data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Yoshiba, S."                                            1 
"Ooga, T."                                               2 
"Nakagawa, N."                                           3 
"Shibata, T."                                            4 
"Inoue, Y."                                              5 
"Yokoyama, S."                                           6 
"Kuramitsu, S."                                          7 
"Masui, R."                                              8 
"RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)" 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     
;Crystal Structure analysis of the ADP-ribose pyrophosphatase complexed with ribose-5'-phosphate and Zn
;
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix motif, MutT family, loop-helix-loop, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, Structural Genomics, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural insights into the Thermus thermophilus ADP-ribose pyrophosphatase mechanism via crystal structures with the bound substrate and metal" 
_citation.journal_abbrev            J.Biol.Chem. 
_citation.journal_volume            279 
_citation.page_first                37163 
_citation.page_last                 37174 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           JBCHA3 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0021-9258 
_citation.journal_id_CSD            0071 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15210687 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1074/jbc.M403817200 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Yoshiba, S."   1 ? 
primary "Ooga, T."      2 ? 
primary "Nakagawa, N."  3 ? 
primary "Shibata, T."   4 ? 
primary "Inoue, Y."     5 ? 
primary "Yokoyama, S."  6 ? 
primary "Kuramitsu, S." 7 ? 
primary "Masui, R."     8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ttk003001345.7 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase" 19287.912 2  3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer man RIBOSE-5-PHOSPHATE           230.110   2  ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "ZINC ION"                   65.409    4  ?        ? ? ? 
4 water       nat water                        18.015    36 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS LYS A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 R5P 1  601 601 R5P R5P A   ? 
C   3 ZN  1  300 300 ZN  ZN2 A   ? 
D   3 ZN  1  301 301 ZN  ZN2 A   ? 
B-2 2 R5P 1  601 601 R5P R5P A-2 ? 
C-2 3 ZN  1  300 300 ZN  ZN2 A-2 ? 
D-2 3 ZN  1  301 301 ZN  ZN2 A-2 ? 
E   4 HOH 1  602 1   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 2  603 2   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 3  604 3   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 4  605 5   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 5  606 6   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 6  607 7   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 7  608 9   HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 8  609 10  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 9  610 11  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 10 611 12  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 11 612 13  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 12 613 14  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 13 614 15  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 14 615 16  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 15 616 17  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 16 617 18  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 17 618 19  HOH TIP A   ? 
E   4 HOH 18 619 20  HOH TIP A   ? 
E-2 4 HOH 1  602 1   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 2  603 2   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 3  604 3   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 4  605 5   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 5  606 6   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 6  607 7   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 7  608 9   HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 8  609 10  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 9  610 11  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 10 611 12  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 11 612 13  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 12 613 14  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 13 614 15  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 14 615 16  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 15 616 17  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 16 617 18  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 17 618 19  HOH TIP A-2 ? 
E-2 4 HOH 18 619 20  HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE            ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE           ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE         ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"    ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE          ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"    ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE            ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE          ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER              ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE            ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE             ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE         ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE      ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE            ? "C5 H9 N O2"     115.130 
R5P saccharide          . RIBOSE-5-PHOSPHATE ? "C5 H11 O8 P"    230.110 
SER "L-peptide linking" y SERINE             ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE          ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN         ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE           ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE             ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"         ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E   N N 4 ? 
E-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 LEU A   20  ? GLU A   25  ? LEU A   20  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? HIS A   33  ? TYR A   28  HIS A   33  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 LEU A-2 20  ? GLU A-2 25  ? LEU A-2 20  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? HIS A-2 33  ? TYR A-2 28  HIS A-2 33  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z          1.0000000000  0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 6_555 -x,-x+y,-z+2/3 -0.5000000000 -0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 -0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 78.6333333333 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   .020028 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   .011563 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   .023126 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   .008478 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      .00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      .00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      .00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
P  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
4 E   A   E A 1 
4 E-2 A-2 E A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 RIBOSE-5-PHOSPHATE R5P 
3 "ZINC ION"         ZN  
4 water              HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A   12  ? N THR A   12  O LEU A   24  ? O LEU A   24  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O GLU A   116 ? O GLU A   116 N ASP A   92  ? N ASP A   92  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N MET A   47  ? N MET A   47  O MET A   136 ? O MET A   136 
AA4 1 2 N THR A-2 12  ? N THR A-2 12  O LEU A-2 24  ? O LEU A-2 24  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O GLU A-2 116 ? O GLU A-2 116 N ASP A-2 92  ? N ASP A-2 92  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N MET A-2 47  ? N MET A-2 47  O MET A-2 136 ? O MET A-2 136 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ARG A   1 11  ? 10.730  5.888  47.150 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . ARG A   1 11  ? 9.975   5.860  45.861 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . ARG A   1 11  ? 10.319  4.608  45.064 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C   1 
ATOM   4    O  O   . ARG A   1 11  ? 11.265  4.605  44.284 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . ARG A   1 11  ? 10.321  7.084  45.022 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ARG A   1 11  ? 9.342   7.370  43.897 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG  1 
ATOM   7    C  CD  . ARG A   1 11  ? 8.154   8.148  44.422 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD  1 
ATOM   8    N  NE  . ARG A   1 11  ? 7.559   8.988  43.388 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE  1 
ATOM   9    C  CZ  . ARG A   1 11  ? 6.729   9.996  43.634 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ  1 
ATOM   10   N  NH1 . ARG A   1 11  ? 6.393   10.291 44.879 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1 1 
ATOM   11   N  NH2 . ARG A   1 11  ? 6.244   10.718 42.633 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2 1 
ATOM   12   N  N   . THR A   1 12  ? 9.539   3.552  45.258 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N   1 
ATOM   13   C  CA  . THR A   1 12  ? 9.751   2.285  44.567 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA  1 
ATOM   14   C  C   . THR A   1 12  ? 8.681   2.122  43.493 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C   1 
ATOM   15   O  O   . THR A   1 12  ? 7.491   2.205  43.786 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O   1 
ATOM   16   C  CB  . THR A   1 12  ? 9.633   1.119  45.550 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB  1 
ATOM   17   O  OG1 . THR A   1 12  ? 10.331  1.450  46.756 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1 1 
ATOM   18   C  CG2 . THR A   1 12  ? 10.231  -0.142 44.956 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2 1 
ATOM   19   N  N   . TYR A   1 13  ? 9.090   1.879  42.254 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N   1 
ATOM   20   C  CA  . TYR A   1 13  ? 8.120   1.733  41.176 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA  1 
ATOM   21   C  C   . TYR A   1 13  ? 7.597   0.319  40.960 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C   1 
ATOM   22   O  O   . TYR A   1 13  ? 8.365   -0.641 40.874 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O   1 
ATOM   23   C  CB  . TYR A   1 13  ? 8.702   2.277  39.869 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB  1 
ATOM   24   C  CG  . TYR A   1 13  ? 8.991   3.755  39.935 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG  1 
ATOM   25   C  CD1 . TYR A   1 13  ? 10.086  4.238  40.646 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1 1 
ATOM   26   C  CD2 . TYR A   1 13  ? 8.127   4.679  39.348 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2 1 
ATOM   27   C  CE1 . TYR A   1 13  ? 10.312  5.603  40.776 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1 1 
ATOM   28   C  CE2 . TYR A   1 13  ? 8.345   6.050  39.475 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2 1 
ATOM   29   C  CZ  . TYR A   1 13  ? 9.437   6.504  40.192 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ  1 
ATOM   30   O  OH  . TYR A   1 13  ? 9.642   7.856  40.340 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH  1 
ATOM   31   N  N   . LEU A   1 14  ? 6.275   0.205  40.878 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   1 
ATOM   32   C  CA  . LEU A   1 14  ? 5.618   -1.075 40.654 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  1 
ATOM   33   C  C   . LEU A   1 14  ? 5.154   -1.148 39.207 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   1 
ATOM   34   O  O   . LEU A   1 14  ? 4.724   -2.201 38.740 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   1 
ATOM   35   C  CB  . LEU A   1 14  ? 4.395   -1.230 41.567 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  1 
ATOM   36   C  CG  . LEU A   1 14  ? 4.563   -1.400 43.079 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  1 
ATOM   37   C  CD1 . LEU A   1 14  ? 5.279   -0.198 43.646 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 1 
ATOM   38   C  CD2 . LEU A   1 14  ? 3.199   -1.553 43.738 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 1 
ATOM   39   N  N   . TYR A   1 15  ? 5.243   -0.026 38.499 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N   1 
ATOM   40   C  CA  . TYR A   1 15  ? 4.800   0.024  37.112 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA  1 
ATOM   41   C  C   . TYR A   1 15  ? 5.180   1.319  36.413 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C   1 
ATOM   42   O  O   . TYR A   1 15  ? 5.101   2.400  36.994 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O   1 
ATOM   43   C  CB  . TYR A   1 15  ? 3.281   -0.134 37.053 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB  1 
ATOM   44   C  CG  . TYR A   1 15  ? 2.701   -0.097 35.656 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG  1 
ATOM   45   C  CD1 . TYR A   1 15  ? 2.907   -1.150 34.764 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1 1 
ATOM   46   C  CD2 . TYR A   1 15  ? 1.917   0.975  35.235 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2 1 
ATOM   47   C  CE1 . TYR A   1 15  ? 2.338   -1.137 33.485 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1 1 
ATOM   48   C  CE2 . TYR A   1 15  ? 1.343   0.998  33.961 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2 1 
ATOM   49   C  CZ  . TYR A   1 15  ? 1.558   -0.061 33.096 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ  1 
ATOM   50   O  OH  . TYR A   1 15  ? 0.987   -0.048 31.851 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH  1 
ATOM   51   N  N   . ARG A   1 16  ? 5.592   1.200  35.158 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   52   C  CA  . ARG A   1 16  ? 5.950   2.353  34.349 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   53   C  C   . ARG A   1 16  ? 5.154   2.189  33.067 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   54   O  O   . ARG A   1 16  ? 5.588   1.495  32.154 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   55   C  CB  . ARG A   1 16  ? 7.444   2.355  34.035 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   56   C  CG  . ARG A   1 16  ? 8.339   2.659  35.219 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   57   C  CD  . ARG A   1 16  ? 9.809   2.574  34.813 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   58   N  NE  . ARG A   1 16  ? 10.728  2.862  35.913 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   59   C  CZ  . ARG A   1 16  ? 10.832  4.044  36.517 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   60   N  NH1 . ARG A   1 16  ? 10.069  5.062  36.131 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   61   N  NH2 . ARG A   1 16  ? 11.704  4.209  37.509 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   62   N  N   . GLY A   1 17  ? 3.985   2.821  33.002 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N   1 
ATOM   63   C  CA  . GLY A   1 17  ? 3.137   2.694  31.826 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA  1 
ATOM   64   C  C   . GLY A   1 17  ? 3.226   3.779  30.770 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C   1 
ATOM   65   O  O   . GLY A   1 17  ? 4.197   4.526  30.706 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O   1 
ATOM   66   N  N   . ARG A   1 18  ? 2.189   3.861  29.943 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N   1 
ATOM   67   C  CA  . ARG A   1 18  ? 2.123   4.834  28.857 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA  1 
ATOM   68   C  C   . ARG A   1 18  ? 1.781   6.245  29.348 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C   1 
ATOM   69   O  O   . ARG A   1 18  ? 2.505   7.195  29.052 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O   1 
ATOM   70   C  CB  . ARG A   1 18  ? 1.083   4.390  27.813 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB  1 
ATOM   71   C  CG  . ARG A   1 18  ? 1.149   2.912  27.402 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG  1 
ATOM   72   C  CD  . ARG A   1 18  ? -0.037  2.552  26.497 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CD  1 
ATOM   73   N  NE  . ARG A   1 18  ? -0.164  1.120  26.213 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NE  1 
ATOM   74   C  CZ  . ARG A   1 18  ? -0.507  0.195  27.109 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CZ  1 
ATOM   75   N  NH1 . ARG A   1 18  ? -0.759  0.536  28.363 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH1 1 
ATOM   76   N  NH2 . ARG A   1 18  ? -0.614  -1.077 26.747 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH2 1 
ATOM   77   N  N   . ILE A   1 19  ? 0.681   6.390  30.085 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   78   C  CA  . ILE A   1 19  ? 0.293   7.714  30.587 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   79   C  C   . ILE A   1 19  ? 0.438   7.850  32.100 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   80   O  O   . ILE A   1 19  ? 0.080   8.885  32.660 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   81   C  CB  . ILE A   1 19  ? -1.181  8.082  30.245 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   82   C  CG1 . ILE A   1 19  ? -2.135  7.298  31.141 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   83   C  CG2 . ILE A   1 19  ? -1.473  7.804  28.779 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   84   C  CD1 . ILE A   1 19  ? -3.575  7.676  30.956 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   85   N  N   . LEU A   1 20  ? 0.951   6.816  32.760 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   86   C  CA  . LEU A   1 20  ? 1.117   6.870  34.209 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   87   C  C   . LEU A   1 20  ? 2.114   5.843  34.746 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   88   O  O   . LEU A   1 20  ? 2.429   4.851  34.087 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   89   C  CB  . LEU A   1 20  ? -0.243  6.659  34.889 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   90   C  CG  . LEU A   1 20  ? -0.880  5.267  34.770 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   91   C  CD1 . LEU A   1 20  ? -0.210  4.313  35.742 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   92   C  CD2 . LEU A   1 20  ? -2.355  5.342  35.086 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   93   N  N   . ASN A   1 21  ? 2.609   6.107  35.950 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N   1 
ATOM   94   C  CA  . ASN A   1 21  ? 3.528   5.210  36.640 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA  1 
ATOM   95   C  C   . ASN A   1 21  ? 2.909   4.963  38.009 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C   1 
ATOM   96   O  O   . ASN A   1 21  ? 2.289   5.862  38.586 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O   1 
ATOM   97   C  CB  . ASN A   1 21  ? 4.908   5.847  36.855 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB  1 
ATOM   98   C  CG  . ASN A   1 21  ? 5.669   6.058  35.569 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG  1 
ATOM   99   O  OD1 . ASN A   1 21  ? 5.425   5.381  34.567 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1 1 
ATOM   100  N  ND2 . ASN A   1 21  ? 6.616   6.990  35.593 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2 1 
ATOM   101  N  N   . LEU A   1 22  ? 3.055   3.748  38.521 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N   1 
ATOM   102  C  CA  . LEU A   1 22  ? 2.541   3.429  39.844 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA  1 
ATOM   103  C  C   . LEU A   1 22  ? 3.766   3.230  40.718 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C   1 
ATOM   104  O  O   . LEU A   1 22  ? 4.633   2.422  40.398 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O   1 
ATOM   105  C  CB  . LEU A   1 22  ? 1.706   2.152  39.817 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB  1 
ATOM   106  C  CG  . LEU A   1 22  ? 1.445   1.583  41.213 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG  1 
ATOM   107  C  CD1 . LEU A   1 22  ? 0.892   2.674  42.112 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1 1 
ATOM   108  C  CD2 . LEU A   1 22  ? 0.482   0.410  41.123 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2 1 
ATOM   109  N  N   . ALA A   1 23  ? 3.850   3.981  41.809 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N   1 
ATOM   110  C  CA  . ALA A   1 23  ? 4.995   3.877  42.706 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA  1 
ATOM   111  C  C   . ALA A   1 23  ? 4.558   3.813  44.154 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C   1 
ATOM   112  O  O   . ALA A   1 23  ? 3.376   3.955  44.470 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O   1 
ATOM   113  C  CB  . ALA A   1 23  ? 5.928   5.062  42.509 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB  1 
ATOM   114  N  N   . LEU A   1 24  ? 5.524   3.589  45.035 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N   1 
ATOM   115  C  CA  . LEU A   1 24  ? 5.246   3.531  46.455 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA  1 
ATOM   116  C  C   . LEU A   1 24  ? 6.251   4.397  47.191 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C   1 
ATOM   117  O  O   . LEU A   1 24  ? 7.410   4.502  46.792 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O   1 
ATOM   118  C  CB  . LEU A   1 24  ? 5.329   2.089  46.966 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB  1 
ATOM   119  C  CG  . LEU A   1 24  ? 4.285   1.087  46.454 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG  1 
ATOM   120  C  CD1 . LEU A   1 24  ? 4.615   -0.293 46.989 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1 1 
ATOM   121  C  CD2 . LEU A   1 24  ? 2.876   1.504  46.883 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2 1 
ATOM   122  N  N   . GLU A   1 25  ? 5.781   5.048  48.245 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N   1 
ATOM   123  C  CA  . GLU A   1 25  ? 6.627   5.876  49.087 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA  1 
ATOM   124  C  C   . GLU A   1 25  ? 6.351   5.399  50.504 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C   1 
ATOM   125  O  O   . GLU A   1 25  ? 5.861   6.148  51.352 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O   1 
ATOM   126  C  CB  . GLU A   1 25  ? 6.274   7.350  48.933 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB  1 
ATOM   127  C  CG  . GLU A   1 25  ? 6.889   7.962  47.702 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG  1 
ATOM   128  C  CD  . GLU A   1 25  ? 7.350   9.390  47.931 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD  1 
ATOM   129  O  OE1 . GLU A   1 25  ? 7.981   9.965  47.013 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1 1 
ATOM   130  O  OE2 . GLU A   1 25  ? 7.084   9.933  49.027 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2 1 
ATOM   131  N  N   . GLY A   1 26  ? 6.671   4.129  50.739 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N   1 
ATOM   132  C  CA  . GLY A   1 26  ? 6.422   3.534  52.033 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA  1 
ATOM   133  C  C   . GLY A   1 26  ? 4.925   3.331  52.099 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C   1 
ATOM   134  O  O   . GLY A   1 26  ? 4.393   2.358  51.563 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O   1 
ATOM   135  N  N   . ARG A   1 27  ? 4.239   4.263  52.746 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N   1 
ATOM   136  C  CA  . ARG A   1 27  ? 2.790   4.200  52.859 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA  1 
ATOM   137  C  C   . ARG A   1 27  ? 2.133   4.422  51.500 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C   1 
ATOM   138  O  O   . ARG A   1 27  ? 1.573   3.511  50.884 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O   1 
ATOM   139  C  CB  . ARG A   1 27  ? 2.282   5.298  53.801 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB  1 
ATOM   140  C  CG  . ARG A   1 27  ? 2.074   4.886  55.229 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CG  1 
ATOM   141  C  CD  . ARG A   1 27  ? 3.352   4.406  55.877 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CD  1 
ATOM   142  N  NE  . ARG A   1 27  ? 3.119   3.145  56.573 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   NE  1 
ATOM   143  C  CZ  . ARG A   1 27  ? 2.151   2.956  57.466 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CZ  1 
ATOM   144  N  NH1 . ARG A   1 27  ? 1.326   3.951  57.777 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   NH1 1 
ATOM   145  N  NH2 . ARG A   1 27  ? 1.994   1.767  58.039 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   NH2 1 
ATOM   146  N  N   . TYR A   1 28  ? 2.244   5.669  51.056 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   147  C  CA  . TYR A   1 28  ? 1.650   6.173  49.831 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   148  C  C   . TYR A   1 28  ? 1.845   5.487  48.493 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   149  O  O   . TYR A   1 28  ? 2.958   5.158  48.075 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   150  C  CB  . TYR A   1 28  ? 2.005   7.656  49.694 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   151  C  CG  . TYR A   1 28  ? 1.727   8.414  50.969 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   152  C  CD1 . TYR A   1 28  ? 2.617   8.349  52.044 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   153  C  CD2 . TYR A   1 28  ? 0.541   9.129  51.137 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   154  C  CE1 . TYR A   1 28  ? 2.334   8.972  53.255 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   155  C  CE2 . TYR A   1 28  ? 0.249   9.755  52.345 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   156  C  CZ  . TYR A   1 28  ? 1.150   9.671  53.402 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   157  O  OH  . TYR A   1 28  ? 0.869   10.279 54.606 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   158  N  N   . GLU A   1 29  ? 0.707   5.291  47.839 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLU A   1 29  ? 0.610   4.706  46.517 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLU A   1 29  ? 0.531   5.964  45.653 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   161  O  O   . GLU A   1 29  ? -0.400  6.756  45.780 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   162  C  CB  . GLU A   1 29  ? -0.671  3.879  46.427 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   163  C  CG  . GLU A   1 29  ? -0.739  2.816  47.504 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   164  C  CD  . GLU A   1 29  ? -2.138  2.277  47.730 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   165  O  OE1 . GLU A   1 29  ? -3.036  3.064  48.095 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   166  O  OE2 . GLU A   1 29  ? -2.341  1.059  47.550 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   167  N  N   . ILE A   1 30  ? 1.521   6.161  44.793 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   1 
ATOM   168  C  CA  . ILE A   1 30  ? 1.576   7.357  43.966 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  1 
ATOM   169  C  C   . ILE A   1 30  ? 1.539   7.112  42.463 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   1 
ATOM   170  O  O   . ILE A   1 30  ? 2.389   6.412  41.916 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   1 
ATOM   171  C  CB  . ILE A   1 30  ? 2.850   8.159  44.315 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  1 
ATOM   172  C  CG1 . ILE A   1 30  ? 2.801   8.566  45.790 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 1 
ATOM   173  C  CG2 . ILE A   1 30  ? 2.982   9.368  43.421 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 1 
ATOM   174  C  CD1 . ILE A   1 30  ? 4.025   9.322  46.271 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 1 
ATOM   175  N  N   . VAL A   1 31  ? 0.548   7.693  41.798 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N   1 
ATOM   176  C  CA  . VAL A   1 31  ? 0.428   7.570  40.352 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA  1 
ATOM   177  C  C   . VAL A   1 31  ? 1.004   8.835  39.713 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C   1 
ATOM   178  O  O   . VAL A   1 31  ? 0.379   9.897  39.766 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O   1 
ATOM   179  C  CB  . VAL A   1 31  ? -1.039  7.444  39.907 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB  1 
ATOM   180  C  CG1 . VAL A   1 31  ? -1.110  7.314  38.394 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1 1 
ATOM   181  C  CG2 . VAL A   1 31  ? -1.686  6.248  40.569 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2 1 
ATOM   182  N  N   . GLU A   1 32  ? 2.199   8.735  39.132 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N   1 
ATOM   183  C  CA  . GLU A   1 32  ? 2.807   9.887  38.473 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA  1 
ATOM   184  C  C   . GLU A   1 32  ? 2.090   10.015 37.147 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C   1 
ATOM   185  O  O   . GLU A   1 32  ? 1.870   9.029  36.449 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O   1 
ATOM   186  C  CB  . GLU A   1 32  ? 4.298   9.665  38.238 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB  1 
ATOM   187  C  CG  . GLU A   1 32  ? 5.062   9.272  39.486 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG  1 
ATOM   188  C  CD  . GLU A   1 32  ? 6.503   8.951  39.189 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD  1 
ATOM   189  O  OE1 . GLU A   1 32  ? 6.765   8.350  38.123 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1 1 
ATOM   190  O  OE2 . GLU A   1 32  ? 7.371   9.284  40.023 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2 1 
ATOM   191  N  N   . HIS A   1 33  ? 1.728   11.234 36.790 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N   1 
ATOM   192  C  CA  . HIS A   1 33  ? 0.990   11.448 35.560 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA  1 
ATOM   193  C  C   . HIS A   1 33  ? 1.482   12.699 34.852 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C   1 
ATOM   194  O  O   . HIS A   1 33  ? 1.946   13.642 35.494 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O   1 
ATOM   195  C  CB  . HIS A   1 33  ? -0.480  11.577 35.920 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB  1 
ATOM   196  C  CG  . HIS A   1 33  ? -1.401  11.554 34.749 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG  1 
ATOM   197  N  ND1 . HIS A   1 33  ? -1.361  12.505 33.754 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1 1 
ATOM   198  C  CD2 . HIS A   1 33  ? -2.426  10.727 34.442 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2 1 
ATOM   199  C  CE1 . HIS A   1 33  ? -2.326  12.266 32.886 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1 1 
ATOM   200  N  NE2 . HIS A   1 33  ? -2.987  11.193 33.282 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2 1 
ATOM   201  N  N   . LYS A   1 34  ? 1.393   12.702 33.527 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   1 
ATOM   202  C  CA  . LYS A   1 34  ? 1.836   13.852 32.750 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  1 
ATOM   203  C  C   . LYS A   1 34  ? 0.945   15.059 33.010 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   1 
ATOM   204  O  O   . LYS A   1 34  ? -0.253  14.920 33.252 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   1 
ATOM   205  C  CB  . LYS A   1 34  ? 1.808   13.538 31.253 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  1 
ATOM   206  C  CG  . LYS A   1 34  ? 2.871   12.573 30.769 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  1 
ATOM   207  C  CD  . LYS A   1 34  ? 2.764   12.411 29.252 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  1 
ATOM   208  C  CE  . LYS A   1 34  ? 3.709   11.341 28.723 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  1 
ATOM   209  N  NZ  . LYS A   1 34  ? 5.147   11.677 28.962 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  1 
ATOM   210  N  N   . PRO A   1 35  ? 1.525   16.267 32.972 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N   1 
ATOM   211  C  CA  . PRO A   1 35  ? 0.711   17.456 33.207 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA  1 
ATOM   212  C  C   . PRO A   1 35  ? -0.240  17.615 32.024 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C   1 
ATOM   213  O  O   . PRO A   1 35  ? 0.046   17.134 30.926 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O   1 
ATOM   214  C  CB  . PRO A   1 35  ? 1.751   18.566 33.301 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB  1 
ATOM   215  C  CG  . PRO A   1 35  ? 2.824   18.086 32.373 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG  1 
ATOM   216  C  CD  . PRO A   1 35  ? 2.932   16.630 32.724 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD  1 
ATOM   217  N  N   . ALA A   1 36  ? -1.369  18.278 32.251 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   1 
ATOM   218  C  CA  . ALA A   1 36  ? -2.351  18.456 31.197 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  1 
ATOM   219  C  C   . ALA A   1 36  ? -2.824  19.898 31.048 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   1 
ATOM   220  O  O   . ALA A   1 36  ? -2.515  20.759 31.875 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   1 
ATOM   221  C  CB  . ALA A   1 36  ? -3.536  17.551 31.463 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  1 
ATOM   222  N  N   . VAL A   1 37  ? -3.583  20.150 29.986 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N   1 
ATOM   223  C  CA  . VAL A   1 37  ? -4.116  21.476 29.727 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA  1 
ATOM   224  C  C   . VAL A   1 37  ? -5.618  21.385 29.471 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C   1 
ATOM   225  O  O   . VAL A   1 37  ? -6.137  20.309 29.155 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O   1 
ATOM   226  C  CB  . VAL A   1 37  ? -3.444  22.125 28.490 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB  1 
ATOM   227  C  CG1 . VAL A   1 37  ? -1.954  22.374 28.764 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1 1 
ATOM   228  C  CG2 . VAL A   1 37  ? -3.629  21.224 27.264 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2 1 
ATOM   229  N  N   . ALA A   1 38  ? -6.304  22.519 29.618 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   230  C  CA  . ALA A   1 38  ? -7.748  22.615 29.387 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   231  C  C   . ALA A   1 38  ? -8.054  23.988 28.789 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   232  O  O   . ALA A   1 38  ? -7.456  24.995 29.171 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   233  C  CB  . ALA A   1 38  ? -8.510  22.432 30.692 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   234  N  N   . VAL A   1 39  ? -8.995  24.032 27.856 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N   1 
ATOM   235  C  CA  . VAL A   1 39  ? -9.335  25.285 27.204 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA  1 
ATOM   236  C  C   . VAL A   1 39  ? -10.794 25.666 27.353 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C   1 
ATOM   237  O  O   . VAL A   1 39  ? -11.687 24.901 26.982 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O   1 
ATOM   238  C  CB  . VAL A   1 39  ? -9.014  25.221 25.696 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB  1 
ATOM   239  C  CG1 . VAL A   1 39  ? -9.273  26.580 25.054 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1 1 
ATOM   240  C  CG2 . VAL A   1 39  ? -7.567  24.775 25.488 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2 1 
ATOM   241  N  N   . ILE A   1 40  ? -11.019 26.859 27.893 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N   1 
ATOM   242  C  CA  . ILE A   1 40  ? -12.364 27.390 28.076 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA  1 
ATOM   243  C  C   . ILE A   1 40  ? -12.675 28.369 26.940 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C   1 
ATOM   244  O  O   . ILE A   1 40  ? -11.976 29.373 26.750 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O   1 
ATOM   245  C  CB  . ILE A   1 40  ? -12.503 28.156 29.412 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB  1 
