 328 ? 47.061 58.961  18.168 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   C     1 
ATOM   2583 O O     . LYS A   1 328 ? 47.395 58.553  17.054 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   O     1 
ATOM   2584 C CB    . LYS A   1 328 ? 46.804 57.459  20.136 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CB    1 
ATOM   2585 C CG    . LYS A   1 328 ? 46.904 56.046  19.566 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CG    1 
ATOM   2586 C CD    . LYS A   1 328 ? 45.598 55.286  19.654 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CD    1 
ATOM   2587 C CE    . LYS A   1 328 ? 45.789 53.836  19.239 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CE    1 
ATOM   2588 N NZ    . LYS A   1 328 ? 46.520 53.708  17.946 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   NZ    1 
ATOM   2589 N N     . LEU A   1 329 ? 46.097 59.856  18.350 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   N     1 
ATOM   2590 C CA    . LEU A   1 329 ? 45.395 60.427  17.213 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CA    1 
ATOM   2591 C C     . LEU A   1 329 ? 46.396 61.085  16.273 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   C     1 
ATOM   2592 O O     . LEU A   1 329 ? 46.476 60.738  15.102 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   O     1 
ATOM   2593 C CB    . LEU A   1 329 ? 44.374 61.471  17.672 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CB    1 
ATOM   2594 C CG    . LEU A   1 329 ? 43.025 61.015  18.225 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CG    1 
ATOM   2595 C CD1   . LEU A   1 329 ? 42.237 60.275  17.163 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CD1   1 
ATOM   2596 C CD2   . LEU A   1 329 ? 43.257 60.135  19.416 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CD2   1 
ATOM   2597 N N     . ILE A   1 330 ? 47.169 62.026  16.799 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   N     1 
ATOM   2598 C CA    . ILE A   1 330 ? 48.135 62.752  15.996 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CA    1 
ATOM   2599 C C     . ILE A   1 330 ? 49.067 61.864  15.179 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   C     1 
ATOM   2600 O O     . ILE A   1 330 ? 49.150 62.024  13.956 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   O     1 
ATOM   2601 C CB    . ILE A   1 330 ? 48.936 63.708  16.879 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CB    1 
ATOM   2602 C CG1   . ILE A   1 330 ? 47.994 64.786  17.413 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CG1   1 
ATOM   2603 C CG2   . ILE A   1 330 ? 50.079 64.324  16.098 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CG2   1 
ATOM   2604 C CD1   . ILE A   1 330 ? 48.601 65.664  18.465 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CD1   1 
ATOM   2605 N N     . TYR A   1 331 ? 49.762 60.930  15.828 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   N     1 
ATOM   2606 C CA    . TYR A   1 331 ? 50.656 60.050  15.089 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CA    1 
ATOM   2607 C C     . TYR A   1 331 ? 49.877 59.088  14.194 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   C     1 
ATOM   2608 O O     . TYR A   1 331 ? 50.308 58.803  13.073 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   O     1 
ATOM   2609 C CB    . TYR A   1 331 ? 51.577 59.267  16.033 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CB    1 
ATOM   2610 C CG    . TYR A   1 331 ? 52.604 60.128  16.751 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CG    1 
ATOM   2611 C CD1   . TYR A   1 331 ? 53.086 61.303  16.176 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CD1   1 
ATOM   2612 C CD2   . TYR A   1 331 ? 53.110 59.754  17.999 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CD2   1 
ATOM   2613 C CE1   . TYR A   1 331 ? 54.041 62.086  16.824 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CE1   1 
ATOM   2614 C CE2   . TYR A   1 331 ? 54.070 60.529  18.654 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CE2   1 
ATOM   2615 C CZ    . TYR A   1 331 ? 54.526 61.691  18.062 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CZ    1 
ATOM   2616 O OH    . TYR A   1 331 ? 55.467 62.465  18.703 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   OH    1 
ATOM   2617 N N     . ASP A   1 332 ? 48.738 58.587  14.670 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   N     1 
ATOM   2618 C CA    . ASP A   1 332 ? 47.927 57.682  13.848 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CA    1 
ATOM   2619 C C     . ASP A   1 332 ? 47.482 58.394  12.577 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   C     1 
ATOM   2620 O O     . ASP A   1 332 ? 47.311 57.766  11.528 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   O     1 
ATOM   2621 C CB    . ASP A   1 332 ? 46.678 57.216  14.592 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CB    1 
ATOM   2622 C CG    . ASP A   1 332 ? 46.942 56.045  15.503 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CG    1 
ATOM   2623 O OD1   . ASP A   1 332 ? 48.124 55.679  15.678 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   OD1   1 
ATOM   2624 O OD2   . ASP A   1 332 ? 45.957 55.496  16.049 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   OD2   1 
ATOM   2625 N N     . ALA A   1 333 ? 47.289 59.707  12.690 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   N     1 
ATOM   2626 C CA    . ALA A   1 333 ? 46.859 60.532  11.572 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   CA    1 
ATOM   2627 C C     . ALA A   1 333 ? 47.991 60.708  10.560 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   C     1 
ATOM   2628 O O     . ALA A   1 333 ? 47.751 61.068  9.406  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   O     1 
ATOM   2629 C CB    . ALA A   1 333 ? 46.384 61.888  12.079 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   CB    1 
ATOM   2630 N N     . GLY A   1 334 ? 49.224 60.461  10.995 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   N     1 
ATOM   2631 C CA    . GLY A   1 334 ? 50.348 60.578  10.084 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   CA    1 
ATOM   2632 C C     . GLY A   1 334 ? 51.244 61.780  10.290 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   C     1 
ATOM   2633 O O     . GLY A   1 334 ? 52.107 62.065  9.457  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   O     1 
ATOM   2634 N N     . PHE A   1 335 ? 51.050 62.489  11.395 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   N     1 
ATOM   2635 C CA    . PHE A   1 335 ? 51.868 63.653  11.686 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CA    1 
ATOM   2636 C C     . PHE A   1 335 ? 53.209 63.224  12.275 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   C     1 
ATOM   2637 O O     . PHE A   1 335 ? 53.353 62.095  12.725 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   O     1 
ATOM   2638 C CB    . PHE A   1 335 ? 51.097 64.583  12.615 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CB    1 
ATOM   2639 C CG    . PHE A   1 335 ? 49.907 65.221  11.954 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CG    1 
ATOM   2640 C CD1   . PHE A   1 335 ? 50.067 66.329  11.124 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CD1   1 
ATOM   2641 C CD2   . PHE A   1 335 ? 48.631 64.683  12.117 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CD2   1 
ATOM   2642 C CE1   . PHE A   1 335 ? 48.988 66.887  10.472 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CE1   1 
ATOM   2643 C CE2   . PHE A   1 335 ? 47.537 65.237  11.463 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CE2   1 
ATOM   2644 C CZ    . PHE A   1 335 ? 47.716 66.344  10.637 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CZ    1 
ATOM   2645 N N     . SER A   1 336 ? 54.187 64.123  12.255 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 346  SER A   N     1 
ATOM   2646 C CA    . SER A   1 336 ? 55.525 63.812  12.744 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 346  SER A   CA    1 
ATOM   2647 C C     . SER A   1 336 ? 55.784 64.257  14.167 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 346  SER A   C     1 
ATOM   2648 O O     . SER A   1 336 ? 56.362 63.524  14.962 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 346  SER A   O     1 
ATOM   2649 C CB    . SER A   1 336 ? 56.572 64.449  11.830 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 346  SER A   CB    1 
ATOM   2650 O OG    . SER A   1 336 ? 56.401 64.005  10.496 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 346  SER A   OG    1 
ATOM   2651 N N     . SER A   1 337 ? 55.376 65.472  14.489 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 347  SER A   N     1 
ATOM   2652 C CA    . SER A   1 337 ? 55.591 65.971  15.833 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 347  SER A   CA    1 
ATOM   2653 C C     . SER A   1 337 ? 54.459 66.888  16.257 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 347  SER A   C     1 
ATOM   2654 O O     . SER A   1 337 ? 53.539 67.169  15.491 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 347  SER A   O     1 
ATOM   2655 C CB    . SER A   1 337 ? 56.909 66.730  15.895 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 347  SER A   CB    1 
ATOM   2656 O OG    . SER A   1 337 ? 56.822 67.917  15.130 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 347  SER A   OG    1 
ATOM   2657 N N     . TYR A   1 338 ? 54.525 67.355  17.491 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   N     1 
ATOM   2658 C CA    . TYR A   1 338 ? 53.503 68.251  17.976 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CA    1 
ATOM   2659 C C     . TYR A   1 338 ? 54.011 68.917  19.231 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   C     1 
ATOM   2660 O O     . TYR A   1 338 ? 54.976 68.465  19.834 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   O     1 
ATOM   2661 C CB    . TYR A   1 338 ? 52.215 67.484  18.259 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CB    1 
ATOM   2662 C CG    . TYR A   1 338 ? 52.306 66.566  19.444 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CG    1 
ATOM   2663 C CD1   . TYR A   1 338 ? 51.831 66.959  20.699 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CD1   1 
ATOM   2664 C CD2   . TYR A   1 338 ? 52.888 65.309  19.323 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CD2   1 
ATOM   2665 C CE1   . TYR A   1 338 ? 51.937 66.112  21.803 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CE1   1 
ATOM   2666 C CE2   . TYR A   1 338 ? 53.001 64.462  20.415 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CE2   1 
ATOM   2667 C CZ    . TYR A   1 338 ? 52.526 64.863  21.650 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CZ    1 
ATOM   2668 O OH    . TYR A   1 338 ? 52.647 64.008  22.721 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   OH    1 
ATOM   2669 N N     . LYS A   1 339 ? 53.364 70.006  19.613 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   N     1 
ATOM   2670 C CA    . LYS A   1 339 ? 53.753 70.735  20.804 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CA    1 
ATOM   2671 C C     . LYS A   1 339 ? 52.483 71.196  21.496 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   C     1 
ATOM   2672 O O     . LYS A   1 339 ? 51.507 71.558  20.844 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   O     1 
ATOM   2673 C CB    . LYS A   1 339 ? 54.612 71.945  20.428 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CB    1 
ATOM   2674 C CG    . LYS A   1 339 ? 55.123 72.731  21.623 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CG    1 
ATOM   2675 C CD    . LYS A   1 339 ? 55.810 74.016  21.172 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CD    1 
ATOM   2676 C CE    . LYS A   1 339 ? 56.334 74.820  22.354 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CE    1 
ATOM   2677 N NZ    . LYS A   1 339 ? 57.081 76.024  21.885 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   NZ    1 
ATOM   2678 N N     . ILE A   1 340 ? 52.497 71.175  22.820 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   N     1 
ATOM   2679 C CA    . ILE A   1 340 ? 51.343 71.597  23.588 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CA    1 
ATOM   2680 C C     . ILE A   1 340 ? 51.683 72.850  24.378 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   C     1 
ATOM   2681 O O     . ILE A   1 340 ? 52.722 72.924  25.019 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   O     1 
ATOM   2682 C CB    . ILE A   1 340 ? 50.896 70.500  24.565 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CB    1 
ATOM   2683 C CG1   . ILE A   1 340 ? 50.560 69.225  23.792 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CG1   1 
ATOM   2684 C CG2   . ILE A   1 340 ? 49.682 70.978  25.357 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CG2   1 
ATOM   2685 C CD1   . ILE A   1 340 ? 50.088 68.072  24.682 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CD1   1 
ATOM   2686 N N     . THR A   1 341 ? 50.808 73.841  24.312 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   N     1 
ATOM   2687 C CA    . THR A   1 341 ? 51.009 75.081  25.039 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CA    1 
ATOM   2688 C C     . THR A   1 341 ? 49.803 75.272  25.968 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   C     1 
ATOM   2689 O O     . THR A   1 341 ? 48.658 75.332  25.515 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   O     1 
ATOM   2690 C CB    . THR A   1 341 ? 51.112 76.274  24.071 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CB    1 
ATOM   2691 O OG1   . THR A   1 341 ? 52.229 76.079  23.194 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   OG1   1 
ATOM   2692 C CG2   . THR A   1 341 ? 51.293 77.580  24.834 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CG2   1 
ATOM   2693 N N     . PRO A   1 342 ? 50.043 75.336  27.284 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   N     1 
ATOM   2694 C CA    . PRO A   1 342 ? 48.919 75.522  28.206 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CA    1 
ATOM   2695 C C     . PRO A   1 342 ? 48.291 76.892  27.980 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   C     1 
ATOM   2696 O O     . PRO A   1 342 ? 48.997 77.866  27.700 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   O     1 
ATOM   2697 C CB    . PRO A   1 342 ? 49.569 75.381  29.579 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CB    1 
ATOM   2698 C CG    . PRO A   1 342 ? 50.953 75.888  29.349 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CG    1 
ATOM   2699 C CD    . PRO A   1 342 ? 51.325 75.290  28.009 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CD    1 
ATOM   2700 N N     . ILE A   1 343 ? 46.967 76.961  28.084 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   N     1 
ATOM   2701 C CA    . ILE A   1 343 ? 46.241 78.209  27.876 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CA    1 
ATOM   2702 C C     . ILE A   1 343 ? 45.045 78.309  28.822 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   C     1 
ATOM   2703 O O     . ILE A   1 343 ? 44.527 77.293  29.282 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   O     1 
ATOM   2704 C CB    . ILE A   1 343 ? 45.692 78.307  26.425 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CB    1 
ATOM   2705 C CG1   . ILE A   1 343 ? 44.822 77.081  26.122 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CG1   1 
ATOM   2706 C CG2   . ILE A   1 343 ? 46.838 78.420  25.420 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CG2   1 
ATOM   2707 C CD1   . ILE A   1 343 ? 44.022 77.201  24.852 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CD1   1 
ATOM   2708 N N     . SER A   1 344 ? 44.619 79.539  29.107 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 354  SER A   N     1 
ATOM   2709 C CA    . SER A   1 344 ? 43.465 79.789  29.963 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 354  SER A   CA    1 
ATOM   2710 C C     . SER A   1 344 ? 43.366 78.887  31.187 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 354  SER A   C     1 
ATOM   2711 O O     . SER A   1 344 ? 42.365 78.180  31.350 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 354  SER A   O     1 
ATOM   2712 C CB    . SER A   1 344 ? 42.177 79.629  29.156 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 354  SER A   CB    1 
ATOM   2713 O OG    . SER A   1 344 ? 42.289 80.268  27.902 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 354  SER A   OG    1 
ATOM   2714 N N     . GLY A   1 345 ? 44.394 78.911  32.035 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   N     1 
ATOM   2715 C CA    . GLY A   1 345 ? 44.379 78.107  33.243 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   CA    1 
ATOM   2716 C C     . GLY A   1 345 ? 44.660 76.618  33.092 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   C     1 
ATOM   2717 O O     . GLY A   1 345 ? 45.673 76.130  33.587 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   O     1 
ATOM   2718 N N     . PHE A   1 346 ? 43.780 75.884  32.415 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   N     1 
ATOM   2719 C CA    . PHE A   1 346 ? 43.982 74.449  32.264 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CA    1 
ATOM   2720 C C     . PHE A   1 346 ? 43.677 73.871  30.893 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   C     1 
ATOM   2721 O O     . PHE A   1 346 ? 43.679 72.656  30.745 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   O     1 
ATOM   2722 C CB    . PHE A   1 346 ? 43.157 73.699  33.313 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CB    1 
ATOM   2723 C CG    . PHE A   1 346 ? 41.685 73.984  33.236 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CG    1 
ATOM   2724 C CD1   . PHE A   1 346 ? 40.807 73.039  32.713 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CD1   1 
ATOM   2725 C CD2   . PHE A   1 346 ? 41.183 75.221  33.640 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CD2   1 
ATOM   2726 C CE1   . PHE A   1 346 ? 39.452 73.314  32.585 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CE1   1 
ATOM   2727 C CE2   . PHE A   1 346 ? 39.827 75.512  33.518 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CE2   1 
ATOM   2728 C CZ    . PHE A   1 346 ? 38.954 74.553  32.985 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CZ    1 
ATOM   2729 N N     . LYS A   1 347 ? 43.409 74.718  29.896 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   N     1 
ATOM   2730 C CA    . LYS A   1 347 ? 43.122 74.243  28.533 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CA    1 
ATOM   2731 C C     . LYS A   1 347 ? 44.443 74.082  27.780 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   C     1 
ATOM   2732 O O     . LYS A   1 347 ? 45.503 74.371  28.319 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   O     1 
ATOM   2733 C CB    . LYS A   1 347 ? 42.257 75.243  27.758 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CB    1 
ATOM   2734 C CG    . LYS A   1 347 ? 41.064 75.842  28.492 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CG    1 
ATOM   2735 C CD    . LYS A   1 347 ? 40.041 74.821  28.884 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CD    1 
ATOM   2736 C CE    . LYS A   1 347 ? 38.839 75.495  29.545 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CE    1 
ATOM   2737 N NZ    . LYS A   1 347 ? 38.009 76.302  28.596 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   NZ    1 
ATOM   2738 N N     . SER A   1 348 ? 44.383 73.642  26.529 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 358  SER A   N     1 
ATOM   2739 C CA    . SER A   1 348 ? 45.605 73.465  25.749 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 358  SER A   CA    1 
ATOM   2740 C C     . SER A   1 348 ? 45.475 73.878  24.287 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 358  SER A   C     1 
ATOM   2741 O O     . SER A   1 348 ? 44.401 73.790  23.682 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 358  SER A   O     1 
ATOM   2742 C CB    . SER A   1 348 ? 46.067 72.002  25.792 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 358  SER A   CB    1 
ATOM   2743 O OG    . SER A   1 348 ? 46.236 71.543  27.120 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 358  SER A   OG    1 
ATOM   2744 N N     . LEU A   1 349 ? 46.586 74.346  23.733 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   N     1 
ATOM   2745 C CA    . LEU A   1 349 ? 46.652 74.727  22.331 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CA    1 
ATOM   2746 C C     . LEU A   1 349 ? 47.703 73.764  21.812 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   C     1 
ATOM   2747 O O     . LEU A   1 349 ? 48.836 73.752  22.291 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   O     1 
ATOM   2748 C CB    . LEU A   1 349 ? 47.108 76.184  22.170 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CB    1 
ATOM   2749 C CG    . LEU A   1 349 ? 47.123 76.724  20.740 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CG    1 
ATOM   2750 C CD1   . LEU A   1 349 ? 47.052 78.233  20.757 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CD1   1 
ATOM   2751 C CD2   . LEU A   1 349 ? 48.372 76.244  20.027 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CD2   1 
ATOM   2752 N N     . ILE A   1 350 ? 47.319 72.927  20.858 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   N     1 
ATOM   2753 C CA    . ILE A   1 350 ? 48.239 71.940  20.318 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CA    1 
ATOM   2754 C C     . ILE A   1 350 ? 48.630 72.195  18.870 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   C     1 
ATOM   2755 O O     . ILE A   1 350 ? 47.777 72.171  17.974 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   O     1 
ATOM   2756 C CB    . ILE A   1 350 ? 47.630 70.519  20.422 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CB    1 
ATOM   2757 C CG1   . ILE A   1 350 ? 47.049 70.300  21.824 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CG1   1 
ATOM   2758 C CG2   . ILE A   1 350 ? 48.694 69.475  20.143 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CG2   1 
ATOM   2759 C CD1   . ILE A   1 350 ? 46.446 68.917  22.030 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CD1   1 
ATOM   2760 N N     . GLU A   1 351 ? 49.917 72.443  18.645 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   N     1 
ATOM   2761 C CA    . GLU A   1 351 ? 50.432 72.658  17.291 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CA    1 
ATOM   2762 C C     . GLU A   1 351 ? 50.881 71.296  16.775 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   C     1 
ATOM   2763 O O     . GLU A   1 351 ? 51.748 70.657  17.376 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   O     1 
ATOM   2764 C CB    . GLU A   1 351 ? 51.616 73.643  17.301 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CB    1 
ATOM   2765 C CG    . GLU A   1 351 ? 51.204 75.101  17.565 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CG    1 
ATOM   2766 C CD    . GLU A   1 351 ? 52.385 76.052  17.691 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CD    1 
ATOM   2767 O OE1   . GLU A   1 351 ? 53.066 76.017  18.735 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   OE1   1 
ATOM   2768 O OE2   . GLU A   1 351 ? 52.638 76.833  16.743 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   OE2   1 
ATOM   2769 N N     . VAL A   1 352 ? 50.273 70.851  15.676 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   N     1 
ATOM   2770 C CA    . VAL A   1 352 ? 50.575 69.550  15.066 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CA    1 
ATOM   2771 C C     . VAL A   1 352 ? 51.322 69.692  13.727 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   C     1 
ATOM   2772 O O     . VAL A   1 352 ? 50.878 70.404  12.829 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   O     1 
ATOM   2773 C CB    . VAL A   1 352 ? 49.270 68.752  14.851 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CB    1 
ATOM   2774 C CG1   . VAL A   1 352 ? 49.568 67.416  14.229 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CG1   1 
ATOM   2775 C CG2   . VAL A   1 352 ? 48.561 68.552  16.182 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CG2   1 
ATOM   2776 N N     . TYR A   1 353 ? 52.454 68.998  13.594 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   N     1 
ATOM   2777 C CA    . TYR A   1 353 ? 53.266 69.086  12.381 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CA    1 
ATOM   2778 C C     . TYR A   1 353 ? 53.342 67.834  11.523 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   C     1 
ATOM   2779 O O     . TYR A   1 353 ? 53.576 66.733  12.017 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   O     1 
ATOM   2780 C CB    . TYR A   1 353 ? 54.682 69.532  12.741 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CB    1 
ATOM   2781 C CG    . TYR A   1 353 ? 54.712 70.877  13.416 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CG    1 
ATOM   2782 C CD1   . TYR A   1 353 ? 54.681 70.985  14.805 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CD1   1 
ATOM   2783 C CD2   . TYR A   1 353 ? 54.701 72.048  12.664 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CD2   1 
ATOM   2784 C CE1   . TYR A   1 353 ? 54.631 72.226  15.431 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CE1   1 
ATOM   2785 C CE2   . TYR A   1 353 ? 54.652 73.298  13.280 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CE2   1 
ATOM   2786 C CZ    . TYR A   1 353 ? 54.612 73.376  14.662 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CZ    1 
ATOM   2787 O OH    . TYR A   1 353 ? 54.510 74.609  15.265 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   OH    1 
ATOM   2788 N N     . PRO A   1 354 ? 53.164 67.992  10.209 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   N     1 
ATOM   2789 C CA    . PRO A   1 354 ? 53.219 66.844  9.301  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CA    1 
ATOM   2790 C C     . PRO A   1 354 ? 54.649 66.327  9.208  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   C     1 
ATOM   2791 O O     . PRO A   1 354 ? 55.561 67.120  9.521  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   O     1 
ATOM   2792 C CB    . PRO A   1 354 ? 52.750 67.438  7.979  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CB    1 
ATOM   2793 C CG    . PRO A   1 354 ? 53.382 68.793  8.017  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CG    1 
ATOM   2794 C CD    . PRO A   1 354 ? 53.077 69.253  9.450  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CD    1 
ATOM   2795 O OXT   . PRO A   1 354 ? 54.834 65.156  8.805  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   OXT   1 
ATOM   2796 N N     . SER A-2 1 1   ? 55.082 87.956  29.928 1.00 76.90 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 N     1 
ATOM   2797 C CA    . SER A-2 1 1   ? 53.965 87.556  30.833 1.00 76.25 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 CA    1 
ATOM   2798 C C     . SER A-2 1 1   ? 52.763 88.485  30.659 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 C     1 
ATOM   2799 O O     . SER A-2 1 1   ? 52.685 89.239  29.686 1.00 75.60 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 O     1 
ATOM   2800 C CB    . SER A-2 1 1   ? 54.435 87.584  32.293 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 CB    1 
ATOM   2801 O OG    . SER A-2 1 1   ? 53.407 87.162  33.175 1.00 76.80 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 OG    1 
ATOM   2802 N N     . GLU A-2 1 2   ? 51.836 88.424  31.610 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 N     1 
ATOM   2803 C CA    . GLU A-2 1 2   ? 50.630 89.245  31.580 1.00 72.87 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2804 C C     . GLU A-2 1 2   ? 49.822 89.010  32.849 1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 C     1 
ATOM   2805 O O     . GLU A-2 1 2   ? 48.809 89.672  33.090 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 O     1 
ATOM   2806 C CB    . GLU A-2 1 2   ? 49.782 88.882  30.352 1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2807 C CG    . GLU A-2 1 2   ? 48.368 89.466  30.335 1.00 72.90 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2808 C CD    . GLU A-2 1 2   ? 48.345 90.984  30.351 1.00 72.62 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2809 O OE1   . GLU A-2 1 2   ? 48.830 91.583  31.336 1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2810 O OE2   . GLU A-2 1 2   ? 47.838 91.578  29.374 1.00 72.08 ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2811 N N     . LEU A-2 1 3   ? 50.292 88.080  33.675 1.00 68.87 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 N     1 
ATOM   2812 C CA    . LEU A-2 1 3   ? 49.584 87.737  34.901 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2813 C C     . LEU A-2 1 3   ? 48.223 87.201  34.462 1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 C     1 
ATOM   2814 O O     . LEU A-2 1 3   ? 47.193 87.431  35.105 1.00 65.87 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 O     1 
ATOM   2815 C CB    . LEU A-2 1 3   ? 49.432 88.961  35.815 1.00 65.60 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2816 C CG    . LEU A-2 1 3   ? 50.724 89.493  36.453 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2817 C CD1   . LEU A-2 1 3   ? 50.414 90.676  37.360 1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2818 C CD2   . LEU A-2 1 3   ? 51.390 88.389  37.248 1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2819 N N     . TYR A-2 1 4   ? 48.252 86.513  33.321 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 N     1 
ATOM   2820 C CA    . TYR A-2 1 4   ? 47.093 85.858  32.720 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2821 C C     . TYR A-2 1 4   ? 47.380 84.427  33.166 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 C     1 
ATOM   2822 O O     . TYR A-2 1 4   ? 46.692 83.471  32.817 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 O     1 
ATOM   2823 C CB    . TYR A-2 1 4   ? 47.143 86.060  31.192 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2824 C CG    . TYR A-2 1 4   ? 47.065 84.832  30.299 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2825 C CD1   . TYR A-2 1 4   ? 45.848 84.410  29.757 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2826 C CD2   . TYR A-2 1 4   ? 48.220 84.134  29.936 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2827 C CE1   . TYR A-2 1 4   ? 45.783 83.325  28.865 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2828 C CE2   . TYR A-2 1 4   ? 48.167 83.049  29.049 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2829 C CZ    . TYR A-2 1 4   ? 46.947 82.653  28.517 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2830 O OH    . TYR A-2 1 4   ? 46.900 81.602  27.632 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2831 N N     . HIS A-2 1 5   ? 48.429 84.346  33.986 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 N     1 
ATOM   2832 C CA    . HIS A-2 1 5   ? 48.944 83.135  34.614 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2833 C C     . HIS A-2 1 5   ? 48.146 82.961  35.910 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 C     1 
ATOM   2834 O O     . HIS A-2 1 5   ? 48.189 81.911  36.556 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 O     1 
ATOM   2835 C CB    . HIS A-2 1 5   ? 50.433 83.342  34.931 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2836 C CG    . HIS A-2 1 5   ? 51.034 82.286  35.812 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2837 N ND1   . HIS A-2 1 5   ? 51.539 81.100  35.319 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2838 C CD2   . HIS A-2 1 5   ? 51.225 82.248  37.153 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2839 C CE1   . HIS A-2 1 5   ? 52.016 80.379  36.319 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2840 N NE2   . HIS A-2 1 5   ? 51.838 81.053  37.443 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2841 N N     . ALA A-2 1 6   ? 47.420 84.017  36.273 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 N     1 
ATOM   2842 C CA    . ALA A-2 1 6   ? 46.595 84.034  37.479 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2843 C C     . ALA A-2 1 6   ? 45.382 83.128  37.312 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 C     1 
ATOM   2844 O O     . ALA A-2 1 6   ? 44.776 82.694  38.287 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 O     1 
ATOM   2845 C CB    . ALA A-2 1 6   ? 46.148 85.453  37.779 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2846 N N     . GLN A-2 1 7   ? 45.034 82.845  36.068 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 N     1 
ATOM   2847 C CA    . GLN A-2 1 7   ? 43.902 81.983  35.770 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CA    1 
ATOM   2848 C C     . GLN A-2 1 7   ? 44.034 80.608  36.419 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 C     1 
ATOM   2849 O O     . GLN A-2 1 7   ? 43.080 80.094  36.992 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 O     1 
ATOM   2850 C CB    . GLN A-2 1 7   ? 43.760 81.800  34.258 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CB    1 
ATOM   2851 C CG    . GLN A-2 1 7   ? 43.112 82.949  33.534 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CG    1 
ATOM   2852 C CD    . GLN A-2 1 7   ? 43.015 82.689  32.041 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CD    1 
ATOM   2853 O OE1   . GLN A-2 1 7   ? 43.964 82.936  31.306 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2854 N NE2   . GLN A-2 1 7   ? 41.874 82.171  31.593 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2855 N N     . ILE A-2 1 8   ? 45.221 80.022  36.321 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 N     1 
ATOM   2856 C CA    . ILE A-2 1 8   ? 45.475 78.698  36.864 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CA    1 
ATOM   2857 C C     . ILE A-2 1 8   ? 45.131 78.604  38.346 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 C     1 
ATOM   2858 O O     . ILE A-2 1 8   ? 44.519 77.626  38.796 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 O     1 
ATOM   2859 C CB    . ILE A-2 1 8   ? 46.950 78.292  36.632 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CB    1 
ATOM   2860 C CG1   . ILE A-2 1 8   ? 47.268 78.380  35.126 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2861 C CG2   . ILE A-2 1 8   ? 47.186 76.870  37.108 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2862 C CD1   . ILE A-2 1 8   ? 48.712 78.036  34.726 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2863 N N     . HIS A-2 1 9   ? 45.507 79.630  39.102 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 N     1 
ATOM   2864 C CA    . HIS A-2 1 9   ? 45.242 79.646  40.531 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2865 C C     . HIS A-2 1 9   ? 43.753 79.845  40.794 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 C     1 
ATOM   2866 O O     . HIS A-2 1 9   ? 43.178 79.199  41.669 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 O     1 
ATOM   2867 C CB    . HIS A-2 1 9   ? 46.065 80.748  41.194 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2868 C CG    . HIS A-2 1 9   ? 46.074 80.685  42.688 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2869 N ND1   . HIS A-2 1 9   ? 45.230 81.444  43.471 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2870 C CD2   . HIS A-2 1 9   ? 46.835 79.966  43.544 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2871 C CE1   . HIS A-2 1 9   ? 45.473 81.198  44.745 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2872 N NE2   . HIS A-2 1 9   ? 46.442 80.304  44.818 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2873 N N     . LEU A-2 1 10  ? 43.131 80.720  40.011 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 N     1 
ATOM   2874 C CA    . LEU A-2 1 10  ? 41.708 81.012  40.151 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2875 C C     . LEU A-2 1 10  ? 40.875 79.757  39.947 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 C     1 
ATOM   2876 O O     . LEU A-2 1 10  ? 40.003 79.451  40.757 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 O     1 
ATOM   2877 C CB    . LEU A-2 1 10  ? 41.295 82.092  39.142 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2878 C CG    . LEU A-2 1 10  ? 39.868 82.652  39.108 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2879 C CD1   . LEU A-2 1 10  ? 38.942 81.654  38.465 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2880 C CD2   . LEU A-2 1 10  ? 39.403 82.987  40.505 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2881 N N     . TYR A-2 1 11  ? 41.167 79.022  38.878 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 N     1 
ATOM   2882 C CA    . TYR A-2 1 11  ? 40.427 77.814  38.553 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2883 C C     . TYR A-2 1 11  ? 40.622 76.652  39.520 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 C     1 
ATOM   2884 O O     . TYR A-2 1 11  ? 39.668 75.921  39.791 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 O     1 
ATOM   2885 C CB    . TYR A-2 1 11  ? 40.748 77.353  37.125 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2886 C CG    . TYR A-2 1 11  ? 40.065 78.160  36.041 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2887 C CD1   . TYR A-2 1 11  ? 40.801 79.003  35.205 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2888 C CD2   . TYR A-2 1 11  ? 38.684 78.089  35.852 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2889 C CE1   . TYR A-2 1 11  ? 40.181 79.762  34.206 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2890 C CE2   . TYR A-2 1 11  ? 38.047 78.845  34.852 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2891 C CZ    . TYR A-2 1 11  ? 38.806 79.680  34.035 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2892 O OH    . TYR A-2 1 11  ? 38.201 80.440  33.059 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2893 N N     . LYS A-2 1 12  ? 41.840 76.464  40.029 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 N     1 
ATOM   2894 C CA    . LYS A-2 1 12  ? 42.079 75.376  40.979 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CA    1 
ATOM   2895 C C     . LYS A-2 1 12  ? 41.096 75.499  42.141 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 C     1 
ATOM   2896 O O     . LYS A-2 1 12  ? 40.530 74.504  42.590 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 O     1 
ATOM   2897 C CB    . LYS A-2 1 12  ? 43.510 75.407  41.538 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CB    1 
ATOM   2898 C CG    . LYS A-2 1 12  ? 44.636 75.042  40.550 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CG    1 
ATOM   2899 C CD    . LYS A-2 1 12  ? 46.002 75.128  41.250 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CD    1 
ATOM   2900 C CE    . LYS A-2 1 12  ? 47.153 74.764  40.327 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CE    1 
ATOM   2901 N NZ    . LYS A-2 1 12  ? 48.487 74.880  41.008 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2902 N N     . HIS A-2 1 13  ? 40.881 76.720  42.616 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 N     1 
ATOM   2903 C CA    . HIS A-2 1 13  ? 39.973 76.930  43.732 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2904 C C     . HIS A-2 1 13  ? 38.506 76.812  43.336 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 C     1 
ATOM   2905 O O     . HIS A-2 1 13  ? 37.686 76.346  44.117 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 O     1 
ATOM   2906 C CB    . HIS A-2 1 13  ? 40.263 78.278  44.395 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2907 C CG    . HIS A-2 1 13  ? 41.505 78.271  45.224 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2908 N ND1   . HIS A-2 1 13  ? 41.482 78.130  46.596 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2909 C CD2   . HIS A-2 1 13  ? 42.810 78.286  44.870 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2910 C CE1   . HIS A-2 1 13  ? 42.720 78.055  47.050 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2911 N NE2   . HIS A-2 1 13  ? 43.545 78.146  46.023 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2912 N N     . VAL A-2 1 14  ? 38.183 77.219  42.116 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 N     1 
ATOM   2913 C CA    . VAL A-2 1 14  ? 36.812 77.130  41.635 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2914 C C     . VAL A-2 1 14  ? 36.334 75.689  41.636 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 C     1 
ATOM   2915 O O     . VAL A-2 1 14  ? 35.246 75.374  42.117 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 O     1 
ATOM   2916 C CB    . VAL A-2 1 14  ? 36.691 77.635  40.188 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2917 C CG1   . VAL A-2 1 14  ? 35.378 77.137  39.568 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2918 C CG2   . VAL A-2 1 14  ? 36.747 79.148  40.162 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2919 N N     . TYR A-2 1 15  ? 37.181 74.825  41.090 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 N     1 
ATOM   2920 C CA    . TYR A-2 1 15  ? 36.880 73.411  40.928 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2921 C C     . TYR A-2 1 15  ? 37.370 72.481  42.007 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 C     1 
ATOM   2922 O O     . TYR A-2 1 15  ? 37.295 71.263  41.855 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 O     1 
ATOM   2923 C CB    . TYR A-2 1 15  ? 37.405 72.949  39.565 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2924 C CG    . TYR A-2 1 15  ? 36.619 73.554  38.425 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2925 C CD1   . TYR A-2 1 15  ? 37.199 74.458  37.538 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2926 C CD2   . TYR A-2 1 15  ? 35.273 73.250  38.267 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2927 C CE1   . TYR A-2 1 15  ? 36.446 75.044  36.523 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2928 C CE2   . TYR A-2 1 15  ? 34.521 73.822  37.276 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2929 C CZ    . TYR A-2 1 15  ? 35.102 74.713  36.410 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2930 O OH    . TYR A-2 1 15  ? 34.309 75.267  35.453 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2931 N N     . ASN A-2 1 16  ? 37.860 73.049  43.099 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 N     1 
ATOM   2932 C CA    . ASN A-2 1 16  ? 38.353 72.241  44.197 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CA    1 
ATOM   2933 C C     . ASN A-2 1 16  ? 37.250 71.342  44.766 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 C     1 
ATOM   2934 O O     . ASN A-2 1 16  ? 37.507 70.210  45.165 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 O     1 
ATOM   2935 C CB    . ASN A-2 1 16  ? 38.904 73.150  45.288 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CB    1 
ATOM   2936 C CG    . ASN A-2 1 16  ? 40.263 72.695  45.794 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CG    1 
ATOM   2937 O OD1   . ASN A-2 1 16  ? 40.907 71.819  45.194 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2938 N ND2   . ASN A-2 1 16  ? 40.716 73.291  46.900 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2939 N N     . PHE A-2 1 17  ? 36.017 71.839  44.779 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 N     1 
ATOM   2940 C CA    . PHE A-2 1 17  ? 34.901 71.079  45.328 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CA    1 
ATOM   2941 C C     . PHE A-2 1 17  ? 34.742 69.709  44.690 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 C     1 
ATOM   2942 O O     . PHE A-2 1 17  ? 34.266 68.783  45.342 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 O     1 
ATOM   2943 C CB    . PHE A-2 1 17  ? 33.592 71.871  45.191 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CB    1 
ATOM   2944 C CG    . PHE A-2 1 17  ? 33.011 71.857  43.803 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CG    1 
ATOM   2945 C CD1   . PHE A-2 1 17  ? 32.119 70.859  43.416 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2946 C CD2   . PHE A-2 1 17  ? 33.364 72.839  42.875 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2947 C CE1   . PHE A-2 1 17  ? 31.582 70.836  42.127 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2948 C CE2   . PHE A-2 1 17  ? 32.840 72.830  41.586 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2949 C CZ    . PHE A-2 1 17  ? 31.942 71.826  41.206 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2950 N N     . VAL A-2 1 18  ? 35.140 69.578  43.425 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 N     1 
ATOM   2951 C CA    . VAL A-2 1 18  ? 35.012 68.306  42.715 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2952 C C     . VAL A-2 1 18  ? 35.757 67.189  43.430 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 C     1 
ATOM   2953 O O     . VAL A-2 1 18  ? 35.303 66.043  43.467 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 O     1 
ATOM   2954 C CB    . VAL A-2 1 18  ? 35.536 68.405  41.270 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2955 C CG1   . VAL A-2 1 18  ? 35.538 67.027  40.608 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2956 C CG2   . VAL A-2 1 18  ? 34.667 69.346  40.489 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2957 N N     . SER A-2 1 19  ? 36.905 67.515  43.998 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 N     1 
ATOM   2958 C CA    . SER A-2 1 19  ? 37.656 66.504  44.706 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 CA    1 
ATOM   2959 C C     . SER A-2 1 19  ? 36.924 66.031  45.967 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 C     1 
ATOM   2960 O O     . SER A-2 1 19  ? 37.012 64.865  46.343 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 O     1 
