data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Rife, C.L."      1 
"Pharris, R.E."   2 
"Newcomer, M.E."  3 
"Armstrong, R.N." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "CRYSTAL STRUCTURE OF THE FOSFOMYCIN RESISTANCE PROTEIN A (FOSA) CONTAINING BOUND PHOSPHONOFORMATE" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "POTASSIUM BINDING LOOP, MANGANESE BINDING, TRANSFERASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Phosphonoformate: a minimal transition state analogue inhibitor of the fosfomycin resistance protein, FosA." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            43 
_citation.page_first                13666 
_citation.page_last                 13673 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15504029 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi048767h 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Rigsby, R.E."    1 ? 
primary "Rife, C.L."      2 ? 
primary "Fillgrove, K.L." 3 ? 
primary "Newcomer, M.E."  4 ? 
primary "Armstrong, R.N." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   THR n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  PRO n 
1 17  ALA n 
1 18  SER n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  ARG n 
1 30  LEU n 
1 31  GLU n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  GLN n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  SER n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  TYR n 
1 56  GLY n 
1 57  GLY n 
1 58  PRO n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  ASP n 
1 62  TYR n 
1 63  THR n 
1 64  HIS n 
1 65  TYR n 
1 66  ALA n 
1 67  PHE n 
1 68  GLY n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  ALA n 
1 72  ALA n 
1 73  ASP n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  GLN n 
1 81  LEU n 
1 82  ARG n 
1 83  ALA n 
1 84  HIS n 
1 85  GLY n 
1 86  VAL n 
1 87  ARG n 
1 88  GLU n 
1 89  TRP n 
1 90  LYS n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  ARG n 
1 94  SER n 
1 95  GLU n 
1 96  GLY n 
1 97  ASP n 
1 98  SER n 
1 99  PHE n 
1 100 TYR n 
1 101 PHE n 
1 102 LEU n 
1 103 ASP n 
1 104 PRO n 
1 105 ASP n 
1 106 GLY n 
1 107 HIS n 
1 108 ARG n 
1 109 LEU n 
1 110 GLU n 
1 111 ALA n 
1 112 HIS n 
1 113 VAL n 
1 114 GLY n 
1 115 ASP n 
1 116 LEU n 
1 117 ARG n 
1 118 SER n 
1 119 ARG n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 ALA n 
1 123 CYS n 
1 124 ARG n 
1 125 GLN n 
1 126 ALA n 
1 127 PRO n 
1 128 TYR n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 MET n 
1 132 ARG n 
1 133 PHE n 
1 134 ALA n 
1 135 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "probable fosfomycin resistance protein" 15143.006 2   2.5.1.18 ? ? ? 
2 non-polymer syn "POTASSIUM ION"                          39.098    2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                     54.938    2   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn "PHOSPHONOFORMIC ACID"                   126.005   2   ?        ? ? ? 
5 water       nat water                                    18.015    419 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   THR 3   3   3   THR THR A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  SER 44  44  44  SER SER A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  THR 63  63  63  THR THR A ? n 
A 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A ? n 
A 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A ? n 
A 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A ? n 
A 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG A ? n 
A 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU A ? n 
A 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A ? n 
A 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 98  SER 98  98  98  SER SER A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A ? n 
A 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A ? n 
A 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS A ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A ? n 
A 1 131 MET 131 131 131 MET MET A ? n 
A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE A ? n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR THR B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  SER 44  44  44  SER SER B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY B ? n 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B ? n 
B 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO B ? n 
B 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B ? n 
B 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR B ? n 
B 1 63  THR 63  63  63  THR THR B ? n 
B 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B ? n 
B 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE B ? n 
B 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY B ? n 
B 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE B ? n 
B 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA B ? n 
B 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN B ? n 
B 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS B ? n 
B 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL B ? n 
B 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG B ? n 
B 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU B ? n 
B 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP B ? n 
B 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS B ? n 
B 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN B ? n 
B 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN B ? n 
B 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG B ? n 
B 1 94  SER 94  94  94  SER SER B ? n 
B 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY B ? n 
B 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 98  SER 98  98  98  SER SER B ? n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR B ? n 
B 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE B ? n 
B 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP B ? n 
B 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO B ? n 
B 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP B ? n 
B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS B ? n 
B 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA B ? n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG B ? n 
B 1 118 SER 118 118 118 SER SER B ? n 
B 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA B ? n 
B 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS B ? n 
B 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN B ? n 
B 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA B ? n 
B 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO B ? n 
B 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY B ? n 
B 1 131 MET 131 131 131 MET MET B ? n 
B 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B ? n 
B 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE B ? n 
B 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 K   1   3002 3002 K   K   A ? 
D 3 MN  1   4004 4004 MN  MN  A ? 
E 4 PPF 1   5001 5001 PPF FCT A ? 
F 2 K   1   3001 3001 K   K   B ? 
G 3 MN  1   4003 4003 MN  MN  B ? 
H 4 PPF 1   5002 5002 PPF FCT B ? 
I 5 HOH 1   9005 9005 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 2   9007 9007 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 3   9008 9008 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 4   9009 9009 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 5   9011 9011 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 6   9012 9012 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 7   9014 9014 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 8   9015 9015 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 9   9017 9017 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 10  9018 9018 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 11  9019 9019 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 12  9020 9020 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 13  9027 9027 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 14  9029 9029 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 15  9030 9030 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 16  9032 9032 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 17  9034 9034 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 18  9036 9036 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 19  9037 9037 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 20  9038 9038 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 21  9039 9039 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 22  9041 9041 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 23  9044 9044 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 24  9047 9047 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 25  9049 9049 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 26  9050 9050 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 27  9051 9051 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 28  9056 9056 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 29  9059 9059 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 30  9061 9061 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 31  9063 9063 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 32  9066 9066 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 33  9067 9067 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 34  9070 9070 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 35  9072 9072 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 36  9073 9073 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 37  9074 9074 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 38  9077 9077 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 39  9078 9078 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 40  9081 9081 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 41  9082 9082 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 42  9083 9083 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 43  9089 9089 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 44  9091 9091 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 45  9092 9092 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 46  9093 9093 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 47  9094 9094 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 48  9097 9097 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 49  9098 9098 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 50  9105 9105 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 51  9106 9106 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 52  9107 9107 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 53  9109 9109 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 54  9114 9114 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 55  9116 9116 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 56  9117 9117 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 57  9121 9121 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 58  9122 9122 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 59  9123 9123 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 60  9124 9124 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 61  9125 9125 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 62  9126 9126 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 63  9128 9128 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 64  9129 9129 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 65  9136 9136 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 66  9137 9137 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 67  9138 9138 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 68  9139 9139 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 69  9141 9141 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 70  9142 9142 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 71  9145 9145 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 72  9146 9146 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 73  9147 9147 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 74  9149 9149 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 75  9151 9151 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 76  9152 9152 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 77  9159 9159 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 78  9161 9161 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 79  9162 9162 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 80  9163 9163 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 81  9165 9165 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 82  9166 9166 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 83  9167 9167 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 84  9168 9168 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 85  9169 9169 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 86  9170 9170 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 87  9172 9172 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 88  9173 9173 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 89  9176 9176 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 90  9177 9177 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 91  9178 9178 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 92  9179 9179 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 93  9181 9181 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 94  9182 9182 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 95  9183 9183 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 96  9185 9185 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 97  9186 9186 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 98  9187 9187 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 99  9188 9188 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 100 9191 9191 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 101 9193 9193 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 102 9197 9197 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 103 9198 9198 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 104 9200 9200 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 105 9202 9202 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 106 9203 9203 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 107 9204 9204 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 108 9205 9205 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 109 9206 9206 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 110 9207 9207 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 111 9210 9210 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 112 9212 9212 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 113 9213 9213 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 114 9216 9216 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 115 9218 9218 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 116 9223 9223 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 117 9225 9225 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 118 9227 9227 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 119 9229 9229 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 120 9230 9230 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 121 9231 9231 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 122 9235 9235 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 123 9238 9238 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 124 9242 9242 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 125 9244 9244 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 126 9245 9245 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 127 9246 9246 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 128 9248 9248 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 129 9249 9249 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 130 9251 9251 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 131 9252 9252 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 132 9254 9254 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 133 9258 9258 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 134 9260 9260 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 135 9262 9262 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 136 9263 9263 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 137 9265 9265 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 138 9266 9266 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 139 9267 9267 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 140 9268 9268 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 141 9269 9269 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 142 9271 9271 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 143 9272 9272 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 144 9274 9274 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 145 9275 9275 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 146 9281 9281 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 147 9282 9282 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 148 9284 9284 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 149 9287 9287 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 150 9288 9288 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 151 9289 9289 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 152 9292 9292 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 153 9294 9294 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 154 9296 9296 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 155 9300 9300 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 156 9301 9301 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 157 9304 9304 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 158 9306 9306 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 159 9307 9307 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 160 9308 9308 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 161 9310 9310 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 162 9313 9313 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 163 9319 9319 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 164 9321 9321 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 165 9322 9322 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 166 9323 9323 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 167 9330 9330 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 168 9332 9332 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 169 9334 9334 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 170 9335 9335 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 171 9337 9337 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 172 9338 9338 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 173 9340 9340 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 174 9341 9341 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 175 9342 9342 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 176 9343 9343 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 177 9344 9344 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 178 9345 9345 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 179 9346 9346 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 180 9348 9348 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 181 9350 9350 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 182 9353 9353 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 183 9354 9354 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 184 9358 9358 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 185 9359 9359 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 186 9362 9362 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 187 9363 9363 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 188 9364 9364 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 189 9365 9365 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 190 9366 9366 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 191 9384 9384 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 192 9389 9389 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 193 9390 9390 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 194 9391 9391 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 195 9392 9392 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 196 9393 9393 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 197 9394 9394 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 198 9395 9395 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 199 9396 9396 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 200 9397 9397 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 201 9398 9398 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 202 9399 9399 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 203 9400 9400 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 204 9401 9401 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 205 9402 9402 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 206 9403 9403 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 207 9404 9404 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 208 9405 9405 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 209 9406 9406 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 210 9407 9407 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 211 9408 9408 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 212 9409 9409 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 213 9411 9411 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 214 9414 9414 HOH HOH A ? 
J 5 HOH 1   9001 9001 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 2   9002 9002 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 3   9003 9003 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 4   9004 9004 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 5   9006 9006 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 6   9010 9010 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 7   9013 9013 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 8   9016 9016 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 9   9021 9021 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 10  9022 9022 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 11  9023 9023 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 12  9024 9024 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 13  9025 9025 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 14  9026 9026 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 15  9028 9028 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 16  9031 9031 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 17  9033 9033 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 18  9035 9035 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 19  9040 9040 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 20  9042 9042 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 21  9043 9043 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 22  9045 9045 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 23  9046 9046 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 24  9048 9048 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 25  9052 9052 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 26  9053 9053 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 27  9054 9054 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 28  9055 9055 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 29  9057 9057 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 30  9058 9058 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 31  9060 9060 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 32  9062 9062 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 33  9064 9064 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 34  9065 9065 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 35  9068 9068 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 36  9069 9069 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 37  9071 9071 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 38  9075 9075 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 39  9076 9076 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 40  9079 9079 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 41  9080 9080 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 42  9084 9084 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 43  9085 9085 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 44  9086 9086 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 45  9087 9087 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 46  9088 9088 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 47  9090 9090 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 48  9095 9095 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 49  9096 9096 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 50  9099 9099 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 51  9100 9100 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 52  9101 9101 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 53  9102 9102 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 54  9103 9103 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 55  9104 9104 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 56  9108 9108 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 57  9110 9110 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 58  9111 9111 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 59  9112 9112 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 60  9113 9113 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 61  9115 9115 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 62  9118 9118 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 63  9119 9119 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 64  9120 9120 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 65  9127 9127 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 66  9130 9130 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 67  9131 9131 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 68  9132 9132 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 69  9133 9133 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 70  9134 9134 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 71  9135 9135 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 72  9140 9140 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 73  9143 9143 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 74  9144 9144 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 75  9148 9148 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 76  9150 9150 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 77  9153 9153 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 78  9154 9154 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 79  9155 9155 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 80  9156 9156 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 81  9157 9157 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 82  9158 9158 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 83  9160 9160 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 84  9164 9164 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 85  9171 9171 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 86  9174 9174 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 87  9175 9175 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 88  9180 9180 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 89  9184 9184 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 90  9189 9189 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 91  9190 9190 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 92  9192 9192 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 93  9194 9194 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 94  9195 9195 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 95  9196 9196 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 96  9199 9199 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 97  9201 9201 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 98  9208 9208 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 99  9209 9209 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 100 9211 9211 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 101 9214 9214 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 102 9215 9215 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 103 9217 9217 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 104 9219 9219 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 105 9220 9220 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 106 9221 9221 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 107 9222 9222 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 108 9224 9224 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 109 9226 9226 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 110 9228 9228 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 111 9232 9232 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 112 9233 9233 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 113 9234 9234 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 114 9236 9236 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 115 9237 9237 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 116 9239 9239 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 117 9240 9240 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 118 9241 9241 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 119 9243 9243 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 120 9247 9247 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 121 9250 9250 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 122 9253 9253 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 123 9255 9255 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 124 9256 9256 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 125 9257 9257 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 126 9259 9259 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 127 9261 9261 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 128 9264 9264 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 129 9270 9270 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 130 9273 9273 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 131 9276 9276 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 132 9277 9277 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 133 9278 9278 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 134 9279 9279 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 135 9280 9280 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 136 9283 9283 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 137 9285 9285 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 138 9286 9286 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 139 9290 9290 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 140 9291 9291 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 141 9293 9293 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 142 9295 9295 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 143 9297 9297 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 144 9298 9298 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 145 9299 9299 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 146 9302 9302 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 147 9303 9303 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 148 9305 9305 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 149 9309 9309 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 150 9311 9311 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 151 9312 9312 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 152 9314 9314 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 153 9315 9315 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 154 9316 9316 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 155 9317 9317 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 156 9318 9318 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 157 9320 9320 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 158 9324 9324 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 159 9325 9325 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 160 9326 9326 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 161 9327 9327 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 162 9328 9328 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 163 9329 9329 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 164 9331 9331 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 165 9333 9333 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 166 9336 9336 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 167 9339 9339 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 168 9347 9347 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 169 9349 9349 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 170 9351 9351 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 171 9352 9352 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 172 9355 9355 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 173 9356 9356 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 174 9357 9357 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 175 9360 9360 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 176 9361 9361 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 177 9367 9367 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 178 9368 9368 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 179 9369 9369 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 180 9370 9370 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 181 9371 9371 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 182 9372 9372 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 183 9373 9373 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 184 9374 9374 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 185 9375 9375 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 186 9376 9376 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 187 9377 9377 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 188 9378 9378 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 189 9379 9379 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 190 9380 9380 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 191 9381 9381 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 192 9382 9382 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 193 9383 9383 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 194 9385 9385 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 195 9386 9386 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 196 9387 9387 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 197 9388 9388 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 198 9410 9410 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 199 9412 9412 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 200 9413 9413 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 201 9415 9415 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 202 9416 9416 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 203 9417 9417 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 204 9418 9418 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 205 9419 9419 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE               ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE             ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"        ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE               ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE              ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"        ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE              ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                  ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE             ? "C6 H13 N O2"    131.173 
K   non-polymer         . "POTASSIUM ION"        ? "K 1"            39.098  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                 ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE             ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION"   ? "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE          ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PPF non-polymer         . "PHOSPHONOFORMIC ACID" ? "C H3 O5 P"      126.005 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                 ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE              ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN             ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE               ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                 ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 4 ? 
I N N 5 ? 
J N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? LEU A 25  ? ASP A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 73  ? HIS A 84  ? ASP A 73  HIS A 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 115 ? ALA A 126 ? ASP A 115 ALA A 126 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 14  ? LEU B 25  ? ASP B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ALA B 70  ? GLY B 85  ? ALA B 70  GLY B 85  1 ? 16 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 115 ? ALA B 126 ? ASP B 115 ALA B 126 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU B 88  ? LYS B 90  ? GLU B 88  LYS B 90  
AA1 2 SER B 98  ? LEU B 102 ? SER B 98  LEU B 102 
AA1 3 ARG B 108 ? HIS B 112 ? ARG B 108 HIS B 112 
AA1 4 HIS B 64  ? ILE B 69  ? HIS B 64  ILE B 69  
AA1 5 LEU A 2   ? VAL A 12  ? LEU A 2   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? ARG A 51  ? LEU A 45  ARG A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? LEU A 42  ? GLY A 37  LEU A 42  
AA1 8 ARG A 29  ? TRP A 34  ? ARG A 29  TRP A 34  
AA1 9 ARG B 132 ? PHE B 133 ? ARG B 132 PHE B 133 
AA2 1 GLU A 88  ? LYS A 90  ? GLU A 88  LYS A 90  
AA2 2 SER A 98  ? LEU A 102 ? SER A 98  LEU A 102 
AA2 3 ARG A 108 ? HIS A 112 ? ARG A 108 HIS A 112 
AA2 4 HIS A 64  ? ILE A 69  ? HIS A 64  ILE A 69  
AA2 5 LEU B 2   ? VAL B 12  ? LEU B 2   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 45  ? ARG B 51  ? LEU B 45  ARG B 51  
AA2 7 GLY B 37  ? LEU B 42  ? GLY B 37  LEU B 42  
AA2 8 ARG B 29  ? TRP B 34  ? ARG B 29  TRP B 34  
AA2 9 ARG A 132 ? PHE A 133 ? ARG A 132 PHE A 133 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018188 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014949 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.013034 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
K  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
2 F B F B 1 
3 G B G B 1 
4 H B H B 1 
5 I A I A 1 
5 J B J B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "POTASSIUM ION"        K   
3 "MANGANESE (II) ION"   MN  
4 "PHOSPHONOFORMIC ACID" PPF 
5 water                  HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LYS B 90  ? N LYS B 90  O TYR B 100 ? O TYR B 100 
AA1 2 3 N PHE B 101 ? N PHE B 101 O LEU B 109 ? O LEU B 109 
AA1 3 4 O GLU B 110 ? O GLU B 110 N PHE B 67  ? N PHE B 67  
AA1 4 5 O ALA B 66  ? O ALA B 66  N HIS A 7   ? N HIS A 7   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLU A 41  ? O GLU A 41  N ARG A 29  ? N ARG A 29  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O ARG B 132 ? O ARG B 132 
AA2 1 2 N LYS A 90  ? N LYS A 90  O TYR A 100 ? O TYR A 100 
AA2 2 3 N PHE A 101 ? N PHE A 101 O LEU A 109 ? O LEU A 109 
AA2 3 4 O GLU A 110 ? O GLU A 110 N PHE A 67  ? N PHE A 67  
AA2 4 5 N ALA A 66  ? N ALA A 66  O ASN B 6   ? O ASN B 6   
AA2 5 6 N LEU B 8   ? N LEU B 8   O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA2 7 8 O GLU B 41  ? O GLU B 41  N ARG B 29  ? N ARG B 29  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N ARG A 132 ? N ARG A 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 50.959 15.403 18.168 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 50.479 14.366 17.269 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 49.399 14.787 16.288 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 49.285 14.306 15.164 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 49.972 13.135 18.084 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 50.939 12.454 18.955 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 50.365 10.872 19.574 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 50.268 11.270 21.329 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 48.533 15.663 16.708 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 47.461 16.115 15.818 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 48.038 17.086 14.816 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 48.980 17.803 15.126 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 46.345 16.755 16.659 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 45.695 15.896 17.725 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 44.661 16.712 18.484 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 45.080 14.651 17.100 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 3   ? 47.427 17.154 13.655 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 3    THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 3   ? 48.021 17.889 12.524 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 3   ? 47.281 19.139 12.110 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 3    THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 3   ? 47.836 19.943 11.352 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 3    THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 3   ? 48.092 16.950 11.299 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 3   ? 46.811 16.457 10.929 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 3    THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 3   ? 48.955 15.703 11.665 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . GLY A 1 4   ? 46.066 19.341 12.559 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   1 
ATOM   25   C  CA  . GLY A 1 4   ? 45.217 20.457 12.176 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  1 
ATOM   26   C  C   . GLY A 1 4   ? 43.770 19.988 12.100 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   1 
ATOM   27   O  O   . GLY A 1 4   ? 43.469 18.967 12.701 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 5   ? 42.940 20.759 11.432 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 5   ? 41.511 20.384 11.323 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 5   ? 41.371 19.423 10.165 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 5   ? 41.764 19.674 9.043  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 5   ? 40.611 21.605 11.074 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 5   ? 39.112 21.286 11.385 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 38.851 21.536 12.856 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 38.044 21.872 10.508 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . ASN A 1 6   ? 40.662 18.327 10.444 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   1 
ATOM   37   C  CA  . ASN A 1 6   ? 40.353 17.300 9.455  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  1 
ATOM   38   C  C   . ASN A 1 6   ? 38.981 17.511 8.833  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   1 
ATOM   39   O  O   . ASN A 1 6   ? 38.849 17.443 7.614  1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   1 
ATOM   40   C  CB  . ASN A 1 6   ? 40.492 15.929 10.098 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . ASN A 1 6   ? 40.366 14.828 9.089  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  1 
ATOM   42   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 39.286 14.308 8.831  1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 1 
ATOM   43   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 41.447 14.475 8.449  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 1 
ATOM   44   N  N   . HIS A 1 7   ? 37.962 17.736 9.663  1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   1 
ATOM   45   C  CA  . HIS A 1 7   ? 36.615 18.030 9.113  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  1 
ATOM   46   C  C   . HIS A 1 7   ? 35.791 18.677 10.207 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   1 
ATOM   47   O  O   . HIS A 1 7   ? 36.094 18.582 11.397 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   1 
ATOM   48   C  CB  . HIS A 1 7   ? 35.919 16.785 8.552  1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . HIS A 1 7   ? 35.675 15.642 9.468  1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  1 
ATOM   50   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 36.585 14.621 9.658  1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 1 
ATOM   51   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 34.584 15.287 10.229 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 1 
ATOM   52   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 36.034 13.728 10.477 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 1 
ATOM   53   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 34.844 14.084 10.857 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 1 
ATOM   54   N  N   . LEU A 1 8   ? 34.760 19.380 9.735  1.00 8.46   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   55   C  CA  . LEU A 1 8   ? 33.738 20.013 10.546 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   56   C  C   . LEU A 1 8   ? 32.428 19.321 10.272 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   57   O  O   . LEU A 1 8   ? 32.046 19.256 9.106  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   58   C  CB  . LEU A 1 8   ? 33.631 21.495 10.171 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . LEU A 1 8   ? 32.499 22.320 10.776 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   60   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 32.583 22.376 12.276 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   61   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 32.503 23.743 10.218 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   62   N  N   . THR A 1 9   ? 31.732 18.818 11.310 1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   1 
ATOM   63   C  CA  . THR A 1 9   ? 30.427 18.205 11.134 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  1 
ATOM   64   C  C   . THR A 1 9   ? 29.370 18.971 11.872 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   1 
ATOM   65   O  O   . THR A 1 9   ? 29.525 19.253 13.053 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   1 
ATOM   66   C  CB  . THR A 1 9   ? 30.480 16.735 11.630 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  1 
ATOM   67   O  OG1 . THR A 1 9   ? 31.432 16.088 10.775 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . THR A 1 9   ? 29.133 16.077 11.533 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 1 
ATOM   69   N  N   . LEU A 1 10  ? 28.322 19.335 11.143 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   1 
ATOM   70   C  CA  . LEU A 1 10  ? 27.204 20.098 11.668 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  1 
ATOM   71   C  C   . LEU A 1 10  ? 25.930 19.256 11.645 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   1 
ATOM   72   O  O   . LEU A 1 10  ? 25.568 18.718 10.625 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   1 
ATOM   73   C  CB  . LEU A 1 10  ? 26.937 21.366 10.837 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . LEU A 1 10  ? 28.130 22.336 10.725 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  1 
ATOM   75   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 27.771 23.495 9.829  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 1 
ATOM   76   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 28.607 22.783 12.079 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 1 
ATOM   77   N  N   . ALA A 1 11  ? 25.217 19.251 12.793 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ALA A 1 11  ? 23.877 18.716 12.815 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ALA A 1 11  ? 22.958 19.652 12.046 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   1 
ATOM   80   O  O   . ALA A 1 11  ? 23.019 20.866 12.210 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ALA A 1 11  ? 23.376 18.590 14.255 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  1 
ATOM   82   N  N   . VAL A 1 12  ? 22.068 19.083 11.222 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   1 
ATOM   83   C  CA  . VAL A 1 12  ? 21.103 19.905 10.448 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  1 
ATOM   84   C  C   . VAL A 1 12  ? 19.704 19.254 10.513 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   1 
ATOM   85   O  O   . VAL A 1 12  ? 19.582 18.046 10.328 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   1 
ATOM   86   C  CB  . VAL A 1 12  ? 21.549 20.110 8.975  1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  1 
ATOM   87   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 22.895 20.797 8.928  1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 1 
ATOM   88   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 21.582 18.838 8.155  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 1 
ATOM   89   N  N   . ALA A 1 13  ? 18.690 20.055 10.733 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ALA A 1 13  ? 17.342 19.478 10.756 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ALA A 1 13  ? 16.772 19.253 9.355  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   1 
ATOM   92   O  O   . ALA A 1 13  ? 15.945 18.366 9.185  1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ALA A 1 13  ? 16.397 20.391 11.538 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  1 
ATOM   94   N  N   . ASP A 1 14  ? 17.132 20.104 8.402  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   1 
ATOM   95   C  CA  . ASP A 1 14  ? 16.532 20.164 7.080  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  1 
ATOM   96   C  C   . ASP A 1 14  ? 17.678 20.045 6.085  1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   1 
ATOM   97   O  O   . ASP A 1 14  ? 18.338 21.013 5.698  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   1 
ATOM   98   C  CB  . ASP A 1 14  ? 15.789 21.470 6.926  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . ASP A 1 14  ? 14.986 21.664 5.683  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  1 
ATOM   100  O  OD1 . ASP A 1 14  ? 15.257 20.908 4.707  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 1 
ATOM   101  O  OD2 . ASP A 1 14  ? 14.155 22.643 5.706  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 1 
ATOM   102  N  N   . LEU A 1 15  ? 17.972 18.831 5.710  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   1 
ATOM   103  C  CA  . LEU A 1 15  ? 19.125 18.550 4.884  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  1 
ATOM   104  C  C   . LEU A 1 15  ? 19.074 19.246 3.542  1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   1 
ATOM   105  O  O   . LEU A 1 15  ? 20.048 19.863 3.105  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   1 
ATOM   106  C  CB  . LEU A 1 15  ? 19.362 17.043 4.803  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . LEU A 1 15  ? 20.561 16.619 3.982  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  1 
ATOM   108  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 21.886 17.120 4.576  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 1 
ATOM   109  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 20.635 15.093 3.811  1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 1 
ATOM   110  N  N   . PRO A 1 16  ? 17.946 19.170 2.796  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A N   1 
ATOM   111  C  CA  . PRO A 1 16  ? 17.883 19.938 1.537  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CA  1 
ATOM   112  C  C   . PRO A 1 16  ? 18.138 21.421 1.724  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A C   1 
ATOM   113  O  O   . PRO A 1 16  ? 18.876 22.021 0.885  1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A O   1 
ATOM   114  C  CB  . PRO A 1 16  ? 16.457 19.681 1.029  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CB  1 
ATOM   115  C  CG  . PRO A 1 16  ? 16.108 18.357 1.625  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CG  1 
ATOM   116  C  CD  . PRO A 1 16  ? 16.727 18.345 3.005  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CD  1 
ATOM   117  N  N   . ALA A 1 17  ? 17.583 22.065 2.734  1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   1 
ATOM   118  C  CA  . ALA A 1 17  ? 17.771 23.497 2.930  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  1 
ATOM   119  C  C   . ALA A 1 17  ? 19.260 23.760 3.221  1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   1 
ATOM   120  O  O   . ALA A 1 17  ? 19.827 24.750 2.747  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   1 
ATOM   121  C  CB  . ALA A 1 17  ? 16.947 24.040 4.074  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  1 
ATOM   122  N  N   . SER A 1 18  ? 19.889 22.914 4.050  1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   1 
ATOM   123  C  CA  . SER A 1 18  ? 21.289 23.154 4.391  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  1 
ATOM   124  C  C   . SER A 1 18  ? 22.211 22.915 3.205  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   1 
ATOM   125  O  O   . SER A 1 18  ? 23.170 23.679 3.006  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   1 
ATOM   126  C  CB  . SER A 1 18  ? 21.669 22.285 5.566  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  1 
ATOM   127  O  OG  . SER A 1 18  ? 20.911 22.642 6.703  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  1 
ATOM   128  N  N   . ILE A 1 19  ? 21.960 21.863 2.423  1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A N   1 
ATOM   129  C  CA  . ILE A 1 19  ? 22.804 21.681 1.228  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CA  1 
ATOM   130  C  C   . ILE A 1 19  ? 22.698 22.897 0.341  1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A C   1 
ATOM   131  O  O   . ILE A 1 19  ? 23.702 23.402 -0.178 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A O   1 
ATOM   132  C  CB  . ILE A 1 19  ? 22.359 20.390 0.466  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CB  1 
ATOM   133  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 22.753 19.151 1.297  1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 22.969 20.347 -0.908 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG2 1 
ATOM   135  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 22.213 17.857 0.766  1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CD1 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 21.475 23.379 0.073  1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 21.316 24.529 -0.806 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 22.045 25.756 -0.248 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 22.677 26.505 -1.007 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 19.845 24.804 -1.016 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 21.970 25.981 1.054  1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 22.664 27.095 1.683  1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 24.170 27.005 1.466  1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 24.820 27.942 0.976  1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 22.270 27.142 3.152  1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 22.882 28.270 3.942  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 22.254 29.482 4.041  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 24.115 28.084 4.607  1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 22.803 30.513 4.824  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 24.628 29.093 5.382  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 23.989 30.271 5.492  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 24.778 25.911 1.905  1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 26.223 25.789 1.824  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 26.745 25.714 0.383  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 27.750 26.330 0.044  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 26.755 24.569 2.643  1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 26.678 24.903 4.142  1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 25.632 24.516 4.935  1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 27.665 25.668 4.710  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 25.560 24.853 6.282  1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 27.617 26.032 6.058  1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 26.560 25.623 6.839  1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 26.544 26.024 8.153  1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 22   TYR A OH  1 
ATOM   164  N  N   . ARG A 1 23  ? 26.019 24.978 -0.468 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   1 
ATOM   165  C  CA  . ARG A 1 23  ? 26.424 24.874 -1.880 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  1 
ATOM   166  C  C   . ARG A 1 23  ? 26.205 26.165 -2.626 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   1 
ATOM   167  O  O   . ARG A 1 23  ? 27.121 26.729 -3.248 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   1 
ATOM   168  C  CB  . ARG A 1 23  ? 25.605 23.758 -2.519 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  1 
ATOM   169  C  CG  . ARG A 1 23  ? 26.039 23.527 -3.997 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  1 
ATOM   170  C  CD  . ARG A 1 23  ? 25.200 22.405 -4.627 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  1 
ATOM   171  N  NE  . ARG A 1 23  ? 23.834 22.924 -4.680 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  1 
ATOM   172  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 22.660 22.329 -4.604 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  1 
ATOM   173  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 22.650 21.015 -4.540 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 1 
ATOM   174  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 21.568 23.073 -4.622 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 1 
ATOM   175  N  N   . ASP A 1 24  ? 25.009 26.681 -2.608 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ASP A 1 24  ? 24.637 27.774 -3.537 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ASP A 1 24  ? 24.943 29.152 -2.953 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   1 
ATOM   178  O  O   . ASP A 1 24  ? 25.384 30.066 -3.662 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ASP A 1 24  ? 23.177 27.628 -3.932 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ASP A 1 24  ? 22.905 26.285 -4.601 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  1 
ATOM   181  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 23.801 25.800 -5.300 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 1 
ATOM   182  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 21.856 25.660 -4.390 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 1 
ATOM   183  N  N   A LEU A 1 25  ? 24.745 29.458 -1.675 0.50 15.19  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   1 
ATOM   184  N  N   B LEU A 1 25  ? 24.726 29.305 -1.670 0.50 15.36  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   1 
ATOM   185  C  CA  A LEU A 1 25  ? 25.088 30.764 -1.116 0.50 15.76  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  1 
ATOM   186  C  CA  B LEU A 1 25  ? 24.942 30.628 -1.098 0.50 15.41  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  1 
ATOM   187  C  C   A LEU A 1 25  ? 26.550 30.851 -0.708 0.50 14.50  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   1 
ATOM   188  C  C   B LEU A 1 25  ? 26.374 30.831 -0.619 0.50 14.40  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   1 
ATOM   189  O  O   A LEU A 1 25  ? 27.201 31.879 -0.869 0.50 17.27  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   1 
ATOM   190  O  O   B LEU A 1 25  ? 26.897 31.949 -0.622 0.50 18.14  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   1 
ATOM   191  C  CB  A LEU A 1 25  ? 24.205 31.135 0.082  0.50 15.64  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  1 
ATOM   192  C  CB  B LEU A 1 25  ? 23.885 30.824 -0.011 0.50 16.20  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  1 
ATOM   193  C  CG  A LEU A 1 25  ? 22.821 31.671 -0.237 0.50 16.63  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  1 
ATOM   194  C  CG  B LEU A 1 25  ? 23.838 32.276 0.473  0.50 16.35  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  1 
ATOM   195  C  CD1 A LEU A 1 25  ? 22.010 31.941 1.027  0.50 15.24  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 1 
ATOM   196  C  CD1 B LEU A 1 25  ? 23.460 33.264 -0.611 0.50 15.32  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 1 
ATOM   197  C  CD2 A LEU A 1 25  ? 22.857 32.939 -1.092 0.50 18.18  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 1 
ATOM   198  C  CD2 B LEU A 1 25  ? 22.928 32.315 1.698  0.50 17.32  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 1 
ATOM   199  N  N   A LEU A 1 26  ? 27.091 29.747 -0.163 0.50 12.46  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   1 
ATOM   200  N  N   B LEU A 1 26  ? 27.049 29.745 -0.199 0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   1 
ATOM   201  C  CA  A LEU A 1 26  ? 28.467 29.831 0.346  0.50 12.56  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  1 
ATOM   202  C  CA  B LEU A 1 26  ? 28.427 29.844 0.299  0.50 12.88  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  1 
ATOM   203  C  C   A LEU A 1 26  ? 29.489 29.230 -0.627 0.50 12.61  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   1 
ATOM   204  C  C   B LEU A 1 26  ? 29.476 29.241 -0.635 0.50 12.63  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   1 
ATOM   205  O  O   A LEU A 1 26  ? 30.710 29.368 -0.390 0.50 14.43  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   1 
ATOM   206  O  O   B LEU A 1 26  ? 30.692 29.378 -0.378 0.50 14.45  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   1 
ATOM   207  C  CB  A LEU A 1 26  ? 28.618 29.219 1.732  0.50 11.85  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  1 
ATOM   208  C  CB  B LEU A 1 26  ? 28.569 29.236 1.691  0.50 11.91  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  1 
ATOM   209  C  CG  A LEU A 1 26  ? 28.228 30.144 2.878  0.50 11.16  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  1 
ATOM   210  C  CG  B LEU A 1 26  ? 27.632 29.794 2.756  0.50 12.14  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  1 
ATOM   211  C  CD1 A LEU A 1 26  ? 26.787 30.628 2.755  0.50 12.89  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 1 
ATOM   212  C  CD1 B LEU A 1 26  ? 28.095 29.249 4.110  0.50 13.39  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 1 
ATOM   213  C  CD2 A LEU A 1 26  ? 28.437 29.416 4.198  0.50 10.59  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 1 
ATOM   214  C  CD2 B LEU A 1 26  ? 27.563 31.307 2.761  0.50 16.01  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 1 
ATOM   215  N  N   . GLY A 1 27  ? 29.057 28.569 -1.697 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N   1 
ATOM   216  C  CA  . GLY A 1 27  ? 29.968 28.106 -2.723 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA  1 
ATOM   217  C  C   . GLY A 1 27  ? 30.710 26.817 -2.407 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C   1 
ATOM   218  O  O   . GLY A 1 27  ? 31.713 26.540 -3.053 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O   1 
ATOM   219  N  N   . PHE A 1 28  ? 30.259 26.063 -1.427 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A N   1 
ATOM   220  C  CA  . PHE A 1 28  ? 30.822 24.733 -1.221 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CA  1 
ATOM   221  C  C   . PHE A 1 28  ? 30.493 23.837 -2.414 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A C   1 
ATOM   222  O  O   . PHE A 1 28  ? 29.436 23.972 -3.030 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A O   1 
ATOM   223  C  CB  . PHE A 1 28  ? 30.282 24.097 0.054  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CB  1 
ATOM   224  C  CG  . PHE A 1 28  ? 30.849 24.585 1.363  1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CG  1 
ATOM   225  C  CD1 . PHE A 1 28  ? 30.582 25.860 1.847  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD1 1 
ATOM   226  C  CD2 . PHE A 1 28  ? 31.669 23.750 2.111  1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD2 1 
ATOM   227  C  CE1 . PHE A 1 28  ? 31.139 26.265 3.056  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE1 1 
ATOM   228  C  CE2 . PHE A 1 28  ? 32.225 24.170 3.308  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE2 1 
ATOM   229  C  CZ  . PHE A 1 28  ? 31.944 25.438 3.776  1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CZ  1 
ATOM   230  N  N   . ARG A 1 29  ? 31.403 22.886 -2.688 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   1 
ATOM   231  C  CA  . ARG A 1 29  ? 31.124 21.864 -3.688 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  1 
ATOM   232  C  C   . ARG A 1 29  ? 30.511 20.656 -2.996 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   1 
ATOM   233  O  O   . ARG A 1 29  ? 31.067 20.140 -2.024 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   1 
ATOM   234  C  CB  . ARG A 1 29  ? 32.409 21.444 -4.379 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  1 
ATOM   235  C  CG  . ARG A 1 29  ? 32.236 20.372 -5.449 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  1 
ATOM   236  C  CD  . ARG A 1 29  ? 33.393 20.254 -6.407 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  1 
ATOM   237  N  NE  . ARG A 1 29  ? 33.112 19.484 -7.642 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  1 
ATOM   238  C  CZ  . ARG A 1 29  ? 33.146 18.223 -7.912 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  1 
ATOM   239  N  NH1 . ARG A 1 29  ? 33.500 17.434 -6.890 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 1 
ATOM   240  N  NH2 . ARG A 1 29  ? 32.884 17.589 -9.019 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 1 
ATOM   241  N  N   . LEU A 1 30  ? 29.352 20.195 -3.448 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   1 
ATOM   242  C  CA  . LEU A 1 30  ? 28.732 18.997 -2.951 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  1 
ATOM   243  C  C   . LEU A 1 30  ? 29.451 17.759 -3.526 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   1 
ATOM   244  O  O   . LEU A 1 30  ? 29.428 17.553 -4.766 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   1 
ATOM   245  C  CB  . LEU A 1 30  ? 27.253 18.977 -3.302 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  1 
ATOM   246  C  CG  . LEU A 1 30  ? 26.487 17.756 -2.825 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  1 
ATOM   247  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 26.444 17.665 -1.322 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 1 
ATOM   248  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 25.103 17.747 -3.434 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 1 
ATOM   249  N  N   . GLU A 1 31  ? 30.095 16.979 -2.706 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   1 
ATOM   250  C  CA  . GLU A 1 31  ? 30.837 15.786 -3.124 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  1 
ATOM   251  C  C   . GLU A 1 31  ? 30.042 14.494 -2.967 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   1 
ATOM   252  O  O   . GLU A 1 31  ? 30.226 13.591 -3.809 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   1 
ATOM   253  C  CB  . GLU A 1 31  ? 32.159 15.694 -2.371 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  1 
ATOM   254  C  CG  . GLU A 1 31  ? 33.115 16.815 -2.732 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  1 
ATOM   255  C  CD  . GLU A 1 31  ? 33.814 16.620 -4.049 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  1 
ATOM   256  O  OE1 . GLU A 1 31  ? 33.729 15.497 -4.639 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 1 
ATOM   257  O  OE2 . GLU A 1 31  ? 34.501 17.604 -4.494 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 1 
ATOM   258  N  N   . ALA A 1 32  ? 29.176 14.418 -1.999 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   1 
ATOM   259  C  CA  . ALA A 1 32  ? 28.346 13.224 -1.842 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  1 
ATOM   260  C  C   . ALA A 1 32  ? 27.137 13.593 -0.999 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   1 
ATOM   261  O  O   . ALA A 1 32  ? 27.179 14.506 -0.166 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   1 
ATOM   262  C  CB  . ALA A 1 32  ? 29.085 12.084 -1.222 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  1 
ATOM   263  N  N   . ARG A 1 33  ? 26.040 12.892 -1.212 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A N   1 
ATOM   264  C  CA  . ARG A 1 33  ? 24.804 13.101 -0.488 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CA  1 
ATOM   265  C  C   . ARG A 1 33  ? 24.174 11.744 -0.240 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A C   1 
ATOM   266  O  O   . ARG A 1 33  ? 24.266 10.869 -1.083 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A O   1 
ATOM   267  C  CB  . ARG A 1 33  ? 23.945 14.013 -1.322 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CB  1 
ATOM   268  C  CG  . ARG A 1 33  ? 22.601 14.346 -0.782 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CG  1 
ATOM   269  C  CD  . ARG A 1 33  ? 21.840 15.207 -1.822 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CD  1 
ATOM   270  N  NE  . ARG A 1 33  ? 20.607 15.621 -1.201 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NE  1 
ATOM   271  C  CZ  . ARG A 1 33  ? 19.927 16.712 -1.525 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CZ  1 
ATOM   272  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 20.280 17.524 -2.517 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH1 1 
ATOM   273  N  NH2 . ARG A 1 33  ? 18.819 16.978 -0.831 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH2 1 
ATOM   274  N  N   . TRP A 1 34  ? 23.522 11.575 0.882  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   1 
ATOM   275  C  CA  . TRP A 1 34  ? 22.818 10.313 1.166  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  1 
ATOM   276  C  C   . TRP A 1 34  ? 21.596 10.679 2.003  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   1 
ATOM   277  O  O   . TRP A 1 34  ? 21.347 11.831 2.324  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   1 
ATOM   278  C  CB  . TRP A 1 34  ? 23.725 9.316  1.800  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  1 
ATOM   279  C  CG  . TRP A 1 34  ? 24.249 9.567  3.191  1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  1 
ATOM   280  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 23.765 9.000  4.348  1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 1 
ATOM   281  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 25.345 10.426 3.593  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 1 
ATOM   282  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 24.444 9.405  5.444  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 1 
ATOM   283  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 25.414 10.262 5.007  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 1 
ATOM   284  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 26.244 11.215 2.921  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 1 
ATOM   285  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 26.358 10.915 5.763  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 1 
ATOM   286  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 27.226 11.908 3.685  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 1 
ATOM   287  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 27.211 11.710 5.062  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 1 
ATOM   288  N  N   . ASP A 1 35  ? 20.818 9.675  2.337  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A N   1 
ATOM   289  C  CA  . ASP A 1 35  ? 19.588 9.926  3.023  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CA  1 
ATOM   290  C  C   . ASP A 1 35  ? 19.750 10.640 4.369  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A C   1 
ATOM   291  O  O   . ASP A 1 35  ? 18.797 11.312 4.797  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A O   1 
ATOM   292  C  CB  . ASP A 1 35  ? 18.782 8.635  3.151  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . ASP A 1 35  ? 18.279 8.089  1.841  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CG  1 
ATOM   294  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 18.337 8.731  0.746  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD1 1 
ATOM   295  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 17.778 6.962  1.901  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD2 1 
ATOM   296  N  N   . GLN A 1 36  ? 20.871 10.501 5.004  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N   1 
ATOM   297  C  CA  . GLN A 1 36  ? 21.073 11.110 6.318  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA  1 
ATOM   298  C  C   . GLN A 1 36  ? 22.225 12.106 6.347  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C   1 
ATOM   299  O  O   . GLN A 1 36  ? 22.674 12.464 7.458  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O   1 
ATOM   300  C  CB  . GLN A 1 36  ? 21.312 10.035 7.382  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB  1 
ATOM   301  C  CG  . GLN A 1 36  ? 20.101 9.111  7.598  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG  1 
ATOM   302  C  CD  . GLN A 1 36  ? 18.733 9.688  7.387  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD  1 
ATOM   303  O  OE1 . GLN A 1 36  ? 18.374 10.847 7.279  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1 1 
ATOM   304  N  NE2 . GLN A 1 36  ? 17.786 8.754  7.337  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2 1 
ATOM   305  N  N   . GLY A 1 37  ? 22.737 12.561 5.196  1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   1 
ATOM   306  C  CA  . GLY A 1 37  ? 23.808 13.549 5.311  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  1 
ATOM   307  C  C   . GLY A 1 37  ? 24.382 13.957 3.988  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   1 
ATOM   308  O  O   . GLY A 1 37  ? 23.891 13.599 2.905  1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   1 
ATOM   309  N  N   . ALA A 1 38  ? 25.433 14.751 4.076  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   1 
ATOM   310  C  CA  . ALA A 1 38  ? 26.154 15.186 2.870  1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  1 
ATOM   311  C  C   . ALA A 1 38  ? 27.580 15.516 3.241  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   1 
ATOM   312  O  O   . ALA A 1 38  ? 27.906 15.917 4.347  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   1 
ATOM   313  C  CB  . ALA A 1 38  ? 25.510 16.391 2.236  1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  1 
ATOM   314  N  N   . TYR A 1 39  ? 28.486 15.395 2.247  1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   1 
ATOM   315  C  CA  . TYR A 1 39  ? 29.852 15.822 2.312  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  1 
ATOM   316  C  C   . TYR A 1 39  ? 30.115 16.921 1.299  1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   1 
ATOM   317  O  O   . TYR A 1 39  ? 29.757 16.737 0.109  1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   1 
ATOM   318  C  CB  . TYR A 1 39  ? 30.833 14.697 2.026  1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  1 
ATOM   319  C  CG  . TYR A 1 39  ? 30.839 13.537 2.985  1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  1 
ATOM   320  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 31.004 12.234 2.512  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 1 
ATOM   321  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 30.677 13.691 4.350  1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 1 
ATOM   322  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 31.034 11.134 3.343  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 1 
ATOM   323  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 30.730 12.597 5.198  1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 1 
ATOM   324  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 30.878 11.328 4.702  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  1 
ATOM   325  O  OH  . TYR A 1 39  ? 30.897 10.222 5.541  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  1 
ATOM   326  N  N   . LEU A 1 40  ? 30.674 18.031 1.734  1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   1 
