data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"De Silva, R.S." 1 
"Kovacikova, G." 2 
"Lin, W."        3 
"Taylor, R.T."   4 
"Skorupski, K."  5 
"Kull, F.J."     6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Structure of the Vibrio cholerae virulence activator AphA" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
_struct_keywords.text            "virulence factor; vibrio cholerae; winged helix; transcription factor, TRANSCRIPTION" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   2 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Crystal structure of the virulence gene activator AphA from Vibrio cholerae reveals it is a novel member of the winged helix transcription factor superfamily" 
_citation.journal_abbrev            J.Biol.Chem. 
_citation.journal_volume            280 
_citation.page_first                13779 
_citation.page_last                 13783 
_citation.year                      2005 
_citation.journal_id_ASTM           JBCHA3 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0021-9258 
_citation.journal_id_CSD            0071 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15647287 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1074/jbc.M413781200 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "De Silva, R.S." 1 ? 
primary "Kovacikova, G." 2 ? 
primary "Lin, W."        3 ? 
primary "Taylor, R.K."   4 ? 
primary "Skorupski, K."  5 ? 
primary "Kull, F.J."     6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSLPHVILTVLSTRDATGYDITKEFSASIGYFWKASHQQVYRELNKMGEQGLVTCVLEPQEGKPDRKVYSITQAGRSALG
EWFDQPTAHPTVRDEFSAKLMACSVQSAEPYRLQLAELVEESRKLVAHYQEIEAAYYANPAVLDKQQRLERLTLRRNLLV
RQAWIQWADEVLAELNAMA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSLPHVILTVLSTRDATGYDITKEFSASIGYFWKASHQQVYRELNKMGEQGLVTCVLEPQEGKPDRKVYSITQAGRSALG
EWFDQPTAHPTVRDEFSAKLMACSVQSAEPYRLQLAELVEESRKLVAHYQEIEAAYYANPAVLDKQQRLERLTLRRNLLV
RQAWIQWADEVLAELNAMA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   LEU n 
1 4   PRO n 
1 5   HIS n 
1 6   VAL n 
1 7   ILE n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  VAL n 
1 11  LEU n 
1 12  SER n 
1 13  THR n 
1 14  ARG n 
1 15  ASP n 
1 16  ALA n 
1 17  THR n 
1 18  GLY n 
1 19  TYR n 
1 20  ASP n 
1 21  ILE n 
1 22  THR n 
1 23  LYS n 
1 24  GLU n 
1 25  PHE n 
1 26  SER n 
1 27  ALA n 
1 28  SER n 
1 29  ILE n 
1 30  GLY n 
1 31  TYR n 
1 32  PHE n 
1 33  TRP n 
1 34  LYS n 
1 35  ALA n 
1 36  SER n 
1 37  HIS n 
1 38  GLN n 
1 39  GLN n 
1 40  VAL n 
1 41  TYR n 
1 42  ARG n 
1 43  GLU n 
1 44  LEU n 
1 45  ASN n 
1 46  LYS n 
1 47  MET n 
1 48  GLY n 
1 49  GLU n 
1 50  GLN n 
1 51  GLY n 
1 52  LEU n 
1 53  VAL n 
1 54  THR n 
1 55  CYS n 
1 56  VAL n 
1 57  LEU n 
1 58  GLU n 
1 59  PRO n 
1 60  GLN n 
1 61  GLU n 
1 62  GLY n 
1 63  LYS n 
1 64  PRO n 
1 65  ASP n 
1 66  ARG n 
1 67  LYS n 
1 68  VAL n 
1 69  TYR n 
1 70  SER n 
1 71  ILE n 
1 72  THR n 
1 73  GLN n 
1 74  ALA n 
1 75  GLY n 
1 76  ARG n 
1 77  SER n 
1 78  ALA n 
1 79  LEU n 
1 80  GLY n 
1 81  GLU n 
1 82  TRP n 
1 83  PHE n 
1 84  ASP n 
1 85  GLN n 
1 86  PRO n 
1 87  THR n 
1 88  ALA n 
1 89  HIS n 
1 90  PRO n 
1 91  THR n 
1 92  VAL n 
1 93  ARG n 
1 94  ASP n 
1 95  GLU n 
1 96  PHE n 
1 97  SER n 
1 98  ALA n 
1 99  LYS n 
1 100 LEU n 
1 101 MET n 
1 102 ALA n 
1 103 CYS n 
1 104 SER n 
1 105 VAL n 
1 106 GLN n 
1 107 SER n 
1 108 ALA n 
1 109 GLU n 
1 110 PRO n 
1 111 TYR n 
1 112 ARG n 
1 113 LEU n 
1 114 GLN n 
1 115 LEU n 
1 116 ALA n 
1 117 GLU n 
1 118 LEU n 
1 119 VAL n 
1 120 GLU n 
1 121 GLU n 
1 122 SER n 
1 123 ARG n 
1 124 LYS n 
1 125 LEU n 
1 126 VAL n 
1 127 ALA n 
1 128 HIS n 
1 129 TYR n 
1 130 GLN n 
1 131 GLU n 
1 132 ILE n 
1 133 GLU n 
1 134 ALA n 
1 135 ALA n 
1 136 TYR n 
1 137 TYR n 
1 138 ALA n 
1 139 ASN n 
1 140 PRO n 
1 141 ALA n 
1 142 VAL n 
1 143 LEU n 
1 144 ASP n 
1 145 LYS n 
1 146 GLN n 
1 147 GLN n 
1 148 ARG n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 ARG n 
1 152 LEU n 
1 153 THR n 
1 154 LEU n 
1 155 ARG n 
1 156 ARG n 
1 157 ASN n 
1 158 LEU n 
1 159 LEU n 
1 160 VAL n 
1 161 ARG n 
1 162 GLN n 
1 163 ALA n 
1 164 TRP n 
1 165 ILE n 
1 166 GLN n 
1 167 TRP n 
1 168 ALA n 
1 169 ASP n 
1 170 GLU n 
1 171 VAL n 
1 172 LEU n 
1 173 ALA n 
1 174 GLU n 
1 175 LEU n 
1 176 ASN n 
1 177 ALA n 
1 178 MET n 
1 179 ALA n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "gene activator AphA" 20453.213 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                 18.015    178 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   SER 2   2   2   SER SER A   ? n 
A   1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A   ? n 
A   1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A   ? n 
A   1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A   ? n 
A   1 6   VAL 6   6   6   VAL VAL A   ? n 
A   1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A   ? n 
A   1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A   ? n 
A   1 9   THR 9   9   9   THR THR A   ? n 
A   1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A   ? n 
A   1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A   ? n 
A   1 12  SER 12  12  12  SER SER A   ? n 
A   1 13  THR 13  13  13  THR THR A   ? n 
A   1 14  ARG 14  14  14  ARG ARG A   ? n 
A   1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP A   ? n 
A   1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A   ? n 
A   1 17  THR 17  17  17  THR THR A   ? n 
A   1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY A   ? n 
A   1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR A   ? n 
A   1 20  ASP 20  20  20  ASP ASP A   ? n 
A   1 21  ILE 21  21  21  ILE ILE A   ? n 
A   1 22  THR 22  22  22  THR THR A   ? n 
A   1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A   ? n 
A   1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A   ? n 
A   1 25  PHE 25  25  25  PHE PHE A   ? n 
A   1 26  SER 26  26  26  SER SER A   ? n 
A   1 27  ALA 27  27  27  ALA ALA A   ? n 
A   1 28  SER 28  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A   ? n 
A   1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY A   ? n 
A   1 31  TYR 31  31  31  TYR TYR A   ? n 
A   1 32  PHE 32  32  32  PHE PHE A   ? n 
A   1 33  TRP 33  33  33  TRP TRP A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 36  SER 36  36  36  SER SER A   ? n 
A   1 37  HIS 37  37  37  HIS HIS A   ? n 
A   1 38  GLN 38  38  38  GLN GLN A   ? n 
A   1 39  GLN 39  39  39  GLN GLN A   ? n 
A   1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  TYR 41  41  41  TYR TYR A   ? n 
A   1 42  ARG 42  42  42  ARG ARG A   ? n 
A   1 43  GLU 43  43  43  GLU GLU A   ? n 
A   1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A   ? n 
A   1 46  LYS 46  46  46  LYS LYS A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  GLY 48  48  48  GLY GLY A   ? n 
A   1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A   ? n 
A   1 50  GLN 50  50  50  GLN GLN A   ? n 
A   1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A   ? n 
A   1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A   ? n 
A   1 53  VAL 53  53  53  VAL VAL A   ? n 
A   1 54  THR 54  54  54  THR THR A   ? n 
A   1 55  CYS 55  55  55  CYS CYS A   ? n 
A   1 56  VAL 56  56  56  VAL VAL A   ? n 
A   1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A   ? n 
A   1 59  PRO 59  59  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 60  GLN 60  60  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 61  GLU 61  61  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 62  GLY 62  62  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 64  PRO 64  64  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 65  ASP 65  65  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 66  ARG 66  66  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 67  LYS 67  67  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A   ? n 
A   1 69  TYR 69  69  69  TYR TYR A   ? n 
A   1 70  SER 70  70  70  SER SER A   ? n 
A   1 71  ILE 71  71  71  ILE ILE A   ? n 
A   1 72  THR 72  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 73  GLN 73  73  73  GLN GLN A   ? n 
A   1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A   ? n 
A   1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A   ? n 
A   1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A   ? n 
A   1 77  SER 77  77  77  SER SER A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A   ? n 
A   1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A   ? n 
A   1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  TRP 82  82  82  TRP TRP A   ? n 
A   1 83  PHE 83  83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A   ? n 
A   1 85  GLN 85  85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA A   ? n 
A   1 89  HIS 89  89  89  HIS HIS A   ? n 
A   1 90  PRO 90  90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 91  THR 91  91  91  THR THR A   ? n 
A   1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A   ? n 
A   1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A   ? n 
A   1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A   ? n 
A   1 96  PHE 96  96  96  PHE PHE A   ? n 
A   1 97  SER 97  97  97  SER SER A   ? n 
A   1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA A   ? n 
A   1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS A   ? n 
A   1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A   ? n 
A   1 101 MET 101 101 101 MET MET A   ? n 
A   1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A   ? n 
A   1 103 CYS 103 103 103 CYS CYS A   ? n 
A   1 104 SER 104 104 104 SER SER A   ? n 
A   1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL A   ? n 
A   1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A   ? n 
A   1 107 SER 107 107 107 SER SER A   ? n 
A   1 108 ALA 108 108 108 ALA ALA A   ? n 
A   1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A   ? n 
A   1 110 PRO 110 110 110 PRO PRO A   ? n 
A   1 111 TYR 111 111 111 TYR TYR A   ? n 
A   1 112 ARG 112 112 112 ARG ARG A   ? n 
A   1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 114 GLN 114 114 114 GLN GLN A   ? n 
A   1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A   ? n 
A   1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 GLU 117 117 117 GLU GLU A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 VAL 119 119 119 VAL VAL A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 122 SER 122 122 122 SER SER A   ? n 
A   1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 124 LYS 124 124 124 LYS LYS A   ? n 
A   1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 VAL 126 126 126 VAL VAL A   ? n 
A   1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 HIS 128 128 128 HIS HIS A   ? n 
A   1 129 TYR 129 129 129 TYR TYR A   ? n 
A   1 130 GLN 130 130 130 GLN GLN A   ? n 
A   1 131 GLU 131 131 131 GLU GLU A   ? n 
A   1 132 ILE 132 132 132 ILE ILE A   ? n 
A   1 133 GLU 133 133 133 GLU GLU A   ? n 
A   1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A   ? n 
A   1 135 ALA 135 135 135 ALA ALA A   ? n 
A   1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A   ? n 
A   1 137 TYR 137 137 137 TYR TYR A   ? n 
A   1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A   ? n 
A   1 139 ASN 139 139 139 ASN ASN A   ? n 
A   1 140 PRO 140 140 140 PRO PRO A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 VAL 142 142 142 VAL VAL A   ? n 
A   1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A   ? n 
A   1 144 ASP 144 144 144 ASP ASP A   ? n 
A   1 145 LYS 145 145 145 LYS LYS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 GLN 147 147 147 GLN GLN A   ? n 
A   1 148 ARG 148 148 148 ARG ARG A   ? n 
A   1 149 LEU 149 149 149 LEU LEU A   ? n 
A   1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 ARG 151 151 151 ARG ARG A   ? n 
A   1 152 LEU 152 152 152 LEU LEU A   ? n 
A   1 153 THR 153 153 153 THR THR A   ? n 
A   1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ARG 155 155 155 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ARG 156 156 156 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A   ? n 
A   1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A   ? n 
A   1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A   ? n 
A   1 162 GLN 162 162 162 GLN GLN A   ? n 
A   1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A   ? n 
A   1 164 TRP 164 164 164 TRP TRP A   ? n 
A   1 165 ILE 165 165 165 ILE ILE A   ? n 
A   1 166 GLN 166 166 166 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 TRP 167 167 167 TRP TRP A   ? n 
A   1 168 ALA 168 168 168 ALA ALA A   ? n 
A   1 169 ASP 169 169 169 ASP ASP A   ? n 
A   1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU A   ? n 
A   1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL A   ? n 
A   1 172 LEU 172 172 172 LEU LEU A   ? n 
A   1 173 ALA 173 173 173 ALA ALA A   ? n 
A   1 174 GLU 174 174 174 GLU GLU A   ? n 
A   1 175 LEU 175 175 175 LEU LEU A   ? n 
A   1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN A   ? n 
A   1 177 ALA 177 177 177 ALA ALA A   ? n 
A   1 178 MET 178 178 178 MET MET A   ? n 
A   1 179 ALA 179 179 179 ALA ALA A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   2   2   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 6   VAL 6   6   6   VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 9   THR 9   9   9   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 12  SER 12  12  12  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 13  THR 13  13  13  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 14  ARG 14  14  14  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 17  THR 17  17  17  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 20  ASP 20  20  20  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 21  ILE 21  21  21  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 22  THR 22  22  22  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 23  LYS 23  23  23  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 25  PHE 25  25  25  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 26  SER 26  26  26  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 27  ALA 27  27  27  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 28  SER 28  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 31  TYR 31  31  31  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 32  PHE 32  32  32  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 33  TRP 33  33  33  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 36  SER 36  36  36  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 37  HIS 37  37  37  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 38  GLN 38  38  38  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 39  GLN 39  39  39  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  TYR 41  41  41  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 42  ARG 42  42  42  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 43  GLU 43  43  43  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 46  LYS 46  46  46  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  GLY 48  48  48  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 50  GLN 50  50  50  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 53  VAL 53  53  53  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 54  THR 54  54  54  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 55  CYS 55  55  55  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 56  VAL 56  56  56  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 58  GLU 58  58  58  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 59  PRO 59  59  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 60  GLN 60  60  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 61  GLU 61  61  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 62  GLY 62  62  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 64  PRO 64  64  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 65  ASP 65  65  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 66  ARG 66  66  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 67  LYS 67  67  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 69  TYR 69  69  69  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 70  SER 70  70  70  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 71  ILE 71  71  71  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 72  THR 72  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 73  GLN 73  73  73  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 77  SER 77  77  77  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  TRP 82  82  82  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 83  PHE 83  83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  ALA 88  88  88  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 89  HIS 89  89  89  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 90  PRO 90  90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 91  THR 91  91  91  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 96  PHE 96  96  96  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 97  SER 97  97  97  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 99  LYS 99  99  99  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 MET 101 101 101 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 103 CYS 103 103 103 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 104 SER 104 104 104 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 107 SER 107 107 107 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 108 ALA 108 108 108 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 109 GLU 109 109 109 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 110 PRO 110 110 110 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 111 TYR 111 111 111 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 112 ARG 112 112 112 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 GLN 114 114 114 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 GLU 117 117 117 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 VAL 119 119 119 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 SER 122 122 122 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 124 LYS 124 124 124 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 VAL 126 126 126 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 HIS 128 128 128 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 129 TYR 129 129 129 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 130 GLN 130 130 130 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 131 GLU 131 131 131 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 132 ILE 132 132 132 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 133 GLU 133 133 133 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 135 ALA 135 135 135 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 136 TYR 136 136 136 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 137 TYR 137 137 137 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 138 ALA 138 138 138 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 139 ASN 139 139 139 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 140 PRO 140 140 140 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 VAL 142 142 142 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 143 LEU 143 143 143 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 144 ASP 144 144 144 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 145 LYS 145 145 145 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 GLN 147 147 147 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 148 ARG 148 148 148 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 149 LEU 149 149 149 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 150 150 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 ARG 151 151 151 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 152 LEU 152 152 152 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 153 THR 153 153 153 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 155 155 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 156 156 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 162 GLN 162 162 162 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 163 ALA 163 163 163 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 164 TRP 164 164 164 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 165 ILE 165 165 165 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 166 166 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 TRP 167 167 167 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 168 ALA 168 168 168 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 169 ASP 169 169 169 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 170 GLU 170 170 170 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 172 LEU 172 172 172 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 173 ALA 173 173 173 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 174 GLU 174 174 174 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 175 LEU 175 175 175 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 177 ALA 177 177 177 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 178 MET 178 178 178 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 179 ALA 179 179 179 ALA ALA A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  180 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  181 2  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  182 3  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  183 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  184 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  185 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  186 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  187 8  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  188 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 189 10 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11 190 11 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12 191 12 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13 192 13 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14 193 14 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15 194 15 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16 195 16 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 17 196 17 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 18 197 18 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 19 198 19 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 20 199 20 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 21 200 21 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 22 201 22 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 23 202 23 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 24 203 24 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 25 204 25 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 26 205 26 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 27 206 27 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 28 207 28 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 29 208 29 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 30 209 30 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 31 210 31 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 32 211 32 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 33 212 33 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 34 213 34 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 35 214 35 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 36 215 36 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 37 216 37 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 38 217 38 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 39 218 39 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 40 219 40 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 41 220 41 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 42 221 42 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 43 222 43 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 44 223 44 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 45 224 45 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 46 225 46 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 47 226 47 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 48 227 48 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 49 228 49 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 50 229 50 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 51 230 51 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 52 231 52 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 53 232 53 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 54 233 54 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 55 234 55 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 56 235 56 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 57 236 57 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 58 237 58 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 59 238 59 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 60 239 60 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 61 240 61 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 62 241 62 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 63 242 63 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 64 243 64 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 65 244 65 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 66 245 66 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 67 246 67 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 68 247 68 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 69 248 69 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 70 249 70 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 71 250 71 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 72 251 72 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 73 252 73 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 74 253 74 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 75 254 75 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 76 255 76 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 77 256 77 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 78 257 78 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 79 258 79 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 80 259 80 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 81 260 81 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 82 261 82 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 83 262 83 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 84 263 84 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 85 264 85 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 86 265 86 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 87 266 87 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 88 267 88 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 89 268 89 HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  180 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  181 2  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  182 3  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  183 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  184 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  185 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  186 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  187 8  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  188 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 189 10 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11 190 11 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12 191 12 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13 192 13 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14 193 14 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15 194 15 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16 195 16 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 17 196 17 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 18 197 18 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 19 198 19 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 20 199 20 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 21 200 21 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 22 201 22 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 23 202 23 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 24 203 24 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 25 204 25 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 26 205 26 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 27 206 27 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 28 207 28 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 29 208 29 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 30 209 30 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 31 210 31 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 32 211 32 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 33 212 33 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 34 213 34 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 35 214 35 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 36 215 36 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 37 216 37 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 38 217 38 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 39 218 39 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 40 219 40 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 41 220 41 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 42 221 42 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 43 222 43 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 44 223 44 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 45 224 45 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 46 225 46 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 47 226 47 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 48 227 48 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 49 228 49 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 50 229 50 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 51 230 51 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 52 231 52 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 53 232 53 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 54 233 54 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 55 234 55 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 56 235 56 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 57 236 57 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 58 237 58 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 59 238 59 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 60 239 60 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 61 240 61 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 62 241 62 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 63 242 63 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 64 243 64 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 65 244 65 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 66 245 66 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 67 246 67 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 68 247 68 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 69 248 69 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 70 249 70 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 71 250 71 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 72 251 72 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 73 252 73 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 74 253 74 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 75 254 75 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 76 255 76 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 77 256 77 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 78 257 78 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 79 258 79 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 80 259 80 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 81 260 81 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 82 261 82 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 83 262 83 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 84 263 84 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 85 264 85 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 86 265 86 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 87 266 87 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 88 267 88 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 89 268 89 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   2   ? ARG A   14  ? SER A   2   ARG A   14  1 ? 13 
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A   17  ? SER A   26  ? THR A   17  SER A   26  1 ? 10 
HELX_P HELX_P3  AA3 ALA A   27  ? PHE A   32  ? ALA A   27  PHE A   32  5 ? 6  
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A   36  ? GLN A   50  ? SER A   36  GLN A   50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A   72  ? GLN A   85  ? THR A   72  GLN A   85  1 ? 14 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A   94  ? ALA A   102 ? ASP A   94  ALA A   102 1 ? 9  
HELX_P HELX_P7  AA7 CYS A   103 ? VAL A   105 ? CYS A   103 VAL A   105 5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  AA8 SER A   107 ? TYR A   137 ? SER A   107 TYR A   137 1 ? 31 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN A   139 ? LEU A   143 ? ASN A   139 LEU A   143 5 ? 5  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A   144 ? MET A   178 ? ASP A   144 MET A   178 1 ? 35 
HELX_P HELX_P11 AB2 SER A-2 2   ? ARG A-2 14  ? SER A-2 2   ARG A-2 14  1 ? 13 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A-2 17  ? SER A-2 26  ? THR A-2 17  SER A-2 26  1 ? 10 
HELX_P HELX_P13 AB4 ALA A-2 27  ? PHE A-2 32  ? ALA A-2 27  PHE A-2 32  5 ? 6  
HELX_P HELX_P14 AB5 SER A-2 36  ? GLN A-2 50  ? SER A-2 36  GLN A-2 50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P15 AB6 THR A-2 72  ? GLN A-2 85  ? THR A-2 72  GLN A-2 85  1 ? 14 
HELX_P HELX_P16 AB7 ASP A-2 94  ? ALA A-2 102 ? ASP A-2 94  ALA A-2 102 1 ? 9  
HELX_P HELX_P17 AB8 CYS A-2 103 ? VAL A-2 105 ? CYS A-2 103 VAL A-2 105 5 ? 3  
HELX_P HELX_P18 AB9 SER A-2 107 ? TYR A-2 137 ? SER A-2 107 TYR A-2 137 1 ? 31 
HELX_P HELX_P19 AC1 ASN A-2 139 ? LEU A-2 143 ? ASN A-2 139 LEU A-2 143 5 ? 5  
HELX_P HELX_P20 AC2 ASP A-2 144 ? MET A-2 178 ? ASP A-2 144 MET A-2 178 1 ? 35 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A   53 ? CYS A   55 ? VAL A   53 CYS A   55 
AA1 2 TYR A   69 ? ILE A   71 ? TYR A   69 ILE A   71 
AA2 1 VAL A-2 53 ? CYS A-2 55 ? VAL A-2 53 CYS A-2 55 
AA2 2 TYR A-2 69 ? ILE A-2 71 ? TYR A-2 69 ILE A-2 71 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_565 x,-y+1,-z 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 94.6500000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012903 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010565 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016767 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A   54 ? N THR A   54 O SER A   70 ? O SER A   70 
AA2 1 2 N THR A-2 54 ? N THR A-2 54 O SER A-2 70 ? O SER A-2 70 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . SER A   1 2   ? -67.460 58.055 6.872   1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   N   1 
ATOM   2    C CA  . SER A   1 2   ? -67.947 58.014 5.467   1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CA  1 
ATOM   3    C C   . SER A   1 2   ? -67.873 59.399 4.820   1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   C   1 
ATOM   4    O O   . SER A   1 2   ? -67.266 60.312 5.369   1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   O   1 
ATOM   5    C CB  . SER A   1 2   ? -69.379 57.471 5.436   1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   CB  1 
ATOM   6    O OG  . SER A   1 2   ? -70.162 58.055 6.459   1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 2   SER A   OG  1 
ATOM   7    N N   . LEU A   1 3   ? -68.486 59.551 3.654   1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   N   1 
ATOM   8    C CA  . LEU A   1 3   ? -68.444 60.821 2.935   1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CA  1 
ATOM   9    C C   . LEU A   1 3   ? -68.805 62.042 3.776   1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   C   1 
ATOM   10   O O   . LEU A   1 3   ? -68.103 63.057 3.754   1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   O   1 
ATOM   11   C CB  . LEU A   1 3   ? -69.355 60.761 1.709   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CB  1 
ATOM   12   C CG  . LEU A   1 3   ? -69.463 62.043 0.873   1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CG  1 
ATOM   13   C CD1 . LEU A   1 3   ? -68.067 62.554 0.514   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CD1 1 
ATOM   14   C CD2 . LEU A   1 3   ? -70.280 61.757 -0.397  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A   CD2 1 
ATOM   15   N N   . PRO A   1 4   ? -69.910 61.965 4.533   1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   N   1 
ATOM   16   C CA  . PRO A   1 4   ? -70.228 63.149 5.323   1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   CA  1 
ATOM   17   C C   . PRO A   1 4   ? -69.158 63.493 6.354   1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   C   1 
ATOM   18   O O   . PRO A   1 4   ? -68.920 64.669 6.632   1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   O   1 
ATOM   19   C CB  . PRO A   1 4   ? -71.595 62.816 5.935   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   CB  1 
ATOM   20   C CG  . PRO A   1 4   ? -71.650 61.310 5.933   1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   CG  1 
ATOM   21   C CD  . PRO A   1 4   ? -70.962 60.935 4.640   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A   CD  1 
ATOM   22   N N   . HIS A   1 5   ? -68.497 62.490 6.920   1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   N   1 
ATOM   23   C CA  . HIS A   1 5   ? -67.462 62.795 7.907   1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   CA  1 
ATOM   24   C C   . HIS A   1 5   ? -66.253 63.411 7.213   1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   C   1 
ATOM   25   O O   . HIS A   1 5   ? -65.559 64.258 7.773   1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   O   1 
ATOM   26   C CB  . HIS A   1 5   ? -67.053 61.542 8.676   1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   CB  1 
ATOM   27   C CG  . HIS A   1 5   ? -68.206 60.823 9.288   1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   CG  1 
ATOM   28   N ND1 . HIS A   1 5   ? -68.775 59.703 8.712   1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   ND1 1 
ATOM   29   C CD2 . HIS A   1 5   ? -68.965 61.114 10.371  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   CD2 1 
ATOM   30   C CE1 . HIS A   1 5   ? -69.834 59.343 9.410   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   CE1 1 
ATOM   31   N NE2 . HIS A   1 5   ? -69.973 60.185 10.424  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A   NE2 1 
ATOM   32   N N   . VAL A   1 6   ? -66.007 62.982 5.986   1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   N   1 
ATOM   33   C CA  . VAL A   1 6   ? -64.896 63.521 5.220   1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   CA  1 
ATOM   34   C C   . VAL A   1 6   ? -65.186 65.001 4.980   1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   C   1 
ATOM   35   O O   . VAL A   1 6   ? -64.290 65.834 5.046   1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   O   1 
ATOM   36   C CB  . VAL A   1 6   ? -64.746 62.775 3.883   1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   CB  1 
ATOM   37   C CG1 . VAL A   1 6   ? -63.722 63.488 2.989   1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   CG1 1 
ATOM   38   C CG2 . VAL A   1 6   ? -64.310 61.328 4.161   1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A   CG2 1 
ATOM   39   N N   . ILE A   1 7   ? -66.454 65.322 4.734   1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   N   1 
ATOM   40   C CA  . ILE A   1 7   ? -66.878 66.700 4.506   1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CA  1 
ATOM   41   C C   . ILE A   1 7   ? -66.887 67.486 5.820   1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   C   1 
ATOM   42   O O   . ILE A   1 7   ? -66.460 68.644 5.863   1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   O   1 
ATOM   43   C CB  . ILE A   1 7   ? -68.274 66.733 3.880   1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CB  1 
ATOM   44   C CG1 . ILE A   1 7   ? -68.230 66.053 2.509   1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CG1 1 
ATOM   45   C CG2 . ILE A   1 7   ? -68.759 68.164 3.758   1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CG2 1 
ATOM   46   C CD1 . ILE A   1 7   ? -69.606 65.776 1.924   1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A   CD1 1 
ATOM   47   N N   . LEU A   1 8   ? -67.362 66.869 6.894   1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   N   1 
ATOM   48   C CA  . LEU A   1 8   ? -67.380 67.556 8.182   1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CA  1 
ATOM   49   C C   . LEU A   1 8   ? -65.966 67.951 8.609   1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   C   1 
ATOM   50   O O   . LEU A   1 8   ? -65.753 69.007 9.211   1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   O   1 
ATOM   51   C CB  . LEU A   1 8   ? -68.023 66.666 9.251   1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CB  1 
ATOM   52   C CG  . LEU A   1 8   ? -69.544 66.449 9.142   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CG  1 
ATOM   53   C CD1 . LEU A   1 8   ? -70.056 65.611 10.305  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD1 1 
ATOM   54   C CD2 . LEU A   1 8   ? -70.236 67.791 9.169   1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD2 1 
ATOM   55   N N   . THR A   1 9   ? -64.997 67.098 8.299   1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   N   1 
ATOM   56   C CA  . THR A   1 9   ? -63.603 67.359 8.657   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CA  1 
ATOM   57   C C   . THR A   1 9   ? -63.138 68.668 8.036   1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   C   1 
ATOM   58   O O   . THR A   1 9   ? -62.498 69.494 8.685   1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   O   1 
ATOM   59   C CB  . THR A   1 9   ? -62.685 66.235 8.156   1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CB  1 
ATOM   60   O OG1 . THR A   1 9   ? -63.137 64.985 8.687   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   OG1 1 
ATOM   61   C CG2 . THR A   1 9   ? -61.242 66.490 8.590   1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 9   THR A   CG2 1 
ATOM   62   N N   . VAL A   1 10  ? -63.460 68.857 6.768   1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   N   1 
ATOM   63   C CA  . VAL A   1 10  ? -63.076 70.080 6.090   1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   CA  1 
ATOM   64   C C   . VAL A   1 10  ? -63.632 71.276 6.859   1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   C   1 
ATOM   65   O O   . VAL A   1 10  ? -62.898 72.186 7.234   1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   O   1 
ATOM   66   C CB  . VAL A   1 10  ? -63.640 70.113 4.656   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   CB  1 
ATOM   67   C CG1 . VAL A   1 10  ? -63.299 71.438 3.990   1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   CG1 1 
ATOM   68   C CG2 . VAL A   1 10  ? -63.091 68.954 3.855   1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A   CG2 1 
ATOM   69   N N   . LEU A   1 11  ? -64.936 71.252 7.106   1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   N   1 
ATOM   70   C CA  . LEU A   1 11  ? -65.604 72.343 7.798   1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CA  1 
ATOM   71   C C   . LEU A   1 11  ? -65.178 72.533 9.239   1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   C   1 
ATOM   72   O O   . LEU A   1 11  ? -65.403 73.590 9.813   1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   O   1 
ATOM   73   C CB  . LEU A   1 11  ? -67.127 72.151 7.725   1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CB  1 
ATOM   74   C CG  . LEU A   1 11  ? -67.688 72.205 6.299   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CG  1 
ATOM   75   C CD1 . LEU A   1 11  ? -69.164 71.842 6.291   1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD1 1 
ATOM   76   C CD2 . LEU A   1 11  ? -67.481 73.611 5.731   1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD2 1 
ATOM   77   N N   . SER A   1 12  ? -64.566 71.522 9.836   1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 12  SER A   N   1 
ATOM   78   C CA  . SER A   1 12  ? -64.143 71.659 11.226  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 12  SER A   CA  1 
ATOM   79   C C   . SER A   1 12  ? -62.996 72.650 11.401  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 12  SER A   C   1 
ATOM   80   O O   . SER A   1 12  ? -62.797 73.184 12.487  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 12  SER A   O   1 
ATOM   81   C CB  . SER A   1 12  ? -63.736 70.304 11.801  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 12  SER A   CB  1 
ATOM   82   O OG  . SER A   1 12  ? -64.861 69.455 11.887  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 12  SER A   OG  1 
ATOM   83   N N   . THR A   1 13  ? -62.233 72.888 10.342  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   N   1 
ATOM   84   C CA  . THR A   1 13  ? -61.132 73.836 10.438  1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CA  1 
ATOM   85   C C   . THR A   1 13  ? -61.630 75.242 10.098  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   C   1 
ATOM   86   O O   . THR A   1 13  ? -61.253 76.208 10.755  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   O   1 
ATOM   87   C CB  . THR A   1 13  ? -59.976 73.451 9.500   1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CB  1 
ATOM   88   O OG1 . THR A   1 13  ? -60.423 73.489 8.143   1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   OG1 1 
ATOM   89   C CG2 . THR A   1 13  ? -59.495 72.054 9.806   1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CG2 1 
ATOM   90   N N   . ARG A   1 14  ? -62.493 75.351 9.091   1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   N   1 
ATOM   91   C CA  . ARG A   1 14  ? -63.040 76.647 8.690   1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   CA  1 
ATOM   92   C C   . ARG A   1 14  ? -64.271 76.507 7.803   1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   C   1 
ATOM   93   O O   . ARG A   1 14  ? -64.473 75.473 7.165   1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   O   1 
ATOM   94   C CB  . ARG A   1 14  ? -61.980 77.456 7.935   1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   CB  1 
ATOM   95   C CG  . ARG A   1 14  ? -61.360 76.721 6.749   1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   CG  1 
ATOM   96   C CD  . ARG A   1 14  ? -60.414 77.627 5.958   1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   CD  1 
ATOM   97   N NE  . ARG A   1 14  ? -59.631 76.894 4.961   1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   NE  1 