ATOM   246  C  CG1 . ILE A   1 40  ? -12.286 27.207 30.589 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1 1 
ATOM   247  C  CG2 . ILE A   1 40  ? -13.872 28.801 29.497 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2 1 
ATOM   248  C  CD1 . ILE A   1 40  ? -12.551 27.841 31.956 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1 1 
ATOM   249  N  N   . ALA A   1 41  ? -13.722 28.080 26.186 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   1 
ATOM   250  C  CA  . ALA A   1 41  ? -14.094 28.953 25.090 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  1 
ATOM   251  C  C   . ALA A   1 41  ? -15.591 29.243 25.086 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   1 
ATOM   252  O  O   . ALA A   1 41  ? -16.429 28.335 25.138 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   1 
ATOM   253  C  CB  . ALA A   1 41  ? -13.669 28.336 23.760 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  1 
ATOM   254  N  N   . LEU A   1 42  ? -15.923 30.524 25.035 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   1 
ATOM   255  C  CA  . LEU A   1 42  ? -17.313 30.930 25.013 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   256  C  C   . LEU A   1 42  ? -17.559 31.568 23.659 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   1 
ATOM   257  O  O   . LEU A   1 42  ? -16.673 32.208 23.112 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   1 
ATOM   258  C  CB  . LEU A   1 42  ? -17.592 31.944 26.127 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   259  C  CG  . LEU A   1 42  ? -19.071 32.150 26.470 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   260  C  CD1 . LEU A   1 42  ? -19.602 30.898 27.138 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   261  C  CD2 . LEU A   1 42  ? -19.243 33.346 27.395 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   262  N  N   . ARG A   1 43  ? -18.748 31.361 23.106 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   1 
ATOM   263  C  CA  . ARG A   1 43  ? -19.097 31.952 21.825 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  1 
ATOM   264  C  C   . ARG A   1 43  ? -20.603 32.049 21.704 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   1 
ATOM   265  O  O   . ARG A   1 43  ? -21.310 31.038 21.664 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   1 
ATOM   266  C  CB  . ARG A   1 43  ? -18.544 31.139 20.662 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  1 
ATOM   267  C  CG  . ARG A   1 43  ? -18.751 31.824 19.312 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  1 
ATOM   268  C  CD  . ARG A   1 43  ? -17.977 31.114 18.215 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  1 
ATOM   269  N  NE  . ARG A   1 43  ? -17.968 31.845 16.947 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  1 
ATOM   270  C  CZ  . ARG A   1 43  ? -19.026 31.989 16.153 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  1 
ATOM   271  N  NH1 . ARG A   1 43  ? -20.195 31.454 16.491 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 1 
ATOM   272  N  NH2 . ARG A   1 43  ? -18.914 32.653 15.010 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 1 
ATOM   273  N  N   . GLU A   1 44  ? -21.085 33.283 21.654 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   274  C  CA  . GLU A   1 44  ? -22.509 33.552 21.547 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   275  C  C   . GLU A   1 44  ? -23.276 32.849 22.654 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   276  O  O   . GLU A   1 44  ? -24.300 32.202 22.411 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   277  C  CB  . GLU A   1 44  ? -23.023 33.117 20.177 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   278  C  CG  . GLU A   1 44  ? -22.161 33.651 19.054 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   279  C  CD  . GLU A   1 44  ? -22.752 33.392 17.693 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   280  O  OE1 . GLU A   1 44  ? -23.170 32.246 17.434 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   281  O  OE2 . GLU A   1 44  ? -22.789 34.337 16.880 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   282  N  N   . GLY A   1 45  ? -22.756 32.982 23.872 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   1 
ATOM   283  C  CA  . GLY A   1 45  ? -23.390 32.393 25.032 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  1 
ATOM   284  C  C   . GLY A   1 45  ? -23.246 30.893 25.197 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   1 
ATOM   285  O  O   . GLY A   1 45  ? -23.805 30.332 26.138 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   1 
ATOM   286  N  N   . ARG A   1 46  ? -22.524 30.231 24.294 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   287  C  CA  . ARG A   1 46  ? -22.339 28.789 24.412 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   288  C  C   . ARG A   1 46  ? -20.893 28.442 24.731 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   289  O  O   . ARG A   1 46  ? -19.953 29.056 24.204 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   290  C  CB  . ARG A   1 46  ? -22.735 28.071 23.121 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   291  C  CG  . ARG A   1 46  ? -24.114 28.391 22.606 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   292  C  CD  . ARG A   1 46  ? -24.537 27.355 21.587 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   293  N  NE  . ARG A   1 46  ? -25.766 27.741 20.911 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   294  C  CZ  . ARG A   1 46  ? -25.850 28.743 20.043 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   295  N  NH1 . ARG A   1 46  ? -24.765 29.453 19.748 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   296  N  NH2 . ARG A   1 46  ? -27.019 29.041 19.482 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   297  N  N   . MET A   1 47  ? -20.717 27.453 25.599 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N   1 
ATOM   298  C  CA  . MET A   1 47  ? -19.382 27.023 25.953 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA  1 
ATOM   299  C  C   . MET A   1 47  ? -19.039 25.823 25.083 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C   1 
ATOM   300  O  O   . MET A   1 47  ? -19.915 25.024 24.728 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O   1 
ATOM   301  C  CB  . MET A   1 47  ? -19.298 26.650 27.432 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB  1 
ATOM   302  C  CG  . MET A   1 47  ? -17.873 26.373 27.888 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG  1 
ATOM   303  S  SD  . MET A   1 47  ? -17.684 26.416 29.690 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD  1 
ATOM   304  C  CE  . MET A   1 47  ? -17.324 28.134 29.966 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE  1 
ATOM   305  N  N   . LEU A   1 48  ? -17.763 25.715 24.728 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   306  C  CA  . LEU A   1 48  ? -17.296 24.623 23.897 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   307  C  C   . LEU A   1 48  ? -16.928 23.409 24.740 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   308  O  O   . LEU A   1 48  ? -15.809 23.302 25.261 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   309  C  CB  . LEU A   1 48  ? -16.088 25.072 23.066 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   310  C  CG  . LEU A   1 48  ? -15.459 24.015 22.150 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   311  C  CD1 . LEU A   1 48  ? -16.500 23.468 21.202 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   312  C  CD2 . LEU A   1 48  ? -14.307 24.622 21.371 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   313  N  N   . PHE A   1 49  ? -17.887 22.501 24.885 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N   1 
ATOM   314  C  CA  . PHE A   1 49  ? -17.667 21.272 25.634 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA  1 
ATOM   315  C  C   . PHE A   1 49  ? -17.324 20.194 24.620 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C   1 
ATOM   316  O  O   . PHE A   1 49  ? -17.497 20.393 23.420 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O   1 
ATOM   317  C  CB  . PHE A   1 49  ? -18.931 20.835 26.380 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB  1 
ATOM   318  C  CG  . PHE A   1 49  ? -19.400 21.803 27.423 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG  1 
ATOM   319  C  CD1 . PHE A   1 49  ? -20.447 22.681 27.154 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1 1 
ATOM   320  C  CD2 . PHE A   1 49  ? -18.820 21.814 28.687 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2 1 
ATOM   321  C  CE1 . PHE A   1 49  ? -20.920 23.561 28.137 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1 1 
ATOM   322  C  CE2 . PHE A   1 49  ? -19.278 22.684 29.678 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2 1 
ATOM   323  C  CZ  . PHE A   1 49  ? -20.334 23.562 29.402 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ  1 
ATOM   324  N  N   . VAL A   1 50  ? -16.842 19.057 25.102 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N   1 
ATOM   325  C  CA  . VAL A   1 50  ? -16.509 17.935 24.231 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA  1 
ATOM   326  C  C   . VAL A   1 50  ? -16.805 16.647 24.971 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C   1 
ATOM   327  O  O   . VAL A   1 50  ? -16.856 16.621 26.199 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O   1 
ATOM   328  C  CB  . VAL A   1 50  ? -15.016 17.922 23.829 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB  1 
ATOM   329  C  CG1 . VAL A   1 50  ? -14.709 19.078 22.883 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1 1 
ATOM   330  C  CG2 . VAL A   1 50  ? -14.152 17.997 25.076 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2 1 
ATOM   331  N  N   . ARG A   1 51  ? -17.011 15.580 24.211 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   1 
ATOM   332  C  CA  . ARG A   1 51  ? -17.281 14.274 24.789 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   333  C  C   . ARG A   1 51  ? -16.601 13.167 24.003 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   1 
ATOM   334  O  O   . ARG A   1 51  ? -16.528 13.204 22.772 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   1 
ATOM   335  C  CB  . ARG A   1 51  ? -18.785 14.010 24.863 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   336  C  CG  . ARG A   1 51  ? -19.452 14.785 25.974 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   337  C  CD  . ARG A   1 51  ? -20.871 14.331 26.176 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   338  N  NE  . ARG A   1 51  ? -21.670 14.576 24.986 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   339  C  CZ  . ARG A   1 51  ? -22.997 14.632 24.980 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   340  N  NH1 . ARG A   1 51  ? -23.676 14.457 26.112 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   341  N  NH2 . ARG A   1 51  ? -23.645 14.875 23.842 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   342  N  N   . GLN A   1 52  ? -16.091 12.186 24.734 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   1 
ATOM   343  C  CA  . GLN A   1 52  ? -15.418 11.052 24.133 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   344  C  C   . GLN A   1 52  ? -15.667 9.897  25.080 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   1 
ATOM   345  O  O   . GLN A   1 52  ? -15.885 10.113 26.271 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   1 
ATOM   346  C  CB  . GLN A   1 52  ? -13.923 11.346 23.998 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   347  C  CG  . GLN A   1 52  ? -13.178 11.465 25.311 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   348  C  CD  . GLN A   1 52  ? -11.858 12.208 25.165 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   349  O  OE1 . GLN A   1 52  ? -11.798 13.427 25.348 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   350  N  NE2 . GLN A   1 52  ? -10.794 11.478 24.819 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   351  N  N   . MET A   1 53  ? -15.666 8.672  24.566 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N   1 
ATOM   352  C  CA  . MET A   1 53  ? -15.910 7.547  25.448 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA  1 
ATOM   353  C  C   . MET A   1 53  ? -14.739 7.441  26.386 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C   1 
ATOM   354  O  O   . MET A   1 53  ? -13.592 7.574  25.974 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O   1 
ATOM   355  C  CB  . MET A   1 53  ? -16.084 6.238  24.676 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB  1 
ATOM   356  C  CG  . MET A   1 53  ? -16.475 5.074  25.588 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG  1 
ATOM   357  S  SD  . MET A   1 53  ? -17.575 5.575  26.990 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD  1 
ATOM   358  C  CE  . MET A   1 53  ? -19.211 5.703  26.138 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE  1 
ATOM   359  N  N   . ARG A   1 54  ? -15.046 7.221  27.657 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N   1 
ATOM   360  C  CA  . ARG A   1 54  ? -14.027 7.095  28.689 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA  1 
ATOM   361  C  C   . ARG A   1 54  ? -14.121 5.726  29.357 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C   1 
ATOM   362  O  O   . ARG A   1 54  ? -14.929 5.515  30.270 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O   1 
ATOM   363  C  CB  . ARG A   1 54  ? -14.206 8.196  29.738 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB  1 
ATOM   364  C  CG  . ARG A   1 54  ? -14.020 9.593  29.201 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG  1 
ATOM   365  C  CD  . ARG A   1 54  ? -12.619 9.765  28.622 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD  1 
ATOM   366  N  NE  . ARG A   1 54  ? -12.137 11.128 28.793 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE  1 
ATOM   367  C  CZ  . ARG A   1 54  ? -10.981 11.585 28.326 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ  1 
ATOM   368  N  NH1 . ARG A   1 54  ? -10.172 10.785 27.646 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1 1 
ATOM   369  N  NH2 . ARG A   1 54  ? -10.633 12.847 28.554 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2 1 
ATOM   370  N  N   . PRO A   1 55  ? -13.304 4.768  28.899 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N   1 
ATOM   371  C  CA  . PRO A   1 55  ? -13.335 3.428  29.496 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA  1 
ATOM   372  C  C   . PRO A   1 55  ? -13.046 3.389  31.008 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C   1 
ATOM   373  O  O   . PRO A   1 55  ? -13.515 2.488  31.709 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O   1 
ATOM   374  C  CB  . PRO A   1 55  ? -12.309 2.646  28.658 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB  1 
ATOM   375  C  CG  . PRO A   1 55  ? -11.430 3.719  28.055 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG  1 
ATOM   376  C  CD  . PRO A   1 55  ? -12.412 4.805  27.727 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD  1 
ATOM   377  N  N   . ALA A   1 56  ? -12.284 4.355  31.512 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N   1 
ATOM   378  C  CA  . ALA A   1 56  ? -11.982 4.388  32.938 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA  1 
ATOM   379  C  C   . ALA A   1 56  ? -13.243 4.629  33.767 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C   1 
ATOM   380  O  O   . ALA A   1 56  ? -13.317 4.194  34.916 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O   1 
ATOM   381  C  CB  . ALA A   1 56  ? -10.956 5.457  33.238 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB  1 
ATOM   382  N  N   . VAL A   1 57  ? -14.238 5.316  33.199 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N   1 
ATOM   383  C  CA  . VAL A   1 57  ? -15.472 5.572  33.943 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA  1 
ATOM   384  C  C   . VAL A   1 57  ? -16.729 4.969  33.329 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C   1 
ATOM   385  O  O   . VAL A   1 57  ? -17.821 5.128  33.875 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O   1 
ATOM   386  C  CB  . VAL A   1 57  ? -15.720 7.083  34.168 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB  1 
ATOM   387  C  CG1 . VAL A   1 57  ? -14.586 7.678  34.979 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1 1 
ATOM   388  C  CG2 . VAL A   1 57  ? -15.868 7.792  32.844 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2 1 
ATOM   389  N  N   . GLY A   1 58  ? -16.584 4.288  32.196 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N   1 
ATOM   390  C  CA  . GLY A   1 58  ? -17.728 3.648  31.570 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA  1 
ATOM   391  C  C   . GLY A   1 58  ? -18.775 4.559  30.951 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C   1 
ATOM   392  O  O   . GLY A   1 58  ? -19.821 4.082  30.486 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O   1 
ATOM   393  N  N   . LEU A   1 59  ? -18.522 5.866  30.951 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   1 
ATOM   394  C  CA  . LEU A   1 59  ? -19.457 6.803  30.343 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  1 
ATOM   395  C  C   . LEU A   1 59  ? -18.721 7.966  29.686 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   1 
ATOM   396  O  O   . LEU A   1 59  ? -17.492 8.009  29.695 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   1 
ATOM   397  C  CB  . LEU A   1 59  ? -20.480 7.296  31.379 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  1 
ATOM   398  C  CG  . LEU A   1 59  ? -20.074 7.908  32.719 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  1 
ATOM   399  C  CD1 . LEU A   1 59  ? -19.549 9.321  32.516 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 1 
ATOM   400  C  CD2 . LEU A   1 59  ? -21.294 7.938  33.634 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 1 
ATOM   401  N  N   . ALA A   1 60  ? -19.471 8.890  29.091 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   1 
ATOM   402  C  CA  . ALA A   1 60  ? -18.875 10.044 28.422 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  1 
ATOM   403  C  C   . ALA A   1 60  ? -19.289 11.337 29.119 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   1 
ATOM   404  O  O   . ALA A   1 60  ? -20.300 11.949 28.777 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   1 
ATOM   405  C  CB  . ALA A   1 60  ? -19.302 10.077 26.952 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  1 
ATOM   406  N  N   . PRO A   1 61  ? -18.499 11.776 30.109 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N   1 
ATOM   407  C  CA  . PRO A   1 61  ? -18.819 13.006 30.839 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA  1 
ATOM   408  C  C   . PRO A   1 61  ? -18.671 14.266 29.987 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C   1 
ATOM   409  O  O   . PRO A   1 61  ? -18.073 14.241 28.906 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O   1 
ATOM   410  C  CB  . PRO A   1 61  ? -17.838 12.969 32.010 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB  1 
ATOM   411  C  CG  . PRO A   1 61  ? -16.636 12.305 31.414 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG  1 
ATOM   412  C  CD  . PRO A   1 61  ? -17.235 11.182 30.589 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD  1 
ATOM   413  N  N   . LEU A   1 62  ? -19.235 15.364 30.473 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   414  C  CA  . LEU A   1 62  ? -19.138 16.630 29.768 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   415  C  C   . LEU A   1 62  ? -17.759 17.221 30.112 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   416  O  O   . LEU A   1 62  ? -17.394 17.344 31.281 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   417  C  CB  . LEU A   1 62  ? -20.276 17.553 30.218 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   418  C  CG  . LEU A   1 62  ? -20.704 18.699 29.290 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   419  C  CD1 . LEU A   1 62  ? -21.046 18.177 27.894 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   420  C  CD2 . LEU A   1 62  ? -21.910 19.392 29.907 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   421  N  N   . GLU A   1 63  ? -16.984 17.558 29.089 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N   1 
ATOM   422  C  CA  . GLU A   1 63  ? -15.642 18.102 29.296 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA  1 
ATOM   423  C  C   . GLU A   1 63  ? -15.400 19.294 28.382 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C   1 
ATOM   424  O  O   . GLU A   1 63  ? -16.286 19.706 27.636 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O   1 
ATOM   425  C  CB  . GLU A   1 63  ? -14.585 17.031 28.979 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB  1 
ATOM   426  C  CG  . GLU A   1 63  ? -14.705 15.749 29.786 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG  1 
ATOM   427  C  CD  . GLU A   1 63  ? -13.646 14.713 29.421 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD  1 
ATOM   428  O  OE1 . GLU A   1 63  ? -12.449 15.074 29.349 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1 1 
ATOM   429  O  OE2 . GLU A   1 63  ? -14.013 13.532 29.218 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2 1 
ATOM   430  N  N   . ILE A   1 64  ? -14.199 19.855 28.456 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N   1 
ATOM   431  C  CA  . ILE A   1 64  ? -13.831 20.958 27.580 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA  1 
ATOM   432  C  C   . ILE A   1 64  ? -12.538 20.520 26.920 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C   1 
ATOM   433  O  O   . ILE A   1 64  ? -11.827 19.673 27.450 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O   1 
ATOM   434  C  CB  . ILE A   1 64  ? -13.617 22.288 28.344 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB  1 
ATOM   435  C  CG1 . ILE A   1 64  ? -12.570 22.111 29.441 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1 1 
ATOM   436  C  CG2 . ILE A   1 64  ? -14.950 22.776 28.901 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2 1 
ATOM   437  C  CD1 . ILE A   1 64  ? -12.263 23.403 30.191 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1 1 
ATOM   438  N  N   . PRO A   1 65  ? -12.219 21.081 25.749 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N   1 
ATOM   439  C  CA  . PRO A   1 65  ? -10.975 20.660 25.095 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA  1 
ATOM   440  C  C   . PRO A   1 65  ? -9.802  20.527 26.081 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C   1 
ATOM   441  O  O   . PRO A   1 65  ? -9.487  21.469 26.820 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O   1 
ATOM   442  C  CB  . PRO A   1 65  ? -10.775 21.738 24.029 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB  1 
ATOM   443  C  CG  . PRO A   1 65  ? -12.202 22.055 23.628 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG  1 
ATOM   444  C  CD  . PRO A   1 65  ? -12.893 22.149 24.985 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD  1 
ATOM   445  N  N   . ALA A   1 66  ? -9.171  19.348 26.093 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N   1 
ATOM   446  C  CA  . ALA A   1 66  ? -8.055  19.077 27.003 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA  1 
ATOM   447  C  C   . ALA A   1 66  ? -7.151  17.947 26.525 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C   1 
ATOM   448  O  O   . ALA A   1 66  ? -7.509  17.197 25.620 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O   1 
ATOM   449  C  CB  . ALA A   1 66  ? -8.597  18.745 28.400 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB  1 
ATOM   450  N  N   . GLY A   1 67  ? -5.983  17.823 27.151 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N   1 
ATOM   451  C  CA  . GLY A   1 67  ? -5.048  16.775 26.782 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA  1 
ATOM   452  C  C   . GLY A   1 67  ? -3.738  16.800 27.553 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C   1 
ATOM   453  O  O   . GLY A   1 67  ? -3.500  17.668 28.391 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O   1 
ATOM   454  N  N   . LEU A   1 68  ? -2.879  15.834 27.266 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   455  C  CA  . LEU A   1 68  ? -1.582  15.743 27.915 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   456  C  C   . LEU A   1 68  ? -0.544  16.603 27.196 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   457  O  O   . LEU A   1 68  ? -0.527  16.677 25.965 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   458  C  CB  . LEU A   1 68  ? -1.107  14.289 27.917 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   459  C  CG  . LEU A   1 68  ? -1.398  13.384 29.118 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   460  C  CD1 . LEU A   1 68  ? -2.767  13.669 29.705 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   461  C  CD2 . LEU A   1 68  ? -1.287  11.936 28.666 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   462  N  N   . ILE A   1 69  ? 0.318   17.255 27.971 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N   1 
ATOM   463  C  CA  . ILE A   1 69  ? 1.378   18.079 27.408 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA  1 
ATOM   464  C  C   . ILE A   1 69  ? 2.433   17.123 26.870 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C   1 
ATOM   465  O  O   . ILE A   1 69  ? 2.966   16.304 27.615 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O   1 
ATOM   466  C  CB  . ILE A   1 69  ? 2.036   18.957 28.480 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB  1 
ATOM   467  C  CG1 . ILE A   1 69  ? 0.984   19.853 29.130 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1 1 
ATOM   468  C  CG2 . ILE A   1 69  ? 3.156   19.768 27.866 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2 1 
ATOM   469  C  CD1 . ILE A   1 69  ? 1.520   20.712 30.252 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1 1 
ATOM   470  N  N   . GLU A   1 70  ? 2.720   17.225 25.578 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N   1 
ATOM   471  C  CA  . GLU A   1 70  ? 3.707   16.374 24.921 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA  1 
ATOM   472  C  C   . GLU A   1 70  ? 5.126   16.831 25.234 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C   1 
ATOM   473  O  O   . GLU A   1 70  ? 5.343   17.958 25.691 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O   1 
ATOM   474  C  CB  . GLU A   1 70  ? 3.496   16.425 23.412 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB  1 
ATOM   475  C  CG  . GLU A   1 70  ? 2.109   16.010 22.999 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG  1 
ATOM   476  C  CD  . GLU A   1 70  ? 1.863   14.554 23.289 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD  1 
ATOM   477  O  OE1 . GLU A   1 70  ? 2.353   13.708 22.508 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1 1 
ATOM   478  O  OE2 . GLU A   1 70  ? 1.200   14.257 24.304 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2 1 
ATOM   479  N  N   . PRO A   1 71  ? 6.116   15.956 25.002 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   1 
ATOM   480  C  CA  . PRO A   1 71  ? 7.488   16.371 25.286 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  1 
ATOM   481  C  C   . PRO A   1 71  ? 7.885   17.595 24.475 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   1 
ATOM   482  O  O   . PRO A   1 71  ? 7.468   17.746 23.327 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   1 
ATOM   483  C  CB  . PRO A   1 71  ? 8.313   15.126 24.940 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  1 
ATOM   484  C  CG  . PRO A   1 71  ? 7.406   14.299 24.071 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  1 
ATOM   485  C  CD  . PRO A   1 71  ? 6.058   14.522 24.673 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  1 
ATOM   486  N  N   . GLY A   1 72  ? 8.675   18.476 25.090 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N   1 
ATOM   487  C  CA  . GLY A   1 72  ? 9.140   19.683 24.414 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA  1 
ATOM   488  C  C   . GLY A   1 72  ? 8.072   20.738 24.203 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C   1 
ATOM   489  O  O   . GLY A   1 72  ? 8.307   21.772 23.599 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O   1 
ATOM   490  N  N   . GLU A   1 73  ? 6.892   20.484 24.732 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N   1 
ATOM   491  C  CA  . GLU A   1 73  ? 5.776   21.397 24.576 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA  1 
ATOM   492  C  C   . GLU A   1 73  ? 5.419   22.047 25.922 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C   1 
ATOM   493  O  O   . GLU A   1 73  ? 5.504   21.403 26.970 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O   1 
ATOM   494  C  CB  . GLU A   1 73  ? 4.618   20.575 24.016 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB  1 
ATOM   495  C  CG  . GLU A   1 73  ? 3.305   21.252 23.826 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG  1 
ATOM   496  C  CD  . GLU A   1 73  ? 2.286   20.263 23.302 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD  1 
ATOM   497  O  OE1 . GLU A   1 73  ? 1.976   20.296 22.092 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1 1 
ATOM   498  O  OE2 . GLU A   1 73  ? 1.813   19.429 24.100 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2 1 
ATOM   499  N  N   . ASP A   1 74  ? 5.064   23.330 25.910 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N   1 
ATOM   500  C  CA  . ASP A   1 74  ? 4.683   23.980 27.155 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA  1 
ATOM   501  C  C   . ASP A   1 74  ? 3.157   24.094 27.195 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C   1 
ATOM   502  O  O   . ASP A   1 74  ? 2.481   23.888 26.179 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O   1 
ATOM   503  C  CB  . ASP A   1 74  ? 5.359   25.353 27.314 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB  1 
ATOM   504  C  CG  . ASP A   1 74  ? 4.818   26.395 26.373 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG  1 
ATOM   505  O  OD1 . ASP A   1 74  ? 3.687   26.224 25.873 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1 1 
ATOM   506  O  OD2 . ASP A   1 74  ? 5.524   27.408 26.153 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2 1 
ATOM   507  N  N   . PRO A   1 75  ? 2.594   24.411 28.371 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N   1 
ATOM   508  C  CA  . PRO A   1 75  ? 1.140   24.542 28.555 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA  1 
ATOM   509  C  C   . PRO A   1 75  ? 0.384   25.247 27.426 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C   1 
ATOM   510  O  O   . PRO A   1 75  ? -0.565  24.702 26.852 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O   1 
ATOM   511  C  CB  . PRO A   1 75  ? 1.034   25.285 29.883 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB  1 
ATOM   512  C  CG  . PRO A   1 75  ? 2.211   24.737 30.646 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG  1 
ATOM   513  C  CD  . PRO A   1 75  ? 3.313   24.756 29.614 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD  1 
ATOM   514  N  N   . LEU A   1 76  ? 0.813   26.463 27.116 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   515  C  CA  . LEU A   1 76  ? 0.176   27.250 26.079 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   516  C  C   . LEU A   1 76  ? 0.163   26.468 24.779 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   517  O  O   . LEU A   1 76  ? -0.895  26.261 24.181 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   518  C  CB  . LEU A   1 76  ? 0.919   28.576 25.892 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   519  C  CG  . LEU A   1 76  ? 0.310   29.583 24.913 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   520  C  CD1 . LEU A   1 76  ? -1.139  29.869 25.282 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   521  C  CD2 . LEU A   1 76  ? 1.120   30.861 24.945 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   522  N  N   . GLU A   1 77  ? 1.341   26.022 24.350 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   1 
ATOM   523  C  CA  . GLU A   1 77  ? 1.454   25.268 23.112 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  1 
ATOM   524  C  C   . GLU A   1 77  ? 0.524   24.056 23.131 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   1 
ATOM   525  O  O   . GLU A   1 77  ? -0.222  23.820 22.171 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   1 
ATOM   526  C  CB  . GLU A   1 77  ? 2.916   24.882 22.893 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  1 
ATOM   527  C  CG  . GLU A   1 77  ? 3.745   26.124 22.651 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  1 
ATOM   528  C  CD  . GLU A   1 77  ? 5.225   25.935 22.871 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  1 
ATOM   529  O  OE1 . GLU A   1 77  ? 5.602   25.026 23.648 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 1 
ATOM   530  O  OE2 . GLU A   1 77  ? 6.009   26.721 22.284 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 1 
ATOM   531  N  N   . ALA A   1 78  ? 0.556   23.309 24.232 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N   1 
ATOM   532  C  CA  . ALA A   1 78  ? -0.310  22.147 24.397 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA  1 
ATOM   533  C  C   . ALA A   1 78  ? -1.767  22.592 24.252 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C   1 
ATOM   534  O  O   . ALA A   1 78  ? -2.562  21.947 23.567 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O   1 
ATOM   535  C  CB  . ALA A   1 78  ? -0.096  21.526 25.771 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB  1 
ATOM   536  N  N   . ALA A   1 79  ? -2.111  23.701 24.898 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N   1 
ATOM   537  C  CA  . ALA A   1 79  ? -3.473  24.222 24.840 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA  1 
ATOM   538  C  C   . ALA A   1 79  ? -3.895  24.454 23.393 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C   1 
ATOM   539  O  O   . ALA A   1 79  ? -4.979  24.050 22.978 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O   1 
ATOM   540  C  CB  . ALA A   1 79  ? -3.567  25.525 25.637 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB  1 
ATOM   541  N  N   . ARG A   1 80  ? -3.024  25.105 22.628 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N   1 
ATOM   542  C  CA  . ARG A   1 80  ? -3.288  25.404 21.227 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  1 
ATOM   543  C  C   . ARG A   1 80  ? -3.533  24.125 20.416 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C   1 
ATOM   544  O  O   . ARG A   1 80  ? -4.490  24.038 19.643 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O   1 
ATOM   545  C  CB  . ARG A   1 80  ? -2.101  26.170 20.633 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  1 
ATOM   546  C  CG  . ARG A   1 80  ? -2.155  26.332 19.112 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  1 
ATOM   547  C  CD  . ARG A   1 80  ? -0.762  26.454 18.512 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  1 
ATOM   548  N  NE  . ARG A   1 80  ? 0.005   25.214 18.646 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  1 
ATOM   549  C  CZ  . ARG A   1 80  ? -0.188  24.126 17.906 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  1 
ATOM   550  N  NH1 . ARG A   1 80  ? -1.127  24.114 16.963 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 1 
ATOM   551  N  NH2 . ARG A   1 80  ? 0.556   23.045 18.116 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 1 
ATOM   552  N  N   . ARG A   1 81  ? -2.658  23.140 20.597 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N   1 
ATOM   553  C  CA  . ARG A   1 81  ? -2.756  21.874 19.883 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA  1 
ATOM   554  C  C   . ARG A   1 81  ? -4.055  21.143 20.186 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C   1 
ATOM   555  O  O   . ARG A   1 81  ? -4.743  20.672 19.273 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O   1 
ATOM   556  C  CB  . ARG A   1 81  ? -1.569  20.986 20.240 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB  1 
ATOM   557  C  CG  . ARG A   1 81  ? -1.544  19.651 19.522 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG  1 
ATOM   558  C  CD  . ARG A   1 81  ? -0.243  18.911 19.835 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD  1 
ATOM   559  N  NE  . ARG A   1 81  ? -0.026  18.842 21.274 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE  1 
ATOM   560  C  CZ  . ARG A   1 81  ? -0.777  18.133 22.111 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ  1 
ATOM   561  N  NH1 . ARG A   1 81  ? -1.795  17.414 21.652 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1 1 
ATOM   562  N  NH2 . ARG A   1 81  ? -0.528  18.172 23.415 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2 1 