ATOM   327  C  CA  . LEU A 1 40  ? 30.992 19.181 0.905  1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  1 
ATOM   328  C  C   . LEU A 1 40  ? 32.424 19.608 1.147  1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   1 
ATOM   329  O  O   . LEU A 1 40  ? 32.992 19.297 2.184  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   1 
ATOM   330  C  CB  . LEU A 1 40  ? 30.013 20.349 1.139  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  1 
ATOM   331  C  CG  . LEU A 1 40  ? 28.510 20.017 1.020  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  1 
ATOM   332  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 27.884 19.633 2.347  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 1 
ATOM   333  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 27.771 21.140 0.355  1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 1 
ATOM   334  N  N   . GLU A 1 41  ? 32.949 20.373 0.193  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 41   GLU A N   1 
ATOM   335  C  CA  . GLU A 1 41  ? 34.325 20.826 0.290  1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CA  1 
ATOM   336  C  C   . GLU A 1 41  ? 34.427 22.289 -0.134 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A C   1 
ATOM   337  O  O   . GLU A 1 41  ? 33.818 22.685 -1.147 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A O   1 
ATOM   338  C  CB  . GLU A 1 41  ? 35.275 19.961 -0.541 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CB  1 
ATOM   339  C  CG  . GLU A 1 41  ? 36.752 20.257 -0.251 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CG  1 
ATOM   340  C  CD  . GLU A 1 41  ? 37.736 19.339 -0.947 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CD  1 
ATOM   341  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 37.569 19.085 -2.151 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE1 1 
ATOM   342  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 38.682 18.891 -0.276 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE2 1 
ATOM   343  N  N   . LEU A 1 42  ? 35.195 23.048 0.601  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   1 
ATOM   344  C  CA  . LEU A 1 42  ? 35.474 24.458 0.321  1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  1 
ATOM   345  C  C   . LEU A 1 42  ? 36.973 24.634 0.516  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   1 
ATOM   346  O  O   . LEU A 1 42  ? 37.409 24.595 1.658  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   1 
ATOM   347  C  CB  . LEU A 1 42  ? 34.700 25.389 1.289  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  1 
ATOM   348  C  CG  . LEU A 1 42  ? 34.972 26.884 1.074  1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  1 
ATOM   349  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 34.284 27.360 -0.194 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 1 
ATOM   350  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 34.582 27.680 2.296  1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 1 
ATOM   351  N  N   . GLY A 1 43  ? 37.781 24.850 -0.517 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A N   1 
ATOM   352  C  CA  . GLY A 1 43  ? 39.214 24.896 -0.289 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A CA  1 
ATOM   353  C  C   . GLY A 1 43  ? 39.628 23.526 0.267  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A C   1 
ATOM   354  O  O   . GLY A 1 43  ? 39.284 22.468 -0.274 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A O   1 
ATOM   355  N  N   A SER A 1 44  ? 40.396 23.545 1.363  0.50 14.58  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   1 
ATOM   356  N  N   B SER A 1 44  ? 40.380 23.542 1.376  0.50 15.02  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   1 
ATOM   357  C  CA  A SER A 1 44  ? 40.765 22.297 2.001  0.50 14.73  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  1 
ATOM   358  C  CA  B SER A 1 44  ? 40.769 22.336 2.064  0.50 15.15  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  1 
ATOM   359  C  C   A SER A 1 44  ? 39.760 21.860 3.075  0.50 12.91  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   1 
ATOM   360  C  C   B SER A 1 44  ? 39.748 21.850 3.100  0.50 13.49  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   1 
ATOM   361  O  O   A SER A 1 44  ? 39.995 20.818 3.695  0.50 13.02  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   1 
ATOM   362  O  O   B SER A 1 44  ? 39.988 20.802 3.699  0.50 13.11  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   1 
ATOM   363  C  CB  A SER A 1 44  ? 42.180 22.462 2.599  0.50 17.95  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  1 
ATOM   364  C  CB  B SER A 1 44  ? 42.100 22.551 2.819  0.50 17.79  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  1 
ATOM   365  O  OG  A SER A 1 44  ? 42.088 23.444 3.621  0.50 18.47  ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  1 
ATOM   366  O  OG  B SER A 1 44  ? 43.058 23.000 1.913  0.50 24.78  ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 45  ? 38.711 22.637 3.306  1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 45  ? 37.736 22.295 4.338  1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 45  ? 36.781 21.218 3.881  1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 45  ? 36.057 21.387 2.911  1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 45  ? 36.936 23.533 4.771  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 45  ? 35.854 23.266 5.795  1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 36.384 22.746 7.114  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 35.042 24.541 5.996  1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   . TRP A 1 46  ? 36.749 20.142 4.673  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A N   1 
ATOM   376  C  CA  . TRP A 1 46  ? 35.743 19.067 4.545  1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CA  1 
ATOM   377  C  C   . TRP A 1 46  ? 34.629 19.384 5.549  1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A C   1 
ATOM   378  O  O   . TRP A 1 46  ? 34.853 19.368 6.757  1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A O   1 
ATOM   379  C  CB  . TRP A 1 46  ? 36.399 17.717 4.806  1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CB  1 
ATOM   380  C  CG  . TRP A 1 46  ? 35.487 16.540 4.860  1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CG  1 
ATOM   381  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 34.181 16.421 4.479  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD1 1 
ATOM   382  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 35.876 15.234 5.331  1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD2 1 
ATOM   383  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 33.710 15.160 4.703  1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A NE1 1 
ATOM   384  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 34.746 14.407 5.239  1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE2 1 
ATOM   385  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 37.062 14.700 5.849  1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE3 1 
ATOM   386  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 34.761 13.069 5.646  1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ2 1 
ATOM   387  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 37.113 13.372 6.256  1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ3 1 
ATOM   388  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 35.945 12.599 6.152  1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CH2 1 
ATOM   389  N  N   . LEU A 1 47  ? 33.447 19.660 5.015  1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   390  C  CA  . LEU A 1 47  ? 32.235 19.853 5.783  1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   391  C  C   . LEU A 1 47  ? 31.341 18.635 5.661  1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   392  O  O   . LEU A 1 47  ? 31.037 18.173 4.560  1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   393  C  CB  . LEU A 1 47  ? 31.479 21.082 5.274  1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   394  C  CG  . LEU A 1 47  ? 30.143 21.411 5.928  1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   395  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 30.306 21.749 7.398  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   396  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 29.454 22.551 5.187  1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   397  N  N   A CYS A 1 48  ? 30.851 18.126 6.782  0.50 8.73   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   398  N  N   B CYS A 1 48  ? 30.857 18.107 6.784  0.50 8.80   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   399  C  CA  A CYS A 1 48  ? 29.876 17.075 6.867  0.50 9.16   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   400  C  CA  B CYS A 1 48  ? 29.834 17.100 6.790  0.50 8.92   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   401  C  C   A CYS A 1 48  ? 28.564 17.663 7.425  0.50 8.95   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   402  C  C   B CYS A 1 48  ? 28.557 17.704 7.414  0.50 8.70   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   403  O  O   A CYS A 1 48  ? 28.602 18.318 8.463  0.50 9.74   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   404  O  O   B CYS A 1 48  ? 28.632 18.364 8.444  0.50 9.25   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   405  C  CB  A CYS A 1 48  ? 30.419 15.972 7.778  0.50 9.65   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   406  C  CB  B CYS A 1 48  ? 30.268 15.864 7.586  0.50 9.12   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   407  S  SG  A CYS A 1 48  ? 32.042 15.308 7.367  0.50 11.62  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   408  S  SG  B CYS A 1 48  ? 28.884 14.698 7.773  0.50 9.66   ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   409  N  N   . LEU A 1 49  ? 27.450 17.431 6.748  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   1 
ATOM   410  C  CA  . LEU A 1 49  ? 26.125 17.750 7.287  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  1 
ATOM   411  C  C   . LEU A 1 49  ? 25.496 16.447 7.719  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   1 
ATOM   412  O  O   . LEU A 1 49  ? 25.429 15.492 6.954  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   1 
ATOM   413  C  CB  . LEU A 1 49  ? 25.261 18.425 6.213  1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  1 
ATOM   414  C  CG  . LEU A 1 49  ? 25.864 19.708 5.603  1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  1 
ATOM   415  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 24.906 20.264 4.548  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 1 
ATOM   416  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 26.201 20.749 6.668  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 1 
ATOM   417  N  N   . SER A 1 50  ? 25.037 16.403 8.963  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   1 
ATOM   418  C  CA  . SER A 1 50  ? 24.440 15.193 9.545  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  1 
ATOM   419  C  C   . SER A 1 50  ? 22.995 15.463 9.879  1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   1 
ATOM   420  O  O   . SER A 1 50  ? 22.682 16.278 10.730 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   1 
ATOM   421  C  CB  . SER A 1 50  ? 25.255 14.817 10.800 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  1 
ATOM   422  O  OG  . SER A 1 50  ? 24.781 13.638 11.393 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  1 
ATOM   423  N  N   . ARG A 1 51  ? 22.097 14.758 9.197  1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A N   1 
ATOM   424  C  CA  . ARG A 1 51  ? 20.677 15.012 9.338  1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CA  1 
ATOM   425  C  C   . ARG A 1 51  ? 20.177 14.548 10.685 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A C   1 
ATOM   426  O  O   . ARG A 1 51  ? 20.398 13.415 11.042 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A O   1 
ATOM   427  C  CB  . ARG A 1 51  ? 19.922 14.264 8.223  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . ARG A 1 51  ? 18.416 14.505 8.245  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CG  1 
ATOM   429  C  CD  . ARG A 1 51  ? 17.791 13.695 7.148  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CD  1 
ATOM   430  N  NE  . ARG A 1 51  ? 16.371 13.771 7.138  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NE  1 
ATOM   431  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 15.625 12.807 6.600  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CZ  1 
ATOM   432  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 16.121 11.715 6.017  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH1 1 
ATOM   433  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 14.303 12.979 6.657  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH2 1 
ATOM   434  N  N   . GLU A 1 52  ? 19.532 15.469 11.406 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   1 
ATOM   435  C  CA  . GLU A 1 52  ? 18.980 15.251 12.712 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  1 
ATOM   436  C  C   . GLU A 1 52  ? 17.633 15.972 12.750 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   1 
ATOM   437  O  O   . GLU A 1 52  ? 17.569 17.144 13.097 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   1 
ATOM   438  C  CB  . GLU A 1 52  ? 19.944 15.804 13.733 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  1 
ATOM   439  C  CG  . GLU A 1 52  ? 20.996 14.698 14.027 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  1 
ATOM   440  C  CD  . GLU A 1 52  ? 21.529 15.024 15.410 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  1 
ATOM   441  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 20.981 14.740 16.483 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 1 
ATOM   442  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 22.607 15.562 15.297 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 1 
ATOM   443  N  N   . PRO A 1 53  ? 16.539 15.362 12.245 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   1 
ATOM   444  C  CA  . PRO A 1 53  ? 15.309 16.135 11.995 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  1 
ATOM   445  C  C   . PRO A 1 53  ? 14.731 16.883 13.213 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   1 
ATOM   446  O  O   . PRO A 1 53  ? 14.047 17.911 13.035 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   1 
ATOM   447  C  CB  . PRO A 1 53  ? 14.322 15.102 11.461 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  1 
ATOM   448  C  CG  . PRO A 1 53  ? 15.214 14.057 10.874 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  1 
ATOM   449  C  CD  . PRO A 1 53  ? 16.385 14.000 11.784 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  1 
ATOM   450  N  N   . GLN A 1 54  ? 15.004 16.444 14.453 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A N   1 
ATOM   451  C  CA  . GLN A 1 54  ? 14.472 17.232 15.572 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CA  1 
ATOM   452  C  C   . GLN A 1 54  ? 15.402 18.308 16.118 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A C   1 
ATOM   453  O  O   . GLN A 1 54  ? 15.158 18.994 17.135 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A O   1 
ATOM   454  C  CB  . GLN A 1 54  ? 14.072 16.252 16.694 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CB  1 
ATOM   455  C  CG  . GLN A 1 54  ? 13.054 15.180 16.276 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CG  1 
ATOM   456  C  CD  . GLN A 1 54  ? 11.812 15.907 15.786 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CD  1 
ATOM   457  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 11.501 16.970 16.335 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A OE1 1 
ATOM   458  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 11.146 15.351 14.808 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A NE2 1 
ATOM   459  N  N   . TYR A 1 55  ? 16.529 18.467 15.464 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N   1 
ATOM   460  C  CA  . TYR A 1 55  ? 17.558 19.417 15.946 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA  1 
ATOM   461  C  C   . TYR A 1 55  ? 17.027 20.836 15.934 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C   1 
ATOM   462  O  O   . TYR A 1 55  ? 16.472 21.305 14.935 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O   1 
ATOM   463  C  CB  . TYR A 1 55  ? 18.785 19.346 15.074 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB  1 
ATOM   464  C  CG  . TYR A 1 55  ? 19.918 20.248 15.469 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG  1 
ATOM   465  C  CD1 . TYR A 1 55  ? 20.441 20.154 16.734 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1 1 
ATOM   466  C  CD2 . TYR A 1 55  ? 20.464 21.173 14.585 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2 1 
ATOM   467  C  CE1 . TYR A 1 55  ? 21.491 20.984 17.097 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1 1 
ATOM   468  C  CE2 . TYR A 1 55  ? 21.513 21.980 14.968 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2 1 
ATOM   469  C  CZ  . TYR A 1 55  ? 22.016 21.864 16.222 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ  1 
ATOM   470  O  OH  . TYR A 1 55  ? 23.060 22.701 16.612 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH  1 
ATOM   471  N  N   . GLY A 1 56  ? 17.233 21.591 17.025 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A N   1 
ATOM   472  C  CA  . GLY A 1 56  ? 16.766 22.950 17.177 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A CA  1 
ATOM   473  C  C   . GLY A 1 56  ? 17.816 24.031 17.033 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A C   1 
ATOM   474  O  O   . GLY A 1 56  ? 17.525 25.221 17.187 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A O   1 
ATOM   475  N  N   . GLY A 1 57  ? 19.037 23.673 16.699 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A N   1 
ATOM   476  C  CA  . GLY A 1 57  ? 20.121 24.632 16.632 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A CA  1 
ATOM   477  C  C   . GLY A 1 57  ? 20.791 24.838 17.978 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A C   1 
ATOM   478  O  O   . GLY A 1 57  ? 20.246 24.380 19.005 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A O   1 
ATOM   479  N  N   . PRO A 1 58  ? 21.920 25.515 18.010 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A N   1 
ATOM   480  C  CA  . PRO A 1 58  ? 22.632 25.733 19.290 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CA  1 
ATOM   481  C  C   . PRO A 1 58  ? 21.915 26.810 20.114 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A C   1 
ATOM   482  O  O   . PRO A 1 58  ? 21.139 27.605 19.622 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A O   1 
ATOM   483  C  CB  . PRO A 1 58  ? 24.009 26.192 18.869 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CB  1 
ATOM   484  C  CG  . PRO A 1 58  ? 23.718 26.928 17.602 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CG  1 
ATOM   485  C  CD  . PRO A 1 58  ? 22.675 26.111 16.863 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CD  1 
ATOM   486  N  N   . ALA A 1 59  ? 22.224 26.788 21.404 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A N   1 
ATOM   487  C  CA  . ALA A 1 59  ? 21.828 27.867 22.267 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CA  1 
ATOM   488  C  C   . ALA A 1 59  ? 22.737 29.066 22.069 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A C   1 
ATOM   489  O  O   . ALA A 1 59  ? 23.715 29.008 21.243 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A O   1 
ATOM   490  C  CB  . ALA A 1 59  ? 21.812 27.396 23.711 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CB  1 
ATOM   491  N  N   . ALA A 1 60  ? 22.480 30.170 22.715 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   1 
ATOM   492  C  CA  . ALA A 1 60  ? 23.161 31.412 22.481 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  1 
ATOM   493  C  C   . ALA A 1 60  ? 24.481 31.435 23.270 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   1 
ATOM   494  O  O   . ALA A 1 60  ? 24.486 31.438 24.516 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   1 
ATOM   495  C  CB  . ALA A 1 60  ? 22.296 32.614 22.829 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  1 
ATOM   496  N  N   . ASP A 1 61  ? 25.583 31.379 22.588 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   1 
ATOM   497  C  CA  . ASP A 1 61  ? 26.926 31.470 23.132 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  1 
ATOM   498  C  C   . ASP A 1 61  ? 27.841 31.875 21.973 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   1 
ATOM   499  O  O   . ASP A 1 61  ? 27.357 32.141 20.866 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   1 
ATOM   500  C  CB  . ASP A 1 61  ? 27.390 30.178 23.776 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . ASP A 1 61  ? 27.349 29.038 22.848 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  1 
ATOM   502  O  OD1 . ASP A 1 61  ? 28.179 28.964 21.911 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 1 
ATOM   503  O  OD2 . ASP A 1 61  ? 26.429 28.186 22.985 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 1 
ATOM   504  N  N   . TYR A 1 62  ? 29.132 32.034 22.215 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   1 
ATOM   505  C  CA  . TYR A 1 62  ? 30.026 32.616 21.200 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  1 
ATOM   506  C  C   . TYR A 1 62  ? 30.607 31.539 20.281 1.00 9.62   ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   1 
ATOM   507  O  O   . TYR A 1 62  ? 31.440 31.874 19.440 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   1 
ATOM   508  C  CB  . TYR A 1 62  ? 31.109 33.484 21.821 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  1 
ATOM   509  C  CG  . TYR A 1 62  ? 31.638 34.558 20.853 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  1 
ATOM   510  C  CD1 . TYR A 1 62  ? 30.759 35.479 20.313 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 1 
ATOM   511  C  CD2 . TYR A 1 62  ? 32.964 34.655 20.517 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 1 
ATOM   512  C  CE1 . TYR A 1 62  ? 31.199 36.489 19.445 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 1 
ATOM   513  C  CE2 . TYR A 1 62  ? 33.406 35.643 19.648 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 1 
ATOM   514  C  CZ  . TYR A 1 62  ? 32.523 36.548 19.096 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  1 
ATOM   515  O  OH  . TYR A 1 62  ? 32.903 37.554 18.208 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  1 
ATOM   516  N  N   . THR A 1 63  ? 30.237 30.262 20.427 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 63   THR A N   1 
ATOM   517  C  CA  . THR A 1 63  ? 30.831 29.241 19.521 1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 63   THR A CA  1 
ATOM   518  C  C   . THR A 1 63  ? 30.439 29.565 18.084 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 63   THR A C   1 
ATOM   519  O  O   . THR A 1 63  ? 29.267 29.753 17.787 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 63   THR A O   1 
ATOM   520  C  CB  . THR A 1 63  ? 30.286 27.857 19.885 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 63   THR A CB  1 
ATOM   521  O  OG1 . THR A 1 63  ? 30.639 27.582 21.273 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 63   THR A OG1 1 
ATOM   522  C  CG2 . THR A 1 63  ? 30.861 26.771 19.022 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 63   THR A CG2 1 
ATOM   523  N  N   . HIS A 1 64  ? 31.426 29.573 17.187 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A N   1 
ATOM   524  C  CA  . HIS A 1 64  ? 31.142 29.911 15.781 1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CA  1 
ATOM   525  C  C   . HIS A 1 64  ? 32.264 29.423 14.904 1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A C   1 
ATOM   526  O  O   . HIS A 1 64  ? 33.377 29.105 15.345 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A O   1 
ATOM   527  C  CB  . HIS A 1 64  ? 30.859 31.404 15.588 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CB  1 
ATOM   528  C  CG  . HIS A 1 64  ? 32.015 32.301 15.770 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CG  1 
ATOM   529  N  ND1 . HIS A 1 64  ? 32.382 32.800 16.996 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A ND1 1 
ATOM   530  C  CD2 . HIS A 1 64  ? 32.899 32.883 14.895 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CD2 1 
ATOM   531  C  CE1 . HIS A 1 64  ? 33.428 33.609 16.823 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CE1 1 
ATOM   532  N  NE2 . HIS A 1 64  ? 33.787 33.687 15.560 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 64   HIS A NE2 1 
ATOM   533  N  N   . TYR A 1 65  ? 31.953 29.426 13.589 1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   1 
ATOM   534  C  CA  . TYR A 1 65  ? 32.820 28.871 12.564 1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  1 
ATOM   535  C  C   . TYR A 1 65  ? 33.097 29.934 11.536 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   1 
ATOM   536  O  O   . TYR A 1 65  ? 32.150 30.442 10.914 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   1 
ATOM   537  C  CB  . TYR A 1 65  ? 32.196 27.596 11.886 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  1 
ATOM   538  C  CG  . TYR A 1 65  ? 31.512 26.746 12.932 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  1 
ATOM   539  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 30.137 26.494 12.920 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 1 
ATOM   540  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 32.249 26.216 14.009 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 1 
ATOM   541  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 29.535 25.749 13.893 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 1 
ATOM   542  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 31.644 25.504 14.987 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 1 
ATOM   543  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 30.287 25.263 14.945 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  1 
ATOM   544  O  OH  . TYR A 1 65  ? 29.673 24.525 15.935 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  1 
ATOM   545  N  N   . ALA A 1 66  ? 34.356 30.307 11.347 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   1 
ATOM   546  C  CA  . ALA A 1 66  ? 34.708 31.388 10.425 1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  1 
ATOM   547  C  C   . ALA A 1 66  ? 35.378 30.827 9.182  1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   1 
ATOM   548  O  O   . ALA A 1 66  ? 36.297 30.032 9.276  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   1 
ATOM   549  C  CB  . ALA A 1 66  ? 35.639 32.361 11.092 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  1 
ATOM   550  N  N   . PHE A 1 67  ? 34.904 31.296 8.019  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   1 
ATOM   551  C  CA  . PHE A 1 67  ? 35.466 31.000 6.722  1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  1 
ATOM   552  C  C   . PHE A 1 67  ? 36.232 32.201 6.242  1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   1 
ATOM   553  O  O   . PHE A 1 67  ? 35.883 33.353 6.500  1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   1 
ATOM   554  C  CB  . PHE A 1 67  ? 34.357 30.680 5.724  1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  1 
ATOM   555  C  CG  . PHE A 1 67  ? 33.409 29.615 6.213  1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  1 
ATOM   556  C  CD1 . PHE A 1 67  ? 32.060 29.912 6.460  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 1 
ATOM   557  C  CD2 . PHE A 1 67  ? 33.828 28.348 6.455  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 1 
ATOM   558  C  CE1 . PHE A 1 67  ? 31.197 28.957 6.953  1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 1 
ATOM   559  C  CE2 . PHE A 1 67  ? 32.963 27.380 6.960  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 1 
ATOM   560  C  CZ  . PHE A 1 67  ? 31.639 27.679 7.213  1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  1 
ATOM   561  N  N   . GLY A 1 68  ? 37.336 31.952 5.507  1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   1 
ATOM   562  C  CA  . GLY A 1 68  ? 38.099 33.047 4.990  1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  1 
ATOM   563  C  C   . GLY A 1 68  ? 37.512 33.632 3.718  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   1 
ATOM   564  O  O   . GLY A 1 68  ? 36.810 32.980 2.961  1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   1 
ATOM   565  N  N   . ILE A 1 69  ? 37.847 34.896 3.475  1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 69   ILE A N   1 
ATOM   566  C  CA  . ILE A 1 69  ? 37.468 35.601 2.274  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CA  1 
ATOM   567  C  C   . ILE A 1 69  ? 38.490 36.693 2.039  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A C   1 
ATOM   568  O  O   . ILE A 1 69  ? 39.026 37.276 2.975  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A O   1 
ATOM   569  C  CB  . ILE A 1 69  ? 36.028 36.179 2.396  1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CB  1 
ATOM   570  C  CG1 . ILE A 1 69  ? 35.529 36.705 1.060  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG1 1 
ATOM   571  C  CG2 . ILE A 1 69  ? 35.910 37.221 3.483  1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG2 1 
ATOM   572  C  CD1 . ILE A 1 69  ? 34.042 36.995 0.990  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CD1 1 
ATOM   573  N  N   . ALA A 1 70  ? 38.771 36.971 0.761  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   574  C  CA  . ALA A 1 70  ? 39.667 38.062 0.425  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   575  C  C   . ALA A 1 70  ? 39.008 39.423 0.600  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   576  O  O   . ALA A 1 70  ? 37.814 39.564 0.390  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   577  C  CB  . ALA A 1 70  ? 40.133 37.860 -1.028 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   578  N  N   . ALA A 1 71  ? 39.807 40.407 0.919  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   579  C  CA  . ALA A 1 71  ? 39.354 41.763 1.079  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   580  C  C   . ALA A 1 71  ? 38.456 42.211 -0.066 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   581  O  O   . ALA A 1 71  ? 37.394 42.783 0.136  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   582  C  CB  . ALA A 1 71  ? 40.537 42.718 1.270  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   583  N  N   . ALA A 1 72  ? 38.898 41.956 -1.309 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ALA A 1 72  ? 38.163 42.505 -2.429 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ALA A 1 72  ? 36.830 41.857 -2.671 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A C   1 
ATOM   586  O  O   . ALA A 1 72  ? 35.999 42.415 -3.401 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ALA A 1 72  ? 39.051 42.377 -3.707 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CB  1 
ATOM   588  N  N   . ASP A 1 73  ? 36.629 40.653 -2.110 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A N   1 
ATOM   589  C  CA  . ASP A 1 73  ? 35.361 39.950 -2.269 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CA  1 
ATOM   590  C  C   . ASP A 1 73  ? 34.376 40.230 -1.115 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A C   1 
ATOM   591  O  O   . ASP A 1 73  ? 33.203 39.853 -1.196 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A O   1 
ATOM   592  C  CB  . ASP A 1 73  ? 35.617 38.439 -2.334 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CB  1 
ATOM   593  C  CG  . ASP A 1 73  ? 36.263 37.992 -3.652 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CG  1 
ATOM   594  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 35.839 38.457 -4.726 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD1 1 
ATOM   595  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 37.145 37.111 -3.597 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD2 1 
ATOM   596  N  N   . PHE A 1 74  ? 34.859 40.834 -0.016 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   1 
ATOM   597  C  CA  . PHE A 1 74  ? 34.041 40.906 1.196  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  1 
ATOM   598  C  C   . PHE A 1 74  ? 32.747 41.671 1.009  1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   1 
ATOM   599  O  O   . PHE A 1 74  ? 31.674 41.197 1.410  1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   1 
ATOM   600  C  CB  . PHE A 1 74  ? 34.920 41.554 2.294  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . PHE A 1 74  ? 34.120 41.665 3.583  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  1 
ATOM   602  C  CD1 . PHE A 1 74  ? 34.030 40.591 4.439  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 1 
ATOM   603  C  CD2 . PHE A 1 74  ? 33.490 42.862 3.932  1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 1 
ATOM   604  C  CE1 . PHE A 1 74  ? 33.278 40.669 5.587  1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 1 
ATOM   605  C  CE2 . PHE A 1 74  ? 32.700 42.930 5.068  1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 1 
ATOM   606  C  CZ  . PHE A 1 74  ? 32.635 41.821 5.893  1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  1 
ATOM   607  N  N   . ALA A 1 75  ? 32.824 42.896 0.471  1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   1 
ATOM   608  C  CA  . ALA A 1 75  ? 31.608 43.701 0.379  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  1 
ATOM   609  C  C   . ALA A 1 75  ? 30.556 43.007 -0.451 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   1 
ATOM   610  O  O   . ALA A 1 75  ? 29.362 43.015 -0.111 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   1 
ATOM   611  C  CB  . ALA A 1 75  ? 31.889 45.115 -0.155 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  1 
ATOM   612  N  N   . ARG A 1 76  ? 30.937 42.405 -1.566 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A N   1 
ATOM   613  C  CA  . ARG A 1 76  ? 29.985 41.729 -2.400 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CA  1 
ATOM   614  C  C   . ARG A 1 76  ? 29.326 40.556 -1.681 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A C   1 
ATOM   615  O  O   . ARG A 1 76  ? 28.124 40.322 -1.816 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A O   1 
ATOM   616  C  CB  . ARG A 1 76  ? 30.640 41.211 -3.686 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CB  1 
ATOM   617  C  CG  . ARG A 1 76  ? 30.445 42.071 -4.897 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CG  1 
ATOM   618  C  CD  . ARG A 1 76  ? 31.085 41.378 -6.098 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CD  1 
ATOM   619  N  NE  . ARG A 1 76  ? 30.815 42.017 -7.349 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NE  1 
ATOM   620  C  CZ  . ARG A 1 76  ? 29.837 41.687 -8.207 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CZ  1 
ATOM   621  N  NH1 . ARG A 1 76  ? 28.950 40.738 -7.988 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH1 1 
ATOM   622  N  NH2 . ARG A 1 76  ? 29.742 42.366 -9.320 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH2 1 
ATOM   623  N  N   . PHE A 1 77  ? 30.131 39.784 -0.907 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A N   1 
ATOM   624  C  CA  . PHE A 1 77  ? 29.564 38.645 -0.161 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CA  1 
ATOM   625  C  C   . PHE A 1 77  ? 28.536 39.108 0.865  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A C   1 
ATOM   626  O  O   . PHE A 1 77  ? 27.450 38.556 0.958  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A O   1 
ATOM   627  C  CB  . PHE A 1 77  ? 30.714 37.898 0.513  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CB  1 
ATOM   628  C  CG  . PHE A 1 77  ? 30.237 36.671 1.279  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CG  1 
ATOM   629  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 30.050 35.471 0.598  1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD1 1 
ATOM   630  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 29.996 36.696 2.632  1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD2 1 
ATOM   631  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 29.648 34.310 1.272  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE1 1 
ATOM   632  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 29.598 35.543 3.292  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE2 1 
ATOM   633  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 29.447 34.391 2.628  1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CZ  1 
ATOM   634  N  N   . ALA A 1 78  ? 28.903 40.106 1.674  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   1 
ATOM   635  C  CA  . ALA A 1 78  ? 27.993 40.607 2.686  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  1 
ATOM   636  C  C   . ALA A 1 78  ? 26.710 41.100 2.011  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   1 
ATOM   637  O  O   . ALA A 1 78  ? 25.604 40.827 2.497  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   1 
ATOM   638  C  CB  . ALA A 1 78  ? 28.669 41.726 3.477  1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  1 
ATOM   639  N  N   . ALA A 1 79  ? 26.846 41.891 0.949  1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N   1 
ATOM   640  C  CA  . ALA A 1 79  ? 25.681 42.413 0.273  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA  1 
ATOM   641  C  C   . ALA A 1 79  ? 24.821 41.278 -0.303 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C   1 
ATOM   642  O  O   . ALA A 1 79  ? 23.571 41.358 -0.247 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O   1 
ATOM   643  C  CB  . ALA A 1 79  ? 26.039 43.391 -0.843 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB  1 
ATOM   644  N  N   . GLN A 1 80  ? 25.434 40.268 -0.890 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A N   1 
ATOM   645  C  CA  . GLN A 1 80  ? 24.686 39.171 -1.450 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CA  1 
ATOM   646  C  C   . GLN A 1 80  ? 23.892 38.433 -0.381 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A C   1 
ATOM   647  O  O   . GLN A 1 80  ? 22.702 38.096 -0.539 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A O   1 
ATOM   648  C  CB  . GLN A 1 80  ? 25.660 38.183 -2.111 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CB  1 
ATOM   649  C  CG  . GLN A 1 80  ? 25.040 36.931 -2.681 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CG  1 
ATOM   650  C  CD  . GLN A 1 80  ? 26.033 35.894 -3.134 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CD  1 
ATOM   651  O  OE1 . GLN A 1 80  ? 27.218 35.954 -2.789 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A OE1 1 
ATOM   652  N  NE2 . GLN A 1 80  ? 25.530 34.910 -3.848 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A NE2 1 
ATOM   653  N  N   . LEU A 1 81  ? 24.512 38.112 0.749  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   1 
ATOM   654  C  CA  . LEU A 1 81  ? 23.768 37.371 1.770  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  1 
ATOM   655  C  C   . LEU A 1 81  ? 22.695 38.250 2.405  1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   1 
ATOM   656  O  O   . LEU A 1 81  ? 21.608 37.721 2.692  1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   1 
ATOM   657  C  CB  . LEU A 1 81  ? 24.725 36.755 2.787  1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  1 
ATOM   658  C  CG  . LEU A 1 81  ? 25.208 35.354 2.393  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  1 
ATOM   659  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 26.058 35.345 1.152  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 1 
ATOM   660  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 25.937 34.700 3.546  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 1 
ATOM   661  N  N   . ARG A 1 82  ? 22.991 39.528 2.606  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   1 
ATOM   662  C  CA  . ARG A 1 82  ? 21.942 40.431 3.101  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  1 
ATOM   663  C  C   . ARG A 1 82  ? 20.738 40.446 2.168  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   1 
ATOM   664  O  O   . ARG A 1 82  ? 19.590 40.377 2.584  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   1 
ATOM   665  C  CB  . ARG A 1 82  ? 22.529 41.812 3.340  1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . ARG A 1 82  ? 23.399 41.862 4.601  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  1 
ATOM   667  C  CD  . ARG A 1 82  ? 24.185 43.179 4.705  1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  1 
ATOM   668  N  NE  . ARG A 1 82  ? 24.864 43.274 5.989  1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  1 
ATOM   669  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 25.981 43.893 6.258  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  1 
ATOM   670  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 26.615 44.594 5.326  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 1 
ATOM   671  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 26.479 43.809 7.459  1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 1 
ATOM   672  N  N   . ALA A 1 83  ? 21.003 40.504 0.849  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   673  C  CA  . ALA A 1 83  ? 19.913 40.588 -0.128 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   674  C  C   . ALA A 1 83  ? 19.121 39.305 -0.182 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   675  O  O   . ALA A 1 83  ? 17.924 39.278 -0.507 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   676  C  CB  . ALA A 1 83  ? 20.538 40.948 -1.479 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   677  N  N   . HIS A 1 84  ? 19.724 38.184 0.166  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   1 
ATOM   678  C  CA  . HIS A 1 84  ? 19.087 36.898 0.294  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  1 
ATOM   679  C  C   . HIS A 1 84  ? 18.326 36.696 1.584  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   1 
ATOM   680  O  O   . HIS A 1 84  ? 17.624 35.686 1.761  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   1 
ATOM   681  C  CB  . HIS A 1 84  ? 20.146 35.775 0.112  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  1 
ATOM   682  C  CG  . HIS A 1 84  ? 20.289 35.388 -1.313 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  1 
ATOM   683  N  ND1 . HIS A 1 84  ? 21.145 36.026 -2.169 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 1 
ATOM   684  C  CD2 . HIS A 1 84  ? 19.637 34.466 -2.067 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 1 
ATOM   685  C  CE1 . HIS A 1 84  ? 21.076 35.507 -3.392 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 1 
ATOM   686  N  NE2 . HIS A 1 84  ? 20.148 34.547 -3.320 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 1 
ATOM   687  N  N   . GLY A 1 85  ? 18.379 37.632 2.493  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A N   1 
ATOM   688  C  CA  . GLY A 1 85  ? 17.589 37.500 3.711  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A CA  1 
ATOM   689  C  C   . GLY A 1 85  ? 18.304 36.804 4.850  1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A C   1 
ATOM   690  O  O   . GLY A 1 85  ? 17.665 36.447 5.805  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A O   1 
ATOM   691  N  N   . VAL A 1 86  ? 19.603 36.588 4.788  1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A N   1 
ATOM   692  C  CA  . VAL A 1 86  ? 20.360 35.919 5.832  1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CA  1 
ATOM   693  C  C   . VAL A 1 86  ? 20.420 36.846 7.026  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A C   1 
ATOM   694  O  O   . VAL A 1 86  ? 20.617 38.027 6.910  1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A O   1 
ATOM   695  C  CB  . VAL A 1 86  ? 21.744 35.541 5.311  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CB  1 
ATOM   696  C  CG1 . VAL A 1 86  ? 22.499 34.849 6.406  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG1 1 
ATOM   697  C  CG2 . VAL A 1 86  ? 21.666 34.600 4.140  1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG2 1 
ATOM   698  N  N   . ARG A 1 87  ? 20.226 36.223 8.212  1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A N   1 
ATOM   699  C  CA  . ARG A 1 87  ? 20.227 36.909 9.475  1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CA  1 
ATOM   700  C  C   . ARG A 1 87  ? 21.634 37.049 10.056 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A C   1 
ATOM   701  O  O   . ARG A 1 87  ? 22.373 36.064 9.999  1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A O   1 
ATOM   702  C  CB  . ARG A 1 87  ? 19.313 36.156 10.466 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CB  1 
ATOM   703  C  CG  . ARG A 1 87  ? 19.047 36.947 11.718 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CG  1 
ATOM   704  C  CD  . ARG A 1 87  ? 18.337 36.271 12.835 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CD  1 
ATOM   705  N  NE  . ARG A 1 87  ? 17.149 35.727 12.420 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NE  1 
ATOM   706  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 16.724 34.754 13.363 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CZ  1 
ATOM   707  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 17.248 34.255 14.569 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH1 1 
ATOM   708  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 15.593 34.308 12.932 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH2 1 
ATOM   709  N  N   . GLU A 1 88  ? 21.960 38.219 10.588 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 88   GLU A N   1 
ATOM   710  C  CA  . GLU A 1 88  ? 23.228 38.449 11.236 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CA  1 
ATOM   711  C  C   . GLU A 1 88  ? 23.052 38.293 12.732 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 88   GLU A C   1 
ATOM   712  O  O   . GLU A 1 88  ? 22.015 38.512 13.306 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A O   1 
ATOM   713  C  CB  . GLU A 1 88  ? 23.774 39.843 10.847 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CB  1 
ATOM   714  C  CG  . GLU A 1 88  ? 24.207 39.830 9.401  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CG  1 
ATOM   715  C  CD  . GLU A 1 88  ? 24.460 41.238 8.871  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CD  1 
ATOM   716  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 25.458 41.867 9.327  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE1 1 
ATOM   717  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 23.668 41.739 8.030  1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE2 1 
ATOM   718  N  N   . TRP A 1 89  ? 24.178 37.880 13.348 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   1 
ATOM   719  C  CA  . TRP A 1 89  ? 24.218 37.641 14.793 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  1 
ATOM   720  C  C   . TRP A 1 89  ? 25.248 38.500 15.526 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   1 
ATOM   721  O  O   . TRP A 1 89  ? 25.277 38.459 16.759 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   1 
ATOM   722  C  CB  . TRP A 1 89  ? 24.412 36.157 15.103 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . TRP A 1 89  ? 25.741 35.575 14.739 1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  1 
ATOM   724  C  CD1 . TRP A 1 89  ? 26.084 35.046 13.529 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 1 
ATOM   725  C  CD2 . TRP A 1 89  ? 26.897 35.435 15.581 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 1 
ATOM   726  N  NE1 . TRP A 1 89  ? 27.364 34.590 13.551 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 1 
ATOM   727  C  CE2 . TRP A 1 89  ? 27.898 34.819 14.811 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 1 
ATOM   728  C  CE3 . TRP A 1 89  ? 27.139 35.755 16.918 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 1 
ATOM   729  C  CZ2 . TRP A 1 89  ? 29.147 34.537 15.343 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 1 
ATOM   730  C  CZ3 . TRP A 1 89  ? 28.385 35.485 17.432 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 1 
ATOM   731  C  CH2 . TRP A 1 89  ? 29.356 34.895 16.652 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 1 
ATOM   732  N  N   . LYS A 1 90  ? 26.060 39.276 14.803 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 90   LYS A N   1 
ATOM   733  C  CA  . LYS A 1 90  ? 27.035 40.145 15.413 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CA  1 
ATOM   734  C  C   . LYS A 1 90  ? 27.476 41.188 14.390 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 90   LYS A C   1 
ATOM   735  O  O   . LYS A 1 90  ? 27.587 40.864 13.230 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A O   1 
ATOM   736  C  CB  . LYS A 1 90  ? 28.244 39.340 15.875 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CB  1 
ATOM   737  C  CG  . LYS A 1 90  ? 29.250 40.235 16.534 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CG  1 
ATOM   738  C  CD  . LYS A 1 90  ? 30.204 39.581 17.417 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CD  1 
ATOM   739  C  CE  . LYS A 1 90  ? 31.162 40.643 18.037 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CE  1 
ATOM   740  N  NZ  . LYS A 1 90  ? 31.995 39.966 19.023 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A NZ  1 
ATOM   741  N  N   . GLN A 1 91  ? 27.678 42.400 14.811 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   742  C  CA  . GLN A 1 91  ? 28.334 43.439 14.060 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   743  C  C   . GLN A 1 91  ? 29.823 43.433 14.371 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   744  O  O   . GLN A 1 91  ? 30.231 43.472 15.502 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   745  C  CB  . GLN A 1 91  ? 27.707 44.786 14.382 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   746  C  CG  . GLN A 1 91  ? 28.391 45.960 13.753 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   747  C  CD  . GLN A 1 91  ? 27.681 47.245 14.055 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   748  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 27.795 47.842 15.131 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   749  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 26.869 47.667 13.103 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   750  N  N   . ASN A 1 92  ? 30.644 43.477 13.317 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   751  C  CA  . ASN A 1 92  ? 32.092 43.345 13.492 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   752  C  C   . ASN A 1 92  ? 32.664 44.433 14.382 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   753  O  O   . ASN A 1 92  ? 32.372 45.619 14.224 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   754  C  CB  . ASN A 1 92  ? 32.796 43.464 12.149 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   755  C  CG  . ASN A 1 92  ? 34.282 43.136 12.281 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   756  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 34.640 42.141 12.900 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   757  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 35.064 43.952 11.680 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   758  N  N   . ARG A 1 93  ? 33.540 43.975 15.271 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A N   1 
ATOM   759  C  CA  . ARG A 1 93  ? 34.302 44.859 16.145 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CA  1 
ATOM   760  C  C   . ARG A 1 93  ? 35.798 44.555 16.128 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A C   1 
ATOM   761  O  O   . ARG A 1 93  ? 36.568 45.457 16.400 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A O   1 
ATOM   762  C  CB  . ARG A 1 93  ? 33.884 44.810 17.608 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CB  1 
ATOM   763  C  CG  . ARG A 1 93  ? 32.522 45.444 17.865 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CG  1 
ATOM   764  C  CD  . ARG A 1 93  ? 32.418 46.005 19.303 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CD  1 
ATOM   765  N  NE  . ARG A 1 93  ? 31.086 46.559 19.325 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NE  1 
ATOM   766  C  CZ  . ARG A 1 93  ? 30.030 45.944 19.851 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CZ  1 
ATOM   767  N  NH1 . ARG A 1 93  ? 30.014 44.746 20.424 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH1 1 
ATOM   768  N  NH2 . ARG A 1 93  ? 28.906 46.621 19.740 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH2 1 
ATOM   769  N  N   . SER A 1 94  ? 36.255 43.350 15.832 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 94   SER A N   1 
ATOM   770  C  CA  . SER A 1 94  ? 37.661 42.976 15.917 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA  1 
ATOM   771  C  C   . SER A 1 94  ? 38.374 43.235 14.591 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 94   SER A C   1 
ATOM   772  O  O   . SER A 1 94  ? 37.766 43.484 13.544 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 94   SER A O   1 
ATOM   773  C  CB  . SER A 1 94  ? 37.782 41.565 16.401 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB  1 
ATOM   774  O  OG  . SER A 1 94  ? 37.193 40.693 15.434 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG  1 
ATOM   775  N  N   . GLU A 1 95  ? 39.711 43.138 14.600 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   1 
ATOM   776  C  CA  . GLU A 1 95  ? 40.525 43.394 13.420 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  1 
ATOM   777  C  C   . GLU A 1 95  ? 40.032 42.531 12.258 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   1 
ATOM   778  O  O   . GLU A 1 95  ? 39.731 41.369 12.356 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   1 
ATOM   779  C  CB  . GLU A 1 95  ? 41.998 43.097 13.777 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  1 
ATOM   780  C  CG  . GLU A 1 95  ? 42.961 42.972 12.593 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  1 
ATOM   781  C  CD  . GLU A 1 95  ? 43.124 41.604 12.032 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  1 
ATOM   782  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 42.781 40.621 12.686 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 1 
ATOM   783  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 43.625 41.479 10.871 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 1 
ATOM   784  N  N   . GLY A 1 96  ? 40.069 43.170 11.087 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   1 
ATOM   785  C  CA  . GLY A 1 96  ? 39.703 42.531 9.832  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  1 
ATOM   786  C  C   . GLY A 1 96  ? 38.238 42.519 9.591  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   1 
ATOM   787  O  O   . GLY A 1 96  ? 37.436 42.187 10.490 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   1 
ATOM   788  N  N   . ASP A 1 97  ? 37.797 42.833 8.393  1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A N   1 
ATOM   789  C  CA  . ASP A 1 97  ? 36.384 42.767 8.040  1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CA  1 
ATOM   790  C  C   . ASP A 1 97  ? 35.841 41.375 8.399  1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 97   ASP A C   1 
ATOM   791  O  O   . ASP A 1 97  ? 36.460 40.362 8.166  1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A O   1 
ATOM   792  C  CB  . ASP A 1 97  ? 36.141 43.015 6.562  1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CB  1 
ATOM   793  C  CG  . ASP A 1 97  ? 35.934 44.443 6.124  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CG  1 
ATOM   794  O  OD1 . ASP A 1 97  ? 35.300 45.203 6.907  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD1 1 
ATOM   795  O  OD2 . ASP A 1 97  ? 36.318 44.861 5.033  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD2 1 
ATOM   796  N  N   . SER A 1 98  ? 34.652 41.385 8.980  1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 98   SER A N   1 
ATOM   797  C  CA  . SER A 1 98  ? 33.922 40.170 9.258  1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA  1 
ATOM   798  C  C   . SER A 1 98  ? 32.424 40.397 9.113  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 98   SER A C   1 
ATOM   799  O  O   . SER A 1 98  ? 31.885 41.432 9.496  1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 98   SER A O   1 
ATOM   800  C  CB  . SER A 1 98  ? 34.161 39.687 10.702 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB  1 
ATOM   801  O  OG  . SER A 1 98  ? 35.452 39.175 10.883 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG  1 
ATOM   802  N  N   . PHE A 1 99  ? 31.770 39.368 8.574  1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   1 
ATOM   803  C  CA  . PHE A 1 99  ? 30.333 39.319 8.398  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  1 
ATOM   804  C  C   . PHE A 1 99  ? 29.845 38.095 9.176  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   1 
ATOM   805  O  O   . PHE A 1 99  ? 30.316 36.994 8.890  1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   1 
ATOM   806  C  CB  . PHE A 1 99  ? 30.031 39.197 6.891  1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . PHE A 1 99  ? 28.543 39.099 6.560  1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  1 
ATOM   808  C  CD1 . PHE A 1 99  ? 27.707 40.186 6.720  1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 1 
ATOM   809  C  CD2 . PHE A 1 99  ? 28.033 37.921 6.102  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 1 
ATOM   810  C  CE1 . PHE A 1 99  ? 26.352 40.056 6.391  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 1 
ATOM   811  C  CE2 . PHE A 1 99  ? 26.705 37.771 5.771  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 1 
ATOM   812  C  CZ  . PHE A 1 99  ? 25.896 38.869 5.926  1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  1 
ATOM   813  N  N   . TYR A 1 100 ? 28.968 38.287 10.166 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   1 
ATOM   814  C  CA  . TYR A 1 100 ? 28.578 37.271 11.137 1.00 8.40   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  1 
ATOM   815  C  C   . TYR A 1 100 ? 27.135 36.888 10.856 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   1 
ATOM   816  O  O   . TYR A 1 100 ? 26.237 37.703 11.099 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   1 
ATOM   817  C  CB  . TYR A 1 100 ? 28.752 37.781 12.545 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  1 
ATOM   818  C  CG  . TYR A 1 100 ? 30.160 38.052 12.986 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  1 
ATOM   819  C  CD1 . TYR A 1 100 ? 30.720 39.305 12.858 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 1 
ATOM   820  C  CD2 . TYR A 1 100 ? 30.941 37.068 13.589 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 1 
ATOM   821  C  CE1 . TYR A 1 100 ? 32.020 39.566 13.285 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 1 
ATOM   822  C  CE2 . TYR A 1 100 ? 32.222 37.291 14.055 1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 1 
ATOM   823  C  CZ  . TYR A 1 100 ? 32.763 38.544 13.877 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  1 
ATOM   824  O  OH  . TYR A 1 100 ? 34.023 38.838 14.319 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  1 
ATOM   825  N  N   . PHE A 1 101 ? 26.906 35.671 10.368 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A N   1 
ATOM   826  C  CA  . PHE A 1 101 ? 25.606 35.277 9.872  1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CA  1 
ATOM   827  C  C   . PHE A 1 101 ? 25.236 33.886 10.329 1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A C   1 
ATOM   828  O  O   . PHE A 1 101 ? 26.073 33.077 10.662 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A O   1 
ATOM   829  C  CB  . PHE A 1 101 ? 25.591 35.392 8.332  1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CB  1 
ATOM   830  C  CG  . PHE A 1 101 ? 26.566 34.507 7.615  1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CG  1 
ATOM   831  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 26.125 33.330 7.008  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD1 1 
ATOM   832  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 27.898 34.818 7.557  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD2 1 
ATOM   833  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 27.007 32.533 6.296  1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE1 1 
ATOM   834  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 28.771 34.010 6.859  1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE2 1 
ATOM   835  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 28.336 32.863 6.221  1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CZ  1 
ATOM   836  N  N   . LEU A 1 102 ? 23.940 33.611 10.329 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   1 
ATOM   837  C  CA  . LEU A 1 102 ? 23.398 32.321 10.760 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  1 
ATOM   838  C  C   . LEU A 1 102 ? 23.103 31.418 9.606  1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   1 
ATOM   839  O  O   . LEU A 1 102 ? 22.634 31.873 8.553  1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   1 
ATOM   840  C  CB  . LEU A 1 102 ? 22.114 32.572 11.555 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  1 
ATOM   841  C  CG  . LEU A 1 102 ? 22.297 33.357 12.837 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  1 
ATOM   842  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 20.922 33.584 13.485 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 1 
ATOM   843  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 23.209 32.677 13.830 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 1 
ATOM   844  N  N   . ASP A 1 103 ? 23.349 30.121 9.796  1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   1 
ATOM   845  C  CA  . ASP A 1 103 ? 22.913 29.109 8.827  1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  1 
ATOM   846  C  C   . ASP A 1 103 ? 21.452 28.742 9.099  1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   1 
ATOM   847  O  O   . ASP A 1 103 ? 20.830 29.249 10.066 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   1 
ATOM   848  C  CB  . ASP A 1 103 ? 23.891 27.948 8.798  1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  1 
ATOM   849  C  CG  . ASP A 1 103 ? 23.597 26.768 9.663  1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  1 
ATOM   850  O  OD1 . ASP A 1 103 ? 22.735 26.885 10.574 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 1 
ATOM   851  O  OD2 . ASP A 1 103 ? 24.233 25.690 9.430  1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 1 
ATOM   852  N  N   . PRO A 1 104 ? 20.871 27.866 8.292  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 104  PRO A N   1 
ATOM   853  C  CA  . PRO A 1 104 ? 19.433 27.527 8.447  1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CA  1 
ATOM   854  C  C   . PRO A 1 104 ? 19.046 26.970 9.787  1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A C   1 
ATOM   855  O  O   . PRO A 1 104 ? 17.889 27.155 10.199 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A O   1 
ATOM   856  C  CB  . PRO A 1 104 ? 19.207 26.514 7.316  1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CB  1 
ATOM   857  C  CG  . PRO A 1 104 ? 20.147 26.982 6.242  1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CG  1 
ATOM   858  C  CD  . PRO A 1 104 ? 21.396 27.338 6.986  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CD  1 
ATOM   859  N  N   . ASP A 1 105 ? 19.946 26.316 10.493 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   1 
ATOM   860  C  CA  . ASP A 1 105 ? 19.672 25.803 11.841 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  1 
ATOM   861  C  C   . ASP A 1 105 ? 19.997 26.776 12.939 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   1 
ATOM   862  O  O   . ASP A 1 105 ? 19.654 26.525 14.093 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   1 
ATOM   863  C  CB  . ASP A 1 105 ? 20.434 24.499 12.113 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  1 
ATOM   864  C  CG  . ASP A 1 105 ? 19.933 23.385 11.253 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  1 
ATOM   865  O  OD1 . ASP A 1 105 ? 20.485 23.106 10.181 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 1 
ATOM   866  O  OD2 . ASP A 1 105 ? 18.941 22.724 11.677 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 1 
ATOM   867  N  N   . GLY A 1 106 ? 20.688 27.860 12.621 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   868  C  CA  . GLY A 1 106 ? 21.209 28.762 13.622 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   869  C  C   . GLY A 1 106 ? 22.635 28.506 14.029 1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   870  O  O   . GLY A 1 106 ? 23.129 29.147 14.982 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   871  N  N   . HIS A 1 107 ? 23.363 27.644 13.331 1.00 8.40   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   1 
ATOM   872  C  CA  . HIS A 1 107 ? 24.822 27.643 13.558 1.00 8.18   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  1 
ATOM   873  C  C   . HIS A 1 107 ? 25.362 29.020 13.226 1.00 8.17   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   1 
ATOM   874  O  O   . HIS A 1 107 ? 24.957 29.648 12.227 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   1 
ATOM   875  C  CB  . HIS A 1 107 ? 25.531 26.588 12.707 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  1 
ATOM   876  C  CG  . HIS A 1 107 ? 25.186 25.171 13.057 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  1 
ATOM   877  N  ND1 . HIS A 1 107 ? 25.553 24.578 14.238 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 1 
ATOM   878  C  CD2 . HIS A 1 107 ? 24.502 24.254 12.334 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 1 
ATOM   879  C  CE1 . HIS A 1 107 ? 25.106 23.364 14.210 1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 1 
ATOM   880  N  NE2 . HIS A 1 107 ? 24.434 23.124 13.061 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 1 
ATOM   881  N  N   . ARG A 1 108 ? 26.290 29.483 14.026 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A N   1 
ATOM   882  C  CA  . ARG A 1 108 ? 26.890 30.791 13.873 1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CA  1 
ATOM   883  C  C   . ARG A 1 108 ? 28.117 30.697 12.998 1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A C   1 
ATOM   884  O  O   . ARG A 1 108 ? 29.078 29.994 13.289 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A O   1 
ATOM   885  C  CB  . ARG A 1 108 ? 27.268 31.345 15.251 1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . ARG A 1 108 ? 26.078 31.820 16.048 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CG  1 
ATOM   887  C  CD  . ARG A 1 108 ? 26.466 32.150 17.461 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CD  1 
ATOM   888  N  NE  . ARG A 1 108 ? 26.706 30.945 18.270 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NE  1 
ATOM   889  C  CZ  . ARG A 1 108 ? 25.778 30.303 18.969 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CZ  1 
ATOM   890  N  NH1 . ARG A 1 108 ? 24.503 30.689 18.972 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH1 1 
ATOM   891  N  NH2 . ARG A 1 108 ? 26.115 29.228 19.667 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH2 1 
ATOM   892  N  N   . LEU A 1 109 ? 28.053 31.471 11.891 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A N   1 
ATOM   893  C  CA  . LEU A 1 109 ? 29.087 31.518 10.874 1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CA  1 
ATOM   894  C  C   . LEU A 1 109 ? 29.662 32.915 10.784 1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A C   1 
ATOM   895  O  O   . LEU A 1 109 ? 29.096 33.921 11.244 1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A O   1 
ATOM   896  C  CB  . LEU A 1 109 ? 28.520 31.094 9.513  1.00 7.95   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CB  1 
ATOM   897  C  CG  . LEU A 1 109 ? 27.825 29.736 9.505  1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CG  1 
ATOM   898  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 27.243 29.466 8.105  1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD1 1 
ATOM   899  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 28.690 28.611 9.989  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD2 1 
ATOM   900  N  N   . GLU A 1 110 ? 30.821 32.987 10.141 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   1 
ATOM   901  C  CA  . GLU A 1 110 ? 31.499 34.253 9.928  1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  1 
ATOM   902  C  C   . GLU A 1 110 ? 32.268 34.135 8.594  1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   1 
ATOM   903  O  O   . GLU A 1 110 ? 32.806 33.056 8.290  1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   1 
ATOM   904  C  CB  . GLU A 1 110 ? 32.494 34.500 11.078 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  1 
ATOM   905  C  CG  . GLU A 1 110 ? 33.366 35.748 10.952 1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  1 
ATOM   906  C  CD  . GLU A 1 110 ? 34.430 35.851 12.020 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  1 
ATOM   907  O  OE1 . GLU A 1 110 ? 34.353 35.052 13.008 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 1 
ATOM   908  O  OE2 . GLU A 1 110 ? 35.323 36.709 11.880 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 1 
ATOM   909  N  N   . ALA A 1 111 ? 32.319 35.214 7.840  1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   910  C  CA  . ALA A 1 111 ? 33.259 35.376 6.722  1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   911  C  C   . ALA A 1 111 ? 34.240 36.465 7.153  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   912  O  O   . ALA A 1 111 ? 33.805 37.553 7.495  1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   913  C  CB  . ALA A 1 111 ? 32.540 35.762 5.454  1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   914  N  N   . HIS A 1 112 ? 35.522 36.133 7.158  1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A N   1 
ATOM   915  C  CA  . HIS A 1 112 ? 36.564 37.000 7.736  1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CA  1 
ATOM   916  C  C   . HIS A 1 112 ? 37.727 37.261 6.803  1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A C   1 
ATOM   917  O  O   . HIS A 1 112 ? 38.238 36.309 6.199  1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A O   1 
ATOM   918  C  CB  . HIS A 1 112 ? 37.071 36.320 9.013  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CB  1 
ATOM   919  C  CG  . HIS A 1 112 ? 38.183 37.102 9.702  1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CG  1 
ATOM   920  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 38.005 38.427 10.090 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A ND1 1 
ATOM   921  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 39.433 36.757 10.053 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CD2 1 
ATOM   922  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 39.130 38.839 10.669 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CE1 1 
ATOM   923  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 40.004 37.848 10.674 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A NE2 1 
ATOM   924  N  N   . VAL A 1 113 ? 38.145 38.511 6.772  1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   1 
ATOM   925  C  CA  . VAL A 1 113 ? 39.363 38.957 6.069  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  1 
ATOM   926  C  C   . VAL A 1 113 ? 40.508 39.040 7.080  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   1 
ATOM   927  O  O   . VAL A 1 113 ? 40.417 39.819 8.034  1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   1 
ATOM   928  C  CB  . VAL A 1 113 ? 39.127 40.333 5.425  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  1 
ATOM   929  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 40.417 40.788 4.725  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 1 
ATOM   930  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 37.971 40.325 4.463  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 1 
ATOM   931  N  N   . GLY A 1 114 ? 41.544 38.249 6.888  1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   1 
ATOM   932  C  CA  . GLY A 1 114 ? 42.653 38.186 7.774  1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  1 
ATOM   933  C  C   . GLY A 1 114 ? 42.921 36.787 8.261  1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   1 
ATOM   934  O  O   . GLY A 1 114 ? 42.283 35.828 7.843  1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   1 
ATOM   935  N  N   . ASP A 1 115 ? 43.899 36.662 9.142  1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   936  C  CA  . ASP A 1 115 ? 44.296 35.345 9.679  1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   937  C  C   . ASP A 1 115 ? 44.918 35.520 11.040 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   938  O  O   . ASP A 1 115 ? 44.862 36.620 11.629 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   939  C  CB  . ASP A 1 115 ? 45.191 34.669 8.667  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   940  C  CG  . ASP A 1 115 ? 46.485 35.332 8.330  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   941  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 46.880 36.305 9.053  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   942  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 47.052 34.833 7.331  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   943  N  N   . LEU A 1 116 ? 45.445 34.448 11.615 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   1 
ATOM   944  C  CA  . LEU A 1 116 ? 45.952 34.531 12.974 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  1 
ATOM   945  C  C   . LEU A 1 116 ? 47.121 35.512 13.032 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   1 
ATOM   946  O  O   . LEU A 1 116 ? 47.243 36.294 13.959 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   1 
ATOM   947  C  CB  . LEU A 1 116 ? 46.356 33.159 13.454 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  1 
ATOM   948  C  CG  . LEU A 1 116 ? 47.024 33.151 14.852 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  1 
ATOM   949  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 46.161 33.784 15.915 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 1 
ATOM   950  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 47.390 31.710 15.174 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 1 
ATOM   951  N  N   . ARG A 1 117 ? 47.969 35.492 11.982 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A N   1 
ATOM   952  C  CA  . ARG A 1 117 ? 49.101 36.429 12.003 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CA  1 
ATOM   953  C  C   . ARG A 1 117 ? 48.688 37.843 11.948 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A C   1 
ATOM   954  O  O   . ARG A 1 117 ? 49.279 38.683 12.670 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A O   1 
ATOM   955  C  CB  . ARG A 1 117 ? 50.095 35.960 10.902 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . ARG A 1 117 ? 50.847 34.676 11.239 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CG  1 
ATOM   957  C  CD  . ARG A 1 117 ? 51.225 34.101 12.622 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CD  1 
ATOM   958  N  NE  . ARG A 1 117 ? 51.171 32.953 13.354 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NE  1 
ATOM   959  C  CZ  . ARG A 1 117 ? 51.648 32.715 14.559 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CZ  1 
ATOM   960  N  NH1 . ARG A 1 117 ? 52.255 33.678 15.242 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH1 1 
ATOM   961  N  NH2 . ARG A 1 117 ? 51.495 31.511 15.081 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH2 1 
ATOM   962  N  N   . SER A 1 118 ? 47.692 38.219 11.157 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 118  SER A N   1 
ATOM   963  C  CA  . SER A 1 118 ? 47.276 39.607 11.132 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CA  1 
ATOM   964  C  C   . SER A 1 118 ? 46.602 39.981 12.432 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 118  SER A C   1 
ATOM   965  O  O   . SER A 1 118 ? 46.758 41.098 12.946 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 118  SER A O   1 
ATOM   966  C  CB  . SER A 1 118 ? 46.401 39.872 9.916  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CB  1 
ATOM   967  O  OG  . SER A 1 118 ? 45.099 39.291 9.994  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 118  SER A OG  1 
ATOM   968  N  N   . ARG A 1 119 ? 45.885 39.044 13.073 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   1 
ATOM   969  C  CA  . ARG A 1 119 ? 45.287 39.326 14.372 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  1 
ATOM   970  C  C   . ARG A 1 119 ? 46.367 39.564 15.407 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   1 
ATOM   971  O  O   . ARG A 1 119 ? 46.276 40.518 16.212 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   1 
ATOM   972  C  CB  . ARG A 1 119 ? 44.381 38.161 14.795 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  1 
ATOM   973  C  CG  . ARG A 1 119 ? 43.746 38.301 16.155 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  1 
ATOM   974  C  CD  . ARG A 1 119 ? 42.859 39.536 16.282 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  1 
ATOM   975  N  NE  . ARG A 1 119 ? 41.857 39.618 15.223 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  1 
