data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Yoshiba, S."                                            1 
"Ooga, T."                                               2 
"Nakagawa, N."                                           3 
"Shibata, T."                                            4 
"Inoue, Y."                                              5 
"Yokoyama, S."                                           6 
"Kuramitsu, S."                                          7 
"Masui, R."                                              8 
"RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)" 9 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure analysis of the ADP-ribose pyrophosphatase complexed with Zn" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "nudix motif, MutT family, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, Structural Genomics, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structural insights into the Thermus thermophilus ADP-ribose pyrophosphatase mechanism via crystal structures with the bound substrate and metal" 
_citation.journal_abbrev            J.Biol.Chem. 
_citation.journal_volume            279 
_citation.page_first                37163 
_citation.page_last                 37174 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           JBCHA3 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0021-9258 
_citation.journal_id_CSD            0071 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15210687 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1074/jbc.M403817200 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Yoshiba, S."   1 ? 
primary "Ooga, T."      2 ? 
primary "Nakagawa, N."  3 ? 
primary "Shibata, T."   4 ? 
primary "Inoue, Y."     5 ? 
primary "Yokoyama, S."  6 ? 
primary "Kuramitsu, S." 7 ? 
primary "Masui, R."     8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGRVYYGGVERTYLYRGRILNLALEGRYEIVEHKPAVAVIALREGRMLFVRQMRPAVGLAPLEIPAGLIEPGEDPLEAAR
RELAEETGLSGDLTYLFSYFVSPGFTDEKTHVFLAENLKEVEAHPDEDEAIEVVWMRPEEALERHQRGEVEFSATGLVGV
LYYHAFLRGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ttk003001345.3 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   ARG n 
1 4   VAL n 
1 5   TYR n 
1 6   TYR n 
1 7   GLY n 
1 8   GLY n 
1 9   VAL n 
1 10  GLU n 
1 11  ARG n 
1 12  THR n 
1 13  TYR n 
1 14  LEU n 
1 15  TYR n 
1 16  ARG n 
1 17  GLY n 
1 18  ARG n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  ASN n 
1 22  LEU n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  GLU n 
1 26  GLY n 
1 27  ARG n 
1 28  TYR n 
1 29  GLU n 
1 30  ILE n 
1 31  VAL n 
1 32  GLU n 
1 33  HIS n 
1 34  LYS n 
1 35  PRO n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  ALA n 
1 39  VAL n 
1 40  ILE n 
1 41  ALA n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  GLU n 
1 45  GLY n 
1 46  ARG n 
1 47  MET n 
1 48  LEU n 
1 49  PHE n 
1 50  VAL n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  MET n 
1 54  ARG n 
1 55  PRO n 
1 56  ALA n 
1 57  VAL n 
1 58  GLY n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  PRO n 
1 62  LEU n 
1 63  GLU n 
1 64  ILE n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  GLY n 
1 68  LEU n 
1 69  ILE n 
1 70  GLU n 
1 71  PRO n 
1 72  GLY n 
1 73  GLU n 
1 74  ASP n 
1 75  PRO n 
1 76  LEU n 
1 77  GLU n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  ARG n 
1 81  ARG n 
1 82  GLU n 
1 83  LEU n 
1 84  ALA n 
1 85  GLU n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  SER n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  THR n 
1 95  TYR n 
1 96  LEU n 
1 97  PHE n 
1 98  SER n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 VAL n 
1 102 SER n 
1 103 PRO n 
1 104 GLY n 
1 105 PHE n 
1 106 THR n 
1 107 ASP n 
1 108 GLU n 
1 109 LYS n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 VAL n 
1 113 PHE n 
1 114 LEU n 
1 115 ALA n 
1 116 GLU n 
1 117 ASN n 
1 118 LEU n 
1 119 LYS n 
1 120 GLU n 
1 121 VAL n 
1 122 GLU n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 PRO n 
1 126 ASP n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 ILE n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 VAL n 
1 135 TRP n 
1 136 MET n 
1 137 ARG n 
1 138 PRO n 
1 139 GLU n 
1 140 GLU n 
1 141 ALA n 
1 142 LEU n 
1 143 GLU n 
1 144 ARG n 
1 145 HIS n 
1 146 GLN n 
1 147 ARG n 
1 148 GLY n 
1 149 GLU n 
1 150 VAL n 
1 151 GLU n 
1 152 PHE n 
1 153 SER n 
1 154 ALA n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 LEU n 
1 158 VAL n 
1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 LEU n 
1 162 TYR n 
1 163 TYR n 
1 164 HIS n 
1 165 ALA n 
1 166 PHE n 
1 167 LEU n 
1 168 ARG n 
1 169 GLY n 
1 170 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase" 19287.912 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                   65.409    2   ?        ? ? ? 
3 water       nat water                        18.015    120 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLU 10  10  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A   ? n 
A   1 12  THR 12  12  12  THR THR A   ? n 
A   1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A   ? n 
A   1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A   ? n 
A   1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A   ? n 
A   1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A   ? n 
A   1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 47  MET 47  47  47  MET MET A   ? n 
A   1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A   ? n 
A   1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A   ? n 
A   1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A   ? n 
A   1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 53  MET 53  53  53  MET MET A   ? n 
A   1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A   ? n 
A   1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A   ? n 
A   1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A   ? n 
A   1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A   ? n 
A   1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A   ? n 
A   1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A   ? n 
A   1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A   ? n 
A   1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A   ? n 
A   1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  SER 90  90  90  SER SER A   ? n 
A   1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  THR 94  94  94  THR THR A   ? n 
A   1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A   ? n 
A   1 98  SER 98  98  98  SER SER A   ? n 
A   1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A   ? n 
A   1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A   ? n 
A   1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A   ? n 
A   1 102 SER 102 102 102 SER SER A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A   ? n 
A   1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A   ? n 
A   1 106 THR 106 106 106 THR THR A   ? n 
A   1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A   ? n 
A   1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A   ? n 
A   1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A   ? n 
A   1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A   ? n 
A   1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A   ? n 
A   1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A   ? n 
A   1 119 LYS 119 119 119 LYS LYS A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A   ? n 
A   1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A   ? n 
A   1 123 ALA 123 123 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 130 ALA 130 130 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A   ? n 
A   1 136 MET 136 136 136 MET MET A   ? n 
A   1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A   ? n 
A   1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A   ? n 
A   1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A   ? n 
A   1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A   1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A   ? n 
A   1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A   ? n 
A   1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 SER 153 153 153 SER SER A   ? n 
A   1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A   ? n 
A   1 155 THR 155 155 155 THR THR A   ? n 
A   1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A   ? n 
A   1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A   ? n 
A   1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A   ? n 
A   1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A   ? n 
A   1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A   ? n 
A   1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A   ? n 
A   1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A   ? n 
A   1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A   ? n 
A   1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ARG 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   VAL 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   TYR 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   TYR 6   6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   GLY 8   8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  10  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 12  THR 12  12  12  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 13  TYR 13  13  13  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  TYR 15  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 16  ARG 16  16  16  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 25  GLU 25  25  25  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  ARG 27  27  27  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 28  TYR 28  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 30  ILE 30  30  30  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 31  VAL 31  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  33  33  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  ARG 43  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 44  GLU 44  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  ARG 46  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 47  MET 47  47  47  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  PHE 49  49  49  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 50  VAL 50  50  50  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 53  MET 53  53  53  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 56  ALA 56  56  56  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  58  58  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  LEU 59  59  59  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 61  PRO 61  61  61  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  ILE 64  64  64  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  67  67  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 72  GLY 72  72  72  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  ASP 74  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 82  GLU 82  82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  SER 90  90  90  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  93  93  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  THR 94  94  94  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  PHE 97  97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 98  SER 98  98  98  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 99  TYR 99  99  99  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 100 PHE 100 100 100 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 101 VAL 101 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 102 SER 102 102 102 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 PHE 105 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 106 THR 106 106 106 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 109 LYS 109 109 109 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 113 PHE 113 113 113 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 ALA 115 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 ASN 117 117 117 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 119 LYS 119 119 119 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 123 ALA 123 123 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 125 PRO 125 125 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 126 ASP 126 126 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 127 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 130 ALA 130 130 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 134 134 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 TRP 135 135 135 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 136 MET 136 136 136 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 138 PRO 138 138 138 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 GLU 140 140 140 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 141 141 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 LEU 142 142 142 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 ARG 144 144 144 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 145 HIS 145 145 145 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 147 147 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 149 149 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 VAL 150 150 150 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 SER 153 153 153 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 154 ALA 154 154 154 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 155 THR 155 155 155 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 157 LEU 157 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 159 159 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 VAL 160 160 160 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 161 LEU 161 161 161 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 162 TYR 162 162 162 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 163 TYR 163 163 163 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 ALA 165 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 166 PHE 166 166 166 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 ARG 168 168 168 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 169 GLY 169 169 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 170 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 ZN  1  300 300 ZN  ZN2 A   ? 
B-2 2 ZN  1  300 300 ZN  ZN2 A-2 ? 
C   3 HOH 1  301 1   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 2  302 2   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 3  303 3   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 4  304 4   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 5  305 5   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 6  306 6   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 7  307 7   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 8  308 8   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 9  309 9   HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 10 310 10  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 11 311 11  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 12 312 12  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 13 313 13  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 14 314 14  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 15 315 15  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 16 316 16  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 17 317 17  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 18 318 18  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 19 319 19  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 20 320 20  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 21 321 21  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 22 322 22  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 23 323 23  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 24 324 24  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 25 325 25  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 26 326 26  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 27 327 27  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 28 328 28  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 29 329 29  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 30 330 30  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 31 331 31  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 32 332 32  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 33 333 33  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 34 334 34  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 35 335 35  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 36 336 36  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 37 337 37  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 38 338 38  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 39 339 39  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 40 340 40  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 41 341 41  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 42 342 42  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 43 343 43  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 44 344 44  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 45 345 45  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 46 346 46  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 47 347 47  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 48 348 48  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 49 349 49  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 50 350 50  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 51 351 51  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 52 352 52  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 53 353 53  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 54 354 54  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 55 355 55  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 56 356 56  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 57 357 57  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 58 358 58  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 59 359 59  HOH TIP A   ? 
C   3 HOH 60 360 60  HOH TIP A   ? 
C-2 3 HOH 1  301 1   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 2  302 2   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 3  303 3   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 4  304 4   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 5  305 5   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 6  306 6   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 7  307 7   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 8  308 8   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 9  309 9   HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 10 310 10  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 11 311 11  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 12 312 12  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 13 313 13  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 14 314 14  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 15 315 15  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 16 316 16  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 17 317 17  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 18 318 18  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 19 319 19  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 20 320 20  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 21 321 21  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 22 322 22  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 23 323 23  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 24 324 24  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 25 325 25  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 26 326 26  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 27 327 27  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 28 328 28  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 29 329 29  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 30 330 30  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 31 331 31  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 32 332 32  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 33 333 33  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 34 334 34  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 35 335 35  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 36 336 36  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 37 337 37  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 38 338 38  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 39 339 39  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 40 340 40  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 41 341 41  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 42 342 42  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 43 343 43  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 44 344 44  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 45 345 45  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 46 346 46  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 47 347 47  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 48 348 48  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 49 349 49  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 50 350 50  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 51 351 51  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 52 352 52  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 53 353 53  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 54 354 54  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 55 355 55  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 56 356 56  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 57 357 57  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 58 358 58  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 59 359 59  HOH TIP A-2 ? 
C-2 3 HOH 60 360 60  HOH TIP A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
C-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A   74  ? GLY A   88  ? ASP A   74  GLY A   88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ARG A   137 ? ARG A   147 ? ARG A   137 ARG A   147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A   153 ? LEU A   167 ? SER A   153 LEU A   167 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP A-2 74  ? GLY A-2 88  ? ASP A-2 74  GLY A-2 88  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5 AA5 ARG A-2 137 ? ARG A-2 147 ? ARG A-2 137 ARG A-2 147 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 SER A-2 153 ? LEU A-2 167 ? SER A-2 153 LEU A-2 167 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA6 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   12  ? ARG A   16  ? THR A   12  ARG A   16  
AA1 2 LEU A   20  ? GLU A   25  ? LEU A   20  GLU A   25  
AA1 3 TYR A   28  ? HIS A   33  ? TYR A   28  HIS A   33  
AA2 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA2 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA2 3 LYS A   109 ? GLU A   120 ? LYS A   109 GLU A   120 
AA2 4 LEU A   89  ? PHE A   100 ? LEU A   89  PHE A   100 
AA3 1 ALA A   66  ? LEU A   68  ? ALA A   66  LEU A   68  
AA3 2 ALA A   36  ? ARG A   43  ? ALA A   36  ARG A   43  
AA3 3 ARG A   46  ? ARG A   51  ? ARG A   46  ARG A   51  
AA3 4 GLU A   132 ? MET A   136 ? GLU A   132 MET A   136 
AA4 1 THR A-2 12  ? ARG A-2 16  ? THR A-2 12  ARG A-2 16  
AA4 2 LEU A-2 20  ? GLU A-2 25  ? LEU A-2 20  GLU A-2 25  
AA4 3 TYR A-2 28  ? HIS A-2 33  ? TYR A-2 28  HIS A-2 33  
AA5 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA5 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA5 3 LYS A-2 109 ? GLU A-2 120 ? LYS A-2 109 GLU A-2 120 
AA5 4 LEU A-2 89  ? PHE A-2 100 ? LEU A-2 89  PHE A-2 100 
AA6 1 ALA A-2 66  ? LEU A-2 68  ? ALA A-2 66  LEU A-2 68  
AA6 2 ALA A-2 36  ? ARG A-2 43  ? ALA A-2 36  ARG A-2 43  
AA6 3 ARG A-2 46  ? ARG A-2 51  ? ARG A-2 46  ARG A-2 51  
AA6 4 GLU A-2 132 ? MET A-2 136 ? GLU A-2 132 MET A-2 136 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z    1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000   
2 "crystal symmetry operation" 4_556 y,x,-z+1 -0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 118.3100000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   .020056 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   .011579 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   .023159 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   .000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   .008452 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      .00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      .00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      .00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C   A   C A 1 
3 C-2 A-2 C A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION" ZN  
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A   12  ? N THR A   12  O LEU A   24  ? O LEU A   24  
AA1 2 3 N ALA A   23  ? N ALA A   23  O ILE A   30  ? O ILE A   30  
AA2 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA2 2 3 N ILE A   40  ? N ILE A   40  O PHE A   113 ? O PHE A   113 
AA2 3 4 O THR A   110 ? O THR A   110 N TYR A   99  ? N TYR A   99  
AA3 1 2 O GLY A   67  ? O GLY A   67  N VAL A   37  ? N VAL A   37  
AA3 2 3 N ARG A   43  ? N ARG A   43  O ARG A   46  ? O ARG A   46  
AA3 3 4 N PHE A   49  ? N PHE A   49  O VAL A   134 ? O VAL A   134 
AA4 1 2 N THR A-2 12  ? N THR A-2 12  O LEU A-2 24  ? O LEU A-2 24  
AA4 2 3 N ALA A-2 23  ? N ALA A-2 23  O ILE A-2 30  ? O ILE A-2 30  
AA5 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA5 2 3 N ILE A-2 40  ? N ILE A-2 40  O PHE A-2 113 ? O PHE A-2 113 
AA5 3 4 O THR A-2 110 ? O THR A-2 110 N TYR A-2 99  ? N TYR A-2 99  
AA6 1 2 O GLY A-2 67  ? O GLY A-2 67  N VAL A-2 37  ? N VAL A-2 37  
AA6 2 3 N ARG A-2 43  ? N ARG A-2 43  O ARG A-2 46  ? O ARG A-2 46  
AA6 3 4 N PHE A-2 49  ? N PHE A-2 49  O VAL A-2 134 ? O VAL A-2 134 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ARG A   1 11  ? 10.512  -6.392 67.043 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . ARG A   1 11  ? 10.350  -5.757 65.703 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . ARG A   1 11  ? 9.392   -6.585 64.854 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   C   1 
ATOM   4    O  O   . ARG A   1 11  ? 9.816   -7.362 63.999 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . ARG A   1 11  ? 11.706  -5.666 65.000 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CB  1 
ATOM   6    C  CG  . ARG A   1 11  ? 11.727  -4.743 63.790 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CG  1 
ATOM   7    C  CD  . ARG A   1 11  ? 11.549  -3.289 64.206 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CD  1 
ATOM   8    N  NE  . ARG A   1 11  ? 11.960  -2.363 63.153 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NE  1 
ATOM   9    C  CZ  . ARG A   1 11  ? 12.067  -1.048 63.314 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   CZ  1 
ATOM   10   N  NH1 . ARG A   1 11  ? 11.791  -0.500 64.488 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH1 1 
ATOM   11   N  NH2 . ARG A   1 11  ? 12.460  -0.280 62.306 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A   NH2 1 
ATOM   12   N  N   . THR A   1 12  ? 8.099   -6.414 65.099 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   N   1 
ATOM   13   C  CA  . THR A   1 12  ? 7.076   -7.146 64.366 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CA  1 
ATOM   14   C  C   . THR A   1 12  ? 6.431   -6.247 63.319 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   C   1 
ATOM   15   O  O   . THR A   1 12  ? 6.032   -5.121 63.616 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   O   1 
ATOM   16   C  CB  . THR A   1 12  ? 5.985   -7.663 65.320 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CB  1 
ATOM   17   O  OG1 . THR A   1 12  ? 6.593   -8.433 66.364 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   OG1 1 
ATOM   18   C  CG2 . THR A   1 12  ? 4.988   -8.531 64.569 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 12  THR A   CG2 1 
ATOM   19   N  N   . TYR A   1 13  ? 6.326   -6.748 62.093 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   N   1 
ATOM   20   C  CA  . TYR A   1 13  ? 5.738   -5.973 61.012 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CA  1 
ATOM   21   C  C   . TYR A   1 13  ? 4.258   -6.261 60.806 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   C   1 
ATOM   22   O  O   . TYR A   1 13  ? 3.829   -7.417 60.786 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   O   1 
ATOM   23   C  CB  . TYR A   1 13  ? 6.508   -6.215 59.711 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CB  1 
ATOM   24   C  CG  . TYR A   1 13  ? 7.936   -5.727 59.776 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CG  1 
ATOM   25   C  CD1 . TYR A   1 13  ? 8.889   -6.397 60.544 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD1 1 
ATOM   26   C  CD2 . TYR A   1 13  ? 8.324   -4.563 59.113 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CD2 1 
ATOM   27   C  CE1 . TYR A   1 13  ? 10.191  -5.919 60.653 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE1 1 
ATOM   28   C  CE2 . TYR A   1 13  ? 9.623   -4.076 59.216 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CE2 1 
ATOM   29   C  CZ  . TYR A   1 13  ? 10.550  -4.756 59.988 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   CZ  1 
ATOM   30   O  OH  . TYR A   1 13  ? 11.831  -4.271 60.103 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A   OH  1 
ATOM   31   N  N   . LEU A   1 14  ? 3.483   -5.192 60.655 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   1 
ATOM   32   C  CA  . LEU A   1 14  ? 2.044   -5.296 60.451 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  1 
ATOM   33   C  C   . LEU A   1 14  ? 1.684   -4.946 59.013 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   1 
ATOM   34   O  O   . LEU A   1 14  ? 0.576   -5.229 58.558 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   1 
ATOM   35   C  CB  . LEU A   1 14  ? 1.305   -4.346 61.397 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  1 
ATOM   36   C  CG  . LEU A   1 14  ? 1.444   -4.534 62.910 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  1 
ATOM   37   C  CD1 . LEU A   1 14  ? 2.897   -4.400 63.332 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 1 
ATOM   38   C  CD2 . LEU A   1 14  ? 0.592   -3.494 63.615 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 1 
ATOM   39   N  N   . TYR A   1 15  ? 2.623   -4.326 58.303 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N   1 
ATOM   40   C  CA  . TYR A   1 15  ? 2.391   -3.934 56.919 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA  1 
ATOM   41   C  C   . TYR A   1 15  ? 3.680   -3.582 56.180 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C   1 
ATOM   42   O  O   . TYR A   1 15  ? 4.543   -2.884 56.712 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O   1 
ATOM   43   C  CB  . TYR A   1 15  ? 1.440   -2.735 56.867 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB  1 
ATOM   44   C  CG  . TYR A   1 15  ? 1.196   -2.200 55.472 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG  1 
ATOM   45   C  CD1 . TYR A   1 15  ? 0.446   -2.923 54.546 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1 1 
ATOM   46   C  CD2 . TYR A   1 15  ? 1.731   -0.975 55.073 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2 1 
ATOM   47   C  CE1 . TYR A   1 15  ? 0.233   -2.439 53.257 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1 1 
ATOM   48   C  CE2 . TYR A   1 15  ? 1.525   -0.482 53.788 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2 1 
ATOM   49   C  CZ  . TYR A   1 15  ? 0.776   -1.219 52.885 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ  1 
ATOM   50   O  OH  . TYR A   1 15  ? 0.574   -0.738 51.614 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH  1 
ATOM   51   N  N   . ARG A   1 16  ? 3.801   -4.078 54.952 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   N   1 
ATOM   52   C  CA  . ARG A   1 16  ? 4.961   -3.801 54.109 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CA  1 
ATOM   53   C  C   . ARG A   1 16  ? 4.436   -3.213 52.804 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   C   1 
ATOM   54   O  O   . ARG A   1 16  ? 4.015   -3.950 51.914 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   O   1 
ATOM   55   C  CB  . ARG A   1 16  ? 5.739   -5.086 53.813 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CB  1 
ATOM   56   C  CG  . ARG A   1 16  ? 6.444   -5.700 55.011 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CG  1 
ATOM   57   C  CD  . ARG A   1 16  ? 7.166   -6.979 54.607 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CD  1 
ATOM   58   N  NE  . ARG A   1 16  ? 7.895   -7.591 55.715 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NE  1 
ATOM   59   C  CZ  . ARG A   1 16  ? 8.958   -7.051 56.303 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   CZ  1 
ATOM   60   N  NH1 . ARG A   1 16  ? 9.424   -5.879 55.891 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH1 1 
ATOM   61   N  NH2 . ARG A   1 16  ? 9.556   -7.683 57.303 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A   NH2 1 
ATOM   62   N  N   . GLY A   1 17  ? 4.459   -1.887 52.696 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N   1 
ATOM   63   C  CA  . GLY A   1 17  ? 3.955   -1.231 51.501 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA  1 
ATOM   64   C  C   . GLY A   1 17  ? 5.007   -0.759 50.516 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C   1 
ATOM   65   O  O   . GLY A   1 17  ? 6.152   -1.208 50.553 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O   1 
ATOM   66   N  N   . ARG A   1 18  ? 4.613   0.156  49.634 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   N   1 
ATOM   67   C  CA  . ARG A   1 18  ? 5.516   0.691  48.622 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CA  1 
ATOM   68   C  C   . ARG A   1 18  ? 6.523   1.703  49.161 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   C   1 
ATOM   69   O  O   . ARG A   1 18  ? 7.729   1.535  48.982 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   O   1 
ATOM   70   C  CB  . ARG A   1 18  ? 4.721   1.323  47.473 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CB  1 
ATOM   71   C  CG  . ARG A   1 18  ? 4.068   0.313  46.533 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CG  1 
ATOM   72   C  CD  . ARG A   1 18  ? 2.691   -0.117 47.010 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CD  1 
ATOM   73   N  NE  . ARG A   1 18  ? 1.665   0.849  46.625 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NE  1 
ATOM   74   C  CZ  . ARG A   1 18  ? 0.367   0.705  46.871 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   CZ  1 
ATOM   75   N  NH1 . ARG A   1 18  ? -0.079  -0.368 47.511 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH1 1 
ATOM   76   N  NH2 . ARG A   1 18  ? -0.489  1.631  46.465 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A   NH2 1 
ATOM   77   N  N   . ILE A   1 19  ? 6.042   2.754  49.817 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   1 
ATOM   78   C  CA  . ILE A   1 19  ? 6.956   3.755  50.353 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  1 
ATOM   79   C  C   . ILE A   1 19  ? 7.112   3.671  51.867 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   1 
ATOM   80   O  O   . ILE A   1 19  ? 7.830   4.472  52.457 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   1 
ATOM   81   C  CB  . ILE A   1 19  ? 6.516   5.197  49.999 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  1 
ATOM   82   C  CG1 . ILE A   1 19  ? 5.305   5.601  50.841 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 1 
ATOM   83   C  CG2 . ILE A   1 19  ? 6.182   5.293  48.518 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 1 
ATOM   84   C  CD1 . ILE A   1 19  ? 4.984   7.078  50.761 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 1 
ATOM   85   N  N   . LEU A   1 20  ? 6.444   2.711  52.501 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   86   C  CA  . LEU A   1 20  ? 6.561   2.578  53.949 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   87   C  C   . LEU A   1 20  ? 6.133   1.218  54.493 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   88   O  O   . LEU A   1 20  ? 5.375   0.486  53.854 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   89   C  CB  . LEU A   1 20  ? 5.750   3.684  54.641 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   90   C  CG  . LEU A   1 20  ? 4.224   3.703  54.467 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   91   C  CD1 . LEU A   1 20  ? 3.589   2.643  55.355 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   92   C  CD2 . LEU A   1 20  ? 3.681   5.076  54.840 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   93   N  N   . ASN A   1 21  ? 6.646   0.892  55.675 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N   1 
ATOM   94   C  CA  . ASN A   1 21  ? 6.311   -0.345 56.373 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA  1 
ATOM   95   C  C   . ASN A   1 21  ? 5.866   0.082  57.762 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C   1 
ATOM   96   O  O   . ASN A   1 21  ? 6.401   1.046  58.316 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O   1 
ATOM   97   C  CB  . ASN A   1 21  ? 7.529   -1.264 56.532 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB  1 
ATOM   98   C  CG  . ASN A   1 21  ? 8.140   -1.677 55.211 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG  1 
ATOM   99   O  OD1 . ASN A   1 21  ? 7.434   -1.969 54.248 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1 1 
ATOM   100  N  ND2 . ASN A   1 21  ? 9.468   -1.720 55.166 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2 1 
ATOM   101  N  N   . LEU A   1 22  ? 4.892   -0.624 58.323 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N   1 
ATOM   102  C  CA  . LEU A   1 22  ? 4.418   -0.314 59.665 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA  1 
ATOM   103  C  C   . LEU A   1 22  ? 4.828   -1.467 60.573 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C   1 
ATOM   104  O  O   . LEU A   1 22  ? 4.390   -2.601 60.379 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O   1 
ATOM   105  C  CB  . LEU A   1 22  ? 2.897   -0.154 59.678 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB  1 
ATOM   106  C  CG  . LEU A   1 22  ? 2.261   0.026  61.063 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG  1 
ATOM   107  C  CD1 . LEU A   1 22  ? 2.825   1.274  61.742 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1 1 
ATOM   108  C  CD2 . LEU A   1 22  ? 0.752   0.132  60.921 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2 1 
ATOM   109  N  N   . ALA A   1 23  ? 5.682   -1.178 61.550 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N   1 
ATOM   110  C  CA  . ALA A   1 23  ? 6.155   -2.201 62.474 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA  1 
ATOM   111  C  C   . ALA A   1 23  ? 5.902   -1.821 63.928 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C   1 
ATOM   112  O  O   . ALA A   1 23  ? 5.462   -0.708 64.225 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O   1 