ATOM   563  N  N   . GLU A   1 82  ? -4.401  21.052 21.467 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N   1 
ATOM   564  C  CA  . GLU A   1 82  ? -5.621  20.362 21.857 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA  1 
ATOM   565  C  C   . GLU A   1 82  ? -6.879  20.992 21.272 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C   1 
ATOM   566  O  O   . GLU A   1 82  ? -7.769  20.296 20.786 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O   1 
ATOM   567  C  CB  . GLU A   1 82  ? -5.720  20.297 23.379 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB  1 
ATOM   568  C  CG  . GLU A   1 82  ? -4.714  19.339 24.004 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG  1 
ATOM   569  C  CD  . GLU A   1 82  ? -4.854  17.927 23.471 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD  1 
ATOM   570  O  OE1 . GLU A   1 82  ? -4.000  17.070 23.798 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1 1 
ATOM   571  O  OE2 . GLU A   1 82  ? -5.822  17.669 22.722 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2 1 
ATOM   572  N  N   . LEU A   1 83  ? -6.951  22.315 21.314 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   1 
ATOM   573  C  CA  . LEU A   1 83  ? -8.108  23.007 20.782 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  1 
ATOM   574  C  C   . LEU A   1 83  ? -8.236  22.670 19.302 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   1 
ATOM   575  O  O   . LEU A   1 83  ? -9.319  22.350 18.813 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   1 
ATOM   576  C  CB  . LEU A   1 83  ? -7.943  24.514 20.954 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  1 
ATOM   577  C  CG  . LEU A   1 83  ? -9.133  25.337 20.455 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  1 
ATOM   578  C  CD1 . LEU A   1 83  ? -10.336 25.130 21.397 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 1 
ATOM   579  C  CD2 . LEU A   1 83  ? -8.738  26.809 20.385 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 1 
ATOM   580  N  N   . ALA A   1 84  ? -7.115  22.731 18.595 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N   1 
ATOM   581  C  CA  . ALA A   1 84  ? -7.102  22.447 17.165 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA  1 
ATOM   582  C  C   . ALA A   1 84  ? -7.389  20.980 16.834 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C   1 
ATOM   583  O  O   . ALA A   1 84  ? -8.198  20.696 15.953 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O   1 
ATOM   584  C  CB  . ALA A   1 84  ? -5.759  22.875 16.555 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB  1 
ATOM   585  N  N   . GLU A   1 85  ? -6.743  20.049 17.534 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   1 
ATOM   586  C  CA  . GLU A   1 85  ? -6.966  18.639 17.243 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  1 
ATOM   587  C  C   . GLU A   1 85  ? -8.342  18.136 17.652 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   1 
ATOM   588  O  O   . GLU A   1 85  ? -8.890  17.243 17.012 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   1 
ATOM   589  C  CB  . GLU A   1 85  ? -5.899  17.765 17.908 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  1 
ATOM   590  C  CG  . GLU A   1 85  ? -4.484  18.157 17.556 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  1 
ATOM   591  C  CD  . GLU A   1 85  ? -3.469  17.115 17.966 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  1 
ATOM   592  O  OE1 . GLU A   1 85  ? -3.614  16.535 19.075 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 1 
ATOM   593  O  OE2 . GLU A   1 85  ? -2.517  16.889 17.180 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 1 
ATOM   594  N  N   . GLU A   1 86  ? -8.912  18.700 18.709 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   1 
ATOM   595  C  CA  . GLU A   1 86  ? -10.221 18.238 19.152 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  1 
ATOM   596  C  C   . GLU A   1 86  ? -11.412 19.004 18.579 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   1 
ATOM   597  O  O   . GLU A   1 86  ? -12.502 18.448 18.474 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   1 
ATOM   598  C  CB  . GLU A   1 86  ? -10.292 18.238 20.686 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  1 
ATOM   599  C  CG  . GLU A   1 86  ? -9.208  17.399 21.362 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  1 
ATOM   600  C  CD  . GLU A   1 86  ? -9.467  17.185 22.848 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  1 
ATOM   601  O  OE1 . GLU A   1 86  ? -10.117 18.055 23.471 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 1 
ATOM   602  O  OE2 . GLU A   1 86  ? -9.012  16.156 23.400 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 1 
ATOM   603  N  N   . THR A   1 87  ? -11.217 20.265 18.201 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   604  C  CA  . THR A   1 87  ? -12.322 21.055 17.662 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   605  C  C   . THR A   1 87  ? -11.994 21.778 16.358 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   606  O  O   . THR A   1 87  ? -12.866 22.404 15.758 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   607  C  CB  . THR A   1 87  ? -12.819 22.110 18.680 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   608  O  OG1 . THR A   1 87  ? -11.832 23.135 18.828 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   609  C  CG2 . THR A   1 87  ? -13.078 21.469 20.028 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   610  N  N   . GLY A   1 88  ? -10.743 21.700 15.922 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N   1 
ATOM   611  C  CA  . GLY A   1 88  ? -10.365 22.349 14.678 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA  1 
ATOM   612  C  C   . GLY A   1 88  ? -10.395 23.868 14.703 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C   1 
ATOM   613  O  O   . GLY A   1 88  ? -10.448 24.507 13.647 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O   1 
ATOM   614  N  N   . LEU A   1 89  ? -10.347 24.447 15.901 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   1 
ATOM   615  C  CA  . LEU A   1 89  ? -10.371 25.897 16.060 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  1 
ATOM   616  C  C   . LEU A   1 89  ? -9.092  26.425 16.690 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   1 
ATOM   617  O  O   . LEU A   1 89  ? -8.372  25.701 17.375 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   1 
ATOM   618  C  CB  . LEU A   1 89  ? -11.532 26.322 16.955 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  1 
ATOM   619  C  CG  . LEU A   1 89  ? -12.898 25.708 16.687 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  1 
ATOM   620  C  CD1 . LEU A   1 89  ? -13.864 26.208 17.748 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 1 
ATOM   621  C  CD2 . LEU A   1 89  ? -13.373 26.063 15.282 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 1 
ATOM   622  N  N   . SER A   1 90  ? -8.826  27.703 16.459 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N   1 
ATOM   623  C  CA  . SER A   1 90  ? -7.663  28.357 17.038 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  1 
ATOM   624  C  C   . SER A   1 90  ? -8.196  29.688 17.545 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C   1 
ATOM   625  O  O   . SER A   1 90  ? -9.231  30.155 17.074 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O   1 
ATOM   626  C  CB  . SER A   1 90  ? -6.571  28.591 15.988 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  1 
ATOM   627  O  OG  . SER A   1 90  ? -6.897  29.680 15.150 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  1 
ATOM   628  N  N   . GLY A   1 91  ? -7.508  30.290 18.507 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N   1 
ATOM   629  C  CA  . GLY A   1 91  ? -7.966  31.563 19.035 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA  1 
ATOM   630  C  C   . GLY A   1 91  ? -6.912  32.224 19.895 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C   1 
ATOM   631  O  O   . GLY A   1 91  ? -5.762  31.794 19.924 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O   1 
ATOM   632  N  N   . ASP A   1 92  ? -7.290  33.280 20.595 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N   1 
ATOM   633  C  CA  . ASP A   1 92  ? -6.340  33.958 21.457 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA  1 
ATOM   634  C  C   . ASP A   1 92  ? -6.473  33.341 22.836 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C   1 
ATOM   635  O  O   . ASP A   1 92  ? -7.524  33.424 23.465 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O   1 
ATOM   636  C  CB  . ASP A   1 92  ? -6.630  35.461 21.468 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB  1 
ATOM   637  C  CG  . ASP A   1 92  ? -6.460  36.092 20.082 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG  1 
ATOM   638  O  OD1 . ASP A   1 92  ? -5.338  36.032 19.523 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1 1 
ATOM   639  O  OD2 . ASP A   1 92  ? -7.452  36.634 19.545 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2 1 
ATOM   640  N  N   . LEU A   1 93  ? -5.406  32.695 23.293 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   641  C  CA  . LEU A   1 93  ? -5.419  32.022 24.588 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   642  C  C   . LEU A   1 93  ? -4.753  32.807 25.702 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   643  O  O   . LEU A   1 93  ? -3.703  33.422 25.508 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   644  C  CB  . LEU A   1 93  ? -4.739  30.659 24.467 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   645  C  CG  . LEU A   1 93  ? -5.294  29.755 23.365 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   646  C  CD1 . LEU A   1 93  ? -4.403  28.536 23.241 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   647  C  CD2 . LEU A   1 93  ? -6.720  29.346 23.676 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   648  N  N   . THR A   1 94  ? -5.372  32.766 26.879 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N   1 
ATOM   649  C  CA  . THR A   1 94  ? -4.852  33.462 28.047 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA  1 
ATOM   650  C  C   . THR A   1 94  ? -4.776  32.464 29.197 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C   1 
ATOM   651  O  O   . THR A   1 94  ? -5.716  31.709 29.430 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O   1 
ATOM   652  C  CB  . THR A   1 94  ? -5.775  34.640 28.445 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB  1 
ATOM   653  O  OG1 . THR A   1 94  ? -6.101  35.402 27.277 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1 1 
ATOM   654  C  CG2 . THR A   1 94  ? -5.080  35.559 29.440 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2 1 
ATOM   655  N  N   . TYR A   1 95  ? -3.653  32.453 29.904 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N   1 
ATOM   656  C  CA  . TYR A   1 95  ? -3.491  31.542 31.028 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA  1 
ATOM   657  C  C   . TYR A   1 95  ? -4.345  31.992 32.204 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C   1 
ATOM   658  O  O   . TYR A   1 95  ? -4.192  33.104 32.684 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O   1 
ATOM   659  C  CB  . TYR A   1 95  ? -2.029  31.477 31.473 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB  1 
ATOM   660  C  CG  . TYR A   1 95  ? -1.843  30.539 32.640 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG  1 
ATOM   661  C  CD1 . TYR A   1 95  ? -2.225  29.203 32.537 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1 1 
ATOM   662  C  CD2 . TYR A   1 95  ? -1.340  30.993 33.862 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2 1 
ATOM   663  C  CE1 . TYR A   1 95  ? -2.119  28.344 33.617 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1 1 
ATOM   664  C  CE2 . TYR A   1 95  ? -1.229  30.139 34.953 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2 1 
ATOM   665  C  CZ  . TYR A   1 95  ? -1.624  28.815 34.823 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ  1 
ATOM   666  O  OH  . TYR A   1 95  ? -1.557  27.952 35.899 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH  1 
ATOM   667  N  N   . LEU A   1 96  ? -5.232  31.128 32.678 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N   1 
ATOM   668  C  CA  . LEU A   1 96  ? -6.097  31.493 33.798 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA  1 
ATOM   669  C  C   . LEU A   1 96  ? -5.566  31.034 35.155 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C   1 
ATOM   670  O  O   . LEU A   1 96  ? -5.299  31.847 36.047 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O   1 
ATOM   671  C  CB  . LEU A   1 96  ? -7.507  30.923 33.593 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB  1 
ATOM   672  C  CG  . LEU A   1 96  ? -8.336  31.531 32.460 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG  1 
ATOM   673  C  CD1 . LEU A   1 96  ? -9.676  30.808 32.334 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1 1 
ATOM   674  C  CD2 . LEU A   1 96  ? -8.557  32.997 32.735 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2 1 
ATOM   675  N  N   . PHE A   1 97  ? -5.413  29.727 35.309 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N   1 
ATOM   676  C  CA  . PHE A   1 97  ? -4.936  29.168 36.560 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA  1 
ATOM   677  C  C   . PHE A   1 97  ? -4.686  27.684 36.354 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C   1 
ATOM   678  O  O   . PHE A   1 97  ? -4.844  27.175 35.243 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O   1 
ATOM   679  C  CB  . PHE A   1 97  ? -5.993  29.390 37.647 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB  1 
ATOM   680  C  CG  . PHE A   1 97  ? -7.415  29.251 37.149 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG  1 
ATOM   681  C  CD1 . PHE A   1 97  ? -8.313  30.313 37.260 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1 1 
ATOM   682  C  CD2 . PHE A   1 97  ? -7.850  28.069 36.546 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2 1 
ATOM   683  C  CE1 . PHE A   1 97  ? -9.622  30.204 36.777 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1 1 
ATOM   684  C  CE2 . PHE A   1 97  ? -9.157  27.953 36.059 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2 1 
ATOM   685  C  CZ  . PHE A   1 97  ? -10.042 29.023 36.174 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ  1 
ATOM   686  N  N   . SER A   1 98  ? -4.311  26.989 37.422 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N   1 
ATOM   687  C  CA  . SER A   1 98  ? -4.042  25.564 37.331 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  1 
ATOM   688  C  C   . SER A   1 98  ? -4.439  24.859 38.627 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C   1 
ATOM   689  O  O   . SER A   1 98  ? -4.680  25.512 39.643 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O   1 
ATOM   690  C  CB  . SER A   1 98  ? -2.558  25.346 37.055 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  1 
ATOM   691  O  OG  . SER A   1 98  ? -1.778  25.916 38.095 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  1 
ATOM   692  N  N   . TYR A   1 99  ? -4.510  23.529 38.588 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N   1 
ATOM   693  C  CA  . TYR A   1 99  ? -4.872  22.741 39.768 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA  1 
ATOM   694  C  C   . TYR A   1 99  ? -4.412  21.293 39.648 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C   1 
ATOM   695  O  O   . TYR A   1 99  ? -4.210  20.783 38.548 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O   1 
ATOM   696  C  CB  . TYR A   1 99  ? -6.393  22.734 39.970 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB  1 
ATOM   697  C  CG  . TYR A   1 99  ? -7.132  22.040 38.846 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG  1 
ATOM   698  C  CD1 . TYR A   1 99  ? -7.575  22.754 37.726 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1 1 
ATOM   699  C  CD2 . TYR A   1 99  ? -7.315  20.654 38.861 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2 1 
ATOM   700  C  CE1 . TYR A   1 99  ? -8.177  22.101 36.644 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1 1 
ATOM   701  C  CE2 . TYR A   1 99  ? -7.908  19.990 37.789 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2 1 
ATOM   702  C  CZ  . TYR A   1 99  ? -8.338  20.715 36.681 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ  1 
ATOM   703  O  OH  . TYR A   1 99  ? -8.917  20.053 35.619 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH  1 
ATOM   704  N  N   . PHE A   1 100 ? -4.254  20.632 40.789 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N   1 
ATOM   705  C  CA  . PHE A   1 100 ? -3.884  19.221 40.810 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA  1 
ATOM   706  C  C   . PHE A   1 100 ? -5.188  18.418 40.852 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C   1 
ATOM   707  O  O   . PHE A   1 100 ? -5.969  18.540 41.799 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O   1 
ATOM   708  C  CB  . PHE A   1 100 ? -3.049  18.903 42.050 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB  1 
ATOM   709  C  CG  . PHE A   1 100 ? -1.670  19.485 42.019 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG  1 
ATOM   710  C  CD1 . PHE A   1 100 ? -1.369  20.625 42.747 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1 1 
ATOM   711  C  CD2 . PHE A   1 100 ? -0.671  18.888 41.256 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2 1 
ATOM   712  C  CE1 . PHE A   1 100 ? -0.082  21.171 42.719 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1 1 
ATOM   713  C  CE2 . PHE A   1 100 ? 0.609   19.420 41.217 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2 1 
ATOM   714  C  CZ  . PHE A   1 100 ? 0.906   20.565 41.951 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ  1 
ATOM   715  N  N   . VAL A   1 101 ? -5.427  17.595 39.838 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N   1 
ATOM   716  C  CA  . VAL A   1 101 ? -6.664  16.820 39.787 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA  1 
ATOM   717  C  C   . VAL A   1 101 ? -7.026  16.086 41.082 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C   1 
ATOM   718  O  O   . VAL A   1 101 ? -8.165  16.156 41.537 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O   1 
ATOM   719  C  CB  . VAL A   1 101 ? -6.640  15.814 38.618 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB  1 
ATOM   720  C  CG1 . VAL A   1 101 ? -6.266  16.545 37.340 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1 1 
ATOM   721  C  CG2 . VAL A   1 101 ? -5.664  14.687 38.900 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2 1 
ATOM   722  N  N   . SER A   1 102 ? -6.072  15.386 41.679 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N   1 
ATOM   723  C  CA  . SER A   1 102 ? -6.334  14.660 42.919 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA  1 
ATOM   724  C  C   . SER A   1 102 ? -5.001  14.432 43.633 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C   1 
ATOM   725  O  O   . SER A   1 102 ? -4.477  13.322 43.654 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O   1 
ATOM   726  C  CB  . SER A   1 102 ? -7.009  13.325 42.608 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB  1 
ATOM   727  O  OG  . SER A   1 102 ? -7.409  12.667 43.795 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG  1 
ATOM   728  N  N   . PRO A   1 103 ? -4.451  15.494 44.249 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N   1 
ATOM   729  C  CA  . PRO A   1 103 ? -3.173  15.471 44.971 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA  1 
ATOM   730  C  C   . PRO A   1 103 ? -3.063  14.415 46.062 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C   1 
ATOM   731  O  O   . PRO A   1 103 ? -2.019  14.269 46.705 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O   1 
ATOM   732  C  CB  . PRO A   1 103 ? -3.059  16.898 45.508 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB  1 
ATOM   733  C  CG  . PRO A   1 103 ? -4.490  17.270 45.746 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG  1 
ATOM   734  C  CD  . PRO A   1 103 ? -5.167  16.759 44.500 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD  1 
ATOM   735  N  N   . GLY A   1 104 ? -4.138  13.670 46.266 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N   1 
ATOM   736  C  CA  . GLY A   1 104 ? -4.114  12.646 47.285 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA  1 
ATOM   737  C  C   . GLY A   1 104 ? -3.372  11.395 46.855 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C   1 
ATOM   738  O  O   . GLY A   1 104 ? -2.897  10.640 47.704 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O   1 
ATOM   739  N  N   . PHE A   1 105 ? -3.271  11.166 45.546 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N   1 
ATOM   740  C  CA  . PHE A   1 105 ? -2.563  9.993  45.057 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA  1 
ATOM   741  C  C   . PHE A   1 105 ? -1.824  10.257 43.760 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C   1 
ATOM   742  O  O   . PHE A   1 105 ? -0.871  9.549  43.444 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O   1 
ATOM   743  C  CB  . PHE A   1 105 ? -3.527  8.812  44.875 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB  1 
ATOM   744  C  CG  . PHE A   1 105 ? -4.392  8.905  43.643 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG  1 
ATOM   745  C  CD1 . PHE A   1 105 ? -4.055  8.202  42.486 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1 1 
ATOM   746  C  CD2 . PHE A   1 105 ? -5.544  9.683  43.638 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2 1 
ATOM   747  C  CE1 . PHE A   1 105 ? -4.850  8.269  41.347 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1 1 
ATOM   748  C  CE2 . PHE A   1 105 ? -6.346  9.757  42.501 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2 1 
ATOM   749  C  CZ  . PHE A   1 105 ? -5.994  9.044  41.353 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ  1 
ATOM   750  N  N   . THR A   1 106 ? -2.243  11.269 43.008 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N   1 
ATOM   751  C  CA  . THR A   1 106 ? -1.574  11.565 41.742 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA  1 
ATOM   752  C  C   . THR A   1 106 ? -1.033  12.988 41.679 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C   1 
ATOM   753  O  O   . THR A   1 106 ? -1.513  13.878 42.373 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O   1 
ATOM   754  C  CB  . THR A   1 106 ? -2.521  11.331 40.533 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB  1 
ATOM   755  O  OG1 . THR A   1 106 ? -1.810  11.571 39.314 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1 1 
ATOM   756  C  CG2 . THR A   1 106 ? -3.723  12.261 40.591 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2 1 
ATOM   757  N  N   . ASP A   1 107 ? -0.024  13.199 40.847 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N   1 
ATOM   758  C  CA  . ASP A   1 107 ? 0.567   14.522 40.708 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA  1 
ATOM   759  C  C   . ASP A   1 107 ? 0.123   15.201 39.414 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C   1 
ATOM   760  O  O   . ASP A   1 107 ? 0.745   16.166 38.978 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O   1 
ATOM   761  C  CB  . ASP A   1 107 ? 2.096   14.426 40.723 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB  1 
ATOM   762  C  CG  . ASP A   1 107 ? 2.641   13.566 39.590 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG  1 
ATOM   763  O  OD1 . ASP A   1 107 ? 3.880   13.468 39.471 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1 1 
ATOM   764  O  OD2 . ASP A   1 107 ? 1.839   12.982 38.820 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2 1 
ATOM   765  N  N   . GLU A   1 108 ? -0.932  14.690 38.786 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N   1 
ATOM   766  C  CA  . GLU A   1 108 ? -1.405  15.300 37.548 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA  1 
ATOM   767  C  C   . GLU A   1 108 ? -1.794  16.738 37.828 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C   1 
ATOM   768  O  O   . GLU A   1 108 ? -2.562  17.016 38.754 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O   1 
ATOM   769  C  CB  . GLU A   1 108 ? -2.612  14.549 36.970 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB  1 
ATOM   770  C  CG  . GLU A   1 108 ? -3.334  15.331 35.866 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG  1 
ATOM   771  C  CD  . GLU A   1 108 ? -4.368  14.510 35.107 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD  1 
ATOM   772  O  OE1 . GLU A   1 108 ? -4.979  13.590 35.700 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1 1 
ATOM   773  O  OE2 . GLU A   1 108 ? -4.581  14.795 33.910 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2 1 
ATOM   774  N  N   . LYS A   1 109 ? -1.243  17.650 37.037 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N   1 
ATOM   775  C  CA  . LYS A   1 109 ? -1.539  19.066 37.187 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA  1 
ATOM   776  C  C   . LYS A   1 109 ? -2.101  19.571 35.872 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C   1 
ATOM   777  O  O   . LYS A   1 109 ? -1.536  19.319 34.800 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O   1 
ATOM   778  C  CB  . LYS A   1 109 ? -0.278  19.850 37.557 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB  1 
ATOM   779  C  CG  . LYS A   1 109 ? -0.519  21.327 37.823 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG  1 
ATOM   780  C  CD  . LYS A   1 109 ? 0.723   21.987 38.387 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD  1 
ATOM   781  C  CE  . LYS A   1 109 ? 0.497   23.477 38.616 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE  1 
ATOM   782  N  NZ  . LYS A   1 109 ? 1.753   24.185 39.027 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ  1 
ATOM   783  N  N   . THR A   1 110 ? -3.217  20.285 35.963 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N   1 
ATOM   784  C  CA  . THR A   1 110 ? -3.894  20.811 34.787 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA  1 
ATOM   785  C  C   . THR A   1 110 ? -3.750  22.324 34.687 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C   1 
ATOM   786  O  O   . THR A   1 110 ? -3.916  23.035 35.676 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O   1 
ATOM   787  C  CB  . THR A   1 110 ? -5.388  20.450 34.841 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB  1 
ATOM   788  O  OG1 . THR A   1 110 ? -5.524  19.088 35.260 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1 1 
ATOM   789  C  CG2 . THR A   1 110 ? -6.033  20.616 33.480 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2 1 
ATOM   790  N  N   . HIS A   1 111 ? -3.429  22.808 33.491 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   1 
ATOM   791  C  CA  . HIS A   1 111 ? -3.289  24.241 33.255 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  1 
ATOM   792  C  C   . HIS A   1 111 ? -4.482  24.690 32.421 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   1 
ATOM   793  O  O   . HIS A   1 111 ? -4.653  24.253 31.284 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   1 
ATOM   794  C  CB  . HIS A   1 111 ? -1.990  24.540 32.510 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  1 
ATOM   795  C  CG  . HIS A   1 111 ? -0.765  24.160 33.275 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  1 
ATOM   796  N  ND1 . HIS A   1 111 ? -0.425  22.848 33.529 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 1 
ATOM   797  C  CD2 . HIS A   1 111 ? 0.176   24.919 33.886 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 1 
ATOM   798  C  CE1 . HIS A   1 111 ? 0.670   22.815 34.267 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 1 
ATOM   799  N  NE2 . HIS A   1 111 ? 1.054   24.057 34.499 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 1 
ATOM   800  N  N   . VAL A   1 112 ? -5.300  25.565 32.992 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N   1 
ATOM   801  C  CA  . VAL A   1 112 ? -6.494  26.038 32.317 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA  1 
ATOM   802  C  C   . VAL A   1 112 ? -6.312  27.345 31.547 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C   1 
ATOM   803  O  O   . VAL A   1 112 ? -5.749  28.314 32.060 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O   1 
ATOM   804  C  CB  . VAL A   1 112 ? -7.631  26.207 33.327 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB  1 
ATOM   805  C  CG1 . VAL A   1 112 ? -8.954  26.408 32.593 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1 1 
ATOM   806  C  CG2 . VAL A   1 112 ? -7.677  25.000 34.249 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2 1 
ATOM   807  N  N   . PHE A   1 113 ? -6.815  27.365 30.313 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N   1 
ATOM   808  C  CA  . PHE A   1 113 ? -6.713  28.540 29.459 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA  1 
ATOM   809  C  C   . PHE A   1 113 ? -8.071  28.993 28.967 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C   1 
ATOM   810  O  O   . PHE A   1 113 ? -9.030  28.222 28.966 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O   1 
ATOM   811  C  CB  . PHE A   1 113 ? -5.835  28.249 28.239 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB  1 
ATOM   812  C  CG  . PHE A   1 113 ? -4.383  28.079 28.561 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG  1 
ATOM   813  C  CD1 . PHE A   1 113 ? -3.922  26.924 29.184 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1 1 
ATOM   814  C  CD2 . PHE A   1 113 ? -3.475  29.093 28.270 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2 1 
ATOM   815  C  CE1 . PHE A   1 113 ? -2.574  26.784 29.515 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1 1 
ATOM   816  C  CE2 . PHE A   1 113 ? -2.130  28.964 28.596 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2 1 
ATOM   817  C  CZ  . PHE A   1 113 ? -1.677  27.810 29.219 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ  1 
ATOM   818  N  N   . LEU A   1 114 ? -8.143  30.255 28.560 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   1 
ATOM   819  C  CA  . LEU A   1 114 ? -9.362  30.818 28.006 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  1 
ATOM   820  C  C   . LEU A   1 114 ? -9.058  31.083 26.532 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   1 
ATOM   821  O  O   . LEU A   1 114 ? -7.966  31.564 26.190 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   1 
ATOM   822  C  CB  . LEU A   1 114 ? -9.723  32.139 28.680 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  1 
ATOM   823  C  CG  . LEU A   1 114 ? -10.967 32.825 28.083 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . LEU A   1 114 ? -12.240 32.279 28.733 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . LEU A   1 114 ? -10.875 34.324 28.298 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 1 
ATOM   826  N  N   . ALA A   1 115 ? -10.009 30.761 25.660 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N   1 
ATOM   827  C  CA  . ALA A   1 115 ? -9.819  30.985 24.235 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA  1 
ATOM   828  C  C   . ALA A   1 115 ? -10.822 32.016 23.747 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C   1 
ATOM   829  O  O   . ALA A   1 115 ? -12.004 31.950 24.081 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O   1 
ATOM   830  C  CB  . ALA A   1 115 ? -9.993  29.683 23.468 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB  1 
ATOM   831  N  N   . GLU A   1 116 ? -10.348 32.963 22.949 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N   1 
ATOM   832  C  CA  . GLU A   1 116 ? -11.207 34.015 22.411 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA  1 
ATOM   833  C  C   . GLU A   1 116 ? -10.961 34.230 20.925 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C   1 
ATOM   834  O  O   . GLU A   1 116 ? -9.890  33.900 20.416 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O   1 
ATOM   835  C  CB  . GLU A   1 116 ? -10.953 35.320 23.159 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB  1 
ATOM   836  C  CG  . GLU A   1 116 ? -11.245 35.218 24.636 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG  1 
ATOM   837  C  CD  . GLU A   1 116 ? -10.809 36.442 25.393 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD  1 
ATOM   838  O  OE1 . GLU A   1 116 ? -9.583  36.652 25.544 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1 1 
ATOM   839  O  OE2 . GLU A   1 116 ? -11.696 37.197 25.833 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2 1 
ATOM   840  N  N   . ASN A   1 117 ? -11.953 34.786 20.235 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N   1 
ATOM   841  C  CA  . ASN A   1 117 ? -11.826 35.037 18.809 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA  1 
ATOM   842  C  C   . ASN A   1 117 ? -11.495 33.726 18.095 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C   1 
ATOM   843  O  O   . ASN A   1 117 ? -10.529 33.629 17.334 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O   1 
ATOM   844  C  CB  . ASN A   1 117 ? -10.722 36.060 18.574 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB  1 
ATOM   845  C  CG  . ASN A   1 117 ? -10.785 37.205 19.560 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG  1 
ATOM   846  O  OD1 . ASN A   1 117 ? -11.815 37.874 19.683 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1 1 
ATOM   847  N  ND2 . ASN A   1 117 ? -9.688  37.437 20.278 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2 1 
ATOM   848  N  N   . LEU A   1 118 ? -12.301 32.710 18.363 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   1 
ATOM   849  C  CA  . LEU A   1 118 ? -12.100 31.408 17.759 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  1 
ATOM   850  C  C   . LEU A   1 118 ? -12.325 31.479 16.263 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   1 
ATOM   851  O  O   . LEU A   1 118 ? -13.273 32.109 15.803 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   1 
ATOM   852  C  CB  . LEU A   1 118 ? -13.080 30.409 18.364 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  1 
ATOM   853  C  CG  . LEU A   1 118 ? -12.952 30.181 19.866 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  1 
ATOM   854  C  CD1 . LEU A   1 118 ? -14.130 29.359 20.349 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 1 
ATOM   855  C  CD2 . LEU A   1 118 ? -11.637 29.483 20.158 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 1 
ATOM   856  N  N   . LYS A   1 119 ? -11.451 30.836 15.501 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N   1 
ATOM   857  C  CA  . LYS A   1 119 ? -11.605 30.805 14.061 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA  1 
ATOM   858  C  C   . LYS A   1 119 ? -11.418 29.356 13.583 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C   1 
ATOM   859  O  O   . LYS A   1 119 ? -10.565 28.625 14.086 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O   1 
ATOM   860  C  CB  . LYS A   1 119 ? -10.599 31.752 13.391 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB  1 
ATOM   861  C  CG  . LYS A   1 119 ? -9.151  31.369 13.582 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CG  1 
ATOM   862  C  CD  . LYS A   1 119 ? -8.286  32.080 12.560 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CD  1 
ATOM   863  C  CE  . LYS A   1 119 ? -6.873  31.510 12.540 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CE  1 
ATOM   864  N  NZ  . LYS A   1 119 ? -6.131  31.904 11.302 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   NZ  1 
ATOM   865  N  N   . GLU A   1 120 ? -12.261 28.943 12.640 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   1 
ATOM   866  C  CA  . GLU A   1 120 ? -12.205 27.604 12.086 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  1 
ATOM   867  C  C   . GLU A   1 120 ? -10.919 27.465 11.284 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   1 
ATOM   868  O  O   . GLU A   1 120 ? -10.742 28.087 10.236 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   1 
ATOM   869  C  CB  . GLU A   1 120 ? -13.420 27.355 11.182 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  1 
ATOM   870  C  CG  . GLU A   1 120 ? -13.528 25.933 10.638 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  1 
ATOM   871  C  CD  . GLU A   1 120 ? -14.715 25.169 11.208 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  1 
ATOM   872  O  OE1 . GLU A   1 120 ? -14.639 23.927 11.280 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 1 
ATOM   873  O  OE2 . GLU A   1 120 ? -15.729 25.801 11.572 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 1 
ATOM   874  N  N   . VAL A   1 121 ? -10.012 26.656 11.795 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N   1 