ATOM   976  C  CZ  . ARG A 1 119 ? 40.682 38.980 15.221 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  1 
ATOM   977  N  NH1 . ARG A 1 119 ? 40.289 38.217 16.231 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 1 
ATOM   978  N  NH2 . ARG A 1 119 ? 39.899 39.141 14.177 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 1 
ATOM   979  N  N   . LEU A 1 120 ? 47.359 38.672 15.458 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   1 
ATOM   980  C  CA  . LEU A 1 120 ? 48.413 38.851 16.480 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  1 
ATOM   981  C  C   . LEU A 1 120 ? 49.154 40.131 16.274 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   1 
ATOM   982  O  O   . LEU A 1 120 ? 49.514 40.800 17.239 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   1 
ATOM   983  C  CB  . LEU A 1 120 ? 49.349 37.667 16.454 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  1 
ATOM   984  C  CG  . LEU A 1 120 ? 48.758 36.352 16.941 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  1 
ATOM   985  C  CD1 . LEU A 1 120 ? 49.700 35.189 16.612 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 1 
ATOM   986  C  CD2 . LEU A 1 120 ? 48.400 36.413 18.412 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 1 
ATOM   987  N  N   . ALA A 1 121 ? 49.397 40.531 15.006 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   1 
ATOM   988  C  CA  . ALA A 1 121 ? 50.119 41.764 14.809 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  1 
ATOM   989  C  C   . ALA A 1 121 ? 49.308 42.955 15.273 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   1 
ATOM   990  O  O   . ALA A 1 121 ? 49.875 43.877 15.899 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   1 
ATOM   991  C  CB  . ALA A 1 121 ? 50.413 41.957 13.316 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  1 
ATOM   992  N  N   . ALA A 1 122 ? 48.010 42.966 15.043 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   1 
ATOM   993  C  CA  . ALA A 1 122 ? 47.151 44.044 15.483 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  1 
ATOM   994  C  C   . ALA A 1 122 ? 47.078 44.052 17.016 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   1 
ATOM   995  O  O   . ALA A 1 122 ? 47.126 45.098 17.684 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   1 
ATOM   996  C  CB  . ALA A 1 122 ? 45.782 43.937 14.852 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  1 
ATOM   997  N  N   . CYS A 1 123 ? 46.986 42.895 17.641 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A N   1 
ATOM   998  C  CA  . CYS A 1 123 ? 47.012 42.778 19.094 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CA  1 
ATOM   999  C  C   . CYS A 1 123 ? 48.330 43.196 19.703 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A C   1 
ATOM   1000 O  O   . CYS A 1 123 ? 48.316 43.743 20.833 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A O   1 
ATOM   1001 C  CB  . CYS A 1 123 ? 46.720 41.299 19.474 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CB  1 
ATOM   1002 S  SG  . CYS A 1 123 ? 44.992 40.821 19.130 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A SG  1 
ATOM   1003 N  N   . ARG A 1 124 ? 49.459 42.923 19.069 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   1 
ATOM   1004 C  CA  . ARG A 1 124 ? 50.774 43.393 19.601 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  1 
ATOM   1005 C  C   . ARG A 1 124 ? 50.740 44.899 19.705 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   1 
ATOM   1006 O  O   . ARG A 1 124 ? 51.271 45.488 20.656 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   1 
ATOM   1007 C  CB  . ARG A 1 124 ? 51.949 42.859 18.796 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  1 
ATOM   1008 C  CG  . ARG A 1 124 ? 52.451 41.423 18.907 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  1 
ATOM   1009 C  CD  . ARG A 1 124 ? 53.214 40.950 20.095 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  1 
ATOM   1010 N  NE  . ARG A 1 124 ? 53.786 39.623 19.922 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  1 
ATOM   1011 C  CZ  . ARG A 1 124 ? 54.767 39.149 20.700 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  1 
ATOM   1012 N  NH1 . ARG A 1 124 ? 55.307 39.813 21.694 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 1 
ATOM   1013 N  NH2 . ARG A 1 124 ? 55.161 37.902 20.368 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 1 
ATOM   1014 N  N   . GLN A 1 125 ? 50.134 45.600 18.742 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   1 
ATOM   1015 C  CA  . GLN A 1 125 ? 50.182 47.046 18.641 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  1 
ATOM   1016 C  C   . GLN A 1 125 ? 49.169 47.565 19.648 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   1 
ATOM   1017 O  O   . GLN A 1 125 ? 49.319 48.656 20.147 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   1 
ATOM   1018 C  CB  . GLN A 1 125 ? 49.758 47.600 17.288 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . GLN A 1 125 ? 50.648 47.370 16.104 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  1 
ATOM   1020 C  CD  . GLN A 1 125 ? 50.021 47.658 14.764 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  1 
ATOM   1021 O  OE1 . GLN A 1 125 ? 48.964 48.270 14.588 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 1 
ATOM   1022 N  NE2 . GLN A 1 125 ? 50.680 47.240 13.669 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 1 
ATOM   1023 N  N   . ALA A 1 126 ? 48.183 46.774 19.989 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A N   1 
ATOM   1024 C  CA  . ALA A 1 126 ? 47.134 47.180 20.891 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CA  1 
ATOM   1025 C  C   . ALA A 1 126 ? 46.621 45.972 21.643 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A C   1 
ATOM   1026 O  O   . ALA A 1 126 ? 45.558 45.490 21.316 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A O   1 
ATOM   1027 C  CB  . ALA A 1 126 ? 45.990 47.809 20.126 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CB  1 
ATOM   1028 N  N   . PRO A 1 127 ? 47.418 45.476 22.583 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A N   1 
ATOM   1029 C  CA  . PRO A 1 127 ? 46.964 44.253 23.258 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CA  1 
ATOM   1030 C  C   . PRO A 1 127 ? 45.645 44.355 23.998 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A C   1 
ATOM   1031 O  O   . PRO A 1 127 ? 45.345 45.375 24.590 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A O   1 
ATOM   1032 C  CB  . PRO A 1 127 ? 48.081 44.028 24.280 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CB  1 
ATOM   1033 C  CG  . PRO A 1 127 ? 49.244 44.843 23.794 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CG  1 
ATOM   1034 C  CD  . PRO A 1 127 ? 48.729 46.014 22.999 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CD  1 
ATOM   1035 N  N   . TYR A 1 128 ? 44.852 43.276 24.058 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A N   1 
ATOM   1036 C  CA  . TYR A 1 128 ? 43.592 43.172 24.779 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CA  1 
ATOM   1037 C  C   . TYR A 1 128 ? 43.846 43.226 26.294 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A C   1 
ATOM   1038 O  O   . TYR A 1 128 ? 44.998 43.053 26.723 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A O   1 
ATOM   1039 C  CB  . TYR A 1 128 ? 42.843 41.863 24.502 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . TYR A 1 128 ? 42.374 41.663 23.066 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CG  1 
ATOM   1041 C  CD1 . TYR A 1 128 ? 41.944 40.398 22.682 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD1 1 
ATOM   1042 C  CD2 . TYR A 1 128 ? 42.367 42.629 22.079 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD2 1 
ATOM   1043 C  CE1 . TYR A 1 128 ? 41.509 40.081 21.420 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE1 1 
ATOM   1044 C  CE2 . TYR A 1 128 ? 41.928 42.334 20.809 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE2 1 
ATOM   1045 C  CZ  . TYR A 1 128 ? 41.498 41.060 20.456 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CZ  1 
ATOM   1046 O  OH  . TYR A 1 128 ? 41.031 40.717 19.197 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A OH  1 
ATOM   1047 N  N   . ALA A 1 129 ? 42.798 43.392 27.107 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   1 
ATOM   1048 C  CA  . ALA A 1 129 ? 42.924 43.465 28.553 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  1 
ATOM   1049 C  C   . ALA A 1 129 ? 43.583 42.216 29.097 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   1 
ATOM   1050 O  O   . ALA A 1 129 ? 43.068 41.109 28.841 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   1 
ATOM   1051 C  CB  . ALA A 1 129 ? 41.586 43.625 29.296 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  1 
ATOM   1052 N  N   . GLY A 1 130 ? 44.697 42.324 29.823 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   1 
ATOM   1053 C  CA  . GLY A 1 130 ? 45.434 41.208 30.335 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  1 
ATOM   1054 C  C   . GLY A 1 130 ? 46.239 40.388 29.356 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   1 
ATOM   1055 O  O   . GLY A 1 130 ? 46.784 39.317 29.688 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   1 
ATOM   1056 N  N   . MET A 1 131 ? 46.274 40.920 28.115 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 131  MET A N   1 
ATOM   1057 C  CA  . MET A 1 131 ? 46.872 40.058 27.074 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CA  1 
ATOM   1058 C  C   . MET A 1 131 ? 48.372 39.884 27.236 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 131  MET A C   1 
ATOM   1059 O  O   . MET A 1 131 ? 49.060 40.852 27.611 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 131  MET A O   1 
ATOM   1060 C  CB  . MET A 1 131 ? 46.546 40.631 25.714 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CB  1 
ATOM   1061 C  CG  . MET A 1 131 ? 46.981 39.753 24.557 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CG  1 
ATOM   1062 S  SD  . MET A 1 131 ? 46.122 40.316 23.085 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 131  MET A SD  1 
ATOM   1063 C  CE  . MET A 1 131 ? 45.317 38.868 22.604 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CE  1 
ATOM   1064 N  N   . ARG A 1 132 ? 48.816 38.660 27.014 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   1 
ATOM   1065 C  CA  . ARG A 1 132 ? 50.180 38.182 26.977 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  1 
ATOM   1066 C  C   . ARG A 1 132 ? 50.362 37.285 25.744 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   1 
ATOM   1067 O  O   . ARG A 1 132 ? 49.452 36.554 25.397 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   1 
ATOM   1068 C  CB  . ARG A 1 132 ? 50.482 37.442 28.292 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  1 
ATOM   1069 C  CG  . ARG A 1 132 ? 51.136 38.295 29.343 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  1 
ATOM   1070 C  CD  . ARG A 1 132 ? 50.629 38.527 30.728 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  1 
ATOM   1071 N  NE  . ARG A 1 132 ? 51.419 37.775 31.699 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  1 
ATOM   1072 C  CZ  . ARG A 1 132 ? 51.077 36.781 32.487 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  1 
ATOM   1073 N  NH1 . ARG A 1 132 ? 49.846 36.290 32.535 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 1 
ATOM   1074 N  NH2 . ARG A 1 132 ? 51.971 36.223 33.312 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 1 
ATOM   1075 N  N   . PHE A 1 133 ? 51.524 37.329 25.114 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A N   1 
ATOM   1076 C  CA  . PHE A 1 133 ? 51.831 36.543 23.904 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CA  1 
ATOM   1077 C  C   . PHE A 1 133 ? 52.719 35.324 24.145 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A C   1 
ATOM   1078 O  O   . PHE A 1 133 ? 53.284 35.232 25.270 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A O   1 
ATOM   1079 C  CB  . PHE A 1 133 ? 52.462 37.493 22.879 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . PHE A 1 133 ? 51.510 38.624 22.534 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CG  1 
ATOM   1081 C  CD1 . PHE A 1 133 ? 51.496 39.788 23.246 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD1 1 
ATOM   1082 C  CD2 . PHE A 1 133 ? 50.584 38.454 21.496 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD2 1 
ATOM   1083 C  CE1 . PHE A 1 133 ? 50.588 40.777 22.969 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE1 1 
ATOM   1084 C  CE2 . PHE A 1 133 ? 49.681 39.468 21.239 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE2 1 
ATOM   1085 C  CZ  . PHE A 1 133 ? 49.656 40.633 21.968 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CZ  1 
ATOM   1086 N  N   . ALA A 1 134 ? 52.937 34.402 23.204 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   1 
ATOM   1087 C  CA  . ALA A 1 134 ? 53.702 33.168 23.480 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  1 
ATOM   1088 C  C   . ALA A 1 134 ? 55.144 33.426 23.956 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   1 
ATOM   1089 O  O   . ALA A 1 134 ? 55.722 34.706 22.528 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   1 
ATOM   1090 C  CB  . ALA A 1 134 ? 53.738 32.242 22.279 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  1 
ATOM   1091 N  N   . MET B 1 1   ? 33.341 35.231 -2.187 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1092 C  CA  . MET B 1 1   ? 34.060 33.946 -2.422 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1093 C  C   . MET B 1 1   ? 34.996 33.341 -1.412 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1094 O  O   . MET B 1 1   ? 36.119 33.797 -1.085 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1095 C  CB  . MET B 1 1   ? 35.072 34.204 -3.585 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1096 C  CG  . MET B 1 1   ? 35.275 32.875 -4.364 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1097 S  SD  . MET B 1 1   ? 36.894 32.114 -4.311 1.00 128.03 ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1098 C  CE  . MET B 1 1   ? 36.403 30.390 -4.127 1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1099 N  N   . LEU B 1 2   ? 34.557 32.299 -0.752 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B N   1 
ATOM   1100 C  CA  . LEU B 1 2   ? 35.157 31.875 0.504  1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CA  1 
ATOM   1101 C  C   . LEU B 1 2   ? 36.292 30.926 0.208  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B C   1 
ATOM   1102 O  O   . LEU B 1 2   ? 36.272 30.225 -0.813 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B O   1 
ATOM   1103 C  CB  . LEU B 1 2   ? 34.072 31.206 1.366  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . LEU B 1 2   ? 32.874 32.048 1.736  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CG  1 
ATOM   1105 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 31.936 31.190 2.569  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD1 1 
ATOM   1106 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 33.279 33.332 2.417  1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD2 1 
ATOM   1107 N  N   . THR B 1 3   ? 37.272 30.883 1.111  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   1 
ATOM   1108 C  CA  . THR B 1 3   ? 38.526 30.215 0.827  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  1 
ATOM   1109 C  C   . THR B 1 3   ? 38.757 28.920 1.579  1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   1 
ATOM   1110 O  O   . THR B 1 3   ? 39.681 28.151 1.274  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   1 
ATOM   1111 C  CB  . THR B 1 3   ? 39.710 31.188 1.086  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  1 
ATOM   1112 O  OG1 . THR B 1 3   ? 39.680 31.617 2.424  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 3    THR B OG1 1 
ATOM   1113 C  CG2 . THR B 1 3   ? 39.568 32.429 0.174  1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CG2 1 
ATOM   1114 N  N   . GLY B 1 4   ? 37.954 28.636 2.587  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   1 
ATOM   1115 C  CA  . GLY B 1 4   ? 38.180 27.532 3.494  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  1 
ATOM   1116 C  C   . GLY B 1 4   ? 37.873 27.978 4.926  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   1 
ATOM   1117 O  O   . GLY B 1 4   ? 37.209 29.001 5.095  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   1 
ATOM   1118 N  N   . LEU B 1 5   ? 38.340 27.202 5.892  1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   1 
ATOM   1119 C  CA  . LEU B 1 5   ? 38.144 27.541 7.280  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  1 
ATOM   1120 C  C   . LEU B 1 5   ? 39.211 28.556 7.701  1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   1 
ATOM   1121 O  O   . LEU B 1 5   ? 40.400 28.332 7.543  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   1 
ATOM   1122 C  CB  . LEU B 1 5   ? 38.188 26.339 8.205  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  1 
ATOM   1123 C  CG  . LEU B 1 5   ? 37.648 26.647 9.653  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  1 
ATOM   1124 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 36.157 26.537 9.614  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 1 
ATOM   1125 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 38.424 25.817 10.645 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 1 
ATOM   1126 N  N   . ASN B 1 6   ? 38.771 29.634 8.289  1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   1 
ATOM   1127 C  CA  . ASN B 1 6   ? 39.671 30.651 8.813  1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  1 
ATOM   1128 C  C   . ASN B 1 6   ? 39.968 30.452 10.295 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   1 
ATOM   1129 O  O   . ASN B 1 6   ? 41.126 30.540 10.697 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   1 
ATOM   1130 C  CB  . ASN B 1 6   ? 39.046 32.031 8.574  1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  1 
ATOM   1131 C  CG  . ASN B 1 6   ? 39.987 33.134 8.943  1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  1 
ATOM   1132 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 39.994 33.659 10.039 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 1 
ATOM   1133 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 40.803 33.515 7.980  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 1 
ATOM   1134 N  N   . HIS B 1 7   ? 38.932 30.214 11.120 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   1 
ATOM   1135 C  CA  . HIS B 1 7   ? 39.164 29.903 12.524 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  1 
ATOM   1136 C  C   . HIS B 1 7   ? 37.937 29.214 13.089 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   1 
ATOM   1137 O  O   . HIS B 1 7   ? 36.846 29.309 12.536 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   1 
ATOM   1138 C  CB  . HIS B 1 7   ? 39.554 31.138 13.344 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  1 
ATOM   1139 C  CG  . HIS B 1 7   ? 38.603 32.271 13.381 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  1 
ATOM   1140 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 38.592 33.312 12.484 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 1 
ATOM   1141 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 37.643 32.644 14.276 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 1 
ATOM   1142 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 37.682 34.228 12.826 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 1 
ATOM   1143 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 37.043 33.833 13.910 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 1 
ATOM   1144 N  N   . LEU B 1 8   ? 38.171 28.527 14.209 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1145 C  CA  . LEU B 1 8   ? 37.132 27.878 15.007 1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1146 C  C   . LEU B 1 8   ? 37.144 28.557 16.360 1.00 8.40   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1147 O  O   . LEU B 1 8   ? 38.191 28.628 16.991 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1148 C  CB  . LEU B 1 8   ? 37.508 26.414 15.166 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . LEU B 1 8   ? 36.709 25.547 16.177 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1150 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 35.238 25.544 15.765 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1151 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 37.261 24.150 16.231 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1152 N  N   . THR B 1 9   ? 35.957 29.034 16.801 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   1 
ATOM   1153 C  CA  . THR B 1 9   ? 35.870 29.687 18.109 1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  1 
ATOM   1154 C  C   . THR B 1 9   ? 34.917 28.872 18.969 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   1 
ATOM   1155 O  O   . THR B 1 9   ? 33.786 28.600 18.577 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   1 
ATOM   1156 C  CB  . THR B 1 9   ? 35.390 31.121 17.984 1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  1 
ATOM   1157 O  OG1 . THR B 1 9   ? 36.411 31.805 17.231 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 1 
ATOM   1158 C  CG2 . THR B 1 9   ? 35.177 31.747 19.345 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 1 
ATOM   1159 N  N   . LEU B 1 10  ? 35.389 28.503 20.172 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   1 
ATOM   1160 C  CA  . LEU B 1 10  ? 34.632 27.734 21.125 1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  1 
ATOM   1161 C  C   . LEU B 1 10  ? 34.359 28.543 22.380 1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   1 
ATOM   1162 O  O   . LEU B 1 10  ? 35.245 29.129 22.979 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   1 
ATOM   1163 C  CB  . LEU B 1 10  ? 35.407 26.493 21.574 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  1 
ATOM   1164 C  CG  . LEU B 1 10  ? 35.794 25.546 20.457 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  1 
ATOM   1165 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 36.556 24.368 21.029 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 1 
ATOM   1166 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 34.587 25.033 19.648 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 1 
ATOM   1167 N  N   . ALA B 1 11  ? 33.076 28.566 22.802 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   1 
ATOM   1168 C  CA  . ALA B 1 11  ? 32.734 29.081 24.117 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  1 
ATOM   1169 C  C   . ALA B 1 11  ? 33.256 28.131 25.199 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   1 
ATOM   1170 O  O   . ALA B 1 11  ? 33.127 26.915 25.085 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   1 
ATOM   1171 C  CB  . ALA B 1 11  ? 31.208 29.155 24.239 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  1 
ATOM   1172 N  N   . VAL B 1 12  ? 33.851 28.698 26.248 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   1 
ATOM   1173 C  CA  . VAL B 1 12  ? 34.409 27.889 27.339 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  1 
ATOM   1174 C  C   . VAL B 1 12  ? 34.012 28.507 28.676 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   1 
ATOM   1175 O  O   . VAL B 1 12  ? 34.150 29.714 28.885 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   1 
ATOM   1176 C  CB  . VAL B 1 12  ? 35.947 27.721 27.234 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  1 
ATOM   1177 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 36.274 27.015 25.907 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 1 
ATOM   1178 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 36.719 29.026 27.362 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 1 
ATOM   1179 N  N   . ALA B 1 13  ? 33.586 27.666 29.621 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   1 
ATOM   1180 C  CA  . ALA B 1 13  ? 33.253 28.192 30.954 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  1 
ATOM   1181 C  C   . ALA B 1 13  ? 34.455 28.413 31.818 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   1 
ATOM   1182 O  O   . ALA B 1 13  ? 34.433 29.289 32.682 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   1 
ATOM   1183 C  CB  . ALA B 1 13  ? 32.319 27.158 31.648 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  1 
ATOM   1184 N  N   . ASP B 1 14  ? 35.492 27.585 31.659 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   1 
ATOM   1185 C  CA  . ASP B 1 14  ? 36.678 27.562 32.472 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  1 
ATOM   1186 C  C   . ASP B 1 14  ? 37.876 27.745 31.525 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   1 
ATOM   1187 O  O   . ASP B 1 14  ? 38.398 26.761 30.997 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   1 
ATOM   1188 C  CB  . ASP B 1 14  ? 36.755 26.276 33.278 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . ASP B 1 14  ? 37.882 26.149 34.247 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  1 
ATOM   1190 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 38.891 26.824 34.162 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 1 
ATOM   1191 O  OD2 . ASP B 1 14  ? 37.739 25.263 35.155 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 1 
ATOM   1192 N  N   . LEU B 1 15  ? 38.212 28.990 31.244 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   1 
ATOM   1193 C  CA  . LEU B 1 15  ? 39.252 29.276 30.284 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  1 
ATOM   1194 C  C   . LEU B 1 15  ? 40.584 28.626 30.675 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   1 
ATOM   1195 O  O   . LEU B 1 15  ? 41.220 28.012 29.801 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   1 
ATOM   1196 C  CB  . LEU B 1 15  ? 39.343 30.772 30.040 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . LEU B 1 15  ? 40.492 31.246 29.150 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  1 
ATOM   1198 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 40.271 30.713 27.734 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 1 
ATOM   1199 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 40.566 32.775 29.128 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 1 
ATOM   1200 N  N   . PRO B 1 16  ? 41.039 28.693 31.932 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B N   1 
ATOM   1201 C  CA  . PRO B 1 16  ? 42.270 27.981 32.289 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CA  1 
ATOM   1202 C  C   . PRO B 1 16  ? 42.255 26.491 31.963 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B C   1 
ATOM   1203 O  O   . PRO B 1 16  ? 43.213 25.925 31.450 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B O   1 
ATOM   1204 C  CB  . PRO B 1 16  ? 42.383 28.252 33.820 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CB  1 
ATOM   1205 C  CG  . PRO B 1 16  ? 41.687 29.560 33.980 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CG  1 
ATOM   1206 C  CD  . PRO B 1 16  ? 40.511 29.479 33.061 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CD  1 
ATOM   1207 N  N   . ALA B 1 17  ? 41.158 25.824 32.302 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   1 
ATOM   1208 C  CA  . ALA B 1 17  ? 41.022 24.398 32.037 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  1 
ATOM   1209 C  C   . ALA B 1 17  ? 41.068 24.084 30.556 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   1 
ATOM   1210 O  O   . ALA B 1 17  ? 41.662 23.102 30.118 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   1 
ATOM   1211 C  CB  . ALA B 1 17  ? 39.769 23.823 32.666 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  1 
ATOM   1212 N  N   . SER B 1 18  ? 40.408 24.923 29.771 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 18   SER B N   1 
ATOM   1213 C  CA  . SER B 1 18  ? 40.393 24.708 28.335 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 18   SER B CA  1 
ATOM   1214 C  C   . SER B 1 18  ? 41.736 24.957 27.700 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 18   SER B C   1 
ATOM   1215 O  O   . SER B 1 18  ? 42.167 24.178 26.849 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 18   SER B O   1 
ATOM   1216 C  CB  . SER B 1 18  ? 39.311 25.584 27.699 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 18   SER B CB  1 
ATOM   1217 O  OG  . SER B 1 18  ? 38.065 25.191 28.191 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 18   SER B OG  1 
ATOM   1218 N  N   . ILE B 1 19  ? 42.446 26.008 28.137 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B N   1 
ATOM   1219 C  CA  . ILE B 1 19  ? 43.808 26.204 27.614 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CA  1 
ATOM   1220 C  C   . ILE B 1 19  ? 44.638 24.995 27.937 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B C   1 
ATOM   1221 O  O   . ILE B 1 19  ? 45.390 24.487 27.082 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B O   1 
ATOM   1222 C  CB  . ILE B 1 19  ? 44.393 27.494 28.193 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CB  1 
ATOM   1223 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 43.651 28.725 27.662 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG1 1 
ATOM   1224 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 45.862 27.585 27.880 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG2 1 
ATOM   1225 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 44.035 30.013 28.384 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CD1 1 
ATOM   1226 N  N   . ALA B 1 20  ? 44.577 24.510 29.189 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   1 
ATOM   1227 C  CA  . ALA B 1 20  ? 45.424 23.383 29.570 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  1 
ATOM   1228 C  C   . ALA B 1 20  ? 45.136 22.183 28.704 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   1 
ATOM   1229 O  O   . ALA B 1 20  ? 46.010 21.407 28.326 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   1 
ATOM   1230 C  CB  . ALA B 1 20  ? 45.300 23.046 31.030 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  1 
ATOM   1231 N  N   . PHE B 1 21  ? 43.840 21.913 28.445 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   1 
ATOM   1232 C  CA  . PHE B 1 21  ? 43.449 20.786 27.635 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  1 
ATOM   1233 C  C   . PHE B 1 21  ? 43.990 20.893 26.202 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   1 
ATOM   1234 O  O   . PHE B 1 21  ? 44.651 19.974 25.698 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   1 
ATOM   1235 C  CB  . PHE B 1 21  ? 41.916 20.725 27.634 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  1 
ATOM   1236 C  CG  . PHE B 1 21  ? 41.333 19.571 26.853 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  1 
ATOM   1237 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 41.156 18.356 27.451 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 1 
ATOM   1238 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 40.955 19.726 25.534 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 1 
ATOM   1239 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 40.528 17.314 26.763 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 1 
ATOM   1240 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 40.332 18.732 24.837 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 1 
ATOM   1241 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 40.146 17.511 25.450 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  1 
ATOM   1242 N  N   . TYR B 1 22  ? 43.700 22.003 25.538 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 22   TYR B N   1 
ATOM   1243 C  CA  . TYR B 1 22  ? 44.129 22.118 24.129 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CA  1 
ATOM   1244 C  C   . TYR B 1 22  ? 45.629 22.239 24.001 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B C   1 
ATOM   1245 O  O   . TYR B 1 22  ? 46.211 21.642 23.084 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B O   1 
ATOM   1246 C  CB  . TYR B 1 22  ? 43.419 23.311 23.456 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CB  1 
ATOM   1247 C  CG  . TYR B 1 22  ? 41.953 22.950 23.180 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CG  1 
ATOM   1248 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 40.927 23.329 23.996 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD1 1 
ATOM   1249 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 41.640 22.171 22.068 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD2 1 
ATOM   1250 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 39.592 22.998 23.757 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE1 1 
ATOM   1251 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 40.323 21.786 21.824 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE2 1 
ATOM   1252 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 39.307 22.198 22.664 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CZ  1 
ATOM   1253 O  OH  . TYR B 1 22  ? 38.040 21.787 22.380 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 22   TYR B OH  1 
ATOM   1254 N  N   . ARG B 1 23  ? 46.278 22.978 24.898 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   1 
ATOM   1255 C  CA  . ARG B 1 23  ? 47.744 23.144 24.805 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  1 
ATOM   1256 C  C   . ARG B 1 23  ? 48.432 21.912 25.282 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   1 
ATOM   1257 O  O   . ARG B 1 23  ? 49.237 21.290 24.581 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   1 
ATOM   1258 C  CB  . ARG B 1 23  ? 48.117 24.405 25.603 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . ARG B 1 23  ? 49.624 24.687 25.578 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  1 
ATOM   1260 C  CD  . ARG B 1 23  ? 50.064 25.595 26.673 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  1 
ATOM   1261 N  NE  . ARG B 1 23  ? 49.527 25.295 27.967 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  1 
ATOM   1262 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 49.375 26.043 29.033 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  1 
ATOM   1263 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 49.802 27.320 29.040 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 1 
ATOM   1264 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 48.795 25.444 30.071 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 1 
ATOM   1265 N  N   . ASP B 1 24  ? 48.244 21.566 26.550 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . ASP B 1 24  ? 49.133 20.598 27.186 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . ASP B 1 24  ? 48.678 19.222 26.825 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   1 
ATOM   1268 O  O   . ASP B 1 24  ? 49.569 18.352 26.680 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . ASP B 1 24  ? 49.174 20.816 28.699 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . ASP B 1 24  ? 49.761 22.181 29.049 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  1 
ATOM   1271 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 50.565 22.699 28.251 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 1 
ATOM   1272 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 49.359 22.688 30.132 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 1 
ATOM   1273 N  N   . LEU B 1 25  ? 47.411 18.911 26.656 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B N   1 
ATOM   1274 C  CA  . LEU B 1 25  ? 47.033 17.551 26.308 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CA  1 
ATOM   1275 C  C   . LEU B 1 25  ? 47.018 17.316 24.804 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B C   1 
ATOM   1276 O  O   . LEU B 1 25  ? 47.480 16.290 24.301 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B O   1 
ATOM   1277 C  CB  . LEU B 1 25  ? 45.710 17.175 26.916 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CB  1 
ATOM   1278 C  CG  . LEU B 1 25  ? 45.198 15.757 26.836 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CG  1 
ATOM   1279 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 46.138 14.741 27.492 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD1 1 
ATOM   1280 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 43.862 15.786 27.588 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD2 1 
ATOM   1281 N  N   . LEU B 1 26  ? 46.456 18.259 24.049 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   1 
ATOM   1282 C  CA  . LEU B 1 26  ? 46.305 18.078 22.620 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  1 
ATOM   1283 C  C   . LEU B 1 26  ? 47.416 18.681 21.751 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   1 
ATOM   1284 O  O   . LEU B 1 26  ? 47.459 18.415 20.543 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   1 
ATOM   1285 C  CB  . LEU B 1 26  ? 44.994 18.649 22.090 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  1 
ATOM   1286 C  CG  . LEU B 1 26  ? 43.700 18.001 22.619 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  1 
ATOM   1287 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 42.526 18.466 21.774 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 1 
ATOM   1288 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 43.776 16.502 22.775 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 1 
ATOM   1289 N  N   . GLY B 1 27  ? 48.309 19.455 22.315 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . GLY B 1 27  ? 49.470 19.917 21.583 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . GLY B 1 27  ? 49.293 21.142 20.790 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C   1 
ATOM   1292 O  O   . GLY B 1 27  ? 50.130 21.464 19.948 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O   1 
ATOM   1293 N  N   . PHE B 1 28  ? 48.198 21.902 20.949 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B N   1 
ATOM   1294 C  CA  . PHE B 1 28  ? 48.090 23.210 20.358 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CA  1 
ATOM   1295 C  C   . PHE B 1 28  ? 49.162 24.148 20.936 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B C   1 
ATOM   1296 O  O   . PHE B 1 28  ? 49.511 24.029 22.121 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B O   1 
ATOM   1297 C  CB  . PHE B 1 28  ? 46.715 23.817 20.576 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CB  1 
ATOM   1298 C  CG  . PHE B 1 28  ? 45.558 23.257 19.760 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CG  1 
ATOM   1299 C  CD1 . PHE B 1 28  ? 45.099 21.978 19.919 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD1 1 
ATOM   1300 C  CD2 . PHE B 1 28  ? 44.924 24.083 18.861 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD2 1 
ATOM   1301 C  CE1 . PHE B 1 28  ? 44.036 21.524 19.149 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE1 1 
ATOM   1302 C  CE2 . PHE B 1 28  ? 43.882 23.652 18.066 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE2 1 
ATOM   1303 C  CZ  . PHE B 1 28  ? 43.455 22.377 18.241 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CZ  1 
ATOM   1304 N  N   . ARG B 1 29  ? 49.624 25.090 20.165 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . ARG B 1 29  ? 50.497 26.130 20.640 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . ARG B 1 29  ? 49.671 27.309 21.102 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   1 
ATOM   1307 O  O   . ARG B 1 29  ? 48.883 27.842 20.343 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   1 
ATOM   1308 C  CB  . ARG B 1 29  ? 51.502 26.527 19.533 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  1 
ATOM   1309 C  CG  . ARG B 1 29  ? 52.593 27.440 20.076 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  1 
ATOM   1310 C  CD  . ARG B 1 29  ? 53.627 27.687 18.983 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  1 
ATOM   1311 N  NE  . ARG B 1 29  ? 53.974 29.060 18.811 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  1 
ATOM   1312 C  CZ  . ARG B 1 29  ? 54.730 29.775 18.016 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  1 
ATOM   1313 N  NH1 . ARG B 1 29  ? 55.506 29.309 17.030 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 1 
ATOM   1314 N  NH2 . ARG B 1 29  ? 54.743 31.112 18.206 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 1 
ATOM   1315 N  N   . LEU B 1 30  ? 49.911 27.760 22.334 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   1 
ATOM   1316 C  CA  . LEU B 1 30  ? 49.259 28.958 22.856 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  1 
ATOM   1317 C  C   . LEU B 1 30  ? 49.961 30.192 22.298 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   1 
ATOM   1318 O  O   . LEU B 1 30  ? 51.119 30.416 22.562 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   1 
ATOM   1319 C  CB  . LEU B 1 30  ? 49.247 28.932 24.397 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  1 
ATOM   1320 C  CG  . LEU B 1 30  ? 48.643 30.152 25.046 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  1 
ATOM   1321 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 47.140 30.318 24.814 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 1 
ATOM   1322 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 48.893 30.080 26.587 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 1 
ATOM   1323 N  N   . GLU B 1 31  ? 49.256 30.969 21.513 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   1 
ATOM   1324 C  CA  . GLU B 1 31  ? 49.847 32.163 20.898 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  1 
ATOM   1325 C  C   . GLU B 1 31  ? 49.548 33.427 21.672 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   1 
ATOM   1326 O  O   . GLU B 1 31  ? 50.372 34.348 21.701 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   1 
ATOM   1327 C  CB  . GLU B 1 31  ? 49.389 32.310 19.430 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  1 
ATOM   1328 C  CG  . GLU B 1 31  ? 49.960 31.175 18.598 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  1 
ATOM   1329 C  CD  . GLU B 1 31  ? 51.421 31.388 18.222 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  1 
ATOM   1330 O  OE1 . GLU B 1 31  ? 51.953 32.496 18.461 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 1 
ATOM   1331 O  OE2 . GLU B 1 31  ? 52.042 30.455 17.667 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 1 
ATOM   1332 N  N   . ALA B 1 32  ? 48.381 33.512 22.310 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N   1 
ATOM   1333 C  CA  . ALA B 1 32  ? 48.042 34.698 23.083 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA  1 
ATOM   1334 C  C   . ALA B 1 32  ? 46.952 34.294 24.085 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C   1 
ATOM   1335 O  O   . ALA B 1 32  ? 46.126 33.397 23.819 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O   1 
ATOM   1336 C  CB  . ALA B 1 32  ? 47.538 35.847 22.226 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB  1 
ATOM   1337 N  N   . ARG B 1 33  ? 46.952 34.960 25.250 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . ARG B 1 33  ? 45.995 34.700 26.293 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . ARG B 1 33  ? 45.611 36.055 26.848 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B C   1 
ATOM   1340 O  O   . ARG B 1 33  ? 46.505 36.885 27.024 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . ARG B 1 33  ? 46.598 33.815 27.374 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . ARG B 1 33  ? 45.615 33.526 28.500 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CG  1 
ATOM   1343 C  CD  . ARG B 1 33  ? 46.241 32.636 29.573 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CD  1 
ATOM   1344 N  NE  . ARG B 1 33  ? 45.298 32.325 30.610 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NE  1 
ATOM   1345 C  CZ  . ARG B 1 33  ? 45.443 31.373 31.516 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CZ  1 
ATOM   1346 N  NH1 . ARG B 1 33  ? 46.498 30.597 31.522 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH1 1 
ATOM   1347 N  NH2 . ARG B 1 33  ? 44.507 31.169 32.404 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH2 1 
ATOM   1348 N  N   . TRP B 1 34  ? 44.383 36.297 27.151 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   1 
ATOM   1349 C  CA  . TRP B 1 34  ? 43.927 37.534 27.754 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  1 
ATOM   1350 C  C   . TRP B 1 34  ? 42.819 37.225 28.719 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   1 
ATOM   1351 O  O   . TRP B 1 34  ? 42.402 36.038 28.895 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   1 
ATOM   1352 C  CB  . TRP B 1 34  ? 43.547 38.574 26.704 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  1 
ATOM   1353 C  CG  . TRP B 1 34  ? 42.306 38.335 25.908 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  1 
ATOM   1354 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 41.107 38.900 26.126 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 1 
ATOM   1355 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 42.122 37.496 24.753 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 1 
ATOM   1356 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 40.186 38.473 25.206 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 1 
ATOM   1357 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 40.802 37.615 24.352 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 1 
ATOM   1358 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 42.972 36.668 24.021 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 1 
ATOM   1359 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 40.259 36.933 23.255 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 1 
ATOM   1360 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 42.460 35.979 22.913 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 1 
ATOM   1361 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 41.126 36.163 22.593 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 1 
ATOM   1362 N  N   . ASP B 1 35  ? 42.247 38.234 29.371 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   1 
ATOM   1363 C  CA  . ASP B 1 35  ? 41.325 37.947 30.449 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  1 
ATOM   1364 C  C   . ASP B 1 35  ? 40.064 37.229 29.985 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   1 
ATOM   1365 O  O   . ASP B 1 35  ? 39.443 36.528 30.787 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   1 
ATOM   1366 C  CB  . ASP B 1 35  ? 40.958 39.206 31.220 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . ASP B 1 35  ? 42.114 39.873 31.948 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  1 
ATOM   1368 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 43.151 39.162 32.124 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 1 
ATOM   1369 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 41.929 41.033 32.298 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 1 
ATOM   1370 N  N   A GLN B 1 36  ? 39.704 37.372 28.722 0.50 12.78  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   1 
ATOM   1371 N  N   B GLN B 1 36  ? 39.700 37.375 28.720 0.50 13.08  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   1 
ATOM   1372 C  CA  A GLN B 1 36  ? 38.467 36.782 28.240 0.50 12.48  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  1 
ATOM   1373 C  CA  B GLN B 1 36  ? 38.476 36.781 28.224 0.50 12.66  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  1 
ATOM   1374 C  C   A GLN B 1 36  ? 38.681 35.760 27.143 0.50 11.43  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   1 
ATOM   1375 C  C   B GLN B 1 36  ? 38.685 35.746 27.140 0.50 11.44  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   1 
ATOM   1376 O  O   A GLN B 1 36  ? 37.679 35.357 26.526 0.50 11.94  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   1 
ATOM   1377 O  O   B GLN B 1 36  ? 37.703 35.313 26.516 0.50 12.01  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   1 
ATOM   1378 C  CB  A GLN B 1 36  ? 37.464 37.864 27.782 0.50 14.08  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  1 
ATOM   1379 C  CB  B GLN B 1 36  ? 37.454 37.809 27.682 0.50 16.15  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  1 
ATOM   1380 C  CG  A GLN B 1 36  ? 37.039 38.786 28.952 0.50 13.36  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  1 
ATOM   1381 C  CG  B GLN B 1 36  ? 36.061 37.255 27.655 0.50 22.30  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  1 
ATOM   1382 C  CD  A GLN B 1 36  ? 35.876 39.663 28.582 0.50 16.74  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  1 
ATOM   1383 C  CD  B GLN B 1 36  ? 35.218 37.165 28.897 0.50 25.65  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  1 
ATOM   1384 O  OE1 A GLN B 1 36  ? 36.398 40.728 27.869 0.50 21.63  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 1 
ATOM   1385 O  OE1 B GLN B 1 36  ? 36.065 37.464 30.149 0.50 31.62  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 1 
ATOM   1386 N  NE2 A GLN B 1 36  ? 34.697 39.172 29.015 0.50 21.05  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 1 
ATOM   1387 N  NE2 B GLN B 1 36  ? 33.924 36.870 28.700 0.50 25.01  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 1 
ATOM   1388 N  N   . GLY B 1 37  ? 39.895 35.303 26.873 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLY B 1 37  ? 40.060 34.300 25.830 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLY B 1 37  ? 41.485 33.883 25.615 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLY B 1 37  ? 42.430 34.271 26.314 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   1 
ATOM   1392 N  N   . ALA B 1 38  ? 41.664 33.092 24.549 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ALA B 1 38  ? 42.967 32.667 24.120 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ALA B 1 38  ? 42.937 32.336 22.641 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   1 
ATOM   1395 O  O   . ALA B 1 38  ? 41.908 31.923 22.114 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ALA B 1 38  ? 43.472 31.469 24.896 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  1 
ATOM   1397 N  N   . TYR B 1 39  ? 44.099 32.504 21.997 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   1 
ATOM   1398 C  CA  . TYR B 1 39  ? 44.313 32.073 20.618 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  1 
ATOM   1399 C  C   . TYR B 1 39  ? 45.365 30.996 20.627 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   1 
ATOM   1400 O  O   . TYR B 1 39  ? 46.419 31.151 21.214 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   1 
ATOM   1401 C  CB  . TYR B 1 39  ? 44.802 33.233 19.736 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . TYR B 1 39  ? 43.882 34.400 19.529 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  1 
ATOM   1403 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 44.383 35.683 19.472 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 1 
ATOM   1404 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 42.511 34.234 19.388 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 1 
ATOM   1405 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 43.583 36.788 19.273 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 1 
ATOM   1406 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 41.715 35.316 19.183 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 1 
ATOM   1407 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 42.231 36.607 19.120 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  1 
ATOM   1408 O  OH  . TYR B 1 39  ? 41.423 37.698 18.923 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  1 
ATOM   1409 N  N   . LEU B 1 40  ? 45.039 29.879 19.946 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   1 
ATOM   1410 C  CA  . LEU B 1 40  ? 45.950 28.756 19.825 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  1 
ATOM   1411 C  C   . LEU B 1 40  ? 46.030 28.357 18.363 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   1 
ATOM   1412 O  O   . LEU B 1 40  ? 45.153 28.632 17.572 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   1 
ATOM   1413 C  CB  . LEU B 1 40  ? 45.529 27.580 20.697 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  1 
ATOM   1414 C  CG  . LEU B 1 40  ? 45.297 27.887 22.166 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  1 
ATOM   1415 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 43.895 28.261 22.557 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 1 
ATOM   1416 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 45.815 26.725 23.043 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 1 
ATOM   1417 N  N   . GLU B 1 41  ? 47.109 27.606 18.039 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B N   1 
ATOM   1418 C  CA  . GLU B 1 41  ? 47.291 27.162 16.663 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CA  1 
ATOM   1419 C  C   . GLU B 1 41  ? 47.755 25.710 16.655 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B C   1 
ATOM   1420 O  O   . GLU B 1 41  ? 48.593 25.306 17.446 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B O   1 
ATOM   1421 C  CB  . GLU B 1 41  ? 48.308 28.059 15.961 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CB  1 
ATOM   1422 C  CG  . GLU B 1 41  ? 48.381 27.805 14.453 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CG  1 
ATOM   1423 C  CD  . GLU B 1 41  ? 49.264 28.762 13.705 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CD  1 
ATOM   1424 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 50.389 29.042 14.122 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE1 1 
ATOM   1425 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 48.875 29.279 12.659 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE2 1 
ATOM   1426 N  N   . LEU B 1 42  ? 47.222 24.940 15.715 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   1 
ATOM   1427 C  CA  . LEU B 1 42  ? 47.543 23.573 15.466 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  1 
ATOM   1428 C  C   . LEU B 1 42  ? 47.679 23.406 13.963 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   1 
ATOM   1429 O  O   . LEU B 1 42  ? 46.706 23.448 13.256 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   1 
ATOM   1430 C  CB  . LEU B 1 42  ? 46.446 22.615 15.984 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . LEU B 1 42  ? 46.767 21.135 15.778 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  1 
ATOM   1432 C  CD1 . LEU B 1 42  ? 47.819 20.688 16.795 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 1 
ATOM   1433 C  CD2 . LEU B 1 42  ? 45.489 20.307 15.862 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 1 
ATOM   1434 N  N   . GLY B 1 43  ? 48.902 23.254 13.475 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . GLY B 1 43  ? 49.060 23.289 12.022 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . GLY B 1 43  ? 48.599 24.629 11.478 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B C   1 
ATOM   1437 O  O   . GLY B 1 43  ? 48.978 25.706 11.956 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B O   1 
ATOM   1438 N  N   . SER B 1 44  ? 47.687 24.582 10.520 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   1 
ATOM   1439 C  CA  . SER B 1 44  ? 47.092 25.795 9.995  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  1 
ATOM   1440 C  C   . SER B 1 44  ? 45.839 26.217 10.774 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   1 
ATOM   1441 O  O   . SER B 1 44  ? 45.276 27.289 10.470 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   1 
ATOM   1442 C  CB  . SER B 1 44  ? 46.688 25.625 8.507  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  1 
ATOM   1443 O  OG  . SER B 1 44  ? 45.673 24.599 8.394  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  1 
ATOM   1444 N  N   . LEU B 1 45  ? 45.350 25.408 11.708 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   1 
ATOM   1445 C  CA  . LEU B 1 45  ? 44.111 25.739 12.420 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  1 
ATOM   1446 C  C   . LEU B 1 45  ? 44.341 26.800 13.484 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   1 
ATOM   1447 O  O   . LEU B 1 45  ? 45.170 26.618 14.391 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   1 
ATOM   1448 C  CB  . LEU B 1 45  ? 43.573 24.475 13.089 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  1 
ATOM   1449 C  CG  . LEU B 1 45  ? 42.337 24.690 13.960 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  1 
ATOM   1450 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 41.131 25.200 13.163 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 1 
ATOM   1451 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 42.006 23.375 14.650 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 1 
ATOM   1452 N  N   . TRP B 1 46  ? 43.569 27.883 13.370 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 46   TRP B N   1 
ATOM   1453 C  CA  . TRP B 1 46  ? 43.457 28.918 14.364 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CA  1 
ATOM   1454 C  C   . TRP B 1 46  ? 42.235 28.579 15.257 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 46   TRP B C   1 
ATOM   1455 O  O   . TRP B 1 46  ? 41.103 28.581 14.749 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 46   TRP B O   1 
ATOM   1456 C  CB  . TRP B 1 46  ? 43.332 30.288 13.678 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CB  1 
ATOM   1457 C  CG  . TRP B 1 46  ? 43.055 31.450 14.565 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CG  1 
ATOM   1458 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 43.111 31.567 15.927 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD1 1 
ATOM   1459 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 42.656 32.738 14.101 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD2 1 
ATOM   1460 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 42.757 32.786 16.341 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B NE1 1 
ATOM   1461 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 42.477 33.562 15.239 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE2 1 
ATOM   1462 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 42.420 33.282 12.832 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE3 1 
ATOM   1463 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 42.077 34.883 15.120 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ2 1 
ATOM   1464 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 42.014 34.610 12.730 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ3 1 
ATOM   1465 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 41.847 35.387 13.888 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CH2 1 
ATOM   1466 N  N   . LEU B 1 47  ? 42.492 28.318 16.515 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   1 
ATOM   1467 C  CA  . LEU B 1 47  ? 41.474 28.078 17.523 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  1 
ATOM   1468 C  C   . LEU B 1 47  ? 41.397 29.284 18.441 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   1 
ATOM   1469 O  O   . LEU B 1 47  ? 42.403 29.745 18.965 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   1 
ATOM   1470 C  CB  . LEU B 1 47  ? 41.852 26.828 18.345 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  1 
ATOM   1471 C  CG  . LEU B 1 47  ? 40.892 26.483 19.507 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  1 
ATOM   1472 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 39.519 26.149 19.048 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 1 
ATOM   1473 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 41.501 25.358 20.350 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 1 
ATOM   1474 N  N   A CYS B 1 48  ? 40.184 29.762 18.650 0.40 9.17   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   1 
ATOM   1475 N  N   B CYS B 1 48  ? 40.188 29.774 18.656 0.60 9.02   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   1 
ATOM   1476 C  CA  A CYS B 1 48  ? 39.874 30.809 19.604 0.40 9.50   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  1 
ATOM   1477 C  CA  B CYS B 1 48  ? 39.967 30.785 19.668 0.60 9.29   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  1 
ATOM   1478 C  C   A CYS B 1 48  ? 39.045 30.205 20.741 0.40 9.17   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   1 
ATOM   1479 C  C   B CYS B 1 48  ? 39.060 30.171 20.743 0.60 9.03   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   1 
ATOM   1480 O  O   A CYS B 1 48  ? 38.039 29.546 20.473 0.40 9.43   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   1 
ATOM   1481 O  O   B CYS B 1 48  ? 38.065 29.514 20.454 0.60 9.33   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   1 
ATOM   1482 C  CB  A CYS B 1 48  ? 39.085 31.925 18.917 0.40 9.85   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  1 
ATOM   1483 C  CB  B CYS B 1 48  ? 39.284 32.032 19.094 0.60 9.44   ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  1 
ATOM   1484 S  SG  A CYS B 1 48  ? 39.864 32.628 17.447 0.40 12.38  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  1 
ATOM   1485 S  SG  B CYS B 1 48  ? 38.775 33.179 20.386 0.60 10.39  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  1 
ATOM   1486 N  N   . LEU B 1 49  ? 39.455 30.417 21.993 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   1 
ATOM   1487 C  CA  . LEU B 1 49  ? 38.678 30.043 23.178 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  1 
ATOM   1488 C  C   . LEU B 1 49  ? 38.113 31.360 23.715 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   1 
ATOM   1489 O  O   . LEU B 1 49  ? 38.847 32.294 23.991 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   1 
ATOM   1490 C  CB  . LEU B 1 49  ? 39.520 29.327 24.204 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  1 
ATOM   1491 C  CG  . LEU B 1 49  ? 40.236 28.081 23.696 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  1 
ATOM   1492 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 41.106 27.499 24.837 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 1 
ATOM   1493 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 39.273 27.065 23.162 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 1 
ATOM   1494 N  N   . SER B 1 50  ? 36.792 31.413 23.893 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   1 
ATOM   1495 C  CA  . SER B 1 50  ? 36.102 32.612 24.322 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  1 
ATOM   1496 C  C   . SER B 1 50  ? 35.428 32.346 25.667 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   1 
ATOM   1497 O  O   . SER B 1 50  ? 34.529 31.514 25.759 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   1 
ATOM   1498 C  CB  . SER B 1 50  ? 35.074 33.021 23.286 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  1 
ATOM   1499 O  OG  . SER B 1 50  ? 34.467 34.234 23.601 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  1 
ATOM   1500 N  N   . ARG B 1 51  ? 35.887 33.026 26.732 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B N   1 
ATOM   1501 C  CA  . ARG B 1 51  ? 35.325 32.810 28.051 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CA  1 
ATOM   1502 C  C   . ARG B 1 51  ? 33.844 33.164 28.092 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B C   1 
ATOM   1503 O  O   . ARG B 1 51  ? 33.455 34.259 27.669 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B O   1 
ATOM   1504 C  CB  . ARG B 1 51  ? 36.130 33.634 29.059 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CB  1 
ATOM   1505 C  CG  . ARG B 1 51  ? 35.666 33.418 30.500 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CG  1 
ATOM   1506 C  CD  . ARG B 1 51  ? 36.536 34.262 31.440 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CD  1 
ATOM   1507 N  NE  . ARG B 1 51  ? 36.046 34.086 32.799 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NE  1 
ATOM   1508 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 36.582 34.852 33.738 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CZ  1 
ATOM   1509 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 37.529 35.762 33.524 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH1 1 
ATOM   1510 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 36.156 34.713 34.987 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH2 1 
ATOM   1511 N  N   . GLU B 1 52  ? 33.048 32.254 28.611 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . GLU B 1 52  ? 31.582 32.311 28.605 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . GLU B 1 52  ? 31.100 31.869 29.991 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   1 
ATOM   1514 O  O   . GLU B 1 52  ? 30.923 30.663 30.197 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . GLU B 1 52  ? 31.001 31.383 27.499 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  1 
ATOM   1516 C  CG  . GLU B 1 52  ? 29.560 31.522 27.087 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  1 
ATOM   1517 C  CD  . GLU B 1 52  ? 29.230 32.366 25.888 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  1 
ATOM   1518 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 30.016 32.420 24.890 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 1 
ATOM   1519 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 28.160 33.082 25.890 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 1 
ATOM   1520 N  N   . PRO B 1 53  ? 30.886 32.791 30.895 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   1 
ATOM   1521 C  CA  . PRO B 1 53  ? 30.329 32.465 32.202 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  1 
ATOM   1522 C  C   . PRO B 1 53  ? 29.128 31.551 32.188 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   1 
ATOM   1523 O  O   . PRO B 1 53  ? 28.174 31.793 31.438 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   1 
ATOM   1524 C  CB  . PRO B 1 53  ? 29.833 33.826 32.721 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  1 
ATOM   1525 C  CG  . PRO B 1 53  ? 30.888 34.736 32.167 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  1 
ATOM   1526 C  CD  . PRO B 1 53  ? 31.173 34.231 30.793 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  1 
ATOM   1527 N  N   . GLN B 1 54  ? 29.121 30.564 33.021 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B N   1 
ATOM   1528 C  CA  . GLN B 1 54  ? 27.987 29.664 33.228 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CA  1 
ATOM   1529 C  C   . GLN B 1 54  ? 27.727 28.911 31.938 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B C   1 
ATOM   1530 O  O   . GLN B 1 54  ? 26.672 28.267 31.883 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B O   1 
ATOM   1531 C  CB  . GLN B 1 54  ? 26.732 30.389 33.738 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CB  1 
ATOM   1532 C  CG  . GLN B 1 54  ? 26.751 30.917 35.183 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CG  1 
ATOM   1533 C  CD  . GLN B 1 54  ? 27.155 32.379 35.069 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CD  1 
ATOM   1534 O  OE1 . GLN B 1 54  ? 26.759 32.951 34.067 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B OE1 1 
ATOM   1535 N  NE2 . GLN B 1 54  ? 27.886 32.875 36.076 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B NE2 1 
ATOM   1536 N  N   . TYR B 1 55  ? 28.563 28.881 30.907 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N   1 
ATOM   1537 C  CA  . TYR B 1 55  ? 28.324 28.053 29.766 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA  1 
ATOM   1538 C  C   . TYR B 1 55  ? 28.270 26.597 30.183 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C   1 
ATOM   1539 O  O   . TYR B 1 55  ? 29.116 26.105 30.951 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O   1 
ATOM   1540 C  CB  . TYR B 1 55  ? 29.425 28.271 28.706 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . TYR B 1 55  ? 29.310 27.442 27.472 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG  1 
ATOM   1542 C  CD1 . TYR B 1 55  ? 28.188 27.534 26.663 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1 1 
ATOM   1543 C  CD2 . TYR B 1 55  ? 30.290 26.557 27.076 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2 1 
ATOM   1544 C  CE1 . TYR B 1 55  ? 28.054 26.771 25.531 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1 1 
ATOM   1545 C  CE2 . TYR B 1 55  ? 30.178 25.785 25.956 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2 1 
ATOM   1546 C  CZ  . TYR B 1 55  ? 29.055 25.909 25.173 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ  1 
ATOM   1547 O  OH  . TYR B 1 55  ? 28.959 25.110 24.054 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH  1 
ATOM   1548 N  N   . GLY B 1 56  ? 27.271 25.895 29.686 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B N   1 
ATOM   1549 C  CA  . GLY B 1 56  ? 27.178 24.510 30.092 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B CA  1 
ATOM   1550 C  C   . GLY B 1 56  ? 27.533 23.508 29.022 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B C   1 
ATOM   1551 O  O   . GLY B 1 56  ? 27.350 22.296 29.249 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B O   1 
ATOM   1552 N  N   . GLY B 1 57  ? 28.027 23.921 27.885 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B N   1 
ATOM   1553 C  CA  . GLY B 1 57  ? 28.344 22.985 26.829 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B CA  1 
ATOM   1554 C  C   . GLY B 1 57  ? 27.215 22.858 25.888 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B C   1 
ATOM   1555 O  O   . GLY B 1 57  ? 26.084 23.297 26.186 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B O   1 
ATOM   1556 N  N   . PRO B 1 58  ? 27.409 22.202 24.743 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B N   1 
ATOM   1557 C  CA  . PRO B 1 58  ? 26.358 22.032 23.741 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CA  1 
ATOM   1558 C  C   . PRO B 1 58  ? 25.381 20.953 24.275 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B C   1 
ATOM   1559 O  O   . PRO B 1 58  ? 25.721 20.148 25.131 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B O   1 
ATOM   1560 C  CB  . PRO B 1 58  ? 27.086 21.584 22.488 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CB  1 
ATOM   1561 C  CG  . PRO B 1 58  ? 28.234 20.843 23.051 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CG  1 
ATOM   1562 C  CD  . PRO B 1 58  ? 28.669 21.609 24.268 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CD  1 
ATOM   1563 N  N   . ALA B 1 59  ? 24.215 20.945 23.688 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B N   1 
ATOM   1564 C  CA  . ALA B 1 59  ? 23.259 19.862 23.900 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CA  1 
ATOM   1565 C  C   . ALA B 1 59  ? 23.695 18.688 23.014 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B C   1 
ATOM   1566 O  O   . ALA B 1 59  ? 24.684 18.759 22.261 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B O   1 
ATOM   1567 C  CB  . ALA B 1 59  ? 21.839 20.335 23.588 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CB  1 
ATOM   1568 N  N   . ALA B 1 60  ? 22.995 17.596 23.136 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . ALA B 1 60  ? 23.399 16.363 22.494 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . ALA B 1 60  ? 22.876 16.315 21.059 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   1 
ATOM   1571 O  O   . ALA B 1 60  ? 21.705 16.254 20.756 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . ALA B 1 60  ? 22.904 15.140 23.260 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  1 
ATOM   1573 N  N   . ASP B 1 61  ? 23.798 16.341 20.137 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   1 
ATOM   1574 C  CA  . ASP B 1 61  ? 23.584 16.286 18.709 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  1 
ATOM   1575 C  C   . ASP B 1 61  ? 24.925 15.866 18.105 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   1 
ATOM   1576 O  O   . ASP B 1 61  ? 25.895 15.625 18.835 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   1 
ATOM   1577 C  CB  . ASP B 1 61  ? 23.037 17.566 18.126 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  1 
ATOM   1578 C  CG  . ASP B 1 61  ? 23.950 18.735 18.360 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  1 
ATOM   1579 O  OD1 . ASP B 1 61  ? 25.035 18.791 17.741 1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 1 
ATOM   1580 O  OD2 . ASP B 1 61  ? 23.616 19.562 19.228 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 1 
ATOM   1581 N  N   . TYR B 1 62  ? 24.980 15.729 16.768 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 62   TYR B N   1 
ATOM   1582 C  CA  . TYR B 1 62  ? 26.196 15.183 16.162 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CA  1 
ATOM   1583 C  C   . TYR B 1 62  ? 27.194 16.251 15.777 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 62   TYR B C   1 
ATOM   1584 O  O   . TYR B 1 62  ? 28.210 15.916 15.152 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B O   1 
ATOM   1585 C  CB  . TYR B 1 62  ? 25.827 14.309 14.950 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CB  1 
ATOM   1586 C  CG  . TYR B 1 62  ? 26.860 13.254 14.633 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CG  1 
ATOM   1587 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 27.199 12.293 15.581 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD1 1 
ATOM   1588 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 27.496 13.180 13.420 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD2 1 
ATOM   1589 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 28.133 11.320 15.360 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE1 1 
ATOM   1590 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 28.453 12.187 13.160 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE2 1 
ATOM   1591 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 28.758 11.254 14.153 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CZ  1 
ATOM   1592 O  OH  . TYR B 1 62  ? 29.699 10.242 13.972 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B OH  1 
ATOM   1593 N  N   . THR B 1 63  ? 26.983 17.527 16.104 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 63   THR B N   1 
ATOM   1594 C  CA  . THR B 1 63  ? 27.953 18.556 15.734 1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 63   THR B CA  1 
ATOM   1595 C  C   . THR B 1 63  ? 29.289 18.257 16.424 1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 63   THR B C   1 
ATOM   1596 O  O   . THR B 1 63  ? 29.309 18.045 17.644 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 63   THR B O   1 
ATOM   1597 C  CB  . THR B 1 63  ? 27.464 19.938 16.173 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 63   THR B CB  1 
ATOM   1598 O  OG1 . THR B 1 63  ? 26.194 20.207 15.554 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 63   THR B OG1 1 
ATOM   1599 C  CG2 . THR B 1 63  ? 28.442 21.055 15.795 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 63   THR B CG2 1 
ATOM   1600 N  N   . HIS B 1 64  ? 30.376 18.252 15.666 1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B N   1 
ATOM   1601 C  CA  . HIS B 1 64  ? 31.685 17.928 16.258 1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CA  1 
ATOM   1602 C  C   . HIS B 1 64  ? 32.796 18.421 15.333 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B C   1 
ATOM   1603 O  O   . HIS B 1 64  ? 32.594 18.740 14.157 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B O   1 
ATOM   1604 C  CB  . HIS B 1 64  ? 31.836 16.442 16.560 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CB  1 
ATOM   1605 C  CG  . HIS B 1 64  ? 31.910 15.534 15.381 1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CG  1 
ATOM   1606 N  ND1 . HIS B 1 64  ? 30.795 15.032 14.743 1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B ND1 1 
ATOM   1607 C  CD2 . HIS B 1 64  ? 32.975 14.986 14.726 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CD2 1 
ATOM   1608 C  CE1 . HIS B 1 64  ? 31.199 14.228 13.774 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CE1 1 
ATOM   1609 N  NE2 . HIS B 1 64  ? 32.523 14.178 13.695 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 64   HIS B NE2 1 
ATOM   1610 N  N   . TYR B 1 65  ? 33.997 18.416 15.924 1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B N   1 
ATOM   1611 C  CA  . TYR B 1 65  ? 35.183 18.997 15.297 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CA  1 
ATOM   1612 C  C   . TYR B 1 65  ? 36.271 17.939 15.275 1.00 8.23   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B C   1 
ATOM   1613 O  O   . TYR B 1 65  ? 36.645 17.432 16.322 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B O   1 
ATOM   1614 C  CB  . TYR B 1 65  ? 35.671 20.234 16.109 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CB  1 
ATOM   1615 C  CG  . TYR B 1 65  ? 34.491 21.087 16.560 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CG  1 
ATOM   1616 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 34.202 21.312 17.871 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD1 1 
ATOM   1617 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 33.584 21.612 15.612 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD2 1 
ATOM   1618 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 33.105 22.040 18.265 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE1 1 
ATOM   1619 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 32.460 22.321 15.981 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE2 1 