ATOM   98   C CZ  . ARG A   1 14  ? -58.859 77.468 4.039   1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   CZ  1 
ATOM   99   N NH1 . ARG A   1 14  ? -58.760 78.793 3.975   1.00 83.65  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   NH1 1 
ATOM   100  N NH2 . ARG A   1 14  ? -58.181 76.717 3.177   1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A   NH2 1 
ATOM   101  N N   . ASP A   1 15  ? -65.092 77.552 7.759   1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   N   1 
ATOM   102  C CA  . ASP A   1 15  ? -66.281 77.531 6.917   1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CA  1 
ATOM   103  C C   . ASP A   1 15  ? -65.783 77.539 5.482   1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   C   1 
ATOM   104  O O   . ASP A   1 15  ? -64.662 77.956 5.223   1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   O   1 
ATOM   105  C CB  . ASP A   1 15  ? -67.149 78.766 7.171   1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CB  1 
ATOM   106  C CG  . ASP A   1 15  ? -67.525 78.925 8.633   1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   CG  1 
ATOM   107  O OD1 . ASP A   1 15  ? -67.910 77.921 9.264   1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   OD1 1 
ATOM   108  O OD2 . ASP A   1 15  ? -67.448 80.055 9.157   1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A   OD2 1 
ATOM   109  N N   . ALA A   1 16  ? -66.600 77.071 4.547   1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   N   1 
ATOM   110  C CA  . ALA A   1 16  ? -66.182 77.049 3.156   1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   CA  1 
ATOM   111  C C   . ALA A   1 16  ? -67.373 76.979 2.225   1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   C   1 
ATOM   112  O O   . ALA A   1 16  ? -68.422 76.451 2.589   1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   O   1 
ATOM   113  C CB  . ALA A   1 16  ? -65.271 75.867 2.911   1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   CB  1 
ATOM   114  N N   . THR A   1 17  ? -67.202 77.515 1.022   1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   N   1 
ATOM   115  C CA  . THR A   1 17  ? -68.254 77.507 0.017   1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   CA  1 
ATOM   116  C C   . THR A   1 17  ? -68.349 76.113 -0.592  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   C   1 
ATOM   117  O O   . THR A   1 17  ? -67.465 75.278 -0.395  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   O   1 
ATOM   118  C CB  . THR A   1 17  ? -67.955 78.505 -1.118  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   CB  1 
ATOM   119  O OG1 . THR A   1 17  ? -66.776 78.089 -1.818  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   OG1 1 
ATOM   120  C CG2 . THR A   1 17  ? -67.726 79.897 -0.555  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 17  THR A   CG2 1 
ATOM   121  N N   . GLY A   1 18  ? -69.423 75.867 -1.332  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A   N   1 
ATOM   122  C CA  . GLY A   1 18  ? -69.601 74.572 -1.962  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A   CA  1 
ATOM   123  C C   . GLY A   1 18  ? -68.491 74.298 -2.962  1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A   C   1 
ATOM   124  O O   . GLY A   1 18  ? -68.225 73.147 -3.323  1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A   O   1 
ATOM   125  N N   . TYR A   1 19  ? -67.840 75.366 -3.410  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A   N   1 
ATOM   126  C CA  . TYR A   1 19  ? -66.753 75.250 -4.370  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A   CA  1 
ATOM   127  C C   . TYR A   1 19  ? -65.462 74.908 -3.651  1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A   C   1 
ATOM   128  O O   . TYR A   1 19  ? -64.701 74.068 -4.120  1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A   O   1 
ATOM   129  C CB  . TYR A   1 19  ? -66.590 76.552 -5.150  1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A   CB  1 
ATOM   130  N N   . ASP A   1 20  ? -65.213 75.564 -2.518  1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   N   1 
ATOM   131  C CA  . ASP A   1 20  ? -64.007 75.299 -1.741  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   CA  1 
ATOM   132  C C   . ASP A   1 20  ? -63.952 73.812 -1.419  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   C   1 
ATOM   133  O O   . ASP A   1 20  ? -62.917 73.167 -1.568  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   O   1 
ATOM   134  C CB  . ASP A   1 20  ? -64.013 76.069 -0.415  1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   CB  1 
ATOM   135  C CG  . ASP A   1 20  ? -64.062 77.568 -0.601  1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   CG  1 
ATOM   136  O OD1 . ASP A   1 20  ? -63.362 78.073 -1.505  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   OD1 1 
ATOM   137  O OD2 . ASP A   1 20  ? -64.790 78.239 0.169   1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A   OD2 1 
ATOM   138  N N   . ILE A   1 21  ? -65.088 73.284 -0.975  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   N   1 
ATOM   139  C CA  . ILE A   1 21  ? -65.206 71.884 -0.600  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   CA  1 
ATOM   140  C C   . ILE A   1 21  ? -64.957 70.930 -1.764  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   C   1 
ATOM   141  O O   . ILE A   1 21  ? -64.193 69.980 -1.631  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   O   1 
ATOM   142  C CB  . ILE A   1 21  ? -66.597 71.597 0.008   1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   CB  1 
ATOM   143  C CG1 . ILE A   1 21  ? -66.823 72.494 1.228   1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   CG1 1 
ATOM   144  C CG2 . ILE A   1 21  ? -66.693 70.143 0.423   1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   CG2 1 
ATOM   145  C CD1 . ILE A   1 21  ? -68.233 72.424 1.788   1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A   CD1 1 
ATOM   146  N N   . THR A   1 22  ? -65.592 71.172 -2.906  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   N   1 
ATOM   147  C CA  . THR A   1 22  ? -65.390 70.286 -4.046  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   CA  1 
ATOM   148  C C   . THR A   1 22  ? -63.956 70.370 -4.551  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   C   1 
ATOM   149  O O   . THR A   1 22  ? -63.433 69.410 -5.109  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   O   1 
ATOM   150  C CB  . THR A   1 22  ? -66.348 70.616 -5.200  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   CB  1 
ATOM   151  O OG1 . THR A   1 22  ? -66.160 71.978 -5.609  1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   OG1 1 
ATOM   152  C CG2 . THR A   1 22  ? -67.789 70.404 -4.766  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 22  THR A   CG2 1 
ATOM   153  N N   . LYS A   1 23  ? -63.314 71.514 -4.347  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   N   1 
ATOM   154  C CA  . LYS A   1 23  ? -61.934 71.681 -4.786  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CA  1 
ATOM   155  C C   . LYS A   1 23  ? -61.015 70.763 -3.981  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   C   1 
ATOM   156  O O   . LYS A   1 23  ? -59.958 70.353 -4.460  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   O   1 
ATOM   157  C CB  . LYS A   1 23  ? -61.500 73.128 -4.626  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CB  1 
ATOM   158  N N   . GLU A   1 24  ? -61.419 70.455 -2.751  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   N   1 
ATOM   159  C CA  . GLU A   1 24  ? -60.639 69.576 -1.891  1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CA  1 
ATOM   160  C C   . GLU A   1 24  ? -60.691 68.156 -2.437  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   C   1 
ATOM   161  O O   . GLU A   1 24  ? -59.670 67.472 -2.498  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   O   1 
ATOM   162  C CB  . GLU A   1 24  ? -61.192 69.579 -0.461  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CB  1 
ATOM   163  C CG  . GLU A   1 24  ? -61.089 70.905 0.281   1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CG  1 
ATOM   164  C CD  . GLU A   1 24  ? -59.662 71.390 0.414   1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CD  1 
ATOM   165  O OE1 . GLU A   1 24  ? -58.770 70.557 0.687   1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE1 1 
ATOM   166  O OE2 . GLU A   1 24  ? -59.432 72.607 0.255   1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE2 1 
ATOM   167  N N   . PHE A   1 25  ? -61.885 67.724 -2.837  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   N   1 
ATOM   168  C CA  . PHE A   1 25  ? -62.083 66.381 -3.367  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CA  1 
ATOM   169  C C   . PHE A   1 25  ? -61.361 66.119 -4.688  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   C   1 
ATOM   170  O O   . PHE A   1 25  ? -61.083 64.967 -5.029  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   O   1 
ATOM   171  C CB  . PHE A   1 25  ? -63.581 66.068 -3.512  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CB  1 
ATOM   172  C CG  . PHE A   1 25  ? -64.260 65.693 -2.211  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CG  1 
ATOM   173  C CD1 . PHE A   1 25  ? -64.726 66.668 -1.339  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CD1 1 
ATOM   174  C CD2 . PHE A   1 25  ? -64.402 64.359 -1.848  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CD2 1 
ATOM   175  C CE1 . PHE A   1 25  ? -65.337 66.319 -0.119  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CE1 1 
ATOM   176  C CE2 . PHE A   1 25  ? -65.009 64.000 -0.630  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CE2 1 
ATOM   177  C CZ  . PHE A   1 25  ? -65.473 64.985 0.233   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A   CZ  1 
ATOM   178  N N   . SER A   1 26  ? -61.061 67.171 -5.441  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 26  SER A   N   1 
ATOM   179  C CA  . SER A   1 26  ? -60.334 66.984 -6.691  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 26  SER A   CA  1 
ATOM   180  C C   . SER A   1 26  ? -58.861 67.262 -6.407  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 26  SER A   C   1 
ATOM   181  O O   . SER A   1 26  ? -58.032 67.238 -7.311  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 26  SER A   O   1 
ATOM   182  C CB  . SER A   1 26  ? -60.860 67.920 -7.785  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 26  SER A   CB  1 
ATOM   183  O OG  . SER A   1 26  ? -60.685 69.280 -7.435  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 26  SER A   OG  1 
ATOM   184  N N   . ALA A   1 27  ? -58.548 67.523 -5.136  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A   N   1 
ATOM   185  C CA  . ALA A   1 27  ? -57.175 67.778 -4.714  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A   CA  1 
ATOM   186  C C   . ALA A   1 27  ? -56.719 66.760 -3.654  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A   C   1 
ATOM   187  O O   . ALA A   1 27  ? -56.873 65.548 -3.845  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A   O   1 
ATOM   188  C CB  . ALA A   1 27  ? -57.034 69.203 -4.181  1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A   CB  1 
ATOM   189  N N   . SER A   1 28  ? -56.178 67.248 -2.539  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   N   1 
ATOM   190  C CA  . SER A   1 28  ? -55.668 66.380 -1.479  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CA  1 
ATOM   191  C C   . SER A   1 28  ? -56.624 65.295 -0.983  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   C   1 
ATOM   192  O O   . SER A   1 28  ? -56.195 64.177 -0.693  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   O   1 
ATOM   193  C CB  . SER A   1 28  ? -55.198 67.216 -0.282  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CB  1 
ATOM   194  O OG  . SER A   1 28  ? -56.291 67.818 0.397   1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   OG  1 
ATOM   195  N N   . ILE A   1 29  ? -57.911 65.610 -0.871  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   N   1 
ATOM   196  C CA  . ILE A   1 29  ? -58.859 64.603 -0.397  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CA  1 
ATOM   197  C C   . ILE A   1 29  ? -58.935 63.447 -1.393  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   C   1 
ATOM   198  O O   . ILE A   1 29  ? -59.220 62.306 -1.019  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   O   1 
ATOM   199  C CB  . ILE A   1 29  ? -60.262 65.212 -0.154  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CB  1 
ATOM   200  C CG1 . ILE A   1 29  ? -60.185 66.185 1.023   1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CG1 1 
ATOM   201  C CG2 . ILE A   1 29  ? -61.272 64.112 0.147   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CG2 1 
ATOM   202  C CD1 . ILE A   1 29  ? -61.512 66.767 1.451   1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A   CD1 1 
ATOM   203  N N   . GLY A   1 30  ? -58.654 63.741 -2.660  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   N   1 
ATOM   204  C CA  . GLY A   1 30  ? -58.673 62.702 -3.668  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   CA  1 
ATOM   205  C C   . GLY A   1 30  ? -57.570 61.670 -3.456  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   C   1 
ATOM   206  O O   . GLY A   1 30  ? -57.543 60.643 -4.134  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A   O   1 
ATOM   207  N N   . TYR A   1 31  ? -56.653 61.924 -2.527  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   N   1 
ATOM   208  C CA  . TYR A   1 31  ? -55.579 60.961 -2.267  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CA  1 
ATOM   209  C C   . TYR A   1 31  ? -56.122 59.760 -1.511  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   C   1 
ATOM   210  O O   . TYR A   1 31  ? -55.520 58.697 -1.524  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   O   1 
ATOM   211  C CB  . TYR A   1 31  ? -54.463 61.579 -1.410  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CB  1 
ATOM   212  C CG  . TYR A   1 31  ? -53.784 62.790 -1.998  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CG  1 
ATOM   213  C CD1 . TYR A   1 31  ? -53.206 63.748 -1.167  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CD1 1 
ATOM   214  C CD2 . TYR A   1 31  ? -53.728 62.995 -3.380  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CD2 1 
ATOM   215  C CE1 . TYR A   1 31  ? -52.594 64.888 -1.689  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CE1 1 
ATOM   216  C CE2 . TYR A   1 31  ? -53.115 64.138 -3.919  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CE2 1 
ATOM   217  C CZ  . TYR A   1 31  ? -52.555 65.078 -3.064  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   CZ  1 
ATOM   218  O OH  . TYR A   1 31  ? -51.986 66.222 -3.569  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A   OH  1 
ATOM   219  N N   . PHE A   1 32  ? -57.264 59.923 -0.854  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   N   1 
ATOM   220  C CA  . PHE A   1 32  ? -57.810 58.832 -0.058  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CA  1 
ATOM   221  C C   . PHE A   1 32  ? -59.319 58.654 -0.144  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   C   1 
ATOM   222  O O   . PHE A   1 32  ? -59.860 57.663 0.340   1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   O   1 
ATOM   223  C CB  . PHE A   1 32  ? -57.405 59.040 1.404   1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CB  1 
ATOM   224  C CG  . PHE A   1 32  ? -58.050 60.237 2.040   1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CG  1 
ATOM   225  C CD1 . PHE A   1 32  ? -59.281 60.122 2.679   1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CD1 1 
ATOM   226  C CD2 . PHE A   1 32  ? -57.448 61.484 1.974   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CD2 1 
ATOM   227  C CE1 . PHE A   1 32  ? -59.908 61.238 3.243   1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CE1 1 
ATOM   228  C CE2 . PHE A   1 32  ? -58.062 62.606 2.529   1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CE2 1 
ATOM   229  C CZ  . PHE A   1 32  ? -59.297 62.480 3.166   1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A   CZ  1 
ATOM   230  N N   . TRP A   1 33  ? -60.011 59.612 -0.740  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   N   1 
ATOM   231  C CA  . TRP A   1 33  ? -61.449 59.465 -0.856  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CA  1 
ATOM   232  C C   . TRP A   1 33  ? -61.946 59.982 -2.199  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   C   1 
ATOM   233  O O   . TRP A   1 33  ? -61.864 61.168 -2.501  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   O   1 
ATOM   234  C CB  . TRP A   1 33  ? -62.157 60.184 0.296   1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CB  1 
ATOM   235  C CG  . TRP A   1 33  ? -63.531 59.675 0.510   1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CG  1 
ATOM   236  C CD1 . TRP A   1 33  ? -64.645 59.985 -0.213  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CD1 1 
ATOM   237  C CD2 . TRP A   1 33  ? -63.929 58.685 1.454   1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CD2 1 
ATOM   238  N NE1 . TRP A   1 33  ? -65.716 59.244 0.222   1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   NE1 1 
ATOM   239  C CE2 . TRP A   1 33  ? -65.301 58.432 1.251   1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CE2 1 
ATOM   240  C CE3 . TRP A   1 33  ? -63.256 57.975 2.461   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CE3 1 
ATOM   241  C CZ2 . TRP A   1 33  ? -66.019 57.507 2.011   1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CZ2 1 
ATOM   242  C CZ3 . TRP A   1 33  ? -63.967 57.052 3.220   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CZ3 1 
ATOM   243  C CH2 . TRP A   1 33  ? -65.335 56.827 2.989   1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A   CH2 1 
ATOM   244  N N   . LYS A   1 34  ? -62.475 59.065 -2.996  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   1 
ATOM   245  C CA  . LYS A   1 34  ? -62.978 59.386 -4.316  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  1 
ATOM   246  C C   . LYS A   1 34  ? -64.478 59.672 -4.302  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   1 
ATOM   247  O O   . LYS A   1 34  ? -65.278 58.808 -3.948  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   1 
ATOM   248  C CB  . LYS A   1 34  ? -62.668 58.216 -5.255  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  1 
ATOM   249  C CG  . LYS A   1 34  ? -62.919 58.471 -6.728  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  1 
ATOM   250  C CD  . LYS A   1 34  ? -64.283 57.974 -7.171  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  1 
ATOM   251  C CE  . LYS A   1 34  ? -64.342 57.886 -8.695  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  1 
ATOM   252  N NZ  . LYS A   1 34  ? -63.277 56.975 -9.225  1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  1 
ATOM   253  N N   . ALA A   1 35  ? -64.850 60.892 -4.676  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   N   1 
ATOM   254  C CA  . ALA A   1 35  ? -66.257 61.291 -4.738  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CA  1 
ATOM   255  C C   . ALA A   1 35  ? -66.412 62.393 -5.784  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   C   1 
ATOM   256  O O   . ALA A   1 35  ? -65.553 63.261 -5.897  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   O   1 
ATOM   257  C CB  . ALA A   1 35  ? -66.735 61.796 -3.368  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CB  1 
ATOM   258  N N   . SER A   1 36  ? -67.499 62.363 -6.549  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 36  SER A   N   1 
ATOM   259  C CA  . SER A   1 36  ? -67.727 63.389 -7.575  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 36  SER A   CA  1 
ATOM   260  C C   . SER A   1 36  ? -68.348 64.645 -6.983  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 36  SER A   C   1 
ATOM   261  O O   . SER A   1 36  ? -68.993 64.593 -5.938  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 36  SER A   O   1 
ATOM   262  C CB  . SER A   1 36  ? -68.664 62.862 -8.653  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 36  SER A   CB  1 
ATOM   263  O OG  . SER A   1 36  ? -69.961 62.646 -8.123  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 36  SER A   OG  1 
ATOM   264  N N   . HIS A   1 37  ? -68.152 65.775 -7.658  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   N   1 
ATOM   265  C CA  . HIS A   1 37  ? -68.720 67.045 -7.211  1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   CA  1 
ATOM   266  C C   . HIS A   1 37  ? -70.201 66.821 -6.937  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   C   1 
ATOM   267  O O   . HIS A   1 37  ? -70.763 67.355 -5.980  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   O   1 
ATOM   268  C CB  . HIS A   1 37  ? -68.558 68.115 -8.299  1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   CB  1 
ATOM   269  C CG  . HIS A   1 37  ? -67.246 68.834 -8.259  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   CG  1 
ATOM   270  N ND1 . HIS A   1 37  ? -66.032 68.178 -8.221  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   ND1 1 
ATOM   271  C CD2 . HIS A   1 37  ? -66.954 70.157 -8.254  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   CD2 1 
ATOM   272  C CE1 . HIS A   1 37  ? -65.053 69.064 -8.192  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   CE1 1 
ATOM   273  N NE2 . HIS A   1 37  ? -65.585 70.274 -8.210  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A   NE2 1 
ATOM   274  N N   . GLN A   1 38  ? -70.820 66.013 -7.791  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   N   1 
ATOM   275  C CA  . GLN A   1 38  ? -72.232 65.695 -7.673  1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   CA  1 
ATOM   276  C C   . GLN A   1 38  ? -72.499 65.094 -6.297  1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   C   1 
ATOM   277  O O   . GLN A   1 38  ? -73.171 65.699 -5.461  1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   O   1 
ATOM   278  C CB  . GLN A   1 38  ? -72.624 64.697 -8.762  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   CB  1 
ATOM   279  C CG  . GLN A   1 38  ? -73.927 65.016 -9.474  1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   CG  1 
ATOM   280  C CD  . GLN A   1 38  ? -75.125 65.021 -8.544  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   CD  1 
ATOM   281  O OE1 . GLN A   1 38  ? -75.267 65.904 -7.697  1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   OE1 1 
ATOM   282  N NE2 . GLN A   1 38  ? -75.997 64.031 -8.699  1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A   NE2 1 
ATOM   283  N N   . GLN A   1 39  ? -71.957 63.900 -6.079  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   N   1 
ATOM   284  C CA  . GLN A   1 39  ? -72.108 63.185 -4.820  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CA  1 
ATOM   285  C C   . GLN A   1 39  ? -71.878 64.121 -3.642  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   C   1 
ATOM   286  O O   . GLN A   1 39  ? -72.614 64.084 -2.657  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   O   1 
ATOM   287  C CB  . GLN A   1 39  ? -71.108 62.031 -4.750  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CB  1 
ATOM   288  C CG  . GLN A   1 39  ? -71.243 61.018 -5.867  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CG  1 
ATOM   289  C CD  . GLN A   1 39  ? -70.134 59.979 -5.846  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CD  1 
ATOM   290  O OE1 . GLN A   1 39  ? -68.951 60.309 -5.945  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   OE1 1 
ATOM   291  N NE2 . GLN A   1 39  ? -70.515 58.715 -5.723  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   NE2 1 
ATOM   292  N N   . VAL A   1 40  ? -70.858 64.966 -3.754  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N   1 
ATOM   293  C CA  . VAL A   1 40  ? -70.532 65.905 -2.695  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA  1 
ATOM   294  C C   . VAL A   1 40  ? -71.675 66.885 -2.432  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C   1 
ATOM   295  O O   . VAL A   1 40  ? -72.102 67.046 -1.284  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O   1 
ATOM   296  C CB  . VAL A   1 40  ? -69.242 66.669 -3.021  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB  1 
ATOM   297  C CG1 . VAL A   1 40  ? -69.002 67.760 -1.996  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1 1 
ATOM   298  C CG2 . VAL A   1 40  ? -68.069 65.697 -3.025  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2 1 
ATOM   299  N N   . TYR A   1 41  ? -72.177 67.525 -3.488  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   N   1 
ATOM   300  C CA  . TYR A   1 41  ? -73.284 68.469 -3.340  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CA  1 
ATOM   301  C C   . TYR A   1 41  ? -74.503 67.767 -2.763  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   C   1 
ATOM   302  O O   . TYR A   1 41  ? -75.182 68.297 -1.889  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   O   1 
ATOM   303  C CB  . TYR A   1 41  ? -73.635 69.102 -4.685  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CB  1 
ATOM   304  C CG  . TYR A   1 41  ? -72.689 70.208 -5.051  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CG  1 
ATOM   305  C CD1 . TYR A   1 41  ? -71.970 70.177 -6.246  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CD1 1 
ATOM   306  C CD2 . TYR A   1 41  ? -72.466 71.265 -4.175  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CD2 1 
ATOM   307  C CE1 . TYR A   1 41  ? -71.043 71.171 -6.554  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CE1 1 
ATOM   308  C CE2 . TYR A   1 41  ? -71.547 72.261 -4.474  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CE2 1 
ATOM   309  C CZ  . TYR A   1 41  ? -70.838 72.204 -5.662  1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   CZ  1 
ATOM   310  O OH  . TYR A   1 41  ? -69.912 73.178 -5.939  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A   OH  1 
ATOM   311  N N   . ARG A   1 42  ? -74.775 66.568 -3.250  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   N   1 
ATOM   312  C CA  . ARG A   1 42  ? -75.909 65.815 -2.752  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   CA  1 
ATOM   313  C C   . ARG A   1 42  ? -75.760 65.520 -1.257  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   C   1 
ATOM   314  O O   . ARG A   1 42  ? -76.726 65.640 -0.504  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   O   1 
ATOM   315  C CB  . ARG A   1 42  ? -76.068 64.520 -3.555  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   CB  1 
ATOM   316  C CG  . ARG A   1 42  ? -76.589 64.762 -4.976  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   CG  1 
ATOM   317  C CD  . ARG A   1 42  ? -76.801 63.466 -5.756  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   CD  1 
ATOM   318  N NE  . ARG A   1 42  ? -75.538 62.814 -6.091  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   NE  1 
ATOM   319  C CZ  . ARG A   1 42  ? -75.429 61.763 -6.899  1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   CZ  1 
ATOM   320  N NH1 . ARG A   1 42  ? -76.511 61.242 -7.459  1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   NH1 1 
ATOM   321  N NH2 . ARG A   1 42  ? -74.239 61.235 -7.154  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A   NH2 1 
ATOM   322  N N   . GLU A   1 43  ? -74.551 65.163 -0.827  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   N   1 
ATOM   323  C CA  . GLU A   1 43  ? -74.310 64.858 0.580   1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CA  1 
ATOM   324  C C   . GLU A   1 43  ? -74.448 66.119 1.415   1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   C   1 
ATOM   325  O O   . GLU A   1 43  ? -75.022 66.088 2.497   1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   O   1 
ATOM   326  C CB  . GLU A   1 43  ? -72.915 64.260 0.777   1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CB  1 
ATOM   327  C CG  . GLU A   1 43  ? -72.680 63.654 2.153   1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CG  1 
ATOM   328  C CD  . GLU A   1 43  ? -73.675 62.547 2.486   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   CD  1 
ATOM   329  O OE1 . GLU A   1 43  ? -73.989 61.739 1.592   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   OE1 1 
ATOM   330  O OE2 . GLU A   1 43  ? -74.136 62.475 3.644   1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A   OE2 1 
ATOM   331  N N   . LEU A   1 44  ? -73.915 67.225 0.911   1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   1 
ATOM   332  C CA  . LEU A   1 44  ? -74.010 68.497 1.614   1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  1 
ATOM   333  C C   . LEU A   1 44  ? -75.476 68.841 1.838   1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   1 
ATOM   334  O O   . LEU A   1 44  ? -75.851 69.406 2.864   1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   1 
ATOM   335  C CB  . LEU A   1 44  ? -73.356 69.605 0.794   1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  1 
ATOM   336  C CG  . LEU A   1 44  ? -71.916 69.966 1.157   1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  1 
ATOM   337  C CD1 . LEU A   1 44  ? -71.398 70.983 0.141   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 1 
ATOM   338  C CD2 . LEU A   1 44  ? -71.853 70.531 2.586   1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 1 
ATOM   339  N N   . ASN A   1 45  ? -76.296 68.498 0.852   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   N   1 
ATOM   340  C CA  . ASN A   1 45  ? -77.730 68.746 0.909   1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   CA  1 
ATOM   341  C C   . ASN A   1 45  ? -78.343 67.931 2.049   1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   C   1 
ATOM   342  O O   . ASN A   1 45  ? -79.039 68.474 2.904   1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   O   1 
ATOM   343  C CB  . ASN A   1 45  ? -78.367 68.353 -0.426  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   CB  1 
ATOM   344  C CG  . ASN A   1 45  ? -79.821 68.721 -0.503  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   CG  1 
ATOM   345  O OD1 . ASN A   1 45  ? -80.170 69.898 -0.596  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   OD1 1 
ATOM   346  N ND2 . ASN A   1 45  ? -80.687 67.719 -0.462  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A   ND2 1 
ATOM   347  N N   . LYS A   1 46  ? -78.079 66.626 2.056   1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N   1 
ATOM   348  C CA  . LYS A   1 46  ? -78.594 65.741 3.101   1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA  1 
ATOM   349  C C   . LYS A   1 46  ? -78.121 66.194 4.468   1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C   1 
ATOM   350  O O   . LYS A   1 46  ? -78.853 66.103 5.450   1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O   1 
ATOM   351  C CB  . LYS A   1 46  ? -78.142 64.290 2.876   1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB  1 
ATOM   352  C CG  . LYS A   1 46  ? -78.907 63.535 1.789   1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG  1 
ATOM   353  C CD  . LYS A   1 46  ? -78.622 62.020 1.831   1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD  1 
ATOM   354  C CE  . LYS A   1 46  ? -79.589 61.247 0.913   1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE  1 
ATOM   355  N NZ  . LYS A   1 46  ? -79.373 59.760 0.898   1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ  1 
ATOM   356  N N   . MET A   1 47  ? -76.892 66.687 4.535   1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N   1 
ATOM   357  C CA  . MET A   1 47  ? -76.336 67.154 5.804   1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA  1 
ATOM   358  C C   . MET A   1 47  ? -77.029 68.402 6.335   1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C   1 
ATOM   359  O O   . MET A   1 47  ? -77.061 68.651 7.556   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O   1 
ATOM   360  C CB  . MET A   1 47  ? -74.847 67.421 5.644   1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB  1 
ATOM   361  C CG  . MET A   1 47  ? -74.034 66.145 5.627   1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG  1 
ATOM   362  S SD  . MET A   1 47  ? -72.348 66.392 5.076   1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD  1 
ATOM   363  C CE  . MET A   1 47  ? -71.698 67.211 6.449   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE  1 
ATOM   364  N N   . GLY A   1 48  ? -77.571 69.188 5.411   1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A   N   1 
ATOM   365  C CA  . GLY A   1 48  ? -78.263 70.404 5.798   1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A   CA  1 
ATOM   366  C C   . GLY A   1 48  ? -79.584 70.037 6.446   1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A   C   1 
ATOM   367  O O   . GLY A   1 48  ? -79.979 70.599 7.459   1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A   O   1 
ATOM   368  N N   . GLU A   1 49  ? -80.271 69.075 5.851   1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   N   1 
ATOM   369  C CA  . GLU A   1 49  ? -81.542 68.631 6.382   1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CA  1 
ATOM   370  C C   . GLU A   1 49  ? -81.310 67.909 7.702   1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   C   1 
ATOM   371  O O   . GLU A   1 49  ? -82.179 67.884 8.565   1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   O   1 
ATOM   372  C CB  . GLU A   1 49  ? -82.230 67.716 5.382   1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CB  1 
ATOM   373  C CG  . GLU A   1 49  ? -83.408 66.960 5.952   1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CG  1 
ATOM   374  C CD  . GLU A   1 49  ? -84.404 66.567 4.883   1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CD  1 
ATOM   375  O OE1 . GLU A   1 49  ? -83.964 66.191 3.769   1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE1 1 
ATOM   376  O OE2 . GLU A   1 49  ? -85.625 66.633 5.161   1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE2 1 
ATOM   377  N N   . GLN A   1 50  ? -80.121 67.341 7.867   1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   N   1 
ATOM   378  C CA  . GLN A   1 50  ? -79.797 66.646 9.106   1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CA  1 
ATOM   379  C C   . GLN A   1 50  ? -79.344 67.612 10.190  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   C   1 
ATOM   380  O O   . GLN A   1 50  ? -79.225 67.240 11.359  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   O   1 
ATOM   381  C CB  . GLN A   1 50  ? -78.720 65.586 8.853   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CB  1 
ATOM   382  C CG  . GLN A   1 50  ? -79.245 64.376 8.099   1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CG  1 
ATOM   383  C CD  . GLN A   1 50  ? -78.142 63.456 7.615   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CD  1 
ATOM   384  O OE1 . GLN A   1 50  ? -77.215 63.884 6.931   1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   OE1 1 
ATOM   385  N NE2 . GLN A   1 50  ? -78.238 62.185 7.969   1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   NE2 1 
ATOM   386  N N   . GLY A   1 51  ? -79.096 68.857 9.802   1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A   N   1 
ATOM   387  C CA  . GLY A   1 51  ? -78.660 69.848 10.770  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A   CA  1 
ATOM   388  C C   . GLY A   1 51  ? -77.206 69.709 11.174  1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A   C   1 
ATOM   389  O O   . GLY A   1 51  ? -76.815 70.219 12.212  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A   O   1 
ATOM   390  N N   . LEU A   1 52  ? -76.408 69.016 10.362  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   N   1 
ATOM   391  C CA  . LEU A   1 52  ? -74.983 68.824 10.641  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CA  1 
ATOM   392  C C   . LEU A   1 52  ? -74.179 70.000 10.109  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   C   1 
ATOM   393  O O   . LEU A   1 52  ? -73.039 70.221 10.518  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   O   1 
ATOM   394  C CB  . LEU A   1 52  ? -74.473 67.542 9.982   1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CB  1 
ATOM   395  C CG  . LEU A   1 52  ? -75.223 66.260 10.356  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CG  1 
ATOM   396  C CD1 . LEU A   1 52  ? -74.622 65.065 9.613   1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD1 1 
ATOM   397  C CD2 . LEU A   1 52  ? -75.143 66.070 11.864  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A   CD2 1 
ATOM   398  N N   . VAL A   1 53  ? -74.775 70.731 9.173   1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   N   1 
ATOM   399  C CA  . VAL A   1 53  ? -74.153 71.911 8.581   1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CA  1 
ATOM   400  C C   . VAL A   1 53  ? -75.236 72.960 8.331   1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   C   1 
ATOM   401  O O   . VAL A   1 53  ? -76.409 72.620 8.191   1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   O   1 
ATOM   402  C CB  . VAL A   1 53  ? -73.463 71.582 7.224   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CB  1 
ATOM   403  C CG1 . VAL A   1 53  ? -72.440 70.461 7.413   1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CG1 1 
ATOM   404  C CG2 . VAL A   1 53  ? -74.506 71.200 6.182   1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A   CG2 1 
ATOM   405  N N   . THR A   1 54  ? -74.845 74.232 8.302   1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   N   1 
ATOM   406  C CA  . THR A   1 54  ? -75.777 75.328 8.036   1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   CA  1 
ATOM   407  C C   . THR A   1 54  ? -75.164 76.226 6.974   1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   C   1 
ATOM   408  O O   . THR A   1 54  ? -74.030 76.002 6.554   1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   O   1 
ATOM   409  C CB  . THR A   1 54  ? -76.071 76.188 9.293   1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   CB  1 
ATOM   410  O OG1 . THR A   1 54  ? -74.848 76.683 9.853   1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   OG1 1 
ATOM   411  C CG2 . THR A   1 54  ? -76.806 75.371 10.331  1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 54  THR A   CG2 1 
ATOM   412  N N   . CYS A   1 55  ? -75.914 77.233 6.541   1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A   N   1 
ATOM   413  C CA  . CYS A   1 55  ? -75.433 78.167 5.528   1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A   CA  1 
ATOM   414  C C   . CYS A   1 55  ? -75.336 79.588 6.051   1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A   C   1 
ATOM   415  O O   . CYS A   1 55  ? -76.130 80.008 6.894   1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A   O   1 
ATOM   416  C CB  . CYS A   1 55  ? -76.352 78.158 4.315   1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A   CB  1 
ATOM   417  S SG  . CYS A   1 55  ? -76.173 76.720 3.297   1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A   SG  1 
ATOM   418  N N   . VAL A   1 56  ? -74.359 80.322 5.531   1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   N   1 
ATOM   419  C CA  . VAL A   1 56  ? -74.132 81.710 5.918   1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   CA  1 
ATOM   420  C C   . VAL A   1 56  ? -73.863 82.528 4.655   1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   C   1 
ATOM   421  O O   . VAL A   1 56  ? -73.627 81.967 3.583   1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   O   1 
ATOM   422  C CB  . VAL A   1 56  ? -72.918 81.823 6.864   1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   CB  1 
ATOM   423  C CG1 . VAL A   1 56  ? -72.788 83.244 7.383   1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   CG1 1 
ATOM   424  C CG2 . VAL A   1 56  ? -73.069 80.841 8.016   1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A   CG2 1 
ATOM   425  N N   . LEU A   1 57  ? -73.894 83.851 4.780   1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   N   1 
ATOM   426  C CA  . LEU A   1 57  ? -73.654 84.727 3.635   1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CA  1 
ATOM   427  C C   . LEU A   1 57  ? -72.299 85.424 3.696   1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   C   1 
ATOM   428  O O   . LEU A   1 57  ? -71.383 85.086 2.944   1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   O   1 
ATOM   429  C CB  . LEU A   1 57  ? -74.763 85.775 3.532   1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CB  1 
ATOM   430  C CG  . LEU A   1 57  ? -76.171 85.225 3.303   1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CG  1 
ATOM   431  C CD1 . LEU A   1 57  ? -77.163 86.380 3.279   1.00 85.72  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD1 1 
ATOM   432  C CD2 . LEU A   1 57  ? -76.219 84.435 1.996   1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD2 1 
ATOM   433  N N   . GLU A   1 58  ? -72.178 86.401 4.590   1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   N   1 
ATOM   434  C CA  . GLU A   1 58  ? -70.936 87.155 4.742   1.00 87.05  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   CA  1 
ATOM   435  C C   . GLU A   1 58  ? -70.690 88.030 3.514   1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   C   1 
ATOM   436  O O   . GLU A   1 58  ? -70.279 89.186 3.626   1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   O   1 
ATOM   437  C CB  . GLU A   1 58  ? -69.760 86.196 4.930   1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   CB  1 
ATOM   438  C CG  . GLU A   1 58  ? -70.033 85.078 5.914   1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   CG  1 
ATOM   439  C CD  . GLU A   1 58  ? -68.840 84.165 6.084   1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   CD  1 
ATOM   440  O OE1 . GLU A   1 58  ? -68.310 83.685 5.057   1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   OE1 1 
ATOM   441  O OE2 . GLU A   1 58  ? -68.438 83.923 7.244   1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A   OE2 1 
ATOM   442  N N   . VAL A   1 68  ? -71.638 80.231 1.885   1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   N   1 
ATOM   443  C CA  . VAL A   1 68  ? -70.672 79.650 2.812   1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CA  1 
ATOM   444  C C   . VAL A   1 68  ? -71.264 78.615 3.772   1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   C   1 
ATOM   445  O O   . VAL A   1 68  ? -72.165 78.919 4.551   1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   O   1 
ATOM   446  C CB  . VAL A   1 68  ? -69.990 80.737 3.664   1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CB  1 
ATOM   447  C CG1 . VAL A   1 68  ? -69.221 80.089 4.802   1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CG1 1 
ATOM   448  C CG2 . VAL A   1 68  ? -69.044 81.557 2.801   1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CG2 1 
ATOM   449  N N   . TYR A   1 69  ? -70.745 77.393 3.717   1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   N   1 
ATOM   450  C CA  . TYR A   1 69  ? -71.218 76.341 4.604   1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CA  1 
ATOM   451  C C   . TYR A   1 69  ? -70.439 76.382 5.907   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   C   1 
ATOM   452  O O   . TYR A   1 69  ? -69.268 76.755 5.930   1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   O   1 
ATOM   453  C CB  . TYR A   1 69  ? -71.057 74.966 3.956   1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CB  1 
ATOM   454  C CG  . TYR A   1 69  ? -72.012 74.715 2.818   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CG  1 
ATOM   455  C CD1 . TYR A   1 69  ? -71.640 74.970 1.500   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CD1 1 
ATOM   456  C CD2 . TYR A   1 69  ? -73.300 74.245 3.062   1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CD2 1 
ATOM   457  C CE1 . TYR A   1 69  ? -72.528 74.761 0.454   1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CE1 1 
ATOM   458  C CE2 . TYR A   1 69  ? -74.197 74.034 2.025   1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CE2 1 
ATOM   459  C CZ  . TYR A   1 69  ? -73.805 74.293 0.722   1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   CZ  1 
ATOM   460  O OH  . TYR A   1 69  ? -74.691 74.081 -0.315  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A   OH  1 
ATOM   461  N N   . SER A   1 70  ? -71.095 75.999 6.993   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   N   1 
ATOM   462  C CA  . SER A   1 70  ? -70.462 75.996 8.301   1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   CA  1 
ATOM   463  C C   . SER A   1 70  ? -70.903 74.757 9.074   1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   C   1 
ATOM   464  O O   . SER A   1 70  ? -72.048 74.323 8.947   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   O   1 
ATOM   465  C CB  . SER A   1 70  ? -70.868 77.257 9.063   1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   CB  1 
ATOM   466  O OG  . SER A   1 70  ? -70.238 77.305 10.326  1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 70  SER A   OG  1 
ATOM   467  N N   . ILE A   1 71  ? -70.005 74.184 9.869   1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   1 
ATOM   468  C CA  . ILE A   1 71  ? -70.356 72.996 10.651  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  1 
ATOM   469  C C   . ILE A   1 71  ? -71.145 73.412 11.896  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   1 
ATOM   470  O O   . ILE A   1 71  ? -70.866 74.458 12.483  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   1 
ATOM   471  C CB  . ILE A   1 71  ? -69.097 72.225 11.094  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  1 
ATOM   472  C CG1 . ILE A   1 71  ? -69.490 70.832 11.596  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 1 
ATOM   473  C CG2 . ILE A   1 71  ? -68.358 72.997 12.189  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 1 
ATOM   474  C CD1 . ILE A   1 71  ? -68.304 69.955 11.970  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 1 
ATOM   475  N N   . THR A   1 72  ? -72.136 72.613 12.290  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   N   1 
ATOM   476  C CA  . THR A   1 72  ? -72.933 72.934 13.479  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CA  1 
ATOM   477  C C   . THR A   1 72  ? -72.471 72.081 14.647  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   C   1 
ATOM   478  O O   . THR A   1 72  ? -71.655 71.181 14.473  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   O   1 
ATOM   479  C CB  . THR A   1 72  ? -74.424 72.646 13.270  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CB  1 
ATOM   480  O OG1 . THR A   1 72  ? -74.613 71.237 13.065  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   OG1 1 
ATOM   481  C CG2 . THR A   1 72  ? -74.959 73.423 12.074  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CG2 1 
ATOM   482  N N   . GLN A   1 73  ? -72.989 72.364 15.835  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   N   1 
ATOM   483  C CA  . GLN A   1 73  ? -72.611 71.592 17.011  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   CA  1 
ATOM   484  C C   . GLN A   1 73  ? -72.953 70.123 16.788  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   C   1 
ATOM   485  O O   . GLN A   1 73  ? -72.217 69.231 17.222  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   O   1 
