data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Liu, C.-J."     1 
"Deavours, B.E." 2 
"Richard, S."    3 
"Ferrer, J.-L."  4 
"Dixon, R.A."    5 
"Noel, J.P."     6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     
;Crystal structure of isoflavanone 4'-O-methyltransferase complexed with (+)-6a-hydroxymaackiain
;
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Plant Protein, Transferase" 
_struct_keywords.text            
;Rossmann fold, Isoflavanone 4'-O-methyltransferase, Plant Protein, Transferase
;
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural basis for dual functionality of isoflavonoid O-methyltransferases in the evolution of plant defense responses." 
_citation.journal_abbrev            "Plant Cell" 
_citation.journal_volume            18 
_citation.page_first                3656 
_citation.page_last                 3669 
_citation.year                      2006 
_citation.journal_id_ASTM           PLCEEW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1040-4651 
_citation.journal_id_CSD            2109 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17172354 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1105/tpc.106.041376 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Liu, C.J."      1 ? 
primary "Deavours, B.E." 2 ? 
primary "Richard, S.B."  3 ? 
primary "Ferrer, J.L."   4 ? 
primary "Blount, J.W."   5 ? 
primary "Huhman, D."     6 ? 
primary "Dixon, R.A."    7 ? 
primary "Noel, J.P."     8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SEESELYHAQIHLYKHVYNFVSSMALKSAMELGIADAIHNHGKPMTLSELASSLKLHPSKVNILHRFLRLLTHNGFFAKT
IVKGKEGDEEEEIAYSLTPPSKLLISGKPTCLSSIVKGALHPSSLDMWSSSKKWFNEDKEQTLFECATGESFWDFLNKDS
ESSTLSMFQDAMASDSRMFKLVLQENKRVFEGLESLVDVGGGTGGVTKLIHEIFPHLKCTVFDQPQVVGNLTGNENLNFV
GGDMFKSIPSADAVLLKWVLHDWNDEQSLKILKNSKEAISHKGKDGKVIIIDISIDETSDDRGLTELQLDYDLVMLTMFL
GKERTKQEWEKLIYDAGFSSYKITPISGFKSLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SEESELYHAQIHLYKHVYNFVSSMALKSAMELGIADAIHNHGKPMTLSELASSLKLHPSKVNILHRFLRLLTHNGFFAKT
IVKGKEGDEEEEIAYSLTPPSKLLISGKPTCLSSIVKGALHPSSLDMWSSSKKWFNEDKEQTLFECATGESFWDFLNKDS
ESSTLSMFQDAMASDSRMFKLVLQENKRVFEGLESLVDVGGGTGGVTKLIHEIFPHLKCTVFDQPQVVGNLTGNENLNFV
GGDMFKSIPSADAVLLKWVLHDWNDEQSLKILKNSKEAISHKGKDGKVIIIDISIDETSDDRGLTELQLDYDLVMLTMFL
GKERTKQEWEKLIYDAGFSSYKITPISGFKSLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   GLU n 
1 3   GLU n 
1 4   SER n 
1 5   GLU n 
1 6   LEU n 
1 7   TYR n 
1 8   HIS n 
1 9   ALA n 
1 10  GLN n 
1 11  ILE n 
1 12  HIS n 
1 13  LEU n 
1 14  TYR n 
1 15  LYS n 
1 16  HIS n 
1 17  VAL n 
1 18  TYR n 
1 19  ASN n 
1 20  PHE n 
1 21  VAL n 
1 22  SER n 
1 23  SER n 
1 24  MET n 
1 25  ALA n 
1 26  LEU n 
1 27  LYS n 
1 28  SER n 
1 29  ALA n 
1 30  MET n 
1 31  GLU n 
1 32  LEU n 
1 33  GLY n 
1 34  ILE n 
1 35  ALA n 
1 36  ASP n 
1 37  ALA n 
1 38  ILE n 
1 39  HIS n 
1 40  ASN n 
1 41  HIS n 
1 42  GLY n 
1 43  LYS n 
1 44  PRO n 
1 45  MET n 
1 46  THR n 
1 47  LEU n 
1 48  SER n 
1 49  GLU n 
1 50  LEU n 
1 51  ALA n 
1 52  SER n 
1 53  SER n 
1 54  LEU n 
1 55  LYS n 
1 56  LEU n 
1 57  HIS n 
1 58  PRO n 
1 59  SER n 
1 60  LYS n 
1 61  VAL n 
1 62  ASN n 
1 63  ILE n 
1 64  LEU n 
1 65  HIS n 
1 66  ARG n 
1 67  PHE n 
1 68  LEU n 
1 69  ARG n 
1 70  LEU n 
1 71  LEU n 
1 72  THR n 
1 73  HIS n 
1 74  ASN n 
1 75  GLY n 
1 76  PHE n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  LYS n 
1 80  THR n 
1 81  ILE n 
1 82  VAL n 
1 83  LYS n 
1 84  GLY n 
1 85  LYS n 
1 86  GLU n 
1 87  GLY n 
1 88  ASP n 
1 89  GLU n 
1 90  GLU n 
1 91  GLU n 
1 92  GLU n 
1 93  ILE n 
1 94  ALA n 
1 95  TYR n 
1 96  SER n 
1 97  LEU n 
1 98  THR n 
1 99  PRO n 
1 100 PRO n 
1 101 SER n 
1 102 LYS n 
1 103 LEU n 
1 104 LEU n 
1 105 ILE n 
1 106 SER n 
1 107 GLY n 
1 108 LYS n 
1 109 PRO n 
1 110 THR n 
1 111 CYS n 
1 112 LEU n 
1 113 SER n 
1 114 SER n 
1 115 ILE n 
1 116 VAL n 
1 117 LYS n 
1 118 GLY n 
1 119 ALA n 
1 120 LEU n 
1 121 HIS n 
1 122 PRO n 
1 123 SER n 
1 124 SER n 
1 125 LEU n 
1 126 ASP n 
1 127 MET n 
1 128 TRP n 
1 129 SER n 
1 130 SER n 
1 131 SER n 
1 132 LYS n 
1 133 LYS n 
1 134 TRP n 
1 135 PHE n 
1 136 ASN n 
1 137 GLU n 
1 138 ASP n 
1 139 LYS n 
1 140 GLU n 
1 141 GLN n 
1 142 THR n 
1 143 LEU n 
1 144 PHE n 
1 145 GLU n 
1 146 CYS n 
1 147 ALA n 
1 148 THR n 
1 149 GLY n 
1 150 GLU n 
1 151 SER n 
1 152 PHE n 
1 153 TRP n 
1 154 ASP n 
1 155 PHE n 
1 156 LEU n 
1 157 ASN n 
1 158 LYS n 
1 159 ASP n 
1 160 SER n 
1 161 GLU n 
1 162 SER n 
1 163 SER n 
1 164 THR n 
1 165 LEU n 
1 166 SER n 
1 167 MET n 
1 168 PHE n 
1 169 GLN n 
1 170 ASP n 
1 171 ALA n 
1 172 MET n 
1 173 ALA n 
1 174 SER n 
1 175 ASP n 
1 176 SER n 
1 177 ARG n 
1 178 MET n 
1 179 PHE n 
1 180 LYS n 
1 181 LEU n 
1 182 VAL n 
1 183 LEU n 
1 184 GLN n 
1 185 GLU n 
1 186 ASN n 
1 187 LYS n 
1 188 ARG n 
1 189 VAL n 
1 190 PHE n 
1 191 GLU n 
1 192 GLY n 
1 193 LEU n 
1 194 GLU n 
1 195 SER n 
1 196 LEU n 
1 197 VAL n 
1 198 ASP n 
1 199 VAL n 
1 200 GLY n 
1 201 GLY n 
1 202 GLY n 
1 203 THR n 
1 204 GLY n 
1 205 GLY n 
1 206 VAL n 
1 207 THR n 
1 208 LYS n 
1 209 LEU n 
1 210 ILE n 
1 211 HIS n 
1 212 GLU n 
1 213 ILE n 
1 214 PHE n 
1 215 PRO n 
1 216 HIS n 
1 217 LEU n 
1 218 LYS n 
1 219 CYS n 
1 220 THR n 
1 221 VAL n 
1 222 PHE n 
1 223 ASP n 
1 224 GLN n 
1 225 PRO n 
1 226 GLN n 
1 227 VAL n 
1 228 VAL n 
1 229 GLY n 
1 230 ASN n 
1 231 LEU n 
1 232 THR n 
1 233 GLY n 
1 234 ASN n 
1 235 GLU n 
1 236 ASN n 
1 237 LEU n 
1 238 ASN n 
1 239 PHE n 
1 240 VAL n 
1 241 GLY n 
1 242 GLY n 
1 243 ASP n 
1 244 MET n 
1 245 PHE n 
1 246 LYS n 
1 247 SER n 
1 248 ILE n 
1 249 PRO n 
1 250 SER n 
1 251 ALA n 
1 252 ASP n 
1 253 ALA n 
1 254 VAL n 
1 255 LEU n 
1 256 LEU n 
1 257 LYS n 
1 258 TRP n 
1 259 VAL n 
1 260 LEU n 
1 261 HIS n 
1 262 ASP n 
1 263 TRP n 
1 264 ASN n 
1 265 ASP n 
1 266 GLU n 
1 267 GLN n 
1 268 SER n 
1 269 LEU n 
1 270 LYS n 
1 271 ILE n 
1 272 LEU n 
1 273 LYS n 
1 274 ASN n 
1 275 SER n 
1 276 LYS n 
1 277 GLU n 
1 278 ALA n 
1 279 ILE n 
1 280 SER n 
1 281 HIS n 
1 282 LYS n 
1 283 GLY n 
1 284 LYS n 
1 285 ASP n 
1 286 GLY n 
1 287 LYS n 
1 288 VAL n 
1 289 ILE n 
1 290 ILE n 
1 291 ILE n 
1 292 ASP n 
1 293 ILE n 
1 294 SER n 
1 295 ILE n 
1 296 ASP n 
1 297 GLU n 
1 298 THR n 
1 299 SER n 
1 300 ASP n 
1 301 ASP n 
1 302 ARG n 
1 303 GLY n 
1 304 LEU n 
1 305 THR n 
1 306 GLU n 
1 307 LEU n 
1 308 GLN n 
1 309 LEU n 
1 310 ASP n 
1 311 TYR n 
1 312 ASP n 
1 313 LEU n 
1 314 VAL n 
1 315 MET n 
1 316 LEU n 
1 317 THR n 
1 318 MET n 
1 319 PHE n 
1 320 LEU n 
1 321 GLY n 
1 322 LYS n 
1 323 GLU n 
1 324 ARG n 
1 325 THR n 
1 326 LYS n 
1 327 GLN n 
1 328 GLU n 
1 329 TRP n 
1 330 GLU n 
1 331 LYS n 
1 332 LEU n 
1 333 ILE n 
1 334 TYR n 
1 335 ASP n 
1 336 ALA n 
1 337 GLY n 
1 338 PHE n 
1 339 SER n 
1 340 SER n 
1 341 TYR n 
1 342 LYS n 
1 343 ILE n 
1 344 THR n 
1 345 PRO n 
1 346 ILE n 
1 347 SER n 
1 348 GLY n 
1 349 PHE n 
1 350 LYS n 
1 351 SER n 
1 352 LEU n 
1 353 ILE n 
1 354 GLU n 
1 355 VAL n 
1 356 TYR n 
1 357 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man 
;Isoflavanone 4'-O-methyltransferase'
;
40095.652 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "(6AR,12AR)-6H-[1,3]DIOXOLO[5,6][1]BENZOFURO[3,2-C]CHROMENE-3,6A(12AH)-DIOL" 300.263   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                    384.411   2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                                        18.015    274 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   SER 1   8   8   SER SER A   ? n 
A   1 2   GLU 2   9   9   GLU GLU A   ? n 
A   1 3   GLU 3   10  10  GLU GLU A   ? n 
A   1 4   SER 4   11  11  SER SER A   ? n 
A   1 5   GLU 5   12  12  GLU GLU A   ? n 
A   1 6   LEU 6   13  13  LEU LEU A   ? n 
A   1 7   TYR 7   14  14  TYR TYR A   ? n 
A   1 8   HIS 8   15  15  HIS HIS A   ? n 
A   1 9   ALA 9   16  16  ALA ALA A   ? n 
A   1 10  GLN 10  17  17  GLN GLN A   ? n 
A   1 11  ILE 11  18  18  ILE ILE A   ? n 
A   1 12  HIS 12  19  19  HIS HIS A   ? n 
A   1 13  LEU 13  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 14  TYR 14  21  21  TYR TYR A   ? n 
A   1 15  LYS 15  22  22  LYS LYS A   ? n 
A   1 16  HIS 16  23  23  HIS HIS A   ? n 
A   1 17  VAL 17  24  24  VAL VAL A   ? n 
A   1 18  TYR 18  25  25  TYR TYR A   ? n 
A   1 19  ASN 19  26  26  ASN ASN A   ? n 
A   1 20  PHE 20  27  27  PHE PHE A   ? n 
A   1 21  VAL 21  28  28  VAL VAL A   ? n 
A   1 22  SER 22  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 23  SER 23  30  30  SER SER A   ? n 
A   1 24  MET 24  31  31  MET MET A   ? n 
A   1 25  ALA 25  32  32  ALA ALA A   ? n 
A   1 26  LEU 26  33  33  LEU LEU A   ? n 
A   1 27  LYS 27  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 28  SER 28  35  35  SER SER A   ? n 
A   1 29  ALA 29  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 30  MET 30  37  37  MET MET A   ? n 
A   1 31  GLU 31  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 32  LEU 32  39  39  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  GLY 33  40  40  GLY GLY A   ? n 
A   1 34  ILE 34  41  41  ILE ILE A   ? n 
A   1 35  ALA 35  42  42  ALA ALA A   ? n 
A   1 36  ASP 36  43  43  ASP ASP A   ? n 
A   1 37  ALA 37  44  44  ALA ALA A   ? n 
A   1 38  ILE 38  45  45  ILE ILE A   ? n 
A   1 39  HIS 39  46  46  HIS HIS A   ? n 
A   1 40  ASN 40  47  47  ASN ASN A   ? n 
A   1 41  HIS 41  48  48  HIS HIS A   ? n 
A   1 42  GLY 42  49  49  GLY GLY A   ? n 
A   1 43  LYS 43  50  50  LYS LYS A   ? n 
A   1 44  PRO 44  51  51  PRO PRO A   ? n 
A   1 45  MET 45  52  52  MET MET A   ? n 
A   1 46  THR 46  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 47  LEU 47  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  SER 48  55  55  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLU 49  56  56  GLU GLU A   ? n 
A   1 50  LEU 50  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ALA 51  58  58  ALA ALA A   ? n 
A   1 52  SER 52  59  59  SER SER A   ? n 
A   1 53  SER 53  60  60  SER SER A   ? n 
A   1 54  LEU 54  61  61  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  LYS 55  62  62  LYS LYS A   ? n 
A   1 56  LEU 56  63  63  LEU LEU A   ? n 
A   1 57  HIS 57  64  64  HIS HIS A   ? n 
A   1 58  PRO 58  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 59  SER 59  66  66  SER SER A   ? n 
A   1 60  LYS 60  67  67  LYS LYS A   ? n 
A   1 61  VAL 61  68  68  VAL VAL A   ? n 
A   1 62  ASN 62  69  69  ASN ASN A   ? n 
A   1 63  ILE 63  70  70  ILE ILE A   ? n 
A   1 64  LEU 64  71  71  LEU LEU A   ? n 
A   1 65  HIS 65  72  72  HIS HIS A   ? n 
A   1 66  ARG 66  73  73  ARG ARG A   ? n 
A   1 67  PHE 67  74  74  PHE PHE A   ? n 
A   1 68  LEU 68  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ARG 69  76  76  ARG ARG A   ? n 
A   1 70  LEU 70  77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 71  LEU 71  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 72  THR 72  79  79  THR THR A   ? n 
A   1 73  HIS 73  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 74  ASN 74  81  81  ASN ASN A   ? n 
A   1 75  GLY 75  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 76  PHE 76  83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 77  PHE 77  84  84  PHE PHE A   ? n 
A   1 78  ALA 78  85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  LYS 79  86  86  LYS LYS A   ? n 
A   1 80  THR 80  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 81  ILE 81  88  88  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  VAL 82  89  89  VAL VAL A   ? n 
A   1 83  LYS 83  90  90  LYS LYS A   ? n 
A   1 84  GLY 84  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  LYS 85  92  92  LYS LYS A   ? n 
A   1 86  GLU 86  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  GLY 87  94  94  GLY GLY A   ? n 
A   1 88  ASP 88  95  95  ASP ASP A   ? n 
A   1 89  GLU 89  96  96  GLU GLU A   ? n 
A   1 90  GLU 90  97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  GLU 91  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 92  GLU 92  99  99  GLU GLU A   ? n 
A   1 93  ILE 93  100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 94  ALA 94  101 101 ALA ALA A   ? n 
A   1 95  TYR 95  102 102 TYR TYR A   ? n 
A   1 96  SER 96  103 103 SER SER A   ? n 
A   1 97  LEU 97  104 104 LEU LEU A   ? n 
A   1 98  THR 98  105 105 THR THR A   ? n 
A   1 99  PRO 99  106 106 PRO PRO A   ? n 
A   1 100 PRO 100 107 107 PRO PRO A   ? n 
A   1 101 SER 101 108 108 SER SER A   ? n 
A   1 102 LYS 102 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 103 LEU 103 110 110 LEU LEU A   ? n 
A   1 104 LEU 104 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 105 ILE 105 112 112 ILE ILE A   ? n 
A   1 106 SER 106 113 113 SER SER A   ? n 
A   1 107 GLY 107 114 114 GLY GLY A   ? n 
A   1 108 LYS 108 115 115 LYS LYS A   ? n 
A   1 109 PRO 109 116 116 PRO PRO A   ? n 
A   1 110 THR 110 117 117 THR THR A   ? n 
A   1 111 CYS 111 118 118 CYS CYS A   ? n 
A   1 112 LEU 112 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 113 SER 113 120 120 SER SER A   ? n 
A   1 114 SER 114 121 121 SER SER A   ? n 
A   1 115 ILE 115 122 122 ILE ILE A   ? n 
A   1 116 VAL 116 123 123 VAL VAL A   ? n 
A   1 117 LYS 117 124 124 LYS LYS A   ? n 
A   1 118 GLY 118 125 125 GLY GLY A   ? n 
A   1 119 ALA 119 126 126 ALA ALA A   ? n 
A   1 120 LEU 120 127 127 LEU LEU A   ? n 
A   1 121 HIS 121 128 128 HIS HIS A   ? n 
A   1 122 PRO 122 129 129 PRO PRO A   ? n 
A   1 123 SER 123 130 130 SER SER A   ? n 
A   1 124 SER 124 131 131 SER SER A   ? n 
A   1 125 LEU 125 132 132 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 ASP 126 133 133 ASP ASP A   ? n 
A   1 127 MET 127 134 134 MET MET A   ? n 
A   1 128 TRP 128 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 129 SER 129 136 136 SER SER A   ? n 
A   1 130 SER 130 137 137 SER SER A   ? n 
A   1 131 SER 131 138 138 SER SER A   ? n 
A   1 132 LYS 132 139 139 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 LYS 133 140 140 LYS LYS A   ? n 
A   1 134 TRP 134 141 141 TRP TRP A   ? n 
A   1 135 PHE 135 142 142 PHE PHE A   ? n 
A   1 136 ASN 136 143 143 ASN ASN A   ? n 
A   1 137 GLU 137 144 144 GLU GLU A   ? n 
A   1 138 ASP 138 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 139 LYS 139 146 146 LYS LYS A   ? n 
A   1 140 GLU 140 147 147 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 GLN 141 148 148 GLN GLN A   ? n 
A   1 142 THR 142 149 149 THR THR A   ? n 
A   1 143 LEU 143 150 150 LEU LEU A   ? n 
A   1 144 PHE 144 151 151 PHE PHE A   ? n 
A   1 145 GLU 145 152 152 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 CYS 146 153 153 CYS CYS A   ? n 
A   1 147 ALA 147 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 148 THR 148 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 149 GLY 149 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 150 GLU 150 157 157 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 SER 151 158 158 SER SER A   ? n 
A   1 152 PHE 152 159 159 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 TRP 153 160 160 TRP TRP A   ? n 
A   1 154 ASP 154 161 161 ASP ASP A   ? n 
A   1 155 PHE 155 162 162 PHE PHE A   ? n 
A   1 156 LEU 156 163 163 LEU LEU A   ? n 
A   1 157 ASN 157 164 164 ASN ASN A   ? n 
A   1 158 LYS 158 165 165 LYS LYS A   ? n 
A   1 159 ASP 159 166 166 ASP ASP A   ? n 
A   1 160 SER 160 167 167 SER SER A   ? n 
A   1 161 GLU 161 168 168 GLU GLU A   ? n 
A   1 162 SER 162 169 169 SER SER A   ? n 
A   1 163 SER 163 170 170 SER SER A   ? n 
A   1 164 THR 164 171 171 THR THR A   ? n 
A   1 165 LEU 165 172 172 LEU LEU A   ? n 
A   1 166 SER 166 173 173 SER SER A   ? n 
A   1 167 MET 167 174 174 MET MET A   ? n 
A   1 168 PHE 168 175 175 PHE PHE A   ? n 
A   1 169 GLN 169 176 176 GLN GLN A   ? n 
A   1 170 ASP 170 177 177 ASP ASP A   ? n 
A   1 171 ALA 171 178 178 ALA ALA A   ? n 
A   1 172 MET 172 179 179 MET MET A   ? n 
A   1 173 ALA 173 180 180 ALA ALA A   ? n 
A   1 174 SER 174 181 181 SER SER A   ? n 
A   1 175 ASP 175 182 182 ASP ASP A   ? n 
A   1 176 SER 176 183 183 SER SER A   ? n 
A   1 177 ARG 177 184 184 ARG ARG A   ? n 
A   1 178 MET 178 185 185 MET MET A   ? n 
A   1 179 PHE 179 186 186 PHE PHE A   ? n 
A   1 180 LYS 180 187 187 LYS LYS A   ? n 
A   1 181 LEU 181 188 188 LEU LEU A   ? n 
A   1 182 VAL 182 189 189 VAL VAL A   ? n 
A   1 183 LEU 183 190 190 LEU LEU A   ? n 
A   1 184 GLN 184 191 191 GLN GLN A   ? n 
A   1 185 GLU 185 192 192 GLU GLU A   ? n 
A   1 186 ASN 186 193 193 ASN ASN A   ? n 
A   1 187 LYS 187 194 194 LYS LYS A   ? n 
A   1 188 ARG 188 195 195 ARG ARG A   ? n 
A   1 189 VAL 189 196 196 VAL VAL A   ? n 
A   1 190 PHE 190 197 197 PHE PHE A   ? n 
A   1 191 GLU 191 198 198 GLU GLU A   ? n 
A   1 192 GLY 192 199 199 GLY GLY A   ? n 
A   1 193 LEU 193 200 200 LEU LEU A   ? n 
A   1 194 GLU 194 201 201 GLU GLU A   ? n 
A   1 195 SER 195 202 202 SER SER A   ? n 
A   1 196 LEU 196 203 203 LEU LEU A   ? n 
A   1 197 VAL 197 204 204 VAL VAL A   ? n 
A   1 198 ASP 198 205 205 ASP ASP A   ? n 
A   1 199 VAL 199 206 206 VAL VAL A   ? n 
A   1 200 GLY 200 207 207 GLY GLY A   ? n 
A   1 201 GLY 201 208 208 GLY GLY A   ? n 
A   1 202 GLY 202 209 209 GLY GLY A   ? n 
A   1 203 THR 203 210 210 THR THR A   ? n 
A   1 204 GLY 204 211 211 GLY GLY A   ? n 
A   1 205 GLY 205 212 212 GLY GLY A   ? n 
A   1 206 VAL 206 213 213 VAL VAL A   ? n 
A   1 207 THR 207 214 214 THR THR A   ? n 
A   1 208 LYS 208 215 215 LYS LYS A   ? n 
A   1 209 LEU 209 216 216 LEU LEU A   ? n 
A   1 210 ILE 210 217 217 ILE ILE A   ? n 
A   1 211 HIS 211 218 218 HIS HIS A   ? n 
A   1 212 GLU 212 219 219 GLU GLU A   ? n 
A   1 213 ILE 213 220 220 ILE ILE A   ? n 
A   1 214 PHE 214 221 221 PHE PHE A   ? n 
A   1 215 PRO 215 222 222 PRO PRO A   ? n 
A   1 216 HIS 216 223 223 HIS HIS A   ? n 
A   1 217 LEU 217 224 224 LEU LEU A   ? n 
A   1 218 LYS 218 225 225 LYS LYS A   ? n 
A   1 219 CYS 219 226 226 CYS CYS A   ? n 
A   1 220 THR 220 227 227 THR THR A   ? n 
A   1 221 VAL 221 228 228 VAL VAL A   ? n 
A   1 222 PHE 222 229 229 PHE PHE A   ? n 
A   1 223 ASP 223 230 230 ASP ASP A   ? n 
A   1 224 GLN 224 231 231 GLN GLN A   ? n 
A   1 225 PRO 225 232 232 PRO PRO A   ? n 
A   1 226 GLN 226 233 233 GLN GLN A   ? n 
A   1 227 VAL 227 234 234 VAL VAL A   ? n 
A   1 228 VAL 228 235 235 VAL VAL A   ? n 
A   1 229 GLY 229 236 236 GLY GLY A   ? n 
A   1 230 ASN 230 237 237 ASN ASN A   ? n 
A   1 231 LEU 231 238 238 LEU LEU A   ? n 
A   1 232 THR 232 239 239 THR THR A   ? n 
A   1 233 GLY 233 240 240 GLY GLY A   ? n 
A   1 234 ASN 234 241 241 ASN ASN A   ? n 
A   1 235 GLU 235 242 242 GLU GLU A   ? n 
A   1 236 ASN 236 243 243 ASN ASN A   ? n 
A   1 237 LEU 237 244 244 LEU LEU A   ? n 
A   1 238 ASN 238 245 245 ASN ASN A   ? n 
A   1 239 PHE 239 246 246 PHE PHE A   ? n 
A   1 240 VAL 240 247 247 VAL VAL A   ? n 
A   1 241 GLY 241 248 248 GLY GLY A   ? n 
A   1 242 GLY 242 249 249 GLY GLY A   ? n 
A   1 243 ASP 243 250 250 ASP ASP A   ? n 
A   1 244 MET 244 251 251 MET MET A   ? n 
A   1 245 PHE 245 252 252 PHE PHE A   ? n 
A   1 246 LYS 246 253 253 LYS LYS A   ? n 
A   1 247 SER 247 254 254 SER SER A   ? n 
A   1 248 ILE 248 255 255 ILE ILE A   ? n 
A   1 249 PRO 249 256 256 PRO PRO A   ? n 
A   1 250 SER 250 257 257 SER SER A   ? n 
A   1 251 ALA 251 258 258 ALA ALA A   ? n 
A   1 252 ASP 252 259 259 ASP ASP A   ? n 
A   1 253 ALA 253 260 260 ALA ALA A   ? n 
A   1 254 VAL 254 261 261 VAL VAL A   ? n 
A   1 255 LEU 255 262 262 LEU LEU A   ? n 
A   1 256 LEU 256 263 263 LEU LEU A   ? n 
A   1 257 LYS 257 264 264 LYS LYS A   ? n 
A   1 258 TRP 258 265 265 TRP TRP A   ? n 
A   1 259 VAL 259 266 266 VAL VAL A   ? n 
A   1 260 LEU 260 267 267 LEU LEU A   ? n 
A   1 261 HIS 261 268 268 HIS HIS A   ? n 
A   1 262 ASP 262 269 269 ASP ASP A   ? n 
A   1 263 TRP 263 270 270 TRP TRP A   ? n 
A   1 264 ASN 264 271 271 ASN ASN A   ? n 
A   1 265 ASP 265 272 272 ASP ASP A   ? n 
A   1 266 GLU 266 273 273 GLU GLU A   ? n 
A   1 267 GLN 267 274 274 GLN GLN A   ? n 
A   1 268 SER 268 275 275 SER SER A   ? n 
A   1 269 LEU 269 276 276 LEU LEU A   ? n 
A   1 270 LYS 270 277 277 LYS LYS A   ? n 
A   1 271 ILE 271 278 278 ILE ILE A   ? n 
A   1 272 LEU 272 279 279 LEU LEU A   ? n 
A   1 273 LYS 273 280 280 LYS LYS A   ? n 
A   1 274 ASN 274 281 281 ASN ASN A   ? n 
A   1 275 SER 275 282 282 SER SER A   ? n 
A   1 276 LYS 276 283 283 LYS LYS A   ? n 
A   1 277 GLU 277 284 284 GLU GLU A   ? n 
A   1 278 ALA 278 285 285 ALA ALA A   ? n 
A   1 279 ILE 279 286 286 ILE ILE A   ? n 
A   1 280 SER 280 287 287 SER SER A   ? n 
A   1 281 HIS 281 288 288 HIS HIS A   ? n 
A   1 282 LYS 282 289 289 LYS LYS A   ? n 
A   1 283 GLY 283 290 290 GLY GLY A   ? n 
A   1 284 LYS 284 291 291 LYS LYS A   ? n 
A   1 285 ASP 285 292 292 ASP ASP A   ? n 
A   1 286 GLY 286 293 293 GLY GLY A   ? n 
A   1 287 LYS 287 294 294 LYS LYS A   ? n 
A   1 288 VAL 288 295 295 VAL VAL A   ? n 
A   1 289 ILE 289 296 296 ILE ILE A   ? n 
A   1 290 ILE 290 297 297 ILE ILE A   ? n 
A   1 291 ILE 291 298 298 ILE ILE A   ? n 
A   1 292 ASP 292 299 299 ASP ASP A   ? n 
A   1 293 ILE 293 300 300 ILE ILE A   ? n 
A   1 294 SER 294 301 301 SER SER A   ? n 
A   1 295 ILE 295 302 302 ILE ILE A   ? n 
A   1 296 ASP 296 303 303 ASP ASP A   ? n 
A   1 297 GLU 297 304 304 GLU GLU A   ? n 
A   1 298 THR 298 305 305 THR THR A   ? n 
A   1 299 SER 299 306 306 SER SER A   ? n 
A   1 300 ASP 300 307 307 ASP ASP A   ? n 
A   1 301 ASP 301 308 308 ASP ASP A   ? n 
A   1 302 ARG 302 309 309 ARG ARG A   ? n 
A   1 303 GLY 303 310 310 GLY GLY A   ? n 
A   1 304 LEU 304 311 311 LEU LEU A   ? n 
A   1 305 THR 305 312 312 THR THR A   ? n 
A   1 306 GLU 306 313 313 GLU GLU A   ? n 
A   1 307 LEU 307 314 314 LEU LEU A   ? n 
A   1 308 GLN 308 315 315 GLN GLN A   ? n 
A   1 309 LEU 309 316 316 LEU LEU A   ? n 
A   1 310 ASP 310 317 317 ASP ASP A   ? n 
A   1 311 TYR 311 318 318 TYR TYR A   ? n 
A   1 312 ASP 312 319 319 ASP ASP A   ? n 
A   1 313 LEU 313 320 320 LEU LEU A   ? n 
A   1 314 VAL 314 321 321 VAL VAL A   ? n 
A   1 315 MET 315 322 322 MET MET A   ? n 
A   1 316 LEU 316 323 323 LEU LEU A   ? n 
A   1 317 THR 317 324 324 THR THR A   ? n 
A   1 318 MET 318 325 325 MET MET A   ? n 
A   1 319 PHE 319 326 326 PHE PHE A   ? n 
A   1 320 LEU 320 327 327 LEU LEU A   ? n 
A   1 321 GLY 321 328 328 GLY GLY A   ? n 
A   1 322 LYS 322 329 329 LYS LYS A   ? n 
A   1 323 GLU 323 330 330 GLU GLU A   ? n 
A   1 324 ARG 324 331 331 ARG ARG A   ? n 
A   1 325 THR 325 332 332 THR THR A   ? n 
A   1 326 LYS 326 333 333 LYS LYS A   ? n 
A   1 327 GLN 327 334 334 GLN GLN A   ? n 
A   1 328 GLU 328 335 335 GLU GLU A   ? n 
A   1 329 TRP 329 336 336 TRP TRP A   ? n 
A   1 330 GLU 330 337 337 GLU GLU A   ? n 
A   1 331 LYS 331 338 338 LYS LYS A   ? n 
A   1 332 LEU 332 339 339 LEU LEU A   ? n 
A   1 333 ILE 333 340 340 ILE ILE A   ? n 
A   1 334 TYR 334 341 341 TYR TYR A   ? n 
A   1 335 ASP 335 342 342 ASP ASP A   ? n 
A   1 336 ALA 336 343 343 ALA ALA A   ? n 
A   1 337 GLY 337 344 344 GLY GLY A   ? n 
A   1 338 PHE 338 345 345 PHE PHE A   ? n 
A   1 339 SER 339 346 346 SER SER A   ? n 
A   1 340 SER 340 347 347 SER SER A   ? n 
A   1 341 TYR 341 348 348 TYR TYR A   ? n 
A   1 342 LYS 342 349 349 LYS LYS A   ? n 
A   1 343 ILE 343 350 350 ILE ILE A   ? n 
A   1 344 THR 344 351 351 THR THR A   ? n 
A   1 345 PRO 345 352 352 PRO PRO A   ? n 
A   1 346 ILE 346 353 353 ILE ILE A   ? n 
A   1 347 SER 347 354 354 SER SER A   ? n 
A   1 348 GLY 348 355 355 GLY GLY A   ? n 
A   1 349 PHE 349 356 356 PHE PHE A   ? n 
A   1 350 LYS 350 357 357 LYS LYS A   ? n 
A   1 351 SER 351 358 358 SER SER A   ? n 
A   1 352 LEU 352 359 359 LEU LEU A   ? n 
A   1 353 ILE 353 360 360 ILE ILE A   ? n 
A   1 354 GLU 354 361 361 GLU GLU A   ? n 
A   1 355 VAL 355 362 362 VAL VAL A   ? n 
A   1 356 TYR 356 363 363 TYR TYR A   ? n 
A   1 357 PRO 357 364 364 PRO PRO A   ? n 
A-2 1 1   SER 1   8   8   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 2   GLU 2   9   9   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 3   GLU 3   10  10  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 4   SER 4   11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 5   GLU 5   12  12  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 6   LEU 6   13  13  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 7   TYR 7   14  14  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 8   HIS 8   15  15  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 9   ALA 9   16  16  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 10  GLN 10  17  17  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 11  ILE 11  18  18  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 12  HIS 12  19  19  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 14  TYR 14  21  21  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 15  LYS 15  22  22  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 16  HIS 16  23  23  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 17  VAL 17  24  24  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 18  TYR 18  25  25  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 19  ASN 19  26  26  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  27  27  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 21  VAL 21  28  28  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 23  SER 23  30  30  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 24  MET 24  31  31  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 25  ALA 25  32  32  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 26  LEU 26  33  33  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 27  LYS 27  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 28  SER 28  35  35  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 29  ALA 29  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 30  MET 30  37  37  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  39  39  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  GLY 33  40  40  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 34  ILE 34  41  41  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 35  ALA 35  42  42  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 36  ASP 36  43  43  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 37  ALA 37  44  44  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 38  ILE 38  45  45  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 39  HIS 39  46  46  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 40  ASN 40  47  47  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 41  HIS 41  48  48  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 42  GLY 42  49  49  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 43  LYS 43  50  50  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 44  PRO 44  51  51  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 45  MET 45  52  52  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 46  THR 46  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 47  LEU 47  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  55  55  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLU 49  56  56  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ALA 51  58  58  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  60  60  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  61  61  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  LYS 55  62  62  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 56  LEU 56  63  63  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 57  HIS 57  64  64  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 58  PRO 58  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 59  SER 59  66  66  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 60  LYS 60  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 61  VAL 61  68  68  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 62  ASN 62  69  69  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 63  ILE 63  70  70  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 64  LEU 64  71  71  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 65  HIS 65  72  72  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 66  ARG 66  73  73  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 67  PHE 67  74  74  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ARG 69  76  76  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 70  LEU 70  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 72  THR 72  79  79  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 73  HIS 73  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 74  ASN 74  81  81  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 75  GLY 75  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 76  PHE 76  83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 77  PHE 77  84  84  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  LYS 79  86  86  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 80  THR 80  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  88  88  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  VAL 82  89  89  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 83  LYS 83  90  90  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  LYS 85  92  92  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  93  93  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  GLY 87  94  94  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 88  ASP 88  95  95  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 89  GLU 89  96  96  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  GLU 91  98  98  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 92  GLU 92  99  99  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 93  ILE 93  100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 94  ALA 94  101 101 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  102 102 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  SER 96  103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 97  LEU 97  104 104 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  105 105 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  PRO 99  106 106 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 100 PRO 100 107 107 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 101 SER 101 108 108 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 102 LYS 102 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 103 LEU 103 110 110 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 104 LEU 104 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 105 ILE 105 112 112 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 106 SER 106 113 113 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 107 GLY 107 114 114 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 108 LYS 108 115 115 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 109 PRO 109 116 116 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 117 117 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 CYS 111 118 118 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 112 LEU 112 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 113 SER 113 120 120 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 114 SER 114 121 121 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 115 ILE 115 122 122 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 116 VAL 116 123 123 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 117 LYS 117 124 124 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 118 GLY 118 125 125 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 119 ALA 119 126 126 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 LEU 120 127 127 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 121 HIS 121 128 128 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 122 PRO 122 129 129 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 123 SER 123 130 130 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 124 SER 124 131 131 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 132 132 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 133 133 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 127 MET 127 134 134 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 128 TRP 128 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 129 SER 129 136 136 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 130 SER 130 137 137 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 131 SER 131 138 138 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 139 139 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 LYS 133 140 140 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 134 TRP 134 141 141 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 135 PHE 135 142 142 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 136 ASN 136 143 143 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 144 144 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 138 ASP 138 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 139 LYS 139 146 146 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 147 147 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 GLN 141 148 148 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 142 THR 142 149 149 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 143 LEU 143 150 150 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 144 PHE 144 151 151 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 152 152 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 CYS 146 153 153 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 147 ALA 147 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 148 THR 148 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 149 GLY 149 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 157 157 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 SER 151 158 158 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 159 159 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 TRP 153 160 160 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 154 ASP 154 161 161 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 155 PHE 155 162 162 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 156 LEU 156 163 163 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 157 ASN 157 164 164 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 158 LYS 158 165 165 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 159 ASP 159 166 166 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 160 SER 160 167 167 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 161 GLU 161 168 168 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 162 SER 162 169 169 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 163 SER 163 170 170 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 164 THR 164 171 171 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 165 LEU 165 172 172 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 166 SER 166 173 173 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 167 MET 167 174 174 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 168 PHE 168 175 175 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 169 GLN 169 176 176 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 170 ASP 170 177 177 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 171 ALA 171 178 178 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 172 MET 172 179 179 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 173 ALA 173 180 180 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 174 SER 174 181 181 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 175 ASP 175 182 182 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 176 SER 176 183 183 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 177 ARG 177 184 184 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 178 MET 178 185 185 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 179 PHE 179 186 186 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 180 LYS 180 187 187 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 181 LEU 181 188 188 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 182 VAL 182 189 189 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 183 LEU 183 190 190 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 184 GLN 184 191 191 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 185 GLU 185 192 192 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 186 ASN 186 193 193 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 187 LYS 187 194 194 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 188 ARG 188 195 195 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 189 VAL 189 196 196 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 190 PHE 190 197 197 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 191 GLU 191 198 198 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 192 GLY 192 199 199 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 193 LEU 193 200 200 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 194 GLU 194 201 201 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 195 SER 195 202 202 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 196 LEU 196 203 203 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 197 VAL 197 204 204 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 198 ASP 198 205 205 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 199 VAL 199 206 206 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 200 GLY 200 207 207 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 201 GLY 201 208 208 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 202 GLY 202 209 209 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 203 THR 203 210 210 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 204 GLY 204 211 211 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 205 GLY 205 212 212 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 206 VAL 206 213 213 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 207 THR 207 214 214 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 208 LYS 208 215 215 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 209 LEU 209 216 216 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 210 ILE 210 217 217 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 211 HIS 211 218 218 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 212 GLU 212 219 219 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 213 ILE 213 220 220 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 214 PHE 214 221 221 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 215 PRO 215 222 222 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 216 HIS 216 223 223 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 217 LEU 217 224 224 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 218 LYS 218 225 225 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 219 CYS 219 226 226 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 220 THR 220 227 227 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 221 VAL 221 228 228 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 222 PHE 222 229 229 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 223 ASP 223 230 230 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 224 GLN 224 231 231 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 225 PRO 225 232 232 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 226 GLN 226 233 233 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 227 VAL 227 234 234 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 228 VAL 228 235 235 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 229 GLY 229 236 236 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 230 ASN 230 237 237 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 231 LEU 231 238 238 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 232 THR 232 239 239 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 233 GLY 233 240 240 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 234 ASN 234 241 241 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 235 GLU 235 242 242 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 236 ASN 236 243 243 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 237 LEU 237 244 244 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 238 ASN 238 245 245 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 239 PHE 239 246 246 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 240 VAL 240 247 247 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 241 GLY 241 248 248 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 242 GLY 242 249 249 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 243 ASP 243 250 250 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 244 MET 244 251 251 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 245 PHE 245 252 252 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 246 LYS 246 253 253 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 247 SER 247 254 254 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 248 ILE 248 255 255 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 249 PRO 249 256 256 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 250 SER 250 257 257 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 251 ALA 251 258 258 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 252 ASP 252 259 259 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 253 ALA 253 260 260 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 254 VAL 254 261 261 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 255 LEU 255 262 262 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 256 LEU 256 263 263 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 257 LYS 257 264 264 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 258 TRP 258 265 265 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 259 VAL 259 266 266 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 260 LEU 260 267 267 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 261 HIS 261 268 268 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 262 ASP 262 269 269 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 263 TRP 263 270 270 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 264 ASN 264 271 271 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 265 ASP 265 272 272 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 266 GLU 266 273 273 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 267 GLN 267 274 274 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 268 SER 268 275 275 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 269 LEU 269 276 276 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 270 LYS 270 277 277 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 271 ILE 271 278 278 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 272 LEU 272 279 279 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 273 LYS 273 280 280 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 274 ASN 274 281 281 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 275 SER 275 282 282 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 276 LYS 276 283 283 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 277 GLU 277 284 284 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 278 ALA 278 285 285 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 279 ILE 279 286 286 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 280 SER 280 287 287 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 281 HIS 281 288 288 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 282 LYS 282 289 289 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 283 GLY 283 290 290 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 284 LYS 284 291 291 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 285 ASP 285 292 292 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 286 GLY 286 293 293 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 287 LYS 287 294 294 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 288 VAL 288 295 295 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 289 ILE 289 296 296 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 290 ILE 290 297 297 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 291 ILE 291 298 298 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 292 ASP 292 299 299 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 293 ILE 293 300 300 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 294 SER 294 301 301 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 295 ILE 295 302 302 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 296 ASP 296 303 303 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 297 GLU 297 304 304 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 298 THR 298 305 305 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 299 SER 299 306 306 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 300 ASP 300 307 307 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 301 ASP 301 308 308 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 302 ARG 302 309 309 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 303 GLY 303 310 310 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 304 LEU 304 311 311 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 305 THR 305 312 312 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 306 GLU 306 313 313 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 307 LEU 307 314 314 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 308 GLN 308 315 315 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 309 LEU 309 316 316 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 310 ASP 310 317 317 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 311 TYR 311 318 318 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 312 ASP 312 319 319 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 313 LEU 313 320 320 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 314 VAL 314 321 321 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 315 MET 315 322 322 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 316 LEU 316 323 323 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 317 THR 317 324 324 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 318 MET 318 325 325 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 319 PHE 319 326 326 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 320 LEU 320 327 327 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 321 GLY 321 328 328 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 322 LYS 322 329 329 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 323 GLU 323 330 330 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 324 ARG 324 331 331 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 325 THR 325 332 332 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 326 LYS 326 333 333 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 327 GLN 327 334 334 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 328 GLU 328 335 335 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 329 TRP 329 336 336 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 330 GLU 330 337 337 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 331 LYS 331 338 338 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 332 LEU 332 339 339 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 333 ILE 333 340 340 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 334 TYR 334 341 341 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 335 ASP 335 342 342 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 336 ALA 336 343 343 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 337 GLY 337 344 344 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 338 PHE 338 345 345 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 339 SER 339 346 346 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 340 SER 340 347 347 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 341 TYR 341 348 348 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 342 LYS 342 349 349 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 343 ILE 343 350 350 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 344 THR 344 351 351 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 345 PRO 345 352 352 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 346 ILE 346 353 353 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 347 SER 347 354 354 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 348 GLY 348 355 355 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 349 PHE 349 356 356 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 350 LYS 350 357 357 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 351 SER 351 358 358 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 352 LEU 352 359 359 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 353 ILE 353 360 360 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 354 GLU 354 361 361 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 355 VAL 355 362 362 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 356 TYR 356 363 363 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 357 PRO 357 364 364 PRO PRO A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HMK 1   365  1    HMK HMK A   ? 
C   3 SAH 1   3994 3994 SAH SAH A   ? 
B-2 2 HMK 1   365  1    HMK HMK A-2 ? 
C-2 3 SAH 1   3994 3994 SAH SAH A-2 ? 
D   4 HOH 1   3995 1    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 2   3996 2    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 3   3997 3    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 4   3998 4    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 5   3999 5    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 6   4000 6    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 7   4001 7    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 8   4002 8    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 9   4003 9    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 10  4004 10   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 11  4005 11   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 12  4006 12   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 13  4007 13   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 14  4008 14   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 15  4009 15   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 16  4010 16   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 17  4011 17   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 18  4012 18   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 19  4013 19   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 20  4014 20   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 21  4015 21   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 22  4016 22   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 23  4017 23   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 24  4018 24   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 25  4019 25   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 26  4020 26   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 27  4021 27   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 28  4022 28   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 29  4023 29   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 30  4024 30   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 31  4025 31   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 32  4026 32   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 33  4027 33   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 34  4028 34   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 35  4029 35   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 36  4030 36   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 37  4031 37   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 38  4032 38   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 39  4033 39   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 40  4034 40   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 41  4035 41   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 42  4036 42   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 43  4037 43   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 44  4038 44   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 45  4039 45   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 46  4040 46   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 47  4041 47   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 48  4042 48   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 49  4043 49   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 50  4044 50   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 51  4045 51   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 52  4046 52   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 53  4047 53   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 54  4048 54   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 55  4049 55   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 56  4050 56   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 57  4051 57   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 58  4052 58   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 59  4053 59   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 60  4054 60   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 61  4055 61   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 62  4056 62   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 63  4057 64   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 64  4058 65   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 65  4059 66   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 66  4060 67   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 67  4061 68   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 68  4062 70   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 69  4063 71   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 70  4064 72   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 71  4065 75   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 72  4066 78   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 73  4067 79   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 74  4068 80   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 75  4069 82   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 76  4070 83   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 77  4071 84   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 78  4072 85   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 79  4073 86   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 80  4074 88   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 81  4075 89   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 82  4076 90   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 83  4077 91   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 84  4078 92   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 85  4079 93   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 86  4080 94   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 87  4081 95   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 88  4082 96   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 89  4083 97   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 90  4084 98   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 91  4085 99   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 92  4086 100  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 93  4087 102  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 94  4088 104  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 95  4089 105  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 96  4090 108  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 97  4091 109  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 98  4092 111  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 99  4093 114  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 100 4094 116  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 101 4095 117  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 102 4096 118  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 103 4097 120  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 104 4098 121  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 105 4099 123  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 106 4100 124  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 107 4101 125  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 108 4102 126  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 109 4103 127  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 110 4104 128  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 111 4105 129  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 112 4106 130  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 113 4107 131  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 114 4108 132  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 115 4109 133  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 116 4110 134  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 117 4111 135  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 118 4112 136  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 119 4113 137  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 120 4114 138  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 121 4115 139  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 122 4116 143  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 123 4117 145  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 124 4118 146  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 125 4119 147  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 126 4120 148  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 127 4121 149  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 128 4122 150  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 129 4123 151  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 130 4124 152  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 131 4125 153  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 132 4126 156  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 133 4127 162  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 134 4128 163  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 135 4129 164  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 136 4130 165  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 137 4131 166  HOH TIP A   ? 
D-2 4 HOH 1   3995 1    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 2   3996 2    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 3   3997 3    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 4   3998 4    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 5   3999 5    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 6   4000 6    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 7   4001 7    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 8   4002 8    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 9   4003 9    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 10  4004 10   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 11  4005 11   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 12  4006 12   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 13  4007 13   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 14  4008 14   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 15  4009 15   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 16  4010 16   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 17  4011 17   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 18  4012 18   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 19  4013 19   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 20  4014 20   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 21  4015 21   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 22  4016 22   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 23  4017 23   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 24  4018 24   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 25  4019 25   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 26  4020 26   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 27  4021 27   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 28  4022 28   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 29  4023 29   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 30  4024 30   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 31  4025 31   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 32  4026 32   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 33  4027 33   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 34  4028 34   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 35  4029 35   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 36  4030 36   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 37  4031 37   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 38  4032 38   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 39  4033 39   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 40  4034 40   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 41  4035 41   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 42  4036 42   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 43  4037 43   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 44  4038 44   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 45  4039 45   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 46  4040 46   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 47  4041 47   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 48  4042 48   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 49  4043 49   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 50  4044 50   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 51  4045 51   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 52  4046 52   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 53  4047 53   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 54  4048 54   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 55  4049 55   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 56  4050 56   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 57  4051 57   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 58  4052 58   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 59  4053 59   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 60  4054 60   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 61  4055 61   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 62  4056 62   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 63  4057 64   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 64  4058 65   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 65  4059 66   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 66  4060 67   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 67  4061 68   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 68  4062 70   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 69  4063 71   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 70  4064 72   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 71  4065 75   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 72  4066 78   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 73  4067 79   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 74  4068 80   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 75  4069 82   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 76  4070 83   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 77  4071 84   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 78  4072 85   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 79  4073 86   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 80  4074 88   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 81  4075 89   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 82  4076 90   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 83  4077 91   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 84  4078 92   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 85  4079 93   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 86  4080 94   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 87  4081 95   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 88  4082 96   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 89  4083 97   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 90  4084 98   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 91  4085 99   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 92  4086 100  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 93  4087 102  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 94  4088 104  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 95  4089 105  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 96  4090 108  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 97  4091 109  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 98  4092 111  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 99  4093 114  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 100 4094 116  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 101 4095 117  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 102 4096 118  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 103 4097 120  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 104 4098 121  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 105 4099 123  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 106 4100 124  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 107 4101 125  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 108 4102 126  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 109 4103 127  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 110 4104 128  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 111 4105 129  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 112 4106 130  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 113 4107 131  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 114 4108 132  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 115 4109 133  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 116 4110 134  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 117 4111 135  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 118 4112 136  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 119 4113 137  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 120 4114 138  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 121 4115 139  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 122 4116 143  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 123 4117 145  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 124 4118 146  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 125 4119 147  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 126 4120 148  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 127 4121 149  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 128 4122 150  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 129 4123 151  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 130 4124 152  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 131 4125 153  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 132 4126 156  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 133 4127 162  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 134 4128 163  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 135 4129 164  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 136 4130 165  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 137 4131 166  HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                      ? "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                     ? "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                   ? "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                              ? "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                     ? "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                    ? "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                              ? "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                      ? "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                    ? "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HMK non-polymer         . "(6AR,12AR)-6H-[1,3]DIOXOLO[5,6][1]BENZOFURO[3,2-C]CHROMENE-3,6A(12AH)-DIOL" ? "C16 H12 O6"      300.263 
HOH non-polymer         . WATER                                                                        ? "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                   ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                      ? "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                       ? "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                   ? "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                ? "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                      ? "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                    ? "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                       ? "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                    ? "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                   ? "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                     ? "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                       ? "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   4   ? TYR A   18  ? SER A   11  TYR A   25  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   18  ? LEU A   32  ? TYR A   25  LEU A   39  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A   33  ? GLY A   42  ? GLY A   40  GLY A   49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A   47  ? LYS A   55  ? LEU A   54  LYS A   62  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 HIS A   57  ? SER A   59  ? HIS A   64  SER A   66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P6  AA6 LYS A   60  ? ASN A   74  ? LYS A   67  ASN A   81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A   98  ? LEU A   103 ? THR A   105 LEU A   110 1 ? 6  
HELX_P HELX_P8  AA8 LEU A   112 ? LEU A   120 ? LEU A   119 LEU A   127 1 ? 9  
HELX_P HELX_P9  AA9 HIS A   121 ? ASP A   126 ? HIS A   128 ASP A   133 1 ? 6  
HELX_P HELX_P10 AB1 MET A   127 ? SER A   129 ? MET A   134 SER A   136 5 ? 3  
HELX_P HELX_P11 AB2 SER A   130 ? GLU A   137 ? SER A   137 GLU A   144 1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A   142 ? GLY A   149 ? THR A   149 GLY A   156 1 ? 8  
HELX_P HELX_P13 AB4 SER A   151 ? ASN A   157 ? SER A   158 ASN A   164 1 ? 7  
HELX_P HELX_P14 AB5 LYS A   158 ? SER A   160 ? LYS A   165 SER A   167 5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 AB6 GLU A   161 ? ASN A   186 ? GLU A   168 ASN A   193 1 ? 26 
HELX_P HELX_P16 AB7 LYS A   187 ? PHE A   190 ? LYS A   194 PHE A   197 5 ? 4  
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY A   204 ? PHE A   214 ? GLY A   211 PHE A   221 1 ? 11 
HELX_P HELX_P18 AB9 GLN A   224 ? GLY A   229 ? GLN A   231 GLY A   236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P19 AC1 VAL A   259 ? TRP A   263 ? VAL A   266 TRP A   270 5 ? 5  
HELX_P HELX_P20 AC2 ASN A   264 ? ILE A   279 ? ASN A   271 ILE A   286 1 ? 16 
HELX_P HELX_P21 AC3 SER A   280 ? GLY A   286 ? SER A   287 GLY A   293 5 ? 7  
HELX_P HELX_P22 AC4 ASP A   301 ? LEU A   320 ? ASP A   308 LEU A   327 1 ? 20 
HELX_P HELX_P23 AC5 LYS A   326 ? ALA A   336 ? LYS A   333 ALA A   343 1 ? 11 
HELX_P HELX_P24 AC6 SER A-2 4   ? TYR A-2 18  ? SER A-2 11  TYR A-2 25  1 ? 15 
HELX_P HELX_P25 AC7 TYR A-2 18  ? LEU A-2 32  ? TYR A-2 25  LEU A-2 39  1 ? 15 
HELX_P HELX_P26 AC8 GLY A-2 33  ? GLY A-2 42  ? GLY A-2 40  GLY A-2 49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P27 AC9 LEU A-2 47  ? LYS A-2 55  ? LEU A-2 54  LYS A-2 62  1 ? 9  
HELX_P HELX_P28 AD1 HIS A-2 57  ? SER A-2 59  ? HIS A-2 64  SER A-2 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P29 AD2 LYS A-2 60  ? ASN A-2 74  ? LYS A-2 67  ASN A-2 81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P30 AD3 THR A-2 98  ? LEU A-2 103 ? THR A-2 105 LEU A-2 110 1 ? 6  
HELX_P HELX_P31 AD4 LEU A-2 112 ? LEU A-2 120 ? LEU A-2 119 LEU A-2 127 1 ? 9  
HELX_P HELX_P32 AD5 HIS A-2 121 ? ASP A-2 126 ? HIS A-2 128 ASP A-2 133 1 ? 6  
HELX_P HELX_P33 AD6 MET A-2 127 ? SER A-2 129 ? MET A-2 134 SER A-2 136 5 ? 3  
HELX_P HELX_P34 AD7 SER A-2 130 ? GLU A-2 137 ? SER A-2 137 GLU A-2 144 1 ? 8  
HELX_P HELX_P35 AD8 THR A-2 142 ? GLY A-2 149 ? THR A-2 149 GLY A-2 156 1 ? 8  
HELX_P HELX_P36 AD9 SER A-2 151 ? ASN A-2 157 ? SER A-2 158 ASN A-2 164 1 ? 7  
HELX_P HELX_P37 AE1 LYS A-2 158 ? SER A-2 160 ? LYS A-2 165 SER A-2 167 5 ? 3  
HELX_P HELX_P38 AE2 GLU A-2 161 ? ASN A-2 186 ? GLU A-2 168 ASN A-2 193 1 ? 26 
HELX_P HELX_P39 AE3 LYS A-2 187 ? PHE A-2 190 ? LYS A-2 194 PHE A-2 197 5 ? 4  
HELX_P HELX_P40 AE4 GLY A-2 204 ? PHE A-2 214 ? GLY A-2 211 PHE A-2 221 1 ? 11 
HELX_P HELX_P41 AE5 GLN A-2 224 ? GLY A-2 229 ? GLN A-2 231 GLY A-2 236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P42 AE6 VAL A-2 259 ? TRP A-2 263 ? VAL A-2 266 TRP A-2 270 5 ? 5  
HELX_P HELX_P43 AE7 ASN A-2 264 ? ILE A-2 279 ? ASN A-2 271 ILE A-2 286 1 ? 16 
HELX_P HELX_P44 AE8 SER A-2 280 ? GLY A-2 286 ? SER A-2 287 GLY A-2 293 5 ? 7  
HELX_P HELX_P45 AE9 ASP A-2 301 ? LEU A-2 320 ? ASP A-2 308 LEU A-2 327 1 ? 20 
HELX_P HELX_P46 AF1 LYS A-2 326 ? ALA A-2 336 ? LYS A-2 333 ALA A-2 343 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 2 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 7 ? 
AA6 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? parallel      
AA5 5 6 ? anti-parallel 
AA5 6 7 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 MET A   45  ? THR A   46  ? MET A   52  THR A   53  
AA1 2 GLU A   91  ? LEU A   97  ? GLU A   98  LEU A   104 
AA1 3 PHE A   77  ? LYS A   83  ? PHE A   84  LYS A   90  
AA2 1 LEU A   237 ? GLY A   241 ? LEU A   244 GLY A   248 
AA2 2 LYS A   218 ? ASP A   223 ? LYS A   225 ASP A   230 
AA2 3 SER A   195 ? VAL A   199 ? SER A   202 VAL A   206 
AA2 4 ALA A   253 ? LYS A   257 ? ALA A   260 LYS A   264 
AA2 5 LYS A   287 ? ASP A   292 ? LYS A   294 ASP A   299 
AA2 6 LYS A   350 ? TYR A   356 ? LYS A   357 TYR A   363 
AA2 7 SER A   340 ? ILE A   346 ? SER A   347 ILE A   353 
AA3 1 SER A   294 ? ILE A   295 ? SER A   301 ILE A   302 
AA3 2 ARG A   324 ? THR A   325 ? ARG A   331 THR A   332 
AA4 1 MET A-2 45  ? THR A-2 46  ? MET A-2 52  THR A-2 53  
AA4 2 GLU A-2 91  ? LEU A-2 97  ? GLU A-2 98  LEU A-2 104 
AA4 3 PHE A-2 77  ? LYS A-2 83  ? PHE A-2 84  LYS A-2 90  
AA5 1 LEU A-2 237 ? GLY A-2 241 ? LEU A-2 244 GLY A-2 248 
AA5 2 LYS A-2 218 ? ASP A-2 223 ? LYS A-2 225 ASP A-2 230 
AA5 3 SER A-2 195 ? VAL A-2 199 ? SER A-2 202 VAL A-2 206 
AA5 4 ALA A-2 253 ? LYS A-2 257 ? ALA A-2 260 LYS A-2 264 
AA5 5 LYS A-2 287 ? ASP A-2 292 ? LYS A-2 294 ASP A-2 299 
AA5 6 LYS A-2 350 ? TYR A-2 356 ? LYS A-2 357 TYR A-2 363 
AA5 7 SER A-2 340 ? ILE A-2 346 ? SER A-2 347 ILE A-2 353 
AA6 1 SER A-2 294 ? ILE A-2 295 ? SER A-2 301 ILE A-2 302 
AA6 2 ARG A-2 324 ? THR A-2 325 ? ARG A-2 331 THR A-2 332 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z         1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 6_575 x,-y+2,-z+1/2 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 142.4340000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 94.4535000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.014042 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014042 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005294 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(6AR,12AR)-6H-[1,3]DIOXOLO[5,6][1]BENZOFURO[3,2-C]CHROMENE-3,6A(12AH)-DIOL" HMK 
3 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                    SAH 
4 water                                                                        HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N MET A   45  ? N MET A   52  O TYR A   95  ? O TYR A   102 
AA1 2 3 O GLU A   92  ? O GLU A   99  N VAL A   82  ? N VAL A   89  
AA2 1 2 O ASN A   238 ? O ASN A   245 N VAL A   221 ? N VAL A   228 
AA2 2 3 O THR A   220 ? O THR A   227 N ASP A   198 ? N ASP A   205 
AA2 3 4 N VAL A   197 ? N VAL A   204 O LEU A   255 ? O LEU A   262 
AA2 4 5 N VAL A   254 ? N VAL A   261 O ILE A   289 ? O ILE A   296 
AA2 5 6 N ILE A   290 ? N ILE A   297 O ILE A   353 ? O ILE A   360 
AA2 6 7 O TYR A   356 ? O TYR A   363 N SER A   340 ? N SER A   347 
AA3 1 2 N ILE A   295 ? N ILE A   302 O ARG A   324 ? O ARG A   331 
AA4 1 2 N MET A-2 45  ? N MET A-2 52  O TYR A-2 95  ? O TYR A-2 102 
AA4 2 3 O GLU A-2 92  ? O GLU A-2 99  N VAL A-2 82  ? N VAL A-2 89  
AA5 1 2 O ASN A-2 238 ? O ASN A-2 245 N VAL A-2 221 ? N VAL A-2 228 
AA5 2 3 O THR A-2 220 ? O THR A-2 227 N ASP A-2 198 ? N ASP A-2 205 
AA5 3 4 N VAL A-2 197 ? N VAL A-2 204 O LEU A-2 255 ? O LEU A-2 262 
AA5 4 5 N VAL A-2 254 ? N VAL A-2 261 O ILE A-2 289 ? O ILE A-2 296 
AA5 5 6 N ILE A-2 290 ? N ILE A-2 297 O ILE A-2 353 ? O ILE A-2 360 
AA5 6 7 O TYR A-2 356 ? O TYR A-2 363 N SER A-2 340 ? N SER A-2 347 
AA6 1 2 N ILE A-2 295 ? N ILE A-2 302 O ARG A-2 324 ? O ARG A-2 331 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . SER A   1 1   ? 125.822 49.009  64.743 1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   N     1 
ATOM   2    C CA    . SER A   1 1   ? 124.427 49.532  64.807 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   CA    1 
ATOM   3    C C     . SER A   1 1   ? 123.838 49.741  63.416 1.00 113.03 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   C     1 
ATOM   4    O O     . SER A   1 1   ? 122.898 49.050  63.020 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   O     1 
ATOM   5    C CB    . SER A   1 1   ? 124.396 50.853  65.586 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   CB    1 
ATOM   6    O OG    . SER A   1 1   ? 125.271 51.812  65.016 1.00 112.10 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   OG    1 
ATOM   7    N N     . GLU A   1 2   ? 124.401 50.698  62.681 1.00 112.87 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   N     1 
ATOM   8    C CA    . GLU A   1 2   ? 123.945 51.023  61.332 1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CA    1 
ATOM   9    C C     . GLU A   1 2   ? 122.515 51.561  61.314 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   C     1 
ATOM   10   O O     . GLU A   1 2   ? 122.017 51.994  60.272 1.00 111.92 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   O     1 
ATOM   11   C CB    . GLU A   1 2   ? 124.055 49.795  60.419 1.00 114.29 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CB    1 
ATOM   12   C CG    . GLU A   1 2   ? 125.486 49.428  60.037 1.00 115.84 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CG    1 
ATOM   13   C CD    . GLU A   1 2   ? 126.197 50.544  59.283 1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CD    1 
ATOM   14   O OE1   . GLU A   1 2   ? 125.671 50.992  58.241 1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   OE1   1 
ATOM   15   O OE2   . GLU A   1 2   ? 127.284 50.971  59.732 1.00 117.58 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   OE2   1 
ATOM   16   N N     . GLU A   1 3   ? 121.859 51.529  62.471 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   N     1 
ATOM   17   C CA    . GLU A   1 3   ? 120.496 52.030  62.596 1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CA    1 
ATOM   18   C C     . GLU A   1 3   ? 120.565 53.523  62.902 1.00 105.65 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   C     1 
ATOM   19   O O     . GLU A   1 3   ? 119.569 54.237  62.788 1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   O     1 
ATOM   20   C CB    . GLU A   1 3   ? 119.763 51.298  63.723 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CB    1 
ATOM   21   C CG    . GLU A   1 3   ? 119.747 49.787  63.564 1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CG    1 
ATOM   22   C CD    . GLU A   1 3   ? 119.054 49.083  64.714 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CD    1 
ATOM   23   O OE1   . GLU A   1 3   ? 119.025 47.834  64.714 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   OE1   1 
ATOM   24   O OE2   . GLU A   1 3   ? 118.537 49.777  65.616 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   OE2   1 
ATOM   25   N N     . SER A   1 4   ? 121.756 53.978  63.291 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   N     1 
ATOM   26   C CA    . SER A   1 4   ? 122.006 55.385  63.608 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   CA    1 
ATOM   27   C C     . SER A   1 4   ? 121.883 56.205  62.326 1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   C     1 
ATOM   28   O O     . SER A   1 4   ? 122.142 57.411  62.296 1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   O     1 
ATOM   29   C CB    . SER A   1 4   ? 123.411 55.553  64.202 1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   CB    1 
ATOM   30   O OG    . SER A   1 4   ? 124.412 55.113  63.297 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 11   SER A   OG    1 
ATOM   31   N N     . GLU A   1 5   ? 121.479 55.514  61.269 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   N     1 
ATOM   32   C CA    . GLU A   1 5   ? 121.293 56.097  59.954 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CA    1 
ATOM   33   C C     . GLU A   1 5   ? 119.933 56.783  59.963 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   C     1 
ATOM   34   O O     . GLU A   1 5   ? 119.648 57.643  59.130 1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   O     1 
ATOM   35   C CB    . GLU A   1 5   ? 121.319 54.968  58.928 1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CB    1 
ATOM   36   C CG    . GLU A   1 5   ? 121.544 55.374  57.497 1.00 91.11  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CG    1 
ATOM   37   C CD    . GLU A   1 5   ? 122.004 54.195  56.662 1.00 90.31  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CD    1 
ATOM   38   O OE1   . GLU A   1 5   ? 121.327 53.145  56.697 1.00 89.38  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   OE1   1 
ATOM   39   O OE2   . GLU A   1 5   ? 123.044 54.315  55.979 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   OE2   1 
ATOM   40   N N     . LEU A   1 6   ? 119.112 56.393  60.935 1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   N     1 
ATOM   41   C CA    . LEU A   1 6   ? 117.762 56.917  61.102 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CA    1 
ATOM   42   C C     . LEU A   1 6   ? 117.681 58.428  60.987 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   C     1 
ATOM   43   O O     . LEU A   1 6   ? 116.818 58.949  60.285 1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   O     1 
ATOM   44   C CB    . LEU A   1 6   ? 117.183 56.471  62.453 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CB    1 
ATOM   45   C CG    . LEU A   1 6   ? 117.707 57.042  63.782 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CG    1 
ATOM   46   C CD1   . LEU A   1 6   ? 119.215 57.151  63.739 1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD1   1 
ATOM   47   C CD2   . LEU A   1 6   ? 117.110 58.405  64.051 1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD2   1 
ATOM   48   N N     . TYR A   1 7   ? 118.574 59.136  61.668 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   N     1 
ATOM   49   C CA    . TYR A   1 7   ? 118.550 60.591  61.619 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CA    1 
ATOM   50   C C     . TYR A   1 7   ? 118.845 61.088  60.210 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   C     1 
ATOM   51   O O     . TYR A   1 7   ? 118.047 61.811  59.613 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   O     1 
ATOM   52   C CB    . TYR A   1 7   ? 119.562 61.199  62.602 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CB    1 
ATOM   53   C CG    . TYR A   1 7   ? 119.548 62.714  62.590 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CG    1 
ATOM   54   C CD1   . TYR A   1 7   ? 118.391 63.422  62.925 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CD1   1 
ATOM   55   C CD2   . TYR A   1 7   ? 120.666 63.441  62.173 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CD2   1 
ATOM   56   C CE1   . TYR A   1 7   ? 118.341 64.814  62.835 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CE1   1 
ATOM   57   C CE2   . TYR A   1 7   ? 120.629 64.837  62.079 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CE2   1 
ATOM   58   C CZ    . TYR A   1 7   ? 119.460 65.516  62.406 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CZ    1 
ATOM   59   O OH    . TYR A   1 7   ? 119.394 66.887  62.263 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   OH    1 
ATOM   60   N N     . HIS A   1 8   ? 119.990 60.694  59.674 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   N     1 
ATOM   61   C CA    . HIS A   1 8   ? 120.356 61.125  58.340 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CA    1 
ATOM   62   C C     . HIS A   1 8   ? 119.225 60.780  57.369 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   C     1 
ATOM   63   O O     . HIS A   1 8   ? 118.981 61.501  56.394 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   O     1 
ATOM   64   C CB    . HIS A   1 8   ? 121.659 60.444  57.924 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CB    1 
ATOM   65   C CG    . HIS A   1 8   ? 122.487 61.258  56.983 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CG    1 
ATOM   66   N ND1   . HIS A   1 8   ? 122.153 61.436  55.657 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   ND1   1 
ATOM   67   C CD2   . HIS A   1 8   ? 123.635 61.950  57.178 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CD2   1 
ATOM   68   C CE1   . HIS A   1 8   ? 123.060 62.201  55.075 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CE1   1 
ATOM   69   N NE2   . HIS A   1 8   ? 123.970 62.526  55.976 1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   NE2   1 
ATOM   70   N N     . ALA A   1 9   ? 118.524 59.686  57.664 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   N     1 
ATOM   71   C CA    . ALA A   1 9   ? 117.417 59.216  56.837 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CA    1 
ATOM   72   C C     . ALA A   1 9   ? 116.158 60.060  57.030 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   C     1 
ATOM   73   O O     . ALA A   1 9   ? 115.473 60.388  56.068 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   O     1 
ATOM   74   C CB    . ALA A   1 9   ? 117.119 57.761  57.155 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CB    1 
ATOM   75   N N     . GLN A   1 10  ? 115.859 60.406  58.277 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   N     1 
ATOM   76   C CA    . GLN A   1 10  ? 114.678 61.204  58.588 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CA    1 
ATOM   77   C C     . GLN A   1 10  ? 114.787 62.587  57.968 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   C     1 
ATOM   78   O O     . GLN A   1 10  ? 113.812 63.113  57.442 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   O     1 
ATOM   79   C CB    . GLN A   1 10  ? 114.495 61.348  60.108 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CB    1 
ATOM   80   C CG    . GLN A   1 10  ? 114.159 60.060  60.848 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CG    1 
ATOM   81   C CD    . GLN A   1 10  ? 113.885 60.289  62.333 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CD    1 
ATOM   82   O OE1   . GLN A   1 10  ? 112.923 60.963  62.713 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   OE1   1 
ATOM   83   N NE2   . GLN A   1 10  ? 114.734 59.728  63.176 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   NE2   1 
ATOM   84   N N     . ILE A   1 11  ? 115.980 63.168  58.036 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   N     1 
ATOM   85   C CA    . ILE A   1 11  ? 116.217 64.498  57.493 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CA    1 
ATOM   86   C C     . ILE A   1 11  ? 115.837 64.533  56.023 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   C     1 
ATOM   87   O O     . ILE A   1 11  ? 115.104 65.420  55.576 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   O     1 
ATOM   88   C CB    . ILE A   1 11  ? 117.701 64.899  57.596 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CB    1 
ATOM   89   C CG1   . ILE A   1 11  ? 118.234 64.605  58.997 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CG1   1 
ATOM   90   C CG2   . ILE A   1 11  ? 117.853 66.384  57.325 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CG2   1 
ATOM   91   C CD1   . ILE A   1 11  ? 119.731 64.852  59.127 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CD1   1 
ATOM   92   N N     . HIS A   1 12  ? 116.362 63.563  55.282 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   N     1 
ATOM   93   C CA    . HIS A   1 12  ? 116.110 63.449  53.853 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CA    1 
ATOM   94   C C     . HIS A   1 12  ? 114.620 63.274  53.580 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   C     1 
ATOM   95   O O     . HIS A   1 12  ? 114.063 63.903  52.692 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   O     1 
ATOM   96   C CB    . HIS A   1 12  ? 116.888 62.258  53.296 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CB    1 
ATOM   97   C CG    . HIS A   1 12  ? 116.858 62.166  51.808 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CG    1 
ATOM   98   N ND1   . HIS A   1 12  ? 115.741 61.763  51.110 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   ND1   1 
ATOM   99   C CD2   . HIS A   1 12  ? 117.799 62.453  50.880 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CD2   1 
ATOM   100  C CE1   . HIS A   1 12  ? 115.994 61.806  49.815 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CE1   1 
ATOM   101  N NE2   . HIS A   1 12  ? 117.236 62.222  49.648 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   NE2   1 
ATOM   102  N N     . LEU A   1 13  ? 113.983 62.423  54.373 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   N     1 
ATOM   103  C CA    . LEU A   1 13  ? 112.564 62.151  54.235 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CA    1 
ATOM   104  C C     . LEU A   1 13  ? 111.716 63.394  54.501 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   C     1 
ATOM   105  O O     . LEU A   1 13  ? 110.847 63.739  53.699 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   O     1 
ATOM   106  C CB    . LEU A   1 13  ? 112.167 61.015  55.189 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CB    1 
ATOM   107  C CG    . LEU A   1 13  ? 110.720 60.517  55.239 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CG    1 
ATOM   108  C CD1   . LEU A   1 13  ? 109.856 61.509  55.981 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CD1   1 
ATOM   109  C CD2   . LEU A   1 13  ? 110.204 60.296  53.833 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CD2   1 
ATOM   110  N N     . TYR A   1 14  ? 111.977 64.072  55.616 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   N     1 
ATOM   111  C CA    . TYR A   1 14  ? 111.210 65.258  55.976 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CA    1 
ATOM   112  C C     . TYR A   1 14  ? 111.386 66.412  54.996 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   C     1 
ATOM   113  O O     . TYR A   1 14  ? 110.416 67.082  54.637 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   O     1 
ATOM   114  C CB    . TYR A   1 14  ? 111.567 65.706  57.397 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CB    1 
ATOM   115  C CG    . TYR A   1 14  ? 110.916 64.873  58.491 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CG    1 
ATOM   116  C CD1   . TYR A   1 14  ? 111.687 64.193  59.437 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CD1   1 
ATOM   117  C CD2   . TYR A   1 14  ? 109.524 64.799  58.606 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CD2   1 
ATOM   118  C CE1   . TYR A   1 14  ? 111.090 63.461  60.474 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CE1   1 
ATOM   119  C CE2   . TYR A   1 14  ? 108.915 64.071  59.648 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CE2   1 
ATOM   120  C CZ    . TYR A   1 14  ? 109.705 63.411  60.575 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CZ    1 
ATOM   121  O OH    . TYR A   1 14  ? 109.109 62.737  61.621 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   OH    1 
ATOM   122  N N     . LYS A   1 15  ? 112.620 66.644  54.561 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   N     1 
ATOM   123  C CA    . LYS A   1 15  ? 112.890 67.707  53.607 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CA    1 
ATOM   124  C C     . LYS A   1 15  ? 111.974 67.551  52.393 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   C     1 
ATOM   125  O O     . LYS A   1 15  ? 111.396 68.524  51.926 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   O     1 
ATOM   126  C CB    . LYS A   1 15  ? 114.361 67.673  53.182 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CB    1 
ATOM   127  C CG    . LYS A   1 15  ? 115.302 68.024  54.325 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CG    1 
ATOM   128  C CD    . LYS A   1 15  ? 116.743 67.578  54.102 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CD    1 
ATOM   129  C CE    . LYS A   1 15  ? 117.444 68.375  53.026 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CE    1 
ATOM   130  N NZ    . LYS A   1 15  ? 118.901 68.058  53.019 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   NZ    1 
ATOM   131  N N     . HIS A   1 16  ? 111.826 66.329  51.896 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   N     1 
ATOM   132  C CA    . HIS A   1 16  ? 110.965 66.097  50.744 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CA    1 
ATOM   133  C C     . HIS A   1 16  ? 109.483 66.188  51.075 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   C     1 
ATOM   134  O O     . HIS A   1 16  ? 108.671 66.498  50.212 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   O     1 
ATOM   135  C CB    . HIS A   1 16  ? 111.292 64.754  50.099 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CB    1 
ATOM   136  C CG    . HIS A   1 16  ? 112.501 64.810  49.226 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CG    1 
ATOM   137  N ND1   . HIS A   1 16  ? 112.441 65.194  47.903 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   ND1   1 
ATOM   138  C CD2   . HIS A   1 16  ? 113.816 64.651  49.513 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CD2   1 
ATOM   139  C CE1   . HIS A   1 16  ? 113.667 65.276  47.416 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CE1   1 
ATOM   140  N NE2   . HIS A   1 16  ? 114.518 64.952  48.372 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   NE2   1 
ATOM   141  N N     . VAL A   1 17  ? 109.132 65.929  52.327 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   N     1 
ATOM   142  C CA    . VAL A   1 17  ? 107.742 66.018  52.744 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CA    1 
ATOM   143  C C     . VAL A   1 17  ? 107.309 67.479  52.756 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   C     1 
ATOM   144  O O     . VAL A   1 17  ? 106.268 67.847  52.216 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   O     1 
ATOM   145  C CB    . VAL A   1 17  ? 107.550 65.489  54.163 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CB    1 
ATOM   146  C CG1   . VAL A   1 17  ? 106.171 65.893  54.678 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG1   1 
ATOM   147  C CG2   . VAL A   1 17  ? 107.725 63.972  54.183 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG2   1 
ATOM   148  N N     . TYR A   1 18  ? 108.142 68.307  53.366 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   N     1 
ATOM   149  C CA    . TYR A   1 18  ? 107.838 69.715  53.513 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CA    1 
ATOM   150  C C     . TYR A   1 18  ? 108.286 70.654  52.410 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   C     1 
ATOM   151  O O     . TYR A   1 18  ? 108.142 71.870  52.541 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   O     1 
ATOM   152  C CB    . TYR A   1 18  ? 108.356 70.175  54.869 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CB    1 
ATOM   153  C CG    . TYR A   1 18  ? 107.573 69.525  55.989 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CG    1 
ATOM   154  C CD1   . TYR A   1 18  ? 108.182 68.660  56.896 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CD1   1 
ATOM   155  C CD2   . TYR A   1 18  ? 106.205 69.757  56.119 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CD2   1 
ATOM   156  C CE1   . TYR A   1 18  ? 107.440 68.043  57.909 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CE1   1 
ATOM   157  C CE2   . TYR A   1 18  ? 105.461 69.151  57.119 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CE2   1 
ATOM   158  C CZ    . TYR A   1 18  ? 106.077 68.300  58.010 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CZ    1 
ATOM   159  O OH    . TYR A   1 18  ? 105.328 67.731  59.006 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   OH    1 
ATOM   160  N N     . ASN A   1 19  ? 108.815 70.093  51.325 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   N     1 
ATOM   161  C CA    . ASN A   1 19  ? 109.246 70.905  50.196 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CA    1 
ATOM   162  C C     . ASN A   1 19  ? 108.094 71.767  49.687 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   C     1 
ATOM   163  O O     . ASN A   1 19  ? 108.277 72.942  49.397 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   O     1 
ATOM   164  C CB    . ASN A   1 19  ? 109.735 70.024  49.040 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CB    1 
ATOM   165  C CG    . ASN A   1 19  ? 111.245 69.980  48.940 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CG    1 
ATOM   166  O OD1   . ASN A   1 19  ? 111.942 70.805  49.541 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   OD1   1 
ATOM   167  N ND2   . ASN A   1 19  ? 111.764 69.018  48.169 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   ND2   1 
ATOM   168  N N     . PHE A   1 20  ? 106.909 71.173  49.587 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   N     1 
ATOM   169  C CA    . PHE A   1 20  ? 105.735 71.880  49.082 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CA    1 
ATOM   170  C C     . PHE A   1 20  ? 105.556 73.258  49.700 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   C     1 
ATOM   171  O O     . PHE A   1 20  ? 105.057 74.172  49.039 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   O     1 
ATOM   172  C CB    . PHE A   1 20  ? 104.461 71.044  49.298 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CB    1 
ATOM   173  C CG    . PHE A   1 20  ? 103.920 71.102  50.699 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CG    1 
ATOM   174  C CD1   . PHE A   1 20  ? 103.035 72.115  51.078 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CD1   1 
ATOM   175  C CD2   . PHE A   1 20  ? 104.299 70.151  51.647 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CD2   1 
ATOM   176  C CE1   . PHE A   1 20  ? 102.531 72.179  52.389 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CE1   1 
ATOM   177  C CE2   . PHE A   1 20  ? 103.805 70.203  52.960 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CE2   1 
ATOM   178  C CZ    . PHE A   1 20  ? 102.917 71.220  53.332 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CZ    1 
ATOM   179  N N     . VAL A   1 21  ? 105.960 73.402  50.963 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   N     1 
ATOM   180  C CA    . VAL A   1 21  ? 105.831 74.674  51.669 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CA    1 
ATOM   181  C C     . VAL A   1 21  ? 106.599 75.788  50.968 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   C     1 
ATOM   182  O O     . VAL A   1 21  ? 106.128 76.922  50.889 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   O     1 
ATOM   183  C CB    . VAL A   1 21  ? 106.304 74.554  53.147 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CB    1 
ATOM   184  C CG1   . VAL A   1 21  ? 106.329 75.929  53.828 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CG1   1 
ATOM   185  C CG2   . VAL A   1 21  ? 105.367 73.634  53.899 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CG2   1 
