data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Liu, C.-J."     1 
"Deavours, B.E." 2 
"Richard, S."    3 
"Ferrer, J.-L."  4 
"Dixon, R.A."    5 
"Noel, J.P."     6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     
;Crystal structure of the isoflavanone 4'-O-methyltransferase complexed with SAH and 2,7,4'-trihydroxyisoflavanone
;
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Plant Protein, Transferase" 
_struct_keywords.text            
;Rossmann fold, isoflavanone 4'-O-methyltransferase, Plant Protein, Transferase
;
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural basis for dual functionality of isoflavonoid O-methyltransferases in the evolution of plant defense responses." 
_citation.journal_abbrev            "Plant Cell" 
_citation.journal_volume            18 
_citation.page_first                3656 
_citation.page_last                 3669 
_citation.year                      2006 
_citation.journal_id_ASTM           PLCEEW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1040-4651 
_citation.journal_id_CSD            2109 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   17172354 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1105/tpc.106.041376 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Liu, C.J."      1 ? 
primary "Deavours, B.E." 2 ? 
primary "Richard, S.B."  3 ? 
primary "Ferrer, J.L."   4 ? 
primary "Blount, J.W."   5 ? 
primary "Huhman, D."     6 ? 
primary "Dixon, R.A."    7 ? 
primary "Noel, J.P."     8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSEESELYHAQIHLYKHVYNFVSSMALKSAMELGIADAIHNHGKPMTLSELASSLKLHPSKVNILHRFLRLLTHNGFFAK
TIVKGKEGDEEEEIAYSLTPPSKLLISGKPTCLSSIVKGALHPSSLDMWSSSKKWFNEDKEQTLFECATGESFWDFLNKD
SESSTLSMFQDAMASDSRMFKLVLQENKRVFEGLESLVDVGGGTGGVTKLIHEIFPHLKCTVFDQPQVVGNLTGNENLNF
VGGDMFKSIPSADAVLLKWVLHDWNDEQSLKILKNSKEAISHKGKDGKVIIIDISIDETSDDRGLTELQLDYDLVMLTMF
LGKERTKQEWEKLIYDAGFSSYKITPISGFKSLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSEESELYHAQIHLYKHVYNFVSSMALKSAMELGIADAIHNHGKPMTLSELASSLKLHPSKVNILHRFLRLLTHNGFFAK
TIVKGKEGDEEEEIAYSLTPPSKLLISGKPTCLSSIVKGALHPSSLDMWSSSKKWFNEDKEQTLFECATGESFWDFLNKD
SESSTLSMFQDAMASDSRMFKLVLQENKRVFEGLESLVDVGGGTGGVTKLIHEIFPHLKCTVFDQPQVVGNLTGNENLNF
VGGDMFKSIPSADAVLLKWVLHDWNDEQSLKILKNSKEAISHKGKDGKVIIIDISIDETSDDRGLTELQLDYDLVMLTMF
LGKERTKQEWEKLIYDAGFSSYKITPISGFKSLIEVYP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   GLU n 
1 4   GLU n 
1 5   SER n 
1 6   GLU n 
1 7   LEU n 
1 8   TYR n 
1 9   HIS n 
1 10  ALA n 
1 11  GLN n 
1 12  ILE n 
1 13  HIS n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  LYS n 
1 17  HIS n 
1 18  VAL n 
1 19  TYR n 
1 20  ASN n 
1 21  PHE n 
1 22  VAL n 
1 23  SER n 
1 24  SER n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  LEU n 
1 28  LYS n 
1 29  SER n 
1 30  ALA n 
1 31  MET n 
1 32  GLU n 
1 33  LEU n 
1 34  GLY n 
1 35  ILE n 
1 36  ALA n 
1 37  ASP n 
1 38  ALA n 
1 39  ILE n 
1 40  HIS n 
1 41  ASN n 
1 42  HIS n 
1 43  GLY n 
1 44  LYS n 
1 45  PRO n 
1 46  MET n 
1 47  THR n 
1 48  LEU n 
1 49  SER n 
1 50  GLU n 
1 51  LEU n 
1 52  ALA n 
1 53  SER n 
1 54  SER n 
1 55  LEU n 
1 56  LYS n 
1 57  LEU n 
1 58  HIS n 
1 59  PRO n 
1 60  SER n 
1 61  LYS n 
1 62  VAL n 
1 63  ASN n 
1 64  ILE n 
1 65  LEU n 
1 66  HIS n 
1 67  ARG n 
1 68  PHE n 
1 69  LEU n 
1 70  ARG n 
1 71  LEU n 
1 72  LEU n 
1 73  THR n 
1 74  HIS n 
1 75  ASN n 
1 76  GLY n 
1 77  PHE n 
1 78  PHE n 
1 79  ALA n 
1 80  LYS n 
1 81  THR n 
1 82  ILE n 
1 83  VAL n 
1 84  LYS n 
1 85  GLY n 
1 86  LYS n 
1 87  GLU n 
1 88  GLY n 
1 89  ASP n 
1 90  GLU n 
1 91  GLU n 
1 92  GLU n 
1 93  GLU n 
1 94  ILE n 
1 95  ALA n 
1 96  TYR n 
1 97  SER n 
1 98  LEU n 
1 99  THR n 
1 100 PRO n 
1 101 PRO n 
1 102 SER n 
1 103 LYS n 
1 104 LEU n 
1 105 LEU n 
1 106 ILE n 
1 107 SER n 
1 108 GLY n 
1 109 LYS n 
1 110 PRO n 
1 111 THR n 
1 112 CYS n 
1 113 LEU n 
1 114 SER n 
1 115 SER n 
1 116 ILE n 
1 117 VAL n 
1 118 LYS n 
1 119 GLY n 
1 120 ALA n 
1 121 LEU n 
1 122 HIS n 
1 123 PRO n 
1 124 SER n 
1 125 SER n 
1 126 LEU n 
1 127 ASP n 
1 128 MET n 
1 129 TRP n 
1 130 SER n 
1 131 SER n 
1 132 SER n 
1 133 LYS n 
1 134 LYS n 
1 135 TRP n 
1 136 PHE n 
1 137 ASN n 
1 138 GLU n 
1 139 ASP n 
1 140 LYS n 
1 141 GLU n 
1 142 GLN n 
1 143 THR n 
1 144 LEU n 
1 145 PHE n 
1 146 GLU n 
1 147 CYS n 
1 148 ALA n 
1 149 THR n 
1 150 GLY n 
1 151 GLU n 
1 152 SER n 
1 153 PHE n 
1 154 TRP n 
1 155 ASP n 
1 156 PHE n 
1 157 LEU n 
1 158 ASN n 
1 159 LYS n 
1 160 ASP n 
1 161 SER n 
1 162 GLU n 
1 163 SER n 
1 164 SER n 
1 165 THR n 
1 166 LEU n 
1 167 SER n 
1 168 MET n 
1 169 PHE n 
1 170 GLN n 
1 171 ASP n 
1 172 ALA n 
1 173 MET n 
1 174 ALA n 
1 175 SER n 
1 176 ASP n 
1 177 SER n 
1 178 ARG n 
1 179 MET n 
1 180 PHE n 
1 181 LYS n 
1 182 LEU n 
1 183 VAL n 
1 184 LEU n 
1 185 GLN n 
1 186 GLU n 
1 187 ASN n 
1 188 LYS n 
1 189 ARG n 
1 190 VAL n 
1 191 PHE n 
1 192 GLU n 
1 193 GLY n 
1 194 LEU n 
1 195 GLU n 
1 196 SER n 
1 197 LEU n 
1 198 VAL n 
1 199 ASP n 
1 200 VAL n 
1 201 GLY n 
1 202 GLY n 
1 203 GLY n 
1 204 THR n 
1 205 GLY n 
1 206 GLY n 
1 207 VAL n 
1 208 THR n 
1 209 LYS n 
1 210 LEU n 
1 211 ILE n 
1 212 HIS n 
1 213 GLU n 
1 214 ILE n 
1 215 PHE n 
1 216 PRO n 
1 217 HIS n 
1 218 LEU n 
1 219 LYS n 
1 220 CYS n 
1 221 THR n 
1 222 VAL n 
1 223 PHE n 
1 224 ASP n 
1 225 GLN n 
1 226 PRO n 
1 227 GLN n 
1 228 VAL n 
1 229 VAL n 
1 230 GLY n 
1 231 ASN n 
1 232 LEU n 
1 233 THR n 
1 234 GLY n 
1 235 ASN n 
1 236 GLU n 
1 237 ASN n 
1 238 LEU n 
1 239 ASN n 
1 240 PHE n 
1 241 VAL n 
1 242 GLY n 
1 243 GLY n 
1 244 ASP n 
1 245 MET n 
1 246 PHE n 
1 247 LYS n 
1 248 SER n 
1 249 ILE n 
1 250 PRO n 
1 251 SER n 
1 252 ALA n 
1 253 ASP n 
1 254 ALA n 
1 255 VAL n 
1 256 LEU n 
1 257 LEU n 
1 258 LYS n 
1 259 TRP n 
1 260 VAL n 
1 261 LEU n 
1 262 HIS n 
1 263 ASP n 
1 264 TRP n 
1 265 ASN n 
1 266 ASP n 
1 267 GLU n 
1 268 GLN n 
1 269 SER n 
1 270 LEU n 
1 271 LYS n 
1 272 ILE n 
1 273 LEU n 
1 274 LYS n 
1 275 ASN n 
1 276 SER n 
1 277 LYS n 
1 278 GLU n 
1 279 ALA n 
1 280 ILE n 
1 281 SER n 
1 282 HIS n 
1 283 LYS n 
1 284 GLY n 
1 285 LYS n 
1 286 ASP n 
1 287 GLY n 
1 288 LYS n 
1 289 VAL n 
1 290 ILE n 
1 291 ILE n 
1 292 ILE n 
1 293 ASP n 
1 294 ILE n 
1 295 SER n 
1 296 ILE n 
1 297 ASP n 
1 298 GLU n 
1 299 THR n 
1 300 SER n 
1 301 ASP n 
1 302 ASP n 
1 303 ARG n 
1 304 GLY n 
1 305 LEU n 
1 306 THR n 
1 307 GLU n 
1 308 LEU n 
1 309 GLN n 
1 310 LEU n 
1 311 ASP n 
1 312 TYR n 
1 313 ASP n 
1 314 LEU n 
1 315 VAL n 
1 316 MET n 
1 317 LEU n 
1 318 THR n 
1 319 MET n 
1 320 PHE n 
1 321 LEU n 
1 322 GLY n 
1 323 LYS n 
1 324 GLU n 
1 325 ARG n 
1 326 THR n 
1 327 LYS n 
1 328 GLN n 
1 329 GLU n 
1 330 TRP n 
1 331 GLU n 
1 332 LYS n 
1 333 LEU n 
1 334 ILE n 
1 335 TYR n 
1 336 ASP n 
1 337 ALA n 
1 338 GLY n 
1 339 PHE n 
1 340 SER n 
1 341 SER n 
1 342 TYR n 
1 343 LYS n 
1 344 ILE n 
1 345 THR n 
1 346 PRO n 
1 347 ILE n 
1 348 SER n 
1 349 GLY n 
1 350 PHE n 
1 351 LYS n 
1 352 SER n 
1 353 LEU n 
1 354 ILE n 
1 355 GLU n 
1 356 VAL n 
1 357 TYR n 
1 358 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man 
;isoflavanone 4'-O-methyltransferase
;
40152.703 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "(2S,3R)-2,7-DIHYDROXY-3-(4-HYDROXYPHENYL)-2,3-DIHYDRO-4H-CHROMEN-4-ONE" 272.253   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                384.411   2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                                    18.015    216 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   7   7   GLY GLY A   ? n 
A   1 2   SER 2   8   8   SER SER A   ? n 
A   1 3   GLU 3   9   9   GLU GLU A   ? n 
A   1 4   GLU 4   10  10  GLU GLU A   ? n 
A   1 5   SER 5   11  11  SER SER A   ? n 
A   1 6   GLU 6   12  12  GLU GLU A   ? n 
A   1 7   LEU 7   13  13  LEU LEU A   ? n 
A   1 8   TYR 8   14  14  TYR TYR A   ? n 
A   1 9   HIS 9   15  15  HIS HIS A   ? n 
A   1 10  ALA 10  16  16  ALA ALA A   ? n 
A   1 11  GLN 11  17  17  GLN GLN A   ? n 
A   1 12  ILE 12  18  18  ILE ILE A   ? n 
A   1 13  HIS 13  19  19  HIS HIS A   ? n 
A   1 14  LEU 14  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  21  21  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  LYS 16  22  22  LYS LYS A   ? n 
A   1 17  HIS 17  23  23  HIS HIS A   ? n 
A   1 18  VAL 18  24  24  VAL VAL A   ? n 
A   1 19  TYR 19  25  25  TYR TYR A   ? n 
A   1 20  ASN 20  26  26  ASN ASN A   ? n 
A   1 21  PHE 21  27  27  PHE PHE A   ? n 
A   1 22  VAL 22  28  28  VAL VAL A   ? n 
A   1 23  SER 23  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 24  SER 24  30  30  SER SER A   ? n 
A   1 25  MET 25  31  31  MET MET A   ? n 
A   1 26  ALA 26  32  32  ALA ALA A   ? n 
A   1 27  LEU 27  33  33  LEU LEU A   ? n 
A   1 28  LYS 28  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 29  SER 29  35  35  SER SER A   ? n 
A   1 30  ALA 30  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 31  MET 31  37  37  MET MET A   ? n 
A   1 32  GLU 32  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  LEU 33  39  39  LEU LEU A   ? n 
A   1 34  GLY 34  40  40  GLY GLY A   ? n 
A   1 35  ILE 35  41  41  ILE ILE A   ? n 
A   1 36  ALA 36  42  42  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  ASP 37  43  43  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  ALA 38  44  44  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  ILE 39  45  45  ILE ILE A   ? n 
A   1 40  HIS 40  46  46  HIS HIS A   ? n 
A   1 41  ASN 41  47  47  ASN ASN A   ? n 
A   1 42  HIS 42  48  48  HIS HIS A   ? n 
A   1 43  GLY 43  49  49  GLY GLY A   ? n 
A   1 44  LYS 44  50  50  LYS LYS A   ? n 
A   1 45  PRO 45  51  51  PRO PRO A   ? n 
A   1 46  MET 46  52  52  MET MET A   ? n 
A   1 47  THR 47  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 48  LEU 48  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  SER 49  55  55  SER SER A   ? n 
A   1 50  GLU 50  56  56  GLU GLU A   ? n 
A   1 51  LEU 51  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  ALA 52  58  58  ALA ALA A   ? n 
A   1 53  SER 53  59  59  SER SER A   ? n 
A   1 54  SER 54  60  60  SER SER A   ? n 
A   1 55  LEU 55  61  61  LEU LEU A   ? n 
A   1 56  LYS 56  62  62  LYS LYS A   ? n 
A   1 57  LEU 57  63  63  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  HIS 58  64  64  HIS HIS A   ? n 
A   1 59  PRO 59  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 60  SER 60  66  66  SER SER A   ? n 
A   1 61  LYS 61  67  67  LYS LYS A   ? n 
A   1 62  VAL 62  68  68  VAL VAL A   ? n 
A   1 63  ASN 63  69  69  ASN ASN A   ? n 
A   1 64  ILE 64  70  70  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  LEU 65  71  71  LEU LEU A   ? n 
A   1 66  HIS 66  72  72  HIS HIS A   ? n 
A   1 67  ARG 67  73  73  ARG ARG A   ? n 
A   1 68  PHE 68  74  74  PHE PHE A   ? n 
A   1 69  LEU 69  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 70  ARG 70  76  76  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  LEU 71  77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 72  LEU 72  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 73  THR 73  79  79  THR THR A   ? n 
A   1 74  HIS 74  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 75  ASN 75  81  81  ASN ASN A   ? n 
A   1 76  GLY 76  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 77  PHE 77  83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 78  PHE 78  84  84  PHE PHE A   ? n 
A   1 79  ALA 79  85  85  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  LYS 80  86  86  LYS LYS A   ? n 
A   1 81  THR 81  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 82  ILE 82  88  88  ILE ILE A   ? n 
A   1 83  VAL 83  89  89  VAL VAL A   ? n 
A   1 84  LYS 84  90  90  LYS LYS A   ? n 
A   1 85  GLY 85  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 86  LYS 86  92  92  LYS LYS A   ? n 
A   1 87  GLU 87  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 88  GLY 88  94  94  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  ASP 89  95  95  ASP ASP A   ? n 
A   1 90  GLU 90  96  96  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  GLU 91  97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 92  GLU 92  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 93  GLU 93  99  99  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  ILE 94  100 100 ILE ILE A   ? n 
A   1 95  ALA 95  101 101 ALA ALA A   ? n 
A   1 96  TYR 96  102 102 TYR TYR A   ? n 
A   1 97  SER 97  103 103 SER SER A   ? n 
A   1 98  LEU 98  104 104 LEU LEU A   ? n 
A   1 99  THR 99  105 105 THR THR A   ? n 
A   1 100 PRO 100 106 106 PRO PRO A   ? n 
A   1 101 PRO 101 107 107 PRO PRO A   ? n 
A   1 102 SER 102 108 108 SER SER A   ? n 
A   1 103 LYS 103 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 104 LEU 104 110 110 LEU LEU A   ? n 
A   1 105 LEU 105 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 106 ILE 106 112 112 ILE ILE A   ? n 
A   1 107 SER 107 113 113 SER SER A   ? n 
A   1 108 GLY 108 114 114 GLY GLY A   ? n 
A   1 109 LYS 109 115 115 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 PRO 110 116 116 PRO PRO A   ? n 
A   1 111 THR 111 117 117 THR THR A   ? n 
A   1 112 CYS 112 118 118 CYS CYS A   ? n 
A   1 113 LEU 113 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 114 SER 114 120 120 SER SER A   ? n 
A   1 115 SER 115 121 121 SER SER A   ? n 
A   1 116 ILE 116 122 122 ILE ILE A   ? n 
A   1 117 VAL 117 123 123 VAL VAL A   ? n 
A   1 118 LYS 118 124 124 LYS LYS A   ? n 
A   1 119 GLY 119 125 125 GLY GLY A   ? n 
A   1 120 ALA 120 126 126 ALA ALA A   ? n 
A   1 121 LEU 121 127 127 LEU LEU A   ? n 
A   1 122 HIS 122 128 128 HIS HIS A   ? n 
A   1 123 PRO 123 129 129 PRO PRO A   ? n 
A   1 124 SER 124 130 130 SER SER A   ? n 
A   1 125 SER 125 131 131 SER SER A   ? n 
A   1 126 LEU 126 132 132 LEU LEU A   ? n 
A   1 127 ASP 127 133 133 ASP ASP A   ? n 
A   1 128 MET 128 134 134 MET MET A   ? n 
A   1 129 TRP 129 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 130 SER 130 136 136 SER SER A   ? n 
A   1 131 SER 131 137 137 SER SER A   ? n 
A   1 132 SER 132 138 138 SER SER A   ? n 
A   1 133 LYS 133 139 139 LYS LYS A   ? n 
A   1 134 LYS 134 140 140 LYS LYS A   ? n 
A   1 135 TRP 135 141 141 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 PHE 136 142 142 PHE PHE A   ? n 
A   1 137 ASN 137 143 143 ASN ASN A   ? n 
A   1 138 GLU 138 144 144 GLU GLU A   ? n 
A   1 139 ASP 139 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 140 LYS 140 146 146 LYS LYS A   ? n 
A   1 141 GLU 141 147 147 GLU GLU A   ? n 
A   1 142 GLN 142 148 148 GLN GLN A   ? n 
A   1 143 THR 143 149 149 THR THR A   ? n 
A   1 144 LEU 144 150 150 LEU LEU A   ? n 
A   1 145 PHE 145 151 151 PHE PHE A   ? n 
A   1 146 GLU 146 152 152 GLU GLU A   ? n 
A   1 147 CYS 147 153 153 CYS CYS A   ? n 
A   1 148 ALA 148 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 149 THR 149 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 150 GLY 150 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 151 GLU 151 157 157 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 SER 152 158 158 SER SER A   ? n 
A   1 153 PHE 153 159 159 PHE PHE A   ? n 
A   1 154 TRP 154 160 160 TRP TRP A   ? n 
A   1 155 ASP 155 161 161 ASP ASP A   ? n 
A   1 156 PHE 156 162 162 PHE PHE A   ? n 
A   1 157 LEU 157 163 163 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 ASN 158 164 164 ASN ASN A   ? n 
A   1 159 LYS 159 165 165 LYS LYS A   ? n 
A   1 160 ASP 160 166 166 ASP ASP A   ? n 
A   1 161 SER 161 167 167 SER SER A   ? n 
A   1 162 GLU 162 168 168 GLU GLU A   ? n 
A   1 163 SER 163 169 169 SER SER A   ? n 
A   1 164 SER 164 170 170 SER SER A   ? n 
A   1 165 THR 165 171 171 THR THR A   ? n 
A   1 166 LEU 166 172 172 LEU LEU A   ? n 
A   1 167 SER 167 173 173 SER SER A   ? n 
A   1 168 MET 168 174 174 MET MET A   ? n 
A   1 169 PHE 169 175 175 PHE PHE A   ? n 
A   1 170 GLN 170 176 176 GLN GLN A   ? n 
A   1 171 ASP 171 177 177 ASP ASP A   ? n 
A   1 172 ALA 172 178 178 ALA ALA A   ? n 
A   1 173 MET 173 179 179 MET MET A   ? n 
A   1 174 ALA 174 180 180 ALA ALA A   ? n 
A   1 175 SER 175 181 181 SER SER A   ? n 
A   1 176 ASP 176 182 182 ASP ASP A   ? n 
A   1 177 SER 177 183 183 SER SER A   ? n 
A   1 178 ARG 178 184 184 ARG ARG A   ? n 
A   1 179 MET 179 185 185 MET MET A   ? n 
A   1 180 PHE 180 186 186 PHE PHE A   ? n 
A   1 181 LYS 181 187 187 LYS LYS A   ? n 
A   1 182 LEU 182 188 188 LEU LEU A   ? n 
A   1 183 VAL 183 189 189 VAL VAL A   ? n 
A   1 184 LEU 184 190 190 LEU LEU A   ? n 
A   1 185 GLN 185 191 191 GLN GLN A   ? n 
A   1 186 GLU 186 192 192 GLU GLU A   ? n 
A   1 187 ASN 187 193 193 ASN ASN A   ? n 
A   1 188 LYS 188 194 194 LYS LYS A   ? n 
A   1 189 ARG 189 195 195 ARG ARG A   ? n 
A   1 190 VAL 190 196 196 VAL VAL A   ? n 
A   1 191 PHE 191 197 197 PHE PHE A   ? n 
A   1 192 GLU 192 198 198 GLU GLU A   ? n 
A   1 193 GLY 193 199 199 GLY GLY A   ? n 
A   1 194 LEU 194 200 200 LEU LEU A   ? n 
A   1 195 GLU 195 201 201 GLU GLU A   ? n 
A   1 196 SER 196 202 202 SER SER A   ? n 
A   1 197 LEU 197 203 203 LEU LEU A   ? n 
A   1 198 VAL 198 204 204 VAL VAL A   ? n 
A   1 199 ASP 199 205 205 ASP ASP A   ? n 
A   1 200 VAL 200 206 206 VAL VAL A   ? n 
A   1 201 GLY 201 207 207 GLY GLY A   ? n 
A   1 202 GLY 202 208 208 GLY GLY A   ? n 
A   1 203 GLY 203 209 209 GLY GLY A   ? n 
A   1 204 THR 204 210 210 THR THR A   ? n 
A   1 205 GLY 205 211 211 GLY GLY A   ? n 
A   1 206 GLY 206 212 212 GLY GLY A   ? n 
A   1 207 VAL 207 213 213 VAL VAL A   ? n 
A   1 208 THR 208 214 214 THR THR A   ? n 
A   1 209 LYS 209 215 215 LYS LYS A   ? n 
A   1 210 LEU 210 216 216 LEU LEU A   ? n 
A   1 211 ILE 211 217 217 ILE ILE A   ? n 
A   1 212 HIS 212 218 218 HIS HIS A   ? n 
A   1 213 GLU 213 219 219 GLU GLU A   ? n 
A   1 214 ILE 214 220 220 ILE ILE A   ? n 
A   1 215 PHE 215 221 221 PHE PHE A   ? n 
A   1 216 PRO 216 222 222 PRO PRO A   ? n 
A   1 217 HIS 217 223 223 HIS HIS A   ? n 
A   1 218 LEU 218 224 224 LEU LEU A   ? n 
A   1 219 LYS 219 225 225 LYS LYS A   ? n 
A   1 220 CYS 220 226 226 CYS CYS A   ? n 
A   1 221 THR 221 227 227 THR THR A   ? n 
A   1 222 VAL 222 228 228 VAL VAL A   ? n 
A   1 223 PHE 223 229 229 PHE PHE A   ? n 
A   1 224 ASP 224 230 230 ASP ASP A   ? n 
A   1 225 GLN 225 231 231 GLN GLN A   ? n 
A   1 226 PRO 226 232 232 PRO PRO A   ? n 
A   1 227 GLN 227 233 233 GLN GLN A   ? n 
A   1 228 VAL 228 234 234 VAL VAL A   ? n 
A   1 229 VAL 229 235 235 VAL VAL A   ? n 
A   1 230 GLY 230 236 236 GLY GLY A   ? n 
A   1 231 ASN 231 237 237 ASN ASN A   ? n 
A   1 232 LEU 232 238 238 LEU LEU A   ? n 
A   1 233 THR 233 239 239 THR THR A   ? n 
A   1 234 GLY 234 240 240 GLY GLY A   ? n 
A   1 235 ASN 235 241 241 ASN ASN A   ? n 
A   1 236 GLU 236 242 242 GLU GLU A   ? n 
A   1 237 ASN 237 243 243 ASN ASN A   ? n 
A   1 238 LEU 238 244 244 LEU LEU A   ? n 
A   1 239 ASN 239 245 245 ASN ASN A   ? n 
A   1 240 PHE 240 246 246 PHE PHE A   ? n 
A   1 241 VAL 241 247 247 VAL VAL A   ? n 
A   1 242 GLY 242 248 248 GLY GLY A   ? n 
A   1 243 GLY 243 249 249 GLY GLY A   ? n 
A   1 244 ASP 244 250 250 ASP ASP A   ? n 
A   1 245 MET 245 251 251 MET MET A   ? n 
A   1 246 PHE 246 252 252 PHE PHE A   ? n 
A   1 247 LYS 247 253 253 LYS LYS A   ? n 
A   1 248 SER 248 254 254 SER SER A   ? n 
A   1 249 ILE 249 255 255 ILE ILE A   ? n 
A   1 250 PRO 250 256 256 PRO PRO A   ? n 
A   1 251 SER 251 257 257 SER SER A   ? n 
A   1 252 ALA 252 258 258 ALA ALA A   ? n 
A   1 253 ASP 253 259 259 ASP ASP A   ? n 
A   1 254 ALA 254 260 260 ALA ALA A   ? n 
A   1 255 VAL 255 261 261 VAL VAL A   ? n 
A   1 256 LEU 256 262 262 LEU LEU A   ? n 
A   1 257 LEU 257 263 263 LEU LEU A   ? n 
A   1 258 LYS 258 264 264 LYS LYS A   ? n 
A   1 259 TRP 259 265 265 TRP TRP A   ? n 
A   1 260 VAL 260 266 266 VAL VAL A   ? n 
A   1 261 LEU 261 267 267 LEU LEU A   ? n 
A   1 262 HIS 262 268 268 HIS HIS A   ? n 
A   1 263 ASP 263 269 269 ASP ASP A   ? n 
A   1 264 TRP 264 270 270 TRP TRP A   ? n 
A   1 265 ASN 265 271 271 ASN ASN A   ? n 
A   1 266 ASP 266 272 272 ASP ASP A   ? n 
A   1 267 GLU 267 273 273 GLU GLU A   ? n 
A   1 268 GLN 268 274 274 GLN GLN A   ? n 
A   1 269 SER 269 275 275 SER SER A   ? n 
A   1 270 LEU 270 276 276 LEU LEU A   ? n 
A   1 271 LYS 271 277 277 LYS LYS A   ? n 
A   1 272 ILE 272 278 278 ILE ILE A   ? n 
A   1 273 LEU 273 279 279 LEU LEU A   ? n 
A   1 274 LYS 274 280 280 LYS LYS A   ? n 
A   1 275 ASN 275 281 281 ASN ASN A   ? n 
A   1 276 SER 276 282 282 SER SER A   ? n 
A   1 277 LYS 277 283 283 LYS LYS A   ? n 
A   1 278 GLU 278 284 284 GLU GLU A   ? n 
A   1 279 ALA 279 285 285 ALA ALA A   ? n 
A   1 280 ILE 280 286 286 ILE ILE A   ? n 
A   1 281 SER 281 287 287 SER SER A   ? n 
A   1 282 HIS 282 288 288 HIS HIS A   ? n 
A   1 283 LYS 283 289 289 LYS LYS A   ? n 
A   1 284 GLY 284 290 290 GLY GLY A   ? n 
A   1 285 LYS 285 291 291 LYS LYS A   ? n 
A   1 286 ASP 286 292 292 ASP ASP A   ? n 
A   1 287 GLY 287 293 293 GLY GLY A   ? n 
A   1 288 LYS 288 294 294 LYS LYS A   ? n 
A   1 289 VAL 289 295 295 VAL VAL A   ? n 
A   1 290 ILE 290 296 296 ILE ILE A   ? n 
A   1 291 ILE 291 297 297 ILE ILE A   ? n 
A   1 292 ILE 292 298 298 ILE ILE A   ? n 
A   1 293 ASP 293 299 299 ASP ASP A   ? n 
A   1 294 ILE 294 300 300 ILE ILE A   ? n 
A   1 295 SER 295 301 301 SER SER A   ? n 
A   1 296 ILE 296 302 302 ILE ILE A   ? n 
A   1 297 ASP 297 303 303 ASP ASP A   ? n 
A   1 298 GLU 298 304 304 GLU GLU A   ? n 
A   1 299 THR 299 305 305 THR THR A   ? n 
A   1 300 SER 300 306 306 SER SER A   ? n 
A   1 301 ASP 301 307 307 ASP ASP A   ? n 
A   1 302 ASP 302 308 308 ASP ASP A   ? n 
A   1 303 ARG 303 309 309 ARG ARG A   ? n 
A   1 304 GLY 304 310 310 GLY GLY A   ? n 
A   1 305 LEU 305 311 311 LEU LEU A   ? n 
A   1 306 THR 306 312 312 THR THR A   ? n 
A   1 307 GLU 307 313 313 GLU GLU A   ? n 
A   1 308 LEU 308 314 314 LEU LEU A   ? n 
A   1 309 GLN 309 315 315 GLN GLN A   ? n 
A   1 310 LEU 310 316 316 LEU LEU A   ? n 
A   1 311 ASP 311 317 317 ASP ASP A   ? n 
A   1 312 TYR 312 318 318 TYR TYR A   ? n 
A   1 313 ASP 313 319 319 ASP ASP A   ? n 
A   1 314 LEU 314 320 320 LEU LEU A   ? n 
A   1 315 VAL 315 321 321 VAL VAL A   ? n 
A   1 316 MET 316 322 322 MET MET A   ? n 
A   1 317 LEU 317 323 323 LEU LEU A   ? n 
A   1 318 THR 318 324 324 THR THR A   ? n 
A   1 319 MET 319 325 325 MET MET A   ? n 
A   1 320 PHE 320 326 326 PHE PHE A   ? n 
A   1 321 LEU 321 327 327 LEU LEU A   ? n 
A   1 322 GLY 322 328 328 GLY GLY A   ? n 
A   1 323 LYS 323 329 329 LYS LYS A   ? n 
A   1 324 GLU 324 330 330 GLU GLU A   ? n 
A   1 325 ARG 325 331 331 ARG ARG A   ? n 
A   1 326 THR 326 332 332 THR THR A   ? n 
A   1 327 LYS 327 333 333 LYS LYS A   ? n 
A   1 328 GLN 328 334 334 GLN GLN A   ? n 
A   1 329 GLU 329 335 335 GLU GLU A   ? n 
A   1 330 TRP 330 336 336 TRP TRP A   ? n 
A   1 331 GLU 331 337 337 GLU GLU A   ? n 
A   1 332 LYS 332 338 338 LYS LYS A   ? n 
A   1 333 LEU 333 339 339 LEU LEU A   ? n 
A   1 334 ILE 334 340 340 ILE ILE A   ? n 
A   1 335 TYR 335 341 341 TYR TYR A   ? n 
A   1 336 ASP 336 342 342 ASP ASP A   ? n 
A   1 337 ALA 337 343 343 ALA ALA A   ? n 
A   1 338 GLY 338 344 344 GLY GLY A   ? n 
A   1 339 PHE 339 345 345 PHE PHE A   ? n 
A   1 340 SER 340 346 346 SER SER A   ? n 
A   1 341 SER 341 347 347 SER SER A   ? n 
A   1 342 TYR 342 348 348 TYR TYR A   ? n 
A   1 343 LYS 343 349 349 LYS LYS A   ? n 
A   1 344 ILE 344 350 350 ILE ILE A   ? n 
A   1 345 THR 345 351 351 THR THR A   ? n 
A   1 346 PRO 346 352 352 PRO PRO A   ? n 
A   1 347 ILE 347 353 353 ILE ILE A   ? n 
A   1 348 SER 348 354 354 SER SER A   ? n 
A   1 349 GLY 349 355 355 GLY GLY A   ? n 
A   1 350 PHE 350 356 356 PHE PHE A   ? n 
A   1 351 LYS 351 357 357 LYS LYS A   ? n 
A   1 352 SER 352 358 358 SER SER A   ? n 
A   1 353 LEU 353 359 359 LEU LEU A   ? n 
A   1 354 ILE 354 360 360 ILE ILE A   ? n 
A   1 355 GLU 355 361 361 GLU GLU A   ? n 
A   1 356 VAL 356 362 362 VAL VAL A   ? n 
A   1 357 TYR 357 363 363 TYR TYR A   ? n 
A   1 358 PRO 358 364 364 PRO PRO A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   7   7   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   8   8   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 3   GLU 3   9   9   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 4   GLU 4   10  10  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 5   SER 5   11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 6   GLU 6   12  12  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 7   LEU 7   13  13  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 8   TYR 8   14  14  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   15  15  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 10  ALA 10  16  16  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 11  GLN 11  17  17  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 12  ILE 12  18  18  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 13  HIS 13  19  19  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  21  21  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  LYS 16  22  22  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 17  HIS 17  23  23  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 18  VAL 18  24  24  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  25  25  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 20  ASN 20  26  26  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 21  PHE 21  27  27  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 22  VAL 22  28  28  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 23  SER 23  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  30  30  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  31  31  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  32  32  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 27  LEU 27  33  33  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 28  LYS 28  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 29  SER 29  35  35  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 30  ALA 30  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 31  MET 31  37  37  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  LEU 33  39  39  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 34  GLY 34  40  40  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 35  ILE 35  41  41  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  42  42  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  43  43  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  44  44  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  ILE 39  45  45  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 40  HIS 40  46  46  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 41  ASN 41  47  47  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 42  HIS 42  48  48  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 43  GLY 43  49  49  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 44  LYS 44  50  50  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 45  PRO 45  51  51  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 46  MET 46  52  52  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 47  THR 47  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  SER 49  55  55  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 50  GLU 50  56  56  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  ALA 52  58  58  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  SER 54  60  60  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 55  LEU 55  61  61  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 56  LYS 56  62  62  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 57  LEU 57  63  63  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 58  HIS 58  64  64  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 59  PRO 59  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 60  SER 60  66  66  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 61  LYS 61  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 62  VAL 62  68  68  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 63  ASN 63  69  69  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  70  70  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  LEU 65  71  71  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 66  HIS 66  72  72  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 67  ARG 67  73  73  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 68  PHE 68  74  74  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 69  LEU 69  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  76  76  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 72  LEU 72  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 73  THR 73  79  79  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 74  HIS 74  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 75  ASN 75  81  81  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 76  GLY 76  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 77  PHE 77  83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 78  PHE 78  84  84  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  85  85  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  LYS 80  86  86  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 81  THR 81  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 82  ILE 82  88  88  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 83  VAL 83  89  89  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 84  LYS 84  90  90  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 85  GLY 85  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 86  LYS 86  92  92  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 87  GLU 87  93  93  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  94  94  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  ASP 89  95  95  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  96  96  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  GLU 91  97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 92  GLU 92  98  98  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 93  GLU 93  99  99  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 94  ILE 94  100 100 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 95  ALA 95  101 101 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 96  TYR 96  102 102 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  LEU 98  104 104 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 99  THR 99  105 105 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 100 PRO 100 106 106 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 101 PRO 101 107 107 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 108 108 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 LYS 103 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 104 LEU 104 110 110 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 105 LEU 105 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 106 ILE 106 112 112 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 107 SER 107 113 113 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 108 GLY 108 114 114 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 115 115 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 PRO 110 116 116 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 111 THR 111 117 117 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 112 CYS 112 118 118 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 SER 114 120 120 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 115 SER 115 121 121 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 116 ILE 116 122 122 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 117 VAL 117 123 123 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 118 LYS 118 124 124 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 119 GLY 119 125 125 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 120 ALA 120 126 126 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 121 LEU 121 127 127 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 122 HIS 122 128 128 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 123 PRO 123 129 129 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 124 SER 124 130 130 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 125 SER 125 131 131 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 126 LEU 126 132 132 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 127 ASP 127 133 133 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 128 MET 128 134 134 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 129 TRP 129 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 130 SER 130 136 136 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 131 SER 131 137 137 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 132 SER 132 138 138 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 133 LYS 133 139 139 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 134 LYS 134 140 140 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 141 141 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 PHE 136 142 142 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 137 ASN 137 143 143 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 138 GLU 138 144 144 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 139 ASP 139 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 140 LYS 140 146 146 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 141 GLU 141 147 147 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 142 GLN 142 148 148 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 143 THR 143 149 149 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 144 LEU 144 150 150 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 145 PHE 145 151 151 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 146 GLU 146 152 152 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 147 CYS 147 153 153 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 148 ALA 148 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 149 THR 149 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 150 GLY 150 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 157 157 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 SER 152 158 158 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 153 PHE 153 159 159 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 154 TRP 154 160 160 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 155 ASP 155 161 161 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 156 PHE 156 162 162 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 163 163 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 ASN 158 164 164 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 159 LYS 159 165 165 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 160 ASP 160 166 166 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 161 SER 161 167 167 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 162 GLU 162 168 168 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 163 SER 163 169 169 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 164 SER 164 170 170 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 171 171 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 166 LEU 166 172 172 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 167 SER 167 173 173 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 168 MET 168 174 174 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 169 PHE 169 175 175 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 170 GLN 170 176 176 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 171 ASP 171 177 177 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 172 ALA 172 178 178 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 173 MET 173 179 179 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 174 ALA 174 180 180 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 175 SER 175 181 181 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 176 ASP 176 182 182 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 177 SER 177 183 183 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 178 ARG 178 184 184 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 179 MET 179 185 185 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 180 PHE 180 186 186 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 181 LYS 181 187 187 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 182 LEU 182 188 188 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 183 VAL 183 189 189 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 184 LEU 184 190 190 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 185 GLN 185 191 191 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 186 GLU 186 192 192 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 187 ASN 187 193 193 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 188 LYS 188 194 194 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 189 ARG 189 195 195 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 190 VAL 190 196 196 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 191 PHE 191 197 197 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 192 GLU 192 198 198 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 193 GLY 193 199 199 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 194 LEU 194 200 200 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 195 GLU 195 201 201 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 196 SER 196 202 202 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 197 LEU 197 203 203 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 198 VAL 198 204 204 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 199 ASP 199 205 205 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 200 VAL 200 206 206 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 201 GLY 201 207 207 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 202 GLY 202 208 208 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 203 GLY 203 209 209 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 204 THR 204 210 210 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 205 GLY 205 211 211 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 206 GLY 206 212 212 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 207 VAL 207 213 213 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 208 THR 208 214 214 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 209 LYS 209 215 215 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 210 LEU 210 216 216 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 211 ILE 211 217 217 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 212 HIS 212 218 218 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 213 GLU 213 219 219 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 214 ILE 214 220 220 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 215 PHE 215 221 221 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 216 PRO 216 222 222 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 217 HIS 217 223 223 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 218 LEU 218 224 224 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 219 LYS 219 225 225 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 220 CYS 220 226 226 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 221 THR 221 227 227 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 222 VAL 222 228 228 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 223 PHE 223 229 229 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 224 ASP 224 230 230 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 225 GLN 225 231 231 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 226 PRO 226 232 232 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 227 GLN 227 233 233 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 228 VAL 228 234 234 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 229 VAL 229 235 235 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 230 GLY 230 236 236 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 231 ASN 231 237 237 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 232 LEU 232 238 238 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 233 THR 233 239 239 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 234 GLY 234 240 240 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 235 ASN 235 241 241 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 236 GLU 236 242 242 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 237 ASN 237 243 243 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 238 LEU 238 244 244 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 239 ASN 239 245 245 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 240 PHE 240 246 246 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 241 VAL 241 247 247 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 242 GLY 242 248 248 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 243 GLY 243 249 249 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 244 ASP 244 250 250 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 245 MET 245 251 251 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 246 PHE 246 252 252 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 247 LYS 247 253 253 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 248 SER 248 254 254 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 249 ILE 249 255 255 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 250 PRO 250 256 256 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 251 SER 251 257 257 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 252 ALA 252 258 258 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 253 ASP 253 259 259 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 254 ALA 254 260 260 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 255 VAL 255 261 261 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 256 LEU 256 262 262 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 257 LEU 257 263 263 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 258 LYS 258 264 264 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 259 TRP 259 265 265 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 260 VAL 260 266 266 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 261 LEU 261 267 267 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 262 HIS 262 268 268 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 263 ASP 263 269 269 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 264 TRP 264 270 270 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 265 ASN 265 271 271 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 266 ASP 266 272 272 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 267 GLU 267 273 273 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 268 GLN 268 274 274 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 269 SER 269 275 275 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 270 LEU 270 276 276 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 271 LYS 271 277 277 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 272 ILE 272 278 278 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 273 LEU 273 279 279 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 274 LYS 274 280 280 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 275 ASN 275 281 281 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 276 SER 276 282 282 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 277 LYS 277 283 283 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 278 GLU 278 284 284 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 279 ALA 279 285 285 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 280 ILE 280 286 286 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 281 SER 281 287 287 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 282 HIS 282 288 288 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 283 LYS 283 289 289 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 284 GLY 284 290 290 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 285 LYS 285 291 291 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 286 ASP 286 292 292 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 287 GLY 287 293 293 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 288 LYS 288 294 294 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 289 VAL 289 295 295 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 290 ILE 290 296 296 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 291 ILE 291 297 297 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 292 ILE 292 298 298 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 293 ASP 293 299 299 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 294 ILE 294 300 300 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 295 SER 295 301 301 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 296 ILE 296 302 302 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 297 ASP 297 303 303 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 298 GLU 298 304 304 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 299 THR 299 305 305 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 300 SER 300 306 306 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 301 ASP 301 307 307 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 302 ASP 302 308 308 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 303 ARG 303 309 309 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 304 GLY 304 310 310 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 305 LEU 305 311 311 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 306 THR 306 312 312 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 307 GLU 307 313 313 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 308 LEU 308 314 314 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 309 GLN 309 315 315 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 310 LEU 310 316 316 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 311 ASP 311 317 317 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 312 TYR 312 318 318 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 313 ASP 313 319 319 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 314 LEU 314 320 320 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 315 VAL 315 321 321 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 316 MET 316 322 322 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 317 LEU 317 323 323 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 318 THR 318 324 324 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 319 MET 319 325 325 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 320 PHE 320 326 326 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 321 LEU 321 327 327 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 322 GLY 322 328 328 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 323 LYS 323 329 329 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 324 GLU 324 330 330 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 325 ARG 325 331 331 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 326 THR 326 332 332 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 327 LYS 327 333 333 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 328 GLN 328 334 334 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 329 GLU 329 335 335 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 330 TRP 330 336 336 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 331 GLU 331 337 337 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 332 LYS 332 338 338 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 333 LEU 333 339 339 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 334 ILE 334 340 340 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 335 TYR 335 341 341 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 336 ASP 336 342 342 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 337 ALA 337 343 343 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 338 GLY 338 344 344 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 339 PHE 339 345 345 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 340 SER 340 346 346 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 341 SER 341 347 347 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 342 TYR 342 348 348 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 343 LYS 343 349 349 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 344 ILE 344 350 350 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 345 THR 345 351 351 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 346 PRO 346 352 352 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 347 ILE 347 353 353 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 348 SER 348 354 354 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 349 GLY 349 355 355 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 350 PHE 350 356 356 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 351 LYS 351 357 357 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 352 SER 352 358 358 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 353 LEU 353 359 359 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 354 ILE 354 360 360 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 355 GLU 355 361 361 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 356 VAL 356 362 362 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 357 TYR 357 363 363 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 358 PRO 358 364 364 PRO PRO A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 2HI 1   365  365  2HI 2HI A   ? 
C   3 SAH 1   3994 3994 SAH SAH A   ? 
B-2 2 2HI 1   365  365  2HI 2HI A-2 ? 
C-2 3 SAH 1   3994 3994 SAH SAH A-2 ? 
D   4 HOH 1   3995 1    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 2   3996 2    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 3   3997 3    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 4   3998 4    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 5   3999 5    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 6   4000 6    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 7   4001 7    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 8   4002 8    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 9   4003 9    HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 10  4004 10   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 11  4005 11   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 12  4006 12   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 13  4007 13   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 14  4008 14   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 15  4009 15   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 16  4010 16   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 17  4011 17   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 18  4012 18   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 19  4013 19   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 20  4014 20   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 21  4015 21   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 22  4016 22   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 23  4017 23   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 24  4018 24   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 25  4019 25   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 26  4020 26   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 27  4021 27   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 28  4022 28   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 29  4023 29   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 30  4024 30   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 31  4025 31   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 32  4026 32   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 33  4027 33   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 34  4028 34   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 35  4029 35   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 36  4030 36   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 37  4031 37   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 38  4032 38   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 39  4033 39   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 40  4034 40   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 41  4035 41   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 42  4036 42   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 43  4037 43   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 44  4038 44   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 45  4039 45   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 46  4040 46   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 47  4041 47   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 48  4042 48   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 49  4043 49   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 50  4044 50   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 51  4045 51   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 52  4046 52   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 53  4047 53   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 54  4048 54   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 55  4049 55   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 56  4050 56   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 57  4051 57   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 58  4052 58   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 59  4053 59   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 60  4054 60   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 61  4055 61   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 62  4056 62   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 63  4057 63   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 64  4058 64   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 65  4059 65   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 66  4060 67   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 67  4061 68   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 68  4062 69   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 69  4063 70   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 70  4064 71   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 71  4065 72   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 72  4066 73   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 73  4067 74   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 74  4068 75   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 75  4069 76   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 76  4070 77   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 77  4071 79   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 78  4072 80   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 79  4073 81   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 80  4074 82   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 81  4075 83   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 82  4076 84   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 83  4077 85   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 84  4078 86   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 85  4079 87   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 86  4080 88   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 87  4081 89   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 88  4082 90   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 89  4083 91   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 90  4084 92   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 91  4085 93   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 92  4086 94   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 93  4087 95   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 94  4088 96   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 95  4089 97   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 96  4090 98   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 97  4091 99   HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 98  4092 100  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 99  4093 102  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 100 4094 103  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 101 4095 104  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 102 4096 105  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 103 4097 106  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 104 4098 107  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 105 4099 109  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 106 4100 110  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 107 4101 111  HOH TIP A   ? 
D   4 HOH 108 4102 112  HOH TIP A   ? 
D-2 4 HOH 1   3995 1    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 2   3996 2    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 3   3997 3    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 4   3998 4    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 5   3999 5    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 6   4000 6    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 7   4001 7    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 8   4002 8    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 9   4003 9    HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 10  4004 10   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 11  4005 11   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 12  4006 12   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 13  4007 13   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 14  4008 14   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 15  4009 15   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 16  4010 16   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 17  4011 17   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 18  4012 18   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 19  4013 19   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 20  4014 20   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 21  4015 21   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 22  4016 22   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 23  4017 23   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 24  4018 24   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 25  4019 25   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 26  4020 26   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 27  4021 27   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 28  4022 28   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 29  4023 29   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 30  4024 30   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 31  4025 31   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 32  4026 32   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 33  4027 33   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 34  4028 34   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 35  4029 35   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 36  4030 36   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 37  4031 37   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 38  4032 38   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 39  4033 39   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 40  4034 40   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 41  4035 41   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 42  4036 42   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 43  4037 43   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 44  4038 44   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 45  4039 45   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 46  4040 46   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 47  4041 47   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 48  4042 48   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 49  4043 49   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 50  4044 50   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 51  4045 51   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 52  4046 52   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 53  4047 53   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 54  4048 54   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 55  4049 55   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 56  4050 56   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 57  4051 57   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 58  4052 58   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 59  4053 59   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 60  4054 60   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 61  4055 61   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 62  4056 62   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 63  4057 63   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 64  4058 64   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 65  4059 65   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 66  4060 67   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 67  4061 68   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 68  4062 69   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 69  4063 70   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 70  4064 71   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 71  4065 72   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 72  4066 73   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 73  4067 74   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 74  4068 75   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 75  4069 76   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 76  4070 77   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 77  4071 79   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 78  4072 80   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 79  4073 81   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 80  4074 82   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 81  4075 83   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 82  4076 84   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 83  4077 85   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 84  4078 86   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 85  4079 87   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 86  4080 88   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 87  4081 89   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 88  4082 90   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 89  4083 91   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 90  4084 92   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 91  4085 93   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 92  4086 94   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 93  4087 95   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 94  4088 96   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 95  4089 97   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 96  4090 98   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 97  4091 99   HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 98  4092 100  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 99  4093 102  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 100 4094 103  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 101 4095 104  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 102 4096 105  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 103 4097 106  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 104 4098 107  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 105 4099 109  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 106 4100 110  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 107 4101 111  HOH TIP A-2 ? 
D-2 4 HOH 108 4102 112  HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
2HI non-polymer         . "(2S,3R)-2,7-DIHYDROXY-3-(4-HYDROXYPHENYL)-2,3-DIHYDRO-4H-CHROMEN-4-ONE" "2,7,4'-TRIHYDROXYISOFLAVANONE" "C15 H12 O5"      272.253 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                  ?                               "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                 ?                               "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                               ?                               "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                          ?                               "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                 ?                               "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                ?                               "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                          ?                               "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                  ?                               "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                ?                               "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                    ?                               "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                               ?                               "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                  ?                               "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                   ?                               "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                               ?                               "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                            ?                               "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                  ?                               "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                ?                               "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                   ?                               "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                ?                               "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                               ?                               "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                 ?                               "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                   ?                               "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 HIS A   9   ? TYR A   19  ? HIS A   15  TYR A   25  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2  AA2 ASN A   20  ? GLY A   34  ? ASN A   26  GLY A   40  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A   34  ? GLY A   43  ? GLY A   40  GLY A   49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A   48  ? LEU A   55  ? LEU A   54  LEU A   61  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   61  ? ASN A   75  ? LYS A   67  ASN A   81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   99  ? LEU A   104 ? THR A   105 LEU A   110 1 ? 6  
HELX_P HELX_P7  AA7 LEU A   113 ? LEU A   121 ? LEU A   119 LEU A   127 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 HIS A   122 ? ASP A   127 ? HIS A   128 ASP A   133 1 ? 6  
HELX_P HELX_P9  AA9 MET A   128 ? SER A   130 ? MET A   134 SER A   136 5 ? 3  
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A   131 ? GLU A   138 ? SER A   137 GLU A   144 1 ? 8  
HELX_P HELX_P11 AB2 THR A   143 ? GLY A   150 ? THR A   149 GLY A   156 1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 SER A   152 ? ASN A   158 ? SER A   158 ASN A   164 1 ? 7  
HELX_P HELX_P13 AB4 LYS A   159 ? SER A   161 ? LYS A   165 SER A   167 5 ? 3  
HELX_P HELX_P14 AB5 GLU A   162 ? MET A   179 ? GLU A   168 MET A   185 1 ? 18 
HELX_P HELX_P15 AB6 MET A   179 ? ASN A   187 ? MET A   185 ASN A   193 1 ? 9  
HELX_P HELX_P16 AB7 ASN A   187 ? GLY A   193 ? ASN A   193 GLY A   199 1 ? 7  
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY A   205 ? PHE A   215 ? GLY A   211 PHE A   221 1 ? 11 
HELX_P HELX_P18 AB9 GLN A   225 ? GLY A   230 ? GLN A   231 GLY A   236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P19 AC1 VAL A   260 ? TRP A   264 ? VAL A   266 TRP A   270 5 ? 5  
HELX_P HELX_P20 AC2 ASN A   265 ? ILE A   280 ? ASN A   271 ILE A   286 1 ? 16 
HELX_P HELX_P21 AC3 SER A   281 ? GLY A   287 ? SER A   287 GLY A   293 5 ? 7  
HELX_P HELX_P22 AC4 ASP A   302 ? LEU A   321 ? ASP A   308 LEU A   327 1 ? 20 
HELX_P HELX_P23 AC5 LYS A   327 ? ALA A   337 ? LYS A   333 ALA A   343 1 ? 11 
HELX_P HELX_P24 AC6 HIS A-2 9   ? TYR A-2 19  ? HIS A-2 15  TYR A-2 25  1 ? 11 
HELX_P HELX_P25 AC7 ASN A-2 20  ? GLY A-2 34  ? ASN A-2 26  GLY A-2 40  1 ? 15 
HELX_P HELX_P26 AC8 GLY A-2 34  ? GLY A-2 43  ? GLY A-2 40  GLY A-2 49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P27 AC9 LEU A-2 48  ? LEU A-2 55  ? LEU A-2 54  LEU A-2 61  1 ? 8  
HELX_P HELX_P28 AD1 LYS A-2 61  ? ASN A-2 75  ? LYS A-2 67  ASN A-2 81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P29 AD2 THR A-2 99  ? LEU A-2 104 ? THR A-2 105 LEU A-2 110 1 ? 6  
HELX_P HELX_P30 AD3 LEU A-2 113 ? LEU A-2 121 ? LEU A-2 119 LEU A-2 127 1 ? 9  
HELX_P HELX_P31 AD4 HIS A-2 122 ? ASP A-2 127 ? HIS A-2 128 ASP A-2 133 1 ? 6  
HELX_P HELX_P32 AD5 MET A-2 128 ? SER A-2 130 ? MET A-2 134 SER A-2 136 5 ? 3  
HELX_P HELX_P33 AD6 SER A-2 131 ? GLU A-2 138 ? SER A-2 137 GLU A-2 144 1 ? 8  
HELX_P HELX_P34 AD7 THR A-2 143 ? GLY A-2 150 ? THR A-2 149 GLY A-2 156 1 ? 8  
HELX_P HELX_P35 AD8 SER A-2 152 ? ASN A-2 158 ? SER A-2 158 ASN A-2 164 1 ? 7  
HELX_P HELX_P36 AD9 LYS A-2 159 ? SER A-2 161 ? LYS A-2 165 SER A-2 167 5 ? 3  
HELX_P HELX_P37 AE1 GLU A-2 162 ? MET A-2 179 ? GLU A-2 168 MET A-2 185 1 ? 18 
HELX_P HELX_P38 AE2 MET A-2 179 ? ASN A-2 187 ? MET A-2 185 ASN A-2 193 1 ? 9  
HELX_P HELX_P39 AE3 ASN A-2 187 ? GLY A-2 193 ? ASN A-2 193 GLY A-2 199 1 ? 7  
HELX_P HELX_P40 AE4 GLY A-2 205 ? PHE A-2 215 ? GLY A-2 211 PHE A-2 221 1 ? 11 
HELX_P HELX_P41 AE5 GLN A-2 225 ? GLY A-2 230 ? GLN A-2 231 GLY A-2 236 1 ? 6  
HELX_P HELX_P42 AE6 VAL A-2 260 ? TRP A-2 264 ? VAL A-2 266 TRP A-2 270 5 ? 5  
HELX_P HELX_P43 AE7 ASN A-2 265 ? ILE A-2 280 ? ASN A-2 271 ILE A-2 286 1 ? 16 
HELX_P HELX_P44 AE8 SER A-2 281 ? GLY A-2 287 ? SER A-2 287 GLY A-2 293 5 ? 7  
HELX_P HELX_P45 AE9 ASP A-2 302 ? LEU A-2 321 ? ASP A-2 308 LEU A-2 327 1 ? 20 
HELX_P HELX_P46 AF1 LYS A-2 327 ? ALA A-2 337 ? LYS A-2 333 ALA A-2 343 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 2 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 7 ? 
AA6 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? parallel      
AA5 5 6 ? anti-parallel 
AA5 6 7 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 MET A   46  ? THR A   47  ? MET A   52  THR A   53  
AA1 2 GLU A   93  ? LEU A   98  ? GLU A   99  LEU A   104 
AA1 3 PHE A   78  ? VAL A   83  ? PHE A   84  VAL A   89  
AA2 1 LEU A   238 ? GLY A   242 ? LEU A   244 GLY A   248 
AA2 2 LYS A   219 ? ASP A   224 ? LYS A   225 ASP A   230 
AA2 3 SER A   196 ? VAL A   200 ? SER A   202 VAL A   206 
AA2 4 ALA A   254 ? LYS A   258 ? ALA A   260 LYS A   264 
AA2 5 LYS A   288 ? ASP A   293 ? LYS A   294 ASP A   299 
AA2 6 LYS A   351 ? TYR A   357 ? LYS A   357 TYR A   363 
AA2 7 SER A   341 ? ILE A   347 ? SER A   347 ILE A   353 
AA3 1 SER A   295 ? ILE A   296 ? SER A   301 ILE A   302 
AA3 2 ARG A   325 ? THR A   326 ? ARG A   331 THR A   332 
AA4 1 MET A-2 46  ? THR A-2 47  ? MET A-2 52  THR A-2 53  
AA4 2 GLU A-2 93  ? LEU A-2 98  ? GLU A-2 99  LEU A-2 104 
AA4 3 PHE A-2 78  ? VAL A-2 83  ? PHE A-2 84  VAL A-2 89  
AA5 1 LEU A-2 238 ? GLY A-2 242 ? LEU A-2 244 GLY A-2 248 
AA5 2 LYS A-2 219 ? ASP A-2 224 ? LYS A-2 225 ASP A-2 230 
AA5 3 SER A-2 196 ? VAL A-2 200 ? SER A-2 202 VAL A-2 206 
AA5 4 ALA A-2 254 ? LYS A-2 258 ? ALA A-2 260 LYS A-2 264 
AA5 5 LYS A-2 288 ? ASP A-2 293 ? LYS A-2 294 ASP A-2 299 
AA5 6 LYS A-2 351 ? TYR A-2 357 ? LYS A-2 357 TYR A-2 363 
AA5 7 SER A-2 341 ? ILE A-2 347 ? SER A-2 347 ILE A-2 353 
AA6 1 SER A-2 295 ? ILE A-2 296 ? SER A-2 301 ILE A-2 302 
AA6 2 ARG A-2 325 ? THR A-2 326 ? ARG A-2 331 THR A-2 332 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z         1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 6_575 x,-y+2,-z+1/2 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 144.2120000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 94.1990000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013868 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013868 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005308 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(2S,3R)-2,7-DIHYDROXY-3-(4-HYDROXYPHENYL)-2,3-DIHYDRO-4H-CHROMEN-4-ONE" 2HI 
3 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                                SAH 
4 water                                                                    HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N MET A   46  ? N MET A   52  O TYR A   96  ? O TYR A   102 
AA1 2 3 O GLU A   93  ? O GLU A   99  N VAL A   83  ? N VAL A   89  
AA2 1 2 O ASN A   239 ? O ASN A   245 N VAL A   222 ? N VAL A   228 
AA2 2 3 O THR A   221 ? O THR A   227 N ASP A   199 ? N ASP A   205 
AA2 3 4 N VAL A   198 ? N VAL A   204 O LEU A   256 ? O LEU A   262 
AA2 4 5 N VAL A   255 ? N VAL A   261 O ILE A   290 ? O ILE A   296 
AA2 5 6 N ILE A   291 ? N ILE A   297 O ILE A   354 ? O ILE A   360 
AA2 6 7 O GLU A   355 ? O GLU A   361 N LYS A   343 ? N LYS A   349 
AA3 1 2 N ILE A   296 ? N ILE A   302 O ARG A   325 ? O ARG A   331 
AA4 1 2 N MET A-2 46  ? N MET A-2 52  O TYR A-2 96  ? O TYR A-2 102 
AA4 2 3 O GLU A-2 93  ? O GLU A-2 99  N VAL A-2 83  ? N VAL A-2 89  
AA5 1 2 O ASN A-2 239 ? O ASN A-2 245 N VAL A-2 222 ? N VAL A-2 228 
AA5 2 3 O THR A-2 221 ? O THR A-2 227 N ASP A-2 199 ? N ASP A-2 205 
AA5 3 4 N VAL A-2 198 ? N VAL A-2 204 O LEU A-2 256 ? O LEU A-2 262 
AA5 4 5 N VAL A-2 255 ? N VAL A-2 261 O ILE A-2 290 ? O ILE A-2 296 
AA5 5 6 N ILE A-2 291 ? N ILE A-2 297 O ILE A-2 354 ? O ILE A-2 360 
AA5 6 7 O GLU A-2 355 ? O GLU A-2 361 N LYS A-2 343 ? N LYS A-2 349 
AA6 1 2 N ILE A-2 296 ? N ILE A-2 302 O ARG A-2 325 ? O ARG A-2 331 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . GLY A   1 1   ? 124.466 46.053  62.893 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A   N     1 
ATOM   2    C CA    . GLY A   1 1   ? 125.180 46.549  64.105 1.00 106.71 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A   CA    1 
ATOM   3    C C     . GLY A   1 1   ? 125.082 48.054  64.286 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A   C     1 
ATOM   4    O O     . GLY A   1 1   ? 123.984 48.613  64.328 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A   O     1 
ATOM   5    N N     . SER A   1 2   ? 126.236 48.711  64.395 1.00 106.68 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   N     1 
ATOM   6    C CA    . SER A   1 2   ? 126.279 50.159  64.571 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   CA    1 
ATOM   7    C C     . SER A   1 2   ? 125.707 50.836  63.331 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   C     1 
ATOM   8    O O     . SER A   1 2   ? 125.672 52.064  63.234 1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   O     1 
ATOM   9    C CB    . SER A   1 2   ? 127.715 50.630  64.826 1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   CB    1 
ATOM   10   O OG    . SER A   1 2   ? 128.559 50.359  63.722 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 8    SER A   OG    1 
ATOM   11   N N     . GLU A   1 3   ? 125.274 50.015  62.378 1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   N     1 
ATOM   12   C CA    . GLU A   1 3   ? 124.658 50.499  61.150 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CA    1 
ATOM   13   C C     . GLU A   1 3   ? 123.227 50.859  61.534 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   C     1 
ATOM   14   O O     . GLU A   1 3   ? 122.657 51.831  61.036 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   O     1 
ATOM   15   C CB    . GLU A   1 3   ? 124.686 49.398  60.079 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CB    1 
ATOM   16   C CG    . GLU A   1 3   ? 123.466 49.332  59.166 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CG    1 
ATOM   17   C CD    . GLU A   1 3   ? 122.245 48.765  59.870 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   CD    1 
ATOM   18   O OE1   . GLU A   1 3   ? 122.329 47.629  60.387 1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   OE1   1 
ATOM   19   O OE2   . GLU A   1 3   ? 121.204 49.454  59.909 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A   OE2   1 
ATOM   20   N N     . GLU A   1 4   ? 122.661 50.055  62.433 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   N     1 
ATOM   21   C CA    . GLU A   1 4   ? 121.309 50.267  62.937 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CA    1 
ATOM   22   C C     . GLU A   1 4   ? 121.339 51.619  63.627 1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   C     1 
ATOM   23   O O     . GLU A   1 4   ? 120.345 52.346  63.661 1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   O     1 
ATOM   24   C CB    . GLU A   1 4   ? 120.953 49.181  63.952 1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CB    1 
ATOM   25   C CG    . GLU A   1 4   ? 121.041 47.772  63.398 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CG    1 
ATOM   26   C CD    . GLU A   1 4   ? 120.968 46.722  64.481 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   CD    1 
ATOM   27   O OE1   . GLU A   1 4   ? 119.996 46.742  65.267 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   OE1   1 
ATOM   28   O OE2   . GLU A   1 4   ? 121.884 45.874  64.547 1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A   OE2   1 
ATOM   29   N N     . SER A   1 5   ? 122.507 51.940  64.175 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   N     1 
ATOM   30   C CA    . SER A   1 5   ? 122.733 53.201  64.861 1.00 95.11  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   CA    1 
ATOM   31   C C     . SER A   1 5   ? 122.644 54.324  63.833 1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   C     1 
ATOM   32   O O     . SER A   1 5   ? 122.126 54.130  62.732 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   O     1 
ATOM   33   C CB    . SER A   1 5   ? 124.122 53.195  65.517 1.00 95.25  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   CB    1 
ATOM   34   O OG    . SER A   1 5   ? 124.422 54.440  66.132 1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 11   SER A   OG    1 
ATOM   35   N N     . GLU A   1 6   ? 123.155 55.494  64.203 1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   N     1 
ATOM   36   C CA    . GLU A   1 6   ? 123.139 56.649  63.322 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CA    1 
ATOM   37   C C     . GLU A   1 6   ? 121.789 56.792  62.633 1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   C     1 
ATOM   38   O O     . GLU A   1 6   ? 121.540 56.148  61.616 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   O     1 
ATOM   39   C CB    . GLU A   1 6   ? 124.236 56.516  62.258 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CB    1 
ATOM   40   C CG    . GLU A   1 6   ? 125.261 57.648  62.247 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CG    1 
ATOM   41   C CD    . GLU A   1 6   ? 124.646 59.014  61.979 1.00 86.86  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   CD    1 
ATOM   42   O OE1   . GLU A   1 6   ? 123.989 59.570  62.885 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   OE1   1 
ATOM   43   O OE2   . GLU A   1 6   ? 124.821 59.529  60.854 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A   OE2   1 
ATOM   44   N N     . LEU A   1 7   ? 120.914 57.622  63.196 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   N     1 
ATOM   45   C CA    . LEU A   1 7   ? 119.611 57.874  62.594 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CA    1 
ATOM   46   C C     . LEU A   1 7   ? 119.969 58.680  61.351 1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   C     1 
ATOM   47   O O     . LEU A   1 7   ? 119.170 59.440  60.803 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   O     1 
ATOM   48   C CB    . LEU A   1 7   ? 118.720 58.676  63.559 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CB    1 
ATOM   49   C CG    . LEU A   1 7   ? 119.145 60.037  64.135 1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CG    1 
ATOM   50   C CD1   . LEU A   1 7   ? 118.217 60.408  65.300 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD1   1 
ATOM   51   C CD2   . LEU A   1 7   ? 120.575 59.980  64.634 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A   CD2   1 
ATOM   52   N N     . TYR A   1 8   ? 121.222 58.472  60.950 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   N     1 
ATOM   53   C CA    . TYR A   1 8   ? 121.895 59.067  59.807 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CA    1 
ATOM   54   C C     . TYR A   1 8   ? 121.465 60.462  59.415 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   C     1 
ATOM   55   O O     . TYR A   1 8   ? 120.686 61.125  60.102 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   O     1 
ATOM   56   C CB    . TYR A   1 8   ? 121.759 58.169  58.570 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CB    1 
ATOM   57   C CG    . TYR A   1 8   ? 121.465 56.717  58.858 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CG    1 
ATOM   58   C CD1   . TYR A   1 8   ? 120.170 56.295  59.167 1.00 70.91  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CD1   1 
ATOM   59   C CD2   . TYR A   1 8   ? 122.481 55.762  58.821 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CD2   1 
ATOM   60   C CE1   . TYR A   1 8   ? 119.894 54.958  59.433 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CE1   1 
ATOM   61   C CE2   . TYR A   1 8   ? 122.218 54.424  59.085 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CE2   1 
ATOM   62   C CZ    . TYR A   1 8   ? 120.923 54.029  59.390 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   CZ    1 
ATOM   63   O OH    . TYR A   1 8   ? 120.660 52.705  59.656 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A   OH    1 
ATOM   64   N N     . HIS A   1 9   ? 122.022 60.896  58.292 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   N     1 
ATOM   65   C CA    . HIS A   1 9   ? 121.709 62.180  57.707 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CA    1 
ATOM   66   C C     . HIS A   1 9   ? 120.575 61.797  56.782 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   C     1 
ATOM   67   O O     . HIS A   1 9   ? 120.170 62.559  55.902 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   O     1 
ATOM   68   C CB    . HIS A   1 9   ? 122.901 62.701  56.907 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CB    1 
ATOM   69   C CG    . HIS A   1 9   ? 124.163 62.786  57.703 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CG    1 
ATOM   70   N ND1   . HIS A   1 9   ? 124.836 61.670  58.150 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   ND1   1 
ATOM   71   C CD2   . HIS A   1 9   ? 124.864 63.854  58.151 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CD2   1 
ATOM   72   C CE1   . HIS A   1 9   ? 125.899 62.047  58.839 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   CE1   1 
ATOM   73   N NE2   . HIS A   1 9   ? 125.939 63.367  58.855 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A   NE2   1 
ATOM   74   N N     . ALA A   1 10  ? 120.087 60.578  56.996 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   N     1 
ATOM   75   C CA    . ALA A   1 10  ? 118.988 60.027  56.220 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CA    1 
ATOM   76   C C     . ALA A   1 10  ? 117.726 60.785  56.607 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   C     1 
ATOM   77   O O     . ALA A   1 10  ? 116.913 61.136  55.758 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   O     1 
ATOM   78   C CB    . ALA A   1 10  ? 118.829 58.541  56.524 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CB    1 
ATOM   79   N N     . GLN A   1 11  ? 117.594 61.057  57.899 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   N     1 
ATOM   80   C CA    . GLN A   1 11  ? 116.440 61.767  58.425 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CA    1 
ATOM   81   C C     . GLN A   1 11  ? 116.406 63.211  57.902 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   C     1 
ATOM   82   O O     . GLN A   1 11  ? 115.356 63.712  57.498 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   O     1 
ATOM   83   C CB    . GLN A   1 11  ? 116.483 61.723  59.961 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CB    1 
ATOM   84   C CG    . GLN A   1 11  ? 115.163 61.993  60.651 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CG    1 
ATOM   85   C CD    . GLN A   1 11  ? 115.109 61.453  62.087 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   CD    1 
ATOM   86   O OE1   . GLN A   1 11  ? 114.131 61.677  62.809 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   OE1   1 
ATOM   87   N NE2   . GLN A   1 11  ? 116.150 60.737  62.499 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A   NE2   1 
ATOM   88   N N     . ILE A   1 12  ? 117.557 63.873  57.883 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   N     1 
ATOM   89   C CA    . ILE A   1 12  ? 117.612 65.241  57.399 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CA    1 
ATOM   90   C C     . ILE A   1 12  ? 117.370 65.284  55.889 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   C     1 
ATOM   91   O O     . ILE A   1 12  ? 116.768 66.227  55.369 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   O     1 
ATOM   92   C CB    . ILE A   1 12  ? 118.964 65.891  57.735 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CB    1 
ATOM   93   C CG1   . ILE A   1 12  ? 118.932 67.374  57.372 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CG1   1 
ATOM   94   C CG2   . ILE A   1 12  ? 120.080 65.176  57.009 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CG2   1 
ATOM   95   C CD1   . ILE A   1 12  ? 120.170 68.123  57.802 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A   CD1   1 
ATOM   96   N N     . HIS A   1 13  ? 117.831 64.263  55.181 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   N     1 
ATOM   97   C CA    . HIS A   1 13  ? 117.621 64.217  53.744 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CA    1 
ATOM   98   C C     . HIS A   1 13  ? 116.124 64.056  53.477 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   C     1 
ATOM   99   O O     . HIS A   1 13  ? 115.545 64.758  52.640 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   O     1 
ATOM   100  C CB    . HIS A   1 13  ? 118.388 63.045  53.125 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CB    1 
ATOM   101  C CG    . HIS A   1 13  ? 118.337 63.022  51.631 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CG    1 
ATOM   102  N ND1   . HIS A   1 13  ? 117.528 62.157  50.926 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   ND1   1 
ATOM   103  C CD2   . HIS A   1 13  ? 118.970 63.783  50.706 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CD2   1 
ATOM   104  C CE1   . HIS A   1 13  ? 117.667 62.384  49.633 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   CE1   1 
ATOM   105  N NE2   . HIS A   1 13  ? 118.535 63.365  49.471 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A   NE2   1 
ATOM   106  N N     . LEU A   1 14  ? 115.505 63.138  54.215 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   N     1 
ATOM   107  C CA    . LEU A   1 14  ? 114.080 62.858  54.081 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CA    1 
ATOM   108  C C     . LEU A   1 14  ? 113.255 64.121  54.345 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   C     1 
ATOM   109  O O     . LEU A   1 14  ? 112.376 64.472  53.551 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   O     1 
ATOM   110  C CB    . LEU A   1 14  ? 113.685 61.744  55.064 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CB    1 
ATOM   111  C CG    . LEU A   1 14  ? 112.276 61.133  55.170 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CG    1 
ATOM   112  C CD1   . LEU A   1 14  ? 111.286 62.218  55.475 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CD1   1 
ATOM   113  C CD2   . LEU A   1 14  ? 111.897 60.404  53.885 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A   CD2   1 
ATOM   114  N N     . TYR A   1 15  ? 113.545 64.807  55.449 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   N     1 
ATOM   115  C CA    . TYR A   1 15  ? 112.796 66.005  55.801 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CA    1 
ATOM   116  C C     . TYR A   1 15  ? 112.979 67.181  54.860 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   C     1 
ATOM   117  O O     . TYR A   1 15  ? 112.032 67.928  54.628 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   O     1 
ATOM   118  C CB    . TYR A   1 15  ? 113.111 66.437  57.242 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CB    1 
ATOM   119  C CG    . TYR A   1 15  ? 112.369 65.628  58.283 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CG    1 
ATOM   120  C CD1   . TYR A   1 15  ? 113.059 64.880  59.240 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CD1   1 
ATOM   121  C CD2   . TYR A   1 15  ? 110.972 65.623  58.321 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CD2   1 
ATOM   122  C CE1   . TYR A   1 15  ? 112.373 64.146  60.214 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CE1   1 
ATOM   123  C CE2   . TYR A   1 15  ? 110.278 64.896  59.292 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CE2   1 
ATOM   124  C CZ    . TYR A   1 15  ? 110.984 64.163  60.233 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   CZ    1 
ATOM   125  O OH    . TYR A   1 15  ? 110.305 63.465  61.204 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A   OH    1 
ATOM   126  N N     . LYS A   1 16  ? 114.186 67.355  54.325 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   N     1 
ATOM   127  C CA    . LYS A   1 16  ? 114.440 68.454  53.403 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CA    1 
ATOM   128  C C     . LYS A   1 16  ? 113.545 68.315  52.178 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   C     1 
ATOM   129  O O     . LYS A   1 16  ? 113.097 69.304  51.611 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   O     1 
ATOM   130  C CB    . LYS A   1 16  ? 115.916 68.481  52.985 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CB    1 
ATOM   131  C CG    . LYS A   1 16  ? 116.840 68.908  54.120 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CG    1 
ATOM   132  C CD    . LYS A   1 16  ? 118.284 68.438  53.945 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CD    1 
ATOM   133  C CE    . LYS A   1 16  ? 119.090 69.302  52.988 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   CE    1 
ATOM   134  N NZ    . LYS A   1 16  ? 120.562 69.094  53.234 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A   NZ    1 
ATOM   135  N N     . HIS A   1 17  ? 113.273 67.082  51.778 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   N     1 
ATOM   136  C CA    . HIS A   1 17  ? 112.419 66.862  50.626 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CA    1 
ATOM   137  C C     . HIS A   1 17  ? 110.948 67.012  50.985 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   C     1 
ATOM   138  O O     . HIS A   1 17  ? 110.159 67.505  50.184 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   O     1 
ATOM   139  C CB    . HIS A   1 17  ? 112.724 65.500  50.003 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CB    1 
ATOM   140  C CG    . HIS A   1 17  ? 113.915 65.528  49.105 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CG    1 
ATOM   141  N ND1   . HIS A   1 17  ? 113.827 65.857  47.768 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   ND1   1 
ATOM   142  C CD2   . HIS A   1 17  ? 115.236 65.406  49.375 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CD2   1 
ATOM   143  C CE1   . HIS A   1 17  ? 115.042 65.943  47.258 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   CE1   1 
ATOM   144  N NE2   . HIS A   1 17  ? 115.914 65.675  48.211 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A   NE2   1 
ATOM   145  N N     . VAL A   1 18  ? 110.583 66.616  52.197 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   N     1 
ATOM   146  C CA    . VAL A   1 18  ? 109.200 66.750  52.626 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CA    1 
ATOM   147  C C     . VAL A   1 18  ? 108.759 68.212  52.572 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   C     1 
ATOM   148  O O     . VAL A   1 18  ? 107.691 68.540  52.053 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   O     1 
ATOM   149  C CB    . VAL A   1 18  ? 109.005 66.282  54.083 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CB    1 
ATOM   150  C CG1   . VAL A   1 18  ? 107.620 66.709  54.573 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG1   1 
ATOM   151  C CG2   . VAL A   1 18  ? 109.171 64.767  54.186 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A   CG2   1 
ATOM   152  N N     . TYR A   1 19  ? 109.603 69.087  53.105 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   N     1 
ATOM   153  C CA    . TYR A   1 19  ? 109.287 70.506  53.184 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CA    1 
ATOM   154  C C     . TYR A   1 19  ? 109.807 71.416  52.086 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   C     1 
ATOM   155  O O     . TYR A   1 19  ? 109.788 72.641  52.232 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   O     1 
ATOM   156  C CB    . TYR A   1 19  ? 109.734 71.028  54.549 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CB    1 
ATOM   157  C CG    . TYR A   1 19  ? 108.920 70.428  55.667 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CG    1 
ATOM   158  C CD1   . TYR A   1 19  ? 109.472 69.499  56.552 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CD1   1 
ATOM   159  C CD2   . TYR A   1 19  ? 107.578 70.766  55.815 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CD2   1 
ATOM   160  C CE1   . TYR A   1 19  ? 108.699 68.927  57.556 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CE1   1 
ATOM   161  C CE2   . TYR A   1 19  ? 106.802 70.206  56.805 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CE2   1 
ATOM   162  C CZ    . TYR A   1 19  ? 107.356 69.290  57.674 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   CZ    1 
ATOM   163  O OH    . TYR A   1 19  ? 106.552 68.744  58.645 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A   OH    1 
ATOM   164  N N     . ASN A   1 20  ? 110.269 70.830  50.989 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   N     1 
ATOM   165  C CA    . ASN A   1 20  ? 110.767 71.625  49.874 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CA    1 
ATOM   166  C C     . ASN A   1 20  ? 109.661 72.515  49.304 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   C     1 
ATOM   167  O O     . ASN A   1 20  ? 109.926 73.616  48.835 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   O     1 
ATOM   168  C CB    . ASN A   1 20  ? 111.286 70.720  48.764 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CB    1 
ATOM   169  C CG    . ASN A   1 20  ? 112.760 70.904  48.508 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   CG    1 
ATOM   170  O OD1   . ASN A   1 20  ? 113.237 72.025  48.329 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   OD1   1 
ATOM   171  N ND2   . ASN A   1 20  ? 113.494 69.796  48.474 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A   ND2   1 
ATOM   172  N N     . PHE A   1 21  ? 108.420 72.038  49.352 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   N     1 
ATOM   173  C CA    . PHE A   1 21  ? 107.301 72.803  48.814 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CA    1 
ATOM   174  C C     . PHE A   1 21  ? 107.210 74.199  49.404 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   C     1 
ATOM   175  O O     . PHE A   1 21  ? 106.756 75.125  48.737 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   O     1 
ATOM   176  C CB    . PHE A   1 21  ? 105.978 72.061  49.042 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CB    1 
ATOM   177  C CG    . PHE A   1 21  ? 105.509 72.067  50.469 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CG    1 
ATOM   178  C CD1   . PHE A   1 21  ? 104.761 73.129  50.963 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CD1   1 
ATOM   179  C CD2   . PHE A   1 21  ? 105.809 71.004  51.319 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CD2   1 
ATOM   180  C CE1   . PHE A   1 21  ? 104.315 73.129  52.290 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CE1   1 
ATOM   181  C CE2   . PHE A   1 21  ? 105.371 70.995  52.642 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CE2   1 
ATOM   182  C CZ    . PHE A   1 21  ? 104.625 72.053  53.131 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A   CZ    1 
ATOM   183  N N     . VAL A   1 22  ? 107.646 74.350  50.651 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   N     1 
ATOM   184  C CA    . VAL A   1 22  ? 107.600 75.644  51.322 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CA    1 
ATOM   185  C C     . VAL A   1 22  ? 108.370 76.712  50.541 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   C     1 
ATOM   186  O O     . VAL A   1 22  ? 107.903 77.841  50.403 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   O     1 
ATOM   187  C CB    . VAL A   1 22  ? 108.157 75.549  52.779 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CB    1 
ATOM   188  C CG1   . VAL A   1 22  ? 108.096 76.916  53.459 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CG1   1 
ATOM   189  C CG2   . VAL A   1 22  ? 107.334 74.541  53.593 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A   CG2   1 
ATOM   190  N N     . SER A   1 23  ? 109.542 76.359  50.021 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   N     1 
ATOM   191  C CA    . SER A   1 23  ? 110.330 77.326  49.262 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   CA    1 
ATOM   192  C C     . SER A   1 23  ? 109.525 77.838  48.065 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   C     1 
ATOM   193  O O     . SER A   1 23  ? 109.628 79.012  47.699 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   O     1 
ATOM   194  C CB    . SER A   1 23  ? 111.637 76.698  48.777 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   CB    1 
ATOM   195  O OG    . SER A   1 23  ? 111.439 76.014  47.553 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 29   SER A   OG    1 
ATOM   196  N N     . SER A   1 24  ? 108.731 76.960  47.451 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   N     1 
ATOM   197  C CA    . SER A   1 24  ? 107.901 77.347  46.310 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   CA    1 
ATOM   198  C C     . SER A   1 24  ? 106.772 78.278  46.771 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   C     1 
ATOM   199  O O     . SER A   1 24  ? 106.475 79.276  46.113 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   O     1 
ATOM   200  C CB    . SER A   1 24  ? 107.303 76.107  45.637 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   CB    1 
ATOM   201  O OG    . SER A   1 24  ? 108.322 75.217  45.196 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 30   SER A   OG    1 
ATOM   202  N N     . MET A   1 25  ? 106.146 77.958  47.904 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   N     1 
ATOM   203  C CA    . MET A   1 25  ? 105.072 78.799  48.429 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CA    1 
ATOM   204  C C     . MET A   1 25  ? 105.604 80.173  48.873 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   C     1 
ATOM   205  O O     . MET A   1 25  ? 104.965 81.197  48.629 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   O     1 
ATOM   206  C CB    . MET A   1 25  ? 104.357 78.100  49.593 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CB    1 
ATOM   207  C CG    . MET A   1 25  ? 103.608 76.830  49.191 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CG    1 
ATOM   208  S SD    . MET A   1 25  ? 102.500 77.059  47.764 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   SD    1 
ATOM   209  C CE    . MET A   1 25  ? 103.557 76.567  46.436 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 31   MET A   CE    1 
ATOM   210  N N     . ALA A   1 26  ? 106.767 80.205  49.515 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   N     1 
ATOM   211  C CA    . ALA A   1 26  ? 107.341 81.482  49.929 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   CA    1 
ATOM   212  C C     . ALA A   1 26  ? 107.588 82.370  48.691 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   C     1 
ATOM   213  O O     . ALA A   1 26  ? 107.240 83.554  48.687 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   O     1 
ATOM   214  C CB    . ALA A   1 26  ? 108.637 81.258  50.689 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A   CB    1 
ATOM   215  N N     . LEU A   1 27  ? 108.169 81.795  47.639 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   N     1 