ATOM   113  C  CB  . ALA A   1 23  ? 7.642   -2.450 62.255 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB  1 
ATOM   114  N  N   . LEU A   1 24  ? 6.181   -2.760 64.828 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   N   1 
ATOM   115  C  CA  . LEU A   1 24  ? 6.002   -2.545 66.258 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CA  1 
ATOM   116  C  C   . LEU A   1 24  ? 7.188   -3.101 67.030 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   C   1 
ATOM   117  O  O   . LEU A   1 24  ? 7.674   -4.195 66.741 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   O   1 
ATOM   118  C  CB  . LEU A   1 24  ? 4.727   -3.236 66.756 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CB  1 
ATOM   119  C  CG  . LEU A   1 24  ? 3.363   -2.734 66.278 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CG  1 
ATOM   120  C  CD1 . LEU A   1 24  ? 2.273   -3.646 66.818 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD1 1 
ATOM   121  C  CD2 . LEU A   1 24  ? 3.142   -1.305 66.746 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A   CD2 1 
ATOM   122  N  N   . GLU A   1 25  ? 7.657   -2.336 68.007 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   N   1 
ATOM   123  C  CA  . GLU A   1 25  ? 8.761   -2.765 68.850 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CA  1 
ATOM   124  C  C   . GLU A   1 25  ? 8.238   -2.816 70.276 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   C   1 
ATOM   125  O  O   . GLU A   1 25  ? 8.659   -2.049 71.142 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   O   1 
ATOM   126  C  CB  . GLU A   1 25  ? 9.943   -1.799 68.749 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CB  1 
ATOM   127  C  CG  . GLU A   1 25  ? 10.754  -1.945 67.470 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CG  1 
ATOM   128  C  CD  . GLU A   1 25  ? 12.145  -1.357 67.597 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   CD  1 
ATOM   129  O  OE1 . GLU A   1 25  ? 12.916  -1.422 66.617 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE1 1 
ATOM   130  O  OE2 . GLU A   1 25  ? 12.468  -0.832 68.682 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A   OE2 1 
ATOM   131  N  N   . GLY A   1 26  ? 7.301   -3.730 70.503 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   N   1 
ATOM   132  C  CA  . GLY A   1 26  ? 6.708   -3.870 71.816 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   CA  1 
ATOM   133  C  C   . GLY A   1 26  ? 5.593   -2.863 72.018 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   C   1 
ATOM   134  O  O   . GLY A   1 26  ? 4.418   -3.173 71.829 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A   O   1 
ATOM   135  N  N   . ARG A   1 27  ? 5.966   -1.645 72.389 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   N   1 
ATOM   136  C  CA  . ARG A   1 27  ? 4.996   -0.587 72.625 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CA  1 
ATOM   137  C  C   . ARG A   1 27  ? 5.044   0.503  71.557 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   C   1 
ATOM   138  O  O   . ARG A   1 27  ? 4.029   1.126  71.250 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   O   1 
ATOM   139  C  CB  . ARG A   1 27  ? 5.228   0.003  74.025 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CB  1 
ATOM   140  C  CG  . ARG A   1 27  ? 4.706   1.416  74.263 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CG  1 
ATOM   141  C  CD  . ARG A   1 27  ? 5.675   2.463  73.724 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CD  1 
ATOM   142  N  NE  . ARG A   1 27  ? 5.404   3.795  74.257 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   NE  1 
ATOM   143  C  CZ  . ARG A   1 27  ? 5.524   4.125  75.539 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   CZ  1 
ATOM   144  N  NH1 . ARG A   1 27  ? 5.913   3.218  76.427 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   NH1 1 
ATOM   145  N  NH2 . ARG A   1 27  ? 5.253   5.361  75.938 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A   NH2 1 
ATOM   146  N  N   . TYR A   1 28  ? 6.222   0.720  70.982 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   147  C  CA  . TYR A   1 28  ? 6.387   1.753  69.969 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   148  C  C   . TYR A   1 28  ? 5.930   1.358  68.574 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   149  O  O   . TYR A   1 28  ? 6.286   0.295  68.062 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   150  C  CB  . TYR A   1 28  ? 7.849   2.201  69.890 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   151  C  CG  . TYR A   1 28  ? 8.368   2.860  71.145 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   152  C  CD1 . TYR A   1 28  ? 8.762   2.100  72.246 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   153  C  CD2 . TYR A   1 28  ? 8.475   4.249  71.229 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   154  C  CE1 . TYR A   1 28  ? 9.256   2.708  73.400 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   155  C  CE2 . TYR A   1 28  ? 8.967   4.867  72.378 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   156  C  CZ  . TYR A   1 28  ? 9.356   4.089  73.459 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   157  O  OH  . TYR A   1 28  ? 9.846   4.688  74.597 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   158  N  N   . GLU A   1 29  ? 5.139   2.234  67.966 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLU A   1 29  ? 4.648   2.033  66.610 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLU A   1 29  ? 5.676   2.747  65.739 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   161  O  O   . GLU A   1 29  ? 5.965   3.926  65.948 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   162  C  CB  . GLU A   1 29  ? 3.265   2.666  66.461 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   163  C  CG  . GLU A   1 29  ? 2.242   2.091  67.433 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   164  C  CD  . GLU A   1 29  ? 1.046   3.000  67.630 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   165  O  OE1 . GLU A   1 29  ? 1.255   4.166  68.020 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   166  O  OE2 . GLU A   1 29  ? -0.099  2.554  67.403 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   167  N  N   . ILE A   1 30  ? 6.234   2.030  64.771 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   N   1 
ATOM   168  C  CA  . ILE A   1 30  ? 7.266   2.597  63.915 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CA  1 
ATOM   169  C  C   . ILE A   1 30  ? 6.980   2.482  62.424 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   C   1 
ATOM   170  O  O   . ILE A   1 30  ? 6.622   1.414  61.929 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   O   1 
ATOM   171  C  CB  . ILE A   1 30  ? 8.621   1.922  64.212 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CB  1 
ATOM   172  C  CG1 . ILE A   1 30  ? 8.955   2.085  65.699 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG1 1 
ATOM   173  C  CG2 . ILE A   1 30  ? 9.713   2.521  63.339 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CG2 1 
ATOM   174  C  CD1 . ILE A   1 30  ? 10.216  1.375  66.133 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A   CD1 1 
ATOM   175  N  N   . VAL A   1 31  ? 7.141   3.594  61.712 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N   1 
ATOM   176  C  CA  . VAL A   1 31  ? 6.929   3.607  60.272 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA  1 
ATOM   177  C  C   . VAL A   1 31  ? 8.277   3.733  59.572 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C   1 
ATOM   178  O  O   . VAL A   1 31  ? 8.934   4.776  59.651 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O   1 
ATOM   179  C  CB  . VAL A   1 31  ? 6.036   4.787  59.834 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB  1 
ATOM   180  C  CG1 . VAL A   1 31  ? 5.881   4.793  58.316 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1 1 
ATOM   181  C  CG2 . VAL A   1 31  ? 4.672   4.681  60.499 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2 1 
ATOM   182  N  N   . GLU A   1 32  ? 8.697   2.662  58.908 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   N   1 
ATOM   183  C  CA  . GLU A   1 32  ? 9.956   2.672  58.176 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CA  1 
ATOM   184  C  C   . GLU A   1 32  ? 9.650   3.380  56.868 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   C   1 
ATOM   185  O  O   . GLU A   1 32  ? 8.617   3.130  56.243 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   O   1 
ATOM   186  C  CB  . GLU A   1 32  ? 10.446  1.245  57.918 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CB  1 
ATOM   187  C  CG  . GLU A   1 32  ? 10.591  0.417  59.188 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CG  1 
ATOM   188  C  CD  . GLU A   1 32  ? 11.182  -0.951 58.928 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   CD  1 
ATOM   189  O  OE1 . GLU A   1 32  ? 11.001  -1.470 57.806 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE1 1 
ATOM   190  O  OE2 . GLU A   1 32  ? 11.816  -1.510 59.848 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A   OE2 1 
ATOM   191  N  N   . HIS A   1 33  ? 10.546  4.268  56.459 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   N   1 
ATOM   192  C  CA  . HIS A   1 33  ? 10.340  5.053  55.251 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CA  1 
ATOM   193  C  C   . HIS A   1 33  ? 11.680  5.277  54.560 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   C   1 
ATOM   194  O  O   . HIS A   1 33  ? 12.708  5.416  55.221 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   O   1 
ATOM   195  C  CB  . HIS A   1 33  ? 9.710   6.388  55.662 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CB  1 
ATOM   196  C  CG  . HIS A   1 33  ? 9.246   7.238  54.521 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CG  1 
ATOM   197  N  ND1 . HIS A   1 33  ? 10.113  7.805  53.611 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   ND1 1 
ATOM   198  C  CD2 . HIS A   1 33  ? 8.008   7.665  54.179 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CD2 1 
ATOM   199  C  CE1 . HIS A   1 33  ? 9.428   8.547  52.760 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   CE1 1 
ATOM   200  N  NE2 . HIS A   1 33  ? 8.149   8.481  53.082 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A   NE2 1 
ATOM   201  N  N   . LYS A   1 34  ? 11.676  5.296  53.231 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   1 
ATOM   202  C  CA  . LYS A   1 34  ? 12.912  5.512  52.490 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  1 
ATOM   203  C  C   . LYS A   1 34  ? 13.461  6.907  52.784 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   1 
ATOM   204  O  O   . LYS A   1 34  ? 12.707  7.827  53.092 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   1 
ATOM   205  C  CB  . LYS A   1 34  ? 12.665  5.384  50.983 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  1 
ATOM   206  C  CG  . LYS A   1 34  ? 12.382  3.968  50.489 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  1 
ATOM   207  C  CD  . LYS A   1 34  ? 12.058  3.985  48.998 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  1 
ATOM   208  C  CE  . LYS A   1 34  ? 11.837  2.584  48.451 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  1 
ATOM   209  N  NZ  . LYS A   1 34  ? 13.065  1.749  48.564 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  1 
ATOM   210  N  N   . PRO A   1 35  ? 14.788  7.073  52.718 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   N   1 
ATOM   211  C  CA  . PRO A   1 35  ? 15.377  8.390  52.975 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CA  1 
ATOM   212  C  C   . PRO A   1 35  ? 15.024  9.307  51.809 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   C   1 
ATOM   213  O  O   . PRO A   1 35  ? 14.674  8.835  50.723 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   O   1 
ATOM   214  C  CB  . PRO A   1 35  ? 16.870  8.087  53.069 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CB  1 
ATOM   215  C  CG  . PRO A   1 35  ? 17.030  6.907  52.164 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CG  1 
ATOM   216  C  CD  . PRO A   1 35  ? 15.837  6.059  52.509 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A   CD  1 
ATOM   217  N  N   . ALA A   1 36  ? 15.111  10.613 52.031 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   1 
ATOM   218  C  CA  . ALA A   1 36  ? 14.766  11.577 50.998 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  1 
ATOM   219  C  C   . ALA A   1 36  ? 15.820  12.660 50.827 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   1 
ATOM   220  O  O   . ALA A   1 36  ? 16.778  12.741 51.597 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   1 
ATOM   221  C  CB  . ALA A   1 36  ? 13.422  12.224 51.330 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  1 
ATOM   222  N  N   . VAL A   1 37  ? 15.633  13.480 49.798 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N   1 
ATOM   223  C  CA  . VAL A   1 37  ? 16.523  14.598 49.516 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA  1 
ATOM   224  C  C   . VAL A   1 37  ? 15.662  15.823 49.241 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C   1 
ATOM   225  O  O   . VAL A   1 37  ? 14.476  15.701 48.919 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O   1 
ATOM   226  C  CB  . VAL A   1 37  ? 17.413  14.342 48.274 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB  1 
ATOM   227  C  CG1 . VAL A   1 37  ? 18.338  13.153 48.531 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1 1 
ATOM   228  C  CG2 . VAL A   1 37  ? 16.536  14.103 47.040 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2 1 
ATOM   229  N  N   . ALA A   1 38  ? 16.258  17.002 49.384 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   N   1 
ATOM   230  C  CA  . ALA A   1 38  ? 15.569  18.263 49.127 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CA  1 
ATOM   231  C  C   . ALA A   1 38  ? 16.623  19.223 48.583 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   C   1 
ATOM   232  O  O   . ALA A   1 38  ? 17.780  19.183 49.002 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   O   1 
ATOM   233  C  CB  . ALA A   1 38  ? 14.951  18.818 50.417 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A   CB  1 
ATOM   234  N  N   . VAL A   1 39  ? 16.224  20.080 47.650 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N   1 
ATOM   235  C  CA  . VAL A   1 39  ? 17.169  21.002 47.037 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA  1 
ATOM   236  C  C   . VAL A   1 39  ? 16.781  22.463 47.178 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C   1 
ATOM   237  O  O   . VAL A   1 39  ? 15.710  22.878 46.738 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O   1 
ATOM   238  C  CB  . VAL A   1 39  ? 17.338  20.684 45.531 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB  1 
ATOM   239  C  CG1 . VAL A   1 39  ? 18.373  21.616 44.909 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1 1 
ATOM   240  C  CG2 . VAL A   1 39  ? 17.747  19.226 45.347 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2 1 
ATOM   241  N  N   . ILE A   1 40  ? 17.673  23.234 47.791 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   N   1 
ATOM   242  C  CA  . ILE A   1 40  ? 17.478  24.662 47.984 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CA  1 
ATOM   243  C  C   . ILE A   1 40  ? 18.142  25.368 46.800 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   C   1 
ATOM   244  O  O   . ILE A   1 40  ? 19.331  25.165 46.538 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   O   1 
ATOM   245  C  CB  . ILE A   1 40  ? 18.152  25.137 49.295 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CB  1 
ATOM   246  C  CG1 . ILE A   1 40  ? 17.488  24.459 50.496 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG1 1 
ATOM   247  C  CG2 . ILE A   1 40  ? 18.074  26.650 49.407 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CG2 1 
ATOM   248  C  CD1 . ILE A   1 40  ? 18.130  24.813 51.843 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A   CD1 1 
ATOM   249  N  N   . ALA A   1 41  ? 17.382  26.181 46.080 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   1 
ATOM   250  C  CA  . ALA A   1 41  ? 17.934  26.891 44.929 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  1 
ATOM   251  C  C   . ALA A   1 41  ? 17.448  28.329 44.894 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   1 
ATOM   252  O  O   . ALA A   1 41  ? 16.247  28.593 44.964 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   1 
ATOM   253  C  CB  . ALA A   1 41  ? 17.546  26.179 43.642 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  1 
ATOM   254  N  N   . LEU A   1 42  ? 18.395  29.256 44.777 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   1 
ATOM   255  C  CA  . LEU A   1 42  ? 18.081  30.676 44.733 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  1 
ATOM   256  C  C   . LEU A   1 42  ? 18.595  31.267 43.425 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   1 
ATOM   257  O  O   . LEU A   1 42  ? 19.713  30.972 42.999 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   1 
ATOM   258  C  CB  . LEU A   1 42  ? 18.742  31.400 45.910 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  1 
ATOM   259  C  CG  . LEU A   1 42  ? 18.331  32.859 46.126 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  1 
ATOM   260  C  CD1 . LEU A   1 42  ? 16.932  32.886 46.734 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 1 
ATOM   261  C  CD2 . LEU A   1 42  ? 19.318  33.564 47.052 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 1 
ATOM   262  N  N   . ARG A   1 43  ? 17.769  32.090 42.790 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   1 
ATOM   263  C  CA  . ARG A   1 43  ? 18.138  32.736 41.541 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  1 
ATOM   264  C  C   . ARG A   1 43  ? 17.454  34.094 41.469 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   1 
ATOM   265  O  O   . ARG A   1 43  ? 16.230  34.190 41.550 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   1 
ATOM   266  C  CB  . ARG A   1 43  ? 17.726  31.873 40.342 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  1 
ATOM   267  C  CG  . ARG A   1 43  ? 18.200  32.419 38.998 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  1 
ATOM   268  C  CD  . ARG A   1 43  ? 17.957  31.425 37.871 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  1 
ATOM   269  N  NE  . ARG A   1 43  ? 18.511  31.885 36.599 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  1 
ATOM   270  C  CZ  . ARG A   1 43  ? 18.047  32.924 35.911 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  1 
ATOM   271  N  NH1 . ARG A   1 43  ? 17.015  33.617 36.369 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 1 
ATOM   272  N  NH2 . ARG A   1 43  ? 18.616  33.274 34.767 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 1 
ATOM   273  N  N   . GLU A   1 44  ? 18.258  35.143 41.333 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   274  C  CA  . GLU A   1 44  ? 17.745  36.507 41.250 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   275  C  C   . GLU A   1 44  ? 16.786  36.825 42.395 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   276  O  O   . GLU A   1 44  ? 15.737  37.436 42.189 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   277  C  CB  . GLU A   1 44  ? 17.049  36.726 39.902 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   278  C  CG  . GLU A   1 44  ? 17.935  36.440 38.697 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   279  C  CD  . GLU A   1 44  ? 17.209  36.616 37.373 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   280  O  OE1 . GLU A   1 44  ? 16.136  36.004 37.191 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   281  O  OE2 . GLU A   1 44  ? 17.714  37.363 36.510 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   282  N  N   . GLY A   1 45  ? 17.154  36.397 43.601 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   1 
ATOM   283  C  CA  . GLY A   1 45  ? 16.338  36.663 44.775 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  1 
ATOM   284  C  C   . GLY A   1 45  ? 15.125  35.773 44.974 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   1 
ATOM   285  O  O   . GLY A   1 45  ? 14.430  35.885 45.983 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   1 
ATOM   286  N  N   . ARG A   1 46  ? 14.859  34.888 44.020 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   287  C  CA  . ARG A   1 46  ? 13.708  33.999 44.134 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   288  C  C   . ARG A   1 46  ? 14.151  32.594 44.509 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   289  O  O   . ARG A   1 46  ? 15.168  32.109 44.024 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   290  C  CB  . ARG A   1 46  ? 12.950  33.927 42.807 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   291  C  CG  . ARG A   1 46  ? 12.515  35.264 42.237 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   292  C  CD  . ARG A   1 46  ? 11.528  35.064 41.094 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   293  N  NE  . ARG A   1 46  ? 11.093  36.338 40.525 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   294  C  CZ  . ARG A   1 46  ? 11.791  37.044 39.642 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   295  N  NH1 . ARG A   1 46  ? 12.965  36.599 39.211 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   296  N  NH2 . ARG A   1 46  ? 11.320  38.203 39.200 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   297  N  N   . MET A   1 47  ? 13.392  31.947 45.385 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   N   1 
ATOM   298  C  CA  . MET A   1 47  ? 13.713  30.578 45.759 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CA  1 
ATOM   299  C  C   . MET A   1 47  ? 12.835  29.667 44.907 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   C   1 
ATOM   300  O  O   . MET A   1 47  ? 11.696  30.017 44.566 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   O   1 
ATOM   301  C  CB  . MET A   1 47  ? 13.453  30.333 47.248 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CB  1 
ATOM   302  C  CG  . MET A   1 47  ? 13.739  28.899 47.674 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CG  1 
ATOM   303  S  SD  . MET A   1 47  ? 13.964  28.728 49.457 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   SD  1 
ATOM   304  C  CE  . MET A   1 47  ? 15.617  29.372 49.648 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 47  MET A   CE  1 
ATOM   305  N  N   . LEU A   1 48  ? 13.375  28.507 44.553 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   306  C  CA  . LEU A   1 48  ? 12.667  27.546 43.726 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   307  C  C   . LEU A   1 48  ? 11.767  26.647 44.564 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   308  O  O   . LEU A   1 48  ? 12.229  25.653 45.124 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   309  C  CB  . LEU A   1 48  ? 13.679  26.685 42.964 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   310  C  CG  . LEU A   1 48  ? 13.160  25.539 42.093 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   311  C  CD1 . LEU A   1 48  ? 12.237  26.080 41.021 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   312  C  CD2 . LEU A   1 48  ? 14.343  24.814 41.461 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   313  N  N   . PHE A   1 49  ? 10.491  27.011 44.664 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   N   1 
ATOM   314  C  CA  . PHE A   1 49  ? 9.531   26.200 45.409 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CA  1 
ATOM   315  C  C   . PHE A   1 49  ? 8.737   25.362 44.410 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   C   1 
ATOM   316  O  O   . PHE A   1 49  ? 8.722   25.649 43.212 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   O   1 
ATOM   317  C  CB  . PHE A   1 49  ? 8.529   27.067 46.190 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CB  1 
ATOM   318  C  CG  . PHE A   1 49  ? 9.147   27.912 47.268 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CG  1 
ATOM   319  C  CD1 . PHE A   1 49  ? 9.429   29.257 47.039 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD1 1 
ATOM   320  C  CD2 . PHE A   1 49  ? 9.447   27.365 48.509 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CD2 1 
ATOM   321  C  CE1 . PHE A   1 49  ? 10.002  30.049 48.033 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE1 1 
ATOM   322  C  CE2 . PHE A   1 49  ? 10.024  28.150 49.516 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CE2 1 
ATOM   323  C  CZ  . PHE A   1 49  ? 10.300  29.494 49.275 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A   CZ  1 
ATOM   324  N  N   . VAL A   1 50  ? 8.096   24.314 44.910 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   N   1 
ATOM   325  C  CA  . VAL A   1 50  ? 7.252   23.463 44.083 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CA  1 
ATOM   326  C  C   . VAL A   1 50  ? 6.022   23.117 44.910 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   C   1 
ATOM   327  O  O   . VAL A   1 50  ? 6.074   23.096 46.140 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   O   1 
ATOM   328  C  CB  . VAL A   1 50  ? 7.951   22.144 43.667 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CB  1 
ATOM   329  C  CG1 . VAL A   1 50  ? 9.127   22.441 42.735 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG1 1 
ATOM   330  C  CG2 . VAL A   1 50  ? 8.411   21.379 44.905 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A   CG2 1 
ATOM   331  N  N   . ARG A   1 51  ? 4.910   22.872 44.228 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   1 
ATOM   332  C  CA  . ARG A   1 51  ? 3.676   22.505 44.899 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  1 
ATOM   333  C  C   . ARG A   1 51  ? 3.045   21.370 44.117 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   1 
ATOM   334  O  O   . ARG A   1 51  ? 3.207   21.277 42.901 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   1 
ATOM   335  C  CB  . ARG A   1 51  ? 2.710   23.689 44.957 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  1 
ATOM   336  C  CG  . ARG A   1 51  ? 3.184   24.832 45.833 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  1 
ATOM   337  C  CD  . ARG A   1 51  ? 2.088   25.868 46.040 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  1 
ATOM   338  N  NE  . ARG A   1 51  ? 1.737   26.576 44.812 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  1 
ATOM   339  C  CZ  . ARG A   1 51  ? 0.952   27.649 44.776 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  1 
ATOM   340  N  NH1 . ARG A   1 51  ? 0.436   28.129 45.904 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 1 
ATOM   341  N  NH2 . ARG A   1 51  ? 0.690   28.251 43.622 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 1 
ATOM   342  N  N   . GLN A   1 52  ? 2.338   20.497 44.819 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   1 
ATOM   343  C  CA  . GLN A   1 52  ? 1.676   19.375 44.171 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   344  C  C   . GLN A   1 52  ? 0.572   18.913 45.105 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   1 
ATOM   345  O  O   . GLN A   1 52  ? 0.632   19.169 46.305 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   1 
ATOM   346  C  CB  . GLN A   1 52  ? 2.676   18.242 43.919 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   347  C  CG  . GLN A   1 52  ? 3.137   17.515 45.172 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   348  C  CD  . GLN A   1 52  ? 4.228   16.495 44.893 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   349  O  OE1 . GLN A   1 52  ? 5.416   16.800 44.984 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   350  N  NE2 . GLN A   1 52  ? 3.825   15.279 44.537 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   351  N  N   . MET A   1 53  ? -0.452  18.254 44.574 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   N   1 
ATOM   352  C  CA  . MET A   1 53  ? -1.508  17.805 45.465 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CA  1 
ATOM   353  C  C   . MET A   1 53  ? -0.937  16.736 46.384 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   C   1 
ATOM   354  O  O   . MET A   1 53  ? -0.241  15.823 45.940 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   O   1 
ATOM   355  C  CB  . MET A   1 53  ? -2.705  17.256 44.686 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CB  1 
ATOM   356  C  CG  . MET A   1 53  ? -3.895  16.919 45.586 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CG  1 
ATOM   357  S  SD  . MET A   1 53  ? -4.187  18.151 46.901 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   SD  1 
ATOM   358  C  CE  . MET A   1 53  ? -4.994  19.472 45.980 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 53  MET A   CE  1 
ATOM   359  N  N   . ARG A   1 54  ? -1.212  16.880 47.675 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   N   1 
ATOM   360  C  CA  . ARG A   1 54  ? -0.734  15.939 48.677 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CA  1 
ATOM   361  C  C   . ARG A   1 54  ? -1.938  15.329 49.389 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   C   1 
ATOM   362  O  O   . ARG A   1 54  ? -2.433  15.876 50.368 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   O   1 
ATOM   363  C  CB  . ARG A   1 54  ? 0.161   16.663 49.688 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CB  1 
ATOM   364  C  CG  . ARG A   1 54  ? 1.488   17.149 49.115 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CG  1 
ATOM   365  C  CD  . ARG A   1 54  ? 2.349   15.980 48.655 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CD  1 
ATOM   366  N  NE  . ARG A   1 54  ? 3.764   16.348 48.600 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NE  1 
ATOM   367  C  CZ  . ARG A   1 54  ? 4.738   15.529 48.222 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   CZ  1 
ATOM   368  N  NH1 . ARG A   1 54  ? 4.460   14.284 47.853 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH1 1 
ATOM   369  N  NH2 . ARG A   1 54  ? 5.999   15.948 48.234 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A   NH2 1 
ATOM   370  N  N   . PRO A   1 55  ? -2.422  14.178 48.901 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N   1 
ATOM   371  C  CA  . PRO A   1 55  ? -3.580  13.525 49.519 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA  1 
ATOM   372  C  C   . PRO A   1 55  ? -3.488  13.306 51.030 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C   1 
ATOM   373  O  O   . PRO A   1 55  ? -4.506  13.326 51.724 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O   1 
ATOM   374  C  CB  . PRO A   1 55  ? -3.706  12.216 48.731 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB  1 
ATOM   375  C  CG  . PRO A   1 55  ? -2.313  11.975 48.218 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG  1 
ATOM   376  C  CD  . PRO A   1 55  ? -1.864  13.353 47.817 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD  1 
ATOM   377  N  N   . ALA A   1 56  ? -2.277  13.115 51.546 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   N   1 
ATOM   378  C  CA  . ALA A   1 56  ? -2.112  12.893 52.979 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CA  1 
ATOM   379  C  C   . ALA A   1 56  ? -2.539  14.103 53.809 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   C   1 
ATOM   380  O  O   . ALA A   1 56  ? -2.971  13.949 54.953 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   O   1 
ATOM   381  C  CB  . ALA A   1 56  ? -0.667  12.526 53.296 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A   CB  1 
ATOM   382  N  N   . VAL A   1 57  ? -2.426  15.302 53.242 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   N   1 
ATOM   383  C  CA  . VAL A   1 57  ? -2.809  16.508 53.972 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CA  1 
ATOM   384  C  C   . VAL A   1 57  ? -4.031  17.223 53.401 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   C   1 
ATOM   385  O  O   . VAL A   1 57  ? -4.610  18.087 54.059 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   O   1 
ATOM   386  C  CB  . VAL A   1 57  ? -1.630  17.507 54.062 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CB  1 
ATOM   387  C  CG1 . VAL A   1 57  ? -0.456  16.856 54.782 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG1 1 
ATOM   388  C  CG2 . VAL A   1 57  ? -1.220  17.963 52.675 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A   CG2 1 
ATOM   389  N  N   . GLY A   1 58  ? -4.418  16.870 52.179 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   N   1 
ATOM   390  C  CA  . GLY A   1 58  ? -5.588  17.479 51.569 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   CA  1 
ATOM   391  C  C   . GLY A   1 58  ? -5.391  18.870 50.995 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   C   1 
ATOM   392  O  O   . GLY A   1 58  ? -6.359  19.576 50.712 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A   O   1 
ATOM   393  N  N   . LEU A   1 59  ? -4.137  19.270 50.822 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   N   1 
ATOM   394  C  CA  . LEU A   1 59  ? -3.825  20.580 50.269 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CA  1 
ATOM   395  C  C   . LEU A   1 59  ? -2.421  20.550 49.682 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   C   1 
ATOM   396  O  O   . LEU A   1 59  ? -1.711  19.557 49.828 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   O   1 
ATOM   397  C  CB  . LEU A   1 59  ? -3.943  21.654 51.357 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CB  1 
ATOM   398  C  CG  . LEU A   1 59  ? -3.180  21.475 52.672 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CG  1 
ATOM   399  C  CD1 . LEU A   1 59  ? -1.688  21.706 52.460 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD1 1 
ATOM   400  C  CD2 . LEU A   1 59  ? -3.720  22.459 53.691 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A   CD2 1 
ATOM   401  N  N   . ALA A   1 60  ? -2.023  21.628 49.016 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   1 
ATOM   402  C  CA  . ALA A   1 60  ? -0.700  21.687 48.405 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  1 
ATOM   403  C  C   . ALA A   1 60  ? 0.200   22.677 49.132 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   1 
ATOM   404  O  O   . ALA A   1 60  ? 0.130   23.879 48.896 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   1 
ATOM   405  C  CB  . ALA A   1 60  ? -0.823  22.077 46.933 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  1 
ATOM   406  N  N   . PRO A   1 61  ? 1.055   22.181 50.036 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   N   1 
ATOM   407  C  CA  . PRO A   1 61  ? 1.948   23.085 50.763 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CA  1 
ATOM   408  C  C   . PRO A   1 61  ? 3.100   23.544 49.883 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   C   1 
ATOM   409  O  O   . PRO A   1 61  ? 3.360   22.956 48.831 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   O   1 
ATOM   410  C  CB  . PRO A   1 61  ? 2.418   22.231 51.936 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CB  1 
ATOM   411  C  CG  . PRO A   1 61  ? 2.455   20.857 51.350 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CG  1 
ATOM   412  C  CD  . PRO A   1 61  ? 1.179   20.799 50.533 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A   CD  1 
ATOM   413  N  N   . LEU A   1 62  ? 3.781   24.602 50.313 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   414  C  CA  . LEU A   1 62  ? 4.927   25.120 49.582 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   415  C  C   . LEU A   1 62  ? 6.123   24.268 50.006 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   416  O  O   . LEU A   1 62  ? 6.467   24.210 51.185 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   417  C  CB  . LEU A   1 62  ? 5.168   26.585 49.954 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   418  C  CG  . LEU A   1 62  ? 6.010   27.430 48.998 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   419  C  CD1 . LEU A   1 62  ? 5.270   27.578 47.664 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   420  C  CD2 . LEU A   1 62  ? 6.258   28.803 49.614 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   421  N  N   . GLU A   1 63  ? 6.736   23.595 49.042 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   N   1 
ATOM   422  C  CA  . GLU A   1 63  ? 7.884   22.736 49.303 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CA  1 
ATOM   423  C  C   . GLU A   1 63  ? 9.012   23.167 48.378 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   C   1 
ATOM   424  O  O   . GLU A   1 63  ? 8.905   24.178 47.688 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   O   1 
ATOM   425  C  CB  . GLU A   1 63  ? 7.520   21.279 48.994 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CB  1 
ATOM   426  C  CG  . GLU A   1 63  ? 6.200   20.820 49.615 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CG  1 
ATOM   427  C  CD  . GLU A   1 63  ? 5.909   19.351 49.361 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   CD  1 
ATOM   428  O  OE1 . GLU A   1 63  ? 6.869   18.558 49.263 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE1 1 
ATOM   429  O  OE2 . GLU A   1 63  ? 4.715   18.982 49.279 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A   OE2 1 
ATOM   430  N  N   . ILE A   1 64  ? 10.109  22.419 48.392 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   N   1 
ATOM   431  C  CA  . ILE A   1 64  ? 11.208  22.691 47.473 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CA  1 
ATOM   432  C  C   . ILE A   1 64  ? 11.420  21.355 46.771 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   C   1 
ATOM   433  O  O   . ILE A   1 64  ? 10.945  20.320 47.251 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   O   1 
ATOM   434  C  CB  . ILE A   1 64  ? 12.508  23.180 48.188 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CB  1 
ATOM   435  C  CG1 . ILE A   1 64  ? 12.926  22.218 49.303 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG1 1 
ATOM   436  C  CG2 . ILE A   1 64  ? 12.290  24.593 48.719 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CG2 1 
ATOM   437  C  CD1 . ILE A   1 64  ? 14.259  22.593 49.960 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A   CD1 1 
ATOM   438  N  N   . PRO A   1 65  ? 12.096  21.353 45.613 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N   1 
ATOM   439  C  CA  . PRO A   1 65  ? 12.312  20.085 44.909 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA  1 
ATOM   440  C  C   . PRO A   1 65  ? 12.797  19.013 45.875 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C   1 
ATOM   441  O  O   . PRO A   1 65  ? 13.755  19.216 46.623 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O   1 
ATOM   442  C  CB  . PRO A   1 65  ? 13.341  20.458 43.847 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB  1 
ATOM   443  C  CG  . PRO A   1 65  ? 12.954  21.887 43.527 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG  1 
ATOM   444  C  CD  . PRO A   1 65  ? 12.768  22.462 44.914 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD  1 
ATOM   445  N  N   . ALA A   1 66  ? 12.125  17.870 45.862 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N   1 
ATOM   446  C  CA  . ALA A   1 66  ? 12.471  16.799 46.781 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA  1 
ATOM   447  C  C   . ALA A   1 66  ? 11.941  15.457 46.308 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C   1 