ATOM   875  C  CA  . VAL A   1 121 ? -8.741  26.408 11.140 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA  1 
ATOM   876  C  C   . VAL A   1 121 ? -8.730  24.975 10.605 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C   1 
ATOM   877  O  O   . VAL A   1 121 ? -7.820  24.568 9.888  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O   1 
ATOM   878  C  CB  . VAL A   1 121 ? -7.604  26.635 12.150 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB  1 
ATOM   879  C  CG1 . VAL A   1 121 ? -6.328  25.945 11.725 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1 1 
ATOM   880  C  CG2 . VAL A   1 121 ? -7.376  28.107 12.288 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2 1 
ATOM   881  N  N   . GLU A   1 122 ? -9.774  24.217 10.947 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   1 
ATOM   882  C  CA  . GLU A   1 122 ? -9.874  22.822 10.522 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  1 
ATOM   883  C  C   . GLU A   1 122 ? -11.322 22.331 10.451 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   1 
ATOM   884  O  O   . GLU A   1 122 ? -12.182 22.732 11.255 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   1 
ATOM   885  C  CB  . GLU A   1 122 ? -9.091  21.934 11.488 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  1 
ATOM   886  C  CG  . GLU A   1 122 ? -7.979  21.109 10.860 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  1 
ATOM   887  C  CD  . GLU A   1 122 ? -7.107  20.442 11.919 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  1 
ATOM   888  O  OE1 . GLU A   1 122 ? -7.645  19.655 12.727 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 1 
ATOM   889  O  OE2 . GLU A   1 122 ? -5.887  20.710 11.954 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 1 
ATOM   890  N  N   . ALA A   1 123 ? -11.584 21.461 9.471  1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   N   1 
ATOM   891  C  CA  . ALA A   1 123 ? -12.919 20.869 9.269  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CA  1 
ATOM   892  C  C   . ALA A   1 123 ? -12.795 19.355 9.311  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   C   1 
ATOM   893  O  O   . ALA A   1 123 ? -11.968 18.819 10.039 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   O   1 
ATOM   894  C  CB  . ALA A   1 123 ? -13.504 21.288 7.918  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A   CB  1 
ATOM   895  N  N   . ALA A   1 130 ? -13.501 10.403 17.113 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   N   1 
ATOM   896  C  CA  . ALA A   1 130 ? -14.723 10.248 17.891 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CA  1 
ATOM   897  C  C   . ALA A   1 130 ? -14.655 11.023 19.207 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   C   1 
ATOM   898  O  O   . ALA A   1 130 ? -14.764 10.482 20.314 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   O   1 
ATOM   899  C  CB  . ALA A   1 130 ? -14.996 8.777  18.159 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A   CB  1 
ATOM   900  N  N   . ILE A   1 131 ? -14.470 12.326 19.048 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N   1 
ATOM   901  C  CA  . ILE A   1 131 ? -14.421 13.245 20.160 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA  1 
ATOM   902  C  C   . ILE A   1 131 ? -15.513 14.246 19.790 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C   1 
ATOM   903  O  O   . ILE A   1 131 ? -15.287 15.180 19.032 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O   1 
ATOM   904  C  CB  . ILE A   1 131 ? -13.007 13.896 20.266 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB  1 
ATOM   905  C  CG1 . ILE A   1 131 ? -12.940 14.838 21.471 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1 1 
ATOM   906  C  CG2 . ILE A   1 131 ? -12.655 14.612 18.962 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2 1 
ATOM   907  C  CD1 . ILE A   1 131 ? -13.613 16.170 21.266 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1 1 
ATOM   908  N  N   . GLU A   1 132 ? -16.716 14.016 20.298 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N   1 
ATOM   909  C  CA  . GLU A   1 132 ? -17.855 14.871 20.005 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA  1 
ATOM   910  C  C   . GLU A   1 132 ? -17.742 16.325 20.480 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C   1 
ATOM   911  O  O   . GLU A   1 132 ? -17.542 16.578 21.667 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O   1 
ATOM   912  C  CB  . GLU A   1 132 ? -19.126 14.252 20.590 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB  1 
ATOM   913  C  CG  . GLU A   1 132 ? -20.324 15.189 20.565 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG  1 
ATOM   914  C  CD  . GLU A   1 132 ? -21.564 14.608 21.214 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD  1 
ATOM   915  O  OE1 . GLU A   1 132 ? -21.434 13.924 22.247 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1 1 
ATOM   916  O  OE2 . GLU A   1 132 ? -22.675 14.852 20.698 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2 1 
ATOM   917  N  N   . VAL A   1 133 ? -17.867 17.274 19.547 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N   1 
ATOM   918  C  CA  . VAL A   1 133 ? -17.847 18.702 19.886 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA  1 
ATOM   919  C  C   . VAL A   1 133 ? -19.273 19.057 20.323 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C   1 
ATOM   920  O  O   . VAL A   1 133 ? -20.231 18.866 19.570 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O   1 
ATOM   921  C  CB  . VAL A   1 133 ? -17.450 19.590 18.676 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB  1 
ATOM   922  C  CG1 . VAL A   1 133 ? -17.566 21.053 19.054 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1 1 
ATOM   923  C  CG2 . VAL A   1 133 ? -16.030 19.284 18.246 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2 1 
ATOM   924  N  N   . VAL A   1 134 ? -19.402 19.574 21.541 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N   1 
ATOM   925  C  CA  . VAL A   1 134 ? -20.705 19.911 22.108 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA  1 
ATOM   926  C  C   . VAL A   1 134 ? -20.827 21.365 22.573 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C   1 
ATOM   927  O  O   . VAL A   1 134 ? -20.448 21.703 23.703 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O   1 
ATOM   928  C  CB  . VAL A   1 134 ? -21.018 18.982 23.320 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB  1 
ATOM   929  C  CG1 . VAL A   1 134 ? -22.440 19.229 23.839 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1 1 
ATOM   930  C  CG2 . VAL A   1 134 ? -20.822 17.524 22.925 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2 1 
ATOM   931  N  N   . TRP A   1 135 ? -21.342 22.227 21.697 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N   1 
ATOM   932  C  CA  . TRP A   1 135 ? -21.546 23.627 22.054 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA  1 
ATOM   933  C  C   . TRP A   1 135 ? -22.792 23.639 22.918 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C   1 
ATOM   934  O  O   . TRP A   1 135 ? -23.821 23.075 22.534 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O   1 
ATOM   935  C  CB  . TRP A   1 135 ? -21.773 24.499 20.812 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB  1 
ATOM   936  C  CG  . TRP A   1 135 ? -20.506 24.886 20.086 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG  1 
ATOM   937  C  CD1 . TRP A   1 135 ? -20.048 24.379 18.906 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1 1 
ATOM   938  C  CD2 . TRP A   1 135 ? -19.563 25.894 20.481 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2 1 
ATOM   939  N  NE1 . TRP A   1 135 ? -18.888 25.013 18.537 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1 1 
ATOM   940  C  CE2 . TRP A   1 135 ? -18.569 25.948 19.486 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2 1 
ATOM   941  C  CE3 . TRP A   1 135 ? -19.467 26.760 21.583 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3 1 
ATOM   942  C  CZ2 . TRP A   1 135 ? -17.494 26.834 19.552 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2 1 
ATOM   943  C  CZ3 . TRP A   1 135 ? -18.395 27.642 21.648 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3 1 
ATOM   944  C  CH2 . TRP A   1 135 ? -17.424 27.672 20.636 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2 1 
ATOM   945  N  N   . MET A   1 136 ? -22.700 24.270 24.084 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N   1 
ATOM   946  C  CA  . MET A   1 136 ? -23.831 24.326 24.999 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA  1 
ATOM   947  C  C   . MET A   1 136 ? -23.684 25.473 25.990 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C   1 
ATOM   948  O  O   . MET A   1 136 ? -22.583 25.763 26.462 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O   1 
ATOM   949  C  CB  . MET A   1 136 ? -23.933 23.004 25.761 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB  1 
ATOM   950  C  CG  . MET A   1 136 ? -25.207 22.838 26.557 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG  1 
ATOM   951  S  SD  . MET A   1 136 ? -25.199 21.366 27.615 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD  1 
ATOM   952  C  CE  . MET A   1 136 ? -25.493 20.027 26.383 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE  1 
ATOM   953  N  N   . ARG A   1 137 ? -24.803 26.122 26.301 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N   1 
ATOM   954  C  CA  . ARG A   1 137 ? -24.818 27.226 27.256 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  1 
ATOM   955  C  C   . ARG A   1 137 ? -24.547 26.663 28.646 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C   1 
ATOM   956  O  O   . ARG A   1 137 ? -25.244 25.757 29.109 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O   1 
ATOM   957  C  CB  . ARG A   1 137 ? -26.179 27.943 27.238 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  1 
ATOM   958  C  CG  . ARG A   1 137 ? -26.461 28.692 25.934 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  1 
ATOM   959  C  CD  . ARG A   1 137 ? -27.764 29.503 25.963 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  1 
ATOM   960  N  NE  . ARG A   1 137 ? -27.753 30.571 24.952 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  1 
ATOM   961  C  CZ  . ARG A   1 137 ? -28.007 30.406 23.653 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  1 
ATOM   962  N  NH1 . ARG A   1 137 ? -28.316 29.209 23.166 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 1 
ATOM   963  N  NH2 . ARG A   1 137 ? -27.923 31.443 22.826 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 1 
ATOM   964  N  N   . PRO A   1 138 ? -23.530 27.198 29.334 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   1 
ATOM   965  C  CA  . PRO A   1 138 ? -23.174 26.737 30.674 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  1 
ATOM   966  C  C   . PRO A   1 138 ? -24.381 26.542 31.595 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   1 
ATOM   967  O  O   . PRO A   1 138 ? -24.392 25.639 32.439 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   1 
ATOM   968  C  CB  . PRO A   1 138 ? -22.242 27.834 31.168 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  1 
ATOM   969  C  CG  . PRO A   1 138 ? -21.564 28.278 29.908 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  1 
ATOM   970  C  CD  . PRO A   1 138 ? -22.712 28.362 28.946 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  1 
ATOM   971  N  N   . GLU A   1 139 ? -25.398 27.382 31.436 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N   1 
ATOM   972  C  CA  . GLU A   1 139 ? -26.577 27.280 32.282 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA  1 
ATOM   973  C  C   . GLU A   1 139 ? -27.302 25.966 32.067 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C   1 
ATOM   974  O  O   . GLU A   1 139 ? -27.821 25.377 33.019 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O   1 
ATOM   975  C  CB  . GLU A   1 139 ? -27.532 28.451 32.030 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB  1 
ATOM   976  C  CG  . GLU A   1 139 ? -26.963 29.808 32.411 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG  1 
ATOM   977  C  CD  . GLU A   1 139 ? -26.197 30.467 31.277 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD  1 
ATOM   978  O  OE1 . GLU A   1 139 ? -25.929 29.788 30.257 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1 1 
ATOM   979  O  OE2 . GLU A   1 139 ? -25.860 31.666 31.409 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2 1 
ATOM   980  N  N   . GLU A   1 140 ? -27.329 25.497 30.824 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLU A   1 140 ? -28.005 24.244 30.515 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLU A   1 140 ? -27.184 23.035 30.908 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C   1 
ATOM   983  O  O   . GLU A   1 140 ? -27.737 22.018 31.331 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O   1 
ATOM   984  C  CB  . GLU A   1 140 ? -28.383 24.171 29.031 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB  1 
ATOM   985  C  CG  . GLU A   1 140 ? -29.608 25.012 28.699 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG  1 
ATOM   986  C  CD  . GLU A   1 140 ? -30.833 24.639 29.545 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD  1 
ATOM   987  O  OE1 . GLU A   1 140 ? -31.811 25.423 29.571 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1 1 
ATOM   988  O  OE2 . GLU A   1 140 ? -30.821 23.556 30.178 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2 1 
ATOM   989  N  N   . ALA A   1 141 ? -25.868 23.137 30.765 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N   1 
ATOM   990  C  CA  . ALA A   1 141 ? -24.993 22.046 31.156 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA  1 
ATOM   991  C  C   . ALA A   1 141 ? -25.228 21.869 32.650 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C   1 
ATOM   992  O  O   . ALA A   1 141 ? -25.411 20.756 33.138 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O   1 
ATOM   993  C  CB  . ALA A   1 141 ? -23.549 22.417 30.887 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB  1 
ATOM   994  N  N   . LEU A   1 142 ? -25.249 22.989 33.368 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N   1 
ATOM   995  C  CA  . LEU A   1 142 ? -25.471 22.965 34.809 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA  1 
ATOM   996  C  C   . LEU A   1 142 ? -26.821 22.360 35.173 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C   1 
ATOM   997  O  O   . LEU A   1 142 ? -26.917 21.603 36.130 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O   1 
ATOM   998  C  CB  . LEU A   1 142 ? -25.380 24.375 35.401 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB  1 
ATOM   999  C  CG  . LEU A   1 142 ? -25.624 24.438 36.914 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG  1 
ATOM   1000 C  CD1 . LEU A   1 142 ? -24.658 23.521 37.646 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1 1 
ATOM   1001 C  CD2 . LEU A   1 142 ? -25.444 25.854 37.394 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2 1 
ATOM   1002 N  N   . GLU A   1 143 ? -27.860 22.697 34.416 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   1 
ATOM   1003 C  CA  . GLU A   1 143 ? -29.196 22.168 34.695 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  1 
ATOM   1004 C  C   . GLU A   1 143 ? -29.286 20.672 34.395 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   1 
ATOM   1005 O  O   . GLU A   1 143 ? -29.836 19.910 35.188 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   1 
ATOM   1006 C  CB  . GLU A   1 143 ? -30.252 22.910 33.874 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . GLU A   1 143 ? -31.666 22.697 34.396 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  1 
ATOM   1008 C  CD  . GLU A   1 143 ? -32.750 23.143 33.418 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  1 
ATOM   1009 O  OE1 . GLU A   1 143 ? -33.896 23.347 33.876 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 1 
ATOM   1010 O  OE2 . GLU A   1 143 ? -32.472 23.275 32.201 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 1 
ATOM   1011 N  N   . ARG A   1 144 ? -28.752 20.259 33.248 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N   1 
ATOM   1012 C  CA  . ARG A   1 144 ? -28.766 18.849 32.872 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA  1 
ATOM   1013 C  C   . ARG A   1 144 ? -28.077 17.996 33.934 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C   1 
ATOM   1014 O  O   . ARG A   1 144 ? -28.542 16.900 34.257 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O   1 
ATOM   1015 C  CB  . ARG A   1 144 ? -28.053 18.630 31.538 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB  1 
ATOM   1016 C  CG  . ARG A   1 144 ? -28.730 19.241 30.332 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG  1 
ATOM   1017 C  CD  . ARG A   1 144 ? -28.055 18.714 29.083 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD  1 
ATOM   1018 N  NE  . ARG A   1 144 ? -28.561 19.308 27.852 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE  1 
ATOM   1019 C  CZ  . ARG A   1 144 ? -28.574 18.676 26.683 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ  1 
ATOM   1020 N  NH1 . ARG A   1 144 ? -28.117 17.430 26.590 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1 1 
ATOM   1021 N  NH2 . ARG A   1 144 ? -29.034 19.291 25.604 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2 1 
ATOM   1022 N  N   . HIS A   1 145 ? -26.962 18.495 34.465 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N   1 
ATOM   1023 C  CA  . HIS A   1 145 ? -26.231 17.768 35.492 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA  1 
ATOM   1024 C  C   . HIS A   1 145 ? -27.057 17.691 36.769 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C   1 
ATOM   1025 O  O   . HIS A   1 145 ? -27.201 16.620 37.348 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O   1 
ATOM   1026 C  CB  . HIS A   1 145 ? -24.878 18.434 35.783 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . HIS A   1 145 ? -24.087 17.744 36.857 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG  1 
ATOM   1028 N  ND1 . HIS A   1 145 ? -24.084 18.166 38.171 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1 1 
ATOM   1029 C  CD2 . HIS A   1 145 ? -23.308 16.637 36.818 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2 1 
ATOM   1030 C  CE1 . HIS A   1 145 ? -23.338 17.349 38.892 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1 1 
ATOM   1031 N  NE2 . HIS A   1 145 ? -22.856 16.412 38.095 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2 1 
ATOM   1032 N  N   . GLN A   1 146 ? -27.599 18.825 37.202 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N   1 
ATOM   1033 C  CA  . GLN A   1 146 ? -28.411 18.857 38.408 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  1 
ATOM   1034 C  C   . GLN A   1 146 ? -29.589 17.907 38.248 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C   1 
ATOM   1035 O  O   . GLN A   1 146 ? -30.113 17.384 39.228 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O   1 
ATOM   1036 C  CB  . GLN A   1 146 ? -28.911 20.275 38.673 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  1 
ATOM   1037 C  CG  . GLN A   1 146 ? -27.795 21.278 38.931 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  1 
ATOM   1038 C  CD  . GLN A   1 146 ? -28.285 22.721 38.964 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  1 
ATOM   1039 O  OE1 . GLN A   1 146 ? -29.005 23.169 38.067 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 1 
ATOM   1040 N  NE2 . GLN A   1 146 ? -27.884 23.457 39.991 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 1 
ATOM   1041 N  N   . ARG A   1 147 ? -30.003 17.690 37.004 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N   1 
ATOM   1042 C  CA  . ARG A   1 147 ? -31.106 16.785 36.718 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA  1 
ATOM   1043 C  C   . ARG A   1 147 ? -30.578 15.359 36.587 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C   1 
ATOM   1044 O  O   . ARG A   1 147 ? -31.346 14.421 36.377 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O   1 
ATOM   1045 C  CB  . ARG A   1 147 ? -31.820 17.208 35.430 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB  1 
ATOM   1046 C  CG  . ARG A   1 147 ? -32.847 18.319 35.623 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CG  1 
ATOM   1047 C  CD  . ARG A   1 147 ? -33.329 18.898 34.287 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CD  1 
ATOM   1048 N  NE  . ARG A   1 147 ? -33.883 17.901 33.363 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NE  1 
ATOM   1049 C  CZ  . ARG A   1 147 ? -35.134 17.916 32.900 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CZ  1 
ATOM   1050 N  NH1 . ARG A   1 147 ? -35.975 18.872 33.276 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH1 1 
ATOM   1051 N  NH2 . ARG A   1 147 ? -35.547 16.980 32.052 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH2 1 
ATOM   1052 N  N   . GLY A   1 148 ? -29.261 15.205 36.708 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N   1 
ATOM   1053 C  CA  . GLY A   1 148 ? -28.639 13.893 36.617 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA  1 
ATOM   1054 C  C   . GLY A   1 148 ? -28.544 13.324 35.215 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C   1 
ATOM   1055 O  O   . GLY A   1 148 ? -28.224 12.151 35.034 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O   1 
ATOM   1056 N  N   . GLU A   1 149 ? -28.805 14.156 34.214 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N   1 
ATOM   1057 C  CA  . GLU A   1 149 ? -28.764 13.705 32.833 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA  1 
ATOM   1058 C  C   . GLU A   1 149 ? -27.347 13.576 32.305 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C   1 
ATOM   1059 O  O   . GLU A   1 149 ? -27.076 12.702 31.483 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O   1 
ATOM   1060 C  CB  . GLU A   1 149 ? -29.556 14.662 31.943 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB  1 
ATOM   1061 C  CG  . GLU A   1 149 ? -30.771 15.250 32.634 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG  1 
ATOM   1062 C  CD  . GLU A   1 149 ? -31.942 15.440 31.699 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD  1 
ATOM   1063 O  OE1 . GLU A   1 149 ? -32.731 14.480 31.526 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1 1 
ATOM   1064 O  OE2 . GLU A   1 149 ? -32.066 16.547 31.131 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2 1 
ATOM   1065 N  N   . VAL A   1 150 ? -26.447 14.438 32.777 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N   1 
ATOM   1066 C  CA  . VAL A   1 150 ? -25.054 14.415 32.329 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA  1 
ATOM   1067 C  C   . VAL A   1 150 ? -24.052 14.525 33.486 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C   1 
ATOM   1068 O  O   . VAL A   1 150 ? -24.368 15.080 34.533 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O   1 
ATOM   1069 C  CB  . VAL A   1 150 ? -24.783 15.567 31.312 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB  1 
ATOM   1070 C  CG1 . VAL A   1 150 ? -24.881 16.915 32.003 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1 1 
ATOM   1071 C  CG2 . VAL A   1 150 ? -23.410 15.398 30.676 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2 1 
ATOM   1072 N  N   . GLU A   1 151 ? -22.848 13.988 33.292 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N   1 
ATOM   1073 C  CA  . GLU A   1 151 ? -21.803 14.045 34.317 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA  1 
ATOM   1074 C  C   . GLU A   1 151 ? -20.788 15.122 33.964 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C   1 
ATOM   1075 O  O   . GLU A   1 151 ? -20.800 15.663 32.861 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O   1 
ATOM   1076 C  CB  . GLU A   1 151 ? -21.058 12.714 34.421 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . GLU A   1 151 ? -21.927 11.511 34.697 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG  1 
ATOM   1078 C  CD  . GLU A   1 151 ? -22.796 11.685 35.923 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD  1 
ATOM   1079 O  OE1 . GLU A   1 151 ? -22.306 12.208 36.950 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1 1 
ATOM   1080 O  OE2 . GLU A   1 151 ? -23.975 11.284 35.856 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2 1 
ATOM   1081 N  N   . PHE A   1 152 ? -19.889 15.411 34.894 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N   1 
ATOM   1082 C  CA  . PHE A   1 152 ? -18.867 16.433 34.669 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA  1 
ATOM   1083 C  C   . PHE A   1 152 ? -17.480 15.912 34.960 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C   1 
ATOM   1084 O  O   . PHE A   1 152 ? -17.286 15.123 35.879 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O   1 
ATOM   1085 C  CB  . PHE A   1 152 ? -19.071 17.629 35.603 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB  1 
ATOM   1086 C  CG  . PHE A   1 152 ? -20.008 18.674 35.085 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG  1 
ATOM   1087 C  CD1 . PHE A   1 152 ? -20.898 19.301 35.953 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1 1 
ATOM   1088 C  CD2 . PHE A   1 152 ? -19.970 19.072 33.754 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2 1 
ATOM   1089 C  CE1 . PHE A   1 152 ? -21.733 20.308 35.509 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1 1 
ATOM   1090 C  CE2 . PHE A   1 152 ? -20.806 20.084 33.296 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2 1 
ATOM   1091 C  CZ  . PHE A   1 152 ? -21.690 20.704 34.178 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ  1 
ATOM   1092 N  N   . SER A   1 153 ? -16.514 16.348 34.170 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N   1 
ATOM   1093 C  CA  . SER A   1 153 ? -15.132 15.992 34.440 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA  1 
ATOM   1094 C  C   . SER A   1 153 ? -14.740 17.238 35.233 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C   1 
ATOM   1095 O  O   . SER A   1 153 ? -15.538 18.167 35.335 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O   1 
ATOM   1096 C  CB  . SER A   1 153 ? -14.311 15.907 33.145 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB  1 
ATOM   1097 O  OG  . SER A   1 153 ? -14.279 17.156 32.476 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG  1 
ATOM   1098 N  N   . ALA A   1 154 ? -13.542 17.280 35.800 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N   1 
ATOM   1099 C  CA  . ALA A   1 154 ? -13.151 18.469 36.542 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA  1 
ATOM   1100 C  C   . ALA A   1 154 ? -13.115 19.665 35.583 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C   1 
ATOM   1101 O  O   . ALA A   1 154 ? -13.590 20.753 35.911 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O   1 
ATOM   1102 C  CB  . ALA A   1 154 ? -11.786 18.261 37.189 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB  1 
ATOM   1103 N  N   . THR A   1 155 ? -12.569 19.455 34.389 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N   1 
ATOM   1104 C  CA  . THR A   1 155 ? -12.474 20.530 33.412 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA  1 
ATOM   1105 C  C   . THR A   1 155 ? -13.846 21.108 33.059 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C   1 
ATOM   1106 O  O   . THR A   1 155 ? -14.022 22.332 33.056 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O   1 
ATOM   1107 C  CB  . THR A   1 155 ? -11.750 20.069 32.109 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB  1 
ATOM   1108 O  OG1 . THR A   1 155 ? -12.443 18.962 31.517 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1 1 
ATOM   1109 C  CG2 . THR A   1 155 ? -10.322 19.655 32.415 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2 1 
ATOM   1110 N  N   . GLY A   1 156 ? -14.816 20.243 32.770 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N   1 
ATOM   1111 C  CA  . GLY A   1 156 ? -16.133 20.742 32.428 1.00 4.87  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA  1 
ATOM   1112 C  C   . GLY A   1 156 ? -16.679 21.616 33.542 1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C   1 
ATOM   1113 O  O   . GLY A   1 156 ? -17.089 22.759 33.321 1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O   1 
ATOM   1114 N  N   . LEU A   1 157 ? -16.671 21.087 34.760 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N   1 
ATOM   1115 C  CA  . LEU A   1 157 ? -17.185 21.832 35.897 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA  1 
ATOM   1116 C  C   . LEU A   1 157 ? -16.474 23.175 36.049 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C   1 
ATOM   1117 O  O   . LEU A   1 157 ? -17.115 24.204 36.212 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O   1 
ATOM   1118 C  CB  . LEU A   1 157 ? -17.039 21.011 37.173 1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB  1 
ATOM   1119 C  CG  . LEU A   1 157 ? -17.724 21.611 38.402 1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG  1 
ATOM   1120 C  CD1 . LEU A   1 157 ? -19.186 21.846 38.107 1.00 4.16  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1 1 
ATOM   1121 C  CD2 . LEU A   1 157 ? -17.565 20.675 39.582 1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2 1 
ATOM   1122 N  N   . VAL A   1 158 ? -15.147 23.166 35.987 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N   1 
ATOM   1123 C  CA  . VAL A   1 158 ? -14.372 24.397 36.123 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA  1 
ATOM   1124 C  C   . VAL A   1 158 ? -14.771 25.384 35.029 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C   1 
ATOM   1125 O  O   . VAL A   1 158 ? -14.863 26.592 35.261 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O   1 
ATOM   1126 C  CB  . VAL A   1 158 ? -12.842 24.090 36.055 1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB  1 
ATOM   1127 C  CG1 . VAL A   1 158 ? -12.039 25.352 35.723 1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1 1 
ATOM   1128 C  CG2 . VAL A   1 158 ? -12.382 23.511 37.392 1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2 1 
ATOM   1129 N  N   . GLY A   1 159 ? -15.028 24.862 33.835 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N   1 
ATOM   1130 C  CA  . GLY A   1 159 ? -15.407 25.724 32.731 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA  1 
ATOM   1131 C  C   . GLY A   1 159 ? -16.710 26.423 33.046 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C   1 
ATOM   1132 O  O   . GLY A   1 159 ? -16.828 27.640 32.878 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O   1 
ATOM   1133 N  N   . VAL A   1 160 ? -17.687 25.649 33.516 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N   1 
ATOM   1134 C  CA  . VAL A   1 160 ? -19.001 26.186 33.854 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA  1 
ATOM   1135 C  C   . VAL A   1 160 ? -18.927 27.217 34.978 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C   1 
ATOM   1136 O  O   . VAL A   1 160 ? -19.403 28.342 34.819 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O   1 
ATOM   1137 C  CB  . VAL A   1 160 ? -19.967 25.045 34.238 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB  1 
ATOM   1138 C  CG1 . VAL A   1 160 ? -21.154 25.585 35.011 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1 1 
ATOM   1139 C  CG2 . VAL A   1 160 ? -20.454 24.354 32.980 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2 1 
ATOM   1140 N  N   . LEU A   1 161 ? -18.321 26.842 36.102 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N   1 
ATOM   1141 C  CA  . LEU A   1 161 ? -18.193 27.750 37.235 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA  1 
ATOM   1142 C  C   . LEU A   1 161 ? -17.424 29.008 36.853 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C   1 
ATOM   1143 O  O   . LEU A   1 161 ? -17.837 30.117 37.210 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O   1 
ATOM   1144 C  CB  . LEU A   1 161 ? -17.511 27.054 38.414 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB  1 
ATOM   1145 C  CG  . LEU A   1 161 ? -18.334 25.932 39.074 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG  1 
ATOM   1146 C  CD1 . LEU A   1 161 ? -17.571 25.343 40.274 1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1 1 
ATOM   1147 C  CD2 . LEU A   1 161 ? -19.687 26.489 39.529 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2 1 
ATOM   1148 N  N   . TYR A   1 162 ? -16.322 28.849 36.122 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N   1 
ATOM   1149 C  CA  . TYR A   1 162 ? -15.534 30.003 35.697 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA  1 
ATOM   1150 C  C   . TYR A   1 162 ? -16.415 30.968 34.912 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C   1 
ATOM   1151 O  O   . TYR A   1 162 ? -16.374 32.192 35.112 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O   1 
ATOM   1152 C  CB  . TYR A   1 162 ? -14.378 29.593 34.791 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB  1 
ATOM   1153 C  CG  . TYR A   1 162 ? -13.575 30.785 34.345 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG  1 
ATOM   1154 C  CD1 . TYR A   1 162 ? -12.643 31.368 35.195 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1 1 
ATOM   1155 C  CD2 . TYR A   1 162 ? -13.798 31.381 33.106 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2 1 
ATOM   1156 C  CE1 . TYR A   1 162 ? -11.952 32.522 34.831 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1 1 
ATOM   1157 C  CE2 . TYR A   1 162 ? -13.114 32.541 32.729 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2 1 
ATOM   1158 C  CZ  . TYR A   1 162 ? -12.193 33.107 33.605 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ  1 
ATOM   1159 O  OH  . TYR A   1 162 ? -11.538 34.280 33.281 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH  1 
ATOM   1160 N  N   . TYR A   1 163 ? -17.198 30.404 34.001 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N   1 
ATOM   1161 C  CA  . TYR A   1 163 ? -18.098 31.194 33.180 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA  1 
ATOM   1162 C  C   . TYR A   1 163 ? -19.076 31.980 34.055 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C   1 
ATOM   1163 O  O   . TYR A   1 163 ? -19.184 33.206 33.945 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O   1 
ATOM   1164 C  CB  . TYR A   1 163 ? -18.876 30.277 32.239 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB  1 
ATOM   1165 C  CG  . TYR A   1 163 ? -20.131 30.910 31.702 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG  1 
ATOM   1166 C  CD1 . TYR A   1 163 ? -20.112 31.674 30.537 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1 1 
ATOM   1167 C  CD2 . TYR A   1 163 ? -21.344 30.759 32.378 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2 1 
ATOM   1168 C  CE1 . TYR A   1 163 ? -21.273 32.267 30.057 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1 1 
ATOM   1169 C  CE2 . TYR A   1 163 ? -22.502 31.344 31.915 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2 1 
ATOM   1170 C  CZ  . TYR A   1 163 ? -22.465 32.094 30.755 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ  1 
ATOM   1171 O  OH  . TYR A   1 163 ? -23.630 32.650 30.295 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH  1 
ATOM   1172 N  N   . HIS A   1 164 ? -19.791 31.257 34.916 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N   1 
ATOM   1173 C  CA  . HIS A   1 164 ? -20.772 31.862 35.805 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA  1 
ATOM   1174 C  C   . HIS A   1 164 ? -20.124 32.875 36.720 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C   1 
ATOM   1175 O  O   . HIS A   1 164 ? -20.792 33.749 37.253 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O   1 
ATOM   1176 C  CB  . HIS A   1 164 ? -21.450 30.794 36.653 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB  1 
ATOM   1177 C  CG  . HIS A   1 164 ? -22.551 30.066 35.952 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG  1 
ATOM   1178 N  ND1 . HIS A   1 164 ? -23.843 30.544 35.899 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1 1 
ATOM   1179 C  CD2 . HIS A   1 164 ? -22.562 28.877 35.303 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2 1 
ATOM   1180 C  CE1 . HIS A   1 164 ? -24.605 29.679 35.253 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1 1 
ATOM   1181 N  NE2 . HIS A   1 164 ? -23.852 28.658 34.881 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2 1 
ATOM   1182 N  N   . ALA A   1 165 ? -18.817 32.761 36.900 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N   1 
ATOM   1183 C  CA  . ALA A   1 165 ? -18.114 33.677 37.779 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA  1 
ATOM   1184 C  C   . ALA A   1 165 ? -17.546 34.904 37.075 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C   1 
ATOM   1185 O  O   . ALA A   1 165 ? -17.638 36.011 37.606 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O   1 
