data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Rife, C.L."      1 
"Pharris, R.E."   2 
"Newcomer, M.E."  3 
"Armstrong, R.N." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal structure of a probable fosfomycin resistance protein (PA1129) from Pseudomonas aeruginosa with sulfate present in the active site" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "POTASSIUM BINDING LOOP, MANGANESE BINDING, TRANSFERASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Phosphonoformate: a minimal transition state analogue inhibitor of the fosfomycin resistance protein, FosA." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            43 
_citation.page_first                13666 
_citation.page_last                 13673 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15504029 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi048767h 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Rigsby, R.E."    1 ? 
primary "Rife, C.L."      2 ? 
primary "Fillgrove, K.L." 3 ? 
primary "Newcomer, M.E."  4 ? 
primary "Armstrong, R.N." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   THR n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  PRO n 
1 17  ALA n 
1 18  SER n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  ARG n 
1 30  LEU n 
1 31  GLU n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  GLN n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  SER n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  TYR n 
1 56  GLY n 
1 57  GLY n 
1 58  PRO n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  ASP n 
1 62  TYR n 
1 63  THR n 
1 64  HIS n 
1 65  TYR n 
1 66  ALA n 
1 67  PHE n 
1 68  GLY n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  ALA n 
1 72  ALA n 
1 73  ASP n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  GLN n 
1 81  LEU n 
1 82  ARG n 
1 83  ALA n 
1 84  HIS n 
1 85  GLY n 
1 86  VAL n 
1 87  ARG n 
1 88  GLU n 
1 89  TRP n 
1 90  LYS n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  ARG n 
1 94  SER n 
1 95  GLU n 
1 96  GLY n 
1 97  ASP n 
1 98  SER n 
1 99  PHE n 
1 100 TYR n 
1 101 PHE n 
1 102 LEU n 
1 103 ASP n 
1 104 PRO n 
1 105 ASP n 
1 106 GLY n 
1 107 HIS n 
1 108 ARG n 
1 109 LEU n 
1 110 GLU n 
1 111 ALA n 
1 112 HIS n 
1 113 VAL n 
1 114 GLY n 
1 115 ASP n 
1 116 LEU n 
1 117 ARG n 
1 118 SER n 
1 119 ARG n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 ALA n 
1 123 CYS n 
1 124 ARG n 
1 125 GLN n 
1 126 ALA n 
1 127 PRO n 
1 128 TYR n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 MET n 
1 132 ARG n 
1 133 PHE n 
1 134 ALA n 
1 135 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "probable fosfomycin resistance protein" 15143.006 2  2.5.1.18 ? ? ? 
2 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                     54.938    2  ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    2  ?        ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    90 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   THR 3   3   3   THR THR A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  SER 44  44  44  SER SER A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  THR 63  63  63  THR THR A ? n 
A 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A ? n 
A 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A ? n 
A 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A ? n 
A 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG A ? n 
A 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU A ? n 
A 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A ? n 
A 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 98  SER 98  98  98  SER SER A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A ? n 
A 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A ? n 
A 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS A ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A ? n 
A 1 131 MET 131 131 131 MET MET A ? n 
A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE A ? n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR THR B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  SER 44  44  44  SER SER B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY B ? n 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B ? n 
B 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO B ? n 
B 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B ? n 
B 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR B ? n 
B 1 63  THR 63  63  63  THR THR B ? n 
B 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B ? n 
B 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE B ? n 
B 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY B ? n 
B 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE B ? n 
B 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA B ? n 
B 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN B ? n 
B 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS B ? n 
B 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL B ? n 
B 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG B ? n 
B 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU B ? n 
B 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP B ? n 
B 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS B ? n 
B 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN B ? n 
B 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN B ? n 
B 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG B ? n 
B 1 94  SER 94  94  94  SER SER B ? n 
B 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY B ? n 
B 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 98  SER 98  98  98  SER SER B ? n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR B ? n 
B 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE B ? n 
B 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP B ? n 
B 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO B ? n 
B 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP B ? n 
B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS B ? n 
B 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA B ? n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B ? n 
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B 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG B ? n 
B 1 118 SER 118 118 118 SER SER B ? n 
B 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA B ? n 
B 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS B ? n 
B 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN B ? n 
B 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA B ? n 
B 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO B ? n 
B 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY B ? n 
B 1 131 MET 131 131 131 MET MET B ? n 
B 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B ? n 
B 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE B ? n 
B 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MN  1  202 2   MN  MN  A ? 
D 3 SO4 1  302 2   SO4 SO4 A ? 
E 2 MN  1  201 1   MN  MN  B ? 
F 3 SO4 1  301 1   SO4 SO4 B ? 
G 4 HOH 1  303 6   HOH HOH A ? 
G 4 HOH 2  304 10  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 3  305 12  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 4  306 14  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 5  307 17  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 6  308 20  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 7  309 21  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 8  310 22  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 9  311 23  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 10 312 27  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 11 313 28  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 12 314 29  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 13 315 31  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 14 316 33  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 15 317 34  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 16 318 36  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 17 319 37  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 18 320 40  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 19 321 41  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 20 322 43  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 21 323 46  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 22 324 47  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 23 325 49  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 24 326 50  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 25 327 54  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 26 328 55  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 27 329 57  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 28 330 59  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 29 331 64  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 30 332 65  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 31 333 66  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 32 334 70  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 33 335 71  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 34 336 73  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 35 337 76  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 36 338 77  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 37 339 78  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 38 340 80  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 39 341 82  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 40 342 84  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 41 343 87  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 42 344 89  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 43 345 93  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 44 346 94  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 45 347 96  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 46 348 97  HOH HOH A ? 
G 4 HOH 47 349 99  HOH HOH A ? 
H 4 HOH 1  302 3   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 2  303 4   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 3  304 5   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 4  305 7   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 5  306 8   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 6  307 9   HOH HOH B ? 
H 4 HOH 7  308 11  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 8  309 13  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 9  310 15  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 10 311 16  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 11 312 18  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 12 313 19  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 13 314 24  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 14 315 25  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 15 316 26  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 16 317 30  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 17 318 32  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 18 319 35  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 19 320 39  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 20 321 42  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 21 322 45  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 22 323 48  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 23 324 51  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 24 325 52  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 25 326 53  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 26 327 56  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 27 328 58  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 28 329 60  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 29 330 61  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 30 331 62  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 31 332 67  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 32 333 68  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 33 334 69  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 34 335 72  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 35 336 74  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 36 337 75  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 37 338 79  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 38 339 81  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 39 340 85  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 40 341 86  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 41 342 90  HOH HOH B ? 
H 4 HOH 42 343 100 HOH HOH B ? 
H 4 HOH 43 344 101 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"        ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? LEU A 25  ? ASP A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ALA A 70  ? HIS A 84  ? ALA A 70  HIS A 84  1 ? 15 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 115 ? ALA A 126 ? ASP A 115 ALA A 126 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 14  ? LEU B 25  ? ASP B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ALA B 70  ? ALA B 72  ? ALA B 70  ALA B 72  5 ? 3  
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 73  ? HIS B 84  ? ASP B 73  HIS B 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P7 AA7 ASP B 115 ? ALA B 126 ? ASP B 115 ALA B 126 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU B 88  ? LYS B 90  ? GLU B 88  LYS B 90  
AA1 2 SER B 98  ? LEU B 102 ? SER B 98  LEU B 102 
AA1 3 ARG B 108 ? HIS B 112 ? ARG B 108 HIS B 112 
AA1 4 HIS B 64  ? GLY B 68  ? HIS B 64  GLY B 68  
AA1 5 LEU A 5   ? VAL A 12  ? LEU A 5   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? ARG A 51  ? LEU A 45  ARG A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? LEU A 42  ? GLY A 37  LEU A 42  
AA1 8 ARG A 29  ? TRP A 34  ? ARG A 29  TRP A 34  
AA1 9 ARG B 132 ? PHE B 133 ? ARG B 132 PHE B 133 
AA2 1 SER A 98  ? LEU A 102 ? SER A 98  LEU A 102 
AA2 2 ARG A 108 ? HIS A 112 ? ARG A 108 HIS A 112 
AA2 3 HIS A 64  ? ILE A 69  ? HIS A 64  ILE A 69  
AA2 4 LEU B 2   ? VAL B 12  ? LEU B 2   VAL B 12  
AA2 5 LEU B 45  ? ARG B 51  ? LEU B 45  ARG B 51  
AA2 6 GLY B 37  ? LEU B 42  ? GLY B 37  LEU B 42  
AA2 7 ARG B 29  ? TRP B 34  ? ARG B 29  TRP B 34  
AA2 8 ARG A 132 ? PHE A 133 ? ARG A 132 PHE A 133 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022257 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015498 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012686 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
2 E B E B 1 
3 F B F B 1 
4 G A G A 1 
4 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "MANGANESE (II) ION" MN  
3 "SULFATE ION"        SO4 
4 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LYS B 90  ? N LYS B 90  O TYR B 100 ? O TYR B 100 
AA1 2 3 N PHE B 101 ? N PHE B 101 O LEU B 109 ? O LEU B 109 
AA1 3 4 O GLU B 110 ? O GLU B 110 N PHE B 67  ? N PHE B 67  
AA1 4 5 O ALA B 66  ? O ALA B 66  N HIS A 7   ? N HIS A 7   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLY A 37  ? O GLY A 37  N TRP A 34  ? N TRP A 34  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O ARG B 132 ? O ARG B 132 
AA2 1 2 N PHE A 101 ? N PHE A 101 O LEU A 109 ? O LEU A 109 
AA2 2 3 O GLU A 110 ? O GLU A 110 N PHE A 67  ? N PHE A 67  
AA2 3 4 N HIS A 64  ? N HIS A 64  O THR B 9   ? O THR B 9   
AA2 4 5 N LEU B 8   ? N LEU B 8   O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA2 5 6 O LEU B 49  ? O LEU B 49  N ALA B 38  ? N ALA B 38  
AA2 6 7 O GLU B 41  ? O GLU B 41  N ARG B 29  ? N ARG B 29  
AA2 7 8 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N ARG A 132 ? N ARG A 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 8.961  28.840 49.211 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 7.922  28.302 48.275 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 8.657  27.728 47.040 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 8.664  26.519 46.827 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 6.916  29.426 47.912 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 5.408  29.113 48.151 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 4.259  30.229 49.221 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 4.368  32.002 48.589 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 9.330  28.576 46.257 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 10.090 28.073 45.111 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 11.185 27.093 45.561 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 11.717 27.227 46.664 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 10.679 29.210 44.279 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 9.716  30.299 43.799 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 10.473 31.407 43.002 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 8.636  29.713 42.957 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 3   ? 11.552 26.119 44.726 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 3   THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 3   ? 12.506 25.100 45.189 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 3   ? 13.846 25.050 44.459 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 3   THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 3   ? 14.795 24.377 44.914 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 3   THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 3   ? 11.897 23.739 45.091 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 3   ? 11.446 23.548 43.741 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 3   THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 3   ? 10.702 23.594 46.006 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . GLY A 1 4   ? 13.936 25.763 43.351 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   25   C  CA  . GLY A 1 4   ? 15.078 25.643 42.460 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   26   C  C   . GLY A 1 4   ? 14.587 25.942 41.076 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   27   O  O   . GLY A 1 4   ? 13.513 26.471 40.897 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 5   ? 15.421 25.591 40.102 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 5   ? 15.215 25.812 38.721 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 5   ? 14.510 24.591 38.181 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 5   ? 14.961 23.487 38.403 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 5   ? 16.567 25.899 38.016 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 5   ? 16.347 26.323 36.563 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 16.311 27.789 36.563 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 17.404 25.755 35.633 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . ASN A 1 6   ? 13.393 24.796 37.497 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   37   C  CA  . ASN A 1 6   ? 12.615 23.683 36.985 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   38   C  C   . ASN A 1 6   ? 13.026 23.309 35.577 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   39   O  O   . ASN A 1 6   ? 13.282 22.093 35.235 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   40   C  CB  . ASN A 1 6   ? 11.130 24.028 37.056 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . ASN A 1 6   ? 10.263 22.894 36.537 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   42   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 9.828  22.956 35.431 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   43   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 10.059 21.846 37.339 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   44   N  N   . HIS A 1 7   ? 13.163 24.377 34.790 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   45   C  CA  . HIS A 1 7   ? 13.590 24.291 33.390 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   46   C  C   . HIS A 1 7   ? 13.962 25.643 32.820 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   47   O  O   . HIS A 1 7   ? 13.630 26.725 33.367 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   48   C  CB  . HIS A 1 7   ? 12.556 23.606 32.460 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . HIS A 1 7   ? 11.241 24.331 32.293 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   50   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 10.225 24.318 33.253 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   51   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 10.740 25.023 31.232 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   52   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 9.167  24.974 32.788 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   53   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 9.446  25.391 31.554 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   54   N  N   . LEU A 1 8   ? 14.752 25.501 31.762 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   55   C  CA  . LEU A 1 8   ? 15.255 26.604 30.928 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   56   C  C   . LEU A 1 8   ? 14.697 26.447 29.509 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   57   O  O   . LEU A 1 8   ? 14.775 25.364 28.908 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   58   C  CB  . LEU A 1 8   ? 16.784 26.563 30.822 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . LEU A 1 8   ? 17.293 27.542 29.779 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   60   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 16.951 29.011 30.205 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   61   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 18.797 27.397 29.563 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   62   N  N   . THR A 1 9   ? 14.169 27.535 28.972 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   63   C  CA  . THR A 1 9   ? 13.599 27.491 27.629 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   64   C  C   . THR A 1 9   ? 14.299 28.522 26.750 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   65   O  O   . THR A 1 9   ? 14.381 29.685 27.132 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   66   C  CB  . THR A 1 9   ? 12.144 27.762 27.693 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   67   O  OG1 . THR A 1 9   ? 11.536 26.773 28.511 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . THR A 1 9   ? 11.478 27.604 26.309 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   69   N  N   . LEU A 1 10  ? 14.822 28.060 25.613 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   70   C  CA  . LEU A 1 10  ? 15.558 28.908 24.671 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   71   C  C   . LEU A 1 10  ? 14.839 28.942 23.354 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   72   O  O   . LEU A 1 10  ? 14.522 27.907 22.829 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   73   C  CB  . LEU A 1 10  ? 16.956 28.357 24.424 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . LEU A 1 10  ? 17.875 28.191 25.646 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   75   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 19.151 27.518 25.118 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   76   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 18.134 29.540 26.389 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   77   N  N   . ALA A 1 11  ? 14.497 30.136 22.875 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ALA A 1 11  ? 13.989 30.320 21.540 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ALA A 1 11  ? 15.124 30.061 20.538 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   80   O  O   . ALA A 1 11  ? 16.259 30.437 20.770 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ALA A 1 11  ? 13.466 31.706 21.389 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   82   N  N   . VAL A 1 12  ? 14.815 29.363 19.461 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   83   C  CA  . VAL A 1 12  ? 15.807 28.920 18.481 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   84   C  C   . VAL A 1 12  ? 15.161 28.963 17.081 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   85   O  O   . VAL A 1 12  ? 14.015 28.557 16.879 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   86   C  CB  . VAL A 1 12  ? 16.273 27.477 18.700 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   87   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 17.027 27.289 20.035 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   88   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 15.056 26.501 18.610 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   89   N  N   . ALA A 1 13  ? 15.951 29.396 16.104 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ALA A 1 13  ? 15.401 29.764 14.809 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ALA A 1 13  ? 15.333 28.528 13.952 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A C   1 
ATOM   92   O  O   . ALA A 1 13  ? 14.444 28.416 13.157 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ALA A 1 13  ? 16.267 30.844 14.144 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  1 
ATOM   94   N  N   . ASP A 1 14  ? 16.225 27.590 14.240 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   1 
ATOM   95   C  CA  . ASP A 1 14  ? 16.503 26.373 13.453 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  1 
ATOM   96   C  C   . ASP A 1 14  ? 16.575 25.230 14.424 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   1 
ATOM   97   O  O   . ASP A 1 14  ? 17.593 24.948 15.040 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   1 
ATOM   98   C  CB  . ASP A 1 14  ? 17.839 26.519 12.711 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . ASP A 1 14  ? 18.138 25.341 11.786 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  1 
ATOM   100  O  OD1 . ASP A 1 14  ? 17.446 24.363 11.940 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 1 
ATOM   101  O  OD2 . ASP A 1 14  ? 19.042 25.296 10.914 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 1 
ATOM   102  N  N   . LEU A 1 15  ? 15.463 24.577 14.576 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   103  C  CA  . LEU A 1 15  ? 15.316 23.539 15.593 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   104  C  C   . LEU A 1 15  ? 16.291 22.366 15.414 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   105  O  O   . LEU A 1 15  ? 16.952 22.013 16.382 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   106  C  CB  . LEU A 1 15  ? 13.865 23.085 15.690 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . LEU A 1 15  ? 13.410 22.280 16.881 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   108  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 13.819 22.944 18.190 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   109  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 11.899 22.056 16.813 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   110  N  N   . PRO A 1 16  ? 16.410 21.757 14.230 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A N   1 
ATOM   111  C  CA  . PRO A 1 16  ? 17.411 20.662 14.075 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CA  1 
ATOM   112  C  C   . PRO A 1 16  ? 18.846 21.098 14.332 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A C   1 
ATOM   113  O  O   . PRO A 1 16  ? 19.487 20.312 14.966 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A O   1 
ATOM   114  C  CB  . PRO A 1 16  ? 17.210 20.129 12.658 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CB  1 
ATOM   115  C  CG  . PRO A 1 16  ? 16.353 21.161 11.958 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CG  1 
ATOM   116  C  CD  . PRO A 1 16  ? 15.613 21.976 13.014 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CD  1 
ATOM   117  N  N   . ALA A 1 17  ? 19.315 22.299 13.974 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   1 
ATOM   118  C  CA  . ALA A 1 17  ? 20.710 22.648 14.288 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  1 
ATOM   119  C  C   . ALA A 1 17  ? 20.969 22.793 15.806 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   1 
ATOM   120  O  O   . ALA A 1 17  ? 22.047 22.441 16.346 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   1 
ATOM   121  C  CB  . ALA A 1 17  ? 21.130 23.945 13.549 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  1 
ATOM   122  N  N   . SER A 1 18  ? 19.956 23.303 16.483 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   123  C  CA  . SER A 1 18  ? 19.989 23.539 17.907 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   124  C  C   . SER A 1 18  ? 20.051 22.189 18.699 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   125  O  O   . SER A 1 18  ? 20.850 21.975 19.642 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   126  C  CB  . SER A 1 18  ? 18.732 24.356 18.232 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   127  O  OG  . SER A 1 18  ? 18.994 25.731 18.136 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   128  N  N   . ILE A 1 19  ? 19.202 21.278 18.286 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   129  C  CA  . ILE A 1 19  ? 19.222 19.940 18.801 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   130  C  C   . ILE A 1 19  ? 20.576 19.290 18.501 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   131  O  O   . ILE A 1 19  ? 21.140 18.616 19.361 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   132  C  CB  . ILE A 1 19  ? 18.066 19.074 18.154 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   133  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 16.713 19.422 18.721 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 18.365 17.556 18.286 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   135  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 15.505 18.898 17.841 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 21.087 19.456 17.287 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 22.393 18.863 16.963 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 23.522 19.380 17.879 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 24.355 18.631 18.336 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 22.734 19.195 15.488 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 23.489 20.676 18.172 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 24.477 21.370 19.005 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 24.278 20.915 20.473 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 25.187 20.431 21.121 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 24.246 22.887 18.821 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 25.056 23.788 19.749 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 26.279 24.348 19.322 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 24.581 24.107 21.003 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 27.024 25.174 20.147 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 25.326 24.941 21.837 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 26.531 25.485 21.408 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 23.081 21.035 21.007 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 22.920 20.645 22.419 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 23.196 19.162 22.632 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 23.933 18.834 23.542 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 21.596 21.113 22.997 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 21.624 22.625 23.218 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 21.132 23.509 22.275 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 22.229 23.160 24.354 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 21.205 24.942 22.498 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 22.290 24.560 24.583 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 21.783 25.431 23.671 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 21.928 26.778 23.915 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   164  N  N   . ARG A 1 23  ? 22.734 18.312 21.726 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   165  C  CA  . ARG A 1 23  ? 22.880 16.882 21.882 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   166  C  C   . ARG A 1 23  ? 24.285 16.382 21.537 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   167  O  O   . ARG A 1 23  ? 24.898 15.658 22.340 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   168  C  CB  . ARG A 1 23  ? 21.811 16.077 21.054 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   169  C  CG  . ARG A 1 23  ? 21.933 14.474 21.227 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   170  C  CD  . ARG A 1 23  ? 21.222 13.604 20.151 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   171  N  NE  . ARG A 1 23  ? 21.483 14.164 18.824 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   172  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 20.588 14.392 17.874 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   173  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 19.311 14.009 17.989 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   174  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 21.003 14.948 16.745 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   175  N  N   . ASP A 1 24  ? 24.777 16.749 20.351 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ASP A 1 24  ? 26.045 16.201 19.821 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ASP A 1 24  ? 27.306 16.890 20.306 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   178  O  O   . ASP A 1 24  ? 28.337 16.294 20.289 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ASP A 1 24  ? 26.085 16.274 18.285 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ASP A 1 24  ? 24.951 15.490 17.594 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   181  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 24.612 14.355 18.034 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   182  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 24.377 15.935 16.558 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   183  N  N   . LEU A 1 25  ? 27.250 18.169 20.650 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N   1 