ATOM   2961 C CB    . SER A-2 1 19  ? 39.044 67.035  45.029 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 CB    1 
ATOM   2962 O OG    . SER A-2 1 19  ? 39.861 66.920  43.870 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 OG    1 
ATOM   2963 N N     . SER A-2 1 20  ? 36.196 66.930  46.614 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 N     1 
ATOM   2964 C CA    . SER A-2 1 20  ? 35.442 66.548  47.800 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 CA    1 
ATOM   2965 C C     . SER A-2 1 20  ? 34.290 65.613  47.386 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 C     1 
ATOM   2966 O O     . SER A-2 1 20  ? 34.065 64.574  48.020 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 O     1 
ATOM   2967 C CB    . SER A-2 1 20  ? 34.872 67.787  48.500 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 CB    1 
ATOM   2968 O OG    . SER A-2 1 20  ? 35.900 68.689  48.870 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 OG    1 
ATOM   2969 N N     . MET A-2 1 21  ? 33.572 65.970  46.325 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 N     1 
ATOM   2970 C CA    . MET A-2 1 21  ? 32.461 65.139  45.888 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CA    1 
ATOM   2971 C C     . MET A-2 1 21  ? 32.960 63.763  45.467 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 C     1 
ATOM   2972 O O     . MET A-2 1 21  ? 32.277 62.763  45.680 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 O     1 
ATOM   2973 C CB    . MET A-2 1 21  ? 31.691 65.803  44.736 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CB    1 
ATOM   2974 C CG    . MET A-2 1 21  ? 31.038 67.128  45.102 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CG    1 
ATOM   2975 S SD    . MET A-2 1 21  ? 29.881 66.986  46.483 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 SD    1 
ATOM   2976 C CE    . MET A-2 1 21  ? 30.915 67.395  47.867 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CE    1 
ATOM   2977 N N     . ALA A-2 1 22  ? 34.156 63.708  44.885 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 N     1 
ATOM   2978 C CA    . ALA A-2 1 22  ? 34.734 62.435  44.458 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2979 C C     . ALA A-2 1 22  ? 35.042 61.539  45.663 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 C     1 
ATOM   2980 O O     . ALA A-2 1 22  ? 34.805 60.326  45.632 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 O     1 
ATOM   2981 C CB    . ALA A-2 1 22  ? 35.993 62.677  43.660 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2982 N N     . LEU A-2 1 23  ? 35.588 62.125  46.723 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 N     1 
ATOM   2983 C CA    . LEU A-2 1 23  ? 35.874 61.331  47.909 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2984 C C     . LEU A-2 1 23  ? 34.536 60.827  48.440 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 C     1 
ATOM   2985 O O     . LEU A-2 1 23  ? 34.383 59.652  48.755 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 O     1 
ATOM   2986 C CB    . LEU A-2 1 23  ? 36.575 62.169  48.979 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2987 C CG    . LEU A-2 1 23  ? 36.872 61.432  50.293 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2988 C CD1   . LEU A-2 1 23  ? 37.699 60.191  50.017 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2989 C CD2   . LEU A-2 1 23  ? 37.615 62.351  51.239 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2990 N N     . LYS A-2 1 24  ? 33.563 61.729  48.505 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 N     1 
ATOM   2991 C CA    . LYS A-2 1 24  ? 32.232 61.406  48.986 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CA    1 
ATOM   2992 C C     . LYS A-2 1 24  ? 31.670 60.174  48.285 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 C     1 
ATOM   2993 O O     . LYS A-2 1 24  ? 31.121 59.279  48.931 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 O     1 
ATOM   2994 C CB    . LYS A-2 1 24  ? 31.303 62.592  48.751 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CB    1 
ATOM   2995 C CG    . LYS A-2 1 24  ? 30.076 62.588  49.630 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CG    1 
ATOM   2996 C CD    . LYS A-2 1 24  ? 28.835 62.252  48.870 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CD    1 
ATOM   2997 C CE    . LYS A-2 1 24  ? 28.406 63.394  47.968 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CE    1 
ATOM   2998 N NZ    . LYS A-2 1 24  ? 27.145 63.010  47.276 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2999 N N     . SER A-2 1 25  ? 31.808 60.144  46.962 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 N     1 
ATOM   3000 C CA    . SER A-2 1 25  ? 31.326 59.034  46.147 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CA    1 
ATOM   3001 C C     . SER A-2 1 25  ? 32.060 57.744  46.473 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 C     1 
ATOM   3002 O O     . SER A-2 1 25  ? 31.458 56.668  46.534 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 O     1 
ATOM   3003 C CB    . SER A-2 1 25  ? 31.507 59.349  44.657 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CB    1 
ATOM   3004 O OG    . SER A-2 1 25  ? 30.646 60.398  44.252 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 OG    1 
ATOM   3005 N N     . ALA A-2 1 26  ? 33.370 57.856  46.663 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 N     1 
ATOM   3006 C CA    . ALA A-2 1 26  ? 34.188 56.701  46.985 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3007 C C     . ALA A-2 1 26  ? 33.688 56.019  48.255 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 C     1 
ATOM   3008 O O     . ALA A-2 1 26  ? 33.574 54.800  48.297 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 O     1 
ATOM   3009 C CB    . ALA A-2 1 26  ? 35.639 57.125  47.162 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3010 N N     . MET A-2 1 27  ? 33.374 56.802  49.287 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 N     1 
ATOM   3011 C CA    . MET A-2 1 27  ? 32.922 56.220  50.540 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CA    1 
ATOM   3012 C C     . MET A-2 1 27  ? 31.515 55.654  50.455 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 C     1 
ATOM   3013 O O     . MET A-2 1 27  ? 31.257 54.554  50.947 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 O     1 
ATOM   3014 C CB    . MET A-2 1 27  ? 33.047 57.239  51.691 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CB    1 
ATOM   3015 C CG    . MET A-2 1 27  ? 31.853 58.143  51.956 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CG    1 
ATOM   3016 S SD    . MET A-2 1 27  ? 30.648 57.385  53.071 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 SD    1 
ATOM   3017 C CE    . MET A-2 1 27  ? 29.145 57.854  52.321 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CE    1 
ATOM   3018 N N     . GLU A-2 1 28  ? 30.603 56.376  49.817 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 N     1 
ATOM   3019 C CA    . GLU A-2 1 28  ? 29.238 55.873  49.703 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3020 C C     . GLU A-2 1 28  ? 29.167 54.613  48.827 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 C     1 
ATOM   3021 O O     . GLU A-2 1 28  ? 28.288 53.778  49.008 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 O     1 
ATOM   3022 C CB    . GLU A-2 1 28  ? 28.287 56.974  49.189 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3023 C CG    . GLU A-2 1 28  ? 28.836 57.818  48.069 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3024 C CD    . GLU A-2 1 28  ? 27.877 58.910  47.617 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3025 O OE1   . GLU A-2 1 28  ? 27.289 59.601  48.485 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3026 O OE2   . GLU A-2 1 28  ? 27.729 59.080  46.388 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3027 N N     . LEU A-2 1 29  ? 30.099 54.465  47.895 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 N     1 
ATOM   3028 C CA    . LEU A-2 1 29  ? 30.115 53.281  47.047 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3029 C C     . LEU A-2 1 29  ? 30.703 52.091  47.800 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 C     1 
ATOM   3030 O O     . LEU A-2 1 29  ? 30.488 50.932  47.428 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 O     1 
ATOM   3031 C CB    . LEU A-2 1 29  ? 30.936 53.540  45.779 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3032 C CG    . LEU A-2 1 29  ? 30.271 54.464  44.754 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3033 C CD1   . LEU A-2 1 29  ? 31.111 54.568  43.503 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3034 C CD2   . LEU A-2 1 29  ? 28.889 53.911  44.422 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3035 N N     . GLY A-2 1 30  ? 31.439 52.383  48.870 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 N     1 
ATOM   3036 C CA    . GLY A-2 1 30  ? 32.058 51.331  49.654 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3037 C C     . GLY A-2 1 30  ? 33.265 50.706  48.976 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 C     1 
ATOM   3038 O O     . GLY A-2 1 30  ? 33.614 49.559  49.261 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 O     1 
ATOM   3039 N N     . ILE A-2 1 31  ? 33.910 51.451  48.080 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 N     1 
ATOM   3040 C CA    . ILE A-2 1 31  ? 35.073 50.944  47.372 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3041 C C     . ILE A-2 1 31  ? 36.126 50.361  48.303 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 C     1 
ATOM   3042 O O     . ILE A-2 1 31  ? 36.600 49.243  48.084 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 O     1 
ATOM   3043 C CB    . ILE A-2 1 31  ? 35.728 52.035  46.526 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3044 C CG1   . ILE A-2 1 31  ? 34.776 52.456  45.404 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3045 C CG2   . ILE A-2 1 31  ? 37.045 51.524  45.958 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3046 C CD1   . ILE A-2 1 31  ? 35.340 53.508  44.483 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3047 N N     . ALA A-2 1 32  ? 36.489 51.115  49.340 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 N     1 
ATOM   3048 C CA    . ALA A-2 1 32  ? 37.491 50.666  50.305 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3049 C C     . ALA A-2 1 32  ? 37.134 49.278  50.821 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 C     1 
ATOM   3050 O O     . ALA A-2 1 32  ? 37.959 48.360  50.812 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 O     1 
ATOM   3051 C CB    . ALA A-2 1 32  ? 37.576 51.644  51.462 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3052 N N     . ASP A-2 1 33  ? 35.892 49.127  51.260 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 N     1 
ATOM   3053 C CA    . ASP A-2 1 33  ? 35.426 47.850  51.778 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CA    1 
ATOM   3054 C C     . ASP A-2 1 33  ? 35.513 46.756  50.730 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 C     1 
ATOM   3055 O O     . ASP A-2 1 33  ? 35.872 45.619  51.038 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 O     1 
ATOM   3056 C CB    . ASP A-2 1 33  ? 33.978 47.963  52.263 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CB    1 
ATOM   3057 C CG    . ASP A-2 1 33  ? 33.864 48.604  53.633 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CG    1 
ATOM   3058 O OD1   . ASP A-2 1 33  ? 32.741 48.993  54.001 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3059 O OD2   . ASP A-2 1 33  ? 34.879 48.712  54.348 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3060 N N     . ALA A-2 1 34  ? 35.176 47.091  49.492 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 N     1 
ATOM   3061 C CA    . ALA A-2 1 34  ? 35.215 46.100  48.433 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3062 C C     . ALA A-2 1 34  ? 36.629 45.561  48.253 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 C     1 
ATOM   3063 O O     . ALA A-2 1 34  ? 36.840 44.351  48.267 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 O     1 
ATOM   3064 C CB    . ALA A-2 1 34  ? 34.707 46.698  47.136 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3065 N N     . ILE A-2 1 35  ? 37.596 46.460  48.093 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 N     1 
ATOM   3066 C CA    . ILE A-2 1 35  ? 38.980 46.056  47.909 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3067 C C     . ILE A-2 1 35  ? 39.541 45.352  49.136 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 C     1 
ATOM   3068 O O     . ILE A-2 1 35  ? 40.188 44.313  49.029 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 O     1 
ATOM   3069 C CB    . ILE A-2 1 35  ? 39.859 47.266  47.581 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3070 C CG1   . ILE A-2 1 35  ? 39.477 47.817  46.212 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3071 C CG2   . ILE A-2 1 35  ? 41.332 46.871  47.622 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3072 C CD1   . ILE A-2 1 35  ? 40.254 49.050  45.821 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3073 N N     . HIS A-2 1 36  ? 39.312 45.924  50.309 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 N     1 
ATOM   3074 C CA    . HIS A-2 1 36  ? 39.796 45.305  51.532 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3075 C C     . HIS A-2 1 36  ? 39.273 43.872  51.660 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 C     1 
ATOM   3076 O O     . HIS A-2 1 36  ? 40.033 42.959  51.944 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 O     1 
ATOM   3077 C CB    . HIS A-2 1 36  ? 39.349 46.118  52.748 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3078 C CG    . HIS A-2 1 36  ? 39.645 45.458  54.058 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3079 N ND1   . HIS A-2 1 36  ? 40.919 45.372  54.578 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3080 C CD2   . HIS A-2 1 36  ? 38.834 44.827  54.939 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3081 C CE1   . HIS A-2 1 36  ? 40.878 44.716  55.724 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3082 N NE2   . HIS A-2 1 36  ? 39.625 44.373  55.965 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3083 N N     . ASN A-2 1 37  ? 37.974 43.677  51.455 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 N     1 
ATOM   3084 C CA    . ASN A-2 1 37  ? 37.381 42.346  51.569 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3085 C C     . ASN A-2 1 37  ? 37.940 41.388  50.541 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 C     1 
ATOM   3086 O O     . ASN A-2 1 37  ? 38.031 40.186  50.782 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 O     1 
ATOM   3087 C CB    . ASN A-2 1 37  ? 35.865 42.427  51.424 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3088 C CG    . ASN A-2 1 37  ? 35.198 43.009  52.656 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3089 O OD1   . ASN A-2 1 37  ? 34.025 43.373  52.623 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3090 N ND2   . ASN A-2 1 37  ? 35.946 43.094  53.755 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3091 N N     . HIS A-2 1 38  ? 38.327 41.933  49.398 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 N     1 
ATOM   3092 C CA    . HIS A-2 1 38  ? 38.891 41.144  48.315 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3093 C C     . HIS A-2 1 38  ? 40.254 40.594  48.733 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 C     1 
ATOM   3094 O O     . HIS A-2 1 38  ? 40.659 39.521  48.300 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 O     1 
ATOM   3095 C CB    . HIS A-2 1 38  ? 39.024 42.017  47.069 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3096 C CG    . HIS A-2 1 38  ? 39.313 41.247  45.828 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3097 N ND1   . HIS A-2 1 38  ? 38.470 40.266  45.354 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3098 C CD2   . HIS A-2 1 38  ? 40.351 41.306  44.962 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3099 C CE1   . HIS A-2 1 38  ? 38.978 39.751  44.248 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3100 N NE2   . HIS A-2 1 38  ? 40.119 40.365  43.989 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3101 N N     . GLY A-2 1 39  ? 40.966 41.343  49.569 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 N     1 
ATOM   3102 C CA    . GLY A-2 1 39  ? 42.252 40.883  50.056 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3103 C C     . GLY A-2 1 39  ? 43.471 41.109  49.187 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 C     1 
ATOM   3104 O O     . GLY A-2 1 39  ? 44.577 40.737  49.571 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 O     1 
ATOM   3105 N N     . LYS A-2 1 40  ? 43.283 41.704  48.016 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 N     1 
ATOM   3106 C CA    . LYS A-2 1 40  ? 44.401 41.975  47.122 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3107 C C     . LYS A-2 1 40  ? 43.980 42.943  46.029 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 C     1 
ATOM   3108 O O     . LYS A-2 1 40  ? 42.794 43.121  45.779 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 O     1 
ATOM   3109 C CB    . LYS A-2 1 40  ? 44.929 40.673  46.502 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3110 C CG    . LYS A-2 1 40  ? 43.931 39.887  45.668 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3111 C CD    . LYS A-2 1 40  ? 44.667 38.922  44.724 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3112 C CE    . LYS A-2 1 40  ? 43.704 38.164  43.817 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3113 N NZ    . LYS A-2 1 40  ? 44.388 37.546  42.645 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3114 N N     . PRO A-2 1 41  ? 44.949 43.584  45.361 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 N     1 
ATOM   3115 C CA    . PRO A-2 1 41  ? 44.617 44.533  44.294 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CA    1 
ATOM   3116 C C     . PRO A-2 1 41  ? 43.430 44.065  43.459 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 C     1 
ATOM   3117 O O     . PRO A-2 1 41  ? 43.342 42.902  43.069 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 O     1 
ATOM   3118 C CB    . PRO A-2 1 41  ? 45.921 44.649  43.502 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CB    1 
ATOM   3119 C CG    . PRO A-2 1 41  ? 46.786 43.491  44.005 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CG    1 
ATOM   3120 C CD    . PRO A-2 1 41  ? 46.400 43.366  45.437 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CD    1 
ATOM   3121 N N     . MET A-2 1 42  ? 42.514 44.990  43.197 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 N     1 
ATOM   3122 C CA    . MET A-2 1 42  ? 41.305 44.681  42.470 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CA    1 
ATOM   3123 C C     . MET A-2 1 42  ? 41.218 45.360  41.114 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 C     1 
ATOM   3124 O O     . MET A-2 1 42  ? 41.561 46.530  40.950 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 O     1 
ATOM   3125 C CB    . MET A-2 1 42  ? 40.113 45.075  43.328 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CB    1 
ATOM   3126 C CG    . MET A-2 1 42  ? 38.993 44.077  43.343 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CG    1 
ATOM   3127 S SD    . MET A-2 1 42  ? 37.880 44.498  44.684 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 SD    1 
ATOM   3128 C CE    . MET A-2 1 42  ? 36.413 43.557  44.230 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CE    1 
ATOM   3129 N N     . THR A-2 1 43  ? 40.728 44.610  40.139 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 N     1 
ATOM   3130 C CA    . THR A-2 1 43  ? 40.598 45.109  38.788 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CA    1 
ATOM   3131 C C     . THR A-2 1 43  ? 39.290 45.898  38.619 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 C     1 
ATOM   3132 O O     . THR A-2 1 43  ? 38.330 45.695  39.375 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 O     1 
ATOM   3133 C CB    . THR A-2 1 43  ? 40.671 43.919  37.802 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CB    1 
ATOM   3134 O OG1   . THR A-2 1 43  ? 41.521 44.268  36.706 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3135 C CG2   . THR A-2 1 43  ? 39.287 43.535  37.290 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3136 N N     . LEU A-2 1 44  ? 39.260 46.807  37.644 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 N     1 
ATOM   3137 C CA    . LEU A-2 1 44  ? 38.064 47.607  37.383 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3138 C C     . LEU A-2 1 44  ? 36.856 46.696  37.264 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 C     1 
ATOM   3139 O O     . LEU A-2 1 44  ? 35.813 46.933  37.880 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 O     1 
ATOM   3140 C CB    . LEU A-2 1 44  ? 38.214 48.402  36.078 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3141 C CG    . LEU A-2 1 44  ? 37.002 49.240  35.663 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3142 C CD1   . LEU A-2 1 44  ? 36.806 50.362  36.660 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3143 C CD2   . LEU A-2 1 44  ? 37.203 49.806  34.272 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3144 N N     . SER A-2 1 45  ? 37.001 45.652  36.459 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 N     1 
ATOM   3145 C CA    . SER A-2 1 45  ? 35.921 44.697  36.251 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 CA    1 
ATOM   3146 C C     . SER A-2 1 45  ? 35.484 44.112  37.580 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 C     1 
ATOM   3147 O O     . SER A-2 1 45  ? 34.320 44.234  37.968 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 O     1 
ATOM   3148 C CB    . SER A-2 1 45  ? 36.382 43.556  35.348 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 CB    1 
ATOM   3149 O OG    . SER A-2 1 45  ? 37.076 44.050  34.217 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 OG    1 
ATOM   3150 N N     . GLU A-2 1 46  ? 36.426 43.472  38.267 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 N     1 
ATOM   3151 C CA    . GLU A-2 1 46  ? 36.144 42.832  39.546 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3152 C C     . GLU A-2 1 46  ? 35.447 43.783  40.497 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 C     1 
ATOM   3153 O O     . GLU A-2 1 46  ? 34.481 43.413  41.160 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 O     1 
ATOM   3154 C CB    . GLU A-2 1 46  ? 37.439 42.301  40.183 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3155 C CG    . GLU A-2 1 46  ? 38.158 41.272  39.319 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3156 C CD    . GLU A-2 1 46  ? 39.529 40.883  39.851 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3157 O OE1   . GLU A-2 1 46  ? 40.246 41.770  40.366 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3158 O OE2   . GLU A-2 1 46  ? 39.896 39.688  39.733 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3159 N N     . LEU A-2 1 47  ? 35.930 45.017  40.547 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 N     1 
ATOM   3160 C CA    . LEU A-2 1 47  ? 35.351 46.020  41.425 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3161 C C     . LEU A-2 1 47  ? 33.938 46.378  40.977 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 C     1 
ATOM   3162 O O     . LEU A-2 1 47  ? 33.024 46.481  41.799 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 O     1 
ATOM   3163 C CB    . LEU A-2 1 47  ? 36.244 47.262  41.449 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3164 C CG    . LEU A-2 1 47  ? 35.904 48.326  42.492 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3165 C CD1   . LEU A-2 1 47  ? 35.667 47.676  43.842 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3166 C CD2   . LEU A-2 1 47  ? 37.044 49.330  42.572 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3167 N N     . ALA A-2 1 48  ? 33.751 46.550  39.674 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 N     1 
ATOM   3168 C CA    . ALA A-2 1 48  ? 32.432 46.884  39.150 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3169 C C     . ALA A-2 1 48  ? 31.464 45.766  39.495 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 C     1 
ATOM   3170 O O     . ALA A-2 1 48  ? 30.282 46.000  39.788 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 O     1 
ATOM   3171 C CB    . ALA A-2 1 48  ? 32.495 47.061  37.645 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3172 N N     . SER A-2 1 49  ? 31.980 44.543  39.450 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 N     1 
ATOM   3173 C CA    . SER A-2 1 49  ? 31.184 43.368  39.745 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CA    1 
ATOM   3174 C C     . SER A-2 1 49  ? 30.847 43.333  41.227 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 C     1 
ATOM   3175 O O     . SER A-2 1 49  ? 29.734 43.002  41.611 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 O     1 
ATOM   3176 C CB    . SER A-2 1 49  ? 31.956 42.113  39.346 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CB    1 
ATOM   3177 O OG    . SER A-2 1 49  ? 31.164 40.956  39.523 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 OG    1 
ATOM   3178 N N     . SER A-2 1 50  ? 31.811 43.694  42.064 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 N     1 
ATOM   3179 C CA    . SER A-2 1 50  ? 31.583 43.695  43.505 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 CA    1 
ATOM   3180 C C     . SER A-2 1 50  ? 30.516 44.722  43.872 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 C     1 
ATOM   3181 O O     . SER A-2 1 50  ? 29.650 44.464  44.705 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 O     1 
ATOM   3182 C CB    . SER A-2 1 50  ? 32.885 44.007  44.239 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 CB    1 
ATOM   3183 O OG    . SER A-2 1 50  ? 32.709 43.943  45.642 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 OG    1 
ATOM   3184 N N     . LEU A-2 1 51  ? 30.579 45.890  43.244 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 N     1 
ATOM   3185 C CA    . LEU A-2 1 51  ? 29.608 46.946  43.520 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3186 C C     . LEU A-2 1 51  ? 28.285 46.646  42.806 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 C     1 
ATOM   3187 O O     . LEU A-2 1 51  ? 27.275 47.307  43.043 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 O     1 
ATOM   3188 C CB    . LEU A-2 1 51  ? 30.165 48.310  43.081 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3189 C CG    . LEU A-2 1 51  ? 31.524 48.731  43.666 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3190 C CD1   . LEU A-2 1 51  ? 31.914 50.106  43.144 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3191 C CD2   . LEU A-2 1 51  ? 31.462 48.738  45.181 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3192 N N     . LYS A-2 1 52  ? 28.301 45.634  41.939 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 N     1 
ATOM   3193 C CA    . LYS A-2 1 52  ? 27.110 45.228  41.208 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3194 C C     . LYS A-2 1 52  ? 26.588 46.386  40.391 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 C     1 
ATOM   3195 O O     . LYS A-2 1 52  ? 25.392 46.651  40.373 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 O     1 
ATOM   3196 C CB    . LYS A-2 1 52  ? 26.017 44.763  42.177 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3197 C CG    . LYS A-2 1 52  ? 26.394 43.574  43.047 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3198 C CD    . LYS A-2 1 52  ? 25.296 43.305  44.081 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3199 C CE    . LYS A-2 1 52  ? 25.635 42.146  45.025 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3200 N NZ    . LYS A-2 1 52  ? 24.665 42.087  46.154 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3201 N N     . LEU A-2 1 53  ? 27.492 47.076  39.714 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 N     1 
ATOM   3202 C CA    . LEU A-2 1 53  ? 27.120 48.211  38.891 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3203 C C     . LEU A-2 1 53  ? 26.507 47.762  37.584 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 C     1 
ATOM   3204 O O     . LEU A-2 1 53  ? 26.814 46.688  37.080 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 O     1 
ATOM   3205 C CB    . LEU A-2 1 53  ? 28.348 49.077  38.572 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3206 C CG    . LEU A-2 1 53  ? 29.038 49.784  39.741 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3207 C CD1   . LEU A-2 1 53  ? 30.185 50.653  39.218 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3208 C CD2   . LEU A-2 1 53  ? 28.018 50.639  40.494 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3209 N N     . HIS A-2 1 54  ? 25.634 48.597  37.041 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 N     1 
ATOM   3210 C CA    . HIS A-2 1 54  ? 25.027 48.317  35.758 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3211 C C     . HIS A-2 1 54  ? 26.171 48.542  34.766 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 C     1 
ATOM   3212 O O     . HIS A-2 1 54  ? 27.055 49.352  35.005 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 O     1 
ATOM   3213 C CB    . HIS A-2 1 54  ? 23.875 49.290  35.514 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3214 C CG    . HIS A-2 1 54  ? 23.273 49.195  34.145 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3215 N ND1   . HIS A-2 1 54  ? 23.863 49.756  33.034 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3216 C CD2   . HIS A-2 1 54  ? 22.132 48.610  33.712 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3217 C CE1   . HIS A-2 1 54  ? 23.110 49.520  31.974 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3218 N NE2   . HIS A-2 1 54  ? 22.055 48.826  32.358 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3219 N N     . PRO A-2 1 55  ? 26.186 47.811  33.654 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 N     1 
ATOM   3220 C CA    . PRO A-2 1 55  ? 27.254 47.975  32.660 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CA    1 
ATOM   3221 C C     . PRO A-2 1 55  ? 27.564 49.422  32.255 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 C     1 
ATOM   3222 O O     . PRO A-2 1 55  ? 28.715 49.767  31.983 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 O     1 
ATOM   3223 C CB    . PRO A-2 1 55  ? 26.744 47.151  31.482 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CB    1 
ATOM   3224 C CG    . PRO A-2 1 55  ? 26.021 46.022  32.172 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CG    1 
ATOM   3225 C CD    . PRO A-2 1 55  ? 25.248 46.744  33.258 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CD    1 
ATOM   3226 N N     . SER A-2 1 56  ? 26.537 50.265  32.212 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 N     1 
ATOM   3227 C CA    . SER A-2 1 56  ? 26.721 51.654  31.809 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 CA    1 
ATOM   3228 C C     . SER A-2 1 56  ? 27.407 52.511  32.864 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 C     1 
ATOM   3229 O O     . SER A-2 1 56  ? 27.888 53.601  32.571 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 O     1 
ATOM   3230 C CB    . SER A-2 1 56  ? 25.369 52.281  31.479 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 CB    1 
ATOM   3231 O OG    . SER A-2 1 56  ? 24.682 52.627  32.669 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 OG    1 
ATOM   3232 N N     . LYS A-2 1 57  ? 27.452 52.026  34.096 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 N     1 
ATOM   3233 C CA    . LYS A-2 1 57  ? 28.060 52.797  35.175 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3234 C C     . LYS A-2 1 57  ? 29.526 52.459  35.388 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 C     1 
ATOM   3235 O O     . LYS A-2 1 57  ? 30.202 53.107  36.184 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 O     1 
ATOM   3236 C CB    . LYS A-2 1 57  ? 27.286 52.559  36.474 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3237 C CG    . LYS A-2 1 57  ? 25.779 52.836  36.360 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3238 C CD    . LYS A-2 1 57  ? 25.512 54.292  36.035 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3239 C CE    . LYS A-2 1 57  ? 24.023 54.595  35.995 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3240 N NZ    . LYS A-2 1 57  ? 23.767 56.060  35.961 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3241 N N     . VAL A-2 1 58  ? 30.015 51.451  34.672 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 N     1 
ATOM   3242 C CA    . VAL A-2 1 58  ? 31.400 51.031  34.809 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3243 C C     . VAL A-2 1 58  ? 32.418 52.101  34.447 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 C     1 
ATOM   3244 O O     . VAL A-2 1 58  ? 33.415 52.257  35.157 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 O     1 
ATOM   3245 C CB    . VAL A-2 1 58  ? 31.693 49.767  33.964 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3246 C CG1   . VAL A-2 1 58  ? 33.185 49.551  33.846 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3247 C CG2   . VAL A-2 1 58  ? 31.060 48.547  34.616 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3248 N N     . ASN A-2 1 59  ? 32.178 52.837  33.360 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 N     1 
ATOM   3249 C CA    . ASN A-2 1 59  ? 33.119 53.871  32.925 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3250 C C     . ASN A-2 1 59  ? 33.073 55.073  33.855 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 C     1 
ATOM   3251 O O     . ASN A-2 1 59  ? 34.058 55.801  33.992 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 O     1 
ATOM   3252 C CB    . ASN A-2 1 59  ? 32.866 54.275  31.462 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3253 C CG    . ASN A-2 1 59  ? 31.807 55.346  31.311 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3254 O OD1   . ASN A-2 1 59  ? 32.117 56.540  31.197 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3255 N ND2   . ASN A-2 1 59  ? 30.545 54.929  31.300 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3256 N N     . ILE A-2 1 60  ? 31.938 55.286  34.508 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 N     1 
ATOM   3257 C CA    . ILE A-2 1 60  ? 31.862 56.377  35.468 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3258 C C     . ILE A-2 1 60  ? 32.746 55.938  36.641 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 C     1 
ATOM   3259 O O     . ILE A-2 1 60  ? 33.532 56.725  37.175 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 O     1 
ATOM   3260 C CB    . ILE A-2 1 60  ? 30.421 56.611  35.928 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3261 C CG1   . ILE A-2 1 60  ? 29.626 57.182  34.754 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3262 C CG2   . ILE A-2 1 60  ? 30.384 57.566  37.116 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3263 C CD1   . ILE A-2 1 60  ? 28.198 57.443  35.049 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3264 N N     . LEU A-2 1 61  ? 32.640 54.668  37.016 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 N     1 
ATOM   3265 C CA    . LEU A-2 1 61  ? 33.461 54.140  38.099 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3266 C C     . LEU A-2 1 61  ? 34.933 54.355  37.733 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 C     1 
ATOM   3267 O O     . LEU A-2 1 61  ? 35.748 54.721  38.581 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 O     1 
ATOM   3268 C CB    . LEU A-2 1 61  ? 33.194 52.650  38.288 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3269 C CG    . LEU A-2 1 61  ? 33.592 51.943  39.592 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3270 C CD1   . LEU A-2 1 61  ? 34.404 50.718  39.239 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3271 C CD2   . LEU A-2 1 61  ? 34.357 52.860  40.532 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3272 N N     . HIS A-2 1 62  ? 35.266 54.138  36.467 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 N     1 
ATOM   3273 C CA    . HIS A-2 1 62  ? 36.637 54.317  36.001 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3274 C C     . HIS A-2 1 62  ? 37.093 55.757  36.187 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 C     1 
ATOM   3275 O O     . HIS A-2 1 62  ? 38.169 56.017  36.735 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 O     1 
ATOM   3276 C CB    . HIS A-2 1 62  ? 36.752 53.973  34.525 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3277 C CG    . HIS A-2 1 62  ? 38.163 53.885  34.044 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3278 N ND1   . HIS A-2 1 62  ? 38.489 53.763  32.712 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3279 C CD2   . HIS A-2 1 62  ? 39.333 53.856  34.724 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3280 C CE1   . HIS A-2 1 62  ? 39.800 53.659  32.590 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3281 N NE2   . HIS A-2 1 62  ? 40.336 53.713  33.797 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3282 N N     . ARG A-2 1 63  ? 36.271 56.685  35.702 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 N     1 
ATOM   3283 C CA    . ARG A-2 1 63  ? 36.552 58.108  35.816 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CA    1 
ATOM   3284 C C     . ARG A-2 1 63  ? 36.831 58.533  37.254 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 C     1 
ATOM   3285 O O     . ARG A-2 1 63  ? 37.838 59.184  37.522 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 O     1 
ATOM   3286 C CB    . ARG A-2 1 63  ? 35.382 58.915  35.281 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CB    1 
ATOM   3287 C CG    . ARG A-2 1 63  ? 35.196 58.836  33.784 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CG    1 
ATOM   3288 C CD    . ARG A-2 1 63  ? 36.239 59.640  33.050 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CD    1 
ATOM   3289 N NE    . ARG A-2 1 63  ? 35.686 60.125  31.797 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NE    1 
ATOM   3290 C CZ    . ARG A-2 1 63  ? 34.812 61.119  31.702 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3291 N NH1   . ARG A-2 1 63  ? 34.392 61.744  32.782 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3292 N NH2   . ARG A-2 1 63  ? 34.341 61.476  30.528 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3293 N N     . PHE A-2 1 64  ? 35.941 58.183  38.175 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 N     1 
ATOM   3294 C CA    . PHE A-2 1 64  ? 36.146 58.567  39.569 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3295 C C     . PHE A-2 1 64  ? 37.441 57.969  40.123 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 C     1 
ATOM   3296 O O     . PHE A-2 1 64  ? 38.162 58.621  40.885 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 O     1 
ATOM   3297 C CB    . PHE A-2 1 64  ? 34.951 58.150  40.439 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3298 C CG    . PHE A-2 1 64  ? 33.818 59.149  40.446 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3299 C CD1   . PHE A-2 1 64  ? 33.027 59.345  39.312 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3300 C CD2   . PHE A-2 1 64  ? 33.531 59.889  41.593 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3301 C CE1   . PHE A-2 1 64  ? 31.957 60.265  39.325 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3302 C CE2   . PHE A-2 1 64  ? 32.468 60.812  41.620 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3303 C CZ    . PHE A-2 1 64  ? 31.682 60.996  40.486 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3304 N N     . LEU A-2 1 65  ? 37.745 56.742  39.715 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 N     1 
ATOM   3305 C CA    . LEU A-2 1 65  ? 38.948 56.057  40.157 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3306 C C     . LEU A-2 1 65  ? 40.218 56.796  39.738 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 C     1 
ATOM   3307 O O     . LEU A-2 1 65  ? 41.132 56.986  40.549 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 O     1 
ATOM   3308 C CB    . LEU A-2 1 65  ? 38.936 54.617  39.625 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3309 C CG    . LEU A-2 1 65  ? 38.822 53.453  40.638 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3310 C CD1   . LEU A-2 1 65  ? 38.213 53.914  41.958 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3311 C CD2   . LEU A-2 1 65  ? 37.993 52.322  40.035 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3312 N N     . ARG A-2 1 66  ? 40.271 57.227  38.479 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 N     1 
ATOM   3313 C CA    . ARG A-2 1 66  ? 41.427 57.950  37.958 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CA    1 
ATOM   3314 C C     . ARG A-2 1 66  ? 41.687 59.209  38.791 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 C     1 
ATOM   3315 O O     . ARG A-2 1 66  ? 42.820 59.453  39.250 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 O     1 
ATOM   3316 C CB    . ARG A-2 1 66  ? 41.196 58.332  36.489 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CB    1 
ATOM   3317 C CG    . ARG A-2 1 66  ? 42.345 59.116  35.858 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CG    1 
ATOM   3318 C CD    . ARG A-2 1 66  ? 42.178 59.283  34.349 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CD    1 
ATOM   3319 N NE    . ARG A-2 1 66  ? 41.073 60.164  33.988 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NE    1 
ATOM   3320 C CZ    . ARG A-2 1 66  ? 40.693 60.412  32.735 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3321 N NH1   . ARG A-2 1 66  ? 41.331 59.851  31.726 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3322 N NH2   . ARG A-2 1 66  ? 39.655 61.194  32.492 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3323 N N     . LEU A-2 1 67  ? 40.638 60.002  39.001 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 N     1 
ATOM   3324 C CA    . LEU A-2 1 67  ? 40.788 61.216  39.797 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3325 C C     . LEU A-2 1 67  ? 41.212 60.871  41.215 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 C     1 
ATOM   3326 O O     . LEU A-2 1 67  ? 42.077 61.526  41.770 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 O     1 
ATOM   3327 C CB    . LEU A-2 1 67  ? 39.486 62.027  39.858 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3328 C CG    . LEU A-2 1 67  ? 39.506 63.103  40.958 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3329 C CD1   . LEU A-2 1 67  ? 40.600 64.086  40.629 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3330 C CD2   . LEU A-2 1 67  ? 38.175 63.830  41.072 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3331 N N     . LEU A-2 1 68  ? 40.605 59.841  41.796 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 N     1 
ATOM   3332 C CA    . LEU A-2 1 68  ? 40.937 59.465  43.166 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3333 C C     . LEU A-2 1 68  ? 42.338 58.885  43.300 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 C     1 
ATOM   3334 O O     . LEU A-2 1 68  ? 42.964 59.024  44.349 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 O     1 
ATOM   3335 C CB    . LEU A-2 1 68  ? 39.898 58.483  43.724 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3336 C CG    . LEU A-2 1 68  ? 38.566 59.153  44.069 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3337 C CD1   . LEU A-2 1 68  ? 37.467 58.129  44.227 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3338 C CD2   . LEU A-2 1 68  ? 38.737 59.957  45.327 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3339 N N     . THR A-2 1 69  ? 42.825 58.230  42.247 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 N     1 
ATOM   3340 C CA    . THR A-2 1 69  ? 44.168 57.665  42.279 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CA    1 
ATOM   3341 C C     . THR A-2 1 69  ? 45.159 58.824  42.233 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 C     1 
ATOM   3342 O O     . THR A-2 1 69  ? 46.116 58.878  43.013 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 O     1 
ATOM   3343 C CB    . THR A-2 1 69  ? 44.407 56.724  41.083 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CB    1 
ATOM   3344 O OG1   . THR A-2 1 69  ? 43.640 55.532  41.267 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3345 C CG2   . THR A-2 1 69  ? 45.880 56.364  40.950 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3346 N N     . HIS A-2 1 70  ? 44.908 59.768  41.334 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 N     1 
ATOM   3347 C CA    . HIS A-2 1 70  ? 45.787 60.913  41.221 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3348 C C     . HIS A-2 1 70  ? 45.802 61.714  42.519 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 C     1 
ATOM   3349 O O     . HIS A-2 1 70  ? 46.790 62.393  42.831 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 O     1 
ATOM   3350 C CB    . HIS A-2 1 70  ? 45.362 61.803  40.050 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3351 C CG    . HIS A-2 1 70  ? 46.221 63.014  39.882 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3352 N ND1   . HIS A-2 1 70  ? 46.009 64.180  40.587 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3353 C CD2   . HIS A-2 1 70  ? 47.343 63.215  39.148 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3354 C CE1   . HIS A-2 1 70  ? 46.963 65.047  40.297 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3355 N NE2   . HIS A-2 1 70  ? 47.786 64.485  39.428 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3356 N N     . ASN A-2 1 71  ? 44.710 61.630  43.278 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 N     1 