ATOM   486  C CB  . GLN A   1 73  ? -73.340 72.103 18.255  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   CB  1 
ATOM   487  C CG  . GLN A   1 73  ? -73.035 71.285 19.504  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   CG  1 
ATOM   488  C CD  . GLN A   1 73  ? -71.535 71.205 19.774  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   CD  1 
ATOM   489  O OE1 . GLN A   1 73  ? -70.789 72.106 19.400  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   OE1 1 
ATOM   490  N NE2 . GLN A   1 73  ? -71.093 70.139 20.433  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A   NE2 1 
ATOM   491  N N   . ALA A   1 74  ? -74.071 69.871 16.110  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   N   1 
ATOM   492  C CA  . ALA A   1 74  ? -74.489 68.499 15.822  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   CA  1 
ATOM   493  C C   . ALA A   1 74  ? -73.452 67.884 14.887  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   C   1 
ATOM   494  O O   . ALA A   1 74  ? -73.042 66.736 15.058  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   O   1 
ATOM   495  C CB  . ALA A   1 74  ? -75.861 68.487 15.159  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A   CB  1 
ATOM   496  N N   . GLY A   1 75  ? -73.035 68.665 13.893  1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   N   1 
ATOM   497  C CA  . GLY A   1 75  ? -72.026 68.193 12.961  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   CA  1 
ATOM   498  C C   . GLY A   1 75  ? -70.747 67.873 13.725  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   C   1 
ATOM   499  O O   . GLY A   1 75  ? -70.105 66.849 13.489  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A   O   1 
ATOM   500  N N   . ARG A   1 76  ? -70.378 68.738 14.662  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   N   1 
ATOM   501  C CA  . ARG A   1 76  ? -69.166 68.511 15.441  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CA  1 
ATOM   502  C C   . ARG A   1 76  ? -69.298 67.264 16.309  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   C   1 
ATOM   503  O O   . ARG A   1 76  ? -68.348 66.487 16.462  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   O   1 
ATOM   504  C CB  . ARG A   1 76  ? -68.846 69.738 16.311  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CB  1 
ATOM   505  C CG  . ARG A   1 76  ? -68.320 70.945 15.515  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CG  1 
ATOM   506  C CD  . ARG A   1 76  ? -67.709 72.010 16.427  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CD  1 
ATOM   507  N NE  . ARG A   1 76  ? -68.721 72.778 17.148  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NE  1 
ATOM   508  C CZ  . ARG A   1 76  ? -69.434 73.769 16.619  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CZ  1 
ATOM   509  N NH1 . ARG A   1 76  ? -69.247 74.130 15.357  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NH1 1 
ATOM   510  N NH2 . ARG A   1 76  ? -70.353 74.389 17.350  1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NH2 1 
ATOM   511  N N   . SER A   1 77  ? -70.486 67.062 16.858  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   N   1 
ATOM   512  C CA  . SER A   1 77  ? -70.734 65.907 17.704  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CA  1 
ATOM   513  C C   . SER A   1 77  ? -70.638 64.614 16.890  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   C   1 
ATOM   514  O O   . SER A   1 77  ? -70.051 63.634 17.339  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   O   1 
ATOM   515  C CB  . SER A   1 77  ? -72.114 66.032 18.361  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CB  1 
ATOM   516  O OG  . SER A   1 77  ? -72.412 64.892 19.139  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 77  SER A   OG  1 
ATOM   517  N N   . ALA A   1 78  ? -71.202 64.614 15.686  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N   1 
ATOM   518  C CA  . ALA A   1 78  ? -71.164 63.429 14.829  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA  1 
ATOM   519  C C   . ALA A   1 78  ? -69.736 63.106 14.375  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C   1 
ATOM   520  O O   . ALA A   1 78  ? -69.366 61.936 14.257  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O   1 
ATOM   521  C CB  . ALA A   1 78  ? -72.066 63.632 13.601  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB  1 
ATOM   522  N N   . LEU A   1 79  ? -68.947 64.144 14.110  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   N   1 
ATOM   523  C CA  . LEU A   1 79  ? -67.563 63.953 13.678  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CA  1 
ATOM   524  C C   . LEU A   1 79  ? -66.788 63.299 14.823  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   C   1 
ATOM   525  O O   . LEU A   1 79  ? -66.019 62.365 14.611  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   O   1 
ATOM   526  C CB  . LEU A   1 79  ? -66.921 65.300 13.302  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CB  1 
ATOM   527  C CG  . LEU A   1 79  ? -65.479 65.285 12.785  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CG  1 
ATOM   528  C CD1 . LEU A   1 79  ? -65.397 64.508 11.469  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD1 1 
ATOM   529  C CD2 . LEU A   1 79  ? -64.996 66.717 12.589  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD2 1 
ATOM   530  N N   . GLY A   1 80  ? -67.001 63.792 16.040  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   N   1 
ATOM   531  C CA  . GLY A   1 80  ? -66.319 63.231 17.195  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   CA  1 
ATOM   532  C C   . GLY A   1 80  ? -66.705 61.784 17.445  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   C   1 
ATOM   533  O O   . GLY A   1 80  ? -65.855 60.958 17.748  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A   O   1 
ATOM   534  N N   . GLU A   1 81  ? -67.990 61.480 17.304  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   1 
ATOM   535  C CA  . GLU A   1 81  ? -68.512 60.135 17.516  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  1 
ATOM   536  C C   . GLU A   1 81  ? -67.915 59.177 16.497  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   1 
ATOM   537  O O   . GLU A   1 81  ? -67.558 58.043 16.814  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   1 
ATOM   538  C CB  . GLU A   1 81  ? -70.027 60.175 17.372  1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  1 
ATOM   539  C CG  . GLU A   1 81  ? -70.754 58.878 17.623  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  1 
ATOM   540  C CD  . GLU A   1 81  ? -72.264 59.049 17.486  1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  1 
ATOM   541  O OE1 . GLU A   1 81  ? -72.818 59.969 18.132  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 1 
ATOM   542  O OE2 . GLU A   1 81  ? -72.895 58.277 16.729  1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   543  N N   . TRP A   1 82  ? -67.819 59.645 15.262  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   N   1 
ATOM   544  C CA  . TRP A   1 82  ? -67.252 58.852 14.183  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CA  1 
ATOM   545  C C   . TRP A   1 82  ? -65.802 58.535 14.524  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   C   1 
ATOM   546  O O   . TRP A   1 82  ? -65.363 57.386 14.460  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   O   1 
ATOM   547  C CB  . TRP A   1 82  ? -67.312 59.658 12.891  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CB  1 
ATOM   548  C CG  . TRP A   1 82  ? -66.511 59.113 11.758  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CG  1 
ATOM   549  C CD1 . TRP A   1 82  ? -66.750 57.965 11.058  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CD1 1 
ATOM   550  C CD2 . TRP A   1 82  ? -65.380 59.734 11.142  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CD2 1 
ATOM   551  N NE1 . TRP A   1 82  ? -65.839 57.838 10.029  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   NE1 1 
ATOM   552  C CE2 . TRP A   1 82  ? -64.989 58.912 10.059  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CE2 1 
ATOM   553  C CE3 . TRP A   1 82  ? -64.666 60.912 11.391  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CE3 1 
ATOM   554  C CZ2 . TRP A   1 82  ? -63.903 59.227 9.233   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CZ2 1 
ATOM   555  C CZ3 . TRP A   1 82  ? -63.586 61.226 10.568  1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CZ3 1 
ATOM   556  C CH2 . TRP A   1 82  ? -63.219 60.385 9.498   1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A   CH2 1 
ATOM   557  N N   . PHE A   1 83  ? -65.082 59.582 14.901  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   N   1 
ATOM   558  C CA  . PHE A   1 83  ? -63.672 59.509 15.245  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CA  1 
ATOM   559  C C   . PHE A   1 83  ? -63.361 58.533 16.367  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   C   1 
ATOM   560  O O   . PHE A   1 83  ? -62.368 57.815 16.303  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   O   1 
ATOM   561  C CB  . PHE A   1 83  ? -63.176 60.897 15.647  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CB  1 
ATOM   562  C CG  . PHE A   1 83  ? -61.683 61.026 15.675  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CG  1 
ATOM   563  C CD1 . PHE A   1 83  ? -60.978 61.285 14.506  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD1 1 
ATOM   564  C CD2 . PHE A   1 83  ? -60.981 60.874 16.863  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD2 1 
ATOM   565  C CE1 . PHE A   1 83  ? -59.596 61.403 14.518  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE1 1 
ATOM   566  C CE2 . PHE A   1 83  ? -59.595 60.989 16.886  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE2 1 
ATOM   567  C CZ  . PHE A   1 83  ? -58.901 61.251 15.706  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CZ  1 
ATOM   568  N N   . ASP A   1 84  ? -64.197 58.518 17.399  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   N   1 
ATOM   569  C CA  . ASP A   1 84  ? -63.978 57.634 18.538  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   CA  1 
ATOM   570  C C   . ASP A   1 84  ? -64.229 56.175 18.210  1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   C   1 
ATOM   571  O O   . ASP A   1 84  ? -63.604 55.293 18.796  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   O   1 
ATOM   572  C CB  . ASP A   1 84  ? -64.864 58.038 19.722  1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   CB  1 
ATOM   573  C CG  . ASP A   1 84  ? -64.533 59.418 20.252  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   CG  1 
ATOM   574  O OD1 . ASP A   1 84  ? -63.330 59.737 20.360  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   OD1 1 
ATOM   575  O OD2 . ASP A   1 84  ? -65.472 60.181 20.572  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A   OD2 1 
ATOM   576  N N   . GLN A   1 85  ? -65.148 55.919 17.286  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   N   1 
ATOM   577  C CA  . GLN A   1 85  ? -65.457 54.549 16.899  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CA  1 
ATOM   578  C C   . GLN A   1 85  ? -64.225 53.874 16.321  1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   C   1 
ATOM   579  O O   . GLN A   1 85  ? -63.486 54.464 15.532  1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   O   1 
ATOM   580  C CB  . GLN A   1 85  ? -66.578 54.508 15.863  1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CB  1 
ATOM   581  C CG  . GLN A   1 85  ? -67.913 54.997 16.369  1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CG  1 
ATOM   582  C CD  . GLN A   1 85  ? -69.011 54.778 15.359  1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CD  1 
ATOM   583  O OE1 . GLN A   1 85  ? -68.926 55.243 14.220  1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   OE1 1 
ATOM   584  N NE2 . GLN A   1 85  ? -70.053 54.063 15.768  1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   NE2 1 
ATOM   585  N N   . PRO A   1 86  ? -63.990 52.615 16.705  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   N   1 
ATOM   586  C CA  . PRO A   1 86  ? -62.830 51.887 16.203  1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CA  1 
ATOM   587  C C   . PRO A   1 86  ? -62.926 51.682 14.704  1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   C   1 
ATOM   588  O O   . PRO A   1 86  ? -63.985 51.357 14.173  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   O   1 
ATOM   589  C CB  . PRO A   1 86  ? -62.895 50.577 16.974  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CB  1 
ATOM   590  C CG  . PRO A   1 86  ? -64.368 50.351 17.080  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CG  1 
ATOM   591  C CD  . PRO A   1 86  ? -64.871 51.722 17.479  1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CD  1 
ATOM   592  N N   . THR A   1 87  ? -61.816 51.906 14.023  1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   593  C CA  . THR A   1 87  ? -61.759 51.718 12.587  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   594  C C   . THR A   1 87  ? -60.902 50.476 12.376  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   595  O O   . THR A   1 87  ? -59.795 50.382 12.906  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   596  C CB  . THR A   1 87  ? -61.122 52.941 11.901  1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   597  O OG1 . THR A   1 87  ? -60.691 52.582 10.584  1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   598  C CG2 . THR A   1 87  ? -59.941 53.450 12.708  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   599  N N   . ALA A   1 88  ? -61.418 49.508 11.630  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A   N   1 
ATOM   600  C CA  . ALA A   1 88  ? -60.667 48.281 11.395  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A   CA  1 
ATOM   601  C C   . ALA A   1 88  ? -60.456 47.988 9.914   1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A   C   1 
ATOM   602  O O   . ALA A   1 88  ? -61.066 48.618 9.050   1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A   O   1 
ATOM   603  C CB  . ALA A   1 88  ? -61.373 47.106 12.064  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A   CB  1 
ATOM   604  N N   . HIS A   1 89  ? -59.581 47.026 9.636   1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   N   1 
ATOM   605  C CA  . HIS A   1 89  ? -59.282 46.631 8.265   1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   CA  1 
ATOM   606  C C   . HIS A   1 89  ? -60.487 45.973 7.609   1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   C   1 
ATOM   607  O O   . HIS A   1 89  ? -61.182 45.173 8.228   1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   O   1 
ATOM   608  C CB  . HIS A   1 89  ? -58.100 45.660 8.242   1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   CB  1 
ATOM   609  C CG  . HIS A   1 89  ? -56.766 46.332 8.143   1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   CG  1 
ATOM   610  N ND1 . HIS A   1 89  ? -56.385 47.066 7.039   1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   ND1 1 
ATOM   611  C CD2 . HIS A   1 89  ? -55.717 46.366 9.000   1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   CD2 1 
ATOM   612  C CE1 . HIS A   1 89  ? -55.159 47.522 7.220   1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   CE1 1 
ATOM   613  N NE2 . HIS A   1 89  ? -54.731 47.111 8.401   1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A   NE2 1 
ATOM   614  N N   . PRO A   1 90  ? -60.761 46.317 6.344   1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   N   1 
ATOM   615  C CA  . PRO A   1 90  ? -61.900 45.726 5.634   1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CA  1 
ATOM   616  C C   . PRO A   1 90  ? -61.671 44.226 5.463   1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   C   1 
ATOM   617  O O   . PRO A   1 90  ? -60.538 43.793 5.252   1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   O   1 
ATOM   618  C CB  . PRO A   1 90  ? -61.893 46.461 4.296   1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CB  1 
ATOM   619  C CG  . PRO A   1 90  ? -61.263 47.786 4.633   1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CG  1 
ATOM   620  C CD  . PRO A   1 90  ? -60.131 47.375 5.536   1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CD  1 
ATOM   621  N N   . THR A   1 91  ? -62.740 43.441 5.558   1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   N   1 
ATOM   622  C CA  . THR A   1 91  ? -62.639 41.994 5.416   1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   CA  1 
ATOM   623  C C   . THR A   1 91  ? -61.952 41.646 4.102   1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   C   1 
ATOM   624  O O   . THR A   1 91  ? -62.216 42.262 3.069   1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   O   1 
ATOM   625  C CB  . THR A   1 91  ? -64.036 41.334 5.453   1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   CB  1 
ATOM   626  O OG1 . THR A   1 91  ? -64.704 41.702 6.667   1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   OG1 1 
ATOM   627  C CG2 . THR A   1 91  ? -63.917 39.810 5.391   1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 91  THR A   CG2 1 
ATOM   628  N N   . VAL A   1 92  ? -61.068 40.657 4.146   1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   N   1 
ATOM   629  C CA  . VAL A   1 92  ? -60.337 40.249 2.960   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CA  1 
ATOM   630  C C   . VAL A   1 92  ? -61.160 39.370 2.026   1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   C   1 
ATOM   631  O O   . VAL A   1 92  ? -61.576 38.268 2.386   1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   O   1 
ATOM   632  C CB  . VAL A   1 92  ? -59.054 39.473 3.329   1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CB  1 
ATOM   633  C CG1 . VAL A   1 92  ? -58.243 39.201 2.073   1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG1 1 
ATOM   634  C CG2 . VAL A   1 92  ? -58.232 40.257 4.353   1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG2 1 
ATOM   635  N N   . ARG A   1 93  ? -61.393 39.878 0.825   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   N   1 
ATOM   636  C CA  . ARG A   1 93  ? -62.128 39.166 -0.209  1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   CA  1 
ATOM   637  C C   . ARG A   1 93  ? -61.509 39.702 -1.492  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   C   1 
ATOM   638  O O   . ARG A   1 93  ? -62.114 40.510 -2.196  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   O   1 
ATOM   639  C CB  . ARG A   1 93  ? -63.624 39.508 -0.164  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   CB  1 
ATOM   640  C CG  . ARG A   1 93  ? -64.385 39.029 1.084   1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   CG  1 
ATOM   641  C CD  . ARG A   1 93  ? -65.834 39.519 1.031   1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   CD  1 
ATOM   642  N NE  . ARG A   1 93  ? -66.506 39.501 2.330   1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   NE  1 
ATOM   643  C CZ  . ARG A   1 93  ? -66.841 38.394 2.978   1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   CZ  1 
ATOM   644  N NH1 . ARG A   1 93  ? -66.564 37.214 2.444   1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   NH1 1 
ATOM   645  N NH2 . ARG A   1 93  ? -67.456 38.467 4.151   1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A   NH2 1 
ATOM   646  N N   . ASP A   1 94  ? -60.295 39.253 -1.790  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   N   1 
ATOM   647  C CA  . ASP A   1 94  ? -59.588 39.732 -2.965  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CA  1 
ATOM   648  C C   . ASP A   1 94  ? -60.003 39.115 -4.292  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   C   1 
ATOM   649  O O   . ASP A   1 94  ? -59.759 37.935 -4.563  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   O   1 
ATOM   650  C CB  . ASP A   1 94  ? -58.085 39.560 -2.775  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CB  1 
ATOM   651  C CG  . ASP A   1 94  ? -57.296 40.204 -3.886  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CG  1 
ATOM   652  O OD1 . ASP A   1 94  ? -56.756 39.486 -4.743  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD1 1 
ATOM   653  O OD2 . ASP A   1 94  ? -57.226 41.445 -3.908  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD2 1 
ATOM   654  N N   . GLU A   1 95  ? -60.600 39.948 -5.136  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   N   1 
ATOM   655  C CA  . GLU A   1 95  ? -61.070 39.517 -6.442  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CA  1 
ATOM   656  C C   . GLU A   1 95  ? -59.941 39.048 -7.353  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   C   1 
ATOM   657  O O   . GLU A   1 95  ? -60.105 38.102 -8.118  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   O   1 
ATOM   658  C CB  . GLU A   1 95  ? -61.837 40.652 -7.121  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CB  1 
ATOM   659  C CG  . GLU A   1 95  ? -62.688 40.186 -8.286  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CG  1 
ATOM   660  C CD  . GLU A   1 95  ? -63.926 39.425 -7.839  1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   CD  1 
ATOM   661  O OE1 . GLU A   1 95  ? -63.999 39.029 -6.655  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   OE1 1 
ATOM   662  O OE2 . GLU A   1 95  ? -64.825 39.219 -8.681  1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A   OE2 1 
ATOM   663  N N   . PHE A   1 96  ? -58.794 39.707 -7.284  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   N   1 
ATOM   664  C CA  . PHE A   1 96  ? -57.673 39.311 -8.129  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CA  1 
ATOM   665  C C   . PHE A   1 96  ? -57.171 37.934 -7.748  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   C   1 
ATOM   666  O O   . PHE A   1 96  ? -56.825 37.124 -8.609  1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   O   1 
ATOM   667  C CB  . PHE A   1 96  ? -56.533 40.319 -8.007  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CB  1 
ATOM   668  C CG  . PHE A   1 96  ? -56.873 41.665 -8.557  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CG  1 
ATOM   669  C CD1 . PHE A   1 96  ? -57.085 42.747 -7.707  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CD1 1 
ATOM   670  C CD2 . PHE A   1 96  ? -57.000 41.845 -9.928  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CD2 1 
ATOM   671  C CE1 . PHE A   1 96  ? -57.425 43.991 -8.215  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CE1 1 
ATOM   672  C CE2 . PHE A   1 96  ? -57.341 43.083 -10.453 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CE2 1 
ATOM   673  C CZ  . PHE A   1 96  ? -57.553 44.161 -9.595  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A   CZ  1 
ATOM   674  N N   . SER A   1 97  ? -57.129 37.671 -6.447  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   N   1 
ATOM   675  C CA  . SER A   1 97  ? -56.674 36.379 -5.954  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CA  1 
ATOM   676  C C   . SER A   1 97  ? -57.699 35.327 -6.344  1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   C   1 
ATOM   677  O O   . SER A   1 97  ? -57.342 34.233 -6.778  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   O   1 
ATOM   678  C CB  . SER A   1 97  ? -56.515 36.406 -4.436  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CB  1 
ATOM   679  O OG  . SER A   1 97  ? -55.466 37.286 -4.061  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   OG  1 
ATOM   680  N N   . ALA A   1 98  ? -58.973 35.672 -6.190  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   N   1 
ATOM   681  C CA  . ALA A   1 98  ? -60.051 34.763 -6.542  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CA  1 
ATOM   682  C C   . ALA A   1 98  ? -59.959 34.362 -8.021  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   C   1 
ATOM   683  O O   . ALA A   1 98  ? -60.124 33.202 -8.358  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   O   1 
ATOM   684  C CB  . ALA A   1 98  ? -61.393 35.422 -6.253  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CB  1 
ATOM   685  N N   . LYS A   1 99  ? -59.686 35.323 -8.898  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   N   1 
ATOM   686  C CA  . LYS A   1 99  ? -59.562 35.025 -10.321 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CA  1 
ATOM   687  C C   . LYS A   1 99  ? -58.307 34.183 -10.560 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   C   1 
ATOM   688  O O   . LYS A   1 99  ? -58.314 33.254 -11.363 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   O   1 
ATOM   689  C CB  . LYS A   1 99  ? -59.459 36.318 -11.138 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CB  1 
ATOM   690  C CG  . LYS A   1 99  ? -60.710 37.194 -11.153 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CG  1 
ATOM   691  C CD  . LYS A   1 99  ? -61.811 36.621 -12.014 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CD  1 
ATOM   692  C CE  . LYS A   1 99  ? -63.024 37.571 -12.093 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CE  1 
ATOM   693  N NZ  . LYS A   1 99  ? -62.787 38.772 -12.950 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   NZ  1 
ATOM   694  N N   . LEU A   1 100 ? -57.225 34.518 -9.868  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   N   1 
ATOM   695  C CA  . LEU A   1 100 ? -55.972 33.786 -10.023 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CA  1 
ATOM   696  C C   . LEU A   1 100 ? -56.204 32.302 -9.768  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   C   1 
ATOM   697  O O   . LEU A   1 100 ? -55.787 31.457 -10.551 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   O   1 
ATOM   698  C CB  . LEU A   1 100 ? -54.927 34.304 -9.035  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CB  1 
ATOM   699  C CG  . LEU A   1 100 ? -53.449 34.415 -9.429  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CG  1 
ATOM   700  C CD1 . LEU A   1 100 ? -52.634 34.024 -8.219  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD1 1 
ATOM   701  C CD2 . LEU A   1 100 ? -53.085 33.535 -10.623 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD2 1 
ATOM   702  N N   . MET A   1 101 ? -56.878 31.978 -8.673  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   N   1 
ATOM   703  C CA  . MET A   1 101 ? -57.121 30.578 -8.367  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   CA  1 
ATOM   704  C C   . MET A   1 101 ? -57.914 29.862 -9.450  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   C   1 
ATOM   705  O O   . MET A   1 101 ? -57.754 28.665 -9.650  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   O   1 
ATOM   706  C CB  . MET A   1 101 ? -57.842 30.435 -7.025  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   CB  1 
ATOM   707  C CG  . MET A   1 101 ? -56.993 30.827 -5.818  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   CG  1 
ATOM   708  S SD  . MET A   1 101 ? -55.328 30.081 -5.808  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   SD  1 
ATOM   709  C CE  . MET A   1 101 ? -55.703 28.364 -6.039  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 101 MET A   CE  1 
ATOM   710  N N   . ALA A   1 102 ? -58.775 30.587 -10.148 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N   1 
ATOM   711  C CA  . ALA A   1 102 ? -59.573 29.970 -11.195 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA  1 
ATOM   712  C C   . ALA A   1 102 ? -58.722 29.725 -12.428 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C   1 
ATOM   713  O O   . ALA A   1 102 ? -59.179 29.105 -13.385 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O   1 
ATOM   714  C CB  . ALA A   1 102 ? -60.769 30.862 -11.546 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB  1 
ATOM   715  N N   . CYS A   1 103 ? -57.485 30.209 -12.418 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A   N   1 
ATOM   716  C CA  . CYS A   1 103 ? -56.628 29.988 -13.574 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A   CA  1 
ATOM   717  C C   . CYS A   1 103 ? -56.230 28.526 -13.707 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A   C   1 
ATOM   718  O O   . CYS A   1 103 ? -55.725 28.110 -14.747 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A   O   1 
ATOM   719  C CB  . CYS A   1 103 ? -55.386 30.866 -13.507 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A   CB  1 
ATOM   720  S SG  . CYS A   1 103 ? -55.751 32.564 -13.961 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A   SG  1 
ATOM   721  N N   . SER A   1 104 ? -56.456 27.744 -12.657 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   N   1 
ATOM   722  C CA  . SER A   1 104 ? -56.126 26.327 -12.718 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   CA  1 
ATOM   723  C C   . SER A   1 104 ? -57.159 25.598 -13.580 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   C   1 
ATOM   724  O O   . SER A   1 104 ? -56.894 24.512 -14.090 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   O   1 
ATOM   725  C CB  . SER A   1 104 ? -56.120 25.710 -11.319 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   CB  1 
ATOM   726  O OG  . SER A   1 104 ? -57.439 25.403 -10.895 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 104 SER A   OG  1 
ATOM   727  N N   . VAL A   1 105 ? -58.334 26.200 -13.742 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   N   1 
ATOM   728  C CA  . VAL A   1 105 ? -59.395 25.585 -14.532 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   CA  1 
ATOM   729  C C   . VAL A   1 105 ? -59.886 26.457 -15.684 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   C   1 
ATOM   730  O O   . VAL A   1 105 ? -60.739 26.037 -16.459 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   O   1 
ATOM   731  C CB  . VAL A   1 105 ? -60.611 25.228 -13.646 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   CB  1 
ATOM   732  C CG1 . VAL A   1 105 ? -60.202 24.222 -12.586 1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   CG1 1 
ATOM   733  C CG2 . VAL A   1 105 ? -61.170 26.486 -12.988 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A   CG2 1 
ATOM   734  N N   . GLN A   1 106 ? -59.355 27.669 -15.793 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   N   1 
ATOM   735  C CA  . GLN A   1 106 ? -59.760 28.586 -16.855 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CA  1 
ATOM   736  C C   . GLN A   1 106 ? -58.568 28.993 -17.710 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   C   1 
ATOM   737  O O   . GLN A   1 106 ? -57.418 28.870 -17.287 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   O   1 
ATOM   738  C CB  . GLN A   1 106 ? -60.380 29.853 -16.256 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CB  1 
ATOM   739  C CG  . GLN A   1 106 ? -61.595 29.632 -15.369 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CG  1 
ATOM   740  C CD  . GLN A   1 106 ? -62.866 29.381 -16.155 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CD  1 
ATOM   741  O OE1 . GLN A   1 106 ? -62.996 28.378 -16.853 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   OE1 1 
ATOM   742  N NE2 . GLN A   1 106 ? -63.814 30.298 -16.045 1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   NE2 1 
ATOM   743  N N   . SER A   1 107 ? -58.845 29.476 -18.916 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   N   1 
ATOM   744  C CA  . SER A   1 107 ? -57.785 29.929 -19.806 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CA  1 
ATOM   745  C C   . SER A   1 107 ? -57.204 31.161 -19.134 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   C   1 
ATOM   746  O O   . SER A   1 107 ? -57.899 32.157 -18.961 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   O   1 
ATOM   747  C CB  . SER A   1 107 ? -58.360 30.300 -21.176 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CB  1 
ATOM   748  O OG  . SER A   1 107 ? -59.355 31.305 -21.058 1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   OG  1 
ATOM   749  N N   . ALA A   1 108 ? -55.935 31.087 -18.748 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   N   1 
ATOM   750  C CA  . ALA A   1 108 ? -55.277 32.195 -18.064 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CA  1 
ATOM   751  C C   . ALA A   1 108 ? -55.071 33.428 -18.938 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   C   1 
ATOM   752  O O   . ALA A   1 108 ? -54.633 34.472 -18.454 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   O   1 
ATOM   753  C CB  . ALA A   1 108 ? -53.939 31.725 -17.501 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CB  1 
ATOM   754  N N   . GLU A   1 109 ? -55.399 33.299 -20.219 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   N   1 
ATOM   755  C CA  . GLU A   1 109 ? -55.242 34.378 -21.194 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CA  1 
ATOM   756  C C   . GLU A   1 109 ? -55.953 35.677 -20.815 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   C   1 
ATOM   757  O O   . GLU A   1 109 ? -55.310 36.710 -20.634 1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   O   1 
ATOM   758  C CB  . GLU A   1 109 ? -55.744 33.911 -22.562 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CB  1 
ATOM   759  C CG  . GLU A   1 109 ? -55.908 32.397 -22.667 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CG  1 
ATOM   760  C CD  . GLU A   1 109 ? -56.828 31.982 -23.804 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   CD  1 
ATOM   761  O OE1 . GLU A   1 109 ? -58.016 32.378 -23.792 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   OE1 1 
ATOM   762  O OE2 . GLU A   1 109 ? -56.361 31.258 -24.709 1.00 86.67  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A   OE2 1 
ATOM   763  N N   . PRO A   1 110 ? -57.294 35.643 -20.695 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   N   1 
ATOM   764  C CA  . PRO A   1 110 ? -58.064 36.839 -20.339 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CA  1 
ATOM   765  C C   . PRO A   1 110 ? -57.562 37.499 -19.064 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   C   1 
ATOM   766  O O   . PRO A   1 110 ? -57.426 38.716 -19.000 1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   O   1 
ATOM   767  C CB  . PRO A   1 110 ? -59.486 36.302 -20.165 1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CB  1 
ATOM   768  C CG  . PRO A   1 110 ? -59.523 35.134 -21.074 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CG  1 
ATOM   769  C CD  . PRO A   1 110 ? -58.188 34.479 -20.819 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A   CD  1 
ATOM   770  N N   . TYR A   1 111 ? -57.293 36.686 -18.050 1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   N   1 
ATOM   771  C CA  . TYR A   1 111 ? -56.827 37.205 -16.776 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CA  1 
ATOM   772  C C   . TYR A   1 111 ? -55.484 37.912 -16.901 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   C   1 
ATOM   773  O O   . TYR A   1 111 ? -55.329 39.051 -16.462 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   O   1 
ATOM   774  C CB  . TYR A   1 111 ? -56.708 36.077 -15.748 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CB  1 
ATOM   775  C CG  . TYR A   1 111 ? -56.383 36.589 -14.365 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CG  1 
ATOM   776  C CD1 . TYR A   1 111 ? -57.226 37.497 -13.729 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CD1 1 
ATOM   777  C CD2 . TYR A   1 111 ? -55.217 36.201 -13.708 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CD2 1 
ATOM   778  C CE1 . TYR A   1 111 ? -56.919 38.009 -12.477 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CE1 1 
ATOM   779  C CE2 . TYR A   1 111 ? -54.900 36.706 -12.454 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CE2 1 
ATOM   780  C CZ  . TYR A   1 111 ? -55.755 37.610 -11.845 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   CZ  1 
ATOM   781  O OH  . TYR A   1 111 ? -55.455 38.118 -10.605 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A   OH  1 
ATOM   782  N N   . ARG A   1 112 ? -54.521 37.221 -17.501 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   N   1 
ATOM   783  C CA  . ARG A   1 112 ? -53.179 37.751 -17.689 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   CA  1 
ATOM   784  C C   . ARG A   1 112 ? -53.180 39.123 -18.346 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   C   1 
ATOM   785  O O   . ARG A   1 112 ? -52.379 39.986 -17.995 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   O   1 
ATOM   786  C CB  . ARG A   1 112 ? -52.356 36.786 -18.536 1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   CB  1 
ATOM   787  C CG  . ARG A   1 112 ? -50.887 37.115 -18.579 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   CG  1 
ATOM   788  C CD  . ARG A   1 112 ? -50.085 35.994 -19.225 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   CD  1 
ATOM   789  N NE  . ARG A   1 112 ? -48.657 36.154 -18.966 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   NE  1 
ATOM   790  C CZ  . ARG A   1 112 ? -47.943 37.211 -19.344 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   CZ  1 
ATOM   791  N NH1 . ARG A   1 112 ? -48.522 38.204 -20.009 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   NH1 1 
ATOM   792  N NH2 . ARG A   1 112 ? -46.655 37.287 -19.036 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A   NH2 1 
ATOM   793  N N   . LEU A   1 113 ? -54.085 39.322 -19.296 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   N   1 
ATOM   794  C CA  . LEU A   1 113 ? -54.176 40.588 -20.004 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CA  1 
ATOM   795  C C   . LEU A   1 113 ? -54.833 41.657 -19.143 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   C   1 
ATOM   796  O O   . LEU A   1 113 ? -54.440 42.822 -19.175 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   O   1 
ATOM   797  C CB  . LEU A   1 113 ? -54.963 40.402 -21.301 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CB  1 
ATOM   798  C CG  . LEU A   1 113 ? -54.390 39.354 -22.257 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CG  1 
ATOM   799  C CD1 . LEU A   1 113 ? -55.323 39.204 -23.450 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD1 1 
ATOM   800  C CD2 . LEU A   1 113 ? -52.989 39.759 -22.709 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD2 1 
ATOM   801  N N   . GLN A   1 114 ? -55.837 41.260 -18.372 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   N   1 
ATOM   802  C CA  . GLN A   1 114 ? -56.524 42.202 -17.501 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   CA  1 
ATOM   803  C C   . GLN A   1 114 ? -55.600 42.626 -16.359 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   C   1 
ATOM   804  O O   . GLN A   1 114 ? -55.692 43.741 -15.852 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   O   1 
ATOM   805  C CB  . GLN A   1 114 ? -57.802 41.570 -16.943 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   CB  1 
ATOM   806  C CG  . GLN A   1 114 ? -58.868 41.307 -18.007 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   CG  1 
ATOM   807  C CD  . GLN A   1 114 ? -60.076 40.547 -17.474 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   CD  1 
ATOM   808  O OE1 . GLN A   1 114 ? -60.717 40.964 -16.506 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   OE1 1 
ATOM   809  N NE2 . GLN A   1 114 ? -60.395 39.426 -18.115 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A   NE2 1 
ATOM   810  N N   . LEU A   1 115 ? -54.702 41.729 -15.965 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   N   1 
ATOM   811  C CA  . LEU A   1 115 ? -53.765 42.014 -14.886 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CA  1 
ATOM   812  C C   . LEU A   1 115 ? -52.673 42.954 -15.399 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   C   1 
ATOM   813  O O   . LEU A   1 115 ? -52.432 44.017 -14.824 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   O   1 
ATOM   814  C CB  . LEU A   1 115 ? -53.146 40.709 -14.374 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CB  1 
ATOM   815  C CG  . LEU A   1 115 ? -52.371 40.743 -13.055 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CG  1 
ATOM   816  C CD1 . LEU A   1 115 ? -53.276 41.211 -11.927 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD1 1 
ATOM   817  C CD2 . LEU A   1 115 ? -51.835 39.358 -12.750 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A   CD2 1 
ATOM   818  N N   . ALA A   1 116 ? -52.022 42.557 -16.489 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   N   1 
ATOM   819  C CA  . ALA A   1 116 ? -50.962 43.364 -17.083 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   CA  1 
ATOM   820  C C   . ALA A   1 116 ? -51.475 44.774 -17.340 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   C   1 
ATOM   821  O O   . ALA A   1 116 ? -50.748 45.753 -17.168 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   O   1 
ATOM   822  C CB  . ALA A   1 116 ? -50.488 42.731 -18.383 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A   CB  1 
ATOM   823  N N   . GLU A   1 117 ? -52.735 44.875 -17.744 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   N   1 
ATOM   824  C CA  . GLU A   1 117 ? -53.328 46.174 -18.004 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CA  1 
ATOM   825  C C   . GLU A   1 117 ? -53.391 47.021 -16.740 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   C   1 
ATOM   826  O O   . GLU A   1 117 ? -52.924 48.156 -16.733 1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   O   1 
ATOM   827  C CB  . GLU A   1 117 ? -54.741 46.028 -18.564 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CB  1 
ATOM   828  C CG  . GLU A   1 117 ? -55.478 47.357 -18.641 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CG  1 
ATOM   829  C CD  . GLU A   1 117 ? -56.864 47.294 -18.030 1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CD  1 
ATOM   830  O OE1 . GLU A   1 117 ? -57.122 46.357 -17.243 1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE1 1 
ATOM   831  O OE2 . GLU A   1 117 ? -57.689 48.188 -18.329 1.00 78.85  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE2 1 
ATOM   832  N N   . LEU A   1 118 ? -53.972 46.474 -15.674 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   1 
ATOM   833  C CA  . LEU A   1 118 ? -54.095 47.216 -14.422 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  1 
ATOM   834  C C   . LEU A   1 118 ? -52.757 47.524 -13.750 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   1 
ATOM   835  O O   . LEU A   1 118 ? -52.667 48.417 -12.905 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   1 
ATOM   836  C CB  . LEU A   1 118 ? -55.011 46.471 -13.442 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  1 
ATOM   837  C CG  . LEU A   1 118 ? -56.522 46.653 -13.645 1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  1 
ATOM   838  C CD1 . LEU A   1 118 ? -57.277 45.909 -12.559 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 1 
ATOM   839  C CD2 . LEU A   1 118 ? -56.885 48.133 -13.593 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 1 
ATOM   840  N N   . VAL A   1 119 ? -51.718 46.790 -14.121 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   N   1 
ATOM   841  C CA  . VAL A   1 119 ? -50.414 47.037 -13.540 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CA  1 
ATOM   842  C C   . VAL A   1 119 ? -49.863 48.331 -14.124 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   C   1 
ATOM   843  O O   . VAL A   1 119 ? -49.334 49.176 -13.400 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   O   1 
ATOM   844  C CB  . VAL A   1 119 ? -49.433 45.887 -13.836 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CB  1 
ATOM   845  C CG1 . VAL A   1 119 ? -48.077 46.201 -13.247 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG1 1 
ATOM   846  C CG2 . VAL A   1 119 ? -49.956 44.596 -13.240 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG2 1 
ATOM   847  N N   . GLU A   1 120 ? -50.004 48.488 -15.436 1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   1 
ATOM   848  C CA  . GLU A   1 120 ? -49.510 49.683 -16.106 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  1 
ATOM   849  C C   . GLU A   1 120 ? -50.207 50.933 -15.596 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   1 
ATOM   850  O O   . GLU A   1 120 ? -49.570 51.966 -15.392 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   1 
ATOM   851  C CB  . GLU A   1 120 ? -49.676 49.552 -17.621 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  1 
ATOM   852  C CG  . GLU A   1 120 ? -48.763 48.497 -18.233 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  1 
ATOM   853  C CD  . GLU A   1 120 ? -47.291 48.717 -17.893 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  1 
ATOM   854  O OE1 . GLU A   1 120 ? -46.781 49.834 -18.140 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 1 
ATOM   855  O OE2 . GLU A   1 120 ? -46.644 47.774 -17.384 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 1 
ATOM   856  N N   . GLU A   1 121 ? -51.514 50.844 -15.385 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N   1 
ATOM   857  C CA  . GLU A   1 121 ? -52.255 51.981 -14.865 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA  1 
ATOM   858  C C   . GLU A   1 121 ? -51.706 52.284 -13.475 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C   1 
ATOM   859  O O   . GLU A   1 121 ? -51.422 53.436 -13.145 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O   1 
ATOM   860  C CB  . GLU A   1 121 ? -53.738 51.647 -14.764 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB  1 
ATOM   861  C CG  . GLU A   1 121 ? -54.413 51.403 -16.097 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG  1 
ATOM   862  C CD  . GLU A   1 121 ? -55.803 50.825 -15.930 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD  1 
ATOM   863  O OE1 . GLU A   1 121 ? -56.594 51.412 -15.159 1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1 1 
ATOM   864  O OE2 . GLU A   1 121 ? -56.103 49.786 -16.564 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   865  N N   . SER A   1 122 ? -51.558 51.236 -12.667 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 122 SER A   N   1 
ATOM   866  C CA  . SER A   1 122 ? -51.035 51.386 -11.315 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 122 SER A   CA  1 
ATOM   867  C C   . SER A   1 122 ? -49.680 52.067 -11.372 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 122 SER A   C   1 
ATOM   868  O O   . SER A   1 122 ? -49.377 52.923 -10.544 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 122 SER A   O   1 
ATOM   869  C CB  . SER A   1 122 ? -50.892 50.024 -10.637 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 122 SER A   CB  1 
ATOM   870  O OG  . SER A   1 122 ? -52.154 49.430 -10.427 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 122 SER A   OG  1 
ATOM   871  N N   . ARG A   1 123 ? -48.867 51.686 -12.352 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N   1 
ATOM   872  C CA  . ARG A   1 123 ? -47.554 52.288 -12.506 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA  1 
ATOM   873  C C   . ARG A   1 123 ? -47.694 53.763 -12.810 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C   1 
ATOM   874  O O   . ARG A   1 123 ? -46.949 54.580 -12.278 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O   1 
ATOM   875  C CB  . ARG A   1 123 ? -46.762 51.602 -13.616 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB  1 