ATOM   184  C  CA  . LEU A 1 25  ? 28.409 18.916 21.102 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA  1 
ATOM   185  C  C   . LEU A 1 25  ? 28.405 19.026 22.601 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C   1 
ATOM   186  O  O   . LEU A 1 25  ? 29.457 18.949 23.236 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O   1 
ATOM   187  C  CB  . LEU A 1 25  ? 28.412 20.337 20.527 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . LEU A 1 25  ? 29.372 20.588 19.369 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 29.304 19.405 18.340 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 29.104 21.917 18.655 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2 1 
ATOM   191  N  N   . LEU A 1 26  ? 27.219 19.268 23.162 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   192  C  CA  . LEU A 1 26  ? 27.093 19.561 24.589 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   193  C  C   . LEU A 1 26  ? 26.740 18.318 25.433 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   194  O  O   . LEU A 1 26  ? 26.888 18.344 26.628 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   195  C  CB  . LEU A 1 26  ? 26.114 20.721 24.834 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . LEU A 1 26  ? 26.754 22.100 25.008 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   197  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 27.854 22.332 24.042 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   198  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 25.722 23.229 24.911 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   199  N  N   . GLY A 1 27  ? 26.277 17.246 24.809 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   200  C  CA  . GLY A 1 27  ? 25.994 16.032 25.546 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   201  C  C   . GLY A 1 27  ? 24.639 15.918 26.201 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   202  O  O   . GLY A 1 27  ? 24.466 14.995 26.942 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   203  N  N   . PHE A 1 28  ? 23.721 16.859 25.960 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N   1 
ATOM   204  C  CA  . PHE A 1 28  ? 22.313 16.719 26.332 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA  1 
ATOM   205  C  C   . PHE A 1 28  ? 21.719 15.494 25.601 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C   1 
ATOM   206  O  O   . PHE A 1 28  ? 22.068 15.181 24.455 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O   1 
ATOM   207  C  CB  . PHE A 1 28  ? 21.491 17.976 25.957 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . PHE A 1 28  ? 21.759 19.206 26.838 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG  1 
ATOM   209  C  CD1 . PHE A 1 28  ? 22.887 19.972 26.664 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1 1 
ATOM   210  C  CD2 . PHE A 1 28  ? 20.855 19.570 27.853 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2 1 
ATOM   211  C  CE1 . PHE A 1 28  ? 23.113 21.046 27.481 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1 1 
ATOM   212  C  CE2 . PHE A 1 28  ? 21.068 20.645 28.673 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2 1 
ATOM   213  C  CZ  . PHE A 1 28  ? 22.180 21.383 28.510 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ  1 
ATOM   214  N  N   . ARG A 1 29  ? 20.851 14.775 26.306 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A N   1 
ATOM   215  C  CA  . ARG A 1 29  ? 20.017 13.729 25.763 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CA  1 
ATOM   216  C  C   . ARG A 1 29  ? 18.711 14.360 25.258 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A C   1 
ATOM   217  O  O   . ARG A 1 29  ? 17.971 15.046 26.019 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A O   1 
ATOM   218  C  CB  . ARG A 1 29  ? 19.727 12.734 26.888 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CB  1 
ATOM   219  C  CG  . ARG A 1 29  ? 18.750 11.628 26.538 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CG  1 
ATOM   220  C  CD  . ARG A 1 29  ? 19.337 10.177 26.708 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CD  1 
ATOM   221  N  NE  . ARG A 1 29  ? 18.306 9.121  26.728 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NE  1 
ATOM   222  C  CZ  . ARG A 1 29  ? 17.365 8.922  25.790 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CZ  1 
ATOM   223  N  NH1 . ARG A 1 29  ? 17.274 9.702  24.700 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH1 1 
ATOM   224  N  NH2 . ARG A 1 29  ? 16.484 7.937  25.953 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH2 1 
ATOM   225  N  N   . LEU A 1 30  ? 18.434 14.124 23.975 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   226  C  CA  . LEU A 1 30  ? 17.135 14.409 23.372 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   227  C  C   . LEU A 1 30  ? 16.063 13.416 23.814 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   228  O  O   . LEU A 1 30  ? 16.088 12.253 23.437 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   229  C  CB  . LEU A 1 30  ? 17.232 14.391 21.845 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   230  C  CG  . LEU A 1 30  ? 15.911 14.781 21.130 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   231  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 15.534 16.181 21.459 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   232  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 15.941 14.569 19.624 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   233  N  N   . GLU A 1 31  ? 15.088 13.911 24.572 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A N   1 
ATOM   234  C  CA  . GLU A 1 31  ? 13.993 13.111 25.146 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CA  1 
ATOM   235  C  C   . GLU A 1 31  ? 12.672 13.177 24.302 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A C   1 
ATOM   236  O  O   . GLU A 1 31  ? 11.939 12.217 24.155 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A O   1 
ATOM   237  C  CB  . GLU A 1 31  ? 13.762 13.609 26.566 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CB  1 
ATOM   238  C  CG  . GLU A 1 31  ? 14.804 13.133 27.591 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CG  1 
ATOM   239  C  CD  . GLU A 1 31  ? 14.760 11.613 27.784 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CD  1 
ATOM   240  O  OE1 . GLU A 1 31  ? 13.749 10.987 27.417 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE1 1 
ATOM   241  O  OE2 . GLU A 1 31  ? 15.741 11.023 28.224 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE2 1 
ATOM   242  N  N   . ALA A 1 32  ? 12.387 14.322 23.714 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   1 
ATOM   243  C  CA  . ALA A 1 32  ? 11.297 14.385 22.743 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  1 
ATOM   244  C  C   . ALA A 1 32  ? 11.452 15.614 21.870 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   1 
ATOM   245  O  O   . ALA A 1 32  ? 12.156 16.556 22.235 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   1 
ATOM   246  C  CB  . ALA A 1 32  ? 9.893  14.405 23.469 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  1 
ATOM   247  N  N   . ARG A 1 33  ? 10.801 15.560 20.718 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ARG A 1 33  ? 10.665 16.664 19.816 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ARG A 1 33  ? 9.340  16.637 19.063 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   250  O  O   . ARG A 1 33  ? 8.679  15.591 18.871 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ARG A 1 33  ? 11.797 16.624 18.772 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . ARG A 1 33  ? 11.639 15.526 17.686 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   253  C  CD  . ARG A 1 33  ? 12.835 15.364 16.721 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   254  N  NE  . ARG A 1 33  ? 13.024 16.586 15.922 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   255  C  CZ  . ARG A 1 33  ? 13.880 16.717 14.872 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   256  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 14.627 15.676 14.462 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   257  N  NH2 . ARG A 1 33  ? 13.959 17.886 14.223 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   258  N  N   . TRP A 1 34  ? 9.000  17.806 18.546 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   1 
ATOM   259  C  CA  . TRP A 1 34  ? 7.784  17.986 17.822 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  1 
ATOM   260  C  C   . TRP A 1 34  ? 7.888  19.226 16.940 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   1 
ATOM   261  O  O   . TRP A 1 34  ? 8.954  19.837 16.810 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   1 
ATOM   262  C  CB  . TRP A 1 34  ? 6.641  18.069 18.852 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . TRP A 1 34  ? 6.635  19.294 19.681 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  1 
ATOM   264  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 5.874  20.388 19.465 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 1 
ATOM   265  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 7.422  19.569 20.859 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 1 
ATOM   266  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 6.127  21.341 20.410 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 1 
ATOM   267  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 7.065  20.860 21.296 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 1 
ATOM   268  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 8.370  18.851 21.608 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 1 
ATOM   269  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 7.622  21.451 22.474 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 1 
ATOM   270  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 8.935  19.451 22.756 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 1 
ATOM   271  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 8.558  20.730 23.164 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 1 
ATOM   272  N  N   . ASP A 1 35  ? 6.769  19.589 16.311 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   1 
ATOM   273  C  CA  . ASP A 1 35  ? 6.747  20.685 15.323 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  1 
ATOM   274  C  C   . ASP A 1 35  ? 7.356  22.004 15.777 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   1 
ATOM   275  O  O   . ASP A 1 35  ? 8.087  22.636 14.994 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   1 
ATOM   276  C  CB  . ASP A 1 35  ? 5.307  20.955 14.877 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  1 
ATOM   277  C  CG  . ASP A 1 35  ? 4.770  19.868 13.965 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  1 
ATOM   278  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 5.536  18.894 13.632 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 1 
ATOM   279  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 3.582  19.926 13.553 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 1 
ATOM   280  N  N   . GLN A 1 36  ? 7.042  22.394 17.015 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A N   1 
ATOM   281  C  CA  . GLN A 1 36  ? 7.389  23.697 17.595 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CA  1 
ATOM   282  C  C   . GLN A 1 36  ? 8.455  23.628 18.727 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A C   1 
ATOM   283  O  O   . GLN A 1 36  ? 8.705  24.614 19.425 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A O   1 
ATOM   284  C  CB  . GLN A 1 36  ? 6.092  24.338 18.148 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CB  1 
ATOM   285  C  CG  . GLN A 1 36  ? 4.953  24.436 17.060 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CG  1 
ATOM   286  C  CD  . GLN A 1 36  ? 5.383  25.351 15.885 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CD  1 
ATOM   287  O  OE1 . GLN A 1 36  ? 6.067  26.379 16.115 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A OE1 1 
ATOM   288  N  NE2 . GLN A 1 36  ? 4.998  25.000 14.663 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A NE2 1 
ATOM   289  N  N   . GLY A 1 37  ? 9.105  22.476 18.883 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   290  C  CA  . GLY A 1 37  ? 10.135 22.347 19.867 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   291  C  C   . GLY A 1 37  ? 10.718 20.989 20.179 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   292  O  O   . GLY A 1 37  ? 10.485 20.018 19.489 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   293  N  N   . ALA A 1 38  ? 11.539 20.981 21.216 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   294  C  CA  . ALA A 1 38  ? 12.180 19.805 21.730 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   295  C  C   . ALA A 1 38  ? 12.394 19.941 23.243 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   296  O  O   . ALA A 1 38  ? 12.453 21.047 23.794 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   297  C  CB  . ALA A 1 38  ? 13.494 19.602 21.050 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   298  N  N   . TYR A 1 39  ? 12.467 18.791 23.917 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   299  C  CA  . TYR A 1 39  ? 12.853 18.664 25.338 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   300  C  C   . TYR A 1 39  ? 14.124 17.875 25.444 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   301  O  O   . TYR A 1 39  ? 14.207 16.737 24.947 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   302  C  CB  . TYR A 1 39  ? 11.827 17.883 26.153 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   303  C  CG  . TYR A 1 39  ? 10.464 18.544 26.285 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   304  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 9.288  17.777 26.231 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   305  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 10.344 19.941 26.418 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   306  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 8.043  18.397 26.376 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   307  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 9.130  20.564 26.542 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   308  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 7.995  19.800 26.541 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   309  O  OH  . TYR A 1 39  ? 6.809  20.423 26.648 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   310  N  N   . LEU A 1 40  ? 15.106 18.455 26.136 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LEU A 1 40  ? 16.340 17.765 26.408 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LEU A 1 40  ? 16.738 17.809 27.882 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   1 
ATOM   313  O  O   . LEU A 1 40  ? 16.175 18.559 28.696 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LEU A 1 40  ? 17.422 18.414 25.582 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LEU A 1 40  ? 17.290 18.403 24.053 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  1 
ATOM   316  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 16.644 19.703 23.581 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 1 
ATOM   317  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 18.673 18.262 23.373 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 1 
ATOM   318  N  N   . GLU A 1 41  ? 17.719 17.006 28.231 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   319  C  CA  . GLU A 1 41  ? 18.084 16.821 29.653 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   320  C  C   . GLU A 1 41  ? 19.574 16.559 29.832 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   321  O  O   . GLU A 1 41  ? 20.203 15.735 29.091 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   322  C  CB  . GLU A 1 41  ? 17.313 15.661 30.311 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . GLU A 1 41  ? 17.715 15.387 31.772 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   324  C  CD  . GLU A 1 41  ? 16.799 14.336 32.407 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   325  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 16.772 13.186 31.875 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   326  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 16.075 14.645 33.387 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   327  N  N   . LEU A 1 42  ? 20.113 17.298 30.797 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   328  C  CA  . LEU A 1 42  ? 21.501 17.196 31.212 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   329  C  C   . LEU A 1 42  ? 21.599 16.999 32.739 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   330  O  O   . LEU A 1 42  ? 21.570 17.941 33.515 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   331  C  CB  . LEU A 1 42  ? 22.277 18.441 30.748 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   332  C  CG  . LEU A 1 42  ? 23.784 18.368 30.948 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   333  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 24.348 17.341 29.966 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   334  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 24.387 19.773 30.739 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   335  N  N   . GLY A 1 43  ? 21.673 15.758 33.164 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   336  C  CA  . GLY A 1 43  ? 21.681 15.474 34.580 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   337  C  C   . GLY A 1 43  ? 20.277 15.735 34.998 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   338  O  O   . GLY A 1 43  ? 19.368 15.144 34.523 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   339  N  N   . SER A 1 44  ? 20.126 16.674 35.895 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 44  SER A N   1 
ATOM   340  C  CA  . SER A 1 44  ? 18.836 17.017 36.450 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CA  1 
ATOM   341  C  C   . SER A 1 44  ? 18.228 18.284 35.711 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 44  SER A C   1 
ATOM   342  O  O   . SER A 1 44  ? 17.055 18.638 35.951 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 44  SER A O   1 
ATOM   343  C  CB  . SER A 1 44  ? 19.061 17.261 37.945 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CB  1 
ATOM   344  O  OG  . SER A 1 44  ? 19.706 18.534 38.139 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 44  SER A OG  1 
ATOM   345  N  N   . LEU A 1 45  ? 19.036 18.930 34.830 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   346  C  CA  . LEU A 1 45  ? 18.593 20.031 33.997 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   347  C  C   . LEU A 1 45  ? 17.695 19.659 32.849 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   348  O  O   . LEU A 1 45  ? 18.059 18.873 31.986 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   349  C  CB  . LEU A 1 45  ? 19.786 20.773 33.384 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   350  C  CG  . LEU A 1 45  ? 19.484 22.065 32.595 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   351  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 18.890 23.195 33.506 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   352  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 20.747 22.579 31.830 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   353  N  N   . TRP A 1 46  ? 16.561 20.347 32.800 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   354  C  CA  . TRP A 1 46  ? 15.517 20.192 31.783 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   355  C  C   . TRP A 1 46  ? 15.530 21.419 30.924 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   356  O  O   . TRP A 1 46  ? 15.110 22.486 31.352 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   357  C  CB  . TRP A 1 46  ? 14.159 20.044 32.430 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   358  C  CG  . TRP A 1 46  ? 12.963 20.057 31.441 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   359  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 12.984 19.858 30.102 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   360  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 11.618 20.284 31.786 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   361  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 11.728 19.985 29.576 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   362  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 10.862 20.233 30.603 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   363  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 10.955 20.511 33.009 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   364  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 9.475  20.400 30.586 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   365  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 9.597  20.715 32.981 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   366  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 8.865  20.648 31.769 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 47  ? 16.078 21.248 29.723 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 47  ? 16.152 22.264 28.688 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 47  ? 15.006 22.086 27.617 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 47  ? 14.854 21.007 27.026 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 47  ? 17.548 22.157 28.071 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 47  ? 17.809 22.933 26.801 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 17.873 24.462 27.142 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 19.093 22.491 26.162 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   . CYS A 1 48  ? 14.214 23.145 27.405 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   376  C  CA  . CYS A 1 48  ? 13.235 23.216 26.338 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   377  C  C   . CYS A 1 48  ? 13.780 24.144 25.246 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   378  O  O   . CYS A 1 48  ? 14.440 25.134 25.488 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   379  C  CB  . CYS A 1 48  ? 11.740 23.595 26.770 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   380  S  SG  A CYS A 1 48  ? 11.299 23.117 28.456 0.60 27.26 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   381  S  SG  B CYS A 1 48  ? 10.864 24.033 25.276 0.40 28.01 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   382  N  N   . LEU A 1 49  ? 13.566 23.742 24.022 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   383  C  CA  . LEU A 1 49  ? 13.853 24.569 22.840 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   384  C  C   . LEU A 1 49  ? 12.524 24.856 22.194 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   385  O  O   . LEU A 1 49  ? 11.751 23.927 21.921 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   386  C  CB  . LEU A 1 49  ? 14.707 23.812 21.838 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   387  C  CG  . LEU A 1 49  ? 16.089 23.399 22.277 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   388  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 16.778 22.592 21.101 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   389  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 16.858 24.642 22.673 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   390  N  N   . SER A 1 50  ? 12.278 26.131 21.958 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 50  SER A N   1 
ATOM   391  C  CA  . SER A 1 50  ? 11.029 26.658 21.453 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA  1 
ATOM   392  C  C   . SER A 1 50  ? 11.326 27.173 20.065 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 50  SER A C   1 
ATOM   393  O  O   . SER A 1 50  ? 12.104 28.073 19.914 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 50  SER A O   1 
ATOM   394  C  CB  . SER A 1 50  ? 10.565 27.797 22.389 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB  1 
ATOM   395  O  OG  . SER A 1 50  ? 9.402  28.450 21.914 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG  1 
ATOM   396  N  N   . ARG A 1 51  ? 10.744 26.548 19.053 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   397  C  CA  . ARG A 1 51  ? 11.019 26.838 17.658 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   398  C  C   . ARG A 1 51  ? 10.446 28.200 17.315 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   399  O  O   . ARG A 1 51  ? 9.237  28.414 17.412 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   400  C  CB  . ARG A 1 51  ? 10.388 25.761 16.772 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   401  C  CG  . ARG A 1 51  ? 10.913 25.733 15.275 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   402  C  CD  . ARG A 1 51  ? 9.941  25.022 14.271 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   403  N  NE  . ARG A 1 51  ? 9.719  25.960 13.199 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   404  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 8.644  26.715 13.031 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   405  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 7.567  26.584 13.774 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   406  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 8.647  27.577 12.033 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   407  N  N   . GLU A 1 52  ? 11.321 29.130 16.953 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   408  C  CA  . GLU A 1 52  ? 10.920 30.498 16.724 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   409  C  C   . GLU A 1 52  ? 11.796 31.050 15.596 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   410  O  O   . GLU A 1 52  ? 12.923 31.491 15.824 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   411  C  CB  . GLU A 1 52  ? 11.023 31.322 18.014 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . GLU A 1 52  ? 9.922  31.047 19.051 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   413  C  CD  . GLU A 1 52  ? 9.955  32.052 20.167 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   414  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 9.416  33.129 20.013 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   415  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 10.581 31.795 21.212 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   416  N  N   . PRO A 1 53  ? 11.258 31.028 14.379 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   1 
ATOM   417  C  CA  . PRO A 1 53  ? 12.027 31.347 13.178 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  1 
ATOM   418  C  C   . PRO A 1 53  ? 12.266 32.876 12.974 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   1 
ATOM   419  O  O   . PRO A 1 53  ? 13.305 33.251 12.478 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   1 
ATOM   420  C  CB  . PRO A 1 53  ? 11.167 30.735 12.072 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . PRO A 1 53  ? 9.796  30.979 12.535 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  1 
ATOM   422  C  CD  . PRO A 1 53  ? 9.848  30.751 14.039 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  1 
ATOM   423  N  N   . GLN A 1 54  ? 11.345 33.747 13.376 1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N   1 
ATOM   424  C  CA  . GLN A 1 54  ? 11.605 35.189 13.278 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA  1 
ATOM   425  C  C   . GLN A 1 54  ? 12.464 35.636 14.436 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C   1 
ATOM   426  O  O   . GLN A 1 54  ? 12.414 36.788 14.827 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O   1 
ATOM   427  C  CB  . GLN A 1 54  ? 10.304 36.012 13.270 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . GLN A 1 54  ? 9.315  35.625 12.161 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG  1 
ATOM   429  C  CD  . GLN A 1 54  ? 9.991  35.163 10.878 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD  1 
ATOM   430  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 10.900 35.841 10.361 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1 1 
ATOM   431  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 9.549  34.008 10.355 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2 1 
ATOM   432  N  N   . TYR A 1 55  ? 13.240 34.719 14.990 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A N   1 
ATOM   433  C  CA  . TYR A 1 55  ? 14.079 35.036 16.135 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CA  1 
ATOM   434  C  C   . TYR A 1 55  ? 15.383 35.562 15.569 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A C   1 
ATOM   435  O  O   . TYR A 1 55  ? 15.947 34.912 14.666 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A O   1 
ATOM   436  C  CB  . TYR A 1 55  ? 14.294 33.782 17.018 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CB  1 
ATOM   437  C  CG  . TYR A 1 55  ? 14.980 34.049 18.336 1.00 57.01 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CG  1 
ATOM   438  C  CD1 . TYR A 1 55  ? 14.574 35.131 19.146 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD1 1 
ATOM   439  C  CD2 . TYR A 1 55  ? 16.036 33.228 18.778 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD2 1 
ATOM   440  C  CE1 . TYR A 1 55  ? 15.200 35.394 20.357 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE1 1 
ATOM   441  C  CE2 . TYR A 1 55  ? 16.678 33.480 20.004 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE2 1 
ATOM   442  C  CZ  . TYR A 1 55  ? 16.250 34.565 20.786 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CZ  1 
ATOM   443  O  OH  . TYR A 1 55  ? 16.841 34.845 21.986 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A OH  1 
ATOM   444  N  N   . GLY A 1 56  ? 15.804 36.746 16.059 1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   1 
ATOM   445  C  CA  . GLY A 1 56  ? 17.051 37.416 15.659 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  1 
ATOM   446  C  C   . GLY A 1 56  ? 18.197 37.412 16.692 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   1 
ATOM   447  O  O   . GLY A 1 56  ? 19.188 38.158 16.562 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   1 
ATOM   448  N  N   . GLY A 1 57  ? 18.054 36.550 17.710 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A N   1 
ATOM   449  C  CA  . GLY A 1 57  ? 19.000 36.396 18.816 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A CA  1 
ATOM   450  C  C   . GLY A 1 57  ? 18.598 37.130 20.109 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A C   1 
ATOM   451  O  O   . GLY A 1 57  ? 17.692 37.945 20.107 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A O   1 
ATOM   452  N  N   . PRO A 1 58  ? 19.260 36.821 21.230 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A N   1 
ATOM   453  C  CA  . PRO A 1 58  ? 19.164 37.678 22.412 1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CA  1 
ATOM   454  C  C   . PRO A 1 58  ? 19.905 39.006 22.158 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A C   1 
ATOM   455  O  O   . PRO A 1 58  ? 20.835 39.066 21.305 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A O   1 
ATOM   456  C  CB  . PRO A 1 58  ? 19.868 36.849 23.497 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CB  1 
ATOM   457  C  CG  . PRO A 1 58  ? 20.871 36.069 22.726 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CG  1 
ATOM   458  C  CD  . PRO A 1 58  ? 20.133 35.653 21.488 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CD  1 
ATOM   459  N  N   . ALA A 1 59  ? 19.483 40.054 22.877 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   460  C  CA  . ALA A 1 59  ? 20.104 41.364 22.739 1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   461  C  C   . ALA A 1 59  ? 21.495 41.298 23.377 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   462  O  O   . ALA A 1 59  ? 21.886 40.251 23.956 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   463  C  CB  . ALA A 1 59  ? 19.239 42.449 23.383 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   464  N  N   . ALA A 1 60  ? 22.236 42.396 23.255 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A N   1 
ATOM   465  C  CA  . ALA A 1 60  ? 23.652 42.396 23.601 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CA  1 
ATOM   466  C  C   . ALA A 1 60  ? 23.833 42.836 25.062 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A C   1 
ATOM   467  O  O   . ALA A 1 60  ? 24.119 44.006 25.349 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A O   1 