ATOM   186  N N     . SER A   1 22  ? 107.773 75.466  50.442 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   N     1 
ATOM   187  C CA    . SER A   1 22  ? 108.565 76.473  49.756 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   CA    1 
ATOM   188  C C     . SER A   1 22  ? 107.869 76.961  48.498 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   C     1 
ATOM   189  O O     . SER A   1 22  ? 107.993 78.127  48.125 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   O     1 
ATOM   190  C CB    . SER A   1 22  ? 109.940 75.920  49.432 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   CB    1 
ATOM   191  O OG    . SER A   1 22  ? 110.678 75.817  50.635 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   OG    1 
ATOM   192  N N     . SER A   1 23  ? 107.131 76.072  47.844 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   N     1 
ATOM   193  C CA    . SER A   1 23  ? 106.399 76.453  46.649 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   CA    1 
ATOM   194  C C     . SER A   1 23  ? 105.246 77.368  47.063 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   C     1 
ATOM   195  O O     . SER A   1 23  ? 105.023 78.413  46.438 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   O     1 
ATOM   196  C CB    . SER A   1 23  ? 105.838 75.221  45.940 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   CB    1 
ATOM   197  O OG    . SER A   1 23  ? 106.869 74.346  45.505 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   OG    1 
ATOM   198  N N     . MET A   1 24  ? 104.517 76.989  48.118 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   N     1 
ATOM   199  C CA    . MET A   1 24  ? 103.391 77.806  48.563 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CA    1 
ATOM   200  C C     . MET A   1 24  ? 103.854 79.194  48.995 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   C     1 
ATOM   201  O O     . MET A   1 24  ? 103.156 80.183  48.781 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   O     1 
ATOM   202  C CB    . MET A   1 24  ? 102.638 77.121  49.707 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CB    1 
ATOM   203  C CG    . MET A   1 24  ? 101.996 75.804  49.312 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CG    1 
ATOM   204  S SD    . MET A   1 24  ? 100.863 75.988  47.932 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   SD    1 
ATOM   205  C CE    . MET A   1 24  ? 101.966 75.770  46.531 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CE    1 
ATOM   206  N N     . ALA A   1 25  ? 105.044 79.267  49.586 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   N     1 
ATOM   207  C CA    . ALA A   1 25  ? 105.584 80.542  50.025 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   CA    1 
ATOM   208  C C     . ALA A   1 25  ? 105.952 81.399  48.817 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   C     1 
ATOM   209  O O     . ALA A   1 25  ? 105.799 82.625  48.846 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   O     1 
ATOM   210  C CB    . ALA A   1 25  ? 106.796 80.323  50.901 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   CB    1 
ATOM   211  N N     . LEU A   1 26  ? 106.453 80.764  47.760 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   N     1 
ATOM   212  C CA    . LEU A   1 26  ? 106.797 81.522  46.567 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CA    1 
ATOM   213  C C     . LEU A   1 26  ? 105.487 82.032  45.968 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   C     1 
ATOM   214  O O     . LEU A   1 26  ? 105.392 83.181  45.536 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   O     1 
ATOM   215  C CB    . LEU A   1 26  ? 107.547 80.650  45.548 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CB    1 
ATOM   216  C CG    . LEU A   1 26  ? 107.764 81.290  44.166 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CG    1 
ATOM   217  C CD1   . LEU A   1 26  ? 108.602 82.553  44.307 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CD1   1 
ATOM   218  C CD2   . LEU A   1 26  ? 108.449 80.301  43.221 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CD2   1 
ATOM   219  N N     . LYS A   1 27  ? 104.476 81.170  45.965 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   N     1 
ATOM   220  C CA    . LYS A   1 27  ? 103.167 81.515  45.433 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CA    1 
ATOM   221  C C     . LYS A   1 27  ? 102.610 82.750  46.129 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   C     1 
ATOM   222  O O     . LYS A   1 27  ? 102.053 83.634  45.485 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   O     1 
ATOM   223  C CB    . LYS A   1 27  ? 102.197 80.351  45.633 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CB    1 
ATOM   224  C CG    . LYS A   1 27  ? 100.992 80.391  44.717 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CG    1 
ATOM   225  C CD    . LYS A   1 27  ? 99.708  80.647  45.465 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CD    1 
ATOM   226  C CE    . LYS A   1 27  ? 99.373  79.520  46.431 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CE    1 
ATOM   227  N NZ    . LYS A   1 27  ? 98.186  79.890  47.253 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   NZ    1 
ATOM   228  N N     . SER A   1 28  ? 102.760 82.791  47.448 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   N     1 
ATOM   229  C CA    . SER A   1 28  ? 102.279 83.905  48.257 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CA    1 
ATOM   230  C C     . SER A   1 28  ? 102.998 85.207  47.936 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   C     1 
ATOM   231  O O     . SER A   1 28  ? 102.373 86.263  47.828 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   O     1 
ATOM   232  C CB    . SER A   1 28  ? 102.458 83.592  49.740 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CB    1 
ATOM   233  O OG    . SER A   1 28  ? 101.699 82.455  50.093 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   OG    1 
ATOM   234  N N     . ALA A   1 29  ? 104.316 85.132  47.796 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   N     1 
ATOM   235  C CA    . ALA A   1 29  ? 105.095 86.320  47.488 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CA    1 
ATOM   236  C C     . ALA A   1 29  ? 104.654 86.929  46.158 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   C     1 
ATOM   237  O O     . ALA A   1 29  ? 104.615 88.149  46.021 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   O     1 
ATOM   238  C CB    . ALA A   1 29  ? 106.586 85.985  47.441 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CB    1 
ATOM   239  N N     . MET A   1 30  ? 104.314 86.093  45.180 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   N     1 
ATOM   240  C CA    . MET A   1 30  ? 103.904 86.629  43.890 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CA    1 
ATOM   241  C C     . MET A   1 30  ? 102.471 87.151  43.913 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   C     1 
ATOM   242  O O     . MET A   1 30  ? 102.170 88.165  43.275 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   O     1 
ATOM   243  C CB    . MET A   1 30  ? 104.105 85.588  42.776 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CB    1 
ATOM   244  C CG    . MET A   1 30  ? 102.939 84.668  42.481 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CG    1 
ATOM   245  S SD    . MET A   1 30  ? 101.647 85.445  41.474 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   SD    1 
ATOM   246  C CE    . MET A   1 30  ? 100.303 84.352  41.805 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CE    1 
ATOM   247  N N     . GLU A   1 31  ? 101.590 86.489  44.658 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   N     1 
ATOM   248  C CA    . GLU A   1 31  ? 100.206 86.952  44.727 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CA    1 
ATOM   249  C C     . GLU A   1 31  ? 100.091 88.229  45.562 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   C     1 
ATOM   250  O O     . GLU A   1 31  ? 99.178  89.026  45.364 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   O     1 
ATOM   251  C CB    . GLU A   1 31  ? 99.271  85.848  45.266 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CB    1 
ATOM   252  C CG    . GLU A   1 31  ? 99.731  85.134  46.523 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CG    1 
ATOM   253  C CD    . GLU A   1 31  ? 98.797  83.992  46.929 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CD    1 
ATOM   254  O OE1   . GLU A   1 31  ? 98.289  83.270  46.044 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   OE1   1 
ATOM   255  O OE2   . GLU A   1 31  ? 98.585  83.806  48.143 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   OE2   1 
ATOM   256  N N     . LEU A   1 32  ? 101.032 88.438  46.476 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   N     1 
ATOM   257  C CA    . LEU A   1 32  ? 101.018 89.642  47.297 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CA    1 
ATOM   258  C C     . LEU A   1 32  ? 101.676 90.821  46.579 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   C     1 
ATOM   259  O O     . LEU A   1 32  ? 101.583 91.961  47.032 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   O     1 
ATOM   260  C CB    . LEU A   1 32  ? 101.732 89.395  48.627 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CB    1 
ATOM   261  C CG    . LEU A   1 32  ? 101.015 88.436  49.583 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CG    1 
ATOM   262  C CD1   . LEU A   1 32  ? 101.808 88.289  50.870 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CD1   1 
ATOM   263  C CD2   . LEU A   1 32  ? 99.608  88.966  49.863 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CD2   1 
ATOM   264  N N     . GLY A   1 33  ? 102.338 90.540  45.461 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   N     1 
ATOM   265  C CA    . GLY A   1 33  ? 102.997 91.591  44.708 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   CA    1 
ATOM   266  C C     . GLY A   1 33  ? 104.184 92.185  45.440 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   C     1 
ATOM   267  O O     . GLY A   1 33  ? 104.477 93.374  45.291 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   O     1 
ATOM   268  N N     . ILE A   1 34  ? 104.874 91.367  46.229 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   N     1 
ATOM   269  C CA    . ILE A   1 34  ? 106.027 91.842  46.978 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CA    1 
ATOM   270  C C     . ILE A   1 34  ? 107.134 92.377  46.072 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   C     1 
ATOM   271  O O     . ILE A   1 34  ? 107.745 93.403  46.376 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   O     1 
ATOM   272  C CB    . ILE A   1 34  ? 106.605 90.727  47.870 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CB    1 
ATOM   273  C CG1   . ILE A   1 34  ? 105.580 90.335  48.938 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CG1   1 
ATOM   274  C CG2   . ILE A   1 34  ? 107.883 91.201  48.532 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CG2   1 
ATOM   275  C CD1   . ILE A   1 34  ? 106.055 89.241  49.886 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CD1   1 
ATOM   276  N N     . ALA A   1 35  ? 107.387 91.693  44.959 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   N     1 
ATOM   277  C CA    . ALA A   1 35  ? 108.429 92.111  44.023 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CA    1 
ATOM   278  C C     . ALA A   1 35  ? 108.145 93.504  43.485 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   C     1 
ATOM   279  O O     . ALA A   1 35  ? 109.009 94.383  43.513 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   O     1 
ATOM   280  C CB    . ALA A   1 35  ? 108.533 91.120  42.867 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CB    1 
ATOM   281  N N     . ASP A   1 36  ? 106.929 93.692  42.983 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   N     1 
ATOM   282  C CA    . ASP A   1 36  ? 106.514 94.983  42.450 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CA    1 
ATOM   283  C C     . ASP A   1 36  ? 106.596 96.031  43.551 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   C     1 
ATOM   284  O O     . ASP A   1 36  ? 107.001 97.171  43.311 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   O     1 
ATOM   285  C CB    . ASP A   1 36  ? 105.071 94.914  41.941 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CB    1 
ATOM   286  C CG    . ASP A   1 36  ? 104.943 94.190  40.611 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CG    1 
ATOM   287  O OD1   . ASP A   1 36  ? 103.804 93.816  40.261 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   OD1   1 
ATOM   288  O OD2   . ASP A   1 36  ? 105.962 94.007  39.912 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   OD2   1 
ATOM   289  N N     . ALA A   1 37  ? 106.198 95.648  44.759 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   N     1 
ATOM   290  C CA    . ALA A   1 37  ? 106.224 96.577  45.876 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   CA    1 
ATOM   291  C C     . ALA A   1 37  ? 107.641 97.083  46.118 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   C     1 
ATOM   292  O O     . ALA A   1 37  ? 107.862 98.284  46.251 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   O     1 
ATOM   293  C CB    . ALA A   1 37  ? 105.678 95.910  47.128 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   CB    1 
ATOM   294  N N     . ILE A   1 38  ? 108.600 96.166  46.165 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   N     1 
ATOM   295  C CA    . ILE A   1 38  ? 109.982 96.550  46.390 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CA    1 
ATOM   296  C C     . ILE A   1 38  ? 110.519 97.288  45.172 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   C     1 
ATOM   297  O O     . ILE A   1 38  ? 111.157 98.334  45.300 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   O     1 
ATOM   298  C CB    . ILE A   1 38  ? 110.859 95.320  46.686 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CB    1 
ATOM   299  C CG1   . ILE A   1 38  ? 110.437 94.702  48.020 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CG1   1 
ATOM   300  C CG2   . ILE A   1 38  ? 112.332 95.720  46.720 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CG2   1 
ATOM   301  C CD1   . ILE A   1 38  ? 111.241 93.479  48.416 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CD1   1 
ATOM   302  N N     . HIS A   1 39  ? 110.261 96.747  43.990 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   N     1 
ATOM   303  C CA    . HIS A   1 39  ? 110.712 97.389  42.763 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CA    1 
ATOM   304  C C     . HIS A   1 39  ? 110.203 98.832  42.699 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   C     1 
ATOM   305  O O     . HIS A   1 39  ? 110.980 99.755  42.489 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   O     1 
ATOM   306  C CB    . HIS A   1 39  ? 110.218 96.605  41.545 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CB    1 
ATOM   307  C CG    . HIS A   1 39  ? 110.576 97.231  40.233 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CG    1 
ATOM   308  N ND1   . HIS A   1 39  ? 111.874 97.309  39.773 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   ND1   1 
ATOM   309  C CD2   . HIS A   1 39  ? 109.804 97.814  39.285 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CD2   1 
ATOM   310  C CE1   . HIS A   1 39  ? 111.885 97.912  38.597 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CE1   1 
ATOM   311  N NE2   . HIS A   1 39  ? 110.641 98.229  38.279 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   NE2   1 
ATOM   312  N N     . ASN A   1 40  ? 108.902 99.027  42.892 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   N     1 
ATOM   313  C CA    . ASN A   1 40  ? 108.323 100.369 42.846 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CA    1 
ATOM   314  C C     . ASN A   1 40  ? 108.890 101.292 43.919 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   C     1 
ATOM   315  O O     . ASN A   1 40  ? 108.975 102.507 43.726 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   O     1 
ATOM   316  C CB    . ASN A   1 40  ? 106.797 100.311 42.984 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CB    1 
ATOM   317  C CG    . ASN A   1 40  ? 106.123 99.678  41.772 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CG    1 
ATOM   318  O OD1   . ASN A   1 40  ? 106.671 99.685  40.670 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   OD1   1 
ATOM   319  N ND2   . ASN A   1 40  ? 104.922 99.142  41.972 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   ND2   1 
ATOM   320  N N     . HIS A   1 41  ? 109.277 100.721 45.051 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   N     1 
ATOM   321  C CA    . HIS A   1 41  ? 109.834 101.526 46.125 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CA    1 
ATOM   322  C C     . HIS A   1 41  ? 111.137 102.145 45.615 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   C     1 
ATOM   323  O O     . HIS A   1 41  ? 111.390 103.330 45.811 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   O     1 
ATOM   324  C CB    . HIS A   1 41  ? 110.096 100.653 47.353 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CB    1 
ATOM   325  C CG    . HIS A   1 41  ? 110.362 101.431 48.599 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CG    1 
ATOM   326  N ND1   . HIS A   1 41  ? 109.425 102.267 49.166 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   ND1   1 
ATOM   327  C CD2   . HIS A   1 41  ? 111.456 101.496 49.395 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CD2   1 
ATOM   328  C CE1   . HIS A   1 41  ? 109.929 102.812 50.259 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CE1   1 
ATOM   329  N NE2   . HIS A   1 41  ? 111.160 102.360 50.420 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   NE2   1 
ATOM   330  N N     . GLY A   1 42  ? 111.961 101.333 44.961 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   N     1 
ATOM   331  C CA    . GLY A   1 42  ? 113.206 101.835 44.411 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   CA    1 
ATOM   332  C C     . GLY A   1 42  ? 114.438 101.520 45.227 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   C     1 
ATOM   333  O O     . GLY A   1 42  ? 115.562 101.742 44.775 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   O     1 
ATOM   334  N N     . LYS A   1 43  ? 114.237 101.007 46.432 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   N     1 
ATOM   335  C CA    . LYS A   1 43  ? 115.353 100.669 47.294 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CA    1 
ATOM   336  C C     . LYS A   1 43  ? 114.870 99.711  48.375 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   C     1 
ATOM   337  O O     . LYS A   1 43  ? 113.666 99.573  48.591 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   O     1 
ATOM   338  C CB    . LYS A   1 43  ? 115.927 101.942 47.920 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CB    1 
ATOM   339  C CG    . LYS A   1 43  ? 114.944 102.722 48.771 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CG    1 
ATOM   340  C CD    . LYS A   1 43  ? 115.680 103.747 49.626 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CD    1 
ATOM   341  C CE    . LYS A   1 43  ? 114.745 104.439 50.601 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CE    1 
ATOM   342  N NZ    . LYS A   1 43  ? 115.503 105.307 51.548 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   NZ    1 
ATOM   343  N N     . PRO A   1 44  ? 115.800 99.038  49.071 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   N     1 
ATOM   344  C CA    . PRO A   1 44  ? 115.415 98.092  50.125 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CA    1 
ATOM   345  C C     . PRO A   1 44  ? 114.272 98.597  50.998 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   C     1 
ATOM   346  O O     . PRO A   1 44  ? 114.264 99.754  51.408 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   O     1 
ATOM   347  C CB    . PRO A   1 44  ? 116.722 97.868  50.898 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CB    1 
ATOM   348  C CG    . PRO A   1 44  ? 117.617 99.043  50.482 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CG    1 
ATOM   349  C CD    . PRO A   1 44  ? 117.260 99.225  49.040 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CD    1 
ATOM   350  N N     . MET A   1 45  ? 113.297 97.721  51.245 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   N     1 
ATOM   351  C CA    . MET A   1 45  ? 112.115 98.038  52.049 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CA    1 
ATOM   352  C C     . MET A   1 45  ? 112.090 97.316  53.386 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   C     1 
ATOM   353  O O     . MET A   1 45  ? 112.454 96.145  53.471 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   O     1 
ATOM   354  C CB    . MET A   1 45  ? 110.830 97.642  51.318 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CB    1 
ATOM   355  C CG    . MET A   1 45  ? 110.375 98.560  50.221 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CG    1 
ATOM   356  S SD    . MET A   1 45  ? 108.721 98.112  49.632 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   SD    1 
ATOM   357  C CE    . MET A   1 45  ? 107.715 99.415  50.359 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CE    1 
ATOM   358  N N     . THR A   1 46  ? 111.622 98.010  54.421 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   N     1 
ATOM   359  C CA    . THR A   1 46  ? 111.517 97.419  55.745 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CA    1 
ATOM   360  C C     . THR A   1 46  ? 110.182 96.682  55.855 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   C     1 
ATOM   361  O O     . THR A   1 46  ? 109.286 96.864  55.017 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   O     1 
ATOM   362  C CB    . THR A   1 46  ? 111.551 98.484  56.849 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CB    1 
ATOM   363  O OG1   . THR A   1 46  ? 110.402 99.330  56.727 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   OG1   1 
ATOM   364  C CG2   . THR A   1 46  ? 112.814 99.314  56.753 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CG2   1 
ATOM   365  N N     . LEU A   1 47  ? 110.059 95.857  56.892 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   N     1 
ATOM   366  C CA    . LEU A   1 47  ? 108.844 95.088  57.135 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CA    1 
ATOM   367  C C     . LEU A   1 47  ? 107.644 96.012  57.068 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   C     1 
ATOM   368  O O     . LEU A   1 47  ? 106.761 95.858  56.222 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   O     1 
ATOM   369  C CB    . LEU A   1 47  ? 108.874 94.451  58.528 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CB    1 
ATOM   370  C CG    . LEU A   1 47  ? 108.359 93.020  58.725 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CG    1 
ATOM   371  C CD1   . LEU A   1 47  ? 107.926 92.848  60.180 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CD1   1 
ATOM   372  C CD2   . LEU A   1 47  ? 107.198 92.718  57.794 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CD2   1 
ATOM   373  N N     . SER A   1 48  ? 107.623 96.974  57.979 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   N     1 
ATOM   374  C CA    . SER A   1 48  ? 106.529 97.927  58.070 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   CA    1 
ATOM   375  C C     . SER A   1 48  ? 106.233 98.647  56.760 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   C     1 
ATOM   376  O O     . SER A   1 48  ? 105.068 98.791  56.389 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   O     1 
ATOM   377  C CB    . SER A   1 48  ? 106.815 98.945  59.184 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   CB    1 
ATOM   378  O OG    . SER A   1 48  ? 108.073 99.566  59.004 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   OG    1 
ATOM   379  N N     . GLU A   1 49  ? 107.272 99.098  56.060 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   N     1 
ATOM   380  C CA    . GLU A   1 49  ? 107.066 99.796  54.790 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CA    1 
ATOM   381  C C     . GLU A   1 49  ? 106.401 98.861  53.798 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   C     1 
ATOM   382  O O     . GLU A   1 49  ? 105.477 99.250  53.086 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   O     1 
ATOM   383  C CB    . GLU A   1 49  ? 108.393 100.294 54.215 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CB    1 
ATOM   384  C CG    . GLU A   1 49  ? 109.067 101.358 55.063 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CG    1 
ATOM   385  C CD    . GLU A   1 49  ? 110.447 101.705 54.558 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CD    1 
ATOM   386  O OE1   . GLU A   1 49  ? 111.210 100.767 54.245 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   OE1   1 
ATOM   387  O OE2   . GLU A   1 49  ? 110.773 102.909 54.481 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   OE2   1 
ATOM   388  N N     . LEU A   1 50  ? 106.872 97.619  53.766 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   N     1 
ATOM   389  C CA    . LEU A   1 50  ? 106.315 96.626  52.866 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CA    1 
ATOM   390  C C     . LEU A   1 50  ? 104.885 96.323  53.296 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   C     1 
ATOM   391  O O     . LEU A   1 50  ? 103.979 96.232  52.472 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   O     1 
ATOM   392  C CB    . LEU A   1 50  ? 107.175 95.360  52.900 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CB    1 
ATOM   393  C CG    . LEU A   1 50  ? 106.817 94.255  51.910 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CG    1 
ATOM   394  C CD1   . LEU A   1 50  ? 106.668 94.832  50.513 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD1   1 
ATOM   395  C CD2   . LEU A   1 50  ? 107.903 93.185  51.943 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD2   1 
ATOM   396  N N     . ALA A   1 51  ? 104.682 96.197  54.599 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   N     1 
ATOM   397  C CA    . ALA A   1 51  ? 103.358 95.920  55.134 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   CA    1 
ATOM   398  C C     . ALA A   1 51  ? 102.401 97.047  54.759 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   C     1 
ATOM   399  O O     . ALA A   1 51  ? 101.247 96.809  54.386 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   O     1 
ATOM   400  C CB    . ALA A   1 51  ? 103.427 95.777  56.648 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   CB    1 
ATOM   401  N N     . SER A   1 52  ? 102.892 98.276  54.867 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   N     1 
ATOM   402  C CA    . SER A   1 52  ? 102.102 99.454  54.545 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CA    1 
ATOM   403  C C     . SER A   1 52  ? 101.757 99.468  53.055 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   C     1 
ATOM   404  O O     . SER A   1 52  ? 100.622 99.749  52.671 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   O     1 
ATOM   405  C CB    . SER A   1 52  ? 102.882 100.717 54.926 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CB    1 
ATOM   406  O OG    . SER A   1 52  ? 102.217 101.882 54.472 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   OG    1 
ATOM   407  N N     . SER A   1 53  ? 102.740 99.147  52.220 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   N     1 
ATOM   408  C CA    . SER A   1 53  ? 102.536 99.114  50.778 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   CA    1 
ATOM   409  C C     . SER A   1 53  ? 101.524 98.032  50.386 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   C     1 
ATOM   410  O O     . SER A   1 53  ? 100.753 98.204  49.442 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   O     1 
ATOM   411  C CB    . SER A   1 53  ? 103.868 98.860  50.073 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   CB    1 
ATOM   412  O OG    . SER A   1 53  ? 103.705 98.873  48.669 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   OG    1 
ATOM   413  N N     . LEU A   1 54  ? 101.527 96.915  51.110 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   N     1 
ATOM   414  C CA    . LEU A   1 54  ? 100.595 95.831  50.816 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CA    1 
ATOM   415  C C     . LEU A   1 54  ? 99.250  96.094  51.479 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   C     1 
ATOM   416  O O     . LEU A   1 54  ? 98.258  95.437  51.168 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   O     1 
ATOM   417  C CB    . LEU A   1 54  ? 101.170 94.487  51.283 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CB    1 
ATOM   418  C CG    . LEU A   1 54  ? 102.517 94.111  50.634 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CG    1 
ATOM   419  C CD1   . LEU A   1 54  ? 103.025 92.787  51.154 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CD1   1 
ATOM   420  C CD2   . LEU A   1 54  ? 102.344 94.059  49.128 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CD2   1 
ATOM   421  N N     . LYS A   1 55  ? 99.224  97.069  52.385 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   N     1 
ATOM   422  C CA    . LYS A   1 55  ? 98.007  97.450  53.100 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CA    1 
ATOM   423  C C     . LYS A   1 55  ? 97.517  96.301  53.962 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   C     1 
ATOM   424  O O     . LYS A   1 55  ? 96.342  95.945  53.949 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   O     1 
ATOM   425  C CB    . LYS A   1 55  ? 96.911  97.867  52.112 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CB    1 
ATOM   426  C CG    . LYS A   1 55  ? 97.241  99.133  51.335 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CG    1 
ATOM   427  C CD    . LYS A   1 55  ? 96.169  99.459  50.306 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CD    1 
ATOM   428  C CE    . LYS A   1 55  ? 96.595  100.640 49.441 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CE    1 
ATOM   429  N NZ    . LYS A   1 55  ? 95.751  100.781 48.219 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   NZ    1 
ATOM   430  N N     . LEU A   1 56  ? 98.438  95.735  54.723 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   N     1 
ATOM   431  C CA    . LEU A   1 56  ? 98.128  94.617  55.585 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CA    1 
ATOM   432  C C     . LEU A   1 56  ? 97.560  95.063  56.911 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   C     1 
ATOM   433  O O     . LEU A   1 56  ? 97.915  96.118  57.429 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   O     1 
ATOM   434  C CB    . LEU A   1 56  ? 99.396  93.793  55.847 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CB    1 
ATOM   435  C CG    . LEU A   1 56  ? 100.136 93.196  54.645 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CG    1 
ATOM   436  C CD1   . LEU A   1 56  ? 101.302 92.339  55.141 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CD1   1 
ATOM   437  C CD2   . LEU A   1 56  ? 99.181  92.356  53.818 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CD2   1 
ATOM   438  N N     . HIS A   1 57  ? 96.658  94.253  57.445 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   N     1 
ATOM   439  C CA    . HIS A   1 57  ? 96.081  94.510  58.751 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CA    1 
ATOM   440  C C     . HIS A   1 57  ? 97.254  94.231  59.697 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   C     1 
ATOM   441  O O     . HIS A   1 57  ? 98.079  93.359  59.426 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   O     1 
ATOM   442  C CB    . HIS A   1 57  ? 94.930  93.539  58.997 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CB    1 
ATOM   443  C CG    . HIS A   1 57  ? 94.348  93.617  60.371 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CG    1 
ATOM   444  N ND1   . HIS A   1 57  ? 94.892  92.952  61.448 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   ND1   1 
ATOM   445  C CD2   . HIS A   1 57  ? 93.268  94.284  60.846 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CD2   1 
ATOM   446  C CE1   . HIS A   1 57  ? 94.172  93.204  62.527 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CE1   1 
ATOM   447  N NE2   . HIS A   1 57  ? 93.182  94.010  62.189 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   NE2   1 
ATOM   448  N N     . PRO A   1 58  ? 97.362  94.976  60.805 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   N     1 
ATOM   449  C CA    . PRO A   1 58  ? 98.467  94.760  61.749 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CA    1 
ATOM   450  C C     . PRO A   1 58  ? 98.741  93.300  62.125 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   C     1 
ATOM   451  O O     . PRO A   1 58  ? 99.892  92.897  62.266 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   O     1 
ATOM   452  C CB    . PRO A   1 58  ? 98.055  95.601  62.958 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CB    1 
ATOM   453  C CG    . PRO A   1 58  ? 97.345  96.760  62.307 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CG    1 
ATOM   454  C CD    . PRO A   1 58  ? 96.483  96.069  61.259 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CD    1 
ATOM   455  N N     . SER A   1 59  ? 97.687  92.507  62.278 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   N     1 
ATOM   456  C CA    . SER A   1 59  ? 97.860  91.111  62.665 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   CA    1 
ATOM   457  C C     . SER A   1 59  ? 98.525  90.265  61.588 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   C     1 
ATOM   458  O O     . SER A   1 59  ? 99.035  89.184  61.865 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   O     1 
ATOM   459  C CB    . SER A   1 59  ? 96.509  90.493  63.023 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   CB    1 
ATOM   460  O OG    . SER A   1 59  ? 95.716  90.323  61.861 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   OG    1 
ATOM   461  N N     . LYS A   1 60  ? 98.524  90.755  60.358 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   N     1 
ATOM   462  C CA    . LYS A   1 60  ? 99.114  89.998  59.264 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CA    1 
ATOM   463  C C     . LYS A   1 60  ? 100.574 90.347  59.022 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   C     1 
ATOM   464  O O     . LYS A   1 60  ? 101.227 89.753  58.162 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   O     1 
ATOM   465  C CB    . LYS A   1 60  ? 98.310  90.228  57.982 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CB    1 
ATOM   466  C CG    . LYS A   1 60  ? 96.821  89.920  58.123 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CG    1 
ATOM   467  C CD    . LYS A   1 60  ? 96.569  88.465  58.460 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CD    1 
ATOM   468  C CE    . LYS A   1 60  ? 95.071  88.160  58.463 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CE    1 
ATOM   469  N NZ    . LYS A   1 60  ? 94.783  86.703  58.592 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   NZ    1 
ATOM   470  N N     . VAL A   1 61  ? 101.091 91.303  59.785 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   N     1 
ATOM   471  C CA    . VAL A   1 61  ? 102.473 91.708  59.610 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CA    1 
ATOM   472  C C     . VAL A   1 61  ? 103.460 90.618  60.009 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   C     1 
ATOM   473  O O     . VAL A   1 61  ? 104.417 90.359  59.276 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   O     1 
ATOM   474  C CB    . VAL A   1 61  ? 102.784 93.013  60.390 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CB    1 
ATOM   475  C CG1   . VAL A   1 61  ? 104.272 93.322  60.324 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CG1   1 
ATOM   476  C CG2   . VAL A   1 61  ? 101.999 94.174  59.781 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CG2   1 
ATOM   477  N N     . ASN A   1 62  ? 103.233 89.966  61.147 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   N     1 
ATOM   478  C CA    . ASN A   1 62  ? 104.153 88.919  61.583 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CA    1 
ATOM   479  C C     . ASN A   1 62  ? 104.113 87.756  60.593 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   C     1 
ATOM   480  O O     . ASN A   1 62  ? 105.099 87.040  60.417 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   O     1 
ATOM   481  C CB    . ASN A   1 62  ? 103.826 88.462  63.018 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CB    1 
ATOM   482  C CG    . ASN A   1 62  ? 102.748 87.395  63.077 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CG    1 
ATOM   483  O OD1   . ASN A   1 62  ? 103.044 86.195  63.076 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   OD1   1 
ATOM   484  N ND2   . ASN A   1 62  ? 101.491 87.825  63.137 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   ND2   1 
ATOM   485  N N     . ILE A   1 63  ? 102.975 87.583  59.930 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   N     1 
ATOM   486  C CA    . ILE A   1 63  ? 102.843 86.528  58.934 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CA    1 
ATOM   487  C C     . ILE A   1 63  ? 103.732 86.905  57.751 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   C     1 
ATOM   488  O O     . ILE A   1 63  ? 104.466 86.069  57.221 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   O     1 
ATOM   489  C CB    . ILE A   1 63  ? 101.387 86.386  58.469 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CB    1 
ATOM   490  C CG1   . ILE A   1 63  ? 100.521 85.959  59.653 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CG1   1 
ATOM   491  C CG2   . ILE A   1 63  ? 101.291 85.357  57.353 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CG2   1 
ATOM   492  C CD1   . ILE A   1 63  ? 99.045  85.940  59.346 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CD1   1 
ATOM   493  N N     . LEU A   1 64  ? 103.663 88.172  57.349 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   N     1 
ATOM   494  C CA    . LEU A   1 64  ? 104.481 88.678  56.251 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CA    1 
ATOM   495  C C     . LEU A   1 64  ? 105.942 88.403  56.620 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   C     1 
ATOM   496  O O     . LEU A   1 64  ? 106.733 87.913  55.811 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   O     1 
ATOM   497  C CB    . LEU A   1 64  ? 104.286 90.188  56.102 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CB    1 
ATOM   498  C CG    . LEU A   1 64  ? 104.582 90.891  54.768 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CG    1 
ATOM   499  C CD1   . LEU A   1 64  ? 105.091 92.298  55.044 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CD1   1 
ATOM   500  C CD2   . LEU A   1 64  ? 105.585 90.114  53.949 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CD2   1 
ATOM   501  N N     . HIS A   1 65  ? 106.287 88.709  57.864 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   N     1 
ATOM   502  C CA    . HIS A   1 65  ? 107.646 88.515  58.340 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CA    1 
ATOM   503  C C     . HIS A   1 65  ? 108.105 87.071  58.183 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   C     1 
ATOM   504  O O     . HIS A   1 65  ? 109.188 86.806  57.663 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   O     1 
ATOM   505  C CB    . HIS A   1 65  ? 107.749 88.922  59.805 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CB    1 
ATOM   506  C CG    . HIS A   1 65  ? 109.148 88.925  60.325 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CG    1 
ATOM   507  N ND1   . HIS A   1 65  ? 109.454 89.235  61.631 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   ND1   1 
ATOM   508  C CD2   . HIS A   1 65  ? 110.328 88.685  59.707 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CD2   1 
ATOM   509  C CE1   . HIS A   1 65  ? 110.764 89.187  61.796 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CE1   1 
ATOM   510  N NE2   . HIS A   1 65  ? 111.316 88.855  60.643 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   NE2   1 
ATOM   511  N N     . ARG A   1 66  ? 107.274 86.142  58.637 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   N     1 
ATOM   512  C CA    . ARG A   1 66  ? 107.590 84.730  58.556 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CA    1 
ATOM   513  C C     . ARG A   1 66  ? 107.855 84.289  57.121 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   C     1 
ATOM   514  O O     . ARG A   1 66  ? 108.871 83.658  56.843 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   O     1 
ATOM   515  C CB    . ARG A   1 66  ? 106.445 83.917  59.137 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CB    1 
ATOM   516  C CG    . ARG A   1 66  ? 106.210 84.148  60.618 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CG    1 
ATOM   517  C CD    . ARG A   1 66  ? 107.191 83.369  61.474 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CD    1 
ATOM   518  N NE    . ARG A   1 66  ? 106.507 82.789  62.625 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NE    1 
ATOM   519  C CZ    . ARG A   1 66  ? 105.687 81.747  62.560 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CZ    1 
ATOM   520  N NH1   . ARG A   1 66  ? 105.446 81.159  61.401 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NH1   1 
ATOM   521  N NH2   . ARG A   1 66  ? 105.099 81.297  63.648 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NH2   1 
ATOM   522  N N     . PHE A   1 67  ? 106.937 84.611  56.215 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   N     1 
ATOM   523  C CA    . PHE A   1 67  ? 107.107 84.233  54.817 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CA    1 
ATOM   524  C C     . PHE A   1 67  ? 108.401 84.830  54.278 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   C     1 
ATOM   525  O O     . PHE A   1 67  ? 109.157 84.158  53.576 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   O     1 
ATOM   526  C CB    . PHE A   1 67  ? 105.903 84.697  53.978 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CB    1 
ATOM   527  C CG    . PHE A   1 67  ? 104.710 83.765  54.058 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CG    1 
ATOM   528  C CD1   . PHE A   1 67  ? 104.042 83.563  55.265 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CD1   1 
ATOM   529  C CD2   . PHE A   1 67  ? 104.287 83.055  52.932 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CD2   1 
ATOM   530  C CE1   . PHE A   1 67  ? 102.974 82.666  55.350 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CE1   1 
ATOM   531  C CE2   . PHE A   1 67  ? 103.222 82.153  53.003 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CE2   1 
ATOM   532  C CZ    . PHE A   1 67  ? 102.562 81.955  54.213 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CZ    1 
ATOM   533  N N     . LEU A   1 68  ? 108.654 86.087  54.633 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   N     1 
ATOM   534  C CA    . LEU A   1 68  ? 109.856 86.790  54.210 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CA    1 
ATOM   535  C C     . LEU A   1 68  ? 111.113 86.058  54.680 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   C     1 
ATOM   536  O O     . LEU A   1 68  ? 112.068 85.900  53.915 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   O     1 
ATOM   537  C CB    . LEU A   1 68  ? 109.845 88.219  54.763 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CB    1 
ATOM   538  C CG    . LEU A   1 68  ? 109.595 89.374  53.781 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CG    1 
ATOM   539  C CD1   . LEU A   1 68  ? 108.607 88.960  52.721 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CD1   1 
ATOM   540  C CD2   . LEU A   1 68  ? 109.083 90.596  54.528 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CD2   1 
ATOM   541  N N     . ARG A   1 69  ? 111.107 85.606  55.931 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   N     1 
ATOM   542  C CA    . ARG A   1 69  ? 112.261 84.907  56.483 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CA    1 
ATOM   543  C C     . ARG A   1 69  ? 112.570 83.670  55.660 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   C     1 
ATOM   544  O O     . ARG A   1 69  ? 113.721 83.427  55.295 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   O     1 
ATOM   545  C CB    . ARG A   1 69  ? 112.015 84.511  57.945 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CB    1 
ATOM   546  C CG    . ARG A   1 69  ? 113.216 83.854  58.609 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CG    1 
ATOM   547  C CD    . ARG A   1 69  ? 113.023 83.672  60.118 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CD    1 
ATOM   548  N NE    . ARG A   1 69  ? 111.894 82.806  60.436 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NE    1 
ATOM   549  C CZ    . ARG A   1 69  ? 111.469 82.536  61.668 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CZ    1 
ATOM   550  N NH1   . ARG A   1 69  ? 112.077 83.061  62.720 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NH1   1 
ATOM   551  N NH2   . ARG A   1 69  ? 110.419 81.745  61.851 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NH2   1 
ATOM   552  N N     . LEU A   1 70  ? 111.536 82.891  55.367 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   N     1 
ATOM   553  C CA    . LEU A   1 70  ? 111.715 81.685  54.573 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CA    1 
ATOM   554  C C     . LEU A   1 70  ? 112.128 82.014  53.138 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   C     1 
ATOM   555  O O     . LEU A   1 70  ? 113.029 81.386  52.589 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   O     1 
ATOM   556  C CB    . LEU A   1 70  ? 110.430 80.855  54.549 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CB    1 
ATOM   557  C CG    . LEU A   1 70  ? 110.483 79.662  53.585 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CG    1 
ATOM   558  C CD1   . LEU A   1 70  ? 111.670 78.787  53.925 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CD1   1 
ATOM   559  C CD2   . LEU A   1 70  ? 109.203 78.854  53.677 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CD2   1 
ATOM   560  N N     . LEU A   1 71  ? 111.470 82.998  52.535 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   N     1 
ATOM   561  C CA    . LEU A   1 71  ? 111.783 83.360  51.162 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CA    1 
ATOM   562  C C     . LEU A   1 71  ? 113.199 83.929  51.043 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   C     1 
ATOM   563  O O     . LEU A   1 71  ? 113.892 83.681  50.061 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   O     1 
ATOM   564  C CB    . LEU A   1 71  ? 110.732 84.345  50.627 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CB    1 
ATOM   565  C CG    . LEU A   1 71  ? 109.361 83.678  50.456 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CG    1 
ATOM   566  C CD1   . LEU A   1 71  ? 108.304 84.715  50.156 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CD1   1 
ATOM   567  C CD2   . LEU A   1 71  ? 109.434 82.640  49.337 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CD2   1 
ATOM   568  N N     . THR A   1 72  ? 113.618 84.682  52.056 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   N     1 
ATOM   569  C CA    . THR A   1 72  ? 114.953 85.258  52.087 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CA    1 
ATOM   570  C C     . THR A   1 72  ? 115.966 84.116  52.134 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   C     1 
ATOM   571  O O     . THR A   1 72  ? 116.957 84.110  51.401 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   O     1 
ATOM   572  C CB    . THR A   1 72  ? 115.138 86.156  53.328 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CB    1 
ATOM   573  O OG1   . THR A   1 72  ? 114.322 87.326  53.196 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   OG1   1 
ATOM   574  C CG2   . THR A   1 72  ? 116.593 86.563  53.486 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CG2   1 
ATOM   575  N N     . HIS A   1 73  ? 115.705 83.140  52.993 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   N     1 
ATOM   576  C CA    . HIS A   1 73  ? 116.595 81.999  53.110 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CA    1 
ATOM   577  C C     . HIS A   1 73  ? 116.658 81.229  51.794 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   C     1 
ATOM   578  O O     . HIS A   1 73  ? 117.701 80.663  51.453 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   O     1 
ATOM   579  C CB    . HIS A   1 73  ? 116.127 81.079  54.238 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CB    1 
ATOM   580  C CG    . HIS A   1 73  ? 116.987 79.869  54.423 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CG    1 
ATOM   581  N ND1   . HIS A   1 73  ? 116.829 78.722  53.674 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   ND1   1 
ATOM   582  C CD2   . HIS A   1 73  ? 118.058 79.652  55.221 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CD2   1 
ATOM   583  C CE1   . HIS A   1 73  ? 117.768 77.853  54.000 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CE1   1 
ATOM   584  N NE2   . HIS A   1 73  ? 118.529 78.395  54.934 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   NE2   1 
ATOM   585  N N     . ASN A   1 74  ? 115.548 81.209  51.056 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   N     1 
ATOM   586  C CA    . ASN A   1 74  ? 115.497 80.499  49.780 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CA    1 
ATOM   587  C C     . ASN A   1 74  ? 116.053 81.342  48.627 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   C     1 
ATOM   588  O O     . ASN A   1 74  ? 115.942 80.970  47.459 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   O     1 
ATOM   589  C CB    . ASN A   1 74  ? 114.058 80.057  49.469 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CB    1 
ATOM   590  C CG    . ASN A   1 74  ? 113.614 78.859  50.308 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CG    1 
ATOM   591  O OD1   . ASN A   1 74  ? 112.464 78.412  50.213 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   OD1   1 
ATOM   592  N ND2   . ASN A   1 74  ? 114.524 78.332  51.129 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   ND2   1 
ATOM   593  N N     . GLY A   1 75  ? 116.638 82.487  48.968 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   N     1 
ATOM   594  C CA    . GLY A   1 75  ? 117.238 83.354  47.969 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   CA    1 
ATOM   595  C C     . GLY A   1 75  ? 116.351 84.241  47.115 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   C     1 
ATOM   596  O O     . GLY A   1 75  ? 116.777 84.689  46.057 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   O     1 
ATOM   597  N N     . PHE A   1 76  ? 115.125 84.506  47.547 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   N     1 
ATOM   598  C CA    . PHE A   1 76  ? 114.252 85.365  46.757 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CA    1 
ATOM   599  C C     . PHE A   1 76  ? 114.295 86.814  47.242 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   C     1 
ATOM   600  O O     . PHE A   1 76  ? 113.675 87.697  46.655 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   O     1 
ATOM   601  C CB    . PHE A   1 76  ? 112.815 84.827  46.770 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CB    1 
ATOM   602  C CG    . PHE A   1 76  ? 112.620 83.601  45.917 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CG    1 
ATOM   603  C CD1   . PHE A   1 76  ? 112.813 82.327  46.443 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CD1   1 
ATOM   604  C CD2   . PHE A   1 76  ? 112.251 83.724  44.583 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CD2   1 
ATOM   605  C CE1   . PHE A   1 76  ? 112.640 81.195  45.657 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CE1   1 
ATOM   606  C CE2   . PHE A   1 76  ? 112.075 82.600  43.783 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CE2   1 
ATOM   607  C CZ    . PHE A   1 76  ? 112.269 81.332  44.319 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CZ    1 
ATOM   608  N N     . PHE A   1 77  ? 115.037 87.045  48.320 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   N     1 
ATOM   609  C CA    . PHE A   1 77  ? 115.210 88.383  48.884 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CA    1 
ATOM   610  C C     . PHE A   1 77  ? 116.553 88.431  49.575 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   C     1 
ATOM   611  O O     . PHE A   1 77  ? 117.098 87.394  49.950 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   O     1 
ATOM   612  C CB    . PHE A   1 77  ? 114.118 88.707  49.906 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CB    1 
ATOM   613  C CG    . PHE A   1 77  ? 112.736 88.674  49.337 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CG    1 
ATOM   614  C CD1   . PHE A   1 77  ? 111.961 87.524  49.424 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CD1   1 
ATOM   615  C CD2   . PHE A   1 77  ? 112.219 89.781  48.675 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CD2   1 
ATOM   616  C CE1   . PHE A   1 77  ? 110.694 87.481  48.861 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CE1   1 
ATOM   617  C CE2   . PHE A   1 77  ? 110.958 89.742  48.109 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CE2   1 
ATOM   618  C CZ    . PHE A   1 77  ? 110.194 88.590  48.203 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CZ    1 
ATOM   619  N N     . ALA A   1 78  ? 117.089 89.634  49.734 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   N     1 
ATOM   620  C CA    . ALA A   1 78  ? 118.371 89.814  50.406 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CA    1 
ATOM   621  C C     . ALA A   1 78  ? 118.151 90.749  51.586 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   C     1 
ATOM   622  O O     . ALA A   1 78  ? 117.524 91.796  51.443 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   O     1 
ATOM   623  C CB    . ALA A   1 78  ? 119.402 90.410  49.441 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CB    1 
ATOM   624  N N     . LYS A   1 79  ? 118.646 90.356  52.754 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   N     1 
ATOM   625  C CA    . LYS A   1 79  ? 118.501 91.173  53.953 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CA    1 
ATOM   626  C C     . LYS A   1 79  ? 119.599 92.216  54.037 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   C     1 
ATOM   627  O O     . LYS A   1 79  ? 120.762 91.944  53.731 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   O     1 
ATOM   628  C CB    . LYS A   1 79  ? 118.514 90.302  55.215 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CB    1 
ATOM   629  C CG    . LYS A   1 79  ? 117.164 89.671  55.536 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CG    1 
ATOM   630  C CD    . LYS A   1 79  ? 117.225 88.693  56.710 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CD    1 
ATOM   631  C CE    . LYS A   1 79  ? 115.823 88.139  57.013 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CE    1 
ATOM   632  N NZ    . LYS A   1 79  ? 115.816 86.980  57.956 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   NZ    1 
ATOM   633  N N     . THR A   1 80  ? 119.201 93.413  54.450 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   N     1 
ATOM   634  C CA    . THR A   1 80  ? 120.093 94.555  54.601 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CA    1 
ATOM   635  C C     . THR A   1 80  ? 119.692 95.270  55.887 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   C     1 
ATOM   636  O O     . THR A   1 80  ? 118.546 95.179  56.314 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   O     1 
ATOM   637  C CB    . THR A   1 80  ? 119.948 95.510  53.379 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CB    1 
ATOM   638  O OG1   . THR A   1 80  ? 120.839 95.084  52.340 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   OG1   1 
ATOM   639  C CG2   . THR A   1 80  ? 120.235 96.955  53.749 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CG2   1 
ATOM   640  N N     . ILE A   1 81  ? 120.638 95.961  56.513 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   N     1 
ATOM   641  C CA    . ILE A   1 81  ? 120.362 96.695  57.745 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CA    1 
ATOM   642  C C     . ILE A   1 81  ? 120.296 98.191  57.460 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   C     1 
ATOM   643  O O     . ILE A   1 81  ? 121.223 98.763  56.888 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   O     1 
ATOM   644  C CB    . ILE A   1 81  ? 121.457 96.457  58.807 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CB    1 
ATOM   645  C CG1   . ILE A   1 81  ? 121.387 95.020  59.332 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CG1   1 
ATOM   646  C CG2   . ILE A   1 81  ? 121.290 97.449  59.950 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CG2   1 
ATOM   647  C CD1   . ILE A   1 81  ? 120.195 94.742  60.222 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CD1   1 
ATOM   648  N N     . VAL A   1 82  ? 119.194 98.819  57.853 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   N     1 
ATOM   649  C CA    . VAL A   1 82  ? 119.023 100.251 57.647 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CA    1 
ATOM   650  C C     . VAL A   1 82  ? 118.580 100.878 58.966 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   C     1 
ATOM   651  O O     . VAL A   1 82  ? 117.697 100.347 59.641 1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   O     1 
ATOM   652  C CB    . VAL A   1 82  ? 117.962 100.539 56.554 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CB    1 
ATOM   653  C CG1   . VAL A   1 82  ? 117.899 102.034 56.267 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CG1   1 
ATOM   654  C CG2   . VAL A   1 82  ? 118.304 99.780  55.282 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CG2   1 
ATOM   655  N N     . LYS A   1 83  ? 119.199 101.996 59.342 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   N     1 
ATOM   656  C CA    . LYS A   1 83  ? 118.844 102.661 60.593 1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CA    1 
ATOM   657  C C     . LYS A   1 83  ? 117.402 103.158 60.581 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   C     1 
ATOM   658  O O     . LYS A   1 83  ? 116.894 103.595 59.546 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   O     1 
ATOM   659  C CB    . LYS A   1 83  ? 119.799 103.826 60.882 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CB    1 
ATOM   660  C CG    . LYS A   1 83  ? 121.163 103.391 61.405 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CG    1 
ATOM   661  C CD    . LYS A   1 83  ? 121.991 104.584 61.873 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CD    1 
ATOM   662  C CE    . LYS A   1 83  ? 123.369 104.146 62.363 1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CE    1 
ATOM   663  N NZ    . LYS A   1 83  ? 124.201 105.290 62.830 1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   NZ    1 
ATOM   664  N N     . GLY A   1 84  ? 116.753 103.080 61.742 1.00 86.61  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   N     1 
ATOM   665  C CA    . GLY A   1 84  ? 115.369 103.504 61.876 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   CA    1 
ATOM   666  C C     . GLY A   1 84  ? 115.086 104.928 61.437 1.00 92.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   C     1 
ATOM   667  O O     . GLY A   1 84  ? 115.904 105.562 60.770 1.00 92.85  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   O     1 
ATOM   668  N N     . LYS A   1 85  ? 113.918 105.438 61.820 1.00 95.71  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   N     1 
ATOM   669  C CA    . LYS A   1 85  ? 113.521 106.794 61.453 1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CA    1 
ATOM   670  C C     . LYS A   1 85  ? 113.279 107.683 62.675 1.00 99.80  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   C     1 
ATOM   671  O O     . LYS A   1 85  ? 112.347 107.455 63.450 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   O     1 
ATOM   672  C CB    . LYS A   1 85  ? 112.261 106.742 60.579 1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CB    1 
ATOM   673  C CG    . LYS A   1 85  ? 112.425 105.904 59.312 1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CG    1 
ATOM   674  C CD    . LYS A   1 85  ? 111.116 105.767 58.545 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CD    1 
ATOM   675  C CE    . LYS A   1 85  ? 111.277 104.866 57.327 1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CE    1 
ATOM   676  N NZ    . LYS A   1 85  ? 109.996 104.687 56.585 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   NZ    1 
ATOM   677  N N     . GLU A   1 86  ? 114.136 108.692 62.831 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   N     1 
ATOM   678  C CA    . GLU A   1 86  ? 114.065 109.654 63.933 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CA    1 
ATOM   679  C C     . GLU A   1 86  ? 114.580 109.146 65.280 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   C     1 
ATOM   680  O O     . GLU A   1 86  ? 113.875 109.214 66.289 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   O     1 
ATOM   681  C CB    . GLU A   1 86  ? 112.632 110.175 64.095 1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CB    1 
ATOM   682  C CG    . GLU A   1 86  ? 112.157 111.019 62.926 1.00 105.75 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CG    1 
ATOM   683  C CD    . GLU A   1 86  ? 113.111 112.158 62.612 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CD    1 
ATOM   684  O OE1   . GLU A   1 86  ? 113.362 112.990 63.512 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE1   1 
ATOM   685  O OE2   . GLU A   1 86  ? 113.613 112.218 61.468 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE2   1 
ATOM   686  N N     . GLY A   1 87  ? 115.815 108.648 65.290 1.00 103.77 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   N     1 
ATOM   687  C CA    . GLY A   1 87  ? 116.415 108.152 66.518 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   CA    1 
ATOM   688  C C     . GLY A   1 87  ? 115.810 106.884 67.102 1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   C     1 
ATOM   689  O O     . GLY A   1 87  ? 116.452 105.832 67.109 1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   O     1 
ATOM   690  N N     . ASP A   1 88  ? 114.579 106.984 67.599 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   N     1 
ATOM   691  C CA    . ASP A   1 88  ? 113.888 105.845 68.201 1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CA    1 
ATOM   692  C C     . ASP A   1 88  ? 113.423 104.814 67.175 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   C     1 
ATOM   693  O O     . ASP A   1 88  ? 112.428 105.033 66.485 1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   O     1 
ATOM   694  C CB    . ASP A   1 88  ? 112.677 106.325 69.008 1.00 102.90 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CB    1 
ATOM   695  C CG    . ASP A   1 88  ? 113.060 107.255 70.142 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CG    1 
ATOM   696  O OD1   . ASP A   1 88  ? 113.887 106.857 70.991 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   OD1   1 
ATOM   697  O OD2   . ASP A   1 88  ? 112.528 108.384 70.187 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   OD2   1 
ATOM   698  N N     . GLU A   1 89  ? 114.146 103.696 67.100 1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   N     1 
ATOM   699  C CA    . GLU A   1 89  ? 113.848 102.587 66.186 1.00 96.92  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CA    1 
ATOM   700  C C     . GLU A   1 89  ? 115.087 101.732 65.941 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   C     1 
ATOM   701  O O     . GLU A   1 89  ? 114.988 100.595 65.475 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   O     1 
ATOM   702  C CB    . GLU A   1 89  ? 113.311 103.098 64.844 1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CB    1 
ATOM   703  C CG    . GLU A   1 89  ? 111.793 103.035 64.724 1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CG    1 
ATOM   704  C CD    . GLU A   1 89  ? 111.268 103.826 63.544 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CD    1 
ATOM   705  O OE1   . GLU A   1 89  ? 111.692 103.545 62.403 1.00 100.12 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   OE1   1 
ATOM   706  O OE2   . GLU A   1 89  ? 110.431 104.730 63.760 1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   OE2   1 
ATOM   707  N N     . GLU A   1 90  ? 116.253 102.291 66.253 1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   N     1 
ATOM   708  C CA    . GLU A   1 90  ? 117.517 101.588 66.081 1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CA    1 
ATOM   709  C C     . GLU A   1 90  ? 117.788 101.176 64.639 1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   C     1 
ATOM   710  O O     . GLU A   1 90  ? 117.868 102.018 63.747 1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   O     1 
ATOM   711  C CB    . GLU A   1 90  ? 117.552 100.353 66.985 1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CB    1 
ATOM   712  C CG    . GLU A   1 90  ? 117.703 100.679 68.456 1.00 91.21  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CG    1 
ATOM   713  C CD    . GLU A   1 90  ? 119.056 101.291 68.773 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CD    1 
ATOM   714  O OE1   . GLU A   1 90  ? 119.401 102.330 68.166 1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   OE1   1 
ATOM   715  O OE2   . GLU A   1 90  ? 119.774 100.731 69.630 1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   OE2   1 
ATOM   716  N N     . GLU A   1 91  ? 117.933 99.874  64.424 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   N     1 
ATOM   717  C CA    . GLU A   1 91  ? 118.205 99.338  63.098 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CA    1 
ATOM   718  C C     . GLU A   1 91  ? 117.095 98.396  62.659 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   C     1 
ATOM   719  O O     . GLU A   1 91  ? 116.593 97.597  63.452 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   O     1 
ATOM   720  C CB    . GLU A   1 91  ? 119.528 98.571  63.100 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CB    1 
ATOM   721  C CG    . GLU A   1 91  ? 120.725 99.374  63.572 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CG    1 
ATOM   722  C CD    . GLU A   1 91  ? 121.959 98.515  63.736 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CD    1 
ATOM   723  O OE1   . GLU A   1 91  ? 121.907 97.547  64.523 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE1   1 
ATOM   724  O OE2   . GLU A   1 91  ? 122.977 98.806  63.077 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE2   1 
ATOM   725  N N     . GLU A   1 92  ? 116.719 98.490  61.391 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   N     1 
ATOM   726  C CA    . GLU A   1 92  ? 115.681 97.631  60.849 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CA    1 
ATOM   727  C C     . GLU A   1 92  ? 116.203 96.869  59.651 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   C     1 
ATOM   728  O O     . GLU A   1 92  ? 117.095 97.338  58.941 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   O     1 
ATOM   729  C CB    . GLU A   1 92  ? 114.467 98.450  60.419 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CB    1 
ATOM   730  C CG    . GLU A   1 92  ? 113.612 98.948  61.555 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CG    1 
ATOM   731  C CD    . GLU A   1 92  ? 112.397 99.699  61.059 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CD    1 
ATOM   732  O OE1   . GLU A   1 92  ? 111.630 99.116  60.264 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   OE1   1 
ATOM   733  O OE2   . GLU A   1 92  ? 112.210 100.868 61.462 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   OE2   1 
ATOM   734  N N     . ILE A   1 93  ? 115.640 95.685  59.444 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   N     1 
ATOM   735  C CA    . ILE A   1 93  ? 116.004 94.846  58.316 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CA    1 
ATOM   736  C C     . ILE A   1 93  ? 115.286 95.427  57.108 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   C     1 
ATOM   737  O O     . ILE A   1 93  ? 114.157 95.896  57.225 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   O     1 
ATOM   738  C CB    . ILE A   1 93  ? 115.506 93.408  58.512 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CB    1 
ATOM   739  C CG1   . ILE A   1 93  ? 116.198 92.774  59.715 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CG1   1 
ATOM   740  C CG2   . ILE A   1 93  ? 115.737 92.600  57.252 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CG2   1 
ATOM   741  C CD1   . ILE A   1 93  ? 115.655 91.394  60.067 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CD1   1 
ATOM   742  N N     . ALA A   1 94  ? 115.942 95.410  55.957 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   N     1 
ATOM   743  C CA    . ALA A   1 94  ? 115.338 95.911  54.731 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   CA    1 
ATOM   744  C C     . ALA A   1 94  ? 115.487 94.807  53.697 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   C     1 
ATOM   745  O O     . ALA A   1 94  ? 116.533 94.160  53.618 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   O     1 
ATOM   746  C CB    . ALA A   1 94  ? 116.040 97.180  54.261 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   CB    1 
ATOM   747  N N     . TYR A   1 95  ? 114.439 94.592  52.914 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   N     1 
ATOM   748  C CA    . TYR A   1 95  ? 114.449 93.558  51.896 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CA    1 
ATOM   749  C C     . TYR A   1 95  ? 114.671 94.081  50.477 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   C     1 
ATOM   750  O O     . TYR A   1 95  ? 114.025 95.038  50.039 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   O     1 
ATOM   751  C CB    . TYR A   1 95  ? 113.136 92.772  51.953 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CB    1 
ATOM   752  C CG    . TYR A   1 95  ? 112.869 92.179  53.316 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CG    1 
ATOM   753  C CD1   . TYR A   1 95  ? 112.262 92.933  54.316 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CD1   1 
ATOM   754  C CD2   . TYR A   1 95  ? 113.282 90.879  53.626 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CD2   1 
ATOM   755  C CE1   . TYR A   1 95  ? 112.075 92.411  55.594 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CE1   1 
ATOM   756  C CE2   . TYR A   1 95  ? 113.103 90.354  54.898 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CE2   1 
ATOM   757  C CZ    . TYR A   1 95  ? 112.504 91.123  55.877 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CZ    1 
ATOM   758  O OH    . TYR A   1 95  ? 112.375 90.630  57.150 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   OH    1 
ATOM   759  N N     . SER A   1 96  ? 115.608 93.448  49.776 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   N     1 
ATOM   760  C CA    . SER A   1 96  ? 115.920 93.790  48.396 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   CA    1 
ATOM   761  C C     . SER A   1 96  ? 115.579 92.581  47.556 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   C     1 
ATOM   762  O O     . SER A   1 96  ? 115.542 91.455  48.062 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   O     1 
ATOM   763  C CB    . SER A   1 96  ? 117.406 94.087  48.215 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   CB    1 
ATOM   764  O OG    . SER A   1 96  ? 117.735 95.369  48.700 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   OG    1 
ATOM   765  N N     . LEU A   1 97  ? 115.337 92.816  46.274 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   N     1 
ATOM   766  C CA    . LEU A   1 97  ? 115.023 91.735  45.364 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CA    1 
ATOM   767  C C     . LEU A   1 97  ? 116.314 91.052  44.930 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   C     1 
ATOM   768  O O     . LEU A   1 97  ? 117.404 91.579  45.124 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   O     1 
ATOM   769  C CB    . LEU A   1 97  ? 114.302 92.277  44.134 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CB    1 
ATOM   770  C CG    . LEU A   1 97  ? 112.955 92.955  44.381 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CG    1 
ATOM   771  C CD1   . LEU A   1 97  ? 112.407 93.515  43.070 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CD1   1 
ATOM   772  C CD2   . LEU A   1 97  ? 111.986 91.946  44.982 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CD2   1 
ATOM   773  N N     . THR A   1 98  ? 116.176 89.863  44.360 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   N     1 
ATOM   774  C CA    . THR A   1 98  ? 117.310 89.105  43.857 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CA    1 
ATOM   775  C C     . THR A   1 98  ? 116.927 88.705  42.432 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   C     1 
ATOM   776  O O     . THR A   1 98  ? 115.759 88.812  42.047 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   O     1 
ATOM   777  C CB    . THR A   1 98  ? 117.568 87.839  44.702 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CB    1 
ATOM   778  O OG1   . THR A   1 98  ? 116.462 86.940  44.570 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   OG1   1 
ATOM   779  C CG2   . THR A   1 98  ? 117.752 88.198  46.169 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CG2   1 
ATOM   780  N N     . PRO A   1 99  ? 117.895 88.248  41.625 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   N     1 
ATOM   781  C CA    . PRO A   1 99  ? 117.556 87.860  40.248 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CA    1 
ATOM   782  C C     . PRO A   1 99  ? 116.260 87.049  40.136 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   C     1 
ATOM   783  O O     . PRO A   1 99  ? 115.390 87.360  39.317 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   O     1 
ATOM   784  C CB    . PRO A   1 99  ? 118.791 87.089  39.798 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CB    1 
ATOM   785  C CG    . PRO A   1 99  ? 119.907 87.850  40.507 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CG    1 
ATOM   786  C CD    . PRO A   1 99  ? 119.330 88.044  41.900 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CD    1 
ATOM   787  N N     . PRO A   1 100 ? 116.106 86.006  40.968 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   N     1 
ATOM   788  C CA    . PRO A   1 100 ? 114.901 85.172  40.940 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CA    1 
ATOM   789  C C     . PRO A   1 100 ? 113.599 85.957  41.130 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   C     1 
ATOM   790  O O     . PRO A   1 100 ? 112.650 85.798  40.355 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   O     1 
ATOM   791  C CB    . PRO A   1 100 ? 115.144 84.192  42.085 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CB    1 
ATOM   792  C CG    . PRO A   1 100 ? 116.636 84.038  42.077 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CG    1 
ATOM   793  C CD    . PRO A   1 100 ? 117.084 85.467  41.930 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CD    1 
ATOM   794  N N     . SER A   1 101 ? 113.553 86.800  42.160 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   N     1 
ATOM   795  C CA    . SER A   1 101 ? 112.351 87.584  42.442 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   CA    1 
ATOM   796  C C     . SER A   1 101 ? 112.125 88.713  41.439 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   C     1 
ATOM   797  O O     . SER A   1 101 ? 111.006 89.188  41.276 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   O     1 
ATOM   798  C CB    . SER A   1 101 ? 112.394 88.144  43.872 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   CB    1 
ATOM   799  O OG    . SER A   1 101 ? 113.539 88.952  44.083 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   OG    1 
ATOM   800  N N     . LYS A   1 102 ? 113.180 89.143  40.756 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   N     1 
ATOM   801  C CA    . LYS A   1 102 ? 113.010 90.193  39.758 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CA    1 
ATOM   802  C C     . LYS A   1 102 ? 112.189 89.649  38.591 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   C     1 
ATOM   803  O O     . LYS A   1 102 ? 111.649 90.413  37.789 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   O     1 
ATOM   804  C CB    . LYS A   1 102 ? 114.371 90.699  39.272 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CB    1 
ATOM   805  C CG    . LYS A   1 102 ? 115.041 91.624  40.284 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CG    1 
ATOM   806  C CD    . LYS A   1 102 ? 116.503 91.902  39.953 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CD    1 
ATOM   807  C CE    . LYS A   1 102 ? 117.161 92.734  41.057 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CE    1 
ATOM   808  N NZ    . LYS A   1 102 ? 118.653 92.749  40.956 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   NZ    1 
ATOM   809  N N     . LEU A   1 103 ? 112.100 88.323  38.504 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   N     1 
ATOM   810  C CA    . LEU A   1 103 ? 111.329 87.668  37.453 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CA    1 
ATOM   811  C C     . LEU A   1 103 ? 109.849 87.779  37.803 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   C     1 
ATOM   812  O O     . LEU A   1 103 ? 108.990 87.387  37.016 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   O     1 
ATOM   813  C CB    . LEU A   1 103 ? 111.715 86.187  37.341 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CB    1 
ATOM   814  C CG    . LEU A   1 103 ? 113.160 85.836  36.966 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CG    1 
ATOM   815  C CD1   . LEU A   1 103 ? 113.348 84.324  36.996 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CD1   1 
ATOM   816  C CD2   . LEU A   1 103 ? 113.479 86.391  35.584 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CD2   1 
ATOM   817  N N     . LEU A   1 104 ? 109.566 88.316  38.988 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   N     1 
ATOM   818  C CA    . LEU A   1 104 ? 108.200 88.488  39.464 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CA    1 
ATOM   819  C C     . LEU A   1 104 ? 107.677 89.912  39.284 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   C     1 
ATOM   820  O O     . LEU A   1 104 ? 106.510 90.200  39.588 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   O     1 
ATOM   821  C CB    . LEU A   1 104 ? 108.109 88.089  40.935 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CB    1 
ATOM   822  C CG    . LEU A   1 104 ? 108.376 86.601  41.185 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CG    1 
ATOM   823  C CD1   . LEU A   1 104 ? 108.489 86.343  42.681 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CD1   1 
ATOM   824  C CD2   . LEU A   1 104 ? 107.268 85.767  40.567 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CD2   1 
ATOM   825  N N     . ILE A   1 105 ? 108.535 90.804  38.797 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   N     1 
ATOM   826  C CA    . ILE A   1 105 ? 108.124 92.183  38.564 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CA    1 
ATOM   827  C C     . ILE A   1 105 ? 107.204 92.217  37.338 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   C     1 
ATOM   828  O O     . ILE A   1 105 ? 107.617 91.896  36.225 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   O     1 
ATOM   829  C CB    . ILE A   1 105 ? 109.337 93.097  38.303 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CB    1 
ATOM   830  C CG1   . ILE A   1 105 ? 110.259 93.097  39.518 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CG1   1 
ATOM   831  C CG2   . ILE A   1 105 ? 108.865 94.514  38.005 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CG2   1 
ATOM   832  C CD1   . ILE A   1 105 ? 111.589 93.776  39.259 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CD1   1 
ATOM   833  N N     . SER A   1 106 ? 105.953 92.602  37.551 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   N     1 
ATOM   834  C CA    . SER A   1 106 ? 104.979 92.656  36.476 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CA    1 
ATOM   835  C C     . SER A   1 106 ? 105.306 93.699  35.405 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   C     1 
ATOM   836  O O     . SER A   1 106 ? 106.184 94.548  35.589 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   O     1 
ATOM   837  C CB    . SER A   1 106 ? 103.600 92.939  37.062 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CB    1 
ATOM   838  O OG    . SER A   1 106 ? 103.633 94.125  37.831 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   OG    1 
ATOM   839  N N     . GLY A   1 107 ? 104.598 93.621  34.280 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   N     1 
ATOM   840  C CA    . GLY A   1 107 ? 104.804 94.567  33.199 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   CA    1 
ATOM   841  C C     . GLY A   1 107 ? 106.171 94.522  32.545 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   C     1 
ATOM   842  O O     . GLY A   1 107 ? 106.666 95.537  32.056 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   O     1 
ATOM   843  N N     . LYS A   1 108 ? 106.789 93.350  32.532 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   N     1 
ATOM   844  C CA    . LYS A   1 108 ? 108.099 93.202  31.918 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CA    1 
ATOM   845  C C     . LYS A   1 108 ? 108.210 91.911  31.126 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   C     1 
ATOM   846  O O     . LYS A   1 108 ? 107.571 90.911  31.450 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   O     1 
ATOM   847  C CB    . LYS A   1 108 ? 109.202 93.244  32.971 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CB    1 
ATOM   848  C CG    . LYS A   1 108 ? 109.537 94.640  33.451 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CG    1 
ATOM   849  C CD    . LYS A   1 108 ? 110.831 94.629  34.247 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CD    1 
ATOM   850  C CE    . LYS A   1 108 ? 111.301 96.036  34.579 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CE    1 
ATOM   851  N NZ    . LYS A   1 108 ? 112.639 96.002  35.240 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   NZ    1 
ATOM   852  N N     . PRO A   1 109 ? 109.023 91.927  30.062 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   N     1 
ATOM   853  C CA    . PRO A   1 109 ? 109.250 90.775  29.187 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CA    1 
ATOM   854  C C     . PRO A   1 109 ? 109.729 89.534  29.936 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   C     1 
ATOM   855  O O     . PRO A   1 109 ? 109.593 88.410  29.444 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   O     1 
ATOM   856  C CB    . PRO A   1 109 ? 110.304 91.297  28.209 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CB    1 
ATOM   857  C CG    . PRO A   1 109 ? 109.938 92.751  28.086 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CG    1 
ATOM   858  C CD    . PRO A   1 109 ? 109.698 93.128  29.532 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CD    1 
ATOM   859  N N     . THR A   1 110 ? 110.281 89.742  31.126 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   N     1 
ATOM   860  C CA    . THR A   1 110 ? 110.805 88.645  31.932 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CA    1 
ATOM   861  C C     . THR A   1 110 ? 109.852 88.112  33.002 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   C     1 
ATOM   862  O O     . THR A   1 110 ? 110.162 87.125  33.677 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   O     1 
ATOM   863  C CB    . THR A   1 110 ? 112.102 89.070  32.631 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CB    1 
ATOM   864  O OG1   . THR A   1 110 ? 111.907 90.349  33.248 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   OG1   1 
ATOM   865  C CG2   . THR A   1 110 ? 113.243 89.154  31.633 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CG2   1 
ATOM   866  N N     . CYS A   1 111 ? 108.696 88.751  33.155 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   N     1 
ATOM   867  C CA    . CYS A   1 111 ? 107.742 88.333  34.175 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   CA    1 
ATOM   868  C C     . CYS A   1 111 ? 107.172 86.929  34.002 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   C     1 
ATOM   869  O O     . CYS A   1 111 ? 106.408 86.662  33.075 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   O     1 
ATOM   870  C CB    . CYS A   1 111 ? 106.589 89.326  34.258 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   CB    1 
ATOM   871  S SG    . CYS A   1 111 ? 105.537 89.040  35.690 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   SG    1 
ATOM   872  N N     . LEU A   1 112 ? 107.538 86.041  34.920 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   N     1 
ATOM   873  C CA    . LEU A   1 112 ? 107.066 84.664  34.896 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CA    1 
ATOM   874  C C     . LEU A   1 112 ? 105.917 84.484  35.892 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   C     1 
ATOM   875  O O     . LEU A   1 112 ? 105.526 83.358  36.212 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   O     1 
ATOM   876  C CB    . LEU A   1 112 ? 108.214 83.720  35.246 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CB    1 
ATOM   877  C CG    . LEU A   1 112 ? 109.423 83.777  34.309 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CG    1 
ATOM   878  C CD1   . LEU A   1 112 ? 110.504 82.817  34.782 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CD1   1 
ATOM   879  C CD2   . LEU A   1 112 ? 108.982 83.412  32.908 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CD2   1 
ATOM   880  N N     . SER A   1 113 ? 105.377 85.602  36.372 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   N     1 
ATOM   881  C CA    . SER A   1 113 ? 104.275 85.581  37.335 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   CA    1 
ATOM   882  C C     . SER A   1 113 ? 103.114 84.693  36.923 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   C     1 
ATOM   883  O O     . SER A   1 113 ? 102.701 83.811  37.679 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   O     1 
ATOM   884  C CB    . SER A   1 113 ? 103.741 86.998  37.584 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   CB    1 
ATOM   885  O OG    . SER A   1 113 ? 104.505 87.656  38.573 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   OG    1 
ATOM   886  N N     . SER A   1 114 ? 102.585 84.941  35.730 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   N     1 
ATOM   887  C CA    . SER A   1 114 ? 101.462 84.176  35.212 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   CA    1 
ATOM   888  C C     . SER A   1 114 ? 101.730 82.672  35.255 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   C     1 
ATOM   889  O O     . SER A   1 114 ? 100.812 81.884  35.455 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   O     1 
ATOM   890  C CB    . SER A   1 114 ? 101.156 84.607  33.775 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   CB    1 
ATOM   891  O OG    . SER A   1 114 ? 102.245 84.293  32.927 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   OG    1 
ATOM   892  N N     . ILE A   1 115 ? 102.985 82.275  35.069 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   N     1 
ATOM   893  C CA    . ILE A   1 115 ? 103.332 80.861  35.094 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CA    1 
ATOM   894  C C     . ILE A   1 115 ? 103.390 80.341  36.527 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   C     1 
ATOM   895  O O     . ILE A   1 115 ? 103.025 79.193  36.800 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   O     1 
ATOM   896  C CB    . ILE A   1 115 ? 104.685 80.601  34.387 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CB    1 
ATOM   897  C CG1   . ILE A   1 115 ? 104.522 80.795  32.877 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CG1   1 
ATOM   898  C CG2   . ILE A   1 115 ? 105.169 79.190  34.687 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CG2   1 
ATOM   899  C CD1   . ILE A   1 115 ? 105.804 80.623  32.078 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CD1   1 
ATOM   900  N N     . VAL A   1 116 ? 103.851 81.180  37.447 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   N     1 
ATOM   901  C CA    . VAL A   1 116 ? 103.916 80.774  38.842 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CA    1 
ATOM   902  C C     . VAL A   1 116 ? 102.475 80.582  39.313 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   C     1 
ATOM   903  O O     . VAL A   1 116 ? 102.138 79.574  39.931 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   O     1 
ATOM   904  C CB    . VAL A   1 116 ? 104.590 81.855  39.726 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CB    1 
ATOM   905  C CG1   . VAL A   1 116 ? 104.504 81.455  41.194 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG1   1 
ATOM   906  C CG2   . VAL A   1 116 ? 106.047 82.044  39.313 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG2   1 
ATOM   907  N N     . LYS A   1 117 ? 101.629 81.559  39.006 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   N     1 
ATOM   908  C CA    . LYS A   1 117 ? 100.220 81.519  39.390 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CA    1 
ATOM   909  C C     . LYS A   1 117 ? 99.515  80.298  38.800 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   C     1 
ATOM   910  O O     . LYS A   1 117 ? 98.748  79.615  39.480 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   O     1 
ATOM   911  C CB    . LYS A   1 117 ? 99.522  82.795  38.918 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CB    1 
ATOM   912  C CG    . LYS A   1 117 ? 98.013  82.785  39.072 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CG    1 
ATOM   913  C CD    . LYS A   1 117 ? 97.406  84.038  38.445 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CD    1 
ATOM   914  C CE    . LYS A   1 117 ? 95.891  84.069  38.593 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CE    1 
ATOM   915  N NZ    . LYS A   1 117 ? 95.470  84.086  40.026 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   NZ    1 
ATOM   916  N N     . GLY A   1 118 ? 99.784  80.022  37.531 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   N     1 
ATOM   917  C CA    . GLY A   1 118 ? 99.155  78.887  36.897 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   CA    1 
ATOM   918  C C     . GLY A   1 118 ? 99.643  77.544  37.403 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   C     1 
ATOM   919  O O     . GLY A   1 118 ? 98.844  76.653  37.682 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   O     1 
ATOM   920  N N     . ALA A   1 119 ? 100.956 77.393  37.521 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   N     1 
ATOM   921  C CA    . ALA A   1 119 ? 101.532 76.143  37.990 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   CA    1 
ATOM   922  C C     . ALA A   1 119 ? 101.102 75.802  39.408 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   C     1 
ATOM   923  O O     . ALA A   1 119 ? 100.964 74.629  39.754 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   O     1 
ATOM   924  C CB    . ALA A   1 119 ? 103.054 76.208  37.912 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   CB    1 
ATOM   925  N N     . LEU A   1 120 ? 100.884 76.820  40.233 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   N     1 
ATOM   926  C CA    . LEU A   1 120 ? 100.499 76.580  41.618 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CA    1 
ATOM   927  C C     . LEU A   1 120 ? 99.024  76.870  41.903 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   C     1 
ATOM   928  O O     . LEU A   1 120 ? 98.619  77.038  43.054 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   O     1 
ATOM   929  C CB    . LEU A   1 120 ? 101.399 77.401  42.545 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CB    1 
ATOM   930  C CG    . LEU A   1 120 ? 102.904 77.139  42.391 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CG    1 
ATOM   931  C CD1   . LEU A   1 120 ? 103.690 78.032  43.343 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CD1   1 
ATOM   932  C CD2   . LEU A   1 120 ? 103.203 75.681  42.683 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CD2   1 
ATOM   933  N N     . HIS A   1 121 ? 98.220  76.919  40.848 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   N     1 
ATOM   934  C CA    . HIS A   1 121 ? 96.794  77.169  40.994 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CA    1 
ATOM   935  C C     . HIS A   1 121 ? 96.107  75.904  41.539 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   C     1 
ATOM   936  O O     . HIS A   1 121 ? 96.570  74.790  41.304 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   O     1 
ATOM   937  C CB    . HIS A   1 121 ? 96.196  77.533  39.636 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CB    1 
ATOM   938  C CG    . HIS A   1 121 ? 94.738  77.852  39.687 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CG    1 
ATOM   939  N ND1   . HIS A   1 121 ? 94.253  79.031  40.213 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   ND1   1 
ATOM   940  C CD2   . HIS A   1 121 ? 93.655  77.132  39.316 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CD2   1 
ATOM   941  C CE1   . HIS A   1 121 ? 92.933  79.022  40.161 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CE1   1 
ATOM   942  N NE2   . HIS A   1 121 ? 92.545  77.880  39.621 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   NE2   1 
ATOM   943  N N     . PRO A   1 122 ? 94.999  76.066  42.282 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   N     1 
ATOM   944  C CA    . PRO A   1 122 ? 94.287  74.905  42.831 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CA    1 
ATOM   945  C C     . PRO A   1 122 ? 93.997  73.849  41.767 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   C     1 
ATOM   946  O O     . PRO A   1 122 ? 94.077  72.651  42.033 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   O     1 
ATOM   947  C CB    . PRO A   1 122 ? 93.009  75.520  43.390 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CB    1 
ATOM   948  C CG    . PRO A   1 122 ? 93.481  76.866  43.866 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CG    1 
ATOM   949  C CD    . PRO A   1 122 ? 94.397  77.329  42.752 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CD    1 
ATOM   950  N N     . SER A   1 123 ? 93.658  74.298  40.562 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   N     1 
ATOM   951  C CA    . SER A   1 123 ? 93.358  73.382  39.470 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   CA    1 
ATOM   952  C C     . SER A   1 123 ? 94.585  72.555  39.088 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   C     1 
ATOM   953  O O     . SER A   1 123 ? 94.474  71.563  38.369 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   O     1 
ATOM   954  C CB    . SER A   1 123 ? 92.854  74.150  38.246 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   CB    1 
ATOM   955  O OG    . SER A   1 123 ? 93.875  74.958  37.687 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   OG    1 
ATOM   956  N N     . SER A   1 124 ? 95.754  72.968  39.566 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   N     1 
ATOM   957  C CA    . SER A   1 124 ? 96.987  72.239  39.295 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   CA    1 
ATOM   958  C C     . SER A   1 124 ? 97.333  71.318  40.451 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   C     1 
ATOM   959  O O     . SER A   1 124 ? 97.916  70.255  40.247 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   O     1 
ATOM   960  C CB    . SER A   1 124 ? 98.170  73.200  39.100 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   CB    1 
ATOM   961  O OG    . SER A   1 124 ? 98.212  73.751  37.795 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   OG    1 
ATOM   962  N N     . LEU A   1 125 ? 96.952  71.729  41.657 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   N     1 
ATOM   963  C CA    . LEU A   1 125 ? 97.291  71.008  42.882 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CA    1 
ATOM   964  C C     . LEU A   1 125 ? 96.273  70.089  43.530 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   C     1 
ATOM   965  O O     . LEU A   1 125 ? 96.619  68.987  43.958 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   O     1 
ATOM   966  C CB    . LEU A   1 125 ? 97.748  72.019  43.936 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CB    1 
ATOM   967  C CG    . LEU A   1 125 ? 98.677  73.096  43.368 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CG    1 
ATOM   968  C CD1   . LEU A   1 125 ? 98.957  74.164  44.418 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CD1   1 
ATOM   969  C CD2   . LEU A   1 125 ? 99.960  72.435  42.883 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CD2   1 
ATOM   970  N N     . ASP A   1 126 ? 95.029  70.543  43.628 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   N     1 
ATOM   971  C CA    . ASP A   1 126 ? 94.003  69.752  44.294 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CA    1 
ATOM   972  C C     . ASP A   1 126 ? 93.837  68.314  43.820 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   C     1 
ATOM   973  O O     . ASP A   1 126 ? 93.557  67.431  44.630 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   O     1 
ATOM   974  C CB    . ASP A   1 126 ? 92.661  70.491  44.252 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CB    1 
ATOM   975  C CG    . ASP A   1 126 ? 92.703  71.801  45.028 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CG    1 
ATOM   976  O OD1   . ASP A   1 126 ? 93.666  71.997  45.791 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   OD1   1 
ATOM   977  O OD2   . ASP A   1 126 ? 91.782  72.634  44.887 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   OD2   1 
ATOM   978  N N     . MET A   1 127 ? 94.040  68.066  42.532 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   N     1 
ATOM   979  C CA    . MET A   1 127 ? 93.882  66.719  41.996 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CA    1 
ATOM   980  C C     . MET A   1 127 ? 94.701  65.640  42.706 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   C     1 
ATOM   981  O O     . MET A   1 127 ? 94.326  64.464  42.692 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   O     1 
ATOM   982  C CB    . MET A   1 127 ? 94.224  66.701  40.510 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CB    1 
ATOM   983  C CG    . MET A   1 127 ? 95.681  66.937  40.214 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CG    1 
ATOM   984  S SD    . MET A   1 127 ? 96.055  66.876  38.457 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   SD    1 
ATOM   985  C CE    . MET A   1 127 ? 97.730  67.519  38.479 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CE    1 
ATOM   986  N N     . TRP A   1 128 ? 95.806  66.029  43.336 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   N     1 
ATOM   987  C CA    . TRP A   1 128 ? 96.660  65.057  44.011 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CA    1 
ATOM   988  C C     . TRP A   1 128 ? 95.980  64.268  45.112 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   C     1 
ATOM   989  O O     . TRP A   1 128 ? 96.445  63.190  45.478 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   O     1 
ATOM   990  C CB    . TRP A   1 128 ? 97.918  65.730  44.563 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CB    1 
ATOM   991  C CG    . TRP A   1 128 ? 98.884  66.042  43.488 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CG    1 