ATOM   876  C CG  . ARG A   1 123 ? -46.193 50.257 -13.203 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG  1 
ATOM   877  C CD  . ARG A   1 123 ? -44.973 49.899 -14.034 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD  1 
ATOM   878  N NE  . ARG A   1 123 ? -44.199 48.818 -13.432 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE  1 
ATOM   879  C CZ  . ARG A   1 123 ? -44.509 47.529 -13.532 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ  1 
ATOM   880  N NH1 . ARG A   1 123 ? -45.577 47.154 -14.217 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1 1 
ATOM   881  N NH2 . ARG A   1 123 ? -43.748 46.614 -12.947 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2 1 
ATOM   882  N N   . LYS A   1 124 ? -48.656 54.100 -13.661 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   N   1 
ATOM   883  C CA  . LYS A   1 124 ? -48.899 55.492 -14.011 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   CA  1 
ATOM   884  C C   . LYS A   1 124 ? -49.356 56.253 -12.774 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   C   1 
ATOM   885  O O   . LYS A   1 124 ? -48.936 57.376 -12.538 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   O   1 
ATOM   886  C CB  . LYS A   1 124 ? -49.987 55.613 -15.086 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   CB  1 
ATOM   887  C CG  . LYS A   1 124 ? -49.628 55.021 -16.434 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   CG  1 
ATOM   888  C CD  . LYS A   1 124 ? -50.705 55.319 -17.476 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   CD  1 
ATOM   889  C CE  . LYS A   1 124 ? -52.063 54.744 -17.070 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   CE  1 
ATOM   890  N NZ  . LYS A   1 124 ? -53.120 55.007 -18.093 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A   NZ  1 
ATOM   891  N N   . LEU A   1 125 ? -50.235 55.637 -11.995 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   1 
ATOM   892  C CA  . LEU A   1 125 ? -50.750 56.269 -10.790 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  1 
ATOM   893  C C   . LEU A   1 125 ? -49.640 56.488 -9.758  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   1 
ATOM   894  O O   . LEU A   1 125 ? -49.612 57.511 -9.080  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   1 
ATOM   895  C CB  . LEU A   1 125 ? -51.862 55.408 -10.190 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  1 
ATOM   896  C CG  . LEU A   1 125 ? -52.736 56.059 -9.120  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  1 
ATOM   897  C CD1 . LEU A   1 125 ? -53.386 57.322 -9.684  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 1 
ATOM   898  C CD2 . LEU A   1 125 ? -53.799 55.065 -8.660  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 1 
ATOM   899  N N   . VAL A   1 126 ? -48.722 55.534 -9.641  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   N   1 
ATOM   900  C CA  . VAL A   1 126 ? -47.629 55.666 -8.683  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   CA  1 
ATOM   901  C C   . VAL A   1 126 ? -46.719 56.812 -9.101  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   C   1 
ATOM   902  O O   . VAL A   1 126 ? -46.283 57.608 -8.270  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   O   1 
ATOM   903  C CB  . VAL A   1 126 ? -46.809 54.355 -8.583  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   CB  1 
ATOM   904  C CG1 . VAL A   1 126 ? -45.495 54.601 -7.856  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   CG1 1 
ATOM   905  C CG2 . VAL A   1 126 ? -47.620 53.305 -7.837  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A   CG2 1 
ATOM   906  N N   . ALA A   1 127 ? -46.449 56.896 -10.400 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   N   1 
ATOM   907  C CA  . ALA A   1 127 ? -45.602 57.950 -10.945 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CA  1 
ATOM   908  C C   . ALA A   1 127 ? -46.211 59.304 -10.630 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   C   1 
ATOM   909  O O   . ALA A   1 127 ? -45.515 60.235 -10.222 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   O   1 
ATOM   910  C CB  . ALA A   1 127 ? -45.461 57.776 -12.456 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CB  1 
ATOM   911  N N   . HIS A   1 128 ? -47.521 59.399 -10.825 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   N   1 
ATOM   912  C CA  . HIS A   1 128 ? -48.280 60.617 -10.567 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CA  1 
ATOM   913  C C   . HIS A   1 128 ? -48.096 61.071 -9.119  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   C   1 
ATOM   914  O O   . HIS A   1 128 ? -47.764 62.228 -8.842  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   O   1 
ATOM   915  C CB  . HIS A   1 128 ? -49.762 60.348 -10.845 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CB  1 
ATOM   916  C CG  . HIS A   1 128 ? -50.681 61.434 -10.376 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CG  1 
ATOM   917  N ND1 . HIS A   1 128 ? -50.678 62.701 -10.918 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   ND1 1 
ATOM   918  C CD2 . HIS A   1 128 ? -51.648 61.434 -9.427  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CD2 1 
ATOM   919  C CE1 . HIS A   1 128 ? -51.603 63.435 -10.324 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CE1 1 
ATOM   920  N NE2 . HIS A   1 128 ? -52.207 62.689 -9.415  1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   NE2 1 
ATOM   921  N N   . TYR A   1 129 ? -48.313 60.142 -8.197  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   N   1 
ATOM   922  C CA  . TYR A   1 129 ? -48.191 60.434 -6.780  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CA  1 
ATOM   923  C C   . TYR A   1 129 ? -46.765 60.811 -6.396  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   C   1 
ATOM   924  O O   . TYR A   1 129 ? -46.557 61.692 -5.575  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   O   1 
ATOM   925  C CB  . TYR A   1 129 ? -48.697 59.231 -5.978  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CB  1 
ATOM   926  C CG  . TYR A   1 129 ? -50.208 59.102 -6.023  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CG  1 
ATOM   927  C CD1 . TYR A   1 129 ? -50.838 57.859 -5.905  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CD1 1 
ATOM   928  C CD2 . TYR A   1 129 ? -51.011 60.235 -6.167  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CD2 1 
ATOM   929  C CE1 . TYR A   1 129 ? -52.237 57.751 -5.934  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CE1 1 
ATOM   930  C CE2 . TYR A   1 129 ? -52.400 60.142 -6.193  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CE2 1 
ATOM   931  C CZ  . TYR A   1 129 ? -53.006 58.901 -6.078  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   CZ  1 
ATOM   932  O OH  . TYR A   1 129 ? -54.383 58.830 -6.106  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A   OH  1 
ATOM   933  N N   . GLN A   1 130 ? -45.778 60.158 -6.995  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   N   1 
ATOM   934  C CA  . GLN A   1 130 ? -44.393 60.485 -6.681  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   CA  1 
ATOM   935  C C   . GLN A   1 130 ? -44.063 61.894 -7.149  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   C   1 
ATOM   936  O O   . GLN A   1 130 ? -43.348 62.630 -6.470  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   O   1 
ATOM   937  C CB  . GLN A   1 130 ? -43.447 59.471 -7.319  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   CB  1 
ATOM   938  C CG  . GLN A   1 130 ? -43.583 58.094 -6.711  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   CG  1 
ATOM   939  C CD  . GLN A   1 130 ? -42.701 57.072 -7.380  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   CD  1 
ATOM   940  O OE1 . GLN A   1 130 ? -42.668 56.974 -8.607  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   OE1 1 
ATOM   941  N NE2 . GLN A   1 130 ? -41.988 56.291 -6.577  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A   NE2 1 
ATOM   942  N N   . GLU A   1 131 ? -44.603 62.269 -8.303  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   N   1 
ATOM   943  C CA  . GLU A   1 131 ? -44.388 63.605 -8.848  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CA  1 
ATOM   944  C C   . GLU A   1 131 ? -44.951 64.626 -7.883  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   C   1 
ATOM   945  O O   . GLU A   1 131 ? -44.320 65.646 -7.591  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   O   1 
ATOM   946  C CB  . GLU A   1 131 ? -45.092 63.763 -10.196 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CB  1 
ATOM   947  C CG  . GLU A   1 131 ? -44.379 63.082 -11.352 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CG  1 
ATOM   948  C CD  . GLU A   1 131 ? -45.035 63.355 -12.704 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   CD  1 
ATOM   949  O OE1 . GLU A   1 131 ? -45.343 64.538 -12.992 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   OE1 1 
ATOM   950  O OE2 . GLU A   1 131 ? -45.228 62.387 -13.479 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A   OE2 1 
ATOM   951  N N   . ILE A   1 132 ? -46.151 64.349 -7.390  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   N   1 
ATOM   952  C CA  . ILE A   1 132 ? -46.803 65.253 -6.460  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   CA  1 
ATOM   953  C C   . ILE A   1 132 ? -46.034 65.368 -5.159  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   C   1 
ATOM   954  O O   . ILE A   1 132 ? -45.857 66.466 -4.653  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   O   1 
ATOM   955  C CB  . ILE A   1 132 ? -48.236 64.791 -6.162  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   CB  1 
ATOM   956  C CG1 . ILE A   1 132 ? -49.083 64.941 -7.426  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   CG1 1 
ATOM   957  C CG2 . ILE A   1 132 ? -48.817 65.599 -5.001  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   CG2 1 
ATOM   958  C CD1 . ILE A   1 132 ? -50.393 64.197 -7.375  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A   CD1 1 
ATOM   959  N N   . GLU A   1 133 ? -45.563 64.243 -4.626  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   N   1 
ATOM   960  C CA  . GLU A   1 133 ? -44.820 64.265 -3.368  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   CA  1 
ATOM   961  C C   . GLU A   1 133 ? -43.540 65.102 -3.463  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   C   1 
ATOM   962  O O   . GLU A   1 133 ? -43.272 65.936 -2.601  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   O   1 
ATOM   963  C CB  . GLU A   1 133 ? -44.471 62.840 -2.918  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   CB  1 
ATOM   964  C CG  . GLU A   1 133 ? -43.639 62.793 -1.636  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   CG  1 
ATOM   965  C CD  . GLU A   1 133 ? -43.327 61.375 -1.168  1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   CD  1 
ATOM   966  O OE1 . GLU A   1 133 ? -43.173 60.478 -2.022  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   OE1 1 
ATOM   967  O OE2 . GLU A   1 133 ? -43.211 61.156 0.057   1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A   OE2 1 
ATOM   968  N N   . ALA A   1 134 ? -42.755 64.884 -4.513  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A   N   1 
ATOM   969  C CA  . ALA A   1 134 ? -41.512 65.632 -4.687  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A   CA  1 
ATOM   970  C C   . ALA A   1 134 ? -41.777 67.131 -4.814  1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A   C   1 
ATOM   971  O O   . ALA A   1 134 ? -41.037 67.957 -4.277  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A   O   1 
ATOM   972  C CB  . ALA A   1 134 ? -40.769 65.127 -5.920  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A   CB  1 
ATOM   973  N N   . ALA A   1 135 ? -42.856 67.473 -5.506  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   N   1 
ATOM   974  C CA  . ALA A   1 135 ? -43.217 68.863 -5.743  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   CA  1 
ATOM   975  C C   . ALA A   1 135 ? -43.810 69.640 -4.570  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   C   1 
ATOM   976  O O   . ALA A   1 135 ? -43.531 70.830 -4.422  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   O   1 
ATOM   977  C CB  . ALA A   1 135 ? -44.157 68.942 -6.937  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A   CB  1 
ATOM   978  N N   . TYR A   1 136 ? -44.619 68.995 -3.735  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   N   1 
ATOM   979  C CA  . TYR A   1 136 ? -45.229 69.706 -2.618  1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CA  1 
ATOM   980  C C   . TYR A   1 136 ? -45.030 69.082 -1.250  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   C   1 
ATOM   981  O O   . TYR A   1 136 ? -45.282 69.736 -0.243  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   O   1 
ATOM   982  C CB  . TYR A   1 136 ? -46.739 69.868 -2.847  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CB  1 
ATOM   983  C CG  . TYR A   1 136 ? -47.099 70.421 -4.199  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CG  1 
ATOM   984  C CD1 . TYR A   1 136 ? -47.136 69.596 -5.318  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CD1 1 
ATOM   985  C CD2 . TYR A   1 136 ? -47.330 71.780 -4.373  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CD2 1 
ATOM   986  C CE1 . TYR A   1 136 ? -47.389 70.112 -6.583  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CE1 1 
ATOM   987  C CE2 . TYR A   1 136 ? -47.581 72.312 -5.637  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CE2 1 
ATOM   988  C CZ  . TYR A   1 136 ? -47.606 71.473 -6.734  1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   CZ  1 
ATOM   989  O OH  . TYR A   1 136 ? -47.826 71.994 -7.986  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A   OH  1 
ATOM   990  N N   . TYR A   1 137 ? -44.593 67.830 -1.200  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   N   1 
ATOM   991  C CA  . TYR A   1 137 ? -44.428 67.156 0.090   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CA  1 
ATOM   992  C C   . TYR A   1 137 ? -43.103 66.431 0.247   1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   C   1 
ATOM   993  O O   . TYR A   1 137 ? -43.040 65.396 0.909   1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   O   1 
ATOM   994  C CB  . TYR A   1 137 ? -45.555 66.137 0.298   1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CB  1 
ATOM   995  C CG  . TYR A   1 137 ? -46.955 66.679 0.096   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CG  1 
ATOM   996  C CD1 . TYR A   1 137 ? -47.674 66.386 -1.065  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CD1 1 
ATOM   997  C CD2 . TYR A   1 137 ? -47.576 67.450 1.075   1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CD2 1 
ATOM   998  C CE1 . TYR A   1 137 ? -48.975 66.839 -1.242  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CE1 1 
ATOM   999  C CE2 . TYR A   1 137 ? -48.877 67.908 0.906   1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CE2 1 
ATOM   1000 C CZ  . TYR A   1 137 ? -49.573 67.595 -0.257  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   CZ  1 
ATOM   1001 O OH  . TYR A   1 137 ? -50.874 68.019 -0.419  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A   OH  1 
ATOM   1002 N N   . ALA A   1 138 ? -42.050 66.974 -0.352  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   N   1 
ATOM   1003 C CA  . ALA A   1 138 ? -40.736 66.359 -0.281  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CA  1 
ATOM   1004 C C   . ALA A   1 138 ? -40.141 66.315 1.122   1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   C   1 
ATOM   1005 O O   . ALA A   1 138 ? -39.600 65.293 1.524   1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   O   1 
ATOM   1006 C CB  . ALA A   1 138 ? -39.780 67.073 -1.220  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A   CB  1 
ATOM   1007 N N   . ASN A   1 139 ? -40.241 67.411 1.866   1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   N   1 
ATOM   1008 C CA  . ASN A   1 139 ? -39.671 67.467 3.213   1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   CA  1 
ATOM   1009 C C   . ASN A   1 139 ? -40.687 67.842 4.292   1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   C   1 
ATOM   1010 O O   . ASN A   1 139 ? -41.032 69.016 4.456   1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   O   1 
ATOM   1011 C CB  . ASN A   1 139 ? -38.524 68.477 3.246   1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   CB  1 
ATOM   1012 C CG  . ASN A   1 139 ? -37.751 68.441 4.554   1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   CG  1 
ATOM   1013 O OD1 . ASN A   1 139 ? -36.981 69.350 4.854   1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   OD1 1 
ATOM   1014 N ND2 . ASN A   1 139 ? -37.939 67.379 5.327   1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A   ND2 1 
ATOM   1015 N N   . PRO A   1 140 ? -41.163 66.848 5.061   1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   N   1 
ATOM   1016 C CA  . PRO A   1 140 ? -42.144 67.059 6.134   1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   CA  1 
ATOM   1017 C C   . PRO A   1 140 ? -41.744 68.179 7.093   1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   C   1 
ATOM   1018 O O   . PRO A   1 140 ? -42.564 69.020 7.473   1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   O   1 
ATOM   1019 C CB  . PRO A   1 140 ? -42.185 65.704 6.836   1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   CB  1 
ATOM   1020 C CG  . PRO A   1 140 ? -41.853 64.746 5.744   1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   CG  1 
ATOM   1021 C CD  . PRO A   1 140 ? -40.738 65.438 5.009   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A   CD  1 
ATOM   1022 N N   . ALA A   1 141 ? -40.469 68.181 7.468   1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N   1 
ATOM   1023 C CA  . ALA A   1 141 ? -39.921 69.160 8.395   1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA  1 
ATOM   1024 C C   . ALA A   1 141 ? -40.246 70.611 8.065   1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C   1 
ATOM   1025 O O   . ALA A   1 141 ? -40.314 71.451 8.959   1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O   1 
ATOM   1026 C CB  . ALA A   1 141 ? -38.416 68.981 8.490   1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB  1 
ATOM   1027 N N   . VAL A   1 142 ? -40.454 70.909 6.788   1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   N   1 
ATOM   1028 C CA  . VAL A   1 142 ? -40.746 72.279 6.378   1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   CA  1 
ATOM   1029 C C   . VAL A   1 142 ? -42.236 72.502 6.122   1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   C   1 
ATOM   1030 O O   . VAL A   1 142 ? -42.686 73.632 5.912   1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   O   1 
ATOM   1031 C CB  . VAL A   1 142 ? -39.958 72.640 5.098   1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   CB  1 
ATOM   1032 C CG1 . VAL A   1 142 ? -40.107 74.116 4.791   1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   CG1 1 
ATOM   1033 C CG2 . VAL A   1 142 ? -38.490 72.281 5.276   1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A   CG2 1 
ATOM   1034 N N   . LEU A   1 143 ? -42.998 71.415 6.160   1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   N   1 
ATOM   1035 C CA  . LEU A   1 143 ? -44.433 71.466 5.912   1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CA  1 
ATOM   1036 C C   . LEU A   1 143 ? -45.247 71.753 7.174   1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   C   1 
ATOM   1037 O O   . LEU A   1 143 ? -44.837 71.393 8.277   1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   O   1 
ATOM   1038 C CB  . LEU A   1 143 ? -44.885 70.133 5.315   1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CB  1 
ATOM   1039 C CG  . LEU A   1 143 ? -44.168 69.665 4.051   1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CG  1 
ATOM   1040 C CD1 . LEU A   1 143 ? -44.630 68.257 3.700   1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CD1 1 
ATOM   1041 C CD2 . LEU A   1 143 ? -44.448 70.631 2.915   1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A   CD2 1 
ATOM   1042 N N   . ASP A   1 144 ? -46.398 72.401 7.008   1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   N   1 
ATOM   1043 C CA  . ASP A   1 144 ? -47.273 72.694 8.137   1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   CA  1 
ATOM   1044 C C   . ASP A   1 144 ? -47.907 71.376 8.575   1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   C   1 
ATOM   1045 O O   . ASP A   1 144 ? -47.764 70.359 7.895   1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   O   1 
ATOM   1046 C CB  . ASP A   1 144 ? -48.397 73.648 7.733   1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   CB  1 
ATOM   1047 C CG  . ASP A   1 144 ? -47.904 74.839 6.942   1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   CG  1 
ATOM   1048 O OD1 . ASP A   1 144 ? -46.917 75.482 7.371   1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   OD1 1 
ATOM   1049 O OD2 . ASP A   1 144 ? -48.520 75.133 5.893   1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A   OD2 1 
ATOM   1050 N N   . LYS A   1 145 ? -48.618 71.404 9.698   1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   N   1 
ATOM   1051 C CA  . LYS A   1 145 ? -49.278 70.212 10.218  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   CA  1 
ATOM   1052 C C   . LYS A   1 145 ? -50.243 69.638 9.189   1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   C   1 
ATOM   1053 O O   . LYS A   1 145 ? -50.197 68.453 8.871   1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   O   1 
ATOM   1054 C CB  . LYS A   1 145 ? -50.037 70.542 11.505  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   CB  1 
ATOM   1055 C CG  . LYS A   1 145 ? -49.136 70.909 12.671  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   CG  1 
ATOM   1056 C CD  . LYS A   1 145 ? -49.929 71.134 13.957  1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   CD  1 
ATOM   1057 C CE  . LYS A   1 145 ? -49.005 71.387 15.150  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   CE  1 
ATOM   1058 N NZ  . LYS A   1 145 ? -49.752 71.493 16.448  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A   NZ  1 
ATOM   1059 N N   . GLN A   1 146 ? -51.109 70.498 8.671   1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N   1 
ATOM   1060 C CA  . GLN A   1 146 ? -52.094 70.110 7.673   1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  1 
ATOM   1061 C C   . GLN A   1 146 ? -51.428 69.450 6.458   1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C   1 
ATOM   1062 O O   . GLN A   1 146 ? -51.974 68.510 5.879   1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O   1 
ATOM   1063 C CB  . GLN A   1 146 ? -52.883 71.349 7.240   1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  1 
ATOM   1064 C CG  . GLN A   1 146 ? -54.102 71.074 6.390   1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  1 
ATOM   1065 C CD  . GLN A   1 146 ? -55.076 70.125 7.061   1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  1 
ATOM   1066 O OE1 . GLN A   1 146 ? -55.046 69.945 8.279   1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 1 
ATOM   1067 N NE2 . GLN A   1 146 ? -55.953 69.523 6.271   1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 1 
ATOM   1068 N N   . GLN A   1 147 ? -50.246 69.933 6.083   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   N   1 
ATOM   1069 C CA  . GLN A   1 147 ? -49.520 69.385 4.937   1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CA  1 
ATOM   1070 C C   . GLN A   1 147 ? -48.899 68.035 5.246   1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   C   1 
ATOM   1071 O O   . GLN A   1 147 ? -48.840 67.160 4.382   1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   O   1 
ATOM   1072 C CB  . GLN A   1 147 ? -48.418 70.348 4.486   1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CB  1 
ATOM   1073 C CG  . GLN A   1 147 ? -48.918 71.691 3.989   1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CG  1 
ATOM   1074 C CD  . GLN A   1 147 ? -47.777 72.628 3.632   1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   CD  1 
ATOM   1075 O OE1 . GLN A   1 147 ? -47.000 73.037 4.496   1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   OE1 1 
ATOM   1076 N NE2 . GLN A   1 147 ? -47.667 72.964 2.351   1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A   NE2 1 
ATOM   1077 N N   . ARG A   1 148 ? -48.422 67.864 6.474   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   N   1 
ATOM   1078 C CA  . ARG A   1 148 ? -47.825 66.588 6.845   1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   CA  1 
ATOM   1079 C C   . ARG A   1 148 ? -48.894 65.505 6.804   1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   C   1 
ATOM   1080 O O   . ARG A   1 148 ? -48.621 64.370 6.428   1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   O   1 
ATOM   1081 C CB  . ARG A   1 148 ? -47.204 66.648 8.239   1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   CB  1 
ATOM   1082 C CG  . ARG A   1 148 ? -45.959 67.506 8.331   1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   CG  1 
ATOM   1083 C CD  . ARG A   1 148 ? -45.110 67.081 9.524   1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   CD  1 
ATOM   1084 N NE  . ARG A   1 148 ? -44.705 68.214 10.350  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   NE  1 
ATOM   1085 C CZ  . ARG A   1 148 ? -45.497 68.822 11.230  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   CZ  1 
ATOM   1086 N NH1 . ARG A   1 148 ? -46.746 68.406 11.410  1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   NH1 1 
ATOM   1087 N NH2 . ARG A   1 148 ? -45.041 69.852 11.931  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A   NH2 1 
ATOM   1088 N N   . LEU A   1 149 ? -50.109 65.866 7.200   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   N   1 
ATOM   1089 C CA  . LEU A   1 149 ? -51.226 64.933 7.185   1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   CA  1 
ATOM   1090 C C   . LEU A   1 149 ? -51.566 64.556 5.734   1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   C   1 
ATOM   1091 O O   . LEU A   1 149 ? -51.704 63.372 5.414   1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   O   1 
ATOM   1092 C CB  . LEU A   1 149 ? -52.446 65.562 7.864   1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   CB  1 
ATOM   1093 C CG  . LEU A   1 149 ? -52.334 65.822 9.372   1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   CG  1 
ATOM   1094 C CD1 . LEU A   1 149 ? -53.662 66.364 9.891   1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   CD1 1 
ATOM   1095 C CD2 . LEU A   1 149 ? -51.965 64.533 10.098  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A   CD2 1 
ATOM   1096 N N   . GLU A   1 150 ? -51.696 65.563 4.867   1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   N   1 
ATOM   1097 C CA  . GLU A   1 150 ? -51.999 65.324 3.455   1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CA  1 
ATOM   1098 C C   . GLU A   1 150 ? -50.928 64.409 2.880   1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   C   1 
ATOM   1099 O O   . GLU A   1 150 ? -51.221 63.437 2.176   1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   O   1 
ATOM   1100 C CB  . GLU A   1 150 ? -51.991 66.637 2.668   1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CB  1 
ATOM   1101 C CG  . GLU A   1 150 ? -52.948 67.698 3.177   1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CG  1 
ATOM   1102 C CD  . GLU A   1 150 ? -52.859 68.983 2.370   1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   CD  1 
ATOM   1103 O OE1 . GLU A   1 150 ? -51.778 69.265 1.802   1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   OE1 1 
ATOM   1104 O OE2 . GLU A   1 150 ? -53.863 69.722 2.313   1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A   OE2 1 
ATOM   1105 N N   . ARG A   1 151 ? -49.681 64.740 3.197   1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   N   1 
ATOM   1106 C CA  . ARG A   1 151 ? -48.540 63.975 2.737   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   CA  1 
ATOM   1107 C C   . ARG A   1 151 ? -48.708 62.510 3.111   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   C   1 
ATOM   1108 O O   . ARG A   1 151 ? -48.492 61.619 2.295   1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   O   1 
ATOM   1109 C CB  . ARG A   1 151 ? -47.246 64.524 3.359   1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   CB  1 
ATOM   1110 C CG  . ARG A   1 151 ? -46.009 63.700 3.004   1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   CG  1 
ATOM   1111 C CD  . ARG A   1 151 ? -44.722 64.260 3.603   1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   CD  1 
ATOM   1112 N NE  . ARG A   1 151 ? -43.615 63.315 3.439   1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   NE  1 
ATOM   1113 C CZ  . ARG A   1 151 ? -43.335 62.337 4.291   1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   CZ  1 
ATOM   1114 N NH1 . ARG A   1 151 ? -44.074 62.178 5.384   1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   NH1 1 
ATOM   1115 N NH2 . ARG A   1 151 ? -42.340 61.496 4.034   1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A   NH2 1 
ATOM   1116 N N   . LEU A   1 152 ? -49.107 62.254 4.349   1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   N   1 
ATOM   1117 C CA  . LEU A   1 152 ? -49.288 60.875 4.784   1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CA  1 
ATOM   1118 C C   . LEU A   1 152 ? -50.402 60.155 4.011   1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   C   1 
ATOM   1119 O O   . LEU A   1 152 ? -50.251 58.987 3.658   1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   O   1 
ATOM   1120 C CB  . LEU A   1 152 ? -49.553 60.840 6.293   1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CB  1 
ATOM   1121 C CG  . LEU A   1 152 ? -48.337 61.197 7.160   1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CG  1 
ATOM   1122 C CD1 . LEU A   1 152 ? -48.770 61.412 8.603   1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CD1 1 
ATOM   1123 C CD2 . LEU A   1 152 ? -47.290 60.087 7.068   1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A   CD2 1 
ATOM   1124 N N   . THR A   1 153 ? -51.515 60.834 3.734   1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   N   1 
ATOM   1125 C CA  . THR A   1 153 ? -52.581 60.178 2.987   1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   CA  1 
ATOM   1126 C C   . THR A   1 153 ? -52.079 59.872 1.582   1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   C   1 
ATOM   1127 O O   . THR A   1 153 ? -52.410 58.834 1.013   1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   O   1 
ATOM   1128 C CB  . THR A   1 153 ? -53.846 61.038 2.889   1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   CB  1 
ATOM   1129 O OG1 . THR A   1 153 ? -53.542 62.252 2.202   1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   OG1 1 
ATOM   1130 C CG2 . THR A   1 153 ? -54.393 61.334 4.281   1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 153 THR A   CG2 1 
ATOM   1131 N N   . LEU A   1 154 ? -51.276 60.777 1.026   1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   N   1 
ATOM   1132 C CA  . LEU A   1 154 ? -50.719 60.555 -0.307  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CA  1 
ATOM   1133 C C   . LEU A   1 154 ? -49.808 59.325 -0.245  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   C   1 
ATOM   1134 O O   . LEU A   1 154 ? -49.880 58.434 -1.094  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   O   1 
ATOM   1135 C CB  . LEU A   1 154 ? -49.902 61.780 -0.774  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CB  1 
ATOM   1136 C CG  . LEU A   1 154 ? -49.115 61.609 -2.084  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CG  1 
ATOM   1137 C CD1 . LEU A   1 154 ? -50.062 61.245 -3.199  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD1 1 
ATOM   1138 C CD2 . LEU A   1 154 ? -48.377 62.887 -2.439  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD2 1 
ATOM   1139 N N   . ARG A   1 155 ? -48.965 59.272 0.781   1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   N   1 
ATOM   1140 C CA  . ARG A   1 155 ? -48.029 58.163 0.945   1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   CA  1 
ATOM   1141 C C   . ARG A   1 155 ? -48.709 56.797 1.034   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   C   1 
ATOM   1142 O O   . ARG A   1 155 ? -48.118 55.783 0.659   1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   O   1 
ATOM   1143 C CB  . ARG A   1 155 ? -47.175 58.369 2.202   1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   CB  1 
ATOM   1144 C CG  . ARG A   1 155 ? -46.433 59.697 2.268   1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   CG  1 
ATOM   1145 C CD  . ARG A   1 155 ? -45.022 59.571 1.785   1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   CD  1 
ATOM   1146 N NE  . ARG A   1 155 ? -44.359 58.428 2.404   1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   NE  1 
ATOM   1147 C CZ  . ARG A   1 155 ? -43.413 57.726 1.795   1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   CZ  1 
ATOM   1148 N NH1 . ARG A   1 155 ? -43.035 58.076 0.568   1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   NH1 1 
ATOM   1149 N NH2 . ARG A   1 155 ? -42.879 56.661 2.380   1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A   NH2 1 
ATOM   1150 N N   . ARG A   1 156 ? -49.943 56.752 1.528   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   N   1 
ATOM   1151 C CA  . ARG A   1 156 ? -50.627 55.464 1.651   1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CA  1 
ATOM   1152 C C   . ARG A   1 156 ? -50.890 54.815 0.294   1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   C   1 
ATOM   1153 O O   . ARG A   1 156 ? -50.635 53.625 0.113   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   O   1 
ATOM   1154 C CB  . ARG A   1 156 ? -51.951 55.616 2.404   1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CB  1 
ATOM   1155 C CG  . ARG A   1 156 ? -52.475 54.290 2.934   1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CG  1 
ATOM   1156 C CD  . ARG A   1 156 ? -53.989 54.241 2.994   1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CD  1 
ATOM   1157 N NE  . ARG A   1 156 ? -54.489 53.179 2.128   1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NE  1 
ATOM   1158 C CZ  . ARG A   1 156 ? -55.018 53.376 0.926   1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   CZ  1 
ATOM   1159 N NH1 . ARG A   1 156 ? -55.133 54.606 0.444   1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH1 1 
ATOM   1160 N NH2 . ARG A   1 156 ? -55.399 52.340 0.190   1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A   NH2 1 
ATOM   1161 N N   . ASN A   1 157 ? -51.407 55.589 -0.658  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   N   1 
ATOM   1162 C CA  . ASN A   1 157 ? -51.697 55.054 -1.991  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CA  1 
ATOM   1163 C C   . ASN A   1 157 ? -50.415 54.529 -2.566  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   C   1 
ATOM   1164 O O   . ASN A   1 157 ? -50.359 53.449 -3.143  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   O   1 
ATOM   1165 C CB  . ASN A   1 157 ? -52.176 56.141 -2.951  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CB  1 
ATOM   1166 C CG  . ASN A   1 157 ? -53.391 56.856 -2.463  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CG  1 
ATOM   1167 O OD1 . ASN A   1 157 ? -54.485 56.290 -2.423  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   OD1 1 
ATOM   1168 N ND2 . ASN A   1 157 ? -53.216 58.118 -2.083  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   ND2 1 
ATOM   1169 N N   . LEU A   1 158 ? -49.381 55.333 -2.407  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   N   1 
ATOM   1170 C CA  . LEU A   1 158 ? -48.075 55.010 -2.933  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CA  1 
ATOM   1171 C C   . LEU A   1 158 ? -47.553 53.659 -2.467  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   C   1 
ATOM   1172 O O   . LEU A   1 158 ? -47.317 52.757 -3.279  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   O   1 
ATOM   1173 C CB  . LEU A   1 158 ? -47.093 56.113 -2.547  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CB  1 
ATOM   1174 C CG  . LEU A   1 158 ? -45.793 56.147 -3.342  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CG  1 
ATOM   1175 C CD1 . LEU A   1 158 ? -46.115 56.382 -4.811  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD1 1 
ATOM   1176 C CD2 . LEU A   1 158 ? -44.895 57.259 -2.805  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD2 1 
ATOM   1177 N N   . LEU A   1 159 ? -47.387 53.515 -1.159  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   N   1 
ATOM   1178 C CA  . LEU A   1 159 ? -46.861 52.285 -0.582  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   CA  1 
ATOM   1179 C C   . LEU A   1 159 ? -47.697 51.060 -0.909  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   C   1 
ATOM   1180 O O   . LEU A   1 159 ? -47.162 50.019 -1.302  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   O   1 
ATOM   1181 C CB  . LEU A   1 159 ? -46.724 52.452 0.932   1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   CB  1 
ATOM   1182 C CG  . LEU A   1 159 ? -45.695 53.519 1.327   1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   CG  1 
ATOM   1183 C CD1 . LEU A   1 159 ? -45.709 53.766 2.832   1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   CD1 1 
ATOM   1184 C CD2 . LEU A   1 159 ? -44.313 53.053 0.878   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A   CD2 1 
ATOM   1185 N N   . VAL A   1 160 ? -49.008 51.180 -0.757  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N   1 
ATOM   1186 C CA  . VAL A   1 160 ? -49.893 50.064 -1.038  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA  1 
ATOM   1187 C C   . VAL A   1 160 ? -49.885 49.720 -2.519  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C   1 
ATOM   1188 O O   . VAL A   1 160 ? -49.654 48.568 -2.899  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O   1 
ATOM   1189 C CB  . VAL A   1 160 ? -51.333 50.378 -0.598  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB  1 
ATOM   1190 C CG1 . VAL A   1 160 ? -52.264 49.269 -1.043  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1 1 
ATOM   1191 C CG2 . VAL A   1 160 ? -51.387 50.521 0.909   1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2 1 
ATOM   1192 N N   . ARG A   1 161 ? -50.127 50.726 -3.350  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   N   1 
ATOM   1193 C CA  . ARG A   1 161 ? -50.149 50.535 -4.793  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CA  1 
ATOM   1194 C C   . ARG A   1 161 ? -48.843 49.902 -5.264  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   C   1 
ATOM   1195 O O   . ARG A   1 161 ? -48.846 49.015 -6.115  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   O   1 
ATOM   1196 C CB  . ARG A   1 161 ? -50.351 51.876 -5.491  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CB  1 
ATOM   1197 C CG  . ARG A   1 161 ? -50.937 51.751 -6.867  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CG  1 
ATOM   1198 C CD  . ARG A   1 161 ? -52.360 51.252 -6.771  1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CD  1 
ATOM   1199 N NE  . ARG A   1 161 ? -53.028 51.309 -8.064  1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NE  1 
ATOM   1200 C CZ  . ARG A   1 161 ? -54.341 51.228 -8.222  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CZ  1 
ATOM   1201 N NH1 . ARG A   1 161 ? -55.128 51.087 -7.163  1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NH1 1 
ATOM   1202 N NH2 . ARG A   1 161 ? -54.868 51.293 -9.437  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NH2 1 
ATOM   1203 N N   . GLN A   1 162 ? -47.727 50.362 -4.706  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   N   1 
ATOM   1204 C CA  . GLN A   1 162 ? -46.420 49.819 -5.066  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   CA  1 
ATOM   1205 C C   . GLN A   1 162 ? -46.341 48.359 -4.656  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   C   1 
ATOM   1206 O O   . GLN A   1 162 ? -45.785 47.526 -5.375  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   O   1 
ATOM   1207 C CB  . GLN A   1 162 ? -45.304 50.602 -4.377  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   CB  1 
ATOM   1208 C CG  . GLN A   1 162 ? -44.896 51.878 -5.105  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   CG  1 
ATOM   1209 C CD  . GLN A   1 162 ? -43.820 52.665 -4.363  1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   CD  1 
ATOM   1210 O OE1 . GLN A   1 162 ? -43.042 53.400 -4.972  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   OE1 1 
ATOM   1211 N NE2 . GLN A   1 162 ? -43.785 52.528 -3.042  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A   NE2 1 
ATOM   1212 N N   . ALA A   1 163 ? -46.900 48.047 -3.494  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   N   1 
ATOM   1213 C CA  . ALA A   1 163 ? -46.886 46.677 -3.019  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   CA  1 
ATOM   1214 C C   . ALA A   1 163 ? -47.726 45.816 -3.958  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   C   1 
ATOM   1215 O O   . ALA A   1 163 ? -47.359 44.694 -4.277  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   O   1 
ATOM   1216 C CB  . ALA A   1 163 ? -47.433 46.605 -1.593  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A   CB  1 
ATOM   1217 N N   . TRP A   1 164 ? -48.853 46.351 -4.412  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   N   1 
ATOM   1218 C CA  . TRP A   1 164 ? -49.715 45.589 -5.306  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CA  1 
ATOM   1219 C C   . TRP A   1 164 ? -49.041 45.326 -6.661  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   C   1 
ATOM   1220 O O   . TRP A   1 164 ? -49.203 44.252 -7.252  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   O   1 
ATOM   1221 C CB  . TRP A   1 164 ? -51.039 46.318 -5.514  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CB  1 
ATOM   1222 C CG  . TRP A   1 164 ? -52.007 45.506 -6.294  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CG  1 
ATOM   1223 C CD1 . TRP A   1 164 ? -52.908 44.597 -5.806  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CD1 1 
ATOM   1224 C CD2 . TRP A   1 164 ? -52.146 45.487 -7.719  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CD2 1 
ATOM   1225 N NE1 . TRP A   1 164 ? -53.599 44.015 -6.844  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   NE1 1 
ATOM   1226 C CE2 . TRP A   1 164 ? -53.153 44.541 -8.026  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CE2 1 
ATOM   1227 C CE3 . TRP A   1 164 ? -51.517 46.176 -8.765  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CE3 1 
ATOM   1228 C CZ2 . TRP A   1 164 ? -53.546 44.268 -9.340  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1229 C CZ3 . TRP A   1 164 ? -51.911 45.903 -10.075 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1230 C CH2 . TRP A   1 164 ? -52.918 44.956 -10.349 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A   CH2 1 
ATOM   1231 N N   . ILE A   1 165 ? -48.284 46.309 -7.144  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   N   1 
ATOM   1232 C CA  . ILE A   1 165 ? -47.555 46.177 -8.407  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   CA  1 
ATOM   1233 C C   . ILE A   1 165 ? -46.495 45.092 -8.251  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   C   1 
ATOM   1234 O O   . ILE A   1 165 ? -46.295 44.263 -9.135  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   O   1 
ATOM   1235 C CB  . ILE A   1 165 ? -46.852 47.492 -8.781  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   CB  1 
ATOM   1236 C CG1 . ILE A   1 165 ? -47.899 48.561 -9.098  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   CG1 1 
ATOM   1237 C CG2 . ILE A   1 165 ? -45.881 47.244 -9.943  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   CG2 1 
ATOM   1238 C CD1 . ILE A   1 165 ? -47.316 49.935 -9.362  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A   CD1 1 
ATOM   1239 N N   . GLN A   1 166 ? -45.806 45.104 -7.117  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   N   1 
ATOM   1240 C CA  . GLN A   1 166 ? -44.793 44.084 -6.862  1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CA  1 
ATOM   1241 C C   . GLN A   1 166 ? -45.455 42.699 -6.927  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   C   1 
ATOM   1242 O O   . GLN A   1 166 ? -44.911 41.761 -7.509  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   O   1 
ATOM   1243 C CB  . GLN A   1 166 ? -44.178 44.308 -5.481  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CB  1 
ATOM   1244 C CG  . GLN A   1 166 ? -42.978 43.445 -5.176  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CG  1 
ATOM   1245 C CD  . GLN A   1 166 ? -42.406 43.707 -3.785  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CD  1 
ATOM   1246 O OE1 . GLN A   1 166 ? -42.126 44.846 -3.419  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   OE1 1 
ATOM   1247 N NE2 . GLN A   1 166 ? -42.227 42.646 -3.010  1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   NE2 1 
ATOM   1248 N N   . TRP A   1 167 ? -46.637 42.577 -6.329  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   N   1 
ATOM   1249 C CA  . TRP A   1 167 ? -47.361 41.309 -6.327  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CA  1 
ATOM   1250 C C   . TRP A   1 167 ? -47.810 40.909 -7.733  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   C   1 
ATOM   1251 O O   . TRP A   1 167 ? -47.628 39.771 -8.160  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   O   1 
ATOM   1252 C CB  . TRP A   1 167 ? -48.598 41.400 -5.431  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CB  1 
ATOM   1253 C CG  . TRP A   1 167 ? -49.385 40.140 -5.443  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CG  1 
ATOM   1254 C CD1 . TRP A   1 167 ? -48.999 38.934 -4.935  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CD1 1 
ATOM   1255 C CD2 . TRP A   1 167 ? -50.661 39.931 -6.050  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CD2 1 
ATOM   1256 N NE1 . TRP A   1 167 ? -49.955 37.983 -5.195  1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   NE1 1 
ATOM   1257 C CE2 . TRP A   1 167 ? -50.988 38.568 -5.883  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CE2 1 
ATOM   1258 C CE3 . TRP A   1 167 ? -51.563 40.762 -6.735  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CE3 1 
ATOM   1259 C CZ2 . TRP A   1 167 ? -52.177 38.011 -6.361  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1260 C CZ3 . TRP A   1 167 ? -52.748 40.213 -7.213  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1261 C CH2 . TRP A   1 167 ? -53.041 38.844 -7.026  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A   CH2 1 
ATOM   1262 N N   . ALA A   1 168 ? -48.417 41.856 -8.436  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A   N   1 
ATOM   1263 C CA  . ALA A   1 168 ? -48.909 41.623 -9.787  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A   CA  1 
ATOM   1264 C C   . ALA A   1 168 ? -47.797 41.095 -10.685 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A   C   1 