ATOM   468  C  CB  . ALA A 1 60  ? 24.442 43.280 22.646 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CB  1 
ATOM   469  N  N   . ASP A 1 61  ? 23.664 41.854 25.950 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   470  C  CA  . ASP A 1 61  ? 23.788 41.988 27.397 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   471  C  C   . ASP A 1 61  ? 24.570 40.765 27.970 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   472  O  O   . ASP A 1 61  ? 24.921 39.835 27.236 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   473  C  CB  . ASP A 1 61  ? 22.392 42.052 28.008 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   474  C  CG  . ASP A 1 61  ? 21.575 40.801 27.711 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   475  O  OD1 . ASP A 1 61  ? 21.120 40.158 28.641 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   476  O  OD2 . ASP A 1 61  ? 21.335 40.361 26.562 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   477  N  N   . TYR A 1 62  ? 24.794 40.770 29.279 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A N   1 
ATOM   478  C  CA  . TYR A 1 62  ? 25.561 39.733 29.985 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CA  1 
ATOM   479  C  C   . TYR A 1 62  ? 24.708 38.511 30.418 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A C   1 
ATOM   480  O  O   . TYR A 1 62  ? 25.192 37.660 31.164 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A O   1 
ATOM   481  C  CB  . TYR A 1 62  ? 26.285 40.380 31.214 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CB  1 
ATOM   482  C  CG  . TYR A 1 62  ? 27.448 39.588 31.848 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CG  1 
ATOM   483  C  CD1 . TYR A 1 62  ? 28.624 39.303 31.125 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD1 1 
ATOM   484  C  CD2 . TYR A 1 62  ? 27.383 39.163 33.182 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD2 1 
ATOM   485  C  CE1 . TYR A 1 62  ? 29.717 38.567 31.741 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE1 1 
ATOM   486  C  CE2 . TYR A 1 62  ? 28.462 38.444 33.816 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE2 1 
ATOM   487  C  CZ  . TYR A 1 62  ? 29.614 38.133 33.089 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CZ  1 
ATOM   488  O  OH  . TYR A 1 62  ? 30.633 37.410 33.701 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A OH  1 
ATOM   489  N  N   . THR A 1 63  ? 23.478 38.389 29.910 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 63  THR A N   1 
ATOM   490  C  CA  . THR A 1 63  ? 22.613 37.260 30.252 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 63  THR A CA  1 
ATOM   491  C  C   . THR A 1 63  ? 23.236 35.969 29.638 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 63  THR A C   1 
ATOM   492  O  O   . THR A 1 63  ? 23.519 35.899 28.409 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 63  THR A O   1 
ATOM   493  C  CB  . THR A 1 63  ? 21.121 37.473 29.857 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 63  THR A CB  1 
ATOM   494  O  OG1 . THR A 1 63  ? 20.550 38.563 30.589 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 63  THR A OG1 1 
ATOM   495  C  CG2 . THR A 1 63  ? 20.260 36.275 30.297 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 63  THR A CG2 1 
ATOM   496  N  N   . HIS A 1 64  ? 23.539 35.024 30.530 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A N   1 
ATOM   497  C  CA  . HIS A 1 64  ? 24.146 33.777 30.153 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CA  1 
ATOM   498  C  C   . HIS A 1 64  ? 23.893 32.599 31.114 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A C   1 
ATOM   499  O  O   . HIS A 1 64  ? 23.505 32.779 32.231 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A O   1 
ATOM   500  C  CB  . HIS A 1 64  ? 25.639 33.970 29.960 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . HIS A 1 64  ? 26.384 34.293 31.209 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CG  1 
ATOM   502  N  ND1 . HIS A 1 64  ? 26.214 35.470 31.894 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A ND1 1 
ATOM   503  C  CD2 . HIS A 1 64  ? 27.323 33.590 31.895 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CD2 1 
ATOM   504  C  CE1 . HIS A 1 64  ? 27.040 35.500 32.935 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CE1 1 
ATOM   505  N  NE2 . HIS A 1 64  ? 27.700 34.360 32.977 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A NE2 1 
ATOM   506  N  N   . TYR A 1 65  ? 24.187 31.397 30.610 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   1 
ATOM   507  C  CA  . TYR A 1 65  ? 23.854 30.095 31.184 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  1 
ATOM   508  C  C   . TYR A 1 65  ? 25.141 29.249 31.313 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   1 
ATOM   509  O  O   . TYR A 1 65  ? 25.729 28.796 30.293 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   1 
ATOM   510  C  CB  . TYR A 1 65  ? 22.827 29.414 30.269 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  1 
ATOM   511  C  CG  . TYR A 1 65  ? 21.791 30.408 29.729 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  1 
ATOM   512  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 21.598 30.588 28.341 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 1 
ATOM   513  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 21.015 31.181 30.618 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 1 
ATOM   514  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 20.675 31.556 27.864 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 1 
ATOM   515  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 20.097 32.085 30.162 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 1 
ATOM   516  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 19.924 32.287 28.793 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  1 
ATOM   517  O  OH  . TYR A 1 65  ? 18.984 33.208 28.402 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  1 
ATOM   518  N  N   . ALA A 1 66  ? 25.593 29.093 32.561 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   1 
ATOM   519  C  CA  . ALA A 1 66  ? 26.767 28.308 32.897 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  1 
ATOM   520  C  C   . ALA A 1 66  ? 26.403 26.848 33.248 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   1 
ATOM   521  O  O   . ALA A 1 66  ? 25.508 26.575 34.101 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   1 
ATOM   522  C  CB  . ALA A 1 66  ? 27.507 28.926 34.025 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  1 
ATOM   523  N  N   . PHE A 1 67  ? 27.156 25.935 32.635 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A N   1 
ATOM   524  C  CA  . PHE A 1 67  ? 27.003 24.519 32.869 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CA  1 
ATOM   525  C  C   . PHE A 1 67  ? 28.249 24.050 33.633 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A C   1 
ATOM   526  O  O   . PHE A 1 67  ? 29.334 24.545 33.406 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A O   1 
ATOM   527  C  CB  . PHE A 1 67  ? 26.906 23.754 31.543 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CB  1 
ATOM   528  C  CG  . PHE A 1 67  ? 25.826 24.227 30.625 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CG  1 
ATOM   529  C  CD1 . PHE A 1 67  ? 26.146 24.771 29.386 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD1 1 
ATOM   530  C  CD2 . PHE A 1 67  ? 24.486 24.093 30.961 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD2 1 
ATOM   531  C  CE1 . PHE A 1 67  ? 25.135 25.202 28.497 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE1 1 
ATOM   532  C  CE2 . PHE A 1 67  ? 23.467 24.527 30.072 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE2 1 
ATOM   533  C  CZ  . PHE A 1 67  ? 23.809 25.082 28.830 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CZ  1 
ATOM   534  N  N   . GLY A 1 68  ? 28.055 23.066 34.511 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A N   1 
ATOM   535  C  CA  . GLY A 1 68  ? 29.091 22.424 35.286 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A CA  1 
ATOM   536  C  C   . GLY A 1 68  ? 29.865 21.347 34.502 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A C   1 
ATOM   537  O  O   . GLY A 1 68  ? 29.327 20.673 33.591 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A O   1 
ATOM   538  N  N   . ILE A 1 69  ? 31.147 21.230 34.867 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A N   1 
ATOM   539  C  CA  . ILE A 1 69  ? 32.095 20.251 34.312 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CA  1 
ATOM   540  C  C   . ILE A 1 69  ? 33.219 20.032 35.330 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A C   1 
ATOM   541  O  O   . ILE A 1 69  ? 33.555 20.919 36.092 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A O   1 
ATOM   542  C  CB  . ILE A 1 69  ? 32.691 20.708 32.939 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CB  1 
ATOM   543  C  CG1 . ILE A 1 69  ? 33.555 19.584 32.339 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CG1 1 
ATOM   544  C  CG2 . ILE A 1 69  ? 33.462 22.007 33.051 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CG2 1 
ATOM   545  C  CD1 . ILE A 1 69  ? 33.660 19.553 30.835 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CD1 1 
ATOM   546  N  N   . ALA A 1 70  ? 33.794 18.838 35.355 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A N   1 
ATOM   547  C  CA  . ALA A 1 70  ? 34.944 18.572 36.262 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CA  1 
ATOM   548  C  C   . ALA A 1 70  ? 36.210 19.240 35.724 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A C   1 
ATOM   549  O  O   . ALA A 1 70  ? 36.432 19.252 34.504 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A O   1 
ATOM   550  C  CB  . ALA A 1 70  ? 35.152 17.076 36.401 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CB  1 
ATOM   551  N  N   . ALA A 1 71  ? 37.042 19.753 36.638 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   552  C  CA  . ALA A 1 71  ? 38.402 20.228 36.344 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   553  C  C   . ALA A 1 71  ? 39.088 19.398 35.303 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   554  O  O   . ALA A 1 71  ? 39.715 19.908 34.339 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   555  C  CB  . ALA A 1 71  ? 39.270 20.215 37.618 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   556  N  N   . ALA A 1 72  ? 38.995 18.100 35.510 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A N   1 
ATOM   557  C  CA  . ALA A 1 72  ? 39.750 17.157 34.711 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A CA  1 
ATOM   558  C  C   . ALA A 1 72  ? 39.168 17.029 33.305 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A C   1 
ATOM   559  O  O   . ALA A 1 72  ? 39.815 16.526 32.417 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A O   1 
ATOM   560  C  CB  . ALA A 1 72  ? 39.824 15.768 35.450 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A CB  1 
ATOM   561  N  N   . ASP A 1 73  ? 37.941 17.490 33.082 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   562  C  CA  . ASP A 1 73  ? 37.353 17.390 31.746 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   563  C  C   . ASP A 1 73  ? 37.411 18.687 30.979 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   564  O  O   . ASP A 1 73  ? 37.156 18.681 29.723 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   565  C  CB  . ASP A 1 73  ? 35.913 16.928 31.844 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   566  C  CG  . ASP A 1 73  ? 35.799 15.456 32.250 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   567  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 36.500 14.603 31.697 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   568  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 35.006 15.060 33.099 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   569  N  N   . PHE A 1 74  ? 37.730 19.789 31.697 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A N   1 
ATOM   570  C  CA  . PHE A 1 74  ? 37.551 21.148 31.168 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CA  1 
ATOM   571  C  C   . PHE A 1 74  ? 38.369 21.385 29.884 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A C   1 
ATOM   572  O  O   . PHE A 1 74  ? 37.852 21.974 28.949 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A O   1 
ATOM   573  C  CB  . PHE A 1 74  ? 37.901 22.208 32.223 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CB  1 
ATOM   574  C  CG  . PHE A 1 74  ? 37.865 23.618 31.697 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CG  1 
ATOM   575  C  CD1 . PHE A 1 74  ? 36.664 24.278 31.516 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD1 1 
ATOM   576  C  CD2 . PHE A 1 74  ? 39.050 24.274 31.302 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD2 1 
ATOM   577  C  CE1 . PHE A 1 74  ? 36.640 25.575 30.977 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE1 1 
ATOM   578  C  CE2 . PHE A 1 74  ? 39.026 25.537 30.770 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE2 1 
ATOM   579  C  CZ  . PHE A 1 74  ? 37.825 26.195 30.612 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CZ  1 
ATOM   580  N  N   . ALA A 1 75  ? 39.649 20.971 29.874 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   1 
ATOM   581  C  CA  . ALA A 1 75  ? 40.531 21.057 28.694 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  1 
ATOM   582  C  C   . ALA A 1 75  ? 40.026 20.391 27.412 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   1 
ATOM   583  O  O   . ALA A 1 75  ? 39.952 21.047 26.344 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   1 
ATOM   584  C  CB  . ALA A 1 75  ? 41.894 20.502 29.044 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  1 
ATOM   585  N  N   . ARG A 1 76  ? 39.690 19.103 27.487 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   586  C  CA  . ARG A 1 76  ? 39.130 18.346 26.333 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   587  C  C   . ARG A 1 76  ? 37.837 18.979 25.762 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   588  O  O   . ARG A 1 76  ? 37.575 18.895 24.538 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   589  C  CB  . ARG A 1 76  ? 38.779 16.882 26.742 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   590  C  CG  . ARG A 1 76  ? 38.503 15.928 25.510 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   591  C  CD  . ARG A 1 76  ? 37.552 14.730 25.748 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   592  N  NE  . ARG A 1 76  ? 38.022 13.699 26.695 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   593  C  CZ  . ARG A 1 76  ? 38.736 12.583 26.360 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   594  N  NH1 . ARG A 1 76  ? 39.125 12.346 25.090 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   595  N  NH2 . ARG A 1 76  ? 39.088 11.693 27.312 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   596  N  N   . PHE A 1 77  ? 37.019 19.533 26.676 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   1 
ATOM   597  C  CA  . PHE A 1 77  ? 35.746 20.154 26.336 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  1 
ATOM   598  C  C   . PHE A 1 77  ? 35.953 21.440 25.528 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   1 
ATOM   599  O  O   . PHE A 1 77  ? 35.329 21.558 24.498 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   1 
ATOM   600  C  CB  . PHE A 1 77  ? 34.827 20.417 27.568 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . PHE A 1 77  ? 33.541 21.065 27.219 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  1 
ATOM   602  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 32.494 20.321 26.677 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 1 
ATOM   603  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 33.389 22.450 27.312 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 1 
ATOM   604  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 31.289 20.956 26.277 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 1 
ATOM   605  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 32.197 23.080 26.927 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 1 
ATOM   606  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 31.152 22.326 26.401 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  1 
ATOM   607  N  N   . ALA A 1 78  ? 36.720 22.415 26.051 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   608  C  CA  . ALA A 1 78  ? 37.080 23.652 25.295 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   609  C  C   . ALA A 1 78  ? 37.741 23.351 23.940 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   610  O  O   . ALA A 1 78  ? 37.409 23.897 22.899 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   611  C  CB  . ALA A 1 78  ? 38.034 24.530 26.134 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   612  N  N   . ALA A 1 79  ? 38.688 22.428 23.971 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   1 
ATOM   613  C  CA  . ALA A 1 79  ? 39.398 22.030 22.771 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  1 
ATOM   614  C  C   . ALA A 1 79  ? 38.462 21.609 21.672 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   1 
ATOM   615  O  O   . ALA A 1 79  ? 38.645 21.969 20.554 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   1 
ATOM   616  C  CB  . ALA A 1 79  ? 40.419 20.925 23.084 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  1 
ATOM   617  N  N   . GLN A 1 80  ? 37.422 20.893 22.047 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A N   1 
ATOM   618  C  CA  . GLN A 1 80  ? 36.493 20.269 21.135 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CA  1 
ATOM   619  C  C   . GLN A 1 80  ? 35.519 21.281 20.552 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A C   1 
ATOM   620  O  O   . GLN A 1 80  ? 35.201 21.250 19.365 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A O   1 
ATOM   621  C  CB  . GLN A 1 80  ? 35.741 19.187 21.903 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CB  1 
ATOM   622  C  CG  . GLN A 1 80  ? 34.577 18.446 21.163 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CG  1 
ATOM   623  C  CD  . GLN A 1 80  ? 33.707 17.650 22.173 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CD  1 
ATOM   624  O  OE1 . GLN A 1 80  ? 34.265 17.027 23.117 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A OE1 1 
ATOM   625  N  NE2 . GLN A 1 80  ? 32.359 17.721 22.024 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A NE2 1 
ATOM   626  N  N   . LEU A 1 81  ? 35.035 22.179 21.396 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   627  C  CA  . LEU A 1 81  ? 34.163 23.233 20.930 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   628  C  C   . LEU A 1 81  ? 34.914 24.161 19.971 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   629  O  O   . LEU A 1 81  ? 34.367 24.544 18.926 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   630  C  CB  . LEU A 1 81  ? 33.576 24.006 22.132 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   631  C  CG  . LEU A 1 81  ? 32.216 23.445 22.559 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   632  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 32.278 22.049 23.020 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   633  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 31.578 24.336 23.612 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   634  N  N   . ARG A 1 82  ? 36.147 24.545 20.344 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A N   1 
ATOM   635  C  CA  . ARG A 1 82  ? 37.025 25.325 19.461 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CA  1 
ATOM   636  C  C   . ARG A 1 82  ? 37.321 24.607 18.124 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A C   1 
ATOM   637  O  O   . ARG A 1 82  ? 37.290 25.243 17.069 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A O   1 
ATOM   638  C  CB  . ARG A 1 82  ? 38.324 25.642 20.162 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CB  1 
ATOM   639  C  CG  . ARG A 1 82  ? 38.237 26.839 21.074 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CG  1 
ATOM   640  C  CD  . ARG A 1 82  ? 39.322 26.851 22.100 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CD  1 
ATOM   641  N  NE  . ARG A 1 82  ? 39.222 28.063 22.916 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NE  1 
ATOM   642  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 39.528 28.144 24.219 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   643  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 39.998 27.083 24.874 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   644  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 39.383 29.304 24.855 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   645  N  N   . ALA A 1 83  ? 37.552 23.299 18.193 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   646  C  CA  . ALA A 1 83  ? 37.834 22.464 16.999 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   647  C  C   . ALA A 1 83  ? 36.634 22.472 16.039 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   648  O  O   . ALA A 1 83  ? 36.807 22.457 14.842 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   649  C  CB  . ALA A 1 83  ? 38.158 20.992 17.408 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   650  N  N   . HIS A 1 84  ? 35.429 22.560 16.610 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A N   1 
ATOM   651  C  CA  . HIS A 1 84  ? 34.195 22.706 15.874 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CA  1 
ATOM   652  C  C   . HIS A 1 84  ? 33.844 24.147 15.518 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A C   1 
ATOM   653  O  O   . HIS A 1 84  ? 32.878 24.394 14.850 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A O   1 
ATOM   654  C  CB  . HIS A 1 84  ? 33.059 22.039 16.645 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CB  1 
ATOM   655  C  CG  . HIS A 1 84  ? 33.015 20.560 16.464 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CG  1 
ATOM   656  N  ND1 . HIS A 1 84  ? 33.826 19.698 17.185 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A ND1 1 
ATOM   657  C  CD2 . HIS A 1 84  ? 32.287 19.784 15.625 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CD2 1 
ATOM   658  C  CE1 . HIS A 1 84  ? 33.593 18.450 16.804 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CE1 1 
ATOM   659  N  NE2 . HIS A 1 84  ? 32.661 18.471 15.860 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A NE2 1 
ATOM   660  N  N   . GLY A 1 85  ? 34.677 25.095 15.896 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   661  C  CA  . GLY A 1 85  ? 34.525 26.459 15.447 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   662  C  C   . GLY A 1 85  ? 33.478 27.194 16.224 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   663  O  O   . GLY A 1 85  ? 32.843 28.111 15.730 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   664  N  N   . VAL A 1 86  ? 33.270 26.821 17.476 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A N   1 
ATOM   665  C  CA  . VAL A 1 86  ? 32.220 27.515 18.214 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CA  1 
ATOM   666  C  C   . VAL A 1 86  ? 32.766 28.931 18.412 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A C   1 
ATOM   667  O  O   . VAL A 1 86  ? 33.964 29.150 18.358 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A O   1 
ATOM   668  C  CB  . VAL A 1 86  ? 31.825 26.784 19.547 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CB  1 
ATOM   669  C  CG1 . VAL A 1 86  ? 30.667 27.434 20.197 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG1 1 
ATOM   670  C  CG2 . VAL A 1 86  ? 31.448 25.346 19.308 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG2 1 
ATOM   671  N  N   . ARG A 1 87  ? 31.898 29.908 18.580 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A N   1 
ATOM   672  C  CA  . ARG A 1 87  ? 32.341 31.263 18.899 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CA  1 
ATOM   673  C  C   . ARG A 1 87  ? 32.363 31.620 20.393 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A C   1 
ATOM   674  O  O   . ARG A 1 87  ? 31.357 31.438 21.114 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A O   1 
ATOM   675  C  CB  . ARG A 1 87  ? 31.396 32.232 18.250 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CB  1 
ATOM   676  C  CG  . ARG A 1 87  ? 32.040 33.545 17.901 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CG  1 
ATOM   677  C  CD  . ARG A 1 87  ? 31.140 34.348 16.959 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CD  1 
ATOM   678  N  NE  . ARG A 1 87  ? 30.584 33.531 15.853 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A NE  1 
ATOM   679  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 29.449 32.827 15.873 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CZ  1 
ATOM   680  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 28.687 32.733 16.970 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A NH1 1 
ATOM   681  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 29.093 32.163 14.751 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A NH2 1 
ATOM   682  N  N   . GLU A 1 88  ? 33.495 32.171 20.828 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A N   1 
ATOM   683  C  CA  . GLU A 1 88  ? 33.659 32.647 22.183 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CA  1 
ATOM   684  C  C   . GLU A 1 88  ? 33.239 34.096 22.260 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A C   1 
ATOM   685  O  O   . GLU A 1 88  ? 33.506 34.883 21.365 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A O   1 
ATOM   686  C  CB  . GLU A 1 88  ? 35.129 32.510 22.623 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . GLU A 1 88  ? 35.758 31.189 22.190 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CG  1 
ATOM   688  C  CD  . GLU A 1 88  ? 37.126 30.983 22.814 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CD  1 
ATOM   689  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 37.256 31.249 24.061 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE1 1 
ATOM   690  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 38.072 30.614 22.027 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE2 1 
ATOM   691  N  N   . TRP A 1 89  ? 32.598 34.440 23.349 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A N   1 
ATOM   692  C  CA  . TRP A 1 89  ? 32.169 35.814 23.563 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CA  1 
ATOM   693  C  C   . TRP A 1 89  ? 32.948 36.539 24.671 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A C   1 
ATOM   694  O  O   . TRP A 1 89  ? 32.791 37.736 24.797 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A O   1 
ATOM   695  C  CB  . TRP A 1 89  ? 30.674 35.844 23.867 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CB  1 
ATOM   696  C  CG  . TRP A 1 89  ? 30.237 35.085 25.038 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CG  1 
ATOM   697  C  CD1 . TRP A 1 89  ? 30.027 33.737 25.131 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CD1 1 
ATOM   698  C  CD2 . TRP A 1 89  ? 29.969 35.627 26.340 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CD2 1 
ATOM   699  N  NE1 . TRP A 1 89  ? 29.606 33.406 26.395 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A NE1 1 
ATOM   700  C  CE2 . TRP A 1 89  ? 29.560 34.546 27.165 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CE2 1 
ATOM   701  C  CE3 . TRP A 1 89  ? 29.991 36.930 26.884 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CE3 1 
ATOM   702  C  CZ2 . TRP A 1 89  ? 29.206 34.716 28.500 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CZ2 1 
ATOM   703  C  CZ3 . TRP A 1 89  ? 29.627 37.095 28.230 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CZ3 1 
ATOM   704  C  CH2 . TRP A 1 89  ? 29.265 35.986 29.024 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CH2 1 
ATOM   705  N  N   . LYS A 1 90  ? 33.783 35.834 25.435 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A N   1 
ATOM   706  C  CA  . LYS A 1 90  ? 34.436 36.422 26.615 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CA  1 
ATOM   707  C  C   . LYS A 1 90  ? 35.709 35.710 27.036 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A C   1 
ATOM   708  O  O   . LYS A 1 90  ? 35.803 34.485 26.965 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A O   1 
ATOM   709  C  CB  . LYS A 1 90  ? 33.465 36.414 27.819 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CB  1 
ATOM   710  C  CG  . LYS A 1 90  ? 33.839 37.345 29.009 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CG  1 
ATOM   711  C  CD  . LYS A 1 90  ? 32.959 36.996 30.250 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CD  1 
ATOM   712  C  CE  . LYS A 1 90  ? 33.023 38.034 31.337 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CE  1 
ATOM   713  N  NZ  . LYS A 1 90  ? 34.414 38.278 31.872 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A NZ  1 
ATOM   714  N  N   . GLN A 1 91  ? 36.693 36.477 27.482 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A N   1 
ATOM   715  C  CA  . GLN A 1 91  ? 37.894 35.869 28.086 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CA  1 
ATOM   716  C  C   . GLN A 1 91  ? 37.658 35.687 29.594 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A C   1 
ATOM   717  O  O   . GLN A 1 91  ? 37.113 36.572 30.230 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A O   1 
ATOM   718  C  CB  . GLN A 1 91  ? 39.150 36.680 27.803 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CB  1 
ATOM   719  C  CG  . GLN A 1 91  ? 40.441 36.126 28.525 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CG  1 
ATOM   720  C  CD  . GLN A 1 91  ? 41.496 35.458 27.581 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CD  1 
ATOM   721  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 42.709 35.767 27.649 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A OE1 1 
ATOM   722  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 41.029 34.537 26.723 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A NE2 1 
ATOM   723  N  N   . ASN A 1 92  ? 38.025 34.512 30.124 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A N   1 
ATOM   724  C  CA  . ASN A 1 92  ? 37.828 34.163 31.546 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A CA  1 
ATOM   725  C  C   . ASN A 1 92  ? 38.702 34.993 32.449 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A C   1 
ATOM   726  O  O   . ASN A 1 92  ? 39.942 34.845 32.414 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A O   1 
ATOM   727  C  CB  . ASN A 1 92  ? 38.149 32.693 31.831 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A CB  1 
ATOM   728  C  CG  . ASN A 1 92  ? 37.874 32.316 33.279 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A CG  1 
ATOM   729  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 36.914 32.790 33.864 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A OD1 1 
ATOM   730  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 38.678 31.425 33.845 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A ND2 1 
ATOM   731  N  N   . ARG A 1 93  ? 38.081 35.815 33.295 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   1 
ATOM   732  C  CA  . ARG A 1 93  ? 38.860 36.606 34.248 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  1 
ATOM   733  C  C   . ARG A 1 93  ? 38.576 36.313 35.742 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   1 
ATOM   734  O  O   . ARG A 1 93  ? 39.472 36.507 36.577 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   1 
ATOM   735  C  CB  . ARG A 1 93  ? 38.721 38.122 33.907 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  1 
ATOM   736  C  CG  . ARG A 1 93  ? 39.383 38.578 32.566 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  1 
ATOM   737  C  CD  . ARG A 1 93  ? 40.663 37.786 32.086 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  1 
ATOM   738  N  NE  . ARG A 1 93  ? 41.937 38.526 32.205 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  1 
ATOM   739  C  CZ  . ARG A 1 93  ? 42.268 39.644 31.501 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  1 
ATOM   740  N  NH1 . ARG A 1 93  ? 41.419 40.184 30.613 1.00 65.47 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 1 
ATOM   741  N  NH2 . ARG A 1 93  ? 43.445 40.245 31.693 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 1 
ATOM   742  N  N   . SER A 1 94  ? 37.369 35.850 36.061 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   743  C  CA  . SER A 1 94  ? 36.967 35.443 37.433 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   744  C  C   . SER A 1 94  ? 37.548 34.087 37.929 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   745  O  O   . SER A 1 94  ? 38.210 33.395 37.170 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   746  C  CB  . SER A 1 94  ? 35.427 35.389 37.501 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   747  O  OG  . SER A 1 94  ? 34.875 34.558 36.476 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   748  N  N   . GLU A 1 95  ? 37.269 33.723 39.194 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   749  C  CA  . GLU A 1 95  ? 37.755 32.454 39.797 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   750  C  C   . GLU A 1 95  ? 37.181 31.209 39.103 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   751  O  O   . GLU A 1 95  ? 36.008 31.174 38.744 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   752  C  CB  . GLU A 1 95  ? 37.460 32.420 41.330 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   753  C  CG  . GLU A 1 95  ? 37.473 31.045 42.032 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   754  C  CD  . GLU A 1 95  ? 36.113 30.307 41.937 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   755  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 35.081 30.970 41.853 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   756  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 36.047 29.055 41.909 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   757  N  N   . GLY A 1 96  ? 38.003 30.187 38.962 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A N   1 