ATOM   1186 C  CB  . ALA A   1 165 ? -16.998 32.939 38.513 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB  1 
ATOM   1187 N  N   . PHE A   1 166 ? -16.983 34.732 35.880 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N   1 
ATOM   1188 C  CA  . PHE A   1 166 ? -16.373 35.872 35.219 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA  1 
ATOM   1189 C  C   . PHE A   1 166 ? -16.756 36.203 33.788 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C   1 
ATOM   1190 O  O   . PHE A   1 166 ? -16.280 37.210 33.254 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O   1 
ATOM   1191 C  CB  . PHE A   1 166 ? -14.849 35.740 35.257 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB  1 
ATOM   1192 C  CG  . PHE A   1 166 ? -14.302 35.371 36.601 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG  1 
ATOM   1193 C  CD1 . PHE A   1 166 ? -13.912 34.063 36.871 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1 1 
ATOM   1194 C  CD2 . PHE A   1 166 ? -14.161 36.332 37.599 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2 1 
ATOM   1195 C  CE1 . PHE A   1 166 ? -13.382 33.716 38.118 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1 1 
ATOM   1196 C  CE2 . PHE A   1 166 ? -13.636 35.999 38.849 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2 1 
ATOM   1197 C  CZ  . PHE A   1 166 ? -13.245 34.687 39.109 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ  1 
ATOM   1198 N  N   . LEU A   1 167 ? -17.595 35.400 33.145 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N   1 
ATOM   1199 C  CA  . LEU A   1 167 ? -17.918 35.710 31.756 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA  1 
ATOM   1200 C  C   . LEU A   1 167 ? -19.340 36.164 31.456 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C   1 
ATOM   1201 O  O   . LEU A   1 167 ? -19.676 36.396 30.299 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O   1 
ATOM   1202 C  CB  . LEU A   1 167 ? -17.554 34.520 30.864 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB  1 
ATOM   1203 C  CG  . LEU A   1 167 ? -16.103 34.052 31.008 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG  1 
ATOM   1204 C  CD1 . LEU A   1 167 ? -15.847 32.819 30.133 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1 1 
ATOM   1205 C  CD2 . LEU A   1 167 ? -15.175 35.197 30.636 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2 1 
ATOM   1206 N  N   . ARG A   1 168 ? -20.178 36.292 32.478 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N   1 
ATOM   1207 C  CA  . ARG A   1 168 ? -21.550 36.741 32.258 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA  1 
ATOM   1208 C  C   . ARG A   1 168 ? -21.629 38.260 32.269 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C   1 
ATOM   1209 O  O   . ARG A   1 168 ? -21.883 38.880 31.240 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O   1 
ATOM   1210 C  CB  . ARG A   1 168 ? -22.483 36.177 33.326 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB  1 
ATOM   1211 C  CG  . ARG A   1 168 ? -22.755 34.698 33.179 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG  1 
ATOM   1212 C  CD  . ARG A   1 168 ? -23.822 34.259 34.147 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD  1 
ATOM   1213 N  NE  . ARG A   1 168 ? -23.421 34.521 35.525 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE  1 
ATOM   1214 C  CZ  . ARG A   1 168 ? -24.161 34.222 36.588 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ  1 
ATOM   1215 N  NH1 . ARG A   1 168 ? -25.350 33.651 36.426 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1 1 
ATOM   1216 N  NH2 . ARG A   1 168 ? -23.706 34.477 37.812 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2 1 
ATOM   1217 N  N   . ARG A-2 1 11  ? -10.464 -6.348 31.483 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N   1 
ATOM   1218 C  CA  . ARG A-2 1 11  ? -10.062 -5.709 32.772 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1219 C  C   . ARG A-2 1 11  ? -9.150  -6.633 33.569 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C   1 
ATOM   1220 O  O   . ARG A-2 1 11  ? -9.621  -7.453 34.349 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O   1 
ATOM   1221 C  CB  . ARG A-2 1 11  ? -11.295 -5.396 33.611 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1222 C  CG  . ARG A-2 1 11  ? -11.054 -4.405 34.736 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1223 C  CD  . ARG A-2 1 11  ? -11.133 -2.988 34.211 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1224 N  NE  . ARG A-2 1 11  ? -11.563 -2.052 35.245 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1225 C  CZ  . ARG A-2 1 11  ? -12.021 -0.829 34.999 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1226 N  NH1 . ARG A-2 1 11  ? -12.109 -0.391 33.754 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1227 N  NH2 . ARG A-2 1 11  ? -12.404 -0.048 36.000 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1228 N  N   . THR A-2 1 12  ? -7.846  -6.485 33.375 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N   1 
ATOM   1229 C  CA  . THR A-2 1 12  ? -6.854  -7.302 34.066 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA  1 
ATOM   1230 C  C   . THR A-2 1 12  ? -6.178  -6.457 35.140 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C   1 
ATOM   1231 O  O   . THR A-2 1 12  ? -5.655  -5.385 34.847 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O   1 
ATOM   1232 C  CB  . THR A-2 1 12  ? -5.786  -7.783 33.083 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB  1 
ATOM   1233 O  OG1 . THR A-2 1 12  ? -6.421  -8.222 31.877 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1234 C  CG2 . THR A-2 1 12  ? -4.993  -8.931 33.677 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1235 N  N   . TYR A-2 1 13  ? -6.172  -6.933 36.379 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N   1 
ATOM   1236 C  CA  . TYR A-2 1 13  ? -5.561  -6.166 37.457 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1237 C  C   . TYR A-2 1 13  ? -4.075  -6.420 37.673 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C   1 
ATOM   1238 O  O   . TYR A-2 1 13  ? -3.627  -7.565 37.759 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O   1 
ATOM   1239 C  CB  . TYR A-2 1 13  ? -6.323  -6.398 38.764 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . TYR A-2 1 13  ? -7.747  -5.909 38.698 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1241 C  CD1 . TYR A-2 1 13  ? -8.713  -6.616 37.987 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1242 C  CD2 . TYR A-2 1 13  ? -8.116  -4.699 39.285 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1243 C  CE1 . TYR A-2 1 13  ? -10.008 -6.129 37.857 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1244 C  CE2 . TYR A-2 1 13  ? -9.412  -4.202 39.158 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1245 C  CZ  . TYR A-2 1 13  ? -10.351 -4.921 38.441 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1246 O  OH  . TYR A-2 1 13  ? -11.624 -4.422 38.293 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1247 N  N   . LEU A-2 1 14  ? -3.315  -5.332 37.755 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   1 
ATOM   1248 C  CA  . LEU A-2 1 14  ? -1.878  -5.403 37.979 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1249 C  C   . LEU A-2 1 14  ? -1.583  -5.037 39.426 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   1 
ATOM   1250 O  O   . LEU A-2 1 14  ? -0.456  -5.192 39.893 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   1 
ATOM   1251 C  CB  . LEU A-2 1 14  ? -1.132  -4.421 37.066 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1252 C  CG  . LEU A-2 1 14  ? -1.069  -4.652 35.554 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1253 C  CD1 . LEU A-2 1 14  ? -2.468  -4.671 34.987 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1254 C  CD2 . LEU A-2 1 14  ? -0.255  -3.547 34.895 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1255 N  N   . TYR A-2 1 15  ? -2.599  -4.554 40.134 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1256 C  CA  . TYR A-2 1 15  ? -2.421  -4.145 41.521 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1257 C  C   . TYR A-2 1 15  ? -3.732  -3.827 42.220 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1258 O  O   . TYR A-2 1 15  ? -4.629  -3.218 41.639 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1259 C  CB  . TYR A-2 1 15  ? -1.524  -2.908 41.580 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . TYR A-2 1 15  ? -1.266  -2.388 42.977 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1261 C  CD1 . TYR A-2 1 15  ? -0.458  -3.093 43.869 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1262 C  CD2 . TYR A-2 1 15  ? -1.803  -1.173 43.398 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1263 C  CE1 . TYR A-2 1 15  ? -0.184  -2.593 45.148 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1264 C  CE2 . TYR A-2 1 15  ? -1.536  -0.664 44.672 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1265 C  CZ  . TYR A-2 1 15  ? -0.726  -1.380 45.537 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1266 O  OH  . TYR A-2 1 15  ? -0.452  -0.879 46.782 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1267 N  N   . ARG A-2 1 16  ? -3.835  -4.243 43.475 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1268 C  CA  . ARG A-2 1 16  ? -5.013  -3.976 44.284 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1269 C  C   . ARG A-2 1 16  ? -4.473  -3.369 45.566 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1270 O  O   . ARG A-2 1 16  ? -4.089  -4.092 46.479 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1271 C  CB  . ARG A-2 1 16  ? -5.761  -5.269 44.598 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1272 C  CG  . ARG A-2 1 16  ? -6.472  -5.892 43.414 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1273 C  CD  . ARG A-2 1 16  ? -7.134  -7.208 43.820 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1274 N  NE  . ARG A-2 1 16  ? -7.843  -7.860 42.720 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1275 C  CZ  . ARG A-2 1 16  ? -8.918  -7.359 42.116 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1276 N  NH1 . ARG A-2 1 16  ? -9.418  -6.189 42.502 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1277 N  NH2 . ARG A-2 1 16  ? -9.497  -8.031 41.124 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1278 N  N   . GLY A-2 1 17  ? -4.436  -2.041 45.631 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N   1 
ATOM   1279 C  CA  . GLY A-2 1 17  ? -3.902  -1.370 46.807 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1280 C  C   . GLY A-2 1 17  ? -4.886  -0.904 47.863 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C   1 
ATOM   1281 O  O   . GLY A-2 1 17  ? -6.018  -1.372 47.927 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O   1 
ATOM   1282 N  N   . ARG A-2 1 18  ? -4.438  0.035  48.690 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N   1 
ATOM   1283 C  CA  . ARG A-2 1 18  ? -5.248  0.578  49.776 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1284 C  C   . ARG A-2 1 18  ? -6.299  1.580  49.285 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C   1 
ATOM   1285 O  O   . ARG A-2 1 18  ? -7.484  1.428  49.581 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O   1 
ATOM   1286 C  CB  . ARG A-2 1 18  ? -4.343  1.257  50.820 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1287 C  CG  . ARG A-2 1 18  ? -3.096  0.461  51.231 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1288 C  CD  . ARG A-2 1 18  ? -2.192  1.308  52.136 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1289 N  NE  . ARG A-2 1 18  ? -0.888  0.702  52.420 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1290 C  CZ  . ARG A-2 1 18  ? 0.085   0.537  51.524 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1291 N  NH1 . ARG A-2 1 18  ? -0.085  0.925  50.270 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1292 N  NH2 . ARG A-2 1 18  ? 1.240   -0.007 51.886 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1293 N  N   . ILE A-2 1 19  ? -5.874  2.605  48.548 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   1294 C  CA  . ILE A-2 1 19  ? -6.827  3.603  48.046 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1295 C  C   . ILE A-2 1 19  ? -7.017  3.546  46.533 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   1296 O  O   . ILE A-2 1 19  ? -7.735  4.373  45.973 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   1297 C  CB  . ILE A-2 1 19  ? -6.409  5.064  48.388 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1298 C  CG1 . ILE A-2 1 19  ? -5.253  5.498  47.492 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1299 C  CG2 . ILE A-2 1 19  ? -6.022  5.178  49.854 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1300 C  CD1 . ILE A-2 1 19  ? -4.860  6.934  47.677 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1301 N  N   . LEU A-2 1 20  ? -6.378  2.584  45.873 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1302 C  CA  . LEU A-2 1 20  ? -6.508  2.468  44.424 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1303 C  C   . LEU A-2 1 20  ? -6.117  1.091  43.887 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1304 O  O   . LEU A-2 1 20  ? -5.416  0.322  44.546 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1305 C  CB  . LEU A-2 1 20  ? -5.645  3.540  43.744 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1306 C  CG  . LEU A-2 1 20  ? -4.121  3.396  43.863 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1307 C  CD1 . LEU A-2 1 20  ? -3.630  2.338  42.891 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1308 C  CD2 . LEU A-2 1 20  ? -3.449  4.710  43.547 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1309 N  N   . ASN A-2 1 21  ? -6.593  0.794  42.683 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N   1 
ATOM   1310 C  CA  . ASN A-2 1 21  ? -6.276  -0.450 41.993 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1311 C  C   . ASN A-2 1 21  ? -5.753  -0.038 40.624 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C   1 
ATOM   1312 O  O   . ASN A-2 1 21  ? -6.221  0.949  40.047 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O   1 
ATOM   1313 C  CB  . ASN A-2 1 21  ? -7.518  -1.327 41.778 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1314 C  CG  . ASN A-2 1 21  ? -8.081  -1.880 43.064 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1315 O  OD1 . ASN A-2 1 21  ? -7.373  -2.008 44.066 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1316 N  ND2 . ASN A-2 1 21  ? -9.362  -2.235 43.040 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1317 N  N   . LEU A-2 1 22  ? -4.773  -0.772 40.112 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N   1 
ATOM   1318 C  CA  . LEU A-2 1 22  ? -4.240  -0.486 38.789 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1319 C  C   . LEU A-2 1 22  ? -4.680  -1.646 37.915 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C   1 
ATOM   1320 O  O   . LEU A-2 1 22  ? -4.414  -2.801 38.235 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O   1 
ATOM   1321 C  CB  . LEU A-2 1 22  ? -2.717  -0.401 38.816 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1322 C  CG  . LEU A-2 1 22  ? -2.093  -0.460 37.420 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1323 C  CD1 . LEU A-2 1 22  ? -2.762  0.565  36.521 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1324 C  CD2 . LEU A-2 1 22  ? -0.596  -0.212 37.510 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1325 N  N   . ALA A-2 1 23  ? -5.373  -1.344 36.824 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1326 C  CA  . ALA A-2 1 23  ? -5.855  -2.387 35.927 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1327 C  C   . ALA A-2 1 23  ? -5.581  -2.041 34.479 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1328 O  O   . ALA A-2 1 23  ? -5.113  -0.946 34.163 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1329 C  CB  . ALA A-2 1 23  ? -7.348  -2.603 36.124 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1330 N  N   . LEU A-2 1 24  ? -5.870  -2.989 33.598 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N   1 
ATOM   1331 C  CA  . LEU A-2 1 24  ? -5.681  -2.778 32.178 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1332 C  C   . LEU A-2 1 24  ? -6.933  -3.215 31.442 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C   1 
ATOM   1333 O  O   . LEU A-2 1 24  ? -7.604  -4.166 31.841 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O   1 
ATOM   1334 C  CB  . LEU A-2 1 24  ? -4.474  -3.571 31.667 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1335 C  CG  . LEU A-2 1 24  ? -3.084  -3.167 32.179 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1336 C  CD1 . LEU A-2 1 24  ? -2.054  -4.143 31.644 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1337 C  CD2 . LEU A-2 1 24  ? -2.741  -1.739 31.750 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1338 N  N   . GLU A-2 1 25  ? -7.262  -2.482 30.388 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N   1 
ATOM   1339 C  CA  . GLU A-2 1 25  ? -8.402  -2.801 29.546 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1340 C  C   . GLU A-2 1 25  ? -7.851  -2.801 28.129 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C   1 
ATOM   1341 O  O   . GLU A-2 1 25  ? -8.255  -2.002 27.281 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O   1 
ATOM   1342 C  CB  . GLU A-2 1 25  ? -9.502  -1.758 29.700 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1343 C  CG  . GLU A-2 1 25  ? -10.340 -1.985 30.931 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1344 C  CD  . GLU A-2 1 25  ? -11.807 -1.670 30.702 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1345 O  OE1 . GLU A-2 1 25  ? -12.620 -1.929 31.620 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1346 O  OE2 . GLU A-2 1 25  ? -12.144 -1.168 29.606 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1347 N  N   . GLY A-2 1 26  ? -6.911  -3.713 27.894 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N   1 
ATOM   1348 C  CA  . GLY A-2 1 26  ? -6.272  -3.795 26.600 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1349 C  C   . GLY A-2 1 26  ? -5.347  -2.600 26.534 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C   1 
ATOM   1350 O  O   . GLY A-2 1 26  ? -4.239  -2.625 27.070 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O   1 
ATOM   1351 N  N   . ARG A-2 1 27  ? -5.811  -1.540 25.887 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N   1 
ATOM   1352 C  CA  . ARG A-2 1 27  ? -5.032  -0.316 25.774 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1353 C  C   . ARG A-2 1 27  ? -4.896  0.364  27.133 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C   1 
ATOM   1354 O  O   . ARG A-2 1 27  ? -3.827  0.393  27.749 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O   1 
ATOM   1355 C  CB  . ARG A-2 1 27  ? -5.729  0.673  24.832 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1356 C  CG  . ARG A-2 1 27  ? -5.268  0.647  23.404 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1357 C  CD  . ARG A-2 1 27  ? -5.492  -0.700 22.756 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1358 N  NE  . ARG A-2 1 27  ? -4.283  -1.129 22.060 1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1359 C  CZ  . ARG A-2 1 27  ? -3.635  -0.385 21.167 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1360 N  NH1 . ARG A-2 1 27  ? -4.085  0.827  20.856 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1361 N  NH2 . ARG A-2 1 27  ? -2.527  -0.843 20.594 1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1362 N  N   . TYR A-2 1 28  ? -6.031  0.891  27.577 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   1363 C  CA  . TYR A-2 1 28  ? -6.171  1.658  28.802 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1364 C  C   . TYR A-2 1 28  ? -5.674  1.146  30.140 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   1365 O  O   . TYR A-2 1 28  ? -5.946  0.017  30.558 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   1366 C  CB  . TYR A-2 1 28  ? -7.633  2.092  28.939 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . TYR A-2 1 28  ? -8.150  2.711  27.664 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1368 C  CD1 . TYR A-2 1 28  ? -8.539  1.908  26.589 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1369 C  CD2 . TYR A-2 1 28  ? -8.176  4.096  27.496 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1370 C  CE1 . TYR A-2 1 28  ? -8.937  2.465  25.378 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1371 C  CE2 . TYR A-2 1 28  ? -8.573  4.662  26.288 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1372 C  CZ  . TYR A-2 1 28  ? -8.950  3.840  25.231 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1373 O  OH  . TYR A-2 1 28  ? -9.336  4.387  24.027 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1374 N  N   . GLU A-2 1 29  ? -4.936  2.033  30.794 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1375 C  CA  . GLU A-2 1 29  ? -4.381  1.825  32.116 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1376 C  C   . GLU A-2 1 29  ? -5.430  2.522  32.980 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1377 O  O   . GLU A-2 1 29  ? -5.651  3.724  32.853 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1378 C  CB  . GLU A-2 1 29  ? -3.024  2.521  32.206 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1379 C  CG  . GLU A-2 1 29  ? -2.069  2.048  31.129 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1380 C  CD  . GLU A-2 1 29  ? -0.903  2.990  30.903 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1381 O  OE1 . GLU A-2 1 29  ? -1.136  4.161  30.538 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1382 O  OE2 . GLU A-2 1 29  ? 0.253   2.557  31.083 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1383 N  N   . ILE A-2 1 30  ? -6.096  1.763  33.840 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   1 
ATOM   1384 C  CA  . ILE A-2 1 30  ? -7.159  2.314  34.667 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1385 C  C   . ILE A-2 1 30  ? -6.929  2.223  36.170 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   1 
ATOM   1386 O  O   . ILE A-2 1 30  ? -6.747  1.137  36.717 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   1 
ATOM   1387 C  CB  . ILE A-2 1 30  ? -8.491  1.611  34.318 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1388 C  CG1 . ILE A-2 1 30  ? -8.819  1.857  32.843 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1389 C  CG2 . ILE A-2 1 30  ? -9.604  2.102  35.212 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1390 C  CD1 . ILE A-2 1 30  ? -10.086 1.175  32.362 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1391 N  N   . VAL A-2 1 31  ? -6.936  3.372  36.835 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N   1 
ATOM   1392 C  CA  . VAL A-2 1 31  ? -6.770  3.414  38.281 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1393 C  C   . VAL A-2 1 31  ? -8.153  3.548  38.920 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C   1 
ATOM   1394 O  O   . VAL A-2 1 31  ? -8.761  4.620  38.867 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O   1 
ATOM   1395 C  CB  . VAL A-2 1 31  ? -5.927  4.622  38.726 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1396 C  CG1 . VAL A-2 1 31  ? -5.779  4.618  40.239 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1397 C  CG2 . VAL A-2 1 31  ? -4.568  4.584  38.064 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1398 N  N   . GLU A-2 1 32  ? -8.664  2.463  39.501 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N   1 
ATOM   1399 C  CA  . GLU A-2 1 32  ? -9.966  2.513  40.160 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1400 C  C   . GLU A-2 1 32  ? -9.718  3.198  41.486 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C   1 
ATOM   1401 O  O   . GLU A-2 1 32  ? -8.754  2.895  42.184 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O   1 
ATOM   1402 C  CB  . GLU A-2 1 32  ? -10.519 1.110  40.395 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1403 C  CG  . GLU A-2 1 32  ? -10.561 0.252  39.147 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1404 C  CD  . GLU A-2 1 32  ? -11.003 -1.156 39.444 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1405 O  OE1 . GLU A-2 1 32  ? -10.614 -1.684 40.510 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1406 O  OE2 . GLU A-2 1 32  ? -11.726 -1.741 38.610 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1407 N  N   . HIS A-2 1 33  ? -10.593 4.121  41.843 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N   1 
ATOM   1408 C  CA  . HIS A-2 1 33  ? -10.409 4.867  43.073 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1409 C  C   . HIS A-2 1 33  ? -11.739 5.066  43.781 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C   1 
ATOM   1410 O  O   . HIS A-2 1 33  ? -12.787 5.136  43.139 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O   1 
ATOM   1411 C  CB  . HIS A-2 1 33  ? -9.786  6.204  42.713 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1412 C  CG  . HIS A-2 1 33  ? -9.306  6.990  43.884 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1413 N  ND1 . HIS A-2 1 33  ? -10.149 7.431  44.879 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1414 C  CD2 . HIS A-2 1 33  ? -8.077  7.464  44.191 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1415 C  CE1 . HIS A-2 1 33  ? -9.460  8.147  45.747 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1416 N  NE2 . HIS A-2 1 33  ? -8.200  8.183  45.351 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1417 N  N   . LYS A-2 1 34  ? -11.697 5.145  45.106 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   1 
ATOM   1418 C  CA  . LYS A-2 1 34  ? -12.914 5.336  45.883 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1419 C  C   . LYS A-2 1 34  ? -13.514 6.711  45.623 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   1 
ATOM   1420 O  O   . LYS A-2 1 34  ? -12.795 7.679  45.381 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   1 
ATOM   1421 C  CB  . LYS A-2 1 34  ? -12.628 5.203  47.380 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1422 C  CG  . LYS A-2 1 34  ? -12.324 3.800  47.864 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1423 C  CD  . LYS A-2 1 34  ? -12.130 3.812  49.381 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1424 C  CE  . LYS A-2 1 34  ? -11.676 2.458  49.910 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1425 N  NZ  . LYS A-2 1 34  ? -12.686 1.381  49.671 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1426 N  N   . PRO A-2 1 35  ? -14.850 6.813  45.661 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N   1 
ATOM   1427 C  CA  . PRO A-2 1 35  ? -15.473 8.112  45.426 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1428 C  C   . PRO A-2 1 35  ? -15.135 9.015  46.609 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C   1 
ATOM   1429 O  O   . PRO A-2 1 35  ? -14.861 8.527  47.707 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O   1 
ATOM   1430 C  CB  . PRO A-2 1 35  ? -16.954 7.767  45.332 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . PRO A-2 1 35  ? -17.075 6.597  46.260 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1432 C  CD  . PRO A-2 1 35  ? -15.868 5.776  45.909 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1433 N  N   . ALA A-2 1 36  ? -15.145 10.325 46.382 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   1 
ATOM   1434 C  CA  . ALA A-2 1 36  ? -14.808 11.264 47.436 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1435 C  C   . ALA A-2 1 36  ? -15.820 12.395 47.585 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   1 
ATOM   1436 O  O   . ALA A-2 1 36  ? -16.720 12.558 46.758 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   1 
ATOM   1437 C  CB  . ALA A-2 1 36  ? -13.432 11.838 47.170 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1438 N  N   . VAL A-2 1 37  ? -15.659 13.178 48.647 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N   1 
ATOM   1439 C  CA  . VAL A-2 1 37  ? -16.541 14.303 48.906 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1440 C  C   . VAL A-2 1 37  ? -15.711 15.558 49.162 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C   1 
ATOM   1441 O  O   . VAL A-2 1 37  ? -14.520 15.469 49.478 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O   1 
ATOM   1442 C  CB  . VAL A-2 1 37  ? -17.439 14.045 50.143 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1443 C  CG1 . VAL A-2 1 37  ? -18.399 12.879 49.869 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1444 C  CG2 . VAL A-2 1 37  ? -16.566 13.755 51.369 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1445 N  N   . ALA A-2 1 38  ? -16.350 16.719 49.015 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1446 C  CA  . ALA A-2 1 38  ? -15.711 18.017 49.246 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1447 C  C   . ALA A-2 1 38  ? -16.747 18.969 49.844 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1448 O  O   . ALA A-2 1 38  ? -17.918 18.955 49.462 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1449 C  CB  . ALA A-2 1 38  ? -15.172 18.586 47.941 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1450 N  N   . VAL A-2 1 39  ? -16.315 19.806 50.777 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N   1 
ATOM   1451 C  CA  . VAL A-2 1 39  ? -17.230 20.727 51.429 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1452 C  C   . VAL A-2 1 39  ? -16.830 22.181 51.280 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C   1 
ATOM   1453 O  O   . VAL A-2 1 39  ? -15.721 22.572 51.651 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O   1 
ATOM   1454 C  CB  . VAL A-2 1 39  ? -17.335 20.417 52.937 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1455 C  CG1 . VAL A-2 1 39  ? -18.382 21.321 53.579 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1456 C  CG2 . VAL A-2 1 39  ? -17.672 18.941 53.145 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1457 N  N   . ILE A-2 1 40  ? -17.751 22.972 50.740 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N   1 
ATOM   1458 C  CA  . ILE A-2 1 40  ? -17.538 24.403 50.557 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1459 C  C   . ILE A-2 1 40  ? -18.231 25.161 51.693 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C   1 
ATOM   1460 O  O   . ILE A-2 1 40  ? -19.450 25.058 51.883 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O   1 
ATOM   1461 C  CB  . ILE A-2 1 40  ? -18.132 24.906 49.221 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1462 C  CG1 . ILE A-2 1 40  ? -17.419 24.243 48.044 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1463 C  CG2 . ILE A-2 1 40  ? -18.006 26.414 49.136 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1464 C  CD1 . ILE A-2 1 40  ? -17.836 24.790 46.677 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1465 N  N   . ALA A-2 1 41  ? -17.457 25.924 52.447 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   1 
ATOM   1466 C  CA  . ALA A-2 1 41  ? -18.027 26.682 53.543 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1467 C  C   . ALA A-2 1 41  ? -17.530 28.124 53.547 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   1 
ATOM   1468 O  O   . ALA A-2 1 41  ? -16.324 28.395 53.495 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   1 
ATOM   1469 C  CB  . ALA A-2 1 41  ? -17.705 26.006 54.873 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1470 N  N   . LEU A-2 1 42  ? -18.473 29.052 53.598 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   1 
ATOM   1471 C  CA  . LEU A-2 1 42  ? -18.130 30.458 53.620 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1472 C  C   . LEU A-2 1 42  ? -18.559 30.991 54.974 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   1 
ATOM   1473 O  O   . LEU A-2 1 42  ? -19.556 30.543 55.521 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   1 
ATOM   1474 C  CB  . LEU A-2 1 42  ? -18.868 31.207 52.506 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1475 C  CG  . LEU A-2 1 42  ? -18.307 32.591 52.163 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1476 C  CD1 . LEU A-2 1 42  ? -16.957 32.425 51.495 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1477 C  CD2 . LEU A-2 1 42  ? -19.257 33.338 51.238 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1478 N  N   . ARG A-2 1 43  ? -17.785 31.917 55.527 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   1 
ATOM   1479 C  CA  . ARG A-2 1 43  ? -18.123 32.514 56.808 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1480 C  C   . ARG A-2 1 43  ? -17.454 33.867 56.929 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   1 
ATOM   1481 O  O   . ARG A-2 1 43  ? -16.225 33.974 56.969 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   1 
ATOM   1482 C  CB  . ARG A-2 1 43  ? -17.695 31.629 57.971 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1483 C  CG  . ARG A-2 1 43  ? -18.185 32.151 59.321 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1484 C  CD  . ARG A-2 1 43  ? -17.957 31.126 60.418 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1485 N  NE  . ARG A-2 1 43  ? -18.595 31.483 61.686 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1486 C  CZ  . ARG A-2 1 43  ? -18.190 32.471 62.480 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1487 N  NH1 . ARG A-2 1 43  ? -17.142 33.216 62.142 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1488 N  NH2 . ARG A-2 1 43  ? -18.821 32.707 63.623 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1489 N  N   . GLU A-2 1 44  ? -18.281 34.902 56.979 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1490 C  CA  . GLU A-2 1 44  ? -17.802 36.269 57.086 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1491 C  C   . GLU A-2 1 44  ? -16.810 36.582 55.979 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1492 O  O   . GLU A-2 1 44  ? -15.738 37.145 56.222 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1493 C  CB  . GLU A-2 1 44  ? -17.169 36.497 58.456 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . GLU A-2 1 44  ? -18.062 36.017 59.579 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1495 C  CD  . GLU A-2 1 44  ? -17.542 36.400 60.940 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1496 O  OE1 . GLU A-2 1 44  ? -16.341 36.189 61.199 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1497 O  OE2 . GLU A-2 1 44  ? -18.342 36.904 61.753 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1498 N  N   . GLY A-2 1 45  ? -17.185 36.198 54.761 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   1 
ATOM   1499 C  CA  . GLY A-2 1 45  ? -16.358 36.453 53.601 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1500 C  C   . GLY A-2 1 45  ? -15.131 35.578 53.436 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   1 
ATOM   1501 O  O   . GLY A-2 1 45  ? -14.366 35.782 52.495 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   1 
ATOM   1502 N  N   . ARG A-2 1 46  ? -14.919 34.622 54.339 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1503 C  CA  . ARG A-2 1 46  ? -13.763 33.741 54.221 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1504 C  C   . ARG A-2 1 46  ? -14.185 32.315 53.902 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1505 O  O   . ARG A-2 1 46  ? -15.187 31.808 54.429 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1506 C  CB  . ARG A-2 1 46  ? -12.943 33.725 55.512 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1507 C  CG  . ARG A-2 1 46  ? -12.530 35.079 56.027 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1508 C  CD  . ARG A-2 1 46  ? -11.422 34.927 57.046 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1509 N  NE  . ARG A-2 1 46  ? -11.141 36.185 57.722 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1510 C  CZ  . ARG A-2 1 46  ? -11.967 36.758 58.590 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1511 N  NH1 . ARG A-2 1 46  ? -13.125 36.174 58.885 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1512 N  NH2 . ARG A-2 1 46  ? -11.641 37.920 59.151 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1513 N  N   . MET A-2 1 47  ? -13.416 31.668 53.034 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N   1 
ATOM   1514 C  CA  . MET A-2 1 47  ? -13.712 30.297 52.680 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA  1 
ATOM   1515 C  C   . MET A-2 1 47  ? -12.844 29.400 53.550 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C   1 
ATOM   1516 O  O   . MET A-2 1 47  ? -11.714 29.759 53.905 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O   1 
ATOM   1517 C  CB  . MET A-2 1 47  ? -13.431 30.038 51.201 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . MET A-2 1 47  ? -13.903 28.665 50.745 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG  1 
ATOM   1519 S  SD  . MET A-2 1 47  ? -14.035 28.523 48.943 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD  1 