ATOM   1265 O O   . ALA A   1 168 ? -48.014 40.167 -11.469 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A   O   1 
ATOM   1266 C CB  . ALA A   1 168 ? -49.479 42.907 -10.345 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A   CB  1 
ATOM   1267 N N   . ASP A   1 169 ? -46.605 41.676 -10.575 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   N   1 
ATOM   1268 C CA  . ASP A   1 169 ? -45.484 41.208 -11.384 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   CA  1 
ATOM   1269 C C   . ASP A   1 169 ? -45.157 39.767 -11.025 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   C   1 
ATOM   1270 O O   . ASP A   1 169 ? -44.867 38.956 -11.901 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   O   1 
ATOM   1271 C CB  . ASP A   1 169 ? -44.235 42.065 -11.169 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   CB  1 
ATOM   1272 C CG  . ASP A   1 169 ? -44.345 43.435 -11.801 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   CG  1 
ATOM   1273 O OD1 . ASP A   1 169 ? -45.130 43.595 -12.764 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   OD1 1 
ATOM   1274 O OD2 . ASP A   1 169 ? -43.628 44.351 -11.336 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A   OD2 1 
ATOM   1275 N N   . GLU A   1 170 ? -45.190 39.440 -9.734  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   N   1 
ATOM   1276 C CA  . GLU A   1 170 ? -44.897 38.070 -9.325  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CA  1 
ATOM   1277 C C   . GLU A   1 170 ? -45.889 37.102 -9.952  1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   C   1 
ATOM   1278 O O   . GLU A   1 170 ? -45.517 36.012 -10.380 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   O   1 
ATOM   1279 C CB  . GLU A   1 170 ? -44.939 37.928 -7.805  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CB  1 
ATOM   1280 C CG  . GLU A   1 170 ? -43.709 38.459 -7.120  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CG  1 
ATOM   1281 C CD  . GLU A   1 170 ? -43.643 38.060 -5.665  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   CD  1 
ATOM   1282 O OE1 . GLU A   1 170 ? -43.946 36.891 -5.341  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   OE1 1 
ATOM   1283 O OE2 . GLU A   1 170 ? -43.272 38.913 -4.841  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A   OE2 1 
ATOM   1284 N N   . VAL A   1 171 ? -47.153 37.501 -10.002 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   N   1 
ATOM   1285 C CA  . VAL A   1 171 ? -48.175 36.654 -10.596 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   CA  1 
ATOM   1286 C C   . VAL A   1 171 ? -47.917 36.534 -12.090 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   C   1 
ATOM   1287 O O   . VAL A   1 171 ? -47.915 35.436 -12.642 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   O   1 
ATOM   1288 C CB  . VAL A   1 171 ? -49.581 37.238 -10.394 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   CB  1 
ATOM   1289 C CG1 . VAL A   1 171 ? -50.600 36.408 -11.168 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   CG1 1 
ATOM   1290 C CG2 . VAL A   1 171 ? -49.925 37.266 -8.909  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A   CG2 1 
ATOM   1291 N N   . LEU A   1 172 ? -47.698 37.676 -12.736 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   N   1 
ATOM   1292 C CA  . LEU A   1 172 ? -47.440 37.714 -14.172 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CA  1 
ATOM   1293 C C   . LEU A   1 172 ? -46.322 36.767 -14.561 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   C   1 
ATOM   1294 O O   . LEU A   1 172 ? -46.351 36.179 -15.641 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   O   1 
ATOM   1295 C CB  . LEU A   1 172 ? -47.104 39.141 -14.607 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CB  1 
ATOM   1296 C CG  . LEU A   1 172 ? -48.293 40.090 -14.453 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CG  1 
ATOM   1297 C CD1 . LEU A   1 172 ? -47.895 41.503 -14.807 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CD1 1 
ATOM   1298 C CD2 . LEU A   1 172 ? -49.426 39.620 -15.346 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CD2 1 
ATOM   1299 N N   . ALA A   1 173 ? -45.346 36.608 -13.673 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A   N   1 
ATOM   1300 C CA  . ALA A   1 173 ? -44.226 35.715 -13.931 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A   CA  1 
ATOM   1301 C C   . ALA A   1 173 ? -44.673 34.261 -13.864 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A   C   1 
ATOM   1302 O O   . ALA A   1 173 ? -44.404 33.483 -14.776 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A   O   1 
ATOM   1303 C CB  . ALA A   1 173 ? -43.116 35.962 -12.925 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A   CB  1 
ATOM   1304 N N   . GLU A   1 174 ? -45.351 33.897 -12.781 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   N   1 
ATOM   1305 C CA  . GLU A   1 174 ? -45.826 32.531 -12.603 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   CA  1 
ATOM   1306 C C   . GLU A   1 174 ? -46.726 32.089 -13.745 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   C   1 
ATOM   1307 O O   . GLU A   1 174 ? -46.698 30.930 -14.159 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   O   1 
ATOM   1308 C CB  . GLU A   1 174 ? -46.598 32.400 -11.290 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   CB  1 
ATOM   1309 C CG  . GLU A   1 174 ? -45.766 32.605 -10.039 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   CG  1 
ATOM   1310 C CD  . GLU A   1 174 ? -44.643 31.598 -9.906  1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   CD  1 
ATOM   1311 O OE1 . GLU A   1 174 ? -44.895 30.386 -10.073 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   OE1 1 
ATOM   1312 O OE2 . GLU A   1 174 ? -43.504 32.025 -9.629  1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A   OE2 1 
ATOM   1313 N N   . LEU A   1 175 ? -47.533 33.014 -14.247 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   N   1 
ATOM   1314 C CA  . LEU A   1 175 ? -48.446 32.698 -15.335 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CA  1 
ATOM   1315 C C   . LEU A   1 175 ? -47.712 32.313 -16.624 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   C   1 
ATOM   1316 O O   . LEU A   1 175 ? -48.341 31.911 -17.605 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   O   1 
ATOM   1317 C CB  . LEU A   1 175 ? -49.404 33.874 -15.574 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CB  1 
ATOM   1318 C CG  . LEU A   1 175 ? -50.475 34.048 -14.483 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CG  1 
ATOM   1319 C CD1 . LEU A   1 175 ? -51.265 35.324 -14.700 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CD1 1 
ATOM   1320 C CD2 . LEU A   1 175 ? -51.405 32.845 -14.492 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A   CD2 1 
ATOM   1321 N N   . ASN A   1 176 ? -46.384 32.420 -16.611 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   N   1 
ATOM   1322 C CA  . ASN A   1 176 ? -45.569 32.057 -17.771 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CA  1 
ATOM   1323 C C   . ASN A   1 176 ? -44.816 30.762 -17.503 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   C   1 
ATOM   1324 O O   . ASN A   1 176 ? -44.888 29.816 -18.282 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   O   1 
ATOM   1325 C CB  . ASN A   1 176 ? -44.554 33.155 -18.107 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CB  1 
ATOM   1326 C CG  . ASN A   1 176 ? -45.207 34.488 -18.390 1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CG  1 
ATOM   1327 O OD1 . ASN A   1 176 ? -46.340 34.551 -18.863 1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   OD1 1 
ATOM   1328 N ND2 . ASN A   1 176 ? -44.484 35.568 -18.115 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   ND2 1 
ATOM   1329 N N   . ALA A   1 177 ? -44.091 30.733 -16.393 1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   N   1 
ATOM   1330 C CA  . ALA A   1 177 ? -43.312 29.564 -16.014 1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CA  1 
ATOM   1331 C C   . ALA A   1 177 ? -44.157 28.303 -15.851 1.00 86.63  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   C   1 
ATOM   1332 O O   . ALA A   1 177 ? -43.612 27.201 -15.774 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   O   1 
ATOM   1333 C CB  . ALA A   1 177 ? -42.544 29.845 -14.725 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CB  1 
ATOM   1334 N N   . MET A   1 178 ? -45.479 28.462 -15.790 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   N   1 
ATOM   1335 C CA  . MET A   1 178 ? -46.378 27.318 -15.641 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CA  1 
ATOM   1336 C C   . MET A   1 178 ? -46.765 26.778 -17.013 1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   C   1 
ATOM   1337 O O   . MET A   1 178 ? -46.876 25.566 -17.209 1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   O   1 
ATOM   1338 C CB  . MET A   1 178 ? -47.655 27.711 -14.885 1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CB  1 
ATOM   1339 C CG  . MET A   1 178 ? -48.621 28.583 -15.697 1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CG  1 
ATOM   1340 S SD  . MET A   1 178 ? -50.330 28.620 -15.071 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   SD  1 
ATOM   1341 C CE  . MET A   1 178 ? -51.019 27.150 -15.889 1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CE  1 
ATOM   1342 N N   . ALA A   1 179 ? -46.972 27.689 -17.959 1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A   N   1 
ATOM   1343 C CA  . ALA A   1 179 ? -47.358 27.321 -19.314 1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A   CA  1 
ATOM   1344 C C   . ALA A   1 179 ? -46.123 27.092 -20.176 1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A   C   1 
ATOM   1345 O O   . ALA A   1 179 ? -45.910 25.935 -20.595 1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A   O   1 
ATOM   1346 C CB  . ALA A   1 179 ? -48.223 28.416 -19.917 1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A   CB  1 
ATOM   1347 O OXT . ALA A   1 179 ? -45.382 28.072 -20.409 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A   OXT 1 
ATOM   1348 N N   . SER A-2 1 2   ? -67.460 36.595 -6.872  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 N   1 
ATOM   1349 C CA  . SER A-2 1 2   ? -67.947 36.636 -5.467  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CA  1 
ATOM   1350 C C   . SER A-2 1 2   ? -67.873 35.251 -4.820  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 C   1 
ATOM   1351 O O   . SER A-2 1 2   ? -67.266 34.338 -5.369  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 O   1 
ATOM   1352 C CB  . SER A-2 1 2   ? -69.379 37.179 -5.436  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 CB  1 
ATOM   1353 O OG  . SER A-2 1 2   ? -70.162 36.595 -6.459  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 2   SER A-2 OG  1 
ATOM   1354 N N   . LEU A-2 1 3   ? -68.486 35.099 -3.654  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 N   1 
ATOM   1355 C CA  . LEU A-2 1 3   ? -68.444 33.829 -2.935  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1356 C C   . LEU A-2 1 3   ? -68.805 32.608 -3.776  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 C   1 
ATOM   1357 O O   . LEU A-2 1 3   ? -68.103 31.593 -3.754  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 O   1 
ATOM   1358 C CB  . LEU A-2 1 3   ? -69.355 33.889 -1.709  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1359 C CG  . LEU A-2 1 3   ? -69.463 32.607 -0.873  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1360 C CD1 . LEU A-2 1 3   ? -68.067 32.096 -0.514  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1361 C CD2 . LEU A-2 1 3   ? -70.280 32.893 0.397   1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1362 N N   . PRO A-2 1 4   ? -69.910 32.685 -4.533  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 N   1 
ATOM   1363 C CA  . PRO A-2 1 4   ? -70.228 31.501 -5.323  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 CA  1 
ATOM   1364 C C   . PRO A-2 1 4   ? -69.158 31.157 -6.354  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 C   1 
ATOM   1365 O O   . PRO A-2 1 4   ? -68.920 29.981 -6.632  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 O   1 
ATOM   1366 C CB  . PRO A-2 1 4   ? -71.595 31.834 -5.935  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 CB  1 
ATOM   1367 C CG  . PRO A-2 1 4   ? -71.650 33.340 -5.933  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 CG  1 
ATOM   1368 C CD  . PRO A-2 1 4   ? -70.962 33.715 -4.640  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 4   PRO A-2 CD  1 
ATOM   1369 N N   . HIS A-2 1 5   ? -68.497 32.160 -6.920  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 N   1 
ATOM   1370 C CA  . HIS A-2 1 5   ? -67.462 31.855 -7.907  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1371 C C   . HIS A-2 1 5   ? -66.253 31.239 -7.213  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 C   1 
ATOM   1372 O O   . HIS A-2 1 5   ? -65.559 30.392 -7.773  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 O   1 
ATOM   1373 C CB  . HIS A-2 1 5   ? -67.053 33.108 -8.676  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1374 C CG  . HIS A-2 1 5   ? -68.206 33.827 -9.288  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1375 N ND1 . HIS A-2 1 5   ? -68.775 34.947 -8.712  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1376 C CD2 . HIS A-2 1 5   ? -68.965 33.536 -10.371 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1377 C CE1 . HIS A-2 1 5   ? -69.834 35.307 -9.410  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1378 N NE2 . HIS A-2 1 5   ? -69.973 34.465 -10.424 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 5   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1379 N N   . VAL A-2 1 6   ? -66.007 31.668 -5.986  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 N   1 
ATOM   1380 C CA  . VAL A-2 1 6   ? -64.896 31.129 -5.220  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 CA  1 
ATOM   1381 C C   . VAL A-2 1 6   ? -65.186 29.649 -4.980  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 C   1 
ATOM   1382 O O   . VAL A-2 1 6   ? -64.290 28.816 -5.046  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 O   1 
ATOM   1383 C CB  . VAL A-2 1 6   ? -64.746 31.875 -3.883  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 CB  1 
ATOM   1384 C CG1 . VAL A-2 1 6   ? -63.722 31.162 -2.989  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1385 C CG2 . VAL A-2 1 6   ? -64.310 33.322 -4.161  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1386 N N   . ILE A-2 1 7   ? -66.454 29.328 -4.734  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 N   1 
ATOM   1387 C CA  . ILE A-2 1 7   ? -66.878 27.950 -4.506  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1388 C C   . ILE A-2 1 7   ? -66.887 27.164 -5.820  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 C   1 
ATOM   1389 O O   . ILE A-2 1 7   ? -66.460 26.006 -5.863  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 O   1 
ATOM   1390 C CB  . ILE A-2 1 7   ? -68.274 27.917 -3.880  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1391 C CG1 . ILE A-2 1 7   ? -68.230 28.597 -2.509  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1392 C CG2 . ILE A-2 1 7   ? -68.759 26.486 -3.758  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1393 C CD1 . ILE A-2 1 7   ? -69.606 28.874 -1.924  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1394 N N   . LEU A-2 1 8   ? -67.362 27.781 -6.894  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 N   1 
ATOM   1395 C CA  . LEU A-2 1 8   ? -67.380 27.094 -8.182  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1396 C C   . LEU A-2 1 8   ? -65.966 26.699 -8.609  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 C   1 
ATOM   1397 O O   . LEU A-2 1 8   ? -65.753 25.643 -9.211  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 O   1 
ATOM   1398 C CB  . LEU A-2 1 8   ? -68.023 27.984 -9.251  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1399 C CG  . LEU A-2 1 8   ? -69.544 28.201 -9.142  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1400 C CD1 . LEU A-2 1 8   ? -70.056 29.039 -10.305 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1401 C CD2 . LEU A-2 1 8   ? -70.236 26.859 -9.169  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1402 N N   . THR A-2 1 9   ? -64.997 27.552 -8.299  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 N   1 
ATOM   1403 C CA  . THR A-2 1 9   ? -63.603 27.291 -8.657  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CA  1 
ATOM   1404 C C   . THR A-2 1 9   ? -63.138 25.982 -8.036  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 C   1 
ATOM   1405 O O   . THR A-2 1 9   ? -62.498 25.156 -8.685  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 O   1 
ATOM   1406 C CB  . THR A-2 1 9   ? -62.685 28.415 -8.156  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CB  1 
ATOM   1407 O OG1 . THR A-2 1 9   ? -63.137 29.665 -8.687  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 OG1 1 
ATOM   1408 C CG2 . THR A-2 1 9   ? -61.242 28.160 -8.590  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 9   THR A-2 CG2 1 
ATOM   1409 N N   . VAL A-2 1 10  ? -63.460 25.793 -6.768  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 N   1 
ATOM   1410 C CA  . VAL A-2 1 10  ? -63.076 24.570 -6.090  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1411 C C   . VAL A-2 1 10  ? -63.632 23.374 -6.859  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 C   1 
ATOM   1412 O O   . VAL A-2 1 10  ? -62.898 22.464 -7.234  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 O   1 
ATOM   1413 C CB  . VAL A-2 1 10  ? -63.640 24.537 -4.656  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1414 C CG1 . VAL A-2 1 10  ? -63.299 23.212 -3.990  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1415 C CG2 . VAL A-2 1 10  ? -63.091 25.696 -3.855  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 10  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1416 N N   . LEU A-2 1 11  ? -64.936 23.398 -7.106  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 N   1 
ATOM   1417 C CA  . LEU A-2 1 11  ? -65.604 22.307 -7.798  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1418 C C   . LEU A-2 1 11  ? -65.178 22.117 -9.239  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 C   1 
ATOM   1419 O O   . LEU A-2 1 11  ? -65.403 21.060 -9.813  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 O   1 
ATOM   1420 C CB  . LEU A-2 1 11  ? -67.127 22.499 -7.725  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1421 C CG  . LEU A-2 1 11  ? -67.688 22.445 -6.299  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1422 C CD1 . LEU A-2 1 11  ? -69.164 22.808 -6.291  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1423 C CD2 . LEU A-2 1 11  ? -67.481 21.039 -5.731  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1424 N N   . SER A-2 1 12  ? -64.566 23.128 -9.836  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 N   1 
ATOM   1425 C CA  . SER A-2 1 12  ? -64.143 22.991 -11.226 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 CA  1 
ATOM   1426 C C   . SER A-2 1 12  ? -62.996 22.000 -11.401 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 C   1 
ATOM   1427 O O   . SER A-2 1 12  ? -62.797 21.466 -12.487 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 O   1 
ATOM   1428 C CB  . SER A-2 1 12  ? -63.736 24.346 -11.801 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 CB  1 
ATOM   1429 O OG  . SER A-2 1 12  ? -64.861 25.195 -11.887 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 12  SER A-2 OG  1 
ATOM   1430 N N   . THR A-2 1 13  ? -62.233 21.762 -10.342 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 N   1 
ATOM   1431 C CA  . THR A-2 1 13  ? -61.132 20.814 -10.438 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CA  1 
ATOM   1432 C C   . THR A-2 1 13  ? -61.630 19.408 -10.098 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 C   1 
ATOM   1433 O O   . THR A-2 1 13  ? -61.253 18.442 -10.755 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 O   1 
ATOM   1434 C CB  . THR A-2 1 13  ? -59.976 21.199 -9.500  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CB  1 
ATOM   1435 O OG1 . THR A-2 1 13  ? -60.423 21.161 -8.143  1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1436 C CG2 . THR A-2 1 13  ? -59.495 22.596 -9.806  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1437 N N   . ARG A-2 1 14  ? -62.493 19.299 -9.091  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 N   1 
ATOM   1438 C CA  . ARG A-2 1 14  ? -63.040 18.003 -8.690  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1439 C C   . ARG A-2 1 14  ? -64.271 18.143 -7.803  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 C   1 
ATOM   1440 O O   . ARG A-2 1 14  ? -64.473 19.177 -7.165  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 O   1 
ATOM   1441 C CB  . ARG A-2 1 14  ? -61.980 17.194 -7.935  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1442 C CG  . ARG A-2 1 14  ? -61.360 17.929 -6.749  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1443 C CD  . ARG A-2 1 14  ? -60.414 17.023 -5.958  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1444 N NE  . ARG A-2 1 14  ? -59.631 17.756 -4.961  1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1445 C CZ  . ARG A-2 1 14  ? -58.859 17.182 -4.039  1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1446 N NH1 . ARG A-2 1 14  ? -58.760 15.857 -3.975  1.00 83.65  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1447 N NH2 . ARG A-2 1 14  ? -58.181 17.933 -3.177  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1448 N N   . ASP A-2 1 15  ? -65.092 17.098 -7.759  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 N   1 
ATOM   1449 C CA  . ASP A-2 1 15  ? -66.281 17.119 -6.917  1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1450 C C   . ASP A-2 1 15  ? -65.783 17.111 -5.482  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 C   1 
ATOM   1451 O O   . ASP A-2 1 15  ? -64.662 16.694 -5.223  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 O   1 
ATOM   1452 C CB  . ASP A-2 1 15  ? -67.149 15.884 -7.171  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1453 C CG  . ASP A-2 1 15  ? -67.525 15.725 -8.633  1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1454 O OD1 . ASP A-2 1 15  ? -67.910 16.729 -9.264  1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1455 O OD2 . ASP A-2 1 15  ? -67.448 14.595 -9.157  1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 15  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1456 N N   . ALA A-2 1 16  ? -66.600 17.579 -4.547  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 N   1 
ATOM   1457 C CA  . ALA A-2 1 16  ? -66.182 17.601 -3.156  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1458 C C   . ALA A-2 1 16  ? -67.373 17.671 -2.225  1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 C   1 
ATOM   1459 O O   . ALA A-2 1 16  ? -68.422 18.199 -2.589  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 O   1 
ATOM   1460 C CB  . ALA A-2 1 16  ? -65.271 18.783 -2.911  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1461 N N   . THR A-2 1 17  ? -67.202 17.135 -1.022  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 N   1 
ATOM   1462 C CA  . THR A-2 1 17  ? -68.254 17.143 -0.017  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 CA  1 
ATOM   1463 C C   . THR A-2 1 17  ? -68.349 18.537 0.592   1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 C   1 
ATOM   1464 O O   . THR A-2 1 17  ? -67.465 19.372 0.395   1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 O   1 
ATOM   1465 C CB  . THR A-2 1 17  ? -67.955 16.145 1.118   1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 CB  1 
ATOM   1466 O OG1 . THR A-2 1 17  ? -66.776 16.561 1.818   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1467 C CG2 . THR A-2 1 17  ? -67.726 14.753 0.555   1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 17  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1468 N N   . GLY A-2 1 18  ? -69.423 18.783 1.332   1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A-2 N   1 
ATOM   1469 C CA  . GLY A-2 1 18  ? -69.601 20.078 1.962   1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1470 C C   . GLY A-2 1 18  ? -68.491 20.352 2.962   1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A-2 C   1 
ATOM   1471 O O   . GLY A-2 1 18  ? -68.225 21.503 3.323   1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A-2 O   1 
ATOM   1472 N N   . TYR A-2 1 19  ? -67.840 19.284 3.410   1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A-2 N   1 
ATOM   1473 C CA  . TYR A-2 1 19  ? -66.753 19.400 4.370   1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1474 C C   . TYR A-2 1 19  ? -65.462 19.742 3.651   1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A-2 C   1 
ATOM   1475 O O   . TYR A-2 1 19  ? -64.701 20.582 4.120   1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A-2 O   1 
ATOM   1476 C CB  . TYR A-2 1 19  ? -66.590 18.098 5.150   1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1477 N N   . ASP A-2 1 20  ? -65.213 19.086 2.518   1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 N   1 
ATOM   1478 C CA  . ASP A-2 1 20  ? -64.007 19.351 1.741   1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1479 C C   . ASP A-2 1 20  ? -63.952 20.838 1.419   1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 C   1 
ATOM   1480 O O   . ASP A-2 1 20  ? -62.917 21.483 1.568   1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 O   1 
ATOM   1481 C CB  . ASP A-2 1 20  ? -64.013 18.581 0.415   1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1482 C CG  . ASP A-2 1 20  ? -64.062 17.082 0.601   1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1483 O OD1 . ASP A-2 1 20  ? -63.362 16.577 1.505   1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1484 O OD2 . ASP A-2 1 20  ? -64.790 16.411 -0.169  1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1485 N N   . ILE A-2 1 21  ? -65.088 21.366 0.975   1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 N   1 
ATOM   1486 C CA  . ILE A-2 1 21  ? -65.206 22.766 0.600   1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1487 C C   . ILE A-2 1 21  ? -64.957 23.720 1.764   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 C   1 
ATOM   1488 O O   . ILE A-2 1 21  ? -64.193 24.670 1.631   1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 O   1 
ATOM   1489 C CB  . ILE A-2 1 21  ? -66.597 23.053 -0.008  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1490 C CG1 . ILE A-2 1 21  ? -66.823 22.156 -1.228  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1491 C CG2 . ILE A-2 1 21  ? -66.693 24.507 -0.423  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1492 C CD1 . ILE A-2 1 21  ? -68.233 22.226 -1.788  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1493 N N   . THR A-2 1 22  ? -65.592 23.478 2.906   1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 N   1 
ATOM   1494 C CA  . THR A-2 1 22  ? -65.390 24.364 4.046   1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 CA  1 
ATOM   1495 C C   . THR A-2 1 22  ? -63.956 24.280 4.551   1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 C   1 
ATOM   1496 O O   . THR A-2 1 22  ? -63.433 25.240 5.109   1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 O   1 
ATOM   1497 C CB  . THR A-2 1 22  ? -66.348 24.034 5.200   1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 CB  1 
ATOM   1498 O OG1 . THR A-2 1 22  ? -66.160 22.672 5.609   1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1499 C CG2 . THR A-2 1 22  ? -67.789 24.246 4.766   1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 22  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1500 N N   . LYS A-2 1 23  ? -63.314 23.136 4.347   1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 N   1 
ATOM   1501 C CA  . LYS A-2 1 23  ? -61.934 22.969 4.786   1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1502 C C   . LYS A-2 1 23  ? -61.015 23.887 3.981   1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 C   1 
ATOM   1503 O O   . LYS A-2 1 23  ? -59.958 24.297 4.460   1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 O   1 
ATOM   1504 C CB  . LYS A-2 1 23  ? -61.500 21.522 4.626   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1505 N N   . GLU A-2 1 24  ? -61.419 24.195 2.751   1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 N   1 
ATOM   1506 C CA  . GLU A-2 1 24  ? -60.639 25.074 1.891   1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1507 C C   . GLU A-2 1 24  ? -60.691 26.494 2.437   1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 C   1 
ATOM   1508 O O   . GLU A-2 1 24  ? -59.670 27.178 2.498   1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 O   1 
ATOM   1509 C CB  . GLU A-2 1 24  ? -61.192 25.071 0.461   1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1510 C CG  . GLU A-2 1 24  ? -61.089 23.745 -0.281  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1511 C CD  . GLU A-2 1 24  ? -59.662 23.260 -0.414  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1512 O OE1 . GLU A-2 1 24  ? -58.770 24.093 -0.687  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1513 O OE2 . GLU A-2 1 24  ? -59.432 22.043 -0.255  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1514 N N   . PHE A-2 1 25  ? -61.885 26.926 2.837   1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 N   1 
ATOM   1515 C CA  . PHE A-2 1 25  ? -62.083 28.269 3.367   1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1516 C C   . PHE A-2 1 25  ? -61.361 28.531 4.688   1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 C   1 
ATOM   1517 O O   . PHE A-2 1 25  ? -61.083 29.683 5.029   1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 O   1 
ATOM   1518 C CB  . PHE A-2 1 25  ? -63.581 28.582 3.512   1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1519 C CG  . PHE A-2 1 25  ? -64.260 28.957 2.211   1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1520 C CD1 . PHE A-2 1 25  ? -64.726 27.982 1.339   1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1521 C CD2 . PHE A-2 1 25  ? -64.402 30.291 1.848   1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1522 C CE1 . PHE A-2 1 25  ? -65.337 28.331 0.119   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1523 C CE2 . PHE A-2 1 25  ? -65.009 30.650 0.630   1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1524 C CZ  . PHE A-2 1 25  ? -65.473 29.665 -0.233  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1525 N N   . SER A-2 1 26  ? -61.061 27.479 5.441   1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 26  SER A-2 N   1 
ATOM   1526 C CA  . SER A-2 1 26  ? -60.334 27.666 6.691   1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 26  SER A-2 CA  1 
ATOM   1527 C C   . SER A-2 1 26  ? -58.861 27.388 6.407   1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 26  SER A-2 C   1 
ATOM   1528 O O   . SER A-2 1 26  ? -58.032 27.412 7.311   1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 26  SER A-2 O   1 
ATOM   1529 C CB  . SER A-2 1 26  ? -60.860 26.730 7.785   1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 26  SER A-2 CB  1 
ATOM   1530 O OG  . SER A-2 1 26  ? -60.685 25.370 7.435   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 26  SER A-2 OG  1 
ATOM   1531 N N   . ALA A-2 1 27  ? -58.548 27.127 5.136   1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A-2 N   1 
ATOM   1532 C CA  . ALA A-2 1 27  ? -57.175 26.872 4.714   1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1533 C C   . ALA A-2 1 27  ? -56.719 27.890 3.654   1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A-2 C   1 
ATOM   1534 O O   . ALA A-2 1 27  ? -56.873 29.102 3.845   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A-2 O   1 
ATOM   1535 C CB  . ALA A-2 1 27  ? -57.034 25.447 4.181   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1536 N N   . SER A-2 1 28  ? -56.178 27.402 2.539   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 N   1 
ATOM   1537 C CA  . SER A-2 1 28  ? -55.668 28.270 1.479   1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CA  1 
ATOM   1538 C C   . SER A-2 1 28  ? -56.624 29.355 0.983   1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 C   1 
ATOM   1539 O O   . SER A-2 1 28  ? -56.195 30.473 0.693   1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 O   1 
ATOM   1540 C CB  . SER A-2 1 28  ? -55.198 27.434 0.282   1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CB  1 
ATOM   1541 O OG  . SER A-2 1 28  ? -56.291 26.832 -0.397  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 OG  1 
ATOM   1542 N N   . ILE A-2 1 29  ? -57.911 29.040 0.871   1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 N   1 
ATOM   1543 C CA  . ILE A-2 1 29  ? -58.859 30.047 0.397   1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1544 C C   . ILE A-2 1 29  ? -58.935 31.203 1.393   1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 C   1 
ATOM   1545 O O   . ILE A-2 1 29  ? -59.220 32.344 1.019   1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 O   1 
ATOM   1546 C CB  . ILE A-2 1 29  ? -60.262 29.438 0.154   1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1547 C CG1 . ILE A-2 1 29  ? -60.185 28.465 -1.023  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1548 C CG2 . ILE A-2 1 29  ? -61.272 30.538 -0.147  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1549 C CD1 . ILE A-2 1 29  ? -61.512 27.883 -1.451  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 29  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1550 N N   . GLY A-2 1 30  ? -58.654 30.909 2.660   1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 N   1 
ATOM   1551 C CA  . GLY A-2 1 30  ? -58.673 31.948 3.668   1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1552 C C   . GLY A-2 1 30  ? -57.570 32.980 3.456   1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 C   1 
ATOM   1553 O O   . GLY A-2 1 30  ? -57.543 34.007 4.134   1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A-2 O   1 
ATOM   1554 N N   . TYR A-2 1 31  ? -56.653 32.726 2.527   1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 N   1 
ATOM   1555 C CA  . TYR A-2 1 31  ? -55.579 33.689 2.267   1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1556 C C   . TYR A-2 1 31  ? -56.122 34.890 1.511   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 C   1 
ATOM   1557 O O   . TYR A-2 1 31  ? -55.520 35.953 1.524   1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 O   1 
ATOM   1558 C CB  . TYR A-2 1 31  ? -54.463 33.071 1.410   1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1559 C CG  . TYR A-2 1 31  ? -53.784 31.860 1.998   1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1560 C CD1 . TYR A-2 1 31  ? -53.206 30.902 1.167   1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1561 C CD2 . TYR A-2 1 31  ? -53.728 31.655 3.380   1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1562 C CE1 . TYR A-2 1 31  ? -52.594 29.762 1.689   1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1563 C CE2 . TYR A-2 1 31  ? -53.115 30.512 3.919   1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1564 C CZ  . TYR A-2 1 31  ? -52.555 29.572 3.064   1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1565 O OH  . TYR A-2 1 31  ? -51.986 28.428 3.569   1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 31  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1566 N N   . PHE A-2 1 32  ? -57.264 34.727 0.854   1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 N   1 
ATOM   1567 C CA  . PHE A-2 1 32  ? -57.810 35.818 0.058   1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1568 C C   . PHE A-2 1 32  ? -59.319 35.996 0.144   1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 C   1 
ATOM   1569 O O   . PHE A-2 1 32  ? -59.860 36.987 -0.340  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 O   1 
ATOM   1570 C CB  . PHE A-2 1 32  ? -57.405 35.610 -1.404  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1571 C CG  . PHE A-2 1 32  ? -58.050 34.413 -2.040  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1572 C CD1 . PHE A-2 1 32  ? -59.281 34.528 -2.679  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1573 C CD2 . PHE A-2 1 32  ? -57.448 33.166 -1.974  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1574 C CE1 . PHE A-2 1 32  ? -59.908 33.412 -3.243  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1575 C CE2 . PHE A-2 1 32  ? -58.062 32.044 -2.529  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1576 C CZ  . PHE A-2 1 32  ? -59.297 32.170 -3.166  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1577 N N   . TRP A-2 1 33  ? -60.011 35.038 0.740   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 N   1 
ATOM   1578 C CA  . TRP A-2 1 33  ? -61.449 35.185 0.856   1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1579 C C   . TRP A-2 1 33  ? -61.946 34.668 2.199   1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 C   1 
ATOM   1580 O O   . TRP A-2 1 33  ? -61.864 33.482 2.501   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 O   1 
ATOM   1581 C CB  . TRP A-2 1 33  ? -62.157 34.466 -0.296  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1582 C CG  . TRP A-2 1 33  ? -63.531 34.975 -0.510  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1583 C CD1 . TRP A-2 1 33  ? -64.645 34.665 0.213   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1584 C CD2 . TRP A-2 1 33  ? -63.929 35.965 -1.454  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1585 N NE1 . TRP A-2 1 33  ? -65.716 35.406 -0.222  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1586 C CE2 . TRP A-2 1 33  ? -65.301 36.218 -1.251  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1587 C CE3 . TRP A-2 1 33  ? -63.256 36.675 -2.461  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1588 C CZ2 . TRP A-2 1 33  ? -66.019 37.143 -2.011  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1589 C CZ3 . TRP A-2 1 33  ? -63.967 37.598 -3.220  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1590 C CH2 . TRP A-2 1 33  ? -65.335 37.823 -2.989  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1591 N N   . LYS A-2 1 34  ? -62.475 35.585 2.996   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   1 
ATOM   1592 C CA  . LYS A-2 1 34  ? -62.978 35.264 4.316   1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1593 C C   . LYS A-2 1 34  ? -64.478 34.978 4.302   1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   1 
ATOM   1594 O O   . LYS A-2 1 34  ? -65.278 35.842 3.948   1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   1 
ATOM   1595 C CB  . LYS A-2 1 34  ? -62.668 36.434 5.255   1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1596 C CG  . LYS A-2 1 34  ? -62.919 36.179 6.728   1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1597 C CD  . LYS A-2 1 34  ? -64.283 36.676 7.171   1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1598 C CE  . LYS A-2 1 34  ? -64.342 36.764 8.695   1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1599 N NZ  . LYS A-2 1 34  ? -63.277 37.675 9.225   1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1600 N N   . ALA A-2 1 35  ? -64.850 33.758 4.676   1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 N   1 
ATOM   1601 C CA  . ALA A-2 1 35  ? -66.257 33.359 4.738   1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1602 C C   . ALA A-2 1 35  ? -66.412 32.257 5.784   1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 C   1 
ATOM   1603 O O   . ALA A-2 1 35  ? -65.553 31.389 5.897   1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 O   1 
ATOM   1604 C CB  . ALA A-2 1 35  ? -66.735 32.854 3.368   1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1605 N N   . SER A-2 1 36  ? -67.499 32.287 6.549   1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 N   1 
ATOM   1606 C CA  . SER A-2 1 36  ? -67.727 31.261 7.575   1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 CA  1 
ATOM   1607 C C   . SER A-2 1 36  ? -68.348 30.005 6.983   1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 C   1 
ATOM   1608 O O   . SER A-2 1 36  ? -68.993 30.057 5.938   1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 O   1 
ATOM   1609 C CB  . SER A-2 1 36  ? -68.664 31.788 8.653   1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 CB  1 
ATOM   1610 O OG  . SER A-2 1 36  ? -69.961 32.004 8.123   1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 36  SER A-2 OG  1 
ATOM   1611 N N   . HIS A-2 1 37  ? -68.152 28.875 7.658   1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 N   1 
ATOM   1612 C CA  . HIS A-2 1 37  ? -68.720 27.605 7.211   1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1613 C C   . HIS A-2 1 37  ? -70.201 27.829 6.937   1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 C   1 
ATOM   1614 O O   . HIS A-2 1 37  ? -70.763 27.295 5.980   1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 O   1 
ATOM   1615 C CB  . HIS A-2 1 37  ? -68.558 26.535 8.299   1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1616 C CG  . HIS A-2 1 37  ? -67.246 25.816 8.259   1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1617 N ND1 . HIS A-2 1 37  ? -66.032 26.472 8.221   1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1618 C CD2 . HIS A-2 1 37  ? -66.954 24.493 8.254   1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1619 C CE1 . HIS A-2 1 37  ? -65.053 25.586 8.192   1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1620 N NE2 . HIS A-2 1 37  ? -65.585 24.376 8.210   1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 37  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1621 N N   . GLN A-2 1 38  ? -70.820 28.637 7.791   1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 N   1 
ATOM   1622 C CA  . GLN A-2 1 38  ? -72.232 28.955 7.673   1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1623 C C   . GLN A-2 1 38  ? -72.499 29.556 6.297   1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 C   1 
ATOM   1624 O O   . GLN A-2 1 38  ? -73.171 28.951 5.461   1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 O   1 
ATOM   1625 C CB  . GLN A-2 1 38  ? -72.624 29.953 8.762   1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1626 C CG  . GLN A-2 1 38  ? -73.927 29.634 9.474   1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1627 C CD  . GLN A-2 1 38  ? -75.125 29.629 8.544   1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1628 O OE1 . GLN A-2 1 38  ? -75.267 28.746 7.697   1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1629 N NE2 . GLN A-2 1 38  ? -75.997 30.619 8.699   1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 38  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1630 N N   . GLN A-2 1 39  ? -71.957 30.750 6.079   1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 N   1 
ATOM   1631 C CA  . GLN A-2 1 39  ? -72.108 31.465 4.820   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1632 C C   . GLN A-2 1 39  ? -71.878 30.529 3.642   1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 C   1 
ATOM   1633 O O   . GLN A-2 1 39  ? -72.614 30.566 2.657   1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 O   1 
ATOM   1634 C CB  . GLN A-2 1 39  ? -71.108 32.619 4.750   1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1635 C CG  . GLN A-2 1 39  ? -71.243 33.632 5.867   1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1636 C CD  . GLN A-2 1 39  ? -70.134 34.671 5.846   1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1637 O OE1 . GLN A-2 1 39  ? -68.951 34.341 5.945   1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1638 N NE2 . GLN A-2 1 39  ? -70.515 35.935 5.723   1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1639 N N   . VAL A-2 1 40  ? -70.858 29.684 3.754   1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N   1 
ATOM   1640 C CA  . VAL A-2 1 40  ? -70.532 28.745 2.695   1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1641 C C   . VAL A-2 1 40  ? -71.675 27.765 2.432   1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C   1 
ATOM   1642 O O   . VAL A-2 1 40  ? -72.102 27.604 1.284   1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O   1 
ATOM   1643 C CB  . VAL A-2 1 40  ? -69.242 27.981 3.021   1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1644 C CG1 . VAL A-2 1 40  ? -69.002 26.890 1.996   1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1645 C CG2 . VAL A-2 1 40  ? -68.069 28.953 3.025   1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1646 N N   . TYR A-2 1 41  ? -72.177 27.125 3.488   1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 N   1 
ATOM   1647 C CA  . TYR A-2 1 41  ? -73.284 26.181 3.340   1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1648 C C   . TYR A-2 1 41  ? -74.503 26.883 2.763   1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 C   1 
ATOM   1649 O O   . TYR A-2 1 41  ? -75.182 26.353 1.889   1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 O   1 
ATOM   1650 C CB  . TYR A-2 1 41  ? -73.635 25.548 4.685   1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1651 C CG  . TYR A-2 1 41  ? -72.689 24.442 5.051   1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1652 C CD1 . TYR A-2 1 41  ? -71.970 24.473 6.246   1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1653 C CD2 . TYR A-2 1 41  ? -72.466 23.385 4.175   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1654 C CE1 . TYR A-2 1 41  ? -71.043 23.479 6.554   1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1655 C CE2 . TYR A-2 1 41  ? -71.547 22.389 4.474   1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1656 C CZ  . TYR A-2 1 41  ? -70.838 22.446 5.662   1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1657 O OH  . TYR A-2 1 41  ? -69.912 21.472 5.939   1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1658 N N   . ARG A-2 1 42  ? -74.775 28.082 3.250   1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 N   1 
ATOM   1659 C CA  . ARG A-2 1 42  ? -75.909 28.835 2.752   1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1660 C C   . ARG A-2 1 42  ? -75.760 29.130 1.257   1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 C   1 
ATOM   1661 O O   . ARG A-2 1 42  ? -76.726 29.010 0.504   1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 O   1 
ATOM   1662 C CB  . ARG A-2 1 42  ? -76.068 30.130 3.555   1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1663 C CG  . ARG A-2 1 42  ? -76.589 29.888 4.976   1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1664 C CD  . ARG A-2 1 42  ? -76.801 31.184 5.756   1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1665 N NE  . ARG A-2 1 42  ? -75.538 31.836 6.091   1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1666 C CZ  . ARG A-2 1 42  ? -75.429 32.887 6.899   1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1667 N NH1 . ARG A-2 1 42  ? -76.511 33.408 7.459   1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1668 N NH2 . ARG A-2 1 42  ? -74.239 33.415 7.154   1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 42  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1669 N N   . GLU A-2 1 43  ? -74.551 29.487 0.827   1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 N   1 