ATOM   1620 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 32.246 22.544 17.318 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CZ  1 
ATOM   1621 O  OH  . TYR B 1 65  ? 31.120 23.259 17.712 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 65   TYR B OH  1 
ATOM   1622 N  N   . ALA B 1 66  ? 36.736 17.596 14.080 1.00 8.31   ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   1 
ATOM   1623 C  CA  . ALA B 1 66  ? 37.725 16.501 13.948 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  1 
ATOM   1624 C  C   . ALA B 1 66  ? 39.072 17.073 13.557 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   1 
ATOM   1625 O  O   . ALA B 1 66  ? 39.177 17.894 12.623 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   1 
ATOM   1626 C  CB  . ALA B 1 66  ? 37.281 15.533 12.873 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  1 
ATOM   1627 N  N   . PHE B 1 67  ? 40.114 16.607 14.246 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . PHE B 1 67  ? 41.503 16.920 14.009 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . PHE B 1 67  ? 42.171 15.751 13.339 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   1 
ATOM   1630 O  O   . PHE B 1 67  ? 41.844 14.585 13.593 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . PHE B 1 67  ? 42.224 17.227 15.338 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . PHE B 1 67  ? 41.483 18.280 16.151 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  1 
ATOM   1633 C  CD1 . PHE B 1 67  ? 40.990 17.951 17.405 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 1 
ATOM   1634 C  CD2 . PHE B 1 67  ? 41.285 19.523 15.674 1.00 12.37  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 1 
ATOM   1635 C  CE1 . PHE B 1 67  ? 40.275 18.898 18.126 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 1 
ATOM   1636 C  CE2 . PHE B 1 67  ? 40.570 20.492 16.390 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 1 
ATOM   1637 C  CZ  . PHE B 1 67  ? 40.085 20.167 17.647 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  1 
ATOM   1638 N  N   . GLY B 1 68  ? 43.144 16.013 12.449 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 68   GLY B N   1 
ATOM   1639 C  CA  . GLY B 1 68  ? 43.838 14.944 11.797 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B CA  1 
ATOM   1640 C  C   . GLY B 1 68  ? 44.964 14.389 12.659 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B C   1 
ATOM   1641 O  O   . GLY B 1 68  ? 45.510 15.053 13.538 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B O   1 
ATOM   1642 N  N   . ILE B 1 69  ? 45.306 13.147 12.342 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . ILE B 1 69  ? 46.437 12.463 13.009 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . ILE B 1 69  ? 46.920 11.400 12.010 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B C   1 
ATOM   1645 O  O   . ILE B 1 69  ? 46.141 10.822 11.241 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . ILE B 1 69  ? 45.987 11.842 14.340 1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CB  1 
ATOM   1647 C  CG1 . ILE B 1 69  ? 47.173 11.283 15.124 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG1 1 
ATOM   1648 C  CG2 . ILE B 1 69  ? 44.913 10.740 14.185 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG2 1 
ATOM   1649 C  CD1 . ILE B 1 69  ? 46.868 11.012 16.564 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CD1 1 
ATOM   1650 N  N   . ALA B 1 70  ? 48.219 11.119 12.045 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   1 
ATOM   1651 C  CA  . ALA B 1 70  ? 48.812 10.078 11.238 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  1 
ATOM   1652 C  C   . ALA B 1 70  ? 48.432 8.707  11.784 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   1 
ATOM   1653 O  O   . ALA B 1 70  ? 48.336 8.514  12.999 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   1 
ATOM   1654 C  CB  . ALA B 1 70  ? 50.330 10.203 11.241 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  1 
ATOM   1655 N  N   . ALA B 1 71  ? 48.321 7.720  10.899 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1656 C  CA  . ALA B 1 71  ? 48.036 6.363  11.304 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1657 C  C   . ALA B 1 71  ? 48.987 5.867  12.391 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1658 O  O   . ALA B 1 71  ? 48.584 5.209  13.364 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1659 C  CB  . ALA B 1 71  ? 48.095 5.387  10.110 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1660 N  N   . ALA B 1 72  ? 50.274 6.146  12.221 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . ALA B 1 72  ? 51.280 5.649  13.145 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . ALA B 1 72  ? 51.174 6.260  14.542 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B C   1 
ATOM   1663 O  O   . ALA B 1 72  ? 51.746 5.702  15.475 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . ALA B 1 72  ? 52.691 5.948  12.620 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CB  1 
ATOM   1665 N  N   . ASP B 1 73  ? 50.433 7.365  14.694 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B N   1 
ATOM   1666 C  CA  . ASP B 1 73  ? 50.275 7.988  16.015 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CA  1 
ATOM   1667 C  C   . ASP B 1 73  ? 48.943 7.716  16.670 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B C   1 
ATOM   1668 O  O   . ASP B 1 73  ? 48.717 8.048  17.810 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B O   1 
ATOM   1669 C  CB  . ASP B 1 73  ? 50.495 9.495  15.924 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CB  1 
ATOM   1670 C  CG  . ASP B 1 73  ? 51.909 9.900  15.567 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CG  1 
ATOM   1671 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 52.880 9.268  16.093 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD1 1 
ATOM   1672 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 52.105 10.805 14.729 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD2 1 
ATOM   1673 N  N   . PHE B 1 74  ? 47.989 7.163  15.931 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . PHE B 1 74  ? 46.609 7.047  16.378 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . PHE B 1 74  ? 46.536 6.279  17.710 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B C   1 
ATOM   1676 O  O   . PHE B 1 74  ? 45.881 6.684  18.675 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . PHE B 1 74  ? 45.736 6.398  15.303 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CB  1 
ATOM   1678 C  CG  . PHE B 1 74  ? 44.321 6.236  15.799 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CG  1 
ATOM   1679 C  CD1 . PHE B 1 74  ? 43.447 7.345  15.737 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD1 1 
ATOM   1680 C  CD2 . PHE B 1 74  ? 43.878 5.058  16.323 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD2 1 
ATOM   1681 C  CE1 . PHE B 1 74  ? 42.180 7.224  16.241 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE1 1 
ATOM   1682 C  CE2 . PHE B 1 74  ? 42.607 4.972  16.848 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE2 1 
ATOM   1683 C  CZ  . PHE B 1 74  ? 41.760 6.059  16.801 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CZ  1 
ATOM   1684 N  N   . ALA B 1 75  ? 47.110 5.070  17.740 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B N   1 
ATOM   1685 C  CA  . ALA B 1 75  ? 46.906 4.194  18.897 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CA  1 
ATOM   1686 C  C   . ALA B 1 75  ? 47.490 4.858  20.131 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B C   1 
ATOM   1687 O  O   . ALA B 1 75  ? 46.885 4.805  21.210 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B O   1 
ATOM   1688 C  CB  . ALA B 1 75  ? 47.410 2.773  18.665 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CB  1 
ATOM   1689 N  N   . ARG B 1 76  ? 48.678 5.448  20.002 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . ARG B 1 76  ? 49.294 6.043  21.181 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . ARG B 1 76  ? 48.527 7.272  21.629 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B C   1 
ATOM   1692 O  O   . ARG B 1 76  ? 48.492 7.509  22.844 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . ARG B 1 76  ? 50.767 6.357  20.989 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . ARG B 1 76  ? 51.188 7.474  20.129 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CG  1 
ATOM   1695 C  CD  . ARG B 1 76  ? 52.715 7.232  19.751 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CD  1 
ATOM   1696 N  NE  . ARG B 1 76  ? 53.091 8.405  18.963 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NE  1 
ATOM   1697 C  CZ  . ARG B 1 76  ? 53.671 9.511  19.448 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CZ  1 
ATOM   1698 N  NH1 . ARG B 1 76  ? 53.977 9.672  20.738 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH1 1 
ATOM   1699 N  NH2 . ARG B 1 76  ? 53.915 10.436 18.516 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH2 1 
ATOM   1700 N  N   . PHE B 1 77  ? 47.918 8.026  20.718 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B N   1 
ATOM   1701 C  CA  . PHE B 1 77  ? 47.098 9.193  21.109 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CA  1 
ATOM   1702 C  C   . PHE B 1 77  ? 45.901 8.722  21.882 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B C   1 
ATOM   1703 O  O   . PHE B 1 77  ? 45.557 9.231  22.932 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B O   1 
ATOM   1704 C  CB  . PHE B 1 77  ? 46.709 9.982  19.861 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CB  1 
ATOM   1705 C  CG  . PHE B 1 77  ? 45.811 11.165 20.131 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CG  1 
ATOM   1706 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 46.407 12.384 20.481 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD1 1 
ATOM   1707 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 44.436 11.029 20.053 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD2 1 
ATOM   1708 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 45.596 13.501 20.747 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE1 1 
ATOM   1709 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 43.661 12.157 20.317 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE2 1 
ATOM   1710 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 44.218 13.363 20.670 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CZ  1 
ATOM   1711 N  N   . ALA B 1 78  ? 45.144 7.735  21.342 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . ALA B 1 78  ? 43.971 7.224  22.011 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . ALA B 1 78  ? 44.333 6.705  23.398 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B C   1 
ATOM   1714 O  O   . ALA B 1 78  ? 43.630 6.959  24.364 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . ALA B 1 78  ? 43.327 6.169  21.131 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CB  1 
ATOM   1716 N  N   . ALA B 1 79  ? 45.416 5.930  23.491 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N   1 
ATOM   1717 C  CA  . ALA B 1 79  ? 45.833 5.378  24.773 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA  1 
ATOM   1718 C  C   . ALA B 1 79  ? 46.157 6.509  25.722 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C   1 
ATOM   1719 O  O   . ALA B 1 79  ? 45.852 6.419  26.935 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O   1 
ATOM   1720 C  CB  . ALA B 1 79  ? 46.994 4.396  24.575 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB  1 
ATOM   1721 N  N   . GLN B 1 80  ? 46.842 7.566  25.259 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B N   1 
ATOM   1722 C  CA  . GLN B 1 80  ? 47.248 8.659  26.137 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CA  1 
ATOM   1723 C  C   . GLN B 1 80  ? 46.039 9.327  26.724 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B C   1 
ATOM   1724 O  O   . GLN B 1 80  ? 45.951 9.602  27.938 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B O   1 
ATOM   1725 C  CB  . GLN B 1 80  ? 48.137 9.665  25.392 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CB  1 
ATOM   1726 C  CG  . GLN B 1 80  ? 48.519 10.883 26.175 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CG  1 
ATOM   1727 C  CD  . GLN B 1 80  ? 49.198 11.962 25.346 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CD  1 
ATOM   1728 O  OE1 . GLN B 1 80  ? 49.170 12.014 24.108 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B OE1 1 
ATOM   1729 N  NE2 . GLN B 1 80  ? 49.802 12.918 26.040 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B NE2 1 
ATOM   1730 N  N   . LEU B 1 81  ? 45.053 9.682  25.868 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B N   1 
ATOM   1731 C  CA  . LEU B 1 81  ? 43.908 10.402 26.388 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CA  1 
ATOM   1732 C  C   . LEU B 1 81  ? 43.040 9.528  27.252 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B C   1 
ATOM   1733 O  O   . LEU B 1 81  ? 42.502 9.978  28.257 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B O   1 
ATOM   1734 C  CB  . LEU B 1 81  ? 43.109 10.986 25.229 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CB  1 
ATOM   1735 C  CG  . LEU B 1 81  ? 43.565 12.409 24.861 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CG  1 
ATOM   1736 C  CD1 . LEU B 1 81  ? 44.991 12.494 24.357 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD1 1 
ATOM   1737 C  CD2 . LEU B 1 81  ? 42.611 13.014 23.809 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD2 1 
ATOM   1738 N  N   . ARG B 1 82  ? 42.934 8.200  26.922 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   1 
ATOM   1739 C  CA  . ARG B 1 82  ? 42.197 7.313  27.814 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  1 
ATOM   1740 C  C   . ARG B 1 82  ? 42.856 7.288  29.188 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   1 
ATOM   1741 O  O   . ARG B 1 82  ? 42.184 7.293  30.210 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   1 
ATOM   1742 C  CB  . ARG B 1 82  ? 42.105 5.933  27.208 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . ARG B 1 82  ? 41.093 5.891  26.061 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  1 
ATOM   1744 C  CD  . ARG B 1 82  ? 41.156 4.576  25.282 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  1 
ATOM   1745 N  NE  . ARG B 1 82  ? 40.030 4.505  24.374 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  1 
ATOM   1746 C  CZ  . ARG B 1 82  ? 39.992 3.888  23.217 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  1 
ATOM   1747 N  NH1 . ARG B 1 82  ? 41.048 3.190  22.766 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 1 
ATOM   1748 N  NH2 . ARG B 1 82  ? 38.906 3.934  22.467 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 1 
ATOM   1749 N  N   . ALA B 1 83  ? 44.188 7.208  29.243 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1750 C  CA  . ALA B 1 83  ? 44.950 7.133  30.495 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1751 C  C   . ALA B 1 83  ? 44.743 8.418  31.306 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1752 O  O   . ALA B 1 83  ? 44.815 8.358  32.525 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1753 C  CB  . ALA B 1 83  ? 46.372 6.866  30.208 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1754 N  N   . HIS B 1 84  ? 44.549 9.532  30.628 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   1 
ATOM   1755 C  CA  . HIS B 1 84  ? 44.380 10.822 31.273 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  1 
ATOM   1756 C  C   . HIS B 1 84  ? 42.953 10.987 31.755 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   1 
ATOM   1757 O  O   . HIS B 1 84  ? 42.680 11.952 32.444 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   1 
ATOM   1758 C  CB  . HIS B 1 84  ? 44.712 11.968 30.321 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  1 
ATOM   1759 C  CG  . HIS B 1 84  ? 44.874 13.345 30.832 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  1 
ATOM   1760 N  ND1 . HIS B 1 84  ? 43.866 14.302 30.788 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 1 
ATOM   1761 C  CD2 . HIS B 1 84  ? 45.943 13.957 31.391 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 1 
ATOM   1762 C  CE1 . HIS B 1 84  ? 44.292 15.431 31.298 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 1 
ATOM   1763 N  NE2 . HIS B 1 84  ? 45.542 15.243 31.665 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 1 
ATOM   1764 N  N   . GLY B 1 85  ? 42.046 10.076 31.444 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B N   1 
ATOM   1765 C  CA  . GLY B 1 85  ? 40.671 10.085 31.927 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B CA  1 
ATOM   1766 C  C   . GLY B 1 85  ? 39.721 10.882 31.016 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B C   1 
ATOM   1767 O  O   . GLY B 1 85  ? 38.608 11.229 31.431 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B O   1 
ATOM   1768 N  N   . VAL B 1 86  ? 40.087 11.144 29.768 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B N   1 
ATOM   1769 C  CA  . VAL B 1 86  ? 39.162 11.810 28.831 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CA  1 
ATOM   1770 C  C   . VAL B 1 86  ? 38.001 10.894 28.558 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B C   1 
ATOM   1771 O  O   . VAL B 1 86  ? 38.182 9.693  28.380 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B O   1 
ATOM   1772 C  CB  . VAL B 1 86  ? 39.981 12.158 27.587 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CB  1 
ATOM   1773 C  CG1 . VAL B 1 86  ? 39.144 12.813 26.518 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG1 1 
ATOM   1774 C  CG2 . VAL B 1 86  ? 41.125 13.131 27.946 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG2 1 
ATOM   1775 N  N   . ARG B 1 87  ? 36.814 11.518 28.464 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B N   1 
ATOM   1776 C  CA  . ARG B 1 87  ? 35.582 10.827 28.203 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CA  1 
ATOM   1777 C  C   . ARG B 1 87  ? 35.307 10.728 26.696 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B C   1 
ATOM   1778 O  O   . ARG B 1 87  ? 35.495 11.693 25.974 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B O   1 
ATOM   1779 C  CB  . ARG B 1 87  ? 34.447 11.584 28.863 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . ARG B 1 87  ? 33.164 10.834 28.920 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CG  1 
ATOM   1781 C  CD  . ARG B 1 87  ? 32.141 11.607 29.784 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CD  1 
ATOM   1782 N  NE  . ARG B 1 87  ? 32.670 11.645 31.160 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NE  1 
ATOM   1783 C  CZ  . ARG B 1 87  ? 32.311 12.452 32.130 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CZ  1 
ATOM   1784 N  NH1 . ARG B 1 87  ? 31.317 13.337 31.968 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH1 1 
ATOM   1785 N  NH2 . ARG B 1 87  ? 32.880 12.426 33.339 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH2 1 
ATOM   1786 N  N   . GLU B 1 88  ? 34.874 9.539  26.287 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 88   GLU B N   1 
ATOM   1787 C  CA  . GLU B 1 88  ? 34.519 9.298  24.894 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CA  1 
ATOM   1788 C  C   . GLU B 1 88  ? 33.009 9.471  24.709 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 88   GLU B C   1 
ATOM   1789 O  O   . GLU B 1 88  ? 32.245 9.249  25.615 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B O   1 
ATOM   1790 C  CB  . GLU B 1 88  ? 35.023 7.918  24.465 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . GLU B 1 88  ? 36.541 7.923  24.312 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CG  1 
ATOM   1792 C  CD  . GLU B 1 88  ? 37.077 6.536  24.162 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CD  1 
ATOM   1793 O  OE1 . GLU B 1 88  ? 36.855 5.901  23.079 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE1 1 
ATOM   1794 O  OE2 . GLU B 1 88  ? 37.747 6.034  25.087 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE2 1 
ATOM   1795 N  N   . TRP B 1 89  ? 32.643 9.886  23.476 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B N   1 
ATOM   1796 C  CA  . TRP B 1 89  ? 31.248 10.098 23.125 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CA  1 
ATOM   1797 C  C   . TRP B 1 89  ? 30.742 9.260  21.984 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B C   1 
ATOM   1798 O  O   . TRP B 1 89  ? 29.571 9.293  21.680 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B O   1 
ATOM   1799 C  CB  . TRP B 1 89  ? 30.954 11.590 22.897 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CB  1 
ATOM   1800 C  CG  . TRP B 1 89  ? 31.620 12.192 21.694 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CG  1 
ATOM   1801 C  CD1 . TRP B 1 89  ? 32.865 12.743 21.620 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD1 1 
ATOM   1802 C  CD2 . TRP B 1 89  ? 31.034 12.335 20.412 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD2 1 
ATOM   1803 N  NE1 . TRP B 1 89  ? 33.099 13.208 20.357 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B NE1 1 
ATOM   1804 C  CE2 . TRP B 1 89  ? 31.983 12.973 19.581 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE2 1 
ATOM   1805 C  CE3 . TRP B 1 89  ? 29.755 11.987 19.866 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE3 1 
ATOM   1806 C  CZ2 . TRP B 1 89  ? 31.716 13.262 18.249 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ2 1 
ATOM   1807 C  CZ3 . TRP B 1 89  ? 29.539 12.288 18.531 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ3 1 
ATOM   1808 C  CH2 . TRP B 1 89  ? 30.492 12.908 17.744 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CH2 1 
ATOM   1809 N  N   . LYS B 1 90  ? 31.636 8.479  21.361 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 90   LYS B N   1 
ATOM   1810 C  CA  . LYS B 1 90  ? 31.265 7.620  20.267 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CA  1 
ATOM   1811 C  C   . LYS B 1 90  ? 32.363 6.585  20.046 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B C   1 
ATOM   1812 O  O   . LYS B 1 90  ? 33.517 6.896  20.173 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B O   1 
ATOM   1813 C  CB  . LYS B 1 90  ? 31.066 8.417  18.968 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CB  1 
ATOM   1814 C  CG  . LYS B 1 90  ? 30.628 7.527  17.827 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CG  1 
ATOM   1815 C  CD  . LYS B 1 90  ? 30.011 8.189  16.682 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CD  1 
ATOM   1816 C  CE  . LYS B 1 90  ? 29.557 7.114  15.685 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CE  1 
ATOM   1817 N  NZ  . LYS B 1 90  ? 28.707 7.765  14.716 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B NZ  1 
ATOM   1818 N  N   . GLN B 1 91  ? 31.959 5.362  19.746 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   1819 C  CA  . GLN B 1 91  ? 32.862 4.310  19.304 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   1820 C  C   . GLN B 1 91  ? 32.907 4.311  17.793 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   1821 O  O   . GLN B 1 91  ? 31.875 4.250  17.125 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   1822 C  CB  . GLN B 1 91  ? 32.382 2.968  19.847 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   1823 C  CG  . GLN B 1 91  ? 33.164 1.782  19.363 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   1824 C  CD  . GLN B 1 91  ? 32.668 0.524  20.031 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   1825 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 31.643 -0.075 19.689 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   1826 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 33.407 0.101  21.038 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   1827 N  N   . ASN B 1 92  ? 34.079 4.311  17.187 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1828 C  CA  . ASN B 1 92  ? 34.208 4.464  15.773 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1829 C  C   . ASN B 1 92  ? 33.491 3.407  14.979 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1830 O  O   . ASN B 1 92  ? 33.611 2.212  15.264 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1831 C  CB  . ASN B 1 92  ? 35.716 4.393  15.367 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . ASN B 1 92  ? 35.875 4.742  13.900 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1833 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 35.312 5.695  13.418 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1834 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 36.687 3.971  13.226 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1835 N  N   . ARG B 1 93  ? 32.811 3.854  13.935 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B N   1 
ATOM   1836 C  CA  . ARG B 1 93  ? 32.140 2.970  12.978 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CA  1 
ATOM   1837 C  C   . ARG B 1 93  ? 32.450 3.340  11.518 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B C   1 
ATOM   1838 O  O   . ARG B 1 93  ? 32.377 2.398  10.708 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B O   1 
ATOM   1839 C  CB  . ARG B 1 93  ? 30.627 2.914  13.148 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CB  1 
ATOM   1840 C  CG  . ARG B 1 93  ? 30.133 2.557  14.531 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CG  1 
ATOM   1841 C  CD  . ARG B 1 93  ? 28.926 1.688  14.625 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CD  1 
ATOM   1842 N  NE  . ARG B 1 93  ? 27.687 2.307  14.223 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NE  1 
ATOM   1843 C  CZ  . ARG B 1 93  ? 26.988 3.180  14.940 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CZ  1 
ATOM   1844 N  NH1 . ARG B 1 93  ? 27.476 3.547  16.120 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH1 1 
ATOM   1845 N  NH2 . ARG B 1 93  ? 25.841 3.760  14.608 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH2 1 
ATOM   1846 N  N   . SER B 1 94  ? 32.802 4.527  11.150 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 94   SER B N   1 
ATOM   1847 C  CA  . SER B 1 94  ? 33.034 4.925  9.767  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA  1 
ATOM   1848 C  C   . SER B 1 94  ? 34.473 4.711  9.383  1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 94   SER B C   1 
ATOM   1849 O  O   . SER B 1 94  ? 35.392 4.467  10.192 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 94   SER B O   1 
ATOM   1850 C  CB  . SER B 1 94  ? 32.627 6.394  9.535  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB  1 
ATOM   1851 O  OG  . SER B 1 94  ? 33.397 7.229  10.353 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG  1 
ATOM   1852 N  N   . GLU B 1 95  ? 34.741 4.818  8.068  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   1 
ATOM   1853 C  CA  . GLU B 1 95  ? 36.101 4.573  7.538  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  1 
ATOM   1854 C  C   . GLU B 1 95  ? 37.138 5.428  8.257  1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   1 
ATOM   1855 O  O   . GLU B 1 95  ? 36.932 6.608  8.543  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   1 
ATOM   1856 C  CB  . GLU B 1 95  ? 36.078 4.864  6.028  1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  1 
ATOM   1857 C  CG  . GLU B 1 95  ? 37.418 5.008  5.347  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  1 
ATOM   1858 C  CD  . GLU B 1 95  ? 38.028 6.390  5.290  1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  1 
ATOM   1859 O  OE1 . GLU B 1 95  ? 37.304 7.375  5.507  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 1 
ATOM   1860 O  OE2 . GLU B 1 95  ? 39.269 6.488  5.012  1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 1 
ATOM   1861 N  N   . GLY B 1 96  ? 38.280 4.795  8.446  1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   1 
ATOM   1862 C  CA  . GLY B 1 96  ? 39.442 5.428  9.040  1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  1 
ATOM   1863 C  C   . GLY B 1 96  ? 39.366 5.438  10.564 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   1 
ATOM   1864 O  O   . GLY B 1 96  ? 38.323 5.749  11.136 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   1 
ATOM   1865 N  N   . ASP B 1 97  ? 40.490 5.132  11.221 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B N   1 
ATOM   1866 C  CA  . ASP B 1 97  ? 40.530 5.207  12.663 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CA  1 
ATOM   1867 C  C   . ASP B 1 97  ? 40.038 6.571  13.139 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B C   1 
ATOM   1868 O  O   . ASP B 1 97  ? 40.432 7.632  12.626 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B O   1 
ATOM   1869 C  CB  . ASP B 1 97  ? 41.949 4.964  13.233 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CB  1 
ATOM   1870 C  CG  . ASP B 1 97  ? 42.282 3.517  13.461 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CG  1 
ATOM   1871 O  OD1 . ASP B 1 97  ? 41.385 2.723  13.859 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD1 1 
ATOM   1872 O  OD2 . ASP B 1 97  ? 43.446 3.118  13.231 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD2 1 
ATOM   1873 N  N   . SER B 1 98  ? 39.229 6.535  14.207 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . SER B 1 98  ? 38.764 7.746  14.866 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . SER B 1 98  ? 38.582 7.479  16.367 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   1 
ATOM   1876 O  O   . SER B 1 98  ? 38.152 6.419  16.751 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . SER B 1 98  ? 37.400 8.223  14.348 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  1 
ATOM   1878 O  OG  . SER B 1 98  ? 37.487 8.734  13.023 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  1 
ATOM   1879 N  N   . PHE B 1 99  ? 38.941 8.496  17.107 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   1 
ATOM   1880 C  CA  . PHE B 1 99  ? 38.800 8.522  18.560 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  1 
ATOM   1881 C  C   . PHE B 1 99  ? 37.946 9.753  18.860 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   1 
ATOM   1882 O  O   . PHE B 1 99  ? 38.315 10.868 18.485 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   1 
ATOM   1883 C  CB  . PHE B 1 99  ? 40.190 8.640  19.190 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  1 
ATOM   1884 C  CG  . PHE B 1 99  ? 40.192 8.744  20.692 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  1 
ATOM   1885 C  CD1 . PHE B 1 99  ? 39.891 7.619  21.450 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 1 
ATOM   1886 C  CD2 . PHE B 1 99  ? 40.531 9.906  21.335 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 1 
ATOM   1887 C  CE1 . PHE B 1 99  ? 39.935 7.665  22.834 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 1 
ATOM   1888 C  CE2 . PHE B 1 99  ? 40.520 9.965  22.722 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 1 
ATOM   1889 C  CZ  . PHE B 1 99  ? 40.232 8.860  23.451 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  1 
ATOM   1890 N  N   . TYR B 1 100 ? 36.790 9.531  19.498 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B N   1 
ATOM   1891 C  CA  . TYR B 1 100 ? 35.763 10.561 19.684 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CA  1 
ATOM   1892 C  C   . TYR B 1 100 ? 35.700 10.918 21.152 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B C   1 
ATOM   1893 O  O   . TYR B 1 100 ? 35.290 10.086 21.968 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B O   1 
ATOM   1894 C  CB  . TYR B 1 100 ? 34.426 10.014 19.229 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CB  1 
ATOM   1895 C  CG  . TYR B 1 100 ? 34.282 9.775  17.754 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CG  1 
ATOM   1896 C  CD1 . TYR B 1 100 ? 34.539 8.525  17.195 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD1 1 
ATOM   1897 C  CD2 . TYR B 1 100 ? 33.850 10.783 16.890 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD2 1 
ATOM   1898 C  CE1 . TYR B 1 100 ? 34.386 8.292  15.839 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE1 1 
ATOM   1899 C  CE2 . TYR B 1 100 ? 33.685 10.547 15.541 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE2 1 
ATOM   1900 C  CZ  . TYR B 1 100 ? 33.966 9.310  15.024 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CZ  1 
ATOM   1901 O  OH  . TYR B 1 100 ? 33.816 9.019  13.664 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B OH  1 
ATOM   1902 N  N   . PHE B 1 101 ? 36.111 12.124 21.500 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 101  PHE B N   1 
ATOM   1903 C  CA  . PHE B 1 101 ? 36.323 12.520 22.883 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CA  1 
ATOM   1904 C  C   . PHE B 1 101 ? 35.766 13.917 23.155 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 101  PHE B C   1 
ATOM   1905 O  O   . PHE B 1 101 ? 35.600 14.715 22.233 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 101  PHE B O   1 
ATOM   1906 C  CB  . PHE B 1 101 ? 37.799 12.427 23.235 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . PHE B 1 101 ? 38.712 13.321 22.449 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CG  1 
ATOM   1908 C  CD1 . PHE B 1 101 ? 39.244 14.481 23.028 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD1 1 
ATOM   1909 C  CD2 . PHE B 1 101 ? 39.079 13.021 21.143 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD2 1 
ATOM   1910 C  CE1 . PHE B 1 101 ? 40.106 15.308 22.337 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE1 1 
ATOM   1911 C  CE2 . PHE B 1 101 ? 39.953 13.869 20.443 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE2 1 
ATOM   1912 C  CZ  . PHE B 1 101 ? 40.475 14.982 21.043 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CZ  1 
ATOM   1913 N  N   . LEU B 1 102 ? 35.501 14.184 24.433 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   1 
ATOM   1914 C  CA  . LEU B 1 102 ? 34.931 15.445 24.848 1.00 9.15   ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  1 
ATOM   1915 C  C   . LEU B 1 102 ? 36.006 16.357 25.425 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   1 
ATOM   1916 O  O   . LEU B 1 102 ? 36.917 15.936 26.109 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   1 
ATOM   1917 C  CB  . LEU B 1 102 ? 33.862 15.205 25.924 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  1 
ATOM   1918 C  CG  . LEU B 1 102 ? 32.663 14.389 25.475 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  1 
ATOM   1919 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 31.751 14.097 26.654 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 1 
ATOM   1920 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 31.874 15.078 24.399 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 1 
ATOM   1921 N  N   . ASP B 1 103 ? 35.828 17.662 25.154 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   1 
ATOM   1922 C  CA  . ASP B 1 103 ? 36.663 18.680 25.797 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  1 
ATOM   1923 C  C   . ASP B 1 103 ? 36.067 19.034 27.169 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   1 
ATOM   1924 O  O   . ASP B 1 103 ? 34.990 18.510 27.567 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   1 
ATOM   1925 C  CB  . ASP B 1 103 ? 36.865 19.833 24.830 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  1 
ATOM   1926 C  CG  . ASP B 1 103 ? 35.927 21.013 24.939 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  1 
ATOM   1927 O  OD1 . ASP B 1 103 ? 34.868 20.879 25.578 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 1 
ATOM   1928 O  OD2 . ASP B 1 103 ? 36.278 22.074 24.354 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 1 
ATOM   1929 N  N   . PRO B 1 104 ? 36.697 19.924 27.923 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 104  PRO B N   1 
ATOM   1930 C  CA  . PRO B 1 104 ? 36.193 20.242 29.264 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CA  1 
ATOM   1931 C  C   . PRO B 1 104 ? 34.803 20.797 29.375 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B C   1 
ATOM   1932 O  O   . PRO B 1 104 ? 34.188 20.639 30.434 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B O   1 
ATOM   1933 C  CB  . PRO B 1 104 ? 37.267 21.233 29.809 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CB  1 
ATOM   1934 C  CG  . PRO B 1 104 ? 38.522 20.796 29.104 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CG  1 
ATOM   1935 C  CD  . PRO B 1 104 ? 38.058 20.483 27.694 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CD  1 
ATOM   1936 N  N   . ASP B 1 105 ? 34.296 21.422 28.338 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B N   1 
ATOM   1937 C  CA  . ASP B 1 105 ? 32.947 21.906 28.333 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CA  1 
ATOM   1938 C  C   . ASP B 1 105 ? 31.935 20.916 27.768 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B C   1 
ATOM   1939 O  O   . ASP B 1 105 ? 30.719 21.111 27.856 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B O   1 
ATOM   1940 C  CB  . ASP B 1 105 ? 32.775 23.204 27.523 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CB  1 
ATOM   1941 C  CG  . ASP B 1 105 ? 33.458 24.348 28.233 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CG  1 
ATOM   1942 O  OD1 . ASP B 1 105 ? 32.827 24.977 29.119 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD1 1 
ATOM   1943 O  OD2 . ASP B 1 105 ? 34.618 24.630 27.906 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD2 1 
ATOM   1944 N  N   . GLY B 1 106 ? 32.426 19.863 27.132 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1945 C  CA  . GLY B 1 106 ? 31.583 18.968 26.394 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1946 C  C   . GLY B 1 106 ? 31.490 19.230 24.921 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1947 O  O   . GLY B 1 106 ? 30.692 18.567 24.245 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1948 N  N   . HIS B 1 107 ? 32.321 20.111 24.368 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   1 
ATOM   1949 C  CA  . HIS B 1 107 ? 32.437 20.138 22.904 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  1 
ATOM   1950 C  C   . HIS B 1 107 ? 32.908 18.767 22.444 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   1 
ATOM   1951 O  O   . HIS B 1 107 ? 33.786 18.149 23.053 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   1 
ATOM   1952 C  CB  . HIS B 1 107 ? 33.373 21.228 22.420 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  1 
ATOM   1953 C  CG  . HIS B 1 107 ? 32.918 22.613 22.718 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  1 
ATOM   1954 N  ND1 . HIS B 1 107 ? 31.819 23.198 22.105 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 1 
ATOM   1955 C  CD2 . HIS B 1 107 ? 33.478 23.545 23.584 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 1 
ATOM   1956 C  CE1 . HIS B 1 107 ? 31.719 24.429 22.576 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 1 
ATOM   1957 N  NE2 . HIS B 1 107 ? 32.680 24.670 23.483 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 1 
ATOM   1958 N  N   . ARG B 1 108 ? 32.329 18.311 21.334 1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B N   1 
ATOM   1959 C  CA  . ARG B 1 108 ? 32.629 17.017 20.797 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CA  1 
ATOM   1960 C  C   . ARG B 1 108 ? 33.766 17.114 19.784 1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B C   1 
ATOM   1961 O  O   . ARG B 1 108 ? 33.686 17.818 18.784 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B O   1 
ATOM   1962 C  CB  . ARG B 1 108 ? 31.384 16.435 20.114 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CB  1 
ATOM   1963 C  CG  . ARG B 1 108 ? 30.326 15.956 21.102 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CG  1 
ATOM   1964 C  CD  . ARG B 1 108 ? 29.024 15.615 20.415 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CD  1 
ATOM   1965 N  NE  . ARG B 1 108 ? 28.306 16.818 20.014 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NE  1 
ATOM   1966 C  CZ  . ARG B 1 108 ? 27.407 17.457 20.755 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CZ  1 
ATOM   1967 N  NH1 . ARG B 1 108 ? 27.136 17.033 22.008 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH1 1 
ATOM   1968 N  NH2 . ARG B 1 108 ? 26.770 18.529 20.268 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH2 1 
ATOM   1969 N  N   . LEU B 1 109 ? 34.813 16.354 20.080 1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B N   1 
ATOM   1970 C  CA  . LEU B 1 109 ? 36.040 16.322 19.279 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CA  1 
ATOM   1971 C  C   . LEU B 1 109 ? 36.257 14.935 18.733 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B C   1 
ATOM   1972 O  O   . LEU B 1 109 ? 35.691 13.914 19.183 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B O   1 
ATOM   1973 C  CB  . LEU B 1 109 ? 37.244 16.738 20.132 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CB  1 
ATOM   1974 C  CG  . LEU B 1 109 ? 37.090 18.065 20.896 1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CG  1 
ATOM   1975 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 38.314 18.349 21.716 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD1 1 
ATOM   1976 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 36.811 19.220 19.907 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD2 1 
ATOM   1977 N  N   . GLU B 1 110 ? 37.156 14.850 17.757 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   1 
ATOM   1978 C  CA  . GLU B 1 110 ? 37.535 13.619 17.111 1.00 8.56   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  1 
ATOM   1979 C  C   . GLU B 1 110 ? 38.978 13.752 16.668 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   1 
ATOM   1980 O  O   . GLU B 1 110 ? 39.391 14.813 16.219 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   1 
ATOM   1981 C  CB  . GLU B 1 110 ? 36.622 13.344 15.905 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  1 
ATOM   1982 C  CG  . GLU B 1 110 ? 36.958 12.124 15.072 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  1 
ATOM   1983 C  CD  . GLU B 1 110 ? 36.108 12.032 13.800 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  1 
ATOM   1984 O  OE1 . GLU B 1 110 ? 35.128 12.793 13.661 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 1 
ATOM   1985 O  OE2 . GLU B 1 110 ? 36.485 11.177 12.939 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 1 
ATOM   1986 N  N   . ALA B 1 111 ? 39.738 12.666 16.781 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1987 C  CA  . ALA B 1 111 ? 41.063 12.524 16.120 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1988 C  C   . ALA B 1 111 ? 40.868 11.482 15.046 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1989 O  O   . ALA B 1 111 ? 40.385 10.362 15.351 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1990 C  CB  . ALA B 1 111 ? 42.129 12.135 17.094 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1991 N  N   . HIS B 1 112 ? 41.172 11.803 13.789 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B N   1 
ATOM   1992 C  CA  . HIS B 1 112 ? 40.828 10.969 12.659 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CA  1 
ATOM   1993 C  C   . HIS B 1 112 ? 41.983 10.744 11.713 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B C   1 
ATOM   1994 O  O   . HIS B 1 112 ? 42.669 11.687 11.342 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B O   1 
ATOM   1995 C  CB  . HIS B 1 112 ? 39.669 11.617 11.875 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CB  1 
ATOM   1996 C  CG  . HIS B 1 112 ? 39.237 10.847 10.673 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CG  1 
ATOM   1997 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 38.816 9.536  10.732 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B ND1 1 
ATOM   1998 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 39.160 11.202 9.365  1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CD2 1 
ATOM   1999 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 38.480 9.127  9.521  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CE1 1 
ATOM   2000 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 38.703 10.126 8.669  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 112  HIS B NE2 1 
ATOM   2001 N  N   . VAL B 1 113 ? 42.109 9.487  11.270 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   1 
ATOM   2002 C  CA  . VAL B 1 113 ? 43.063 9.065  10.225 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  1 
ATOM   2003 C  C   . VAL B 1 113 ? 42.289 8.991  8.903  1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   1 
ATOM   2004 O  O   . VAL B 1 113 ? 41.344 8.199  8.788  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   1 
ATOM   2005 C  CB  . VAL B 1 113 ? 43.651 7.706  10.535 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  1 
ATOM   2006 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 44.650 7.284  9.432  1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 1 
ATOM   2007 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 44.405 7.706  11.875 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 1 
ATOM   2008 N  N   . GLY B 1 114 ? 42.695 9.761  7.920  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . GLY B 1 114 ? 42.010 9.789  6.630  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . GLY B 1 114 ? 41.594 11.188 6.248  1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C   1 
ATOM   2011 O  O   . GLY B 1 114 ? 41.880 12.161 6.979  1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O   1 
ATOM   2012 N  N   . ASP B 1 115 ? 40.969 11.308 5.109  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   2013 C  CA  . ASP B 1 115 ? 40.562 12.620 4.587  1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   2014 C  C   . ASP B 1 115 ? 39.325 12.450 3.750  1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   2015 O  O   . ASP B 1 115 ? 38.751 11.351 3.700  1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   2016 C  CB  . ASP B 1 115 ? 41.715 13.291 3.842  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   2017 C  CG  . ASP B 1 115 ? 42.219 12.522 2.690  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   2018 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 43.409 12.853 2.363  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   2019 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 41.653 11.584 2.158  1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   2020 N  N   . LEU B 1 116 ? 38.869 13.525 3.118  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   1 
ATOM   2021 C  CA  . LEU B 1 116 ? 37.631 13.437 2.369  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  1 
ATOM   2022 C  C   . LEU B 1 116 ? 37.788 12.454 1.217  1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   1 
ATOM   2023 O  O   . LEU B 1 116 ? 36.857 11.700 0.921  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   1 
ATOM   2024 C  CB  . LEU B 1 116 ? 37.283 14.837 1.820  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  1 
ATOM   2025 C  CG  . LEU B 1 116 ? 36.091 14.905 0.853  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  1 
ATOM   2026 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 34.793 14.319 1.448  1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 1 
ATOM   2027 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 35.869 16.340 0.410  1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 1 
ATOM   2028 N  N   . ARG B 1 117 ? 38.915 12.454 0.561  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B N   1 
ATOM   2029 C  CA  . ARG B 1 117 ? 39.088 11.541 -0.583 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CA  1 
ATOM   2030 C  C   . ARG B 1 117 ? 39.089 10.085 -0.134 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B C   1 
ATOM   2031 O  O   . ARG B 1 117 ? 38.501 9.229  -0.806 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B O   1 
ATOM   2032 C  CB  . ARG B 1 117 ? 40.275 11.925 -1.466 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CB  1 
ATOM   2033 C  CG  . ARG B 1 117 ? 40.196 13.343 -2.031 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CG  1 
ATOM   2034 C  CD  . ARG B 1 117 ? 39.011 13.519 -3.004 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CD  1 
ATOM   2035 N  NE  . ARG B 1 117 ? 38.575 14.910 -2.971 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NE  1 
ATOM   2036 C  CZ  . ARG B 1 117 ? 37.483 15.325 -3.621 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CZ  1 
ATOM   2037 N  NH1 . ARG B 1 117 ? 36.732 14.544 -4.349 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH1 1 
ATOM   2038 N  NH2 . ARG B 1 117 ? 37.118 16.614 -3.544 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH2 1 
ATOM   2039 N  N   . SER B 1 118 ? 39.740 9.759  0.974  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 118  SER B N   1 
ATOM   2040 C  CA  . SER B 1 118 ? 39.766 8.376  1.428  1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 118  SER B CA  1 
ATOM   2041 C  C   . SER B 1 118 ? 38.342 7.957  1.814  1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 118  SER B C   1 
ATOM   2042 O  O   . SER B 1 118 ? 37.920 6.822  1.562  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 118  SER B O   1 
ATOM   2043 C  CB  . SER B 1 118 ? 40.798 8.115  2.529  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 118  SER B CB  1 
ATOM   2044 O  OG  . SER B 1 118 ? 40.422 8.705  3.759  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 118  SER B OG  1 
ATOM   2045 N  N   . ARG B 1 119 ? 37.575 8.864  2.401  1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B N   1 
ATOM   2046 C  CA  . ARG B 1 119 ? 36.181 8.586  2.741  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CA  1 
ATOM   2047 C  C   . ARG B 1 119 ? 35.364 8.339  1.481  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B C   1 
ATOM   2048 O  O   . ARG B 1 119 ? 34.591 7.371  1.425  1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B O   1 
ATOM   2049 C  CB  . ARG B 1 119 ? 35.599 9.757  3.530  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CB  1 
ATOM   2050 C  CG  . ARG B 1 119 ? 34.147 9.609  3.892  1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CG  1 
ATOM   2051 C  CD  . ARG B 1 119 ? 33.805 8.360  4.711  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CD  1 
ATOM   2052 N  NE  . ARG B 1 119 ? 34.627 8.330  5.899  1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NE  1 
ATOM   2053 C  CZ  . ARG B 1 119 ? 34.363 8.977  7.035  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CZ  1 
ATOM   2054 N  NH1 . ARG B 1 119 ? 33.316 9.719  7.182  1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH1 1 
ATOM   2055 N  NH2 . ARG B 1 119 ? 35.245 8.861  8.017  1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH2 1 
ATOM   2056 N  N   . LEU B 1 120 ? 35.456 9.228  0.474  1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N   1 
ATOM   2057 C  CA  . LEU B 1 120 ? 34.659 9.040  -0.711 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA  1 
ATOM   2058 C  C   . LEU B 1 120 ? 35.009 7.726  -1.383 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C   1 
ATOM   2059 O  O   . LEU B 1 120 ? 34.080 7.037  -1.885 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O   1 
ATOM   2060 C  CB  . LEU B 1 120 ? 34.874 10.236 -1.667 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB  1 
ATOM   2061 C  CG  . LEU B 1 120 ? 34.293 11.559 -1.170 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG  1 
ATOM   2062 C  CD1 . LEU B 1 120 ? 34.826 12.709 -2.009 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1 1 
ATOM   2063 C  CD2 . LEU B 1 120 ? 32.784 11.552 -1.185 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2 1 
ATOM   2064 N  N   . ALA B 1 121 ? 36.285 7.375  -1.453 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   1 
ATOM   2065 C  CA  . ALA B 1 121 ? 36.678 6.131  -2.109 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  1 
ATOM   2066 C  C   . ALA B 1 121 ? 36.057 4.943  -1.381 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   1 
ATOM   2067 O  O   . ALA B 1 121 ? 35.577 3.982  -2.003 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   1 
ATOM   2068 C  CB  . ALA B 1 121 ? 38.176 6.023  -2.218 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  1 
ATOM   2069 N  N   . ALA B 1 122 ? 36.104 4.943  -0.056 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   1 
ATOM   2070 C  CA  . ALA B 1 122 ? 35.541 3.848  0.718  1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  1 
ATOM   2071 C  C   . ALA B 1 122 ? 34.017 3.787  0.560  1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   1 
ATOM   2072 O  O   . ALA B 1 122 ? 33.452 2.701  0.442  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   1 
ATOM   2073 C  CB  . ALA B 1 122 ? 35.937 3.982  2.173  1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  1 
ATOM   2074 N  N   . CYS B 1 123 ? 33.379 4.932  0.521  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B N   1 
ATOM   2075 C  CA  . CYS B 1 123 ? 31.926 5.000  0.366  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CA  1 
ATOM   2076 C  C   . CYS B 1 123 ? 31.490 4.537  -0.995 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B C   1 
ATOM   2077 O  O   . CYS B 1 123 ? 30.451 3.885  -1.160 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B O   1 
ATOM   2078 C  CB  . CYS B 1 123 ? 31.421 6.399  0.620  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CB  1 
ATOM   2079 S  SG  . CYS B 1 123 ? 31.497 6.921  2.346  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B SG  1 
ATOM   2080 N  N   . ARG B 1 124 ? 32.304 4.734  -2.067 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   1 
ATOM   2081 C  CA  . ARG B 1 124 ? 31.887 4.215  -3.331 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  1 
ATOM   2082 C  C   . ARG B 1 124 ? 31.854 2.710  -3.295 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   1 
ATOM   2083 O  O   . ARG B 1 124 ? 31.075 2.097  -4.047 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   1 
ATOM   2084 C  CB  . ARG B 1 124 ? 32.868 4.693  -4.410 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  1 
ATOM   2085 C  CG  . ARG B 1 124 ? 32.651 6.149  -4.746 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  1 
ATOM   2086 C  CD  . ARG B 1 124 ? 33.586 6.548  -5.868 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  1 
ATOM   2087 N  NE  . ARG B 1 124 ? 33.481 7.963  -6.235 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  1 
ATOM   2088 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 32.584 8.374  -7.142 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  1 
ATOM   2089 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 31.699 7.585  -7.770 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 1 
ATOM   2090 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 32.508 9.676  -7.459 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 1 
ATOM   2091 N  N   . GLN B 1 125 ? 32.712 2.054  -2.520 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   1 
ATOM   2092 C  CA  . GLN B 1 125 ? 32.728 0.612  -2.375 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  1 
ATOM   2093 C  C   . GLN B 1 125 ? 31.682 0.097  -1.400 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   1 
ATOM   2094 O  O   . GLN B 1 125 ? 31.272 -1.076 -1.582 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   1 
ATOM   2095 C  CB  . GLN B 1 125 ? 34.100 0.102  -1.885 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  1 
ATOM   2096 C  CG  . GLN B 1 125 ? 35.255 0.447  -2.829 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  1 
ATOM   2097 C  CD  . GLN B 1 125 ? 35.188 -0.043 -4.246 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  1 
ATOM   2098 O  OE1 . GLN B 1 125 ? 35.233 0.662  -5.270 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 1 
ATOM   2099 N  NE2 . GLN B 1 125 ? 35.083 -1.369 -4.295 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 1 
ATOM   2100 N  N   . ALA B 1 126 ? 31.222 0.905  -0.474 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B N   1 
ATOM   2101 C  CA  . ALA B 1 126 ? 30.302 0.486  0.591  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CA  1 
ATOM   2102 C  C   . ALA B 1 126 ? 29.442 1.682  0.959  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B C   1 
ATOM   2103 O  O   . ALA B 1 126 ? 29.668 2.379  1.974  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B O   1 
ATOM   2104 C  CB  . ALA B 1 126 ? 31.138 -0.073 1.715  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CB  1 
ATOM   2105 N  N   . PRO B 1 127 ? 28.486 1.974  0.079  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B N   1 
ATOM   2106 C  CA  . PRO B 1 127 ? 27.754 3.256  0.183  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CA  1 
ATOM   2107 C  C   . PRO B 1 127 ? 26.707 3.276  1.287  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B C   1 
ATOM   2108 O  O   . PRO B 1 127 ? 26.077 2.260  1.556  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B O   1 
ATOM   2109 C  CB  . PRO B 1 127 ? 27.073 3.395  -1.198 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CB  1 
ATOM   2110 C  CG  . PRO B 1 127 ? 26.792 1.928  -1.507 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CG  1 
ATOM   2111 C  CD  . PRO B 1 127 ? 28.056 1.188  -1.087 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CD  1 
ATOM   2112 N  N   . TYR B 1 128 ? 26.533 4.399  1.940  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B N   1 
ATOM   2113 C  CA  . TYR B 1 128 ? 25.438 4.679  2.840  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CA  1 
ATOM   2114 C  C   . TYR B 1 128 ? 24.096 4.600  2.123  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B C   1 
ATOM   2115 O  O   . TYR B 1 128 ? 24.114 4.658  0.884  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B O   1 
ATOM   2116 C  CB  . TYR B 1 128 ? 25.646 6.086  3.337  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CB  1 
ATOM   2117 C  CG  . TYR B 1 128 ? 26.979 6.367  3.987  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CG  1 
ATOM   2118 C  CD1 . TYR B 1 128 ? 27.412 7.653  4.095  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD1 1 
ATOM   2119 C  CD2 . TYR B 1 128 ? 27.788 5.358  4.488  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD2 1 
ATOM   2120 C  CE1 . TYR B 1 128 ? 28.609 8.016  4.669  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE1 1 
ATOM   2121 C  CE2 . TYR B 1 128 ? 28.999 5.665  5.088  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE2 1 
ATOM   2122 C  CZ  . TYR B 1 128 ? 29.402 7.001  5.168  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CZ  1 
ATOM   2123 O  OH  . TYR B 1 128 ? 30.600 7.325  5.765  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B OH  1 
ATOM   2124 N  N   . ALA B 1 129 ? 22.977 4.511  2.807  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   1 
ATOM   2125 C  CA  . ALA B 1 129 ? 21.647 4.450  2.200  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  1 
ATOM   2126 C  C   . ALA B 1 129 ? 21.377 5.680  1.320  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   1 
ATOM   2127 O  O   . ALA B 1 129 ? 21.536 6.803  1.732  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   1 
ATOM   2128 C  CB  . ALA B 1 129 ? 20.655 4.275  3.320  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  1 
ATOM   2129 N  N   . GLY B 1 130 ? 20.999 5.450  0.037  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   1 
ATOM   2130 C  CA  . GLY B 1 130 ? 20.735 6.462  -0.934 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  1 
ATOM   2131 C  C   . GLY B 1 130 ? 21.883 7.316  -1.402 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   1 
ATOM   2132 O  O   . GLY B 1 130 ? 21.713 8.441  -1.918 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   1 
ATOM   2133 N  N   . MET B 1 131 ? 23.120 6.861  -1.262 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 131  MET B N   1 
ATOM   2134 C  CA  . MET B 1 131 ? 24.275 7.693  -1.488 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CA  1 
ATOM   2135 C  C   . MET B 1 131 ? 24.462 7.953  -2.986 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 131  MET B C   1 
ATOM   2136 O  O   . MET B 1 131 ? 24.324 7.024  -3.769 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 131  MET B O   1 
ATOM   2137 C  CB  . MET B 1 131 ? 25.532 7.089  -0.910 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CB  1 
ATOM   2138 C  CG  . MET B 1 131 ? 26.690 8.047  -0.744 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CG  1 
ATOM   2139 S  SD  . MET B 1 131 ? 27.812 7.476  0.527  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 131  MET B SD  1 
ATOM   2140 C  CE  . MET B 1 131 ? 28.719 8.942  0.958  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CE  1 
ATOM   2141 N  N   . ARG B 1 132 ? 24.787 9.171  -3.318 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   1 
ATOM   2142 C  CA  . ARG B 1 132 ? 25.076 9.695  -4.646 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  1 
ATOM   2143 C  C   . ARG B 1 132 ? 26.337 10.556 -4.611 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   1 
ATOM   2144 O  O   . ARG B 1 132 ? 26.528 11.262 -3.599 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   1 
ATOM   2145 C  CB  . ARG B 1 132 ? 23.938 10.562 -5.149 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  1 
ATOM   2146 C  CG  . ARG B 1 132 ? 22.518 10.080 -4.984 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  1 
ATOM   2147 C  CD  . ARG B 1 132 ? 22.277 8.860  -5.844 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD  1 
ATOM   2148 N  NE  . ARG B 1 132 ? 20.918 8.393  -5.563 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE  1 
ATOM   2149 C  CZ  . ARG B 1 132 ? 20.441 7.309  -4.996 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ  1 
ATOM   2150 N  NH1 . ARG B 1 132 ? 21.285 6.385  -4.532 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1 1 
ATOM   2151 N  NH2 . ARG B 1 132 ? 19.128 7.132  -4.881 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2 1 
ATOM   2152 N  N   . PHE B 1 133 ? 27.142 10.456 -5.630 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B N   1 
ATOM   2153 C  CA  . PHE B 1 133 ? 28.413 11.111 -5.703 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CA  1 
ATOM   2154 C  C   . PHE B 1 133 ? 28.469 12.125 -6.809 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B C   1 
ATOM   2155 O  O   . PHE B 1 133 ? 27.799 11.868 -7.837 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B O   1 
ATOM   2156 C  CB  . PHE B 1 133 ? 29.504 10.067 -5.944 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CB  1 
ATOM   2157 C  CG  . PHE B 1 133 ? 29.602 9.039  -4.793 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CG  1 
ATOM   2158 C  CD1 . PHE B 1 133 ? 28.881 7.868  -4.818 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD1 1 
ATOM   2159 C  CD2 . PHE B 1 133 ? 30.449 9.275  -3.729 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD2 1 
ATOM   2160 C  CE1 . PHE B 1 133 ? 28.917 6.905  -3.833 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE1 1 
ATOM   2161 C  CE2 . PHE B 1 133 ? 30.475 8.330  -2.726 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE2 1 
ATOM   2162 C  CZ  . PHE B 1 133 ? 29.767 7.167  -2.758 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CZ  1 
ATOM   2163 N  N   . ALA B 1 134 ? 29.259 13.164 -6.634 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   1 
ATOM   2164 C  CA  . ALA B 1 134 ? 29.431 14.149 -7.685 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  1 
ATOM   2165 C  C   . ALA B 1 134 ? 30.298 15.287 -7.147 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   1 
ATOM   2166 O  O   . ALA B 1 134 ? 30.204 16.392 -7.694 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   1 
ATOM   2167 C  CB  . ALA B 1 134 ? 28.071 14.608 -8.229 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  1 
HETATM 2168 K  K   . K   C 2 .   ? 36.854 40.775 12.763 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 3002 K   A K   1 
HETATM 2169 MN MN  . MN  D 3 .   ? 35.417 34.832 14.814 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 4004 MN  A MN  1 
HETATM 2170 C  C1  . PPF E 4 .   ? 36.797 35.631 17.334 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A C1  1 
HETATM 2171 O  O1  . PPF E 4 .   ? 35.474 36.803 15.471 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O1  1 
HETATM 2172 O  O2  . PPF E 4 .   ? 37.436 38.066 16.293 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O2  1 
HETATM 2173 O  O3  . PPF E 4 .   ? 35.431 37.815 17.776 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O3  1 
HETATM 2174 O  O4  . PPF E 4 .   ? 37.580 35.578 18.344 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O4  1 
HETATM 2175 O  O5  . PPF E 4 .   ? 36.370 34.543 16.812 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O5  1 
HETATM 2176 P  P1  . PPF E 4 .   ? 36.252 37.215 16.688 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A P1  1 
HETATM 2177 K  K   . K   F 2 .   ? 35.937 7.126  11.266 0.95 10.55  ? ? ? ? ? ? 3001 K   B K   1 
HETATM 2178 MN MN  . MN  G 3 .   ? 33.610 13.051 12.252 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 4003 MN  B MN  1 
HETATM 2179 C  C1  . PPF H 4 .   ? 31.410 12.240 10.387 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B C1  1 
HETATM 2180 O  O1  . PPF H 4 .   ? 32.990 11.061 12.051 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O1  1 
HETATM 2181 O  O2  . PPF H 4 .   ? 32.571 9.845  9.959  1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O2  1 
HETATM 2182 O  O3  . PPF H 4 .   ? 30.716 10.058 11.635 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O3  1 
HETATM 2183 O  O4  . PPF H 4 .   ? 30.563 12.346 9.464  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O4  1 
HETATM 2184 O  O5  . PPF H 4 .   ? 31.868 13.342 10.913 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O5  1 
HETATM 2185 P  P1  . PPF H 4 .   ? 31.950 10.677 11.038 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B P1  1 