ATOM   216  C CA    . LEU A   1 27  ? 108.424 82.546  46.413 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CA    1 
ATOM   217  C C     . LEU A   1 27  ? 107.112 83.070  45.824 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   C     1 
ATOM   218  O O     . LEU A   1 27  ? 107.024 84.225  45.404 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   O     1 
ATOM   219  C CB    . LEU A   1 27  ? 109.133 81.664  45.380 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CB    1 
ATOM   220  C CG    . LEU A   1 27  ? 109.364 82.261  43.983 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CG    1 
ATOM   221  C CD1   . LEU A   1 27  ? 110.162 83.560  44.074 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CD1   1 
ATOM   222  C CD2   . LEU A   1 27  ? 110.105 81.242  43.128 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A   CD2   1 
ATOM   223  N N     . LYS A   1 28  ? 106.096 82.213  45.794 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   N     1 
ATOM   224  C CA    . LYS A   1 28  ? 104.785 82.588  45.271 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CA    1 
ATOM   225  C C     . LYS A   1 28  ? 104.275 83.798  46.058 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   C     1 
ATOM   226  O O     . LYS A   1 28  ? 103.738 84.745  45.483 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   O     1 
ATOM   227  C CB    . LYS A   1 28  ? 103.807 81.415  45.420 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CB    1 
ATOM   228  C CG    . LYS A   1 28  ? 102.620 81.446  44.465 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CG    1 
ATOM   229  C CD    . LYS A   1 28  ? 101.299 81.676  45.184 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CD    1 
ATOM   230  C CE    . LYS A   1 28  ? 101.045 80.624  46.256 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   CE    1 
ATOM   231  N NZ    . LYS A   1 28  ? 99.778  80.892  47.018 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A   NZ    1 
ATOM   232  N N     . SER A   1 29  ? 104.453 83.761  47.375 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   N     1 
ATOM   233  C CA    . SER A   1 29  ? 104.022 84.860  48.236 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CA    1 
ATOM   234  C C     . SER A   1 29  ? 104.763 86.150  47.895 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   C     1 
ATOM   235  O O     . SER A   1 29  ? 104.172 87.228  47.881 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   O     1 
ATOM   236  C CB    . SER A   1 29  ? 104.253 84.507  49.702 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CB    1 
ATOM   237  O OG    . SER A   1 29  ? 103.495 83.367  50.059 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   OG    1 
ATOM   238  N N     . ALA A   1 30  ? 106.055 86.036  47.603 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   N     1 
ATOM   239  C CA    . ALA A   1 30  ? 106.844 87.208  47.257 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CA    1 
ATOM   240  C C     . ALA A   1 30  ? 106.283 87.890  46.016 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   C     1 
ATOM   241  O O     . ALA A   1 30  ? 106.194 89.111  45.973 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   O     1 
ATOM   242  C CB    . ALA A   1 30  ? 108.290 86.826  47.032 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CB    1 
ATOM   243  N N     . MET A   1 31  ? 105.888 87.118  45.008 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   N     1 
ATOM   244  C CA    . MET A   1 31  ? 105.353 87.746  43.805 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CA    1 
ATOM   245  C C     . MET A   1 31  ? 103.959 88.342  44.035 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   C     1 
ATOM   246  O O     . MET A   1 31  ? 103.689 89.462  43.607 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   O     1 
ATOM   247  C CB    . MET A   1 31  ? 105.364 86.762  42.623 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CB    1 
ATOM   248  C CG    . MET A   1 31  ? 104.215 85.789  42.550 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CG    1 
ATOM   249  S SD    . MET A   1 31  ? 102.795 86.478  41.671 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   SD    1 
ATOM   250  C CE    . MET A   1 31  ? 101.638 85.153  41.942 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 37   MET A   CE    1 
ATOM   251  N N     . GLU A   1 32  ? 103.079 87.629  44.728 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   N     1 
ATOM   252  C CA    . GLU A   1 32  ? 101.746 88.177  44.985 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CA    1 
ATOM   253  C C     . GLU A   1 32  ? 101.799 89.397  45.919 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   C     1 
ATOM   254  O O     . GLU A   1 32  ? 100.922 90.253  45.883 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   O     1 
ATOM   255  C CB    . GLU A   1 32  ? 100.799 87.093  45.542 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CB    1 
ATOM   256  C CG    . GLU A   1 32  ? 101.412 86.145  46.541 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CG    1 
ATOM   257  C CD    . GLU A   1 32  ? 100.472 85.010  46.939 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   CD    1 
ATOM   258  O OE1   . GLU A   1 32  ? 99.814  84.420  46.048 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   OE1   1 
ATOM   259  O OE2   . GLU A   1 32  ? 100.406 84.698  48.144 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A   OE2   1 
ATOM   260  N N     . LEU A   1 33  ? 102.840 89.484  46.738 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   N     1 
ATOM   261  C CA    . LEU A   1 33  ? 103.001 90.613  47.647 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CA    1 
ATOM   262  C C     . LEU A   1 33  ? 103.558 91.820  46.890 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   C     1 
ATOM   263  O O     . LEU A   1 33  ? 103.471 92.956  47.361 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   O     1 
ATOM   264  C CB    . LEU A   1 33  ? 103.955 90.250  48.795 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CB    1 
ATOM   265  C CG    . LEU A   1 33  ? 103.481 89.341  49.938 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CG    1 
ATOM   266  C CD1   . LEU A   1 33  ? 104.655 88.966  50.836 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CD1   1 
ATOM   267  C CD2   . LEU A   1 33  ? 102.427 90.059  50.744 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A   CD2   1 
ATOM   268  N N     . GLY A   1 34  ? 104.132 91.571  45.715 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   N     1 
ATOM   269  C CA    . GLY A   1 34  ? 104.703 92.650  44.923 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   CA    1 
ATOM   270  C C     . GLY A   1 34  ? 105.915 93.292  45.578 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   C     1 
ATOM   271  O O     . GLY A   1 34  ? 106.195 94.470  45.350 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A   O     1 
ATOM   272  N N     . ILE A   1 35  ? 106.644 92.521  46.382 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   N     1 
ATOM   273  C CA    . ILE A   1 35  ? 107.821 93.028  47.085 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CA    1 
ATOM   274  C C     . ILE A   1 35  ? 108.880 93.611  46.156 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   C     1 
ATOM   275  O O     . ILE A   1 35  ? 109.409 94.699  46.408 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   O     1 
ATOM   276  C CB    . ILE A   1 35  ? 108.479 91.923  47.939 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CB    1 
ATOM   277  C CG1   . ILE A   1 35  ? 107.488 91.412  48.990 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CG1   1 
ATOM   278  C CG2   . ILE A   1 35  ? 109.731 92.464  48.609 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CG2   1 
ATOM   279  C CD1   . ILE A   1 35  ? 108.031 90.287  49.852 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A   CD1   1 
ATOM   280  N N     . ALA A   1 36  ? 109.191 92.883  45.086 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   N     1 
ATOM   281  C CA    . ALA A   1 36  ? 110.195 93.327  44.122 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CA    1 
ATOM   282  C C     . ALA A   1 36  ? 109.811 94.691  43.564 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   C     1 
ATOM   283  O O     . ALA A   1 36  ? 110.616 95.623  43.573 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   O     1 
ATOM   284  C CB    . ALA A   1 36  ? 110.329 92.309  42.991 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A   CB    1 
ATOM   285  N N     . ASP A   1 37  ? 108.574 94.803  43.088 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   N     1 
ATOM   286  C CA    . ASP A   1 37  ? 108.066 96.057  42.536 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CA    1 
ATOM   287  C C     . ASP A   1 37  ? 108.174 97.213  43.528 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   C     1 
ATOM   288  O O     . ASP A   1 37  ? 108.514 98.334  43.146 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   O     1 
ATOM   289  C CB    . ASP A   1 37  ? 106.605 95.898  42.114 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CB    1 
ATOM   290  C CG    . ASP A   1 37  ? 106.452 95.266  40.738 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   CG    1 
ATOM   291  O OD1   . ASP A   1 37  ? 105.305 94.929  40.384 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   OD1   1 
ATOM   292  O OD2   . ASP A   1 37  ? 107.461 95.113  40.011 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A   OD2   1 
ATOM   293  N N     . ALA A   1 38  ? 107.880 96.942  44.798 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   N     1 
ATOM   294  C CA    . ALA A   1 38  ? 107.950 97.972  45.825 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   CA    1 
ATOM   295  C C     . ALA A   1 38  ? 109.385 98.435  46.043 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   C     1 
ATOM   296  O O     . ALA A   1 38  ? 109.643 99.630  46.172 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   O     1 
ATOM   297  C CB    . ALA A   1 38  ? 107.370 97.451  47.135 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A   CB    1 
ATOM   298  N N     . ILE A   1 39  ? 110.320 97.493  46.095 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   N     1 
ATOM   299  C CA    . ILE A   1 39  ? 111.712 97.856  46.300 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CA    1 
ATOM   300  C C     . ILE A   1 39  ? 112.222 98.583  45.064 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   C     1 
ATOM   301  O O     . ILE A   1 39  ? 112.833 99.647  45.164 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   O     1 
ATOM   302  C CB    . ILE A   1 39  ? 112.581 96.610  46.592 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CB    1 
ATOM   303  C CG1   . ILE A   1 39  ? 112.222 96.060  47.976 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CG1   1 
ATOM   304  C CG2   . ILE A   1 39  ? 114.070 96.964  46.522 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CG2   1 
ATOM   305  C CD1   . ILE A   1 39  ? 113.086 94.899  48.441 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A   CD1   1 
ATOM   306  N N     . HIS A   1 40  ? 111.959 98.009  43.898 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   N     1 
ATOM   307  C CA    . HIS A   1 40  ? 112.370 98.619  42.640 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CA    1 
ATOM   308  C C     . HIS A   1 40  ? 111.886 100.064 42.565 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   C     1 
ATOM   309  O O     . HIS A   1 40  ? 112.662 100.959 42.255 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   O     1 
ATOM   310  C CB    . HIS A   1 40  ? 111.801 97.837  41.454 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CB    1 
ATOM   311  C CG    . HIS A   1 40  ? 112.016 98.510  40.136 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CG    1 
ATOM   312  N ND1   . HIS A   1 40  ? 113.259 98.614  39.547 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   ND1   1 
ATOM   313  C CD2   . HIS A   1 40  ? 111.154 99.155  39.315 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CD2   1 
ATOM   314  C CE1   . HIS A   1 40  ? 113.151 99.295  38.420 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   CE1   1 
ATOM   315  N NE2   . HIS A   1 40  ? 111.885 99.635  38.256 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A   NE2   1 
ATOM   316  N N     . ASN A   1 41  ? 110.606 100.287 42.851 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   N     1 
ATOM   317  C CA    . ASN A   1 41  ? 110.033 101.630 42.804 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CA    1 
ATOM   318  C C     . ASN A   1 41  ? 110.630 102.586 43.829 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   C     1 
ATOM   319  O O     . ASN A   1 41  ? 110.643 103.797 43.621 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   O     1 
ATOM   320  C CB    . ASN A   1 41  ? 108.519 101.567 42.996 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CB    1 
ATOM   321  C CG    . ASN A   1 41  ? 107.801 101.028 41.776 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   CG    1 
ATOM   322  O OD1   . ASN A   1 41  ? 106.613 100.712 41.831 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   OD1   1 
ATOM   323  N ND2   . ASN A   1 41  ? 108.514 100.928 40.664 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A   ND2   1 
ATOM   324  N N     . HIS A   1 42  ? 111.124 102.045 44.936 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   N     1 
ATOM   325  C CA    . HIS A   1 42  ? 111.720 102.873 45.976 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CA    1 
ATOM   326  C C     . HIS A   1 42  ? 113.111 103.332 45.513 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   C     1 
ATOM   327  O O     . HIS A   1 42  ? 113.614 104.367 45.954 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   O     1 
ATOM   328  C CB    . HIS A   1 42  ? 111.820 102.069 47.275 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CB    1 
ATOM   329  C CG    . HIS A   1 42  ? 112.000 102.910 48.499 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CG    1 
ATOM   330  N ND1   . HIS A   1 42  ? 111.075 103.851 48.898 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   ND1   1 
ATOM   331  C CD2   . HIS A   1 42  ? 112.989 102.939 49.424 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CD2   1 
ATOM   332  C CE1   . HIS A   1 42  ? 111.486 104.423 50.016 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   CE1   1 
ATOM   333  N NE2   . HIS A   1 42  ? 112.644 103.887 50.356 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A   NE2   1 
ATOM   334  N N     . GLY A   1 43  ? 113.714 102.551 44.618 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   N     1 
ATOM   335  C CA    . GLY A   1 43  ? 115.028 102.872 44.085 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   CA    1 
ATOM   336  C C     . GLY A   1 43  ? 116.150 102.914 45.107 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   C     1 
ATOM   337  O O     . GLY A   1 43  ? 117.128 103.638 44.931 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A   O     1 
ATOM   338  N N     . LYS A   1 44  ? 116.033 102.118 46.163 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   N     1 
ATOM   339  C CA    . LYS A   1 44  ? 117.034 102.103 47.222 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CA    1 
ATOM   340  C C     . LYS A   1 44  ? 116.600 101.039 48.226 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   C     1 
ATOM   341  O O     . LYS A   1 44  ? 115.429 100.677 48.267 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   O     1 
ATOM   342  C CB    . LYS A   1 44  ? 117.060 103.491 47.879 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CB    1 
ATOM   343  C CG    . LYS A   1 44  ? 118.130 103.718 48.926 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CG    1 
ATOM   344  C CD    . LYS A   1 44  ? 118.110 105.164 49.441 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CD    1 
ATOM   345  C CE    . LYS A   1 44  ? 116.815 105.495 50.175 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   CE    1 
ATOM   346  N NZ    . LYS A   1 44  ? 116.829 106.872 50.751 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A   NZ    1 
ATOM   347  N N     . PRO A   1 45  ? 117.531 100.518 49.043 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   N     1 
ATOM   348  C CA    . PRO A   1 45  ? 117.135 99.497  50.016 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CA    1 
ATOM   349  C C     . PRO A   1 45  ? 115.932 99.938  50.842 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   C     1 
ATOM   350  O O     . PRO A   1 45  ? 115.853 101.085 51.277 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   O     1 
ATOM   351  C CB    . PRO A   1 45  ? 118.389 99.327  50.862 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CB    1 
ATOM   352  C CG    . PRO A   1 45  ? 119.479 99.531  49.857 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CG    1 
ATOM   353  C CD    . PRO A   1 45  ? 118.987 100.736 49.081 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A   CD    1 
ATOM   354  N N     . MET A   1 46  ? 114.986 99.023  51.038 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   N     1 
ATOM   355  C CA    . MET A   1 46  ? 113.788 99.317  51.805 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CA    1 
ATOM   356  C C     . MET A   1 46  ? 113.818 98.644  53.157 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   C     1 
ATOM   357  O O     . MET A   1 46  ? 114.289 97.514  53.295 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   O     1 
ATOM   358  C CB    . MET A   1 46  ? 112.539 98.851  51.067 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CB    1 
ATOM   359  C CG    . MET A   1 46  ? 112.132 99.714  49.907 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CG    1 
ATOM   360  S SD    . MET A   1 46  ? 110.420 99.411  49.504 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   SD    1 
ATOM   361  C CE    . MET A   1 46  ? 109.580 100.677 50.444 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 52   MET A   CE    1 
ATOM   362  N N     . THR A   1 47  ? 113.289 99.341  54.153 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   N     1 
ATOM   363  C CA    . THR A   1 47  ? 113.241 98.822  55.505 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CA    1 
ATOM   364  C C     . THR A   1 47  ? 111.953 98.007  55.674 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   C     1 
ATOM   365  O O     . THR A   1 47  ? 111.028 98.130  54.869 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   O     1 
ATOM   366  C CB    . THR A   1 47  ? 113.303 99.996  56.511 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CB    1 
ATOM   367  O OG1   . THR A   1 47  ? 114.231 99.674  57.548 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   OG1   1 
ATOM   368  C CG2   . THR A   1 47  ? 111.941 100.288 57.114 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CG2   1 
ATOM   369  N N     . LEU A   1 48  ? 111.903 97.168  56.706 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   N     1 
ATOM   370  C CA    . LEU A   1 48  ? 110.726 96.343  56.974 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CA    1 
ATOM   371  C C     . LEU A   1 48  ? 109.479 97.215  57.088 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   C     1 
ATOM   372  O O     . LEU A   1 48  ? 108.439 96.914  56.492 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   O     1 
ATOM   373  C CB    . LEU A   1 48  ? 110.933 95.545  58.271 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CB    1 
ATOM   374  C CG    . LEU A   1 48  ? 109.984 94.424  58.730 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CG    1 
ATOM   375  C CD1   . LEU A   1 48  ? 108.959 94.977  59.685 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CD1   1 
ATOM   376  C CD2   . LEU A   1 48  ? 109.328 93.748  57.530 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A   CD2   1 
ATOM   377  N N     . SER A   1 49  ? 109.602 98.307  57.839 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   N     1 
ATOM   378  C CA    . SER A   1 49  ? 108.501 99.243  58.053 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   CA    1 
ATOM   379  C C     . SER A   1 49  ? 108.113 99.951  56.765 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   C     1 
ATOM   380  O O     . SER A   1 49  ? 106.931 100.066 56.447 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   O     1 
ATOM   381  C CB    . SER A   1 49  ? 108.893 100.295 59.098 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   CB    1 
ATOM   382  O OG    . SER A   1 49  ? 109.467 99.692  60.243 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 55   SER A   OG    1 
ATOM   383  N N     . GLU A   1 50  ? 109.112 100.450 56.046 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   N     1 
ATOM   384  C CA    . GLU A   1 50  ? 108.874 101.142 54.786 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CA    1 
ATOM   385  C C     . GLU A   1 50  ? 108.144 100.201 53.831 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   C     1 
ATOM   386  O O     . GLU A   1 50  ? 107.156 100.577 53.201 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   O     1 
ATOM   387  C CB    . GLU A   1 50  ? 110.202 101.583 54.157 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CB    1 
ATOM   388  C CG    . GLU A   1 50  ? 110.976 102.610 54.970 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CG    1 
ATOM   389  C CD    . GLU A   1 50  ? 112.306 102.988 54.334 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   CD    1 
ATOM   390  O OE1   . GLU A   1 50  ? 113.150 102.087 54.118 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   OE1   1 
ATOM   391  O OE2   . GLU A   1 50  ? 112.507 104.190 54.051 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A   OE2   1 
ATOM   392  N N     . LEU A   1 51  ? 108.635 98.968  53.749 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   N     1 
ATOM   393  C CA    . LEU A   1 51  ? 108.057 97.947  52.883 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CA    1 
ATOM   394  C C     . LEU A   1 51  ? 106.639 97.601  53.344 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   C     1 
ATOM   395  O O     . LEU A   1 51  ? 105.734 97.435  52.525 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   O     1 
ATOM   396  C CB    . LEU A   1 51  ? 108.949 96.701  52.897 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CB    1 
ATOM   397  C CG    . LEU A   1 51  ? 108.702 95.611  51.853 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CG    1 
ATOM   398  C CD1   . LEU A   1 51  ? 108.816 96.197  50.446 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD1   1 
ATOM   399  C CD2   . LEU A   1 51  ? 109.726 94.489  52.052 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A   CD2   1 
ATOM   400  N N     . ALA A   1 52  ? 106.445 97.498  54.656 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   N     1 
ATOM   401  C CA    . ALA A   1 52  ? 105.124 97.198  55.196 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   CA    1 
ATOM   402  C C     . ALA A   1 52  ? 104.196 98.365  54.859 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   C     1 
ATOM   403  O O     . ALA A   1 52  ? 103.000 98.184  54.603 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   O     1 
ATOM   404  C CB    . ALA A   1 52  ? 105.203 97.010  56.704 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A   CB    1 
ATOM   405  N N     . SER A   1 53  ? 104.766 99.565  54.866 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   N     1 
ATOM   406  C CA    . SER A   1 53  ? 104.018 100.773 54.558 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CA    1 
ATOM   407  C C     . SER A   1 53  ? 103.589 100.781 53.091 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   C     1 
ATOM   408  O O     . SER A   1 53  ? 102.443 101.106 52.765 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   O     1 
ATOM   409  C CB    . SER A   1 53  ? 104.879 102.002 54.856 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CB    1 
ATOM   410  O OG    . SER A   1 53  ? 104.250 103.185 54.398 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   OG    1 
ATOM   411  N N     . SER A   1 54  ? 104.512 100.414 52.207 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   N     1 
ATOM   412  C CA    . SER A   1 54  ? 104.223 100.387 50.779 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   CA    1 
ATOM   413  C C     . SER A   1 54  ? 103.160 99.343  50.436 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   C     1 
ATOM   414  O O     . SER A   1 54  ? 102.351 99.547  49.532 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   O     1 
ATOM   415  C CB    . SER A   1 54  ? 105.505 100.104 49.993 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   CB    1 
ATOM   416  O OG    . SER A   1 54  ? 105.303 100.261 48.601 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 60   SER A   OG    1 
ATOM   417  N N     . LEU A   1 55  ? 103.148 98.227  51.157 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   N     1 
ATOM   418  C CA    . LEU A   1 55  ? 102.159 97.189  50.882 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CA    1 
ATOM   419  C C     . LEU A   1 55  ? 100.838 97.446  51.611 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   C     1 
ATOM   420  O O     . LEU A   1 55  ? 99.872  96.695  51.450 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   O     1 
ATOM   421  C CB    . LEU A   1 55  ? 102.713 95.813  51.266 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CB    1 
ATOM   422  C CG    . LEU A   1 55  ? 104.036 95.411  50.598 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CG    1 
ATOM   423  C CD1   . LEU A   1 55  ? 104.374 93.975  50.969 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CD1   1 
ATOM   424  C CD2   . LEU A   1 55  ? 103.928 95.562  49.086 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A   CD2   1 
ATOM   425  N N     . LYS A   1 56  ? 100.799 98.512  52.408 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   N     1 
ATOM   426  C CA    . LYS A   1 56  ? 99.602  98.877  53.163 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CA    1 
ATOM   427  C C     . LYS A   1 56  ? 99.095  97.697  53.988 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   C     1 
ATOM   428  O O     . LYS A   1 56  ? 97.905  97.404  54.008 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   O     1 
ATOM   429  C CB    . LYS A   1 56  ? 98.503  99.354  52.208 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CB    1 
ATOM   430  C CG    . LYS A   1 56  ? 98.937  100.512 51.311 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CG    1 
ATOM   431  C CD    . LYS A   1 56  ? 97.871  100.880 50.285 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CD    1 
ATOM   432  C CE    . LYS A   1 56  ? 98.399  101.910 49.296 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   CE    1 
ATOM   433  N NZ    . LYS A   1 56  ? 97.404  102.243 48.238 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A   NZ    1 
ATOM   434  N N     . LEU A   1 57  ? 100.011 97.027  54.674 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   N     1 
ATOM   435  C CA    . LEU A   1 57  ? 99.650  95.878  55.491 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CA    1 
ATOM   436  C C     . LEU A   1 57  ? 99.024  96.277  56.812 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   C     1 
ATOM   437  O O     . LEU A   1 57  ? 99.285  97.360  57.342 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   O     1 
ATOM   438  C CB    . LEU A   1 57  ? 100.888 95.030  55.790 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CB    1 
ATOM   439  C CG    . LEU A   1 57  ? 101.665 94.410  54.633 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CG    1 
ATOM   440  C CD1   . LEU A   1 57  ? 102.887 93.708  55.193 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CD1   1 
ATOM   441  C CD2   . LEU A   1 57  ? 100.787 93.433  53.861 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A   CD2   1 
ATOM   442  N N     . HIS A   1 58  ? 98.187  95.397  57.343 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   N     1 
ATOM   443  C CA    . HIS A   1 58  ? 97.588  95.641  58.641 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CA    1 
ATOM   444  C C     . HIS A   1 58  ? 98.756  95.399  59.596 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   C     1 
ATOM   445  O O     . HIS A   1 58  ? 99.567  94.492  59.384 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   O     1 
ATOM   446  C CB    . HIS A   1 58  ? 96.451  94.652  58.899 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CB    1 
ATOM   447  C CG    . HIS A   1 58  ? 95.807  94.805  60.242 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CG    1 
ATOM   448  N ND1   . HIS A   1 58  ? 96.322  94.234  61.387 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   ND1   1 
ATOM   449  C CD2   . HIS A   1 58  ? 94.691  95.472  60.625 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CD2   1 
ATOM   450  C CE1   . HIS A   1 58  ? 95.552  94.541  62.415 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   CE1   1 
ATOM   451  N NE2   . HIS A   1 58  ? 94.556  95.291  61.981 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A   NE2   1 
ATOM   452  N N     . PRO A   1 59  ? 98.872  96.213  60.651 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   N     1 
ATOM   453  C CA    . PRO A   1 59  ? 99.979  96.035  61.600 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CA    1 
ATOM   454  C C     . PRO A   1 59  ? 100.256 94.607  62.077 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   C     1 
ATOM   455  O O     . PRO A   1 59  ? 101.392 94.277  62.420 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   O     1 
ATOM   456  C CB    . PRO A   1 59  ? 99.615  96.988  62.749 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CB    1 
ATOM   457  C CG    . PRO A   1 59  ? 98.110  97.173  62.603 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CG    1 
ATOM   458  C CD    . PRO A   1 59  ? 97.933  97.251  61.114 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A   CD    1 
ATOM   459  N N     . SER A   1 60  ? 99.233  93.758  62.088 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   N     1 
ATOM   460  C CA    . SER A   1 60  ? 99.406  92.382  62.547 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   CA    1 
ATOM   461  C C     . SER A   1 60  ? 100.087 91.470  61.526 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   C     1 
ATOM   462  O O     . SER A   1 60  ? 100.558 90.385  61.870 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   O     1 
ATOM   463  C CB    . SER A   1 60  ? 98.052  91.771  62.910 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   CB    1 
ATOM   464  O OG    . SER A   1 60  ? 97.320  91.444  61.738 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 66   SER A   OG    1 
ATOM   465  N N     . LYS A   1 61  ? 100.128 91.905  60.272 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   N     1 
ATOM   466  C CA    . LYS A   1 61  ? 100.730 91.105  59.211 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CA    1 
ATOM   467  C C     . LYS A   1 61  ? 102.201 91.434  59.012 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   C     1 
ATOM   468  O O     . LYS A   1 61  ? 102.920 90.703  58.335 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   O     1 
ATOM   469  C CB    . LYS A   1 61  ? 99.972  91.326  57.901 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CB    1 
ATOM   470  C CG    . LYS A   1 61  ? 98.468  91.096  58.007 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CG    1 
ATOM   471  C CD    . LYS A   1 61  ? 98.131  89.651  58.344 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CD    1 
ATOM   472  C CE    . LYS A   1 61  ? 96.628  89.463  58.546 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   CE    1 
ATOM   473  N NZ    . LYS A   1 61  ? 96.214  88.014  58.503 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A   NZ    1 
ATOM   474  N N     . VAL A   1 62  ? 102.651 92.531  59.608 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   N     1 
ATOM   475  C CA    . VAL A   1 62  ? 104.039 92.933  59.462 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CA    1 
ATOM   476  C C     . VAL A   1 62  ? 104.998 91.806  59.843 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   C     1 
ATOM   477  O O     . VAL A   1 62  ? 105.925 91.485  59.090 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   O     1 
ATOM   478  C CB    . VAL A   1 62  ? 104.350 94.182  60.317 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CB    1 
ATOM   479  C CG1   . VAL A   1 62  ? 105.837 94.454  60.318 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CG1   1 
ATOM   480  C CG2   . VAL A   1 62  ? 103.611 95.388  59.757 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A   CG2   1 
ATOM   481  N N     . ASN A   1 63  ? 104.778 91.197  61.003 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   N     1 
ATOM   482  C CA    . ASN A   1 63  ? 105.661 90.125  61.444 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CA    1 
ATOM   483  C C     . ASN A   1 63  ? 105.585 88.927  60.498 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   C     1 
ATOM   484  O O     . ASN A   1 63  ? 106.525 88.142  60.419 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   O     1 
ATOM   485  C CB    . ASN A   1 63  ? 105.341 89.728  62.888 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CB    1 
ATOM   486  C CG    . ASN A   1 63  ? 104.447 88.522  62.982 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   CG    1 
ATOM   487  O OD1   . ASN A   1 63  ? 104.918 87.381  62.932 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   OD1   1 
ATOM   488  N ND2   . ASN A   1 63  ? 103.145 88.760  63.123 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A   ND2   1 
ATOM   489  N N     . ILE A   1 64  ? 104.480 88.782  59.773 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   N     1 
ATOM   490  C CA    . ILE A   1 64  ? 104.388 87.687  58.820 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CA    1 
ATOM   491  C C     . ILE A   1 64  ? 105.289 88.045  57.630 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   C     1 
ATOM   492  O O     . ILE A   1 64  ? 106.028 87.198  57.125 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   O     1 
ATOM   493  C CB    . ILE A   1 64  ? 102.939 87.458  58.341 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CB    1 
ATOM   494  C CG1   . ILE A   1 64  ? 102.080 86.987  59.518 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CG1   1 
ATOM   495  C CG2   . ILE A   1 64  ? 102.914 86.408  57.231 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CG2   1 
ATOM   496  C CD1   . ILE A   1 64  ? 100.629 86.734  59.164 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A   CD1   1 
ATOM   497  N N     . LEU A   1 65  ? 105.238 89.305  57.201 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   N     1 
ATOM   498  C CA    . LEU A   1 65  ? 106.073 89.782  56.099 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CA    1 
ATOM   499  C C     . LEU A   1 65  ? 107.534 89.506  56.463 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   C     1 
ATOM   500  O O     . LEU A   1 65  ? 108.318 89.055  55.631 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   O     1 
ATOM   501  C CB    . LEU A   1 65  ? 105.889 91.293  55.895 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CB    1 
ATOM   502  C CG    . LEU A   1 65  ? 106.222 91.955  54.544 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CG    1 
ATOM   503  C CD1   . LEU A   1 65  ? 107.036 93.213  54.796 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CD1   1 
ATOM   504  C CD2   . LEU A   1 65  ? 106.981 91.017  53.625 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A   CD2   1 
ATOM   505  N N     . HIS A   1 66  ? 107.886 89.775  57.718 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   N     1 
ATOM   506  C CA    . HIS A   1 66  ? 109.245 89.565  58.208 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CA    1 
ATOM   507  C C     . HIS A   1 66  ? 109.693 88.103  58.097 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   C     1 
ATOM   508  O O     . HIS A   1 66  ? 110.804 87.818  57.648 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   O     1 
ATOM   509  C CB    . HIS A   1 66  ? 109.340 90.010  59.666 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CB    1 
ATOM   510  C CG    . HIS A   1 66  ? 110.730 89.988  60.216 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CG    1 
ATOM   511  N ND1   . HIS A   1 66  ? 111.708 90.866  59.801 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   ND1   1 
ATOM   512  C CD2   . HIS A   1 66  ? 111.302 89.210  61.166 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CD2   1 
ATOM   513  C CE1   . HIS A   1 66  ? 112.820 90.635  60.475 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   CE1   1 
ATOM   514  N NE2   . HIS A   1 66  ? 112.601 89.635  61.310 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A   NE2   1 
ATOM   515  N N     . ARG A   1 67  ? 108.831 87.181  58.518 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   N     1 
ATOM   516  C CA    . ARG A   1 67  ? 109.152 85.762  58.459 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CA    1 
ATOM   517  C C     . ARG A   1 67  ? 109.388 85.300  57.017 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   C     1 
ATOM   518  O O     . ARG A   1 67  ? 110.357 84.594  56.740 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   O     1 
ATOM   519  C CB    . ARG A   1 67  ? 108.026 84.945  59.093 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CB    1 
ATOM   520  C CG    . ARG A   1 67  ? 107.752 85.282  60.555 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CG    1 
ATOM   521  C CD    . ARG A   1 67  ? 108.749 84.635  61.511 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CD    1 
ATOM   522  N NE    . ARG A   1 67  ? 108.084 83.708  62.427 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NE    1 
ATOM   523  C CZ    . ARG A   1 67  ? 107.639 82.513  62.064 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   CZ    1 
ATOM   524  N NH1   . ARG A   1 67  ? 107.798 82.118  60.811 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NH1   1 
ATOM   525  N NH2   . ARG A   1 67  ? 107.042 81.716  62.935 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A   NH2   1 
ATOM   526  N N     . PHE A   1 68  ? 108.505 85.689  56.101 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   N     1 
ATOM   527  C CA    . PHE A   1 68  ? 108.668 85.302  54.703 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CA    1 
ATOM   528  C C     . PHE A   1 68  ? 109.964 85.885  54.143 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   C     1 
ATOM   529  O O     . PHE A   1 68  ? 110.689 85.224  53.398 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   O     1 
ATOM   530  C CB    . PHE A   1 68  ? 107.466 85.767  53.869 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CB    1 
ATOM   531  C CG    . PHE A   1 68  ? 106.304 84.802  53.894 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CG    1 
ATOM   532  C CD1   . PHE A   1 68  ? 105.607 84.558  55.070 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CD1   1 
ATOM   533  C CD2   . PHE A   1 68  ? 105.937 84.107  52.747 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CD2   1 
ATOM   534  C CE1   . PHE A   1 68  ? 104.561 83.630  55.103 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CE1   1 
ATOM   535  C CE2   . PHE A   1 68  ? 104.898 83.181  52.768 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CE2   1 
ATOM   536  C CZ    . PHE A   1 68  ? 104.210 82.943  53.950 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A   CZ    1 
ATOM   537  N N     . LEU A   1 69  ? 110.256 87.120  54.529 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   N     1 
ATOM   538  C CA    . LEU A   1 69  ? 111.460 87.818  54.094 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CA    1 
ATOM   539  C C     . LEU A   1 69  ? 112.735 87.112  54.573 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   C     1 
ATOM   540  O O     . LEU A   1 69  ? 113.716 87.004  53.829 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   O     1 
ATOM   541  C CB    . LEU A   1 69  ? 111.425 89.252  54.631 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CB    1 
ATOM   542  C CG    . LEU A   1 69  ? 111.575 90.461  53.703 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CG    1 
ATOM   543  C CD1   . LEU A   1 69  ? 111.041 90.172  52.303 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CD1   1 
ATOM   544  C CD2   . LEU A   1 69  ? 110.840 91.641  54.343 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A   CD2   1 
ATOM   545  N N     . ARG A   1 70  ? 112.730 86.640  55.819 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   N     1 
ATOM   546  C CA    . ARG A   1 70  ? 113.910 85.962  56.353 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CA    1 
ATOM   547  C C     . ARG A   1 70  ? 114.224 84.719  55.517 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   C     1 
ATOM   548  O O     . ARG A   1 70  ? 115.374 84.483  55.140 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   O     1 
ATOM   549  C CB    . ARG A   1 70  ? 113.701 85.576  57.828 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CB    1 
ATOM   550  C CG    . ARG A   1 70  ? 114.904 84.856  58.459 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CG    1 
ATOM   551  C CD    . ARG A   1 70  ? 114.709 84.592  59.949 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CD    1 
ATOM   552  N NE    . ARG A   1 70  ? 113.566 83.719  60.211 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NE    1 
ATOM   553  C CZ    . ARG A   1 70  ? 113.074 83.454  61.421 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   CZ    1 
ATOM   554  N NH1   . ARG A   1 70  ? 113.621 83.993  62.498 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NH1   1 
ATOM   555  N NH2   . ARG A   1 70  ? 112.025 82.649  61.550 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A   NH2   1 
ATOM   556  N N     . LEU A   1 71  ? 113.199 83.933  55.215 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   N     1 
ATOM   557  C CA    . LEU A   1 71  ? 113.392 82.722  54.425 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CA    1 
ATOM   558  C C     . LEU A   1 71  ? 113.825 83.055  53.003 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   C     1 
ATOM   559  O O     . LEU A   1 71  ? 114.776 82.471  52.487 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   O     1 
ATOM   560  C CB    . LEU A   1 71  ? 112.107 81.889  54.418 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CB    1 
ATOM   561  C CG    . LEU A   1 71  ? 112.058 80.584  53.613 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CG    1 
ATOM   562  C CD1   . LEU A   1 71  ? 111.794 80.917  52.168 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CD1   1 
ATOM   563  C CD2   . LEU A   1 71  ? 113.362 79.785  53.780 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A   CD2   1 
ATOM   564  N N     . LEU A   1 72  ? 113.134 84.003  52.377 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   N     1 
ATOM   565  C CA    . LEU A   1 72  ? 113.452 84.402  51.004 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CA    1 
ATOM   566  C C     . LEU A   1 72  ? 114.878 84.941  50.903 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   C     1 
ATOM   567  O O     . LEU A   1 72  ? 115.588 84.665  49.939 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   O     1 
ATOM   568  C CB    . LEU A   1 72  ? 112.435 85.442  50.508 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CB    1 
ATOM   569  C CG    . LEU A   1 72  ? 111.064 84.826  50.203 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CG    1 
ATOM   570  C CD1   . LEU A   1 72  ? 109.996 85.897  50.136 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CD1   1 
ATOM   571  C CD2   . LEU A   1 72  ? 111.139 84.054  48.898 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A   CD2   1 
ATOM   572  N N     . THR A   1 73  ? 115.295 85.697  51.912 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   N     1 
ATOM   573  C CA    . THR A   1 73  ? 116.641 86.251  51.951 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CA    1 
ATOM   574  C C     . THR A   1 73  ? 117.654 85.114  52.038 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   C     1 
ATOM   575  O O     . THR A   1 73  ? 118.685 85.136  51.356 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   O     1 
ATOM   576  C CB    . THR A   1 73  ? 116.813 87.201  53.158 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CB    1 
ATOM   577  O OG1   . THR A   1 73  ? 116.031 88.380  52.935 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   OG1   1 
ATOM   578  C CG2   . THR A   1 73  ? 118.276 87.598  53.341 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 79   THR A   CG2   1 
ATOM   579  N N     . HIS A   1 74  ? 117.361 84.115  52.866 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   N     1 
ATOM   580  C CA    . HIS A   1 74  ? 118.260 82.976  52.999 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CA    1 
ATOM   581  C C     . HIS A   1 74  ? 118.347 82.244  51.660 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   C     1 
ATOM   582  O O     . HIS A   1 74  ? 119.415 81.758  51.276 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   O     1 
ATOM   583  C CB    . HIS A   1 74  ? 117.766 82.015  54.090 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CB    1 
ATOM   584  C CG    . HIS A   1 74  ? 118.639 80.813  54.276 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CG    1 
ATOM   585  N ND1   . HIS A   1 74  ? 118.624 79.739  53.412 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   ND1   1 
ATOM   586  C CD2   . HIS A   1 74  ? 119.594 80.539  55.197 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CD2   1 
ATOM   587  C CE1   . HIS A   1 74  ? 119.533 78.857  53.789 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   CE1   1 
ATOM   588  N NE2   . HIS A   1 74  ? 120.136 79.319  54.869 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A   NE2   1 
ATOM   589  N N     . ASN A   1 75  ? 117.220 82.180  50.952 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   N     1 
ATOM   590  C CA    . ASN A   1 75  ? 117.164 81.510  49.658 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CA    1 
ATOM   591  C C     . ASN A   1 75  ? 117.714 82.376  48.518 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   C     1 
ATOM   592  O O     . ASN A   1 75  ? 117.612 82.008  47.350 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   O     1 
ATOM   593  C CB    . ASN A   1 75  ? 115.723 81.074  49.352 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CB    1 
ATOM   594  C CG    . ASN A   1 75  ? 115.286 79.865  50.180 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   CG    1 
ATOM   595  O OD1   . ASN A   1 75  ? 114.106 79.501  50.204 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   OD1   1 
ATOM   596  N ND2   . ASN A   1 75  ? 116.240 79.233  50.855 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A   ND2   1 
ATOM   597  N N     . GLY A   1 76  ? 118.278 83.533  48.860 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   N     1 
ATOM   598  C CA    . GLY A   1 76  ? 118.874 84.404  47.856 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   CA    1 
ATOM   599  C C     . GLY A   1 76  ? 117.985 85.286  46.995 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   C     1 
ATOM   600  O O     . GLY A   1 76  ? 118.412 85.736  45.932 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A   O     1 
ATOM   601  N N     . PHE A   1 77  ? 116.759 85.548  47.430 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   N     1 
ATOM   602  C CA    . PHE A   1 77  ? 115.875 86.395  46.643 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CA    1 
ATOM   603  C C     . PHE A   1 77  ? 115.902 87.843  47.111 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   C     1 
ATOM   604  O O     . PHE A   1 77  ? 115.278 88.720  46.511 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   O     1 
ATOM   605  C CB    . PHE A   1 77  ? 114.449 85.852  46.671 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CB    1 
ATOM   606  C CG    . PHE A   1 77  ? 114.278 84.589  45.893 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CG    1 
ATOM   607  C CD1   . PHE A   1 77  ? 114.514 83.353  46.487 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CD1   1 
ATOM   608  C CD2   . PHE A   1 77  ? 113.880 84.632  44.562 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CD2   1 
ATOM   609  C CE1   . PHE A   1 77  ? 114.350 82.170  45.768 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CE1   1 
ATOM   610  C CE2   . PHE A   1 77  ? 113.714 83.456  43.827 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CE2   1 
ATOM   611  C CZ    . PHE A   1 77  ? 113.948 82.224  44.429 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A   CZ    1 
ATOM   612  N N     . PHE A   1 78  ? 116.631 88.082  48.194 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   N     1 
ATOM   613  C CA    . PHE A   1 78  ? 116.793 89.419  48.737 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CA    1 
ATOM   614  C C     . PHE A   1 78  ? 118.121 89.454  49.468 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   C     1 
ATOM   615  O O     . PHE A   1 78  ? 118.629 88.420  49.899 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   O     1 
ATOM   616  C CB    . PHE A   1 78  ? 115.657 89.770  49.702 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CB    1 
ATOM   617  C CG    . PHE A   1 78  ? 114.313 89.860  49.042 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CG    1 
ATOM   618  C CD1   . PHE A   1 78  ? 113.390 88.825  49.166 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CD1   1 
ATOM   619  C CD2   . PHE A   1 78  ? 113.990 90.951  48.244 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CD2   1 
ATOM   620  C CE1   . PHE A   1 78  ? 112.169 88.876  48.500 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CE1   1 
ATOM   621  C CE2   . PHE A   1 78  ? 112.777 91.006  47.578 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CE2   1 
ATOM   622  C CZ    . PHE A   1 78  ? 111.865 89.964  47.706 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A   CZ    1 
ATOM   623  N N     . ALA A   1 79  ? 118.691 90.643  49.590 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   N     1 
ATOM   624  C CA    . ALA A   1 79  ? 119.954 90.802  50.284 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CA    1 
ATOM   625  C C     . ALA A   1 79  ? 119.744 91.776  51.431 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   C     1 
ATOM   626  O O     . ALA A   1 79  ? 119.145 92.842  51.250 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   O     1 
ATOM   627  C CB    . ALA A   1 79  ? 121.023 91.324  49.328 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A   CB    1 
ATOM   628  N N     . LYS A   1 80  ? 120.230 91.393  52.609 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   N     1 
ATOM   629  C CA    . LYS A   1 80  ? 120.113 92.215  53.807 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CA    1 
ATOM   630  C C     . LYS A   1 80  ? 121.232 93.243  53.852 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   C     1 
ATOM   631  O O     . LYS A   1 80  ? 122.359 92.965  53.444 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   O     1 
ATOM   632  C CB    . LYS A   1 80  ? 120.182 91.340  55.059 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CB    1 
ATOM   633  C CG    . LYS A   1 80  ? 119.037 90.361  55.195 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CG    1 
ATOM   634  C CD    . LYS A   1 80  ? 119.222 89.443  56.394 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CD    1 
ATOM   635  C CE    . LYS A   1 80  ? 118.018 88.516  56.561 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   CE    1 
ATOM   636  N NZ    . LYS A   1 80  ? 118.179 87.561  57.695 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A   NZ    1 
ATOM   637  N N     . THR A   1 81  ? 120.912 94.431  54.351 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   N     1 
ATOM   638  C CA    . THR A   1 81  ? 121.887 95.505  54.460 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CA    1 
ATOM   639  C C     . THR A   1 81  ? 121.579 96.306  55.729 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   C     1 
ATOM   640  O O     . THR A   1 81  ? 120.592 96.034  56.414 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   O     1 
ATOM   641  C CB    . THR A   1 81  ? 121.839 96.410  53.207 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CB    1 
ATOM   642  O OG1   . THR A   1 81  ? 123.140 96.943  52.959 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   OG1   1 
ATOM   643  C CG2   . THR A   1 81  ? 120.864 97.555  53.392 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 87   THR A   CG2   1 
ATOM   644  N N     . ILE A   1 82  ? 122.414 97.288  56.047 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   N     1 
ATOM   645  C CA    . ILE A   1 82  ? 122.210 98.082  57.253 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CA    1 
ATOM   646  C C     . ILE A   1 82  ? 122.057 99.575  56.994 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   C     1 
ATOM   647  O O     . ILE A   1 82  ? 122.883 100.184 56.321 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   O     1 
ATOM   648  C CB    . ILE A   1 82  ? 123.377 97.870  58.241 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CB    1 
ATOM   649  C CG1   . ILE A   1 82  ? 123.425 96.402  58.679 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CG1   1 
ATOM   650  C CG2   . ILE A   1 82  ? 123.219 98.788  59.447 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CG2   1 
ATOM   651  C CD1   . ILE A   1 82  ? 122.210 95.951  59.471 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A   CD1   1 
ATOM   652  N N     . VAL A   1 83  ? 120.994 100.157 57.539 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   N     1 
ATOM   653  C CA    . VAL A   1 83  ? 120.736 101.584 57.383 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CA    1 
ATOM   654  C C     . VAL A   1 83  ? 120.608 102.266 58.740 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   C     1 
ATOM   655  O O     . VAL A   1 83  ? 120.348 101.616 59.755 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   O     1 
ATOM   656  C CB    . VAL A   1 83  ? 119.453 101.846 56.566 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CB    1 
ATOM   657  C CG1   . VAL A   1 83  ? 119.680 101.462 55.111 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CG1   1 
ATOM   658  C CG2   . VAL A   1 83  ? 118.291 101.059 57.153 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A   CG2   1 
ATOM   659  N N     . LYS A   1 84  ? 120.782 103.584 58.744 1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   N     1 
ATOM   660  C CA    . LYS A   1 84  ? 120.723 104.377 59.968 1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CA    1 
ATOM   661  C C     . LYS A   1 84  ? 119.307 104.558 60.518 1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   C     1 
ATOM   662  O O     . LYS A   1 84  ? 118.869 103.797 61.382 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   O     1 
ATOM   663  C CB    . LYS A   1 84  ? 121.356 105.749 59.718 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CB    1 
ATOM   664  C CG    . LYS A   1 84  ? 122.294 105.792 58.515 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CG    1 
ATOM   665  C CD    . LYS A   1 84  ? 123.412 104.758 58.617 1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CD    1 
ATOM   666  C CE    . LYS A   1 84  ? 124.257 104.727 57.348 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   CE    1 
ATOM   667  N NZ    . LYS A   1 84  ? 123.451 104.404 56.134 1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A   NZ    1 
ATOM   668  N N     . GLY A   1 85  ? 118.603 105.572 60.020 1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   N     1 
ATOM   669  C CA    . GLY A   1 85  ? 117.248 105.843 60.475 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   CA    1 
ATOM   670  C C     . GLY A   1 85  ? 117.035 107.303 60.840 1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   C     1 
ATOM   671  O O     . GLY A   1 85  ? 117.858 107.897 61.541 1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A   O     1 
ATOM   672  N N     . LYS A   1 86  ? 115.932 107.885 60.370 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   N     1 
ATOM   673  C CA    . LYS A   1 86  ? 115.615 109.289 60.645 1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CA    1 
ATOM   674  C C     . LYS A   1 86  ? 115.095 109.497 62.068 1.00 96.62  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   C     1 
ATOM   675  O O     . LYS A   1 86  ? 114.774 108.539 62.773 1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   O     1 
ATOM   676  C CB    . LYS A   1 86  ? 114.574 109.803 59.637 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CB    1 
ATOM   677  C CG    . LYS A   1 86  ? 114.159 111.261 59.844 1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CG    1 
ATOM   678  C CD    . LYS A   1 86  ? 113.039 111.681 58.899 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CD    1 
ATOM   679  C CE    . LYS A   1 86  ? 112.515 113.080 59.231 1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   CE    1 
ATOM   680  N NZ    . LYS A   1 86  ? 113.537 114.158 59.079 1.00 97.80  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A   NZ    1 
ATOM   681  N N     . GLU A   1 87  ? 115.019 110.760 62.476 1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   N     1 
ATOM   682  C CA    . GLU A   1 87  ? 114.545 111.132 63.804 1.00 99.39  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CA    1 
ATOM   683  C C     . GLU A   1 87  ? 115.457 110.621 64.909 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   C     1 
ATOM   684  O O     . GLU A   1 87  ? 116.428 109.908 64.654 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   O     1 
ATOM   685  C CB    . GLU A   1 87  ? 113.116 110.623 64.030 1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CB    1 
ATOM   686  C CG    . GLU A   1 87  ? 112.079 111.289 63.133 1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CG    1 
ATOM   687  C CD    . GLU A   1 87  ? 110.652 110.973 63.543 1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   CD    1 
ATOM   688  O OE1   . GLU A   1 87  ? 109.720 111.504 62.901 1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE1   1 
ATOM   689  O OE2   . GLU A   1 87  ? 110.462 110.198 64.505 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A   OE2   1 
ATOM   690  N N     . GLY A   1 88  ? 115.141 111.003 66.142 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   N     1 
ATOM   691  C CA    . GLY A   1 88  ? 115.944 110.581 67.272 1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   CA    1 
ATOM   692  C C     . GLY A   1 88  ? 115.523 109.217 67.774 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   C     1 
ATOM   693  O O     . GLY A   1 88  ? 116.320 108.491 68.373 1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A   O     1 
ATOM   694  N N     . ASP A   1 89  ? 114.234 108.834 67.454 1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   N     1 
ATOM   695  C CA    . ASP A   1 89  ? 113.989 107.436 67.742 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CA    1 
ATOM   696  C C     . ASP A   1 89  ? 114.669 106.620 66.709 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   C     1 
ATOM   697  O O     . ASP A   1 89  ? 115.056 106.992 65.595 1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   O     1 
ATOM   698  C CB    . ASP A   1 89  ? 112.551 106.946 67.911 1.00 101.27 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CB    1 
ATOM   699  C CG    . ASP A   1 89  ? 112.637 105.608 68.686 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   CG    1 
ATOM   700  O OD1   . ASP A   1 89  ? 111.574 104.989 68.936 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   OD1   1 
ATOM   701  O OD2   . ASP A   1 89  ? 113.752 105.201 69.045 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A   OD2   1 
ATOM   702  N N     . GLU A   1 90  ? 114.754 105.437 67.266 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   N     1 
ATOM   703  C CA    . GLU A   1 90  ? 115.252 104.210 66.718 1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CA    1 
ATOM   704  C C     . GLU A   1 90  ? 116.707 104.176 66.882 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   C     1 
ATOM   705  O O     . GLU A   1 90  ? 117.307 104.965 67.614 1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   O     1 
ATOM   706  C CB    . GLU A   1 90  ? 114.867 104.039 65.262 1.00 95.83  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CB    1 
ATOM   707  C CG    . GLU A   1 90  ? 113.370 103.836 65.076 1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CG    1 
ATOM   708  C CD    . GLU A   1 90  ? 113.023 102.559 64.336 1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   CD    1 
ATOM   709  O OE1   . GLU A   1 90  ? 113.411 101.468 64.808 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   OE1   1 
ATOM   710  O OE2   . GLU A   1 90  ? 112.360 102.645 63.281 1.00 95.99  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A   OE2   1 
ATOM   711  N N     . GLU A   1 91  ? 117.290 103.259 66.175 1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   N     1 
ATOM   712  C CA    . GLU A   1 91  ? 118.718 103.058 66.304 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CA    1 
ATOM   713  C C     . GLU A   1 91  ? 119.338 102.589 64.984 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   C     1 
ATOM   714  O O     . GLU A   1 91  ? 119.785 103.400 64.171 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   O     1 
ATOM   715  C CB    . GLU A   1 91  ? 118.984 102.020 67.401 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CB    1 
ATOM   716  C CG    . GLU A   1 91  ? 118.078 100.808 67.289 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CG    1 
ATOM   717  C CD    . GLU A   1 91  ? 117.906 100.063 68.601 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   CD    1 
ATOM   718  O OE1   . GLU A   1 91  ? 118.942 99.663  69.172 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   OE1   1 
ATOM   719  O OE2   . GLU A   1 91  ? 116.756 99.878  69.061 1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A   OE2   1 
ATOM   720  N N     . GLU A   1 92  ? 119.354 101.277 64.774 1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   N     1 
ATOM   721  C CA    . GLU A   1 92  ? 119.930 100.686 63.569 1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CA    1 
ATOM   722  C C     . GLU A   1 92  ? 118.967 99.646  62.995 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   C     1 
ATOM   723  O O     . GLU A   1 92  ? 118.524 98.744  63.707 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   O     1 
ATOM   724  C CB    . GLU A   1 92  ? 121.276 100.045 63.926 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CB    1 
ATOM   725  C CG    . GLU A   1 92  ? 121.977 99.307  62.801 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CG    1 
ATOM   726  C CD    . GLU A   1 92  ? 123.373 98.849  63.199 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CD    1 
ATOM   727  O OE1   . GLU A   1 92  ? 124.265 99.713  63.352 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE1   1 
ATOM   728  O OE2   . GLU A   1 92  ? 123.575 97.627  63.367 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE2   1 
ATOM   729  N N     . GLU A   1 93  ? 118.645 99.776  61.710 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   N     1 
ATOM   730  C CA    . GLU A   1 93  ? 117.715 98.855  61.061 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CA    1 
ATOM   731  C C     . GLU A   1 93  ? 118.265 98.172  59.819 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   C     1 
ATOM   732  O O     . GLU A   1 93  ? 119.168 98.682  59.158 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   O     1 
ATOM   733  C CB    . GLU A   1 93  ? 116.435 99.591  60.673 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CB    1 
ATOM   734  C CG    . GLU A   1 93  ? 115.230 99.271  61.530 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CG    1 
ATOM   735  C CD    . GLU A   1 93  ? 113.977 99.942  61.009 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   CD    1 
ATOM   736  O OE1   . GLU A   1 93  ? 113.957 101.190 60.953 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   OE1   1 
ATOM   737  O OE2   . GLU A   1 93  ? 113.019 99.222  60.650 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A   OE2   1 
ATOM   738  N N     . ILE A   1 94  ? 117.696 97.013  59.505 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   N     1 
ATOM   739  C CA    . ILE A   1 94  ? 118.098 96.252  58.333 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CA    1 
ATOM   740  C C     . ILE A   1 94  ? 117.210 96.634  57.157 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   C     1 
ATOM   741  O O     . ILE A   1 94  ? 116.008 96.836  57.316 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   O     1 
ATOM   742  C CB    . ILE A   1 94  ? 117.960 94.741  58.565 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CB    1 
ATOM   743  C CG1   . ILE A   1 94  ? 116.512 94.405  58.921 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CG1   1 
ATOM   744  C CG2   . ILE A   1 94  ? 118.905 94.299  59.671 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CG2   1 
ATOM   745  C CD1   . ILE A   1 94  ? 116.236 92.919  59.039 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A   CD1   1 
ATOM   746  N N     . ALA A   1 95  ? 117.810 96.741  55.979 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   N     1 
ATOM   747  C CA    . ALA A   1 95  ? 117.070 97.086  54.775 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   CA    1 
ATOM   748  C C     . ALA A   1 95  ? 117.173 95.908  53.817 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   C     1 
ATOM   749  O O     . ALA A   1 95  ? 118.066 95.071  53.960 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   O     1 
ATOM   750  C CB    . ALA A   1 95  ? 117.652 98.339  54.142 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A   CB    1 
ATOM   751  N N     . TYR A   1 96  ? 116.261 95.846  52.847 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   N     1 
ATOM   752  C CA    . TYR A   1 96  ? 116.247 94.759  51.874 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CA    1 
ATOM   753  C C     . TYR A   1 96  ? 116.434 95.247  50.439 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   C     1 
ATOM   754  O O     . TYR A   1 96  ? 115.811 96.216  50.015 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   O     1 
ATOM   755  C CB    . TYR A   1 96  ? 114.930 93.972  51.975 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CB    1 
ATOM   756  C CG    . TYR A   1 96  ? 114.703 93.298  53.317 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CG    1 
ATOM   757  C CD1   . TYR A   1 96  ? 114.067 93.965  54.359 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CD1   1 
ATOM   758  C CD2   . TYR A   1 96  ? 115.154 91.999  53.549 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CD2   1 
ATOM   759  C CE1   . TYR A   1 96  ? 113.887 93.358  55.603 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CE1   1 
ATOM   760  C CE2   . TYR A   1 96  ? 114.983 91.385  54.787 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CE2   1 
ATOM   761  C CZ    . TYR A   1 96  ? 114.351 92.072  55.807 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   CZ    1 
ATOM   762  O OH    . TYR A   1 96  ? 114.211 91.481  57.036 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A   OH    1 
ATOM   763  N N     . SER A   1 97  ? 117.302 94.567  49.698 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   N     1 
ATOM   764  C CA    . SER A   1 97  ? 117.565 94.903  48.303 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   CA    1 
ATOM   765  C C     . SER A   1 97  ? 117.294 93.679  47.447 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   C     1 
ATOM   766  O O     . SER A   1 97  ? 117.421 92.551  47.916 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   O     1 
ATOM   767  C CB    . SER A   1 97  ? 119.024 95.323  48.096 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   CB    1 
ATOM   768  O OG    . SER A   1 97  ? 119.273 96.615  48.613 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 103  SER A   OG    1 
ATOM   769  N N     . LEU A   1 98  ? 116.929 93.910  46.193 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   N     1 
ATOM   770  C CA    . LEU A   1 98  ? 116.655 92.824  45.267 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CA    1 
ATOM   771  C C     . LEU A   1 98  ? 117.965 92.198  44.831 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   C     1 
ATOM   772  O O     . LEU A   1 98  ? 119.037 92.755  45.058 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   O     1 
ATOM   773  C CB    . LEU A   1 98  ? 115.904 93.342  44.035 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CB    1 
ATOM   774  C CG    . LEU A   1 98  ? 114.503 93.916  44.270 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CG    1 
ATOM   775  C CD1   . LEU A   1 98  ? 113.844 94.264  42.945 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CD1   1 
ATOM   776  C CD2   . LEU A   1 98  ? 113.656 92.899  45.014 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A   CD2   1 
ATOM   777  N N     . THR A   1 99  ? 117.869 91.021  44.227 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   N     1 
ATOM   778  C CA    . THR A   1 99  ? 119.031 90.311  43.721 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CA    1 
ATOM   779  C C     . THR A   1 99  ? 118.660 89.924  42.295 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   C     1 
ATOM   780  O O     . THR A   1 99  ? 117.517 90.121  41.876 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   O     1 
ATOM   781  C CB    . THR A   1 99  ? 119.329 89.033  44.542 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CB    1 
ATOM   782  O OG1   . THR A   1 99  ? 118.209 88.141  44.476 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   OG1   1 
ATOM   783  C CG2   . THR A   1 99  ? 119.613 89.381  45.994 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 105  THR A   CG2   1 
ATOM   784  N N     . PRO A   1 100 ? 119.609 89.379  41.521 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   N     1 
ATOM   785  C CA    . PRO A   1 100 ? 119.224 89.014  40.152 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CA    1 
ATOM   786  C C     . PRO A   1 100 ? 117.938 88.175  40.104 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   C     1 
ATOM   787  O O     . PRO A   1 100 ? 117.037 88.457  39.317 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   O     1 
ATOM   788  C CB    . PRO A   1 100 ? 120.448 88.261  39.639 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CB    1 
ATOM   789  C CG    . PRO A   1 100 ? 121.584 88.957  40.360 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CG    1 
ATOM   790  C CD    . PRO A   1 100 ? 121.034 89.091  41.771 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A   CD    1 
ATOM   791  N N     . PRO A   1 101 ? 117.827 87.141  40.956 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   N     1 
ATOM   792  C CA    . PRO A   1 101 ? 116.614 86.308  40.952 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CA    1 
ATOM   793  C C     . PRO A   1 101 ? 115.311 87.085  41.170 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   C     1 
ATOM   794  O O     . PRO A   1 101 ? 114.334 86.884  40.452 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   O     1 
ATOM   795  C CB    . PRO A   1 101 ? 116.878 85.313  42.083 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CB    1 
ATOM   796  C CG    . PRO A   1 101 ? 118.373 85.159  42.038 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CG    1 
ATOM   797  C CD    . PRO A   1 101 ? 118.828 86.594  41.888 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A   CD    1 
ATOM   798  N N     . SER A   1 102 ? 115.285 87.968  42.162 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   N     1 
ATOM   799  C CA    . SER A   1 102 ? 114.067 88.729  42.428 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   CA    1 
ATOM   800  C C     . SER A   1 102 ? 113.799 89.816  41.387 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   C     1 
ATOM   801  O O     . SER A   1 102 ? 112.662 90.259  41.227 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   O     1 
ATOM   802  C CB    . SER A   1 102 ? 114.101 89.336  43.838 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   CB    1 
ATOM   803  O OG    . SER A   1 102 ? 115.257 90.132  44.042 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 108  SER A   OG    1 
ATOM   804  N N     . LYS A   1 103 ? 114.829 90.243  40.664 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   N     1 
ATOM   805  C CA    . LYS A   1 103 ? 114.602 91.264  39.650 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CA    1 
ATOM   806  C C     . LYS A   1 103 ? 113.735 90.707  38.526 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   C     1 
ATOM   807  O O     . LYS A   1 103 ? 113.144 91.461  37.745 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   O     1 
ATOM   808  C CB    . LYS A   1 103 ? 115.933 91.799  39.115 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CB    1 
ATOM   809  C CG    . LYS A   1 103 ? 116.599 92.746  40.105 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CG    1 
ATOM   810  C CD    . LYS A   1 103 ? 117.950 93.250  39.642 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CD    1 
ATOM   811  C CE    . LYS A   1 103 ? 118.575 94.123  40.731 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   CE    1 
ATOM   812  N NZ    . LYS A   1 103 ? 120.008 94.442  40.472 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A   NZ    1 
ATOM   813  N N     . LEU A   1 104 ? 113.649 89.381  38.458 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   N     1 
ATOM   814  C CA    . LEU A   1 104 ? 112.828 88.728  37.447 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CA    1 
ATOM   815  C C     . LEU A   1 104 ? 111.368 88.854  37.854 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   C     1 
ATOM   816  O O     . LEU A   1 104 ? 110.479 88.420  37.129 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   O     1 
ATOM   817  C CB    . LEU A   1 104 ? 113.203 87.254  37.322 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CB    1 
ATOM   818  C CG    . LEU A   1 104 ? 114.633 87.002  36.843 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CG    1 
ATOM   819  C CD1   . LEU A   1 104 ? 114.910 85.504  36.801 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CD1   1 
ATOM   820  C CD2   . LEU A   1 104 ? 114.818 87.630  35.453 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A   CD2   1 
ATOM   821  N N     . LEU A   1 105 ? 111.130 89.462  39.015 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   N     1 
ATOM   822  C CA    . LEU A   1 105 ? 109.775 89.653  39.520 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CA    1 
ATOM   823  C C     . LEU A   1 105 ? 109.264 91.074  39.315 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   C     1 
ATOM   824  O O     . LEU A   1 105 ? 108.129 91.389  39.682 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   O     1 
ATOM   825  C CB    . LEU A   1 105 ? 109.705 89.292  41.006 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CB    1 
ATOM   826  C CG    . LEU A   1 105 ? 110.020 87.820  41.278 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CG    1 
ATOM   827  C CD1   . LEU A   1 105 ? 110.019 87.549  42.763 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CD1   1 
ATOM   828  C CD2   . LEU A   1 105 ? 108.993 86.949  40.570 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A   CD2   1 
ATOM   829  N N     . ILE A   1 106 ? 110.092 91.931  38.728 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   N     1 
ATOM   830  C CA    . ILE A   1 106 ? 109.687 93.309  38.485 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CA    1 
ATOM   831  C C     . ILE A   1 106 ? 108.777 93.374  37.259 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   C     1 
ATOM   832  O O     . ILE A   1 106 ? 109.216 93.178  36.127 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   O     1 
ATOM   833  C CB    . ILE A   1 106 ? 110.908 94.218  38.256 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CB    1 
ATOM   834  C CG1   . ILE A   1 106 ? 111.873 94.101  39.436 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CG1   1 
ATOM   835  C CG2   . ILE A   1 106 ? 110.447 95.662  38.087 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CG2   1 
ATOM   836  C CD1   . ILE A   1 106 ? 113.158 94.898  39.250 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A   CD1   1 
ATOM   837  N N     . SER A   1 107 ? 107.503 93.655  37.497 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   N     1 
ATOM   838  C CA    . SER A   1 107 ? 106.515 93.726  36.429 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CA    1 
ATOM   839  C C     . SER A   1 107 ? 106.791 94.814  35.391 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   C     1 
ATOM   840  O O     . SER A   1 107 ? 107.518 95.770  35.655 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   O     1 
ATOM   841  C CB    . SER A   1 107 ? 105.130 93.938  37.041 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   CB    1 
ATOM   842  O OG    . SER A   1 107 ? 105.111 95.110  37.835 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 113  SER A   OG    1 
ATOM   843  N N     . GLY A   1 108 ? 106.209 94.652  34.204 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   N     1 
ATOM   844  C CA    . GLY A   1 108 ? 106.390 95.631  33.147 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   CA    1 
ATOM   845  C C     . GLY A   1 108 ? 107.766 95.627  32.506 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   C     1 
ATOM   846  O O     . GLY A   1 108 ? 108.100 96.534  31.747 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A   O     1 
ATOM   847  N N     . LYS A   1 109 ? 108.567 94.614  32.819 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   N     1 
ATOM   848  C CA    . LYS A   1 109 ? 109.907 94.485  32.264 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CA    1 
ATOM   849  C C     . LYS A   1 109 ? 109.938 93.265  31.341 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   C     1 
ATOM   850  O O     . LYS A   1 109 ? 109.343 92.232  31.645 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   O     1 
ATOM   851  C CB    . LYS A   1 109 ? 110.929 94.306  33.388 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CB    1 
ATOM   852  C CG    . LYS A   1 109 ? 110.980 95.457  34.386 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CG    1 
ATOM   853  C CD    . LYS A   1 109 ? 111.546 96.729  33.766 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CD    1 
ATOM   854  C CE    . LYS A   1 109 ? 111.642 97.850  34.799 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   CE    1 
ATOM   855  N NZ    . LYS A   1 109 ? 112.155 99.136  34.230 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A   NZ    1 
ATOM   856  N N     . PRO A   1 110 ? 110.644 93.364  30.205 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   N     1 
ATOM   857  C CA    . PRO A   1 110 ? 110.717 92.238  29.268 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CA    1 
ATOM   858  C C     . PRO A   1 110 ? 111.162 90.932  29.928 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   C     1 
ATOM   859  O O     . PRO A   1 110 ? 110.982 89.849  29.369 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   O     1 
ATOM   860  C CB    . PRO A   1 110 ? 111.723 92.726  28.225 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CB    1 
ATOM   861  C CG    . PRO A   1 110 ? 111.522 94.206  28.238 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CG    1 
ATOM   862  C CD    . PRO A   1 110 ? 111.436 94.503  29.715 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A   CD    1 
ATOM   863  N N     . THR A   1 111 ? 111.732 91.041  31.122 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   N     1 
ATOM   864  C CA    . THR A   1 111 ? 112.226 89.879  31.854 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CA    1 
ATOM   865  C C     . THR A   1 111 ? 111.271 89.325  32.921 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   C     1 
ATOM   866  O O     . THR A   1 111 ? 111.554 88.290  33.526 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   O     1 
ATOM   867  C CB    . THR A   1 111 ? 113.545 90.220  32.553 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CB    1 
ATOM   868  O OG1   . THR A   1 111 ? 113.348 91.380  33.373 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   OG1   1 
ATOM   869  C CG2   . THR A   1 111 ? 114.637 90.501  31.538 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 117  THR A   CG2   1 
ATOM   870  N N     . CYS A   1 112 ? 110.148 90.002  33.152 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   N     1 
ATOM   871  C CA    . CYS A   1 112 ? 109.203 89.567  34.177 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   CA    1 
ATOM   872  C C     . CYS A   1 112 ? 108.648 88.157  33.989 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   C     1 
ATOM   873  O O     . CYS A   1 112 ? 108.072 87.841  32.954 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   O     1 
ATOM   874  C CB    . CYS A   1 112 ? 108.036 90.549  34.275 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   CB    1 
ATOM   875  S SG    . CYS A   1 112 ? 106.949 90.254  35.701 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A   SG    1 
ATOM   876  N N     . LEU A   1 113 ? 108.817 87.317  35.006 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   N     1 
ATOM   877  C CA    . LEU A   1 113 ? 108.319 85.943  34.962 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CA    1 
ATOM   878  C C     . LEU A   1 113 ? 107.187 85.740  35.982 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   C     1 
ATOM   879  O O     . LEU A   1 113 ? 106.712 84.620  36.180 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   O     1 
ATOM   880  C CB    . LEU A   1 113 ? 109.454 84.955  35.262 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CB    1 
ATOM   881  C CG    . LEU A   1 113 ? 110.675 84.911  34.339 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CG    1 
ATOM   882  C CD1   . LEU A   1 113 ? 111.594 83.781  34.774 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CD1   1 
ATOM   883  C CD2   . LEU A   1 113 ? 110.235 84.691  32.900 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A   CD2   1 
ATOM   884  N N     . SER A   1 114 ? 106.761 86.827  36.621 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   N     1 
ATOM   885  C CA    . SER A   1 114 ? 105.697 86.775  37.629 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   CA    1 
ATOM   886  C C     . SER A   1 114 ? 104.474 85.949  37.247 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   C     1 
ATOM   887  O O     . SER A   1 114 ? 103.931 85.212  38.078 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   O     1 
ATOM   888  C CB    . SER A   1 114 ? 105.232 88.193  37.994 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   CB    1 
ATOM   889  O OG    . SER A   1 114 ? 106.169 88.832  38.841 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 120  SER A   OG    1 
ATOM   890  N N     . SER A   1 115 ? 104.040 86.080  35.998 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   N     1 
ATOM   891  C CA    . SER A   1 115 ? 102.865 85.364  35.511 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   CA    1 
ATOM   892  C C     . SER A   1 115 ? 103.079 83.857  35.467 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   C     1 
ATOM   893  O O     . SER A   1 115 ? 102.154 83.083  35.703 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   O     1 
ATOM   894  C CB    . SER A   1 115 ? 102.487 85.860  34.114 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   CB    1 
ATOM   895  O OG    . SER A   1 115 ? 103.479 85.486  33.177 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 121  SER A   OG    1 
ATOM   896  N N     . ILE A   1 116 ? 104.298 83.436  35.157 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   N     1 
ATOM   897  C CA    . ILE A   1 116 ? 104.579 82.016  35.092 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CA    1 
ATOM   898  C C     . ILE A   1 116 ? 104.600 81.439  36.500 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   C     1 
ATOM   899  O O     . ILE A   1 116 ? 104.060 80.357  36.747 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   O     1 
ATOM   900  C CB    . ILE A   1 116 ? 105.915 81.750  34.383 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CB    1 
ATOM   901  C CG1   . ILE A   1 116 ? 105.824 82.242  32.937 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CG1   1 
ATOM   902  C CG2   . ILE A   1 116 ? 106.238 80.266  34.416 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CG2   1 
ATOM   903  C CD1   . ILE A   1 116 ? 107.070 82.006  32.126 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A   CD1   1 
ATOM   904  N N     . VAL A   1 117 ? 105.205 82.165  37.433 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   N     1 
ATOM   905  C CA    . VAL A   1 117 ? 105.250 81.678  38.802 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CA    1 
ATOM   906  C C     . VAL A   1 117 ? 103.822 81.612  39.357 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   C     1 
ATOM   907  O O     . VAL A   1 117 ? 103.489 80.698  40.103 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   O     1 
ATOM   908  C CB    . VAL A   1 117 ? 106.121 82.586  39.723 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CB    1 
ATOM   909  C CG1   . VAL A   1 117 ? 107.476 82.848  39.082 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG1   1 
ATOM   910  C CG2   . VAL A   1 117 ? 105.408 83.884  40.006 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG2   1 
ATOM   911  N N     . LYS A   1 118 ? 102.977 82.569  38.976 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   N     1 
ATOM   912  C CA    . LYS A   1 118 ? 101.596 82.598  39.461 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CA    1 
ATOM   913  C C     . LYS A   1 118 ? 100.805 81.391  38.972 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   C     1 
ATOM   914  O O     . LYS A   1 118 ? 100.092 80.750  39.742 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   O     1 
ATOM   915  C CB    . LYS A   1 118 ? 100.886 83.876  39.009 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CB    1 
ATOM   916  C CG    . LYS A   1 118 ? 99.438  83.979  39.499 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CG    1 
ATOM   917  C CD    . LYS A   1 118 ? 98.751  85.252  38.982 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CD    1 
ATOM   918  C CE    . LYS A   1 118 ? 97.298  85.344  39.461 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   CE    1 
ATOM   919  N NZ    . LYS A   1 118 ? 96.648  86.640  39.088 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A   NZ    1 
ATOM   920  N N     . GLY A   1 119 ? 100.941 81.082  37.688 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   N     1 
ATOM   921  C CA    . GLY A   1 119 ? 100.224 79.951  37.133 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   CA    1 
ATOM   922  C C     . GLY A   1 119 ? 100.775 78.593  37.538 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   C     1 
ATOM   923  O O     . GLY A   1 119 ? 100.019 77.685  37.880 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A   O     1 
ATOM   924  N N     . ALA A   1 120 ? 102.093 78.441  37.487 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   N     1 
ATOM   925  C CA    . ALA A   1 120 ? 102.722 77.176  37.858 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   CA    1 
ATOM   926  C C     . ALA A   1 120 ? 102.398 76.816  39.292 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   C     1 
ATOM   927  O O     . ALA A   1 120 ? 102.452 75.654  39.656 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   O     1 
ATOM   928  C CB    . ALA A   1 120 ? 104.242 77.259  37.684 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A   CB    1 
ATOM   929  N N     . LEU A   1 121 ? 102.060 77.809  40.106 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   N     1 
ATOM   930  C CA    . LEU A   1 121 ? 101.748 77.562  41.514 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CA    1 
ATOM   931  C C     . LEU A   1 121 ? 100.305 77.927  41.880 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   C     1 
ATOM   932  O O     . LEU A   1 121 ? 99.996  78.197  43.041 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   O     1 
ATOM   933  C CB    . LEU A   1 121 ? 102.732 78.339  42.398 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CB    1 
ATOM   934  C CG    . LEU A   1 121 ? 104.206 77.973  42.167 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CG    1 
ATOM   935  C CD1   . LEU A   1 121 ? 105.126 78.884  42.961 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CD1   1 
ATOM   936  C CD2   . LEU A   1 121 ? 104.420 76.536  42.571 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A   CD2   1 
ATOM   937  N N     . HIS A   1 122 ? 99.430  77.945  40.882 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   N     1 
ATOM   938  C CA    . HIS A   1 122 ? 98.019  78.264  41.095 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CA    1 
ATOM   939  C C     . HIS A   1 122 ? 97.321  76.997  41.619 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   C     1 
ATOM   940  O O     . HIS A   1 122 ? 97.798  75.890  41.401 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   O     1 
ATOM   941  C CB    . HIS A   1 122 ? 97.391  78.695  39.764 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CB    1 
ATOM   942  C CG    . HIS A   1 122 ? 95.960  79.107  39.871 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CG    1 
ATOM   943  N ND1   . HIS A   1 122 ? 95.570  80.311  40.421 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   ND1   1 
ATOM   944  C CD2   . HIS A   1 122 ? 94.820  78.468  39.515 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CD2   1 
ATOM   945  C CE1   . HIS A   1 122 ? 94.251  80.395  40.396 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   CE1   1 
ATOM   946  N NE2   . HIS A   1 122 ? 93.772  79.290  39.852 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A   NE2   1 
ATOM   947  N N     . PRO A   1 123 ? 96.201  77.146  42.341 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   N     1 
ATOM   948  C CA    . PRO A   1 123 ? 95.519  75.945  42.843 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CA    1 
ATOM   949  C C     . PRO A   1 123 ? 95.214  74.944  41.728 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   C     1 
ATOM   950  O O     . PRO A   1 123 ? 95.290  73.736  41.935 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   O     1 
ATOM   951  C CB    . PRO A   1 123 ? 94.246  76.510  43.477 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CB    1 
ATOM   952  C CG    . PRO A   1 123 ? 94.715  77.824  44.015 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CG    1 
ATOM   953  C CD    . PRO A   1 123 ? 95.598  78.371  42.901 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A   CD    1 
ATOM   954  N N     . SER A   1 124 ? 94.876  75.449  40.545 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   N     1 
ATOM   955  C CA    . SER A   1 124 ? 94.555  74.573  39.416 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   CA    1 
ATOM   956  C C     . SER A   1 124 ? 95.754  73.732  38.982 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   C     1 
ATOM   957  O O     . SER A   1 124 ? 95.586  72.712  38.308 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   O     1 
ATOM   958  C CB    . SER A   1 124 ? 94.044  75.391  38.225 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   CB    1 
ATOM   959  O OG    . SER A   1 124 ? 95.044  76.278  37.753 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 130  SER A   OG    1 
ATOM   960  N N     . SER A   1 125 ? 96.957  74.160  39.367 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   N     1 
ATOM   961  C CA    . SER A   1 125 ? 98.190  73.432  39.042 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   CA    1 
ATOM   962  C C     . SER A   1 125 ? 98.590  72.466  40.160 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   C     1 
ATOM   963  O O     . SER A   1 125 ? 99.182  71.417  39.903 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   O     1 
ATOM   964  C CB    . SER A   1 125 ? 99.367  74.399  38.841 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   CB    1 
ATOM   965  O OG    . SER A   1 125 ? 99.248  75.163  37.659 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 131  SER A   OG    1 
ATOM   966  N N     . LEU A   1 126 ? 98.253  72.813  41.398 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   N     1 
ATOM   967  C CA    . LEU A   1 126 ? 98.663  72.000  42.540 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CA    1 
ATOM   968  C C     . LEU A   1 126 ? 97.660  71.094  43.247 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   C     1 
ATOM   969  O O     . LEU A   1 126 ? 98.036  70.026  43.729 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   O     1 
ATOM   970  C CB    . LEU A   1 126 ? 99.300  72.913  43.596 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CB    1 
ATOM   971  C CG    . LEU A   1 126 ? 100.370 73.890  43.098 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CG    1 
ATOM   972  C CD1   . LEU A   1 126 ? 100.862 74.752  44.262 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CD1   1 
ATOM   973  C CD2   . LEU A   1 126 ? 101.519 73.120  42.470 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A   CD2   1 
ATOM   974  N N     . ASP A   1 127 ? 96.405  71.516  43.339 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   N     1 
ATOM   975  C CA    . ASP A   1 127 ? 95.392  70.737  44.049 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CA    1 
ATOM   976  C C     . ASP A   1 127 ? 95.216  69.278  43.619 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   C     1 
ATOM   977  O O     . ASP A   1 127 ? 94.872  68.433  44.442 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   O     1 
ATOM   978  C CB    . ASP A   1 127 ? 94.034  71.458  43.990 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CB    1 
ATOM   979  C CG    . ASP A   1 127 ? 94.029  72.763  44.776 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   CG    1 
ATOM   980  O OD1   . ASP A   1 127 ? 94.987  72.997  45.540 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   OD1   1 
ATOM   981  O OD2   . ASP A   1 127 ? 93.059  73.553  44.644 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A   OD2   1 
ATOM   982  N N     . MET A   1 128 ? 95.464  68.976  42.350 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   N     1 
ATOM   983  C CA    . MET A   1 128 ? 95.298  67.613  41.836 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CA    1 
ATOM   984  C C     . MET A   1 128 ? 96.165  66.552  42.534 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   C     1 
ATOM   985  O O     . MET A   1 128 ? 95.847  65.355  42.498 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   O     1 
ATOM   986  C CB    . MET A   1 128 ? 95.599  67.580  40.339 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CB    1 
ATOM   987  C CG    . MET A   1 128 ? 97.068  67.782  40.022 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CG    1 
ATOM   988  S SD    . MET A   1 128 ? 97.481  67.600  38.285 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   SD    1 
ATOM   989  C CE    . MET A   1 128 ? 99.171  68.239  38.308 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 134  MET A   CE    1 
ATOM   990  N N     . TRP A   1 129 ? 97.256  66.977  43.166 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   N     1 
ATOM   991  C CA    . TRP A   1 129 ? 98.138  66.015  43.829 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CA    1 
ATOM   992  C C     . TRP A   1 129 ? 97.475  65.187  44.919 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   C     1 
ATOM   993  O O     . TRP A   1 129 ? 97.990  64.132  45.295 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   O     1 
ATOM   994  C CB    . TRP A   1 129 ? 99.385  66.707  44.388 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CB    1 
ATOM   995  C CG    . TRP A   1 129 ? 100.397 66.972  43.329 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CG    1 
ATOM   996  C CD1   . TRP A   1 129 ? 100.575 68.131  42.641 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CD1   1 
ATOM   997  C CD2   . TRP A   1 129 ? 101.337 66.030  42.783 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CD2   1 
ATOM   998  N NE1   . TRP A   1 129 ? 101.565 67.974  41.700 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   NE1   1 
ATOM   999  C CE2   . TRP A   1 129 ? 102.048 66.694  41.764 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CE2   1 
ATOM   1000 C CE3   . TRP A   1 129 ? 101.643 64.691  43.058 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CE3   1 
ATOM   1001 C CZ2   . TRP A   1 129 ? 103.052 66.066  41.013 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1002 C CZ3   . TRP A   1 129 ? 102.642 64.066  42.312 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1003 C CH2   . TRP A   1 129 ? 103.334 64.758  41.301 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A   CH2   1 
ATOM   1004 N N     . SER A   1 130 ? 96.331  65.646  45.420 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   N     1 
ATOM   1005 C CA    . SER A   1 130 ? 95.634  64.897  46.458 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   CA    1 
ATOM   1006 C C     . SER A   1 130 ? 95.055  63.608  45.873 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   C     1 
ATOM   1007 O O     . SER A   1 130 ? 94.681  62.703  46.611 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   O     1 
ATOM   1008 C CB    . SER A   1 130 ? 94.509  65.733  47.066 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   CB    1 
ATOM   1009 O OG    . SER A   1 130 ? 93.506  66.010  46.110 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 136  SER A   OG    1 
ATOM   1010 N N     . SER A   1 131 ? 94.995  63.527  44.546 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   N     1 
ATOM   1011 C CA    . SER A   1 131 ? 94.463  62.343  43.871 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   CA    1 
ATOM   1012 C C     . SER A   1 131 ? 95.566  61.404  43.383 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   C     1 
ATOM   1013 O O     . SER A   1 131 ? 95.290  60.435  42.680 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   O     1 
ATOM   1014 C CB    . SER A   1 131 ? 93.603  62.753  42.663 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   CB    1 
ATOM   1015 O OG    . SER A   1 131 ? 92.431  63.458  43.050 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 137  SER A   OG    1 
ATOM   1016 N N     . SER A   1 132 ? 96.809  61.680  43.759 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   N     1 
ATOM   1017 C CA    . SER A   1 132 ? 97.932  60.861  43.303 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   CA    1 
ATOM   1018 C C     . SER A   1 132 ? 97.858  59.365  43.607 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   C     1 
ATOM   1019 O O     . SER A   1 132 ? 98.153  58.549  42.742 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   O     1 
ATOM   1020 C CB    . SER A   1 132 ? 99.258  61.429  43.832 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   CB    1 
ATOM   1021 O OG    . SER A   1 132 ? 99.230  61.547  45.240 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 138  SER A   OG    1 
ATOM   1022 N N     . LYS A   1 133 ? 97.470  58.993  44.819 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   N     1 
ATOM   1023 C CA    . LYS A   1 133 ? 97.393  57.574  45.163 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CA    1 
ATOM   1024 C C     . LYS A   1 133 ? 96.357  56.855  44.304 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   C     1 
ATOM   1025 O O     . LYS A   1 133 ? 96.613  55.785  43.737 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   O     1 