ATOM   1670 C CA  . GLU A-2 1 43  ? -74.310 29.792 -0.580  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1671 C C   . GLU A-2 1 43  ? -74.448 28.531 -1.415  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 C   1 
ATOM   1672 O O   . GLU A-2 1 43  ? -75.022 28.562 -2.497  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 O   1 
ATOM   1673 C CB  . GLU A-2 1 43  ? -72.915 30.390 -0.777  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1674 C CG  . GLU A-2 1 43  ? -72.680 30.996 -2.153  1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1675 C CD  . GLU A-2 1 43  ? -73.675 32.103 -2.486  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1676 O OE1 . GLU A-2 1 43  ? -73.989 32.911 -1.592  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1677 O OE2 . GLU A-2 1 43  ? -74.136 32.175 -3.644  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1678 N N   . LEU A-2 1 44  ? -73.915 27.425 -0.911  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   1 
ATOM   1679 C CA  . LEU A-2 1 44  ? -74.010 26.153 -1.614  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1680 C C   . LEU A-2 1 44  ? -75.476 25.809 -1.838  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   1 
ATOM   1681 O O   . LEU A-2 1 44  ? -75.851 25.244 -2.864  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   1 
ATOM   1682 C CB  . LEU A-2 1 44  ? -73.356 25.045 -0.794  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1683 C CG  . LEU A-2 1 44  ? -71.916 24.684 -1.157  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1684 C CD1 . LEU A-2 1 44  ? -71.398 23.667 -0.141  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1685 C CD2 . LEU A-2 1 44  ? -71.853 24.119 -2.586  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1686 N N   . ASN A-2 1 45  ? -76.296 26.152 -0.852  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 N   1 
ATOM   1687 C CA  . ASN A-2 1 45  ? -77.730 25.904 -0.909  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1688 C C   . ASN A-2 1 45  ? -78.343 26.719 -2.049  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 C   1 
ATOM   1689 O O   . ASN A-2 1 45  ? -79.039 26.176 -2.904  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 O   1 
ATOM   1690 C CB  . ASN A-2 1 45  ? -78.367 26.297 0.426   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1691 C CG  . ASN A-2 1 45  ? -79.821 25.929 0.503   1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1692 O OD1 . ASN A-2 1 45  ? -80.170 24.752 0.596   1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1693 N ND2 . ASN A-2 1 45  ? -80.687 26.931 0.462   1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1694 N N   . LYS A-2 1 46  ? -78.079 28.024 -2.056  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N   1 
ATOM   1695 C CA  . LYS A-2 1 46  ? -78.594 28.909 -3.101  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1696 C C   . LYS A-2 1 46  ? -78.121 28.456 -4.468  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C   1 
ATOM   1697 O O   . LYS A-2 1 46  ? -78.853 28.547 -5.450  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O   1 
ATOM   1698 C CB  . LYS A-2 1 46  ? -78.142 30.360 -2.876  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1699 C CG  . LYS A-2 1 46  ? -78.907 31.115 -1.789  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1700 C CD  . LYS A-2 1 46  ? -78.622 32.630 -1.831  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1701 C CE  . LYS A-2 1 46  ? -79.589 33.403 -0.913  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1702 N NZ  . LYS A-2 1 46  ? -79.373 34.890 -0.898  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1703 N N   . MET A-2 1 47  ? -76.892 27.963 -4.535  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N   1 
ATOM   1704 C CA  . MET A-2 1 47  ? -76.336 27.496 -5.804  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA  1 
ATOM   1705 C C   . MET A-2 1 47  ? -77.029 26.248 -6.335  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C   1 
ATOM   1706 O O   . MET A-2 1 47  ? -77.061 25.999 -7.556  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O   1 
ATOM   1707 C CB  . MET A-2 1 47  ? -74.847 27.229 -5.644  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB  1 
ATOM   1708 C CG  . MET A-2 1 47  ? -74.034 28.505 -5.627  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG  1 
ATOM   1709 S SD  . MET A-2 1 47  ? -72.348 28.258 -5.076  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD  1 
ATOM   1710 C CE  . MET A-2 1 47  ? -71.698 27.439 -6.449  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE  1 
ATOM   1711 N N   . GLY A-2 1 48  ? -77.571 25.462 -5.411  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A-2 N   1 
ATOM   1712 C CA  . GLY A-2 1 48  ? -78.263 24.246 -5.798  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1713 C C   . GLY A-2 1 48  ? -79.584 24.613 -6.446  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A-2 C   1 
ATOM   1714 O O   . GLY A-2 1 48  ? -79.979 24.051 -7.459  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 48  GLY A-2 O   1 
ATOM   1715 N N   . GLU A-2 1 49  ? -80.271 25.575 -5.851  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 N   1 
ATOM   1716 C CA  . GLU A-2 1 49  ? -81.542 26.019 -6.382  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1717 C C   . GLU A-2 1 49  ? -81.310 26.741 -7.702  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 C   1 
ATOM   1718 O O   . GLU A-2 1 49  ? -82.179 26.766 -8.565  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 O   1 
ATOM   1719 C CB  . GLU A-2 1 49  ? -82.230 26.934 -5.382  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1720 C CG  . GLU A-2 1 49  ? -83.408 27.690 -5.952  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1721 C CD  . GLU A-2 1 49  ? -84.404 28.083 -4.883  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1722 O OE1 . GLU A-2 1 49  ? -83.964 28.459 -3.769  1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1723 O OE2 . GLU A-2 1 49  ? -85.625 28.017 -5.161  1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1724 N N   . GLN A-2 1 50  ? -80.121 27.309 -7.867  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 N   1 
ATOM   1725 C CA  . GLN A-2 1 50  ? -79.797 28.004 -9.106  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1726 C C   . GLN A-2 1 50  ? -79.344 27.038 -10.190 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 C   1 
ATOM   1727 O O   . GLN A-2 1 50  ? -79.225 27.410 -11.359 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 O   1 
ATOM   1728 C CB  . GLN A-2 1 50  ? -78.720 29.064 -8.853  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1729 C CG  . GLN A-2 1 50  ? -79.245 30.274 -8.099  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1730 C CD  . GLN A-2 1 50  ? -78.142 31.194 -7.615  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1731 O OE1 . GLN A-2 1 50  ? -77.215 30.766 -6.931  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1732 N NE2 . GLN A-2 1 50  ? -78.238 32.465 -7.969  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1733 N N   . GLY A-2 1 51  ? -79.096 25.793 -9.802  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A-2 N   1 
ATOM   1734 C CA  . GLY A-2 1 51  ? -78.660 24.802 -10.770 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1735 C C   . GLY A-2 1 51  ? -77.206 24.941 -11.174 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A-2 C   1 
ATOM   1736 O O   . GLY A-2 1 51  ? -76.815 24.431 -12.212 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A-2 O   1 
ATOM   1737 N N   . LEU A-2 1 52  ? -76.408 25.634 -10.362 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 N   1 
ATOM   1738 C CA  . LEU A-2 1 52  ? -74.983 25.826 -10.641 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1739 C C   . LEU A-2 1 52  ? -74.179 24.650 -10.109 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 C   1 
ATOM   1740 O O   . LEU A-2 1 52  ? -73.039 24.429 -10.518 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 O   1 
ATOM   1741 C CB  . LEU A-2 1 52  ? -74.473 27.108 -9.982  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1742 C CG  . LEU A-2 1 52  ? -75.223 28.390 -10.356 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1743 C CD1 . LEU A-2 1 52  ? -74.622 29.585 -9.613  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1744 C CD2 . LEU A-2 1 52  ? -75.143 28.580 -11.864 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1745 N N   . VAL A-2 1 53  ? -74.775 23.919 -9.173  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 N   1 
ATOM   1746 C CA  . VAL A-2 1 53  ? -74.153 22.739 -8.581  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1747 C C   . VAL A-2 1 53  ? -75.236 21.690 -8.331  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 C   1 
ATOM   1748 O O   . VAL A-2 1 53  ? -76.409 22.030 -8.191  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 O   1 
ATOM   1749 C CB  . VAL A-2 1 53  ? -73.463 23.068 -7.224  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1750 C CG1 . VAL A-2 1 53  ? -72.440 24.189 -7.413  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1751 C CG2 . VAL A-2 1 53  ? -74.506 23.450 -6.182  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1752 N N   . THR A-2 1 54  ? -74.845 20.418 -8.302  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 N   1 
ATOM   1753 C CA  . THR A-2 1 54  ? -75.777 19.322 -8.036  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 CA  1 
ATOM   1754 C C   . THR A-2 1 54  ? -75.164 18.424 -6.974  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 C   1 
ATOM   1755 O O   . THR A-2 1 54  ? -74.030 18.648 -6.554  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 O   1 
ATOM   1756 C CB  . THR A-2 1 54  ? -76.071 18.462 -9.293  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 CB  1 
ATOM   1757 O OG1 . THR A-2 1 54  ? -74.848 17.967 -9.853  1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1758 C CG2 . THR A-2 1 54  ? -76.806 19.279 -10.331 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 54  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1759 N N   . CYS A-2 1 55  ? -75.914 17.417 -6.541  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A-2 N   1 
ATOM   1760 C CA  . CYS A-2 1 55  ? -75.433 16.483 -5.528  1.00 67.22  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A-2 CA  1 
ATOM   1761 C C   . CYS A-2 1 55  ? -75.336 15.062 -6.051  1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A-2 C   1 
ATOM   1762 O O   . CYS A-2 1 55  ? -76.130 14.642 -6.894  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A-2 O   1 
ATOM   1763 C CB  . CYS A-2 1 55  ? -76.352 16.492 -4.315  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A-2 CB  1 
ATOM   1764 S SG  . CYS A-2 1 55  ? -76.173 17.930 -3.297  1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 55  CYS A-2 SG  1 
ATOM   1765 N N   . VAL A-2 1 56  ? -74.359 14.328 -5.531  1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 N   1 
ATOM   1766 C CA  . VAL A-2 1 56  ? -74.132 12.940 -5.918  1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1767 C C   . VAL A-2 1 56  ? -73.863 12.122 -4.655  1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 C   1 
ATOM   1768 O O   . VAL A-2 1 56  ? -73.627 12.683 -3.583  1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 O   1 
ATOM   1769 C CB  . VAL A-2 1 56  ? -72.918 12.827 -6.864  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1770 C CG1 . VAL A-2 1 56  ? -72.788 11.406 -7.383  1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1771 C CG2 . VAL A-2 1 56  ? -73.069 13.809 -8.016  1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 56  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1772 N N   . LEU A-2 1 57  ? -73.894 10.799 -4.780  1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 N   1 
ATOM   1773 C CA  . LEU A-2 1 57  ? -73.654 9.923  -3.635  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1774 C C   . LEU A-2 1 57  ? -72.299 9.226  -3.696  1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 C   1 
ATOM   1775 O O   . LEU A-2 1 57  ? -71.383 9.564  -2.944  1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 O   1 
ATOM   1776 C CB  . LEU A-2 1 57  ? -74.763 8.875  -3.532  1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1777 C CG  . LEU A-2 1 57  ? -76.171 9.425  -3.303  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1778 C CD1 . LEU A-2 1 57  ? -77.163 8.270  -3.279  1.00 85.72  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1779 C CD2 . LEU A-2 1 57  ? -76.219 10.215 -1.996  1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1780 N N   . GLU A-2 1 58  ? -72.178 8.249  -4.590  1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 N   1 
ATOM   1781 C CA  . GLU A-2 1 58  ? -70.936 7.495  -4.742  1.00 87.05  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1782 C C   . GLU A-2 1 58  ? -70.690 6.620  -3.514  1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 C   1 
ATOM   1783 O O   . GLU A-2 1 58  ? -70.279 5.464  -3.626  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 O   1 
ATOM   1784 C CB  . GLU A-2 1 58  ? -69.760 8.454  -4.930  1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1785 C CG  . GLU A-2 1 58  ? -70.033 9.572  -5.914  1.00 88.84  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1786 C CD  . GLU A-2 1 58  ? -68.840 10.485 -6.084  1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1787 O OE1 . GLU A-2 1 58  ? -68.310 10.965 -5.057  1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1788 O OE2 . GLU A-2 1 58  ? -68.438 10.727 -7.244  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 58  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1789 N N   . VAL A-2 1 68  ? -71.638 14.419 -1.885  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 N   1 
ATOM   1790 C CA  . VAL A-2 1 68  ? -70.672 15.000 -2.812  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1791 C C   . VAL A-2 1 68  ? -71.264 16.035 -3.772  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 C   1 
ATOM   1792 O O   . VAL A-2 1 68  ? -72.165 15.731 -4.551  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 O   1 
ATOM   1793 C CB  . VAL A-2 1 68  ? -69.990 13.913 -3.664  1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1794 C CG1 . VAL A-2 1 68  ? -69.221 14.561 -4.802  1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1795 C CG2 . VAL A-2 1 68  ? -69.044 13.093 -2.801  1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1796 N N   . TYR A-2 1 69  ? -70.745 17.257 -3.717  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 N   1 
ATOM   1797 C CA  . TYR A-2 1 69  ? -71.218 18.309 -4.604  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1798 C C   . TYR A-2 1 69  ? -70.439 18.268 -5.907  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 C   1 
ATOM   1799 O O   . TYR A-2 1 69  ? -69.268 17.895 -5.930  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 O   1 
ATOM   1800 C CB  . TYR A-2 1 69  ? -71.057 19.684 -3.956  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1801 C CG  . TYR A-2 1 69  ? -72.012 19.935 -2.818  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1802 C CD1 . TYR A-2 1 69  ? -71.640 19.680 -1.500  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1803 C CD2 . TYR A-2 1 69  ? -73.300 20.405 -3.062  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1804 C CE1 . TYR A-2 1 69  ? -72.528 19.889 -0.454  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1805 C CE2 . TYR A-2 1 69  ? -74.197 20.616 -2.025  1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1806 C CZ  . TYR A-2 1 69  ? -73.805 20.357 -0.722  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1807 O OH  . TYR A-2 1 69  ? -74.691 20.569 0.315   1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1808 N N   . SER A-2 1 70  ? -71.095 18.651 -6.993  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 N   1 
ATOM   1809 C CA  . SER A-2 1 70  ? -70.462 18.654 -8.301  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 CA  1 
ATOM   1810 C C   . SER A-2 1 70  ? -70.903 19.893 -9.074  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 C   1 
ATOM   1811 O O   . SER A-2 1 70  ? -72.048 20.327 -8.947  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 O   1 
ATOM   1812 C CB  . SER A-2 1 70  ? -70.868 17.393 -9.063  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 CB  1 
ATOM   1813 O OG  . SER A-2 1 70  ? -70.238 17.345 -10.326 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 70  SER A-2 OG  1 
ATOM   1814 N N   . ILE A-2 1 71  ? -70.005 20.466 -9.869  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   1 
ATOM   1815 C CA  . ILE A-2 1 71  ? -70.356 21.654 -10.651 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1816 C C   . ILE A-2 1 71  ? -71.145 21.238 -11.896 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   1 
ATOM   1817 O O   . ILE A-2 1 71  ? -70.866 20.192 -12.483 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   1 
ATOM   1818 C CB  . ILE A-2 1 71  ? -69.097 22.425 -11.094 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1819 C CG1 . ILE A-2 1 71  ? -69.490 23.818 -11.596 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1820 C CG2 . ILE A-2 1 71  ? -68.358 21.653 -12.189 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1821 C CD1 . ILE A-2 1 71  ? -68.304 24.695 -11.970 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1822 N N   . THR A-2 1 72  ? -72.136 22.037 -12.290 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 N   1 
ATOM   1823 C CA  . THR A-2 1 72  ? -72.933 21.716 -13.479 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CA  1 
ATOM   1824 C C   . THR A-2 1 72  ? -72.471 22.569 -14.647 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 C   1 
ATOM   1825 O O   . THR A-2 1 72  ? -71.655 23.469 -14.473 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 O   1 
ATOM   1826 C CB  . THR A-2 1 72  ? -74.424 22.004 -13.270 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CB  1 
ATOM   1827 O OG1 . THR A-2 1 72  ? -74.613 23.413 -13.065 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1828 C CG2 . THR A-2 1 72  ? -74.959 21.227 -12.074 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1829 N N   . GLN A-2 1 73  ? -72.989 22.286 -15.835 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 N   1 
ATOM   1830 C CA  . GLN A-2 1 73  ? -72.611 23.058 -17.011 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1831 C C   . GLN A-2 1 73  ? -72.953 24.527 -16.788 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 C   1 
ATOM   1832 O O   . GLN A-2 1 73  ? -72.217 25.419 -17.222 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 O   1 
ATOM   1833 C CB  . GLN A-2 1 73  ? -73.340 22.547 -18.255 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1834 C CG  . GLN A-2 1 73  ? -73.035 23.365 -19.504 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1835 C CD  . GLN A-2 1 73  ? -71.535 23.445 -19.774 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1836 O OE1 . GLN A-2 1 73  ? -70.789 22.544 -19.400 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1837 N NE2 . GLN A-2 1 73  ? -71.093 24.511 -20.433 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 73  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1838 N N   . ALA A-2 1 74  ? -74.071 24.779 -16.110 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 N   1 
ATOM   1839 C CA  . ALA A-2 1 74  ? -74.489 26.151 -15.822 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1840 C C   . ALA A-2 1 74  ? -73.452 26.766 -14.887 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 C   1 
ATOM   1841 O O   . ALA A-2 1 74  ? -73.042 27.914 -15.058 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 O   1 
ATOM   1842 C CB  . ALA A-2 1 74  ? -75.861 26.163 -15.159 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 74  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1843 N N   . GLY A-2 1 75  ? -73.035 25.985 -13.893 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 N   1 
ATOM   1844 C CA  . GLY A-2 1 75  ? -72.026 26.457 -12.961 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1845 C C   . GLY A-2 1 75  ? -70.747 26.777 -13.725 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 C   1 
ATOM   1846 O O   . GLY A-2 1 75  ? -70.105 27.801 -13.489 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A-2 O   1 
ATOM   1847 N N   . ARG A-2 1 76  ? -70.378 25.912 -14.662 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 N   1 
ATOM   1848 C CA  . ARG A-2 1 76  ? -69.166 26.139 -15.441 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1849 C C   . ARG A-2 1 76  ? -69.298 27.386 -16.309 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 C   1 
ATOM   1850 O O   . ARG A-2 1 76  ? -68.348 28.163 -16.462 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 O   1 
ATOM   1851 C CB  . ARG A-2 1 76  ? -68.846 24.912 -16.311 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1852 C CG  . ARG A-2 1 76  ? -68.320 23.705 -15.515 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1853 C CD  . ARG A-2 1 76  ? -67.709 22.640 -16.427 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1854 N NE  . ARG A-2 1 76  ? -68.721 21.872 -17.148 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1855 C CZ  . ARG A-2 1 76  ? -69.434 20.881 -16.619 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1856 N NH1 . ARG A-2 1 76  ? -69.247 20.520 -15.357 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1857 N NH2 . ARG A-2 1 76  ? -70.353 20.261 -17.350 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1858 N N   . SER A-2 1 77  ? -70.486 27.588 -16.858 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 N   1 
ATOM   1859 C CA  . SER A-2 1 77  ? -70.734 28.743 -17.704 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CA  1 
ATOM   1860 C C   . SER A-2 1 77  ? -70.638 30.036 -16.890 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 C   1 
ATOM   1861 O O   . SER A-2 1 77  ? -70.051 31.016 -17.339 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 O   1 
ATOM   1862 C CB  . SER A-2 1 77  ? -72.114 28.618 -18.361 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CB  1 
ATOM   1863 O OG  . SER A-2 1 77  ? -72.412 29.758 -19.139 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 OG  1 
ATOM   1864 N N   . ALA A-2 1 78  ? -71.202 30.036 -15.686 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N   1 
ATOM   1865 C CA  . ALA A-2 1 78  ? -71.164 31.221 -14.829 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1866 C C   . ALA A-2 1 78  ? -69.736 31.544 -14.375 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C   1 
ATOM   1867 O O   . ALA A-2 1 78  ? -69.366 32.714 -14.257 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O   1 
ATOM   1868 C CB  . ALA A-2 1 78  ? -72.066 31.018 -13.601 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1869 N N   . LEU A-2 1 79  ? -68.947 30.506 -14.110 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 N   1 
ATOM   1870 C CA  . LEU A-2 1 79  ? -67.563 30.697 -13.678 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1871 C C   . LEU A-2 1 79  ? -66.788 31.351 -14.823 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 C   1 
ATOM   1872 O O   . LEU A-2 1 79  ? -66.019 32.285 -14.611 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 O   1 
ATOM   1873 C CB  . LEU A-2 1 79  ? -66.921 29.350 -13.302 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1874 C CG  . LEU A-2 1 79  ? -65.479 29.365 -12.785 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1875 C CD1 . LEU A-2 1 79  ? -65.397 30.142 -11.469 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1876 C CD2 . LEU A-2 1 79  ? -64.996 27.933 -12.589 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1877 N N   . GLY A-2 1 80  ? -67.001 30.858 -16.040 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 N   1 
ATOM   1878 C CA  . GLY A-2 1 80  ? -66.319 31.419 -17.195 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1879 C C   . GLY A-2 1 80  ? -66.705 32.866 -17.445 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 C   1 
ATOM   1880 O O   . GLY A-2 1 80  ? -65.855 33.692 -17.748 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 80  GLY A-2 O   1 
ATOM   1881 N N   . GLU A-2 1 81  ? -67.990 33.170 -17.304 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1882 C CA  . GLU A-2 1 81  ? -68.512 34.515 -17.516 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1883 C C   . GLU A-2 1 81  ? -67.915 35.473 -16.497 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1884 O O   . GLU A-2 1 81  ? -67.558 36.607 -16.814 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1885 C CB  . GLU A-2 1 81  ? -70.027 34.475 -17.372 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1886 C CG  . GLU A-2 1 81  ? -70.754 35.772 -17.623 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1887 C CD  . GLU A-2 1 81  ? -72.264 35.601 -17.486 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1888 O OE1 . GLU A-2 1 81  ? -72.818 34.681 -18.132 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1889 O OE2 . GLU A-2 1 81  ? -72.895 36.373 -16.729 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1890 N N   . TRP A-2 1 82  ? -67.819 35.005 -15.262 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 N   1 
ATOM   1891 C CA  . TRP A-2 1 82  ? -67.252 35.798 -14.183 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1892 C C   . TRP A-2 1 82  ? -65.802 36.115 -14.524 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 C   1 
ATOM   1893 O O   . TRP A-2 1 82  ? -65.363 37.264 -14.460 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 O   1 
ATOM   1894 C CB  . TRP A-2 1 82  ? -67.312 34.992 -12.891 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1895 C CG  . TRP A-2 1 82  ? -66.511 35.537 -11.758 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1896 C CD1 . TRP A-2 1 82  ? -66.750 36.685 -11.058 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1897 C CD2 . TRP A-2 1 82  ? -65.380 34.916 -11.142 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1898 N NE1 . TRP A-2 1 82  ? -65.839 36.812 -10.029 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1899 C CE2 . TRP A-2 1 82  ? -64.989 35.738 -10.059 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1900 C CE3 . TRP A-2 1 82  ? -64.666 33.738 -11.391 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1901 C CZ2 . TRP A-2 1 82  ? -63.903 35.423 -9.233  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1902 C CZ3 . TRP A-2 1 82  ? -63.586 33.424 -10.568 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1903 C CH2 . TRP A-2 1 82  ? -63.219 34.265 -9.498  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 82  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1904 N N   . PHE A-2 1 83  ? -65.082 35.068 -14.901 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 N   1 
ATOM   1905 C CA  . PHE A-2 1 83  ? -63.672 35.141 -15.245 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1906 C C   . PHE A-2 1 83  ? -63.361 36.117 -16.367 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 C   1 
ATOM   1907 O O   . PHE A-2 1 83  ? -62.368 36.835 -16.303 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 O   1 
ATOM   1908 C CB  . PHE A-2 1 83  ? -63.176 33.753 -15.647 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1909 C CG  . PHE A-2 1 83  ? -61.683 33.624 -15.675 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1910 C CD1 . PHE A-2 1 83  ? -60.978 33.365 -14.506 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1911 C CD2 . PHE A-2 1 83  ? -60.981 33.776 -16.863 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1912 C CE1 . PHE A-2 1 83  ? -59.596 33.247 -14.518 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1913 C CE2 . PHE A-2 1 83  ? -59.595 33.661 -16.886 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1914 C CZ  . PHE A-2 1 83  ? -58.901 33.399 -15.706 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1915 N N   . ASP A-2 1 84  ? -64.197 36.132 -17.399 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 N   1 
ATOM   1916 C CA  . ASP A-2 1 84  ? -63.978 37.016 -18.538 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1917 C C   . ASP A-2 1 84  ? -64.229 38.475 -18.210 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 C   1 
ATOM   1918 O O   . ASP A-2 1 84  ? -63.604 39.357 -18.796 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 O   1 
ATOM   1919 C CB  . ASP A-2 1 84  ? -64.864 36.612 -19.722 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1920 C CG  . ASP A-2 1 84  ? -64.533 35.232 -20.252 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1921 O OD1 . ASP A-2 1 84  ? -63.330 34.913 -20.360 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1922 O OD2 . ASP A-2 1 84  ? -65.472 34.469 -20.572 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 84  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1923 N N   . GLN A-2 1 85  ? -65.148 38.731 -17.286 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 N   1 
ATOM   1924 C CA  . GLN A-2 1 85  ? -65.457 40.101 -16.899 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1925 C C   . GLN A-2 1 85  ? -64.225 40.776 -16.321 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 C   1 
ATOM   1926 O O   . GLN A-2 1 85  ? -63.486 40.186 -15.532 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 O   1 
ATOM   1927 C CB  . GLN A-2 1 85  ? -66.578 40.142 -15.863 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1928 C CG  . GLN A-2 1 85  ? -67.913 39.653 -16.369 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1929 C CD  . GLN A-2 1 85  ? -69.011 39.872 -15.359 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1930 O OE1 . GLN A-2 1 85  ? -68.926 39.407 -14.220 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1931 N NE2 . GLN A-2 1 85  ? -70.053 40.587 -15.768 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1932 N N   . PRO A-2 1 86  ? -63.990 42.035 -16.705 1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 N   1 
ATOM   1933 C CA  . PRO A-2 1 86  ? -62.830 42.763 -16.203 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1934 C C   . PRO A-2 1 86  ? -62.926 42.968 -14.704 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 C   1 
ATOM   1935 O O   . PRO A-2 1 86  ? -63.985 43.293 -14.173 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 O   1 
ATOM   1936 C CB  . PRO A-2 1 86  ? -62.895 44.073 -16.974 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1937 C CG  . PRO A-2 1 86  ? -64.368 44.299 -17.080 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1938 C CD  . PRO A-2 1 86  ? -64.871 42.928 -17.479 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1939 N N   . THR A-2 1 87  ? -61.816 42.744 -14.023 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1940 C CA  . THR A-2 1 87  ? -61.759 42.932 -12.587 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1941 C C   . THR A-2 1 87  ? -60.902 44.174 -12.376 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1942 O O   . THR A-2 1 87  ? -59.795 44.268 -12.906 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1943 C CB  . THR A-2 1 87  ? -61.122 41.709 -11.901 1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1944 O OG1 . THR A-2 1 87  ? -60.691 42.068 -10.584 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1945 C CG2 . THR A-2 1 87  ? -59.941 41.200 -12.708 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1946 N N   . ALA A-2 1 88  ? -61.418 45.142 -11.630 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A-2 N   1 
ATOM   1947 C CA  . ALA A-2 1 88  ? -60.667 46.369 -11.395 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1948 C C   . ALA A-2 1 88  ? -60.456 46.662 -9.914  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A-2 C   1 
ATOM   1949 O O   . ALA A-2 1 88  ? -61.066 46.032 -9.050  1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A-2 O   1 
ATOM   1950 C CB  . ALA A-2 1 88  ? -61.373 47.544 -12.064 1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 88  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1951 N N   . HIS A-2 1 89  ? -59.581 47.624 -9.636  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 N   1 
ATOM   1952 C CA  . HIS A-2 1 89  ? -59.282 48.019 -8.265  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1953 C C   . HIS A-2 1 89  ? -60.487 48.677 -7.609  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 C   1 
ATOM   1954 O O   . HIS A-2 1 89  ? -61.182 49.477 -8.228  1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 O   1 
ATOM   1955 C CB  . HIS A-2 1 89  ? -58.100 48.990 -8.242  1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1956 C CG  . HIS A-2 1 89  ? -56.766 48.318 -8.143  1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1957 N ND1 . HIS A-2 1 89  ? -56.385 47.584 -7.039  1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1958 C CD2 . HIS A-2 1 89  ? -55.717 48.284 -9.000  1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1959 C CE1 . HIS A-2 1 89  ? -55.159 47.128 -7.220  1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1960 N NE2 . HIS A-2 1 89  ? -54.731 47.539 -8.401  1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 89  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1961 N N   . PRO A-2 1 90  ? -60.761 48.333 -6.344  1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 N   1 
ATOM   1962 C CA  . PRO A-2 1 90  ? -61.900 48.924 -5.634  1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1963 C C   . PRO A-2 1 90  ? -61.671 50.424 -5.463  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 C   1 
ATOM   1964 O O   . PRO A-2 1 90  ? -60.538 50.857 -5.252  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 O   1 
ATOM   1965 C CB  . PRO A-2 1 90  ? -61.893 48.189 -4.296  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1966 C CG  . PRO A-2 1 90  ? -61.263 46.864 -4.633  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1967 C CD  . PRO A-2 1 90  ? -60.131 47.275 -5.536  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1968 N N   . THR A-2 1 91  ? -62.740 51.209 -5.558  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 N   1 
ATOM   1969 C CA  . THR A-2 1 91  ? -62.639 52.656 -5.416  1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 CA  1 
ATOM   1970 C C   . THR A-2 1 91  ? -61.952 53.004 -4.102  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 C   1 
ATOM   1971 O O   . THR A-2 1 91  ? -62.216 52.388 -3.069  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 O   1 
ATOM   1972 C CB  . THR A-2 1 91  ? -64.036 53.316 -5.453  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 CB  1 
ATOM   1973 O OG1 . THR A-2 1 91  ? -64.704 52.948 -6.667  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1974 C CG2 . THR A-2 1 91  ? -63.917 54.840 -5.391  1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 91  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1975 N N   . VAL A-2 1 92  ? -61.068 53.993 -4.146  1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 N   1 
ATOM   1976 C CA  . VAL A-2 1 92  ? -60.337 54.401 -2.960  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1977 C C   . VAL A-2 1 92  ? -61.160 55.280 -2.026  1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 C   1 
ATOM   1978 O O   . VAL A-2 1 92  ? -61.576 56.382 -2.386  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 O   1 
ATOM   1979 C CB  . VAL A-2 1 92  ? -59.054 55.177 -3.329  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1980 C CG1 . VAL A-2 1 92  ? -58.243 55.449 -2.073  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1981 C CG2 . VAL A-2 1 92  ? -58.232 54.393 -4.353  1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1982 N N   . ARG A-2 1 93  ? -61.393 54.772 -0.825  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 N   1 
ATOM   1983 C CA  . ARG A-2 1 93  ? -62.128 55.484 0.209   1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1984 C C   . ARG A-2 1 93  ? -61.509 54.948 1.492   1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 C   1 
ATOM   1985 O O   . ARG A-2 1 93  ? -62.114 54.140 2.196   1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 O   1 
ATOM   1986 C CB  . ARG A-2 1 93  ? -63.624 55.142 0.164   1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1987 C CG  . ARG A-2 1 93  ? -64.385 55.621 -1.084  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1988 C CD  . ARG A-2 1 93  ? -65.834 55.131 -1.031  1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1989 N NE  . ARG A-2 1 93  ? -66.506 55.149 -2.330  1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1990 C CZ  . ARG A-2 1 93  ? -66.841 56.256 -2.978  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1991 N NH1 . ARG A-2 1 93  ? -66.564 57.436 -2.444  1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1992 N NH2 . ARG A-2 1 93  ? -67.456 56.183 -4.151  1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 93  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1993 N N   . ASP A-2 1 94  ? -60.295 55.397 1.790   1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 N   1 
ATOM   1994 C CA  . ASP A-2 1 94  ? -59.588 54.918 2.965   1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1995 C C   . ASP A-2 1 94  ? -60.003 55.535 4.292   1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 C   1 
ATOM   1996 O O   . ASP A-2 1 94  ? -59.759 56.715 4.563   1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 O   1 
ATOM   1997 C CB  . ASP A-2 1 94  ? -58.085 55.090 2.775   1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1998 C CG  . ASP A-2 1 94  ? -57.296 54.446 3.886   1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1999 O OD1 . ASP A-2 1 94  ? -56.756 55.164 4.743   1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2000 O OD2 . ASP A-2 1 94  ? -57.226 53.205 3.908   1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2001 N N   . GLU A-2 1 95  ? -60.600 54.702 5.136   1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 N   1 
ATOM   2002 C CA  . GLU A-2 1 95  ? -61.070 55.133 6.442   1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2003 C C   . GLU A-2 1 95  ? -59.941 55.602 7.353   1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 C   1 
ATOM   2004 O O   . GLU A-2 1 95  ? -60.105 56.548 8.118   1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 O   1 
ATOM   2005 C CB  . GLU A-2 1 95  ? -61.837 53.998 7.121   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2006 C CG  . GLU A-2 1 95  ? -62.688 54.464 8.286   1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2007 C CD  . GLU A-2 1 95  ? -63.926 55.225 7.839   1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2008 O OE1 . GLU A-2 1 95  ? -63.999 55.621 6.655   1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2009 O OE2 . GLU A-2 1 95  ? -64.825 55.431 8.681   1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 95  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2010 N N   . PHE A-2 1 96  ? -58.794 54.943 7.284   1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 N   1 
ATOM   2011 C CA  . PHE A-2 1 96  ? -57.673 55.339 8.129   1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2012 C C   . PHE A-2 1 96  ? -57.171 56.716 7.748   1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 C   1 
ATOM   2013 O O   . PHE A-2 1 96  ? -56.825 57.526 8.609   1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 O   1 
ATOM   2014 C CB  . PHE A-2 1 96  ? -56.533 54.331 8.007   1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2015 C CG  . PHE A-2 1 96  ? -56.873 52.985 8.557   1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2016 C CD1 . PHE A-2 1 96  ? -57.085 51.903 7.707   1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2017 C CD2 . PHE A-2 1 96  ? -57.000 52.805 9.928   1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2018 C CE1 . PHE A-2 1 96  ? -57.425 50.659 8.215   1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2019 C CE2 . PHE A-2 1 96  ? -57.341 51.567 10.453  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2020 C CZ  . PHE A-2 1 96  ? -57.553 50.489 9.595   1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 96  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2021 N N   . SER A-2 1 97  ? -57.129 56.979 6.447   1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 N   1 
ATOM   2022 C CA  . SER A-2 1 97  ? -56.674 58.271 5.954   1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CA  1 
ATOM   2023 C C   . SER A-2 1 97  ? -57.699 59.323 6.344   1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 C   1 
ATOM   2024 O O   . SER A-2 1 97  ? -57.342 60.417 6.778   1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 O   1 
ATOM   2025 C CB  . SER A-2 1 97  ? -56.515 58.244 4.436   1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CB  1 
ATOM   2026 O OG  . SER A-2 1 97  ? -55.466 57.364 4.061   1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 OG  1 
ATOM   2027 N N   . ALA A-2 1 98  ? -58.973 58.978 6.190   1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 N   1 
ATOM   2028 C CA  . ALA A-2 1 98  ? -60.051 59.887 6.542   1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2029 C C   . ALA A-2 1 98  ? -59.959 60.288 8.021   1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 C   1 
ATOM   2030 O O   . ALA A-2 1 98  ? -60.124 61.448 8.358   1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 O   1 
ATOM   2031 C CB  . ALA A-2 1 98  ? -61.393 59.228 6.253   1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2032 N N   . LYS A-2 1 99  ? -59.686 59.327 8.898   1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 N   1 
ATOM   2033 C CA  . LYS A-2 1 99  ? -59.562 59.625 10.321  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2034 C C   . LYS A-2 1 99  ? -58.307 60.467 10.560  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 C   1 
ATOM   2035 O O   . LYS A-2 1 99  ? -58.314 61.396 11.363  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 O   1 
ATOM   2036 C CB  . LYS A-2 1 99  ? -59.459 58.332 11.138  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2037 C CG  . LYS A-2 1 99  ? -60.710 57.456 11.153  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2038 C CD  . LYS A-2 1 99  ? -61.811 58.029 12.014  1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2039 C CE  . LYS A-2 1 99  ? -63.024 57.079 12.093  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2040 N NZ  . LYS A-2 1 99  ? -62.787 55.878 12.950  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2041 N N   . LEU A-2 1 100 ? -57.225 60.132 9.868   1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 N   1 
ATOM   2042 C CA  . LEU A-2 1 100 ? -55.972 60.864 10.023  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2043 C C   . LEU A-2 1 100 ? -56.204 62.348 9.768   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 C   1 
ATOM   2044 O O   . LEU A-2 1 100 ? -55.787 63.193 10.551  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 O   1 
ATOM   2045 C CB  . LEU A-2 1 100 ? -54.927 60.346 9.035   1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2046 C CG  . LEU A-2 1 100 ? -53.449 60.235 9.429   1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2047 C CD1 . LEU A-2 1 100 ? -52.634 60.626 8.219   1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2048 C CD2 . LEU A-2 1 100 ? -53.085 61.115 10.623  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2049 N N   . MET A-2 1 101 ? -56.878 62.672 8.673   1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 N   1 
ATOM   2050 C CA  . MET A-2 1 101 ? -57.121 64.072 8.367   1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 CA  1 
ATOM   2051 C C   . MET A-2 1 101 ? -57.914 64.788 9.450   1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 C   1 
ATOM   2052 O O   . MET A-2 1 101 ? -57.754 65.985 9.650   1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 O   1 
ATOM   2053 C CB  . MET A-2 1 101 ? -57.842 64.215 7.025   1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 CB  1 
ATOM   2054 C CG  . MET A-2 1 101 ? -56.993 63.823 5.818   1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 CG  1 
ATOM   2055 S SD  . MET A-2 1 101 ? -55.328 64.569 5.808   1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 SD  1 
ATOM   2056 C CE  . MET A-2 1 101 ? -55.703 66.286 6.039   1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 101 MET A-2 CE  1 
ATOM   2057 N N   . ALA A-2 1 102 ? -58.775 64.063 10.148  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N   1 
ATOM   2058 C CA  . ALA A-2 1 102 ? -59.573 64.680 11.195  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2059 C C   . ALA A-2 1 102 ? -58.722 64.925 12.428  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C   1 
ATOM   2060 O O   . ALA A-2 1 102 ? -59.179 65.545 13.385  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O   1 
ATOM   2061 C CB  . ALA A-2 1 102 ? -60.769 63.788 11.546  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2062 N N   . CYS A-2 1 103 ? -57.485 64.441 12.418  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A-2 N   1 
ATOM   2063 C CA  . CYS A-2 1 103 ? -56.628 64.662 13.574  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A-2 CA  1 
ATOM   2064 C C   . CYS A-2 1 103 ? -56.230 66.124 13.707  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A-2 C   1 
ATOM   2065 O O   . CYS A-2 1 103 ? -55.725 66.540 14.747  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A-2 O   1 
ATOM   2066 C CB  . CYS A-2 1 103 ? -55.386 63.784 13.507  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A-2 CB  1 
ATOM   2067 S SG  . CYS A-2 1 103 ? -55.751 62.086 13.961  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 103 CYS A-2 SG  1 
ATOM   2068 N N   . SER A-2 1 104 ? -56.456 66.906 12.657  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 N   1 
ATOM   2069 C CA  . SER A-2 1 104 ? -56.126 68.323 12.718  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 CA  1 
ATOM   2070 C C   . SER A-2 1 104 ? -57.159 69.052 13.580  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 C   1 
ATOM   2071 O O   . SER A-2 1 104 ? -56.894 70.138 14.090  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 O   1 
ATOM   2072 C CB  . SER A-2 1 104 ? -56.120 68.940 11.319  1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 CB  1 
ATOM   2073 O OG  . SER A-2 1 104 ? -57.439 69.247 10.895  1.00 64.73  ? ? ? ? ? ? 104 SER A-2 OG  1 
ATOM   2074 N N   . VAL A-2 1 105 ? -58.334 68.450 13.742  1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 N   1 
ATOM   2075 C CA  . VAL A-2 1 105 ? -59.395 69.065 14.532  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2076 C C   . VAL A-2 1 105 ? -59.886 68.193 15.684  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 C   1 
ATOM   2077 O O   . VAL A-2 1 105 ? -60.739 68.613 16.459  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 O   1 
ATOM   2078 C CB  . VAL A-2 1 105 ? -60.611 69.422 13.646  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2079 C CG1 . VAL A-2 1 105 ? -60.202 70.428 12.586  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2080 C CG2 . VAL A-2 1 105 ? -61.170 68.164 12.988  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 105 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2081 N N   . GLN A-2 1 106 ? -59.355 66.981 15.793  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 N   1 