ATOM   1520 C  CE  . MET A-2 1 47  ? -15.703 29.070 48.667 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE  1 
ATOM   1521 N  N   . LEU A-2 1 48  ? -13.388 28.241 53.905 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1522 C  CA  . LEU A-2 1 48  ? -12.676 27.290 54.736 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1523 C  C   . LEU A-2 1 48  ? -11.809 26.365 53.893 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1524 O  O   . LEU A-2 1 48  ? -12.276 25.342 53.372 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1525 C  CB  . LEU A-2 1 48  ? -13.669 26.469 55.567 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1526 C  CG  . LEU A-2 1 48  ? -13.068 25.395 56.483 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1527 C  CD1 . LEU A-2 1 48  ? -12.074 26.023 57.431 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1528 C  CD2 . LEU A-2 1 48  ? -14.170 24.701 57.262 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1529 N  N   . PHE A-2 1 49  ? -10.543 26.741 53.748 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N   1 
ATOM   1530 C  CA  . PHE A-2 1 49  ? -9.589  25.936 52.999 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1531 C  C   . PHE A-2 1 49  ? -8.827  25.100 54.013 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C   1 
ATOM   1532 O  O   . PHE A-2 1 49  ? -8.912  25.349 55.213 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O   1 
ATOM   1533 C  CB  . PHE A-2 1 49  ? -8.578  26.812 52.253 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1534 C  CG  . PHE A-2 1 49  ? -9.182  27.702 51.210 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1535 C  CD1 . PHE A-2 1 49  ? -9.419  29.048 51.479 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1536 C  CD2 . PHE A-2 1 49  ? -9.481  27.206 49.946 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1537 C  CE1 . PHE A-2 1 49  ? -9.944  29.898 50.496 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1538 C  CE2 . PHE A-2 1 49  ? -10.006 28.037 48.955 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1539 C  CZ  . PHE A-2 1 49  ? -10.238 29.391 49.231 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1540 N  N   . VAL A-2 1 50  ? -8.083  24.114 53.531 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N   1 
ATOM   1541 C  CA  . VAL A-2 1 50  ? -7.278  23.265 54.402 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1542 C  C   . VAL A-2 1 50  ? -6.014  22.877 53.662 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C   1 
ATOM   1543 O  O   . VAL A-2 1 50  ? -5.966  22.908 52.434 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O   1 
ATOM   1544 C  CB  . VAL A-2 1 50  ? -8.013  21.965 54.804 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1545 C  CG1 . VAL A-2 1 50  ? -9.168  22.277 55.750 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1546 C  CG2 . VAL A-2 1 50  ? -8.510  21.254 53.557 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1547 N  N   . ARG A-2 1 51  ? -4.987  22.522 54.422 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   1 
ATOM   1548 C  CA  . ARG A-2 1 51  ? -3.721  22.103 53.844 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1549 C  C   . ARG A-2 1 51  ? -3.102  20.960 54.630 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   1 
ATOM   1550 O  O   . ARG A-2 1 51  ? -3.171  20.916 55.861 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   1 
ATOM   1551 C  CB  . ARG A-2 1 51  ? -2.741  23.273 53.770 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . ARG A-2 1 51  ? -3.078  24.238 52.659 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1553 C  CD  . ARG A-2 1 51  ? -1.976  25.240 52.457 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1554 N  NE  . ARG A-2 1 51  ? -1.788  26.055 53.647 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1555 C  CZ  . ARG A-2 1 51  ? -1.173  27.232 53.653 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1556 N  NH1 . ARG A-2 1 51  ? -0.682  27.733 52.521 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1557 N  NH2 . ARG A-2 1 51  ? -1.060  27.915 54.791 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1558 N  N   . GLN A-2 1 52  ? -2.508  20.028 53.899 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   1 
ATOM   1559 C  CA  . GLN A-2 1 52  ? -1.862  18.878 54.500 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1560 C  C   . GLN A-2 1 52  ? -0.738  18.517 53.553 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   1 
ATOM   1561 O  O   . GLN A-2 1 52  ? -0.816  18.813 52.362 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   1 
ATOM   1562 C  CB  . GLN A-2 1 52  ? -2.864  17.731 54.635 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1563 C  CG  . GLN A-2 1 52  ? -3.340  17.145 53.322 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1564 C  CD  . GLN A-2 1 52  ? -4.643  16.373 53.468 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1565 O  OE1 . GLN A-2 1 52  ? -5.729  16.931 53.285 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1566 N  NE2 . GLN A-2 1 52  ? -4.543  15.087 53.814 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1567 N  N   . MET A-2 1 53  ? 0.323   17.903 54.067 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N   1 
ATOM   1568 C  CA  . MET A-2 1 53  ? 1.419   17.552 53.185 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA  1 
ATOM   1569 C  C   . MET A-2 1 53  ? 0.925   16.485 52.247 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C   1 
ATOM   1570 O  O   . MET A-2 1 53  ? 0.237   15.558 52.659 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O   1 
ATOM   1571 C  CB  . MET A-2 1 53  ? 2.640   17.048 53.957 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB  1 
ATOM   1572 C  CG  . MET A-2 1 53  ? 3.843   16.805 53.045 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG  1 
ATOM   1573 S  SD  . MET A-2 1 53  ? 3.959   18.008 51.643 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD  1 
ATOM   1574 C  CE  . MET A-2 1 53  ? 4.667   19.489 52.495 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE  1 
ATOM   1575 N  N   . ARG A-2 1 54  ? 1.269   16.641 50.976 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N   1 
ATOM   1576 C  CA  . ARG A-2 1 54  ? 0.869   15.695 49.944 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1577 C  C   . ARG A-2 1 54  ? 2.102   15.092 49.276 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C   1 
ATOM   1578 O  O   . ARG A-2 1 54  ? 2.688   15.686 48.363 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O   1 
ATOM   1579 C  CB  . ARG A-2 1 54  ? 0.005   16.401 48.895 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1580 C  CG  . ARG A-2 1 54  ? -1.298  16.938 49.432 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1581 C  CD  . ARG A-2 1 54  ? -2.147  15.811 50.011 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1582 N  NE  . ARG A-2 1 54  ? -3.569  16.075 49.840 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1583 C  CZ  . ARG A-2 1 54  ? -4.542  15.302 50.307 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1584 N  NH1 . ARG A-2 1 54  ? -4.254  14.202 50.987 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1585 N  NH2 . ARG A-2 1 54  ? -5.809  15.632 50.079 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1586 N  N   . PRO A-2 1 55  ? 2.523   13.906 49.734 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N   1 
ATOM   1587 C  CA  . PRO A-2 1 55  ? 3.699   13.262 49.137 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1588 C  C   . PRO A-2 1 55  ? 3.588   12.993 47.625 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C   1 
ATOM   1589 O  O   . PRO A-2 1 55  ? 4.603   12.948 46.924 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O   1 
ATOM   1590 C  CB  . PRO A-2 1 55  ? 3.863   11.983 49.975 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . PRO A-2 1 55  ? 2.494   11.758 50.578 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1592 C  CD  . PRO A-2 1 55  ? 2.045   13.152 50.906 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1593 N  N   . ALA A-2 1 56  ? 2.370   12.816 47.121 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N   1 
ATOM   1594 C  CA  . ALA A-2 1 56  ? 2.191   12.571 45.695 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1595 C  C   . ALA A-2 1 56  ? 2.613   13.783 44.866 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C   1 
ATOM   1596 O  O   . ALA A-2 1 56  ? 3.026   13.630 43.717 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O   1 
ATOM   1597 C  CB  . ALA A-2 1 56  ? 0.752   12.217 45.395 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1598 N  N   . VAL A-2 1 57  ? 2.515   14.988 45.434 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N   1 
ATOM   1599 C  CA  . VAL A-2 1 57  ? 2.911   16.185 44.690 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1600 C  C   . VAL A-2 1 57  ? 4.061   16.972 45.304 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C   1 
ATOM   1601 O  O   . VAL A-2 1 57  ? 4.470   17.997 44.758 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O   1 
ATOM   1602 C  CB  . VAL A-2 1 57  ? 1.726   17.155 44.465 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1603 C  CG1 . VAL A-2 1 57  ? 0.644   16.471 43.654 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1604 C  CG2 . VAL A-2 1 57  ? 1.186   17.638 45.789 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1605 N  N   . GLY A-2 1 58  ? 4.578   16.506 46.437 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N   1 
ATOM   1606 C  CA  . GLY A-2 1 58  ? 5.705   17.177 47.063 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1607 C  C   . GLY A-2 1 58  ? 5.439   18.539 47.682 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C   1 
ATOM   1608 O  O   . GLY A-2 1 58  ? 6.375   19.206 48.147 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O   1 
ATOM   1609 N  N   . LEU A-2 1 59  ? 4.181   18.974 47.682 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   1 
ATOM   1610 C  CA  . LEU A-2 1 59  ? 3.837   20.252 48.290 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1611 C  C   . LEU A-2 1 59  ? 2.462   20.196 48.947 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   1 
ATOM   1612 O  O   . LEU A-2 1 59  ? 1.810   19.153 48.938 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   1 
ATOM   1613 C  CB  . LEU A-2 1 59  ? 3.921   21.384 47.254 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1614 C  CG  . LEU A-2 1 59  ? 3.188   21.339 45.914 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1615 C  CD1 . LEU A-2 1 59  ? 1.702   21.590 46.117 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1616 C  CD2 . LEU A-2 1 59  ? 3.772   22.410 44.999 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1617 N  N   . ALA A-2 1 60  ? 2.037   21.307 49.542 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   1 
ATOM   1618 C  CA  . ALA A-2 1 60  ? 0.739   21.368 50.211 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1619 C  C   . ALA A-2 1 60  ? -0.174  22.373 49.514 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   1 
ATOM   1620 O  O   . ALA A-2 1 60  ? -0.198  23.555 49.856 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   1 
ATOM   1621 C  CB  . ALA A-2 1 60  ? 0.924   21.755 51.681 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1622 N  N   . PRO A-2 1 61  ? -0.949  21.909 48.524 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N   1 
ATOM   1623 C  CA  . PRO A-2 1 61  ? -1.854  22.801 47.794 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1624 C  C   . PRO A-2 1 61  ? -3.019  23.303 48.646 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C   1 
ATOM   1625 O  O   . PRO A-2 1 61  ? -3.297  22.772 49.727 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O   1 
ATOM   1626 C  CB  . PRO A-2 1 61  ? -2.312  21.933 46.623 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1627 C  CG  . PRO A-2 1 61  ? -2.338  20.560 47.219 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1628 C  CD  . PRO A-2 1 61  ? -1.066  20.517 48.044 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1629 N  N   . LEU A-2 1 62  ? -3.688  24.340 48.160 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1630 C  CA  . LEU A-2 1 62  ? -4.833  24.889 48.865 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1631 C  C   . LEU A-2 1 62  ? -6.034  23.990 48.521 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1632 O  O   . LEU A-2 1 62  ? -6.323  23.736 47.352 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1633 C  CB  . LEU A-2 1 62  ? -5.063  26.336 48.415 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1634 C  CG  . LEU A-2 1 62  ? -5.842  27.280 49.343 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1635 C  CD1 . LEU A-2 1 62  ? -5.219  27.315 50.739 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1636 C  CD2 . LEU A-2 1 62  ? -5.839  28.671 48.726 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1637 N  N   . GLU A-2 1 63  ? -6.714  23.488 49.544 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N   1 
ATOM   1638 C  CA  . GLU A-2 1 63  ? -7.856  22.597 49.337 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1639 C  C   . GLU A-2 1 63  ? -9.009  22.984 50.251 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C   1 
ATOM   1640 O  O   . GLU A-2 1 63  ? -8.923  23.957 50.997 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O   1 
ATOM   1641 C  CB  . GLU A-2 1 63  ? -7.457  21.146 49.654 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1642 C  CG  . GLU A-2 1 63  ? -6.287  20.609 48.847 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1643 C  CD  . GLU A-2 1 63  ? -5.919  19.174 49.212 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1644 O  OE1 . GLU A-2 1 63  ? -6.830  18.318 49.284 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1645 O  OE2 . GLU A-2 1 63  ? -4.713  18.902 49.415 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1646 N  N   . ILE A-2 1 64  ? -10.095 22.224 50.177 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N   1 
ATOM   1647 C  CA  . ILE A-2 1 64  ? -11.235 22.457 51.053 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1648 C  C   . ILE A-2 1 64  ? -11.502 21.118 51.713 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C   1 
ATOM   1649 O  O   . ILE A-2 1 64  ? -11.124 20.079 51.183 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O   1 
ATOM   1650 C  CB  . ILE A-2 1 64  ? -12.493 22.937 50.289 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1651 C  CG1 . ILE A-2 1 64  ? -12.864 21.941 49.192 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1652 C  CG2 . ILE A-2 1 64  ? -12.250 24.335 49.732 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1653 C  CD1 . ILE A-2 1 64  ? -14.136 22.322 48.442 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1654 N  N   . PRO A-2 1 65  ? -12.147 21.122 52.884 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N   1 
ATOM   1655 C  CA  . PRO A-2 1 65  ? -12.405 19.835 53.538 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1656 C  C   . PRO A-2 1 65  ? -12.876 18.752 52.552 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C   1 
ATOM   1657 O  O   . PRO A-2 1 65  ? -13.849 18.950 51.813 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O   1 
ATOM   1658 C  CB  . PRO A-2 1 65  ? -13.438 20.200 54.604 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1659 C  CG  . PRO A-2 1 65  ? -12.999 21.595 55.005 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1660 C  CD  . PRO A-2 1 65  ? -12.735 22.240 53.648 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1661 N  N   . ALA A-2 1 66  ? -12.170 17.616 52.540 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N   1 
ATOM   1662 C  CA  . ALA A-2 1 66  ? -12.494 16.514 51.630 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1663 C  C   . ALA A-2 1 66  ? -11.967 15.166 52.108 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C   1 
ATOM   1664 O  O   . ALA A-2 1 66  ? -11.139 15.101 53.013 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O   1 
ATOM   1665 C  CB  . ALA A-2 1 66  ? -11.935 16.818 50.233 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1666 N  N   . GLY A-2 1 67  ? -12.444 14.093 51.482 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N   1 
ATOM   1667 C  CA  . GLY A-2 1 67  ? -12.004 12.759 51.851 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1668 C  C   . GLY A-2 1 67  ? -12.680 11.637 51.080 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C   1 
ATOM   1669 O  O   . GLY A-2 1 67  ? -13.551 11.865 50.242 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O   1 
ATOM   1670 N  N   . LEU A-2 1 68  ? -12.273 10.410 51.367 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   1671 C  CA  . LEU A-2 1 68  ? -12.843 9.242  50.718 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1672 C  C   . LEU A-2 1 68  ? -14.107 8.773  51.437 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   1673 O  O   . LEU A-2 1 68  ? -14.179 8.795  52.668 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   1674 C  CB  . LEU A-2 1 68  ? -11.821 8.103  50.716 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1675 C  CG  . LEU A-2 1 68  ? -10.892 7.903  49.515 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1676 C  CD1 . LEU A-2 1 68  ? -10.454 9.231  48.928 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1677 C  CD2 . LEU A-2 1 68  ? -9.693  7.083  49.967 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1678 N  N   . ILE A-2 1 69  ? -15.102 8.352  50.662 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N   1 
ATOM   1679 C  CA  . ILE A-2 1 69  ? -16.346 7.846  51.225 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1680 C  C   . ILE A-2 1 69  ? -16.045 6.454  51.763 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C   1 
ATOM   1681 O  O   . ILE A-2 1 69  ? -15.603 5.583  51.018 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O   1 
ATOM   1682 C  CB  . ILE A-2 1 69  ? -17.435 7.715  50.153 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1683 C  CG1 . ILE A-2 1 69  ? -17.685 9.074  49.503 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1684 C  CG2 . ILE A-2 1 69  ? -18.698 7.151  50.767 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1685 C  CD1 . ILE A-2 1 69  ? -18.697 9.040  48.381 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1686 N  N   . GLU A-2 1 70  ? -16.277 6.257  53.055 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N   1 
ATOM   1687 C  CA  . GLU A-2 1 70  ? -16.034 4.977  53.712 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1688 C  C   . GLU A-2 1 70  ? -17.139 3.976  53.399 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C   1 
ATOM   1689 O  O   . GLU A-2 1 70  ? -18.224 4.352  52.942 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O   1 
ATOM   1690 C  CB  . GLU A-2 1 70  ? -15.972 5.185  55.221 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . GLU A-2 1 70  ? -14.920 6.179  55.634 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1692 C  CD  . GLU A-2 1 70  ? -13.536 5.664  55.344 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1693 O  OE1 . GLU A-2 1 70  ? -13.048 4.816  56.125 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1694 O  OE2 . GLU A-2 1 70  ? -12.947 6.089  54.329 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1695 N  N   . PRO A-2 1 71  ? -16.876 2.681  53.631 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1696 C  CA  . PRO A-2 1 71  ? -17.922 1.701  53.347 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1697 C  C   . PRO A-2 1 71  ? -19.180 1.969  54.158 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1698 O  O   . PRO A-2 1 71  ? -19.102 2.406  55.306 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1699 C  CB  . PRO A-2 1 71  ? -17.256 0.364  53.693 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . PRO A-2 1 71  ? -16.086 0.736  54.562 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1701 C  CD  . PRO A-2 1 71  ? -15.605 2.015  53.960 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1702 N  N   . GLY A-2 1 72  ? -20.338 1.725  53.543 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N   1 
ATOM   1703 C  CA  . GLY A-2 1 72  ? -21.616 1.926  54.219 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1704 C  C   . GLY A-2 1 72  ? -21.996 3.378  54.430 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C   1 
ATOM   1705 O  O   . GLY A-2 1 72  ? -23.009 3.692  55.034 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O   1 
ATOM   1706 N  N   . GLU A-2 1 73  ? -21.186 4.273  53.901 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N   1 
ATOM   1707 C  CA  . GLU A-2 1 73  ? -21.418 5.696  54.057 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1708 C  C   . GLU A-2 1 73  ? -21.803 6.331  52.711 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C   1 
ATOM   1709 O  O   . GLU A-2 1 73  ? -21.288 5.935  51.663 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O   1 
ATOM   1710 C  CB  . GLU A-2 1 73  ? -20.127 6.288  54.617 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1711 C  CG  . GLU A-2 1 73  ? -20.057 7.764  54.807 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1712 C  CD  . GLU A-2 1 73  ? -18.691 8.152  55.331 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1713 O  OE1 . GLU A-2 1 73  ? -18.565 8.437  56.541 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1714 O  OE2 . GLU A-2 1 73  ? -17.733 8.144  54.533 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1715 N  N   . ASP A-2 1 74  ? -22.736 7.279  52.723 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N   1 
ATOM   1716 C  CA  . ASP A-2 1 74  ? -23.109 7.934  51.478 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1717 C  C   . ASP A-2 1 74  ? -22.445 9.313  51.438 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C   1 
ATOM   1718 O  O   . ASP A-2 1 74  ? -21.928 9.795  52.454 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O   1 
ATOM   1719 C  CB  . ASP A-2 1 74  ? -24.636 8.035  51.319 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1720 C  CG  . ASP A-2 1 74  ? -25.268 9.025  52.260 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1721 O  OD1 . ASP A-2 1 74  ? -24.554 9.919  52.760 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1722 O  OD2 . ASP A-2 1 74  ? -26.498 8.920  52.480 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1723 N  N   . PRO A-2 1 75  ? -22.438 9.959  50.262 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N   1 
ATOM   1724 C  CA  . PRO A-2 1 75  ? -21.824 11.284 50.078 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1725 C  C   . PRO A-2 1 75  ? -22.057 12.291 51.207 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C   1 
ATOM   1726 O  O   . PRO A-2 1 75  ? -21.110 12.840 51.781 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O   1 
ATOM   1727 C  CB  . PRO A-2 1 75  ? -22.414 11.747 48.750 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1728 C  CG  . PRO A-2 1 75  ? -22.528 10.454 47.987 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1729 C  CD  . PRO A-2 1 75  ? -23.096 9.509  49.019 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1730 N  N   . LEU A-2 1 76  ? -23.324 12.527 51.517 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1731 C  CA  . LEU A-2 1 76  ? -23.687 13.473 52.554 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1732 C  C   . LEU A-2 1 76  ? -23.003 13.093 53.854 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1733 O  O   . LEU A-2 1 76  ? -22.295 13.906 54.452 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1734 C  CB  . LEU A-2 1 76  ? -25.207 13.492 52.741 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1735 C  CG  . LEU A-2 1 76  ? -25.775 14.523 53.720 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1736 C  CD1 . LEU A-2 1 76  ? -25.298 15.921 53.351 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1737 C  CD2 . LEU A-2 1 76  ? -27.286 14.461 53.688 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1738 N  N   . GLU A-2 1 77  ? -23.206 11.850 54.283 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N   1 
ATOM   1739 C  CA  . GLU A-2 1 77  ? -22.610 11.375 55.521 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1740 C  C   . GLU A-2 1 77  ? -21.095 11.574 55.502 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C   1 
ATOM   1741 O  O   . GLU A-2 1 77  ? -20.518 12.102 56.462 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O   1 
ATOM   1742 C  CB  . GLU A-2 1 77  ? -23.006 9.916  55.740 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . GLU A-2 1 77  ? -24.497 9.819  55.982 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1744 C  CD  . GLU A-2 1 77  ? -25.073 8.443  55.762 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1745 O  OE1 . GLU A-2 1 77  ? -24.474 7.662  54.985 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1746 O  OE2 . GLU A-2 1 77  ? -26.146 8.157  56.349 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1747 N  N   . ALA A-2 1 78  ? -20.464 11.173 54.401 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N   1 
ATOM   1748 C  CA  . ALA A-2 1 78  ? -19.025 11.342 54.236 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1749 C  C   . ALA A-2 1 78  ? -18.682 12.826 54.381 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C   1 
ATOM   1750 O  O   . ALA A-2 1 78  ? -17.726 13.192 55.066 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O   1 
ATOM   1751 C  CB  . ALA A-2 1 78  ? -18.594 10.846 52.862 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1752 N  N   . ALA A-2 1 79  ? -19.470 13.679 53.735 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N   1 
ATOM   1753 C  CA  . ALA A-2 1 79  ? -19.240 15.119 53.793 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1754 C  C   . ALA A-2 1 79  ? -19.230 15.600 55.240 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C   1 
ATOM   1755 O  O   . ALA A-2 1 79  ? -18.338 16.337 55.655 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O   1 
ATOM   1756 C  CB  . ALA A-2 1 79  ? -20.322 15.852 52.996 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1757 N  N   . ARG A-2 1 80  ? -20.230 15.171 56.005 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N   1 
ATOM   1758 C  CA  . ARG A-2 1 80  ? -20.357 15.549 57.406 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1759 C  C   . ARG A-2 1 80  ? -19.126 15.122 58.217 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C   1 
ATOM   1760 O  O   . ARG A-2 1 80  ? -18.573 15.907 58.990 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O   1 
ATOM   1761 C  CB  . ARG A-2 1 80  ? -21.613 14.905 58.000 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1762 C  CG  . ARG A-2 1 80  ? -21.727 15.032 59.521 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1763 C  CD  . ARG A-2 1 80  ? -22.529 13.887 60.121 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1764 N  NE  . ARG A-2 1 80  ? -21.838 12.603 59.987 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1765 C  CZ  . ARG A-2 1 80  ? -20.800 12.226 60.727 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1766 N  NH1 . ARG A-2 1 80  ? -20.320 13.033 61.670 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1767 N  NH2 . ARG A-2 1 80  ? -20.236 11.041 60.517 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1768 N  N   . ARG A-2 1 81  ? -18.711 13.872 58.036 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N   1 
ATOM   1769 C  CA  . ARG A-2 1 81  ? -17.565 13.324 58.750 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1770 C  C   . ARG A-2 1 81  ? -16.283 14.083 58.447 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C   1 
ATOM   1771 O  O   . ARG A-2 1 81  ? -15.531 14.444 59.360 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O   1 
ATOM   1772 C  CB  . ARG A-2 1 81  ? -17.390 11.852 58.393 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1773 C  CG  . ARG A-2 1 81  ? -16.246 11.163 59.111 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1774 C  CD  . ARG A-2 1 81  ? -16.256 9.666  58.798 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1775 N  NE  . ARG A-2 1 81  ? -16.305 9.444  57.359 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1776 C  CZ  . ARG A-2 1 81  ? -15.315 9.739  56.522 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1777 N  NH1 . ARG A-2 1 81  ? -14.183 10.262 56.981 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1778 N  NH2 . ARG A-2 1 81  ? -15.473 9.543  55.218 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1779 N  N   . GLU A-2 1 82  ? -16.031 14.337 57.166 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N   1 
ATOM   1780 C  CA  . GLU A-2 1 82  ? -14.824 15.049 56.776 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1781 C  C   . GLU A-2 1 82  ? -14.740 16.453 57.361 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C   1 
ATOM   1782 O  O   . GLU A-2 1 82  ? -13.692 16.876 57.847 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O   1 
ATOM   1783 C  CB  . GLU A-2 1 82  ? -14.718 15.102 55.254 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1784 C  CG  . GLU A-2 1 82  ? -14.391 13.752 54.629 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1785 C  CD  . GLU A-2 1 82  ? -13.098 13.167 55.162 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1786 O  OE1 . GLU A-2 1 82  ? -12.783 11.999 54.835 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1787 O  OE2 . GLU A-2 1 82  ? -12.391 13.876 55.911 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1788 N  N   . LEU A-2 1 83  ? -15.850 17.177 57.319 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   1 
ATOM   1789 C  CA  . LEU A-2 1 83  ? -15.871 18.525 57.851 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1790 C  C   . LEU A-2 1 83  ? -15.515 18.468 59.331 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   1 
ATOM   1791 O  O   . LEU A-2 1 83  ? -14.696 19.245 59.820 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   1 
ATOM   1792 C  CB  . LEU A-2 1 83  ? -17.258 19.136 57.679 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1793 C  CG  . LEU A-2 1 83  ? -17.376 20.578 58.178 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1794 C  CD1 . LEU A-2 1 83  ? -16.595 21.516 57.236 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1795 C  CD2 . LEU A-2 1 83  ? -18.848 20.972 58.248 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1796 N  N   . ALA A-2 1 84  ? -16.128 17.527 60.038 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N   1 
ATOM   1797 C  CA  . ALA A-2 1 84  ? -15.889 17.374 61.468 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1798 C  C   . ALA A-2 1 84  ? -14.475 16.889 61.799 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C   1 
ATOM   1799 O  O   . ALA A-2 1 84  ? -13.824 17.448 62.680 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O   1 
ATOM   1800 C  CB  . ALA A-2 1 84  ? -16.931 16.425 62.078 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1801 N  N   . GLU A-2 1 85  ? -13.991 15.864 61.099 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   1 
ATOM   1802 C  CA  . GLU A-2 1 85  ? -12.659 15.352 61.390 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1803 C  C   . GLU A-2 1 85  ? -11.535 16.292 60.981 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   1 
ATOM   1804 O  O   . GLU A-2 1 85  ? -10.488 16.320 61.621 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   1 
ATOM   1805 C  CB  . GLU A-2 1 85  ? -12.435 13.991 60.725 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . GLU A-2 1 85  ? -13.482 12.962 61.077 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1807 C  CD  . GLU A-2 1 85  ? -13.088 11.562 60.667 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1808 O  OE1 . GLU A-2 1 85  ? -12.513 11.397 59.558 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1809 O  OE2 . GLU A-2 1 85  ? -13.368 10.624 61.453 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1810 N  N   . GLU A-2 1 86  ? -11.739 17.068 59.924 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   1 
ATOM   1811 C  CA  . GLU A-2 1 86  ? -10.684 17.971 59.481 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1812 C  C   . GLU A-2 1 86  ? -10.752 19.385 60.054 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   1 
ATOM   1813 O  O   . GLU A-2 1 86  ? -9.725  20.051 60.159 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   1 
ATOM   1814 C  CB  . GLU A-2 1 86  ? -10.649 18.032 57.947 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1815 C  CG  . GLU A-2 1 86  ? -10.464 16.674 57.271 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1816 C  CD  . GLU A-2 1 86  ? -10.149 16.791 55.785 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1817 O  OE1 . GLU A-2 1 86  ? -10.578 17.789 55.162 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1818 O  OE2 . GLU A-2 1 86  ? -9.486  15.883 55.233 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1819 N  N   . THR A-2 1 87  ? -11.942 19.847 60.432 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1820 C  CA  . THR A-2 1 87  ? -12.073 21.199 60.971 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1821 C  C   . THR A-2 1 87  ? -12.863 21.276 62.275 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1822 O  O   . THR A-2 1 87  ? -12.969 22.344 62.875 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1823 C  CB  . THR A-2 1 87  ? -12.738 22.157 59.953 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1824 O  OG1 . THR A-2 1 87  ? -14.119 21.814 59.805 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1825 C  CG2 . THR A-2 1 87  ? -12.054 22.060 58.605 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1826 N  N   . GLY A-2 1 88  ? -13.421 20.154 62.711 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N   1 
ATOM   1827 C  CA  . GLY A-2 1 88  ? -14.172 20.151 63.955 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1828 C  C   . GLY A-2 1 88  ? -15.473 20.936 63.930 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C   1 
ATOM   1829 O  O   . GLY A-2 1 88  ? -16.000 21.302 64.986 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O   1 
ATOM   1830 N  N   . LEU A-2 1 89  ? -15.998 21.184 62.732 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   1 
ATOM   1831 C  CA  . LEU A-2 1 89  ? -17.242 21.930 62.573 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1832 C  C   . LEU A-2 1 89  ? -18.339 21.086 61.943 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   1 
ATOM   1833 O  O   . LEU A-2 1 89  ? -18.072 20.101 61.258 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   1 
ATOM   1834 C  CB  . LEU A-2 1 89  ? -17.030 23.148 61.678 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . LEU A-2 1 89  ? -15.815 24.024 61.946 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1836 C  CD1 . LEU A-2 1 89  ? -15.765 25.111 60.885 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1837 C  CD2 . LEU A-2 1 89  ? -15.885 24.613 63.351 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1838 N  N   . SER A-2 1 90  ? -19.579 21.495 62.174 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N   1 
ATOM   1839 C  CA  . SER A-2 1 90  ? -20.726 20.815 61.595 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  1 
ATOM   1840 C  C   . SER A-2 1 90  ? -21.613 21.942 61.088 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C   1 
ATOM   1841 O  O   . SER A-2 1 90  ? -21.499 23.072 61.559 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O   1 
ATOM   1842 C  CB  . SER A-2 1 90  ? -21.475 19.986 62.645 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  1 
ATOM   1843 O  OG  . SER A-2 1 90  ? -22.255 20.813 63.483 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  1 
ATOM   1844 N  N   . GLY A-2 1 91  ? -22.478 21.647 60.126 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N   1 
ATOM   1845 C  CA  . GLY A-2 1 91  ? -23.351 22.680 59.598 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1846 C  C   . GLY A-2 1 91  ? -24.451 22.098 58.738 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C   1 
ATOM   1847 O  O   . GLY A-2 1 91  ? -24.653 20.887 58.709 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O   1 
ATOM   1848 N  N   . ASP A-2 1 92  ? -25.176 22.953 58.038 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N   1 
ATOM   1849 C  CA  . ASP A-2 1 92  ? -26.238 22.470 57.176 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1850 C  C   . ASP A-2 1 92  ? -25.638 22.276 55.797 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C   1 
ATOM   1851 O  O   . ASP A-2 1 92  ? -25.184 23.228 55.168 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O   1 