ATOM   3357 C CA    . ASN A-2 1 71  ? 44.607 62.349  44.544 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3358 C C     . ASN A-2 1 71  ? 45.139 61.536  45.715 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 C     1 
ATOM   3359 O O     . ASN A-2 1 71  ? 45.032 61.949  46.863 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 O     1 
ATOM   3360 C CB    . ASN A-2 1 71  ? 43.160 62.789  44.808 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3361 C CG    . ASN A-2 1 71  ? 42.774 64.035  44.023 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3362 O OD1   . ASN A-2 1 71  ? 41.602 64.406  43.961 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3363 N ND2   . ASN A-2 1 71  ? 43.763 64.697  43.427 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3364 N N     . GLY A-2 1 72  ? 45.699 60.369  45.424 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 N     1 
ATOM   3365 C CA    . GLY A-2 1 72  ? 46.300 59.564  46.474 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3366 C C     . GLY A-2 1 72  ? 45.452 58.619  47.287 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 C     1 
ATOM   3367 O O     . GLY A-2 1 72  ? 45.913 58.122  48.309 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 O     1 
ATOM   3368 N N     . PHE A-2 1 73  ? 44.223 58.363  46.858 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 N     1 
ATOM   3369 C CA    . PHE A-2 1 73  ? 43.368 57.445  47.602 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3370 C C     . PHE A-2 1 73  ? 43.455 56.013  47.081 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 C     1 
ATOM   3371 O O     . PHE A-2 1 73  ? 42.847 55.097  47.642 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 O     1 
ATOM   3372 C CB    . PHE A-2 1 73  ? 41.917 57.935  47.584 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3373 C CG    . PHE A-2 1 73  ? 41.695 59.177  48.397 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3374 C CD1   . PHE A-2 1 73  ? 41.937 60.434  47.852 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3375 C CD2   . PHE A-2 1 73  ? 41.283 59.085  49.718 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3376 C CE1   . PHE A-2 1 73  ? 41.775 61.591  48.613 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3377 C CE2   . PHE A-2 1 73  ? 41.115 60.228  50.495 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3378 C CZ    . PHE A-2 1 73  ? 41.362 61.489  49.944 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3379 N N     . PHE A-2 1 74  ? 44.212 55.823  46.007 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 N     1 
ATOM   3380 C CA    . PHE A-2 1 74  ? 44.391 54.501  45.422 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3381 C C     . PHE A-2 1 74  ? 45.737 54.462  44.717 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 C     1 
ATOM   3382 O O     . PHE A-2 1 74  ? 46.303 55.505  44.386 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 O     1 
ATOM   3383 C CB    . PHE A-2 1 74  ? 43.260 54.181  44.427 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3384 C CG    . PHE A-2 1 74  ? 41.891 54.132  45.058 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3385 C CD1   . PHE A-2 1 74  ? 41.017 55.210  44.950 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3386 C CD2   . PHE A-2 1 74  ? 41.484 53.018  45.790 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3387 C CE1   . PHE A-2 1 74  ? 39.757 55.177  45.561 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3388 C CE2   . PHE A-2 1 74  ? 40.237 52.980  46.401 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3389 C CZ    . PHE A-2 1 74  ? 39.373 54.059  46.285 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3390 N N     . ALA A-2 1 75  ? 46.262 53.260  44.514 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 N     1 
ATOM   3391 C CA    . ALA A-2 1 75  ? 47.541 53.097  43.833 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3392 C C     . ALA A-2 1 75  ? 47.327 52.127  42.691 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 C     1 
ATOM   3393 O O     . ALA A-2 1 75  ? 46.740 51.060  42.879 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 O     1 
ATOM   3394 C CB    . ALA A-2 1 75  ? 48.606 52.554  44.797 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3395 N N     . LYS A-2 1 76  ? 47.790 52.514  41.505 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 N     1 
ATOM   3396 C CA    . LYS A-2 1 76  ? 47.657 51.685  40.312 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3397 C C     . LYS A-2 1 76  ? 48.721 50.609  40.306 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 C     1 
ATOM   3398 O O     . LYS A-2 1 76  ? 49.854 50.831  40.729 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 O     1 
ATOM   3399 C CB    . LYS A-2 1 76  ? 47.797 52.529  39.049 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3400 C CG    . LYS A-2 1 76  ? 46.692 53.541  38.840 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3401 C CD    . LYS A-2 1 76  ? 46.954 54.393  37.605 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3402 C CE    . LYS A-2 1 76  ? 45.800 55.371  37.346 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3403 N NZ    . LYS A-2 1 76  ? 45.982 56.163  36.086 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3404 N N     . THR A-2 1 77  ? 48.335 49.440  39.817 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 N     1 
ATOM   3405 C CA    . THR A-2 1 77  ? 49.211 48.285  39.717 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CA    1 
ATOM   3406 C C     . THR A-2 1 77  ? 48.813 47.551  38.446 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 C     1 
ATOM   3407 O O     . THR A-2 1 77  ? 47.641 47.553  38.072 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 O     1 
ATOM   3408 C CB    . THR A-2 1 77  ? 49.022 47.353  40.939 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CB    1 
ATOM   3409 O OG1   . THR A-2 1 77  ? 49.765 47.874  42.046 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3410 C CG2   . THR A-2 1 77  ? 49.485 45.940  40.641 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3411 N N     . ILE A-2 1 78  ? 49.782 46.951  37.764 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 N     1 
ATOM   3412 C CA    . ILE A-2 1 78  ? 49.493 46.195  36.553 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3413 C C     . ILE A-2 1 78  ? 49.557 44.719  36.922 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 C     1 
ATOM   3414 O O     . ILE A-2 1 78  ? 50.566 44.257  37.455 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 O     1 
ATOM   3415 C CB    . ILE A-2 1 78  ? 50.527 46.469  35.465 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3416 C CG1   . ILE A-2 1 78  ? 50.476 47.940  35.047 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3417 C CG2   . ILE A-2 1 78  ? 50.259 45.572  34.276 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3418 C CD1   . ILE A-2 1 78  ? 49.212 48.336  34.311 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3419 N N     . VAL A-2 1 79  ? 48.489 43.976  36.651 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 N     1 
ATOM   3420 C CA    . VAL A-2 1 79  ? 48.488 42.561  36.992 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3421 C C     . VAL A-2 1 79  ? 48.294 41.622  35.814 1.00 62.19 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 C     1 
ATOM   3422 O O     . VAL A-2 1 79  ? 47.678 41.978  34.805 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 O     1 
ATOM   3423 C CB    . VAL A-2 1 79  ? 47.411 42.230  38.049 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3424 C CG1   . VAL A-2 1 79  ? 47.662 43.031  39.314 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3425 C CG2   . VAL A-2 1 79  ? 46.030 42.508  37.489 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3426 N N     . LYS A-2 1 80  ? 48.834 40.416  35.977 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 N     1 
ATOM   3427 C CA    . LYS A-2 1 80  ? 48.773 39.347  34.986 1.00 71.50 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3428 C C     . LYS A-2 1 80  ? 47.797 39.599  33.840 1.00 73.88 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 C     1 
ATOM   3429 O O     . LYS A-2 1 80  ? 48.210 39.933  32.727 1.00 73.86 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 O     1 
ATOM   3430 C CB    . LYS A-2 1 80  ? 48.427 38.027  35.689 1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3431 C CG    . LYS A-2 1 80  ? 47.253 38.128  36.662 1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3432 C CD    . LYS A-2 1 80  ? 46.974 36.794  37.352 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3433 C CE    . LYS A-2 1 80  ? 45.830 36.920  38.355 1.00 73.85 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3434 N NZ    . LYS A-2 1 80  ? 45.568 35.645  39.084 1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3435 N N     . GLY A-2 1 81  ? 46.507 39.438  34.117 1.00 76.65 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 N     1 
ATOM   3436 C CA    . GLY A-2 1 81  ? 45.497 39.647  33.096 1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3437 C C     . GLY A-2 1 81  ? 44.374 38.632  33.193 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 C     1 
ATOM   3438 O O     . GLY A-2 1 81  ? 44.587 37.500  33.635 1.00 82.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 O     1 
ATOM   3439 N N     . LYS A-2 1 82  ? 43.176 39.039  32.778 1.00 84.86 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 N     1 
ATOM   3440 C CA    . LYS A-2 1 82  ? 42.001 38.171  32.822 1.00 87.34 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3441 C C     . LYS A-2 1 82  ? 42.332 36.748  32.373 1.00 88.62 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 C     1 
ATOM   3442 O O     . LYS A-2 1 82  ? 42.733 36.520  31.230 1.00 88.84 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 O     1 
ATOM   3443 C CB    . LYS A-2 1 82  ? 40.881 38.768  31.961 1.00 87.51 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3444 C CG    . LYS A-2 1 82  ? 40.414 40.137  32.456 1.00 87.85 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3445 C CD    . LYS A-2 1 82  ? 39.187 40.641  31.709 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3446 C CE    . LYS A-2 1 82  ? 38.673 41.939  32.319 1.00 86.02 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3447 N NZ    . LYS A-2 1 82  ? 37.416 42.398  31.672 1.00 85.31 ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3448 N N     . GLU A-2 1 83  ? 42.157 35.800  33.294 1.00 90.00 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 N     1 
ATOM   3449 C CA    . GLU A-2 1 83  ? 42.458 34.392  33.050 1.00 90.70 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3450 C C     . GLU A-2 1 83  ? 42.094 33.841  31.684 1.00 90.94 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 C     1 
ATOM   3451 O O     . GLU A-2 1 83  ? 41.222 34.364  30.985 1.00 90.70 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 O     1 
ATOM   3452 C CB    . GLU A-2 1 83  ? 41.849 33.519  34.150 1.00 91.28 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3453 C CG    . GLU A-2 1 83  ? 42.622 33.610  35.459 1.00 92.39 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3454 C CD    . GLU A-2 1 83  ? 44.134 33.518  35.248 1.00 93.04 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3455 O OE1   . GLU A-2 1 83  ? 44.600 32.511  34.672 1.00 92.97 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3456 O OE2   . GLU A-2 1 83  ? 44.855 34.455  35.657 1.00 92.84 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3457 N N     . GLY A-2 1 84  ? 42.553 32.663  31.294 1.00 91.34 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 N     1 
ATOM   3458 C CA    . GLY A-2 1 84  ? 42.307 32.339  29.900 1.00 91.91 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3459 C C     . GLY A-2 1 84  ? 43.401 33.319  29.501 1.00 92.26 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 C     1 
ATOM   3460 O O     . GLY A-2 1 84  ? 43.153 34.484  29.243 1.00 92.34 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 O     1 
ATOM   3461 N N     . ASP A-2 1 85  ? 44.609 32.770  29.465 1.00 92.31 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 N     1 
ATOM   3462 C CA    . ASP A-2 1 85  ? 45.828 33.602  29.502 1.00 92.07 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CA    1 
ATOM   3463 C C     . ASP A-2 1 85  ? 45.872 35.129  29.200 1.00 91.30 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 C     1 
ATOM   3464 O O     . ASP A-2 1 85  ? 45.291 35.690  28.270 1.00 91.38 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 O     1 
ATOM   3465 C CB    . ASP A-2 1 85  ? 46.985 32.894  28.907 1.00 93.14 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CB    1 
ATOM   3466 C CG    . ASP A-2 1 85  ? 47.857 33.018  30.127 1.00 93.97 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CG    1 
ATOM   3467 O OD1   . ASP A-2 1 85  ? 47.666 32.195  31.044 1.00 94.44 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3468 O OD2   . ASP A-2 1 85  ? 48.723 33.922  30.160 1.00 94.10 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3469 N N     . GLU A-2 1 86  ? 46.648 35.715  30.192 1.00 89.83 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 N     1 
ATOM   3470 C CA    . GLU A-2 1 86  ? 46.982 37.121  30.578 1.00 87.42 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3471 C C     . GLU A-2 1 86  ? 46.902 38.182  29.416 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 C     1 
ATOM   3472 O O     . GLU A-2 1 86  ? 47.388 37.901  28.312 1.00 85.78 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 O     1 
ATOM   3473 C CB    . GLU A-2 1 86  ? 48.359 37.226  31.248 1.00 88.40 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3474 C CG    . GLU A-2 1 86  ? 49.605 36.775  30.474 1.00 88.83 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3475 C CD    . GLU A-2 1 86  ? 50.019 37.628  29.285 1.00 89.35 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3476 O OE1   . GLU A-2 1 86  ? 50.164 38.872  29.421 1.00 89.37 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3477 O OE2   . GLU A-2 1 86  ? 50.212 37.060  28.200 1.00 89.14 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3478 N N     . GLU A-2 1 87  ? 46.278 39.420  29.639 1.00 81.20 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 N     1 
ATOM   3479 C CA    . GLU A-2 1 87  ? 46.290 40.687  28.683 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3480 C C     . GLU A-2 1 87  ? 46.875 41.649  29.710 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 C     1 
ATOM   3481 O O     . GLU A-2 1 87  ? 46.918 41.216  30.863 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 O     1 
ATOM   3482 C CB    . GLU A-2 1 87  ? 44.917 41.311  28.081 1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3483 C CG    . GLU A-2 1 87  ? 44.958 42.718  27.319 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3484 C CD    . GLU A-2 1 87  ? 43.795 43.214  26.401 1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3485 O OE1   . GLU A-2 1 87  ? 42.713 42.596  26.493 1.00 74.49 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3486 O OE2   . GLU A-2 1 87  ? 43.978 44.198  25.639 1.00 74.65 ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3487 N N     . GLU A-2 1 88  ? 47.341 42.893  29.478 1.00 68.48 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 N     1 
ATOM   3488 C CA    . GLU A-2 1 88  ? 47.785 43.536  30.733 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3489 C C     . GLU A-2 1 88  ? 46.613 44.227  31.395 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 C     1 
ATOM   3490 O O     . GLU A-2 1 88  ? 45.808 44.828  30.693 1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 O     1 
ATOM   3491 C CB    . GLU A-2 1 88  ? 48.880 44.580  30.476 1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3492 C CG    . GLU A-2 1 88  ? 50.275 44.038  30.605 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3493 C CD    . GLU A-2 1 88  ? 51.380 45.089  30.485 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3494 O OE1   . GLU A-2 1 88  ? 51.044 46.285  30.358 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3495 O OE2   . GLU A-2 1 88  ? 52.556 44.710  30.526 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3496 N N     . GLU A-2 1 89  ? 46.424 44.226  32.726 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 N     1 
ATOM   3497 C CA    . GLU A-2 1 89  ? 45.261 44.976  33.255 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3498 C C     . GLU A-2 1 89  ? 45.567 45.714  34.529 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 C     1 
ATOM   3499 O O     . GLU A-2 1 89  ? 46.392 45.264  35.330 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 O     1 
ATOM   3500 C CB    . GLU A-2 1 89  ? 44.069 44.049  33.505 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3501 C CG    . GLU A-2 1 89  ? 42.762 44.764  33.758 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3502 C CD    . GLU A-2 1 89  ? 41.563 43.825  33.745 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3503 O OE1   . GLU A-2 1 89  ? 41.703 42.681  34.224 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3504 O OE2   . GLU A-2 1 89  ? 40.475 44.234  33.264 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3505 N N     . ILE A-2 1 90  ? 44.905 46.853  34.729 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 N     1 
ATOM   3506 C CA    . ILE A-2 1 90  ? 45.103 47.671  35.922 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3507 C C     . ILE A-2 1 90  ? 44.357 47.145  37.153 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 C     1 
ATOM   3508 O O     . ILE A-2 1 90  ? 43.228 46.666  37.055 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 O     1 
ATOM   3509 C CB    . ILE A-2 1 90  ? 44.648 49.115  35.675 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3510 C CG1   . ILE A-2 1 90  ? 45.395 49.693  34.480 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3511 C CG2   . ILE A-2 1 90  ? 44.903 49.964  36.904 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3512 C CD1   . ILE A-2 1 90  ? 44.923 51.079  34.095 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3513 N N     . ALA A-2 1 91  ? 45.004 47.245  38.309 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 N     1 
ATOM   3514 C CA    . ALA A-2 1 91  ? 44.430 46.799  39.572 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3515 C C     . ALA A-2 1 91  ? 44.596 47.930  40.571 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 C     1 
ATOM   3516 O O     . ALA A-2 1 91  ? 45.615 48.615  40.571 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 O     1 
ATOM   3517 C CB    . ALA A-2 1 91  ? 45.148 45.556  40.069 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3518 N N     . TYR A-2 1 92  ? 43.600 48.120  41.428 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 N     1 
ATOM   3519 C CA    . TYR A-2 1 92  ? 43.652 49.189  42.413 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CA    1 
ATOM   3520 C C     . TYR A-2 1 92  ? 43.861 48.691  43.833 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 C     1 
ATOM   3521 O O     . TYR A-2 1 92  ? 43.285 47.684  44.245 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 O     1 
ATOM   3522 C CB    . TYR A-2 1 92  ? 42.371 50.032  42.343 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CB    1 
ATOM   3523 C CG    . TYR A-2 1 92  ? 42.120 50.618  40.971 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CG    1 
ATOM   3524 C CD1   . TYR A-2 1 92  ? 41.550 49.852  39.956 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3525 C CD2   . TYR A-2 1 92  ? 42.496 51.925  40.674 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3526 C CE1   . TYR A-2 1 92  ? 41.363 50.375  38.677 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3527 C CE2   . TYR A-2 1 92  ? 42.316 52.451  39.407 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3528 C CZ    . TYR A-2 1 92  ? 41.752 51.672  38.413 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3529 O OH    . TYR A-2 1 92  ? 41.605 52.184  37.147 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 OH    1 
ATOM   3530 N N     . SER A-2 1 93  ? 44.700 49.413  44.571 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 N     1 
ATOM   3531 C CA    . SER A-2 1 93  ? 45.004 49.089  45.959 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 CA    1 
ATOM   3532 C C     . SER A-2 1 93  ? 44.643 50.250  46.855 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 C     1 
ATOM   3533 O O     . SER A-2 1 93  ? 44.622 51.402  46.421 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 O     1 
ATOM   3534 C CB    . SER A-2 1 93  ? 46.495 48.806  46.151 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 CB    1 
ATOM   3535 O OG    . SER A-2 1 93  ? 46.830 47.489  45.773 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 OG    1 
ATOM   3536 N N     . LEU A-2 1 94  ? 44.365 49.942  48.114 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 N     1 
ATOM   3537 C CA    . LEU A-2 1 94  ? 44.056 50.982  49.062 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3538 C C     . LEU A-2 1 94  ? 45.378 51.631  49.447 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 C     1 
ATOM   3539 O O     . LEU A-2 1 94  ? 46.443 51.045  49.252 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 O     1 
ATOM   3540 C CB    . LEU A-2 1 94  ? 43.396 50.393  50.308 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3541 C CG    . LEU A-2 1 94  ? 42.035 49.732  50.098 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3542 C CD1   . LEU A-2 1 94  ? 41.576 49.118  51.403 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3543 C CD2   . LEU A-2 1 94  ? 41.018 50.761  49.595 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3544 N N     . THR A-2 1 95  ? 45.298 52.854  49.961 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 N     1 
ATOM   3545 C CA    . THR A-2 1 95  ? 46.465 53.587  50.430 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CA    1 
ATOM   3546 C C     . THR A-2 1 95  ? 46.099 53.969  51.864 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 C     1 
ATOM   3547 O O     . THR A-2 1 95  ? 44.939 53.827  52.270 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 O     1 
ATOM   3548 C CB    . THR A-2 1 95  ? 46.704 54.882  49.620 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CB    1 
ATOM   3549 O OG1   . THR A-2 1 95  ? 45.587 55.765  49.790 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3550 C CG2   . THR A-2 1 95  ? 46.888 54.572  48.145 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3551 N N     . PRO A-2 1 96  ? 47.068 54.457  52.656 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 N     1 
ATOM   3552 C CA    . PRO A-2 1 96  ? 46.715 54.824  54.031 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3553 C C     . PRO A-2 1 96  ? 45.431 55.672  54.116 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 C     1 
ATOM   3554 O O     . PRO A-2 1 96  ? 44.514 55.343  54.869 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 O     1 
ATOM   3555 C CB    . PRO A-2 1 96  ? 47.963 55.565  54.514 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3556 C CG    . PRO A-2 1 96  ? 49.061 54.843  53.784 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3557 C CD    . PRO A-2 1 96  ? 48.492 54.718  52.388 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3558 N N     . PRO A-2 1 97  ? 45.338 56.758  53.328 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 N     1 
ATOM   3559 C CA    . PRO A-2 1 97  ? 44.134 57.596  53.372 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3560 C C     . PRO A-2 1 97  ? 42.813 56.837  53.191 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 C     1 
ATOM   3561 O O     . PRO A-2 1 97  ? 41.853 57.066  53.931 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 O     1 
ATOM   3562 C CB    . PRO A-2 1 97  ? 44.379 58.611  52.255 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3563 C CG    . PRO A-2 1 97  ? 45.861 58.780  52.294 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3564 C CD    . PRO A-2 1 97  ? 46.345 57.345  52.428 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3565 N N     . SER A-2 1 98  ? 42.754 55.932  52.221 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 N     1 
ATOM   3566 C CA    . SER A-2 1 98  ? 41.514 55.199  52.013 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 CA    1 
ATOM   3567 C C     . SER A-2 1 98  ? 41.287 54.080  53.029 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 C     1 
ATOM   3568 O O     . SER A-2 1 98  ? 40.162 53.630  53.214 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 O     1 
ATOM   3569 C CB    . SER A-2 1 98  ? 41.428 54.648  50.574 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 CB    1 
ATOM   3570 O OG    . SER A-2 1 98  ? 42.521 53.812  50.247 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 OG    1 
ATOM   3571 N N     . LYS A-2 1 99  ? 42.337 53.623  53.699 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 N     1 
ATOM   3572 C CA    . LYS A-2 1 99  ? 42.131 52.577  54.691 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3573 C C     . LYS A-2 1 99  ? 41.273 53.143  55.816 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 C     1 
ATOM   3574 O O     . LYS A-2 1 99  ? 40.694 52.396  56.610 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 O     1 
ATOM   3575 C CB    . LYS A-2 1 99  ? 43.471 52.060  55.218 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3576 C CG    . LYS A-2 1 99  ? 44.201 51.226  54.169 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3577 C CD    . LYS A-2 1 99  ? 45.554 50.692  54.607 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3578 C CE    . LYS A-2 1 99  ? 46.216 49.975  53.421 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3579 N NZ    . LYS A-2 1 99  ? 47.572 49.433  53.705 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3580 N N     . LEU A-2 1 100 ? 41.185 54.474  55.861 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 N     1 
ATOM   3581 C CA    . LEU A-2 1 100 ? 40.384 55.167  56.863 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3582 C C     . LEU A-2 1 100 ? 38.906 55.034  56.514 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 C     1 
ATOM   3583 O O     . LEU A-2 1 100 ? 38.038 55.382  57.314 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 O     1 
ATOM   3584 C CB    . LEU A-2 1 100 ? 40.765 56.653  56.931 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3585 C CG    . LEU A-2 1 100 ? 42.182 56.996  57.431 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3586 C CD1   . LEU A-2 1 100 ? 42.375 58.506  57.431 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3587 C CD2   . LEU A-2 1 100 ? 42.393 56.434  58.840 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3588 N N     . LEU A-2 1 101 ? 38.628 54.509  55.328 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 N     1 
ATOM   3589 C CA    . LEU A-2 1 101 ? 37.266 54.335  54.867 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3590 C C     . LEU A-2 1 101 ? 36.748 52.903  55.014 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 C     1 
ATOM   3591 O O     . LEU A-2 1 101 ? 35.606 52.612  54.626 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 O     1 
ATOM   3592 C CB    . LEU A-2 1 101 ? 37.150 54.772  53.403 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3593 C CG    . LEU A-2 1 101 ? 37.369 56.251  53.072 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3594 C CD1   . LEU A-2 1 101 ? 37.184 56.451  51.562 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3595 C CD2   . LEU A-2 1 101 ? 36.386 57.123  53.846 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3596 N N     . ILE A-2 1 102 ? 37.578 52.009  55.552 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 N     1 
ATOM   3597 C CA    . ILE A-2 1 102 ? 37.158 50.622  55.750 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3598 C C     . ILE A-2 1 102 ? 36.212 50.551  56.950 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 C     1 
ATOM   3599 O O     . ILE A-2 1 102 ? 36.582 50.885  58.078 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 O     1 
ATOM   3600 C CB    . ILE A-2 1 102 ? 38.366 49.685  56.017 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3601 C CG1   . ILE A-2 1 102 ? 39.396 49.809  54.892 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3602 C CG2   . ILE A-2 1 102 ? 37.890 48.244  56.105 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3603 C CD1   . ILE A-2 1 102 ? 40.619 48.967  55.108 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3604 N N     . SER A-2 1 103 ? 34.986 50.109  56.711 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 N     1 
ATOM   3605 C CA    . SER A-2 1 103 ? 34.004 50.020  57.778 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CA    1 
ATOM   3606 C C     . SER A-2 1 103 ? 34.353 48.956  58.816 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 C     1 
ATOM   3607 O O     . SER A-2 1 103 ? 35.220 48.105  58.596 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 O     1 
ATOM   3608 C CB    . SER A-2 1 103 ? 32.626 49.723  57.186 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CB    1 
ATOM   3609 O OG    . SER A-2 1 103 ? 32.649 48.502  56.468 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 OG    1 
ATOM   3610 N N     . GLY A-2 1 104 ? 33.668 49.015  59.953 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 N     1 
ATOM   3611 C CA    . GLY A-2 1 104 ? 33.899 48.044  61.003 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3612 C C     . GLY A-2 1 104 ? 35.172 48.236  61.800 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 C     1 
ATOM   3613 O O     . GLY A-2 1 104 ? 35.320 47.644  62.864 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 O     1 
ATOM   3614 N N     . LYS A-2 1 105 ? 36.097 49.050  61.309 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 N     1 
ATOM   3615 C CA    . LYS A-2 1 105 ? 37.338 49.265  62.038 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3616 C C     . LYS A-2 1 105 ? 37.222 50.490  62.948 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 C     1 
ATOM   3617 O O     . LYS A-2 1 105 ? 36.411 51.385  62.703 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 O     1 
ATOM   3618 C CB    . LYS A-2 1 105 ? 38.514 49.439  61.069 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3619 C CG    . LYS A-2 1 105 ? 38.538 48.444  59.910 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3620 C CD    . LYS A-2 1 105 ? 38.298 47.005  60.363 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3621 C CE    . LYS A-2 1 105 ? 38.053 46.090  59.162 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3622 N NZ    . LYS A-2 1 105 ? 37.416 44.795  59.532 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3623 N N     . PRO A-2 1 106 ? 38.026 50.531  64.023 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 N     1 
ATOM   3624 C CA    . PRO A-2 1 106 ? 38.042 51.630  64.993 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3625 C C     . PRO A-2 1 106 ? 38.512 52.937  64.379 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 C     1 
ATOM   3626 O O     . PRO A-2 1 106 ? 38.233 54.018  64.898 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 O     1 
ATOM   3627 C CB    . PRO A-2 1 106 ? 39.009 51.132  66.059 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3628 C CG    . PRO A-2 1 106 ? 38.829 49.647  65.999 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3629 C CD    . PRO A-2 1 106 ? 38.830 49.400  64.514 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3630 N N     . THR A-2 1 107 ? 39.226 52.830  63.267 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 N     1 
ATOM   3631 C CA    . THR A-2 1 107 ? 39.758 53.999  62.574 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CA    1 
ATOM   3632 C C     . THR A-2 1 107 ? 38.850 54.569  61.480 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 C     1 
ATOM   3633 O O     . THR A-2 1 107 ? 39.177 55.587  60.869 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 O     1 
ATOM   3634 C CB    . THR A-2 1 107 ? 41.098 53.660  61.930 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CB    1 
ATOM   3635 O OG1   . THR A-2 1 107 ? 40.986 52.399  61.257 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3636 C CG2   . THR A-2 1 107 ? 42.183 53.586  62.978 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3637 N N     . CYS A-2 1 108 ? 37.716 53.920  61.239 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 N     1 
ATOM   3638 C CA    . CYS A-2 1 108 ? 36.802 54.366  60.197 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 CA    1 
ATOM   3639 C C     . CYS A-2 1 108 ? 36.324 55.801  60.388 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 C     1 
ATOM   3640 O O     . CYS A-2 1 108 ? 35.827 56.157  61.447 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 O     1 
ATOM   3641 C CB    . CYS A-2 1 108 ? 35.589 53.436  60.126 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 CB    1 
ATOM   3642 S SG    . CYS A-2 1 108 ? 34.548 53.717  58.663 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 SG    1 
ATOM   3643 N N     . LEU A-2 1 109 ? 36.474 56.622  59.358 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 N     1 
ATOM   3644 C CA    . LEU A-2 1 109 ? 36.026 58.005  59.430 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3645 C C     . LEU A-2 1 109 ? 34.913 58.239  58.409 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 C     1 
ATOM   3646 O O     . LEU A-2 1 109 ? 34.533 59.373  58.147 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 O     1 
ATOM   3647 C CB    . LEU A-2 1 109 ? 37.187 58.962  59.156 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3648 C CG    . LEU A-2 1 109 ? 38.371 58.944  60.125 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3649 C CD1   . LEU A-2 1 109 ? 39.312 60.080  59.787 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3650 C CD2   . LEU A-2 1 109 ? 37.880 59.099  61.543 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3651 N N     . SER A-2 1 110 ? 34.392 57.154  57.843 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 N     1 
ATOM   3652 C CA    . SER A-2 1 110 ? 33.329 57.233  56.842 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 CA    1 
ATOM   3653 C C     . SER A-2 1 110 ? 32.153 58.112  57.250 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 C     1 
ATOM   3654 O O     . SER A-2 1 110 ? 31.649 58.902  56.439 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 O     1 
ATOM   3655 C CB    . SER A-2 1 110 ? 32.804 55.829  56.497 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 CB    1 
ATOM   3656 O OG    . SER A-2 1 110 ? 33.759 55.080  55.764 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 OG    1 
ATOM   3657 N N     . SER A-2 1 111 ? 31.716 57.964  58.498 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 N     1 
ATOM   3658 C CA    . SER A-2 1 111 ? 30.588 58.728  59.026 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 CA    1 
ATOM   3659 C C     . SER A-2 1 111 ? 30.868 60.232  59.020 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 C     1 
ATOM   3660 O O     . SER A-2 1 111 ? 30.052 61.019  58.543 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 O     1 
ATOM   3661 C CB    . SER A-2 1 111 ? 30.260 58.255  60.444 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 CB    1 
ATOM   3662 O OG    . SER A-2 1 111 ? 31.403 58.376  61.273 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 OG    1 
ATOM   3663 N N     . ILE A-2 1 112 ? 32.017 60.635  59.550 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 N     1 
ATOM   3664 C CA    . ILE A-2 1 112 ? 32.365 62.046  59.565 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3665 C C     . ILE A-2 1 112 ? 32.439 62.546  58.126 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 C     1 
ATOM   3666 O O     . ILE A-2 1 112 ? 32.079 63.686  57.827 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 O     1 
ATOM   3667 C CB    . ILE A-2 1 112 ? 33.714 62.280  60.267 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3668 C CG1   . ILE A-2 1 112 ? 33.579 61.964  61.764 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3669 C CG2   . ILE A-2 1 112 ? 34.153 63.712  60.071 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3670 C CD1   . ILE A-2 1 112 ? 34.908 61.929  62.529 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3671 N N     . VAL A-2 1 113 ? 32.901 61.694  57.221 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 N     1 
ATOM   3672 C CA    . VAL A-2 1 113 ? 32.977 62.104  55.828 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3673 C C     . VAL A-2 1 113 ? 31.563 62.288  55.291 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 C     1 
ATOM   3674 O O     . VAL A-2 1 113 ? 31.260 63.299  54.654 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 O     1 
ATOM   3675 C CB    . VAL A-2 1 113 ? 33.729 61.062  54.959 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3676 C CG1   . VAL A-2 1 113 ? 33.425 61.291  53.474 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3677 C CG2   . VAL A-2 1 113 ? 35.234 61.177  55.202 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3678 N N     . LYS A-2 1 114 ? 30.694 61.322  55.575 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 N     1 
ATOM   3679 C CA    . LYS A-2 1 114 ? 29.318 61.378  55.102 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3680 C C     . LYS A-2 1 114 ? 28.564 62.602  55.614 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 C     1 
ATOM   3681 O O     . LYS A-2 1 114 ? 27.840 63.260  54.861 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 O     1 
ATOM   3682 C CB    . LYS A-2 1 114 ? 28.567 60.111  55.498 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3683 C CG    . LYS A-2 1 114 ? 27.132 60.090  55.000 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3684 C CD    . LYS A-2 1 114 ? 26.431 58.779  55.339 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3685 C CE    . LYS A-2 1 114 ? 25.001 58.752  54.803 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3686 N NZ    . LYS A-2 1 114 ? 24.355 57.414  54.988 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3687 N N     . GLY A-2 1 115 ? 28.742 62.909  56.897 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 N     1 
ATOM   3688 C CA    . GLY A-2 1 115 ? 28.066 64.050  57.479 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3689 C C     . GLY A-2 1 115 ? 28.600 65.379  56.995 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 C     1 
ATOM   3690 O O     . GLY A-2 1 115 ? 27.839 66.277  56.659 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 O     1 
ATOM   3691 N N     . ALA A-2 1 116 ? 29.919 65.507  56.959 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 N     1 
ATOM   3692 C CA    . ALA A-2 1 116 ? 30.550 66.743  56.532 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3693 C C     . ALA A-2 1 116 ? 30.181 67.097  55.120 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 C     1 
ATOM   3694 O O     . ALA A-2 1 116 ? 30.157 68.272  54.767 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 O     1 
ATOM   3695 C CB    . ALA A-2 1 116 ? 32.047 66.627  56.645 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3696 N N     . LEU A-2 1 117 ? 29.896 66.082  54.306 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 N     1 
ATOM   3697 C CA    . LEU A-2 1 117 ? 29.550 66.297  52.913 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3698 C C     . LEU A-2 1 117 ? 28.095 65.962  52.578 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 C     1 
ATOM   3699 O O     . LEU A-2 1 117 ? 27.759 65.628  51.440 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 O     1 
ATOM   3700 C CB    . LEU A-2 1 117 ? 30.508 65.484  52.050 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3701 C CG    . LEU A-2 1 117 ? 31.979 65.899  52.181 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3702 C CD1   . LEU A-2 1 117 ? 32.871 64.971  51.360 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3703 C CD2   . LEU A-2 1 117 ? 32.136 67.327  51.697 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3704 N N     . HIS A-2 1 118 ? 27.232 66.076  53.578 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 N     1 
ATOM   3705 C CA    . HIS A-2 1 118 ? 25.807 65.787  53.440 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3706 C C     . HIS A-2 1 118 ? 25.077 67.003  52.863 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 C     1 
ATOM   3707 O O     . HIS A-2 1 118 ? 25.512 68.135  53.041 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 O     1 
ATOM   3708 C CB    . HIS A-2 1 118 ? 25.235 65.446  54.822 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3709 C CG    . HIS A-2 1 118 ? 23.796 65.041  54.805 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3710 N ND1   . HIS A-2 1 118 ? 23.387 63.755  54.516 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3711 C CD2   . HIS A-2 1 118 ? 22.666 65.756  55.023 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3712 C CE1   . HIS A-2 1 118 ? 22.067 63.696  54.559 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3713 N NE2   . HIS A-2 1 118 ? 21.605 64.897  54.866 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3714 N N     . PRO A-2 1 119 ? 23.955 66.784  52.165 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 N     1 
ATOM   3715 C CA    . PRO A-2 1 119 ? 23.233 67.932  51.607 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3716 C C     . PRO A-2 1 119 ? 22.887 68.995  52.657 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 C     1 
ATOM   3717 O O     . PRO A-2 1 119 ? 22.877 70.194  52.358 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 O     1 
ATOM   3718 C CB    . PRO A-2 1 119 ? 21.993 67.294  51.005 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3719 C CG    . PRO A-2 1 119 ? 22.506 65.960  50.541 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3720 C CD    . PRO A-2 1 119 ? 23.375 65.513  51.694 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3721 N N     . SER A-2 1 120 ? 22.620 68.562  53.883 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 N     1 
ATOM   3722 C CA    . SER A-2 1 120 ? 22.272 69.505  54.936 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 CA    1 
ATOM   3723 C C     . SER A-2 1 120 ? 23.454 70.393  55.311 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 C     1 
ATOM   3724 O O     . SER A-2 1 120 ? 23.288 71.398  56.005 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 O     1 
ATOM   3725 C CB    . SER A-2 1 120 ? 21.753 68.766  56.175 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 CB    1 
ATOM   3726 O OG    . SER A-2 1 120 ? 22.767 67.971  56.776 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 OG    1 
ATOM   3727 N N     . SER A-2 1 121 ? 24.647 70.026  54.846 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 N     1 
ATOM   3728 C CA    . SER A-2 1 121 ? 25.848 70.815  55.125 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 CA    1 
ATOM   3729 C C     . SER A-2 1 121 ? 26.233 71.650  53.921 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 C     1 
ATOM   3730 O O     . SER A-2 1 121 ? 26.882 72.683  54.056 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 O     1 
ATOM   3731 C CB    . SER A-2 1 121 ? 27.048 69.911  55.453 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 CB    1 
ATOM   3732 O OG    . SER A-2 1 121 ? 26.858 69.175  56.645 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 OG    1 
ATOM   3733 N N     . LEU A-2 1 122 ? 25.834 71.198  52.741 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 N     1 
ATOM   3734 C CA    . LEU A-2 1 122 ? 26.208 71.886  51.519 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3735 C C     . LEU A-2 1 122 ? 25.179 72.789  50.854 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 C     1 
ATOM   3736 O O     . LEU A-2 1 122 ? 25.510 73.898  50.449 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 O     1 
ATOM   3737 C CB    . LEU A-2 1 122 ? 26.711 70.855  50.500 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3738 C CG    . LEU A-2 1 122 ? 27.836 69.927  50.995 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3739 C CD1   . LEU A-2 1 122 ? 28.217 68.934  49.897 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3740 C CD2   . LEU A-2 1 122 ? 29.054 70.763  51.406 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3741 N N     . ASP A-2 1 123 ? 23.938 72.326  50.733 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 N     1 
ATOM   3742 C CA    . ASP A-2 1 123 ? 22.913 73.108  50.050 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3743 C C     . ASP A-2 1 123 ? 22.749 74.550  50.529 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 C     1 
ATOM   3744 O O     . ASP A-2 1 123 ? 22.396 75.435  49.742 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 O     1 
ATOM   3745 C CB    . ASP A-2 1 123 ? 21.566 72.379  50.105 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3746 C CG    . ASP A-2 1 123 ? 21.585 71.057  49.346 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3747 O OD1   . ASP A-2 1 123 ? 22.541 70.815  48.586 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3748 O OD2   . ASP A-2 1 123 ? 20.639 70.259  49.503 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3749 N N     . MET A-2 1 124 ? 23.033 74.801  51.803 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 N     1 
ATOM   3750 C CA    . MET A-2 1 124 ? 22.874 76.145  52.343 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CA    1 