ATOM   1026 C CB    . LYS A   1 133 ? 97.043  57.392  46.642 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CB    1 
ATOM   1027 C CG    . LYS A   1 133 ? 96.908  55.934  47.031 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CG    1 
ATOM   1028 C CD    . LYS A   1 133 ? 97.008  55.723  48.528 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CD    1 
ATOM   1029 C CE    . LYS A   1 133 ? 96.998  54.236  48.846 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   CE    1 
ATOM   1030 N NZ    . LYS A   1 133 ? 97.141  53.967  50.304 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A   NZ    1 
ATOM   1031 N N     . LYS A   1 134 ? 95.179  57.452  44.217 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   N     1 
ATOM   1032 C CA    . LYS A   1 134 ? 94.094  56.889  43.426 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CA    1 
ATOM   1033 C C     . LYS A   1 134 ? 94.524  56.789  41.964 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   C     1 
ATOM   1034 O O     . LYS A   1 134 ? 94.136  55.859  41.253 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   O     1 
ATOM   1035 C CB    . LYS A   1 134 ? 92.865  57.787  43.560 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CB    1 
ATOM   1036 C CG    . LYS A   1 134 ? 91.745  57.495  42.598 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CG    1 
ATOM   1037 C CD    . LYS A   1 134 ? 90.641  58.533  42.761 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CD    1 
ATOM   1038 C CE    . LYS A   1 134 ? 89.527  58.307  41.752 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   CE    1 
ATOM   1039 N NZ    . LYS A   1 134 ? 90.068  58.261  40.362 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A   NZ    1 
ATOM   1040 N N     . TRP A   1 135 ? 95.346  57.747  41.538 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   N     1 
ATOM   1041 C CA    . TRP A   1 135 ? 95.840  57.818  40.166 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CA    1 
ATOM   1042 C C     . TRP A   1 135 ? 96.757  56.651  39.784 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   C     1 
ATOM   1043 O O     . TRP A   1 135 ? 96.679  56.122  38.674 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   O     1 
ATOM   1044 C CB    . TRP A   1 135 ? 96.568  59.152  39.959 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CB    1 
ATOM   1045 C CG    . TRP A   1 135 ? 96.992  59.403  38.547 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CG    1 
ATOM   1046 C CD1   . TRP A   1 135 ? 96.216  59.301  37.425 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CD1   1 
ATOM   1047 C CD2   . TRP A   1 135 ? 98.278  59.849  38.105 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CD2   1 
ATOM   1048 N NE1   . TRP A   1 135 ? 96.940  59.658  36.311 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   NE1   1 
ATOM   1049 C CE2   . TRP A   1 135 ? 98.209  60.000  36.699 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CE2   1 
ATOM   1050 C CE3   . TRP A   1 135 ? 99.483  60.142  38.759 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CE3   1 
ATOM   1051 C CZ2   . TRP A   1 135 ? 99.300  60.428  35.937 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1052 C CZ3   . TRP A   1 135 ? 100.573 60.570  37.996 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1053 C CH2   . TRP A   1 135 ? 100.471 60.708  36.602 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A   CH2   1 
ATOM   1054 N N     . PHE A   1 136 ? 97.632  56.261  40.701 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   N     1 
ATOM   1055 C CA    . PHE A   1 136 ? 98.546  55.155  40.456 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CA    1 
ATOM   1056 C C     . PHE A   1 136 ? 97.819  53.800  40.431 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   C     1 
ATOM   1057 O O     . PHE A   1 136 ? 98.178  52.907  39.658 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   O     1 
ATOM   1058 C CB    . PHE A   1 136 ? 99.612  55.098  41.557 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CB    1 
ATOM   1059 C CG    . PHE A   1 136 ? 100.486 56.314  41.635 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CG    1 
ATOM   1060 C CD1   . PHE A   1 136 ? 100.581 57.036  42.817 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CD1   1 
ATOM   1061 C CD2   . PHE A   1 136 ? 101.232 56.724  40.538 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CD2   1 
ATOM   1062 C CE1   . PHE A   1 136 ? 101.409 58.155  42.907 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CE1   1 
ATOM   1063 C CE2   . PHE A   1 136 ? 102.063 57.840  40.616 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CE2   1 
ATOM   1064 C CZ    . PHE A   1 136 ? 102.152 58.559  41.803 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A   CZ    1 
ATOM   1065 N N     . ASN A   1 137 ? 96.805  53.656  41.285 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   N     1 
ATOM   1066 C CA    . ASN A   1 137 ? 96.066  52.404  41.418 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CA    1 
ATOM   1067 C C     . ASN A   1 137 ? 94.837  52.175  40.545 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   C     1 
ATOM   1068 O O     . ASN A   1 137 ? 94.165  51.152  40.689 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   O     1 
ATOM   1069 C CB    . ASN A   1 137 ? 95.672  52.210  42.883 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CB    1 
ATOM   1070 C CG    . ASN A   1 137 ? 96.873  52.062  43.787 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   CG    1 
ATOM   1071 O OD1   . ASN A   1 137 ? 97.623  51.094  43.685 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   OD1   1 
ATOM   1072 N ND2   . ASN A   1 137 ? 97.073  53.031  44.673 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A   ND2   1 
ATOM   1073 N N     . GLU A   1 138 ? 94.536  53.098  39.640 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   N     1 
ATOM   1074 C CA    . GLU A   1 138 ? 93.370  52.919  38.782 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CA    1 
ATOM   1075 C C     . GLU A   1 138 ? 93.706  52.207  37.474 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   C     1 
ATOM   1076 O O     . GLU A   1 138 ? 94.875  51.991  37.143 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   O     1 
ATOM   1077 C CB    . GLU A   1 138 ? 92.699  54.270  38.486 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CB    1 
ATOM   1078 C CG    . GLU A   1 138 ? 93.629  55.336  37.930 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CG    1 
ATOM   1079 C CD    . GLU A   1 138 ? 92.904  56.634  37.609 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   CD    1 
ATOM   1080 O OE1   . GLU A   1 138 ? 91.752  56.802  38.063 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   OE1   1 
ATOM   1081 O OE2   . GLU A   1 138 ? 93.485  57.492  36.907 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A   OE2   1 
ATOM   1082 N N     . ASP A   1 139 ? 92.668  51.836  36.735 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   N     1 
ATOM   1083 C CA    . ASP A   1 139 ? 92.852  51.149  35.466 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CA    1 
ATOM   1084 C C     . ASP A   1 139 ? 92.714  52.108  34.296 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   C     1 
ATOM   1085 O O     . ASP A   1 139 ? 92.972  51.740  33.153 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   O     1 
ATOM   1086 C CB    . ASP A   1 139 ? 91.835  50.012  35.333 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CB    1 
ATOM   1087 C CG    . ASP A   1 139 ? 92.152  48.843  36.250 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   CG    1 
ATOM   1088 O OD1   . ASP A   1 139 ? 93.336  48.447  36.295 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   OD1   1 
ATOM   1089 O OD2   . ASP A   1 139 ? 91.235  48.312  36.913 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A   OD2   1 
ATOM   1090 N N     . LYS A   1 140 ? 92.314  53.345  34.580 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   N     1 
ATOM   1091 C CA    . LYS A   1 140 ? 92.143  54.325  33.522 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CA    1 
ATOM   1092 C C     . LYS A   1 140 ? 93.408  55.102  33.176 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   C     1 
ATOM   1093 O O     . LYS A   1 140 ? 94.085  55.633  34.054 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   O     1 
ATOM   1094 C CB    . LYS A   1 140 ? 91.037  55.316  33.886 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CB    1 
ATOM   1095 C CG    . LYS A   1 140 ? 90.770  56.326  32.778 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CG    1 
ATOM   1096 C CD    . LYS A   1 140 ? 89.551  57.186  33.067 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CD    1 
ATOM   1097 C CE    . LYS A   1 140 ? 89.149  57.982  31.832 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   CE    1 
ATOM   1098 N NZ    . LYS A   1 140 ? 87.975  58.854  32.103 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A   NZ    1 
ATOM   1099 N N     . GLU A   1 141 ? 93.709  55.167  31.882 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   N     1 
ATOM   1100 C CA    . GLU A   1 141 ? 94.873  55.893  31.397 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CA    1 
ATOM   1101 C C     . GLU A   1 141 ? 94.439  57.331  31.206 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   C     1 
ATOM   1102 O O     . GLU A   1 141 ? 93.647  57.626  30.316 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   O     1 
ATOM   1103 C CB    . GLU A   1 141 ? 95.359  55.322  30.062 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CB    1 
ATOM   1104 C CG    . GLU A   1 141 ? 96.654  55.963  29.570 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CG    1 
ATOM   1105 C CD    . GLU A   1 141 ? 97.228  55.291  28.328 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   CD    1 
ATOM   1106 O OE1   . GLU A   1 141 ? 97.228  54.043  28.269 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   OE1   1 
ATOM   1107 O OE2   . GLU A   1 141 ? 97.696  56.011  27.417 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A   OE2   1 
ATOM   1108 N N     . GLN A   1 142 ? 94.948  58.216  32.057 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   N     1 
ATOM   1109 C CA    . GLN A   1 142 ? 94.603  59.630  31.999 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CA    1 
ATOM   1110 C C     . GLN A   1 142 ? 95.632  60.434  32.783 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   C     1 
ATOM   1111 O O     . GLN A   1 142 ? 96.452  59.862  33.507 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   O     1 
ATOM   1112 C CB    . GLN A   1 142 ? 93.207  59.852  32.590 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CB    1 
ATOM   1113 C CG    . GLN A   1 142 ? 93.079  59.490  34.068 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CG    1 
ATOM   1114 C CD    . GLN A   1 142 ? 91.651  59.638  34.591 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   CD    1 
ATOM   1115 O OE1   . GLN A   1 142 ? 90.875  60.452  34.091 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   OE1   1 
ATOM   1116 N NE2   . GLN A   1 142 ? 91.308  58.859  35.610 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A   NE2   1 
ATOM   1117 N N     . THR A   1 143 ? 95.590  61.754  32.638 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   N     1 
ATOM   1118 C CA    . THR A   1 143 ? 96.522  62.621  33.348 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CA    1 
ATOM   1119 C C     . THR A   1 143 ? 96.103  62.633  34.812 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   C     1 
ATOM   1120 O O     . THR A   1 143 ? 95.022  62.148  35.149 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   O     1 
ATOM   1121 C CB    . THR A   1 143 ? 96.474  64.067  32.809 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CB    1 
ATOM   1122 O OG1   . THR A   1 143 ? 95.243  64.683  33.207 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   OG1   1 
ATOM   1123 C CG2   . THR A   1 143 ? 96.563  64.078  31.287 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 149  THR A   CG2   1 
ATOM   1124 N N     . LEU A   1 144 ? 96.950  63.165  35.686 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   N     1 
ATOM   1125 C CA    . LEU A   1 144 ? 96.598  63.226  37.096 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CA    1 
ATOM   1126 C C     . LEU A   1 144 ? 95.506  64.279  37.271 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   C     1 
ATOM   1127 O O     . LEU A   1 144 ? 94.650  64.164  38.148 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   O     1 
ATOM   1128 C CB    . LEU A   1 144 ? 97.817  63.583  37.942 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CB    1 
ATOM   1129 C CG    . LEU A   1 144 ? 97.574  63.899  39.421 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CG    1 
ATOM   1130 C CD1   . LEU A   1 144 ? 96.852  62.744  40.095 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CD1   1 
ATOM   1131 C CD2   . LEU A   1 144 ? 98.915  64.160  40.108 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A   CD2   1 
ATOM   1132 N N     . PHE A   1 145 ? 95.533  65.299  36.419 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   N     1 
ATOM   1133 C CA    . PHE A   1 145 ? 94.531  66.356  36.479 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CA    1 
ATOM   1134 C C     . PHE A   1 145 ? 93.163  65.777  36.142 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   C     1 
ATOM   1135 O O     . PHE A   1 145 ? 92.176  66.071  36.807 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   O     1 
ATOM   1136 C CB    . PHE A   1 145 ? 94.854  67.473  35.486 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CB    1 
ATOM   1137 C CG    . PHE A   1 145 ? 94.015  68.703  35.677 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CG    1 
ATOM   1138 C CD1   . PHE A   1 145 ? 94.313  69.610  36.691 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CD1   1 
ATOM   1139 C CD2   . PHE A   1 145 ? 92.897  68.930  34.882 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CD2   1 
ATOM   1140 C CE1   . PHE A   1 145 ? 93.508  70.722  36.914 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CE1   1 
ATOM   1141 C CE2   . PHE A   1 145 ? 92.087  70.037  35.096 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CE2   1 
ATOM   1142 C CZ    . PHE A   1 145 ? 92.390  70.934  36.113 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A   CZ    1 
ATOM   1143 N N     . GLU A   1 146 ? 93.109  64.953  35.100 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   N     1 
ATOM   1144 C CA    . GLU A   1 146 ? 91.853  64.332  34.690 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CA    1 
ATOM   1145 C C     . GLU A   1 146 ? 91.340  63.398  35.785 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   C     1 
ATOM   1146 O O     . GLU A   1 146 ? 90.139  63.322  36.040 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   O     1 
ATOM   1147 C CB    . GLU A   1 146 ? 92.040  63.557  33.372 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CB    1 
ATOM   1148 C CG    . GLU A   1 146 ? 92.287  64.451  32.150 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CG    1 
ATOM   1149 C CD    . GLU A   1 146 ? 92.588  63.673  30.869 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   CD    1 
ATOM   1150 O OE1   . GLU A   1 146 ? 93.616  62.966  30.808 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   OE1   1 
ATOM   1151 O OE2   . GLU A   1 146 ? 91.793  63.774  29.912 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A   OE2   1 
ATOM   1152 N N     . CYS A   1 147 ? 92.254  62.688  36.436 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   N     1 
ATOM   1153 C CA    . CYS A   1 147 ? 91.878  61.774  37.503 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   CA    1 
ATOM   1154 C C     . CYS A   1 147 ? 91.304  62.521  38.710 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   C     1 
ATOM   1155 O O     . CYS A   1 147 ? 90.395  62.039  39.388 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   O     1 
ATOM   1156 C CB    . CYS A   1 147 ? 93.092  60.963  37.942 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   CB    1 
ATOM   1157 S SG    . CYS A   1 147 ? 92.800  59.968  39.417 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A   SG    1 
ATOM   1158 N N     . ALA A   1 148 ? 91.832  63.708  38.970 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   N     1 
ATOM   1159 C CA    . ALA A   1 148 ? 91.386  64.498  40.106 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   CA    1 
ATOM   1160 C C     . ALA A   1 148 ? 90.120  65.310  39.874 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   C     1 
ATOM   1161 O O     . ALA A   1 148 ? 89.336  65.505  40.802 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   O     1 
ATOM   1162 C CB    . ALA A   1 148 ? 92.508  65.424  40.558 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A   CB    1 
ATOM   1163 N N     . THR A   1 149 ? 89.914  65.778  38.647 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   N     1 
ATOM   1164 C CA    . THR A   1 149 ? 88.749  66.607  38.347 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CA    1 
ATOM   1165 C C     . THR A   1 149 ? 87.696  65.966  37.451 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   C     1 
ATOM   1166 O O     . THR A   1 149 ? 86.536  66.359  37.481 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   O     1 
ATOM   1167 C CB    . THR A   1 149 ? 89.169  67.922  37.669 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CB    1 
ATOM   1168 O OG1   . THR A   1 149 ? 89.689  67.633  36.361 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   OG1   1 
ATOM   1169 C CG2   . THR A   1 149 ? 90.230  68.642  38.501 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 155  THR A   CG2   1 
ATOM   1170 N N     . GLY A   1 150 ? 88.098  64.991  36.647 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   N     1 
ATOM   1171 C CA    . GLY A   1 150 ? 87.150  64.350  35.757 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   CA    1 
ATOM   1172 C C     . GLY A   1 150 ? 87.151  64.997  34.382 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   C     1 
ATOM   1173 O O     . GLY A   1 150 ? 86.432  64.558  33.481 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A   O     1 
ATOM   1174 N N     . GLU A   1 151 ? 87.949  66.049  34.217 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   N     1 
ATOM   1175 C CA    . GLU A   1 151 ? 88.043  66.733  32.932 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CA    1 
ATOM   1176 C C     . GLU A   1 151 ? 89.492  67.101  32.641 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   C     1 
ATOM   1177 O O     . GLU A   1 151 ? 90.282  67.288  33.570 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   O     1 
ATOM   1178 C CB    . GLU A   1 151 ? 87.158  67.989  32.918 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CB    1 
ATOM   1179 C CG    . GLU A   1 151 ? 87.360  68.940  34.084 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CG    1 
ATOM   1180 C CD    . GLU A   1 151 ? 86.460  70.169  34.003 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   CD    1 
ATOM   1181 O OE1   . GLU A   1 151 ? 86.341  70.893  35.015 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   OE1   1 
ATOM   1182 O OE2   . GLU A   1 151 ? 85.875  70.419  32.927 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A   OE2   1 
ATOM   1183 N N     . SER A   1 152 ? 89.840  67.190  31.358 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   N     1 
ATOM   1184 C CA    . SER A   1 152 ? 91.208  67.528  30.959 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   CA    1 
ATOM   1185 C C     . SER A   1 152 ? 91.532  68.932  31.424 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   C     1 
ATOM   1186 O O     . SER A   1 152 ? 90.637  69.716  31.733 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   O     1 
ATOM   1187 C CB    . SER A   1 152 ? 91.383  67.446  29.434 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   CB    1 
ATOM   1188 O OG    . SER A   1 152 ? 90.629  68.448  28.761 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 158  SER A   OG    1 
ATOM   1189 N N     . PHE A   1 153 ? 92.814  69.257  31.473 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   N     1 
ATOM   1190 C CA    . PHE A   1 153 ? 93.208  70.584  31.906 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CA    1 
ATOM   1191 C C     . PHE A   1 153 ? 92.631  71.644  30.976 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   C     1 
ATOM   1192 O O     . PHE A   1 153 ? 92.118  72.664  31.422 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   O     1 
ATOM   1193 C CB    . PHE A   1 153 ? 94.729  70.702  31.931 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CB    1 
ATOM   1194 C CG    . PHE A   1 153 ? 95.228  72.028  32.444 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CG    1 
ATOM   1195 C CD1   . PHE A   1 153 ? 95.067  72.376  33.784 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CD1   1 
ATOM   1196 C CD2   . PHE A   1 153 ? 95.865  72.923  31.590 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CD2   1 
ATOM   1197 C CE1   . PHE A   1 153 ? 95.537  73.595  34.271 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CE1   1 
ATOM   1198 C CE2   . PHE A   1 153 ? 96.339  74.143  32.064 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CE2   1 
ATOM   1199 C CZ    . PHE A   1 153 ? 96.175  74.480  33.409 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A   CZ    1 
ATOM   1200 N N     . TRP A   1 154 ? 92.712  71.394  29.678 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   N     1 
ATOM   1201 C CA    . TRP A   1 154 ? 92.222  72.353  28.701 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CA    1 
ATOM   1202 C C     . TRP A   1 154 ? 90.729  72.633  28.847 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   C     1 
ATOM   1203 O O     . TRP A   1 154 ? 90.323  73.790  28.855 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   O     1 
ATOM   1204 C CB    . TRP A   1 154 ? 92.551  71.872  27.281 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CB    1 
ATOM   1205 C CG    . TRP A   1 154 ? 93.928  71.249  27.167 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CG    1 
ATOM   1206 C CD1   . TRP A   1 154 ? 94.235  69.914  27.237 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CD1   1 
ATOM   1207 C CD2   . TRP A   1 154 ? 95.180  71.937  27.008 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CD2   1 
ATOM   1208 N NE1   . TRP A   1 154 ? 95.595  69.732  27.131 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   NE1   1 
ATOM   1209 C CE2   . TRP A   1 154 ? 96.200  70.954  26.989 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CE2   1 
ATOM   1210 C CE3   . TRP A   1 154 ? 95.541  73.287  26.881 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CE3   1 
ATOM   1211 C CZ2   . TRP A   1 154 ? 97.557  71.278  26.848 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CZ2   1 
ATOM   1212 C CZ3   . TRP A   1 154 ? 96.896  73.611  26.741 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CZ3   1 
ATOM   1213 C CH2   . TRP A   1 154 ? 97.885  72.607  26.726 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A   CH2   1 
ATOM   1214 N N     . ASP A   1 155 ? 89.911  71.589  28.972 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   N     1 
ATOM   1215 C CA    . ASP A   1 155 ? 88.471  71.791  29.119 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CA    1 
ATOM   1216 C C     . ASP A   1 155 ? 88.167  72.603  30.372 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   C     1 
ATOM   1217 O O     . ASP A   1 155 ? 87.240  73.415  30.390 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   O     1 
ATOM   1218 C CB    . ASP A   1 155 ? 87.725  70.451  29.175 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CB    1 
ATOM   1219 C CG    . ASP A   1 155 ? 87.792  69.685  27.861 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   CG    1 
ATOM   1220 O OD1   . ASP A   1 155 ? 87.962  70.323  26.799 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   OD1   1 
ATOM   1221 O OD2   . ASP A   1 155 ? 87.663  68.442  27.887 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A   OD2   1 
ATOM   1222 N N     . PHE A   1 156 ? 88.955  72.385  31.419 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   N     1 
ATOM   1223 C CA    . PHE A   1 156 ? 88.777  73.111  32.673 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CA    1 
ATOM   1224 C C     . PHE A   1 156 ? 88.945  74.609  32.434 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   C     1 
ATOM   1225 O O     . PHE A   1 156 ? 88.063  75.406  32.766 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   O     1 
ATOM   1226 C CB    . PHE A   1 156 ? 89.805  72.643  33.706 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CB    1 
ATOM   1227 C CG    . PHE A   1 156 ? 89.778  73.424  34.985 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CG    1 
ATOM   1228 C CD1   . PHE A   1 156 ? 88.719  73.289  35.877 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CD1   1 
ATOM   1229 C CD2   . PHE A   1 156 ? 90.807  74.306  35.295 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CD2   1 
ATOM   1230 C CE1   . PHE A   1 156 ? 88.688  74.022  37.062 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CE1   1 
ATOM   1231 C CE2   . PHE A   1 156 ? 90.784  75.042  36.476 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CE2   1 
ATOM   1232 C CZ    . PHE A   1 156 ? 89.725  74.900  37.360 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A   CZ    1 
ATOM   1233 N N     . LEU A   1 157 ? 90.079  74.986  31.854 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   N     1 
ATOM   1234 C CA    . LEU A   1 157 ? 90.354  76.390  31.576 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CA    1 
ATOM   1235 C C     . LEU A   1 157 ? 89.288  77.042  30.695 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   C     1 
ATOM   1236 O O     . LEU A   1 157 ? 89.065  78.246  30.788 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   O     1 
ATOM   1237 C CB    . LEU A   1 157 ? 91.719  76.558  30.892 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CB    1 
ATOM   1238 C CG    . LEU A   1 157 ? 93.026  76.305  31.648 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CG    1 
ATOM   1239 C CD1   . LEU A   1 157 ? 94.191  76.563  30.707 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CD1   1 
ATOM   1240 C CD2   . LEU A   1 157 ? 93.124  77.207  32.870 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A   CD2   1 
ATOM   1241 N N     . ASN A   1 158 ? 88.633  76.258  29.844 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   N     1 
ATOM   1242 C CA    . ASN A   1 158 ? 87.622  76.820  28.951 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CA    1 
ATOM   1243 C C     . ASN A   1 158 ? 86.183  76.798  29.446 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   C     1 
ATOM   1244 O O     . ASN A   1 158 ? 85.243  76.809  28.651 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   O     1 
ATOM   1245 C CB    . ASN A   1 158 ? 87.697  76.161  27.573 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CB    1 
ATOM   1246 C CG    . ASN A   1 158 ? 88.891  76.635  26.772 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   CG    1 
ATOM   1247 O OD1   . ASN A   1 158 ? 90.025  76.224  27.019 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   OD1   1 
ATOM   1248 N ND2   . ASN A   1 158 ? 88.643  77.521  25.815 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A   ND2   1 
ATOM   1249 N N     . LYS A   1 159 ? 86.014  76.766  30.761 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   N     1 
ATOM   1250 C CA    . LYS A   1 159 ? 84.687  76.796  31.355 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CA    1 
ATOM   1251 C C     . LYS A   1 159 ? 84.419  78.265  31.665 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   C     1 
ATOM   1252 O O     . LYS A   1 159 ? 85.350  79.021  31.948 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   O     1 
ATOM   1253 C CB    . LYS A   1 159 ? 84.660  75.975  32.646 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CB    1 
ATOM   1254 C CG    . LYS A   1 159 ? 84.785  74.476  32.424 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CG    1 
ATOM   1255 C CD    . LYS A   1 159 ? 85.186  73.744  33.697 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CD    1 
ATOM   1256 C CE    . LYS A   1 159 ? 84.202  73.969  34.819 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   CE    1 
ATOM   1257 N NZ    . LYS A   1 159 ? 84.671  73.290  36.047 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A   NZ    1 
ATOM   1258 N N     . ASP A   1 160 ? 83.157  78.673  31.605 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   N     1 
ATOM   1259 C CA    . ASP A   1 160 ? 82.802  80.059  31.884 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CA    1 
ATOM   1260 C C     . ASP A   1 160 ? 83.219  80.493  33.284 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   C     1 
ATOM   1261 O O     . ASP A   1 160 ? 83.635  81.633  33.492 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   O     1 
ATOM   1262 C CB    . ASP A   1 160 ? 81.294  80.259  31.708 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CB    1 
ATOM   1263 C CG    . ASP A   1 160 ? 80.886  80.356  30.252 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   CG    1 
ATOM   1264 O OD1   . ASP A   1 160 ? 81.324  79.503  29.449 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   OD1   1 
ATOM   1265 O OD2   . ASP A   1 160 ? 80.122  81.285  29.913 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A   OD2   1 
ATOM   1266 N N     . SER A   1 161 ? 83.114  79.576  34.240 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   N     1 
ATOM   1267 C CA    . SER A   1 161 ? 83.464  79.868  35.626 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   CA    1 
ATOM   1268 C C     . SER A   1 161 ? 84.970  79.884  35.859 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   C     1 
ATOM   1269 O O     . SER A   1 161 ? 85.420  80.016  36.996 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   O     1 
ATOM   1270 C CB    . SER A   1 161 ? 82.830  78.833  36.563 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   CB    1 
ATOM   1271 O OG    . SER A   1 161 ? 83.456  77.566  36.428 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 167  SER A   OG    1 
ATOM   1272 N N     . GLU A   1 162 ? 85.745  79.744  34.790 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   N     1 
ATOM   1273 C CA    . GLU A   1 162 ? 87.201  79.732  34.906 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CA    1 
ATOM   1274 C C     . GLU A   1 162 ? 87.839  80.752  33.971 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   C     1 
ATOM   1275 O O     . GLU A   1 162 ? 89.018  80.655  33.631 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   O     1 
ATOM   1276 C CB    . GLU A   1 162 ? 87.730  78.333  34.594 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CB    1 
ATOM   1277 C CG    . GLU A   1 162 ? 87.288  77.263  35.594 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CG    1 
ATOM   1278 C CD    . GLU A   1 162 ? 87.827  77.505  36.990 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   CD    1 
ATOM   1279 O OE1   . GLU A   1 162 ? 89.042  77.761  37.125 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   OE1   1 
ATOM   1280 O OE2   . GLU A   1 162 ? 87.042  77.431  37.956 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A   OE2   1 
ATOM   1281 N N     . SER A   1 163 ? 87.035  81.731  33.571 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   N     1 
ATOM   1282 C CA    . SER A   1 163 ? 87.451  82.799  32.674 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   CA    1 
ATOM   1283 C C     . SER A   1 163 ? 88.785  83.437  33.053 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   C     1 
ATOM   1284 O O     . SER A   1 163 ? 89.656  83.621  32.207 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   O     1 
ATOM   1285 C CB    . SER A   1 163 ? 86.368  83.878  32.647 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   CB    1 
ATOM   1286 O OG    . SER A   1 163 ? 86.751  84.964  31.827 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 169  SER A   OG    1 
ATOM   1287 N N     . SER A   1 164 ? 88.930  83.783  34.326 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   N     1 
ATOM   1288 C CA    . SER A   1 164 ? 90.147  84.417  34.817 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   CA    1 
ATOM   1289 C C     . SER A   1 164 ? 91.341  83.464  34.848 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   C     1 
ATOM   1290 O O     . SER A   1 164 ? 92.479  83.880  34.634 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   O     1 
ATOM   1291 C CB    . SER A   1 164 ? 89.905  85.005  36.213 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   CB    1 
ATOM   1292 O OG    . SER A   1 164 ? 89.446  84.013  37.116 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 170  SER A   OG    1 
ATOM   1293 N N     . THR A   1 165 ? 91.079  82.187  35.102 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   N     1 
ATOM   1294 C CA    . THR A   1 165 ? 92.141  81.190  35.147 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CA    1 
ATOM   1295 C C     . THR A   1 165 ? 92.750  81.052  33.757 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   C     1 
ATOM   1296 O O     . THR A   1 165 ? 93.969  81.022  33.612 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   O     1 
ATOM   1297 C CB    . THR A   1 165 ? 91.600  79.820  35.612 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CB    1 
ATOM   1298 O OG1   . THR A   1 165 ? 90.771  80.007  36.767 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   OG1   1 
ATOM   1299 C CG2   . THR A   1 165 ? 92.752  78.884  35.986 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 171  THR A   CG2   1 
ATOM   1300 N N     . LEU A   1 166 ? 91.898  80.984  32.738 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   N     1 
ATOM   1301 C CA    . LEU A   1 166 ? 92.359  80.863  31.354 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CA    1 
ATOM   1302 C C     . LEU A   1 166 ? 93.229  82.048  30.947 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   C     1 
ATOM   1303 O O     . LEU A   1 166 ? 94.257  81.875  30.289 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   O     1 
ATOM   1304 C CB    . LEU A   1 166 ? 91.168  80.768  30.397 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CB    1 
ATOM   1305 C CG    . LEU A   1 166 ? 91.441  81.092  28.922 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CG    1 
ATOM   1306 C CD1   . LEU A   1 166 ? 92.476  80.130  28.352 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CD1   1 
ATOM   1307 C CD2   . LEU A   1 166 ? 90.134  81.005  28.132 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A   CD2   1 
ATOM   1308 N N     . SER A   1 167 ? 92.807  83.253  31.322 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   N     1 
ATOM   1309 C CA    . SER A   1 167 ? 93.578  84.441  30.984 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   CA    1 
ATOM   1310 C C     . SER A   1 167 ? 94.909  84.407  31.731 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   C     1 
ATOM   1311 O O     . SER A   1 167 ? 95.924  84.867  31.211 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   O     1 
ATOM   1312 C CB    . SER A   1 167 ? 92.792  85.715  31.323 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   CB    1 
ATOM   1313 O OG    . SER A   1 167 ? 92.314  85.690  32.652 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 173  SER A   OG    1 
ATOM   1314 N N     . MET A   1 168 ? 94.899  83.853  32.946 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   N     1 
ATOM   1315 C CA    . MET A   1 168 ? 96.119  83.729  33.743 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CA    1 
ATOM   1316 C C     . MET A   1 168 ? 97.073  82.793  33.005 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   C     1 
ATOM   1317 O O     . MET A   1 168 ? 98.275  83.047  32.918 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   O     1 
ATOM   1318 C CB    . MET A   1 168 ? 95.815  83.136  35.126 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CB    1 
ATOM   1319 C CG    . MET A   1 168 ? 97.061  82.719  35.897 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CG    1 
ATOM   1320 S SD    . MET A   1 168 ? 96.698  81.759  37.375 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   SD    1 
ATOM   1321 C CE    . MET A   1 168 ? 96.351  80.163  36.672 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 174  MET A   CE    1 
ATOM   1322 N N     . PHE A   1 169 ? 96.520  81.708  32.473 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   N     1 
ATOM   1323 C CA    . PHE A   1 169 ? 97.310  80.733  31.739 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CA    1 
ATOM   1324 C C     . PHE A   1 169 ? 97.884  81.331  30.459 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   C     1 
ATOM   1325 O O     . PHE A   1 169 ? 99.065  81.144  30.161 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   O     1 
ATOM   1326 C CB    . PHE A   1 169 ? 96.465  79.496  31.413 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CB    1 
ATOM   1327 C CG    . PHE A   1 169 ? 97.209  78.439  30.650 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CG    1 
ATOM   1328 C CD1   . PHE A   1 169 ? 97.082  78.340  29.271 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CD1   1 
ATOM   1329 C CD2   . PHE A   1 169 ? 98.056  77.559  31.310 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CD2   1 
ATOM   1330 C CE1   . PHE A   1 169 ? 97.792  77.371  28.551 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CE1   1 
ATOM   1331 C CE2   . PHE A   1 169 ? 98.775  76.587  30.612 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CE2   1 
ATOM   1332 C CZ    . PHE A   1 169 ? 98.646  76.488  29.228 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A   CZ    1 
ATOM   1333 N N     . GLN A   1 170 ? 97.067  82.061  29.707 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   N     1 
ATOM   1334 C CA    . GLN A   1 170 ? 97.573  82.652  28.475 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CA    1 
ATOM   1335 C C     . GLN A   1 170 ? 98.566  83.787  28.735 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   C     1 
ATOM   1336 O O     . GLN A   1 170 ? 99.407  84.087  27.884 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   O     1 
ATOM   1337 C CB    . GLN A   1 170 ? 96.417  83.094  27.551 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CB    1 
ATOM   1338 C CG    . GLN A   1 170 ? 95.324  83.928  28.183 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CG    1 
ATOM   1339 C CD    . GLN A   1 170 ? 93.992  83.798  27.440 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   CD    1 
ATOM   1340 O OE1   . GLN A   1 170 ? 93.023  84.503  27.743 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   OE1   1 
ATOM   1341 N NE2   . GLN A   1 170 ? 93.939  82.885  26.471 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A   NE2   1 
ATOM   1342 N N     . ASP A   1 171 ? 98.493  84.409  29.909 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   N     1 
ATOM   1343 C CA    . ASP A   1 171 ? 99.453  85.463  30.228 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CA    1 
ATOM   1344 C C     . ASP A   1 171 ? 100.829 84.816  30.387 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   C     1 
ATOM   1345 O O     . ASP A   1 171 ? 101.832 85.338  29.910 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   O     1 
ATOM   1346 C CB    . ASP A   1 171 ? 99.094  86.187  31.533 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CB    1 
ATOM   1347 C CG    . ASP A   1 171 ? 97.965  87.189  31.362 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   CG    1 
ATOM   1348 O OD1   . ASP A   1 171 ? 97.738  87.653  30.218 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   OD1   1 
ATOM   1349 O OD2   . ASP A   1 171 ? 97.318  87.528  32.380 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A   OD2   1 
ATOM   1350 N N     . ALA A   1 172 ? 100.864 83.670  31.059 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   N     1 
ATOM   1351 C CA    . ALA A   1 172 ? 102.112 82.957  31.287 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   CA    1 
ATOM   1352 C C     . ALA A   1 172 ? 102.707 82.457  29.981 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   C     1 
ATOM   1353 O O     . ALA A   1 172 ? 103.913 82.573  29.758 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   O     1 
ATOM   1354 C CB    . ALA A   1 172 ? 101.884 81.785  32.235 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A   CB    1 
ATOM   1355 N N     . MET A   1 173 ? 101.862 81.901  29.117 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   N     1 
ATOM   1356 C CA    . MET A   1 173 ? 102.342 81.385  27.841 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CA    1 
ATOM   1357 C C     . MET A   1 173 ? 102.888 82.509  26.977 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   C     1 
ATOM   1358 O O     . MET A   1 173 ? 103.951 82.373  26.377 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   O     1 
ATOM   1359 C CB    . MET A   1 173 ? 101.226 80.641  27.097 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CB    1 
ATOM   1360 C CG    . MET A   1 173 ? 100.767 79.361  27.792 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CG    1 
ATOM   1361 S SD    . MET A   1 173 ? 102.114 78.177  28.126 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   SD    1 
ATOM   1362 C CE    . MET A   1 173 ? 102.478 78.530  29.886 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 179  MET A   CE    1 
ATOM   1363 N N     . ALA A   1 174 ? 102.169 83.627  26.926 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   N     1 
ATOM   1364 C CA    . ALA A   1 174 ? 102.616 84.763  26.124 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   CA    1 
ATOM   1365 C C     . ALA A   1 174 ? 103.935 85.285  26.682 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   C     1 
ATOM   1366 O O     . ALA A   1 174 ? 104.835 85.666  25.931 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   O     1 
ATOM   1367 C CB    . ALA A   1 174 ? 101.564 85.865  26.138 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A   CB    1 
ATOM   1368 N N     . SER A   1 175 ? 104.042 85.301  28.007 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   N     1 
ATOM   1369 C CA    . SER A   1 175 ? 105.258 85.760  28.664 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   CA    1 
ATOM   1370 C C     . SER A   1 175 ? 106.431 84.834  28.353 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   C     1 
ATOM   1371 O O     . SER A   1 175 ? 107.565 85.285  28.182 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   O     1 
ATOM   1372 C CB    . SER A   1 175 ? 105.052 85.817  30.170 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   CB    1 
ATOM   1373 O OG    . SER A   1 175 ? 106.301 85.915  30.819 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 181  SER A   OG    1 
ATOM   1374 N N     . ASP A   1 176 ? 106.149 83.537  28.276 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   N     1 
ATOM   1375 C CA    . ASP A   1 176 ? 107.173 82.545  27.982 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CA    1 
ATOM   1376 C C     . ASP A   1 176 ? 107.723 82.695  26.564 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   C     1 
ATOM   1377 O O     . ASP A   1 176 ? 108.936 82.713  26.360 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   O     1 
ATOM   1378 C CB    . ASP A   1 176 ? 106.606 81.136  28.166 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CB    1 
ATOM   1379 C CG    . ASP A   1 176 ? 107.614 80.058  27.830 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   CG    1 
ATOM   1380 O OD1   . ASP A   1 176 ? 108.672 80.004  28.492 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   OD1   1 
ATOM   1381 O OD2   . ASP A   1 176 ? 107.349 79.268  26.900 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A   OD2   1 
ATOM   1382 N N     . SER A   1 177 ? 106.829 82.801  25.587 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   N     1 
ATOM   1383 C CA    . SER A   1 177 ? 107.239 82.950  24.194 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   CA    1 
ATOM   1384 C C     . SER A   1 177 ? 108.008 84.256  24.011 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   C     1 
ATOM   1385 O O     . SER A   1 177 ? 108.901 84.355  23.170 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   O     1 
ATOM   1386 C CB    . SER A   1 177 ? 106.012 82.938  23.281 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   CB    1 
ATOM   1387 O OG    . SER A   1 177 ? 105.160 84.033  23.568 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 183  SER A   OG    1 
ATOM   1388 N N     . ARG A   1 178 ? 107.647 85.253  24.811 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   N     1 
ATOM   1389 C CA    . ARG A   1 178 ? 108.285 86.563  24.771 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CA    1 
ATOM   1390 C C     . ARG A   1 178 ? 109.751 86.441  25.180 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   C     1 
ATOM   1391 O O     . ARG A   1 178 ? 110.615 87.128  24.640 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   O     1 
ATOM   1392 C CB    . ARG A   1 178 ? 107.549 87.502  25.725 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CB    1 
ATOM   1393 C CG    . ARG A   1 178 ? 108.035 88.939  25.762 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CG    1 
ATOM   1394 C CD    . ARG A   1 178 ? 107.336 89.674  26.901 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CD    1 
ATOM   1395 N NE    . ARG A   1 178 ? 105.883 89.565  26.791 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NE    1 
ATOM   1396 C CZ    . ARG A   1 178 ? 105.054 89.497  27.830 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   CZ    1 
ATOM   1397 N NH1   . ARG A   1 178 ? 105.531 89.525  29.070 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NH1   1 
ATOM   1398 N NH2   . ARG A   1 178 ? 103.747 89.400  27.628 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A   NH2   1 
ATOM   1399 N N     . MET A   1 179 ? 110.023 85.550  26.130 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   N     1 
ATOM   1400 C CA    . MET A   1 179 ? 111.380 85.324  26.624 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CA    1 
ATOM   1401 C C     . MET A   1 179 ? 112.303 84.793  25.530 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   C     1 
ATOM   1402 O O     . MET A   1 179 ? 113.527 84.765  25.694 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   O     1 
ATOM   1403 C CB    . MET A   1 179 ? 111.366 84.321  27.786 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CB    1 
ATOM   1404 C CG    . MET A   1 179 ? 110.546 84.744  29.001 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CG    1 
ATOM   1405 S SD    . MET A   1 179 ? 111.082 86.314  29.725 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   SD    1 
ATOM   1406 C CE    . MET A   1 179 ? 109.583 87.291  29.576 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 185  MET A   CE    1 
ATOM   1407 N N     . PHE A   1 180 ? 111.720 84.354  24.418 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   N     1 
ATOM   1408 C CA    . PHE A   1 180 ? 112.528 83.829  23.332 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CA    1 
ATOM   1409 C C     . PHE A   1 180 ? 113.380 84.948  22.752 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   C     1 
ATOM   1410 O O     . PHE A   1 180 ? 114.447 84.700  22.207 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   O     1 
ATOM   1411 C CB    . PHE A   1 180 ? 111.653 83.216  22.234 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CB    1 
ATOM   1412 C CG    . PHE A   1 180 ? 112.443 82.612  21.113 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CG    1 
ATOM   1413 C CD1   . PHE A   1 180 ? 113.396 81.634  21.375 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CD1   1 
ATOM   1414 C CD2   . PHE A   1 180 ? 112.271 83.047  19.802 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CD2   1 
ATOM   1415 C CE1   . PHE A   1 180 ? 114.175 81.096  20.344 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CE1   1 
ATOM   1416 C CE2   . PHE A   1 180 ? 113.040 82.518  18.763 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CE2   1 
ATOM   1417 C CZ    . PHE A   1 180 ? 113.998 81.539  19.037 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A   CZ    1 
ATOM   1418 N N     . LYS A   1 181 ? 112.899 86.180  22.868 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   N     1 
ATOM   1419 C CA    . LYS A   1 181 ? 113.644 87.332  22.372 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CA    1 
ATOM   1420 C C     . LYS A   1 181 ? 114.957 87.414  23.142 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   C     1 
ATOM   1421 O O     . LYS A   1 181 ? 116.010 87.692  22.567 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   O     1 
ATOM   1422 C CB    . LYS A   1 181 ? 112.844 88.619  22.579 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CB    1 
ATOM   1423 C CG    . LYS A   1 181 ? 113.509 89.872  22.034 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CG    1 
ATOM   1424 C CD    . LYS A   1 181 ? 112.566 91.059  22.142 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CD    1 
ATOM   1425 C CE    . LYS A   1 181 ? 113.188 92.327  21.587 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   CE    1 
ATOM   1426 N NZ    . LYS A   1 181 ? 112.239 93.479  21.660 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A   NZ    1 
ATOM   1427 N N     . LEU A   1 182 ? 114.887 87.167  24.445 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   N     1 
ATOM   1428 C CA    . LEU A   1 182 ? 116.078 87.204  25.276 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CA    1 
ATOM   1429 C C     . LEU A   1 182 ? 117.043 86.117  24.817 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   C     1 
ATOM   1430 O O     . LEU A   1 182 ? 118.258 86.312  24.821 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   O     1 
ATOM   1431 C CB    . LEU A   1 182 ? 115.716 87.017  26.756 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CB    1 
ATOM   1432 C CG    . LEU A   1 182 ? 115.046 88.208  27.463 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CG    1 
ATOM   1433 C CD1   . LEU A   1 182 ? 114.851 87.880  28.943 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CD1   1 
ATOM   1434 C CD2   . LEU A   1 182 ? 115.909 89.456  27.323 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A   CD2   1 
ATOM   1435 N N     . VAL A   1 183 ? 116.498 84.975  24.411 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   N     1 
ATOM   1436 C CA    . VAL A   1 183 ? 117.324 83.875  23.926 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CA    1 
ATOM   1437 C C     . VAL A   1 183 ? 118.112 84.308  22.687 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   C     1 
ATOM   1438 O O     . VAL A   1 183 ? 119.302 84.009  22.557 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   O     1 
ATOM   1439 C CB    . VAL A   1 183 ? 116.461 82.647  23.558 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CB    1 
ATOM   1440 C CG1   . VAL A   1 183 ? 117.294 81.624  22.791 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CG1   1 
ATOM   1441 C CG2   . VAL A   1 183 ? 115.891 82.023  24.823 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A   CG2   1 
ATOM   1442 N N     . LEU A   1 184 ? 117.441 85.014  21.783 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   N     1 
ATOM   1443 C CA    . LEU A   1 184 ? 118.074 85.480  20.559 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CA    1 
ATOM   1444 C C     . LEU A   1 184 ? 119.165 86.492  20.873 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   C     1 
ATOM   1445 O O     . LEU A   1 184 ? 120.299 86.359  20.413 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   O     1 
ATOM   1446 C CB    . LEU A   1 184 ? 117.029 86.103  19.632 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CB    1 
ATOM   1447 C CG    . LEU A   1 184 ? 115.962 85.133  19.118 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CG    1 
ATOM   1448 C CD1   . LEU A   1 184 ? 114.823 85.902  18.471 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CD1   1 
ATOM   1449 C CD2   . LEU A   1 184 ? 116.593 84.159  18.131 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A   CD2   1 
ATOM   1450 N N     . GLN A   1 185 ? 118.823 87.504  21.660 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   N     1 
ATOM   1451 C CA    . GLN A   1 185 ? 119.790 88.530  22.030 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CA    1 
ATOM   1452 C C     . GLN A   1 185 ? 121.003 87.920  22.722 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   C     1 
ATOM   1453 O O     . GLN A   1 185 ? 122.133 88.374  22.528 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   O     1 
ATOM   1454 C CB    . GLN A   1 185 ? 119.146 89.551  22.964 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CB    1 
ATOM   1455 C CG    . GLN A   1 185 ? 118.065 90.406  22.329 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CG    1 
ATOM   1456 C CD    . GLN A   1 185 ? 117.250 91.152  23.371 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   CD    1 
ATOM   1457 O OE1   . GLN A   1 185 ? 117.802 91.732  24.304 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   OE1   1 
ATOM   1458 N NE2   . GLN A   1 185 ? 115.929 91.142  23.215 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A   NE2   1 
ATOM   1459 N N     . GLU A   1 186 ? 120.763 86.881  23.517 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   N     1 
ATOM   1460 C CA    . GLU A   1 186 ? 121.822 86.220  24.274 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CA    1 
ATOM   1461 C C     . GLU A   1 186 ? 122.657 85.217  23.475 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   C     1 
ATOM   1462 O O     . GLU A   1 186 ? 123.709 84.787  23.943 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   O     1 
ATOM   1463 C CB    . GLU A   1 186 ? 121.219 85.510  25.488 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CB    1 
ATOM   1464 C CG    . GLU A   1 186 ? 122.031 85.645  26.763 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CG    1 
ATOM   1465 C CD    . GLU A   1 186 ? 121.927 87.032  27.367 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   CD    1 
ATOM   1466 O OE1   . GLU A   1 186 ? 120.840 87.374  27.881 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   OE1   1 
ATOM   1467 O OE2   . GLU A   1 186 ? 122.925 87.785  27.321 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A   OE2   1 
ATOM   1468 N N     . ASN A   1 187 ? 122.188 84.828  22.291 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   N     1 
ATOM   1469 C CA    . ASN A   1 187 ? 122.933 83.872  21.467 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CA    1 
ATOM   1470 C C     . ASN A   1 187 ? 123.006 84.291  19.999 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   C     1 
ATOM   1471 O O     . ASN A   1 187 ? 122.782 83.474  19.107 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   O     1 
ATOM   1472 C CB    . ASN A   1 187 ? 122.320 82.461  21.552 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CB    1 
ATOM   1473 C CG    . ASN A   1 187 ? 122.218 81.940  22.983 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   CG    1 
ATOM   1474 O OD1   . ASN A   1 187 ? 121.349 82.360  23.748 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   OD1   1 
ATOM   1475 N ND2   . ASN A   1 187 ? 123.110 81.030  23.348 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A   ND2   1 
ATOM   1476 N N     . LYS A   1 188 ? 123.320 85.559  19.750 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   N     1 
ATOM   1477 C CA    . LYS A   1 188 ? 123.433 86.066  18.383 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CA    1 
ATOM   1478 C C     . LYS A   1 188 ? 124.342 85.154  17.549 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   C     1 
ATOM   1479 O O     . LYS A   1 188 ? 124.065 84.869  16.385 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   O     1 
ATOM   1480 C CB    . LYS A   1 188 ? 124.010 87.485  18.388 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CB    1 
ATOM   1481 C CG    . LYS A   1 188 ? 123.116 88.551  19.007 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CG    1 
ATOM   1482 C CD    . LYS A   1 188 ? 123.772 89.923  18.882 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CD    1 
ATOM   1483 C CE    . LYS A   1 188 ? 122.970 91.015  19.574 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   CE    1 
ATOM   1484 N NZ    . LYS A   1 188 ? 121.665 91.250  18.908 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A   NZ    1 
ATOM   1485 N N     . ARG A   1 189 ? 125.432 84.712  18.162 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   N     1 
ATOM   1486 C CA    . ARG A   1 189 ? 126.407 83.835  17.522 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CA    1 
ATOM   1487 C C     . ARG A   1 189 ? 125.751 82.725  16.703 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   C     1 
ATOM   1488 O O     . ARG A   1 189 ? 126.224 82.377  15.620 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   O     1 
ATOM   1489 C CB    . ARG A   1 189 ? 127.292 83.212  18.599 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CB    1 
ATOM   1490 C CG    . ARG A   1 189 ? 128.253 82.136  18.119 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CG    1 
ATOM   1491 C CD    . ARG A   1 189 ? 128.611 81.228  19.292 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CD    1 
ATOM   1492 N NE    . ARG A   1 189 ? 128.698 81.986  20.540 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NE    1 
ATOM   1493 C CZ    . ARG A   1 189 ? 128.894 81.449  21.743 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   CZ    1 
ATOM   1494 N NH1   . ARG A   1 189 ? 129.027 80.133  21.882 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NH1   1 
ATOM   1495 N NH2   . ARG A   1 189 ? 128.955 82.232  22.814 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A   NH2   1 
ATOM   1496 N N     . VAL A   1 190 ? 124.658 82.180  17.222 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   N     1 
ATOM   1497 C CA    . VAL A   1 190 ? 123.945 81.094  16.561 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CA    1 
ATOM   1498 C C     . VAL A   1 190 ? 123.356 81.437  15.191 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   C     1 
ATOM   1499 O O     . VAL A   1 190 ? 123.420 80.623  14.272 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   O     1 
ATOM   1500 C CB    . VAL A   1 190 ? 122.803 80.552  17.472 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CB    1 
ATOM   1501 C CG1   . VAL A   1 190 ? 122.026 79.452  16.755 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CG1   1 
ATOM   1502 C CG2   . VAL A   1 190 ? 123.389 80.021  18.781 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A   CG2   1 
ATOM   1503 N N     . PHE A   1 191 ? 122.789 82.634  15.053 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   N     1 
ATOM   1504 C CA    . PHE A   1 191 ? 122.169 83.043  13.795 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CA    1 
ATOM   1505 C C     . PHE A   1 191 ? 122.994 84.031  12.976 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   C     1 
ATOM   1506 O O     . PHE A   1 191 ? 122.686 84.283  11.813 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   O     1 
ATOM   1507 C CB    . PHE A   1 191 ? 120.795 83.669  14.062 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CB    1 
ATOM   1508 C CG    . PHE A   1 191 ? 119.928 82.866  14.990 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CG    1 
ATOM   1509 C CD1   . PHE A   1 191 ? 120.172 82.861  16.363 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CD1   1 
ATOM   1510 C CD2   . PHE A   1 191 ? 118.888 82.089  14.491 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CD2   1 
ATOM   1511 C CE1   . PHE A   1 191 ? 119.395 82.093  17.222 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CE1   1 
ATOM   1512 C CE2   . PHE A   1 191 ? 118.105 81.315  15.345 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CE2   1 
ATOM   1513 C CZ    . PHE A   1 191 ? 118.359 81.316  16.712 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A   CZ    1 
ATOM   1514 N N     . GLU A   1 192 ? 124.045 84.573  13.582 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   N     1 
ATOM   1515 C CA    . GLU A   1 192 ? 124.900 85.577  12.947 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CA    1 
ATOM   1516 C C     . GLU A   1 192 ? 125.348 85.347  11.502 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   C     1 
ATOM   1517 O O     . GLU A   1 192 ? 125.108 86.193  10.640 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   O     1 
ATOM   1518 C CB    . GLU A   1 192 ? 126.127 85.828  13.823 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CB    1 
ATOM   1519 C CG    . GLU A   1 192 ? 126.496 87.294  13.939 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CG    1 
ATOM   1520 C CD    . GLU A   1 192 ? 126.845 87.688  15.362 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   CD    1 
ATOM   1521 O OE1   . GLU A   1 192 ? 127.734 87.036  15.953 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   OE1   1 
ATOM   1522 O OE2   . GLU A   1 192 ? 126.232 88.647  15.884 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A   OE2   1 
ATOM   1523 N N     . GLY A   1 193 ? 126.002 84.221  11.231 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   N     1 
ATOM   1524 C CA    . GLY A   1 193 ? 126.467 83.961  9.877  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   CA    1 
ATOM   1525 C C     . GLY A   1 193 ? 125.467 83.351  8.903  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   C     1 
ATOM   1526 O O     . GLY A   1 193 ? 125.866 82.775  7.893  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A   O     1 
ATOM   1527 N N     . LEU A   1 194 ? 124.172 83.483  9.181  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   N     1 
ATOM   1528 C CA    . LEU A   1 194 ? 123.155 82.916  8.300  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CA    1 
ATOM   1529 C C     . LEU A   1 194 ? 122.570 83.913  7.309  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   C     1 
ATOM   1530 O O     . LEU A   1 194 ? 122.410 85.092  7.616  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   O     1 
ATOM   1531 C CB    . LEU A   1 194 ? 122.009 82.329  9.126  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CB    1 
ATOM   1532 C CG    . LEU A   1 194 ? 122.312 81.132  10.027 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CG    1 
ATOM   1533 C CD1   . LEU A   1 194 ? 121.092 80.835  10.878 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CD1   1 
ATOM   1534 C CD2   . LEU A   1 194 ? 122.698 79.930  9.185  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A   CD2   1 
ATOM   1535 N N     . GLU A   1 195 ? 122.248 83.432  6.114  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   N     1 
ATOM   1536 C CA    . GLU A   1 195 ? 121.639 84.287  5.105  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CA    1 
ATOM   1537 C C     . GLU A   1 195 ? 120.142 84.026  5.084  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   C     1 
ATOM   1538 O O     . GLU A   1 195 ? 119.346 84.946  4.897  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   O     1 
ATOM   1539 C CB    . GLU A   1 195 ? 122.213 84.005  3.710  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CB    1 
ATOM   1540 C CG    . GLU A   1 195 ? 123.493 84.762  3.385  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CG    1 
ATOM   1541 C CD    . GLU A   1 195 ? 123.872 84.649  1.914  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   CD    1 
ATOM   1542 O OE1   . GLU A   1 195 ? 123.049 85.043  1.058  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   OE1   1 
ATOM   1543 O OE2   . GLU A   1 195 ? 124.989 84.168  1.618  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A   OE2   1 
ATOM   1544 N N     . SER A   1 196 ? 119.769 82.766  5.291  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   N     1 
ATOM   1545 C CA    . SER A   1 196 ? 118.364 82.366  5.271  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   CA    1 
ATOM   1546 C C     . SER A   1 196 ? 117.995 81.418  6.405  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   C     1 
ATOM   1547 O O     . SER A   1 196 ? 118.851 80.722  6.950  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   O     1 
ATOM   1548 C CB    . SER A   1 196 ? 118.049 81.676  3.950  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   CB    1 
ATOM   1549 O OG    . SER A   1 196 ? 118.787 80.469  3.851  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 202  SER A   OG    1 
ATOM   1550 N N     . LEU A   1 197 ? 116.710 81.386  6.743  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   N     1 
ATOM   1551 C CA    . LEU A   1 197 ? 116.212 80.505  7.794  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CA    1 
ATOM   1552 C C     . LEU A   1 197 ? 114.750 80.122  7.583  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   C     1 
ATOM   1553 O O     . LEU A   1 197 ? 113.929 80.946  7.180  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   O     1 
ATOM   1554 C CB    . LEU A   1 197 ? 116.373 81.162  9.175  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CB    1 
ATOM   1555 C CG    . LEU A   1 197 ? 115.838 80.336  10.355 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CG    1 
ATOM   1556 C CD1   . LEU A   1 197 ? 116.656 80.620  11.591 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CD1   1 
ATOM   1557 C CD2   . LEU A   1 197 ? 114.370 80.655  10.599 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A   CD2   1 
ATOM   1558 N N     . VAL A   1 198 ? 114.430 78.862  7.849  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   N     1 
ATOM   1559 C CA    . VAL A   1 198 ? 113.055 78.398  7.723  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CA    1 
ATOM   1560 C C     . VAL A   1 198 ? 112.531 77.997  9.098  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   C     1 
ATOM   1561 O O     . VAL A   1 198 ? 113.083 77.122  9.770  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   O     1 
ATOM   1562 C CB    . VAL A   1 198 ? 112.922 77.200  6.754  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CB    1 
ATOM   1563 C CG1   . VAL A   1 198 ? 113.900 76.097  7.125  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CG1   1 
ATOM   1564 C CG2   . VAL A   1 198 ? 111.487 76.681  6.789  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A   CG2   1 
ATOM   1565 N N     . ASP A   1 199 ? 111.465 78.668  9.509  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   N     1 
ATOM   1566 C CA    . ASP A   1 199 ? 110.830 78.441  10.796 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CA    1 
ATOM   1567 C C     . ASP A   1 199 ? 109.727 77.410  10.586 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   C     1 
ATOM   1568 O O     . ASP A   1 199 ? 108.644 77.744  10.115 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   O     1 
ATOM   1569 C CB    . ASP A   1 199 ? 110.257 79.771  11.293 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CB    1 
ATOM   1570 C CG    . ASP A   1 199 ? 109.705 79.690  12.705 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   CG    1 
ATOM   1571 O OD1   . ASP A   1 199 ? 109.983 78.698  13.416 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   OD1   1 
ATOM   1572 O OD2   . ASP A   1 199 ? 108.999 80.641  13.106 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A   OD2   1 
ATOM   1573 N N     . VAL A   1 200 ? 110.022 76.152  10.915 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   N     1 
ATOM   1574 C CA    . VAL A   1 200 ? 109.068 75.054  10.754 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CA    1 
ATOM   1575 C C     . VAL A   1 200 ? 108.002 75.112  11.838 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   C     1 
ATOM   1576 O O     . VAL A   1 200 ? 108.312 75.253  13.026 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   O     1 
ATOM   1577 C CB    . VAL A   1 200 ? 109.786 73.689  10.811 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CB    1 
ATOM   1578 C CG1   . VAL A   1 200 ? 108.798 72.568  10.584 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CG1   1 
ATOM   1579 C CG2   . VAL A   1 200 ? 110.887 73.642  9.764  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A   CG2   1 
ATOM   1580 N N     . GLY A   1 201 ? 106.742 75.003  11.427 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   N     1 
ATOM   1581 C CA    . GLY A   1 201 ? 105.657 75.079  12.387 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   CA    1 
ATOM   1582 C C     . GLY A   1 201 ? 105.589 76.503  12.907 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   C     1 
ATOM   1583 O O     . GLY A   1 201 ? 105.147 76.746  14.026 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A   O     1 
ATOM   1584 N N     . GLY A   1 202 ? 106.022 77.448  12.077 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   N     1 
ATOM   1585 C CA    . GLY A   1 202 ? 106.031 78.848  12.468 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   CA    1 
ATOM   1586 C C     . GLY A   1 202 ? 104.675 79.517  12.567 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   C     1 
ATOM   1587 O O     . GLY A   1 202 ? 104.587 80.702  12.893 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A   O     1 
ATOM   1588 N N     . GLY A   1 203 ? 103.617 78.764  12.283 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   N     1 
ATOM   1589 C CA    . GLY A   1 203 ? 102.272 79.307  12.359 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   CA    1 
ATOM   1590 C C     . GLY A   1 203 ? 102.059 80.554  11.524 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   C     1 
ATOM   1591 O O     . GLY A   1 203 ? 102.379 80.580  10.333 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A   O     1 
ATOM   1592 N N     . THR A   1 204 ? 101.515 81.592  12.149 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   N     1 
ATOM   1593 C CA    . THR A   1 204 ? 101.252 82.847  11.460 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CA    1 
ATOM   1594 C C     . THR A   1 204 ? 102.473 83.760  11.432 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   C     1 
ATOM   1595 O O     . THR A   1 204 ? 102.394 84.892  10.949 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   O     1 
ATOM   1596 C CB    . THR A   1 204 ? 100.076 83.606  12.117 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CB    1 
ATOM   1597 O OG1   . THR A   1 204 ? 100.381 83.867  13.494 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   OG1   1 
ATOM   1598 C CG2   . THR A   1 204 ? 98.796  82.779  12.027 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 210  THR A   CG2   1 
ATOM   1599 N N     . GLY A   1 205 ? 103.593 83.283  11.971 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   N     1 
ATOM   1600 C CA    . GLY A   1 205 ? 104.811 84.079  11.952 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   CA    1 
ATOM   1601 C C     . GLY A   1 205 ? 105.252 84.831  13.200 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   C     1 
ATOM   1602 O O     . GLY A   1 205 ? 106.178 85.639  13.123 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A   O     1 
ATOM   1603 N N     . GLY A   1 206 ? 104.619 84.571  14.342 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   N     1 
ATOM   1604 C CA    . GLY A   1 206 ? 104.992 85.260  15.574 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   CA    1 
ATOM   1605 C C     . GLY A   1 206 ? 106.449 85.113  15.998 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   C     1 
ATOM   1606 O O     . GLY A   1 206 ? 107.052 86.049  16.518 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A   O     1 
ATOM   1607 N N     . VAL A   1 207 ? 107.025 83.940  15.777 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   N     1 
ATOM   1608 C CA    . VAL A   1 207 ? 108.411 83.692  16.138 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CA    1 
ATOM   1609 C C     . VAL A   1 207 ? 109.381 84.359  15.160 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   C     1 
ATOM   1610 O O     . VAL A   1 207 ? 110.397 84.926  15.566 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   O     1 
ATOM   1611 C CB    . VAL A   1 207 ? 108.681 82.175  16.196 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CB    1 
ATOM   1612 C CG1   . VAL A   1 207 ? 110.164 81.903  16.412 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CG1   1 
ATOM   1613 C CG2   . VAL A   1 207 ? 107.857 81.566  17.327 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A   CG2   1 
ATOM   1614 N N     . THR A   1 208 ? 109.069 84.294  13.872 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   N     1 
ATOM   1615 C CA    . THR A   1 208 ? 109.923 84.917  12.869 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CA    1 
ATOM   1616 C C     . THR A   1 208 ? 109.937 86.434  13.045 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   C     1 
ATOM   1617 O O     . THR A   1 208 ? 110.894 87.106  12.664 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   O     1 
ATOM   1618 C CB    . THR A   1 208 ? 109.442 84.581  11.449 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CB    1 
ATOM   1619 O OG1   . THR A   1 208 ? 109.787 83.226  11.146 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   OG1   1 
ATOM   1620 C CG2   . THR A   1 208 ? 110.077 85.515  10.424 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 214  THR A   CG2   1 
ATOM   1621 N N     . LYS A   1 209 ? 108.872 86.968  13.629 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   N     1 
ATOM   1622 C CA    . LYS A   1 209 ? 108.778 88.403  13.851 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CA    1 
ATOM   1623 C C     . LYS A   1 209 ? 109.803 88.813  14.907 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   C     1 
ATOM   1624 O O     . LYS A   1 209 ? 110.466 89.845  14.771 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   O     1 
ATOM   1625 C CB    . LYS A   1 209 ? 107.352 88.766  14.280 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CB    1 
ATOM   1626 C CG    . LYS A   1 209 ? 107.085 90.251  14.503 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CG    1 
ATOM   1627 C CD    . LYS A   1 209 ? 107.242 90.619  15.967 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CD    1 
ATOM   1628 C CE    . LYS A   1 209 ? 106.670 91.998  16.258 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   CE    1 
ATOM   1629 N NZ    . LYS A   1 209 ? 106.699 92.291  17.718 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A   NZ    1 
ATOM   1630 N N     . LEU A   1 210 ? 109.943 87.998  15.949 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   N     1 
ATOM   1631 C CA    . LEU A   1 210 ? 110.918 88.274  17.008 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CA    1 
ATOM   1632 C C     . LEU A   1 210 ? 112.319 88.132  16.420 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   C     1 
ATOM   1633 O O     . LEU A   1 210 ? 113.225 88.910  16.722 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   O     1 
ATOM   1634 C CB    . LEU A   1 210 ? 110.749 87.285  18.164 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CB    1 
ATOM   1635 C CG    . LEU A   1 210 ? 109.848 87.670  19.345 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CG    1 
ATOM   1636 C CD1   . LEU A   1 210 ? 108.676 88.511  18.884 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CD1   1 
ATOM   1637 C CD2   . LEU A   1 210 ? 109.373 86.401  20.036 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A   CD2   1 
ATOM   1638 N N     . ILE A   1 211 ? 112.484 87.112  15.587 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   N     1 
ATOM   1639 C CA    . ILE A   1 211 ? 113.752 86.855  14.931 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CA    1 
ATOM   1640 C C     . ILE A   1 211 ? 114.145 88.078  14.110 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   C     1 
ATOM   1641 O O     . ILE A   1 211 ? 115.310 88.476  14.097 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   O     1 
ATOM   1642 C CB    . ILE A   1 211 ? 113.642 85.614  14.012 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CB    1 
ATOM   1643 C CG1   . ILE A   1 211 ? 113.597 84.349  14.873 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CG1   1 
ATOM   1644 C CG2   . ILE A   1 211 ? 114.796 85.573  13.023 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CG2   1 
ATOM   1645 C CD1   . ILE A   1 211 ? 113.542 83.058  14.078 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A   CD1   1 
ATOM   1646 N N     . HIS A   1 212 ? 113.172 88.690  13.443 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   N     1 
ATOM   1647 C CA    . HIS A   1 212 ? 113.472 89.858  12.626 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CA    1 
ATOM   1648 C C     . HIS A   1 212 ? 113.807 91.085  13.457 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   C     1 
ATOM   1649 O O     . HIS A   1 212 ? 114.552 91.957  13.007 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   O     1 
ATOM   1650 C CB    . HIS A   1 212 ? 112.319 90.169  11.658 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CB    1 
ATOM   1651 C CG    . HIS A   1 212 ? 112.366 89.370  10.393 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CG    1 
ATOM   1652 N ND1   . HIS A   1 212 ? 113.536 89.157  9.693  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   ND1   1 
ATOM   1653 C CD2   . HIS A   1 212 ? 111.389 88.752  9.686  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CD2   1 
ATOM   1654 C CE1   . HIS A   1 212 ? 113.277 88.443  8.611  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   CE1   1 
ATOM   1655 N NE2   . HIS A   1 212 ? 111.982 88.185  8.582  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A   NE2   1 
ATOM   1656 N N     . GLU A   1 213 ? 113.263 91.155  14.666 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   N     1 
ATOM   1657 C CA    . GLU A   1 213 ? 113.542 92.280  15.546 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CA    1 
ATOM   1658 C C     . GLU A   1 213 ? 115.032 92.309  15.884 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   C     1 
ATOM   1659 O O     . GLU A   1 213 ? 115.586 93.366  16.208 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   O     1 
ATOM   1660 C CB    . GLU A   1 213 ? 112.731 92.167  16.838 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CB    1 
ATOM   1661 C CG    . GLU A   1 213 ? 111.265 92.531  16.698 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CG    1 
ATOM   1662 C CD    . GLU A   1 213 ? 110.492 92.360  17.998 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   CD    1 
ATOM   1663 O OE1   . GLU A   1 213 ? 111.041 92.693  19.073 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   OE1   1 
ATOM   1664 O OE2   . GLU A   1 213 ? 109.330 91.906  17.942 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A   OE2   1 
ATOM   1665 N N     . ILE A   1 214 ? 115.678 91.148  15.800 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   N     1 
ATOM   1666 C CA    . ILE A   1 214 ? 117.100 91.046  16.112 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CA    1 
ATOM   1667 C C     . ILE A   1 214 ? 117.974 90.920  14.866 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   C     1 
ATOM   1668 O O     . ILE A   1 214 ? 119.098 91.421  14.844 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   O     1 
ATOM   1669 C CB    . ILE A   1 214 ? 117.392 89.841  17.056 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CB    1 
ATOM   1670 C CG1   . ILE A   1 214 ? 116.783 90.090  18.441 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CG1   1 
ATOM   1671 C CG2   . ILE A   1 214 ? 118.900 89.636  17.198 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CG2   1 
ATOM   1672 C CD1   . ILE A   1 214 ? 115.269 90.003  18.485 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A   CD1   1 
ATOM   1673 N N     . PHE A   1 215 ? 117.458 90.252  13.838 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   N     1 
ATOM   1674 C CA    . PHE A   1 215 ? 118.194 90.061  12.589 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CA    1 
ATOM   1675 C C     . PHE A   1 215 ? 117.332 90.490  11.398 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   C     1 
ATOM   1676 O O     . PHE A   1 215 ? 116.887 89.656  10.605 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   O     1 
ATOM   1677 C CB    . PHE A   1 215 ? 118.580 88.589  12.438 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CB    1 
ATOM   1678 C CG    . PHE A   1 215 ? 119.308 88.032  13.623 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CG    1 
ATOM   1679 C CD1   . PHE A   1 215 ? 120.658 88.302  13.820 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CD1   1 
ATOM   1680 C CD2   . PHE A   1 215 ? 118.637 87.263  14.566 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CD2   1 
ATOM   1681 C CE1   . PHE A   1 215 ? 121.328 87.811  14.948 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CE1   1 
ATOM   1682 C CE2   . PHE A   1 215 ? 119.297 86.769  15.691 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CE2   1 
ATOM   1683 C CZ    . PHE A   1 215 ? 120.643 87.045  15.881 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A   CZ    1 
ATOM   1684 N N     . PRO A   1 216 ? 117.096 91.802  11.248 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   N     1 
ATOM   1685 C CA    . PRO A   1 216 ? 116.277 92.319  10.145 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CA    1 
ATOM   1686 C C     . PRO A   1 216 ? 116.716 91.967  8.719  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   C     1 
ATOM   1687 O O     . PRO A   1 216 ? 115.939 92.127  7.771  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   O     1 
ATOM   1688 C CB    . PRO A   1 216 ? 116.272 93.828  10.393 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CB    1 
ATOM   1689 C CG    . PRO A   1 216 ? 117.571 94.070  11.125 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CG    1 
ATOM   1690 C CD    . PRO A   1 216 ? 117.631 92.899  12.073 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A   CD    1 
ATOM   1691 N N     . HIS A   1 217 ? 117.941 91.479  8.560  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   N     1 
ATOM   1692 C CA    . HIS A   1 217 ? 118.448 91.145  7.230  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CA    1 
ATOM   1693 C C     . HIS A   1 217 ? 118.354 89.664  6.898  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   C     1 
ATOM   1694 O O     . HIS A   1 217 ? 118.546 89.264  5.746  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   O     1 
ATOM   1695 C CB    . HIS A   1 217 ? 119.906 91.605  7.093  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CB    1 
ATOM   1696 C CG    . HIS A   1 217 ? 120.062 93.090  6.968  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CG    1 
ATOM   1697 N ND1   . HIS A   1 217 ? 119.938 93.754  5.766  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   ND1   1 
ATOM   1698 C CD2   . HIS A   1 217 ? 120.320 94.041  7.897  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CD2   1 
ATOM   1699 C CE1   . HIS A   1 217 ? 120.116 95.049  5.960  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   CE1   1 
ATOM   1700 N NE2   . HIS A   1 217 ? 120.350 95.249  7.244  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A   NE2   1 
ATOM   1701 N N     . LEU A   1 218 ? 118.064 88.852  7.907  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   N     1 
ATOM   1702 C CA    . LEU A   1 218 ? 117.954 87.418  7.704  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CA    1 
ATOM   1703 C C     . LEU A   1 218 ? 116.689 87.094  6.908  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   C     1 
ATOM   1704 O O     . LEU A   1 218 ? 115.600 87.538  7.256  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   O     1 
ATOM   1705 C CB    . LEU A   1 218 ? 117.920 86.697  9.058  1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CB    1 
ATOM   1706 C CG    . LEU A   1 218 ? 117.868 85.164  9.031  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CG    1 
ATOM   1707 C CD1   . LEU A   1 218 ? 119.143 84.610  8.399  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CD1   1 
ATOM   1708 C CD2   . LEU A   1 218 ? 117.701 84.631  10.454 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A   CD2   1 
ATOM   1709 N N     . LYS A   1 219 ? 116.846 86.340  5.825  1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   N     1 
ATOM   1710 C CA    . LYS A   1 219 ? 115.707 85.941  5.005  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CA    1 
ATOM   1711 C C     . LYS A   1 219 ? 115.018 84.781  5.724  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   C     1 
ATOM   1712 O O     . LYS A   1 219 ? 115.577 83.689  5.833  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   O     1 
ATOM   1713 C CB    . LYS A   1 219 ? 116.194 85.514  3.613  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CB    1 
ATOM   1714 C CG    . LYS A   1 219 ? 115.393 84.403  2.935  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CG    1 
ATOM   1715 C CD    . LYS A   1 219 ? 113.963 84.808  2.606  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CD    1 
ATOM   1716 C CE    . LYS A   1 219 ? 113.270 83.721  1.793  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   CE    1 
ATOM   1717 N NZ    . LYS A   1 219 ? 114.024 83.373  0.548  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A   NZ    1 
ATOM   1718 N N     . CYS A   1 220 ? 113.818 85.029  6.238  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   N     1 
ATOM   1719 C CA    . CYS A   1 220 ? 113.082 83.998  6.951  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   CA    1 
ATOM   1720 C C     . CYS A   1 220 ? 111.884 83.471  6.167  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   C     1 
ATOM   1721 O O     . CYS A   1 220 ? 111.175 84.228  5.500  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   O     1 
ATOM   1722 C CB    . CYS A   1 220 ? 112.598 84.526  8.306  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   CB    1 
ATOM   1723 S SG    . CYS A   1 220 ? 113.914 84.981  9.470  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A   SG    1 
ATOM   1724 N N     . THR A   1 221 ? 111.675 82.163  6.253  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   N     1 
ATOM   1725 C CA    . THR A   1 221 ? 110.556 81.504  5.596  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CA    1 
ATOM   1726 C C     . THR A   1 221 ? 109.742 80.814  6.689  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   C     1 
ATOM   1727 O O     . THR A   1 221 ? 110.254 79.966  7.422  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   O     1 
ATOM   1728 C CB    . THR A   1 221 ? 111.020 80.433  4.593  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CB    1 
ATOM   1729 O OG1   . THR A   1 221 ? 111.811 81.042  3.565  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   OG1   1 
ATOM   1730 C CG2   . THR A   1 221 ? 109.814 79.748  3.966  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 227  THR A   CG2   1 
ATOM   1731 N N     . VAL A   1 222 ? 108.480 81.199  6.808  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   N     1 
ATOM   1732 C CA    . VAL A   1 222 ? 107.605 80.626  7.806  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CA    1 
ATOM   1733 C C     . VAL A   1 222 ? 106.903 79.459  7.140  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   C     1 
ATOM   1734 O O     . VAL A   1 222 ? 106.043 79.656  6.281  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   O     1 
ATOM   1735 C CB    . VAL A   1 222 ? 106.569 81.666  8.280  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CB    1 
ATOM   1736 C CG1   . VAL A   1 222 ? 105.615 81.039  9.294  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CG1   1 
ATOM   1737 C CG2   . VAL A   1 222 ? 107.288 82.860  8.877  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A   CG2   1 
ATOM   1738 N N     . PHE A   1 223 ? 107.284 78.248  7.532  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   N     1 
ATOM   1739 C CA    . PHE A   1 223 ? 106.711 77.043  6.956  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CA    1 
ATOM   1740 C C     . PHE A   1 223 ? 105.736 76.378  7.918  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   C     1 
ATOM   1741 O O     . PHE A   1 223 ? 106.054 76.141  9.086  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   O     1 
ATOM   1742 C CB    . PHE A   1 223 ? 107.836 76.068  6.584  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CB    1 
ATOM   1743 C CG    . PHE A   1 223 ? 107.358 74.767  5.989  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CG    1 
ATOM   1744 C CD1   . PHE A   1 223 ? 106.651 74.747  4.791  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CD1   1 
ATOM   1745 C CD2   . PHE A   1 223 ? 107.628 73.559  6.625  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CD2   1 
ATOM   1746 C CE1   . PHE A   1 223 ? 106.216 73.541  4.231  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CE1   1 
ATOM   1747 C CE2   . PHE A   1 223 ? 107.200 72.346  6.077  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CE2   1 
ATOM   1748 C CZ    . PHE A   1 223 ? 106.492 72.337  4.877  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A   CZ    1 
ATOM   1749 N N     . ASP A   1 224 ? 104.542 76.084  7.424  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   N     1 
ATOM   1750 C CA    . ASP A   1 224 ? 103.535 75.439  8.246  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CA    1 
ATOM   1751 C C     . ASP A   1 224 ? 102.513 74.772  7.333  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   C     1 
ATOM   1752 O O     . ASP A   1 224 ? 102.731 74.671  6.125  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   O     1 
ATOM   1753 C CB    . ASP A   1 224 ? 102.853 76.472  9.148  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CB    1 
ATOM   1754 C CG    . ASP A   1 224 ? 102.344 75.865  10.436 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   CG    1 
ATOM   1755 O OD1   . ASP A   1 224 ? 101.526 74.926  10.363 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   OD1   1 
ATOM   1756 O OD2   . ASP A   1 224 ? 102.766 76.320  11.522 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A   OD2   1 
ATOM   1757 N N     . GLN A   1 225 ? 101.410 74.308  7.912  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   N     1 
ATOM   1758 C CA    . GLN A   1 225 ? 100.350 73.662  7.145  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CA    1 
ATOM   1759 C C     . GLN A   1 225 ? 99.623  74.654  6.249  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   C     1 
ATOM   1760 O O     . GLN A   1 225 ? 99.423  75.810  6.619  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   O     1 
ATOM   1761 C CB    . GLN A   1 225 ? 99.329  73.022  8.080  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CB    1 
ATOM   1762 C CG    . GLN A   1 225 ? 99.784  71.739  8.718  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CG    1 
ATOM   1763 C CD    . GLN A   1 225 ? 98.739  71.184  9.657  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   CD    1 
ATOM   1764 O OE1   . GLN A   1 225 ? 98.516  71.719  10.744 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   OE1   1 
ATOM   1765 N NE2   . GLN A   1 225 ? 98.078  70.119  9.237  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A   NE2   1 
ATOM   1766 N N     . PRO A   1 226 ? 99.202  74.202  5.060  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   N     1 
ATOM   1767 C CA    . PRO A   1 226 ? 98.488  75.041  4.095  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CA    1 
ATOM   1768 C C     . PRO A   1 226 ? 97.374  75.895  4.712  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   C     1 
ATOM   1769 O O     . PRO A   1 226 ? 97.223  77.072  4.373  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   O     1 
ATOM   1770 C CB    . PRO A   1 226 ? 97.952  74.021  3.096  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CB    1 
ATOM   1771 C CG    . PRO A   1 226 ? 99.042  73.000  3.067  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CG    1 
ATOM   1772 C CD    . PRO A   1 226 ? 99.390  72.837  4.532  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A   CD    1 
ATOM   1773 N N     . GLN A   1 227 ? 96.604  75.309  5.623  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   N     1 
ATOM   1774 C CA    . GLN A   1 227 ? 95.505  76.031  6.254  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CA    1 
ATOM   1775 C C     . GLN A   1 227 ? 95.958  77.126  7.208  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   C     1 
ATOM   1776 O O     . GLN A   1 227 ? 95.240  78.104  7.412  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   O     1 
ATOM   1777 C CB    . GLN A   1 227 ? 94.580  75.060  7.001  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CB    1 
ATOM   1778 C CG    . GLN A   1 227 ? 95.276  74.205  8.047  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CG    1 
ATOM   1779 C CD    . GLN A   1 227 ? 95.430  72.755  7.613  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   CD    1 
ATOM   1780 O OE1   . GLN A   1 227 ? 95.942  72.467  6.528  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   OE1   1 
ATOM   1781 N NE2   . GLN A   1 227 ? 94.991  71.834  8.465  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A   NE2   1 
ATOM   1782 N N     . VAL A   1 228 ? 97.143  76.968  7.791  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   N     1 
ATOM   1783 C CA    . VAL A   1 228 ? 97.664  77.960  8.732  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CA    1 
ATOM   1784 C C     . VAL A   1 228 ? 98.257  79.187  8.029  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   C     1 
ATOM   1785 O O     . VAL A   1 228 ? 97.953  80.327  8.382  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   O     1 
ATOM   1786 C CB    . VAL A   1 228 ? 98.734  77.341  9.655  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CB    1 
ATOM   1787 C CG1   . VAL A   1 228 ? 99.235  78.378  10.643 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CG1   1 
ATOM   1788 C CG2   . VAL A   1 228 ? 98.147  76.149  10.397 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A   CG2   1 
ATOM   1789 N N     . VAL A   1 229 ? 99.105  78.957  7.037  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   N     1 
ATOM   1790 C CA    . VAL A   1 229 ? 99.701  80.066  6.307  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CA    1 
ATOM   1791 C C     . VAL A   1 229 ? 98.651  80.702  5.402  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   C     1 
ATOM   1792 O O     . VAL A   1 229 ? 98.454  81.918  5.422  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   O     1 
ATOM   1793 C CB    . VAL A   1 229 ? 100.889 79.596  5.451  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CB    1 
ATOM   1794 C CG1   . VAL A   1 229 ? 101.262 80.674  4.448  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CG1   1 
ATOM   1795 C CG2   . VAL A   1 229 ? 102.078 79.281  6.347  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A   CG2   1 
ATOM   1796 N N     . GLY A   1 230 ? 97.986  79.868  4.610  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   N     1 
ATOM   1797 C CA    . GLY A   1 230 ? 96.951  80.342  3.707  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   CA    1 
ATOM   1798 C C     . GLY A   1 230 ? 97.275  81.563  2.863  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   C     1 
ATOM   1799 O O     . GLY A   1 230 ? 98.122  81.522  1.968  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A   O     1 
ATOM   1800 N N     . ASN A   1 231 ? 96.578  82.657  3.153  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   N     1 
ATOM   1801 C CA    . ASN A   1 231 ? 96.752  83.913  2.430  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CA    1 
ATOM   1802 C C     . ASN A   1 231 ? 98.123  84.545  2.677  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   C     1 
ATOM   1803 O O     . ASN A   1 231 ? 98.933  84.675  1.759  1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   O     1 
ATOM   1804 C CB    . ASN A   1 231 ? 95.655  84.901  2.844  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CB    1 
ATOM   1805 C CG    . ASN A   1 231 ? 94.252  84.399  2.516  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   CG    1 
ATOM   1806 O OD1   . ASN A   1 231 ? 93.257  84.980  2.960  1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   OD1   1 
ATOM   1807 N ND2   . ASN A   1 231 ? 94.167  83.326  1.732  1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A   ND2   1 
ATOM   1808 N N     . LEU A   1 232 ? 98.358  84.933  3.927  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   N     1 
ATOM   1809 C CA    . LEU A   1 232 ? 99.597  85.570  4.368  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CA    1 
ATOM   1810 C C     . LEU A   1 232 ? 100.708 85.771  3.340  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   C     1 
ATOM   1811 O O     . LEU A   1 232 ? 101.291 84.815  2.830  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   O     1 
ATOM   1812 C CB    . LEU A   1 232 ? 100.165 84.819  5.576  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CB    1 
ATOM   1813 C CG    . LEU A   1 232 ? 99.312  84.860  6.846  1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CG    1 
ATOM   1814 C CD1   . LEU A   1 232 ? 100.015 84.100  7.956  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CD1   1 
ATOM   1815 C CD2   . LEU A   1 232 ? 99.074  86.303  7.266  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A   CD2   1 
ATOM   1816 N N     . THR A   1 233 ? 100.986 87.038  3.046  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   N     1 
ATOM   1817 C CA    . THR A   1 233 ? 102.046 87.418  2.121  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CA    1 
ATOM   1818 C C     . THR A   1 233 ? 103.108 88.069  2.996  1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   C     1 
ATOM   1819 O O     . THR A   1 233 ? 102.813 88.501  4.110  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   O     1 
ATOM   1820 C CB    . THR A   1 233 ? 101.565 88.446  1.077  1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CB    1 
ATOM   1821 O OG1   . THR A   1 233 ? 101.010 89.584  1.747  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   OG1   1 
ATOM   1822 C CG2   . THR A   1 233 ? 100.519 87.831  0.159  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 239  THR A   CG2   1 
ATOM   1823 N N     . GLY A   1 234 ? 104.335 88.150  2.503  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   N     1 
ATOM   1824 C CA    . GLY A   1 234 ? 105.386 88.742  3.307  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   CA    1 
ATOM   1825 C C     . GLY A   1 234 ? 106.025 89.987  2.731  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   C     1 
ATOM   1826 O O     . GLY A   1 234 ? 105.375 90.796  2.071  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A   O     1 
ATOM   1827 N N     . ASN A   1 235 ? 107.316 90.130  2.999  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   N     1 
ATOM   1828 C CA    . ASN A   1 235 ? 108.089 91.268  2.536  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CA    1 
ATOM   1829 C C     . ASN A   1 235 ? 109.329 90.732  1.847  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   C     1 
ATOM   1830 O O     . ASN A   1 235 ? 109.376 89.576  1.435  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   O     1 
ATOM   1831 C CB    . ASN A   1 235 ? 108.517 92.134  3.722  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CB    1 
ATOM   1832 C CG    . ASN A   1 235 ? 107.352 92.539  4.603  1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   CG    1 
ATOM   1833 O OD1   . ASN A   1 235 ? 106.604 91.691  5.091  1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   OD1   1 
ATOM   1834 N ND2   . ASN A   1 235 ? 107.195 93.843  4.818  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A   ND2   1 
ATOM   1835 N N     . GLU A   1 236 ? 110.342 91.580  1.746  1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   N     1 