ATOM   758  C  CA  . GLY A 1 96  ? 37.635 28.942 38.323 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A CA  1 
ATOM   759  C  C   . GLY A 1 96  ? 37.863 28.968 36.812 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A C   1 
ATOM   760  O  O   . GLY A 1 96  ? 37.808 30.042 36.171 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A O   1 
ATOM   761  N  N   . ASP A 1 97  ? 38.062 27.796 36.203 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A N   1 
ATOM   762  C  CA  . ASP A 1 97  ? 38.186 27.782 34.746 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CA  1 
ATOM   763  C  C   . ASP A 1 97  ? 36.796 27.971 34.154 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A C   1 
ATOM   764  O  O   . ASP A 1 97  ? 35.816 27.462 34.673 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A O   1 
ATOM   765  C  CB  . ASP A 1 97  ? 38.898 26.510 34.213 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CB  1 
ATOM   766  C  CG  . ASP A 1 97  ? 40.408 26.568 34.404 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CG  1 
ATOM   767  O  OD1 . ASP A 1 97  ? 40.927 27.665 34.712 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD1 1 
ATOM   768  O  OD2 . ASP A 1 97  ? 41.170 25.577 34.331 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD2 1 
ATOM   769  N  N   . SER A 1 98  ? 36.737 28.807 33.123 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 98  SER A N   1 
ATOM   770  C  CA  . SER A 1 98  ? 35.535 29.051 32.385 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 98  SER A CA  1 
ATOM   771  C  C   . SER A 1 98  ? 35.849 29.210 30.895 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 98  SER A C   1 
ATOM   772  O  O   . SER A 1 98  ? 36.915 29.706 30.514 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 98  SER A O   1 
ATOM   773  C  CB  . SER A 1 98  ? 34.785 30.257 32.942 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 98  SER A CB  1 
ATOM   774  O  OG  . SER A 1 98  ? 34.137 29.974 34.196 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 98  SER A OG  1 
ATOM   775  N  N   . PHE A 1 99  ? 34.878 28.793 30.082 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N   1 
ATOM   776  C  CA  . PHE A 1 99  ? 34.912 28.861 28.640 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA  1 
ATOM   777  C  C   . PHE A 1 99  ? 33.520 29.353 28.251 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C   1 
ATOM   778  O  O   . PHE A 1 99  ? 32.492 28.701 28.542 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O   1 
ATOM   779  C  CB  . PHE A 1 99  ? 35.191 27.472 28.020 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB  1 
ATOM   780  C  CG  . PHE A 1 99  ? 35.164 27.455 26.510 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG  1 
ATOM   781  C  CD1 . PHE A 1 99  ? 36.098 28.140 25.790 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1 1 
ATOM   782  C  CD2 . PHE A 1 99  ? 34.200 26.755 25.830 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2 1 
ATOM   783  C  CE1 . PHE A 1 99  ? 36.062 28.143 24.422 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1 1 
ATOM   784  C  CE2 . PHE A 1 99  ? 34.179 26.741 24.456 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2 1 
ATOM   785  C  CZ  . PHE A 1 99  ? 35.089 27.449 23.751 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ  1 
ATOM   786  N  N   . TYR A 1 100 ? 33.537 30.503 27.589 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A N   1 
ATOM   787  C  CA  . TYR A 1 100 ? 32.383 31.267 27.241 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CA  1 
ATOM   788  C  C   . TYR A 1 100 ? 32.094 31.081 25.789 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A C   1 
ATOM   789  O  O   . TYR A 1 100 ? 32.933 31.280 24.941 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A O   1 
ATOM   790  C  CB  . TYR A 1 100 ? 32.633 32.727 27.560 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CB  1 
ATOM   791  C  CG  . TYR A 1 100 ? 32.847 32.959 29.055 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CG  1 
ATOM   792  C  CD1 . TYR A 1 100 ? 34.115 32.996 29.619 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CD1 1 
ATOM   793  C  CD2 . TYR A 1 100 ? 31.780 33.151 29.893 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CD2 1 
ATOM   794  C  CE1 . TYR A 1 100 ? 34.283 33.209 30.984 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CE1 1 
ATOM   795  C  CE2 . TYR A 1 100 ? 31.968 33.400 31.252 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CE2 1 
ATOM   796  C  CZ  . TYR A 1 100 ? 33.195 33.413 31.772 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CZ  1 
ATOM   797  O  OH  . TYR A 1 100 ? 33.327 33.637 33.107 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A OH  1 
ATOM   798  N  N   . PHE A 1 101 ? 30.897 30.649 25.483 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A N   1 
ATOM   799  C  CA  . PHE A 1 101 ? 30.588 30.324 24.083 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CA  1 
ATOM   800  C  C   . PHE A 1 101 ? 29.132 30.541 23.731 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A C   1 
ATOM   801  O  O   . PHE A 1 101 ? 28.266 30.597 24.570 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A O   1 
ATOM   802  C  CB  . PHE A 1 101 ? 31.077 28.899 23.743 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CB  1 
ATOM   803  C  CG  . PHE A 1 101 ? 30.378 27.811 24.491 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CG  1 
ATOM   804  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 29.406 27.033 23.858 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CD1 1 
ATOM   805  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 30.718 27.531 25.790 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CD2 1 
ATOM   806  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 28.765 26.040 24.530 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CE1 1 
ATOM   807  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 30.064 26.509 26.504 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CE2 1 
ATOM   808  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 29.084 25.758 25.873 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CZ  1 
ATOM   809  N  N   . LEU A 1 102 ? 28.873 30.689 22.454 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N   1 
ATOM   810  C  CA  . LEU A 1 102 ? 27.561 30.931 21.937 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA  1 
ATOM   811  C  C   . LEU A 1 102 ? 27.023 29.681 21.242 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C   1 
ATOM   812  O  O   . LEU A 1 102 ? 27.763 28.898 20.596 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O   1 
ATOM   813  C  CB  . LEU A 1 102 ? 27.638 32.080 20.915 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB  1 
ATOM   814  C  CG  . LEU A 1 102 ? 28.294 33.390 21.360 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG  1 
ATOM   815  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 28.283 34.331 20.194 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 
ATOM   816  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 27.515 33.969 22.470 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 
ATOM   817  N  N   . ASP A 1 103 ? 25.715 29.523 21.360 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N   1 
ATOM   818  C  CA  . ASP A 1 103 ? 24.973 28.451 20.686 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA  1 
ATOM   819  C  C   . ASP A 1 103 ? 24.590 29.056 19.329 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C   1 
ATOM   820  O  O   . ASP A 1 103 ? 24.974 30.188 19.063 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O   1 
ATOM   821  C  CB  . ASP A 1 103 ? 23.783 27.927 21.551 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB  1 
ATOM   822  C  CG  . ASP A 1 103 ? 22.499 28.739 21.407 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG  1 
ATOM   823  O  OD1 . ASP A 1 103 ? 22.534 29.851 20.827 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 1 
ATOM   824  O  OD2 . ASP A 1 103 ? 21.374 28.303 21.838 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 1 
ATOM   825  N  N   . PRO A 1 104 ? 24.000 28.265 18.436 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A N   1 
ATOM   826  C  CA  . PRO A 1 104 ? 23.760 28.745 17.067 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CA  1 
ATOM   827  C  C   . PRO A 1 104 ? 22.934 30.024 17.000 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A C   1 
ATOM   828  O  O   . PRO A 1 104 ? 23.060 30.733 16.051 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A O   1 
ATOM   829  C  CB  . PRO A 1 104 ? 23.025 27.577 16.386 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CB  1 
ATOM   830  C  CG  . PRO A 1 104 ? 23.450 26.284 17.166 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CG  1 
ATOM   831  C  CD  . PRO A 1 104 ? 23.682 26.821 18.612 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CD  1 
ATOM   832  N  N   . ASP A 1 105 ? 22.086 30.297 17.977 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A N   1 
ATOM   833  C  CA  . ASP A 1 105 ? 21.240 31.468 17.936 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A CA  1 
ATOM   834  C  C   . ASP A 1 105 ? 21.861 32.594 18.673 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A C   1 
ATOM   835  O  O   . ASP A 1 105 ? 21.289 33.646 18.741 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A O   1 
ATOM   836  C  CB  . ASP A 1 105 ? 19.871 31.157 18.559 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A CB  1 
ATOM   837  C  CG  . ASP A 1 105 ? 19.037 30.240 17.688 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A CG  1 
ATOM   838  O  OD1 . ASP A 1 105 ? 19.123 28.980 17.860 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A OD1 1 
ATOM   839  O  OD2 . ASP A 1 105 ? 18.244 30.721 16.806 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A OD2 1 
ATOM   840  N  N   . GLY A 1 106 ? 23.002 32.363 19.307 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   841  C  CA  . GLY A 1 106 ? 23.722 33.436 19.960 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   842  C  C   . GLY A 1 106 ? 23.416 33.619 21.434 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   843  O  O   . GLY A 1 106 ? 23.857 34.604 22.021 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   844  N  N   . HIS A 1 107 ? 22.706 32.636 22.011 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A N   1 
ATOM   845  C  CA  . HIS A 1 107 ? 22.620 32.469 23.445 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CA  1 
ATOM   846  C  C   . HIS A 1 107 ? 24.083 32.309 23.984 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A C   1 
ATOM   847  O  O   . HIS A 1 107 ? 24.877 31.487 23.493 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A O   1 
ATOM   848  C  CB  . HIS A 1 107 ? 21.697 31.253 23.810 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CB  1 
ATOM   849  C  CG  . HIS A 1 107 ? 20.277 31.376 23.305 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CG  1 
ATOM   850  N  ND1 . HIS A 1 107 ? 19.379 32.279 23.825 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A ND1 1 
ATOM   851  C  CD2 . HIS A 1 107 ? 19.617 30.730 22.314 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CD2 1 
ATOM   852  C  CE1 . HIS A 1 107 ? 18.243 32.211 23.159 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CE1 1 
ATOM   853  N  NE2 . HIS A 1 107 ? 18.347 31.243 22.265 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A NE2 1 
ATOM   854  N  N   . ARG A 1 108 ? 24.453 33.161 24.956 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N   1 
ATOM   855  C  CA  . ARG A 1 108 ? 25.712 33.014 25.725 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA  1 
ATOM   856  C  C   . ARG A 1 108 ? 25.704 31.885 26.740 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C   1 
ATOM   857  O  O   . ARG A 1 108 ? 24.889 31.833 27.638 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O   1 
ATOM   858  C  CB  . ARG A 1 108 ? 26.053 34.297 26.458 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB  1 
ATOM   859  C  CG  . ARG A 1 108 ? 26.419 35.458 25.518 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG  1 
ATOM   860  C  CD  . ARG A 1 108 ? 26.336 36.851 26.141 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD  1 
ATOM   861  N  NE  . ARG A 1 108 ? 26.954 37.860 25.267 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE  1 
ATOM   862  C  CZ  . ARG A 1 108 ? 26.253 38.655 24.451 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ  1 
ATOM   863  N  NH1 . ARG A 1 108 ? 24.903 38.582 24.393 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 
ATOM   864  N  NH2 . ARG A 1 108 ? 26.890 39.534 23.705 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 
ATOM   865  N  N   . LEU A 1 109 ? 26.645 30.974 26.560 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A N   1 
ATOM   866  C  CA  . LEU A 1 109 ? 26.744 29.762 27.352 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CA  1 
ATOM   867  C  C   . LEU A 1 109 ? 28.074 29.727 28.004 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A C   1 
ATOM   868  O  O   . LEU A 1 109 ? 28.934 30.497 27.691 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A O   1 
ATOM   869  C  CB  . LEU A 1 109 ? 26.568 28.514 26.510 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CB  1 
ATOM   870  C  CG  . LEU A 1 109 ? 25.371 28.386 25.567 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CG  1 
ATOM   871  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 25.598 27.160 24.672 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD1 1 
ATOM   872  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 24.120 28.239 26.354 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD2 1 
ATOM   873  N  N   . GLU A 1 110 ? 28.240 28.849 28.976 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   874  C  CA  . GLU A 1 110 ? 29.505 28.800 29.683 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   875  C  C   . GLU A 1 110 ? 29.670 27.450 30.272 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   876  O  O   . GLU A 1 110 ? 28.727 26.894 30.841 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   877  C  CB  . GLU A 1 110 ? 29.588 29.835 30.814 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   878  C  CG  . GLU A 1 110 ? 30.562 29.442 31.936 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   879  C  CD  . GLU A 1 110 ? 30.622 30.495 33.040 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   880  O  OE1 . GLU A 1 110 ? 29.739 31.381 32.965 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   881  O  OE2 . GLU A 1 110 ? 31.514 30.432 33.957 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   882  N  N   . ALA A 1 111 ? 30.904 26.962 30.164 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   1 
ATOM   883  C  CA  . ALA A 1 111 ? 31.343 25.781 30.891 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  1 
ATOM   884  C  C   . ALA A 1 111 ? 32.271 26.240 32.011 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   1 
ATOM   885  O  O   . ALA A 1 111 ? 33.281 26.909 31.758 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   1 
ATOM   886  C  CB  . ALA A 1 111 ? 32.022 24.782 29.934 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  1 
ATOM   887  N  N   . HIS A 1 112 ? 31.896 25.901 33.253 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   888  C  CA  . HIS A 1 112 ? 32.558 26.441 34.434 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   889  C  C   . HIS A 1 112 ? 32.935 25.364 35.446 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   890  O  O   . HIS A 1 112 ? 32.143 24.428 35.739 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   891  C  CB  . HIS A 1 112 ? 31.644 27.490 35.121 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   892  C  CG  . HIS A 1 112 ? 32.228 28.110 36.360 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   893  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 33.381 28.869 36.353 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   894  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 31.802 28.105 37.652 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   895  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 33.651 29.284 37.584 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   896  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 32.701 28.849 38.394 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   897  N  N   . VAL A 1 113 ? 34.171 25.501 35.944 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   898  C  CA  . VAL A 1 113 ? 34.699 24.691 37.040 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   899  C  C   . VAL A 1 113 ? 34.617 25.580 38.297 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   900  O  O   . VAL A 1 113 ? 35.315 26.618 38.447 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   901  C  CB  . VAL A 1 113 ? 36.162 24.217 36.808 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   902  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 36.666 23.376 38.001 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   903  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 36.350 23.466 35.462 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   904  N  N   . GLY A 1 114 ? 33.724 25.146 39.176 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N   1 
ATOM   905  C  CA  . GLY A 1 114 ? 33.607 25.615 40.548 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA  1 
ATOM   906  C  C   . GLY A 1 114 ? 32.143 25.771 40.866 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C   1 
ATOM   907  O  O   . GLY A 1 114 ? 31.251 25.284 40.147 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O   1 
ATOM   908  N  N   . ASP A 1 115 ? 31.855 26.517 41.914 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
ATOM   909  C  CA  . ASP A 1 115 ? 30.457 26.649 42.343 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
ATOM   910  C  C   . ASP A 1 115 ? 30.297 27.905 43.193 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
ATOM   911  O  O   . ASP A 1 115 ? 31.194 28.683 43.282 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
ATOM   912  C  CB  . ASP A 1 115 ? 30.092 25.380 43.134 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
ATOM   913  C  CG  . ASP A 1 115 ? 30.882 25.282 44.416 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
ATOM   914  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 31.300 26.337 44.980 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
ATOM   915  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 31.148 24.205 44.909 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
ATOM   916  N  N   . LEU A 1 116 ? 29.138 28.149 43.799 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   917  C  CA  . LEU A 1 116 ? 28.974 29.419 44.522 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   918  C  C   . LEU A 1 116 ? 29.927 29.515 45.722 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   919  O  O   . LEU A 1 116 ? 30.545 30.556 45.955 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   920  C  CB  . LEU A 1 116 ? 27.529 29.585 44.917 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   921  C  CG  . LEU A 1 116 ? 27.136 30.765 45.816 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   922  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 27.461 32.063 45.144 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   923  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 25.642 30.676 46.214 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   924  N  N   . ARG A 1 117 ? 30.077 28.430 46.474 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   1 
ATOM   925  C  CA  . ARG A 1 117 ? 31.058 28.394 47.576 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  1 
ATOM   926  C  C   . ARG A 1 117 ? 32.515 28.667 47.171 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   1 
ATOM   927  O  O   . ARG A 1 117 ? 33.221 29.286 47.923 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   1 
ATOM   928  C  CB  . ARG A 1 117 ? 31.078 27.024 48.243 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  1 
ATOM   929  C  CG  . ARG A 1 117 ? 29.800 26.483 48.902 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  1 
ATOM   930  C  CD  . ARG A 1 117 ? 29.683 24.857 48.854 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  1 
ATOM   931  N  NE  . ARG A 1 117 ? 30.400 24.132 47.741 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  1 
ATOM   932  C  CZ  . ARG A 1 117 ? 30.234 22.815 47.424 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  1 
ATOM   933  N  NH1 . ARG A 1 117 ? 29.404 22.054 48.124 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 
ATOM   934  N  NH2 . ARG A 1 117 ? 30.901 22.251 46.421 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 
ATOM   935  N  N   . SER A 1 118 ? 33.014 28.139 46.047 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   1 
ATOM   936  C  CA  . SER A 1 118 ? 34.395 28.348 45.672 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  1 
ATOM   937  C  C   . SER A 1 118 ? 34.549 29.834 45.404 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   1 
ATOM   938  O  O   . SER A 1 118 ? 35.532 30.397 45.801 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   1 
ATOM   939  C  CB  . SER A 1 118 ? 34.892 27.463 44.459 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  1 
ATOM   940  O  OG  . SER A 1 118 ? 34.246 27.771 43.192 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  1 
ATOM   941  N  N   . ARG A 1 119 ? 33.522 30.455 44.819 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N   1 
ATOM   942  C  CA  . ARG A 1 119 ? 33.517 31.871 44.471 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA  1 
ATOM   943  C  C   . ARG A 1 119 ? 33.442 32.886 45.630 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C   1 
ATOM   944  O  O   . ARG A 1 119 ? 34.055 33.961 45.612 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O   1 
ATOM   945  C  CB  . ARG A 1 119 ? 32.286 32.108 43.589 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB  1 
ATOM   946  C  CG  . ARG A 1 119 ? 32.172 33.514 42.977 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG  1 
ATOM   947  C  CD  . ARG A 1 119 ? 33.449 33.983 42.307 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD  1 
ATOM   948  N  NE  . ARG A 1 119 ? 33.782 33.184 41.132 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE  1 
ATOM   949  C  CZ  . ARG A 1 119 ? 33.188 33.338 39.965 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ  1 
ATOM   950  N  NH1 . ARG A 1 119 ? 32.241 34.256 39.800 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 1 
ATOM   951  N  NH2 . ARG A 1 119 ? 33.550 32.594 38.944 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 1 
ATOM   952  N  N   . LEU A 1 120 ? 32.580 32.591 46.583 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   1 
ATOM   953  C  CA  . LEU A 1 120 ? 32.503 33.351 47.784 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  1 
ATOM   954  C  C   . LEU A 1 120 ? 33.838 33.258 48.463 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   1 
ATOM   955  O  O   . LEU A 1 120 ? 34.353 34.279 48.874 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   1 
ATOM   956  C  CB  . LEU A 1 120 ? 31.414 32.782 48.668 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  1 
ATOM   957  C  CG  . LEU A 1 120 ? 29.991 32.871 48.102 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  1 
ATOM   958  C  CD1 . LEU A 1 120 ? 29.039 31.996 48.955 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM   959  C  CD2 . LEU A 1 120 ? 29.516 34.289 48.063 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM   960  N  N   . ALA A 1 121 ? 34.446 32.060 48.526 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
ATOM   961  C  CA  . ALA A 1 121 ? 35.769 31.919 49.173 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
ATOM   962  C  C   . ALA A 1 121 ? 36.813 32.827 48.560 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
ATOM   963  O  O   . ALA A 1 121 ? 37.530 33.508 49.276 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
ATOM   964  C  CB  . ALA A 1 121 ? 36.265 30.462 49.160 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
ATOM   965  N  N   . ALA A 1 122 ? 36.922 32.800 47.229 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N   1 
ATOM   966  C  CA  . ALA A 1 122 ? 37.816 33.702 46.507 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA  1 
ATOM   967  C  C   . ALA A 1 122 ? 37.494 35.174 46.793 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C   1 
ATOM   968  O  O   . ALA A 1 122 ? 38.376 36.008 46.876 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O   1 
ATOM   969  C  CB  . ALA A 1 122 ? 37.724 33.450 45.002 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB  1 
ATOM   970  N  N   . CYS A 1 123 ? 36.209 35.487 46.857 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A N   1 
ATOM   971  C  CA  . CYS A 1 123 ? 35.728 36.846 47.002 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A CA  1 
ATOM   972  C  C   . CYS A 1 123 ? 36.119 37.416 48.398 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A C   1 
ATOM   973  O  O   . CYS A 1 123 ? 36.518 38.573 48.518 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A O   1 
ATOM   974  C  CB  . CYS A 1 123 ? 34.222 36.882 46.723 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A CB  1 
ATOM   975  S  SG  . CYS A 1 123 ? 33.786 36.923 44.906 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A SG  1 
ATOM   976  N  N   . ARG A 1 124 ? 36.101 36.575 49.418 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   977  C  CA  . ARG A 1 124 ? 36.485 37.027 50.752 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   978  C  C   . ARG A 1 124 ? 37.924 37.499 50.723 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   979  O  O   . ARG A 1 124 ? 38.197 38.541 51.300 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   980  C  CB  . ARG A 1 124 ? 36.210 35.982 51.828 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   981  C  CG  . ARG A 1 124 ? 34.736 35.544 51.770 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   982  C  CD  . ARG A 1 124 ? 34.067 34.886 53.031 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   983  N  NE  . ARG A 1 124 ? 33.409 33.664 52.584 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   984  C  CZ  . ARG A 1 124 ? 34.028 32.498 52.400 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   985  N  NH1 . ARG A 1 124 ? 35.318 32.353 52.709 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   986  N  NH2 . ARG A 1 124 ? 33.350 31.472 51.925 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   987  N  N   . GLN A 1 125 ? 38.777 36.795 49.958 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   988  C  CA  . GLN A 1 125 ? 40.224 37.045 49.881 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   989  C  C   . GLN A 1 125 ? 40.550 38.109 48.864 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   990  O  O   . GLN A 1 125 ? 41.530 38.817 49.003 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   991  C  CB  . GLN A 1 125 ? 40.990 35.768 49.529 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   992  C  CG  . GLN A 1 125 ? 40.567 34.545 50.398 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   993  C  CD  . GLN A 1 125 ? 41.256 33.209 49.977 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   994  O  OE1 . GLN A 1 125 ? 41.060 32.725 48.846 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   995  N  NE2 . GLN A 1 125 ? 42.037 32.606 50.916 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   996  N  N   . ALA A 1 126 ? 39.698 38.236 47.852 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N   1 
ATOM   997  C  CA  . ALA A 1 126 ? 39.819 39.281 46.830 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA  1 
ATOM   998  C  C   . ALA A 1 126 ? 38.468 39.908 46.477 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C   1 
ATOM   999  O  O   . ALA A 1 126 ? 37.941 39.666 45.420 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O   1 
ATOM   1000 C  CB  . ALA A 1 126 ? 40.538 38.701 45.516 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB  1 
ATOM   1001 N  N   . PRO A 1 127 ? 37.938 40.743 47.359 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N   1 
ATOM   1002 C  CA  . PRO A 1 127 ? 36.590 41.296 47.183 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA  1 
ATOM   1003 C  C   . PRO A 1 127 ? 36.423 42.310 46.072 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C   1 
ATOM   1004 O  O   . PRO A 1 127 ? 37.238 43.154 45.793 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O   1 
ATOM   1005 C  CB  . PRO A 1 127 ? 36.274 41.928 48.535 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB  1 
ATOM   1006 C  CG  . PRO A 1 127 ? 37.598 42.172 49.190 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG  1 
ATOM   1007 C  CD  . PRO A 1 127 ? 38.571 41.180 48.629 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD  1 
ATOM   1008 N  N   . TYR A 1 128 ? 35.298 42.211 45.395 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A N   1 
ATOM   1009 C  CA  . TYR A 1 128 ? 34.967 43.179 44.355 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CA  1 
ATOM   1010 C  C   . TYR A 1 128 ? 34.720 44.565 45.015 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A C   1 
ATOM   1011 O  O   . TYR A 1 128 ? 34.616 44.686 46.266 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A O   1 
ATOM   1012 C  CB  . TYR A 1 128 ? 33.758 42.667 43.644 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CB  1 
ATOM   1013 C  CG  . TYR A 1 128 ? 33.923 41.294 42.981 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CG  1 
ATOM   1014 C  CD1 . TYR A 1 128 ? 32.843 40.403 42.894 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD1 1 
ATOM   1015 C  CD2 . TYR A 1 128 ? 35.123 40.902 42.389 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD2 1 
ATOM   1016 C  CE1 . TYR A 1 128 ? 32.959 39.158 42.218 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE1 1 
ATOM   1017 C  CE2 . TYR A 1 128 ? 35.238 39.667 41.723 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE2 1 
ATOM   1018 C  CZ  . TYR A 1 128 ? 34.153 38.793 41.639 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CZ  1 
ATOM   1019 O  OH  . TYR A 1 128 ? 34.287 37.548 41.011 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A OH  1 
ATOM   1020 N  N   . ALA A 1 129 ? 34.666 45.610 44.200 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N   1 
ATOM   1021 C  CA  . ALA A 1 129 ? 34.348 46.960 44.707 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA  1 
ATOM   1022 C  C   . ALA A 1 129 ? 32.974 46.946 45.358 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C   1 
ATOM   1023 O  O   . ALA A 1 129 ? 32.005 46.570 44.724 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O   1 
ATOM   1024 C  CB  . ALA A 1 129 ? 34.375 47.995 43.559 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB  1 
ATOM   1025 N  N   . GLY A 1 130 ? 32.924 47.322 46.626 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N   1 
ATOM   1026 C  CA  . GLY A 1 130 ? 31.702 47.549 47.349 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA  1 
ATOM   1027 C  C   . GLY A 1 130 ? 31.180 46.282 47.941 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C   1 
ATOM   1028 O  O   . GLY A 1 130 ? 30.000 46.213 48.264 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O   1 
ATOM   1029 N  N   . MET A 1 131 ? 32.040 45.276 48.101 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 131 MET A N   1 
ATOM   1030 C  CA  . MET A 1 131 ? 31.542 43.945 48.421 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CA  1 
ATOM   1031 C  C   . MET A 1 131 ? 31.155 43.736 49.888 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 131 MET A C   1 
ATOM   1032 O  O   . MET A 1 131 ? 31.893 44.089 50.841 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 131 MET A O   1 
ATOM   1033 C  CB  . MET A 1 131 ? 32.489 42.831 47.991 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CB  1 
ATOM   1034 C  CG  . MET A 1 131 ? 31.794 41.487 47.887 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CG  1 
ATOM   1035 S  SD  . MET A 1 131 ? 32.515 40.345 46.653 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 131 MET A SD  1 
ATOM   1036 C  CE  . MET A 1 131 ? 31.509 38.970 46.817 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CE  1 
ATOM   1037 N  N   . ARG A 1 132 ? 30.015 43.065 50.020 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N   1 