ATOM   3751 C C     . MET A-2 1 124 ? 23.723 77.236  51.684 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 C     1 
ATOM   3752 O O     . MET A-2 1 124 ? 23.403 78.419  51.800 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 O     1 
ATOM   3753 C CB    . MET A-2 1 124 ? 23.168 76.145  53.842 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CB    1 
ATOM   3754 C CG    . MET A-2 1 124 ? 24.640 76.082  54.145 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CG    1 
ATOM   3755 S SD    . MET A-2 1 124 ? 24.999 76.276  55.880 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 SD    1 
ATOM   3756 C CE    . MET A-2 1 124 ? 26.603 75.547  55.928 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CE    1 
ATOM   3757 N N     . TRP A-2 1 125 ? 24.797 76.865  50.995 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 N     1 
ATOM   3758 C CA    . TRP A-2 1 125 ? 25.644 77.888  50.391 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3759 C C     . TRP A-2 1 125 ? 24.984 78.723  49.305 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 C     1 
ATOM   3760 O O     . TRP A-2 1 125 ? 25.492 79.779  48.943 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 O     1 
ATOM   3761 C CB    . TRP A-2 1 125 ? 26.936 77.274  49.858 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3762 C CG    . TRP A-2 1 125 ? 27.946 77.026  50.922 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3763 C CD1   . TRP A-2 1 125 ? 28.188 75.849  51.568 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3764 C CD2   . TRP A-2 1 125 ? 28.832 77.991  51.502 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3765 N NE1   . TRP A-2 1 125 ? 29.168 76.019  52.511 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3766 C CE2   . TRP A-2 1 125 ? 29.579 77.326  52.495 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3767 C CE3   . TRP A-2 1 125 ? 29.066 79.354  51.278 1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3768 C CZ2   . TRP A-2 1 125 ? 30.547 77.977  53.267 1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3769 C CZ3   . TRP A-2 1 125 ? 30.028 80.002  52.041 1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3770 C CH2   . TRP A-2 1 125 ? 30.757 79.309  53.026 1.00 4.03  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3771 N N     . SER A-2 1 126 ? 23.852 78.263  48.785 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 N     1 
ATOM   3772 C CA    . SER A-2 1 126 ? 23.151 79.016  47.754 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 CA    1 
ATOM   3773 C C     . SER A-2 1 126 ? 22.583 80.302  48.363 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 C     1 
ATOM   3774 O O     . SER A-2 1 126 ? 22.153 81.193  47.642 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 O     1 
ATOM   3775 C CB    . SER A-2 1 126 ? 22.007 78.187  47.165 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 CB    1 
ATOM   3776 O OG    . SER A-2 1 126 ? 21.045 77.865  48.169 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 OG    1 
ATOM   3777 N N     . SER A-2 1 127 ? 22.571 80.400  49.684 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 N     1 
ATOM   3778 C CA    . SER A-2 1 127 ? 22.053 81.600  50.337 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 CA    1 
ATOM   3779 C C     . SER A-2 1 127 ? 23.184 82.484  50.860 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 C     1 
ATOM   3780 O O     . SER A-2 1 127 ? 22.946 83.439  51.604 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 O     1 
ATOM   3781 C CB    . SER A-2 1 127 ? 21.138 81.225  51.505 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 CB    1 
ATOM   3782 O OG    . SER A-2 1 127 ? 20.029 80.459  51.075 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 OG    1 
ATOM   3783 N N     . SER A-2 1 128 ? 24.413 82.178  50.468 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 N     1 
ATOM   3784 C CA    . SER A-2 1 128 ? 25.546 82.959  50.947 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 CA    1 
ATOM   3785 C C     . SER A-2 1 128 ? 25.429 84.458  50.683 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 C     1 
ATOM   3786 O O     . SER A-2 1 128 ? 25.807 85.257  51.526 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 O     1 
ATOM   3787 C CB    . SER A-2 1 128 ? 26.845 82.433  50.352 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 CB    1 
ATOM   3788 O OG    . SER A-2 1 128 ? 26.756 82.413  48.944 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 OG    1 
ATOM   3789 N N     . LYS A-2 1 129 ? 24.900 84.849  49.532 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 N     1 
ATOM   3790 C CA    . LYS A-2 1 129 ? 24.779 86.272  49.227 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3791 C C     . LYS A-2 1 129 ? 23.706 86.955  50.081 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 C     1 
ATOM   3792 O O     . LYS A-2 1 129 ? 23.928 88.026  50.654 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 O     1 
ATOM   3793 C CB    . LYS A-2 1 129 ? 24.474 86.465  47.742 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3794 C CG    . LYS A-2 1 129 ? 24.603 87.885  47.272 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3795 C CD    . LYS A-2 1 129 ? 24.414 87.968  45.779 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3796 C CE    . LYS A-2 1 129 ? 24.496 89.408  45.303 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3797 N NZ    . LYS A-2 1 129 ? 24.257 89.477  43.840 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3798 N N     . LYS A-2 1 130 ? 22.537 86.335  50.162 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 N     1 
ATOM   3799 C CA    . LYS A-2 1 130 ? 21.455 86.878  50.965 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3800 C C     . LYS A-2 1 130 ? 21.919 87.007  52.418 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 C     1 
ATOM   3801 O O     . LYS A-2 1 130 ? 21.559 87.959  53.123 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 O     1 
ATOM   3802 C CB    . LYS A-2 1 130 ? 20.243 85.951  50.906 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3803 C CG    . LYS A-2 1 130 ? 19.101 86.399  51.793 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3804 C CD    . LYS A-2 1 130 ? 17.979 85.368  51.889 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3805 C CE    . LYS A-2 1 130 ? 16.925 85.837  52.901 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3806 N NZ    . LYS A-2 1 130 ? 15.798 84.867  53.052 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3807 N N     . TRP A-2 1 131 ? 22.725 86.037  52.851 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 N     1 
ATOM   3808 C CA    . TRP A-2 1 131 ? 23.243 85.979  54.218 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3809 C C     . TRP A-2 1 131 ? 24.138 87.160  54.553 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 C     1 
ATOM   3810 O O     . TRP A-2 1 131 ? 24.068 87.708  55.644 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 O     1 
ATOM   3811 C CB    . TRP A-2 1 131 ? 24.014 84.667  54.421 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3812 C CG    . TRP A-2 1 131 ? 24.478 84.413  55.828 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3813 C CD1   . TRP A-2 1 131 ? 23.724 84.475  56.967 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3814 C CD2   . TRP A-2 1 131 ? 25.780 83.980  56.236 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3815 N NE1   . TRP A-2 1 131 ? 24.472 84.102  58.058 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3816 C CE2   . TRP A-2 1 131 ? 25.739 83.792  57.639 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3817 C CE3   . TRP A-2 1 131 ? 26.979 83.728  55.555 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3818 C CZ2   . TRP A-2 1 131 ? 26.856 83.363  58.375 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3819 C CZ3   . TRP A-2 1 131 ? 28.090 83.302  56.288 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3820 C CH2   . TRP A-2 1 131 ? 28.018 83.124  57.683 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3821 N N     . PHE A-2 1 132 ? 24.989 87.543  53.614 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 N     1 
ATOM   3822 C CA    . PHE A-2 1 132 ? 25.883 88.668  53.814 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3823 C C     . PHE A-2 1 132 ? 25.150 90.014  53.861 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 C     1 
ATOM   3824 O O     . PHE A-2 1 132 ? 25.491 90.888  54.656 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 O     1 
ATOM   3825 C CB    . PHE A-2 1 132 ? 26.924 88.717  52.694 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3826 C CG    . PHE A-2 1 132 ? 28.059 87.755  52.873 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3827 C CD1   . PHE A-2 1 132 ? 28.171 86.629  52.067 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3828 C CD2   . PHE A-2 1 132 ? 29.017 87.972  53.855 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3829 C CE1   . PHE A-2 1 132 ? 29.224 85.724  52.236 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3830 C CE2   . PHE A-2 1 132 ? 30.073 87.078  54.035 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3831 C CZ    . PHE A-2 1 132 ? 30.176 85.951  53.224 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3832 N N     . ASN A-2 1 133 ? 24.137 90.167  53.016 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 N     1 
ATOM   3833 C CA    . ASN A-2 1 133 ? 23.387 91.419  52.906 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3834 C C     . ASN A-2 1 133 ? 22.101 91.604  53.721 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 C     1 
ATOM   3835 O O     . ASN A-2 1 133 ? 21.405 92.600  53.544 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 O     1 
ATOM   3836 C CB    . ASN A-2 1 133 ? 23.090 91.672  51.427 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3837 C CG    . ASN A-2 1 133 ? 24.362 91.771  50.590 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3838 O OD1   . ASN A-2 1 133 ? 25.055 92.791  50.617 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3839 N ND2   . ASN A-2 1 133 ? 24.683 90.704  49.861 1.00 3.85  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3840 N N     . GLU A-2 1 134 ? 21.778 90.663  54.602 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 N     1 
ATOM   3841 C CA    . GLU A-2 1 134 ? 20.567 90.790  55.428 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3842 C C     . GLU A-2 1 134 ? 20.911 91.503  56.748 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 C     1 
ATOM   3843 O O     . GLU A-2 1 134 ? 22.085 91.722  57.065 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 O     1 
ATOM   3844 C CB    . GLU A-2 1 134 ? 19.964 89.405  55.727 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3845 C CG    . GLU A-2 1 134 ? 20.763 88.593  56.718 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3846 C CD    . GLU A-2 1 134 ? 20.299 87.148  56.848 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3847 O OE1   . GLU A-2 1 134 ? 19.221 86.787  56.322 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3848 O OE2   . GLU A-2 1 134 ? 21.022 86.363  57.495 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3849 N N     . ASP A-2 1 135 ? 19.897 91.870  57.523 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 N     1 
ATOM   3850 C CA    . ASP A-2 1 135 ? 20.167 92.539  58.791 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3851 C C     . ASP A-2 1 135 ? 20.031 91.618  59.986 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 C     1 
ATOM   3852 O O     . ASP A-2 1 135 ? 20.275 92.020  61.122 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 O     1 
ATOM   3853 C CB    . ASP A-2 1 135 ? 19.255 93.745  58.967 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3854 C CG    . ASP A-2 1 135 ? 19.614 94.886  58.035 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3855 O OD1   . ASP A-2 1 135 ? 20.831 95.099  57.806 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3856 O OD2   . ASP A-2 1 135 ? 18.688 95.574  57.547 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3857 N N     . LYS A-2 1 136 ? 19.668 90.369  59.739 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 N     1 
ATOM   3858 C CA    . LYS A-2 1 136 ? 19.504 89.435  60.842 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3859 C C     . LYS A-2 1 136 ? 20.779 88.656  61.159 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 C     1 
ATOM   3860 O O     . LYS A-2 1 136 ? 21.440 88.123  60.270 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 O     1 
ATOM   3861 C CB    . LYS A-2 1 136 ? 18.367 88.471  60.532 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3862 C CG    . LYS A-2 1 136 ? 18.036 87.514  61.648 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3863 C CD    . LYS A-2 1 136 ? 16.911 86.599  61.209 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3864 C CE    . LYS A-2 1 136 ? 16.458 85.705  62.330 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3865 N NZ    . LYS A-2 1 136 ? 15.310 84.901  61.849 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3866 N N     . GLU A-2 1 137 ? 21.127 88.610  62.438 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 N     1 
ATOM   3867 C CA    . GLU A-2 1 137 ? 22.310 87.892  62.867 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3868 C C     . GLU A-2 1 137 ? 21.895 86.447  63.041 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 C     1 
ATOM   3869 O O     . GLU A-2 1 137 ? 21.089 86.129  63.904 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 O     1 
ATOM   3870 C CB    . GLU A-2 1 137 ? 22.822 88.465  64.186 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3871 C CG    . GLU A-2 1 137 ? 24.050 87.770  64.737 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3872 C CD    . GLU A-2 1 137 ? 24.624 88.484  65.946 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3873 O OE1   . GLU A-2 1 137 ? 23.851 88.794  66.880 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3874 O OE2   . GLU A-2 1 137 ? 25.847 88.737  65.969 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3875 N N     . GLN A-2 1 138 ? 22.427 85.576  62.197 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 N     1 
ATOM   3876 C CA    . GLN A-2 1 138 ? 22.095 84.162  62.264 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3877 C C     . GLN A-2 1 138 ? 23.133 83.366  61.486 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 C     1 
ATOM   3878 O O     . GLN A-2 1 138 ? 24.018 83.935  60.849 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 O     1 
ATOM   3879 C CB    . GLN A-2 1 138 ? 20.690 83.921  61.684 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3880 C CG    . GLN A-2 1 138 ? 20.560 84.162  60.172 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3881 C CD    . GLN A-2 1 138 ? 19.116 84.028  59.657 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3882 O OE1   . GLN A-2 1 138 ? 18.332 83.217  60.160 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3883 N NE2   . GLN A-2 1 138 ? 18.774 84.815  58.639 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3884 N N     . THR A-2 1 139 ? 23.033 82.047  61.552 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 N     1 
ATOM   3885 C CA    . THR A-2 1 139 ? 23.962 81.189  60.828 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CA    1 
ATOM   3886 C C     . THR A-2 1 139 ? 23.509 81.110  59.370 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 C     1 
ATOM   3887 O O     . THR A-2 1 139 ? 22.370 81.453  59.041 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 O     1 
ATOM   3888 C CB    . THR A-2 1 139 ? 23.954 79.766  61.389 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CB    1 
ATOM   3889 O OG1   . THR A-2 1 139 ? 22.662 79.189  61.157 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3890 C CG2   . THR A-2 1 139 ? 24.263 79.761  62.876 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3891 N N     . LEU A-2 1 140 ? 24.396 80.650  58.497 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 N     1 
ATOM   3892 C CA    . LEU A-2 1 140 ? 24.046 80.526  57.096 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3893 C C     . LEU A-2 1 140 ? 22.939 79.482  56.941 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 C     1 
ATOM   3894 O O     . LEU A-2 1 140 ? 22.129 79.545  56.014 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 O     1 
ATOM   3895 C CB    . LEU A-2 1 140 ? 25.270 80.109  56.282 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3896 C CG    . LEU A-2 1 140 ? 24.998 79.836  54.803 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3897 C CD1   . LEU A-2 1 140 ? 24.414 81.082  54.163 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3898 C CD2   . LEU A-2 1 140 ? 26.292 79.422  54.102 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3899 N N     . PHE A-2 1 141 ? 22.910 78.524  57.861 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 N     1 
ATOM   3900 C CA    . PHE A-2 1 141 ? 21.915 77.466  57.822 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3901 C C     . PHE A-2 1 141 ? 20.535 78.007  58.180 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 C     1 
ATOM   3902 O O     . PHE A-2 1 141 ? 19.533 77.612  57.586 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 O     1 
ATOM   3903 C CB    . PHE A-2 1 141 ? 22.290 76.348  58.794 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3904 C CG    . PHE A-2 1 141 ? 21.465 75.113  58.630 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3905 C CD1   . PHE A-2 1 141 ? 21.750 74.203  57.622 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3906 C CD2   . PHE A-2 1 141 ? 20.375 74.874  59.459 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3907 C CE1   . PHE A-2 1 141 ? 20.961 73.068  57.438 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3908 C CE2   . PHE A-2 1 141 ? 19.580 73.748  59.285 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3909 C CZ    . PHE A-2 1 141 ? 19.875 72.841  58.270 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3910 N N     . GLU A-2 1 142 ? 20.479 78.901  59.159 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 N     1 
ATOM   3911 C CA    . GLU A-2 1 142 ? 19.204 79.488  59.565 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3912 C C     . GLU A-2 1 142 ? 18.690 80.401  58.449 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 C     1 
ATOM   3913 O O     . GLU A-2 1 142 ? 17.500 80.394  58.117 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 O     1 
ATOM   3914 C CB    . GLU A-2 1 142 ? 19.373 80.286  60.867 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3915 C CG    . GLU A-2 1 142 ? 19.759 79.434  62.077 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3916 C CD    . GLU A-2 1 142 ? 20.042 80.251  63.329 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3917 O OE1   . GLU A-2 1 142 ? 20.986 81.069  63.324 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3918 O OE2   . GLU A-2 1 142 ? 19.313 80.066  64.327 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3919 N N     . CYS A-2 1 143 ? 19.598 81.176  57.864 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 N     1 
ATOM   3920 C CA    . CYS A-2 1 143 ? 19.237 82.083  56.785 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 CA    1 
ATOM   3921 C C     . CYS A-2 1 143 ? 18.689 81.306  55.580 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 C     1 
ATOM   3922 O O     . CYS A-2 1 143 ? 17.796 81.781  54.876 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 O     1 
ATOM   3923 C CB    . CYS A-2 1 143 ? 20.460 82.920  56.373 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 CB    1 
ATOM   3924 S SG    . CYS A-2 1 143 ? 20.271 83.851  54.817 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 SG    1 
ATOM   3925 N N     . ALA A-2 1 144 ? 19.207 80.102  55.369 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 N     1 
ATOM   3926 C CA    . ALA A-2 1 144 ? 18.805 79.272  54.241 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3927 C C     . ALA A-2 1 144 ? 17.601 78.378  54.455 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 C     1 
ATOM   3928 O O     . ALA A-2 1 144 ? 16.835 78.150  53.523 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 O     1 
ATOM   3929 C CB    . ALA A-2 1 144 ? 19.985 78.414  53.791 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3930 N N     . THR A-2 1 145 ? 17.425 77.865  55.666 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 N     1 
ATOM   3931 C CA    . THR A-2 1 145 ? 16.307 76.963  55.918 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CA    1 
ATOM   3932 C C     . THR A-2 1 145 ? 15.173 77.534  56.750 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 C     1 
ATOM   3933 O O     . THR A-2 1 145 ? 14.040 77.061  56.656 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 O     1 
ATOM   3934 C CB    . THR A-2 1 145 ? 16.766 75.678  56.620 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CB    1 
ATOM   3935 O OG1   . THR A-2 1 145 ? 17.059 75.968  57.991 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3936 C CG2   . THR A-2 1 145 ? 18.004 75.118  55.947 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3937 N N     . GLY A-2 1 146 ? 15.472 78.531  57.572 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 N     1 
ATOM   3938 C CA    . GLY A-2 1 146 ? 14.440 79.106  58.409 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3939 C C     . GLY A-2 1 146 ? 14.419 78.481  59.797 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 C     1 
ATOM   3940 O O     . GLY A-2 1 146 ? 13.510 78.744  60.589 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 O     1 
ATOM   3941 N N     . GLU A-2 1 147 ? 15.409 77.642  60.093 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 N     1 
ATOM   3942 C CA    . GLU A-2 1 147 ? 15.509 76.997  61.398 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3943 C C     . GLU A-2 1 147 ? 16.962 76.629  61.669 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 C     1 
ATOM   3944 O O     . GLU A-2 1 147 ? 17.735 76.412  60.730 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 O     1 
ATOM   3945 C CB    . GLU A-2 1 147 ? 14.639 75.740  61.453 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3946 C CG    . GLU A-2 1 147 ? 14.905 74.742  60.343 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3947 C CD    . GLU A-2 1 147 ? 13.890 73.605  60.325 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3948 O OE1   . GLU A-2 1 147 ? 13.807 72.894  59.300 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3949 O OE2   . GLU A-2 1 147 ? 13.179 73.418  61.337 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3950 N N     . SER A-2 1 148 ? 17.328 76.571  62.949 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 N     1 
ATOM   3951 C CA    . SER A-2 1 148 ? 18.693 76.236  63.344 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 CA    1 
ATOM   3952 C C     . SER A-2 1 148 ? 19.024 74.791  62.989 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 C     1 
ATOM   3953 O O     . SER A-2 1 148 ? 18.134 73.957  62.841 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 O     1 
ATOM   3954 C CB    . SER A-2 1 148 ? 18.872 76.413  64.847 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 CB    1 
ATOM   3955 O OG    . SER A-2 1 148 ? 18.239 75.347  65.532 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 OG    1 
ATOM   3956 N N     . PHE A-2 1 149 ? 20.311 74.495  62.868 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 N     1 
ATOM   3957 C CA    . PHE A-2 1 149 ? 20.729 73.149  62.529 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3958 C C     . PHE A-2 1 149 ? 20.179 72.152  63.534 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 C     1 
ATOM   3959 O O     . PHE A-2 1 149 ? 19.685 71.091  63.163 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 O     1 
ATOM   3960 C CB    . PHE A-2 1 149 ? 22.249 73.052  62.501 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3961 C CG    . PHE A-2 1 149 ? 22.750 71.703  62.095 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3962 C CD1   . PHE A-2 1 149 ? 22.546 71.232  60.800 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3963 C CD2   . PHE A-2 1 149 ? 23.404 70.886  63.011 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3964 C CE1   . PHE A-2 1 149 ? 22.989 69.962  60.425 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3965 C CE2   . PHE A-2 1 149 ? 23.848 69.615  62.647 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3966 C CZ    . PHE A-2 1 149 ? 23.639 69.155  61.355 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3967 N N     . TRP A-2 1 150 ? 20.266 72.504  64.809 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 N     1 
ATOM   3968 C CA    . TRP A-2 1 150 ? 19.785 71.637  65.870 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3969 C C     . TRP A-2 1 150 ? 18.310 71.301  65.675 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 C     1 
ATOM   3970 O O     . TRP A-2 1 150 ? 17.925 70.136  65.737 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 O     1 
ATOM   3971 C CB    . TRP A-2 1 150 ? 20.001 72.308  67.234 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3972 C CG    . TRP A-2 1 150 ? 21.433 72.757  67.484 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3973 C CD1   . TRP A-2 1 150 ? 21.846 74.006  67.870 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3974 C CD2   . TRP A-2 1 150 ? 22.625 71.954  67.392 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3975 N NE1   . TRP A-2 1 150 ? 23.217 74.030  68.022 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3976 C CE2   . TRP A-2 1 150 ? 23.720 72.787  67.736 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3977 C CE3   . TRP A-2 1 150 ? 22.874 70.615  67.053 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3978 C CZ2   . TRP A-2 1 150 ? 25.044 72.323  67.749 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3979 C CZ3   . TRP A-2 1 150 ? 24.194 70.152  67.067 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3980 C CH2   . TRP A-2 1 150 ? 25.260 71.008  67.413 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3981 N N     . ASP A-2 1 151 ? 17.484 72.314  65.433 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 N     1 
ATOM   3982 C CA    . ASP A-2 1 151 ? 16.054 72.084  65.240 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3983 C C     . ASP A-2 1 151 ? 15.776 71.189  64.047 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 C     1 
ATOM   3984 O O     . ASP A-2 1 151 ? 14.932 70.295  64.114 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 O     1 
ATOM   3985 C CB    . ASP A-2 1 151 ? 15.303 73.411  65.066 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3986 C CG    . ASP A-2 1 151 ? 15.245 74.223  66.347 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3987 O OD1   . ASP A-2 1 151 ? 15.095 73.623  67.439 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3988 O OD2   . ASP A-2 1 151 ? 15.337 75.467  66.263 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3989 N N     . PHE A-2 1 152 ? 16.485 71.448  62.952 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 N     1 
ATOM   3990 C CA    . PHE A-2 1 152 ? 16.343 70.681  61.718 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3991 C C     . PHE A-2 1 152 ? 16.501 69.180  61.979 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 C     1 
ATOM   3992 O O     . PHE A-2 1 152 ? 15.660 68.374  61.584 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 O     1 
ATOM   3993 C CB    . PHE A-2 1 152 ? 17.400 71.144  60.706 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3994 C CG    . PHE A-2 1 152 ? 17.360 70.410  59.397 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3995 C CD1   . PHE A-2 1 152 ? 16.353 70.666  58.468 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3996 C CD2   . PHE A-2 1 152 ? 18.331 69.465  59.089 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3997 C CE1   . PHE A-2 1 152 ? 16.312 69.991  57.248 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3998 C CE2   . PHE A-2 1 152 ? 18.302 68.780  57.870 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3999 C CZ    . PHE A-2 1 152 ? 17.287 69.047  56.947 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4000 N N     . LEU A-2 1 153 ? 17.584 68.813  62.653 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 N     1 
ATOM   4001 C CA    . LEU A-2 1 153 ? 17.849 67.415  62.949 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4002 C C     . LEU A-2 1 153 ? 16.770 66.750  63.787 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 C     1 
ATOM   4003 O O     . LEU A-2 1 153 ? 16.432 65.589  63.558 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 O     1 
ATOM   4004 C CB    . LEU A-2 1 153 ? 19.184 67.273  63.674 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4005 C CG    . LEU A-2 1 153 ? 20.424 67.742  62.928 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4006 C CD1   . LEU A-2 1 153 ? 21.653 67.325  63.712 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4007 C CD2   . LEU A-2 1 153 ? 20.446 67.134  61.537 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4008 N N     . ASN A-2 1 154 ? 16.239 67.486  64.758 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 N     1 
ATOM   4009 C CA    . ASN A-2 1 154 ? 15.217 66.959  65.660 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4010 C C     . ASN A-2 1 154 ? 13.831 66.776  65.047 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 C     1 
ATOM   4011 O O     . ASN A-2 1 154 ? 12.928 66.243  65.695 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 O     1 
ATOM   4012 C CB    . ASN A-2 1 154 ? 15.115 67.843  66.904 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4013 C CG    . ASN A-2 1 154 ? 16.309 67.682  67.838 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4014 O OD1   . ASN A-2 1 154 ? 16.478 68.452  68.785 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4015 N ND2   . ASN A-2 1 154 ? 17.134 66.673  67.582 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4016 N N     . LYS A-2 1 155 ? 13.656 67.214  63.805 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 N     1 
ATOM   4017 C CA    . LYS A-2 1 155 ? 12.369 67.067  63.139 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4018 C C     . LYS A-2 1 155 ? 12.131 65.601  62.794 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 C     1 
ATOM   4019 O O     . LYS A-2 1 155 ? 13.032 64.923  62.306 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 O     1 
ATOM   4020 C CB    . LYS A-2 1 155 ? 12.333 67.912  61.858 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4021 C CG    . LYS A-2 1 155 ? 11.933 69.379  62.067 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4022 C CD    . LYS A-2 1 155 ? 12.266 70.261  60.858 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4023 C CE    . LYS A-2 1 155 ? 11.692 69.713  59.564 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4024 N NZ    . LYS A-2 1 155 ? 12.111 70.532  58.401 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4025 N N     . ASP A-2 1 156 ? 10.923 65.114  63.062 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 N     1 
ATOM   4026 C CA    . ASP A-2 1 156 ? 10.568 63.730  62.754 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4027 C C     . ASP A-2 1 156 ? 10.977 63.420  61.319 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 C     1 
ATOM   4028 O O     . ASP A-2 1 156 ? 11.441 62.324  61.014 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 O     1 
ATOM   4029 C CB    . ASP A-2 1 156 ? 9.054  63.518  62.892 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4030 C CG    . ASP A-2 1 156 ? 8.606  63.376  64.335 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4031 O OD1   . ASP A-2 1 156 ? 9.018  64.204  65.178 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4032 O OD2   . ASP A-2 1 156 ? 7.831  62.435  64.620 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4033 N N     . SER A-2 1 157 ? 10.796 64.406  60.447 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 N     1 
ATOM   4034 C CA    . SER A-2 1 157 ? 11.120 64.291  59.031 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 CA    1 
ATOM   4035 C C     . SER A-2 1 157 ? 12.603 64.020  58.769 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 C     1 
ATOM   4036 O O     . SER A-2 1 157 ? 12.977 63.527  57.703 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 O     1 
ATOM   4037 C CB    . SER A-2 1 157 ? 10.705 65.581  58.318 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 CB    1 
ATOM   4038 O OG    . SER A-2 1 157 ? 11.029 65.544  56.940 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 OG    1 
ATOM   4039 N N     . GLU A-2 1 158 ? 13.448 64.343  59.742 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 N     1 
ATOM   4040 C CA    . GLU A-2 1 158 ? 14.887 64.156  59.587 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4041 C C     . GLU A-2 1 158 ? 15.468 63.093  60.523 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 C     1 
ATOM   4042 O O     . GLU A-2 1 158 ? 16.612 63.202  60.961 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 O     1 
ATOM   4043 C CB    . GLU A-2 1 158 ? 15.598 65.494  59.811 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4044 C CG    . GLU A-2 1 158 ? 15.152 66.618  58.873 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4045 C CD    . GLU A-2 1 158 ? 15.536 66.375  57.422 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4046 O OE1   . GLU A-2 1 158 ? 16.744 66.264  57.130 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4047 O OE2   . GLU A-2 1 158 ? 14.630 66.298  56.564 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4048 N N     . SER A-2 1 159 ? 14.673 62.068  60.818 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 N     1 
ATOM   4049 C CA    . SER A-2 1 159 ? 15.084 60.975  61.697 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 CA    1 
ATOM   4050 C C     . SER A-2 1 159 ? 16.490 60.490  61.378 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 C     1 
ATOM   4051 O O     . SER A-2 1 159 ? 17.371 60.505  62.232 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 O     1 
ATOM   4052 C CB    . SER A-2 1 159 ? 14.126 59.792  61.552 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 CB    1 
ATOM   4053 O OG    . SER A-2 1 159 ? 12.770 60.207  61.602 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 OG    1 
ATOM   4054 N N     . SER A-2 1 160 ? 16.683 60.063  60.133 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 N     1 
ATOM   4055 C CA    . SER A-2 1 160 ? 17.961 59.539  59.672 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 CA    1 
ATOM   4056 C C     . SER A-2 1 160 ? 19.115 60.536  59.693 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 C     1 
ATOM   4057 O O     . SER A-2 1 160 ? 20.240 60.178  60.053 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 O     1 
ATOM   4058 C CB    . SER A-2 1 160 ? 17.805 58.970  58.260 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 CB    1 
ATOM   4059 O OG    . SER A-2 1 160 ? 17.375 59.967  57.351 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 OG    1 
ATOM   4060 N N     . THR A-2 1 161 ? 18.850 61.778  59.297 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 N     1 
ATOM   4061 C CA    . THR A-2 1 161 ? 19.900 62.783  59.291 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CA    1 
ATOM   4062 C C     . THR A-2 1 161 ? 20.440 62.905  60.708 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 C     1 
ATOM   4063 O O     . THR A-2 1 161 ? 21.653 62.891  60.927 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 O     1 
ATOM   4064 C CB    . THR A-2 1 161 ? 19.385 64.165  58.849 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CB    1 
ATOM   4065 O OG1   . THR A-2 1 161 ? 18.660 64.041  57.625 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4066 C CG2   . THR A-2 1 161 ? 20.551 65.106  58.611 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4067 N N     . LEU A-2 1 162 ? 19.529 63.021  61.669 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 N     1 
ATOM   4068 C CA    . LEU A-2 1 162 ? 19.921 63.140  63.067 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4069 C C     . LEU A-2 1 162 ? 20.689 61.900  63.499 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 C     1 
ATOM   4070 O O     . LEU A-2 1 162 ? 21.521 61.958  64.394 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 O     1 
ATOM   4071 C CB    . LEU A-2 1 162 ? 18.688 63.318  63.952 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4072 C CG    . LEU A-2 1 162 ? 18.888 63.081  65.453 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4073 C CD1   . LEU A-2 1 162 ? 19.888 64.080  66.005 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4074 C CD2   . LEU A-2 1 162 ? 17.544 63.194  66.174 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4075 N N     . SER A-2 1 163 ? 20.409 60.778  62.850 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 N     1 
ATOM   4076 C CA    . SER A-2 1 163 ? 21.074 59.520  63.175 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 CA    1 
ATOM   4077 C C     . SER A-2 1 163 ? 22.503 59.505  62.633 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 C     1 
ATOM   4078 O O     . SER A-2 1 163 ? 23.434 59.103  63.328 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 O     1 
ATOM   4079 C CB    . SER A-2 1 163 ? 20.280 58.349  62.597 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 CB    1 
ATOM   4080 O OG    . SER A-2 1 163 ? 20.800 57.117  63.047 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 OG    1 
ATOM   4081 N N     . MET A-2 1 164 ? 22.660 59.946  61.389 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 N     1 
ATOM   4082 C CA    . MET A-2 1 164 ? 23.964 60.010  60.738 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CA    1 
ATOM   4083 C C     . MET A-2 1 164 ? 24.871 60.994  61.468 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 C     1 
ATOM   4084 O O     . MET A-2 1 164 ? 26.030 60.698  61.754 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 O     1 
ATOM   4085 C CB    . MET A-2 1 164 ? 23.796 60.466  59.291 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CB    1 
ATOM   4086 C CG    . MET A-2 1 164 ? 25.045 61.079  58.700 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CG    1 
ATOM   4087 S SD    . MET A-2 1 164 ? 24.655 62.164  57.343 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 SD    1 
ATOM   4088 C CE    . MET A-2 1 164 ? 23.989 63.589  58.221 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CE    1 
ATOM   4089 N N     . PHE A-2 1 165 ? 24.340 62.179  61.745 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 N     1 
ATOM   4090 C CA    . PHE A-2 1 165 ? 25.099 63.196  62.460 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4091 C C     . PHE A-2 1 165 ? 25.542 62.578  63.775 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 C     1 
ATOM   4092 O O     . PHE A-2 1 165 ? 26.692 62.716  64.201 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 O     1 
ATOM   4093 C CB    . PHE A-2 1 165 ? 24.221 64.414  62.745 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4094 C CG    . PHE A-2 1 165 ? 24.808 65.359  63.752 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4095 C CD1   . PHE A-2 1 165 ? 25.610 66.422  63.350 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4096 C CD2   . PHE A-2 1 165 ? 24.575 65.169  65.115 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4097 C CE1   . PHE A-2 1 165 ? 26.174 67.290  64.285 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4098 C CE2   . PHE A-2 1 165 ? 25.132 66.026  66.065 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4099 C CZ    . PHE A-2 1 165 ? 25.935 67.091  65.648 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4100 N N     . GLN A-2 1 166 ? 24.602 61.895  64.415 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 N     1 
ATOM   4101 C CA    . GLN A-2 1 166 ? 24.870 61.236  65.678 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4102 C C     . GLN A-2 1 166 ? 26.006 60.223  65.514 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 C     1 
ATOM   4103 O O     . GLN A-2 1 166 ? 26.825 60.072  66.413 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 O     1 
ATOM   4104 C CB    . GLN A-2 1 166 ? 23.589 60.554  66.196 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4105 C CG    . GLN A-2 1 166 ? 23.112 61.048  67.559 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4106 C CD    . GLN A-2 1 166 ? 21.613 60.837  67.781 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4107 O OE1   . GLN A-2 1 166 ? 21.048 59.808  67.389 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4108 N NE2   . GLN A-2 1 166 ? 20.965 61.812  68.424 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4109 N N     . ASP A-2 1 167 ? 26.076 59.539  64.376 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 N     1 
ATOM   4110 C CA    . ASP A-2 1 167 ? 27.149 58.560  64.184 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4111 C C     . ASP A-2 1 167 ? 28.513 59.228  64.103 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 C     1 
ATOM   4112 O O     . ASP A-2 1 167 ? 29.490 58.723  64.650 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 O     1 
ATOM   4113 C CB    . ASP A-2 1 167 ? 26.935 57.717  62.921 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4114 C CG    . ASP A-2 1 167 ? 25.741 56.785  63.028 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4115 O OD1   . ASP A-2 1 167 ? 25.380 56.393  64.159 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4116 O OD2   . ASP A-2 1 167 ? 25.173 56.430  61.971 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4117 N N     . ALA A-2 1 168 ? 28.569 60.366  63.416 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 N     1 
ATOM   4118 C CA    . ALA A-2 1 168 ? 29.813 61.105  63.260 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4119 C C     . ALA A-2 1 168 ? 30.369 61.571  64.599 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 C     1 
ATOM   4120 O O     . ALA A-2 1 168 ? 31.586 61.570  64.794 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 O     1 
ATOM   4121 C CB    . ALA A-2 1 168 ? 29.603 62.299  62.346 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4122 N N     . MET A-2 1 169 ? 29.487 61.969  65.514 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 N     1 
ATOM   4123 C CA    . MET A-2 1 169 ? 29.925 62.429  66.829 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CA    1 
ATOM   4124 C C     . MET A-2 1 169 ? 30.518 61.277  67.633 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 C     1 
ATOM   4125 O O     . MET A-2 1 169 ? 31.532 61.439  68.308 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 O     1 
ATOM   4126 C CB    . MET A-2 1 169 ? 28.765 63.060  67.614 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CB    1 
ATOM   4127 C CG    . MET A-2 1 169 ? 28.189 64.340  67.002 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CG    1 
ATOM   4128 S SD    . MET A-2 1 169 ? 29.423 65.652  66.680 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 SD    1 
ATOM   4129 C CE    . MET A-2 1 169 ? 29.604 65.545  64.870 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CE    1 
ATOM   4130 N N     . ALA A-2 1 170 ? 29.890 60.111  67.564 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 N     1 
ATOM   4131 C CA    . ALA A-2 1 170 ? 30.392 58.957  68.297 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4132 C C     . ALA A-2 1 170 ? 31.755 58.592  67.739 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 C     1 
ATOM   4133 O O     . ALA A-2 1 170 ? 32.699 58.321  68.481 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 O     1 
ATOM   4134 C CB    . ALA A-2 1 170 ? 29.438 57.786  68.151 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4135 N N     . SER A-2 1 171 ? 31.841 58.591  66.416 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 N     1 
ATOM   4136 C CA    . SER A-2 1 171 ? 33.074 58.271  65.716 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 CA    1 
ATOM   4137 C C     . SER A-2 1 171 ? 34.176 59.265  66.058 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 C     1 
ATOM   4138 O O     . SER A-2 1 171 ? 35.348 58.907  66.120 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 O     1 
ATOM   4139 C CB    . SER A-2 1 171 ? 32.819 58.273  64.209 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 CB    1 
ATOM   4140 O OG    . SER A-2 1 171 ? 34.033 58.354  63.489 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 OG    1 
ATOM   4141 N N     . ASP A-2 1 172 ? 33.795 60.517  66.278 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 N     1 
ATOM   4142 C CA    . ASP A-2 1 172 ? 34.763 61.549  66.606 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4143 C C     . ASP A-2 1 172 ? 35.275 61.393  68.040 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 C     1 
ATOM   4144 O O     . ASP A-2 1 172 ? 36.458 61.610  68.309 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 O     1 
ATOM   4145 C CB    . ASP A-2 1 172 ? 34.134 62.929  66.415 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4146 C CG    . ASP A-2 1 172 ? 35.147 64.054  66.523 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4147 O OD1   . ASP A-2 1 172 ? 36.084 64.089  65.701 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4148 O OD2   . ASP A-2 1 172 ? 35.005 64.905  67.428 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4149 N N     . SER A-2 1 173 ? 34.386 61.015  68.957 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 N     1 