ATOM   448  O  O   . ALA A   1 66  ? 11.106  15.386 45.406 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O   1 
ATOM   449  C  CB  . ALA A   1 66  ? 11.908  17.128 48.163 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB  1 
ATOM   450  N  N   . GLY A   1 67  ? 12.431  14.389 46.924 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   N   1 
ATOM   451  C  CA  . GLY A   1 67  ? 11.976  13.068 46.547 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   CA  1 
ATOM   452  C  C   . GLY A   1 67  ? 12.699  11.982 47.305 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   C   1 
ATOM   453  O  O   . GLY A   1 67  ? 13.638  12.252 48.053 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A   O   1 
ATOM   454  N  N   . LEU A   1 68  ? 12.259  10.746 47.107 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   455  C  CA  . LEU A   1 68  ? 12.869  9.604  47.770 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   456  C  C   . LEU A   1 68  ? 14.092  9.138  46.992 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   457  O  O   . LEU A   1 68  ? 14.132  9.238  45.761 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   458  C  CB  . LEU A   1 68  ? 11.861  8.457  47.869 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   459  C  CG  . LEU A   1 68  ? 10.753  8.512  48.924 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   460  C  CD1 . LEU A   1 68  ? 10.104  9.882  48.960 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   461  C  CD2 . LEU A   1 68  ? 9.724   7.431  48.607 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   462  N  N   . ILE A   1 69  ? 15.086  8.634  47.714 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N   1 
ATOM   463  C  CA  . ILE A   1 69  ? 16.301  8.133  47.094 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA  1 
ATOM   464  C  C   . ILE A   1 69  ? 15.976  6.743  46.557 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C   1 
ATOM   465  O  O   . ILE A   1 69  ? 15.426  5.913  47.275 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O   1 
ATOM   466  C  CB  . ILE A   1 69  ? 17.450  8.033  48.120 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB  1 
ATOM   467  C  CG1 . ILE A   1 69  ? 17.732  9.411  48.724 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1 1 
ATOM   468  C  CG2 . ILE A   1 69  ? 18.696  7.484  47.446 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2 1 
ATOM   469  C  CD1 . ILE A   1 69  ? 18.837  9.419  49.772 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1 1 
ATOM   470  N  N   . GLU A   1 70  ? 16.303  6.506  45.291 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N   1 
ATOM   471  C  CA  . GLU A   1 70  ? 16.036  5.224  44.644 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA  1 
ATOM   472  C  C   . GLU A   1 70  ? 17.133  4.210  44.935 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C   1 
ATOM   473  O  O   . GLU A   1 70  ? 18.242  4.574  45.318 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O   1 
ATOM   474  C  CB  . GLU A   1 70  ? 15.925  5.423  43.130 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB  1 
ATOM   475  C  CG  . GLU A   1 70  ? 14.761  6.294  42.686 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG  1 
ATOM   476  C  CD  . GLU A   1 70  ? 13.431  5.579  42.788 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD  1 
ATOM   477  O  OE1 . GLU A   1 70  ? 13.284  4.517  42.145 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1 1 
ATOM   478  O  OE2 . GLU A   1 70  ? 12.538  6.076  43.505 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2 1 
ATOM   479  N  N   . PRO A   1 71  ? 16.836  2.913  44.761 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   1 
ATOM   480  C  CA  . PRO A   1 71  ? 17.875  1.917  45.028 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  1 
ATOM   481  C  C   . PRO A   1 71  ? 19.085  2.154  44.130 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   1 
ATOM   482  O  O   . PRO A   1 71  ? 18.931  2.469  42.950 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   1 
ATOM   483  C  CB  . PRO A   1 71  ? 17.169  0.590  44.738 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  1 
ATOM   484  C  CG  . PRO A   1 71  ? 16.083  0.963  43.785 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  1 
ATOM   485  C  CD  . PRO A   1 71  ? 15.581  2.266  44.347 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  1 
ATOM   486  N  N   . GLY A   1 72  ? 20.279  2.024  44.703 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   N   1 
ATOM   487  C  CA  . GLY A   1 72  ? 21.503  2.226  43.944 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   CA  1 
ATOM   488  C  C   . GLY A   1 72  ? 21.970  3.671  43.918 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   C   1 
ATOM   489  O  O   . GLY A   1 72  ? 23.083  3.969  43.484 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A   O   1 
ATOM   490  N  N   . GLU A   1 73  ? 21.119  4.566  44.405 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N   1 
ATOM   491  C  CA  . GLU A   1 73  ? 21.405  5.998  44.435 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA  1 
ATOM   492  C  C   . GLU A   1 73  ? 21.928  6.505  45.771 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C   1 
ATOM   493  O  O   . GLU A   1 73  ? 21.558  5.983  46.824 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O   1 
ATOM   494  C  CB  . GLU A   1 73  ? 20.129  6.787  44.150 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB  1 
ATOM   495  C  CG  . GLU A   1 73  ? 19.949  7.278  42.747 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG  1 
ATOM   496  C  CD  . GLU A   1 73  ? 18.733  8.178  42.620 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD  1 
ATOM   497  O  OE1 . GLU A   1 73  ? 18.579  8.815  41.560 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1 1 
ATOM   498  O  OE2 . GLU A   1 73  ? 17.929  8.241  43.580 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2 1 
ATOM   499  N  N   . ASP A   1 74  ? 22.790  7.518  45.726 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N   1 
ATOM   500  C  CA  . ASP A   1 74  ? 23.247  8.131  46.964 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA  1 
ATOM   501  C  C   . ASP A   1 74  ? 22.513  9.469  46.996 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C   1 
ATOM   502  O  O   . ASP A   1 74  ? 21.922  9.881  45.993 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O   1 
ATOM   503  C  CB  . ASP A   1 74  ? 24.774  8.315  47.029 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB  1 
ATOM   504  C  CG  . ASP A   1 74  ? 25.325  9.227  45.957 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG  1 
ATOM   505  O  OD1 . ASP A   1 74  ? 24.629  10.166 45.520 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1 1 
ATOM   506  O  OD2 . ASP A   1 74  ? 26.495  9.008  45.571 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2 1 
ATOM   507  N  N   . PRO A   1 75  ? 22.511  10.156 48.147 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N   1 
ATOM   508  C  CA  . PRO A   1 75  ? 21.815  11.445 48.256 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA  1 
ATOM   509  C  C   . PRO A   1 75  ? 22.086  12.472 47.154 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C   1 
ATOM   510  O  O   . PRO A   1 75  ? 21.156  13.068 46.606 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O   1 
ATOM   511  C  CB  . PRO A   1 75  ? 22.245  11.941 49.633 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB  1 
ATOM   512  C  CG  . PRO A   1 75  ? 22.348  10.658 50.411 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG  1 
ATOM   513  C  CD  . PRO A   1 75  ? 23.097  9.763  49.442 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD  1 
ATOM   514  N  N   . LEU A   1 76  ? 23.355  12.684 46.833 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   515  C  CA  . LEU A   1 76  ? 23.723  13.655 45.806 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   516  C  C   . LEU A   1 76  ? 23.080  13.352 44.456 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   517  O  O   . LEU A   1 76  ? 22.584  14.247 43.778 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   518  C  CB  . LEU A   1 76  ? 25.243  13.693 45.649 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   519  C  CG  . LEU A   1 76  ? 25.800  14.582 44.539 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   520  C  CD1 . LEU A   1 76  ? 25.365  16.025 44.755 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   521  C  CD2 . LEU A   1 76  ? 27.320  14.474 44.526 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   522  N  N   . GLU A   1 77  ? 23.109  12.085 44.069 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   1 
ATOM   523  C  CA  . GLU A   1 77  ? 22.540  11.658 42.798 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  1 
ATOM   524  C  C   . GLU A   1 77  ? 21.022  11.823 42.796 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   1 
ATOM   525  O  O   . GLU A   1 77  ? 20.439  12.249 41.798 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   1 
ATOM   526  C  CB  . GLU A   1 77  ? 22.953  10.208 42.535 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  1 
ATOM   527  C  CG  . GLU A   1 77  ? 24.471  10.055 42.514 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  1 
ATOM   528  C  CD  . GLU A   1 77  ? 24.943  8.615  42.538 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  1 
ATOM   529  O  OE1 . GLU A   1 77  ? 24.271  7.769  43.164 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 1 
ATOM   530  O  OE2 . GLU A   1 77  ? 26.010  8.338  41.944 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 1 
ATOM   531  N  N   . ALA A   1 78  ? 20.387  11.500 43.919 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   N   1 
ATOM   532  C  CA  . ALA A   1 78  ? 18.940  11.637 44.041 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CA  1 
ATOM   533  C  C   . ALA A   1 78  ? 18.559  13.111 43.935 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   C   1 
ATOM   534  O  O   . ALA A   1 78  ? 17.550  13.454 43.322 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   O   1 
ATOM   535  C  CB  . ALA A   1 78  ? 18.466  11.068 45.377 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A   CB  1 
ATOM   536  N  N   . ALA A   1 79  ? 19.371  13.982 44.532 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N   1 
ATOM   537  C  CA  . ALA A   1 79  ? 19.109  15.420 44.489 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA  1 
ATOM   538  C  C   . ALA A   1 79  ? 19.158  15.908 43.041 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C   1 
ATOM   539  O  O   . ALA A   1 79  ? 18.285  16.655 42.595 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O   1 
ATOM   540  C  CB  . ALA A   1 79  ? 20.144  16.166 45.335 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB  1 
ATOM   541  N  N   . ARG A   1 80  ? 20.185  15.482 42.314 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   N   1 
ATOM   542  C  CA  . ARG A   1 80  ? 20.333  15.858 40.911 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CA  1 
ATOM   543  C  C   . ARG A   1 80  ? 19.097  15.419 40.135 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   C   1 
ATOM   544  O  O   . ARG A   1 80  ? 18.526  16.186 39.362 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   O   1 
ATOM   545  C  CB  . ARG A   1 80  ? 21.556  15.173 40.294 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CB  1 
ATOM   546  C  CG  . ARG A   1 80  ? 21.645  15.329 38.771 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CG  1 
ATOM   547  C  CD  . ARG A   1 80  ? 22.405  14.175 38.121 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CD  1 
ATOM   548  N  NE  . ARG A   1 80  ? 21.689  12.901 38.219 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NE  1 
ATOM   549  C  CZ  . ARG A   1 80  ? 20.583  12.597 37.542 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   CZ  1 
ATOM   550  N  NH1 . ARG A   1 80  ? 20.045  13.473 36.703 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH1 1 
ATOM   551  N  NH2 . ARG A   1 80  ? 20.013  11.409 37.704 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A   NH2 1 
ATOM   552  N  N   . ARG A   1 81  ? 18.693  14.171 40.341 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   N   1 
ATOM   553  C  CA  . ARG A   1 81  ? 17.539  13.628 39.636 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CA  1 
ATOM   554  C  C   . ARG A   1 81  ? 16.238  14.362 39.930 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   C   1 
ATOM   555  O  O   . ARG A   1 81  ? 15.496  14.702 39.011 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   O   1 
ATOM   556  C  CB  . ARG A   1 81  ? 17.361  12.145 39.959 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CB  1 
ATOM   557  C  CG  . ARG A   1 81  ? 16.131  11.530 39.297 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CG  1 
ATOM   558  C  CD  . ARG A   1 81  ? 16.078  10.039 39.540 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CD  1 
ATOM   559  N  NE  . ARG A   1 81  ? 16.170  9.726  40.963 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NE  1 
ATOM   560  C  CZ  . ARG A   1 81  ? 15.202  9.958  41.846 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   CZ  1 
ATOM   561  N  NH1 . ARG A   1 81  ? 14.056  10.501 41.454 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH1 1 
ATOM   562  N  NH2 . ARG A   1 81  ? 15.387  9.663  43.127 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A   NH2 1 
ATOM   563  N  N   . GLU A   1 82  ? 15.959  14.609 41.206 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N   1 
ATOM   564  C  CA  . GLU A   1 82  ? 14.725  15.296 41.569 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA  1 
ATOM   565  C  C   . GLU A   1 82  ? 14.670  16.722 41.032 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C   1 
ATOM   566  O  O   . GLU A   1 82  ? 13.611  17.191 40.607 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O   1 
ATOM   567  C  CB  . GLU A   1 82  ? 14.537  15.290 43.087 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB  1 
ATOM   568  C  CG  . GLU A   1 82  ? 14.183  13.916 43.658 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG  1 
ATOM   569  C  CD  . GLU A   1 82  ? 12.860  13.370 43.139 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD  1 
ATOM   570  O  OE1 . GLU A   1 82  ? 12.531  12.208 43.461 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1 1 
ATOM   571  O  OE2 . GLU A   1 82  ? 12.144  14.094 42.415 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2 1 
ATOM   572  N  N   . LEU A   1 83  ? 15.804  17.415 41.046 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   N   1 
ATOM   573  C  CA  . LEU A   1 83  ? 15.846  18.774 40.527 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CA  1 
ATOM   574  C  C   . LEU A   1 83  ? 15.502  18.745 39.037 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   C   1 
ATOM   575  O  O   . LEU A   1 83  ? 14.734  19.573 38.547 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   O   1 
ATOM   576  C  CB  . LEU A   1 83  ? 17.236  19.384 40.722 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CB  1 
ATOM   577  C  CG  . LEU A   1 83  ? 17.392  20.836 40.257 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CG  1 
ATOM   578  C  CD1 . LEU A   1 83  ? 16.456  21.733 41.057 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD1 1 
ATOM   579  C  CD2 . LEU A   1 83  ? 18.839  21.283 40.420 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A   CD2 1 
ATOM   580  N  N   . ALA A   1 84  ? 16.065  17.779 38.318 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   N   1 
ATOM   581  C  CA  . ALA A   1 84  ? 15.809  17.667 36.885 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CA  1 
ATOM   582  C  C   . ALA A   1 84  ? 14.390  17.200 36.571 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   C   1 
ATOM   583  O  O   . ALA A   1 84  ? 13.731  17.746 35.680 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   O   1 
ATOM   584  C  CB  . ALA A   1 84  ? 16.815  16.713 36.249 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A   CB  1 
ATOM   585  N  N   . GLU A   1 85  ? 13.919  16.193 37.299 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   1 
ATOM   586  C  CA  . GLU A   1 85  ? 12.588  15.653 37.051 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  1 
ATOM   587  C  C   . GLU A   1 85  ? 11.453  16.595 37.432 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   1 
ATOM   588  O  O   . GLU A   1 85  ? 10.452  16.677 36.717 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   1 
ATOM   589  C  CB  . GLU A   1 85  ? 12.412  14.308 37.765 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  1 
ATOM   590  C  CG  . GLU A   1 85  ? 13.401  13.234 37.306 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  1 
ATOM   591  C  CD  . GLU A   1 85  ? 13.067  11.844 37.827 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  1 
ATOM   592  O  OE1 . GLU A   1 85  ? 12.701  11.712 39.013 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 1 
ATOM   593  O  OE2 . GLU A   1 85  ? 13.184  10.874 37.051 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 1 
ATOM   594  N  N   . GLU A   1 86  ? 11.606  17.323 38.533 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   N   1 
ATOM   595  C  CA  . GLU A   1 86  ? 10.547  18.232 38.967 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CA  1 
ATOM   596  C  C   . GLU A   1 86  ? 10.619  19.635 38.367 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   C   1 
ATOM   597  O  O   . GLU A   1 86  ? 9.589   20.297 38.230 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   O   1 
ATOM   598  C  CB  . GLU A   1 86  ? 10.519  18.326 40.501 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CB  1 
ATOM   599  C  CG  . GLU A   1 86  ? 10.356  16.977 41.199 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CG  1 
ATOM   600  C  CD  . GLU A   1 86  ? 9.975   17.100 42.667 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   CD  1 
ATOM   601  O  OE1 . GLU A   1 86  ? 10.440  18.048 43.333 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE1 1 
ATOM   602  O  OE2 . GLU A   1 86  ? 9.219   16.235 43.162 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A   OE2 1 
ATOM   603  N  N   . THR A   1 87  ? 11.814  20.085 37.988 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   604  C  CA  . THR A   1 87  ? 11.952  21.433 37.436 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   605  C  C   . THR A   1 87  ? 12.671  21.530 36.095 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   606  O  O   . THR A   1 87  ? 12.688  22.597 35.481 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   607  C  CB  . THR A   1 87  ? 12.668  22.370 38.428 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   608  O  OG1 . THR A   1 87  ? 14.066  22.046 38.481 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   609  C  CG2 . THR A   1 87  ? 12.061  22.223 39.816 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   610  N  N   . GLY A   1 88  ? 13.266  20.429 35.647 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   N   1 
ATOM   611  C  CA  . GLY A   1 88  ? 13.968  20.430 34.373 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   CA  1 
ATOM   612  C  C   . GLY A   1 88  ? 15.280  21.189 34.420 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   C   1 
ATOM   613  O  O   . GLY A   1 88  ? 15.794  21.637 33.393 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A   O   1 
ATOM   614  N  N   . LEU A   1 89  ? 15.832  21.321 35.620 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   1 
ATOM   615  C  CA  . LEU A   1 89  ? 17.078  22.048 35.810 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  1 
ATOM   616  C  C   . LEU A   1 89  ? 18.201  21.187 36.372 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   1 
ATOM   617  O  O   . LEU A   1 89  ? 17.962  20.131 36.954 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   1 
ATOM   618  C  CB  . LEU A   1 89  ? 16.847  23.223 36.762 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  1 
ATOM   619  C  CG  . LEU A   1 89  ? 15.726  24.195 36.389 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  1 
ATOM   620  C  CD1 . LEU A   1 89  ? 15.547  25.212 37.503 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 1 
ATOM   621  C  CD2 . LEU A   1 89  ? 16.053  24.880 35.069 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 1 
ATOM   622  N  N   . SER A   1 90  ? 19.427  21.659 36.181 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   N   1 
ATOM   623  C  CA  . SER A   1 90  ? 20.614  20.998 36.700 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CA  1 
ATOM   624  C  C   . SER A   1 90  ? 21.450  22.124 37.293 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   C   1 
ATOM   625  O  O   . SER A   1 90  ? 21.247  23.291 36.958 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   O   1 
ATOM   626  C  CB  . SER A   1 90  ? 21.391  20.298 35.580 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   CB  1 
ATOM   627  O  OG  . SER A   1 90  ? 21.871  21.233 34.633 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 90  SER A   OG  1 
ATOM   628  N  N   . GLY A   1 91  ? 22.376  21.789 38.182 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   N   1 
ATOM   629  C  CA  . GLY A   1 91  ? 23.204  22.821 38.778 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   CA  1 
ATOM   630  C  C   . GLY A   1 91  ? 24.343  22.222 39.573 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   C   1 
ATOM   631  O  O   . GLY A   1 91  ? 24.508  21.004 39.595 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A   O   1 
ATOM   632  N  N   . ASP A   1 92  ? 25.139  23.076 40.207 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   N   1 
ATOM   633  C  CA  . ASP A   1 92  ? 26.249  22.606 41.022 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CA  1 
ATOM   634  C  C   . ASP A   1 92  ? 25.678  22.405 42.419 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   C   1 
ATOM   635  O  O   . ASP A   1 92  ? 25.249  23.362 43.060 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   O   1 
ATOM   636  C  CB  . ASP A   1 92  ? 27.376  23.640 41.040 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CB  1 
ATOM   637  C  CG  . ASP A   1 92  ? 27.953  23.891 39.657 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   CG  1 
ATOM   638  O  OD1 . ASP A   1 92  ? 28.270  22.906 38.962 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD1 1 
ATOM   639  O  OD2 . ASP A   1 92  ? 28.094  25.067 39.267 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A   OD2 1 
ATOM   640  N  N   . LEU A   1 93  ? 25.666  21.156 42.873 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   N   1 
ATOM   641  C  CA  . LEU A   1 93  ? 25.108  20.807 44.179 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CA  1 
ATOM   642  C  C   . LEU A   1 93  ? 26.119  20.687 45.310 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   C   1 
ATOM   643  O  O   . LEU A   1 93  ? 27.209  20.145 45.133 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   O   1 
ATOM   644  C  CB  . LEU A   1 93  ? 24.339  19.492 44.074 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CB  1 
ATOM   645  C  CG  . LEU A   1 93  ? 23.204  19.448 43.052 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CG  1 
ATOM   646  C  CD1 . LEU A   1 93  ? 22.688  18.017 42.920 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD1 1 
ATOM   647  C  CD2 . LEU A   1 93  ? 22.098  20.390 43.487 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A   CD2 1 
ATOM   648  N  N   . THR A   1 94  ? 25.732  21.183 46.480 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   N   1 
ATOM   649  C  CA  . THR A   1 94  ? 26.578  21.128 47.666 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CA  1 
ATOM   650  C  C   . THR A   1 94  ? 25.753  20.629 48.847 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   C   1 
ATOM   651  O  O   . THR A   1 94  ? 24.680  21.161 49.132 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   O   1 
ATOM   652  C  CB  . THR A   1 94  ? 27.149  22.518 48.015 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CB  1 
ATOM   653  O  OG1 . THR A   1 94  ? 27.953  22.994 46.927 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   OG1 1 
ATOM   654  C  CG2 . THR A   1 94  ? 28.008  22.440 49.276 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 94  THR A   CG2 1 
ATOM   655  N  N   . TYR A   1 95  ? 26.251  19.603 49.529 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   N   1 
ATOM   656  C  CA  . TYR A   1 95  ? 25.543  19.055 50.683 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CA  1 
ATOM   657  C  C   . TYR A   1 95  ? 25.551  20.067 51.826 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   C   1 
ATOM   658  O  O   . TYR A   1 95  ? 26.595  20.639 52.147 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   O   1 
ATOM   659  C  CB  . TYR A   1 95  ? 26.208  17.760 51.151 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CB  1 
ATOM   660  C  CG  . TYR A   1 95  ? 25.585  17.180 52.400 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CG  1 
ATOM   661  C  CD1 . TYR A   1 95  ? 24.285  16.671 52.385 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD1 1 
ATOM   662  C  CD2 . TYR A   1 95  ? 26.285  17.163 53.604 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CD2 1 
ATOM   663  C  CE1 . TYR A   1 95  ? 23.699  16.158 53.543 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE1 1 
ATOM   664  C  CE2 . TYR A   1 95  ? 25.708  16.655 54.764 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CE2 1 
ATOM   665  C  CZ  . TYR A   1 95  ? 24.420  16.157 54.728 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   CZ  1 
ATOM   666  O  OH  . TYR A   1 95  ? 23.854  15.661 55.878 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A   OH  1 
ATOM   667  N  N   . LEU A   1 96  ? 24.390  20.284 52.440 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N   1 
ATOM   668  C  CA  . LEU A   1 96  ? 24.276  21.229 53.546 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA  1 
ATOM   669  C  C   . LEU A   1 96  ? 24.136  20.538 54.900 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C   1 
ATOM   670  O  O   . LEU A   1 96  ? 24.968  20.718 55.793 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O   1 
ATOM   671  C  CB  . LEU A   1 96  ? 23.072  22.157 53.334 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB  1 
ATOM   672  C  CG  . LEU A   1 96  ? 23.097  23.086 52.117 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG  1 
ATOM   673  C  CD1 . LEU A   1 96  ? 21.781  23.855 52.018 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1 1 
ATOM   674  C  CD2 . LEU A   1 96  ? 24.265  24.052 52.248 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2 1 
ATOM   675  N  N   . PHE A   1 97  ? 23.073  19.754 55.048 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N   1 
ATOM   676  C  CA  . PHE A   1 97  ? 22.797  19.054 56.294 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA  1 
ATOM   677  C  C   . PHE A   1 97  ? 21.653  18.065 56.117 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C   1 
ATOM   678  O  O   . PHE A   1 97  ? 21.074  17.972 55.035 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O   1 
ATOM   679  C  CB  . PHE A   1 97  ? 22.443  20.062 57.394 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB  1 
ATOM   680  C  CG  . PHE A   1 97  ? 21.678  21.262 56.900 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG  1 
ATOM   681  C  CD1 . PHE A   1 97  ? 22.225  22.536 57.009 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1 1 
ATOM   682  C  CD2 . PHE A   1 97  ? 20.416  21.123 56.321 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2 1 
ATOM   683  C  CE1 . PHE A   1 97  ? 21.529  23.659 56.549 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1 1 
ATOM   684  C  CE2 . PHE A   1 97  ? 19.715  22.237 55.859 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2 1 
ATOM   685  C  CZ  . PHE A   1 97  ? 20.273  23.507 55.974 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ  1 
ATOM   686  N  N   . SER A   1 98  ? 21.339  17.332 57.182 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   N   1 
ATOM   687  C  CA  . SER A   1 98  ? 20.267  16.338 57.153 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CA  1 
ATOM   688  C  C   . SER A   1 98  ? 19.405  16.417 58.411 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   C   1 
ATOM   689  O  O   . SER A   1 98  ? 19.802  17.012 59.417 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   O   1 
ATOM   690  C  CB  . SER A   1 98  ? 20.856  14.929 57.045 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   CB  1 
ATOM   691  O  OG  . SER A   1 98  ? 21.554  14.586 58.235 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 98  SER A   OG  1 
ATOM   692  N  N   . TYR A   1 99  ? 18.220  15.819 58.350 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   N   1 
ATOM   693  C  CA  . TYR A   1 99  ? 17.323  15.808 59.498 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CA  1 
ATOM   694  C  C   . TYR A   1 99  ? 16.300  14.682 59.423 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   C   1 
ATOM   695  O  O   . TYR A   1 99  ? 15.912  14.246 58.338 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   O   1 
ATOM   696  C  CB  . TYR A   1 99  ? 16.565  17.141 59.631 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CB  1 
ATOM   697  C  CG  . TYR A   1 99  ? 15.540  17.403 58.540 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CG  1 
ATOM   698  C  CD1 . TYR A   1 99  ? 15.910  18.025 57.349 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD1 1 
ATOM   699  C  CD2 . TYR A   1 99  ? 14.203  17.014 58.694 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CD2 1 
ATOM   700  C  CE1 . TYR A   1 99  ? 14.981  18.257 56.334 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE1 1 
ATOM   701  C  CE2 . TYR A   1 99  ? 13.263  17.238 57.682 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CE2 1 
ATOM   702  C  CZ  . TYR A   1 99  ? 13.662  17.862 56.503 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   CZ  1 
ATOM   703  O  OH  . TYR A   1 99  ? 12.762  18.102 55.487 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A   OH  1 
ATOM   704  N  N   . PHE A   1 100 ? 15.880  14.209 60.590 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   N   1 
ATOM   705  C  CA  . PHE A   1 100 ? 14.856  13.178 60.669 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CA  1 
ATOM   706  C  C   . PHE A   1 100 ? 13.538  13.945 60.742 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   C   1 
ATOM   707  O  O   . PHE A   1 100 ? 13.338  14.763 61.640 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   O   1 
ATOM   708  C  CB  . PHE A   1 100 ? 15.060  12.312 61.913 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CB  1 
ATOM   709  C  CG  . PHE A   1 100 ? 16.217  11.359 61.796 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CG  1 
ATOM   710  C  CD1 . PHE A   1 100 ? 17.426  11.622 62.422 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD1 1 
ATOM   711  C  CD2 . PHE A   1 100 ? 16.092  10.198 61.036 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CD2 1 
ATOM   712  C  CE1 . PHE A   1 100 ? 18.507  10.738 62.297 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE1 1 
ATOM   713  C  CE2 . PHE A   1 100 ? 17.162  9.308  60.902 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CE2 1 
ATOM   714  C  CZ  . PHE A   1 100 ? 18.367  9.578  61.532 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A   CZ  1 
ATOM   715  N  N   . VAL A   1 101 ? 12.648  13.691 59.787 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N   1 
ATOM   716  C  CA  . VAL A   1 101 ? 11.378  14.410 59.715 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA  1 
ATOM   717  C  C   . VAL A   1 101 ? 10.500  14.351 60.963 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C   1 
ATOM   718  O  O   . VAL A   1 101 ? 9.816   15.319 61.283 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O   1 
ATOM   719  C  CB  . VAL A   1 101 ? 10.533  13.944 58.499 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB  1 
ATOM   720  C  CG1 . VAL A   1 101 ? 11.394  13.931 57.245 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1 1 
ATOM   721  C  CG2 . VAL A   1 101 ? 9.925   12.579 58.768 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2 1 
ATOM   722  N  N   . SER A   1 102 ? 10.516  13.221 61.661 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   N   1 
ATOM   723  C  CA  . SER A   1 102 ? 9.708   13.054 62.869 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CA  1 
ATOM   724  C  C   . SER A   1 102 ? 10.185  11.769 63.539 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   C   1 
ATOM   725  O  O   . SER A   1 102 ? 9.551   10.721 63.418 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   O   1 
ATOM   726  C  CB  . SER A   1 102 ? 8.229   12.941 62.491 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   CB  1 
ATOM   727  O  OG  . SER A   1 102 ? 7.412   12.922 63.648 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 102 SER A   OG  1 
ATOM   728  N  N   . PRO A   1 103 ? 11.318  11.842 64.257 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N   1 
ATOM   729  C  CA  . PRO A   1 103 ? 11.927  10.702 64.951 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA  1 
ATOM   730  C  C   . PRO A   1 103 ? 11.069  9.997  65.994 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C   1 
ATOM   731  O  O   . PRO A   1 103 ? 11.423  8.913  66.455 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O   1 
ATOM   732  C  CB  . PRO A   1 103 ? 13.204  11.299 65.539 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB  1 
ATOM   733  C  CG  . PRO A   1 103 ? 12.818  12.723 65.801 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG  1 
ATOM   734  C  CD  . PRO A   1 103 ? 12.045  13.089 64.562 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD  1 
ATOM   735  N  N   . GLY A   1 104 ? 9.946   10.604 66.361 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   N   1 
ATOM   736  C  CA  . GLY A   1 104 ? 9.069   9.984  67.336 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   CA  1 
ATOM   737  C  C   . GLY A   1 104 ? 8.308   8.794  66.771 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   C   1 
ATOM   738  O  O   . GLY A   1 104 ? 7.753   7.998  67.534 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A   O   1 
ATOM   739  N  N   . PHE A   1 105 ? 8.269   8.659  65.446 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N   1 
ATOM   740  C  CA  . PHE A   1 105 ? 7.547   7.537  64.850 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA  1 
ATOM   741  C  C   . PHE A   1 105 ? 8.084   7.013  63.520 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C   1 
ATOM   742  O  O   . PHE A   1 105 ? 7.732   5.907  63.113 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O   1 
ATOM   743  C  CB  . PHE A   1 105 ? 6.056   7.888  64.709 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB  1 
ATOM   744  C  CG  . PHE A   1 105 ? 5.689   8.548  63.403 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG  1 
ATOM   745  C  CD1 . PHE A   1 105 ? 5.282   7.783  62.310 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1 1 
ATOM   746  C  CD2 . PHE A   1 105 ? 5.719   9.931  63.274 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2 1 
ATOM   747  C  CE1 . PHE A   1 105 ? 4.909   8.388  61.113 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1 1 
ATOM   748  C  CE2 . PHE A   1 105 ? 5.347   10.550 62.081 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2 1 
ATOM   749  C  CZ  . PHE A   1 105 ? 4.939   9.775  60.998 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ  1 
ATOM   750  N  N   . THR A   1 106 ? 8.925   7.784  62.837 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   N   1 
ATOM   751  C  CA  . THR A   1 106 ? 9.456   7.318  61.558 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CA  1 
ATOM   752  C  C   . THR A   1 106 ? 10.952  7.542  61.424 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   C   1 
ATOM   753  O  O   . THR A   1 106 ? 11.527  8.420  62.075 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   O   1 
ATOM   754  C  CB  . THR A   1 106 ? 8.737   7.998  60.361 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CB  1 
ATOM   755  O  OG1 . THR A   1 106 ? 9.239   7.467  59.123 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   OG1 1 
ATOM   756  C  CG2 . THR A   1 106 ? 8.953   9.504  60.396 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 106 THR A   CG2 1 
ATOM   757  N  N   . ASP A   1 107 ? 11.586  6.740  60.575 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   N   1 
ATOM   758  C  CA  . ASP A   1 107 ? 13.016  6.861  60.361 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CA  1 
ATOM   759  C  C   . ASP A   1 107 ? 13.359  7.652  59.101 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   C   1 
ATOM   760  O  O   . ASP A   1 107 ? 14.516  7.685  58.690 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   O   1 
ATOM   761  C  CB  . ASP A   1 107 ? 13.667  5.474  60.293 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CB  1 
ATOM   762  C  CG  . ASP A   1 107 ? 13.148  4.636  59.139 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   CG  1 
ATOM   763  O  OD1 . ASP A   1 107 ? 13.693  3.532  58.920 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD1 1 
ATOM   764  O  OD2 . ASP A   1 107 ? 12.204  5.069  58.449 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A   OD2 1 
ATOM   765  N  N   . GLU A   1 108 ? 12.366  8.294  58.489 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   N   1 
ATOM   766  C  CA  . GLU A   1 108 ? 12.646  9.072  57.284 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CA  1 
ATOM   767  C  C   . GLU A   1 108 ? 13.693  10.133 57.584 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   C   1 
ATOM   768  O  O   . GLU A   1 108 ? 13.518  10.950 58.493 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   O   1 
ATOM   769  C  CB  . GLU A   1 108 ? 11.392  9.762  56.735 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CB  1 
ATOM   770  C  CG  . GLU A   1 108 ? 11.692  10.529 55.436 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CG  1 
ATOM   771  C  CD  . GLU A   1 108 ? 10.489  11.234 54.829 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   CD  1 
ATOM   772  O  OE1 . GLU A   1 108 ? 9.382   11.170 55.408 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE1 1 
ATOM   773  O  OE2 . GLU A   1 108 ? 10.659  11.864 53.764 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A   OE2 1 
ATOM   774  N  N   . LYS A   1 109 ? 14.782  10.103 56.824 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   N   1 
ATOM   775  C  CA  . LYS A   1 109 ? 15.863  11.067 56.979 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CA  1 
ATOM   776  C  C   . LYS A   1 109 ? 15.964  11.842 55.672 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   C   1 
ATOM   777  O  O   . LYS A   1 109 ? 15.953  11.249 54.588 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   O   1 
ATOM   778  C  CB  . LYS A   1 109 ? 17.180  10.350 57.269 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CB  1 