HETATM 2186 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.624 30.756 16.580 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 9005 HOH A O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.733 40.939 10.492 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 9007 HOH A O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.220 28.013 16.382 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 9008 HOH A O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.203 40.708 7.720  1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 9009 HOH A O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.200 43.474 11.639 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 9011 HOH A O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.632 22.525 8.353  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 9012 HOH A O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.106 25.146 16.447 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 9014 HOH A O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.557 30.343 19.298 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 9015 HOH A O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.075 24.302 8.430  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 9017 HOH A O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.485 46.896 11.999 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 9018 HOH A O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.503 45.180 1.421  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 9019 HOH A O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.735 42.794 10.582 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 9020 HOH A O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.989 16.705 -1.178 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 9027 HOH A O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.062 41.257 15.906 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 9029 HOH A O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.589 31.753 10.441 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 9030 HOH A O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.103 47.077 17.397 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 9032 HOH A O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.357 12.507 13.533 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 9034 HOH A O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.299 44.394 0.011  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 9036 HOH A O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.655 44.058 6.514  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 9037 HOH A O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.588 10.551 7.762  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 9038 HOH A O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.608 41.518 8.293  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 9039 HOH A O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.321 45.852 10.794 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 9041 HOH A O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH I 5 .   ? 47.458 43.290 11.382 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 9044 HOH A O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.928 16.956 5.751  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 9047 HOH A O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.934 37.355 19.711 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 9049 HOH A O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.002 26.117 14.510 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 9050 HOH A O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.296 45.094 -4.184 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 9051 HOH A O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.479 31.893 20.295 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 9056 HOH A O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.717 18.486 2.390  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 9059 HOH A O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.326 43.085 -2.955 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 9061 HOH A O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.109 23.535 13.423 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 9063 HOH A O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.436 43.851 -0.109 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 9066 HOH A O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.342 21.182 -5.975 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 9067 HOH A O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.228 43.614 9.907  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 9070 HOH A O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.465 46.342 -1.882 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 9072 HOH A O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.671 41.146 -2.030 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 9073 HOH A O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.830 20.115 6.717  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 9074 HOH A O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.397 44.272 8.743  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 9077 HOH A O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.525 40.286 -6.631 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 9078 HOH A O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.491 43.906 3.780  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 9081 HOH A O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.052 24.609 20.143 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 9082 HOH A O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.003 42.895 17.243 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 9083 HOH A O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.520 30.724 -1.956 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 9089 HOH A O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.691 38.602 19.117 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 9091 HOH A O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.170 33.311 8.252  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 9092 HOH A O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.794 35.482 5.394  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 9093 HOH A O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.605 24.330 9.056  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 9094 HOH A O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.041 24.712 -7.750 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 9097 HOH A O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.804 19.825 -4.000 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 9098 HOH A O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.833 25.788 22.341 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 9105 HOH A O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.631 41.448 -3.943 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 9106 HOH A O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.431 17.321 -3.447 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 9107 HOH A O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.738 13.479 0.614  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 9109 HOH A O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.598 13.097 -5.155 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 9114 HOH A O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.133 33.021 10.144 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 9116 HOH A O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.997 16.781 6.463  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 9117 HOH A O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.451 42.976 6.312  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 9121 HOH A O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.774 40.448 18.284 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 9122 HOH A O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.412 26.931 1.817  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 9123 HOH A O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.963 45.337 -3.824 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 9124 HOH A O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH I 5 .   ? 44.608 41.015 6.395  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 9125 HOH A O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH I 5 .   ? 51.861 38.333 13.585 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 9126 HOH A O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.834 45.969 -4.405 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 9128 HOH A O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.847 31.163 10.572 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 9129 HOH A O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.417 46.798 -0.786 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 9136 HOH A O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.917 26.453 -9.637 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 9137 HOH A O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.934 22.799 21.045 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 9138 HOH A O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH I 5 .   ? 49.891 31.654 11.682 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 9139 HOH A O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.910 25.534 -5.345 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.942 19.409 4.827  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 9142 HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.830 43.942 1.027  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 9145 HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.657 37.887 20.556 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.530 39.801 1.891  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 9147 HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.898 45.779 0.934  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.266 25.051 22.513 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.122 43.966 -4.386 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.106 39.880 5.306  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.655 15.310 1.230  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.437 24.007 11.245 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.003 30.678 15.858 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 9163 HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.145 15.308 0.933  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.767 23.138 18.431 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 9166 HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.101 38.739 -5.345 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.925 47.655 -2.592 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.409 44.273 -1.945 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.194 43.833 6.919  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 9170 HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.625 19.401 -3.943 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 9172 HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.868 18.527 -3.629 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.935 20.427 14.234 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.551 46.134 2.505  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.110 47.336 16.505 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 9178 HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.003 28.726 0.403  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH I 5 .   ? 49.307 42.440 9.539  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.668 44.100 -2.846 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.225 45.178 -2.974 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH I 5 .   ? 47.167 21.945 9.395  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 9185 HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.143 39.678 9.132  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.681 22.635 -3.561 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 9187 HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.777 19.847 -6.735 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 9188 HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.132 28.783 -4.142 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 9191 HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.099 45.835 2.607  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 9193 HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.834 26.776 -3.977 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.692 46.613 3.377  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 9198 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.636 45.177 9.498  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.268 43.004 7.245  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.490 46.963 5.973  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.702 41.652 3.632  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.500 44.407 15.344 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.951 43.511 5.081  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 9206 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.980 29.949 24.257 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.014 27.695 17.854 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 9210 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.735 37.582 18.120 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.931 18.296 5.217  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.096 33.674 25.979 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.275 26.476 -6.586 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.922 31.776 18.191 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.312 45.458 5.979  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.938 41.788 -3.776 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.665 45.445 12.525 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.969 24.899 -3.456 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.502 33.561 -2.282 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.351 37.359 -3.692 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.138 45.420 3.506  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 9238 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.630 27.773 12.481 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.311 46.950 -1.350 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.803 28.387 25.164 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.304 43.931 4.418  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.430 39.737 -4.623 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH I 5 .   ? 49.834 33.109 28.661 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.671 44.719 5.119  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.762 14.353 15.414 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.872 45.262 -2.014 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.654 40.688 5.958  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH I 5 .   ? 53.581 39.014 26.190 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 9260 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.503 14.888 -0.491 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 9262 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.238 11.223 9.353  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 9263 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.081 20.997 7.282  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.529 25.676 -2.982 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 9266 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.760 45.891 10.697 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.786 37.559 3.701  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.164 43.603 10.513 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.631 48.383 -0.855 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 9271 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.209 11.140 9.787  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.007 17.084 -4.849 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.483 22.423 -8.222 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 9275 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.768 28.180 8.691  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.908 10.108 13.469 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.889 14.615 -4.961 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 9284 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.480 45.951 -6.217 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.263 37.970 -6.760 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.580 26.861 26.773 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.632 28.071 15.612 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 9292 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH I 5 .   ? 53.922 41.424 25.448 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 9294 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.298 32.693 6.110  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 9296 HOH A O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.165 39.761 18.667 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 9300 HOH A O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.686 36.026 14.536 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 9301 HOH A O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.816 33.033 26.498 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 9304 HOH A O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.933 22.238 -1.166 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 9306 HOH A O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.749 41.489 -1.636 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 9307 HOH A O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH I 5 .   ? 51.927 13.551 11.497 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 9308 HOH A O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH I 5 .   ? 44.311 21.058 -3.158 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 9310 HOH A O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.949 45.837 -3.601 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 9313 HOH A O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.028 5.595  3.885  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 9319 HOH A O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.629 15.242 -7.237 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 9321 HOH A O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.965 23.565 -6.985 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 9322 HOH A O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.329 18.788 9.062  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 9323 HOH A O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.238 18.910 -7.069 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 9330 HOH A O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.459 27.205 -4.369 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 9332 HOH A O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.046 29.068 -8.393 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 9334 HOH A O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.915 36.478 30.137 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 9335 HOH A O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.957 43.703 26.230 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 9337 HOH A O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.706 48.763 -4.086 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 9338 HOH A O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.971 39.462 -5.487 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 9340 HOH A O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH I 5 .   ? 55.999 43.733 25.723 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 9341 HOH A O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.710 33.186 17.133 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 9342 HOH A O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.933 40.543 -4.547 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 9343 HOH A O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.506 30.387 22.200 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 9344 HOH A O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.041 25.098 7.124  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 9345 HOH A O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.333 43.652 -5.352 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 9346 HOH A O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.776 14.181 8.679  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 9348 HOH A O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.894 42.263 20.633 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 9350 HOH A O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.175 25.919 -9.382 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 9353 HOH A O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.963 47.770 3.593  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 9354 HOH A O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH I 5 .   ? 44.721 17.990 9.772  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 9358 HOH A O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.326 47.551 2.655  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 9359 HOH A O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.291 22.285 10.643 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 9362 HOH A O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.723 46.470 10.539 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 9363 HOH A O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.025 44.284 17.864 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 9364 HOH A O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.499 38.214 11.575 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 9365 HOH A O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.278 38.054 13.376 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 9366 HOH A O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.094 47.748 13.111 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 9384 HOH A O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.894 19.285 15.478 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 9389 HOH A O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.632 23.160 7.925  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 9390 HOH A O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.938 25.356 -5.545 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 9391 HOH A O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.083 25.121 20.522 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 9392 HOH A O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.596 40.478 3.776  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 9393 HOH A O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.274 19.961 11.117 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 9394 HOH A O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.665 28.559 -2.550 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 9395 HOH A O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.581 19.433 -6.235 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 9396 HOH A O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.287 16.082 -5.994 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 9397 HOH A O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.020 13.189 -4.433 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 9398 HOH A O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.105 11.027 -0.353 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 9399 HOH A O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.214 20.035 -0.652 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 9400 HOH A O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.783 19.880 18.745 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 9401 HOH A O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.720 37.708 6.993  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 9402 HOH A O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.654 41.960 19.801 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 9403 HOH A O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.147 46.527 7.449  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 9404 HOH A O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.159 49.209 5.141  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 9405 HOH A O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.637 37.920 7.713  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 9406 HOH A O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.536 43.402 17.597 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 9407 HOH A O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.249 44.527 30.441 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 9408 HOH A O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.875 35.192 30.515 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 9409 HOH A O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH I 5 .   ? 54.222 31.480 14.953 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 9411 HOH A O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.453 36.124 21.823 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 9414 HOH A O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.257 3.618  15.450 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 9001 HOH B O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.815 7.135  28.060 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 9002 HOH B O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.083 22.622 20.069 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 9003 HOH B O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.210 6.858  20.602 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 9004 HOH B O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.670 23.488 26.702 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 9006 HOH B O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.990 35.473 -1.634 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 9010 HOH B O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.543 7.023  27.593 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 9013 HOH B O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.216 19.737 19.952 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 9016 HOH B O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.310 6.584  13.357 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 9021 HOH B O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.335 9.752  6.043  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 9022 HOH B O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.958 16.257 3.290  1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 9023 HOH B O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.141 17.430 24.780 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 9024 HOH B O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.542 4.313  22.877 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 9025 HOH B O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.770 17.042 25.372 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 9026 HOH B O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.987 25.234 30.141 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 9028 HOH B O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.559 1.943  21.968 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 9031 HOH B O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.698 4.796  1.021  1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 9033 HOH B O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.700 0.740  17.953 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 9035 HOH B O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.063 9.630  -3.512 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 9040 HOH B O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.657 13.888 29.583 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 9042 HOH B O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.843 14.394 28.432 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 9043 HOH B O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.562 4.979  18.683 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 9045 HOH B O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.295 22.031 18.989 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 9046 HOH B O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.089 7.456  12.139 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 9048 HOH B O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.715 15.890 26.572 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 9052 HOH B O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.043 23.306 31.960 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 9053 HOH B O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.327 31.064 9.042  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 9054 HOH B O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH J 5 .   ? 46.277 29.628 11.875 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 9055 HOH B O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.616 3.386  -4.463 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 9057 HOH B O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.129 20.839 31.648 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 9058 HOH B O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.562 2.423  23.818 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 9060 HOH B O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.945 22.770 9.677  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 9062 HOH B O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.577 0.970  16.920 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 9064 HOH B O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.520 4.877  17.908 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 9065 HOH B O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH J 5 .   ? 52.102 26.652 23.968 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 9068 HOH B O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.385 5.088  6.356  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 9069 HOH B O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.867 8.259  8.070  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 9071 HOH B O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.046 24.790 25.189 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 9075 HOH B O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.762 21.457 30.416 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 9076 HOH B O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.498 3.952  27.994 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 9079 HOH B O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.619 8.998  -3.993 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 9080 HOH B O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.747 8.686  -1.651 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 9084 HOH B O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.935 11.709 -4.960 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 9085 HOH B O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.855 24.019 30.644 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 9086 HOH B O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.375 4.312  3.635  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 9087 HOH B O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.472 6.414  6.622  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 9088 HOH B O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.906 27.802 10.890 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 9090 HOH B O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.472 22.702 21.472 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 9095 HOH B O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.405 8.546  -7.694 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 9096 HOH B O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.312 3.399  17.773 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 9099 HOH B O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.128 34.217 25.068 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 9100 HOH B O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.375 8.139  -5.120 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 9101 HOH B O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.959 12.432 8.992  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 9102 HOH B O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.225 3.618  15.305 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 9103 HOH B O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.245 2.641  21.706 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 9104 HOH B O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.154 6.273  24.656 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 9108 HOH B O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.618 23.931 25.607 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 9110 HOH B O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.831 11.885 1.853  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 9111 HOH B O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.731 34.020 -2.986 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 9112 HOH B O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.480 22.735 34.159 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 9113 HOH B O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.282 25.153 5.259  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 9115 HOH B O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.278 34.431 31.015 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 9118 HOH B O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.123 31.052 32.941 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 9119 HOH B O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.688 0.512  1.653  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 9120 HOH B O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.420 26.154 2.147  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 9127 HOH B O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.377 15.950 28.717 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 9130 HOH B O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.238 10.156 0.122  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 9131 HOH B O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.032 32.744 32.742 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 9132 HOH B O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.273 17.467 18.790 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 9133 HOH B O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.706 6.008  -0.596 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 9134 HOH B O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.383 18.720 30.402 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 9135 HOH B O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.744 2.010  26.280 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 9140 HOH B O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.892 37.681 -2.938 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH B O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.839 2.053  7.873  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 9144 HOH B O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.319 10.756 -5.331 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 9148 HOH B O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.618 2.600  -0.342 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 9150 HOH B O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH J 5 .   ? 19.875 23.605 23.561 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH B O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.025 7.380  0.313  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 9154 HOH B O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.627 3.846  9.795  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 9155 HOH B O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.559 19.807 32.509 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 9156 HOH B O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.389 28.535 8.241  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 9157 HOH B O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.074 9.803  10.730 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 9158 HOH B O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.718 4.745  28.607 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 9160 HOH B O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.853 4.382  3.202  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 9164 HOH B O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.677 21.050 34.708 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 9171 HOH B O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.164 2.537  19.838 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 9174 HOH B O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.547 2.093  14.950 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 9175 HOH B O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.856 2.202  -3.074 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH B O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH J 5 .   ? 46.565 10.717 8.411  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 9184 HOH B O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.378 0.546  0.805  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 9189 HOH B O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.644 31.953 6.591  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 9190 HOH B O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.218 35.504 0.990  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 9192 HOH B O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH J 5 .   ? 52.168 34.838 19.657 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH B O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.138 16.496 29.258 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH B O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.498 23.676 32.868 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH B O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.360 1.293  17.136 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 9199 HOH B O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.748 22.849 23.010 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 9201 HOH B O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.609 2.341  19.646 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 9208 HOH B O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.420 29.961 4.734  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH B O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.214 4.101  11.723 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 9211 HOH B O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH J 5 .   ? 56.146 8.827  23.600 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH B O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.657 1.121  15.658 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 9215 HOH B O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.179 15.338 2.299  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 9217 HOH B O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.569 9.132  19.791 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 9219 HOH B O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.137 25.305 9.055  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 9220 HOH B O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.309 5.735  -5.792 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH B O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.494 32.950 33.143 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 9222 HOH B O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.723 19.840 31.114 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 9224 HOH B O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.095 19.634 20.316 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH B O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.980 6.029  10.015 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 9228 HOH B O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.802 10.966 6.337  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 9232 HOH B O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH J 5 .   ? 46.841 6.336  6.474  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 9233 HOH B O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.238 33.877 3.060  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH B O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH J 5 .   ? 55.544 8.841  15.604 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH B O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.445 14.630 -7.000 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 9237 HOH B O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.303 36.529 24.418 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 9239 HOH B O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.240 13.873 5.692  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 9240 HOH B O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.071 13.226 3.677  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 9241 HOH B O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH J 5 .   ? 25.950 14.255 -4.463 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 9243 HOH B O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH J 5 .   ? 56.219 8.818  26.700 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 9247 HOH B O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.235 16.893 29.541 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 9250 HOH B O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.447 27.406 6.677  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 9253 HOH B O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.475 25.549 32.932 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH B O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.214 0.846  22.421 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH B O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.463 6.032  27.283 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 9257 HOH B O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.112 17.666 25.447 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH B O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.387 3.926  28.159 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 9261 HOH B O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.855 2.615  21.865 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 9264 HOH B O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.540 22.738 7.034  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH B O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.352 6.084  33.944 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 9273 HOH B O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.143 22.401 15.235 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH B O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.958 16.413 28.428 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 9277 HOH B O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH J 5 .   ? 53.612 7.778  22.930 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 9278 HOH B O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.830 2.369  19.971 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 9279 HOH B O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.996 30.717 30.161 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 9280 HOH B O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.857 19.373 32.736 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH B O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH J 5 .   ? 17.754 10.499 -5.139 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 9285 HOH B O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.752 4.160  7.266  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 9286 HOH B O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.027 23.102 17.718 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 9290 HOH B O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.437 19.442 18.623 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 9291 HOH B O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.412 6.246  -5.153 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 9293 HOH B O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.539 3.561  24.255 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 9295 HOH B O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.495 31.636 5.872  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 9297 HOH B O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.200 4.604  5.860  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 9298 HOH B O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.321 34.163 -1.788 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 9299 HOH B O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.682 3.883  30.170 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 9302 HOH B O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.309 2.850  19.648 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 9303 HOH B O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.621 3.361  -6.006 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 9305 HOH B O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.452 41.980 32.718 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 9309 HOH B O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.235 -0.111 23.467 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 9311 HOH B O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.089 11.906 -6.670 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 9312 HOH B O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH J 5 .   ? 22.637 17.373 27.389 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 9314 HOH B O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.913 7.339  17.943 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 9315 HOH B O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.183 1.650  4.095  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 9316 HOH B O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.808 27.171 28.987 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 9317 HOH B O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH J 5 .   ? 57.044 11.082 15.890 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 9318 HOH B O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH J 5 .   ? 25.900 35.464 33.519 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 9320 HOH B O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.528 4.291  6.956  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 9324 HOH B O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.834 4.518  3.904  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 9325 HOH B O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.370 11.145 -2.181 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 9326 HOH B O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.642 3.291  17.891 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 9327 HOH B O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.314 3.976  7.134  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 9328 HOH B O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.500 13.020 7.824  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 9329 HOH B O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.288 10.080 3.901  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 9331 HOH B O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.831 0.316  27.290 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 9333 HOH B O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH J 5 .   ? 25.321 4.579  8.229  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 9336 HOH B O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH J 5 .   ? 18.152 21.536 23.765 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 9339 HOH B O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH J 5 .   ? 53.436 24.603 23.540 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 9347 HOH B O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH J 5 .   ? 18.703 17.386 18.971 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 9349 HOH B O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.401 8.066  9.804  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 9351 HOH B O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH J 5 .   ? 56.873 6.529  22.729 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 9352 HOH B O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.722 1.218  8.333  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 9355 HOH B O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.117 28.322 -2.300 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 9356 HOH B O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.939 2.307  10.697 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 9357 HOH B O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.755 14.051 22.896 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 9360 HOH B O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.829 0.790  14.395 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 9361 HOH B O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.133 33.373 -2.318 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 9367 HOH B O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.652 28.687 35.832 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 9368 HOH B O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.961 28.411 16.252 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 9369 HOH B O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.879 32.681 32.216 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 9370 HOH B O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.131 36.669 31.427 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 9371 HOH B O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.411 25.662 13.254 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 9372 HOH B O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.131 26.211 33.764 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 9373 HOH B O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.478 7.808  30.212 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 9374 HOH B O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.407 9.850  10.730 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 9375 HOH B O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.024 21.391 34.334 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 9376 HOH B O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.568 39.073 24.255 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 9377 HOH B O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.812 36.536 31.744 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 9378 HOH B O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.828 39.205 32.602 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 9379 HOH B O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.426 25.448 16.090 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 9380 HOH B O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH J 5 .   ? 52.894 23.665 13.136 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 9381 HOH B O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.975 28.427 10.443 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 9382 HOH B O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.706 30.305 34.583 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 9383 HOH B O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.388 2.122  26.265 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 9385 HOH B O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.995 4.338  5.812  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 9386 HOH B O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.489 1.403  1.842  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 9387 HOH B O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.322 10.039 -9.708 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 9388 HOH B O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.827 32.313 32.854 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 9410 HOH B O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.883 41.684 34.103 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 9412 HOH B O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.342 29.946 7.880  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 9413 HOH B O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.548 36.374 31.297 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 9415 HOH B O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.128 19.797 27.374 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 9416 HOH B O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.511 5.636  13.253 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 9417 HOH B O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.030 2.601  7.399  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 9418 HOH B O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.401 9.139  -7.802 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 9419 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . MET A 1   ? 0.2995 0.3699 0.3502 0.0583  -0.1375 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   
2    C  CA  . MET A 1   ? 0.2253 0.3073 0.2925 0.1155  -0.0793 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  
3    C  C   . MET A 1   ? 0.1693 0.2614 0.2454 0.0570  -0.0298 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   
4    O  O   . MET A 1   ? 0.2190 0.3125 0.2105 0.0875  -0.0094 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   
5    C  CB  . MET A 1   ? 0.2752 0.3255 0.3354 0.1111  -0.0922 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  
6    C  CG  . MET A 1   ? 0.3814 0.3639 0.3672 0.0851  -0.1597 0.0113  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  
7    S  SD  . MET A 1   ? 0.2722 0.4812 0.2870 0.1031  0.0130  0.0866  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  
8    C  CE  . MET A 1   ? 0.2557 0.4833 0.3749 -0.0222 0.0524  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  
9    N  N   . LEU A 2   ? 0.1536 0.2238 0.1695 0.0407  -0.0319 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A N   
10   C  CA  . LEU A 2   ? 0.1519 0.1923 0.1365 0.0184  -0.0267 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CA  
11   C  C   . LEU A 2   ? 0.1424 0.1789 0.1775 0.0099  0.0011  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A C   
12   O  O   . LEU A 2   ? 0.1498 0.2671 0.2312 -0.0263 -0.0034 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A O   
13   C  CB  . LEU A 2   ? 0.1402 0.1665 0.1549 0.0099  -0.0131 0.0037  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CB  
14   C  CG  . LEU A 2   ? 0.1984 0.1803 0.1225 0.0177  -0.0107 0.0059  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CG  
15   C  CD1 . LEU A 2   ? 0.1917 0.1974 0.1408 -0.0145 0.0121  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD1 
16   C  CD2 . LEU A 2   ? 0.1997 0.1693 0.1420 0.0033  0.0155  0.0106  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD2 
17   N  N   . THR A 3   ? 0.1407 0.1968 0.1549 0.0004  0.0138  0.0120  ? ? ? ? ? ? 3    THR A N   
18   C  CA  . THR A 3   ? 0.1595 0.2401 0.2091 0.0189  0.0550  0.0549  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CA  
19   C  C   . THR A 3   ? 0.1517 0.2371 0.2124 0.0113  0.0500  0.0597  ? ? ? ? ? ? 3    THR A C   
20   O  O   . THR A 3   ? 0.2004 0.2348 0.2550 0.0041  0.0753  0.0707  ? ? ? ? ? ? 3    THR A O   
21   C  CB  . THR A 3   ? 0.2275 0.2796 0.1941 0.0551  0.0965  0.0516  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CB  
22   O  OG1 . THR A 3   ? 0.2786 0.2940 0.1666 0.0082  0.0752  0.0201  ? ? ? ? ? ? 3    THR A OG1 
23   C  CG2 . THR A 3   ? 0.2880 0.3031 0.2895 0.1051  0.1478  0.0686  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CG2 
24   N  N   . GLY A 4   ? 0.1449 0.1908 0.1751 -0.0097 0.0252  0.0215  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   
25   C  CA  . GLY A 4   ? 0.1498 0.1852 0.1648 -0.0146 0.0098  0.0177  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  
26   C  C   . GLY A 4   ? 0.1468 0.1384 0.1372 -0.0200 0.0221  0.0113  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   
27   O  O   . GLY A 4   ? 0.1488 0.1614 0.1509 -0.0138 -0.0013 0.0227  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   
28   N  N   . LEU A 5   ? 0.1658 0.1450 0.1198 -0.0186 0.0030  0.0081  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   
29   C  CA  . LEU A 5   ? 0.1692 0.1307 0.1219 -0.0137 -0.0027 0.0012  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  
30   C  C   . LEU A 5   ? 0.2008 0.1437 0.0979 -0.0248 -0.0045 0.0141  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   
31   O  O   . LEU A 5   ? 0.2780 0.2220 0.1155 -0.0978 0.0281  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   
32   C  CB  . LEU A 5   ? 0.1942 0.1485 0.1966 0.0068  -0.0266 0.0008  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  
33   C  CG  . LEU A 5   ? 0.1772 0.1491 0.2640 0.0046  -0.0572 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  
34   C  CD1 . LEU A 5   ? 0.2435 0.3403 0.2765 0.0078  0.0375  0.0118  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 
35   C  CD2 . LEU A 5   ? 0.2400 0.5089 0.3889 0.0994  -0.0857 0.0916  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 
36   N  N   . ASN A 6   ? 0.1318 0.1336 0.0919 -0.0017 0.0078  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   
37   C  CA  . ASN A 6   ? 0.1293 0.1295 0.0941 0.0126  0.0105  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  
38   C  C   . ASN A 6   ? 0.1273 0.1259 0.0858 0.0035  0.0025  0.0002  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   
39   O  O   . ASN A 6   ? 0.1284 0.1415 0.0873 0.0033  0.0081  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   
40   C  CB  . ASN A 6   ? 0.1245 0.1374 0.1141 0.0140  -0.0074 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  
41   C  CG  . ASN A 6   ? 0.1295 0.1341 0.1146 0.0096  0.0105  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  
42   O  OD1 . ASN A 6   ? 0.1336 0.1452 0.1279 0.0055  0.0107  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 
43   N  ND2 . ASN A 6   ? 0.1310 0.1851 0.2110 0.0136  0.0228  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 
44   N  N   . HIS A 7   ? 0.1237 0.1245 0.0831 0.0008  0.0012  0.0010  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   
45   C  CA  . HIS A 7   ? 0.1234 0.1152 0.0856 -0.0021 -0.0019 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  
46   C  C   . HIS A 7   ? 0.1250 0.1130 0.0870 -0.0065 -0.0003 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   
47   O  O   . HIS A 7   ? 0.1376 0.1300 0.0848 0.0083  0.0011  0.0004  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   
48   C  CB  . HIS A 7   ? 0.1306 0.1171 0.0890 0.0014  0.0067  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  
49   C  CG  . HIS A 7   ? 0.1264 0.1096 0.0972 0.0004  0.0006  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  
50   N  ND1 . HIS A 7   ? 0.1233 0.1219 0.0923 0.0078  0.0126  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 
51   C  CD2 . HIS A 7   ? 0.1257 0.1191 0.0939 0.0056  -0.0033 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 
52   C  CE1 . HIS A 7   ? 0.1340 0.1121 0.0994 0.0014  0.0066  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 
53   N  NE2 . HIS A 7   ? 0.1221 0.1195 0.1125 0.0082  0.0140  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 
54   N  N   . LEU A 8   ? 0.1188 0.1201 0.0827 0.0003  0.0063  0.0025  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   
55   C  CA  . LEU A 8   ? 0.1209 0.1182 0.0854 -0.0034 0.0050  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  
56   C  C   . LEU A 8   ? 0.1289 0.1048 0.0913 -0.0012 0.0036  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   
57   O  O   . LEU A 8   ? 0.1271 0.1259 0.0859 -0.0137 -0.0012 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   
58   C  CB  . LEU A 8   ? 0.1239 0.1167 0.1003 -0.0072 -0.0022 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  
59   C  CG  . LEU A 8   ? 0.1434 0.1210 0.1079 0.0019  0.0118  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  
60   C  CD1 . LEU A 8   ? 0.1991 0.1247 0.1054 0.0157  0.0105  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 
61   C  CD2 . LEU A 8   ? 0.1902 0.1296 0.1166 0.0071  0.0015  0.0074  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 
62   N  N   . THR A 9   ? 0.1170 0.1111 0.0829 0.0002  -0.0034 0.0009  ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   
63   C  CA  . THR A 9   ? 0.1164 0.1081 0.0924 0.0024  0.0011  0.0032  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  
64   C  C   . THR A 9   ? 0.1100 0.1000 0.0940 -0.0070 -0.0035 0.0044  ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   
65   O  O   . THR A 9   ? 0.1166 0.1293 0.0826 0.0064  0.0026  0.0019  ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   
66   C  CB  . THR A 9   ? 0.1261 0.1061 0.1017 0.0000  0.0021  0.0020  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  
67   O  OG1 . THR A 9   ? 0.1279 0.1170 0.1176 0.0144  -0.0003 0.0011  ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 
68   C  CG2 . THR A 9   ? 0.1297 0.1107 0.1158 -0.0073 0.0037  0.0070  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 
69   N  N   . LEU A 10  ? 0.1106 0.1119 0.0883 0.0012  -0.0026 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   
70   C  CA  . LEU A 10  ? 0.1149 0.1132 0.0893 0.0014  -0.0071 0.0020  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  
71   C  C   . LEU A 10  ? 0.1165 0.1131 0.0906 0.0059  -0.0004 0.0041  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   
72   O  O   . LEU A 10  ? 0.1191 0.1331 0.0977 -0.0074 0.0001  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   
73   C  CB  . LEU A 10  ? 0.1291 0.1185 0.0991 0.0110  0.0121  0.0112  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  
74   C  CG  . LEU A 10  ? 0.1465 0.1160 0.1200 0.0038  0.0227  0.0115  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  
75   C  CD1 . LEU A 10  ? 0.1726 0.1206 0.1418 0.0212  0.0254  0.0230  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 
76   C  CD2 . LEU A 10  ? 0.1702 0.1265 0.1376 -0.0284 0.0091  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 
77   N  N   . ALA A 11  ? 0.1198 0.1207 0.0920 -0.0099 -0.0013 0.0020  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   
78   C  CA  . ALA A 11  ? 0.1193 0.1166 0.1037 -0.0096 -0.0022 0.0038  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  
79   C  C   . ALA A 11  ? 0.1233 0.1071 0.0892 -0.0081 0.0028  0.0061  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   
80   O  O   . ALA A 11  ? 0.1347 0.1125 0.1105 -0.0078 -0.0094 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   
81   C  CB  . ALA A 11  ? 0.1189 0.1654 0.1009 -0.0071 -0.0011 0.0176  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  
82   N  N   . VAL A 12  ? 0.1217 0.1162 0.0995 -0.0066 -0.0011 0.0028  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   
83   C  CA  . VAL A 12  ? 0.1216 0.1155 0.1092 -0.0108 -0.0092 0.0122  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  
84   C  C   . VAL A 12  ? 0.1296 0.1186 0.1097 -0.0122 -0.0114 0.0067  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   
85   O  O   . VAL A 12  ? 0.1231 0.1263 0.1503 -0.0132 -0.0096 0.0134  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   
86   C  CB  . VAL A 12  ? 0.1162 0.1401 0.1074 -0.0008 -0.0138 0.0121  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  
87   C  CG1 . VAL A 12  ? 0.1240 0.1673 0.1166 -0.0194 -0.0067 0.0279  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 
88   C  CG2 . VAL A 12  ? 0.1550 0.1485 0.1257 -0.0047 -0.0048 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 
89   N  N   . ALA A 13  ? 0.1218 0.1215 0.1196 -0.0141 -0.0064 0.0084  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   
90   C  CA  . ALA A 13  ? 0.1259 0.1427 0.1314 -0.0187 -0.0186 0.0040  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  
91   C  C   . ALA A 13  ? 0.1316 0.1408 0.1325 -0.0260 -0.0063 0.0056  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   
92   O  O   . ALA A 13  ? 0.1580 0.1838 0.1428 -0.0554 -0.0260 0.0204  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   
93   C  CB  . ALA A 13  ? 0.1322 0.1678 0.1596 -0.0082 0.0095  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  
94   N  N   . ASP A 14  ? 0.1391 0.1548 0.1232 -0.0233 -0.0210 0.0052  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   
95   C  CA  . ASP A 14  ? 0.1216 0.1815 0.1357 -0.0190 -0.0188 0.0175  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  
96   C  C   . ASP A 14  ? 0.1400 0.1570 0.1186 -0.0129 -0.0260 0.0032  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   
97   O  O   . ASP A 14  ? 0.1605 0.1633 0.1145 -0.0293 -0.0115 0.0016  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   
98   C  CB  . ASP A 14  ? 0.1602 0.2349 0.1476 0.0319  0.0033  0.0407  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  
99   C  CG  . ASP A 14  ? 0.2088 0.2569 0.1571 0.0203  -0.0269 0.0513  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  
100  O  OD1 . ASP A 14  ? 0.1975 0.2502 0.1937 -0.0134 -0.0788 0.0054  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 
101  O  OD2 . ASP A 14  ? 0.2221 0.3757 0.1920 0.1018  -0.0260 0.0550  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 
102  N  N   . LEU A 15  ? 0.1489 0.1581 0.1314 -0.0194 -0.0244 0.0106  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   
103  C  CA  . LEU A 15  ? 0.1423 0.1420 0.1344 -0.0210 -0.0254 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  
104  C  C   . LEU A 15  ? 0.1276 0.1507 0.1303 -0.0204 -0.0220 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   
105  O  O   . LEU A 15  ? 0.1398 0.1371 0.1419 -0.0189 -0.0095 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   
106  C  CB  . LEU A 15  ? 0.1500 0.1549 0.1426 -0.0183 -0.0215 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  
107  C  CG  . LEU A 15  ? 0.1662 0.1506 0.1513 -0.0234 -0.0181 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  
108  C  CD1 . LEU A 15  ? 0.1498 0.1817 0.1748 -0.0207 -0.0082 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 
109  C  CD2 . LEU A 15  ? 0.1899 0.1533 0.1910 -0.0095 -0.0160 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 
110  N  N   . PRO A 16  ? 0.1589 0.1672 0.1361 -0.0414 -0.0349 0.0109  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A N   
111  C  CA  . PRO A 16  ? 0.1654 0.1662 0.1251 -0.0321 -0.0376 0.0002  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CA  
112  C  C   . PRO A 16  ? 0.1484 0.1615 0.1125 -0.0229 -0.0422 0.0082  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A C   
113  O  O   . PRO A 16  ? 0.1612 0.1676 0.1211 -0.0272 -0.0204 0.0020  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A O   
114  C  CB  . PRO A 16  ? 0.1767 0.1934 0.1539 -0.0493 -0.0497 0.0092  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CB  
115  C  CG  . PRO A 16  ? 0.1606 0.1878 0.1508 -0.0370 -0.0368 0.0067  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CG  
116  C  CD  . PRO A 16  ? 0.1702 0.1755 0.1561 -0.0585 -0.0470 0.0073  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CD  
117  N  N   . ALA A 17  ? 0.1402 0.1671 0.1082 -0.0226 -0.0324 0.0062  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   
118  C  CA  . ALA A 17  ? 0.1424 0.1666 0.1216 -0.0086 -0.0253 0.0100  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  
119  C  C   . ALA A 17  ? 0.1428 0.1390 0.1174 -0.0099 -0.0225 0.0030  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   
120  O  O   . ALA A 17  ? 0.1470 0.1433 0.1263 -0.0123 -0.0264 0.0159  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   
121  C  CB  . ALA A 17  ? 0.1411 0.2099 0.1555 -0.0095 -0.0060 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  
122  N  N   . SER A 18  ? 0.1248 0.1385 0.1050 -0.0144 -0.0200 0.0034  ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   
123  C  CA  . SER A 18  ? 0.1249 0.1300 0.0992 -0.0151 -0.0193 0.0020  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  
124  C  C   . SER A 18  ? 0.1340 0.1361 0.0965 -0.0106 -0.0216 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   
125  O  O   . SER A 18  ? 0.1373 0.1388 0.0935 -0.0236 -0.0143 0.0033  ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   
126  C  CB  . SER A 18  ? 0.1259 0.1348 0.1026 -0.0100 -0.0153 0.0011  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  
127  O  OG  . SER A 18  ? 0.1535 0.1681 0.0975 -0.0137 -0.0141 0.0079  ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  
128  N  N   . ILE A 19  ? 0.1359 0.1449 0.1035 -0.0158 -0.0154 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A N   
129  C  CA  . ILE A 19  ? 0.1406 0.1549 0.1076 -0.0228 -0.0181 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CA  
130  C  C   . ILE A 19  ? 0.1395 0.1527 0.1052 -0.0275 -0.0064 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A C   
131  O  O   . ILE A 19  ? 0.1488 0.1786 0.1122 -0.0241 -0.0018 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A O   
132  C  CB  . ILE A 19  ? 0.1622 0.1434 0.1169 -0.0127 -0.0209 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CB  
133  C  CG1 . ILE A 19  ? 0.1646 0.1496 0.1206 -0.0104 -0.0242 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG1 
134  C  CG2 . ILE A 19  ? 0.1875 0.1608 0.1160 -0.0110 -0.0030 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG2 
135  C  CD1 . ILE A 19  ? 0.1805 0.1459 0.1595 -0.0087 -0.0368 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CD1 
136  N  N   . ALA A 20  ? 0.1467 0.1495 0.1061 -0.0259 -0.0090 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   
137  C  CA  . ALA A 20  ? 0.1669 0.1726 0.1018 -0.0282 -0.0271 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  
138  C  C   . ALA A 20  ? 0.1593 0.1451 0.0962 -0.0150 -0.0175 0.0024  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   
139  O  O   . ALA A 20  ? 0.1862 0.1591 0.0991 -0.0193 -0.0193 0.0058  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   
140  C  CB  . ALA A 20  ? 0.1721 0.1962 0.1345 -0.0347 -0.0414 0.0283  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  
141  N  N   . PHE A 21  ? 0.1458 0.1445 0.0978 -0.0090 -0.0154 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   
142  C  CA  . PHE A 21  ? 0.1339 0.1375 0.0885 -0.0058 -0.0149 0.0052  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  
143  C  C   . PHE A 21  ? 0.1365 0.1307 0.0863 -0.0060 -0.0033 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   
144  O  O   . PHE A 21  ? 0.1347 0.1375 0.0962 -0.0137 -0.0049 0.0004  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   
145  C  CB  . PHE A 21  ? 0.1376 0.1420 0.1009 -0.0025 -0.0065 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  
146  C  CG  . PHE A 21  ? 0.1459 0.1339 0.0992 -0.0161 0.0004  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  
147  C  CD1 . PHE A 21  ? 0.1920 0.1380 0.1127 0.0088  -0.0076 0.0088  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 
148  C  CD2 . PHE A 21  ? 0.1361 0.1545 0.0888 -0.0181 0.0020  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 
149  C  CE1 . PHE A 21  ? 0.2286 0.1369 0.1287 -0.0016 0.0213  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 
150  C  CE2 . PHE A 21  ? 0.1705 0.1728 0.0907 -0.0455 -0.0025 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 
151  C  CZ  . PHE A 21  ? 0.2202 0.1585 0.1227 -0.0465 0.0113  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  
152  N  N   . TYR A 22  ? 0.1451 0.1317 0.0872 -0.0121 -0.0082 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A N   
153  C  CA  . TYR A 22  ? 0.1409 0.1214 0.0871 -0.0105 -0.0105 0.0034  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CA  
154  C  C   . TYR A 22  ? 0.1616 0.1355 0.0888 -0.0143 -0.0030 0.0037  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A C   
155  O  O   . TYR A 22  ? 0.1500 0.1413 0.1025 -0.0102 0.0015  0.0021  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A O   
156  C  CB  . TYR A 22  ? 0.1422 0.1295 0.0874 -0.0100 -0.0057 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CB  
157  C  CG  . TYR A 22  ? 0.1190 0.1213 0.0807 0.0001  -0.0047 0.0022  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CG  
158  C  CD1 . TYR A 22  ? 0.1270 0.1356 0.0910 -0.0092 -0.0139 0.0083  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD1 
159  C  CD2 . TYR A 22  ? 0.1264 0.1223 0.1016 -0.0087 -0.0019 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD2 
160  C  CE1 . TYR A 22  ? 0.1053 0.1306 0.0891 -0.0014 -0.0031 0.0085  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE1 
161  C  CE2 . TYR A 22  ? 0.1268 0.1280 0.0998 -0.0133 -0.0108 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE2 
162  C  CZ  . TYR A 22  ? 0.1164 0.1135 0.0924 0.0068  -0.0131 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CZ  
163  O  OH  . TYR A 22  ? 0.1370 0.1136 0.0915 0.0048  -0.0083 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A OH  
164  N  N   . ARG A 23  ? 0.1508 0.1831 0.0852 -0.0197 -0.0045 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   
165  C  CA  . ARG A 23  ? 0.1821 0.1916 0.0888 -0.0192 0.0012  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  
166  C  C   . ARG A 23  ? 0.1574 0.2194 0.0869 -0.0159 0.0050  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   
167  O  O   . ARG A 23  ? 0.1836 0.2499 0.1149 -0.0357 0.0053  0.0292  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   
168  C  CB  . ARG A 23  ? 0.2497 0.2272 0.0915 -0.0435 -0.0130 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  
169  C  CG  . ARG A 23  ? 0.2602 0.3103 0.0974 -0.0279 0.0051  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  
170  C  CD  . ARG A 23  ? 0.3833 0.3568 0.1232 -0.0730 -0.0355 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  
171  N  NE  . ARG A 23  ? 0.3386 0.3937 0.1117 -0.1209 -0.0615 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  
172  C  CZ  . ARG A 23  ? 0.3958 0.4289 0.1224 -0.1855 -0.1060 0.0255  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  
173  N  NH1 . ARG A 23  ? 0.6002 0.4279 0.1737 -0.2249 -0.1573 0.0307  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 
174  N  NH2 . ARG A 23  ? 0.3256 0.5289 0.1985 -0.2033 -0.1052 0.0961  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 
175  N  N   . ASP A 24  ? 0.1593 0.2426 0.0926 -0.0194 -0.0118 0.0357  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   
176  C  CA  . ASP A 24  ? 0.1887 0.2705 0.1141 -0.0159 -0.0121 0.0497  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  
177  C  C   . ASP A 24  ? 0.2313 0.2381 0.1301 0.0293  0.0080  0.0508  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   
178  O  O   . ASP A 24  ? 0.3269 0.2725 0.1496 -0.0187 0.0451  0.0593  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   
179  C  CB  . ASP A 24  ? 0.2092 0.3618 0.1651 -0.0156 -0.0487 0.1067  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  
180  C  CG  . ASP A 24  ? 0.2481 0.4393 0.1976 -0.0931 -0.0777 0.0489  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  
181  O  OD1 . ASP A 24  ? 0.2832 0.3480 0.1600 -0.0931 -0.0889 0.0656  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 
182  O  OD2 . ASP A 24  ? 0.3009 0.5535 0.1573 -0.1583 -0.0738 0.0372  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 
183  N  N   A LEU A 25  ? 0.2551 0.1934 0.1287 0.0371  0.0084  0.0651  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   
184  N  N   B LEU A 25  ? 0.2484 0.2046 0.1307 0.0470  0.0206  0.0519  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   
185  C  CA  A LEU A 25  ? 0.2589 0.1765 0.1636 0.0499  0.0408  0.0566  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  
186  C  CA  B LEU A 25  ? 0.2547 0.1803 0.1505 0.0498  0.0447  0.0663  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  
187  C  C   A LEU A 25  ? 0.2542 0.1538 0.1428 0.0265  0.0595  0.0319  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   
188  C  C   B LEU A 25  ? 0.2436 0.1527 0.1511 0.0235  0.0785  0.0421  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   
189  O  O   A LEU A 25  ? 0.2490 0.1547 0.2523 0.0438  0.1056  0.0723  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   
190  O  O   B LEU A 25  ? 0.2998 0.1552 0.2341 0.0041  0.0924  0.0534  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   
191  C  CB  A LEU A 25  ? 0.2387 0.1950 0.1607 0.0420  0.0336  0.0565  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  
192  C  CB  B LEU A 25  ? 0.2317 0.2032 0.1805 0.0367  0.0519  0.0308  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  
193  C  CG  A LEU A 25  ? 0.2500 0.2054 0.1767 0.0575  0.0161  0.0162  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  
194  C  CG  B LEU A 25  ? 0.2320 0.1954 0.1936 0.0369  0.0340  0.0323  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  
195  C  CD1 A LEU A 25  ? 0.2411 0.1607 0.1771 0.0377  0.0183  0.0085  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 
196  C  CD1 B LEU A 25  ? 0.1699 0.1992 0.2129 -0.0012 -0.0327 0.0298  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 
197  C  CD2 A LEU A 25  ? 0.2757 0.2565 0.1585 0.0856  0.0045  0.0472  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 
198  C  CD2 B LEU A 25  ? 0.2624 0.2014 0.1943 -0.0182 0.0381  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 
199  N  N   A LEU A 26  ? 0.2182 0.1330 0.1224 -0.0048 0.0236  0.0078  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   
200  N  N   B LEU A 26  ? 0.2206 0.1429 0.1264 0.0039  0.0272  0.0072  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   
201  C  CA  A LEU A 26  ? 0.2119 0.1402 0.1251 -0.0277 0.0327  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  
202  C  CA  B LEU A 26  ? 0.2139 0.1417 0.1336 -0.0256 0.0402  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  
203  C  C   A LEU A 26  ? 0.2113 0.1360 0.1318 -0.0307 0.0371  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   
204  C  C   B LEU A 26  ? 0.2105 0.1337 0.1358 -0.0284 0.0369  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   
205  O  O   A LEU A 26  ? 0.2147 0.1926 0.1408 -0.0454 0.0434  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   
206  O  O   B LEU A 26  ? 0.2136 0.1964 0.1392 -0.0426 0.0444  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   
207  C  CB  A LEU A 26  ? 0.1968 0.1267 0.1269 -0.0205 0.0265  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  
208  C  CB  B LEU A 26  ? 0.1900 0.1271 0.1353 -0.0214 0.0283  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  
209  C  CG  A LEU A 26  ? 0.1995 0.1057 0.1188 -0.0314 0.0377  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  
210  C  CG  B LEU A 26  ? 0.1808 0.1486 0.1317 -0.0221 0.0328  0.0076  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  
211  C  CD1 A LEU A 26  ? 0.2322 0.1315 0.1263 0.0174  -0.0036 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 
212  C  CD1 B LEU A 26  ? 0.2015 0.1825 0.1248 0.0144  0.0136  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 
213  C  CD2 A LEU A 26  ? 0.1801 0.0980 0.1242 0.0073  0.0354  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 
214  C  CD2 B LEU A 26  ? 0.2489 0.1554 0.2039 0.0488  -0.0309 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 
215  N  N   . GLY A 27  ? 0.1989 0.1345 0.1127 -0.0068 0.0263  0.0121  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N   
216  C  CA  . GLY A 27  ? 0.2025 0.1492 0.1040 -0.0190 0.0254  0.0061  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA  
217  C  C   . GLY A 27  ? 0.1698 0.1537 0.1208 -0.0197 0.0300  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C   
218  O  O   . GLY A 27  ? 0.1981 0.1845 0.1430 -0.0125 0.0609  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O   
219  N  N   . PHE A 28  ? 0.1653 0.1381 0.1109 -0.0172 0.0255  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A N   
220  C  CA  . PHE A 28  ? 0.1686 0.1433 0.1094 -0.0067 0.0098  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CA  
221  C  C   . PHE A 28  ? 0.1646 0.1433 0.1159 -0.0116 0.0031  0.0004  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A C   
222  O  O   . PHE A 28  ? 0.1777 0.1699 0.1421 0.0057  -0.0166 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A O   
223  C  CB  . PHE A 28  ? 0.1539 0.1419 0.1196 -0.0136 0.0132  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CB  
224  C  CG  . PHE A 28  ? 0.1461 0.1435 0.1221 -0.0072 0.0080  0.0063  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CG  
225  C  CD1 . PHE A 28  ? 0.1418 0.1593 0.1294 -0.0083 -0.0098 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD1 
226  C  CD2 . PHE A 28  ? 0.1511 0.1514 0.1413 -0.0182 -0.0001 0.0109  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD2 
227  C  CE1 . PHE A 28  ? 0.1337 0.1944 0.1366 -0.0141 0.0046  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE1 
228  C  CE2 . PHE A 28  ? 0.1522 0.1893 0.1522 -0.0306 -0.0163 0.0185  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE2 
229  C  CZ  . PHE A 28  ? 0.1510 0.2160 0.1030 -0.0161 -0.0001 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CZ  
230  N  N   . ARG A 29  ? 0.1748 0.1347 0.1255 -0.0049 0.0136  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   
231  C  CA  . ARG A 29  ? 0.1936 0.1643 0.0957 0.0023  0.0051  0.0010  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  
232  C  C   . ARG A 29  ? 0.1827 0.1380 0.0949 0.0028  -0.0058 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   
233  O  O   . ARG A 29  ? 0.1784 0.1560 0.1097 -0.0177 -0.0112 0.0087  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   
234  C  CB  . ARG A 29  ? 0.2249 0.1585 0.1265 0.0100  0.0370  0.0042  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  
235  C  CG  . ARG A 29  ? 0.3057 0.2068 0.1838 -0.0035 0.0686  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  
236  C  CD  . ARG A 29  ? 0.4693 0.3213 0.2293 0.0062  0.1941  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  
237  N  NE  . ARG A 29  ? 0.6388 0.4425 0.3388 -0.0186 0.2000  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  
238  C  CZ  . ARG A 29  ? 0.6822 0.4186 0.2911 -0.0148 0.1361  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  
239  N  NH1 . ARG A 29  ? 0.7924 0.5403 0.3135 -0.0796 0.1211  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 
240  N  NH2 . ARG A 29  ? 0.7134 0.3631 0.2752 -0.0227 0.1808  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 
241  N  N   . LEU A 30  ? 0.2028 0.1498 0.0991 -0.0018 -0.0083 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   
242  C  CA  . LEU A 30  ? 0.1859 0.1427 0.0971 -0.0010 -0.0105 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  
243  C  C   . LEU A 30  ? 0.1787 0.1513 0.1018 -0.0001 -0.0126 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   
244  O  O   . LEU A 30  ? 0.2553 0.1970 0.0919 0.0283  -0.0138 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   
245  C  CB  . LEU A 30  ? 0.1862 0.1558 0.1291 0.0022  -0.0312 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  
246  C  CG  . LEU A 30  ? 0.1934 0.1743 0.1375 -0.0172 -0.0368 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  
247  C  CD1 . LEU A 30  ? 0.2035 0.1702 0.1349 -0.0199 -0.0107 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 
248  C  CD2 . LEU A 30  ? 0.1869 0.2100 0.1840 -0.0237 -0.0441 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 
249  N  N   . GLU A 31  ? 0.1770 0.1516 0.1037 0.0037  -0.0109 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   
250  C  CA  . GLU A 31  ? 0.1765 0.1521 0.1161 0.0075  0.0012  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  
251  C  C   . GLU A 31  ? 0.1753 0.1584 0.1326 0.0052  -0.0035 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   
252  O  O   . GLU A 31  ? 0.2020 0.1760 0.1576 0.0026  0.0093  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   
253  C  CB  . GLU A 31  ? 0.1759 0.1605 0.1412 0.0096  -0.0048 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  
254  C  CG  . GLU A 31  ? 0.1762 0.1774 0.1655 0.0058  0.0045  0.0102  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  
255  C  CD  . GLU A 31  ? 0.2548 0.2422 0.1999 -0.0524 0.0568  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  
256  O  OE1 . GLU A 31  ? 0.3024 0.2309 0.2264 -0.0027 0.0709  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 
257  O  OE2 . GLU A 31  ? 0.2614 0.2711 0.1945 -0.0542 0.0210  0.0312  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 
258  N  N   . ALA A 32  ? 0.1804 0.1659 0.1257 -0.0126 -0.0029 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   
259  C  CA  . ALA A 32  ? 0.1723 0.1641 0.1561 -0.0108 -0.0091 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  
260  C  C   . ALA A 32  ? 0.1594 0.1759 0.1267 -0.0204 -0.0211 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   
261  O  O   . ALA A 32  ? 0.1640 0.1482 0.1305 -0.0088 -0.0152 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   
262  C  CB  . ALA A 32  ? 0.1728 0.1685 0.2250 -0.0120 -0.0083 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  
263  N  N   . ARG A 33  ? 0.1735 0.1917 0.1457 -0.0329 -0.0017 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A N   
264  C  CA  . ARG A 33  ? 0.1630 0.1636 0.1854 -0.0227 -0.0090 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CA  
265  C  C   . ARG A 33  ? 0.1818 0.1676 0.1697 -0.0417 -0.0085 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A C   
266  O  O   . ARG A 33  ? 0.2213 0.1828 0.2021 -0.0496 0.0315  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A O   
267  C  CB  . ARG A 33  ? 0.2117 0.2005 0.2298 -0.0030 -0.0244 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CB  
268  C  CG  . ARG A 33  ? 0.2369 0.2341 0.2348 0.0436  -0.0285 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CG  
269  C  CD  . ARG A 33  ? 0.2603 0.2249 0.2575 0.0312  -0.0366 0.0029  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CD  
270  N  NE  . ARG A 33  ? 0.2246 0.2390 0.2382 0.0091  -0.0734 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NE  
271  C  CZ  . ARG A 33  ? 0.2034 0.2423 0.2127 0.0078  -0.0548 0.0012  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CZ  
272  N  NH1 . ARG A 33  ? 0.3043 0.2811 0.2085 -0.0208 -0.0809 0.0217  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH1 