ATOM   1836 C CA    . GLU A   1 236 ? 111.595 91.203  1.121  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CA    1 
ATOM   1837 C C     . GLU A   1 236 ? 112.223 90.019  1.862  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   C     1 
ATOM   1838 O O     . GLU A   1 236 ? 112.675 89.058  1.235  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   O     1 
ATOM   1839 C CB    . GLU A   1 236 ? 112.566 92.392  1.134  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CB    1 
ATOM   1840 C CG    . GLU A   1 236 ? 112.076 93.649  0.399  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CG    1 
ATOM   1841 C CD    . GLU A   1 236 ? 110.806 94.243  0.997  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   CD    1 
ATOM   1842 O OE1   . GLU A   1 236 ? 110.782 94.492  2.221  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   OE1   1 
ATOM   1843 O OE2   . GLU A   1 236 ? 109.834 94.468  0.240  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A   OE2   1 
ATOM   1844 N N     . ASN A   1 237 ? 112.236 90.089  3.194  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   N     1 
ATOM   1845 C CA    . ASN A   1 237 ? 112.834 89.032  4.010  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CA    1 
ATOM   1846 C C     . ASN A   1 237 ? 111.869 88.160  4.807  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   C     1 
ATOM   1847 O O     . ASN A   1 237 ? 112.296 87.381  5.665  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   O     1 
ATOM   1848 C CB    . ASN A   1 237 ? 113.875 89.624  4.962  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CB    1 
ATOM   1849 C CG    . ASN A   1 237 ? 115.124 90.090  4.239  1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   CG    1 
ATOM   1850 O OD1   . ASN A   1 237 ? 115.323 91.287  4.024  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   OD1   1 
ATOM   1851 N ND2   . ASN A   1 237 ? 115.971 89.139  3.847  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A   ND2   1 
ATOM   1852 N N     . LEU A   1 238 ? 110.576 88.298  4.533  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   N     1 
ATOM   1853 C CA    . LEU A   1 238 ? 109.565 87.492  5.207  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CA    1 
ATOM   1854 C C     . LEU A   1 238 ? 108.859 86.659  4.147  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   C     1 
ATOM   1855 O O     . LEU A   1 238 ? 108.376 87.181  3.142  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   O     1 
ATOM   1856 C CB    . LEU A   1 238 ? 108.561 88.369  5.948  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CB    1 
ATOM   1857 C CG    . LEU A   1 238 ? 107.532 87.587  6.770  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CG    1 
ATOM   1858 C CD1   . LEU A   1 238 ? 108.222 86.505  7.584  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CD1   1 
ATOM   1859 C CD2   . LEU A   1 238 ? 106.778 88.546  7.678  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A   CD2   1 
ATOM   1860 N N     . ASN A   1 239 ? 108.794 85.358  4.380  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   N     1 
ATOM   1861 C CA    . ASN A   1 239 ? 108.196 84.464  3.409  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CA    1 
ATOM   1862 C C     . ASN A   1 239 ? 107.287 83.424  4.053  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   C     1 
ATOM   1863 O O     . ASN A   1 239 ? 107.662 82.815  5.047  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   O     1 
ATOM   1864 C CB    . ASN A   1 239 ? 109.327 83.762  2.654  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CB    1 
ATOM   1865 C CG    . ASN A   1 239 ? 108.827 82.899  1.540  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   CG    1 
ATOM   1866 O OD1   . ASN A   1 239 ? 109.569 82.084  0.989  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   OD1   1 
ATOM   1867 N ND2   . ASN A   1 239 ? 107.561 83.076  1.183  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A   ND2   1 
ATOM   1868 N N     . PHE A   1 240 ? 106.098 83.226  3.486  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   N     1 
ATOM   1869 C CA    . PHE A   1 240 ? 105.154 82.232  3.995  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CA    1 
ATOM   1870 C C     . PHE A   1 240 ? 104.992 81.106  2.977  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   C     1 
ATOM   1871 O O     . PHE A   1 240 ? 104.713 81.355  1.806  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   O     1 
ATOM   1872 C CB    . PHE A   1 240 ? 103.778 82.850  4.276  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CB    1 
ATOM   1873 C CG    . PHE A   1 240 ? 103.753 83.782  5.456  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CG    1 
ATOM   1874 C CD1   . PHE A   1 240 ? 103.980 85.148  5.291  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CD1   1 
ATOM   1875 C CD2   . PHE A   1 240 ? 103.518 83.290  6.741  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CD2   1 
ATOM   1876 C CE1   . PHE A   1 240 ? 103.973 86.012  6.385  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CE1   1 
ATOM   1877 C CE2   . PHE A   1 240 ? 103.509 84.143  7.847  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CE2   1 
ATOM   1878 C CZ    . PHE A   1 240 ? 103.737 85.508  7.670  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A   CZ    1 
ATOM   1879 N N     . VAL A   1 241 ? 105.165 79.869  3.438  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   N     1 
ATOM   1880 C CA    . VAL A   1 241 ? 105.050 78.692  2.587  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CA    1 
ATOM   1881 C C     . VAL A   1 241 ? 104.263 77.573  3.276  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   C     1 
ATOM   1882 O O     . VAL A   1 241 ? 104.505 77.254  4.447  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   O     1 
ATOM   1883 C CB    . VAL A   1 241 ? 106.445 78.154  2.214  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CB    1 
ATOM   1884 C CG1   . VAL A   1 241 ? 106.314 76.901  1.365  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CG1   1 
ATOM   1885 C CG2   . VAL A   1 241 ? 107.227 79.218  1.466  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A   CG2   1 
ATOM   1886 N N     . GLY A   1 242 ? 103.330 76.970  2.542  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   N     1 
ATOM   1887 C CA    . GLY A   1 242 ? 102.523 75.897  3.099  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   CA    1 
ATOM   1888 C C     . GLY A   1 242 ? 102.932 74.515  2.618  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   C     1 
ATOM   1889 O O     . GLY A   1 242 ? 103.332 74.341  1.469  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A   O     1 
ATOM   1890 N N     . GLY A   1 243 ? 102.829 73.527  3.499  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   N     1 
ATOM   1891 C CA    . GLY A   1 243 ? 103.197 72.173  3.131  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   CA    1 
ATOM   1892 C C     . GLY A   1 243 ? 103.107 71.182  4.278  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   C     1 
ATOM   1893 O O     . GLY A   1 243 ? 102.428 71.419  5.278  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A   O     1 
ATOM   1894 N N     . ASP A   1 244 ? 103.800 70.061  4.126  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   N     1 
ATOM   1895 C CA    . ASP A   1 244 ? 103.813 69.013  5.134  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CA    1 
ATOM   1896 C C     . ASP A   1 244 ? 105.252 68.692  5.498  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   C     1 
ATOM   1897 O O     . ASP A   1 244 ? 105.986 68.106  4.703  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   O     1 
ATOM   1898 C CB    . ASP A   1 244 ? 103.106 67.763  4.601  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CB    1 
ATOM   1899 C CG    . ASP A   1 244 ? 103.256 66.575  5.525  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   CG    1 
ATOM   1900 O OD1   . ASP A   1 244 ? 103.421 66.786  6.743  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   OD1   1 
ATOM   1901 O OD2   . ASP A   1 244 ? 103.200 65.427  5.035  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A   OD2   1 
ATOM   1902 N N     . MET A   1 245 ? 105.646 69.080  6.705  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   N     1 
ATOM   1903 C CA    . MET A   1 245 ? 107.003 68.870  7.171  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CA    1 
ATOM   1904 C C     . MET A   1 245 ? 107.440 67.414  7.164  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   C     1 
ATOM   1905 O O     . MET A   1 245 ? 108.633 67.129  7.226  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   O     1 
ATOM   1906 C CB    . MET A   1 245 ? 107.168 69.449  8.571  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CB    1 
ATOM   1907 C CG    . MET A   1 245 ? 106.423 68.692  9.633  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CG    1 
ATOM   1908 S SD    . MET A   1 245 ? 106.482 69.571  11.181 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   SD    1 
ATOM   1909 C CE    . MET A   1 245 ? 108.145 69.393  11.570 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 251  MET A   CE    1 
ATOM   1910 N N     . PHE A   1 246 ? 106.487 66.490  7.085  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   N     1 
ATOM   1911 C CA    . PHE A   1 246 ? 106.833 65.073  7.062  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CA    1 
ATOM   1912 C C     . PHE A   1 246 ? 107.227 64.634  5.657  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   C     1 
ATOM   1913 O O     . PHE A   1 246 ? 107.869 63.598  5.471  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   O     1 
ATOM   1914 C CB    . PHE A   1 246 ? 105.673 64.227  7.592  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CB    1 
ATOM   1915 C CG    . PHE A   1 246 ? 105.396 64.445  9.055  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CG    1 
ATOM   1916 C CD1   . PHE A   1 246 ? 104.313 65.214  9.469  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CD1   1 
ATOM   1917 C CD2   . PHE A   1 246 ? 106.255 63.925  10.018 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CD2   1 
ATOM   1918 C CE1   . PHE A   1 246 ? 104.091 65.468  10.819 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CE1   1 
ATOM   1919 C CE2   . PHE A   1 246 ? 106.046 64.171  11.369 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CE2   1 
ATOM   1920 C CZ    . PHE A   1 246 ? 104.960 64.946  11.770 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A   CZ    1 
ATOM   1921 N N     . LYS A   1 247 ? 106.851 65.436  4.668  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   N     1 
ATOM   1922 C CA    . LYS A   1 247 ? 107.192 65.140  3.282  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CA    1 
ATOM   1923 C C     . LYS A   1 247 ? 108.423 65.948  2.882  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   C     1 
ATOM   1924 O O     . LYS A   1 247 ? 109.336 65.432  2.237  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   O     1 
ATOM   1925 C CB    . LYS A   1 247 ? 106.028 65.490  2.353  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CB    1 
ATOM   1926 C CG    . LYS A   1 247 ? 104.771 64.649  2.560  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CG    1 
ATOM   1927 C CD    . LYS A   1 247 ? 103.646 65.121  1.647  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CD    1 
ATOM   1928 C CE    . LYS A   1 247 ? 102.310 64.467  2.000  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   CE    1 
ATOM   1929 N NZ    . LYS A   1 247 ? 102.320 62.994  1.785  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A   NZ    1 
ATOM   1930 N N     . SER A   1 248 ? 108.463 67.214  3.282  1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   N     1 
ATOM   1931 C CA    . SER A   1 248 ? 109.593 68.062  2.927  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   CA    1 
ATOM   1932 C C     . SER A   1 248 ? 109.566 69.415  3.634  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   C     1 
ATOM   1933 O O     . SER A   1 248 ? 108.525 69.851  4.135  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   O     1 
ATOM   1934 C CB    . SER A   1 248 ? 109.602 68.274  1.411  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   CB    1 
ATOM   1935 O OG    . SER A   1 248 ? 110.667 69.113  1.010  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 254  SER A   OG    1 
ATOM   1936 N N     . ILE A   1 249 ? 110.723 70.069  3.666  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   N     1 
ATOM   1937 C CA    . ILE A   1 249 ? 110.869 71.385  4.283  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CA    1 
ATOM   1938 C C     . ILE A   1 249 ? 111.653 72.293  3.326  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   C     1 
ATOM   1939 O O     . ILE A   1 249 ? 112.645 71.871  2.728  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   O     1 
ATOM   1940 C CB    . ILE A   1 249 ? 111.634 71.286  5.623  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CB    1 
ATOM   1941 C CG1   . ILE A   1 249 ? 110.847 70.414  6.606  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CG1   1 
ATOM   1942 C CG2   . ILE A   1 249 ? 111.876 72.683  6.206  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CG2   1 
ATOM   1943 C CD1   . ILE A   1 249 ? 111.620 70.068  7.879  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A   CD1   1 
ATOM   1944 N N     . PRO A   1 250 ? 111.208 73.550  3.162  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   N     1 
ATOM   1945 C CA    . PRO A   1 250 ? 111.864 74.527  2.279  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CA    1 
ATOM   1946 C C     . PRO A   1 250 ? 113.366 74.669  2.571  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   C     1 
ATOM   1947 O O     . PRO A   1 250 ? 113.777 74.779  3.727  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   O     1 
ATOM   1948 C CB    . PRO A   1 250 ? 111.103 75.817  2.571  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CB    1 
ATOM   1949 C CG    . PRO A   1 250 ? 109.725 75.329  2.913  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CG    1 
ATOM   1950 C CD    . PRO A   1 250 ? 110.010 74.131  3.795  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A   CD    1 
ATOM   1951 N N     . SER A   1 251 ? 114.184 74.675  1.524  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   N     1 
ATOM   1952 C CA    . SER A   1 251 ? 115.626 74.796  1.705  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   CA    1 
ATOM   1953 C C     . SER A   1 251 ? 116.000 76.165  2.262  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   C     1 
ATOM   1954 O O     . SER A   1 251 ? 115.336 77.164  1.982  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   O     1 
ATOM   1955 C CB    . SER A   1 251 ? 116.353 74.578  0.378  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   CB    1 
ATOM   1956 O OG    . SER A   1 251 ? 116.082 75.640  -0.522 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 257  SER A   OG    1 
ATOM   1957 N N     . ALA A   1 252 ? 117.071 76.194  3.051  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   N     1 
ATOM   1958 C CA    . ALA A   1 252 ? 117.570 77.420  3.666  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   CA    1 
ATOM   1959 C C     . ALA A   1 252 ? 118.913 77.108  4.328  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   C     1 
ATOM   1960 O O     . ALA A   1 252 ? 119.279 75.946  4.457  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   O     1 
ATOM   1961 C CB    . ALA A   1 252 ? 116.569 77.929  4.706  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A   CB    1 
ATOM   1962 N N     . ASP A   1 253 ? 119.652 78.135  4.738  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   N     1 
ATOM   1963 C CA    . ASP A   1 253 ? 120.942 77.900  5.386  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CA    1 
ATOM   1964 C C     . ASP A   1 253 ? 120.728 77.190  6.721  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   C     1 
ATOM   1965 O O     . ASP A   1 253 ? 121.557 76.390  7.150  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   O     1 
ATOM   1966 C CB    . ASP A   1 253 ? 121.688 79.217  5.639  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CB    1 
ATOM   1967 C CG    . ASP A   1 253 ? 122.163 79.891  4.359  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   CG    1 
ATOM   1968 O OD1   . ASP A   1 253 ? 122.005 79.319  3.259  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   OD1   1 
ATOM   1969 O OD2   . ASP A   1 253 ? 122.709 81.008  4.462  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A   OD2   1 
ATOM   1970 N N     . ALA A   1 254 ? 119.612 77.482  7.376  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   N     1 
ATOM   1971 C CA    . ALA A   1 254 ? 119.318 76.865  8.662  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   CA    1 
ATOM   1972 C C     . ALA A   1 254 ? 117.839 76.509  8.827  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   C     1 
ATOM   1973 O O     . ALA A   1 254 ? 116.958 77.165  8.262  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   O     1 
ATOM   1974 C CB    . ALA A   1 254 ? 119.758 77.804  9.789  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A   CB    1 
ATOM   1975 N N     . VAL A   1 255 ? 117.579 75.457  9.598  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   N     1 
ATOM   1976 C CA    . VAL A   1 255 ? 116.218 75.017  9.879  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CA    1 
ATOM   1977 C C     . VAL A   1 255 ? 115.973 75.194  11.379 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   C     1 
ATOM   1978 O O     . VAL A   1 255 ? 116.745 74.699  12.214 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   O     1 
ATOM   1979 C CB    . VAL A   1 255 ? 116.001 73.532  9.524  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CB    1 
ATOM   1980 C CG1   . VAL A   1 255 ? 114.626 73.090  9.986  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CG1   1 
ATOM   1981 C CG2   . VAL A   1 255 ? 116.109 73.327  8.027  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A   CG2   1 
ATOM   1982 N N     . LEU A   1 256 ? 114.904 75.907  11.717 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   N     1 
ATOM   1983 C CA    . LEU A   1 256 ? 114.571 76.141  13.110 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CA    1 
ATOM   1984 C C     . LEU A   1 256 ? 113.435 75.209  13.498 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   C     1 
ATOM   1985 O O     . LEU A   1 256 ? 112.397 75.171  12.834 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   O     1 
ATOM   1986 C CB    . LEU A   1 256 ? 114.113 77.588  13.326 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CB    1 
ATOM   1987 C CG    . LEU A   1 256 ? 114.290 78.262  14.698 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CG    1 
ATOM   1988 C CD1   . LEU A   1 256 ? 113.219 79.335  14.863 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CD1   1 
ATOM   1989 C CD2   . LEU A   1 256 ? 114.190 77.263  15.825 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A   CD2   1 
ATOM   1990 N N     . LEU A   1 257 ? 113.644 74.448  14.565 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   N     1 
ATOM   1991 C CA    . LEU A   1 257 ? 112.620 73.542  15.073 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CA    1 
ATOM   1992 C C     . LEU A   1 257 ? 112.368 73.994  16.506 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   C     1 
ATOM   1993 O O     . LEU A   1 257 ? 112.903 73.433  17.458 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   O     1 
ATOM   1994 C CB    . LEU A   1 257 ? 113.110 72.090  15.037 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CB    1 
ATOM   1995 C CG    . LEU A   1 257 ? 113.370 71.494  13.643 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CG    1 
ATOM   1996 C CD1   . LEU A   1 257 ? 113.949 70.086  13.764 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CD1   1 
ATOM   1997 C CD2   . LEU A   1 257 ? 112.069 71.460  12.854 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A   CD2   1 
ATOM   1998 N N     . LYS A   1 258 ? 111.570 75.042  16.648 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   N     1 
ATOM   1999 C CA    . LYS A   1 258 ? 111.258 75.576  17.966 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CA    1 
ATOM   2000 C C     . LYS A   1 258 ? 110.040 74.889  18.565 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   C     1 
ATOM   2001 O O     . LYS A   1 258 ? 108.917 75.054  18.077 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   O     1 
ATOM   2002 C CB    . LYS A   1 258 ? 111.012 77.084  17.886 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CB    1 
ATOM   2003 C CG    . LYS A   1 258 ? 110.596 77.716  19.211 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CG    1 
ATOM   2004 C CD    . LYS A   1 258 ? 110.597 79.233  19.101 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CD    1 
ATOM   2005 C CE    . LYS A   1 258 ? 110.215 79.887  20.408 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   CE    1 
ATOM   2006 N NZ    . LYS A   1 258 ? 108.827 79.547  20.785 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A   NZ    1 
ATOM   2007 N N     . TRP A   1 259 ? 110.278 74.119  19.625 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   N     1 
ATOM   2008 C CA    . TRP A   1 259 ? 109.217 73.399  20.318 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CA    1 
ATOM   2009 C C     . TRP A   1 259 ? 108.369 72.551  19.378 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   C     1 
ATOM   2010 O O     . TRP A   1 259 ? 107.163 72.413  19.570 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   O     1 
ATOM   2011 C CB    . TRP A   1 259 ? 108.331 74.389  21.092 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CB    1 
ATOM   2012 C CG    . TRP A   1 259 ? 108.857 74.711  22.477 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CG    1 
ATOM   2013 C CD1   . TRP A   1 259 ? 109.221 73.811  23.444 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CD1   1 
ATOM   2014 C CD2   . TRP A   1 259 ? 109.038 76.014  23.059 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CD2   1 
ATOM   2015 N NE1   . TRP A   1 259 ? 109.613 74.468  24.588 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   NE1   1 
ATOM   2016 C CE2   . TRP A   1 259 ? 109.511 75.821  24.381 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CE2   1 
ATOM   2017 C CE3   . TRP A   1 259 ? 108.846 77.323  22.596 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CE3   1 
ATOM   2018 C CZ2   . TRP A   1 259 ? 109.795 76.894  25.245 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2019 C CZ3   . TRP A   1 259 ? 109.130 78.391  23.458 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2020 C CH2   . TRP A   1 259 ? 109.598 78.165  24.765 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A   CH2   1 
ATOM   2021 N N     . VAL A   1 260 ? 109.007 71.977  18.365 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   N     1 
ATOM   2022 C CA    . VAL A   1 260 ? 108.305 71.140  17.405 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CA    1 
ATOM   2023 C C     . VAL A   1 260 ? 108.439 69.661  17.736 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   C     1 
ATOM   2024 O O     . VAL A   1 260 ? 107.441 68.971  17.940 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   O     1 
ATOM   2025 C CB    . VAL A   1 260 ? 108.835 71.346  15.970 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CB    1 
ATOM   2026 C CG1   . VAL A   1 260 ? 108.131 70.386  15.018 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CG1   1 
ATOM   2027 C CG2   . VAL A   1 260 ? 108.609 72.779  15.527 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A   CG2   1 
ATOM   2028 N N     . LEU A   1 261 ? 109.674 69.174  17.785 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   N     1 
ATOM   2029 C CA    . LEU A   1 261 ? 109.923 67.765  18.063 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CA    1 
ATOM   2030 C C     . LEU A   1 261 ? 109.304 67.326  19.386 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   C     1 
ATOM   2031 O O     . LEU A   1 261 ? 109.009 66.149  19.597 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   O     1 
ATOM   2032 C CB    . LEU A   1 261 ? 111.427 67.495  18.068 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CB    1 
ATOM   2033 C CG    . LEU A   1 261 ? 112.184 67.964  16.823 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CG    1 
ATOM   2034 C CD1   . LEU A   1 261 ? 113.604 67.442  16.875 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CD1   1 
ATOM   2035 C CD2   . LEU A   1 261 ? 111.490 67.468  15.566 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A   CD2   1 
ATOM   2036 N N     . HIS A   1 262 ? 109.106 68.290  20.274 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   N     1 
ATOM   2037 C CA    . HIS A   1 262 ? 108.523 68.028  21.578 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CA    1 
ATOM   2038 C C     . HIS A   1 262 ? 107.197 67.270  21.496 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   C     1 
ATOM   2039 O O     . HIS A   1 262 ? 106.941 66.361  22.284 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   O     1 
ATOM   2040 C CB    . HIS A   1 262 ? 108.299 69.350  22.302 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CB    1 
ATOM   2041 C CG    . HIS A   1 262 ? 107.525 69.212  23.571 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CG    1 
ATOM   2042 N ND1   . HIS A   1 262 ? 108.068 68.676  24.717 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   ND1   1 
ATOM   2043 C CD2   . HIS A   1 262 ? 106.237 69.510  23.866 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CD2   1 
ATOM   2044 C CE1   . HIS A   1 262 ? 107.148 68.649  25.664 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   CE1   1 
ATOM   2045 N NE2   . HIS A   1 262 ? 106.028 69.150  25.173 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A   NE2   1 
ATOM   2046 N N     . ASP A   1 263 ? 106.356 67.648  20.539 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   N     1 
ATOM   2047 C CA    . ASP A   1 263 ? 105.052 67.014  20.386 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CA    1 
ATOM   2048 C C     . ASP A   1 263 ? 105.035 65.774  19.494 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   C     1 
ATOM   2049 O O     . ASP A   1 263 ? 103.966 65.334  19.079 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   O     1 
ATOM   2050 C CB    . ASP A   1 263 ? 104.043 68.025  19.840 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CB    1 
ATOM   2051 C CG    . ASP A   1 263 ? 103.935 69.266  20.704 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   CG    1 
ATOM   2052 O OD1   . ASP A   1 263 ? 103.704 69.130  21.927 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   OD1   1 
ATOM   2053 O OD2   . ASP A   1 263 ? 104.071 70.384  20.158 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A   OD2   1 
ATOM   2054 N N     . TRP A   1 264 ? 106.198 65.202  19.203 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   N     1 
ATOM   2055 C CA    . TRP A   1 264 ? 106.232 64.028  18.339 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CA    1 
ATOM   2056 C C     . TRP A   1 264 ? 107.077 62.880  18.863 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   C     1 
ATOM   2057 O O     . TRP A   1 264 ? 108.101 63.098  19.513 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   O     1 
ATOM   2058 C CB    . TRP A   1 264 ? 106.735 64.414  16.948 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CB    1 
ATOM   2059 C CG    . TRP A   1 264 ? 105.882 65.424  16.256 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CG    1 
ATOM   2060 C CD1   . TRP A   1 264 ? 106.068 66.775  16.228 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CD1   1 
ATOM   2061 C CD2   . TRP A   1 264 ? 104.695 65.165  15.497 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CD2   1 
ATOM   2062 N NE1   . TRP A   1 264 ? 105.070 67.375  15.497 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   NE1   1 
ATOM   2063 C CE2   . TRP A   1 264 ? 104.214 66.410  15.037 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CE2   1 
ATOM   2064 C CE3   . TRP A   1 264 ? 103.990 64.001  15.164 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CE3   1 
ATOM   2065 C CZ2   . TRP A   1 264 ? 103.059 66.525  14.259 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2066 C CZ3   . TRP A   1 264 ? 102.843 64.115  14.392 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2067 C CH2   . TRP A   1 264 ? 102.388 65.371  13.947 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A   CH2   1 
ATOM   2068 N N     . ASN A   1 265 ? 106.647 61.653  18.569 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   N     1 
ATOM   2069 C CA    . ASN A   1 265 ? 107.387 60.474  19.004 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CA    1 
ATOM   2070 C C     . ASN A   1 265 ? 108.655 60.358  18.175 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   C     1 
ATOM   2071 O O     . ASN A   1 265 ? 108.858 61.125  17.232 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   O     1 
ATOM   2072 C CB    . ASN A   1 265 ? 106.547 59.201  18.854 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CB    1 
ATOM   2073 C CG    . ASN A   1 265 ? 106.195 58.898  17.413 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   CG    1 
ATOM   2074 O OD1   . ASN A   1 265 ? 107.065 58.859  16.545 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   OD1   1 
ATOM   2075 N ND2   . ASN A   1 265 ? 104.914 58.670  17.153 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A   ND2   1 
ATOM   2076 N N     . ASP A   1 266 ? 109.496 59.389  18.520 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   N     1 
ATOM   2077 C CA    . ASP A   1 266 ? 110.770 59.183  17.836 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CA    1 
ATOM   2078 C C     . ASP A   1 266 ? 110.643 58.969  16.328 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   C     1 
ATOM   2079 O O     . ASP A   1 266 ? 111.406 59.531  15.542 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   O     1 
ATOM   2080 C CB    . ASP A   1 266 ? 111.504 58.004  18.472 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CB    1 
ATOM   2081 C CG    . ASP A   1 266 ? 111.472 58.053  19.993 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   CG    1 
ATOM   2082 O OD1   . ASP A   1 266 ? 111.768 59.122  20.576 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   OD1   1 
ATOM   2083 O OD2   . ASP A   1 266 ? 111.151 57.017  20.608 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A   OD2   1 
ATOM   2084 N N     . GLU A   1 267 ? 109.674 58.152  15.935 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   N     1 
ATOM   2085 C CA    . GLU A   1 267 ? 109.429 57.848  14.534 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CA    1 
ATOM   2086 C C     . GLU A   1 267 ? 109.136 59.119  13.736 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   C     1 
ATOM   2087 O O     . GLU A   1 267 ? 109.737 59.364  12.685 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   O     1 
ATOM   2088 C CB    . GLU A   1 267 ? 108.249 56.881  14.438 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CB    1 
ATOM   2089 C CG    . GLU A   1 267 ? 107.753 56.586  13.039 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CG    1 
ATOM   2090 C CD    . GLU A   1 267 ? 106.682 55.507  13.037 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   CD    1 
ATOM   2091 O OE1   . GLU A   1 267 ? 107.015 54.345  13.358 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   OE1   1 
ATOM   2092 O OE2   . GLU A   1 267 ? 105.510 55.821  12.729 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A   OE2   1 
ATOM   2093 N N     . GLN A   1 268 ? 108.216 59.928  14.247 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   N     1 
ATOM   2094 C CA    . GLN A   1 268 ? 107.839 61.164  13.577 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CA    1 
ATOM   2095 C C     . GLN A   1 268 ? 108.925 62.228  13.691 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   C     1 
ATOM   2096 O O     . GLN A   1 268 ? 109.126 63.020  12.767 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   O     1 
ATOM   2097 C CB    . GLN A   1 268 ? 106.528 61.693  14.157 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CB    1 
ATOM   2098 C CG    . GLN A   1 268 ? 105.357 60.740  13.984 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CG    1 
ATOM   2099 C CD    . GLN A   1 268 ? 105.142 60.352  12.532 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   CD    1 
ATOM   2100 O OE1   . GLN A   1 268 ? 104.920 61.207  11.672 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   OE1   1 
ATOM   2101 N NE2   . GLN A   1 268 ? 105.208 59.056  12.251 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A   NE2   1 
ATOM   2102 N N     . SER A   1 269 ? 109.624 62.241  14.823 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   N     1 
ATOM   2103 C CA    . SER A   1 269 ? 110.688 63.214  15.043 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   CA    1 
ATOM   2104 C C     . SER A   1 269 ? 111.875 62.950  14.135 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   C     1 
ATOM   2105 O O     . SER A   1 269 ? 112.493 63.886  13.632 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   O     1 
ATOM   2106 C CB    . SER A   1 269 ? 111.129 63.204  16.505 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   CB    1 
ATOM   2107 O OG    . SER A   1 269 ? 110.190 63.898  17.309 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 275  SER A   OG    1 
ATOM   2108 N N     . LEU A   1 270 ? 112.185 61.676  13.917 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   N     1 
ATOM   2109 C CA    . LEU A   1 270 ? 113.297 61.302  13.049 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CA    1 
ATOM   2110 C C     . LEU A   1 270 ? 113.026 61.751  11.609 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   C     1 
ATOM   2111 O O     . LEU A   1 270 ? 113.913 62.283  10.936 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   O     1 
ATOM   2112 C CB    . LEU A   1 270 ? 113.510 59.787  13.086 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CB    1 
ATOM   2113 C CG    . LEU A   1 270 ? 114.680 59.238  12.270 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CG    1 
ATOM   2114 C CD1   . LEU A   1 270 ? 115.980 59.847  12.762 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CD1   1 
ATOM   2115 C CD2   . LEU A   1 270 ? 114.725 57.719  12.396 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A   CD2   1 
ATOM   2116 N N     . LYS A   1 271 ? 111.800 61.546  11.139 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   N     1 
ATOM   2117 C CA    . LYS A   1 271 ? 111.443 61.947  9.782  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CA    1 
ATOM   2118 C C     . LYS A   1 271 ? 111.593 63.461  9.602  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   C     1 
ATOM   2119 O O     . LYS A   1 271 ? 112.060 63.931  8.564  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   O     1 
ATOM   2120 C CB    . LYS A   1 271 ? 110.008 61.522  9.458  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CB    1 
ATOM   2121 C CG    . LYS A   1 271 ? 109.617 61.681  7.986  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CG    1 
ATOM   2122 C CD    . LYS A   1 271 ? 110.208 60.585  7.089  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CD    1 
ATOM   2123 C CE    . LYS A   1 271 ? 111.735 60.648  6.997  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   CE    1 
ATOM   2124 N NZ    . LYS A   1 271 ? 112.309 59.514  6.203  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A   NZ    1 
ATOM   2125 N N     . ILE A   1 272 ? 111.199 64.224  10.616 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   N     1 
ATOM   2126 C CA    . ILE A   1 272 ? 111.319 65.673  10.548 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CA    1 
ATOM   2127 C C     . ILE A   1 272 ? 112.791 66.061  10.499 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   C     1 
ATOM   2128 O O     . ILE A   1 272 ? 113.198 66.933  9.719  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   O     1 
ATOM   2129 C CB    . ILE A   1 272 ? 110.664 66.348  11.763 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CB    1 
ATOM   2130 C CG1   . ILE A   1 272 ? 109.159 66.062  11.754 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CG1   1 
ATOM   2131 C CG2   . ILE A   1 272 ? 110.945 67.851  11.738 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CG2   1 
ATOM   2132 C CD1   . ILE A   1 272 ? 108.424 66.511  13.002 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A   CD1   1 
ATOM   2133 N N     . LEU A   1 273 ? 113.591 65.404  11.330 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   N     1 
ATOM   2134 C CA    . LEU A   1 273 ? 115.013 65.688  11.365 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CA    1 
ATOM   2135 C C     . LEU A   1 273 ? 115.670 65.338  10.036 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   C     1 
ATOM   2136 O O     . LEU A   1 273 ? 116.559 66.049  9.577  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   O     1 
ATOM   2137 C CB    . LEU A   1 273 ? 115.677 64.936  12.523 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CB    1 
ATOM   2138 C CG    . LEU A   1 273 ? 115.415 65.542  13.910 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CG    1 
ATOM   2139 C CD1   . LEU A   1 273 ? 115.971 64.639  14.989 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CD1   1 
ATOM   2140 C CD2   . LEU A   1 273 ? 116.045 66.932  13.997 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A   CD2   1 
ATOM   2141 N N     . LYS A   1 274 ? 115.224 64.254  9.407  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   N     1 
ATOM   2142 C CA    . LYS A   1 274 ? 115.792 63.859  8.120  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CA    1 
ATOM   2143 C C     . LYS A   1 274 ? 115.410 64.860  7.030  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   C     1 
ATOM   2144 O O     . LYS A   1 274 ? 116.236 65.211  6.185  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   O     1 
ATOM   2145 C CB    . LYS A   1 274 ? 115.338 62.445  7.740  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CB    1 
ATOM   2146 C CG    . LYS A   1 274 ? 115.927 61.362  8.646  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CG    1 
ATOM   2147 C CD    . LYS A   1 274 ? 115.558 59.957  8.175  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CD    1 
ATOM   2148 C CE    . LYS A   1 274 ? 116.232 58.892  9.032  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   CE    1 
ATOM   2149 N NZ    . LYS A   1 274 ? 115.918 57.509  8.568  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A   NZ    1 
ATOM   2150 N N     . ASN A   1 275 ? 114.167 65.329  7.048  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   N     1 
ATOM   2151 C CA    . ASN A   1 275 ? 113.746 66.309  6.057  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CA    1 
ATOM   2152 C C     . ASN A   1 275 ? 114.499 67.611  6.310  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   C     1 
ATOM   2153 O O     . ASN A   1 275 ? 114.766 68.378  5.382  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   O     1 
ATOM   2154 C CB    . ASN A   1 275 ? 112.235 66.543  6.124  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CB    1 
ATOM   2155 C CG    . ASN A   1 275 ? 111.437 65.332  5.657  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   CG    1 
ATOM   2156 O OD1   . ASN A   1 275 ? 111.970 64.454  4.977  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   OD1   1 
ATOM   2157 N ND2   . ASN A   1 275 ? 110.158 65.287  6.009  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A   ND2   1 
ATOM   2158 N N     . SER A   1 276 ? 114.852 67.845  7.571  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   N     1 
ATOM   2159 C CA    . SER A   1 276 ? 115.594 69.042  7.951  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   CA    1 
ATOM   2160 C C     . SER A   1 276 ? 117.017 68.992  7.391  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   C     1 
ATOM   2161 O O     . SER A   1 276 ? 117.532 69.998  6.904  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   O     1 
ATOM   2162 C CB    . SER A   1 276 ? 115.636 69.184  9.478  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   CB    1 
ATOM   2163 O OG    . SER A   1 276 ? 114.368 69.561  9.986  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 282  SER A   OG    1 
ATOM   2164 N N     . LYS A   1 277 ? 117.650 67.826  7.466  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   N     1 
ATOM   2165 C CA    . LYS A   1 277 ? 119.000 67.671  6.937  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CA    1 
ATOM   2166 C C     . LYS A   1 277 ? 118.992 67.870  5.424  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   C     1 
ATOM   2167 O O     . LYS A   1 277 ? 119.930 68.416  4.856  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   O     1 
ATOM   2168 C CB    . LYS A   1 277 ? 119.556 66.279  7.252  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CB    1 
ATOM   2169 C CG    . LYS A   1 277 ? 120.980 66.053  6.727  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CG    1 
ATOM   2170 C CD    . LYS A   1 277 ? 121.565 64.733  7.218  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CD    1 
ATOM   2171 C CE    . LYS A   1 277 ? 123.069 64.656  6.984  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   CE    1 
ATOM   2172 N NZ    . LYS A   1 277 ? 123.439 64.629  5.539  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A   NZ    1 
ATOM   2173 N N     . GLU A   1 278 ? 117.931 67.419  4.772  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   N     1 
ATOM   2174 C CA    . GLU A   1 278 ? 117.824 67.553  3.325  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CA    1 
ATOM   2175 C C     . GLU A   1 278 ? 117.566 69.001  2.918  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   C     1 
ATOM   2176 O O     . GLU A   1 278 ? 117.943 69.422  1.828  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   O     1 
ATOM   2177 C CB    . GLU A   1 278 ? 116.697 66.662  2.798  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CB    1 
ATOM   2178 C CG    . GLU A   1 278 ? 116.596 66.591  1.281  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CG    1 
ATOM   2179 C CD    . GLU A   1 278 ? 117.883 66.105  0.632  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   CD    1 
ATOM   2180 O OE1   . GLU A   1 278 ? 118.501 65.151  1.166  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   OE1   1 
ATOM   2181 O OE2   . GLU A   1 278 ? 118.269 66.673  -0.416 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A   OE2   1 
ATOM   2182 N N     . ALA A   1 279 ? 116.924 69.765  3.794  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   N     1 
ATOM   2183 C CA    . ALA A   1 279 ? 116.626 71.159  3.486  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   CA    1 
ATOM   2184 C C     . ALA A   1 279 ? 117.868 72.041  3.583  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   C     1 
ATOM   2185 O O     . ALA A   1 279 ? 117.856 73.182  3.130  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   O     1 
ATOM   2186 C CB    . ALA A   1 279 ? 115.533 71.684  4.417  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A   CB    1 
ATOM   2187 N N     . ILE A   1 280 ? 118.941 71.512  4.162  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   N     1 
ATOM   2188 C CA    . ILE A   1 280 ? 120.177 72.275  4.302  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CA    1 
ATOM   2189 C C     . ILE A   1 280 ? 121.353 71.638  3.559  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   C     1 
ATOM   2190 O O     . ILE A   1 280 ? 122.479 72.118  3.657  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   O     1 
ATOM   2191 C CB    . ILE A   1 280 ? 120.590 72.400  5.778  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CB    1 
ATOM   2192 C CG1   . ILE A   1 280 ? 121.033 71.028  6.301  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CG1   1 
ATOM   2193 C CG2   . ILE A   1 280 ? 119.436 72.951  6.599  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CG2   1 
ATOM   2194 C CD1   . ILE A   1 280 ? 121.660 71.064  7.678  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A   CD1   1 
ATOM   2195 N N     . SER A   1 281 ? 121.098 70.556  2.830  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   N     1 
ATOM   2196 C CA    . SER A   1 281 ? 122.169 69.870  2.113  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   CA    1 
ATOM   2197 C C     . SER A   1 281 ? 122.856 70.770  1.092  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   C     1 
ATOM   2198 O O     . SER A   1 281 ? 124.078 70.739  0.948  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   O     1 
ATOM   2199 C CB    . SER A   1 281 ? 121.633 68.606  1.429  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   CB    1 
ATOM   2200 O OG    . SER A   1 281 ? 120.566 68.901  0.546  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 287  SER A   OG    1 
ATOM   2201 N N     . HIS A   1 282 ? 122.069 71.580  0.396  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   N     1 
ATOM   2202 C CA    . HIS A   1 282 ? 122.597 72.489  -0.610 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CA    1 
ATOM   2203 C C     . HIS A   1 282 ? 123.694 73.398  -0.057 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   C     1 
ATOM   2204 O O     . HIS A   1 282 ? 124.591 73.813  -0.790 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   O     1 
ATOM   2205 C CB    . HIS A   1 282 ? 121.468 73.353  -1.175 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CB    1 
ATOM   2206 C CG    . HIS A   1 282 ? 120.763 74.175  -0.139 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CG    1 
ATOM   2207 N ND1   . HIS A   1 282 ? 120.013 75.288  -0.456 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   ND1   1 
ATOM   2208 C CD2   . HIS A   1 282 ? 120.695 74.047  1.208  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CD2   1 
ATOM   2209 C CE1   . HIS A   1 282 ? 119.517 75.812  0.652  1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   CE1   1 
ATOM   2210 N NE2   . HIS A   1 282 ? 119.916 75.078  1.676  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A   NE2   1 
ATOM   2211 N N     . LYS A   1 283 ? 123.615 73.712  1.232  1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   N     1 
ATOM   2212 C CA    . LYS A   1 283 ? 124.596 74.583  1.875  1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CA    1 
ATOM   2213 C C     . LYS A   1 283 ? 125.818 73.778  2.317  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   C     1 
ATOM   2214 O O     . LYS A   1 283 ? 126.805 74.334  2.801  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   O     1 
ATOM   2215 C CB    . LYS A   1 283 ? 123.960 75.277  3.085  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CB    1 
ATOM   2216 C CG    . LYS A   1 283 ? 124.795 76.397  3.703  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CG    1 
ATOM   2217 C CD    . LYS A   1 283 ? 124.785 77.649  2.837  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CD    1 
ATOM   2218 C CE    . LYS A   1 283 ? 125.462 78.818  3.547  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   CE    1 
ATOM   2219 N NZ    . LYS A   1 283 ? 125.389 80.087  2.760  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A   NZ    1 
ATOM   2220 N N     . GLY A   1 284 ? 125.742 72.462  2.144  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   N     1 
ATOM   2221 C CA    . GLY A   1 284 ? 126.845 71.596  2.516  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   CA    1 
ATOM   2222 C C     . GLY A   1 284 ? 127.111 71.510  4.007  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   C     1 
ATOM   2223 O O     . GLY A   1 284 ? 126.183 71.442  4.815  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A   O     1 
ATOM   2224 N N     . LYS A   1 285 ? 128.391 71.510  4.365  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   N     1 
ATOM   2225 C CA    . LYS A   1 285 ? 128.829 71.426  5.755  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CA    1 
ATOM   2226 C C     . LYS A   1 285 ? 128.677 72.759  6.484  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   C     1 
ATOM   2227 O O     . LYS A   1 285 ? 129.101 72.905  7.633  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   O     1 
ATOM   2228 C CB    . LYS A   1 285 ? 130.291 70.972  5.811  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CB    1 
ATOM   2229 C CG    . LYS A   1 285 ? 130.521 69.525  5.386  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CG    1 
ATOM   2230 C CD    . LYS A   1 285 ? 129.968 68.551  6.420  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CD    1 
ATOM   2231 C CE    . LYS A   1 285 ? 130.342 67.113  6.091  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   CE    1 
ATOM   2232 N NZ    . LYS A   1 285 ? 130.002 66.178  7.205  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A   NZ    1 
ATOM   2233 N N     . ASP A   1 286 ? 128.072 73.730  5.811  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   N     1 
ATOM   2234 C CA    . ASP A   1 286 ? 127.860 75.045  6.401  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CA    1 
ATOM   2235 C C     . ASP A   1 286 ? 126.453 75.153  6.998  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   C     1 
ATOM   2236 O O     . ASP A   1 286 ? 126.206 75.967  7.896  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   O     1 
ATOM   2237 C CB    . ASP A   1 286 ? 128.070 76.126  5.336  1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CB    1 
ATOM   2238 C CG    . ASP A   1 286 ? 129.527 76.265  4.927  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   CG    1 
ATOM   2239 O OD1   . ASP A   1 286 ? 129.796 76.861  3.860  1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   OD1   1 
ATOM   2240 O OD2   . ASP A   1 286 ? 130.404 75.787  5.682  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A   OD2   1 
ATOM   2241 N N     . GLY A   1 287 ? 125.543 74.317  6.500  1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   N     1 
ATOM   2242 C CA    . GLY A   1 287 ? 124.172 74.328  6.985  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   CA    1 
ATOM   2243 C C     . GLY A   1 287 ? 124.024 73.820  8.407  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   C     1 
ATOM   2244 O O     . GLY A   1 287 ? 124.909 73.138  8.925  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A   O     1 
ATOM   2245 N N     . LYS A   1 288 ? 122.903 74.147  9.044  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   N     1 
ATOM   2246 C CA    . LYS A   1 288 ? 122.673 73.707  10.415 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CA    1 
ATOM   2247 C C     . LYS A   1 288 ? 121.195 73.644  10.768 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   C     1 
ATOM   2248 O O     . LYS A   1 288 ? 120.369 74.306  10.146 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   O     1 
ATOM   2249 C CB    . LYS A   1 288 ? 123.385 74.649  11.395 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CB    1 
ATOM   2250 C CG    . LYS A   1 288 ? 122.747 76.024  11.496 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CG    1 
ATOM   2251 C CD    . LYS A   1 288 ? 123.650 77.037  12.200 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CD    1 
ATOM   2252 C CE    . LYS A   1 288 ? 123.929 76.669  13.646 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   CE    1 
ATOM   2253 N NZ    . LYS A   1 288 ? 124.725 77.728  14.327 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A   NZ    1 
ATOM   2254 N N     . VAL A   1 289 ? 120.874 72.833  11.771 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   N     1 
ATOM   2255 C CA    . VAL A   1 289 ? 119.505 72.694  12.252 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CA    1 
ATOM   2256 C C     . VAL A   1 289 ? 119.491 73.176  13.710 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   C     1 
ATOM   2257 O O     . VAL A   1 289 ? 120.334 72.777  14.520 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   O     1 
ATOM   2258 C CB    . VAL A   1 289 ? 119.027 71.228  12.189 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CB    1 
ATOM   2259 C CG1   . VAL A   1 289 ? 117.580 71.132  12.658 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CG1   1 
ATOM   2260 C CG2   . VAL A   1 289 ? 119.155 70.701  10.773 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A   CG2   1 
ATOM   2261 N N     . ILE A   1 290 ? 118.543 74.047  14.036 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   N     1 
ATOM   2262 C CA    . ILE A   1 290 ? 118.453 74.588  15.380 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CA    1 
ATOM   2263 C C     . ILE A   1 290 ? 117.215 74.080  16.099 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   C     1 
ATOM   2264 O O     . ILE A   1 290 ? 116.090 74.428  15.744 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   O     1 
ATOM   2265 C CB    . ILE A   1 290 ? 118.429 76.130  15.342 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CB    1 
ATOM   2266 C CG1   . ILE A   1 290 ? 119.712 76.646  14.672 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CG1   1 
ATOM   2267 C CG2   . ILE A   1 290 ? 118.299 76.686  16.754 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CG2   1 
ATOM   2268 C CD1   . ILE A   1 290 ? 119.729 78.157  14.424 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A   CD1   1 
ATOM   2269 N N     . ILE A   1 291 ? 117.432 73.254  17.115 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   N     1 
ATOM   2270 C CA    . ILE A   1 291 ? 116.333 72.694  17.890 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CA    1 
ATOM   2271 C C     . ILE A   1 291 ? 116.189 73.415  19.224 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   C     1 
ATOM   2272 O O     . ILE A   1 291 ? 117.156 73.545  19.973 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   O     1 
ATOM   2273 C CB    . ILE A   1 291 ? 116.549 71.202  18.206 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CB    1 
ATOM   2274 C CG1   . ILE A   1 291 ? 116.579 70.382  16.923 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CG1   1 
ATOM   2275 C CG2   . ILE A   1 291 ? 115.424 70.695  19.099 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CG2   1 
ATOM   2276 C CD1   . ILE A   1 291 ? 116.966 68.941  17.164 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A   CD1   1 
ATOM   2277 N N     . ILE A   1 292 ? 114.978 73.873  19.516 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   N     1 
ATOM   2278 C CA    . ILE A   1 292 ? 114.711 74.539  20.778 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CA    1 
ATOM   2279 C C     . ILE A   1 292 ? 113.710 73.694  21.557 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   C     1 
ATOM   2280 O O     . ILE A   1 292 ? 112.526 73.654  21.236 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   O     1 
ATOM   2281 C CB    . ILE A   1 292 ? 114.175 75.964  20.546 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CB    1 
ATOM   2282 C CG1   . ILE A   1 292 ? 115.328 76.847  20.060 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CG1   1 
ATOM   2283 C CG2   . ILE A   1 292 ? 113.585 76.536  21.837 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CG2   1 
ATOM   2284 C CD1   . ILE A   1 292 ? 114.904 78.160  19.551 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A   CD1   1 
ATOM   2285 N N     . ASP A   1 293 ? 114.214 72.991  22.565 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   N     1 
ATOM   2286 C CA    . ASP A   1 293 ? 113.396 72.131  23.410 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CA    1 
ATOM   2287 C C     . ASP A   1 293 ? 114.137 71.863  24.713 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   C     1 
ATOM   2288 O O     . ASP A   1 293 ? 115.131 72.523  25.015 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   O     1 
ATOM   2289 C CB    . ASP A   1 293 ? 113.105 70.816  22.684 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CB    1 
ATOM   2290 C CG    . ASP A   1 293 ? 111.652 70.692  22.267 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   CG    1 
ATOM   2291 O OD1   . ASP A   1 293 ? 111.374 70.081  21.210 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   OD1   1 
ATOM   2292 O OD2   . ASP A   1 293 ? 110.781 71.205  23.006 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A   OD2   1 
ATOM   2293 N N     . ILE A   1 294 ? 113.654 70.914  25.500 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   N     1 
ATOM   2294 C CA    . ILE A   1 294 ? 114.325 70.596  26.747 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CA    1 
ATOM   2295 C C     . ILE A   1 294 ? 115.168 69.344  26.590 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   C     1 
ATOM   2296 O O     . ILE A   1 294 ? 114.772 68.396  25.913 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   O     1 
ATOM   2297 C CB    . ILE A   1 294 ? 113.324 70.374  27.904 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CB    1 
ATOM   2298 C CG1   . ILE A   1 294 ? 112.668 71.700  28.287 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CG1   1 
ATOM   2299 C CG2   . ILE A   1 294 ? 114.049 69.788  29.115 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CG2   1 
ATOM   2300 C CD1   . ILE A   1 294 ? 111.569 71.557  29.309 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A   CD1   1 
ATOM   2301 N N     . SER A   1 295 ? 116.341 69.359  27.213 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   N     1 
ATOM   2302 C CA    . SER A   1 295 ? 117.245 68.222  27.185 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   CA    1 
ATOM   2303 C C     . SER A   1 295 ? 117.700 67.945  28.608 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   C     1 
ATOM   2304 O O     . SER A   1 295 ? 118.370 68.775  29.220 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   O     1 
ATOM   2305 C CB    . SER A   1 295 ? 118.462 68.515  26.316 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   CB    1 
ATOM   2306 O OG    . SER A   1 295 ? 119.336 67.396  26.313 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 301  SER A   OG    1 
ATOM   2307 N N     . ILE A   1 296 ? 117.337 66.778  29.129 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   N     1 
ATOM   2308 C CA    . ILE A   1 296 ? 117.696 66.391  30.488 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CA    1 
ATOM   2309 C C     . ILE A   1 296 ? 118.996 65.598  30.501 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   C     1 
ATOM   2310 O O     . ILE A   1 296 ? 119.037 64.468  30.027 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   O     1 
ATOM   2311 C CB    . ILE A   1 296 ? 116.580 65.537  31.118 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CB    1 
ATOM   2312 C CG1   . ILE A   1 296 ? 115.288 66.352  31.188 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CG1   1 
ATOM   2313 C CG2   . ILE A   1 296 ? 116.988 65.071  32.510 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CG2   1 
ATOM   2314 C CD1   . ILE A   1 296 ? 114.079 65.531  31.589 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A   CD1   1 
ATOM   2315 N N     . ASP A   1 297 ? 120.050 66.193  31.057 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   N     1 
ATOM   2316 C CA    . ASP A   1 297 ? 121.363 65.553  31.126 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CA    1 
ATOM   2317 C C     . ASP A   1 297 ? 121.608 64.983  32.522 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   C     1 
ATOM   2318 O O     . ASP A   1 297 ? 122.058 65.691  33.428 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   O     1 
ATOM   2319 C CB    . ASP A   1 297 ? 122.461 66.571  30.794 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CB    1 
ATOM   2320 C CG    . ASP A   1 297 ? 123.772 65.913  30.405 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   CG    1 
ATOM   2321 O OD1   . ASP A   1 297 ? 124.098 64.842  30.963 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   OD1   1 
ATOM   2322 O OD2   . ASP A   1 297 ? 124.485 66.470  29.542 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A   OD2   1 
ATOM   2323 N N     . GLU A   1 298 ? 121.338 63.694  32.684 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   N     1 
ATOM   2324 C CA    . GLU A   1 298 ? 121.502 63.036  33.977 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CA    1 
ATOM   2325 C C     . GLU A   1 298 ? 122.938 62.988  34.497 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   C     1 
ATOM   2326 O O     . GLU A   1 298 ? 123.170 63.075  35.707 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   O     1 
ATOM   2327 C CB    . GLU A   1 298 ? 120.941 61.616  33.907 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CB    1 
ATOM   2328 C CG    . GLU A   1 298 ? 119.642 61.500  33.114 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CG    1 
ATOM   2329 C CD    . GLU A   1 298 ? 118.723 60.424  33.670 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   CD    1 
ATOM   2330 O OE1   . GLU A   1 298 ? 117.873 59.914  32.907 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   OE1   1 
ATOM   2331 O OE2   . GLU A   1 298 ? 118.845 60.100  34.875 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A   OE2   1 
ATOM   2332 N N     . THR A   1 299 ? 123.900 62.853  33.589 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   N     1 
ATOM   2333 C CA    . THR A   1 299 ? 125.305 62.782  33.978 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CA    1 
ATOM   2334 C C     . THR A   1 299 ? 125.897 64.166  34.234 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   C     1 
ATOM   2335 O O     . THR A   1 299 ? 127.099 64.302  34.473 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   O     1 
ATOM   2336 C CB    . THR A   1 299 ? 126.158 62.069  32.889 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CB    1 
ATOM   2337 O OG1   . THR A   1 299 ? 126.341 62.941  31.764 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   OG1   1 
ATOM   2338 C CG2   . THR A   1 299 ? 125.463 60.787  32.420 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 305  THR A   CG2   1 
ATOM   2339 N N     . SER A   1 300 ? 125.053 65.190  34.192 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   N     1 
ATOM   2340 C CA    . SER A   1 300 ? 125.505 66.560  34.412 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   CA    1 
ATOM   2341 C C     . SER A   1 300 ? 126.025 66.829  35.826 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   C     1 
ATOM   2342 O O     . SER A   1 300 ? 125.488 66.317  36.808 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   O     1 
ATOM   2343 C CB    . SER A   1 300 ? 124.374 67.539  34.105 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   CB    1 
ATOM   2344 O OG    . SER A   1 300 ? 124.764 68.856  34.433 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 306  SER A   OG    1 
ATOM   2345 N N     . ASP A   1 301 ? 127.069 67.649  35.919 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   N     1 
ATOM   2346 C CA    . ASP A   1 301 ? 127.667 67.997  37.202 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CA    1 
ATOM   2347 C C     . ASP A   1 301 ? 126.745 68.895  38.006 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   C     1 
ATOM   2348 O O     . ASP A   1 301 ? 126.864 68.984  39.231 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   O     1 
ATOM   2349 C CB    . ASP A   1 301 ? 129.007 68.706  36.988 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CB    1 
ATOM   2350 C CG    . ASP A   1 301 ? 130.191 67.772  37.142 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   CG    1 
ATOM   2351 O OD1   . ASP A   1 301 ? 130.095 66.612  36.688 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   OD1   1 
ATOM   2352 O OD2   . ASP A   1 301 ? 131.220 68.202  37.709 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A   OD2   1 
ATOM   2353 N N     . ASP A   1 302 ? 125.837 69.575  37.313 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   N     1 
ATOM   2354 C CA    . ASP A   1 302 ? 124.885 70.458  37.976 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CA    1 
ATOM   2355 C C     . ASP A   1 302 ? 123.662 69.611  38.322 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   C     1 
ATOM   2356 O O     . ASP A   1 302 ? 122.705 69.542  37.558 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   O     1 
ATOM   2357 C CB    . ASP A   1 302 ? 124.481 71.598  37.043 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CB    1 
ATOM   2358 C CG    . ASP A   1 302 ? 123.699 72.676  37.756 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   CG    1 
ATOM   2359 O OD1   . ASP A   1 302 ? 122.953 72.358  38.700 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   OD1   1 
ATOM   2360 O OD2   . ASP A   1 302 ? 123.818 73.851  37.369 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A   OD2   1 
ATOM   2361 N N     . ARG A   1 303 ? 123.719 68.956  39.475 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   N     1 
ATOM   2362 C CA    . ARG A   1 303 ? 122.644 68.090  39.944 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CA    1 
ATOM   2363 C C     . ARG A   1 303 ? 121.346 68.876  40.088 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   C     1 
ATOM   2364 O O     . ARG A   1 303 ? 120.269 68.366  39.763 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   O     1 
ATOM   2365 C CB    . ARG A   1 303 ? 123.023 67.481  41.299 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CB    1 
ATOM   2366 C CG    . ARG A   1 303 ? 124.366 66.757  41.313 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CG    1 
ATOM   2367 C CD    . ARG A   1 303 ? 124.290 65.444  40.560 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CD    1 
ATOM   2368 N NE    . ARG A   1 303 ? 123.448 64.469  41.253 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NE    1 
ATOM   2369 C CZ    . ARG A   1 303 ? 122.970 63.365  40.684 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   CZ    1 
ATOM   2370 N NH1   . ARG A   1 303 ? 123.251 63.099  39.413 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NH1   1 
ATOM   2371 N NH2   . ARG A   1 303 ? 122.207 62.531  41.381 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A   NH2   1 
ATOM   2372 N N     . GLY A   1 304 ? 121.464 70.110  40.580 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   N     1 
ATOM   2373 C CA    . GLY A   1 304 ? 120.305 70.966  40.780 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   CA    1 
ATOM   2374 C C     . GLY A   1 304 ? 119.538 71.279  39.506 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   C     1 
ATOM   2375 O O     . GLY A   1 304 ? 118.308 71.365  39.519 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A   O     1 
ATOM   2376 N N     . LEU A   1 305 ? 120.263 71.457  38.407 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   N     1 
ATOM   2377 C CA    . LEU A   1 305 ? 119.638 71.754  37.125 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CA    1 
ATOM   2378 C C     . LEU A   1 305 ? 118.856 70.545  36.637 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   C     1 
ATOM   2379 O O     . LEU A   1 305 ? 117.709 70.662  36.221 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   O     1 
ATOM   2380 C CB    . LEU A   1 305 ? 120.699 72.120  36.085 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CB    1 
ATOM   2381 C CG    . LEU A   1 305 ? 120.215 72.152  34.630 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CG    1 
ATOM   2382 C CD1   . LEU A   1 305 ? 119.075 73.151  34.487 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CD1   1 
ATOM   2383 C CD2   . LEU A   1 305 ? 121.386 72.519  33.699 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A   CD2   1 
ATOM   2384 N N     . THR A   1 306 ? 119.489 69.381  36.691 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   N     1 
ATOM   2385 C CA    . THR A   1 306 ? 118.855 68.147  36.257 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CA    1 
ATOM   2386 C C     . THR A   1 306 ? 117.590 67.894  37.068 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   C     1 
ATOM   2387 O O     . THR A   1 306 ? 116.568 67.483  36.522 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   O     1 
ATOM   2388 C CB    . THR A   1 306 ? 119.816 66.963  36.424 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CB    1 
ATOM   2389 O OG1   . THR A   1 306 ? 121.022 67.240  35.706 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   OG1   1 
ATOM   2390 C CG2   . THR A   1 306 ? 119.189 65.670  35.898 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 312  THR A   CG2   1 
ATOM   2391 N N     . GLU A   1 307 ? 117.665 68.141  38.372 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   N     1 
ATOM   2392 C CA    . GLU A   1 307 ? 116.521 67.954  39.251 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CA    1 
ATOM   2393 C C     . GLU A   1 307 ? 115.355 68.830  38.812 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   C     1 
ATOM   2394 O O     . GLU A   1 307 ? 114.207 68.375  38.753 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   O     1 
ATOM   2395 C CB    . GLU A   1 307 ? 116.883 68.314  40.687 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CB    1 
ATOM   2396 C CG    . GLU A   1 307 ? 115.803 67.923  41.690 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CG    1 
ATOM   2397 C CD    . GLU A   1 307 ? 116.169 68.309  43.099 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   CD    1 
ATOM   2398 O OE1   . GLU A   1 307 ? 117.375 68.304  43.407 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   OE1   1 
ATOM   2399 O OE2   . GLU A   1 307 ? 115.262 68.609  43.904 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A   OE2   1 
ATOM   2400 N N     . LEU A   1 308 ? 115.659 70.092  38.525 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   N     1 
ATOM   2401 C CA    . LEU A   1 308 ? 114.653 71.050  38.076 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CA    1 
ATOM   2402 C C     . LEU A   1 308 ? 114.030 70.556  36.772 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   C     1 
ATOM   2403 O O     . LEU A   1 308 ? 112.811 70.581  36.613 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   O     1 
ATOM   2404 C CB    . LEU A   1 308 ? 115.291 72.428  37.870 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CB    1 
ATOM   2405 C CG    . LEU A   1 308 ? 114.615 73.444  36.942 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CG    1 
ATOM   2406 C CD1   . LEU A   1 308 ? 113.202 73.745  37.413 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CD1   1 
ATOM   2407 C CD2   . LEU A   1 308 ? 115.448 74.726  36.925 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A   CD2   1 
ATOM   2408 N N     . GLN A   1 309 ? 114.873 70.098  35.851 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   N     1 
ATOM   2409 C CA    . GLN A   1 309 ? 114.399 69.585  34.566 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CA    1 
ATOM   2410 C C     . GLN A   1 309 ? 113.509 68.368  34.791 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   C     1 
ATOM   2411 O O     . GLN A   1 309 ? 112.455 68.234  34.166 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   O     1 
ATOM   2412 C CB    . GLN A   1 309 ? 115.584 69.212  33.673 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CB    1 
ATOM   2413 C CG    . GLN A   1 309 ? 116.301 70.409  33.072 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CG    1 
ATOM   2414 C CD    . GLN A   1 309 ? 117.692 70.071  32.549 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   CD    1 
ATOM   2415 O OE1   . GLN A   1 309 ? 118.309 70.868  31.838 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   OE1   1 
ATOM   2416 N NE2   . GLN A   1 309 ? 118.198 68.897  32.912 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A   NE2   1 
ATOM   2417 N N     . LEU A   1 310 ? 113.931 67.482  35.686 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   N     1 
ATOM   2418 C CA    . LEU A   1 310 ? 113.136 66.299  35.983 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CA    1 
ATOM   2419 C C     . LEU A   1 310 ? 111.836 66.730  36.656 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   C     1 
ATOM   2420 O O     . LEU A   1 310 ? 110.788 66.157  36.390 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   O     1 
ATOM   2421 C CB    . LEU A   1 310 ? 113.912 65.336  36.891 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CB    1 
ATOM   2422 C CG    . LEU A   1 310 ? 115.091 64.618  36.235 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CG    1 
ATOM   2423 C CD1   . LEU A   1 310 ? 115.831 63.764  37.269 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CD1   1 
ATOM   2424 C CD2   . LEU A   1 310 ? 114.576 63.747  35.096 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A   CD2   1 
ATOM   2425 N N     . ASP A   1 311 ? 111.912 67.739  37.525 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   N     1 
ATOM   2426 C CA    . ASP A   1 311 ? 110.727 68.254  38.223 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CA    1 
ATOM   2427 C C     . ASP A   1 311 ? 109.714 68.702  37.190 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   C     1 
ATOM   2428 O O     . ASP A   1 311 ? 108.544 68.298  37.217 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   O     1 
ATOM   2429 C CB    . ASP A   1 311 ? 111.077 69.455  39.104 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CB    1 
ATOM   2430 C CG    . ASP A   1 311 ? 111.739 69.055  40.403 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   CG    1 
ATOM   2431 O OD1   . ASP A   1 311 ? 111.474 67.936  40.880 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   OD1   1 
ATOM   2432 O OD2   . ASP A   1 311 ? 112.510 69.864  40.960 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A   OD2   1 
ATOM   2433 N N     . TYR A   1 312 ? 110.179 69.549  36.279 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   N     1 
ATOM   2434 C CA    . TYR A   1 312 ? 109.345 70.065  35.209 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CA    1 
ATOM   2435 C C     . TYR A   1 312 ? 108.802 68.911  34.361 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   C     1 
ATOM   2436 O O     . TYR A   1 312 ? 107.678 68.960  33.865 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   O     1 
ATOM   2437 C CB    . TYR A   1 312 ? 110.169 71.025  34.354 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CB    1 
ATOM   2438 C CG    . TYR A   1 312 ? 109.420 71.594  33.184 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CG    1 
ATOM   2439 C CD1   . TYR A   1 312 ? 109.365 70.908  31.970 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CD1   1 
ATOM   2440 C CD2   . TYR A   1 312 ? 108.744 72.806  33.294 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CD2   1 
ATOM   2441 C CE1   . TYR A   1 312 ? 108.654 71.415  30.894 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CE1   1 
ATOM   2442 C CE2   . TYR A   1 312 ? 108.026 73.326  32.221 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CE2   1 
ATOM   2443 C CZ    . TYR A   1 312 ? 107.985 72.624  31.026 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   CZ    1 
ATOM   2444 O OH    . TYR A   1 312 ? 107.263 73.121  29.969 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A   OH    1 
ATOM   2445 N N     . ASP A   1 313 ? 109.602 67.862  34.208 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   N     1 
ATOM   2446 C CA    . ASP A   1 313 ? 109.177 66.706  33.430 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CA    1 
ATOM   2447 C C     . ASP A   1 313 ? 108.022 66.007  34.149 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   C     1 
ATOM   2448 O O     . ASP A   1 313 ? 107.118 65.466  33.518 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   O     1 
ATOM   2449 C CB    . ASP A   1 313 ? 110.348 65.737  33.246 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CB    1 
ATOM   2450 C CG    . ASP A   1 313 ? 109.923 64.430  32.611 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   CG    1 
ATOM   2451 O OD1   . ASP A   1 313 ? 109.671 64.399  31.383 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   OD1   1 
ATOM   2452 O OD2   . ASP A   1 313 ? 109.833 63.429  33.349 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A   OD2   1 
ATOM   2453 N N     . LEU A   1 314 ? 108.047 66.033  35.477 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   N     1 
ATOM   2454 C CA    . LEU A   1 314 ? 106.990 65.396  36.245 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CA    1 
ATOM   2455 C C     . LEU A   1 314 ? 105.683 66.206  36.176 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   C     1 
ATOM   2456 O O     . LEU A   1 314 ? 104.587 65.657  36.313 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   O     1 
ATOM   2457 C CB    . LEU A   1 314 ? 107.440 65.225  37.696 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CB    1 
ATOM   2458 C CG    . LEU A   1 314 ? 107.028 63.903  38.339 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CG    1 
ATOM   2459 C CD1   . LEU A   1 314 ? 107.614 62.739  37.530 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CD1   1 
ATOM   2460 C CD2   . LEU A   1 314 ? 107.513 63.860  39.785 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A   CD2   1 
ATOM   2461 N N     . VAL A   1 315 ? 105.803 67.509  35.967 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   N     1 
ATOM   2462 C CA    . VAL A   1 315 ? 104.628 68.360  35.872 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CA    1 
ATOM   2463 C C     . VAL A   1 315 ? 103.962 68.060  34.535 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   C     1 
ATOM   2464 O O     . VAL A   1 315 ? 102.743 67.911  34.453 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   O     1 
ATOM   2465 C CB    . VAL A   1 315 ? 105.003 69.857  35.938 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CB    1 
ATOM   2466 C CG1   . VAL A   1 315 ? 103.751 70.710  35.837 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CG1   1 
ATOM   2467 C CG2   . VAL A   1 315 ? 105.738 70.158  37.240 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A   CG2   1 
ATOM   2468 N N     . MET A   1 316 ? 104.770 67.962  33.486 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   N     1 
ATOM   2469 C CA    . MET A   1 316 ? 104.243 67.660  32.162 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CA    1 
ATOM   2470 C C     . MET A   1 316 ? 103.484 66.334  32.193 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   C     1 
ATOM   2471 O O     . MET A   1 316 ? 102.420 66.213  31.594 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   O     1 
ATOM   2472 C CB    . MET A   1 316 ? 105.380 67.601  31.131 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CB    1 
ATOM   2473 C CG    . MET A   1 316 ? 106.103 68.934  30.924 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CG    1 
ATOM   2474 S SD    . MET A   1 316 ? 105.020 70.271  30.331 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   SD    1 
ATOM   2475 C CE    . MET A   1 316 ? 104.442 70.994  31.894 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 322  MET A   CE    1 
ATOM   2476 N N     . LEU A   1 317 ? 104.028 65.350  32.903 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   N     1 
ATOM   2477 C CA    . LEU A   1 317 ? 103.406 64.036  33.023 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CA    1 
ATOM   2478 C C     . LEU A   1 317 ? 102.076 64.089  33.778 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   C     1 
ATOM   2479 O O     . LEU A   1 317 ? 101.061 63.586  33.293 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   O     1 
ATOM   2480 C CB    . LEU A   1 317 ? 104.348 63.066  33.752 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CB    1 
ATOM   2481 C CG    . LEU A   1 317 ? 103.826 61.656  34.067 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CG    1 
ATOM   2482 C CD1   . LEU A   1 317 ? 103.826 60.802  32.802 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CD1   1 
ATOM   2483 C CD2   . LEU A   1 317 ? 104.708 61.007  35.130 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A   CD2   1 
ATOM   2484 N N     . THR A   1 318 ? 102.081 64.688  34.967 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   N     1 
ATOM   2485 C CA    . THR A   1 318 ? 100.866 64.764  35.766 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CA    1 
ATOM   2486 C C     . THR A   1 318 ? 99.772  65.634  35.133 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   C     1 
ATOM   2487 O O     . THR A   1 318 ? 98.595  65.284  35.178 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   O     1 
ATOM   2488 C CB    . THR A   1 318 ? 101.155 65.290  37.204 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CB    1 
ATOM   2489 O OG1   . THR A   1 318 ? 101.883 66.523  37.137 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   OG1   1 
ATOM   2490 C CG2   . THR A   1 318 ? 101.971 64.271  37.993 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 324  THR A   CG2   1 
ATOM   2491 N N     . MET A   1 319 ? 100.160 66.752  34.529 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   N     1 
ATOM   2492 C CA    . MET A   1 319 ? 99.186  67.653  33.920 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CA    1 
ATOM   2493 C C     . MET A   1 319 ? 98.730  67.264  32.518 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   C     1 
ATOM   2494 O O     . MET A   1 319 ? 97.576  67.493  32.153 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   O     1 
ATOM   2495 C CB    . MET A   1 319 ? 99.742  69.079  33.859 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CB    1 
ATOM   2496 C CG    . MET A   1 319 ? 99.873  69.797  35.199 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CG    1 
ATOM   2497 S SD    . MET A   1 319 ? 100.623 71.439  34.967 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   SD    1 
ATOM   2498 C CE    . MET A   1 319 ? 99.209  72.403  34.502 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 325  MET A   CE    1 
ATOM   2499 N N     . PHE A   1 320 ? 99.619  66.655  31.737 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   N     1 
ATOM   2500 C CA    . PHE A   1 320 ? 99.281  66.328  30.361 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CA    1 
ATOM   2501 C C     . PHE A   1 320 ? 99.689  64.935  29.887 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   C     1 
ATOM   2502 O O     . PHE A   1 320 ? 99.316  64.517  28.774 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   O     1 
ATOM   2503 C CB    . PHE A   1 320 ? 99.948  67.355  29.443 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CB    1 
ATOM   2504 C CG    . PHE A   1 320 ? 99.761  68.776  29.883 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CG    1 
ATOM   2505 C CD1   . PHE A   1 320 ? 98.493  69.344  29.933 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CD1   1 
ATOM   2506 C CD2   . PHE A   1 320 ? 100.856 69.556  30.232 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CD2   1 
ATOM   2507 C CE1   . PHE A   1 320 ? 98.319  70.669  30.321 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CE1   1 
ATOM   2508 C CE2   . PHE A   1 320 ? 100.694 70.885  30.622 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CE2   1 
ATOM   2509 C CZ    . PHE A   1 320 ? 99.424  71.444  30.666 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A   CZ    1 
ATOM   2510 N N     . LEU A   1 321 ? 100.459 64.228  30.713 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   N     1 
ATOM   2511 C CA    . LEU A   1 321 ? 100.955 62.909  30.340 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CA    1 
ATOM   2512 C C     . LEU A   1 321 ? 101.993 63.139  29.231 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   C     1 
ATOM   2513 O O     . LEU A   1 321 ? 102.249 62.269  28.398 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   O     1 
ATOM   2514 C CB    . LEU A   1 321 ? 99.806  62.027  29.832 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CB    1 
ATOM   2515 C CG    . LEU A   1 321 ? 99.471  60.722  30.566 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CG    1 
ATOM   2516 C CD1   . LEU A   1 321 ? 99.386  60.959  32.050 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CD1   1 
ATOM   2517 C CD2   . LEU A   1 321 ? 98.143  60.167  30.044 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A   CD2   1 
ATOM   2518 N N     . GLY A   1 322 ? 102.585 64.333  29.224 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   N     1 
ATOM   2519 C CA    . GLY A   1 322 ? 103.607 64.652  28.236 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   CA    1 
ATOM   2520 C C     . GLY A   1 322 ? 104.966 64.143  28.692 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   C     1 
ATOM   2521 O O     . GLY A   1 322 ? 105.079 63.515  29.751 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A   O     1 
ATOM   2522 N N     . LYS A   1 323 ? 106.006 64.398  27.902 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   N     1 
ATOM   2523 C CA    . LYS A   1 323 ? 107.344 63.958  28.271 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CA    1 
ATOM   2524 C C     . LYS A   1 323 ? 108.437 64.824  27.668 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   C     1 
ATOM   2525 O O     . LYS A   1 323 ? 108.234 65.490  26.650 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   O     1 
ATOM   2526 C CB    . LYS A   1 323 ? 107.578 62.511  27.830 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CB    1 
ATOM   2527 C CG    . LYS A   1 323 ? 107.657 62.327  26.319 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CG    1 
ATOM   2528 C CD    . LYS A   1 323 ? 108.418 61.049  25.941 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CD    1 
ATOM   2529 C CE    . LYS A   1 323 ? 109.903 61.164  26.284 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   CE    1 
ATOM   2530 N NZ    . LYS A   1 323 ? 110.688 59.972  25.857 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A   NZ    1 
ATOM   2531 N N     . GLU A   1 324 ? 109.602 64.809  28.307 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   N     1 
ATOM   2532 C CA    . GLU A   1 324 ? 110.747 65.565  27.823 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CA    1 
ATOM   2533 C C     . GLU A   1 324 ? 111.853 64.554  27.566 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   C     1 
ATOM   2534 O O     . GLU A   1 324 ? 111.949 63.534  28.253 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   O     1 
ATOM   2535 C CB    . GLU A   1 324 ? 111.204 66.596  28.857 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CB    1 
ATOM   2536 C CG    . GLU A   1 324 ? 110.165 67.660  29.226 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CG    1 
ATOM   2537 C CD    . GLU A   1 324 ? 109.747 68.537  28.051 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   CD    1 
ATOM   2538 O OE1   . GLU A   1 324 ? 110.553 68.719  27.114 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   OE1   1 
ATOM   2539 O OE2   . GLU A   1 324 ? 108.613 69.064  28.074 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A   OE2   1 
ATOM   2540 N N     . ARG A   1 325 ? 112.683 64.823  26.570 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   N     1 
ATOM   2541 C CA    . ARG A   1 325 ? 113.759 63.905  26.240 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CA    1 
ATOM   2542 C C     . ARG A   1 325 ? 115.042 64.204  27.010 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   C     1 
ATOM   2543 O O     . ARG A   1 325 ? 115.284 65.335  27.437 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   O     1 
ATOM   2544 C CB    . ARG A   1 325 ? 114.046 63.946  24.728 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CB    1 
ATOM   2545 C CG    . ARG A   1 325 ? 112.905 63.472  23.828 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CG    1 
ATOM   2546 C CD    . ARG A   1 325 ? 113.334 63.440  22.357 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CD    1 
ATOM   2547 N NE    . ARG A   1 325 ? 112.416 62.673  21.505 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NE    1 
ATOM   2548 C CZ    . ARG A   1 325 ? 111.328 63.166  20.917 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   CZ    1 
ATOM   2549 N NH1   . ARG A   1 325 ? 111.001 64.443  21.078 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NH1   1 
ATOM   2550 N NH2   . ARG A   1 325 ? 110.560 62.383  20.164 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A   NH2   1 
ATOM   2551 N N     . THR A   1 326 ? 115.857 63.168  27.182 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   N     1 
ATOM   2552 C CA    . THR A   1 326 ? 117.143 63.280  27.854 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CA    1 
ATOM   2553 C C     . THR A   1 326 ? 118.189 63.556  26.773 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   C     1 
ATOM   2554 O O     . THR A   1 326 ? 117.920 63.403  25.579 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   O     1 
ATOM   2555 C CB    . THR A   1 326 ? 117.530 61.960  28.556 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CB    1 
ATOM   2556 O OG1   . THR A   1 326 ? 117.815 60.957  27.567 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   OG1   1 
ATOM   2557 C CG2   . THR A   1 326 ? 116.395 61.477  29.459 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 332  THR A   CG2   1 
ATOM   2558 N N     . LYS A   1 327 ? 119.386 63.948  27.188 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   N     1 
ATOM   2559 C CA    . LYS A   1 327 ? 120.446 64.222  26.235 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CA    1 
ATOM   2560 C C     . LYS A   1 327 ? 120.672 63.002  25.330 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   C     1 
ATOM   2561 O O     . LYS A   1 327 ? 120.784 63.141  24.110 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   O     1 
ATOM   2562 C CB    . LYS A   1 327 ? 121.733 64.587  26.975 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CB    1 
ATOM   2563 C CG    . LYS A   1 327 ? 122.869 64.998  26.058 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CG    1 
ATOM   2564 C CD    . LYS A   1 327 ? 124.109 65.365  26.851 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CD    1 
ATOM   2565 C CE    . LYS A   1 327 ? 125.330 65.496  25.946 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   CE    1 
ATOM   2566 N NZ    . LYS A   1 327 ? 126.571 65.781  26.723 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A   NZ    1 
ATOM   2567 N N     . GLN A   1 328 ? 120.725 61.812  25.928 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   N     1 
ATOM   2568 C CA    . GLN A   1 328 ? 120.924 60.575  25.166 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CA    1 
ATOM   2569 C C     . GLN A   1 328 ? 119.881 60.393  24.067 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   C     1 
ATOM   2570 O O     . GLN A   1 328 ? 120.219 60.150  22.912 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   O     1 
ATOM   2571 C CB    . GLN A   1 328 ? 120.880 59.351  26.083 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CB    1 
ATOM   2572 C CG    . GLN A   1 328 ? 122.224 58.921  26.635 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CG    1 
ATOM   2573 C CD    . GLN A   1 328 ? 122.422 59.326  28.083 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   CD    1 
ATOM   2574 O OE1   . GLN A   1 328 ? 122.639 60.504  28.395 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   OE1   1 
ATOM   2575 N NE2   . GLN A   1 328 ? 122.340 58.347  28.983 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A   NE2   1 
ATOM   2576 N N     . GLU A   1 329 ? 118.610 60.486  24.440 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   N     1 
ATOM   2577 C CA    . GLU A   1 329 ? 117.527 60.342  23.483 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CA    1 
ATOM   2578 C C     . GLU A   1 329 ? 117.742 61.302  22.314 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   C     1 
ATOM   2579 O O     . GLU A   1 329 ? 117.481 60.952  21.159 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   O     1 
ATOM   2580 C CB    . GLU A   1 329 ? 116.186 60.609  24.173 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CB    1 
ATOM   2581 C CG    . GLU A   1 329 ? 115.674 59.425  24.989 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CG    1 
ATOM   2582 C CD    . GLU A   1 329 ? 114.616 59.817  26.005 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   CD    1 
ATOM   2583 O OE1   . GLU A   1 329 ? 113.673 60.539  25.637 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   OE1   1 
ATOM   2584 O OE2   . GLU A   1 329 ? 114.720 59.395  27.175 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A   OE2   1 
ATOM   2585 N N     . TRP A   1 330 ? 118.226 62.506  22.617 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   N     1 
ATOM   2586 C CA    . TRP A   1 330 ? 118.507 63.497  21.586 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CA    1 
ATOM   2587 C C     . TRP A   1 330 ? 119.646 63.024  20.688 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   C     1 
ATOM   2588 O O     . TRP A   1 330 ? 119.554 63.094  19.465 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   O     1 
ATOM   2589 C CB    . TRP A   1 330 ? 118.880 64.851  22.210 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CB    1 
ATOM   2590 C CG    . TRP A   1 330 ? 117.681 65.644  22.624 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CG    1 
ATOM   2591 C CD1   . TRP A   1 330 ? 117.349 66.033  23.890 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CD1   1 
ATOM   2592 C CD2   . TRP A   1 330 ? 116.608 66.069  21.779 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CD2   1 
ATOM   2593 N NE1   . TRP A   1 330 ? 116.131 66.667  23.887 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   NE1   1 
ATOM   2594 C CE2   . TRP A   1 330 ? 115.653 66.703  22.604 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CE2   1 
ATOM   2595 C CE3   . TRP A   1 330 ? 116.360 65.975  20.405 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CE3   1 
ATOM   2596 C CZ2   . TRP A   1 330 ? 114.463 67.238  22.101 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CZ2   1 
ATOM   2597 C CZ3   . TRP A   1 330 ? 115.175 66.508  19.903 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CZ3   1 
ATOM   2598 C CH2   . TRP A   1 330 ? 114.242 67.130  20.752 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A   CH2   1 
ATOM   2599 N N     . GLU A   1 331 ? 120.717 62.534  21.305 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   N     1 
ATOM   2600 C CA    . GLU A   1 331 ? 121.864 62.061  20.552 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CA    1 
ATOM   2601 C C     . GLU A   1 331 ? 121.475 60.927  19.608 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   C     1 
ATOM   2602 O O     . GLU A   1 331 ? 121.881 60.919  18.447 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   O     1 
ATOM   2603 C CB    . GLU A   1 331 ? 122.973 61.597  21.501 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CB    1 
ATOM   2604 C CG    . GLU A   1 331 ? 124.301 61.314  20.799 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CG    1 
ATOM   2605 C CD    . GLU A   1 331 ? 125.412 60.914  21.759 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   CD    1 
ATOM   2606 O OE1   . GLU A   1 331 ? 125.722 61.704  22.677 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   OE1   1 
ATOM   2607 O OE2   . GLU A   1 331 ? 125.975 59.807  21.593 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A   OE2   1 
ATOM   2608 N N     . LYS A   1 332 ? 120.679 59.980  20.097 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   N     1 
ATOM   2609 C CA    . LYS A   1 332 ? 120.260 58.853  19.267 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CA    1 
ATOM   2610 C C     . LYS A   1 332 ? 119.466 59.352  18.065 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   C     1 
ATOM   2611 O O     . LYS A   1 332 ? 119.624 58.861  16.949 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   O     1 
ATOM   2612 C CB    . LYS A   1 332 ? 119.395 57.871  20.066 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CB    1 
ATOM   2613 C CG    . LYS A   1 332 ? 119.127 56.565  19.311 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CG    1 
ATOM   2614 C CD    . LYS A   1 332 ? 118.049 55.713  19.965 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CD    1 
ATOM   2615 C CE    . LYS A   1 332 ? 118.042 54.305  19.383 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   CE    1 
ATOM   2616 N NZ    . LYS A   1 332 ? 118.006 54.293  17.889 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A   NZ    1 
ATOM   2617 N N     . LEU A   1 333 ? 118.612 60.335  18.317 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   N     1 
ATOM   2618 C CA    . LEU A   1 333 ? 117.771 60.931  17.295 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CA    1 
ATOM   2619 C C     . LEU A   1 333 ? 118.633 61.657  16.272 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   C     1 
ATOM   2620 O O     . LEU A   1 333 ? 118.509 61.439  15.069 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   O     1 
ATOM   2621 C CB    . LEU A   1 333 ? 116.806 61.911  17.958 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CB    1 
ATOM   2622 C CG    . LEU A   1 333 ? 115.294 61.819  17.726 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CG    1 
ATOM   2623 C CD1   . LEU A   1 333 ? 114.820 60.379  17.665 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CD1   1 
ATOM   2624 C CD2   . LEU A   1 333 ? 114.605 62.565  18.860 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A   CD2   1 
ATOM   2625 N N     . ILE A   1 334 ? 119.517 62.513  16.767 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   N     1 
ATOM   2626 C CA    . ILE A   1 334 ? 120.403 63.294  15.918 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CA    1 
ATOM   2627 C C     . ILE A   1 334 ? 121.291 62.443  15.008 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   C     1 
ATOM   2628 O O     . ILE A   1 334 ? 121.407 62.729  13.814 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   O     1 
ATOM   2629 C CB    . ILE A   1 334 ? 121.277 64.244  16.785 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CB    1 
ATOM   2630 C CG1   . ILE A   1 334 ? 120.406 65.379  17.337 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CG1   1 
ATOM   2631 C CG2   . ILE A   1 334 ? 122.436 64.797  15.974 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CG2   1 
ATOM   2632 C CD1   . ILE A   1 334 ? 121.121 66.278  18.315 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A   CD1   1 
ATOM   2633 N N     . TYR A   1 335 ? 121.916 61.401  15.549 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   N     1 
ATOM   2634 C CA    . TYR A   1 335 ? 122.769 60.566  14.716 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CA    1 
ATOM   2635 C C     . TYR A   1 335 ? 121.970 59.651  13.785 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   C     1 
ATOM   2636 O O     . TYR A   1 335 ? 122.394 59.404  12.654 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   O     1 
ATOM   2637 C CB    . TYR A   1 335 ? 123.741 59.749  15.572 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CB    1 
ATOM   2638 C CG    . TYR A   1 335 ? 124.769 60.595  16.307 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CG    1 
ATOM   2639 C CD1   . TYR A   1 335 ? 125.232 61.795  15.768 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CD1   1 
ATOM   2640 C CD2   . TYR A   1 335 ? 125.290 60.185  17.535 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CD2   1 
ATOM   2641 C CE1   . TYR A   1 335 ? 126.186 62.569  16.438 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CE1   1 
ATOM   2642 C CE2   . TYR A   1 335 ? 126.245 60.948  18.207 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CE2   1 
ATOM   2643 C CZ    . TYR A   1 335 ? 126.685 62.136  17.655 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   CZ    1 
ATOM   2644 O OH    . TYR A   1 335 ? 127.613 62.890  18.329 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A   OH    1 
ATOM   2645 N N     . ASP A   1 336 ? 120.822 59.152  14.243 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   N     1 
ATOM   2646 C CA    . ASP A   1 336 ? 119.993 58.293  13.394 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CA    1 
ATOM   2647 C C     . ASP A   1 336 ? 119.562 59.079  12.168 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   C     1 