ATOM   779  C  CG  . LYS A   1 109 ? 18.316  11.280 57.667 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CG  1 
ATOM   780  C  CD  . LYS A   1 109 ? 19.555  10.491 58.050 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CD  1 
ATOM   781  C  CE  . LYS A   1 109 ? 20.693  11.411 58.465 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   CE  1 
ATOM   782  N  NZ  . LYS A   1 109 ? 21.902  10.642 58.882 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A   NZ  1 
ATOM   783  N  N   . THR A   1 110 ? 16.054  13.164 55.779 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N   1 
ATOM   784  C  CA  . THR A   1 110 ? 16.130  14.028 54.607 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA  1 
ATOM   785  C  C   . THR A   1 110 ? 17.494  14.696 54.470 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C   1 
ATOM   786  O  O   . THR A   1 110 ? 17.982  15.323 55.409 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O   1 
ATOM   787  C  CB  . THR A   1 110 ? 15.054  15.128 54.681 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB  1 
ATOM   788  O  OG1 . THR A   1 110 ? 13.769  14.523 54.874 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1 1 
ATOM   789  C  CG2 . THR A   1 110 ? 15.040  15.952 53.395 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2 1 
ATOM   790  N  N   . HIS A   1 111 ? 18.103  14.553 53.296 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   1 
ATOM   791  C  CA  . HIS A   1 111 ? 19.404  15.157 53.018 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  1 
ATOM   792  C  C   . HIS A   1 111 ? 19.171  16.402 52.173 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   1 
ATOM   793  O  O   . HIS A   1 111 ? 18.638  16.323 51.063 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   1 
ATOM   794  C  CB  . HIS A   1 111 ? 20.308  14.173 52.270 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  1 
ATOM   795  C  CG  . HIS A   1 111 ? 20.596  12.924 53.042 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  1 
ATOM   796  N  ND1 . HIS A   1 111 ? 19.709  11.873 53.112 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 1 
ATOM   797  C  CD2 . HIS A   1 111 ? 21.651  12.582 53.818 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 1 
ATOM   798  C  CE1 . HIS A   1 111 ? 20.207  10.933 53.898 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 1 
ATOM   799  N  NE2 . HIS A   1 111 ? 21.383  11.338 54.339 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 1 
ATOM   800  N  N   . VAL A   1 112 ? 19.582  17.550 52.704 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   N   1 
ATOM   801  C  CA  . VAL A   1 112 ? 19.376  18.827 52.036 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CA  1 
ATOM   802  C  C   . VAL A   1 112 ? 20.610  19.341 51.302 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   C   1 
ATOM   803  O  O   . VAL A   1 112 ? 21.710  19.373 51.859 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   O   1 
ATOM   804  C  CB  . VAL A   1 112 ? 18.926  19.905 53.055 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CB  1 
ATOM   805  C  CG1 . VAL A   1 112 ? 18.470  21.163 52.322 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG1 1 
ATOM   806  C  CG2 . VAL A   1 112 ? 17.799  19.361 53.929 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A   CG2 1 
ATOM   807  N  N   . PHE A   1 113 ? 20.406  19.753 50.053 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   N   1 
ATOM   808  C  CA  . PHE A   1 113 ? 21.478  20.277 49.210 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CA  1 
ATOM   809  C  C   . PHE A   1 113 ? 21.197  21.695 48.733 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   C   1 
ATOM   810  O  O   . PHE A   1 113 ? 20.050  22.134 48.685 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   O   1 
ATOM   811  C  CB  . PHE A   1 113 ? 21.666  19.401 47.964 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CB  1 
ATOM   812  C  CG  . PHE A   1 113 ? 22.139  18.012 48.261 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CG  1 
ATOM   813  C  CD1 . PHE A   1 113 ? 21.261  17.051 48.753 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD1 1 
ATOM   814  C  CD2 . PHE A   1 113 ? 23.474  17.669 48.070 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CD2 1 
ATOM   815  C  CE1 . PHE A   1 113 ? 21.709  15.764 49.054 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE1 1 
ATOM   816  C  CE2 . PHE A   1 113 ? 23.932  16.385 48.367 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CE2 1 
ATOM   817  C  CZ  . PHE A   1 113 ? 23.048  15.432 48.861 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A   CZ  1 
ATOM   818  N  N   . LEU A   1 114 ? 22.264  22.403 48.379 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   N   1 
ATOM   819  C  CA  . LEU A   1 114 ? 22.156  23.749 47.834 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CA  1 
ATOM   820  C  C   . LEU A   1 114 ? 22.499  23.588 46.355 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   C   1 
ATOM   821  O  O   . LEU A   1 114 ? 23.430  22.856 46.012 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   O   1 
ATOM   822  C  CB  . LEU A   1 114 ? 23.176  24.689 48.481 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CB  1 
ATOM   823  C  CG  . LEU A   1 114 ? 23.216  26.102 47.882 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . LEU A   1 114 ? 21.941  26.844 48.245 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . LEU A   1 114 ? 24.432  26.859 48.401 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A   CD2 1 
ATOM   826  N  N   . ALA A   1 115 ? 21.745  24.250 45.485 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N   1 
ATOM   827  C  CA  . ALA A   1 115 ? 21.994  24.175 44.048 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA  1 
ATOM   828  C  C   . ALA A   1 115 ? 22.326  25.561 43.514 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C   1 
ATOM   829  O  O   . ALA A   1 115 ? 21.585  26.517 43.744 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O   1 
ATOM   830  C  CB  . ALA A   1 115 ? 20.775  23.617 43.328 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB  1 
ATOM   831  N  N   . GLU A   1 116 ? 23.442  25.664 42.799 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N   1 
ATOM   832  C  CA  . GLU A   1 116 ? 23.876  26.935 42.231 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA  1 
ATOM   833  C  C   . GLU A   1 116 ? 24.120  26.803 40.733 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C   1 
ATOM   834  O  O   . GLU A   1 116 ? 24.205  25.695 40.207 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O   1 
ATOM   835  C  CB  . GLU A   1 116 ? 25.162  27.397 42.922 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB  1 
ATOM   836  C  CG  . GLU A   1 116 ? 25.006  27.654 44.410 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG  1 
ATOM   837  C  CD  . GLU A   1 116 ? 26.334  27.868 45.107 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD  1 
ATOM   838  O  OE1 . GLU A   1 116 ? 27.118  26.901 45.213 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1 1 
ATOM   839  O  OE2 . GLU A   1 116 ? 26.595  29.007 45.545 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2 1 
ATOM   840  N  N   . ASN A   1 117 ? 24.224  27.943 40.055 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   N   1 
ATOM   841  C  CA  . ASN A   1 117 ? 24.473  27.970 38.617 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CA  1 
ATOM   842  C  C   . ASN A   1 117 ? 23.500  27.071 37.860 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   C   1 
ATOM   843  O  O   . ASN A   1 117 ? 23.907  26.190 37.101 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   O   1 
ATOM   844  C  CB  . ASN A   1 117 ? 25.911  27.532 38.335 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CB  1 
ATOM   845  C  CG  . ASN A   1 117 ? 26.920  28.279 39.182 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   CG  1 
ATOM   846  O  OD1 . ASN A   1 117 ? 26.931  29.509 39.213 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   OD1 1 
ATOM   847  N  ND2 . ASN A   1 117 ? 27.776  27.537 39.878 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A   ND2 1 
ATOM   848  N  N   . LEU A   1 118 ? 22.211  27.310 38.067 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   1 
ATOM   849  C  CA  . LEU A   1 118 ? 21.164  26.523 37.429 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  1 
ATOM   850  C  C   . LEU A   1 118 ? 21.097  26.705 35.924 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   1 
ATOM   851  O  O   . LEU A   1 118 ? 21.212  27.820 35.413 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   1 
ATOM   852  C  CB  . LEU A   1 118 ? 19.803  26.886 38.022 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  1 
ATOM   853  C  CG  . LEU A   1 118 ? 19.580  26.610 39.507 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  1 
ATOM   854  C  CD1 . LEU A   1 118 ? 18.310  27.310 39.954 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 1 
ATOM   855  C  CD2 . LEU A   1 118 ? 19.495  25.112 39.753 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 1 
ATOM   856  N  N   . LYS A   1 119 ? 20.911  25.594 35.222 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   N   1 
ATOM   857  C  CA  . LYS A   1 119 ? 20.782  25.604 33.776 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CA  1 
ATOM   858  C  C   . LYS A   1 119 ? 19.655  24.646 33.417 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   C   1 
ATOM   859  O  O   . LYS A   1 119 ? 19.479  23.607 34.057 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   O   1 
ATOM   860  C  CB  . LYS A   1 119 ? 22.095  25.187 33.100 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CB  1 
ATOM   861  C  CG  . LYS A   1 119 ? 22.650  23.841 33.525 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CG  1 
ATOM   862  C  CD  . LYS A   1 119 ? 23.990  23.576 32.846 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CD  1 
ATOM   863  C  CE  . LYS A   1 119 ? 24.581  22.231 33.254 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   CE  1 
ATOM   864  N  NZ  . LYS A   1 119 ? 23.744  21.078 32.809 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A   NZ  1 
ATOM   865  N  N   . GLU A   1 120 ? 18.881  25.009 32.403 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N   1 
ATOM   866  C  CA  . GLU A   1 120 ? 17.757  24.195 31.968 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA  1 
ATOM   867  C  C   . GLU A   1 120 ? 18.244  23.056 31.074 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C   1 
ATOM   868  O  O   . GLU A   1 120 ? 18.897  23.291 30.060 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O   1 
ATOM   869  C  CB  . GLU A   1 120 ? 16.750  25.085 31.231 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB  1 
ATOM   870  C  CG  . GLU A   1 120 ? 15.422  24.430 30.902 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG  1 
ATOM   871  C  CD  . GLU A   1 120 ? 14.339  25.450 30.592 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD  1 
ATOM   872  O  OE1 . GLU A   1 120 ? 13.934  26.186 31.519 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1 1 
ATOM   873  O  OE2 . GLU A   1 120 ? 13.898  25.518 29.424 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2 1 
ATOM   874  N  N   . VAL A   1 121 ? 17.931  21.820 31.455 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   N   1 
ATOM   875  C  CA  . VAL A   1 121 ? 18.359  20.655 30.682 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CA  1 
ATOM   876  C  C   . VAL A   1 121 ? 17.219  19.946 29.954 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   C   1 
ATOM   877  O  O   . VAL A   1 121 ? 17.456  19.070 29.120 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   O   1 
ATOM   878  C  CB  . VAL A   1 121 ? 19.072  19.627 31.585 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CB  1 
ATOM   879  C  CG1 . VAL A   1 121 ? 20.399  20.188 32.070 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG1 1 
ATOM   880  C  CG2 . VAL A   1 121 ? 18.189  19.283 32.771 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A   CG2 1 
ATOM   881  N  N   . GLU A   1 122 ? 15.986  20.325 30.274 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   N   1 
ATOM   882  C  CA  . GLU A   1 122 ? 14.810  19.721 29.653 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CA  1 
ATOM   883  C  C   . GLU A   1 122 ? 13.550  20.552 29.876 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   C   1 
ATOM   884  O  O   . GLU A   1 122 ? 13.408  21.227 30.897 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   O   1 
ATOM   885  C  CB  . GLU A   1 122 ? 14.599  18.308 30.202 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CB  1 
ATOM   886  C  CG  . GLU A   1 122 ? 14.633  18.231 31.719 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CG  1 
ATOM   887  C  CD  . GLU A   1 122 ? 14.522  16.811 32.237 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   CD  1 
ATOM   888  O  OE1 . GLU A   1 122 ? 13.464  16.184 32.024 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE1 1 
ATOM   889  O  OE2 . GLU A   1 122 ? 15.491  16.321 32.855 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A   OE2 1 
ATOM   890  N  N   . ILE A   1 131 ? 5.142   18.952 40.619 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   N   1 
ATOM   891  C  CA  . ILE A   1 131 ? 4.213   19.326 39.565 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CA  1 
ATOM   892  C  C   . ILE A   1 131 ? 4.347   20.802 39.213 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   C   1 
ATOM   893  O  O   . ILE A   1 131 ? 4.866   21.134 38.149 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   O   1 
ATOM   894  C  CB  . ILE A   1 131 ? 2.743   19.033 39.967 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CB  1 
ATOM   895  C  CG1 . ILE A   1 131 ? 2.449   17.533 39.844 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG1 1 
ATOM   896  C  CG2 . ILE A   1 131 ? 1.784   19.828 39.084 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CG2 1 
ATOM   897  C  CD1 . ILE A   1 131 ? 2.430   17.006 38.407 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A   CD1 1 
ATOM   898  N  N   . GLU A   1 132 ? 3.894   21.683 40.103 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N   1 
ATOM   899  C  CA  . GLU A   1 132 ? 3.955   23.125 39.847 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA  1 
ATOM   900  C  C   . GLU A   1 132 ? 5.224   23.814 40.349 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C   1 
ATOM   901  O  O   . GLU A   1 132 ? 5.554   23.745 41.533 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O   1 
ATOM   902  C  CB  . GLU A   1 132 ? 2.738   23.829 40.467 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB  1 
ATOM   903  C  CG  . GLU A   1 132 ? 2.800   25.355 40.388 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG  1 
ATOM   904  C  CD  . GLU A   1 132 ? 1.714   26.052 41.186 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD  1 
ATOM   905  O  OE1 . GLU A   1 132 ? 1.177   25.445 42.139 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1 1 
ATOM   906  O  OE2 . GLU A   1 132 ? 1.408   27.222 40.871 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2 1 
ATOM   907  N  N   . VAL A   1 133 ? 5.922   24.488 39.439 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N   1 
ATOM   908  C  CA  . VAL A   1 133 ? 7.138   25.217 39.780 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA  1 
ATOM   909  C  C   . VAL A   1 133 ? 6.725   26.603 40.248 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C   1 
ATOM   910  O  O   . VAL A   1 133 ? 6.039   27.331 39.528 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O   1 
ATOM   911  C  CB  . VAL A   1 133 ? 8.072   25.321 38.560 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB  1 
ATOM   912  C  CG1 . VAL A   1 133 ? 9.203   26.314 38.826 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1 1 
ATOM   913  C  CG2 . VAL A   1 133 ? 8.638   23.940 38.250 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2 1 
ATOM   914  N  N   . VAL A   1 134 ? 7.141   26.957 41.460 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   N   1 
ATOM   915  C  CA  . VAL A   1 134 ? 6.789   28.239 42.061 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CA  1 
ATOM   916  C  C   . VAL A   1 134 ? 8.000   29.067 42.490 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   C   1 
ATOM   917  O  O   . VAL A   1 134 ? 8.472   28.946 43.621 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   O   1 
ATOM   918  C  CB  . VAL A   1 134 ? 5.883   28.020 43.305 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CB  1 
ATOM   919  C  CG1 . VAL A   1 134 ? 5.493   29.357 43.939 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG1 1 
ATOM   920  C  CG2 . VAL A   1 134 ? 4.643   27.241 42.902 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A   CG2 1 
ATOM   921  N  N   . TRP A   1 135 ? 8.511   29.900 41.586 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   N   1 
ATOM   922  C  CA  . TRP A   1 135 ? 9.637   30.762 41.931 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CA  1 
ATOM   923  C  C   . TRP A   1 135 ? 9.039   31.880 42.777 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   C   1 
ATOM   924  O  O   . TRP A   1 135 ? 8.095   32.550 42.347 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   O   1 
ATOM   925  C  CB  . TRP A   1 135 ? 10.285  31.373 40.681 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CB  1 
ATOM   926  C  CG  . TRP A   1 135 ? 11.232  30.478 39.937 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CG  1 
ATOM   927  C  CD1 . TRP A   1 135 ? 11.005  29.857 38.740 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD1 1 
ATOM   928  C  CD2 . TRP A   1 135 ? 12.578  30.150 40.310 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CD2 1 
ATOM   929  N  NE1 . TRP A   1 135 ? 12.128  29.170 38.343 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   NE1 1 
ATOM   930  C  CE2 . TRP A   1 135 ? 13.106  29.331 39.287 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE2 1 
ATOM   931  C  CE3 . TRP A   1 135 ? 13.388  30.469 41.410 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CE3 1 
ATOM   932  C  CZ2 . TRP A   1 135 ? 14.413  28.828 39.329 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ2 1 
ATOM   933  C  CZ3 . TRP A   1 135 ? 14.690  29.969 41.450 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CZ3 1 
ATOM   934  C  CH2 . TRP A   1 135 ? 15.187  29.158 40.415 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A   CH2 1 
ATOM   935  N  N   . MET A   1 136 ? 9.575   32.078 43.978 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   N   1 
ATOM   936  C  CA  . MET A   1 136 ? 9.059   33.111 44.870 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CA  1 
ATOM   937  C  C   . MET A   1 136 ? 10.127  33.606 45.843 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   C   1 
ATOM   938  O  O   . MET A   1 136 ? 10.937  32.820 46.336 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   O   1 
ATOM   939  C  CB  . MET A   1 136 ? 7.878   32.548 45.665 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CB  1 
ATOM   940  C  CG  . MET A   1 136 ? 7.126   33.572 46.494 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CG  1 
ATOM   941  S  SD  . MET A   1 136 ? 5.867   32.815 47.547 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   SD  1 
ATOM   942  C  CE  . MET A   1 136 ? 4.675   32.280 46.329 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET A   CE  1 
ATOM   943  N  N   . ARG A   1 137 ? 10.136  34.909 46.116 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   N   1 
ATOM   944  C  CA  . ARG A   1 137 ? 11.099  35.458 47.072 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CA  1 
ATOM   945  C  C   . ARG A   1 137 ? 10.787  34.815 48.421 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   C   1 
ATOM   946  O  O   . ARG A   1 137 ? 9.628   34.770 48.832 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   O   1 
ATOM   947  C  CB  . ARG A   1 137 ? 10.943  36.978 47.194 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CB  1 
ATOM   948  C  CG  . ARG A   1 137 ? 11.357  37.756 45.961 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CG  1 
ATOM   949  C  CD  . ARG A   1 137 ? 11.086  39.251 46.130 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CD  1 
ATOM   950  N  NE  . ARG A   1 137 ? 11.734  39.802 47.319 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NE  1 
ATOM   951  C  CZ  . ARG A   1 137 ? 11.092  40.184 48.420 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   CZ  1 
ATOM   952  N  NH1 . ARG A   1 137 ? 9.771   40.081 48.496 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH1 1 
ATOM   953  N  NH2 . ARG A   1 137 ? 11.772  40.671 49.449 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A   NH2 1 
ATOM   954  N  N   . PRO A   1 138 ? 11.813  34.307 49.126 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   N   1 
ATOM   955  C  CA  . PRO A   1 138 ? 11.580  33.674 50.430 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CA  1 
ATOM   956  C  C   . PRO A   1 138 ? 10.856  34.599 51.404 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   C   1 
ATOM   957  O  O   . PRO A   1 138 ? 10.067  34.143 52.231 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   O   1 
ATOM   958  C  CB  . PRO A   1 138 ? 12.987  33.327 50.906 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CB  1 
ATOM   959  C  CG  . PRO A   1 138 ? 13.724  33.081 49.622 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CG  1 
ATOM   960  C  CD  . PRO A   1 138 ? 13.232  34.210 48.743 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A   CD  1 
ATOM   961  N  N   . GLU A   1 139 ? 11.130  35.898 51.306 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   N   1 
ATOM   962  C  CA  . GLU A   1 139 ? 10.484  36.865 52.181 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CA  1 
ATOM   963  C  C   . GLU A   1 139 ? 8.977   36.859 51.955 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   C   1 
ATOM   964  O  O   . GLU A   1 139 ? 8.198   36.996 52.899 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   O   1 
ATOM   965  C  CB  . GLU A   1 139 ? 11.046  38.272 51.939 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CB  1 
ATOM   966  C  CG  . GLU A   1 139 ? 12.521  38.408 52.288 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CG  1 
ATOM   967  C  CD  . GLU A   1 139 ? 13.446  38.116 51.118 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   CD  1 
ATOM   968  O  OE1 . GLU A   1 139 ? 13.025  37.431 50.162 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE1 1 
ATOM   969  O  OE2 . GLU A   1 139 ? 14.609  38.568 51.164 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A   OE2 1 
ATOM   970  N  N   . GLU A   1 140 ? 8.570   36.694 50.702 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   N   1 
ATOM   971  C  CA  . GLU A   1 140 ? 7.151   36.665 50.367 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CA  1 
ATOM   972  C  C   . GLU A   1 140 ? 6.501   35.361 50.800 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   C   1 
ATOM   973  O  O   . GLU A   1 140 ? 5.352   35.350 51.244 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   O   1 
ATOM   974  C  CB  . GLU A   1 140 ? 6.952   36.880 48.866 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CB  1 
ATOM   975  C  CG  . GLU A   1 140 ? 6.827   38.344 48.495 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CG  1 
ATOM   976  C  CD  . GLU A   1 140 ? 5.584   38.984 49.096 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   CD  1 
ATOM   977  O  OE1 . GLU A   1 140 ? 5.483   40.229 49.075 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE1 1 
ATOM   978  O  OE2 . GLU A   1 140 ? 4.703   38.240 49.579 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A   OE2 1 
ATOM   979  N  N   . ALA A   1 141 ? 7.234   34.261 50.664 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   N   1 
ATOM   980  C  CA  . ALA A   1 141 ? 6.716   32.964 51.071 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CA  1 
ATOM   981  C  C   . ALA A   1 141 ? 6.440   33.004 52.574 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   C   1 
ATOM   982  O  O   . ALA A   1 141 ? 5.405   32.525 53.037 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   O   1 
ATOM   983  C  CB  . ALA A   1 141 ? 7.730   31.871 50.752 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A   CB  1 
ATOM   984  N  N   . LEU A   1 142 ? 7.364   33.591 53.332 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   N   1 
ATOM   985  C  CA  . LEU A   1 142 ? 7.204   33.687 54.778 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CA  1 
ATOM   986  C  C   . LEU A   1 142 ? 6.023   34.588 55.129 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   C   1 
ATOM   987  O  O   . LEU A   1 142 ? 5.230   34.272 56.013 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   O   1 
ATOM   988  C  CB  . LEU A   1 142 ? 8.485   34.228 55.424 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CB  1 
ATOM   989  C  CG  . LEU A   1 142 ? 8.462   34.346 56.954 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CG  1 
ATOM   990  C  CD1 . LEU A   1 142 ? 8.187   32.983 57.575 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD1 1 
ATOM   991  C  CD2 . LEU A   1 142 ? 9.792   34.897 57.439 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A   CD2 1 
ATOM   992  N  N   . GLU A   1 143 ? 5.906   35.712 54.430 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   1 
ATOM   993  C  CA  . GLU A   1 143 ? 4.814   36.646 54.672 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  1 
ATOM   994  C  C   . GLU A   1 143 ? 3.460   35.992 54.397 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   1 
ATOM   995  O  O   . GLU A   1 143 ? 2.531   36.112 55.199 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   1 
ATOM   996  C  CB  . GLU A   1 143 ? 4.987   37.890 53.796 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  1 
ATOM   997  C  CG  . GLU A   1 143 ? 3.853   38.894 53.894 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  1 
ATOM   998  C  CD  . GLU A   1 143 ? 4.149   40.169 53.127 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  1 
ATOM   999  O  OE1 . GLU A   1 143 ? 5.096   40.887 53.515 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 1 
ATOM   1000 O  OE2 . GLU A   1 143 ? 3.440   40.451 52.136 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 1 
ATOM   1001 N  N   . ARG A   1 144 ? 3.350   35.296 53.270 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   N   1 
ATOM   1002 C  CA  . ARG A   1 144 ? 2.104   34.627 52.915 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CA  1 
ATOM   1003 C  C   . ARG A   1 144 ? 1.730   33.582 53.958 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   C   1 
ATOM   1004 O  O   . ARG A   1 144 ? 0.559   33.444 54.317 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   O   1 
ATOM   1005 C  CB  . ARG A   1 144 ? 2.215   33.936 51.557 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CB  1 
ATOM   1006 C  CG  . ARG A   1 144 ? 2.382   34.852 50.362 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CG  1 
ATOM   1007 C  CD  . ARG A   1 144 ? 2.011   34.080 49.112 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CD  1 
ATOM   1008 N  NE  . ARG A   1 144 ? 2.370   34.755 47.871 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NE  1 
ATOM   1009 C  CZ  . ARG A   1 144 ? 1.929   34.378 46.675 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   CZ  1 
ATOM   1010 N  NH1 . ARG A   1 144 ? 1.110   33.339 46.567 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH1 1 
ATOM   1011 N  NH2 . ARG A   1 144 ? 2.315   35.029 45.585 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A   NH2 1 
ATOM   1012 N  N   . HIS A   1 145 ? 2.724   32.837 54.436 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   N   1 
ATOM   1013 C  CA  . HIS A   1 145 ? 2.461   31.814 55.438 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CA  1 
ATOM   1014 C  C   . HIS A   1 145 ? 1.957   32.445 56.730 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   C   1 
ATOM   1015 O  O   . HIS A   1 145 ? 0.994   31.959 57.326 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   O   1 
ATOM   1016 C  CB  . HIS A   1 145 ? 3.721   30.990 55.726 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . HIS A   1 145 ? 3.514   29.934 56.768 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CG  1 
ATOM   1018 N  ND1 . HIS A   1 145 ? 4.059   30.013 58.032 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   ND1 1 
ATOM   1019 C  CD2 . HIS A   1 145 ? 2.787   28.793 56.743 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CD2 1 
ATOM   1020 C  CE1 . HIS A   1 145 ? 3.676   28.965 58.741 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   CE1 1 
ATOM   1021 N  NE2 . HIS A   1 145 ? 2.903   28.209 57.983 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A   NE2 1 
ATOM   1022 N  N   . GLN A   1 146 ? 2.607   33.525 57.156 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N   1 
ATOM   1023 C  CA  . GLN A   1 146 ? 2.223   34.222 58.379 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  1 
ATOM   1024 C  C   . GLN A   1 146 ? 0.797   34.751 58.259 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C   1 
ATOM   1025 O  O   . GLN A   1 146 ? 0.083   34.868 59.255 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O   1 
ATOM   1026 C  CB  . GLN A   1 146 ? 3.195   35.374 58.658 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . GLN A   1 146 ? 4.643   34.927 58.793 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  1 
ATOM   1028 C  CD  . GLN A   1 146 ? 5.614   36.085 58.929 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  1 
ATOM   1029 O  OE1 . GLN A   1 146 ? 5.521   37.078 58.204 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 1 
ATOM   1030 N  NE2 . GLN A   1 146 ? 6.560   35.958 59.849 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 1 
ATOM   1031 N  N   . ARG A   1 147 ? 0.392   35.066 57.032 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N   1 
ATOM   1032 C  CA  . ARG A   1 147 ? -0.951  35.574 56.764 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA  1 
ATOM   1033 C  C   . ARG A   1 147 ? -1.949  34.428 56.618 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C   1 
ATOM   1034 O  O   . ARG A   1 147 ? -3.151  34.653 56.473 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O   1 
ATOM   1035 C  CB  . ARG A   1 147 ? -0.953  36.427 55.493 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB  1 
ATOM   1036 C  CG  . ARG A   1 147 ? -0.263  37.773 55.647 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CG  1 
ATOM   1037 C  CD  . ARG A   1 147 ? -0.306  38.577 54.352 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CD  1 
ATOM   1038 N  NE  . ARG A   1 147 ? -1.661  38.692 53.813 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NE  1 
ATOM   1039 C  CZ  . ARG A   1 147 ? -2.012  39.525 52.837 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CZ  1 
ATOM   1040 N  NH1 . ARG A   1 147 ? -1.110  40.327 52.286 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH1 1 
ATOM   1041 N  NH2 . ARG A   1 147 ? -3.266  39.556 52.406 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NH2 1 
ATOM   1042 N  N   . GLY A   1 148 ? -1.439  33.200 56.651 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N   1 
ATOM   1043 C  CA  . GLY A   1 148 ? -2.294  32.031 56.536 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA  1 
ATOM   1044 C  C   . GLY A   1 148 ? -2.728  31.706 55.121 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C   1 
ATOM   1045 O  O   . GLY A   1 148 ? -3.664  30.933 54.923 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O   1 
ATOM   1046 N  N   . GLU A   1 149 ? -2.043  32.279 54.136 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   N   1 
ATOM   1047 C  CA  . GLU A   1 149 ? -2.385  32.049 52.736 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CA  1 
ATOM   1048 C  C   . GLU A   1 149 ? -1.803  30.751 52.194 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   C   1 
ATOM   1049 O  O   . GLU A   1 149 ? -2.376  30.136 51.296 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   O   1 
ATOM   1050 C  CB  . GLU A   1 149 ? -1.911  33.229 51.877 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CB  1 
ATOM   1051 C  CG  . GLU A   1 149 ? -2.413  33.206 50.434 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CG  1 
ATOM   1052 C  CD  . GLU A   1 149 ? -1.438  32.561 49.459 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   CD  1 
ATOM   1053 O  OE1 . GLU A   1 149 ? -1.823  32.347 48.288 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE1 1 
ATOM   1054 O  OE2 . GLU A   1 149 ? -0.289  32.277 49.855 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A   OE2 1 
ATOM   1055 N  N   . VAL A   1 150 ? -0.669  30.328 52.740 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   N   1 
ATOM   1056 C  CA  . VAL A   1 150 ? -0.039  29.100 52.276 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CA  1 
ATOM   1057 C  C   . VAL A   1 150 ? 0.578   28.315 53.428 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   C   1 
ATOM   1058 O  O   . VAL A   1 150 ? 0.947   28.887 54.452 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   O   1 
ATOM   1059 C  CB  . VAL A   1 150 ? 1.061   29.404 51.234 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CB  1 
ATOM   1060 C  CG1 . VAL A   1 150 ? 2.234   30.108 51.899 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG1 1 
ATOM   1061 C  CG2 . VAL A   1 150 ? 1.508   28.122 50.557 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A   CG2 1 
ATOM   1062 N  N   . GLU A   1 151 ? 0.673   27.000 53.254 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N   1 
ATOM   1063 C  CA  . GLU A   1 151 ? 1.256   26.127 54.267 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA  1 
ATOM   1064 C  C   . GLU A   1 151 ? 2.655   25.720 53.816 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C   1 
ATOM   1065 O  O   . GLU A   1 151 ? 2.978   25.812 52.633 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O   1 
ATOM   1066 C  CB  . GLU A   1 151 ? 0.396   24.873 54.445 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . GLU A   1 151 ? -1.032  25.159 54.875 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG  1 
ATOM   1068 C  CD  . GLU A   1 151 ? -1.093  25.992 56.138 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CD  1 
ATOM   1069 O  OE1 . GLU A   1 151 ? -0.421  25.624 57.124 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE1 1 
ATOM   1070 O  OE2 . GLU A   1 151 ? -1.812  27.015 56.145 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   OE2 1 
ATOM   1071 N  N   . PHE A   1 152 ? 3.480   25.279 54.762 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N   1 
ATOM   1072 C  CA  . PHE A   1 152 ? 4.846   24.851 54.464 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA  1 
ATOM   1073 C  C   . PHE A   1 152 ? 5.042   23.371 54.726 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C   1 
ATOM   1074 O  O   . PHE A   1 152 ? 4.394   22.798 55.594 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O   1 
ATOM   1075 C  CB  . PHE A   1 152 ? 5.860   25.550 55.381 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB  1 
ATOM   1076 C  CG  . PHE A   1 152 ? 6.255   26.930 54.954 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG  1 
ATOM   1077 C  CD1 . PHE A   1 152 ? 6.237   27.975 55.877 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1 1 
ATOM   1078 C  CD2 . PHE A   1 152 ? 6.724   27.180 53.666 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2 1 
ATOM   1079 C  CE1 . PHE A   1 152 ? 6.680   29.248 55.527 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1 1 
ATOM   1080 C  CE2 . PHE A   1 152 ? 7.171   28.455 53.306 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2 1 
ATOM   1081 C  CZ  . PHE A   1 152 ? 7.151   29.490 54.240 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ  1 
ATOM   1082 N  N   . SER A   1 153 ? 5.947   22.758 53.972 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   N   1 
ATOM   1083 C  CA  . SER A   1 153 ? 6.326   21.378 54.229 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CA  1 
ATOM   1084 C  C   . SER A   1 153 ? 7.619   21.655 54.992 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   C   1 
ATOM   1085 O  O   . SER A   1 153 ? 8.110   22.794 54.977 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   O   1 
ATOM   1086 C  CB  . SER A   1 153 ? 6.654   20.620 52.936 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   CB  1 
ATOM   1087 O  OG  . SER A   1 153 ? 7.794   21.172 52.285 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 153 SER A   OG  1 
ATOM   1088 N  N   . ALA A   1 154 ? 8.170   20.650 55.664 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   N   1 
ATOM   1089 C  CA  . ALA A   1 154 ? 9.421   20.842 56.385 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CA  1 
ATOM   1090 C  C   . ALA A   1 154 ? 10.493  21.357 55.422 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   C   1 
ATOM   1091 O  O   . ALA A   1 154 ? 11.250  22.270 55.753 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   O   1 
ATOM   1092 C  CB  . ALA A   1 154 ? 9.875   19.527 57.009 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A   CB  1 
ATOM   1093 N  N   . THR A   1 155 ? 10.557  20.771 54.228 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   N   1 
ATOM   1094 C  CA  . THR A   1 155 ? 11.567  21.193 53.263 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CA  1 
ATOM   1095 C  C   . THR A   1 155 ? 11.404  22.652 52.859 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   C   1 
ATOM   1096 O  O   . THR A   1 155 ? 12.394  23.366 52.712 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   O   1 
ATOM   1097 C  CB  . THR A   1 155 ? 11.574  20.301 51.990 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CB  1 
ATOM   1098 O  OG1 . THR A   1 155 ? 10.282  20.322 51.365 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   OG1 1 
ATOM   1099 C  CG2 . THR A   1 155 ? 11.943  18.865 52.355 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 155 THR A   CG2 1 
ATOM   1100 N  N   . GLY A   1 156 ? 10.162  23.099 52.704 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   N   1 
ATOM   1101 C  CA  . GLY A   1 156 ? 9.923   24.480 52.325 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   CA  1 
ATOM   1102 C  C   . GLY A   1 156 ? 10.373  25.449 53.402 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   C   1 
ATOM   1103 O  O   . GLY A   1 156 ? 11.019  26.462 53.119 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A   O   1 
ATOM   1104 N  N   . LEU A   1 157 ? 10.029  25.140 54.647 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N   1 
ATOM   1105 C  CA  . LEU A   1 157 ? 10.402  25.993 55.767 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA  1 
ATOM   1106 C  C   . LEU A   1 157 ? 11.919  26.022 55.940 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C   1 
ATOM   1107 O  O   . LEU A   1 157 ? 12.506  27.084 56.172 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O   1 