273  N  NH2 . ARG A 33  ? 0.2120 0.3393 0.2356 0.0144  -0.0582 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH2 
274  N  N   . TRP A 34  ? 0.1700 0.1630 0.1792 -0.0293 -0.0060 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   
275  C  CA  . TRP A 34  ? 0.1655 0.1644 0.1819 -0.0258 -0.0089 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  
276  C  C   . TRP A 34  ? 0.1676 0.1558 0.1759 -0.0168 -0.0012 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   
277  O  O   . TRP A 34  ? 0.1625 0.1628 0.1774 -0.0026 -0.0140 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   
278  C  CB  . TRP A 34  ? 0.1594 0.1551 0.2345 -0.0248 0.0060  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  
279  C  CG  . TRP A 34  ? 0.1511 0.1678 0.2320 0.0004  -0.0161 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  
280  C  CD1 . TRP A 34  ? 0.1830 0.1725 0.2442 -0.0064 0.0021  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 
281  C  CD2 . TRP A 34  ? 0.1499 0.1573 0.2540 0.0058  -0.0262 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 
282  N  NE1 . TRP A 34  ? 0.1994 0.2221 0.2443 0.0112  -0.0096 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 
283  C  CE2 . TRP A 34  ? 0.1752 0.1827 0.2450 0.0214  -0.0356 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 
284  C  CE3 . TRP A 34  ? 0.1830 0.1398 0.2695 -0.0095 -0.0304 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 
285  C  CZ2 . TRP A 34  ? 0.1817 0.2586 0.2410 0.0040  -0.0142 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 
286  C  CZ3 . TRP A 34  ? 0.1856 0.1528 0.2840 -0.0102 -0.0404 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 
287  C  CH2 . TRP A 34  ? 0.1645 0.2009 0.2776 0.0159  -0.0384 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 
288  N  N   . ASP A 35  ? 0.1726 0.1775 0.2315 -0.0375 0.0050  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A N   
289  C  CA  . ASP A 35  ? 0.1519 0.2143 0.2442 -0.0568 -0.0011 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CA  
290  C  C   . ASP A 35  ? 0.1456 0.1721 0.2145 -0.0367 0.0058  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A C   
291  O  O   . ASP A 35  ? 0.1590 0.2168 0.2479 -0.0199 0.0043  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A O   
292  C  CB  . ASP A 35  ? 0.1926 0.1839 0.2556 -0.0447 0.0043  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CB  
293  C  CG  . ASP A 35  ? 0.2497 0.2232 0.3202 -0.0542 -0.0555 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CG  
294  O  OD1 . ASP A 35  ? 0.2991 0.3689 0.2668 0.0351  -0.0478 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD1 
295  O  OD2 . ASP A 35  ? 0.3379 0.2730 0.5316 -0.1153 -0.0723 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD2 
296  N  N   . GLN A 36  ? 0.1510 0.1535 0.2012 -0.0370 0.0047  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N   
297  C  CA  . GLN A 36  ? 0.1629 0.1610 0.1919 -0.0473 0.0001  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA  
298  C  C   . GLN A 36  ? 0.1603 0.1106 0.1721 -0.0244 0.0017  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C   
299  O  O   . GLN A 36  ? 0.1711 0.1293 0.1627 -0.0241 0.0083  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O   
300  C  CB  . GLN A 36  ? 0.3164 0.1565 0.2189 -0.1043 -0.0008 0.0201  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB  
301  C  CG  . GLN A 36  ? 0.3200 0.2375 0.2943 -0.1303 0.0244  0.0422  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG  
302  C  CD  . GLN A 36  ? 0.3327 0.3157 0.5199 -0.1001 -0.0091 0.0496  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD  
303  O  OE1 . GLN A 36  ? 0.5825 0.3845 0.6739 0.0491  -0.0173 0.1154  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1 
304  N  NE2 . GLN A 36  ? 0.3575 0.5705 0.6258 -0.2411 -0.0339 0.2062  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2 
305  N  N   . GLY A 37  ? 0.1613 0.1339 0.1665 -0.0357 -0.0013 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   
306  C  CA  . GLY A 37  ? 0.1387 0.1443 0.1576 -0.0297 0.0008  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  
307  C  C   . GLY A 37  ? 0.1492 0.1193 0.1538 -0.0125 0.0108  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   
308  O  O   . GLY A 37  ? 0.1362 0.1427 0.1580 -0.0263 0.0071  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   
309  N  N   . ALA A 38  ? 0.1432 0.1254 0.1314 -0.0200 0.0007  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   
310  C  CA  . ALA A 38  ? 0.1238 0.1371 0.1234 -0.0098 -0.0057 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  
311  C  C   . ALA A 38  ? 0.1418 0.1326 0.1046 -0.0095 -0.0051 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   
312  O  O   . ALA A 38  ? 0.1378 0.1706 0.1080 -0.0277 0.0116  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   
313  C  CB  . ALA A 38  ? 0.1536 0.1499 0.1444 -0.0058 -0.0110 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  
314  N  N   . TYR A 39  ? 0.1286 0.1284 0.0995 -0.0110 -0.0058 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   
315  C  CA  . TYR A 39  ? 0.1312 0.1305 0.0989 -0.0121 -0.0166 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  
316  C  C   . TYR A 39  ? 0.1429 0.1331 0.0921 -0.0158 0.0037  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   
317  O  O   . TYR A 39  ? 0.1680 0.1373 0.0939 -0.0179 -0.0027 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   
318  C  CB  . TYR A 39  ? 0.1389 0.1337 0.1072 -0.0075 0.0054  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  
319  C  CG  . TYR A 39  ? 0.1275 0.1397 0.1088 0.0018  -0.0089 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  
320  C  CD1 . TYR A 39  ? 0.1664 0.1295 0.1361 0.0035  -0.0028 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 
321  C  CD2 . TYR A 39  ? 0.1690 0.1341 0.1125 -0.0156 0.0056  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 
322  C  CE1 . TYR A 39  ? 0.1602 0.1432 0.1382 0.0024  -0.0034 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 
323  C  CE2 . TYR A 39  ? 0.1711 0.1441 0.1124 -0.0109 0.0113  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 
324  C  CZ  . TYR A 39  ? 0.1437 0.1454 0.1379 0.0062  -0.0107 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  
325  O  OH  . TYR A 39  ? 0.1840 0.1470 0.1457 -0.0017 -0.0017 0.0006  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  
326  N  N   . LEU A 40  ? 0.1444 0.1389 0.0882 -0.0178 0.0009  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   
327  C  CA  . LEU A 40  ? 0.1501 0.1320 0.0866 -0.0123 -0.0028 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  
328  C  C   . LEU A 40  ? 0.1532 0.1202 0.0856 -0.0108 0.0082  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   
329  O  O   . LEU A 40  ? 0.1447 0.1602 0.0871 -0.0277 0.0049  0.0019  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   
330  C  CB  . LEU A 40  ? 0.1529 0.1374 0.1021 -0.0139 0.0034  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  
331  C  CG  . LEU A 40  ? 0.1520 0.1464 0.1065 0.0078  -0.0007 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  
332  C  CD1 . LEU A 40  ? 0.1785 0.1608 0.1375 -0.0254 0.0232  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 
333  C  CD2 . LEU A 40  ? 0.1624 0.1519 0.1530 0.0109  -0.0001 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 
334  N  N   . GLU A 41  ? 0.1467 0.1129 0.1035 -0.0022 0.0020  0.0025  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A N   
335  C  CA  . GLU A 41  ? 0.1454 0.1147 0.1054 -0.0053 0.0122  0.0007  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CA  
336  C  C   . GLU A 41  ? 0.1593 0.1178 0.1117 -0.0023 0.0147  0.0040  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A C   
337  O  O   . GLU A 41  ? 0.1622 0.1443 0.1223 -0.0064 0.0032  0.0210  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A O   
338  C  CB  . GLU A 41  ? 0.1647 0.1319 0.1129 0.0009  0.0212  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CB  
339  C  CG  . GLU A 41  ? 0.1463 0.1492 0.1361 0.0024  0.0096  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CG  
340  C  CD  . GLU A 41  ? 0.1739 0.1604 0.1402 0.0178  0.0182  0.0012  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CD  
341  O  OE1 . GLU A 41  ? 0.2168 0.2301 0.1299 0.0348  0.0289  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE1 
342  O  OE2 . GLU A 41  ? 0.1798 0.1957 0.1472 0.0444  0.0241  0.0090  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE2 
343  N  N   . LEU A 42  ? 0.1586 0.1191 0.1186 -0.0102 0.0097  0.0062  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   
344  C  CA  . LEU A 42  ? 0.1645 0.1239 0.1587 -0.0164 0.0126  0.0064  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  
345  C  C   . LEU A 42  ? 0.1635 0.1274 0.1382 -0.0190 0.0172  0.0116  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   
346  O  O   . LEU A 42  ? 0.1619 0.1419 0.1373 -0.0069 0.0230  0.0117  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   
347  C  CB  . LEU A 42  ? 0.1772 0.1263 0.1498 -0.0088 0.0217  0.0037  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  
348  C  CG  . LEU A 42  ? 0.1854 0.1222 0.1552 -0.0258 -0.0060 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  
349  C  CD1 . LEU A 42  ? 0.2729 0.1530 0.1679 -0.0527 -0.0259 0.0349  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 
350  C  CD2 . LEU A 42  ? 0.1745 0.1374 0.1812 -0.0064 0.0201  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 
351  N  N   . GLY A 43  ? 0.1867 0.1767 0.1503 -0.0174 0.0360  0.0230  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A N   
352  C  CA  . GLY A 43  ? 0.1692 0.1851 0.1791 -0.0093 0.0527  0.0298  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A CA  
353  C  C   . GLY A 43  ? 0.1697 0.1825 0.2087 -0.0123 0.0661  0.0373  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A C   
354  O  O   . GLY A 43  ? 0.1901 0.1918 0.3049 -0.0169 0.0408  0.0109  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A O   
355  N  N   A SER A 44  ? 0.1719 0.1785 0.2035 0.0138  0.0726  0.0401  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   
356  N  N   B SER A 44  ? 0.1853 0.1777 0.2077 0.0157  0.0653  0.0389  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   
357  C  CA  A SER A 44  ? 0.1664 0.1753 0.2179 0.0053  0.0606  0.0341  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  
358  C  CA  B SER A 44  ? 0.1735 0.1819 0.2201 0.0202  0.0624  0.0358  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  
359  C  C   A SER A 44  ? 0.1543 0.1377 0.1987 0.0021  0.0419  0.0262  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   
360  C  C   B SER A 44  ? 0.1751 0.1439 0.1934 0.0164  0.0485  0.0227  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   
361  O  O   A SER A 44  ? 0.1614 0.1448 0.1885 0.0142  0.0327  0.0226  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   
362  O  O   B SER A 44  ? 0.1593 0.1451 0.1938 0.0149  0.0311  0.0187  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   
363  C  CB  A SER A 44  ? 0.1582 0.2309 0.2930 -0.0021 0.0496  0.0927  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  
364  C  CB  B SER A 44  ? 0.1701 0.2159 0.2898 0.0230  0.0358  0.0413  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  
365  O  OG  A SER A 44  ? 0.1319 0.2352 0.3349 -0.0032 -0.0463 0.0656  ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  
366  O  OG  B SER A 44  ? 0.2024 0.3000 0.4390 -0.0304 0.0690  0.1019  ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  
367  N  N   . LEU A 45  ? 0.1413 0.1309 0.1519 -0.0050 0.0229  0.0128  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   
368  C  CA  . LEU A 45  ? 0.1492 0.1141 0.1161 -0.0113 0.0113  0.0086  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  
369  C  C   . LEU A 45  ? 0.1312 0.1242 0.1026 -0.0004 0.0158  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   
370  O  O   . LEU A 45  ? 0.1648 0.1204 0.1070 -0.0024 0.0051  0.0028  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   
371  C  CB  . LEU A 45  ? 0.1437 0.1161 0.1225 -0.0091 0.0023  0.0018  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  
372  C  CG  . LEU A 45  ? 0.1559 0.1237 0.1109 -0.0015 0.0033  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  
373  C  CD1 . LEU A 45  ? 0.1771 0.1365 0.1187 -0.0127 -0.0094 0.0046  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 
374  C  CD2 . LEU A 45  ? 0.1739 0.1443 0.1396 0.0273  -0.0023 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 
375  N  N   . TRP A 46  ? 0.1362 0.1198 0.0995 -0.0042 0.0110  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A N   
376  C  CA  . TRP A 46  ? 0.1216 0.1164 0.1006 0.0029  0.0092  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CA  
377  C  C   . TRP A 46  ? 0.1248 0.1128 0.0922 0.0022  0.0039  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A C   
378  O  O   . TRP A 46  ? 0.1255 0.1257 0.0862 -0.0001 0.0045  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A O   
379  C  CB  . TRP A 46  ? 0.1232 0.1204 0.1064 0.0003  0.0195  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CB  
380  C  CG  . TRP A 46  ? 0.1231 0.1220 0.0965 0.0058  0.0093  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CG  
381  C  CD1 . TRP A 46  ? 0.1380 0.1261 0.1101 0.0020  -0.0007 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD1 
382  C  CD2 . TRP A 46  ? 0.1409 0.1184 0.0880 -0.0038 0.0097  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD2 
383  N  NE1 . TRP A 46  ? 0.1412 0.1200 0.1412 -0.0020 -0.0087 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A NE1 
384  C  CE2 . TRP A 46  ? 0.1519 0.1141 0.1145 -0.0033 0.0079  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE2 
385  C  CE3 . TRP A 46  ? 0.1373 0.1250 0.0930 0.0071  0.0209  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE3 
386  C  CZ2 . TRP A 46  ? 0.1762 0.1177 0.1300 -0.0080 0.0001  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ2 
387  C  CZ3 . TRP A 46  ? 0.1620 0.1215 0.0990 0.0102  0.0072  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ3 
388  C  CH2 . TRP A 46  ? 0.1708 0.1189 0.1164 0.0075  0.0165  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CH2 
389  N  N   . LEU A 47  ? 0.1243 0.1177 0.0862 -0.0029 0.0060  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   
390  C  CA  . LEU A 47  ? 0.1233 0.1208 0.0844 -0.0011 0.0065  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  
391  C  C   . LEU A 47  ? 0.1289 0.1229 0.0843 -0.0039 0.0002  0.0001  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   
392  O  O   . LEU A 47  ? 0.1451 0.1401 0.0884 -0.0180 0.0014  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   
393  C  CB  . LEU A 47  ? 0.1184 0.1212 0.1001 -0.0035 0.0005  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  
394  C  CG  . LEU A 47  ? 0.1315 0.1352 0.1012 0.0037  -0.0034 0.0024  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  
395  C  CD1 . LEU A 47  ? 0.1613 0.1663 0.0991 0.0286  0.0161  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 
396  C  CD2 . LEU A 47  ? 0.1322 0.1479 0.1333 0.0139  -0.0089 0.0221  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 
397  N  N   A CYS A 48  ? 0.1211 0.1242 0.0865 -0.0129 -0.0035 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   
398  N  N   B CYS A 48  ? 0.1246 0.1225 0.0871 -0.0121 -0.0027 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   
399  C  CA  A CYS A 48  ? 0.1437 0.1124 0.0918 -0.0121 0.0106  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  
400  C  CA  B CYS A 48  ? 0.1402 0.1057 0.0929 -0.0066 0.0037  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  
401  C  C   A CYS A 48  ? 0.1339 0.1129 0.0935 -0.0162 0.0047  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   
402  C  C   B CYS A 48  ? 0.1345 0.1081 0.0880 -0.0135 0.0039  0.0020  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   
403  O  O   A CYS A 48  ? 0.1261 0.1543 0.0897 0.0083  -0.0003 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   
404  O  O   B CYS A 48  ? 0.1238 0.1391 0.0887 -0.0062 0.0053  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   
405  C  CB  A CYS A 48  ? 0.1490 0.1086 0.1091 -0.0065 -0.0045 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  
406  C  CB  B CYS A 48  ? 0.1280 0.1207 0.0977 -0.0078 -0.0018 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  
407  S  SG  A CYS A 48  ? 0.1623 0.1591 0.1202 0.0129  0.0069  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  
408  S  SG  B CYS A 48  ? 0.1498 0.1078 0.1094 -0.0137 -0.0011 0.0034  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  
409  N  N   . LEU A 49  ? 0.1356 0.1328 0.1039 -0.0166 0.0039  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   
410  C  CA  . LEU A 49  ? 0.1285 0.1599 0.1020 -0.0344 0.0006  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  
411  C  C   . LEU A 49  ? 0.1517 0.1506 0.1199 -0.0290 0.0111  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   
412  O  O   . LEU A 49  ? 0.1850 0.2006 0.1605 -0.0781 0.0494  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   
413  C  CB  . LEU A 49  ? 0.1195 0.1806 0.1308 -0.0042 -0.0022 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  
414  C  CG  . LEU A 49  ? 0.1372 0.1826 0.1018 -0.0038 -0.0053 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  
415  C  CD1 . LEU A 49  ? 0.1350 0.2188 0.1209 0.0063  -0.0196 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 
416  C  CD2 . LEU A 49  ? 0.1185 0.1820 0.1229 -0.0137 -0.0005 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 
417  N  N   . SER A 50  ? 0.1350 0.1273 0.1163 -0.0062 -0.0007 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   
418  C  CA  . SER A 50  ? 0.1350 0.1242 0.1428 -0.0041 -0.0033 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  
419  C  C   . SER A 50  ? 0.1392 0.1124 0.1213 -0.0145 -0.0055 0.0086  ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   
420  O  O   . SER A 50  ? 0.1387 0.1247 0.1267 -0.0121 -0.0005 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   
421  C  CB  . SER A 50  ? 0.1522 0.1618 0.1512 0.0035  -0.0079 0.0297  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  
422  O  OG  . SER A 50  ? 0.2293 0.1771 0.2263 -0.0186 -0.0213 0.0522  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  
423  N  N   . ARG A 51  ? 0.1392 0.1206 0.1475 -0.0078 -0.0055 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A N   
424  C  CA  . ARG A 51  ? 0.1353 0.1263 0.1528 -0.0199 0.0012  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CA  
425  C  C   . ARG A 51  ? 0.1533 0.1306 0.1743 -0.0036 0.0080  0.0258  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A C   
426  O  O   . ARG A 51  ? 0.2436 0.1608 0.2412 0.0190  0.0687  0.0555  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A O   
427  C  CB  . ARG A 51  ? 0.1517 0.1830 0.1991 -0.0106 -0.0254 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CB  
428  C  CG  . ARG A 51  ? 0.1528 0.1952 0.1962 -0.0070 -0.0322 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CG  
429  C  CD  . ARG A 51  ? 0.1721 0.2641 0.2572 -0.0368 -0.0511 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CD  
430  N  NE  . ARG A 51  ? 0.1804 0.3369 0.2973 -0.0154 -0.0674 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NE  
431  C  CZ  . ARG A 51  ? 0.1973 0.4017 0.3186 -0.1024 -0.0454 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CZ  
432  N  NH1 . ARG A 51  ? 0.3518 0.3994 0.3125 -0.1587 0.0075  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH1 
433  N  NH2 . ARG A 51  ? 0.1939 0.5609 0.3971 -0.1320 -0.0355 0.0746  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH2 
434  N  N   . GLU A 52  ? 0.1652 0.1538 0.1420 -0.0124 -0.0041 0.0086  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   
435  C  CA  . GLU A 52  ? 0.1958 0.1995 0.1613 0.0093  0.0111  0.0299  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  
436  C  C   . GLU A 52  ? 0.1727 0.1701 0.1856 -0.0200 0.0113  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   
437  O  O   . GLU A 52  ? 0.1685 0.1795 0.1750 -0.0248 0.0098  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   
438  C  CB  . GLU A 52  ? 0.2209 0.3868 0.1419 0.0386  -0.0180 0.0000  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  
439  C  CG  . GLU A 52  ? 0.2623 0.3521 0.4154 0.0041  -0.1689 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  
440  C  CD  . GLU A 52  ? 0.3167 0.3875 0.3450 -0.0061 -0.1499 0.0797  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  
441  O  OE1 . GLU A 52  ? 0.4200 0.6208 0.4236 0.0322  0.0528  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 
442  O  OE2 . GLU A 52  ? 0.3195 0.3074 0.3034 -0.0082 -0.1921 0.0235  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 
443  N  N   . PRO A 53  ? 0.1975 0.1948 0.1975 -0.0301 0.0150  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   
444  C  CA  . PRO A 53  ? 0.1727 0.2487 0.1894 -0.0208 0.0092  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  
445  C  C   . PRO A 53  ? 0.1948 0.2264 0.1982 -0.0358 0.0278  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   
446  O  O   . PRO A 53  ? 0.1830 0.2596 0.3450 -0.0067 0.0051  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   
447  C  CB  . PRO A 53  ? 0.2445 0.2513 0.2649 -0.0163 -0.0432 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  
448  C  CG  . PRO A 53  ? 0.2141 0.2987 0.3208 -0.0089 -0.0519 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  
449  C  CD  . PRO A 53  ? 0.2163 0.2201 0.2167 -0.0417 -0.0128 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  
450  N  N   . GLN A 54  ? 0.2459 0.2639 0.1842 -0.1197 0.0364  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A N   
451  C  CA  . GLN A 54  ? 0.2459 0.3360 0.2035 -0.1277 0.0666  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CA  
452  C  C   . GLN A 54  ? 0.2628 0.3506 0.1951 -0.1270 0.0750  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A C   
453  O  O   . GLN A 54  ? 0.2806 0.4478 0.2145 -0.1421 0.0945  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A O   
454  C  CB  . GLN A 54  ? 0.2990 0.3569 0.2226 -0.1116 0.0818  0.0007  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CB  
455  C  CG  . GLN A 54  ? 0.3392 0.3127 0.3205 -0.1158 0.0784  0.0105  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CG  
456  C  CD  . GLN A 54  ? 0.3107 0.3258 0.3906 -0.1129 0.0509  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CD  
457  O  OE1 . GLN A 54  ? 0.3954 0.3051 0.4505 -0.0947 0.0384  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A OE1 
458  N  NE2 . GLN A 54  ? 0.3868 0.4058 0.3410 -0.0931 0.0341  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A NE2 
459  N  N   . TYR A 55  ? 0.2287 0.2853 0.1734 -0.1002 0.0450  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N   
460  C  CA  . TYR A 55  ? 0.2045 0.2403 0.1712 -0.0574 0.0268  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA  
461  C  C   . TYR A 55  ? 0.1670 0.2549 0.1532 -0.0295 0.0252  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C   
462  O  O   . TYR A 55  ? 0.2151 0.2673 0.1435 -0.0513 0.0130  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O   
463  C  CB  . TYR A 55  ? 0.1856 0.2078 0.1734 -0.0375 0.0219  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB  
464  C  CG  . TYR A 55  ? 0.1865 0.1673 0.1578 -0.0272 0.0067  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG  
465  C  CD1 . TYR A 55  ? 0.1931 0.1631 0.1755 -0.0228 -0.0101 0.0232  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1 
466  C  CD2 . TYR A 55  ? 0.1754 0.1786 0.1469 -0.0047 0.0358  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2 
467  C  CE1 . TYR A 55  ? 0.1537 0.1884 0.1687 -0.0099 0.0017  0.0131  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1 
468  C  CE2 . TYR A 55  ? 0.1493 0.1802 0.1660 -0.0051 0.0362  0.0133  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2 
469  C  CZ  . TYR A 55  ? 0.1512 0.1640 0.1645 0.0068  0.0290  0.0017  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ  
470  O  OH  . TYR A 55  ? 0.1660 0.1861 0.1924 -0.0122 0.0296  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH  
471  N  N   . GLY A 56  ? 0.1956 0.2630 0.1621 -0.0266 -0.0193 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A N   
472  C  CA  . GLY A 56  ? 0.2090 0.3009 0.2336 -0.0085 0.0018  -0.0969 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A CA  
473  C  C   . GLY A 56  ? 0.2176 0.2470 0.1964 0.0131  0.0017  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A C   
474  O  O   . GLY A 56  ? 0.2219 0.2637 0.3217 0.0608  -0.0373 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A O   
475  N  N   . GLY A 57  ? 0.2072 0.1935 0.1449 0.0152  -0.0124 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A N   
476  C  CA  . GLY A 57  ? 0.2325 0.1781 0.1317 -0.0003 0.0040  0.0053  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A CA  
477  C  C   . GLY A 57  ? 0.1843 0.1431 0.1330 -0.0029 0.0220  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A C   
478  O  O   . GLY A 57  ? 0.1746 0.2015 0.1268 -0.0369 0.0046  0.0173  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A O   
479  N  N   . PRO A 58  ? 0.1767 0.1384 0.1496 -0.0040 0.0287  0.0131  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A N   
480  C  CA  . PRO A 58  ? 0.1653 0.1440 0.1554 0.0029  0.0142  0.0074  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CA  
481  C  C   . PRO A 58  ? 0.1632 0.1313 0.1435 -0.0048 0.0415  0.0174  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A C   
482  O  O   . PRO A 58  ? 0.1921 0.1355 0.1651 0.0081  0.0217  0.0087  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A O   
483  C  CB  . PRO A 58  ? 0.1641 0.1591 0.1881 0.0105  0.0390  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CB  
484  C  CG  . PRO A 58  ? 0.1735 0.1675 0.2161 -0.0083 0.0408  0.0264  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CG  
485  C  CD  . PRO A 58  ? 0.2333 0.1517 0.1538 -0.0062 0.0440  0.0088  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CD  
486  N  N   . ALA A 59  ? 0.1918 0.1584 0.1598 -0.0135 0.0168  0.0047  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A N   
487  C  CA  . ALA A 59  ? 0.2009 0.1494 0.1536 -0.0076 0.0500  0.0113  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CA  
488  C  C   . ALA A 59  ? 0.1514 0.1490 0.1274 0.0028  0.0110  0.0105  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A C   
489  O  O   . ALA A 59  ? 0.1521 0.1600 0.1234 -0.0018 0.0162  0.0141  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A O   
490  C  CB  . ALA A 59  ? 0.2783 0.2271 0.1610 -0.0113 0.0753  0.0385  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CB  
491  N  N   . ALA A 60  ? 0.1758 0.1721 0.1611 0.0041  0.0186  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   
492  C  CA  . ALA A 60  ? 0.1432 0.1610 0.1802 0.0100  0.0038  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  
493  C  C   . ALA A 60  ? 0.1486 0.1809 0.1422 0.0157  0.0036  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   
494  O  O   . ALA A 60  ? 0.1729 0.3120 0.1402 0.0095  0.0152  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   
495  C  CB  . ALA A 60  ? 0.1798 0.1907 0.2800 0.0492  -0.0217 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  
496  N  N   . ASP A 61  ? 0.1410 0.1895 0.1333 0.0267  -0.0019 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   
497  C  CA  . ASP A 61  ? 0.1337 0.2034 0.1077 0.0142  0.0097  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  
498  C  C   . ASP A 61  ? 0.1630 0.1527 0.0946 0.0081  0.0009  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   
499  O  O   . ASP A 61  ? 0.1659 0.1810 0.0976 0.0178  -0.0010 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   
500  C  CB  . ASP A 61  ? 0.1398 0.2394 0.1022 0.0153  0.0168  0.0153  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  
501  C  CG  . ASP A 61  ? 0.1436 0.1956 0.1308 0.0174  0.0235  0.0310  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  
502  O  OD1 . ASP A 61  ? 0.1723 0.1836 0.1283 -0.0025 0.0275  0.0162  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 
503  O  OD2 . ASP A 61  ? 0.1589 0.2537 0.1556 -0.0187 0.0094  0.0387  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 
504  N  N   . TYR A 62  ? 0.1582 0.1621 0.0976 0.0119  0.0059  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   
505  C  CA  . TYR A 62  ? 0.1642 0.1397 0.1081 0.0105  -0.0024 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  
506  C  C   . TYR A 62  ? 0.1587 0.1155 0.0911 0.0072  -0.0003 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   
507  O  O   . TYR A 62  ? 0.2028 0.1229 0.1013 -0.0226 0.0185  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   
508  C  CB  . TYR A 62  ? 0.2102 0.1437 0.1185 -0.0193 -0.0064 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  
509  C  CG  . TYR A 62  ? 0.1755 0.1634 0.1202 -0.0068 -0.0075 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  
510  C  CD1 . TYR A 62  ? 0.1915 0.1619 0.1566 0.0014  0.0061  0.0144  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 
511  C  CD2 . TYR A 62  ? 0.1877 0.1665 0.1155 0.0087  0.0058  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 
512  C  CE1 . TYR A 62  ? 0.1982 0.1689 0.1671 -0.0184 0.0042  0.0157  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 
513  C  CE2 . TYR A 62  ? 0.1964 0.1648 0.1341 -0.0133 -0.0034 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 
514  C  CZ  . TYR A 62  ? 0.1959 0.1536 0.1492 -0.0086 -0.0005 0.0037  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  
515  O  OH  . TYR A 62  ? 0.1888 0.1936 0.1834 -0.0163 0.0047  0.0339  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  
516  N  N   . THR A 63  ? 0.1271 0.1229 0.0857 0.0009  0.0080  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 63   THR A N   
517  C  CA  . THR A 63  ? 0.1223 0.1109 0.0876 -0.0011 0.0089  0.0073  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CA  
518  C  C   . THR A 63  ? 0.1162 0.1004 0.0915 -0.0061 0.0038  0.0014  ? ? ? ? ? ? 63   THR A C   
519  O  O   . THR A 63  ? 0.1226 0.1311 0.0904 0.0019  0.0045  0.0089  ? ? ? ? ? ? 63   THR A O   
520  C  CB  . THR A 63  ? 0.1229 0.1160 0.0879 -0.0034 0.0052  0.0095  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CB  
521  O  OG1 . THR A 63  ? 0.1296 0.1217 0.0996 -0.0101 -0.0089 0.0166  ? ? ? ? ? ? 63   THR A OG1 
522  C  CG2 . THR A 63  ? 0.1395 0.1171 0.1087 -0.0160 0.0081  0.0009  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CG2 
523  N  N   . HIS A 64  ? 0.1179 0.1120 0.0791 0.0007  -0.0027 0.0042  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A N   
524  C  CA  . HIS A 64  ? 0.1218 0.1045 0.0834 0.0010  -0.0055 0.0056  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CA  
525  C  C   . HIS A 64  ? 0.1040 0.1080 0.0858 -0.0174 0.0066  0.0085  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A C   
526  O  O   . HIS A 64  ? 0.1079 0.1237 0.0920 -0.0050 -0.0086 0.0025  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A O   
527  C  CB  . HIS A 64  ? 0.1298 0.1067 0.0920 -0.0085 -0.0044 0.0086  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CB  
528  C  CG  . HIS A 64  ? 0.1263 0.1055 0.0913 -0.0043 -0.0107 0.0028  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CG  
529  N  ND1 . HIS A 64  ? 0.1342 0.1070 0.0867 -0.0121 -0.0052 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A ND1 
530  C  CD2 . HIS A 64  ? 0.1397 0.1194 0.0880 -0.0146 -0.0060 0.0035  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CD2 
531  C  CE1 . HIS A 64  ? 0.1291 0.1030 0.1011 -0.0129 -0.0008 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CE1 
532  N  NE2 . HIS A 64  ? 0.1347 0.1096 0.0894 -0.0051 0.0004  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A NE2 
533  N  N   . TYR A 65  ? 0.1135 0.1008 0.0893 -0.0030 -0.0021 0.0087  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   
534  C  CA  . TYR A 65  ? 0.1140 0.1142 0.0828 -0.0079 0.0049  0.0001  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  
535  C  C   . TYR A 65  ? 0.1206 0.1114 0.0854 -0.0072 -0.0125 0.0029  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   
536  O  O   . TYR A 65  ? 0.1216 0.1237 0.1046 -0.0148 0.0059  0.0150  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   
537  C  CB  . TYR A 65  ? 0.1389 0.1110 0.0923 -0.0109 -0.0039 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  
538  C  CG  . TYR A 65  ? 0.1282 0.1043 0.0921 -0.0088 -0.0068 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  
539  C  CD1 . TYR A 65  ? 0.1297 0.1326 0.0889 -0.0112 -0.0099 0.0106  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 
540  C  CD2 . TYR A 65  ? 0.1235 0.1167 0.1277 -0.0081 -0.0165 0.0224  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 
541  C  CE1 . TYR A 65  ? 0.1289 0.1382 0.1136 -0.0151 -0.0131 0.0235  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 
542  C  CE2 . TYR A 65  ? 0.1413 0.1151 0.1231 -0.0153 -0.0272 0.0266  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 
543  C  CZ  . TYR A 65  ? 0.1376 0.1029 0.1012 -0.0073 -0.0109 0.0073  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  
544  O  OH  . TYR A 65  ? 0.1403 0.1224 0.1253 -0.0033 -0.0100 0.0309  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  
545  N  N   . ALA A 66  ? 0.1275 0.1129 0.0852 -0.0155 -0.0109 0.0112  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   
546  C  CA  . ALA A 66  ? 0.1174 0.1090 0.0898 -0.0079 0.0026  0.0064  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  
547  C  C   . ALA A 66  ? 0.1281 0.1170 0.0886 -0.0088 0.0026  0.0085  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   
548  O  O   . ALA A 66  ? 0.1184 0.1485 0.0964 0.0028  0.0051  0.0120  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   
549  C  CB  . ALA A 66  ? 0.1168 0.1212 0.0997 -0.0198 0.0051  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  
550  N  N   . PHE A 67  ? 0.1248 0.1169 0.0894 0.0023  0.0045  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   
551  C  CA  . PHE A 67  ? 0.1342 0.1158 0.0883 0.0015  -0.0063 0.0030  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  
552  C  C   . PHE A 67  ? 0.1384 0.1250 0.0922 0.0008  0.0030  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   
553  O  O   . PHE A 67  ? 0.1500 0.1173 0.1282 -0.0020 0.0282  0.0013  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   
554  C  CB  . PHE A 67  ? 0.1470 0.1325 0.0882 0.0017  0.0020  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  
555  C  CG  . PHE A 67  ? 0.1412 0.1337 0.1057 -0.0085 0.0109  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  
556  C  CD1 . PHE A 67  ? 0.1492 0.1661 0.1866 0.0055  0.0162  0.0359  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 
557  C  CD2 . PHE A 67  ? 0.1592 0.1263 0.1568 -0.0153 0.0205  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 
558  C  CE1 . PHE A 67  ? 0.1504 0.1844 0.1816 -0.0115 0.0315  0.0164  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 
559  C  CE2 . PHE A 67  ? 0.1765 0.1321 0.1957 -0.0198 0.0508  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 
560  C  CZ  . PHE A 67  ? 0.1731 0.1497 0.1525 -0.0278 0.0364  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  
561  N  N   . GLY A 68  ? 0.1381 0.1086 0.0930 0.0023  -0.0007 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   
562  C  CA  . GLY A 68  ? 0.1440 0.1337 0.0971 -0.0076 0.0065  0.0033  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  
563  C  C   . GLY A 68  ? 0.1480 0.1186 0.0981 -0.0009 0.0173  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   
564  O  O   . GLY A 68  ? 0.1562 0.1205 0.1080 -0.0102 -0.0038 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   
565  N  N   . ILE A 69  ? 0.1487 0.1295 0.0889 -0.0209 0.0038  0.0028  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A N   
566  C  CA  . ILE A 69  ? 0.1472 0.1349 0.0876 -0.0139 0.0076  0.0005  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CA  
567  C  C   . ILE A 69  ? 0.1542 0.1362 0.0918 -0.0157 0.0178  0.0086  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A C   
568  O  O   . ILE A 69  ? 0.1486 0.1499 0.0959 -0.0284 0.0181  0.0037  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A O   
569  C  CB  . ILE A 69  ? 0.1469 0.1288 0.0939 -0.0144 0.0114  0.0063  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CB  
570  C  CG1 . ILE A 69  ? 0.1613 0.1577 0.1129 -0.0235 -0.0036 0.0296  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG1 
571  C  CG2 . ILE A 69  ? 0.1490 0.1542 0.1211 0.0043  -0.0017 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG2 
572  C  CD1 . ILE A 69  ? 0.1666 0.1602 0.1229 -0.0058 -0.0077 0.0291  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CD1 
573  N  N   . ALA A 70  ? 0.1666 0.1603 0.0986 -0.0331 0.0167  0.0076  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   
574  C  CA  . ALA A 70  ? 0.1748 0.1602 0.1030 -0.0274 0.0267  0.0123  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  
575  C  C   . ALA A 70  ? 0.1566 0.1622 0.0860 -0.0373 0.0183  0.0170  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   
576  O  O   . ALA A 70  ? 0.1604 0.1576 0.0998 -0.0297 0.0108  0.0182  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   
577  C  CB  . ALA A 70  ? 0.2003 0.2016 0.1066 -0.0358 0.0458  0.0130  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  
578  N  N   . ALA A 71  ? 0.1629 0.1636 0.1134 -0.0361 0.0234  0.0106  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   
579  C  CA  . ALA A 71  ? 0.1989 0.1633 0.1043 -0.0491 0.0269  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  
580  C  C   . ALA A 71  ? 0.1768 0.1518 0.1081 -0.0322 0.0351  0.0004  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   
581  O  O   . ALA A 71  ? 0.2012 0.1621 0.1246 -0.0222 0.0526  0.0019  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   
582  C  CB  . ALA A 71  ? 0.2012 0.1849 0.1183 -0.0545 0.0291  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  
583  N  N   . ALA A 72  ? 0.1799 0.1460 0.1031 -0.0163 0.0316  0.0101  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A N   
584  C  CA  . ALA A 72  ? 0.1784 0.1689 0.1023 -0.0178 0.0348  0.0065  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CA  
585  C  C   . ALA A 72  ? 0.1670 0.1602 0.1122 -0.0037 0.0434  0.0214  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A C   
586  O  O   . ALA A 72  ? 0.1735 0.1731 0.1415 -0.0193 0.0229  0.0430  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A O   
587  C  CB  . ALA A 72  ? 0.1746 0.2260 0.1164 0.0056  0.0585  0.0318  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CB  
588  N  N   . ASP A 73  ? 0.1640 0.1535 0.0977 -0.0082 0.0269  0.0144  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A N   
589  C  CA  . ASP A 73  ? 0.1803 0.1617 0.0933 -0.0125 0.0207  0.0112  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CA  
590  C  C   . ASP A 73  ? 0.1640 0.1593 0.0958 -0.0249 0.0179  0.0098  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A C   
591  O  O   . ASP A 73  ? 0.1587 0.1705 0.1057 -0.0092 0.0078  0.0074  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A O   
592  C  CB  . ASP A 73  ? 0.1865 0.1618 0.0886 -0.0292 0.0227  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CB  
593  C  CG  . ASP A 73  ? 0.1811 0.1830 0.0946 -0.0230 0.0352  0.0076  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CG  
594  O  OD1 . ASP A 73  ? 0.2132 0.2097 0.1048 -0.0235 0.0208  0.0088  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD1 
595  O  OD2 . ASP A 73  ? 0.2306 0.1874 0.1086 -0.0010 0.0443  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD2 
596  N  N   . PHE A 74  ? 0.1646 0.1546 0.0966 -0.0214 0.0194  0.0072  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   
597  C  CA  . PHE A 74  ? 0.1602 0.1424 0.0975 -0.0105 0.0224  0.0051  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  
598  C  C   . PHE A 74  ? 0.1600 0.1518 0.1014 -0.0169 0.0063  0.0138  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   
599  O  O   . PHE A 74  ? 0.1576 0.1662 0.1157 -0.0178 0.0156  0.0098  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   
600  C  CB  . PHE A 74  ? 0.1590 0.1651 0.0923 -0.0161 0.0116  0.0101  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  
601  C  CG  . PHE A 74  ? 0.1397 0.1550 0.0978 -0.0127 0.0211  0.0078  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  
602  C  CD1 . PHE A 74  ? 0.1406 0.1385 0.1003 -0.0072 0.0028  0.0105  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 
603  C  CD2 . PHE A 74  ? 0.1684 0.1420 0.1043 -0.0055 0.0170  0.0199  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 
604  C  CE1 . PHE A 74  ? 0.1482 0.1518 0.0975 -0.0141 0.0048  0.0069  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 
605  C  CE2 . PHE A 74  ? 0.1859 0.1587 0.1172 0.0120  0.0315  0.0078  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 
606  C  CZ  . PHE A 74  ? 0.1734 0.1676 0.1043 -0.0051 0.0313  0.0137  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  
607  N  N   . ALA A 75  ? 0.1635 0.1632 0.1180 -0.0052 0.0179  0.0219  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   
608  C  CA  . ALA A 75  ? 0.1898 0.1675 0.1307 0.0106  0.0208  0.0085  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  
609  C  C   . ALA A 75  ? 0.1677 0.1776 0.1280 0.0149  0.0159  0.0255  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   
610  O  O   . ALA A 75  ? 0.1777 0.1818 0.1303 0.0180  0.0243  0.0176  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   
611  C  CB  . ALA A 75  ? 0.2315 0.1712 0.1757 0.0045  0.0198  0.0306  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  
612  N  N   . ARG A 76  ? 0.1552 0.1823 0.1213 0.0076  0.0207  0.0222  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A N   
613  C  CA  . ARG A 76  ? 0.1697 0.1882 0.1219 0.0166  0.0194  0.0195  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CA  
614  C  C   . ARG A 76  ? 0.1634 0.1979 0.1066 -0.0037 0.0098  0.0116  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A C   
615  O  O   . ARG A 76  ? 0.1661 0.2027 0.1103 -0.0020 0.0037  0.0127  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A O   
616  C  CB  . ARG A 76  ? 0.2061 0.2026 0.1253 -0.0018 0.0340  0.0068  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CB  
617  C  CG  . ARG A 76  ? 0.2895 0.3241 0.1351 0.0276  0.0108  0.0346  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CG  
618  C  CD  . ARG A 76  ? 0.3333 0.3980 0.1323 -0.0345 0.0463  0.0175  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CD  
619  N  NE  . ARG A 76  ? 0.3339 0.4257 0.1454 -0.0502 0.0069  0.0256  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NE  
620  C  CZ  . ARG A 76  ? 0.2557 0.4026 0.1869 -0.0544 0.0278  0.0557  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CZ  
621  N  NH1 . ARG A 76  ? 0.4595 0.3874 0.2664 -0.1549 0.1074  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH1 
622  N  NH2 . ARG A 76  ? 0.3441 0.3762 0.1770 -0.0217 -0.0111 0.0255  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH2 
623  N  N   . PHE A 77  ? 0.1653 0.1650 0.1128 0.0011  0.0135  0.0123  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A N   
624  C  CA  . PHE A 77  ? 0.1394 0.1673 0.1317 -0.0075 0.0118  0.0128  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CA  
625  C  C   . PHE A 77  ? 0.1406 0.1793 0.1189 -0.0076 -0.0013 0.0150  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A C   
626  O  O   . PHE A 77  ? 0.1394 0.1820 0.1313 -0.0117 0.0028  0.0190  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A O   
627  C  CB  . PHE A 77  ? 0.1500 0.1744 0.1466 0.0006  0.0025  0.0164  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CB  
628  C  CG  . PHE A 77  ? 0.1417 0.1741 0.1409 -0.0080 0.0019  0.0192  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CG  
629  C  CD1 . PHE A 77  ? 0.1747 0.1852 0.1433 -0.0098 0.0152  0.0098  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD1 
630  C  CD2 . PHE A 77  ? 0.1424 0.1938 0.1346 0.0033  -0.0118 0.0147  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD2 
631  C  CE1 . PHE A 77  ? 0.1695 0.1753 0.1613 -0.0042 0.0048  0.0164  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE1 
632  C  CE2 . PHE A 77  ? 0.1519 0.1922 0.1381 0.0083  0.0032  0.0265  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE2 
633  C  CZ  . PHE A 77  ? 0.1568 0.1874 0.1536 0.0182  0.0114  0.0251  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CZ  
634  N  N   . ALA A 78  ? 0.1384 0.1653 0.1175 -0.0037 -0.0019 0.0146  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   
635  C  CA  . ALA A 78  ? 0.1452 0.1774 0.1163 0.0005  0.0184  0.0169  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  
636  C  C   . ALA A 78  ? 0.1642 0.1733 0.1066 0.0090  0.0091  0.0106  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   
637  O  O   . ALA A 78  ? 0.1552 0.1877 0.1162 0.0119  0.0095  0.0121  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   
638  C  CB  . ALA A 78  ? 0.1418 0.1763 0.1227 0.0076  0.0190  0.0087  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  
639  N  N   . ALA A 79  ? 0.1489 0.1994 0.1127 0.0275  0.0205  0.0166  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N   
640  C  CA  . ALA A 79  ? 0.1659 0.1931 0.1348 0.0267  0.0187  0.0304  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA  
641  C  C   . ALA A 79  ? 0.1695 0.2138 0.1149 0.0279  -0.0029 0.0251  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C   
642  O  O   . ALA A 79  ? 0.1636 0.2248 0.1387 0.0278  0.0021  0.0200  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O   
643  C  CB  . ALA A 79  ? 0.1752 0.2484 0.1427 0.0109  0.0108  0.0531  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB  
644  N  N   . GLN A 80  ? 0.1671 0.2086 0.1202 0.0158  0.0043  0.0257  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A N   
645  C  CA  . GLN A 80  ? 0.1673 0.2344 0.1159 0.0192  -0.0122 0.0148  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CA  
646  C  C   . GLN A 80  ? 0.1507 0.2173 0.1204 0.0140  -0.0030 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A C   
647  O  O   . GLN A 80  ? 0.1610 0.2460 0.1262 0.0049  -0.0170 0.0024  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A O   
648  C  CB  . GLN A 80  ? 0.1819 0.2672 0.1434 -0.0032 0.0218  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CB  
649  C  CG  . GLN A 80  ? 0.2167 0.2468 0.1693 -0.0016 -0.0078 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CG  
650  C  CD  . GLN A 80  ? 0.2380 0.2288 0.1842 -0.0111 0.0107  0.0005  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CD  
651  O  OE1 . GLN A 80  ? 0.2009 0.2969 0.2458 -0.0096 0.0514  0.0017  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A OE1 
652  N  NE2 . GLN A 80  ? 0.3657 0.3055 0.4995 -0.0160 -0.0453 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A NE2 
653  N  N   . LEU A 81  ? 0.1483 0.1999 0.1200 0.0007  -0.0074 0.0091  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   
654  C  CA  . LEU A 81  ? 0.1521 0.1837 0.1297 -0.0046 -0.0086 0.0088  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  
655  C  C   . LEU A 81  ? 0.1720 0.1957 0.1062 0.0082  0.0051  0.0142  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   
656  O  O   . LEU A 81  ? 0.1611 0.1996 0.1384 0.0084  0.0006  0.0160  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   
657  C  CB  . LEU A 81  ? 0.1495 0.1891 0.1141 -0.0055 -0.0055 0.0025  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  
658  C  CG  . LEU A 81  ? 0.1784 0.1888 0.1400 0.0124  0.0013  0.0063  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  
659  C  CD1 . LEU A 81  ? 0.1858 0.1945 0.1450 0.0241  -0.0039 0.0013  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 
660  C  CD2 . LEU A 81  ? 0.2070 0.1958 0.1579 0.0156  -0.0114 0.0107  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 
661  N  N   . ARG A 82  ? 0.1405 0.2032 0.1166 0.0154  0.0025  0.0199  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   
662  C  CA  . ARG A 82  ? 0.1669 0.2081 0.1186 0.0237  0.0051  0.0082  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  
663  C  C   . ARG A 82  ? 0.1453 0.2218 0.1394 0.0308  0.0195  0.0217  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   
664  O  O   . ARG A 82  ? 0.1483 0.2541 0.1610 0.0245  0.0220  0.0347  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   
665  C  CB  . ARG A 82  ? 0.1655 0.2000 0.1234 0.0340  0.0101  0.0204  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  
666  C  CG  . ARG A 82  ? 0.1704 0.1925 0.1137 0.0070  0.0180  0.0119  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  
667  C  CD  . ARG A 82  ? 0.1696 0.1761 0.1287 0.0176  0.0222  0.0276  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  
668  N  NE  . ARG A 82  ? 0.1820 0.1473 0.1202 0.0029  0.0265  0.0146  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  
669  C  CZ  . ARG A 82  ? 0.1873 0.1395 0.1263 -0.0096 0.0391  0.0072  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  
670  N  NH1 . ARG A 82  ? 0.2078 0.1822 0.1361 -0.0147 0.0480  0.0222  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 
671  N  NH2 . ARG A 82  ? 0.1806 0.1574 0.1340 -0.0204 0.0258  0.0177  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 
672  N  N   . ALA A 83  ? 0.1330 0.2689 0.1360 0.0242  -0.0004 0.0321  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   
673  C  CA  . ALA A 83  ? 0.1641 0.3031 0.1633 0.0302  -0.0285 0.0477  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  
674  C  C   . ALA A 83  ? 0.1455 0.3247 0.1552 0.0265  -0.0302 0.0248  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   
675  O  O   . ALA A 83  ? 0.1463 0.3745 0.2598 0.0183  -0.0455 0.0485  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   
676  C  CB  . ALA A 83  ? 0.1808 0.3503 0.1513 0.0248  -0.0311 0.0552  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  
677  N  N   . HIS A 84  ? 0.1748 0.2907 0.1473 0.0256  -0.0352 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   
678  C  CA  . HIS A 84  ? 0.1742 0.2928 0.1772 0.0213  -0.0450 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  
679  C  C   . HIS A 84  ? 0.1810 0.2723 0.1996 0.0041  -0.0233 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   
680  O  O   . HIS A 84  ? 0.2624 0.3910 0.3252 -0.1173 0.0618  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   
681  C  CB  . HIS A 84  ? 0.2019 0.3047 0.2201 0.0521  -0.0101 0.0022  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  
682  C  CG  . HIS A 84  ? 0.3080 0.4027 0.2905 0.0240  0.0521  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  
683  N  ND1 . HIS A 84  ? 0.3960 0.5474 0.2481 -0.0456 0.0725  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 
684  C  CD2 . HIS A 84  ? 0.3422 0.4273 0.3090 0.0386  0.0050  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 
685  C  CE1 . HIS A 84  ? 0.4165 0.5554 0.2494 -0.0190 0.0095  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 
686  N  NE2 . HIS A 84  ? 0.3963 0.5170 0.2716 0.0117  -0.0431 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 
687  N  N   . GLY A 85  ? 0.1607 0.2284 0.1659 0.0177  -0.0146 0.0081  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A N   
688  C  CA  . GLY A 85  ? 0.1481 0.2301 0.1797 0.0264  -0.0072 0.0188  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A CA  
689  C  C   . GLY A 85  ? 0.1514 0.1859 0.1668 0.0100  0.0069  0.0144  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A C   
690  O  O   . GLY A 85  ? 0.1439 0.2663 0.1814 0.0068  0.0088  0.0221  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A O   
691  N  N   . VAL A 86  ? 0.1458 0.1756 0.1459 0.0126  -0.0024 0.0082  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A N   
692  C  CA  . VAL A 86  ? 0.1658 0.1621 0.1413 0.0064  -0.0063 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CA  
693  C  C   . VAL A 86  ? 0.1606 0.1334 0.1588 0.0035  -0.0299 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A C   
694  O  O   . VAL A 86  ? 0.2406 0.1502 0.1567 -0.0306 -0.0209 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A O   
695  C  CB  . VAL A 86  ? 0.1419 0.2023 0.1679 0.0099  -0.0102 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CB  
696  C  CG1 . VAL A 86  ? 0.2134 0.2553 0.1596 0.0603  0.0007  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG1 
697  C  CG2 . VAL A 86  ? 0.2030 0.1924 0.1647 0.0205  0.0105  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG2 
698  N  N   . ARG A 87  ? 0.1406 0.1297 0.1561 0.0020  -0.0149 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A N   
699  C  CA  . ARG A 87  ? 0.1402 0.1394 0.1471 0.0073  -0.0066 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CA  
700  C  C   . ARG A 87  ? 0.1300 0.1111 0.1400 0.0050  -0.0006 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A C   
701  O  O   . ARG A 87  ? 0.1295 0.1183 0.1758 0.0067  -0.0067 0.0011  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A O   
702  C  CB  . ARG A 87  ? 0.1413 0.1412 0.1803 -0.0039 0.0023  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CB  
703  C  CG  . ARG A 87  ? 0.1480 0.1646 0.1659 0.0150  0.0224  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CG  
704  C  CD  . ARG A 87  ? 0.2383 0.1888 0.2550 0.0280  0.1085  0.0228  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CD  
705  N  NE  . ARG A 87  ? 0.3201 0.2965 0.3312 -0.0959 0.1725  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NE  
706  C  CZ  . ARG A 87  ? 0.3644 0.3805 0.3418 -0.1466 0.1034  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CZ  
707  N  NH1 . ARG A 87  ? 0.3423 0.3749 0.2924 -0.1789 0.0933  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH1 
708  N  NH2 . ARG A 87  ? 0.3375 0.2413 0.2710 -0.0777 0.0992  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH2 
709  N  N   . GLU A 88  ? 0.1302 0.1145 0.1300 -0.0009 0.0089  0.0043  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A N   
710  C  CA  . GLU A 88  ? 0.1266 0.1135 0.1127 0.0081  0.0027  0.0081  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CA  
711  C  C   . GLU A 88  ? 0.1343 0.1089 0.1211 0.0015  0.0116  0.0052  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A C   
712  O  O   . GLU A 88  ? 0.1360 0.1650 0.1349 0.0293  0.0240  0.0118  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A O   
713  C  CB  . GLU A 88  ? 0.1253 0.1167 0.1113 -0.0043 0.0118  0.0048  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CB  
714  C  CG  . GLU A 88  ? 0.1620 0.1291 0.1141 -0.0025 0.0152  0.0082  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CG  
715  C  CD  . GLU A 88  ? 0.1600 0.1101 0.1122 -0.0030 0.0127  0.0005  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CD  
716  O  OE1 . GLU A 88  ? 0.1584 0.1286 0.1022 -0.0018 0.0131  0.0019  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE1 
717  O  OE2 . GLU A 88  ? 0.1563 0.1312 0.1165 0.0025  0.0113  0.0038  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE2 
718  N  N   . TRP A 89  ? 0.1222 0.1245 0.1042 0.0051  0.0193  0.0083  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   
719  C  CA  . TRP A 89  ? 0.1230 0.1155 0.1070 -0.0002 0.0138  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  
720  C  C   . TRP A 89  ? 0.1324 0.1016 0.1197 -0.0009 0.0206  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   
721  O  O   . TRP A 89  ? 0.1424 0.1121 0.1125 -0.0031 0.0226  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   
722  C  CB  . TRP A 89  ? 0.1343 0.1087 0.0984 -0.0100 0.0068  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  
723  C  CG  . TRP A 89  ? 0.1370 0.0925 0.0932 -0.0091 0.0159  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  
724  C  CD1 . TRP A 89  ? 0.1431 0.1017 0.0980 -0.0078 0.0117  0.0100  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 
725  C  CD2 . TRP A 89  ? 0.1366 0.0999 0.0993 -0.0093 0.0115  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 
726  N  NE1 . TRP A 89  ? 0.1382 0.1075 0.1034 -0.0022 0.0168  0.0019  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 
727  C  CE2 . TRP A 89  ? 0.1359 0.0953 0.1036 -0.0061 0.0154  0.0002  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 
728  C  CE3 . TRP A 89  ? 0.1400 0.1071 0.1012 -0.0052 0.0007  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 
729  C  CZ2 . TRP A 89  ? 0.1324 0.1085 0.1341 -0.0163 0.0096  0.0092  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 
730  C  CZ3 . TRP A 89  ? 0.1589 0.1187 0.1202 0.0026  -0.0163 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 
731  C  CH2 . TRP A 89  ? 0.1372 0.1116 0.1423 0.0011  -0.0113 0.0050  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 
732  N  N   . LYS A 90  ? 0.1341 0.1131 0.1221 -0.0008 0.0244  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A N   
733  C  CA  . LYS A 90  ? 0.1500 0.1091 0.1247 -0.0109 0.0269  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CA  
734  C  C   . LYS A 90  ? 0.1266 0.1128 0.1385 -0.0046 0.0258  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A C   
735  O  O   . LYS A 90  ? 0.1898 0.1129 0.1133 -0.0070 -0.0091 0.0010  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A O   
736  C  CB  . LYS A 90  ? 0.1553 0.1458 0.1058 -0.0067 0.0221  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CB  
737  C  CG  . LYS A 90  ? 0.1690 0.2061 0.1748 -0.0346 -0.0004 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CG  
738  C  CD  . LYS A 90  ? 0.1766 0.2255 0.2051 -0.0205 -0.0108 0.0061  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CD  
739  C  CE  . LYS A 90  ? 0.2375 0.2242 0.1694 -0.0129 -0.0334 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CE  
740  N  NZ  . LYS A 90  ? 0.2543 0.2370 0.2934 -0.0031 -0.0868 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A NZ  
741  N  N   . GLN A 91  ? 0.2112 0.1178 0.1462 -0.0393 0.0735  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   
742  C  CA  . GLN A 91  ? 0.1725 0.1156 0.1490 -0.0129 0.0580  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  
743  C  C   . GLN A 91  ? 0.1817 0.1138 0.1367 -0.0007 0.0520  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   
744  O  O   . GLN A 91  ? 0.1927 0.1449 0.1316 -0.0076 0.0484  0.0033  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   
745  C  CB  . GLN A 91  ? 0.1666 0.1156 0.1694 -0.0158 0.0425  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  
746  C  CG  . GLN A 91  ? 0.1483 0.1234 0.1724 0.0050  0.0338  0.0014  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  
747  C  CD  . GLN A 91  ? 0.1369 0.1177 0.1443 -0.0017 0.0168  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  
748  O  OE1 . GLN A 91  ? 0.1687 0.1466 0.1440 0.0156  0.0038  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 
749  N  NE2 . GLN A 91  ? 0.1472 0.1473 0.1505 0.0163  0.0021  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 
750  N  N   . ASN A 92  ? 0.1617 0.1262 0.1281 0.0087  0.0391  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   
751  C  CA  . ASN A 92  ? 0.1675 0.1195 0.1294 0.0096  0.0284  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  
752  C  C   . ASN A 92  ? 0.1869 0.1313 0.1337 -0.0056 0.0327  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   
753  O  O   . ASN A 92  ? 0.2367 0.1252 0.1506 -0.0066 0.0376  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   
754  C  CB  . ASN A 92  ? 0.1578 0.1298 0.1292 -0.0076 0.0298  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  
755  C  CG  . ASN A 92  ? 0.1649 0.1267 0.1440 0.0015  0.0386  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  
756  O  OD1 . ASN A 92  ? 0.1858 0.1487 0.1559 0.0123  0.0285  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 
757  N  ND2 . ASN A 92  ? 0.1570 0.1884 0.3023 -0.0151 0.0372  0.0666  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 
758  N  N   . ARG A 93  ? 0.1923 0.1640 0.1313 -0.0064 0.0219  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A N   
759  C  CA  . ARG A 93  ? 0.2301 0.2065 0.1443 -0.0255 0.0169  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CA  
760  C  C   . ARG A 93  ? 0.2229 0.1746 0.1930 -0.0371 -0.0047 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A C   
761  O  O   . ARG A 93  ? 0.2597 0.1853 0.4077 -0.0578 0.0066  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A O   
762  C  CB  . ARG A 93  ? 0.2784 0.4082 0.1452 -0.0781 0.0228  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CB  
763  C  CG  . ARG A 93  ? 0.2946 0.5779 0.1952 -0.0384 0.0989  0.0157  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CG  
764  C  CD  . ARG A 93  ? 0.4607 0.6141 0.2938 -0.0120 0.1796  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CD  
765  N  NE  . ARG A 93  ? 0.4953 0.6756 0.4493 0.0359  0.2062  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NE  
766  C  CZ  . ARG A 93  ? 0.4516 0.7646 0.5847 0.0450  0.1922  0.0062  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CZ  
767  N  NH1 . ARG A 93  ? 0.5430 0.8717 0.7031 -0.0778 0.0733  0.1497  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH1 
768  N  NH2 . ARG A 93  ? 0.3957 0.9608 0.8640 0.0248  -0.0152 0.0101  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH2 
769  N  N   . SER A 94  ? 0.1998 0.1813 0.1473 -0.0498 0.0102  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 94   SER A N   
770  C  CA  . SER A 94  ? 0.1961 0.1799 0.1484 -0.0515 0.0073  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA  
771  C  C   . SER A 94  ? 0.1863 0.1589 0.1467 -0.0367 -0.0009 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 94   SER A C   
772  O  O   . SER A 94  ? 0.1973 0.1630 0.1422 -0.0233 0.0066  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 94   SER A O   
773  C  CB  . SER A 94  ? 0.2167 0.1761 0.1361 -0.0444 0.0155  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB  
774  O  OG  . SER A 94  ? 0.1747 0.1736 0.1265 -0.0476 0.0058  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG  
775  N  N   . GLU A 95  ? 0.1855 0.1761 0.1602 -0.0414 0.0071  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   
776  C  CA  . GLU A 95  ? 0.1792 0.1702 0.1594 -0.0458 0.0032  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  
777  C  C   . GLU A 95  ? 0.1718 0.1476 0.1348 -0.0452 0.0253  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   
778  O  O   . GLU A 95  ? 0.1570 0.1438 0.1416 -0.0318 0.0062  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   
779  C  CB  . GLU A 95  ? 0.1843 0.1633 0.1707 -0.0351 -0.0022 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  
780  C  CG  . GLU A 95  ? 0.1703 0.1697 0.1724 -0.0342 -0.0027 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  
781  C  CD  . GLU A 95  ? 0.1764 0.1611 0.1617 -0.0486 0.0134  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  
782  O  OE1 . GLU A 95  ? 0.1676 0.1746 0.1572 -0.0438 0.0136  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 
783  O  OE2 . GLU A 95  ? 0.1703 0.1801 0.1477 -0.0267 -0.0064 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 
784  N  N   . GLY A 96  ? 0.1582 0.1357 0.1441 -0.0349 0.0112  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   
785  C  CA  . GLY A 96  ? 0.1475 0.1553 0.1315 -0.0373 0.0248  0.0021  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  
786  C  C   . GLY A 96  ? 0.1489 0.1467 0.1238 -0.0288 0.0197  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   
787  O  O   . GLY A 96  ? 0.1524 0.1779 0.1215 -0.0344 0.0270  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   
788  N  N   . ASP A 97  ? 0.1695 0.1392 0.1281 -0.0422 0.0196  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A N   
789  C  CA  . ASP A 97  ? 0.1659 0.1194 0.1293 -0.0236 0.0188  0.0036  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CA  
790  C  C   . ASP A 97  ? 0.1451 0.1099 0.1082 -0.0128 0.0184  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A C   
791  O  O   . ASP A 97  ? 0.1414 0.1242 0.1247 -0.0158 0.0223  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A O   
792  C  CB  . ASP A 97  ? 0.1758 0.1520 0.1378 -0.0236 0.0259  0.0205  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CB  
793  C  CG  . ASP A 97  ? 0.2604 0.1670 0.1660 0.0097  0.0472  0.0438  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CG  
794  O  OD1 . ASP A 97  ? 0.3477 0.1662 0.1983 0.0232  0.0859  0.0455  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD1 
795  O  OD2 . ASP A 97  ? 0.2825 0.1964 0.2044 0.0045  0.0790  0.0599  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD2 
796  N  N   . SER A 98  ? 0.1516 0.1067 0.1033 -0.0094 0.0180  0.0034  ? ? ? ? ? ? 98   SER A N   
797  C  CA  . SER A 98  ? 0.1383 0.1070 0.1116 -0.0092 0.0172  0.0092  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA  
798  C  C   . SER A 98  ? 0.1432 0.1129 0.1025 -0.0034 0.0166  0.0009  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C   
799  O  O   . SER A 98  ? 0.1391 0.1324 0.1284 -0.0019 0.0190  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 98   SER A O   
800  C  CB  . SER A 98  ? 0.1345 0.1271 0.1139 -0.0167 0.0117  0.0138  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB  
801  O  OG  . SER A 98  ? 0.1518 0.1436 0.1092 -0.0040 0.0138  0.0129  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG  
802  N  N   . PHE A 99  ? 0.1445 0.1085 0.1008 -0.0111 0.0159  0.0095  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   
803  C  CA  . PHE A 99  ? 0.1349 0.1078 0.0962 -0.0050 0.0143  0.0073  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  
804  C  C   . PHE A 99  ? 0.1253 0.1035 0.0941 -0.0022 0.0037  0.0011  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   
805  O  O   . PHE A 99  ? 0.1341 0.1117 0.0978 -0.0022 0.0184  0.0091  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   
806  C  CB  . PHE A 99  ? 0.1416 0.1321 0.0921 0.0004  0.0162  0.0105  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  
807  C  CG  . PHE A 99  ? 0.1444 0.1325 0.0845 -0.0034 0.0071  0.0054  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  
808  C  CD1 . PHE A 99  ? 0.1562 0.1395 0.1001 0.0089  0.0054  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 
809  C  CD2 . PHE A 99  ? 0.1825 0.1239 0.1110 -0.0037 -0.0119 0.0100  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 
810  C  CE1 . PHE A 99  ? 0.1449 0.1779 0.1074 0.0128  0.0134  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 
811  C  CE2 . PHE A 99  ? 0.1943 0.1550 0.1294 -0.0180 -0.0341 0.0181  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 
812  C  CZ  . PHE A 99  ? 0.1602 0.1858 0.1099 -0.0160 0.0136  0.0200  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  
813  N  N   . TYR A 100 ? 0.1349 0.0971 0.0942 -0.0110 0.0125  0.0011  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   
814  C  CA  . TYR A 100 ? 0.1298 0.0968 0.0927 -0.0093 0.0127  0.0073  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  
815  C  C   . TYR A 100 ? 0.1399 0.0907 0.0946 -0.0044 0.0140  0.0000  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   
816  O  O   . TYR A 100 ? 0.1292 0.1051 0.1176 -0.0015 0.0141  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   
817  C  CB  . TYR A 100 ? 0.1368 0.0964 0.0970 -0.0045 0.0167  0.0009  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  
818  C  CG  . TYR A 100 ? 0.1395 0.1106 0.0878 -0.0088 0.0129  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  
819  C  CD1 . TYR A 100 ? 0.1385 0.1095 0.0894 -0.0035 0.0179  0.0032  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 
820  C  CD2 . TYR A 100 ? 0.1399 0.1087 0.1044 -0.0062 0.0105  0.0014  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 
821  C  CE1 . TYR A 100 ? 0.1560 0.1174 0.0941 -0.0286 0.0161  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 
822  C  CE2 . TYR A 100 ? 0.1378 0.1170 0.1115 -0.0126 0.0050  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 
823  C  CZ  . TYR A 100 ? 0.1366 0.1253 0.0970 -0.0152 0.0097  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  
824  O  OH  . TYR A 100 ? 0.1493 0.1405 0.1214 -0.0340 0.0064  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  
825  N  N   . PHE A 101 ? 0.1273 0.0989 0.0967 -0.0026 0.0005  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A N   
826  C  CA  . PHE A 101 ? 0.1344 0.0970 0.0991 -0.0022 0.0045  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CA  
827  C  C   . PHE A 101 ? 0.1273 0.1077 0.0961 -0.0009 0.0086  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A C   
828  O  O   . PHE A 101 ? 0.1319 0.1031 0.1091 0.0014  0.0077  0.0032  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A O   
829  C  CB  . PHE A 101 ? 0.1457 0.1123 0.1037 0.0007  -0.0121 0.0033  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CB  
830  C  CG  . PHE A 101 ? 0.1473 0.1086 0.0841 -0.0102 -0.0099 0.0022  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CG  
831  C  CD1 . PHE A 101 ? 0.1509 0.1099 0.1002 -0.0084 0.0012  0.0026  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD1 
832  C  CD2 . PHE A 101 ? 0.1549 0.1209 0.0894 -0.0168 0.0027  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD2 
833  C  CE1 . PHE A 101 ? 0.1575 0.1248 0.0882 -0.0051 -0.0034 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE1 
834  C  CE2 . PHE A 101 ? 0.1596 0.1361 0.0896 -0.0116 0.0035  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE2 
835  C  CZ  . PHE A 101 ? 0.1558 0.1322 0.0895 0.0042  0.0104  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CZ  
836  N  N   . LEU A 102 ? 0.1317 0.0992 0.1176 0.0000  0.0058  0.0066  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   
837  C  CA  . LEU A 102 ? 0.1368 0.1056 0.1102 -0.0067 0.0054  0.0021  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  
838  C  C   . LEU A 102 ? 0.1251 0.1076 0.1054 0.0018  -0.0012 0.0082  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   
839  O  O   . LEU A 102 ? 0.1761 0.1185 0.1063 0.0030  -0.0105 0.0042  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   
840  C  CB  . LEU A 102 ? 0.1158 0.1239 0.1206 0.0019  -0.0014 0.0008  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  
841  C  CG  . LEU A 102 ? 0.1269 0.1234 0.1177 0.0019  0.0056  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  
842  C  CD1 . LEU A 102 ? 0.1372 0.3342 0.1315 0.0552  0.0011  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 
843  C  CD2 . LEU A 102 ? 0.1454 0.1303 0.1063 0.0011  -0.0038 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 
844  N  N   . ASP A 103 ? 0.1328 0.1085 0.0978 -0.0083 -0.0038 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   
845  C  CA  . ASP A 103 ? 0.1293 0.1081 0.1060 -0.0105 0.0013  0.0044  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  
846  C  C   . ASP A 103 ? 0.1293 0.1097 0.0989 -0.0013 -0.0085 0.0086  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   
847  O  O   . ASP A 103 ? 0.1323 0.1131 0.1112 0.0011  0.0027  0.0060  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   
848  C  CB  . ASP A 103 ? 0.1387 0.1113 0.1069 -0.0040 -0.0010 0.0014  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  
849  C  CG  . ASP A 103 ? 0.1136 0.1164 0.0930 -0.0075 -0.0093 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  
850  O  OD1 . ASP A 103 ? 0.1154 0.1268 0.1017 -0.0053 -0.0054 0.0003  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 
851  O  OD2 . ASP A 103 ? 0.1392 0.1232 0.1005 -0.0015 0.0105  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 
852  N  N   . PRO A 104 ? 0.1275 0.1301 0.1031 -0.0030 -0.0053 0.0080  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A N   
853  C  CA  . PRO A 104 ? 0.1296 0.1394 0.1175 -0.0059 -0.0189 0.0034  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CA  
854  C  C   . PRO A 104 ? 0.1180 0.1453 0.1165 -0.0138 -0.0131 0.0028  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A C   
855  O  O   . PRO A 104 ? 0.1218 0.2543 0.1665 -0.0042 0.0009  0.0543  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A O   
856  C  CB  . PRO A 104 ? 0.1411 0.1534 0.1167 -0.0080 -0.0136 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CB  
857  C  CG  . PRO A 104 ? 0.1553 0.1537 0.1139 -0.0238 -0.0107 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CG  
858  C  CD  . PRO A 104 ? 0.1410 0.1425 0.0945 -0.0058 -0.0132 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CD  
859  N  N   . ASP A 105 ? 0.1220 0.1273 0.1144 -0.0132 -0.0039 0.0010  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   
860  C  CA  . ASP A 105 ? 0.1573 0.1217 0.1116 -0.0202 0.0008  0.0080  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  
861  C  C   . ASP A 105 ? 0.1384 0.1353 0.1071 -0.0141 0.0015  0.0045  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   
862  O  O   . ASP A 105 ? 0.2132 0.1660 0.1158 -0.0485 0.0152  0.0051  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   
863  C  CB  . ASP A 105 ? 0.1519 0.1277 0.1121 -0.0187 0.0064  0.0062  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  
864  C  CG  . ASP A 105 ? 0.1377 0.1258 0.1250 -0.0130 0.0023  0.0108  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  
865  O  OD1 . ASP A 105 ? 0.1673 0.1310 0.1197 -0.0199 0.0052  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 
866  O  OD2 . ASP A 105 ? 0.1472 0.1547 0.1401 -0.0289 0.0062  0.0038  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 
867  N  N   . GLY A 106 ? 0.1119 0.1240 0.0997 -0.0028 0.0016  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   
868  C  CA  . GLY A 106 ? 0.1199 0.1187 0.1165 0.0018  0.0047  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  
869  C  C   . GLY A 106 ? 0.1224 0.1043 0.1023 -0.0059 0.0058  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   
870  O  O   . GLY A 106 ? 0.1330 0.1086 0.1190 0.0011  -0.0029 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   
871  N  N   . HIS A 107 ? 0.1076 0.1040 0.1075 -0.0074 -0.0014 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   
872  C  CA  . HIS A 107 ? 0.1127 0.1058 0.0924 -0.0101 0.0014  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  
873  C  C   . HIS A 107 ? 0.1213 0.0971 0.0920 0.0009  0.0050  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   
874  O  O   . HIS A 107 ? 0.1203 0.1199 0.0947 -0.0093 -0.0095 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   
875  C  CB  . HIS A 107 ? 0.1095 0.1032 0.1129 -0.0029 0.0005  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  
876  C  CG  . HIS A 107 ? 0.1102 0.1029 0.1011 0.0038  0.0009  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  
877  N  ND1 . HIS A 107 ? 0.1434 0.1087 0.1016 -0.0109 -0.0074 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 
878  C  CD2 . HIS A 107 ? 0.1214 0.1065 0.1035 -0.0015 0.0002  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 
879  C  CE1 . HIS A 107 ? 0.1422 0.1142 0.1081 -0.0030 0.0002  0.0036  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 
880  N  NE2 . HIS A 107 ? 0.1102 0.1143 0.1183 -0.0058 -0.0026 0.0003  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 
881  N  N   . ARG A 108 ? 0.1097 0.1017 0.0879 -0.0075 -0.0027 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A N   
882  C  CA  . ARG A 108 ? 0.1134 0.1031 0.0785 -0.0086 0.0032  0.0033  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CA  
883  C  C   . ARG A 108 ? 0.1155 0.1017 0.0817 -0.0094 -0.0020 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A C   
884  O  O   . ARG A 108 ? 0.1150 0.1209 0.0829 -0.0091 -0.0006 0.0035  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A O   
885  C  CB  . ARG A 108 ? 0.1303 0.1067 0.0799 -0.0139 0.0052  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CB  
886  C  CG  . ARG A 108 ? 0.1223 0.1159 0.0884 -0.0033 0.0120  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CG  
887  C  CD  . ARG A 108 ? 0.1328 0.1216 0.0925 -0.0131 0.0109  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CD  
888  N  NE  . ARG A 108 ? 0.1194 0.1277 0.1008 0.0111  -0.0005 0.0014  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NE  
889  C  CZ  . ARG A 108 ? 0.1450 0.1212 0.1043 -0.0009 0.0057  0.0001  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CZ  