ATOM   1038 C  CA  . ARG A 1 132 ? 29.230 42.973 51.226 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA  1 
ATOM   1039 C  C   . ARG A 1 132 ? 28.717 41.554 51.257 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C   1 
ATOM   1040 O  O   . ARG A 1 132 ? 28.068 41.115 50.290 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O   1 
ATOM   1041 C  CB  . ARG A 1 132 ? 27.996 43.862 51.061 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . ARG A 1 132 ? 27.950 44.987 51.937 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG  1 
ATOM   1043 C  CD  . ARG A 1 132 ? 28.982 46.065 51.634 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD  1 
ATOM   1044 N  NE  . ARG A 1 132 ? 29.936 46.238 52.741 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE  1 
ATOM   1045 C  CZ  . ARG A 1 132 ? 29.620 46.452 54.035 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ  1 
ATOM   1046 N  NH1 . ARG A 1 132 ? 28.355 46.513 54.471 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 
ATOM   1047 N  NH2 . ARG A 1 132 ? 30.600 46.590 54.918 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 
ATOM   1048 N  N   . PHE A 1 133 ? 28.953 40.876 52.372 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A N   1 
ATOM   1049 C  CA  . PHE A 1 133 ? 28.501 39.510 52.581 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CA  1 
ATOM   1050 C  C   . PHE A 1 133 ? 27.256 39.494 53.495 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A C   1 
ATOM   1051 O  O   . PHE A 1 133 ? 26.891 40.507 54.143 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A O   1 
ATOM   1052 C  CB  . PHE A 1 133 ? 29.673 38.634 53.098 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CB  1 
ATOM   1053 C  CG  . PHE A 1 133 ? 30.842 38.532 52.093 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CG  1 
ATOM   1054 C  CD1 . PHE A 1 133 ? 31.721 39.588 51.913 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD1 1 
ATOM   1055 C  CD2 . PHE A 1 133 ? 30.990 37.409 51.249 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD2 1 
ATOM   1056 C  CE1 . PHE A 1 133 ? 32.771 39.504 50.975 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE1 1 
ATOM   1057 C  CE2 . PHE A 1 133 ? 32.031 37.346 50.285 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE2 1 
ATOM   1058 C  CZ  . PHE A 1 133 ? 32.920 38.392 50.175 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CZ  1 
ATOM   1059 N  N   . ALA A 1 134 ? 26.576 38.347 53.467 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . ALA A 1 134 ? 25.348 38.121 54.235 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . ALA A 1 134 ? 25.727 37.410 55.526 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C   1 
ATOM   1062 O  O   . ALA A 1 134 ? 25.219 37.916 56.515 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O   1 
ATOM   1063 C  CB  . ALA A 1 134 ? 24.339 37.265 53.421 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  1 
ATOM   1064 N  N   . MET B 1 1   ? 32.874 16.655 29.449 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1065 C  CA  . MET B 1 1   ? 31.372 16.469 29.627 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1066 C  C   . MET B 1 1   ? 30.651 17.192 30.830 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1067 O  O   . MET B 1 1   ? 31.008 17.086 32.004 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1068 C  CB  . MET B 1 1   ? 30.992 14.964 29.638 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . MET B 1 1   ? 29.569 14.630 30.144 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1070 S  SD  . MET B 1 1   ? 29.015 12.862 29.936 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1071 C  CE  . MET B 1 1   ? 27.384 13.131 28.742 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1072 N  N   . LEU B 1 2   ? 29.568 17.873 30.472 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   1073 C  CA  . LEU B 1 2   ? 28.822 18.706 31.351 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   1074 C  C   . LEU B 1 2   ? 27.939 17.824 32.241 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   1075 O  O   . LEU B 1 2   ? 27.470 16.765 31.828 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   1076 C  CB  . LEU B 1 2   ? 28.035 19.717 30.505 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . LEU B 1 2   ? 28.807 20.524 29.415 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   1078 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 27.886 21.398 28.543 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   1079 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 29.780 21.385 30.049 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   1080 N  N   . THR B 1 3   ? 27.768 18.271 33.473 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 3   THR B N   1 
ATOM   1081 C  CA  . THR B 1 3   ? 27.157 17.535 34.565 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 3   THR B CA  1 
ATOM   1082 C  C   . THR B 1 3   ? 25.778 18.130 34.944 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 3   THR B C   1 
ATOM   1083 O  O   . THR B 1 3   ? 25.029 17.479 35.608 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 3   THR B O   1 
ATOM   1084 C  CB  . THR B 1 3   ? 28.061 17.630 35.832 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 3   THR B CB  1 
ATOM   1085 O  OG1 . THR B 1 3   ? 28.376 19.015 36.060 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 3   THR B OG1 1 
ATOM   1086 C  CG2 . THR B 1 3   ? 29.484 16.956 35.660 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 3   THR B CG2 1 
ATOM   1087 N  N   . GLY B 1 4   ? 25.480 19.363 34.508 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   1 
ATOM   1088 C  CA  . GLY B 1 4   ? 24.186 20.016 34.753 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  1 
ATOM   1089 C  C   . GLY B 1 4   ? 24.320 21.538 34.606 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   1 
ATOM   1090 O  O   . GLY B 1 4   ? 25.254 22.047 33.914 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   1 
ATOM   1091 N  N   . LEU B 1 5   ? 23.408 22.269 35.265 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   1 
ATOM   1092 C  CA  . LEU B 1 5   ? 23.474 23.741 35.346 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  1 
ATOM   1093 C  C   . LEU B 1 5   ? 24.309 24.222 36.506 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   1 
ATOM   1094 O  O   . LEU B 1 5   ? 23.972 23.997 37.657 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   1 
ATOM   1095 C  CB  . LEU B 1 5   ? 22.091 24.380 35.473 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  1 
ATOM   1096 C  CG  . LEU B 1 5   ? 22.169 25.919 35.325 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  1 
ATOM   1097 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 22.325 26.394 33.872 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 1 
ATOM   1098 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 20.995 26.595 35.961 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 1 
ATOM   1099 N  N   . ASN B 1 6   ? 25.421 24.886 36.199 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1100 C  CA  . ASN B 1 6   ? 26.228 25.567 37.231 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1101 C  C   . ASN B 1 6   ? 25.618 26.853 37.747 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1102 O  O   . ASN B 1 6   ? 25.381 26.985 38.914 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1103 C  CB  . ASN B 1 6   ? 27.579 25.839 36.701 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . ASN B 1 6   ? 28.556 26.163 37.773 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1105 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 28.775 27.344 38.089 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1106 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 29.195 25.129 38.334 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1107 N  N   . HIS B 1 7   ? 25.370 27.833 36.891 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1108 C  CA  . HIS B 1 7   ? 24.649 29.019 37.361 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1109 C  C   . HIS B 1 7   ? 23.877 29.657 36.265 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1110 O  O   . HIS B 1 7   ? 23.990 29.323 35.099 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1111 C  CB  . HIS B 1 7   ? 25.562 30.013 38.073 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1112 C  CG  . HIS B 1 7   ? 26.723 30.485 37.246 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1113 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 27.880 29.747 37.077 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1114 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 26.896 31.628 36.543 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1115 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 28.711 30.421 36.310 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1116 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 28.112 31.536 35.924 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1117 N  N   . LEU B 1 8   ? 22.985 30.523 36.687 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1118 C  CA  . LEU B 1 8   ? 22.250 31.353 35.788 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1119 C  C   . LEU B 1 8   ? 22.582 32.799 36.133 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1120 O  O   . LEU B 1 8   ? 22.449 33.190 37.259 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1121 C  CB  . LEU B 1 8   ? 20.762 31.080 35.919 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . LEU B 1 8   ? 19.750 32.094 35.439 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1123 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 19.910 32.389 34.004 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1124 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 18.344 31.542 35.693 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1125 N  N   . THR B 1 9   ? 22.933 33.567 35.104 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1126 C  CA  . THR B 1 9   ? 23.201 34.984 35.201 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1127 C  C   . THR B 1 9   ? 22.249 35.835 34.377 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1128 O  O   . THR B 1 9   ? 22.107 35.659 33.203 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1129 C  CB  . THR B 1 9   ? 24.575 35.215 34.654 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1130 O  OG1 . THR B 1 9   ? 25.517 34.504 35.439 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1131 C  CG2 . THR B 1 9   ? 24.986 36.703 34.787 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1132 N  N   . LEU B 1 10  ? 21.649 36.823 34.987 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1133 C  CA  . LEU B 1 10  ? 20.783 37.752 34.242 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1134 C  C   . LEU B 1 10  ? 21.332 39.166 34.387 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1135 O  O   . LEU B 1 10  ? 21.742 39.559 35.466 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1136 C  CB  . LEU B 1 10  ? 19.351 37.699 34.791 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . LEU B 1 10  ? 18.658 36.337 35.068 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1138 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 17.628 36.401 36.223 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1139 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 17.966 35.912 33.853 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1140 N  N   . ALA B 1 11  ? 21.348 39.900 33.276 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . ALA B 1 11  ? 21.591 41.339 33.271 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . ALA B 1 11  ? 20.384 42.149 33.820 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1143 O  O   . ALA B 1 11  ? 19.217 41.916 33.448 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . ALA B 1 11  ? 21.911 41.793 31.904 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1145 N  N   . VAL B 1 12  ? 20.706 43.094 34.703 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1146 C  CA  . VAL B 1 12  ? 19.753 43.894 35.448 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1147 C  C   . VAL B 1 12  ? 20.213 45.351 35.424 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1148 O  O   . VAL B 1 12  ? 21.358 45.623 35.649 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1149 C  CB  . VAL B 1 12  ? 19.660 43.445 36.938 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1150 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 19.291 41.997 37.051 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1151 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 20.937 43.710 37.711 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1152 N  N   . ALA B 1 13  ? 19.293 46.279 35.160 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B N   1 
ATOM   1153 C  CA  . ALA B 1 13  ? 19.626 47.685 34.961 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B CA  1 
ATOM   1154 C  C   . ALA B 1 13  ? 19.584 48.352 36.332 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B C   1 
ATOM   1155 O  O   . ALA B 1 13  ? 20.396 49.220 36.640 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B O   1 
ATOM   1156 C  CB  . ALA B 1 13  ? 18.615 48.341 33.986 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B CB  1 
ATOM   1157 N  N   . ASP B 1 14  ? 18.632 47.910 37.153 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   1 
ATOM   1158 C  CA  . ASP B 1 14  ? 18.500 48.375 38.517 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  1 
ATOM   1159 C  C   . ASP B 1 14  ? 18.774 47.250 39.512 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   1 
ATOM   1160 O  O   . ASP B 1 14  ? 17.918 46.402 39.853 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   1 
ATOM   1161 C  CB  . ASP B 1 14  ? 17.121 48.981 38.697 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  1 
ATOM   1162 C  CG  . ASP B 1 14  ? 16.902 49.523 40.069 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  1 
ATOM   1163 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 17.676 49.289 40.982 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 1 
ATOM   1164 O  OD2 . ASP B 1 14  ? 15.957 50.221 40.340 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 1 
ATOM   1165 N  N   . LEU B 1 15  ? 19.997 47.241 39.981 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1166 C  CA  . LEU B 1 15  ? 20.457 46.200 40.890 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1167 C  C   . LEU B 1 15  ? 19.692 46.084 42.205 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1168 O  O   . LEU B 1 15  ? 19.283 44.970 42.592 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1169 C  CB  . LEU B 1 15  ? 21.963 46.390 41.134 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1170 C  CG  . LEU B 1 15  ? 22.650 45.237 41.852 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1171 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 22.339 43.935 41.156 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1172 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 24.106 45.538 41.897 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1173 N  N   . PRO B 1 16  ? 19.503 47.190 42.940 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B N   1 
ATOM   1174 C  CA  . PRO B 1 16  ? 18.700 47.114 44.158 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CA  1 
ATOM   1175 C  C   . PRO B 1 16  ? 17.304 46.501 43.955 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B C   1 
ATOM   1176 O  O   . PRO B 1 16  ? 16.798 45.747 44.760 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B O   1 
ATOM   1177 C  CB  . PRO B 1 16  ? 18.589 48.578 44.561 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . PRO B 1 16  ? 19.971 49.179 44.023 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CG  1 
ATOM   1179 C  CD  . PRO B 1 16  ? 20.033 48.556 42.702 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CD  1 
ATOM   1180 N  N   . ALA B 1 17  ? 16.634 46.884 42.879 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ALA B 1 17  ? 15.286 46.424 42.677 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ALA B 1 17  ? 15.299 44.902 42.380 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C   1 
ATOM   1183 O  O   . ALA B 1 17  ? 14.431 44.155 42.832 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ALA B 1 17  ? 14.654 47.213 41.546 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB  1 
ATOM   1185 N  N   . SER B 1 18  ? 16.301 44.469 41.614 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1186 C  CA  . SER B 1 18  ? 16.369 43.076 41.167 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1187 C  C   . SER B 1 18  ? 16.713 42.228 42.372 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1188 O  O   . SER B 1 18  ? 16.171 41.144 42.512 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1189 C  CB  . SER B 1 18  ? 17.376 42.862 40.004 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1190 O  OG  . SER B 1 18  ? 16.954 43.404 38.776 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1191 N  N   . ILE B 1 19  ? 17.551 42.737 43.273 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1192 C  CA  . ILE B 1 19  ? 17.848 42.006 44.500 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1193 C  C   . ILE B 1 19  ? 16.599 41.884 45.365 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1194 O  O   . ILE B 1 19  ? 16.298 40.767 45.924 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1195 C  CB  . ILE B 1 19  ? 19.012 42.698 45.354 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1196 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 20.344 42.646 44.606 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1197 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 19.174 42.006 46.676 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1198 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 21.482 43.601 45.178 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1199 N  N   . ALA B 1 20  ? 15.898 43.015 45.547 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   1 
ATOM   1200 C  CA  . ALA B 1 20  ? 14.704 43.008 46.409 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  1 
ATOM   1201 C  C   . ALA B 1 20  ? 13.622 42.062 45.839 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   1 
ATOM   1202 O  O   . ALA B 1 20  ? 12.889 41.430 46.605 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   1 
ATOM   1203 C  CB  . ALA B 1 20  ? 14.134 44.445 46.609 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  1 
ATOM   1204 N  N   . PHE B 1 21  ? 13.559 41.937 44.509 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1205 C  CA  . PHE B 1 21  ? 12.506 41.135 43.835 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1206 C  C   . PHE B 1 21  ? 12.818 39.649 43.998 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1207 O  O   . PHE B 1 21  ? 11.957 38.892 44.439 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1208 C  CB  . PHE B 1 21  ? 12.346 41.590 42.390 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1209 C  CG  . PHE B 1 21  ? 11.457 40.729 41.552 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1210 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 10.157 41.148 41.209 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1211 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 11.921 39.531 41.029 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1212 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 9.339  40.366 40.399 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1213 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 11.105 38.769 40.182 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1214 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 9.805  39.196 39.882 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1215 N  N   . TYR B 1 22  ? 14.066 39.245 43.744 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1216 C  CA  . TYR B 1 22  ? 14.426 37.800 43.803 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1217 C  C   . TYR B 1 22  ? 14.598 37.344 45.248 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1218 O  O   . TYR B 1 22  ? 14.317 36.195 45.588 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1219 C  CB  . TYR B 1 22  ? 15.697 37.506 43.013 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1220 C  CG  . TYR B 1 22  ? 15.459 37.483 41.535 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1221 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 15.750 38.607 40.758 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1222 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 14.907 36.354 40.909 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1223 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 15.521 38.617 39.400 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1224 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 14.646 36.360 39.534 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1225 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 14.967 37.487 38.776 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1226 O  OH  . TYR B 1 22  ? 14.699 37.551 37.403 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1227 N  N   . ARG B 1 23  ? 15.080 38.249 46.095 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1228 C  CA  . ARG B 1 23  ? 15.208 37.939 47.508 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1229 C  C   . ARG B 1 23  ? 13.865 37.879 48.205 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1230 O  O   . ARG B 1 23  ? 13.533 36.831 48.813 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1231 C  CB  . ARG B 1 23  ? 16.142 38.932 48.218 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1232 C  CG  . ARG B 1 23  ? 16.568 38.526 49.603 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1233 C  CD  . ARG B 1 23  ? 17.053 39.670 50.533 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1234 N  NE  . ARG B 1 23  ? 16.342 40.958 50.384 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1235 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 16.926 42.166 50.254 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1236 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 18.253 42.297 50.233 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1237 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 16.177 43.259 50.103 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1238 N  N   . ASP B 1 24  ? 13.108 38.978 48.103 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . ASP B 1 24  ? 11.880 39.153 48.877 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . ASP B 1 24  ? 10.661 38.536 48.289 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1241 O  O   . ASP B 1 24  ? 9.969  37.797 48.988 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . ASP B 1 24  ? 11.563 40.606 49.114 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1243 C  CG  . ASP B 1 24  ? 12.676 41.345 49.880 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1244 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 13.395 40.735 50.708 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1245 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 12.844 42.569 49.716 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1246 N  N   . LEU B 1 25  ? 10.346 38.864 47.045 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   1 
ATOM   1247 C  CA  . LEU B 1 25  ? 9.224  38.190 46.332 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  1 
ATOM   1248 C  C   . LEU B 1 25  ? 9.441  36.679 46.123 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   1 
ATOM   1249 O  O   . LEU B 1 25  ? 8.579  35.880 46.442 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   1 
ATOM   1250 C  CB  . LEU B 1 25  ? 8.966  38.832 44.945 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  1 
ATOM   1251 C  CG  . LEU B 1 25  ? 8.002  39.994 44.792 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  1 
ATOM   1252 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 6.587  39.562 45.296 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 1 
ATOM   1253 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 8.509  41.236 45.547 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 1 
ATOM   1254 N  N   . LEU B 1 26  ? 10.599 36.303 45.588 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1255 C  CA  . LEU B 1 26  ? 10.853 34.912 45.151 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1256 C  C   . LEU B 1 26  ? 11.631 34.049 46.160 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1257 O  O   . LEU B 1 26  ? 11.733 32.819 46.012 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1258 C  CB  . LEU B 1 26  ? 11.594 34.905 43.820 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . LEU B 1 26  ? 11.063 35.699 42.635 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1260 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 11.511 35.053 41.341 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1261 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 9.590  35.888 42.632 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1262 N  N   . GLY B 1 27  ? 12.217 34.687 47.152 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   1263 C  CA  . GLY B 1 27  ? 12.796 33.957 48.266 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   1264 C  C   . GLY B 1 27  ? 14.162 33.346 48.100 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   1265 O  O   . GLY B 1 27  ? 14.539 32.461 48.925 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   1266 N  N   . PHE B 1 28  ? 14.926 33.822 47.093 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N   1 
ATOM   1267 C  CA  . PHE B 1 28  ? 16.326 33.382 46.950 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA  1 
ATOM   1268 C  C   . PHE B 1 28  ? 17.036 33.913 48.188 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C   1 
ATOM   1269 O  O   . PHE B 1 28  ? 16.663 34.982 48.725 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O   1 
ATOM   1270 C  CB  . PHE B 1 28  ? 17.016 33.962 45.703 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB  1 
ATOM   1271 C  CG  . PHE B 1 28  ? 16.574 33.329 44.382 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG  1 
ATOM   1272 C  CD1 . PHE B 1 28  ? 15.247 33.420 43.947 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1 1 
ATOM   1273 C  CD2 . PHE B 1 28  ? 17.487 32.678 43.587 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2 1 
ATOM   1274 C  CE1 . PHE B 1 28  ? 14.863 32.877 42.771 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1 1 
ATOM   1275 C  CE2 . PHE B 1 28  ? 17.119 32.118 42.408 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2 1 
ATOM   1276 C  CZ  . PHE B 1 28  ? 15.808 32.210 41.972 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ  1 
ATOM   1277 N  N   . ARG B 1 29  ? 18.069 33.208 48.636 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B N   1 
ATOM   1278 C  CA  . ARG B 1 29  ? 18.934 33.779 49.693 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CA  1 
ATOM   1279 C  C   . ARG B 1 29  ? 19.998 34.721 49.067 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B C   1 
ATOM   1280 O  O   . ARG B 1 29  ? 20.679 34.364 48.131 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B O   1 
ATOM   1281 C  CB  . ARG B 1 29  ? 19.553 32.669 50.585 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CB  1 
ATOM   1282 C  CG  . ARG B 1 29  ? 20.288 33.278 51.792 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CG  1 
ATOM   1283 C  CD  . ARG B 1 29  ? 20.548 32.405 53.037 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CD  1 
ATOM   1284 N  NE  . ARG B 1 29  ? 20.808 33.371 54.130 1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NE  1 
ATOM   1285 C  CZ  . ARG B 1 29  ? 22.012 33.789 54.572 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CZ  1 
ATOM   1286 N  NH1 . ARG B 1 29  ? 23.149 33.269 54.110 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH1 1 
ATOM   1287 N  NH2 . ARG B 1 29  ? 22.076 34.720 55.537 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH2 1 
ATOM   1288 N  N   . LEU B 1 30  ? 20.101 35.957 49.542 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1289 C  CA  . LEU B 1 30  ? 21.202 36.843 49.067 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1290 C  C   . LEU B 1 30  ? 22.494 36.463 49.738 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1291 O  O   . LEU B 1 30  ? 22.621 36.596 50.930 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1292 C  CB  . LEU B 1 30  ? 20.893 38.299 49.308 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1293 C  CG  . LEU B 1 30  ? 21.975 39.352 49.062 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1294 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 22.220 39.522 47.572 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1295 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 21.554 40.724 49.744 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1296 N  N   . GLU B 1 31  ? 23.468 35.971 48.994 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B N   1 
ATOM   1297 C  CA  . GLU B 1 31  ? 24.740 35.578 49.613 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CA  1 
ATOM   1298 C  C   . GLU B 1 31  ? 25.787 36.699 49.747 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B C   1 
ATOM   1299 O  O   . GLU B 1 31  ? 26.447 36.874 50.808 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B O   1 
ATOM   1300 C  CB  . GLU B 1 31  ? 25.311 34.420 48.834 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . GLU B 1 31  ? 24.608 33.105 49.138 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CG  1 
ATOM   1302 C  CD  . GLU B 1 31  ? 24.767 32.711 50.591 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CD  1 
ATOM   1303 O  OE1 . GLU B 1 31  ? 25.797 33.105 51.239 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE1 1 
ATOM   1304 O  OE2 . GLU B 1 31  ? 23.874 32.041 51.084 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE2 1 
ATOM   1305 N  N   . ALA B 1 32  ? 25.960 37.420 48.651 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   1 
ATOM   1306 C  CA  . ALA B 1 32  ? 26.774 38.611 48.650 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  1 
ATOM   1307 C  C   . ALA B 1 32  ? 26.260 39.569 47.573 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   1 
ATOM   1308 O  O   . ALA B 1 32  ? 25.551 39.173 46.671 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   1 
ATOM   1309 C  CB  . ALA B 1 32  ? 28.246 38.256 48.418 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  1 
ATOM   1310 N  N   . ARG B 1 33  ? 26.574 40.845 47.748 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   1311 C  CA  . ARG B 1 33  ? 26.355 41.851 46.713 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   1312 C  C   . ARG B 1 33  ? 27.597 42.734 46.519 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   1313 O  O   . ARG B 1 33  ? 28.494 42.697 47.312 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   1314 C  CB  . ARG B 1 33  ? 25.070 42.630 47.015 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . ARG B 1 33  ? 25.240 43.875 47.762 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   1316 C  CD  . ARG B 1 33  ? 23.958 44.443 48.288 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   1317 N  NE  . ARG B 1 33  ? 23.444 45.535 47.465 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   1318 C  CZ  . ARG B 1 33  ? 22.249 46.123 47.635 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   1319 N  NH1 . ARG B 1 33  ? 21.447 45.723 48.631 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   1320 N  NH2 . ARG B 1 33  ? 21.857 47.105 46.817 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   1321 N  N   . TRP B 1 34  ? 27.692 43.445 45.407 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   1 
ATOM   1322 C  CA  . TRP B 1 34  ? 28.771 44.404 45.163 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  1 
ATOM   1323 C  C   . TRP B 1 34  ? 28.240 45.434 44.183 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   1 
ATOM   1324 O  O   . TRP B 1 34  ? 27.095 45.376 43.803 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   1 
ATOM   1325 C  CB  . TRP B 1 34  ? 30.062 43.691 44.638 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  1 
ATOM   1326 C  CG  . TRP B 1 34  ? 29.957 42.947 43.289 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  1 
ATOM   1327 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 30.399 43.397 42.080 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 1 
ATOM   1328 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 29.409 41.647 43.050 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 1 
ATOM   1329 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 30.178 42.461 41.101 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 1 
ATOM   1330 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 29.552 41.379 41.667 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 1 
ATOM   1331 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 28.808 40.685 43.856 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 1 