ATOM   2648 O O     . ASP A   1 336 ? 119.271 58.500  11.120 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   O     1 
ATOM   2649 C CB    . ASP A   1 336 ? 118.735 57.818  14.129 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CB    1 
ATOM   2650 C CG    . ASP A   1 336 ? 119.000 56.645  15.046 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   CG    1 
ATOM   2651 O OD1   . ASP A   1 336 ? 120.157 56.174  15.089 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   OD1   1 
ATOM   2652 O OD2   . ASP A   1 336 ? 118.049 56.194  15.723 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A   OD2   1 
ATOM   2653 N N     . ALA A   1 337 ? 119.515 60.401  12.316 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   N     1 
ATOM   2654 C CA    . ALA A   1 337 ? 119.117 61.291  11.236 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   CA    1 
ATOM   2655 C C     . ALA A   1 337 ? 120.235 61.471  10.206 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   C     1 
ATOM   2656 O O     . ALA A   1 337 ? 119.974 61.877  9.072  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   O     1 
ATOM   2657 C CB    . ALA A   1 337 ? 118.701 62.649  11.806 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A   CB    1 
ATOM   2658 N N     . GLY A   1 338 ? 121.473 61.183  10.608 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   N     1 
ATOM   2659 C CA    . GLY A   1 338 ? 122.604 61.303  9.700  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   CA    1 
ATOM   2660 C C     . GLY A   1 338 ? 123.560 62.455  9.962  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   C     1 
ATOM   2661 O O     . GLY A   1 338 ? 124.533 62.640  9.228  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A   O     1 
ATOM   2662 N N     . PHE A   1 339 ? 123.298 63.227  11.010 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   N     1 
ATOM   2663 C CA    . PHE A   1 339 ? 124.139 64.368  11.350 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CA    1 
ATOM   2664 C C     . PHE A   1 339 ? 125.474 63.930  11.950 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   C     1 
ATOM   2665 O O     . PHE A   1 339 ? 125.591 62.827  12.475 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   O     1 
ATOM   2666 C CB    . PHE A   1 339 ? 123.382 65.288  12.310 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CB    1 
ATOM   2667 C CG    . PHE A   1 339 ? 122.151 65.912  11.703 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CG    1 
ATOM   2668 C CD1   . PHE A   1 339 ? 122.256 67.022  10.872 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CD1   1 
ATOM   2669 C CD2   . PHE A   1 339 ? 120.888 65.391  11.967 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CD2   1 
ATOM   2670 C CE1   . PHE A   1 339 ? 121.123 67.608  10.315 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CE1   1 
ATOM   2671 C CE2   . PHE A   1 339 ? 119.747 65.971  11.412 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CE2   1 
ATOM   2672 C CZ    . PHE A   1 339 ? 119.864 67.083  10.584 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A   CZ    1 
ATOM   2673 N N     . SER A   1 340 ? 126.475 64.802  11.868 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   N     1 
ATOM   2674 C CA    . SER A   1 340 ? 127.813 64.496  12.362 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   CA    1 
ATOM   2675 C C     . SER A   1 340 ? 128.058 64.832  13.820 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   C     1 
ATOM   2676 O O     . SER A   1 340 ? 128.628 64.028  14.555 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   O     1 
ATOM   2677 C CB    . SER A   1 340 ? 128.862 65.206  11.502 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   CB    1 
ATOM   2678 O OG    . SER A   1 340 ? 128.885 64.669  10.189 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 346  SER A   OG    1 
ATOM   2679 N N     . SER A   1 341 ? 127.649 66.021  14.239 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   N     1 
ATOM   2680 C CA    . SER A   1 341 ? 127.848 66.419  15.622 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   CA    1 
ATOM   2681 C C     . SER A   1 341 ? 126.746 67.372  16.078 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   C     1 
ATOM   2682 O O     . SER A   1 341 ? 125.834 67.694  15.316 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   O     1 
ATOM   2683 C CB    . SER A   1 341 ? 129.219 67.084  15.775 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   CB    1 
ATOM   2684 O OG    . SER A   1 341 ? 129.269 68.313  15.076 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 347  SER A   OG    1 
ATOM   2685 N N     . TYR A   1 342 ? 126.828 67.821  17.324 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   N     1 
ATOM   2686 C CA    . TYR A   1 342 ? 125.833 68.742  17.849 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CA    1 
ATOM   2687 C C     . TYR A   1 342 ? 126.373 69.422  19.090 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   C     1 
ATOM   2688 O O     . TYR A   1 342 ? 127.314 68.936  19.709 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   O     1 
ATOM   2689 C CB    . TYR A   1 342 ? 124.541 67.988  18.188 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CB    1 
ATOM   2690 C CG    . TYR A   1 342 ? 124.653 67.080  19.389 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CG    1 
ATOM   2691 C CD1   . TYR A   1 342 ? 124.366 67.547  20.676 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CD1   1 
ATOM   2692 C CD2   . TYR A   1 342 ? 125.081 65.762  19.247 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CD2   1 
ATOM   2693 C CE1   . TYR A   1 342 ? 124.504 66.723  21.788 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CE1   1 
ATOM   2694 C CE2   . TYR A   1 342 ? 125.225 64.929  20.355 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CE2   1 
ATOM   2695 C CZ    . TYR A   1 342 ? 124.936 65.413  21.619 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   CZ    1 
ATOM   2696 O OH    . TYR A   1 342 ? 125.084 64.585  22.709 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A   OH    1 
ATOM   2697 N N     . LYS A   1 343 ? 125.777 70.552  19.444 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   N     1 
ATOM   2698 C CA    . LYS A   1 343 ? 126.182 71.294  20.631 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CA    1 
ATOM   2699 C C     . LYS A   1 343 ? 124.926 71.773  21.349 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   C     1 
ATOM   2700 O O     . LYS A   1 343 ? 123.977 72.234  20.714 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   O     1 
ATOM   2701 C CB    . LYS A   1 343 ? 127.042 72.496  20.245 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CB    1 
ATOM   2702 C CG    . LYS A   1 343 ? 127.552 73.299  21.429 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CG    1 
ATOM   2703 C CD    . LYS A   1 343 ? 128.204 74.591  20.961 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CD    1 
ATOM   2704 C CE    . LYS A   1 343 ? 128.693 75.427  22.132 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   CE    1 
ATOM   2705 N NZ    . LYS A   1 343 ? 129.110 76.786  21.676 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A   NZ    1 
ATOM   2706 N N     . ILE A   1 344 ? 124.914 71.652  22.671 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   N     1 
ATOM   2707 C CA    . ILE A   1 344 ? 123.764 72.083  23.447 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CA    1 
ATOM   2708 C C     . ILE A   1 344 ? 124.104 73.317  24.258 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   C     1 
ATOM   2709 O O     . ILE A   1 344 ? 125.119 73.355  24.948 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   O     1 
ATOM   2710 C CB    . ILE A   1 344 ? 123.285 70.980  24.416 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CB    1 
ATOM   2711 C CG1   . ILE A   1 344 ? 122.813 69.761  23.621 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CG1   1 
ATOM   2712 C CG2   . ILE A   1 344 ? 122.154 71.512  25.298 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CG2   1 
ATOM   2713 C CD1   . ILE A   1 344 ? 122.310 68.629  24.487 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A   CD1   1 
ATOM   2714 N N     . THR A   1 345 ? 123.251 74.329  24.164 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   N     1 
ATOM   2715 C CA    . THR A   1 345 ? 123.445 75.565  24.903 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CA    1 
ATOM   2716 C C     . THR A   1 345 ? 122.256 75.776  25.837 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   C     1 
ATOM   2717 O O     . THR A   1 345 ? 121.115 75.867  25.392 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   O     1 
ATOM   2718 C CB    . THR A   1 345 ? 123.569 76.767  23.949 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CB    1 
ATOM   2719 O OG1   . THR A   1 345 ? 124.718 76.587  23.113 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   OG1   1 
ATOM   2720 C CG2   . THR A   1 345 ? 123.715 78.068  24.730 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 351  THR A   CG2   1 
ATOM   2721 N N     . PRO A   1 346 ? 122.510 75.836  27.155 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   N     1 
ATOM   2722 C CA    . PRO A   1 346 ? 121.422 76.038  28.120 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CA    1 
ATOM   2723 C C     . PRO A   1 346 ? 120.786 77.411  27.956 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   C     1 
ATOM   2724 O O     . PRO A   1 346 ? 121.490 78.406  27.784 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   O     1 
ATOM   2725 C CB    . PRO A   1 346 ? 122.120 75.867  29.469 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CB    1 
ATOM   2726 C CG    . PRO A   1 346 ? 123.532 76.315  29.187 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CG    1 
ATOM   2727 C CD    . PRO A   1 346 ? 123.812 75.702  27.838 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A   CD    1 
ATOM   2728 N N     . ILE A   1 347 ? 119.458 77.463  27.991 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   N     1 
ATOM   2729 C CA    . ILE A   1 347 ? 118.742 78.728  27.841 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CA    1 
ATOM   2730 C C     . ILE A   1 347 ? 117.527 78.769  28.755 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   C     1 
ATOM   2731 O O     . ILE A   1 347 ? 117.029 77.731  29.183 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   O     1 
ATOM   2732 C CB    . ILE A   1 347 ? 118.216 78.929  26.397 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CB    1 
ATOM   2733 C CG1   . ILE A   1 347 ? 117.305 77.756  26.019 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CG1   1 
ATOM   2734 C CG2   . ILE A   1 347 ? 119.382 79.074  25.415 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CG2   1 
ATOM   2735 C CD1   . ILE A   1 347 ? 116.540 77.944  24.700 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A   CD1   1 
ATOM   2736 N N     . SER A   1 348 ? 117.047 79.977  29.032 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   N     1 
ATOM   2737 C CA    . SER A   1 348 ? 115.867 80.176  29.862 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   CA    1 
ATOM   2738 C C     . SER A   1 348 ? 115.827 79.299  31.114 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   C     1 
ATOM   2739 O O     . SER A   1 348 ? 114.843 78.597  31.356 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   O     1 
ATOM   2740 C CB    . SER A   1 348 ? 114.609 79.921  29.028 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   CB    1 
ATOM   2741 O OG    . SER A   1 348 ? 114.679 80.594  27.780 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 354  SER A   OG    1 
ATOM   2742 N N     . GLY A   1 349 ? 116.901 79.325  31.895 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   N     1 
ATOM   2743 C CA    . GLY A   1 349 ? 116.943 78.553  33.126 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   CA    1 
ATOM   2744 C C     . GLY A   1 349 ? 117.096 77.042  33.039 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   C     1 
ATOM   2745 O O     . GLY A   1 349 ? 117.954 76.462  33.714 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A   O     1 
ATOM   2746 N N     . PHE A   1 350 ? 116.275 76.388  32.226 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   N     1 
ATOM   2747 C CA    . PHE A   1 350 ? 116.363 74.943  32.127 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CA    1 
ATOM   2748 C C     . PHE A   1 350 ? 116.034 74.383  30.755 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   C     1 
ATOM   2749 O O     . PHE A   1 350 ? 115.917 73.170  30.598 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   O     1 
ATOM   2750 C CB    . PHE A   1 350 ? 115.463 74.298  33.189 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CB    1 
ATOM   2751 C CG    . PHE A   1 350 ? 113.999 74.578  33.004 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CG    1 
ATOM   2752 C CD1   . PHE A   1 350 ? 113.191 73.687  32.311 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CD1   1 
ATOM   2753 C CD2   . PHE A   1 350 ? 113.424 75.731  33.532 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CD2   1 
ATOM   2754 C CE1   . PHE A   1 350 ? 111.820 73.935  32.145 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CE1   1 
ATOM   2755 C CE2   . PHE A   1 350 ? 112.057 75.993  33.374 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CE2   1 
ATOM   2756 C CZ    . PHE A   1 350 ? 111.253 75.090  32.677 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A   CZ    1 
ATOM   2757 N N     . LYS A   1 351 ? 115.874 75.253  29.762 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   N     1 
ATOM   2758 C CA    . LYS A   1 351 ? 115.583 74.790  28.407 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CA    1 
ATOM   2759 C C     . LYS A   1 351 ? 116.920 74.586  27.699 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   C     1 
ATOM   2760 O O     . LYS A   1 351 ? 117.984 74.805  28.285 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   O     1 
ATOM   2761 C CB    . LYS A   1 351 ? 114.761 75.823  27.626 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CB    1 
ATOM   2762 C CG    . LYS A   1 351 ? 113.520 76.351  28.322 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CG    1 
ATOM   2763 C CD    . LYS A   1 351 ? 112.549 75.263  28.690 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CD    1 
ATOM   2764 C CE    . LYS A   1 351 ? 111.373 75.840  29.465 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   CE    1 
ATOM   2765 N NZ    . LYS A   1 351 ? 110.582 76.840  28.689 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A   NZ    1 
ATOM   2766 N N     . SER A   1 352 ? 116.868 74.177  26.438 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   N     1 
ATOM   2767 C CA    . SER A   1 352 ? 118.088 73.962  25.675 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   CA    1 
ATOM   2768 C C     . SER A   1 352 ? 117.964 74.349  24.210 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   C     1 
ATOM   2769 O O     . SER A   1 352 ? 116.921 74.164  23.591 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   O     1 
ATOM   2770 C CB    . SER A   1 352 ? 118.520 72.494  25.745 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   CB    1 
ATOM   2771 O OG    . SER A   1 352 ? 119.100 72.175  26.997 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 358  SER A   OG    1 
ATOM   2772 N N     . LEU A   1 353 ? 119.036 74.912  23.670 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   N     1 
ATOM   2773 C CA    . LEU A   1 353 ? 119.078 75.256  22.260 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CA    1 
ATOM   2774 C C     . LEU A   1 353 ? 120.127 74.291  21.715 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   C     1 
ATOM   2775 O O     . LEU A   1 353 ? 121.272 74.270  22.172 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   O     1 
ATOM   2776 C CB    . LEU A   1 353 ? 119.504 76.712  22.037 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CB    1 
ATOM   2777 C CG    . LEU A   1 353 ? 119.562 77.133  20.555 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CG    1 
ATOM   2778 C CD1   . LEU A   1 353 ? 119.346 78.636  20.415 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CD1   1 
ATOM   2779 C CD2   . LEU A   1 353 ? 120.903 76.713  19.955 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A   CD2   1 
ATOM   2780 N N     . ILE A   1 354 ? 119.725 73.469  20.760 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   N     1 
ATOM   2781 C CA    . ILE A   1 354 ? 120.631 72.493  20.186 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CA    1 
ATOM   2782 C C     . ILE A   1 354 ? 121.029 72.819  18.748 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   C     1 
ATOM   2783 O O     . ILE A   1 354 ? 120.178 72.975  17.867 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   O     1 
ATOM   2784 C CB    . ILE A   1 354 ? 120.002 71.081  20.220 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CB    1 
ATOM   2785 C CG1   . ILE A   1 354 ? 119.450 70.795  21.621 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CG1   1 
ATOM   2786 C CG2   . ILE A   1 354 ? 121.044 70.043  19.851 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CG2   1 
ATOM   2787 C CD1   . ILE A   1 354 ? 118.615 69.532  21.712 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A   CD1   1 
ATOM   2788 N N     . GLU A   1 355 ? 122.334 72.933  18.526 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   N     1 
ATOM   2789 C CA    . GLU A   1 355 ? 122.871 73.194  17.198 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CA    1 
ATOM   2790 C C     . GLU A   1 355 ? 123.308 71.849  16.640 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   C     1 
ATOM   2791 O O     . GLU A   1 355 ? 124.153 71.172  17.224 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   O     1 
ATOM   2792 C CB    . GLU A   1 355 ? 124.054 74.163  17.282 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CB    1 
ATOM   2793 C CG    . GLU A   1 355 ? 123.615 75.607  17.484 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CG    1 
ATOM   2794 C CD    . GLU A   1 355 ? 124.756 76.546  17.825 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   CD    1 
ATOM   2795 O OE1   . GLU A   1 355 ? 125.298 76.441  18.941 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   OE1   1 
ATOM   2796 O OE2   . GLU A   1 355 ? 125.108 77.394  16.974 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A   OE2   1 
ATOM   2797 N N     . VAL A   1 356 ? 122.705 71.460  15.521 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   N     1 
ATOM   2798 C CA    . VAL A   1 356 ? 123.003 70.187  14.872 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CA    1 
ATOM   2799 C C     . VAL A   1 356 ? 123.721 70.419  13.537 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   C     1 
ATOM   2800 O O     . VAL A   1 356 ? 123.308 71.260  12.737 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   O     1 
ATOM   2801 C CB    . VAL A   1 356 ? 121.698 69.384  14.634 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CB    1 
ATOM   2802 C CG1   . VAL A   1 356 ? 122.025 67.991  14.129 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CG1   1 
ATOM   2803 C CG2   . VAL A   1 356 ? 120.896 69.304  15.927 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A   CG2   1 
ATOM   2804 N N     . TYR A   1 357 ? 124.794 69.672  13.293 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   N     1 
ATOM   2805 C CA    . TYR A   1 357 ? 125.557 69.850  12.061 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CA    1 
ATOM   2806 C C     . TYR A   1 357 ? 125.662 68.608  11.193 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   C     1 
ATOM   2807 O O     . TYR A   1 357 ? 125.802 67.497  11.694 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   O     1 
ATOM   2808 C CB    . TYR A   1 357 ? 126.966 70.355  12.384 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CB    1 
ATOM   2809 C CG    . TYR A   1 357 ? 126.987 71.670  13.124 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CG    1 
ATOM   2810 C CD1   . TYR A   1 357 ? 127.105 71.715  14.513 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CD1   1 
ATOM   2811 C CD2   . TYR A   1 357 ? 126.861 72.877  12.434 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CD2   1 
ATOM   2812 C CE1   . TYR A   1 357 ? 127.094 72.941  15.200 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CE1   1 
ATOM   2813 C CE2   . TYR A   1 357 ? 126.848 74.104  13.108 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CE2   1 
ATOM   2814 C CZ    . TYR A   1 357 ? 126.963 74.129  14.486 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   CZ    1 
ATOM   2815 O OH    . TYR A   1 357 ? 126.937 75.344  15.138 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A   OH    1 
ATOM   2816 N N     . PRO A   1 358 ? 125.596 68.789  9.864  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   N     1 
ATOM   2817 C CA    . PRO A   1 358 ? 125.686 67.680  8.911  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CA    1 
ATOM   2818 C C     . PRO A   1 358 ? 127.100 67.113  8.830  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   C     1 
ATOM   2819 O O     . PRO A   1 358 ? 127.283 65.895  8.844  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   O     1 
ATOM   2820 C CB    . PRO A   1 358 ? 125.238 68.320  7.599  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CB    1 
ATOM   2821 C CG    . PRO A   1 358 ? 125.730 69.716  7.739  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CG    1 
ATOM   2822 C CD    . PRO A   1 358 ? 125.354 70.059  9.159  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   CD    1 
ATOM   2823 O OXT   . PRO A   1 358 ? 128.034 67.936  8.727  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A   OXT   1 
ATOM   2824 N N     . GLY A-2 1 1   ? 124.466 98.159  31.306 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A-2 N     1 
ATOM   2825 C CA    . GLY A-2 1 1   ? 125.180 97.663  30.094 1.00 106.71 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A-2 CA    1 
ATOM   2826 C C     . GLY A-2 1 1   ? 125.082 96.158  29.913 1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A-2 C     1 
ATOM   2827 O O     . GLY A-2 1 1   ? 123.984 95.599  29.871 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A-2 O     1 
ATOM   2828 N N     . SER A-2 1 2   ? 126.236 95.501  29.804 1.00 106.68 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 N     1 
ATOM   2829 C CA    . SER A-2 1 2   ? 126.279 94.053  29.628 1.00 106.27 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 CA    1 
ATOM   2830 C C     . SER A-2 1 2   ? 125.707 93.376  30.868 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 C     1 
ATOM   2831 O O     . SER A-2 1 2   ? 125.672 92.148  30.965 1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 O     1 
ATOM   2832 C CB    . SER A-2 1 2   ? 127.715 93.582  29.373 1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 CB    1 
ATOM   2833 O OG    . SER A-2 1 2   ? 128.559 93.853  30.477 1.00 107.25 ? ? ? ? ? ? 8    SER A-2 OG    1 
ATOM   2834 N N     . GLU A-2 1 3   ? 125.274 94.197  31.821 1.00 105.07 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 N     1 
ATOM   2835 C CA    . GLU A-2 1 3   ? 124.658 93.713  33.049 1.00 104.37 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CA    1 
ATOM   2836 C C     . GLU A-2 1 3   ? 123.227 93.353  32.665 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 C     1 
ATOM   2837 O O     . GLU A-2 1 3   ? 122.657 92.381  33.163 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 O     1 
ATOM   2838 C CB    . GLU A-2 1 3   ? 124.686 94.814  34.120 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CB    1 
ATOM   2839 C CG    . GLU A-2 1 3   ? 123.466 94.880  35.033 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CG    1 
ATOM   2840 C CD    . GLU A-2 1 3   ? 122.245 95.447  34.329 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 CD    1 
ATOM   2841 O OE1   . GLU A-2 1 3   ? 122.329 96.583  33.812 1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2842 O OE2   . GLU A-2 1 3   ? 121.204 94.758  34.290 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2843 N N     . GLU A-2 1 4   ? 122.661 94.157  31.766 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 N     1 
ATOM   2844 C CA    . GLU A-2 1 4   ? 121.309 93.945  31.262 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2845 C C     . GLU A-2 1 4   ? 121.339 92.593  30.572 1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 C     1 
ATOM   2846 O O     . GLU A-2 1 4   ? 120.345 91.866  30.538 1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 O     1 
ATOM   2847 C CB    . GLU A-2 1 4   ? 120.953 95.031  30.247 1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2848 C CG    . GLU A-2 1 4   ? 121.041 96.440  30.801 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2849 C CD    . GLU A-2 1 4   ? 120.968 97.490  29.718 1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2850 O OE1   . GLU A-2 1 4   ? 119.996 97.470  28.932 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2851 O OE2   . GLU A-2 1 4   ? 121.884 98.338  29.652 1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 10   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2852 N N     . SER A-2 1 5   ? 122.507 92.272  30.024 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 N     1 
ATOM   2853 C CA    . SER A-2 1 5   ? 122.733 91.011  29.338 1.00 95.11  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 CA    1 
ATOM   2854 C C     . SER A-2 1 5   ? 122.644 89.888  30.366 1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 C     1 
ATOM   2855 O O     . SER A-2 1 5   ? 122.126 90.082  31.467 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 O     1 
ATOM   2856 C CB    . SER A-2 1 5   ? 124.122 91.017  28.682 1.00 95.25  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 CB    1 
ATOM   2857 O OG    . SER A-2 1 5   ? 124.422 89.772  28.067 1.00 94.46  ? ? ? ? ? ? 11   SER A-2 OG    1 
ATOM   2858 N N     . GLU A-2 1 6   ? 123.155 88.718  29.996 1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 N     1 
ATOM   2859 C CA    . GLU A-2 1 6   ? 123.139 87.563  30.877 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CA    1 
ATOM   2860 C C     . GLU A-2 1 6   ? 121.789 87.420  31.566 1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 C     1 
ATOM   2861 O O     . GLU A-2 1 6   ? 121.540 88.064  32.583 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 O     1 
ATOM   2862 C CB    . GLU A-2 1 6   ? 124.236 87.696  31.941 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CB    1 
ATOM   2863 C CG    . GLU A-2 1 6   ? 125.261 86.564  31.952 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CG    1 
ATOM   2864 C CD    . GLU A-2 1 6   ? 124.646 85.198  32.220 1.00 86.86  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 CD    1 
ATOM   2865 O OE1   . GLU A-2 1 6   ? 123.989 84.642  31.314 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2866 O OE2   . GLU A-2 1 6   ? 124.821 84.683  33.345 1.00 86.40  ? ? ? ? ? ? 12   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2867 N N     . LEU A-2 1 7   ? 120.914 86.590  31.003 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 N     1 
ATOM   2868 C CA    . LEU A-2 1 7   ? 119.611 86.338  31.605 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2869 C C     . LEU A-2 1 7   ? 119.969 85.532  32.848 1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 C     1 
ATOM   2870 O O     . LEU A-2 1 7   ? 119.170 84.772  33.396 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 O     1 
ATOM   2871 C CB    . LEU A-2 1 7   ? 118.720 85.536  30.640 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2872 C CG    . LEU A-2 1 7   ? 119.145 84.175  30.064 1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2873 C CD1   . LEU A-2 1 7   ? 118.217 83.804  28.899 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2874 C CD2   . LEU A-2 1 7   ? 120.575 84.232  29.565 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2875 N N     . TYR A-2 1 8   ? 121.222 85.740  33.249 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 N     1 
ATOM   2876 C CA    . TYR A-2 1 8   ? 121.895 85.145  34.392 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2877 C C     . TYR A-2 1 8   ? 121.465 83.750  34.784 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 C     1 
ATOM   2878 O O     . TYR A-2 1 8   ? 120.686 83.087  34.097 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 O     1 
ATOM   2879 C CB    . TYR A-2 1 8   ? 121.759 86.043  35.629 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2880 C CG    . TYR A-2 1 8   ? 121.465 87.495  35.341 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2881 C CD1   . TYR A-2 1 8   ? 120.170 87.917  35.032 1.00 70.91  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2882 C CD2   . TYR A-2 1 8   ? 122.481 88.450  35.378 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2883 C CE1   . TYR A-2 1 8   ? 119.894 89.254  34.766 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2884 C CE2   . TYR A-2 1 8   ? 122.218 89.788  35.114 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2885 C CZ    . TYR A-2 1 8   ? 120.923 90.183  34.809 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2886 O OH    . TYR A-2 1 8   ? 120.660 91.507  34.543 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 14   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2887 N N     . HIS A-2 1 9   ? 122.022 83.316  35.907 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 N     1 
ATOM   2888 C CA    . HIS A-2 1 9   ? 121.709 82.032  36.492 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2889 C C     . HIS A-2 1 9   ? 120.575 82.415  37.417 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 C     1 
ATOM   2890 O O     . HIS A-2 1 9   ? 120.170 81.653  38.297 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 O     1 
ATOM   2891 C CB    . HIS A-2 1 9   ? 122.901 81.511  37.292 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2892 C CG    . HIS A-2 1 9   ? 124.163 81.426  36.496 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2893 N ND1   . HIS A-2 1 9   ? 124.836 82.542  36.049 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2894 C CD2   . HIS A-2 1 9   ? 124.864 80.358  36.048 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2895 C CE1   . HIS A-2 1 9   ? 125.899 82.165  35.360 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2896 N NE2   . HIS A-2 1 9   ? 125.939 80.845  35.344 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 15   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2897 N N     . ALA A-2 1 10  ? 120.087 83.634  37.203 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 N     1 
ATOM   2898 C CA    . ALA A-2 1 10  ? 118.988 84.185  37.979 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CA    1 
ATOM   2899 C C     . ALA A-2 1 10  ? 117.726 83.427  37.592 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 C     1 
ATOM   2900 O O     . ALA A-2 1 10  ? 116.913 83.076  38.441 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 O     1 
ATOM   2901 C CB    . ALA A-2 1 10  ? 118.829 85.671  37.675 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CB    1 
ATOM   2902 N N     . GLN A-2 1 11  ? 117.594 83.155  36.300 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 N     1 
ATOM   2903 C CA    . GLN A-2 1 11  ? 116.440 82.445  35.774 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CA    1 
ATOM   2904 C C     . GLN A-2 1 11  ? 116.406 81.001  36.297 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 C     1 
ATOM   2905 O O     . GLN A-2 1 11  ? 115.356 80.500  36.701 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 O     1 
ATOM   2906 C CB    . GLN A-2 1 11  ? 116.483 82.489  34.238 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CB    1 
ATOM   2907 C CG    . GLN A-2 1 11  ? 115.163 82.219  33.548 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CG    1 
ATOM   2908 C CD    . GLN A-2 1 11  ? 115.109 82.759  32.112 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 CD    1 
ATOM   2909 O OE1   . GLN A-2 1 11  ? 114.131 82.535  31.390 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2910 N NE2   . GLN A-2 1 11  ? 116.150 83.475  31.700 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 17   GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2911 N N     . ILE A-2 1 12  ? 117.557 80.339  36.316 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 N     1 
ATOM   2912 C CA    . ILE A-2 1 12  ? 117.612 78.971  36.800 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CA    1 
ATOM   2913 C C     . ILE A-2 1 12  ? 117.370 78.928  38.310 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 C     1 
ATOM   2914 O O     . ILE A-2 1 12  ? 116.768 77.985  38.830 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 O     1 
ATOM   2915 C CB    . ILE A-2 1 12  ? 118.964 78.321  36.464 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CB    1 
ATOM   2916 C CG1   . ILE A-2 1 12  ? 118.932 76.838  36.827 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2917 C CG2   . ILE A-2 1 12  ? 120.080 79.036  37.190 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2918 C CD1   . ILE A-2 1 12  ? 120.170 76.089  36.397 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 18   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2919 N N     . HIS A-2 1 13  ? 117.831 79.949  39.018 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 N     1 
ATOM   2920 C CA    . HIS A-2 1 13  ? 117.621 79.995  40.455 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2921 C C     . HIS A-2 1 13  ? 116.124 80.156  40.722 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 C     1 
ATOM   2922 O O     . HIS A-2 1 13  ? 115.545 79.454  41.559 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 O     1 
ATOM   2923 C CB    . HIS A-2 1 13  ? 118.388 81.167  41.074 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2924 C CG    . HIS A-2 1 13  ? 118.337 81.190  42.568 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2925 N ND1   . HIS A-2 1 13  ? 117.528 82.055  43.273 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2926 C CD2   . HIS A-2 1 13  ? 118.970 80.429  43.493 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2927 C CE1   . HIS A-2 1 13  ? 117.667 81.828  44.566 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2928 N NE2   . HIS A-2 1 13  ? 118.535 80.847  44.728 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 19   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2929 N N     . LEU A-2 1 14  ? 115.505 81.074  39.984 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 N     1 
ATOM   2930 C CA    . LEU A-2 1 14  ? 114.080 81.354  40.118 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CA    1 
ATOM   2931 C C     . LEU A-2 1 14  ? 113.255 80.091  39.854 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 C     1 
ATOM   2932 O O     . LEU A-2 1 14  ? 112.376 79.740  40.648 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 O     1 
ATOM   2933 C CB    . LEU A-2 1 14  ? 113.685 82.468  39.135 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CB    1 
ATOM   2934 C CG    . LEU A-2 1 14  ? 112.276 83.079  39.029 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CG    1 
ATOM   2935 C CD1   . LEU A-2 1 14  ? 111.286 81.994  38.724 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2936 C CD2   . LEU A-2 1 14  ? 111.897 83.808  40.314 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 20   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2937 N N     . TYR A-2 1 15  ? 113.545 79.405  38.750 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 N     1 
ATOM   2938 C CA    . TYR A-2 1 15  ? 112.796 78.207  38.398 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2939 C C     . TYR A-2 1 15  ? 112.979 77.031  39.339 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 C     1 
ATOM   2940 O O     . TYR A-2 1 15  ? 112.032 76.284  39.571 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 O     1 
ATOM   2941 C CB    . TYR A-2 1 15  ? 113.111 77.775  36.957 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2942 C CG    . TYR A-2 1 15  ? 112.369 78.584  35.916 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2943 C CD1   . TYR A-2 1 15  ? 113.059 79.332  34.959 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2944 C CD2   . TYR A-2 1 15  ? 110.972 78.589  35.878 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2945 C CE1   . TYR A-2 1 15  ? 112.373 80.066  33.985 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2946 C CE2   . TYR A-2 1 15  ? 110.278 79.316  34.907 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2947 C CZ    . TYR A-2 1 15  ? 110.984 80.049  33.966 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2948 O OH    . TYR A-2 1 15  ? 110.305 80.747  32.995 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 21   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2949 N N     . LYS A-2 1 16  ? 114.186 76.857  39.874 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 N     1 
ATOM   2950 C CA    . LYS A-2 1 16  ? 114.440 75.758  40.796 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CA    1 
ATOM   2951 C C     . LYS A-2 1 16  ? 113.545 75.897  42.021 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 C     1 
ATOM   2952 O O     . LYS A-2 1 16  ? 113.097 74.908  42.588 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 O     1 
ATOM   2953 C CB    . LYS A-2 1 16  ? 115.916 75.731  41.214 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CB    1 
ATOM   2954 C CG    . LYS A-2 1 16  ? 116.840 75.304  40.079 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CG    1 
ATOM   2955 C CD    . LYS A-2 1 16  ? 118.284 75.774  40.254 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CD    1 
ATOM   2956 C CE    . LYS A-2 1 16  ? 119.090 74.910  41.211 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 CE    1 
ATOM   2957 N NZ    . LYS A-2 1 16  ? 120.562 75.118  40.965 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2958 N N     . HIS A-2 1 17  ? 113.273 77.130  42.421 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 N     1 
ATOM   2959 C CA    . HIS A-2 1 17  ? 112.419 77.350  43.573 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CA    1 
ATOM   2960 C C     . HIS A-2 1 17  ? 110.948 77.200  43.214 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 C     1 
ATOM   2961 O O     . HIS A-2 1 17  ? 110.159 76.707  44.015 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 O     1 
ATOM   2962 C CB    . HIS A-2 1 17  ? 112.724 78.712  44.196 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CB    1 
ATOM   2963 C CG    . HIS A-2 1 17  ? 113.915 78.684  45.094 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CG    1 
ATOM   2964 N ND1   . HIS A-2 1 17  ? 113.827 78.355  46.431 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2965 C CD2   . HIS A-2 1 17  ? 115.236 78.806  44.824 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2966 C CE1   . HIS A-2 1 17  ? 115.042 78.269  46.941 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2967 N NE2   . HIS A-2 1 17  ? 115.914 78.537  45.988 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 23   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2968 N N     . VAL A-2 1 18  ? 110.583 77.596  42.002 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 N     1 
ATOM   2969 C CA    . VAL A-2 1 18  ? 109.200 77.462  41.573 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CA    1 
ATOM   2970 C C     . VAL A-2 1 18  ? 108.759 76.000  41.627 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 C     1 
ATOM   2971 O O     . VAL A-2 1 18  ? 107.691 75.672  42.146 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 O     1 
ATOM   2972 C CB    . VAL A-2 1 18  ? 109.005 77.930  40.116 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CB    1 
ATOM   2973 C CG1   . VAL A-2 1 18  ? 107.620 77.503  39.626 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2974 C CG2   . VAL A-2 1 18  ? 109.171 79.445  40.013 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 24   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2975 N N     . TYR A-2 1 19  ? 109.603 75.125  41.094 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 N     1 
ATOM   2976 C CA    . TYR A-2 1 19  ? 109.287 73.706  41.015 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CA    1 
ATOM   2977 C C     . TYR A-2 1 19  ? 109.807 72.796  42.113 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 C     1 
ATOM   2978 O O     . TYR A-2 1 19  ? 109.788 71.571  41.967 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 O     1 
ATOM   2979 C CB    . TYR A-2 1 19  ? 109.734 73.184  39.650 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CB    1 
ATOM   2980 C CG    . TYR A-2 1 19  ? 108.920 73.784  38.532 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CG    1 
ATOM   2981 C CD1   . TYR A-2 1 19  ? 109.472 74.713  37.647 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2982 C CD2   . TYR A-2 1 19  ? 107.578 73.446  38.384 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2983 C CE1   . TYR A-2 1 19  ? 108.699 75.285  36.643 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2984 C CE2   . TYR A-2 1 19  ? 106.802 74.006  37.394 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2985 C CZ    . TYR A-2 1 19  ? 107.356 74.922  36.525 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2986 O OH    . TYR A-2 1 19  ? 106.552 75.468  35.554 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 25   TYR A-2 OH    1 
ATOM   2987 N N     . ASN A-2 1 20  ? 110.269 73.382  43.210 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 N     1 
ATOM   2988 C CA    . ASN A-2 1 20  ? 110.767 72.587  44.325 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CA    1 
ATOM   2989 C C     . ASN A-2 1 20  ? 109.661 71.697  44.895 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 C     1 
ATOM   2990 O O     . ASN A-2 1 20  ? 109.926 70.596  45.364 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 O     1 
ATOM   2991 C CB    . ASN A-2 1 20  ? 111.286 73.492  45.435 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CB    1 
ATOM   2992 C CG    . ASN A-2 1 20  ? 112.760 73.308  45.691 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 CG    1 
ATOM   2993 O OD1   . ASN A-2 1 20  ? 113.237 72.187  45.870 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2994 N ND2   . ASN A-2 1 20  ? 113.494 74.416  45.725 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 26   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2995 N N     . PHE A-2 1 21  ? 108.420 72.174  44.847 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 N     1 
ATOM   2996 C CA    . PHE A-2 1 21  ? 107.301 71.409  45.385 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CA    1 
ATOM   2997 C C     . PHE A-2 1 21  ? 107.210 70.013  44.795 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 C     1 
ATOM   2998 O O     . PHE A-2 1 21  ? 106.756 69.087  45.462 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 O     1 
ATOM   2999 C CB    . PHE A-2 1 21  ? 105.978 72.151  45.157 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3000 C CG    . PHE A-2 1 21  ? 105.509 72.145  43.730 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3001 C CD1   . PHE A-2 1 21  ? 104.761 71.083  43.236 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3002 C CD2   . PHE A-2 1 21  ? 105.809 73.208  42.880 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3003 C CE1   . PHE A-2 1 21  ? 104.315 71.083  41.909 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3004 C CE2   . PHE A-2 1 21  ? 105.371 73.217  41.557 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3005 C CZ    . PHE A-2 1 21  ? 104.625 72.159  41.068 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 27   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3006 N N     . VAL A-2 1 22  ? 107.646 69.862  43.548 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 N     1 
ATOM   3007 C CA    . VAL A-2 1 22  ? 107.600 68.568  42.877 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3008 C C     . VAL A-2 1 22  ? 108.370 67.500  43.658 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 C     1 
ATOM   3009 O O     . VAL A-2 1 22  ? 107.903 66.371  43.796 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 O     1 
ATOM   3010 C CB    . VAL A-2 1 22  ? 108.157 68.663  41.420 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3011 C CG1   . VAL A-2 1 22  ? 108.096 67.296  40.740 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3012 C CG2   . VAL A-2 1 22  ? 107.334 69.671  40.606 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3013 N N     . SER A-2 1 23  ? 109.542 67.853  44.178 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 N     1 
ATOM   3014 C CA    . SER A-2 1 23  ? 110.330 66.886  44.937 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 CA    1 
ATOM   3015 C C     . SER A-2 1 23  ? 109.525 66.374  46.134 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 C     1 
ATOM   3016 O O     . SER A-2 1 23  ? 109.628 65.200  46.500 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 O     1 
ATOM   3017 C CB    . SER A-2 1 23  ? 111.637 67.514  45.422 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 CB    1 
ATOM   3018 O OG    . SER A-2 1 23  ? 111.439 68.198  46.646 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 29   SER A-2 OG    1 
ATOM   3019 N N     . SER A-2 1 24  ? 108.731 67.252  46.748 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 N     1 
ATOM   3020 C CA    . SER A-2 1 24  ? 107.901 66.865  47.889 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 CA    1 
ATOM   3021 C C     . SER A-2 1 24  ? 106.772 65.934  47.428 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 C     1 
ATOM   3022 O O     . SER A-2 1 24  ? 106.475 64.936  48.086 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 O     1 
ATOM   3023 C CB    . SER A-2 1 24  ? 107.303 68.105  48.562 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 CB    1 
ATOM   3024 O OG    . SER A-2 1 24  ? 108.322 68.995  49.003 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 30   SER A-2 OG    1 
ATOM   3025 N N     . MET A-2 1 25  ? 106.146 66.254  46.295 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 N     1 
ATOM   3026 C CA    . MET A-2 1 25  ? 105.072 65.413  45.770 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CA    1 
ATOM   3027 C C     . MET A-2 1 25  ? 105.604 64.039  45.326 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 C     1 
ATOM   3028 O O     . MET A-2 1 25  ? 104.965 63.015  45.570 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 O     1 
ATOM   3029 C CB    . MET A-2 1 25  ? 104.357 66.112  44.606 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CB    1 
ATOM   3030 C CG    . MET A-2 1 25  ? 103.608 67.382  45.008 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CG    1 
ATOM   3031 S SD    . MET A-2 1 25  ? 102.500 67.153  46.435 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 SD    1 
ATOM   3032 C CE    . MET A-2 1 25  ? 103.557 67.645  47.763 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 31   MET A-2 CE    1 
ATOM   3033 N N     . ALA A-2 1 26  ? 106.767 64.007  44.684 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 N     1 
ATOM   3034 C CA    . ALA A-2 1 26  ? 107.341 62.730  44.270 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3035 C C     . ALA A-2 1 26  ? 107.588 61.842  45.508 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 C     1 
ATOM   3036 O O     . ALA A-2 1 26  ? 107.240 60.658  45.512 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 O     1 
ATOM   3037 C CB    . ALA A-2 1 26  ? 108.637 62.954  43.510 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3038 N N     . LEU A-2 1 27  ? 108.169 62.417  46.560 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 N     1 
ATOM   3039 C CA    . LEU A-2 1 27  ? 108.424 61.666  47.786 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3040 C C     . LEU A-2 1 27  ? 107.112 61.142  48.375 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 C     1 
ATOM   3041 O O     . LEU A-2 1 27  ? 107.024 59.987  48.795 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 O     1 
ATOM   3042 C CB    . LEU A-2 1 27  ? 109.133 62.548  48.819 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3043 C CG    . LEU A-2 1 27  ? 109.364 61.951  50.216 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3044 C CD1   . LEU A-2 1 27  ? 110.162 60.652  50.125 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3045 C CD2   . LEU A-2 1 27  ? 110.105 62.970  51.071 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 33   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3046 N N     . LYS A-2 1 28  ? 106.096 61.999  48.405 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 N     1 
ATOM   3047 C CA    . LYS A-2 1 28  ? 104.785 61.624  48.928 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3048 C C     . LYS A-2 1 28  ? 104.275 60.414  48.141 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 C     1 
ATOM   3049 O O     . LYS A-2 1 28  ? 103.738 59.467  48.716 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 O     1 
ATOM   3050 C CB    . LYS A-2 1 28  ? 103.807 62.797  48.779 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3051 C CG    . LYS A-2 1 28  ? 102.620 62.766  49.734 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3052 C CD    . LYS A-2 1 28  ? 101.299 62.536  49.015 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3053 C CE    . LYS A-2 1 28  ? 101.045 63.588  47.943 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3054 N NZ    . LYS A-2 1 28  ? 99.778  63.320  47.181 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 34   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3055 N N     . SER A-2 1 29  ? 104.453 60.451  46.824 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 N     1 
ATOM   3056 C CA    . SER A-2 1 29  ? 104.022 59.352  45.963 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CA    1 
ATOM   3057 C C     . SER A-2 1 29  ? 104.763 58.062  46.304 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 C     1 
ATOM   3058 O O     . SER A-2 1 29  ? 104.172 56.984  46.318 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 O     1 
ATOM   3059 C CB    . SER A-2 1 29  ? 104.253 59.705  44.497 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CB    1 
ATOM   3060 O OG    . SER A-2 1 29  ? 103.495 60.845  44.140 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 OG    1 
ATOM   3061 N N     . ALA A-2 1 30  ? 106.055 58.176  46.596 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 N     1 
ATOM   3062 C CA    . ALA A-2 1 30  ? 106.844 57.004  46.942 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3063 C C     . ALA A-2 1 30  ? 106.283 56.322  48.183 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 C     1 
ATOM   3064 O O     . ALA A-2 1 30  ? 106.194 55.101  48.226 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 O     1 
ATOM   3065 C CB    . ALA A-2 1 30  ? 108.290 57.386  47.167 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3066 N N     . MET A-2 1 31  ? 105.888 57.094  49.191 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 N     1 
ATOM   3067 C CA    . MET A-2 1 31  ? 105.353 56.466  50.394 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CA    1 
ATOM   3068 C C     . MET A-2 1 31  ? 103.959 55.870  50.164 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 C     1 
ATOM   3069 O O     . MET A-2 1 31  ? 103.689 54.750  50.592 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 O     1 
ATOM   3070 C CB    . MET A-2 1 31  ? 105.364 57.450  51.576 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CB    1 
ATOM   3071 C CG    . MET A-2 1 31  ? 104.215 58.423  51.649 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CG    1 
ATOM   3072 S SD    . MET A-2 1 31  ? 102.795 57.734  52.528 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 SD    1 
ATOM   3073 C CE    . MET A-2 1 31  ? 101.638 59.059  52.257 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 37   MET A-2 CE    1 
ATOM   3074 N N     . GLU A-2 1 32  ? 103.079 56.583  49.471 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 N     1 
ATOM   3075 C CA    . GLU A-2 1 32  ? 101.746 56.035  49.214 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3076 C C     . GLU A-2 1 32  ? 101.799 54.815  48.280 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 C     1 
ATOM   3077 O O     . GLU A-2 1 32  ? 100.922 53.959  48.316 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 O     1 
ATOM   3078 C CB    . GLU A-2 1 32  ? 100.799 57.119  48.657 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3079 C CG    . GLU A-2 1 32  ? 101.412 58.067  47.658 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3080 C CD    . GLU A-2 1 32  ? 100.472 59.202  47.260 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3081 O OE1   . GLU A-2 1 32  ? 99.814  59.792  48.151 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3082 O OE2   . GLU A-2 1 32  ? 100.406 59.514  46.055 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 38   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3083 N N     . LEU A-2 1 33  ? 102.840 54.728  47.461 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 N     1 
ATOM   3084 C CA    . LEU A-2 1 33  ? 103.001 53.599  46.552 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3085 C C     . LEU A-2 1 33  ? 103.558 52.392  47.309 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 C     1 
ATOM   3086 O O     . LEU A-2 1 33  ? 103.471 51.256  46.838 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 O     1 
ATOM   3087 C CB    . LEU A-2 1 33  ? 103.955 53.962  45.404 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3088 C CG    . LEU A-2 1 33  ? 103.481 54.871  44.261 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3089 C CD1   . LEU A-2 1 33  ? 104.655 55.246  43.363 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3090 C CD2   . LEU A-2 1 33  ? 102.427 54.153  43.455 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3091 N N     . GLY A-2 1 34  ? 104.132 52.641  48.484 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 N     1 
ATOM   3092 C CA    . GLY A-2 1 34  ? 104.703 51.562  49.276 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3093 C C     . GLY A-2 1 34  ? 105.915 50.920  48.621 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 C     1 
ATOM   3094 O O     . GLY A-2 1 34  ? 106.195 49.742  48.849 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 40   GLY A-2 O     1 
ATOM   3095 N N     . ILE A-2 1 35  ? 106.644 51.691  47.817 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 N     1 
ATOM   3096 C CA    . ILE A-2 1 35  ? 107.821 51.184  47.114 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3097 C C     . ILE A-2 1 35  ? 108.880 50.601  48.043 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 C     1 
ATOM   3098 O O     . ILE A-2 1 35  ? 109.409 49.513  47.791 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 O     1 
ATOM   3099 C CB    . ILE A-2 1 35  ? 108.479 52.289  46.260 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3100 C CG1   . ILE A-2 1 35  ? 107.488 52.800  45.209 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3101 C CG2   . ILE A-2 1 35  ? 109.731 51.748  45.590 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3102 C CD1   . ILE A-2 1 35  ? 108.031 53.925  44.347 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 41   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3103 N N     . ALA A-2 1 36  ? 109.191 51.329  49.113 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 N     1 
ATOM   3104 C CA    . ALA A-2 1 36  ? 110.195 50.885  50.077 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3105 C C     . ALA A-2 1 36  ? 109.811 49.521  50.635 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 C     1 
ATOM   3106 O O     . ALA A-2 1 36  ? 110.616 48.589  50.626 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 O     1 
ATOM   3107 C CB    . ALA A-2 1 36  ? 110.329 51.903  51.208 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3108 N N     . ASP A-2 1 37  ? 108.574 49.409  51.111 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 N     1 
ATOM   3109 C CA    . ASP A-2 1 37  ? 108.066 48.155  51.663 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CA    1 
ATOM   3110 C C     . ASP A-2 1 37  ? 108.174 46.999  50.671 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 C     1 
ATOM   3111 O O     . ASP A-2 1 37  ? 108.514 45.878  51.053 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 O     1 
ATOM   3112 C CB    . ASP A-2 1 37  ? 106.605 48.314  52.085 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CB    1 
ATOM   3113 C CG    . ASP A-2 1 37  ? 106.452 48.946  53.461 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 CG    1 
ATOM   3114 O OD1   . ASP A-2 1 37  ? 105.305 49.283  53.815 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3115 O OD2   . ASP A-2 1 37  ? 107.461 49.099  54.188 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 43   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3116 N N     . ALA A-2 1 38  ? 107.880 47.270  49.401 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 N     1 
ATOM   3117 C CA    . ALA A-2 1 38  ? 107.950 46.240  48.374 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3118 C C     . ALA A-2 1 38  ? 109.385 45.777  48.156 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 C     1 
ATOM   3119 O O     . ALA A-2 1 38  ? 109.643 44.582  48.027 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 O     1 
ATOM   3120 C CB    . ALA A-2 1 38  ? 107.370 46.761  47.064 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 44   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3121 N N     . ILE A-2 1 39  ? 110.320 46.719  48.104 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 N     1 
ATOM   3122 C CA    . ILE A-2 1 39  ? 111.712 46.356  47.899 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3123 C C     . ILE A-2 1 39  ? 112.222 45.629  49.135 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 C     1 
ATOM   3124 O O     . ILE A-2 1 39  ? 112.833 44.565  49.035 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 O     1 
ATOM   3125 C CB    . ILE A-2 1 39  ? 112.581 47.602  47.607 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3126 C CG1   . ILE A-2 1 39  ? 112.222 48.152  46.223 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3127 C CG2   . ILE A-2 1 39  ? 114.070 47.248  47.677 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3128 C CD1   . ILE A-2 1 39  ? 113.086 49.313  45.758 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 45   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3129 N N     . HIS A-2 1 40  ? 111.959 46.203  50.301 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 N     1 
ATOM   3130 C CA    . HIS A-2 1 40  ? 112.370 45.593  51.559 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3131 C C     . HIS A-2 1 40  ? 111.886 44.148  51.634 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 C     1 
ATOM   3132 O O     . HIS A-2 1 40  ? 112.662 43.253  51.944 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 O     1 
ATOM   3133 C CB    . HIS A-2 1 40  ? 111.801 46.375  52.745 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3134 C CG    . HIS A-2 1 40  ? 112.016 45.702  54.063 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3135 N ND1   . HIS A-2 1 40  ? 113.259 45.598  54.652 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3136 C CD2   . HIS A-2 1 40  ? 111.154 45.057  54.884 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3137 C CE1   . HIS A-2 1 40  ? 113.151 44.917  55.779 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3138 N NE2   . HIS A-2 1 40  ? 111.885 44.577  55.943 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 46   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3139 N N     . ASN A-2 1 41  ? 110.606 43.925  51.348 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 N     1 
ATOM   3140 C CA    . ASN A-2 1 41  ? 110.033 42.582  51.395 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3141 C C     . ASN A-2 1 41  ? 110.630 41.626  50.370 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 C     1 
ATOM   3142 O O     . ASN A-2 1 41  ? 110.643 40.415  50.578 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 O     1 
ATOM   3143 C CB    . ASN A-2 1 41  ? 108.519 42.645  51.203 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3144 C CG    . ASN A-2 1 41  ? 107.801 43.184  52.423 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3145 O OD1   . ASN A-2 1 41  ? 106.613 43.500  52.368 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3146 N ND2   . ASN A-2 1 41  ? 108.514 43.284  53.535 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 47   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3147 N N     . HIS A-2 1 42  ? 111.124 42.167  49.263 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 N     1 
ATOM   3148 C CA    . HIS A-2 1 42  ? 111.720 41.339  48.223 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3149 C C     . HIS A-2 1 42  ? 113.111 40.880  48.686 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 C     1 
ATOM   3150 O O     . HIS A-2 1 42  ? 113.614 39.845  48.245 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 O     1 
ATOM   3151 C CB    . HIS A-2 1 42  ? 111.820 42.143  46.924 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3152 C CG    . HIS A-2 1 42  ? 112.000 41.302  45.700 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3153 N ND1   . HIS A-2 1 42  ? 111.075 40.361  45.301 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3154 C CD2   . HIS A-2 1 42  ? 112.989 41.273  44.775 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3155 C CE1   . HIS A-2 1 42  ? 111.486 39.789  44.183 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3156 N NE2   . HIS A-2 1 42  ? 112.644 40.325  43.843 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 48   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3157 N N     . GLY A-2 1 43  ? 113.714 41.661  49.581 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 N     1 
ATOM   3158 C CA    . GLY A-2 1 43  ? 115.028 41.340  50.114 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3159 C C     . GLY A-2 1 43  ? 116.150 41.298  49.092 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 C     1 
ATOM   3160 O O     . GLY A-2 1 43  ? 117.128 40.574  49.268 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 49   GLY A-2 O     1 
ATOM   3161 N N     . LYS A-2 1 44  ? 116.033 42.094  48.036 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 N     1 
ATOM   3162 C CA    . LYS A-2 1 44  ? 117.034 42.109  46.977 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3163 C C     . LYS A-2 1 44  ? 116.600 43.173  45.973 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 C     1 
ATOM   3164 O O     . LYS A-2 1 44  ? 115.429 43.535  45.932 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 O     1 
ATOM   3165 C CB    . LYS A-2 1 44  ? 117.060 40.721  46.320 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3166 C CG    . LYS A-2 1 44  ? 118.130 40.494  45.273 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3167 C CD    . LYS A-2 1 44  ? 118.110 39.048  44.758 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3168 C CE    . LYS A-2 1 44  ? 116.815 38.717  44.024 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3169 N NZ    . LYS A-2 1 44  ? 116.829 37.340  43.448 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 50   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3170 N N     . PRO A-2 1 45  ? 117.531 43.694  45.156 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 N     1 
ATOM   3171 C CA    . PRO A-2 1 45  ? 117.135 44.715  44.183 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CA    1 
ATOM   3172 C C     . PRO A-2 1 45  ? 115.932 44.274  43.357 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 C     1 
ATOM   3173 O O     . PRO A-2 1 45  ? 115.853 43.127  42.922 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 O     1 
ATOM   3174 C CB    . PRO A-2 1 45  ? 118.389 44.885  43.337 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CB    1 
ATOM   3175 C CG    . PRO A-2 1 45  ? 119.479 44.681  44.342 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CG    1 
ATOM   3176 C CD    . PRO A-2 1 45  ? 118.987 43.476  45.118 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A-2 CD    1 
ATOM   3177 N N     . MET A-2 1 46  ? 114.986 45.189  43.161 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 N     1 
ATOM   3178 C CA    . MET A-2 1 46  ? 113.788 44.895  42.394 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CA    1 
ATOM   3179 C C     . MET A-2 1 46  ? 113.818 45.568  41.042 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 C     1 
ATOM   3180 O O     . MET A-2 1 46  ? 114.289 46.698  40.904 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 O     1 
ATOM   3181 C CB    . MET A-2 1 46  ? 112.539 45.361  43.132 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CB    1 
ATOM   3182 C CG    . MET A-2 1 46  ? 112.132 44.498  44.292 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CG    1 
ATOM   3183 S SD    . MET A-2 1 46  ? 110.420 44.801  44.695 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 SD    1 
ATOM   3184 C CE    . MET A-2 1 46  ? 109.580 43.535  43.755 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 52   MET A-2 CE    1 
ATOM   3185 N N     . THR A-2 1 47  ? 113.289 44.871  40.046 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 N     1 
ATOM   3186 C CA    . THR A-2 1 47  ? 113.241 45.390  38.694 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CA    1 
ATOM   3187 C C     . THR A-2 1 47  ? 111.953 46.205  38.525 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 C     1 
ATOM   3188 O O     . THR A-2 1 47  ? 111.028 46.082  39.330 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 O     1 
ATOM   3189 C CB    . THR A-2 1 47  ? 113.303 44.216  37.688 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CB    1 
ATOM   3190 O OG1   . THR A-2 1 47  ? 114.231 44.538  36.651 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3191 C CG2   . THR A-2 1 47  ? 111.941 43.924  37.085 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3192 N N     . LEU A-2 1 48  ? 111.903 47.044  37.493 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 N     1 
ATOM   3193 C CA    . LEU A-2 1 48  ? 110.726 47.869  37.225 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3194 C C     . LEU A-2 1 48  ? 109.479 46.997  37.111 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 C     1 
ATOM   3195 O O     . LEU A-2 1 48  ? 108.439 47.298  37.707 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 O     1 
ATOM   3196 C CB    . LEU A-2 1 48  ? 110.933 48.667  35.928 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3197 C CG    . LEU A-2 1 48  ? 109.984 49.788  35.469 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3198 C CD1   . LEU A-2 1 48  ? 108.959 49.235  34.514 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3199 C CD2   . LEU A-2 1 48  ? 109.328 50.464  36.669 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 54   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3200 N N     . SER A-2 1 49  ? 109.602 45.905  36.360 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 N     1 
ATOM   3201 C CA    . SER A-2 1 49  ? 108.501 44.969  36.146 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 CA    1 
ATOM   3202 C C     . SER A-2 1 49  ? 108.113 44.261  37.434 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 C     1 
ATOM   3203 O O     . SER A-2 1 49  ? 106.931 44.146  37.752 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 O     1 
ATOM   3204 C CB    . SER A-2 1 49  ? 108.893 43.917  35.101 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 CB    1 
ATOM   3205 O OG    . SER A-2 1 49  ? 109.467 44.520  33.956 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 55   SER A-2 OG    1 
ATOM   3206 N N     . GLU A-2 1 50  ? 109.112 43.762  38.153 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 N     1 
ATOM   3207 C CA    . GLU A-2 1 50  ? 108.874 43.070  39.413 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3208 C C     . GLU A-2 1 50  ? 108.144 44.011  40.368 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 C     1 
ATOM   3209 O O     . GLU A-2 1 50  ? 107.156 43.635  40.998 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 O     1 
ATOM   3210 C CB    . GLU A-2 1 50  ? 110.202 42.629  40.042 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3211 C CG    . GLU A-2 1 50  ? 110.976 41.602  39.229 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3212 C CD    . GLU A-2 1 50  ? 112.306 41.224  39.865 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3213 O OE1   . GLU A-2 1 50  ? 113.150 42.125  40.081 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3214 O OE2   . GLU A-2 1 50  ? 112.507 40.022  40.148 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3215 N N     . LEU A-2 1 51  ? 108.635 45.244  40.450 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 N     1 
ATOM   3216 C CA    . LEU A-2 1 51  ? 108.057 46.265  41.316 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3217 C C     . LEU A-2 1 51  ? 106.639 46.611  40.855 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 C     1 
ATOM   3218 O O     . LEU A-2 1 51  ? 105.734 46.777  41.674 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 O     1 
ATOM   3219 C CB    . LEU A-2 1 51  ? 108.949 47.511  41.302 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3220 C CG    . LEU A-2 1 51  ? 108.702 48.601  42.346 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3221 C CD1   . LEU A-2 1 51  ? 108.816 48.015  43.753 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3222 C CD2   . LEU A-2 1 51  ? 109.726 49.723  42.147 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3223 N N     . ALA A-2 1 52  ? 106.445 46.714  39.543 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 N     1 
ATOM   3224 C CA    . ALA A-2 1 52  ? 105.124 47.014  39.003 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3225 C C     . ALA A-2 1 52  ? 104.196 45.847  39.340 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 C     1 
ATOM   3226 O O     . ALA A-2 1 52  ? 103.000 46.028  39.596 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 O     1 
ATOM   3227 C CB    . ALA A-2 1 52  ? 105.203 47.202  37.495 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 58   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3228 N N     . SER A-2 1 53  ? 104.766 44.647  39.333 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 N     1 
ATOM   3229 C CA    . SER A-2 1 53  ? 104.018 43.439  39.641 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CA    1 
ATOM   3230 C C     . SER A-2 1 53  ? 103.589 43.431  41.108 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 C     1 
ATOM   3231 O O     . SER A-2 1 53  ? 102.443 43.106  41.434 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 O     1 
ATOM   3232 C CB    . SER A-2 1 53  ? 104.879 42.210  39.343 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CB    1 
ATOM   3233 O OG    . SER A-2 1 53  ? 104.250 41.027  39.801 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 OG    1 
ATOM   3234 N N     . SER A-2 1 54  ? 104.512 43.798  41.992 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 N     1 
ATOM   3235 C CA    . SER A-2 1 54  ? 104.223 43.825  43.420 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 CA    1 
ATOM   3236 C C     . SER A-2 1 54  ? 103.160 44.869  43.763 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 C     1 
ATOM   3237 O O     . SER A-2 1 54  ? 102.351 44.665  44.667 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 O     1 
ATOM   3238 C CB    . SER A-2 1 54  ? 105.505 44.108  44.206 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 CB    1 
ATOM   3239 O OG    . SER A-2 1 54  ? 105.303 43.951  45.598 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 60   SER A-2 OG    1 
ATOM   3240 N N     . LEU A-2 1 55  ? 103.148 45.985  43.042 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 N     1 
ATOM   3241 C CA    . LEU A-2 1 55  ? 102.159 47.023  43.317 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3242 C C     . LEU A-2 1 55  ? 100.838 46.766  42.588 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 C     1 
ATOM   3243 O O     . LEU A-2 1 55  ? 99.872  47.517  42.749 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 O     1 
ATOM   3244 C CB    . LEU A-2 1 55  ? 102.713 48.399  42.933 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3245 C CG    . LEU A-2 1 55  ? 104.036 48.801  43.601 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3246 C CD1   . LEU A-2 1 55  ? 104.374 50.237  43.230 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3247 C CD2   . LEU A-2 1 55  ? 103.928 48.650  45.113 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 61   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3248 N N     . LYS A-2 1 56  ? 100.799 45.700  41.791 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 N     1 
ATOM   3249 C CA    . LYS A-2 1 56  ? 99.602  45.335  41.036 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3250 C C     . LYS A-2 1 56  ? 99.095  46.515  40.211 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 C     1 
ATOM   3251 O O     . LYS A-2 1 56  ? 97.905  46.808  40.191 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 O     1 
ATOM   3252 C CB    . LYS A-2 1 56  ? 98.503  44.858  41.991 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3253 C CG    . LYS A-2 1 56  ? 98.937  43.700  42.888 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3254 C CD    . LYS A-2 1 56  ? 97.871  43.332  43.914 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3255 C CE    . LYS A-2 1 56  ? 98.399  42.302  44.903 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3256 N NZ    . LYS A-2 1 56  ? 97.404  41.969  45.961 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 62   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3257 N N     . LEU A-2 1 57  ? 100.011 47.185  39.525 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 N     1 
ATOM   3258 C CA    . LEU A-2 1 57  ? 99.650  48.334  38.708 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3259 C C     . LEU A-2 1 57  ? 99.024  47.935  37.387 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 C     1 
ATOM   3260 O O     . LEU A-2 1 57  ? 99.285  46.852  36.857 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 O     1 
ATOM   3261 C CB    . LEU A-2 1 57  ? 100.888 49.182  38.409 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3262 C CG    . LEU A-2 1 57  ? 101.665 49.802  39.566 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3263 C CD1   . LEU A-2 1 57  ? 102.887 50.504  39.006 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3264 C CD2   . LEU A-2 1 57  ? 100.787 50.779  40.338 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 63   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3265 N N     . HIS A-2 1 58  ? 98.187  48.815  36.856 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 N     1 
ATOM   3266 C CA    . HIS A-2 1 58  ? 97.588  48.571  35.558 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3267 C C     . HIS A-2 1 58  ? 98.756  48.813  34.603 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 C     1 
ATOM   3268 O O     . HIS A-2 1 58  ? 99.567  49.720  34.815 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 O     1 
ATOM   3269 C CB    . HIS A-2 1 58  ? 96.451  49.560  35.300 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3270 C CG    . HIS A-2 1 58  ? 95.807  49.407  33.957 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3271 N ND1   . HIS A-2 1 58  ? 96.322  49.978  32.812 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3272 C CD2   . HIS A-2 1 58  ? 94.691  48.740  33.574 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3273 C CE1   . HIS A-2 1 58  ? 95.552  49.671  31.784 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3274 N NE2   . HIS A-2 1 58  ? 94.556  48.921  32.218 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3275 N N     . PRO A-2 1 59  ? 98.872  47.999  33.548 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 N     1 
ATOM   3276 C CA    . PRO A-2 1 59  ? 99.979  48.177  32.599 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CA    1 
ATOM   3277 C C     . PRO A-2 1 59  ? 100.256 49.605  32.122 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 C     1 
ATOM   3278 O O     . PRO A-2 1 59  ? 101.392 49.935  31.779 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 O     1 
ATOM   3279 C CB    . PRO A-2 1 59  ? 99.615  47.224  31.450 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CB    1 
ATOM   3280 C CG    . PRO A-2 1 59  ? 98.110  47.039  31.596 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CG    1 
ATOM   3281 C CD    . PRO A-2 1 59  ? 97.933  46.961  33.085 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A-2 CD    1 
ATOM   3282 N N     . SER A-2 1 60  ? 99.233  50.454  32.111 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 N     1 
ATOM   3283 C CA    . SER A-2 1 60  ? 99.406  51.830  31.652 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 CA    1 
ATOM   3284 C C     . SER A-2 1 60  ? 100.087 52.742  32.673 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 C     1 
ATOM   3285 O O     . SER A-2 1 60  ? 100.558 53.827  32.329 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 O     1 
ATOM   3286 C CB    . SER A-2 1 60  ? 98.052  52.441  31.289 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 CB    1 
ATOM   3287 O OG    . SER A-2 1 60  ? 97.320  52.768  32.461 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 66   SER A-2 OG    1 
ATOM   3288 N N     . LYS A-2 1 61  ? 100.128 52.307  33.927 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 N     1 
ATOM   3289 C CA    . LYS A-2 1 61  ? 100.730 53.107  34.988 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3290 C C     . LYS A-2 1 61  ? 102.201 52.778  35.187 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 C     1 
ATOM   3291 O O     . LYS A-2 1 61  ? 102.920 53.509  35.864 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 O     1 
ATOM   3292 C CB    . LYS A-2 1 61  ? 99.972  52.886  36.298 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3293 C CG    . LYS A-2 1 61  ? 98.468  53.116  36.192 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3294 C CD    . LYS A-2 1 61  ? 98.131  54.561  35.855 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3295 C CE    . LYS A-2 1 61  ? 96.628  54.749  35.653 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3296 N NZ    . LYS A-2 1 61  ? 96.214  56.198  35.696 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 67   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3297 N N     . VAL A-2 1 62  ? 102.651 51.681  34.591 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 N     1 
ATOM   3298 C CA    . VAL A-2 1 62  ? 104.039 51.279  34.737 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3299 C C     . VAL A-2 1 62  ? 104.998 52.406  34.356 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 C     1 
ATOM   3300 O O     . VAL A-2 1 62  ? 105.925 52.727  35.109 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 O     1 
ATOM   3301 C CB    . VAL A-2 1 62  ? 104.350 50.030  33.882 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3302 C CG1   . VAL A-2 1 62  ? 105.837 49.758  33.881 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3303 C CG2   . VAL A-2 1 62  ? 103.611 48.824  34.442 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 68   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3304 N N     . ASN A-2 1 63  ? 104.778 53.015  33.196 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 N     1 
ATOM   3305 C CA    . ASN A-2 1 63  ? 105.661 54.087  32.755 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3306 C C     . ASN A-2 1 63  ? 105.585 55.285  33.701 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 C     1 
ATOM   3307 O O     . ASN A-2 1 63  ? 106.525 56.070  33.780 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 O     1 
ATOM   3308 C CB    . ASN A-2 1 63  ? 105.341 54.484  31.311 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3309 C CG    . ASN A-2 1 63  ? 104.447 55.690  31.217 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3310 O OD1   . ASN A-2 1 63  ? 104.918 56.831  31.267 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3311 N ND2   . ASN A-2 1 63  ? 103.145 55.452  31.076 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 69   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3312 N N     . ILE A-2 1 64  ? 104.480 55.430  34.426 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 N     1 
ATOM   3313 C CA    . ILE A-2 1 64  ? 104.388 56.525  35.379 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3314 C C     . ILE A-2 1 64  ? 105.289 56.167  36.569 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 C     1 
ATOM   3315 O O     . ILE A-2 1 64  ? 106.028 57.014  37.074 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 O     1 
ATOM   3316 C CB    . ILE A-2 1 64  ? 102.939 56.754  35.858 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3317 C CG1   . ILE A-2 1 64  ? 102.080 57.225  34.681 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3318 C CG2   . ILE A-2 1 64  ? 102.914 57.804  36.968 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3319 C CD1   . ILE A-2 1 64  ? 100.629 57.478  35.035 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 70   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3320 N N     . LEU A-2 1 65  ? 105.238 54.907  36.998 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 N     1 
ATOM   3321 C CA    . LEU A-2 1 65  ? 106.073 54.430  38.100 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3322 C C     . LEU A-2 1 65  ? 107.534 54.706  37.736 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 C     1 
ATOM   3323 O O     . LEU A-2 1 65  ? 108.318 55.157  38.568 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 O     1 
ATOM   3324 C CB    . LEU A-2 1 65  ? 105.889 52.919  38.304 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3325 C CG    . LEU A-2 1 65  ? 106.222 52.257  39.655 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3326 C CD1   . LEU A-2 1 65  ? 107.036 50.999  39.403 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3327 C CD2   . LEU A-2 1 65  ? 106.981 53.195  40.574 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 71   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3328 N N     . HIS A-2 1 66  ? 107.886 54.437  36.481 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 N     1 
ATOM   3329 C CA    . HIS A-2 1 66  ? 109.245 54.647  35.991 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3330 C C     . HIS A-2 1 66  ? 109.693 56.109  36.102 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 C     1 
ATOM   3331 O O     . HIS A-2 1 66  ? 110.804 56.394  36.551 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 O     1 
ATOM   3332 C CB    . HIS A-2 1 66  ? 109.340 54.202  34.533 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3333 C CG    . HIS A-2 1 66  ? 110.730 54.224  33.983 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3334 N ND1   . HIS A-2 1 66  ? 111.708 53.346  34.398 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3335 C CD2   . HIS A-2 1 66  ? 111.302 55.002  33.033 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3336 C CE1   . HIS A-2 1 66  ? 112.820 53.577  33.724 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3337 N NE2   . HIS A-2 1 66  ? 112.601 54.577  32.889 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 72   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3338 N N     . ARG A-2 1 67  ? 108.831 57.031  35.681 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 N     1 
ATOM   3339 C CA    . ARG A-2 1 67  ? 109.152 58.450  35.740 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CA    1 
ATOM   3340 C C     . ARG A-2 1 67  ? 109.388 58.912  37.182 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 C     1 
ATOM   3341 O O     . ARG A-2 1 67  ? 110.357 59.618  37.459 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 O     1 
ATOM   3342 C CB    . ARG A-2 1 67  ? 108.026 59.267  35.106 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CB    1 
ATOM   3343 C CG    . ARG A-2 1 67  ? 107.752 58.930  33.644 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CG    1 
ATOM   3344 C CD    . ARG A-2 1 67  ? 108.749 59.577  32.688 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CD    1 
ATOM   3345 N NE    . ARG A-2 1 67  ? 108.084 60.504  31.772 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NE    1 
ATOM   3346 C CZ    . ARG A-2 1 67  ? 107.639 61.699  32.135 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3347 N NH1   . ARG A-2 1 67  ? 107.798 62.094  33.388 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3348 N NH2   . ARG A-2 1 67  ? 107.042 62.496  31.264 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 73   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3349 N N     . PHE A-2 1 68  ? 108.505 58.523  38.098 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 N     1 
ATOM   3350 C CA    . PHE A-2 1 68  ? 108.668 58.910  39.496 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3351 C C     . PHE A-2 1 68  ? 109.964 58.327  40.056 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 C     1 
ATOM   3352 O O     . PHE A-2 1 68  ? 110.689 58.988  40.801 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 O     1 
ATOM   3353 C CB    . PHE A-2 1 68  ? 107.466 58.445  40.330 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3354 C CG    . PHE A-2 1 68  ? 106.304 59.410  40.305 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3355 C CD1   . PHE A-2 1 68  ? 105.607 59.654  39.129 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3356 C CD2   . PHE A-2 1 68  ? 105.937 60.105  41.452 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3357 C CE1   . PHE A-2 1 68  ? 104.561 60.582  39.096 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3358 C CE2   . PHE A-2 1 68  ? 104.898 61.031  41.431 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3359 C CZ    . PHE A-2 1 68  ? 104.210 61.269  40.249 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3360 N N     . LEU A-2 1 69  ? 110.256 57.092  39.670 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 N     1 
ATOM   3361 C CA    . LEU A-2 1 69  ? 111.460 56.394  40.105 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3362 C C     . LEU A-2 1 69  ? 112.735 57.100  39.626 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 C     1 
ATOM   3363 O O     . LEU A-2 1 69  ? 113.716 57.208  40.370 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 O     1 
ATOM   3364 C CB    . LEU A-2 1 69  ? 111.425 54.960  39.568 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3365 C CG    . LEU A-2 1 69  ? 111.575 53.751  40.496 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3366 C CD1   . LEU A-2 1 69  ? 111.041 54.040  41.896 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3367 C CD2   . LEU A-2 1 69  ? 110.840 52.571  39.856 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 75   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3368 N N     . ARG A-2 1 70  ? 112.730 57.572  38.380 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 N     1 
ATOM   3369 C CA    . ARG A-2 1 70  ? 113.910 58.250  37.846 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CA    1 
ATOM   3370 C C     . ARG A-2 1 70  ? 114.224 59.493  38.682 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 C     1 
ATOM   3371 O O     . ARG A-2 1 70  ? 115.374 59.729  39.059 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 O     1 
ATOM   3372 C CB    . ARG A-2 1 70  ? 113.701 58.636  36.371 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CB    1 
ATOM   3373 C CG    . ARG A-2 1 70  ? 114.904 59.356  35.740 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CG    1 
ATOM   3374 C CD    . ARG A-2 1 70  ? 114.709 59.620  34.250 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CD    1 
ATOM   3375 N NE    . ARG A-2 1 70  ? 113.566 60.493  33.988 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NE    1 
ATOM   3376 C CZ    . ARG A-2 1 70  ? 113.074 60.758  32.778 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3377 N NH1   . ARG A-2 1 70  ? 113.621 60.219  31.701 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3378 N NH2   . ARG A-2 1 70  ? 112.025 61.563  32.649 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3379 N N     . LEU A-2 1 71  ? 113.199 60.279  38.984 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 N     1 
ATOM   3380 C CA    . LEU A-2 1 71  ? 113.392 61.490  39.774 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3381 C C     . LEU A-2 1 71  ? 113.825 61.157  41.196 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 C     1 
ATOM   3382 O O     . LEU A-2 1 71  ? 114.776 61.741  41.712 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 O     1 
ATOM   3383 C CB    . LEU A-2 1 71  ? 112.107 62.323  39.781 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3384 C CG    . LEU A-2 1 71  ? 112.058 63.628  40.586 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3385 C CD1   . LEU A-2 1 71  ? 111.794 63.295  42.031 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3386 C CD2   . LEU A-2 1 71  ? 113.362 64.427  40.419 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3387 N N     . LEU A-2 1 72  ? 113.134 60.209  41.822 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 N     1 
ATOM   3388 C CA    . LEU A-2 1 72  ? 113.452 59.810  43.195 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CA    1 
ATOM   3389 C C     . LEU A-2 1 72  ? 114.878 59.271  43.296 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 C     1 
ATOM   3390 O O     . LEU A-2 1 72  ? 115.588 59.547  44.260 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 O     1 
ATOM   3391 C CB    . LEU A-2 1 72  ? 112.435 58.770  43.691 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CB    1 
ATOM   3392 C CG    . LEU A-2 1 72  ? 111.064 59.386  43.996 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CG    1 
ATOM   3393 C CD1   . LEU A-2 1 72  ? 109.996 58.315  44.063 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3394 C CD2   . LEU A-2 1 72  ? 111.139 60.158  45.301 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 78   LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3395 N N     . THR A-2 1 73  ? 115.295 58.515  42.287 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 N     1 
ATOM   3396 C CA    . THR A-2 1 73  ? 116.641 57.961  42.248 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CA    1 
ATOM   3397 C C     . THR A-2 1 73  ? 117.654 59.098  42.161 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 C     1 
ATOM   3398 O O     . THR A-2 1 73  ? 118.685 59.076  42.843 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 O     1 
ATOM   3399 C CB    . THR A-2 1 73  ? 116.813 57.011  41.041 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CB    1 
ATOM   3400 O OG1   . THR A-2 1 73  ? 116.031 55.832  41.264 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3401 C CG2   . THR A-2 1 73  ? 118.276 56.614  40.858 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 79   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3402 N N     . HIS A-2 1 74  ? 117.361 60.097  41.333 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 N     1 
ATOM   3403 C CA    . HIS A-2 1 74  ? 118.260 61.236  41.200 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CA    1 
ATOM   3404 C C     . HIS A-2 1 74  ? 118.347 61.968  42.539 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 C     1 
ATOM   3405 O O     . HIS A-2 1 74  ? 119.415 62.454  42.923 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 O     1 
ATOM   3406 C CB    . HIS A-2 1 74  ? 117.766 62.197  40.109 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CB    1 
ATOM   3407 C CG    . HIS A-2 1 74  ? 118.639 63.399  39.923 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CG    1 
ATOM   3408 N ND1   . HIS A-2 1 74  ? 118.624 64.473  40.787 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3409 C CD2   . HIS A-2 1 74  ? 119.594 63.673  39.002 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3410 C CE1   . HIS A-2 1 74  ? 119.533 65.355  40.410 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3411 N NE2   . HIS A-2 1 74  ? 120.136 64.893  39.330 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 80   HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3412 N N     . ASN A-2 1 75  ? 117.220 62.032  43.247 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 N     1 
ATOM   3413 C CA    . ASN A-2 1 75  ? 117.164 62.702  44.541 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CA    1 
ATOM   3414 C C     . ASN A-2 1 75  ? 117.714 61.836  45.681 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 C     1 
ATOM   3415 O O     . ASN A-2 1 75  ? 117.612 62.204  46.849 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 O     1 
ATOM   3416 C CB    . ASN A-2 1 75  ? 115.723 63.138  44.847 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CB    1 
ATOM   3417 C CG    . ASN A-2 1 75  ? 115.286 64.347  44.019 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 CG    1 
ATOM   3418 O OD1   . ASN A-2 1 75  ? 114.106 64.711  43.995 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3419 N ND2   . ASN A-2 1 75  ? 116.240 64.979  43.344 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3420 N N     . GLY A-2 1 76  ? 118.278 60.679  45.339 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 N     1 
ATOM   3421 C CA    . GLY A-2 1 76  ? 118.874 59.808  46.343 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3422 C C     . GLY A-2 1 76  ? 117.985 58.926  47.204 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 C     1 
ATOM   3423 O O     . GLY A-2 1 76  ? 118.412 58.476  48.267 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 82   GLY A-2 O     1 
ATOM   3424 N N     . PHE A-2 1 77  ? 116.759 58.664  46.769 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 N     1 
ATOM   3425 C CA    . PHE A-2 1 77  ? 115.875 57.817  47.556 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3426 C C     . PHE A-2 1 77  ? 115.902 56.369  47.088 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 C     1 
ATOM   3427 O O     . PHE A-2 1 77  ? 115.278 55.492  47.688 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 O     1 
ATOM   3428 C CB    . PHE A-2 1 77  ? 114.449 58.360  47.528 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3429 C CG    . PHE A-2 1 77  ? 114.278 59.623  48.306 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3430 C CD1   . PHE A-2 1 77  ? 114.514 60.859  47.712 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3431 C CD2   . PHE A-2 1 77  ? 113.880 59.580  49.637 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3432 C CE1   . PHE A-2 1 77  ? 114.350 62.042  48.431 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3433 C CE2   . PHE A-2 1 77  ? 113.714 60.756  50.372 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3434 C CZ    . PHE A-2 1 77  ? 113.948 61.988  49.770 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 83   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3435 N N     . PHE A-2 1 78  ? 116.631 56.130  46.005 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 N     1 
ATOM   3436 C CA    . PHE A-2 1 78  ? 116.793 54.793  45.462 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CA    1 
ATOM   3437 C C     . PHE A-2 1 78  ? 118.121 54.758  44.731 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 C     1 
ATOM   3438 O O     . PHE A-2 1 78  ? 118.629 55.792  44.300 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 O     1 
ATOM   3439 C CB    . PHE A-2 1 78  ? 115.657 54.442  44.497 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CB    1 
ATOM   3440 C CG    . PHE A-2 1 78  ? 114.313 54.352  45.157 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CG    1 
ATOM   3441 C CD1   . PHE A-2 1 78  ? 113.390 55.387  45.033 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3442 C CD2   . PHE A-2 1 78  ? 113.990 53.261  45.955 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3443 C CE1   . PHE A-2 1 78  ? 112.169 55.336  45.699 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3444 C CE2   . PHE A-2 1 78  ? 112.777 53.206  46.621 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3445 C CZ    . PHE A-2 1 78  ? 111.865 54.248  46.493 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 84   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3446 N N     . ALA A-2 1 79  ? 118.691 53.569  44.609 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 N     1 
ATOM   3447 C CA    . ALA A-2 1 79  ? 119.954 53.410  43.915 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CA    1 
ATOM   3448 C C     . ALA A-2 1 79  ? 119.744 52.436  42.768 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 C     1 
ATOM   3449 O O     . ALA A-2 1 79  ? 119.145 51.370  42.949 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 O     1 
ATOM   3450 C CB    . ALA A-2 1 79  ? 121.023 52.888  44.871 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A-2 CB    1 
ATOM   3451 N N     . LYS A-2 1 80  ? 120.230 52.819  41.590 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 N     1 
ATOM   3452 C CA    . LYS A-2 1 80  ? 120.113 51.997  40.392 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3453 C C     . LYS A-2 1 80  ? 121.232 50.969  40.347 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 C     1 
ATOM   3454 O O     . LYS A-2 1 80  ? 122.359 51.247  40.755 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 O     1 
ATOM   3455 C CB    . LYS A-2 1 80  ? 120.182 52.872  39.140 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3456 C CG    . LYS A-2 1 80  ? 119.037 53.851  39.004 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3457 C CD    . LYS A-2 1 80  ? 119.222 54.769  37.805 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3458 C CE    . LYS A-2 1 80  ? 118.018 55.696  37.638 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3459 N NZ    . LYS A-2 1 80  ? 118.179 56.651  36.504 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 86   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3460 N N     . THR A-2 1 81  ? 120.912 49.781  39.848 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 N     1 
ATOM   3461 C CA    . THR A-2 1 81  ? 121.887 48.707  39.739 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CA    1 
ATOM   3462 C C     . THR A-2 1 81  ? 121.579 47.906  38.470 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 C     1 
ATOM   3463 O O     . THR A-2 1 81  ? 120.592 48.178  37.785 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 O     1 
ATOM   3464 C CB    . THR A-2 1 81  ? 121.839 47.802  40.992 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CB    1 
ATOM   3465 O OG1   . THR A-2 1 81  ? 123.140 47.269  41.240 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 OG1   1 
ATOM   3466 C CG2   . THR A-2 1 81  ? 120.864 46.657  40.807 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 87   THR A-2 CG2   1 
ATOM   3467 N N     . ILE A-2 1 82  ? 122.414 46.924  38.152 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 N     1 
ATOM   3468 C CA    . ILE A-2 1 82  ? 122.210 46.130  36.946 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CA    1 
ATOM   3469 C C     . ILE A-2 1 82  ? 122.057 44.637  37.205 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 C     1 
ATOM   3470 O O     . ILE A-2 1 82  ? 122.883 44.028  37.878 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 O     1 
ATOM   3471 C CB    . ILE A-2 1 82  ? 123.377 46.342  35.958 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CB    1 
ATOM   3472 C CG1   . ILE A-2 1 82  ? 123.425 47.810  35.520 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3473 C CG2   . ILE A-2 1 82  ? 123.219 45.424  34.752 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3474 C CD1   . ILE A-2 1 82  ? 122.210 48.261  34.728 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 88   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3475 N N     . VAL A-2 1 83  ? 120.994 44.055  36.660 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 N     1 
ATOM   3476 C CA    . VAL A-2 1 83  ? 120.736 42.628  36.816 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CA    1 
ATOM   3477 C C     . VAL A-2 1 83  ? 120.608 41.946  35.459 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 C     1 
ATOM   3478 O O     . VAL A-2 1 83  ? 120.348 42.596  34.444 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 O     1 
ATOM   3479 C CB    . VAL A-2 1 83  ? 119.453 42.366  37.633 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CB    1 