ATOM   992  C CD1   . TRP A   1 128 ? 99.025  67.227  42.830 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CD1   1 
ATOM   993  C CD2   . TRP A   1 128 ? 99.803  65.126  42.878 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CD2   1 
ATOM   994  N NE1   . TRP A   1 128 ? 99.976  67.107  41.843 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   NE1   1 
ATOM   995  C CE2   . TRP A   1 128 ? 100.468 65.826  41.850 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CE2   1 
ATOM   996  C CE3   . TRP A   1 128 ? 100.126 63.781  43.101 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CE3   1 
ATOM   997  C CZ2   . TRP A   1 128 ? 101.443 65.226  41.041 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CZ2   1 
ATOM   998  C CZ3   . TRP A   1 128 ? 101.095 63.184  42.300 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CZ3   1 
ATOM   999  C CH2   . TRP A   1 128 ? 101.743 63.910  41.281 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CH2   1 
ATOM   1000 N N     . SER A   1 129 ? 94.881  64.795  45.639 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   N     1 
ATOM   1001 C CA    . SER A   1 129 ? 94.158  64.093  46.685 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   CA    1 
ATOM   1002 C C     . SER A   1 129 ? 93.534  62.839  46.072 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   C     1 
ATOM   1003 O O     . SER A   1 129 ? 93.067  61.952  46.781 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   O     1 
ATOM   1004 C CB    . SER A   1 129 ? 93.069  64.992  47.277 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   CB    1 
ATOM   1005 O OG    . SER A   1 129 ? 92.187  65.448  46.265 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   OG    1 
ATOM   1006 N N     . SER A   1 130 ? 93.536  62.767  44.747 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   N     1 
ATOM   1007 C CA    . SER A   1 130 ? 92.972  61.615  44.054 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   CA    1 
ATOM   1008 C C     . SER A   1 130 ? 94.061  60.686  43.514 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   C     1 
ATOM   1009 O O     . SER A   1 130 ? 93.771  59.749  42.771 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   O     1 
ATOM   1010 C CB    . SER A   1 130 ? 92.087  62.090  42.899 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   CB    1 
ATOM   1011 O OG    . SER A   1 130 ? 90.929  62.769  43.377 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   OG    1 
ATOM   1012 N N     . SER A   1 131 ? 95.309  60.930  43.902 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   N     1 
ATOM   1013 C CA    . SER A   1 131 ? 96.422  60.130  43.397 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   CA    1 
ATOM   1014 C C     . SER A   1 131 ? 96.363  58.632  43.696 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   C     1 
ATOM   1015 O O     . SER A   1 131 ? 96.669  57.821  42.831 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   O     1 
ATOM   1016 C CB    . SER A   1 131 ? 97.753  60.701  43.901 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   CB    1 
ATOM   1017 O OG    . SER A   1 131 ? 97.806  60.665  45.310 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   OG    1 
ATOM   1018 N N     . LYS A   1 132 ? 95.975  58.257  44.908 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   N     1 
ATOM   1019 C CA    . LYS A   1 132 ? 95.901  56.841  45.248 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CA    1 
ATOM   1020 C C     . LYS A   1 132 ? 94.845  56.124  44.405 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   C     1 
ATOM   1021 O O     . LYS A   1 132 ? 95.093  55.054  43.846 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   O     1 
ATOM   1022 C CB    . LYS A   1 132 ? 95.585  56.667  46.730 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CB    1 
ATOM   1023 C CG    . LYS A   1 132 ? 95.589  55.223  47.183 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CG    1 
ATOM   1024 C CD    . LYS A   1 132 ? 95.377  55.131  48.679 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CD    1 
ATOM   1025 C CE    . LYS A   1 132 ? 95.514  53.707  49.160 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CE    1 
ATOM   1026 N NZ    . LYS A   1 132 ? 95.435  53.652  50.642 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   NZ    1 
ATOM   1027 N N     . LYS A   1 133 ? 93.661  56.715  44.321 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   N     1 
ATOM   1028 C CA    . LYS A   1 133 ? 92.588  56.132  43.528 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CA    1 
ATOM   1029 C C     . LYS A   1 133 ? 93.037  56.040  42.073 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   C     1 
ATOM   1030 O O     . LYS A   1 133 ? 92.775  55.053  41.382 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   O     1 
ATOM   1031 C CB    . LYS A   1 133 ? 91.336  57.008  43.622 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CB    1 
ATOM   1032 C CG    . LYS A   1 133 ? 90.267  56.682  42.592 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CG    1 
ATOM   1033 C CD    . LYS A   1 133 ? 89.152  57.725  42.596 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CD    1 
ATOM   1034 C CE    . LYS A   1 133 ? 88.079  57.383  41.562 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CE    1 
ATOM   1035 N NZ    . LYS A   1 133 ? 88.645  57.216  40.185 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   NZ    1 
ATOM   1036 N N     . TRP A   1 134 ? 93.717  57.085  41.618 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   N     1 
ATOM   1037 C CA    . TRP A   1 134 ? 94.204  57.161  40.243 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CA    1 
ATOM   1038 C C     . TRP A   1 134 ? 95.139  56.002  39.897 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   C     1 
ATOM   1039 O O     . TRP A   1 134 ? 95.055  55.421  38.815 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   O     1 
ATOM   1040 C CB    . TRP A   1 134 ? 94.913  58.502  40.036 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CB    1 
ATOM   1041 C CG    . TRP A   1 134 ? 95.429  58.732  38.657 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CG    1 
ATOM   1042 C CD1   . TRP A   1 134 ? 94.730  58.635  37.486 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CD1   1 
ATOM   1043 C CD2   . TRP A   1 134 ? 96.754  59.143  38.305 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CD2   1 
ATOM   1044 N NE1   . TRP A   1 134 ? 95.540  58.963  36.423 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   NE1   1 
ATOM   1045 C CE2   . TRP A   1 134 ? 96.788  59.280  36.898 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CE2   1 
ATOM   1046 C CE3   . TRP A   1 134 ? 97.917  59.413  39.043 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CE3   1 
ATOM   1047 C CZ2   . TRP A   1 134 ? 97.945  59.676  36.211 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1048 C CZ3   . TRP A   1 134 ? 99.068  59.807  38.359 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1049 C CH2   . TRP A   1 134 ? 99.070  59.934  36.955 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CH2   1 
ATOM   1050 N N     . PHE A   1 135 ? 96.033  55.671  40.817 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   N     1 
ATOM   1051 C CA    . PHE A   1 135 ? 96.964  54.579  40.601 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CA    1 
ATOM   1052 C C     . PHE A   1 135 ? 96.281  53.220  40.633 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   C     1 
ATOM   1053 O O     . PHE A   1 135 ? 96.706  52.282  39.952 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   O     1 
ATOM   1054 C CB    . PHE A   1 135 ? 98.054  54.594  41.673 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CB    1 
ATOM   1055 C CG    . PHE A   1 135 ? 99.193  55.506  41.361 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CG    1 
ATOM   1056 C CD1   . PHE A   1 135 ? 99.252  56.781  41.907 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CD1   1 
ATOM   1057 C CD2   . PHE A   1 135 ? 100.208 55.092  40.503 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CD2   1 
ATOM   1058 C CE1   . PHE A   1 135 ? 100.310 57.639  41.607 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CE1   1 
ATOM   1059 C CE2   . PHE A   1 135 ? 101.269 55.936  40.193 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CE2   1 
ATOM   1060 C CZ    . PHE A   1 135 ? 101.322 57.215  40.746 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CZ    1 
ATOM   1061 N N     . ASN A   1 136 ? 95.222  53.121  41.428 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   N     1 
ATOM   1062 C CA    . ASN A   1 136 ? 94.509  51.866  41.612 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CA    1 
ATOM   1063 C C     . ASN A   1 136 ? 93.289  51.607  40.744 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   C     1 
ATOM   1064 O O     . ASN A   1 136 ? 92.653  50.565  40.885 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   O     1 
ATOM   1065 C CB    . ASN A   1 136 ? 94.122  51.723  43.087 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CB    1 
ATOM   1066 C CG    . ASN A   1 136 ? 95.332  51.516  43.992 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CG    1 
ATOM   1067 O OD1   . ASN A   1 136 ? 96.040  50.516  43.869 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   OD1   1 
ATOM   1068 N ND2   . ASN A   1 136 ? 95.574  52.459  44.902 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   ND2   1 
ATOM   1069 N N     . GLU A   1 137 ? 92.955  52.536  39.853 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   N     1 
ATOM   1070 C CA    . GLU A   1 137 ? 91.796  52.352  38.981 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CA    1 
ATOM   1071 C C     . GLU A   1 137 ? 92.167  51.630  37.689 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   C     1 
ATOM   1072 O O     . GLU A   1 137 ? 93.349  51.439  37.383 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   O     1 
ATOM   1073 C CB    . GLU A   1 137 ? 91.143  53.695  38.642 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CB    1 
ATOM   1074 C CG    . GLU A   1 137 ? 92.034  54.658  37.899 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CG    1 
ATOM   1075 C CD    . GLU A   1 137 ? 91.350  55.988  37.637 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CD    1 
ATOM   1076 O OE1   . GLU A   1 137 ? 90.267  56.227  38.213 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   OE1   1 
ATOM   1077 O OE2   . GLU A   1 137 ? 91.896  56.803  36.863 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   OE2   1 
ATOM   1078 N N     . ASP A   1 138 ? 91.146  51.230  36.935 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   N     1 
ATOM   1079 C CA    . ASP A   1 138 ? 91.359  50.525  35.681 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CA    1 
ATOM   1080 C C     . ASP A   1 138 ? 91.232  51.439  34.483 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   C     1 
ATOM   1081 O O     . ASP A   1 138 ? 91.606  51.077  33.371 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   O     1 
ATOM   1082 C CB    . ASP A   1 138 ? 90.367  49.373  35.546 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CB    1 
ATOM   1083 C CG    . ASP A   1 138 ? 90.642  48.260  36.528 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CG    1 
ATOM   1084 O OD1   . ASP A   1 138 ? 91.839  47.970  36.751 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   OD1   1 
ATOM   1085 O OD2   . ASP A   1 138 ? 89.672  47.673  37.061 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   OD2   1 
ATOM   1086 N N     . LYS A   1 139 ? 90.709  52.632  34.710 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   N     1 
ATOM   1087 C CA    . LYS A   1 139 ? 90.537  53.572  33.626 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CA    1 
ATOM   1088 C C     . LYS A   1 139 ? 91.821  54.346  33.328 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   C     1 
ATOM   1089 O O     . LYS A   1 139 ? 92.478  54.858  34.235 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   O     1 
ATOM   1090 C CB    . LYS A   1 139 ? 89.404  54.548  33.954 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CB    1 
ATOM   1091 C CG    . LYS A   1 139 ? 89.172  55.560  32.858 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CG    1 
ATOM   1092 C CD    . LYS A   1 139 ? 88.009  56.478  33.167 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CD    1 
ATOM   1093 C CE    . LYS A   1 139 ? 87.783  57.432  32.005 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CE    1 
ATOM   1094 N NZ    . LYS A   1 139 ? 86.680  58.374  32.301 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   NZ    1 
ATOM   1095 N N     . GLU A   1 140 ? 92.173  54.417  32.049 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   N     1 
ATOM   1096 C CA    . GLU A   1 140 ? 93.359  55.142  31.612 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CA    1 
ATOM   1097 C C     . GLU A   1 140 ? 92.986  56.602  31.391 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   C     1 
ATOM   1098 O O     . GLU A   1 140 ? 92.225  56.923  30.482 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   O     1 
ATOM   1099 C CB    . GLU A   1 140 ? 93.900  54.541  30.312 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CB    1 
ATOM   1100 C CG    . GLU A   1 140 ? 94.989  55.357  29.648 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CG    1 
ATOM   1101 C CD    . GLU A   1 140 ? 95.764  54.561  28.612 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CD    1 
ATOM   1102 O OE1   . GLU A   1 140 ? 95.131  53.865  27.792 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   OE1   1 
ATOM   1103 O OE2   . GLU A   1 140 ? 97.011  54.633  28.610 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   OE2   1 
ATOM   1104 N N     . GLN A   1 141 ? 93.514  57.485  32.230 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   N     1 
ATOM   1105 C CA    . GLN A   1 141 ? 93.207  58.902  32.106 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CA    1 
ATOM   1106 C C     . GLN A   1 141 ? 94.239  59.720  32.861 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   C     1 
ATOM   1107 O O     . GLN A   1 141 ? 95.132  59.170  33.507 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   O     1 
ATOM   1108 C CB    . GLN A   1 141 ? 91.808  59.180  32.672 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CB    1 
ATOM   1109 C CG    . GLN A   1 141 ? 91.690  58.959  34.183 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CG    1 
ATOM   1110 C CD    . GLN A   1 141 ? 90.257  59.042  34.707 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CD    1 
ATOM   1111 O OE1   . GLN A   1 141 ? 89.442  59.833  34.218 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   OE1   1 
ATOM   1112 N NE2   . GLN A   1 141 ? 89.954  58.240  35.724 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   NE2   1 
ATOM   1113 N N     . THR A   1 142 ? 94.120  61.039  32.779 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   N     1 
ATOM   1114 C CA    . THR A   1 142 ? 95.036  61.917  33.491 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CA    1 
ATOM   1115 C C     . THR A   1 142 ? 94.614  61.928  34.964 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   C     1 
ATOM   1116 O O     . THR A   1 142 ? 93.503  61.512  35.310 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   O     1 
ATOM   1117 C CB    . THR A   1 142 ? 94.960  63.368  32.967 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CB    1 
ATOM   1118 O OG1   . THR A   1 142 ? 93.677  63.921  33.288 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   OG1   1 
ATOM   1119 C CG2   . THR A   1 142 ? 95.170  63.413  31.463 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CG2   1 
ATOM   1120 N N     . LEU A   1 143 ? 95.500  62.393  35.832 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   N     1 
ATOM   1121 C CA    . LEU A   1 143 ? 95.160  62.475  37.240 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CA    1 
ATOM   1122 C C     . LEU A   1 143 ? 94.087  63.555  37.362 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   C     1 
ATOM   1123 O O     . LEU A   1 143 ? 93.174  63.453  38.180 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   O     1 
ATOM   1124 C CB    . LEU A   1 143 ? 96.392  62.849  38.066 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CB    1 
ATOM   1125 C CG    . LEU A   1 143 ? 96.179  63.101  39.561 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CG    1 
ATOM   1126 C CD1   . LEU A   1 143 ? 95.475  61.912  40.199 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CD1   1 
ATOM   1127 C CD2   . LEU A   1 143 ? 97.532  63.352  40.230 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CD2   1 
ATOM   1128 N N     . PHE A   1 144 ? 94.186  64.584  36.527 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   N     1 
ATOM   1129 C CA    . PHE A   1 144 ? 93.201  65.654  36.577 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CA    1 
ATOM   1130 C C     . PHE A   1 144 ? 91.809  65.118  36.280 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   C     1 
ATOM   1131 O O     . PHE A   1 144 ? 90.853  65.445  36.975 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   O     1 
ATOM   1132 C CB    . PHE A   1 144 ? 93.516  66.757  35.577 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CB    1 
ATOM   1133 C CG    . PHE A   1 144 ? 92.626  67.953  35.730 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CG    1 
ATOM   1134 C CD1   . PHE A   1 144 ? 92.887  68.905  36.715 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CD1   1 
ATOM   1135 C CD2   . PHE A   1 144 ? 91.487  68.097  34.939 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CD2   1 
ATOM   1136 C CE1   . PHE A   1 144 ? 92.029  69.979  36.911 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CE1   1 
ATOM   1137 C CE2   . PHE A   1 144 ? 90.624  69.164  35.128 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CE2   1 
ATOM   1138 C CZ    . PHE A   1 144 ? 90.895  70.112  36.120 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CZ    1 
ATOM   1139 N N     . GLU A   1 145 ? 91.698  64.301  35.240 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   N     1 
ATOM   1140 C CA    . GLU A   1 145 ? 90.414  63.709  34.869 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CA    1 
ATOM   1141 C C     . GLU A   1 145 ? 89.932  62.759  35.961 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   C     1 
ATOM   1142 O O     . GLU A   1 145 ? 88.742  62.719  36.272 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   O     1 
ATOM   1143 C CB    . GLU A   1 145 ? 90.528  62.932  33.549 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CB    1 
ATOM   1144 C CG    . GLU A   1 145 ? 90.814  63.797  32.333 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CG    1 
ATOM   1145 C CD    . GLU A   1 145 ? 90.977  62.992  31.054 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CD    1 
ATOM   1146 O OE1   . GLU A   1 145 ? 91.995  62.278  30.911 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   OE1   1 
ATOM   1147 O OE2   . GLU A   1 145 ? 90.076  63.075  30.189 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   OE2   1 
ATOM   1148 N N     . CYS A   1 146 ? 90.849  61.984  36.534 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   N     1 
ATOM   1149 C CA    . CYS A   1 146 ? 90.475  61.052  37.590 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   CA    1 
ATOM   1150 C C     . CYS A   1 146 ? 89.866  61.785  38.789 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   C     1 
ATOM   1151 O O     . CYS A   1 146 ? 88.861  61.351  39.358 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   O     1 
ATOM   1152 C CB    . CYS A   1 146 ? 91.694  60.245  38.052 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   CB    1 
ATOM   1153 S SG    . CYS A   1 146 ? 91.402  59.233  39.549 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   SG    1 
ATOM   1154 N N     . ALA A   1 147 ? 90.470  62.904  39.160 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   N     1 
ATOM   1155 C CA    . ALA A   1 147 ? 90.005  63.675  40.302 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   CA    1 
ATOM   1156 C C     . ALA A   1 147 ? 88.797  64.547  40.013 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   C     1 
ATOM   1157 O O     . ALA A   1 147 ? 87.963  64.763  40.883 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   O     1 
ATOM   1158 C CB    . ALA A   1 147 ? 91.138  64.550  40.822 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   CB    1 
ATOM   1159 N N     . THR A   1 148 ? 88.706  65.038  38.785 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   N     1 
ATOM   1160 C CA    . THR A   1 148 ? 87.632  65.943  38.398 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CA    1 
ATOM   1161 C C     . THR A   1 148 ? 86.458  65.332  37.653 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   C     1 
ATOM   1162 O O     . THR A   1 148 ? 85.317  65.767  37.817 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   O     1 
ATOM   1163 C CB    . THR A   1 148 ? 88.197  67.082  37.534 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CB    1 
ATOM   1164 O OG1   . THR A   1 148 ? 89.209  67.775  38.276 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   OG1   1 
ATOM   1165 C CG2   . THR A   1 148 ? 87.109  68.062  37.162 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CG2   1 
ATOM   1166 N N     . GLY A   1 149 ? 86.736  64.330  36.832 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   N     1 
ATOM   1167 C CA    . GLY A   1 149 ? 85.680  63.715  36.056 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   CA    1 
ATOM   1168 C C     . GLY A   1 149 ? 85.669  64.288  34.650 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   C     1 
ATOM   1169 O O     . GLY A   1 149 ? 84.867  63.879  33.813 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   O     1 
ATOM   1170 N N     . GLU A   1 150 ? 86.554  65.244  34.386 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   N     1 
ATOM   1171 C CA    . GLU A   1 150 ? 86.642  65.856  33.064 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CA    1 
ATOM   1172 C C     . GLU A   1 150 ? 88.092  66.199  32.734 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   C     1 
ATOM   1173 O O     . GLU A   1 150 ? 88.938  66.285  33.629 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   O     1 
ATOM   1174 C CB    . GLU A   1 150 ? 85.772  67.113  33.004 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CB    1 
ATOM   1175 C CG    . GLU A   1 150 ? 86.099  68.138  34.069 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CG    1 
ATOM   1176 C CD    . GLU A   1 150 ? 85.092  69.279  34.117 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CD    1 
ATOM   1177 O OE1   . GLU A   1 150 ? 85.165  70.093  35.061 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   OE1   1 
ATOM   1178 O OE2   . GLU A   1 150 ? 84.229  69.363  33.216 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   OE2   1 
ATOM   1179 N N     . SER A   1 151 ? 88.384  66.376  31.449 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   N     1 
ATOM   1180 C CA    . SER A   1 151 ? 89.742  66.700  31.031 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   CA    1 
ATOM   1181 C C     . SER A   1 151 ? 90.036  68.145  31.387 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   C     1 
ATOM   1182 O O     . SER A   1 151 ? 89.131  68.964  31.486 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   O     1 
ATOM   1183 C CB    . SER A   1 151 ? 89.921  66.500  29.521 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   CB    1 
ATOM   1184 O OG    . SER A   1 151 ? 89.352  67.571  28.780 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   OG    1 
ATOM   1185 N N     . PHE A   1 152 ? 91.310  68.447  31.585 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   N     1 
ATOM   1186 C CA    . PHE A   1 152 ? 91.722  69.791  31.933 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CA    1 
ATOM   1187 C C     . PHE A   1 152 ? 91.198  70.787  30.909 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   C     1 
ATOM   1188 O O     . PHE A   1 152 ? 90.692  71.846  31.268 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   O     1 
ATOM   1189 C CB    . PHE A   1 152 ? 93.243  69.867  31.994 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CB    1 
ATOM   1190 C CG    . PHE A   1 152 ? 93.760  71.213  32.393 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CG    1 
ATOM   1191 C CD1   . PHE A   1 152 ? 93.581  71.683  33.686 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CD1   1 
ATOM   1192 C CD2   . PHE A   1 152 ? 94.411  72.022  31.469 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CD2   1 
ATOM   1193 C CE1   . PHE A   1 152 ? 94.045  72.943  34.058 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CE1   1 
ATOM   1194 C CE2   . PHE A   1 152 ? 94.879  73.284  31.832 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CE2   1 
ATOM   1195 C CZ    . PHE A   1 152 ? 94.694  73.742  33.127 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CZ    1 
ATOM   1196 N N     . TRP A   1 153 ? 91.315  70.437  29.633 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   N     1 
ATOM   1197 C CA    . TRP A   1 153 ? 90.853  71.309  28.560 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CA    1 
ATOM   1198 C C     . TRP A   1 153 ? 89.371  71.634  28.717 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   C     1 
ATOM   1199 O O     . TRP A   1 153 ? 88.984  72.798  28.641 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   O     1 
ATOM   1200 C CB    . TRP A   1 153 ? 91.099  70.657  27.192 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CB    1 
ATOM   1201 C CG    . TRP A   1 153 ? 92.542  70.263  26.926 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CG    1 
ATOM   1202 C CD1   . TRP A   1 153 ? 93.007  69.010  26.627 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CD1   1 
ATOM   1203 C CD2   . TRP A   1 153 ? 93.690  71.130  26.909 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CD2   1 
ATOM   1204 N NE1   . TRP A   1 153 ? 94.369  69.044  26.422 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   NE1   1 
ATOM   1205 C CE2   . TRP A   1 153 ? 94.814  70.330  26.588 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CE2   1 
ATOM   1206 C CE3   . TRP A   1 153 ? 93.879  72.502  27.132 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CE3   1 
ATOM   1207 C CZ2   . TRP A   1 153 ? 96.109  70.858  26.483 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1208 C CZ3   . TRP A   1 153 ? 95.171  73.028  27.027 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1209 C CH2   . TRP A   1 153 ? 96.267  72.203  26.705 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CH2   1 
ATOM   1210 N N     . ASP A   1 154 ? 88.546  70.610  28.936 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   N     1 
ATOM   1211 C CA    . ASP A   1 154 ? 87.105  70.817  29.103 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CA    1 
ATOM   1212 C C     . ASP A   1 154 ? 86.812  71.677  30.325 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   C     1 
ATOM   1213 O O     . ASP A   1 154 ? 85.968  72.573  30.281 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   O     1 
ATOM   1214 C CB    . ASP A   1 154 ? 86.369  69.475  29.229 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CB    1 
ATOM   1215 C CG    . ASP A   1 154 ? 86.311  68.714  27.911 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CG    1 
ATOM   1216 O OD1   . ASP A   1 154 ? 86.008  69.337  26.871 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   OD1   1 
ATOM   1217 O OD2   . ASP A   1 154 ? 86.558  67.489  27.912 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   OD2   1 
ATOM   1218 N N     . PHE A   1 155 ? 87.518  71.393  31.414 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   N     1 
ATOM   1219 C CA    . PHE A   1 155 ? 87.365  72.134  32.661 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CA    1 
ATOM   1220 C C     . PHE A   1 155 ? 87.598  73.625  32.424 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   C     1 
ATOM   1221 O O     . PHE A   1 155 ? 86.846  74.466  32.911 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   O     1 
ATOM   1222 C CB    . PHE A   1 155 ? 88.370  71.614  33.692 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CB    1 
ATOM   1223 C CG    . PHE A   1 155 ? 88.471  72.458  34.930 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CG    1 
ATOM   1224 C CD1   . PHE A   1 155 ? 87.468  72.432  35.893 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CD1   1 
ATOM   1225 C CD2   . PHE A   1 155 ? 89.576  73.280  35.132 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CD2   1 
ATOM   1226 C CE1   . PHE A   1 155 ? 87.561  73.212  37.041 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CE1   1 
ATOM   1227 C CE2   . PHE A   1 155 ? 89.682  74.066  36.277 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CE2   1 
ATOM   1228 C CZ    . PHE A   1 155 ? 88.670  74.032  37.235 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CZ    1 
ATOM   1229 N N     . LEU A   1 156 ? 88.645  73.941  31.672 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   N     1 
ATOM   1230 C CA    . LEU A   1 156 ? 88.988  75.324  31.382 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CA    1 
ATOM   1231 C C     . LEU A   1 156 ? 87.953  76.070  30.555 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   C     1 
ATOM   1232 O O     . LEU A   1 156 ? 87.736  77.263  30.759 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   O     1 
ATOM   1233 C CB    . LEU A   1 156 ? 90.331  75.401  30.655 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CB    1 
ATOM   1234 C CG    . LEU A   1 156 ? 91.602  75.124  31.449 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CG    1 
ATOM   1235 C CD1   . LEU A   1 156 ? 92.797  75.517  30.598 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CD1   1 
ATOM   1236 C CD2   . LEU A   1 156 ? 91.593  75.927  32.743 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CD2   1 
ATOM   1237 N N     . ASN A   1 157 ? 87.319  75.374  29.618 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   N     1 
ATOM   1238 C CA    . ASN A   1 157 ? 86.333  76.015  28.758 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CA    1 
ATOM   1239 C C     . ASN A   1 157 ? 84.962  76.187  29.394 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   C     1 
ATOM   1240 O O     . ASN A   1 157 ? 84.008  76.578  28.725 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   O     1 
ATOM   1241 C CB    . ASN A   1 157 ? 86.219  75.263  27.429 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CB    1 
ATOM   1242 C CG    . ASN A   1 157 ? 87.490  75.364  26.593 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CG    1 
ATOM   1243 O OD1   . ASN A   1 157 ? 88.013  76.458  26.368 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   OD1   1 
ATOM   1244 N ND2   . ASN A   1 157 ? 87.989  74.222  26.123 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   ND2   1 
ATOM   1245 N N     . LYS A   1 158 ? 84.857  75.882  30.682 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   N     1 
ATOM   1246 C CA    . LYS A   1 158 ? 83.598  76.074  31.386 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CA    1 
ATOM   1247 C C     . LYS A   1 158 ? 83.462  77.583  31.538 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   C     1 
ATOM   1248 O O     . LYS A   1 158 ? 84.467  78.299  31.539 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   O     1 
ATOM   1249 C CB    . LYS A   1 158 ? 83.651  75.461  32.780 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CB    1 
ATOM   1250 C CG    . LYS A   1 158 ? 83.399  73.976  32.879 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CG    1 
ATOM   1251 C CD    . LYS A   1 158 ? 83.521  73.587  34.343 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CD    1 
ATOM   1252 C CE    . LYS A   1 158 ? 82.913  72.244  34.649 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CE    1 
ATOM   1253 N NZ    . LYS A   1 158 ? 82.962  72.020  36.118 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   NZ    1 
ATOM   1254 N N     . ASP A   1 159 ? 82.234  78.070  31.677 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   N     1 
ATOM   1255 C CA    . ASP A   1 159 ? 82.020  79.506  31.837 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CA    1 
ATOM   1256 C C     . ASP A   1 159 ? 82.468  79.923  33.234 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   C     1 
ATOM   1257 O O     . ASP A   1 159 ? 83.040  80.999  33.427 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   O     1 
ATOM   1258 C CB    . ASP A   1 159 ? 80.539  79.860  31.642 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CB    1 
ATOM   1259 C CG    . ASP A   1 159 ? 79.984  79.356  30.319 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CG    1 
ATOM   1260 O OD1   . ASP A   1 159 ? 80.633  79.584  29.272 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   OD1   1 
ATOM   1261 O OD2   . ASP A   1 159 ? 78.895  78.738  30.325 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   OD2   1 
ATOM   1262 N N     . SER A   1 160 ? 82.207  79.052  34.203 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   N     1 
ATOM   1263 C CA    . SER A   1 160 ? 82.567  79.305  35.593 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   CA    1 
ATOM   1264 C C     . SER A   1 160 ? 84.078  79.269  35.799 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   C     1 
ATOM   1265 O O     . SER A   1 160 ? 84.575  79.629  36.868 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   O     1 
ATOM   1266 C CB    . SER A   1 160 ? 81.905  78.262  36.500 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   CB    1 
ATOM   1267 O OG    . SER A   1 160 ? 82.315  76.947  36.154 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   OG    1 
ATOM   1268 N N     . GLU A   1 161 ? 84.801  78.832  34.772 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   N     1 
ATOM   1269 C CA    . GLU A   1 161 ? 86.255  78.738  34.834 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CA    1 
ATOM   1270 C C     . GLU A   1 161 ? 86.916  79.672  33.821 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   C     1 
ATOM   1271 O O     . GLU A   1 161 ? 88.090  79.512  33.482 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   O     1 
ATOM   1272 C CB    . GLU A   1 161 ? 86.695  77.296  34.565 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CB    1 
ATOM   1273 C CG    . GLU A   1 161 ? 86.176  76.267  35.568 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CG    1 
ATOM   1274 C CD    . GLU A   1 161 ? 86.669  76.513  36.982 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CD    1 
ATOM   1275 O OE1   . GLU A   1 161 ? 87.883  76.741  37.161 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   OE1   1 
ATOM   1276 O OE2   . GLU A   1 161 ? 85.848  76.465  37.920 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   OE2   1 
ATOM   1277 N N     . SER A   1 162 ? 86.155  80.647  33.340 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   N     1 
ATOM   1278 C CA    . SER A   1 162 ? 86.657  81.603  32.363 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   CA    1 
ATOM   1279 C C     . SER A   1 162 ? 87.925  82.289  32.846 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   C     1 
ATOM   1280 O O     . SER A   1 162 ? 88.890  82.406  32.101 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   O     1 
ATOM   1281 C CB    . SER A   1 162 ? 85.593  82.660  32.078 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   CB    1 
ATOM   1282 O OG    . SER A   1 162 ? 85.240  83.340  33.272 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   OG    1 
ATOM   1283 N N     . SER A   1 163 ? 87.920  82.744  34.094 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   N     1 
ATOM   1284 C CA    . SER A   1 163 ? 89.080  83.433  34.649 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   CA    1 
ATOM   1285 C C     . SER A   1 163 ? 90.274  82.497  34.709 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   C     1 
ATOM   1286 O O     . SER A   1 163 ? 91.412  82.908  34.489 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   O     1 
ATOM   1287 C CB    . SER A   1 163 ? 88.769  83.979  36.050 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   CB    1 
ATOM   1288 O OG    . SER A   1 163 ? 88.472  82.937  36.962 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   OG    1 
ATOM   1289 N N     . THR A   1 164 ? 90.011  81.234  35.011 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   N     1 
ATOM   1290 C CA    . THR A   1 164 ? 91.076  80.246  35.071 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CA    1 
ATOM   1291 C C     . THR A   1 164 ? 91.619  80.077  33.654 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   C     1 
ATOM   1292 O O     . THR A   1 164 ? 92.826  79.979  33.446 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   O     1 
ATOM   1293 C CB    . THR A   1 164 ? 90.555  78.888  35.576 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CB    1 
ATOM   1294 O OG1   . THR A   1 164 ? 89.875  79.067  36.827 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   OG1   1 
ATOM   1295 C CG2   . THR A   1 164 ? 91.712  77.923  35.777 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CG2   1 
ATOM   1296 N N     . LEU A   1 165 ? 90.711  80.054  32.679 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   N     1 
ATOM   1297 C CA    . LEU A   1 165 ? 91.092  79.910  31.277 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CA    1 
ATOM   1298 C C     . LEU A   1 165 ? 91.970  81.076  30.832 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   C     1 
ATOM   1299 O O     . LEU A   1 165 ? 92.907  80.890  30.057 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   O     1 
ATOM   1300 C CB    . LEU A   1 165 ? 89.842  79.832  30.396 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CB    1 
ATOM   1301 C CG    . LEU A   1 165 ? 90.022  79.845  28.874 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CG    1 
ATOM   1302 C CD1   . LEU A   1 165 ? 90.966  78.729  28.447 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CD1   1 
ATOM   1303 C CD2   . LEU A   1 165 ? 88.662  79.684  28.202 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CD2   1 
ATOM   1304 N N     . SER A   1 166 ? 91.662  82.277  31.315 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   N     1 
ATOM   1305 C CA    . SER A   1 166 ? 92.447  83.462  30.963 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   CA    1 
ATOM   1306 C C     . SER A   1 166 ? 93.841  83.293  31.546 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   C     1 
ATOM   1307 O O     . SER A   1 166 ? 94.843  83.467  30.861 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   O     1 
ATOM   1308 C CB    . SER A   1 166 ? 91.813  84.727  31.547 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   CB    1 
ATOM   1309 O OG    . SER A   1 166 ? 90.492  84.901  31.071 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   OG    1 
ATOM   1310 N N     . MET A   1 167 ? 93.880  82.947  32.827 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   N     1 
ATOM   1311 C CA    . MET A   1 167 ? 95.123  82.735  33.542 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CA    1 
ATOM   1312 C C     . MET A   1 167 ? 96.013  81.770  32.771 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   C     1 
ATOM   1313 O O     . MET A   1 167 ? 97.186  82.046  32.539 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   O     1 
ATOM   1314 C CB    . MET A   1 167 ? 94.826  82.169  34.932 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CB    1 
ATOM   1315 C CG    . MET A   1 167 ? 96.039  81.632  35.648 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CG    1 
ATOM   1316 S SD    . MET A   1 167 ? 95.584  80.828  37.171 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   SD    1 
ATOM   1317 C CE    . MET A   1 167 ? 95.006  79.261  36.556 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CE    1 
ATOM   1318 N N     . PHE A   1 168 ? 95.443  80.637  32.377 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   N     1 
ATOM   1319 C CA    . PHE A   1 168 ? 96.185  79.635  31.633 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CA    1 
ATOM   1320 C C     . PHE A   1 168 ? 96.690  80.214  30.325 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   C     1 
ATOM   1321 O O     . PHE A   1 168 ? 97.815  79.937  29.904 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   O     1 
ATOM   1322 C CB    . PHE A   1 168 ? 95.307  78.415  31.359 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CB    1 
ATOM   1323 C CG    . PHE A   1 168 ? 95.993  77.341  30.564 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CG    1 
ATOM   1324 C CD1   . PHE A   1 168 ? 95.874  77.297  29.177 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CD1   1 
ATOM   1325 C CD2   . PHE A   1 168 ? 96.768  76.373  31.200 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CD2   1 
ATOM   1326 C CE1   . PHE A   1 168 ? 96.517  76.301  28.437 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CE1   1 
ATOM   1327 C CE2   . PHE A   1 168 ? 97.416  75.374  30.471 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CE2   1 
ATOM   1328 C CZ    . PHE A   1 168 ? 97.289  75.339  29.088 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CZ    1 
ATOM   1329 N N     . GLN A   1 169 ? 95.855  81.021  29.681 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   N     1 
ATOM   1330 C CA    . GLN A   1 169 ? 96.250  81.635  28.424 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CA    1 
ATOM   1331 C C     . GLN A   1 169 ? 97.364  82.632  28.699 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   C     1 
ATOM   1332 O O     . GLN A   1 169 ? 98.302  82.747  27.912 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   O     1 
ATOM   1333 C CB    . GLN A   1 169 ? 95.053  82.325  27.752 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CB    1 
ATOM   1334 C CG    . GLN A   1 169 ? 93.950  81.353  27.355 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CG    1 
ATOM   1335 C CD    . GLN A   1 169 ? 92.783  82.017  26.644 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CD    1 
ATOM   1336 O OE1   . GLN A   1 169 ? 92.294  83.069  27.067 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   OE1   1 
ATOM   1337 N NE2   . GLN A   1 169 ? 92.316  81.391  25.565 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   NE2   1 
ATOM   1338 N N     . ASP A   1 170 ? 97.277  83.343  29.820 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   N     1 
ATOM   1339 C CA    . ASP A   1 170 ? 98.324  84.304  30.146 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CA    1 
ATOM   1340 C C     . ASP A   1 170 ? 99.639  83.563  30.331 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   C     1 
ATOM   1341 O O     . ASP A   1 170 ? 100.694 84.071  29.974 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   O     1 
ATOM   1342 C CB    . ASP A   1 170 ? 97.995  85.089  31.421 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CB    1 
ATOM   1343 C CG    . ASP A   1 170 ? 96.776  85.981  31.265 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CG    1 
ATOM   1344 O OD1   . ASP A   1 170 ? 96.492  86.422  30.129 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   OD1   1 
ATOM   1345 O OD2   . ASP A   1 170 ? 96.110  86.252  32.287 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   OD2   1 
ATOM   1346 N N     . ALA A   1 171 ? 99.568  82.356  30.887 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   N     1 
ATOM   1347 C CA    . ALA A   1 171 ? 100.762 81.549  31.111 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   CA    1 
ATOM   1348 C C     . ALA A   1 171 ? 101.416 81.148  29.792 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   C     1 
ATOM   1349 O O     . ALA A   1 171 ? 102.639 81.216  29.658 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   O     1 
ATOM   1350 C CB    . ALA A   1 171 ? 100.415 80.309  31.916 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   CB    1 
ATOM   1351 N N     . MET A   1 172 ? 100.601 80.726  28.825 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   N     1 
ATOM   1352 C CA    . MET A   1 172 ? 101.105 80.319  27.512 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CA    1 
ATOM   1353 C C     . MET A   1 172 ? 101.694 81.509  26.765 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   C     1 
ATOM   1354 O O     . MET A   1 172 ? 102.818 81.441  26.272 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   O     1 
ATOM   1355 C CB    . MET A   1 172 ? 99.990  79.705  26.656 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CB    1 
ATOM   1356 C CG    . MET A   1 172 ? 99.335  78.463  27.239 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CG    1 
ATOM   1357 S SD    . MET A   1 172 ? 98.193  77.692  26.055 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   SD    1 
ATOM   1358 C CE    . MET A   1 172 ? 96.794  78.856  26.084 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CE    1 
ATOM   1359 N N     . ALA A   1 173 ? 100.931 82.595  26.677 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   N     1 
ATOM   1360 C CA    . ALA A   1 173 ? 101.389 83.800  25.988 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   CA    1 
ATOM   1361 C C     . ALA A   1 173 ? 102.720 84.244  26.572 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   C     1 
ATOM   1362 O O     . ALA A   1 173 ? 103.599 84.730  25.859 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   O     1 
ATOM   1363 C CB    . ALA A   1 173 ? 100.359 84.911  26.133 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   CB    1 
ATOM   1364 N N     . SER A   1 174 ? 102.856 84.073  27.882 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   N     1 
ATOM   1365 C CA    . SER A   1 174 ? 104.077 84.435  28.583 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   CA    1 
ATOM   1366 C C     . SER A   1 174 ? 105.182 83.458  28.206 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   C     1 
ATOM   1367 O O     . SER A   1 174 ? 106.335 83.846  28.030 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   O     1 
ATOM   1368 C CB    . SER A   1 174 ? 103.851 84.389  30.092 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   CB    1 
ATOM   1369 O OG    . SER A   1 174 ? 105.058 84.637  30.785 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   OG    1 
ATOM   1370 N N     . ASP A   1 175 ? 104.819 82.186  28.087 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   N     1 
ATOM   1371 C CA    . ASP A   1 175 ? 105.779 81.158  27.723 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CA    1 
ATOM   1372 C C     . ASP A   1 175 ? 106.219 81.378  26.275 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   C     1 
ATOM   1373 O O     . ASP A   1 175 ? 107.349 81.068  25.901 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   O     1 
ATOM   1374 C CB    . ASP A   1 175 ? 105.148 79.773  27.865 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CB    1 
ATOM   1375 C CG    . ASP A   1 175 ? 106.174 78.664  27.829 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CG    1 
ATOM   1376 O OD1   . ASP A   1 175 ? 105.813 77.524  27.458 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   OD1   1 
ATOM   1377 O OD2   . ASP A   1 175 ? 107.343 78.930  28.183 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   OD2   1 
ATOM   1378 N N     . SER A   1 176 ? 105.316 81.921  25.463 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   N     1 
ATOM   1379 C CA    . SER A   1 176 ? 105.616 82.184  24.062 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   CA    1 
ATOM   1380 C C     . SER A   1 176 ? 106.580 83.348  23.896 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   C     1 
ATOM   1381 O O     . SER A   1 176 ? 107.563 83.232  23.169 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   O     1 
ATOM   1382 C CB    . SER A   1 176 ? 104.331 82.462  23.274 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   CB    1 
ATOM   1383 O OG    . SER A   1 176 ? 103.566 81.278  23.116 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   OG    1 
ATOM   1384 N N     . ARG A   1 177 ? 106.311 84.468  24.564 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   N     1 
ATOM   1385 C CA    . ARG A   1 177 ? 107.203 85.616  24.446 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CA    1 
ATOM   1386 C C     . ARG A   1 177 ? 108.566 85.337  25.078 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   C     1 
ATOM   1387 O O     . ARG A   1 177 ? 109.561 85.958  24.714 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   O     1 
ATOM   1388 C CB    . ARG A   1 177 ? 106.580 86.865  25.074 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CB    1 
ATOM   1389 C CG    . ARG A   1 177 ? 106.293 86.758  26.553 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CG    1 
ATOM   1390 C CD    . ARG A   1 177 ? 106.094 88.135  27.174 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CD    1 
ATOM   1391 N NE    . ARG A   1 177 ? 105.529 88.035  28.516 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NE    1 
ATOM   1392 C CZ    . ARG A   1 177 ? 104.246 87.799  28.771 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CZ    1 
ATOM   1393 N NH1   . ARG A   1 177 ? 103.382 87.644  27.772 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NH1   1 
ATOM   1394 N NH2   . ARG A   1 177 ? 103.830 87.699  30.028 1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NH2   1 
ATOM   1395 N N     . MET A   1 178 ? 108.616 84.402  26.022 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   N     1 
ATOM   1396 C CA    . MET A   1 178 ? 109.879 84.046  26.664 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CA    1 
ATOM   1397 C C     . MET A   1 178 ? 110.846 83.555  25.588 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   C     1 
ATOM   1398 O O     . MET A   1 178 ? 112.066 83.570  25.762 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   O     1 
ATOM   1399 C CB    . MET A   1 178 ? 109.668 82.927  27.689 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CB    1 
ATOM   1400 C CG    . MET A   1 178 ? 108.932 83.330  28.958 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CG    1 
ATOM   1401 S SD    . MET A   1 178 ? 109.823 84.564  29.918 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   SD    1 
ATOM   1402 C CE    . MET A   1 178 ? 108.501 85.741  30.264 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CE    1 
ATOM   1403 N N     . PHE A   1 179 ? 110.286 83.105  24.474 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   N     1 
ATOM   1404 C CA    . PHE A   1 179 ? 111.088 82.610  23.371 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CA    1 
ATOM   1405 C C     . PHE A   1 179 ? 111.900 83.739  22.724 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   C     1 
ATOM   1406 O O     . PHE A   1 179 ? 112.960 83.497  22.151 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   O     1 
ATOM   1407 C CB    . PHE A   1 179 ? 110.192 81.941  22.334 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CB    1 
ATOM   1408 C CG    . PHE A   1 179 ? 110.942 81.354  21.193 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CG    1 
ATOM   1409 C CD1   . PHE A   1 179 ? 111.866 80.345  21.407 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CD1   1 
ATOM   1410 C CD2   . PHE A   1 179 ? 110.750 81.824  19.901 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CD2   1 
ATOM   1411 C CE1   . PHE A   1 179 ? 112.592 79.811  20.349 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CE1   1 
ATOM   1412 C CE2   . PHE A   1 179 ? 111.472 81.295  18.835 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CE2   1 
ATOM   1413 C CZ    . PHE A   1 179 ? 112.397 80.285  19.062 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CZ    1 
ATOM   1414 N N     . LYS A   1 180 ? 111.403 84.968  22.815 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   N     1 
ATOM   1415 C CA    . LYS A   1 180 ? 112.122 86.106  22.257 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CA    1 
ATOM   1416 C C     . LYS A   1 180 ? 113.472 86.210  22.979 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   C     1 
ATOM   1417 O O     . LYS A   1 180 ? 114.514 86.387  22.352 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   O     1 
ATOM   1418 C CB    . LYS A   1 180 ? 111.327 87.401  22.456 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CB    1 
ATOM   1419 C CG    . LYS A   1 180 ? 111.913 88.589  21.712 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CG    1 
ATOM   1420 C CD    . LYS A   1 180 ? 111.148 89.876  21.968 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CD    1 
ATOM   1421 C CE    . LYS A   1 180 ? 111.762 91.024  21.169 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CE    1 
ATOM   1422 N NZ    . LYS A   1 180 ? 111.229 92.360  21.551 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   NZ    1 
ATOM   1423 N N     . LEU A   1 181 ? 113.441 86.091  24.304 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   N     1 
ATOM   1424 C CA    . LEU A   1 181 ? 114.657 86.161  25.110 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CA    1 
ATOM   1425 C C     . LEU A   1 181 ? 115.586 85.026  24.717 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   C     1 
ATOM   1426 O O     . LEU A   1 181 ? 116.805 85.170  24.734 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   O     1 
ATOM   1427 C CB    . LEU A   1 181 ? 114.325 86.043  26.601 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CB    1 
ATOM   1428 C CG    . LEU A   1 181 ? 113.500 87.153  27.257 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CG    1 
ATOM   1429 C CD1   . LEU A   1 181 ? 113.303 86.827  28.739 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CD1   1 
ATOM   1430 C CD2   . LEU A   1 181 ? 114.204 88.486  27.103 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CD2   1 
ATOM   1431 N N     . VAL A   1 182 ? 114.999 83.887  24.377 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   N     1 
ATOM   1432 C CA    . VAL A   1 182 ? 115.784 82.732  23.973 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CA    1 
ATOM   1433 C C     . VAL A   1 182 ? 116.592 83.086  22.730 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   C     1 
ATOM   1434 O O     . VAL A   1 182 ? 117.765 82.729  22.619 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   O     1 
ATOM   1435 C CB    . VAL A   1 182 ? 114.883 81.525  23.651 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CB    1 
ATOM   1436 C CG1   . VAL A   1 182 ? 115.698 80.443  22.952 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CG1   1 
ATOM   1437 C CG2   . VAL A   1 182 ? 114.272 80.980  24.932 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CG2   1 
ATOM   1438 N N     . LEU A   1 183 ? 115.948 83.781  21.795 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   N     1 
ATOM   1439 C CA    . LEU A   1 183 ? 116.604 84.191  20.565 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CA    1 
ATOM   1440 C C     . LEU A   1 183 ? 117.692 85.207  20.889 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   C     1 
ATOM   1441 O O     . LEU A   1 183 ? 118.818 85.085  20.412 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   O     1 
ATOM   1442 C CB    . LEU A   1 183 ? 115.587 84.802  19.595 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CB    1 
ATOM   1443 C CG    . LEU A   1 183 ? 114.475 83.856  19.131 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CG    1 
ATOM   1444 C CD1   . LEU A   1 183 ? 113.411 84.629  18.384 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CD1   1 
ATOM   1445 C CD2   . LEU A   1 183 ? 115.058 82.763  18.258 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CD2   1 
ATOM   1446 N N     . GLN A   1 184 ? 117.366 86.195  21.717 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   N     1 
ATOM   1447 C CA    . GLN A   1 184 ? 118.346 87.218  22.079 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CA    1 
ATOM   1448 C C     . GLN A   1 184 ? 119.570 86.637  22.777 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   C     1 
ATOM   1449 O O     . GLN A   1 184 ? 120.686 87.090  22.553 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   O     1 
ATOM   1450 C CB    . GLN A   1 184 ? 117.715 88.280  22.980 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CB    1 
ATOM   1451 C CG    . GLN A   1 184 ? 116.480 88.939  22.395 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CG    1 
ATOM   1452 C CD    . GLN A   1 184 ? 115.905 90.003  23.319 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CD    1 
ATOM   1453 O OE1   . GLN A   1 184 ? 116.518 91.050  23.534 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   OE1   1 
ATOM   1454 N NE2   . GLN A   1 184 ? 114.728 89.734  23.877 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   NE2   1 
ATOM   1455 N N     . GLU A   1 185 ? 119.356 85.623  23.610 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   N     1 
ATOM   1456 C CA    . GLU A   1 185 ? 120.437 84.992  24.362 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CA    1 
ATOM   1457 C C     . GLU A   1 185 ? 121.189 83.926  23.554 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   C     1 
ATOM   1458 O O     . GLU A   1 185 ? 122.192 83.385  24.017 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   O     1 
ATOM   1459 C CB    . GLU A   1 185 ? 119.864 84.355  25.630 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CB    1 
ATOM   1460 C CG    . GLU A   1 185 ? 120.777 84.400  26.848 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CG    1 
ATOM   1461 C CD    . GLU A   1 185 ? 120.747 85.752  27.540 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CD    1 
ATOM   1462 O OE1   . GLU A   1 185 ? 119.653 86.171  27.974 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   OE1   1 
ATOM   1463 O OE2   . GLU A   1 185 ? 121.815 86.396  27.650 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   OE2   1 
ATOM   1464 N N     . ASN A   1 186 ? 120.703 83.612  22.356 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   N     1 
ATOM   1465 C CA    . ASN A   1 186 ? 121.351 82.602  21.525 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CA    1 
ATOM   1466 C C     . ASN A   1 186 ? 121.392 82.975  20.041 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   C     1 
ATOM   1467 O O     . ASN A   1 186 ? 121.102 82.143  19.175 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   O     1 
ATOM   1468 C CB    . ASN A   1 186 ? 120.657 81.241  21.688 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CB    1 
ATOM   1469 C CG    . ASN A   1 186 ? 120.710 80.712  23.120 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CG    1 
ATOM   1470 O OD1   . ASN A   1 186 ? 119.917 81.115  23.982 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   OD1   1 
ATOM   1471 N ND2   . ASN A   1 186 ? 121.650 79.810  23.380 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   ND2   1 
ATOM   1472 N N     . LYS A   1 187 ? 121.759 84.223  19.753 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   N     1 
ATOM   1473 C CA    . LYS A   1 187 ? 121.852 84.703  18.378 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CA    1 
ATOM   1474 C C     . LYS A   1 187 ? 122.782 83.819  17.555 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   C     1 
ATOM   1475 O O     . LYS A   1 187 ? 122.548 83.599  16.372 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   O     1 
ATOM   1476 C CB    . LYS A   1 187 ? 122.375 86.139  18.347 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CB    1 
ATOM   1477 C CG    . LYS A   1 187 ? 121.432 87.178  18.917 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CG    1 
ATOM   1478 C CD    . LYS A   1 187 ? 122.021 88.572  18.752 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CD    1 
ATOM   1479 C CE    . LYS A   1 187 ? 121.201 89.628  19.473 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CE    1 
ATOM   1480 N NZ    . LYS A   1 187 ? 119.869 89.803  18.846 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   NZ    1 
ATOM   1481 N N     . ARG A   1 188 ? 123.836 83.318  18.190 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   N     1 
ATOM   1482 C CA    . ARG A   1 188 ? 124.817 82.462  17.526 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CA    1 
ATOM   1483 C C     . ARG A   1 188 ? 124.188 81.288  16.771 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   C     1 
ATOM   1484 O O     . ARG A   1 188 ? 124.751 80.784  15.798 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   O     1 
ATOM   1485 C CB    . ARG A   1 188 ? 125.809 81.913  18.555 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CB    1 
ATOM   1486 C CG    . ARG A   1 188 ? 126.648 80.771  18.019 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CG    1 
ATOM   1487 C CD    . ARG A   1 188 ? 127.188 79.874  19.124 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CD    1 
ATOM   1488 N NE    . ARG A   1 188 ? 127.478 78.543  18.594 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NE    1 
ATOM   1489 C CZ    . ARG A   1 188 ? 126.546 77.698  18.153 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CZ    1 
ATOM   1490 N NH1   . ARG A   1 188 ? 125.265 78.044  18.188 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NH1   1 
ATOM   1491 N NH2   . ARG A   1 188 ? 126.897 76.517  17.653 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NH2   1 
ATOM   1492 N N     . VAL A   1 189 ? 123.029 80.842  17.233 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   N     1 
ATOM   1493 C CA    . VAL A   1 189 ? 122.342 79.727  16.598 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CA    1 
ATOM   1494 C C     . VAL A   1 189 ? 121.811 80.104  15.221 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   C     1 
ATOM   1495 O O     . VAL A   1 189 ? 121.799 79.275  14.318 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   O     1 
ATOM   1496 C CB    . VAL A   1 189 ? 121.160 79.228  17.479 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CB    1 
ATOM   1497 C CG1   . VAL A   1 189 ? 120.370 78.161  16.753 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CG1   1 
ATOM   1498 C CG2   . VAL A   1 189 ? 121.693 78.666  18.786 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CG2   1 
ATOM   1499 N N     . PHE A   1 190 ? 121.406 81.364  15.059 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   N     1 
ATOM   1500 C CA    . PHE A   1 190 ? 120.837 81.832  13.795 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CA    1 
ATOM   1501 C C     . PHE A   1 190 ? 121.704 82.709  12.884 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   C     1 
ATOM   1502 O O     . PHE A   1 190 ? 121.362 82.906  11.717 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   O     1 
ATOM   1503 C CB    . PHE A   1 190 ? 119.528 82.577  14.076 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CB    1 
ATOM   1504 C CG    . PHE A   1 190 ? 118.573 81.815  14.942 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CG    1 
ATOM   1505 C CD1   . PHE A   1 190 ? 118.768 81.743  16.315 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CD1   1 
ATOM   1506 C CD2   . PHE A   1 190 ? 117.504 81.132  14.380 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CD2   1 
ATOM   1507 C CE1   . PHE A   1 190 ? 117.907 80.995  17.123 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CE1   1 
ATOM   1508 C CE2   . PHE A   1 190 ? 116.634 80.378  15.176 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CE2   1 
ATOM   1509 C CZ    . PHE A   1 190 ? 116.837 80.309  16.552 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CZ    1 
ATOM   1510 N N     . GLU A   1 191 ? 122.817 83.215  13.402 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   N     1 
ATOM   1511 C CA    . GLU A   1 191 ? 123.703 84.118  12.660 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CA    1 
ATOM   1512 C C     . GLU A   1 191 ? 124.151 83.788  11.236 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   C     1 
ATOM   1513 O O     . GLU A   1 191 ? 124.129 84.664  10.362 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   O     1 
ATOM   1514 C CB    . GLU A   1 191 ? 124.950 84.414  13.496 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CB    1 
ATOM   1515 C CG    . GLU A   1 191 ? 124.636 84.994  14.854 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CG    1 
ATOM   1516 C CD    . GLU A   1 191 ? 125.875 85.442  15.589 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CD    1 
ATOM   1517 O OE1   . GLU A   1 191 ? 126.874 84.681  15.600 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   OE1   1 
ATOM   1518 O OE2   . GLU A   1 191 ? 125.839 86.554  16.160 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   OE2   1 
ATOM   1519 N N     . GLY A   1 192 ? 124.578 82.554  10.989 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   N     1 
ATOM   1520 C CA    . GLY A   1 192 ? 125.042 82.217  9.652  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   CA    1 
ATOM   1521 C C     . GLY A   1 192 ? 123.956 81.790  8.687  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   C     1 
ATOM   1522 O O     . GLY A   1 192 ? 124.239 81.383  7.559  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   O     1 
ATOM   1523 N N     . LEU A   1 193 ? 122.706 81.898  9.118  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   N     1 
ATOM   1524 C CA    . LEU A   1 193 ? 121.584 81.482  8.290  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CA    1 
ATOM   1525 C C     . LEU A   1 193 ? 121.033 82.535  7.339  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   C     1 
ATOM   1526 O O     . LEU A   1 193 ? 120.901 83.707  7.690  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   O     1 
ATOM   1527 C CB    . LEU A   1 193 ? 120.449 80.982  9.180  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CB    1 
ATOM   1528 C CG    . LEU A   1 193 ? 120.820 79.851  10.137 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CG    1 
ATOM   1529 C CD1   . LEU A   1 193 ? 119.596 79.502  10.976 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CD1   1 
ATOM   1530 C CD2   . LEU A   1 193 ? 121.323 78.641  9.350  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CD2   1 
ATOM   1531 N N     . GLU A   1 194 ? 120.703 82.091  6.133  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   N     1 
ATOM   1532 C CA    . GLU A   1 194 ? 120.124 82.959  5.121  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CA    1 
ATOM   1533 C C     . GLU A   1 194 ? 118.637 82.664  5.061  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   C     1 
ATOM   1534 O O     . GLU A   1 194 ? 117.827 83.536  4.748  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   O     1 
ATOM   1535 C CB    . GLU A   1 194 ? 120.746 82.691  3.750  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CB    1 
ATOM   1536 C CG    . GLU A   1 194 ? 122.091 83.357  3.533  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CG    1 
ATOM   1537 C CD    . GLU A   1 194 ? 122.616 83.146  2.122  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CD    1 
ATOM   1538 O OE1   . GLU A   1 194 ? 121.818 83.267  1.161  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   OE1   1 
ATOM   1539 O OE2   . GLU A   1 194 ? 123.826 82.867  1.974  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   OE2   1 
ATOM   1540 N N     . SER A   1 195 ? 118.285 81.420  5.361  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   N     1 
ATOM   1541 C CA    . SER A   1 195 ? 116.888 80.995  5.338  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   CA    1 
ATOM   1542 C C     . SER A   1 195 ? 116.579 80.037  6.481  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   C     1 
ATOM   1543 O O     . SER A   1 195 ? 117.466 79.387  7.030  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   O     1 
ATOM   1544 C CB    . SER A   1 195 ? 116.552 80.321  4.000  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   CB    1 
ATOM   1545 O OG    . SER A   1 195 ? 117.333 79.155  3.813  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   OG    1 
ATOM   1546 N N     . LEU A   1 196 ? 115.304 79.964  6.829  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   N     1 
ATOM   1547 C CA    . LEU A   1 196 ? 114.836 79.101  7.900  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CA    1 
ATOM   1548 C C     . LEU A   1 196 ? 113.377 78.760  7.643  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   C     1 
ATOM   1549 O O     . LEU A   1 196 ? 112.589 79.614  7.227  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   O     1 
ATOM   1550 C CB    . LEU A   1 196 ? 114.986 79.808  9.263  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CB    1 
ATOM   1551 C CG    . LEU A   1 196 ? 114.381 79.096  10.483 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CG    1 
ATOM   1552 C CD1   . LEU A   1 196 ? 115.031 79.602  11.760 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CD1   1 
ATOM   1553 C CD2   . LEU A   1 196 ? 112.868 79.321  10.525 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CD2   1 
ATOM   1554 N N     . VAL A   1 197 ? 113.027 77.502  7.878  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   N     1 
ATOM   1555 C CA    . VAL A   1 197 ? 111.658 77.043  7.706  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CA    1 
ATOM   1556 C C     . VAL A   1 197 ? 111.147 76.704  9.102  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   C     1 
ATOM   1557 O O     . VAL A   1 197 ? 111.759 75.928  9.834  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   O     1 
ATOM   1558 C CB    . VAL A   1 197 ? 111.578 75.796  6.766  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CB    1 
ATOM   1559 C CG1   . VAL A   1 197 ? 112.512 74.693  7.248  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CG1   1 
ATOM   1560 C CG2   . VAL A   1 197 ? 110.143 75.286  6.701  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CG2   1 
ATOM   1561 N N     . ASP A   1 198 ? 110.030 77.315  9.465  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   N     1 
ATOM   1562 C CA    . ASP A   1 198 ? 109.419 77.136  10.772 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CA    1 
ATOM   1563 C C     . ASP A   1 198 ? 108.281 76.134  10.638 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   C     1 
ATOM   1564 O O     . ASP A   1 198 ? 107.156 76.482  10.273 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   O     1 
ATOM   1565 C CB    . ASP A   1 198 ? 108.927 78.498  11.255 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CB    1 
ATOM   1566 C CG    . ASP A   1 198 ? 108.285 78.453  12.618 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CG    1 
ATOM   1567 O OD1   . ASP A   1 198 ? 108.517 77.492  13.388 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   OD1   1 
ATOM   1568 O OD2   . ASP A   1 198 ? 107.550 79.417  12.921 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   OD2   1 
ATOM   1569 N N     . VAL A   1 199 ? 108.598 74.876  10.920 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   N     1 
ATOM   1570 C CA    . VAL A   1 199 ? 107.637 73.795  10.813 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CA    1 
ATOM   1571 C C     . VAL A   1 199 ? 106.535 73.922  11.853 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   C     1 
ATOM   1572 O O     . VAL A   1 199 ? 106.801 74.115  13.039 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   O     1 
ATOM   1573 C CB    . VAL A   1 199 ? 108.353 72.438  10.956 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CB    1 
ATOM   1574 C CG1   . VAL A   1 199 ? 107.362 71.308  10.815 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CG1   1 
ATOM   1575 C CG2   . VAL A   1 199 ? 109.446 72.325  9.903  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CG2   1 
ATOM   1576 N N     . GLY A   1 200 ? 105.291 73.817  11.404 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   N     1 
ATOM   1577 C CA    . GLY A   1 200 ? 104.176 73.943  12.321 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   CA    1 
ATOM   1578 C C     . GLY A   1 200 ? 104.117 75.353  12.879 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   C     1 
ATOM   1579 O O     . GLY A   1 200 ? 103.565 75.587  13.951 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   O     1 
ATOM   1580 N N     . GLY A   1 201 ? 104.678 76.300  12.135 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   N     1 
ATOM   1581 C CA    . GLY A   1 201 ? 104.690 77.682  12.580 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   CA    1 
ATOM   1582 C C     . GLY A   1 201 ? 103.322 78.326  12.692 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   C     1 
ATOM   1583 O O     . GLY A   1 201 ? 103.216 79.509  13.030 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   O     1 
ATOM   1584 N N     . GLY A   1 202 ? 102.274 77.555  12.407 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   N     1 
ATOM   1585 C CA    . GLY A   1 202 ? 100.926 78.083  12.493 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   CA    1 
ATOM   1586 C C     . GLY A   1 202 ? 100.711 79.298  11.613 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   C     1 
ATOM   1587 O O     . GLY A   1 202 ? 100.877 79.228  10.398 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   O     1 
ATOM   1588 N N     . THR A   1 203 ? 100.332 80.414  12.225 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   N     1 
ATOM   1589 C CA    . THR A   1 203 ? 100.091 81.645  11.483 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CA    1 
ATOM   1590 C C     . THR A   1 203 ? 101.288 82.591  11.489 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   C     1 
ATOM   1591 O O     . THR A   1 203 ? 101.157 83.758  11.118 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   O     1 
ATOM   1592 C CB    . THR A   1 203 ? 98.866  82.404  12.034 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CB    1 
ATOM   1593 O OG1   . THR A   1 203 ? 98.996  82.559  13.453 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   OG1   1 
ATOM   1594 C CG2   . THR A   1 203 ? 97.582  81.652  11.710 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CG2   1 
ATOM   1595 N N     . GLY A   1 204 ? 102.446 82.100  11.922 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   N     1 
ATOM   1596 C CA    . GLY A   1 204 ? 103.638 82.936  11.918 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   CA    1 
ATOM   1597 C C     . GLY A   1 204 ? 104.021 83.708  13.172 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   C     1 
ATOM   1598 O O     . GLY A   1 204 ? 104.926 84.542  13.121 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   O     1 
ATOM   1599 N N     . GLY A   1 205 ? 103.357 83.445  14.293 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   N     1 
ATOM   1600 C CA    . GLY A   1 205 ? 103.685 84.153  15.520 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   CA    1 
ATOM   1601 C C     . GLY A   1 205 ? 105.143 83.988  15.893 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   C     1 
ATOM   1602 O O     . GLY A   1 205 ? 105.829 84.952  16.233 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   O     1 
ATOM   1603 N N     . VAL A   1 206 ? 105.624 82.753  15.829 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   N     1 
ATOM   1604 C CA    . VAL A   1 206 ? 107.009 82.461  16.156 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CA    1 
ATOM   1605 C C     . VAL A   1 206 ? 107.950 83.079  15.132 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   C     1 
ATOM   1606 O O     . VAL A   1 206 ? 108.996 83.630  15.484 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   O     1 
ATOM   1607 C CB    . VAL A   1 206 ? 107.256 80.935  16.210 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CB    1 
ATOM   1608 C CG1   . VAL A   1 206 ? 108.755 80.643  16.382 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CG1   1 
ATOM   1609 C CG2   . VAL A   1 206 ? 106.463 80.330  17.363 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CG2   1 
ATOM   1610 N N     . THR A   1 207 ? 107.589 82.988  13.861 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   N     1 
ATOM   1611 C CA    . THR A   1 207 ? 108.438 83.557  12.836 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CA    1 
ATOM   1612 C C     . THR A   1 207 ? 108.530 85.062  13.023 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   C     1 
ATOM   1613 O O     . THR A   1 207 ? 109.574 85.656  12.787 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   O     1 
ATOM   1614 C CB    . THR A   1 207 ? 107.910 83.221  11.438 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CB    1 
ATOM   1615 O OG1   . THR A   1 207 ? 108.237 81.862  11.144 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   OG1   1 
ATOM   1616 C CG2   . THR A   1 207 ? 108.534 84.115  10.388 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CG2   1 
ATOM   1617 N N     . LYS A   1 208 ? 107.439 85.671  13.473 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   N     1 
ATOM   1618 C CA    . LYS A   1 208 ? 107.429 87.109  13.689 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CA    1 
ATOM   1619 C C     . LYS A   1 208 ? 108.443 87.482  14.766 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   C     1 
ATOM   1620 O O     . LYS A   1 208 ? 109.137 88.493  14.654 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   O     1 
ATOM   1621 C CB    . LYS A   1 208 ? 106.033 87.578  14.088 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CB    1 
ATOM   1622 C CG    . LYS A   1 208 ? 105.956 89.070  14.343 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CG    1 
ATOM   1623 C CD    . LYS A   1 208 ? 104.543 89.585  14.134 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CD    1 
ATOM   1624 C CE    . LYS A   1 208 ? 104.532 91.100  14.002 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CE    1 
ATOM   1625 N NZ    . LYS A   1 208 ? 103.294 91.570  13.313 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   NZ    1 
ATOM   1626 N N     . LEU A   1 209 ? 108.524 86.669  15.812 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   N     1 
ATOM   1627 C CA    . LEU A   1 209 ? 109.487 86.926  16.877 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CA    1 
ATOM   1628 C C     . LEU A   1 209 ? 110.883 86.762  16.282 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   C     1 
ATOM   1629 O O     . LEU A   1 209 ? 111.784 87.544  16.552 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   O     1 
ATOM   1630 C CB    . LEU A   1 209 ? 109.295 85.936  18.030 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CB    1 
ATOM   1631 C CG    . LEU A   1 209 ? 108.436 86.380  19.224 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CG    1 
ATOM   1632 C CD1   . LEU A   1 209 ? 107.172 87.084  18.745 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CD1   1 
ATOM   1633 C CD2   . LEU A   1 209 ? 108.092 85.161  20.072 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CD2   1 
ATOM   1634 N N     . ILE A   1 210 ? 111.051 85.735  15.460 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   N     1 
ATOM   1635 C CA    . ILE A   1 210 ? 112.335 85.487  14.836 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CA    1 
ATOM   1636 C C     . ILE A   1 210 ? 112.741 86.686  13.987 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   C     1 
ATOM   1637 O O     . ILE A   1 210 ? 113.910 87.065  13.971 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   O     1 
ATOM   1638 C CB    . ILE A   1 210 ? 112.288 84.218  13.965 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CB    1 
ATOM   1639 C CG1   . ILE A   1 210 ? 111.919 83.019  14.841 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CG1   1 
ATOM   1640 C CG2   . ILE A   1 210 ? 113.632 83.999  13.295 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CG2   1 
ATOM   1641 C CD1   . ILE A   1 210 ? 111.715 81.729  14.096 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CD1   1 
ATOM   1642 N N     . HIS A   1 211 ? 111.778 87.285  13.293 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   N     1 
ATOM   1643 C CA    . HIS A   1 211 ? 112.066 88.448  12.461 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CA    1 
ATOM   1644 C C     . HIS A   1 211 ? 112.334 89.691  13.286 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   C     1 
ATOM   1645 O O     . HIS A   1 211 ? 112.930 90.642  12.799 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   O     1 
ATOM   1646 C CB    . HIS A   1 211 ? 110.916 88.742  11.495 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CB    1 
ATOM   1647 C CG    . HIS A   1 211 ? 110.903 87.858  10.290 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CG    1 
ATOM   1648 N ND1   . HIS A   1 211 ? 112.045 87.561  9.575  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   ND1   1 
ATOM   1649 C CD2   . HIS A   1 211 ? 109.888 87.229  9.655  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CD2   1 
ATOM   1650 C CE1   . HIS A   1 211 ? 111.732 86.788  8.552  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CE1   1 
ATOM   1651 N NE2   . HIS A   1 211 ? 110.429 86.573  8.577  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   NE2   1 
ATOM   1652 N N     . GLU A   1 212 ? 111.880 89.699  14.531 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   N     1 
ATOM   1653 C CA    . GLU A   1 212 ? 112.108 90.853  15.386 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CA    1 
ATOM   1654 C C     . GLU A   1 212 ? 113.577 90.925  15.783 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   C     1 
ATOM   1655 O O     . GLU A   1 212 ? 114.077 91.993  16.149 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   O     1 
ATOM   1656 C CB    . GLU A   1 212 ? 111.234 90.773  16.634 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CB    1 
ATOM   1657 C CG    . GLU A   1 212 ? 109.849 91.353  16.448 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CG    1 
ATOM   1658 C CD    . GLU A   1 212 ? 108.923 91.030  17.604 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CD    1 
ATOM   1659 O OE1   . GLU A   1 212 ? 109.395 91.037  18.763 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   OE1   1 
ATOM   1660 O OE2   . GLU A   1 212 ? 107.722 90.780  17.352 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   OE2   1 
ATOM   1661 N N     . ILE A   1 213 ? 114.263 89.784  15.702 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   N     1 
ATOM   1662 C CA    . ILE A   1 213 ? 115.676 89.704  16.050 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CA    1 
ATOM   1663 C C     . ILE A   1 213 ? 116.553 89.533  14.811 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   C     1 
ATOM   1664 O O     . ILE A   1 213 ? 117.649 90.074  14.752 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   O     1 
ATOM   1665 C CB    . ILE A   1 213 ? 115.948 88.534  17.031 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CB    1 
ATOM   1666 C CG1   . ILE A   1 213 ? 115.302 88.824  18.389 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CG1   1 
ATOM   1667 C CG2   . ILE A   1 213 ? 117.440 88.340  17.221 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CG2   1 
ATOM   1668 C CD1   . ILE A   1 213 ? 113.799 88.696  18.399 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CD1   1 
ATOM   1669 N N     . PHE A   1 214 ? 116.064 88.787  13.822 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   N     1 
ATOM   1670 C CA    . PHE A   1 214 ? 116.804 88.547  12.584 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CA    1 
ATOM   1671 C C     . PHE A   1 214 ? 115.927 88.944  11.402 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   C     1 
ATOM   1672 O O     . PHE A   1 214 ? 115.420 88.085  10.682 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   O     1 
ATOM   1673 C CB    . PHE A   1 214 ? 117.160 87.066  12.482 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CB    1 
ATOM   1674 C CG    . PHE A   1 214 ? 117.885 86.541  13.682 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CG    1 
ATOM   1675 C CD1   . PHE A   1 214 ? 119.234 86.830  13.879 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CD1   1 
ATOM   1676 C CD2   . PHE A   1 214 ? 117.213 85.794  14.642 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CD2   1 
ATOM   1677 C CE1   . PHE A   1 214 ? 119.902 86.382  15.022 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CE1   1 
ATOM   1678 C CE2   . PHE A   1 214 ? 117.868 85.341  15.782 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CE2   1 
ATOM   1679 C CZ    . PHE A   1 214 ? 119.218 85.636  15.974 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CZ    1 
ATOM   1680 N N     . PRO A   1 215 ? 115.749 90.255  11.177 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   N     1 
ATOM   1681 C CA    . PRO A   1 215 ? 114.911 90.742  10.071 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CA    1 
ATOM   1682 C C     . PRO A   1 215 ? 115.324 90.398  8.637  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   C     1 
ATOM   1683 O O     . PRO A   1 215 ? 114.510 90.499  7.716  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   O     1 
ATOM   1684 C CB    . PRO A   1 215 ? 114.847 92.251  10.323 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CB    1 
ATOM   1685 C CG    . PRO A   1 215 ? 116.132 92.542  11.068 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CG    1 
ATOM   1686 C CD    . PRO A   1 215 ? 116.256 91.370  12.001 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CD    1 
ATOM   1687 N N     . HIS A   1 216 ? 116.571 89.982  8.448  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   N     1 
ATOM   1688 C CA    . HIS A   1 216 ? 117.075 89.638  7.121  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CA    1 
ATOM   1689 C C     . HIS A   1 216 ? 116.980 88.152  6.836  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   C     1 
ATOM   1690 O O     . HIS A   1 216 ? 117.268 87.696  5.728  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   O     1 
ATOM   1691 C CB    . HIS A   1 216 ? 118.524 90.087  6.989  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CB    1 
ATOM   1692 C CG    . HIS A   1 216 ? 118.679 91.570  6.897  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CG    1 
ATOM   1693 N ND1   . HIS A   1 216 ? 118.499 92.262  5.718  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   ND1   1 
ATOM   1694 C CD2   . HIS A   1 216 ? 118.934 92.500  7.846  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CD2   1 
ATOM   1695 C CE1   . HIS A   1 216 ? 118.636 93.555  5.948  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CE1   1 
ATOM   1696 N NE2   . HIS A   1 216 ? 118.899 93.727  7.231  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   NE2   1 
ATOM   1697 N N     . LEU A   1 217 ? 116.589 87.394  7.847  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   N     1 
ATOM   1698 C CA    . LEU A   1 217 ? 116.452 85.969  7.676  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CA    1 
ATOM   1699 C C     . LEU A   1 217 ? 115.207 85.685  6.849  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   C     1 
ATOM   1700 O O     . LEU A   1 217 ? 114.120 86.157  7.175  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   O     1 
ATOM   1701 C CB    . LEU A   1 217 ? 116.332 85.283  9.037  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CB    1 
ATOM   1702 C CG    . LEU A   1 217 ? 116.314 83.755  8.999  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CG    1 
ATOM   1703 C CD1   . LEU A   1 217 ? 117.624 83.246  8.388  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CD1   1 
ATOM   1704 C CD2   . LEU A   1 217 ? 116.132 83.206  10.414 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CD2   1 
ATOM   1705 N N     . LYS A   1 218 ? 115.373 84.944  5.765  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   N     1 
ATOM   1706 C CA    . LYS A   1 218 ? 114.240 84.576  4.937  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CA    1 
ATOM   1707 C C     . LYS A   1 218 ? 113.558 83.428  5.687  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   C     1 
ATOM   1708 O O     . LYS A   1 218 ? 114.115 82.338  5.823  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   O     1 
ATOM   1709 C CB    . LYS A   1 218 ? 114.727 84.133  3.551  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CB    1 
ATOM   1710 C CG    . LYS A   1 218 ? 113.961 82.979  2.897  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CG    1 
ATOM   1711 C CD    . LYS A   1 218 ? 112.497 83.296  2.621  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CD    1 
ATOM   1712 C CE    . LYS A   1 218 ? 111.817 82.131  1.898  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CE    1 
ATOM   1713 N NZ    . LYS A   1 218 ? 112.469 81.779  0.601  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   NZ    1 
ATOM   1714 N N     . CYS A   1 219 ? 112.366 83.689  6.207  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   N     1 
ATOM   1715 C CA    . CYS A   1 219 ? 111.648 82.670  6.946  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   CA    1 
ATOM   1716 C C     . CYS A   1 219 ? 110.442 82.143  6.204  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   C     1 
ATOM   1717 O O     . CYS A   1 219 ? 109.685 82.897  5.599  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   O     1 
ATOM   1718 C CB    . CYS A   1 219 ? 111.193 83.211  8.305  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   CB    1 
ATOM   1719 S SG    . CYS A   1 219 ? 112.533 83.619  9.434  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   SG    1 
ATOM   1720 N N     . THR A   1 220 ? 110.271 80.831  6.261  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   N     1 
ATOM   1721 C CA    . THR A   1 220 ? 109.133 80.192  5.634  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CA    1 
ATOM   1722 C C     . THR A   1 220 ? 108.315 79.530  6.729  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   C     1 
ATOM   1723 O O     . THR A   1 220 ? 108.830 78.697  7.472  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   O     1 
ATOM   1724 C CB    . THR A   1 220 ? 109.558 79.107  4.647  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CB    1 
ATOM   1725 O OG1   . THR A   1 220 ? 110.282 79.699  3.561  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   OG1   1 
ATOM   1726 C CG2   . THR A   1 220 ? 108.334 78.386  4.117  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CG2   1 
ATOM   1727 N N     . VAL A   1 221 ? 107.052 79.918  6.846  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   N     1 
ATOM   1728 C CA    . VAL A   1 221 ? 106.185 79.317  7.842  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CA    1 
ATOM   1729 C C     . VAL A   1 221 ? 105.536 78.128  7.144  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   C     1 
ATOM   1730 O O     . VAL A   1 221 ? 104.752 78.297  6.217  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   O     1 
ATOM   1731 C CB    . VAL A   1 221 ? 105.093 80.304  8.312  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CB    1 
ATOM   1732 C CG1   . VAL A   1 221 ? 104.104 79.591  9.232  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CG1   1 
ATOM   1733 C CG2   . VAL A   1 221 ? 105.735 81.492  9.030  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CG2   1 
ATOM   1734 N N     . PHE A   1 222 ? 105.880 76.926  7.581  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   N     1 
ATOM   1735 C CA    . PHE A   1 222 ? 105.334 75.725  6.976  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CA    1 
ATOM   1736 C C     . PHE A   1 222 ? 104.348 75.059  7.914  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   C     1 
ATOM   1737 O O     . PHE A   1 222 ? 104.639 74.812  9.086  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   O     1 
ATOM   1738 C CB    . PHE A   1 222 ? 106.465 74.754  6.628  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CB    1 
ATOM   1739 C CG    . PHE A   1 222 ? 106.006 73.506  5.933  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CG    1 
ATOM   1740 C CD1   . PHE A   1 222 ? 105.291 73.579  4.744  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CD1   1 
ATOM   1741 C CD2   . PHE A   1 222 ? 106.293 72.253  6.465  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CD2   1 
ATOM   1742 C CE1   . PHE A   1 222 ? 104.867 72.420  4.091  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CE1   1 
ATOM   1743 C CE2   . PHE A   1 222 ? 105.874 71.087  5.824  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CE2   1 
ATOM   1744 C CZ    . PHE A   1 222 ? 105.162 71.167  4.638  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CZ    1 
ATOM   1745 N N     . ASP A   1 223 ? 103.162 74.783  7.400  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   N     1 
ATOM   1746 C CA    . ASP A   1 223 ? 102.151 74.137  8.209  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CA    1 
ATOM   1747 C C     . ASP A   1 223 ? 101.137 73.499  7.274  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   C     1 
ATOM   1748 O O     . ASP A   1 223 ? 101.359 73.426  6.070  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   O     1 
ATOM   1749 C CB    . ASP A   1 223 ? 101.482 75.156  9.139  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CB    1 
ATOM   1750 C CG    . ASP A   1 223 ? 101.083 74.545  10.470 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CG    1 
ATOM   1751 O OD1   . ASP A   1 223 ? 100.361 73.527  10.448 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   OD1   1 
ATOM   1752 O OD2   . ASP A   1 223 ? 101.491 75.070  11.534 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   OD2   1 
ATOM   1753 N N     . GLN A   1 224 ? 100.031 73.027  7.828  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   N     1 
ATOM   1754 C CA    . GLN A   1 224 ? 99.006  72.392  7.022  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CA    1 
ATOM   1755 C C     . GLN A   1 224 ? 98.331  73.397  6.112  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   C     1 
ATOM   1756 O O     . GLN A   1 224 ? 98.239  74.579  6.432  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   O     1 
ATOM   1757 C CB    . GLN A   1 224 ? 97.968  71.729  7.917  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CB    1 
ATOM   1758 C CG    . GLN A   1 224 ? 98.553  70.689  8.839  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CG    1 
ATOM   1759 C CD    . GLN A   1 224 ? 97.487  69.895  9.558  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CD    1 
ATOM   1760 O OE1   . GLN A   1 224 ? 96.879  68.988  8.986  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   OE1   1 
ATOM   1761 N NE2   . GLN A   1 224 ? 97.239  70.243  10.815 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   NE2   1 
ATOM   1762 N N     . PRO A   1 225 ? 97.850  72.936  4.953  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   N     1 
ATOM   1763 C CA    . PRO A   1 225 ? 97.183  73.830  4.009  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CA    1 
ATOM   1764 C C     . PRO A   1 225 ? 96.085  74.664  4.661  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   C     1 
ATOM   1765 O O     . PRO A   1 225 ? 95.999  75.871  4.439  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   O     1 
ATOM   1766 C CB    . PRO A   1 225 ? 96.639  72.866  2.956  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CB    1 
ATOM   1767 C CG    . PRO A   1 225 ? 97.660  71.767  2.964  1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CG    1 
ATOM   1768 C CD    . PRO A   1 225 ? 97.894  71.558  4.434  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CD    1 
ATOM   1769 N N     . GLN A   1 226 ? 95.258  74.017  5.475  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   N     1 
ATOM   1770 C CA    . GLN A   1 226 ? 94.143  74.690  6.140  1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CA    1 
ATOM   1771 C C     . GLN A   1 226 ? 94.543  75.706  7.205  1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   C     1 
ATOM   1772 O O     . GLN A   1 226 ? 93.793  76.644  7.479  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   O     1 
ATOM   1773 C CB    . GLN A   1 226 ? 93.183  73.658  6.748  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CB    1 
ATOM   1774 C CG    . GLN A   1 226 ? 93.853  72.579  7.586  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CG    1 
ATOM   1775 C CD    . GLN A   1 226 ? 94.583  71.535  6.748  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CD    1 
ATOM   1776 O OE1   . GLN A   1 226 ? 95.261  70.661  7.288  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   OE1   1 
ATOM   1777 N NE2   . GLN A   1 226 ? 94.438  71.616  5.426  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   NE2   1 
ATOM   1778 N N     . VAL A   1 227 ? 95.711  75.527  7.812  1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   N     1 
ATOM   1779 C CA    . VAL A   1 227 ? 96.154  76.466  8.832  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CA    1 
ATOM   1780 C C     . VAL A   1 227 ? 96.857  77.663  8.190  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   C     1 
ATOM   1781 O O     . VAL A   1 227 ? 96.663  78.806  8.602  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   O     1 
ATOM   1782 C CB    . VAL A   1 227 ? 97.086  75.775  9.872  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CB    1 
ATOM   1783 C CG1   . VAL A   1 227 ? 97.934  74.737  9.202  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CG1   1 
ATOM   1784 C CG2   . VAL A   1 227 ? 97.979  76.805  10.554 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CG2   1 
ATOM   1785 N N     . VAL A   1 228 ? 97.657  77.403  7.165  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   N     1 
ATOM   1786 C CA    . VAL A   1 228 ? 98.373  78.471  6.484  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CA    1 
ATOM   1787 C C     . VAL A   1 228 ? 97.477  79.210  5.490  1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   C     1 
ATOM   1788 O O     . VAL A   1 228 ? 97.704  80.382  5.189  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   O     1 
ATOM   1789 C CB    . VAL A   1 228 ? 99.615  77.911  5.768  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CB    1 
ATOM   1790 C CG1   . VAL A   1 228 ? 100.049 78.838  4.659  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CG1   1 
ATOM   1791 C CG2   . VAL A   1 228 ? 100.740 77.749  6.761  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CG2   1 
ATOM   1792 N N     . GLY A   1 229 ? 96.456  78.523  4.988  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   N     1 
ATOM   1793 C CA    . GLY A   1 229 ? 95.543  79.139  4.043  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   CA    1 
ATOM   1794 C C     . GLY A   1 229 ? 96.222  79.804  2.857  1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   C     1 
ATOM   1795 O O     . GLY A   1 229 ? 97.184  79.277  2.296  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   O     1 
ATOM   1796 N N     . ASN A   1 230 ? 95.716  80.972  2.473  1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   N     1 
ATOM   1797 C CA    . ASN A   1 230 ? 96.269  81.713  1.343  1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CA    1 
ATOM   1798 C C     . ASN A   1 230 ? 97.290  82.744  1.825  1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   C     1 
ATOM   1799 O O     . ASN A   1 230 ? 97.939  83.410  1.013  1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   O     1 
ATOM   1800 C CB    . ASN A   1 230 ? 95.144  82.430  0.585  1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CB    1 