ATOM   1108 C  CB  . LEU A   1 157 ? 9.733   25.500 57.054 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB  1 
ATOM   1109 C  CG  . LEU A   1 157 ? 10.073  26.276 58.328 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG  1 
ATOM   1110 C  CD1 . LEU A   1 157 ? 9.670   27.736 58.170 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1 1 
ATOM   1111 C  CD2 . LEU A   1 157 ? 9.350   25.652 59.509 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2 1 
ATOM   1112 N  N   . VAL A   1 158 ? 12.555  24.860 55.817 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N   1 
ATOM   1113 C  CA  . VAL A   1 158 ? 14.005  24.782 55.954 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA  1 
ATOM   1114 C  C   . VAL A   1 158 ? 14.649  25.661 54.891 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C   1 
ATOM   1115 O  O   . VAL A   1 158 ? 15.600  26.395 55.172 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O   1 
ATOM   1116 C  CB  . VAL A   1 158 ? 14.490  23.322 55.835 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB  1 
ATOM   1117 C  CG1 . VAL A   1 158 ? 16.000  23.269 55.580 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1 1 
ATOM   1118 C  CG2 . VAL A   1 158 ? 14.163  22.584 57.130 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2 1 
ATOM   1119 N  N   . GLY A   1 159 ? 14.110  25.606 53.678 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   N   1 
ATOM   1120 C  CA  . GLY A   1 159 ? 14.643  26.427 52.604 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   CA  1 
ATOM   1121 C  C   . GLY A   1 159 ? 14.542  27.901 52.950 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   C   1 
ATOM   1122 O  O   . GLY A   1 159 ? 15.515  28.651 52.828 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A   O   1 
ATOM   1123 N  N   . VAL A   1 160 ? 13.361  28.317 53.397 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   N   1 
ATOM   1124 C  CA  . VAL A   1 160 ? 13.127  29.710 53.756 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CA  1 
ATOM   1125 C  C   . VAL A   1 160 ? 14.046  30.182 54.880 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   C   1 
ATOM   1126 O  O   . VAL A   1 160 ? 14.645  31.249 54.783 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   O   1 
ATOM   1127 C  CB  . VAL A   1 160 ? 11.653  29.935 54.165 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CB  1 
ATOM   1128 C  CG1 . VAL A   1 160 ? 11.472  31.327 54.747 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG1 1 
ATOM   1129 C  CG2 . VAL A   1 160 ? 10.745  29.760 52.939 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A   CG2 1 
ATOM   1130 N  N   . LEU A   1 161 ? 14.167  29.389 55.941 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   N   1 
ATOM   1131 C  CA  . LEU A   1 161 ? 15.027  29.775 57.054 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CA  1 
ATOM   1132 C  C   . LEU A   1 161 ? 16.501  29.771 56.657 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   C   1 
ATOM   1133 O  O   . LEU A   1 161 ? 17.265  30.642 57.082 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   O   1 
ATOM   1134 C  CB  . LEU A   1 161 ? 14.797  28.848 58.251 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . LEU A   1 161 ? 13.388  28.890 58.854 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CG  1 
ATOM   1136 C  CD1 . LEU A   1 161 ? 13.310  27.902 60.018 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD1 1 
ATOM   1137 C  CD2 . LEU A   1 161 ? 13.061  30.311 59.337 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A   CD2 1 
ATOM   1138 N  N   . TYR A   1 162 ? 16.903  28.801 55.839 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   N   1 
ATOM   1139 C  CA  . TYR A   1 162 ? 18.292  28.728 55.394 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CA  1 
ATOM   1140 C  C   . TYR A   1 162 ? 18.648  30.000 54.625 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   C   1 
ATOM   1141 O  O   . TYR A   1 162 ? 19.710  30.590 54.824 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   O   1 
ATOM   1142 C  CB  . TYR A   1 162 ? 18.512  27.523 54.483 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CB  1 
ATOM   1143 C  CG  . TYR A   1 162 ? 19.950  27.401 54.041 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CG  1 
ATOM   1144 C  CD1 . TYR A   1 162 ? 20.926  26.910 54.910 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD1 1 
ATOM   1145 C  CD2 . TYR A   1 162 ? 20.351  27.861 52.788 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CD2 1 
ATOM   1146 C  CE1 . TYR A   1 162 ? 22.275  26.888 54.541 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE1 1 
ATOM   1147 C  CE2 . TYR A   1 162 ? 21.689  27.846 52.411 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CE2 1 
ATOM   1148 C  CZ  . TYR A   1 162 ? 22.643  27.362 53.290 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   CZ  1 
ATOM   1149 O  OH  . TYR A   1 162 ? 23.970  27.379 52.919 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A   OH  1 
ATOM   1150 N  N   . TYR A   1 163 ? 17.755  30.410 53.734 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   N   1 
ATOM   1151 C  CA  . TYR A   1 163 ? 17.975  31.620 52.954 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CA  1 
ATOM   1152 C  C   . TYR A   1 163 ? 18.180  32.833 53.863 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   C   1 
ATOM   1153 O  O   . TYR A   1 163 ? 19.151  33.576 53.711 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   O   1 
ATOM   1154 C  CB  . TYR A   1 163 ? 16.777  31.884 52.042 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . TYR A   1 163 ? 16.718  33.304 51.526 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CG  1 
ATOM   1156 C  CD1 . TYR A   1 163 ? 17.482  33.700 50.429 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD1 1 
ATOM   1157 C  CD2 . TYR A   1 163 ? 15.919  34.257 52.154 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CD2 1 
ATOM   1158 C  CE1 . TYR A   1 163 ? 17.447  35.018 49.967 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE1 1 
ATOM   1159 C  CE2 . TYR A   1 163 ? 15.876  35.574 51.704 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CE2 1 
ATOM   1160 C  CZ  . TYR A   1 163 ? 16.642  35.947 50.613 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   CZ  1 
ATOM   1161 O  OH  . TYR A   1 163 ? 16.605  37.252 50.176 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A   OH  1 
ATOM   1162 N  N   . HIS A   1 164 ? 17.257  33.035 54.799 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   N   1 
ATOM   1163 C  CA  . HIS A   1 164 ? 17.336  34.175 55.704 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CA  1 
ATOM   1164 C  C   . HIS A   1 164 ? 18.595  34.144 56.559 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   C   1 
ATOM   1165 O  O   . HIS A   1 164 ? 19.138  35.189 56.914 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   O   1 
ATOM   1166 C  CB  . HIS A   1 164 ? 16.099  34.223 56.606 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . HIS A   1 164 ? 14.854  34.680 55.911 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CG  1 
ATOM   1168 N  ND1 . HIS A   1 164 ? 14.483  36.006 55.836 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   ND1 1 
ATOM   1169 C  CD2 . HIS A   1 164 ? 13.891  33.985 55.261 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CD2 1 
ATOM   1170 C  CE1 . HIS A   1 164 ? 13.345  36.107 55.173 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   CE1 1 
ATOM   1171 N  NE2 . HIS A   1 164 ? 12.965  34.893 54.812 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A   NE2 1 
ATOM   1172 N  N   . ALA A   1 165 ? 19.068  32.944 56.877 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N   1 
ATOM   1173 C  CA  . ALA A   1 165 ? 20.254  32.804 57.709 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA  1 
ATOM   1174 C  C   . ALA A   1 165 ? 21.588  32.965 56.983 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C   1 
ATOM   1175 O  O   . ALA A   1 165 ? 22.496  33.622 57.501 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O   1 
ATOM   1176 C  CB  . ALA A   1 165 ? 20.225  31.454 58.427 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB  1 
ATOM   1177 N  N   . PHE A   1 166 ? 21.709  32.395 55.785 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   N   1 
ATOM   1178 C  CA  . PHE A   1 166 ? 22.984  32.442 55.074 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CA  1 
ATOM   1179 C  C   . PHE A   1 166 ? 23.060  32.941 53.636 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   C   1 
ATOM   1180 O  O   . PHE A   1 166 ? 24.164  33.093 53.108 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   O   1 
ATOM   1181 C  CB  . PHE A   1 166 ? 23.620  31.048 55.096 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CB  1 
ATOM   1182 C  CG  . PHE A   1 166 ? 23.651  30.413 56.452 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CG  1 
ATOM   1183 C  CD1 . PHE A   1 166 ? 22.775  29.380 56.772 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD1 1 
ATOM   1184 C  CD2 . PHE A   1 166 ? 24.563  30.841 57.411 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CD2 1 
ATOM   1185 C  CE1 . PHE A   1 166 ? 22.808  28.780 58.029 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE1 1 
ATOM   1186 C  CE2 . PHE A   1 166 ? 24.605  30.248 58.673 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CE2 1 
ATOM   1187 C  CZ  . PHE A   1 166 ? 23.726  29.215 58.981 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A   CZ  1 
ATOM   1188 N  N   . LEU A   1 167 ? 21.929  33.211 52.995 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   N   1 
ATOM   1189 C  CA  . LEU A   1 167 ? 21.976  33.624 51.594 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CA  1 
ATOM   1190 C  C   . LEU A   1 167 ? 21.652  35.076 51.249 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   C   1 
ATOM   1191 O  O   . LEU A   1 167 ? 21.523  35.418 50.075 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   O   1 
ATOM   1192 C  CB  . LEU A   1 167 ? 21.073  32.701 50.771 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CB  1 
ATOM   1193 C  CG  . LEU A   1 167 ? 21.396  31.207 50.864 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CG  1 
ATOM   1194 C  CD1 . LEU A   1 167 ? 20.408  30.420 50.017 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD1 1 
ATOM   1195 C  CD2 . LEU A   1 167 ? 22.825  30.950 50.395 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A   CD2 1 
ATOM   1196 N  N   . ARG A   1 168 ? 21.529  35.935 52.250 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   N   1 
ATOM   1197 C  CA  . ARG A   1 168 ? 21.213  37.329 51.973 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CA  1 
ATOM   1198 C  C   . ARG A   1 168 ? 22.448  38.200 51.792 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   C   1 
ATOM   1199 O  O   . ARG A   1 168 ? 22.374  39.147 50.978 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   O   1 
ATOM   1200 C  CB  . ARG A   1 168 ? 20.310  37.891 53.069 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . ARG A   1 168 ? 18.930  37.252 53.062 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CG  1 
ATOM   1202 C  CD  . ARG A   1 168 ? 17.964  37.974 53.972 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CD  1 
ATOM   1203 N  NE  . ARG A   1 168 ? 18.289  37.787 55.379 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NE  1 
ATOM   1204 C  CZ  . ARG A   1 168 ? 17.596  38.323 56.377 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   CZ  1 
ATOM   1205 N  NH1 . ARG A   1 168 ? 16.539  39.084 56.117 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH1 1 
ATOM   1206 N  NH2 . ARG A   1 168 ? 17.948  38.087 57.633 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A   NH2 1 
ATOM   1207 N  N   . ARG A-2 1 11  ? -10.792 5.908  51.267 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 N   1 
ATOM   1208 C  CA  . ARG A-2 1 11  ? -10.161 6.085  52.607 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1209 C  C   . ARG A-2 1 11  ? -10.399 4.841  53.456 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 C   1 
ATOM   1210 O  O   . ARG A-2 1 11  ? -11.284 4.820  54.311 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 O   1 
ATOM   1211 C  CB  . ARG A-2 1 11  ? -10.760 7.305  53.310 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1212 C  CG  . ARG A-2 1 11  ? -9.971  7.784  54.520 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1213 C  CD  . ARG A-2 1 11  ? -8.623  8.357  54.104 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1214 N  NE  . ARG A-2 1 11  ? -8.026  9.176  55.157 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1215 C  CZ  . ARG A-2 1 11  ? -6.941  9.926  54.996 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1216 N  NH1 . ARG A-2 1 11  ? -6.329  9.961  53.822 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1217 N  NH2 . ARG A-2 1 11  ? -6.472  10.651 56.004 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1218 N  N   . THR A-2 1 12  ? -9.604  3.807  53.211 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 N   1 
ATOM   1219 C  CA  . THR A-2 1 12  ? -9.727  2.555  53.944 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CA  1 
ATOM   1220 C  C   . THR A-2 1 12  ? -8.626  2.446  54.991 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 C   1 
ATOM   1221 O  O   . THR A-2 1 12  ? -7.451  2.663  54.694 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 O   1 
ATOM   1222 C  CB  . THR A-2 1 12  ? -9.629  1.352  52.990 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CB  1 
ATOM   1223 O  OG1 . THR A-2 1 12  ? -10.600 1.493  51.946 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1224 C  CG2 . THR A-2 1 12  ? -9.882  0.054  53.741 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 12  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1225 N  N   . TYR A-2 1 13  ? -9.007  2.104  56.217 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 N   1 
ATOM   1226 C  CA  . TYR A-2 1 13  ? -8.042  1.983  57.298 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1227 C  C   . TYR A-2 1 13  ? -7.551  0.557  57.504 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 C   1 
ATOM   1228 O  O   . TYR A-2 1 13  ? -8.338  -0.392 57.524 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 O   1 
ATOM   1229 C  CB  . TYR A-2 1 13  ? -8.636  2.529  58.599 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . TYR A-2 1 13  ? -8.928  4.009  58.534 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1231 C  CD1 . TYR A-2 1 13  ? -9.984  4.500  57.766 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1232 C  CD2 . TYR A-2 1 13  ? -8.114  4.927  59.197 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1233 C  CE1 . TYR A-2 1 13  ? -10.222 5.866  57.657 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1234 C  CE2 . TYR A-2 1 13  ? -8.341  6.296  59.094 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1235 C  CZ  . TYR A-2 1 13  ? -9.394  6.759  58.322 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1236 O  OH  . TYR A-2 1 13  ? -9.614  8.110  58.207 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 13  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1237 N  N   . LEU A-2 1 14  ? -6.238  0.420  57.655 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   1 
ATOM   1238 C  CA  . LEU A-2 1 14  ? -5.608  -0.878 57.859 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1239 C  C   . LEU A-2 1 14  ? -5.125  -1.015 59.297 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   1 
ATOM   1240 O  O   . LEU A-2 1 14  ? -4.816  -2.116 59.752 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   1 
ATOM   1241 C  CB  . LEU A-2 1 14  ? -4.416  -1.043 56.913 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . LEU A-2 1 14  ? -4.649  -1.016 55.400 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1243 C  CD1 . LEU A-2 1 14  ? -5.259  0.309  54.978 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1244 C  CD2 . LEU A-2 1 14  ? -3.322  -1.234 54.695 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1245 N  N   . TYR A-2 1 15  ? -5.058  0.109  60.007 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1246 C  CA  . TYR A-2 1 15  ? -4.602  0.104  61.391 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1247 C  C   . TYR A-2 1 15  ? -4.942  1.396  62.130 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1248 O  O   . TYR A-2 1 15  ? -4.769  2.492  61.598 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1249 C  CB  . TYR A-2 1 15  ? -3.089  -0.120 61.443 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1250 C  CG  . TYR A-2 1 15  ? -2.503  -0.064 62.838 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1251 C  CD1 . TYR A-2 1 15  ? -2.754  -1.075 63.764 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1252 C  CD2 . TYR A-2 1 15  ? -1.710  1.012  63.237 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1253 C  CE1 . TYR A-2 1 15  ? -2.229  -1.018 65.053 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1254 C  CE2 . TYR A-2 1 15  ? -1.180  1.080  64.522 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1255 C  CZ  . TYR A-2 1 15  ? -1.444  0.063  65.425 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1256 O  OH  . TYR A-2 1 15  ? -0.926  0.128  66.696 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1257 N  N   . ARG A-2 1 16  ? -5.432  1.253  63.358 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 N   1 
ATOM   1258 C  CA  . ARG A-2 1 16  ? -5.772  2.396  64.201 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1259 C  C   . ARG A-2 1 16  ? -5.001  2.235  65.506 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 C   1 
ATOM   1260 O  O   . ARG A-2 1 16  ? -5.428  1.502  66.396 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 O   1 
ATOM   1261 C  CB  . ARG A-2 1 16  ? -7.274  2.427  64.497 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1262 C  CG  . ARG A-2 1 16  ? -8.158  2.731  63.299 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1263 C  CD  . ARG A-2 1 16  ? -9.627  2.716  63.703 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1264 N  NE  . ARG A-2 1 16  ? -10.521 3.042  62.595 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1265 C  CZ  . ARG A-2 1 16  ? -10.585 4.232  62.007 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1266 N  NH1 . ARG A-2 1 16  ? -9.803  5.222  62.419 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1267 N  NH2 . ARG A-2 1 16  ? -11.432 4.434  61.007 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 16  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1268 N  N   . GLY A-2 1 17  ? -3.864  2.918  65.614 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N   1 
ATOM   1269 C  CA  . GLY A-2 1 17  ? -3.044  2.810  66.809 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1270 C  C   . GLY A-2 1 17  ? -3.161  3.957  67.794 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C   1 
ATOM   1271 O  O   . GLY A-2 1 17  ? -4.122  4.724  67.757 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O   1 
ATOM   1272 N  N   . ARG A-2 1 18  ? -2.171  4.073  68.676 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 N   1 
ATOM   1273 C  CA  . ARG A-2 1 18  ? -2.160  5.122  69.688 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1274 C  C   . ARG A-2 1 18  ? -1.787  6.501  69.149 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 C   1 
ATOM   1275 O  O   . ARG A-2 1 18  ? -2.535  7.461  69.328 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 O   1 
ATOM   1276 C  CB  . ARG A-2 1 18  ? -1.215  4.750  70.837 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . ARG A-2 1 18  ? -1.763  3.679  71.777 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1278 C  CD  . ARG A-2 1 18  ? -1.447  2.272  71.300 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1279 N  NE  . ARG A-2 1 18  ? -0.097  1.866  71.685 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1280 C  CZ  . ARG A-2 1 18  ? 0.427   0.670  71.439 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1281 N  NH1 . ARG A-2 1 18  ? -0.279  -0.252 70.799 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1282 N  NH2 . ARG A-2 1 18  ? 1.657   0.392  71.845 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1283 N  N   . ILE A-2 1 19  ? -0.636  6.610  68.493 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   1 
ATOM   1284 C  CA  . ILE A-2 1 19  ? -0.226  7.902  67.957 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1285 C  C   . ILE A-2 1 19  ? -0.377  7.995  66.443 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   1 
ATOM   1286 O  O   . ILE A-2 1 19  ? -0.042  9.017  65.853 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   1 
ATOM   1287 C  CB  . ILE A-2 1 19  ? 1.243   8.242  68.311 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1288 C  CG1 . ILE A-2 1 19  ? 2.198   7.395  67.469 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1289 C  CG2 . ILE A-2 1 19  ? 1.493   8.000  69.792 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1290 C  CD1 . ILE A-2 1 19  ? 3.638   7.855  67.549 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1291 N  N   . LEU A-2 1 20  ? -0.874  6.936  65.809 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1292 C  CA  . LEU A-2 1 20  ? -1.048  6.971  64.361 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1293 C  C   . LEU A-2 1 20  ? -2.012  5.920  63.817 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1294 O  O   . LEU A-2 1 20  ? -2.267  4.898  64.456 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1295 C  CB  . LEU A-2 1 20  ? 0.315   6.822  63.669 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . LEU A-2 1 20  ? 1.095   5.510  63.843 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1297 C  CD1 . LEU A-2 1 20  ? 0.494   4.430  62.955 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1298 C  CD2 . LEU A-2 1 20  ? 2.555   5.726  63.470 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1299 N  N   . ASN A-2 1 21  ? -2.551  6.202  62.635 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N   1 
ATOM   1300 C  CA  . ASN A-2 1 21  ? -3.454  5.293  61.937 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1301 C  C   . ASN A-2 1 21  ? -2.862  5.121  60.548 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C   1 
ATOM   1302 O  O   . ASN A-2 1 21  ? -2.295  6.066  59.994 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O   1 
ATOM   1303 C  CB  . ASN A-2 1 21  ? -4.859  5.888  61.778 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1304 C  CG  . ASN A-2 1 21  ? -5.522  6.211  63.099 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1305 O  OD1 . ASN A-2 1 21  ? -5.422  5.454  64.062 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1306 N  ND2 . ASN A-2 1 21  ? -6.224  7.340  63.144 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1307 N  N   . LEU A-2 1 22  ? -2.986  3.925  59.987 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N   1 
ATOM   1308 C  CA  . LEU A-2 1 22  ? -2.481  3.669  58.645 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1309 C  C   . LEU A-2 1 22  ? -3.684  3.448  57.737 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C   1 
ATOM   1310 O  O   . LEU A-2 1 22  ? -4.448  2.501  57.931 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O   1 
ATOM   1311 C  CB  . LEU A-2 1 22  ? -1.582  2.432  58.632 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . LEU A-2 1 22  ? -1.108  1.971  57.247 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1313 C  CD1 . LEU A-2 1 22  ? -0.309  3.084  56.568 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1314 C  CD2 . LEU A-2 1 22  ? -0.262  0.717  57.389 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1315 N  N   . ALA A-2 1 23  ? -3.861  4.332  56.760 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1316 C  CA  . ALA A-2 1 23  ? -4.984  4.230  55.836 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1317 C  C   . ALA A-2 1 23  ? -4.528  4.201  54.382 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1318 O  O   . ALA A-2 1 23  ? -3.344  4.376  54.085 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1319 C  CB  . ALA A-2 1 23  ? -5.943  5.393  56.055 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1320 N  N   . LEU A-2 1 24  ? -5.481  3.973  53.482 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 N   1 
ATOM   1321 C  CA  . LEU A-2 1 24  ? -5.205  3.925  52.052 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1322 C  C   . LEU A-2 1 24  ? -6.280  4.674  51.280 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 C   1 
ATOM   1323 O  O   . LEU A-2 1 24  ? -7.470  4.548  51.569 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 O   1 
ATOM   1324 C  CB  . LEU A-2 1 24  ? -5.166  2.476  51.554 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . LEU A-2 1 24  ? -4.049  1.545  52.032 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1326 C  CD1 . LEU A-2 1 24  ? -4.294  0.145  51.492 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1327 C  CD2 . LEU A-2 1 24  ? -2.701  2.069  51.564 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1328 N  N   . GLU A-2 1 25  ? -5.852  5.463  50.303 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 N   1 
ATOM   1329 C  CA  . GLU A-2 1 25  ? -6.775  6.205  49.460 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1330 C  C   . GLU A-2 1 25  ? -6.558  5.726  48.034 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 C   1 
ATOM   1331 O  O   . GLU A-2 1 25  ? -6.104  6.474  47.168 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 O   1 
ATOM   1332 C  CB  . GLU A-2 1 25  ? -6.529  7.711  49.561 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1333 C  CG  . GLU A-2 1 25  ? -7.061  8.341  50.840 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1334 C  CD  . GLU A-2 1 25  ? -7.248  9.839  50.713 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1335 O  OE1 . GLU A-2 1 25  ? -7.689  10.475 51.693 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1336 O  OE2 . GLU A-2 1 25  ? -6.955  10.382 49.628 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1337 N  N   . GLY A-2 1 26  ? -6.881  4.458  47.807 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 N   1 
ATOM   1338 C  CA  . GLY A-2 1 26  ? -6.706  3.874  46.494 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1339 C  C   . GLY A-2 1 26  ? -5.276  3.412  46.292 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 C   1 
ATOM   1340 O  O   . GLY A-2 1 26  ? -4.957  2.240  46.481 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A-2 O   1 
ATOM   1341 N  N   . ARG A-2 1 27  ? -4.408  4.344  45.921 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 N   1 
ATOM   1342 C  CA  . ARG A-2 1 27  ? -3.006  4.033  45.685 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1343 C  C   . ARG A-2 1 27  ? -2.086  4.620  46.753 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 C   1 
ATOM   1344 O  O   . ARG A-2 1 27  ? -1.039  4.052  47.060 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 O   1 
ATOM   1345 C  CB  . ARG A-2 1 27  ? -2.611  4.529  44.285 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1346 C  CG  . ARG A-2 1 27  ? -1.127  4.784  44.047 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1347 C  CD  . ARG A-2 1 27  ? -0.704  6.146  44.586 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1348 N  NE  . ARG A-2 1 27  ? 0.585   6.578  44.053 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1349 C  CZ  . ARG A-2 1 27  ? 0.810   6.846  42.771 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1350 N  NH1 . ARG A-2 1 27  ? -0.170  6.730  41.883 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1351 N  NH2 . ARG A-2 1 27  ? 2.016   7.230  42.372 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 27  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1352 N  N   . TYR A-2 1 28  ? -2.487  5.748  47.328 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   1353 C  CA  . TYR A-2 1 28  ? -1.675  6.408  48.341 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1354 C  C   . TYR A-2 1 28  ? -1.789  5.815  49.736 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   1355 O  O   . TYR A-2 1 28  ? -2.888  5.591  50.248 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   1356 C  CB  . TYR A-2 1 28  ? -2.018  7.898  48.420 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1357 C  CG  . TYR A-2 1 28  ? -1.707  8.677  47.165 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1358 C  CD1 . TYR A-2 1 28  ? -2.562  8.638  46.064 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1359 C  CD2 . TYR A-2 1 28  ? -0.558  9.464  47.081 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1360 C  CE1 . TYR A-2 1 28  ? -2.283  9.370  44.910 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1361 C  CE2 . TYR A-2 1 28  ? -0.269  10.199 45.932 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1362 C  CZ  . TYR A-2 1 28  ? -1.137  10.147 44.851 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1363 O  OH  . TYR A-2 1 28  ? -0.863  10.871 43.713 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1364 N  N   . GLU A-2 1 29  ? -0.635  5.568  50.344 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1365 C  CA  . GLU A-2 1 29  ? -0.563  5.042  51.700 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1366 C  C   . GLU A-2 1 29  ? -0.459  6.289  52.571 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1367 O  O   . GLU A-2 1 29  ? 0.418   7.129  52.362 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1368 C  CB  . GLU A-2 1 29  ? 0.676   4.161  51.849 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1369 C  CG  . GLU A-2 1 29  ? 0.690   2.987  50.877 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1370 C  CD  . GLU A-2 1 29  ? 2.075   2.406  50.680 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1371 O  OE1 . GLU A-2 1 29  ? 2.980   3.170  50.290 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1372 O  OE2 . GLU A-2 1 29  ? 2.261   1.191  50.907 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1373 N  N   . ILE A-2 1 30  ? -1.359  6.414  53.539 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 N   1 
ATOM   1374 C  CA  . ILE A-2 1 30  ? -1.384  7.591  54.395 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1375 C  C   . ILE A-2 1 30  ? -1.341  7.286  55.886 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 C   1 
ATOM   1376 O  O   . ILE A-2 1 30  ? -2.086  6.442  56.381 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 O   1 
ATOM   1377 C  CB  . ILE A-2 1 30  ? -2.646  8.427  54.098 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1378 C  CG1 . ILE A-2 1 30  ? -2.672  8.798  52.611 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1379 C  CG2 . ILE A-2 1 30  ? -2.673  9.672  54.971 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1380 C  CD1 . ILE A-2 1 30  ? -3.917  9.535  52.177 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1381 N  N   . VAL A-2 1 31  ? -0.458  7.981  56.598 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N   1 
ATOM   1382 C  CA  . VAL A-2 1 31  ? -0.341  7.804  58.038 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1383 C  C   . VAL A-2 1 31  ? -0.906  9.035  58.738 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C   1 
ATOM   1384 O  O   . VAL A-2 1 31  ? -0.331  10.125 58.659 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O   1 
ATOM   1385 C  CB  . VAL A-2 1 31  ? 1.128   7.621  58.476 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1386 C  CG1 . VAL A-2 1 31  ? 1.210   7.490  59.994 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1387 C  CG2 . VAL A-2 1 31  ? 1.718   6.387  57.811 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1388 N  N   . GLU A-2 1 32  ? -2.043  8.863  59.402 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLU A-2 1 32  ? -2.664  9.958  60.134 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLU A-2 1 32  ? -1.898  10.047 61.442 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLU A-2 1 32  ? -1.598  9.028  62.067 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 O   1 
ATOM   1392 C  CB  . GLU A-2 1 32  ? -4.145  9.669  60.392 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . GLU A-2 1 32  ? -4.934  9.381  59.122 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . GLU A-2 1 32  ? -6.415  9.208  59.382 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1395 O  OE1 . GLU A-2 1 32  ? -6.774  8.792  60.504 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1396 O  OE2 . GLU A-2 1 32  ? -7.216  9.478  58.462 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 32  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1397 N  N   . HIS A-2 1 33  ? -1.577  11.267 61.851 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 N   1 
ATOM   1398 C  CA  . HIS A-2 1 33  ? -0.794  11.481 63.059 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1399 C  C   . HIS A-2 1 33  ? -1.270  12.754 63.750 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 C   1 
ATOM   1400 O  O   . HIS A-2 1 33  ? -1.664  13.713 63.089 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 O   1 
ATOM   1401 C  CB  . HIS A-2 1 33  ? 0.677   11.603 62.648 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . HIS A-2 1 33  ? 1.645   11.626 63.789 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1403 N  ND1 . HIS A-2 1 33  ? 1.703   12.661 64.699 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1404 C  CD2 . HIS A-2 1 33  ? 2.634   10.768 64.131 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1405 C  CE1 . HIS A-2 1 33  ? 2.688   12.438 65.550 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1406 N  NE2 . HIS A-2 1 33  ? 3.270   11.298 65.228 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 33  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1407 N  N   . LYS A-2 1 34  ? -1.252  12.760 65.079 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   1 
ATOM   1408 C  CA  . LYS A-2 1 34  ? -1.682  13.938 65.820 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1409 C  C   . LYS A-2 1 34  ? -0.749  15.111 65.526 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   1 
ATOM   1410 O  O   . LYS A-2 1 34  ? 0.425   14.918 65.218 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   1 
ATOM   1411 C  CB  . LYS A-2 1 34  ? -1.670  13.660 67.327 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1412 C  CG  . LYS A-2 1 34  ? -2.755  12.707 67.821 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1413 C  CD  . LYS A-2 1 34  ? -2.578  12.435 69.312 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1414 C  CE  . LYS A-2 1 34  ? -3.681  11.543 69.859 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1415 N  NZ  . LYS A-2 1 34  ? -5.018  12.189 69.746 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1416 N  N   . PRO A-2 1 35  ? -1.269  16.343 65.592 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 N   1 
ATOM   1417 C  CA  . PRO A-2 1 35  ? -0.423  17.512 65.335 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1418 C  C   . PRO A-2 1 35  ? 0.548   17.665 66.501 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 C   1 
ATOM   1419 O  O   . PRO A-2 1 35  ? 0.314   17.126 67.587 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 O   1 
ATOM   1420 C  CB  . PRO A-2 1 35  ? -1.431  18.653 65.241 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . PRO A-2 1 35  ? -2.533  18.202 66.146 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1422 C  CD  . PRO A-2 1 35  ? -2.671  16.745 65.801 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1423 N  N   . ALA A-2 1 36  ? 1.636   18.393 66.279 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   1 
ATOM   1424 C  CA  . ALA A-2 1 36  ? 2.643   18.576 67.312 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1425 C  C   . ALA A-2 1 36  ? 3.054   20.031 67.483 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   1 
ATOM   1426 O  O   . ALA A-2 1 36  ? 2.645   20.901 66.713 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   1 
ATOM   1427 C  CB  . ALA A-2 1 36  ? 3.875   17.736 66.980 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1428 N  N   . VAL A-2 1 37  ? 3.858   20.279 68.512 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N   1 
ATOM   1429 C  CA  . VAL A-2 1 37  ? 4.381   21.608 68.794 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1430 C  C   . VAL A-2 1 37  ? 5.872   21.475 69.069 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C   1 
ATOM   1431 O  O   . VAL A-2 1 37  ? 6.359   20.387 69.391 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O   1 
ATOM   1432 C  CB  . VAL A-2 1 37  ? 3.714   22.251 70.036 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1433 C  CG1 . VAL A-2 1 37  ? 2.222   22.458 69.779 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1434 C  CG2 . VAL A-2 1 37  ? 3.946   21.372 71.270 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1435 N  N   . ALA A-2 1 38  ? 6.595   22.581 68.926 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 N   1 
ATOM   1436 C  CA  . ALA A-2 1 38  ? 8.032   22.615 69.183 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1437 C  C   . ALA A-2 1 38  ? 8.336   24.007 69.727 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 C   1 
ATOM   1438 O  O   . ALA A-2 1 38  ? 7.723   24.989 69.308 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 O   1 
ATOM   1439 C  CB  . ALA A-2 1 38  ? 8.821   22.357 67.893 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1440 N  N   . VAL A-2 1 39  ? 9.278   24.090 70.660 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N   1 
ATOM   1441 C  CA  . VAL A-2 1 39  ? 9.604   25.370 71.273 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1442 C  C   . VAL A-2 1 39  ? 11.063  25.764 71.132 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C   1 
ATOM   1443 O  O   . VAL A-2 1 39  ? 11.958  25.044 71.572 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O   1 
ATOM   1444 C  CB  . VAL A-2 1 39  ? 9.244   25.357 72.779 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1445 C  CG1 . VAL A-2 1 39  ? 9.534   26.719 73.401 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1446 C  CG2 . VAL A-2 1 39  ? 7.777   24.982 72.963 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1447 N  N   . ILE A-2 1 40  ? 11.285  26.922 70.519 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 N   1 
ATOM   1448 C  CA  . ILE A-2 1 40  ? 12.619  27.467 70.326 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1449 C  C   . ILE A-2 1 40  ? 12.898  28.395 71.510 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 C   1 
ATOM   1450 O  O   . ILE A-2 1 40  ? 12.128  29.324 71.772 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 O   1 
ATOM   1451 C  CB  . ILE A-2 1 40  ? 12.693  28.289 69.015 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1452 C  CG1 . ILE A-2 1 40  ? 12.438  27.375 67.814 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1453 C  CG2 . ILE A-2 1 40  ? 14.043  28.978 68.903 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1454 C  CD1 . ILE A-2 1 40  ? 12.424  28.108 66.467 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1455 N  N   . ALA A-2 1 41  ? 13.982  28.144 72.230 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   1 
ATOM   1456 C  CA  . ALA A-2 1 41  ? 14.321  28.977 73.381 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1457 C  C   . ALA A-2 1 41  ? 15.810  29.275 73.416 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   1 