ATOM   1852 C  CB  . ASP A-2 1 92  ? -27.395 23.472 57.165 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . ASP A-2 1 92  ? -28.027 23.641 58.551 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1854 O  OD1 . ASP A-2 1 92  ? -28.536 22.639 59.110 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1855 O  OD2 . ASP A-2 1 92  ? -28.000 24.771 59.088 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1856 N  N   . LEU A-2 1 93  ? -25.612 21.029 55.340 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   1 
ATOM   1857 C  CA  . LEU A-2 1 93  ? -25.022 20.704 54.045 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1858 C  C   . LEU A-2 1 93  ? -26.035 20.520 52.931 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   1 
ATOM   1859 O  O   . LEU A-2 1 93  ? -27.093 19.918 53.125 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   1 
ATOM   1860 C  CB  . LEU A-2 1 93  ? -24.182 19.434 54.166 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1861 C  CG  . LEU A-2 1 93  ? -23.122 19.462 55.268 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1862 C  CD1 . LEU A-2 1 93  ? -22.511 18.081 55.392 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1863 C  CD2 . LEU A-2 1 93  ? -22.054 20.493 54.957 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1864 N  N   . THR A-2 1 94  ? -25.690 21.035 51.754 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N   1 
ATOM   1865 C  CA  . THR A-2 1 94  ? -26.553 20.933 50.586 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA  1 
ATOM   1866 C  C   . THR A-2 1 94  ? -25.727 20.368 49.436 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C   1 
ATOM   1867 O  O   . THR A-2 1 94  ? -24.603 20.805 49.203 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O   1 
ATOM   1868 C  CB  . THR A-2 1 94  ? -27.112 22.321 50.188 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB  1 
ATOM   1869 O  OG1 . THR A-2 1 94  ? -27.609 22.985 51.356 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1870 C  CG2 . THR A-2 1 94  ? -28.255 22.179 49.193 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1871 N  N   . TYR A-2 1 95  ? -26.279 19.390 48.729 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N   1 
ATOM   1872 C  CA  . TYR A-2 1 95  ? -25.571 18.794 47.605 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1873 C  C   . TYR A-2 1 95  ? -25.533 19.759 46.429 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C   1 
ATOM   1874 O  O   . TYR A-2 1 95  ? -26.573 20.182 45.949 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O   1 
ATOM   1875 C  CB  . TYR A-2 1 95  ? -26.245 17.496 47.160 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1876 C  CG  . TYR A-2 1 95  ? -25.526 16.866 45.993 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1877 C  CD1 . TYR A-2 1 95  ? -24.178 16.528 46.096 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1878 C  CD2 . TYR A-2 1 95  ? -26.171 16.657 44.771 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1879 C  CE1 . TYR A-2 1 95  ? -23.487 16.007 45.016 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1880 C  CE2 . TYR A-2 1 95  ? -25.487 16.134 43.680 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1881 C  CZ  . TYR A-2 1 95  ? -24.143 15.814 43.810 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1882 O  OH  . TYR A-2 1 95  ? -23.429 15.324 42.734 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1883 N  N   . LEU A-2 1 96  ? -24.342 20.095 45.955 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N   1 
ATOM   1884 C  CA  . LEU A-2 1 96  ? -24.225 21.027 44.835 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1885 C  C   . LEU A-2 1 96  ? -24.093 20.337 43.478 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C   1 
ATOM   1886 O  O   . LEU A-2 1 96  ? -24.931 20.513 42.586 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O   1 
ATOM   1887 C  CB  . LEU A-2 1 96  ? -23.027 21.963 45.040 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1888 C  CG  . LEU A-2 1 96  ? -23.139 22.985 46.173 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1889 C  CD1 . LEU A-2 1 96  ? -21.843 23.784 46.299 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1890 C  CD2 . LEU A-2 1 96  ? -24.298 23.909 45.898 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1891 N  N   . PHE A-2 1 97  ? -23.038 19.551 43.324 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N   1 
ATOM   1892 C  CA  . PHE A-2 1 97  ? -22.792 18.859 42.073 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1893 C  C   . PHE A-2 1 97  ? -21.632 17.900 42.279 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C   1 
ATOM   1894 O  O   . PHE A-2 1 97  ? -21.112 17.783 43.390 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O   1 
ATOM   1895 C  CB  . PHE A-2 1 97  ? -22.456 19.885 40.986 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . PHE A-2 1 97  ? -21.625 21.047 41.484 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1897 C  CD1 . PHE A-2 1 97  ? -22.095 22.356 41.373 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1898 C  CD2 . PHE A-2 1 97  ? -20.383 20.833 42.087 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1899 C  CE1 . PHE A-2 1 97  ? -21.346 23.435 41.856 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1900 C  CE2 . PHE A-2 1 97  ? -19.630 21.907 42.574 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1901 C  CZ  . PHE A-2 1 97  ? -20.114 23.208 42.459 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1902 N  N   . SER A-2 1 98  ? -21.218 17.228 41.211 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N   1 
ATOM   1903 C  CA  . SER A-2 1 98  ? -20.118 16.282 41.302 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  1 
ATOM   1904 C  C   . SER A-2 1 98  ? -19.309 16.274 40.006 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C   1 
ATOM   1905 O  O   . SER A-2 1 98  ? -19.754 16.809 38.990 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O   1 
ATOM   1906 C  CB  . SER A-2 1 98  ? -20.671 14.888 41.578 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  1 
ATOM   1907 O  OG  . SER A-2 1 98  ? -21.555 14.498 40.538 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  1 
ATOM   1908 N  N   . TYR A-2 1 99  ? -18.122 15.670 40.045 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N   1 
ATOM   1909 C  CA  . TYR A-2 1 99  ? -17.258 15.590 38.865 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1910 C  C   . TYR A-2 1 99  ? -16.234 14.467 38.985 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C   1 
ATOM   1911 O  O   . TYR A-2 1 99  ? -15.894 14.037 40.085 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O   1 
ATOM   1912 C  CB  . TYR A-2 1 99  ? -16.492 16.904 38.663 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1913 C  CG  . TYR A-2 1 99  ? -15.521 17.196 39.787 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1914 C  CD1 . TYR A-2 1 99  ? -15.918 17.937 40.907 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1915 C  CD2 . TYR A-2 1 99  ? -14.229 16.662 39.772 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1916 C  CE1 . TYR A-2 1 99  ? -15.052 18.132 41.989 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1917 C  CE2 . TYR A-2 1 99  ? -13.358 16.844 40.844 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1918 C  CZ  . TYR A-2 1 99  ? -13.771 17.578 41.952 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1919 O  OH  . TYR A-2 1 99  ? -12.908 17.749 43.014 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1920 N  N   . PHE A-2 1 100 ? -15.741 14.000 37.844 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N   1 
ATOM   1921 C  CA  . PHE A-2 1 100 ? -14.704 12.974 37.823 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA  1 
ATOM   1922 C  C   . PHE A-2 1 100 ? -13.356 13.702 37.781 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C   1 
ATOM   1923 O  O   . PHE A-2 1 100 ? -13.072 14.439 36.834 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O   1 
ATOM   1924 C  CB  . PHE A-2 1 100 ? -14.846 12.092 36.583 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . PHE A-2 1 100 ? -16.040 11.189 36.614 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG  1 
ATOM   1926 C  CD1 . PHE A-2 1 100 ? -17.177 11.498 35.886 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1927 C  CD2 . PHE A-2 1 100 ? -16.022 10.025 37.377 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1928 C  CE1 . PHE A-2 1 100 ? -18.294 10.657 35.914 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1929 C  CE2 . PHE A-2 1 100 ? -17.123 9.183  37.416 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1930 C  CZ  . PHE A-2 1 100 ? -18.263 9.498  36.682 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1931 N  N   . VAL A-2 1 101 ? -12.524 13.497 38.795 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N   1 
ATOM   1932 C  CA  . VAL A-2 1 101 ? -11.235 14.181 38.846 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1933 C  C   . VAL A-2 1 101 ? -10.418 14.128 37.551 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C   1 
ATOM   1934 O  O   . VAL A-2 1 101 ? -9.909  15.149 37.096 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O   1 
ATOM   1935 C  CB  . VAL A-2 1 101 ? -10.375 13.657 40.015 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1936 C  CG1 . VAL A-2 1 101 ? -11.195 13.699 41.293 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1937 C  CG2 . VAL A-2 1 101 ? -9.887  12.249 39.733 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1938 N  N   . SER A-2 1 102 ? -10.289 12.952 36.954 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N   1 
ATOM   1939 C  CA  . SER A-2 1 102 ? -9.529  12.815 35.714 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA  1 
ATOM   1940 C  C   . SER A-2 1 102 ? -9.998  11.547 35.000 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C   1 
ATOM   1941 O  O   . SER A-2 1 102 ? -9.299  10.538 34.979 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O   1 
ATOM   1942 C  CB  . SER A-2 1 102 ? -8.035  12.732 36.025 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB  1 
ATOM   1943 O  OG  . SER A-2 1 102 ? -7.265  12.750 34.838 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG  1 
ATOM   1944 N  N   . PRO A-2 1 103 ? -11.193 11.602 34.384 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N   1 
ATOM   1945 C  CA  . PRO A-2 1 103 ? -11.812 10.483 33.662 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA  1 
ATOM   1946 C  C   . PRO A-2 1 103 ? -10.952 9.860  32.571 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C   1 
ATOM   1947 O  O   . PRO A-2 1 103 ? -11.348 8.883  31.928 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O   1 
ATOM   1948 C  CB  . PRO A-2 1 103 ? -13.105 11.098 33.125 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB  1 
ATOM   1949 C  CG  . PRO A-2 1 103 ? -12.711 12.523 32.887 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG  1 
ATOM   1950 C  CD  . PRO A-2 1 103 ? -11.930 12.854 34.133 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD  1 
ATOM   1951 N  N   . GLY A-2 1 104 ? -9.770  10.419 32.367 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N   1 
ATOM   1952 C  CA  . GLY A-2 1 104 ? -8.895  9.886  31.348 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1953 C  C   . GLY A-2 1 104 ? -8.182  8.618  31.778 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C   1 
ATOM   1954 O  O   . GLY A-2 1 104 ? -7.766  7.829  30.929 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O   1 
ATOM   1955 N  N   . PHE A-2 1 105 ? -8.035  8.416  33.087 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N   1 
ATOM   1956 C  CA  . PHE A-2 1 105 ? -7.373  7.216  33.576 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA  1 
ATOM   1957 C  C   . PHE A-2 1 105 ? -7.971  6.708  34.873 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C   1 
ATOM   1958 O  O   . PHE A-2 1 105 ? -7.834  5.529  35.189 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O   1 
ATOM   1959 C  CB  . PHE A-2 1 105 ? -5.868  7.460  33.758 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB  1 
ATOM   1960 C  CG  . PHE A-2 1 105 ? -5.516  8.256  34.990 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG  1 
ATOM   1961 C  CD1 . PHE A-2 1 105 ? -5.076  7.613  36.147 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1962 C  CD2 . PHE A-2 1 105 ? -5.614  9.643  34.995 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1963 C  CE1 . PHE A-2 1 105 ? -4.736  8.335  37.286 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1964 C  CE2 . PHE A-2 1 105 ? -5.277  10.374 36.132 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1965 C  CZ  . PHE A-2 1 105 ? -4.835  9.713  37.280 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1966 N  N   . THR A-2 1 106 ? -8.638  7.577  35.625 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N   1 
ATOM   1967 C  CA  . THR A-2 1 106 ? -9.229  7.146  36.891 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA  1 
ATOM   1968 C  C   . THR A-2 1 106 ? -10.731 7.389  36.954 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C   1 
ATOM   1969 O  O   . THR A-2 1 106 ? -11.262 8.249  36.260 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O   1 
ATOM   1970 C  CB  . THR A-2 1 106 ? -8.552  7.849  38.100 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB  1 
ATOM   1971 O  OG1 . THR A-2 1 106 ? -9.116  7.353  39.319 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 1 
ATOM   1972 C  CG2 . THR A-2 1 106 ? -8.757  9.355  38.042 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 1 
ATOM   1973 N  N   . ASP A-2 1 107 ? -11.419 6.620  37.786 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N   1 
ATOM   1974 C  CA  . ASP A-2 1 107 ? -12.860 6.770  37.925 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA  1 
ATOM   1975 C  C   . ASP A-2 1 107 ? -13.226 7.494  39.219 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C   1 
ATOM   1976 O  O   . ASP A-2 1 107 ? -14.373 7.438  39.655 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O   1 
ATOM   1977 C  CB  . ASP A-2 1 107 ? -13.541 5.398  37.910 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB  1 
ATOM   1978 C  CG  . ASP A-2 1 107 ? -13.069 4.496  39.043 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG  1 
ATOM   1979 O  OD1 . ASP A-2 1 107 ? -13.604 3.374  39.162 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1980 O  OD2 . ASP A-2 1 107 ? -12.162 4.898  39.813 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1981 N  N   . GLU A-2 1 108 ? -12.256 8.152  39.847 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N   1 
ATOM   1982 C  CA  . GLU A-2 1 108 ? -12.548 8.867  41.085 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1983 C  C   . GLU A-2 1 108 ? -13.599 9.923  40.805 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C   1 
ATOM   1984 O  O   . GLU A-2 1 108 ? -13.455 10.727 39.879 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O   1 
ATOM   1985 C  CB  . GLU A-2 1 108 ? -11.294 9.537  41.663 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . GLU A-2 1 108 ? -11.610 10.553 42.767 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . GLU A-2 1 108 ? -10.382 11.038 43.526 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1988 O  OE1 . GLU A-2 1 108 ? -9.280  11.107 42.933 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1989 O  OE2 . GLU A-2 1 108 ? -10.522 11.365 44.723 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1990 N  N   . LYS A-2 1 109 ? -14.664 9.901  41.596 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N   1 
ATOM   1991 C  CA  . LYS A-2 1 109 ? -15.742 10.866 41.446 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1992 C  C   . LYS A-2 1 109 ? -15.898 11.605 42.761 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C   1 
ATOM   1993 O  O   . LYS A-2 1 109 ? -15.963 10.990 43.833 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O   1 
ATOM   1994 C  CB  . LYS A-2 1 109 ? -17.052 10.166 41.076 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . LYS A-2 1 109 ? -18.210 11.113 40.810 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1996 C  CD  . LYS A-2 1 109 ? -19.403 10.367 40.246 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1997 C  CE  . LYS A-2 1 109 ? -20.580 11.308 40.017 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1998 N  NZ  . LYS A-2 1 109 ? -21.821 10.574 39.606 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1999 N  N   . THR A-2 1 110 ? -15.959 12.929 42.670 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N   1 
ATOM   2000 C  CA  . THR A-2 1 110 ? -16.076 13.778 43.846 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA  1 
ATOM   2001 C  C   . THR A-2 1 110 ? -17.458 14.410 43.946 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C   1 
ATOM   2002 O  O   . THR A-2 1 110 ? -17.991 14.909 42.957 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O   1 
ATOM   2003 C  CB  . THR A-2 1 110 ? -15.016 14.891 43.792 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB  1 
ATOM   2004 O  OG1 . THR A-2 1 110 ? -13.769 14.328 43.373 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2005 C  CG2 . THR A-2 1 110 ? -14.837 15.533 45.153 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2006 N  N   . HIS A-2 1 111 ? -18.038 14.374 45.142 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   1 
ATOM   2007 C  CA  . HIS A-2 1 111 ? -19.349 14.969 45.378 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2008 C  C   . HIS A-2 1 111 ? -19.141 16.227 46.212 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   1 
ATOM   2009 O  O   . HIS A-2 1 111 ? -18.677 16.156 47.349 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   1 
ATOM   2010 C  CB  . HIS A-2 1 111 ? -20.257 13.993 46.123 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2011 C  CG  . HIS A-2 1 111 ? -20.541 12.743 45.358 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2012 N  ND1 . HIS A-2 1 111 ? -19.574 11.792 45.104 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2013 C  CD2 . HIS A-2 1 111 ? -21.668 12.307 44.747 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2014 C  CE1 . HIS A-2 1 111 ? -20.093 10.827 44.366 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2015 N  NE2 . HIS A-2 1 111 ? -21.361 11.116 44.134 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2016 N  N   . VAL A-2 1 112 ? -19.490 17.372 45.641 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N   1 
ATOM   2017 C  CA  . VAL A-2 1 112 ? -19.303 18.643 46.316 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2018 C  C   . VAL A-2 1 112 ? -20.525 19.139 47.086 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C   1 
ATOM   2019 O  O   . VAL A-2 1 112 ? -21.646 19.136 46.573 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O   1 
ATOM   2020 C  CB  . VAL A-2 1 112 ? -18.880 19.712 45.306 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2021 C  CG1 . VAL A-2 1 112 ? -18.393 20.958 46.040 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2022 C  CG2 . VAL A-2 1 112 ? -17.812 19.148 44.384 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2023 N  N   . PHE A-2 1 113 ? -20.291 19.584 48.320 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N   1 
ATOM   2024 C  CA  . PHE A-2 1 113 ? -21.360 20.084 49.174 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2025 C  C   . PHE A-2 1 113 ? -21.073 21.486 49.666 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C   1 
ATOM   2026 O  O   . PHE A-2 1 113 ? -19.926 21.931 49.667 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O   1 
ATOM   2027 C  CB  . PHE A-2 1 113 ? -21.547 19.178 50.394 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2028 C  CG  . PHE A-2 1 113 ? -22.126 17.835 50.072 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2029 C  CD1 . PHE A-2 1 113 ? -21.356 16.859 49.449 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2030 C  CD2 . PHE A-2 1 113 ? -23.458 17.556 50.363 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2031 C  CE1 . PHE A-2 1 113 ? -21.909 15.621 49.118 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2032 C  CE2 . PHE A-2 1 113 ? -24.019 16.327 50.037 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2033 C  CZ  . PHE A-2 1 113 ? -23.246 15.357 49.414 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2034 N  N   . LEU A-2 1 114 ? -22.130 22.180 50.073 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   1 
ATOM   2035 C  CA  . LEU A-2 1 114 ? -22.008 23.517 50.627 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2036 C  C   . LEU A-2 1 114 ? -22.390 23.386 52.101 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   1 
ATOM   2037 O  O   . LEU A-2 1 114 ? -23.352 22.681 52.443 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   1 
ATOM   2038 C  CB  . LEU A-2 1 114 ? -22.972 24.490 49.953 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2039 C  CG  . LEU A-2 1 114 ? -22.944 25.910 50.550 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2040 C  CD1 . LEU A-2 1 114 ? -21.834 26.740 49.900 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2041 C  CD2 . LEU A-2 1 114 ? -24.288 26.580 50.335 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2042 N  N   . ALA A-2 1 115 ? -21.635 24.049 52.973 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N   1 
ATOM   2043 C  CA  . ALA A-2 1 115 ? -21.924 23.996 54.398 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2044 C  C   . ALA A-2 1 115 ? -22.316 25.380 54.886 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C   1 
ATOM   2045 O  O   . ALA A-2 1 115 ? -21.668 26.371 54.552 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O   1 
ATOM   2046 C  CB  . ALA A-2 1 115 ? -20.710 23.496 55.165 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2047 N  N   . GLU A-2 1 116 ? -23.373 25.443 55.684 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N   1 
ATOM   2048 C  CA  . GLU A-2 1 116 ? -23.854 26.713 56.222 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2049 C  C   . GLU A-2 1 116 ? -24.164 26.608 57.708 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C   1 
ATOM   2050 O  O   . GLU A-2 1 116 ? -24.413 25.515 58.217 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O   1 
ATOM   2051 C  CB  . GLU A-2 1 116 ? -25.112 27.146 55.474 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2052 C  CG  . GLU A-2 1 116 ? -24.877 27.347 53.997 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2053 C  CD  . GLU A-2 1 116 ? -26.155 27.582 53.240 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2054 O  OE1 . GLU A-2 1 116 ? -26.950 26.625 53.089 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2055 O  OE2 . GLU A-2 1 116 ? -26.366 28.728 52.800 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2056 N  N   . ASN A-2 1 117 ? -24.149 27.745 58.398 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N   1 
ATOM   2057 C  CA  . ASN A-2 1 117 ? -24.430 27.760 59.824 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2058 C  C   . ASN A-2 1 117 ? -23.460 26.818 60.538 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C   1 
ATOM   2059 O  O   . ASN A-2 1 117 ? -23.859 25.933 61.299 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O   1 
ATOM   2060 C  CB  . ASN A-2 1 117 ? -25.868 27.316 60.059 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2061 C  CG  . ASN A-2 1 117 ? -26.828 27.943 59.073 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2062 O  OD1 . ASN A-2 1 117 ? -26.892 29.169 58.950 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2063 N  ND2 . ASN A-2 1 117 ? -27.577 27.109 58.355 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2064 N  N   . LEU A-2 1 118 ? -22.177 27.008 60.270 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   1 
ATOM   2065 C  CA  . LEU A-2 1 118 ? -21.150 26.183 60.874 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2066 C  C   . LEU A-2 1 118 ? -21.099 26.413 62.370 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   1 
ATOM   2067 O  O   . LEU A-2 1 118 ? -21.171 27.549 62.830 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   1 
ATOM   2068 C  CB  . LEU A-2 1 118 ? -19.795 26.532 60.269 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . LEU A-2 1 118 ? -19.662 26.307 58.767 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2070 C  CD1 . LEU A-2 1 118 ? -18.361 26.916 58.284 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2071 C  CD2 . LEU A-2 1 118 ? -19.715 24.819 58.475 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2072 N  N   . LYS A-2 1 119 ? -20.979 25.335 63.132 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N   1 
ATOM   2073 C  CA  . LYS A-2 1 119 ? -20.875 25.453 64.572 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2074 C  C   . LYS A-2 1 119 ? -19.714 24.566 65.050 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C   1 
ATOM   2075 O  O   . LYS A-2 1 119 ? -19.507 23.462 64.547 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O   1 
ATOM   2076 C  CB  . LYS A-2 1 119 ? -22.199 25.055 65.242 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2077 C  CG  . LYS A-2 1 119 ? -22.591 23.609 65.051 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2078 C  CD  . LYS A-2 1 119 ? -23.639 23.216 66.073 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2079 C  CE  . LYS A-2 1 119 ? -23.852 21.707 66.093 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2080 N  NZ  . LYS A-2 1 119 ? -24.564 21.262 67.331 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2081 N  N   . GLU A-2 1 120 ? -18.935 25.090 65.993 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   1 
ATOM   2082 C  CA  . GLU A-2 1 120 ? -17.803 24.372 66.547 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2083 C  C   . GLU A-2 1 120 ? -18.326 23.189 67.349 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   1 
ATOM   2084 O  O   . GLU A-2 1 120 ? -18.953 23.346 68.397 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   1 
ATOM   2085 C  CB  . GLU A-2 1 120 ? -16.980 25.300 67.451 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2086 C  CG  . GLU A-2 1 120 ? -15.695 24.682 67.995 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2087 C  CD  . GLU A-2 1 120 ? -14.439 25.328 67.425 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2088 O  OE1 . GLU A-2 1 120 ? -13.402 24.641 67.353 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2089 O  OE2 . GLU A-2 1 120 ? -14.480 26.522 67.061 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2090 N  N   . VAL A-2 1 121 ? -18.079 21.999 66.838 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N   1 
ATOM   2091 C  CA  . VAL A-2 1 121 ? -18.499 20.774 67.493 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2092 C  C   . VAL A-2 1 121 ? -17.264 20.048 68.028 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C   1 
ATOM   2093 O  O   . VAL A-2 1 121 ? -17.367 19.056 68.745 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O   1 
ATOM   2094 C  CB  . VAL A-2 1 121 ? -19.265 19.903 66.483 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2095 C  CG1 . VAL A-2 1 121 ? -19.305 18.453 66.908 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2096 C  CG2 . VAL A-2 1 121 ? -20.653 20.441 66.345 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2097 N  N   . GLU A-2 1 122 ? -16.086 20.573 67.686 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   1 
ATOM   2098 C  CA  . GLU A-2 1 122 ? -14.827 19.962 68.111 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2099 C  C   . GLU A-2 1 122 ? -13.678 20.971 68.182 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   1 
ATOM   2100 O  O   . GLU A-2 1 122 ? -13.595 21.916 67.378 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   1 
ATOM   2101 C  CB  . GLU A-2 1 122 ? -14.450 18.840 67.145 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2102 C  CG  . GLU A-2 1 122 ? -14.291 17.465 67.773 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2103 C  CD  . GLU A-2 1 122 ? -14.150 16.376 66.714 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2104 O  OE1 . GLU A-2 1 122 ? -13.199 16.448 65.906 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2105 O  OE2 . GLU A-2 1 122 ? -14.992 15.453 66.679 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2106 N  N   . ALA A-2 1 123 ? -12.794 20.763 69.162 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 N   1 
ATOM   2107 C  CA  . ALA A-2 1 123 ? -11.614 21.623 69.364 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2108 C  C   . ALA A-2 1 123 ? -10.364 20.758 69.322 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 C   1 
ATOM   2109 O  O   . ALA A-2 1 123 ? -10.314 19.774 68.594 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 O   1 
ATOM   2110 C  CB  . ALA A-2 1 123 ? -11.684 22.339 70.715 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2111 N  N   . ALA A-2 1 130 ? -2.259  16.894 61.520 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 N   1 
ATOM   2112 C  CA  . ALA A-2 1 130 ? -1.514  17.874 60.742 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2113 C  C   . ALA A-2 1 130 ? -2.219  18.203 59.426 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 C   1 
ATOM   2114 O  O   . ALA A-2 1 130 ? -1.696  18.027 58.319 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 O   1 
ATOM   2115 C  CB  . ALA A-2 1 130 ? -0.103  17.375 60.474 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2116 N  N   . ILE A-2 1 131 ? -3.440  18.694 59.585 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N   1 
ATOM   2117 C  CA  . ILE A-2 1 131 ? -4.260  19.111 58.473 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2118 C  C   . ILE A-2 1 131 ? -4.581  20.558 58.843 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C   1 
ATOM   2119 O  O   . ILE A-2 1 131 ? -5.503  20.829 59.601 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O   1 
ATOM   2120 C  CB  . ILE A-2 1 131 ? -5.531  18.212 58.367 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2121 C  CG1 . ILE A-2 1 131 ? -6.380  18.625 57.162 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2122 C  CG2 . ILE A-2 1 131 ? -6.327  18.266 59.671 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2123 C  CD1 . ILE A-2 1 131 ? -7.197  19.874 57.367 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2124 N  N   . GLU A-2 1 132 ? -3.780  21.484 58.335 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N   1 
ATOM   2125 C  CA  . GLU A-2 1 132 ? -3.951  22.898 58.628 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2126 C  C   . GLU A-2 1 132 ? -5.267  23.528 58.153 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C   1 
ATOM   2127 O  O   . GLU A-2 1 132 ? -5.586  23.481 56.966 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O   1 
ATOM   2128 C  CB  . GLU A-2 1 132 ? -2.780  23.690 58.043 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . GLU A-2 1 132 ? -2.992  25.196 58.068 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2130 C  CD  . GLU A-2 1 132 ? -1.869  25.979 57.419 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2131 O  OE1 . GLU A-2 1 132 ? -1.342  25.524 56.386 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2132 O  OE2 . GLU A-2 1 132 ? -1.525  27.063 57.935 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2133 N  N   . VAL A-2 1 133 ? -6.026  24.110 59.086 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N   1 
ATOM   2134 C  CA  . VAL A-2 1 133 ? -7.273  24.807 58.747 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2135 C  C   . VAL A-2 1 133 ? -6.867  26.219 58.310 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C   1 
ATOM   2136 O  O   . VAL A-2 1 133 ? -6.223  26.954 59.063 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O   1 
ATOM   2137 C  CB  . VAL A-2 1 133 ? -8.240  24.907 59.957 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2138 C  CG1 . VAL A-2 1 133 ? -9.449  25.739 59.579 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2139 C  CG2 . VAL A-2 1 133 ? -8.685  23.524 60.387 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2140 N  N   . VAL A-2 1 134 ? -7.251  26.590 57.092 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N   1 
ATOM   2141 C  CA  . VAL A-2 1 134 ? -6.891  27.887 56.525 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2142 C  C   . VAL A-2 1 134 ? -8.089  28.719 56.060 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C   1 
ATOM   2143 O  O   . VAL A-2 1 134 ? -8.571  28.560 54.930 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O   1 
ATOM   2144 C  CB  . VAL A-2 1 134 ? -5.930  27.693 55.313 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2145 C  CG1 . VAL A-2 1 134 ? -5.433  29.048 54.794 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2146 C  CG2 . VAL A-2 1 134 ? -4.765  26.794 55.708 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2147 N  N   . TRP A-2 1 135 ? -8.578  29.596 56.936 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N   1 
ATOM   2148 C  CA  . TRP A-2 1 135 ? -9.689  30.473 56.579 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2149 C  C   . TRP A-2 1 135 ? -9.076  31.558 55.715 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C   1 
ATOM   2150 O  O   . TRP A-2 1 135 ? -8.073  32.167 56.099 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O   1 
ATOM   2151 C  CB  . TRP A-2 1 135 ? -10.330 31.105 57.821 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2152 C  CG  . TRP A-2 1 135 ? -11.299 30.202 58.547 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2153 C  CD1 . TRP A-2 1 135 ? -11.089 29.552 59.727 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2154 C  CD2 . TRP A-2 1 135 ? -12.643 29.889 58.152 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2155 N  NE1 . TRP A-2 1 135 ? -12.218 28.864 60.096 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2156 C  CE2 . TRP A-2 1 135 ? -13.187 29.055 59.147 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2157 C  CE3 . TRP A-2 1 135 ? -13.441 30.239 57.050 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2158 C  CZ2 . TRP A-2 1 135 ? -14.492 28.567 59.081 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2159 C  CZ3 . TRP A-2 1 135 ? -14.741 29.752 56.985 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2160 C  CH2 . TRP A-2 1 135 ? -15.253 28.926 57.997 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2161 N  N   . MET A-2 1 136 ? -9.668  31.794 54.549 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N   1 
ATOM   2162 C  CA  . MET A-2 1 136 ? -9.151  32.801 53.634 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA  1 
ATOM   2163 C  C   . MET A-2 1 136 ? -10.218 33.247 52.643 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C   1 
ATOM   2164 O  O   . MET A-2 1 136 ? -11.020 32.439 52.171 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O   1 
ATOM   2165 C  CB  . MET A-2 1 136 ? -7.956  32.229 52.872 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB  1 
ATOM   2166 C  CG  . MET A-2 1 136 ? -7.175  33.249 52.076 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG  1 
ATOM   2167 S  SD  . MET A-2 1 136 ? -5.904  32.506 51.018 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD  1 
ATOM   2168 C  CE  . MET A-2 1 136 ? -4.597  32.091 52.250 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE  1 
ATOM   2169 N  N   . ARG A-2 1 137 ? -10.221 34.541 52.332 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N   1 
ATOM   2170 C  CA  . ARG A-2 1 137 ? -11.169 35.106 51.377 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2171 C  C   . ARG A-2 1 137 ? -10.817 34.590 49.987 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C   1 
ATOM   2172 O  O   . ARG A-2 1 137 ? -9.684  34.740 49.524 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O   1 
ATOM   2173 C  CB  . ARG A-2 1 137 ? -11.110 36.643 51.395 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2174 C  CG  . ARG A-2 1 137 ? -11.618 37.262 52.699 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2175 C  CD  . ARG A-2 1 137 ? -11.668 38.796 52.670 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2176 N  NE  . ARG A-2 1 137 ? -12.599 39.320 53.681 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2177 C  CZ  . ARG A-2 1 137 ? -12.329 39.458 54.980 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2178 N  NH1 . ARG A-2 1 137 ? -11.138 39.127 55.467 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2179 N  NH2 . ARG A-2 1 137 ? -13.269 39.904 55.807 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2180 N  N   . PRO A-2 1 138 ? -11.789 33.977 49.299 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N   1 
ATOM   2181 C  CA  . PRO A-2 1 138 ? -11.568 33.438 47.959 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2182 C  C   . PRO A-2 1 138 ? -10.796 34.386 47.038 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C   1 