ATOM   1801 C CG    . ASN A   1 230 ? 94.021  81.490  0.167  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CG    1 
ATOM   1802 O OD1   . ASN A   1 230 ? 94.186  80.663  -0.738 1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   OD1   1 
ATOM   1803 N ND2   . ASN A   1 230 ? 92.870  81.610  0.832  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   ND2   1 
ATOM   1804 N N     . LEU A   1 231 ? 97.417  82.865  3.148  1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   N     1 
ATOM   1805 C CA    . LEU A   1 231 ? 98.337  83.810  3.779  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CA    1 
ATOM   1806 C C     . LEU A   1 231 ? 99.547  84.180  2.935  1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   C     1 
ATOM   1807 O O     . LEU A   1 231 ? 100.246 83.321  2.402  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   O     1 
ATOM   1808 C CB    . LEU A   1 231 ? 98.808  83.269  5.130  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CB    1 
ATOM   1809 C CG    . LEU A   1 231 ? 97.783  83.339  6.264  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CG    1 
ATOM   1810 C CD1   . LEU A   1 231 ? 98.355  82.706  7.522  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CD1   1 
ATOM   1811 C CD2   . LEU A   1 231 ? 97.416  84.789  6.523  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CD2   1 
ATOM   1812 N N     . THR A   1 232 ? 99.775  85.481  2.823  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   N     1 
ATOM   1813 C CA    . THR A   1 232 ? 100.890 86.014  2.056  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CA    1 
ATOM   1814 C C     . THR A   1 232 ? 101.890 86.616  3.025  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   C     1 
ATOM   1815 O O     . THR A   1 232 ? 101.590 86.787  4.202  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   O     1 
ATOM   1816 C CB    . THR A   1 232 ? 100.419 87.120  1.095  1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CB    1 
ATOM   1817 O OG1   . THR A   1 232 ? 99.711  88.125  1.834  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   OG1   1 
ATOM   1818 C CG2   . THR A   1 232 ? 99.506  86.542  0.027  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CG2   1 
ATOM   1819 N N     . GLY A   1 233 ? 103.075 86.944  2.522  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   N     1 
ATOM   1820 C CA    . GLY A   1 233 ? 104.098 87.532  3.365  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   CA    1 
ATOM   1821 C C     . GLY A   1 233 ? 104.751 88.733  2.709  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   C     1 
ATOM   1822 O O     . GLY A   1 233 ? 104.075 89.654  2.250  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   O     1 
ATOM   1823 N N     . ASN A   1 234 ? 106.075 88.714  2.665  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   N     1 
ATOM   1824 C CA    . ASN A   1 234 ? 106.860 89.783  2.074  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CA    1 
ATOM   1825 C C     . ASN A   1 234 ? 108.175 89.188  1.604  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   C     1 
ATOM   1826 O O     . ASN A   1 234 ? 108.317 87.970  1.545  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   O     1 
ATOM   1827 C CB    . ASN A   1 234 ? 107.125 90.869  3.109  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CB    1 
ATOM   1828 C CG    . ASN A   1 234 ? 107.455 90.298  4.468  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CG    1 
ATOM   1829 O OD1   . ASN A   1 234 ? 106.610 90.284  5.372  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   OD1   1 
ATOM   1830 N ND2   . ASN A   1 234 ? 108.683 89.803  4.620  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   ND2   1 
ATOM   1831 N N     . GLU A   1 235 ? 109.140 90.041  1.283  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   N     1 
ATOM   1832 C CA    . GLU A   1 235 ? 110.434 89.571  0.806  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CA    1 
ATOM   1833 C C     . GLU A   1 235 ? 110.992 88.422  1.638  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   C     1 
ATOM   1834 O O     . GLU A   1 235 ? 111.388 87.388  1.093  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   O     1 
ATOM   1835 C CB    . GLU A   1 235 ? 111.465 90.706  0.807  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CB    1 
ATOM   1836 C CG    . GLU A   1 235 ? 111.145 91.872  -0.110 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CG    1 
ATOM   1837 C CD    . GLU A   1 235 ? 109.901 92.623  0.320  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CD    1 
ATOM   1838 O OE1   . GLU A   1 235 ? 109.889 93.145  1.459  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   OE1   1 
ATOM   1839 O OE2   . GLU A   1 235 ? 108.937 92.689  -0.480 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   OE2   1 
ATOM   1840 N N     . ASN A   1 236 ? 111.006 88.602  2.956  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   N     1 
ATOM   1841 C CA    . ASN A   1 236 ? 111.574 87.609  3.868  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CA    1 
ATOM   1842 C C     . ASN A   1 236 ? 110.603 86.744  4.655  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   C     1 
ATOM   1843 O O     . ASN A   1 236 ? 110.983 86.127  5.643  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   O     1 
ATOM   1844 C CB    . ASN A   1 236 ? 112.526 88.313  4.833  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CB    1 
ATOM   1845 C CG    . ASN A   1 236 ? 113.745 88.873  4.129  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CG    1 
ATOM   1846 O OD1   . ASN A   1 236 ? 114.344 89.848  4.579  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   OD1   1 
ATOM   1847 N ND2   . ASN A   1 236 ? 114.129 88.244  3.022  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   ND2   1 
ATOM   1848 N N     . LEU A   1 237 ? 109.359 86.687  4.205  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   N     1 
ATOM   1849 C CA    . LEU A   1 237 ? 108.347 85.892  4.878  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CA    1 
ATOM   1850 C C     . LEU A   1 237 ? 107.366 85.307  3.876  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   C     1 
ATOM   1851 O O     . LEU A   1 237 ? 106.774 86.026  3.079  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   O     1 
ATOM   1852 C CB    . LEU A   1 237 ? 107.580 86.752  5.884  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CB    1 
ATOM   1853 C CG    . LEU A   1 237 ? 106.352 86.098  6.517  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CG    1 
ATOM   1854 C CD1   . LEU A   1 237 ? 106.767 84.900  7.351  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CD1   1 
ATOM   1855 C CD2   . LEU A   1 237 ? 105.641 87.111  7.382  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CD2   1 
ATOM   1856 N N     . ASN A   1 238 ? 107.211 83.993  3.904  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   N     1 
ATOM   1857 C CA    . ASN A   1 238 ? 106.268 83.352  3.011  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CA    1 
ATOM   1858 C C     . ASN A   1 238 ? 105.632 82.192  3.743  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   C     1 
ATOM   1859 O O     . ASN A   1 238 ? 106.196 81.668  4.702  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   O     1 
ATOM   1860 C CB    . ASN A   1 238 ? 106.948 82.850  1.735  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CB    1 
ATOM   1861 C CG    . ASN A   1 238 ? 107.958 81.759  2.000  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CG    1 
ATOM   1862 O OD1   . ASN A   1 238 ? 108.240 80.937  1.132  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   OD1   1 
ATOM   1863 N ND2   . ASN A   1 238 ? 108.520 81.753  3.196  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   ND2   1 
ATOM   1864 N N     . PHE A   1 239 ? 104.441 81.811  3.301  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   N     1 
ATOM   1865 C CA    . PHE A   1 239 ? 103.726 80.706  3.903  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CA    1 
ATOM   1866 C C     . PHE A   1 239 ? 103.593 79.586  2.885  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   C     1 
ATOM   1867 O O     . PHE A   1 239 ? 103.294 79.827  1.714  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   O     1 
ATOM   1868 C CB    . PHE A   1 239 ? 102.347 81.156  4.381  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CB    1 
ATOM   1869 C CG    . PHE A   1 239 ? 102.388 82.168  5.498  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CG    1 
ATOM   1870 C CD1   . PHE A   1 239 ? 102.700 83.505  5.241  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CD1   1 
ATOM   1871 C CD2   . PHE A   1 239 ? 102.103 81.788  6.810  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CD2   1 
ATOM   1872 C CE1   . PHE A   1 239 ? 102.724 84.450  6.278  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CE1   1 
ATOM   1873 C CE2   . PHE A   1 239 ? 102.125 82.724  7.852  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CE2   1 
ATOM   1874 C CZ    . PHE A   1 239 ? 102.436 84.055  7.585  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CZ    1 
ATOM   1875 N N     . VAL A   1 240 ? 103.842 78.362  3.338  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   N     1 
ATOM   1876 C CA    . VAL A   1 240 ? 103.751 77.192  2.482  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CA    1 
ATOM   1877 C C     . VAL A   1 240 ? 102.921 76.121  3.173  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   C     1 
ATOM   1878 O O     . VAL A   1 240 ? 103.172 75.773  4.328  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   O     1 
ATOM   1879 C CB    . VAL A   1 240 ? 105.154 76.628  2.155  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CB    1 
ATOM   1880 C CG1   . VAL A   1 240 ? 105.033 75.359  1.342  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CG1   1 
ATOM   1881 C CG2   . VAL A   1 240 ? 105.949 77.652  1.367  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CG2   1 
ATOM   1882 N N     . GLY A   1 241 ? 101.923 75.615  2.458  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   N     1 
ATOM   1883 C CA    . GLY A   1 241 ? 101.069 74.581  3.003  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   CA    1 
ATOM   1884 C C     . GLY A   1 241 ? 101.494 73.212  2.506  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   C     1 
ATOM   1885 O O     . GLY A   1 241 ? 101.760 73.020  1.317  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   O     1 
ATOM   1886 N N     . GLY A   1 242 ? 101.569 72.258  3.426  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   N     1 
ATOM   1887 C CA    . GLY A   1 242 ? 101.956 70.909  3.065  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   CA    1 
ATOM   1888 C C     . GLY A   1 242 ? 101.825 69.953  4.235  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   C     1 
ATOM   1889 O O     . GLY A   1 242 ? 101.183 70.257  5.246  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   O     1 
ATOM   1890 N N     . ASP A   1 243 ? 102.433 68.784  4.090  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   N     1 
ATOM   1891 C CA    . ASP A   1 243 ? 102.402 67.769  5.124  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CA    1 
ATOM   1892 C C     . ASP A   1 243 ? 103.844 67.446  5.483  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   C     1 
ATOM   1893 O O     . ASP A   1 243 ? 104.570 66.843  4.689  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   O     1 
ATOM   1894 C CB    . ASP A   1 243 ? 101.669 66.524  4.615  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CB    1 
ATOM   1895 C CG    . ASP A   1 243 ? 101.808 65.338  5.555  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CG    1 
ATOM   1896 O OD1   . ASP A   1 243 ? 102.044 65.553  6.764  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   OD1   1 
ATOM   1897 O OD2   . ASP A   1 243 ? 101.667 64.189  5.084  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   OD2   1 
ATOM   1898 N N     . MET A   1 244 ? 104.247 67.850  6.684  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   N     1 
ATOM   1899 C CA    . MET A   1 244 ? 105.609 67.647  7.148  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CA    1 
ATOM   1900 C C     . MET A   1 244 ? 106.084 66.195  7.129  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   C     1 
ATOM   1901 O O     . MET A   1 244 ? 107.285 65.943  7.176  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   O     1 
ATOM   1902 C CB    . MET A   1 244 ? 105.770 68.240  8.549  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CB    1 
ATOM   1903 C CG    . MET A   1 244 ? 105.014 67.500  9.632  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CG    1 
ATOM   1904 S SD    . MET A   1 244 ? 104.977 68.399  11.188 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   SD    1 
ATOM   1905 C CE    . MET A   1 244 ? 106.618 68.226  11.694 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CE    1 
ATOM   1906 N N     . PHE A   1 245 ? 105.159 65.242  7.058  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   N     1 
ATOM   1907 C CA    . PHE A   1 245 ? 105.548 63.836  7.024  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CA    1 
ATOM   1908 C C     . PHE A   1 245 ? 105.897 63.408  5.605  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   C     1 
ATOM   1909 O O     . PHE A   1 245 ? 106.464 62.340  5.389  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   O     1 
ATOM   1910 C CB    . PHE A   1 245 ? 104.436 62.950  7.577  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CB    1 
ATOM   1911 C CG    . PHE A   1 245 ? 104.130 63.203  9.021  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CG    1 
ATOM   1912 C CD1   . PHE A   1 245 ? 103.142 64.108  9.386  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CD1   1 
ATOM   1913 C CD2   . PHE A   1 245 ? 104.846 62.549  10.018 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CD2   1 
ATOM   1914 C CE1   . PHE A   1 245 ? 102.867 64.362  10.722 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CE1   1 
ATOM   1915 C CE2   . PHE A   1 245 ? 104.582 62.796  11.364 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CE2   1 
ATOM   1916 C CZ    . PHE A   1 245 ? 103.587 63.707  11.716 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CZ    1 
ATOM   1917 N N     . LYS A   1 246 ? 105.552 64.253  4.639  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   N     1 
ATOM   1918 C CA    . LYS A   1 246 ? 105.859 63.985  3.242  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CA    1 
ATOM   1919 C C     . LYS A   1 246 ? 107.120 64.770  2.889  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   C     1 
ATOM   1920 O O     . LYS A   1 246 ? 108.061 64.224  2.318  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   O     1 
ATOM   1921 C CB    . LYS A   1 246 ? 104.682 64.395  2.351  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CB    1 
ATOM   1922 C CG    . LYS A   1 246 ? 103.443 63.521  2.557  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CG    1 
ATOM   1923 C CD    . LYS A   1 246 ? 102.198 64.103  1.889  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CD    1 
ATOM   1924 C CE    . LYS A   1 246 ? 100.970 63.235  2.168  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CE    1 
ATOM   1925 N NZ    . LYS A   1 246 ? 99.694  63.883  1.741  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   NZ    1 
ATOM   1926 N N     . SER A   1 247 ? 107.149 66.052  3.237  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   N     1 
ATOM   1927 C CA    . SER A   1 247 ? 108.335 66.858  2.971  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   CA    1 
ATOM   1928 C C     . SER A   1 247 ? 108.264 68.211  3.660  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   C     1 
ATOM   1929 O O     . SER A   1 247 ? 107.202 68.652  4.105  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   O     1 
ATOM   1930 C CB    . SER A   1 247 ? 108.528 67.076  1.471  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   CB    1 
ATOM   1931 O OG    . SER A   1 247 ? 107.686 68.117  1.023  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   OG    1 
ATOM   1932 N N     . ILE A   1 248 ? 109.413 68.866  3.738  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   N     1 
ATOM   1933 C CA    . ILE A   1 248 ? 109.515 70.168  4.365  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CA    1 
ATOM   1934 C C     . ILE A   1 248 ? 110.267 71.060  3.389  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   C     1 
ATOM   1935 O O     . ILE A   1 248 ? 111.301 70.659  2.845  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   O     1 
ATOM   1936 C CB    . ILE A   1 248 ? 110.300 70.065  5.693  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CB    1 
ATOM   1937 C CG1   . ILE A   1 248 ? 109.511 69.211  6.689  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CG1   1 
ATOM   1938 C CG2   . ILE A   1 248 ? 110.595 71.458  6.251  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CG2   1 
ATOM   1939 C CD1   . ILE A   1 248 ? 110.246 68.956  8.001  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CD1   1 
ATOM   1940 N N     . PRO A   1 249 ? 109.757 72.279  3.144  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   N     1 
ATOM   1941 C CA    . PRO A   1 249 ? 110.436 73.183  2.211  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CA    1 
ATOM   1942 C C     . PRO A   1 249 ? 111.917 73.263  2.546  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   C     1 
ATOM   1943 O O     . PRO A   1 249 ? 112.292 73.215  3.714  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   O     1 
ATOM   1944 C CB    . PRO A   1 249 ? 109.710 74.506  2.426  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CB    1 
ATOM   1945 C CG    . PRO A   1 249 ? 108.322 74.068  2.774  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CG    1 
ATOM   1946 C CD    . PRO A   1 249 ? 108.583 72.934  3.746  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CD    1 
ATOM   1947 N N     . SER A   1 250 ? 112.758 73.365  1.524  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   N     1 
ATOM   1948 C CA    . SER A   1 250 ? 114.192 73.438  1.748  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   CA    1 
ATOM   1949 C C     . SER A   1 250 ? 114.561 74.799  2.332  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   C     1 
ATOM   1950 O O     . SER A   1 250 ? 113.919 75.808  2.031  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   O     1 
ATOM   1951 C CB    . SER A   1 250 ? 114.943 73.227  0.437  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   CB    1 
ATOM   1952 O OG    . SER A   1 250 ? 114.776 74.345  -0.410 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   OG    1 
ATOM   1953 N N     . ALA A   1 251 ? 115.598 74.820  3.164  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   N     1 
ATOM   1954 C CA    . ALA A   1 251 ? 116.057 76.054  3.797  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   CA    1 
ATOM   1955 C C     . ALA A   1 251 ? 117.406 75.792  4.457  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   C     1 
ATOM   1956 O O     . ALA A   1 251 ? 117.790 74.639  4.619  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   O     1 
ATOM   1957 C CB    . ALA A   1 251 ? 115.034 76.513  4.850  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   CB    1 
ATOM   1958 N N     . ASP A   1 252 ? 118.125 76.845  4.839  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   N     1 
ATOM   1959 C CA    . ASP A   1 252 ? 119.419 76.650  5.492  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CA    1 
ATOM   1960 C C     . ASP A   1 252 ? 119.227 75.894  6.794  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   C     1 
ATOM   1961 O O     . ASP A   1 252 ? 120.095 75.143  7.222  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   O     1 
ATOM   1962 C CB    . ASP A   1 252 ? 120.105 77.985  5.797  1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CB    1 
ATOM   1963 C CG    . ASP A   1 252 ? 120.594 78.694  4.552  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CG    1 
ATOM   1964 O OD1   . ASP A   1 252 ? 120.520 78.107  3.450  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   OD1   1 
ATOM   1965 O OD2   . ASP A   1 252 ? 121.062 79.847  4.685  1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   OD2   1 
ATOM   1966 N N     . ALA A   1 253 ? 118.085 76.100  7.433  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   N     1 
ATOM   1967 C CA    . ALA A   1 253 ? 117.818 75.415  8.683  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   CA    1 
ATOM   1968 C C     . ALA A   1 253 ? 116.343 75.130  8.870  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   C     1 
ATOM   1969 O O     . ALA A   1 253 ? 115.480 75.843  8.344  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   O     1 
ATOM   1970 C CB    . ALA A   1 253 ? 118.345 76.239  9.856  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   CB    1 
ATOM   1971 N N     . VAL A   1 254 ? 116.065 74.062  9.610  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   N     1 
ATOM   1972 C CA    . VAL A   1 254 ? 114.703 73.670  9.915  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CA    1 
ATOM   1973 C C     . VAL A   1 254 ? 114.484 73.908  11.401 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   C     1 
ATOM   1974 O O     . VAL A   1 254 ? 115.258 73.417  12.229 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   O     1 
ATOM   1975 C CB    . VAL A   1 254 ? 114.458 72.173  9.642  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CB    1 
ATOM   1976 C CG1   . VAL A   1 254 ? 113.064 71.798  10.100 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CG1   1 
ATOM   1977 C CG2   . VAL A   1 254 ? 114.615 71.872  8.163  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CG2   1 
ATOM   1978 N N     . LEU A   1 255 ? 113.456 74.677  11.747 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   N     1 
ATOM   1979 C CA    . LEU A   1 255 ? 113.156 74.913  13.155 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CA    1 
ATOM   1980 C C     . LEU A   1 255 ? 111.975 74.028  13.522 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   C     1 
ATOM   1981 O O     . LEU A   1 255 ? 110.970 73.993  12.818 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   O     1 
ATOM   1982 C CB    . LEU A   1 255 ? 112.803 76.385  13.420 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CB    1 
ATOM   1983 C CG    . LEU A   1 255 ? 112.196 76.720  14.797 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CG    1 
ATOM   1984 C CD1   . LEU A   1 255 ? 113.221 76.498  15.906 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CD1   1 
ATOM   1985 C CD2   . LEU A   1 255 ? 111.729 78.162  14.809 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CD2   1 
ATOM   1986 N N     . LEU A   1 256 ? 112.122 73.293  14.614 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   N     1 
ATOM   1987 C CA    . LEU A   1 256 ? 111.077 72.407  15.118 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CA    1 
ATOM   1988 C C     . LEU A   1 256 ? 110.840 72.836  16.565 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   C     1 
ATOM   1989 O O     . LEU A   1 256 ? 111.410 72.270  17.493 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   O     1 
ATOM   1990 C CB    . LEU A   1 256 ? 111.544 70.946  15.069 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CB    1 
ATOM   1991 C CG    . LEU A   1 256 ? 111.847 70.339  13.694 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CG    1 
ATOM   1992 C CD1   . LEU A   1 256 ? 112.424 68.934  13.861 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CD1   1 
ATOM   1993 C CD2   . LEU A   1 256 ? 110.571 70.295  12.852 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CD2   1 
ATOM   1994 N N     . LYS A   1 257 ? 110.014 73.854  16.745 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   N     1 
ATOM   1995 C CA    . LYS A   1 257 ? 109.722 74.373  18.072 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CA    1 
ATOM   1996 C C     . LYS A   1 257 ? 108.476 73.720  18.652 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   C     1 
ATOM   1997 O O     . LYS A   1 257 ? 107.392 73.852  18.090 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   O     1 
ATOM   1998 C CB    . LYS A   1 257 ? 109.532 75.891  17.994 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CB    1 
ATOM   1999 C CG    . LYS A   1 257 ? 109.076 76.522  19.302 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CG    1 
ATOM   2000 C CD    . LYS A   1 257 ? 109.341 78.010  19.306 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CD    1 
ATOM   2001 C CE    . LYS A   1 257 ? 108.841 78.660  20.582 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CE    1 
ATOM   2002 N NZ    . LYS A   1 257 ? 107.374 78.506  20.719 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   NZ    1 
ATOM   2003 N N     . TRP A   1 258 ? 108.641 73.027  19.779 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   N     1 
ATOM   2004 C CA    . TRP A   1 258 ? 107.540 72.335  20.461 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CA    1 
ATOM   2005 C C     . TRP A   1 258 ? 106.722 71.509  19.487 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   C     1 
ATOM   2006 O O     . TRP A   1 258 ? 105.505 71.416  19.631 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   O     1 
ATOM   2007 C CB    . TRP A   1 258 ? 106.573 73.312  21.148 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CB    1 
ATOM   2008 C CG    . TRP A   1 258 ? 107.174 74.318  22.095 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CG    1 
ATOM   2009 C CD1   . TRP A   1 258 ? 108.416 74.280  22.668 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CD1   1 
ATOM   2010 C CD2   . TRP A   1 258 ? 106.546 75.517  22.580 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CD2   1 
ATOM   2011 N NE1   . TRP A   1 258 ? 108.602 75.383  23.474 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   NE1   1 
ATOM   2012 C CE2   . TRP A   1 258 ? 107.471 76.157  23.440 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CE2   1 
ATOM   2013 C CE3   . TRP A   1 258 ? 105.292 76.114  22.371 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CE3   1 
ATOM   2014 C CZ2   . TRP A   1 258 ? 107.182 77.366  24.092 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2015 C CZ3   . TRP A   1 258 ? 105.004 77.320  23.021 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2016 C CH2   . TRP A   1 258 ? 105.947 77.930  23.870 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CH2   1 
ATOM   2017 N N     . VAL A   1 259 ? 107.376 70.920  18.495 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   N     1 
ATOM   2018 C CA    . VAL A   1 259 ? 106.676 70.123  17.502 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CA    1 
ATOM   2019 C C     . VAL A   1 259 ? 106.806 68.628  17.740 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   C     1 
ATOM   2020 O O     . VAL A   1 259 ? 105.821 67.893  17.663 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   O     1 
ATOM   2021 C CB    . VAL A   1 259 ? 107.194 70.427  16.079 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CB    1 
ATOM   2022 C CG1   . VAL A   1 259 ? 106.790 69.323  15.128 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CG1   1 
ATOM   2023 C CG2   . VAL A   1 259 ? 106.636 71.748  15.597 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CG2   1 
ATOM   2024 N N     . LEU A   1 260 ? 108.020 68.180  18.035 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   N     1 
ATOM   2025 C CA    . LEU A   1 260 ? 108.271 66.758  18.234 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CA    1 
ATOM   2026 C C     . LEU A   1 260 ? 107.788 66.157  19.545 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   C     1 
ATOM   2027 O O     . LEU A   1 260 ? 107.671 64.942  19.660 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   O     1 
ATOM   2028 C CB    . LEU A   1 260 ? 109.764 66.470  18.075 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CB    1 
ATOM   2029 C CG    . LEU A   1 260 ? 110.417 66.898  16.760 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CG    1 
ATOM   2030 C CD1   . LEU A   1 260 ? 111.920 66.619  16.843 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CD1   1 
ATOM   2031 C CD2   . LEU A   1 260 ? 109.774 66.162  15.578 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CD2   1 
ATOM   2032 N N     . HIS A   1 261 ? 107.508 66.982  20.545 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   N     1 
ATOM   2033 C CA    . HIS A   1 261 ? 107.071 66.408  21.804 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CA    1 
ATOM   2034 C C     . HIS A   1 261 ? 105.631 65.904  21.738 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   C     1 
ATOM   2035 O O     . HIS A   1 261 ? 105.160 65.238  22.658 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   O     1 
ATOM   2036 C CB    . HIS A   1 261 ? 107.293 67.401  22.961 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CB    1 
ATOM   2037 C CG    . HIS A   1 261 ? 106.196 68.401  23.149 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CG    1 
ATOM   2038 N ND1   . HIS A   1 261 ? 104.999 68.088  23.756 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   ND1   1 
ATOM   2039 C CD2   . HIS A   1 261 ? 106.137 69.723  22.858 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CD2   1 
ATOM   2040 C CE1   . HIS A   1 261 ? 104.251 69.174  23.834 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CE1   1 
ATOM   2041 N NE2   . HIS A   1 261 ? 104.917 70.181  23.297 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   NE2   1 
ATOM   2042 N N     . ASP A   1 262 ? 104.944 66.200  20.638 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   N     1 
ATOM   2043 C CA    . ASP A   1 262 ? 103.569 65.744  20.453 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CA    1 
ATOM   2044 C C     . ASP A   1 262 ? 103.538 64.498  19.566 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   C     1 
ATOM   2045 O O     . ASP A   1 262 ? 102.471 64.010  19.203 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   O     1 
ATOM   2046 C CB    . ASP A   1 262 ? 102.708 66.828  19.796 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CB    1 
ATOM   2047 C CG    . ASP A   1 262 ? 102.565 68.071  20.655 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CG    1 
ATOM   2048 O OD1   . ASP A   1 262 ? 102.375 67.932  21.885 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   OD1   1 
ATOM   2049 O OD2   . ASP A   1 262 ? 102.625 69.191  20.096 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   OD2   1 
ATOM   2050 N N     . TRP A   1 263 ? 104.704 63.980  19.212 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   N     1 
ATOM   2051 C CA    . TRP A   1 263 ? 104.743 62.811  18.352 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CA    1 
ATOM   2052 C C     . TRP A   1 263 ? 105.578 61.680  18.913 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   C     1 
ATOM   2053 O O     . TRP A   1 263 ? 106.584 61.912  19.586 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   O     1 
ATOM   2054 C CB    . TRP A   1 263 ? 105.267 63.194  16.968 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CB    1 
ATOM   2055 C CG    . TRP A   1 263 ? 104.422 64.210  16.278 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CG    1 
ATOM   2056 C CD1   . TRP A   1 263 ? 104.629 65.557  16.234 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CD1   1 
ATOM   2057 C CD2   . TRP A   1 263 ? 103.224 63.961  15.538 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CD2   1 
ATOM   2058 N NE1   . TRP A   1 263 ? 103.634 66.166  15.508 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   NE1   1 
ATOM   2059 C CE2   . TRP A   1 263 ? 102.757 65.208  15.069 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CE2   1 
ATOM   2060 C CE3   . TRP A   1 263 ? 102.499 62.804  15.225 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CE3   1 
ATOM   2061 C CZ2   . TRP A   1 263 ? 101.597 65.333  14.300 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2062 C CZ3   . TRP A   1 263 ? 101.346 62.926  14.461 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2063 C CH2   . TRP A   1 263 ? 100.907 64.183  14.006 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CH2   1 
ATOM   2064 N N     . ASN A   1 264 ? 105.149 60.453  18.631 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   N     1 
ATOM   2065 C CA    . ASN A   1 264 ? 105.867 59.284  19.105 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CA    1 
ATOM   2066 C C     . ASN A   1 264 ? 107.154 59.200  18.315 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   C     1 
ATOM   2067 O O     . ASN A   1 264 ? 107.372 59.988  17.396 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   O     1 
ATOM   2068 C CB    . ASN A   1 264 ? 105.035 58.003  18.931 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CB    1 
ATOM   2069 C CG    . ASN A   1 264 ? 104.739 57.681  17.480 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CG    1 
ATOM   2070 O OD1   . ASN A   1 264 ? 105.637 57.678  16.630 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   OD1   1 
ATOM   2071 N ND2   . ASN A   1 264 ? 103.476 57.388  17.190 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   ND2   1 
ATOM   2072 N N     . ASP A   1 265 ? 108.002 58.246  18.668 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   N     1 
ATOM   2073 C CA    . ASP A   1 265 ? 109.285 58.100  18.007 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CA    1 
ATOM   2074 C C     . ASP A   1 265 ? 109.175 57.870  16.507 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   C     1 
ATOM   2075 O O     . ASP A   1 265 ? 109.924 58.454  15.725 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   O     1 
ATOM   2076 C CB    . ASP A   1 265 ? 110.070 56.968  18.670 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CB    1 
ATOM   2077 C CG    . ASP A   1 265 ? 110.149 57.130  20.185 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CG    1 
ATOM   2078 O OD1   . ASP A   1 265 ? 110.273 58.283  20.651 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   OD1   1 
ATOM   2079 O OD2   . ASP A   1 265 ? 110.097 56.111  20.910 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   OD2   1 
ATOM   2080 N N     . GLU A   1 266 ? 108.227 57.036  16.105 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   N     1 
ATOM   2081 C CA    . GLU A   1 266 ? 108.046 56.731  14.698 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CA    1 
ATOM   2082 C C     . GLU A   1 266 ? 107.750 57.986  13.892 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   C     1 
ATOM   2083 O O     . GLU A   1 266 ? 108.395 58.260  12.882 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   O     1 
ATOM   2084 C CB    . GLU A   1 266 ? 106.902 55.740  14.528 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CB    1 
ATOM   2085 C CG    . GLU A   1 266 ? 106.873 55.053  13.176 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CG    1 
ATOM   2086 C CD    . GLU A   1 266 ? 105.598 54.263  12.969 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CD    1 
ATOM   2087 O OE1   . GLU A   1 266 ? 105.161 53.590  13.929 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   OE1   1 
ATOM   2088 O OE2   . GLU A   1 266 ? 105.038 54.312  11.851 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   OE2   1 
ATOM   2089 N N     . GLN A   1 267 ? 106.764 58.745  14.348 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   N     1 
ATOM   2090 C CA    . GLN A   1 267 ? 106.364 59.965  13.668 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CA    1 
ATOM   2091 C C     . GLN A   1 267 ? 107.443 61.040  13.765 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   C     1 
ATOM   2092 O O     . GLN A   1 267 ? 107.662 61.799  12.822 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   O     1 
ATOM   2093 C CB    . GLN A   1 267 ? 105.047 60.468  14.257 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CB    1 
ATOM   2094 C CG    . GLN A   1 267 ? 103.898 59.474  14.092 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CG    1 
ATOM   2095 C CD    . GLN A   1 267 ? 103.614 59.156  12.632 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CD    1 
ATOM   2096 O OE1   . GLN A   1 267 ? 103.147 60.012  11.874 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   OE1   1 
ATOM   2097 N NE2   . GLN A   1 267 ? 103.906 57.923  12.226 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   NE2   1 
ATOM   2098 N N     . SER A   1 268 ? 108.123 61.097  14.904 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   N     1 
ATOM   2099 C CA    . SER A   1 268 ? 109.176 62.084  15.081 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   CA    1 
ATOM   2100 C C     . SER A   1 268 ? 110.350 61.788  14.162 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   C     1 
ATOM   2101 O O     . SER A   1 268 ? 111.015 62.699  13.689 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   O     1 
ATOM   2102 C CB    . SER A   1 268 ? 109.651 62.120  16.539 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   CB    1 
ATOM   2103 O OG    . SER A   1 268 ? 108.710 62.788  17.360 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   OG    1 
ATOM   2104 N N     . LEU A   1 269 ? 110.599 60.510  13.906 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   N     1 
ATOM   2105 C CA    . LEU A   1 269 ? 111.703 60.127  13.034 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CA    1 
ATOM   2106 C C     . LEU A   1 269 ? 111.438 60.616  11.619 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   C     1 
ATOM   2107 O O     . LEU A   1 269 ? 112.334 61.144  10.966 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   O     1 
ATOM   2108 C CB    . LEU A   1 269 ? 111.890 58.604  13.029 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CB    1 
ATOM   2109 C CG    . LEU A   1 269 ? 113.127 58.088  12.294 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CG    1 
ATOM   2110 C CD1   . LEU A   1 269 ? 114.384 58.694  12.912 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CD1   1 
ATOM   2111 C CD2   . LEU A   1 269 ? 113.176 56.567  12.384 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CD2   1 
ATOM   2112 N N     . LYS A   1 270 ? 110.208 60.441  11.149 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   N     1 
ATOM   2113 C CA    . LYS A   1 270 ? 109.847 60.884  9.802  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CA    1 
ATOM   2114 C C     . LYS A   1 270 ? 110.104 62.378  9.659  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   C     1 
ATOM   2115 O O     . LYS A   1 270 ? 110.730 62.825  8.702  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   O     1 
ATOM   2116 C CB    . LYS A   1 270 ? 108.371 60.624  9.512  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CB    1 
ATOM   2117 C CG    . LYS A   1 270 ? 107.964 59.170  9.424  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CG    1 
ATOM   2118 C CD    . LYS A   1 270 ? 106.488 59.087  9.050  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CD    1 
ATOM   2119 C CE    . LYS A   1 270 ? 105.952 57.671  9.110  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CE    1 
ATOM   2120 N NZ    . LYS A   1 270 ? 104.484 57.645  8.838  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   NZ    1 
ATOM   2121 N N     . ILE A   1 271 ? 109.604 63.146  10.619 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   N     1 
ATOM   2122 C CA    . ILE A   1 271 ? 109.779 64.584  10.605 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CA    1 
ATOM   2123 C C     . ILE A   1 271 ? 111.256 64.971  10.567 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   C     1 
ATOM   2124 O O     . ILE A   1 271 ? 111.656 65.871  9.817  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   O     1 
ATOM   2125 C CB    . ILE A   1 271 ? 109.121 65.224  11.834 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CB    1 
ATOM   2126 C CG1   . ILE A   1 271 ? 107.607 65.003  11.773 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CG1   1 
ATOM   2127 C CG2   . ILE A   1 271 ? 109.453 66.709  11.881 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CG2   1 
ATOM   2128 C CD1   . ILE A   1 271 ? 106.863 65.358  13.044 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CD1   1 
ATOM   2129 N N     . LEU A   1 272 ? 112.066 64.291  11.374 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   N     1 
ATOM   2130 C CA    . LEU A   1 272 ? 113.488 64.583  11.411 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CA    1 
ATOM   2131 C C     . LEU A   1 272 ? 114.175 64.183  10.107 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   C     1 
ATOM   2132 O O     . LEU A   1 272 ? 115.109 64.845  9.670  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   O     1 
ATOM   2133 C CB    . LEU A   1 272 ? 114.144 63.888  12.612 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CB    1 
ATOM   2134 C CG    . LEU A   1 272 ? 113.889 64.519  13.990 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CG    1 
ATOM   2135 C CD1   . LEU A   1 272 ? 114.363 63.588  15.083 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CD1   1 
ATOM   2136 C CD2   . LEU A   1 272 ? 114.591 65.867  14.089 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CD2   1 
ATOM   2137 N N     . LYS A   1 273 ? 113.715 63.107  9.475  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   N     1 
ATOM   2138 C CA    . LYS A   1 273 ? 114.320 62.690  8.216  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CA    1 
ATOM   2139 C C     . LYS A   1 273 ? 113.976 63.693  7.116  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   C     1 
ATOM   2140 O O     . LYS A   1 273 ? 114.826 64.044  6.287  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   O     1 
ATOM   2141 C CB    . LYS A   1 273 ? 113.853 61.283  7.832  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CB    1 
ATOM   2142 C CG    . LYS A   1 273 ? 114.520 60.177  8.658  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CG    1 
ATOM   2143 C CD    . LYS A   1 273 ? 114.032 58.793  8.246  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CD    1 
ATOM   2144 C CE    . LYS A   1 273 ? 114.878 57.698  8.889  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CE    1 
ATOM   2145 N NZ    . LYS A   1 273 ? 114.342 56.332  8.628  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   NZ    1 
ATOM   2146 N N     . ASN A   1 274 ? 112.736 64.173  7.120  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   N     1 
ATOM   2147 C CA    . ASN A   1 274 ? 112.323 65.145  6.125  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CA    1 
ATOM   2148 C C     . ASN A   1 274 ? 113.026 66.463  6.375  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   C     1 
ATOM   2149 O O     . ASN A   1 274 ? 113.175 67.276  5.465  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   O     1 
ATOM   2150 C CB    . ASN A   1 274 ? 110.810 65.343  6.155  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CB    1 
ATOM   2151 C CG    . ASN A   1 274 ? 110.057 64.124  5.643  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CG    1 
ATOM   2152 O OD1   . ASN A   1 274 ? 110.614 63.292  4.924  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   OD1   1 
ATOM   2153 N ND2   . ASN A   1 274 ? 108.783 64.024  5.996  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   ND2   1 
ATOM   2154 N N     . SER A   1 275 ? 113.460 66.668  7.615  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   N     1 
ATOM   2155 C CA    . SER A   1 275 ? 114.166 67.882  7.986  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   CA    1 
ATOM   2156 C C     . SER A   1 275 ? 115.597 67.822  7.467  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   C     1 
ATOM   2157 O O     . SER A   1 275 ? 116.148 68.832  7.030  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   O     1 
ATOM   2158 C CB    . SER A   1 275 ? 114.165 68.061  9.504  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   CB    1 
ATOM   2159 O OG    . SER A   1 275 ? 112.874 68.413  9.968  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   OG    1 
ATOM   2160 N N     . LYS A   1 276 ? 116.196 66.637  7.508  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   N     1 
ATOM   2161 C CA    . LYS A   1 276 ? 117.556 66.468  7.008  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CA    1 
ATOM   2162 C C     . LYS A   1 276 ? 117.571 66.680  5.491  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   C     1 
ATOM   2163 O O     . LYS A   1 276 ? 118.519 67.236  4.941  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   O     1 
ATOM   2164 C CB    . LYS A   1 276 ? 118.089 65.068  7.346  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CB    1 
ATOM   2165 C CG    . LYS A   1 276 ? 119.464 64.772  6.760  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CG    1 
ATOM   2166 C CD    . LYS A   1 276 ? 119.977 63.405  7.197  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CD    1 
ATOM   2167 C CE    . LYS A   1 276 ? 121.260 63.026  6.454  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CE    1 
ATOM   2168 N NZ    . LYS A   1 276 ? 122.373 63.988  6.693  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   NZ    1 
ATOM   2169 N N     . GLU A   1 277 ? 116.515 66.231  4.822  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   N     1 
ATOM   2170 C CA    . GLU A   1 277 ? 116.403 66.383  3.374  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CA    1 
ATOM   2171 C C     . GLU A   1 277 ? 116.151 67.844  3.039  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   C     1 
ATOM   2172 O O     . GLU A   1 277 ? 116.615 68.346  2.025  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   O     1 
ATOM   2173 C CB    . GLU A   1 277 ? 115.251 65.529  2.836  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CB    1 
ATOM   2174 C CG    . GLU A   1 277 ? 114.862 65.827  1.392  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CG    1 
ATOM   2175 C CD    . GLU A   1 277 ? 115.927 65.422  0.379  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CD    1 
ATOM   2176 O OE1   . GLU A   1 277 ? 115.817 65.836  -0.801 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   OE1   1 
ATOM   2177 O OE2   . GLU A   1 277 ? 116.868 64.685  0.757  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   OE2   1 
ATOM   2178 N N     . ALA A   1 278 ? 115.415 68.528  3.905  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   N     1 
ATOM   2179 C CA    . ALA A   1 278 ? 115.106 69.932  3.672  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   CA    1 
ATOM   2180 C C     . ALA A   1 278 ? 116.362 70.797  3.686  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   C     1 
ATOM   2181 O O     . ALA A   1 278 ? 116.376 71.883  3.124  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   O     1 
ATOM   2182 C CB    . ALA A   1 278 ? 114.109 70.428  4.716  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   CB    1 
ATOM   2183 N N     . ILE A   1 279 ? 117.417 70.311  4.326  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   N     1 
ATOM   2184 C CA    . ILE A   1 279 ? 118.667 71.059  4.405  1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CA    1 
ATOM   2185 C C     . ILE A   1 279 ? 119.801 70.399  3.626  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   C     1 
ATOM   2186 O O     . ILE A   1 279 ? 120.925 70.907  3.616  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   O     1 
ATOM   2187 C CB    . ILE A   1 279 ? 119.140 71.198  5.862  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CB    1 
ATOM   2188 C CG1   . ILE A   1 279 ? 119.527 69.823  6.409  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CG1   1 
ATOM   2189 C CG2   . ILE A   1 279 ? 118.040 71.815  6.709  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CG2   1 
ATOM   2190 C CD1   . ILE A   1 279 ? 120.041 69.853  7.835  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CD1   1 
ATOM   2191 N N     . SER A   1 280 ? 119.508 69.270  2.983  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   N     1 
ATOM   2192 C CA    . SER A   1 280 ? 120.525 68.539  2.234  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   CA    1 
ATOM   2193 C C     . SER A   1 280 ? 121.302 69.401  1.244  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   C     1 
ATOM   2194 O O     . SER A   1 280 ? 122.532 69.370  1.225  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   O     1 
ATOM   2195 C CB    . SER A   1 280 ? 119.895 67.356  1.495  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   CB    1 
ATOM   2196 O OG    . SER A   1 280 ? 118.925 67.792  0.554  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   OG    1 
ATOM   2197 N N     . HIS A   1 281 ? 120.589 70.174  0.433  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   N     1 
ATOM   2198 C CA    . HIS A   1 281 ? 121.225 71.023  -0.567 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CA    1 
ATOM   2199 C C     . HIS A   1 281 ? 122.312 71.919  0.023  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   C     1 
ATOM   2200 O O     . HIS A   1 281 ? 123.303 72.211  -0.643 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   O     1 
ATOM   2201 C CB    . HIS A   1 281 ? 120.178 71.886  -1.261 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CB    1 
ATOM   2202 C CG    . HIS A   1 281 ? 119.505 72.849  -0.343 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CG    1 
ATOM   2203 N ND1   . HIS A   1 281 ? 118.822 72.443  0.784  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   ND1   1 
ATOM   2204 C CD2   . HIS A   1 281 ? 119.447 74.202  -0.354 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CD2   1 
ATOM   2205 C CE1   . HIS A   1 281 ? 118.373 73.505  1.429  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CE1   1 
ATOM   2206 N NE2   . HIS A   1 281 ? 118.738 74.585  0.760  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   NE2   1 
ATOM   2207 N N     . LYS A   1 282 ? 122.126 72.360  1.263  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   N     1 
ATOM   2208 C CA    . LYS A   1 282 ? 123.112 73.214  1.931  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CA    1 
ATOM   2209 C C     . LYS A   1 282 ? 124.305 72.399  2.429  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   C     1 
ATOM   2210 O O     . LYS A   1 282 ? 125.249 72.945  2.994  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   O     1 
ATOM   2211 C CB    . LYS A   1 282 ? 122.469 73.942  3.113  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CB    1 
ATOM   2212 C CG    . LYS A   1 282 ? 121.973 75.343  2.798  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CG    1 
ATOM   2213 C CD    . LYS A   1 282 ? 123.116 76.358  2.801  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CD    1 
ATOM   2214 C CE    . LYS A   1 282 ? 123.691 76.541  4.211  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CE    1 
ATOM   2215 N NZ    . LYS A   1 282 ? 124.690 77.657  4.316  1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   NZ    1 
ATOM   2216 N N     . GLY A   1 283 ? 124.253 71.089  2.217  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   N     1 
ATOM   2217 C CA    . GLY A   1 283 ? 125.338 70.228  2.651  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   CA    1 
ATOM   2218 C C     . GLY A   1 283 ? 125.553 70.202  4.156  1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   C     1 
ATOM   2219 O O     . GLY A   1 283 ? 124.602 70.297  4.938  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   O     1 
ATOM   2220 N N     . LYS A   1 284 ? 126.816 70.072  4.555  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   N     1 
ATOM   2221 C CA    . LYS A   1 284 ? 127.199 70.021  5.963  1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CA    1 
ATOM   2222 C C     . LYS A   1 284 ? 126.989 71.354  6.684  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   C     1 
ATOM   2223 O O     . LYS A   1 284 ? 127.158 71.445  7.902  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   O     1 
ATOM   2224 C CB    . LYS A   1 284 ? 128.665 69.590  6.088  1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CB    1 
ATOM   2225 C CG    . LYS A   1 284 ? 128.943 68.146  5.660  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CG    1 
ATOM   2226 C CD    . LYS A   1 284 ? 128.291 67.134  6.610  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CD    1 
ATOM   2227 C CE    . LYS A   1 284 ? 128.687 65.695  6.270  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CE    1 
ATOM   2228 N NZ    . LYS A   1 284 ? 128.179 64.698  7.265  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   NZ    1 
ATOM   2229 N N     . ASP A   1 285 ? 126.613 72.385  5.935  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   N     1 
ATOM   2230 C CA    . ASP A   1 285 ? 126.386 73.700  6.529  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CA    1 
ATOM   2231 C C     . ASP A   1 285 ? 124.976 73.824  7.112  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   C     1 
ATOM   2232 O O     . ASP A   1 285 ? 124.735 74.631  8.016  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   O     1 
ATOM   2233 C CB    . ASP A   1 285 ? 126.613 74.786  5.479  1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CB    1 
ATOM   2234 C CG    . ASP A   1 285 ? 127.903 74.583  4.711  1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CG    1 
ATOM   2235 O OD1   . ASP A   1 285 ? 128.945 74.348  5.360  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   OD1   1 
ATOM   2236 O OD2   . ASP A   1 285 ? 127.875 74.658  3.461  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   OD2   1 
ATOM   2237 N N     . GLY A   1 286 ? 124.050 73.021  6.596  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   N     1 
ATOM   2238 C CA    . GLY A   1 286 ? 122.684 73.064  7.084  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   CA    1 
ATOM   2239 C C     . GLY A   1 286 ? 122.559 72.548  8.506  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   C     1 
ATOM   2240 O O     . GLY A   1 286 ? 123.473 71.903  9.020  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   O     1 
ATOM   2241 N N     . LYS A   1 287 ? 121.428 72.829  9.146  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   N     1 
ATOM   2242 C CA    . LYS A   1 287 ? 121.204 72.380  10.515 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CA    1 
ATOM   2243 C C     . LYS A   1 287 ? 119.717 72.349  10.827 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   C     1 
ATOM   2244 O O     . LYS A   1 287 ? 118.919 73.026  10.176 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   O     1 
ATOM   2245 C CB    . LYS A   1 287 ? 121.896 73.329  11.506 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CB    1 
ATOM   2246 C CG    . LYS A   1 287 ? 121.206 74.688  11.620 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CG    1 
ATOM   2247 C CD    . LYS A   1 287 ? 122.086 75.772  12.241 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CD    1 
ATOM   2248 C CE    . LYS A   1 287 ? 122.339 75.554  13.718 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CE    1 
ATOM   2249 N NZ    . LYS A   1 287 ? 123.146 76.666  14.291 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   NZ    1 
ATOM   2250 N N     . VAL A   1 288 ? 119.352 71.556  11.827 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   N     1 
ATOM   2251 C CA    . VAL A   1 288 ? 117.974 71.465  12.272 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CA    1 
ATOM   2252 C C     . VAL A   1 288 ? 117.985 71.919  13.730 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   C     1 
ATOM   2253 O O     . VAL A   1 288 ? 118.847 71.509  14.513 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   O     1 
ATOM   2254 C CB    . VAL A   1 288 ? 117.452 70.032  12.171 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CB    1 
ATOM   2255 C CG1   . VAL A   1 288 ? 116.044 69.938  12.742 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CG1   1 
ATOM   2256 C CG2   . VAL A   1 288 ? 117.458 69.595  10.710 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CG2   1 
ATOM   2257 N N     . ILE A   1 289 ? 117.045 72.785  14.089 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   N     1 
ATOM   2258 C CA    . ILE A   1 289 ? 116.975 73.296  15.445 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CA    1 
ATOM   2259 C C     . ILE A   1 289 ? 115.727 72.784  16.165 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   C     1 
ATOM   2260 O O     . ILE A   1 289 ? 114.596 73.065  15.762 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   O     1 
ATOM   2261 C CB    . ILE A   1 289 ? 116.980 74.832  15.443 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CB    1 
ATOM   2262 C CG1   . ILE A   1 289 ? 118.187 75.344  14.665 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CG1   1 
ATOM   2263 C CG2   . ILE A   1 289 ? 117.052 75.359  16.865 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CG2   1 
ATOM   2264 C CD1   . ILE A   1 289 ? 118.062 76.797  14.269 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CD1   1 
ATOM   2265 N N     . ILE A   1 290 ? 115.942 72.020  17.230 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   N     1 
ATOM   2266 C CA    . ILE A   1 290 ? 114.834 71.469  17.999 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CA    1 
ATOM   2267 C C     . ILE A   1 290 ? 114.681 72.211  19.313 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   C     1 
ATOM   2268 O O     . ILE A   1 290 ? 115.650 72.408  20.042 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   O     1 
ATOM   2269 C CB    . ILE A   1 290 ? 115.056 69.991  18.356 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CB    1 
ATOM   2270 C CG1   . ILE A   1 290 ? 115.131 69.135  17.098 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CG1   1 
ATOM   2271 C CG2   . ILE A   1 290 ? 113.928 69.501  19.251 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CG2   1 
ATOM   2272 C CD1   . ILE A   1 290 ? 115.544 67.696  17.396 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CD1   1 
ATOM   2273 N N     . ILE A   1 291 ? 113.461 72.629  19.607 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   N     1 
ATOM   2274 C CA    . ILE A   1 291 ? 113.183 73.293  20.861 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CA    1 
ATOM   2275 C C     . ILE A   1 291 ? 112.135 72.466  21.585 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   C     1 
ATOM   2276 O O     . ILE A   1 291 ? 110.967 72.430  21.196 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   O     1 
ATOM   2277 C CB    . ILE A   1 291 ? 112.693 74.719  20.637 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CB    1 
ATOM   2278 C CG1   . ILE A   1 291 ? 113.851 75.551  20.086 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CG1   1 
ATOM   2279 C CG2   . ILE A   1 291 ? 112.205 75.314  21.941 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CG2   1 
ATOM   2280 C CD1   . ILE A   1 291 ? 113.510 76.954  19.819 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CD1   1 
ATOM   2281 N N     . ASP A   1 292 ? 112.584 71.771  22.623 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   N     1 
ATOM   2282 C CA    . ASP A   1 292 ? 111.735 70.911  23.440 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CA    1 
ATOM   2283 C C     . ASP A   1 292 ? 112.506 70.607  24.715 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   C     1 
ATOM   2284 O O     . ASP A   1 292 ? 113.630 71.073  24.898 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   O     1 
ATOM   2285 C CB    . ASP A   1 292 ? 111.432 69.601  22.702 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CB    1 
ATOM   2286 C CG    . ASP A   1 292 ? 110.006 69.536  22.186 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CG    1 
ATOM   2287 O OD1   . ASP A   1 292 ? 109.780 68.898  21.136 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   OD1   1 
ATOM   2288 O OD2   . ASP A   1 292 ? 109.108 70.116  22.835 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   OD2   1 
ATOM   2289 N N     . ILE A   1 293 ? 111.919 69.824  25.601 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   N     1 
ATOM   2290 C CA    . ILE A   1 293 ? 112.620 69.505  26.823 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CA    1 
ATOM   2291 C C     . ILE A   1 293 ? 113.520 68.284  26.630 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   C     1 
ATOM   2292 O O     . ILE A   1 293 ? 113.230 67.385  25.839 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   O     1 
ATOM   2293 C CB    . ILE A   1 293 ? 111.614 69.282  27.985 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CB    1 
ATOM   2294 C CG1   . ILE A   1 293 ? 110.964 70.623  28.348 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CG1   1 
ATOM   2295 C CG2   . ILE A   1 293 ? 112.317 68.701  29.211 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CG2   1 
ATOM   2296 C CD1   . ILE A   1 293 ? 109.712 70.504  29.189 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CD1   1 
ATOM   2297 N N     . SER A   1 294 ? 114.644 68.289  27.329 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   N     1 
ATOM   2298 C CA    . SER A   1 294 ? 115.575 67.180  27.284 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   CA    1 
ATOM   2299 C C     . SER A   1 294 ? 116.038 66.947  28.707 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   C     1 
ATOM   2300 O O     . SER A   1 294 ? 116.669 67.817  29.306 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   O     1 
ATOM   2301 C CB    . SER A   1 294 ? 116.777 67.496  26.409 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   CB    1 
ATOM   2302 O OG    . SER A   1 294 ? 117.677 66.407  26.442 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   OG    1 
ATOM   2303 N N     . ILE A   1 295 ? 115.711 65.778  29.245 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   N     1 
ATOM   2304 C CA    . ILE A   1 295 ? 116.085 65.428  30.611 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CA    1 
ATOM   2305 C C     . ILE A   1 295 ? 117.376 64.624  30.583 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   C     1 
ATOM   2306 O O     . ILE A   1 295 ? 117.439 63.570  29.957 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   O     1 
ATOM   2307 C CB    . ILE A   1 295 ? 114.974 64.582  31.283 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CB    1 
ATOM   2308 C CG1   . ILE A   1 295 ? 113.644 65.340  31.227 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CG1   1 
ATOM   2309 C CG2   . ILE A   1 295 ? 115.347 64.262  32.726 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CG2   1 
ATOM   2310 C CD1   . ILE A   1 295 ? 112.448 64.503  31.627 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CD1   1 
ATOM   2311 N N     . ASP A   1 296 ? 118.404 65.128  31.256 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   N     1 
ATOM   2312 C CA    . ASP A   1 296 ? 119.694 64.445  31.310 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CA    1 
ATOM   2313 C C     . ASP A   1 296 ? 119.983 63.979  32.737 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   C     1 
ATOM   2314 O O     . ASP A   1 296 ? 120.534 64.719  33.555 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   O     1 
ATOM   2315 C CB    . ASP A   1 296 ? 120.802 65.382  30.808 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CB    1 
ATOM   2316 C CG    . ASP A   1 296 ? 122.174 64.740  30.845 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CG    1 
ATOM   2317 O OD1   . ASP A   1 296 ? 122.278 63.510  30.625 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   OD1   1 
ATOM   2318 O OD2   . ASP A   1 296 ? 123.154 65.471  31.084 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   OD2   1 
ATOM   2319 N N     . GLU A   1 297 ? 119.609 62.738  33.024 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   N     1 
ATOM   2320 C CA    . GLU A   1 297 ? 119.792 62.160  34.351 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CA    1 
ATOM   2321 C C     . GLU A   1 297 ? 121.246 62.087  34.810 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   C     1 
ATOM   2322 O O     . GLU A   1 297 ? 121.521 62.099  36.010 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   O     1 
ATOM   2323 C CB    . GLU A   1 297 ? 119.153 60.767  34.397 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CB    1 
ATOM   2324 C CG    . GLU A   1 297 ? 117.682 60.755  33.946 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CG    1 
ATOM   2325 C CD    . GLU A   1 297 ? 117.019 59.381  34.044 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CD    1 
ATOM   2326 O OE1   . GLU A   1 297 ? 116.985 58.810  35.159 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   OE1   1 
ATOM   2327 O OE2   . GLU A   1 297 ? 116.525 58.879  33.004 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   OE2   1 
ATOM   2328 N N     . THR A   1 298 ? 122.179 62.027  33.863 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   N     1 
ATOM   2329 C CA    . THR A   1 298 ? 123.596 61.939  34.210 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CA    1 
ATOM   2330 C C     . THR A   1 298 ? 124.190 63.304  34.530 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   C     1 
ATOM   2331 O O     . THR A   1 298 ? 125.333 63.399  34.979 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   O     1 
ATOM   2332 C CB    . THR A   1 298 ? 124.423 61.306  33.069 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CB    1 
ATOM   2333 O OG1   . THR A   1 298 ? 124.449 62.194  31.943 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   OG1   1 
ATOM   2334 C CG2   . THR A   1 298 ? 123.814 59.971  32.647 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CG2   1 
ATOM   2335 N N     . SER A   1 299 ? 123.415 64.359  34.299 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   N     1 
ATOM   2336 C CA    . SER A   1 299 ? 123.882 65.713  34.572 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   CA    1 
ATOM   2337 C C     . SER A   1 299 ? 124.336 65.863  36.018 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   C     1 
ATOM   2338 O O     . SER A   1 299 ? 123.831 65.175  36.906 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   O     1 
ATOM   2339 C CB    . SER A   1 299 ? 122.772 66.722  34.288 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   CB    1 
ATOM   2340 O OG    . SER A   1 299 ? 123.118 67.999  34.792 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   OG    1 
ATOM   2341 N N     . ASP A   1 300 ? 125.290 66.762  36.250 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   N     1 
ATOM   2342 C CA    . ASP A   1 300 ? 125.797 66.998  37.596 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CA    1 
ATOM   2343 C C     . ASP A   1 300 ? 124.900 67.987  38.327 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   C     1 
ATOM   2344 O O     . ASP A   1 300 ? 125.037 68.207  39.534 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   O     1 
ATOM   2345 C CB    . ASP A   1 300 ? 127.230 67.528  37.556 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CB    1 
ATOM   2346 C CG    . ASP A   1 300 ? 128.225 66.481  37.098 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CG    1 
ATOM   2347 O OD1   . ASP A   1 300 ? 128.113 65.318  37.547 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   OD1   1 
ATOM   2348 O OD2   . ASP A   1 300 ? 129.127 66.821  36.301 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   OD2   1 
ATOM   2349 N N     . ASP A   1 301 ? 123.987 68.592  37.581 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   N     1 
ATOM   2350 C CA    . ASP A   1 301 ? 123.047 69.528  38.167 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CA    1 
ATOM   2351 C C     . ASP A   1 301 ? 121.799 68.714  38.513 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   C     1 
ATOM   2352 O O     . ASP A   1 301 ? 120.793 68.777  37.813 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   O     1 
ATOM   2353 C CB    . ASP A   1 301 ? 122.685 70.627  37.168 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CB    1 
ATOM   2354 C CG    . ASP A   1 301 ? 121.982 71.792  37.826 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CG    1 
ATOM   2355 O OD1   . ASP A   1 301 ? 121.256 71.565  38.818 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   OD1   1 
ATOM   2356 O OD2   . ASP A   1 301 ? 122.149 72.933  37.349 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   OD2   1 
ATOM   2357 N N     . ARG A   1 302 ? 121.889 67.933  39.585 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   N     1 
ATOM   2358 C CA    . ARG A   1 302 ? 120.788 67.094  40.045 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CA    1 
ATOM   2359 C C     . ARG A   1 302 ? 119.494 67.902  40.164 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   C     1 
ATOM   2360 O O     . ARG A   1 302 ? 118.434 67.449  39.733 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   O     1 
ATOM   2361 C CB    . ARG A   1 302 ? 121.132 66.489  41.407 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CB    1 
ATOM   2362 C CG    . ARG A   1 302 ? 122.493 65.800  41.472 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CG    1 
ATOM   2363 C CD    . ARG A   1 302 ? 122.475 64.445  40.798 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CD    1 
ATOM   2364 N NE    . ARG A   1 302 ? 121.606 63.495  41.487 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NE    1 
ATOM   2365 C CZ    . ARG A   1 302 ? 121.213 62.337  40.961 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CZ    1 
ATOM   2366 N NH1   . ARG A   1 302 ? 121.616 61.985  39.744 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NH1   1 
ATOM   2367 N NH2   . ARG A   1 302 ? 120.398 61.540  41.639 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NH2   1 
ATOM   2368 N N     . GLY A   1 303 ? 119.601 69.096  40.752 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   N     1 
ATOM   2369 C CA    . GLY A   1 303 ? 118.452 69.970  40.935 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   CA    1 
ATOM   2370 C C     . GLY A   1 303 ? 117.726 70.261  39.635 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   C     1 
ATOM   2371 O O     . GLY A   1 303 ? 116.496 70.292  39.594 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   O     1 
ATOM   2372 N N     . LEU A   1 304 ? 118.485 70.471  38.567 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   N     1 
ATOM   2373 C CA    . LEU A   1 304 ? 117.890 70.749  37.269 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CA    1 
ATOM   2374 C C     . LEU A   1 304 ? 117.149 69.520  36.760 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   C     1 
ATOM   2375 O O     . LEU A   1 304 ? 116.047 69.622  36.233 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   O     1 
ATOM   2376 C CB    . LEU A   1 304 ? 118.966 71.153  36.264 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CB    1 
ATOM   2377 C CG    . LEU A   1 304 ? 118.516 71.275  34.809 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CG    1 
ATOM   2378 C CD1   . LEU A   1 304 ? 117.341 72.245  34.691 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CD1   1 
ATOM   2379 C CD2   . LEU A   1 304 ? 119.705 71.734  33.959 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CD2   1 
ATOM   2380 N N     . THR A   1 305 ? 117.758 68.355  36.927 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   N     1 
ATOM   2381 C CA    . THR A   1 305 ? 117.141 67.110  36.485 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CA    1 
ATOM   2382 C C     . THR A   1 305 ? 115.848 66.874  37.248 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   C     1 
ATOM   2383 O O     . THR A   1 305 ? 114.845 66.453  36.676 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   O     1 
ATOM   2384 C CB    . THR A   1 305 ? 118.090 65.927  36.714 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CB    1 
ATOM   2385 O OG1   . THR A   1 305 ? 119.288 66.131  35.952 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   OG1   1 
ATOM   2386 C CG2   . THR A   1 305 ? 117.437 64.628  36.294 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CG2   1 
ATOM   2387 N N     . GLU A   1 306 ? 115.884 67.157  38.546 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   N     1 
ATOM   2388 C CA    . GLU A   1 306 ? 114.730 66.988  39.410 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CA    1 
ATOM   2389 C C     . GLU A   1 306 ? 113.609 67.896  38.920 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   C     1 
ATOM   2390 O O     . GLU A   1 306 ? 112.462 67.473  38.806 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   O     1 
ATOM   2391 C CB    . GLU A   1 306 ? 115.093 67.345  40.852 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CB    1 
ATOM   2392 C CG    . GLU A   1 306 ? 114.047 66.917  41.864 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CG    1 
ATOM   2393 C CD    . GLU A   1 306 ? 114.322 67.451  43.256 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CD    1 
ATOM   2394 O OE1   . GLU A   1 306 ? 115.509 67.630  43.598 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   OE1   1 
ATOM   2395 O OE2   . GLU A   1 306 ? 113.355 67.681  44.017 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   OE2   1 
ATOM   2396 N N     . LEU A   1 307 ? 113.957 69.143  38.629 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   N     1 
ATOM   2397 C CA    . LEU A   1 307 ? 112.996 70.111  38.124 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CA    1 
ATOM   2398 C C     . LEU A   1 307 ? 112.425 69.612  36.798 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   C     1 
ATOM   2399 O O     . LEU A   1 307 ? 111.229 69.708  36.553 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   O     1 
ATOM   2400 C CB    . LEU A   1 307 ? 113.671 71.473  37.925 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CB    1 
ATOM   2401 C CG    . LEU A   1 307 ? 112.954 72.497  37.039 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CG    1 
ATOM   2402 C CD1   . LEU A   1 307 ? 111.534 72.751  37.545 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CD1   1 
ATOM   2403 C CD2   . LEU A   1 307 ? 113.759 73.789  37.037 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CD2   1 
ATOM   2404 N N     . GLN A   1 308 ? 113.281 69.061  35.951 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   N     1 
ATOM   2405 C CA    . GLN A   1 308 ? 112.822 68.562  34.663 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CA    1 
ATOM   2406 C C     . GLN A   1 308 ? 111.897 67.373  34.861 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   C     1 
ATOM   2407 O O     . GLN A   1 308 ? 110.859 67.266  34.208 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   O     1 
ATOM   2408 C CB    . GLN A   1 308 ? 114.020 68.194  33.791 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CB    1 
ATOM   2409 C CG    . GLN A   1 308 ? 114.791 69.415  33.336 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CG    1 
ATOM   2410 C CD    . GLN A   1 308 ? 116.064 69.078  32.587 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CD    1 
ATOM   2411 O OE1   . GLN A   1 308 ? 116.597 69.908  31.855 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   OE1   1 
ATOM   2412 N NE2   . GLN A   1 308 ? 116.564 67.864  32.773 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   NE2   1 
ATOM   2413 N N     . LEU A   1 309 ? 112.268 66.488  35.777 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   N     1 
ATOM   2414 C CA    . LEU A   1 309 ? 111.441 65.330  36.071 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CA    1 
ATOM   2415 C C     . LEU A   1 309 ? 110.159 65.815  36.740 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   C     1 
ATOM   2416 O O     . LEU A   1 309 ? 109.091 65.257  36.509 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   O     1 
ATOM   2417 C CB    . LEU A   1 309 ? 112.190 64.369  36.995 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CB    1 
ATOM   2418 C CG    . LEU A   1 309 ? 113.367 63.690  36.306 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CG    1 
ATOM   2419 C CD1   . LEU A   1 309 ? 114.295 63.077  37.328 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CD1   1 
ATOM   2420 C CD2   . LEU A   1 309 ? 112.830 62.638  35.332 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CD2   1 
ATOM   2421 N N     . ASP A   1 310 ? 110.262 66.854  37.572 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   N     1 
ATOM   2422 C CA    . ASP A   1 310 ? 109.079 67.383  38.237 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CA    1 
ATOM   2423 C C     . ASP A   1 310 ? 108.100 67.836  37.170 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   C     1 
ATOM   2424 O O     . ASP A   1 310 ? 106.918 67.469  37.190 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   O     1 
ATOM   2425 C CB    . ASP A   1 310 ? 109.411 68.579  39.135 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CB    1 
ATOM   2426 C CG    . ASP A   1 310 ? 110.010 68.170  40.462 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CG    1 
ATOM   2427 O OD1   . ASP A   1 310 ? 109.651 67.095  40.982 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   OD1   1 
ATOM   2428 O OD2   . ASP A   1 310 ? 110.833 68.934  41.002 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   OD2   1 
ATOM   2429 N N     . TYR A   1 311 ? 108.594 68.636  36.234 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   N     1 
ATOM   2430 C CA    . TYR A   1 311 ? 107.743 69.135  35.165 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CA    1 
ATOM   2431 C C     . TYR A   1 311 ? 107.170 67.974  34.358 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   C     1 
ATOM   2432 O O     . TYR A   1 311 ? 106.010 67.990  33.952 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   O     1 
ATOM   2433 C CB    . TYR A   1 311 ? 108.540 70.071  34.261 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CB    1 
ATOM   2434 C CG    . TYR A   1 311 ? 107.712 70.715  33.185 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CG    1 
ATOM   2435 C CD1   . TYR A   1 311 ? 107.574 70.114  31.932 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CD1   1 
ATOM   2436 C CD2   . TYR A   1 311 ? 107.045 71.915  33.424 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CD2   1 
ATOM   2437 C CE1   . TYR A   1 311 ? 106.790 70.692  30.944 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CE1   1 
ATOM   2438 C CE2   . TYR A   1 311 ? 106.257 72.503  32.443 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CE2   1 
ATOM   2439 C CZ    . TYR A   1 311 ? 106.134 71.886  31.207 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CZ    1 
ATOM   2440 O OH    . TYR A   1 311 ? 105.350 72.456  30.238 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   OH    1 
ATOM   2441 N N     . ASP A   1 312 ? 107.993 66.959  34.142 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   N     1 
ATOM   2442 C CA    . ASP A   1 312 ? 107.563 65.789  33.405 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CA    1 
ATOM   2443 C C     . ASP A   1 312 ? 106.367 65.143  34.111 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   C     1 
ATOM   2444 O O     . ASP A   1 312 ? 105.428 64.664  33.473 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   O     1 
ATOM   2445 C CB    . ASP A   1 312 ? 108.707 64.790  33.323 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CB    1 
ATOM   2446 C CG    . ASP A   1 312 ? 108.307 63.519  32.631 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CG    1 
ATOM   2447 O OD1   . ASP A   1 312 ? 108.257 63.514  31.379 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   OD1   1 
ATOM   2448 O OD2   . ASP A   1 312 ? 108.029 62.529  33.340 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   OD2   1 
ATOM   2449 N N     . LEU A   1 313 ? 106.405 65.133  35.436 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   N     1 
ATOM   2450 C CA    . LEU A   1 313 ? 105.320 64.539  36.199 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CA    1 
ATOM   2451 C C     . LEU A   1 313 ? 104.049 65.391  36.085 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   C     1 
ATOM   2452 O O     . LEU A   1 313 ? 102.926 64.880  36.134 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   O     1 
ATOM   2453 C CB    . LEU A   1 313 ? 105.740 64.393  37.665 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CB    1 
ATOM   2454 C CG    . LEU A   1 313 ? 105.350 63.071  38.325 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CG    1 
ATOM   2455 C CD1   . LEU A   1 313 ? 106.031 61.933  37.594 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CD1   1 
ATOM   2456 C CD2   . LEU A   1 313 ? 105.758 63.075  39.790 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CD2   1 
ATOM   2457 N N     . VAL A   1 314 ? 104.231 66.694  35.930 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   N     1 
ATOM   2458 C CA    . VAL A   1 314 ? 103.095 67.586  35.803 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CA    1 
ATOM   2459 C C     . VAL A   1 314 ? 102.424 67.277  34.467 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   C     1 
ATOM   2460 O O     . VAL A   1 314 ? 101.196 67.187  34.382 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   O     1 
ATOM   2461 C CB    . VAL A   1 314 ? 103.551 69.073  35.863 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CB    1 
ATOM   2462 C CG1   . VAL A   1 314 ? 102.386 70.001  35.549 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CG1   1 
ATOM   2463 C CG2   . VAL A   1 314 ? 104.107 69.384  37.256 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CG2   1 
ATOM   2464 N N     . MET A   1 315 ? 103.243 67.094  33.434 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   N     1 
ATOM   2465 C CA    . MET A   1 315 ? 102.742 66.776  32.103 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CA    1 
ATOM   2466 C C     . MET A   1 315 ? 102.002 65.456  32.175 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   C     1 
ATOM   2467 O O     . MET A   1 315 ? 100.947 65.267  31.557 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   O     1 
ATOM   2468 C CB    . MET A   1 315 ? 103.896 66.659  31.103 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CB    1 
ATOM   2469 C CG    . MET A   1 315 ? 104.617 67.970  30.833 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CG    1 
ATOM   2470 S SD    . MET A   1 315 ? 103.517 69.230  30.131 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   SD    1 
ATOM   2471 C CE    . MET A   1 315 ? 103.048 70.138  31.616 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CE    1 
ATOM   2472 N N     . LEU A   1 316 ? 102.560 64.542  32.948 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   N     1 
ATOM   2473 C CA    . LEU A   1 316 ? 101.966 63.240  33.107 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CA    1 
ATOM   2474 C C     . LEU A   1 316 ? 100.613 63.303  33.806 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   C     1 
ATOM   2475 O O     . LEU A   1 316 ? 99.604  62.835  33.271 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   O     1 
ATOM   2476 C CB    . LEU A   1 316 ? 102.905 62.339  33.901 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CB    1 
ATOM   2477 C CG    . LEU A   1 316 ? 102.340 60.961  34.209 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CG    1 
ATOM   2478 C CD1   . LEU A   1 316 ? 102.010 60.257  32.909 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CD1   1 
ATOM   2479 C CD2   . LEU A   1 316 ? 103.353 60.171  35.016 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CD2   1 
ATOM   2480 N N     . THR A   1 317 ? 100.593 63.888  34.999 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   N     1 
ATOM   2481 C CA    . THR A   1 317 ? 99.360  63.965  35.768 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CA    1 
ATOM   2482 C C     . THR A   1 317 ? 98.258  64.822  35.166 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   C     1 
ATOM   2483 O O     . THR A   1 317 ? 97.078  64.591  35.428 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   O     1 
ATOM   2484 C CB    . THR A   1 317 ? 99.620  64.457  37.212 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CB    1 
ATOM   2485 O OG1   . THR A   1 317 ? 100.352 65.684  37.183 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   OG1   1 
ATOM   2486 C CG2   . THR A   1 317 ? 100.393 63.415  37.997 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CG2   1 
ATOM   2487 N N     . MET A   1 318 ? 98.626  65.802  34.355 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   N     1 
ATOM   2488 C CA    . MET A   1 318 ? 97.617  66.676  33.773 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CA    1 
ATOM   2489 C C     . MET A   1 318 ? 97.207  66.398  32.338 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   C     1 
ATOM   2490 O O     . MET A   1 318 ? 96.056  66.631  31.966 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   O     1 
ATOM   2491 C CB    . MET A   1 318 ? 98.076  68.119  33.883 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CB    1 
ATOM   2492 C CG    . MET A   1 318 ? 98.335  68.512  35.313 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CG    1 
ATOM   2493 S SD    . MET A   1 318 ? 97.592  70.077  35.693 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   SD    1 
ATOM   2494 C CE    . MET A   1 318 ? 98.803  71.150  34.960 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CE    1 
ATOM   2495 N N     . PHE A   1 319 ? 98.134  65.888  31.537 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   N     1 
ATOM   2496 C CA    . PHE A   1 319 ? 97.847  65.643  30.137 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CA    1 
ATOM   2497 C C     . PHE A   1 319 ? 98.229  64.235  29.703 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   C     1 
ATOM   2498 O O     . PHE A   1 319 ? 97.913  63.806  28.590 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   O     1 
ATOM   2499 C CB    . PHE A   1 319 ? 98.613  66.668  29.294 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CB    1 
ATOM   2500 C CG    . PHE A   1 319 ? 98.478  68.081  29.792 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CG    1 
ATOM   2501 C CD1   . PHE A   1 319 ? 97.245  68.725  29.774 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CD1   1 
ATOM   2502 C CD2   . PHE A   1 319 ? 99.582  68.766  30.288 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CD2   1 
ATOM   2503 C CE1   . PHE A   1 319 ? 97.113  70.037  30.243 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CE1   1 
ATOM   2504 C CE2   . PHE A   1 319 ? 99.464  70.080  30.761 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CE2   1 
ATOM   2505 C CZ    . PHE A   1 319 ? 98.224  70.716  30.737 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CZ    1 
ATOM   2506 N N     . LEU A   1 320 ? 98.913  63.519  30.588 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   N     1 
ATOM   2507 C CA    . LEU A   1 320 ? 99.362  62.174  30.274 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CA    1 
ATOM   2508 C C     . LEU A   1 320 ? 100.420 62.320  29.174 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   C     1 
ATOM   2509 O O     . LEU A   1 320 ? 100.663 61.402  28.390 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   O     1 
ATOM   2510 C CB    . LEU A   1 320 ? 98.174  61.331  29.795 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CB    1 
ATOM   2511 C CG    . LEU A   1 320 ? 97.961  59.955  30.420 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CG    1 
ATOM   2512 C CD1   . LEU A   1 320 ? 98.022  60.040  31.920 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CD1   1 
ATOM   2513 C CD2   . LEU A   1 320 ? 96.612  59.406  29.979 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CD2   1 
ATOM   2514 N N     . GLY A   1 321 ? 101.037 63.497  29.123 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   N     1 
ATOM   2515 C CA    . GLY A   1 321 ? 102.067 63.757  28.137 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   CA    1 
ATOM   2516 C C     . GLY A   1 321 ? 103.409 63.298  28.672 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   C     1 
ATOM   2517 O O     . GLY A   1 321 ? 103.498 62.807  29.795 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   O     1 
ATOM   2518 N N     . LYS A   1 322 ? 104.457 63.455  27.876 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   N     1 
ATOM   2519 C CA    . LYS A   1 322 ? 105.788 63.047  28.295 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CA    1 
ATOM   2520 C C     . LYS A   1 322 ? 106.884 63.908  27.681 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   C     1 
ATOM   2521 O O     . LYS A   1 322 ? 106.709 64.524  26.620 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   O     1 
ATOM   2522 C CB    . LYS A   1 322 ? 106.047 61.591  27.912 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CB    1 
ATOM   2523 C CG    . LYS A   1 322 ? 106.100 61.345  26.413 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CG    1 
ATOM   2524 C CD    . LYS A   1 322 ? 106.888 60.082  26.089 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CD    1 
ATOM   2525 C CE    . LYS A   1 322 ? 108.385 60.282  26.348 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CE    1 
ATOM   2526 N NZ    . LYS A   1 322 ? 109.213 59.112  25.911 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   NZ    1 
ATOM   2527 N N     . GLU A   1 323 ? 108.020 63.941  28.363 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   N     1 
ATOM   2528 C CA    . GLU A   1 323 ? 109.169 64.687  27.896 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CA    1 
ATOM   2529 C C     . GLU A   1 323 ? 110.271 63.662  27.657 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   C     1 
ATOM   2530 O O     . GLU A   1 323 ? 110.330 62.628  28.324 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   O     1 
ATOM   2531 C CB    . GLU A   1 323 ? 109.593 65.719  28.944 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CB    1 
ATOM   2532 C CG    . GLU A   1 323 ? 108.496 66.741  29.304 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CG    1 
ATOM   2533 C CD    . GLU A   1 323 ? 108.011 67.555  28.105 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CD    1 
ATOM   2534 O OE1   . GLU A   1 323 ? 108.841 67.877  27.226 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   OE1   1 
ATOM   2535 O OE2   . GLU A   1 323 ? 106.803 67.886  28.048 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   OE2   1 
ATOM   2536 N N     . ARG A   1 324 ? 111.138 63.940  26.696 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   N     1 
ATOM   2537 C CA    . ARG A   1 324 ? 112.205 63.015  26.372 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CA    1 
ATOM   2538 C C     . ARG A   1 324 ? 113.495 63.270  27.134 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   C     1 
ATOM   2539 O O     . ARG A   1 324 ? 113.784 64.391  27.545 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   O     1 
ATOM   2540 C CB    . ARG A   1 324 ? 112.484 63.053  24.859 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CB    1 
ATOM   2541 C CG    . ARG A   1 324 ? 111.347 62.527  23.992 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CG    1 
ATOM   2542 C CD    . ARG A   1 324 ? 111.804 62.347  22.537 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CD    1 
ATOM   2543 N NE    . ARG A   1 324 ? 110.840 61.607  21.718 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NE    1 
ATOM   2544 C CZ    . ARG A   1 324 ? 109.831 62.157  21.046 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CZ    1 
ATOM   2545 N NH1   . ARG A   1 324 ? 109.635 63.471  21.084 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NH1   1 
ATOM   2546 N NH2   . ARG A   1 324 ? 109.023 61.390  20.322 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NH2   1 
ATOM   2547 N N     . THR A   1 325 ? 114.269 62.210  27.322 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   N     1 
ATOM   2548 C CA    . THR A   1 325 ? 115.554 62.314  27.998 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CA    1 
ATOM   2549 C C     . THR A   1 325 ? 116.612 62.588  26.924 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   C     1 
ATOM   2550 O O     . THR A   1 325 ? 116.357 62.425  25.728 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   O     1 
ATOM   2551 C CB    . THR A   1 325 ? 115.918 61.004  28.707 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CB    1 
ATOM   2552 O OG1   . THR A   1 325 ? 115.924 59.934  27.752 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   OG1   1 
ATOM   2553 C CG2   . THR A   1 325 ? 114.921 60.695  29.816 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CG2   1 
ATOM   2554 N N     . LYS A   1 326 ? 117.798 63.006  27.345 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   N     1 
ATOM   2555 C CA    . LYS A   1 326 ? 118.854 63.278  26.392 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CA    1 
ATOM   2556 C C     . LYS A   1 326 ? 119.092 62.061  25.502 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   C     1 
ATOM   2557 O O     . LYS A   1 326 ? 119.282 62.199  24.292 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   O     1 
ATOM   2558 C CB    . LYS A   1 326 ? 120.144 63.642  27.122 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CB    1 
ATOM   2559 C CG    . LYS A   1 326 ? 121.275 64.040  26.186 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CG    1 
ATOM   2560 C CD    . LYS A   1 326 ? 122.553 64.306  26.958 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CD    1 
ATOM   2561 C CE    . LYS A   1 326 ? 123.737 64.469  26.015 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CE    1 
ATOM   2562 N NZ    . LYS A   1 326 ? 125.025 64.634  26.747 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   NZ    1 
ATOM   2563 N N     . GLN A   1 327 ? 119.061 60.871  26.096 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   N     1 
ATOM   2564 C CA    . GLN A   1 327 ? 119.298 59.640  25.341 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CA    1 
ATOM   2565 C C     . GLN A   1 327 ? 118.253 59.386  24.259 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   C     1 
ATOM   2566 O O     . GLN A   1 327 ? 118.595 58.960  23.151 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   O     1 
ATOM   2567 C CB    . GLN A   1 327 ? 119.368 58.427  26.279 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CB    1 
ATOM   2568 C CG    . GLN A   1 327 ? 120.254 58.626  27.507 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CG    1 
ATOM   2569 C CD    . GLN A   1 327 ? 119.523 59.337  28.645 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CD    1 
ATOM   2570 O OE1   . GLN A   1 327 ? 119.226 60.533  28.567 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   OE1   1 
ATOM   2571 N NE2   . GLN A   1 327 ? 119.219 58.591  29.707 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   NE2   1 
ATOM   2572 N N     . GLU A   1 328 ? 116.984 59.632  24.578 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   N     1 
ATOM   2573 C CA    . GLU A   1 328 ? 115.913 59.438  23.605 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CA    1 
ATOM   2574 C C     . GLU A   1 328 ? 116.118 60.374  22.419 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   C     1 
ATOM   2575 O O     . GLU A   1 328 ? 115.858 60.001  21.278 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   O     1 
ATOM   2576 C CB    . GLU A   1 328 ? 114.548 59.694  24.242 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CB    1 
ATOM   2577 C CG    . GLU A   1 328 ? 114.094 58.607  25.216 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CG    1 
ATOM   2578 C CD    . GLU A   1 328 ? 112.849 59.009  26.001 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CD    1 
ATOM   2579 O OE1   . GLU A   1 328 ? 112.920 59.970  26.790 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   OE1   1 
ATOM   2580 O OE2   . GLU A   1 328 ? 111.795 58.369  25.825 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   OE2   1 
ATOM   2581 N N     . TRP A   1 329 ? 116.586 61.589  22.691 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   N     1 
ATOM   2582 C CA    . TRP A   1 329 ? 116.843 62.559  21.631 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CA    1 
ATOM   2583 C C     . TRP A   1 329 ? 118.009 62.076  20.768 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   C     1 
ATOM   2584 O O     . TRP A   1 329 ? 117.959 62.145  19.536 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   O     1 
ATOM   2585 C CB    . TRP A   1 329 ? 117.180 63.937  22.220 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CB    1 
ATOM   2586 C CG    . TRP A   1 329 ? 115.978 64.701  22.697 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CG    1 
ATOM   2587 C CD1   . TRP A   1 329 ? 115.754 65.184  23.956 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CD1   1 
ATOM   2588 C CD2   . TRP A   1 329 ? 114.829 65.057  21.922 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CD2   1 
ATOM   2589 N NE1   . TRP A   1 329 ? 114.536 65.815  24.013 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   NE1   1 
ATOM   2590 C CE2   . TRP A   1 329 ? 113.946 65.752  22.779 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CE2   1 
ATOM   2591 C CE3   . TRP A   1 329 ? 114.459 64.855  20.586 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CE3   1 
ATOM   2592 C CZ2   . TRP A   1 329 ? 112.712 66.245  22.345 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2593 C CZ3   . TRP A   1 329 ? 113.225 65.347  20.151 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2594 C CH2   . TRP A   1 329 ? 112.367 66.032  21.032 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CH2   1 
ATOM   2595 N N     . GLU A   1 330 ? 119.053 61.575  21.420 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   N     1 
ATOM   2596 C CA    . GLU A   1 330 ? 120.216 61.098  20.699 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CA    1 
ATOM   2597 C C     . GLU A   1 330 ? 119.838 59.980  19.734 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   C     1 
ATOM   2598 O O     . GLU A   1 330 ? 120.302 59.957  18.592 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   O     1 
ATOM   2599 C CB    . GLU A   1 330 ? 121.289 60.612  21.676 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CB    1 
ATOM   2600 C CG    . GLU A   1 330 ? 122.599 60.219  20.998 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CG    1 
ATOM   2601 C CD    . GLU A   1 330 ? 123.702 59.865  21.988 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CD    1 
ATOM   2602 O OE1   . GLU A   1 330 ? 124.116 60.754  22.768 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   OE1   1 
ATOM   2603 O OE2   . GLU A   1 330 ? 124.154 58.696  21.981 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   OE2   1 
ATOM   2604 N N     . LYS A   1 331 ? 118.983 59.065  20.180 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   N     1 
ATOM   2605 C CA    . LYS A   1 331 ? 118.585 57.959  19.327 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CA    1 
ATOM   2606 C C     . LYS A   1 331 ? 117.823 58.458  18.105 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   C     1 
ATOM   2607 O O     . LYS A   1 331 ? 118.060 57.998  16.989 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   O     1 
ATOM   2608 C CB    . LYS A   1 331 ? 117.730 56.954  20.099 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CB    1 