ATOM   4150 C CA    . SER A-2 1 173 ? 34.774 60.825  70.353 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 CA    1 
ATOM   4151 C C     . SER A-2 1 173 ? 35.699 59.625  70.454 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 C     1 
ATOM   4152 O O     . SER A-2 1 173 ? 36.696 59.658  71.163 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 O     1 
ATOM   4153 C CB    . SER A-2 1 173 ? 33.541 60.595  71.233 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 CB    1 
ATOM   4154 O OG    . SER A-2 1 173 ? 32.751 61.769  71.328 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 OG    1 
ATOM   4155 N N     . ARG A-2 1 174 ? 35.346 58.569  69.730 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 N     1 
ATOM   4156 C CA    . ARG A-2 1 174 ? 36.108 57.323  69.683 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CA    1 
ATOM   4157 C C     . ARG A-2 1 174 ? 37.556 57.547  69.225 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 C     1 
ATOM   4158 O O     . ARG A-2 1 174 ? 38.484 56.932  69.745 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 O     1 
ATOM   4159 C CB    . ARG A-2 1 174 ? 35.392 56.363  68.731 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CB    1 
ATOM   4160 C CG    . ARG A-2 1 174 ? 36.108 55.070  68.392 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CG    1 
ATOM   4161 C CD    . ARG A-2 1 174 ? 35.382 54.393  67.228 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CD    1 
ATOM   4162 N NE    . ARG A-2 1 174 ? 33.956 54.203  67.508 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NE    1 
ATOM   4163 C CZ    . ARG A-2 1 174 ? 32.976 54.394  66.624 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4164 N NH1   . ARG A-2 1 174 ? 33.254 54.790  65.386 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4165 N NH2   . ARG A-2 1 174 ? 31.714 54.182  66.980 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4166 N N     . MET A-2 1 175 ? 37.741 58.426  68.243 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 N     1 
ATOM   4167 C CA    . MET A-2 1 175 ? 39.071 58.733  67.728 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CA    1 
ATOM   4168 C C     . MET A-2 1 175 ? 39.993 59.220  68.843 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 C     1 
ATOM   4169 O O     . MET A-2 1 175 ? 41.195 58.954  68.833 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 O     1 
ATOM   4170 C CB    . MET A-2 1 175 ? 38.995 59.818  66.648 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CB    1 
ATOM   4171 C CG    . MET A-2 1 175 ? 38.268 59.416  65.380 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CG    1 
ATOM   4172 S SD    . MET A-2 1 175 ? 39.015 57.988  64.587 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 SD    1 
ATOM   4173 C CE    . MET A-2 1 175 ? 37.599 56.881  64.477 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CE    1 
ATOM   4174 N N     . PHE A-2 1 176 ? 39.431 59.948  69.799 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 N     1 
ATOM   4175 C CA    . PHE A-2 1 176 ? 40.230 60.471  70.894 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4176 C C     . PHE A-2 1 176 ? 41.034 59.369  71.572 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 C     1 
ATOM   4177 O O     . PHE A-2 1 176 ? 42.060 59.640  72.190 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 O     1 
ATOM   4178 C CB    . PHE A-2 1 176 ? 39.350 61.163  71.922 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4179 C CG    . PHE A-2 1 176 ? 40.109 61.679  73.102 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4180 C CD1   . PHE A-2 1 176 ? 41.012 62.717  72.957 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4181 C CD2   . PHE A-2 1 176 ? 39.934 61.118  74.355 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4182 C CE1   . PHE A-2 1 176 ? 41.729 63.189  74.047 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4183 C CE2   . PHE A-2 1 176 ? 40.645 61.583  75.446 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4184 C CZ    . PHE A-2 1 176 ? 41.545 62.621  75.294 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4185 N N     . LYS A-2 1 177 ? 40.561 58.132  71.468 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 N     1 
ATOM   4186 C CA    . LYS A-2 1 177 ? 41.273 57.013  72.061 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4187 C C     . LYS A-2 1 177 ? 42.603 56.863  71.329 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 C     1 
ATOM   4188 O O     . LYS A-2 1 177 ? 43.651 56.696  71.954 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 O     1 
ATOM   4189 C CB    . LYS A-2 1 177 ? 40.459 55.723  71.936 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4190 C CG    . LYS A-2 1 177 ? 41.177 54.515  72.508 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4191 C CD    . LYS A-2 1 177 ? 40.314 53.275  72.507 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4192 C CE    . LYS A-2 1 177 ? 41.074 52.104  73.102 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4193 N NZ    . LYS A-2 1 177 ? 40.240 50.871  73.174 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4194 N N     . LEU A-2 1 178 ? 42.551 56.922  70.001 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 N     1 
ATOM   4195 C CA    . LEU A-2 1 178 ? 43.753 56.819  69.184 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4196 C C     . LEU A-2 1 178 ? 44.693 57.946  69.593 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 C     1 
ATOM   4197 O O     . LEU A-2 1 178 ? 45.911 57.779  69.630 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 O     1 
ATOM   4198 C CB    . LEU A-2 1 178 ? 43.411 56.957  67.700 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4199 C CG    . LEU A-2 1 178 ? 42.565 55.854  67.061 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4200 C CD1   . LEU A-2 1 178 ? 42.186 56.265  65.639 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4201 C CD2   . LEU A-2 1 178 ? 43.335 54.544  67.061 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4202 N N     . VAL A-2 1 179 ? 44.115 59.102  69.892 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 N     1 
ATOM   4203 C CA    . VAL A-2 1 179 ? 44.895 60.252  70.316 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4204 C C     . VAL A-2 1 179 ? 45.706 59.884  71.564 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 C     1 
ATOM   4205 O O     . VAL A-2 1 179 ? 46.877 60.253  71.691 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 O     1 
ATOM   4206 C CB    . VAL A-2 1 179 ? 43.970 61.452  70.632 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4207 C CG1   . VAL A-2 1 179 ? 44.775 62.602  71.204 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4208 C CG2   . VAL A-2 1 179 ? 43.250 61.889  69.371 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4209 N N     . LEU A-2 1 180 ? 45.078 59.146  72.472 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 N     1 
ATOM   4210 C CA    . LEU A-2 1 180 ? 45.735 58.735  73.698 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4211 C C     . LEU A-2 1 180 ? 46.825 57.719  73.410 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 C     1 
ATOM   4212 O O     . LEU A-2 1 180 ? 47.918 57.813  73.965 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 O     1 
ATOM   4213 C CB    . LEU A-2 1 180 ? 44.715 58.151  74.674 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4214 C CG    . LEU A-2 1 180 ? 43.577 59.109  75.046 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4215 C CD1   . LEU A-2 1 180 ? 42.556 58.386  75.886 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4216 C CD2   . LEU A-2 1 180 ? 44.127 60.325  75.781 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4217 N N     . GLN A-2 1 181 ? 46.535 56.755  72.541 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 N     1 
ATOM   4218 C CA    . GLN A-2 1 181 ? 47.514 55.724  72.184 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4219 C C     . GLN A-2 1 181 ? 48.757 56.336  71.543 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 C     1 
ATOM   4220 O O     . GLN A-2 1 181 ? 49.888 55.936  71.837 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 O     1 
ATOM   4221 C CB    . GLN A-2 1 181 ? 46.899 54.712  71.215 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4222 C CG    . GLN A-2 1 181 ? 45.983 53.684  71.864 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4223 C CD    . GLN A-2 1 181 ? 45.108 52.964  70.846 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4224 O OE1   . GLN A-2 1 181 ? 45.560 52.620  69.746 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4225 N NE2   . GLN A-2 1 181 ? 43.850 52.728  71.207 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4226 N N     . GLU A-2 1 182 ? 48.533 57.320  70.680 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 N     1 
ATOM   4227 C CA    . GLU A-2 1 182 ? 49.603 58.001  69.969 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4228 C C     . GLU A-2 1 182 ? 50.380 59.015  70.827 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 C     1 
ATOM   4229 O O     . GLU A-2 1 182 ? 51.431 59.489  70.400 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 O     1 
ATOM   4230 C CB    . GLU A-2 1 182 ? 49.013 58.719  68.749 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4231 C CG    . GLU A-2 1 182 ? 49.780 58.547  67.438 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4232 C CD    . GLU A-2 1 182 ? 49.641 57.150  66.861 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4233 O OE1   . GLU A-2 1 182 ? 48.535 56.575  66.952 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4234 O OE2   . GLU A-2 1 182 ? 50.630 56.629  66.305 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4235 N N     . ASN A-2 1 183 ? 49.874 59.356  72.013 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 N     1 
ATOM   4236 C CA    . ASN A-2 1 183 ? 50.556 60.334  72.870 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4237 C C     . ASN A-2 1 183 ? 50.614 59.963  74.356 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 C     1 
ATOM   4238 O O     . ASN A-2 1 183 ? 50.322 60.790  75.219 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 O     1 
ATOM   4239 C CB    . ASN A-2 1 183 ? 49.902 61.719  72.751 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4240 C CG    . ASN A-2 1 183 ? 49.854 62.238  71.321 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4241 O OD1   . ASN A-2 1 183 ? 48.898 61.981  70.585 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4242 N ND2   . ASN A-2 1 183 ? 50.890 62.967  70.919 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4243 N N     . LYS A-2 1 184 ? 51.015 58.733  74.654 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 N     1 
ATOM   4244 C CA    . LYS A-2 1 184 ? 51.105 58.270  76.032 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4245 C C     . LYS A-2 1 184 ? 52.033 59.137  76.880 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 C     1 
ATOM   4246 O O     . LYS A-2 1 184 ? 51.726 59.429  78.037 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 O     1 
ATOM   4247 C CB    . LYS A-2 1 184 ? 51.593 56.824  76.066 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4248 C CG    . LYS A-2 1 184 ? 50.604 55.815  75.532 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4249 C CD    . LYS A-2 1 184 ? 51.254 54.453  75.444 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4250 C CE    . LYS A-2 1 184 ? 50.277 53.386  74.996 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4251 N NZ    . LYS A-2 1 184 ? 49.452 52.888  76.129 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4252 N N     . ARG A-2 1 185 ? 53.163 59.547  76.311 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 N     1 
ATOM   4253 C CA    . ARG A-2 1 185 ? 54.115 60.364  77.046 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CA    1 
ATOM   4254 C C     . ARG A-2 1 185 ? 53.454 61.575  77.686 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 C     1 
ATOM   4255 O O     . ARG A-2 1 185 ? 54.005 62.170  78.608 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 O     1 
ATOM   4256 C CB    . ARG A-2 1 185 ? 55.264 60.825  76.142 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CB    1 
ATOM   4257 C CG    . ARG A-2 1 185 ? 54.845 61.664  74.954 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CG    1 
ATOM   4258 C CD    . ARG A-2 1 185 ? 54.911 60.860  73.657 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CD    1 
ATOM   4259 N NE    . ARG A-2 1 185 ? 53.996 59.717  73.644 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NE    1 
ATOM   4260 C CZ    . ARG A-2 1 185 ? 53.869 58.878  72.618 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4261 N NH1   . ARG A-2 1 185 ? 54.601 59.055  71.520 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4262 N NH2   . ARG A-2 1 185 ? 53.013 57.860  72.688 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4263 N N     . VAL A-2 1 186 ? 52.268 61.937  77.215 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 N     1 
ATOM   4264 C CA    . VAL A-2 1 186 ? 51.571 63.081  77.788 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4265 C C     . VAL A-2 1 186 ? 50.987 62.749  79.156 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 C     1 
ATOM   4266 O O     . VAL A-2 1 186 ? 50.934 63.604  80.034 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 O     1 
ATOM   4267 C CB    . VAL A-2 1 186 ? 50.432 63.570  76.864 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4268 C CG1   . VAL A-2 1 186 ? 49.590 64.614  77.575 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4269 C CG2   . VAL A-2 1 186 ? 51.018 64.163  75.594 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4270 N N     . PHE A-2 1 187 ? 50.565 61.503  79.346 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 N     1 
ATOM   4271 C CA    . PHE A-2 1 187 ? 49.969 61.107  80.618 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4272 C C     . PHE A-2 1 187 ? 50.789 60.153  81.475 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 C     1 
ATOM   4273 O O     . PHE A-2 1 187 ? 50.369 59.818  82.575 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 O     1 
ATOM   4274 C CB    . PHE A-2 1 187 ? 48.605 60.458  80.377 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4275 C CG    . PHE A-2 1 187 ? 47.743 61.197  79.400 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4276 C CD1   . PHE A-2 1 187 ? 47.956 61.069  78.032 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4277 C CD2   . PHE A-2 1 187 ? 46.715 62.019  79.843 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4278 C CE1   . PHE A-2 1 187 ? 47.153 61.753  77.123 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4279 C CE2   . PHE A-2 1 187 ? 45.907 62.706  78.939 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4280 C CZ    . PHE A-2 1 187 ? 46.124 62.573  77.579 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4281 N N     . GLU A-2 1 188 ? 51.951 59.732  80.986 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 N     1 
ATOM   4282 C CA    . GLU A-2 1 188 ? 52.800 58.760  81.686 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4283 C C     . GLU A-2 1 188 ? 53.213 58.988  83.141 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 C     1 
ATOM   4284 O O     . GLU A-2 1 188 ? 53.044 58.095  83.981 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 O     1 
ATOM   4285 C CB    . GLU A-2 1 188 ? 54.064 58.491  80.868 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4286 C CG    . GLU A-2 1 188 ? 53.809 57.757  79.570 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4287 C CD    . GLU A-2 1 188 ? 55.095 57.432  78.844 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4288 O OE1   . GLU A-2 1 188 ? 56.033 58.267  78.900 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4289 O OE2   . GLU A-2 1 188 ? 55.162 56.351  78.215 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4290 N N     . GLY A-2 1 189 ? 53.770 60.156  83.445 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 N     1 
ATOM   4291 C CA    . GLY A-2 1 189 ? 54.209 60.406  84.809 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4292 C C     . GLY A-2 1 189 ? 53.149 60.923  85.761 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 C     1 
ATOM   4293 O O     . GLY A-2 1 189 ? 53.459 61.275  86.895 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 O     1 
ATOM   4294 N N     . LEU A-2 1 190 ? 51.902 60.951  85.311 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 N     1 
ATOM   4295 C CA    . LEU A-2 1 190 ? 50.810 61.454  86.121 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4296 C C     . LEU A-2 1 190 ? 50.238 60.418  87.075 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 C     1 
ATOM   4297 O O     . LEU A-2 1 190 ? 50.111 59.248  86.725 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 O     1 
ATOM   4298 C CB    . LEU A-2 1 190 ? 49.685 61.957  85.219 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4299 C CG    . LEU A-2 1 190 ? 50.002 63.069  84.227 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4300 C CD1   . LEU A-2 1 190 ? 48.787 63.316  83.343 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4301 C CD2   . LEU A-2 1 190 ? 50.400 64.326  84.980 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4302 N N     . GLU A-2 1 191 ? 49.890 60.867  88.279 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 N     1 
ATOM   4303 C CA    . GLU A-2 1 191 ? 49.283 60.008  89.293 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4304 C C     . GLU A-2 1 191 ? 47.785 60.278  89.311 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 C     1 
ATOM   4305 O O     . GLU A-2 1 191 ? 46.985 59.381  89.590 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 O     1 
ATOM   4306 C CB    . GLU A-2 1 191 ? 49.837 60.307  90.689 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4307 C CG    . GLU A-2 1 191 ? 51.167 59.661  91.017 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4308 C CD    . GLU A-2 1 191 ? 51.607 59.966  92.439 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4309 O OE1   . GLU A-2 1 191 ? 50.816 59.702  93.377 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4310 O OE2   . GLU A-2 1 191 ? 52.739 60.470  92.615 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4311 N N     . SER A-2 1 192 ? 47.419 61.523  89.007 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 N     1 
ATOM   4312 C CA    . SER A-2 1 192 ? 46.024 61.942  89.005 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 CA    1 
ATOM   4313 C C     . SER A-2 1 192 ? 45.723 62.904  87.868 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 C     1 
ATOM   4314 O O     . SER A-2 1 192 ? 46.614 63.589  87.362 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 O     1 
ATOM   4315 C CB    . SER A-2 1 192 ? 45.678 62.633  90.332 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 CB    1 
ATOM   4316 O OG    . SER A-2 1 192 ? 46.449 63.815  90.496 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 OG    1 
ATOM   4317 N N     . LEU A-2 1 193 ? 44.449 62.966  87.496 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 N     1 
ATOM   4318 C CA    . LEU A-2 1 193 ? 43.989 63.842  86.427 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4319 C C     . LEU A-2 1 193 ? 42.538 64.269  86.675 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 C     1 
ATOM   4320 O O     . LEU A-2 1 193 ? 41.687 63.452  87.066 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 O     1 
ATOM   4321 C CB    . LEU A-2 1 193 ? 44.117 63.119  85.067 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4322 C CG    . LEU A-2 1 193 ? 43.683 63.908  83.826 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4323 C CD1   . LEU A-2 1 193 ? 44.268 63.285  82.564 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4324 C CD2   . LEU A-2 1 193 ? 42.176 63.931  83.751 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4325 N N     . VAL A-2 1 194 ? 42.255 65.551  86.469 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 N     1 
ATOM   4326 C CA    . VAL A-2 1 194 ? 40.894 66.048  86.642 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4327 C C     . VAL A-2 1 194 ? 40.348 66.447  85.269 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 C     1 
ATOM   4328 O O     . VAL A-2 1 194 ? 40.902 67.295  84.570 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 O     1 
ATOM   4329 C CB    . VAL A-2 1 194 ? 40.833 67.240  87.623 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4330 C CG1   . VAL A-2 1 194 ? 41.678 68.391  87.120 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4331 C CG2   . VAL A-2 1 194 ? 39.384 67.655  87.831 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4332 N N     . ASP A-2 1 195 ? 39.261 65.793  84.888 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 N     1 
ATOM   4333 C CA    . ASP A-2 1 195 ? 38.622 66.000  83.593 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4334 C C     . ASP A-2 1 195 ? 37.512 67.037  83.743 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 C     1 
ATOM   4335 O O     . ASP A-2 1 195 ? 36.394 66.706  84.133 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 O     1 
ATOM   4336 C CB    . ASP A-2 1 195 ? 38.072 64.650  83.130 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4337 C CG    . ASP A-2 1 195 ? 37.525 64.679  81.728 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4338 O OD1   . ASP A-2 1 195 ? 37.714 65.684  81.005 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4339 O OD2   . ASP A-2 1 195 ? 36.905 63.662  81.347 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4340 N N     . VAL A-2 1 196 ? 37.826 68.293  83.438 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 N     1 
ATOM   4341 C CA    . VAL A-2 1 196 ? 36.856 69.366  83.575 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4342 C C     . VAL A-2 1 196 ? 35.737 69.295  82.566 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 C     1 
ATOM   4343 O O     . VAL A-2 1 196 ? 35.964 69.232  81.359 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 O     1 
ATOM   4344 C CB    . VAL A-2 1 196 ? 37.523 70.731  83.466 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4345 C CG1   . VAL A-2 1 196 ? 36.501 71.822  83.721 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4346 C CG2   . VAL A-2 1 196 ? 38.661 70.822  84.478 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4347 N N     . GLY A-2 1 197 ? 34.513 69.317  83.067 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 N     1 
ATOM   4348 C CA    . GLY A-2 1 197 ? 33.371 69.235  82.184 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4349 C C     . GLY A-2 1 197 ? 33.387 67.873  81.532 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 C     1 
ATOM   4350 O O     . GLY A-2 1 197 ? 33.138 67.756  80.340 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 O     1 
ATOM   4351 N N     . GLY A-2 1 198 ? 33.692 66.849  82.328 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 N     1 
ATOM   4352 C CA    . GLY A-2 1 198 ? 33.747 65.488  81.825 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4353 C C     . GLY A-2 1 198 ? 32.396 64.795  81.779 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 C     1 
ATOM   4354 O O     . GLY A-2 1 198 ? 32.326 63.572  81.630 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 O     1 
ATOM   4355 N N     . GLY A-2 1 199 ? 31.326 65.577  81.916 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 N     1 
ATOM   4356 C CA    . GLY A-2 1 199 ? 29.980 65.034  81.870 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4357 C C     . GLY A-2 1 199 ? 29.723 63.877  82.817 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 C     1 
ATOM   4358 O O     . GLY A-2 1 199 ? 29.801 64.041  84.041 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 O     1 
ATOM   4359 N N     . THR A-2 1 200 ? 29.400 62.712  82.255 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 N     1 
ATOM   4360 C CA    . THR A-2 1 200 ? 29.129 61.522  83.061 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CA    1 
ATOM   4361 C C     . THR A-2 1 200 ? 30.290 60.535  83.066 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 C     1 
ATOM   4362 O O     . THR A-2 1 200 ? 30.139 59.396  83.513 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 O     1 
ATOM   4363 C CB    . THR A-2 1 200 ? 27.865 60.764  82.576 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CB    1 
ATOM   4364 O OG1   . THR A-2 1 200 ? 27.962 60.523  81.169 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4365 C CG2   . THR A-2 1 200 ? 26.615 61.562  82.862 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4366 N N     . GLY A-2 1 201 ? 31.440 60.952  82.552 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 N     1 
ATOM   4367 C CA    . GLY A-2 1 201 ? 32.584 60.058  82.558 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4368 C C     . GLY A-2 1 201 ? 32.938 59.329  81.272 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 C     1 
ATOM   4369 O O     . GLY A-2 1 201 ? 33.770 58.418  81.288 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 O     1 
ATOM   4370 N N     . GLY A-2 1 202 ? 32.334 59.721  80.156 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 N     1 
ATOM   4371 C CA    . GLY A-2 1 202 ? 32.635 59.062  78.894 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4372 C C     . GLY A-2 1 202 ? 34.095 59.156  78.493 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 C     1 
ATOM   4373 O O     . GLY A-2 1 202 ? 34.716 58.161  78.141 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 O     1 
ATOM   4374 N N     . VAL A-2 1 203 ? 34.649 60.359  78.546 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 N     1 
ATOM   4375 C CA    . VAL A-2 1 203 ? 36.042 60.569  78.175 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4376 C C     . VAL A-2 1 203 ? 36.995 59.903  79.162 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 C     1 
ATOM   4377 O O     . VAL A-2 1 203 ? 37.978 59.266  78.778 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 O     1 
ATOM   4378 C CB    . VAL A-2 1 203 ? 36.366 62.073  78.091 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4379 C CG1   . VAL A-2 1 203 ? 37.843 62.272  77.767 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4380 C CG2   . VAL A-2 1 203 ? 35.503 62.718  77.007 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4381 N N     . THR A-2 1 204 ? 36.705 60.048  80.442 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 N     1 
ATOM   4382 C CA    . THR A-2 1 204 ? 37.555 59.440  81.436 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CA    1 
ATOM   4383 C C     . THR A-2 1 204 ? 37.579 57.918  81.297 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 C     1 
ATOM   4384 O O     . THR A-2 1 204 ? 38.586 57.284  81.608 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 O     1 
ATOM   4385 C CB    . THR A-2 1 204 ? 37.117 59.861  82.838 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CB    1 
ATOM   4386 O OG1   . THR A-2 1 204 ? 37.565 61.199  83.062 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4387 C CG2   . THR A-2 1 204 ? 37.708 58.946  83.897 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4388 N N     . LYS A-2 1 205 ? 36.488 57.327  80.814 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 N     1 
ATOM   4389 C CA    . LYS A-2 1 205 ? 36.462 55.879  80.648 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4390 C C     . LYS A-2 1 205 ? 37.474 55.481  79.581 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 C     1 
ATOM   4391 O O     . LYS A-2 1 205 ? 38.100 54.428  79.668 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 O     1 
ATOM   4392 C CB    . LYS A-2 1 205 ? 35.073 55.391  80.243 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4393 C CG    . LYS A-2 1 205 ? 34.996 53.872  80.129 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4394 C CD    . LYS A-2 1 205 ? 33.699 53.411  79.490 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4395 C CE    . LYS A-2 1 205 ? 33.595 51.894  79.508 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4396 N NZ    . LYS A-2 1 205 ? 33.466 51.380  80.898 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4397 N N     . LEU A-2 1 206 ? 37.628 56.326  78.567 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 N     1 
ATOM   4398 C CA    . LEU A-2 1 206 ? 38.591 56.055  77.511 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4399 C C     . LEU A-2 1 206 ? 39.995 56.178  78.099 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 C     1 
ATOM   4400 O O     . LEU A-2 1 206 ? 40.858 55.340  77.861 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 O     1 
ATOM   4401 C CB    . LEU A-2 1 206 ? 38.407 57.048  76.361 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4402 C CG    . LEU A-2 1 206 ? 37.785 56.539  75.058 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4403 C CD1   . LEU A-2 1 206 ? 36.777 55.416  75.320 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4404 C CD2   . LEU A-2 1 206 ? 37.121 57.713  74.350 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4405 N N     . ILE A-2 1 207 ? 40.221 57.232  78.871 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 N     1 
ATOM   4406 C CA    . ILE A-2 1 207 ? 41.515 57.430  79.498 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4407 C C     . ILE A-2 1 207 ? 41.823 56.188  80.341 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 C     1 
ATOM   4408 O O     . ILE A-2 1 207 ? 42.958 55.695  80.365 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 O     1 
ATOM   4409 C CB    . ILE A-2 1 207 ? 41.493 58.681  80.389 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4410 C CG1   . ILE A-2 1 207 ? 41.216 59.912  79.528 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4411 C CG2   . ILE A-2 1 207 ? 42.802 58.814  81.129 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4412 C CD1   . ILE A-2 1 207 ? 41.140 61.202  80.293 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4413 N N     . HIS A-2 1 208 ? 40.803 55.679  81.022 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 N     1 
ATOM   4414 C CA    . HIS A-2 1 208 ? 40.967 54.498  81.847 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4415 C C     . HIS A-2 1 208 ? 41.216 53.229  81.055 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 C     1 
ATOM   4416 O O     . HIS A-2 1 208 ? 41.558 52.205  81.624 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 O     1 
ATOM   4417 C CB    . HIS A-2 1 208 ? 39.753 54.295  82.740 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4418 C CG    . HIS A-2 1 208 ? 39.813 55.076  84.008 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4419 N ND1   . HIS A-2 1 208 ? 40.995 55.307  84.674 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4420 C CD2   . HIS A-2 1 208 ? 38.840 55.647  84.752 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4421 C CE1   . HIS A-2 1 208 ? 40.749 55.988  85.778 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4422 N NE2   . HIS A-2 1 208 ? 39.448 56.206  85.850 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4423 N N     . GLU A-2 1 209 ? 41.031 53.287  79.748 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 N     1 
ATOM   4424 C CA    . GLU A-2 1 209 ? 41.265 52.112  78.925 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4425 C C     . GLU A-2 1 209 ? 42.734 52.016  78.564 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 C     1 
ATOM   4426 O O     . GLU A-2 1 209 ? 43.246 50.923  78.325 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 O     1 
ATOM   4427 C CB    . GLU A-2 1 209 ? 40.419 52.161  77.657 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4428 C CG    . GLU A-2 1 209 ? 39.088 51.442  77.793 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4429 C CD    . GLU A-2 1 209 ? 38.120 51.772  76.674 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4430 O OE1   . GLU A-2 1 209 ? 38.557 51.816  75.499 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4431 O OE2   . GLU A-2 1 209 ? 36.920 51.976  76.972 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4432 N N     . ILE A-2 1 210 ? 43.411 53.163  78.537 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 N     1 
ATOM   4433 C CA    . ILE A-2 1 210 ? 44.827 53.202  78.209 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4434 C C     . ILE A-2 1 210 ? 45.691 53.380  79.451 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 C     1 
ATOM   4435 O O     . ILE A-2 1 210 ? 46.789 52.839  79.517 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 O     1 
ATOM   4436 C CB    . ILE A-2 1 210 ? 45.142 54.330  77.202 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4437 C CG1   . ILE A-2 1 210 ? 44.563 53.982  75.829 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4438 C CG2   . ILE A-2 1 210 ? 46.640 54.518  77.067 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4439 C CD1   . ILE A-2 1 210 ? 43.062 54.057  75.758 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4440 N N     . PHE A-2 1 211 ? 45.196 54.120  80.438 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 N     1 
ATOM   4441 C CA    . PHE A-2 1 211 ? 45.962 54.346  81.666 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4442 C C     . PHE A-2 1 211 ? 45.170 53.903  82.898 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 C     1 
ATOM   4443 O O     . PHE A-2 1 211 ? 44.836 54.717  83.760 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 O     1 
ATOM   4444 C CB    . PHE A-2 1 211 ? 46.326 55.831  81.775 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4445 C CG    . PHE A-2 1 211 ? 47.031 56.367  80.561 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4446 C CD1   . PHE A-2 1 211 ? 48.387 56.140  80.371 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4447 C CD2   . PHE A-2 1 211 ? 46.329 57.056  79.584 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4448 C CE1   . PHE A-2 1 211 ? 49.034 56.587  79.225 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4449 C CE2   . PHE A-2 1 211 ? 46.964 57.507  78.436 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4450 C CZ    . PHE A-2 1 211 ? 48.319 57.272  78.255 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4451 N N     . PRO A-2 1 212 ? 44.890 52.596  83.011 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 N     1 
ATOM   4452 C CA    . PRO A-2 1 212 ? 44.126 52.051  84.141 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4453 C C     . PRO A-2 1 212 ? 44.506 52.468  85.561 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 C     1 
ATOM   4454 O O     . PRO A-2 1 212 ? 43.647 52.497  86.441 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 O     1 
ATOM   4455 C CB    . PRO A-2 1 212 ? 44.214 50.533  83.925 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4456 C CG    . PRO A-2 1 212 ? 45.479 50.354  83.114 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4457 C CD    . PRO A-2 1 212 ? 45.421 51.515  82.162 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4458 N N     . HIS A-2 1 213 ? 45.770 52.804  85.787 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 N     1 
ATOM   4459 C CA    . HIS A-2 1 213 ? 46.230 53.198  87.123 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4460 C C     . HIS A-2 1 213 ? 46.135 54.692  87.416 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 C     1 
ATOM   4461 O O     . HIS A-2 1 213 ? 46.424 55.138  88.526 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 O     1 
ATOM   4462 C CB    . HIS A-2 1 213 ? 47.676 52.739  87.323 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4463 C CG    . HIS A-2 1 213 ? 47.821 51.254  87.421 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4464 N ND1   . HIS A-2 1 213 ? 47.515 50.552  88.567 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4465 C CD2   . HIS A-2 1 213 ? 48.193 50.332  86.502 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4466 C CE1   . HIS A-2 1 213 ? 47.691 49.262  88.349 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4467 N NE2   . HIS A-2 1 213 ? 48.101 49.102  87.103 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4468 N N     . LEU A-2 1 214 ? 45.749 55.473  86.418 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 N     1 
ATOM   4469 C CA    . LEU A-2 1 214 ? 45.625 56.904  86.617 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4470 C C     . LEU A-2 1 214 ? 44.369 57.221  87.436 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 C     1 
ATOM   4471 O O     . LEU A-2 1 214 ? 43.267 56.793  87.093 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 O     1 
ATOM   4472 C CB    . LEU A-2 1 214 ? 45.550 57.612  85.258 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4473 C CG    . LEU A-2 1 214 ? 45.545 59.144  85.279 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4474 C CD1   . LEU A-2 1 214 ? 46.895 59.636  85.814 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4475 C CD2   . LEU A-2 1 214 ? 45.310 59.691  83.877 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4476 N N     . LYS A-2 1 215 ? 44.533 57.958  88.525 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 N     1 
ATOM   4477 C CA    . LYS A-2 1 215 ? 43.386 58.333  89.343 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4478 C C     . LYS A-2 1 215 ? 42.732 59.543  88.674 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 C     1 
ATOM   4479 O O     . LYS A-2 1 215 ? 43.310 60.631  88.641 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 O     1 
ATOM   4480 C CB    . LYS A-2 1 215 ? 43.854 58.663  90.767 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4481 C CG    . LYS A-2 1 215 ? 43.178 59.857  91.444 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4482 C CD    . LYS A-2 1 215 ? 41.682 59.665  91.677 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4483 C CE    . LYS A-2 1 215 ? 41.099 60.855  92.442 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4484 N NZ    . LYS A-2 1 215 ? 41.787 61.109  93.754 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4485 N N     . CYS A-2 1 216 ? 41.539 59.355  88.123 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 N     1 
ATOM   4486 C CA    . CYS A-2 1 216 ? 40.851 60.448  87.445 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 CA    1 
ATOM   4487 C C     . CYS A-2 1 216 ? 39.588 60.900  88.172 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 C     1 
ATOM   4488 O O     . CYS A-2 1 216 ? 38.852 60.089  88.745 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 O     1 
ATOM   4489 C CB    . CYS A-2 1 216 ? 40.438 60.036  86.025 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 CB    1 
ATOM   4490 S SG    . CYS A-2 1 216 ? 41.691 59.258  84.996 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 SG    1 
ATOM   4491 N N     . THR A-2 1 217 ? 39.330 62.201  88.147 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 N     1 
ATOM   4492 C CA    . THR A-2 1 217 ? 38.107 62.694  88.754 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CA    1 
ATOM   4493 C C     . THR A-2 1 217 ? 37.362 63.487  87.691 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 C     1 
ATOM   4494 O O     . THR A-2 1 217 ? 37.896 64.409  87.082 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 O     1 
ATOM   4495 C CB    . THR A-2 1 217 ? 38.354 63.545  90.059 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CB    1 
ATOM   4496 O OG1   . THR A-2 1 217 ? 37.889 64.883  89.864 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4497 C CG2   . THR A-2 1 217 ? 39.828 63.536  90.463 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4498 N N     . VAL A-2 1 218 ? 36.133 63.066  87.434 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 N     1 
ATOM   4499 C CA    . VAL A-2 1 218 ? 35.282 63.712  86.454 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4500 C C     . VAL A-2 1 218 ? 34.629 64.887  87.163 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 C     1 
ATOM   4501 O O     . VAL A-2 1 218 ? 33.891 64.693  88.129 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 O     1 
ATOM   4502 C CB    . VAL A-2 1 218 ? 34.192 62.738  85.974 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4503 C CG1   . VAL A-2 1 218 ? 33.372 63.376  84.859 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4504 C CG2   . VAL A-2 1 218 ? 34.836 61.428  85.511 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4505 N N     . PHE A-2 1 219 ? 34.914 66.098  86.695 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 N     1 
ATOM   4506 C CA    . PHE A-2 1 219 ? 34.373 67.319  87.287 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4507 C C     . PHE A-2 1 219 ? 33.335 67.971  86.380 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 C     1 
ATOM   4508 O O     . PHE A-2 1 219 ? 33.584 68.220  85.194 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 O     1 
ATOM   4509 C CB    . PHE A-2 1 219 ? 35.510 68.307  87.555 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4510 C CG    . PHE A-2 1 219 ? 35.094 69.534  88.314 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4511 C CD1   . PHE A-2 1 219 ? 34.416 69.426  89.523 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4512 C CD2   . PHE A-2 1 219 ? 35.396 70.803  87.829 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4513 C CE1   . PHE A-2 1 219 ? 34.042 70.569  90.246 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4514 C CE2   . PHE A-2 1 219 ? 35.026 71.950  88.541 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4515 C CZ    . PHE A-2 1 219 ? 34.346 71.827  89.757 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4516 N N     . ASP A-2 1 220 ? 32.163 68.238  86.938 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 N     1 
ATOM   4517 C CA    . ASP A-2 1 220 ? 31.112 68.875  86.168 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4518 C C     . ASP A-2 1 220 ? 30.101 69.526  87.111 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 C     1 
ATOM   4519 O O     . ASP A-2 1 220 ? 30.326 69.590  88.317 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 O     1 
ATOM   4520 C CB    . ASP A-2 1 220 ? 30.431 67.853  85.255 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4521 C CG    . ASP A-2 1 220 ? 29.892 68.484  83.986 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4522 O OD1   . ASP A-2 1 220 ? 29.029 69.383  84.117 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4523 O OD2   . ASP A-2 1 220 ? 30.332 68.094  82.865 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4524 N N     . GLN A-2 1 221 ? 29.001 70.024  86.558 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 N     1 
ATOM   4525 C CA    . GLN A-2 1 221 ? 27.973 70.674  87.362 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4526 C C     . GLN A-2 1 221 ? 27.228 69.679  88.237 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 C     1 
ATOM   4527 O O     . GLN A-2 1 221 ? 27.012 68.527  87.852 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 O     1 
ATOM   4528 C CB    . GLN A-2 1 221 ? 26.997 71.410  86.456 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4529 C CG    . GLN A-2 1 221 ? 27.614 72.632  85.826 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4530 C CD    . GLN A-2 1 221 ? 26.739 73.252  84.761 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4531 O OE1   . GLN A-2 1 221 ? 26.564 72.689  83.672 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4532 N NE2   . GLN A-2 1 221 ? 26.181 74.418  85.064 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4533 N N     . PRO A-2 1 222 ? 26.824 70.115  89.436 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 N     1 
ATOM   4534 C CA    . PRO A-2 1 222 ? 26.104 69.241  90.359 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4535 C C     . PRO A-2 1 222 ? 25.006 68.402  89.710 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 C     1 
ATOM   4536 O O     . PRO A-2 1 222 ? 24.942 67.194  89.925 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 O     1 
ATOM   4537 C CB    . PRO A-2 1 222 ? 25.568 70.219  91.398 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4538 C CG    . PRO A-2 1 222 ? 26.680 71.221  91.483 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4539 C CD    . PRO A-2 1 222 ? 27.003 71.457  90.020 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4540 N N     . GLN A-2 1 223 ? 24.159 69.027  88.898 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 N     1 
ATOM   4541 C CA    . GLN A-2 1 223 ? 23.064 68.291  88.273 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4542 C C     . GLN A-2 1 223 ? 23.476 67.276  87.213 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 C     1 
ATOM   4543 O O     . GLN A-2 1 223 ? 22.724 66.347  86.936 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 O     1 
ATOM   4544 C CB    . GLN A-2 1 223 ? 22.032 69.247  87.662 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4545 C CG    . GLN A-2 1 223 ? 22.489 69.943  86.398 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4546 C CD    . GLN A-2 1 223 ? 23.218 71.236  86.683 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4547 O OE1   . GLN A-2 1 223 ? 24.057 71.307  87.585 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4548 N NE2   . GLN A-2 1 223 ? 22.907 72.269  85.907 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4549 N N     . VAL A-2 1 224 ? 24.647 67.441  86.611 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 N     1 