ATOM   2082 C CA  . GLN A-2 1 106 ? -59.760 66.064 16.855  1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2083 C C   . GLN A-2 1 106 ? -58.568 65.657 17.710  1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 C   1 
ATOM   2084 O O   . GLN A-2 1 106 ? -57.418 65.780 17.287  1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 O   1 
ATOM   2085 C CB  . GLN A-2 1 106 ? -60.380 64.797 16.256  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2086 C CG  . GLN A-2 1 106 ? -61.595 65.018 15.369  1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2087 C CD  . GLN A-2 1 106 ? -62.866 65.269 16.155  1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2088 O OE1 . GLN A-2 1 106 ? -62.996 66.272 16.853  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2089 N NE2 . GLN A-2 1 106 ? -63.814 64.352 16.045  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2090 N N   . SER A-2 1 107 ? -58.845 65.174 18.916  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 N   1 
ATOM   2091 C CA  . SER A-2 1 107 ? -57.785 64.721 19.806  1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CA  1 
ATOM   2092 C C   . SER A-2 1 107 ? -57.204 63.489 19.134  1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 C   1 
ATOM   2093 O O   . SER A-2 1 107 ? -57.899 62.493 18.961  1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 O   1 
ATOM   2094 C CB  . SER A-2 1 107 ? -58.360 64.350 21.176  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CB  1 
ATOM   2095 O OG  . SER A-2 1 107 ? -59.355 63.345 21.058  1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 OG  1 
ATOM   2096 N N   . ALA A-2 1 108 ? -55.935 63.563 18.748  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 N   1 
ATOM   2097 C CA  . ALA A-2 1 108 ? -55.277 62.455 18.064  1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2098 C C   . ALA A-2 1 108 ? -55.071 61.222 18.938  1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 C   1 
ATOM   2099 O O   . ALA A-2 1 108 ? -54.633 60.178 18.454  1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 O   1 
ATOM   2100 C CB  . ALA A-2 1 108 ? -53.939 62.925 17.501  1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2101 N N   . GLU A-2 1 109 ? -55.399 61.351 20.219  1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 N   1 
ATOM   2102 C CA  . GLU A-2 1 109 ? -55.242 60.272 21.194  1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2103 C C   . GLU A-2 1 109 ? -55.953 58.973 20.815  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 C   1 
ATOM   2104 O O   . GLU A-2 1 109 ? -55.310 57.940 20.634  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 O   1 
ATOM   2105 C CB  . GLU A-2 1 109 ? -55.744 60.739 22.562  1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2106 C CG  . GLU A-2 1 109 ? -55.908 62.253 22.667  1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2107 C CD  . GLU A-2 1 109 ? -56.828 62.668 23.804  1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2108 O OE1 . GLU A-2 1 109 ? -58.016 62.272 23.792  1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2109 O OE2 . GLU A-2 1 109 ? -56.361 63.392 24.709  1.00 86.67  ? ? ? ? ? ? 109 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2110 N N   . PRO A-2 1 110 ? -57.294 59.007 20.695  1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 N   1 
ATOM   2111 C CA  . PRO A-2 1 110 ? -58.064 57.811 20.339  1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2112 C C   . PRO A-2 1 110 ? -57.562 57.151 19.064  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 C   1 
ATOM   2113 O O   . PRO A-2 1 110 ? -57.426 55.934 19.000  1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 O   1 
ATOM   2114 C CB  . PRO A-2 1 110 ? -59.486 58.348 20.165  1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2115 C CG  . PRO A-2 1 110 ? -59.523 59.516 21.074  1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2116 C CD  . PRO A-2 1 110 ? -58.188 60.171 20.819  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 110 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2117 N N   . TYR A-2 1 111 ? -57.293 57.964 18.050  1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 N   1 
ATOM   2118 C CA  . TYR A-2 1 111 ? -56.827 57.445 16.776  1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2119 C C   . TYR A-2 1 111 ? -55.484 56.738 16.901  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 C   1 
ATOM   2120 O O   . TYR A-2 1 111 ? -55.329 55.599 16.462  1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 O   1 
ATOM   2121 C CB  . TYR A-2 1 111 ? -56.708 58.573 15.748  1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2122 C CG  . TYR A-2 1 111 ? -56.383 58.061 14.365  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2123 C CD1 . TYR A-2 1 111 ? -57.226 57.153 13.729  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2124 C CD2 . TYR A-2 1 111 ? -55.217 58.449 13.708  1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2125 C CE1 . TYR A-2 1 111 ? -56.919 56.641 12.477  1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2126 C CE2 . TYR A-2 1 111 ? -54.900 57.944 12.454  1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2127 C CZ  . TYR A-2 1 111 ? -55.755 57.040 11.845  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2128 O OH  . TYR A-2 1 111 ? -55.455 56.532 10.605  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 111 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2129 N N   . ARG A-2 1 112 ? -54.521 57.429 17.501  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 N   1 
ATOM   2130 C CA  . ARG A-2 1 112 ? -53.179 56.899 17.689  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2131 C C   . ARG A-2 1 112 ? -53.180 55.527 18.346  1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 C   1 
ATOM   2132 O O   . ARG A-2 1 112 ? -52.379 54.664 17.995  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 O   1 
ATOM   2133 C CB  . ARG A-2 1 112 ? -52.356 57.864 18.536  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2134 C CG  . ARG A-2 1 112 ? -50.887 57.535 18.579  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2135 C CD  . ARG A-2 1 112 ? -50.085 58.656 19.225  1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2136 N NE  . ARG A-2 1 112 ? -48.657 58.496 18.966  1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2137 C CZ  . ARG A-2 1 112 ? -47.943 57.439 19.344  1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2138 N NH1 . ARG A-2 1 112 ? -48.522 56.446 20.009  1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2139 N NH2 . ARG A-2 1 112 ? -46.655 57.363 19.036  1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 112 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2140 N N   . LEU A-2 1 113 ? -54.085 55.328 19.296  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 N   1 
ATOM   2141 C CA  . LEU A-2 1 113 ? -54.176 54.062 20.004  1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2142 C C   . LEU A-2 1 113 ? -54.833 52.993 19.143  1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 C   1 
ATOM   2143 O O   . LEU A-2 1 113 ? -54.440 51.828 19.175  1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 O   1 
ATOM   2144 C CB  . LEU A-2 1 113 ? -54.963 54.248 21.301  1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2145 C CG  . LEU A-2 1 113 ? -54.390 55.296 22.257  1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2146 C CD1 . LEU A-2 1 113 ? -55.323 55.446 23.450  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2147 C CD2 . LEU A-2 1 113 ? -52.989 54.891 22.709  1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2148 N N   . GLN A-2 1 114 ? -55.837 53.390 18.372  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 N   1 
ATOM   2149 C CA  . GLN A-2 1 114 ? -56.524 52.448 17.501  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2150 C C   . GLN A-2 1 114 ? -55.600 52.024 16.359  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 C   1 
ATOM   2151 O O   . GLN A-2 1 114 ? -55.692 50.909 15.852  1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 O   1 
ATOM   2152 C CB  . GLN A-2 1 114 ? -57.802 53.080 16.943  1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2153 C CG  . GLN A-2 1 114 ? -58.868 53.343 18.007  1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2154 C CD  . GLN A-2 1 114 ? -60.076 54.103 17.474  1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2155 O OE1 . GLN A-2 1 114 ? -60.717 53.686 16.506  1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2156 N NE2 . GLN A-2 1 114 ? -60.395 55.224 18.115  1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 114 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2157 N N   . LEU A-2 1 115 ? -54.702 52.921 15.965  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 N   1 
ATOM   2158 C CA  . LEU A-2 1 115 ? -53.765 52.636 14.886  1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2159 C C   . LEU A-2 1 115 ? -52.673 51.696 15.399  1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 C   1 
ATOM   2160 O O   . LEU A-2 1 115 ? -52.432 50.633 14.824  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 O   1 
ATOM   2161 C CB  . LEU A-2 1 115 ? -53.146 53.941 14.374  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2162 C CG  . LEU A-2 1 115 ? -52.371 53.907 13.055  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2163 C CD1 . LEU A-2 1 115 ? -53.276 53.439 11.927  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2164 C CD2 . LEU A-2 1 115 ? -51.835 55.292 12.750  1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 115 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2165 N N   . ALA A-2 1 116 ? -52.022 52.093 16.489  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 N   1 
ATOM   2166 C CA  . ALA A-2 1 116 ? -50.962 51.286 17.083  1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2167 C C   . ALA A-2 1 116 ? -51.475 49.876 17.340  1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 C   1 
ATOM   2168 O O   . ALA A-2 1 116 ? -50.748 48.897 17.168  1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 O   1 
ATOM   2169 C CB  . ALA A-2 1 116 ? -50.488 51.919 18.383  1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 116 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2170 N N   . GLU A-2 1 117 ? -52.735 49.775 17.744  1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 N   1 
ATOM   2171 C CA  . GLU A-2 1 117 ? -53.328 48.476 18.004  1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2172 C C   . GLU A-2 1 117 ? -53.391 47.629 16.740  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 C   1 
ATOM   2173 O O   . GLU A-2 1 117 ? -52.924 46.494 16.733  1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 O   1 
ATOM   2174 C CB  . GLU A-2 1 117 ? -54.741 48.622 18.564  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2175 C CG  . GLU A-2 1 117 ? -55.478 47.293 18.641  1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2176 C CD  . GLU A-2 1 117 ? -56.864 47.356 18.030  1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2177 O OE1 . GLU A-2 1 117 ? -57.122 48.293 17.243  1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2178 O OE2 . GLU A-2 1 117 ? -57.689 46.462 18.329  1.00 78.85  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2179 N N   . LEU A-2 1 118 ? -53.972 48.176 15.674  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   1 
ATOM   2180 C CA  . LEU A-2 1 118 ? -54.095 47.434 14.422  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2181 C C   . LEU A-2 1 118 ? -52.757 47.126 13.750  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   1 
ATOM   2182 O O   . LEU A-2 1 118 ? -52.667 46.233 12.905  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   1 
ATOM   2183 C CB  . LEU A-2 1 118 ? -55.011 48.179 13.442  1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2184 C CG  . LEU A-2 1 118 ? -56.522 47.997 13.645  1.00 68.70  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2185 C CD1 . LEU A-2 1 118 ? -57.277 48.741 12.559  1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2186 C CD2 . LEU A-2 1 118 ? -56.885 46.517 13.593  1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2187 N N   . VAL A-2 1 119 ? -51.718 47.860 14.121  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 N   1 
ATOM   2188 C CA  . VAL A-2 1 119 ? -50.414 47.613 13.540  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2189 C C   . VAL A-2 1 119 ? -49.863 46.319 14.124  1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 C   1 
ATOM   2190 O O   . VAL A-2 1 119 ? -49.334 45.474 13.400  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 O   1 
ATOM   2191 C CB  . VAL A-2 1 119 ? -49.433 48.763 13.836  1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2192 C CG1 . VAL A-2 1 119 ? -48.077 48.449 13.247  1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2193 C CG2 . VAL A-2 1 119 ? -49.956 50.054 13.240  1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2194 N N   . GLU A-2 1 120 ? -50.004 46.162 15.436  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   1 
ATOM   2195 C CA  . GLU A-2 1 120 ? -49.510 44.967 16.106  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2196 C C   . GLU A-2 1 120 ? -50.207 43.717 15.596  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   1 
ATOM   2197 O O   . GLU A-2 1 120 ? -49.570 42.684 15.392  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   1 
ATOM   2198 C CB  . GLU A-2 1 120 ? -49.676 45.098 17.621  1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2199 C CG  . GLU A-2 1 120 ? -48.763 46.153 18.233  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2200 C CD  . GLU A-2 1 120 ? -47.291 45.933 17.893  1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2201 O OE1 . GLU A-2 1 120 ? -46.781 44.816 18.140  1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2202 O OE2 . GLU A-2 1 120 ? -46.644 46.876 17.384  1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2203 N N   . GLU A-2 1 121 ? -51.514 43.806 15.385  1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2204 C CA  . GLU A-2 1 121 ? -52.255 42.669 14.865  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2205 C C   . GLU A-2 1 121 ? -51.706 42.366 13.475  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2206 O O   . GLU A-2 1 121 ? -51.422 41.214 13.145  1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2207 C CB  . GLU A-2 1 121 ? -53.738 43.003 14.764  1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2208 C CG  . GLU A-2 1 121 ? -54.413 43.247 16.097  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2209 C CD  . GLU A-2 1 121 ? -55.803 43.825 15.930  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2210 O OE1 . GLU A-2 1 121 ? -56.594 43.238 15.159  1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2211 O OE2 . GLU A-2 1 121 ? -56.103 44.864 16.564  1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2212 N N   . SER A-2 1 122 ? -51.558 43.414 12.667  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 N   1 
ATOM   2213 C CA  . SER A-2 1 122 ? -51.035 43.264 11.315  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CA  1 
ATOM   2214 C C   . SER A-2 1 122 ? -49.680 42.583 11.372  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 C   1 
ATOM   2215 O O   . SER A-2 1 122 ? -49.377 41.727 10.544  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 O   1 
ATOM   2216 C CB  . SER A-2 1 122 ? -50.892 44.626 10.637  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 CB  1 
ATOM   2217 O OG  . SER A-2 1 122 ? -52.154 45.220 10.427  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 122 SER A-2 OG  1 
ATOM   2218 N N   . ARG A-2 1 123 ? -48.867 42.964 12.352  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N   1 
ATOM   2219 C CA  . ARG A-2 1 123 ? -47.554 42.362 12.506  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2220 C C   . ARG A-2 1 123 ? -47.694 40.887 12.810  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C   1 
ATOM   2221 O O   . ARG A-2 1 123 ? -46.949 40.070 12.278  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O   1 
ATOM   2222 C CB  . ARG A-2 1 123 ? -46.762 43.048 13.616  1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2223 C CG  . ARG A-2 1 123 ? -46.193 44.393 13.203  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2224 C CD  . ARG A-2 1 123 ? -44.973 44.751 14.034  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2225 N NE  . ARG A-2 1 123 ? -44.199 45.832 13.432  1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2226 C CZ  . ARG A-2 1 123 ? -44.509 47.121 13.532  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2227 N NH1 . ARG A-2 1 123 ? -45.577 47.496 14.217  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2228 N NH2 . ARG A-2 1 123 ? -43.748 48.036 12.947  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2229 N N   . LYS A-2 1 124 ? -48.656 40.550 13.661  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 N   1 
ATOM   2230 C CA  . LYS A-2 1 124 ? -48.899 39.158 14.011  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2231 C C   . LYS A-2 1 124 ? -49.356 38.397 12.774  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 C   1 
ATOM   2232 O O   . LYS A-2 1 124 ? -48.936 37.274 12.538  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 O   1 
ATOM   2233 C CB  . LYS A-2 1 124 ? -49.987 39.037 15.086  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2234 C CG  . LYS A-2 1 124 ? -49.628 39.629 16.434  1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2235 C CD  . LYS A-2 1 124 ? -50.705 39.331 17.476  1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2236 C CE  . LYS A-2 1 124 ? -52.063 39.906 17.070  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2237 N NZ  . LYS A-2 1 124 ? -53.120 39.643 18.093  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 124 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2238 N N   . LEU A-2 1 125 ? -50.235 39.013 11.995  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2239 C CA  . LEU A-2 1 125 ? -50.750 38.381 10.790  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2240 C C   . LEU A-2 1 125 ? -49.640 38.162 9.758   1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2241 O O   . LEU A-2 1 125 ? -49.612 37.139 9.080   1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2242 C CB  . LEU A-2 1 125 ? -51.862 39.242 10.190  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2243 C CG  . LEU A-2 1 125 ? -52.736 38.591 9.120   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2244 C CD1 . LEU A-2 1 125 ? -53.386 37.328 9.684   1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2245 C CD2 . LEU A-2 1 125 ? -53.799 39.585 8.660   1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2246 N N   . VAL A-2 1 126 ? -48.722 39.116 9.641   1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 N   1 
ATOM   2247 C CA  . VAL A-2 1 126 ? -47.629 38.984 8.683   1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2248 C C   . VAL A-2 1 126 ? -46.719 37.838 9.101   1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 C   1 
ATOM   2249 O O   . VAL A-2 1 126 ? -46.283 37.042 8.270   1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 O   1 
ATOM   2250 C CB  . VAL A-2 1 126 ? -46.809 40.295 8.583   1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2251 C CG1 . VAL A-2 1 126 ? -45.495 40.049 7.856   1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2252 C CG2 . VAL A-2 1 126 ? -47.620 41.345 7.837   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 126 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2253 N N   . ALA A-2 1 127 ? -46.449 37.754 10.400  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 N   1 
ATOM   2254 C CA  . ALA A-2 1 127 ? -45.602 36.700 10.945  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2255 C C   . ALA A-2 1 127 ? -46.211 35.346 10.630  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 C   1 
ATOM   2256 O O   . ALA A-2 1 127 ? -45.515 34.415 10.222  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 O   1 
ATOM   2257 C CB  . ALA A-2 1 127 ? -45.461 36.874 12.456  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2258 N N   . HIS A-2 1 128 ? -47.521 35.251 10.825  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 N   1 
ATOM   2259 C CA  . HIS A-2 1 128 ? -48.280 34.033 10.567  1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2260 C C   . HIS A-2 1 128 ? -48.096 33.579 9.119   1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 C   1 
ATOM   2261 O O   . HIS A-2 1 128 ? -47.764 32.422 8.842   1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 O   1 
ATOM   2262 C CB  . HIS A-2 1 128 ? -49.762 34.302 10.845  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2263 C CG  . HIS A-2 1 128 ? -50.681 33.216 10.376  1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2264 N ND1 . HIS A-2 1 128 ? -50.678 31.949 10.918  1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2265 C CD2 . HIS A-2 1 128 ? -51.648 33.216 9.427   1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2266 C CE1 . HIS A-2 1 128 ? -51.603 31.215 10.324  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2267 N NE2 . HIS A-2 1 128 ? -52.207 31.961 9.415   1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2268 N N   . TYR A-2 1 129 ? -48.313 34.508 8.197   1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 N   1 
ATOM   2269 C CA  . TYR A-2 1 129 ? -48.191 34.216 6.780   1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2270 C C   . TYR A-2 1 129 ? -46.765 33.839 6.396   1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 C   1 
ATOM   2271 O O   . TYR A-2 1 129 ? -46.557 32.958 5.575   1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 O   1 
ATOM   2272 C CB  . TYR A-2 1 129 ? -48.697 35.419 5.978   1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2273 C CG  . TYR A-2 1 129 ? -50.208 35.548 6.023   1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2274 C CD1 . TYR A-2 1 129 ? -50.838 36.791 5.905   1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2275 C CD2 . TYR A-2 1 129 ? -51.011 34.415 6.167   1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2276 C CE1 . TYR A-2 1 129 ? -52.237 36.899 5.934   1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2277 C CE2 . TYR A-2 1 129 ? -52.400 34.508 6.193   1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2278 C CZ  . TYR A-2 1 129 ? -53.006 35.749 6.078   1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2279 O OH  . TYR A-2 1 129 ? -54.383 35.820 6.106   1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 129 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2280 N N   . GLN A-2 1 130 ? -45.778 34.492 6.995   1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 N   1 
ATOM   2281 C CA  . GLN A-2 1 130 ? -44.393 34.165 6.681   1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2282 C C   . GLN A-2 1 130 ? -44.063 32.756 7.149   1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 C   1 
ATOM   2283 O O   . GLN A-2 1 130 ? -43.348 32.020 6.470   1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 O   1 
ATOM   2284 C CB  . GLN A-2 1 130 ? -43.447 35.179 7.319   1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2285 C CG  . GLN A-2 1 130 ? -43.583 36.556 6.711   1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2286 C CD  . GLN A-2 1 130 ? -42.701 37.578 7.380   1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2287 O OE1 . GLN A-2 1 130 ? -42.668 37.676 8.607   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2288 N NE2 . GLN A-2 1 130 ? -41.988 38.359 6.577   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 130 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2289 N N   . GLU A-2 1 131 ? -44.603 32.381 8.303   1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 N   1 
ATOM   2290 C CA  . GLU A-2 1 131 ? -44.388 31.045 8.848   1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2291 C C   . GLU A-2 1 131 ? -44.951 30.024 7.883   1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 C   1 
ATOM   2292 O O   . GLU A-2 1 131 ? -44.320 29.004 7.591   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 O   1 
ATOM   2293 C CB  . GLU A-2 1 131 ? -45.092 30.887 10.196  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2294 C CG  . GLU A-2 1 131 ? -44.379 31.568 11.352  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2295 C CD  . GLU A-2 1 131 ? -45.035 31.295 12.704  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2296 O OE1 . GLU A-2 1 131 ? -45.343 30.112 12.992  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2297 O OE2 . GLU A-2 1 131 ? -45.228 32.263 13.479  1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 131 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2298 N N   . ILE A-2 1 132 ? -46.151 30.301 7.390   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 N   1 
ATOM   2299 C CA  . ILE A-2 1 132 ? -46.803 29.397 6.460   1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2300 C C   . ILE A-2 1 132 ? -46.034 29.282 5.159   1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 C   1 
ATOM   2301 O O   . ILE A-2 1 132 ? -45.857 28.184 4.653   1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 O   1 
ATOM   2302 C CB  . ILE A-2 1 132 ? -48.236 29.859 6.162   1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2303 C CG1 . ILE A-2 1 132 ? -49.083 29.709 7.426   1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2304 C CG2 . ILE A-2 1 132 ? -48.817 29.051 5.001   1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2305 C CD1 . ILE A-2 1 132 ? -50.393 30.453 7.375   1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 132 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2306 N N   . GLU A-2 1 133 ? -45.563 30.407 4.626   1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 N   1 
ATOM   2307 C CA  . GLU A-2 1 133 ? -44.820 30.385 3.368   1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2308 C C   . GLU A-2 1 133 ? -43.540 29.548 3.463   1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 C   1 
ATOM   2309 O O   . GLU A-2 1 133 ? -43.272 28.714 2.601   1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 O   1 
ATOM   2310 C CB  . GLU A-2 1 133 ? -44.471 31.810 2.918   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2311 C CG  . GLU A-2 1 133 ? -43.639 31.857 1.636   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2312 C CD  . GLU A-2 1 133 ? -43.327 33.275 1.168   1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2313 O OE1 . GLU A-2 1 133 ? -43.173 34.172 2.022   1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2314 O OE2 . GLU A-2 1 133 ? -43.211 33.494 -0.057  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 133 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2315 N N   . ALA A-2 1 134 ? -42.755 29.766 4.513   1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A-2 N   1 
ATOM   2316 C CA  . ALA A-2 1 134 ? -41.512 29.018 4.687   1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2317 C C   . ALA A-2 1 134 ? -41.777 27.519 4.814   1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A-2 C   1 
ATOM   2318 O O   . ALA A-2 1 134 ? -41.037 26.693 4.277   1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A-2 O   1 
ATOM   2319 C CB  . ALA A-2 1 134 ? -40.769 29.523 5.920   1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 134 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2320 N N   . ALA A-2 1 135 ? -42.856 27.177 5.506   1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 N   1 
ATOM   2321 C CA  . ALA A-2 1 135 ? -43.217 25.787 5.743   1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2322 C C   . ALA A-2 1 135 ? -43.810 25.010 4.570   1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 C   1 
ATOM   2323 O O   . ALA A-2 1 135 ? -43.531 23.820 4.422   1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 O   1 
ATOM   2324 C CB  . ALA A-2 1 135 ? -44.157 25.708 6.937   1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 135 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2325 N N   . TYR A-2 1 136 ? -44.619 25.655 3.735   1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 N   1 
ATOM   2326 C CA  . TYR A-2 1 136 ? -45.229 24.944 2.618   1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2327 C C   . TYR A-2 1 136 ? -45.030 25.568 1.250   1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 C   1 
ATOM   2328 O O   . TYR A-2 1 136 ? -45.282 24.914 0.243   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 O   1 
ATOM   2329 C CB  . TYR A-2 1 136 ? -46.739 24.782 2.847   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2330 C CG  . TYR A-2 1 136 ? -47.099 24.229 4.199   1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2331 C CD1 . TYR A-2 1 136 ? -47.136 25.054 5.318   1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2332 C CD2 . TYR A-2 1 136 ? -47.330 22.870 4.373   1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2333 C CE1 . TYR A-2 1 136 ? -47.389 24.538 6.583   1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2334 C CE2 . TYR A-2 1 136 ? -47.581 22.338 5.637   1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2335 C CZ  . TYR A-2 1 136 ? -47.606 23.177 6.734   1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2336 O OH  . TYR A-2 1 136 ? -47.826 22.656 7.986   1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 136 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2337 N N   . TYR A-2 1 137 ? -44.593 26.820 1.200   1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 N   1 
ATOM   2338 C CA  . TYR A-2 1 137 ? -44.428 27.494 -0.090  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2339 C C   . TYR A-2 1 137 ? -43.103 28.219 -0.247  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 C   1 
ATOM   2340 O O   . TYR A-2 1 137 ? -43.040 29.254 -0.909  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 O   1 
ATOM   2341 C CB  . TYR A-2 1 137 ? -45.555 28.513 -0.298  1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2342 C CG  . TYR A-2 1 137 ? -46.955 27.971 -0.096  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2343 C CD1 . TYR A-2 1 137 ? -47.674 28.264 1.065   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2344 C CD2 . TYR A-2 1 137 ? -47.576 27.200 -1.075  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2345 C CE1 . TYR A-2 1 137 ? -48.975 27.811 1.242   1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2346 C CE2 . TYR A-2 1 137 ? -48.877 26.742 -0.906  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2347 C CZ  . TYR A-2 1 137 ? -49.573 27.055 0.257   1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2348 O OH  . TYR A-2 1 137 ? -50.874 26.631 0.419   1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 137 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2349 N N   . ALA A-2 1 138 ? -42.050 27.676 0.352   1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 N   1 
ATOM   2350 C CA  . ALA A-2 1 138 ? -40.736 28.291 0.281   1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2351 C C   . ALA A-2 1 138 ? -40.141 28.335 -1.122  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 C   1 
ATOM   2352 O O   . ALA A-2 1 138 ? -39.600 29.357 -1.524  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 O   1 
ATOM   2353 C CB  . ALA A-2 1 138 ? -39.780 27.577 1.220   1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 138 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2354 N N   . ASN A-2 1 139 ? -40.241 27.239 -1.866  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 N   1 
ATOM   2355 C CA  . ASN A-2 1 139 ? -39.671 27.183 -3.213  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2356 C C   . ASN A-2 1 139 ? -40.687 26.808 -4.292  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 C   1 
ATOM   2357 O O   . ASN A-2 1 139 ? -41.032 25.634 -4.456  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 O   1 
ATOM   2358 C CB  . ASN A-2 1 139 ? -38.524 26.173 -3.246  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2359 C CG  . ASN A-2 1 139 ? -37.751 26.209 -4.554  1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2360 O OD1 . ASN A-2 1 139 ? -36.981 25.300 -4.854  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2361 N ND2 . ASN A-2 1 139 ? -37.939 27.271 -5.327  1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 139 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2362 N N   . PRO A-2 1 140 ? -41.163 27.802 -5.061  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 N   1 
ATOM   2363 C CA  . PRO A-2 1 140 ? -42.144 27.591 -6.134  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2364 C C   . PRO A-2 1 140 ? -41.744 26.471 -7.093  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 C   1 
ATOM   2365 O O   . PRO A-2 1 140 ? -42.564 25.630 -7.473  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 O   1 
ATOM   2366 C CB  . PRO A-2 1 140 ? -42.185 28.946 -6.836  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2367 C CG  . PRO A-2 1 140 ? -41.853 29.904 -5.744  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2368 C CD  . PRO A-2 1 140 ? -40.738 29.212 -5.009  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 140 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2369 N N   . ALA A-2 1 141 ? -40.469 26.469 -7.468  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N   1 
ATOM   2370 C CA  . ALA A-2 1 141 ? -39.921 25.490 -8.395  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2371 C C   . ALA A-2 1 141 ? -40.246 24.039 -8.065  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C   1 
ATOM   2372 O O   . ALA A-2 1 141 ? -40.314 23.199 -8.959  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O   1 
ATOM   2373 C CB  . ALA A-2 1 141 ? -38.416 25.669 -8.490  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2374 N N   . VAL A-2 1 142 ? -40.454 23.741 -6.788  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 N   1 
ATOM   2375 C CA  . VAL A-2 1 142 ? -40.746 22.371 -6.378  1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2376 C C   . VAL A-2 1 142 ? -42.236 22.148 -6.122  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 C   1 
ATOM   2377 O O   . VAL A-2 1 142 ? -42.686 21.018 -5.912  1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 O   1 
ATOM   2378 C CB  . VAL A-2 1 142 ? -39.958 22.010 -5.098  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2379 C CG1 . VAL A-2 1 142 ? -40.107 20.534 -4.791  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2380 C CG2 . VAL A-2 1 142 ? -38.490 22.369 -5.276  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 142 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2381 N N   . LEU A-2 1 143 ? -42.998 23.235 -6.160  1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 N   1 
ATOM   2382 C CA  . LEU A-2 1 143 ? -44.433 23.184 -5.912  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2383 C C   . LEU A-2 1 143 ? -45.247 22.897 -7.174  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 C   1 
ATOM   2384 O O   . LEU A-2 1 143 ? -44.837 23.257 -8.277  1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 O   1 
ATOM   2385 C CB  . LEU A-2 1 143 ? -44.885 24.517 -5.315  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2386 C CG  . LEU A-2 1 143 ? -44.168 24.985 -4.051  1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2387 C CD1 . LEU A-2 1 143 ? -44.630 26.393 -3.700  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2388 C CD2 . LEU A-2 1 143 ? -44.448 24.019 -2.915  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 143 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2389 N N   . ASP A-2 1 144 ? -46.398 22.249 -7.008  1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 N   1 
ATOM   2390 C CA  . ASP A-2 1 144 ? -47.273 21.956 -8.137  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2391 C C   . ASP A-2 1 144 ? -47.907 23.274 -8.575  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 C   1 
ATOM   2392 O O   . ASP A-2 1 144 ? -47.764 24.291 -7.895  1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 O   1 
ATOM   2393 C CB  . ASP A-2 1 144 ? -48.397 21.002 -7.733  1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2394 C CG  . ASP A-2 1 144 ? -47.904 19.811 -6.942  1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2395 O OD1 . ASP A-2 1 144 ? -46.917 19.168 -7.371  1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2396 O OD2 . ASP A-2 1 144 ? -48.520 19.517 -5.893  1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 144 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2397 N N   . LYS A-2 1 145 ? -48.618 23.246 -9.698  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 N   1 
ATOM   2398 C CA  . LYS A-2 1 145 ? -49.278 24.438 -10.218 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2399 C C   . LYS A-2 1 145 ? -50.243 25.012 -9.189  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 C   1 
ATOM   2400 O O   . LYS A-2 1 145 ? -50.197 26.197 -8.871  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 O   1 
ATOM   2401 C CB  . LYS A-2 1 145 ? -50.037 24.108 -11.505 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2402 C CG  . LYS A-2 1 145 ? -49.136 23.741 -12.671 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2403 C CD  . LYS A-2 1 145 ? -49.929 23.516 -13.957 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2404 C CE  . LYS A-2 1 145 ? -49.005 23.263 -15.150 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2405 N NZ  . LYS A-2 1 145 ? -49.752 23.157 -16.448 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 145 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2406 N N   . GLN A-2 1 146 ? -51.109 24.152 -8.671  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N   1 
ATOM   2407 C CA  . GLN A-2 1 146 ? -52.094 24.540 -7.673  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2408 C C   . GLN A-2 1 146 ? -51.428 25.200 -6.458  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C   1 
ATOM   2409 O O   . GLN A-2 1 146 ? -51.974 26.140 -5.879  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O   1 
ATOM   2410 C CB  . GLN A-2 1 146 ? -52.883 23.301 -7.240  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2411 C CG  . GLN A-2 1 146 ? -54.102 23.576 -6.390  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2412 C CD  . GLN A-2 1 146 ? -55.076 24.525 -7.061  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2413 O OE1 . GLN A-2 1 146 ? -55.046 24.705 -8.279  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2414 N NE2 . GLN A-2 1 146 ? -55.953 25.127 -6.271  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2415 N N   . GLN A-2 1 147 ? -50.246 24.717 -6.083  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 N   1 
ATOM   2416 C CA  . GLN A-2 1 147 ? -49.520 25.265 -4.937  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2417 C C   . GLN A-2 1 147 ? -48.899 26.615 -5.246  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 C   1 
ATOM   2418 O O   . GLN A-2 1 147 ? -48.840 27.490 -4.382  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 O   1 
ATOM   2419 C CB  . GLN A-2 1 147 ? -48.418 24.302 -4.486  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2420 C CG  . GLN A-2 1 147 ? -48.918 22.959 -3.989  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2421 C CD  . GLN A-2 1 147 ? -47.777 22.022 -3.632  1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2422 O OE1 . GLN A-2 1 147 ? -47.000 21.613 -4.496  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2423 N NE2 . GLN A-2 1 147 ? -47.667 21.686 -2.351  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 147 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2424 N N   . ARG A-2 1 148 ? -48.422 26.786 -6.474  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 N   1 
ATOM   2425 C CA  . ARG A-2 1 148 ? -47.825 28.062 -6.845  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2426 C C   . ARG A-2 1 148 ? -48.894 29.145 -6.804  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 C   1 
ATOM   2427 O O   . ARG A-2 1 148 ? -48.621 30.280 -6.428  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 O   1 
ATOM   2428 C CB  . ARG A-2 1 148 ? -47.204 28.002 -8.239  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2429 C CG  . ARG A-2 1 148 ? -45.959 27.144 -8.331  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2430 C CD  . ARG A-2 1 148 ? -45.110 27.569 -9.524  1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2431 N NE  . ARG A-2 1 148 ? -44.705 26.436 -10.350 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2432 C CZ  . ARG A-2 1 148 ? -45.497 25.828 -11.230 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2433 N NH1 . ARG A-2 1 148 ? -46.746 26.244 -11.410 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2434 N NH2 . ARG A-2 1 148 ? -45.041 24.798 -11.931 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 148 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2435 N N   . LEU A-2 1 149 ? -50.109 28.784 -7.200  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 N   1 
ATOM   2436 C CA  . LEU A-2 1 149 ? -51.226 29.717 -7.185  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2437 C C   . LEU A-2 1 149 ? -51.566 30.094 -5.734  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 C   1 
ATOM   2438 O O   . LEU A-2 1 149 ? -51.704 31.278 -5.414  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 O   1 
ATOM   2439 C CB  . LEU A-2 1 149 ? -52.446 29.088 -7.864  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2440 C CG  . LEU A-2 1 149 ? -52.334 28.828 -9.372  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2441 C CD1 . LEU A-2 1 149 ? -53.662 28.286 -9.891  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2442 C CD2 . LEU A-2 1 149 ? -51.965 30.117 -10.098 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2443 N N   . GLU A-2 1 150 ? -51.696 29.087 -4.867  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 N   1 
ATOM   2444 C CA  . GLU A-2 1 150 ? -51.999 29.326 -3.455  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2445 C C   . GLU A-2 1 150 ? -50.928 30.241 -2.880  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 C   1 
ATOM   2446 O O   . GLU A-2 1 150 ? -51.221 31.213 -2.176  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 O   1 
ATOM   2447 C CB  . GLU A-2 1 150 ? -51.991 28.013 -2.668  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2448 C CG  . GLU A-2 1 150 ? -52.948 26.952 -3.177  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2449 C CD  . GLU A-2 1 150 ? -52.859 25.667 -2.370  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2450 O OE1 . GLU A-2 1 150 ? -51.778 25.385 -1.802  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2451 O OE2 . GLU A-2 1 150 ? -53.863 24.928 -2.313  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 150 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2452 N N   . ARG A-2 1 151 ? -49.681 29.910 -3.197  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 N   1 
ATOM   2453 C CA  . ARG A-2 1 151 ? -48.540 30.675 -2.737  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2454 C C   . ARG A-2 1 151 ? -48.708 32.140 -3.111  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 C   1 
ATOM   2455 O O   . ARG A-2 1 151 ? -48.492 33.031 -2.295  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 O   1 
ATOM   2456 C CB  . ARG A-2 1 151 ? -47.246 30.126 -3.359  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2457 C CG  . ARG A-2 1 151 ? -46.009 30.950 -3.004  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2458 C CD  . ARG A-2 1 151 ? -44.722 30.390 -3.603  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2459 N NE  . ARG A-2 1 151 ? -43.615 31.335 -3.439  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2460 C CZ  . ARG A-2 1 151 ? -43.335 32.313 -4.291  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2461 N NH1 . ARG A-2 1 151 ? -44.074 32.472 -5.384  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2462 N NH2 . ARG A-2 1 151 ? -42.340 33.154 -4.034  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 151 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2463 N N   . LEU A-2 1 152 ? -49.107 32.396 -4.349  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 N   1 
ATOM   2464 C CA  . LEU A-2 1 152 ? -49.288 33.775 -4.784  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2465 C C   . LEU A-2 1 152 ? -50.402 34.495 -4.011  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 C   1 
ATOM   2466 O O   . LEU A-2 1 152 ? -50.251 35.663 -3.658  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 O   1 
ATOM   2467 C CB  . LEU A-2 1 152 ? -49.553 33.810 -6.293  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2468 C CG  . LEU A-2 1 152 ? -48.337 33.453 -7.160  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2469 C CD1 . LEU A-2 1 152 ? -48.770 33.238 -8.603  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2470 C CD2 . LEU A-2 1 152 ? -47.290 34.563 -7.068  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 152 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2471 N N   . THR A-2 1 153 ? -51.515 33.816 -3.734  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 N   1 
ATOM   2472 C CA  . THR A-2 1 153 ? -52.581 34.472 -2.987  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 CA  1 
ATOM   2473 C C   . THR A-2 1 153 ? -52.079 34.778 -1.582  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 C   1 
ATOM   2474 O O   . THR A-2 1 153 ? -52.410 35.816 -1.013  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 O   1 
ATOM   2475 C CB  . THR A-2 1 153 ? -53.846 33.612 -2.889  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 CB  1 
ATOM   2476 O OG1 . THR A-2 1 153 ? -53.542 32.398 -2.202  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2477 C CG2 . THR A-2 1 153 ? -54.393 33.316 -4.281  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 153 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2478 N N   . LEU A-2 1 154 ? -51.276 33.873 -1.026  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N   1 
ATOM   2479 C CA  . LEU A-2 1 154 ? -50.719 34.095 0.307   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2480 C C   . LEU A-2 1 154 ? -49.808 35.325 0.245   1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C   1 
ATOM   2481 O O   . LEU A-2 1 154 ? -49.880 36.216 1.094   1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O   1 
ATOM   2482 C CB  . LEU A-2 1 154 ? -49.902 32.870 0.774   1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2483 C CG  . LEU A-2 1 154 ? -49.115 33.041 2.084   1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2484 C CD1 . LEU A-2 1 154 ? -50.062 33.405 3.199   1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2485 C CD2 . LEU A-2 1 154 ? -48.377 31.763 2.439   1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2486 N N   . ARG A-2 1 155 ? -48.965 35.378 -0.781  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 N   1 
ATOM   2487 C CA  . ARG A-2 1 155 ? -48.029 36.487 -0.945  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2488 C C   . ARG A-2 1 155 ? -48.709 37.853 -1.034  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 C   1 
ATOM   2489 O O   . ARG A-2 1 155 ? -48.118 38.867 -0.659  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 O   1 