ATOM   1332 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 29.089 40.200 41.069 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 1 
ATOM   1333 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 28.359 39.491 43.261 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 1 
ATOM   1334 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 28.496 39.276 41.881 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 1 
ATOM   1335 N  N   . ASP B 1 35  ? 29.061 46.400 43.788 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N   1 
ATOM   1336 C  CA  . ASP B 1 35  ? 28.610 47.527 42.913 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  1 
ATOM   1337 C  C   . ASP B 1 35  ? 28.067 47.165 41.530 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C   1 
ATOM   1338 O  O   . ASP B 1 35  ? 27.242 47.897 40.983 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O   1 
ATOM   1339 C  CB  . ASP B 1 35  ? 29.787 48.453 42.673 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  1 
ATOM   1340 C  CG  . ASP B 1 35  ? 30.167 49.265 43.883 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  1 
ATOM   1341 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 29.509 49.168 44.955 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 1 
ATOM   1342 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 31.147 50.043 43.799 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 1 
ATOM   1343 N  N   . GLN B 1 36  ? 28.626 46.073 40.998 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B N   1 
ATOM   1344 C  CA  . GLN B 1 36  ? 28.324 45.472 39.697 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CA  1 
ATOM   1345 C  C   . GLN B 1 36  ? 27.518 44.143 39.732 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B C   1 
ATOM   1346 O  O   . GLN B 1 36  ? 27.295 43.542 38.704 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B O   1 
ATOM   1347 C  CB  . GLN B 1 36  ? 29.629 45.212 38.935 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CB  1 
ATOM   1348 C  CG  . GLN B 1 36  ? 30.511 46.449 38.803 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CG  1 
ATOM   1349 C  CD  . GLN B 1 36  ? 29.687 47.625 38.386 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CD  1 
ATOM   1350 O  OE1 . GLN B 1 36  ? 28.700 47.439 37.660 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B OE1 1 
ATOM   1351 N  NE2 . GLN B 1 36  ? 30.039 48.826 38.859 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B NE2 1 
ATOM   1352 N  N   . GLY B 1 37  ? 27.016 43.729 40.881 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1353 C  CA  . GLY B 1 37  ? 26.110 42.596 40.877 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1354 C  C   . GLY B 1 37  ? 25.783 41.975 42.209 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1355 O  O   . GLY B 1 37  ? 26.106 42.510 43.249 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1356 N  N   . ALA B 1 38  ? 25.088 40.846 42.142 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1357 C  CA  . ALA B 1 38  ? 24.768 40.020 43.303 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1358 C  C   . ALA B 1 38  ? 24.844 38.508 43.019 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1359 O  O   . ALA B 1 38  ? 24.596 38.064 41.880 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1360 C  CB  . ALA B 1 38  ? 23.380 40.350 43.792 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1361 N  N   . TYR B 1 39  ? 25.153 37.738 44.080 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . TYR B 1 39  ? 25.015 36.268 44.094 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . TYR B 1 39  ? 23.944 35.867 45.116 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1364 O  O   . TYR B 1 39  ? 23.995 36.309 46.277 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . TYR B 1 39  ? 26.292 35.602 44.529 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1366 C  CG  . TYR B 1 39  ? 27.494 35.855 43.637 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1367 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 28.774 36.021 44.197 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1368 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 27.355 35.934 42.219 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1369 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 29.862 36.224 43.359 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1370 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 28.386 36.103 41.453 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1371 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 29.663 36.257 42.005 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1372 O  OH  . TYR B 1 39  ? 30.709 36.429 41.138 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1373 N  N   . LEU B 1 40  ? 23.003 35.050 44.658 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   1 
ATOM   1374 C  CA  . LEU B 1 40  ? 21.825 34.586 45.418 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  1 
ATOM   1375 C  C   . LEU B 1 40  ? 21.661 33.104 45.162 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   1 
ATOM   1376 O  O   . LEU B 1 40  ? 22.278 32.548 44.243 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   1 
ATOM   1377 C  CB  . LEU B 1 40  ? 20.527 35.333 45.002 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  1 
ATOM   1378 C  CG  . LEU B 1 40  ? 20.563 36.839 45.224 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  1 
ATOM   1379 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 21.020 37.588 44.020 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 1 
ATOM   1380 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 19.198 37.379 45.684 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 1 
ATOM   1381 N  N   . GLU B 1 41  ? 20.901 32.435 46.012 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1382 C  CA  . GLU B 1 41  ? 20.848 30.944 45.979 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1383 C  C   . GLU B 1 41  ? 19.440 30.475 46.290 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1384 O  O   . GLU B 1 41  ? 18.862 30.912 47.257 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1385 C  CB  . GLU B 1 41  ? 21.853 30.291 46.940 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . GLU B 1 41  ? 21.907 28.769 46.787 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1387 C  CD  . GLU B 1 41  ? 22.967 28.065 47.616 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1388 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 23.039 28.213 48.841 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1389 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 23.703 27.273 47.040 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1390 N  N   . LEU B 1 42  ? 18.883 29.617 45.443 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1391 C  CA  . LEU B 1 42  ? 17.551 29.069 45.680 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1392 C  C   . LEU B 1 42  ? 17.695 27.569 45.597 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1393 O  O   . LEU B 1 42  ? 17.844 26.997 44.507 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1394 C  CB  . LEU B 1 42  ? 16.519 29.578 44.660 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1395 C  CG  . LEU B 1 42  ? 15.105 29.067 45.007 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1396 C  CD1 . LEU B 1 42  ? 14.532 29.859 46.203 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1397 C  CD2 . LEU B 1 42  ? 14.119 29.011 43.849 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1398 N  N   . GLY B 1 43  ? 17.694 26.953 46.779 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   1 
ATOM   1399 C  CA  . GLY B 1 43  ? 18.044 25.545 46.927 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  1 
ATOM   1400 C  C   . GLY B 1 43  ? 19.484 25.325 46.450 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   1 
ATOM   1401 O  O   . GLY B 1 43  ? 20.418 25.755 47.056 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   1 
ATOM   1402 N  N   . SER B 1 44  ? 19.631 24.640 45.340 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 44  SER B N   1 
ATOM   1403 C  CA  . SER B 1 44  ? 20.924 24.325 44.751 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 44  SER B CA  1 
ATOM   1404 C  C   . SER B 1 44  ? 21.199 25.303 43.564 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 44  SER B C   1 
ATOM   1405 O  O   . SER B 1 44  ? 22.281 25.369 43.033 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 44  SER B O   1 
ATOM   1406 C  CB  . SER B 1 44  ? 20.930 22.820 44.326 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 44  SER B CB  1 
ATOM   1407 O  OG  . SER B 1 44  ? 20.414 22.714 43.003 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 44  SER B OG  1 
ATOM   1408 N  N   . LEU B 1 45  ? 20.215 26.104 43.191 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . LEU B 1 45  ? 20.402 27.048 42.080 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . LEU B 1 45  ? 21.171 28.311 42.527 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1411 O  O   . LEU B 1 45  ? 20.800 28.981 43.513 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . LEU B 1 45  ? 19.043 27.417 41.421 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . LEU B 1 45  ? 19.036 28.656 40.512 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1414 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 19.596 28.180 39.202 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1415 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 17.648 29.274 40.282 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1416 N  N   . TRP B 1 46  ? 22.178 28.649 41.731 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1417 C  CA  . TRP B 1 46  ? 23.055 29.801 41.910 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1418 C  C   . TRP B 1 46  ? 22.688 30.812 40.856 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1419 O  O   . TRP B 1 46  ? 22.836 30.568 39.650 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1420 C  CB  . TRP B 1 46  ? 24.530 29.403 41.753 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1421 C  CG  . TRP B 1 46  ? 25.488 30.537 41.721 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1422 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 25.250 31.878 42.061 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1423 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 26.876 30.465 41.343 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1424 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 26.390 32.624 41.859 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1425 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 27.416 31.783 41.453 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1426 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 27.735 29.418 40.932 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1427 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 28.787 32.062 41.156 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1428 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 29.065 29.710 40.611 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1429 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 29.577 31.012 40.706 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1430 N  N   . LEU B 1 47  ? 22.132 31.920 41.325 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1431 C  CA  . LEU B 1 47  ? 21.733 33.044 40.509 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1432 C  C   . LEU B 1 47  ? 22.707 34.229 40.609 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1433 O  O   . LEU B 1 47  ? 22.951 34.738 41.671 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1434 C  CB  . LEU B 1 47  ? 20.353 33.440 40.947 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1435 C  CG  . LEU B 1 47  ? 19.826 34.754 40.371 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1436 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 19.585 34.630 38.852 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1437 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 18.595 35.174 41.144 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1438 N  N   . CYS B 1 48  ? 23.304 34.613 39.479 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   1 
ATOM   1439 C  CA  . CYS B 1 48  ? 24.062 35.852 39.375 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   1440 C  C   . CYS B 1 48  ? 23.206 36.932 38.761 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   1 
ATOM   1441 O  O   . CYS B 1 48  ? 22.464 36.679 37.795 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   1 
ATOM   1442 C  CB  . CYS B 1 48  ? 25.475 35.715 38.696 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   1443 S  SG  A CYS B 1 48  ? 26.177 34.114 39.090 0.60 24.13 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   1444 S  SG  B CYS B 1 48  ? 26.183 37.385 38.456 0.40 22.96 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   1445 N  N   . LEU B 1 49  ? 23.250 38.117 39.423 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1446 C  CA  . LEU B 1 49  ? 22.726 39.394 38.901 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1447 C  C   . LEU B 1 49  ? 23.902 40.271 38.451 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1448 O  O   . LEU B 1 49  ? 24.749 40.603 39.262 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1449 C  CB  . LEU B 1 49  ? 21.881 40.144 39.930 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1450 C  CG  . LEU B 1 49  ? 20.628 39.367 40.367 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1451 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 19.800 40.167 41.420 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1452 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 19.703 38.890 39.191 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1453 N  N   . SER B 1 50  ? 23.901 40.685 37.181 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N   1 
ATOM   1454 C  CA  . SER B 1 50  ? 24.999 41.472 36.627 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA  1 
ATOM   1455 C  C   . SER B 1 50  ? 24.475 42.825 36.252 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 50  SER B C   1 
ATOM   1456 O  O   . SER B 1 50  ? 23.604 42.947 35.362 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 50  SER B O   1 
ATOM   1457 C  CB  . SER B 1 50  ? 25.634 40.788 35.412 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB  1 
ATOM   1458 O  OG  . SER B 1 50  ? 26.322 41.731 34.608 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG  1 
ATOM   1459 N  N   . ARG B 1 51  ? 24.950 43.840 36.962 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
ATOM   1460 C  CA  . ARG B 1 51  ? 24.388 45.164 36.787 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
ATOM   1461 C  C   . ARG B 1 51  ? 24.871 45.685 35.451 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
ATOM   1462 O  O   . ARG B 1 51  ? 26.066 45.703 35.184 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
ATOM   1463 C  CB  . ARG B 1 51  ? 24.734 46.117 37.928 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
ATOM   1464 C  CG  . ARG B 1 51  ? 24.489 47.615 37.688 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
ATOM   1465 C  CD  . ARG B 1 51  ? 25.578 48.469 38.423 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
ATOM   1466 N  NE  . ARG B 1 51  ? 25.821 49.837 37.934 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
ATOM   1467 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 26.931 50.300 37.315 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM   1468 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 27.951 49.525 36.954 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM   1469 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 26.995 51.598 37.006 1.00 59.38 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM   1470 N  N   . GLU B 1 52  ? 23.898 46.091 34.637 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   1471 C  CA  . GLU B 1 52  ? 24.128 46.528 33.289 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   1472 C  C   . GLU B 1 52  ? 23.139 47.657 32.926 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   1473 O  O   . GLU B 1 52  ? 21.976 47.429 32.632 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   1474 C  CB  . GLU B 1 52  ? 23.998 45.347 32.348 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   1475 C  CG  . GLU B 1 52  ? 25.263 45.075 31.577 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   1476 C  CD  . GLU B 1 52  ? 25.552 43.612 31.551 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   1477 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 24.734 42.921 30.930 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   1478 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 26.560 43.176 32.174 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   1479 N  N   . PRO B 1 53  ? 23.659 48.873 32.919 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   1 
ATOM   1480 C  CA  . PRO B 1 53  ? 22.835 50.068 33.041 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  1 
ATOM   1481 C  C   . PRO B 1 53  ? 22.057 50.436 31.761 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   1 
ATOM   1482 O  O   . PRO B 1 53  ? 20.858 50.716 31.878 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   1 
ATOM   1483 C  CB  . PRO B 1 53  ? 23.864 51.140 33.383 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  1 
ATOM   1484 C  CG  . PRO B 1 53  ? 25.125 50.717 32.628 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  1 
ATOM   1485 C  CD  . PRO B 1 53  ? 25.099 49.197 32.727 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  1 
ATOM   1486 N  N   . GLN B 1 54  ? 22.687 50.440 30.580 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N   1 
ATOM   1487 C  CA  . GLN B 1 54  ? 21.919 50.721 29.348 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA  1 
ATOM   1488 C  C   . GLN B 1 54  ? 21.055 49.489 29.002 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C   1 
ATOM   1489 O  O   . GLN B 1 54  ? 20.504 49.422 27.888 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O   1 
ATOM   1490 C  CB  . GLN B 1 54  ? 22.792 51.093 28.086 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB  1 
ATOM   1491 C  CG  . GLN B 1 54  ? 23.957 52.100 28.248 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG  1 
ATOM   1492 C  CD  . GLN B 1 54  ? 23.560 53.444 28.877 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD  1 
ATOM   1493 O  OE1 . GLN B 1 54  ? 24.339 53.999 29.650 1.00 57.41 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1 1 
ATOM   1494 N  NE2 . GLN B 1 54  ? 22.368 53.961 28.551 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2 1 
ATOM   1495 N  N   . TYR B 1 55  ? 20.953 48.511 29.911 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B N   1 
ATOM   1496 C  CA  . TYR B 1 55  ? 20.202 47.287 29.589 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CA  1 
ATOM   1497 C  C   . TYR B 1 55  ? 18.722 47.637 29.286 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B C   1 
ATOM   1498 O  O   . TYR B 1 55  ? 18.024 48.232 30.107 1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B O   1 
ATOM   1499 C  CB  . TYR B 1 55  ? 20.346 46.178 30.677 1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CB  1 
ATOM   1500 C  CG  . TYR B 1 55  ? 19.584 44.906 30.328 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CG  1 
ATOM   1501 C  CD1 . TYR B 1 55  ? 19.760 44.283 29.075 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD1 1 
ATOM   1502 C  CD2 . TYR B 1 55  ? 18.658 44.340 31.229 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD2 1 
ATOM   1503 C  CE1 . TYR B 1 55  ? 19.060 43.122 28.738 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE1 1 
ATOM   1504 C  CE2 . TYR B 1 55  ? 17.939 43.191 30.896 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE2 1 
ATOM   1505 C  CZ  . TYR B 1 55  ? 18.141 42.588 29.652 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CZ  1 
ATOM   1506 O  OH  . TYR B 1 55  ? 17.428 41.457 29.321 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B OH  1 
ATOM   1507 N  N   . GLY B 1 56  ? 18.279 47.280 28.084 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . GLY B 1 56  ? 16.935 47.572 27.649 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . GLY B 1 56  ? 15.933 46.487 28.013 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B C   1 
ATOM   1510 O  O   . GLY B 1 56  ? 14.735 46.740 27.934 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B O   1 
ATOM   1511 N  N   . GLY B 1 57  ? 16.397 45.296 28.407 1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . GLY B 1 57  ? 15.509 44.142 28.555 1.00 55.85 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . GLY B 1 57  ? 15.543 43.172 27.347 1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B C   1 
ATOM   1514 O  O   . GLY B 1 57  ? 16.080 43.549 26.280 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B O   1 
ATOM   1515 N  N   . PRO B 1 58  ? 15.004 41.940 27.519 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B N   1 
ATOM   1516 C  CA  . PRO B 1 58  ? 15.056 40.896 26.466 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CA  1 
ATOM   1517 C  C   . PRO B 1 58  ? 14.265 41.177 25.185 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B C   1 
ATOM   1518 O  O   . PRO B 1 58  ? 13.448 42.096 25.105 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B O   1 
ATOM   1519 C  CB  . PRO B 1 58  ? 14.497 39.628 27.164 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CB  1 
ATOM   1520 C  CG  . PRO B 1 58  ? 13.667 40.163 28.291 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CG  1 
ATOM   1521 C  CD  . PRO B 1 58  ? 14.353 41.441 28.746 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CD  1 
ATOM   1522 N  N   . ALA B 1 59  ? 14.560 40.361 24.179 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   1523 C  CA  . ALA B 1 59  ? 13.800 40.318 22.935 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   1524 C  C   . ALA B 1 59  ? 12.370 39.767 23.222 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   1525 O  O   . ALA B 1 59  ? 12.191 38.980 24.165 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   1526 C  CB  . ALA B 1 59  ? 14.547 39.451 21.919 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   1527 N  N   . ALA B 1 60  ? 11.358 40.211 22.457 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B N   1 
ATOM   1528 C  CA  . ALA B 1 60  ? 10.005 39.667 22.613 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CA  1 
ATOM   1529 C  C   . ALA B 1 60  ? 9.986  38.279 22.037 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B C   1 
ATOM   1530 O  O   . ALA B 1 60  ? 9.585  38.091 20.883 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B O   1 
ATOM   1531 C  CB  . ALA B 1 60  ? 8.958  40.527 21.945 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CB  1 
ATOM   1532 N  N   . ASP B 1 61  ? 10.426 37.311 22.855 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . ASP B 1 61  ? 10.430 35.895 22.502 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . ASP B 1 61  ? 9.964  34.962 23.679 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   1535 O  O   . ASP B 1 61  ? 9.450  35.388 24.722 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . ASP B 1 61  ? 11.803 35.509 21.901 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . ASP B 1 61  ? 12.946 35.473 22.937 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   1538 O  OD1 . ASP B 1 61  ? 13.693 34.479 22.976 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   1539 O  OD2 . ASP B 1 61  ? 13.216 36.396 23.716 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   1540 N  N   . TYR B 1 62  ? 10.111 33.671 23.486 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B N   1 
ATOM   1541 C  CA  . TYR B 1 62  ? 9.636  32.707 24.447 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CA  1 
ATOM   1542 C  C   . TYR B 1 62  ? 10.782 32.195 25.376 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B C   1 
ATOM   1543 O  O   . TYR B 1 62  ? 10.502 31.427 26.326 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B O   1 
ATOM   1544 C  CB  . TYR B 1 62  ? 8.947  31.567 23.661 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CB  1 
ATOM   1545 C  CG  . TYR B 1 62  ? 7.865  30.839 24.423 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CG  1 
ATOM   1546 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 8.098  29.530 24.886 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD1 1 
ATOM   1547 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 6.604  31.447 24.686 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD2 1 
ATOM   1548 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 7.130  28.831 25.607 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE1 1 
ATOM   1549 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 5.623  30.759 25.419 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE2 1 
ATOM   1550 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 5.900  29.442 25.885 1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CZ  1 
ATOM   1551 O  OH  . TYR B 1 62  ? 4.990  28.683 26.606 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B OH  1 
ATOM   1552 N  N   . THR B 1 63  ? 12.042 32.604 25.121 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 63  THR B N   1 
ATOM   1553 C  CA  . THR B 1 63  ? 13.160 32.359 26.078 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 63  THR B CA  1 
ATOM   1554 C  C   . THR B 1 63  ? 12.692 32.746 27.507 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 63  THR B C   1 
ATOM   1555 O  O   . THR B 1 63  ? 12.169 33.873 27.709 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 63  THR B O   1 
ATOM   1556 C  CB  . THR B 1 63  ? 14.442 33.154 25.719 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 63  THR B CB  1 
ATOM   1557 O  OG1 . THR B 1 63  ? 15.106 32.600 24.557 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 63  THR B OG1 1 
ATOM   1558 C  CG2 . THR B 1 63  ? 15.499 33.058 26.839 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 63  THR B CG2 1 
ATOM   1559 N  N   . HIS B 1 64  ? 12.803 31.787 28.441 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . HIS B 1 64  ? 12.350 31.961 29.791 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . HIS B 1 64  ? 12.857 30.903 30.820 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B C   1 
ATOM   1562 O  O   . HIS B 1 64  ? 13.454 29.889 30.467 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . HIS B 1 64  ? 10.843 32.078 29.825 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CB  1 
ATOM   1564 C  CG  . HIS B 1 64  ? 10.088 30.825 29.476 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CG  1 
ATOM   1565 N  ND1 . HIS B 1 64  ? 9.463  30.645 28.248 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B ND1 1 
ATOM   1566 C  CD2 . HIS B 1 64  ? 9.749  29.756 30.234 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CD2 1 
ATOM   1567 C  CE1 . HIS B 1 64  ? 8.812  29.493 28.263 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CE1 1 
ATOM   1568 N  NE2 . HIS B 1 64  ? 8.959  28.941 29.451 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B NE2 1 
ATOM   1569 N  N   . TYR B 1 65  ? 12.585 31.202 32.099 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N   1 
ATOM   1570 C  CA  . TYR B 1 65  ? 13.261 30.636 33.247 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA  1 
ATOM   1571 C  C   . TYR B 1 65  ? 12.199 30.133 34.256 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C   1 
ATOM   1572 O  O   . TYR B 1 65  ? 11.471 30.928 34.857 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O   1 
ATOM   1573 C  CB  . TYR B 1 65  ? 14.182 31.730 33.887 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB  1 
ATOM   1574 C  CG  . TYR B 1 65  ? 15.011 32.516 32.871 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG  1 
ATOM   1575 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 14.742 33.857 32.591 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1 1 
ATOM   1576 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 16.038 31.918 32.167 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2 1 
ATOM   1577 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 15.472 34.579 31.644 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1 1 
ATOM   1578 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 16.764 32.638 31.198 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2 1 
ATOM   1579 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 16.476 33.967 30.944 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ  1 
ATOM   1580 O  OH  . TYR B 1 65  ? 17.194 34.692 29.989 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH  1 
ATOM   1581 N  N   . ALA B 1 66  ? 12.128 28.822 34.484 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   1 
ATOM   1582 C  CA  . ALA B 1 66  ? 11.046 28.295 35.304 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  1 
ATOM   1583 C  C   . ALA B 1 66  ? 11.601 27.749 36.592 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   1 
ATOM   1584 O  O   . ALA B 1 66  ? 12.568 27.041 36.583 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   1 
ATOM   1585 C  CB  . ALA B 1 66  ? 10.270 27.230 34.552 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  1 
ATOM   1586 N  N   . PHE B 1 67  ? 10.996 28.122 37.715 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B N   1 
ATOM   1587 C  CA  . PHE B 1 67  ? 11.398 27.603 38.996 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CA  1 
ATOM   1588 C  C   . PHE B 1 67  ? 10.364 26.630 39.457 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B C   1 
ATOM   1589 O  O   . PHE B 1 67  ? 9.200  26.742 39.087 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B O   1 
ATOM   1590 C  CB  . PHE B 1 67  ? 11.501 28.729 40.014 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . PHE B 1 67  ? 12.280 29.893 39.518 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CG  1 
ATOM   1592 C  CD1 . PHE B 1 67  ? 11.628 31.035 39.064 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD1 1 
ATOM   1593 C  CD2 . PHE B 1 67  ? 13.643 29.844 39.502 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD2 1 
ATOM   1594 C  CE1 . PHE B 1 67  ? 12.349 32.137 38.557 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE1 1 
ATOM   1595 C  CE2 . PHE B 1 67  ? 14.368 30.902 39.011 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE2 1 
ATOM   1596 C  CZ  . PHE B 1 67  ? 13.701 32.080 38.547 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CZ  1 
ATOM   1597 N  N   . GLY B 1 68  ? 10.802 25.724 40.309 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B N   1 
ATOM   1598 C  CA  . GLY B 1 68  ? 9.974  24.729 40.928 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B CA  1 
ATOM   1599 C  C   . GLY B 1 68  ? 9.150  25.247 42.084 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B C   1 
ATOM   1600 O  O   . GLY B 1 68  ? 9.484  26.244 42.746 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B O   1 
ATOM   1601 N  N   . ILE B 1 69  ? 8.027  24.559 42.287 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B N   1 
ATOM   1602 C  CA  . ILE B 1 69  ? 7.176  24.763 43.403 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CA  1 
ATOM   1603 C  C   . ILE B 1 69  ? 6.280  23.514 43.551 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B C   1 
ATOM   1604 O  O   . ILE B 1 69  ? 5.895  22.887 42.556 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B O   1 
ATOM   1605 C  CB  . ILE B 1 69  ? 6.431  26.051 43.244 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CB  1 
ATOM   1606 C  CG1 . ILE B 1 69  ? 5.615  26.334 44.491 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG1 1 
ATOM   1607 C  CG2 . ILE B 1 69  ? 5.579  26.056 41.979 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG2 1 
ATOM   1608 C  CD1 . ILE B 1 69  ? 5.228  27.812 44.675 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CD1 1 
ATOM   1609 N  N   . ALA B 1 70  ? 6.098  23.083 44.800 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B N   1 
ATOM   1610 C  CA  . ALA B 1 70  ? 5.254  21.934 45.140 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CA  1 
ATOM   1611 C  C   . ALA B 1 70  ? 3.784  22.309 44.929 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B C   1 
ATOM   1612 O  O   . ALA B 1 70  ? 3.432  23.485 44.951 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B O   1 
ATOM   1613 C  CB  . ALA B 1 70  ? 5.470  21.504 46.561 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CB  1 
ATOM   1614 N  N   . ALA B 1 71  ? 2.931  21.307 44.782 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ALA B 1 71  ? 1.543  21.548 44.368 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ALA B 1 71  ? 0.748  22.380 45.376 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ALA B 1 71  ? -0.047 23.235 44.971 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ALA B 1 71  ? 0.819  20.169 44.006 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   1619 N  N   . ALA B 1 72  ? 1.055  22.224 46.661 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . ALA B 1 72  ? 0.220  22.800 47.739 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . ALA B 1 72  ? 0.595  24.229 48.062 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B C   1 