ATOM   4550 C CA    . VAL A-2 1 224 ? 25.066 66.490  85.591 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4551 C C     . VAL A-2 1 224 ? 25.757 65.288  86.216 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 C     1 
ATOM   4552 O O     . VAL A-2 1 224 ? 25.551 64.152  85.796 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 O     1 
ATOM   4553 C CB    . VAL A-2 1 224 ? 25.988 67.157  84.547 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4554 C CG1   . VAL A-2 1 224 ? 26.744 68.282  85.180 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4555 C CG2   . VAL A-2 1 224 ? 26.958 66.136  83.960 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4556 N N     . VAL A-2 1 225 ? 26.568 65.540  87.231 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 N     1 
ATOM   4557 C CA    . VAL A-2 1 225 ? 27.276 64.470  87.916 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4558 C C     . VAL A-2 1 225 ? 26.341 63.753  88.892 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 C     1 
ATOM   4559 O O     . VAL A-2 1 225 ? 26.678 62.697  89.428 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 O     1 
ATOM   4560 C CB    . VAL A-2 1 225 ? 28.498 65.036  88.668 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4561 C CG1   . VAL A-2 1 225 ? 28.958 64.075  89.734 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4562 C CG2   . VAL A-2 1 225 ? 29.623 65.292  87.688 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4563 N N     . GLY A-2 1 226 ? 25.159 64.326  89.105 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 N     1 
ATOM   4564 C CA    . GLY A-2 1 226 ? 24.199 63.732  90.020 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4565 C C     . GLY A-2 1 226 ? 24.899 63.289  91.284 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 C     1 
ATOM   4566 O O     . GLY A-2 1 226 ? 25.391 64.113  92.056 1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 O     1 
ATOM   4567 N N     . ASN A-2 1 227 ? 24.936 61.982  91.502 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 N     1 
ATOM   4568 C CA    . ASN A-2 1 227 ? 25.619 61.434  92.663 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4569 C C     . ASN A-2 1 227 ? 26.364 60.159  92.252 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 C     1 
ATOM   4570 O O     . ASN A-2 1 227 ? 26.518 59.238  93.055 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 O     1 
ATOM   4571 C CB    . ASN A-2 1 227 ? 24.629 61.143  93.812 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4572 C CG    . ASN A-2 1 227 ? 24.188 62.416  94.567 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4573 O OD1   . ASN A-2 1 227 ? 25.020 63.214  95.022 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4574 N ND2   . ASN A-2 1 227 ? 22.874 62.594  94.710 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4575 N N     . LEU A-2 1 228 ? 26.817 60.118  90.995 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 N     1 
ATOM   4576 C CA    . LEU A-2 1 228 ? 27.563 58.972  90.466 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4577 C C     . LEU A-2 1 228 ? 28.702 58.646  91.425 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 C     1 
ATOM   4578 O O     . LEU A-2 1 228 ? 29.181 59.528  92.142 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 O     1 
ATOM   4579 C CB    . LEU A-2 1 228 ? 28.146 59.293  89.087 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4580 C CG    . LEU A-2 1 228 ? 27.278 59.285  87.823 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4581 C CD1   . LEU A-2 1 228 ? 26.705 57.898  87.621 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4582 C CD2   . LEU A-2 1 228 ? 26.175 60.316  87.924 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4583 N N     . THR A-2 1 229 ? 29.044 57.376  91.294 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 N     1 
ATOM   4584 C CA    . THR A-2 1 229 ? 30.127 56.889  92.087 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CA    1 
ATOM   4585 C C     . THR A-2 1 229 ? 31.161 56.005  91.422 1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 C     1 
ATOM   4586 O O     . THR A-2 1 229 ? 31.303 55.904  90.221 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 O     1 
ATOM   4587 C CB    . THR A-2 1 229 ? 29.574 56.045  93.231 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CB    1 
ATOM   4588 O OG1   . THR A-2 1 229 ? 28.617 55.092  92.730 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4589 C CG2   . THR A-2 1 229 ? 28.904 56.936  94.276 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4590 N N     . GLY A-2 1 230 ? 31.852 55.375  92.383 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 N     1 
ATOM   4591 C CA    . GLY A-2 1 230 ? 32.877 54.334  92.358 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4592 C C     . GLY A-2 1 230 ? 34.209 54.438  91.644 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 C     1 
ATOM   4593 O O     . GLY A-2 1 230 ? 34.814 55.479  91.445 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 O     1 
ATOM   4594 N N     . ASN A-2 1 231 ? 34.614 53.160  91.362 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 N     1 
ATOM   4595 C CA    . ASN A-2 1 231 ? 35.815 52.769  90.638 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4596 C C     . ASN A-2 1 231 ? 37.112 53.417  91.273 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 C     1 
ATOM   4597 O O     . ASN A-2 1 231 ? 37.676 54.324  90.656 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 O     1 
ATOM   4598 C CB    . ASN A-2 1 231 ? 35.565 53.123  89.138 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4599 C CG    . ASN A-2 1 231 ? 34.076 53.288  88.769 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4600 O OD1   . ASN A-2 1 231 ? 33.540 54.397  88.835 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4601 N ND2   . ASN A-2 1 231 ? 33.443 52.179  88.389 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4602 N N     . GLU A-2 1 232 ? 37.552 52.988  92.502 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 N     1 
ATOM   4603 C CA    . GLU A-2 1 232 ? 38.617 53.646  93.386 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4604 C C     . GLU A-2 1 232 ? 39.522 54.684  92.662 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 C     1 
ATOM   4605 O O     . GLU A-2 1 232 ? 40.007 55.621  93.294 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 O     1 
ATOM   4606 C CB    . GLU A-2 1 232 ? 39.466 52.594  94.180 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4607 C CG    . GLU A-2 1 232 ? 40.373 51.643  93.374 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4608 C CD    . GLU A-2 1 232 ? 41.664 51.252  94.076 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4609 O OE1   . GLU A-2 1 232 ? 41.681 50.180  94.712 1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4610 O OE2   . GLU A-2 1 232 ? 42.638 52.012  93.998 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4611 N N     . ASN A-2 1 233 ? 39.733 54.495  91.328 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 N     1 
ATOM   4612 C CA    . ASN A-2 1 233 ? 40.559 55.390  90.448 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4613 C C     . ASN A-2 1 233 ? 39.651 56.302  89.609 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 C     1 
ATOM   4614 O O     . ASN A-2 1 233 ? 40.063 56.895  88.612 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 O     1 
ATOM   4615 C CB    . ASN A-2 1 233 ? 41.425 54.561  89.498 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4616 C CG    . ASN A-2 1 233 ? 42.712 54.073  90.145 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4617 O OD1   . ASN A-2 1 233 ? 43.253 53.041  89.761 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4618 N ND2   . ASN A-2 1 233 ? 43.189 54.832  91.121 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4619 N N     . LEU A-2 1 234 ? 38.404 56.397  90.062 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 N     1 
ATOM   4620 C CA    . LEU A-2 1 234 ? 37.389 57.211  89.410 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4621 C C     . LEU A-2 1 234 ? 36.378 57.770  90.404 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 C     1 
ATOM   4622 O O     . LEU A-2 1 234 ? 35.717 57.028  91.130 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 O     1 
ATOM   4623 C CB    . LEU A-2 1 234 ? 36.645 56.380  88.371 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4624 C CG    . LEU A-2 1 234 ? 35.467 57.087  87.712 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4625 C CD1   . LEU A-2 1 234 ? 35.969 58.013  86.627 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4626 C CD2   . LEU A-2 1 234 ? 34.542 56.050  87.115 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4627 N N     . ASN A-2 1 235 ? 36.266 59.088  90.439 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 N     1 
ATOM   4628 C CA    . ASN A-2 1 235 ? 35.309 59.715  91.326 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4629 C C     . ASN A-2 1 235 ? 34.677 60.906  90.633 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 C     1 
ATOM   4630 O O     . ASN A-2 1 235 ? 35.265 61.509  89.731 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 O     1 
ATOM   4631 C CB    . ASN A-2 1 235 ? 35.974 60.168  92.624 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4632 C CG    . ASN A-2 1 235 ? 37.013 61.237  92.400 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4633 O OD1   . ASN A-2 1 235 ? 37.164 62.153  93.204 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4634 N ND2   . ASN A-2 1 235 ? 37.744 61.121  91.305 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4635 N N     . PHE A-2 1 236 ? 33.462 61.229  91.043 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 N     1 
ATOM   4636 C CA    . PHE A-2 1 236 ? 32.759 62.360  90.475 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4637 C C     . PHE A-2 1 236 ? 32.671 63.445  91.543 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 C     1 
ATOM   4638 O O     . PHE A-2 1 236 ? 32.608 63.157  92.746 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 O     1 
ATOM   4639 C CB    . PHE A-2 1 236 ? 31.369 61.940  89.986 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4640 C CG    . PHE A-2 1 236 ? 31.403 60.864  88.933 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4641 C CD1   . PHE A-2 1 236 ? 31.617 59.529  89.282 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4642 C CD2   . PHE A-2 1 236 ? 31.263 61.187  87.581 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4643 C CE1   . PHE A-2 1 236 ? 31.693 58.534  88.299 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4644 C CE2   . PHE A-2 1 236 ? 31.340 60.198  86.588 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4645 C CZ    . PHE A-2 1 236 ? 31.555 58.872  86.948 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4646 N N     . VAL A-2 1 237 ? 32.722 64.692  91.087 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 N     1 
ATOM   4647 C CA    . VAL A-2 1 237 ? 32.661 65.848  91.953 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4648 C C     . VAL A-2 1 237 ? 31.864 66.921  91.234 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 C     1 
ATOM   4649 O O     . VAL A-2 1 237 ? 32.144 67.243  90.073 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 O     1 
ATOM   4650 C CB    . VAL A-2 1 237 ? 34.065 66.387  92.255 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4651 C CG1   . VAL A-2 1 237 ? 33.972 67.628  93.118 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4652 C CG2   . VAL A-2 1 237 ? 34.877 65.336  92.951 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4653 N N     . GLY A-2 1 238 ? 30.863 67.458  91.925 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 N     1 
ATOM   4654 C CA    . GLY A-2 1 238 ? 30.043 68.508  91.350 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4655 C C     . GLY A-2 1 238 ? 30.548 69.874  91.787 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 C     1 
ATOM   4656 O O     . GLY A-2 1 238 ? 31.053 70.024  92.909 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 O     1 
ATOM   4657 N N     . GLY A-2 1 239 ? 30.420 70.869  90.910 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 N     1 
ATOM   4658 C CA    . GLY A-2 1 239 ? 30.878 72.209  91.239 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4659 C C     . GLY A-2 1 239 ? 30.796 73.179  90.075 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 C     1 
ATOM   4660 O O     . GLY A-2 1 239 ? 30.126 72.918  89.075 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 O     1 
ATOM   4661 N N     . ASP A-2 1 240 ? 31.477 74.311  90.213 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 N     1 
ATOM   4662 C CA    . ASP A-2 1 240 ? 31.496 75.342  89.183 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4663 C C     . ASP A-2 1 240 ? 32.947 75.663  88.826 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 C     1 
ATOM   4664 O O     . ASP A-2 1 240 ? 33.675 76.254  89.629 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 O     1 
ATOM   4665 C CB    . ASP A-2 1 240 ? 30.790 76.596  89.692 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4666 C CG    . ASP A-2 1 240 ? 30.822 77.734  88.684 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4667 O OD1   . ASP A-2 1 240 ? 31.540 77.613  87.669 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4668 O OD2   . ASP A-2 1 240 ? 30.139 78.759  88.910 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4669 N N     . MET A-2 1 241 ? 33.360 75.298  87.614 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 N     1 
ATOM   4670 C CA    . MET A-2 1 241 ? 34.735 75.518  87.198 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CA    1 
ATOM   4671 C C     . MET A-2 1 241 ? 35.188 76.964  87.291 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 C     1 
ATOM   4672 O O     . MET A-2 1 241 ? 36.386 77.230  87.353 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 O     1 
ATOM   4673 C CB    . MET A-2 1 241 ? 34.960 74.980  85.788 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CB    1 
ATOM   4674 C CG    . MET A-2 1 241 ? 34.215 75.704  84.698 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CG    1 
ATOM   4675 S SD    . MET A-2 1 241 ? 34.209 74.689  83.227 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 SD    1 
ATOM   4676 C CE    . MET A-2 1 241 ? 33.384 75.763  82.029 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CE    1 
ATOM   4677 N N     . PHE A-2 1 242 ? 34.244 77.900  87.312 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 N     1 
ATOM   4678 C CA    . PHE A-2 1 242 ? 34.599 79.305  87.424 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4679 C C     . PHE A-2 1 242 ? 34.918 79.678  88.871 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 C     1 
ATOM   4680 O O     . PHE A-2 1 242 ? 35.471 80.739  89.132 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 O     1 
ATOM   4681 C CB    . PHE A-2 1 242 ? 33.482 80.182  86.874 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4682 C CG    . PHE A-2 1 242 ? 33.236 79.982  85.404 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4683 C CD1   . PHE A-2 1 242 ? 32.250 79.105  84.962 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4684 C CD2   . PHE A-2 1 242 ? 34.018 80.646  84.463 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4685 C CE1   . PHE A-2 1 242 ? 32.045 78.891  83.603 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4686 C CE2   . PHE A-2 1 242 ? 33.823 80.440  83.097 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4687 C CZ    . PHE A-2 1 242 ? 32.835 79.560  82.663 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4688 N N     . LYS A-2 1 243 ? 34.575 78.803  89.814 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 N     1 
ATOM   4689 C CA    . LYS A-2 1 243 ? 34.889 79.060  91.219 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4690 C C     . LYS A-2 1 243 ? 36.195 78.353  91.562 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 C     1 
ATOM   4691 O O     . LYS A-2 1 243 ? 37.109 78.959  92.112 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 O     1 
ATOM   4692 C CB    . LYS A-2 1 243 ? 33.767 78.569  92.139 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4693 C CG    . LYS A-2 1 243 ? 32.500 79.420  92.088 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4694 C CD    . LYS A-2 1 243 ? 31.522 79.045  93.201 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4695 C CE    . LYS A-2 1 243 ? 30.209 79.833  93.103 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4696 N NZ    . LYS A-2 1 243 ? 29.374 79.445  91.918 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4697 N N     . SER A-2 1 244 ? 36.286 77.070  91.236 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 N     1 
ATOM   4698 C CA    . SER A-2 1 244 ? 37.504 76.303  91.493 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 CA    1 
ATOM   4699 C C     . SER A-2 1 244 ? 37.439 74.949  90.799 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 C     1 
ATOM   4700 O O     . SER A-2 1 244 ? 36.371 74.484  90.400 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 O     1 
ATOM   4701 C CB    . SER A-2 1 244 ? 37.701 76.081  92.989 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 CB    1 
ATOM   4702 O OG    . SER A-2 1 244 ? 36.706 75.204  93.480 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 OG    1 
ATOM   4703 N N     . ILE A-2 1 245 ? 38.593 74.318  90.656 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 N     1 
ATOM   4704 C CA    . ILE A-2 1 245 ? 38.652 73.022  90.016 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4705 C C     . ILE A-2 1 245 ? 39.365 72.082  90.957 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 C     1 
ATOM   4706 O O     . ILE A-2 1 245 ? 40.369 72.454  91.564 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 O     1 
ATOM   4707 C CB    . ILE A-2 1 245 ? 39.449 73.072  88.697 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4708 C CG1   . ILE A-2 1 245 ? 38.758 73.991  87.688 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4709 C CG2   . ILE A-2 1 245 ? 39.590 71.662  88.130 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4710 C CD1   . ILE A-2 1 245 ? 39.537 74.158  86.392 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4711 N N     . PRO A-2 1 246 ? 38.858 70.851  91.100 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 N     1 
ATOM   4712 C CA    . PRO A-2 1 246 ? 39.509 69.893  91.996 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4713 C C     . PRO A-2 1 246 ? 41.000 69.813  91.672 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 C     1 
ATOM   4714 O O     . PRO A-2 1 246 ? 41.392 69.879  90.513 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 O     1 
ATOM   4715 C CB    . PRO A-2 1 246 ? 38.759 68.595  91.704 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4716 C CG    . PRO A-2 1 246 ? 37.374 69.083  91.406 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4717 C CD    . PRO A-2 1 246 ? 37.640 70.273  90.505 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4718 N N     . SER A-2 1 247 ? 41.829 69.677  92.700 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 N     1 
ATOM   4719 C CA    . SER A-2 1 247 ? 43.272 69.612  92.501 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 CA    1 
ATOM   4720 C C     . SER A-2 1 247 ? 43.702 68.229  92.031 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 C     1 
ATOM   4721 O O     . SER A-2 1 247 ? 43.130 67.225  92.451 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 O     1 
ATOM   4722 C CB    . SER A-2 1 247 ? 43.989 69.941  93.808 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 CB    1 
ATOM   4723 O OG    . SER A-2 1 247 ? 43.786 68.905  94.758 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 OG    1 
ATOM   4724 N N     . ALA A-2 1 248 ? 44.729 68.186  91.184 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 N     1 
ATOM   4725 C CA    . ALA A-2 1 248 ? 45.257 66.931  90.638 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4726 C C     . ALA A-2 1 248 ? 46.593 67.191  89.951 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 C     1 
ATOM   4727 O O     . ALA A-2 1 248 ? 47.016 68.332  89.832 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 O     1 
ATOM   4728 C CB    . ALA A-2 1 248 ? 44.270 66.339  89.633 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4729 N N     . ASP A-2 1 249 ? 47.269 66.145  89.492 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 N     1 
ATOM   4730 C CA    . ASP A-2 1 249 ? 48.547 66.367  88.829 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4731 C C     . ASP A-2 1 249 ? 48.358 67.168  87.552 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 C     1 
ATOM   4732 O O     . ASP A-2 1 249 ? 49.198 67.993  87.180 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 O     1 
ATOM   4733 C CB    . ASP A-2 1 249 ? 49.242 65.038  88.522 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4734 C CG    . ASP A-2 1 249 ? 49.775 64.355  89.773 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4735 O OD1   . ASP A-2 1 249 ? 49.893 65.037  90.814 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4736 O OD2   . ASP A-2 1 249 ? 50.088 63.143  89.712 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4737 N N     . ALA A-2 1 250 ? 47.241 66.946  86.880 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 N     1 
ATOM   4738 C CA    . ALA A-2 1 250 ? 46.991 67.666  85.651 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4739 C C     . ALA A-2 1 250 ? 45.508 67.961  85.466 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 C     1 
ATOM   4740 O O     . ALA A-2 1 250 ? 44.648 67.241  85.983 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 O     1 
ATOM   4741 C CB    . ALA A-2 1 250 ? 47.521 66.852  84.463 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4742 N N     . VAL A-2 1 251 ? 45.219 69.033  84.737 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 N     1 
ATOM   4743 C CA    . VAL A-2 1 251 ? 43.843 69.391  84.442 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4744 C C     . VAL A-2 1 251 ? 43.611 69.132  82.951 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 C     1 
ATOM   4745 O O     . VAL A-2 1 251 ? 44.393 69.593  82.106 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 O     1 
ATOM   4746 C CB    . VAL A-2 1 251 ? 43.554 70.883  84.680 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4747 C CG1   . VAL A-2 1 251 ? 42.197 71.214  84.124 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4748 C CG2   . VAL A-2 1 251 ? 43.604 71.217  86.148 1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4749 N N     . LEU A-2 1 252 ? 42.551 68.397  82.626 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 N     1 
ATOM   4750 C CA    . LEU A-2 1 252 ? 42.230 68.138  81.228 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4751 C C     . LEU A-2 1 252 ? 41.122 69.105  80.850 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 C     1 
ATOM   4752 O O     . LEU A-2 1 252 ? 40.140 69.225  81.573 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 O     1 
ATOM   4753 C CB    . LEU A-2 1 252 ? 41.708 66.712  81.035 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4754 C CG    . LEU A-2 1 252 ? 41.891 65.978  79.695 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4755 C CD1   . LEU A-2 1 252 ? 40.835 64.884  79.576 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4756 C CD2   . LEU A-2 1 252 ? 41.785 66.929  78.525 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4757 N N     . LEU A-2 1 253 ? 41.290 69.811  79.737 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 N     1 
ATOM   4758 C CA    . LEU A-2 1 253 ? 40.265 70.730  79.236 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4759 C C     . LEU A-2 1 253 ? 40.010 70.296  77.790 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 C     1 
ATOM   4760 O O     . LEU A-2 1 253 ? 40.608 70.822  76.856 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 O     1 
ATOM   4761 C CB    . LEU A-2 1 253 ? 40.753 72.193  79.287 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4762 C CG    . LEU A-2 1 253 ? 40.962 72.834  80.674 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4763 C CD1   . LEU A-2 1 253 ? 41.609 74.209  80.550 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4764 C CD2   . LEU A-2 1 253 ? 39.617 72.957  81.382 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4765 N N     . LYS A-2 1 254 ? 39.139 69.316  77.606 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 N     1 
ATOM   4766 C CA    . LYS A-2 1 254 ? 38.843 68.814  76.269 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4767 C C     . LYS A-2 1 254 ? 37.551 69.407  75.734 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 C     1 
ATOM   4768 O O     . LYS A-2 1 254 ? 36.461 69.080  76.216 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 O     1 
ATOM   4769 C CB    . LYS A-2 1 254 ? 38.740 67.288  76.285 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4770 C CG    . LYS A-2 1 254 ? 38.308 66.658  74.958 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4771 C CD    . LYS A-2 1 254 ? 38.344 65.137  75.055 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4772 C CE    . LYS A-2 1 254 ? 37.833 64.467  73.799 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4773 N NZ    . LYS A-2 1 254 ? 36.419 64.833  73.510 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4774 N N     . TRP A-2 1 255 ? 37.691 70.271  74.731 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 N     1 
ATOM   4775 C CA    . TRP A-2 1 255 ? 36.571 70.951  74.097 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4776 C C     . TRP A-2 1 255 ? 35.766 71.798  75.070 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 C     1 
ATOM   4777 O O     . TRP A-2 1 255 ? 34.539 71.766  75.047 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 O     1 
ATOM   4778 C CB    . TRP A-2 1 255 ? 35.627 69.956  73.401 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4779 C CG    . TRP A-2 1 255 ? 36.296 69.041  72.412 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4780 C CD1   . TRP A-2 1 255 ? 37.572 69.145  71.922 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4781 C CD2   . TRP A-2 1 255 ? 35.745 67.843  71.837 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4782 N NE1   . TRP A-2 1 255 ? 37.853 68.083  71.091 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4783 C CE2   . TRP A-2 1 255 ? 36.752 67.269  71.019 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4784 C CE3   . TRP A-2 1 255 ? 34.502 67.197  71.936 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4785 C CZ2   . TRP A-2 1 255 ? 36.553 66.079  70.305 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4786 C CZ3   . TRP A-2 1 255 ? 34.304 66.010  71.225 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4787 C CH2   . TRP A-2 1 255 ? 35.328 65.466  70.421 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4788 N N     . VAL A-2 1 256 ? 36.441 72.546  75.934 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 N     1 
ATOM   4789 C CA    . VAL A-2 1 256 ? 35.723 73.408  76.859 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4790 C C     . VAL A-2 1 256 ? 35.971 74.867  76.499 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 C     1 
ATOM   4791 O O     . VAL A-2 1 256 ? 35.024 75.619  76.279 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 O     1 
ATOM   4792 C CB    . VAL A-2 1 256 ? 36.120 73.169  78.355 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4793 C CG1   . VAL A-2 1 256 ? 35.714 71.765  78.793 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4794 C CG2   . VAL A-2 1 256 ? 37.610 73.365  78.547 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4795 N N     . LEU A-2 1 257 ? 37.236 75.263  76.410 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 N     1 
ATOM   4796 C CA    . LEU A-2 1 257 ? 37.576 76.650  76.085 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4797 C C     . LEU A-2 1 257 ? 37.003 77.073  74.734 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 C     1 
ATOM   4798 O O     . LEU A-2 1 257 ? 36.908 78.259  74.424 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 O     1 
ATOM   4799 C CB    . LEU A-2 1 257 ? 39.096 76.834  76.090 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4800 C CG    . LEU A-2 1 257 ? 39.820 76.382  77.362 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4801 C CD1   . LEU A-2 1 257 ? 41.300 76.591  77.200 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4802 C CD2   . LEU A-2 1 257 ? 39.301 77.154  78.566 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4803 N N     . HIS A-2 1 258 ? 36.604 75.962  73.903 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 N     1 
ATOM   4804 C CA    . HIS A-2 1 258 ? 36.039 76.364  72.626 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4805 C C     . HIS A-2 1 258 ? 34.742 77.174  72.767 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 C     1 
ATOM   4806 O O     . HIS A-2 1 258 ? 34.433 78.003  71.913 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 O     1 
ATOM   4807 C CB    . HIS A-2 1 258 ? 35.784 75.129  71.763 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4808 C CG    . HIS A-2 1 258 ? 34.787 75.360  70.675 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4809 N ND1   . HIS A-2 1 258 ? 33.433 75.194  70.868 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4810 C CD2   . HIS A-2 1 258 ? 34.934 75.833  69.415 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4811 C CE1   . HIS A-2 1 258 ? 32.786 75.561  69.775 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4812 N NE2   . HIS A-2 1 258 ? 33.674 75.954  68.879 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4813 N N     . ASP A-2 1 259 ? 33.929 76.840  73.770 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 N     1 
ATOM   4814 C CA    . ASP A-2 1 259 ? 32.611 77.449  73.948 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4815 C C     . ASP A-2 1 259 ? 32.626 78.749  74.739 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 C     1 
ATOM   4816 O O     . ASP A-2 1 259 ? 31.592 79.399  74.886 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 O     1 
ATOM   4817 C CB    . ASP A-2 1 259 ? 31.658 76.490  74.660 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4818 C CG    . ASP A-2 1 259 ? 31.510 75.174  73.944 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4819 O OD1   . ASP A-2 1 259 ? 31.521 75.186  72.691 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4820 O OD2   . ASP A-2 1 259 ? 31.366 74.133  74.630 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4821 N N     . TRP A-2 1 260 ? 33.782 79.138  75.254 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 N     1 
ATOM   4822 C CA    . TRP A-2 1 260 ? 33.826 80.355  76.043 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4823 C C     . TRP A-2 1 260 ? 34.674 81.465  75.454 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 C     1 
ATOM   4824 O O     . TRP A-2 1 260 ? 35.669 81.208  74.776 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 O     1 
ATOM   4825 C CB    . TRP A-2 1 260 ? 34.306 80.040  77.462 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4826 C CG    . TRP A-2 1 260 ? 33.486 78.999  78.132 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4827 C CD1   . TRP A-2 1 260 ? 33.725 77.659  78.157 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4828 C CD2   . TRP A-2 1 260 ? 32.256 79.206  78.832 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4829 N NE1   . TRP A-2 1 260 ? 32.718 77.015  78.831 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4830 C CE2   . TRP A-2 1 260 ? 31.801 77.941  79.255 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4831 C CE3   . TRP A-2 1 260 ? 31.491 80.340  79.141 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4832 C CZ2   . TRP A-2 1 260 ? 30.612 77.774  79.972 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4833 C CZ3   . TRP A-2 1 260 ? 30.307 80.175  79.853 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4834 C CH2   . TRP A-2 1 260 ? 29.880 78.900  80.261 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4835 N N     . ASN A-2 1 261 ? 34.267 82.705  75.718 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 N     1 
ATOM   4836 C CA    . ASN A-2 1 261 ? 35.013 83.845  75.216 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4837 C C     . ASN A-2 1 261 ? 36.296 83.892  76.019 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 C     1 
ATOM   4838 O O     . ASN A-2 1 261 ? 36.477 83.107  76.951 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 O     1 
ATOM   4839 C CB    . ASN A-2 1 261 ? 34.222 85.149  75.374 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4840 C CG    . ASN A-2 1 261 ? 33.948 85.510  76.823 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4841 O OD1   . ASN A-2 1 261 ? 34.857 85.546  77.656 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4842 N ND2   . ASN A-2 1 261 ? 32.687 85.798  77.126 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4843 N N     . ASP A-2 1 262 ? 37.185 84.809  75.659 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 N     1 
ATOM   4844 C CA    . ASP A-2 1 262 ? 38.465 84.920  76.337 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4845 C C     . ASP A-2 1 262 ? 38.341 85.194  77.832 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 C     1 
ATOM   4846 O O     . ASP A-2 1 262 ? 39.001 84.542  78.642 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 O     1 
ATOM   4847 C CB    . ASP A-2 1 262 ? 39.319 85.998  75.659 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4848 C CG    . ASP A-2 1 262 ? 39.523 85.728  74.168 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4849 O OD1   . ASP A-2 1 262 ? 39.814 84.570  73.797 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4850 O OD2   . ASP A-2 1 262 ? 39.403 86.672  73.364 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4851 N N     . GLU A-2 1 263 ? 37.482 86.135  78.204 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 N     1 
ATOM   4852 C CA    . GLU A-2 1 263 ? 37.317 86.467  79.612 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4853 C C     . GLU A-2 1 263 ? 36.947 85.255  80.459 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 C     1 
ATOM   4854 O O     . GLU A-2 1 263 ? 37.474 85.069  81.553 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 O     1 
ATOM   4855 C CB    . GLU A-2 1 263 ? 36.259 87.553  79.782 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4856 C CG    . GLU A-2 1 263 ? 36.042 87.949  81.228 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4857 C CD    . GLU A-2 1 263 ? 34.946 88.981  81.401 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4858 O OE1   . GLU A-2 1 263 ? 33.859 88.802  80.805 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4859 O OE2   . GLU A-2 1 263 ? 35.171 89.962  82.145 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4860 N N     . GLN A-2 1 264 ? 36.040 84.431  79.954 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 N     1 
ATOM   4861 C CA    . GLN A-2 1 264 ? 35.621 83.249  80.686 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4862 C C     . GLN A-2 1 264 ? 36.678 82.147  80.612 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 C     1 
ATOM   4863 O O     . GLN A-2 1 264 ? 36.893 81.411  81.581 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 O     1 
ATOM   4864 C CB    . GLN A-2 1 264 ? 34.284 82.746  80.141 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4865 C CG    . GLN A-2 1 264 ? 33.204 83.821  80.096 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4866 C CD    . GLN A-2 1 264 ? 33.123 84.617  81.394 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4867 O OE1   . GLN A-2 1 264 ? 32.920 84.053  82.475 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4868 N NE2   . GLN A-2 1 264 ? 33.282 85.936  81.293 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4869 N N     . SER A-2 1 265 ? 37.344 82.046  79.468 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 N     1 
ATOM   4870 C CA    . SER A-2 1 265 ? 38.380 81.038  79.284 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 CA    1 
ATOM   4871 C C     . SER A-2 1 265 ? 39.583 81.322  80.168 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 C     1 
ATOM   4872 O O     . SER A-2 1 265 ? 40.191 80.401  80.701 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 O     1 
ATOM   4873 C CB    . SER A-2 1 265 ? 38.825 80.978  77.817 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 CB    1 
ATOM   4874 O OG    . SER A-2 1 265 ? 37.840 80.369  76.999 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 OG    1 
ATOM   4875 N N     . LEU A-2 1 266 ? 39.928 82.597  80.320 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 N     1 
ATOM   4876 C CA    . LEU A-2 1 266 ? 41.063 83.003  81.150 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4877 C C     . LEU A-2 1 266 ? 40.824 82.632  82.620 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 C     1 
ATOM   4878 O O     . LEU A-2 1 266 ? 41.733 82.173  83.322 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 O     1 
ATOM   4879 C CB    . LEU A-2 1 266 ? 41.286 84.516  81.034 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4880 C CG    . LEU A-2 1 266 ? 42.428 85.109  81.862 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4881 C CD1   . LEU A-2 1 266 ? 43.755 84.454  81.469 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4882 C CD2   . LEU A-2 1 266 ? 42.493 86.619  81.632 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4883 N N     . LYS A-2 1 267 ? 39.597 82.839  83.079 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 N     1 
ATOM   4884 C CA    . LYS A-2 1 267 ? 39.242 82.528  84.451 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4885 C C     . LYS A-2 1 267 ? 39.366 81.017  84.651 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 C     1 
ATOM   4886 O O     . LYS A-2 1 267 ? 39.878 80.556  85.669 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 O     1 
ATOM   4887 C CB    . LYS A-2 1 267 ? 37.814 83.022  84.725 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4888 C CG    . LYS A-2 1 267 ? 37.234 82.679  86.085 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4889 C CD    . LYS A-2 1 267 ? 38.042 83.268  87.237 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4890 C CE    . LYS A-2 1 267 ? 37.338 83.015  88.569 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4891 N NZ    . LYS A-2 1 267 ? 38.164 83.408  89.743 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4892 N N     . ILE A-2 1 268 ? 38.926 80.249  83.659 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 N     1 
ATOM   4893 C CA    . ILE A-2 1 268 ? 39.001 78.796  83.734 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4894 C C     . ILE A-2 1 268 ? 40.446 78.320  83.760 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 C     1 
ATOM   4895 O O     . ILE A-2 1 268 ? 40.784 77.356  84.466 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 O     1 
ATOM   4896 C CB    . ILE A-2 1 268 ? 38.285 78.129  82.544 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4897 C CG1   . ILE A-2 1 268 ? 36.804 78.502  82.567 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4898 C CG2   . ILE A-2 1 268 ? 38.456 76.600  82.609 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4899 C CD1   . ILE A-2 1 268 ? 36.026 78.013  81.376 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4900 N N     . LEU A-2 1 269 ? 41.299 78.989  82.989 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 N     1 
ATOM   4901 C CA    . LEU A-2 1 269 ? 42.704 78.614  82.938 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4902 C C     . LEU A-2 1 269 ? 43.380 78.961  84.243 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 C     1 
ATOM   4903 O O     . LEU A-2 1 269 ? 44.239 78.231  84.722 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 O     1 
ATOM   4904 C CB    . LEU A-2 1 269 ? 43.415 79.318  81.782 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4905 C CG    . LEU A-2 1 269 ? 43.157 78.741  80.394 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4906 C CD1   . LEU A-2 1 269 ? 43.909 79.553  79.365 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4907 C CD2   . LEU A-2 1 269 ? 43.596 77.289  80.353 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4908 N N     . LYS A-2 1 270 ? 42.982 80.082  84.823 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 N     1 
ATOM   4909 C CA    . LYS A-2 1 270 ? 43.567 80.506  86.079 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4910 C C     . LYS A-2 1 270 ? 43.214 79.515  87.189 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 C     1 
ATOM   4911 O O     . LYS A-2 1 270 ? 44.066 79.158  88.007 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 O     1 
ATOM   4912 C CB    . LYS A-2 1 270 ? 43.101 81.925  86.425 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4913 C CG    . LYS A-2 1 270 ? 43.722 82.992  85.516 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4914 C CD    . LYS A-2 1 270 ? 43.533 84.393  86.084 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4915 C CE    . LYS A-2 1 270 ? 44.254 85.436  85.243 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4916 N NZ    . LYS A-2 1 270 ? 44.304 86.758  85.928 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4917 N N     . ASN A-2 1 271 ? 41.964 79.060  87.201 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 N     1 
ATOM   4918 C CA    . ASN A-2 1 271 ? 41.539 78.090  88.197 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4919 C C     . ASN A-2 1 271 ? 42.265 76.770  87.950 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 C     1 
ATOM   4920 O O     . ASN A-2 1 271 ? 42.496 75.993  88.880 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 O     1 
ATOM   4921 C CB    . ASN A-2 1 271 ? 40.016 77.882  88.148 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4922 C CG    . ASN A-2 1 271 ? 39.236 79.105  88.651 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4923 O OD1   . ASN A-2 1 271 ? 39.749 79.903  89.439 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4924 N ND2   . ASN A-2 1 271 ? 37.990 79.241  88.212 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4925 N N     . SER A-2 1 272 ? 42.644 76.530  86.698 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 N     1 
ATOM   4926 C CA    . SER A-2 1 272 ? 43.352 75.304  86.338 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 CA    1 
ATOM   4927 C C     . SER A-2 1 272 ? 44.778 75.336  86.861 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 C     1 
ATOM   4928 O O     . SER A-2 1 272 ? 45.314 74.314  87.275 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 O     1 
ATOM   4929 C CB    . SER A-2 1 272 ? 43.365 75.116  84.820 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 CB    1 
ATOM   4930 O OG    . SER A-2 1 272 ? 42.075 74.811  84.332 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 OG    1 
ATOM   4931 N N     . LYS A-2 1 273 ? 45.391 76.512  86.844 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 N     1 
ATOM   4932 C CA    . LYS A-2 1 273 ? 46.755 76.657  87.332 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4933 C C     . LYS A-2 1 273 ? 46.784 76.491  88.849 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 C     1 
ATOM   4934 O O     . LYS A-2 1 273 ? 47.813 76.127  89.421 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 O     1 
ATOM   4935 C CB    . LYS A-2 1 273 ? 47.310 78.034  86.960 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4936 C CG    . LYS A-2 1 273 ? 48.768 78.223  87.326 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4937 C CD    . LYS A-2 1 273 ? 49.141 79.689  87.309 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4938 C CE    . LYS A-2 1 273 ? 50.591 79.906  87.719 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4939 N NZ    . LYS A-2 1 273 ? 50.846 81.352  87.990 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4940 N N     . GLU A-2 1 274 ? 45.655 76.769  89.496 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 N     1 
ATOM   4941 C CA    . GLU A-2 1 274 ? 45.551 76.641  90.948 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4942 C C     . GLU A-2 1 274 ? 45.370 75.186  91.337 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 C     1 
ATOM   4943 O O     . GLU A-2 1 274 ? 45.920 74.733  92.326 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 O     1 
ATOM   4944 C CB    . GLU A-2 1 274 ? 44.362 77.441  91.478 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4945 C CG    . GLU A-2 1 274 ? 44.738 78.635  92.331 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4946 C CD    . GLU A-2 1 274 ? 45.604 78.256  93.526 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4947 O OE1   . GLU A-2 1 274 ? 45.159 77.433  94.361 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4948 O OE2   . GLU A-2 1 274 ? 46.733 78.787  93.629 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4949 N N     . ALA A-2 1 275 ? 44.594 74.456  90.549 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 N     1 
ATOM   4950 C CA    . ALA A-2 1 275 ? 44.336 73.050  90.835 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4951 C C     . ALA A-2 1 275 ? 45.599 72.194  90.785 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 C     1 
ATOM   4952 O O     . ALA A-2 1 275 ? 45.646 71.124  91.380 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 O     1 