ATOM   2609 C CG    . LYS A   1 331 ? 117.633 55.606  19.393 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CG    1 
ATOM   2610 C CD    . LYS A   1 331 ? 116.601 54.700  20.035 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CD    1 
ATOM   2611 C CE    . LYS A   1 331 ? 116.543 53.356  19.321 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CE    1 
ATOM   2612 N NZ    . LYS A   1 331 ? 116.255 53.507  17.872 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   NZ    1 
ATOM   2613 N N     . LEU A   1 332 ? 116.902 59.392  18.311 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   N     1 
ATOM   2614 C CA    . LEU A   1 332 ? 116.146 59.940  17.196 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CA    1 
ATOM   2615 C C     . LEU A   1 332 ? 117.114 60.627  16.240 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   C     1 
ATOM   2616 O O     . LEU A   1 332 ? 117.073 60.418  15.034 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   O     1 
ATOM   2617 C CB    . LEU A   1 332 ? 115.114 60.966  17.682 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CB    1 
ATOM   2618 C CG    . LEU A   1 332 ? 113.716 60.509  18.102 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CG    1 
ATOM   2619 C CD1   . LEU A   1 332 ? 113.110 59.664  17.005 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CD1   1 
ATOM   2620 C CD2   . LEU A   1 332 ? 113.790 59.719  19.373 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CD2   1 
ATOM   2621 N N     . ILE A   1 333 ? 117.992 61.446  16.799 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   N     1 
ATOM   2622 C CA    . ILE A   1 333 ? 118.945 62.186  16.002 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CA    1 
ATOM   2623 C C     . ILE A   1 333 ? 119.835 61.292  15.147 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   C     1 
ATOM   2624 O O     . ILE A   1 333 ? 120.008 61.543  13.956 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   O     1 
ATOM   2625 C CB    . ILE A   1 333 ? 119.801 63.092  16.900 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CB    1 
ATOM   2626 C CG1   . ILE A   1 333 ? 118.909 64.185  17.502 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CG1   1 
ATOM   2627 C CG2   . ILE A   1 333 ? 120.946 63.697  16.106 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CG2   1 
ATOM   2628 C CD1   . ILE A   1 333 ? 119.625 65.148  18.411 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CD1   1 
ATOM   2629 N N     . TYR A   1 334 ? 120.394 60.244  15.732 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   N     1 
ATOM   2630 C CA    . TYR A   1 334 ? 121.249 59.375  14.948 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CA    1 
ATOM   2631 C C     . TYR A   1 334 ? 120.438 58.487  14.011 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   C     1 
ATOM   2632 O O     . TYR A   1 334 ? 120.836 58.264  12.863 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   O     1 
ATOM   2633 C CB    . TYR A   1 334 ? 122.164 58.551  15.862 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CB    1 
ATOM   2634 C CG    . TYR A   1 334 ? 123.187 59.401  16.603 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CG    1 
ATOM   2635 C CD1   . TYR A   1 334 ? 123.443 60.720  16.213 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CD1   1 
ATOM   2636 C CD2   . TYR A   1 334 ? 123.900 58.889  17.691 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CD2   1 
ATOM   2637 C CE1   . TYR A   1 334 ? 124.377 61.506  16.891 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CE1   1 
ATOM   2638 C CE2   . TYR A   1 334 ? 124.838 59.669  18.372 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CE2   1 
ATOM   2639 C CZ    . TYR A   1 334 ? 125.068 60.976  17.968 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CZ    1 
ATOM   2640 O OH    . TYR A   1 334 ? 125.972 61.757  18.654 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   OH    1 
ATOM   2641 N N     . ASP A   1 335 ? 119.295 57.995  14.477 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   N     1 
ATOM   2642 C CA    . ASP A   1 335 ? 118.458 57.159  13.624 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CA    1 
ATOM   2643 C C     . ASP A   1 335 ? 118.031 57.951  12.405 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   C     1 
ATOM   2644 O O     . ASP A   1 335 ? 117.806 57.384  11.336 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   O     1 
ATOM   2645 C CB    . ASP A   1 335 ? 117.205 56.703  14.360 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CB    1 
ATOM   2646 C CG    . ASP A   1 335 ? 117.473 55.587  15.324 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CG    1 
ATOM   2647 O OD1   . ASP A   1 335 ? 118.662 55.253  15.554 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   OD1   1 
ATOM   2648 O OD2   . ASP A   1 335 ? 116.483 55.050  15.854 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   OD2   1 
ATOM   2649 N N     . ALA A   1 336 ? 117.908 59.264  12.579 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   N     1 
ATOM   2650 C CA    . ALA A   1 336 ? 117.498 60.150  11.501 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   CA    1 
ATOM   2651 C C     . ALA A   1 336 ? 118.599 60.350  10.467 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   C     1 
ATOM   2652 O O     . ALA A   1 336 ? 118.331 60.814  9.361  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   O     1 
ATOM   2653 C CB    . ALA A   1 336 ? 117.065 61.496  12.067 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   CB    1 
ATOM   2654 N N     . GLY A   1 337 ? 119.838 60.020  10.829 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   N     1 
ATOM   2655 C CA    . GLY A   1 337 ? 120.938 60.163  9.887  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   CA    1 
ATOM   2656 C C     . GLY A   1 337 ? 121.896 61.302  10.169 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   C     1 
ATOM   2657 O O     . GLY A   1 337 ? 122.861 61.515  9.432  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   O     1 
ATOM   2658 N N     . PHE A   1 338 ? 121.638 62.039  11.241 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   N     1 
ATOM   2659 C CA    . PHE A   1 338 ? 122.488 63.158  11.603 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CA    1 
ATOM   2660 C C     . PHE A   1 338 ? 123.811 62.696  12.215 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   C     1 
ATOM   2661 O O     . PHE A   1 338 ? 123.908 61.584  12.731 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   O     1 
ATOM   2662 C CB    . PHE A   1 338 ? 121.714 64.078  12.538 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CB    1 
ATOM   2663 C CG    . PHE A   1 338 ? 120.534 64.740  11.874 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CG    1 
ATOM   2664 C CD1   . PHE A   1 338 ? 120.708 65.886  11.099 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CD1   1 
ATOM   2665 C CD2   . PHE A   1 338 ? 119.250 64.219  12.021 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CD2   1 
ATOM   2666 C CE1   . PHE A   1 338 ? 119.627 66.503  10.490 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CE1   1 
ATOM   2667 C CE2   . PHE A   1 338 ? 118.158 64.830  11.411 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CE2   1 
ATOM   2668 C CZ    . PHE A   1 338 ? 118.348 65.977  10.645 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CZ    1 
ATOM   2669 N N     . SER A   1 339 ? 124.825 63.553  12.143 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   N     1 
ATOM   2670 C CA    . SER A   1 339 ? 126.157 63.222  12.635 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   CA    1 
ATOM   2671 C C     . SER A   1 339 ? 126.447 63.644  14.057 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   C     1 
ATOM   2672 O O     . SER A   1 339 ? 127.054 62.891  14.823 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   O     1 
ATOM   2673 C CB    . SER A   1 339 ? 127.210 63.833  11.714 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   CB    1 
ATOM   2674 O OG    . SER A   1 339 ? 126.988 63.419  10.376 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   OG    1 
ATOM   2675 N N     . SER A   1 340 ? 126.036 64.854  14.409 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   N     1 
ATOM   2676 C CA    . SER A   1 340 ? 126.266 65.352  15.751 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   CA    1 
ATOM   2677 C C     . SER A   1 340 ? 125.130 66.268  16.173 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   C     1 
ATOM   2678 O O     . SER A   1 340 ? 124.261 66.620  15.372 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   O     1 
ATOM   2679 C CB    . SER A   1 340 ? 127.588 66.119  15.811 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   CB    1 
ATOM   2680 O OG    . SER A   1 340 ? 127.476 67.371  15.159 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   OG    1 
ATOM   2681 N N     . TYR A   1 341 ? 125.145 66.661  17.437 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   N     1 
ATOM   2682 C CA    . TYR A   1 341 ? 124.124 67.546  17.956 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CA    1 
ATOM   2683 C C     . TYR A   1 341 ? 124.680 68.250  19.181 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   C     1 
ATOM   2684 O O     . TYR A   1 341 ? 125.636 67.773  19.791 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   O     1 
ATOM   2685 C CB    . TYR A   1 341 ? 122.871 66.748  18.321 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CB    1 
ATOM   2686 C CG    . TYR A   1 341 ? 123.041 65.838  19.514 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CG    1 
ATOM   2687 C CD1   . TYR A   1 341 ? 122.779 66.292  20.808 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CD1   1 
ATOM   2688 C CD2   . TYR A   1 341 ? 123.475 64.523  19.353 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CD2   1 
ATOM   2689 C CE1   . TYR A   1 341 ? 122.944 65.458  21.913 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CE1   1 
ATOM   2690 C CE2   . TYR A   1 341 ? 123.643 63.679  20.453 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CE2   1 
ATOM   2691 C CZ    . TYR A   1 341 ? 123.375 64.153  21.730 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CZ    1 
ATOM   2692 O OH    . TYR A   1 341 ? 123.529 63.316  22.815 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   OH    1 
ATOM   2693 N N     . LYS A   1 342 ? 124.094 69.392  19.522 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   N     1 
ATOM   2694 C CA    . LYS A   1 342 ? 124.525 70.154  20.686 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CA    1 
ATOM   2695 C C     . LYS A   1 342 ? 123.297 70.667  21.442 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   C     1 
ATOM   2696 O O     . LYS A   1 342 ? 122.381 71.251  20.854 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   O     1 
ATOM   2697 C CB    . LYS A   1 342 ? 125.405 71.336  20.267 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CB    1 
ATOM   2698 C CG    . LYS A   1 342 ? 125.962 72.112  21.453 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CG    1 
ATOM   2699 C CD    . LYS A   1 342 ? 126.669 73.392  21.033 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CD    1 
ATOM   2700 C CE    . LYS A   1 342 ? 127.221 74.135  22.254 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CE    1 
ATOM   2701 N NZ    . LYS A   1 342 ? 127.744 75.497  21.906 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   NZ    1 
ATOM   2702 N N     . ILE A   1 343 ? 123.276 70.443  22.749 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   N     1 
ATOM   2703 C CA    . ILE A   1 343 ? 122.151 70.881  23.557 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CA    1 
ATOM   2704 C C     . ILE A   1 343 ? 122.486 72.136  24.336 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   C     1 
ATOM   2705 O O     . ILE A   1 343 ? 123.516 72.213  25.004 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   O     1 
ATOM   2706 C CB    . ILE A   1 343 ? 121.719 69.800  24.557 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CB    1 
ATOM   2707 C CG1   . ILE A   1 343 ? 121.314 68.532  23.803 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CG1   1 
ATOM   2708 C CG2   . ILE A   1 343 ? 120.567 70.318  25.405 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CG2   1 
ATOM   2709 C CD1   . ILE A   1 343 ? 120.702 67.449  24.687 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CD1   1 
ATOM   2710 N N     . THR A   1 344 ? 121.608 73.124  24.242 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   N     1 
ATOM   2711 C CA    . THR A   1 344 ? 121.806 74.368  24.959 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CA    1 
ATOM   2712 C C     . THR A   1 344 ? 120.627 74.610  25.893 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   C     1 
ATOM   2713 O O     . THR A   1 344 ? 119.487 74.756  25.452 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   O     1 
ATOM   2714 C CB    . THR A   1 344 ? 121.946 75.555  23.992 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CB    1 
ATOM   2715 O OG1   . THR A   1 344 ? 123.110 75.363  23.180 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   OG1   1 
ATOM   2716 C CG2   . THR A   1 344 ? 122.073 76.868  24.758 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CG2   1 
ATOM   2717 N N     . PRO A   1 345 ? 120.889 74.642  27.207 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   N     1 
ATOM   2718 C CA    . PRO A   1 345 ? 119.801 74.876  28.163 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CA    1 
ATOM   2719 C C     . PRO A   1 345 ? 119.206 76.269  27.971 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   C     1 
ATOM   2720 O O     . PRO A   1 345 ? 119.931 77.255  27.822 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   O     1 
ATOM   2721 C CB    . PRO A   1 345 ? 120.485 74.706  29.517 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CB    1 
ATOM   2722 C CG    . PRO A   1 345 ? 121.903 75.157  29.237 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CG    1 
ATOM   2723 C CD    . PRO A   1 345 ? 122.195 74.542  27.885 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CD    1 
ATOM   2724 N N     . ILE A   1 346 ? 117.883 76.340  27.963 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   N     1 
ATOM   2725 C CA    . ILE A   1 346 ? 117.176 77.600  27.786 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CA    1 
ATOM   2726 C C     . ILE A   1 346 ? 115.979 77.647  28.724 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   C     1 
ATOM   2727 O O     . ILE A   1 346 ? 115.491 76.608  29.183 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   O     1 
ATOM   2728 C CB    . ILE A   1 346 ? 116.621 77.734  26.350 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CB    1 
ATOM   2729 C CG1   . ILE A   1 346 ? 115.786 76.494  26.018 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CG1   1 
ATOM   2730 C CG2   . ILE A   1 346 ? 117.757 77.910  25.344 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CG2   1 
ATOM   2731 C CD1   . ILE A   1 346 ? 114.970 76.607  24.734 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CD1   1 
ATOM   2732 N N     . SER A   1 347 ? 115.513 78.857  29.006 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   N     1 
ATOM   2733 C CA    . SER A   1 347 ? 114.336 79.054  29.841 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   CA    1 
ATOM   2734 C C     . SER A   1 347 ? 114.280 78.222  31.120 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   C     1 
ATOM   2735 O O     . SER A   1 347 ? 113.293 77.523  31.369 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   O     1 
ATOM   2736 C CB    . SER A   1 347 ? 113.089 78.769  29.009 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   CB    1 
ATOM   2737 O OG    . SER A   1 347 ? 113.190 79.393  27.746 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   OG    1 
ATOM   2738 N N     . GLY A   1 348 ? 115.338 78.293  31.918 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   N     1 
ATOM   2739 C CA    . GLY A   1 348 ? 115.369 77.570  33.175 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   CA    1 
ATOM   2740 C C     . GLY A   1 348 ? 115.522 76.061  33.122 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   C     1 
ATOM   2741 O O     . GLY A   1 348 ? 116.350 75.503  33.845 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   O     1 
ATOM   2742 N N     . PHE A   1 349 ? 114.734 75.382  32.294 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   N     1 
ATOM   2743 C CA    . PHE A   1 349 ? 114.854 73.934  32.234 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CA    1 
ATOM   2744 C C     . PHE A   1 349 ? 114.530 73.305  30.887 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   C     1 
ATOM   2745 O O     . PHE A   1 349 ? 114.509 72.086  30.771 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   O     1 
ATOM   2746 C CB    . PHE A   1 349 ? 113.996 73.300  33.338 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CB    1 
ATOM   2747 C CG    . PHE A   1 349 ? 112.520 73.544  33.184 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CG    1 
ATOM   2748 C CD1   . PHE A   1 349 ? 111.716 72.624  32.522 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CD1   1 
ATOM   2749 C CD2   . PHE A   1 349 ? 111.936 74.698  33.698 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CD2   1 
ATOM   2750 C CE1   . PHE A   1 349 ? 110.344 72.845  32.370 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CE1   1 
ATOM   2751 C CE2   . PHE A   1 349 ? 110.566 74.933  33.553 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CE2   1 
ATOM   2752 C CZ    . PHE A   1 349 ? 109.768 73.998  32.884 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CZ    1 
ATOM   2753 N N     . LYS A   1 350 ? 114.279 74.131  29.873 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   N     1 
ATOM   2754 C CA    . LYS A   1 350 ? 113.979 73.632  28.531 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CA    1 
ATOM   2755 C C     . LYS A   1 350 ? 115.298 73.489  27.773 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   C     1 
ATOM   2756 O O     . LYS A   1 350 ? 116.362 73.823  28.289 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   O     1 
ATOM   2757 C CB    . LYS A   1 350 ? 113.083 74.606  27.758 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CB    1 
ATOM   2758 C CG    . LYS A   1 350 ? 111.905 75.188  28.518 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CG    1 
ATOM   2759 C CD    . LYS A   1 350 ? 110.787 74.205  28.708 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CD    1 
ATOM   2760 C CE    . LYS A   1 350 ? 109.634 74.856  29.465 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CE    1 
ATOM   2761 N NZ    . LYS A   1 350 ? 109.083 76.060  28.770 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   NZ    1 
ATOM   2762 N N     . SER A   1 351 ? 115.224 73.010  26.538 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   N     1 
ATOM   2763 C CA    . SER A   1 351 ? 116.423 72.823  25.738 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   CA    1 
ATOM   2764 C C     . SER A   1 351 ? 116.317 73.294  24.296 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   C     1 
ATOM   2765 O O     . SER A   1 351 ? 115.237 73.306  23.702 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   O     1 
ATOM   2766 C CB    . SER A   1 351 ? 116.825 71.345  25.723 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   CB    1 
ATOM   2767 O OG    . SER A   1 351 ? 117.282 70.932  26.990 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   OG    1 
ATOM   2768 N N     . LEU A   1 352 ? 117.455 73.700  23.748 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   N     1 
ATOM   2769 C CA    . LEU A   1 352 ? 117.530 74.104  22.356 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CA    1 
ATOM   2770 C C     . LEU A   1 352 ? 118.559 73.130  21.815 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   C     1 
ATOM   2771 O O     . LEU A   1 352 ? 119.701 73.097  22.278 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   O     1 
ATOM   2772 C CB    . LEU A   1 352 ? 118.016 75.548  22.202 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CB    1 
ATOM   2773 C CG    . LEU A   1 352 ? 118.028 76.063  20.751 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CG    1 
ATOM   2774 C CD1   . LEU A   1 352 ? 117.875 77.576  20.733 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CD1   1 
ATOM   2775 C CD2   . LEU A   1 352 ? 119.306 75.641  20.050 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CD2   1 
ATOM   2776 N N     . ILE A   1 353 ? 118.149 72.314  20.857 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   N     1 
ATOM   2777 C CA    . ILE A   1 353 ? 119.055 71.324  20.297 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CA    1 
ATOM   2778 C C     . ILE A   1 353 ? 119.453 71.620  18.863 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   C     1 
ATOM   2779 O O     . ILE A   1 353 ? 118.602 71.722  17.974 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   O     1 
ATOM   2780 C CB    . ILE A   1 353 ? 118.432 69.908  20.342 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CB    1 
ATOM   2781 C CG1   . ILE A   1 353 ? 117.879 69.628  21.743 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CG1   1 
ATOM   2782 C CG2   . ILE A   1 353 ? 119.483 68.871  19.981 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CG2   1 
ATOM   2783 C CD1   . ILE A   1 353 ? 117.172 68.289  21.873 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CD1   1 
ATOM   2784 N N     . GLU A   1 354 ? 120.755 71.766  18.651 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   N     1 
ATOM   2785 C CA    . GLU A   1 354 ? 121.286 72.001  17.320 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CA    1 
ATOM   2786 C C     . GLU A   1 354 ? 121.678 70.629  16.805 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   C     1 
ATOM   2787 O O     . GLU A   1 354 ? 122.433 69.912  17.455 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   O     1 
ATOM   2788 C CB    . GLU A   1 354 ? 122.487 72.947  17.378 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CB    1 
ATOM   2789 C CG    . GLU A   1 354 ? 122.058 74.401  17.526 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CG    1 
ATOM   2790 C CD    . GLU A   1 354 ? 123.219 75.354  17.741 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CD    1 
ATOM   2791 O OE1   . GLU A   1 354 ? 123.802 75.353  18.849 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   OE1   1 
ATOM   2792 O OE2   . GLU A   1 354 ? 123.546 76.104  16.794 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   OE2   1 
ATOM   2793 N N     . VAL A   1 355 ? 121.130 70.258  15.653 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   N     1 
ATOM   2794 C CA    . VAL A   1 355 ? 121.388 68.952  15.050 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CA    1 
ATOM   2795 C C     . VAL A   1 355 ? 122.116 69.107  13.715 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   C     1 
ATOM   2796 O O     . VAL A   1 355 ? 121.667 69.841  12.842 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   O     1 
ATOM   2797 C CB    . VAL A   1 355 ? 120.060 68.201  14.820 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CB    1 
ATOM   2798 C CG1   . VAL A   1 355 ? 120.336 66.816  14.306 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CG1   1 
ATOM   2799 C CG2   . VAL A   1 355 ? 119.263 68.148  16.116 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CG2   1 
ATOM   2800 N N     . TYR A   1 356 ? 123.232 68.407  13.552 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   N     1 
ATOM   2801 C CA    . TYR A   1 356 ? 124.006 68.523  12.320 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CA    1 
ATOM   2802 C C     . TYR A   1 356 ? 124.078 67.273  11.462 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   C     1 
ATOM   2803 O O     . TYR A   1 356 ? 124.288 66.173  11.962 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   O     1 
ATOM   2804 C CB    . TYR A   1 356 ? 125.419 69.005  12.645 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CB    1 
ATOM   2805 C CG    . TYR A   1 356 ? 125.428 70.316  13.386 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CG    1 
ATOM   2806 C CD1   . TYR A   1 356 ? 125.313 70.357  14.777 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CD1   1 
ATOM   2807 C CD2   . TYR A   1 356 ? 125.512 71.524  12.696 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CD2   1 
ATOM   2808 C CE1   . TYR A   1 356 ? 125.282 71.578  15.464 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CE1   1 
ATOM   2809 C CE2   . TYR A   1 356 ? 125.480 72.749  13.368 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CE2   1 
ATOM   2810 C CZ    . TYR A   1 356 ? 125.364 72.769  14.750 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CZ    1 
ATOM   2811 O OH    . TYR A   1 356 ? 125.324 73.980  15.410 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   OH    1 
ATOM   2812 N N     . PRO A   1 357 ? 123.904 67.433  10.141 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   N     1 
ATOM   2813 C CA    . PRO A   1 357 ? 123.952 66.303  9.206  1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CA    1 
ATOM   2814 C C     . PRO A   1 357 ? 125.346 65.684  9.156  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   C     1 
ATOM   2815 O O     . PRO A   1 357 ? 126.290 66.357  9.618  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   O     1 
ATOM   2816 C CB    . PRO A   1 357 ? 123.556 66.943  7.874  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CB    1 
ATOM   2817 C CG    . PRO A   1 357 ? 124.130 68.319  7.992  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CG    1 
ATOM   2818 C CD    . PRO A   1 357 ? 123.732 68.705  9.415  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CD    1 
ATOM   2819 O OXT   . PRO A   1 357 ? 125.475 64.547  8.647  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   OXT   1 
ATOM   2820 N N     . SER A-2 1 1   ? 125.822 93.425  29.711 1.00 113.58 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 N     1 
ATOM   2821 C CA    . SER A-2 1 1   ? 124.427 92.902  29.647 1.00 113.27 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 CA    1 
ATOM   2822 C C     . SER A-2 1 1   ? 123.838 92.693  31.038 1.00 113.03 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 C     1 
ATOM   2823 O O     . SER A-2 1 1   ? 122.898 93.384  31.434 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 O     1 
ATOM   2824 C CB    . SER A-2 1 1   ? 124.396 91.581  28.868 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 CB    1 
ATOM   2825 O OG    . SER A-2 1 1   ? 125.271 90.622  29.438 1.00 112.10 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 OG    1 
ATOM   2826 N N     . GLU A-2 1 2   ? 124.401 91.736  31.773 1.00 112.87 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 N     1 
ATOM   2827 C CA    . GLU A-2 1 2   ? 123.945 91.411  33.122 1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CA    1 
ATOM   2828 C C     . GLU A-2 1 2   ? 122.515 90.873  33.140 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 C     1 
ATOM   2829 O O     . GLU A-2 1 2   ? 122.017 90.440  34.182 1.00 111.92 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 O     1 
ATOM   2830 C CB    . GLU A-2 1 2   ? 124.055 92.639  34.035 1.00 114.29 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CB    1 
ATOM   2831 C CG    . GLU A-2 1 2   ? 125.486 93.006  34.417 1.00 115.84 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CG    1 
ATOM   2832 C CD    . GLU A-2 1 2   ? 126.197 91.890  35.171 1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CD    1 
ATOM   2833 O OE1   . GLU A-2 1 2   ? 125.671 91.442  36.213 1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2834 O OE2   . GLU A-2 1 2   ? 127.284 91.463  34.722 1.00 117.58 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2835 N N     . GLU A-2 1 3   ? 121.859 90.905  31.983 1.00 109.82 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 N     1 
ATOM   2836 C CA    . GLU A-2 1 3   ? 120.496 90.404  31.858 1.00 107.31 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2837 C C     . GLU A-2 1 3   ? 120.565 88.911  31.552 1.00 105.65 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 C     1 
ATOM   2838 O O     . GLU A-2 1 3   ? 119.569 88.197  31.666 1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 O     1 
ATOM   2839 C CB    . GLU A-2 1 3   ? 119.763 91.136  30.731 1.00 107.16 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2840 C CG    . GLU A-2 1 3   ? 119.747 92.647  30.890 1.00 106.93 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2841 C CD    . GLU A-2 1 3   ? 119.054 93.351  29.740 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2842 O OE1   . GLU A-2 1 3   ? 119.025 94.600  29.740 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2843 O OE2   . GLU A-2 1 3   ? 118.537 92.657  28.838 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2844 N N     . SER A-2 1 4   ? 121.756 88.456  31.163 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 N     1 
ATOM   2845 C CA    . SER A-2 1 4   ? 122.006 87.049  30.846 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 CA    1 
ATOM   2846 C C     . SER A-2 1 4   ? 121.883 86.229  32.128 1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 C     1 
ATOM   2847 O O     . SER A-2 1 4   ? 122.142 85.023  32.158 1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 O     1 
ATOM   2848 C CB    . SER A-2 1 4   ? 123.411 86.881  30.252 1.00 101.66 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 CB    1 
ATOM   2849 O OG    . SER A-2 1 4   ? 124.412 87.321  31.157 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 OG    1 
ATOM   2850 N N     . GLU A-2 1 5   ? 121.479 86.920  33.185 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 N     1 
ATOM   2851 C CA    . GLU A-2 1 5   ? 121.293 86.337  34.500 1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2852 C C     . GLU A-2 1 5   ? 119.933 85.651  34.491 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 C     1 
ATOM   2853 O O     . GLU A-2 1 5   ? 119.648 84.791  35.324 1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 O     1 
ATOM   2854 C CB    . GLU A-2 1 5   ? 121.319 87.466  35.526 1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2855 C CG    . GLU A-2 1 5   ? 121.544 87.060  36.957 1.00 91.11  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2856 C CD    . GLU A-2 1 5   ? 122.004 88.239  37.792 1.00 90.31  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2857 O OE1   . GLU A-2 1 5   ? 121.327 89.289  37.757 1.00 89.38  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2858 O OE2   . GLU A-2 1 5   ? 123.044 88.119  38.475 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2859 N N     . LEU A-2 1 6   ? 119.112 86.041  33.519 1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 N     1 
ATOM   2860 C CA    . LEU A-2 1 6   ? 117.762 85.517  33.352 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2861 C C     . LEU A-2 1 6   ? 117.681 84.006  33.467 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 C     1 
ATOM   2862 O O     . LEU A-2 1 6   ? 116.818 83.485  34.169 1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 O     1 
ATOM   2863 C CB    . LEU A-2 1 6   ? 117.183 85.963  32.001 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2864 C CG    . LEU A-2 1 6   ? 117.707 85.392  30.672 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2865 C CD1   . LEU A-2 1 6   ? 119.215 85.283  30.715 1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2866 C CD2   . LEU A-2 1 6   ? 117.110 84.029  30.403 1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2867 N N     . TYR A-2 1 7   ? 118.574 83.298  32.786 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 N     1 
ATOM   2868 C CA    . TYR A-2 1 7   ? 118.550 81.843  32.835 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2869 C C     . TYR A-2 1 7   ? 118.845 81.346  34.244 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 C     1 
ATOM   2870 O O     . TYR A-2 1 7   ? 118.047 80.623  34.841 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 O     1 
ATOM   2871 C CB    . TYR A-2 1 7   ? 119.562 81.235  31.852 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2872 C CG    . TYR A-2 1 7   ? 119.548 79.720  31.864 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2873 C CD1   . TYR A-2 1 7   ? 118.391 79.012  31.529 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2874 C CD2   . TYR A-2 1 7   ? 120.666 78.993  32.281 1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2875 C CE1   . TYR A-2 1 7   ? 118.341 77.620  31.619 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2876 C CE2   . TYR A-2 1 7   ? 120.629 77.597  32.375 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2877 C CZ    . TYR A-2 1 7   ? 119.460 76.918  32.048 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2878 O OH    . TYR A-2 1 7   ? 119.394 75.547  32.191 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2879 N N     . HIS A-2 1 8   ? 119.990 81.740  34.780 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 N     1 
ATOM   2880 C CA    . HIS A-2 1 8   ? 120.356 81.309  36.114 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2881 C C     . HIS A-2 1 8   ? 119.225 81.654  37.085 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 C     1 
ATOM   2882 O O     . HIS A-2 1 8   ? 118.981 80.933  38.060 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 O     1 
ATOM   2883 C CB    . HIS A-2 1 8   ? 121.659 81.990  36.530 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2884 C CG    . HIS A-2 1 8   ? 122.487 81.176  37.471 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2885 N ND1   . HIS A-2 1 8   ? 122.153 80.998  38.797 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2886 C CD2   . HIS A-2 1 8   ? 123.635 80.484  37.276 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2887 C CE1   . HIS A-2 1 8   ? 123.060 80.233  39.379 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2888 N NE2   . HIS A-2 1 8   ? 123.970 79.908  38.478 1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2889 N N     . ALA A-2 1 9   ? 118.524 82.748  36.790 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 N     1 
ATOM   2890 C CA    . ALA A-2 1 9   ? 117.417 83.218  37.617 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2891 C C     . ALA A-2 1 9   ? 116.158 82.374  37.424 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 C     1 
ATOM   2892 O O     . ALA A-2 1 9   ? 115.473 82.046  38.386 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 O     1 
ATOM   2893 C CB    . ALA A-2 1 9   ? 117.119 84.673  37.299 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2894 N N     . GLN A-2 1 10  ? 115.859 82.028  36.177 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 N     1 
ATOM   2895 C CA    . GLN A-2 1 10  ? 114.678 81.230  35.866 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CA    1 
ATOM   2896 C C     . GLN A-2 1 10  ? 114.787 79.847  36.486 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 C     1 
ATOM   2897 O O     . GLN A-2 1 10  ? 113.812 79.321  37.012 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 O     1 
ATOM   2898 C CB    . GLN A-2 1 10  ? 114.495 81.086  34.346 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CB    1 
ATOM   2899 C CG    . GLN A-2 1 10  ? 114.159 82.374  33.606 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CG    1 
ATOM   2900 C CD    . GLN A-2 1 10  ? 113.885 82.145  32.121 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CD    1 
ATOM   2901 O OE1   . GLN A-2 1 10  ? 112.923 81.471  31.741 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2902 N NE2   . GLN A-2 1 10  ? 114.734 82.706  31.278 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2903 N N     . ILE A-2 1 11  ? 115.980 79.266  36.418 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 N     1 
ATOM   2904 C CA    . ILE A-2 1 11  ? 116.217 77.936  36.961 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CA    1 
ATOM   2905 C C     . ILE A-2 1 11  ? 115.837 77.901  38.431 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 C     1 
ATOM   2906 O O     . ILE A-2 1 11  ? 115.104 77.014  38.878 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 O     1 
ATOM   2907 C CB    . ILE A-2 1 11  ? 117.701 77.535  36.858 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CB    1 
ATOM   2908 C CG1   . ILE A-2 1 11  ? 118.234 77.829  35.457 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2909 C CG2   . ILE A-2 1 11  ? 117.853 76.050  37.129 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2910 C CD1   . ILE A-2 1 11  ? 119.731 77.582  35.327 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2911 N N     . HIS A-2 1 12  ? 116.362 78.871  39.172 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 N     1 
ATOM   2912 C CA    . HIS A-2 1 12  ? 116.110 78.985  40.601 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2913 C C     . HIS A-2 1 12  ? 114.620 79.160  40.874 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 C     1 
ATOM   2914 O O     . HIS A-2 1 12  ? 114.063 78.531  41.762 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 O     1 
ATOM   2915 C CB    . HIS A-2 1 12  ? 116.888 80.176  41.158 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2916 C CG    . HIS A-2 1 12  ? 116.858 80.268  42.646 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2917 N ND1   . HIS A-2 1 12  ? 115.741 80.671  43.344 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2918 C CD2   . HIS A-2 1 12  ? 117.799 79.981  43.574 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2919 C CE1   . HIS A-2 1 12  ? 115.994 80.628  44.639 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2920 N NE2   . HIS A-2 1 12  ? 117.236 80.212  44.806 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2921 N N     . LEU A-2 1 13  ? 113.983 80.011  40.081 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 N     1 
ATOM   2922 C CA    . LEU A-2 1 13  ? 112.564 80.283  40.219 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2923 C C     . LEU A-2 1 13  ? 111.716 79.040  39.953 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 C     1 
ATOM   2924 O O     . LEU A-2 1 13  ? 110.847 78.695  40.755 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 O     1 
ATOM   2925 C CB    . LEU A-2 1 13  ? 112.167 81.419  39.265 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2926 C CG    . LEU A-2 1 13  ? 110.720 81.917  39.215 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2927 C CD1   . LEU A-2 1 13  ? 109.856 80.925  38.473 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2928 C CD2   . LEU A-2 1 13  ? 110.204 82.138  40.621 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2929 N N     . TYR A-2 1 14  ? 111.977 78.362  38.838 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 N     1 
ATOM   2930 C CA    . TYR A-2 1 14  ? 111.210 77.176  38.478 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2931 C C     . TYR A-2 1 14  ? 111.386 76.022  39.458 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 C     1 
ATOM   2932 O O     . TYR A-2 1 14  ? 110.416 75.352  39.817 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 O     1 
ATOM   2933 C CB    . TYR A-2 1 14  ? 111.567 76.728  37.057 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2934 C CG    . TYR A-2 1 14  ? 110.916 77.561  35.963 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2935 C CD1   . TYR A-2 1 14  ? 111.687 78.241  35.017 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2936 C CD2   . TYR A-2 1 14  ? 109.524 77.635  35.848 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2937 C CE1   . TYR A-2 1 14  ? 111.090 78.973  33.980 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2938 C CE2   . TYR A-2 1 14  ? 108.915 78.363  34.806 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2939 C CZ    . TYR A-2 1 14  ? 109.705 79.023  33.879 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2940 O OH    . TYR A-2 1 14  ? 109.109 79.697  32.833 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2941 N N     . LYS A-2 1 15  ? 112.620 75.790  39.893 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 N     1 
ATOM   2942 C CA    . LYS A-2 1 15  ? 112.890 74.727  40.847 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CA    1 
ATOM   2943 C C     . LYS A-2 1 15  ? 111.974 74.883  42.061 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 C     1 
ATOM   2944 O O     . LYS A-2 1 15  ? 111.396 73.910  42.528 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 O     1 
ATOM   2945 C CB    . LYS A-2 1 15  ? 114.361 74.761  41.272 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CB    1 
ATOM   2946 C CG    . LYS A-2 1 15  ? 115.302 74.410  40.129 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CG    1 
ATOM   2947 C CD    . LYS A-2 1 15  ? 116.743 74.856  40.352 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CD    1 
ATOM   2948 C CE    . LYS A-2 1 15  ? 117.444 74.059  41.428 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CE    1 
ATOM   2949 N NZ    . LYS A-2 1 15  ? 118.901 74.376  41.435 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2950 N N     . HIS A-2 1 16  ? 111.826 76.105  42.558 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 N     1 
ATOM   2951 C CA    . HIS A-2 1 16  ? 110.965 76.337  43.710 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2952 C C     . HIS A-2 1 16  ? 109.483 76.246  43.379 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 C     1 
ATOM   2953 O O     . HIS A-2 1 16  ? 108.671 75.936  44.242 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 O     1 
ATOM   2954 C CB    . HIS A-2 1 16  ? 111.292 77.680  44.355 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2955 C CG    . HIS A-2 1 16  ? 112.501 77.624  45.228 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2956 N ND1   . HIS A-2 1 16  ? 112.441 77.240  46.551 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2957 C CD2   . HIS A-2 1 16  ? 113.816 77.783  44.941 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2958 C CE1   . HIS A-2 1 16  ? 113.667 77.158  47.038 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2959 N NE2   . HIS A-2 1 16  ? 114.518 77.482  46.082 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2960 N N     . VAL A-2 1 17  ? 109.132 76.505  42.127 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 N     1 
ATOM   2961 C CA    . VAL A-2 1 17  ? 107.742 76.416  41.710 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2962 C C     . VAL A-2 1 17  ? 107.309 74.955  41.698 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 C     1 
ATOM   2963 O O     . VAL A-2 1 17  ? 106.268 74.587  42.238 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 O     1 
ATOM   2964 C CB    . VAL A-2 1 17  ? 107.550 76.945  40.291 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2965 C CG1   . VAL A-2 1 17  ? 106.171 76.541  39.776 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2966 C CG2   . VAL A-2 1 17  ? 107.725 78.462  40.271 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2967 N N     . TYR A-2 1 18  ? 108.142 74.127  41.088 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 N     1 
ATOM   2968 C CA    . TYR A-2 1 18  ? 107.838 72.719  40.941 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2969 C C     . TYR A-2 1 18  ? 108.286 71.780  42.044 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 C     1 
ATOM   2970 O O     . TYR A-2 1 18  ? 108.142 70.564  41.913 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 O     1 
ATOM   2971 C CB    . TYR A-2 1 18  ? 108.356 72.259  39.585 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2972 C CG    . TYR A-2 1 18  ? 107.573 72.909  38.465 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2973 C CD1   . TYR A-2 1 18  ? 108.182 73.774  37.558 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2974 C CD2   . TYR A-2 1 18  ? 106.205 72.677  38.335 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2975 C CE1   . TYR A-2 1 18  ? 107.440 74.391  36.545 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2976 C CE2   . TYR A-2 1 18  ? 105.461 73.283  37.335 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2977 C CZ    . TYR A-2 1 18  ? 106.077 74.134  36.444 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2978 O OH    . TYR A-2 1 18  ? 105.328 74.703  35.448 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2979 N N     . ASN A-2 1 19  ? 108.815 72.341  43.129 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 N     1 
ATOM   2980 C CA    . ASN A-2 1 19  ? 109.246 71.529  44.258 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CA    1 
ATOM   2981 C C     . ASN A-2 1 19  ? 108.094 70.667  44.767 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 C     1 
ATOM   2982 O O     . ASN A-2 1 19  ? 108.277 69.492  45.057 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 O     1 
ATOM   2983 C CB    . ASN A-2 1 19  ? 109.735 72.410  45.414 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CB    1 
ATOM   2984 C CG    . ASN A-2 1 19  ? 111.245 72.454  45.514 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CG    1 
ATOM   2985 O OD1   . ASN A-2 1 19  ? 111.942 71.629  44.913 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2986 N ND2   . ASN A-2 1 19  ? 111.764 73.416  46.285 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2987 N N     . PHE A-2 1 20  ? 106.909 71.261  44.867 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 N     1 
ATOM   2988 C CA    . PHE A-2 1 20  ? 105.735 70.554  45.372 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CA    1 
ATOM   2989 C C     . PHE A-2 1 20  ? 105.556 69.176  44.754 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 C     1 
ATOM   2990 O O     . PHE A-2 1 20  ? 105.057 68.262  45.415 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 O     1 
ATOM   2991 C CB    . PHE A-2 1 20  ? 104.461 71.390  45.156 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CB    1 
ATOM   2992 C CG    . PHE A-2 1 20  ? 103.920 71.332  43.755 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CG    1 
ATOM   2993 C CD1   . PHE A-2 1 20  ? 103.035 70.319  43.376 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2994 C CD2   . PHE A-2 1 20  ? 104.299 72.283  42.807 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2995 C CE1   . PHE A-2 1 20  ? 102.531 70.255  42.065 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2996 C CE2   . PHE A-2 1 20  ? 103.805 72.231  41.494 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2997 C CZ    . PHE A-2 1 20  ? 102.917 71.214  41.122 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2998 N N     . VAL A-2 1 21  ? 105.960 69.032  43.491 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 N     1 
ATOM   2999 C CA    . VAL A-2 1 21  ? 105.831 67.760  42.785 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3000 C C     . VAL A-2 1 21  ? 106.599 66.646  43.486 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 C     1 
ATOM   3001 O O     . VAL A-2 1 21  ? 106.128 65.512  43.565 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 O     1 
ATOM   3002 C CB    . VAL A-2 1 21  ? 106.304 67.880  41.307 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3003 C CG1   . VAL A-2 1 21  ? 106.329 66.505  40.626 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3004 C CG2   . VAL A-2 1 21  ? 105.367 68.800  40.555 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3005 N N     . SER A-2 1 22  ? 107.773 66.968  44.012 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 N     1 
ATOM   3006 C CA    . SER A-2 1 22  ? 108.565 65.961  44.698 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 CA    1 
ATOM   3007 C C     . SER A-2 1 22  ? 107.869 65.473  45.956 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 C     1 
ATOM   3008 O O     . SER A-2 1 22  ? 107.993 64.307  46.329 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 O     1 
ATOM   3009 C CB    . SER A-2 1 22  ? 109.940 66.514  45.022 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 CB    1 
ATOM   3010 O OG    . SER A-2 1 22  ? 110.678 66.617  43.819 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 OG    1 
ATOM   3011 N N     . SER A-2 1 23  ? 107.131 66.362  46.610 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 N     1 
ATOM   3012 C CA    . SER A-2 1 23  ? 106.399 65.981  47.805 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 CA    1 
ATOM   3013 C C     . SER A-2 1 23  ? 105.246 65.066  47.391 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 C     1 
ATOM   3014 O O     . SER A-2 1 23  ? 105.023 64.021  48.016 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 O     1 
ATOM   3015 C CB    . SER A-2 1 23  ? 105.838 67.213  48.514 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 CB    1 
ATOM   3016 O OG    . SER A-2 1 23  ? 106.869 68.088  48.949 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 OG    1 
ATOM   3017 N N     . MET A-2 1 24  ? 104.517 65.445  46.336 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 N     1 
ATOM   3018 C CA    . MET A-2 1 24  ? 103.391 64.628  45.891 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CA    1 
ATOM   3019 C C     . MET A-2 1 24  ? 103.854 63.240  45.459 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 C     1 
ATOM   3020 O O     . MET A-2 1 24  ? 103.156 62.251  45.673 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 O     1 
ATOM   3021 C CB    . MET A-2 1 24  ? 102.638 65.313  44.747 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CB    1 
ATOM   3022 C CG    . MET A-2 1 24  ? 101.996 66.630  45.142 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CG    1 
ATOM   3023 S SD    . MET A-2 1 24  ? 100.863 66.446  46.522 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 SD    1 
ATOM   3024 C CE    . MET A-2 1 24  ? 101.966 66.664  47.923 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CE    1 
ATOM   3025 N N     . ALA A-2 1 25  ? 105.044 63.167  44.868 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 N     1 
ATOM   3026 C CA    . ALA A-2 1 25  ? 105.584 61.892  44.429 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3027 C C     . ALA A-2 1 25  ? 105.952 61.035  45.637 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 C     1 
ATOM   3028 O O     . ALA A-2 1 25  ? 105.799 59.809  45.608 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 O     1 
ATOM   3029 C CB    . ALA A-2 1 25  ? 106.796 62.111  43.553 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3030 N N     . LEU A-2 1 26  ? 106.453 61.670  46.694 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 N     1 
ATOM   3031 C CA    . LEU A-2 1 26  ? 106.797 60.912  47.887 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3032 C C     . LEU A-2 1 26  ? 105.487 60.402  48.486 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 C     1 
ATOM   3033 O O     . LEU A-2 1 26  ? 105.392 59.253  48.918 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 O     1 
ATOM   3034 C CB    . LEU A-2 1 26  ? 107.547 61.784  48.906 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3035 C CG    . LEU A-2 1 26  ? 107.764 61.144  50.288 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3036 C CD1   . LEU A-2 1 26  ? 108.602 59.881  50.147 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3037 C CD2   . LEU A-2 1 26  ? 108.449 62.133  51.233 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3038 N N     . LYS A-2 1 27  ? 104.476 61.264  48.489 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 N     1 
ATOM   3039 C CA    . LYS A-2 1 27  ? 103.167 60.919  49.021 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3040 C C     . LYS A-2 1 27  ? 102.610 59.684  48.325 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 C     1 
ATOM   3041 O O     . LYS A-2 1 27  ? 102.053 58.800  48.969 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 O     1 
ATOM   3042 C CB    . LYS A-2 1 27  ? 102.197 62.083  48.821 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3043 C CG    . LYS A-2 1 27  ? 100.992 62.043  49.737 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3044 C CD    . LYS A-2 1 27  ? 99.708  61.787  48.989 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3045 C CE    . LYS A-2 1 27  ? 99.373  62.914  48.023 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3046 N NZ    . LYS A-2 1 27  ? 98.186  62.544  47.201 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3047 N N     . SER A-2 1 28  ? 102.760 59.643  47.006 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 N     1 
ATOM   3048 C CA    . SER A-2 1 28  ? 102.279 58.529  46.197 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CA    1 
ATOM   3049 C C     . SER A-2 1 28  ? 102.998 57.227  46.518 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 C     1 
ATOM   3050 O O     . SER A-2 1 28  ? 102.373 56.171  46.626 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 O     1 
ATOM   3051 C CB    . SER A-2 1 28  ? 102.458 58.842  44.714 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CB    1 
ATOM   3052 O OG    . SER A-2 1 28  ? 101.699 59.979  44.361 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 OG    1 
ATOM   3053 N N     . ALA A-2 1 29  ? 104.316 57.302  46.658 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 N     1 
ATOM   3054 C CA    . ALA A-2 1 29  ? 105.095 56.114  46.966 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3055 C C     . ALA A-2 1 29  ? 104.654 55.505  48.296 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 C     1 
ATOM   3056 O O     . ALA A-2 1 29  ? 104.615 54.285  48.433 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 O     1 
ATOM   3057 C CB    . ALA A-2 1 29  ? 106.586 56.449  47.013 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3058 N N     . MET A-2 1 30  ? 104.314 56.341  49.274 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 N     1 
ATOM   3059 C CA    . MET A-2 1 30  ? 103.904 55.805  50.564 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CA    1 
ATOM   3060 C C     . MET A-2 1 30  ? 102.471 55.283  50.541 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 C     1 
ATOM   3061 O O     . MET A-2 1 30  ? 102.170 54.269  51.179 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 O     1 
ATOM   3062 C CB    . MET A-2 1 30  ? 104.105 56.846  51.678 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CB    1 
ATOM   3063 C CG    . MET A-2 1 30  ? 102.939 57.766  51.973 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CG    1 
ATOM   3064 S SD    . MET A-2 1 30  ? 101.647 56.989  52.980 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 SD    1 
ATOM   3065 C CE    . MET A-2 1 30  ? 100.303 58.082  52.649 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CE    1 
ATOM   3066 N N     . GLU A-2 1 31  ? 101.590 55.945  49.796 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 N     1 
ATOM   3067 C CA    . GLU A-2 1 31  ? 100.206 55.482  49.727 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3068 C C     . GLU A-2 1 31  ? 100.091 54.205  48.892 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 C     1 
ATOM   3069 O O     . GLU A-2 1 31  ? 99.178  53.408  49.090 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 O     1 
ATOM   3070 C CB    . GLU A-2 1 31  ? 99.271  56.586  49.188 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3071 C CG    . GLU A-2 1 31  ? 99.731  57.300  47.931 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3072 C CD    . GLU A-2 1 31  ? 98.797  58.442  47.525 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3073 O OE1   . GLU A-2 1 31  ? 98.289  59.164  48.410 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3074 O OE2   . GLU A-2 1 31  ? 98.585  58.628  46.311 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3075 N N     . LEU A-2 1 32  ? 101.032 53.996  47.978 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 N     1 
ATOM   3076 C CA    . LEU A-2 1 32  ? 101.018 52.792  47.157 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3077 C C     . LEU A-2 1 32  ? 101.676 51.613  47.875 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 C     1 
ATOM   3078 O O     . LEU A-2 1 32  ? 101.583 50.473  47.422 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 O     1 
ATOM   3079 C CB    . LEU A-2 1 32  ? 101.732 53.039  45.827 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3080 C CG    . LEU A-2 1 32  ? 101.015 53.998  44.871 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3081 C CD1   . LEU A-2 1 32  ? 101.808 54.145  43.584 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3082 C CD2   . LEU A-2 1 32  ? 99.608  53.468  44.591 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3083 N N     . GLY A-2 1 33  ? 102.338 51.894  48.993 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 N     1 
ATOM   3084 C CA    . GLY A-2 1 33  ? 102.997 50.843  49.746 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3085 C C     . GLY A-2 1 33  ? 104.184 50.249  49.014 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 C     1 
ATOM   3086 O O     . GLY A-2 1 33  ? 104.477 49.060  49.163 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 O     1 
ATOM   3087 N N     . ILE A-2 1 34  ? 104.874 51.067  48.225 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 N     1 
ATOM   3088 C CA    . ILE A-2 1 34  ? 106.027 50.592  47.476 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3089 C C     . ILE A-2 1 34  ? 107.134 50.057  48.382 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 C     1 
ATOM   3090 O O     . ILE A-2 1 34  ? 107.745 49.031  48.078 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 O     1 
ATOM   3091 C CB    . ILE A-2 1 34  ? 106.605 51.707  46.584 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3092 C CG1   . ILE A-2 1 34  ? 105.580 52.099  45.516 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3093 C CG2   . ILE A-2 1 34  ? 107.883 51.233  45.922 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3094 C CD1   . ILE A-2 1 34  ? 106.055 53.193  44.568 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3095 N N     . ALA A-2 1 35  ? 107.387 50.741  49.495 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 N     1 
ATOM   3096 C CA    . ALA A-2 1 35  ? 108.429 50.323  50.431 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3097 C C     . ALA A-2 1 35  ? 108.145 48.930  50.969 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 C     1 
ATOM   3098 O O     . ALA A-2 1 35  ? 109.009 48.051  50.941 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 O     1 
ATOM   3099 C CB    . ALA A-2 1 35  ? 108.533 51.314  51.587 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3100 N N     . ASP A-2 1 36  ? 106.929 48.742  51.471 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 N     1 
ATOM   3101 C CA    . ASP A-2 1 36  ? 106.514 47.451  52.004 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CA    1 
ATOM   3102 C C     . ASP A-2 1 36  ? 106.596 46.403  50.903 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 C     1 
ATOM   3103 O O     . ASP A-2 1 36  ? 107.001 45.263  51.143 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 O     1 
ATOM   3104 C CB    . ASP A-2 1 36  ? 105.071 47.520  52.513 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CB    1 
ATOM   3105 C CG    . ASP A-2 1 36  ? 104.943 48.244  53.843 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CG    1 
ATOM   3106 O OD1   . ASP A-2 1 36  ? 103.804 48.618  54.193 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3107 O OD2   . ASP A-2 1 36  ? 105.962 48.427  54.542 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3108 N N     . ALA A-2 1 37  ? 106.198 46.786  49.695 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 N     1 
ATOM   3109 C CA    . ALA A-2 1 37  ? 106.224 45.857  48.578 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3110 C C     . ALA A-2 1 37  ? 107.641 45.351  48.336 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 C     1 
ATOM   3111 O O     . ALA A-2 1 37  ? 107.862 44.150  48.203 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 O     1 
ATOM   3112 C CB    . ALA A-2 1 37  ? 105.678 46.524  47.326 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3113 N N     . ILE A-2 1 38  ? 108.600 46.268  48.289 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 N     1 
ATOM   3114 C CA    . ILE A-2 1 38  ? 109.982 45.884  48.064 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3115 C C     . ILE A-2 1 38  ? 110.519 45.146  49.282 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 C     1 
ATOM   3116 O O     . ILE A-2 1 38  ? 111.157 44.100  49.154 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 O     1 
ATOM   3117 C CB    . ILE A-2 1 38  ? 110.859 47.114  47.768 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3118 C CG1   . ILE A-2 1 38  ? 110.437 47.732  46.434 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3119 C CG2   . ILE A-2 1 38  ? 112.332 46.714  47.734 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3120 C CD1   . ILE A-2 1 38  ? 111.241 48.955  46.038 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3121 N N     . HIS A-2 1 39  ? 110.261 45.687  50.464 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 N     1 
ATOM   3122 C CA    . HIS A-2 1 39  ? 110.712 45.045  51.691 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3123 C C     . HIS A-2 1 39  ? 110.203 43.602  51.755 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 C     1 
ATOM   3124 O O     . HIS A-2 1 39  ? 110.980 42.679  51.965 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 O     1 
ATOM   3125 C CB    . HIS A-2 1 39  ? 110.218 45.829  52.909 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3126 C CG    . HIS A-2 1 39  ? 110.576 45.203  54.221 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3127 N ND1   . HIS A-2 1 39  ? 111.874 45.125  54.681 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3128 C CD2   . HIS A-2 1 39  ? 109.804 44.620  55.169 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3129 C CE1   . HIS A-2 1 39  ? 111.885 44.522  55.857 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3130 N NE2   . HIS A-2 1 39  ? 110.641 44.205  56.175 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3131 N N     . ASN A-2 1 40  ? 108.902 43.407  51.562 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 N     1 
ATOM   3132 C CA    . ASN A-2 1 40  ? 108.323 42.065  51.608 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3133 C C     . ASN A-2 1 40  ? 108.890 41.142  50.535 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 C     1 
ATOM   3134 O O     . ASN A-2 1 40  ? 108.975 39.927  50.728 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 O     1 
ATOM   3135 C CB    . ASN A-2 1 40  ? 106.797 42.123  51.470 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3136 C CG    . ASN A-2 1 40  ? 106.123 42.756  52.682 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3137 O OD1   . ASN A-2 1 40  ? 106.671 42.749  53.784 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3138 N ND2   . ASN A-2 1 40  ? 104.922 43.292  52.482 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3139 N N     . HIS A-2 1 41  ? 109.277 41.713  49.403 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 N     1 
ATOM   3140 C CA    . HIS A-2 1 41  ? 109.834 40.908  48.329 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3141 C C     . HIS A-2 1 41  ? 111.137 40.289  48.839 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 C     1 
ATOM   3142 O O     . HIS A-2 1 41  ? 111.390 39.104  48.643 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 O     1 
ATOM   3143 C CB    . HIS A-2 1 41  ? 110.096 41.781  47.101 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3144 C CG    . HIS A-2 1 41  ? 110.362 41.003  45.855 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3145 N ND1   . HIS A-2 1 41  ? 109.425 40.167  45.288 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3146 C CD2   . HIS A-2 1 41  ? 111.456 40.938  45.059 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3147 C CE1   . HIS A-2 1 41  ? 109.929 39.622  44.195 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3148 N NE2   . HIS A-2 1 41  ? 111.160 40.074  44.034 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3149 N N     . GLY A-2 1 42  ? 111.961 41.101  49.493 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 N     1 
ATOM   3150 C CA    . GLY A-2 1 42  ? 113.206 40.599  50.043 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3151 C C     . GLY A-2 1 42  ? 114.438 40.914  49.227 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 C     1 
ATOM   3152 O O     . GLY A-2 1 42  ? 115.562 40.692  49.679 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 O     1 
ATOM   3153 N N     . LYS A-2 1 43  ? 114.237 41.427  48.022 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 N     1 
ATOM   3154 C CA    . LYS A-2 1 43  ? 115.353 41.765  47.160 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3155 C C     . LYS A-2 1 43  ? 114.870 42.723  46.079 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 C     1 
ATOM   3156 O O     . LYS A-2 1 43  ? 113.666 42.861  45.863 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 O     1 
ATOM   3157 C CB    . LYS A-2 1 43  ? 115.927 40.492  46.534 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3158 C CG    . LYS A-2 1 43  ? 114.944 39.712  45.683 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3159 C CD    . LYS A-2 1 43  ? 115.680 38.687  44.828 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3160 C CE    . LYS A-2 1 43  ? 114.745 37.995  43.853 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3161 N NZ    . LYS A-2 1 43  ? 115.503 37.127  42.906 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3162 N N     . PRO A-2 1 44  ? 115.800 43.396  45.383 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 N     1 
ATOM   3163 C CA    . PRO A-2 1 44  ? 115.415 44.342  44.329 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CA    1 
ATOM   3164 C C     . PRO A-2 1 44  ? 114.272 43.837  43.456 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 C     1 
ATOM   3165 O O     . PRO A-2 1 44  ? 114.264 42.680  43.046 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 O     1 
ATOM   3166 C CB    . PRO A-2 1 44  ? 116.722 44.566  43.556 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CB    1 
ATOM   3167 C CG    . PRO A-2 1 44  ? 117.617 43.391  43.972 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CG    1 
ATOM   3168 C CD    . PRO A-2 1 44  ? 117.260 43.209  45.414 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CD    1 
ATOM   3169 N N     . MET A-2 1 45  ? 113.297 44.713  43.209 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 N     1 
ATOM   3170 C CA    . MET A-2 1 45  ? 112.115 44.396  42.405 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CA    1 
ATOM   3171 C C     . MET A-2 1 45  ? 112.090 45.118  41.068 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 C     1 
ATOM   3172 O O     . MET A-2 1 45  ? 112.454 46.289  40.983 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 O     1 
ATOM   3173 C CB    . MET A-2 1 45  ? 110.830 44.792  43.136 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CB    1 
ATOM   3174 C CG    . MET A-2 1 45  ? 110.375 43.874  44.233 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CG    1 
ATOM   3175 S SD    . MET A-2 1 45  ? 108.721 44.322  44.822 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 SD    1 
ATOM   3176 C CE    . MET A-2 1 45  ? 107.715 43.019  44.095 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CE    1 
ATOM   3177 N N     . THR A-2 1 46  ? 111.622 44.424  40.033 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 N     1 
ATOM   3178 C CA    . THR A-2 1 46  ? 111.517 45.015  38.709 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CA    1 
ATOM   3179 C C     . THR A-2 1 46  ? 110.182 45.752  38.599 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 C     1 
ATOM   3180 O O     . THR A-2 1 46  ? 109.286 45.570  39.437 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 O     1 
ATOM   3181 C CB    . THR A-2 1 46  ? 111.551 43.950  37.605 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CB    1 
ATOM   3182 O OG1   . THR A-2 1 46  ? 110.402 43.104  37.727 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3183 C CG2   . THR A-2 1 46  ? 112.814 43.120  37.701 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3184 N N     . LEU A-2 1 47  ? 110.059 46.577  37.562 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 N     1 
ATOM   3185 C CA    . LEU A-2 1 47  ? 108.844 47.346  37.319 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3186 C C     . LEU A-2 1 47  ? 107.644 46.422  37.386 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 C     1 
ATOM   3187 O O     . LEU A-2 1 47  ? 106.761 46.576  38.232 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 O     1 
ATOM   3188 C CB    . LEU A-2 1 47  ? 108.874 47.983  35.926 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3189 C CG    . LEU A-2 1 47  ? 108.359 49.414  35.729 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3190 C CD1   . LEU A-2 1 47  ? 107.926 49.586  34.274 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3191 C CD2   . LEU A-2 1 47  ? 107.198 49.716  36.660 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3192 N N     . SER A-2 1 48  ? 107.623 45.460  36.475 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 N     1 
ATOM   3193 C CA    . SER A-2 1 48  ? 106.529 44.507  36.384 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 CA    1 
ATOM   3194 C C     . SER A-2 1 48  ? 106.233 43.787  37.694 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 C     1 
ATOM   3195 O O     . SER A-2 1 48  ? 105.068 43.643  38.065 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 O     1 
ATOM   3196 C CB    . SER A-2 1 48  ? 106.815 43.489  35.270 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 CB    1 
ATOM   3197 O OG    . SER A-2 1 48  ? 108.073 42.868  35.450 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 OG    1 
ATOM   3198 N N     . GLU A-2 1 49  ? 107.272 43.336  38.394 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 N     1 
ATOM   3199 C CA    . GLU A-2 1 49  ? 107.066 42.638  39.664 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3200 C C     . GLU A-2 1 49  ? 106.401 43.573  40.656 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 C     1 
ATOM   3201 O O     . GLU A-2 1 49  ? 105.477 43.184  41.368 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 O     1 
ATOM   3202 C CB    . GLU A-2 1 49  ? 108.393 42.140  40.239 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3203 C CG    . GLU A-2 1 49  ? 109.067 41.076  39.391 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3204 C CD    . GLU A-2 1 49  ? 110.447 40.729  39.896 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3205 O OE1   . GLU A-2 1 49  ? 111.210 41.667  40.209 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3206 O OE2   . GLU A-2 1 49  ? 110.773 39.525  39.973 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3207 N N     . LEU A-2 1 50  ? 106.872 44.815  40.688 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 N     1 
ATOM   3208 C CA    . LEU A-2 1 50  ? 106.315 45.808  41.588 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3209 C C     . LEU A-2 1 50  ? 104.885 46.111  41.158 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 C     1 
ATOM   3210 O O     . LEU A-2 1 50  ? 103.979 46.202  41.982 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 O     1 
ATOM   3211 C CB    . LEU A-2 1 50  ? 107.175 47.074  41.554 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3212 C CG    . LEU A-2 1 50  ? 106.817 48.179  42.544 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3213 C CD1   . LEU A-2 1 50  ? 106.668 47.602  43.941 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3214 C CD2   . LEU A-2 1 50  ? 107.903 49.249  42.511 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3215 N N     . ALA A-2 1 51  ? 104.682 46.237  39.855 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 N     1 
ATOM   3216 C CA    . ALA A-2 1 51  ? 103.358 46.514  39.320 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3217 C C     . ALA A-2 1 51  ? 102.401 45.387  39.695 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 C     1 
ATOM   3218 O O     . ALA A-2 1 51  ? 101.247 45.625  40.068 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 O     1 
ATOM   3219 C CB    . ALA A-2 1 51  ? 103.427 46.657  37.806 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3220 N N     . SER A-2 1 52  ? 102.892 44.158  39.587 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 N     1 
ATOM   3221 C CA    . SER A-2 1 52  ? 102.102 42.980  39.909 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CA    1 
ATOM   3222 C C     . SER A-2 1 52  ? 101.757 42.966  41.399 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 C     1 
ATOM   3223 O O     . SER A-2 1 52  ? 100.622 42.685  41.783 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 O     1 
ATOM   3224 C CB    . SER A-2 1 52  ? 102.882 41.717  39.528 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CB    1 
ATOM   3225 O OG    . SER A-2 1 52  ? 102.217 40.552  39.982 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 OG    1 
ATOM   3226 N N     . SER A-2 1 53  ? 102.740 43.287  42.234 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 N     1 
ATOM   3227 C CA    . SER A-2 1 53  ? 102.536 43.320  43.676 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 CA    1 
ATOM   3228 C C     . SER A-2 1 53  ? 101.524 44.402  44.068 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 C     1 
ATOM   3229 O O     . SER A-2 1 53  ? 100.753 44.230  45.012 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 O     1 
ATOM   3230 C CB    . SER A-2 1 53  ? 103.868 43.574  44.381 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 CB    1 
ATOM   3231 O OG    . SER A-2 1 53  ? 103.705 43.561  45.785 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 OG    1 
ATOM   3232 N N     . LEU A-2 1 54  ? 101.527 45.519  43.344 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 N     1 
ATOM   3233 C CA    . LEU A-2 1 54  ? 100.595 46.603  43.638 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3234 C C     . LEU A-2 1 54  ? 99.250  46.340  42.975 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 C     1 
ATOM   3235 O O     . LEU A-2 1 54  ? 98.258  46.997  43.286 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 O     1 
ATOM   3236 C CB    . LEU A-2 1 54  ? 101.170 47.947  43.171 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3237 C CG    . LEU A-2 1 54  ? 102.517 48.323  43.820 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3238 C CD1   . LEU A-2 1 54  ? 103.025 49.647  43.300 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3239 C CD2   . LEU A-2 1 54  ? 102.344 48.375  45.326 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3240 N N     . LYS A-2 1 55  ? 99.224  45.365  42.069 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 N     1 
ATOM   3241 C CA    . LYS A-2 1 55  ? 98.007  44.984  41.354 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3242 C C     . LYS A-2 1 55  ? 97.517  46.133  40.492 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 C     1 
ATOM   3243 O O     . LYS A-2 1 55  ? 96.342  46.489  40.505 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 O     1 
ATOM   3244 C CB    . LYS A-2 1 55  ? 96.911  44.567  42.342 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3245 C CG    . LYS A-2 1 55  ? 97.241  43.301  43.119 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3246 C CD    . LYS A-2 1 55  ? 96.169  42.975  44.148 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3247 C CE    . LYS A-2 1 55  ? 96.595  41.794  45.013 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3248 N NZ    . LYS A-2 1 55  ? 95.751  41.653  46.235 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3249 N N     . LEU A-2 1 56  ? 98.438  46.699  39.731 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 N     1 
ATOM   3250 C CA    . LEU A-2 1 56  ? 98.128  47.817  38.869 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3251 C C     . LEU A-2 1 56  ? 97.560  47.371  37.543 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 C     1 
ATOM   3252 O O     . LEU A-2 1 56  ? 97.915  46.316  37.025 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 O     1 
ATOM   3253 C CB    . LEU A-2 1 56  ? 99.396  48.641  38.607 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3254 C CG    . LEU A-2 1 56  ? 100.136 49.238  39.809 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3255 C CD1   . LEU A-2 1 56  ? 101.302 50.095  39.313 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3256 C CD2   . LEU A-2 1 56  ? 99.181  50.078  40.636 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3257 N N     . HIS A-2 1 57  ? 96.658  48.181  37.009 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 N     1 
ATOM   3258 C CA    . HIS A-2 1 57  ? 96.081  47.924  35.703 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3259 C C     . HIS A-2 1 57  ? 97.254  48.203  34.757 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 C     1 
ATOM   3260 O O     . HIS A-2 1 57  ? 98.079  49.075  35.028 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 O     1 
ATOM   3261 C CB    . HIS A-2 1 57  ? 94.930  48.895  35.457 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3262 C CG    . HIS A-2 1 57  ? 94.348  48.817  34.083 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3263 N ND1   . HIS A-2 1 57  ? 94.892  49.482  33.006 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3264 C CD2   . HIS A-2 1 57  ? 93.268  48.150  33.608 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3265 C CE1   . HIS A-2 1 57  ? 94.172  49.230  31.927 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3266 N NE2   . HIS A-2 1 57  ? 93.182  48.424  32.265 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3267 N N     . PRO A-2 1 58  ? 97.362  47.458  33.649 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 N     1 
ATOM   3268 C CA    . PRO A-2 1 58  ? 98.467  47.674  32.705 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CA    1 
ATOM   3269 C C     . PRO A-2 1 58  ? 98.741  49.134  32.329 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 C     1 
ATOM   3270 O O     . PRO A-2 1 58  ? 99.892  49.537  32.188 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 O     1 
ATOM   3271 C CB    . PRO A-2 1 58  ? 98.055  46.833  31.496 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CB    1 
ATOM   3272 C CG    . PRO A-2 1 58  ? 97.345  45.674  32.147 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CG    1 
ATOM   3273 C CD    . PRO A-2 1 58  ? 96.483  46.365  33.195 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CD    1 
ATOM   3274 N N     . SER A-2 1 59  ? 97.687  49.927  32.176 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 N     1 
ATOM   3275 C CA    . SER A-2 1 59  ? 97.860  51.323  31.789 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 CA    1 
ATOM   3276 C C     . SER A-2 1 59  ? 98.525  52.169  32.866 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 C     1 
ATOM   3277 O O     . SER A-2 1 59  ? 99.035  53.250  32.589 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 O     1 
ATOM   3278 C CB    . SER A-2 1 59  ? 96.509  51.941  31.431 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 CB    1 
ATOM   3279 O OG    . SER A-2 1 59  ? 95.716  52.111  32.593 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 OG    1 
ATOM   3280 N N     . LYS A-2 1 60  ? 98.524  51.679  34.096 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 N     1 
ATOM   3281 C CA    . LYS A-2 1 60  ? 99.114  52.436  35.190 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3282 C C     . LYS A-2 1 60  ? 100.574 52.087  35.432 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 C     1 
ATOM   3283 O O     . LYS A-2 1 60  ? 101.227 52.681  36.292 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 O     1 
ATOM   3284 C CB    . LYS A-2 1 60  ? 98.310  52.206  36.472 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3285 C CG    . LYS A-2 1 60  ? 96.821  52.514  36.331 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3286 C CD    . LYS A-2 1 60  ? 96.569  53.969  35.994 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3287 C CE    . LYS A-2 1 60  ? 95.071  54.274  35.991 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3288 N NZ    . LYS A-2 1 60  ? 94.783  55.731  35.862 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3289 N N     . VAL A-2 1 61  ? 101.091 51.131  34.669 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 N     1 
ATOM   3290 C CA    . VAL A-2 1 61  ? 102.473 50.726  34.844 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3291 C C     . VAL A-2 1 61  ? 103.460 51.816  34.445 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 C     1 
ATOM   3292 O O     . VAL A-2 1 61  ? 104.417 52.075  35.178 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 O     1 
ATOM   3293 C CB    . VAL A-2 1 61  ? 102.784 49.421  34.064 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3294 C CG1   . VAL A-2 1 61  ? 104.272 49.112  34.130 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3295 C CG2   . VAL A-2 1 61  ? 101.999 48.260  34.673 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3296 N N     . ASN A-2 1 62  ? 103.233 52.468  33.307 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 N     1 
ATOM   3297 C CA    . ASN A-2 1 62  ? 104.153 53.515  32.871 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3298 C C     . ASN A-2 1 62  ? 104.113 54.678  33.861 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 C     1 
ATOM   3299 O O     . ASN A-2 1 62  ? 105.099 55.394  34.037 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 O     1 
ATOM   3300 C CB    . ASN A-2 1 62  ? 103.826 53.972  31.436 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3301 C CG    . ASN A-2 1 62  ? 102.748 55.039  31.377 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3302 O OD1   . ASN A-2 1 62  ? 103.044 56.239  31.378 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3303 N ND2   . ASN A-2 1 62  ? 101.491 54.609  31.317 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3304 N N     . ILE A-2 1 63  ? 102.975 54.851  34.524 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 N     1 
ATOM   3305 C CA    . ILE A-2 1 63  ? 102.843 55.906  35.520 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3306 C C     . ILE A-2 1 63  ? 103.732 55.529  36.703 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 C     1 
ATOM   3307 O O     . ILE A-2 1 63  ? 104.466 56.365  37.233 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 O     1 
ATOM   3308 C CB    . ILE A-2 1 63  ? 101.387 56.048  35.985 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3309 C CG1   . ILE A-2 1 63  ? 100.521 56.475  34.801 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3310 C CG2   . ILE A-2 1 63  ? 101.291 57.077  37.101 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3311 C CD1   . ILE A-2 1 63  ? 99.045  56.494  35.108 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3312 N N     . LEU A-2 1 64  ? 103.663 54.262  37.105 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 N     1 
ATOM   3313 C CA    . LEU A-2 1 64  ? 104.481 53.756  38.203 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3314 C C     . LEU A-2 1 64  ? 105.942 54.031  37.834 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 C     1 
ATOM   3315 O O     . LEU A-2 1 64  ? 106.733 54.521  38.643 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 O     1 
ATOM   3316 C CB    . LEU A-2 1 64  ? 104.286 52.246  38.352 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3317 C CG    . LEU A-2 1 64  ? 104.582 51.543  39.686 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3318 C CD1   . LEU A-2 1 64  ? 105.091 50.136  39.410 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3319 C CD2   . LEU A-2 1 64  ? 105.585 52.320  40.505 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3320 N N     . HIS A-2 1 65  ? 106.287 53.725  36.590 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 N     1 
ATOM   3321 C CA    . HIS A-2 1 65  ? 107.646 53.919  36.114 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3322 C C     . HIS A-2 1 65  ? 108.105 55.363  36.271 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 C     1 
ATOM   3323 O O     . HIS A-2 1 65  ? 109.188 55.628  36.791 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 O     1 
ATOM   3324 C CB    . HIS A-2 1 65  ? 107.749 53.512  34.649 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3325 C CG    . HIS A-2 1 65  ? 109.148 53.509  34.129 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3326 N ND1   . HIS A-2 1 65  ? 109.454 53.199  32.823 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3327 C CD2   . HIS A-2 1 65  ? 110.328 53.749  34.747 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3328 C CE1   . HIS A-2 1 65  ? 110.764 53.247  32.658 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3329 N NE2   . HIS A-2 1 65  ? 111.316 53.579  33.811 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3330 N N     . ARG A-2 1 66  ? 107.274 56.292  35.817 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 N     1 
ATOM   3331 C CA    . ARG A-2 1 66  ? 107.590 57.704  35.898 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CA    1 
ATOM   3332 C C     . ARG A-2 1 66  ? 107.855 58.145  37.333 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 C     1 
ATOM   3333 O O     . ARG A-2 1 66  ? 108.871 58.776  37.611 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 O     1 
ATOM   3334 C CB    . ARG A-2 1 66  ? 106.445 58.517  35.317 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CB    1 
ATOM   3335 C CG    . ARG A-2 1 66  ? 106.210 58.286  33.836 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CG    1 
ATOM   3336 C CD    . ARG A-2 1 66  ? 107.191 59.065  32.980 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CD    1 
ATOM   3337 N NE    . ARG A-2 1 66  ? 106.507 59.645  31.829 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NE    1 
ATOM   3338 C CZ    . ARG A-2 1 66  ? 105.687 60.687  31.894 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3339 N NH1   . ARG A-2 1 66  ? 105.446 61.275  33.053 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3340 N NH2   . ARG A-2 1 66  ? 105.099 61.137  30.806 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3341 N N     . PHE A-2 1 67  ? 106.937 57.823  38.239 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 N     1 
ATOM   3342 C CA    . PHE A-2 1 67  ? 107.107 58.201  39.637 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3343 C C     . PHE A-2 1 67  ? 108.401 57.604  40.176 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 C     1 
ATOM   3344 O O     . PHE A-2 1 67  ? 109.157 58.276  40.878 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 O     1 
ATOM   3345 C CB    . PHE A-2 1 67  ? 105.903 57.737  40.476 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3346 C CG    . PHE A-2 1 67  ? 104.710 58.669  40.396 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3347 C CD1   . PHE A-2 1 67  ? 104.042 58.871  39.189 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3348 C CD2   . PHE A-2 1 67  ? 104.287 59.379  41.522 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3349 C CE1   . PHE A-2 1 67  ? 102.974 59.768  39.104 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3350 C CE2   . PHE A-2 1 67  ? 103.222 60.281  41.451 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3351 C CZ    . PHE A-2 1 67  ? 102.562 60.479  40.241 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3352 N N     . LEU A-2 1 68  ? 108.654 56.347  39.821 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 N     1 
ATOM   3353 C CA    . LEU A-2 1 68  ? 109.856 55.644  40.244 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3354 C C     . LEU A-2 1 68  ? 111.113 56.376  39.774 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 C     1 
ATOM   3355 O O     . LEU A-2 1 68  ? 112.068 56.534  40.539 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 O     1 
ATOM   3356 C CB    . LEU A-2 1 68  ? 109.845 54.215  39.691 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3357 C CG    . LEU A-2 1 68  ? 109.595 53.060  40.673 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3358 C CD1   . LEU A-2 1 68  ? 108.607 53.474  41.733 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3359 C CD2   . LEU A-2 1 68  ? 109.083 51.838  39.926 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3360 N N     . ARG A-2 1 69  ? 111.107 56.828  38.523 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 N     1 
ATOM   3361 C CA    . ARG A-2 1 69  ? 112.261 57.527  37.971 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CA    1 
ATOM   3362 C C     . ARG A-2 1 69  ? 112.570 58.764  38.794 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 C     1 
ATOM   3363 O O     . ARG A-2 1 69  ? 113.721 59.007  39.159 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 O     1 
ATOM   3364 C CB    . ARG A-2 1 69  ? 112.015 57.923  36.509 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CB    1 
ATOM   3365 C CG    . ARG A-2 1 69  ? 113.216 58.580  35.845 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CG    1 
ATOM   3366 C CD    . ARG A-2 1 69  ? 113.023 58.762  34.336 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CD    1 
ATOM   3367 N NE    . ARG A-2 1 69  ? 111.894 59.628  34.018 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NE    1 
ATOM   3368 C CZ    . ARG A-2 1 69  ? 111.469 59.898  32.786 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3369 N NH1   . ARG A-2 1 69  ? 112.077 59.373  31.734 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3370 N NH2   . ARG A-2 1 69  ? 110.419 60.689  32.603 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3371 N N     . LEU A-2 1 70  ? 111.536 59.543  39.087 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 N     1 
ATOM   3372 C CA    . LEU A-2 1 70  ? 111.715 60.749  39.881 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3373 C C     . LEU A-2 1 70  ? 112.128 60.420  41.316 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 C     1 
ATOM   3374 O O     . LEU A-2 1 70  ? 113.029 61.048  41.865 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 O     1 
ATOM   3375 C CB    . LEU A-2 1 70  ? 110.430 61.579  39.905 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3376 C CG    . LEU A-2 1 70  ? 110.483 62.772  40.869 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3377 C CD1   . LEU A-2 1 70  ? 111.670 63.647  40.529 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3378 C CD2   . LEU A-2 1 70  ? 109.203 63.580  40.777 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3379 N N     . LEU A-2 1 71  ? 111.470 59.436  41.919 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 N     1 
ATOM   3380 C CA    . LEU A-2 1 71  ? 111.783 59.074  43.292 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3381 C C     . LEU A-2 1 71  ? 113.199 58.505  43.411 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 C     1 
ATOM   3382 O O     . LEU A-2 1 71  ? 113.892 58.753  44.393 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 O     1 
ATOM   3383 C CB    . LEU A-2 1 71  ? 110.732 58.089  43.827 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3384 C CG    . LEU A-2 1 71  ? 109.361 58.756  43.998 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3385 C CD1   . LEU A-2 1 71  ? 108.304 57.719  44.298 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3386 C CD2   . LEU A-2 1 71  ? 109.434 59.794  45.117 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3387 N N     . THR A-2 1 72  ? 113.618 57.752  42.398 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 N     1 
ATOM   3388 C CA    . THR A-2 1 72  ? 114.953 57.176  42.367 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CA    1 
ATOM   3389 C C     . THR A-2 1 72  ? 115.966 58.318  42.320 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 C     1 
ATOM   3390 O O     . THR A-2 1 72  ? 116.957 58.324  43.053 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 O     1 
ATOM   3391 C CB    . THR A-2 1 72  ? 115.138 56.278  41.126 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CB    1 
ATOM   3392 O OG1   . THR A-2 1 72  ? 114.322 55.108  41.258 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3393 C CG2   . THR A-2 1 72  ? 116.593 55.871  40.968 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3394 N N     . HIS A-2 1 73  ? 115.705 59.294  41.461 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 N     1 
ATOM   3395 C CA    . HIS A-2 1 73  ? 116.595 60.435  41.344 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3396 C C     . HIS A-2 1 73  ? 116.658 61.205  42.660 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 C     1 
ATOM   3397 O O     . HIS A-2 1 73  ? 117.701 61.771  43.001 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 O     1 
ATOM   3398 C CB    . HIS A-2 1 73  ? 116.127 61.355  40.216 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3399 C CG    . HIS A-2 1 73  ? 116.987 62.565  40.031 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3400 N ND1   . HIS A-2 1 73  ? 116.829 63.712  40.780 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3401 C CD2   . HIS A-2 1 73  ? 118.058 62.782  39.233 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3402 C CE1   . HIS A-2 1 73  ? 117.768 64.581  40.454 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3403 N NE2   . HIS A-2 1 73  ? 118.529 64.039  39.520 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3404 N N     . ASN A-2 1 74  ? 115.548 61.225  43.398 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 N     1 
ATOM   3405 C CA    . ASN A-2 1 74  ? 115.497 61.935  44.674 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3406 C C     . ASN A-2 1 74  ? 116.053 61.092  45.827 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 C     1 
ATOM   3407 O O     . ASN A-2 1 74  ? 115.942 61.464  46.995 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 O     1 
ATOM   3408 C CB    . ASN A-2 1 74  ? 114.058 62.377  44.985 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3409 C CG    . ASN A-2 1 74  ? 113.614 63.575  44.146 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3410 O OD1   . ASN A-2 1 74  ? 112.464 64.022  44.241 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3411 N ND2   . ASN A-2 1 74  ? 114.524 64.102  43.325 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3412 N N     . GLY A-2 1 75  ? 116.638 59.947  45.486 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 N     1 
ATOM   3413 C CA    . GLY A-2 1 75  ? 117.238 59.080  46.485 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3414 C C     . GLY A-2 1 75  ? 116.351 58.193  47.339 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 C     1 
ATOM   3415 O O     . GLY A-2 1 75  ? 116.777 57.745  48.397 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 O     1 
ATOM   3416 N N     . PHE A-2 1 76  ? 115.125 57.928  46.907 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 N     1 
ATOM   3417 C CA    . PHE A-2 1 76  ? 114.252 57.069  47.697 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3418 C C     . PHE A-2 1 76  ? 114.295 55.620  47.212 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 C     1 
ATOM   3419 O O     . PHE A-2 1 76  ? 113.675 54.737  47.799 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 O     1 
ATOM   3420 C CB    . PHE A-2 1 76  ? 112.815 57.607  47.684 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3421 C CG    . PHE A-2 1 76  ? 112.620 58.833  48.537 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3422 C CD1   . PHE A-2 1 76  ? 112.813 60.107  48.011 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3423 C CD2   . PHE A-2 1 76  ? 112.251 58.710  49.871 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3424 C CE1   . PHE A-2 1 76  ? 112.640 61.239  48.797 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3425 C CE2   . PHE A-2 1 76  ? 112.075 59.834  50.671 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3426 C CZ    . PHE A-2 1 76  ? 112.269 61.102  50.135 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3427 N N     . PHE A-2 1 77  ? 115.037 55.389  46.134 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 N     1 
ATOM   3428 C CA    . PHE A-2 1 77  ? 115.210 54.051  45.570 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3429 C C     . PHE A-2 1 77  ? 116.553 54.003  44.879 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 C     1 
ATOM   3430 O O     . PHE A-2 1 77  ? 117.098 55.040  44.504 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 O     1 
ATOM   3431 C CB    . PHE A-2 1 77  ? 114.118 53.727  44.548 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3432 C CG    . PHE A-2 1 77  ? 112.736 53.760  45.117 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3433 C CD1   . PHE A-2 1 77  ? 111.961 54.910  45.030 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3434 C CD2   . PHE A-2 1 77  ? 112.219 52.653  45.779 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3435 C CE1   . PHE A-2 1 77  ? 110.694 54.953  45.593 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3436 C CE2   . PHE A-2 1 77  ? 110.958 52.692  46.345 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3437 C CZ    . PHE A-2 1 77  ? 110.194 53.844  46.251 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3438 N N     . ALA A-2 1 78  ? 117.089 52.800  44.720 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 N     1 
ATOM   3439 C CA    . ALA A-2 1 78  ? 118.371 52.620  44.048 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3440 C C     . ALA A-2 1 78  ? 118.151 51.685  42.868 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 C     1 
ATOM   3441 O O     . ALA A-2 1 78  ? 117.524 50.638  43.011 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 O     1 
ATOM   3442 C CB    . ALA A-2 1 78  ? 119.402 52.024  45.013 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3443 N N     . LYS A-2 1 79  ? 118.646 52.078  41.700 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 N     1 
ATOM   3444 C CA    . LYS A-2 1 79  ? 118.501 51.261  40.501 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3445 C C     . LYS A-2 1 79  ? 119.599 50.218  40.417 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 C     1 
ATOM   3446 O O     . LYS A-2 1 79  ? 120.762 50.490  40.723 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 O     1 
ATOM   3447 C CB    . LYS A-2 1 79  ? 118.514 52.132  39.239 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3448 C CG    . LYS A-2 1 79  ? 117.164 52.763  38.918 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3449 C CD    . LYS A-2 1 79  ? 117.225 53.741  37.744 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3450 C CE    . LYS A-2 1 79  ? 115.823 54.295  37.441 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3451 N NZ    . LYS A-2 1 79  ? 115.816 55.454  36.498 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3452 N N     . THR A-2 1 80  ? 119.201 49.021  40.004 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 N     1 
ATOM   3453 C CA    . THR A-2 1 80  ? 120.093 47.879  39.853 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CA    1 
ATOM   3454 C C     . THR A-2 1 80  ? 119.692 47.164  38.567 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 C     1 
ATOM   3455 O O     . THR A-2 1 80  ? 118.546 47.255  38.140 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 O     1 
ATOM   3456 C CB    . THR A-2 1 80  ? 119.948 46.924  41.075 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CB    1 
ATOM   3457 O OG1   . THR A-2 1 80  ? 120.839 47.350  42.114 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3458 C CG2   . THR A-2 1 80  ? 120.235 45.479  40.705 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3459 N N     . ILE A-2 1 81  ? 120.638 46.473  37.941 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 N     1 
ATOM   3460 C CA    . ILE A-2 1 81  ? 120.362 45.739  36.709 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3461 C C     . ILE A-2 1 81  ? 120.296 44.243  36.994 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 C     1 