890  N  NH1 . ARG A 108 ? 0.1349 0.1422 0.1361 -0.0074 0.0108  0.0099  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH1 
891  N  NH2 . ARG A 108 ? 0.1434 0.1307 0.1343 -0.0028 0.0223  0.0153  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH2 
892  N  N   . LEU A 109 ? 0.1110 0.1062 0.0836 -0.0003 0.0103  0.0024  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A N   
893  C  CA  . LEU A 109 ? 0.1154 0.0998 0.0885 -0.0055 0.0073  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CA  
894  C  C   . LEU A 109 ? 0.1202 0.1029 0.0823 -0.0056 0.0008  0.0005  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A C   
895  O  O   . LEU A 109 ? 0.1135 0.1050 0.0944 -0.0102 0.0042  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A O   
896  C  CB  . LEU A 109 ? 0.1123 0.1025 0.0874 -0.0039 -0.0001 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CB  
897  C  CG  . LEU A 109 ? 0.1197 0.1062 0.0889 -0.0075 0.0037  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CG  
898  C  CD1 . LEU A 109 ? 0.1383 0.1198 0.0928 -0.0217 0.0020  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD1 
899  C  CD2 . LEU A 109 ? 0.1539 0.1057 0.1005 -0.0059 -0.0033 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD2 
900  N  N   . GLU A 110 ? 0.1194 0.1013 0.0892 -0.0071 0.0103  0.0002  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   
901  C  CA  . GLU A 110 ? 0.1238 0.1054 0.0883 -0.0110 0.0095  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  
902  C  C   . GLU A 110 ? 0.1149 0.1168 0.0864 -0.0049 0.0080  0.0006  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   
903  O  O   . GLU A 110 ? 0.1324 0.1143 0.0939 0.0061  0.0211  0.0008  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   
904  C  CB  . GLU A 110 ? 0.1430 0.1105 0.0823 -0.0168 0.0033  0.0027  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  
905  C  CG  . GLU A 110 ? 0.1398 0.1041 0.0874 -0.0131 0.0097  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  
906  C  CD  . GLU A 110 ? 0.1417 0.1090 0.0819 -0.0101 0.0052  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  
907  O  OE1 . GLU A 110 ? 0.1466 0.1224 0.0855 -0.0118 0.0054  0.0001  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 
908  O  OE2 . GLU A 110 ? 0.1540 0.1122 0.0906 -0.0235 -0.0010 0.0019  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 
909  N  N   . ALA A 111 ? 0.1092 0.1108 0.0899 -0.0028 0.0149  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   
910  C  CA  . ALA A 111 ? 0.1364 0.1177 0.0792 -0.0144 0.0223  0.0005  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  
911  C  C   . ALA A 111 ? 0.1260 0.1125 0.0854 -0.0047 0.0145  0.0047  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   
912  O  O   . ALA A 111 ? 0.1257 0.1040 0.1198 -0.0097 0.0081  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   
913  C  CB  . ALA A 111 ? 0.1274 0.1398 0.0892 -0.0097 0.0151  0.0032  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  
914  N  N   . HIS A 112 ? 0.1305 0.1111 0.0888 -0.0108 0.0106  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A N   
915  C  CA  . HIS A 112 ? 0.1349 0.1209 0.0882 -0.0168 0.0135  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CA  
916  C  C   . HIS A 112 ? 0.1160 0.1216 0.0955 -0.0098 0.0042  0.0029  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A C   
917  O  O   . HIS A 112 ? 0.1175 0.1283 0.1002 -0.0135 0.0122  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A O   
918  C  CB  . HIS A 112 ? 0.1234 0.1243 0.1040 -0.0137 0.0020  0.0034  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CB  
919  C  CG  . HIS A 112 ? 0.1283 0.1234 0.0927 -0.0138 0.0133  0.0066  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CG  
920  N  ND1 . HIS A 112 ? 0.1372 0.1207 0.1102 -0.0148 0.0084  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A ND1 
921  C  CD2 . HIS A 112 ? 0.1306 0.1268 0.1084 -0.0171 0.0073  0.0087  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CD2 
922  C  CE1 . HIS A 112 ? 0.1470 0.1382 0.1107 -0.0187 -0.0070 0.0055  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CE1 
923  N  NE2 . HIS A 112 ? 0.1387 0.1356 0.1111 -0.0193 0.0087  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A NE2 
924  N  N   . VAL A 113 ? 0.1201 0.1163 0.0973 -0.0108 0.0085  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   
925  C  CA  . VAL A 113 ? 0.1366 0.1206 0.1032 -0.0185 0.0181  0.0042  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  
926  C  C   . VAL A 113 ? 0.1277 0.1325 0.1074 -0.0213 0.0197  0.0092  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   
927  O  O   . VAL A 113 ? 0.1505 0.1568 0.1156 -0.0288 0.0041  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   
928  C  CB  . VAL A 113 ? 0.1466 0.1347 0.1046 -0.0216 0.0073  0.0072  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  
929  C  CG1 . VAL A 113 ? 0.1527 0.1450 0.1451 -0.0156 0.0239  0.0412  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 
930  C  CG2 . VAL A 113 ? 0.1628 0.1324 0.1039 -0.0088 0.0086  0.0053  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 
931  N  N   . GLY A 114 ? 0.1402 0.1530 0.1219 -0.0119 0.0098  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   
932  C  CA  . GLY A 114 ? 0.1458 0.1536 0.1602 -0.0292 -0.0204 0.0091  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  
933  C  C   . GLY A 114 ? 0.1263 0.1541 0.1205 -0.0206 0.0099  0.0021  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   
934  O  O   . GLY A 114 ? 0.1580 0.1453 0.1695 -0.0252 -0.0195 0.0160  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   
935  N  N   . ASP A 115 ? 0.1386 0.1516 0.1432 -0.0185 0.0009  0.0058  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   
936  C  CA  . ASP A 115 ? 0.1523 0.1485 0.1300 -0.0099 -0.0020 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  
937  C  C   . ASP A 115 ? 0.1191 0.1471 0.1391 -0.0294 0.0067  0.0160  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   
938  O  O   . ASP A 115 ? 0.1275 0.1563 0.1371 -0.0265 -0.0014 0.0041  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   
939  C  CB  . ASP A 115 ? 0.1885 0.1743 0.1372 0.0101  -0.0055 0.0014  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  
940  C  CG  . ASP A 115 ? 0.1734 0.2399 0.1620 0.0126  0.0156  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  
941  O  OD1 . ASP A 115 ? 0.1549 0.2278 0.1631 -0.0061 0.0333  0.0063  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 
942  O  OD2 . ASP A 115 ? 0.2720 0.3392 0.1806 -0.0173 0.0597  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 
943  N  N   . LEU A 116 ? 0.1168 0.1585 0.1306 -0.0150 0.0069  0.0142  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   
944  C  CA  . LEU A 116 ? 0.1489 0.1606 0.1331 -0.0253 -0.0026 0.0084  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  
945  C  C   . LEU A 116 ? 0.1373 0.1990 0.1307 -0.0362 -0.0103 0.0209  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   
946  O  O   . LEU A 116 ? 0.1602 0.1873 0.1377 -0.0388 -0.0151 0.0115  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   
947  C  CB  . LEU A 116 ? 0.1328 0.1770 0.1484 -0.0111 -0.0101 0.0095  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  
948  C  CG  . LEU A 116 ? 0.1600 0.1850 0.1457 -0.0390 -0.0178 0.0243  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  
949  C  CD1 . LEU A 116 ? 0.1539 0.2096 0.1408 -0.0572 -0.0107 0.0218  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 
950  C  CD2 . LEU A 116 ? 0.2464 0.1974 0.1631 -0.0213 -0.0370 0.0326  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 
951  N  N   . ARG A 117 ? 0.1346 0.1999 0.1530 -0.0323 -0.0013 0.0127  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A N   
952  C  CA  . ARG A 117 ? 0.1452 0.2110 0.1854 -0.0473 0.0030  0.0218  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CA  
953  C  C   . ARG A 117 ? 0.1140 0.2103 0.1706 -0.0454 0.0112  0.0203  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A C   
954  O  O   . ARG A 117 ? 0.1479 0.2106 0.1798 -0.0609 -0.0148 0.0260  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A O   
955  C  CB  . ARG A 117 ? 0.1517 0.2524 0.3492 -0.0370 0.0851  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CB  
956  C  CG  . ARG A 117 ? 0.2900 0.3312 0.4134 0.0633  0.0672  0.0179  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CG  
957  C  CD  . ARG A 117 ? 0.4084 0.4120 0.4081 0.1099  0.0170  0.0112  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CD  
958  N  NE  . ARG A 117 ? 0.4840 0.4541 0.3739 0.0858  -0.0138 0.0292  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NE  
959  C  CZ  . ARG A 117 ? 0.5245 0.4342 0.4372 0.0520  -0.1169 0.0076  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CZ  
960  N  NH1 . ARG A 117 ? 0.6077 0.4513 0.5663 0.0320  -0.1475 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH1 
961  N  NH2 . ARG A 117 ? 0.5793 0.4180 0.5332 0.0819  -0.2884 0.0298  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH2 
962  N  N   . SER A 118 ? 0.1380 0.1886 0.1411 -0.0413 0.0076  0.0046  ? ? ? ? ? ? 118  SER A N   
963  C  CA  . SER A 118 ? 0.1462 0.1810 0.1628 -0.0506 0.0037  0.0131  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CA  
964  C  C   . SER A 118 ? 0.1527 0.1688 0.1408 -0.0402 -0.0067 0.0123  ? ? ? ? ? ? 118  SER A C   
965  O  O   . SER A 118 ? 0.1580 0.1618 0.1749 -0.0532 0.0005  0.0144  ? ? ? ? ? ? 118  SER A O   
966  C  CB  . SER A 118 ? 0.1670 0.1706 0.1406 -0.0416 0.0121  0.0157  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CB  
967  O  OG  . SER A 118 ? 0.1602 0.1632 0.1569 -0.0390 -0.0061 0.0108  ? ? ? ? ? ? 118  SER A OG  
968  N  N   . ARG A 119 ? 0.1293 0.1696 0.1431 -0.0439 -0.0079 0.0049  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   
969  C  CA  . ARG A 119 ? 0.1453 0.1576 0.1426 -0.0476 -0.0064 0.0067  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  
970  C  C   . ARG A 119 ? 0.1531 0.1725 0.1468 -0.0623 0.0092  0.0032  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   
971  O  O   . ARG A 119 ? 0.1678 0.1820 0.1566 -0.0609 -0.0230 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   
972  C  CB  . ARG A 119 ? 0.1344 0.1477 0.1425 -0.0390 -0.0182 0.0036  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  
973  C  CG  . ARG A 119 ? 0.1503 0.1677 0.1404 -0.0503 -0.0125 0.0091  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  
974  C  CD  . ARG A 119 ? 0.1676 0.1655 0.1579 -0.0482 0.0040  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  
975  N  NE  . ARG A 119 ? 0.1600 0.1618 0.1548 -0.0347 0.0021  0.0010  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  
976  C  CZ  . ARG A 119 ? 0.1605 0.1452 0.1456 -0.0248 0.0043  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  
977  N  NH1 . ARG A 119 ? 0.1563 0.1442 0.1613 -0.0290 0.0069  0.0027  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 
978  N  NH2 . ARG A 119 ? 0.1432 0.1715 0.1680 -0.0256 -0.0022 0.0038  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 
979  N  N   . LEU A 120 ? 0.1520 0.1875 0.1580 -0.0540 -0.0196 0.0043  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   
980  C  CA  . LEU A 120 ? 0.1632 0.2160 0.1505 -0.0728 -0.0187 0.0203  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  
981  C  C   . LEU A 120 ? 0.1981 0.2147 0.1739 -0.0822 -0.0410 0.0292  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   
982  O  O   . LEU A 120 ? 0.2518 0.2534 0.1837 -0.1149 -0.0679 0.0238  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   
983  C  CB  . LEU A 120 ? 0.1746 0.2250 0.1673 -0.0615 -0.0456 0.0379  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  
984  C  CG  . LEU A 120 ? 0.1636 0.2200 0.1799 -0.0646 -0.0034 0.0149  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  
985  C  CD1 . LEU A 120 ? 0.1604 0.2278 0.2361 -0.0406 -0.0243 0.0441  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 
986  C  CD2 . LEU A 120 ? 0.2232 0.2472 0.1492 -0.0903 -0.0422 0.0293  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 
987  N  N   . ALA A 121 ? 0.1532 0.2074 0.1804 -0.0721 -0.0157 0.0210  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   
988  C  CA  . ALA A 121 ? 0.1787 0.2350 0.2278 -0.0916 0.0043  0.0333  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  
989  C  C   . ALA A 121 ? 0.1942 0.2145 0.2236 -0.0997 -0.0253 0.0174  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   
990  O  O   . ALA A 121 ? 0.2422 0.2198 0.2585 -0.1235 -0.0600 0.0289  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   
991  C  CB  . ALA A 121 ? 0.2097 0.2401 0.2318 -0.0932 0.0061  0.0477  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  
992  N  N   . ALA A 122 ? 0.1902 0.2045 0.1912 -0.0842 -0.0167 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   
993  C  CA  . ALA A 122 ? 0.2242 0.2072 0.1802 -0.0791 -0.0103 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  
994  C  C   . ALA A 122 ? 0.3075 0.2132 0.1810 -0.1161 0.0069  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   
995  O  O   . ALA A 122 ? 0.3839 0.2212 0.2149 -0.1285 0.0017  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   
996  C  CB  . ALA A 122 ? 0.2123 0.1961 0.2281 -0.0624 -0.0096 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  
997  N  N   . CYS A 123 ? 0.3511 0.2193 0.1734 -0.1306 0.0026  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A N   
998  C  CA  . CYS A 123 ? 0.3820 0.2372 0.1856 -0.1592 -0.0172 0.0063  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CA  
999  C  C   . CYS A 123 ? 0.4202 0.2367 0.2251 -0.1594 -0.0592 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A C   
1000 O  O   . CYS A 123 ? 0.5705 0.2565 0.2061 -0.2172 -0.0407 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A O   
1001 C  CB  . CYS A 123 ? 0.4112 0.2258 0.1883 -0.1623 0.0195  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CB  
1002 S  SG  . CYS A 123 ? 0.4183 0.2833 0.2029 -0.1861 0.0434  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A SG  
1003 N  N   . ARG A 124 ? 0.3718 0.2558 0.2013 -0.1425 -0.1042 0.0327  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   
1004 C  CA  . ARG A 124 ? 0.4112 0.2670 0.2359 -0.1764 -0.1373 0.0445  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  
1005 C  C   . ARG A 124 ? 0.4664 0.2653 0.2482 -0.1992 -0.1217 0.0659  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   
1006 O  O   . ARG A 124 ? 0.6062 0.2862 0.3214 -0.2383 -0.2088 0.0574  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   
1007 C  CB  . ARG A 124 ? 0.3595 0.3280 0.3265 -0.1612 -0.1478 0.0522  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  
1008 C  CG  . ARG A 124 ? 0.3663 0.3327 0.2761 -0.1569 -0.1170 0.0420  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  
1009 C  CD  . ARG A 124 ? 0.2386 0.3781 0.2321 -0.0240 -0.0184 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  
1010 N  NE  . ARG A 124 ? 0.1977 0.3648 0.2622 -0.0630 0.0437  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  
1011 C  CZ  . ARG A 124 ? 0.2103 0.2815 0.2821 -0.0645 0.0349  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  
1012 N  NH1 . ARG A 124 ? 0.2652 0.3728 0.2697 -0.0993 0.0149  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 
1013 N  NH2 . ARG A 124 ? 0.3963 0.2544 0.4413 -0.0427 0.0933  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 
1014 N  N   . GLN A 125 ? 0.4282 0.2517 0.2816 -0.1488 -0.1214 0.0398  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   
1015 C  CA  . GLN A 125 ? 0.4337 0.2491 0.2861 -0.1702 -0.0969 0.0493  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  
1016 C  C   . GLN A 125 ? 0.4995 0.2239 0.2726 -0.1791 -0.0746 0.0346  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   
1017 O  O   . GLN A 125 ? 0.5910 0.2975 0.4187 -0.2477 -0.0153 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   
1018 C  CB  . GLN A 125 ? 0.4261 0.3244 0.3016 -0.0776 -0.0289 0.1019  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  
1019 C  CG  . GLN A 125 ? 0.5667 0.4025 0.3569 -0.0951 0.0732  0.1020  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  
1020 C  CD  . GLN A 125 ? 0.5922 0.4904 0.3422 0.0185  0.1066  0.1093  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  
1021 O  OE1 . GLN A 125 ? 0.7703 0.5420 0.6140 0.1588  0.0693  0.2644  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 
1022 N  NE2 . GLN A 125 ? 0.8084 0.6789 0.3713 -0.0569 0.1601  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 
1023 N  N   . ALA A 126 ? 0.4680 0.2309 0.2939 -0.1532 -0.0594 0.0108  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A N   
1024 C  CA  . ALA A 126 ? 0.5022 0.2327 0.3810 -0.1418 -0.0141 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CA  
1025 C  C   . ALA A 126 ? 0.4599 0.2389 0.3447 -0.1252 -0.0218 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A C   
1026 O  O   . ALA A 126 ? 0.4453 0.2963 0.2900 -0.1345 -0.0039 0.0299  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A O   
1027 C  CB  . ALA A 126 ? 0.5175 0.2554 0.2859 -0.1080 0.0311  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CB  
1028 N  N   . PRO A 127 ? 0.5037 0.2789 0.3296 -0.1825 -0.0591 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A N   
1029 C  CA  . PRO A 127 ? 0.4800 0.2408 0.3204 -0.1356 -0.0225 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CA  
1030 C  C   . PRO A 127 ? 0.5144 0.2231 0.3174 -0.1205 0.0107  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A C   
1031 O  O   . PRO A 127 ? 0.6418 0.2039 0.3232 -0.0568 -0.0205 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A O   
1032 C  CB  . PRO A 127 ? 0.5024 0.2841 0.2616 -0.1850 -0.0266 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CB  
1033 C  CG  . PRO A 127 ? 0.5098 0.3262 0.3311 -0.1932 -0.0514 0.0409  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CG  
1034 C  CD  . PRO A 127 ? 0.5157 0.2937 0.3276 -0.1940 -0.0703 0.0037  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CD  
1035 N  N   . TYR A 128 ? 0.4788 0.2336 0.3121 -0.1084 0.0130  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A N   
1036 C  CA  . TYR A 128 ? 0.4265 0.2020 0.2962 -0.0576 -0.0254 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CA  
1037 C  C   . TYR A 128 ? 0.4685 0.1701 0.2842 -0.1063 -0.0280 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A C   
1038 O  O   . TYR A 128 ? 0.4548 0.2815 0.3004 -0.1370 -0.0399 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A O   
1039 C  CB  . TYR A 128 ? 0.4769 0.2281 0.2420 -0.1019 -0.0307 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CB  
1040 C  CG  . TYR A 128 ? 0.4858 0.2087 0.2490 -0.1235 -0.0475 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CG  
1041 C  CD1 . TYR A 128 ? 0.4698 0.2193 0.2264 -0.1346 0.0735  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD1 
1042 C  CD2 . TYR A 128 ? 0.4747 0.2149 0.2991 -0.0888 -0.1543 0.0158  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD2 
1043 C  CE1 . TYR A 128 ? 0.4595 0.2570 0.2642 -0.1235 0.0433  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE1 
1044 C  CE2 . TYR A 128 ? 0.4732 0.2637 0.2344 -0.0885 -0.0511 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE2 
1045 C  CZ  . TYR A 128 ? 0.4462 0.3125 0.2209 -0.1575 0.0485  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CZ  
1046 O  OH  . TYR A 128 ? 0.5140 0.4206 0.2537 -0.1845 0.0158  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A OH  
1047 N  N   . ALA A 129 ? 0.4719 0.1683 0.2734 -0.0603 -0.0436 0.0058  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   
1048 C  CA  . ALA A 129 ? 0.4173 0.2041 0.2754 -0.0154 -0.0546 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  
1049 C  C   . ALA A 129 ? 0.3706 0.1957 0.2405 -0.0332 -0.0741 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   
1050 O  O   . ALA A 129 ? 0.3428 0.2006 0.2180 -0.0428 -0.0703 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   
1051 C  CB  . ALA A 129 ? 0.3864 0.3020 0.2743 0.0196  -0.0846 0.0117  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  
1052 N  N   . GLY A 130 ? 0.3171 0.2162 0.2192 -0.0540 -0.0194 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   
1053 C  CA  . GLY A 130 ? 0.3121 0.2080 0.2009 -0.0535 -0.0336 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  
1054 C  C   . GLY A 130 ? 0.2382 0.2537 0.2067 -0.0591 -0.0490 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   
1055 O  O   . GLY A 130 ? 0.2652 0.2906 0.2208 -0.0030 -0.0409 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   
1056 N  N   . MET A 131 ? 0.3016 0.2364 0.2035 -0.1277 -0.0201 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 131  MET A N   
1057 C  CA  . MET A 131 ? 0.2805 0.2309 0.2073 -0.1063 -0.0338 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CA  
1058 C  C   . MET A 131 ? 0.2691 0.2586 0.2732 -0.1295 -0.0148 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 131  MET A C   
1059 O  O   . MET A 131 ? 0.2732 0.2479 0.3483 -0.1217 -0.0536 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 131  MET A O   
1060 C  CB  . MET A 131 ? 0.3334 0.2553 0.1958 -0.1129 0.0005  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CB  
1061 C  CG  . MET A 131 ? 0.4414 0.2553 0.2112 -0.1382 -0.0016 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CG  
1062 S  SD  . MET A 131 ? 0.6819 0.2658 0.2180 -0.1983 -0.0591 0.0248  ? ? ? ? ? ? 131  MET A SD  
1063 C  CE  . MET A 131 ? 0.4884 0.3347 0.7276 -0.0336 -0.2727 -0.2189 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CE  
1064 N  N   . ARG A 132 ? 0.2339 0.2836 0.2131 -0.1307 0.0248  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   
1065 C  CA  . ARG A 132 ? 0.2529 0.3566 0.2028 -0.0950 -0.0025 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  
1066 C  C   . ARG A 132 ? 0.1855 0.3702 0.1999 -0.1170 0.0051  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   
1067 O  O   . ARG A 132 ? 0.1868 0.3548 0.1916 -0.1075 0.0194  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   
1068 C  CB  . ARG A 132 ? 0.3876 0.4853 0.2053 -0.0273 -0.0220 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  
1069 C  CG  . ARG A 132 ? 0.5459 0.5403 0.2389 -0.0300 -0.1084 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  
1070 C  CD  . ARG A 132 ? 0.6174 0.6297 0.2333 -0.0331 -0.1128 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  
1071 N  NE  . ARG A 132 ? 0.7001 0.7386 0.2676 -0.0338 -0.1176 0.0389  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  
1072 C  CZ  . ARG A 132 ? 0.7216 0.7592 0.3009 -0.0613 -0.1144 0.0519  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  
1073 N  NH1 . ARG A 132 ? 0.7716 0.7247 0.6401 -0.1158 -0.0731 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 
1074 N  NH2 . ARG A 132 ? 0.8712 0.7774 0.5017 0.0361  -0.1611 0.1512  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 
1075 N  N   . PHE A 133 ? 0.2035 0.4436 0.2056 -0.1453 0.0249  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A N   
1076 C  CA  . PHE A 133 ? 0.2116 0.4452 0.2069 -0.1140 0.0324  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CA  
1077 C  C   . PHE A 133 ? 0.2643 0.4866 0.2874 -0.0662 -0.0041 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A C   
1078 O  O   . PHE A 133 ? 0.4470 0.6998 0.3485 0.0948  -0.1061 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A O   
1079 C  CB  . PHE A 133 ? 0.2579 0.4621 0.2226 -0.1619 0.0510  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CB  
1080 C  CG  . PHE A 133 ? 0.2863 0.3876 0.2224 -0.2066 0.0456  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CG  
1081 C  CD1 . PHE A 133 ? 0.3577 0.3790 0.2224 -0.2171 0.0220  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD1 
1082 C  CD2 . PHE A 133 ? 0.3426 0.3740 0.2201 -0.1835 0.0119  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD2 
1083 C  CE1 . PHE A 133 ? 0.4260 0.3536 0.2226 -0.1972 0.0240  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE1 
1084 C  CE2 . PHE A 133 ? 0.4029 0.3177 0.2394 -0.2075 -0.0050 0.0275  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE2 
1085 C  CZ  . PHE A 133 ? 0.4316 0.3039 0.2653 -0.2080 -0.0058 0.0338  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CZ  
1086 N  N   . ALA A 134 ? 0.1958 0.5077 0.3172 -0.0646 0.0460  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   
1087 C  CA  . ALA A 134 ? 0.2484 0.4747 0.3887 -0.0850 0.0367  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  
1088 C  C   . ALA A 134 ? 0.3288 0.6315 0.5774 0.0232  -0.1545 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   
1089 O  O   . ALA A 134 ? 0.3257 0.4821 0.2803 -0.1443 0.0790  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   
1090 C  CB  . ALA A 134 ? 0.2539 0.4829 0.3257 -0.0630 0.0348  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  
1091 N  N   . MET B 1   ? 0.5265 0.2780 0.2536 -0.1091 -0.1515 0.1263  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   
1092 C  CA  . MET B 1   ? 0.3502 0.3258 0.2754 -0.1205 -0.0737 0.1836  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  
1093 C  C   . MET B 1   ? 0.3381 0.2745 0.1676 -0.1459 -0.0752 0.0823  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   
1094 O  O   . MET B 1   ? 0.3742 0.3235 0.1993 -0.2022 -0.0944 0.0993  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   
1095 C  CB  . MET B 1   ? 0.4446 0.4773 0.1662 -0.2461 -0.0966 0.1117  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  
1096 C  CG  . MET B 1   ? 0.5669 0.5936 0.3301 -0.2439 -0.0155 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  
1097 S  SD  . MET B 1   ? 1.3948 1.4696 2.0000 0.8743  0.7159  0.8247  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  
1098 C  CE  . MET B 1   ? 1.0857 1.1970 0.9454 0.6111  -0.7949 -0.7758 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  
1099 N  N   . LEU B 2   ? 0.2283 0.1759 0.1338 -0.0626 -0.0378 0.0255  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B N   
1100 C  CA  . LEU B 2   ? 0.1971 0.1409 0.1239 -0.0289 -0.0187 0.0099  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CA  
1101 C  C   . LEU B 2   ? 0.2269 0.1385 0.1069 -0.0281 0.0106  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B C   
1102 O  O   . LEU B 2   ? 0.2636 0.1808 0.1213 -0.0369 0.0101  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B O   
1103 C  CB  . LEU B 2   ? 0.2188 0.1290 0.1117 -0.0133 -0.0039 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CB  
1104 C  CG  . LEU B 2   ? 0.1825 0.1493 0.1266 -0.0135 -0.0339 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CG  
1105 C  CD1 . LEU B 2   ? 0.1969 0.1604 0.1502 -0.0200 -0.0118 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD1 
1106 C  CD2 . LEU B 2   ? 0.1761 0.1418 0.1853 -0.0019 -0.0093 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD2 
1107 N  N   . THR B 3   ? 0.1963 0.1578 0.1110 0.0007  0.0204  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   
1108 C  CA  . THR B 3   ? 0.2157 0.1706 0.1340 -0.0011 0.0497  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  
1109 C  C   . THR B 3   ? 0.1760 0.1686 0.1506 0.0052  0.0265  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   
1110 O  O   . THR B 3   ? 0.2574 0.2035 0.2529 0.0539  0.0991  0.0076  ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   
1111 C  CB  . THR B 3   ? 0.1974 0.1930 0.1659 -0.0026 0.0358  0.0088  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  
1112 O  OG1 . THR B 3   ? 0.1993 0.1981 0.1623 -0.0212 0.0167  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 3    THR B OG1 
1113 C  CG2 . THR B 3   ? 0.2506 0.2020 0.1576 -0.0323 0.0311  0.0136  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CG2 
1114 N  N   . GLY B 4   ? 0.1767 0.1589 0.1190 0.0094  0.0098  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   
1115 C  CA  . GLY B 4   ? 0.1603 0.1438 0.1376 0.0086  0.0211  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  
1116 C  C   . GLY B 4   ? 0.1521 0.1283 0.1244 -0.0089 -0.0068 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   
1117 O  O   . GLY B 4   ? 0.1846 0.1260 0.1149 0.0174  0.0007  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   
1118 N  N   . LEU B 5   ? 0.1751 0.1182 0.1452 0.0098  -0.0167 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   
1119 C  CA  . LEU B 5   ? 0.1863 0.1207 0.1330 -0.0069 -0.0392 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  
1120 C  C   . LEU B 5   ? 0.1376 0.1457 0.1521 0.0031  0.0002  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   
1121 O  O   . LEU B 5   ? 0.1526 0.2137 0.3015 0.0162  -0.0125 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   
1122 C  CB  . LEU B 5   ? 0.2674 0.1349 0.1599 -0.0097 -0.0669 0.0123  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  
1123 C  CG  . LEU B 5   ? 0.3824 0.1644 0.1433 -0.0632 -0.0622 0.0296  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  
1124 C  CD1 . LEU B 5   ? 0.3763 0.2697 0.1715 -0.0287 0.0358  0.0528  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 
1125 C  CD2 . LEU B 5   ? 0.5267 0.4674 0.2115 0.0200  -0.0944 0.1560  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 
1126 N  N   . ASN B 6   ? 0.1222 0.1240 0.1042 -0.0121 -0.0014 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   
1127 C  CA  . ASN B 6   ? 0.1188 0.1340 0.0954 -0.0151 0.0029  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  
1128 C  C   . ASN B 6   ? 0.1153 0.1303 0.0980 -0.0105 0.0038  0.0027  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   
1129 O  O   . ASN B 6   ? 0.1232 0.1507 0.1091 -0.0229 0.0010  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   
1130 C  CB  . ASN B 6   ? 0.1431 0.1248 0.1049 -0.0138 0.0019  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  
1131 C  CG  . ASN B 6   ? 0.1665 0.1242 0.0983 -0.0266 0.0126  0.0008  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  
1132 O  OD1 . ASN B 6   ? 0.1663 0.1309 0.1106 -0.0334 0.0100  0.0015  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 
1133 N  ND2 . ASN B 6   ? 0.2336 0.1879 0.1291 -0.0859 0.0487  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 
1134 N  N   . HIS B 7   ? 0.1156 0.1256 0.0929 -0.0076 -0.0026 0.0016  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   
1135 C  CA  . HIS B 7   ? 0.1087 0.1313 0.0880 -0.0086 0.0047  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  
1136 C  C   . HIS B 7   ? 0.1209 0.1099 0.0910 -0.0030 0.0003  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   
1137 O  O   . HIS B 7   ? 0.1112 0.1261 0.0991 -0.0089 -0.0002 0.0091  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   
1138 C  CB  . HIS B 7   ? 0.1229 0.1269 0.1039 -0.0159 -0.0090 0.0001  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  
1139 C  CG  . HIS B 7   ? 0.1184 0.1239 0.0852 -0.0212 -0.0023 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  
1140 N  ND1 . HIS B 7   ? 0.1259 0.1203 0.0972 -0.0190 -0.0010 0.0011  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 
1141 C  CD2 . HIS B 7   ? 0.1354 0.1223 0.0953 -0.0147 -0.0021 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 
1142 C  CE1 . HIS B 7   ? 0.1347 0.1149 0.1048 -0.0139 -0.0076 0.0029  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 
1143 N  NE2 . HIS B 7   ? 0.1464 0.1206 0.0925 -0.0157 0.0048  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 
1144 N  N   . LEU B 8   ? 0.1111 0.1189 0.0904 -0.0022 0.0021  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   
1145 C  CA  . LEU B 8   ? 0.1206 0.1161 0.0837 -0.0106 -0.0028 0.0026  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  
1146 C  C   . LEU B 8   ? 0.1140 0.1210 0.0841 -0.0110 -0.0038 0.0040  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   
1147 O  O   . LEU B 8   ? 0.1096 0.1503 0.0939 -0.0089 -0.0003 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   
1148 C  CB  . LEU B 8   ? 0.1382 0.1171 0.0942 -0.0132 -0.0056 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  
1149 C  CG  . LEU B 8   ? 0.1409 0.1220 0.1110 -0.0123 -0.0071 0.0035  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  
1150 C  CD1 . LEU B 8   ? 0.1408 0.1352 0.1317 -0.0076 -0.0118 0.0102  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 
1151 C  CD2 . LEU B 8   ? 0.1555 0.1267 0.1456 0.0005  -0.0154 0.0112  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 
1152 N  N   . THR B 9   ? 0.1214 0.1167 0.0843 -0.0105 -0.0056 0.0007  ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   
1153 C  CA  . THR B 9   ? 0.1234 0.1165 0.0779 -0.0063 0.0046  0.0034  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  
1154 C  C   . THR B 9   ? 0.1101 0.1068 0.0899 -0.0112 -0.0051 0.0034  ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   
1155 O  O   . THR B 9   ? 0.1127 0.1235 0.0874 -0.0056 0.0016  0.0056  ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   
1156 C  CB  . THR B 9   ? 0.1172 0.1141 0.0896 -0.0051 -0.0102 0.0079  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  
1157 O  OG1 . THR B 9   ? 0.1592 0.1218 0.0967 -0.0227 0.0060  0.0113  ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 
1158 C  CG2 . THR B 9   ? 0.1483 0.1209 0.0935 -0.0020 0.0004  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 
1159 N  N   . LEU B 10  ? 0.1136 0.1213 0.0906 -0.0123 -0.0013 0.0067  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   
1160 C  CA  . LEU B 10  ? 0.1119 0.1161 0.0849 -0.0115 -0.0018 0.0134  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  
1161 C  C   . LEU B 10  ? 0.1224 0.1171 0.0829 -0.0087 -0.0063 0.0100  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   
1162 O  O   . LEU B 10  ? 0.1247 0.1516 0.0897 -0.0183 -0.0045 0.0013  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   
1163 C  CB  . LEU B 10  ? 0.1303 0.1214 0.1022 -0.0067 0.0069  0.0134  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  
1164 C  CG  . LEU B 10  ? 0.1294 0.1211 0.1123 -0.0078 0.0118  0.0132  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  
1165 C  CD1 . LEU B 10  ? 0.1410 0.1353 0.1455 0.0083  0.0126  0.0216  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 
1166 C  CD2 . LEU B 10  ? 0.1355 0.1282 0.1292 -0.0012 0.0137  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 
1167 N  N   . ALA B 11  ? 0.1220 0.1280 0.0876 -0.0051 -0.0065 0.0036  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   
1168 C  CA  . ALA B 11  ? 0.1300 0.1113 0.0922 0.0018  -0.0030 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  
1169 C  C   . ALA B 11  ? 0.1400 0.1115 0.0908 -0.0051 -0.0031 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   
1170 O  O   . ALA B 11  ? 0.1436 0.1180 0.0964 -0.0074 -0.0097 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   
1171 C  CB  . ALA B 11  ? 0.1274 0.1347 0.1152 0.0095  0.0056  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  
1172 N  N   . VAL B 12  ? 0.1415 0.1135 0.0870 0.0011  -0.0031 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   
1173 C  CA  . VAL B 12  ? 0.1466 0.1265 0.0883 0.0024  -0.0100 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  
1174 C  C   . VAL B 12  ? 0.1439 0.1284 0.0925 -0.0120 -0.0062 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   
1175 O  O   . VAL B 12  ? 0.1842 0.1294 0.1008 -0.0111 -0.0044 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   
1176 C  CB  . VAL B 12  ? 0.1553 0.1344 0.0940 0.0106  -0.0090 0.0026  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  
1177 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.1546 0.1686 0.0941 0.0177  0.0010  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 
1178 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.1507 0.1510 0.1166 -0.0025 -0.0054 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 
1179 N  N   . ALA B 13  ? 0.1680 0.1402 0.0869 0.0084  0.0073  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   
1180 C  CA  . ALA B 13  ? 0.1727 0.1564 0.0933 0.0030  0.0098  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  
1181 C  C   . ALA B 13  ? 0.1802 0.1527 0.0911 0.0017  0.0022  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   
1182 O  O   . ALA B 13  ? 0.2268 0.2013 0.1279 0.0243  -0.0171 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   
1183 C  CB  . ALA B 13  ? 0.1845 0.2549 0.1030 -0.0343 0.0222  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  
1184 N  N   . ASP B 14  ? 0.1721 0.1600 0.0961 -0.0012 -0.0075 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   
1185 C  CA  . ASP B 14  ? 0.1680 0.1841 0.0970 -0.0076 -0.0017 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  
1186 C  C   . ASP B 14  ? 0.1635 0.1634 0.0960 -0.0039 -0.0164 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   
1187 O  O   . ASP B 14  ? 0.1684 0.1528 0.1047 -0.0083 -0.0099 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   
1188 C  CB  . ASP B 14  ? 0.2136 0.1993 0.1122 0.0209  0.0146  0.0173  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  
1189 C  CG  . ASP B 14  ? 0.2430 0.2539 0.1287 -0.0169 -0.0207 0.0350  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  
1190 O  OD1 . ASP B 14  ? 0.2650 0.2185 0.1189 -0.0107 -0.0269 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 
1191 O  OD2 . ASP B 14  ? 0.2974 0.3136 0.1685 -0.0084 -0.0241 0.0846  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 
1192 N  N   . LEU B 15  ? 0.1805 0.1487 0.0940 0.0042  -0.0097 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   
1193 C  CA  . LEU B 15  ? 0.1766 0.1448 0.0961 -0.0057 -0.0182 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  
1194 C  C   . LEU B 15  ? 0.1777 0.1407 0.0978 -0.0101 -0.0172 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   
1195 O  O   . LEU B 15  ? 0.1702 0.1492 0.1050 -0.0079 -0.0203 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   
1196 C  CB  . LEU B 15  ? 0.2131 0.1517 0.1008 -0.0104 -0.0212 0.0012  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  
1197 C  CG  . LEU B 15  ? 0.2215 0.1518 0.1048 -0.0223 -0.0186 0.0012  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  
1198 C  CD1 . LEU B 15  ? 0.2083 0.1727 0.1028 -0.0382 -0.0125 0.0010  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 
1199 C  CD2 . LEU B 15  ? 0.2711 0.1597 0.1193 -0.0422 -0.0184 0.0015  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 
1200 N  N   . PRO B 16  ? 0.1936 0.1511 0.0953 -0.0139 -0.0238 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B N   
1201 C  CA  . PRO B 16  ? 0.2100 0.1536 0.1048 -0.0127 -0.0377 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CA  
1202 C  C   . PRO B 16  ? 0.1783 0.1478 0.0943 -0.0090 -0.0327 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B C   
1203 O  O   . PRO B 16  ? 0.1645 0.1698 0.0996 -0.0107 -0.0277 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B O   
1204 C  CB  . PRO B 16  ? 0.2233 0.1669 0.1004 0.0018  -0.0467 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CB  
1205 C  CG  . PRO B 16  ? 0.2253 0.1561 0.1050 0.0018  -0.0404 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CG  
1206 C  CD  . PRO B 16  ? 0.2345 0.1618 0.0985 0.0111  -0.0372 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CD  
1207 N  N   . ALA B 17  ? 0.1675 0.1454 0.0876 0.0028  -0.0259 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   
1208 C  CA  . ALA B 17  ? 0.1660 0.1506 0.0879 -0.0062 -0.0301 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  
1209 C  C   . ALA B 17  ? 0.1614 0.1415 0.0962 -0.0091 -0.0303 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   
1210 O  O   . ALA B 17  ? 0.1767 0.1442 0.0978 0.0046  -0.0268 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   
1211 C  CB  . ALA B 17  ? 0.1834 0.1635 0.1074 -0.0127 -0.0189 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  
1212 N  N   . SER B 18  ? 0.1509 0.1408 0.0856 -0.0046 -0.0172 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 18   SER B N   
1213 C  CA  . SER B 18  ? 0.1533 0.1352 0.0869 -0.0133 -0.0203 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 18   SER B CA  
1214 C  C   . SER B 18  ? 0.1468 0.1435 0.0887 -0.0034 -0.0171 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 18   SER B C   
1215 O  O   . SER B 18  ? 0.1395 0.1509 0.0968 -0.0087 -0.0203 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 18   SER B O   
1216 C  CB  . SER B 18  ? 0.1478 0.1485 0.0833 -0.0083 -0.0120 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 18   SER B CB  
1217 O  OG  . SER B 18  ? 0.1553 0.1918 0.0994 -0.0016 -0.0221 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 18   SER B OG  
1218 N  N   . ILE B 19  ? 0.1454 0.1568 0.1076 -0.0203 -0.0203 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B N   
1219 C  CA  . ILE B 19  ? 0.1616 0.1540 0.1099 -0.0261 -0.0131 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CA  
1220 C  C   . ILE B 19  ? 0.1491 0.1746 0.1134 -0.0156 -0.0210 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B C   
1221 O  O   . ILE B 19  ? 0.1524 0.1867 0.1265 -0.0193 -0.0134 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B O   
1222 C  CB  . ILE B 19  ? 0.1600 0.1677 0.1219 -0.0291 -0.0224 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CB  
1223 C  CG1 . ILE B 19  ? 0.2163 0.1494 0.1171 -0.0336 -0.0162 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG1 
1224 C  CG2 . ILE B 19  ? 0.1780 0.1712 0.1408 -0.0491 -0.0063 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG2 
1225 C  CD1 . ILE B 19  ? 0.2089 0.1690 0.1493 -0.0394 -0.0297 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CD1 
1226 N  N   . ALA B 20  ? 0.1543 0.1624 0.1148 -0.0105 -0.0261 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   
1227 C  CA  . ALA B 20  ? 0.1268 0.1859 0.1216 -0.0079 -0.0195 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  
1228 C  C   . ALA B 20  ? 0.1414 0.1714 0.1044 0.0023  -0.0246 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   
1229 O  O   . ALA B 20  ? 0.1528 0.2033 0.1248 0.0083  -0.0323 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   
1230 C  CB  . ALA B 20  ? 0.1840 0.2001 0.1146 0.0147  -0.0496 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  
1231 N  N   . PHE B 21  ? 0.1512 0.1654 0.0982 -0.0032 -0.0284 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   
1232 C  CA  . PHE B 21  ? 0.1487 0.1542 0.0933 -0.0133 -0.0145 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  
1233 C  C   . PHE B 21  ? 0.1224 0.1530 0.0979 -0.0035 -0.0138 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   
1234 O  O   . PHE B 21  ? 0.1513 0.1598 0.1047 0.0081  -0.0193 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   
1235 C  CB  . PHE B 21  ? 0.1454 0.1459 0.0958 -0.0067 -0.0045 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  
1236 C  CG  . PHE B 21  ? 0.1283 0.1445 0.1186 -0.0062 -0.0117 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  
1237 C  CD1 . PHE B 21  ? 0.1722 0.1490 0.1505 -0.0143 -0.0216 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 
1238 C  CD2 . PHE B 21  ? 0.1497 0.1599 0.1099 -0.0054 -0.0038 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 
1239 C  CE1 . PHE B 21  ? 0.1740 0.1344 0.1947 -0.0040 -0.0174 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 
1240 C  CE2 . PHE B 21  ? 0.1375 0.1725 0.1366 -0.0096 -0.0027 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 
1241 C  CZ  . PHE B 21  ? 0.1566 0.1565 0.1787 -0.0049 -0.0106 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  
1242 N  N   . TYR B 22  ? 0.1333 0.1514 0.0923 -0.0080 -0.0115 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B N   
1243 C  CA  . TYR B 22  ? 0.1302 0.1656 0.0945 -0.0012 -0.0045 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CA  
1244 C  C   . TYR B 22  ? 0.1375 0.1661 0.1156 -0.0146 0.0043  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B C   
1245 O  O   . TYR B 22  ? 0.1273 0.2109 0.1220 -0.0009 0.0056  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B O   
1246 C  CB  . TYR B 22  ? 0.1332 0.1608 0.0982 -0.0131 -0.0060 0.0010  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CB  
1247 C  CG  . TYR B 22  ? 0.1287 0.1245 0.1003 -0.0077 -0.0082 0.0035  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CG  
1248 C  CD1 . TYR B 22  ? 0.1358 0.1499 0.1001 -0.0043 -0.0048 0.0000  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD1 
1249 C  CD2 . TYR B 22  ? 0.1348 0.1514 0.0970 -0.0088 0.0016  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD2 
1250 C  CE1 . TYR B 22  ? 0.1388 0.1360 0.0962 0.0001  -0.0067 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE1 
1251 C  CE2 . TYR B 22  ? 0.1417 0.1390 0.0943 -0.0165 -0.0089 0.0004  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE2 
1252 C  CZ  . TYR B 22  ? 0.1337 0.1235 0.0912 -0.0083 -0.0138 0.0045  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CZ  
1253 O  OH  . TYR B 22  ? 0.1376 0.1277 0.0954 -0.0118 -0.0081 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B OH  
1254 N  N   . ARG B 23  ? 0.1358 0.2218 0.1031 -0.0239 -0.0087 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   
1255 C  CA  . ARG B 23  ? 0.1512 0.2575 0.1282 -0.0450 -0.0180 0.0064  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  
1256 C  C   . ARG B 23  ? 0.1304 0.2890 0.1409 -0.0174 -0.0097 0.0078  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   
1257 O  O   . ARG B 23  ? 0.1771 0.4016 0.1476 0.0591  -0.0022 0.0145  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   
1258 C  CB  . ARG B 23  ? 0.1871 0.2737 0.1534 -0.0768 -0.0304 0.0052  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  
1259 C  CG  . ARG B 23  ? 0.2075 0.3538 0.2196 -0.1255 -0.0612 0.0557  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  
1260 C  CD  . ARG B 23  ? 0.3420 0.4163 0.2412 -0.2150 -0.1189 0.0733  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  
1261 N  NE  . ARG B 23  ? 0.5266 0.5229 0.2349 -0.1931 -0.0580 0.0179  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  
1262 C  CZ  . ARG B 23  ? 0.5741 0.5641 0.2540 -0.2192 -0.1307 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  
1263 N  NH1 . ARG B 23  ? 0.6729 0.4961 0.3997 -0.1416 -0.2154 0.0091  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 
1264 N  NH2 . ARG B 23  ? 0.7875 0.6042 0.2104 -0.2121 -0.0623 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 
1265 N  N   . ASP B 24  ? 0.1292 0.3096 0.1406 0.0047  -0.0176 0.0239  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   
1266 C  CA  . ASP B 24  ? 0.1564 0.3634 0.1499 0.0233  -0.0299 0.0332  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  
1267 C  C   . ASP B 24  ? 0.1581 0.3287 0.1608 0.0566  -0.0014 0.0525  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   
1268 O  O   . ASP B 24  ? 0.2005 0.4043 0.3190 0.1133  -0.0099 0.0222  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   
1269 C  CB  . ASP B 24  ? 0.2397 0.4090 0.1453 0.0713  -0.0284 0.0323  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  
1270 C  CG  . ASP B 24  ? 0.2719 0.4643 0.1748 0.0521  -0.0829 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  
1271 O  OD1 . ASP B 24  ? 0.2493 0.4488 0.2475 -0.0157 -0.0852 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 
1272 O  OD2 . ASP B 24  ? 0.4124 0.4994 0.2291 0.1176  -0.0490 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 
1273 N  N   . LEU B 25  ? 0.1666 0.2560 0.1849 0.0465  -0.0015 0.0604  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B N   
1274 C  CA  . LEU B 25  ? 0.1978 0.2475 0.2117 0.0561  0.0350  0.0664  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CA  
1275 C  C   . LEU B 25  ? 0.1824 0.2319 0.2318 0.0602  0.0325  0.0287  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B C   
1276 O  O   . LEU B 25  ? 0.3515 0.2512 0.2856 0.1245  0.0958  0.0417  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B O   
1277 C  CB  . LEU B 25  ? 0.2014 0.2287 0.2072 0.0341  0.0189  0.0626  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CB  
1278 C  CG  . LEU B 25  ? 0.2219 0.2358 0.2834 0.0293  -0.0038 0.0379  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CG  
1279 C  CD1 . LEU B 25  ? 0.2783 0.2213 0.2336 0.0422  0.0114  0.0467  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD1 
1280 C  CD2 . LEU B 25  ? 0.2268 0.2403 0.4688 -0.0033 0.0547  0.0763  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD2 
1281 N  N   . LEU B 26  ? 0.1627 0.1751 0.1855 0.0108  0.0124  0.0061  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   
1282 C  CA  . LEU B 26  ? 0.1383 0.1889 0.2022 0.0057  0.0194  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  
1283 C  C   . LEU B 26  ? 0.1633 0.1867 0.2049 0.0111  0.0378  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   
1284 O  O   . LEU B 26  ? 0.1883 0.3194 0.2451 -0.0360 0.0711  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   
1285 C  CB  . LEU B 26  ? 0.1599 0.1862 0.1794 0.0083  0.0127  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  
1286 C  CG  . LEU B 26  ? 0.1375 0.2132 0.2876 0.0033  -0.0040 0.0215  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  
1287 C  CD1 . LEU B 26  ? 0.1620 0.1675 0.1739 -0.0014 0.0214  0.0103  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 
1288 C  CD2 . LEU B 26  ? 0.2000 0.2240 0.2974 -0.0302 -0.0531 0.0774  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 
1289 N  N   . GLY B 27  ? 0.1183 0.2013 0.2047 0.0206  0.0079  0.0232  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N   
1290 C  CA  . GLY B 27  ? 0.1188 0.2364 0.1911 0.0276  0.0096  0.0229  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA  
1291 C  C   . GLY B 27  ? 0.1328 0.2173 0.1752 0.0069  0.0243  0.0083  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C   
1292 O  O   . GLY B 27  ? 0.1424 0.2426 0.2026 0.0082  0.0312  0.0203  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O   
1293 N  N   . PHE B 28  ? 0.1306 0.2117 0.1416 0.0097  0.0041  0.0018  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B N   
1294 C  CA  . PHE B 28  ? 0.1304 0.2166 0.1176 -0.0070 0.0001  0.0072  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CA  
1295 C  C   . PHE B 28  ? 0.1333 0.2241 0.1263 -0.0062 -0.0041 0.0090  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B C   
1296 O  O   . PHE B 28  ? 0.1748 0.2494 0.1305 -0.0269 -0.0135 0.0193  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B O   
1297 C  CB  . PHE B 28  ? 0.1431 0.1775 0.1110 -0.0048 -0.0002 0.0069  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CB  
1298 C  CG  . PHE B 28  ? 0.1311 0.2063 0.1090 0.0043  0.0063  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CG  
1299 C  CD1 . PHE B 28  ? 0.1577 0.2216 0.1051 -0.0249 -0.0078 0.0027  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD1 
1300 C  CD2 . PHE B 28  ? 0.1585 0.2190 0.1182 0.0204  -0.0062 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD2 
1301 C  CE1 . PHE B 28  ? 0.1521 0.2476 0.1202 -0.0276 0.0064  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE1 
1302 C  CE2 . PHE B 28  ? 0.1754 0.2408 0.1386 0.0536  -0.0261 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE2 
1303 C  CZ  . PHE B 28  ? 0.1292 0.2743 0.1116 0.0100  -0.0036 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CZ  
1304 N  N   . ARG B 29  ? 0.1341 0.2100 0.1361 0.0026  -0.0103 0.0117  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   
1305 C  CA  . ARG B 29  ? 0.1323 0.2238 0.1478 -0.0097 -0.0084 0.0162  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  
1306 C  C   . ARG B 29  ? 0.1232 0.2226 0.1553 -0.0152 -0.0254 0.0092  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   
1307 O  O   . ARG B 29  ? 0.1384 0.2292 0.1682 0.0041  -0.0298 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   
1308 C  CB  . ARG B 29  ? 0.1275 0.3193 0.2194 -0.0313 0.0215  0.0184  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  
1309 C  CG  . ARG B 29  ? 0.2107 0.4241 0.3315 -0.1231 0.0676  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  
1310 C  CD  . ARG B 29  ? 0.2391 0.4664 0.3730 -0.1599 0.0874  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  
1311 N  NE  . ARG B 29  ? 0.4624 0.4650 0.5170 -0.1531 0.1818  0.0028  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  
1312 C  CZ  . ARG B 29  ? 0.6142 0.4556 0.5961 -0.1612 0.2377  0.0395  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  
1313 N  NH1 . ARG B 29  ? 0.8642 0.6800 0.4760 -0.1957 0.3151  0.0546  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 
1314 N  NH2 . ARG B 29  ? 0.8396 0.3996 0.8177 -0.0339 0.1391  0.1794  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 
1315 N  N   . LEU B 30  ? 0.1460 0.2310 0.1567 -0.0245 -0.0182 0.0048  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   
1316 C  CA  . LEU B 30  ? 0.1498 0.2338 0.1492 -0.0254 -0.0087 0.0091  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  
1317 C  C   . LEU B 30  ? 0.1351 0.2343 0.1429 -0.0282 -0.0153 0.0053  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   
1318 O  O   . LEU B 30  ? 0.1484 0.2871 0.2270 -0.0484 -0.0399 0.0128  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   
1319 C  CB  . LEU B 30  ? 0.1538 0.2401 0.1458 -0.0228 -0.0221 0.0068  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  
1320 C  CG  . LEU B 30  ? 0.1755 0.2837 0.1529 -0.0061 -0.0400 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  
1321 C  CD1 . LEU B 30  ? 0.1644 0.2470 0.1437 -0.0112 -0.0103 0.0129  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 
1322 C  CD2 . LEU B 30  ? 0.2032 0.3209 0.1397 0.0087  -0.0280 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 
1323 N  N   . GLU B 31  ? 0.1440 0.2358 0.1418 -0.0367 -0.0051 0.0127  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   
1324 C  CA  . GLU B 31  ? 0.1359 0.2423 0.1486 -0.0382 -0.0110 0.0171  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  
1325 C  C   . GLU B 31  ? 0.1600 0.2539 0.1398 -0.0632 -0.0096 0.0021  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   
1326 O  O   . GLU B 31  ? 0.1990 0.2890 0.1927 -0.1048 0.0320  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   
1327 C  CB  . GLU B 31  ? 0.1794 0.2600 0.1345 -0.0459 0.0036  0.0098  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  
1328 C  CG  . GLU B 31  ? 0.2395 0.2934 0.1646 -0.0052 0.0019  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  
1329 C  CD  . GLU B 31  ? 0.2161 0.3942 0.2782 0.0340  0.0098  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  
1330 O  OE1 . GLU B 31  ? 0.2434 0.4618 0.3151 -0.0573 0.0884  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 
1331 O  OE2 . GLU B 31  ? 0.2918 0.4654 0.4253 0.1002  0.0408  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 
1332 N  N   . ALA B 32  ? 0.1648 0.2111 0.1547 -0.0612 0.0051  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N   
1333 C  CA  . ALA B 32  ? 0.1988 0.2108 0.1342 -0.0817 -0.0044 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA  
1334 C  C   . ALA B 32  ? 0.1598 0.2135 0.1312 -0.0595 -0.0118 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C   
1335 O  O   . ALA B 32  ? 0.1506 0.2008 0.1308 -0.0468 -0.0117 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O   
1336 C  CB  . ALA B 32  ? 0.2415 0.2085 0.1606 -0.0551 0.0195  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB  
1337 N  N   . ARG B 33  ? 0.1599 0.2202 0.1293 -0.0738 -0.0148 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B N   
1338 C  CA  . ARG B 33  ? 0.1772 0.2020 0.1190 -0.0596 -0.0128 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CA  
1339 C  C   . ARG B 33  ? 0.1667 0.2016 0.1278 -0.0645 -0.0049 0.0012  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B C   
1340 O  O   . ARG B 33  ? 0.1989 0.2220 0.1812 -0.0859 -0.0112 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B O   
1341 C  CB  . ARG B 33  ? 0.1882 0.2124 0.1399 -0.0479 -0.0155 0.0115  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CB  
1342 C  CG  . ARG B 33  ? 0.1873 0.1824 0.1319 -0.0276 -0.0037 0.0013  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CG  
1343 C  CD  . ARG B 33  ? 0.2264 0.1847 0.1247 -0.0253 -0.0178 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CD  
1344 N  NE  . ARG B 33  ? 0.2276 0.1740 0.1111 -0.0310 -0.0286 0.0010  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NE  
1345 C  CZ  . ARG B 33  ? 0.2276 0.1786 0.1250 -0.0300 -0.0538 0.0103  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CZ  
1346 N  NH1 . ARG B 33  ? 0.2403 0.2172 0.1405 -0.0212 -0.0358 0.0309  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH1 
1347 N  NH2 . ARG B 33  ? 0.2720 0.2065 0.1228 -0.0129 -0.0284 0.0326  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH2 
1348 N  N   . TRP B 34  ? 0.1758 0.1659 0.1383 -0.0606 -0.0114 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   
1349 C  CA  . TRP B 34  ? 0.2119 0.1648 0.1341 -0.0536 -0.0270 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  
1350 C  C   . TRP B 34  ? 0.2060 0.1502 0.1339 -0.0308 -0.0282 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   
1351 O  O   . TRP B 34  ? 0.2235 0.1641 0.1197 -0.0314 0.0036  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   
1352 C  CB  . TRP B 34  ? 0.2652 0.1583 0.1655 -0.0662 -0.0317 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  
1353 C  CG  . TRP B 34  ? 0.2606 0.1573 0.1280 -0.0500 -0.0193 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  
1354 C  CD1 . TRP B 34  ? 0.2741 0.2067 0.1470 -0.0203 -0.0227 0.0078  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 
1355 C  CD2 . TRP B 34  ? 0.3035 0.1684 0.1283 -0.0700 -0.0118 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 
1356 N  NE1 . TRP B 34  ? 0.2859 0.2302 0.1814 -0.0451 -0.0413 0.0176  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 
1357 C  CE2 . TRP B 34  ? 0.3202 0.1814 0.1471 -0.0860 -0.0489 0.0272  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 
1358 C  CE3 . TRP B 34  ? 0.3716 0.1713 0.1276 -0.0657 0.0171  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 
1359 C  CZ2 . TRP B 34  ? 0.3435 0.1996 0.1662 -0.0794 -0.0596 0.0204  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 
1360 C  CZ3 . TRP B 34  ? 0.3872 0.1605 0.1324 -0.0659 0.0000  0.0062  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 
1361 C  CH2 . TRP B 34  ? 0.4007 0.1935 0.1525 -0.0737 -0.0277 0.0235  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 
1362 N  N   . ASP B 35  ? 0.2154 0.1698 0.1437 -0.0316 -0.0267 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   
1363 C  CA  . ASP B 35  ? 0.2399 0.1900 0.1276 -0.0316 -0.0191 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  
1364 C  C   . ASP B 35  ? 0.2124 0.1580 0.1367 -0.0109 -0.0076 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   
1365 O  O   . ASP B 35  ? 0.2635 0.2219 0.1341 -0.0516 -0.0097 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   
1366 C  CB  . ASP B 35  ? 0.2597 0.2155 0.1980 -0.0243 -0.0096 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  
1367 C  CG  . ASP B 35  ? 0.3097 0.2992 0.2012 -0.0154 -0.0390 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  
1368 O  OD1 . ASP B 35  ? 0.2924 0.3107 0.2167 -0.0354 -0.0536 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 
1369 O  OD2 . ASP B 35  ? 0.4060 0.2711 0.3946 -0.0289 -0.1323 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 
1370 N  N   A GLN B 36  ? 0.1998 0.1523 0.1336 -0.0326 -0.0058 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   
1371 N  N   B GLN B 36  ? 0.2115 0.1545 0.1311 -0.0381 -0.0046 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   
1372 C  CA  A GLN B 36  ? 0.1869 0.1348 0.1524 -0.0164 -0.0012 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  
1373 C  CA  B GLN B 36  ? 0.2033 0.1368 0.1408 -0.0285 0.0023  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  
1374 C  C   A GLN B 36  ? 0.1701 0.1260 0.1383 -0.0144 -0.0159 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   
1375 C  C   B GLN B 36  ? 0.1666 0.1309 0.1372 -0.0212 -0.0139 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   
1376 O  O   A GLN B 36  ? 0.1648 0.1467 0.1422 -0.0194 -0.0060 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   
1377 O  O   B GLN B 36  ? 0.1656 0.1484 0.1424 -0.0280 -0.0073 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   
1378 C  CB  A GLN B 36  ? 0.1986 0.1502 0.1861 0.0044  -0.0039 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  
1379 C  CB  B GLN B 36  ? 0.2425 0.1659 0.2052 0.0219  -0.0360 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  
1380 C  CG  A GLN B 36  ? 0.1857 0.1368 0.1850 -0.0019 -0.0191 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  
1381 C  CG  B GLN B 36  ? 0.2366 0.2814 0.3294 0.0158  -0.0345 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  
1382 C  CD  A GLN B 36  ? 0.2178 0.1661 0.2520 0.0298  -0.0371 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  
1383 C  CD  B GLN B 36  ? 0.2785 0.3346 0.3614 -0.0154 0.0057  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  
1384 O  OE1 A GLN B 36  ? 0.3361 0.1557 0.3299 0.0288  -0.0445 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 
1385 O  OE1 B GLN B 36  ? 0.4042 0.4446 0.3526 0.1548  -0.0328 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 
1386 N  NE2 A GLN B 36  ? 0.1907 0.2507 0.3584 0.0251  -0.0416 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 
1387 N  NE2 B GLN B 36  ? 0.2821 0.1267 0.5414 -0.0235 0.0310  0.0214  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 
1388 N  N   . GLY B 37  ? 0.1676 0.1272 0.1159 -0.0288 -0.0111 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   
1389 C  CA  . GLY B 37  ? 0.1589 0.1373 0.1252 -0.0292 -0.0047 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  
1390 C  C   . GLY B 37  ? 0.1608 0.1368 0.1070 -0.0279 -0.0059 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   
1391 O  O   . GLY B 37  ? 0.1545 0.1596 0.1127 -0.0309 -0.0118 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   
1392 N  N   . ALA B 38  ? 0.1371 0.1499 0.1132 -0.0320 -0.0040 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   
1393 C  CA  . ALA B 38  ? 0.1433 0.1580 0.1083 -0.0393 -0.0016 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  
1394 C  C   . ALA B 38  ? 0.1402 0.1466 0.1150 -0.0359 0.0064  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   
1395 O  O   . ALA B 38  ? 0.1274 0.1743 0.1132 -0.0335 0.0008  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   
1396 C  CB  . ALA B 38  ? 0.1374 0.1730 0.1281 -0.0288 -0.0029 0.0033  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  
1397 N  N   . TYR B 39  ? 0.1263 0.1616 0.1035 -0.0244 -0.0081 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   
1398 C  CA  . TYR B 39  ? 0.1248 0.1647 0.1127 -0.0316 0.0111  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  
1399 C  C   . TYR B 39  ? 0.1190 0.1904 0.1146 -0.0289 0.0010  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   
1400 O  O   . TYR B 39  ? 0.1325 0.1950 0.1365 -0.0302 -0.0221 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   
1401 C  CB  . TYR B 39  ? 0.1347 0.1820 0.1111 -0.0335 0.0154  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  
1402 C  CG  . TYR B 39  ? 0.1508 0.1677 0.1028 -0.0387 -0.0085 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  
1403 C  CD1 . TYR B 39  ? 0.1724 0.1823 0.1207 -0.0509 -0.0112 0.0246  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 
1404 C  CD2 . TYR B 39  ? 0.1514 0.1616 0.1187 -0.0210 -0.0144 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 
1405 C  CE1 . TYR B 39  ? 0.1902 0.1819 0.1313 -0.0484 -0.0195 0.0196  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 
1406 C  CE2 . TYR B 39  ? 0.1483 0.1634 0.1389 -0.0272 -0.0121 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 
1407 C  CZ  . TYR B 39  ? 0.1934 0.1628 0.1402 -0.0325 -0.0254 0.0008  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  
1408 O  OH  . TYR B 39  ? 0.2229 0.1556 0.1569 -0.0167 -0.0226 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  
1409 N  N   . LEU B 40  ? 0.1240 0.1663 0.1268 -0.0173 -0.0110 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   
1410 C  CA  . LEU B 40  ? 0.1050 0.1878 0.1221 -0.0181 -0.0102 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  
1411 C  C   . LEU B 40  ? 0.1063 0.1717 0.1293 -0.0114 -0.0069 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   
1412 O  O   . LEU B 40  ? 0.1018 0.1926 0.1309 -0.0091 -0.0103 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   
1413 C  CB  . LEU B 40  ? 0.1409 0.1772 0.1310 -0.0176 -0.0051 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  
1414 C  CG  . LEU B 40  ? 0.1432 0.1820 0.1292 -0.0261 -0.0032 0.0003  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  
1415 C  CD1 . LEU B 40  ? 0.1539 0.1975 0.1594 -0.0299 0.0191  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 
1416 C  CD2 . LEU B 40  ? 0.1876 0.1976 0.1364 -0.0180 -0.0161 0.0079  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 
1417 N  N   . GLU B 41  ? 0.1166 0.1790 0.1294 -0.0029 -0.0053 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B N   
1418 C  CA  . GLU B 41  ? 0.1139 0.1791 0.1341 0.0043  0.0013  0.0002  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CA  
1419 C  C   . GLU B 41  ? 0.1178 0.1848 0.1212 0.0040  0.0132  0.0140  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B C   
1420 O  O   . GLU B 41  ? 0.1476 0.2050 0.1360 0.0260  0.0005  0.0129  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B O   
1421 C  CB  . GLU B 41  ? 0.1358 0.1994 0.1541 -0.0248 0.0071  0.0021  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CB  
1422 C  CG  . GLU B 41  ? 0.1895 0.2166 0.1548 -0.0129 0.0285  0.0184  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CG  
1423 C  CD  . GLU B 41  ? 0.1721 0.2565 0.1960 -0.0159 0.0089  0.0660  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CD  
1424 O  OE1 . GLU B 41  ? 0.1512 0.4204 0.2593 -0.0308 0.0077  0.0957  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE1 
1425 O  OE2 . GLU B 41  ? 0.1869 0.2707 0.2066 -0.0117 0.0136  0.0756  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE2 
1426 N  N   . LEU B 42  ? 0.1366 0.1741 0.1301 0.0128  0.0174  0.0100  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   
1427 C  CA  . LEU B 42  ? 0.1516 0.1789 0.1349 0.0108  0.0133  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  
1428 C  C   . LEU B 42  ? 0.1501 0.1812 0.1408 0.0129  0.0242  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   
1429 O  O   . LEU B 42  ? 0.1404 0.1801 0.1350 0.0107  0.0190  0.0000  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   
1430 C  CB  . LEU B 42  ? 0.1705 0.1751 0.1348 0.0137  0.0267  0.0015  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  
1431 C  CG  . LEU B 42  ? 0.1851 0.1699 0.1299 0.0200  0.0158  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  
1432 C  CD1 . LEU B 42  ? 0.2280 0.2263 0.1801 0.0450  -0.0391 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 
1433 C  CD2 . LEU B 42  ? 0.2069 0.1970 0.1359 -0.0032 0.0189  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 
1434 N  N   . GLY B 43  ? 0.1484 0.2540 0.1508 0.0147  0.0194  0.0079  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B N   
1435 C  CA  . GLY B 43  ? 0.1656 0.2609 0.1690 0.0483  0.0598  0.0171  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B CA  
1436 C  C   . GLY B 43  ? 0.1783 0.2457 0.1657 0.0252  0.0576  0.0238  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B C   
1437 O  O   . GLY B 43  ? 0.2299 0.2652 0.1685 0.0185  0.0261  0.0099  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B O   
1438 N  N   . SER B 44  ? 0.1755 0.2187 0.1628 0.0266  0.0600  0.0147  ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   
1439 C  CA  . SER B 44  ? 0.1949 0.2226 0.1564 0.0290  0.0606  0.0242  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  
1440 C  C   . SER B 44  ? 0.1845 0.1914 0.1238 0.0197  0.0405  0.0133  ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   
1441 O  O   . SER B 44  ? 0.1778 0.1864 0.1510 0.0110  0.0456  0.0259  ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   
1442 C  CB  . SER B 44  ? 0.2755 0.2785 0.1333 0.0596  0.0732  0.0266  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  
1443 O  OG  . SER B 44  ? 0.3128 0.3411 0.1827 0.0244  -0.0064 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  
1444 N  N   . LEU B 45  ? 0.1509 0.1673 0.1199 0.0060  0.0249  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   
1445 C  CA  . LEU B 45  ? 0.1221 0.1530 0.1168 0.0005  0.0173  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  
1446 C  C   . LEU B 45  ? 0.1197 0.1547 0.1205 -0.0055 0.0238  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   
1447 O  O   . LEU B 45  ? 0.1355 0.1759 0.1268 0.0080  -0.0030 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   
1448 C  CB  . LEU B 45  ? 0.1427 0.1515 0.1306 -0.0044 0.0161  0.0006  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  
1449 C  CG  . LEU B 45  ? 0.1329 0.1524 0.1092 -0.0117 0.0118  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  
1450 C  CD1 . LEU B 45  ? 0.1348 0.1593 0.1607 0.0018  0.0009  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 
1451 C  CD2 . LEU B 45  ? 0.1769 0.1693 0.1417 -0.0120 0.0272  0.0109  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 
1452 N  N   . TRP B 46  ? 0.1250 0.1460 0.1053 -0.0031 0.0067  0.0038  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B N   
1453 C  CA  . TRP B 46  ? 0.1178 0.1469 0.1037 -0.0152 0.0039  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CA  
1454 C  C   . TRP B 46  ? 0.1022 0.1414 0.1057 -0.0065 0.0027  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B C   
1455 O  O   . TRP B 46  ? 0.1157 0.1407 0.0995 -0.0074 0.0040  0.0002  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B O   
1456 C  CB  . TRP B 46  ? 0.1107 0.1507 0.1182 0.0024  0.0166  0.0096  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CB  
1457 C  CG  . TRP B 46  ? 0.1165 0.1476 0.1114 -0.0257 0.0021  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CG  
1458 C  CD1 . TRP B 46  ? 0.1445 0.1512 0.1172 -0.0282 -0.0129 0.0033  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD1 
1459 C  CD2 . TRP B 46  ? 0.1192 0.1391 0.1268 -0.0312 0.0025  0.0025  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD2 
1460 N  NE1 . TRP B 46  ? 0.1729 0.1515 0.1219 -0.0329 -0.0068 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B NE1 
1461 C  CE2 . TRP B 46  ? 0.1460 0.1377 0.1306 -0.0442 -0.0099 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE2 
1462 C  CE3 . TRP B 46  ? 0.1197 0.1354 0.1257 -0.0323 0.0062  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE3 
1463 C  CZ2 . TRP B 46  ? 0.1640 0.1455 0.1449 -0.0323 -0.0095 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ2 
1464 C  CZ3 . TRP B 46  ? 0.1379 0.1362 0.1305 -0.0233 -0.0028 0.0045  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ3 
1465 C  CH2 . TRP B 46  ? 0.1533 0.1291 0.1610 -0.0222 0.0089  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CH2 
1466 N  N   . LEU B 47  ? 0.1104 0.1472 0.1050 -0.0050 0.0031  0.0023  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   
1467 C  CA  . LEU B 47  ? 0.1096 0.1425 0.0926 -0.0096 -0.0069 0.0018  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  
1468 C  C   . LEU B 47  ? 0.1153 0.1350 0.0992 -0.0048 -0.0047 0.0045  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   
1469 O  O   . LEU B 47  ? 0.1196 0.1547 0.1130 -0.0153 -0.0103 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   
1470 C  CB  . LEU B 47  ? 0.1137 0.1476 0.0971 -0.0095 -0.0016 0.0065  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  
1471 C  CG  . LEU B 47  ? 0.1306 0.1420 0.0968 0.0038  0.0057  0.0036  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  
1472 C  CD1 . LEU B 47  ? 0.1274 0.1766 0.1259 -0.0204 0.0032  0.0281  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 
1473 C  CD2 . LEU B 47  ? 0.1745 0.1580 0.1179 0.0137  0.0031  0.0221  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 
1474 N  N   A CYS B 48  ? 0.1141 0.1340 0.1006 -0.0203 0.0009  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   
1475 N  N   B CYS B 48  ? 0.1153 0.1258 0.1018 -0.0154 -0.0014 0.0003  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   
1476 C  CA  A CYS B 48  ? 0.1186 0.1363 0.1061 -0.0190 0.0031  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  
1477 C  CA  B CYS B 48  ? 0.1210 0.1294 0.1026 -0.0126 0.0014  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  
1478 C  C   A CYS B 48  ? 0.1195 0.1294 0.0995 -0.0122 -0.0057 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   
1479 C  C   B CYS B 48  ? 0.1179 0.1254 0.0998 -0.0143 -0.0080 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   
1480 O  O   A CYS B 48  ? 0.1187 0.1499 0.0895 -0.0238 0.0007  0.0000  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   
1481 O  O   B CYS B 48  ? 0.1201 0.1372 0.0973 -0.0251 -0.0038 0.0042  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   
1482 C  CB  A CYS B 48  ? 0.1532 0.1185 0.1024 -0.0339 -0.0184 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  
1483 C  CB  B CYS B 48  ? 0.1260 0.1223 0.1105 -0.0249 -0.0058 0.0009  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  
1484 S  SG  A CYS B 48  ? 0.1651 0.1697 0.1357 -0.0313 0.0051  0.0084  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  
1485 S  SG  B CYS B 48  ? 0.1552 0.1258 0.1139 -0.0103 -0.0044 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  
1486 N  N   . LEU B 49  ? 0.1312 0.1558 0.0951 -0.0285 -0.0021 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   
1487 C  CA  . LEU B 49  ? 0.1254 0.1609 0.1016 -0.0291 0.0026  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  
1488 C  C   . LEU B 49  ? 0.1364 0.1654 0.1090 -0.0308 0.0016  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   
1489 O  O   . LEU B 49  ? 0.1555 0.1910 0.1640 -0.0551 0.0284  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   
1490 C  CB  . LEU B 49  ? 0.1348 0.1803 0.0873 -0.0306 -0.0022 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  
1491 C  CG  . LEU B 49  ? 0.1206 0.1954 0.1028 -0.0101 -0.0069 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  
1492 C  CD1 . LEU B 49  ? 0.1479 0.2208 0.1132 -0.0181 -0.0155 0.0229  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 
1493 C  CD2 . LEU B 49  ? 0.1478 0.1663 0.1059 -0.0008 -0.0035 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 
1494 N  N   . SER B 50  ? 0.1319 0.1407 0.1071 -0.0245 -0.0039 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   
1495 C  CA  . SER B 50  ? 0.1453 0.1367 0.1164 -0.0197 -0.0040 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  
1496 C  C   . SER B 50  ? 0.1306 0.1254 0.1126 -0.0116 -0.0090 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   
1497 O  O   . SER B 50  ? 0.1437 0.1299 0.1090 -0.0167 -0.0009 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   
1498 C  CB  . SER B 50  ? 0.1609 0.1678 0.1133 -0.0046 0.0105  0.0101  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  
1499 O  OG  . SER B 50  ? 0.2229 0.1737 0.1790 0.0271  -0.0255 0.0049  ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  
1500 N  N   . ARG B 51  ? 0.1513 0.1395 0.1169 -0.0166 -0.0150 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B N   
1501 C  CA  . ARG B 51  ? 0.1866 0.1353 0.1080 -0.0052 -0.0232 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CA  
1502 C  C   . ARG B 51  ? 0.1950 0.1297 0.1239 0.0089  0.0110  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B C   
1503 O  O   . ARG B 51  ? 0.2095 0.1525 0.1802 0.0261  0.0123  0.0069  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B O   
1504 C  CB  . ARG B 51  ? 0.2604 0.1549 0.1276 -0.0117 -0.0460 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CB  
1505 C  CG  . ARG B 51  ? 0.3557 0.1896 0.1288 -0.0091 -0.0381 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CG  
1506 C  CD  . ARG B 51  ? 0.4682 0.3013 0.1513 -0.0076 -0.1329 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CD  
1507 N  NE  . ARG B 51  ? 0.5906 0.3454 0.1605 0.0499  -0.0891 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NE  
1508 C  CZ  . ARG B 51  ? 0.6752 0.4580 0.1920 0.0761  -0.1374 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CZ  
1509 N  NH1 . ARG B 51  ? 0.5154 0.4617 0.3869 0.1198  -0.1612 -0.2321 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH1 