ATOM   2490 C CB  . ARG A-2 1 155 ? -47.175 36.281 -2.202  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2491 C CG  . ARG A-2 1 155 ? -46.433 34.953 -2.268  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2492 C CD  . ARG A-2 1 155 ? -45.022 35.079 -1.785  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2493 N NE  . ARG A-2 1 155 ? -44.359 36.222 -2.404  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2494 C CZ  . ARG A-2 1 155 ? -43.413 36.924 -1.795  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2495 N NH1 . ARG A-2 1 155 ? -43.035 36.574 -0.568  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2496 N NH2 . ARG A-2 1 155 ? -42.879 37.989 -2.380  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 155 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2497 N N   . ARG A-2 1 156 ? -49.943 37.898 -1.528  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 N   1 
ATOM   2498 C CA  . ARG A-2 1 156 ? -50.627 39.186 -1.651  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2499 C C   . ARG A-2 1 156 ? -50.890 39.835 -0.294  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 C   1 
ATOM   2500 O O   . ARG A-2 1 156 ? -50.635 41.025 -0.113  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 O   1 
ATOM   2501 C CB  . ARG A-2 1 156 ? -51.951 39.034 -2.404  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2502 C CG  . ARG A-2 1 156 ? -52.475 40.360 -2.934  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2503 C CD  . ARG A-2 1 156 ? -53.989 40.409 -2.994  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2504 N NE  . ARG A-2 1 156 ? -54.489 41.471 -2.128  1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2505 C CZ  . ARG A-2 1 156 ? -55.018 41.274 -0.926  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2506 N NH1 . ARG A-2 1 156 ? -55.133 40.044 -0.444  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2507 N NH2 . ARG A-2 1 156 ? -55.399 42.310 -0.190  1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 156 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2508 N N   . ASN A-2 1 157 ? -51.407 39.061 0.658   1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 N   1 
ATOM   2509 C CA  . ASN A-2 1 157 ? -51.697 39.596 1.991   1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2510 C C   . ASN A-2 1 157 ? -50.415 40.121 2.566   1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 C   1 
ATOM   2511 O O   . ASN A-2 1 157 ? -50.359 41.201 3.143   1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 O   1 
ATOM   2512 C CB  . ASN A-2 1 157 ? -52.176 38.509 2.951   1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2513 C CG  . ASN A-2 1 157 ? -53.391 37.794 2.463   1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2514 O OD1 . ASN A-2 1 157 ? -54.485 38.360 2.423   1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2515 N ND2 . ASN A-2 1 157 ? -53.216 36.532 2.083   1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2516 N N   . LEU A-2 1 158 ? -49.381 39.317 2.407   1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 N   1 
ATOM   2517 C CA  . LEU A-2 1 158 ? -48.075 39.640 2.933   1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2518 C C   . LEU A-2 1 158 ? -47.553 40.991 2.467   1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 C   1 
ATOM   2519 O O   . LEU A-2 1 158 ? -47.317 41.893 3.279   1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 O   1 
ATOM   2520 C CB  . LEU A-2 1 158 ? -47.093 38.537 2.547   1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2521 C CG  . LEU A-2 1 158 ? -45.793 38.503 3.342   1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2522 C CD1 . LEU A-2 1 158 ? -46.115 38.268 4.811   1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2523 C CD2 . LEU A-2 1 158 ? -44.895 37.391 2.805   1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2524 N N   . LEU A-2 1 159 ? -47.387 41.135 1.159   1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 N   1 
ATOM   2525 C CA  . LEU A-2 1 159 ? -46.861 42.365 0.582   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2526 C C   . LEU A-2 1 159 ? -47.697 43.590 0.909   1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 C   1 
ATOM   2527 O O   . LEU A-2 1 159 ? -47.162 44.631 1.302   1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 O   1 
ATOM   2528 C CB  . LEU A-2 1 159 ? -46.724 42.198 -0.932  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2529 C CG  . LEU A-2 1 159 ? -45.695 41.131 -1.327  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2530 C CD1 . LEU A-2 1 159 ? -45.709 40.884 -2.832  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2531 C CD2 . LEU A-2 1 159 ? -44.313 41.597 -0.878  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 159 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2532 N N   . VAL A-2 1 160 ? -49.008 43.470 0.757   1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N   1 
ATOM   2533 C CA  . VAL A-2 1 160 ? -49.893 44.586 1.038   1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2534 C C   . VAL A-2 1 160 ? -49.885 44.930 2.519   1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C   1 
ATOM   2535 O O   . VAL A-2 1 160 ? -49.654 46.082 2.899   1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O   1 
ATOM   2536 C CB  . VAL A-2 1 160 ? -51.333 44.272 0.598   1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2537 C CG1 . VAL A-2 1 160 ? -52.264 45.381 1.043   1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2538 C CG2 . VAL A-2 1 160 ? -51.387 44.129 -0.909  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2539 N N   . ARG A-2 1 161 ? -50.127 43.924 3.350   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 N   1 
ATOM   2540 C CA  . ARG A-2 1 161 ? -50.149 44.115 4.793   1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2541 C C   . ARG A-2 1 161 ? -48.843 44.748 5.264   1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 C   1 
ATOM   2542 O O   . ARG A-2 1 161 ? -48.846 45.635 6.115   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 O   1 
ATOM   2543 C CB  . ARG A-2 1 161 ? -50.351 42.774 5.491   1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2544 C CG  . ARG A-2 1 161 ? -50.937 42.899 6.867   1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2545 C CD  . ARG A-2 1 161 ? -52.360 43.398 6.771   1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2546 N NE  . ARG A-2 1 161 ? -53.028 43.341 8.064   1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2547 C CZ  . ARG A-2 1 161 ? -54.341 43.422 8.222   1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2548 N NH1 . ARG A-2 1 161 ? -55.128 43.563 7.163   1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2549 N NH2 . ARG A-2 1 161 ? -54.868 43.357 9.437   1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2550 N N   . GLN A-2 1 162 ? -47.727 44.288 4.706   1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 N   1 
ATOM   2551 C CA  . GLN A-2 1 162 ? -46.420 44.831 5.066   1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2552 C C   . GLN A-2 1 162 ? -46.341 46.291 4.656   1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 C   1 
ATOM   2553 O O   . GLN A-2 1 162 ? -45.785 47.124 5.375   1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 O   1 
ATOM   2554 C CB  . GLN A-2 1 162 ? -45.304 44.048 4.377   1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2555 C CG  . GLN A-2 1 162 ? -44.896 42.772 5.105   1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2556 C CD  . GLN A-2 1 162 ? -43.820 41.985 4.363   1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2557 O OE1 . GLN A-2 1 162 ? -43.042 41.250 4.972   1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2558 N NE2 . GLN A-2 1 162 ? -43.785 42.122 3.042   1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 162 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2559 N N   . ALA A-2 1 163 ? -46.900 46.603 3.494   1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 N   1 
ATOM   2560 C CA  . ALA A-2 1 163 ? -46.886 47.973 3.019   1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2561 C C   . ALA A-2 1 163 ? -47.726 48.834 3.958   1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 C   1 
ATOM   2562 O O   . ALA A-2 1 163 ? -47.359 49.956 4.277   1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 O   1 
ATOM   2563 C CB  . ALA A-2 1 163 ? -47.433 48.045 1.593   1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 163 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2564 N N   . TRP A-2 1 164 ? -48.853 48.299 4.412   1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 N   1 
ATOM   2565 C CA  . TRP A-2 1 164 ? -49.715 49.061 5.306   1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2566 C C   . TRP A-2 1 164 ? -49.041 49.324 6.661   1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 C   1 
ATOM   2567 O O   . TRP A-2 1 164 ? -49.203 50.398 7.252   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 O   1 
ATOM   2568 C CB  . TRP A-2 1 164 ? -51.039 48.332 5.514   1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2569 C CG  . TRP A-2 1 164 ? -52.007 49.144 6.294   1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2570 C CD1 . TRP A-2 1 164 ? -52.908 50.053 5.806   1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2571 C CD2 . TRP A-2 1 164 ? -52.146 49.163 7.719   1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2572 N NE1 . TRP A-2 1 164 ? -53.599 50.635 6.844   1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2573 C CE2 . TRP A-2 1 164 ? -53.153 50.109 8.026   1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2574 C CE3 . TRP A-2 1 164 ? -51.517 48.474 8.765   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2575 C CZ2 . TRP A-2 1 164 ? -53.546 50.382 9.340   1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2576 C CZ3 . TRP A-2 1 164 ? -51.911 48.747 10.075  1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2577 C CH2 . TRP A-2 1 164 ? -52.918 49.694 10.349  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 164 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2578 N N   . ILE A-2 1 165 ? -48.284 48.341 7.144   1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 N   1 
ATOM   2579 C CA  . ILE A-2 1 165 ? -47.555 48.473 8.407   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2580 C C   . ILE A-2 1 165 ? -46.495 49.558 8.251   1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 C   1 
ATOM   2581 O O   . ILE A-2 1 165 ? -46.295 50.387 9.135   1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 O   1 
ATOM   2582 C CB  . ILE A-2 1 165 ? -46.852 47.158 8.781   1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2583 C CG1 . ILE A-2 1 165 ? -47.899 46.089 9.098   1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2584 C CG2 . ILE A-2 1 165 ? -45.881 47.406 9.943   1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2585 C CD1 . ILE A-2 1 165 ? -47.316 44.715 9.362   1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 165 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2586 N N   . GLN A-2 1 166 ? -45.806 49.546 7.117   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 N   1 
ATOM   2587 C CA  . GLN A-2 1 166 ? -44.793 50.566 6.862   1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2588 C C   . GLN A-2 1 166 ? -45.455 51.951 6.927   1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 C   1 
ATOM   2589 O O   . GLN A-2 1 166 ? -44.911 52.889 7.509   1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 O   1 
ATOM   2590 C CB  . GLN A-2 1 166 ? -44.178 50.342 5.481   1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2591 C CG  . GLN A-2 1 166 ? -42.978 51.205 5.176   1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2592 C CD  . GLN A-2 1 166 ? -42.406 50.943 3.785   1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2593 O OE1 . GLN A-2 1 166 ? -42.126 49.804 3.419   1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2594 N NE2 . GLN A-2 1 166 ? -42.227 52.004 3.010   1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2595 N N   . TRP A-2 1 167 ? -46.637 52.073 6.329   1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 N   1 
ATOM   2596 C CA  . TRP A-2 1 167 ? -47.361 53.341 6.327   1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2597 C C   . TRP A-2 1 167 ? -47.810 53.741 7.733   1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 C   1 
ATOM   2598 O O   . TRP A-2 1 167 ? -47.628 54.879 8.160   1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 O   1 
ATOM   2599 C CB  . TRP A-2 1 167 ? -48.598 53.250 5.431   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2600 C CG  . TRP A-2 1 167 ? -49.385 54.510 5.443   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2601 C CD1 . TRP A-2 1 167 ? -48.999 55.716 4.935   1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2602 C CD2 . TRP A-2 1 167 ? -50.661 54.719 6.050   1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2603 N NE1 . TRP A-2 1 167 ? -49.955 56.667 5.195   1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2604 C CE2 . TRP A-2 1 167 ? -50.988 56.082 5.883   1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2605 C CE3 . TRP A-2 1 167 ? -51.563 53.888 6.735   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2606 C CZ2 . TRP A-2 1 167 ? -52.177 56.639 6.361   1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2607 C CZ3 . TRP A-2 1 167 ? -52.748 54.437 7.213   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2608 C CH2 . TRP A-2 1 167 ? -53.041 55.806 7.026   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 167 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2609 N N   . ALA A-2 1 168 ? -48.417 52.794 8.436   1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A-2 N   1 
ATOM   2610 C CA  . ALA A-2 1 168 ? -48.909 53.027 9.787   1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2611 C C   . ALA A-2 1 168 ? -47.797 53.555 10.685  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A-2 C   1 
ATOM   2612 O O   . ALA A-2 1 168 ? -48.014 54.483 11.469  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A-2 O   1 
ATOM   2613 C CB  . ALA A-2 1 168 ? -49.479 51.743 10.345  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 168 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2614 N N   . ASP A-2 1 169 ? -46.605 52.974 10.575  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 N   1 
ATOM   2615 C CA  . ASP A-2 1 169 ? -45.484 53.442 11.384  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2616 C C   . ASP A-2 1 169 ? -45.157 54.883 11.025  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 C   1 
ATOM   2617 O O   . ASP A-2 1 169 ? -44.867 55.694 11.901  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 O   1 
ATOM   2618 C CB  . ASP A-2 1 169 ? -44.235 52.585 11.169  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2619 C CG  . ASP A-2 1 169 ? -44.345 51.215 11.801  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2620 O OD1 . ASP A-2 1 169 ? -45.130 51.055 12.764  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2621 O OD2 . ASP A-2 1 169 ? -43.628 50.299 11.336  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 169 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2622 N N   . GLU A-2 1 170 ? -45.190 55.210 9.734   1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 N   1 
ATOM   2623 C CA  . GLU A-2 1 170 ? -44.897 56.580 9.325   1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2624 C C   . GLU A-2 1 170 ? -45.889 57.548 9.952   1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 C   1 
ATOM   2625 O O   . GLU A-2 1 170 ? -45.517 58.638 10.380  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 O   1 
ATOM   2626 C CB  . GLU A-2 1 170 ? -44.939 56.722 7.805   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2627 C CG  . GLU A-2 1 170 ? -43.709 56.191 7.120   1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2628 C CD  . GLU A-2 1 170 ? -43.643 56.590 5.665   1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2629 O OE1 . GLU A-2 1 170 ? -43.946 57.759 5.341   1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2630 O OE2 . GLU A-2 1 170 ? -43.272 55.737 4.841   1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 170 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2631 N N   . VAL A-2 1 171 ? -47.153 57.149 10.002  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 N   1 
ATOM   2632 C CA  . VAL A-2 1 171 ? -48.175 57.996 10.596  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2633 C C   . VAL A-2 1 171 ? -47.917 58.116 12.090  1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 C   1 
ATOM   2634 O O   . VAL A-2 1 171 ? -47.915 59.214 12.642  1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 O   1 
ATOM   2635 C CB  . VAL A-2 1 171 ? -49.581 57.412 10.394  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2636 C CG1 . VAL A-2 1 171 ? -50.600 58.242 11.168  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2637 C CG2 . VAL A-2 1 171 ? -49.925 57.384 8.909   1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2638 N N   . LEU A-2 1 172 ? -47.698 56.974 12.736  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 N   1 
ATOM   2639 C CA  . LEU A-2 1 172 ? -47.440 56.936 14.172  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2640 C C   . LEU A-2 1 172 ? -46.322 57.883 14.561  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 C   1 
ATOM   2641 O O   . LEU A-2 1 172 ? -46.351 58.471 15.641  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 O   1 
ATOM   2642 C CB  . LEU A-2 1 172 ? -47.104 55.509 14.607  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2643 C CG  . LEU A-2 1 172 ? -48.293 54.560 14.453  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2644 C CD1 . LEU A-2 1 172 ? -47.895 53.147 14.807  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2645 C CD2 . LEU A-2 1 172 ? -49.426 55.030 15.346  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2646 N N   . ALA A-2 1 173 ? -45.346 58.042 13.673  1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A-2 N   1 
ATOM   2647 C CA  . ALA A-2 1 173 ? -44.226 58.935 13.931  1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2648 C C   . ALA A-2 1 173 ? -44.673 60.389 13.864  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A-2 C   1 
ATOM   2649 O O   . ALA A-2 1 173 ? -44.404 61.167 14.776  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A-2 O   1 
ATOM   2650 C CB  . ALA A-2 1 173 ? -43.116 58.688 12.925  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2651 N N   . GLU A-2 1 174 ? -45.351 60.753 12.781  1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 N   1 
ATOM   2652 C CA  . GLU A-2 1 174 ? -45.826 62.119 12.603  1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2653 C C   . GLU A-2 1 174 ? -46.726 62.561 13.745  1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 C   1 
ATOM   2654 O O   . GLU A-2 1 174 ? -46.698 63.720 14.159  1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 O   1 
ATOM   2655 C CB  . GLU A-2 1 174 ? -46.598 62.250 11.290  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2656 C CG  . GLU A-2 1 174 ? -45.766 62.045 10.039  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2657 C CD  . GLU A-2 1 174 ? -44.643 63.052 9.906   1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2658 O OE1 . GLU A-2 1 174 ? -44.895 64.264 10.073  1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2659 O OE2 . GLU A-2 1 174 ? -43.504 62.625 9.629   1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 174 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2660 N N   . LEU A-2 1 175 ? -47.533 61.636 14.247  1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 N   1 
ATOM   2661 C CA  . LEU A-2 1 175 ? -48.446 61.952 15.335  1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2662 C C   . LEU A-2 1 175 ? -47.712 62.337 16.624  1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 C   1 
ATOM   2663 O O   . LEU A-2 1 175 ? -48.341 62.739 17.605  1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 O   1 
ATOM   2664 C CB  . LEU A-2 1 175 ? -49.404 60.776 15.574  1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2665 C CG  . LEU A-2 1 175 ? -50.475 60.602 14.483  1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2666 C CD1 . LEU A-2 1 175 ? -51.265 59.326 14.700  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2667 C CD2 . LEU A-2 1 175 ? -51.405 61.805 14.492  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 175 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2668 N N   . ASN A-2 1 176 ? -46.384 62.230 16.611  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 N   1 
ATOM   2669 C CA  . ASN A-2 1 176 ? -45.569 62.593 17.771  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2670 C C   . ASN A-2 1 176 ? -44.816 63.888 17.503  1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 C   1 
ATOM   2671 O O   . ASN A-2 1 176 ? -44.888 64.834 18.282  1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 O   1 
ATOM   2672 C CB  . ASN A-2 1 176 ? -44.554 61.495 18.107  1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2673 C CG  . ASN A-2 1 176 ? -45.207 60.162 18.390  1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2674 O OD1 . ASN A-2 1 176 ? -46.340 60.099 18.863  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2675 N ND2 . ASN A-2 1 176 ? -44.484 59.082 18.115  1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2676 N N   . ALA A-2 1 177 ? -44.091 63.917 16.393  1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N   1 
ATOM   2677 C CA  . ALA A-2 1 177 ? -43.312 65.086 16.014  1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2678 C C   . ALA A-2 1 177 ? -44.157 66.347 15.851  1.00 86.63  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C   1 
ATOM   2679 O O   . ALA A-2 1 177 ? -43.612 67.449 15.774  1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O   1 
ATOM   2680 C CB  . ALA A-2 1 177 ? -42.544 64.805 14.725  1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2681 N N   . MET A-2 1 178 ? -45.479 66.188 15.790  1.00 88.86  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 N   1 
ATOM   2682 C CA  . MET A-2 1 178 ? -46.378 67.332 15.641  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CA  1 
ATOM   2683 C C   . MET A-2 1 178 ? -46.765 67.872 17.013  1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 C   1 
ATOM   2684 O O   . MET A-2 1 178 ? -46.876 69.084 17.209  1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 O   1 
ATOM   2685 C CB  . MET A-2 1 178 ? -47.655 66.939 14.885  1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CB  1 
ATOM   2686 C CG  . MET A-2 1 178 ? -48.621 66.067 15.697  1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CG  1 
ATOM   2687 S SD  . MET A-2 1 178 ? -50.330 66.030 15.071  1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 SD  1 
ATOM   2688 C CE  . MET A-2 1 178 ? -51.019 67.500 15.889  1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CE  1 
ATOM   2689 N N   . ALA A-2 1 179 ? -46.972 66.961 17.959  1.00 91.12  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 N   1 
ATOM   2690 C CA  . ALA A-2 1 179 ? -47.358 67.329 19.314  1.00 90.95  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2691 C C   . ALA A-2 1 179 ? -46.123 67.558 20.176  1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 C   1 
ATOM   2692 O O   . ALA A-2 1 179 ? -45.910 68.715 20.595  1.00 90.97  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 O   1 
ATOM   2693 C CB  . ALA A-2 1 179 ? -48.223 66.234 19.917  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2694 O OXT . ALA A-2 1 179 ? -45.382 66.578 20.409  1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 179 ALA A-2 OXT 1 
HETATM 2695 O O   . HOH B   2 .   ? -45.954 63.901 6.644   1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 180 HOH A   O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH B   2 .   ? -78.283 71.759 13.729  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 181 HOH A   O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH B   2 .   ? -55.252 64.567 2.074   1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 182 HOH A   O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH B   2 .   ? -44.559 45.236 0.723   1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 183 HOH A   O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH B   2 .   ? -54.633 57.347 1.433   1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 184 HOH A   O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH B   2 .   ? -57.008 28.211 -2.707  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A   O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH B   2 .   ? -61.463 65.249 5.015   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 186 HOH A   O   1 
HETATM 2702 O O   . HOH B   2 .   ? -61.678 31.481 -6.988  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 187 HOH A   O   1 
HETATM 2703 O O   . HOH B   2 .   ? -55.492 43.216 -4.719  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A   O   1 
HETATM 2704 O O   . HOH B   2 .   ? -79.028 72.773 8.473   1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A   O   1 
HETATM 2705 O O   . HOH B   2 .   ? -41.890 62.880 1.293   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 190 HOH A   O   1 
HETATM 2706 O O   . HOH B   2 .   ? -41.350 33.233 4.859   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 191 HOH A   O   1 
HETATM 2707 O O   . HOH B   2 .   ? -78.729 71.840 -0.440  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 192 HOH A   O   1 
HETATM 2708 O O   . HOH B   2 .   ? -74.856 62.659 6.590   1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 193 HOH A   O   1 
HETATM 2709 O O   . HOH B   2 .   ? -76.188 29.761 -17.352 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 194 HOH A   O   1 
HETATM 2710 O O   . HOH B   2 .   ? -67.456 75.362 9.343   1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 195 HOH A   O   1 
HETATM 2711 O O   . HOH B   2 .   ? -71.385 64.952 21.531  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 196 HOH A   O   1 
HETATM 2712 O O   . HOH B   2 .   ? -41.786 69.662 -1.914  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 197 HOH A   O   1 
HETATM 2713 O O   . HOH B   2 .   ? -58.182 26.518 -7.254  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 198 HOH A   O   1 
HETATM 2714 O O   . HOH B   2 .   ? -72.660 18.228 7.979   1.00 82.38  ? ? ? ? ? ? 199 HOH A   O   1 
HETATM 2715 O O   . HOH B   2 .   ? -41.369 56.564 -3.853  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 200 HOH A   O   1 
HETATM 2716 O O   . HOH B   2 .   ? -54.262 30.443 8.122   1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 2717 O O   . HOH B   2 .   ? -73.493 31.809 -18.032 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 2718 O O   . HOH B   2 .   ? -71.047 60.010 13.402  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 2719 O O   . HOH B   2 .   ? -62.382 62.932 -4.581  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 2720 O O   . HOH B   2 .   ? -43.232 59.901 6.813   1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 2721 O O   . HOH B   2 .   ? -66.592 73.998 14.768  1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 2722 O O   . HOH B   2 .   ? -56.607 30.571 6.187   1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 2723 O O   . HOH B   2 .   ? -44.629 22.299 -0.066  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 2724 O O   . HOH B   2 .   ? -47.415 23.672 -0.155  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 2725 O O   . HOH B   2 .   ? -64.985 41.311 -2.897  1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH B   2 .   ? -58.987 64.196 -7.093  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH B   2 .   ? -72.585 58.884 0.502   1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH B   2 .   ? -73.609 60.996 15.986  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH B   2 .   ? -76.874 71.847 2.913   1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH B   2 .   ? -45.080 42.827 -15.144 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH B   2 .   ? -63.352 50.325 10.257  1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH B   2 .   ? -42.434 37.310 -16.968 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH B   2 .   ? -56.455 49.897 0.770   1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A   O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH B   2 .   ? -82.885 77.611 17.715  1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A   O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH B   2 .   ? -43.355 48.018 -6.819  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 220 HOH A   O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH B   2 .   ? -71.872 60.657 -9.545  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A   O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH B   2 .   ? -67.055 58.905 -7.512  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A   O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH B   2 .   ? -48.136 66.424 11.928  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A   O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH B   2 .   ? -80.415 76.227 16.104  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A   O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH B   2 .   ? -69.552 39.273 6.226   1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A   O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH B   2 .   ? -42.026 58.870 -3.206  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A   O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH B   2 .   ? -40.681 57.697 9.443   1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A   O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH B   2 .   ? -78.629 74.498 12.977  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A   O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH B   2 .   ? -76.895 73.832 4.483   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A   O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH B   2 .   ? -68.145 83.854 -0.628  1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A   O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH B   2 .   ? -67.303 50.545 -17.357 1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A   O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH B   2 .   ? -58.929 27.770 -4.700  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A   O   1 
HETATM 2748 O O   . HOH B   2 .   ? -43.828 50.380 -7.588  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A   O   1 
HETATM 2749 O O   . HOH B   2 .   ? -39.699 52.991 -7.909  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 234 HOH A   O   1 
HETATM 2750 O O   . HOH B   2 .   ? -44.617 53.680 -11.505 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 235 HOH A   O   1 
HETATM 2751 O O   . HOH B   2 .   ? -81.131 75.216 13.711  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 236 HOH A   O   1 
HETATM 2752 O O   . HOH B   2 .   ? -39.634 50.345 12.291  1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 237 HOH A   O   1 
HETATM 2753 O O   . HOH B   2 .   ? -41.552 49.722 15.333  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 238 HOH A   O   1 
HETATM 2754 O O   . HOH B   2 .   ? -42.547 48.761 -11.181 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 239 HOH A   O   1 
HETATM 2755 O O   . HOH B   2 .   ? -41.896 40.962 -4.696  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 240 HOH A   O   1 
HETATM 2756 O O   . HOH B   2 .   ? -40.769 58.351 4.694   1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 241 HOH A   O   1 
HETATM 2757 O O   . HOH B   2 .   ? -39.743 59.537 2.733   1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 242 HOH A   O   1 
HETATM 2758 O O   . HOH B   2 .   ? -53.475 71.736 0.168   1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 243 HOH A   O   1 
HETATM 2759 O O   . HOH B   2 .   ? -52.948 69.019 -2.323  1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 244 HOH A   O   1 
HETATM 2760 O O   . HOH B   2 .   ? -80.056 78.653 14.218  1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 245 HOH A   O   1 
HETATM 2761 O O   . HOH B   2 .   ? -70.029 56.861 2.001   1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 246 HOH A   O   1 
HETATM 2762 O O   . HOH B   2 .   ? -76.310 72.305 0.180   1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 247 HOH A   O   1 
HETATM 2763 O O   . HOH B   2 .   ? -79.663 74.919 9.959   1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 248 HOH A   O   1 
HETATM 2764 O O   . HOH B   2 .   ? -59.228 25.453 -2.805  1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 249 HOH A   O   1 
HETATM 2765 O O   . HOH B   2 .   ? -79.133 78.813 2.780   1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A   O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH B   2 .   ? -42.515 41.790 -8.415  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 251 HOH A   O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH B   2 .   ? -79.205 65.008 -1.090  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A   O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH B   2 .   ? -71.595 84.405 0.562   1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 253 HOH A   O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH B   2 .   ? -73.508 21.143 7.995   1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 254 HOH A   O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH B   2 .   ? -46.647 72.554 12.618  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 255 HOH A   O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH B   2 .   ? -48.818 74.085 12.357  1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 256 HOH A   O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH B   2 .   ? -55.994 69.099 3.605   1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 257 HOH A   O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH B   2 .   ? -69.184 66.221 21.785  1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 258 HOH A   O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH B   2 .   ? -62.479 50.756 6.514   1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 259 HOH A   O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH B   2 .   ? -42.708 43.959 1.543   1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 260 HOH A   O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH B   2 .   ? -67.848 43.387 1.301   1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 261 HOH A   O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH B   2 .   ? -43.364 59.742 9.278   1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 262 HOH A   O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH B   2 .   ? -79.586 80.128 9.174   1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 263 HOH A   O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH B   2 .   ? -60.675 51.796 4.879   1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 264 HOH A   O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH B   2 .   ? -48.388 25.888 -22.086 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 265 HOH A   O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH B   2 .   ? -66.494 83.646 1.329   1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 266 HOH A   O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH B   2 .   ? -69.185 50.399 -14.576 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 267 HOH A   O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH B   2 .   ? -71.978 18.993 5.770   1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 268 HOH A   O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH B-2 2 .   ? -45.954 30.749 -6.644  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 180 HOH A-2 O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH B-2 2 .   ? -78.283 22.891 -13.729 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 181 HOH A-2 O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH B-2 2 .   ? -55.252 30.083 -2.074  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 182 HOH A-2 O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH B-2 2 .   ? -44.559 49.414 -0.723  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 183 HOH A-2 O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH B-2 2 .   ? -54.633 37.303 -1.433  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 184 HOH A-2 O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH B-2 2 .   ? -57.008 66.439 2.707   1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A-2 O   1 
HETATM 2790 O O   . HOH B-2 2 .   ? -61.463 29.401 -5.015  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 186 HOH A-2 O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH B-2 2 .   ? -61.678 63.169 6.988   1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 187 HOH A-2 O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH B-2 2 .   ? -55.492 51.434 4.719   1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 188 HOH A-2 O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH B-2 2 .   ? -79.028 21.877 -8.473  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 189 HOH A-2 O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH B-2 2 .   ? -41.890 31.770 -1.293  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 190 HOH A-2 O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH B-2 2 .   ? -41.350 61.417 -4.859  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 191 HOH A-2 O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH B-2 2 .   ? -78.729 22.810 0.440   1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 192 HOH A-2 O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH B-2 2 .   ? -74.856 31.991 -6.590  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 193 HOH A-2 O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH B-2 2 .   ? -76.188 64.889 17.352  1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 194 HOH A-2 O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH B-2 2 .   ? -67.456 19.288 -9.343  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 195 HOH A-2 O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH B-2 2 .   ? -71.385 29.698 -21.531 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 196 HOH A-2 O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH B-2 2 .   ? -41.786 24.988 1.914   1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 197 HOH A-2 O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH B-2 2 .   ? -58.182 68.132 7.254   1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 198 HOH A-2 O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH B-2 2 .   ? -72.660 76.422 -7.979  1.00 82.38  ? ? ? ? ? ? 199 HOH A-2 O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH B-2 2 .   ? -41.369 38.086 3.853   1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 200 HOH A-2 O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH B-2 2 .   ? -54.262 64.207 -8.122  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH B-2 2 .   ? -73.493 62.841 18.032  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH B-2 2 .   ? -71.047 34.640 -13.402 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH B-2 2 .   ? -62.382 31.718 4.581   1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH B-2 2 .   ? -43.232 34.749 -6.813  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH B-2 2 .   ? -66.592 20.652 -14.768 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 2811 O O   . HOH B-2 2 .   ? -56.607 64.079 -6.187  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH B-2 2 .   ? -44.629 72.351 0.066   1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH B-2 2 .   ? -47.415 70.978 0.155   1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH B-2 2 .   ? -64.985 53.339 2.897   1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH B-2 2 .   ? -58.987 30.454 7.093   1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH B-2 2 .   ? -72.585 35.766 -0.502  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH B-2 2 .   ? -73.609 33.654 -15.986 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH B-2 2 .   ? -76.874 22.803 -2.913  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH B-2 2 .   ? -45.080 51.823 15.144  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH B-2 2 .   ? -63.352 44.325 -10.257 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH B-2 2 .   ? -42.434 57.340 16.968  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH B-2 2 .   ? -56.455 44.753 -0.770  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH B-2 2 .   ? -82.885 17.039 -17.715 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH B-2 2 .   ? -43.355 46.632 6.819   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH B-2 2 .   ? -71.872 33.993 9.545   1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH B-2 2 .   ? -67.055 35.745 7.512   1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 222 HOH A-2 O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH B-2 2 .   ? -48.136 28.226 -11.928 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 223 HOH A-2 O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH B-2 2 .   ? -80.415 18.423 -16.104 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 224 HOH A-2 O   1 
HETATM 2829 O O   . HOH B-2 2 .   ? -69.552 55.377 -6.226  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A-2 O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH B-2 2 .   ? -42.026 35.780 3.206   1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 226 HOH A-2 O   1 
HETATM 2831 O O   . HOH B-2 2 .   ? -40.681 36.953 -9.443  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A-2 O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH B-2 2 .   ? -78.629 20.152 -12.977 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A-2 O   1 
HETATM 2833 O O   . HOH B-2 2 .   ? -76.895 20.818 -4.483  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A-2 O   1 
HETATM 2834 O O   . HOH B-2 2 .   ? -68.145 10.796 0.628   1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 230 HOH A-2 O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH B-2 2 .   ? -67.303 44.105 17.357  1.00 73.32  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A-2 O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH B-2 2 .   ? -58.929 66.880 4.700   1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 232 HOH A-2 O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH B-2 2 .   ? -43.828 44.270 7.588   1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A-2 O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH B-2 2 .   ? -39.699 41.659 7.909   1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 234 HOH A-2 O   1 
HETATM 2839 O O   . HOH B-2 2 .   ? -44.617 40.970 11.505  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 235 HOH A-2 O   1 
HETATM 2840 O O   . HOH B-2 2 .   ? -81.131 19.434 -13.711 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 236 HOH A-2 O   1 
HETATM 2841 O O   . HOH B-2 2 .   ? -39.634 44.305 -12.291 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 237 HOH A-2 O   1 
HETATM 2842 O O   . HOH B-2 2 .   ? -41.552 44.928 -15.333 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 238 HOH A-2 O   1 
HETATM 2843 O O   . HOH B-2 2 .   ? -42.547 45.889 11.181  1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 239 HOH A-2 O   1 
HETATM 2844 O O   . HOH B-2 2 .   ? -41.896 53.688 4.696   1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 240 HOH A-2 O   1 
HETATM 2845 O O   . HOH B-2 2 .   ? -40.769 36.299 -4.694  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 241 HOH A-2 O   1 
HETATM 2846 O O   . HOH B-2 2 .   ? -39.743 35.113 -2.733  1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 242 HOH A-2 O   1 
HETATM 2847 O O   . HOH B-2 2 .   ? -53.475 22.914 -0.168  1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 243 HOH A-2 O   1 
HETATM 2848 O O   . HOH B-2 2 .   ? -52.948 25.631 2.323   1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 244 HOH A-2 O   1 
HETATM 2849 O O   . HOH B-2 2 .   ? -80.056 15.997 -14.218 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 245 HOH A-2 O   1 
HETATM 2850 O O   . HOH B-2 2 .   ? -70.029 37.789 -2.001  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 246 HOH A-2 O   1 
HETATM 2851 O O   . HOH B-2 2 .   ? -76.310 22.345 -0.180  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 247 HOH A-2 O   1 
HETATM 2852 O O   . HOH B-2 2 .   ? -79.663 19.731 -9.959  1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 248 HOH A-2 O   1 
HETATM 2853 O O   . HOH B-2 2 .   ? -59.228 69.197 2.805   1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 249 HOH A-2 O   1 
HETATM 2854 O O   . HOH B-2 2 .   ? -79.133 15.837 -2.780  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A-2 O   1 
HETATM 2855 O O   . HOH B-2 2 .   ? -42.515 52.860 8.415   1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 251 HOH A-2 O   1 
HETATM 2856 O O   . HOH B-2 2 .   ? -79.205 29.642 1.090   1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A-2 O   1 
HETATM 2857 O O   . HOH B-2 2 .   ? -71.595 10.245 -0.562  1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 253 HOH A-2 O   1 
HETATM 2858 O O   . HOH B-2 2 .   ? -73.508 73.507 -7.995  1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 254 HOH A-2 O   1 
HETATM 2859 O O   . HOH B-2 2 .   ? -46.647 22.096 -12.618 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 255 HOH A-2 O   1 
HETATM 2860 O O   . HOH B-2 2 .   ? -48.818 20.565 -12.357 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 256 HOH A-2 O   1 
HETATM 2861 O O   . HOH B-2 2 .   ? -55.994 25.551 -3.605  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 257 HOH A-2 O   1 
HETATM 2862 O O   . HOH B-2 2 .   ? -69.184 28.429 -21.785 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 258 HOH A-2 O   1 
HETATM 2863 O O   . HOH B-2 2 .   ? -62.479 43.894 -6.514  1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 259 HOH A-2 O   1 
HETATM 2864 O O   . HOH B-2 2 .   ? -42.708 50.691 -1.543  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 260 HOH A-2 O   1 
HETATM 2865 O O   . HOH B-2 2 .   ? -67.848 51.263 -1.301  1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 261 HOH A-2 O   1 
HETATM 2866 O O   . HOH B-2 2 .   ? -43.364 34.908 -9.278  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 262 HOH A-2 O   1 
HETATM 2867 O O   . HOH B-2 2 .   ? -79.586 14.522 -9.174  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 263 HOH A-2 O   1 
HETATM 2868 O O   . HOH B-2 2 .   ? -60.675 42.854 -4.879  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 264 HOH A-2 O   1 
HETATM 2869 O O   . HOH B-2 2 .   ? -48.388 68.762 22.086  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 265 HOH A-2 O   1 
HETATM 2870 O O   . HOH B-2 2 .   ? -66.494 11.004 -1.329  1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 266 HOH A-2 O   1 
HETATM 2871 O O   . HOH B-2 2 .   ? -69.185 44.251 14.576  1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 267 HOH A-2 O   1 
HETATM 2872 O O   . HOH B-2 2 .   ? -71.978 75.657 -5.770  1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 268 HOH A-2 O   1 
# 