ATOM   2183 O  O   . PRO A-2 1 138 ? -10.008 33.944 46.194 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O   1 
ATOM   2184 C  CB  . PRO A-2 1 138 ? -12.984 33.179 47.465 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2185 C  CG  . PRO A-2 1 138 ? -13.707 32.814 48.725 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2186 C  CD  . PRO A-2 1 138 ? -13.206 33.850 49.687 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2187 N  N   . GLU A-2 1 139 ? -11.015 35.686 47.197 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N   1 
ATOM   2188 C  CA  . GLU A-2 1 139 ? -10.337 36.656 46.351 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2189 C  C   . GLU A-2 1 139 ? -8.836  36.627 46.566 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C   1 
ATOM   2190 O  O   . GLU A-2 1 139 ? -8.067  36.782 45.614 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O   1 
ATOM   2191 C  CB  . GLU A-2 1 139 ? -10.873 38.069 46.603 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2192 C  CG  . GLU A-2 1 139 ? -12.333 38.255 46.222 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2193 C  CD  . GLU A-2 1 139 ? -13.287 37.921 47.356 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2194 O  OE1 . GLU A-2 1 139 ? -12.833 37.349 48.376 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2195 O  OE2 . GLU A-2 1 139 ? -14.494 38.228 47.224 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2196 N  N   . GLU A-2 1 140 ? -8.417  36.416 47.809 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N   1 
ATOM   2197 C  CA  . GLU A-2 1 140 ? -6.993  36.375 48.118 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2198 C  C   . GLU A-2 1 140 ? -6.357  35.060 47.725 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C   1 
ATOM   2199 O  O   . GLU A-2 1 140 ? -5.200  35.030 47.302 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O   1 
ATOM   2200 C  CB  . GLU A-2 1 140 ? -6.741  36.666 49.602 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2201 C  CG  . GLU A-2 1 140 ? -6.857  38.147 49.934 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2202 C  CD  . GLU A-2 1 140 ? -5.921  39.022 49.088 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2203 O  OE1 . GLU A-2 1 140 ? -6.111  40.261 49.062 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2204 O  OE2 . GLU A-2 1 140 ? -4.990  38.470 48.455 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2205 N  N   . ALA A-2 1 141 ? -7.103  33.971 47.868 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N   1 
ATOM   2206 C  CA  . ALA A-2 1 141 ? -6.596  32.668 47.477 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2207 C  C   . ALA A-2 1 141 ? -6.325  32.783 45.983 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C   1 
ATOM   2208 O  O   . ALA A-2 1 141 ? -5.270  32.385 45.495 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O   1 
ATOM   2209 C  CB  . ALA A-2 1 141 ? -7.639  31.603 47.746 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2210 N  N   . LEU A-2 1 142 ? -7.285  33.361 45.265 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N   1 
ATOM   2211 C  CA  . LEU A-2 1 142 ? -7.153  33.541 43.824 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2212 C  C   . LEU A-2 1 142 ? -5.954  34.408 43.460 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C   1 
ATOM   2213 O  O   . LEU A-2 1 142 ? -5.250  34.112 42.503 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O   1 
ATOM   2214 C  CB  . LEU A-2 1 142 ? -8.419  34.167 43.232 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2215 C  CG  . LEU A-2 1 142 ? -8.352  34.410 41.719 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2216 C  CD1 . LEU A-2 1 142 ? -8.041  33.115 40.987 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2217 C  CD2 . LEU A-2 1 142 ? -9.668  34.962 41.239 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2218 N  N   . GLU A-2 1 143 ? -5.726  35.476 44.217 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   1 
ATOM   2219 C  CA  . GLU A-2 1 143 ? -4.600  36.368 43.938 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2220 C  C   . GLU A-2 1 143 ? -3.259  35.698 44.238 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   1 
ATOM   2221 O  O   . GLU A-2 1 143 ? -2.325  35.794 43.445 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   1 
ATOM   2222 C  CB  . GLU A-2 1 143 ? -4.715  37.654 44.759 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2223 C  CG  . GLU A-2 1 143 ? -3.823  38.772 44.237 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2224 C  CD  . GLU A-2 1 143 ? -3.667  39.934 45.215 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2225 O  OE1 . GLU A-2 1 143 ? -3.271  41.028 44.757 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2226 O  OE2 . GLU A-2 1 143 ? -3.921  39.759 46.432 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2227 N  N   . ARG A-2 1 144 ? -3.169  35.029 45.385 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N   1 
ATOM   2228 C  CA  . ARG A-2 1 144 ? -1.941  34.337 45.761 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2229 C  C   . ARG A-2 1 144 ? -1.546  33.313 44.699 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C   1 
ATOM   2230 O  O   . ARG A-2 1 144 ? -0.365  33.168 44.376 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O   1 
ATOM   2231 C  CB  . ARG A-2 1 144 ? -2.108  33.610 47.095 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2232 C  CG  . ARG A-2 1 144 ? -2.298  34.501 48.301 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2233 C  CD  . ARG A-2 1 144 ? -2.179  33.653 49.550 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2234 N  NE  . ARG A-2 1 144 ? -2.441  34.389 50.781 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2235 C  CZ  . ARG A-2 1 144 ? -1.887  34.084 51.950 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2236 N  NH1 . ARG A-2 1 144 ? -1.036  33.065 52.043 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2237 N  NH2 . ARG A-2 1 144 ? -2.189  34.790 53.029 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2238 N  N   . HIS A-2 1 145 ? -2.536  32.597 44.168 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N   1 
ATOM   2239 C  CA  . HIS A-2 1 145 ? -2.272  31.601 43.141 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2240 C  C   . HIS A-2 1 145 ? -1.792  32.278 41.864 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C   1 
ATOM   2241 O  O   . HIS A-2 1 145 ? -0.793  31.867 41.285 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O   1 
ATOM   2242 C  CB  . HIS A-2 1 145 ? -3.525  30.762 42.850 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2243 C  CG  . HIS A-2 1 145 ? -3.323  29.732 41.776 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2244 N  ND1 . HIS A-2 1 145 ? -3.690  29.940 40.462 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2245 C  CD2 . HIS A-2 1 145 ? -2.754  28.504 41.815 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2246 C  CE1 . HIS A-2 1 145 ? -3.356  28.886 39.741 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2247 N  NE2 . HIS A-2 1 145 ? -2.785  28.000 40.538 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2248 N  N   . GLN A-2 1 146 ? -2.503  33.314 41.431 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N   1 
ATOM   2249 C  CA  . GLN A-2 1 146 ? -2.125  34.033 40.225 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2250 C  C   . GLN A-2 1 146 ? -0.713  34.578 40.385 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C   1 
ATOM   2251 O  O   . GLN A-2 1 146 ? 0.002   34.771 39.405 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O   1 
ATOM   2252 C  CB  . GLN A-2 1 146 ? -3.103  35.175 39.960 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2253 C  CG  . GLN A-2 1 146 ? -4.530  34.710 39.702 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2254 C  CD  . GLN A-2 1 146 ? -5.534  35.856 39.669 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2255 O  OE1 . GLN A-2 1 146 ? -5.562  36.704 40.566 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2256 N  NE2 . GLN A-2 1 146 ? -6.372  35.877 38.642 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2257 N  N   . ARG A-2 1 147 ? -0.318  34.828 41.629 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N   1 
ATOM   2258 C  CA  . ARG A-2 1 147 ? 1.017   35.331 41.915 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2259 C  C   . ARG A-2 1 147 ? 1.988   34.161 42.046 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C   1 
ATOM   2260 O  O   . ARG A-2 1 147 ? 3.184   34.357 42.256 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O   1 
ATOM   2261 C  CB  . ARG A-2 1 147 ? 1.007   36.161 43.203 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2262 C  CG  . ARG A-2 1 147 ? 0.559   37.606 43.010 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2263 C  CD  . ARG A-2 1 147 ? 0.298   38.313 44.346 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2264 N  NE  . ARG A-2 1 147 ? 1.439   38.294 45.270 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2265 C  CZ  . ARG A-2 1 147 ? 2.051   39.385 45.733 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2266 N  NH1 . ARG A-2 1 147 ? 1.644   40.591 45.357 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2267 N  NH2 . ARG A-2 1 147 ? 3.068   39.275 46.581 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2268 N  N   . GLY A-2 1 148 ? 1.463   32.943 41.925 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N   1 
ATOM   2269 C  CA  . GLY A-2 1 148 ? 2.288   31.749 42.016 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2270 C  C   . GLY A-2 1 148 ? 2.733   31.382 43.418 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C   1 
ATOM   2271 O  O   . GLY A-2 1 148 ? 3.589   30.518 43.599 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O   1 
ATOM   2272 N  N   . GLU A-2 1 149 ? 2.143   32.024 44.419 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N   1 
ATOM   2273 C  CA  . GLU A-2 1 149 ? 2.513   31.763 45.800 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2274 C  C   . GLU A-2 1 149 ? 1.916   30.471 46.328 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C   1 
ATOM   2275 O  O   . GLU A-2 1 149 ? 2.538   29.800 47.150 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O   1 
ATOM   2276 C  CB  . GLU A-2 1 149 ? 2.080   32.927 46.690 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2277 C  CG  . GLU A-2 1 149 ? 2.179   34.273 45.999 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2278 C  CD  . GLU A-2 1 149 ? 2.600   35.383 46.934 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2279 O  OE1 . GLU A-2 1 149 ? 3.825   35.586 47.107 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2280 O  OE2 . GLU A-2 1 149 ? 1.703   36.043 47.502 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2281 N  N   . VAL A-2 1 150 ? 0.720   30.123 45.856 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N   1 
ATOM   2282 C  CA  . VAL A-2 1 150 ? 0.043   28.905 46.304 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2283 C  C   . VAL A-2 1 150 ? -0.553  28.092 45.147 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C   1 
ATOM   2284 O  O   . VAL A-2 1 150 ? -0.876  28.643 44.100 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O   1 
ATOM   2285 C  CB  . VAL A-2 1 150 ? -1.090  29.246 47.321 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2286 C  CG1 . VAL A-2 1 150 ? -2.208  30.005 46.630 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2287 C  CG2 . VAL A-2 1 150 ? -1.630  27.973 47.957 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2288 N  N   . GLU A-2 1 151 ? -0.690  26.781 45.341 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N   1 
ATOM   2289 C  CA  . GLU A-2 1 151 ? -1.262  25.904 44.316 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2290 C  C   . GLU A-2 1 151 ? -2.702  25.564 44.669 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C   1 
ATOM   2291 O  O   . GLU A-2 1 151 ? -3.165  25.845 45.772 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O   1 
ATOM   2292 C  CB  . GLU A-2 1 151 ? -0.482  24.594 44.212 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2293 C  CG  . GLU A-2 1 151 ? 0.995   24.745 43.936 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2294 C  CD  . GLU A-2 1 151 ? 1.278   25.584 42.710 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2295 O  OE1 . GLU A-2 1 151 ? 0.581   25.422 41.683 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2296 O  OE2 . GLU A-2 1 151 ? 2.215   26.405 42.777 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2297 N  N   . PHE A-2 1 152 ? -3.402  24.930 43.739 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N   1 
ATOM   2298 C  CA  . PHE A-2 1 152 ? -4.798  24.556 43.964 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2299 C  C   . PHE A-2 1 152 ? -5.040  23.094 43.673 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C   1 
ATOM   2300 O  O   . PHE A-2 1 152 ? -4.454  22.532 42.754 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O   1 
ATOM   2301 C  CB  . PHE A-2 1 152 ? -5.732  25.330 43.030 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2302 C  CG  . PHE A-2 1 152 ? -6.168  26.664 43.548 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2303 C  CD1 . PHE A-2 1 152 ? -6.266  27.749 42.680 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2304 C  CD2 . PHE A-2 1 152 ? -6.532  26.831 44.879 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2305 C  CE1 . PHE A-2 1 152 ? -6.721  28.975 43.124 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2306 C  CE2 . PHE A-2 1 152 ? -6.990  28.061 45.337 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2307 C  CZ  . PHE A-2 1 152 ? -7.085  29.136 44.455 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2308 N  N   . SER A-2 1 153 ? -5.901  22.476 44.463 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N   1 
ATOM   2309 C  CA  . SER A-2 1 153 ? -6.283  21.101 44.193 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA  1 
ATOM   2310 C  C   . SER A-2 1 153 ? -7.559  21.384 43.400 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C   1 
ATOM   2311 O  O   . SER A-2 1 153 ? -7.964  22.540 43.298 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O   1 
ATOM   2312 C  CB  . SER A-2 1 153 ? -6.620  20.347 45.488 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB  1 
ATOM   2313 O  OG  . SER A-2 1 153 ? -7.718  20.944 46.157 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG  1 
ATOM   2314 N  N   . ALA A-2 1 154 ? -8.194  20.368 42.833 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N   1 
ATOM   2315 C  CA  . ALA A-2 1 154 ? -9.419  20.624 42.091 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2316 C  C   . ALA A-2 1 154 ? -10.473 21.190 43.050 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C   1 
ATOM   2317 O  O   . ALA A-2 1 154 ? -11.178 22.146 42.722 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O   1 
ATOM   2318 C  CB  . ALA A-2 1 154 ? -9.921  19.337 41.444 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2319 N  N   . THR A-2 1 155 ? -10.564 20.613 44.244 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N   1 
ATOM   2320 C  CA  . THR A-2 1 155 ? -11.543 21.068 45.221 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA  1 
ATOM   2321 C  C   . THR A-2 1 155 ? -11.357 22.545 45.574 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C   1 
ATOM   2322 O  O   . THR A-2 1 155 ? -12.329 23.309 45.577 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O   1 
ATOM   2323 C  CB  . THR A-2 1 155 ? -11.505 20.210 46.524 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB  1 
ATOM   2324 O  OG1 . THR A-2 1 155 ? -10.200 20.257 47.116 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2325 C  CG2 . THR A-2 1 155 ? -11.861 18.767 46.218 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2326 N  N   . GLY A-2 1 156 ? -10.123 22.953 45.863 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N   1 
ATOM   2327 C  CA  . GLY A-2 1 156 ? -9.897  24.343 46.205 1.00 4.87  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2328 C  C   . GLY A-2 1 156 ? -10.381 25.252 45.091 1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C   1 
ATOM   2329 O  O   . GLY A-2 1 156 ? -11.165 26.179 45.312 1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O   1 
ATOM   2330 N  N   . LEU A-2 1 157 ? -9.926  24.981 43.873 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N   1 
ATOM   2331 C  CA  . LEU A-2 1 157 ? -10.315 25.799 42.736 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2332 C  C   . LEU A-2 1 157 ? -11.833 25.854 42.584 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C   1 
ATOM   2333 O  O   . LEU A-2 1 157 ? -12.404 26.924 42.421 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O   1 
ATOM   2334 C  CB  . LEU A-2 1 157 ? -9.677  25.262 41.460 1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2335 C  CG  . LEU A-2 1 157 ? -9.854  26.155 40.231 1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2336 C  CD1 . LEU A-2 1 157 ? -9.326  27.539 40.526 1.00 4.16  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2337 C  CD2 . LEU A-2 1 157 ? -9.123  25.549 39.051 1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2338 N  N   . VAL A-2 1 158 ? -12.489 24.701 42.646 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N   1 
ATOM   2339 C  CA  . VAL A-2 1 158 ? -13.942 24.645 42.510 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2340 C  C   . VAL A-2 1 158 ? -14.598 25.484 43.604 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C   1 
ATOM   2341 O  O   . VAL A-2 1 158 ? -15.598 26.168 43.372 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O   1 
ATOM   2342 C  CB  . VAL A-2 1 158 ? -14.442 23.166 42.578 1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2343 C  CG1 . VAL A-2 1 158 ? -15.936 23.102 42.910 1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2344 C  CG2 . VAL A-2 1 158 ? -14.170 22.479 41.241 1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2345 N  N   . GLY A-2 1 159 ? -14.017 25.446 44.798 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N   1 
ATOM   2346 C  CA  . GLY A-2 1 159 ? -14.574 26.205 45.902 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2347 C  C   . GLY A-2 1 159 ? -14.528 27.683 45.587 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C   1 
ATOM   2348 O  O   . GLY A-2 1 159 ? -15.523 28.393 45.755 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O   1 
ATOM   2349 N  N   . VAL A-2 1 160 ? -13.369 28.142 45.117 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N   1 
ATOM   2350 C  CA  . VAL A-2 1 160 ? -13.177 29.548 44.779 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2351 C  C   . VAL A-2 1 160 ? -14.107 30.000 43.655 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C   1 
ATOM   2352 O  O   . VAL A-2 1 160 ? -14.843 30.974 43.814 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O   1 
ATOM   2353 C  CB  . VAL A-2 1 160 ? -11.706 29.814 44.395 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2354 C  CG1 . VAL A-2 1 160 ? -11.580 31.112 43.622 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2355 C  CG2 . VAL A-2 1 160 ? -10.864 29.891 45.653 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2356 N  N   . LEU A-2 1 161 ? -14.085 29.287 42.531 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N   1 
ATOM   2357 C  CA  . LEU A-2 1 161 ? -14.936 29.631 41.398 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2358 C  C   . LEU A-2 1 161 ? -16.410 29.594 41.780 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C   1 
ATOM   2359 O  O   . LEU A-2 1 161 ? -17.164 30.506 41.423 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O   1 
ATOM   2360 C  CB  . LEU A-2 1 161 ? -14.674 28.692 40.219 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2361 C  CG  . LEU A-2 1 161 ? -13.291 28.844 39.559 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2362 C  CD1 . LEU A-2 1 161 ? -13.162 27.888 38.359 1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2363 C  CD2 . LEU A-2 1 161 ? -13.097 30.294 39.104 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2364 N  N   . TYR A-2 1 162 ? -16.823 28.560 42.511 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N   1 
ATOM   2365 C  CA  . TYR A-2 1 162 ? -18.216 28.454 42.936 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2366 C  C   . TYR A-2 1 162 ? -18.612 29.700 43.721 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C   1 
ATOM   2367 O  O   . TYR A-2 1 162 ? -19.692 30.276 43.521 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O   1 
ATOM   2368 C  CB  . TYR A-2 1 162 ? -18.439 27.248 43.842 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2369 C  CG  . TYR A-2 1 162 ? -19.873 27.149 44.288 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2370 C  CD1 . TYR A-2 1 162 ? -20.844 26.633 43.438 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2371 C  CD2 . TYR A-2 1 162 ? -20.278 27.640 45.527 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2372 C  CE1 . TYR A-2 1 162 ? -22.189 26.612 43.802 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2373 C  CE2 . TYR A-2 1 162 ? -21.624 27.628 45.904 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2374 C  CZ  . TYR A-2 1 162 ? -22.575 27.113 45.028 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2375 O  OH  . TYR A-2 1 162 ? -23.918 27.132 45.352 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2376 N  N   . TYR A-2 1 163 ? -17.732 30.096 44.632 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N   1 
ATOM   2377 C  CA  . TYR A-2 1 163 ? -17.966 31.270 45.453 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2378 C  C   . TYR A-2 1 163 ? -18.157 32.510 44.578 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C   1 
ATOM   2379 O  O   . TYR A-2 1 163 ? -19.165 33.217 44.688 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O   1 
ATOM   2380 C  CB  . TYR A-2 1 163 ? -16.783 31.486 46.394 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2381 C  CG  . TYR A-2 1 163 ? -16.703 32.889 46.931 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2382 C  CD1 . TYR A-2 1 163 ? -17.374 33.255 48.096 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2383 C  CD2 . TYR A-2 1 163 ? -15.966 33.864 46.255 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2384 C  CE1 . TYR A-2 1 163 ? -17.308 34.556 48.576 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2385 C  CE2 . TYR A-2 1 163 ? -15.894 35.159 46.718 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2386 C  CZ  . TYR A-2 1 163 ? -16.562 35.502 47.878 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2387 O  OH  . TYR A-2 1 163 ? -16.461 36.789 48.338 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2388 N  N   . HIS A-2 1 164 ? -17.174 32.768 43.717 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N   1 
ATOM   2389 C  CA  . HIS A-2 1 164 ? -17.207 33.920 42.828 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2390 C  C   . HIS A-2 1 164 ? -18.409 33.865 41.913 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C   1 
ATOM   2391 O  O   . HIS A-2 1 164 ? -18.831 34.881 41.380 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O   1 
ATOM   2392 C  CB  . HIS A-2 1 164 ? -15.943 33.973 41.980 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2393 C  CG  . HIS A-2 1 164 ? -14.762 34.563 42.681 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2394 N  ND1 . HIS A-2 1 164 ? -14.530 35.921 42.734 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2395 C  CD2 . HIS A-2 1 164 ? -13.727 33.978 43.330 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2396 C  CE1 . HIS A-2 1 164 ? -13.400 36.148 43.380 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2397 N  NE2 . HIS A-2 1 164 ? -12.893 34.985 43.752 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2398 N  N   . ALA A-2 1 165 ? -18.963 32.677 41.733 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N   1 
ATOM   2399 C  CA  . ALA A-2 1 165 ? -20.108 32.526 40.854 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2400 C  C   . ALA A-2 1 165 ? -21.455 32.647 41.558 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C   1 
ATOM   2401 O  O   . ALA A-2 1 165 ? -22.367 33.280 41.027 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O   1 
ATOM   2402 C  CB  . ALA A-2 1 165 ? -20.027 31.190 40.120 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2403 N  N   . PHE A-2 1 166 ? -21.587 32.074 42.753 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N   1 
ATOM   2404 C  CA  . PHE A-2 1 166 ? -22.880 32.115 43.414 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2405 C  C   . PHE A-2 1 166 ? -22.975 32.613 44.845 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C   1 
ATOM   2406 O  O   . PHE A-2 1 166 ? -24.085 32.704 45.379 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O   1 
ATOM   2407 C  CB  . PHE A-2 1 166 ? -23.527 30.730 43.376 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2408 C  CG  . PHE A-2 1 166 ? -23.481 30.071 42.032 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2409 C  CD1 . PHE A-2 1 166 ? -22.543 29.080 41.762 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2410 C  CD2 . PHE A-2 1 166 ? -24.384 30.430 41.034 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2411 C  CE1 . PHE A-2 1 166 ? -22.508 28.447 40.515 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2412 C  CE2 . PHE A-2 1 166 ? -24.358 29.809 39.784 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2413 C  CZ  . PHE A-2 1 166 ? -23.417 28.814 39.524 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2414 N  N   . LEU A-2 1 167 ? -21.860 32.938 45.488 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N   1 
ATOM   2415 C  CA  . LEU A-2 1 167 ? -21.967 33.372 46.877 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2416 C  C   . LEU A-2 1 167 ? -21.649 34.831 47.177 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C   1 
ATOM   2417 O  O   . LEU A-2 1 167 ? -21.682 35.238 48.334 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O   1 
ATOM   2418 C  CB  . LEU A-2 1 167 ? -21.118 32.462 47.769 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2419 C  CG  . LEU A-2 1 167 ? -21.438 30.972 47.625 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2420 C  CD1 . LEU A-2 1 167 ? -20.499 30.133 48.500 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2421 C  CD2 . LEU A-2 1 167 ? -22.894 30.740 47.997 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2422 N  N   . ARG A-2 1 168 ? -21.341 35.621 46.155 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N   1 
ATOM   2423 C  CA  . ARG A-2 1 168 ? -21.044 37.033 46.375 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2424 C  C   . ARG A-2 1 168 ? -22.320 37.861 46.364 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C   1 
ATOM   2425 O  O   . ARG A-2 1 168 ? -22.730 38.391 47.393 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O   1 
ATOM   2426 C  CB  . ARG A-2 1 168 ? -20.089 37.559 45.307 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2427 C  CG  . ARG A-2 1 168 ? -18.672 37.055 45.454 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2428 C  CD  . ARG A-2 1 168 ? -17.758 37.760 44.486 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2429 N  NE  . ARG A-2 1 168 ? -18.186 37.544 43.108 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2430 C  CZ  . ARG A-2 1 168 ? -17.557 38.035 42.045 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2431 N  NH1 . ARG A-2 1 168 ? -16.468 38.779 42.207 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2432 N  NH2 . ARG A-2 1 168 ? -18.005 37.768 40.821 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2 1 
HETATM 2433 C  C1  . R5P B   2 .   ? -8.022  13.127 31.653 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   C1  1 
HETATM 2434 O  O1  . R5P B   2 .   ? -8.783  13.139 32.620 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O1  1 
HETATM 2435 C  C2  . R5P B   2 .   ? -6.514  12.947 31.837 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   C2  1 
HETATM 2436 O  O2  . R5P B   2 .   ? -5.836  13.903 31.018 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O2  1 
HETATM 2437 C  C3  . R5P B   2 .   ? -6.079  11.521 31.478 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   C3  1 
HETATM 2438 O  O3  . R5P B   2 .   ? -4.668  11.378 31.662 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O3  1 
HETATM 2439 C  C4  . R5P B   2 .   ? -6.453  11.075 30.060 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   C4  1 
HETATM 2440 O  O4  . R5P B   2 .   ? -5.919  9.771  29.814 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O4  1 
HETATM 2441 C  C5  . R5P B   2 .   ? -5.946  12.026 28.974 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   C5  1 
HETATM 2442 O  O5  . R5P B   2 .   ? -6.414  11.606 27.690 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O5  1 
HETATM 2443 P  P   . R5P B   2 .   ? -6.449  12.659 26.472 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   P   1 
HETATM 2444 O  O1P . R5P B   2 .   ? -5.111  13.182 26.109 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O1P 1 
HETATM 2445 O  O2P . R5P B   2 .   ? -7.155  11.895 25.243 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O2P 1 
HETATM 2446 O  O3P . R5P B   2 .   ? -7.462  13.828 26.924 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A   O3P 1 
HETATM 2447 ZN ZN  . ZN  C   3 .   ? -5.794  14.975 23.261 1.00 94.98 ? ? ? ? ? ? 300 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2448 ZN ZN  . ZN  D   3 .   ? 0.820   11.999 23.723 1.00 75.31 ? ? ? ? ? ? 301 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2449 C  C1  . R5P B-2 2 .   ? -7.357  13.511 46.980 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 C1  1 
HETATM 2450 O  O1  . R5P B-2 2 .   ? -6.987  14.176 46.013 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O1  1 
HETATM 2451 C  C2  . R5P B-2 2 .   ? -7.955  12.115 46.796 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 C2  1 
HETATM 2452 O  O2  . R5P B-2 2 .   ? -9.122  12.006 47.615 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O2  1 
HETATM 2453 C  C3  . R5P B-2 2 .   ? -6.938  11.025 47.155 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 C3  1 
HETATM 2454 O  O3  . R5P B-2 2 .   ? -7.520  9.732  46.971 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O3  1 
HETATM 2455 C  C4  . R5P B-2 2 .   ? -6.365  11.126 48.573 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 C4  1 
HETATM 2456 O  O4  . R5P B-2 2 .   ? -5.502  10.012 48.819 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O4  1 
HETATM 2457 C  C5  . R5P B-2 2 .   ? -7.442  11.162 49.659 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 C5  1 
HETATM 2458 O  O5  . R5P B-2 2 .   ? -6.844  11.358 50.943 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O5  1 
HETATM 2459 P  P   . R5P B-2 2 .   ? -7.739  11.914 52.161 1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 P   1 
HETATM 2460 O  O1P . R5P B-2 2 .   ? -8.860  11.017 52.524 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O1P 1 
HETATM 2461 O  O2P . R5P B-2 2 .   ? -6.724  12.144 53.390 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O2P 1 
HETATM 2462 O  O3P . R5P B-2 2 .   ? -8.244  13.376 51.709 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 601 R5P A-2 O3P 1 
HETATM 2463 ZN ZN  . ZN  C-2 3 .   ? -10.072 12.505 55.372 1.00 94.98 ? ? ? ? ? ? 300 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2464 ZN ZN  . ZN  D-2 3 .   ? -10.801 5.289  54.910 1.00 75.31 ? ? ? ? ? ? 301 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2465 O  O   . HOH E   4 .   ? -25.495 31.038 27.805 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A   O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH E   4 .   ? -3.350  15.956 41.064 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A   O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH E   4 .   ? 2.128   25.788 19.920 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A   O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH E   4 .   ? 0.907   26.695 38.370 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A   O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH E   4 .   ? -20.351 14.220 37.689 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A   O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH E   4 .   ? -11.709 16.723 27.305 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A   O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH E   4 .   ? -11.351 16.703 31.045 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A   O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH E   4 .   ? -10.382 16.232 43.337 1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A   O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH E   4 .   ? -16.214 12.850 27.836 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A   O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH E   4 .   ? -14.334 25.291 26.303 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A   O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH E   4 .   ? -6.523  16.846 34.047 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A   O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH E   4 .   ? -11.023 6.686  30.368 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A   O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH E   4 .   ? -22.874 12.297 27.173 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A   O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH E   4 .   ? -20.651 34.743 24.352 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A   O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH E   4 .   ? -19.333 35.629 21.263 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A   O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH E   4 .   ? 4.525   16.592 29.963 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A   O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH E   4 .   ? -9.895  15.468 25.844 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A   O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH E   4 .   ? -5.760  25.885 18.267 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A   O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -14.132 37.598 50.828 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A-2 O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -12.143 10.879 37.569 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A-2 O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -23.397 11.051 58.713 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A-2 O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -23.572 12.562 40.263 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A-2 O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -2.139  24.734 40.944 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A-2 O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -8.628  18.502 51.328 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A-2 O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -8.790  18.182 47.588 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A-2 O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -8.866  17.107 35.296 1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A-2 O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -3.021  20.467 50.797 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A-2 O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -14.736 25.059 52.330 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A-2 O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -11.328 14.072 44.586 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A-2 O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -0.279  12.889 48.265 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A-2 O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH E-2 4 .   ? 0.787   25.958 51.460 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A-2 O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -19.763 35.256 54.281 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A-2 O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -21.189 34.557 57.370 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A-2 O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -16.632 4.377  48.670 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A-2 O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -8.448  16.303 52.789 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A-2 O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH E-2 4 .   ? -19.537 17.931 60.366 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A-2 O   1 
# 