ATOM   3462 O O     . ILE A-2 1 81  ? 121.223 43.671  37.566 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 O     1 
ATOM   3463 C CB    . ILE A-2 1 81  ? 121.457 45.977  35.647 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3464 C CG1   . ILE A-2 1 81  ? 121.387 47.414  35.122 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3465 C CG2   . ILE A-2 1 81  ? 121.290 44.985  34.504 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3466 C CD1   . ILE A-2 1 81  ? 120.195 47.692  34.232 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3467 N N     . VAL A-2 1 82  ? 119.194 43.615  36.601 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 N     1 
ATOM   3468 C CA    . VAL A-2 1 82  ? 119.023 42.183  36.807 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3469 C C     . VAL A-2 1 82  ? 118.580 41.556  35.488 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 C     1 
ATOM   3470 O O     . VAL A-2 1 82  ? 117.697 42.087  34.813 1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 O     1 
ATOM   3471 C CB    . VAL A-2 1 82  ? 117.962 41.895  37.900 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3472 C CG1   . VAL A-2 1 82  ? 117.899 40.400  38.187 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3473 C CG2   . VAL A-2 1 82  ? 118.304 42.654  39.172 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3474 N N     . LYS A-2 1 83  ? 119.199 40.438  35.112 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 N     1 
ATOM   3475 C CA    . LYS A-2 1 83  ? 118.844 39.773  33.861 1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3476 C C     . LYS A-2 1 83  ? 117.402 39.276  33.873 1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 C     1 
ATOM   3477 O O     . LYS A-2 1 83  ? 116.894 38.839  34.908 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 O     1 
ATOM   3478 C CB    . LYS A-2 1 83  ? 119.799 38.608  33.572 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3479 C CG    . LYS A-2 1 83  ? 121.163 39.043  33.049 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3480 C CD    . LYS A-2 1 83  ? 121.991 37.850  32.581 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3481 C CE    . LYS A-2 1 83  ? 123.369 38.288  32.091 1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3482 N NZ    . LYS A-2 1 83  ? 124.201 37.144  31.624 1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3483 N N     . GLY A-2 1 84  ? 116.753 39.354  32.712 1.00 86.61  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 N     1 
ATOM   3484 C CA    . GLY A-2 1 84  ? 115.369 38.930  32.578 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3485 C C     . GLY A-2 1 84  ? 115.086 37.506  33.017 1.00 92.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 C     1 
ATOM   3486 O O     . GLY A-2 1 84  ? 115.904 36.872  33.684 1.00 92.85  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 O     1 
ATOM   3487 N N     . LYS A-2 1 85  ? 113.918 36.996  32.634 1.00 95.71  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 N     1 
ATOM   3488 C CA    . LYS A-2 1 85  ? 113.521 35.640  33.001 1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3489 C C     . LYS A-2 1 85  ? 113.279 34.751  31.779 1.00 99.80  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 C     1 
ATOM   3490 O O     . LYS A-2 1 85  ? 112.347 34.979  31.004 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 O     1 
ATOM   3491 C CB    . LYS A-2 1 85  ? 112.261 35.692  33.875 1.00 98.65  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3492 C CG    . LYS A-2 1 85  ? 112.425 36.530  35.142 1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3493 C CD    . LYS A-2 1 85  ? 111.116 36.667  35.909 1.00 98.40  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3494 C CE    . LYS A-2 1 85  ? 111.277 37.568  37.127 1.00 98.33  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3495 N NZ    . LYS A-2 1 85  ? 109.996 37.747  37.869 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3496 N N     . GLU A-2 1 86  ? 114.136 33.742  31.623 1.00 101.50 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 N     1 
ATOM   3497 C CA    . GLU A-2 1 86  ? 114.065 32.780  30.521 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3498 C C     . GLU A-2 1 86  ? 114.580 33.288  29.174 1.00 103.61 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 C     1 
ATOM   3499 O O     . GLU A-2 1 86  ? 113.875 33.220  28.165 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 O     1 
ATOM   3500 C CB    . GLU A-2 1 86  ? 112.632 32.259  30.359 1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3501 C CG    . GLU A-2 1 86  ? 112.157 31.415  31.528 1.00 105.75 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3502 C CD    . GLU A-2 1 86  ? 113.111 30.276  31.842 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3503 O OE1   . GLU A-2 1 86  ? 113.362 29.444  30.942 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3504 O OE2   . GLU A-2 1 86  ? 113.613 30.216  32.986 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3505 N N     . GLY A-2 1 87  ? 115.815 33.786  29.163 1.00 103.77 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 N     1 
ATOM   3506 C CA    . GLY A-2 1 87  ? 116.415 34.282  27.936 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3507 C C     . GLY A-2 1 87  ? 115.810 35.550  27.352 1.00 103.88 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 C     1 
ATOM   3508 O O     . GLY A-2 1 87  ? 116.452 36.602  27.345 1.00 104.19 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 O     1 
ATOM   3509 N N     . ASP A-2 1 88  ? 114.579 35.450  26.855 1.00 103.28 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 N     1 
ATOM   3510 C CA    . ASP A-2 1 88  ? 113.888 36.589  26.253 1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CA    1 
ATOM   3511 C C     . ASP A-2 1 88  ? 113.423 37.620  27.279 1.00 101.23 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 C     1 
ATOM   3512 O O     . ASP A-2 1 88  ? 112.428 37.401  27.969 1.00 101.56 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 O     1 
ATOM   3513 C CB    . ASP A-2 1 88  ? 112.677 36.109  25.446 1.00 102.90 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CB    1 
ATOM   3514 C CG    . ASP A-2 1 88  ? 113.060 35.179  24.312 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CG    1 
ATOM   3515 O OD1   . ASP A-2 1 88  ? 113.887 35.577  23.463 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3516 O OD2   . ASP A-2 1 88  ? 112.528 34.050  24.267 1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3517 N N     . GLU A-2 1 89  ? 114.146 38.738  27.354 1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 N     1 
ATOM   3518 C CA    . GLU A-2 1 89  ? 113.848 39.847  28.267 1.00 96.92  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3519 C C     . GLU A-2 1 89  ? 115.087 40.702  28.513 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 C     1 
ATOM   3520 O O     . GLU A-2 1 89  ? 114.988 41.839  28.979 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 O     1 
ATOM   3521 C CB    . GLU A-2 1 89  ? 113.311 39.336  29.610 1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3522 C CG    . GLU A-2 1 89  ? 111.793 39.399  29.730 1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3523 C CD    . GLU A-2 1 89  ? 111.268 38.608  30.910 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3524 O OE1   . GLU A-2 1 89  ? 111.692 38.889  32.051 1.00 100.12 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3525 O OE2   . GLU A-2 1 89  ? 110.431 37.704  30.694 1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3526 N N     . GLU A-2 1 90  ? 116.253 40.143  28.201 1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 N     1 
ATOM   3527 C CA    . GLU A-2 1 90  ? 117.517 40.846  28.373 1.00 86.21  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3528 C C     . GLU A-2 1 90  ? 117.788 41.258  29.815 1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 C     1 
ATOM   3529 O O     . GLU A-2 1 90  ? 117.868 40.416  30.707 1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 O     1 
ATOM   3530 C CB    . GLU A-2 1 90  ? 117.552 42.081  27.469 1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3531 C CG    . GLU A-2 1 90  ? 117.703 41.755  25.998 1.00 91.21  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3532 C CD    . GLU A-2 1 90  ? 119.056 41.143  25.681 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3533 O OE1   . GLU A-2 1 90  ? 119.401 40.104  26.288 1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3534 O OE2   . GLU A-2 1 90  ? 119.774 41.703  24.824 1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3535 N N     . GLU A-2 1 91  ? 117.933 42.560  30.029 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 N     1 
ATOM   3536 C CA    . GLU A-2 1 91  ? 118.205 43.096  31.356 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3537 C C     . GLU A-2 1 91  ? 117.095 44.038  31.795 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 C     1 
ATOM   3538 O O     . GLU A-2 1 91  ? 116.593 44.837  31.002 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 O     1 
ATOM   3539 C CB    . GLU A-2 1 91  ? 119.528 43.863  31.354 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3540 C CG    . GLU A-2 1 91  ? 120.725 43.060  30.882 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3541 C CD    . GLU A-2 1 91  ? 121.959 43.919  30.718 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3542 O OE1   . GLU A-2 1 91  ? 121.907 44.887  29.931 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3543 O OE2   . GLU A-2 1 91  ? 122.977 43.628  31.377 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3544 N N     . GLU A-2 1 92  ? 116.719 43.944  33.063 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 N     1 
ATOM   3545 C CA    . GLU A-2 1 92  ? 115.681 44.803  33.605 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3546 C C     . GLU A-2 1 92  ? 116.203 45.565  34.803 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 C     1 
ATOM   3547 O O     . GLU A-2 1 92  ? 117.095 45.096  35.513 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 O     1 
ATOM   3548 C CB    . GLU A-2 1 92  ? 114.467 43.984  34.035 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3549 C CG    . GLU A-2 1 92  ? 113.612 43.486  32.899 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3550 C CD    . GLU A-2 1 92  ? 112.397 42.735  33.395 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3551 O OE1   . GLU A-2 1 92  ? 111.630 43.318  34.190 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3552 O OE2   . GLU A-2 1 92  ? 112.210 41.566  32.992 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3553 N N     . ILE A-2 1 93  ? 115.640 46.749  35.010 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 N     1 
ATOM   3554 C CA    . ILE A-2 1 93  ? 116.004 47.588  36.138 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3555 C C     . ILE A-2 1 93  ? 115.286 47.007  37.346 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 C     1 
ATOM   3556 O O     . ILE A-2 1 93  ? 114.157 46.538  37.229 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 O     1 
ATOM   3557 C CB    . ILE A-2 1 93  ? 115.506 49.026  35.942 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3558 C CG1   . ILE A-2 1 93  ? 116.198 49.660  34.739 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3559 C CG2   . ILE A-2 1 93  ? 115.737 49.834  37.202 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3560 C CD1   . ILE A-2 1 93  ? 115.655 51.040  34.387 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3561 N N     . ALA A-2 1 94  ? 115.942 47.024  38.497 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 N     1 
ATOM   3562 C CA    . ALA A-2 1 94  ? 115.338 46.523  39.723 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3563 C C     . ALA A-2 1 94  ? 115.487 47.627  40.757 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 C     1 
ATOM   3564 O O     . ALA A-2 1 94  ? 116.533 48.274  40.836 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 O     1 
ATOM   3565 C CB    . ALA A-2 1 94  ? 116.040 45.254  40.193 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3566 N N     . TYR A-2 1 95  ? 114.439 47.842  41.540 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 N     1 
ATOM   3567 C CA    . TYR A-2 1 95  ? 114.449 48.876  42.558 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CA    1 
ATOM   3568 C C     . TYR A-2 1 95  ? 114.671 48.353  43.977 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 C     1 
ATOM   3569 O O     . TYR A-2 1 95  ? 114.025 47.396  44.415 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 O     1 
ATOM   3570 C CB    . TYR A-2 1 95  ? 113.136 49.662  42.501 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CB    1 
ATOM   3571 C CG    . TYR A-2 1 95  ? 112.869 50.255  41.138 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CG    1 
ATOM   3572 C CD1   . TYR A-2 1 95  ? 112.262 49.501  40.138 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3573 C CD2   . TYR A-2 1 95  ? 113.282 51.555  40.828 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3574 C CE1   . TYR A-2 1 95  ? 112.075 50.023  38.860 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3575 C CE2   . TYR A-2 1 95  ? 113.103 52.080  39.556 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3576 C CZ    . TYR A-2 1 95  ? 112.504 51.311  38.577 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3577 O OH    . TYR A-2 1 95  ? 112.375 51.804  37.304 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 OH    1 
ATOM   3578 N N     . SER A-2 1 96  ? 115.608 48.986  44.678 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 N     1 
ATOM   3579 C CA    . SER A-2 1 96  ? 115.920 48.644  46.058 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 CA    1 
ATOM   3580 C C     . SER A-2 1 96  ? 115.579 49.853  46.898 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 C     1 
ATOM   3581 O O     . SER A-2 1 96  ? 115.542 50.979  46.392 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 O     1 
ATOM   3582 C CB    . SER A-2 1 96  ? 117.406 48.347  46.239 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 CB    1 
ATOM   3583 O OG    . SER A-2 1 96  ? 117.735 47.065  45.754 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 OG    1 
ATOM   3584 N N     . LEU A-2 1 97  ? 115.337 49.618  48.180 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 N     1 
ATOM   3585 C CA    . LEU A-2 1 97  ? 115.023 50.699  49.090 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3586 C C     . LEU A-2 1 97  ? 116.314 51.382  49.524 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 C     1 
ATOM   3587 O O     . LEU A-2 1 97  ? 117.404 50.855  49.330 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 O     1 
ATOM   3588 C CB    . LEU A-2 1 97  ? 114.302 50.157  50.320 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3589 C CG    . LEU A-2 1 97  ? 112.955 49.479  50.073 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3590 C CD1   . LEU A-2 1 97  ? 112.407 48.919  51.384 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3591 C CD2   . LEU A-2 1 97  ? 111.986 50.488  49.472 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3592 N N     . THR A-2 1 98  ? 116.176 52.571  50.094 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 N     1 
ATOM   3593 C CA    . THR A-2 1 98  ? 117.310 53.329  50.597 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CA    1 
ATOM   3594 C C     . THR A-2 1 98  ? 116.927 53.729  52.022 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 C     1 
ATOM   3595 O O     . THR A-2 1 98  ? 115.759 53.622  52.407 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 O     1 
ATOM   3596 C CB    . THR A-2 1 98  ? 117.568 54.595  49.752 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CB    1 
ATOM   3597 O OG1   . THR A-2 1 98  ? 116.462 55.494  49.884 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3598 C CG2   . THR A-2 1 98  ? 117.752 54.236  48.285 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3599 N N     . PRO A-2 1 99  ? 117.895 54.186  52.829 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 N     1 
ATOM   3600 C CA    . PRO A-2 1 99  ? 117.556 54.574  54.206 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3601 C C     . PRO A-2 1 99  ? 116.260 55.385  54.318 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 C     1 
ATOM   3602 O O     . PRO A-2 1 99  ? 115.390 55.074  55.137 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 O     1 
ATOM   3603 C CB    . PRO A-2 1 99  ? 118.791 55.345  54.656 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3604 C CG    . PRO A-2 1 99  ? 119.907 54.584  53.947 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3605 C CD    . PRO A-2 1 99  ? 119.330 54.390  52.554 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3606 N N     . PRO A-2 1 100 ? 116.106 56.428  53.486 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 N     1 
ATOM   3607 C CA    . PRO A-2 1 100 ? 114.901 57.262  53.514 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3608 C C     . PRO A-2 1 100 ? 113.599 56.477  53.324 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 C     1 
ATOM   3609 O O     . PRO A-2 1 100 ? 112.650 56.636  54.099 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 O     1 
ATOM   3610 C CB    . PRO A-2 1 100 ? 115.144 58.242  52.369 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3611 C CG    . PRO A-2 1 100 ? 116.636 58.396  52.377 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3612 C CD    . PRO A-2 1 100 ? 117.084 56.967  52.524 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3613 N N     . SER A-2 1 101 ? 113.553 55.634  52.294 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 N     1 
ATOM   3614 C CA    . SER A-2 1 101 ? 112.351 54.850  52.012 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 CA    1 
ATOM   3615 C C     . SER A-2 1 101 ? 112.125 53.721  53.015 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 C     1 
ATOM   3616 O O     . SER A-2 1 101 ? 111.006 53.246  53.178 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 O     1 
ATOM   3617 C CB    . SER A-2 1 101 ? 112.394 54.290  50.582 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 CB    1 
ATOM   3618 O OG    . SER A-2 1 101 ? 113.539 53.482  50.371 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 OG    1 
ATOM   3619 N N     . LYS A-2 1 102 ? 113.180 53.291  53.698 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 N     1 
ATOM   3620 C CA    . LYS A-2 1 102 ? 113.010 52.241  54.696 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3621 C C     . LYS A-2 1 102 ? 112.189 52.785  55.863 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 C     1 
ATOM   3622 O O     . LYS A-2 1 102 ? 111.649 52.021  56.665 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 O     1 
ATOM   3623 C CB    . LYS A-2 1 102 ? 114.371 51.735  55.182 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3624 C CG    . LYS A-2 1 102 ? 115.041 50.810  54.170 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3625 C CD    . LYS A-2 1 102 ? 116.503 50.532  54.501 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3626 C CE    . LYS A-2 1 102 ? 117.161 49.700  53.397 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3627 N NZ    . LYS A-2 1 102 ? 118.653 49.685  53.498 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3628 N N     . LEU A-2 1 103 ? 112.100 54.111  55.950 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 N     1 
ATOM   3629 C CA    . LEU A-2 1 103 ? 111.329 54.766  57.001 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3630 C C     . LEU A-2 1 103 ? 109.849 54.655  56.651 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 C     1 
ATOM   3631 O O     . LEU A-2 1 103 ? 108.990 55.047  57.438 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 O     1 
ATOM   3632 C CB    . LEU A-2 1 103 ? 111.715 56.247  57.113 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3633 C CG    . LEU A-2 1 103 ? 113.160 56.598  57.488 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3634 C CD1   . LEU A-2 1 103 ? 113.348 58.110  57.458 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3635 C CD2   . LEU A-2 1 103 ? 113.479 56.043  58.870 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3636 N N     . LEU A-2 1 104 ? 109.566 54.118  55.466 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 N     1 
ATOM   3637 C CA    . LEU A-2 1 104 ? 108.200 53.946  54.990 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3638 C C     . LEU A-2 1 104 ? 107.677 52.522  55.170 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 C     1 
ATOM   3639 O O     . LEU A-2 1 104 ? 106.510 52.234  54.866 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 O     1 
ATOM   3640 C CB    . LEU A-2 1 104 ? 108.109 54.345  53.519 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3641 C CG    . LEU A-2 1 104 ? 108.376 55.833  53.269 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3642 C CD1   . LEU A-2 1 104 ? 108.489 56.091  51.773 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3643 C CD2   . LEU A-2 1 104 ? 107.268 56.667  53.887 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3644 N N     . ILE A-2 1 105 ? 108.535 51.630  55.657 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 N     1 
ATOM   3645 C CA    . ILE A-2 1 105 ? 108.124 50.251  55.890 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3646 C C     . ILE A-2 1 105 ? 107.204 50.217  57.116 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 C     1 
ATOM   3647 O O     . ILE A-2 1 105 ? 107.617 50.538  58.229 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 O     1 
ATOM   3648 C CB    . ILE A-2 1 105 ? 109.337 49.337  56.151 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3649 C CG1   . ILE A-2 1 105 ? 110.259 49.337  54.936 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3650 C CG2   . ILE A-2 1 105 ? 108.865 47.920  56.449 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3651 C CD1   . ILE A-2 1 105 ? 111.589 48.658  55.195 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3652 N N     . SER A-2 1 106 ? 105.953 49.832  56.903 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 N     1 
ATOM   3653 C CA    . SER A-2 1 106 ? 104.979 49.778  57.978 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CA    1 
ATOM   3654 C C     . SER A-2 1 106 ? 105.306 48.735  59.049 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 C     1 
ATOM   3655 O O     . SER A-2 1 106 ? 106.184 47.886  58.865 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 O     1 
ATOM   3656 C CB    . SER A-2 1 106 ? 103.600 49.495  57.392 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CB    1 
ATOM   3657 O OG    . SER A-2 1 106 ? 103.633 48.309  56.623 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 OG    1 
ATOM   3658 N N     . GLY A-2 1 107 ? 104.598 48.813  60.174 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 N     1 
ATOM   3659 C CA    . GLY A-2 1 107 ? 104.804 47.867  61.255 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3660 C C     . GLY A-2 1 107 ? 106.171 47.912  61.909 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 C     1 
ATOM   3661 O O     . GLY A-2 1 107 ? 106.666 46.897  62.398 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 O     1 
ATOM   3662 N N     . LYS A-2 1 108 ? 106.789 49.084  61.922 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 N     1 
ATOM   3663 C CA    . LYS A-2 1 108 ? 108.099 49.232  62.536 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3664 C C     . LYS A-2 1 108 ? 108.210 50.523  63.328 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 C     1 
ATOM   3665 O O     . LYS A-2 1 108 ? 107.571 51.523  63.004 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 O     1 
ATOM   3666 C CB    . LYS A-2 1 108 ? 109.202 49.190  61.483 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3667 C CG    . LYS A-2 1 108 ? 109.537 47.794  61.003 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3668 C CD    . LYS A-2 1 108 ? 110.831 47.805  60.207 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3669 C CE    . LYS A-2 1 108 ? 111.301 46.398  59.875 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3670 N NZ    . LYS A-2 1 108 ? 112.639 46.432  59.214 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3671 N N     . PRO A-2 1 109 ? 109.023 50.507  64.392 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 N     1 
ATOM   3672 C CA    . PRO A-2 1 109 ? 109.250 51.659  65.267 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3673 C C     . PRO A-2 1 109 ? 109.729 52.900  64.518 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 C     1 
ATOM   3674 O O     . PRO A-2 1 109 ? 109.593 54.024  65.010 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 O     1 
ATOM   3675 C CB    . PRO A-2 1 109 ? 110.304 51.137  66.245 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3676 C CG    . PRO A-2 1 109 ? 109.938 49.683  66.368 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3677 C CD    . PRO A-2 1 109 ? 109.698 49.306  64.922 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3678 N N     . THR A-2 1 110 ? 110.281 52.692  63.328 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 N     1 
ATOM   3679 C CA    . THR A-2 1 110 ? 110.805 53.789  62.522 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CA    1 
ATOM   3680 C C     . THR A-2 1 110 ? 109.852 54.322  61.452 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 C     1 
ATOM   3681 O O     . THR A-2 1 110 ? 110.162 55.309  60.777 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 O     1 
ATOM   3682 C CB    . THR A-2 1 110 ? 112.102 53.364  61.823 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CB    1 
ATOM   3683 O OG1   . THR A-2 1 110 ? 111.907 52.085  61.206 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3684 C CG2   . THR A-2 1 110 ? 113.243 53.280  62.821 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3685 N N     . CYS A-2 1 111 ? 108.696 53.683  61.299 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 N     1 
ATOM   3686 C CA    . CYS A-2 1 111 ? 107.742 54.101  60.279 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 CA    1 
ATOM   3687 C C     . CYS A-2 1 111 ? 107.172 55.505  60.452 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 C     1 
ATOM   3688 O O     . CYS A-2 1 111 ? 106.408 55.772  61.379 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 O     1 
ATOM   3689 C CB    . CYS A-2 1 111 ? 106.589 53.108  60.196 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 CB    1 
ATOM   3690 S SG    . CYS A-2 1 111 ? 105.537 53.394  58.764 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 SG    1 
ATOM   3691 N N     . LEU A-2 1 112 ? 107.538 56.393  59.534 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 N     1 
ATOM   3692 C CA    . LEU A-2 1 112 ? 107.066 57.770  59.558 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3693 C C     . LEU A-2 1 112 ? 105.917 57.950  58.562 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 C     1 
ATOM   3694 O O     . LEU A-2 1 112 ? 105.526 59.076  58.242 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 O     1 
ATOM   3695 C CB    . LEU A-2 1 112 ? 108.214 58.714  59.208 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3696 C CG    . LEU A-2 1 112 ? 109.423 58.657  60.145 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3697 C CD1   . LEU A-2 1 112 ? 110.504 59.617  59.672 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3698 C CD2   . LEU A-2 1 112 ? 108.982 59.022  61.546 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3699 N N     . SER A-2 1 113 ? 105.377 56.832  58.082 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 N     1 
ATOM   3700 C CA    . SER A-2 1 113 ? 104.275 56.853  57.119 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 CA    1 
ATOM   3701 C C     . SER A-2 1 113 ? 103.114 57.741  57.531 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 C     1 
ATOM   3702 O O     . SER A-2 1 113 ? 102.701 58.623  56.775 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 O     1 
ATOM   3703 C CB    . SER A-2 1 113 ? 103.741 55.436  56.870 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 CB    1 
ATOM   3704 O OG    . SER A-2 1 113 ? 104.505 54.778  55.881 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 OG    1 
ATOM   3705 N N     . SER A-2 1 114 ? 102.585 57.493  58.724 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 N     1 
ATOM   3706 C CA    . SER A-2 1 114 ? 101.462 58.258  59.242 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 CA    1 
ATOM   3707 C C     . SER A-2 1 114 ? 101.730 59.762  59.199 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 C     1 
ATOM   3708 O O     . SER A-2 1 114 ? 100.812 60.550  58.999 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 O     1 
ATOM   3709 C CB    . SER A-2 1 114 ? 101.156 57.827  60.679 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 CB    1 
ATOM   3710 O OG    . SER A-2 1 114 ? 102.245 58.141  61.527 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 OG    1 
ATOM   3711 N N     . ILE A-2 1 115 ? 102.985 60.159  59.385 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 N     1 
ATOM   3712 C CA    . ILE A-2 1 115 ? 103.332 61.573  59.360 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3713 C C     . ILE A-2 1 115 ? 103.390 62.093  57.927 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 C     1 
ATOM   3714 O O     . ILE A-2 1 115 ? 103.025 63.241  57.654 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 O     1 
ATOM   3715 C CB    . ILE A-2 1 115 ? 104.685 61.833  60.067 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3716 C CG1   . ILE A-2 1 115 ? 104.522 61.639  61.577 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3717 C CG2   . ILE A-2 1 115 ? 105.169 63.244  59.767 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3718 C CD1   . ILE A-2 1 115 ? 105.804 61.811  62.376 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3719 N N     . VAL A-2 1 116 ? 103.851 61.254  57.007 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 N     1 
ATOM   3720 C CA    . VAL A-2 1 116 ? 103.916 61.660  55.612 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3721 C C     . VAL A-2 1 116 ? 102.475 61.852  55.141 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 C     1 
ATOM   3722 O O     . VAL A-2 1 116 ? 102.138 62.860  54.523 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 O     1 
ATOM   3723 C CB    . VAL A-2 1 116 ? 104.590 60.579  54.728 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3724 C CG1   . VAL A-2 1 116 ? 104.504 60.979  53.260 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3725 C CG2   . VAL A-2 1 116 ? 106.047 60.390  55.141 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3726 N N     . LYS A-2 1 117 ? 101.629 60.875  55.448 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 N     1 
ATOM   3727 C CA    . LYS A-2 1 117 ? 100.220 60.915  55.064 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3728 C C     . LYS A-2 1 117 ? 99.515  62.136  55.654 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 C     1 
ATOM   3729 O O     . LYS A-2 1 117 ? 98.748  62.819  54.974 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 O     1 
ATOM   3730 C CB    . LYS A-2 1 117 ? 99.522  59.639  55.536 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3731 C CG    . LYS A-2 1 117 ? 98.013  59.649  55.382 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3732 C CD    . LYS A-2 1 117 ? 97.406  58.396  56.009 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3733 C CE    . LYS A-2 1 117 ? 95.891  58.365  55.861 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3734 N NZ    . LYS A-2 1 117 ? 95.470  58.348  54.428 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3735 N N     . GLY A-2 1 118 ? 99.784  62.412  56.923 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 N     1 
ATOM   3736 C CA    . GLY A-2 1 118 ? 99.155  63.547  57.557 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3737 C C     . GLY A-2 1 118 ? 99.643  64.890  57.051 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 C     1 
ATOM   3738 O O     . GLY A-2 1 118 ? 98.844  65.781  56.772 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 O     1 
ATOM   3739 N N     . ALA A-2 1 119 ? 100.956 65.041  56.933 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 N     1 
ATOM   3740 C CA    . ALA A-2 1 119 ? 101.532 66.291  56.464 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3741 C C     . ALA A-2 1 119 ? 101.102 66.632  55.046 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 C     1 
ATOM   3742 O O     . ALA A-2 1 119 ? 100.964 67.805  54.700 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 O     1 
ATOM   3743 C CB    . ALA A-2 1 119 ? 103.054 66.226  56.542 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3744 N N     . LEU A-2 1 120 ? 100.884 65.614  54.221 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 N     1 
ATOM   3745 C CA    . LEU A-2 1 120 ? 100.499 65.854  52.836 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3746 C C     . LEU A-2 1 120 ? 99.024  65.564  52.551 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 C     1 
ATOM   3747 O O     . LEU A-2 1 120 ? 98.619  65.396  51.400 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 O     1 
ATOM   3748 C CB    . LEU A-2 1 120 ? 101.399 65.033  51.909 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3749 C CG    . LEU A-2 1 120 ? 102.904 65.295  52.063 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3750 C CD1   . LEU A-2 1 120 ? 103.690 64.402  51.111 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3751 C CD2   . LEU A-2 1 120 ? 103.203 66.753  51.771 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3752 N N     . HIS A-2 1 121 ? 98.220  65.515  53.606 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 N     1 
ATOM   3753 C CA    . HIS A-2 1 121 ? 96.794  65.265  53.460 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3754 C C     . HIS A-2 1 121 ? 96.107  66.530  52.915 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 C     1 
ATOM   3755 O O     . HIS A-2 1 121 ? 96.570  67.644  53.150 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 O     1 
ATOM   3756 C CB    . HIS A-2 1 121 ? 96.196  64.901  54.818 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3757 C CG    . HIS A-2 1 121 ? 94.738  64.582  54.767 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3758 N ND1   . HIS A-2 1 121 ? 94.253  63.403  54.241 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3759 C CD2   . HIS A-2 1 121 ? 93.655  65.302  55.138 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3760 C CE1   . HIS A-2 1 121 ? 92.933  63.412  54.293 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3761 N NE2   . HIS A-2 1 121 ? 92.545  64.554  54.833 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3762 N N     . PRO A-2 1 122 ? 94.999  66.368  52.172 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 N     1 
ATOM   3763 C CA    . PRO A-2 1 122 ? 94.287  67.529  51.623 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3764 C C     . PRO A-2 1 122 ? 93.997  68.585  52.687 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 C     1 
ATOM   3765 O O     . PRO A-2 1 122 ? 94.077  69.783  52.421 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 O     1 
ATOM   3766 C CB    . PRO A-2 1 122 ? 93.009  66.914  51.064 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3767 C CG    . PRO A-2 1 122 ? 93.481  65.568  50.588 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3768 C CD    . PRO A-2 1 122 ? 94.397  65.105  51.702 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3769 N N     . SER A-2 1 123 ? 93.658  68.136  53.892 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 N     1 
ATOM   3770 C CA    . SER A-2 1 123 ? 93.358  69.052  54.984 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 CA    1 
ATOM   3771 C C     . SER A-2 1 123 ? 94.585  69.879  55.366 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 C     1 
ATOM   3772 O O     . SER A-2 1 123 ? 94.474  70.871  56.085 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 O     1 
ATOM   3773 C CB    . SER A-2 1 123 ? 92.854  68.284  56.208 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 CB    1 
ATOM   3774 O OG    . SER A-2 1 123 ? 93.875  67.476  56.767 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 OG    1 
ATOM   3775 N N     . SER A-2 1 124 ? 95.754  69.466  54.888 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 N     1 
ATOM   3776 C CA    . SER A-2 1 124 ? 96.987  70.195  55.159 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 CA    1 
ATOM   3777 C C     . SER A-2 1 124 ? 97.333  71.116  54.003 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 C     1 
ATOM   3778 O O     . SER A-2 1 124 ? 97.916  72.179  54.207 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 O     1 
ATOM   3779 C CB    . SER A-2 1 124 ? 98.170  69.234  55.354 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 CB    1 
ATOM   3780 O OG    . SER A-2 1 124 ? 98.212  68.683  56.659 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 OG    1 
ATOM   3781 N N     . LEU A-2 1 125 ? 96.952  70.705  52.797 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 N     1 
ATOM   3782 C CA    . LEU A-2 1 125 ? 97.291  71.426  51.572 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3783 C C     . LEU A-2 1 125 ? 96.273  72.345  50.924 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 C     1 
ATOM   3784 O O     . LEU A-2 1 125 ? 96.619  73.447  50.496 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 O     1 
ATOM   3785 C CB    . LEU A-2 1 125 ? 97.748  70.415  50.518 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3786 C CG    . LEU A-2 1 125 ? 98.677  69.338  51.086 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3787 C CD1   . LEU A-2 1 125 ? 98.957  68.270  50.036 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3788 C CD2   . LEU A-2 1 125 ? 99.960  69.999  51.571 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3789 N N     . ASP A-2 1 126 ? 95.029  71.891  50.826 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 N     1 
ATOM   3790 C CA    . ASP A-2 1 126 ? 94.003  72.682  50.160 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3791 C C     . ASP A-2 1 126 ? 93.837  74.120  50.634 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 C     1 
ATOM   3792 O O     . ASP A-2 1 126 ? 93.557  75.003  49.824 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 O     1 
ATOM   3793 C CB    . ASP A-2 1 126 ? 92.661  71.943  50.202 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3794 C CG    . ASP A-2 1 126 ? 92.703  70.633  49.426 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3795 O OD1   . ASP A-2 1 126 ? 93.666  70.437  48.663 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3796 O OD2   . ASP A-2 1 126 ? 91.782  69.800  49.567 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3797 N N     . MET A-2 1 127 ? 94.040  74.368  51.922 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 N     1 
ATOM   3798 C CA    . MET A-2 1 127 ? 93.882  75.715  52.458 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CA    1 
ATOM   3799 C C     . MET A-2 1 127 ? 94.701  76.794  51.748 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 C     1 
ATOM   3800 O O     . MET A-2 1 127 ? 94.326  77.970  51.762 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 O     1 
ATOM   3801 C CB    . MET A-2 1 127 ? 94.224  75.733  53.944 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CB    1 
ATOM   3802 C CG    . MET A-2 1 127 ? 95.681  75.497  54.240 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CG    1 
ATOM   3803 S SD    . MET A-2 1 127 ? 96.055  75.558  55.997 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 SD    1 
ATOM   3804 C CE    . MET A-2 1 127 ? 97.730  74.915  55.975 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CE    1 
ATOM   3805 N N     . TRP A-2 1 128 ? 95.806  76.405  51.118 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 N     1 
ATOM   3806 C CA    . TRP A-2 1 128 ? 96.660  77.377  50.443 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3807 C C     . TRP A-2 1 128 ? 95.980  78.166  49.342 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 C     1 
ATOM   3808 O O     . TRP A-2 1 128 ? 96.445  79.244  48.976 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 O     1 
ATOM   3809 C CB    . TRP A-2 1 128 ? 97.918  76.704  49.891 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3810 C CG    . TRP A-2 1 128 ? 98.884  76.392  50.966 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3811 C CD1   . TRP A-2 1 128 ? 99.025  75.207  51.624 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3812 C CD2   . TRP A-2 1 128 ? 99.803  77.308  51.576 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3813 N NE1   . TRP A-2 1 128 ? 99.976  75.327  52.611 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3814 C CE2   . TRP A-2 1 128 ? 100.468 76.608  52.604 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3815 C CE3   . TRP A-2 1 128 ? 100.126 78.653  51.353 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3816 C CZ2   . TRP A-2 1 128 ? 101.443 77.208  53.413 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3817 C CZ3   . TRP A-2 1 128 ? 101.095 79.250  52.154 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3818 C CH2   . TRP A-2 1 128 ? 101.743 78.524  53.173 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3819 N N     . SER A-2 1 129 ? 94.881  77.639  48.815 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 N     1 
ATOM   3820 C CA    . SER A-2 1 129 ? 94.158  78.341  47.769 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 CA    1 
ATOM   3821 C C     . SER A-2 1 129 ? 93.534  79.595  48.382 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 C     1 
ATOM   3822 O O     . SER A-2 1 129 ? 93.067  80.482  47.673 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 O     1 
ATOM   3823 C CB    . SER A-2 1 129 ? 93.069  77.442  47.177 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 CB    1 
ATOM   3824 O OG    . SER A-2 1 129 ? 92.187  76.986  48.189 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 OG    1 
ATOM   3825 N N     . SER A-2 1 130 ? 93.536  79.667  49.707 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 N     1 
ATOM   3826 C CA    . SER A-2 1 130 ? 92.972  80.819  50.400 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 CA    1 
ATOM   3827 C C     . SER A-2 1 130 ? 94.061  81.748  50.940 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 C     1 
ATOM   3828 O O     . SER A-2 1 130 ? 93.771  82.685  51.683 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 O     1 
ATOM   3829 C CB    . SER A-2 1 130 ? 92.087  80.344  51.555 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 CB    1 
ATOM   3830 O OG    . SER A-2 1 130 ? 90.929  79.665  51.077 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 OG    1 
ATOM   3831 N N     . SER A-2 1 131 ? 95.309  81.504  50.552 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 N     1 
ATOM   3832 C CA    . SER A-2 1 131 ? 96.422  82.304  51.057 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 CA    1 
ATOM   3833 C C     . SER A-2 1 131 ? 96.363  83.802  50.758 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 C     1 
ATOM   3834 O O     . SER A-2 1 131 ? 96.669  84.613  51.623 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 O     1 
ATOM   3835 C CB    . SER A-2 1 131 ? 97.753  81.733  50.553 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 CB    1 
ATOM   3836 O OG    . SER A-2 1 131 ? 97.806  81.769  49.144 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 OG    1 
ATOM   3837 N N     . LYS A-2 1 132 ? 95.975  84.177  49.546 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 N     1 
ATOM   3838 C CA    . LYS A-2 1 132 ? 95.901  85.593  49.206 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3839 C C     . LYS A-2 1 132 ? 94.845  86.310  50.049 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 C     1 
ATOM   3840 O O     . LYS A-2 1 132 ? 95.093  87.380  50.608 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 O     1 
ATOM   3841 C CB    . LYS A-2 1 132 ? 95.585  85.767  47.724 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3842 C CG    . LYS A-2 1 132 ? 95.589  87.211  47.271 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3843 C CD    . LYS A-2 1 132 ? 95.377  87.303  45.775 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3844 C CE    . LYS A-2 1 132 ? 95.514  88.727  45.294 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3845 N NZ    . LYS A-2 1 132 ? 95.435  88.782  43.812 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3846 N N     . LYS A-2 1 133 ? 93.661  85.719  50.133 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 N     1 
ATOM   3847 C CA    . LYS A-2 1 133 ? 92.588  86.302  50.926 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3848 C C     . LYS A-2 1 133 ? 93.037  86.394  52.381 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 C     1 
ATOM   3849 O O     . LYS A-2 1 133 ? 92.775  87.381  53.072 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 O     1 
ATOM   3850 C CB    . LYS A-2 1 133 ? 91.336  85.426  50.832 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3851 C CG    . LYS A-2 1 133 ? 90.267  85.752  51.862 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3852 C CD    . LYS A-2 1 133 ? 89.152  84.709  51.858 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3853 C CE    . LYS A-2 1 133 ? 88.079  85.051  52.892 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3854 N NZ    . LYS A-2 1 133 ? 88.645  85.218  54.269 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3855 N N     . TRP A-2 1 134 ? 93.717  85.349  52.836 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 N     1 
ATOM   3856 C CA    . TRP A-2 1 134 ? 94.204  85.273  54.211 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3857 C C     . TRP A-2 1 134 ? 95.139  86.432  54.557 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 C     1 
ATOM   3858 O O     . TRP A-2 1 134 ? 95.055  87.013  55.639 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 O     1 
ATOM   3859 C CB    . TRP A-2 1 134 ? 94.913  83.932  54.418 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3860 C CG    . TRP A-2 1 134 ? 95.429  83.702  55.797 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3861 C CD1   . TRP A-2 1 134 ? 94.730  83.799  56.968 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3862 C CD2   . TRP A-2 1 134 ? 96.754  83.291  56.149 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3863 N NE1   . TRP A-2 1 134 ? 95.540  83.471  58.031 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3864 C CE2   . TRP A-2 1 134 ? 96.788  83.154  57.556 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3865 C CE3   . TRP A-2 1 134 ? 97.917  83.021  55.411 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3866 C CZ2   . TRP A-2 1 134 ? 97.945  82.758  58.243 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3867 C CZ3   . TRP A-2 1 134 ? 99.068  82.627  56.095 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3868 C CH2   . TRP A-2 1 134 ? 99.070  82.500  57.499 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3869 N N     . PHE A-2 1 135 ? 96.033  86.763  53.637 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 N     1 
ATOM   3870 C CA    . PHE A-2 1 135 ? 96.964  87.855  53.853 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3871 C C     . PHE A-2 1 135 ? 96.281  89.214  53.821 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 C     1 
ATOM   3872 O O     . PHE A-2 1 135 ? 96.706  90.152  54.502 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 O     1 
ATOM   3873 C CB    . PHE A-2 1 135 ? 98.054  87.840  52.781 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3874 C CG    . PHE A-2 1 135 ? 99.193  86.928  53.093 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3875 C CD1   . PHE A-2 1 135 ? 99.252  85.653  52.547 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3876 C CD2   . PHE A-2 1 135 ? 100.208 87.342  53.951 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3877 C CE1   . PHE A-2 1 135 ? 100.310 84.795  52.847 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3878 C CE2   . PHE A-2 1 135 ? 101.269 86.498  54.261 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3879 C CZ    . PHE A-2 1 135 ? 101.322 85.219  53.708 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3880 N N     . ASN A-2 1 136 ? 95.222  89.313  53.026 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 N     1 
ATOM   3881 C CA    . ASN A-2 1 136 ? 94.509  90.568  52.842 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3882 C C     . ASN A-2 1 136 ? 93.289  90.827  53.710 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 C     1 
ATOM   3883 O O     . ASN A-2 1 136 ? 92.653  91.869  53.569 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 O     1 
ATOM   3884 C CB    . ASN A-2 1 136 ? 94.122  90.711  51.367 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3885 C CG    . ASN A-2 1 136 ? 95.332  90.918  50.462 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3886 O OD1   . ASN A-2 1 136 ? 96.040  91.918  50.585 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3887 N ND2   . ASN A-2 1 136 ? 95.574  89.975  49.552 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3888 N N     . GLU A-2 1 137 ? 92.955  89.898  54.601 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 N     1 
ATOM   3889 C CA    . GLU A-2 1 137 ? 91.796  90.082  55.473 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3890 C C     . GLU A-2 1 137 ? 92.167  90.804  56.765 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 C     1 
ATOM   3891 O O     . GLU A-2 1 137 ? 93.349  90.995  57.071 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 O     1 
ATOM   3892 C CB    . GLU A-2 1 137 ? 91.143  88.739  55.812 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3893 C CG    . GLU A-2 1 137 ? 92.034  87.776  56.555 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3894 C CD    . GLU A-2 1 137 ? 91.350  86.446  56.817 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3895 O OE1   . GLU A-2 1 137 ? 90.267  86.207  56.241 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3896 O OE2   . GLU A-2 1 137 ? 91.896  85.631  57.591 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3897 N N     . ASP A-2 1 138 ? 91.146  91.204  57.519 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 N     1 
ATOM   3898 C CA    . ASP A-2 1 138 ? 91.359  91.909  58.773 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3899 C C     . ASP A-2 1 138 ? 91.232  90.995  59.971 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 C     1 
ATOM   3900 O O     . ASP A-2 1 138 ? 91.606  91.357  61.083 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 O     1 
ATOM   3901 C CB    . ASP A-2 1 138 ? 90.367  93.061  58.908 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3902 C CG    . ASP A-2 1 138 ? 90.642  94.174  57.926 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3903 O OD1   . ASP A-2 1 138 ? 91.839  94.464  57.703 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3904 O OD2   . ASP A-2 1 138 ? 89.672  94.761  57.393 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3905 N N     . LYS A-2 1 139 ? 90.709  89.802  59.744 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 N     1 
ATOM   3906 C CA    . LYS A-2 1 139 ? 90.537  88.862  60.828 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3907 C C     . LYS A-2 1 139 ? 91.821  88.088  61.126 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 C     1 
ATOM   3908 O O     . LYS A-2 1 139 ? 92.478  87.576  60.219 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 O     1 
ATOM   3909 C CB    . LYS A-2 1 139 ? 89.404  87.886  60.500 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3910 C CG    . LYS A-2 1 139 ? 89.172  86.874  61.596 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3911 C CD    . LYS A-2 1 139 ? 88.009  85.956  61.287 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3912 C CE    . LYS A-2 1 139 ? 87.783  85.002  62.449 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3913 N NZ    . LYS A-2 1 139 ? 86.680  84.060  62.153 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3914 N N     . GLU A-2 1 140 ? 92.173  88.017  62.405 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 N     1 
ATOM   3915 C CA    . GLU A-2 1 140 ? 93.359  87.292  62.842 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3916 C C     . GLU A-2 1 140 ? 92.986  85.832  63.063 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 C     1 
ATOM   3917 O O     . GLU A-2 1 140 ? 92.225  85.511  63.972 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 O     1 
ATOM   3918 C CB    . GLU A-2 1 140 ? 93.900  87.893  64.142 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3919 C CG    . GLU A-2 1 140 ? 94.989  87.077  64.806 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3920 C CD    . GLU A-2 1 140 ? 95.764  87.873  65.842 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3921 O OE1   . GLU A-2 1 140 ? 95.131  88.569  66.662 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3922 O OE2   . GLU A-2 1 140 ? 97.011  87.801  65.844 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3923 N N     . GLN A-2 1 141 ? 93.514  84.949  62.224 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 N     1 
ATOM   3924 C CA    . GLN A-2 1 141 ? 93.207  83.532  62.348 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3925 C C     . GLN A-2 1 141 ? 94.239  82.714  61.593 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 C     1 
ATOM   3926 O O     . GLN A-2 1 141 ? 95.132  83.264  60.947 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 O     1 
ATOM   3927 C CB    . GLN A-2 1 141 ? 91.808  83.254  61.782 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3928 C CG    . GLN A-2 1 141 ? 91.690  83.475  60.271 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3929 C CD    . GLN A-2 1 141 ? 90.257  83.392  59.747 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3930 O OE1   . GLN A-2 1 141 ? 89.442  82.601  60.236 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3931 N NE2   . GLN A-2 1 141 ? 89.954  84.194  58.730 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3932 N N     . THR A-2 1 142 ? 94.120  81.395  61.675 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 N     1 
ATOM   3933 C CA    . THR A-2 1 142 ? 95.036  80.517  60.963 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CA    1 
ATOM   3934 C C     . THR A-2 1 142 ? 94.614  80.506  59.490 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 C     1 
ATOM   3935 O O     . THR A-2 1 142 ? 93.503  80.922  59.144 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 O     1 
ATOM   3936 C CB    . THR A-2 1 142 ? 94.960  79.066  61.487 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CB    1 
ATOM   3937 O OG1   . THR A-2 1 142 ? 93.677  78.513  61.166 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3938 C CG2   . THR A-2 1 142 ? 95.170  79.021  62.991 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3939 N N     . LEU A-2 1 143 ? 95.500  80.041  58.622 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 N     1 
ATOM   3940 C CA    . LEU A-2 1 143 ? 95.160  79.959  57.214 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3941 C C     . LEU A-2 1 143 ? 94.087  78.879  57.092 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 C     1 
ATOM   3942 O O     . LEU A-2 1 143 ? 93.174  78.981  56.274 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 O     1 
ATOM   3943 C CB    . LEU A-2 1 143 ? 96.392  79.585  56.388 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3944 C CG    . LEU A-2 1 143 ? 96.179  79.333  54.893 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3945 C CD1   . LEU A-2 1 143 ? 95.475  80.522  54.255 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3946 C CD2   . LEU A-2 1 143 ? 97.532  79.082  54.224 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3947 N N     . PHE A-2 1 144 ? 94.186  77.850  57.927 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 N     1 
ATOM   3948 C CA    . PHE A-2 1 144 ? 93.201  76.780  57.877 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3949 C C     . PHE A-2 1 144 ? 91.809  77.316  58.174 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 C     1 
ATOM   3950 O O     . PHE A-2 1 144 ? 90.853  76.989  57.479 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 O     1 
ATOM   3951 C CB    . PHE A-2 1 144 ? 93.516  75.677  58.877 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3952 C CG    . PHE A-2 1 144 ? 92.626  74.481  58.724 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3953 C CD1   . PHE A-2 1 144 ? 92.887  73.529  57.739 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3954 C CD2   . PHE A-2 1 144 ? 91.487  74.337  59.515 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3955 C CE1   . PHE A-2 1 144 ? 92.029  72.455  57.543 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3956 C CE2   . PHE A-2 1 144 ? 90.624  73.270  59.326 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3957 C CZ    . PHE A-2 1 144 ? 90.895  72.322  58.334 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3958 N N     . GLU A-2 1 145 ? 91.698  78.133  59.214 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 N     1 
ATOM   3959 C CA    . GLU A-2 1 145 ? 90.414  78.725  59.585 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3960 C C     . GLU A-2 1 145 ? 89.932  79.675  58.493 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 C     1 
ATOM   3961 O O     . GLU A-2 1 145 ? 88.742  79.715  58.182 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 O     1 
ATOM   3962 C CB    . GLU A-2 1 145 ? 90.528  79.502  60.905 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3963 C CG    . GLU A-2 1 145 ? 90.814  78.637  62.121 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3964 C CD    . GLU A-2 1 145 ? 90.977  79.442  63.400 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3965 O OE1   . GLU A-2 1 145 ? 91.995  80.156  63.543 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3966 O OE2   . GLU A-2 1 145 ? 90.076  79.359  64.264 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3967 N N     . CYS A-2 1 146 ? 90.849  80.450  57.920 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 N     1 
ATOM   3968 C CA    . CYS A-2 1 146 ? 90.475  81.382  56.864 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 CA    1 
ATOM   3969 C C     . CYS A-2 1 146 ? 89.866  80.649  55.665 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 C     1 
ATOM   3970 O O     . CYS A-2 1 146 ? 88.861  81.083  55.096 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 O     1 
ATOM   3971 C CB    . CYS A-2 1 146 ? 91.694  82.189  56.402 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 CB    1 
ATOM   3972 S SG    . CYS A-2 1 146 ? 91.402  83.201  54.905 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 SG    1 
ATOM   3973 N N     . ALA A-2 1 147 ? 90.470  79.530  55.294 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 N     1 
ATOM   3974 C CA    . ALA A-2 1 147 ? 90.005  78.759  54.152 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3975 C C     . ALA A-2 1 147 ? 88.797  77.887  54.441 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 C     1 
ATOM   3976 O O     . ALA A-2 1 147 ? 87.963  77.671  53.571 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 O     1 
ATOM   3977 C CB    . ALA A-2 1 147 ? 91.138  77.884  53.632 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3978 N N     . THR A-2 1 148 ? 88.706  77.396  55.669 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 N     1 
ATOM   3979 C CA    . THR A-2 1 148 ? 87.632  76.491  56.056 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CA    1 
ATOM   3980 C C     . THR A-2 1 148 ? 86.458  77.102  56.801 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 C     1 
ATOM   3981 O O     . THR A-2 1 148 ? 85.317  76.667  56.637 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 O     1 
ATOM   3982 C CB    . THR A-2 1 148 ? 88.197  75.352  56.920 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CB    1 
ATOM   3983 O OG1   . THR A-2 1 148 ? 89.209  74.659  56.178 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3984 C CG2   . THR A-2 1 148 ? 87.109  74.372  57.292 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3985 N N     . GLY A-2 1 149 ? 86.736  78.104  57.622 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 N     1 
ATOM   3986 C CA    . GLY A-2 1 149 ? 85.680  78.719  58.398 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3987 C C     . GLY A-2 1 149 ? 85.669  78.146  59.804 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 C     1 
ATOM   3988 O O     . GLY A-2 1 149 ? 84.867  78.555  60.641 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 O     1 
ATOM   3989 N N     . GLU A-2 1 150 ? 86.554  77.190  60.068 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 N     1 
ATOM   3990 C CA    . GLU A-2 1 150 ? 86.642  76.578  61.390 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3991 C C     . GLU A-2 1 150 ? 88.092  76.235  61.720 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 C     1 
ATOM   3992 O O     . GLU A-2 1 150 ? 88.938  76.149  60.825 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 O     1 
ATOM   3993 C CB    . GLU A-2 1 150 ? 85.772  75.321  61.450 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3994 C CG    . GLU A-2 1 150 ? 86.099  74.296  60.385 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3995 C CD    . GLU A-2 1 150 ? 85.092  73.155  60.337 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3996 O OE1   . GLU A-2 1 150 ? 85.165  72.341  59.393 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3997 O OE2   . GLU A-2 1 150 ? 84.229  73.071  61.238 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3998 N N     . SER A-2 1 151 ? 88.384  76.058  63.005 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 N     1 
ATOM   3999 C CA    . SER A-2 1 151 ? 89.742  75.734  63.423 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 CA    1 
ATOM   4000 C C     . SER A-2 1 151 ? 90.036  74.289  63.067 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 C     1 
ATOM   4001 O O     . SER A-2 1 151 ? 89.131  73.470  62.968 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 O     1 
ATOM   4002 C CB    . SER A-2 1 151 ? 89.921  75.934  64.933 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 CB    1 
ATOM   4003 O OG    . SER A-2 1 151 ? 89.352  74.863  65.674 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 OG    1 
ATOM   4004 N N     . PHE A-2 1 152 ? 91.310  73.987  62.869 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 N     1 
ATOM   4005 C CA    . PHE A-2 1 152 ? 91.722  72.643  62.521 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4006 C C     . PHE A-2 1 152 ? 91.198  71.647  63.545 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 C     1 
ATOM   4007 O O     . PHE A-2 1 152 ? 90.692  70.588  63.186 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 O     1 
ATOM   4008 C CB    . PHE A-2 1 152 ? 93.243  72.567  62.460 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4009 C CG    . PHE A-2 1 152 ? 93.760  71.221  62.061 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4010 C CD1   . PHE A-2 1 152 ? 93.581  70.751  60.768 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4011 C CD2   . PHE A-2 1 152 ? 94.411  70.412  62.985 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4012 C CE1   . PHE A-2 1 152 ? 94.045  69.491  60.396 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4013 C CE2   . PHE A-2 1 152 ? 94.879  69.150  62.622 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4014 C CZ    . PHE A-2 1 152 ? 94.694  68.692  61.327 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4015 N N     . TRP A-2 1 153 ? 91.315  71.997  64.821 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 N     1 
ATOM   4016 C CA    . TRP A-2 1 153 ? 90.853  71.125  65.894 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4017 C C     . TRP A-2 1 153 ? 89.371  70.800  65.737 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 C     1 
ATOM   4018 O O     . TRP A-2 1 153 ? 88.984  69.636  65.812 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 O     1 
ATOM   4019 C CB    . TRP A-2 1 153 ? 91.099  71.777  67.262 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4020 C CG    . TRP A-2 1 153 ? 92.542  72.171  67.528 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4021 C CD1   . TRP A-2 1 153 ? 93.007  73.424  67.827 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4022 C CD2   . TRP A-2 1 153 ? 93.690  71.304  67.544 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4023 N NE1   . TRP A-2 1 153 ? 94.369  73.390  68.032 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4024 C CE2   . TRP A-2 1 153 ? 94.814  72.104  67.865 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4025 C CE3   . TRP A-2 1 153 ? 93.879  69.932  67.322 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4026 C CZ2   . TRP A-2 1 153 ? 96.109  71.576  67.971 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4027 C CZ3   . TRP A-2 1 153 ? 95.171  69.406  67.427 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4028 C CH2   . TRP A-2 1 153 ? 96.267  70.231  67.749 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4029 N N     . ASP A-2 1 154 ? 88.546  71.824  65.518 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 N     1 
ATOM   4030 C CA    . ASP A-2 1 154 ? 87.105  71.617  65.351 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4031 C C     . ASP A-2 1 154 ? 86.812  70.757  64.129 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 C     1 
ATOM   4032 O O     . ASP A-2 1 154 ? 85.968  69.861  64.173 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 O     1 
ATOM   4033 C CB    . ASP A-2 1 154 ? 86.369  72.959  65.225 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4034 C CG    . ASP A-2 1 154 ? 86.311  73.720  66.543 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4035 O OD1   . ASP A-2 1 154 ? 86.008  73.097  67.583 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4036 O OD2   . ASP A-2 1 154 ? 86.558  74.945  66.542 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4037 N N     . PHE A-2 1 155 ? 87.518  71.041  63.040 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 N     1 
ATOM   4038 C CA    . PHE A-2 1 155 ? 87.365  70.300  61.793 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4039 C C     . PHE A-2 1 155 ? 87.598  68.809  62.030 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 C     1 
ATOM   4040 O O     . PHE A-2 1 155 ? 86.846  67.968  61.543 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 O     1 
ATOM   4041 C CB    . PHE A-2 1 155 ? 88.370  70.820  60.762 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4042 C CG    . PHE A-2 1 155 ? 88.471  69.976  59.524 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4043 C CD1   . PHE A-2 1 155 ? 87.468  70.002  58.561 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4044 C CD2   . PHE A-2 1 155 ? 89.576  69.154  59.322 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4045 C CE1   . PHE A-2 1 155 ? 87.561  69.222  57.413 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4046 C CE2   . PHE A-2 1 155 ? 89.682  68.368  58.177 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4047 C CZ    . PHE A-2 1 155 ? 88.670  68.402  57.219 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4048 N N     . LEU A-2 1 156 ? 88.645  68.493  62.782 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 N     1 
ATOM   4049 C CA    . LEU A-2 1 156 ? 88.988  67.110  63.072 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4050 C C     . LEU A-2 1 156 ? 87.953  66.364  63.899 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 C     1 
ATOM   4051 O O     . LEU A-2 1 156 ? 87.736  65.171  63.695 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 O     1 
ATOM   4052 C CB    . LEU A-2 1 156 ? 90.331  67.033  63.799 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4053 C CG    . LEU A-2 1 156 ? 91.602  67.310  63.005 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4054 C CD1   . LEU A-2 1 156 ? 92.797  66.917  63.856 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4055 C CD2   . LEU A-2 1 156 ? 91.593  66.507  61.711 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4056 N N     . ASN A-2 1 157 ? 87.319  67.060  64.836 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 N     1 
ATOM   4057 C CA    . ASN A-2 1 157 ? 86.333  66.419  65.696 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4058 C C     . ASN A-2 1 157 ? 84.962  66.247  65.060 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 C     1 
ATOM   4059 O O     . ASN A-2 1 157 ? 84.008  65.856  65.728 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 O     1 
ATOM   4060 C CB    . ASN A-2 1 157 ? 86.219  67.171  67.025 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4061 C CG    . ASN A-2 1 157 ? 87.490  67.070  67.861 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4062 O OD1   . ASN A-2 1 157 ? 88.013  65.976  68.086 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4063 N ND2   . ASN A-2 1 157 ? 87.989  68.212  68.331 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4064 N N     . LYS A-2 1 158 ? 84.857  66.552  63.772 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 N     1 
ATOM   4065 C CA    . LYS A-2 1 158 ? 83.598  66.360  63.068 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4066 C C     . LYS A-2 1 158 ? 83.462  64.851  62.916 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 C     1 
ATOM   4067 O O     . LYS A-2 1 158 ? 84.467  64.135  62.915 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 O     1 
ATOM   4068 C CB    . LYS A-2 1 158 ? 83.651  66.973  61.674 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4069 C CG    . LYS A-2 1 158 ? 83.399  68.458  61.575 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4070 C CD    . LYS A-2 1 158 ? 83.521  68.847  60.111 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4071 C CE    . LYS A-2 1 158 ? 82.913  70.190  59.805 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4072 N NZ    . LYS A-2 1 158 ? 82.962  70.414  58.336 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4073 N N     . ASP A-2 1 159 ? 82.234  64.364  62.777 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 N     1 
ATOM   4074 C CA    . ASP A-2 1 159 ? 82.020  62.928  62.617 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4075 C C     . ASP A-2 1 159 ? 82.468  62.511  61.220 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 C     1 
ATOM   4076 O O     . ASP A-2 1 159 ? 83.040  61.435  61.027 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 O     1 
ATOM   4077 C CB    . ASP A-2 1 159 ? 80.539  62.574  62.812 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4078 C CG    . ASP A-2 1 159 ? 79.984  63.078  64.135 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4079 O OD1   . ASP A-2 1 159 ? 80.633  62.850  65.181 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4080 O OD2   . ASP A-2 1 159 ? 78.895  63.696  64.129 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4081 N N     . SER A-2 1 160 ? 82.207  63.382  60.251 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 N     1 
ATOM   4082 C CA    . SER A-2 1 160 ? 82.567  63.129  58.861 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 CA    1 
ATOM   4083 C C     . SER A-2 1 160 ? 84.078  63.165  58.655 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 C     1 
ATOM   4084 O O     . SER A-2 1 160 ? 84.575  62.805  57.586 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 O     1 
ATOM   4085 C CB    . SER A-2 1 160 ? 81.905  64.172  57.954 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 CB    1 
ATOM   4086 O OG    . SER A-2 1 160 ? 82.315  65.487  58.300 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 OG    1 
ATOM   4087 N N     . GLU A-2 1 161 ? 84.801  63.602  59.682 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 N     1 
ATOM   4088 C CA    . GLU A-2 1 161 ? 86.255  63.696  59.620 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4089 C C     . GLU A-2 1 161 ? 86.916  62.762  60.633 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 C     1 
ATOM   4090 O O     . GLU A-2 1 161 ? 88.090  62.922  60.972 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 O     1 
ATOM   4091 C CB    . GLU A-2 1 161 ? 86.695  65.138  59.889 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4092 C CG    . GLU A-2 1 161 ? 86.176  66.167  58.886 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4093 C CD    . GLU A-2 1 161 ? 86.669  65.921  57.472 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4094 O OE1   . GLU A-2 1 161 ? 87.883  65.693  57.293 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4095 O OE2   . GLU A-2 1 161 ? 85.848  65.969  56.534 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4096 N N     . SER A-2 1 162 ? 86.155  61.787  61.114 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 N     1 
ATOM   4097 C CA    . SER A-2 1 162 ? 86.657  60.831  62.091 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 CA    1 
ATOM   4098 C C     . SER A-2 1 162 ? 87.925  60.145  61.608 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 C     1 
ATOM   4099 O O     . SER A-2 1 162 ? 88.890  60.028  62.353 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 O     1 
ATOM   4100 C CB    . SER A-2 1 162 ? 85.593  59.774  62.376 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 CB    1 
ATOM   4101 O OG    . SER A-2 1 162 ? 85.240  59.094  61.182 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 OG    1 
ATOM   4102 N N     . SER A-2 1 163 ? 87.920  59.690  60.360 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 N     1 
ATOM   4103 C CA    . SER A-2 1 163 ? 89.080  59.001  59.805 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 CA    1 
ATOM   4104 C C     . SER A-2 1 163 ? 90.274  59.937  59.745 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 C     1 
ATOM   4105 O O     . SER A-2 1 163 ? 91.412  59.526  59.965 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 O     1 
ATOM   4106 C CB    . SER A-2 1 163 ? 88.769  58.455  58.404 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 CB    1 
ATOM   4107 O OG    . SER A-2 1 163 ? 88.472  59.497  57.492 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 OG    1 
ATOM   4108 N N     . THR A-2 1 164 ? 90.011  61.200  59.443 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 N     1 
ATOM   4109 C CA    . THR A-2 1 164 ? 91.076  62.188  59.383 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CA    1 
ATOM   4110 C C     . THR A-2 1 164 ? 91.619  62.357  60.800 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 C     1 
ATOM   4111 O O     . THR A-2 1 164 ? 92.826  62.455  61.008 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 O     1 
ATOM   4112 C CB    . THR A-2 1 164 ? 90.555  63.546  58.878 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CB    1 
ATOM   4113 O OG1   . THR A-2 1 164 ? 89.875  63.367  57.627 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4114 C CG2   . THR A-2 1 164 ? 91.712  64.511  58.677 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4115 N N     . LEU A-2 1 165 ? 90.711  62.380  61.775 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 N     1 
ATOM   4116 C CA    . LEU A-2 1 165 ? 91.092  62.524  63.177 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4117 C C     . LEU A-2 1 165 ? 91.970  61.358  63.622 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 C     1 
ATOM   4118 O O     . LEU A-2 1 165 ? 92.907  61.544  64.397 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 O     1 
ATOM   4119 C CB    . LEU A-2 1 165 ? 89.842  62.602  64.058 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4120 C CG    . LEU A-2 1 165 ? 90.022  62.589  65.580 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4121 C CD1   . LEU A-2 1 165 ? 90.966  63.705  66.007 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4122 C CD2   . LEU A-2 1 165 ? 88.662  62.750  66.252 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4123 N N     . SER A-2 1 166 ? 91.662  60.157  63.139 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 N     1 
ATOM   4124 C CA    . SER A-2 1 166 ? 92.447  58.972  63.491 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 CA    1 
ATOM   4125 C C     . SER A-2 1 166 ? 93.841  59.141  62.908 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 C     1 
ATOM   4126 O O     . SER A-2 1 166 ? 94.843  58.967  63.593 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 O     1 
ATOM   4127 C CB    . SER A-2 1 166 ? 91.813  57.707  62.907 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 CB    1 
ATOM   4128 O OG    . SER A-2 1 166 ? 90.492  57.533  63.383 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 OG    1 
ATOM   4129 N N     . MET A-2 1 167 ? 93.880  59.487  61.627 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 N     1 
ATOM   4130 C CA    . MET A-2 1 167 ? 95.123  59.699  60.912 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CA    1 
ATOM   4131 C C     . MET A-2 1 167 ? 96.013  60.664  61.683 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 C     1 
ATOM   4132 O O     . MET A-2 1 167 ? 97.186  60.388  61.915 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 O     1 
ATOM   4133 C CB    . MET A-2 1 167 ? 94.826  60.265  59.522 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CB    1 
ATOM   4134 C CG    . MET A-2 1 167 ? 96.039  60.802  58.806 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CG    1 
ATOM   4135 S SD    . MET A-2 1 167 ? 95.584  61.606  57.283 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 SD    1 
ATOM   4136 C CE    . MET A-2 1 167 ? 95.006  63.173  57.898 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CE    1 
ATOM   4137 N N     . PHE A-2 1 168 ? 95.443  61.797  62.077 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 N     1 
ATOM   4138 C CA    . PHE A-2 1 168 ? 96.185  62.799  62.821 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4139 C C     . PHE A-2 1 168 ? 96.690  62.220  64.129 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 C     1 
ATOM   4140 O O     . PHE A-2 1 168 ? 97.815  62.497  64.550 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 O     1 
ATOM   4141 C CB    . PHE A-2 1 168 ? 95.307  64.019  63.095 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4142 C CG    . PHE A-2 1 168 ? 95.993  65.093  63.890 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4143 C CD1   . PHE A-2 1 168 ? 95.874  65.137  65.276 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4144 C CD2   . PHE A-2 1 168 ? 96.768  66.061  63.254 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4145 C CE1   . PHE A-2 1 168 ? 96.517  66.133  66.017 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4146 C CE2   . PHE A-2 1 168 ? 97.416  67.060  63.983 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4147 C CZ    . PHE A-2 1 168 ? 97.289  67.095  65.365 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4148 N N     . GLN A-2 1 169 ? 95.855  61.413  64.773 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 N     1 
ATOM   4149 C CA    . GLN A-2 1 169 ? 96.250  60.799  66.030 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4150 C C     . GLN A-2 1 169 ? 97.364  59.802  65.755 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 C     1 
ATOM   4151 O O     . GLN A-2 1 169 ? 98.302  59.687  66.542 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 O     1 
ATOM   4152 C CB    . GLN A-2 1 169 ? 95.053  60.109  66.702 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4153 C CG    . GLN A-2 1 169 ? 93.950  61.081  67.099 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4154 C CD    . GLN A-2 1 169 ? 92.783  60.417  67.810 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4155 O OE1   . GLN A-2 1 169 ? 92.294  59.365  67.387 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4156 N NE2   . GLN A-2 1 169 ? 92.316  61.043  68.889 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4157 N N     . ASP A-2 1 170 ? 97.277  59.091  64.633 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 N     1 
ATOM   4158 C CA    . ASP A-2 1 170 ? 98.324  58.130  64.308 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4159 C C     . ASP A-2 1 170 ? 99.639  58.871  64.123 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 C     1 
ATOM   4160 O O     . ASP A-2 1 170 ? 100.694 58.363  64.480 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 O     1 
ATOM   4161 C CB    . ASP A-2 1 170 ? 97.995  57.345  63.033 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4162 C CG    . ASP A-2 1 170 ? 96.776  56.453  63.189 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4163 O OD1   . ASP A-2 1 170 ? 96.492  56.012  64.325 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4164 O OD2   . ASP A-2 1 170 ? 96.110  56.182  62.167 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4165 N N     . ALA A-2 1 171 ? 99.568  60.078  63.567 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 N     1 
ATOM   4166 C CA    . ALA A-2 1 171 ? 100.762 60.885  63.343 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4167 C C     . ALA A-2 1 171 ? 101.416 61.286  64.662 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 C     1 
ATOM   4168 O O     . ALA A-2 1 171 ? 102.639 61.218  64.796 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 O     1 
ATOM   4169 C CB    . ALA A-2 1 171 ? 100.415 62.125  62.538 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4170 N N     . MET A-2 1 172 ? 100.601 61.708  65.629 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 N     1 
ATOM   4171 C CA    . MET A-2 1 172 ? 101.105 62.115  66.942 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CA    1 
ATOM   4172 C C     . MET A-2 1 172 ? 101.694 60.925  67.689 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 C     1 
ATOM   4173 O O     . MET A-2 1 172 ? 102.818 60.993  68.181 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 O     1 
ATOM   4174 C CB    . MET A-2 1 172 ? 99.990  62.729  67.798 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CB    1 
ATOM   4175 C CG    . MET A-2 1 172 ? 99.335  63.971  67.215 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CG    1 
ATOM   4176 S SD    . MET A-2 1 172 ? 98.193  64.742  68.399 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 SD    1 
ATOM   4177 C CE    . MET A-2 1 172 ? 96.794  63.578  68.370 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CE    1 
ATOM   4178 N N     . ALA A-2 1 173 ? 100.931 59.839  67.776 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 N     1 
ATOM   4179 C CA    . ALA A-2 1 173 ? 101.389 58.634  68.466 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4180 C C     . ALA A-2 1 173 ? 102.720 58.190  67.882 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 C     1 
ATOM   4181 O O     . ALA A-2 1 173 ? 103.599 57.704  68.595 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 O     1 
ATOM   4182 C CB    . ALA A-2 1 173 ? 100.359 57.523  68.321 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4183 N N     . SER A-2 1 174 ? 102.856 58.361  66.572 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 N     1 
ATOM   4184 C CA    . SER A-2 1 174 ? 104.077 57.999  65.871 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 CA    1 
ATOM   4185 C C     . SER A-2 1 174 ? 105.182 58.976  66.248 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 C     1 
ATOM   4186 O O     . SER A-2 1 174 ? 106.335 58.588  66.424 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 O     1 
ATOM   4187 C CB    . SER A-2 1 174 ? 103.851 58.045  64.362 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 CB    1 
ATOM   4188 O OG    . SER A-2 1 174 ? 105.058 57.797  63.669 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 OG    1 
ATOM   4189 N N     . ASP A-2 1 175 ? 104.819 60.248  66.367 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 N     1 
ATOM   4190 C CA    . ASP A-2 1 175 ? 105.779 61.276  66.731 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4191 C C     . ASP A-2 1 175 ? 106.219 61.056  68.179 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 C     1 
ATOM   4192 O O     . ASP A-2 1 175 ? 107.349 61.366  68.553 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 O     1 
ATOM   4193 C CB    . ASP A-2 1 175 ? 105.148 62.661  66.589 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4194 C CG    . ASP A-2 1 175 ? 106.174 63.770  66.625 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4195 O OD1   . ASP A-2 1 175 ? 105.813 64.910  66.996 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4196 O OD2   . ASP A-2 1 175 ? 107.343 63.504  66.270 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4197 N N     . SER A-2 1 176 ? 105.316 60.513  68.990 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 N     1 
ATOM   4198 C CA    . SER A-2 1 176 ? 105.616 60.250  70.392 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 CA    1 
ATOM   4199 C C     . SER A-2 1 176 ? 106.580 59.086  70.558 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 C     1 
ATOM   4200 O O     . SER A-2 1 176 ? 107.563 59.202  71.285 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 O     1 
ATOM   4201 C CB    . SER A-2 1 176 ? 104.331 59.972  71.180 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 CB    1 
ATOM   4202 O OG    . SER A-2 1 176 ? 103.566 61.156  71.338 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 OG    1 
ATOM   4203 N N     . ARG A-2 1 177 ? 106.311 57.966  69.889 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 N     1 
ATOM   4204 C CA    . ARG A-2 1 177 ? 107.203 56.818  70.008 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CA    1 
ATOM   4205 C C     . ARG A-2 1 177 ? 108.566 57.097  69.376 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 C     1 
ATOM   4206 O O     . ARG A-2 1 177 ? 109.561 56.476  69.740 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 O     1 
ATOM   4207 C CB    . ARG A-2 1 177 ? 106.580 55.569  69.380 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CB    1 
ATOM   4208 C CG    . ARG A-2 1 177 ? 106.293 55.676  67.901 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CG    1 
ATOM   4209 C CD    . ARG A-2 1 177 ? 106.094 54.299  67.280 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CD    1 
ATOM   4210 N NE    . ARG A-2 1 177 ? 105.529 54.399  65.938 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NE    1 
ATOM   4211 C CZ    . ARG A-2 1 177 ? 104.246 54.635  65.683 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4212 N NH1   . ARG A-2 1 177 ? 103.382 54.790  66.681 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4213 N NH2   . ARG A-2 1 177 ? 103.830 54.735  64.425 1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4214 N N     . MET A-2 1 178 ? 108.616 58.032  68.431 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 N     1 
ATOM   4215 C CA    . MET A-2 1 178 ? 109.879 58.388  67.790 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CA    1 
ATOM   4216 C C     . MET A-2 1 178 ? 110.846 58.879  68.865 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 C     1 
ATOM   4217 O O     . MET A-2 1 178 ? 112.066 58.864  68.692 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 O     1 
ATOM   4218 C CB    . MET A-2 1 178 ? 109.668 59.507  66.764 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CB    1 
ATOM   4219 C CG    . MET A-2 1 178 ? 108.932 59.104  65.496 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CG    1 
ATOM   4220 S SD    . MET A-2 1 178 ? 109.823 57.870  64.536 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 SD    1 
ATOM   4221 C CE    . MET A-2 1 178 ? 108.501 56.693  64.190 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CE    1 
ATOM   4222 N N     . PHE A-2 1 179 ? 110.286 59.329  69.980 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 N     1 
ATOM   4223 C CA    . PHE A-2 1 179 ? 111.088 59.824  71.083 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4224 C C     . PHE A-2 1 179 ? 111.900 58.695  71.730 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 C     1 
ATOM   4225 O O     . PHE A-2 1 179 ? 112.960 58.937  72.303 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 O     1 
ATOM   4226 C CB    . PHE A-2 1 179 ? 110.192 60.493  72.120 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4227 C CG    . PHE A-2 1 179 ? 110.942 61.080  73.261 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4228 C CD1   . PHE A-2 1 179 ? 111.866 62.089  73.047 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4229 C CD2   . PHE A-2 1 179 ? 110.750 60.610  74.553 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4230 C CE1   . PHE A-2 1 179 ? 112.592 62.623  74.105 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4231 C CE2   . PHE A-2 1 179 ? 111.472 61.139  75.619 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4232 C CZ    . PHE A-2 1 179 ? 112.397 62.149  75.392 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4233 N N     . LYS A-2 1 180 ? 111.403 57.466  71.639 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 N     1 
ATOM   4234 C CA    . LYS A-2 1 180 ? 112.122 56.328  72.197 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4235 C C     . LYS A-2 1 180 ? 113.472 56.224  71.475 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 C     1 
ATOM   4236 O O     . LYS A-2 1 180 ? 114.514 56.047  72.102 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 O     1 
ATOM   4237 C CB    . LYS A-2 1 180 ? 111.327 55.033  71.998 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4238 C CG    . LYS A-2 1 180 ? 111.913 53.845  72.742 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4239 C CD    . LYS A-2 1 180 ? 111.148 52.558  72.486 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4240 C CE    . LYS A-2 1 180 ? 111.762 51.410  73.285 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4241 N NZ    . LYS A-2 1 180 ? 111.229 50.074  72.903 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4242 N N     . LEU A-2 1 181 ? 113.441 56.343  70.150 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 N     1 
ATOM   4243 C CA    . LEU A-2 1 181 ? 114.657 56.273  69.344 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4244 C C     . LEU A-2 1 181 ? 115.586 57.408  69.737 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 C     1 
ATOM   4245 O O     . LEU A-2 1 181 ? 116.805 57.264  69.720 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 O     1 
ATOM   4246 C CB    . LEU A-2 1 181 ? 114.325 56.391  67.853 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4247 C CG    . LEU A-2 1 181 ? 113.500 55.281  67.197 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4248 C CD1   . LEU A-2 1 181 ? 113.303 55.607  65.715 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4249 C CD2   . LEU A-2 1 181 ? 114.204 53.948  67.351 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4250 N N     . VAL A-2 1 182 ? 114.999 58.547  70.077 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 N     1 
ATOM   4251 C CA    . VAL A-2 1 182 ? 115.784 59.702  70.481 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4252 C C     . VAL A-2 1 182 ? 116.592 59.348  71.724 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 C     1 
ATOM   4253 O O     . VAL A-2 1 182 ? 117.765 59.705  71.835 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 O     1 
ATOM   4254 C CB    . VAL A-2 1 182 ? 114.883 60.909  70.803 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4255 C CG1   . VAL A-2 1 182 ? 115.698 61.991  71.502 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4256 C CG2   . VAL A-2 1 182 ? 114.272 61.454  69.522 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4257 N N     . LEU A-2 1 183 ? 115.948 58.653  72.659 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 N     1 
ATOM   4258 C CA    . LEU A-2 1 183 ? 116.604 58.243  73.889 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4259 C C     . LEU A-2 1 183 ? 117.692 57.227  73.565 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 C     1 
ATOM   4260 O O     . LEU A-2 1 183 ? 118.818 57.349  74.042 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 O     1 
ATOM   4261 C CB    . LEU A-2 1 183 ? 115.587 57.632  74.859 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4262 C CG    . LEU A-2 1 183 ? 114.475 58.578  75.323 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4263 C CD1   . LEU A-2 1 183 ? 113.411 57.805  76.070 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4264 C CD2   . LEU A-2 1 183 ? 115.058 59.671  76.196 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4265 N N     . GLN A-2 1 184 ? 117.366 56.239  72.737 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 N     1 
ATOM   4266 C CA    . GLN A-2 1 184 ? 118.346 55.216  72.375 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4267 C C     . GLN A-2 1 184 ? 119.570 55.797  71.677 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 C     1 
ATOM   4268 O O     . GLN A-2 1 184 ? 120.686 55.344  71.901 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 O     1 
ATOM   4269 C CB    . GLN A-2 1 184 ? 117.715 54.154  71.474 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4270 C CG    . GLN A-2 1 184 ? 116.480 53.495  72.059 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4271 C CD    . GLN A-2 1 184 ? 115.905 52.431  71.135 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4272 O OE1   . GLN A-2 1 184 ? 116.518 51.384  70.919 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4273 N NE2   . GLN A-2 1 184 ? 114.728 52.700  70.577 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4274 N N     . GLU A-2 1 185 ? 119.356 56.811  70.844 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 N     1 
ATOM   4275 C CA    . GLU A-2 1 185 ? 120.437 57.442  70.092 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4276 C C     . GLU A-2 1 185 ? 121.189 58.508  70.900 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 C     1 
ATOM   4277 O O     . GLU A-2 1 185 ? 122.192 59.049  70.437 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 O     1 
ATOM   4278 C CB    . GLU A-2 1 185 ? 119.864 58.079  68.824 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4279 C CG    . GLU A-2 1 185 ? 120.777 58.034  67.606 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4280 C CD    . GLU A-2 1 185 ? 120.747 56.682  66.913 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4281 O OE1   . GLU A-2 1 185 ? 119.653 56.263  66.480 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4282 O OE2   . GLU A-2 1 185 ? 121.815 56.038  66.804 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4283 N N     . ASN A-2 1 186 ? 120.703 58.822  72.097 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 N     1 
ATOM   4284 C CA    . ASN A-2 1 186 ? 121.351 59.832  72.929 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4285 C C     . ASN A-2 1 186 ? 121.392 59.459  74.413 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 C     1 
ATOM   4286 O O     . ASN A-2 1 186 ? 121.102 60.291  75.279 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 O     1 
ATOM   4287 C CB    . ASN A-2 1 186 ? 120.657 61.193  72.766 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4288 C CG    . ASN A-2 1 186 ? 120.710 61.722  71.334 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4289 O OD1   . ASN A-2 1 186 ? 119.917 61.319  70.472 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4290 N ND2   . ASN A-2 1 186 ? 121.650 62.624  71.074 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4291 N N     . LYS A-2 1 187 ? 121.759 58.211  74.701 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 N     1 
ATOM   4292 C CA    . LYS A-2 1 187 ? 121.852 57.731  76.076 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4293 C C     . LYS A-2 1 187 ? 122.782 58.615  76.899 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 C     1 
ATOM   4294 O O     . LYS A-2 1 187 ? 122.548 58.835  78.082 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 O     1 
ATOM   4295 C CB    . LYS A-2 1 187 ? 122.375 56.295  76.107 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4296 C CG    . LYS A-2 1 187 ? 121.432 55.256  75.537 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4297 C CD    . LYS A-2 1 187 ? 122.021 53.862  75.702 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4298 C CE    . LYS A-2 1 187 ? 121.201 52.806  74.981 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4299 N NZ    . LYS A-2 1 187 ? 119.869 52.631  75.608 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4300 N N     . ARG A-2 1 188 ? 123.836 59.116  76.264 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 N     1 
ATOM   4301 C CA    . ARG A-2 1 188 ? 124.817 59.972  76.928 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CA    1 
ATOM   4302 C C     . ARG A-2 1 188 ? 124.188 61.146  77.683 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 C     1 
ATOM   4303 O O     . ARG A-2 1 188 ? 124.751 61.650  78.656 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 O     1 
ATOM   4304 C CB    . ARG A-2 1 188 ? 125.809 60.521  75.899 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CB    1 
ATOM   4305 C CG    . ARG A-2 1 188 ? 126.648 61.663  76.435 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CG    1 
ATOM   4306 C CD    . ARG A-2 1 188 ? 127.188 62.560  75.330 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CD    1 
ATOM   4307 N NE    . ARG A-2 1 188 ? 127.478 63.891  75.859 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NE    1 
ATOM   4308 C CZ    . ARG A-2 1 188 ? 126.546 64.736  76.300 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4309 N NH1   . ARG A-2 1 188 ? 125.265 64.390  76.266 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4310 N NH2   . ARG A-2 1 188 ? 126.897 65.917  76.800 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4311 N N     . VAL A-2 1 189 ? 123.029 61.592  77.221 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 N     1 
ATOM   4312 C CA    . VAL A-2 1 189 ? 122.342 62.707  77.856 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4313 C C     . VAL A-2 1 189 ? 121.811 62.330  79.233 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 C     1 
ATOM   4314 O O     . VAL A-2 1 189 ? 121.799 63.159  80.136 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 O     1 
ATOM   4315 C CB    . VAL A-2 1 189 ? 121.160 63.206  76.975 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4316 C CG1   . VAL A-2 1 189 ? 120.370 64.273  77.701 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4317 C CG2   . VAL A-2 1 189 ? 121.693 63.768  75.668 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4318 N N     . PHE A-2 1 190 ? 121.406 61.070  79.395 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 N     1 
ATOM   4319 C CA    . PHE A-2 1 190 ? 120.837 60.602  80.659 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4320 C C     . PHE A-2 1 190 ? 121.704 59.725  81.570 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 C     1 
ATOM   4321 O O     . PHE A-2 1 190 ? 121.362 59.528  82.737 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 O     1 
ATOM   4322 C CB    . PHE A-2 1 190 ? 119.528 59.857  80.377 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4323 C CG    . PHE A-2 1 190 ? 118.573 60.619  79.512 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4324 C CD1   . PHE A-2 1 190 ? 118.768 60.691  78.139 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4325 C CD2   . PHE A-2 1 190 ? 117.504 61.302  80.074 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4326 C CE1   . PHE A-2 1 190 ? 117.907 61.439  77.331 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4327 C CE2   . PHE A-2 1 190 ? 116.634 62.056  79.278 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4328 C CZ    . PHE A-2 1 190 ? 116.837 62.125  77.901 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4329 N N     . GLU A-2 1 191 ? 122.817 59.219  81.052 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 N     1 