ATOM   1622 O  O   . ALA B 1 72  ? -0.108 24.904 48.796 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . ALA B 1 72  ? 0.319  21.922 49.058 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B CB  1 
ATOM   1624 N  N   . ASP B 1 73  ? 1.710  24.692 47.522 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1625 C  CA  . ASP B 1 73  ? 2.146  26.078 47.724 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1626 C  C   . ASP B 1 73  ? 1.774  26.973 46.534 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1627 O  O   . ASP B 1 73  ? 1.863  28.199 46.625 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1628 C  CB  . ASP B 1 73  ? 3.656  26.094 47.863 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1629 C  CG  . ASP B 1 73  ? 4.152  25.310 49.100 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1630 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 3.484  25.378 50.148 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1631 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 5.188  24.593 49.116 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1632 N  N   . PHE B 1 74  ? 1.446  26.342 45.398 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B N   1 
ATOM   1633 C  CA  . PHE B 1 74  ? 1.284  27.053 44.169 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CA  1 
ATOM   1634 C  C   . PHE B 1 74  ? 0.248  28.174 44.229 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B C   1 
ATOM   1635 O  O   . PHE B 1 74  ? 0.483  29.289 43.660 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B O   1 
ATOM   1636 C  CB  . PHE B 1 74  ? 0.927  26.108 43.034 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CB  1 
ATOM   1637 C  CG  . PHE B 1 74  ? 0.752  26.818 41.747 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CG  1 
ATOM   1638 C  CD1 . PHE B 1 74  ? 1.854  27.193 41.000 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD1 1 
ATOM   1639 C  CD2 . PHE B 1 74  ? -0.522 27.201 41.322 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD2 1 
ATOM   1640 C  CE1 . PHE B 1 74  ? 1.686  27.913 39.820 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE1 1 
ATOM   1641 C  CE2 . PHE B 1 74  ? -0.675 27.884 40.165 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE2 1 
ATOM   1642 C  CZ  . PHE B 1 74  ? 0.438  28.246 39.412 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CZ  1 
ATOM   1643 N  N   . ALA B 1 75  ? -0.895 27.894 44.863 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   1 
ATOM   1644 C  CA  . ALA B 1 75  ? -2.014 28.833 44.843 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  1 
ATOM   1645 C  C   . ALA B 1 75  ? -1.638 30.091 45.553 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   1 
ATOM   1646 O  O   . ALA B 1 75  ? -1.998 31.166 45.099 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   1 
ATOM   1647 C  CB  . ALA B 1 75  ? -3.331 28.223 45.462 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  1 
ATOM   1648 N  N   . ARG B 1 76  ? -0.865 29.968 46.636 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . ARG B 1 76  ? -0.623 31.117 47.473 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . ARG B 1 76  ? 0.500  31.961 46.896 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   1651 O  O   . ARG B 1 76  ? 0.501  33.213 47.045 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   1652 C  CB  . ARG B 1 76  ? -0.405 30.704 48.943 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   1653 C  CG  . ARG B 1 76  ? 0.944  30.937 49.547 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   1654 C  CD  . ARG B 1 76  ? 0.975  30.726 51.014 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   1655 N  NE  . ARG B 1 76  ? 1.393  31.943 51.690 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   1656 C  CZ  . ARG B 1 76  ? 2.062  32.012 52.852 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   1657 N  NH1 . ARG B 1 76  ? 2.404  30.915 53.520 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   1658 N  NH2 . ARG B 1 76  ? 2.400  33.208 53.357 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   1659 N  N   . PHE B 1 77  ? 1.436  31.282 46.224 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N   1 
ATOM   1660 C  CA  . PHE B 1 77  ? 2.515  31.968 45.554 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA  1 
ATOM   1661 C  C   . PHE B 1 77  ? 1.958  32.839 44.406 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C   1 
ATOM   1662 O  O   . PHE B 1 77  ? 2.351  33.963 44.239 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O   1 
ATOM   1663 C  CB  . PHE B 1 77  ? 3.527  30.952 45.048 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB  1 
ATOM   1664 C  CG  . PHE B 1 77  ? 4.656  31.572 44.335 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG  1 
ATOM   1665 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 5.742  32.077 45.030 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1 1 
ATOM   1666 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 4.596  31.777 42.961 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2 1 
ATOM   1667 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 6.786  32.726 44.325 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1 1 
ATOM   1668 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 5.642  32.432 42.288 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2 1 
ATOM   1669 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 6.716  32.882 42.980 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ  1 
ATOM   1670 N  N   . ALA B 1 78  ? 0.995  32.326 43.647 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   1 
ATOM   1671 C  CA  . ALA B 1 78  ? 0.432  33.057 42.544 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  1 
ATOM   1672 C  C   . ALA B 1 78  ? -0.370 34.277 43.014 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   1 
ATOM   1673 O  O   . ALA B 1 78  ? -0.256 35.352 42.426 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   1 
ATOM   1674 C  CB  . ALA B 1 78  ? -0.438 32.134 41.720 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  1 
ATOM   1675 N  N   . ALA B 1 79  ? -1.213 34.079 44.032 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ALA B 1 79  ? -1.935 35.147 44.746 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ALA B 1 79  ? -1.005 36.254 45.321 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ALA B 1 79  ? -1.283 37.461 45.220 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ALA B 1 79  ? -2.746 34.512 45.908 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  1 
ATOM   1680 N  N   . GLN B 1 80  ? 0.117  35.824 45.881 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B N   1 
ATOM   1681 C  CA  . GLN B 1 80  ? 1.076  36.715 46.472 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CA  1 
ATOM   1682 C  C   . GLN B 1 80  ? 1.676  37.610 45.407 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B C   1 
ATOM   1683 O  O   . GLN B 1 80  ? 1.766  38.820 45.605 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B O   1 
ATOM   1684 C  CB  . GLN B 1 80  ? 2.141  35.913 47.286 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . GLN B 1 80  ? 3.323  36.728 47.864 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CG  1 
ATOM   1686 C  CD  . GLN B 1 80  ? 4.521  35.858 48.380 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CD  1 
ATOM   1687 O  OE1 . GLN B 1 80  ? 5.655  36.016 47.907 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B OE1 1 
ATOM   1688 N  NE2 . GLN B 1 80  ? 4.270  34.993 49.350 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B NE2 1 
ATOM   1689 N  N   . LEU B 1 81  ? 2.077  37.033 44.284 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . LEU B 1 81  ? 2.603  37.839 43.163 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . LEU B 1 81  ? 1.586  38.797 42.481 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   1 
ATOM   1692 O  O   . LEU B 1 81  ? 1.959  39.856 42.016 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . LEU B 1 81  ? 3.252  36.940 42.072 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . LEU B 1 81  ? 4.772  36.767 42.288 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  1 
ATOM   1695 C  CD1 . LEU B 1 81  ? 5.082  36.187 43.694 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 1 
ATOM   1696 C  CD2 . LEU B 1 81  ? 5.356  35.865 41.193 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 1 
ATOM   1697 N  N   . ARG B 1 82  ? 0.333  38.345 42.374 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B N   1 
ATOM   1698 C  CA  . ARG B 1 82  ? -0.794 39.181 41.926 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CA  1 
ATOM   1699 C  C   . ARG B 1 82  ? -1.058 40.322 42.941 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B C   1 
ATOM   1700 O  O   . ARG B 1 82  ? -1.179 41.472 42.580 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B O   1 
ATOM   1701 C  CB  . ARG B 1 82  ? -2.071 38.319 41.780 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CB  1 
ATOM   1702 C  CG  . ARG B 1 82  ? -2.134 37.641 40.464 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CG  1 
ATOM   1703 C  CD  . ARG B 1 82  ? -3.035 36.410 40.425 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CD  1 
ATOM   1704 N  NE  . ARG B 1 82  ? -3.023 35.787 39.099 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NE  1 
ATOM   1705 C  CZ  . ARG B 1 82  ? -3.216 34.483 38.857 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CZ  1 
ATOM   1706 N  NH1 . ARG B 1 82  ? -3.445 33.592 39.859 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH1 1 
ATOM   1707 N  NH2 . ARG B 1 82  ? -3.150 34.054 37.583 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH2 1 
ATOM   1708 N  N   . ALA B 1 83  ? -1.112 39.987 44.208 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1709 C  CA  . ALA B 1 83  ? -1.188 40.985 45.277 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1710 C  C   . ALA B 1 83  ? -0.037 42.035 45.202 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1711 O  O   . ALA B 1 83  ? -0.273 43.208 45.458 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1712 C  CB  . ALA B 1 83  ? -1.188 40.266 46.625 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1713 N  N   . HIS B 1 84  ? 1.185  41.624 44.814 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B N   1 
ATOM   1714 C  CA  . HIS B 1 84  ? 2.248  42.583 44.493 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CA  1 
ATOM   1715 C  C   . HIS B 1 84  ? 2.169  43.166 43.064 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B C   1 
ATOM   1716 O  O   . HIS B 1 84  ? 3.032  43.970 42.661 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B O   1 
ATOM   1717 C  CB  . HIS B 1 84  ? 3.608  42.010 44.713 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . HIS B 1 84  ? 3.964  41.822 46.151 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CG  1 
ATOM   1719 N  ND1 . HIS B 1 84  ? 4.766  42.713 46.839 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B ND1 1 
ATOM   1720 C  CD2 . HIS B 1 84  ? 3.673  40.823 47.018 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CD2 1 
ATOM   1721 C  CE1 . HIS B 1 84  ? 4.950  42.268 48.069 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CE1 1 
ATOM   1722 N  NE2 . HIS B 1 84  ? 4.278  41.133 48.208 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B NE2 1 
ATOM   1723 N  N   . GLY B 1 85  ? 1.152  42.781 42.301 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . GLY B 1 85  ? 0.843  43.415 41.032 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . GLY B 1 85  ? 1.929  43.219 39.999 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   1726 O  O   . GLY B 1 85  ? 2.185  44.098 39.165 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   1727 N  N   . VAL B 1 86  ? 2.603  42.068 40.123 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B N   1 
ATOM   1728 C  CA  . VAL B 1 86  ? 3.588  41.548 39.140 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CA  1 
ATOM   1729 C  C   . VAL B 1 86  ? 2.822  41.241 37.873 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B C   1 
ATOM   1730 O  O   . VAL B 1 86  ? 1.742  40.608 37.937 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B O   1 
ATOM   1731 C  CB  . VAL B 1 86  ? 4.245  40.229 39.658 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CB  1 
ATOM   1732 C  CG1 . VAL B 1 86  ? 4.852  39.449 38.574 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CG1 1 
ATOM   1733 C  CG2 . VAL B 1 86  ? 5.278  40.516 40.699 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CG2 1 
ATOM   1734 N  N   . ARG B 1 87  ? 3.346  41.724 36.750 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B N   1 
ATOM   1735 C  CA  . ARG B 1 87  ? 2.716  41.509 35.464 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CA  1 
ATOM   1736 C  C   . ARG B 1 87  ? 2.943  40.085 34.959 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B C   1 
ATOM   1737 O  O   . ARG B 1 87  ? 4.045  39.528 35.132 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B O   1 
ATOM   1738 C  CB  . ARG B 1 87  ? 3.292  42.464 34.430 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CB  1 
ATOM   1739 C  CG  . ARG B 1 87  ? 2.434  42.588 33.107 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CG  1 
ATOM   1740 C  CD  . ARG B 1 87  ? 2.643  43.950 32.340 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CD  1 
ATOM   1741 N  NE  . ARG B 1 87  ? 3.794  44.725 32.889 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B NE  1 
ATOM   1742 C  CZ  . ARG B 1 87  ? 4.925  45.097 32.217 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CZ  1 
ATOM   1743 N  NH1 . ARG B 1 87  ? 5.102  44.853 30.914 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B NH1 1 
ATOM   1744 N  NH2 . ARG B 1 87  ? 5.888  45.768 32.871 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B NH2 1 
ATOM   1745 N  N   . GLU B 1 88  ? 1.885  39.530 34.355 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B N   1 
ATOM   1746 C  CA  . GLU B 1 88  ? 1.878  38.222 33.696 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CA  1 
ATOM   1747 C  C   . GLU B 1 88  ? 2.144  38.386 32.212 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B C   1 
ATOM   1748 O  O   . GLU B 1 88  ? 1.760  39.394 31.633 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B O   1 
ATOM   1749 C  CB  . GLU B 1 88  ? 0.544  37.498 33.943 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CB  1 
ATOM   1750 C  CG  . GLU B 1 88  ? 0.542  36.886 35.334 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CG  1 
ATOM   1751 C  CD  . GLU B 1 88  ? -0.801 36.432 35.848 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CD  1 
ATOM   1752 O  OE1 . GLU B 1 88  ? -1.433 35.560 35.239 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE1 1 
ATOM   1753 O  OE2 . GLU B 1 88  ? -1.186 36.934 36.911 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE2 1 
ATOM   1754 N  N   . TRP B 1 89  ? 2.908  37.470 31.603 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B N   1 
ATOM   1755 C  CA  . TRP B 1 89  ? 3.247  37.601 30.159 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CA  1 
ATOM   1756 C  C   . TRP B 1 89  ? 2.585  36.486 29.305 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B C   1 
ATOM   1757 O  O   . TRP B 1 89  ? 2.648  36.488 28.097 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B O   1 
ATOM   1758 C  CB  . TRP B 1 89  ? 4.782  37.654 29.983 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CB  1 
ATOM   1759 C  CG  . TRP B 1 89  ? 5.543  36.413 30.451 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CG  1 
ATOM   1760 C  CD1 . TRP B 1 89  ? 6.082  36.212 31.668 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CD1 1 
ATOM   1761 C  CD2 . TRP B 1 89  ? 5.858  35.231 29.684 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CD2 1 
ATOM   1762 N  NE1 . TRP B 1 89  ? 6.702  34.990 31.734 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B NE1 1 
ATOM   1763 C  CE2 . TRP B 1 89  ? 6.573  34.364 30.525 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CE2 1 
ATOM   1764 C  CE3 . TRP B 1 89  ? 5.595  34.814 28.366 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CE3 1 
ATOM   1765 C  CZ2 . TRP B 1 89  ? 7.023  33.117 30.111 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CZ2 1 
ATOM   1766 C  CZ3 . TRP B 1 89  ? 6.061  33.545 27.942 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CZ3 1 
ATOM   1767 C  CH2 . TRP B 1 89  ? 6.768  32.733 28.812 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CH2 1 
ATOM   1768 N  N   . LYS B 1 90  ? 1.937  35.531 29.943 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B N   1 
ATOM   1769 C  CA  . LYS B 1 90  ? 1.307  34.441 29.219 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CA  1 
ATOM   1770 C  C   . LYS B 1 90  ? 0.389  33.663 30.139 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B C   1 
ATOM   1771 O  O   . LYS B 1 90  ? 0.671  33.512 31.316 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B O   1 
ATOM   1772 C  CB  . LYS B 1 90  ? 2.363  33.490 28.661 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CB  1 
ATOM   1773 C  CG  . LYS B 1 90  ? 1.984  32.028 28.674 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CG  1 
ATOM   1774 C  CD  . LYS B 1 90  ? 3.032  31.164 28.093 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CD  1 
ATOM   1775 C  CE  . LYS B 1 90  ? 2.420  30.029 27.232 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CE  1 
ATOM   1776 N  NZ  . LYS B 1 90  ? 1.547  30.534 26.103 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B NZ  1 
ATOM   1777 N  N   . GLN B 1 91  ? -0.686 33.133 29.569 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B N   1 
ATOM   1778 C  CA  . GLN B 1 91  ? -1.612 32.253 30.321 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CA  1 
ATOM   1779 C  C   . GLN B 1 91  ? -1.267 30.765 30.096 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B C   1 
ATOM   1780 O  O   . GLN B 1 91  ? -0.767 30.361 29.028 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B O   1 
ATOM   1781 C  CB  . GLN B 1 91  ? -3.118 32.599 30.030 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CB  1 
ATOM   1782 C  CG  . GLN B 1 91  ? -3.969 31.514 29.319 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CG  1 
ATOM   1783 C  CD  . GLN B 1 91  ? -5.235 32.036 28.598 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CD  1 
ATOM   1784 O  OE1 . GLN B 1 91  ? -6.302 31.389 28.623 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B OE1 1 
ATOM   1785 N  NE2 . GLN B 1 91  ? -5.106 33.162 27.928 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B NE2 1 
ATOM   1786 N  N   . ASN B 1 92  ? -1.562 29.976 31.130 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B N   1 
ATOM   1787 C  CA  . ASN B 1 92  ? -1.220 28.557 31.177 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CA  1 
ATOM   1788 C  C   . ASN B 1 92  ? -2.124 27.745 30.297 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B C   1 
ATOM   1789 O  O   . ASN B 1 92  ? -3.342 27.922 30.294 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B O   1 
ATOM   1790 C  CB  . ASN B 1 92  ? -1.281 27.996 32.602 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . ASN B 1 92  ? -0.727 26.540 32.706 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CG  1 
ATOM   1792 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 0.360  26.214 32.190 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B OD1 1 
ATOM   1793 N  ND2 . ASN B 1 92  ? -1.462 25.687 33.396 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B ND2 1 
ATOM   1794 N  N   . ARG B 1 93  ? -1.483 26.833 29.576 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   1 
ATOM   1795 C  CA  . ARG B 1 93  ? -2.141 25.909 28.711 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   1796 C  C   . ARG B 1 93  ? -1.445 24.551 28.593 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   1 
ATOM   1797 O  O   . ARG B 1 93  ? -1.827 23.766 27.737 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   1 
ATOM   1798 C  CB  . ARG B 1 93  ? -2.236 26.552 27.331 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   1799 C  CG  . ARG B 1 93  ? -0.948 26.569 26.576 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  1 
ATOM   1800 C  CD  . ARG B 1 93  ? -0.676 27.910 25.910 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  1 
ATOM   1801 N  NE  . ARG B 1 93  ? -1.230 28.014 24.567 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  1 
ATOM   1802 C  CZ  . ARG B 1 93  ? -1.800 29.114 24.070 1.00 53.05 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  1 
ATOM   1803 N  NH1 . ARG B 1 93  ? -1.923 30.234 24.800 1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 1 
ATOM   1804 N  NH2 . ARG B 1 93  ? -2.258 29.091 22.830 1.00 53.78 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 1 
ATOM   1805 N  N   . SER B 1 94  ? -0.436 24.269 29.413 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   1806 C  CA  . SER B 1 94  ? 0.218  22.956 29.385 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   1807 C  C   . SER B 1 94  ? 0.105  22.188 30.726 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   1808 O  O   . SER B 1 94  ? -0.361 22.707 31.753 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   1809 C  CB  . SER B 1 94  ? 1.698  23.087 28.974 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   1810 O  OG  . SER B 1 94  ? 2.383  24.091 29.719 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   1811 N  N   . GLU B 1 95  ? 0.501  20.927 30.671 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N   1 
ATOM   1812 C  CA  . GLU B 1 95  ? 0.528  20.073 31.828 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA  1 
ATOM   1813 C  C   . GLU B 1 95  ? 1.212  20.747 33.033 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C   1 
ATOM   1814 O  O   . GLU B 1 95  ? 2.345  21.250 32.963 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O   1 
ATOM   1815 C  CB  . GLU B 1 95  ? 1.215  18.742 31.522 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB  1 
ATOM   1816 C  CG  . GLU B 1 95  ? 1.513  17.889 32.772 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG  1 
ATOM   1817 C  CD  . GLU B 1 95  ? 2.932  18.062 33.288 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD  1 
ATOM   1818 O  OE1 . GLU B 1 95  ? 3.853  18.708 32.665 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1 1 
ATOM   1819 O  OE2 . GLU B 1 95  ? 3.121  17.555 34.360 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2 1 
ATOM   1820 N  N   . GLY B 1 96  ? 0.455  20.765 34.122 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B N   1 
ATOM   1821 C  CA  . GLY B 1 96  ? 0.940  21.173 35.407 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B CA  1 
ATOM   1822 C  C   . GLY B 1 96  ? 0.702  22.640 35.563 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B C   1 
ATOM   1823 O  O   . GLY B 1 96  ? 0.672  23.407 34.557 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B O   1 
ATOM   1824 N  N   . ASP B 1 97  ? 0.521  23.037 36.833 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . ASP B 1 97  ? 0.245  24.436 37.159 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . ASP B 1 97  ? 1.446  25.242 36.677 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   1 
ATOM   1827 O  O   . ASP B 1 97  ? 2.615  24.820 36.828 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   1 
ATOM   1828 C  CB  . ASP B 1 97  ? 0.018  24.631 38.681 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  1 
ATOM   1829 C  CG  . ASP B 1 97  ? -1.458 24.545 39.082 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  1 
ATOM   1830 O  OD1 . ASP B 1 97  ? -2.340 24.850 38.247 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 1 
ATOM   1831 O  OD2 . ASP B 1 97  ? -1.839 24.138 40.188 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 1 
ATOM   1832 N  N   . SER B 1 98  ? 1.169  26.387 36.059 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 98  SER B N   1 
ATOM   1833 C  CA  . SER B 1 98  ? 2.227  27.309 35.757 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 98  SER B CA  1 
ATOM   1834 C  C   . SER B 1 98  ? 1.736  28.751 35.941 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 98  SER B C   1 
ATOM   1835 O  O   . SER B 1 98  ? 0.668  29.112 35.461 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 98  SER B O   1 
ATOM   1836 C  CB  . SER B 1 98  ? 2.752  27.030 34.351 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 98  SER B CB  1 
ATOM   1837 O  OG  . SER B 1 98  ? 3.914  26.224 34.363 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 98  SER B OG  1 
ATOM   1838 N  N   . PHE B 1 99  ? 2.532  29.560 36.650 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N   1 
ATOM   1839 C  CA  . PHE B 1 99  ? 2.352  31.029 36.716 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA  1 
ATOM   1840 C  C   . PHE B 1 99  ? 3.483  31.733 35.969 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C   1 
ATOM   1841 O  O   . PHE B 1 99  ? 4.619  31.571 36.347 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O   1 
ATOM   1842 C  CB  . PHE B 1 99  ? 2.379  31.475 38.180 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB  1 
ATOM   1843 C  CG  . PHE B 1 99  ? 2.005  32.926 38.408 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG  1 
ATOM   1844 C  CD1 . PHE B 1 99  ? 0.679  33.353 38.299 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1 1 
ATOM   1845 C  CD2 . PHE B 1 99  ? 2.982  33.864 38.781 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2 1 
ATOM   1846 C  CE1 . PHE B 1 99  ? 0.335  34.688 38.542 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1 1 
ATOM   1847 C  CE2 . PHE B 1 99  ? 2.638  35.226 38.983 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2 1 
ATOM   1848 C  CZ  . PHE B 1 99  ? 1.320  35.635 38.880 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ  1 
ATOM   1849 N  N   . TYR B 1 100 ? 3.147  32.500 34.920 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B N   1 
ATOM   1850 C  CA  . TYR B 1 100 ? 4.112  33.203 34.081 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CA  1 
ATOM   1851 C  C   . TYR B 1 100 ? 4.142  34.680 34.363 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B C   1 
ATOM   1852 O  O   . TYR B 1 100 ? 3.195  35.359 34.025 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B O   1 
ATOM   1853 C  CB  . TYR B 1 100 ? 3.767  33.008 32.597 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CB  1 
ATOM   1854 C  CG  . TYR B 1 100 ? 3.708  31.548 32.195 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CG  1 
ATOM   1855 C  CD1 . TYR B 1 100 ? 2.539  30.816 32.359 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD1 1 
ATOM   1856 C  CD2 . TYR B 1 100 ? 4.824  30.899 31.665 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD2 1 
ATOM   1857 C  CE1 . TYR B 1 100 ? 2.458  29.487 31.964 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE1 1 
ATOM   1858 C  CE2 . TYR B 1 100 ? 4.780  29.534 31.257 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE2 1 
ATOM   1859 C  CZ  . TYR B 1 100 ? 3.595  28.828 31.442 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CZ  1 
ATOM   1860 O  OH  . TYR B 1 100 ? 3.500  27.510 31.068 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B OH  1 
ATOM   1861 N  N   . PHE B 1 101 ? 5.251  35.161 34.958 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . PHE B 1 101 ? 5.426  36.570 35.349 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . PHE B 1 101 ? 6.759  37.213 34.880 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B C   1 
ATOM   1864 O  O   . PHE B 1 101 ? 7.703  36.527 34.540 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B O   1 
ATOM   1865 C  CB  . PHE B 1 101 ? 5.315  36.718 36.867 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CB  1 
ATOM   1866 C  CG  . PHE B 1 101 ? 6.262  35.841 37.636 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CG  1 
ATOM   1867 C  CD1 . PHE B 1 101 ? 7.296  36.378 38.321 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CD1 1 
ATOM   1868 C  CD2 . PHE B 1 101 ? 6.055  34.475 37.712 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CD2 1 
ATOM   1869 C  CE1 . PHE B 1 101 ? 8.165  35.586 39.070 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CE1 1 
ATOM   1870 C  CE2 . PHE B 1 101 ? 6.910  33.660 38.471 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CE2 1 
ATOM   1871 C  CZ  . PHE B 1 101 ? 7.966  34.222 39.134 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CZ  1 
ATOM   1872 N  N   . LEU B 1 102 ? 6.819  38.535 34.886 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . LEU B 1 102 ? 8.007  39.255 34.407 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . LEU B 1 102 ? 8.809  39.756 35.578 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C   1 
ATOM   1875 O  O   . LEU B 1 102 ? 8.277  40.081 36.620 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . LEU B 1 102 ? 7.611  40.453 33.566 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB  1 
ATOM   1877 C  CG  . LEU B 1 102 ? 6.870  40.176 32.248 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG  1 
ATOM   1878 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 6.278  41.520 31.606 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1 1 
ATOM   1879 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 7.820  39.521 31.290 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2 1 
ATOM   1880 N  N   . ASP B 1 103 ? 10.102 39.826 35.424 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N   1 
ATOM   1881 C  CA  . ASP B 1 103 ? 10.905 40.456 36.474 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA  1 
ATOM   1882 C  C   . ASP B 1 103 ? 11.094 41.943 36.153 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C   1 
ATOM   1883 O  O   . ASP B 1 103 ? 10.619 42.426 35.164 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O   1 
ATOM   1884 C  CB  . ASP B 1 103 ? 12.240 39.725 36.637 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB  1 
ATOM   1885 C  CG  . ASP B 1 103 ? 13.307 40.227 35.694 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG  1 
ATOM   1886 O  OD1 . ASP B 1 103 ? 12.975 40.953 34.749 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1 1 
ATOM   1887 O  OD2 . ASP B 1 103 ? 14.494 39.913 35.821 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2 1 
ATOM   1888 N  N   . PRO B 1 104 ? 11.768 42.665 37.025 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B N   1 
ATOM   1889 C  CA  . PRO B 1 104 ? 11.943 44.124 36.831 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CA  1 
ATOM   1890 C  C   . PRO B 1 104 ? 12.598 44.581 35.516 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B C   1 
ATOM   1891 O  O   . PRO B 1 104 ? 12.436 45.765 35.145 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B O   1 
ATOM   1892 C  CB  . PRO B 1 104 ? 12.804 44.518 38.025 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CB  1 
ATOM   1893 C  CG  . PRO B 1 104 ? 12.504 43.391 39.074 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CG  1 
ATOM   1894 C  CD  . PRO B 1 104 ? 12.360 42.148 38.295 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CD  1 
ATOM   1895 N  N   . ASP B 1 105 ? 13.372 43.720 34.846 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B N   1 
ATOM   1896 C  CA  . ASP B 1 105 ? 13.817 43.996 33.459 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B CA  1 
ATOM   1897 C  C   . ASP B 1 105 ? 13.014 43.321 32.361 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B C   1 
ATOM   1898 O  O   . ASP B 1 105 ? 13.457 43.263 31.243 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B O   1 
ATOM   1899 C  CB  . ASP B 1 105 ? 15.269 43.625 33.273 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B CB  1 
ATOM   1900 C  CG  . ASP B 1 105 ? 16.146 44.294 34.271 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B CG  1 
ATOM   1901 O  OD1 . ASP B 1 105 ? 16.738 45.345 33.914 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B OD1 1 
ATOM   1902 O  OD2 . ASP B 1 105 ? 16.264 43.870 35.426 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B OD2 1 
ATOM   1903 N  N   . GLY B 1 106 ? 11.829 42.821 32.677 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   1904 C  CA  . GLY B 1 106 ? 11.065 42.018 31.749 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   1905 C  C   . GLY B 1 106 ? 11.691 40.656 31.341 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   1906 O  O   . GLY B 1 106 ? 11.219 40.035 30.382 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   1907 N  N   . HIS B 1 107 ? 12.737 40.166 32.013 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . HIS B 1 107 ? 13.013 38.716 31.851 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . HIS B 1 107 ? 11.706 37.895 32.171 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B C   1 
ATOM   1910 O  O   . HIS B 1 107 ? 10.879 38.276 33.029 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B O   1 
ATOM   1911 C  CB  . HIS B 1 107 ? 14.216 38.205 32.693 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CB  1 