ATOM   3480 C CG1   . VAL A-2 1 83  ? 119.680 42.750  39.088 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3481 C CG2   . VAL A-2 1 83  ? 118.291 43.153  37.046 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 89   VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3482 N N     . LYS A-2 1 84  ? 120.782 40.628  35.455 1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 N     1 
ATOM   3483 C CA    . LYS A-2 1 84  ? 120.723 39.835  34.231 1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3484 C C     . LYS A-2 1 84  ? 119.307 39.654  33.681 1.00 81.99  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 C     1 
ATOM   3485 O O     . LYS A-2 1 84  ? 118.869 40.415  32.817 1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 O     1 
ATOM   3486 C CB    . LYS A-2 1 84  ? 121.356 38.463  34.481 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3487 C CG    . LYS A-2 1 84  ? 122.294 38.420  35.684 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3488 C CD    . LYS A-2 1 84  ? 123.412 39.454  35.582 1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3489 C CE    . LYS A-2 1 84  ? 124.257 39.485  36.851 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3490 N NZ    . LYS A-2 1 84  ? 123.451 39.808  38.065 1.00 82.86  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3491 N N     . GLY A-2 1 85  ? 118.603 38.640  34.179 1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 N     1 
ATOM   3492 C CA    . GLY A-2 1 85  ? 117.248 38.369  33.724 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3493 C C     . GLY A-2 1 85  ? 117.035 36.909  33.359 1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 C     1 
ATOM   3494 O O     . GLY A-2 1 85  ? 117.858 36.315  32.658 1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A-2 O     1 
ATOM   3495 N N     . LYS A-2 1 86  ? 115.932 36.327  33.829 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 N     1 
ATOM   3496 C CA    . LYS A-2 1 86  ? 115.615 34.923  33.554 1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CA    1 
ATOM   3497 C C     . LYS A-2 1 86  ? 115.095 34.715  32.131 1.00 96.62  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 C     1 
ATOM   3498 O O     . LYS A-2 1 86  ? 114.774 35.673  31.426 1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 O     1 
ATOM   3499 C CB    . LYS A-2 1 86  ? 114.574 34.409  34.562 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CB    1 
ATOM   3500 C CG    . LYS A-2 1 86  ? 114.159 32.951  34.355 1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CG    1 
ATOM   3501 C CD    . LYS A-2 1 86  ? 113.039 32.531  35.300 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CD    1 
ATOM   3502 C CE    . LYS A-2 1 86  ? 112.515 31.132  34.968 1.00 97.84  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 CE    1 
ATOM   3503 N NZ    . LYS A-2 1 86  ? 113.537 30.054  35.120 1.00 97.80  ? ? ? ? ? ? 92   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3504 N N     . GLU A-2 1 87  ? 115.019 33.452  31.723 1.00 97.94  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 N     1 
ATOM   3505 C CA    . GLU A-2 1 87  ? 114.545 33.080  30.395 1.00 99.39  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3506 C C     . GLU A-2 1 87  ? 115.457 33.591  29.290 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 C     1 
ATOM   3507 O O     . GLU A-2 1 87  ? 116.428 34.304  29.545 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 O     1 
ATOM   3508 C CB    . GLU A-2 1 87  ? 113.116 33.589  30.169 1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3509 C CG    . GLU A-2 1 87  ? 112.079 32.923  31.066 1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3510 C CD    . GLU A-2 1 87  ? 110.652 33.239  30.656 1.00 101.06 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3511 O OE1   . GLU A-2 1 87  ? 109.720 32.708  31.298 1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3512 O OE2   . GLU A-2 1 87  ? 110.462 34.014  29.694 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 93   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3513 N N     . GLY A-2 1 88  ? 115.141 33.209  28.057 1.00 100.02 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 N     1 
ATOM   3514 C CA    . GLY A-2 1 88  ? 115.944 33.631  26.927 1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 CA    1 
ATOM   3515 C C     . GLY A-2 1 88  ? 115.523 34.995  26.425 1.00 100.01 ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 C     1 
ATOM   3516 O O     . GLY A-2 1 88  ? 116.320 35.721  25.826 1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A-2 O     1 
ATOM   3517 N N     . ASP A-2 1 89  ? 114.234 35.378  26.745 1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 N     1 
ATOM   3518 C CA    . ASP A-2 1 89  ? 113.989 36.776  26.457 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CA    1 
ATOM   3519 C C     . ASP A-2 1 89  ? 114.669 37.592  27.490 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 C     1 
ATOM   3520 O O     . ASP A-2 1 89  ? 115.056 37.220  28.604 1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 O     1 
ATOM   3521 C CB    . ASP A-2 1 89  ? 112.551 37.266  26.288 1.00 101.27 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CB    1 
ATOM   3522 C CG    . ASP A-2 1 89  ? 112.637 38.604  25.513 1.00 102.37 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 CG    1 
ATOM   3523 O OD1   . ASP A-2 1 89  ? 111.574 39.223  25.263 1.00 102.88 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3524 O OD2   . ASP A-2 1 89  ? 113.752 39.011  25.154 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 95   ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3525 N N     . GLU A-2 1 90  ? 114.754 38.775  26.933 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 N     1 
ATOM   3526 C CA    . GLU A-2 1 90  ? 115.252 40.002  27.481 1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3527 C C     . GLU A-2 1 90  ? 116.707 40.036  27.317 1.00 93.37  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 C     1 
ATOM   3528 O O     . GLU A-2 1 90  ? 117.307 39.247  26.585 1.00 93.24  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 O     1 
ATOM   3529 C CB    . GLU A-2 1 90  ? 114.867 40.173  28.937 1.00 95.83  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3530 C CG    . GLU A-2 1 90  ? 113.370 40.376  29.123 1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3531 C CD    . GLU A-2 1 90  ? 113.023 41.653  29.863 1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3532 O OE1   . GLU A-2 1 90  ? 113.411 42.744  29.391 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3533 O OE2   . GLU A-2 1 90  ? 112.360 41.567  30.918 1.00 95.99  ? ? ? ? ? ? 96   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3534 N N     . GLU A-2 1 91  ? 117.290 40.953  28.024 1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 N     1 
ATOM   3535 C CA    . GLU A-2 1 91  ? 118.718 41.154  27.895 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3536 C C     . GLU A-2 1 91  ? 119.338 41.623  29.215 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 C     1 
ATOM   3537 O O     . GLU A-2 1 91  ? 119.785 40.812  30.028 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 O     1 
ATOM   3538 C CB    . GLU A-2 1 91  ? 118.984 42.192  26.798 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3539 C CG    . GLU A-2 1 91  ? 118.078 43.404  26.910 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3540 C CD    . GLU A-2 1 91  ? 117.906 44.149  25.598 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3541 O OE1   . GLU A-2 1 91  ? 118.942 44.549  25.027 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3542 O OE2   . GLU A-2 1 91  ? 116.756 44.334  25.138 1.00 90.90  ? ? ? ? ? ? 97   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3543 N N     . GLU A-2 1 92  ? 119.354 42.935  29.425 1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 N     1 
ATOM   3544 C CA    . GLU A-2 1 92  ? 119.930 43.526  30.630 1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3545 C C     . GLU A-2 1 92  ? 118.967 44.566  31.204 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 C     1 
ATOM   3546 O O     . GLU A-2 1 92  ? 118.524 45.468  30.492 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 O     1 
ATOM   3547 C CB    . GLU A-2 1 92  ? 121.276 44.167  30.273 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3548 C CG    . GLU A-2 1 92  ? 121.977 44.905  31.398 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3549 C CD    . GLU A-2 1 92  ? 123.373 45.363  31.000 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3550 O OE1   . GLU A-2 1 92  ? 124.265 44.499  30.847 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3551 O OE2   . GLU A-2 1 92  ? 123.575 46.585  30.832 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3552 N N     . GLU A-2 1 93  ? 118.645 44.436  32.489 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 N     1 
ATOM   3553 C CA    . GLU A-2 1 93  ? 117.715 45.357  33.138 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CA    1 
ATOM   3554 C C     . GLU A-2 1 93  ? 118.265 46.040  34.380 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 C     1 
ATOM   3555 O O     . GLU A-2 1 93  ? 119.168 45.530  35.041 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 O     1 
ATOM   3556 C CB    . GLU A-2 1 93  ? 116.435 44.621  33.526 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CB    1 
ATOM   3557 C CG    . GLU A-2 1 93  ? 115.230 44.941  32.669 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CG    1 
ATOM   3558 C CD    . GLU A-2 1 93  ? 113.977 44.270  33.190 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 CD    1 
ATOM   3559 O OE1   . GLU A-2 1 93  ? 113.957 43.022  33.246 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3560 O OE2   . GLU A-2 1 93  ? 113.019 44.990  33.549 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3561 N N     . ILE A-2 1 94  ? 117.696 47.199  34.694 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 N     1 
ATOM   3562 C CA    . ILE A-2 1 94  ? 118.098 47.960  35.866 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3563 C C     . ILE A-2 1 94  ? 117.210 47.578  37.042 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 C     1 
ATOM   3564 O O     . ILE A-2 1 94  ? 116.008 47.376  36.883 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 O     1 
ATOM   3565 C CB    . ILE A-2 1 94  ? 117.960 49.471  35.634 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3566 C CG1   . ILE A-2 1 94  ? 116.512 49.807  35.278 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3567 C CG2   . ILE A-2 1 94  ? 118.905 49.913  34.528 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3568 C CD1   . ILE A-2 1 94  ? 116.236 51.293  35.160 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3569 N N     . ALA A-2 1 95  ? 117.810 47.471  38.220 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 N     1 
ATOM   3570 C CA    . ALA A-2 1 95  ? 117.070 47.126  39.424 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3571 C C     . ALA A-2 1 95  ? 117.173 48.304  40.382 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 C     1 
ATOM   3572 O O     . ALA A-2 1 95  ? 118.066 49.141  40.239 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 O     1 
ATOM   3573 C CB    . ALA A-2 1 95  ? 117.652 45.873  40.057 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3574 N N     . TYR A-2 1 96  ? 116.261 48.366  41.352 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 N     1 
ATOM   3575 C CA    . TYR A-2 1 96  ? 116.247 49.453  42.325 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CA    1 
ATOM   3576 C C     . TYR A-2 1 96  ? 116.434 48.965  43.760 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 C     1 
ATOM   3577 O O     . TYR A-2 1 96  ? 115.811 47.996  44.184 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 O     1 
ATOM   3578 C CB    . TYR A-2 1 96  ? 114.930 50.240  42.224 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CB    1 
ATOM   3579 C CG    . TYR A-2 1 96  ? 114.703 50.914  40.882 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CG    1 
ATOM   3580 C CD1   . TYR A-2 1 96  ? 114.067 50.247  39.840 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3581 C CD2   . TYR A-2 1 96  ? 115.154 52.213  40.650 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3582 C CE1   . TYR A-2 1 96  ? 113.887 50.854  38.596 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3583 C CE2   . TYR A-2 1 96  ? 114.983 52.827  39.412 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3584 C CZ    . TYR A-2 1 96  ? 114.351 52.140  38.392 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3585 O OH    . TYR A-2 1 96  ? 114.211 52.731  37.163 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 102  TYR A-2 OH    1 
ATOM   3586 N N     . SER A-2 1 97  ? 117.302 49.645  44.501 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 N     1 
ATOM   3587 C CA    . SER A-2 1 97  ? 117.565 49.309  45.896 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 CA    1 
ATOM   3588 C C     . SER A-2 1 97  ? 117.294 50.533  46.752 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 C     1 
ATOM   3589 O O     . SER A-2 1 97  ? 117.421 51.661  46.283 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 O     1 
ATOM   3590 C CB    . SER A-2 1 97  ? 119.024 48.889  46.103 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 CB    1 
ATOM   3591 O OG    . SER A-2 1 97  ? 119.273 47.597  45.586 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 103  SER A-2 OG    1 
ATOM   3592 N N     . LEU A-2 1 98  ? 116.929 50.302  48.006 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 N     1 
ATOM   3593 C CA    . LEU A-2 1 98  ? 116.655 51.388  48.932 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3594 C C     . LEU A-2 1 98  ? 117.965 52.014  49.368 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 C     1 
ATOM   3595 O O     . LEU A-2 1 98  ? 119.037 51.457  49.141 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 O     1 
ATOM   3596 C CB    . LEU A-2 1 98  ? 115.904 50.870  50.164 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3597 C CG    . LEU A-2 1 98  ? 114.503 50.296  49.929 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3598 C CD1   . LEU A-2 1 98  ? 113.844 49.948  51.254 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3599 C CD2   . LEU A-2 1 98  ? 113.656 51.313  49.185 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 104  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3600 N N     . THR A-2 1 99  ? 117.869 53.191  49.972 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 N     1 
ATOM   3601 C CA    . THR A-2 1 99  ? 119.031 53.901  50.478 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CA    1 
ATOM   3602 C C     . THR A-2 1 99  ? 118.660 54.288  51.904 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 C     1 
ATOM   3603 O O     . THR A-2 1 99  ? 117.517 54.091  52.323 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 O     1 
ATOM   3604 C CB    . THR A-2 1 99  ? 119.329 55.179  49.657 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CB    1 
ATOM   3605 O OG1   . THR A-2 1 99  ? 118.209 56.071  49.723 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3606 C CG2   . THR A-2 1 99  ? 119.613 54.831  48.205 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 105  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3607 N N     . PRO A-2 1 100 ? 119.609 54.833  52.678 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 N     1 
ATOM   3608 C CA    . PRO A-2 1 100 ? 119.224 55.198  54.047 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3609 C C     . PRO A-2 1 100 ? 117.938 56.037  54.095 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 C     1 
ATOM   3610 O O     . PRO A-2 1 100 ? 117.037 55.755  54.882 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 O     1 
ATOM   3611 C CB    . PRO A-2 1 100 ? 120.448 55.951  54.560 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3612 C CG    . PRO A-2 1 100 ? 121.584 55.255  53.839 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3613 C CD    . PRO A-2 1 100 ? 121.034 55.121  52.428 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 106  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3614 N N     . PRO A-2 1 101 ? 117.827 57.071  53.243 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 N     1 
ATOM   3615 C CA    . PRO A-2 1 101 ? 116.614 57.904  53.247 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3616 C C     . PRO A-2 1 101 ? 115.311 57.127  53.029 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 C     1 
ATOM   3617 O O     . PRO A-2 1 101 ? 114.334 57.328  53.747 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 O     1 
ATOM   3618 C CB    . PRO A-2 1 101 ? 116.878 58.899  52.116 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3619 C CG    . PRO A-2 1 101 ? 118.373 59.053  52.161 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3620 C CD    . PRO A-2 1 101 ? 118.828 57.618  52.311 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 107  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3621 N N     . SER A-2 1 102 ? 115.285 56.244  52.037 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 N     1 
ATOM   3622 C CA    . SER A-2 1 102 ? 114.067 55.483  51.771 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 CA    1 
ATOM   3623 C C     . SER A-2 1 102 ? 113.799 54.396  52.812 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 C     1 
ATOM   3624 O O     . SER A-2 1 102 ? 112.662 53.953  52.972 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 O     1 
ATOM   3625 C CB    . SER A-2 1 102 ? 114.101 54.876  50.361 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 CB    1 
ATOM   3626 O OG    . SER A-2 1 102 ? 115.257 54.080  50.157 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 108  SER A-2 OG    1 
ATOM   3627 N N     . LYS A-2 1 103 ? 114.829 53.969  53.535 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 N     1 
ATOM   3628 C CA    . LYS A-2 1 103 ? 114.602 52.948  54.549 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3629 C C     . LYS A-2 1 103 ? 113.735 53.505  55.673 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 C     1 
ATOM   3630 O O     . LYS A-2 1 103 ? 113.144 52.751  56.454 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 O     1 
ATOM   3631 C CB    . LYS A-2 1 103 ? 115.933 52.413  55.084 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3632 C CG    . LYS A-2 1 103 ? 116.599 51.466  54.094 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3633 C CD    . LYS A-2 1 103 ? 117.950 50.962  54.557 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3634 C CE    . LYS A-2 1 103 ? 118.575 50.089  53.468 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3635 N NZ    . LYS A-2 1 103 ? 120.008 49.770  53.727 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 109  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3636 N N     . LEU A-2 1 104 ? 113.649 54.831  55.741 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 N     1 
ATOM   3637 C CA    . LEU A-2 1 104 ? 112.828 55.484  56.752 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3638 C C     . LEU A-2 1 104 ? 111.368 55.358  56.345 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 C     1 
ATOM   3639 O O     . LEU A-2 1 104 ? 110.479 55.792  57.070 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 O     1 
ATOM   3640 C CB    . LEU A-2 1 104 ? 113.203 56.958  56.877 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3641 C CG    . LEU A-2 1 104 ? 114.633 57.210  57.356 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3642 C CD1   . LEU A-2 1 104 ? 114.910 58.708  57.398 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3643 C CD2   . LEU A-2 1 104 ? 114.818 56.582  58.746 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 110  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3644 N N     . LEU A-2 1 105 ? 111.130 54.750  55.184 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 N     1 
ATOM   3645 C CA    . LEU A-2 1 105 ? 109.775 54.559  54.679 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3646 C C     . LEU A-2 1 105 ? 109.264 53.138  54.884 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 C     1 
ATOM   3647 O O     . LEU A-2 1 105 ? 108.129 52.823  54.517 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 O     1 
ATOM   3648 C CB    . LEU A-2 1 105 ? 109.705 54.920  53.193 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3649 C CG    . LEU A-2 1 105 ? 110.020 56.392  52.921 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3650 C CD1   . LEU A-2 1 105 ? 110.019 56.663  51.436 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3651 C CD2   . LEU A-2 1 105 ? 108.993 57.263  53.629 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 111  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3652 N N     . ILE A-2 1 106 ? 110.092 52.281  55.471 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 N     1 
ATOM   3653 C CA    . ILE A-2 1 106 ? 109.687 50.903  55.714 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3654 C C     . ILE A-2 1 106 ? 108.777 50.838  56.940 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 C     1 
ATOM   3655 O O     . ILE A-2 1 106 ? 109.216 51.034  58.072 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 O     1 
ATOM   3656 C CB    . ILE A-2 1 106 ? 110.908 49.994  55.943 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3657 C CG1   . ILE A-2 1 106 ? 111.873 50.111  54.763 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3658 C CG2   . ILE A-2 1 106 ? 110.447 48.550  56.112 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3659 C CD1   . ILE A-2 1 106 ? 113.158 49.314  54.949 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 112  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3660 N N     . SER A-2 1 107 ? 107.503 50.557  56.702 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 N     1 
ATOM   3661 C CA    . SER A-2 1 107 ? 106.515 50.486  57.770 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CA    1 
ATOM   3662 C C     . SER A-2 1 107 ? 106.791 49.398  58.808 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 C     1 
ATOM   3663 O O     . SER A-2 1 107 ? 107.518 48.442  58.544 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 O     1 
ATOM   3664 C CB    . SER A-2 1 107 ? 105.130 50.274  57.158 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 CB    1 
ATOM   3665 O OG    . SER A-2 1 107 ? 105.111 49.102  56.364 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 113  SER A-2 OG    1 
ATOM   3666 N N     . GLY A-2 1 108 ? 106.209 49.560  59.995 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 N     1 
ATOM   3667 C CA    . GLY A-2 1 108 ? 106.390 48.581  61.052 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3668 C C     . GLY A-2 1 108 ? 107.766 48.585  61.693 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 C     1 
ATOM   3669 O O     . GLY A-2 1 108 ? 108.100 47.678  62.452 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A-2 O     1 
ATOM   3670 N N     . LYS A-2 1 109 ? 108.567 49.598  61.380 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 N     1 
ATOM   3671 C CA    . LYS A-2 1 109 ? 109.907 49.727  61.935 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3672 C C     . LYS A-2 1 109 ? 109.938 50.947  62.858 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 C     1 
ATOM   3673 O O     . LYS A-2 1 109 ? 109.343 51.980  62.554 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 O     1 
ATOM   3674 C CB    . LYS A-2 1 109 ? 110.929 49.906  60.811 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3675 C CG    . LYS A-2 1 109 ? 110.980 48.755  59.813 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3676 C CD    . LYS A-2 1 109 ? 111.546 47.483  60.433 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3677 C CE    . LYS A-2 1 109 ? 111.642 46.362  59.400 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3678 N NZ    . LYS A-2 1 109 ? 112.155 45.076  59.969 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 115  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3679 N N     . PRO A-2 1 110 ? 110.644 50.848  63.994 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 N     1 
ATOM   3680 C CA    . PRO A-2 1 110 ? 110.717 51.974  64.931 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3681 C C     . PRO A-2 1 110 ? 111.162 53.280  64.271 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 C     1 
ATOM   3682 O O     . PRO A-2 1 110 ? 110.982 54.363  64.830 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 O     1 
ATOM   3683 C CB    . PRO A-2 1 110 ? 111.723 51.486  65.974 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3684 C CG    . PRO A-2 1 110 ? 111.522 50.006  65.961 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3685 C CD    . PRO A-2 1 110 ? 111.436 49.709  64.484 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3686 N N     . THR A-2 1 111 ? 111.732 53.171  63.077 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 N     1 
ATOM   3687 C CA    . THR A-2 1 111 ? 112.226 54.333  62.345 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CA    1 
ATOM   3688 C C     . THR A-2 1 111 ? 111.271 54.887  61.278 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 C     1 
ATOM   3689 O O     . THR A-2 1 111 ? 111.554 55.922  60.673 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 O     1 
ATOM   3690 C CB    . THR A-2 1 111 ? 113.545 53.992  61.646 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CB    1 
ATOM   3691 O OG1   . THR A-2 1 111 ? 113.348 52.832  60.826 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3692 C CG2   . THR A-2 1 111 ? 114.637 53.711  62.661 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 117  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3693 N N     . CYS A-2 1 112 ? 110.148 54.210  61.047 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 N     1 
ATOM   3694 C CA    . CYS A-2 1 112 ? 109.203 54.645  60.022 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 CA    1 
ATOM   3695 C C     . CYS A-2 1 112 ? 108.648 56.055  60.210 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 C     1 
ATOM   3696 O O     . CYS A-2 1 112 ? 108.072 56.371  61.245 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 O     1 
ATOM   3697 C CB    . CYS A-2 1 112 ? 108.036 53.663  59.924 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 CB    1 
ATOM   3698 S SG    . CYS A-2 1 112 ? 106.949 53.958  58.498 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 118  CYS A-2 SG    1 
ATOM   3699 N N     . LEU A-2 1 113 ? 108.817 56.895  59.193 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 N     1 
ATOM   3700 C CA    . LEU A-2 1 113 ? 108.319 58.269  59.237 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3701 C C     . LEU A-2 1 113 ? 107.187 58.472  58.217 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 C     1 
ATOM   3702 O O     . LEU A-2 1 113 ? 106.712 59.592  58.019 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 O     1 
ATOM   3703 C CB    . LEU A-2 1 113 ? 109.454 59.257  58.937 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3704 C CG    . LEU A-2 1 113 ? 110.675 59.301  59.860 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3705 C CD1   . LEU A-2 1 113 ? 111.594 60.431  59.425 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3706 C CD2   . LEU A-2 1 113 ? 110.235 59.521  61.299 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 119  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3707 N N     . SER A-2 1 114 ? 106.761 57.385  57.578 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 N     1 
ATOM   3708 C CA    . SER A-2 1 114 ? 105.697 57.437  56.570 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 CA    1 
ATOM   3709 C C     . SER A-2 1 114 ? 104.474 58.263  56.952 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 C     1 
ATOM   3710 O O     . SER A-2 1 114 ? 103.931 59.000  56.121 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 O     1 
ATOM   3711 C CB    . SER A-2 1 114 ? 105.232 56.019  56.205 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 CB    1 
ATOM   3712 O OG    . SER A-2 1 114 ? 106.169 55.380  55.358 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 120  SER A-2 OG    1 
ATOM   3713 N N     . SER A-2 1 115 ? 104.040 58.132  58.201 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 N     1 
ATOM   3714 C CA    . SER A-2 1 115 ? 102.865 58.848  58.688 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 CA    1 
ATOM   3715 C C     . SER A-2 1 115 ? 103.079 60.355  58.732 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 C     1 
ATOM   3716 O O     . SER A-2 1 115 ? 102.154 61.129  58.496 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 O     1 
ATOM   3717 C CB    . SER A-2 1 115 ? 102.487 58.352  60.085 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 CB    1 
ATOM   3718 O OG    . SER A-2 1 115 ? 103.479 58.726  61.022 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 121  SER A-2 OG    1 
ATOM   3719 N N     . ILE A-2 1 116 ? 104.298 60.776  59.042 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 N     1 
ATOM   3720 C CA    . ILE A-2 1 116 ? 104.579 62.196  59.107 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3721 C C     . ILE A-2 1 116 ? 104.600 62.773  57.699 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 C     1 
ATOM   3722 O O     . ILE A-2 1 116 ? 104.060 63.855  57.452 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 O     1 
ATOM   3723 C CB    . ILE A-2 1 116 ? 105.915 62.462  59.816 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3724 C CG1   . ILE A-2 1 116 ? 105.824 61.970  61.262 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3725 C CG2   . ILE A-2 1 116 ? 106.238 63.946  59.783 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3726 C CD1   . ILE A-2 1 116 ? 107.070 62.206  62.073 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3727 N N     . VAL A-2 1 117 ? 105.205 62.047  56.766 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 N     1 
ATOM   3728 C CA    . VAL A-2 1 117 ? 105.250 62.534  55.397 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3729 C C     . VAL A-2 1 117 ? 103.822 62.600  54.842 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 C     1 
ATOM   3730 O O     . VAL A-2 1 117 ? 103.489 63.514  54.096 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 O     1 
ATOM   3731 C CB    . VAL A-2 1 117 ? 106.121 61.626  54.476 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3732 C CG1   . VAL A-2 1 117 ? 107.476 61.364  55.117 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3733 C CG2   . VAL A-2 1 117 ? 105.408 60.328  54.193 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3734 N N     . LYS A-2 1 118 ? 102.977 61.643  55.223 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 N     1 
ATOM   3735 C CA    . LYS A-2 1 118 ? 101.596 61.614  54.738 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3736 C C     . LYS A-2 1 118 ? 100.805 62.821  55.227 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 C     1 
ATOM   3737 O O     . LYS A-2 1 118 ? 100.092 63.462  54.457 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 O     1 
ATOM   3738 C CB    . LYS A-2 1 118 ? 100.886 60.336  55.190 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3739 C CG    . LYS A-2 1 118 ? 99.438  60.233  54.700 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3740 C CD    . LYS A-2 1 118 ? 98.751  58.960  55.217 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3741 C CE    . LYS A-2 1 118 ? 97.298  58.868  54.738 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3742 N NZ    . LYS A-2 1 118 ? 96.648  57.572  55.111 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 124  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3743 N N     . GLY A-2 1 119 ? 100.941 63.130  56.511 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 N     1 
ATOM   3744 C CA    . GLY A-2 1 119 ? 100.224 64.261  57.066 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3745 C C     . GLY A-2 1 119 ? 100.775 65.619  56.661 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 C     1 
ATOM   3746 O O     . GLY A-2 1 119 ? 100.019 66.527  56.319 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 125  GLY A-2 O     1 
ATOM   3747 N N     . ALA A-2 1 120 ? 102.093 65.771  56.712 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 N     1 
ATOM   3748 C CA    . ALA A-2 1 120 ? 102.722 67.036  56.341 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3749 C C     . ALA A-2 1 120 ? 102.398 67.396  54.907 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 C     1 
ATOM   3750 O O     . ALA A-2 1 120 ? 102.452 68.558  54.543 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 O     1 
ATOM   3751 C CB    . ALA A-2 1 120 ? 104.242 66.953  56.515 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3752 N N     . LEU A-2 1 121 ? 102.060 66.403  54.093 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 N     1 
ATOM   3753 C CA    . LEU A-2 1 121 ? 101.748 66.650  52.685 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3754 C C     . LEU A-2 1 121 ? 100.305 66.285  52.319 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 C     1 
ATOM   3755 O O     . LEU A-2 1 121 ? 99.996  66.015  51.158 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 O     1 
ATOM   3756 C CB    . LEU A-2 1 121 ? 102.732 65.873  51.801 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3757 C CG    . LEU A-2 1 121 ? 104.206 66.239  52.032 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3758 C CD1   . LEU A-2 1 121 ? 105.126 65.328  51.238 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3759 C CD2   . LEU A-2 1 121 ? 104.420 67.676  51.628 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3760 N N     . HIS A-2 1 122 ? 99.430  66.267  53.317 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 N     1 
ATOM   3761 C CA    . HIS A-2 1 122 ? 98.019  65.948  53.104 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3762 C C     . HIS A-2 1 122 ? 97.321  67.215  52.580 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 C     1 
ATOM   3763 O O     . HIS A-2 1 122 ? 97.798  68.322  52.798 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 O     1 
ATOM   3764 C CB    . HIS A-2 1 122 ? 97.391  65.517  54.435 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3765 C CG    . HIS A-2 1 122 ? 95.960  65.105  54.328 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3766 N ND1   . HIS A-2 1 122 ? 95.570  63.901  53.778 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3767 C CD2   . HIS A-2 1 122 ? 94.820  65.744  54.684 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3768 C CE1   . HIS A-2 1 122 ? 94.251  63.817  53.803 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3769 N NE2   . HIS A-2 1 122 ? 93.772  64.922  54.347 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 128  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3770 N N     . PRO A-2 1 123 ? 96.201  67.066  51.858 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 N     1 
ATOM   3771 C CA    . PRO A-2 1 123 ? 95.519  68.267  51.356 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3772 C C     . PRO A-2 1 123 ? 95.214  69.268  52.471 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 C     1 
ATOM   3773 O O     . PRO A-2 1 123 ? 95.290  70.476  52.264 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 O     1 
ATOM   3774 C CB    . PRO A-2 1 123 ? 94.246  67.702  50.722 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3775 C CG    . PRO A-2 1 123 ? 94.715  66.388  50.184 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3776 C CD    . PRO A-2 1 123 ? 95.598  65.841  51.298 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3777 N N     . SER A-2 1 124 ? 94.876  68.763  53.654 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 N     1 
ATOM   3778 C CA    . SER A-2 1 124 ? 94.555  69.639  54.783 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 CA    1 
ATOM   3779 C C     . SER A-2 1 124 ? 95.754  70.480  55.217 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 C     1 
ATOM   3780 O O     . SER A-2 1 124 ? 95.586  71.500  55.891 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 O     1 
ATOM   3781 C CB    . SER A-2 1 124 ? 94.044  68.821  55.974 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 CB    1 
ATOM   3782 O OG    . SER A-2 1 124 ? 95.044  67.934  56.446 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 130  SER A-2 OG    1 
ATOM   3783 N N     . SER A-2 1 125 ? 96.957  70.052  54.832 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 N     1 
ATOM   3784 C CA    . SER A-2 1 125 ? 98.190  70.780  55.157 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 CA    1 
ATOM   3785 C C     . SER A-2 1 125 ? 98.590  71.746  54.039 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 C     1 
ATOM   3786 O O     . SER A-2 1 125 ? 99.182  72.795  54.296 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 O     1 
ATOM   3787 C CB    . SER A-2 1 125 ? 99.367  69.813  55.358 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 CB    1 
ATOM   3788 O OG    . SER A-2 1 125 ? 99.248  69.049  56.540 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 131  SER A-2 OG    1 
ATOM   3789 N N     . LEU A-2 1 126 ? 98.253  71.399  52.801 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 N     1 
ATOM   3790 C CA    . LEU A-2 1 126 ? 98.663  72.212  51.659 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3791 C C     . LEU A-2 1 126 ? 97.660  73.118  50.952 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 C     1 
ATOM   3792 O O     . LEU A-2 1 126 ? 98.036  74.186  50.470 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 O     1 
ATOM   3793 C CB    . LEU A-2 1 126 ? 99.300  71.299  50.603 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3794 C CG    . LEU A-2 1 126 ? 100.370 70.322  51.101 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3795 C CD1   . LEU A-2 1 126 ? 100.862 69.460  49.937 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3796 C CD2   . LEU A-2 1 126 ? 101.519 71.092  51.729 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 132  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3797 N N     . ASP A-2 1 127 ? 96.405  72.696  50.860 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 N     1 
ATOM   3798 C CA    . ASP A-2 1 127 ? 95.392  73.475  50.150 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3799 C C     . ASP A-2 1 127 ? 95.216  74.934  50.580 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 C     1 
ATOM   3800 O O     . ASP A-2 1 127 ? 94.872  75.779  49.757 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 O     1 
ATOM   3801 C CB    . ASP A-2 1 127 ? 94.034  72.754  50.209 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3802 C CG    . ASP A-2 1 127 ? 94.029  71.449  49.423 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3803 O OD1   . ASP A-2 1 127 ? 94.987  71.215  48.659 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3804 O OD2   . ASP A-2 1 127 ? 93.059  70.659  49.555 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 133  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3805 N N     . MET A-2 1 128 ? 95.464  75.236  51.849 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 N     1 
ATOM   3806 C CA    . MET A-2 1 128 ? 95.298  76.599  52.363 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CA    1 
ATOM   3807 C C     . MET A-2 1 128 ? 96.165  77.660  51.665 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 C     1 
ATOM   3808 O O     . MET A-2 1 128 ? 95.847  78.857  51.701 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 O     1 
ATOM   3809 C CB    . MET A-2 1 128 ? 95.599  76.632  53.860 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CB    1 
ATOM   3810 C CG    . MET A-2 1 128 ? 97.068  76.430  54.177 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CG    1 
ATOM   3811 S SD    . MET A-2 1 128 ? 97.481  76.612  55.914 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 SD    1 
ATOM   3812 C CE    . MET A-2 1 128 ? 99.171  75.973  55.891 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 134  MET A-2 CE    1 
ATOM   3813 N N     . TRP A-2 1 129 ? 97.256  77.235  51.033 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 N     1 
ATOM   3814 C CA    . TRP A-2 1 129 ? 98.138  78.197  50.370 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3815 C C     . TRP A-2 1 129 ? 97.475  79.025  49.280 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 C     1 
ATOM   3816 O O     . TRP A-2 1 129 ? 97.990  80.080  48.904 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 O     1 
ATOM   3817 C CB    . TRP A-2 1 129 ? 99.385  77.505  49.811 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3818 C CG    . TRP A-2 1 129 ? 100.397 77.240  50.870 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3819 C CD1   . TRP A-2 1 129 ? 100.575 76.081  51.558 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3820 C CD2   . TRP A-2 1 129 ? 101.337 78.182  51.416 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3821 N NE1   . TRP A-2 1 129 ? 101.565 76.238  52.499 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3822 C CE2   . TRP A-2 1 129 ? 102.048 77.518  52.435 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3823 C CE3   . TRP A-2 1 129 ? 101.643 79.521  51.141 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3824 C CZ2   . TRP A-2 1 129 ? 103.052 78.146  53.186 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3825 C CZ3   . TRP A-2 1 129 ? 102.642 80.146  51.887 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3826 C CH2   . TRP A-2 1 129 ? 103.334 79.454  52.898 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 135  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3827 N N     . SER A-2 1 130 ? 96.331  78.566  48.779 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 N     1 
ATOM   3828 C CA    . SER A-2 1 130 ? 95.634  79.315  47.741 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 CA    1 
ATOM   3829 C C     . SER A-2 1 130 ? 95.055  80.604  48.326 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 C     1 
ATOM   3830 O O     . SER A-2 1 130 ? 94.681  81.509  47.588 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 O     1 
ATOM   3831 C CB    . SER A-2 1 130 ? 94.509  78.479  47.133 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 CB    1 
ATOM   3832 O OG    . SER A-2 1 130 ? 93.506  78.202  48.089 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 136  SER A-2 OG    1 
ATOM   3833 N N     . SER A-2 1 131 ? 94.995  80.685  49.653 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 N     1 
ATOM   3834 C CA    . SER A-2 1 131 ? 94.463  81.869  50.328 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 CA    1 
ATOM   3835 C C     . SER A-2 1 131 ? 95.566  82.808  50.816 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 C     1 
ATOM   3836 O O     . SER A-2 1 131 ? 95.290  83.777  51.519 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 O     1 
ATOM   3837 C CB    . SER A-2 1 131 ? 93.603  81.459  51.536 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 CB    1 
ATOM   3838 O OG    . SER A-2 1 131 ? 92.431  80.754  51.149 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 137  SER A-2 OG    1 
ATOM   3839 N N     . SER A-2 1 132 ? 96.809  82.532  50.440 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 N     1 
ATOM   3840 C CA    . SER A-2 1 132 ? 97.932  83.351  50.896 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 CA    1 
ATOM   3841 C C     . SER A-2 1 132 ? 97.858  84.847  50.592 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 C     1 
ATOM   3842 O O     . SER A-2 1 132 ? 98.153  85.663  51.457 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 O     1 
ATOM   3843 C CB    . SER A-2 1 132 ? 99.258  82.783  50.367 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 CB    1 
ATOM   3844 O OG    . SER A-2 1 132 ? 99.230  82.665  48.959 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 138  SER A-2 OG    1 
ATOM   3845 N N     . LYS A-2 1 133 ? 97.470  85.219  49.380 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 N     1 
ATOM   3846 C CA    . LYS A-2 1 133 ? 97.393  86.638  49.036 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3847 C C     . LYS A-2 1 133 ? 96.357  87.357  49.895 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 C     1 
ATOM   3848 O O     . LYS A-2 1 133 ? 96.613  88.427  50.462 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 O     1 
ATOM   3849 C CB    . LYS A-2 1 133 ? 97.043  86.820  47.557 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3850 C CG    . LYS A-2 1 133 ? 96.908  88.278  47.168 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3851 C CD    . LYS A-2 1 133 ? 97.008  88.489  45.671 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3852 C CE    . LYS A-2 1 133 ? 96.998  89.976  45.353 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3853 N NZ    . LYS A-2 1 133 ? 97.141  90.245  43.895 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 139  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3854 N N     . LYS A-2 1 134 ? 95.179  86.760  49.982 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 N     1 
ATOM   3855 C CA    . LYS A-2 1 134 ? 94.094  87.323  50.773 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3856 C C     . LYS A-2 1 134 ? 94.524  87.423  52.235 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 C     1 
ATOM   3857 O O     . LYS A-2 1 134 ? 94.136  88.353  52.946 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 O     1 
ATOM   3858 C CB    . LYS A-2 1 134 ? 92.865  86.425  50.639 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3859 C CG    . LYS A-2 1 134 ? 91.745  86.717  51.601 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3860 C CD    . LYS A-2 1 134 ? 90.641  85.679  51.438 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3861 C CE    . LYS A-2 1 134 ? 89.527  85.905  52.447 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3862 N NZ    . LYS A-2 1 134 ? 90.068  85.951  53.837 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 140  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3863 N N     . TRP A-2 1 135 ? 95.346  86.465  52.661 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 N     1 
ATOM   3864 C CA    . TRP A-2 1 135 ? 95.840  86.394  54.033 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3865 C C     . TRP A-2 1 135 ? 96.757  87.561  54.415 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 C     1 
ATOM   3866 O O     . TRP A-2 1 135 ? 96.679  88.090  55.525 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 O     1 
ATOM   3867 C CB    . TRP A-2 1 135 ? 96.568  85.060  54.240 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3868 C CG    . TRP A-2 1 135 ? 96.992  84.809  55.652 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3869 C CD1   . TRP A-2 1 135 ? 96.216  84.911  56.774 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3870 C CD2   . TRP A-2 1 135 ? 98.278  84.363  56.094 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3871 N NE1   . TRP A-2 1 135 ? 96.940  84.554  57.888 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3872 C CE2   . TRP A-2 1 135 ? 98.209  84.212  57.500 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3873 C CE3   . TRP A-2 1 135 ? 99.483  84.070  55.440 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3874 C CZ2   . TRP A-2 1 135 ? 99.300  83.784  58.262 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3875 C CZ3   . TRP A-2 1 135 ? 100.573 83.642  56.203 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3876 C CH2   . TRP A-2 1 135 ? 100.471 83.504  57.597 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 141  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3877 N N     . PHE A-2 1 136 ? 97.632  87.951  53.498 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 N     1 
ATOM   3878 C CA    . PHE A-2 1 136 ? 98.546  89.057  53.743 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3879 C C     . PHE A-2 1 136 ? 97.819  90.412  53.768 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 C     1 
ATOM   3880 O O     . PHE A-2 1 136 ? 98.178  91.305  54.541 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 O     1 
ATOM   3881 C CB    . PHE A-2 1 136 ? 99.612  89.114  52.642 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3882 C CG    . PHE A-2 1 136 ? 100.486 87.898  52.564 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3883 C CD1   . PHE A-2 1 136 ? 100.581 87.176  51.382 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3884 C CD2   . PHE A-2 1 136 ? 101.232 87.488  53.661 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3885 C CE1   . PHE A-2 1 136 ? 101.409 86.057  51.292 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3886 C CE2   . PHE A-2 1 136 ? 102.063 86.372  53.583 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3887 C CZ    . PHE A-2 1 136 ? 102.152 85.653  52.396 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 142  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3888 N N     . ASN A-2 1 137 ? 96.805  90.556  52.914 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 N     1 
ATOM   3889 C CA    . ASN A-2 1 137 ? 96.066  91.808  52.781 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3890 C C     . ASN A-2 1 137 ? 94.837  92.037  53.654 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 C     1 
ATOM   3891 O O     . ASN A-2 1 137 ? 94.165  93.060  53.510 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 O     1 
ATOM   3892 C CB    . ASN A-2 1 137 ? 95.672  92.002  51.316 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3893 C CG    . ASN A-2 1 137 ? 96.873  92.150  50.412 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3894 O OD1   . ASN A-2 1 137 ? 97.623  93.118  50.514 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3895 N ND2   . ASN A-2 1 137 ? 97.073  91.181  49.526 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 143  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3896 N N     . GLU A-2 1 138 ? 94.536  91.114  54.559 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 N     1 
ATOM   3897 C CA    . GLU A-2 1 138 ? 93.370  91.293  55.417 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3898 C C     . GLU A-2 1 138 ? 93.706  92.005  56.725 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 C     1 
ATOM   3899 O O     . GLU A-2 1 138 ? 94.875  92.221  57.056 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 O     1 
ATOM   3900 C CB    . GLU A-2 1 138 ? 92.699  89.942  55.713 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3901 C CG    . GLU A-2 1 138 ? 93.629  88.876  56.269 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3902 C CD    . GLU A-2 1 138 ? 92.904  87.578  56.590 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3903 O OE1   . GLU A-2 1 138 ? 91.752  87.410  56.136 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3904 O OE2   . GLU A-2 1 138 ? 93.485  86.720  57.292 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 144  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3905 N N     . ASP A-2 1 139 ? 92.668  92.376  57.464 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 N     1 
ATOM   3906 C CA    . ASP A-2 1 139 ? 92.852  93.063  58.733 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CA    1 
ATOM   3907 C C     . ASP A-2 1 139 ? 92.714  92.104  59.903 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 C     1 
ATOM   3908 O O     . ASP A-2 1 139 ? 92.972  92.472  61.046 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 O     1 
ATOM   3909 C CB    . ASP A-2 1 139 ? 91.835  94.200  58.866 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CB    1 
ATOM   3910 C CG    . ASP A-2 1 139 ? 92.152  95.369  57.949 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 CG    1 
ATOM   3911 O OD1   . ASP A-2 1 139 ? 93.336  95.765  57.904 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3912 O OD2   . ASP A-2 1 139 ? 91.235  95.900  57.286 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 145  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3913 N N     . LYS A-2 1 140 ? 92.314  90.867  59.619 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 N     1 
ATOM   3914 C CA    . LYS A-2 1 140 ? 92.143  89.887  60.677 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3915 C C     . LYS A-2 1 140 ? 93.408  89.110  61.023 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 C     1 
ATOM   3916 O O     . LYS A-2 1 140 ? 94.085  88.579  60.145 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 O     1 
ATOM   3917 C CB    . LYS A-2 1 140 ? 91.037  88.896  60.313 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3918 C CG    . LYS A-2 1 140 ? 90.770  87.886  61.421 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3919 C CD    . LYS A-2 1 140 ? 89.551  87.026  61.132 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3920 C CE    . LYS A-2 1 140 ? 89.149  86.230  62.367 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3921 N NZ    . LYS A-2 1 140 ? 87.975  85.358  62.096 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 146  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3922 N N     . GLU A-2 1 141 ? 93.709  89.045  62.317 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 N     1 
ATOM   3923 C CA    . GLU A-2 1 141 ? 94.873  88.319  62.802 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3924 C C     . GLU A-2 1 141 ? 94.439  86.881  62.993 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 C     1 
ATOM   3925 O O     . GLU A-2 1 141 ? 93.647  86.586  63.883 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 O     1 
ATOM   3926 C CB    . GLU A-2 1 141 ? 95.359  88.890  64.137 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3927 C CG    . GLU A-2 1 141 ? 96.654  88.249  64.629 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3928 C CD    . GLU A-2 1 141 ? 97.228  88.921  65.871 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3929 O OE1   . GLU A-2 1 141 ? 97.228  90.169  65.930 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3930 O OE2   . GLU A-2 1 141 ? 97.696  88.201  66.782 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 147  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3931 N N     . GLN A-2 1 142 ? 94.948  85.996  62.142 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 N     1 
ATOM   3932 C CA    . GLN A-2 1 142 ? 94.603  84.582  62.200 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3933 C C     . GLN A-2 1 142 ? 95.632  83.778  61.416 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 C     1 
ATOM   3934 O O     . GLN A-2 1 142 ? 96.452  84.350  60.692 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 O     1 
ATOM   3935 C CB    . GLN A-2 1 142 ? 93.207  84.360  61.609 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3936 C CG    . GLN A-2 1 142 ? 93.079  84.722  60.131 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3937 C CD    . GLN A-2 1 142 ? 91.651  84.574  59.608 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3938 O OE1   . GLN A-2 1 142 ? 90.875  83.760  60.108 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3939 N NE2   . GLN A-2 1 142 ? 91.308  85.353  58.589 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 148  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3940 N N     . THR A-2 1 143 ? 95.590  82.458  61.561 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 N     1 
ATOM   3941 C CA    . THR A-2 1 143 ? 96.522  81.591  60.851 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CA    1 
ATOM   3942 C C     . THR A-2 1 143 ? 96.103  81.579  59.387 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 C     1 
ATOM   3943 O O     . THR A-2 1 143 ? 95.022  82.064  59.050 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 O     1 
ATOM   3944 C CB    . THR A-2 1 143 ? 96.474  80.145  61.390 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CB    1 
ATOM   3945 O OG1   . THR A-2 1 143 ? 95.243  79.529  60.992 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3946 C CG2   . THR A-2 1 143 ? 96.563  80.134  62.912 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 149  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3947 N N     . LEU A-2 1 144 ? 96.950  81.047  58.513 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 N     1 
ATOM   3948 C CA    . LEU A-2 1 144 ? 96.598  80.986  57.103 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3949 C C     . LEU A-2 1 144 ? 95.506  79.933  56.928 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 C     1 
ATOM   3950 O O     . LEU A-2 1 144 ? 94.650  80.048  56.051 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 O     1 
ATOM   3951 C CB    . LEU A-2 1 144 ? 97.817  80.629  56.257 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3952 C CG    . LEU A-2 1 144 ? 97.574  80.313  54.778 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3953 C CD1   . LEU A-2 1 144 ? 96.852  81.468  54.104 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3954 C CD2   . LEU A-2 1 144 ? 98.915  80.052  54.091 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3955 N N     . PHE A-2 1 145 ? 95.533  78.913  57.780 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 N     1 
ATOM   3956 C CA    . PHE A-2 1 145 ? 94.531  77.856  57.720 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3957 C C     . PHE A-2 1 145 ? 93.163  78.435  58.057 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 C     1 
ATOM   3958 O O     . PHE A-2 1 145 ? 92.176  78.141  57.392 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 O     1 
ATOM   3959 C CB    . PHE A-2 1 145 ? 94.854  76.739  58.713 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3960 C CG    . PHE A-2 1 145 ? 94.015  75.509  58.522 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3961 C CD1   . PHE A-2 1 145 ? 94.313  74.602  57.508 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3962 C CD2   . PHE A-2 1 145 ? 92.897  75.282  59.317 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3963 C CE1   . PHE A-2 1 145 ? 93.508  73.490  57.285 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3964 C CE2   . PHE A-2 1 145 ? 92.087  74.175  59.103 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3965 C CZ    . PHE A-2 1 145 ? 92.390  73.278  58.086 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 151  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3966 N N     . GLU A-2 1 146 ? 93.109  79.259  59.099 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 N     1 
ATOM   3967 C CA    . GLU A-2 1 146 ? 91.853  79.880  59.509 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3968 C C     . GLU A-2 1 146 ? 91.340  80.814  58.414 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 C     1 
ATOM   3969 O O     . GLU A-2 1 146 ? 90.139  80.890  58.159 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 O     1 
ATOM   3970 C CB    . GLU A-2 1 146 ? 92.040  80.655  60.827 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3971 C CG    . GLU A-2 1 146 ? 92.287  79.761  62.049 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3972 C CD    . GLU A-2 1 146 ? 92.588  80.539  63.330 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3973 O OE1   . GLU A-2 1 146 ? 93.616  81.246  63.391 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3974 O OE2   . GLU A-2 1 146 ? 91.793  80.438  64.287 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 152  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3975 N N     . CYS A-2 1 147 ? 92.254  81.524  57.763 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 N     1 
ATOM   3976 C CA    . CYS A-2 1 147 ? 91.878  82.438  56.696 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 CA    1 
ATOM   3977 C C     . CYS A-2 1 147 ? 91.304  81.691  55.489 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 C     1 
ATOM   3978 O O     . CYS A-2 1 147 ? 90.395  82.173  54.811 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 O     1 
ATOM   3979 C CB    . CYS A-2 1 147 ? 93.092  83.249  56.257 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 CB    1 
ATOM   3980 S SG    . CYS A-2 1 147 ? 92.800  84.244  54.782 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 153  CYS A-2 SG    1 
ATOM   3981 N N     . ALA A-2 1 148 ? 91.832  80.504  55.229 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 N     1 
ATOM   3982 C CA    . ALA A-2 1 148 ? 91.386  79.714  54.093 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3983 C C     . ALA A-2 1 148 ? 90.120  78.902  54.325 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 C     1 
ATOM   3984 O O     . ALA A-2 1 148 ? 89.336  78.707  53.397 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 O     1 
ATOM   3985 C CB    . ALA A-2 1 148 ? 92.508  78.788  53.641 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 154  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3986 N N     . THR A-2 1 149 ? 89.914  78.434  55.552 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 N     1 
ATOM   3987 C CA    . THR A-2 1 149 ? 88.749  77.605  55.852 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CA    1 
ATOM   3988 C C     . THR A-2 1 149 ? 87.696  78.246  56.748 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 C     1 
ATOM   3989 O O     . THR A-2 1 149 ? 86.536  77.853  56.718 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 O     1 
ATOM   3990 C CB    . THR A-2 1 149 ? 89.169  76.290  56.530 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CB    1 
ATOM   3991 O OG1   . THR A-2 1 149 ? 89.689  76.579  57.838 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3992 C CG2   . THR A-2 1 149 ? 90.230  75.570  55.698 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 155  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3993 N N     . GLY A-2 1 150 ? 88.098  79.221  57.552 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 N     1 
ATOM   3994 C CA    . GLY A-2 1 150 ? 87.150  79.862  58.442 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3995 C C     . GLY A-2 1 150 ? 87.151  79.215  59.817 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 C     1 
ATOM   3996 O O     . GLY A-2 1 150 ? 86.432  79.654  60.718 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 156  GLY A-2 O     1 
ATOM   3997 N N     . GLU A-2 1 151 ? 87.949  78.163  59.982 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 N     1 
ATOM   3998 C CA    . GLU A-2 1 151 ? 88.043  77.479  61.267 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3999 C C     . GLU A-2 1 151 ? 89.492  77.111  61.558 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 C     1 
ATOM   4000 O O     . GLU A-2 1 151 ? 90.282  76.924  60.629 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 O     1 
ATOM   4001 C CB    . GLU A-2 1 151 ? 87.158  76.223  61.281 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4002 C CG    . GLU A-2 1 151 ? 87.360  75.272  60.115 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4003 C CD    . GLU A-2 1 151 ? 86.460  74.043  60.196 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4004 O OE1   . GLU A-2 1 151 ? 86.341  73.319  59.184 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4005 O OE2   . GLU A-2 1 151 ? 85.875  73.793  61.272 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 157  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4006 N N     . SER A-2 1 152 ? 89.840  77.022  62.841 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 N     1 
ATOM   4007 C CA    . SER A-2 1 152 ? 91.208  76.684  63.240 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 CA    1 
ATOM   4008 C C     . SER A-2 1 152 ? 91.532  75.280  62.775 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 C     1 
ATOM   4009 O O     . SER A-2 1 152 ? 90.637  74.496  62.466 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 O     1 
ATOM   4010 C CB    . SER A-2 1 152 ? 91.383  76.766  64.765 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 CB    1 
ATOM   4011 O OG    . SER A-2 1 152 ? 90.629  75.764  65.438 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 158  SER A-2 OG    1 
ATOM   4012 N N     . PHE A-2 1 153 ? 92.814  74.955  62.726 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 N     1 
ATOM   4013 C CA    . PHE A-2 1 153 ? 93.208  73.628  62.293 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4014 C C     . PHE A-2 1 153 ? 92.631  72.568  63.223 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 C     1 
ATOM   4015 O O     . PHE A-2 1 153 ? 92.118  71.548  62.777 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 O     1 
ATOM   4016 C CB    . PHE A-2 1 153 ? 94.729  73.510  62.268 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4017 C CG    . PHE A-2 1 153 ? 95.228  72.184  61.755 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4018 C CD1   . PHE A-2 1 153 ? 95.067  71.836  60.415 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4019 C CD2   . PHE A-2 1 153 ? 95.865  71.289  62.609 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4020 C CE1   . PHE A-2 1 153 ? 95.537  70.617  59.928 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4021 C CE2   . PHE A-2 1 153 ? 96.339  70.069  62.135 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4022 C CZ    . PHE A-2 1 153 ? 96.175  69.732  60.790 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 159  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4023 N N     . TRP A-2 1 154 ? 92.712  72.818  64.521 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 N     1 
ATOM   4024 C CA    . TRP A-2 1 154 ? 92.222  71.859  65.498 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4025 C C     . TRP A-2 1 154 ? 90.729  71.579  65.352 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 C     1 
ATOM   4026 O O     . TRP A-2 1 154 ? 90.323  70.422  65.344 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 O     1 
ATOM   4027 C CB    . TRP A-2 1 154 ? 92.551  72.340  66.918 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4028 C CG    . TRP A-2 1 154 ? 93.928  72.963  67.032 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4029 C CD1   . TRP A-2 1 154 ? 94.235  74.298  66.962 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4030 C CD2   . TRP A-2 1 154 ? 95.180  72.275  67.191 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4031 N NE1   . TRP A-2 1 154 ? 95.595  74.480  67.068 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4032 C CE2   . TRP A-2 1 154 ? 96.200  73.258  67.210 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4033 C CE3   . TRP A-2 1 154 ? 95.541  70.925  67.318 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4034 C CZ2   . TRP A-2 1 154 ? 97.557  72.934  67.351 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4035 C CZ3   . TRP A-2 1 154 ? 96.896  70.601  67.458 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4036 C CH2   . TRP A-2 1 154 ? 97.885  71.605  67.473 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 160  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4037 N N     . ASP A-2 1 155 ? 89.911  72.623  65.227 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 N     1 
ATOM   4038 C CA    . ASP A-2 1 155 ? 88.471  72.421  65.080 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4039 C C     . ASP A-2 1 155 ? 88.167  71.609  63.827 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 C     1 
ATOM   4040 O O     . ASP A-2 1 155 ? 87.240  70.797  63.809 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 O     1 
ATOM   4041 C CB    . ASP A-2 1 155 ? 87.725  73.761  65.024 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4042 C CG    . ASP A-2 1 155 ? 87.792  74.527  66.338 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4043 O OD1   . ASP A-2 1 155 ? 87.962  73.889  67.400 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4044 O OD2   . ASP A-2 1 155 ? 87.663  75.770  66.312 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 161  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4045 N N     . PHE A-2 1 156 ? 88.955  71.827  62.780 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 N     1 
ATOM   4046 C CA    . PHE A-2 1 156 ? 88.777  71.101  61.526 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4047 C C     . PHE A-2 1 156 ? 88.945  69.603  61.765 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 C     1 
ATOM   4048 O O     . PHE A-2 1 156 ? 88.063  68.806  61.433 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 O     1 
ATOM   4049 C CB    . PHE A-2 1 156 ? 89.805  71.569  60.493 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4050 C CG    . PHE A-2 1 156 ? 89.778  70.788  59.214 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4051 C CD1   . PHE A-2 1 156 ? 88.719  70.923  58.322 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4052 C CD2   . PHE A-2 1 156 ? 90.807  69.906  58.904 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4053 C CE1   . PHE A-2 1 156 ? 88.688  70.190  57.137 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4054 C CE2   . PHE A-2 1 156 ? 90.784  69.170  57.723 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4055 C CZ    . PHE A-2 1 156 ? 89.725  69.312  56.839 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 162  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4056 N N     . LEU A-2 1 157 ? 90.079  69.226  62.345 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 N     1 
ATOM   4057 C CA    . LEU A-2 1 157 ? 90.354  67.822  62.623 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4058 C C     . LEU A-2 1 157 ? 89.288  67.170  63.504 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 C     1 
ATOM   4059 O O     . LEU A-2 1 157 ? 89.065  65.966  63.411 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 O     1 
ATOM   4060 C CB    . LEU A-2 1 157 ? 91.719  67.654  63.307 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4061 C CG    . LEU A-2 1 157 ? 93.026  67.907  62.551 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4062 C CD1   . LEU A-2 1 157 ? 94.191  67.649  63.492 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4063 C CD2   . LEU A-2 1 157 ? 93.124  67.005  61.329 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 163  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4064 N N     . ASN A-2 1 158 ? 88.633  67.954  64.355 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 N     1 
ATOM   4065 C CA    . ASN A-2 1 158 ? 87.622  67.392  65.248 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4066 C C     . ASN A-2 1 158 ? 86.183  67.414  64.753 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 C     1 
ATOM   4067 O O     . ASN A-2 1 158 ? 85.243  67.403  65.548 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 O     1 
ATOM   4068 C CB    . ASN A-2 1 158 ? 87.697  68.051  66.626 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4069 C CG    . ASN A-2 1 158 ? 88.891  67.577  67.427 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4070 O OD1   . ASN A-2 1 158 ? 90.025  67.988  67.180 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4071 N ND2   . ASN A-2 1 158 ? 88.643  66.691  68.384 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 164  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4072 N N     . LYS A-2 1 159 ? 86.014  67.446  63.438 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 N     1 
ATOM   4073 C CA    . LYS A-2 1 159 ? 84.687  67.416  62.844 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4074 C C     . LYS A-2 1 159 ? 84.419  65.947  62.534 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 C     1 
ATOM   4075 O O     . LYS A-2 1 159 ? 85.350  65.191  62.251 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 O     1 
ATOM   4076 C CB    . LYS A-2 1 159 ? 84.660  68.237  61.553 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4077 C CG    . LYS A-2 1 159 ? 84.785  69.736  61.775 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4078 C CD    . LYS A-2 1 159 ? 85.186  70.468  60.502 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4079 C CE    . LYS A-2 1 159 ? 84.202  70.243  59.380 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4080 N NZ    . LYS A-2 1 159 ? 84.671  70.922  58.152 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 165  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4081 N N     . ASP A-2 1 160 ? 83.157  65.539  62.594 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 N     1 
ATOM   4082 C CA    . ASP A-2 1 160 ? 82.802  64.153  62.315 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4083 C C     . ASP A-2 1 160 ? 83.219  63.719  60.915 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 C     1 
ATOM   4084 O O     . ASP A-2 1 160 ? 83.635  62.579  60.707 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 O     1 
ATOM   4085 C CB    . ASP A-2 1 160 ? 81.294  63.953  62.491 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4086 C CG    . ASP A-2 1 160 ? 80.886  63.856  63.947 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4087 O OD1   . ASP A-2 1 160 ? 81.324  64.709  64.750 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4088 O OD2   . ASP A-2 1 160 ? 80.122  62.927  64.286 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 166  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4089 N N     . SER A-2 1 161 ? 83.114  64.636  59.959 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 N     1 
ATOM   4090 C CA    . SER A-2 1 161 ? 83.464  64.344  58.573 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 CA    1 
ATOM   4091 C C     . SER A-2 1 161 ? 84.970  64.328  58.340 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 C     1 
ATOM   4092 O O     . SER A-2 1 161 ? 85.420  64.196  57.203 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 O     1 
ATOM   4093 C CB    . SER A-2 1 161 ? 82.830  65.379  57.636 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 CB    1 
ATOM   4094 O OG    . SER A-2 1 161 ? 83.456  66.646  57.771 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 167  SER A-2 OG    1 
ATOM   4095 N N     . GLU A-2 1 162 ? 85.745  64.468  59.409 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 N     1 
ATOM   4096 C CA    . GLU A-2 1 162 ? 87.201  64.480  59.293 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4097 C C     . GLU A-2 1 162 ? 87.839  63.460  60.228 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 C     1 
ATOM   4098 O O     . GLU A-2 1 162 ? 89.018  63.557  60.568 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 O     1 
ATOM   4099 C CB    . GLU A-2 1 162 ? 87.730  65.879  59.605 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4100 C CG    . GLU A-2 1 162 ? 87.288  66.949  58.605 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4101 C CD    . GLU A-2 1 162 ? 87.827  66.707  57.209 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4102 O OE1   . GLU A-2 1 162 ? 89.042  66.451  57.074 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4103 O OE2   . GLU A-2 1 162 ? 87.042  66.781  56.243 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 168  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4104 N N     . SER A-2 1 163 ? 87.035  62.481  60.628 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 N     1 
ATOM   4105 C CA    . SER A-2 1 163 ? 87.451  61.413  61.525 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 CA    1 
ATOM   4106 C C     . SER A-2 1 163 ? 88.785  60.775  61.146 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 C     1 
ATOM   4107 O O     . SER A-2 1 163 ? 89.656  60.591  61.992 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 O     1 
ATOM   4108 C CB    . SER A-2 1 163 ? 86.368  60.334  61.552 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 CB    1 
ATOM   4109 O OG    . SER A-2 1 163 ? 86.751  59.248  62.372 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 169  SER A-2 OG    1 
ATOM   4110 N N     . SER A-2 1 164 ? 88.930  60.429  59.873 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 N     1 
ATOM   4111 C CA    . SER A-2 1 164 ? 90.147  59.795  59.382 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 CA    1 
ATOM   4112 C C     . SER A-2 1 164 ? 91.341  60.748  59.351 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 C     1 
ATOM   4113 O O     . SER A-2 1 164 ? 92.479  60.332  59.565 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 O     1 
ATOM   4114 C CB    . SER A-2 1 164 ? 89.905  59.207  57.986 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 CB    1 
ATOM   4115 O OG    . SER A-2 1 164 ? 89.446  60.199  57.083 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 170  SER A-2 OG    1 
ATOM   4116 N N     . THR A-2 1 165 ? 91.079  62.025  59.097 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 N     1 
ATOM   4117 C CA    . THR A-2 1 165 ? 92.141  63.022  59.052 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CA    1 
ATOM   4118 C C     . THR A-2 1 165 ? 92.750  63.160  60.442 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 C     1 
ATOM   4119 O O     . THR A-2 1 165 ? 93.969  63.190  60.587 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 O     1 
ATOM   4120 C CB    . THR A-2 1 165 ? 91.600  64.392  58.587 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CB    1 
ATOM   4121 O OG1   . THR A-2 1 165 ? 90.771  64.205  57.432 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4122 C CG2   . THR A-2 1 165 ? 92.752  65.328  58.213 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 171  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4123 N N     . LEU A-2 1 166 ? 91.898  63.228  61.461 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 N     1 
ATOM   4124 C CA    . LEU A-2 1 166 ? 92.359  63.349  62.845 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4125 C C     . LEU A-2 1 166 ? 93.229  62.164  63.252 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 C     1 
ATOM   4126 O O     . LEU A-2 1 166 ? 94.257  62.337  63.910 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 O     1 
ATOM   4127 C CB    . LEU A-2 1 166 ? 91.168  63.444  63.802 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4128 C CG    . LEU A-2 1 166 ? 91.441  63.120  65.277 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4129 C CD1   . LEU A-2 1 166 ? 92.476  64.082  65.847 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4130 C CD2   . LEU A-2 1 166 ? 90.134  63.207  66.067 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 172  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4131 N N     . SER A-2 1 167 ? 92.807  60.959  62.877 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 N     1 
ATOM   4132 C CA    . SER A-2 1 167 ? 93.578  59.771  63.215 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 CA    1 
ATOM   4133 C C     . SER A-2 1 167 ? 94.909  59.805  62.468 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 C     1 
ATOM   4134 O O     . SER A-2 1 167 ? 95.924  59.345  62.988 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 O     1 
ATOM   4135 C CB    . SER A-2 1 167 ? 92.792  58.497  62.876 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 CB    1 
ATOM   4136 O OG    . SER A-2 1 167 ? 92.314  58.522  61.547 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 173  SER A-2 OG    1 
ATOM   4137 N N     . MET A-2 1 168 ? 94.899  60.359  61.253 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 N     1 
ATOM   4138 C CA    . MET A-2 1 168 ? 96.119  60.483  60.456 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CA    1 
ATOM   4139 C C     . MET A-2 1 168 ? 97.073  61.419  61.194 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 C     1 
ATOM   4140 O O     . MET A-2 1 168 ? 98.275  61.165  61.281 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 O     1 
ATOM   4141 C CB    . MET A-2 1 168 ? 95.815  61.076  59.073 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CB    1 
ATOM   4142 C CG    . MET A-2 1 168 ? 97.061  61.493  58.302 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CG    1 
ATOM   4143 S SD    . MET A-2 1 168 ? 96.698  62.453  56.824 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 SD    1 
ATOM   4144 C CE    . MET A-2 1 168 ? 96.351  64.049  57.527 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 174  MET A-2 CE    1 
ATOM   4145 N N     . PHE A-2 1 169 ? 96.520  62.504  61.726 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 N     1 
ATOM   4146 C CA    . PHE A-2 1 169 ? 97.310  63.479  62.460 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4147 C C     . PHE A-2 1 169 ? 97.884  62.881  63.740 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 C     1 
ATOM   4148 O O     . PHE A-2 1 169 ? 99.065  63.068  64.038 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 O     1 
ATOM   4149 C CB    . PHE A-2 1 169 ? 96.465  64.716  62.786 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4150 C CG    . PHE A-2 1 169 ? 97.209  65.773  63.549 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4151 C CD1   . PHE A-2 1 169 ? 97.082  65.872  64.928 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4152 C CD2   . PHE A-2 1 169 ? 98.056  66.653  62.889 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4153 C CE1   . PHE A-2 1 169 ? 97.792  66.841  65.648 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4154 C CE2   . PHE A-2 1 169 ? 98.775  67.625  63.587 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4155 C CZ    . PHE A-2 1 169 ? 98.646  67.724  64.971 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 175  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4156 N N     . GLN A-2 1 170 ? 97.067  62.151  64.492 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 N     1 
ATOM   4157 C CA    . GLN A-2 1 170 ? 97.573  61.560  65.724 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4158 C C     . GLN A-2 1 170 ? 98.566  60.425  65.464 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 C     1 
ATOM   4159 O O     . GLN A-2 1 170 ? 99.407  60.125  66.315 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 O     1 
ATOM   4160 C CB    . GLN A-2 1 170 ? 96.417  61.118  66.648 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4161 C CG    . GLN A-2 1 170 ? 95.324  60.284  66.016 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4162 C CD    . GLN A-2 1 170 ? 93.992  60.414  66.759 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4163 O OE1   . GLN A-2 1 170 ? 93.023  59.709  66.456 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4164 N NE2   . GLN A-2 1 170 ? 93.939  61.327  67.728 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 176  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4165 N N     . ASP A-2 1 171 ? 98.493  59.803  64.290 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 N     1 
ATOM   4166 C CA    . ASP A-2 1 171 ? 99.453  58.749  63.971 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4167 C C     . ASP A-2 1 171 ? 100.829 59.396  63.812 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 C     1 
ATOM   4168 O O     . ASP A-2 1 171 ? 101.832 58.874  64.289 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 O     1 
ATOM   4169 C CB    . ASP A-2 1 171 ? 99.094  58.025  62.666 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4170 C CG    . ASP A-2 1 171 ? 97.965  57.023  62.837 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4171 O OD1   . ASP A-2 1 171 ? 97.738  56.559  63.981 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4172 O OD2   . ASP A-2 1 171 ? 97.318  56.684  61.819 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 177  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4173 N N     . ALA A-2 1 172 ? 100.864 60.542  63.140 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 N     1 
ATOM   4174 C CA    . ALA A-2 1 172 ? 102.112 61.255  62.912 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4175 C C     . ALA A-2 1 172 ? 102.707 61.755  64.218 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 C     1 
ATOM   4176 O O     . ALA A-2 1 172 ? 103.913 61.639  64.441 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 O     1 
ATOM   4177 C CB    . ALA A-2 1 172 ? 101.884 62.427  61.964 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 178  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4178 N N     . MET A-2 1 173 ? 101.862 62.311  65.082 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 N     1 
ATOM   4179 C CA    . MET A-2 1 173 ? 102.342 62.827  66.358 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CA    1 
ATOM   4180 C C     . MET A-2 1 173 ? 102.888 61.703  67.222 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 C     1 
ATOM   4181 O O     . MET A-2 1 173 ? 103.951 61.839  67.822 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 O     1 
ATOM   4182 C CB    . MET A-2 1 173 ? 101.226 63.571  67.102 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CB    1 
ATOM   4183 C CG    . MET A-2 1 173 ? 100.767 64.851  66.407 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CG    1 
ATOM   4184 S SD    . MET A-2 1 173 ? 102.114 66.035  66.073 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 SD    1 
ATOM   4185 C CE    . MET A-2 1 173 ? 102.478 65.682  64.313 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 179  MET A-2 CE    1 
ATOM   4186 N N     . ALA A-2 1 174 ? 102.169 60.585  67.273 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 N     1 
ATOM   4187 C CA    . ALA A-2 1 174 ? 102.616 59.449  68.075 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4188 C C     . ALA A-2 1 174 ? 103.935 58.927  67.517 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 C     1 
ATOM   4189 O O     . ALA A-2 1 174 ? 104.835 58.546  68.268 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 O     1 
ATOM   4190 C CB    . ALA A-2 1 174 ? 101.564 58.347  68.061 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 180  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4191 N N     . SER A-2 1 175 ? 104.042 58.911  66.192 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 N     1 
ATOM   4192 C CA    . SER A-2 1 175 ? 105.258 58.452  65.535 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 CA    1 
ATOM   4193 C C     . SER A-2 1 175 ? 106.431 59.378  65.846 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 C     1 
ATOM   4194 O O     . SER A-2 1 175 ? 107.565 58.927  66.017 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 O     1 
ATOM   4195 C CB    . SER A-2 1 175 ? 105.052 58.395  64.029 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 CB    1 
ATOM   4196 O OG    . SER A-2 1 175 ? 106.301 58.297  63.380 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 181  SER A-2 OG    1 
ATOM   4197 N N     . ASP A-2 1 176 ? 106.149 60.675  65.923 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 N     1 
ATOM   4198 C CA    . ASP A-2 1 176 ? 107.173 61.667  66.217 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4199 C C     . ASP A-2 1 176 ? 107.723 61.517  67.635 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 C     1 
ATOM   4200 O O     . ASP A-2 1 176 ? 108.936 61.499  67.839 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 O     1 
ATOM   4201 C CB    . ASP A-2 1 176 ? 106.606 63.076  66.033 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4202 C CG    . ASP A-2 1 176 ? 107.614 64.154  66.369 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4203 O OD1   . ASP A-2 1 176 ? 108.672 64.208  65.707 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4204 O OD2   . ASP A-2 1 176 ? 107.349 64.944  67.299 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 182  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4205 N N     . SER A-2 1 177 ? 106.829 61.411  68.612 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 N     1 
ATOM   4206 C CA    . SER A-2 1 177 ? 107.239 61.262  70.005 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 CA    1 
ATOM   4207 C C     . SER A-2 1 177 ? 108.008 59.956  70.188 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 C     1 
ATOM   4208 O O     . SER A-2 1 177 ? 108.901 59.857  71.029 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 O     1 
ATOM   4209 C CB    . SER A-2 1 177 ? 106.012 61.274  70.918 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 CB    1 
ATOM   4210 O OG    . SER A-2 1 177 ? 105.160 60.179  70.631 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 183  SER A-2 OG    1 
ATOM   4211 N N     . ARG A-2 1 178 ? 107.647 58.959  69.388 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 N     1 
ATOM   4212 C CA    . ARG A-2 1 178 ? 108.285 57.649  69.428 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CA    1 
ATOM   4213 C C     . ARG A-2 1 178 ? 109.751 57.771  69.019 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 C     1 
ATOM   4214 O O     . ARG A-2 1 178 ? 110.615 57.084  69.559 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 O     1 
ATOM   4215 C CB    . ARG A-2 1 178 ? 107.549 56.710  68.474 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CB    1 
ATOM   4216 C CG    . ARG A-2 1 178 ? 108.035 55.273  68.437 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CG    1 
ATOM   4217 C CD    . ARG A-2 1 178 ? 107.336 54.538  67.298 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CD    1 
ATOM   4218 N NE    . ARG A-2 1 178 ? 105.883 54.647  67.408 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NE    1 
ATOM   4219 C CZ    . ARG A-2 1 178 ? 105.054 54.715  66.369 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4220 N NH1   . ARG A-2 1 178 ? 105.531 54.687  65.129 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4221 N NH2   . ARG A-2 1 178 ? 103.747 54.812  66.571 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 184  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4222 N N     . MET A-2 1 179 ? 110.023 58.662  68.069 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 N     1 
ATOM   4223 C CA    . MET A-2 1 179 ? 111.380 58.888  67.575 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CA    1 
ATOM   4224 C C     . MET A-2 1 179 ? 112.303 59.419  68.669 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 C     1 
ATOM   4225 O O     . MET A-2 1 179 ? 113.527 59.447  68.505 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 O     1 
ATOM   4226 C CB    . MET A-2 1 179 ? 111.366 59.891  66.413 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CB    1 
ATOM   4227 C CG    . MET A-2 1 179 ? 110.546 59.468  65.198 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CG    1 
ATOM   4228 S SD    . MET A-2 1 179 ? 111.082 57.898  64.474 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 SD    1 
ATOM   4229 C CE    . MET A-2 1 179 ? 109.583 56.921  64.623 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 185  MET A-2 CE    1 
ATOM   4230 N N     . PHE A-2 1 180 ? 111.720 59.858  69.781 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 N     1 
ATOM   4231 C CA    . PHE A-2 1 180 ? 112.528 60.383  70.867 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4232 C C     . PHE A-2 1 180 ? 113.380 59.264  71.447 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 C     1 
ATOM   4233 O O     . PHE A-2 1 180 ? 114.447 59.512  71.992 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 O     1 
ATOM   4234 C CB    . PHE A-2 1 180 ? 111.653 60.996  71.965 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4235 C CG    . PHE A-2 1 180 ? 112.443 61.600  73.086 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4236 C CD1   . PHE A-2 1 180 ? 113.396 62.578  72.824 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4237 C CD2   . PHE A-2 1 180 ? 112.271 61.165  74.397 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4238 C CE1   . PHE A-2 1 180 ? 114.175 63.116  73.855 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4239 C CE2   . PHE A-2 1 180 ? 113.040 61.694  75.436 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4240 C CZ    . PHE A-2 1 180 ? 113.998 62.673  75.162 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 186  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4241 N N     . LYS A-2 1 181 ? 112.899 58.032  71.331 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 N     1 
ATOM   4242 C CA    . LYS A-2 1 181 ? 113.644 56.880  71.827 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4243 C C     . LYS A-2 1 181 ? 114.957 56.798  71.057 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 C     1 
ATOM   4244 O O     . LYS A-2 1 181 ? 116.010 56.520  71.632 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 O     1 
ATOM   4245 C CB    . LYS A-2 1 181 ? 112.844 55.593  71.620 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4246 C CG    . LYS A-2 1 181 ? 113.509 54.340  72.165 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4247 C CD    . LYS A-2 1 181 ? 112.566 53.153  72.057 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4248 C CE    . LYS A-2 1 181 ? 113.188 51.885  72.612 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4249 N NZ    . LYS A-2 1 181 ? 112.239 50.733  72.539 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 187  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4250 N N     . LEU A-2 1 182 ? 114.887 57.045  69.754 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 N     1 
ATOM   4251 C CA    . LEU A-2 1 182 ? 116.078 57.008  68.923 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4252 C C     . LEU A-2 1 182 ? 117.043 58.095  69.382 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 C     1 
ATOM   4253 O O     . LEU A-2 1 182 ? 118.258 57.900  69.378 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 O     1 
ATOM   4254 C CB    . LEU A-2 1 182 ? 115.716 57.195  67.443 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4255 C CG    . LEU A-2 1 182 ? 115.046 56.004  66.736 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4256 C CD1   . LEU A-2 1 182 ? 114.851 56.332  65.256 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4257 C CD2   . LEU A-2 1 182 ? 115.909 54.756  66.876 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 188  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4258 N N     . VAL A-2 1 183 ? 116.498 59.237  69.788 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 N     1 
ATOM   4259 C CA    . VAL A-2 1 183 ? 117.324 60.337  70.273 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4260 C C     . VAL A-2 1 183 ? 118.112 59.904  71.512 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 C     1 
ATOM   4261 O O     . VAL A-2 1 183 ? 119.302 60.203  71.642 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 O     1 
ATOM   4262 C CB    . VAL A-2 1 183 ? 116.461 61.565  70.641 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4263 C CG1   . VAL A-2 1 183 ? 117.294 62.588  71.408 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4264 C CG2   . VAL A-2 1 183 ? 115.891 62.189  69.376 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 189  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4265 N N     . LEU A-2 1 184 ? 117.441 59.198  72.416 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 N     1 
ATOM   4266 C CA    . LEU A-2 1 184 ? 118.074 58.732  73.640 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4267 C C     . LEU A-2 1 184 ? 119.165 57.720  73.326 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 C     1 
ATOM   4268 O O     . LEU A-2 1 184 ? 120.299 57.853  73.786 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 O     1 
ATOM   4269 C CB    . LEU A-2 1 184 ? 117.029 58.109  74.567 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4270 C CG    . LEU A-2 1 184 ? 115.962 59.079  75.081 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4271 C CD1   . LEU A-2 1 184 ? 114.823 58.310  75.728 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4272 C CD2   . LEU A-2 1 184 ? 116.593 60.053  76.068 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 190  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4273 N N     . GLN A-2 1 185 ? 118.823 56.708  72.539 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 N     1 
ATOM   4274 C CA    . GLN A-2 1 185 ? 119.790 55.682  72.169 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4275 C C     . GLN A-2 1 185 ? 121.003 56.292  71.477 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 C     1 
ATOM   4276 O O     . GLN A-2 1 185 ? 122.133 55.838  71.671 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 O     1 
ATOM   4277 C CB    . GLN A-2 1 185 ? 119.146 54.661  71.235 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4278 C CG    . GLN A-2 1 185 ? 118.065 53.806  71.870 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4279 C CD    . GLN A-2 1 185 ? 117.250 53.060  70.828 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4280 O OE1   . GLN A-2 1 185 ? 117.802 52.480  69.895 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4281 N NE2   . GLN A-2 1 185 ? 115.929 53.070  70.984 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 191  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4282 N N     . GLU A-2 1 186 ? 120.763 57.331  70.682 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 N     1 
ATOM   4283 C CA    . GLU A-2 1 186 ? 121.822 57.992  69.925 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4284 C C     . GLU A-2 1 186 ? 122.657 58.995  70.724 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 C     1 
ATOM   4285 O O     . GLU A-2 1 186 ? 123.709 59.425  70.256 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 O     1 
ATOM   4286 C CB    . GLU A-2 1 186 ? 121.219 58.702  68.711 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4287 C CG    . GLU A-2 1 186 ? 122.031 58.567  67.436 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4288 C CD    . GLU A-2 1 186 ? 121.927 57.180  66.832 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4289 O OE1   . GLU A-2 1 186 ? 120.840 56.838  66.318 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4290 O OE2   . GLU A-2 1 186 ? 122.925 56.427  66.878 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 192  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4291 N N     . ASN A-2 1 187 ? 122.188 59.384  71.908 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 N     1 
ATOM   4292 C CA    . ASN A-2 1 187 ? 122.933 60.340  72.732 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4293 C C     . ASN A-2 1 187 ? 123.006 59.921  74.200 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 C     1 
ATOM   4294 O O     . ASN A-2 1 187 ? 122.782 60.738  75.092 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 O     1 
ATOM   4295 C CB    . ASN A-2 1 187 ? 122.320 61.751  72.647 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4296 C CG    . ASN A-2 1 187 ? 122.218 62.272  71.216 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4297 O OD1   . ASN A-2 1 187 ? 121.349 61.852  70.451 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4298 N ND2   . ASN A-2 1 187 ? 123.110 63.182  70.851 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4299 N N     . LYS A-2 1 188 ? 123.320 58.653  74.449 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 N     1 
ATOM   4300 C CA    . LYS A-2 1 188 ? 123.433 58.146  75.816 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4301 C C     . LYS A-2 1 188 ? 124.342 59.058  76.650 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 C     1 
ATOM   4302 O O     . LYS A-2 1 188 ? 124.065 59.343  77.814 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 O     1 
ATOM   4303 C CB    . LYS A-2 1 188 ? 124.010 56.727  75.811 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4304 C CG    . LYS A-2 1 188 ? 123.116 55.661  75.192 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4305 C CD    . LYS A-2 1 188 ? 123.772 54.289  75.317 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4306 C CE    . LYS A-2 1 188 ? 122.970 53.197  74.625 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4307 N NZ    . LYS A-2 1 188 ? 121.665 52.962  75.291 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 194  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4308 N N     . ARG A-2 1 189 ? 125.432 59.500  76.037 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 N     1 
ATOM   4309 C CA    . ARG A-2 1 189 ? 126.407 60.377  76.677 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CA    1 
ATOM   4310 C C     . ARG A-2 1 189 ? 125.751 61.487  77.496 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 C     1 
ATOM   4311 O O     . ARG A-2 1 189 ? 126.224 61.835  78.579 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 O     1 
ATOM   4312 C CB    . ARG A-2 1 189 ? 127.292 61.000  75.600 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CB    1 
ATOM   4313 C CG    . ARG A-2 1 189 ? 128.253 62.076  76.080 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CG    1 
ATOM   4314 C CD    . ARG A-2 1 189 ? 128.611 62.984  74.907 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CD    1 
ATOM   4315 N NE    . ARG A-2 1 189 ? 128.698 62.226  73.659 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NE    1 
ATOM   4316 C CZ    . ARG A-2 1 189 ? 128.894 62.763  72.456 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4317 N NH1   . ARG A-2 1 189 ? 129.027 64.079  72.317 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4318 N NH2   . ARG A-2 1 189 ? 128.955 61.980  71.385 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 195  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4319 N N     . VAL A-2 1 190 ? 124.658 62.032  76.977 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 N     1 