ATOM   4330 C CA    . GLU A-2 1 191 ? 123.703 58.316  81.794 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4331 C C     . GLU A-2 1 191 ? 124.151 58.646  83.218 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 C     1 
ATOM   4332 O O     . GLU A-2 1 191 ? 124.129 57.770  84.092 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 O     1 
ATOM   4333 C CB    . GLU A-2 1 191 ? 124.950 58.020  80.958 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4334 C CG    . GLU A-2 1 191 ? 124.636 57.440  79.600 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4335 C CD    . GLU A-2 1 191 ? 125.875 56.992  78.865 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4336 O OE1   . GLU A-2 1 191 ? 126.874 57.753  78.854 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4337 O OE2   . GLU A-2 1 191 ? 125.839 55.880  78.294 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4338 N N     . GLY A-2 1 192 ? 124.578 59.880  83.465 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 N     1 
ATOM   4339 C CA    . GLY A-2 1 192 ? 125.042 60.217  84.802 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4340 C C     . GLY A-2 1 192 ? 123.956 60.644  85.767 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 C     1 
ATOM   4341 O O     . GLY A-2 1 192 ? 124.239 61.051  86.895 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 O     1 
ATOM   4342 N N     . LEU A-2 1 193 ? 122.706 60.536  85.336 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 N     1 
ATOM   4343 C CA    . LEU A-2 1 193 ? 121.584 60.952  86.163 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4344 C C     . LEU A-2 1 193 ? 121.033 59.899  87.115 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 C     1 
ATOM   4345 O O     . LEU A-2 1 193 ? 120.901 58.727  86.764 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 O     1 
ATOM   4346 C CB    . LEU A-2 1 193 ? 120.449 61.452  85.274 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4347 C CG    . LEU A-2 1 193 ? 120.820 62.583  84.317 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4348 C CD1   . LEU A-2 1 193 ? 119.596 62.932  83.478 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4349 C CD2   . LEU A-2 1 193 ? 121.323 63.793  85.104 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4350 N N     . GLU A-2 1 194 ? 120.703 60.343  88.321 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 N     1 
ATOM   4351 C CA    . GLU A-2 1 194 ? 120.124 59.475  89.333 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4352 C C     . GLU A-2 1 194 ? 118.637 59.770  89.393 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 C     1 
ATOM   4353 O O     . GLU A-2 1 194 ? 117.827 58.898  89.706 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 O     1 
ATOM   4354 C CB    . GLU A-2 1 194 ? 120.746 59.743  90.704 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4355 C CG    . GLU A-2 1 194 ? 122.091 59.077  90.921 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4356 C CD    . GLU A-2 1 194 ? 122.616 59.288  92.332 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4357 O OE1   . GLU A-2 1 194 ? 121.818 59.167  93.293 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4358 O OE2   . GLU A-2 1 194 ? 123.826 59.567  92.480 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4359 N N     . SER A-2 1 195 ? 118.285 61.014  89.093 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 N     1 
ATOM   4360 C CA    . SER A-2 1 195 ? 116.888 61.439  89.116 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 CA    1 
ATOM   4361 C C     . SER A-2 1 195 ? 116.579 62.397  87.973 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 C     1 
ATOM   4362 O O     . SER A-2 1 195 ? 117.466 63.047  87.424 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 O     1 
ATOM   4363 C CB    . SER A-2 1 195 ? 116.552 62.113  90.454 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 CB    1 
ATOM   4364 O OG    . SER A-2 1 195 ? 117.333 63.279  90.641 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 OG    1 
ATOM   4365 N N     . LEU A-2 1 196 ? 115.304 62.470  87.625 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 N     1 
ATOM   4366 C CA    . LEU A-2 1 196 ? 114.836 63.333  86.553 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4367 C C     . LEU A-2 1 196 ? 113.377 63.674  86.811 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 C     1 
ATOM   4368 O O     . LEU A-2 1 196 ? 112.589 62.820  87.227 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 O     1 
ATOM   4369 C CB    . LEU A-2 1 196 ? 114.986 62.626  85.191 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4370 C CG    . LEU A-2 1 196 ? 114.381 63.338  83.971 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4371 C CD1   . LEU A-2 1 196 ? 115.031 62.832  82.694 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4372 C CD2   . LEU A-2 1 196 ? 112.868 63.113  83.928 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4373 N N     . VAL A-2 1 197 ? 113.027 64.932  86.576 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 N     1 
ATOM   4374 C CA    . VAL A-2 1 197 ? 111.658 65.391  86.748 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4375 C C     . VAL A-2 1 197 ? 111.147 65.730  85.352 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 C     1 
ATOM   4376 O O     . VAL A-2 1 197 ? 111.759 66.506  84.620 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 O     1 
ATOM   4377 C CB    . VAL A-2 1 197 ? 111.578 66.638  87.688 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4378 C CG1   . VAL A-2 1 197 ? 112.512 67.741  87.206 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4379 C CG2   . VAL A-2 1 197 ? 110.143 67.148  87.753 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4380 N N     . ASP A-2 1 198 ? 110.030 65.119  84.989 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 N     1 
ATOM   4381 C CA    . ASP A-2 1 198 ? 109.419 65.298  83.681 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4382 C C     . ASP A-2 1 198 ? 108.281 66.300  83.816 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 C     1 
ATOM   4383 O O     . ASP A-2 1 198 ? 107.156 65.952  84.181 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 O     1 
ATOM   4384 C CB    . ASP A-2 1 198 ? 108.927 63.936  83.199 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4385 C CG    . ASP A-2 1 198 ? 108.285 63.981  81.836 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4386 O OD1   . ASP A-2 1 198 ? 108.517 64.942  81.066 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4387 O OD2   . ASP A-2 1 198 ? 107.550 63.017  81.532 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4388 N N     . VAL A-2 1 199 ? 108.598 67.558  83.534 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 N     1 
ATOM   4389 C CA    . VAL A-2 1 199 ? 107.637 68.639  83.641 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4390 C C     . VAL A-2 1 199 ? 106.535 68.512  82.601 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 C     1 
ATOM   4391 O O     . VAL A-2 1 199 ? 106.801 68.319  81.415 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 O     1 
ATOM   4392 C CB    . VAL A-2 1 199 ? 108.353 69.996  83.498 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4393 C CG1   . VAL A-2 1 199 ? 107.362 71.126  83.639 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4394 C CG2   . VAL A-2 1 199 ? 109.446 70.109  84.550 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4395 N N     . GLY A-2 1 200 ? 105.291 68.617  83.050 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 N     1 
ATOM   4396 C CA    . GLY A-2 1 200 ? 104.176 68.491  82.133 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4397 C C     . GLY A-2 1 200 ? 104.117 67.081  81.575 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 C     1 
ATOM   4398 O O     . GLY A-2 1 200 ? 103.565 66.847  80.502 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 O     1 
ATOM   4399 N N     . GLY A-2 1 201 ? 104.678 66.134  82.319 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 N     1 
ATOM   4400 C CA    . GLY A-2 1 201 ? 104.690 64.752  81.874 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4401 C C     . GLY A-2 1 201 ? 103.322 64.108  81.762 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 C     1 
ATOM   4402 O O     . GLY A-2 1 201 ? 103.216 62.925  81.424 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 O     1 
ATOM   4403 N N     . GLY A-2 1 202 ? 102.274 64.879  82.047 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 N     1 
ATOM   4404 C CA    . GLY A-2 1 202 ? 100.926 64.351  81.961 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4405 C C     . GLY A-2 1 202 ? 100.711 63.136  82.841 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 C     1 
ATOM   4406 O O     . GLY A-2 1 202 ? 100.877 63.206  84.056 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 O     1 
ATOM   4407 N N     . THR A-2 1 203 ? 100.332 62.020  82.229 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 N     1 
ATOM   4408 C CA    . THR A-2 1 203 ? 100.091 60.789  82.971 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CA    1 
ATOM   4409 C C     . THR A-2 1 203 ? 101.288 59.843  82.965 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 C     1 
ATOM   4410 O O     . THR A-2 1 203 ? 101.157 58.676  83.336 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 O     1 
ATOM   4411 C CB    . THR A-2 1 203 ? 98.866  60.030  82.419 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CB    1 
ATOM   4412 O OG1   . THR A-2 1 203 ? 98.996  59.875  81.001 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4413 C CG2   . THR A-2 1 203 ? 97.582  60.782  82.744 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4414 N N     . GLY A-2 1 204 ? 102.446 60.334  82.532 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 N     1 
ATOM   4415 C CA    . GLY A-2 1 204 ? 103.638 59.498  82.536 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4416 C C     . GLY A-2 1 204 ? 104.021 58.726  81.282 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 C     1 
ATOM   4417 O O     . GLY A-2 1 204 ? 104.926 57.892  81.333 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 O     1 
ATOM   4418 N N     . GLY A-2 1 205 ? 103.357 58.989  80.161 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 N     1 
ATOM   4419 C CA    . GLY A-2 1 205 ? 103.685 58.281  78.934 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4420 C C     . GLY A-2 1 205 ? 105.143 58.446  78.561 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 C     1 
ATOM   4421 O O     . GLY A-2 1 205 ? 105.829 57.482  78.221 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 O     1 
ATOM   4422 N N     . VAL A-2 1 206 ? 105.624 59.681  78.625 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 N     1 
ATOM   4423 C CA    . VAL A-2 1 206 ? 107.009 59.973  78.298 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4424 C C     . VAL A-2 1 206 ? 107.950 59.355  79.322 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 C     1 
ATOM   4425 O O     . VAL A-2 1 206 ? 108.996 58.804  78.970 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 O     1 
ATOM   4426 C CB    . VAL A-2 1 206 ? 107.256 61.499  78.244 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4427 C CG1   . VAL A-2 1 206 ? 108.755 61.791  78.072 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4428 C CG2   . VAL A-2 1 206 ? 106.463 62.104  77.091 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4429 N N     . THR A-2 1 207 ? 107.589 59.446  80.593 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 N     1 
ATOM   4430 C CA    . THR A-2 1 207 ? 108.438 58.877  81.618 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CA    1 
ATOM   4431 C C     . THR A-2 1 207 ? 108.530 57.372  81.431 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 C     1 
ATOM   4432 O O     . THR A-2 1 207 ? 109.574 56.778  81.666 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 O     1 
ATOM   4433 C CB    . THR A-2 1 207 ? 107.910 59.213  83.016 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CB    1 
ATOM   4434 O OG1   . THR A-2 1 207 ? 108.237 60.572  83.309 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4435 C CG2   . THR A-2 1 207 ? 108.534 58.319  84.066 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4436 N N     . LYS A-2 1 208 ? 107.439 56.763  80.981 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 N     1 
ATOM   4437 C CA    . LYS A-2 1 208 ? 107.429 55.325  80.764 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4438 C C     . LYS A-2 1 208 ? 108.443 54.952  79.688 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 C     1 
ATOM   4439 O O     . LYS A-2 1 208 ? 109.137 53.941  79.800 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 O     1 
ATOM   4440 C CB    . LYS A-2 1 208 ? 106.033 54.856  80.366 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4441 C CG    . LYS A-2 1 208 ? 105.956 53.364  80.111 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4442 C CD    . LYS A-2 1 208 ? 104.543 52.849  80.320 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4443 C CE    . LYS A-2 1 208 ? 104.532 51.334  80.452 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4444 N NZ    . LYS A-2 1 208 ? 103.294 50.864  81.141 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4445 N N     . LEU A-2 1 209 ? 108.524 55.765  78.642 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 N     1 
ATOM   4446 C CA    . LEU A-2 1 209 ? 109.487 55.508  77.577 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4447 C C     . LEU A-2 1 209 ? 110.883 55.672  78.172 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 C     1 
ATOM   4448 O O     . LEU A-2 1 209 ? 111.784 54.890  77.901 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 O     1 
ATOM   4449 C CB    . LEU A-2 1 209 ? 109.295 56.498  76.424 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4450 C CG    . LEU A-2 1 209 ? 108.436 56.054  75.230 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4451 C CD1   . LEU A-2 1 209 ? 107.172 55.350  75.709 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4452 C CD2   . LEU A-2 1 209 ? 108.092 57.273  74.382 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4453 N N     . ILE A-2 1 210 ? 111.051 56.699  78.994 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 N     1 
ATOM   4454 C CA    . ILE A-2 1 210 ? 112.335 56.947  79.618 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4455 C C     . ILE A-2 1 210 ? 112.741 55.748  80.467 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 C     1 
ATOM   4456 O O     . ILE A-2 1 210 ? 113.910 55.369  80.483 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 O     1 
ATOM   4457 C CB    . ILE A-2 1 210 ? 112.288 58.216  80.489 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4458 C CG1   . ILE A-2 1 210 ? 111.919 59.415  79.613 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4459 C CG2   . ILE A-2 1 210 ? 113.632 58.435  81.159 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4460 C CD1   . ILE A-2 1 210 ? 111.715 60.705  80.358 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4461 N N     . HIS A-2 1 211 ? 111.778 55.149  81.161 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 N     1 
ATOM   4462 C CA    . HIS A-2 1 211 ? 112.066 53.986  81.993 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4463 C C     . HIS A-2 1 211 ? 112.334 52.743  81.168 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 C     1 
ATOM   4464 O O     . HIS A-2 1 211 ? 112.930 51.792  81.655 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 O     1 
ATOM   4465 C CB    . HIS A-2 1 211 ? 110.916 53.692  82.959 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4466 C CG    . HIS A-2 1 211 ? 110.903 54.576  84.163 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4467 N ND1   . HIS A-2 1 211 ? 112.045 54.873  84.879 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4468 C CD2   . HIS A-2 1 211 ? 109.888 55.205  84.799 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4469 C CE1   . HIS A-2 1 211 ? 111.732 55.646  85.901 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4470 N NE2   . HIS A-2 1 211 ? 110.429 55.861  85.877 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4471 N N     . GLU A-2 1 212 ? 111.880 52.735  79.922 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 N     1 
ATOM   4472 C CA    . GLU A-2 1 212 ? 112.108 51.581  79.068 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4473 C C     . GLU A-2 1 212 ? 113.577 51.509  78.671 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 C     1 
ATOM   4474 O O     . GLU A-2 1 212 ? 114.077 50.441  78.305 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 O     1 
ATOM   4475 C CB    . GLU A-2 1 212 ? 111.234 51.661  77.820 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4476 C CG    . GLU A-2 1 212 ? 109.849 51.081  78.006 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4477 C CD    . GLU A-2 1 212 ? 108.923 51.404  76.850 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4478 O OE1   . GLU A-2 1 212 ? 109.395 51.397  75.691 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4479 O OE2   . GLU A-2 1 212 ? 107.722 51.654  77.102 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4480 N N     . ILE A-2 1 213 ? 114.263 52.650  78.752 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 N     1 
ATOM   4481 C CA    . ILE A-2 1 213 ? 115.676 52.730  78.404 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4482 C C     . ILE A-2 1 213 ? 116.553 52.901  79.643 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 C     1 
ATOM   4483 O O     . ILE A-2 1 213 ? 117.649 52.360  79.702 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 O     1 
ATOM   4484 C CB    . ILE A-2 1 213 ? 115.948 53.900  77.423 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4485 C CG1   . ILE A-2 1 213 ? 115.302 53.610  76.065 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4486 C CG2   . ILE A-2 1 213 ? 117.440 54.094  77.233 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4487 C CD1   . ILE A-2 1 213 ? 113.799 53.738  76.055 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4488 N N     . PHE A-2 1 214 ? 116.064 53.647  80.632 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 N     1 
ATOM   4489 C CA    . PHE A-2 1 214 ? 116.804 53.887  81.870 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4490 C C     . PHE A-2 1 214 ? 115.927 53.490  83.052 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 C     1 
ATOM   4491 O O     . PHE A-2 1 214 ? 115.420 54.349  83.772 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 O     1 
ATOM   4492 C CB    . PHE A-2 1 214 ? 117.160 55.368  81.972 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4493 C CG    . PHE A-2 1 214 ? 117.885 55.893  80.772 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4494 C CD1   . PHE A-2 1 214 ? 119.234 55.604  80.575 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4495 C CD2   . PHE A-2 1 214 ? 117.213 56.640  79.812 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4496 C CE1   . PHE A-2 1 214 ? 119.902 56.052  79.431 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4497 C CE2   . PHE A-2 1 214 ? 117.868 57.093  78.672 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4498 C CZ    . PHE A-2 1 214 ? 119.218 56.798  78.480 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4499 N N     . PRO A-2 1 215 ? 115.749 52.179  83.276 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 N     1 
ATOM   4500 C CA    . PRO A-2 1 215 ? 114.911 51.692  84.383 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4501 C C     . PRO A-2 1 215 ? 115.324 52.036  85.817 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 C     1 
ATOM   4502 O O     . PRO A-2 1 215 ? 114.510 51.935  86.738 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 O     1 
ATOM   4503 C CB    . PRO A-2 1 215 ? 114.847 50.183  84.131 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4504 C CG    . PRO A-2 1 215 ? 116.132 49.892  83.386 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4505 C CD    . PRO A-2 1 215 ? 116.256 51.064  82.453 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4506 N N     . HIS A-2 1 216 ? 116.571 52.452  86.006 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 N     1 
ATOM   4507 C CA    . HIS A-2 1 216 ? 117.075 52.796  87.333 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4508 C C     . HIS A-2 1 216 ? 116.980 54.282  87.618 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 C     1 
ATOM   4509 O O     . HIS A-2 1 216 ? 117.268 54.738  88.726 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 O     1 
ATOM   4510 C CB    . HIS A-2 1 216 ? 118.524 52.347  87.465 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4511 C CG    . HIS A-2 1 216 ? 118.679 50.864  87.556 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4512 N ND1   . HIS A-2 1 216 ? 118.499 50.172  88.736 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4513 C CD2   . HIS A-2 1 216 ? 118.934 49.934  86.608 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4514 C CE1   . HIS A-2 1 216 ? 118.636 48.879  88.506 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4515 N NE2   . HIS A-2 1 216 ? 118.899 48.707  87.223 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4516 N N     . LEU A-2 1 217 ? 116.589 55.040  86.607 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 N     1 
ATOM   4517 C CA    . LEU A-2 1 217 ? 116.452 56.465  86.778 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4518 C C     . LEU A-2 1 217 ? 115.207 56.749  87.605 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 C     1 
ATOM   4519 O O     . LEU A-2 1 217 ? 114.120 56.277  87.279 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 O     1 
ATOM   4520 C CB    . LEU A-2 1 217 ? 116.332 57.151  85.416 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4521 C CG    . LEU A-2 1 217 ? 116.314 58.679  85.455 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4522 C CD1   . LEU A-2 1 217 ? 117.624 59.188  86.066 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4523 C CD2   . LEU A-2 1 217 ? 116.132 59.228  84.040 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4524 N N     . LYS A-2 1 218 ? 115.373 57.490  88.689 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 N     1 
ATOM   4525 C CA    . LYS A-2 1 218 ? 114.240 57.858  89.517 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4526 C C     . LYS A-2 1 218 ? 113.558 59.006  88.767 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 C     1 
ATOM   4527 O O     . LYS A-2 1 218 ? 114.115 60.096  88.631 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 O     1 
ATOM   4528 C CB    . LYS A-2 1 218 ? 114.727 58.301  90.903 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4529 C CG    . LYS A-2 1 218 ? 113.961 59.455  91.556 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4530 C CD    . LYS A-2 1 218 ? 112.497 59.138  91.833 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4531 C CE    . LYS A-2 1 218 ? 111.817 60.303  92.556 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4532 N NZ    . LYS A-2 1 218 ? 112.469 60.655  93.853 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4533 N N     . CYS A-2 1 219 ? 112.366 58.745  88.247 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 N     1 
ATOM   4534 C CA    . CYS A-2 1 219 ? 111.648 59.764  87.508 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 CA    1 
ATOM   4535 C C     . CYS A-2 1 219 ? 110.442 60.291  88.250 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 C     1 
ATOM   4536 O O     . CYS A-2 1 219 ? 109.685 59.537  88.855 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 O     1 
ATOM   4537 C CB    . CYS A-2 1 219 ? 111.193 59.223  86.149 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 CB    1 
ATOM   4538 S SG    . CYS A-2 1 219 ? 112.533 58.815  85.020 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 SG    1 
ATOM   4539 N N     . THR A-2 1 220 ? 110.271 61.603  88.193 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 N     1 
ATOM   4540 C CA    . THR A-2 1 220 ? 109.133 62.242  88.820 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CA    1 
ATOM   4541 C C     . THR A-2 1 220 ? 108.315 62.904  87.725 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 C     1 
ATOM   4542 O O     . THR A-2 1 220 ? 108.830 63.737  86.982 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 O     1 
ATOM   4543 C CB    . THR A-2 1 220 ? 109.558 63.327  89.806 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CB    1 
ATOM   4544 O OG1   . THR A-2 1 220 ? 110.282 62.735  90.893 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4545 C CG2   . THR A-2 1 220 ? 108.334 64.048  90.337 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4546 N N     . VAL A-2 1 221 ? 107.052 62.516  87.608 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 N     1 
ATOM   4547 C CA    . VAL A-2 1 221 ? 106.185 63.117  86.612 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4548 C C     . VAL A-2 1 221 ? 105.536 64.306  87.309 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 C     1 
ATOM   4549 O O     . VAL A-2 1 221 ? 104.752 64.137  88.237 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 O     1 
ATOM   4550 C CB    . VAL A-2 1 221 ? 105.093 62.130  86.142 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4551 C CG1   . VAL A-2 1 221 ? 104.104 62.843  85.222 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4552 C CG2   . VAL A-2 1 221 ? 105.735 60.942  85.424 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4553 N N     . PHE A-2 1 222 ? 105.880 65.508  86.873 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 N     1 
ATOM   4554 C CA    . PHE A-2 1 222 ? 105.334 66.709  87.478 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4555 C C     . PHE A-2 1 222 ? 104.348 67.375  86.540 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 C     1 
ATOM   4556 O O     . PHE A-2 1 222 ? 104.639 67.622  85.368 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 O     1 
ATOM   4557 C CB    . PHE A-2 1 222 ? 106.465 67.680  87.826 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4558 C CG    . PHE A-2 1 222 ? 106.006 68.928  88.520 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4559 C CD1   . PHE A-2 1 222 ? 105.291 68.855  89.710 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4560 C CD2   . PHE A-2 1 222 ? 106.293 70.181  87.989 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4561 C CE1   . PHE A-2 1 222 ? 104.867 70.014  90.363 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4562 C CE2   . PHE A-2 1 222 ? 105.874 71.347  88.630 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4563 C CZ    . PHE A-2 1 222 ? 105.162 71.267  89.816 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4564 N N     . ASP A-2 1 223 ? 103.162 67.651  87.053 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 N     1 
ATOM   4565 C CA    . ASP A-2 1 223 ? 102.151 68.297  86.245 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4566 C C     . ASP A-2 1 223 ? 101.137 68.935  87.180 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 C     1 
ATOM   4567 O O     . ASP A-2 1 223 ? 101.359 69.008  88.383 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 O     1 
ATOM   4568 C CB    . ASP A-2 1 223 ? 101.482 67.278  85.315 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4569 C CG    . ASP A-2 1 223 ? 101.083 67.889  83.984 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4570 O OD1   . ASP A-2 1 223 ? 100.361 68.907  84.006 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4571 O OD2   . ASP A-2 1 223 ? 101.491 67.364  82.919 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4572 N N     . GLN A-2 1 224 ? 100.031 69.407  86.626 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 N     1 
ATOM   4573 C CA    . GLN A-2 1 224 ? 99.006  70.042  87.431 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4574 C C     . GLN A-2 1 224 ? 98.331  69.037  88.342 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 C     1 
ATOM   4575 O O     . GLN A-2 1 224 ? 98.239  67.855  88.022 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 O     1 
ATOM   4576 C CB    . GLN A-2 1 224 ? 97.968  70.705  86.537 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4577 C CG    . GLN A-2 1 224 ? 98.553  71.745  85.615 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4578 C CD    . GLN A-2 1 224 ? 97.487  72.539  84.895 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4579 O OE1   . GLN A-2 1 224 ? 96.879  73.446  85.468 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4580 N NE2   . GLN A-2 1 224 ? 97.239  72.191  83.639 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4581 N N     . PRO A-2 1 225 ? 97.850  69.498  89.501 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 N     1 
ATOM   4582 C CA    . PRO A-2 1 225 ? 97.183  68.604  90.445 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4583 C C     . PRO A-2 1 225 ? 96.085  67.770  89.793 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 C     1 
ATOM   4584 O O     . PRO A-2 1 225 ? 95.999  66.563  90.014 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 O     1 
ATOM   4585 C CB    . PRO A-2 1 225 ? 96.639  69.568  91.498 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4586 C CG    . PRO A-2 1 225 ? 97.660  70.667  91.490 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4587 C CD    . PRO A-2 1 225 ? 97.894  70.876  90.020 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4588 N N     . GLN A-2 1 226 ? 95.258  68.417  88.979 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 N     1 
ATOM   4589 C CA    . GLN A-2 1 226 ? 94.143  67.744  88.314 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4590 C C     . GLN A-2 1 226 ? 94.543  66.728  87.249 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 C     1 
ATOM   4591 O O     . GLN A-2 1 226 ? 93.793  65.790  86.975 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 O     1 
ATOM   4592 C CB    . GLN A-2 1 226 ? 93.183  68.776  87.706 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4593 C CG    . GLN A-2 1 226 ? 93.853  69.855  86.868 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4594 C CD    . GLN A-2 1 226 ? 94.583  70.899  87.706 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4595 O OE1   . GLN A-2 1 226 ? 95.261  71.773  87.166 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4596 N NE2   . GLN A-2 1 226 ? 94.438  70.818  89.028 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4597 N N     . VAL A-2 1 227 ? 95.711  66.907  86.642 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 N     1 
ATOM   4598 C CA    . VAL A-2 1 227 ? 96.154  65.968  85.621 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4599 C C     . VAL A-2 1 227 ? 96.857  64.771  86.264 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 C     1 
ATOM   4600 O O     . VAL A-2 1 227 ? 96.663  63.628  85.852 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 O     1 
ATOM   4601 C CB    . VAL A-2 1 227 ? 97.086  66.659  84.582 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4602 C CG1   . VAL A-2 1 227 ? 97.934  67.697  85.252 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4603 C CG2   . VAL A-2 1 227 ? 97.979  65.629  83.900 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4604 N N     . VAL A-2 1 228 ? 97.657  65.031  87.288 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 N     1 
ATOM   4605 C CA    . VAL A-2 1 228 ? 98.373  63.963  87.970 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4606 C C     . VAL A-2 1 228 ? 97.477  63.224  88.964 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 C     1 
ATOM   4607 O O     . VAL A-2 1 228 ? 97.704  62.052  89.264 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 O     1 
ATOM   4608 C CB    . VAL A-2 1 228 ? 99.615  64.523  88.686 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4609 C CG1   . VAL A-2 1 228 ? 100.049 63.596  89.794 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4610 C CG2   . VAL A-2 1 228 ? 100.740 64.685  87.693 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4611 N N     . GLY A-2 1 229 ? 96.456  63.911  89.466 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 N     1 
ATOM   4612 C CA    . GLY A-2 1 229 ? 95.543  63.295  90.410 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4613 C C     . GLY A-2 1 229 ? 96.222  62.630  91.597 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 C     1 
ATOM   4614 O O     . GLY A-2 1 229 ? 97.184  63.157  92.157 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 O     1 
ATOM   4615 N N     . ASN A-2 1 230 ? 95.716  61.462  91.981 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 N     1 
ATOM   4616 C CA    . ASN A-2 1 230 ? 96.269  60.721  93.111 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4617 C C     . ASN A-2 1 230 ? 97.290  59.690  92.629 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 C     1 
ATOM   4618 O O     . ASN A-2 1 230 ? 97.939  59.024  93.441 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 O     1 
ATOM   4619 C CB    . ASN A-2 1 230 ? 95.144  60.004  93.869 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4620 C CG    . ASN A-2 1 230 ? 94.021  60.944  94.287 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4621 O OD1   . ASN A-2 1 230 ? 94.186  61.771  95.192 1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4622 N ND2   . ASN A-2 1 230 ? 92.870  60.824  93.622 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4623 N N     . LEU A-2 1 231 ? 97.417  59.569  91.306 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 N     1 
ATOM   4624 C CA    . LEU A-2 1 231 ? 98.337  58.624  90.675 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4625 C C     . LEU A-2 1 231 ? 99.547  58.254  91.519 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 C     1 
ATOM   4626 O O     . LEU A-2 1 231 ? 100.246 59.113  92.052 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 O     1 
ATOM   4627 C CB    . LEU A-2 1 231 ? 98.808  59.165  89.324 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4628 C CG    . LEU A-2 1 231 ? 97.783  59.095  88.190 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4629 C CD1   . LEU A-2 1 231 ? 98.355  59.728  86.931 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4630 C CD2   . LEU A-2 1 231 ? 97.416  57.645  87.931 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4631 N N     . THR A-2 1 232 ? 99.775  56.953  91.631 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 N     1 
ATOM   4632 C CA    . THR A-2 1 232 ? 100.890 56.420  92.398 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CA    1 
ATOM   4633 C C     . THR A-2 1 232 ? 101.890 55.818  91.428 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 C     1 
ATOM   4634 O O     . THR A-2 1 232 ? 101.590 55.647  90.252 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 O     1 
ATOM   4635 C CB    . THR A-2 1 232 ? 100.419 55.314  93.359 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CB    1 
ATOM   4636 O OG1   . THR A-2 1 232 ? 99.711  54.309  92.620 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4637 C CG2   . THR A-2 1 232 ? 99.506  55.892  94.427 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4638 N N     . GLY A-2 1 233 ? 103.075 55.490  91.931 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 N     1 
ATOM   4639 C CA    . GLY A-2 1 233 ? 104.098 54.902  91.089 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4640 C C     . GLY A-2 1 233 ? 104.751 53.701  91.745 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 C     1 
ATOM   4641 O O     . GLY A-2 1 233 ? 104.075 52.780  92.204 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 O     1 
ATOM   4642 N N     . ASN A-2 1 234 ? 106.075 53.720  91.788 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 N     1 
ATOM   4643 C CA    . ASN A-2 1 234 ? 106.860 52.651  92.380 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4644 C C     . ASN A-2 1 234 ? 108.175 53.246  92.850 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 C     1 
ATOM   4645 O O     . ASN A-2 1 234 ? 108.317 54.464  92.909 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 O     1 
ATOM   4646 C CB    . ASN A-2 1 234 ? 107.125 51.565  91.345 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4647 C CG    . ASN A-2 1 234 ? 107.455 52.136  89.986 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4648 O OD1   . ASN A-2 1 234 ? 106.610 52.150  89.082 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4649 N ND2   . ASN A-2 1 234 ? 108.683 52.631  89.834 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4650 N N     . GLU A-2 1 235 ? 109.140 52.393  93.171 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 N     1 
ATOM   4651 C CA    . GLU A-2 1 235 ? 110.434 52.863  93.648 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4652 C C     . GLU A-2 1 235 ? 110.992 54.012  92.816 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 C     1 
ATOM   4653 O O     . GLU A-2 1 235 ? 111.388 55.046  93.361 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 O     1 
ATOM   4654 C CB    . GLU A-2 1 235 ? 111.465 51.728  93.647 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4655 C CG    . GLU A-2 1 235 ? 111.145 50.562  94.564 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4656 C CD    . GLU A-2 1 235 ? 109.901 49.811  94.134 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4657 O OE1   . GLU A-2 1 235 ? 109.889 49.289  92.995 1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4658 O OE2   . GLU A-2 1 235 ? 108.937 49.745  94.934 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4659 N N     . ASN A-2 1 236 ? 111.006 53.832  91.498 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 N     1 
ATOM   4660 C CA    . ASN A-2 1 236 ? 111.574 54.825  90.586 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4661 C C     . ASN A-2 1 236 ? 110.603 55.690  89.799 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 C     1 
ATOM   4662 O O     . ASN A-2 1 236 ? 110.983 56.307  88.811 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 O     1 
ATOM   4663 C CB    . ASN A-2 1 236 ? 112.526 54.121  89.621 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4664 C CG    . ASN A-2 1 236 ? 113.745 53.561  90.325 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4665 O OD1   . ASN A-2 1 236 ? 114.344 52.586  89.875 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4666 N ND2   . ASN A-2 1 236 ? 114.129 54.190  91.431 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4667 N N     . LEU A-2 1 237 ? 109.359 55.747  90.249 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 N     1 
ATOM   4668 C CA    . LEU A-2 1 237 ? 108.347 56.542  89.576 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4669 C C     . LEU A-2 1 237 ? 107.366 57.127  90.578 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 C     1 
ATOM   4670 O O     . LEU A-2 1 237 ? 106.774 56.408  91.375 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 O     1 
ATOM   4671 C CB    . LEU A-2 1 237 ? 107.580 55.682  88.570 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4672 C CG    . LEU A-2 1 237 ? 106.352 56.336  87.937 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4673 C CD1   . LEU A-2 1 237 ? 106.767 57.534  87.103 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4674 C CD2   . LEU A-2 1 237 ? 105.641 55.323  87.072 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4675 N N     . ASN A-2 1 238 ? 107.211 58.441  90.550 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 N     1 
ATOM   4676 C CA    . ASN A-2 1 238 ? 106.268 59.082  91.443 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4677 C C     . ASN A-2 1 238 ? 105.632 60.242  90.711 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 C     1 
ATOM   4678 O O     . ASN A-2 1 238 ? 106.196 60.766  89.752 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 O     1 
ATOM   4679 C CB    . ASN A-2 1 238 ? 106.948 59.584  92.719 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4680 C CG    . ASN A-2 1 238 ? 107.958 60.675  92.454 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4681 O OD1   . ASN A-2 1 238 ? 108.240 61.497  93.322 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4682 N ND2   . ASN A-2 1 238 ? 108.520 60.681  91.258 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4683 N N     . PHE A-2 1 239 ? 104.441 60.623  91.153 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 N     1 
ATOM   4684 C CA    . PHE A-2 1 239 ? 103.726 61.728  90.550 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4685 C C     . PHE A-2 1 239 ? 103.593 62.848  91.569 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 C     1 
ATOM   4686 O O     . PHE A-2 1 239 ? 103.294 62.607  92.740 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 O     1 
ATOM   4687 C CB    . PHE A-2 1 239 ? 102.347 61.278  90.073 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4688 C CG    . PHE A-2 1 239 ? 102.388 60.266  88.956 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4689 C CD1   . PHE A-2 1 239 ? 102.700 58.929  89.213 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4690 C CD2   . PHE A-2 1 239 ? 102.103 60.646  87.644 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4691 C CE1   . PHE A-2 1 239 ? 102.724 57.984  88.175 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4692 C CE2   . PHE A-2 1 239 ? 102.125 59.710  86.602 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4693 C CZ    . PHE A-2 1 239 ? 102.436 58.379  86.869 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4694 N N     . VAL A-2 1 240 ? 103.842 64.072  91.116 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 N     1 
ATOM   4695 C CA    . VAL A-2 1 240 ? 103.751 65.242  91.972 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4696 C C     . VAL A-2 1 240 ? 102.921 66.313  91.281 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 C     1 
ATOM   4697 O O     . VAL A-2 1 240 ? 103.172 66.661  90.126 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 O     1 
ATOM   4698 C CB    . VAL A-2 1 240 ? 105.154 65.806  92.299 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4699 C CG1   . VAL A-2 1 240 ? 105.033 67.075  93.112 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4700 C CG2   . VAL A-2 1 240 ? 105.949 64.782  93.087 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4701 N N     . GLY A-2 1 241 ? 101.923 66.819  91.996 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 N     1 
ATOM   4702 C CA    . GLY A-2 1 241 ? 101.069 67.853  91.451 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4703 C C     . GLY A-2 1 241 ? 101.494 69.222  91.948 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 C     1 
ATOM   4704 O O     . GLY A-2 1 241 ? 101.760 69.414  93.137 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 O     1 
ATOM   4705 N N     . GLY A-2 1 242 ? 101.569 70.176  91.028 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 N     1 
ATOM   4706 C CA    . GLY A-2 1 242 ? 101.956 71.525  91.389 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4707 C C     . GLY A-2 1 242 ? 101.825 72.481  90.219 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 C     1 
ATOM   4708 O O     . GLY A-2 1 242 ? 101.183 72.177  89.208 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 O     1 
ATOM   4709 N N     . ASP A-2 1 243 ? 102.433 73.650  90.364 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 N     1 
ATOM   4710 C CA    . ASP A-2 1 243 ? 102.402 74.665  89.330 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4711 C C     . ASP A-2 1 243 ? 103.844 74.988  88.971 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 C     1 
ATOM   4712 O O     . ASP A-2 1 243 ? 104.570 75.591  89.764 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 O     1 
ATOM   4713 C CB    . ASP A-2 1 243 ? 101.669 75.910  89.839 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4714 C CG    . ASP A-2 1 243 ? 101.808 77.096  88.899 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4715 O OD1   . ASP A-2 1 243 ? 102.044 76.881  87.690 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4716 O OD2   . ASP A-2 1 243 ? 101.667 78.245  89.370 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4717 N N     . MET A-2 1 244 ? 104.247 74.584  87.770 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 N     1 
ATOM   4718 C CA    . MET A-2 1 244 ? 105.609 74.787  87.306 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CA    1 
ATOM   4719 C C     . MET A-2 1 244 ? 106.084 76.239  87.325 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 C     1 
ATOM   4720 O O     . MET A-2 1 244 ? 107.285 76.491  87.278 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 O     1 
ATOM   4721 C CB    . MET A-2 1 244 ? 105.770 74.194  85.905 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CB    1 
ATOM   4722 C CG    . MET A-2 1 244 ? 105.014 74.934  84.822 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CG    1 
ATOM   4723 S SD    . MET A-2 1 244 ? 104.977 74.035  83.266 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 SD    1 
ATOM   4724 C CE    . MET A-2 1 244 ? 106.618 74.208  82.760 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CE    1 
ATOM   4725 N N     . PHE A-2 1 245 ? 105.159 77.192  87.395 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 N     1 
ATOM   4726 C CA    . PHE A-2 1 245 ? 105.548 78.598  87.430 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4727 C C     . PHE A-2 1 245 ? 105.897 79.026  88.849 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 C     1 
ATOM   4728 O O     . PHE A-2 1 245 ? 106.464 80.094  89.065 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 O     1 
ATOM   4729 C CB    . PHE A-2 1 245 ? 104.436 79.484  86.877 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4730 C CG    . PHE A-2 1 245 ? 104.130 79.231  85.433 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4731 C CD1   . PHE A-2 1 245 ? 103.142 78.326  85.068 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4732 C CD2   . PHE A-2 1 245 ? 104.846 79.885  84.436 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4733 C CE1   . PHE A-2 1 245 ? 102.867 78.072  83.732 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4734 C CE2   . PHE A-2 1 245 ? 104.582 79.638  83.090 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4735 C CZ    . PHE A-2 1 245 ? 103.587 78.727  82.738 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4736 N N     . LYS A-2 1 246 ? 105.552 78.181  89.815 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 N     1 
ATOM   4737 C CA    . LYS A-2 1 246 ? 105.859 78.449  91.212 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4738 C C     . LYS A-2 1 246 ? 107.120 77.664  91.565 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 C     1 
ATOM   4739 O O     . LYS A-2 1 246 ? 108.061 78.210  92.136 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 O     1 
ATOM   4740 C CB    . LYS A-2 1 246 ? 104.682 78.039  92.103 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4741 C CG    . LYS A-2 1 246 ? 103.443 78.913  91.897 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4742 C CD    . LYS A-2 1 246 ? 102.198 78.331  92.565 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4743 C CE    . LYS A-2 1 246 ? 100.970 79.199  92.285 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4744 N NZ    . LYS A-2 1 246 ? 99.694  78.551  92.713 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4745 N N     . SER A-2 1 247 ? 107.149 76.382  91.217 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 N     1 
ATOM   4746 C CA    . SER A-2 1 247 ? 108.335 75.576  91.483 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 CA    1 
ATOM   4747 C C     . SER A-2 1 247 ? 108.264 74.223  90.794 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 C     1 
ATOM   4748 O O     . SER A-2 1 247 ? 107.202 73.782  90.349 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 O     1 
ATOM   4749 C CB    . SER A-2 1 247 ? 108.528 75.358  92.983 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 CB    1 
ATOM   4750 O OG    . SER A-2 1 247 ? 107.686 74.317  93.431 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 OG    1 
ATOM   4751 N N     . ILE A-2 1 248 ? 109.413 73.568  90.716 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 N     1 
ATOM   4752 C CA    . ILE A-2 1 248 ? 109.515 72.266  90.089 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4753 C C     . ILE A-2 1 248 ? 110.267 71.374  91.065 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 C     1 
ATOM   4754 O O     . ILE A-2 1 248 ? 111.301 71.775  91.609 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 O     1 
ATOM   4755 C CB    . ILE A-2 1 248 ? 110.300 72.369  88.761 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4756 C CG1   . ILE A-2 1 248 ? 109.511 73.223  87.764 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4757 C CG2   . ILE A-2 1 248 ? 110.595 70.976  88.203 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4758 C CD1   . ILE A-2 1 248 ? 110.246 73.478  86.453 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4759 N N     . PRO A-2 1 249 ? 109.757 70.155  91.309 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 N     1 
ATOM   4760 C CA    . PRO A-2 1 249 ? 110.436 69.251  92.243 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4761 C C     . PRO A-2 1 249 ? 111.917 69.171  91.907 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 C     1 
ATOM   4762 O O     . PRO A-2 1 249 ? 112.292 69.219  90.740 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 O     1 
ATOM   4763 C CB    . PRO A-2 1 249 ? 109.710 67.928  92.028 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4764 C CG    . PRO A-2 1 249 ? 108.322 68.366  91.680 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4765 C CD    . PRO A-2 1 249 ? 108.583 69.500  90.708 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4766 N N     . SER A-2 1 250 ? 112.758 69.069  92.930 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 N     1 
ATOM   4767 C CA    . SER A-2 1 250 ? 114.192 68.996  92.706 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 CA    1 
ATOM   4768 C C     . SER A-2 1 250 ? 114.561 67.635  92.122 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 C     1 
ATOM   4769 O O     . SER A-2 1 250 ? 113.919 66.626  92.422 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 O     1 
ATOM   4770 C CB    . SER A-2 1 250 ? 114.943 69.207  94.017 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 CB    1 
ATOM   4771 O OG    . SER A-2 1 250 ? 114.776 68.089  94.864 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 OG    1 
ATOM   4772 N N     . ALA A-2 1 251 ? 115.598 67.614  91.290 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 N     1 
ATOM   4773 C CA    . ALA A-2 1 251 ? 116.057 66.380  90.657 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4774 C C     . ALA A-2 1 251 ? 117.406 66.642  89.997 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 C     1 
ATOM   4775 O O     . ALA A-2 1 251 ? 117.790 67.795  89.835 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 O     1 
ATOM   4776 C CB    . ALA A-2 1 251 ? 115.034 65.921  89.604 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4777 N N     . ASP A-2 1 252 ? 118.125 65.589  89.615 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 N     1 
ATOM   4778 C CA    . ASP A-2 1 252 ? 119.419 65.784  88.962 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4779 C C     . ASP A-2 1 252 ? 119.227 66.540  87.660 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 C     1 
ATOM   4780 O O     . ASP A-2 1 252 ? 120.095 67.291  87.232 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 O     1 
ATOM   4781 C CB    . ASP A-2 1 252 ? 120.105 64.449  88.657 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4782 C CG    . ASP A-2 1 252 ? 120.594 63.740  89.901 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4783 O OD1   . ASP A-2 1 252 ? 120.520 64.327  91.004 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4784 O OD2   . ASP A-2 1 252 ? 121.062 62.587  89.769 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4785 N N     . ALA A-2 1 253 ? 118.085 66.334  87.020 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 N     1 
ATOM   4786 C CA    . ALA A-2 1 253 ? 117.818 67.019  85.770 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4787 C C     . ALA A-2 1 253 ? 116.343 67.304  85.584 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 C     1 
ATOM   4788 O O     . ALA A-2 1 253 ? 115.480 66.591  86.110 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 O     1 
ATOM   4789 C CB    . ALA A-2 1 253 ? 118.345 66.195  84.598 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4790 N N     . VAL A-2 1 254 ? 116.065 68.372  84.844 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 N     1 
ATOM   4791 C CA    . VAL A-2 1 254 ? 114.703 68.764  84.538 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4792 C C     . VAL A-2 1 254 ? 114.484 68.526  83.053 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 C     1 
ATOM   4793 O O     . VAL A-2 1 254 ? 115.258 69.017  82.225 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 O     1 
ATOM   4794 C CB    . VAL A-2 1 254 ? 114.458 70.261  84.812 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4795 C CG1   . VAL A-2 1 254 ? 113.064 70.636  84.354 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4796 C CG2   . VAL A-2 1 254 ? 114.615 70.562  86.291 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4797 N N     . LEU A-2 1 255 ? 113.456 67.757  82.707 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 N     1 
ATOM   4798 C CA    . LEU A-2 1 255 ? 113.156 67.521  81.299 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4799 C C     . LEU A-2 1 255 ? 111.975 68.406  80.931 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 C     1 
ATOM   4800 O O     . LEU A-2 1 255 ? 110.970 68.441  81.636 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 O     1 
ATOM   4801 C CB    . LEU A-2 1 255 ? 112.803 66.049  81.034 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4802 C CG    . LEU A-2 1 255 ? 112.196 65.714  79.657 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4803 C CD1   . LEU A-2 1 255 ? 113.221 65.936  78.547 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4804 C CD2   . LEU A-2 1 255 ? 111.729 64.272  79.645 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4805 N N     . LEU A-2 1 256 ? 112.122 69.141  79.840 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 N     1 
ATOM   4806 C CA    . LEU A-2 1 256 ? 111.077 70.027  79.336 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4807 C C     . LEU A-2 1 256 ? 110.840 69.598  77.889 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 C     1 
ATOM   4808 O O     . LEU A-2 1 256 ? 111.410 70.164  76.961 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 O     1 
ATOM   4809 C CB    . LEU A-2 1 256 ? 111.544 71.488  79.385 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4810 C CG    . LEU A-2 1 256 ? 111.847 72.095  80.760 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4811 C CD1   . LEU A-2 1 256 ? 112.424 73.500  80.593 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4812 C CD2   . LEU A-2 1 256 ? 110.571 72.139  81.602 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4813 N N     . LYS A-2 1 257 ? 110.014 68.580  77.709 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 N     1 
ATOM   4814 C CA    . LYS A-2 1 257 ? 109.722 68.061  76.382 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4815 C C     . LYS A-2 1 257 ? 108.476 68.714  75.802 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 C     1 
ATOM   4816 O O     . LYS A-2 1 257 ? 107.392 68.582  76.364 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 O     1 
ATOM   4817 C CB    . LYS A-2 1 257 ? 109.532 66.543  76.460 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4818 C CG    . LYS A-2 1 257 ? 109.076 65.912  75.151 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4819 C CD    . LYS A-2 1 257 ? 109.341 64.424  75.148 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4820 C CE    . LYS A-2 1 257 ? 108.841 63.774  73.871 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4821 N NZ    . LYS A-2 1 257 ? 107.374 63.928  73.734 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4822 N N     . TRP A-2 1 258 ? 108.641 69.407  74.675 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 N     1 
ATOM   4823 C CA    . TRP A-2 1 258 ? 107.540 70.099  73.993 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4824 C C     . TRP A-2 1 258 ? 106.722 70.925  74.967 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 C     1 
ATOM   4825 O O     . TRP A-2 1 258 ? 105.505 71.018  74.823 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 O     1 
ATOM   4826 C CB    . TRP A-2 1 258 ? 106.573 69.122  73.306 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4827 C CG    . TRP A-2 1 258 ? 107.174 68.116  72.359 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4828 C CD1   . TRP A-2 1 258 ? 108.416 68.154  71.786 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4829 C CD2   . TRP A-2 1 258 ? 106.546 66.917  71.874 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4830 N NE1   . TRP A-2 1 258 ? 108.602 67.051  70.980 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4831 C CE2   . TRP A-2 1 258 ? 107.471 66.277  71.014 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4832 C CE3   . TRP A-2 1 258 ? 105.292 66.320  72.083 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4833 C CZ2   . TRP A-2 1 258 ? 107.182 65.068  70.362 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4834 C CZ3   . TRP A-2 1 258 ? 105.004 65.114  71.433 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4835 C CH2   . TRP A-2 1 258 ? 105.947 64.504  70.584 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4836 N N     . VAL A-2 1 259 ? 107.376 71.514  75.959 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 N     1 
ATOM   4837 C CA    . VAL A-2 1 259 ? 106.676 72.311  76.952 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4838 C C     . VAL A-2 1 259 ? 106.806 73.806  76.714 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 C     1 
ATOM   4839 O O     . VAL A-2 1 259 ? 105.821 74.541  76.791 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 O     1 
ATOM   4840 C CB    . VAL A-2 1 259 ? 107.194 72.007  78.375 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4841 C CG1   . VAL A-2 1 259 ? 106.790 73.111  79.326 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4842 C CG2   . VAL A-2 1 259 ? 106.636 70.686  78.857 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4843 N N     . LEU A-2 1 260 ? 108.020 74.254  76.419 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 N     1 
ATOM   4844 C CA    . LEU A-2 1 260 ? 108.271 75.676  76.220 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4845 C C     . LEU A-2 1 260 ? 107.788 76.277  74.909 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 C     1 
ATOM   4846 O O     . LEU A-2 1 260 ? 107.671 77.492  74.794 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 O     1 
ATOM   4847 C CB    . LEU A-2 1 260 ? 109.764 75.964  76.379 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4848 C CG    . LEU A-2 1 260 ? 110.417 75.536  77.694 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4849 C CD1   . LEU A-2 1 260 ? 111.920 75.815  77.611 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4850 C CD2   . LEU A-2 1 260 ? 109.774 76.272  78.876 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4851 N N     . HIS A-2 1 261 ? 107.508 75.452  73.909 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 N     1 
ATOM   4852 C CA    . HIS A-2 1 261 ? 107.071 76.026  72.650 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4853 C C     . HIS A-2 1 261 ? 105.631 76.530  72.716 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 C     1 
ATOM   4854 O O     . HIS A-2 1 261 ? 105.160 77.196  71.796 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 O     1 
ATOM   4855 C CB    . HIS A-2 1 261 ? 107.293 75.033  71.493 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4856 C CG    . HIS A-2 1 261 ? 106.196 74.033  71.305 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4857 N ND1   . HIS A-2 1 261 ? 104.999 74.346  70.698 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4858 C CD2   . HIS A-2 1 261 ? 106.137 72.711  71.596 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4859 C CE1   . HIS A-2 1 261 ? 104.251 73.260  70.620 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4860 N NE2   . HIS A-2 1 261 ? 104.917 72.253  71.157 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4861 N N     . ASP A-2 1 262 ? 104.944 76.234  73.816 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 N     1 
ATOM   4862 C CA    . ASP A-2 1 262 ? 103.569 76.690  74.001 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4863 C C     . ASP A-2 1 262 ? 103.538 77.936  74.888 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 C     1 
ATOM   4864 O O     . ASP A-2 1 262 ? 102.471 78.424  75.251 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 O     1 
ATOM   4865 C CB    . ASP A-2 1 262 ? 102.708 75.606  74.657 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4866 C CG    . ASP A-2 1 262 ? 102.565 74.363  73.799 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4867 O OD1   . ASP A-2 1 262 ? 102.375 74.502  72.569 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4868 O OD2   . ASP A-2 1 262 ? 102.625 73.243  74.358 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4869 N N     . TRP A-2 1 263 ? 104.704 78.454  75.242 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 N     1 
ATOM   4870 C CA    . TRP A-2 1 263 ? 104.743 79.623  76.102 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4871 C C     . TRP A-2 1 263 ? 105.578 80.754  75.541 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 C     1 
ATOM   4872 O O     . TRP A-2 1 263 ? 106.584 80.522  74.868 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 O     1 
ATOM   4873 C CB    . TRP A-2 1 263 ? 105.267 79.240  77.486 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4874 C CG    . TRP A-2 1 263 ? 104.422 78.224  78.175 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4875 C CD1   . TRP A-2 1 263 ? 104.629 76.877  78.220 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4876 C CD2   . TRP A-2 1 263 ? 103.224 78.473  78.916 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4877 N NE1   . TRP A-2 1 263 ? 103.634 76.268  78.946 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4878 C CE2   . TRP A-2 1 263 ? 102.757 77.226  79.385 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4879 C CE3   . TRP A-2 1 263 ? 102.499 79.630  79.229 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4880 C CZ2   . TRP A-2 1 263 ? 101.597 77.101  80.154 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4881 C CZ3   . TRP A-2 1 263 ? 101.346 79.508  79.993 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4882 C CH2   . TRP A-2 1 263 ? 100.907 78.251  80.448 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4883 N N     . ASN A-2 1 264 ? 105.149 81.981  75.823 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 N     1 
ATOM   4884 C CA    . ASN A-2 1 264 ? 105.867 83.150  75.349 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4885 C C     . ASN A-2 1 264 ? 107.154 83.234  76.139 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 C     1 
ATOM   4886 O O     . ASN A-2 1 264 ? 107.372 82.446  77.058 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 O     1 
ATOM   4887 C CB    . ASN A-2 1 264 ? 105.035 84.431  75.523 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4888 C CG    . ASN A-2 1 264 ? 104.739 84.753  76.974 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4889 O OD1   . ASN A-2 1 264 ? 105.637 84.756  77.824 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4890 N ND2   . ASN A-2 1 264 ? 103.476 85.046  77.264 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4891 N N     . ASP A-2 1 265 ? 108.002 84.188  75.786 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 N     1 
ATOM   4892 C CA    . ASP A-2 1 265 ? 109.285 84.334  76.447 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4893 C C     . ASP A-2 1 265 ? 109.175 84.564  77.947 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 C     1 
ATOM   4894 O O     . ASP A-2 1 265 ? 109.924 83.980  78.729 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 O     1 
ATOM   4895 C CB    . ASP A-2 1 265 ? 110.070 85.466  75.784 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4896 C CG    . ASP A-2 1 265 ? 110.149 85.304  74.269 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4897 O OD1   . ASP A-2 1 265 ? 110.273 84.151  73.803 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4898 O OD2   . ASP A-2 1 265 ? 110.097 86.323  73.544 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4899 N N     . GLU A-2 1 266 ? 108.227 85.398  78.349 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 N     1 
ATOM   4900 C CA    . GLU A-2 1 266 ? 108.046 85.703  79.756 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4901 C C     . GLU A-2 1 266 ? 107.750 84.448  80.562 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 C     1 
ATOM   4902 O O     . GLU A-2 1 266 ? 108.395 84.174  81.572 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 O     1 
ATOM   4903 C CB    . GLU A-2 1 266 ? 106.902 86.694  79.925 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4904 C CG    . GLU A-2 1 266 ? 106.873 87.381  81.278 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4905 C CD    . GLU A-2 1 266 ? 105.598 88.171  81.485 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4906 O OE1   . GLU A-2 1 266 ? 105.161 88.844  80.525 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4907 O OE2   . GLU A-2 1 266 ? 105.038 88.122  82.603 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4908 N N     . GLN A-2 1 267 ? 106.764 83.689  80.106 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 N     1 
ATOM   4909 C CA    . GLN A-2 1 267 ? 106.364 82.469  80.786 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4910 C C     . GLN A-2 1 267 ? 107.443 81.394  80.689 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 C     1 
ATOM   4911 O O     . GLN A-2 1 267 ? 107.662 80.635  81.632 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 O     1 
ATOM   4912 C CB    . GLN A-2 1 267 ? 105.047 81.966  80.197 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4913 C CG    . GLN A-2 1 267 ? 103.898 82.960  80.362 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4914 C CD    . GLN A-2 1 267 ? 103.614 83.278  81.822 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4915 O OE1   . GLN A-2 1 267 ? 103.147 82.422  82.580 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4916 N NE2   . GLN A-2 1 267 ? 103.906 84.511  82.228 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4917 N N     . SER A-2 1 268 ? 108.123 81.337  79.550 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 N     1 
ATOM   4918 C CA    . SER A-2 1 268 ? 109.176 80.350  79.373 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 CA    1 
ATOM   4919 C C     . SER A-2 1 268 ? 110.350 80.646  80.291 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 C     1 
ATOM   4920 O O     . SER A-2 1 268 ? 111.015 79.735  80.764 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 O     1 
ATOM   4921 C CB    . SER A-2 1 268 ? 109.651 80.314  77.915 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 CB    1 
ATOM   4922 O OG    . SER A-2 1 268 ? 108.710 79.646  77.094 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 OG    1 
ATOM   4923 N N     . LEU A-2 1 269 ? 110.599 81.924  80.547 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 N     1 
ATOM   4924 C CA    . LEU A-2 1 269 ? 111.703 82.307  81.419 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4925 C C     . LEU A-2 1 269 ? 111.438 81.818  82.835 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 C     1 
ATOM   4926 O O     . LEU A-2 1 269 ? 112.334 81.290  83.488 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 O     1 
ATOM   4927 C CB    . LEU A-2 1 269 ? 111.890 83.830  81.425 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4928 C CG    . LEU A-2 1 269 ? 113.127 84.346  82.160 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4929 C CD1   . LEU A-2 1 269 ? 114.384 83.740  81.541 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4930 C CD2   . LEU A-2 1 269 ? 113.176 85.867  82.070 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4931 N N     . LYS A-2 1 270 ? 110.208 81.993  83.305 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 N     1 
ATOM   4932 C CA    . LYS A-2 1 270 ? 109.847 81.550  84.651 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4933 C C     . LYS A-2 1 270 ? 110.104 80.056  84.794 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 C     1 
ATOM   4934 O O     . LYS A-2 1 270 ? 110.730 79.609  85.752 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 O     1 
ATOM   4935 C CB    . LYS A-2 1 270 ? 108.371 81.810  84.942 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4936 C CG    . LYS A-2 1 270 ? 107.964 83.264  85.030 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4937 C CD    . LYS A-2 1 270 ? 106.488 83.347  85.404 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4938 C CE    . LYS A-2 1 270 ? 105.952 84.763  85.344 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4939 N NZ    . LYS A-2 1 270 ? 104.484 84.789  85.616 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4940 N N     . ILE A-2 1 271 ? 109.604 79.288  83.835 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 N     1 
ATOM   4941 C CA    . ILE A-2 1 271 ? 109.779 77.850  83.849 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4942 C C     . ILE A-2 1 271 ? 111.256 77.463  83.887 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 C     1 
ATOM   4943 O O     . ILE A-2 1 271 ? 111.656 76.563  84.637 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 O     1 
ATOM   4944 C CB    . ILE A-2 1 271 ? 109.121 77.210  82.620 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4945 C CG1   . ILE A-2 1 271 ? 107.607 77.431  82.681 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4946 C CG2   . ILE A-2 1 271 ? 109.453 75.725  82.573 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4947 C CD1   . ILE A-2 1 271 ? 106.863 77.076  81.410 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4948 N N     . LEU A-2 1 272 ? 112.066 78.143  83.080 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 N     1 
ATOM   4949 C CA    . LEU A-2 1 272 ? 113.488 77.851  83.043 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4950 C C     . LEU A-2 1 272 ? 114.175 78.251  84.347 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 C     1 
ATOM   4951 O O     . LEU A-2 1 272 ? 115.109 77.589  84.784 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 O     1 
ATOM   4952 C CB    . LEU A-2 1 272 ? 114.144 78.546  81.842 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4953 C CG    . LEU A-2 1 272 ? 113.889 77.915  80.464 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4954 C CD1   . LEU A-2 1 272 ? 114.363 78.846  79.371 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4955 C CD2   . LEU A-2 1 272 ? 114.591 76.567  80.365 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4956 N N     . LYS A-2 1 273 ? 113.715 79.327  84.979 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 N     1 
ATOM   4957 C CA    . LYS A-2 1 273 ? 114.320 79.744  86.238 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4958 C C     . LYS A-2 1 273 ? 113.976 78.741  87.338 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 C     1 
ATOM   4959 O O     . LYS A-2 1 273 ? 114.826 78.390  88.166 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 O     1 
ATOM   4960 C CB    . LYS A-2 1 273 ? 113.853 81.151  86.622 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4961 C CG    . LYS A-2 1 273 ? 114.520 82.257  85.796 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4962 C CD    . LYS A-2 1 273 ? 114.032 83.641  86.208 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4963 C CE    . LYS A-2 1 273 ? 114.878 84.736  85.565 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4964 N NZ    . LYS A-2 1 273 ? 114.342 86.102  85.826 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4965 N N     . ASN A-2 1 274 ? 112.736 78.261  87.334 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 N     1 
ATOM   4966 C CA    . ASN A-2 1 274 ? 112.323 77.289  88.329 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4967 C C     . ASN A-2 1 274 ? 113.026 75.971  88.079 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 C     1 
ATOM   4968 O O     . ASN A-2 1 274 ? 113.175 75.158  88.989 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 O     1 
ATOM   4969 C CB    . ASN A-2 1 274 ? 110.810 77.091  88.299 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4970 C CG    . ASN A-2 1 274 ? 110.057 78.310  88.811 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4971 O OD1   . ASN A-2 1 274 ? 110.614 79.142  89.529 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4972 N ND2   . ASN A-2 1 274 ? 108.783 78.410  88.458 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4973 N N     . SER A-2 1 275 ? 113.460 75.766  86.839 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 N     1 
ATOM   4974 C CA    . SER A-2 1 275 ? 114.166 74.552  86.468 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 CA    1 
ATOM   4975 C C     . SER A-2 1 275 ? 115.597 74.612  86.987 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 C     1 
ATOM   4976 O O     . SER A-2 1 275 ? 116.148 73.602  87.424 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 O     1 
ATOM   4977 C CB    . SER A-2 1 275 ? 114.165 74.373  84.950 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 CB    1 
ATOM   4978 O OG    . SER A-2 1 275 ? 112.874 74.021  84.486 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 OG    1 
ATOM   4979 N N     . LYS A-2 1 276 ? 116.196 75.797  86.946 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 N     1 
ATOM   4980 C CA    . LYS A-2 1 276 ? 117.556 75.966  87.446 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4981 C C     . LYS A-2 1 276 ? 117.571 75.754  88.963 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 C     1 
ATOM   4982 O O     . LYS A-2 1 276 ? 118.519 75.198  89.513 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 O     1 
ATOM   4983 C CB    . LYS A-2 1 276 ? 118.089 77.366  87.108 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4984 C CG    . LYS A-2 1 276 ? 119.464 77.662  87.694 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4985 C CD    . LYS A-2 1 276 ? 119.977 79.029  87.257 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4986 C CE    . LYS A-2 1 276 ? 121.260 79.408  88.000 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4987 N NZ    . LYS A-2 1 276 ? 122.373 78.446  87.761 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4988 N N     . GLU A-2 1 277 ? 116.515 76.203  89.632 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 N     1 
ATOM   4989 C CA    . GLU A-2 1 277 ? 116.403 76.051  91.080 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4990 C C     . GLU A-2 1 277 ? 116.151 74.590  91.415 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 C     1 
ATOM   4991 O O     . GLU A-2 1 277 ? 116.615 74.088  92.428 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 O     1 
ATOM   4992 C CB    . GLU A-2 1 277 ? 115.251 76.905  91.618 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4993 C CG    . GLU A-2 1 277 ? 114.862 76.607  93.062 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4994 C CD    . GLU A-2 1 277 ? 115.927 77.012  94.075 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4995 O OE1   . GLU A-2 1 277 ? 115.817 76.598  95.255 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4996 O OE2   . GLU A-2 1 277 ? 116.868 77.749  93.697 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4997 N N     . ALA A-2 1 278 ? 115.415 73.906  90.549 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 N     1 
ATOM   4998 C CA    . ALA A-2 1 278 ? 115.106 72.502  90.782 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4999 C C     . ALA A-2 1 278 ? 116.362 71.637  90.768 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 C     1 
ATOM   5000 O O     . ALA A-2 1 278 ? 116.376 70.551  91.330 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 O     1 
ATOM   5001 C CB    . ALA A-2 1 278 ? 114.109 72.006  89.738 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 CB    1 
ATOM   5002 N N     . ILE A-2 1 279 ? 117.417 72.123  90.128 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 N     1 
ATOM   5003 C CA    . ILE A-2 1 279 ? 118.667 71.375  90.049 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5004 C C     . ILE A-2 1 279 ? 119.801 72.035  90.828 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 C     1 
ATOM   5005 O O     . ILE A-2 1 279 ? 120.925 71.527  90.838 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 O     1 
ATOM   5006 C CB    . ILE A-2 1 279 ? 119.140 71.236  88.592 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5007 C CG1   . ILE A-2 1 279 ? 119.527 72.611  88.044 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5008 C CG2   . ILE A-2 1 279 ? 118.040 70.619  87.745 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5009 C CD1   . ILE A-2 1 279 ? 120.041 72.581  86.619 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5010 N N     . SER A-2 1 280 ? 119.508 73.164  91.471 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 N     1 
ATOM   5011 C CA    . SER A-2 1 280 ? 120.525 73.895  92.220 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 CA    1 
ATOM   5012 C C     . SER A-2 1 280 ? 121.302 73.033  93.210 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 C     1 
ATOM   5013 O O     . SER A-2 1 280 ? 122.532 73.064  93.229 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 O     1 
ATOM   5014 C CB    . SER A-2 1 280 ? 119.895 75.078  92.959 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 CB    1 
ATOM   5015 O OG    . SER A-2 1 280 ? 118.925 74.642  93.900 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 OG    1 
ATOM   5016 N N     . HIS A-2 1 281 ? 120.589 72.260  94.020 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 N     1 
ATOM   5017 C CA    . HIS A-2 1 281 ? 121.225 71.411  95.020 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CA    1 
ATOM   5018 C C     . HIS A-2 1 281 ? 122.312 70.515  94.431 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 C     1 
ATOM   5019 O O     . HIS A-2 1 281 ? 123.303 70.223  95.097 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 O     1 
ATOM   5020 C CB    . HIS A-2 1 281 ? 120.178 70.548  95.715 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CB    1 
ATOM   5021 C CG    . HIS A-2 1 281 ? 119.505 69.585  94.797 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CG    1 
ATOM   5022 N ND1   . HIS A-2 1 281 ? 118.822 69.991  93.669 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5023 C CD2   . HIS A-2 1 281 ? 119.447 68.232  94.808 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5024 C CE1   . HIS A-2 1 281 ? 118.373 68.929  93.025 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5025 N NE2   . HIS A-2 1 281 ? 118.738 67.849  93.694 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5026 N N     . LYS A-2 1 282 ? 122.126 70.074  93.191 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 N     1 
ATOM   5027 C CA    . LYS A-2 1 282 ? 123.112 69.220  92.523 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5028 C C     . LYS A-2 1 282 ? 124.305 70.035  92.025 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 C     1 
ATOM   5029 O O     . LYS A-2 1 282 ? 125.249 69.489  91.460 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 O     1 
ATOM   5030 C CB    . LYS A-2 1 282 ? 122.469 68.492  91.341 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5031 C CG    . LYS A-2 1 282 ? 121.973 67.091  91.656 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5032 C CD    . LYS A-2 1 282 ? 123.116 66.076  91.653 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5033 C CE    . LYS A-2 1 282 ? 123.691 65.893  90.243 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5034 N NZ    . LYS A-2 1 282 ? 124.690 64.777  90.138 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5035 N N     . GLY A-2 1 283 ? 124.253 71.345  92.237 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 N     1 
ATOM   5036 C CA    . GLY A-2 1 283 ? 125.338 72.206  91.803 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5037 C C     . GLY A-2 1 283 ? 125.553 72.232  90.297 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 C     1 
ATOM   5038 O O     . GLY A-2 1 283 ? 124.602 72.137  89.516 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 O     1 
ATOM   5039 N N     . LYS A-2 1 284 ? 126.816 72.362  89.899 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 N     1 
ATOM   5040 C CA    . LYS A-2 1 284 ? 127.199 72.413  88.491 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5041 C C     . LYS A-2 1 284 ? 126.989 71.080  87.770 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 C     1 
ATOM   5042 O O     . LYS A-2 1 284 ? 127.158 70.989  86.552 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 O     1 
ATOM   5043 C CB    . LYS A-2 1 284 ? 128.665 72.844  88.366 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5044 C CG    . LYS A-2 1 284 ? 128.943 74.288  88.794 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5045 C CD    . LYS A-2 1 284 ? 128.291 75.300  87.844 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5046 C CE    . LYS A-2 1 284 ? 128.687 76.739  88.184 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5047 N NZ    . LYS A-2 1 284 ? 128.179 77.736  87.189 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5048 N N     . ASP A-2 1 285 ? 126.613 70.049  88.519 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 N     1 
ATOM   5049 C CA    . ASP A-2 1 285 ? 126.386 68.734  87.925 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5050 C C     . ASP A-2 1 285 ? 124.976 68.610  87.342 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 C     1 
ATOM   5051 O O     . ASP A-2 1 285 ? 124.735 67.803  86.438 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 O     1 
ATOM   5052 C CB    . ASP A-2 1 285 ? 126.613 67.648  88.975 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5053 C CG    . ASP A-2 1 285 ? 127.903 67.851  89.743 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5054 O OD1   . ASP A-2 1 285 ? 128.945 68.086  89.094 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5055 O OD2   . ASP A-2 1 285 ? 127.875 67.776  90.993 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5056 N N     . GLY A-2 1 286 ? 124.050 69.413  87.858 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 N     1 
ATOM   5057 C CA    . GLY A-2 1 286 ? 122.684 69.370  87.370 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5058 C C     . GLY A-2 1 286 ? 122.559 69.886  85.948 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 C     1 
ATOM   5059 O O     . GLY A-2 1 286 ? 123.473 70.531  85.434 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 O     1 
ATOM   5060 N N     . LYS A-2 1 287 ? 121.428 69.605  85.308 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 N     1 
ATOM   5061 C CA    . LYS A-2 1 287 ? 121.204 70.054  83.939 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5062 C C     . LYS A-2 1 287 ? 119.717 70.085  83.627 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 C     1 
ATOM   5063 O O     . LYS A-2 1 287 ? 118.919 69.408  84.278 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 O     1 
ATOM   5064 C CB    . LYS A-2 1 287 ? 121.896 69.105  82.948 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5065 C CG    . LYS A-2 1 287 ? 121.206 67.746  82.834 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5066 C CD    . LYS A-2 1 287 ? 122.086 66.662  82.213 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5067 C CE    . LYS A-2 1 287 ? 122.339 66.880  80.736 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5068 N NZ    . LYS A-2 1 287 ? 123.146 65.768  80.163 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5069 N N     . VAL A-2 1 288 ? 119.352 70.878  82.627 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 N     1 
ATOM   5070 C CA    . VAL A-2 1 288 ? 117.974 70.969  82.181 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5071 C C     . VAL A-2 1 288 ? 117.985 70.515  80.724 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 C     1 
ATOM   5072 O O     . VAL A-2 1 288 ? 118.847 70.925  79.941 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 O     1 
ATOM   5073 C CB    . VAL A-2 1 288 ? 117.452 72.402  82.282 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5074 C CG1   . VAL A-2 1 288 ? 116.044 72.496  81.712 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5075 C CG2   . VAL A-2 1 288 ? 117.458 72.839  83.744 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5076 N N     . ILE A-2 1 289 ? 117.045 69.649  80.365 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 N     1 
ATOM   5077 C CA    . ILE A-2 1 289 ? 116.975 69.138  79.008 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5078 C C     . ILE A-2 1 289 ? 115.727 69.650  78.288 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 C     1 
ATOM   5079 O O     . ILE A-2 1 289 ? 114.596 69.369  78.692 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 O     1 
ATOM   5080 C CB    . ILE A-2 1 289 ? 116.980 67.602  79.011 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5081 C CG1   . ILE A-2 1 289 ? 118.187 67.090  79.788 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5082 C CG2   . ILE A-2 1 289 ? 117.052 67.075  77.589 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5083 C CD1   . ILE A-2 1 289 ? 118.062 65.637  80.184 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5084 N N     . ILE A-2 1 290 ? 115.942 70.414  77.224 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 N     1 
ATOM   5085 C CA    . ILE A-2 1 290 ? 114.834 70.965  76.455 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5086 C C     . ILE A-2 1 290 ? 114.681 70.223  75.141 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 C     1 
ATOM   5087 O O     . ILE A-2 1 290 ? 115.650 70.026  74.412 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 O     1 
ATOM   5088 C CB    . ILE A-2 1 290 ? 115.056 72.443  76.097 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5089 C CG1   . ILE A-2 1 290 ? 115.131 73.299  77.356 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5090 C CG2   . ILE A-2 1 290 ? 113.928 72.933  75.203 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5091 C CD1   . ILE A-2 1 290 ? 115.544 74.738  77.058 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5092 N N     . ILE A-2 1 291 ? 113.461 69.805  74.847 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 N     1 
ATOM   5093 C CA    . ILE A-2 1 291 ? 113.183 69.141  73.593 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5094 C C     . ILE A-2 1 291 ? 112.135 69.968  72.869 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 C     1 
ATOM   5095 O O     . ILE A-2 1 291 ? 110.967 70.004  73.258 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 O     1 
ATOM   5096 C CB    . ILE A-2 1 291 ? 112.693 67.715  73.817 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5097 C CG1   . ILE A-2 1 291 ? 113.851 66.883  74.368 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5098 C CG2   . ILE A-2 1 291 ? 112.205 67.120  72.513 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5099 C CD1   . ILE A-2 1 291 ? 113.510 65.480  74.635 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5100 N N     . ASP A-2 1 292 ? 112.584 70.663  71.831 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 N     1 
ATOM   5101 C CA    . ASP A-2 1 292 ? 111.735 71.523  71.014 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5102 C C     . ASP A-2 1 292 ? 112.506 71.827  69.739 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 C     1 
ATOM   5103 O O     . ASP A-2 1 292 ? 113.630 71.361  69.556 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 O     1 
ATOM   5104 C CB    . ASP A-2 1 292 ? 111.432 72.833  71.752 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5105 C CG    . ASP A-2 1 292 ? 110.006 72.898  72.268 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5106 O OD1   . ASP A-2 1 292 ? 109.780 73.536  73.318 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5107 O OD2   . ASP A-2 1 292 ? 109.108 72.318  71.619 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5108 N N     . ILE A-2 1 293 ? 111.919 72.610  68.853 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 N     1 
ATOM   5109 C CA    . ILE A-2 1 293 ? 112.620 72.929  67.631 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5110 C C     . ILE A-2 1 293 ? 113.520 74.150  67.824 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 C     1 
ATOM   5111 O O     . ILE A-2 1 293 ? 113.230 75.049  68.615 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 O     1 
ATOM   5112 C CB    . ILE A-2 1 293 ? 111.614 73.152  66.469 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5113 C CG1   . ILE A-2 1 293 ? 110.964 71.811  66.106 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5114 C CG2   . ILE A-2 1 293 ? 112.317 73.733  65.243 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5115 C CD1   . ILE A-2 1 293 ? 109.712 71.930  65.264 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5116 N N     . SER A-2 1 294 ? 114.644 74.145  67.125 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 N     1 
ATOM   5117 C CA    . SER A-2 1 294 ? 115.575 75.254  67.169 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 CA    1 
ATOM   5118 C C     . SER A-2 1 294 ? 116.038 75.487  65.746 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 C     1 
ATOM   5119 O O     . SER A-2 1 294 ? 116.669 74.617  65.148 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 O     1 
ATOM   5120 C CB    . SER A-2 1 294 ? 116.777 74.938  68.044 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 CB    1 
ATOM   5121 O OG    . SER A-2 1 294 ? 117.677 76.027  68.012 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 OG    1 
ATOM   5122 N N     . ILE A-2 1 295 ? 115.711 76.656  65.209 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 N     1 
ATOM   5123 C CA    . ILE A-2 1 295 ? 116.085 77.006  63.843 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5124 C C     . ILE A-2 1 295 ? 117.376 77.810  63.871 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 C     1 
ATOM   5125 O O     . ILE A-2 1 295 ? 117.439 78.864  64.496 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 O     1 
ATOM   5126 C CB    . ILE A-2 1 295 ? 114.974 77.852  63.171 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5127 C CG1   . ILE A-2 1 295 ? 113.644 77.094  63.227 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5128 C CG2   . ILE A-2 1 295 ? 115.347 78.172  61.728 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5129 C CD1   . ILE A-2 1 295 ? 112.448 77.931  62.827 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5130 N N     . ASP A-2 1 296 ? 118.404 77.306  63.198 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 N     1 
ATOM   5131 C CA    . ASP A-2 1 296 ? 119.694 77.989  63.144 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5132 C C     . ASP A-2 1 296 ? 119.983 78.455  61.717 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 C     1 
ATOM   5133 O O     . ASP A-2 1 296 ? 120.534 77.715  60.899 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 O     1 
ATOM   5134 C CB    . ASP A-2 1 296 ? 120.802 77.052  63.646 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5135 C CG    . ASP A-2 1 296 ? 122.174 77.694  63.609 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5136 O OD1   . ASP A-2 1 296 ? 122.278 78.924  63.829 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5137 O OD2   . ASP A-2 1 296 ? 123.154 76.963  63.370 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5138 N N     . GLU A-2 1 297 ? 119.609 79.696  61.430 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 N     1 
ATOM   5139 C CA    . GLU A-2 1 297 ? 119.792 80.274  60.103 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5140 C C     . GLU A-2 1 297 ? 121.246 80.347  59.644 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 C     1 
ATOM   5141 O O     . GLU A-2 1 297 ? 121.521 80.335  58.444 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 O     1 
ATOM   5142 C CB    . GLU A-2 1 297 ? 119.153 81.667  60.057 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5143 C CG    . GLU A-2 1 297 ? 117.682 81.679  60.508 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5144 C CD    . GLU A-2 1 297 ? 117.019 83.053  60.410 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5145 O OE1   . GLU A-2 1 297 ? 116.985 83.624  59.295 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5146 O OE2   . GLU A-2 1 297 ? 116.525 83.555  61.450 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5147 N N     . THR A-2 1 298 ? 122.179 80.407  60.591 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 N     1 
ATOM   5148 C CA    . THR A-2 1 298 ? 123.596 80.495  60.244 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CA    1 
ATOM   5149 C C     . THR A-2 1 298 ? 124.190 79.130  59.924 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 C     1 
ATOM   5150 O O     . THR A-2 1 298 ? 125.333 79.035  59.475 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 O     1 
ATOM   5151 C CB    . THR A-2 1 298 ? 124.423 81.128  61.385 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CB    1 
ATOM   5152 O OG1   . THR A-2 1 298 ? 124.449 80.240  62.511 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5153 C CG2   . THR A-2 1 298 ? 123.814 82.463  61.807 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5154 N N     . SER A-2 1 299 ? 123.415 78.075  60.155 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 N     1 
ATOM   5155 C CA    . SER A-2 1 299 ? 123.882 76.721  59.882 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 CA    1 
ATOM   5156 C C     . SER A-2 1 299 ? 124.336 76.571  58.436 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 C     1 
ATOM   5157 O O     . SER A-2 1 299 ? 123.831 77.259  57.548 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 O     1 
ATOM   5158 C CB    . SER A-2 1 299 ? 122.772 75.712  60.166 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 CB    1 
ATOM   5159 O OG    . SER A-2 1 299 ? 123.118 74.435  59.662 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 OG    1 
ATOM   5160 N N     . ASP A-2 1 300 ? 125.290 75.672  58.204 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 N     1 
ATOM   5161 C CA    . ASP A-2 1 300 ? 125.797 75.436  56.858 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5162 C C     . ASP A-2 1 300 ? 124.900 74.447  56.127 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 C     1 
ATOM   5163 O O     . ASP A-2 1 300 ? 125.037 74.227  54.920 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 O     1 
ATOM   5164 C CB    . ASP A-2 1 300 ? 127.230 74.906  56.898 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5165 C CG    . ASP A-2 1 300 ? 128.225 75.953  57.356 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5166 O OD1   . ASP A-2 1 300 ? 128.113 77.116  56.907 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5167 O OD2   . ASP A-2 1 300 ? 129.127 75.613  58.153 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5168 N N     . ASP A-2 1 301 ? 123.987 73.842  56.873 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 N     1 
ATOM   5169 C CA    . ASP A-2 1 301 ? 123.047 72.906  56.287 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5170 C C     . ASP A-2 1 301 ? 121.799 73.720  55.941 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 C     1 
ATOM   5171 O O     . ASP A-2 1 301 ? 120.793 73.657  56.641 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 O     1 
ATOM   5172 C CB    . ASP A-2 1 301 ? 122.685 71.807  57.286 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5173 C CG    . ASP A-2 1 301 ? 121.982 70.642  56.628 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5174 O OD1   . ASP A-2 1 301 ? 121.256 70.869  55.636 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5175 O OD2   . ASP A-2 1 301 ? 122.149 69.501  57.105 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5176 N N     . ARG A-2 1 302 ? 121.889 74.501  54.869 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 N     1 
ATOM   5177 C CA    . ARG A-2 1 302 ? 120.788 75.340  54.409 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CA    1 
ATOM   5178 C C     . ARG A-2 1 302 ? 119.494 74.532  54.290 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 C     1 
ATOM   5179 O O     . ARG A-2 1 302 ? 118.434 74.985  54.721 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 O     1 
ATOM   5180 C CB    . ARG A-2 1 302 ? 121.132 75.945  53.047 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CB    1 
ATOM   5181 C CG    . ARG A-2 1 302 ? 122.493 76.634  52.982 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CG    1 
ATOM   5182 C CD    . ARG A-2 1 302 ? 122.475 77.989  53.656 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CD    1 
ATOM   5183 N NE    . ARG A-2 1 302 ? 121.606 78.939  52.967 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NE    1 
ATOM   5184 C CZ    . ARG A-2 1 302 ? 121.213 80.097  53.493 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5185 N NH1   . ARG A-2 1 302 ? 121.616 80.449  54.710 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5186 N NH2   . ARG A-2 1 302 ? 120.398 80.894  52.815 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5187 N N     . GLY A-2 1 303 ? 119.601 73.338  53.702 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 N     1 
ATOM   5188 C CA    . GLY A-2 1 303 ? 118.452 72.464  53.519 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5189 C C     . GLY A-2 1 303 ? 117.726 72.173  54.819 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 C     1 
ATOM   5190 O O     . GLY A-2 1 303 ? 116.496 72.142  54.860 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 O     1 
ATOM   5191 N N     . LEU A-2 1 304 ? 118.485 71.963  55.887 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 N     1 
ATOM   5192 C CA    . LEU A-2 1 304 ? 117.890 71.685  57.185 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5193 C C     . LEU A-2 1 304 ? 117.149 72.914  57.694 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 C     1 
ATOM   5194 O O     . LEU A-2 1 304 ? 116.047 72.812  58.221 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 O     1 
ATOM   5195 C CB    . LEU A-2 1 304 ? 118.966 71.281  58.190 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5196 C CG    . LEU A-2 1 304 ? 118.516 71.159  59.645 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5197 C CD1   . LEU A-2 1 304 ? 117.341 70.189  59.763 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5198 C CD2   . LEU A-2 1 304 ? 119.705 70.700  60.495 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5199 N N     . THR A-2 1 305 ? 117.758 74.079  57.527 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 N     1 
ATOM   5200 C CA    . THR A-2 1 305 ? 117.141 75.324  57.969 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CA    1 
ATOM   5201 C C     . THR A-2 1 305 ? 115.848 75.560  57.206 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 C     1 
ATOM   5202 O O     . THR A-2 1 305 ? 114.845 75.981  57.778 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 O     1 
ATOM   5203 C CB    . THR A-2 1 305 ? 118.090 76.507  57.740 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CB    1 
ATOM   5204 O OG1   . THR A-2 1 305 ? 119.288 76.303  58.502 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5205 C CG2   . THR A-2 1 305 ? 117.437 77.806  58.160 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5206 N N     . GLU A-2 1 306 ? 115.884 75.277  55.908 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 N     1 
ATOM   5207 C CA    . GLU A-2 1 306 ? 114.730 75.446  55.044 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5208 C C     . GLU A-2 1 306 ? 113.609 74.538  55.534 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 C     1 