ATOM   1458 O  O   . ALA A-2 1 41  ? 16.639  28.367 73.346 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   1 
ATOM   1459 C  CB  . ALA A-2 1 41  ? 13.899  28.285 74.668 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1460 N  N   . LEU A-2 1 42  ? 16.139  30.559 73.533 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   1 
ATOM   1461 C  CA  . LEU A-2 1 42  ? 17.526  30.997 73.577 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1462 C  C   . LEU A-2 1 42  ? 17.781  31.737 74.885 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   1 
ATOM   1463 O  O   . LEU A-2 1 42  ? 16.966  32.558 75.311 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   1 
ATOM   1464 C  CB  . LEU A-2 1 42  ? 17.822  31.931 72.400 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1465 C  CG  . LEU A-2 1 42  ? 19.291  32.305 72.184 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1466 C  CD1 . LEU A-2 1 42  ? 20.014  31.107 71.576 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1467 C  CD2 . LEU A-2 1 42  ? 19.408  33.512 71.258 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1468 N  N   . ARG A-2 1 43  ? 18.906  31.433 75.520 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   1 
ATOM   1469 C  CA  . ARG A-2 1 43  ? 19.281  32.076 76.769 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1470 C  C   . ARG A-2 1 43  ? 20.799  32.163 76.841 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   1 
ATOM   1471 O  O   . ARG A-2 1 43  ? 21.494  31.151 76.760 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   1 
ATOM   1472 C  CB  . ARG A-2 1 43  ? 18.740  31.288 77.968 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1473 C  CG  . ARG A-2 1 43  ? 18.976  31.971 79.312 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1474 C  CD  . ARG A-2 1 43  ? 18.236  31.264 80.439 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1475 N  NE  . ARG A-2 1 43  ? 18.358  31.973 81.711 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1476 C  CZ  . ARG A-2 1 43  ? 19.490  32.091 82.399 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1477 N  NH1 . ARG A-2 1 43  ? 20.606  31.544 81.941 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1478 N  NH2 . ARG A-2 1 43  ? 19.508  32.759 83.543 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1479 N  N   . GLU A-2 1 44  ? 21.306  33.383 76.977 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1480 C  CA  . GLU A-2 1 44  ? 22.743  33.621 77.060 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1481 C  C   . GLU A-2 1 44  ? 23.498  32.950 75.915 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1482 O  O   . GLU A-2 1 44  ? 24.552  32.347 76.121 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1483 C  CB  . GLU A-2 1 44  ? 23.281  33.128 78.408 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1484 C  CG  . GLU A-2 1 44  ? 22.590  33.752 79.613 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1485 C  CD  . GLU A-2 1 44  ? 23.106  33.211 80.937 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1486 O  OE1 . GLU A-2 1 44  ? 23.112  31.976 81.119 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1487 O  OE2 . GLU A-2 1 44  ? 23.500  34.022 81.800 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1488 N  N   . GLY A-2 1 45  ? 22.944  33.054 74.709 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   1 
ATOM   1489 C  CA  . GLY A-2 1 45  ? 23.582  32.481 73.535 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1490 C  C   . GLY A-2 1 45  ? 23.418  30.985 73.336 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   1 
ATOM   1491 O  O   . GLY A-2 1 45  ? 23.862  30.439 72.327 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   1 
ATOM   1492 N  N   . ARG A-2 1 46  ? 22.784  30.312 74.290 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1493 C  CA  . ARG A-2 1 46  ? 22.590  28.871 74.176 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1494 C  C   . ARG A-2 1 46  ? 21.152  28.552 73.801 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1495 O  O   . ARG A-2 1 46  ? 20.223  29.190 74.286 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1496 C  CB  . ARG A-2 1 46  ? 22.907  28.179 75.503 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1497 C  CG  . ARG A-2 1 46  ? 24.282  28.470 76.073 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1498 C  CD  . ARG A-2 1 46  ? 24.602  27.516 77.216 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1499 N  NE  . ARG A-2 1 46  ? 25.923  27.776 77.785 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1500 C  CZ  . ARG A-2 1 46  ? 26.186  28.733 78.668 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1501 N  NH1 . ARG A-2 1 46  ? 25.213  29.528 79.099 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1502 N  NH2 . ARG A-2 1 46  ? 27.425  28.905 79.110 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1503 N  N   . MET A-2 1 47  ? 20.971  27.571 72.925 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 N   1 
ATOM   1504 C  CA  . MET A-2 1 47  ? 19.625  27.165 72.551 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CA  1 
ATOM   1505 C  C   . MET A-2 1 47  ? 19.275  25.949 73.403 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 C   1 
ATOM   1506 O  O   . MET A-2 1 47  ? 20.147  25.138 73.744 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 O   1 
ATOM   1507 C  CB  . MET A-2 1 47  ? 19.543  26.817 71.062 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CB  1 
ATOM   1508 C  CG  . MET A-2 1 47  ? 18.158  26.348 70.636 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CG  1 
ATOM   1509 S  SD  . MET A-2 1 47  ? 17.897  26.457 68.853 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 SD  1 
ATOM   1510 C  CE  . MET A-2 1 47  ? 17.628  28.211 68.662 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 47  MET A-2 CE  1 
ATOM   1511 N  N   . LEU A-2 1 48  ? 18.000  25.837 73.757 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1512 C  CA  . LEU A-2 1 48  ? 17.522  24.743 74.584 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1513 C  C   . LEU A-2 1 48  ? 17.193  23.514 73.746 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1514 O  O   . LEU A-2 1 48  ? 16.102  23.417 73.186 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1515 C  CB  . LEU A-2 1 48  ? 16.270  25.189 75.346 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1516 C  CG  . LEU A-2 1 48  ? 15.537  24.166 76.217 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1517 C  CD1 . LEU A-2 1 48  ? 16.467  23.638 77.289 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1518 C  CD2 . LEU A-2 1 48  ? 14.318  24.828 76.849 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1519 N  N   . PHE A-2 1 49  ? 18.147  22.591 73.646 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 N   1 
ATOM   1520 C  CA  . PHE A-2 1 49  ? 17.924  21.354 72.901 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1521 C  C   . PHE A-2 1 49  ? 17.596  20.247 73.900 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 C   1 
ATOM   1522 O  O   . PHE A-2 1 49  ? 17.852  20.378 75.098 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 O   1 
ATOM   1523 C  CB  . PHE A-2 1 49  ? 19.176  20.920 72.120 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1524 C  CG  . PHE A-2 1 49  ? 19.599  21.878 71.042 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1525 C  CD1 . PHE A-2 1 49  ? 20.623  22.794 71.271 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1526 C  CD2 . PHE A-2 1 49  ? 18.975  21.864 69.801 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1527 C  CE1 . PHE A-2 1 49  ? 21.022  23.686 70.277 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1528 C  CE2 . PHE A-2 1 49  ? 19.367  22.756 68.794 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1529 C  CZ  . PHE A-2 1 49  ? 20.393  23.667 69.035 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 49  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1530 N  N   . VAL A-2 1 50  ? 17.009  19.168 73.400 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 N   1 
ATOM   1531 C  CA  . VAL A-2 1 50  ? 16.694  18.012 74.227 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1532 C  C   . VAL A-2 1 50  ? 17.009  16.774 73.400 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 C   1 
ATOM   1533 O  O   . VAL A-2 1 50  ? 16.965  16.808 72.170 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 O   1 
ATOM   1534 C  CB  . VAL A-2 1 50  ? 15.202  17.958 74.643 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1535 C  CG1 . VAL A-2 1 50  ? 14.871  19.125 75.575 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1536 C  CG2 . VAL A-2 1 50  ? 14.309  17.974 73.405 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 50  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1537 N  N   . ARG A-2 1 51  ? 17.353  15.688 74.082 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   1 
ATOM   1538 C  CA  . ARG A-2 1 51  ? 17.652  14.436 73.411 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1539 C  C   . ARG A-2 1 51  ? 16.984  13.322 74.193 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   1 
ATOM   1540 O  O   . ARG A-2 1 51  ? 16.823  13.416 75.409 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   1 
ATOM   1541 C  CB  . ARG A-2 1 51  ? 19.160  14.191 73.353 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1542 C  CG  . ARG A-2 1 51  ? 19.913  15.173 72.477 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1543 C  CD  . ARG A-2 1 51  ? 21.358  14.742 72.270 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1544 N  NE  . ARG A-2 1 51  ? 22.147  14.792 73.498 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1545 C  CZ  . ARG A-2 1 51  ? 23.469  14.649 73.534 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1546 N  NH1 . ARG A-2 1 51  ? 24.142  14.442 72.406 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1547 N  NH2 . ARG A-2 1 51  ? 24.121  14.723 74.688 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1548 N  N   . GLN A-2 1 52  ? 16.582  12.273 73.491 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   1 
ATOM   1549 C  CA  . GLN A-2 1 52  ? 15.941  11.139 74.139 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1550 C  C   . GLN A-2 1 52  ? 16.093  9.952  73.205 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   1 
ATOM   1551 O  O   . GLN A-2 1 52  ? 16.285  10.132 72.005 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   1 
ATOM   1552 C  CB  . GLN A-2 1 52  ? 14.460  11.438 74.391 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1553 C  CG  . GLN A-2 1 52  ? 13.600  11.474 73.138 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1554 C  CD  . GLN A-2 1 52  ? 12.171  11.909 73.417 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1555 O  OE1 . GLN A-2 1 52  ? 11.841  13.090 73.326 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1556 N  NE2 . GLN A-2 1 52  ? 11.320  10.952 73.773 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1557 N  N   . MET A-2 1 53  ? 16.034  8.736  73.736 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 N   1 
ATOM   1558 C  CA  . MET A-2 1 53  ? 16.174  7.597  72.845 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CA  1 
ATOM   1559 C  C   . MET A-2 1 53  ? 14.962  7.557  71.926 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 C   1 
ATOM   1560 O  O   . MET A-2 1 53  ? 13.824  7.703  72.370 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 O   1 
ATOM   1561 C  CB  . MET A-2 1 53  ? 16.297  6.285  73.624 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CB  1 
ATOM   1562 C  CG  . MET A-2 1 53  ? 16.600  5.086  72.724 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CG  1 
ATOM   1563 S  SD  . MET A-2 1 53  ? 17.813  5.449  71.409 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 SD  1 
ATOM   1564 C  CE  . MET A-2 1 53  ? 19.360  5.411  72.330 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 53  MET A-2 CE  1 
ATOM   1565 N  N   . ARG A-2 1 54  ? 15.225  7.390  70.635 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 N   1 
ATOM   1566 C  CA  . ARG A-2 1 54  ? 14.171  7.334  69.633 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1567 C  C   . ARG A-2 1 54  ? 14.244  5.986  68.921 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 C   1 
ATOM   1568 O  O   . ARG A-2 1 54  ? 14.966  5.831  67.942 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 O   1 
ATOM   1569 C  CB  . ARG A-2 1 54  ? 14.350  8.471  68.622 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1570 C  CG  . ARG A-2 1 54  ? 14.107  9.863  69.195 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1571 C  CD  . ARG A-2 1 54  ? 12.665  10.024 69.655 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1572 N  NE  . ARG A-2 1 54  ? 12.276  11.434 69.710 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1573 C  CZ  . ARG A-2 1 54  ? 11.080  11.868 70.088 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1574 N  NH1 . ARG A-2 1 54  ? 10.140  11.004 70.457 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1575 N  NH2 . ARG A-2 1 54  ? 10.812  13.169 70.076 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 54  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1576 N  N   . PRO A-2 1 55  ? 13.490  4.991  69.409 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N   1 
ATOM   1577 C  CA  . PRO A-2 1 55  ? 13.503  3.662  68.791 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1578 C  C   . PRO A-2 1 55  ? 13.267  3.632  67.280 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C   1 
ATOM   1579 O  O   . PRO A-2 1 55  ? 13.794  2.761  66.586 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O   1 
ATOM   1580 C  CB  . PRO A-2 1 55  ? 12.432  2.899  69.579 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1581 C  CG  . PRO A-2 1 55  ? 11.527  3.984  70.092 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1582 C  CD  . PRO A-2 1 55  ? 12.496  5.062  70.493 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1583 N  N   . ALA A-2 1 56  ? 12.496  4.586  66.764 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 N   1 
ATOM   1584 C  CA  . ALA A-2 1 56  ? 12.222  4.617  65.331 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1585 C  C   . ALA A-2 1 56  ? 13.483  4.853  64.501 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 C   1 
ATOM   1586 O  O   . ALA A-2 1 56  ? 13.566  4.402  63.357 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 O   1 
ATOM   1587 C  CB  . ALA A-2 1 56  ? 11.181  5.685  65.014 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 56  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1588 N  N   . VAL A-2 1 57  ? 14.465  5.550  65.068 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 N   1 
ATOM   1589 C  CA  . VAL A-2 1 57  ? 15.701  5.821  64.338 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1590 C  C   . VAL A-2 1 57  ? 16.931  5.121  64.909 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 C   1 
ATOM   1591 O  O   . VAL A-2 1 57  ? 17.969  5.051  64.251 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 O   1 
ATOM   1592 C  CB  . VAL A-2 1 57  ? 15.977  7.342  64.248 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1593 C  CG1 . VAL A-2 1 57  ? 14.826  8.033  63.528 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1594 C  CG2 . VAL A-2 1 57  ? 16.166  7.925  65.635 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1595 N  N   . GLY A-2 1 58  ? 16.819  4.609  66.131 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 N   1 
ATOM   1596 C  CA  . GLY A-2 1 58  ? 17.931  3.900  66.741 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1597 C  C   . GLY A-2 1 58  ? 19.037  4.766  67.315 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 C   1 
ATOM   1598 O  O   . GLY A-2 1 58  ? 20.133  4.281  67.598 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A-2 O   1 
ATOM   1599 N  N   . LEU A-2 1 59  ? 18.757  6.052  67.488 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 N   1 
ATOM   1600 C  CA  . LEU A-2 1 59  ? 19.735  6.977  68.041 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1601 C  C   . LEU A-2 1 59  ? 19.007  8.178  68.628 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 C   1 
ATOM   1602 O  O   . LEU A-2 1 59  ? 17.792  8.297  68.482 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 O   1 
ATOM   1603 C  CB  . LEU A-2 1 59  ? 20.724  7.412  66.953 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . LEU A-2 1 59  ? 20.188  7.984  65.638 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1605 C  CD1 . LEU A-2 1 59  ? 19.642  9.391  65.850 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1606 C  CD2 . LEU A-2 1 59  ? 21.310  8.008  64.619 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1607 N  N   . ALA A-2 1 60  ? 19.742  9.062  69.294 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   1 
ATOM   1608 C  CA  . ALA A-2 1 60  ? 19.131  10.237 69.905 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1609 C  C   . ALA A-2 1 60  ? 19.539  11.512 69.178 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   1 
ATOM   1610 O  O   . ALA A-2 1 60  ? 20.615  12.052 69.414 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   1 
ATOM   1611 C  CB  . ALA A-2 1 60  ? 19.531  10.326 71.377 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1612 N  N   . PRO A-2 1 61  ? 18.682  12.004 68.274 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 N   1 
ATOM   1613 C  CA  . PRO A-2 1 61  ? 19.018  13.230 67.547 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1614 C  C   . PRO A-2 1 61  ? 18.840  14.457 68.427 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 C   1 
ATOM   1615 O  O   . PRO A-2 1 61  ? 18.200  14.388 69.479 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 O   1 
ATOM   1616 C  CB  . PRO A-2 1 61  ? 18.044  13.210 66.374 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1617 C  CG  . PRO A-2 1 61  ? 16.835  12.555 66.960 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1618 C  CD  . PRO A-2 1 61  ? 17.423  11.421 67.777 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1619 N  N   . LEU A-2 1 62  ? 19.415  15.575 67.997 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1620 C  CA  . LEU A-2 1 62  ? 19.291  16.827 68.728 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1621 C  C   . LEU A-2 1 62  ? 17.955  17.437 68.304 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1622 O  O   . LEU A-2 1 62  ? 17.733  17.706 67.125 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1623 C  CB  . LEU A-2 1 62  ? 20.439  17.768 68.356 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . LEU A-2 1 62  ? 20.750  18.920 69.312 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1625 C  CD1 . LEU A-2 1 62  ? 21.248  18.353 70.646 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1626 C  CD2 . LEU A-2 1 62  ? 21.815  19.821 68.696 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1627 N  N   . GLU A-2 1 63  ? 17.066  17.631 69.268 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 N   1 
ATOM   1628 C  CA  . GLU A-2 1 63  ? 15.748  18.196 69.007 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1629 C  C   . GLU A-2 1 63  ? 15.557  19.388 69.932 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 C   1 
ATOM   1630 O  O   . GLU A-2 1 63  ? 16.486  19.801 70.622 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 O   1 
ATOM   1631 C  CB  . GLU A-2 1 63  ? 14.668  17.152 69.316 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . GLU A-2 1 63  ? 14.931  15.779 68.695 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1633 C  CD  . GLU A-2 1 63  ? 13.804  14.793 68.949 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1634 O  OE1 . GLU A-2 1 63  ? 12.637  15.228 69.047 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1635 O  OE2 . GLU A-2 1 63  ? 14.081  13.574 69.031 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1636 N  N   . ILE A-2 1 64  ? 14.361  19.964 69.918 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 N   1 
ATOM   1637 C  CA  . ILE A-2 1 64  ? 14.047  21.052 70.837 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1638 C  C   . ILE A-2 1 64  ? 12.784  20.568 71.539 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 C   1 
ATOM   1639 O  O   . ILE A-2 1 64  ? 12.125  19.639 71.059 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 O   1 
ATOM   1640 C  CB  . ILE A-2 1 64  ? 13.820  22.422 70.122 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1641 C  CG1 . ILE A-2 1 64  ? 12.778  22.303 69.007 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1642 C  CG2 . ILE A-2 1 64  ? 15.153  22.940 69.591 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1643 C  CD1 . ILE A-2 1 64  ? 12.437  23.645 68.350 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 64  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1644 N  N   . PRO A-2 1 65  ? 12.444  21.152 72.697 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N   1 
ATOM   1645 C  CA  . PRO A-2 1 65  ? 11.238  20.705 73.401 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1646 C  C   . PRO A-2 1 65  ? 10.067  20.589 72.435 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C   1 
ATOM   1647 O  O   . PRO A-2 1 65  ? 9.764   21.520 71.687 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O   1 
ATOM   1648 C  CB  . PRO A-2 1 65  ? 11.047  21.783 74.463 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1649 C  CG  . PRO A-2 1 65  ? 12.478  22.162 74.783 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1650 C  CD  . PRO A-2 1 65  ? 13.069  22.288 73.396 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1651 N  N   . ALA A-2 1 66  ? 9.413   19.436 72.448 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N   1 
ATOM   1652 C  CA  . ALA A-2 1 66  ? 8.313   19.200 71.529 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1653 C  C   . ALA A-2 1 66  ? 7.416   18.070 72.002 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C   1 
ATOM   1654 O  O   . ALA A-2 1 66  ? 7.772   17.311 72.904 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O   1 
ATOM   1655 C  CB  . ALA A-2 1 66  ? 8.879   18.877 70.147 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1656 N  N   . GLY A-2 1 67  ? 6.246   17.960 71.386 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 N   1 
ATOM   1657 C  CA  . GLY A-2 1 67  ? 5.329   16.906 71.763 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1658 C  C   . GLY A-2 1 67  ? 4.027   16.989 71.005 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 C   1 
ATOM   1659 O  O   . GLY A-2 1 67  ? 3.792   17.937 70.257 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 67  GLY A-2 O   1 
ATOM   1660 N  N   . LEU A-2 1 68  ? 3.177   15.990 71.203 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   1661 C  CA  . LEU A-2 1 68  ? 1.883   15.947 70.540 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1662 C  C   . LEU A-2 1 68  ? 0.868   16.773 71.318 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   1663 O  O   . LEU A-2 1 68  ? 0.934   16.858 72.549 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   1664 C  CB  . LEU A-2 1 68  ? 1.393   14.500 70.441 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . LEU A-2 1 68  ? 1.995   13.568 69.386 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1666 C  CD1 . LEU A-2 1 68  ? 3.506   13.691 69.350 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1667 C  CD2 . LEU A-2 1 68  ? 1.573   12.137 69.703 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1668 N  N   . ILE A-2 1 69  ? -0.066  17.382 70.596 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N   1 
ATOM   1669 C  CA  . ILE A-2 1 69  ? -1.107  18.184 71.216 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1670 C  C   . ILE A-2 1 69  ? -2.148  17.207 71.753 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C   1 
ATOM   1671 O  O   . ILE A-2 1 69  ? -2.592  16.316 71.035 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O   1 
ATOM   1672 C  CB  . ILE A-2 1 69  ? -1.768  19.129 70.190 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1673 C  CG1 . ILE A-2 1 69  ? -0.716  20.062 69.586 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1674 C  CG2 . ILE A-2 1 69  ? -2.867  19.933 70.864 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1675 C  CD1 . ILE A-2 1 69  ? -1.261  21.023 68.538 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1676 N  N   . GLU A-2 1 70  ? -2.517  17.372 73.019 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N   1 
ATOM   1677 C  CA  . GLU A-2 1 70  ? -3.494  16.500 73.666 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1678 C  C   . GLU A-2 1 70  ? -4.921  16.943 73.375 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C   1 
ATOM   1679 O  O   . GLU A-2 1 70  ? -5.160  18.085 72.992 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O   1 
ATOM   1680 C  CB  . GLU A-2 1 70  ? -3.266  16.503 75.180 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1681 C  CG  . GLU A-2 1 70  ? -1.930  15.930 75.624 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1682 C  CD  . GLU A-2 1 70  ? -1.884  14.421 75.522 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1683 O  OE1 . GLU A-2 1 70  ? -2.730  13.763 76.165 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1684 O  OE2 . GLU A-2 1 70  ? -1.007  13.896 74.805 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1685 N  N   . PRO A-2 1 71  ? -5.895  16.037 73.549 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1686 C  CA  . PRO A-2 1 71  ? -7.277  16.439 73.282 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1687 C  C   . PRO A-2 1 71  ? -7.677  17.605 74.180 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1688 O  O   . PRO A-2 1 71  ? -7.327  17.629 75.360 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1689 C  CB  . PRO A-2 1 71  ? -8.074  15.164 73.572 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1690 C  CG  . PRO A-2 1 71  ? -7.208  14.410 74.525 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1691 C  CD  . PRO A-2 1 71  ? -5.828  14.627 73.963 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1692 N  N   . GLY A-2 1 72  ? -8.387  18.574 73.607 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 N   1 
ATOM   1693 C  CA  . GLY A-2 1 72  ? -8.824  19.735 74.366 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1694 C  C   . GLY A-2 1 72  ? -7.806  20.862 74.392 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 C   1 
ATOM   1695 O  O   . GLY A-2 1 72  ? -8.104  21.975 74.826 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A-2 O   1 
ATOM   1696 N  N   . GLU A-2 1 73  ? -6.605  20.573 73.905 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N   1 
ATOM   1697 C  CA  . GLU A-2 1 73  ? -5.508  21.536 73.875 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1698 C  C   . GLU A-2 1 73  ? -5.331  22.243 72.539 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C   1 
ATOM   1699 O  O   . GLU A-2 1 73  ? -5.598  21.661 71.486 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O   1 
ATOM   1700 C  CB  . GLU A-2 1 73  ? -4.187  20.826 74.160 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1701 C  CG  . GLU A-2 1 73  ? -3.672  20.915 75.563 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1702 C  CD  . GLU A-2 1 73  ? -2.284  20.312 75.690 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1703 O  OE1 . GLU A-2 1 73  ? -1.655  20.497 76.750 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1704 O  OE2 . GLU A-2 1 73  ? -1.828  19.647 74.730 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1705 N  N   . ASP A-2 1 74  ? -4.884  23.496 72.584 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N   1 
ATOM   1706 C  CA  . ASP A-2 1 74  ? -4.582  24.198 71.346 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1707 C  C   . ASP A-2 1 74  ? -3.056  24.231 71.314 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C   1 
ATOM   1708 O  O   . ASP A-2 1 74  ? -2.404  23.926 72.317 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O   1 
ATOM   1709 C  CB  . ASP A-2 1 74  ? -5.186  25.612 71.281 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1710 C  CG  . ASP A-2 1 74  ? -4.672  26.546 72.353 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1711 O  OD1 . ASP A-2 1 74  ? -3.510  26.412 72.790 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1712 O  OD2 . ASP A-2 1 74  ? -5.446  27.449 72.739 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1713 N  N   . PRO A-2 1 75  ? -2.460  24.573 70.163 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N   1 
ATOM   1714 C  CA  . PRO A-2 1 75  ? -0.996  24.615 70.054 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1715 C  C   . PRO A-2 1 75  ? -0.242  25.363 71.156 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C   1 
ATOM   1716 O  O   . PRO A-2 1 75  ? 0.739   24.856 71.704 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O   1 
ATOM   1717 C  CB  . PRO A-2 1 75  ? -0.781  25.235 68.677 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . PRO A-2 1 75  ? -1.944  24.683 67.899 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1719 C  CD  . PRO A-2 1 75  ? -3.093  24.884 68.868 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1720 N  N   . LEU A-2 1 76  ? -0.693  26.568 71.477 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1721 C  CA  . LEU A-2 1 76  ? -0.036  27.372 72.504 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1722 C  C   . LEU A-2 1 76  ? 0.023   26.664 73.854 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1723 O  O   . LEU A-2 1 76  ? 1.046   26.682 74.532 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1724 C  CB  . LEU A-2 1 76  ? -0.763  28.708 72.661 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1725 C  CG  . LEU A-2 1 76  ? -0.272  29.634 73.771 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1726 C  CD1 . LEU A-2 1 76  ? 1.196   29.979 73.555 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1727 C  CD2 . LEU A-2 1 76  ? -1.125  30.897 73.784 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1728 N  N   . GLU A-2 1 77  ? -1.089  26.055 74.241 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N   1 
ATOM   1729 C  CA  . GLU A-2 1 77  ? -1.174  25.349 75.512 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1730 C  C   . GLU A-2 1 77  ? -0.272  24.117 75.514 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C   1 
ATOM   1731 O  O   . GLU A-2 1 77  ? 0.388   23.825 76.512 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O   1 
ATOM   1732 C  CB  . GLU A-2 1 77  ? -2.636  24.982 75.775 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1733 C  CG  . GLU A-2 1 77  ? -3.528  26.220 75.796 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1734 C  CD  . GLU A-2 1 77  ? -5.011  25.909 75.772 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1735 O  OE1 . GLU A-2 1 77  ? -5.407  24.904 75.146 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1736 O  OE2 . GLU A-2 1 77  ? -5.784  26.694 76.366 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1737 N  N   . ALA A-2 1 78  ? -0.234  23.406 74.391 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 N   1 
ATOM   1738 C  CA  . ALA A-2 1 78  ? 0.608   22.221 74.269 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1739 C  C   . ALA A-2 1 78  ? 2.075   22.628 74.375 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 C   1 
ATOM   1740 O  O   . ALA A-2 1 78  ? 2.877   21.926 74.988 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 O   1 
ATOM   1741 C  CB  . ALA A-2 1 78  ? 0.352   21.526 72.933 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1742 N  N   . ALA A-2 1 79  ? 2.423   23.767 73.778 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N   1 
ATOM   1743 C  CA  . ALA A-2 1 79  ? 3.800   24.259 73.821 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1744 C  C   . ALA A-2 1 79  ? 4.198   24.545 75.269 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C   1 
ATOM   1745 O  O   . ALA A-2 1 79  ? 5.281   24.163 75.715 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O   1 
ATOM   1746 C  CB  . ALA A-2 1 79  ? 3.928   25.528 72.975 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1747 N  N   . ARG A-2 1 80  ? 3.315   25.222 75.996 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 N   1 
ATOM   1748 C  CA  . ARG A-2 1 80  ? 3.567   25.538 77.399 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1749 C  C   . ARG A-2 1 80  ? 3.805   24.248 78.175 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 C   1 
ATOM   1750 O  O   . ARG A-2 1 80  ? 4.754   24.137 78.948 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 O   1 
ATOM   1751 C  CB  . ARG A-2 1 80  ? 2.362   26.255 78.016 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1752 C  CG  . ARG A-2 1 80  ? 2.453   26.410 79.539 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1753 C  CD  . ARG A-2 1 80  ? 1.073   26.491 80.189 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1754 N  NE  . ARG A-2 1 80  ? 0.328   25.234 80.091 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1755 C  CZ  . ARG A-2 1 80  ? 0.618   24.124 80.768 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1756 N  NH1 . ARG A-2 1 80  ? 1.645   24.096 81.607 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1757 N  NH2 . ARG A-2 1 80  ? -0.126  23.036 80.606 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1758 N  N   . ARG A-2 1 81  ? 2.926   23.274 77.969 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 N   1 
ATOM   1759 C  CA  . ARG A-2 1 81  ? 3.033   22.003 78.674 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1760 C  C   . ARG A-2 1 81  ? 4.319   21.244 78.380 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 C   1 
ATOM   1761 O  O   . ARG A-2 1 81  ? 4.984   20.771 79.299 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 O   1 
ATOM   1762 C  CB  . ARG A-2 1 81  ? 1.837   21.108 78.351 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1763 C  CG  . ARG A-2 1 81  ? 1.920   19.735 79.013 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1764 C  CD  . ARG A-2 1 81  ? 0.655   18.943 78.770 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1765 N  NE  . ARG A-2 1 81  ? 0.338   18.867 77.347 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1766 C  CZ  . ARG A-2 1 81  ? 1.023   18.144 76.464 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1767 N  NH1 . ARG A-2 1 81  ? 2.066   17.423 76.856 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1768 N  NH2 . ARG A-2 1 81  ? 0.675   18.157 75.183 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1769 N  N   . GLU A-2 1 82  ? 4.672   21.125 77.104 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N   1 
ATOM   1770 C  CA  . GLU A-2 1 82  ? 5.884   20.400 76.741 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1771 C  C   . GLU A-2 1 82  ? 7.147   21.066 77.278 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C   1 
ATOM   1772 O  O   . GLU A-2 1 82  ? 8.082   20.383 77.703 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O   1 
ATOM   1773 C  CB  . GLU A-2 1 82  ? 5.973   20.234 75.223 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1774 C  CG  . GLU A-2 1 82  ? 4.960   19.241 74.652 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1775 C  CD  . GLU A-2 1 82  ? 5.149   17.822 75.171 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1776 O  OE1 . GLU A-2 1 82  ? 4.307   16.956 74.849 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1777 O  OE2 . GLU A-2 1 82  ? 6.134   17.564 75.895 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1778 N  N   . LEU A-2 1 83  ? 7.180   22.394 77.264 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 N   1 
ATOM   1779 C  CA  . LEU A-2 1 83  ? 8.336   23.110 77.783 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1780 C  C   . LEU A-2 1 83  ? 8.483   22.798 79.273 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 C   1 
ATOM   1781 O  O   . LEU A-2 1 83  ? 9.584   22.547 79.763 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 O   1 
ATOM   1782 C  CB  . LEU A-2 1 83  ? 8.169   24.619 77.588 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1783 C  CG  . LEU A-2 1 83  ? 9.349   25.480 78.053 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1784 C  CD1 . LEU A-2 1 83  ? 10.593  25.118 77.253 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1785 C  CD2 . LEU A-2 1 83  ? 9.012   26.957 77.890 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1786 N  N   . ALA A-2 1 84  ? 7.365   22.802 79.992 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 N   1 
ATOM   1787 C  CA  . ALA A-2 1 84  ? 7.396   22.524 81.425 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1788 C  C   . ALA A-2 1 84  ? 7.701   21.062 81.739 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 C   1 
ATOM   1789 O  O   . ALA A-2 1 84  ? 8.503   20.764 82.630 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 O   1 
ATOM   1790 C  CB  . ALA A-2 1 84  ? 6.066   22.919 82.061 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1791 N  N   . GLU A-2 1 85  ? 7.064   20.151 81.011 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   1 
ATOM   1792 C  CA  . GLU A-2 1 85  ? 7.262   18.728 81.259 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1793 C  C   . GLU A-2 1 85  ? 8.645   18.216 80.878 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   1 
ATOM   1794 O  O   . GLU A-2 1 85  ? 9.217   17.390 81.593 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   1 
ATOM   1795 C  CB  . GLU A-2 1 85  ? 6.185   17.903 80.545 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1796 C  CG  . GLU A-2 1 85  ? 4.760   18.223 81.004 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1797 C  CD  . GLU A-2 1 85  ? 3.724   17.238 80.483 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1798 O  OE1 . GLU A-2 1 85  ? 3.792   16.855 79.297 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1799 O  OE2 . GLU A-2 1 85  ? 2.825   16.855 81.259 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1800 N  N   . GLU A-2 1 86  ? 9.199   18.713 79.777 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 N   1 
ATOM   1801 C  CA  . GLU A-2 1 86  ? 10.516  18.250 79.343 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1802 C  C   . GLU A-2 1 86  ? 11.695  19.014 79.943 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 C   1 
ATOM   1803 O  O   . GLU A-2 1 86  ? 12.783  18.453 80.080 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 O   1 
ATOM   1804 C  CB  . GLU A-2 1 86  ? 10.611  18.273 77.809 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1805 C  CG  . GLU A-2 1 86  ? 9.525   17.457 77.111 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1806 C  CD  . GLU A-2 1 86  ? 9.822   17.189 75.643 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1807 O  OE1 . GLU A-2 1 86  ? 10.410  18.065 74.977 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1808 O  OE2 . GLU A-2 1 86  ? 9.450   16.101 75.148 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1809 N  N   . THR A-2 1 87  ? 11.487  20.274 80.322 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1810 C  CA  . THR A-2 1 87  ? 12.586  21.067 80.874 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1811 C  C   . THR A-2 1 87  ? 12.310  21.738 82.215 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1812 O  O   . THR A-2 1 87  ? 13.226  22.287 82.829 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1813 C  CB  . THR A-2 1 87  ? 13.039  22.156 79.882 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1814 O  OG1 . THR A-2 1 87  ? 12.059  23.205 79.829 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1815 C  CG2 . THR A-2 1 87  ? 13.215  21.557 78.494 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1816 N  N   . GLY A-2 1 88  ? 11.059  21.703 82.663 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 N   1 