ATOM   4953 C CB    . ALA A-2 1 275 ? 43.290 72.506  89.867 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4954 N N     . ILE A-2 1 276 ? 46.621 72.664  90.081 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 N     1 
ATOM   4955 C CA    . ILE A-2 1 276 ? 47.874 71.923  89.983 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4956 C C     . ILE A-2 1 276 ? 48.992 72.582  90.787 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 C     1 
ATOM   4957 O O     . ILE A-2 1 276 ? 50.104 72.067  90.847 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 O     1 
ATOM   4958 C CB    . ILE A-2 1 276 ? 48.361 71.827  88.531 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4959 C CG1   . ILE A-2 1 276 ? 48.711 73.222  88.017 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4960 C CG2   . ILE A-2 1 276 ? 47.292 71.175  87.662 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4961 C CD1   . ILE A-2 1 276 ? 49.317 73.222  86.648 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4962 N N     . SER A-2 1 277 ? 48.691 73.719  91.401 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 N     1 
ATOM   4963 C CA    . SER A-2 1 277 ? 49.679 74.462  92.177 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 CA    1 
ATOM   4964 C C     . SER A-2 1 277 ? 50.499 73.620  93.154 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 C     1 
ATOM   4965 O O     . SER A-2 1 277 ? 51.726 73.697  93.171 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 O     1 
ATOM   4966 C CB    . SER A-2 1 277 ? 48.994 75.596  92.941 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 CB    1 
ATOM   4967 O OG    . SER A-2 1 277 ? 49.956 76.500  93.454 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 OG    1 
ATOM   4968 N N     . HIS A-2 1 278 ? 49.819 72.823  93.966 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 N     1 
ATOM   4969 C CA    . HIS A-2 1 278 ? 50.486 71.982  94.950 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4970 C C     . HIS A-2 1 278 ? 51.555 71.093  94.335 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 C     1 
ATOM   4971 O O     . HIS A-2 1 278 ? 52.546 70.775  94.983 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 O     1 
ATOM   4972 C CB    . HIS A-2 1 278 ? 49.468 71.103  95.660 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4973 C CG    . HIS A-2 1 278 ? 48.602 70.327  94.725 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4974 N ND1   . HIS A-2 1 278 ? 48.057 69.105  95.053 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4975 C CD2   . HIS A-2 1 278 ? 48.179 70.602  93.468 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4976 C CE1   . HIS A-2 1 278 ? 47.336 68.659  94.038 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4977 N NE2   . HIS A-2 1 278 ? 47.394 69.549  93.064 1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4978 N N     . LYS A-2 1 279 ? 51.352 70.688  93.088 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 N     1 
ATOM   4979 C CA    . LYS A-2 1 279 ? 52.306 69.821  92.407 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4980 C C     . LYS A-2 1 279 ? 53.510 70.605  91.865 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 C     1 
ATOM   4981 O O     . LYS A-2 1 279 ? 54.459 70.023  91.338 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 O     1 
ATOM   4982 C CB    . LYS A-2 1 279 ? 51.604 69.079  91.267 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4983 C CG    . LYS A-2 1 279 ? 52.284 67.789  90.862 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4984 C CD    . LYS A-2 1 279 ? 52.269 66.804  92.019 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4985 C CE    . LYS A-2 1 279 ? 52.977 65.511  91.659 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4986 N NZ    . LYS A-2 1 279 ? 52.807 64.481  92.733 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4987 N N     . GLY A-2 1 280 ? 53.465 71.927  92.002 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 N     1 
ATOM   4988 C CA    . GLY A-2 1 280 ? 54.558 72.764  91.537 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4989 C C     . GLY A-2 1 280 ? 54.841 72.701  90.047 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 C     1 
ATOM   4990 O O     . GLY A-2 1 280 ? 53.954 72.417  89.239 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 O     1 
ATOM   4991 N N     . LYS A-2 1 281 ? 56.093 72.975  89.689 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 N     1 
ATOM   4992 C CA    . LYS A-2 1 281 ? 56.544 72.964  88.299 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4993 C C     . LYS A-2 1 281 ? 56.404 71.594  87.635 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 C     1 
ATOM   4994 O O     . LYS A-2 1 281 ? 56.841 71.397  86.499 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 O     1 
ATOM   4995 C CB    . LYS A-2 1 281 ? 58.005 73.420  88.221 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4996 C CG    . LYS A-2 1 281 ? 58.248 74.849  88.707 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4997 C CD    . LYS A-2 1 281 ? 57.528 75.882  87.834 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4998 C CE    . LYS A-2 1 281 ? 57.873 77.315  88.251 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4999 N NZ    . LYS A-2 1 281 ? 57.267 78.349  87.353 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5000 N N     . ASP A-2 1 282 ? 55.795 70.652  88.347 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 N     1 
ATOM   5001 C CA    . ASP A-2 1 282 ? 55.583 69.302  87.829 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5002 C C     . ASP A-2 1 282 ? 54.224 69.203  87.124 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 C     1 
ATOM   5003 O O     . ASP A-2 1 282 ? 54.088 68.531  86.099 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 O     1 
ATOM   5004 C CB    . ASP A-2 1 282 ? 55.631 68.300  88.980 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5005 C CG    . ASP A-2 1 282 ? 56.919 68.380  89.764 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5006 O OD1   . ASP A-2 1 282 ? 56.954 67.844  90.895 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5007 O OD2   . ASP A-2 1 282 ? 57.896 68.970  89.249 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5008 N N     . GLY A-2 1 283 ? 53.226 69.885  87.680 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 N     1 
ATOM   5009 C CA    . GLY A-2 1 283 ? 51.898 69.860  87.100 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5010 C C     . GLY A-2 1 283 ? 51.819 70.387  85.680 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 C     1 
ATOM   5011 O O     . GLY A-2 1 283 ? 52.791 70.912  85.148 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 O     1 
ATOM   5012 N N     . LYS A-2 1 284 ? 50.650 70.233  85.067 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 N     1 
ATOM   5013 C CA    . LYS A-2 1 284 ? 50.414 70.690  83.701 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5014 C C     . LYS A-2 1 284 ? 48.910 70.746  83.441 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 C     1 
ATOM   5015 O O     . LYS A-2 1 284 ? 48.120 70.130  84.153 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 O     1 
ATOM   5016 C CB    . LYS A-2 1 284 ? 51.074 69.734  82.697 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5017 C CG    . LYS A-2 1 284 ? 50.460 68.336  82.697 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5018 C CD    . LYS A-2 1 284 ? 51.387 67.263  82.106 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5019 C CE    . LYS A-2 1 284 ? 51.558 67.392  80.606 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5020 N NZ    . LYS A-2 1 284 ? 52.554 66.418  80.088 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5021 N N     . VAL A-2 1 285 ? 48.525 71.512  82.428 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 N     1 
ATOM   5022 C CA    . VAL A-2 1 285 ? 47.132 71.627  82.029 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5023 C C     . VAL A-2 1 285 ? 47.120 71.154  80.581 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 C     1 
ATOM   5024 O O     . VAL A-2 1 285 ? 48.002 71.504  79.800 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 O     1 
ATOM   5025 C CB    . VAL A-2 1 285 ? 46.634 73.077  82.114 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5026 C CG1   . VAL A-2 1 285 ? 45.259 73.198  81.466 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5027 C CG2   . VAL A-2 1 285 ? 46.565 73.506  83.573 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5028 N N     . ILE A-2 1 286 ? 46.131 70.345  80.228 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 N     1 
ATOM   5029 C CA    . ILE A-2 1 286 ? 46.041 69.800  78.886 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5030 C C     . ILE A-2 1 286 ? 44.801 70.317  78.145 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 C     1 
ATOM   5031 O O     . ILE A-2 1 286 ? 43.656 69.997  78.493 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 O     1 
ATOM   5032 C CB    . ILE A-2 1 286 ? 46.053 68.252  78.969 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5033 C CG1   . ILE A-2 1 286 ? 47.344 67.797  79.662 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5034 C CG2   . ILE A-2 1 286 ? 45.993 67.636  77.579 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5035 C CD1   . ILE A-2 1 286 ? 47.343 66.357  80.124 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5036 N N     . ILE A-2 1 287 ? 45.047 71.141  77.132 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 N     1 
ATOM   5037 C CA    . ILE A-2 1 287 ? 43.988 71.732  76.335 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5038 C C     . ILE A-2 1 287 ? 43.863 71.012  75.010 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 C     1 
ATOM   5039 O O     . ILE A-2 1 287 ? 44.809 70.988  74.219 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 O     1 
ATOM   5040 C CB    . ILE A-2 1 287 ? 44.274 73.200  75.984 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5041 C CG1   . ILE A-2 1 287 ? 44.323 74.060  77.234 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5042 C CG2   . ILE A-2 1 287 ? 43.202 73.708  75.035 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5043 C CD1   . ILE A-2 1 287 ? 44.792 75.463  76.953 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5044 N N     . ILE A-2 1 288 ? 42.691 70.445  74.760 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 N     1 
ATOM   5045 C CA    . ILE A-2 1 288 ? 42.442 69.768  73.505 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5046 C C     . ILE A-2 1 288 ? 41.421 70.594  72.742 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 C     1 
ATOM   5047 O O     . ILE A-2 1 288 ? 40.244 70.621  73.093 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 O     1 
ATOM   5048 C CB    . ILE A-2 1 288 ? 41.925 68.338  73.743 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5049 C CG1   . ILE A-2 1 288 ? 43.069 67.503  74.327 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5050 C CG2   . ILE A-2 1 288 ? 41.386 67.737  72.447 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5051 C CD1   . ILE A-2 1 288 ? 42.841 66.048  74.320 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5052 N N     . ASP A-2 1 289 ? 41.888 71.289  71.710 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 N     1 
ATOM   5053 C CA    . ASP A-2 1 289 ? 41.027 72.135  70.886 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5054 C C     . ASP A-2 1 289 ? 41.771 72.542  69.618 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 C     1 
ATOM   5055 O O     . ASP A-2 1 289 ? 42.964 72.283  69.475 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 O     1 
ATOM   5056 C CB    . ASP A-2 1 289 ? 40.595 73.381  71.671 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5057 C CG    . ASP A-2 1 289 ? 39.106 73.378  71.984 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5058 O OD1   . ASP A-2 1 289 ? 38.697 73.940  73.026 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5059 O OD2   . ASP A-2 1 289 ? 38.339 72.814  71.175 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5060 N N     . ILE A-2 1 290 ? 41.087 73.186  68.690 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 N     1 
ATOM   5061 C CA    . ILE A-2 1 290 ? 41.773 73.556  67.472 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5062 C C     . ILE A-2 1 290 ? 42.708 74.753  67.648 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 C     1 
ATOM   5063 O O     . ILE A-2 1 290 ? 42.424 75.682  68.403 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 O     1 
ATOM   5064 C CB    . ILE A-2 1 290 ? 40.746 73.805  66.341 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5065 C CG1   . ILE A-2 1 290 ? 40.073 72.475  65.990 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5066 C CG2   . ILE A-2 1 290 ? 41.425 74.386  65.109 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5067 C CD1   . ILE A-2 1 290 ? 38.860 72.586  65.100 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5068 N N     . SER A-2 1 291 ? 43.849 74.695  66.974 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 N     1 
ATOM   5069 C CA    . SER A-2 1 291 ? 44.817 75.782  67.007 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 CA    1 
ATOM   5070 C C     . SER A-2 1 291 ? 45.275 76.029  65.579 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 C     1 
ATOM   5071 O O     . SER A-2 1 291 ? 45.921 75.180  64.972 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 O     1 
ATOM   5072 C CB    . SER A-2 1 291 ? 46.023 75.433  67.870 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 CB    1 
ATOM   5073 O OG    . SER A-2 1 291 ? 46.956 76.500  67.861 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 OG    1 
ATOM   5074 N N     . ILE A-2 1 292 ? 44.924 77.195  65.049 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 N     1 
ATOM   5075 C CA    . ILE A-2 1 292 ? 45.279 77.564  63.686 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5076 C C     . ILE A-2 1 292 ? 46.589 78.336  63.668 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 C     1 
ATOM   5077 O O     . ILE A-2 1 292 ? 46.670 79.435  64.225 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 O     1 
ATOM   5078 C CB    . ILE A-2 1 292 ? 44.179 78.435  63.065 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5079 C CG1   . ILE A-2 1 292 ? 42.830 77.730  63.195 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5080 C CG2   . ILE A-2 1 292 ? 44.482 78.683  61.604 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5081 C CD1   . ILE A-2 1 292 ? 41.658 78.586  62.785 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5082 N N     . ASP A-2 1 293 ? 47.611 77.763  63.035 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 N     1 
ATOM   5083 C CA    . ASP A-2 1 293 ? 48.919 78.417  62.963 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5084 C C     . ASP A-2 1 293 ? 49.137 79.028  61.587 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 C     1 
ATOM   5085 O O     . ASP A-2 1 293 ? 49.624 78.367  60.672 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 O     1 
ATOM   5086 C CB    . ASP A-2 1 293 ? 50.043 77.412  63.246 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5087 C CG    . ASP A-2 1 293 ? 51.368 78.093  63.558 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5088 O OD1   . ASP A-2 1 293 ? 51.507 79.312  63.276 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5089 O OD2   . ASP A-2 1 293 ? 52.271 77.404  64.081 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5090 N N     . GLU A-2 1 294 ? 48.796 80.300  61.447 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 N     1 
ATOM   5091 C CA    . GLU A-2 1 294 ? 48.932 80.975  60.166 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5092 C C     . GLU A-2 1 294 ? 50.363 81.013  59.645 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 C     1 
ATOM   5093 O O     . GLU A-2 1 294 ? 50.586 80.972  58.433 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 O     1 
ATOM   5094 C CB    . GLU A-2 1 294 ? 48.382 82.398  60.263 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5095 C CG    . GLU A-2 1 294 ? 47.181 82.546  61.200 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5096 C CD    . GLU A-2 1 294 ? 46.266 83.694  60.791 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5097 O OE1   . GLU A-2 1 294 ? 45.607 84.285  61.678 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5098 O OE2   . GLU A-2 1 294 ? 46.198 83.995  59.577 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5099 N N     . THR A-2 1 295 ? 51.331 81.077  60.555 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 N     1 
ATOM   5100 C CA    . THR A-2 1 295 ? 52.739 81.137  60.166 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CA    1 
ATOM   5101 C C     . THR A-2 1 295 ? 53.345 79.761  59.916 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 C     1 
ATOM   5102 O O     . THR A-2 1 295 ? 54.521 79.648  59.568 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 O     1 
ATOM   5103 C CB    . THR A-2 1 295 ? 53.592 81.859  61.233 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CB    1 
ATOM   5104 O OG1   . THR A-2 1 295 ? 53.636 81.068  62.428 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5105 C CG2   . THR A-2 1 295 ? 52.999 83.227  61.556 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5106 N N     . SER A-2 1 296 ? 52.554 78.714  60.102 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 N     1 
ATOM   5107 C CA    . SER A-2 1 296 ? 53.048 77.364  59.861 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 CA    1 
ATOM   5108 C C     . SER A-2 1 296 ? 53.521 77.221  58.419 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 C     1 
ATOM   5109 O O     . SER A-2 1 296 ? 52.979 77.858  57.520 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 O     1 
ATOM   5110 C CB    . SER A-2 1 296 ? 51.949 76.344  60.126 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 CB    1 
ATOM   5111 O OG    . SER A-2 1 296 ? 52.246 75.134  59.459 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 OG    1 
ATOM   5112 N N     . ASP A-2 1 297 ? 54.530 76.383  58.203 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 N     1 
ATOM   5113 C CA    . ASP A-2 1 297 ? 55.064 76.160  56.864 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5114 C C     . ASP A-2 1 297 ? 54.150 75.217  56.102 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 C     1 
ATOM   5115 O O     . ASP A-2 1 297 ? 54.181 75.170  54.873 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 O     1 
ATOM   5116 C CB    . ASP A-2 1 297 ? 56.471 75.565  56.931 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5117 C CG    . ASP A-2 1 297 ? 57.530 76.599  57.251 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5118 O OD1   . ASP A-2 1 297 ? 58.642 76.192  57.651 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5119 O OD2   . ASP A-2 1 297 ? 57.266 77.814  57.090 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5120 N N     . ASP A-2 1 298 ? 53.353 74.449  56.837 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 N     1 
ATOM   5121 C CA    . ASP A-2 1 298 ? 52.409 73.532  56.209 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5122 C C     . ASP A-2 1 298 ? 51.169 74.379  55.928 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 C     1 
ATOM   5123 O O     . ASP A-2 1 298 ? 50.237 74.409  56.730 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 O     1 
ATOM   5124 C CB    . ASP A-2 1 298 ? 52.050 72.400  57.171 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5125 C CG    . ASP A-2 1 298 ? 51.303 71.266  56.494 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5126 O OD1   . ASP A-2 1 298 ? 50.637 71.492  55.464 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5127 O OD2   . ASP A-2 1 298 ? 51.371 70.137  57.011 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5128 N N     . ARG A-2 1 299 ? 51.192 75.084  54.797 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 N     1 
ATOM   5129 C CA    . ARG A-2 1 299 ? 50.105 75.960  54.361 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CA    1 
ATOM   5130 C C     . ARG A-2 1 299 ? 48.802 75.192  54.203 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 C     1 
ATOM   5131 O O     . ARG A-2 1 299 ? 47.723 75.716  54.501 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 O     1 
ATOM   5132 C CB    . ARG A-2 1 299 ? 50.456 76.608  53.020 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CB    1 
ATOM   5133 C CG    . ARG A-2 1 299 ? 51.787 77.360  52.985 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CG    1 
ATOM   5134 C CD    . ARG A-2 1 299 ? 51.683 78.719  53.639 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CD    1 
ATOM   5135 N NE    . ARG A-2 1 299 ? 50.787 79.606  52.904 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NE    1 
ATOM   5136 C CZ    . ARG A-2 1 299 ? 50.339 80.764  53.382 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5137 N NH1   . ARG A-2 1 299 ? 50.711 81.167  54.592 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5138 N NH2   . ARG A-2 1 299 ? 49.518 81.517  52.654 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5139 N N     . GLY A-2 1 300 ? 48.914 73.951  53.730 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 N     1 
ATOM   5140 C CA    . GLY A-2 1 300 ? 47.745 73.112  53.523 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5141 C C     . GLY A-2 1 300 ? 47.035 72.726  54.809 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 C     1 
ATOM   5142 O O     . GLY A-2 1 300 ? 45.822 72.546  54.819 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 O     1 
ATOM   5143 N N     . LEU A-2 1 301 ? 47.791 72.591  55.894 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 N     1 
ATOM   5144 C CA    . LEU A-2 1 301 ? 47.202 72.232  57.175 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5145 C C     . LEU A-2 1 301 ? 46.407 73.418  57.684 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 C     1 
ATOM   5146 O O     . LEU A-2 1 301 ? 45.314 73.261  58.230 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 O     1 
ATOM   5147 C CB    . LEU A-2 1 301 ? 48.288 71.870  58.193 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5148 C CG    . LEU A-2 1 301 ? 47.802 71.664  59.632 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5149 C CD1   . LEU A-2 1 301 ? 46.784 70.539  59.675 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5150 C CD2   . LEU A-2 1 301 ? 48.982 71.363  60.552 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5151 N N     . THR A-2 1 302 ? 46.969 74.610  57.495 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 N     1 
ATOM   5152 C CA    . THR A-2 1 302 ? 46.326 75.847  57.927 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CA    1 
ATOM   5153 C C     . THR A-2 1 302 ? 45.056 76.103  57.117 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 C     1 
ATOM   5154 O O     . THR A-2 1 302 ? 44.060 76.583  57.654 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 O     1 
ATOM   5155 C CB    . THR A-2 1 302 ? 47.303 77.038  57.779 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CB    1 
ATOM   5156 O OG1   . THR A-2 1 302 ? 48.394 76.873  58.697 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5157 C CG2   . THR A-2 1 302 ? 46.600 78.366  58.053 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5158 N N     . GLU A-2 1 303 ? 45.086 75.767  55.830 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 N     1 
ATOM   5159 C CA    . GLU A-2 1 303 ? 43.922 75.960  54.973 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5160 C C     . GLU A-2 1 303 ? 42.801 75.054  55.434 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 C     1 
ATOM   5161 O O     . GLU A-2 1 303 ? 41.647 75.474  55.511 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 O     1 
ATOM   5162 C CB    . GLU A-2 1 303 ? 44.242 75.645  53.511 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5163 C CG    . GLU A-2 1 303 ? 43.084 75.945  52.584 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5164 C CD    . GLU A-2 1 303 ? 43.394 75.655  51.138 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5165 O OE1   . GLU A-2 1 303 ? 44.456 76.085  50.653 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5166 O OE2   . GLU A-2 1 303 ? 42.562 75.009  50.473 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5167 N N     . LEU A-2 1 304 ? 43.148 73.807  55.733 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 N     1 
ATOM   5168 C CA    . LEU A-2 1 304 ? 42.175 72.843  56.215 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5169 C C     . LEU A-2 1 304 ? 41.585 73.359  57.526 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 C     1 
ATOM   5170 O O     . LEU A-2 1 304 ? 40.376 73.380  57.696 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 O     1 
ATOM   5171 C CB    . LEU A-2 1 304 ? 42.842 71.485  56.433 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5172 C CG    . LEU A-2 1 304 ? 42.117 70.474  57.331 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5173 C CD1   . LEU A-2 1 304 ? 40.705 70.236  56.833 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5174 C CD2   . LEU A-2 1 304 ? 42.892 69.174  57.343 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5175 N N     . GLN A-2 1 305 ? 42.438 73.799  58.447 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 N     1 
ATOM   5176 C CA    . GLN A-2 1 305 ? 41.959 74.323  59.724 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CA    1 
ATOM   5177 C C     . GLN A-2 1 305 ? 41.035 75.520  59.517 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 C     1 
ATOM   5178 O O     . GLN A-2 1 305 ? 39.980 75.607  60.142 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 O     1 
ATOM   5179 C CB    . GLN A-2 1 305 ? 43.139 74.717  60.602 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CB    1 
ATOM   5180 C CG    . GLN A-2 1 305 ? 43.889 73.534  61.145 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CG    1 
ATOM   5181 C CD    . GLN A-2 1 305 ? 45.259 73.899  61.681 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CD    1 
ATOM   5182 O OE1   . GLN A-2 1 305 ? 45.858 73.138  62.440 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5183 N NE2   . GLN A-2 1 305 ? 45.767 75.055  61.284 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5184 N N     . LEU A-2 1 306 ? 41.435 76.440  58.642 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 N     1 
ATOM   5185 C CA    . LEU A-2 1 306 ? 40.619 77.613  58.354 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5186 C C     . LEU A-2 1 306 ? 39.317 77.179  57.666 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 C     1 
ATOM   5187 O O     . LEU A-2 1 306 ? 38.275 77.810  57.848 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 O     1 
ATOM   5188 C CB    . LEU A-2 1 306 ? 41.392 78.588  57.464 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5189 C CG    . LEU A-2 1 306 ? 42.575 79.281  58.147 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5190 C CD1   . LEU A-2 1 306 ? 43.456 79.970  57.108 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5191 C CD2   . LEU A-2 1 306 ? 42.045 80.299  59.171 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5192 N N     . ASP A-2 1 307 ? 39.375 76.105  56.878 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 N     1 
ATOM   5193 C CA    . ASP A-2 1 307 ? 38.178 75.613  56.203 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5194 C C     . ASP A-2 1 307 ? 37.192 75.107  57.242 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 C     1 
ATOM   5195 O O     . ASP A-2 1 307 ? 35.999 75.394  57.174 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 O     1 
ATOM   5196 C CB    . ASP A-2 1 307 ? 38.491 74.459  55.245 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5197 C CG    . ASP A-2 1 307 ? 39.112 74.917  53.946 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5198 O OD1   . ASP A-2 1 307 ? 38.764 76.009  53.455 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5199 O OD2   . ASP A-2 1 307 ? 39.939 74.164  53.397 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5200 N N     . TYR A-2 1 308 ? 37.687 74.343  58.203 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 N     1 
ATOM   5201 C CA    . TYR A-2 1 308 ? 36.814 73.802  59.238 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5202 C C     . TYR A-2 1 308 ? 36.208 74.952  60.026 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 C     1 
ATOM   5203 O O     . TYR A-2 1 308 ? 35.014 74.962  60.337 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 O     1 
ATOM   5204 C CB    . TYR A-2 1 308 ? 37.601 72.873  60.157 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5205 C CG    . TYR A-2 1 308 ? 36.753 72.199  61.203 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5206 C CD1   . TYR A-2 1 308 ? 36.656 72.721  62.493 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5207 C CD2   . TYR A-2 1 308 ? 36.039 71.041  60.901 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5208 C CE1   . TYR A-2 1 308 ? 35.868 72.098  63.458 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5209 C CE2   . TYR A-2 1 308 ? 35.251 70.412  61.857 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5210 C CZ    . TYR A-2 1 308 ? 35.172 70.941  63.130 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5211 O OH    . TYR A-2 1 308 ? 34.422 70.292  64.085 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5212 N N     . ASP A-2 1 309 ? 37.054 75.929  60.325 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 N     1 
ATOM   5213 C CA    . ASP A-2 1 309 ? 36.646 77.117  61.047 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5214 C C     . ASP A-2 1 309 ? 35.507 77.833  60.303 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 C     1 
ATOM   5215 O O     . ASP A-2 1 309 ? 34.611 78.418  60.925 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 O     1 
ATOM   5216 C CB    . ASP A-2 1 309 ? 37.847 78.048  61.194 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5217 C CG    . ASP A-2 1 309 ? 37.463 79.412  61.694 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5218 O OD1   . ASP A-2 1 309 ? 37.229 79.566  62.912 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5219 O OD2   . ASP A-2 1 309 ? 37.386 80.333  60.861 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5220 N N     . LEU A-2 1 310 ? 35.531 77.781  58.974 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 N     1 
ATOM   5221 C CA    . LEU A-2 1 310 ? 34.486 78.431  58.203 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5222 C C     . LEU A-2 1 310 ? 33.194 77.612  58.252 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 C     1 
ATOM   5223 O O     . LEU A-2 1 310 ? 32.091 78.145  58.072 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 O     1 
ATOM   5224 C CB    . LEU A-2 1 310 ? 34.933 78.631  56.754 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5225 C CG    . LEU A-2 1 310 ? 34.303 79.871  56.114 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5226 C CD1   . LEU A-2 1 310 ? 34.922 81.103  56.761 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5227 C CD2   . LEU A-2 1 310 ? 34.522 79.897  54.590 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5228 N N     . VAL A-2 1 311 ? 33.321 76.316  58.494 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 N     1 
ATOM   5229 C CA    . VAL A-2 1 311 ? 32.133 75.487  58.568 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5230 C C     . VAL A-2 1 311 ? 31.496 75.781  59.913 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 C     1 
ATOM   5231 O O     . VAL A-2 1 311 ? 30.274 75.851  60.029 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 O     1 
ATOM   5232 C CB    . VAL A-2 1 311 ? 32.460 73.969  58.477 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5233 C CG1   . VAL A-2 1 311 ? 31.205 73.154  58.739 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5234 C CG2   . VAL A-2 1 311 ? 33.019 73.630  57.096 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5235 N N     . MET A-2 1 312 ? 32.330 75.960  60.933 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 N     1 
ATOM   5236 C CA    . MET A-2 1 312 ? 31.828 76.251  62.273 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CA    1 
ATOM   5237 C C     . MET A-2 1 312 ? 31.100 77.594  62.258 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 C     1 
ATOM   5238 O O     . MET A-2 1 312 ? 30.142 77.812  63.005 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 O     1 
ATOM   5239 C CB    . MET A-2 1 312 ? 32.986 76.299  63.282 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CB    1 
ATOM   5240 C CG    . MET A-2 1 312 ? 33.698 74.968  63.513 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CG    1 
ATOM   5241 S SD    . MET A-2 1 312 ? 32.642 73.700  64.270 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 SD    1 
ATOM   5242 C CE    . MET A-2 1 312 ? 32.211 72.721  62.853 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CE    1 
ATOM   5243 N N     . LEU A-2 1 313 ? 31.561 78.491  61.400 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 N     1 
ATOM   5244 C CA    . LEU A-2 1 313 ? 30.971 79.813  61.282 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5245 C C     . LEU A-2 1 313 ? 29.614 79.785  60.595 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 C     1 
ATOM   5246 O O     . LEU A-2 1 313 ? 28.642 80.336  61.105 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 O     1 
ATOM   5247 C CB    . LEU A-2 1 313 ? 31.908 80.730  60.497 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5248 C CG    . LEU A-2 1 313 ? 31.369 82.104  60.099 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5249 C CD1   . LEU A-2 1 313 ? 31.113 82.934  61.348 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5250 C CD2   . LEU A-2 1 313 ? 32.374 82.797  59.191 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5251 N N     . THR A-2 1 314 ? 29.548 79.147  59.434 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 N     1 
ATOM   5252 C CA    . THR A-2 1 314 ? 28.298 79.090  58.686 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CA    1 
ATOM   5253 C C     . THR A-2 1 314 ? 27.225 78.160  59.245 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 C     1 
ATOM   5254 O O     . THR A-2 1 314 ? 26.050 78.325  58.936 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 O     1 
ATOM   5255 C CB    . THR A-2 1 314 ? 28.548 78.710  57.203 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CB    1 
ATOM   5256 O OG1   . THR A-2 1 314 ? 29.407 77.566  57.136 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5257 C CG2   . THR A-2 1 314 ? 29.176 79.877  56.449 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5258 N N     . MET A-2 1 315 ? 27.619 77.197  60.071 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 N     1 
ATOM   5259 C CA    . MET A-2 1 315 ? 26.665 76.247  60.642 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CA    1 
ATOM   5260 C C     . MET A-2 1 315 ? 26.204 76.603  62.047 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 C     1 
ATOM   5261 O O     . MET A-2 1 315 ? 25.028 76.454  62.377 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 O     1 
ATOM   5262 C CB    . MET A-2 1 315 ? 27.285 74.861  60.691 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CB    1 
ATOM   5263 C CG    . MET A-2 1 315 ? 27.730 74.356  59.340 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CG    1 
ATOM   5264 S SD    . MET A-2 1 315 ? 26.362 73.627  58.465 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 SD    1 
ATOM   5265 C CE    . MET A-2 1 315 ? 26.491 71.937  59.139 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CE    1 
ATOM   5266 N N     . PHE A-2 1 316 ? 27.141 77.083  62.864 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 N     1 
ATOM   5267 C CA    . PHE A-2 1 316 ? 26.858 77.411  64.257 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5268 C C     . PHE A-2 1 316 ? 27.262 78.828  64.644 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 C     1 
ATOM   5269 O O     . PHE A-2 1 316 ? 26.939 79.304  65.742 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 O     1 
ATOM   5270 C CB    . PHE A-2 1 316 ? 27.601 76.408  65.138 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5271 C CG    . PHE A-2 1 316 ? 27.449 74.991  64.678 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5272 C CD1   . PHE A-2 1 316 ? 26.243 74.319  64.849 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5273 C CD2   . PHE A-2 1 316 ? 28.490 74.345  64.028 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5274 C CE1   . PHE A-2 1 316 ? 26.074 73.023  64.376 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5275 C CE2   . PHE A-2 1 316 ? 28.337 73.045  63.549 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5276 C CZ    . PHE A-2 1 316 ? 27.126 72.382  63.722 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5277 N N     . LEU A-2 1 317 ? 27.971 79.500  63.740 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 N     1 
ATOM   5278 C CA    . LEU A-2 1 317 ? 28.437 80.853  64.011 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5279 C C     . LEU A-2 1 317 ? 29.516 80.736  65.088 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 C     1 
ATOM   5280 O O     . LEU A-2 1 317 ? 29.771 81.679  65.823 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 O     1 
ATOM   5281 C CB    . LEU A-2 1 317 ? 27.263 81.708  64.501 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5282 C CG    . LEU A-2 1 317 ? 27.053 83.141  64.010 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5283 C CD1   . LEU A-2 1 317 ? 27.366 83.266  62.538 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5284 C CD2   . LEU A-2 1 317 ? 25.602 83.542  64.273 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5285 N N     . GLY A-2 1 318 ? 30.143 79.564  65.174 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 N     1 
ATOM   5286 C CA    . GLY A-2 1 318 ? 31.182 79.340  66.166 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5287 C C     . GLY A-2 1 318 ? 32.549 79.754  65.657 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 C     1 
ATOM   5288 O O     . GLY A-2 1 318 ? 32.677 80.157  64.504 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 O     1 
ATOM   5289 N N     . LYS A-2 1 319 ? 33.570 79.660  66.505 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 N     1 
ATOM   5290 C CA    . LYS A-2 1 319 ? 34.923 80.038  66.106 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5291 C C     . LYS A-2 1 319 ? 36.008 79.160  66.700 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 C     1 
ATOM   5292 O O     . LYS A-2 1 319 ? 35.819 78.499  67.715 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 O     1 
ATOM   5293 C CB    . LYS A-2 1 319 ? 35.221 81.490  66.498 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5294 C CG    . LYS A-2 1 319 ? 35.283 81.735  67.996 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5295 C CD    . LYS A-2 1 319 ? 35.861 83.110  68.347 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5296 C CE    . LYS A-2 1 319 ? 37.391 83.150  68.221 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5297 N NZ    . LYS A-2 1 319 ? 37.999 84.380  68.847 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5298 N N     . GLU A-2 1 320 ? 37.158 79.151  66.046 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 N     1 
ATOM   5299 C CA    . GLU A-2 1 320 ? 38.287 78.392  66.543 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5300 C C     . GLU A-2 1 320 ? 39.393 79.415  66.763 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 C     1 
ATOM   5301 O O     . GLU A-2 1 320 ? 39.412 80.471  66.136 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 O     1 
ATOM   5302 C CB    . GLU A-2 1 320 ? 38.714 77.337  65.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5303 C CG    . GLU A-2 1 320 ? 37.638 76.313  65.209 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5304 C CD    . GLU A-2 1 320 ? 37.131 75.579  66.438 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5305 O OE1   . GLU A-2 1 320 ? 37.959 75.228  67.303 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5306 O OE2   . GLU A-2 1 320 ? 35.905 75.345  66.529 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5307 N N     . ARG A-2 1 321 ? 40.312 79.112  67.662 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 N     1 
ATOM   5308 C CA    . ARG A-2 1 321 ? 41.381 80.044  67.960 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CA    1 
ATOM   5309 C C     . ARG A-2 1 321 ? 42.667 79.781  67.197 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 C     1 
ATOM   5310 O O     . ARG A-2 1 321 ? 42.961 78.647  66.800 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 O     1 
ATOM   5311 C CB    . ARG A-2 1 321 ? 41.685 80.015  69.462 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CB    1 
ATOM   5312 C CG    . ARG A-2 1 321 ? 40.558 80.508  70.358 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CG    1 
ATOM   5313 C CD    . ARG A-2 1 321 ? 41.026 80.582  71.812 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CD    1 
ATOM   5314 N NE    . ARG A-2 1 321 ? 40.218 81.503  72.614 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NE    1 
ATOM   5315 C CZ    . ARG A-2 1 321 ? 39.113 81.171  73.275 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5316 N NH1   . ARG A-2 1 321 ? 38.652 79.924  73.249 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5317 N NH2   . ARG A-2 1 321 ? 38.471 82.091  73.978 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5318 N N     . THR A-2 1 322 ? 43.437 80.847  67.005 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 N     1 
ATOM   5319 C CA    . THR A-2 1 322 ? 44.731 80.759  66.344 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CA    1 
ATOM   5320 C C     . THR A-2 1 322 ? 45.785 80.475  67.422 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 C     1 
ATOM   5321 O O     . THR A-2 1 322 ? 45.494 80.532  68.617 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 O     1 
ATOM   5322 C CB    . THR A-2 1 322 ? 45.089 82.079  65.648 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CB    1 
ATOM   5323 O OG1   . THR A-2 1 322 ? 45.091 83.142  66.612 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5324 C CG2   . THR A-2 1 322 ? 44.083 82.386  64.552 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5325 N N     . LYS A-2 1 323 ? 47.006 80.171  67.004 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 N     1 
ATOM   5326 C CA    . LYS A-2 1 323 ? 48.062 79.891  67.960 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5327 C C     . LYS A-2 1 323 ? 48.352 81.119  68.817 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 C     1 
ATOM   5328 O O     . LYS A-2 1 323 ? 48.629 80.988  70.007 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 O     1 
ATOM   5329 C CB    . LYS A-2 1 323 ? 49.335 79.452  67.239 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5330 C CG    . LYS A-2 1 323 ? 50.467 79.083  68.180 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5331 C CD    . LYS A-2 1 323 ? 51.761 78.824  67.424 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5332 C CE    . LYS A-2 1 323 ? 52.922 78.551  68.373 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5333 N NZ    . LYS A-2 1 323 ? 54.205 78.330  67.638 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5334 N N     . GLN A-2 1 324 ? 48.278 82.311  68.227 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 N     1 
ATOM   5335 C CA    . GLN A-2 1 324 ? 48.548 83.537  68.981 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CA    1 
ATOM   5336 C C     . GLN A-2 1 324 ? 47.497 83.762  70.058 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 C     1 
ATOM   5337 O O     . GLN A-2 1 324 ? 47.829 84.055  71.210 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 O     1 
ATOM   5338 C CB    . GLN A-2 1 324 ? 48.605 84.761  68.059 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CB    1 
ATOM   5339 C CG    . GLN A-2 1 324 ? 48.141 84.510  66.632 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CG    1 
ATOM   5340 C CD    . GLN A-2 1 324 ? 49.163 83.733  65.827 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CD    1 
ATOM   5341 O OE1   . GLN A-2 1 324 ? 50.311 84.166  65.684 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5342 N NE2   . GLN A-2 1 324 ? 48.756 82.582  65.293 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5343 N N     . GLU A-2 1 325 ? 46.229 83.636  69.681 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 N     1 
ATOM   5344 C CA    . GLU A-2 1 325 ? 45.154 83.796  70.638 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5345 C C     . GLU A-2 1 325 ? 45.394 82.840  71.799 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 C     1 
ATOM   5346 O O     . GLU A-2 1 325 ? 45.306 83.237  72.957 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 O     1 
ATOM   5347 C CB    . GLU A-2 1 325 ? 43.815 83.493  69.984 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5348 C CG    . GLU A-2 1 325 ? 43.401 84.511  68.936 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5349 C CD    . GLU A-2 1 325 ? 42.088 84.156  68.264 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5350 O OE1   . GLU A-2 1 325 ? 41.989 83.069  67.656 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5351 O OE2   . GLU A-2 1 325 ? 41.150 84.970  68.346 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5352 N N     . TRP A-2 1 326 ? 45.703 81.581  71.492 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 N     1 