ATOM   5209 O O     . GLU A-2 1 306 ? 112.462 74.961  55.648 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 O     1 
ATOM   5210 C CB    . GLU A-2 1 306 ? 115.093 75.089  53.602 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5211 C CG    . GLU A-2 1 306 ? 114.047 75.517  52.590 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5212 C CD    . GLU A-2 1 306 ? 114.322 74.983  51.198 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5213 O OE1   . GLU A-2 1 306 ? 115.509 74.804  50.856 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5214 O OE2   . GLU A-2 1 306 ? 113.355 74.753  50.437 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5215 N N     . LEU A-2 1 307 ? 113.957 73.291  55.825 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 N     1 
ATOM   5216 C CA    . LEU A-2 1 307 ? 112.996 72.323  56.330 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5217 C C     . LEU A-2 1 307 ? 112.425 72.822  57.656 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 C     1 
ATOM   5218 O O     . LEU A-2 1 307 ? 111.229 72.726  57.901 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 O     1 
ATOM   5219 C CB    . LEU A-2 1 307 ? 113.671 70.961  56.529 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5220 C CG    . LEU A-2 1 307 ? 112.954 69.937  57.415 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5221 C CD1   . LEU A-2 1 307 ? 111.534 69.683  56.909 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5222 C CD2   . LEU A-2 1 307 ? 113.759 68.645  57.417 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5223 N N     . GLN A-2 1 308 ? 113.281 73.373  58.503 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 N     1 
ATOM   5224 C CA    . GLN A-2 1 308 ? 112.822 73.872  59.791 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CA    1 
ATOM   5225 C C     . GLN A-2 1 308 ? 111.897 75.061  59.593 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 C     1 
ATOM   5226 O O     . GLN A-2 1 308 ? 110.859 75.168  60.246 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 O     1 
ATOM   5227 C CB    . GLN A-2 1 308 ? 114.020 74.240  60.663 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CB    1 
ATOM   5228 C CG    . GLN A-2 1 308 ? 114.791 73.019  61.118 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CG    1 
ATOM   5229 C CD    . GLN A-2 1 308 ? 116.064 73.356  61.867 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CD    1 
ATOM   5230 O OE1   . GLN A-2 1 308 ? 116.597 72.526  62.599 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5231 N NE2   . GLN A-2 1 308 ? 116.564 74.570  61.681 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5232 N N     . LEU A-2 1 309 ? 112.268 75.946  58.677 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 N     1 
ATOM   5233 C CA    . LEU A-2 1 309 ? 111.441 77.104  58.383 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5234 C C     . LEU A-2 1 309 ? 110.159 76.619  57.714 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 C     1 
ATOM   5235 O O     . LEU A-2 1 309 ? 109.091 77.177  57.945 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 O     1 
ATOM   5236 C CB    . LEU A-2 1 309 ? 112.190 78.065  57.459 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5237 C CG    . LEU A-2 1 309 ? 113.367 78.744  58.148 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5238 C CD1   . LEU A-2 1 309 ? 114.295 79.357  57.126 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5239 C CD2   . LEU A-2 1 309 ? 112.830 79.796  59.122 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5240 N N     . ASP A-2 1 310 ? 110.262 75.580  56.882 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 N     1 
ATOM   5241 C CA    . ASP A-2 1 310 ? 109.079 75.051  56.217 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5242 C C     . ASP A-2 1 310 ? 108.100 74.598  57.284 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 C     1 
ATOM   5243 O O     . ASP A-2 1 310 ? 106.918 74.965  57.264 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 O     1 
ATOM   5244 C CB    . ASP A-2 1 310 ? 109.411 73.855  55.319 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5245 C CG    . ASP A-2 1 310 ? 110.010 74.264  53.992 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5246 O OD1   . ASP A-2 1 310 ? 109.651 75.339  53.472 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5247 O OD2   . ASP A-2 1 310 ? 110.833 73.500  53.452 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5248 N N     . TYR A-2 1 311 ? 108.594 73.798  58.220 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 N     1 
ATOM   5249 C CA    . TYR A-2 1 311 ? 107.743 73.299  59.289 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5250 C C     . TYR A-2 1 311 ? 107.170 74.460  60.096 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 C     1 
ATOM   5251 O O     . TYR A-2 1 311 ? 106.010 74.444  60.502 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 O     1 
ATOM   5252 C CB    . TYR A-2 1 311 ? 108.540 72.363  60.193 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5253 C CG    . TYR A-2 1 311 ? 107.712 71.719  61.269 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5254 C CD1   . TYR A-2 1 311 ? 107.574 72.320  62.522 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5255 C CD2   . TYR A-2 1 311 ? 107.045 70.519  61.030 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5256 C CE1   . TYR A-2 1 311 ? 106.790 71.742  63.510 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5257 C CE2   . TYR A-2 1 311 ? 106.257 69.931  62.011 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5258 C CZ    . TYR A-2 1 311 ? 106.134 70.548  63.247 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5259 O OH    . TYR A-2 1 311 ? 105.350 69.978  64.216 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5260 N N     . ASP A-2 1 312 ? 107.993 75.475  60.312 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 N     1 
ATOM   5261 C CA    . ASP A-2 1 312 ? 107.563 76.645  61.049 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5262 C C     . ASP A-2 1 312 ? 106.367 77.291  60.343 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 C     1 
ATOM   5263 O O     . ASP A-2 1 312 ? 105.428 77.770  60.981 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 O     1 
ATOM   5264 C CB    . ASP A-2 1 312 ? 108.707 77.644  61.131 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5265 C CG    . ASP A-2 1 312 ? 108.307 78.915  61.823 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5266 O OD1   . ASP A-2 1 312 ? 108.257 78.920  63.075 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5267 O OD2   . ASP A-2 1 312 ? 108.029 79.905  61.114 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5268 N N     . LEU A-2 1 313 ? 106.405 77.301  59.018 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 N     1 
ATOM   5269 C CA    . LEU A-2 1 313 ? 105.320 77.895  58.255 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5270 C C     . LEU A-2 1 313 ? 104.049 77.043  58.369 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 C     1 
ATOM   5271 O O     . LEU A-2 1 313 ? 102.926 77.554  58.320 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 O     1 
ATOM   5272 C CB    . LEU A-2 1 313 ? 105.740 78.041  56.789 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5273 C CG    . LEU A-2 1 313 ? 105.350 79.363  56.129 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5274 C CD1   . LEU A-2 1 313 ? 106.031 80.501  56.860 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5275 C CD2   . LEU A-2 1 313 ? 105.758 79.359  54.664 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5276 N N     . VAL A-2 1 314 ? 104.231 75.740  58.524 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 N     1 
ATOM   5277 C CA    . VAL A-2 1 314 ? 103.095 74.848  58.651 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5278 C C     . VAL A-2 1 314 ? 102.424 75.157  59.987 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 C     1 
ATOM   5279 O O     . VAL A-2 1 314 ? 101.196 75.247  60.072 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 O     1 
ATOM   5280 C CB    . VAL A-2 1 314 ? 103.551 73.361  58.591 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5281 C CG1   . VAL A-2 1 314 ? 102.386 72.433  58.905 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5282 C CG2   . VAL A-2 1 314 ? 104.107 73.050  57.198 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5283 N N     . MET A-2 1 315 ? 103.243 75.340  61.020 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 N     1 
ATOM   5284 C CA    . MET A-2 1 315 ? 102.742 75.658  62.351 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CA    1 
ATOM   5285 C C     . MET A-2 1 315 ? 102.002 76.978  62.279 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 C     1 
ATOM   5286 O O     . MET A-2 1 315 ? 100.947 77.167  62.897 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 O     1 
ATOM   5287 C CB    . MET A-2 1 315 ? 103.896 75.775  63.351 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CB    1 
ATOM   5288 C CG    . MET A-2 1 315 ? 104.617 74.464  63.621 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CG    1 
ATOM   5289 S SD    . MET A-2 1 315 ? 103.517 73.204  64.323 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 SD    1 
ATOM   5290 C CE    . MET A-2 1 315 ? 103.048 72.296  62.838 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CE    1 
ATOM   5291 N N     . LEU A-2 1 316 ? 102.560 77.892  61.506 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 N     1 
ATOM   5292 C CA    . LEU A-2 1 316 ? 101.966 79.194  61.347 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5293 C C     . LEU A-2 1 316 ? 100.613 79.131  60.648 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 C     1 
ATOM   5294 O O     . LEU A-2 1 316 ? 99.604  79.599  61.183 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 O     1 
ATOM   5295 C CB    . LEU A-2 1 316 ? 102.905 80.095  60.553 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5296 C CG    . LEU A-2 1 316 ? 102.340 81.473  60.245 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5297 C CD1   . LEU A-2 1 316 ? 102.010 82.177  61.545 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5298 C CD2   . LEU A-2 1 316 ? 103.353 82.263  59.438 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5299 N N     . THR A-2 1 317 ? 100.593 78.546  59.455 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 N     1 
ATOM   5300 C CA    . THR A-2 1 317 ? 99.360  78.469  58.686 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CA    1 
ATOM   5301 C C     . THR A-2 1 317 ? 98.258  77.612  59.288 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 C     1 
ATOM   5302 O O     . THR A-2 1 317 ? 97.078  77.843  59.026 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 O     1 
ATOM   5303 C CB    . THR A-2 1 317 ? 99.620  77.977  57.242 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CB    1 
ATOM   5304 O OG1   . THR A-2 1 317 ? 100.352 76.750  57.271 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5305 C CG2   . THR A-2 1 317 ? 100.393 79.019  56.457 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5306 N N     . MET A-2 1 318 ? 98.626  76.632  60.099 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 N     1 
ATOM   5307 C CA    . MET A-2 1 318 ? 97.617  75.758  60.681 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CA    1 
ATOM   5308 C C     . MET A-2 1 318 ? 97.207  76.036  62.116 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 C     1 
ATOM   5309 O O     . MET A-2 1 318 ? 96.056  75.803  62.488 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 O     1 
ATOM   5310 C CB    . MET A-2 1 318 ? 98.076  74.315  60.571 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CB    1 
ATOM   5311 C CG    . MET A-2 1 318 ? 98.335  73.922  59.141 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CG    1 
ATOM   5312 S SD    . MET A-2 1 318 ? 97.592  72.357  58.761 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 SD    1 
ATOM   5313 C CE    . MET A-2 1 318 ? 98.803  71.284  59.494 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CE    1 
ATOM   5314 N N     . PHE A-2 1 319 ? 98.134  76.546  62.917 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 N     1 
ATOM   5315 C CA    . PHE A-2 1 319 ? 97.847  76.791  64.317 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5316 C C     . PHE A-2 1 319 ? 98.229  78.199  64.751 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 C     1 
ATOM   5317 O O     . PHE A-2 1 319 ? 97.913  78.628  65.864 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 O     1 
ATOM   5318 C CB    . PHE A-2 1 319 ? 98.613  75.766  65.160 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5319 C CG    . PHE A-2 1 319 ? 98.478  74.353  64.662 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5320 C CD1   . PHE A-2 1 319 ? 97.245  73.709  64.680 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5321 C CD2   . PHE A-2 1 319 ? 99.582  73.668  64.166 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5322 C CE1   . PHE A-2 1 319 ? 97.113  72.397  64.211 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5323 C CE2   . PHE A-2 1 319 ? 99.464  72.354  63.693 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5324 C CZ    . PHE A-2 1 319 ? 98.224  71.718  63.717 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5325 N N     . LEU A-2 1 320 ? 98.913  78.915  63.866 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 N     1 
ATOM   5326 C CA    . LEU A-2 1 320 ? 99.362  80.260  64.180 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5327 C C     . LEU A-2 1 320 ? 100.420 80.114  65.280 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 C     1 
ATOM   5328 O O     . LEU A-2 1 320 ? 100.663 81.032  66.064 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 O     1 
ATOM   5329 C CB    . LEU A-2 1 320 ? 98.174  81.103  64.659 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5330 C CG    . LEU A-2 1 320 ? 97.961  82.479  64.034 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5331 C CD1   . LEU A-2 1 320 ? 98.022  82.394  62.534 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5332 C CD2   . LEU A-2 1 320 ? 96.612  83.028  64.475 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5333 N N     . GLY A-2 1 321 ? 101.037 78.937  65.331 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 N     1 
ATOM   5334 C CA    . GLY A-2 1 321 ? 102.067 78.677  66.317 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5335 C C     . GLY A-2 1 321 ? 103.409 79.136  65.782 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 C     1 
ATOM   5336 O O     . GLY A-2 1 321 ? 103.498 79.627  64.659 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 O     1 
ATOM   5337 N N     . LYS A-2 1 322 ? 104.457 78.979  66.578 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 N     1 
ATOM   5338 C CA    . LYS A-2 1 322 ? 105.788 79.387  66.159 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5339 C C     . LYS A-2 1 322 ? 106.884 78.526  66.773 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 C     1 
ATOM   5340 O O     . LYS A-2 1 322 ? 106.709 77.910  67.834 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 O     1 
ATOM   5341 C CB    . LYS A-2 1 322 ? 106.047 80.843  66.542 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5342 C CG    . LYS A-2 1 322 ? 106.100 81.089  68.041 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5343 C CD    . LYS A-2 1 322 ? 106.888 82.352  68.365 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5344 C CE    . LYS A-2 1 322 ? 108.385 82.152  68.106 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5345 N NZ    . LYS A-2 1 322 ? 109.213 83.322  68.543 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5346 N N     . GLU A-2 1 323 ? 108.020 78.493  66.091 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 N     1 
ATOM   5347 C CA    . GLU A-2 1 323 ? 109.169 77.747  66.558 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5348 C C     . GLU A-2 1 323 ? 110.271 78.772  66.797 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 C     1 
ATOM   5349 O O     . GLU A-2 1 323 ? 110.330 79.806  66.130 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 O     1 
ATOM   5350 C CB    . GLU A-2 1 323 ? 109.593 76.715  65.510 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5351 C CG    . GLU A-2 1 323 ? 108.496 75.693  65.150 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5352 C CD    . GLU A-2 1 323 ? 108.011 74.879  66.349 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5353 O OE1   . GLU A-2 1 323 ? 108.841 74.557  67.228 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5354 O OE2   . GLU A-2 1 323 ? 106.803 74.548  66.406 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5355 N N     . ARG A-2 1 324 ? 111.138 78.494  67.758 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 N     1 
ATOM   5356 C CA    . ARG A-2 1 324 ? 112.205 79.419  68.082 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CA    1 
ATOM   5357 C C     . ARG A-2 1 324 ? 113.495 79.164  67.320 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 C     1 
ATOM   5358 O O     . ARG A-2 1 324 ? 113.784 78.043  66.909 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 O     1 
ATOM   5359 C CB    . ARG A-2 1 324 ? 112.484 79.381  69.595 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CB    1 
ATOM   5360 C CG    . ARG A-2 1 324 ? 111.347 79.907  70.462 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CG    1 
ATOM   5361 C CD    . ARG A-2 1 324 ? 111.804 80.087  71.917 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CD    1 
ATOM   5362 N NE    . ARG A-2 1 324 ? 110.840 80.827  72.736 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NE    1 
ATOM   5363 C CZ    . ARG A-2 1 324 ? 109.831 80.277  73.407 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5364 N NH1   . ARG A-2 1 324 ? 109.635 78.963  73.370 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5365 N NH2   . ARG A-2 1 324 ? 109.023 81.044  74.132 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5366 N N     . THR A-2 1 325 ? 114.269 80.224  67.132 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 N     1 
ATOM   5367 C CA    . THR A-2 1 325 ? 115.554 80.120  66.456 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CA    1 
ATOM   5368 C C     . THR A-2 1 325 ? 116.612 79.846  67.530 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 C     1 
ATOM   5369 O O     . THR A-2 1 325 ? 116.357 80.009  68.726 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 O     1 
ATOM   5370 C CB    . THR A-2 1 325 ? 115.918 81.430  65.746 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CB    1 
ATOM   5371 O OG1   . THR A-2 1 325 ? 115.924 82.500  66.702 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5372 C CG2   . THR A-2 1 325 ? 114.921 81.739  64.638 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5373 N N     . LYS A-2 1 326 ? 117.798 79.428  67.109 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 N     1 
ATOM   5374 C CA    . LYS A-2 1 326 ? 118.854 79.156  68.062 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5375 C C     . LYS A-2 1 326 ? 119.092 80.373  68.952 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 C     1 
ATOM   5376 O O     . LYS A-2 1 326 ? 119.282 80.235  70.162 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 O     1 
ATOM   5377 C CB    . LYS A-2 1 326 ? 120.144 78.792  67.332 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5378 C CG    . LYS A-2 1 326 ? 121.275 78.394  68.268 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5379 C CD    . LYS A-2 1 326 ? 122.553 78.128  67.496 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5380 C CE    . LYS A-2 1 326 ? 123.737 77.965  68.439 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5381 N NZ    . LYS A-2 1 326 ? 125.025 77.800  67.707 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5382 N N     . GLN A-2 1 327 ? 119.061 81.563  68.358 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 N     1 
ATOM   5383 C CA    . GLN A-2 1 327 ? 119.298 82.794  69.113 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CA    1 
ATOM   5384 C C     . GLN A-2 1 327 ? 118.253 83.048  70.195 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 C     1 
ATOM   5385 O O     . GLN A-2 1 327 ? 118.595 83.474  71.303 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 O     1 
ATOM   5386 C CB    . GLN A-2 1 327 ? 119.368 84.007  68.175 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CB    1 
ATOM   5387 C CG    . GLN A-2 1 327 ? 120.254 83.808  66.947 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CG    1 
ATOM   5388 C CD    . GLN A-2 1 327 ? 119.523 83.097  65.809 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CD    1 
ATOM   5389 O OE1   . GLN A-2 1 327 ? 119.226 81.901  65.887 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5390 N NE2   . GLN A-2 1 327 ? 119.219 83.843  64.746 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5391 N N     . GLU A-2 1 328 ? 116.984 82.802  69.876 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 N     1 
ATOM   5392 C CA    . GLU A-2 1 328 ? 115.913 82.996  70.849 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5393 C C     . GLU A-2 1 328 ? 116.118 82.060  72.035 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 C     1 
ATOM   5394 O O     . GLU A-2 1 328 ? 115.858 82.433  73.175 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 O     1 
ATOM   5395 C CB    . GLU A-2 1 328 ? 114.548 82.740  70.212 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5396 C CG    . GLU A-2 1 328 ? 114.094 83.827  69.238 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5397 C CD    . GLU A-2 1 328 ? 112.849 83.425  68.453 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5398 O OE1   . GLU A-2 1 328 ? 112.920 82.464  67.663 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5399 O OE2   . GLU A-2 1 328 ? 111.795 84.065  68.629 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5400 N N     . TRP A-2 1 329 ? 116.586 80.845  71.763 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 N     1 
ATOM   5401 C CA    . TRP A-2 1 329 ? 116.843 79.875  72.823 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CA    1 
ATOM   5402 C C     . TRP A-2 1 329 ? 118.009 80.358  73.686 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 C     1 
ATOM   5403 O O     . TRP A-2 1 329 ? 117.959 80.289  74.918 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 O     1 
ATOM   5404 C CB    . TRP A-2 1 329 ? 117.180 78.497  72.234 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CB    1 
ATOM   5405 C CG    . TRP A-2 1 329 ? 115.978 77.733  71.757 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CG    1 
ATOM   5406 C CD1   . TRP A-2 1 329 ? 115.754 77.250  70.498 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5407 C CD2   . TRP A-2 1 329 ? 114.829 77.377  72.532 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5408 N NE1   . TRP A-2 1 329 ? 114.536 76.619  70.441 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5409 C CE2   . TRP A-2 1 329 ? 113.946 76.682  71.675 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5410 C CE3   . TRP A-2 1 329 ? 114.459 77.579  73.868 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5411 C CZ2   . TRP A-2 1 329 ? 112.712 76.189  72.109 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5412 C CZ3   . TRP A-2 1 329 ? 113.225 77.087  74.303 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5413 C CH2   . TRP A-2 1 329 ? 112.367 76.402  73.422 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5414 N N     . GLU A-2 1 330 ? 119.053 80.859  73.034 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 N     1 
ATOM   5415 C CA    . GLU A-2 1 330 ? 120.216 81.336  73.755 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5416 C C     . GLU A-2 1 330 ? 119.838 82.454  74.720 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 C     1 
ATOM   5417 O O     . GLU A-2 1 330 ? 120.302 82.477  75.862 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 O     1 
ATOM   5418 C CB    . GLU A-2 1 330 ? 121.289 81.822  72.778 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5419 C CG    . GLU A-2 1 330 ? 122.599 82.215  73.456 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5420 C CD    . GLU A-2 1 330 ? 123.702 82.569  72.466 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5421 O OE1   . GLU A-2 1 330 ? 124.116 81.680  71.686 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5422 O OE2   . GLU A-2 1 330 ? 124.154 83.738  72.472 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5423 N N     . LYS A-2 1 331 ? 118.983 83.369  74.274 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 N     1 
ATOM   5424 C CA    . LYS A-2 1 331 ? 118.585 84.475  75.127 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5425 C C     . LYS A-2 1 331 ? 117.823 83.976  76.349 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 C     1 
ATOM   5426 O O     . LYS A-2 1 331 ? 118.060 84.436  77.465 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 O     1 
ATOM   5427 C CB    . LYS A-2 1 331 ? 117.730 85.480  74.355 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5428 C CG    . LYS A-2 1 331 ? 117.633 86.828  75.061 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5429 C CD    . LYS A-2 1 331 ? 116.601 87.734  74.419 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5430 C CE    . LYS A-2 1 331 ? 116.543 89.078  75.133 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5431 N NZ    . LYS A-2 1 331 ? 116.255 88.927  76.582 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5432 N N     . LEU A-2 1 332 ? 116.902 83.042  76.143 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 N     1 
ATOM   5433 C CA    . LEU A-2 1 332 ? 116.146 82.494  77.258 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5434 C C     . LEU A-2 1 332 ? 117.114 81.807  78.214 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 C     1 
ATOM   5435 O O     . LEU A-2 1 332 ? 117.073 82.016  79.419 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 O     1 
ATOM   5436 C CB    . LEU A-2 1 332 ? 115.114 81.468  76.772 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5437 C CG    . LEU A-2 1 332 ? 113.716 81.925  76.352 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5438 C CD1   . LEU A-2 1 332 ? 113.110 82.770  77.449 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5439 C CD2   . LEU A-2 1 332 ? 113.790 82.715  75.081 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5440 N N     . ILE A-2 1 333 ? 117.992 80.988  77.655 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 N     1 
ATOM   5441 C CA    . ILE A-2 1 333 ? 118.945 80.248  78.452 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5442 C C     . ILE A-2 1 333 ? 119.835 81.142  79.306 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 C     1 
ATOM   5443 O O     . ILE A-2 1 333 ? 120.008 80.891  80.498 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 O     1 
ATOM   5444 C CB    . ILE A-2 1 333 ? 119.801 79.342  77.554 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5445 C CG1   . ILE A-2 1 333 ? 118.909 78.249  76.952 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5446 C CG2   . ILE A-2 1 333 ? 120.946 78.737  78.347 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5447 C CD1   . ILE A-2 1 333 ? 119.625 77.286  76.043 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5448 N N     . TYR A-2 1 334 ? 120.394 82.190  78.722 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 N     1 
ATOM   5449 C CA    . TYR A-2 1 334 ? 121.249 83.059  79.506 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5450 C C     . TYR A-2 1 334 ? 120.438 83.947  80.443 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 C     1 
ATOM   5451 O O     . TYR A-2 1 334 ? 120.836 84.170  81.591 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 O     1 
ATOM   5452 C CB    . TYR A-2 1 334 ? 122.164 83.883  78.592 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5453 C CG    . TYR A-2 1 334 ? 123.187 83.033  77.851 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5454 C CD1   . TYR A-2 1 334 ? 123.443 81.714  78.240 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5455 C CD2   . TYR A-2 1 334 ? 123.900 83.545  76.763 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5456 C CE1   . TYR A-2 1 334 ? 124.377 80.928  77.562 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5457 C CE2   . TYR A-2 1 334 ? 124.838 82.765  76.082 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5458 C CZ    . TYR A-2 1 334 ? 125.068 81.458  76.486 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5459 O OH    . TYR A-2 1 334 ? 125.972 80.677  75.800 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5460 N N     . ASP A-2 1 335 ? 119.295 84.439  79.977 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 N     1 
ATOM   5461 C CA    . ASP A-2 1 335 ? 118.458 85.275  80.830 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5462 C C     . ASP A-2 1 335 ? 118.031 84.483  82.049 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 C     1 
ATOM   5463 O O     . ASP A-2 1 335 ? 117.806 85.050  83.118 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 O     1 
ATOM   5464 C CB    . ASP A-2 1 335 ? 117.205 85.731  80.094 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5465 C CG    . ASP A-2 1 335 ? 117.473 86.847  79.130 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5466 O OD1   . ASP A-2 1 335 ? 118.662 87.181  78.900 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5467 O OD2   . ASP A-2 1 335 ? 116.483 87.384  78.600 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5468 N N     . ALA A-2 1 336 ? 117.908 83.170  81.875 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 N     1 
ATOM   5469 C CA    . ALA A-2 1 336 ? 117.498 82.284  82.953 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 CA    1 
ATOM   5470 C C     . ALA A-2 1 336 ? 118.599 82.084  83.987 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 C     1 
ATOM   5471 O O     . ALA A-2 1 336 ? 118.331 81.620  85.093 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 O     1 
ATOM   5472 C CB    . ALA A-2 1 336 ? 117.065 80.938  82.387 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 CB    1 
ATOM   5473 N N     . GLY A-2 1 337 ? 119.838 82.414  83.625 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 N     1 
ATOM   5474 C CA    . GLY A-2 1 337 ? 120.938 82.271  84.567 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5475 C C     . GLY A-2 1 337 ? 121.896 81.132  84.285 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 C     1 
ATOM   5476 O O     . GLY A-2 1 337 ? 122.861 80.919  85.022 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 O     1 
ATOM   5477 N N     . PHE A-2 1 338 ? 121.638 80.395  83.213 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 N     1 
ATOM   5478 C CA    . PHE A-2 1 338 ? 122.488 79.276  82.851 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5479 C C     . PHE A-2 1 338 ? 123.811 79.738  82.239 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 C     1 
ATOM   5480 O O     . PHE A-2 1 338 ? 123.908 80.850  81.723 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 O     1 
ATOM   5481 C CB    . PHE A-2 1 338 ? 121.714 78.356  81.916 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5482 C CG    . PHE A-2 1 338 ? 120.534 77.694  82.580 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5483 C CD1   . PHE A-2 1 338 ? 120.708 76.548  83.355 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5484 C CD2   . PHE A-2 1 338 ? 119.250 78.215  82.433 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5485 C CE1   . PHE A-2 1 338 ? 119.627 75.931  83.964 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5486 C CE2   . PHE A-2 1 338 ? 118.158 77.604  83.043 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5487 C CZ    . PHE A-2 1 338 ? 118.348 76.457  83.809 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5488 N N     . SER A-2 1 339 ? 124.825 78.881  82.311 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 N     1 
ATOM   5489 C CA    . SER A-2 1 339 ? 126.157 79.212  81.819 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 CA    1 
ATOM   5490 C C     . SER A-2 1 339 ? 126.447 78.790  80.397 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 C     1 
ATOM   5491 O O     . SER A-2 1 339 ? 127.054 79.543  79.631 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 O     1 
ATOM   5492 C CB    . SER A-2 1 339 ? 127.210 78.601  82.740 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 CB    1 
ATOM   5493 O OG    . SER A-2 1 339 ? 126.988 79.015  84.078 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 OG    1 
ATOM   5494 N N     . SER A-2 1 340 ? 126.036 77.580  80.044 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 N     1 
ATOM   5495 C CA    . SER A-2 1 340 ? 126.266 77.082  78.703 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 CA    1 
ATOM   5496 C C     . SER A-2 1 340 ? 125.130 76.166  78.281 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 C     1 
ATOM   5497 O O     . SER A-2 1 340 ? 124.261 75.814  79.082 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 O     1 
ATOM   5498 C CB    . SER A-2 1 340 ? 127.588 76.315  78.643 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 CB    1 
ATOM   5499 O OG    . SER A-2 1 340 ? 127.476 75.063  79.294 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 OG    1 
ATOM   5500 N N     . TYR A-2 1 341 ? 125.145 75.773  77.017 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 N     1 
ATOM   5501 C CA    . TYR A-2 1 341 ? 124.124 74.888  76.498 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5502 C C     . TYR A-2 1 341 ? 124.680 74.184  75.273 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 C     1 
ATOM   5503 O O     . TYR A-2 1 341 ? 125.636 74.661  74.663 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 O     1 
ATOM   5504 C CB    . TYR A-2 1 341 ? 122.871 75.686  76.133 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5505 C CG    . TYR A-2 1 341 ? 123.041 76.596  74.940 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5506 C CD1   . TYR A-2 1 341 ? 122.779 76.142  73.645 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5507 C CD2   . TYR A-2 1 341 ? 123.475 77.911  75.101 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5508 C CE1   . TYR A-2 1 341 ? 122.944 76.976  72.541 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5509 C CE2   . TYR A-2 1 341 ? 123.643 78.755  74.001 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5510 C CZ    . TYR A-2 1 341 ? 123.375 78.281  72.724 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5511 O OH    . TYR A-2 1 341 ? 123.529 79.118  71.639 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5512 N N     . LYS A-2 1 342 ? 124.094 73.042  74.931 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 N     1 
ATOM   5513 C CA    . LYS A-2 1 342 ? 124.525 72.280  73.768 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5514 C C     . LYS A-2 1 342 ? 123.297 71.767  73.012 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 C     1 
ATOM   5515 O O     . LYS A-2 1 342 ? 122.381 71.183  73.600 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 O     1 
ATOM   5516 C CB    . LYS A-2 1 342 ? 125.405 71.098  74.187 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5517 C CG    . LYS A-2 1 342 ? 125.962 70.322  73.001 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5518 C CD    . LYS A-2 1 342 ? 126.669 69.042  73.421 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5519 C CE    . LYS A-2 1 342 ? 127.221 68.299  72.200 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5520 N NZ    . LYS A-2 1 342 ? 127.744 66.937  72.548 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5521 N N     . ILE A-2 1 343 ? 123.276 71.991  71.705 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 N     1 
ATOM   5522 C CA    . ILE A-2 1 343 ? 122.151 71.553  70.897 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5523 C C     . ILE A-2 1 343 ? 122.486 70.298  70.118 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 C     1 
ATOM   5524 O O     . ILE A-2 1 343 ? 123.516 70.221  69.450 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 O     1 
ATOM   5525 C CB    . ILE A-2 1 343 ? 121.719 72.634  69.897 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5526 C CG1   . ILE A-2 1 343 ? 121.314 73.902  70.651 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5527 C CG2   . ILE A-2 1 343 ? 120.567 72.116  69.049 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5528 C CD1   . ILE A-2 1 343 ? 120.702 74.985  69.767 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5529 N N     . THR A-2 1 344 ? 121.608 69.310  70.212 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 N     1 
ATOM   5530 C CA    . THR A-2 1 344 ? 121.806 68.066  69.495 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CA    1 
ATOM   5531 C C     . THR A-2 1 344 ? 120.627 67.824  68.561 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 C     1 
ATOM   5532 O O     . THR A-2 1 344 ? 119.487 67.678  69.002 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 O     1 
ATOM   5533 C CB    . THR A-2 1 344 ? 121.946 66.879  70.462 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CB    1 
ATOM   5534 O OG1   . THR A-2 1 344 ? 123.110 67.071  71.274 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5535 C CG2   . THR A-2 1 344 ? 122.073 65.566  69.696 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5536 N N     . PRO A-2 1 345 ? 120.889 67.792  67.246 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 N     1 
ATOM   5537 C CA    . PRO A-2 1 345 ? 119.801 67.558  66.291 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CA    1 
ATOM   5538 C C     . PRO A-2 1 345 ? 119.206 66.165  66.483 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 C     1 
ATOM   5539 O O     . PRO A-2 1 345 ? 119.931 65.179  66.632 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 O     1 
ATOM   5540 C CB    . PRO A-2 1 345 ? 120.485 67.728  64.937 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CB    1 
ATOM   5541 C CG    . PRO A-2 1 345 ? 121.903 67.277  65.217 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CG    1 
ATOM   5542 C CD    . PRO A-2 1 345 ? 122.195 67.892  66.569 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CD    1 
ATOM   5543 N N     . ILE A-2 1 346 ? 117.883 66.094  66.490 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 N     1 
ATOM   5544 C CA    . ILE A-2 1 346 ? 117.176 64.834  66.668 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5545 C C     . ILE A-2 1 346 ? 115.979 64.787  65.730 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 C     1 
ATOM   5546 O O     . ILE A-2 1 346 ? 115.491 65.826  65.270 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 O     1 
ATOM   5547 C CB    . ILE A-2 1 346 ? 116.621 64.700  68.103 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5548 C CG1   . ILE A-2 1 346 ? 115.786 65.940  68.436 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5549 C CG2   . ILE A-2 1 346 ? 117.757 64.524  69.109 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5550 C CD1   . ILE A-2 1 346 ? 114.970 65.827  69.720 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5551 N N     . SER A-2 1 347 ? 115.513 63.577  65.448 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 N     1 
ATOM   5552 C CA    . SER A-2 1 347 ? 114.336 63.380  64.613 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 CA    1 
ATOM   5553 C C     . SER A-2 1 347 ? 114.280 64.212  63.334 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 C     1 
ATOM   5554 O O     . SER A-2 1 347 ? 113.293 64.911  63.085 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 O     1 
ATOM   5555 C CB    . SER A-2 1 347 ? 113.089 63.665  65.445 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 CB    1 
ATOM   5556 O OG    . SER A-2 1 347 ? 113.190 63.041  66.708 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 OG    1 
ATOM   5557 N N     . GLY A-2 1 348 ? 115.338 64.141  62.536 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 N     1 
ATOM   5558 C CA    . GLY A-2 1 348 ? 115.369 64.864  61.279 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5559 C C     . GLY A-2 1 348 ? 115.522 66.373  61.332 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 C     1 
ATOM   5560 O O     . GLY A-2 1 348 ? 116.350 66.931  60.609 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 O     1 
ATOM   5561 N N     . PHE A-2 1 349 ? 114.734 67.052  62.160 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 N     1 
ATOM   5562 C CA    . PHE A-2 1 349 ? 114.854 68.500  62.220 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5563 C C     . PHE A-2 1 349 ? 114.530 69.129  63.567 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 C     1 
ATOM   5564 O O     . PHE A-2 1 349 ? 114.509 70.348  63.683 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 O     1 
ATOM   5565 C CB    . PHE A-2 1 349 ? 113.996 69.134  61.116 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5566 C CG    . PHE A-2 1 349 ? 112.520 68.890  61.270 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5567 C CD1   . PHE A-2 1 349 ? 111.716 69.810  61.932 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5568 C CD2   . PHE A-2 1 349 ? 111.936 67.736  60.756 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5569 C CE1   . PHE A-2 1 349 ? 110.344 69.589  62.084 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5570 C CE2   . PHE A-2 1 349 ? 110.566 67.501  60.901 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5571 C CZ    . PHE A-2 1 349 ? 109.768 68.436  61.570 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5572 N N     . LYS A-2 1 350 ? 114.279 68.303  64.581 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 N     1 
ATOM   5573 C CA    . LYS A-2 1 350 ? 113.979 68.802  65.923 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5574 C C     . LYS A-2 1 350 ? 115.298 68.945  66.681 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 C     1 
ATOM   5575 O O     . LYS A-2 1 350 ? 116.362 68.611  66.165 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 O     1 
ATOM   5576 C CB    . LYS A-2 1 350 ? 113.083 67.828  66.696 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5577 C CG    . LYS A-2 1 350 ? 111.905 67.246  65.936 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5578 C CD    . LYS A-2 1 350 ? 110.787 68.229  65.746 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5579 C CE    . LYS A-2 1 350 ? 109.634 67.578  64.989 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5580 N NZ    . LYS A-2 1 350 ? 109.083 66.374  65.684 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5581 N N     . SER A-2 1 351 ? 115.224 69.424  67.916 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 N     1 
ATOM   5582 C CA    . SER A-2 1 351 ? 116.423 69.611  68.716 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 CA    1 
ATOM   5583 C C     . SER A-2 1 351 ? 116.317 69.140  70.157 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 C     1 
ATOM   5584 O O     . SER A-2 1 351 ? 115.237 69.128  70.752 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 O     1 
ATOM   5585 C CB    . SER A-2 1 351 ? 116.825 71.089  68.731 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 CB    1 
ATOM   5586 O OG    . SER A-2 1 351 ? 117.282 71.502  67.464 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 OG    1 
ATOM   5587 N N     . LEU A-2 1 352 ? 117.455 68.734  70.706 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 N     1 
ATOM   5588 C CA    . LEU A-2 1 352 ? 117.530 68.330  72.097 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5589 C C     . LEU A-2 1 352 ? 118.559 69.304  72.639 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 C     1 
ATOM   5590 O O     . LEU A-2 1 352 ? 119.701 69.337  72.175 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 O     1 
ATOM   5591 C CB    . LEU A-2 1 352 ? 118.016 66.886  72.252 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5592 C CG    . LEU A-2 1 352 ? 118.028 66.371  73.703 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5593 C CD1   . LEU A-2 1 352 ? 117.875 64.858  73.721 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5594 C CD2   . LEU A-2 1 352 ? 119.306 66.793  74.404 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5595 N N     . ILE A-2 1 353 ? 118.149 70.120  73.597 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 N     1 
ATOM   5596 C CA    . ILE A-2 1 353 ? 119.055 71.110  74.157 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5597 C C     . ILE A-2 1 353 ? 119.453 70.814  75.591 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 C     1 
ATOM   5598 O O     . ILE A-2 1 353 ? 118.602 70.712  76.480 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 O     1 
ATOM   5599 C CB    . ILE A-2 1 353 ? 118.432 72.526  74.112 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5600 C CG1   . ILE A-2 1 353 ? 117.879 72.806  72.711 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5601 C CG2   . ILE A-2 1 353 ? 119.483 73.563  74.472 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5602 C CD1   . ILE A-2 1 353 ? 117.172 74.145  72.581 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5603 N N     . GLU A-2 1 354 ? 120.755 70.668  75.803 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 N     1 
ATOM   5604 C CA    . GLU A-2 1 354 ? 121.286 70.433  77.133 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5605 C C     . GLU A-2 1 354 ? 121.678 71.805  77.649 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 C     1 
ATOM   5606 O O     . GLU A-2 1 354 ? 122.433 72.522  76.999 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 O     1 
ATOM   5607 C CB    . GLU A-2 1 354 ? 122.487 69.487  77.076 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5608 C CG    . GLU A-2 1 354 ? 122.058 68.033  76.928 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5609 C CD    . GLU A-2 1 354 ? 123.219 67.080  76.713 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5610 O OE1   . GLU A-2 1 354 ? 123.802 67.081  75.605 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5611 O OE2   . GLU A-2 1 354 ? 123.546 66.330  77.660 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5612 N N     . VAL A-2 1 355 ? 121.130 72.176  78.800 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 N     1 
ATOM   5613 C CA    . VAL A-2 1 355 ? 121.388 73.482  79.404 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5614 C C     . VAL A-2 1 355 ? 122.116 73.327  80.739 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 C     1 
ATOM   5615 O O     . VAL A-2 1 355 ? 121.667 72.593  81.612 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 O     1 
ATOM   5616 C CB    . VAL A-2 1 355 ? 120.060 74.233  79.633 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5617 C CG1   . VAL A-2 1 355 ? 120.336 75.618  80.148 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5618 C CG2   . VAL A-2 1 355 ? 119.263 74.286  78.338 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5619 N N     . TYR A-2 1 356 ? 123.232 74.027  80.901 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 N     1 
ATOM   5620 C CA    . TYR A-2 1 356 ? 124.006 73.911  82.133 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5621 C C     . TYR A-2 1 356 ? 124.078 75.161  82.992 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 C     1 
ATOM   5622 O O     . TYR A-2 1 356 ? 124.288 76.261  82.492 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 O     1 
ATOM   5623 C CB    . TYR A-2 1 356 ? 125.419 73.429  81.809 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5624 C CG    . TYR A-2 1 356 ? 125.428 72.118  81.068 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5625 C CD1   . TYR A-2 1 356 ? 125.313 72.077  79.677 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5626 C CD2   . TYR A-2 1 356 ? 125.512 70.910  81.758 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5627 C CE1   . TYR A-2 1 356 ? 125.282 70.856  78.990 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5628 C CE2   . TYR A-2 1 356 ? 125.480 69.685  81.086 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5629 C CZ    . TYR A-2 1 356 ? 125.364 69.665  79.704 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5630 O OH    . TYR A-2 1 356 ? 125.324 68.454  79.044 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5631 N N     . PRO A-2 1 357 ? 123.904 75.001  84.312 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 N     1 
ATOM   5632 C CA    . PRO A-2 1 357 ? 123.952 76.131  85.248 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CA    1 
ATOM   5633 C C     . PRO A-2 1 357 ? 125.346 76.750  85.297 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 C     1 
ATOM   5634 O O     . PRO A-2 1 357 ? 126.290 76.077  84.836 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 O     1 
ATOM   5635 C CB    . PRO A-2 1 357 ? 123.556 75.491  86.580 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CB    1 
ATOM   5636 C CG    . PRO A-2 1 357 ? 124.130 74.115  86.462 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CG    1 
ATOM   5637 C CD    . PRO A-2 1 357 ? 123.732 73.729  85.038 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CD    1 
ATOM   5638 O OXT   . PRO A-2 1 357 ? 125.475 77.887  85.806 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 OXT   1 
HETATM 5639 C C1    . HMK B   2 .   ? 102.073 73.219  32.872 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C1    1 
HETATM 5640 O O1    . HMK B   2 .   ? 101.612 73.504  31.591 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   O1    1 
HETATM 5641 C C2    . HMK B   2 .   ? 102.281 74.559  30.907 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C2    1 
HETATM 5642 C C3    . HMK B   2 .   ? 102.746 75.780  31.658 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C3    1 
HETATM 5643 C C4    . HMK B   2 .   ? 102.488 75.872  33.227 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C4    1 
HETATM 5644 C C5    . HMK B   2 .   ? 101.767 74.540  33.850 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C5    1 
HETATM 5645 C C6    . HMK B   2 .   ? 102.534 74.507  29.461 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C6    1 
HETATM 5646 C C7    . HMK B   2 .   ? 103.214 75.592  28.737 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C7    1 
HETATM 5647 C C8    . HMK B   2 .   ? 103.649 76.775  29.509 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C8    1 
HETATM 5648 C C9    . HMK B   2 .   ? 103.418 76.871  30.945 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C9    1 
HETATM 5649 O O2    . HMK B   2 .   ? 101.561 76.920  33.313 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   O2    1 
HETATM 5650 O O5    . HMK B   2 .   ? 102.361 73.983  35.034 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   O5    1 
HETATM 5651 O O6    . HMK B   2 .   ? 103.440 75.513  27.397 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   O6    1 
HETATM 5652 C C10   . HMK B   2 .   ? 100.317 76.549  33.779 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C10   1 
HETATM 5653 C C11   . HMK B   2 .   ? 100.379 75.121  34.128 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C11   1 
HETATM 5654 C C12   . HMK B   2 .   ? 99.128  77.366  33.947 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C12   1 
HETATM 5655 C C13   . HMK B   2 .   ? 97.963  76.690  34.488 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C13   1 
HETATM 5656 C C14   . HMK B   2 .   ? 97.985  75.272  34.848 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C14   1 
HETATM 5657 C C15   . HMK B   2 .   ? 99.192  74.442  34.682 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C15   1 
HETATM 5658 O O3    . HMK B   2 .   ? 96.717  77.202  34.750 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   O3    1 
HETATM 5659 C C16   . HMK B   2 .   ? 95.925  76.127  35.280 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   C16   1 
HETATM 5660 O O4    . HMK B   2 .   ? 96.739  74.936  35.331 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A   O4    1 
HETATM 5661 N N     . SAH C   3 .   ? 105.824 75.390  16.376 1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N     1 
HETATM 5662 C CA    . SAH C   3 .   ? 104.655 75.605  17.344 1.00 95.51  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CA    1 
HETATM 5663 C CB    . SAH C   3 .   ? 104.236 74.482  18.238 1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CB    1 
HETATM 5664 C CG    . SAH C   3 .   ? 103.854 73.143  17.657 1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CG    1 
HETATM 5665 S SD    . SAH C   3 .   ? 102.051 73.217  17.310 1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   SD    1 
HETATM 5666 C C     . SAH C   3 .   ? 105.005 76.873  18.224 1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C     1 
HETATM 5667 O O     . SAH C   3 .   ? 106.081 77.467  18.039 1.00 95.53  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   O     1 
HETATM 5668 O OXT   . SAH C   3 .   ? 104.119 77.207  19.102 1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   OXT   1 
HETATM 5669 C "C5'" . SAH C   3 .   ? 101.852 71.761  16.391 1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C5'" 1 
HETATM 5670 C "C4'" . SAH C   3 .   ? 101.568 72.144  14.879 1.00 95.27  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C4'" 1 
HETATM 5671 O "O4'" . SAH C   3 .   ? 101.441 70.894  14.217 1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O4'" 1 
HETATM 5672 C "C3'" . SAH C   3 .   ? 100.266 72.850  14.572 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C3'" 1 
HETATM 5673 O "O3'" . SAH C   3 .   ? 100.503 74.205  14.181 1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O3'" 1 
HETATM 5674 C "C2'" . SAH C   3 .   ? 99.643  71.932  13.443 1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C2'" 1 
HETATM 5675 O "O2'" . SAH C   3 .   ? 98.912  72.671  12.473 1.00 92.99  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O2'" 1 
HETATM 5676 C "C1'" . SAH C   3 .   ? 100.882 71.209  12.910 1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C1'" 1 
HETATM 5677 N N9    . SAH C   3 .   ? 100.676 70.083  12.216 1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N9    1 
HETATM 5678 C C8    . SAH C   3 .   ? 99.929  68.929  12.413 1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C8    1 
HETATM 5679 N N7    . SAH C   3 .   ? 100.016 68.048  11.459 1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N7    1 
HETATM 5680 C C5    . SAH C   3 .   ? 100.905 68.641  10.512 1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C5    1 
HETATM 5681 C C6    . SAH C   3 .   ? 101.408 68.172  9.239  1.00 91.30  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C6    1 
HETATM 5682 N N6    . SAH C   3 .   ? 101.083 66.991  8.698  1.00 90.19  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N6    1 
HETATM 5683 N N1    . SAH C   3 .   ? 102.269 69.043  8.597  1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N1    1 
HETATM 5684 C C2    . SAH C   3 .   ? 102.630 70.259  9.108  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C2    1 
HETATM 5685 N N3    . SAH C   3 .   ? 102.172 70.740  10.317 1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N3    1 
HETATM 5686 C C4    . SAH C   3 .   ? 101.316 69.880  10.960 1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C4    1 
HETATM 5687 C C1    . HMK B-2 2 .   ? 102.073 69.215  61.582 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C1    1 
HETATM 5688 O O1    . HMK B-2 2 .   ? 101.612 68.930  62.863 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 O1    1 
HETATM 5689 C C2    . HMK B-2 2 .   ? 102.281 67.875  63.547 1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C2    1 
HETATM 5690 C C3    . HMK B-2 2 .   ? 102.746 66.654  62.796 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C3    1 
HETATM 5691 C C4    . HMK B-2 2 .   ? 102.488 66.562  61.227 1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C4    1 
HETATM 5692 C C5    . HMK B-2 2 .   ? 101.767 67.894  60.604 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C5    1 
HETATM 5693 C C6    . HMK B-2 2 .   ? 102.534 67.927  64.993 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C6    1 
HETATM 5694 C C7    . HMK B-2 2 .   ? 103.214 66.842  65.717 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C7    1 
HETATM 5695 C C8    . HMK B-2 2 .   ? 103.649 65.659  64.945 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C8    1 
HETATM 5696 C C9    . HMK B-2 2 .   ? 103.418 65.563  63.509 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C9    1 
HETATM 5697 O O2    . HMK B-2 2 .   ? 101.561 65.514  61.141 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 O2    1 
HETATM 5698 O O5    . HMK B-2 2 .   ? 102.361 68.451  59.420 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 O5    1 
HETATM 5699 O O6    . HMK B-2 2 .   ? 103.440 66.921  67.056 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 O6    1 
HETATM 5700 C C10   . HMK B-2 2 .   ? 100.317 65.885  60.675 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C10   1 
HETATM 5701 C C11   . HMK B-2 2 .   ? 100.379 67.313  60.326 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C11   1 
HETATM 5702 C C12   . HMK B-2 2 .   ? 99.128  65.068  60.507 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C12   1 
HETATM 5703 C C13   . HMK B-2 2 .   ? 97.963  65.744  59.966 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C13   1 
HETATM 5704 C C14   . HMK B-2 2 .   ? 97.985  67.162  59.606 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C14   1 
HETATM 5705 C C15   . HMK B-2 2 .   ? 99.192  67.992  59.772 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C15   1 
HETATM 5706 O O3    . HMK B-2 2 .   ? 96.717  65.232  59.704 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 O3    1 
HETATM 5707 C C16   . HMK B-2 2 .   ? 95.925  66.307  59.174 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 C16   1 
HETATM 5708 O O4    . HMK B-2 2 .   ? 96.739  67.498  59.123 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 365  HMK A-2 O4    1 
HETATM 5709 N N     . SAH C-2 3 .   ? 105.824 67.044  78.078 1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N     1 
HETATM 5710 C CA    . SAH C-2 3 .   ? 104.655 66.829  77.109 1.00 95.51  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CA    1 
HETATM 5711 C CB    . SAH C-2 3 .   ? 104.236 67.952  76.216 1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CB    1 
HETATM 5712 C CG    . SAH C-2 3 .   ? 103.854 69.291  76.797 1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CG    1 
HETATM 5713 S SD    . SAH C-2 3 .   ? 102.051 69.217  77.144 1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 SD    1 
HETATM 5714 C C     . SAH C-2 3 .   ? 105.005 65.561  76.230 1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C     1 
HETATM 5715 O O     . SAH C-2 3 .   ? 106.081 64.967  76.415 1.00 95.53  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 O     1 
HETATM 5716 O OXT   . SAH C-2 3 .   ? 104.119 65.227  75.352 1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 OXT   1 
HETATM 5717 C "C5'" . SAH C-2 3 .   ? 101.852 70.673  78.062 1.00 96.37  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C5'" 1 
HETATM 5718 C "C4'" . SAH C-2 3 .   ? 101.568 70.290  79.575 1.00 95.27  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C4'" 1 
HETATM 5719 O "O4'" . SAH C-2 3 .   ? 101.441 71.540  80.237 1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O4'" 1 
HETATM 5720 C "C3'" . SAH C-2 3 .   ? 100.266 69.584  79.882 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C3'" 1 
HETATM 5721 O "O3'" . SAH C-2 3 .   ? 100.503 68.229  80.273 1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O3'" 1 
HETATM 5722 C "C2'" . SAH C-2 3 .   ? 99.643  70.502  81.011 1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C2'" 1 
HETATM 5723 O "O2'" . SAH C-2 3 .   ? 98.912  69.763  81.981 1.00 92.99  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O2'" 1 
HETATM 5724 C "C1'" . SAH C-2 3 .   ? 100.882 71.225  81.544 1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C1'" 1 
HETATM 5725 N N9    . SAH C-2 3 .   ? 100.676 72.351  82.238 1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N9    1 
HETATM 5726 C C8    . SAH C-2 3 .   ? 99.929  73.505  82.041 1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C8    1 
HETATM 5727 N N7    . SAH C-2 3 .   ? 100.016 74.386  82.995 1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N7    1 
HETATM 5728 C C5    . SAH C-2 3 .   ? 100.905 73.793  83.942 1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C5    1 
HETATM 5729 C C6    . SAH C-2 3 .   ? 101.408 74.262  85.215 1.00 91.30  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C6    1 
HETATM 5730 N N6    . SAH C-2 3 .   ? 101.083 75.443  85.756 1.00 90.19  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N6    1 
HETATM 5731 N N1    . SAH C-2 3 .   ? 102.269 73.391  85.857 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N1    1 
HETATM 5732 C C2    . SAH C-2 3 .   ? 102.630 72.175  85.346 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C2    1 
HETATM 5733 N N3    . SAH C-2 3 .   ? 102.172 71.694  84.137 1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N3    1 
HETATM 5734 C C4    . SAH C-2 3 .   ? 101.316 72.554  83.494 1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C4    1 
HETATM 5735 O O     . HOH D   4 .   ? 122.790 73.906  21.109 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 3995 HOH A   O     1 
HETATM 5736 O O     . HOH D   4 .   ? 95.943  85.769  60.683 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 3996 HOH A   O     1 
HETATM 5737 O O     . HOH D   4 .   ? 107.008 77.850  15.439 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 3997 HOH A   O     1 
HETATM 5738 O O     . HOH D   4 .   ? 106.128 89.309  44.065 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 3998 HOH A   O     1 
HETATM 5739 O O     . HOH D   4 .   ? 95.698  94.086  51.691 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 3999 HOH A   O     1 
HETATM 5740 O O     . HOH D   4 .   ? 108.819 75.136  14.458 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 4000 HOH A   O     1 
HETATM 5741 O O     . HOH D   4 .   ? 109.870 90.448  35.687 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 4001 HOH A   O     1 
HETATM 5742 O O     . HOH D   4 .   ? 102.814 59.874  29.178 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 4002 HOH A   O     1 
HETATM 5743 O O     . HOH D   4 .   ? 95.437  92.260  55.858 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 4003 HOH A   O     1 
HETATM 5744 O O     . HOH D   4 .   ? 93.241  66.370  31.599 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 4004 HOH A   O     1 
HETATM 5745 O O     . HOH D   4 .   ? 110.530 79.179  48.161 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 4005 HOH A   O     1 
HETATM 5746 O O     . HOH D   4 .   ? 121.064 64.525  37.077 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 4006 HOH A   O     1 
HETATM 5747 O O     . HOH D   4 .   ? 112.040 76.822  0.110  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 4007 HOH A   O     1 
HETATM 5748 O O     . HOH D   4 .   ? 115.884 84.474  56.634 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 4008 HOH A   O     1 
HETATM 5749 O O     . HOH D   4 .   ? 117.385 79.471  0.984  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 4009 HOH A   O     1 
HETATM 5750 O O     . HOH D   4 .   ? 92.708  58.868  46.094 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 4010 HOH A   O     1 
HETATM 5751 O O     . HOH D   4 .   ? 115.461 70.415  28.740 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 4011 HOH A   O     1 
HETATM 5752 O O     . HOH D   4 .   ? 119.083 69.525  30.263 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 4012 HOH A   O     1 
HETATM 5753 O O     . HOH D   4 .   ? 101.451 72.625  37.922 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 4013 HOH A   O     1 
HETATM 5754 O O     . HOH D   4 .   ? 122.895 59.521  63.200 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 4014 HOH A   O     1 
HETATM 5755 O O     . HOH D   4 .   ? 110.691 66.774  25.535 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 4015 HOH A   O     1 
HETATM 5756 O O     . HOH D   4 .   ? 110.278 69.790  18.739 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 4016 HOH A   O     1 
HETATM 5757 O O     . HOH D   4 .   ? 125.319 68.693  23.752 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 4017 HOH A   O     1 
HETATM 5758 O O     . HOH D   4 .   ? 119.789 86.143  6.907  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 4018 HOH A   O     1 
HETATM 5759 O O     . HOH D   4 .   ? 98.326  93.069  49.684 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 4019 HOH A   O     1 
HETATM 5760 O O     . HOH D   4 .   ? 108.964 61.229  30.359 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 4020 HOH A   O     1 
HETATM 5761 O O     . HOH D   4 .   ? 105.235 102.079 52.185 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 4021 HOH A   O     1 
HETATM 5762 O O     . HOH D   4 .   ? 112.035 95.555  58.844 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 4022 HOH A   O     1 
HETATM 5763 O O     . HOH D   4 .   ? 103.208 83.442  1.462  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 4023 HOH A   O     1 
HETATM 5764 O O     . HOH D   4 .   ? 87.700  61.779  31.589 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 4024 HOH A   O     1 
HETATM 5765 O O     . HOH D   4 .   ? 127.067 65.311  19.495 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 4025 HOH A   O     1 
HETATM 5766 O O     . HOH D   4 .   ? 98.477  83.003  34.687 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 4026 HOH A   O     1 
HETATM 5767 O O     . HOH D   4 .   ? 107.477 70.791  1.587  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 4027 HOH A   O     1 
HETATM 5768 O O     . HOH D   4 .   ? 106.576 61.644  22.753 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 4028 HOH A   O     1 
HETATM 5769 O O     . HOH D   4 .   ? 105.680 81.146  13.004 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 4029 HOH A   O     1 
HETATM 5770 O O     . HOH D   4 .   ? 113.253 101.559 52.652 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 4030 HOH A   O     1 
HETATM 5771 O O     . HOH D   4 .   ? 114.176 57.825  21.430 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 4031 HOH A   O     1 
HETATM 5772 O O     . HOH D   4 .   ? 109.758 65.243  23.220 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 4032 HOH A   O     1 
HETATM 5773 O O     . HOH D   4 .   ? 111.635 90.528  8.227  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 4033 HOH A   O     1 
HETATM 5774 O O     . HOH D   4 .   ? 109.421 89.409  7.161  1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 4034 HOH A   O     1 
HETATM 5775 O O     . HOH D   4 .   ? 101.111 67.724  38.984 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 4035 HOH A   O     1 
HETATM 5776 O O     . HOH D   4 .   ? 104.571 90.582  42.062 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 4036 HOH A   O     1 
HETATM 5777 O O     . HOH D   4 .   ? 99.653  79.221  0.540  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 4037 HOH A   O     1 
HETATM 5778 O O     . HOH D   4 .   ? 116.718 60.296  66.040 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 4038 HOH A   O     1 
HETATM 5779 O O     . HOH D   4 .   ? 111.456 82.708  65.539 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 4039 HOH A   O     1 
HETATM 5780 O O     . HOH D   4 .   ? 97.754  86.693  62.570 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 4040 HOH A   O     1 
HETATM 5781 O O     . HOH D   4 .   ? 102.374 95.314  45.199 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 4041 HOH A   O     1 
HETATM 5782 O O     . HOH D   4 .   ? 109.186 70.314  25.830 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 4042 HOH A   O     1 
HETATM 5783 O O     . HOH D   4 .   ? 110.830 64.723  2.078  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 4043 HOH A   O     1 
HETATM 5784 O O     . HOH D   4 .   ? 113.056 56.547  19.268 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 4044 HOH A   O     1 
HETATM 5785 O O     . HOH D   4 .   ? 124.503 83.256  21.054 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 4045 HOH A   O     1 
HETATM 5786 O O     . HOH D   4 .   ? 100.177 70.180  38.371 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 4046 HOH A   O     1 
HETATM 5787 O O     . HOH D   4 .   ? 104.271 86.948  17.750 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 4047 HOH A   O     1 
HETATM 5788 O O     . HOH D   4 .   ? 93.951  74.315  47.192 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 4048 HOH A   O     1 
HETATM 5789 O O     . HOH D   4 .   ? 101.676 95.139  63.257 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 4049 HOH A   O     1 
HETATM 5790 O O     . HOH D   4 .   ? 101.497 90.958  63.182 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 4050 HOH A   O     1 
HETATM 5791 O O     . HOH D   4 .   ? 103.406 78.424  -0.981 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 4051 HOH A   O     1 
HETATM 5792 O O     . HOH D   4 .   ? 117.640 73.178  30.730 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 4052 HOH A   O     1 
HETATM 5793 O O     . HOH D   4 .   ? 114.332 78.519  2.192  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 4053 HOH A   O     1 
HETATM 5794 O O     . HOH D   4 .   ? 108.910 62.806  35.728 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 4054 HOH A   O     1 
HETATM 5795 O O     . HOH D   4 .   ? 123.073 85.965  21.765 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 4055 HOH A   O     1 
HETATM 5796 O O     . HOH D   4 .   ? 97.625  69.352  46.466 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 4056 HOH A   O     1 
HETATM 5797 O O     . HOH D   4 .   ? 107.509 56.683  26.148 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 4057 HOH A   O     1 
HETATM 5798 O O     . HOH D   4 .   ? 120.161 88.095  52.895 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 4058 HOH A   O     1 
HETATM 5799 O O     . HOH D   4 .   ? 99.244  93.194  47.427 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 4059 HOH A   O     1 
HETATM 5800 O O     . HOH D   4 .   ? 90.934  74.747  46.546 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 4060 HOH A   O     1 
HETATM 5801 O O     . HOH D   4 .   ? 102.436 60.090  17.356 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 4061 HOH A   O     1 
HETATM 5802 O O     . HOH D   4 .   ? 111.374 73.323  50.785 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 4062 HOH A   O     1 
HETATM 5803 O O     . HOH D   4 .   ? 114.920 71.214  41.962 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 4063 HOH A   O     1 
HETATM 5804 O O     . HOH D   4 .   ? 88.603  51.122  38.324 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 4064 HOH A   O     1 
HETATM 5805 O O     . HOH D   4 .   ? 93.800  72.336  11.556 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 4065 HOH A   O     1 
HETATM 5806 O O     . HOH D   4 .   ? 90.688  53.264  42.400 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 4066 HOH A   O     1 
HETATM 5807 O O     . HOH D   4 .   ? 119.083 64.902  52.625 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 4067 HOH A   O     1 
HETATM 5808 O O     . HOH D   4 .   ? 119.564 80.122  26.707 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 4068 HOH A   O     1 
HETATM 5809 O O     . HOH D   4 .   ? 114.872 68.847  49.234 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 4069 HOH A   O     1 
HETATM 5810 O O     . HOH D   4 .   ? 117.733 66.569  43.033 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 4070 HOH A   O     1 
HETATM 5811 O O     . HOH D   4 .   ? 112.460 69.414  0.706  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 4071 HOH A   O     1 
HETATM 5812 O O     . HOH D   4 .   ? 94.651  97.526  55.124 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 4072 HOH A   O     1 
HETATM 5813 O O     . HOH D   4 .   ? 90.843  81.162  38.413 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 4073 HOH A   O     1 
HETATM 5814 O O     . HOH D   4 .   ? 119.303 67.434  33.303 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 4074 HOH A   O     1 
HETATM 5815 O O     . HOH D   4 .   ? 95.341  59.930  47.304 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 4075 HOH A   O     1 
HETATM 5816 O O     . HOH D   4 .   ? 98.786  65.011  10.717 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 4076 HOH A   O     1 
HETATM 5817 O O     . HOH D   4 .   ? 110.118 81.774  58.441 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 4077 HOH A   O     1 
HETATM 5818 O O     . HOH D   4 .   ? 87.388  48.585  37.965 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 4078 HOH A   O     1 
HETATM 5819 O O     . HOH D   4 .   ? 103.592 90.144  38.692 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 4079 HOH A   O     1 
HETATM 5820 O O     . HOH D   4 .   ? 94.906  79.112  10.609 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 4080 HOH A   O     1 
HETATM 5821 O O     . HOH D   4 .   ? 97.361  51.762  47.150 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 4081 HOH A   O     1 
HETATM 5822 O O     . HOH D   4 .   ? 93.706  70.147  40.348 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 4082 HOH A   O     1 
HETATM 5823 O O     . HOH D   4 .   ? 121.189 66.712  4.896  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 4083 HOH A   O     1 
HETATM 5824 O O     . HOH D   4 .   ? 120.150 91.321  45.515 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 4084 HOH A   O     1 
HETATM 5825 O O     . HOH D   4 .   ? 116.877 56.859  28.442 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 4085 HOH A   O     1 
HETATM 5826 O O     . HOH D   4 .   ? 111.921 58.897  22.397 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 4086 HOH A   O     1 
HETATM 5827 O O     . HOH D   4 .   ? 119.103 76.801  1.896  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 4087 HOH A   O     1 
HETATM 5828 O O     . HOH D   4 .   ? 84.115  74.288  38.257 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 4088 HOH A   O     1 
HETATM 5829 O O     . HOH D   4 .   ? 128.994 70.160  2.363  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 4089 HOH A   O     1 
HETATM 5830 O O     . HOH D   4 .   ? 98.026  80.289  42.031 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 4090 HOH A   O     1 
HETATM 5831 O O     . HOH D   4 .   ? 100.340 97.450  58.577 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 4091 HOH A   O     1 
HETATM 5832 O O     . HOH D   4 .   ? 110.219 77.720  30.645 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 4092 HOH A   O     1 
HETATM 5833 O O     . HOH D   4 .   ? 129.074 71.385  12.120 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 4093 HOH A   O     1 
HETATM 5834 O O     . HOH D   4 .   ? 111.808 67.255  2.953  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 4094 HOH A   O     1 
HETATM 5835 O O     . HOH D   4 .   ? 119.154 71.727  28.853 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 4095 HOH A   O     1 
HETATM 5836 O O     . HOH D   4 .   ? 120.608 67.439  28.080 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 4096 HOH A   O     1 
HETATM 5837 O O     . HOH D   4 .   ? 123.200 68.583  42.216 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 4097 HOH A   O     1 
HETATM 5838 O O     . HOH D   4 .   ? 120.385 73.714  39.450 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 4098 HOH A   O     1 
HETATM 5839 O O     . HOH D   4 .   ? 125.579 65.945  42.535 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 4099 HOH A   O     1 
HETATM 5840 O O     . HOH D   4 .   ? 118.945 60.777  37.521 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 4100 HOH A   O     1 
HETATM 5841 O O     . HOH D   4 .   ? 103.541 80.570  15.801 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 4101 HOH A   O     1 
HETATM 5842 O O     . HOH D   4 .   ? 107.321 87.931  10.546 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 4102 HOH A   O     1 
HETATM 5843 O O     . HOH D   4 .   ? 108.701 90.736  12.802 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 4103 HOH A   O     1 
HETATM 5844 O O     . HOH D   4 .   ? 112.736 80.282  4.172  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 4104 HOH A   O     1 
HETATM 5845 O O     . HOH D   4 .   ? 95.887  99.436  57.052 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 4105 HOH A   O     1 
HETATM 5846 O O     . HOH D   4 .   ? 92.142  75.470  2.708  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 4106 HOH A   O     1 
HETATM 5847 O O     . HOH D   4 .   ? 104.755 71.328  0.665  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 4107 HOH A   O     1 
HETATM 5848 O O     . HOH D   4 .   ? 117.589 68.462  -2.569 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 4108 HOH A   O     1 
HETATM 5849 O O     . HOH D   4 .   ? 102.691 68.820  15.811 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 4109 HOH A   O     1 
HETATM 5850 O O     . HOH D   4 .   ? 97.691  68.013  25.538 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 4110 HOH A   O     1 
HETATM 5851 O O     . HOH D   4 .   ? 106.358 75.373  30.315 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 4111 HOH A   O     1 
HETATM 5852 O O     . HOH D   4 .   ? 97.200  85.554  35.237 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 4112 HOH A   O     1 
HETATM 5853 O O     . HOH D   4 .   ? 85.965  65.827  29.805 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 4113 HOH A   O     1 
HETATM 5854 O O     . HOH D   4 .   ? 93.689  61.635  50.137 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 4114 HOH A   O     1 
HETATM 5855 O O     . HOH D   4 .   ? 96.230  62.721  49.744 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 4115 HOH A   O     1 
HETATM 5856 O O     . HOH D   4 .   ? 96.893  65.110  49.195 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 4116 HOH A   O     1 
HETATM 5857 O O     . HOH D   4 .   ? 115.919 97.035  46.053 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 4117 HOH A   O     1 
HETATM 5858 O O     . HOH D   4 .   ? 118.197 94.539  51.338 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 4118 HOH A   O     1 
HETATM 5859 O O     . HOH D   4 .   ? 128.121 54.116  63.483 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 4119 HOH A   O     1 
HETATM 5860 O O     . HOH D   4 .   ? 124.902 85.413  24.375 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 4120 HOH A   O     1 
HETATM 5861 O O     . HOH D   4 .   ? 123.923 48.626  67.486 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 4121 HOH A   O     1 
HETATM 5862 O O     . HOH D   4 .   ? 107.396 64.744  62.633 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 4122 HOH A   O     1 
HETATM 5863 O O     . HOH D   4 .   ? 100.960 71.850  47.796 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 4123 HOH A   O     1 
HETATM 5864 O O     . HOH D   4 .   ? 119.818 59.560  53.677 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 4124 HOH A   O     1 
HETATM 5865 O O     . HOH D   4 .   ? 117.641 54.373  59.707 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 4125 HOH A   O     1 
HETATM 5866 O O     . HOH D   4 .   ? 105.958 70.611  27.054 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 4126 HOH A   O     1 
HETATM 5867 O O     . HOH D   4 .   ? 93.116  60.185  28.335 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 4127 HOH A   O     1 
HETATM 5868 O O     . HOH D   4 .   ? 94.386  62.253  27.489 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 4128 HOH A   O     1 
HETATM 5869 O O     . HOH D   4 .   ? 96.098  61.020  25.648 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 4129 HOH A   O     1 
HETATM 5870 O O     . HOH D   4 .   ? 87.252  59.556  29.418 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 4130 HOH A   O     1 
HETATM 5871 O O     . HOH D   4 .   ? 83.897  72.284  28.059 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 4131 HOH A   O     1 
HETATM 5872 O O     . HOH D-2 4 .   ? 122.790 68.528  73.345 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 3995 HOH A-2 O     1 
HETATM 5873 O O     . HOH D-2 4 .   ? 95.943  56.665  33.771 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 3996 HOH A-2 O     1 
HETATM 5874 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.008 64.584  79.014 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 3997 HOH A-2 O     1 
HETATM 5875 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.128 53.125  50.389 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 3998 HOH A-2 O     1 
HETATM 5876 O O     . HOH D-2 4 .   ? 95.698  48.348  42.763 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 3999 HOH A-2 O     1 
HETATM 5877 O O     . HOH D-2 4 .   ? 108.819 67.298  79.996 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 4000 HOH A-2 O     1 
HETATM 5878 O O     . HOH D-2 4 .   ? 109.870 51.986  58.767 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 4001 HOH A-2 O     1 
HETATM 5879 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.814 82.560  65.276 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 4002 HOH A-2 O     1 
HETATM 5880 O O     . HOH D-2 4 .   ? 95.437  50.174  38.596 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 4003 HOH A-2 O     1 
HETATM 5881 O O     . HOH D-2 4 .   ? 93.241  76.064  62.855 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 4004 HOH A-2 O     1 
HETATM 5882 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.530 63.255  46.293 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 4005 HOH A-2 O     1 
HETATM 5883 O O     . HOH D-2 4 .   ? 121.064 77.909  57.377 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 4006 HOH A-2 O     1 
HETATM 5884 O O     . HOH D-2 4 .   ? 112.040 65.612  94.344 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 4007 HOH A-2 O     1 
HETATM 5885 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.884 57.960  37.820 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 4008 HOH A-2 O     1 
HETATM 5886 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.385 62.963  93.470 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 4009 HOH A-2 O     1 
HETATM 5887 O O     . HOH D-2 4 .   ? 92.708  83.566  48.360 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 4010 HOH A-2 O     1 
HETATM 5888 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.461 72.019  65.714 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 4011 HOH A-2 O     1 
HETATM 5889 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.083 72.909  64.191 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 4012 HOH A-2 O     1 
HETATM 5890 O O     . HOH D-2 4 .   ? 101.451 69.809  56.532 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 4013 HOH A-2 O     1 
HETATM 5891 O O     . HOH D-2 4 .   ? 122.895 82.913  31.254 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 4014 HOH A-2 O     1 
HETATM 5892 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.691 75.660  68.919 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 4015 HOH A-2 O     1 
HETATM 5893 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.278 72.644  75.715 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 4016 HOH A-2 O     1 
HETATM 5894 O O     . HOH D-2 4 .   ? 125.319 73.741  70.702 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 4017 HOH A-2 O     1 
HETATM 5895 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.789 56.291  87.547 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 4018 HOH A-2 O     1 
HETATM 5896 O O     . HOH D-2 4 .   ? 98.326  49.365  44.770 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 4019 HOH A-2 O     1 
HETATM 5897 O O     . HOH D-2 4 .   ? 108.964 81.205  64.095 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 4020 HOH A-2 O     1 
HETATM 5898 O O     . HOH D-2 4 .   ? 105.235 40.355  42.269 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 4021 HOH A-2 O     1 
HETATM 5899 O O     . HOH D-2 4 .   ? 112.035 46.879  35.610 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 4022 HOH A-2 O     1 
HETATM 5900 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.208 58.992  92.992 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 4023 HOH A-2 O     1 
HETATM 5901 O O     . HOH D-2 4 .   ? 87.700  80.655  62.865 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 4024 HOH A-2 O     1 
HETATM 5902 O O     . HOH D-2 4 .   ? 127.067 77.123  74.959 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 4025 HOH A-2 O     1 
HETATM 5903 O O     . HOH D-2 4 .   ? 98.477  59.431  59.767 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 4026 HOH A-2 O     1 
HETATM 5904 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.477 71.643  92.867 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 4027 HOH A-2 O     1 
HETATM 5905 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.576 80.790  71.701 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 4028 HOH A-2 O     1 
HETATM 5906 O O     . HOH D-2 4 .   ? 105.680 61.288  81.450 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 4029 HOH A-2 O     1 
HETATM 5907 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.253 40.875  41.802 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 4030 HOH A-2 O     1 
HETATM 5908 O O     . HOH D-2 4 .   ? 114.176 84.609  73.024 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 4031 HOH A-2 O     1 
HETATM 5909 O O     . HOH D-2 4 .   ? 109.758 77.191  71.234 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 4032 HOH A-2 O     1 
HETATM 5910 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.635 51.906  86.227 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 4033 HOH A-2 O     1 
HETATM 5911 O O     . HOH D-2 4 .   ? 109.421 53.025  87.293 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 4034 HOH A-2 O     1 
HETATM 5912 O O     . HOH D-2 4 .   ? 101.111 74.710  55.470 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 4035 HOH A-2 O     1 
HETATM 5913 O O     . HOH D-2 4 .   ? 104.571 51.852  52.392 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 4036 HOH A-2 O     1 
HETATM 5914 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.653  63.213  93.913 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 4037 HOH A-2 O     1 
HETATM 5915 O O     . HOH D-2 4 .   ? 116.718 82.138  28.413 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 4038 HOH A-2 O     1 
HETATM 5916 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.456 59.726  28.915 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 4039 HOH A-2 O     1 
HETATM 5917 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.754  55.741  31.884 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 4040 HOH A-2 O     1 
HETATM 5918 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.374 47.120  49.255 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 4041 HOH A-2 O     1 
HETATM 5919 O O     . HOH D-2 4 .   ? 109.186 72.120  68.624 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 4042 HOH A-2 O     1 
HETATM 5920 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.830 77.711  92.376 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 4043 HOH A-2 O     1 
HETATM 5921 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.056 85.887  75.186 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 4044 HOH A-2 O     1 
HETATM 5922 O O     . HOH D-2 4 .   ? 124.503 59.178  73.400 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 4045 HOH A-2 O     1 
HETATM 5923 O O     . HOH D-2 4 .   ? 100.177 72.254  56.083 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 4046 HOH A-2 O     1 
HETATM 5924 O O     . HOH D-2 4 .   ? 104.271 55.486  76.704 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 4047 HOH A-2 O     1 
HETATM 5925 O O     . HOH D-2 4 .   ? 93.951  68.119  47.262 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 4048 HOH A-2 O     1 
HETATM 5926 O O     . HOH D-2 4 .   ? 101.676 47.295  31.197 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 4049 HOH A-2 O     1 
HETATM 5927 O O     . HOH D-2 4 .   ? 101.497 51.476  31.272 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 4050 HOH A-2 O     1 
HETATM 5928 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.406 64.010  95.434 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 4051 HOH A-2 O     1 
HETATM 5929 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.640 69.256  63.724 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 4052 HOH A-2 O     1 
HETATM 5930 O O     . HOH D-2 4 .   ? 114.332 63.915  92.262 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 4053 HOH A-2 O     1 
HETATM 5931 O O     . HOH D-2 4 .   ? 108.910 79.628  58.726 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 4054 HOH A-2 O     1 
HETATM 5932 O O     . HOH D-2 4 .   ? 123.073 56.469  72.689 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 4055 HOH A-2 O     1 
HETATM 5933 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.625  73.082  47.988 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 4056 HOH A-2 O     1 
HETATM 5934 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.509 85.751  68.306 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 4057 HOH A-2 O     1 
HETATM 5935 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.161 54.339  41.559 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 4058 HOH A-2 O     1 
HETATM 5936 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.244  49.240  47.027 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 4059 HOH A-2 O     1 
HETATM 5937 O O     . HOH D-2 4 .   ? 90.934  67.687  47.908 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 4060 HOH A-2 O     1 
HETATM 5938 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.436 82.344  77.097 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 4061 HOH A-2 O     1 
HETATM 5939 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.374 69.111  43.669 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 4062 HOH A-2 O     1 
HETATM 5940 O O     . HOH D-2 4 .   ? 114.920 71.220  52.492 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 4063 HOH A-2 O     1 
HETATM 5941 O O     . HOH D-2 4 .   ? 88.603  91.312  56.130 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 4064 HOH A-2 O     1 
HETATM 5942 O O     . HOH D-2 4 .   ? 93.800  70.098  82.898 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 4065 HOH A-2 O     1 
HETATM 5943 O O     . HOH D-2 4 .   ? 90.688  89.170  52.054 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 4066 HOH A-2 O     1 
HETATM 5944 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.083 77.532  41.829 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 4067 HOH A-2 O     1 
HETATM 5945 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.564 62.312  67.746 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 4068 HOH A-2 O     1 
HETATM 5946 O O     . HOH D-2 4 .   ? 114.872 73.587  45.220 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 4069 HOH A-2 O     1 
HETATM 5947 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.733 75.865  51.421 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 4070 HOH A-2 O     1 
HETATM 5948 O O     . HOH D-2 4 .   ? 112.460 73.020  93.748 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 4071 HOH A-2 O     1 
HETATM 5949 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.651  44.908  39.330 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 4072 HOH A-2 O     1 
HETATM 5950 O O     . HOH D-2 4 .   ? 90.843  61.272  56.041 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 4073 HOH A-2 O     1 
HETATM 5951 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.303 75.000  61.151 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 4074 HOH A-2 O     1 
HETATM 5952 O O     . HOH D-2 4 .   ? 95.341  82.504  47.150 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 4075 HOH A-2 O     1 
HETATM 5953 O O     . HOH D-2 4 .   ? 98.786  77.423  83.737 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 4076 HOH A-2 O     1 
HETATM 5954 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.118 60.660  36.013 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 4077 HOH A-2 O     1 
HETATM 5955 O O     . HOH D-2 4 .   ? 87.388  93.849  56.489 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 4078 HOH A-2 O     1 
HETATM 5956 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.592 52.290  55.762 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 4079 HOH A-2 O     1 
HETATM 5957 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.906  63.322  83.845 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 4080 HOH A-2 O     1 
HETATM 5958 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.361  90.672  47.304 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 4081 HOH A-2 O     1 
HETATM 5959 O O     . HOH D-2 4 .   ? 93.706  72.287  54.106 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 4082 HOH A-2 O     1 
HETATM 5960 O O     . HOH D-2 4 .   ? 121.189 75.722  89.558 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 4083 HOH A-2 O     1 
HETATM 5961 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.150 51.113  48.939 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 4084 HOH A-2 O     1 
HETATM 5962 O O     . HOH D-2 4 .   ? 116.877 85.575  66.012 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 4085 HOH A-2 O     1 
HETATM 5963 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.921 83.537  72.056 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 4086 HOH A-2 O     1 
HETATM 5964 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.103 65.633  92.558 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 4087 HOH A-2 O     1 
HETATM 5965 O O     . HOH D-2 4 .   ? 84.115  68.146  56.197 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 4088 HOH A-2 O     1 
HETATM 5966 O O     . HOH D-2 4 .   ? 128.994 72.274  92.091 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 4089 HOH A-2 O     1 
HETATM 5967 O O     . HOH D-2 4 .   ? 98.026  62.145  52.423 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 4090 HOH A-2 O     1 
HETATM 5968 O O     . HOH D-2 4 .   ? 100.340 44.984  35.877 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 4091 HOH A-2 O     1 
HETATM 5969 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.219 64.714  63.809 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 4092 HOH A-2 O     1 
HETATM 5970 O O     . HOH D-2 4 .   ? 129.074 71.049  82.334 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 4093 HOH A-2 O     1 
HETATM 5971 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.808 75.179  91.501 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 4094 HOH A-2 O     1 
HETATM 5972 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.154 70.707  65.601 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 4095 HOH A-2 O     1 
HETATM 5973 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.608 74.995  66.374 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 4096 HOH A-2 O     1 
HETATM 5974 O O     . HOH D-2 4 .   ? 123.200 73.851  52.238 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 4097 HOH A-2 O     1 
HETATM 5975 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.385 68.720  55.004 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 4098 HOH A-2 O     1 
HETATM 5976 O O     . HOH D-2 4 .   ? 125.579 76.489  51.919 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 4099 HOH A-2 O     1 
HETATM 5977 O O     . HOH D-2 4 .   ? 118.945 81.657  56.933 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 4100 HOH A-2 O     1 
HETATM 5978 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.541 61.864  78.653 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 4101 HOH A-2 O     1 
HETATM 5979 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.321 54.503  83.907 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 4102 HOH A-2 O     1 
HETATM 5980 O O     . HOH D-2 4 .   ? 108.701 51.698  81.651 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 4103 HOH A-2 O     1 
HETATM 5981 O O     . HOH D-2 4 .   ? 112.736 62.152  90.282 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 4104 HOH A-2 O     1 
HETATM 5982 O O     . HOH D-2 4 .   ? 95.887  42.998  37.402 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 4105 HOH A-2 O     1 
HETATM 5983 O O     . HOH D-2 4 .   ? 92.142  66.964  91.746 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 4106 HOH A-2 O     1 
HETATM 5984 O O     . HOH D-2 4 .   ? 104.755 71.106  93.788 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 4107 HOH A-2 O     1 
HETATM 5985 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.589 73.972  97.023 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 4108 HOH A-2 O     1 
HETATM 5986 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.691 73.614  78.643 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 4109 HOH A-2 O     1 
HETATM 5987 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.691  74.421  68.916 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 4110 HOH A-2 O     1 
HETATM 5988 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.358 67.061  64.139 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 4111 HOH A-2 O     1 
HETATM 5989 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.200  56.880  59.217 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 4112 HOH A-2 O     1 
HETATM 5990 O O     . HOH D-2 4 .   ? 85.965  76.607  64.649 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 4113 HOH A-2 O     1 
HETATM 5991 O O     . HOH D-2 4 .   ? 93.689  80.799  44.317 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 4114 HOH A-2 O     1 
HETATM 5992 O O     . HOH D-2 4 .   ? 96.230  79.713  44.710 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 4115 HOH A-2 O     1 
HETATM 5993 O O     . HOH D-2 4 .   ? 96.893  77.324  45.259 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 4116 HOH A-2 O     1 
HETATM 5994 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.919 45.399  48.401 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 4117 HOH A-2 O     1 
HETATM 5995 O O     . HOH D-2 4 .   ? 118.197 47.895  43.116 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 4118 HOH A-2 O     1 
HETATM 5996 O O     . HOH D-2 4 .   ? 128.121 88.318  30.971 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 4119 HOH A-2 O     1 
HETATM 5997 O O     . HOH D-2 4 .   ? 124.902 57.021  70.079 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 4120 HOH A-2 O     1 
HETATM 5998 O O     . HOH D-2 4 .   ? 123.923 93.808  26.968 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 4121 HOH A-2 O     1 
HETATM 5999 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.396 77.690  31.821 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 4122 HOH A-2 O     1 
HETATM 6000 O O     . HOH D-2 4 .   ? 100.960 70.584  46.658 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 4123 HOH A-2 O     1 
HETATM 6001 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.818 82.874  40.777 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 4124 HOH A-2 O     1 
HETATM 6002 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.641 88.061  34.747 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 4125 HOH A-2 O     1 
HETATM 6003 O O     . HOH D-2 4 .   ? 105.958 71.823  67.400 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 4126 HOH A-2 O     1 
HETATM 6004 O O     . HOH D-2 4 .   ? 93.116  82.249  66.119 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 4127 HOH A-2 O     1 
HETATM 6005 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.386  80.181  66.965 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 4128 HOH A-2 O     1 
HETATM 6006 O O     . HOH D-2 4 .   ? 96.098  81.414  68.806 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 4129 HOH A-2 O     1 
HETATM 6007 O O     . HOH D-2 4 .   ? 87.252  82.878  65.036 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 4130 HOH A-2 O     1 
HETATM 6008 O O     . HOH D-2 4 .   ? 83.897  70.150  66.395 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 4131 HOH A-2 O     1 
# 