ATOM   4320 C CA    . VAL A-2 1 190 ? 123.945 63.118  77.638 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4321 C C     . VAL A-2 1 190 ? 123.356 62.775  79.008 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 C     1 
ATOM   4322 O O     . VAL A-2 1 190 ? 123.420 63.589  79.927 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 O     1 
ATOM   4323 C CB    . VAL A-2 1 190 ? 122.803 63.660  76.727 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4324 C CG1   . VAL A-2 1 190 ? 122.026 64.760  77.444 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4325 C CG2   . VAL A-2 1 190 ? 123.389 64.191  75.418 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4326 N N     . PHE A-2 1 191 ? 122.789 61.578  79.146 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 N     1 
ATOM   4327 C CA    . PHE A-2 1 191 ? 122.169 61.169  80.404 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4328 C C     . PHE A-2 1 191 ? 122.994 60.181  81.223 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 C     1 
ATOM   4329 O O     . PHE A-2 1 191 ? 122.686 59.929  82.386 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 O     1 
ATOM   4330 C CB    . PHE A-2 1 191 ? 120.795 60.543  80.137 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4331 C CG    . PHE A-2 1 191 ? 119.928 61.346  79.209 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4332 C CD1   . PHE A-2 1 191 ? 120.172 61.351  77.836 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4333 C CD2   . PHE A-2 1 191 ? 118.888 62.123  79.708 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4334 C CE1   . PHE A-2 1 191 ? 119.395 62.119  76.977 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4335 C CE2   . PHE A-2 1 191 ? 118.105 62.897  78.854 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4336 C CZ    . PHE A-2 1 191 ? 118.359 62.896  77.487 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 197  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4337 N N     . GLU A-2 1 192 ? 124.045 59.639  80.617 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 N     1 
ATOM   4338 C CA    . GLU A-2 1 192 ? 124.900 58.635  81.252 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4339 C C     . GLU A-2 1 192 ? 125.348 58.865  82.697 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 C     1 
ATOM   4340 O O     . GLU A-2 1 192 ? 125.108 58.019  83.559 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 O     1 
ATOM   4341 C CB    . GLU A-2 1 192 ? 126.127 58.384  80.376 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4342 C CG    . GLU A-2 1 192 ? 126.496 56.918  80.260 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4343 C CD    . GLU A-2 1 192 ? 126.845 56.524  78.837 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4344 O OE1   . GLU A-2 1 192 ? 127.734 57.176  78.246 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4345 O OE2   . GLU A-2 1 192 ? 126.232 55.565  78.315 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 198  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4346 N N     . GLY A-2 1 193 ? 126.002 59.991  82.968 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 N     1 
ATOM   4347 C CA    . GLY A-2 1 193 ? 126.467 60.251  84.322 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4348 C C     . GLY A-2 1 193 ? 125.467 60.861  85.296 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 C     1 
ATOM   4349 O O     . GLY A-2 1 193 ? 125.866 61.437  86.306 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 199  GLY A-2 O     1 
ATOM   4350 N N     . LEU A-2 1 194 ? 124.172 60.729  85.018 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 N     1 
ATOM   4351 C CA    . LEU A-2 1 194 ? 123.155 61.296  85.899 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4352 C C     . LEU A-2 1 194 ? 122.570 60.299  86.890 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 C     1 
ATOM   4353 O O     . LEU A-2 1 194 ? 122.410 59.120  86.583 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 O     1 
ATOM   4354 C CB    . LEU A-2 1 194 ? 122.009 61.883  85.073 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4355 C CG    . LEU A-2 1 194 ? 122.312 63.080  84.172 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4356 C CD1   . LEU A-2 1 194 ? 121.092 63.377  83.321 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4357 C CD2   . LEU A-2 1 194 ? 122.698 64.282  85.014 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 200  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4358 N N     . GLU A-2 1 195 ? 122.248 60.780  88.085 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 N     1 
ATOM   4359 C CA    . GLU A-2 1 195 ? 121.639 59.925  89.094 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4360 C C     . GLU A-2 1 195 ? 120.142 60.186  89.115 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 C     1 
ATOM   4361 O O     . GLU A-2 1 195 ? 119.346 59.266  89.302 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 O     1 
ATOM   4362 C CB    . GLU A-2 1 195 ? 122.213 60.207  90.489 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4363 C CG    . GLU A-2 1 195 ? 123.493 59.450  90.814 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4364 C CD    . GLU A-2 1 195 ? 123.872 59.563  92.285 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4365 O OE1   . GLU A-2 1 195 ? 123.049 59.169  93.141 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4366 O OE2   . GLU A-2 1 195 ? 124.989 60.044  92.581 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 201  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4367 N N     . SER A-2 1 196 ? 119.769 61.446  88.908 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 N     1 
ATOM   4368 C CA    . SER A-2 1 196 ? 118.364 61.846  88.928 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 CA    1 
ATOM   4369 C C     . SER A-2 1 196 ? 117.995 62.794  87.794 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 C     1 
ATOM   4370 O O     . SER A-2 1 196 ? 118.851 63.490  87.249 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 O     1 
ATOM   4371 C CB    . SER A-2 1 196 ? 118.049 62.536  90.249 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 CB    1 
ATOM   4372 O OG    . SER A-2 1 196 ? 118.787 63.743  90.348 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 202  SER A-2 OG    1 
ATOM   4373 N N     . LEU A-2 1 197 ? 116.710 62.826  87.456 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 N     1 
ATOM   4374 C CA    . LEU A-2 1 197 ? 116.212 63.707  86.405 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4375 C C     . LEU A-2 1 197 ? 114.750 64.090  86.616 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 C     1 
ATOM   4376 O O     . LEU A-2 1 197 ? 113.929 63.266  87.019 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 O     1 
ATOM   4377 C CB    . LEU A-2 1 197 ? 116.373 63.050  85.024 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4378 C CG    . LEU A-2 1 197 ? 115.838 63.876  83.844 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4379 C CD1   . LEU A-2 1 197 ? 116.656 63.592  82.608 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4380 C CD2   . LEU A-2 1 197 ? 114.370 63.557  83.600 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 203  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4381 N N     . VAL A-2 1 198 ? 114.430 65.350  86.350 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 N     1 
ATOM   4382 C CA    . VAL A-2 1 198 ? 113.055 65.814  86.476 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4383 C C     . VAL A-2 1 198 ? 112.531 66.215  85.101 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 C     1 
ATOM   4384 O O     . VAL A-2 1 198 ? 113.083 67.090  84.429 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 O     1 
ATOM   4385 C CB    . VAL A-2 1 198 ? 112.922 67.012  87.445 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4386 C CG1   . VAL A-2 1 198 ? 113.900 68.115  87.074 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4387 C CG2   . VAL A-2 1 198 ? 111.487 67.531  87.410 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 204  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4388 N N     . ASP A-2 1 199 ? 111.465 65.544  84.690 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 N     1 
ATOM   4389 C CA    . ASP A-2 1 199 ? 110.830 65.771  83.403 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4390 C C     . ASP A-2 1 199 ? 109.727 66.802  83.613 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 C     1 
ATOM   4391 O O     . ASP A-2 1 199 ? 108.644 66.468  84.084 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 O     1 
ATOM   4392 C CB    . ASP A-2 1 199 ? 110.257 64.441  82.906 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4393 C CG    . ASP A-2 1 199 ? 109.705 64.522  81.494 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4394 O OD1   . ASP A-2 1 199 ? 109.983 65.514  80.783 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4395 O OD2   . ASP A-2 1 199 ? 108.999 63.571  81.093 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 205  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4396 N N     . VAL A-2 1 200 ? 110.022 68.060  83.284 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 N     1 
ATOM   4397 C CA    . VAL A-2 1 200 ? 109.068 69.158  83.445 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4398 C C     . VAL A-2 1 200 ? 108.002 69.100  82.361 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 C     1 
ATOM   4399 O O     . VAL A-2 1 200 ? 108.312 68.959  81.173 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 O     1 
ATOM   4400 C CB    . VAL A-2 1 200 ? 109.786 70.523  83.388 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4401 C CG1   . VAL A-2 1 200 ? 108.798 71.644  83.615 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4402 C CG2   . VAL A-2 1 200 ? 110.887 70.570  84.435 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4403 N N     . GLY A-2 1 201 ? 106.742 69.209  82.772 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 N     1 
ATOM   4404 C CA    . GLY A-2 1 201 ? 105.657 69.133  81.812 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4405 C C     . GLY A-2 1 201 ? 105.589 67.709  81.292 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 C     1 
ATOM   4406 O O     . GLY A-2 1 201 ? 105.147 67.466  80.173 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 207  GLY A-2 O     1 
ATOM   4407 N N     . GLY A-2 1 202 ? 106.022 66.764  82.122 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 N     1 
ATOM   4408 C CA    . GLY A-2 1 202 ? 106.031 65.364  81.731 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4409 C C     . GLY A-2 1 202 ? 104.675 64.695  81.632 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 C     1 
ATOM   4410 O O     . GLY A-2 1 202 ? 104.587 63.510  81.306 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 208  GLY A-2 O     1 
ATOM   4411 N N     . GLY A-2 1 203 ? 103.617 65.448  81.916 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 N     1 
ATOM   4412 C CA    . GLY A-2 1 203 ? 102.272 64.905  81.840 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4413 C C     . GLY A-2 1 203 ? 102.059 63.658  82.675 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 C     1 
ATOM   4414 O O     . GLY A-2 1 203 ? 102.379 63.632  83.866 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 209  GLY A-2 O     1 
ATOM   4415 N N     . THR A-2 1 204 ? 101.515 62.620  82.050 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 N     1 
ATOM   4416 C CA    . THR A-2 1 204 ? 101.252 61.365  82.739 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CA    1 
ATOM   4417 C C     . THR A-2 1 204 ? 102.473 60.452  82.767 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 C     1 
ATOM   4418 O O     . THR A-2 1 204 ? 102.394 59.320  83.250 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 O     1 
ATOM   4419 C CB    . THR A-2 1 204 ? 100.076 60.606  82.082 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CB    1 
ATOM   4420 O OG1   . THR A-2 1 204 ? 100.381 60.345  80.705 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4421 C CG2   . THR A-2 1 204 ? 98.796  61.433  82.172 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 210  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4422 N N     . GLY A-2 1 205 ? 103.593 60.929  82.228 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 N     1 
ATOM   4423 C CA    . GLY A-2 1 205 ? 104.811 60.133  82.247 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4424 C C     . GLY A-2 1 205 ? 105.252 59.381  80.999 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 C     1 
ATOM   4425 O O     . GLY A-2 1 205 ? 106.178 58.573  81.076 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 211  GLY A-2 O     1 
ATOM   4426 N N     . GLY A-2 1 206 ? 104.619 59.641  79.857 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 N     1 
ATOM   4427 C CA    . GLY A-2 1 206 ? 104.992 58.952  78.625 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4428 C C     . GLY A-2 1 206 ? 106.449 59.099  78.201 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 C     1 
ATOM   4429 O O     . GLY A-2 1 206 ? 107.052 58.163  77.681 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A-2 O     1 
ATOM   4430 N N     . VAL A-2 1 207 ? 107.025 60.272  78.422 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 N     1 
ATOM   4431 C CA    . VAL A-2 1 207 ? 108.411 60.520  78.061 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4432 C C     . VAL A-2 1 207 ? 109.381 59.853  79.039 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 C     1 
ATOM   4433 O O     . VAL A-2 1 207 ? 110.397 59.286  78.633 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 O     1 
ATOM   4434 C CB    . VAL A-2 1 207 ? 108.681 62.037  78.003 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4435 C CG1   . VAL A-2 1 207 ? 110.164 62.309  77.787 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4436 C CG2   . VAL A-2 1 207 ? 107.857 62.646  76.872 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 213  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4437 N N     . THR A-2 1 208 ? 109.069 59.918  80.327 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 N     1 
ATOM   4438 C CA    . THR A-2 1 208 ? 109.923 59.295  81.330 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CA    1 
ATOM   4439 C C     . THR A-2 1 208 ? 109.937 57.778  81.154 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 C     1 
ATOM   4440 O O     . THR A-2 1 208 ? 110.894 57.106  81.535 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 O     1 
ATOM   4441 C CB    . THR A-2 1 208 ? 109.442 59.631  82.750 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CB    1 
ATOM   4442 O OG1   . THR A-2 1 208 ? 109.787 60.986  83.053 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4443 C CG2   . THR A-2 1 208 ? 110.077 58.697  83.775 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 214  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4444 N N     . LYS A-2 1 209 ? 108.872 57.244  80.570 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 N     1 
ATOM   4445 C CA    . LYS A-2 1 209 ? 108.778 55.809  80.348 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4446 C C     . LYS A-2 1 209 ? 109.803 55.399  79.292 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 C     1 
ATOM   4447 O O     . LYS A-2 1 209 ? 110.466 54.367  79.428 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 O     1 
ATOM   4448 C CB    . LYS A-2 1 209 ? 107.352 55.446  79.919 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4449 C CG    . LYS A-2 1 209 ? 107.085 53.961  79.696 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4450 C CD    . LYS A-2 1 209 ? 107.242 53.593  78.232 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4451 C CE    . LYS A-2 1 209 ? 106.670 52.214  77.941 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4452 N NZ    . LYS A-2 1 209 ? 106.699 51.921  76.481 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 215  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4453 N N     . LEU A-2 1 210 ? 109.943 56.214  78.250 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 N     1 
ATOM   4454 C CA    . LEU A-2 1 210 ? 110.918 55.938  77.191 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4455 C C     . LEU A-2 1 210 ? 112.319 56.080  77.779 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 C     1 
ATOM   4456 O O     . LEU A-2 1 210 ? 113.225 55.302  77.477 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 O     1 
ATOM   4457 C CB    . LEU A-2 1 210 ? 110.749 56.927  76.035 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4458 C CG    . LEU A-2 1 210 ? 109.848 56.542  74.854 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4459 C CD1   . LEU A-2 1 210 ? 108.676 55.701  75.315 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4460 C CD2   . LEU A-2 1 210 ? 109.373 57.811  74.163 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 216  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4461 N N     . ILE A-2 1 211 ? 112.484 57.100  78.612 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 N     1 
ATOM   4462 C CA    . ILE A-2 1 211 ? 113.752 57.357  79.268 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4463 C C     . ILE A-2 1 211 ? 114.145 56.134  80.089 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 C     1 
ATOM   4464 O O     . ILE A-2 1 211 ? 115.310 55.736  80.102 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 O     1 
ATOM   4465 C CB    . ILE A-2 1 211 ? 113.642 58.598  80.187 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4466 C CG1   . ILE A-2 1 211 ? 113.597 59.863  79.326 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4467 C CG2   . ILE A-2 1 211 ? 114.796 58.639  81.176 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4468 C CD1   . ILE A-2 1 211 ? 113.542 61.154  80.121 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 217  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4469 N N     . HIS A-2 1 212 ? 113.172 55.522  80.756 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 N     1 
ATOM   4470 C CA    . HIS A-2 1 212 ? 113.472 54.354  81.573 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4471 C C     . HIS A-2 1 212 ? 113.807 53.127  80.742 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 C     1 
ATOM   4472 O O     . HIS A-2 1 212 ? 114.552 52.255  81.192 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 O     1 
ATOM   4473 C CB    . HIS A-2 1 212 ? 112.319 54.043  82.541 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4474 C CG    . HIS A-2 1 212 ? 112.366 54.842  83.806 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4475 N ND1   . HIS A-2 1 212 ? 113.536 55.055  84.506 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4476 C CD2   . HIS A-2 1 212 ? 111.389 55.460  84.513 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4477 C CE1   . HIS A-2 1 212 ? 113.277 55.769  85.588 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4478 N NE2   . HIS A-2 1 212 ? 111.982 56.027  85.617 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 218  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4479 N N     . GLU A-2 1 213 ? 113.263 53.057  79.533 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 N     1 
ATOM   4480 C CA    . GLU A-2 1 213 ? 113.542 51.932  78.653 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4481 C C     . GLU A-2 1 213 ? 115.032 51.903  78.315 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 C     1 
ATOM   4482 O O     . GLU A-2 1 213 ? 115.586 50.846  77.991 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 O     1 
ATOM   4483 C CB    . GLU A-2 1 213 ? 112.731 52.045  77.361 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4484 C CG    . GLU A-2 1 213 ? 111.265 51.681  77.501 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4485 C CD    . GLU A-2 1 213 ? 110.492 51.852  76.201 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4486 O OE1   . GLU A-2 1 213 ? 111.041 51.519  75.126 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4487 O OE2   . GLU A-2 1 213 ? 109.330 52.306  76.257 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 219  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4488 N N     . ILE A-2 1 214 ? 115.678 53.064  78.399 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 N     1 
ATOM   4489 C CA    . ILE A-2 1 214 ? 117.100 53.166  78.087 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4490 C C     . ILE A-2 1 214 ? 117.974 53.292  79.333 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 C     1 
ATOM   4491 O O     . ILE A-2 1 214 ? 119.098 52.791  79.355 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 O     1 
ATOM   4492 C CB    . ILE A-2 1 214 ? 117.392 54.371  77.143 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4493 C CG1   . ILE A-2 1 214 ? 116.783 54.122  75.758 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4494 C CG2   . ILE A-2 1 214 ? 118.900 54.576  77.001 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4495 C CD1   . ILE A-2 1 214 ? 115.269 54.209  75.714 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 220  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4496 N N     . PHE A-2 1 215 ? 117.458 53.960  80.361 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 N     1 
ATOM   4497 C CA    . PHE A-2 1 215 ? 118.194 54.151  81.610 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4498 C C     . PHE A-2 1 215 ? 117.332 53.722  82.801 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 C     1 
ATOM   4499 O O     . PHE A-2 1 215 ? 116.887 54.556  83.594 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 O     1 
ATOM   4500 C CB    . PHE A-2 1 215 ? 118.580 55.623  81.761 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4501 C CG    . PHE A-2 1 215 ? 119.308 56.180  80.576 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4502 C CD1   . PHE A-2 1 215 ? 120.658 55.910  80.379 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4503 C CD2   . PHE A-2 1 215 ? 118.637 56.949  79.633 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4504 C CE1   . PHE A-2 1 215 ? 121.328 56.401  79.251 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4505 C CE2   . PHE A-2 1 215 ? 119.297 57.443  78.508 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4506 C CZ    . PHE A-2 1 215 ? 120.643 57.167  78.318 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 221  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4507 N N     . PRO A-2 1 216 ? 117.096 52.410  82.951 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 N     1 
ATOM   4508 C CA    . PRO A-2 1 216 ? 116.277 51.893  84.054 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4509 C C     . PRO A-2 1 216 ? 116.716 52.245  85.480 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 C     1 
ATOM   4510 O O     . PRO A-2 1 216 ? 115.939 52.085  86.428 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 O     1 
ATOM   4511 C CB    . PRO A-2 1 216 ? 116.272 50.384  83.806 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4512 C CG    . PRO A-2 1 216 ? 117.571 50.142  83.074 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4513 C CD    . PRO A-2 1 216 ? 117.631 51.313  82.126 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 222  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4514 N N     . HIS A-2 1 217 ? 117.941 52.733  85.639 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 N     1 
ATOM   4515 C CA    . HIS A-2 1 217 ? 118.448 53.067  86.969 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4516 C C     . HIS A-2 1 217 ? 118.354 54.548  87.301 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 C     1 
ATOM   4517 O O     . HIS A-2 1 217 ? 118.546 54.948  88.453 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 O     1 
ATOM   4518 C CB    . HIS A-2 1 217 ? 119.906 52.607  87.106 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4519 C CG    . HIS A-2 1 217 ? 120.062 51.122  87.231 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4520 N ND1   . HIS A-2 1 217 ? 119.938 50.458  88.433 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4521 C CD2   . HIS A-2 1 217 ? 120.320 50.171  86.302 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4522 C CE1   . HIS A-2 1 217 ? 120.116 49.163  88.239 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4523 N NE2   . HIS A-2 1 217 ? 120.350 48.963  86.955 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 223  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4524 N N     . LEU A-2 1 218 ? 118.064 55.360  86.292 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 N     1 
ATOM   4525 C CA    . LEU A-2 1 218 ? 117.954 56.794  86.495 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4526 C C     . LEU A-2 1 218 ? 116.689 57.118  87.291 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 C     1 
ATOM   4527 O O     . LEU A-2 1 218 ? 115.600 56.674  86.943 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 O     1 
ATOM   4528 C CB    . LEU A-2 1 218 ? 117.920 57.515  85.141 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4529 C CG    . LEU A-2 1 218 ? 117.868 59.048  85.168 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4530 C CD1   . LEU A-2 1 218 ? 119.143 59.602  85.800 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4531 C CD2   . LEU A-2 1 218 ? 117.701 59.581  83.745 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 224  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4532 N N     . LYS A-2 1 219 ? 116.846 57.872  88.374 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 N     1 
ATOM   4533 C CA    . LYS A-2 1 219 ? 115.707 58.271  89.194 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4534 C C     . LYS A-2 1 219 ? 115.018 59.431  88.475 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 C     1 
ATOM   4535 O O     . LYS A-2 1 219 ? 115.577 60.523  88.366 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 O     1 
ATOM   4536 C CB    . LYS A-2 1 219 ? 116.194 58.698  90.586 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4537 C CG    . LYS A-2 1 219 ? 115.393 59.809  91.264 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4538 C CD    . LYS A-2 1 219 ? 113.963 59.404  91.593 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4539 C CE    . LYS A-2 1 219 ? 113.270 60.491  92.406 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4540 N NZ    . LYS A-2 1 219 ? 114.024 60.839  93.651 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 225  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4541 N N     . CYS A-2 1 220 ? 113.818 59.183  87.961 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 N     1 
ATOM   4542 C CA    . CYS A-2 1 220 ? 113.082 60.214  87.248 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 CA    1 
ATOM   4543 C C     . CYS A-2 1 220 ? 111.884 60.741  88.032 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 C     1 
ATOM   4544 O O     . CYS A-2 1 220 ? 111.175 59.984  88.699 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 O     1 
ATOM   4545 C CB    . CYS A-2 1 220 ? 112.598 59.686  85.893 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 CB    1 
ATOM   4546 S SG    . CYS A-2 1 220 ? 113.914 59.231  84.729 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 226  CYS A-2 SG    1 
ATOM   4547 N N     . THR A-2 1 221 ? 111.675 62.049  87.946 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 N     1 
ATOM   4548 C CA    . THR A-2 1 221 ? 110.556 62.708  88.603 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CA    1 
ATOM   4549 C C     . THR A-2 1 221 ? 109.742 63.398  87.510 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 C     1 
ATOM   4550 O O     . THR A-2 1 221 ? 110.254 64.246  86.777 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 O     1 
ATOM   4551 C CB    . THR A-2 1 221 ? 111.020 63.779  89.606 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CB    1 
ATOM   4552 O OG1   . THR A-2 1 221 ? 111.811 63.170  90.634 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4553 C CG2   . THR A-2 1 221 ? 109.814 64.464  90.233 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 227  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4554 N N     . VAL A-2 1 222 ? 108.480 63.013  87.391 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 N     1 
ATOM   4555 C CA    . VAL A-2 1 222 ? 107.605 63.586  86.393 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4556 C C     . VAL A-2 1 222 ? 106.903 64.753  87.059 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 C     1 
ATOM   4557 O O     . VAL A-2 1 222 ? 106.043 64.556  87.918 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 O     1 
ATOM   4558 C CB    . VAL A-2 1 222 ? 106.569 62.546  85.919 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4559 C CG1   . VAL A-2 1 222 ? 105.615 63.173  84.905 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4560 C CG2   . VAL A-2 1 222 ? 107.288 61.352  85.322 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4561 N N     . PHE A-2 1 223 ? 107.284 65.964  86.667 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 N     1 
ATOM   4562 C CA    . PHE A-2 1 223 ? 106.711 67.169  87.243 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4563 C C     . PHE A-2 1 223 ? 105.736 67.834  86.281 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 C     1 
ATOM   4564 O O     . PHE A-2 1 223 ? 106.054 68.071  85.113 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 O     1 
ATOM   4565 C CB    . PHE A-2 1 223 ? 107.836 68.144  87.615 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4566 C CG    . PHE A-2 1 223 ? 107.358 69.445  88.210 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4567 C CD1   . PHE A-2 1 223 ? 106.651 69.465  89.408 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4568 C CD2   . PHE A-2 1 223 ? 107.628 70.653  87.574 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4569 C CE1   . PHE A-2 1 223 ? 106.216 70.671  89.968 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4570 C CE2   . PHE A-2 1 223 ? 107.200 71.866  88.122 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4571 C CZ    . PHE A-2 1 223 ? 106.492 71.875  89.322 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 229  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4572 N N     . ASP A-2 1 224 ? 104.542 68.128  86.775 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 N     1 
ATOM   4573 C CA    . ASP A-2 1 224 ? 103.535 68.773  85.953 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4574 C C     . ASP A-2 1 224 ? 102.513 69.440  86.866 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 C     1 
ATOM   4575 O O     . ASP A-2 1 224 ? 102.731 69.541  88.074 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 O     1 
ATOM   4576 C CB    . ASP A-2 1 224 ? 102.853 67.740  85.051 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4577 C CG    . ASP A-2 1 224 ? 102.344 68.347  83.763 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4578 O OD1   . ASP A-2 1 224 ? 101.526 69.286  83.836 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4579 O OD2   . ASP A-2 1 224 ? 102.766 67.892  82.677 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 230  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4580 N N     . GLN A-2 1 225 ? 101.410 69.904  86.287 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 N     1 
ATOM   4581 C CA    . GLN A-2 1 225 ? 100.350 70.550  87.054 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4582 C C     . GLN A-2 1 225 ? 99.623  69.558  87.950 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 C     1 
ATOM   4583 O O     . GLN A-2 1 225 ? 99.423  68.402  87.580 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 O     1 
ATOM   4584 C CB    . GLN A-2 1 225 ? 99.329  71.190  86.119 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4585 C CG    . GLN A-2 1 225 ? 99.784  72.473  85.481 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4586 C CD    . GLN A-2 1 225 ? 98.739  73.028  84.542 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4587 O OE1   . GLN A-2 1 225 ? 98.516  72.493  83.455 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4588 N NE2   . GLN A-2 1 225 ? 98.078  74.093  84.962 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 231  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4589 N N     . PRO A-2 1 226 ? 99.202  70.010  89.139 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 N     1 
ATOM   4590 C CA    . PRO A-2 1 226 ? 98.488  69.171  90.104 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4591 C C     . PRO A-2 1 226 ? 97.374  68.317  89.487 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 C     1 
ATOM   4592 O O     . PRO A-2 1 226 ? 97.223  67.140  89.826 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 O     1 
ATOM   4593 C CB    . PRO A-2 1 226 ? 97.952  70.191  91.103 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4594 C CG    . PRO A-2 1 226 ? 99.042  71.212  91.132 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4595 C CD    . PRO A-2 1 226 ? 99.390  71.375  89.667 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 232  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4596 N N     . GLN A-2 1 227 ? 96.604  68.903  88.576 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 N     1 
ATOM   4597 C CA    . GLN A-2 1 227 ? 95.505  68.181  87.945 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4598 C C     . GLN A-2 1 227 ? 95.958  67.086  86.991 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 C     1 
ATOM   4599 O O     . GLN A-2 1 227 ? 95.240  66.108  86.787 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 O     1 
ATOM   4600 C CB    . GLN A-2 1 227 ? 94.580  69.152  87.198 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4601 C CG    . GLN A-2 1 227 ? 95.276  70.007  86.152 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4602 C CD    . GLN A-2 1 227 ? 95.430  71.457  86.586 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4603 O OE1   . GLN A-2 1 227 ? 95.942  71.745  87.671 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4604 N NE2   . GLN A-2 1 227 ? 94.991  72.378  85.734 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 233  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4605 N N     . VAL A-2 1 228 ? 97.143  67.244  86.408 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 N     1 
ATOM   4606 C CA    . VAL A-2 1 228 ? 97.664  66.252  85.467 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4607 C C     . VAL A-2 1 228 ? 98.257  65.025  86.170 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 C     1 
ATOM   4608 O O     . VAL A-2 1 228 ? 97.953  63.885  85.817 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 O     1 
ATOM   4609 C CB    . VAL A-2 1 228 ? 98.734  66.871  84.544 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4610 C CG1   . VAL A-2 1 228 ? 99.235  65.834  83.556 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4611 C CG2   . VAL A-2 1 228 ? 98.147  68.063  83.802 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 234  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4612 N N     . VAL A-2 1 229 ? 99.105  65.255  87.162 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 N     1 
ATOM   4613 C CA    . VAL A-2 1 229 ? 99.701  64.146  87.892 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4614 C C     . VAL A-2 1 229 ? 98.651  63.510  88.797 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 C     1 
ATOM   4615 O O     . VAL A-2 1 229 ? 98.454  62.294  88.777 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 O     1 
ATOM   4616 C CB    . VAL A-2 1 229 ? 100.889 64.616  88.748 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4617 C CG1   . VAL A-2 1 229 ? 101.262 63.538  89.751 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4618 C CG2   . VAL A-2 1 229 ? 102.078 64.931  87.852 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 235  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4619 N N     . GLY A-2 1 230 ? 97.986  64.344  89.589 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 N     1 
ATOM   4620 C CA    . GLY A-2 1 230 ? 96.951  63.870  90.492 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4621 C C     . GLY A-2 1 230 ? 97.275  62.649  91.336 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 C     1 
ATOM   4622 O O     . GLY A-2 1 230 ? 98.122  62.690  92.231 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 236  GLY A-2 O     1 
ATOM   4623 N N     . ASN A-2 1 231 ? 96.578  61.555  91.046 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 N     1 
ATOM   4624 C CA    . ASN A-2 1 231 ? 96.752  60.299  91.769 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4625 C C     . ASN A-2 1 231 ? 98.123  59.667  91.522 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 C     1 
ATOM   4626 O O     . ASN A-2 1 231 ? 98.933  59.537  92.440 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 O     1 
ATOM   4627 C CB    . ASN A-2 1 231 ? 95.655  59.311  91.355 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4628 C CG    . ASN A-2 1 231 ? 94.252  59.813  91.683 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4629 O OD1   . ASN A-2 1 231 ? 93.257  59.232  91.239 1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4630 N ND2   . ASN A-2 1 231 ? 94.167  60.886  92.467 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 237  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4631 N N     . LEU A-2 1 232 ? 98.358  59.279  90.272 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 N     1 
ATOM   4632 C CA    . LEU A-2 1 232 ? 99.597  58.642  89.831 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4633 C C     . LEU A-2 1 232 ? 100.708 58.441  90.859 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 C     1 
ATOM   4634 O O     . LEU A-2 1 232 ? 101.291 59.397  91.369 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 O     1 
ATOM   4635 C CB    . LEU A-2 1 232 ? 100.165 59.393  88.623 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4636 C CG    . LEU A-2 1 232 ? 99.312  59.352  87.353 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4637 C CD1   . LEU A-2 1 232 ? 100.015 60.112  86.243 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4638 C CD2   . LEU A-2 1 232 ? 99.074  57.909  86.933 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 238  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4639 N N     . THR A-2 1 233 ? 100.986 57.174  91.153 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 N     1 
ATOM   4640 C CA    . THR A-2 1 233 ? 102.046 56.794  92.078 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CA    1 
ATOM   4641 C C     . THR A-2 1 233 ? 103.108 56.143  91.203 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 C     1 
ATOM   4642 O O     . THR A-2 1 233 ? 102.813 55.711  90.089 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 O     1 
ATOM   4643 C CB    . THR A-2 1 233 ? 101.565 55.766  93.122 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CB    1 
ATOM   4644 O OG1   . THR A-2 1 233 ? 101.010 54.628  92.452 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 OG1   1 
ATOM   4645 C CG2   . THR A-2 1 233 ? 100.519 56.381  94.040 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 239  THR A-2 CG2   1 
ATOM   4646 N N     . GLY A-2 1 234 ? 104.335 56.062  91.696 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 N     1 
ATOM   4647 C CA    . GLY A-2 1 234 ? 105.386 55.470  90.892 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4648 C C     . GLY A-2 1 234 ? 106.025 54.225  91.468 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 C     1 
ATOM   4649 O O     . GLY A-2 1 234 ? 105.375 53.416  92.128 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 240  GLY A-2 O     1 
ATOM   4650 N N     . ASN A-2 1 235 ? 107.316 54.082  91.200 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 N     1 
ATOM   4651 C CA    . ASN A-2 1 235 ? 108.089 52.944  91.663 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4652 C C     . ASN A-2 1 235 ? 109.329 53.480  92.352 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 C     1 
ATOM   4653 O O     . ASN A-2 1 235 ? 109.376 54.636  92.764 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 O     1 
ATOM   4654 C CB    . ASN A-2 1 235 ? 108.517 52.078  90.477 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4655 C CG    . ASN A-2 1 235 ? 107.352 51.673  89.596 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4656 O OD1   . ASN A-2 1 235 ? 106.604 52.521  89.108 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4657 N ND2   . ASN A-2 1 235 ? 107.195 50.369  89.381 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 241  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4658 N N     . GLU A-2 1 236 ? 110.342 52.632  92.453 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 N     1 
ATOM   4659 C CA    . GLU A-2 1 236 ? 111.595 53.009  93.078 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4660 C C     . GLU A-2 1 236 ? 112.223 54.193  92.337 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 C     1 
ATOM   4661 O O     . GLU A-2 1 236 ? 112.675 55.154  92.964 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 O     1 
ATOM   4662 C CB    . GLU A-2 1 236 ? 112.566 51.820  93.065 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4663 C CG    . GLU A-2 1 236 ? 112.076 50.563  93.800 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4664 C CD    . GLU A-2 1 236 ? 110.806 49.969  93.202 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4665 O OE1   . GLU A-2 1 236 ? 110.782 49.720  91.978 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4666 O OE2   . GLU A-2 1 236 ? 109.834 49.744  93.959 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 242  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4667 N N     . ASN A-2 1 237 ? 112.236 54.123  91.005 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 N     1 
ATOM   4668 C CA    . ASN A-2 1 237 ? 112.834 55.180  90.189 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4669 C C     . ASN A-2 1 237 ? 111.869 56.052  89.392 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 C     1 
ATOM   4670 O O     . ASN A-2 1 237 ? 112.296 56.831  88.534 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 O     1 
ATOM   4671 C CB    . ASN A-2 1 237 ? 113.875 54.588  89.237 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4672 C CG    . ASN A-2 1 237 ? 115.124 54.122  89.960 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4673 O OD1   . ASN A-2 1 237 ? 115.323 52.925  90.175 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4674 N ND2   . ASN A-2 1 237 ? 115.971 55.073  90.352 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 243  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4675 N N     . LEU A-2 1 238 ? 110.576 55.914  89.666 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 N     1 
ATOM   4676 C CA    . LEU A-2 1 238 ? 109.565 56.720  88.992 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4677 C C     . LEU A-2 1 238 ? 108.859 57.553  90.052 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 C     1 
ATOM   4678 O O     . LEU A-2 1 238 ? 108.376 57.031  91.057 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 O     1 
ATOM   4679 C CB    . LEU A-2 1 238 ? 108.561 55.843  88.251 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4680 C CG    . LEU A-2 1 238 ? 107.532 56.625  87.429 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4681 C CD1   . LEU A-2 1 238 ? 108.222 57.707  86.615 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4682 C CD2   . LEU A-2 1 238 ? 106.778 55.666  86.521 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 244  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4683 N N     . ASN A-2 1 239 ? 108.794 58.854  89.819 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 N     1 
ATOM   4684 C CA    . ASN A-2 1 239 ? 108.196 59.748  90.790 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4685 C C     . ASN A-2 1 239 ? 107.287 60.788  90.146 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 C     1 
ATOM   4686 O O     . ASN A-2 1 239 ? 107.662 61.397  89.152 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 O     1 
ATOM   4687 C CB    . ASN A-2 1 239 ? 109.327 60.450  91.545 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4688 C CG    . ASN A-2 1 239 ? 108.827 61.313  92.659 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4689 O OD1   . ASN A-2 1 239 ? 109.569 62.128  93.210 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4690 N ND2   . ASN A-2 1 239 ? 107.561 61.136  93.016 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 245  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4691 N N     . PHE A-2 1 240 ? 106.098 60.986  90.713 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 N     1 
ATOM   4692 C CA    . PHE A-2 1 240 ? 105.154 61.980  90.204 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4693 C C     . PHE A-2 1 240 ? 104.992 63.106  91.222 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 C     1 
ATOM   4694 O O     . PHE A-2 1 240 ? 104.713 62.857  92.393 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 O     1 
ATOM   4695 C CB    . PHE A-2 1 240 ? 103.778 61.362  89.923 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4696 C CG    . PHE A-2 1 240 ? 103.753 60.430  88.743 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4697 C CD1   . PHE A-2 1 240 ? 103.980 59.064  88.908 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4698 C CD2   . PHE A-2 1 240 ? 103.518 60.922  87.458 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4699 C CE1   . PHE A-2 1 240 ? 103.973 58.200  87.814 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4700 C CE2   . PHE A-2 1 240 ? 103.509 60.069  86.352 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4701 C CZ    . PHE A-2 1 240 ? 103.737 58.704  86.529 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 246  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4702 N N     . VAL A-2 1 241 ? 105.165 64.343  90.761 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 N     1 
ATOM   4703 C CA    . VAL A-2 1 241 ? 105.050 65.520  91.612 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4704 C C     . VAL A-2 1 241 ? 104.263 66.639  90.923 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 C     1 
ATOM   4705 O O     . VAL A-2 1 241 ? 104.505 66.958  89.752 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 O     1 
ATOM   4706 C CB    . VAL A-2 1 241 ? 106.445 66.058  91.985 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4707 C CG1   . VAL A-2 1 241 ? 106.314 67.311  92.834 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4708 C CG2   . VAL A-2 1 241 ? 107.227 64.994  92.733 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 247  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4709 N N     . GLY A-2 1 242 ? 103.330 67.242  91.657 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 N     1 
ATOM   4710 C CA    . GLY A-2 1 242 ? 102.523 68.315  91.100 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4711 C C     . GLY A-2 1 242 ? 102.932 69.697  91.581 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 C     1 
ATOM   4712 O O     . GLY A-2 1 242 ? 103.332 69.871  92.730 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A-2 O     1 
ATOM   4713 N N     . GLY A-2 1 243 ? 102.829 70.685  90.700 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 N     1 
ATOM   4714 C CA    . GLY A-2 1 243 ? 103.197 72.039  91.068 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 CA    1 
ATOM   4715 C C     . GLY A-2 1 243 ? 103.107 73.030  89.921 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 C     1 
ATOM   4716 O O     . GLY A-2 1 243 ? 102.428 72.793  88.921 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 249  GLY A-2 O     1 
ATOM   4717 N N     . ASP A-2 1 244 ? 103.800 74.151  90.073 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 N     1 
ATOM   4718 C CA    . ASP A-2 1 244 ? 103.813 75.199  89.065 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4719 C C     . ASP A-2 1 244 ? 105.252 75.520  88.701 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 C     1 
ATOM   4720 O O     . ASP A-2 1 244 ? 105.986 76.106  89.496 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 O     1 
ATOM   4721 C CB    . ASP A-2 1 244 ? 103.106 76.449  89.598 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4722 C CG    . ASP A-2 1 244 ? 103.256 77.637  88.674 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4723 O OD1   . ASP A-2 1 244 ? 103.421 77.426  87.456 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4724 O OD2   . ASP A-2 1 244 ? 103.200 78.785  89.164 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4725 N N     . MET A-2 1 245 ? 105.646 75.132  87.494 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 N     1 
ATOM   4726 C CA    . MET A-2 1 245 ? 107.003 75.342  87.028 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CA    1 
ATOM   4727 C C     . MET A-2 1 245 ? 107.440 76.798  87.035 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 C     1 
ATOM   4728 O O     . MET A-2 1 245 ? 108.633 77.083  86.973 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 O     1 
ATOM   4729 C CB    . MET A-2 1 245 ? 107.168 74.763  85.628 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CB    1 
ATOM   4730 C CG    . MET A-2 1 245 ? 106.423 75.520  84.566 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CG    1 
ATOM   4731 S SD    . MET A-2 1 245 ? 106.482 74.641  83.018 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 SD    1 
ATOM   4732 C CE    . MET A-2 1 245 ? 108.145 74.819  82.629 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 251  MET A-2 CE    1 
ATOM   4733 N N     . PHE A-2 1 246 ? 106.487 77.722  87.114 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 N     1 
ATOM   4734 C CA    . PHE A-2 1 246 ? 106.833 79.139  87.137 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CA    1 
ATOM   4735 C C     . PHE A-2 1 246 ? 107.227 79.578  88.542 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 C     1 
ATOM   4736 O O     . PHE A-2 1 246 ? 107.869 80.614  88.728 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 O     1 
ATOM   4737 C CB    . PHE A-2 1 246 ? 105.673 79.985  86.607 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CB    1 
ATOM   4738 C CG    . PHE A-2 1 246 ? 105.396 79.767  85.144 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CG    1 
ATOM   4739 C CD1   . PHE A-2 1 246 ? 104.313 78.998  84.730 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4740 C CD2   . PHE A-2 1 246 ? 106.255 80.287  84.181 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4741 C CE1   . PHE A-2 1 246 ? 104.091 78.744  83.380 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4742 C CE2   . PHE A-2 1 246 ? 106.046 80.041  82.830 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4743 C CZ    . PHE A-2 1 246 ? 104.960 79.266  82.429 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 252  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4744 N N     . LYS A-2 1 247 ? 106.851 78.776  89.531 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 N     1 
ATOM   4745 C CA    . LYS A-2 1 247 ? 107.192 79.072  90.917 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4746 C C     . LYS A-2 1 247 ? 108.423 78.264  91.317 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 C     1 
ATOM   4747 O O     . LYS A-2 1 247 ? 109.336 78.780  91.962 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 O     1 
ATOM   4748 C CB    . LYS A-2 1 247 ? 106.028 78.722  91.846 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4749 C CG    . LYS A-2 1 247 ? 104.771 79.563  91.639 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4750 C CD    . LYS A-2 1 247 ? 103.646 79.091  92.552 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4751 C CE    . LYS A-2 1 247 ? 102.310 79.745  92.199 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4752 N NZ    . LYS A-2 1 247 ? 102.320 81.218  92.414 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 253  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4753 N N     . SER A-2 1 248 ? 108.463 76.998  90.917 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 N     1 
ATOM   4754 C CA    . SER A-2 1 248 ? 109.593 76.150  91.272 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 CA    1 
ATOM   4755 C C     . SER A-2 1 248 ? 109.566 74.797  90.565 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 C     1 
ATOM   4756 O O     . SER A-2 1 248 ? 108.525 74.361  90.064 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 O     1 
ATOM   4757 C CB    . SER A-2 1 248 ? 109.602 75.938  92.788 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 CB    1 
ATOM   4758 O OG    . SER A-2 1 248 ? 110.667 75.099  93.189 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 254  SER A-2 OG    1 
ATOM   4759 N N     . ILE A-2 1 249 ? 110.723 74.143  90.533 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 N     1 
ATOM   4760 C CA    . ILE A-2 1 249 ? 110.869 72.827  89.916 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4761 C C     . ILE A-2 1 249 ? 111.653 71.919  90.873 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 C     1 
ATOM   4762 O O     . ILE A-2 1 249 ? 112.645 72.341  91.471 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 O     1 
ATOM   4763 C CB    . ILE A-2 1 249 ? 111.634 72.926  88.576 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4764 C CG1   . ILE A-2 1 249 ? 110.847 73.798  87.593 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4765 C CG2   . ILE A-2 1 249 ? 111.876 71.529  87.993 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4766 C CD1   . ILE A-2 1 249 ? 111.620 74.144  86.320 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 255  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4767 N N     . PRO A-2 1 250 ? 111.208 70.662  91.037 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 N     1 
ATOM   4768 C CA    . PRO A-2 1 250 ? 111.864 69.685  91.920 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CA    1 
ATOM   4769 C C     . PRO A-2 1 250 ? 113.366 69.543  91.628 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 C     1 
ATOM   4770 O O     . PRO A-2 1 250 ? 113.777 69.433  90.472 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 O     1 
ATOM   4771 C CB    . PRO A-2 1 250 ? 111.103 68.395  91.628 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CB    1 
ATOM   4772 C CG    . PRO A-2 1 250 ? 109.725 68.883  91.286 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CG    1 
ATOM   4773 C CD    . PRO A-2 1 250 ? 110.010 70.081  90.404 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 256  PRO A-2 CD    1 
ATOM   4774 N N     . SER A-2 1 251 ? 114.184 69.537  92.675 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 N     1 
ATOM   4775 C CA    . SER A-2 1 251 ? 115.626 69.416  92.494 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 CA    1 
ATOM   4776 C C     . SER A-2 1 251 ? 116.000 68.047  91.937 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 C     1 
ATOM   4777 O O     . SER A-2 1 251 ? 115.336 67.048  92.217 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 O     1 
ATOM   4778 C CB    . SER A-2 1 251 ? 116.353 69.634  93.821 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 CB    1 
ATOM   4779 O OG    . SER A-2 1 251 ? 116.082 68.572  94.721 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 257  SER A-2 OG    1 
ATOM   4780 N N     . ALA A-2 1 252 ? 117.071 68.018  91.148 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 N     1 
ATOM   4781 C CA    . ALA A-2 1 252 ? 117.570 66.792  90.533 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4782 C C     . ALA A-2 1 252 ? 118.913 67.104  89.871 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 C     1 
ATOM   4783 O O     . ALA A-2 1 252 ? 119.279 68.266  89.742 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 O     1 
ATOM   4784 C CB    . ALA A-2 1 252 ? 116.569 66.283  89.493 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 258  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4785 N N     . ASP A-2 1 253 ? 119.652 66.077  89.461 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 N     1 
ATOM   4786 C CA    . ASP A-2 1 253 ? 120.942 66.312  88.813 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4787 C C     . ASP A-2 1 253 ? 120.728 67.022  87.478 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 C     1 
ATOM   4788 O O     . ASP A-2 1 253 ? 121.557 67.822  87.049 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 O     1 
ATOM   4789 C CB    . ASP A-2 1 253 ? 121.688 64.995  88.560 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4790 C CG    . ASP A-2 1 253 ? 122.163 64.321  89.840 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4791 O OD1   . ASP A-2 1 253 ? 122.005 64.893  90.940 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4792 O OD2   . ASP A-2 1 253 ? 122.709 63.204  89.737 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 259  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4793 N N     . ALA A-2 1 254 ? 119.612 66.730  86.823 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 N     1 
ATOM   4794 C CA    . ALA A-2 1 254 ? 119.318 67.347  85.537 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 CA    1 
ATOM   4795 C C     . ALA A-2 1 254 ? 117.839 67.703  85.372 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 C     1 
ATOM   4796 O O     . ALA A-2 1 254 ? 116.958 67.047  85.937 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 O     1 
ATOM   4797 C CB    . ALA A-2 1 254 ? 119.758 66.408  84.410 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A-2 CB    1 
ATOM   4798 N N     . VAL A-2 1 255 ? 117.579 68.755  84.601 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 N     1 
ATOM   4799 C CA    . VAL A-2 1 255 ? 116.218 69.195  84.320 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4800 C C     . VAL A-2 1 255 ? 115.973 69.018  82.820 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 C     1 
ATOM   4801 O O     . VAL A-2 1 255 ? 116.745 69.513  81.985 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 O     1 
ATOM   4802 C CB    . VAL A-2 1 255 ? 116.001 70.680  84.675 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4803 C CG1   . VAL A-2 1 255 ? 114.626 71.122  84.213 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4804 C CG2   . VAL A-2 1 255 ? 116.109 70.885  86.172 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 261  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4805 N N     . LEU A-2 1 256 ? 114.904 68.305  82.482 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 N     1 
ATOM   4806 C CA    . LEU A-2 1 256 ? 114.571 68.071  81.089 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4807 C C     . LEU A-2 1 256 ? 113.435 69.003  80.701 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 C     1 
ATOM   4808 O O     . LEU A-2 1 256 ? 112.397 69.041  81.365 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 O     1 
ATOM   4809 C CB    . LEU A-2 1 256 ? 114.113 66.624  80.873 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4810 C CG    . LEU A-2 1 256 ? 114.290 65.950  79.501 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4811 C CD1   . LEU A-2 1 256 ? 113.219 64.877  79.336 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4812 C CD2   . LEU A-2 1 256 ? 114.190 66.949  78.374 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 262  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4813 N N     . LEU A-2 1 257 ? 113.644 69.764  79.634 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 N     1 
ATOM   4814 C CA    . LEU A-2 1 257 ? 112.620 70.670  79.126 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4815 C C     . LEU A-2 1 257 ? 112.368 70.218  77.693 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 C     1 
ATOM   4816 O O     . LEU A-2 1 257 ? 112.903 70.779  76.741 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 O     1 
ATOM   4817 C CB    . LEU A-2 1 257 ? 113.110 72.122  79.162 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4818 C CG    . LEU A-2 1 257 ? 113.370 72.718  80.556 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4819 C CD1   . LEU A-2 1 257 ? 113.949 74.126  80.435 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4820 C CD2   . LEU A-2 1 257 ? 112.069 72.752  81.345 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 263  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4821 N N     . LYS A-2 1 258 ? 111.570 69.170  77.551 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 N     1 
ATOM   4822 C CA    . LYS A-2 1 258 ? 111.258 68.636  76.233 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4823 C C     . LYS A-2 1 258 ? 110.040 69.323  75.634 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 C     1 
ATOM   4824 O O     . LYS A-2 1 258 ? 108.917 69.158  76.122 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 O     1 
ATOM   4825 C CB    . LYS A-2 1 258 ? 111.012 67.128  76.313 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4826 C CG    . LYS A-2 1 258 ? 110.596 66.496  74.988 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4827 C CD    . LYS A-2 1 258 ? 110.597 64.979  75.098 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4828 C CE    . LYS A-2 1 258 ? 110.215 64.325  73.791 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4829 N NZ    . LYS A-2 1 258 ? 108.827 64.665  73.414 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 264  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4830 N N     . TRP A-2 1 259 ? 110.278 70.093  74.574 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 N     1 
ATOM   4831 C CA    . TRP A-2 1 259 ? 109.217 70.813  73.881 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4832 C C     . TRP A-2 1 259 ? 108.369 71.661  74.821 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 C     1 
ATOM   4833 O O     . TRP A-2 1 259 ? 107.163 71.799  74.629 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 O     1 
ATOM   4834 C CB    . TRP A-2 1 259 ? 108.331 69.823  73.107 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4835 C CG    . TRP A-2 1 259 ? 108.857 69.501  71.722 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4836 C CD1   . TRP A-2 1 259 ? 109.221 70.401  70.755 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4837 C CD2   . TRP A-2 1 259 ? 109.038 68.198  71.140 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4838 N NE1   . TRP A-2 1 259 ? 109.613 69.744  69.611 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4839 C CE2   . TRP A-2 1 259 ? 109.511 68.391  69.818 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4840 C CE3   . TRP A-2 1 259 ? 108.846 66.889  71.603 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4841 C CZ2   . TRP A-2 1 259 ? 109.795 67.318  68.954 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4842 C CZ3   . TRP A-2 1 259 ? 109.130 65.821  70.741 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4843 C CH2   . TRP A-2 1 259 ? 109.598 66.047  69.434 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 265  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4844 N N     . VAL A-2 1 260 ? 109.007 72.235  75.834 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 N     1 
ATOM   4845 C CA    . VAL A-2 1 260 ? 108.305 73.072  76.794 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CA    1 
ATOM   4846 C C     . VAL A-2 1 260 ? 108.439 74.551  76.463 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 C     1 
ATOM   4847 O O     . VAL A-2 1 260 ? 107.441 75.241  76.259 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 O     1 
ATOM   4848 C CB    . VAL A-2 1 260 ? 108.835 72.866  78.229 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CB    1 
ATOM   4849 C CG1   . VAL A-2 1 260 ? 108.131 73.826  79.181 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4850 C CG2   . VAL A-2 1 260 ? 108.609 71.433  78.672 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4851 N N     . LEU A-2 1 261 ? 109.674 75.038  76.414 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 N     1 
ATOM   4852 C CA    . LEU A-2 1 261 ? 109.923 76.447  76.136 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4853 C C     . LEU A-2 1 261 ? 109.304 76.886  74.813 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 C     1 
ATOM   4854 O O     . LEU A-2 1 261 ? 109.009 78.063  74.602 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 O     1 
ATOM   4855 C CB    . LEU A-2 1 261 ? 111.427 76.717  76.131 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4856 C CG    . LEU A-2 1 261 ? 112.184 76.248  77.376 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4857 C CD1   . LEU A-2 1 261 ? 113.604 76.770  77.324 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4858 C CD2   . LEU A-2 1 261 ? 111.490 76.744  78.633 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 267  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4859 N N     . HIS A-2 1 262 ? 109.106 75.922  73.925 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 N     1 
ATOM   4860 C CA    . HIS A-2 1 262 ? 108.523 76.184  72.621 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CA    1 
ATOM   4861 C C     . HIS A-2 1 262 ? 107.197 76.942  72.703 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 C     1 
ATOM   4862 O O     . HIS A-2 1 262 ? 106.941 77.851  71.915 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 O     1 
ATOM   4863 C CB    . HIS A-2 1 262 ? 108.299 74.862  71.897 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CB    1 
ATOM   4864 C CG    . HIS A-2 1 262 ? 107.525 75.000  70.628 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CG    1 
ATOM   4865 N ND1   . HIS A-2 1 262 ? 108.068 75.536  69.482 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4866 C CD2   . HIS A-2 1 262 ? 106.237 74.702  70.333 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4867 C CE1   . HIS A-2 1 262 ? 107.148 75.563  68.535 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4868 N NE2   . HIS A-2 1 262 ? 106.028 75.062  69.026 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 268  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4869 N N     . ASP A-2 1 263 ? 106.356 76.564  73.660 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 N     1 
ATOM   4870 C CA    . ASP A-2 1 263 ? 105.052 77.198  73.813 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4871 C C     . ASP A-2 1 263 ? 105.035 78.438  74.705 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 C     1 
ATOM   4872 O O     . ASP A-2 1 263 ? 103.966 78.878  75.120 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 O     1 
ATOM   4873 C CB    . ASP A-2 1 263 ? 104.043 76.187  74.359 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4874 C CG    . ASP A-2 1 263 ? 103.935 74.946  73.495 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4875 O OD1   . ASP A-2 1 263 ? 103.704 75.082  72.272 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4876 O OD2   . ASP A-2 1 263 ? 104.071 73.828  74.041 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 269  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4877 N N     . TRP A-2 1 264 ? 106.198 79.010  74.996 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 N     1 
ATOM   4878 C CA    . TRP A-2 1 264 ? 106.232 80.184  75.860 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CA    1 
ATOM   4879 C C     . TRP A-2 1 264 ? 107.077 81.332  75.336 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 C     1 
ATOM   4880 O O     . TRP A-2 1 264 ? 108.101 81.114  74.686 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 O     1 
ATOM   4881 C CB    . TRP A-2 1 264 ? 106.735 79.798  77.251 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CB    1 
ATOM   4882 C CG    . TRP A-2 1 264 ? 105.882 78.788  77.943 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CG    1 
ATOM   4883 C CD1   . TRP A-2 1 264 ? 106.068 77.437  77.971 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4884 C CD2   . TRP A-2 1 264 ? 104.695 79.047  78.702 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4885 N NE1   . TRP A-2 1 264 ? 105.070 76.837  78.702 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4886 C CE2   . TRP A-2 1 264 ? 104.214 77.802  79.162 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4887 C CE3   . TRP A-2 1 264 ? 103.990 80.211  79.035 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4888 C CZ2   . TRP A-2 1 264 ? 103.059 77.687  79.940 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4889 C CZ3   . TRP A-2 1 264 ? 102.843 80.097  79.807 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4890 C CH2   . TRP A-2 1 264 ? 102.388 78.841  80.252 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 270  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4891 N N     . ASN A-2 1 265 ? 106.647 82.559  75.630 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 N     1 
ATOM   4892 C CA    . ASN A-2 1 265 ? 107.387 83.738  75.195 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4893 C C     . ASN A-2 1 265 ? 108.655 83.854  76.024 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 C     1 
ATOM   4894 O O     . ASN A-2 1 265 ? 108.858 83.087  76.967 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 O     1 
ATOM   4895 C CB    . ASN A-2 1 265 ? 106.547 85.011  75.345 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4896 C CG    . ASN A-2 1 265 ? 106.195 85.314  76.786 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4897 O OD1   . ASN A-2 1 265 ? 107.065 85.353  77.654 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4898 N ND2   . ASN A-2 1 265 ? 104.914 85.542  77.046 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 271  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4899 N N     . ASP A-2 1 266 ? 109.496 84.823  75.679 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 N     1 
ATOM   4900 C CA    . ASP A-2 1 266 ? 110.770 85.029  76.363 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CA    1 
ATOM   4901 C C     . ASP A-2 1 266 ? 110.643 85.243  77.871 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 C     1 
ATOM   4902 O O     . ASP A-2 1 266 ? 111.406 84.681  78.657 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 O     1 
ATOM   4903 C CB    . ASP A-2 1 266 ? 111.504 86.208  75.727 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CB    1 
ATOM   4904 C CG    . ASP A-2 1 266 ? 111.472 86.159  74.206 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 CG    1 
ATOM   4905 O OD1   . ASP A-2 1 266 ? 111.768 85.090  73.623 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4906 O OD2   . ASP A-2 1 266 ? 111.151 87.195  73.591 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 272  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4907 N N     . GLU A-2 1 267 ? 109.674 86.060  78.264 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 N     1 
ATOM   4908 C CA    . GLU A-2 1 267 ? 109.429 86.364  79.665 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4909 C C     . GLU A-2 1 267 ? 109.136 85.093  80.463 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 C     1 
ATOM   4910 O O     . GLU A-2 1 267 ? 109.737 84.848  81.514 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 O     1 
ATOM   4911 C CB    . GLU A-2 1 267 ? 108.249 87.331  79.761 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CB    1 
ATOM   4912 C CG    . GLU A-2 1 267 ? 107.753 87.626  81.160 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CG    1 
ATOM   4913 C CD    . GLU A-2 1 267 ? 106.682 88.705  81.162 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 CD    1 
ATOM   4914 O OE1   . GLU A-2 1 267 ? 107.015 89.867  80.841 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4915 O OE2   . GLU A-2 1 267 ? 105.510 88.391  81.470 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4916 N N     . GLN A-2 1 268 ? 108.216 84.284  79.952 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 N     1 
ATOM   4917 C CA    . GLN A-2 1 268 ? 107.839 83.048  80.622 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CA    1 
ATOM   4918 C C     . GLN A-2 1 268 ? 108.925 81.984  80.508 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 C     1 
ATOM   4919 O O     . GLN A-2 1 268 ? 109.126 81.192  81.432 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 O     1 
ATOM   4920 C CB    . GLN A-2 1 268 ? 106.528 82.519  80.042 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CB    1 
ATOM   4921 C CG    . GLN A-2 1 268 ? 105.357 83.472  80.215 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CG    1 
ATOM   4922 C CD    . GLN A-2 1 268 ? 105.142 83.860  81.667 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 CD    1 
ATOM   4923 O OE1   . GLN A-2 1 268 ? 104.920 83.005  82.527 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4924 N NE2   . GLN A-2 1 268 ? 105.208 85.156  81.948 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 274  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4925 N N     . SER A-2 1 269 ? 109.624 81.971  79.376 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 N     1 
ATOM   4926 C CA    . SER A-2 1 269 ? 110.688 80.998  79.156 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 CA    1 
ATOM   4927 C C     . SER A-2 1 269 ? 111.875 81.262  80.064 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 C     1 
ATOM   4928 O O     . SER A-2 1 269 ? 112.493 80.326  80.567 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 O     1 
ATOM   4929 C CB    . SER A-2 1 269 ? 111.129 81.008  77.694 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 CB    1 
ATOM   4930 O OG    . SER A-2 1 269 ? 110.190 80.314  76.890 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 275  SER A-2 OG    1 
ATOM   4931 N N     . LEU A-2 1 270 ? 112.185 82.536  80.282 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 N     1 
ATOM   4932 C CA    . LEU A-2 1 270 ? 113.297 82.910  81.150 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4933 C C     . LEU A-2 1 270 ? 113.026 82.461  82.590 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 C     1 
ATOM   4934 O O     . LEU A-2 1 270 ? 113.913 81.929  83.263 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 O     1 
ATOM   4935 C CB    . LEU A-2 1 270 ? 113.510 84.425  81.113 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4936 C CG    . LEU A-2 1 270 ? 114.680 84.974  81.929 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4937 C CD1   . LEU A-2 1 270 ? 115.980 84.365  81.437 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4938 C CD2   . LEU A-2 1 270 ? 114.725 86.493  81.803 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 276  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4939 N N     . LYS A-2 1 271 ? 111.800 82.666  83.060 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 N     1 
ATOM   4940 C CA    . LYS A-2 1 271 ? 111.443 82.265  84.417 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4941 C C     . LYS A-2 1 271 ? 111.593 80.751  84.597 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 C     1 
ATOM   4942 O O     . LYS A-2 1 271 ? 112.060 80.281  85.635 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 O     1 
ATOM   4943 C CB    . LYS A-2 1 271 ? 110.008 82.690  84.741 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4944 C CG    . LYS A-2 1 271 ? 109.617 82.531  86.213 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4945 C CD    . LYS A-2 1 271 ? 110.208 83.627  87.110 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4946 C CE    . LYS A-2 1 271 ? 111.735 83.564  87.202 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4947 N NZ    . LYS A-2 1 271 ? 112.309 84.698  87.996 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 277  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4948 N N     . ILE A-2 1 272 ? 111.199 79.988  83.583 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 N     1 
ATOM   4949 C CA    . ILE A-2 1 272 ? 111.319 78.539  83.651 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CA    1 
ATOM   4950 C C     . ILE A-2 1 272 ? 112.791 78.151  83.700 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 C     1 
ATOM   4951 O O     . ILE A-2 1 272 ? 113.198 77.279  84.480 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 O     1 
ATOM   4952 C CB    . ILE A-2 1 272 ? 110.664 77.864  82.436 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CB    1 
ATOM   4953 C CG1   . ILE A-2 1 272 ? 109.159 78.150  82.445 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4954 C CG2   . ILE A-2 1 272 ? 110.945 76.361  82.461 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4955 C CD1   . ILE A-2 1 272 ? 108.424 77.701  81.197 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 278  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4956 N N     . LEU A-2 1 273 ? 113.591 78.808  82.869 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 N     1 
ATOM   4957 C CA    . LEU A-2 1 273 ? 115.013 78.524  82.834 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CA    1 
ATOM   4958 C C     . LEU A-2 1 273 ? 115.670 78.874  84.163 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 C     1 
ATOM   4959 O O     . LEU A-2 1 273 ? 116.559 78.163  84.622 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 O     1 
ATOM   4960 C CB    . LEU A-2 1 273 ? 115.677 79.276  81.676 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CB    1 
ATOM   4961 C CG    . LEU A-2 1 273 ? 115.415 78.670  80.289 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CG    1 
ATOM   4962 C CD1   . LEU A-2 1 273 ? 115.971 79.573  79.210 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4963 C CD2   . LEU A-2 1 273 ? 116.045 77.280  80.202 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 279  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4964 N N     . LYS A-2 1 274 ? 115.224 79.958  84.792 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 N     1 
ATOM   4965 C CA    . LYS A-2 1 274 ? 115.792 80.353  86.079 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4966 C C     . LYS A-2 1 274 ? 115.410 79.352  87.169 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 C     1 
ATOM   4967 O O     . LYS A-2 1 274 ? 116.236 79.001  88.014 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 O     1 
ATOM   4968 C CB    . LYS A-2 1 274 ? 115.338 81.767  86.459 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4969 C CG    . LYS A-2 1 274 ? 115.927 82.850  85.553 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4970 C CD    . LYS A-2 1 274 ? 115.558 84.255  86.024 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4971 C CE    . LYS A-2 1 274 ? 116.232 85.320  85.167 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4972 N NZ    . LYS A-2 1 274 ? 115.918 86.703  85.631 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 280  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4973 N N     . ASN A-2 1 275 ? 114.167 78.883  87.151 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 N     1 
ATOM   4974 C CA    . ASN A-2 1 275 ? 113.746 77.903  88.142 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CA    1 
ATOM   4975 C C     . ASN A-2 1 275 ? 114.499 76.601  87.889 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 C     1 
ATOM   4976 O O     . ASN A-2 1 275 ? 114.766 75.834  88.817 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 O     1 
ATOM   4977 C CB    . ASN A-2 1 275 ? 112.235 77.669  88.075 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CB    1 
ATOM   4978 C CG    . ASN A-2 1 275 ? 111.437 78.880  88.542 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 CG    1 
ATOM   4979 O OD1   . ASN A-2 1 275 ? 111.970 79.758  89.222 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4980 N ND2   . ASN A-2 1 275 ? 110.158 78.925  88.190 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 281  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4981 N N     . SER A-2 1 276 ? 114.852 76.367  86.628 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 N     1 
ATOM   4982 C CA    . SER A-2 1 276 ? 115.594 75.170  86.248 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 CA    1 
ATOM   4983 C C     . SER A-2 1 276 ? 117.017 75.220  86.808 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 C     1 
ATOM   4984 O O     . SER A-2 1 276 ? 117.532 74.214  87.295 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 O     1 
ATOM   4985 C CB    . SER A-2 1 276 ? 115.636 75.028  84.721 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 CB    1 
ATOM   4986 O OG    . SER A-2 1 276 ? 114.368 74.651  84.213 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 282  SER A-2 OG    1 
ATOM   4987 N N     . LYS A-2 1 277 ? 117.650 76.386  86.733 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 N     1 
ATOM   4988 C CA    . LYS A-2 1 277 ? 119.000 76.541  87.262 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CA    1 
ATOM   4989 C C     . LYS A-2 1 277 ? 118.992 76.342  88.775 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 C     1 
ATOM   4990 O O     . LYS A-2 1 277 ? 119.930 75.796  89.343 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 O     1 
ATOM   4991 C CB    . LYS A-2 1 277 ? 119.556 77.933  86.947 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CB    1 
ATOM   4992 C CG    . LYS A-2 1 277 ? 120.980 78.159  87.472 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CG    1 
ATOM   4993 C CD    . LYS A-2 1 277 ? 121.565 79.479  86.981 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CD    1 
ATOM   4994 C CE    . LYS A-2 1 277 ? 123.069 79.556  87.215 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 CE    1 
ATOM   4995 N NZ    . LYS A-2 1 277 ? 123.439 79.583  88.660 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 283  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4996 N N     . GLU A-2 1 278 ? 117.931 76.793  89.427 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 N     1 
ATOM   4997 C CA    . GLU A-2 1 278 ? 117.824 76.659  90.874 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CA    1 
ATOM   4998 C C     . GLU A-2 1 278 ? 117.566 75.211  91.281 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 C     1 
ATOM   4999 O O     . GLU A-2 1 278 ? 117.943 74.790  92.371 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 O     1 
ATOM   5000 C CB    . GLU A-2 1 278 ? 116.697 77.550  91.401 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5001 C CG    . GLU A-2 1 278 ? 116.596 77.621  92.918 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5002 C CD    . GLU A-2 1 278 ? 117.883 78.107  93.567 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5003 O OE1   . GLU A-2 1 278 ? 118.501 79.061  93.033 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5004 O OE2   . GLU A-2 1 278 ? 118.269 77.539  94.615 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5005 N N     . ALA A-2 1 279 ? 116.924 74.447  90.405 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 N     1 
ATOM   5006 C CA    . ALA A-2 1 279 ? 116.626 73.053  90.713 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 CA    1 
ATOM   5007 C C     . ALA A-2 1 279 ? 117.868 72.171  90.616 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 C     1 
ATOM   5008 O O     . ALA A-2 1 279 ? 117.856 71.030  91.069 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 O     1 
ATOM   5009 C CB    . ALA A-2 1 279 ? 115.533 72.528  89.782 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 285  ALA A-2 CB    1 
ATOM   5010 N N     . ILE A-2 1 280 ? 118.941 72.700  90.037 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 N     1 
ATOM   5011 C CA    . ILE A-2 1 280 ? 120.177 71.937  89.897 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5012 C C     . ILE A-2 1 280 ? 121.353 72.574  90.640 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 C     1 
ATOM   5013 O O     . ILE A-2 1 280 ? 122.479 72.094  90.542 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 O     1 
ATOM   5014 C CB    . ILE A-2 1 280 ? 120.590 71.812  88.421 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5015 C CG1   . ILE A-2 1 280 ? 121.033 73.184  87.898 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5016 C CG2   . ILE A-2 1 280 ? 119.436 71.261  87.600 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5017 C CD1   . ILE A-2 1 280 ? 121.660 73.148  86.521 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 286  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5018 N N     . SER A-2 1 281 ? 121.098 73.656  91.369 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 N     1 
ATOM   5019 C CA    . SER A-2 1 281 ? 122.169 74.342  92.086 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 CA    1 
ATOM   5020 C C     . SER A-2 1 281 ? 122.856 73.442  93.107 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 C     1 
ATOM   5021 O O     . SER A-2 1 281 ? 124.078 73.473  93.251 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 O     1 
ATOM   5022 C CB    . SER A-2 1 281 ? 121.633 75.606  92.770 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 CB    1 
ATOM   5023 O OG    . SER A-2 1 281 ? 120.566 75.311  93.653 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 287  SER A-2 OG    1 
ATOM   5024 N N     . HIS A-2 1 282 ? 122.069 72.632  93.803 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 N     1 
ATOM   5025 C CA    . HIS A-2 1 282 ? 122.597 71.723  94.809 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CA    1 
ATOM   5026 C C     . HIS A-2 1 282 ? 123.694 70.814  94.256 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 C     1 
ATOM   5027 O O     . HIS A-2 1 282 ? 124.591 70.399  94.989 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 O     1 
ATOM   5028 C CB    . HIS A-2 1 282 ? 121.468 70.859  95.374 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CB    1 
ATOM   5029 C CG    . HIS A-2 1 282 ? 120.763 70.037  94.338 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CG    1 
ATOM   5030 N ND1   . HIS A-2 1 282 ? 120.013 68.924  94.655 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5031 C CD2   . HIS A-2 1 282 ? 120.695 70.165  92.991 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5032 C CE1   . HIS A-2 1 282 ? 119.517 68.400  93.547 1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5033 N NE2   . HIS A-2 1 282 ? 119.916 69.134  92.523 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 288  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5034 N N     . LYS A-2 1 283 ? 123.615 70.500  92.967 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 N     1 
ATOM   5035 C CA    . LYS A-2 1 283 ? 124.596 69.629  92.324 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5036 C C     . LYS A-2 1 283 ? 125.818 70.434  91.882 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 C     1 
ATOM   5037 O O     . LYS A-2 1 283 ? 126.805 69.878  91.398 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 O     1 
ATOM   5038 C CB    . LYS A-2 1 283 ? 123.960 68.935  91.114 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5039 C CG    . LYS A-2 1 283 ? 124.795 67.815  90.496 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5040 C CD    . LYS A-2 1 283 ? 124.785 66.563  91.362 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5041 C CE    . LYS A-2 1 283 ? 125.462 65.394  90.652 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5042 N NZ    . LYS A-2 1 283 ? 125.389 64.125  91.439 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 289  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5043 N N     . GLY A-2 1 284 ? 125.742 71.750  92.055 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 N     1 
ATOM   5044 C CA    . GLY A-2 1 284 ? 126.845 72.616  91.683 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5045 C C     . GLY A-2 1 284 ? 127.111 72.702  90.192 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 C     1 
ATOM   5046 O O     . GLY A-2 1 284 ? 126.183 72.770  89.384 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 290  GLY A-2 O     1 
ATOM   5047 N N     . LYS A-2 1 285 ? 128.391 72.702  89.834 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 N     1 
ATOM   5048 C CA    . LYS A-2 1 285 ? 128.829 72.786  88.444 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5049 C C     . LYS A-2 1 285 ? 128.677 71.453  87.715 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 C     1 
ATOM   5050 O O     . LYS A-2 1 285 ? 129.101 71.307  86.566 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 O     1 
ATOM   5051 C CB    . LYS A-2 1 285 ? 130.291 73.240  88.388 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5052 C CG    . LYS A-2 1 285 ? 130.521 74.687  88.813 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5053 C CD    . LYS A-2 1 285 ? 129.968 75.661  87.779 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5054 C CE    . LYS A-2 1 285 ? 130.342 77.099  88.108 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5055 N NZ    . LYS A-2 1 285 ? 130.002 78.034  86.994 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 291  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5056 N N     . ASP A-2 1 286 ? 128.072 70.482  88.388 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 N     1 
ATOM   5057 C CA    . ASP A-2 1 286 ? 127.860 69.167  87.798 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5058 C C     . ASP A-2 1 286 ? 126.453 69.059  87.201 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 C     1 
ATOM   5059 O O     . ASP A-2 1 286 ? 126.206 68.245  86.303 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 O     1 
ATOM   5060 C CB    . ASP A-2 1 286 ? 128.070 68.086  88.863 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5061 C CG    . ASP A-2 1 286 ? 129.527 67.947  89.272 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5062 O OD1   . ASP A-2 1 286 ? 129.796 67.351  90.339 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5063 O OD2   . ASP A-2 1 286 ? 130.404 68.425  88.517 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 292  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5064 N N     . GLY A-2 1 287 ? 125.543 69.895  87.699 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 N     1 
ATOM   5065 C CA    . GLY A-2 1 287 ? 124.172 69.884  87.214 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5066 C C     . GLY A-2 1 287 ? 124.024 70.392  85.792 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 C     1 
ATOM   5067 O O     . GLY A-2 1 287 ? 124.909 71.074  85.274 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 293  GLY A-2 O     1 
ATOM   5068 N N     . LYS A-2 1 288 ? 122.903 70.065  85.155 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 N     1 
ATOM   5069 C CA    . LYS A-2 1 288 ? 122.673 70.505  83.784 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5070 C C     . LYS A-2 1 288 ? 121.195 70.568  83.431 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 C     1 
ATOM   5071 O O     . LYS A-2 1 288 ? 120.369 69.906  84.053 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 O     1 
ATOM   5072 C CB    . LYS A-2 1 288 ? 123.385 69.563  82.804 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5073 C CG    . LYS A-2 1 288 ? 122.747 68.188  82.703 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5074 C CD    . LYS A-2 1 288 ? 123.650 67.175  81.999 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5075 C CE    . LYS A-2 1 288 ? 123.929 67.543  80.553 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5076 N NZ    . LYS A-2 1 288 ? 124.725 66.484  79.872 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 294  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5077 N N     . VAL A-2 1 289 ? 120.874 71.379  82.428 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 N     1 
ATOM   5078 C CA    . VAL A-2 1 289 ? 119.505 71.518  81.947 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5079 C C     . VAL A-2 1 289 ? 119.491 71.036  80.489 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 C     1 
ATOM   5080 O O     . VAL A-2 1 289 ? 120.334 71.435  79.679 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 O     1 
ATOM   5081 C CB    . VAL A-2 1 289 ? 119.027 72.984  82.010 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5082 C CG1   . VAL A-2 1 289 ? 117.580 73.080  81.541 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5083 C CG2   . VAL A-2 1 289 ? 119.155 73.511  83.426 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 295  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5084 N N     . ILE A-2 1 290 ? 118.543 70.165  80.163 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 N     1 
ATOM   5085 C CA    . ILE A-2 1 290 ? 118.453 69.624  78.819 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5086 C C     . ILE A-2 1 290 ? 117.215 70.132  78.100 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 C     1 
ATOM   5087 O O     . ILE A-2 1 290 ? 116.090 69.784  78.455 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 O     1 
ATOM   5088 C CB    . ILE A-2 1 290 ? 118.429 68.082  78.857 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5089 C CG1   . ILE A-2 1 290 ? 119.712 67.566  79.527 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5090 C CG2   . ILE A-2 1 290 ? 118.299 67.526  77.445 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5091 C CD1   . ILE A-2 1 290 ? 119.729 66.055  79.775 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 296  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5092 N N     . ILE A-2 1 291 ? 117.432 70.958  77.084 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 N     1 
ATOM   5093 C CA    . ILE A-2 1 291 ? 116.333 71.518  76.309 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5094 C C     . ILE A-2 1 291 ? 116.189 70.797  74.975 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 C     1 
ATOM   5095 O O     . ILE A-2 1 291 ? 117.156 70.667  74.226 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 O     1 
ATOM   5096 C CB    . ILE A-2 1 291 ? 116.549 73.010  75.993 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5097 C CG1   . ILE A-2 1 291 ? 116.579 73.830  77.276 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5098 C CG2   . ILE A-2 1 291 ? 115.424 73.517  75.100 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5099 C CD1   . ILE A-2 1 291 ? 116.966 75.271  77.035 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 297  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5100 N N     . ILE A-2 1 292 ? 114.978 70.339  74.683 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 N     1 
ATOM   5101 C CA    . ILE A-2 1 292 ? 114.711 69.673  73.421 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5102 C C     . ILE A-2 1 292 ? 113.710 70.518  72.642 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 C     1 
ATOM   5103 O O     . ILE A-2 1 292 ? 112.526 70.558  72.963 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 O     1 
ATOM   5104 C CB    . ILE A-2 1 292 ? 114.175 68.248  73.653 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5105 C CG1   . ILE A-2 1 292 ? 115.328 67.365  74.139 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5106 C CG2   . ILE A-2 1 292 ? 113.585 67.676  72.362 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5107 C CD1   . ILE A-2 1 292 ? 114.904 66.052  74.648 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 298  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5108 N N     . ASP A-2 1 293 ? 114.214 71.221  71.634 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 N     1 
ATOM   5109 C CA    . ASP A-2 1 293 ? 113.396 72.081  70.789 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5110 C C     . ASP A-2 1 293 ? 114.137 72.349  69.486 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 C     1 
ATOM   5111 O O     . ASP A-2 1 293 ? 115.131 71.689  69.184 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 O     1 
ATOM   5112 C CB    . ASP A-2 1 293 ? 113.105 73.396  71.515 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5113 C CG    . ASP A-2 1 293 ? 111.652 73.520  71.932 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5114 O OD1   . ASP A-2 1 293 ? 111.374 74.131  72.989 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5115 O OD2   . ASP A-2 1 293 ? 110.781 73.007  71.193 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 299  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5116 N N     . ILE A-2 1 294 ? 113.654 73.298  68.699 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 N     1 
ATOM   5117 C CA    . ILE A-2 1 294 ? 114.325 73.616  67.452 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5118 C C     . ILE A-2 1 294 ? 115.168 74.868  67.609 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 C     1 
ATOM   5119 O O     . ILE A-2 1 294 ? 114.772 75.816  68.286 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 O     1 
ATOM   5120 C CB    . ILE A-2 1 294 ? 113.324 73.838  66.295 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5121 C CG1   . ILE A-2 1 294 ? 112.668 72.512  65.912 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5122 C CG2   . ILE A-2 1 294 ? 114.049 74.424  65.084 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5123 C CD1   . ILE A-2 1 294 ? 111.569 72.655  64.890 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 300  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5124 N N     . SER A-2 1 295 ? 116.341 74.853  66.986 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 N     1 
ATOM   5125 C CA    . SER A-2 1 295 ? 117.245 75.990  67.014 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 CA    1 
ATOM   5126 C C     . SER A-2 1 295 ? 117.700 76.267  65.591 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 C     1 
ATOM   5127 O O     . SER A-2 1 295 ? 118.370 75.437  64.979 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 O     1 
ATOM   5128 C CB    . SER A-2 1 295 ? 118.462 75.697  67.883 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 CB    1 
ATOM   5129 O OG    . SER A-2 1 295 ? 119.336 76.816  67.886 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 301  SER A-2 OG    1 
ATOM   5130 N N     . ILE A-2 1 296 ? 117.337 77.434  65.070 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 N     1 
ATOM   5131 C CA    . ILE A-2 1 296 ? 117.696 77.821  63.711 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5132 C C     . ILE A-2 1 296 ? 118.996 78.614  63.698 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 C     1 
ATOM   5133 O O     . ILE A-2 1 296 ? 119.037 79.744  64.172 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 O     1 
ATOM   5134 C CB    . ILE A-2 1 296 ? 116.580 78.675  63.081 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5135 C CG1   . ILE A-2 1 296 ? 115.288 77.860  63.011 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5136 C CG2   . ILE A-2 1 296 ? 116.988 79.141  61.689 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5137 C CD1   . ILE A-2 1 296 ? 114.079 78.681  62.610 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5138 N N     . ASP A-2 1 297 ? 120.050 78.019  63.142 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 N     1 
ATOM   5139 C CA    . ASP A-2 1 297 ? 121.363 78.659  63.073 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5140 C C     . ASP A-2 1 297 ? 121.608 79.229  61.677 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 C     1 
ATOM   5141 O O     . ASP A-2 1 297 ? 122.058 78.521  60.771 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 O     1 
ATOM   5142 C CB    . ASP A-2 1 297 ? 122.461 77.641  63.405 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5143 C CG    . ASP A-2 1 297 ? 123.772 78.299  63.794 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5144 O OD1   . ASP A-2 1 297 ? 124.098 79.370  63.236 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5145 O OD2   . ASP A-2 1 297 ? 124.485 77.742  64.657 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 303  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5146 N N     . GLU A-2 1 298 ? 121.338 80.518  61.515 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 N     1 
ATOM   5147 C CA    . GLU A-2 1 298 ? 121.502 81.176  60.222 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5148 C C     . GLU A-2 1 298 ? 122.938 81.224  59.702 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 C     1 
ATOM   5149 O O     . GLU A-2 1 298 ? 123.170 81.137  58.492 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 O     1 
ATOM   5150 C CB    . GLU A-2 1 298 ? 120.941 82.596  60.292 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5151 C CG    . GLU A-2 1 298 ? 119.642 82.712  61.085 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5152 C CD    . GLU A-2 1 298 ? 118.723 83.788  60.529 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5153 O OE1   . GLU A-2 1 298 ? 117.873 84.298  61.292 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5154 O OE2   . GLU A-2 1 298 ? 118.845 84.112  59.324 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5155 N N     . THR A-2 1 299 ? 123.900 81.359  60.610 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 N     1 
ATOM   5156 C CA    . THR A-2 1 299 ? 125.305 81.430  60.221 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CA    1 
ATOM   5157 C C     . THR A-2 1 299 ? 125.897 80.046  59.965 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 C     1 
ATOM   5158 O O     . THR A-2 1 299 ? 127.099 79.910  59.726 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 O     1 