ATOM   1817 C  CA  . GLY A-2 1 88  ? 10.709  22.312 83.937 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1818 C  C   . GLY A-2 1 88  ? 10.710  23.827 83.890 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 C   1 
ATOM   1819 O  O   . GLY A-2 1 88  ? 10.841  24.497 84.917 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 88  GLY A-2 O   1 
ATOM   1820 N  N   . LEU A-2 1 89  ? 10.549  24.371 82.690 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   1 
ATOM   1821 C  CA  . LEU A-2 1 89  ? 10.555  25.814 82.500 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1822 C  C   . LEU A-2 1 89  ? 9.248   26.356 81.938 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   1 
ATOM   1823 O  O   . LEU A-2 1 89  ? 8.453   25.621 81.356 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   1 
ATOM   1824 C  CB  . LEU A-2 1 89  ? 11.688  26.201 81.548 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1825 C  CG  . LEU A-2 1 89  ? 13.090  25.717 81.921 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1826 C  CD1 . LEU A-2 1 89  ? 14.061  26.070 80.807 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1827 C  CD2 . LEU A-2 1 89  ? 13.520  26.342 83.241 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1828 N  N   . SER A-2 1 90  ? 9.044   27.654 82.129 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 N   1 
ATOM   1829 C  CA  . SER A-2 1 90  ? 7.878   28.351 81.610 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CA  1 
ATOM   1830 C  C   . SER A-2 1 90  ? 8.435   29.638 81.017 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 C   1 
ATOM   1831 O  O   . SER A-2 1 90  ? 9.547   30.046 81.352 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 O   1 
ATOM   1832 C  CB  . SER A-2 1 90  ? 6.883   28.674 82.730 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 CB  1 
ATOM   1833 O  OG  . SER A-2 1 90  ? 7.453   29.557 83.677 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 90  SER A-2 OG  1 
ATOM   1834 N  N   . GLY A-2 1 91  ? 7.682   30.273 80.128 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 N   1 
ATOM   1835 C  CA  . GLY A-2 1 91  ? 8.162   31.506 79.532 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1836 C  C   . GLY A-2 1 91  ? 7.073   32.193 78.737 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 C   1 
ATOM   1837 O  O   . GLY A-2 1 91  ? 5.936   31.727 78.715 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A-2 O   1 
ATOM   1838 N  N   . ASP A-2 1 92  ? 7.415   33.309 78.103 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 N   1 
ATOM   1839 C  CA  . ASP A-2 1 92  ? 6.453   34.035 77.288 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1840 C  C   . ASP A-2 1 92  ? 6.564   33.440 75.891 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 C   1 
ATOM   1841 O  O   . ASP A-2 1 92  ? 7.608   33.547 75.250 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 O   1 
ATOM   1842 C  CB  . ASP A-2 1 92  ? 6.785   35.528 77.270 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1843 C  CG  . ASP A-2 1 92  ? 6.714   36.154 78.653 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1844 O  OD1 . ASP A-2 1 92  ? 5.702   35.936 79.348 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1845 O  OD2 . ASP A-2 1 92  ? 7.662   36.864 79.043 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1846 N  N   . LEU A-2 1 93  ? 5.489   32.805 75.437 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 N   1 
ATOM   1847 C  CA  . LEU A-2 1 93  ? 5.465   32.148 74.131 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1848 C  C   . LEU A-2 1 93  ? 4.856   32.963 73.000 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 C   1 
ATOM   1849 O  O   . LEU A-2 1 93  ? 3.842   33.636 73.177 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 O   1 
ATOM   1850 C  CB  . LEU A-2 1 93  ? 4.711   30.824 74.236 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1851 C  CG  . LEU A-2 1 93  ? 5.240   29.819 75.258 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1852 C  CD1 . LEU A-2 1 93  ? 4.259   28.657 75.390 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1853 C  CD2 . LEU A-2 1 93  ? 6.609   29.332 74.823 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 93  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1854 N  N   . THR A-2 1 94  ? 5.479   32.876 71.830 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 N   1 
ATOM   1855 C  CA  . THR A-2 1 94  ? 5.008   33.581 70.644 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CA  1 
ATOM   1856 C  C   . THR A-2 1 94  ? 4.989   32.617 69.463 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 C   1 
ATOM   1857 O  O   . THR A-2 1 94  ? 5.986   31.954 69.178 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 O   1 
ATOM   1858 C  CB  . THR A-2 1 94  ? 5.927   34.771 70.295 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CB  1 
ATOM   1859 O  OG1 . THR A-2 1 94  ? 5.937   35.705 71.383 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1860 C  CG2 . THR A-2 1 94  ? 5.430   35.476 69.034 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 94  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1861 N  N   . TYR A-2 1 95  ? 3.851   32.536 68.781 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 N   1 
ATOM   1862 C  CA  . TYR A-2 1 95  ? 3.731   31.648 67.627 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1863 C  C   . TYR A-2 1 95  ? 4.603   32.161 66.484 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 C   1 
ATOM   1864 O  O   . TYR A-2 1 95  ? 4.576   33.351 66.163 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 O   1 
ATOM   1865 C  CB  . TYR A-2 1 95  ? 2.277   31.577 67.159 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1866 C  CG  . TYR A-2 1 95  ? 2.086   30.747 65.910 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1867 C  CD1 . TYR A-2 1 95  ? 2.295   29.367 65.925 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1868 C  CD2 . TYR A-2 1 95  ? 1.721   31.345 64.706 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1869 C  CE1 . TYR A-2 1 95  ? 2.144   28.603 64.767 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1870 C  CE2 . TYR A-2 1 95  ? 1.570   30.591 63.546 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1871 C  CZ  . TYR A-2 1 95  ? 1.782   29.227 63.582 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1872 O  OH  . TYR A-2 1 95  ? 1.636   28.489 62.432 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1873 N  N   . LEU A-2 1 96  ? 5.371   31.264 65.870 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N   1 
ATOM   1874 C  CA  . LEU A-2 1 96  ? 6.247   31.638 64.764 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1875 C  C   . LEU A-2 1 96  ? 5.718   31.171 63.410 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C   1 
ATOM   1876 O  O   . LEU A-2 1 96  ? 5.458   31.982 62.517 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O   1 
ATOM   1877 C  CB  . LEU A-2 1 96  ? 7.653   31.059 64.976 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1878 C  CG  . LEU A-2 1 96  ? 8.445   31.546 66.193 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1879 C  CD1 . LEU A-2 1 96  ? 9.769   30.790 66.292 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1880 C  CD2 . LEU A-2 1 96  ? 8.697   33.040 66.062 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1881 N  N   . PHE A-2 1 97  ? 5.571   29.859 63.262 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N   1 
ATOM   1882 C  CA  . PHE A-2 1 97  ? 5.103   29.270 62.016 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1883 C  C   . PHE A-2 1 97  ? 4.818   27.785 62.193 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C   1 
ATOM   1884 O  O   . PHE A-2 1 97  ? 5.027   27.237 63.275 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O   1 
ATOM   1885 C  CB  . PHE A-2 1 97  ? 6.153   29.467 60.916 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1886 C  CG  . PHE A-2 1 97  ? 7.574   29.405 61.410 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1887 C  CD1 . PHE A-2 1 97  ? 8.404   30.515 61.301 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1888 C  CD2 . PHE A-2 1 97  ? 8.085   28.242 61.989 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1889 C  CE1 . PHE A-2 1 97  ? 9.725   30.474 61.761 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1890 C  CE2 . PHE A-2 1 97  ? 9.400   28.192 62.451 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1891 C  CZ  . PHE A-2 1 97  ? 10.221  29.310 62.336 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1892 N  N   . SER A-2 1 98  ? 4.340   27.146 61.128 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 N   1 
ATOM   1893 C  CA  . SER A-2 1 98  ? 4.016   25.721 61.157 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CA  1 
ATOM   1894 C  C   . SER A-2 1 98  ? 4.515   25.014 59.899 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 C   1 
ATOM   1895 O  O   . SER A-2 1 98  ? 4.832   25.655 58.893 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 O   1 
ATOM   1896 C  CB  . SER A-2 1 98  ? 2.501   25.526 61.265 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 CB  1 
ATOM   1897 O  OG  . SER A-2 1 98  ? 1.855   25.959 60.075 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 98  SER A-2 OG  1 
ATOM   1898 N  N   . TYR A-2 1 99  ? 4.590   23.688 59.960 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 N   1 
ATOM   1899 C  CA  . TYR A-2 1 99  ? 5.029   22.906 58.812 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1900 C  C   . TYR A-2 1 99  ? 4.565   21.457 58.887 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 C   1 
ATOM   1901 O  O   . TYR A-2 1 99  ? 4.381   20.903 59.972 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 O   1 
ATOM   1902 C  CB  . TYR A-2 1 99  ? 6.562   22.916 58.679 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1903 C  CG  . TYR A-2 1 99  ? 7.301   22.160 59.770 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1904 C  CD1 . TYR A-2 1 99  ? 7.655   22.791 60.961 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1905 C  CD2 . TYR A-2 1 99  ? 7.633   20.807 59.616 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1906 C  CE1 . TYR A-2 1 99  ? 8.321   22.102 61.976 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1907 C  CE2 . TYR A-2 1 99  ? 8.297   20.105 60.628 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1908 C  CZ  . TYR A-2 1 99  ? 8.638   20.763 61.807 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1909 O  OH  . TYR A-2 1 99  ? 9.296   20.103 62.823 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 99  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1910 N  N   . PHE A-2 1 100 ? 4.365   20.857 57.720 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 N   1 
ATOM   1911 C  CA  . PHE A-2 1 100 ? 3.984   19.455 57.641 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CA  1 
ATOM   1912 C  C   . PHE A-2 1 100 ? 5.308   18.697 57.568 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 C   1 
ATOM   1913 O  O   . PHE A-2 1 100 ? 6.116   18.933 56.670 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 O   1 
ATOM   1914 C  CB  . PHE A-2 1 100 ? 3.133   19.198 56.397 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CB  1 
ATOM   1915 C  CG  . PHE A-2 1 100 ? 1.729   19.724 56.514 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CG  1 
ATOM   1916 C  CD1 . PHE A-2 1 100 ? 1.352   20.902 55.888 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1917 C  CD2 . PHE A-2 1 100 ? 0.786   19.035 57.274 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1918 C  CE1 . PHE A-2 1 100 ? 0.046   21.397 56.013 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1919 C  CE2 . PHE A-2 1 100 ? -0.520  19.517 57.408 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1920 C  CZ  . PHE A-2 1 100 ? -0.889  20.695 56.778 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 100 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1921 N  N   . VAL A-2 1 101 ? 5.533   17.799 58.523 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N   1 
ATOM   1922 C  CA  . VAL A-2 1 101 ? 6.790   17.059 58.595 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1923 C  C   . VAL A-2 1 101 ? 7.178   16.269 57.347 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C   1 
ATOM   1924 O  O   . VAL A-2 1 101 ? 8.359   16.160 57.027 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O   1 
ATOM   1925 C  CB  . VAL A-2 1 101 ? 6.809   16.094 59.811 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1926 C  CG1 . VAL A-2 1 101 ? 6.368   16.833 61.065 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1927 C  CG2 . VAL A-2 1 101 ? 5.931   14.885 59.542 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1928 N  N   . SER A-2 1 102 ? 6.192   15.718 56.649 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 N   1 
ATOM   1929 C  CA  . SER A-2 1 102 ? 6.451   14.934 55.441 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CA  1 
ATOM   1930 C  C   . SER A-2 1 102 ? 5.100   14.705 54.771 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 C   1 
ATOM   1931 O  O   . SER A-2 1 102 ? 4.509   13.632 54.892 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 O   1 
ATOM   1932 C  CB  . SER A-2 1 102 ? 7.093   13.597 55.819 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 CB  1 
ATOM   1933 O  OG  . SER A-2 1 102 ? 7.485   12.880 54.662 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 102 SER A-2 OG  1 
ATOM   1934 N  N   . PRO A-2 1 103 ? 4.596   15.723 54.053 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N   1 
ATOM   1935 C  CA  . PRO A-2 1 103 ? 3.305   15.680 53.359 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA  1 
ATOM   1936 C  C   . PRO A-2 1 103 ? 3.123   14.585 52.316 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C   1 
ATOM   1937 O  O   . PRO A-2 1 103 ? 2.007   14.349 51.855 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O   1 
ATOM   1938 C  CB  . PRO A-2 1 103 ? 3.183   17.084 52.771 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB  1 
ATOM   1939 C  CG  . PRO A-2 1 103 ? 4.609   17.462 52.509 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG  1 
ATOM   1940 C  CD  . PRO A-2 1 103 ? 5.313   16.976 53.748 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD  1 
ATOM   1941 N  N   . GLY A-2 1 104 ? 4.210   13.915 51.949 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 N   1 
ATOM   1942 C  CA  . GLY A-2 1 104 ? 4.112   12.846 50.974 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1943 C  C   . GLY A-2 1 104 ? 3.462   11.592 51.539 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 C   1 
ATOM   1944 O  O   . GLY A-2 1 104 ? 3.050   10.713 50.776 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A-2 O   1 
ATOM   1945 N  N   . PHE A-2 1 105 ? 3.364   11.491 52.864 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N   1 
ATOM   1946 C  CA  . PHE A-2 1 105 ? 2.754   10.304 53.460 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA  1 
ATOM   1947 C  C   . PHE A-2 1 105 ? 2.031   10.507 54.790 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C   1 
ATOM   1948 O  O   . PHE A-2 1 105 ? 1.250   9.650  55.197 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O   1 
ATOM   1949 C  CB  . PHE A-2 1 105 ? 3.803   9.189  53.601 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB  1 
ATOM   1950 C  CG  . PHE A-2 1 105 ? 4.558   9.201  54.907 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG  1 
ATOM   1951 C  CD1 . PHE A-2 1 105 ? 4.099   8.466  56.000 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1952 C  CD2 . PHE A-2 1 105 ? 5.741   9.918  55.036 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1953 C  CE1 . PHE A-2 1 105 ? 4.810   8.445  57.197 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1954 C  CE2 . PHE A-2 1 105 ? 6.463   9.906  56.229 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1955 C  CZ  . PHE A-2 1 105 ? 5.996   9.165  57.312 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1956 N  N   . THR A-2 1 106 ? 2.279   11.621 55.473 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 N   1 
ATOM   1957 C  CA  . THR A-2 1 106 ? 1.610   11.848 56.752 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CA  1 
ATOM   1958 C  C   . THR A-2 1 106 ? 1.056   13.256 56.886 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 C   1 
ATOM   1959 O  O   . THR A-2 1 106 ? 1.528   14.193 56.235 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 O   1 
ATOM   1960 C  CB  . THR A-2 1 106 ? 2.558   11.565 57.949 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CB  1 
ATOM   1961 O  OG1 . THR A-2 1 106 ? 1.847   11.735 59.187 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 OG1 1 
ATOM   1962 C  CG2 . THR A-2 1 106 ? 3.754   12.506 57.914 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 106 THR A-2 CG2 1 
ATOM   1963 N  N   . ASP A-2 1 107 ? 0.044   13.404 57.735 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 N   1 
ATOM   1964 C  CA  . ASP A-2 1 107 ? -0.566  14.703 57.949 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CA  1 
ATOM   1965 C  C   . ASP A-2 1 107 ? -0.053  15.395 59.209 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 C   1 
ATOM   1966 O  O   . ASP A-2 1 107 ? -0.603  16.414 59.620 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 O   1 
ATOM   1967 C  CB  . ASP A-2 1 107 ? -2.093  14.573 58.017 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CB  1 
ATOM   1968 C  CG  . ASP A-2 1 107 ? -2.559  13.705 59.171 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 CG  1 
ATOM   1969 O  OD1 . ASP A-2 1 107 ? -3.788  13.624 59.390 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1970 O  OD2 . ASP A-2 1 107 ? -1.712  13.103 59.861 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1971 N  N   . GLU A-2 1 108 ? 1.000   14.856 59.821 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 N   1 
ATOM   1972 C  CA  . GLU A-2 1 108 ? 1.534   15.488 61.026 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1973 C  C   . GLU A-2 1 108 ? 1.929   16.925 60.726 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 C   1 
ATOM   1974 O  O   . GLU A-2 1 108 ? 2.724   17.182 59.817 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 O   1 
ATOM   1975 C  CB  . GLU A-2 1 108 ? 2.758   14.747 61.575 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . GLU A-2 1 108 ? 3.272   15.390 62.874 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1977 C  CD  . GLU A-2 1 108 ? 4.484   14.701 63.481 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1978 O  OE1 . GLU A-2 1 108 ? 4.983   13.710 62.902 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1979 O  OE2 . GLU A-2 1 108 ? 4.945   15.163 64.546 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1980 N  N   . LYS A-2 1 109 ? 1.358   17.853 61.486 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 N   1 
ATOM   1981 C  CA  . LYS A-2 1 109 ? 1.653   19.271 61.331 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1982 C  C   . LYS A-2 1 109 ? 2.273   19.746 62.638 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 C   1 
ATOM   1983 O  O   . LYS A-2 1 109 ? 1.765   19.440 63.722 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 O   1 
ATOM   1984 C  CB  . LYS A-2 1 109 ? 0.373   20.053 61.041 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1985 C  CG  . LYS A-2 1 109 ? 0.611   21.502 60.643 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1986 C  CD  . LYS A-2 1 109 ? -0.692  22.181 60.260 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1987 C  CE  . LYS A-2 1 109 ? -0.464  23.626 59.845 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1988 N  NZ  . LYS A-2 1 109 ? -1.735  24.289 59.428 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1989 N  N   . THR A-2 1 110 ? 3.373   20.485 62.531 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N   1 
ATOM   1990 C  CA  . THR A-2 1 110 ? 4.084   20.983 63.703 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA  1 
ATOM   1991 C  C   . THR A-2 1 110 ? 3.980   22.498 63.840 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C   1 
ATOM   1992 O  O   . THR A-2 1 110 ? 4.279   23.234 62.901 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O   1 
ATOM   1993 C  CB  . THR A-2 1 110 ? 5.574   20.601 63.629 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB  1 
ATOM   1994 O  OG1 . THR A-2 1 110 ? 5.693   19.186 63.436 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1 1 
ATOM   1995 C  CG2 . THR A-2 1 110 ? 6.295   21.001 64.915 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2 1 
ATOM   1996 N  N   . HIS A-2 1 111 ? 3.552   22.954 65.014 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   1 
ATOM   1997 C  CA  . HIS A-2 1 111 ? 3.424   24.383 65.292 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  1 
ATOM   1998 C  C   . HIS A-2 1 111 ? 4.619   24.804 66.137 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   1 
ATOM   1999 O  O   . HIS A-2 1 111 ? 4.817   24.302 67.247 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   1 
ATOM   2000 C  CB  . HIS A-2 1 111 ? 2.120   24.674 66.040 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2001 C  CG  . HIS A-2 1 111 ? 0.895   24.299 65.268 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2002 N  ND1 . HIS A-2 1 111 ? 0.428   23.005 65.198 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2003 C  CD2 . HIS A-2 1 111 ? 0.071   25.041 64.492 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2004 C  CE1 . HIS A-2 1 111 ? -0.635  22.966 64.412 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2005 N  NE2 . HIS A-2 1 111 ? -0.873  24.187 63.971 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2006 N  N   . VAL A-2 1 112 ? 5.408   25.734 65.606 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 N   1 
ATOM   2007 C  CA  . VAL A-2 1 112 ? 6.617   26.194 66.274 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2008 C  C   . VAL A-2 1 112 ? 6.445   27.519 67.008 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 C   1 
ATOM   2009 O  O   . VAL A-2 1 112 ? 5.923   28.488 66.451 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 O   1 
ATOM   2010 C  CB  . VAL A-2 1 112 ? 7.775   26.343 65.255 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2011 C  CG1 . VAL A-2 1 112 ? 9.093   26.577 65.988 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2012 C  CG2 . VAL A-2 1 112 ? 7.868   25.095 64.381 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 112 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2013 N  N   . PHE A-2 1 113 ? 6.904   27.549 68.257 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 N   1 
ATOM   2014 C  CA  . PHE A-2 1 113 ? 6.821   28.739 69.100 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2015 C  C   . PHE A-2 1 113 ? 8.190   29.205 69.577 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 C   1 
ATOM   2016 O  O   . PHE A-2 1 113 ? 9.144   28.431 69.625 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 O   1 
ATOM   2017 C  CB  . PHE A-2 1 113 ? 5.969   28.464 70.346 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2018 C  CG  . PHE A-2 1 113 ? 4.529   28.179 70.049 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2019 C  CD1 . PHE A-2 1 113 ? 4.136   26.938 69.557 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2020 C  CD2 . PHE A-2 1 113 ? 3.565   29.164 70.240 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2021 C  CE1 . PHE A-2 1 113 ? 2.798   26.683 69.256 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2022 C  CE2 . PHE A-2 1 113 ? 2.224   28.918 69.943 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2023 C  CZ  . PHE A-2 1 113 ? 1.841   27.676 69.449 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 113 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2024 N  N   . LEU A-2 1 114 ? 8.270   30.483 69.931 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 N   1 
ATOM   2025 C  CA  . LEU A-2 1 114 ? 9.489   31.062 70.476 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2026 C  C   . LEU A-2 1 114 ? 9.178   31.279 71.955 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 C   1 
ATOM   2027 O  O   . LEU A-2 1 114 ? 8.079   31.719 72.298 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 O   1 
ATOM   2028 C  CB  . LEU A-2 1 114 ? 9.793   32.416 69.829 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2029 C  CG  . LEU A-2 1 114 ? 10.997  33.157 70.428 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2030 C  CD1 . LEU A-2 1 114 ? 12.277  32.423 70.065 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2031 C  CD2 . LEU A-2 1 114 ? 11.045  34.588 69.909 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 114 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2032 N  N   . ALA A-2 1 115 ? 10.129  30.957 72.825 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N   1 
ATOM   2033 C  CA  . ALA A-2 1 115 ? 9.939   31.135 74.262 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2034 C  C   . ALA A-2 1 115 ? 10.973  32.115 74.796 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C   1 
ATOM   2035 O  O   . ALA A-2 1 115 ? 12.172  31.952 74.566 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O   1 
ATOM   2036 C  CB  . ALA A-2 1 115 ? 10.065  29.800 74.982 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2037 N  N   . GLU A-2 1 116 ? 10.505  33.133 75.511 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N   1 
ATOM   2038 C  CA  . GLU A-2 1 116 ? 11.388  34.145 76.079 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2039 C  C   . GLU A-2 1 116 ? 11.152  34.290 77.577 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C   1 
ATOM   2040 O  O   . GLU A-2 1 116 ? 10.150  33.810 78.103 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O   1 
ATOM   2041 C  CB  . GLU A-2 1 116 ? 11.145  35.489 75.388 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2042 C  CG  . GLU A-2 1 116 ? 11.446  35.483 73.900 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2043 C  CD  . GLU A-2 1 116 ? 10.967  36.740 73.203 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2044 O  OE1 . GLU A-2 1 116 ? 9.738   36.935 73.097 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2045 O  OE2 . GLU A-2 1 116 ? 11.823  37.535 72.765 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2046 N  N   . ASN A-2 1 117 ? 12.087  34.950 78.255 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 N   1 
ATOM   2047 C  CA  . ASN A-2 1 117 ? 11.986  35.179 79.693 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2048 C  C   . ASN A-2 1 117 ? 11.694  33.887 80.450 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 C   1 
ATOM   2049 O  O   . ASN A-2 1 117 ? 10.728  33.799 81.209 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 O   1 
ATOM   2050 C  CB  . ASN A-2 1 117 ? 10.888  36.206 79.975 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2051 C  CG  . ASN A-2 1 117 ? 11.030  37.453 79.128 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2052 O  OD1 . ASN A-2 1 117 ? 12.090  38.077 79.097 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2053 N  ND2 . ASN A-2 1 117 ? 9.960   37.823 78.432 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2054 N  N   . LEU A-2 1 118 ? 12.546  32.890 80.243 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   1 
ATOM   2055 C  CA  . LEU A-2 1 118 ? 12.388  31.590 80.881 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2056 C  C   . LEU A-2 1 118 ? 12.579  31.623 82.386 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   1 
ATOM   2057 O  O   . LEU A-2 1 118 ? 13.487  32.280 82.897 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   1 
ATOM   2058 C  CB  . LEU A-2 1 118 ? 13.382  30.593 80.288 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2059 C  CG  . LEU A-2 1 118 ? 13.255  30.262 78.803 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2060 C  CD1 . LEU A-2 1 118 ? 14.496  29.512 78.356 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2061 C  CD2 . LEU A-2 1 118 ? 12.000  29.439 78.557 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2062 N  N   . LYS A-2 1 119 ? 11.710  30.906 83.088 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 N   1 
ATOM   2063 C  CA  . LYS A-2 1 119 ? 11.783  30.800 84.534 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2064 C  C   . LYS A-2 1 119 ? 11.517  29.345 84.893 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 C   1 
ATOM   2065 O  O   . LYS A-2 1 119 ? 10.705  28.673 84.253 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 O   1 
ATOM   2066 C  CB  . LYS A-2 1 119 ? 10.765  31.728 85.210 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . LYS A-2 1 119 ? 9.322   31.536 84.785 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . LYS A-2 1 119 ? 8.422   32.564 85.464 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2069 C  CE  . LYS A-2 1 119 ? 6.962   32.403 85.056 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2070 N  NZ  . LYS A-2 1 119 ? 6.382   31.102 85.501 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 119 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2071 N  N   . GLU A-2 1 120 ? 12.218  28.856 85.907 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N   1 
ATOM   2072 C  CA  . GLU A-2 1 120 ? 12.075  27.476 86.342 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2073 C  C   . GLU A-2 1 120 ? 10.845  27.328 87.236 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C   1 
ATOM   2074 O  O   . GLU A-2 1 120 ? 10.722  28.011 88.250 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O   1 
ATOM   2075 C  CB  . GLU A-2 1 120 ? 13.349  27.048 87.079 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . GLU A-2 1 120 ? 13.446  25.571 87.408 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2077 C  CD  . GLU A-2 1 120 ? 14.871  25.143 87.718 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2078 O  OE1 . GLU A-2 1 120 ? 15.711  25.160 86.791 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2079 O  OE2 . GLU A-2 1 120 ? 15.150  24.795 88.886 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2080 N  N   . VAL A-2 1 121 ? 9.931   26.439 86.855 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 N   1 
ATOM   2081 C  CA  . VAL A-2 1 121 ? 8.708   26.227 87.628 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2082 C  C   . VAL A-2 1 121 ? 8.664   24.885 88.356 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 C   1 
ATOM   2083 O  O   . VAL A-2 1 121 ? 7.787   24.652 89.190 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 O   1 
ATOM   2084 C  CB  . VAL A-2 1 121 ? 7.461   26.330 86.725 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2085 C  CG1 . VAL A-2 1 121 ? 7.284   27.760 86.240 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2086 C  CG2 . VAL A-2 1 121 ? 7.605   25.394 85.539 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2087 N  N   . GLU A-2 1 122 ? 9.609   24.007 88.036 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 N   1 
ATOM   2088 C  CA  . GLU A-2 1 122 ? 9.674   22.686 88.657 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2089 C  C   . GLU A-2 1 122 ? 11.024  22.011 88.434 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 C   1 
ATOM   2090 O  O   . GLU A-2 1 122 ? 11.679  22.225 87.413 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 O   1 
ATOM   2091 C  CB  . GLU A-2 1 122 ? 8.556   21.797 88.108 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2092 C  CG  . GLU A-2 1 122 ? 8.472   21.788 86.591 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2093 C  CD  . GLU A-2 1 122 ? 7.298   20.982 86.073 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2094 O  OE1 . GLU A-2 1 122 ? 7.284   19.752 86.286 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2095 O  OE2 . GLU A-2 1 122 ? 6.389   21.576 85.455 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 122 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2096 N  N   . ILE A-2 1 131 ? 13.842  13.929 77.691 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 N   1 
ATOM   2097 C  CA  . ILE A-2 1 131 ? 14.630  13.312 78.745 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2098 C  C   . ILE A-2 1 131 ? 15.842  14.166 79.097 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 C   1 
ATOM   2099 O  O   . ILE A-2 1 131 ? 15.870  14.781 80.161 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 O   1 
ATOM   2100 C  CB  . ILE A-2 1 131 ? 15.112  11.892 78.343 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2101 C  CG1 . ILE A-2 1 131 ? 13.960  10.887 78.466 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2102 C  CG2 . ILE A-2 1 131 ? 16.280  11.459 79.226 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2103 C  CD1 . ILE A-2 1 131 ? 13.513  10.607 79.903 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2104 N  N   . GLU A-2 1 132 ? 16.831  14.214 78.207 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N   1 
ATOM   2105 C  CA  . GLU A-2 1 132 ? 18.049  14.988 78.463 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2106 C  C   . GLU A-2 1 132 ? 18.012  16.431 77.961 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C   1 
ATOM   2107 O  O   . GLU A-2 1 132 ? 17.787  16.682 76.777 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O   1 
ATOM   2108 C  CB  . GLU A-2 1 132 ? 19.268  14.286 77.843 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2109 C  CG  . GLU A-2 1 132 ? 20.558  15.102 77.922 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2110 C  CD  . GLU A-2 1 132 ? 21.705  14.510 77.124 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2111 O  OE1 . GLU A-2 1 132 ? 21.448  13.742 76.171 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2112 O  OE2 . GLU A-2 1 132 ? 22.871  14.830 77.439 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2113 N  N   . VAL A-2 1 133 ? 18.246  17.373 78.871 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N   1 
ATOM   2114 C  CA  . VAL A-2 1 133 ? 18.270  18.790 78.530 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2115 C  C   . VAL A-2 1 133 ? 19.676  19.126 78.062 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C   1 
ATOM   2116 O  O   . VAL A-2 1 133 ? 20.650  18.895 78.782 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O   1 
ATOM   2117 C  CB  . VAL A-2 1 133 ? 17.893  19.651 79.750 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2118 C  CG1 . VAL A-2 1 133 ? 18.187  21.127 79.484 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2119 C  CG2 . VAL A-2 1 133 ? 16.414  19.451 80.060 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2120 N  N   . VAL A-2 1 134 ? 19.775  19.663 76.850 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 N   1 
ATOM   2121 C  CA  . VAL A-2 1 134 ? 21.061  19.999 76.249 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2122 C  C   . VAL A-2 1 134 ? 21.173  21.462 75.820 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 C   1 
ATOM   2123 O  O   . VAL A-2 1 134 ? 20.832  21.810 74.689 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 O   1 
ATOM   2124 C  CB  . VAL A-2 1 134 ? 21.325  19.105 75.005 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2125 C  CG1 . VAL A-2 1 134 ? 22.677  19.436 74.371 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2126 C  CG2 . VAL A-2 1 134 ? 21.270  17.641 75.408 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 134 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2127 N  N   . TRP A-2 1 135 ? 21.639  22.321 76.724 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 N   1 
ATOM   2128 C  CA  . TRP A-2 1 135 ? 21.822  23.727 76.379 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2129 C  C   . TRP A-2 1 135 ? 23.089  23.768 75.533 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 C   1 
ATOM   2130 O  O   . TRP A-2 1 135 ? 24.142  23.285 75.963 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 O   1 
ATOM   2131 C  CB  . TRP A-2 1 135 ? 22.027  24.594 77.629 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2132 C  CG  . TRP A-2 1 135 ? 20.779  24.966 78.373 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2133 C  CD1 . TRP A-2 1 135 ? 20.354  24.459 79.570 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2134 C  CD2 . TRP A-2 1 135 ? 19.822  25.968 78.000 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2135 N  NE1 . TRP A-2 1 135 ? 19.198  25.088 79.967 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2136 C  CE2 . TRP A-2 1 135 ? 18.848  26.016 79.023 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2137 C  CE3 . TRP A-2 1 135 ? 19.693  26.829 76.900 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2138 C  CZ2 . TRP A-2 1 135 ? 17.759  26.896 78.981 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2139 C  CZ3 . TRP A-2 1 135 ? 18.609  27.706 76.860 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2140 C  CH2 . TRP A-2 1 135 ? 17.658  27.731 77.895 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 135 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2141 N  N   . MET A-2 1 136 ? 22.993  24.331 74.332 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 N   1 
ATOM   2142 C  CA  . MET A-2 1 136 ? 24.145  24.401 73.440 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CA  1 
ATOM   2143 C  C   . MET A-2 1 136 ? 24.040  25.573 72.467 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 C   1 
ATOM   2144 O  O   . MET A-2 1 136 ? 22.954  25.882 71.974 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 O   1 
ATOM   2145 C  CB  . MET A-2 1 136 ? 24.248  23.097 72.645 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CB  1 
ATOM   2146 C  CG  . MET A-2 1 136 ? 25.511  22.957 71.816 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CG  1 
ATOM   2147 S  SD  . MET A-2 1 136 ? 25.485  21.488 70.763 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 SD  1 
ATOM   2148 C  CE  . MET A-2 1 136 ? 25.618  20.189 71.981 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET A-2 CE  1 
ATOM   2149 N  N   . ARG A-2 1 137 ? 25.164  26.233 72.194 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 N   1 
ATOM   2150 C  CA  . ARG A-2 1 137 ? 25.158  27.341 71.238 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2151 C  C   . ARG A-2 1 137 ? 24.757  26.749 69.889 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 C   1 
ATOM   2152 O  O   . ARG A-2 1 137 ? 25.298  25.723 69.478 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 O   1 
ATOM   2153 C  CB  . ARG A-2 1 137 ? 26.552  27.966 71.116 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2154 C  CG  . ARG A-2 1 137 ? 27.019  28.713 72.349 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2155 C  CD  . ARG A-2 1 137 ? 28.449  29.226 72.180 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2156 N  NE  . ARG A-2 1 137 ? 28.603  30.063 70.991 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2157 C  CZ  . ARG A-2 1 137 ? 29.254  29.698 69.890 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2158 N  NH1 . ARG A-2 1 137 ? 29.826  28.502 69.814 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2159 N  NH2 . ARG A-2 1 137 ? 29.336  30.530 68.861 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2160 N  N   . PRO A-2 1 138 ? 23.804  27.384 69.184 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 N   1 