ATOM   1912 C  CG  . HIS B 1 107 ? 15.490 39.008 32.539 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CG  1 
ATOM   1913 N  ND1 . HIS B 1 107 ? 16.071 39.280 31.317 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B ND1 1 
ATOM   1914 C  CD2 . HIS B 1 107 ? 16.293 39.586 33.471 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CD2 1 
ATOM   1915 C  CE1 . HIS B 1 107 ? 17.169 40.004 31.507 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CE1 1 
ATOM   1916 N  NE2 . HIS B 1 107 ? 17.340 40.176 32.807 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B NE2 1 
ATOM   1917 N  N   . ARG B 1 108 ? 11.525 36.792 31.454 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N   1 
ATOM   1918 C  CA  . ARG B 1 108 ? 10.313 36.005 31.483 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA  1 
ATOM   1919 C  C   . ARG B 1 108 ? 10.546 34.815 32.416 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C   1 
ATOM   1920 O  O   . ARG B 1 108 ? 11.443 33.996 32.190 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O   1 
ATOM   1921 C  CB  . ARG B 1 108 ? 9.895  35.558 30.054 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB  1 
ATOM   1922 C  CG  . ARG B 1 108 ? 9.035  36.604 29.317 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG  1 
ATOM   1923 C  CD  . ARG B 1 108 ? 8.660  36.287 27.866 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD  1 
ATOM   1924 N  NE  . ARG B 1 108 ? 9.880  36.156 27.112 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE  1 
ATOM   1925 C  CZ  . ARG B 1 108 ? 10.586 37.173 26.524 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ  1 
ATOM   1926 N  NH1 . ARG B 1 108 ? 10.165 38.456 26.558 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1 1 
ATOM   1927 N  NH2 . ARG B 1 108 ? 11.736 36.869 25.891 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2 1 
ATOM   1928 N  N   . LEU B 1 109 ? 9.702  34.742 33.445 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B N   1 
ATOM   1929 C  CA  . LEU B 1 109 ? 9.808  33.774 34.542 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CA  1 
ATOM   1930 C  C   . LEU B 1 109 ? 8.503  32.985 34.737 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B C   1 
ATOM   1931 O  O   . LEU B 1 109 ? 7.423  33.330 34.241 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B O   1 
ATOM   1932 C  CB  . LEU B 1 109 ? 10.136 34.477 35.866 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . LEU B 1 109 ? 11.312 35.479 35.927 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CG  1 
ATOM   1934 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 11.371 36.059 37.283 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD1 1 
ATOM   1935 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 12.639 34.746 35.603 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD2 1 
ATOM   1936 N  N   . GLU B 1 110 ? 8.630  31.916 35.492 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   1937 C  CA  . GLU B 1 110 ? 7.583  30.938 35.546 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   1938 C  C   . GLU B 1 110 ? 7.684  30.156 36.845 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   1939 O  O   . GLU B 1 110 ? 8.771  29.677 37.171 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   1940 C  CB  . GLU B 1 110 ? 7.672  29.993 34.350 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   1941 C  CG  . GLU B 1 110 ? 6.491  29.008 34.288 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   1942 C  CD  . GLU B 1 110 ? 6.714  27.867 33.282 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   1943 O  OE1 . GLU B 1 110 ? 7.586  28.042 32.356 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   1944 O  OE2 . GLU B 1 110 ? 6.007  26.817 33.428 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   1945 N  N   . ALA B 1 111 ? 6.600  30.075 37.607 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . ALA B 1 111 ? 6.582  29.096 38.691 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . ALA B 1 111 ? 5.856  27.856 38.091 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   1 
ATOM   1948 O  O   . ALA B 1 111 ? 4.850  27.995 37.429 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . ALA B 1 111 ? 5.935  29.645 39.994 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  1 
ATOM   1950 N  N   . HIS B 1 112 ? 6.418  26.675 38.238 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   1951 C  CA  . HIS B 1 112 ? 5.808  25.493 37.635 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   1952 C  C   . HIS B 1 112 ? 5.693  24.327 38.645 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   1953 O  O   . HIS B 1 112 ? 6.631  24.037 39.378 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   1954 C  CB  . HIS B 1 112 ? 6.609  25.070 36.412 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   1955 C  CG  . HIS B 1 112 ? 6.087  23.848 35.750 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   1956 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 4.815  23.780 35.213 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   1957 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 6.659  22.637 35.521 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   1958 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 4.639  22.597 34.656 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   1959 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 5.743  21.888 34.822 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   1960 N  N   . VAL B 1 113 ? 4.516  23.708 38.710 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . VAL B 1 113 ? 4.376  22.432 39.392 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . VAL B 1 113 ? 4.495  21.324 38.315 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   1 
ATOM   1963 O  O   . VAL B 1 113 ? 3.774  21.336 37.329 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . VAL B 1 113 ? 2.985  22.329 40.195 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  1 
ATOM   1965 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 2.930  21.101 41.058 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 1 
ATOM   1966 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 2.717  23.547 41.032 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 1 
ATOM   1967 N  N   . GLY B 1 114 ? 5.374  20.362 38.549 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N   1 
ATOM   1968 C  CA  . GLY B 1 114 ? 5.699  19.322 37.598 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA  1 
ATOM   1969 C  C   . GLY B 1 114 ? 7.189  19.301 37.298 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C   1 
ATOM   1970 O  O   . GLY B 1 114 ? 7.949  20.111 37.772 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O   1 
ATOM   1971 N  N   . ASP B 1 115 ? 7.603  18.356 36.481 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . ASP B 1 115 ? 9.008  18.257 36.030 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . ASP B 1 115 ? 9.016  17.607 34.650 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
ATOM   1974 O  O   . ASP B 1 115 ? 7.947  17.466 34.018 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
ATOM   1975 C  CB  . ASP B 1 115 ? 9.829  17.450 37.041 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . ASP B 1 115 ? 9.221  16.074 37.314 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
ATOM   1977 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 9.653  15.383 38.232 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
ATOM   1978 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 8.290  15.598 36.666 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
ATOM   1979 N  N   . LEU B 1 116 ? 10.194 17.247 34.152 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1980 C  CA  . LEU B 1 116 ? 10.291 16.698 32.797 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1981 C  C   . LEU B 1 116 ? 9.606  15.353 32.766 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1982 O  O   . LEU B 1 116 ? 8.933  15.052 31.799 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1983 C  CB  . LEU B 1 116 ? 11.749 16.537 32.344 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1984 C  CG  . LEU B 1 116 ? 11.946 15.744 31.035 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1985 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 11.315 16.430 29.761 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1986 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 13.438 15.543 30.851 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1987 N  N   . ARG B 1 117 ? 9.782  14.557 33.830 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   1 
ATOM   1988 C  CA  . ARG B 1 117 ? 9.114  13.266 33.910 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  1 
ATOM   1989 C  C   . ARG B 1 117 ? 7.569  13.394 33.690 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   1 
ATOM   1990 O  O   . ARG B 1 117 ? 7.020  12.751 32.790 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   1 
ATOM   1991 C  CB  . ARG B 1 117 ? 9.468  12.566 35.236 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  1 
ATOM   1992 C  CG  . ARG B 1 117 ? 9.327  11.042 35.250 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  1 
ATOM   1993 C  CD  . ARG B 1 117 ? 9.929  10.356 36.539 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  1 
ATOM   1994 N  NE  . ARG B 1 117 ? 11.411 10.407 36.617 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  1 
ATOM   1995 C  CZ  . ARG B 1 117 ? 12.121 11.167 37.522 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  1 
ATOM   1996 N  NH1 . ARG B 1 117 ? 11.479 11.939 38.446 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 1 
ATOM   1997 N  NH2 . ARG B 1 117 ? 13.479 11.164 37.511 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 1 
ATOM   1998 N  N   . SER B 1 118 ? 6.894  14.255 34.468 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   1 
ATOM   1999 C  CA  . SER B 1 118 ? 5.460  14.433 34.352 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  1 
ATOM   2000 C  C   . SER B 1 118 ? 5.036  14.981 33.021 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   1 
ATOM   2001 O  O   . SER B 1 118 ? 3.975  14.610 32.519 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   1 
ATOM   2002 C  CB  . SER B 1 118 ? 4.882  15.291 35.502 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  1 
ATOM   2003 O  OG  . SER B 1 118 ? 5.186  16.654 35.349 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  1 
ATOM   2004 N  N   . ARG B 1 119 ? 5.863  15.833 32.406 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N   1 
ATOM   2005 C  CA  . ARG B 1 119 ? 5.527  16.392 31.086 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA  1 
ATOM   2006 C  C   . ARG B 1 119 ? 5.507  15.294 29.995 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C   1 
ATOM   2007 O  O   . ARG B 1 119 ? 4.616  15.200 29.174 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O   1 
ATOM   2008 C  CB  . ARG B 1 119 ? 6.515  17.527 30.706 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB  1 
ATOM   2009 C  CG  . ARG B 1 119 ? 6.205  18.191 29.308 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG  1 
ATOM   2010 C  CD  . ARG B 1 119 ? 4.823  18.837 29.159 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD  1 
ATOM   2011 N  NE  . ARG B 1 119 ? 4.514  19.869 30.173 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE  1 
ATOM   2012 C  CZ  . ARG B 1 119 ? 4.936  21.140 30.149 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ  1 
ATOM   2013 N  NH1 . ARG B 1 119 ? 5.716  21.579 29.167 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1 1 
ATOM   2014 N  NH2 . ARG B 1 119 ? 4.580  22.007 31.134 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2 1 
ATOM   2015 N  N   . LEU B 1 120 ? 6.528  14.452 30.004 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   1 
ATOM   2016 C  CA  . LEU B 1 120 ? 6.638  13.397 28.986 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  1 
ATOM   2017 C  C   . LEU B 1 120 ? 5.455  12.472 29.101 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   1 
ATOM   2018 O  O   . LEU B 1 120 ? 4.849  12.128 28.097 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   1 
ATOM   2019 C  CB  . LEU B 1 120 ? 7.969  12.640 29.134 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  1 
ATOM   2020 C  CG  . LEU B 1 120 ? 9.181  13.474 28.687 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  1 
ATOM   2021 C  CD1 . LEU B 1 120 ? 10.545 12.884 29.060 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 1 
ATOM   2022 C  CD2 . LEU B 1 120 ? 9.099  13.783 27.185 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 1 
ATOM   2023 N  N   . ALA B 1 121 ? 5.090  12.131 30.342 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   1 
ATOM   2024 C  CA  . ALA B 1 121 ? 4.048  11.129 30.591 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  1 
ATOM   2025 C  C   . ALA B 1 121 ? 2.781  11.641 30.002 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   1 
ATOM   2026 O  O   . ALA B 1 121 ? 2.160  10.983 29.182 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   1 
ATOM   2027 C  CB  . ALA B 1 121 ? 3.856  10.890 32.052 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  1 
ATOM   2028 N  N   . ALA B 1 122 ? 2.396  12.838 30.420 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B N   1 
ATOM   2029 C  CA  . ALA B 1 122 ? 1.226  13.496 29.847 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CA  1 
ATOM   2030 C  C   . ALA B 1 122 ? 1.303  13.620 28.305 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B C   1 
ATOM   2031 O  O   . ALA B 1 122 ? 0.294  13.440 27.639 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B O   1 
ATOM   2032 C  CB  . ALA B 1 122 ? 0.989  14.881 30.528 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CB  1 
ATOM   2033 N  N   . CYS B 1 123 ? 2.497  13.938 27.764 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B N   1 
ATOM   2034 C  CA  . CYS B 1 123 ? 2.674  14.115 26.328 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B CA  1 
ATOM   2035 C  C   . CYS B 1 123 ? 2.532  12.786 25.607 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B C   1 
ATOM   2036 O  O   . CYS B 1 123 ? 2.046  12.711 24.476 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B O   1 
ATOM   2037 C  CB  . CYS B 1 123 ? 4.059  14.705 26.036 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B CB  1 
ATOM   2038 S  SG  . CYS B 1 123 ? 4.112  16.478 26.175 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B SG  1 
ATOM   2039 N  N   . ARG B 1 124 ? 2.985  11.722 26.270 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   2040 C  CA  . ARG B 1 124 ? 2.694  10.387 25.812 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   2041 C  C   . ARG B 1 124 ? 1.198  10.183 25.660 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   2042 O  O   . ARG B 1 124 ? 0.789  9.663  24.654 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   2043 C  CB  . ARG B 1 124 ? 3.341  9.326  26.714 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   2044 C  CG  . ARG B 1 124 ? 4.749  8.987  26.265 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   2045 C  CD  . ARG B 1 124 ? 5.571  8.148  27.257 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   2046 N  NE  . ARG B 1 124 ? 6.964  8.630  27.320 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   2047 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 7.951  8.312  26.452 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   2048 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 7.729  7.496  25.397 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   2049 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 9.165  8.850  26.642 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   2050 N  N   . GLN B 1 125 ? 0.364  10.610 26.617 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   2051 C  CA  . GLN B 1 125 ? -1.077 10.291 26.490 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   2052 C  C   . GLN B 1 125 ? -1.751 11.178 25.445 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   2053 O  O   . GLN B 1 125 ? -2.695 10.745 24.802 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   2054 C  CB  . GLN B 1 125 ? -1.895 10.403 27.795 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   2055 C  CG  . GLN B 1 125 ? -1.373 9.745  29.096 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   2056 C  CD  . GLN B 1 125 ? -0.857 8.311  28.940 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   2057 O  OE1 . GLN B 1 125 ? -1.412 7.525  28.138 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   2058 N  NE2 . GLN B 1 125 ? 0.233  7.960  29.702 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   2059 N  N   . ALA B 1 126 ? -1.262 12.413 25.300 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B N   1 
ATOM   2060 C  CA  . ALA B 1 126 ? -1.861 13.437 24.453 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CA  1 
ATOM   2061 C  C   . ALA B 1 126 ? -0.762 14.249 23.749 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B C   1 
ATOM   2062 O  O   . ALA B 1 126 ? -0.452 15.388 24.101 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B O   1 
ATOM   2063 C  CB  . ALA B 1 126 ? -2.694 14.322 25.262 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CB  1 
ATOM   2064 N  N   . PRO B 1 127 ? -0.190 13.648 22.730 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   1 
ATOM   2065 C  CA  . PRO B 1 127 ? 1.012  14.203 22.089 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  1 
ATOM   2066 C  C   . PRO B 1 127 ? 0.751  15.450 21.220 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   1 
ATOM   2067 O  O   . PRO B 1 127 ? -0.283 15.557 20.587 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   1 
ATOM   2068 C  CB  . PRO B 1 127 ? 1.526  13.041 21.213 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . PRO B 1 127 ? 0.339  12.046 21.086 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  1 
ATOM   2070 C  CD  . PRO B 1 127 ? -0.691 12.414 22.090 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  1 
ATOM   2071 N  N   . TYR B 1 128 ? 1.741  16.340 21.182 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . TYR B 1 128 ? 1.682  17.589 20.437 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . TYR B 1 128 ? 1.834  17.225 18.975 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B C   1 
ATOM   2074 O  O   . TYR B 1 128 ? 2.297  16.147 18.669 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . TYR B 1 128 ? 2.841  18.529 20.835 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CB  1 
ATOM   2076 C  CG  . TYR B 1 128 ? 2.959  18.947 22.312 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CG  1 
ATOM   2077 C  CD1 . TYR B 1 128 ? 4.175  19.416 22.836 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD1 1 
ATOM   2078 C  CD2 . TYR B 1 128 ? 1.872  18.863 23.181 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD2 1 
ATOM   2079 C  CE1 . TYR B 1 128 ? 4.282  19.824 24.177 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE1 1 
ATOM   2080 C  CE2 . TYR B 1 128 ? 1.980  19.280 24.531 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE2 1 
ATOM   2081 C  CZ  . TYR B 1 128 ? 3.180  19.758 25.020 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CZ  1 
ATOM   2082 O  OH  . TYR B 1 128 ? 3.245  20.151 26.354 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B OH  1 
ATOM   2083 N  N   . ALA B 1 129 ? 1.455  18.141 18.099 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B N   1 
ATOM   2084 C  CA  . ALA B 1 129 ? 1.524  17.945 16.668 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CA  1 
ATOM   2085 C  C   . ALA B 1 129 ? 2.912  17.460 16.233 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B C   1 
ATOM   2086 O  O   . ALA B 1 129 ? 3.917  18.093 16.561 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B O   1 
ATOM   2087 C  CB  . ALA B 1 129 ? 1.184  19.233 15.969 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CB  1 
ATOM   2088 N  N   . GLY B 1 130 ? 2.969  16.327 15.531 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B N   1 
ATOM   2089 C  CA  . GLY B 1 130 ? 4.239  15.846 15.011 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B CA  1 
ATOM   2090 C  C   . GLY B 1 130 ? 5.269  15.488 16.088 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B C   1 
ATOM   2091 O  O   . GLY B 1 130 ? 6.487  15.462 15.811 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B O   1 
ATOM   2092 N  N   . MET B 1 131 ? 4.782  15.161 17.292 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 131 MET B N   1 
ATOM   2093 C  CA  . MET B 1 131 ? 5.653  14.760 18.417 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CA  1 
ATOM   2094 C  C   . MET B 1 131 ? 6.314  13.409 18.242 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 131 MET B C   1 
ATOM   2095 O  O   . MET B 1 131 ? 5.670  12.445 17.879 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 131 MET B O   1 
ATOM   2096 C  CB  . MET B 1 131 ? 4.855  14.673 19.720 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CB  1 
ATOM   2097 C  CG  . MET B 1 131 ? 5.725  14.361 20.953 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CG  1 
ATOM   2098 S  SD  . MET B 1 131 ? 5.092  15.301 22.235 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 131 MET B SD  1 
ATOM   2099 C  CE  . MET B 1 131 ? 6.444  15.918 23.047 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CE  1 
ATOM   2100 N  N   . ARG B 1 132 ? 7.594  13.327 18.573 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N   1 
ATOM   2101 C  CA  . ARG B 1 132 ? 8.279  12.049 18.610 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA  1 
ATOM   2102 C  C   . ARG B 1 132 ? 9.151  11.911 19.879 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C   1 
ATOM   2103 O  O   . ARG B 1 132 ? 9.908  12.824 20.268 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O   1 
ATOM   2104 C  CB  . ARG B 1 132 ? 9.106  11.841 17.320 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB  1 
ATOM   2105 C  CG  . ARG B 1 132 ? 8.270  11.750 15.964 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG  1 
ATOM   2106 C  CD  . ARG B 1 132 ? 7.510  10.413 15.791 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD  1 
ATOM   2107 N  NE  . ARG B 1 132 ? 6.682  10.345 14.577 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE  1 
ATOM   2108 C  CZ  . ARG B 1 132 ? 5.461  10.920 14.403 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ  1 
ATOM   2109 N  NH1 . ARG B 1 132 ? 4.898  11.671 15.351 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 1 
ATOM   2110 N  NH2 . ARG B 1 132 ? 4.798  10.747 13.240 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 1 
ATOM   2111 N  N   . PHE B 1 133 ? 9.052  10.750 20.508 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B N   1 
ATOM   2112 C  CA  . PHE B 1 133 ? 9.798  10.476 21.732 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CA  1 
ATOM   2113 C  C   . PHE B 1 133 ? 11.036 9.708  21.421 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B C   1 
ATOM   2114 O  O   . PHE B 1 133 ? 11.125 9.099  20.360 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B O   1 
ATOM   2115 C  CB  . PHE B 1 133 ? 8.931  9.691  22.754 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CB  1 
ATOM   2116 C  CG  . PHE B 1 133 ? 7.672  10.412 23.119 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CG  1 
ATOM   2117 C  CD1 . PHE B 1 133 ? 6.496  10.163 22.448 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CD1 1 
ATOM   2118 C  CD2 . PHE B 1 133 ? 7.681  11.407 24.051 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CD2 1 
ATOM   2119 C  CE1 . PHE B 1 133 ? 5.346  10.846 22.759 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CE1 1 
ATOM   2120 C  CE2 . PHE B 1 133 ? 6.539  12.074 24.335 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CE2 1 
ATOM   2121 C  CZ  . PHE B 1 133 ? 5.383  11.791 23.715 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CZ  1 
ATOM   2122 N  N   . ALA B 1 134 ? 11.979 9.710  22.372 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N   1 
ATOM   2123 C  CA  . ALA B 1 134 ? 13.260 9.046  22.185 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA  1 
ATOM   2124 C  C   . ALA B 1 134 ? 13.076 7.505  22.144 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C   1 
ATOM   2125 O  O   . ALA B 1 134 ? 11.959 6.999  22.333 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O   1 
ATOM   2126 C  CB  . ALA B 1 134 ? 14.191 9.437  23.273 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB  1 
HETATM 2127 MN MN  . MN  C 2 .   ? 29.186 33.084 34.486 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 202 MN  A MN  1 
HETATM 2128 S  S   . SO4 D 3 .   ? 31.443 35.286 35.836 0.80 47.72 ? ? ? ? ? ? 302 SO4 A S   1 
HETATM 2129 O  O1  . SO4 D 3 .   ? 32.734 35.844 35.471 0.80 47.80 ? ? ? ? ? ? 302 SO4 A O1  1 
HETATM 2130 O  O2  . SO4 D 3 .   ? 30.717 36.317 36.565 0.80 46.39 ? ? ? ? ? ? 302 SO4 A O2  1 
HETATM 2131 O  O3  . SO4 D 3 .   ? 30.684 34.911 34.647 0.80 43.55 ? ? ? ? ? ? 302 SO4 A O3  1 
HETATM 2132 O  O4  . SO4 D 3 .   ? 31.692 34.110 36.673 0.80 46.43 ? ? ? ? ? ? 302 SO4 A O4  1 
HETATM 2133 MN MN  . MN  E 2 .   ? 7.986  27.037 30.530 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 201 MN  B MN  1 
HETATM 2134 S  S   . SO4 F 3 .   ? 5.332  25.305 28.690 0.80 44.58 ? ? ? ? ? ? 301 SO4 B S   1 
HETATM 2135 O  O1  . SO4 F 3 .   ? 6.462  24.774 27.935 0.80 47.84 ? ? ? ? ? ? 301 SO4 B O1  1 
HETATM 2136 O  O2  . SO4 F 3 .   ? 5.865  26.367 29.554 0.80 43.21 ? ? ? ? ? ? 301 SO4 B O2  1 
HETATM 2137 O  O3  . SO4 F 3 .   ? 4.272  25.765 27.766 0.80 46.41 ? ? ? ? ? ? 301 SO4 B O3  1 
HETATM 2138 O  O4  . SO4 F 3 .   ? 4.682  24.281 29.447 0.80 47.50 ? ? ? ? ? ? 301 SO4 B O4  1 
HETATM 2139 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.163 34.902 26.353 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.077 16.687 33.836 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH G 4 .   ? 18.783 27.770 15.897 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH G 4 .   ? 21.419 20.571 36.777 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH G 4 .   ? 9.567  21.427 13.036 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.409 31.888 26.776 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.848 29.298 41.125 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.186 28.617 27.559 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH G 4 .   ? 19.588 34.487 26.194 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.253 19.778 32.157 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.728 36.082 40.570 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH G 4 .   ? 15.283 17.171 34.148 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH G 4 .   ? 32.081 31.690 36.069 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.619 27.333 19.193 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.958 22.262 13.079 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH G 4 .   ? 35.399 32.374 35.834 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH G 4 .   ? 30.500 37.422 38.592 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.140 38.296 26.405 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.998 34.199 32.999 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH G 4 .   ? 30.864 36.916 16.787 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH G 4 .   ? 29.195 17.636 27.362 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.217  28.769 11.656 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH G 4 .   ? 41.256 24.867 23.555 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH G 4 .   ? 43.930 36.905 30.011 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.913 22.064 39.972 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.870  17.586 11.853 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH G 4 .   ? 11.552 10.215 26.085 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH G 4 .   ? 22.997 33.374 15.750 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH G 4 .   ? 20.031 12.093 22.807 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH G 4 .   ? 28.916 29.621 18.346 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH G 4 .   ? 38.035 29.340 45.761 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH G 4 .   ? 36.755 26.845 40.489 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH G 4 .   ? 31.473 34.944 13.797 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH G 4 .   ? 33.373 24.810 46.256 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.659 26.373 43.543 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH G 4 .   ? 17.750 24.140 41.243 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH G 4 .   ? 34.521 26.026 48.289 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH G 4 .   ? 18.996 19.616 41.590 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH G 4 .   ? 13.294 24.560 12.413 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH G 4 .   ? 18.807 17.522 14.447 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH G 4 .   ? 40.735 22.592 19.629 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH G 4 .   ? 44.310 40.999 34.210 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH G 4 .   ? 16.947 23.351 44.265 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH G 4 .   ? 18.750 39.937 27.294 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH G 4 .   ? 26.321 33.239 17.069 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH G 4 .   ? 30.345 37.530 19.995 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH G 4 .   ? 24.832 29.640 14.144 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH H 4 .   ? 34.799 16.653 27.840 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.033  19.530 33.796 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.604 45.804 37.018 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH H 4 .   ? 15.516 42.150 37.196 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH H 4 .   ? -1.186 27.353 48.013 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH H 4 .   ? -2.053 26.921 36.501 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH H 4 .   ? 22.848 26.531 39.996 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH H 4 .   ? 24.209 26.950 44.252 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.730 45.008 43.267 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.367  19.332 47.151 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.389  24.265 32.367 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.165 20.879 38.603 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH H 4 .   ? 5.430  24.201 31.952 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.937 33.176 25.670 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.877  13.757 14.209 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.112 37.069 29.189 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.151  24.386 47.466 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH H 4 .   ? 7.160  13.914 37.831 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.235 34.624 53.351 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH H 4 .   ? -0.654 35.156 48.807 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH H 4 .   ? 8.227  7.730  11.913 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.561  27.033 50.580 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.792 30.834 47.520 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH H 4 .   ? -3.477 23.344 25.952 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH H 4 .   ? 18.632 36.605 52.072 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.887 13.035 38.999 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.134  35.809 53.419 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH H 4 .   ? 16.459 27.763 49.424 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.998  43.675 34.242 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH H 4 .   ? 3.494  44.133 29.056 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH H 4 .   ? 12.935 12.555 20.032 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH H 4 .   ? 1.639  26.966 29.182 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH H 4 .   ? 4.204  19.005 43.711 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH H 4 .   ? 27.710 34.651 51.758 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH H 4 .   ? 10.211 37.429 51.561 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.756  23.269 26.247 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH H 4 .   ? 6.138  20.040 42.461 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH H 4 .   ? 13.127 36.349 29.041 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH H 4 .   ? 17.833 50.397 31.736 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH H 4 .   ? 2.136  34.689 50.647 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH H 4 .   ? 11.869 14.954 35.818 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH H 4 .   ? 0.798  6.123  27.742 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH H 4 .   ? -4.139 34.353 41.788 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
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