ATOM   5159 C CB    . THR A-2 1 299 ? 126.158 82.143  61.310 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CB    1 
ATOM   5160 O OG1   . THR A-2 1 299 ? 126.341 81.271  62.435 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5161 C CG2   . THR A-2 1 299 ? 125.463 83.425  61.779 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 305  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5162 N N     . SER A-2 1 300 ? 125.053 79.022  60.007 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 N     1 
ATOM   5163 C CA    . SER A-2 1 300 ? 125.505 77.652  59.787 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 CA    1 
ATOM   5164 C C     . SER A-2 1 300 ? 126.025 77.383  58.373 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 C     1 
ATOM   5165 O O     . SER A-2 1 300 ? 125.488 77.895  57.391 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 O     1 
ATOM   5166 C CB    . SER A-2 1 300 ? 124.374 76.673  60.094 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 CB    1 
ATOM   5167 O OG    . SER A-2 1 300 ? 124.764 75.356  59.766 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 306  SER A-2 OG    1 
ATOM   5168 N N     . ASP A-2 1 301 ? 127.069 76.563  58.280 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 N     1 
ATOM   5169 C CA    . ASP A-2 1 301 ? 127.667 76.215  56.997 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5170 C C     . ASP A-2 1 301 ? 126.745 75.317  56.193 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 C     1 
ATOM   5171 O O     . ASP A-2 1 301 ? 126.864 75.228  54.968 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 O     1 
ATOM   5172 C CB    . ASP A-2 1 301 ? 129.007 75.506  57.211 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5173 C CG    . ASP A-2 1 301 ? 130.191 76.440  57.057 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5174 O OD1   . ASP A-2 1 301 ? 130.095 77.600  57.511 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5175 O OD2   . ASP A-2 1 301 ? 131.220 76.010  56.490 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 307  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5176 N N     . ASP A-2 1 302 ? 125.837 74.637  56.886 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 N     1 
ATOM   5177 C CA    . ASP A-2 1 302 ? 124.885 73.754  56.223 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5178 C C     . ASP A-2 1 302 ? 123.662 74.601  55.877 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 C     1 
ATOM   5179 O O     . ASP A-2 1 302 ? 122.705 74.670  56.641 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 O     1 
ATOM   5180 C CB    . ASP A-2 1 302 ? 124.481 72.614  57.156 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5181 C CG    . ASP A-2 1 302 ? 123.699 71.536  56.443 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5182 O OD1   . ASP A-2 1 302 ? 122.953 71.854  55.499 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5183 O OD2   . ASP A-2 1 302 ? 123.818 70.361  56.830 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5184 N N     . ARG A-2 1 303 ? 123.719 75.256  54.724 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 N     1 
ATOM   5185 C CA    . ARG A-2 1 303 ? 122.644 76.122  54.255 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CA    1 
ATOM   5186 C C     . ARG A-2 1 303 ? 121.346 75.336  54.111 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 C     1 
ATOM   5187 O O     . ARG A-2 1 303 ? 120.269 75.846  54.436 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 O     1 
ATOM   5188 C CB    . ARG A-2 1 303 ? 123.023 76.731  52.900 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CB    1 
ATOM   5189 C CG    . ARG A-2 1 303 ? 124.366 77.455  52.886 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CG    1 
ATOM   5190 C CD    . ARG A-2 1 303 ? 124.290 78.768  53.639 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CD    1 
ATOM   5191 N NE    . ARG A-2 1 303 ? 123.448 79.743  52.946 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NE    1 
ATOM   5192 C CZ    . ARG A-2 1 303 ? 122.970 80.847  53.515 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5193 N NH1   . ARG A-2 1 303 ? 123.251 81.113  54.786 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5194 N NH2   . ARG A-2 1 303 ? 122.207 81.681  52.818 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 309  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5195 N N     . GLY A-2 1 304 ? 121.464 74.102  53.619 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 N     1 
ATOM   5196 C CA    . GLY A-2 1 304 ? 120.305 73.246  53.419 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5197 C C     . GLY A-2 1 304 ? 119.538 72.933  54.693 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 C     1 
ATOM   5198 O O     . GLY A-2 1 304 ? 118.308 72.847  54.680 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A-2 O     1 
ATOM   5199 N N     . LEU A-2 1 305 ? 120.263 72.755  55.792 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 N     1 
ATOM   5200 C CA    . LEU A-2 1 305 ? 119.638 72.458  57.074 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5201 C C     . LEU A-2 1 305 ? 118.856 73.667  57.562 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 C     1 
ATOM   5202 O O     . LEU A-2 1 305 ? 117.709 73.550  57.978 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 O     1 
ATOM   5203 C CB    . LEU A-2 1 305 ? 120.699 72.092  58.114 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5204 C CG    . LEU A-2 1 305 ? 120.215 72.060  59.569 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5205 C CD1   . LEU A-2 1 305 ? 119.075 71.061  59.712 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5206 C CD2   . LEU A-2 1 305 ? 121.386 71.693  60.500 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 311  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5207 N N     . THR A-2 1 306 ? 119.489 74.831  57.508 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 N     1 
ATOM   5208 C CA    . THR A-2 1 306 ? 118.855 76.065  57.942 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CA    1 
ATOM   5209 C C     . THR A-2 1 306 ? 117.590 76.318  57.131 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 C     1 
ATOM   5210 O O     . THR A-2 1 306 ? 116.568 76.729  57.677 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 O     1 
ATOM   5211 C CB    . THR A-2 1 306 ? 119.816 77.249  57.775 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CB    1 
ATOM   5212 O OG1   . THR A-2 1 306 ? 121.022 76.972  58.493 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5213 C CG2   . THR A-2 1 306 ? 119.189 78.542  58.301 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 312  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5214 N N     . GLU A-2 1 307 ? 117.665 76.071  55.827 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 N     1 
ATOM   5215 C CA    . GLU A-2 1 307 ? 116.521 76.258  54.948 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5216 C C     . GLU A-2 1 307 ? 115.355 75.382  55.387 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 C     1 
ATOM   5217 O O     . GLU A-2 1 307 ? 114.207 75.837  55.446 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 O     1 
ATOM   5218 C CB    . GLU A-2 1 307 ? 116.883 75.898  53.512 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5219 C CG    . GLU A-2 1 307 ? 115.803 76.289  52.509 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5220 C CD    . GLU A-2 1 307 ? 116.169 75.903  51.100 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5221 O OE1   . GLU A-2 1 307 ? 117.375 75.908  50.792 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5222 O OE2   . GLU A-2 1 307 ? 115.262 75.603  50.295 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 313  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5223 N N     . LEU A-2 1 308 ? 115.659 74.120  55.674 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 N     1 
ATOM   5224 C CA    . LEU A-2 1 308 ? 114.653 73.162  56.123 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5225 C C     . LEU A-2 1 308 ? 114.030 73.656  57.427 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 C     1 
ATOM   5226 O O     . LEU A-2 1 308 ? 112.811 73.631  57.586 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 O     1 
ATOM   5227 C CB    . LEU A-2 1 308 ? 115.291 71.784  56.329 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5228 C CG    . LEU A-2 1 308 ? 114.615 70.768  57.257 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5229 C CD1   . LEU A-2 1 308 ? 113.202 70.467  56.786 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5230 C CD2   . LEU A-2 1 308 ? 115.448 69.486  57.274 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 314  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5231 N N     . GLN A-2 1 309 ? 114.873 74.114  58.348 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 N     1 
ATOM   5232 C CA    . GLN A-2 1 309 ? 114.399 74.627  59.633 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CA    1 
ATOM   5233 C C     . GLN A-2 1 309 ? 113.509 75.844  59.408 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 C     1 
ATOM   5234 O O     . GLN A-2 1 309 ? 112.455 75.978  60.033 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 O     1 
ATOM   5235 C CB    . GLN A-2 1 309 ? 115.584 75.000  60.526 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CB    1 
ATOM   5236 C CG    . GLN A-2 1 309 ? 116.301 73.803  61.127 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CG    1 
ATOM   5237 C CD    . GLN A-2 1 309 ? 117.692 74.141  61.650 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 CD    1 
ATOM   5238 O OE1   . GLN A-2 1 309 ? 118.309 73.344  62.361 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5239 N NE2   . GLN A-2 1 309 ? 118.198 75.315  61.287 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 315  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5240 N N     . LEU A-2 1 310 ? 113.931 76.730  58.513 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 N     1 
ATOM   5241 C CA    . LEU A-2 1 310 ? 113.136 77.913  58.216 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5242 C C     . LEU A-2 1 310 ? 111.836 77.482  57.543 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 C     1 
ATOM   5243 O O     . LEU A-2 1 310 ? 110.788 78.055  57.809 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 O     1 
ATOM   5244 C CB    . LEU A-2 1 310 ? 113.912 78.876  57.308 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5245 C CG    . LEU A-2 1 310 ? 115.091 79.594  57.964 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5246 C CD1   . LEU A-2 1 310 ? 115.831 80.448  56.930 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5247 C CD2   . LEU A-2 1 310 ? 114.576 80.465  59.103 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 316  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5248 N N     . ASP A-2 1 311 ? 111.912 76.473  56.674 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 N     1 
ATOM   5249 C CA    . ASP A-2 1 311 ? 110.727 75.958  55.976 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5250 C C     . ASP A-2 1 311 ? 109.714 75.510  57.009 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 C     1 
ATOM   5251 O O     . ASP A-2 1 311 ? 108.544 75.914  56.982 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 O     1 
ATOM   5252 C CB    . ASP A-2 1 311 ? 111.077 74.757  55.095 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5253 C CG    . ASP A-2 1 311 ? 111.739 75.157  53.796 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5254 O OD1   . ASP A-2 1 311 ? 111.474 76.276  53.319 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5255 O OD2   . ASP A-2 1 311 ? 112.510 74.348  53.239 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 317  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5256 N N     . TYR A-2 1 312 ? 110.179 74.663  57.920 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 N     1 
ATOM   5257 C CA    . TYR A-2 1 312 ? 109.345 74.147  58.990 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5258 C C     . TYR A-2 1 312 ? 108.802 75.301  59.838 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 C     1 
ATOM   5259 O O     . TYR A-2 1 312 ? 107.678 75.252  60.334 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 O     1 
ATOM   5260 C CB    . TYR A-2 1 312 ? 110.169 73.187  59.845 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5261 C CG    . TYR A-2 1 312 ? 109.420 72.618  61.015 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5262 C CD1   . TYR A-2 1 312 ? 109.365 73.304  62.229 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5263 C CD2   . TYR A-2 1 312 ? 108.744 71.406  60.905 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5264 C CE1   . TYR A-2 1 312 ? 108.654 72.797  63.305 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5265 C CE2   . TYR A-2 1 312 ? 108.026 70.886  61.978 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5266 C CZ    . TYR A-2 1 312 ? 107.985 71.588  63.173 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5267 O OH    . TYR A-2 1 312 ? 107.263 71.091  64.230 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 318  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5268 N N     . ASP A-2 1 313 ? 109.602 76.350  59.991 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 N     1 
ATOM   5269 C CA    . ASP A-2 1 313 ? 109.177 77.506  60.769 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5270 C C     . ASP A-2 1 313 ? 108.022 78.205  60.050 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 C     1 
ATOM   5271 O O     . ASP A-2 1 313 ? 107.118 78.746  60.681 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 O     1 
ATOM   5272 C CB    . ASP A-2 1 313 ? 110.348 78.475  60.953 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5273 C CG    . ASP A-2 1 313 ? 109.923 79.782  61.588 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5274 O OD1   . ASP A-2 1 313 ? 109.671 79.813  62.816 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5275 O OD2   . ASP A-2 1 313 ? 109.833 80.783  60.850 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 319  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5276 N N     . LEU A-2 1 314 ? 108.047 78.179  58.722 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 N     1 
ATOM   5277 C CA    . LEU A-2 1 314 ? 106.990 78.816  57.954 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5278 C C     . LEU A-2 1 314 ? 105.683 78.006  58.023 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 C     1 
ATOM   5279 O O     . LEU A-2 1 314 ? 104.587 78.555  57.886 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 O     1 
ATOM   5280 C CB    . LEU A-2 1 314 ? 107.440 78.987  56.503 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5281 C CG    . LEU A-2 1 314 ? 107.028 80.309  55.860 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5282 C CD1   . LEU A-2 1 314 ? 107.614 81.473  56.669 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5283 C CD2   . LEU A-2 1 314 ? 107.513 80.352  54.414 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5284 N N     . VAL A-2 1 315 ? 105.803 76.703  58.232 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 N     1 
ATOM   5285 C CA    . VAL A-2 1 315 ? 104.628 75.852  58.327 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5286 C C     . VAL A-2 1 315 ? 103.962 76.152  59.664 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 C     1 
ATOM   5287 O O     . VAL A-2 1 315 ? 102.743 76.301  59.746 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 O     1 
ATOM   5288 C CB    . VAL A-2 1 315 ? 105.003 74.355  58.261 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5289 C CG1   . VAL A-2 1 315 ? 103.751 73.502  58.362 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5290 C CG2   . VAL A-2 1 315 ? 105.738 74.054  56.959 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 321  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5291 N N     . MET A-2 1 316 ? 104.770 76.250  60.713 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 N     1 
ATOM   5292 C CA    . MET A-2 1 316 ? 104.243 76.552  62.037 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CA    1 
ATOM   5293 C C     . MET A-2 1 316 ? 103.484 77.878  62.006 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 C     1 
ATOM   5294 O O     . MET A-2 1 316 ? 102.420 77.999  62.605 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 O     1 
ATOM   5295 C CB    . MET A-2 1 316 ? 105.380 76.611  63.068 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CB    1 
ATOM   5296 C CG    . MET A-2 1 316 ? 106.103 75.278  63.275 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CG    1 
ATOM   5297 S SD    . MET A-2 1 316 ? 105.020 73.941  63.868 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 SD    1 
ATOM   5298 C CE    . MET A-2 1 316 ? 104.442 73.218  62.305 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 322  MET A-2 CE    1 
ATOM   5299 N N     . LEU A-2 1 317 ? 104.028 78.862  61.296 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 N     1 
ATOM   5300 C CA    . LEU A-2 1 317 ? 103.406 80.176  61.176 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5301 C C     . LEU A-2 1 317 ? 102.076 80.123  60.421 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 C     1 
ATOM   5302 O O     . LEU A-2 1 317 ? 101.061 80.626  60.906 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 O     1 
ATOM   5303 C CB    . LEU A-2 1 317 ? 104.348 81.146  60.447 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5304 C CG    . LEU A-2 1 317 ? 103.826 82.556  60.132 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5305 C CD1   . LEU A-2 1 317 ? 103.826 83.410  61.397 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5306 C CD2   . LEU A-2 1 317 ? 104.708 83.205  59.069 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 323  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5307 N N     . THR A-2 1 318 ? 102.081 79.524  59.232 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 N     1 
ATOM   5308 C CA    . THR A-2 1 318 ? 100.866 79.448  58.433 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CA    1 
ATOM   5309 C C     . THR A-2 1 318 ? 99.772  78.578  59.066 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 C     1 
ATOM   5310 O O     . THR A-2 1 318 ? 98.595  78.928  59.021 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 O     1 
ATOM   5311 C CB    . THR A-2 1 318 ? 101.155 78.922  56.995 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CB    1 
ATOM   5312 O OG1   . THR A-2 1 318 ? 101.883 77.689  57.062 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5313 C CG2   . THR A-2 1 318 ? 101.971 79.941  56.206 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 324  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5314 N N     . MET A-2 1 319 ? 100.160 77.460  59.670 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 N     1 
ATOM   5315 C CA    . MET A-2 1 319 ? 99.186  76.559  60.279 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CA    1 
ATOM   5316 C C     . MET A-2 1 319 ? 98.730  76.948  61.681 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 C     1 
ATOM   5317 O O     . MET A-2 1 319 ? 97.576  76.719  62.046 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 O     1 
ATOM   5318 C CB    . MET A-2 1 319 ? 99.742  75.133  60.340 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CB    1 
ATOM   5319 C CG    . MET A-2 1 319 ? 99.873  74.415  59.000 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CG    1 
ATOM   5320 S SD    . MET A-2 1 319 ? 100.623 72.773  59.232 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 SD    1 
ATOM   5321 C CE    . MET A-2 1 319 ? 99.209  71.809  59.697 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 325  MET A-2 CE    1 
ATOM   5322 N N     . PHE A-2 1 320 ? 99.619  77.557  62.462 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 N     1 
ATOM   5323 C CA    . PHE A-2 1 320 ? 99.281  77.884  63.838 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5324 C C     . PHE A-2 1 320 ? 99.689  79.277  64.312 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 C     1 
ATOM   5325 O O     . PHE A-2 1 320 ? 99.316  79.695  65.425 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 O     1 
ATOM   5326 C CB    . PHE A-2 1 320 ? 99.948  76.857  64.756 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5327 C CG    . PHE A-2 1 320 ? 99.761  75.436  64.316 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5328 C CD1   . PHE A-2 1 320 ? 98.493  74.868  64.266 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5329 C CD2   . PHE A-2 1 320 ? 100.856 74.656  63.967 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5330 C CE1   . PHE A-2 1 320 ? 98.319  73.543  63.878 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5331 C CE2   . PHE A-2 1 320 ? 100.694 73.327  63.577 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5332 C CZ    . PHE A-2 1 320 ? 99.424  72.768  63.533 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 326  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5333 N N     . LEU A-2 1 321 ? 100.459 79.984  63.486 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 N     1 
ATOM   5334 C CA    . LEU A-2 1 321 ? 100.955 81.303  63.859 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5335 C C     . LEU A-2 1 321 ? 101.993 81.073  64.968 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 C     1 
ATOM   5336 O O     . LEU A-2 1 321 ? 102.249 81.943  65.801 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 O     1 
ATOM   5337 C CB    . LEU A-2 1 321 ? 99.806  82.185  64.367 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5338 C CG    . LEU A-2 1 321 ? 99.471  83.490  63.633 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5339 C CD1   . LEU A-2 1 321 ? 99.386  83.253  62.149 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5340 C CD2   . LEU A-2 1 321 ? 98.143  84.045  64.155 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 327  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5341 N N     . GLY A-2 1 322 ? 102.585 79.879  64.975 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 N     1 
ATOM   5342 C CA    . GLY A-2 1 322 ? 103.607 79.560  65.963 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5343 C C     . GLY A-2 1 322 ? 104.966 80.069  65.507 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 C     1 
ATOM   5344 O O     . GLY A-2 1 322 ? 105.079 80.697  64.448 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 328  GLY A-2 O     1 
ATOM   5345 N N     . LYS A-2 1 323 ? 106.006 79.814  66.297 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 N     1 
ATOM   5346 C CA    . LYS A-2 1 323 ? 107.344 80.254  65.928 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5347 C C     . LYS A-2 1 323 ? 108.437 79.388  66.531 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 C     1 
ATOM   5348 O O     . LYS A-2 1 323 ? 108.234 78.722  67.549 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 O     1 
ATOM   5349 C CB    . LYS A-2 1 323 ? 107.578 81.701  66.369 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5350 C CG    . LYS A-2 1 323 ? 107.657 81.885  67.880 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5351 C CD    . LYS A-2 1 323 ? 108.418 83.163  68.258 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5352 C CE    . LYS A-2 1 323 ? 109.903 83.048  67.915 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5353 N NZ    . LYS A-2 1 323 ? 110.688 84.240  68.342 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 329  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5354 N N     . GLU A-2 1 324 ? 109.602 79.403  65.892 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 N     1 
ATOM   5355 C CA    . GLU A-2 1 324 ? 110.747 78.647  66.376 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5356 C C     . GLU A-2 1 324 ? 111.853 79.658  66.633 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 C     1 
ATOM   5357 O O     . GLU A-2 1 324 ? 111.949 80.678  65.946 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 O     1 
ATOM   5358 C CB    . GLU A-2 1 324 ? 111.204 77.616  65.342 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5359 C CG    . GLU A-2 1 324 ? 110.165 76.552  64.973 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5360 C CD    . GLU A-2 1 324 ? 109.747 75.675  66.148 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5361 O OE1   . GLU A-2 1 324 ? 110.553 75.493  67.085 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5362 O OE2   . GLU A-2 1 324 ? 108.613 75.148  66.125 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 330  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5363 N N     . ARG A-2 1 325 ? 112.683 79.389  67.629 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 N     1 
ATOM   5364 C CA    . ARG A-2 1 325 ? 113.759 80.307  67.959 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CA    1 
ATOM   5365 C C     . ARG A-2 1 325 ? 115.042 80.008  67.189 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 C     1 
ATOM   5366 O O     . ARG A-2 1 325 ? 115.284 78.877  66.762 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 O     1 
ATOM   5367 C CB    . ARG A-2 1 325 ? 114.046 80.266  69.471 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CB    1 
ATOM   5368 C CG    . ARG A-2 1 325 ? 112.905 80.740  70.371 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CG    1 
ATOM   5369 C CD    . ARG A-2 1 325 ? 113.334 80.772  71.842 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CD    1 
ATOM   5370 N NE    . ARG A-2 1 325 ? 112.416 81.539  72.694 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NE    1 
ATOM   5371 C CZ    . ARG A-2 1 325 ? 111.328 81.046  73.282 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5372 N NH1   . ARG A-2 1 325 ? 111.001 79.769  73.121 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5373 N NH2   . ARG A-2 1 325 ? 110.560 81.829  74.035 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 331  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5374 N N     . THR A-2 1 326 ? 115.857 81.044  67.017 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 N     1 
ATOM   5375 C CA    . THR A-2 1 326 ? 117.143 80.932  66.345 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CA    1 
ATOM   5376 C C     . THR A-2 1 326 ? 118.189 80.656  67.426 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 C     1 
ATOM   5377 O O     . THR A-2 1 326 ? 117.920 80.809  68.620 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 O     1 
ATOM   5378 C CB    . THR A-2 1 326 ? 117.530 82.252  65.643 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CB    1 
ATOM   5379 O OG1   . THR A-2 1 326 ? 117.815 83.255  66.632 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5380 C CG2   . THR A-2 1 326 ? 116.395 82.735  64.740 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 332  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5381 N N     . LYS A-2 1 327 ? 119.386 80.264  67.011 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 N     1 
ATOM   5382 C CA    . LYS A-2 1 327 ? 120.446 79.990  67.964 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5383 C C     . LYS A-2 1 327 ? 120.672 81.210  68.869 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 C     1 
ATOM   5384 O O     . LYS A-2 1 327 ? 120.784 81.071  70.089 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 O     1 
ATOM   5385 C CB    . LYS A-2 1 327 ? 121.733 79.625  67.224 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5386 C CG    . LYS A-2 1 327 ? 122.869 79.214  68.141 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5387 C CD    . LYS A-2 1 327 ? 124.109 78.847  67.348 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5388 C CE    . LYS A-2 1 327 ? 125.330 78.716  68.253 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5389 N NZ    . LYS A-2 1 327 ? 126.571 78.431  67.476 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 333  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5390 N N     . GLN A-2 1 328 ? 120.725 82.400  68.271 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 N     1 
ATOM   5391 C CA    . GLN A-2 1 328 ? 120.924 83.637  69.033 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CA    1 
ATOM   5392 C C     . GLN A-2 1 328 ? 119.881 83.819  70.132 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 C     1 
ATOM   5393 O O     . GLN A-2 1 328 ? 120.219 84.062  71.287 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 O     1 
ATOM   5394 C CB    . GLN A-2 1 328 ? 120.880 84.861  68.116 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CB    1 
ATOM   5395 C CG    . GLN A-2 1 328 ? 122.224 85.291  67.564 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CG    1 
ATOM   5396 C CD    . GLN A-2 1 328 ? 122.422 84.886  66.116 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 CD    1 
ATOM   5397 O OE1   . GLN A-2 1 328 ? 122.639 83.708  65.804 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5398 N NE2   . GLN A-2 1 328 ? 122.340 85.865  65.216 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 334  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5399 N N     . GLU A-2 1 329 ? 118.610 83.726  69.759 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 N     1 
ATOM   5400 C CA    . GLU A-2 1 329 ? 117.527 83.870  70.716 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5401 C C     . GLU A-2 1 329 ? 117.742 82.910  71.885 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 C     1 
ATOM   5402 O O     . GLU A-2 1 329 ? 117.481 83.260  73.040 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 O     1 
ATOM   5403 C CB    . GLU A-2 1 329 ? 116.186 83.603  70.026 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5404 C CG    . GLU A-2 1 329 ? 115.674 84.787  69.210 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5405 C CD    . GLU A-2 1 329 ? 114.616 84.395  68.194 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5406 O OE1   . GLU A-2 1 329 ? 113.673 83.673  68.562 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5407 O OE2   . GLU A-2 1 329 ? 114.720 84.817  67.024 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 335  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5408 N N     . TRP A-2 1 330 ? 118.226 81.706  71.582 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 N     1 
ATOM   5409 C CA    . TRP A-2 1 330 ? 118.507 80.715  72.613 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CA    1 
ATOM   5410 C C     . TRP A-2 1 330 ? 119.646 81.188  73.511 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 C     1 
ATOM   5411 O O     . TRP A-2 1 330 ? 119.554 81.118  74.734 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 O     1 
ATOM   5412 C CB    . TRP A-2 1 330 ? 118.880 79.361  71.989 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CB    1 
ATOM   5413 C CG    . TRP A-2 1 330 ? 117.681 78.568  71.575 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CG    1 
ATOM   5414 C CD1   . TRP A-2 1 330 ? 117.349 78.179  70.309 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5415 C CD2   . TRP A-2 1 330 ? 116.608 78.143  72.420 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5416 N NE1   . TRP A-2 1 330 ? 116.131 77.545  70.312 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5417 C CE2   . TRP A-2 1 330 ? 115.653 77.509  71.595 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5418 C CE3   . TRP A-2 1 330 ? 116.360 78.237  73.794 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5419 C CZ2   . TRP A-2 1 330 ? 114.463 76.974  72.098 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5420 C CZ3   . TRP A-2 1 330 ? 115.175 77.704  74.296 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5421 C CH2   . TRP A-2 1 330 ? 114.242 77.082  73.447 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 336  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5422 N N     . GLU A-2 1 331 ? 120.717 81.678  72.894 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 N     1 
ATOM   5423 C CA    . GLU A-2 1 331 ? 121.864 82.151  73.647 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5424 C C     . GLU A-2 1 331 ? 121.475 83.285  74.591 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 C     1 
ATOM   5425 O O     . GLU A-2 1 331 ? 121.881 83.293  75.752 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 O     1 
ATOM   5426 C CB    . GLU A-2 1 331 ? 122.973 82.615  72.698 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5427 C CG    . GLU A-2 1 331 ? 124.301 82.898  73.400 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5428 C CD    . GLU A-2 1 331 ? 125.412 83.298  72.440 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5429 O OE1   . GLU A-2 1 331 ? 125.722 82.508  71.522 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5430 O OE2   . GLU A-2 1 331 ? 125.975 84.405  72.606 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 337  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5431 N N     . LYS A-2 1 332 ? 120.679 84.232  74.102 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 N     1 
ATOM   5432 C CA    . LYS A-2 1 332 ? 120.260 85.359  74.932 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5433 C C     . LYS A-2 1 332 ? 119.466 84.860  76.134 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 C     1 
ATOM   5434 O O     . LYS A-2 1 332 ? 119.624 85.351  77.250 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 O     1 
ATOM   5435 C CB    . LYS A-2 1 332 ? 119.395 86.341  74.133 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5436 C CG    . LYS A-2 1 332 ? 119.127 87.647  74.888 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5437 C CD    . LYS A-2 1 332 ? 118.049 88.499  74.234 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5438 C CE    . LYS A-2 1 332 ? 118.042 89.907  74.816 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5439 N NZ    . LYS A-2 1 332 ? 118.006 89.919  76.310 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 338  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5440 N N     . LEU A-2 1 333 ? 118.612 83.877  75.882 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 N     1 
ATOM   5441 C CA    . LEU A-2 1 333 ? 117.771 83.281  76.904 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5442 C C     . LEU A-2 1 333 ? 118.633 82.555  77.927 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 C     1 
ATOM   5443 O O     . LEU A-2 1 333 ? 118.509 82.773  79.130 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 O     1 
ATOM   5444 C CB    . LEU A-2 1 333 ? 116.806 82.301  76.241 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5445 C CG    . LEU A-2 1 333 ? 115.294 82.393  76.473 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5446 C CD1   . LEU A-2 1 333 ? 114.820 83.833  76.534 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5447 C CD2   . LEU A-2 1 333 ? 114.605 81.647  75.339 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 339  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5448 N N     . ILE A-2 1 334 ? 119.517 81.699  77.432 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 N     1 
ATOM   5449 C CA    . ILE A-2 1 334 ? 120.403 80.918  78.281 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5450 C C     . ILE A-2 1 334 ? 121.291 81.769  79.191 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 C     1 
ATOM   5451 O O     . ILE A-2 1 334 ? 121.407 81.483  80.385 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 O     1 
ATOM   5452 C CB    . ILE A-2 1 334 ? 121.277 79.968  77.414 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5453 C CG1   . ILE A-2 1 334 ? 120.406 78.833  76.862 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5454 C CG2   . ILE A-2 1 334 ? 122.436 79.415  78.225 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5455 C CD1   . ILE A-2 1 334 ? 121.121 77.934  75.884 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 340  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5456 N N     . TYR A-2 1 335 ? 121.916 82.811  78.650 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 N     1 
ATOM   5457 C CA    . TYR A-2 1 335 ? 122.769 83.646  79.483 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5458 C C     . TYR A-2 1 335 ? 121.970 84.561  80.414 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 C     1 
ATOM   5459 O O     . TYR A-2 1 335 ? 122.394 84.808  81.545 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 O     1 
ATOM   5460 C CB    . TYR A-2 1 335 ? 123.741 84.463  78.627 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5461 C CG    . TYR A-2 1 335 ? 124.769 83.617  77.892 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5462 C CD1   . TYR A-2 1 335 ? 125.232 82.417  78.431 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5463 C CD2   . TYR A-2 1 335 ? 125.290 84.027  76.664 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5464 C CE1   . TYR A-2 1 335 ? 126.186 81.643  77.761 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5465 C CE2   . TYR A-2 1 335 ? 126.245 83.264  75.992 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5466 C CZ    . TYR A-2 1 335 ? 126.685 82.076  76.544 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5467 O OH    . TYR A-2 1 335 ? 127.613 81.322  75.870 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 341  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5468 N N     . ASP A-2 1 336 ? 120.822 85.060  79.956 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 N     1 
ATOM   5469 C CA    . ASP A-2 1 336 ? 119.993 85.919  80.805 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CA    1 
ATOM   5470 C C     . ASP A-2 1 336 ? 119.562 85.133  82.031 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 C     1 
ATOM   5471 O O     . ASP A-2 1 336 ? 119.271 85.712  83.079 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 O     1 
ATOM   5472 C CB    . ASP A-2 1 336 ? 118.735 86.394  80.070 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CB    1 
ATOM   5473 C CG    . ASP A-2 1 336 ? 119.000 87.567  79.153 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 CG    1 
ATOM   5474 O OD1   . ASP A-2 1 336 ? 120.157 88.038  79.110 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5475 O OD2   . ASP A-2 1 336 ? 118.049 88.018  78.476 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 342  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5476 N N     . ALA A-2 1 337 ? 119.515 83.811  81.883 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 N     1 
ATOM   5477 C CA    . ALA A-2 1 337 ? 119.117 82.921  82.963 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 CA    1 
ATOM   5478 C C     . ALA A-2 1 337 ? 120.235 82.741  83.993 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 C     1 
ATOM   5479 O O     . ALA A-2 1 337 ? 119.974 82.335  85.127 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 O     1 
ATOM   5480 C CB    . ALA A-2 1 337 ? 118.701 81.563  82.393 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 343  ALA A-2 CB    1 
ATOM   5481 N N     . GLY A-2 1 338 ? 121.473 83.029  83.591 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 N     1 
ATOM   5482 C CA    . GLY A-2 1 338 ? 122.604 82.909  84.499 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5483 C C     . GLY A-2 1 338 ? 123.560 81.757  84.237 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 C     1 
ATOM   5484 O O     . GLY A-2 1 338 ? 124.533 81.572  84.971 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 344  GLY A-2 O     1 
ATOM   5485 N N     . PHE A-2 1 339 ? 123.298 80.985  83.189 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 N     1 
ATOM   5486 C CA    . PHE A-2 1 339 ? 124.139 79.844  82.849 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5487 C C     . PHE A-2 1 339 ? 125.474 80.282  82.249 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 C     1 
ATOM   5488 O O     . PHE A-2 1 339 ? 125.591 81.385  81.724 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 O     1 
ATOM   5489 C CB    . PHE A-2 1 339 ? 123.382 78.924  81.889 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5490 C CG    . PHE A-2 1 339 ? 122.151 78.300  82.496 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5491 C CD1   . PHE A-2 1 339 ? 122.256 77.190  83.327 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5492 C CD2   . PHE A-2 1 339 ? 120.888 78.821  82.232 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5493 C CE1   . PHE A-2 1 339 ? 121.123 76.604  83.884 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5494 C CE2   . PHE A-2 1 339 ? 119.747 78.241  82.787 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5495 C CZ    . PHE A-2 1 339 ? 119.864 77.129  83.615 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 345  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5496 N N     . SER A-2 1 340 ? 126.475 79.410  82.331 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 N     1 
ATOM   5497 C CA    . SER A-2 1 340 ? 127.813 79.716  81.837 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 CA    1 
ATOM   5498 C C     . SER A-2 1 340 ? 128.058 79.380  80.379 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 C     1 
ATOM   5499 O O     . SER A-2 1 340 ? 128.628 80.184  79.644 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 O     1 
ATOM   5500 C CB    . SER A-2 1 340 ? 128.862 79.006  82.697 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 CB    1 
ATOM   5501 O OG    . SER A-2 1 340 ? 128.885 79.543  84.010 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 346  SER A-2 OG    1 
ATOM   5502 N N     . SER A-2 1 341 ? 127.649 78.191  79.960 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 N     1 
ATOM   5503 C CA    . SER A-2 1 341 ? 127.848 77.793  78.577 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 CA    1 
ATOM   5504 C C     . SER A-2 1 341 ? 126.746 76.840  78.121 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 C     1 
ATOM   5505 O O     . SER A-2 1 341 ? 125.834 76.518  78.883 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 O     1 
ATOM   5506 C CB    . SER A-2 1 341 ? 129.219 77.128  78.424 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 CB    1 
ATOM   5507 O OG    . SER A-2 1 341 ? 129.269 75.899  79.123 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 347  SER A-2 OG    1 
ATOM   5508 N N     . TYR A-2 1 342 ? 126.828 76.391  76.875 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 N     1 
ATOM   5509 C CA    . TYR A-2 1 342 ? 125.833 75.470  76.350 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5510 C C     . TYR A-2 1 342 ? 126.373 74.790  75.109 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 C     1 
ATOM   5511 O O     . TYR A-2 1 342 ? 127.314 75.276  74.490 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 O     1 
ATOM   5512 C CB    . TYR A-2 1 342 ? 124.541 76.224  76.011 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5513 C CG    . TYR A-2 1 342 ? 124.653 77.132  74.810 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5514 C CD1   . TYR A-2 1 342 ? 124.366 76.665  73.523 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5515 C CD2   . TYR A-2 1 342 ? 125.081 78.450  74.952 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5516 C CE1   . TYR A-2 1 342 ? 124.504 77.489  72.411 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5517 C CE2   . TYR A-2 1 342 ? 125.225 79.283  73.844 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5518 C CZ    . TYR A-2 1 342 ? 124.936 78.799  72.580 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5519 O OH    . TYR A-2 1 342 ? 125.084 79.627  71.490 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 348  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5520 N N     . LYS A-2 1 343 ? 125.777 73.660  74.755 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 N     1 
ATOM   5521 C CA    . LYS A-2 1 343 ? 126.182 72.918  73.568 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5522 C C     . LYS A-2 1 343 ? 124.926 72.439  72.850 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 C     1 
ATOM   5523 O O     . LYS A-2 1 343 ? 123.977 71.978  73.485 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 O     1 
ATOM   5524 C CB    . LYS A-2 1 343 ? 127.042 71.716  73.954 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5525 C CG    . LYS A-2 1 343 ? 127.552 70.913  72.770 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5526 C CD    . LYS A-2 1 343 ? 128.204 69.621  73.238 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5527 C CE    . LYS A-2 1 343 ? 128.693 68.785  72.067 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5528 N NZ    . LYS A-2 1 343 ? 129.110 67.426  72.523 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5529 N N     . ILE A-2 1 344 ? 124.914 72.560  71.528 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 N     1 
ATOM   5530 C CA    . ILE A-2 1 344 ? 123.764 72.129  70.752 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5531 C C     . ILE A-2 1 344 ? 124.104 70.895  69.941 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 C     1 
ATOM   5532 O O     . ILE A-2 1 344 ? 125.119 70.857  69.251 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 O     1 
ATOM   5533 C CB    . ILE A-2 1 344 ? 123.285 73.232  69.783 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5534 C CG1   . ILE A-2 1 344 ? 122.813 74.451  70.578 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5535 C CG2   . ILE A-2 1 344 ? 122.154 72.700  68.901 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5536 C CD1   . ILE A-2 1 344 ? 122.310 75.583  69.712 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 350  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5537 N N     . THR A-2 1 345 ? 123.251 69.883  70.035 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 N     1 
ATOM   5538 C CA    . THR A-2 1 345 ? 123.445 68.647  69.296 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CA    1 
ATOM   5539 C C     . THR A-2 1 345 ? 122.256 68.436  68.362 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 C     1 
ATOM   5540 O O     . THR A-2 1 345 ? 121.115 68.345  68.807 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 O     1 
ATOM   5541 C CB    . THR A-2 1 345 ? 123.569 67.445  70.250 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CB    1 
ATOM   5542 O OG1   . THR A-2 1 345 ? 124.718 67.625  71.086 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 OG1   1 
ATOM   5543 C CG2   . THR A-2 1 345 ? 123.715 66.144  69.469 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 351  THR A-2 CG2   1 
ATOM   5544 N N     . PRO A-2 1 346 ? 122.510 68.376  67.044 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 N     1 
ATOM   5545 C CA    . PRO A-2 1 346 ? 121.422 68.174  66.079 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CA    1 
ATOM   5546 C C     . PRO A-2 1 346 ? 120.786 66.801  66.243 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 C     1 
ATOM   5547 O O     . PRO A-2 1 346 ? 121.490 65.806  66.415 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 O     1 
ATOM   5548 C CB    . PRO A-2 1 346 ? 122.120 68.345  64.730 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CB    1 
ATOM   5549 C CG    . PRO A-2 1 346 ? 123.532 67.897  65.012 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CG    1 
ATOM   5550 C CD    . PRO A-2 1 346 ? 123.812 68.510  66.361 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A-2 CD    1 
ATOM   5551 N N     . ILE A-2 1 347 ? 119.458 66.749  66.208 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 N     1 
ATOM   5552 C CA    . ILE A-2 1 347 ? 118.742 65.484  66.358 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5553 C C     . ILE A-2 1 347 ? 117.527 65.443  65.444 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 C     1 
ATOM   5554 O O     . ILE A-2 1 347 ? 117.029 66.481  65.016 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 O     1 
ATOM   5555 C CB    . ILE A-2 1 347 ? 118.216 65.283  67.802 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5556 C CG1   . ILE A-2 1 347 ? 117.305 66.456  68.180 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5557 C CG2   . ILE A-2 1 347 ? 119.382 65.138  68.784 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5558 C CD1   . ILE A-2 1 347 ? 116.540 66.268  69.499 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 353  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5559 N N     . SER A-2 1 348 ? 117.047 64.235  65.167 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 N     1 
ATOM   5560 C CA    . SER A-2 1 348 ? 115.867 64.036  64.337 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 CA    1 
ATOM   5561 C C     . SER A-2 1 348 ? 115.827 64.913  63.085 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 C     1 
ATOM   5562 O O     . SER A-2 1 348 ? 114.843 65.615  62.843 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 O     1 
ATOM   5563 C CB    . SER A-2 1 348 ? 114.609 64.291  65.171 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 CB    1 
ATOM   5564 O OG    . SER A-2 1 348 ? 114.679 63.618  66.419 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 354  SER A-2 OG    1 
ATOM   5565 N N     . GLY A-2 1 349 ? 116.901 64.887  62.304 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 N     1 
ATOM   5566 C CA    . GLY A-2 1 349 ? 116.943 65.659  61.073 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 CA    1 
ATOM   5567 C C     . GLY A-2 1 349 ? 117.096 67.170  61.160 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 C     1 
ATOM   5568 O O     . GLY A-2 1 349 ? 117.954 67.750  60.485 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 355  GLY A-2 O     1 
ATOM   5569 N N     . PHE A-2 1 350 ? 116.275 67.824  61.973 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 N     1 
ATOM   5570 C CA    . PHE A-2 1 350 ? 116.363 69.269  62.072 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CA    1 
ATOM   5571 C C     . PHE A-2 1 350 ? 116.034 69.829  63.444 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 C     1 
ATOM   5572 O O     . PHE A-2 1 350 ? 115.917 71.042  63.601 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 O     1 
ATOM   5573 C CB    . PHE A-2 1 350 ? 115.463 69.914  61.010 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CB    1 
ATOM   5574 C CG    . PHE A-2 1 350 ? 113.999 69.634  61.195 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CG    1 
ATOM   5575 C CD1   . PHE A-2 1 350 ? 113.191 70.525  61.888 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5576 C CD2   . PHE A-2 1 350 ? 113.424 68.481  60.667 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5577 C CE1   . PHE A-2 1 350 ? 111.820 70.277  62.054 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5578 C CE2   . PHE A-2 1 350 ? 112.057 68.219  60.825 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5579 C CZ    . PHE A-2 1 350 ? 111.253 69.122  61.522 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 356  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5580 N N     . LYS A-2 1 351 ? 115.874 68.959  64.437 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 N     1 
ATOM   5581 C CA    . LYS A-2 1 351 ? 115.583 69.422  65.792 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CA    1 
ATOM   5582 C C     . LYS A-2 1 351 ? 116.920 69.626  66.500 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 C     1 
ATOM   5583 O O     . LYS A-2 1 351 ? 117.984 69.407  65.914 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 O     1 
ATOM   5584 C CB    . LYS A-2 1 351 ? 114.761 68.389  66.573 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CB    1 
ATOM   5585 C CG    . LYS A-2 1 351 ? 113.520 67.861  65.877 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CG    1 
ATOM   5586 C CD    . LYS A-2 1 351 ? 112.549 68.949  65.509 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CD    1 
ATOM   5587 C CE    . LYS A-2 1 351 ? 111.373 68.372  64.734 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 CE    1 
ATOM   5588 N NZ    . LYS A-2 1 351 ? 110.582 67.372  65.510 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 357  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5589 N N     . SER A-2 1 352 ? 116.868 70.035  67.761 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 N     1 
ATOM   5590 C CA    . SER A-2 1 352 ? 118.088 70.250  68.524 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 CA    1 
ATOM   5591 C C     . SER A-2 1 352 ? 117.964 69.863  69.989 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 C     1 
ATOM   5592 O O     . SER A-2 1 352 ? 116.921 70.048  70.608 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 O     1 
ATOM   5593 C CB    . SER A-2 1 352 ? 118.520 71.718  68.454 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 CB    1 
ATOM   5594 O OG    . SER A-2 1 352 ? 119.100 72.037  67.202 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 358  SER A-2 OG    1 
ATOM   5595 N N     . LEU A-2 1 353 ? 119.036 69.300  70.529 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 N     1 
ATOM   5596 C CA    . LEU A-2 1 353 ? 119.078 68.956  71.939 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CA    1 
ATOM   5597 C C     . LEU A-2 1 353 ? 120.127 69.921  72.484 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 C     1 
ATOM   5598 O O     . LEU A-2 1 353 ? 121.272 69.942  72.027 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 O     1 
ATOM   5599 C CB    . LEU A-2 1 353 ? 119.504 67.500  72.162 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CB    1 
ATOM   5600 C CG    . LEU A-2 1 353 ? 119.562 67.079  73.644 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CG    1 
ATOM   5601 C CD1   . LEU A-2 1 353 ? 119.346 65.576  73.784 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5602 C CD2   . LEU A-2 1 353 ? 120.903 67.499  74.244 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 359  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5603 N N     . ILE A-2 1 354 ? 119.725 70.743  73.439 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 N     1 
ATOM   5604 C CA    . ILE A-2 1 354 ? 120.631 71.719  74.013 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CA    1 
ATOM   5605 C C     . ILE A-2 1 354 ? 121.029 71.393  75.451 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 C     1 
ATOM   5606 O O     . ILE A-2 1 354 ? 120.178 71.237  76.332 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 O     1 
ATOM   5607 C CB    . ILE A-2 1 354 ? 120.002 73.131  73.979 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CB    1 
ATOM   5608 C CG1   . ILE A-2 1 354 ? 119.450 73.417  72.578 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5609 C CG2   . ILE A-2 1 354 ? 121.044 74.169  74.348 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5610 C CD1   . ILE A-2 1 354 ? 118.615 74.680  72.487 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5611 N N     . GLU A-2 1 355 ? 122.334 71.279  75.673 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 N     1 
ATOM   5612 C CA    . GLU A-2 1 355 ? 122.871 71.018  77.001 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CA    1 
ATOM   5613 C C     . GLU A-2 1 355 ? 123.308 72.363  77.559 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 C     1 
ATOM   5614 O O     . GLU A-2 1 355 ? 124.153 73.040  76.975 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 O     1 
ATOM   5615 C CB    . GLU A-2 1 355 ? 124.054 70.049  76.917 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CB    1 
ATOM   5616 C CG    . GLU A-2 1 355 ? 123.615 68.605  76.715 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CG    1 
ATOM   5617 C CD    . GLU A-2 1 355 ? 124.756 67.666  76.374 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 CD    1 
ATOM   5618 O OE1   . GLU A-2 1 355 ? 125.298 67.771  75.258 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5619 O OE2   . GLU A-2 1 355 ? 125.108 66.818  77.225 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 361  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5620 N N     . VAL A-2 1 356 ? 122.705 72.752  78.678 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 N     1 
ATOM   5621 C CA    . VAL A-2 1 356 ? 123.003 74.025  79.327 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CA    1 
ATOM   5622 C C     . VAL A-2 1 356 ? 123.721 73.793  80.662 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 C     1 
ATOM   5623 O O     . VAL A-2 1 356 ? 123.308 72.952  81.462 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 O     1 
ATOM   5624 C CB    . VAL A-2 1 356 ? 121.698 74.828  79.565 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CB    1 
ATOM   5625 C CG1   . VAL A-2 1 356 ? 122.025 76.221  80.070 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5626 C CG2   . VAL A-2 1 356 ? 120.896 74.908  78.272 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 362  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5627 N N     . TYR A-2 1 357 ? 124.794 74.540  80.906 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 N     1 
ATOM   5628 C CA    . TYR A-2 1 357 ? 125.557 74.362  82.138 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CA    1 
ATOM   5629 C C     . TYR A-2 1 357 ? 125.662 75.604  83.006 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 C     1 
ATOM   5630 O O     . TYR A-2 1 357 ? 125.802 76.715  82.505 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 O     1 
ATOM   5631 C CB    . TYR A-2 1 357 ? 126.966 73.857  81.815 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CB    1 
ATOM   5632 C CG    . TYR A-2 1 357 ? 126.987 72.542  81.075 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CG    1 
ATOM   5633 C CD1   . TYR A-2 1 357 ? 127.105 72.497  79.686 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5634 C CD2   . TYR A-2 1 357 ? 126.861 71.335  81.765 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5635 C CE1   . TYR A-2 1 357 ? 127.094 71.271  78.999 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5636 C CE2   . TYR A-2 1 357 ? 126.848 70.108  81.091 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5637 C CZ    . TYR A-2 1 357 ? 126.963 70.083  79.713 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5638 O OH    . TYR A-2 1 357 ? 126.937 68.868  79.061 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 363  TYR A-2 OH    1 
ATOM   5639 N N     . PRO A-2 1 358 ? 125.596 75.423  84.335 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 N     1 
ATOM   5640 C CA    . PRO A-2 1 358 ? 125.686 76.532  85.288 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CA    1 
ATOM   5641 C C     . PRO A-2 1 358 ? 127.100 77.099  85.369 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 C     1 
ATOM   5642 O O     . PRO A-2 1 358 ? 127.283 78.317  85.355 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 O     1 
ATOM   5643 C CB    . PRO A-2 1 358 ? 125.238 75.892  86.600 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CB    1 
ATOM   5644 C CG    . PRO A-2 1 358 ? 125.730 74.496  86.460 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CG    1 
ATOM   5645 C CD    . PRO A-2 1 358 ? 125.354 74.153  85.040 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 CD    1 
ATOM   5646 O OXT   . PRO A-2 1 358 ? 128.034 76.276  85.472 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 364  PRO A-2 OXT   1 
HETATM 5647 C C1    . 2HI B   2 .   ? 100.579 78.741  34.136 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C1    1 
HETATM 5648 C C2    . 2HI B   2 .   ? 101.875 78.407  33.706 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C2    1 
HETATM 5649 C C3    . 2HI B   2 .   ? 102.290 77.056  33.733 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C3    1 
HETATM 5650 C C4    . 2HI B   2 .   ? 101.415 76.012  34.214 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C4    1 
HETATM 5651 C C5    . 2HI B   2 .   ? 100.122 76.388  34.643 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C5    1 
HETATM 5652 C C6    . 2HI B   2 .   ? 99.691  77.747  34.602 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C6    1 
HETATM 5653 O O1    . 2HI B   2 .   ? 101.816 74.672  34.264 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   O1    1 
HETATM 5654 C C7    . 2HI B   2 .   ? 103.658 76.715  33.241 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C7    1 
HETATM 5655 O O2    . 2HI B   2 .   ? 104.442 77.568  32.836 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   O2    1 
HETATM 5656 C C8    . 2HI B   2 .   ? 104.012 75.220  33.204 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C8    1 
HETATM 5657 C C9    . 2HI B   2 .   ? 103.251 74.433  34.280 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C9    1 
HETATM 5658 O O3    . 2HI B   2 .   ? 103.617 74.818  35.601 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   O3    1 
HETATM 5659 C C10   . 2HI B   2 .   ? 103.660 74.796  31.756 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C10   1 
HETATM 5660 C C11   . 2HI B   2 .   ? 102.325 74.402  31.363 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C11   1 
HETATM 5661 C C12   . 2HI B   2 .   ? 102.025 74.051  30.023 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C12   1 
HETATM 5662 C C13   . 2HI B   2 .   ? 103.030 74.078  29.031 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C13   1 
HETATM 5663 C C14   . 2HI B   2 .   ? 104.352 74.462  29.406 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C14   1 
HETATM 5664 C C15   . 2HI B   2 .   ? 104.664 74.818  30.751 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   C15   1 
HETATM 5665 O O4    . 2HI B   2 .   ? 102.742 73.748  27.751 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   O4    1 
HETATM 5666 O O5    . 2HI B   2 .   ? 98.455  78.089  35.003 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A   O5    1 
HETATM 5667 N N     . SAH C   3 .   ? 107.389 76.733  16.405 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N     1 
HETATM 5668 C CA    . SAH C   3 .   ? 106.138 77.028  17.236 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CA    1 
HETATM 5669 C CB    . SAH C   3 .   ? 105.542 75.929  18.053 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CB    1 
HETATM 5670 C CG    . SAH C   3 .   ? 105.134 74.639  17.402 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   CG    1 
HETATM 5671 S SD    . SAH C   3 .   ? 103.324 74.750  17.105 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   SD    1 
HETATM 5672 C C     . SAH C   3 .   ? 106.473 78.247  18.184 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C     1 
HETATM 5673 O O     . SAH C   3 .   ? 107.607 78.757  18.145 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   O     1 
HETATM 5674 O OXT   . SAH C   3 .   ? 105.511 78.635  18.958 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   OXT   1 
HETATM 5675 C "C5'" . SAH C   3 .   ? 103.129 73.281  16.219 1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C5'" 1 
HETATM 5676 C "C4'" . SAH C   3 .   ? 102.790 73.637  14.719 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C4'" 1 
HETATM 5677 O "O4'" . SAH C   3 .   ? 102.706 72.375  14.094 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O4'" 1 
HETATM 5678 C "C3'" . SAH C   3 .   ? 101.441 74.263  14.428 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C3'" 1 
HETATM 5679 O "O3'" . SAH C   3 .   ? 101.582 75.634  14.044 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O3'" 1 
HETATM 5680 C "C2'" . SAH C   3 .   ? 100.868 73.308  13.298 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C2'" 1 
HETATM 5681 O "O2'" . SAH C   3 .   ? 100.121 74.002  12.311 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "O2'" 1 
HETATM 5682 C "C1'" . SAH C   3 .   ? 102.139 72.636  12.785 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   "C1'" 1 
HETATM 5683 N N9    . SAH C   3 .   ? 101.996 71.487  12.137 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N9    1 
HETATM 5684 C C8    . SAH C   3 .   ? 101.279 70.318  12.348 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C8    1 
HETATM 5685 N N7    . SAH C   3 .   ? 101.440 69.410  11.432 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N7    1 
HETATM 5686 C C5    . SAH C   3 .   ? 102.351 70.004  10.506 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C5    1 
HETATM 5687 C C6    . SAH C   3 .   ? 102.926 69.512  9.279  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C6    1 
HETATM 5688 N N6    . SAH C   3 .   ? 102.668 68.299  8.769  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N6    1 
HETATM 5689 N N1    . SAH C   3 .   ? 103.782 70.394  8.645  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N1    1 
HETATM 5690 C C2    . SAH C   3 .   ? 104.075 71.638  9.127  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C2    1 
HETATM 5691 N N3    . SAH C   3 .   ? 103.547 72.141  10.295 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   N3    1 
HETATM 5692 C C4    . SAH C   3 .   ? 102.695 71.268  10.925 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A   C4    1 
HETATM 5693 C C1    . 2HI B-2 2 .   ? 100.579 65.471  60.063 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C1    1 
HETATM 5694 C C2    . 2HI B-2 2 .   ? 101.875 65.805  60.493 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C2    1 
HETATM 5695 C C3    . 2HI B-2 2 .   ? 102.290 67.156  60.466 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C3    1 
HETATM 5696 C C4    . 2HI B-2 2 .   ? 101.415 68.200  59.985 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C4    1 
HETATM 5697 C C5    . 2HI B-2 2 .   ? 100.122 67.824  59.556 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C5    1 
HETATM 5698 C C6    . 2HI B-2 2 .   ? 99.691  66.465  59.597 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C6    1 
HETATM 5699 O O1    . 2HI B-2 2 .   ? 101.816 69.540  59.935 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 O1    1 
HETATM 5700 C C7    . 2HI B-2 2 .   ? 103.658 67.497  60.958 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C7    1 
HETATM 5701 O O2    . 2HI B-2 2 .   ? 104.442 66.644  61.363 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 O2    1 
HETATM 5702 C C8    . 2HI B-2 2 .   ? 104.012 68.992  60.995 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C8    1 
HETATM 5703 C C9    . 2HI B-2 2 .   ? 103.251 69.779  59.919 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C9    1 
HETATM 5704 O O3    . 2HI B-2 2 .   ? 103.617 69.394  58.598 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 O3    1 
HETATM 5705 C C10   . 2HI B-2 2 .   ? 103.660 69.416  62.443 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C10   1 
HETATM 5706 C C11   . 2HI B-2 2 .   ? 102.325 69.810  62.836 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C11   1 
HETATM 5707 C C12   . 2HI B-2 2 .   ? 102.025 70.161  64.176 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C12   1 
HETATM 5708 C C13   . 2HI B-2 2 .   ? 103.030 70.134  65.168 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C13   1 
HETATM 5709 C C14   . 2HI B-2 2 .   ? 104.352 69.750  64.793 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C14   1 
HETATM 5710 C C15   . 2HI B-2 2 .   ? 104.664 69.394  63.448 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 C15   1 
HETATM 5711 O O4    . 2HI B-2 2 .   ? 102.742 70.464  66.448 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 O4    1 
HETATM 5712 O O5    . 2HI B-2 2 .   ? 98.455  66.123  59.196 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 365  2HI A-2 O5    1 
HETATM 5713 N N     . SAH C-2 3 .   ? 107.389 67.479  77.794 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N     1 
HETATM 5714 C CA    . SAH C-2 3 .   ? 106.138 67.184  76.963 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CA    1 
HETATM 5715 C CB    . SAH C-2 3 .   ? 105.542 68.283  76.146 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CB    1 
HETATM 5716 C CG    . SAH C-2 3 .   ? 105.134 69.573  76.797 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 CG    1 
HETATM 5717 S SD    . SAH C-2 3 .   ? 103.324 69.462  77.094 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 SD    1 
HETATM 5718 C C     . SAH C-2 3 .   ? 106.473 65.965  76.015 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C     1 
HETATM 5719 O O     . SAH C-2 3 .   ? 107.607 65.455  76.054 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 O     1 
HETATM 5720 O OXT   . SAH C-2 3 .   ? 105.511 65.577  75.241 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 OXT   1 
HETATM 5721 C "C5'" . SAH C-2 3 .   ? 103.129 70.931  77.980 1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C5'" 1 
HETATM 5722 C "C4'" . SAH C-2 3 .   ? 102.790 70.575  79.480 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C4'" 1 
HETATM 5723 O "O4'" . SAH C-2 3 .   ? 102.706 71.837  80.105 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O4'" 1 
HETATM 5724 C "C3'" . SAH C-2 3 .   ? 101.441 69.949  79.771 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C3'" 1 
HETATM 5725 O "O3'" . SAH C-2 3 .   ? 101.582 68.578  80.155 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O3'" 1 
HETATM 5726 C "C2'" . SAH C-2 3 .   ? 100.868 70.904  80.901 1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C2'" 1 
HETATM 5727 O "O2'" . SAH C-2 3 .   ? 100.121 70.210  81.888 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "O2'" 1 
HETATM 5728 C "C1'" . SAH C-2 3 .   ? 102.139 71.576  81.414 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 "C1'" 1 
HETATM 5729 N N9    . SAH C-2 3 .   ? 101.996 72.725  82.062 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N9    1 
HETATM 5730 C C8    . SAH C-2 3 .   ? 101.279 73.894  81.851 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C8    1 
HETATM 5731 N N7    . SAH C-2 3 .   ? 101.440 74.802  82.767 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N7    1 
HETATM 5732 C C5    . SAH C-2 3 .   ? 102.351 74.208  83.693 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C5    1 
HETATM 5733 C C6    . SAH C-2 3 .   ? 102.926 74.700  84.920 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C6    1 
HETATM 5734 N N6    . SAH C-2 3 .   ? 102.668 75.913  85.430 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N6    1 
HETATM 5735 N N1    . SAH C-2 3 .   ? 103.782 73.818  85.554 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N1    1 
HETATM 5736 C C2    . SAH C-2 3 .   ? 104.075 72.574  85.072 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C2    1 
HETATM 5737 N N3    . SAH C-2 3 .   ? 103.547 72.071  83.904 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 N3    1 
HETATM 5738 C C4    . SAH C-2 3 .   ? 102.695 72.944  83.274 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 3994 SAH A-2 C4    1 
HETATM 5739 O O     . HOH D   4 .   ? 97.344  57.394  33.666 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 3995 HOH A   O     1 
HETATM 5740 O O     . HOH D   4 .   ? 102.445 68.770  38.990 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 3996 HOH A   O     1 
HETATM 5741 O O     . HOH D   4 .   ? 119.863 95.767  51.124 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 3997 HOH A   O     1 
HETATM 5742 O O     . HOH D   4 .   ? 94.653  67.280  31.506 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 3998 HOH A   O     1 
HETATM 5743 O O     . HOH D   4 .   ? 102.689 78.081  0.135  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 3999 HOH A   O     1 
HETATM 5744 O O     . HOH D   4 .   ? 113.010 68.243  2.741  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 4000 HOH A   O     1 
HETATM 5745 O O     . HOH D   4 .   ? 97.011  50.695  38.376 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 4001 HOH A   O     1 
HETATM 5746 O O     . HOH D   4 .   ? 111.438 91.586  35.593 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 4002 HOH A   O     1 
HETATM 5747 O O     . HOH D   4 .   ? 112.351 67.637  25.436 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 4003 HOH A   O     1 
HETATM 5748 O O     . HOH D   4 .   ? 97.171  76.213  36.116 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 4004 HOH A   O     1 
HETATM 5749 O O     . HOH D   4 .   ? 112.235 64.025  46.195 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 4005 HOH A   O     1 
HETATM 5750 O O     . HOH D   4 .   ? 107.959 79.255  15.438 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 4006 HOH A   O     1 
HETATM 5751 O O     . HOH D   4 .   ? 99.401  87.911  62.324 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 4007 HOH A   O     1 
HETATM 5752 O O     . HOH D   4 .   ? 98.519  78.321  45.382 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 4008 HOH A   O     1 
HETATM 5753 O O     . HOH D   4 .   ? 120.430 70.645  30.153 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 4009 HOH A   O     1 
HETATM 5754 O O     . HOH D   4 .   ? 97.431  48.644  42.489 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 4010 HOH A   O     1 
HETATM 5755 O O     . HOH D   4 .   ? 124.208 75.071  21.030 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 4011 HOH A   O     1 
HETATM 5756 O O     . HOH D   4 .   ? 104.399 60.552  29.207 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 4012 HOH A   O     1 
HETATM 5757 O O     . HOH D   4 .   ? 120.942 72.676  28.760 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 4013 HOH A   O     1 
HETATM 5758 O O     . HOH D   4 .   ? 108.889 71.878  1.287  1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 4014 HOH A   O     1 
HETATM 5759 O O     . HOH D   4 .   ? 99.067  84.125  43.427 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 4015 HOH A   O     1 
HETATM 5760 O O     . HOH D   4 .   ? 115.349 79.983  2.246  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 4016 HOH A   O     1 
HETATM 5761 O O     . HOH D   4 .   ? 117.557 85.231  56.388 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 4017 HOH A   O     1 
HETATM 5762 O O     . HOH D   4 .   ? 107.154 82.351  13.352 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 4018 HOH A   O     1 
HETATM 5763 O O     . HOH D   4 .   ? 110.500 62.072  30.243 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 4019 HOH A   O     1 
HETATM 5764 O O     . HOH D   4 .   ? 128.741 66.016  18.956 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 4020 HOH A   O     1 
HETATM 5765 O O     . HOH D   4 .   ? 113.171 70.129  43.503 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 4021 HOH A   O     1 
HETATM 5766 O O     . HOH D   4 .   ? 107.729 90.422  44.183 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 4022 HOH A   O     1 
HETATM 5767 O O     . HOH D   4 .   ? 119.718 67.141  42.892 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 4023 HOH A   O     1 
HETATM 5768 O O     . HOH D   4 .   ? 110.167 76.406  14.413 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 4024 HOH A   O     1 
HETATM 5769 O O     . HOH D   4 .   ? 113.824 96.326  58.761 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 4025 HOH A   O     1 
HETATM 5770 O O     . HOH D   4 .   ? 123.000 55.354  14.391 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 4026 HOH A   O     1 
HETATM 5771 O O     . HOH D   4 .   ? 106.005 67.863  28.050 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 4027 HOH A   O     1 
HETATM 5772 O O     . HOH D   4 .   ? 97.141  80.356  -0.915 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 4028 HOH A   O     1 
HETATM 5773 O O     . HOH D   4 .   ? 99.739  84.337  34.933 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 4029 HOH A   O     1 
HETATM 5774 O O     . HOH D   4 .   ? 111.959 70.970  18.786 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 4030 HOH A   O     1 
HETATM 5775 O O     . HOH D   4 .   ? 115.874 73.791  47.852 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 4031 HOH A   O     1 
HETATM 5776 O O     . HOH D   4 .   ? 113.203 61.027  28.735 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 4032 HOH A   O     1 
HETATM 5777 O O     . HOH D   4 .   ? 126.961 78.577  20.137 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 4033 HOH A   O     1 
HETATM 5778 O O     . HOH D   4 .   ? 113.364 59.785  22.472 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 4034 HOH A   O     1 
HETATM 5779 O O     . HOH D   4 .   ? 108.930 65.683  62.242 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 4035 HOH A   O     1 
HETATM 5780 O O     . HOH D   4 .   ? 113.073 93.126  58.966 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 4036 HOH A   O     1 
HETATM 5781 O O     . HOH D   4 .   ? 103.970 96.312  45.338 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 4037 HOH A   O     1 
HETATM 5782 O O     . HOH D   4 .   ? 115.463 58.943  20.974 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 4038 HOH A   O     1 
HETATM 5783 O O     . HOH D   4 .   ? 103.082 73.710  37.926 1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 4039 HOH A   O     1 
HETATM 5784 O O     . HOH D   4 .   ? 99.030  70.317  46.190 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 4040 HOH A   O     1 
HETATM 5785 O O     . HOH D   4 .   ? 103.385 85.829  64.265 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 4041 HOH A   O     1 
HETATM 5786 O O     . HOH D   4 .   ? 96.973  60.856  47.160 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 4042 HOH A   O     1 
HETATM 5787 O O     . HOH D   4 .   ? 110.739 90.814  6.965  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 4043 HOH A   O     1 
HETATM 5788 O O     . HOH D   4 .   ? 107.044 76.621  32.790 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 4044 HOH A   O     1 
HETATM 5789 O O     . HOH D   4 .   ? 100.075 50.094  44.453 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 4045 HOH A   O     1 
HETATM 5790 O O     . HOH D   4 .   ? 101.332 71.690  38.096 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 4046 HOH A   O     1 
HETATM 5791 O O     . HOH D   4 .   ? 106.997 72.089  23.245 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 4047 HOH A   O     1 
HETATM 5792 O O     . HOH D   4 .   ? 107.958 62.898  22.509 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 4048 HOH A   O     1 
HETATM 5793 O O     . HOH D   4 .   ? 87.402  80.215  30.502 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 4049 HOH A   O     1 
HETATM 5794 O O     . HOH D   4 .   ? 94.800  62.737  49.431 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 4050 HOH A   O     1 
HETATM 5795 O O     . HOH D   4 .   ? 121.473 87.597  6.822  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 4051 HOH A   O     1 
HETATM 5796 O O     . HOH D   4 .   ? 94.184  59.502  46.047 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 4052 HOH A   O     1 
HETATM 5797 O O     . HOH D   4 .   ? 115.934 57.959  31.267 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 4053 HOH A   O     1 
HETATM 5798 O O     . HOH D   4 .   ? 92.334  75.543  46.437 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 4054 HOH A   O     1 
HETATM 5799 O O     . HOH D   4 .   ? 120.935 68.246  32.930 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 4055 HOH A   O     1 
HETATM 5800 O O     . HOH D   4 .   ? 115.141 80.494  -0.920 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 4056 HOH A   O     1 
HETATM 5801 O O     . HOH D   4 .   ? 107.502 71.450  27.809 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 4057 HOH A   O     1 
HETATM 5802 O O     . HOH D   4 .   ? 105.699 88.372  17.948 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 4058 HOH A   O     1 
HETATM 5803 O O     . HOH D   4 .   ? 87.278  66.843  29.858 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 4059 HOH A   O     1 
HETATM 5804 O O     . HOH D   4 .   ? 109.705 92.162  13.318 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 4060 HOH A   O     1 
HETATM 5805 O O     . HOH D   4 .   ? 121.185 85.074  44.938 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 4061 HOH A   O     1 
HETATM 5806 O O     . HOH D   4 .   ? 102.998 92.048  63.154 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 4062 HOH A   O     1 
HETATM 5807 O O     . HOH D   4 .   ? 88.250  58.178  36.759 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 4063 HOH A   O     1 
HETATM 5808 O O     . HOH D   4 .   ? 116.380 56.839  5.686  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 4064 HOH A   O     1 
HETATM 5809 O O     . HOH D   4 .   ? 130.214 67.982  12.333 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 4065 HOH A   O     1 
HETATM 5810 O O     . HOH D   4 .   ? 100.230 69.620  6.362  1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 4066 HOH A   O     1 
HETATM 5811 O O     . HOH D   4 .   ? 113.563 72.465  41.409 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 4067 HOH A   O     1 
HETATM 5812 O O     . HOH D   4 .   ? 129.196 70.388  9.479  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 4068 HOH A   O     1 
HETATM 5813 O O     . HOH D   4 .   ? 107.622 75.983  29.811 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 4069 HOH A   O     1 
HETATM 5814 O O     . HOH D   4 .   ? 123.594 71.517  41.310 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 4070 HOH A   O     1 
HETATM 5815 O O     . HOH D   4 .   ? 103.114 96.133  63.182 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 4071 HOH A   O     1 
HETATM 5816 O O     . HOH D   4 .   ? 104.471 91.083  41.723 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 4072 HOH A   O     1 
HETATM 5817 O O     . HOH D   4 .   ? 121.347 81.378  26.601 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 4073 HOH A   O     1 
HETATM 5818 O O     . HOH D   4 .   ? 92.443  54.180  42.310 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 4074 HOH A   O     1 
HETATM 5819 O O     . HOH D   4 .   ? 124.271 75.337  35.503 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 4075 HOH A   O     1 
HETATM 5820 O O     . HOH D   4 .   ? 106.766 92.239  42.303 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 4076 HOH A   O     1 
HETATM 5821 O O     . HOH D   4 .   ? 106.867 103.428 52.372 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 4077 HOH A   O     1 
HETATM 5822 O O     . HOH D   4 .   ? 99.697  91.813  47.587 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 4078 HOH A   O     1 
HETATM 5823 O O     . HOH D   4 .   ? 117.874 55.053  63.618 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 4079 HOH A   O     1 
HETATM 5824 O O     . HOH D   4 .   ? 114.023 93.278  24.762 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 4080 HOH A   O     1 
HETATM 5825 O O     . HOH D   4 .   ? 115.116 102.951 59.621 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 4081 HOH A   O     1 
HETATM 5826 O O     . HOH D   4 .   ? 113.355 86.710  32.641 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 4082 HOH A   O     1 
HETATM 5827 O O     . HOH D   4 .   ? 94.909  87.810  33.352 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 4083 HOH A   O     1 
HETATM 5828 O O     . HOH D   4 .   ? 89.407  62.174  31.378 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 4084 HOH A   O     1 
HETATM 5829 O O     . HOH D   4 .   ? 102.276 86.594  13.737 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 4085 HOH A   O     1 
HETATM 5830 O O     . HOH D   4 .   ? 90.040  51.829  38.231 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 4086 HOH A   O     1 
HETATM 5831 O O     . HOH D   4 .   ? 118.393 69.870  46.019 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 4087 HOH A   O     1 
HETATM 5832 O O     . HOH D   4 .   ? 119.441 74.281  30.596 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 4088 HOH A   O     1 
HETATM 5833 O O     . HOH D   4 .   ? 120.072 76.346  32.240 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 4089 HOH A   O     1 
HETATM 5834 O O     . HOH D   4 .   ? 111.550 62.150  63.534 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 4090 HOH A   O     1 
HETATM 5835 O O     . HOH D   4 .   ? 127.577 78.766  17.549 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 4091 HOH A   O     1 
HETATM 5836 O O     . HOH D   4 .   ? 101.519 98.502  59.040 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 4092 HOH A   O     1 
HETATM 5837 O O     . HOH D   4 .   ? 115.535 57.563  16.118 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 4093 HOH A   O     1 
HETATM 5838 O O     . HOH D   4 .   ? 115.759 101.068 40.796 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 4094 HOH A   O     1 
HETATM 5839 O O     . HOH D   4 .   ? 105.163 91.470  39.191 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 4095 HOH A   O     1 
HETATM 5840 O O     . HOH D   4 .   ? 125.007 89.389  11.171 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 4096 HOH A   O     1 
HETATM 5841 O O     . HOH D   4 .   ? 96.301  98.932  55.482 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 4097 HOH A   O     1 
HETATM 5842 O O     . HOH D   4 .   ? 120.256 93.074  16.887 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 4098 HOH A   O     1 
HETATM 5843 O O     . HOH D   4 .   ? 117.240 103.222 71.045 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 4099 HOH A   O     1 
HETATM 5844 O O     . HOH D   4 .   ? 125.064 87.353  21.915 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 4100 HOH A   O     1 
HETATM 5845 O O     . HOH D   4 .   ? 118.231 48.122  61.601 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 4101 HOH A   O     1 
HETATM 5846 O O     . HOH D   4 .   ? 95.078  70.835  40.073 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 4102 HOH A   O     1 
HETATM 5847 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.344  86.818  60.533 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 3995 HOH A-2 O     1 
HETATM 5848 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.445 75.442  55.209 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 3996 HOH A-2 O     1 
HETATM 5849 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.863 48.445  43.075 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 3997 HOH A-2 O     1 
HETATM 5850 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.653  76.932  62.693 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 3998 HOH A-2 O     1 
HETATM 5851 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.689 66.131  94.064 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 3999 HOH A-2 O     1 
HETATM 5852 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.010 75.969  91.458 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 4000 HOH A-2 O     1 
HETATM 5853 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.011  93.517  55.823 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 4001 HOH A-2 O     1 
HETATM 5854 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.438 52.626  58.606 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 4002 HOH A-2 O     1 
HETATM 5855 O O     . HOH D-2 4 .   ? 112.351 76.575  68.763 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 4003 HOH A-2 O     1 
HETATM 5856 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.171  67.999  58.083 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 4004 HOH A-2 O     1 
HETATM 5857 O O     . HOH D-2 4 .   ? 112.235 80.187  48.004 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 4005 HOH A-2 O     1 
HETATM 5858 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.959 64.957  78.761 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 4006 HOH A-2 O     1 
HETATM 5859 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.401  56.301  31.875 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 4007 HOH A-2 O     1 
HETATM 5860 O O     . HOH D-2 4 .   ? 98.519  65.891  48.817 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 4008 HOH A-2 O     1 
HETATM 5861 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.430 73.567  64.046 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 4009 HOH A-2 O     1 
HETATM 5862 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.431  95.568  51.710 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 4010 HOH A-2 O     1 
HETATM 5863 O O     . HOH D-2 4 .   ? 124.208 69.141  73.169 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 4011 HOH A-2 O     1 
HETATM 5864 O O     . HOH D-2 4 .   ? 104.399 83.660  64.992 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 4012 HOH A-2 O     1 
HETATM 5865 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.942 71.536  65.439 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 4013 HOH A-2 O     1 
HETATM 5866 O O     . HOH D-2 4 .   ? 108.889 72.334  92.912 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 4014 HOH A-2 O     1 
HETATM 5867 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.067  60.087  50.772 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 4015 HOH A-2 O     1 
HETATM 5868 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.349 64.229  91.953 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 4016 HOH A-2 O     1 
HETATM 5869 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.557 58.981  37.811 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 4017 HOH A-2 O     1 
HETATM 5870 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.154 61.861  80.847 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 4018 HOH A-2 O     1 
HETATM 5871 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.500 82.140  63.956 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 4019 HOH A-2 O     1 
HETATM 5872 O O     . HOH D-2 4 .   ? 128.741 78.196  75.243 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 4020 HOH A-2 O     1 
HETATM 5873 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.171 74.083  50.696 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 4021 HOH A-2 O     1 
HETATM 5874 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.729 53.790  50.016 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 4022 HOH A-2 O     1 
HETATM 5875 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.718 77.071  51.307 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 4023 HOH A-2 O     1 
HETATM 5876 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.167 67.806  79.786 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 4024 HOH A-2 O     1 
HETATM 5877 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.824 47.886  35.438 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 4025 HOH A-2 O     1 
HETATM 5878 O O     . HOH D-2 4 .   ? 123.000 88.858  79.808 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 4026 HOH A-2 O     1 
HETATM 5879 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.005 76.349  66.149 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 4027 HOH A-2 O     1 
HETATM 5880 O O     . HOH D-2 4 .   ? 97.141  63.856  95.114 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 4028 HOH A-2 O     1 
HETATM 5881 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.739  59.875  59.266 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 4029 HOH A-2 O     1 
HETATM 5882 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.959 73.242  75.413 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 4030 HOH A-2 O     1 
HETATM 5883 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.874 70.421  46.347 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 4031 HOH A-2 O     1 
HETATM 5884 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.203 83.185  65.464 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 4032 HOH A-2 O     1 
HETATM 5885 O O     . HOH D-2 4 .   ? 126.961 65.635  74.062 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 4033 HOH A-2 O     1 
HETATM 5886 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.364 84.427  71.727 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 4034 HOH A-2 O     1 
HETATM 5887 O O     . HOH D-2 4 .   ? 108.930 78.529  31.957 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 4035 HOH A-2 O     1 
HETATM 5888 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.073 51.086  35.233 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 4036 HOH A-2 O     1 
HETATM 5889 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.970 47.900  48.861 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 4037 HOH A-2 O     1 
HETATM 5890 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.463 85.269  73.225 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 4038 HOH A-2 O     1 
HETATM 5891 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.082 70.502  56.273 1.00 6.13   ? ? ? ? ? ? 4039 HOH A-2 O     1 
HETATM 5892 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.030  73.895  48.009 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 4040 HOH A-2 O     1 
HETATM 5893 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.385 58.383  29.934 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 4041 HOH A-2 O     1 
HETATM 5894 O O     . HOH D-2 4 .   ? 96.973  83.356  47.039 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 4042 HOH A-2 O     1 
HETATM 5895 O O     . HOH D-2 4 .   ? 110.739 53.398  87.234 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 4043 HOH A-2 O     1 
HETATM 5896 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.044 67.591  61.409 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 4044 HOH A-2 O     1 
HETATM 5897 O O     . HOH D-2 4 .   ? 100.075 94.118  49.746 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 4045 HOH A-2 O     1 
HETATM 5898 O O     . HOH D-2 4 .   ? 101.332 72.522  56.103 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 4046 HOH A-2 O     1 
HETATM 5899 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.997 72.123  70.954 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 4047 HOH A-2 O     1 
HETATM 5900 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.958 81.314  71.690 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 4048 HOH A-2 O     1 
HETATM 5901 O O     . HOH D-2 4 .   ? 87.402  63.997  63.697 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 4049 HOH A-2 O     1 
HETATM 5902 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.800  81.475  44.768 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 4050 HOH A-2 O     1 
HETATM 5903 O O     . HOH D-2 4 .   ? 121.473 56.615  87.377 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 4051 HOH A-2 O     1 
HETATM 5904 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.184  84.710  48.152 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 4052 HOH A-2 O     1 
HETATM 5905 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.934 86.253  62.932 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 4053 HOH A-2 O     1 
HETATM 5906 O O     . HOH D-2 4 .   ? 92.334  68.669  47.762 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 4054 HOH A-2 O     1 
HETATM 5907 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.935 75.966  61.269 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 4055 HOH A-2 O     1 
HETATM 5908 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.141 63.718  95.119 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 4056 HOH A-2 O     1 
HETATM 5909 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.502 72.762  66.390 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 4057 HOH A-2 O     1 
HETATM 5910 O O     . HOH D-2 4 .   ? 105.699 55.840  76.251 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 4058 HOH A-2 O     1 
HETATM 5911 O O     . HOH D-2 4 .   ? 87.278  77.369  64.341 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 4059 HOH A-2 O     1 
HETATM 5912 O O     . HOH D-2 4 .   ? 109.705 52.050  80.881 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 4060 HOH A-2 O     1 
HETATM 5913 O O     . HOH D-2 4 .   ? 121.185 59.138  49.261 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 4061 HOH A-2 O     1 
HETATM 5914 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.998 52.164  31.045 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 4062 HOH A-2 O     1 
HETATM 5915 O O     . HOH D-2 4 .   ? 88.250  86.034  57.440 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 4063 HOH A-2 O     1 
HETATM 5916 O O     . HOH D-2 4 .   ? 116.380 87.373  88.513 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 4064 HOH A-2 O     1 
HETATM 5917 O O     . HOH D-2 4 .   ? 130.214 76.230  81.866 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 4065 HOH A-2 O     1 
HETATM 5918 O O     . HOH D-2 4 .   ? 100.230 74.592  87.837 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 4066 HOH A-2 O     1 
HETATM 5919 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.563 71.747  52.790 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 4067 HOH A-2 O     1 
HETATM 5920 O O     . HOH D-2 4 .   ? 129.196 73.824  84.720 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 4068 HOH A-2 O     1 
HETATM 5921 O O     . HOH D-2 4 .   ? 107.622 68.229  64.388 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 4069 HOH A-2 O     1 
HETATM 5922 O O     . HOH D-2 4 .   ? 123.594 72.695  52.889 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 4070 HOH A-2 O     1 
HETATM 5923 O O     . HOH D-2 4 .   ? 103.114 48.079  31.017 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 4071 HOH A-2 O     1 
HETATM 5924 O O     . HOH D-2 4 .   ? 104.471 53.129  52.476 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 4072 HOH A-2 O     1 
HETATM 5925 O O     . HOH D-2 4 .   ? 121.347 62.834  67.598 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 4073 HOH A-2 O     1 
HETATM 5926 O O     . HOH D-2 4 .   ? 92.443  90.032  51.889 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 4074 HOH A-2 O     1 
HETATM 5927 O O     . HOH D-2 4 .   ? 124.271 68.875  58.696 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 4075 HOH A-2 O     1 
HETATM 5928 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.766 51.973  51.896 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 4076 HOH A-2 O     1 
HETATM 5929 O O     . HOH D-2 4 .   ? 106.867 40.784  41.827 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 4077 HOH A-2 O     1 
HETATM 5930 O O     . HOH D-2 4 .   ? 99.697  52.399  46.612 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 4078 HOH A-2 O     1 
HETATM 5931 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.874 89.159  30.581 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 4079 HOH A-2 O     1 
HETATM 5932 O O     . HOH D-2 4 .   ? 114.023 50.934  69.437 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 4080 HOH A-2 O     1 
HETATM 5933 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.116 41.261  34.578 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 4081 HOH A-2 O     1 
HETATM 5934 O O     . HOH D-2 4 .   ? 113.355 57.502  61.558 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 4082 HOH A-2 O     1 
HETATM 5935 O O     . HOH D-2 4 .   ? 94.909  56.402  60.847 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 4083 HOH A-2 O     1 
HETATM 5936 O O     . HOH D-2 4 .   ? 89.407  82.038  62.821 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 4084 HOH A-2 O     1 
HETATM 5937 O O     . HOH D-2 4 .   ? 102.276 57.618  80.462 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 4085 HOH A-2 O     1 
HETATM 5938 O O     . HOH D-2 4 .   ? 90.040  92.383  55.968 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 4086 HOH A-2 O     1 
HETATM 5939 O O     . HOH D-2 4 .   ? 118.393 74.342  48.180 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 4087 HOH A-2 O     1 
HETATM 5940 O O     . HOH D-2 4 .   ? 119.441 69.931  63.603 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 4088 HOH A-2 O     1 
HETATM 5941 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.072 67.866  61.959 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 4089 HOH A-2 O     1 
HETATM 5942 O O     . HOH D-2 4 .   ? 111.550 82.062  30.665 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 4090 HOH A-2 O     1 
HETATM 5943 O O     . HOH D-2 4 .   ? 127.577 65.446  76.650 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 4091 HOH A-2 O     1 
HETATM 5944 O O     . HOH D-2 4 .   ? 101.519 45.710  35.159 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 4092 HOH A-2 O     1 
HETATM 5945 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.535 86.649  78.081 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 4093 HOH A-2 O     1 
HETATM 5946 O O     . HOH D-2 4 .   ? 115.759 43.144  53.403 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 4094 HOH A-2 O     1 
HETATM 5947 O O     . HOH D-2 4 .   ? 105.163 52.742  55.008 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 4095 HOH A-2 O     1 
HETATM 5948 O O     . HOH D-2 4 .   ? 125.007 54.823  83.028 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 4096 HOH A-2 O     1 
HETATM 5949 O O     . HOH D-2 4 .   ? 96.301  45.280  38.717 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 4097 HOH A-2 O     1 
HETATM 5950 O O     . HOH D-2 4 .   ? 120.256 51.138  77.312 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 4098 HOH A-2 O     1 
HETATM 5951 O O     . HOH D-2 4 .   ? 117.240 40.990  23.154 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 4099 HOH A-2 O     1 
HETATM 5952 O O     . HOH D-2 4 .   ? 125.064 56.859  72.284 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 4100 HOH A-2 O     1 
HETATM 5953 O O     . HOH D-2 4 .   ? 118.231 96.090  32.598 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 4101 HOH A-2 O     1 
HETATM 5954 O O     . HOH D-2 4 .   ? 95.078  73.377  54.126 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 4102 HOH A-2 O     1 
# 