ATOM   5353 C CA    . TRP A-2 1 326 ? 45.961 80.589  72.535 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CA    1 
ATOM   5354 C C     . TRP A-2 1 326 ? 47.136 81.024  73.407 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 C     1 
ATOM   5355 O O     . TRP A-2 1 326 ? 47.101 80.874  74.629 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 O     1 
ATOM   5356 C CB    . TRP A-2 1 326 ? 46.265 79.210  71.930 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CB    1 
ATOM   5357 C CG    . TRP A-2 1 326 ? 45.046 78.404  71.587 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CG    1 
ATOM   5358 C CD1   . TRP A-2 1 326 ? 44.765 77.817  70.388 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5359 C CD2   . TRP A-2 1 326 ? 43.946 78.096  72.448 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5360 N NE1   . TRP A-2 1 326 ? 43.559 77.163  70.447 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5361 C CE2   . TRP A-2 1 326 ? 43.033 77.317  71.700 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5362 C CE3   . TRP A-2 1 326 ? 43.640 78.401  73.778 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5363 C CZ2   . TRP A-2 1 326 ? 41.835 76.841  72.236 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5364 C CZ3   . TRP A-2 1 326 ? 42.447 77.927  74.312 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5365 C CH2   . TRP A-2 1 326 ? 41.558 77.155  73.541 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5366 N N     . GLU A-2 1 327 ? 48.175 81.563  72.775 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 N     1 
ATOM   5367 C CA    . GLU A-2 1 327 ? 49.342 82.003  73.513 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5368 C C     . GLU A-2 1 327 ? 48.991 83.120  74.484 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 C     1 
ATOM   5369 O O     . GLU A-2 1 327 ? 49.501 83.157  75.606 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 O     1 
ATOM   5370 C CB    . GLU A-2 1 327 ? 50.440 82.476  72.561 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5371 C CG    . GLU A-2 1 327 ? 51.707 82.919  73.288 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5372 C CD    . GLU A-2 1 327 ? 52.899 83.091  72.364 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5373 O OE1   . GLU A-2 1 327 ? 53.292 82.104  71.706 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5374 O OE2   . GLU A-2 1 327 ? 53.449 84.210  72.300 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5375 N N     . LYS A-2 1 328 ? 48.112 84.024  74.065 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 N     1 
ATOM   5376 C CA    . LYS A-2 1 328 ? 47.739 85.132  74.927 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5377 C C     . LYS A-2 1 328 ? 47.061 84.611  76.180 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 C     1 
ATOM   5378 O O     . LYS A-2 1 328 ? 47.395 85.019  77.294 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 O     1 
ATOM   5379 C CB    . LYS A-2 1 328 ? 46.804 86.113  74.213 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5380 C CG    . LYS A-2 1 328 ? 46.904 87.526  74.782 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5381 C CD    . LYS A-2 1 328 ? 45.598 88.286  74.695 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5382 C CE    . LYS A-2 1 328 ? 45.789 89.736  75.109 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5383 N NZ    . LYS A-2 1 328 ? 46.520 89.864  76.403 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5384 N N     . LEU A-2 1 329 ? 46.097 83.716  75.999 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 N     1 
ATOM   5385 C CA    . LEU A-2 1 329 ? 45.395 83.145  77.136 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5386 C C     . LEU A-2 1 329 ? 46.396 82.487  78.076 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 C     1 
ATOM   5387 O O     . LEU A-2 1 329 ? 46.476 82.834  79.246 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 O     1 
ATOM   5388 C CB    . LEU A-2 1 329 ? 44.374 82.101  76.677 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5389 C CG    . LEU A-2 1 329 ? 43.025 82.557  76.124 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5390 C CD1   . LEU A-2 1 329 ? 42.237 83.297  77.186 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5391 C CD2   . LEU A-2 1 329 ? 43.257 83.437  74.933 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5392 N N     . ILE A-2 1 330 ? 47.169 81.546  77.549 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 N     1 
ATOM   5393 C CA    . ILE A-2 1 330 ? 48.135 80.820  78.353 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5394 C C     . ILE A-2 1 330 ? 49.067 81.708  79.169 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 C     1 
ATOM   5395 O O     . ILE A-2 1 330 ? 49.150 81.548  80.392 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 O     1 
ATOM   5396 C CB    . ILE A-2 1 330 ? 48.936 79.864  77.469 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5397 C CG1   . ILE A-2 1 330 ? 47.994 78.786  76.936 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5398 C CG2   . ILE A-2 1 330 ? 50.079 79.248  78.251 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5399 C CD1   . ILE A-2 1 330 ? 48.601 77.908  75.883 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5400 N N     . TYR A-2 1 331 ? 49.762 82.642  78.520 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 N     1 
ATOM   5401 C CA    . TYR A-2 1 331 ? 50.656 83.522  79.260 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5402 C C     . TYR A-2 1 331 ? 49.877 84.484  80.154 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 C     1 
ATOM   5403 O O     . TYR A-2 1 331 ? 50.308 84.769  81.275 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 O     1 
ATOM   5404 C CB    . TYR A-2 1 331 ? 51.577 84.305  78.316 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5405 C CG    . TYR A-2 1 331 ? 52.604 83.444  77.597 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5406 C CD1   . TYR A-2 1 331 ? 53.086 82.269  78.172 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5407 C CD2   . TYR A-2 1 331 ? 53.110 83.818  76.350 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5408 C CE1   . TYR A-2 1 331 ? 54.041 81.486  77.525 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5409 C CE2   . TYR A-2 1 331 ? 54.070 83.043  75.695 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5410 C CZ    . TYR A-2 1 331 ? 54.526 81.881  76.287 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5411 O OH    . TYR A-2 1 331 ? 55.467 81.107  75.645 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5412 N N     . ASP A-2 1 332 ? 48.738 84.985  79.678 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 N     1 
ATOM   5413 C CA    . ASP A-2 1 332 ? 47.927 85.890  80.501 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5414 C C     . ASP A-2 1 332 ? 47.482 85.178  81.772 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 C     1 
ATOM   5415 O O     . ASP A-2 1 332 ? 47.311 85.806  82.820 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 O     1 
ATOM   5416 C CB    . ASP A-2 1 332 ? 46.678 86.356  79.757 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5417 C CG    . ASP A-2 1 332 ? 46.942 87.527  78.846 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5418 O OD1   . ASP A-2 1 332 ? 48.124 87.893  78.671 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5419 O OD2   . ASP A-2 1 332 ? 45.957 88.076  78.299 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5420 N N     . ALA A-2 1 333 ? 47.289 83.865  81.659 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 N     1 
ATOM   5421 C CA    . ALA A-2 1 333 ? 46.859 83.040  82.776 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 CA    1 
ATOM   5422 C C     . ALA A-2 1 333 ? 47.991 82.864  83.788 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 C     1 
ATOM   5423 O O     . ALA A-2 1 333 ? 47.751 82.504  84.942 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 O     1 
ATOM   5424 C CB    . ALA A-2 1 333 ? 46.384 81.684  82.269 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 CB    1 
ATOM   5425 N N     . GLY A-2 1 334 ? 49.224 83.111  83.353 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 N     1 
ATOM   5426 C CA    . GLY A-2 1 334 ? 50.348 82.994  84.264 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5427 C C     . GLY A-2 1 334 ? 51.244 81.792  84.059 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 C     1 
ATOM   5428 O O     . GLY A-2 1 334 ? 52.107 81.507  84.892 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 O     1 
ATOM   5429 N N     . PHE A-2 1 335 ? 51.050 81.083  82.954 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 N     1 
ATOM   5430 C CA    . PHE A-2 1 335 ? 51.868 79.919  82.662 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5431 C C     . PHE A-2 1 335 ? 53.209 80.348  82.073 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 C     1 
ATOM   5432 O O     . PHE A-2 1 335 ? 53.353 81.477  81.624 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 O     1 
ATOM   5433 C CB    . PHE A-2 1 335 ? 51.097 78.989  81.734 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5434 C CG    . PHE A-2 1 335 ? 49.907 78.351  82.394 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5435 C CD1   . PHE A-2 1 335 ? 50.067 77.243  83.225 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5436 C CD2   . PHE A-2 1 335 ? 48.631 78.889  82.231 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5437 C CE1   . PHE A-2 1 335 ? 48.988 76.685  83.877 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5438 C CE2   . PHE A-2 1 335 ? 47.537 78.335  82.886 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5439 C CZ    . PHE A-2 1 335 ? 47.716 77.228  83.712 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5440 N N     . SER A-2 1 336 ? 54.187 79.449  82.094 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 N     1 
ATOM   5441 C CA    . SER A-2 1 336 ? 55.525 79.760  81.605 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 CA    1 
ATOM   5442 C C     . SER A-2 1 336 ? 55.784 79.315  80.181 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 C     1 
ATOM   5443 O O     . SER A-2 1 336 ? 56.362 80.048  79.386 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 O     1 
ATOM   5444 C CB    . SER A-2 1 336 ? 56.572 79.123  82.519 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 CB    1 
ATOM   5445 O OG    . SER A-2 1 336 ? 56.401 79.567  83.853 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 OG    1 
ATOM   5446 N N     . SER A-2 1 337 ? 55.376 78.100  79.859 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 N     1 
ATOM   5447 C CA    . SER A-2 1 337 ? 55.591 77.601  78.516 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 CA    1 
ATOM   5448 C C     . SER A-2 1 337 ? 54.459 76.684  78.091 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 C     1 
ATOM   5449 O O     . SER A-2 1 337 ? 53.539 76.403  78.858 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 O     1 
ATOM   5450 C CB    . SER A-2 1 337 ? 56.909 76.842  78.454 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 CB    1 
ATOM   5451 O OG    . SER A-2 1 337 ? 56.822 75.655  79.219 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 OG    1 
ATOM   5452 N N     . TYR A-2 1 338 ? 54.525 76.217  76.858 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 N     1 
ATOM   5453 C CA    . TYR A-2 1 338 ? 53.503 75.321  76.373 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5454 C C     . TYR A-2 1 338 ? 54.011 74.655  75.118 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 C     1 
ATOM   5455 O O     . TYR A-2 1 338 ? 54.976 75.107  74.514 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 O     1 
ATOM   5456 C CB    . TYR A-2 1 338 ? 52.215 76.088  76.090 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5457 C CG    . TYR A-2 1 338 ? 52.306 77.006  74.904 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5458 C CD1   . TYR A-2 1 338 ? 51.831 76.613  73.650 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5459 C CD2   . TYR A-2 1 338 ? 52.888 78.263  75.025 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5460 C CE1   . TYR A-2 1 338 ? 51.937 77.460  72.546 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5461 C CE2   . TYR A-2 1 338 ? 53.001 79.110  73.934 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5462 C CZ    . TYR A-2 1 338 ? 52.526 78.709  72.698 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5463 O OH    . TYR A-2 1 338 ? 52.647 79.564  71.627 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5464 N N     . LYS A-2 1 339 ? 53.364 73.566  74.736 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 N     1 
ATOM   5465 C CA    . LYS A-2 1 339 ? 53.753 72.837  73.544 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5466 C C     . LYS A-2 1 339 ? 52.483 72.376  72.853 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 C     1 
ATOM   5467 O O     . LYS A-2 1 339 ? 51.507 72.014  73.505 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 O     1 
ATOM   5468 C CB    . LYS A-2 1 339 ? 54.612 71.627  73.921 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5469 C CG    . LYS A-2 1 339 ? 55.123 70.841  72.725 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5470 C CD    . LYS A-2 1 339 ? 55.810 69.556  73.177 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5471 C CE    . LYS A-2 1 339 ? 56.334 68.752  71.995 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5472 N NZ    . LYS A-2 1 339 ? 57.081 67.548  72.463 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5473 N N     . ILE A-2 1 340 ? 52.497 72.397  71.529 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 N     1 
ATOM   5474 C CA    . ILE A-2 1 340 ? 51.343 71.975  70.761 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5475 C C     . ILE A-2 1 340 ? 51.683 70.722  69.971 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 C     1 
ATOM   5476 O O     . ILE A-2 1 340 ? 52.722 70.648  69.329 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 O     1 
ATOM   5477 C CB    . ILE A-2 1 340 ? 50.896 73.072  69.784 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5478 C CG1   . ILE A-2 1 340 ? 50.560 74.347  70.556 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5479 C CG2   . ILE A-2 1 340 ? 49.682 72.594  68.992 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5480 C CD1   . ILE A-2 1 340 ? 50.088 75.500  69.666 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5481 N N     . THR A-2 1 341 ? 50.808 69.731  70.037 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 N     1 
ATOM   5482 C CA    . THR A-2 1 341 ? 51.009 68.491  69.309 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CA    1 
ATOM   5483 C C     . THR A-2 1 341 ? 49.803 68.300  68.380 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 C     1 
ATOM   5484 O O     . THR A-2 1 341 ? 48.658 68.240  68.834 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 O     1 
ATOM   5485 C CB    . THR A-2 1 341 ? 51.112 67.298  70.278 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CB    1 
ATOM   5486 O OG1   . THR A-2 1 341 ? 52.229 67.493  71.154 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5487 C CG2   . THR A-2 1 341 ? 51.293 65.992  69.514 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5488 N N     . PRO A-2 1 342 ? 50.043 68.236  67.065 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 N     1 
ATOM   5489 C CA    . PRO A-2 1 342 ? 48.919 68.050  66.142 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CA    1 
ATOM   5490 C C     . PRO A-2 1 342 ? 48.291 66.680  66.368 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 C     1 
ATOM   5491 O O     . PRO A-2 1 342 ? 48.997 65.706  66.648 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 O     1 
ATOM   5492 C CB    . PRO A-2 1 342 ? 49.569 68.191  64.769 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CB    1 
ATOM   5493 C CG    . PRO A-2 1 342 ? 50.953 67.684  64.999 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CG    1 
ATOM   5494 C CD    . PRO A-2 1 342 ? 51.325 68.282  66.340 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CD    1 
ATOM   5495 N N     . ILE A-2 1 343 ? 46.967 66.611  66.264 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 N     1 
ATOM   5496 C CA    . ILE A-2 1 343 ? 46.241 65.363  66.472 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5497 C C     . ILE A-2 1 343 ? 45.045 65.263  65.526 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 C     1 
ATOM   5498 O O     . ILE A-2 1 343 ? 44.527 66.279  65.067 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 O     1 
ATOM   5499 C CB    . ILE A-2 1 343 ? 45.692 65.265  67.924 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5500 C CG1   . ILE A-2 1 343 ? 44.822 66.491  68.227 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5501 C CG2   . ILE A-2 1 343 ? 46.838 65.152  68.928 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5502 C CD1   . ILE A-2 1 343 ? 44.022 66.371  69.496 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5503 N N     . SER A-2 1 344 ? 44.619 64.033  65.242 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 N     1 
ATOM   5504 C CA    . SER A-2 1 344 ? 43.465 63.783  64.386 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 CA    1 
ATOM   5505 C C     . SER A-2 1 344 ? 43.366 64.685  63.162 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 C     1 
ATOM   5506 O O     . SER A-2 1 344 ? 42.365 65.392  62.998 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 O     1 
ATOM   5507 C CB    . SER A-2 1 344 ? 42.177 63.943  65.192 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 CB    1 
ATOM   5508 O OG    . SER A-2 1 344 ? 42.289 63.304  66.447 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 OG    1 
ATOM   5509 N N     . GLY A-2 1 345 ? 44.394 64.661  62.314 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 N     1 
ATOM   5510 C CA    . GLY A-2 1 345 ? 44.379 65.465  61.105 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5511 C C     . GLY A-2 1 345 ? 44.660 66.954  61.257 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 C     1 
ATOM   5512 O O     . GLY A-2 1 345 ? 45.673 67.442  60.761 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 O     1 
ATOM   5513 N N     . PHE A-2 1 346 ? 43.780 67.688  61.934 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 N     1 
ATOM   5514 C CA    . PHE A-2 1 346 ? 43.982 69.123  62.084 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5515 C C     . PHE A-2 1 346 ? 43.677 69.701  63.456 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 C     1 
ATOM   5516 O O     . PHE A-2 1 346 ? 43.679 70.916  63.603 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 O     1 
ATOM   5517 C CB    . PHE A-2 1 346 ? 43.157 69.873  61.035 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5518 C CG    . PHE A-2 1 346 ? 41.685 69.588  61.113 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5519 C CD1   . PHE A-2 1 346 ? 40.807 70.533  61.636 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5520 C CD2   . PHE A-2 1 346 ? 41.183 68.351  60.709 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5521 C CE1   . PHE A-2 1 346 ? 39.452 70.258  61.764 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5522 C CE2   . PHE A-2 1 346 ? 39.827 68.060  60.831 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5523 C CZ    . PHE A-2 1 346 ? 38.954 69.019  61.364 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5524 N N     . LYS A-2 1 347 ? 43.409 68.854  64.453 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 N     1 
ATOM   5525 C CA    . LYS A-2 1 347 ? 43.122 69.329  65.816 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5526 C C     . LYS A-2 1 347 ? 44.443 69.490  66.569 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 C     1 
ATOM   5527 O O     . LYS A-2 1 347 ? 45.503 69.201  66.029 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 O     1 
ATOM   5528 C CB    . LYS A-2 1 347 ? 42.257 68.329  66.591 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5529 C CG    . LYS A-2 1 347 ? 41.064 67.730  65.856 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5530 C CD    . LYS A-2 1 347 ? 40.041 68.751  65.465 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5531 C CE    . LYS A-2 1 347 ? 38.839 68.077  64.803 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5532 N NZ    . LYS A-2 1 347 ? 38.009 67.270  65.752 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5533 N N     . SER A-2 1 348 ? 44.383 69.930  67.820 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 N     1 
ATOM   5534 C CA    . SER A-2 1 348 ? 45.605 70.107  68.600 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 CA    1 
ATOM   5535 C C     . SER A-2 1 348 ? 45.475 69.694  70.061 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 C     1 
ATOM   5536 O O     . SER A-2 1 348 ? 44.401 69.782  70.666 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 O     1 
ATOM   5537 C CB    . SER A-2 1 348 ? 46.067 71.570  68.556 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 CB    1 
ATOM   5538 O OG    . SER A-2 1 348 ? 46.236 72.029  67.228 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 OG    1 
ATOM   5539 N N     . LEU A-2 1 349 ? 46.586 69.226  70.615 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 N     1 
ATOM   5540 C CA    . LEU A-2 1 349 ? 46.652 68.845  72.017 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5541 C C     . LEU A-2 1 349 ? 47.703 69.808  72.537 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 C     1 
ATOM   5542 O O     . LEU A-2 1 349 ? 48.836 69.820  72.058 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 O     1 
ATOM   5543 C CB    . LEU A-2 1 349 ? 47.108 67.388  72.178 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5544 C CG    . LEU A-2 1 349 ? 47.123 66.848  73.609 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5545 C CD1   . LEU A-2 1 349 ? 47.052 65.339  73.591 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5546 C CD2   . LEU A-2 1 349 ? 48.372 67.328  74.322 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5547 N N     . ILE A-2 1 350 ? 47.319 70.645  73.490 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 N     1 
ATOM   5548 C CA    . ILE A-2 1 350 ? 48.239 71.632  74.031 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5549 C C     . ILE A-2 1 350 ? 48.630 71.377  75.478 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 C     1 
ATOM   5550 O O     . ILE A-2 1 350 ? 47.777 71.401  76.374 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 O     1 
ATOM   5551 C CB    . ILE A-2 1 350 ? 47.630 73.053  73.927 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5552 C CG1   . ILE A-2 1 350 ? 47.049 73.272  72.525 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5553 C CG2   . ILE A-2 1 350 ? 48.694 74.097  74.206 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5554 C CD1   . ILE A-2 1 350 ? 46.446 74.655  72.319 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5555 N N     . GLU A-2 1 351 ? 49.917 71.129  75.704 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 N     1 
ATOM   5556 C CA    . GLU A-2 1 351 ? 50.432 70.914  77.058 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5557 C C     . GLU A-2 1 351 ? 50.881 72.276  77.573 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 C     1 
ATOM   5558 O O     . GLU A-2 1 351 ? 51.748 72.915  76.972 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 O     1 
ATOM   5559 C CB    . GLU A-2 1 351 ? 51.616 69.929  77.047 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5560 C CG    . GLU A-2 1 351 ? 51.204 68.471  76.784 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5561 C CD    . GLU A-2 1 351 ? 52.385 67.520  76.657 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5562 O OE1   . GLU A-2 1 351 ? 53.066 67.555  75.614 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5563 O OE2   . GLU A-2 1 351 ? 52.638 66.739  77.606 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5564 N N     . VAL A-2 1 352 ? 50.273 72.721  78.672 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 N     1 
ATOM   5565 C CA    . VAL A-2 1 352 ? 50.575 74.022  79.282 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5566 C C     . VAL A-2 1 352 ? 51.322 73.880  80.621 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 C     1 
ATOM   5567 O O     . VAL A-2 1 352 ? 50.878 73.168  81.519 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 O     1 
ATOM   5568 C CB    . VAL A-2 1 352 ? 49.270 74.820  79.498 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5569 C CG1   . VAL A-2 1 352 ? 49.568 76.156  80.120 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5570 C CG2   . VAL A-2 1 352 ? 48.561 75.020  78.166 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5571 N N     . TYR A-2 1 353 ? 52.454 74.574  80.755 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 N     1 
ATOM   5572 C CA    . TYR A-2 1 353 ? 53.266 74.486  81.968 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5573 C C     . TYR A-2 1 353 ? 53.342 75.738  82.826 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 C     1 
ATOM   5574 O O     . TYR A-2 1 353 ? 53.576 76.839  82.332 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 O     1 
ATOM   5575 C CB    . TYR A-2 1 353 ? 54.682 74.040  81.608 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5576 C CG    . TYR A-2 1 353 ? 54.712 72.695  80.933 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5577 C CD1   . TYR A-2 1 353 ? 54.681 72.587  79.543 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5578 C CD2   . TYR A-2 1 353 ? 54.701 71.524  81.684 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5579 C CE1   . TYR A-2 1 353 ? 54.631 71.346  78.918 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5580 C CE2   . TYR A-2 1 353 ? 54.652 70.274  81.069 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5581 C CZ    . TYR A-2 1 353 ? 54.612 70.196  79.686 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5582 O OH    . TYR A-2 1 353 ? 54.510 68.963  79.084 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5583 N N     . PRO A-2 1 354 ? 53.164 75.580  84.139 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 N     1 
ATOM   5584 C CA    . PRO A-2 1 354 ? 53.219 76.728  85.047 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CA    1 
ATOM   5585 C C     . PRO A-2 1 354 ? 54.649 77.245  85.141 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 C     1 
ATOM   5586 O O     . PRO A-2 1 354 ? 55.561 76.452  84.828 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 O     1 
ATOM   5587 C CB    . PRO A-2 1 354 ? 52.750 76.134  86.370 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CB    1 
ATOM   5588 C CG    . PRO A-2 1 354 ? 53.382 74.779  86.332 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CG    1 
ATOM   5589 C CD    . PRO A-2 1 354 ? 53.077 74.319  84.898 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CD    1 
ATOM   5590 O OXT   . PRO A-2 1 354 ? 54.834 78.416  85.543 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 OXT   1 
HETATM 5591 C C1    . P1S B   2 .   ? 30.566 73.560  33.000 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C1    1 
HETATM 5592 O O1    . P1S B   2 .   ? 30.144 73.817  31.661 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   O1    1 
HETATM 5593 C C2    . P1S B   2 .   ? 31.030 74.663  30.981 1.00 68.29 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C2    1 
HETATM 5594 C C3    . P1S B   2 .   ? 31.665 75.789  31.669 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C3    1 
HETATM 5595 C C4    . P1S B   2 .   ? 31.347 76.056  33.159 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C4    1 
HETATM 5596 C C5    . P1S B   2 .   ? 30.559 74.852  33.825 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C5    1 
HETATM 5597 C C6    . P1S B   2 .   ? 31.340 74.458  29.592 1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C6    1 
HETATM 5598 C C7    . P1S B   2 .   ? 32.240 75.324  28.883 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C7    1 
HETATM 5599 C C8    . P1S B   2 .   ? 32.845 76.420  29.583 1.00 67.98 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C8    1 
HETATM 5600 C C9    . P1S B   2 .   ? 32.561 76.650  30.958 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C9    1 
HETATM 5601 O O2    . P1S B   2 .   ? 30.469 77.187  33.110 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   O2    1 
HETATM 5602 C C10   . P1S B   2 .   ? 29.229 76.858  33.624 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C10   1 
HETATM 5603 C C11   . P1S B   2 .   ? 29.203 75.495  34.063 1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C11   1 
HETATM 5604 C C12   . P1S B   2 .   ? 28.100 77.725  33.721 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C12   1 
HETATM 5605 C C13   . P1S B   2 .   ? 26.932 77.153  34.283 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C13   1 
HETATM 5606 C C14   . P1S B   2 .   ? 26.891 75.798  34.727 1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C14   1 
HETATM 5607 C C15   . P1S B   2 .   ? 28.028 74.923  34.633 1.00 65.27 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C15   1 
HETATM 5608 O O3    . P1S B   2 .   ? 25.695 77.744  34.498 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   O3    1 
HETATM 5609 C C16   . P1S B   2 .   ? 24.839 76.749  35.092 1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C16   1 
HETATM 5610 O O4    . P1S B   2 .   ? 25.618 75.534  35.225 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   O4    1 
HETATM 5611 O O5    . P1S B   2 .   ? 31.057 74.548  35.145 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   O5    1 
HETATM 5612 C C17   . P1S B   2 .   ? 32.565 75.103  27.422 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   C17   1 
HETATM 5613 O O6    . P1S B   2 .   ? 33.777 74.320  27.335 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A   O6    1 
HETATM 5614 N N     . SAH C   3 .   ? 35.085 76.269  16.259 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N     1 
HETATM 5615 C CA    . SAH C   3 .   ? 33.859 76.434  17.153 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CA    1 
HETATM 5616 C CB    . SAH C   3 .   ? 33.223 75.209  17.690 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CB    1 
HETATM 5617 C CG    . SAH C   3 .   ? 32.795 74.150  16.727 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CG    1 
HETATM 5618 S SD    . SAH C   3 .   ? 31.089 73.640  17.179 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   SD    1 
HETATM 5619 C C     . SAH C   3 .   ? 34.257 77.382  18.352 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C     1 
HETATM 5620 O O     . SAH C   3 .   ? 35.412 77.831  18.424 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   O     1 
HETATM 5621 O OXT   . SAH C   3 .   ? 33.326 77.627  19.201 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   OXT   1 
HETATM 5622 C "C5'" . SAH C   3 .   ? 30.972 72.320  16.088 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C5'" 1 
HETATM 5623 C "C4'" . SAH C   3 .   ? 30.679 72.895  14.639 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C4'" 1 
HETATM 5624 O "O4'" . SAH C   3 .   ? 30.653 71.718  13.887 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O4'" 1 
HETATM 5625 C "C3'" . SAH C   3 .   ? 29.314 73.498  14.403 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C3'" 1 
HETATM 5626 O "O3'" . SAH C   3 .   ? 29.408 74.871  14.035 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O3'" 1 
HETATM 5627 C "C2'" . SAH C   3 .   ? 28.726 72.569  13.283 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C2'" 1 
HETATM 5628 O "O2'" . SAH C   3 .   ? 27.867 73.270  12.403 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O2'" 1 
HETATM 5629 C "C1'" . SAH C   3 .   ? 29.998 72.007  12.642 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C1'" 1 
HETATM 5630 N N9    . SAH C   3 .   ? 29.912 70.852  11.995 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N9    1 
HETATM 5631 C C8    . SAH C   3 .   ? 29.214 69.678  12.231 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C8    1 
HETATM 5632 N N7    . SAH C   3 .   ? 29.398 68.749  11.356 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N7    1 
HETATM 5633 C C5    . SAH C   3 .   ? 30.304 69.319  10.428 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C5    1 
HETATM 5634 C C6    . SAH C   3 .   ? 30.893 68.778  9.232  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C6    1 
HETATM 5635 N N6    . SAH C   3 .   ? 30.647 67.537  8.779  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N6    1 
HETATM 5636 N N1    . SAH C   3 .   ? 31.749 69.640  8.569  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N1    1 
HETATM 5637 C C2    . SAH C   3 .   ? 32.024 70.907  9.000  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C2    1 
HETATM 5638 N N3    . SAH C   3 .   ? 31.476 71.456  10.143 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N3    1 
HETATM 5639 C C4    . SAH C   3 .   ? 30.628 70.603  10.801 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C4    1 
HETATM 5640 C C1    . P1S B-2 2 .   ? 30.566 70.012  61.349 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C1    1 
HETATM 5641 O O1    . P1S B-2 2 .   ? 30.144 69.755  62.688 1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 O1    1 
HETATM 5642 C C2    . P1S B-2 2 .   ? 31.030 68.909  63.367 1.00 68.29 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C2    1 
HETATM 5643 C C3    . P1S B-2 2 .   ? 31.665 67.783  62.680 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C3    1 
HETATM 5644 C C4    . P1S B-2 2 .   ? 31.347 67.516  61.190 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C4    1 
HETATM 5645 C C5    . P1S B-2 2 .   ? 30.559 68.720  60.523 1.00 66.73 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C5    1 
HETATM 5646 C C6    . P1S B-2 2 .   ? 31.340 69.114  64.757 1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C6    1 
HETATM 5647 C C7    . P1S B-2 2 .   ? 32.240 68.248  65.466 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C7    1 
HETATM 5648 C C8    . P1S B-2 2 .   ? 32.845 67.152  64.766 1.00 67.98 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C8    1 
HETATM 5649 C C9    . P1S B-2 2 .   ? 32.561 66.922  63.391 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C9    1 
HETATM 5650 O O2    . P1S B-2 2 .   ? 30.469 66.385  61.239 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 O2    1 
HETATM 5651 C C10   . P1S B-2 2 .   ? 29.229 66.714  60.724 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C10   1 
HETATM 5652 C C11   . P1S B-2 2 .   ? 29.203 68.077  60.285 1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C11   1 
HETATM 5653 C C12   . P1S B-2 2 .   ? 28.100 65.847  60.628 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C12   1 
HETATM 5654 C C13   . P1S B-2 2 .   ? 26.932 66.419  60.066 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C13   1 
HETATM 5655 C C14   . P1S B-2 2 .   ? 26.891 67.774  59.622 1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C14   1 
HETATM 5656 C C15   . P1S B-2 2 .   ? 28.028 68.649  59.715 1.00 65.27 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C15   1 
HETATM 5657 O O3    . P1S B-2 2 .   ? 25.695 65.828  59.851 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 O3    1 
HETATM 5658 C C16   . P1S B-2 2 .   ? 24.839 66.823  59.257 1.00 65.09 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C16   1 
HETATM 5659 O O4    . P1S B-2 2 .   ? 25.618 68.038  59.123 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 O4    1 
HETATM 5660 O O5    . P1S B-2 2 .   ? 31.057 69.024  59.203 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 O5    1 
HETATM 5661 C C17   . P1S B-2 2 .   ? 32.565 68.469  66.927 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 C17   1 
HETATM 5662 O O6    . P1S B-2 2 .   ? 33.777 69.252  67.013 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 0    P1S A-2 O6    1 
HETATM 5663 N N     . SAH C-2 3 .   ? 35.085 67.303  78.090 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N     1 
HETATM 5664 C CA    . SAH C-2 3 .   ? 33.859 67.138  77.196 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CA    1 
HETATM 5665 C CB    . SAH C-2 3 .   ? 33.223 68.363  76.659 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CB    1 
HETATM 5666 C CG    . SAH C-2 3 .   ? 32.795 69.422  77.621 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CG    1 
HETATM 5667 S SD    . SAH C-2 3 .   ? 31.089 69.932  77.169 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 SD    1 
HETATM 5668 C C     . SAH C-2 3 .   ? 34.257 66.190  75.996 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C     1 
HETATM 5669 O O     . SAH C-2 3 .   ? 35.412 65.741  75.924 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 O     1 
HETATM 5670 O OXT   . SAH C-2 3 .   ? 33.326 65.945  75.148 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 OXT   1 
HETATM 5671 C "C5'" . SAH C-2 3 .   ? 30.972 71.252  78.261 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C5'" 1 
HETATM 5672 C "C4'" . SAH C-2 3 .   ? 30.679 70.677  79.710 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C4'" 1 
HETATM 5673 O "O4'" . SAH C-2 3 .   ? 30.653 71.854  80.462 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O4'" 1 
HETATM 5674 C "C3'" . SAH C-2 3 .   ? 29.314 70.074  79.945 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C3'" 1 
HETATM 5675 O "O3'" . SAH C-2 3 .   ? 29.408 68.701  80.314 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O3'" 1 
HETATM 5676 C "C2'" . SAH C-2 3 .   ? 28.726 71.003  81.066 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C2'" 1 
HETATM 5677 O "O2'" . SAH C-2 3 .   ? 27.867 70.302  81.945 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O2'" 1 
HETATM 5678 C "C1'" . SAH C-2 3 .   ? 29.998 71.565  81.707 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C1'" 1 
HETATM 5679 N N9    . SAH C-2 3 .   ? 29.912 72.720  82.353 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N9    1 
HETATM 5680 C C8    . SAH C-2 3 .   ? 29.214 73.894  82.118 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C8    1 
HETATM 5681 N N7    . SAH C-2 3 .   ? 29.398 74.823  82.993 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N7    1 
HETATM 5682 C C5    . SAH C-2 3 .   ? 30.304 74.253  83.921 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C5    1 
HETATM 5683 C C6    . SAH C-2 3 .   ? 30.893 74.794  85.117 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C6    1 
HETATM 5684 N N6    . SAH C-2 3 .   ? 30.647 76.035  85.570 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N6    1 
HETATM 5685 N N1    . SAH C-2 3 .   ? 31.749 73.932  85.779 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N1    1 
HETATM 5686 C C2    . SAH C-2 3 .   ? 32.024 72.665  85.349 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C2    1 
HETATM 5687 N N3    . SAH C-2 3 .   ? 31.476 72.116  84.206 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N3    1 
HETATM 5688 C C4    . SAH C-2 3 .   ? 30.628 72.969  83.547 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C4    1 
HETATM 5689 O O     . HOH D   4 .   ? 51.886 74.599  21.004 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 3995 HOH A   O     1 
HETATM 5690 O O     . HOH D   4 .   ? 39.592 79.633  48.134 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 3996 HOH A   O     1 
HETATM 5691 O O     . HOH D   4 .   ? 40.792 67.668  2.931  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 3997 HOH A   O     1 
HETATM 5692 O O     . HOH D   4 .   ? 39.405 70.285  18.553 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 3998 HOH A   O     1 
HETATM 5693 O O     . HOH D   4 .   ? 22.263 67.019  31.312 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 3999 HOH A   O     1 
HETATM 5694 O O     . HOH D   4 .   ? 37.835 75.487  14.545 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 4000 HOH A   O     1 
HETATM 5695 O O     . HOH D   4 .   ? 21.668 59.279  46.163 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 4001 HOH A   O     1 
HETATM 5696 O O     . HOH D   4 .   ? 39.083 91.331  35.658 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 4002 HOH A   O     1 
HETATM 5697 O O     . HOH D   4 .   ? 25.767 77.734  45.230 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 4003 HOH A   O     1 
HETATM 5698 O O     . HOH D   4 .   ? 25.296 80.268  44.679 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 4004 HOH A   O     1 
HETATM 5699 O O     . HOH D   4 .   ? 34.665 71.414  23.090 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 4005 HOH A   O     1 
HETATM 5700 O O     . HOH D   4 .   ? 35.301 90.039  44.049 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 4006 HOH A   O     1 
HETATM 5701 O O     . HOH D   4 .   ? 38.944 65.640  23.050 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 4007 HOH A   O     1 
HETATM 5702 O O     . HOH D   4 .   ? 46.719 73.735  30.813 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 4008 HOH A   O     1 
HETATM 5703 O O     . HOH D   4 .   ? 45.871 70.964  0.091  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 4009 HOH A   O     1 
HETATM 5704 O O     . HOH D   4 .   ? 36.239 70.986  1.450  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 4010 HOH A   O     1 
HETATM 5705 O O     . HOH D   4 .   ? 45.690 54.228  60.217 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 4011 HOH A   O     1 
HETATM 5706 O O     . HOH D   4 .   ? 39.815 67.146  25.533 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 4012 HOH A   O     1 
HETATM 5707 O O     . HOH D   4 .   ? 43.252 79.355  1.888  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 4013 HOH A   O     1 
HETATM 5708 O O     . HOH D   4 .   ? 44.634 70.911  29.039 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 4014 HOH A   O     1 
HETATM 5709 O O     . HOH D   4 .   ? 50.190 65.084  37.035 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 4015 HOH A   O     1 
HETATM 5710 O O     . HOH D   4 .   ? 33.482 87.661  17.759 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 4016 HOH A   O     1 
HETATM 5711 O O     . HOH D   4 .   ? 35.821 62.096  22.673 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 4017 HOH A   O     1 
HETATM 5712 O O     . HOH D-2 4 .   ? 51.886 68.973  73.344 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 3995 HOH A-2 O     1 
HETATM 5713 O O     . HOH D-2 4 .   ? 39.592 63.939  46.215 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 3996 HOH A-2 O     1 
HETATM 5714 O O     . HOH D-2 4 .   ? 40.792 75.904  91.418 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 3997 HOH A-2 O     1 
HETATM 5715 O O     . HOH D-2 4 .   ? 39.405 73.287  75.796 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 3998 HOH A-2 O     1 
HETATM 5716 O O     . HOH D-2 4 .   ? 22.263 76.553  63.037 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 3999 HOH A-2 O     1 
HETATM 5717 O O     . HOH D-2 4 .   ? 37.835 68.085  79.803 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 4000 HOH A-2 O     1 
HETATM 5718 O O     . HOH D-2 4 .   ? 21.668 84.293  48.186 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 4001 HOH A-2 O     1 
HETATM 5719 O O     . HOH D-2 4 .   ? 39.083 52.241  58.691 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 4002 HOH A-2 O     1 
HETATM 5720 O O     . HOH D-2 4 .   ? 25.767 65.838  49.119 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 4003 HOH A-2 O     1 
HETATM 5721 O O     . HOH D-2 4 .   ? 25.296 63.304  49.669 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 4004 HOH A-2 O     1 
HETATM 5722 O O     . HOH D-2 4 .   ? 34.665 72.158  71.258 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 4005 HOH A-2 O     1 
HETATM 5723 O O     . HOH D-2 4 .   ? 35.301 53.533  50.300 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 4006 HOH A-2 O     1 
HETATM 5724 O O     . HOH D-2 4 .   ? 38.944 77.932  71.299 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 4007 HOH A-2 O     1 
HETATM 5725 O O     . HOH D-2 4 .   ? 46.719 69.837  63.535 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 4008 HOH A-2 O     1 
HETATM 5726 O O     . HOH D-2 4 .   ? 45.871 72.608  94.258 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 4009 HOH A-2 O     1 
HETATM 5727 O O     . HOH D-2 4 .   ? 36.239 72.586  92.898 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 4010 HOH A-2 O     1 
HETATM 5728 O O     . HOH D-2 4 .   ? 45.690 89.344  34.132 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 4011 HOH A-2 O     1 
HETATM 5729 O O     . HOH D-2 4 .   ? 39.815 76.426  68.816 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 4012 HOH A-2 O     1 
HETATM 5730 O O     . HOH D-2 4 .   ? 43.252 64.217  92.460 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 4013 HOH A-2 O     1 
HETATM 5731 O O     . HOH D-2 4 .   ? 44.634 72.661  65.309 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 4014 HOH A-2 O     1 
HETATM 5732 O O     . HOH D-2 4 .   ? 50.190 78.488  57.314 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 4015 HOH A-2 O     1 
HETATM 5733 O O     . HOH D-2 4 .   ? 33.482 55.911  76.590 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 4016 HOH A-2 O     1 
HETATM 5734 O O     . HOH D-2 4 .   ? 35.821 81.476  71.675 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 4017 HOH A-2 O     1 
# 