ATOM   2161 C  CA  . PRO A-2 1 138 ? 23.373  26.866 67.880 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2162 C  C   . PRO A-2 1 138 ? 24.536  26.701 66.906 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 C   1 
ATOM   2163 O  O   . PRO A-2 1 138 ? 24.535  25.790 66.079 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 O   1 
ATOM   2164 C  CB  . PRO A-2 1 138 ? 22.369  27.911 67.404 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2165 C  CG  . PRO A-2 1 138 ? 21.787  28.426 68.688 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2166 C  CD  . PRO A-2 1 138 ? 23.011  28.564 69.567 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 138 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2167 N  N   . GLU A-2 1 139 ? 25.524  27.588 67.004 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 N   1 
ATOM   2168 C  CA  . GLU A-2 1 139 ? 26.684  27.512 66.129 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2169 C  C   . GLU A-2 1 139 ? 27.432  26.204 66.355 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 C   1 
ATOM   2170 O  O   . GLU A-2 1 139 ? 27.940  25.598 65.411 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 O   1 
ATOM   2171 C  CB  . GLU A-2 1 139 ? 27.622  28.702 66.371 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2172 C  CG  . GLU A-2 1 139 ? 27.002  30.048 66.022 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2173 C  CD  . GLU A-2 1 139 ? 26.286  30.703 67.192 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2174 O  OE1 . GLU A-2 1 139 ? 25.904  29.995 68.148 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2175 O  OE2 . GLU A-2 1 139 ? 26.096  31.936 67.146 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2176 N  N   . GLU A-2 1 140 ? 27.493  25.769 67.608 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 N   1 
ATOM   2177 C  CA  . GLU A-2 1 140 ? 28.177  24.525 67.943 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2178 C  C   . GLU A-2 1 140 ? 27.373  23.311 67.510 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 C   1 
ATOM   2179 O  O   . GLU A-2 1 140 ? 27.938  22.310 67.066 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 O   1 
ATOM   2180 C  CB  . GLU A-2 1 140 ? 28.463  24.461 69.444 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2181 C  CG  . GLU A-2 1 140 ? 29.793  25.084 69.815 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2182 C  CD  . GLU A-2 1 140 ? 30.969  24.328 69.214 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2183 O  OE1 . GLU A-2 1 140 ? 32.098  24.863 69.235 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2184 O  OE2 . GLU A-2 1 140 ? 30.765  23.193 68.731 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 140 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2185 N  N   . ALA A-2 1 141 ? 26.054  23.395 67.646 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 N   1 
ATOM   2186 C  CA  . ALA A-2 1 141 ? 25.190  22.298 67.239 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2187 C  C   . ALA A-2 1 141 ? 25.362  22.079 65.736 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 C   1 
ATOM   2188 O  O   . ALA A-2 1 141 ? 25.465  20.943 65.273 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 O   1 
ATOM   2189 C  CB  . ALA A-2 1 141 ? 23.736  22.630 67.558 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 141 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2190 N  N   . LEU A-2 1 142 ? 25.409  23.173 64.978 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 N   1 
ATOM   2191 C  CA  . LEU A-2 1 142 ? 25.572  23.082 63.532 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2192 C  C   . LEU A-2 1 142 ? 26.943  22.510 63.181 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 C   1 
ATOM   2193 O  O   . LEU A-2 1 142 ? 27.065  21.665 62.297 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 O   1 
ATOM   2194 C  CB  . LEU A-2 1 142 ? 25.400  24.462 62.886 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2195 C  CG  . LEU A-2 1 142 ? 25.514  24.501 61.356 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2196 C  CD1 . LEU A-2 1 142 ? 24.471  23.582 60.735 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2197 C  CD2 . LEU A-2 1 142 ? 25.326  25.929 60.871 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 142 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2198 N  N   . GLU A-2 1 143 ? 27.974  22.971 63.880 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   1 
ATOM   2199 C  CA  . GLU A-2 1 143 ? 29.329  22.492 63.638 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2200 C  C   . GLU A-2 1 143 ? 29.440  20.992 63.913 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   1 
ATOM   2201 O  O   . GLU A-2 1 143 ? 30.008  20.248 63.111 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   1 
ATOM   2202 C  CB  . GLU A-2 1 143 ? 30.320  23.264 64.514 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2203 C  CG  . GLU A-2 1 143 ? 31.757  22.784 64.416 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2204 C  CD  . GLU A-2 1 143 ? 32.713  23.678 65.183 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2205 O  OE1 . GLU A-2 1 143 ? 32.861  24.857 64.795 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2206 O  OE2 . GLU A-2 1 143 ? 33.312  23.205 66.174 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2207 N  N   . ARG A-2 1 144 ? 28.892  20.549 65.040 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 N   1 
ATOM   2208 C  CA  . ARG A-2 1 144 ? 28.936  19.136 65.395 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2209 C  C   . ARG A-2 1 144 ? 28.218  18.289 64.352 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 C   1 
ATOM   2210 O  O   . ARG A-2 1 144 ? 28.684  17.206 63.993 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 O   1 
ATOM   2211 C  CB  . ARG A-2 1 144 ? 28.282  18.886 66.753 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2212 C  CG  . ARG A-2 1 144 ? 28.992  19.489 67.948 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2213 C  CD  . ARG A-2 1 144 ? 28.509  18.782 69.198 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2214 N  NE  . ARG A-2 1 144 ? 28.914  19.430 70.439 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2215 C  CZ  . ARG A-2 1 144 ? 28.808  18.860 71.635 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2216 N  NH1 . ARG A-2 1 144 ? 28.317  17.631 71.743 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2217 N  NH2 . ARG A-2 1 144 ? 29.179  19.519 72.725 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 144 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2218 N  N   . HIS A-2 1 145 ? 27.076  18.778 63.874 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 N   1 
ATOM   2219 C  CA  . HIS A-2 1 145 ? 26.321  18.038 62.872 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2220 C  C   . HIS A-2 1 145 ? 27.120  17.917 61.580 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 C   1 
ATOM   2221 O  O   . HIS A-2 1 145 ? 27.180  16.840 60.984 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 O   1 
ATOM   2222 C  CB  . HIS A-2 1 145 ? 24.978  18.717 62.584 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2223 C  CG  . HIS A-2 1 145 ? 24.167  18.010 61.542 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2224 N  ND1 . HIS A-2 1 145 ? 23.963  18.522 60.278 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2225 C  CD2 . HIS A-2 1 145 ? 23.542  16.810 61.567 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2226 C  CE1 . HIS A-2 1 145 ? 23.246  17.666 59.569 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2227 N  NE2 . HIS A-2 1 145 ? 22.978  16.619 60.327 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 145 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2228 N  N   . GLN A-2 1 146 ? 27.730  19.020 61.154 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N   1 
ATOM   2229 C  CA  . GLN A-2 1 146 ? 28.526  19.036 59.931 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2230 C  C   . GLN A-2 1 146 ? 29.697  18.066 60.051 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C   1 
ATOM   2231 O  O   . GLN A-2 1 146 ? 30.155  17.506 59.055 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O   1 
ATOM   2232 C  CB  . GLN A-2 1 146 ? 29.037  20.454 59.652 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2233 C  CG  . GLN A-2 1 146 ? 27.926  21.484 59.517 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2234 C  CD  . GLN A-2 1 146 ? 28.444  22.904 59.381 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2235 O  OE1 . GLN A-2 1 146 ? 29.350  23.320 60.106 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2236 N  NE2 . GLN A-2 1 146 ? 27.861  23.660 58.461 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2237 N  N   . ARG A-2 1 147 ? 30.172  17.872 61.278 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N   1 
ATOM   2238 C  CA  . ARG A-2 1 147 ? 31.283  16.963 61.546 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2239 C  C   . ARG A-2 1 147 ? 30.790  15.526 61.692 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C   1 
ATOM   2240 O  O   . ARG A-2 1 147 ? 31.586  14.598 61.837 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O   1 
ATOM   2241 C  CB  . ARG A-2 1 147 ? 32.023  17.388 62.817 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2242 C  CG  . ARG A-2 1 147 ? 32.844  18.659 62.663 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2243 C  CD  . ARG A-2 1 147 ? 33.562  19.023 63.958 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2244 N  NE  . ARG A-2 1 147 ? 34.339  17.908 64.497 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2245 C  CZ  . ARG A-2 1 147 ? 35.236  18.020 65.473 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2246 N  NH1 . ARG A-2 1 147 ? 35.479  19.202 66.024 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2247 N  NH2 . ARG A-2 1 147 ? 35.890  16.950 65.904 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2248 N  N   . GLY A-2 1 148 ? 29.472  15.354 61.659 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N   1 
ATOM   2249 C  CA  . GLY A-2 1 148 ? 28.887  14.029 61.774 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2250 C  C   . GLY A-2 1 148 ? 28.822  13.490 63.189 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C   1 
ATOM   2251 O  O   . GLY A-2 1 148 ? 28.621  12.293 63.387 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O   1 
ATOM   2252 N  N   . GLU A-2 1 149 ? 28.976  14.370 64.174 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 N   1 
ATOM   2253 C  CA  . GLU A-2 1 149 ? 28.948  13.959 65.574 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2254 C  C   . GLU A-2 1 149 ? 27.533  13.814 66.116 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 C   1 
ATOM   2255 O  O   . GLU A-2 1 149 ? 27.287  13.010 67.014 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 O   1 
ATOM   2256 C  CB  . GLU A-2 1 149 ? 29.733  14.960 66.433 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2257 C  CG  . GLU A-2 1 149 ? 29.964  14.513 67.876 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2258 C  CD  . GLU A-2 1 149 ? 28.918  15.035 68.851 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2259 O  OE1 . GLU A-2 1 149 ? 28.925  14.595 70.022 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2260 O  OE2 . GLU A-2 1 149 ? 28.097  15.888 68.455 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 149 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2261 N  N   . VAL A-2 1 150 ? 26.599  14.585 65.570 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 N   1 
ATOM   2262 C  CA  . VAL A-2 1 150 ? 25.221  14.516 66.034 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2263 C  C   . VAL A-2 1 150 ? 24.233  14.658 64.882 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 C   1 
ATOM   2264 O  O   . VAL A-2 1 150 ? 24.543  15.264 63.858 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 O   1 
ATOM   2265 C  CB  . VAL A-2 1 150 ? 24.934  15.621 67.076 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2266 C  CG1 . VAL A-2 1 150 ? 24.957  16.989 66.411 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2267 C  CG2 . VAL A-2 1 150 ? 23.600  15.367 67.753 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2268 N  N   . GLU A-2 1 151 ? 23.046  14.083 65.056 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N   1 
ATOM   2269 C  CA  . GLU A-2 1 151 ? 21.999  14.151 64.043 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2270 C  C   . GLU A-2 1 151 ? 20.947  15.159 64.494 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C   1 
ATOM   2271 O  O   . GLU A-2 1 151 ? 20.865  15.485 65.677 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O   1 
ATOM   2272 C  CB  . GLU A-2 1 151 ? 21.343  12.779 63.865 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2273 C  CG  . GLU A-2 1 151 ? 22.304  11.686 63.435 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2274 C  CD  . GLU A-2 1 151 ? 23.056  12.049 62.172 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2275 O  OE1 . GLU A-2 1 151 ? 22.402  12.447 61.186 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2276 O  OE2 . GLU A-2 1 151 ? 24.302  11.938 62.165 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2277 N  N   . PHE A-2 1 152 ? 20.152  15.653 63.548 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N   1 
ATOM   2278 C  CA  . PHE A-2 1 152 ? 19.099  16.622 63.846 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2279 C  C   . PHE A-2 1 152 ? 17.719  16.052 63.584 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C   1 
ATOM   2280 O  O   . PHE A-2 1 152 ? 17.547  15.204 62.716 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O   1 
ATOM   2281 C  CB  . PHE A-2 1 152 ? 19.197  17.850 62.929 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2282 C  CG  . PHE A-2 1 152 ? 20.195  18.882 63.356 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2283 C  CD1 . PHE A-2 1 152 ? 21.109  19.389 62.433 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2284 C  CD2 . PHE A-2 1 152 ? 20.177  19.413 64.644 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2285 C  CE1 . PHE A-2 1 152 ? 21.990  20.409 62.783 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2286 C  CE2 . PHE A-2 1 152 ? 21.057  20.438 65.004 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2287 C  CZ  . PHE A-2 1 152 ? 21.964  20.938 64.070 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2288 N  N   . SER A-2 1 153 ? 16.736  16.529 64.338 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 N   1 
ATOM   2289 C  CA  . SER A-2 1 153 ? 15.351  16.167 64.081 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CA  1 
ATOM   2290 C  C   . SER A-2 1 153 ? 14.944  17.426 63.318 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 C   1 
ATOM   2291 O  O   . SER A-2 1 153 ? 15.685  18.420 63.333 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 O   1 
ATOM   2292 C  CB  . SER A-2 1 153 ? 14.530  16.073 65.374 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 CB  1 
ATOM   2293 O  OG  . SER A-2 1 153 ? 14.438  17.336 66.025 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 153 SER A-2 OG  1 
ATOM   2294 N  N   . ALA A-2 1 154 ? 13.798  17.400 62.646 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 N   1 
ATOM   2295 C  CA  . ALA A-2 1 154 ? 13.339  18.580 61.925 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2296 C  C   . ALA A-2 1 154 ? 13.249  19.766 62.888 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 C   1 
ATOM   2297 O  O   . ALA A-2 1 154 ? 13.661  20.878 62.557 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 O   1 
ATOM   2298 C  CB  . ALA A-2 1 154 ? 11.973  18.316 61.301 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 154 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2299 N  N   . THR A-2 1 155 ? 12.710  19.528 64.082 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 N   1 
ATOM   2300 C  CA  . THR A-2 1 155 ? 12.570  20.614 65.047 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CA  1 
ATOM   2301 C  C   . THR A-2 1 155 ? 13.915  21.202 65.451 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 C   1 
ATOM   2302 O  O   . THR A-2 1 155 ? 14.039  22.417 65.598 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 O   1 
ATOM   2303 C  CB  . THR A-2 1 155 ? 11.794  20.174 66.320 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CB  1 
ATOM   2304 O  OG1 . THR A-2 1 155 ? 12.458  19.065 66.945 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2305 C  CG2 . THR A-2 1 155 ? 10.366  19.775 65.955 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 155 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2306 N  N   . GLY A-2 1 156 ? 14.923  20.350 65.606 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 N   1 
ATOM   2307 C  CA  . GLY A-2 1 156 ? 16.239  20.834 65.985 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2308 C  C   . GLY A-2 1 156 ? 16.853  21.708 64.908 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 C   1 
ATOM   2309 O  O   . GLY A-2 1 156 ? 17.407  22.774 65.191 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A-2 O   1 
ATOM   2310 N  N   . LEU A-2 1 157 ? 16.757  21.255 63.663 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N   1 
ATOM   2311 C  CA  . LEU A-2 1 157 ? 17.310  22.005 62.543 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2312 C  C   . LEU A-2 1 157 ? 16.576  23.333 62.370 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C   1 
ATOM   2313 O  O   . LEU A-2 1 157 ? 17.202  24.373 62.138 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O   1 
ATOM   2314 C  CB  . LEU A-2 1 157 ? 17.217  21.179 61.256 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2315 C  CG  . LEU A-2 1 157 ? 17.719  21.861 59.982 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2316 C  CD1 . LEU A-2 1 157 ? 19.185  22.242 60.140 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2317 C  CD2 . LEU A-2 1 157 ? 17.540  20.923 58.801 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2318 N  N   . VAL A-2 1 158 ? 15.252  23.303 62.493 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N   1 
ATOM   2319 C  CA  . VAL A-2 1 158 ? 14.459  24.520 62.356 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2320 C  C   . VAL A-2 1 158 ? 14.899  25.517 63.419 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C   1 
ATOM   2321 O  O   . VAL A-2 1 158 ? 15.059  26.707 63.138 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O   1 
ATOM   2322 C  CB  . VAL A-2 1 158 ? 12.952  24.210 62.475 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2323 C  CG1 . VAL A-2 1 158 ? 12.152  25.491 62.730 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2324 C  CG2 . VAL A-2 1 158 ? 12.477  23.558 61.180 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2325 N  N   . GLY A-2 1 159 ? 15.120  25.023 64.632 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 N   1 
ATOM   2326 C  CA  . GLY A-2 1 159 ? 15.565  25.895 65.706 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2327 C  C   . GLY A-2 1 159 ? 16.892  26.544 65.360 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 C   1 
ATOM   2328 O  O   . GLY A-2 1 159 ? 17.055  27.762 65.482 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 159 GLY A-2 O   1 
ATOM   2329 N  N   . VAL A-2 1 160 ? 17.843  25.729 64.913 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 N   1 
ATOM   2330 C  CA  . VAL A-2 1 160 ? 19.166  26.223 64.554 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2331 C  C   . VAL A-2 1 160 ? 19.115  27.255 63.430 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 C   1 
ATOM   2332 O  O   . VAL A-2 1 160 ? 19.740  28.307 63.527 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 O   1 
ATOM   2333 C  CB  . VAL A-2 1 160 ? 20.098  25.059 64.145 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2334 C  CG1 . VAL A-2 1 160 ? 21.394  25.599 63.563 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2335 C  CG2 . VAL A-2 1 160 ? 20.400  24.185 65.371 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2336 N  N   . LEU A-2 1 161 ? 18.368  26.963 62.369 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 N   1 
ATOM   2337 C  CA  . LEU A-2 1 161 ? 18.272  27.901 61.256 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2338 C  C   . LEU A-2 1 161 ? 17.532  29.176 61.653 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 C   1 
ATOM   2339 O  O   . LEU A-2 1 161 ? 17.904  30.273 61.228 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 O   1 
ATOM   2340 C  CB  . LEU A-2 1 161 ? 17.585  27.239 60.059 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2341 C  CG  . LEU A-2 1 161 ? 18.325  26.039 59.456 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2342 C  CD1 . LEU A-2 1 161 ? 17.509  25.478 58.292 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2343 C  CD2 . LEU A-2 1 161 ? 19.720  26.467 58.973 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 161 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2344 N  N   . TYR A-2 1 162 ? 16.491  29.039 62.471 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 N   1 
ATOM   2345 C  CA  . TYR A-2 1 162 ? 15.733  30.205 62.916 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2346 C  C   . TYR A-2 1 162 ? 16.657  31.150 63.685 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 C   1 
ATOM   2347 O  O   . TYR A-2 1 162 ? 16.637  32.364 63.486 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 O   1 
ATOM   2348 C  CB  . TYR A-2 1 162 ? 14.580  29.793 63.827 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2349 C  CG  . TYR A-2 1 162 ? 13.755  30.978 64.269 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2350 C  CD1 . TYR A-2 1 162 ? 12.842  31.577 63.400 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2351 C  CD2 . TYR A-2 1 162 ? 13.953  31.555 65.522 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2352 C  CE1 . TYR A-2 1 162 ? 12.148  32.735 63.769 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2353 C  CE2 . TYR A-2 1 162 ? 13.271  32.706 65.899 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2354 C  CZ  . TYR A-2 1 162 ? 12.375  33.290 65.020 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2355 O  OH  . TYR A-2 1 162 ? 11.726  34.448 65.391 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 162 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2356 N  N   . TYR A-2 1 163 ? 17.458  30.581 64.576 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 N   1 
ATOM   2357 C  CA  . TYR A-2 1 163 ? 18.396  31.377 65.356 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2358 C  C   . TYR A-2 1 163 ? 19.344  32.161 64.447 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 C   1 
ATOM   2359 O  O   . TYR A-2 1 163 ? 19.502  33.373 64.599 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 O   1 
ATOM   2360 C  CB  . TYR A-2 1 163 ? 19.224  30.471 66.268 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2361 C  CG  . TYR A-2 1 163 ? 20.483  31.130 66.784 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2362 C  CD1 . TYR A-2 1 163 ? 20.444  31.990 67.881 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2363 C  CD2 . TYR A-2 1 163 ? 21.708  30.915 66.156 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2364 C  CE1 . TYR A-2 1 163 ? 21.603  32.619 68.343 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2365 C  CE2 . TYR A-2 1 163 ? 22.870  31.536 66.606 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2366 C  CZ  . TYR A-2 1 163 ? 22.810  32.386 67.697 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2367 O  OH  . TYR A-2 1 163 ? 23.959  33.006 68.134 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 163 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2368 N  N   . HIS A-2 1 164 ? 19.981  31.463 63.511 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 N   1 
ATOM   2369 C  CA  . HIS A-2 1 164 ? 20.928  32.101 62.606 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2370 C  C   . HIS A-2 1 164 ? 20.272  33.176 61.751 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 C   1 
ATOM   2371 O  O   . HIS A-2 1 164 ? 20.906  34.168 61.396 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 O   1 
ATOM   2372 C  CB  . HIS A-2 1 164 ? 21.588  31.054 61.704 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2373 C  CG  . HIS A-2 1 164 ? 22.607  30.204 62.399 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2374 N  ND1 . HIS A-2 1 164 ? 23.941  30.546 62.474 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2375 C  CD2 . HIS A-2 1 164 ? 22.486  29.022 63.049 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2376 C  CE1 . HIS A-2 1 164 ? 24.597  29.611 63.137 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2377 N  NE2 . HIS A-2 1 164 ? 23.736  28.675 63.498 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 164 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2378 N  N   . ALA A-2 1 165 ? 18.996  32.985 61.433 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N   1 
ATOM   2379 C  CA  . ALA A-2 1 165 ? 18.282  33.942 60.601 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2380 C  C   . ALA A-2 1 165 ? 17.755  35.178 61.327 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C   1 
ATOM   2381 O  O   . ALA A-2 1 165 ? 17.870  36.293 60.809 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O   1 
ATOM   2382 C  CB  . ALA A-2 1 165 ? 17.127  33.242 59.883 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2383 N  N   . PHE A-2 1 166 ? 17.200  34.998 62.525 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 N   1 
ATOM   2384 C  CA  . PHE A-2 1 166 ? 16.604  36.126 63.236 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2385 C  C   . PHE A-2 1 166 ? 16.998  36.441 64.674 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 C   1 
ATOM   2386 O  O   . PHE A-2 1 166 ? 16.577  37.473 65.202 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 O   1 
ATOM   2387 C  CB  . PHE A-2 1 166 ? 15.078  35.980 63.214 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2388 C  CG  . PHE A-2 1 166 ? 14.513  35.689 61.858 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2389 C  CD1 . PHE A-2 1 166 ? 14.056  34.414 61.538 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2390 C  CD2 . PHE A-2 1 166 ? 14.428  36.693 60.899 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2391 C  CE1 . PHE A-2 1 166 ? 13.520  34.142 60.281 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2392 C  CE2 . PHE A-2 1 166 ? 13.893  36.433 59.637 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2393 C  CZ  . PHE A-2 1 166 ? 13.438  35.155 59.329 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2394 N  N   . LEU A-2 1 167 ? 17.797  35.597 65.315 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 N   1 
ATOM   2395 C  CA  . LEU A-2 1 167 ? 18.131  35.844 66.716 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2396 C  C   . LEU A-2 1 167 ? 19.551  36.289 67.061 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 C   1 
ATOM   2397 O  O   . LEU A-2 1 167 ? 19.911  36.348 68.235 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 O   1 
ATOM   2398 C  CB  . LEU A-2 1 167 ? 17.783  34.600 67.539 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2399 C  CG  . LEU A-2 1 167 ? 16.328  34.133 67.446 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2400 C  CD1 . LEU A-2 1 167 ? 16.140  32.884 68.293 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2401 C  CD2 . LEU A-2 1 167 ? 15.391  35.242 67.915 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 167 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2402 N  N   . ARG A-2 1 168 ? 20.356  36.612 66.060 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 N   1 
ATOM   2403 C  CA  . ARG A-2 1 168 ? 21.721  37.035 66.337 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2404 C  C   . ARG A-2 1 168 ? 21.858  38.541 66.518 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 C   1 
ATOM   2405 O  O   . ARG A-2 1 168 ? 22.715  38.950 67.332 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 O   1 
ATOM   2406 C  CB  . ARG A-2 1 168 ? 22.660  36.534 65.241 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2407 C  CG  . ARG A-2 1 168 ? 22.796  35.020 65.248 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2408 C  CD  . ARG A-2 1 168 ? 23.904  34.544 64.338 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2409 N  NE  . ARG A-2 1 168 ? 23.580  34.732 62.931 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2410 C  CZ  . ARG A-2 1 168 ? 24.391  34.400 61.933 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2411 N  NH1 . ARG A-2 1 168 ? 25.578  33.865 62.193 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2412 N  NH2 . ARG A-2 1 168 ? 24.010  34.587 60.677 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 168 ARG A-2 NH2 1 
HETATM 2413 ZN ZN  . ZN  B   2 .   ? 10.167  12.942 42.158 1.00 78.44 ? ? ? ? ? ? 300 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2414 ZN ZN  . ZN  B-2 2 .   ? 6.125   15.276 76.152 1.00 78.44 ? ? ? ? ? ? 300 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2415 O  O   . HOH C   3 .   ? 10.489  16.512 55.239 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH C   3 .   ? 11.370  14.463 53.580 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH C   3 .   ? 8.668   13.083 66.037 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH C   3 .   ? 6.604   10.341 51.646 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH C   3 .   ? 8.909   11.968 51.765 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH C   3 .   ? 9.068   18.046 50.739 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH C   3 .   ? 8.607   18.673 47.064 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH C   3 .   ? 12.186  10.827 61.067 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH C   3 .   ? 3.178   20.573 47.644 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH C   3 .   ? 8.813   18.269 53.643 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH C   3 .   ? 14.681  25.440 46.219 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH C   3 .   ? 8.237   16.403 45.572 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH C   3 .   ? 20.258  9.089  39.676 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH C   3 .   ? 11.023  6.814  68.129 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH C   3 .   ? 19.563  18.049 37.841 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH C   3 .   ? 2.259   24.923 57.316 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH C   3 .   ? 10.174  10.428 42.754 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH C   3 .   ? 15.292  7.230  56.101 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH C   3 .   ? 21.151  28.882 45.134 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH C   3 .   ? 14.565  37.969 47.794 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH C   3 .   ? 9.792   10.711 45.392 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH C   3 .   ? 10.700  12.915 39.806 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH C   3 .   ? 9.469   13.454 44.290 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH C   3 .   ? 23.468  11.348 39.367 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH C   3 .   ? 25.760  11.763 48.348 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH C   3 .   ? -0.725  25.373 51.287 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH C   3 .   ? 19.801  35.480 44.291 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH C   3 .   ? 1.946   12.693 47.672 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH C   3 .   ? -4.150  18.277 57.180 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH C   3 .   ? 26.202  23.158 56.113 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH C   3 .   ? 26.521  18.877 57.362 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH C   3 .   ? 21.064  29.532 39.608 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH C   3 .   ? 21.977  19.148 39.186 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH C   3 .   ? 23.758  13.124 58.439 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH C   3 .   ? 25.557  5.458  43.982 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH C   3 .   ? 8.945   38.309 55.097 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH C   3 .   ? 26.724  19.192 41.207 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH C   3 .   ? 22.668  35.916 55.181 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH C   3 .   ? 25.764  16.385 58.083 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH C   3 .   ? 25.774  26.531 54.573 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH C   3 .   ? 27.875  10.356 41.951 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH C   3 .   ? 5.110   22.319 35.829 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH C   3 .   ? 7.140   8.330  70.246 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH C   3 .   ? -3.147  28.228 54.130 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH C   3 .   ? 6.011   5.709  67.910 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH C   3 .   ? 26.254  24.379 45.473 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH C   3 .   ? -1.092  26.048 47.410 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH C   3 .   ? 21.070  35.064 40.953 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH C   3 .   ? 14.122  11.048 34.480 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH C   3 .   ? 12.223  9.033  43.716 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH C   3 .   ? 15.362  40.007 53.500 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH C   3 .   ? 17.844  37.957 47.722 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH C   3 .   ? -6.924  13.500 50.696 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH C   3 .   ? 5.710   19.253 46.004 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH C   3 .   ? 9.747   5.249  51.112 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH C   3 .   ? 28.892  18.775 48.872 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH C   3 .   ? 20.269  16.033 35.592 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH C   3 .   ? 1.311   33.997 62.047 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH C   3 .   ? 7.445   38.666 57.301 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH C   3 .   ? 29.149  19.928 52.260 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 9.055   17.340 63.071 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 6.840   17.078 64.730 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 6.996   14.048 52.273 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 5.654   10.890 66.664 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 5.910   13.699 66.545 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 11.094  16.876 67.571 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 11.868  16.790 71.246 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 3.283   15.967 57.243 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 16.228  13.039 70.666 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 11.415  16.767 64.667 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 14.691  25.434 72.091 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 10.087  15.335 72.738 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -2.258  22.088 78.634 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 0.390   12.953 50.181 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 5.849   25.967 80.469 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 20.454  14.418 60.994 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 3.944   14.025 75.556 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -1.385  16.858 62.209 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 14.437  32.758 73.176 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 25.600  31.598 70.516 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 4.380   13.836 72.918 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 5.835   15.724 78.504 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 6.917   14.927 74.020 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -1.906  25.998 78.943 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -2.693  28.190 69.962 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 22.336  12.059 67.023 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 20.826  34.888 74.019 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 10.019  8.032  70.638 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 17.903  5.544  61.130 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 6.954   34.271 62.197 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 3.087   32.406 60.948 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 15.043  33.008 78.702 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 5.594   28.607 79.124 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -0.513  27.137 59.871 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -8.052  24.862 74.328 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 28.704  26.901 63.213 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 3.259   32.740 77.103 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 19.770  37.589 63.129 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 1.308   30.505 60.227 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 10.090  35.586 63.737 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -4.969  29.318 76.359 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 16.774  15.585 82.481 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 3.644   10.348 48.064 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 26.020  11.389 64.180 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 1.939   8.060  50.400 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 7.986   34.926 72.837 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 23.104  12.078 70.900 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 19.831  35.779 77.357 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 2.507   17.754 83.830 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 1.711   15.102 74.594 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 26.966  33.307 64.810 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 23.950  34.432 70.588 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 15.153  0.754  67.614 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 13.819  14.572 72.306 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH C-2 3 .   ? -0.328  11.066 67.198 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 1.814   34.409 69.438 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 3.750   25.570 82.718 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 28.787  18.134 56.263 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 29.763  25.781 61.009 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH C-2 3 .   ? 2.684   35.208 66.050 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
# 