1510 N  NH2 . ARG B 51  ? 0.8826 0.7307 0.1874 0.1336  -0.0949 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH2 
1511 N  N   . GLU B 52  ? 0.1878 0.1441 0.1381 0.0073  -0.0036 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   
1512 C  CA  . GLU B 52  ? 0.1868 0.1717 0.2203 0.0275  0.0454  0.0117  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  
1513 C  C   . GLU B 52  ? 0.2770 0.1703 0.1997 -0.0237 0.0611  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   
1514 O  O   . GLU B 52  ? 0.2373 0.1788 0.1690 -0.0344 0.0105  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   
1515 C  CB  . GLU B 52  ? 0.1692 0.3338 0.1742 -0.0263 -0.0094 0.0367  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  
1516 C  CG  . GLU B 52  ? 0.1951 0.4157 0.2057 0.0257  -0.0057 0.0653  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  
1517 C  CD  . GLU B 52  ? 0.2158 0.3713 0.2111 0.0012  -0.0278 0.0639  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  
1518 O  OE1 . GLU B 52  ? 0.2644 0.2474 0.1617 -0.0301 -0.0405 0.0059  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 
1519 O  OE2 . GLU B 52  ? 0.3187 0.4506 0.2347 0.1041  -0.0161 0.0475  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 
1520 N  N   . PRO B 53  ? 0.4459 0.2161 0.2602 -0.1021 0.1125  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   
1521 C  CA  . PRO B 53  ? 0.4287 0.2589 0.2248 -0.1044 0.0821  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  
1522 C  C   . PRO B 53  ? 0.3529 0.2496 0.2092 -0.0524 0.1034  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   
1523 O  O   . PRO B 53  ? 0.3211 0.2888 0.3747 0.0261  0.0889  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   
1524 C  CB  . PRO B 53  ? 0.5266 0.2640 0.3082 -0.0955 0.1402  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  
1525 C  CG  . PRO B 53  ? 0.5093 0.2488 0.3279 -0.1128 0.0859  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  
1526 C  CD  . PRO B 53  ? 0.4523 0.2069 0.3340 -0.0890 0.1205  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  
1527 N  N   . GLN B 54  ? 0.4122 0.2698 0.2535 -0.0863 0.1074  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B N   
1528 C  CA  . GLN B 54  ? 0.3262 0.2639 0.2572 -0.0374 0.0920  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CA  
1529 C  C   . GLN B 54  ? 0.2453 0.3178 0.2872 -0.0155 0.0910  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B C   
1530 O  O   . GLN B 54  ? 0.2554 0.4574 0.3343 -0.0627 0.1110  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B O   
1531 C  CB  . GLN B 54  ? 0.3877 0.3035 0.3524 -0.0028 0.1220  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CB  
1532 C  CG  . GLN B 54  ? 0.3887 0.2756 0.3350 0.0436  0.1019  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CG  
1533 C  CD  . GLN B 54  ? 0.4533 0.2671 0.3373 0.0438  0.0295  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CD  
1534 O  OE1 . GLN B 54  ? 0.3847 0.3176 0.2976 -0.0078 0.0962  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B OE1 
1535 N  NE2 . GLN B 54  ? 0.4349 0.3624 0.3474 0.0100  0.0372  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B NE2 
1536 N  N   . TYR B 55  ? 0.2004 0.2598 0.2253 -0.0012 0.0269  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N   
1537 C  CA  . TYR B 55  ? 0.2016 0.2388 0.2064 -0.0234 0.0081  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA  
1538 C  C   . TYR B 55  ? 0.2046 0.2421 0.1794 -0.0190 0.0207  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C   
1539 O  O   . TYR B 55  ? 0.2151 0.2634 0.1594 -0.0165 0.0294  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O   
1540 C  CB  . TYR B 55  ? 0.2024 0.2094 0.1840 0.0091  0.0032  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB  
1541 C  CG  . TYR B 55  ? 0.1979 0.1570 0.1730 0.0022  -0.0004 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG  
1542 C  CD1 . TYR B 55  ? 0.2367 0.1600 0.1677 0.0288  -0.0155 0.0038  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1 
1543 C  CD2 . TYR B 55  ? 0.1917 0.1824 0.1575 -0.0046 0.0252  0.0131  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2 
1544 C  CE1 . TYR B 55  ? 0.2346 0.1625 0.1418 0.0126  0.0074  0.0212  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1 
1545 C  CE2 . TYR B 55  ? 0.2014 0.1771 0.1628 -0.0036 0.0511  0.0053  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2 
1546 C  CZ  . TYR B 55  ? 0.2287 0.1596 0.1487 -0.0090 0.0322  0.0065  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ  
1547 O  OH  . TYR B 55  ? 0.2802 0.1902 0.1520 -0.0335 0.0578  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH  
1548 N  N   . GLY B 56  ? 0.2237 0.2589 0.1846 -0.0504 0.0246  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B N   
1549 C  CA  . GLY B 56  ? 0.2636 0.2787 0.1883 -0.0768 0.0594  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B CA  
1550 C  C   . GLY B 56  ? 0.1909 0.2269 0.1660 -0.0408 0.0140  0.0107  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B C   
1551 O  O   . GLY B 56  ? 0.3359 0.2328 0.1959 -0.0709 -0.0016 0.0396  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B O   
1552 N  N   . GLY B 57  ? 0.2014 0.1899 0.1479 -0.0164 -0.0002 0.0095  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B N   
1553 C  CA  . GLY B 57  ? 0.1733 0.1622 0.1801 -0.0048 0.0012  0.0080  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B CA  
1554 C  C   . GLY B 57  ? 0.1478 0.1482 0.1514 -0.0029 0.0079  0.0112  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B C   
1555 O  O   . GLY B 57  ? 0.1697 0.1593 0.1547 0.0134  0.0126  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B O   
1556 N  N   . PRO B 58  ? 0.1635 0.1491 0.1558 0.0134  0.0397  0.0085  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B N   
1557 C  CA  . PRO B 58  ? 0.1931 0.1397 0.1364 0.0085  0.0237  0.0027  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CA  
1558 C  C   . PRO B 58  ? 0.1711 0.1363 0.1696 0.0197  0.0508  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B C   
1559 O  O   . PRO B 58  ? 0.1923 0.1427 0.1846 -0.0024 0.0429  0.0153  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B O   
1560 C  CB  . PRO B 58  ? 0.2130 0.1730 0.1510 0.0166  0.0480  0.0068  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CB  
1561 C  CG  . PRO B 58  ? 0.2202 0.1822 0.1557 0.0282  0.0442  0.0024  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CG  
1562 C  CD  . PRO B 58  ? 0.1741 0.1738 0.2208 0.0230  0.0235  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CD  
1563 N  N   . ALA B 59  ? 0.1987 0.1433 0.1955 0.0118  0.0326  0.0057  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B N   
1564 C  CA  . ALA B 59  ? 0.1877 0.1520 0.1589 0.0087  0.0379  0.0017  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CA  
1565 C  C   . ALA B 59  ? 0.1828 0.1444 0.1276 0.0123  0.0207  0.0115  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B C   
1566 O  O   . ALA B 59  ? 0.1567 0.1670 0.1233 0.0159  0.0128  0.0016  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B O   
1567 C  CB  . ALA B 59  ? 0.1821 0.2040 0.2672 0.0309  0.0515  0.0022  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CB  
1568 N  N   . ALA B 60  ? 0.1954 0.1639 0.1417 -0.0106 0.0322  0.0114  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   
1569 C  CA  . ALA B 60  ? 0.2740 0.1546 0.1225 -0.0242 0.0126  0.0101  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  
1570 C  C   . ALA B 60  ? 0.1908 0.1785 0.1243 -0.0153 0.0273  0.0174  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   
1571 O  O   . ALA B 60  ? 0.1814 0.3025 0.1576 -0.0222 0.0327  0.0019  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   
1572 C  CB  . ALA B 60  ? 0.4082 0.1880 0.1724 -0.0722 -0.0297 0.0654  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  
1573 N  N   . ASP B 61  ? 0.1559 0.1767 0.1176 -0.0076 -0.0021 0.0238  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   
1574 C  CA  . ASP B 61  ? 0.1419 0.1789 0.1149 -0.0164 0.0010  0.0115  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  
1575 C  C   . ASP B 61  ? 0.1349 0.1451 0.1257 -0.0247 -0.0091 0.0123  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   
1576 O  O   . ASP B 61  ? 0.1362 0.1656 0.1288 -0.0203 -0.0125 0.0149  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   
1577 C  CB  . ASP B 61  ? 0.1582 0.2009 0.1261 0.0096  0.0127  0.0312  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  
1578 C  CG  . ASP B 61  ? 0.1524 0.1797 0.1091 0.0249  0.0140  0.0276  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  
1579 O  OD1 . ASP B 61  ? 0.1710 0.1617 0.1452 0.0050  0.0265  0.0100  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 
1580 O  OD2 . ASP B 61  ? 0.1900 0.2134 0.1297 0.0273  0.0160  0.0146  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 
1581 N  N   . TYR B 62  ? 0.1219 0.1374 0.1198 -0.0177 0.0015  0.0150  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B N   
1582 C  CA  . TYR B 62  ? 0.1305 0.1275 0.1205 -0.0105 -0.0099 0.0141  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CA  
1583 C  C   . TYR B 62  ? 0.1068 0.1230 0.1230 -0.0013 0.0014  0.0061  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B C   
1584 O  O   . TYR B 62  ? 0.1261 0.1206 0.1629 0.0020  0.0124  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B O   
1585 C  CB  . TYR B 62  ? 0.1535 0.1445 0.1470 -0.0301 -0.0057 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CB  
1586 C  CG  . TYR B 62  ? 0.1916 0.1532 0.1337 -0.0049 -0.0030 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CG  
1587 C  CD1 . TYR B 62  ? 0.2058 0.1652 0.1318 0.0024  0.0050  0.0024  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD1 
1588 C  CD2 . TYR B 62  ? 0.1818 0.1682 0.1394 -0.0133 0.0056  0.0107  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD2 
1589 C  CE1 . TYR B 62  ? 0.2541 0.1511 0.1346 0.0185  0.0031  0.0021  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE1 
1590 C  CE2 . TYR B 62  ? 0.2029 0.1439 0.1450 -0.0146 0.0039  0.0002  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE2 
1591 C  CZ  . TYR B 62  ? 0.2211 0.1357 0.1433 -0.0027 0.0096  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CZ  
1592 O  OH  . TYR B 62  ? 0.2193 0.1774 0.1552 0.0184  0.0134  0.0068  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B OH  
1593 N  N   . THR B 63  ? 0.1136 0.1211 0.1019 -0.0010 0.0058  0.0031  ? ? ? ? ? ? 63   THR B N   
1594 C  CA  . THR B 63  ? 0.1079 0.1180 0.0948 -0.0047 -0.0076 0.0033  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CA  
1595 C  C   . THR B 63  ? 0.1189 0.1122 0.0888 0.0004  0.0027  0.0015  ? ? ? ? ? ? 63   THR B C   
1596 O  O   . THR B 63  ? 0.1136 0.1302 0.0897 -0.0029 -0.0060 0.0057  ? ? ? ? ? ? 63   THR B O   
1597 C  CB  . THR B 63  ? 0.1103 0.1174 0.0959 -0.0004 0.0034  0.0051  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CB  
1598 O  OG1 . THR B 63  ? 0.1237 0.1186 0.1027 0.0078  -0.0024 0.0043  ? ? ? ? ? ? 63   THR B OG1 
1599 C  CG2 . THR B 63  ? 0.1282 0.1198 0.1128 -0.0036 0.0051  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 63   THR B CG2 
1600 N  N   . HIS B 64  ? 0.1105 0.1055 0.0936 -0.0053 -0.0031 0.0087  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B N   
1601 C  CA  . HIS B 64  ? 0.1150 0.1092 0.0851 -0.0008 -0.0078 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CA  
1602 C  C   . HIS B 64  ? 0.1163 0.1021 0.0885 0.0035  0.0013  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B C   
1603 O  O   . HIS B 64  ? 0.1210 0.1160 0.0833 0.0020  -0.0028 0.0048  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B O   
1604 C  CB  . HIS B 64  ? 0.1301 0.1151 0.0810 -0.0001 -0.0045 0.0001  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CB  
1605 C  CG  . HIS B 64  ? 0.1282 0.1064 0.0944 -0.0004 -0.0004 0.0058  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CG  
1606 N  ND1 . HIS B 64  ? 0.1256 0.1074 0.0932 0.0024  -0.0010 0.0019  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B ND1 
1607 C  CD2 . HIS B 64  ? 0.1241 0.1149 0.1028 -0.0002 -0.0067 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CD2 
1608 C  CE1 . HIS B 64  ? 0.1263 0.1154 0.0862 0.0012  0.0037  0.0044  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CE1 
1609 N  NE2 . HIS B 64  ? 0.1262 0.1160 0.1011 0.0038  0.0027  0.0042  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B NE2 
1610 N  N   . TYR B 65  ? 0.1144 0.1170 0.0847 0.0020  -0.0036 0.0078  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B N   
1611 C  CA  . TYR B 65  ? 0.1240 0.1115 0.0833 0.0022  -0.0040 0.0040  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CA  
1612 C  C   . TYR B 65  ? 0.1210 0.1096 0.0821 0.0046  -0.0027 0.0035  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B C   
1613 O  O   . TYR B 65  ? 0.1164 0.1381 0.0880 0.0159  0.0054  0.0014  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B O   
1614 C  CB  . TYR B 65  ? 0.1162 0.1163 0.1084 -0.0038 -0.0232 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CB  
1615 C  CG  . TYR B 65  ? 0.1258 0.1021 0.1047 -0.0005 -0.0040 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CG  
1616 C  CD1 . TYR B 65  ? 0.1515 0.1283 0.0872 0.0156  -0.0187 0.0002  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD1 
1617 C  CD2 . TYR B 65  ? 0.1642 0.1212 0.0862 0.0239  -0.0034 0.0005  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD2 
1618 C  CE1 . TYR B 65  ? 0.1424 0.1441 0.0886 0.0172  -0.0075 0.0046  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE1 
1619 C  CE2 . TYR B 65  ? 0.1654 0.1189 0.0969 0.0270  -0.0081 0.0063  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE2 
1620 C  CZ  . TYR B 65  ? 0.1411 0.1018 0.0924 0.0026  -0.0090 0.0049  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CZ  
1621 O  OH  . TYR B 65  ? 0.1460 0.1135 0.1040 0.0192  0.0023  0.0087  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B OH  
1622 N  N   . ALA B 66  ? 0.1131 0.1141 0.0884 0.0064  -0.0021 0.0046  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   
1623 C  CA  . ALA B 66  ? 0.1219 0.1201 0.0905 0.0020  0.0065  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  
1624 C  C   . ALA B 66  ? 0.1282 0.1194 0.0982 0.0048  0.0099  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   
1625 O  O   . ALA B 66  ? 0.1159 0.1628 0.0951 0.0077  0.0118  0.0166  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   
1626 C  CB  . ALA B 66  ? 0.1525 0.1201 0.0899 0.0047  0.0066  0.0021  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  
1627 N  N   . PHE B 67  ? 0.1286 0.1249 0.1005 -0.0060 0.0010  0.0081  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   
1628 C  CA  . PHE B 67  ? 0.1283 0.1253 0.1033 -0.0099 0.0032  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  
1629 C  C   . PHE B 67  ? 0.1351 0.1355 0.0972 0.0130  -0.0027 0.0096  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   
1630 O  O   . PHE B 67  ? 0.1647 0.1329 0.1219 0.0171  0.0309  0.0077  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   
1631 C  CB  . PHE B 67  ? 0.1290 0.1540 0.1144 -0.0071 -0.0044 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  
1632 C  CG  . PHE B 67  ? 0.1333 0.1586 0.1058 -0.0097 -0.0001 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  
1633 C  CD1 . PHE B 67  ? 0.1921 0.1860 0.1118 0.0214  0.0200  0.0124  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 
1634 C  CD2 . PHE B 67  ? 0.1992 0.1542 0.1167 -0.0046 0.0217  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 
1635 C  CE1 . PHE B 67  ? 0.2143 0.2051 0.1185 0.0283  0.0249  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 
1636 C  CE2 . PHE B 67  ? 0.2303 0.1449 0.1303 -0.0112 0.0213  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 
1637 C  CZ  . PHE B 67  ? 0.2079 0.1613 0.1368 -0.0204 0.0293  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  
1638 N  N   . GLY B 68  ? 0.1307 0.1356 0.1113 0.0120  0.0075  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 68   GLY B N   
1639 C  CA  . GLY B 68  ? 0.1586 0.1479 0.0983 0.0364  0.0049  0.0109  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B CA  
1640 C  C   . GLY B 68  ? 0.1273 0.1660 0.1093 0.0220  0.0127  0.0021  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B C   
1641 O  O   . GLY B 68  ? 0.1355 0.1719 0.1217 0.0133  0.0004  0.0014  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B O   
1642 N  N   . ILE B 69  ? 0.1271 0.1704 0.1156 0.0334  0.0119  0.0045  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B N   
1643 C  CA  . ILE B 69  ? 0.1249 0.1922 0.1185 0.0320  0.0047  0.0152  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CA  
1644 C  C   . ILE B 69  ? 0.1463 0.1904 0.1300 0.0392  0.0151  0.0176  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B C   
1645 O  O   . ILE B 69  ? 0.1543 0.1936 0.1261 0.0453  0.0191  0.0024  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B O   
1646 C  CB  . ILE B 69  ? 0.1462 0.1829 0.1103 0.0361  0.0007  0.0010  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CB  
1647 C  CG1 . ILE B 69  ? 0.1447 0.2321 0.1200 0.0410  0.0084  0.0229  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG1 
1648 C  CG2 . ILE B 69  ? 0.1631 0.1659 0.1365 0.0330  -0.0015 0.0112  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG2 
1649 C  CD1 . ILE B 69  ? 0.1785 0.2448 0.1123 0.0588  -0.0079 0.0104  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CD1 
1650 N  N   . ALA B 70  ? 0.1532 0.2059 0.1305 0.0608  0.0140  0.0177  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   
1651 C  CA  . ALA B 70  ? 0.1651 0.2408 0.1250 0.0615  0.0209  0.0059  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  
1652 C  C   . ALA B 70  ? 0.1741 0.2235 0.1299 0.0868  0.0166  0.0105  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   
1653 O  O   . ALA B 70  ? 0.1708 0.2345 0.1242 0.0627  0.0205  0.0041  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   
1654 C  CB  . ALA B 70  ? 0.1612 0.3037 0.1652 0.0640  0.0361  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  
1655 N  N   . ALA B 71  ? 0.2092 0.2306 0.1332 0.0845  0.0383  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   
1656 C  CA  . ALA B 71  ? 0.2078 0.2326 0.1436 0.0764  0.0377  0.0025  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  
1657 C  C   . ALA B 71  ? 0.2033 0.2372 0.1465 0.1003  0.0497  0.0109  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   
1658 O  O   . ALA B 71  ? 0.2579 0.2139 0.1554 0.0741  0.0401  0.0147  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   
1659 C  CB  . ALA B 71  ? 0.2478 0.2408 0.1824 0.0949  0.0201  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  
1660 N  N   . ALA B 72  ? 0.2054 0.2745 0.1477 0.1129  0.0420  0.0223  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B N   
1661 C  CA  . ALA B 72  ? 0.1994 0.2793 0.1603 0.0988  0.0411  0.0386  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CA  
1662 C  C   . ALA B 72  ? 0.1723 0.2342 0.1583 0.0654  0.0308  0.0412  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B C   
1663 O  O   . ALA B 72  ? 0.1789 0.3192 0.1749 0.1128  0.0175  0.0464  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B O   
1664 C  CB  . ALA B 72  ? 0.1957 0.4648 0.2005 0.1386  0.0676  0.0449  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CB  
1665 N  N   . ASP B 73  ? 0.1588 0.2673 0.1394 0.0888  0.0237  0.0376  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B N   
1666 C  CA  . ASP B 73  ? 0.1390 0.2664 0.1494 0.0520  0.0176  0.0162  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CA  
1667 C  C   . ASP B 73  ? 0.1418 0.2481 0.1338 0.0486  0.0072  0.0121  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B C   
1668 O  O   . ASP B 73  ? 0.1290 0.2401 0.1324 0.0449  0.0038  0.0109  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B O   
1669 C  CB  . ASP B 73  ? 0.1446 0.2726 0.1772 0.0520  0.0226  0.0285  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CB  
1670 C  CG  . ASP B 73  ? 0.1416 0.2843 0.2430 0.0413  0.0175  0.0525  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CG  
1671 O  OD1 . ASP B 73  ? 0.1507 0.3152 0.2116 0.0219  -0.0035 0.0577  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD1 
1672 O  OD2 . ASP B 73  ? 0.1618 0.2765 0.2638 0.0422  0.0143  0.0647  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD2 
1673 N  N   . PHE B 74  ? 0.1501 0.2229 0.1267 0.0433  0.0166  0.0126  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B N   
1674 C  CA  . PHE B 74  ? 0.1410 0.2344 0.1188 0.0494  0.0177  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CA  
1675 C  C   . PHE B 74  ? 0.1290 0.2330 0.1297 0.0508  0.0059  0.0151  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B C   
1676 O  O   . PHE B 74  ? 0.1398 0.2492 0.1194 0.0459  0.0129  0.0008  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B O   
1677 C  CB  . PHE B 74  ? 0.1525 0.2204 0.1255 0.0562  0.0007  0.0085  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CB  
1678 C  CG  . PHE B 74  ? 0.1469 0.1954 0.1188 0.0465  0.0126  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CG  
1679 C  CD1 . PHE B 74  ? 0.1500 0.1707 0.1193 0.0379  0.0055  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD1 
1680 C  CD2 . PHE B 74  ? 0.1676 0.1800 0.1352 0.0440  -0.0149 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD2 
1681 C  CE1 . PHE B 74  ? 0.1464 0.1565 0.1222 0.0292  0.0014  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE1 
1682 C  CE2 . PHE B 74  ? 0.1692 0.1803 0.1437 0.0322  -0.0050 0.0155  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE2 
1683 C  CZ  . PHE B 74  ? 0.1546 0.1756 0.1281 0.0260  -0.0021 0.0041  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CZ  
1684 N  N   . ALA B 75  ? 0.1651 0.2277 0.1337 0.0419  0.0266  0.0074  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B N   
1685 C  CA  . ALA B 75  ? 0.1982 0.2306 0.1323 0.0584  0.0018  0.0164  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CA  
1686 C  C   . ALA B 75  ? 0.1679 0.2221 0.1351 0.0357  0.0070  0.0311  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B C   
1687 O  O   . ALA B 75  ? 0.1634 0.2438 0.1390 0.0512  0.0159  0.0191  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B O   
1688 C  CB  . ALA B 75  ? 0.2262 0.2367 0.1509 0.0637  0.0018  0.0096  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CB  
1689 N  N   . ARG B 76  ? 0.1730 0.2405 0.1422 0.0354  0.0197  0.0330  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B N   
1690 C  CA  . ARG B 76  ? 0.1607 0.2686 0.1418 0.0401  0.0047  0.0307  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CA  
1691 C  C   . ARG B 76  ? 0.1276 0.2498 0.1447 0.0163  0.0020  0.0193  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B C   
1692 O  O   . ARG B 76  ? 0.1647 0.2884 0.1322 0.0405  0.0094  0.0302  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B O   
1693 C  CB  . ARG B 76  ? 0.1641 0.3157 0.1849 0.0307  0.0340  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CB  
1694 C  CG  . ARG B 76  ? 0.1777 0.3184 0.1945 0.0099  0.0139  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CG  
1695 C  CD  . ARG B 76  ? 0.1861 0.4344 0.2740 0.0082  0.0657  0.0126  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CD  
1696 N  NE  . ARG B 76  ? 0.1604 0.4130 0.2508 0.0190  0.0449  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NE  
1697 C  CZ  . ARG B 76  ? 0.2123 0.3552 0.2660 0.0741  -0.0202 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CZ  
1698 N  NH1 . ARG B 76  ? 0.2922 0.5114 0.2961 0.0823  -0.0701 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH1 
1699 N  NH2 . ARG B 76  ? 0.3517 0.3525 0.3911 0.1008  0.0502  0.0600  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH2 
1700 N  N   . PHE B 77  ? 0.1594 0.2547 0.1258 0.0295  0.0102  0.0156  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B N   
1701 C  CA  . PHE B 77  ? 0.1409 0.2549 0.1228 0.0276  0.0060  0.0128  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CA  
1702 C  C   . PHE B 77  ? 0.1363 0.2598 0.1092 0.0305  -0.0117 0.0221  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B C   
1703 O  O   . PHE B 77  ? 0.1448 0.2487 0.1125 0.0213  -0.0032 0.0167  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B O   
1704 C  CB  . PHE B 77  ? 0.1555 0.2495 0.1259 0.0208  0.0066  0.0214  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CB  
1705 C  CG  . PHE B 77  ? 0.1646 0.2620 0.1051 0.0342  0.0121  0.0209  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CG  
1706 C  CD1 . PHE B 77  ? 0.1677 0.2613 0.1377 0.0254  0.0151  0.0134  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD1 
1707 C  CD2 . PHE B 77  ? 0.1568 0.2693 0.1179 0.0362  0.0142  0.0209  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD2 
1708 C  CE1 . PHE B 77  ? 0.1976 0.2612 0.1278 0.0330  0.0023  0.0194  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE1 
1709 C  CE2 . PHE B 77  ? 0.1843 0.2593 0.1242 0.0480  0.0061  0.0358  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE2 
1710 C  CZ  . PHE B 77  ? 0.1870 0.2561 0.1369 0.0432  0.0138  0.0473  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CZ  
1711 N  N   . ALA B 78  ? 0.1363 0.2377 0.1106 0.0365  0.0083  0.0215  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B N   
1712 C  CA  . ALA B 78  ? 0.1271 0.2507 0.1194 0.0378  0.0142  0.0195  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CA  
1713 C  C   . ALA B 78  ? 0.1660 0.2633 0.1129 0.0388  0.0099  0.0272  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B C   
1714 O  O   . ALA B 78  ? 0.1698 0.2588 0.1179 0.0390  0.0012  0.0201  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B O   
1715 C  CB  . ALA B 78  ? 0.1482 0.2529 0.1343 0.0221  -0.0054 0.0205  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CB  
1716 N  N   . ALA B 79  ? 0.1763 0.2400 0.1234 0.0391  0.0057  0.0230  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N   
1717 C  CA  . ALA B 79  ? 0.1614 0.2505 0.1312 0.0373  0.0164  0.0409  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA  
1718 C  C   . ALA B 79  ? 0.1394 0.2725 0.1243 0.0392  -0.0073 0.0341  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C   
1719 O  O   . ALA B 79  ? 0.1732 0.2876 0.1225 0.0519  -0.0046 0.0352  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O   
1720 C  CB  . ALA B 79  ? 0.2027 0.2760 0.1465 0.0679  0.0096  0.0411  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB  
1721 N  N   . GLN B 80  ? 0.1498 0.2672 0.1353 0.0375  0.0029  0.0182  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B N   
1722 C  CA  . GLN B 80  ? 0.1647 0.2818 0.1275 0.0269  -0.0058 0.0272  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CA  
1723 C  C   . GLN B 80  ? 0.1628 0.2355 0.1286 0.0045  -0.0096 0.0119  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B C   
1724 O  O   . GLN B 80  ? 0.1664 0.3054 0.1176 0.0113  -0.0100 0.0206  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B O   
1725 C  CB  . GLN B 80  ? 0.1720 0.3500 0.1612 -0.0390 0.0036  0.0003  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CB  
1726 C  CG  . GLN B 80  ? 0.2158 0.3563 0.1830 -0.0379 -0.0165 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CG  
1727 C  CD  . GLN B 80  ? 0.3291 0.3652 0.2910 -0.0843 -0.0245 0.0316  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CD  
1728 O  OE1 . GLN B 80  ? 0.3815 0.3206 0.2958 -0.0222 0.0302  0.0551  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B OE1 
1729 N  NE2 . GLN B 80  ? 0.5276 0.4354 0.4015 -0.1958 -0.0779 0.0320  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B NE2 
1730 N  N   . LEU B 81  ? 0.1474 0.2428 0.1218 -0.0011 -0.0124 0.0063  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B N   
1731 C  CA  . LEU B 81  ? 0.1677 0.2262 0.1111 0.0111  -0.0049 0.0103  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CA  
1732 C  C   . LEU B 81  ? 0.1663 0.2355 0.0973 0.0167  -0.0105 0.0253  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B C   
1733 O  O   . LEU B 81  ? 0.1841 0.2299 0.1113 0.0305  0.0025  0.0215  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B O   
1734 C  CB  . LEU B 81  ? 0.1823 0.2185 0.1083 0.0109  -0.0074 0.0185  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CB  
1735 C  CG  . LEU B 81  ? 0.1761 0.2233 0.1520 -0.0014 -0.0056 0.0262  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CG  
1736 C  CD1 . LEU B 81  ? 0.1987 0.2514 0.1656 0.0036  0.0236  0.0126  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD1 
1737 C  CD2 . LEU B 81  ? 0.2140 0.2523 0.1652 0.0208  -0.0001 0.0565  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD2 
1738 N  N   . ARG B 82  ? 0.1563 0.2356 0.1101 0.0230  0.0036  0.0260  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   
1739 C  CA  . ARG B 82  ? 0.1385 0.2383 0.1249 0.0118  0.0030  0.0314  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  
1740 C  C   . ARG B 82  ? 0.1688 0.2863 0.1138 0.0291  0.0042  0.0357  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   
1741 O  O   . ARG B 82  ? 0.2008 0.2870 0.1158 0.0377  0.0156  0.0452  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   
1742 C  CB  . ARG B 82  ? 0.1568 0.2239 0.1297 0.0458  0.0106  0.0323  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  
1743 C  CG  . ARG B 82  ? 0.1329 0.2063 0.1549 0.0289  0.0144  0.0105  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  
1744 C  CD  . ARG B 82  ? 0.1436 0.2025 0.1511 0.0350  0.0171  0.0181  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  
1745 N  NE  . ARG B 82  ? 0.1518 0.1922 0.1390 0.0372  0.0149  0.0179  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  
1746 C  CZ  . ARG B 82  ? 0.1672 0.1830 0.1565 0.0397  0.0212  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  
1747 N  NH1 . ARG B 82  ? 0.1829 0.2347 0.1655 0.0647  0.0100  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 
1748 N  NH2 . ARG B 82  ? 0.1643 0.1699 0.1561 0.0223  0.0206  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 
1749 N  N   . ALA B 83  ? 0.1790 0.3465 0.1074 0.0465  -0.0105 0.0448  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   
1750 C  CA  . ALA B 83  ? 0.2005 0.3760 0.1281 0.0488  -0.0314 0.0400  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  
1751 C  C   . ALA B 83  ? 0.1903 0.3756 0.1280 0.0177  -0.0423 0.0259  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   
1752 O  O   . ALA B 83  ? 0.3205 0.4043 0.1257 0.0786  -0.0349 0.0396  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   
1753 C  CB  . ALA B 83  ? 0.1884 0.4302 0.1655 0.0618  -0.0419 0.0379  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  
1754 N  N   . HIS B 84  ? 0.1876 0.3627 0.1238 0.0010  -0.0422 0.0224  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   
1755 C  CA  . HIS B 84  ? 0.2108 0.3566 0.1286 -0.0411 -0.0441 0.0238  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  
1756 C  C   . HIS B 84  ? 0.2415 0.3288 0.1279 -0.0408 -0.0051 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   
1757 O  O   . HIS B 84  ? 0.3617 0.4221 0.2627 -0.1049 0.0789  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   
1758 C  CB  . HIS B 84  ? 0.2920 0.3799 0.1596 -0.0598 0.0068  0.0373  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  
1759 C  CG  . HIS B 84  ? 0.5056 0.3675 0.3167 -0.0794 -0.0547 0.0384  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  
1760 N  ND1 . HIS B 84  ? 0.5993 0.3825 0.3766 -0.0223 -0.0844 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 
1761 C  CD2 . HIS B 84  ? 0.5804 0.4109 0.3716 -0.0860 -0.0958 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 
1762 C  CE1 . HIS B 84  ? 0.6424 0.4064 0.4269 -0.0522 -0.0931 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 
1763 N  NE2 . HIS B 84  ? 0.6563 0.4070 0.4456 -0.0603 -0.1253 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 
1764 N  N   . GLY B 85  ? 0.1974 0.2677 0.1279 -0.0038 -0.0171 0.0245  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B N   
1765 C  CA  . GLY B 85  ? 0.2109 0.3050 0.1241 0.0195  0.0020  0.0440  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B CA  
1766 C  C   . GLY B 85  ? 0.1856 0.2358 0.1107 -0.0120 -0.0155 0.0119  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B C   
1767 O  O   . GLY B 85  ? 0.2131 0.2535 0.1248 0.0014  0.0064  0.0246  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B O   
1768 N  N   . VAL B 86  ? 0.2121 0.1943 0.1069 -0.0148 -0.0120 0.0095  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B N   
1769 C  CA  . VAL B 86  ? 0.1987 0.1773 0.1081 -0.0125 0.0004  0.0081  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CA  
1770 C  C   . VAL B 86  ? 0.2037 0.1640 0.1216 -0.0045 -0.0108 0.0206  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B C   
1771 O  O   . VAL B 86  ? 0.2012 0.1694 0.1765 0.0056  -0.0262 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B O   
1772 C  CB  . VAL B 86  ? 0.2090 0.2049 0.1104 -0.0085 0.0064  0.0183  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CB  
1773 C  CG1 . VAL B 86  ? 0.2111 0.3645 0.1466 -0.0156 0.0012  0.0937  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG1 
1774 C  CG2 . VAL B 86  ? 0.2230 0.2132 0.1666 -0.0340 0.0037  0.0332  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG2 
1775 N  N   . ARG B 87  ? 0.1918 0.1409 0.1011 -0.0195 0.0039  0.0088  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B N   
1776 C  CA  . ARG B 87  ? 0.1885 0.1342 0.0953 -0.0137 0.0093  0.0086  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CA  
1777 C  C   . ARG B 87  ? 0.1711 0.1263 0.0998 0.0054  0.0079  0.0056  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B C   
1778 O  O   . ARG B 87  ? 0.2014 0.1170 0.1006 -0.0072 0.0036  0.0116  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B O   
1779 C  CB  . ARG B 87  ? 0.2030 0.1396 0.1052 -0.0120 0.0242  0.0090  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CB  
1780 C  CG  . ARG B 87  ? 0.1916 0.1475 0.1178 -0.0064 0.0092  0.0060  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CG  
1781 C  CD  . ARG B 87  ? 0.2054 0.1863 0.1631 -0.0104 0.0381  0.0117  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CD  
1782 N  NE  . ARG B 87  ? 0.2524 0.2196 0.1495 -0.0537 0.0544  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NE  
1783 C  CZ  . ARG B 87  ? 0.2897 0.2238 0.1517 -0.0197 0.0312  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CZ  
1784 N  NH1 . ARG B 87  ? 0.2838 0.1982 0.2325 -0.0262 0.0549  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH1 
1785 N  NH2 . ARG B 87  ? 0.3336 0.3129 0.1574 -0.0545 0.0077  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH2 
1786 N  N   . GLU B 88  ? 0.1675 0.1144 0.0924 0.0103  0.0172  0.0089  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B N   
1787 C  CA  . GLU B 88  ? 0.1436 0.1198 0.0996 0.0021  0.0180  0.0073  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CA  
1788 C  C   . GLU B 88  ? 0.1449 0.1261 0.0972 0.0074  0.0209  0.0147  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B C   
1789 O  O   . GLU B 88  ? 0.1511 0.1618 0.1129 0.0174  0.0291  0.0320  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B O   
1790 C  CB  . GLU B 88  ? 0.1485 0.1222 0.1014 0.0105  -0.0048 0.0011  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CB  
1791 C  CG  . GLU B 88  ? 0.1385 0.1253 0.1207 -0.0018 -0.0043 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CG  
1792 C  CD  . GLU B 88  ? 0.1365 0.1386 0.1014 0.0056  0.0087  0.0025  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CD  
1793 O  OE1 . GLU B 88  ? 0.1459 0.1340 0.1125 0.0019  0.0021  0.0072  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE1 
1794 O  OE2 . GLU B 88  ? 0.1560 0.1413 0.1112 0.0141  0.0083  0.0039  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE2 
1795 N  N   . TRP B 89  ? 0.1487 0.1149 0.0962 0.0082  0.0193  0.0132  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B N   
1796 C  CA  . TRP B 89  ? 0.1354 0.1124 0.1008 0.0037  0.0179  0.0051  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CA  
1797 C  C   . TRP B 89  ? 0.1430 0.1116 0.1050 0.0013  0.0278  0.0030  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B C   
1798 O  O   . TRP B 89  ? 0.1439 0.1157 0.1208 -0.0105 0.0212  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B O   
1799 C  CB  . TRP B 89  ? 0.1327 0.1117 0.1027 0.0018  0.0125  0.0000  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CB  
1800 C  CG  . TRP B 89  ? 0.1261 0.1048 0.1010 0.0065  0.0104  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CG  
1801 C  CD1 . TRP B 89  ? 0.1290 0.1014 0.1090 0.0048  0.0151  0.0016  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD1 
1802 C  CD2 . TRP B 89  ? 0.1239 0.1035 0.1073 0.0052  0.0140  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD2 
1803 N  NE1 . TRP B 89  ? 0.1376 0.1096 0.1134 -0.0035 0.0144  0.0026  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B NE1 
1804 C  CE2 . TRP B 89  ? 0.1334 0.0980 0.1081 0.0011  0.0178  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE2 
1805 C  CE3 . TRP B 89  ? 0.1365 0.1158 0.1119 -0.0009 -0.0053 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE3 
1806 C  CZ2 . TRP B 89  ? 0.1758 0.0994 0.1069 -0.0027 0.0183  0.0013  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ2 
1807 C  CZ3 . TRP B 89  ? 0.1542 0.1257 0.1144 0.0094  -0.0062 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ3 
1808 C  CH2 . TRP B 89  ? 0.1776 0.1110 0.1135 0.0105  0.0066  0.0034  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CH2 
1809 N  N   . LYS B 90  ? 0.1452 0.1082 0.1055 -0.0027 0.0245  0.0009  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B N   
1810 C  CA  . LYS B 90  ? 0.1391 0.1060 0.1228 -0.0096 0.0141  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CA  
1811 C  C   . LYS B 90  ? 0.1606 0.1115 0.1087 -0.0028 0.0254  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B C   
1812 O  O   . LYS B 90  ? 0.1527 0.1211 0.1278 0.0178  -0.0144 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B O   
1813 C  CB  . LYS B 90  ? 0.1351 0.1327 0.1133 -0.0055 0.0130  0.0001  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CB  
1814 C  CG  . LYS B 90  ? 0.1587 0.2146 0.1415 -0.0076 0.0027  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CG  
1815 C  CD  . LYS B 90  ? 0.2153 0.2416 0.1408 0.0103  -0.0129 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CD  
1816 C  CE  . LYS B 90  ? 0.2799 0.2322 0.1495 -0.0141 -0.0297 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CE  
1817 N  NZ  . LYS B 90  ? 0.4607 0.2018 0.1803 -0.0293 -0.1049 0.0110  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B NZ  
1818 N  N   . GLN B 91  ? 0.1564 0.1245 0.2057 -0.0098 0.0616  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   
1819 C  CA  . GLN B 91  ? 0.1601 0.1210 0.1535 -0.0092 0.0527  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  
1820 C  C   . GLN B 91  ? 0.1657 0.1075 0.1562 -0.0103 0.0362  0.0074  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   
1821 O  O   . GLN B 91  ? 0.1693 0.1543 0.1610 0.0021  0.0375  0.0081  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   
1822 C  CB  . GLN B 91  ? 0.1705 0.1299 0.1276 -0.0245 0.0424  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  
1823 C  CG  . GLN B 91  ? 0.1900 0.1266 0.1386 0.0028  0.0286  0.0091  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  
1824 C  CD  . GLN B 91  ? 0.1678 0.1378 0.1137 -0.0151 0.0287  0.0007  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  
1825 O  OE1 . GLN B 91  ? 0.1723 0.1452 0.1362 -0.0132 0.0039  0.0144  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 
1826 N  NE2 . GLN B 91  ? 0.1849 0.1420 0.1174 -0.0160 0.0132  0.0052  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 
1827 N  N   . ASN B 92  ? 0.1662 0.1266 0.1222 0.0050  0.0290  0.0162  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   
1828 C  CA  . ASN B 92  ? 0.1589 0.1247 0.1311 -0.0053 0.0174  0.0115  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  
1829 C  C   . ASN B 92  ? 0.1661 0.1193 0.1386 0.0096  0.0150  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   
1830 O  O   . ASN B 92  ? 0.1881 0.1300 0.1748 -0.0029 0.0150  0.0018  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   
1831 C  CB  . ASN B 92  ? 0.1643 0.1425 0.1349 -0.0066 0.0340  0.0178  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  
1832 C  CG  . ASN B 92  ? 0.1775 0.1393 0.1412 0.0114  0.0363  0.0042  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  
1833 O  OD1 . ASN B 92  ? 0.1934 0.1447 0.1382 0.0021  0.0292  0.0132  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 
1834 N  ND2 . ASN B 92  ? 0.3267 0.1862 0.1526 0.0798  0.0780  0.0133  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 
1835 N  N   . ARG B 93  ? 0.1730 0.1819 0.1325 -0.0013 0.0065  0.0074  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B N   
1836 C  CA  . ARG B 93  ? 0.1813 0.2552 0.1548 -0.0460 -0.0074 0.0104  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CA  
1837 C  C   . ARG B 93  ? 0.2219 0.1776 0.1440 -0.0124 -0.0012 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B C   
1838 O  O   . ARG B 93  ? 0.4516 0.1889 0.1921 -0.0544 0.0407  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B O   
1839 C  CB  . ARG B 93  ? 0.1981 0.4790 0.1774 -0.0791 0.0040  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CB  
1840 C  CG  . ARG B 93  ? 0.2030 0.6210 0.1787 -0.0371 0.0184  0.0144  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CG  
1841 C  CD  . ARG B 93  ? 0.2346 0.6924 0.3462 -0.0733 0.0473  0.1392  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CD  
1842 N  NE  . ARG B 93  ? 0.2166 0.8246 0.4354 -0.0455 0.0214  0.0953  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NE  
1843 C  CZ  . ARG B 93  ? 0.3371 0.8316 0.4648 0.0535  -0.0367 0.0814  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CZ  
1844 N  NH1 . ARG B 93  ? 0.4966 0.9119 0.3825 0.1016  -0.0300 0.1133  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH1 
1845 N  NH2 . ARG B 93  ? 0.3173 0.7623 0.6540 0.0157  -0.0755 0.0645  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH2 
1846 N  N   . SER B 94  ? 0.1977 0.1802 0.1331 -0.0281 0.0130  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 94   SER B N   
1847 C  CA  . SER B 94  ? 0.1900 0.1673 0.1380 -0.0324 0.0344  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA  
1848 C  C   . SER B 94  ? 0.1864 0.1528 0.1237 -0.0155 0.0090  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 94   SER B C   
1849 O  O   . SER B 94  ? 0.2080 0.1719 0.1164 -0.0166 0.0050  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 94   SER B O   
1850 C  CB  . SER B 94  ? 0.1683 0.1760 0.1412 -0.0149 0.0078  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB  
1851 O  OG  . SER B 94  ? 0.1536 0.1616 0.1351 0.0030  -0.0089 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG  
1852 N  N   . GLU B 95  ? 0.1847 0.1672 0.1265 -0.0162 0.0127  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   
1853 C  CA  . GLU B 95  ? 0.1832 0.1447 0.1131 0.0009  0.0061  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  
1854 C  C   . GLU B 95  ? 0.1735 0.1438 0.1050 0.0058  0.0166  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   
1855 O  O   . GLU B 95  ? 0.1815 0.1401 0.1174 0.0048  0.0014  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   
1856 C  CB  . GLU B 95  ? 0.1940 0.1720 0.1084 -0.0113 0.0057  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  
1857 C  CG  . GLU B 95  ? 0.1966 0.1530 0.1148 0.0032  0.0159  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  
1858 C  CD  . GLU B 95  ? 0.1884 0.1472 0.1113 0.0101  0.0108  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  
1859 O  OE1 . GLU B 95  ? 0.1742 0.1435 0.1161 0.0087  0.0029  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 
1860 O  OE2 . GLU B 95  ? 0.1870 0.1552 0.1514 0.0116  0.0214  0.0050  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 
1861 N  N   . GLY B 96  ? 0.1966 0.1453 0.1156 0.0164  0.0027  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   
1862 C  CA  . GLY B 96  ? 0.1759 0.1630 0.1162 0.0090  0.0143  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  
1863 C  C   . GLY B 96  ? 0.1668 0.1696 0.1147 0.0218  0.0095  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   
1864 O  O   . GLY B 96  ? 0.1605 0.1864 0.1152 0.0193  0.0050  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   
1865 N  N   . ASP B 97  ? 0.1857 0.1575 0.1214 0.0536  0.0105  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B N   
1866 C  CA  . ASP B 97  ? 0.1786 0.1459 0.1216 0.0454  0.0030  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CA  
1867 C  C   . ASP B 97  ? 0.1699 0.1305 0.1089 0.0255  0.0137  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B C   
1868 O  O   . ASP B 97  ? 0.1547 0.1420 0.1084 0.0240  0.0231  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B O   
1869 C  CB  . ASP B 97  ? 0.1649 0.1944 0.1466 0.0550  0.0115  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CB  
1870 C  CG  . ASP B 97  ? 0.1885 0.2100 0.2693 0.0639  -0.0191 0.0113  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CG  
1871 O  OD1 . ASP B 97  ? 0.2410 0.1970 0.3634 0.0642  0.0431  0.0268  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD1 
1872 O  OD2 . ASP B 97  ? 0.2122 0.2434 0.2861 0.0919  0.0074  0.0090  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD2 
1873 N  N   . SER B 98  ? 0.1363 0.1221 0.1176 0.0136  0.0135  0.0001  ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   
1874 C  CA  . SER B 98  ? 0.1475 0.1204 0.1051 0.0175  0.0058  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  
1875 C  C   . SER B 98  ? 0.1271 0.1225 0.1096 0.0097  0.0057  0.0064  ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   
1876 O  O   . SER B 98  ? 0.1809 0.1303 0.1138 -0.0020 0.0219  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   
1877 C  CB  . SER B 98  ? 0.1457 0.1330 0.1037 0.0214  0.0069  0.0037  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  
1878 O  OG  . SER B 98  ? 0.1616 0.1450 0.1057 0.0234  0.0101  0.0094  ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  
1879 N  N   . PHE B 99  ? 0.1462 0.1222 0.1002 0.0129  0.0159  0.0022  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   
1880 C  CA  . PHE B 99  ? 0.1372 0.1317 0.0976 0.0071  -0.0009 0.0090  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  
1881 C  C   . PHE B 99  ? 0.1206 0.1180 0.0944 0.0066  -0.0037 0.0085  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   
1882 O  O   . PHE B 99  ? 0.1175 0.1266 0.1127 0.0074  0.0181  0.0090  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   
1883 C  CB  . PHE B 99  ? 0.1309 0.1537 0.1116 0.0179  0.0047  0.0119  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  
1884 C  CG  . PHE B 99  ? 0.1131 0.1481 0.1105 0.0135  -0.0039 0.0117  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  
1885 C  CD1 . PHE B 99  ? 0.1491 0.1632 0.1121 -0.0086 -0.0010 0.0190  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 
1886 C  CD2 . PHE B 99  ? 0.1728 0.1369 0.1319 0.0171  -0.0135 0.0087  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 
1887 C  CE1 . PHE B 99  ? 0.1605 0.1996 0.1114 -0.0049 -0.0068 0.0254  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 
1888 C  CE2 . PHE B 99  ? 0.1772 0.1680 0.1320 0.0417  -0.0470 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 
1889 C  CZ  . PHE B 99  ? 0.1548 0.2015 0.1130 0.0285  0.0041  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  
1890 N  N   . TYR B 100 ? 0.1313 0.1135 0.0954 0.0103  0.0055  0.0046  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B N   
1891 C  CA  . TYR B 100 ? 0.1316 0.1011 0.1053 0.0036  0.0130  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CA  
1892 C  C   . TYR B 100 ? 0.1220 0.1134 0.0954 0.0042  0.0167  0.0055  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B C   
1893 O  O   . TYR B 100 ? 0.1504 0.1143 0.0985 -0.0080 0.0162  0.0024  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B O   
1894 C  CB  . TYR B 100 ? 0.1235 0.1047 0.1066 0.0008  0.0100  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CB  
1895 C  CG  . TYR B 100 ? 0.1259 0.1193 0.1061 -0.0007 0.0133  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CG  
1896 C  CD1 . TYR B 100 ? 0.1258 0.1185 0.1051 0.0035  0.0195  0.0038  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD1 
1897 C  CD2 . TYR B 100 ? 0.1360 0.1157 0.1035 -0.0051 0.0191  0.0054  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD2 
1898 C  CE1 . TYR B 100 ? 0.1400 0.1173 0.1096 -0.0020 0.0143  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE1 
1899 C  CE2 . TYR B 100 ? 0.1389 0.1291 0.1065 -0.0006 0.0081  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE2 
1900 C  CZ  . TYR B 100 ? 0.1391 0.1240 0.0970 -0.0054 0.0114  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CZ  
1901 O  OH  . TYR B 100 ? 0.1657 0.1358 0.1057 0.0044  0.0071  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B OH  
1902 N  N   . PHE B 101 ? 0.1229 0.1114 0.0936 -0.0029 0.0082  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B N   
1903 C  CA  . PHE B 101 ? 0.1464 0.1131 0.0949 0.0043  0.0022  0.0059  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CA  
1904 C  C   . PHE B 101 ? 0.1126 0.1115 0.1025 -0.0029 0.0019  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B C   
1905 O  O   . PHE B 101 ? 0.1403 0.1113 0.0929 -0.0003 0.0061  0.0106  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B O   
1906 C  CB  . PHE B 101 ? 0.1479 0.1152 0.1113 0.0205  -0.0054 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CB  
1907 C  CG  . PHE B 101 ? 0.1267 0.1273 0.1140 0.0121  -0.0139 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CG  
1908 C  CD1 . PHE B 101 ? 0.1440 0.1296 0.1275 0.0017  -0.0079 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD1 
1909 C  CD2 . PHE B 101 ? 0.1303 0.1377 0.1205 0.0092  -0.0044 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD2 
1910 C  CE1 . PHE B 101 ? 0.1226 0.1411 0.1512 -0.0020 -0.0153 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE1 
1911 C  CE2 . PHE B 101 ? 0.1180 0.1516 0.1279 0.0142  -0.0054 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE2 
1912 C  CZ  . PHE B 101 ? 0.1194 0.1418 0.1446 0.0092  -0.0009 0.0025  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CZ  
1913 N  N   . LEU B 102 ? 0.1519 0.1073 0.0885 0.0005  0.0028  0.0048  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   
1914 C  CA  . LEU B 102 ? 0.1400 0.1063 0.1012 0.0005  0.0107  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  
1915 C  C   . LEU B 102 ? 0.1397 0.1191 0.0952 0.0000  0.0013  0.0010  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   
1916 O  O   . LEU B 102 ? 0.1517 0.1197 0.1246 0.0006  -0.0165 0.0103  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   
1917 C  CB  . LEU B 102 ? 0.1373 0.1341 0.1002 0.0016  0.0098  0.0005  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  
1918 C  CG  . LEU B 102 ? 0.1406 0.1273 0.1104 0.0035  0.0111  0.0137  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  
1919 C  CD1 . LEU B 102 ? 0.1471 0.3094 0.1348 -0.0473 0.0046  0.0637  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 
1920 C  CD2 . LEU B 102 ? 0.1408 0.1320 0.1144 0.0098  0.0058  0.0032  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 
1921 N  N   . ASP B 103 ? 0.1431 0.1084 0.1037 0.0017  -0.0050 0.0014  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   
1922 C  CA  . ASP B 103 ? 0.1380 0.1190 0.1069 0.0014  0.0021  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  
1923 C  C   . ASP B 103 ? 0.1503 0.1113 0.0996 0.0018  -0.0012 0.0062  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   
1924 O  O   . ASP B 103 ? 0.1514 0.1319 0.0970 -0.0001 0.0043  0.0077  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   
1925 C  CB  . ASP B 103 ? 0.1492 0.1276 0.1005 -0.0045 -0.0081 0.0020  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  
1926 C  CG  . ASP B 103 ? 0.1280 0.1287 0.0896 -0.0065 -0.0058 0.0055  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  
1927 O  OD1 . ASP B 103 ? 0.1330 0.1277 0.0963 -0.0065 -0.0031 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 
1928 O  OD2 . ASP B 103 ? 0.1441 0.1219 0.1018 -0.0024 0.0026  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 
1929 N  N   . PRO B 104 ? 0.1429 0.1402 0.0966 0.0073  -0.0119 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B N   
1930 C  CA  . PRO B 104 ? 0.1649 0.1536 0.0879 0.0020  -0.0055 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CA  
1931 C  C   . PRO B 104 ? 0.1624 0.1459 0.1007 0.0040  0.0058  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B C   
1932 O  O   . PRO B 104 ? 0.2024 0.2772 0.0958 0.0493  0.0182  0.0186  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B O   
1933 C  CB  . PRO B 104 ? 0.1714 0.1682 0.1197 -0.0116 0.0015  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CB  
1934 C  CG  . PRO B 104 ? 0.1578 0.1684 0.1263 -0.0067 -0.0123 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CG  
1935 C  CD  . PRO B 104 ? 0.1527 0.1459 0.1160 -0.0109 -0.0008 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CD  
1936 N  N   . ASP B 105 ? 0.1614 0.1370 0.0959 -0.0071 0.0048  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B N   
1937 C  CA  . ASP B 105 ? 0.1597 0.1306 0.1043 0.0008  0.0076  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CA  
1938 C  C   . ASP B 105 ? 0.1560 0.1394 0.1060 -0.0061 0.0171  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B C   
1939 O  O   . ASP B 105 ? 0.1514 0.1548 0.1752 -0.0095 0.0150  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B O   
1940 C  CB  . ASP B 105 ? 0.1709 0.1375 0.1024 0.0039  0.0118  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CB  
1941 C  CG  . ASP B 105 ? 0.1834 0.1369 0.1020 -0.0090 0.0121  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CG  
1942 O  OD1 . ASP B 105 ? 0.1946 0.1528 0.1184 0.0089  0.0118  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD1 
1943 O  OD2 . ASP B 105 ? 0.1878 0.1401 0.1116 -0.0035 0.0075  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD2 
1944 N  N   . GLY B 106 ? 0.1458 0.1280 0.0948 -0.0033 0.0108  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   
1945 C  CA  . GLY B 106 ? 0.1490 0.1231 0.0979 -0.0070 0.0102  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  
1946 C  C   . GLY B 106 ? 0.1450 0.1200 0.0979 -0.0120 0.0104  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   
1947 O  O   . GLY B 106 ? 0.1541 0.1223 0.1000 -0.0185 0.0087  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   
1948 N  N   . HIS B 107 ? 0.1437 0.1143 0.0839 -0.0142 -0.0014 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   
1949 C  CA  . HIS B 107 ? 0.1325 0.1126 0.0881 -0.0059 0.0019  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  
1950 C  C   . HIS B 107 ? 0.1167 0.1093 0.0818 -0.0068 0.0047  0.0022  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   
1951 O  O   . HIS B 107 ? 0.1357 0.1203 0.0895 -0.0021 -0.0068 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   
1952 C  CB  . HIS B 107 ? 0.1423 0.1165 0.0829 -0.0084 0.0019  0.0045  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  
1953 C  CG  . HIS B 107 ? 0.1318 0.1081 0.0885 -0.0155 0.0103  0.0019  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  
1954 N  ND1 . HIS B 107 ? 0.1425 0.1239 0.0921 -0.0026 -0.0082 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 
1955 C  CD2 . HIS B 107 ? 0.1323 0.1143 0.0917 -0.0186 0.0054  0.0023  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 
1956 C  CE1 . HIS B 107 ? 0.1429 0.1204 0.1123 -0.0049 0.0060  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 
1957 N  NE2 . HIS B 107 ? 0.1576 0.1173 0.1069 -0.0032 0.0058  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 
1958 N  N   . ARG B 108 ? 0.1246 0.1044 0.0824 0.0007  0.0026  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B N   
1959 C  CA  . ARG B 108 ? 0.1118 0.1101 0.0823 -0.0059 0.0047  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CA  
1960 C  C   . ARG B 108 ? 0.1165 0.1097 0.0858 0.0030  0.0001  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B C   
1961 O  O   . ARG B 108 ? 0.1120 0.1244 0.0856 -0.0054 -0.0003 0.0052  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B O   
1962 C  CB  . ARG B 108 ? 0.1183 0.1026 0.0870 0.0044  0.0028  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CB  
1963 C  CG  . ARG B 108 ? 0.1149 0.1090 0.0993 -0.0020 0.0046  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CG  
1964 C  CD  . ARG B 108 ? 0.1208 0.1220 0.1060 -0.0086 0.0087  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CD  
1965 N  NE  . ARG B 108 ? 0.1182 0.1326 0.1054 -0.0026 0.0012  0.0002  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NE  
1966 C  CZ  . ARG B 108 ? 0.1453 0.1157 0.1126 -0.0073 0.0102  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CZ  
1967 N  NH1 . ARG B 108 ? 0.1708 0.1329 0.1108 0.0132  0.0147  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH1 
1968 N  NH2 . ARG B 108 ? 0.1688 0.1272 0.1460 0.0141  0.0301  0.0154  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH2 
1969 N  N   . LEU B 109 ? 0.1128 0.1040 0.0874 -0.0074 0.0089  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B N   
1970 C  CA  . LEU B 109 ? 0.1056 0.1109 0.0936 -0.0022 0.0014  0.0011  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CA  
1971 C  C   . LEU B 109 ? 0.1142 0.1210 0.0820 -0.0025 0.0086  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B C   
1972 O  O   . LEU B 109 ? 0.1228 0.1136 0.0941 -0.0008 0.0107  0.0000  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B O   
1973 C  CB  . LEU B 109 ? 0.1124 0.1198 0.0910 -0.0022 0.0061  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CB  
1974 C  CG  . LEU B 109 ? 0.1155 0.1100 0.1007 -0.0039 -0.0066 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CG  
1975 C  CD1 . LEU B 109 ? 0.1233 0.1211 0.1005 0.0006  -0.0143 0.0012  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD1 
1976 C  CD2 . LEU B 109 ? 0.1182 0.1233 0.1123 0.0033  -0.0117 0.0007  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD2 
1977 N  N   . GLU B 110 ? 0.1124 0.1061 0.1050 0.0023  0.0060  0.0007  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   
1978 C  CA  . GLU B 110 ? 0.1151 0.1140 0.0961 0.0038  0.0081  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  
1979 C  C   . GLU B 110 ? 0.1127 0.1146 0.0946 0.0022  0.0045  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   
1980 O  O   . GLU B 110 ? 0.1117 0.1262 0.1161 0.0008  0.0109  0.0067  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   
1981 C  CB  . GLU B 110 ? 0.1141 0.1122 0.0960 0.0021  0.0093  0.0001  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  
1982 C  CG  . GLU B 110 ? 0.1156 0.1273 0.1017 0.0061  0.0046  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  
1983 C  CD  . GLU B 110 ? 0.1104 0.1232 0.0970 0.0019  0.0142  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  
1984 O  OE1 . GLU B 110 ? 0.1312 0.1121 0.1092 0.0053  0.0032  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 
1985 O  OE2 . GLU B 110 ? 0.1359 0.1228 0.1071 0.0152  -0.0110 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 
1986 N  N   . ALA B 111 ? 0.1189 0.1260 0.0912 0.0103  0.0088  0.0030  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   
1987 C  CA  . ALA B 111 ? 0.1078 0.1375 0.0941 0.0074  0.0096  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  
1988 C  C   . ALA B 111 ? 0.1123 0.1371 0.0978 0.0247  0.0017  0.0036  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   
1989 O  O   . ALA B 111 ? 0.1638 0.1244 0.0998 0.0106  0.0109  0.0024  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   
1990 C  CB  . ALA B 111 ? 0.1282 0.1581 0.1027 0.0021  -0.0037 0.0023  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  
1991 N  N   . HIS B 112 ? 0.1155 0.1272 0.0956 0.0066  0.0126  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B N   
1992 C  CA  . HIS B 112 ? 0.1342 0.1378 0.1022 0.0182  0.0076  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CA  
1993 C  C   . HIS B 112 ? 0.1188 0.1440 0.0987 0.0175  0.0044  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B C   
1994 O  O   . HIS B 112 ? 0.1308 0.1521 0.1036 0.0181  0.0191  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B O   
1995 C  CB  . HIS B 112 ? 0.1283 0.1401 0.1016 0.0084  0.0050  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CB  
1996 C  CG  . HIS B 112 ? 0.1192 0.1331 0.1037 0.0117  0.0107  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CG  
1997 N  ND1 . HIS B 112 ? 0.1502 0.1338 0.1017 0.0105  0.0142  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B ND1 
1998 C  CD2 . HIS B 112 ? 0.1415 0.1309 0.0984 0.0072  0.0015  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CD2 
1999 C  CE1 . HIS B 112 ? 0.1624 0.1251 0.1078 0.0109  0.0122  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CE1 
2000 N  NE2 . HIS B 112 ? 0.1345 0.1267 0.1111 0.0142  0.0074  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B NE2 
2001 N  N   . VAL B 113 ? 0.1284 0.1481 0.1091 0.0227  0.0170  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   
2002 C  CA  . VAL B 113 ? 0.1538 0.1518 0.0988 0.0346  0.0199  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  
2003 C  C   . VAL B 113 ? 0.1415 0.1460 0.1129 0.0251  0.0158  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   
2004 O  O   . VAL B 113 ? 0.1625 0.1612 0.1204 0.0111  0.0099  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   
2005 C  CB  . VAL B 113 ? 0.1673 0.1650 0.1073 0.0442  0.0193  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  
2006 C  CG1 . VAL B 113 ? 0.1995 0.2311 0.1310 0.1015  0.0085  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 
2007 C  CG2 . VAL B 113 ? 0.1943 0.1874 0.1203 0.0655  0.0071  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 
2008 N  N   . GLY B 114 ? 0.1725 0.1653 0.1022 0.0203  0.0103  0.0069  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N   
2009 C  CA  . GLY B 114 ? 0.1833 0.1563 0.1150 0.0132  -0.0123 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA  
2010 C  C   . GLY B 114 ? 0.1357 0.1454 0.1020 0.0069  0.0105  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C   
2011 O  O   . GLY B 114 ? 0.1945 0.1627 0.1174 0.0282  -0.0137 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O   
2012 N  N   . ASP B 115 ? 0.1458 0.1366 0.1092 0.0026  0.0068  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   
2013 C  CA  . ASP B 115 ? 0.1549 0.1357 0.1090 0.0111  0.0061  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  
2014 C  C   . ASP B 115 ? 0.1522 0.1256 0.0924 0.0101  0.0159  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   
2015 O  O   . ASP B 115 ? 0.1510 0.1310 0.1006 0.0003  0.0116  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   
2016 C  CB  . ASP B 115 ? 0.1688 0.1404 0.1576 -0.0084 0.0029  0.0034  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  
2017 C  CG  . ASP B 115 ? 0.2164 0.1633 0.1701 -0.0072 0.0580  0.0037  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  
2018 O  OD1 . ASP B 115 ? 0.2359 0.2987 0.2722 -0.0512 0.0838  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 
2019 O  OD2 . ASP B 115 ? 0.2136 0.2458 0.1130 -0.0246 0.0202  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 
2020 N  N   . LEU B 116 ? 0.1424 0.1281 0.0946 0.0028  0.0138  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   
2021 C  CA  . LEU B 116 ? 0.1450 0.1390 0.0996 0.0008  0.0076  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  
2022 C  C   . LEU B 116 ? 0.1376 0.1388 0.0924 -0.0009 0.0215  0.0007  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   
2023 O  O   . LEU B 116 ? 0.1535 0.1410 0.1073 -0.0101 0.0147  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   
2024 C  CB  . LEU B 116 ? 0.1671 0.1337 0.1024 0.0025  0.0015  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  
2025 C  CG  . LEU B 116 ? 0.1800 0.1462 0.1132 0.0172  -0.0033 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  
2026 C  CD1 . LEU B 116 ? 0.1574 0.1876 0.1344 0.0239  0.0042  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 
2027 C  CD2 . LEU B 116 ? 0.2804 0.1597 0.1619 0.0262  -0.0419 0.0161  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 
2028 N  N   . ARG B 117 ? 0.1470 0.1394 0.1073 -0.0165 0.0266  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B N   
2029 C  CA  . ARG B 117 ? 0.1635 0.1467 0.1032 -0.0022 0.0263  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CA  
2030 C  C   . ARG B 117 ? 0.1573 0.1382 0.1107 0.0016  0.0259  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B C   
2031 O  O   . ARG B 117 ? 0.1819 0.1475 0.1078 -0.0079 0.0217  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B O   
2032 C  CB  . ARG B 117 ? 0.1596 0.1472 0.1209 0.0008  0.0353  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CB  
2033 C  CG  . ARG B 117 ? 0.1992 0.1629 0.1437 0.0123  0.0268  0.0149  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CG  
2034 C  CD  . ARG B 117 ? 0.2012 0.1716 0.1492 0.0115  0.0209  0.0171  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CD  
2035 N  NE  . ARG B 117 ? 0.2178 0.1655 0.1522 0.0194  0.0241  0.0085  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NE  
2036 C  CZ  . ARG B 117 ? 0.2366 0.1725 0.1527 0.0339  0.0120  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CZ  
2037 N  NH1 . ARG B 117 ? 0.2424 0.1818 0.1759 0.0009  0.0064  0.0119  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH1 
2038 N  NH2 . ARG B 117 ? 0.2710 0.1777 0.1940 0.0429  -0.0028 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH2 
2039 N  N   . SER B 118 ? 0.1742 0.1364 0.1104 -0.0031 0.0294  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 118  SER B N   
2040 C  CA  . SER B 118 ? 0.1618 0.1462 0.1089 0.0081  0.0232  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CA  
2041 C  C   . SER B 118 ? 0.1657 0.1307 0.1063 -0.0014 0.0109  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 118  SER B C   
2042 O  O   . SER B 118 ? 0.1723 0.1304 0.1313 0.0042  0.0212  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 118  SER B O   
2043 C  CB  . SER B 118 ? 0.1690 0.1586 0.1346 0.0222  0.0083  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CB  
2044 O  OG  . SER B 118 ? 0.1786 0.1423 0.1202 0.0183  -0.0033 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 118  SER B OG  
2045 N  N   . ARG B 119 ? 0.1592 0.1213 0.1007 -0.0006 0.0176  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B N   
2046 C  CA  . ARG B 119 ? 0.1572 0.1316 0.1081 -0.0015 0.0117  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CA  
2047 C  C   . ARG B 119 ? 0.1627 0.1221 0.1079 0.0026  0.0129  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B C   
2048 O  O   . ARG B 119 ? 0.1804 0.1408 0.1120 -0.0193 0.0161  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B O   
2049 C  CB  . ARG B 119 ? 0.1685 0.1293 0.0957 -0.0077 0.0239  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CB  
2050 C  CG  . ARG B 119 ? 0.1607 0.1351 0.1157 -0.0033 0.0091  0.0030  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CG  
2051 C  CD  . ARG B 119 ? 0.1628 0.1422 0.1133 -0.0161 0.0120  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CD  
2052 N  NE  . ARG B 119 ? 0.1652 0.1443 0.1030 0.0172  0.0160  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NE  
2053 C  CZ  . ARG B 119 ? 0.1750 0.1269 0.1058 0.0134  0.0012  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CZ  
2054 N  NH1 . ARG B 119 ? 0.1849 0.1565 0.1086 0.0257  0.0207  0.0069  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH1 
2055 N  NH2 . ARG B 119 ? 0.1960 0.1681 0.1022 0.0384  0.0052  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH2 
2056 N  N   . LEU B 120 ? 0.1605 0.1400 0.0966 -0.0047 0.0163  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N   
2057 C  CA  . LEU B 120 ? 0.1705 0.1350 0.1061 -0.0033 0.0078  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA  
2058 C  C   . LEU B 120 ? 0.1699 0.1496 0.0994 -0.0091 0.0148  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C   
2059 O  O   . LEU B 120 ? 0.1799 0.1690 0.1333 -0.0097 -0.0016 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O   
2060 C  CB  . LEU B 120 ? 0.1799 0.1425 0.1038 0.0037  0.0114  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB  
2061 C  CG  . LEU B 120 ? 0.1655 0.1389 0.1138 -0.0049 0.0050  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG  
2062 C  CD1 . LEU B 120 ? 0.1799 0.1576 0.1264 0.0132  0.0098  0.0123  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1 
2063 C  CD2 . LEU B 120 ? 0.1643 0.1677 0.1511 0.0029  -0.0154 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2 
2064 N  N   . ALA B 121 ? 0.1751 0.1458 0.1085 -0.0076 0.0239  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   
2065 C  CA  . ALA B 121 ? 0.2008 0.1444 0.1222 0.0071  0.0229  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  
2066 C  C   . ALA B 121 ? 0.2102 0.1356 0.1393 0.0036  0.0218  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   
2067 O  O   . ALA B 121 ? 0.2188 0.1703 0.1317 -0.0117 0.0091  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   
2068 C  CB  . ALA B 121 ? 0.1983 0.1771 0.1408 0.0131  0.0340  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  
2069 N  N   . ALA B 122 ? 0.1900 0.1399 0.1294 -0.0035 0.0224  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   
2070 C  CA  . ALA B 122 ? 0.2112 0.1369 0.1448 0.0059  0.0125  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  
2071 C  C   . ALA B 122 ? 0.2037 0.1270 0.1562 -0.0137 0.0214  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   
2072 O  O   . ALA B 122 ? 0.2366 0.1419 0.1806 -0.0193 0.0136  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   
2073 C  CB  . ALA B 122 ? 0.2276 0.1373 0.1383 0.0060  0.0125  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  
2074 N  N   . CYS B 123 ? 0.1757 0.1451 0.1669 -0.0166 0.0199  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B N   
2075 C  CA  . CYS B 123 ? 0.1758 0.1385 0.2041 -0.0207 0.0111  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CA  
2076 C  C   . CYS B 123 ? 0.1912 0.1461 0.2235 -0.0091 -0.0067 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B C   
2077 O  O   . CYS B 123 ? 0.2047 0.2101 0.2780 -0.0460 -0.0214 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B O   
2078 C  CB  . CYS B 123 ? 0.2078 0.1387 0.2133 -0.0047 -0.0034 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CB  
2079 S  SG  . CYS B 123 ? 0.2014 0.1978 0.2241 -0.0092 0.0303  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B SG  
2080 N  N   . ARG B 124 ? 0.1991 0.1614 0.1889 -0.0087 -0.0253 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   
2081 C  CA  . ARG B 124 ? 0.2539 0.1860 0.2025 0.0097  -0.0464 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  
2082 C  C   . ARG B 124 ? 0.3081 0.1882 0.2186 -0.0123 -0.0728 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   
2083 O  O   . ARG B 124 ? 0.3696 0.1991 0.3364 0.0168  -0.1447 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   
2084 C  CB  . ARG B 124 ? 0.2697 0.2146 0.1857 -0.0013 -0.0370 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  
2085 C  CG  . ARG B 124 ? 0.2943 0.2213 0.1811 -0.0167 -0.0510 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  
2086 C  CD  . ARG B 124 ? 0.3289 0.2604 0.1727 -0.0192 -0.0385 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  
2087 N  NE  . ARG B 124 ? 0.3628 0.2746 0.1788 -0.0136 -0.0204 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  
2088 C  CZ  . ARG B 124 ? 0.4282 0.2847 0.2260 0.0004  -0.0746 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  
2089 N  NH1 . ARG B 124 ? 0.4240 0.3277 0.2262 -0.0255 -0.0737 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 
2090 N  NH2 . ARG B 124 ? 0.5563 0.2810 0.1808 0.0129  -0.0667 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 
2091 N  N   . GLN B 125 ? 0.3021 0.1720 0.2360 0.0131  -0.0573 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   
2092 C  CA  . GLN B 125 ? 0.3148 0.1650 0.3039 0.0077  -0.0362 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  
2093 C  C   . GLN B 125 ? 0.2960 0.1616 0.4276 -0.0036 -0.0029 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   
2094 O  O   . GLN B 125 ? 0.3546 0.1750 0.6454 -0.0433 0.0386  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   
2095 C  CB  . GLN B 125 ? 0.3136 0.2110 0.2745 0.0617  0.0219  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  
2096 C  CG  . GLN B 125 ? 0.3687 0.2963 0.3337 0.0301  0.0896  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  
2097 C  CD  . GLN B 125 ? 0.5340 0.4167 0.3550 0.0166  0.1426  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  
2098 O  OE1 . GLN B 125 ? 0.6693 0.6061 0.3300 0.0006  0.0829  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 
2099 N  NE2 . GLN B 125 ? 0.7775 0.4420 0.5135 -0.1181 0.0865  -0.2611 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 
2100 N  N   . ALA B 126 ? 0.3250 0.1549 0.4145 0.0172  0.0420  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B N   
2101 C  CA  . ALA B 126 ? 0.2677 0.2488 0.5160 0.0172  0.0720  0.0024  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CA  
2102 C  C   . ALA B 126 ? 0.2617 0.2039 0.5530 -0.0166 0.0889  0.0047  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B C   
2103 O  O   . ALA B 126 ? 0.2863 0.2266 0.4648 0.0072  0.1211  0.0513  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B O   
2104 C  CB  . ALA B 126 ? 0.2419 0.3173 0.5233 -0.0067 0.1342  0.1263  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CB  
2105 N  N   . PRO B 127 ? 0.2744 0.1616 0.6183 -0.0096 0.0410  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B N   
2106 C  CA  . PRO B 127 ? 0.2689 0.1987 0.6338 0.0160  0.0378  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CA  
2107 C  C   . PRO B 127 ? 0.2584 0.1623 0.6274 -0.0143 0.0344  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B C   
2108 O  O   . PRO B 127 ? 0.2136 0.1709 0.8035 -0.0269 0.0093  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B O   
2109 C  CB  . PRO B 127 ? 0.2500 0.2170 0.6279 0.0318  0.0451  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CB  
2110 C  CG  . PRO B 127 ? 0.3062 0.2351 0.6434 -0.0043 0.0153  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CG  
2111 C  CD  . PRO B 127 ? 0.3494 0.1847 0.6307 0.0109  0.0170  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CD  
2112 N  N   . TYR B 128 ? 0.2419 0.1655 0.5703 -0.0054 0.0173  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B N   
2113 C  CA  . TYR B 128 ? 0.2289 0.1677 0.5289 -0.0230 0.0006  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CA  
2114 C  C   . TYR B 128 ? 0.2373 0.2321 0.5022 -0.0203 -0.0031 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B C   
2115 O  O   . TYR B 128 ? 0.2302 0.2175 0.5067 -0.0503 0.0186  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B O   
2116 C  CB  . TYR B 128 ? 0.2572 0.1905 0.5088 -0.0238 -0.0065 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CB  
2117 C  CG  . TYR B 128 ? 0.2566 0.2037 0.4883 -0.0338 -0.0027 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CG  
2118 C  CD1 . TYR B 128 ? 0.2526 0.1998 0.4138 -0.0322 0.0403  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD1 
2119 C  CD2 . TYR B 128 ? 0.2930 0.2111 0.5246 -0.0166 -0.0432 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD2 
2120 C  CE1 . TYR B 128 ? 0.2853 0.2339 0.4118 -0.0317 0.0296  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE1 
2121 C  CE2 . TYR B 128 ? 0.2803 0.2586 0.4870 -0.0186 -0.0257 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE2 
2122 C  CZ  . TYR B 128 ? 0.2567 0.2697 0.4332 -0.0195 0.0177  -0.1294 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CZ  
2123 O  OH  . TYR B 128 ? 0.2451 0.3525 0.3990 -0.0305 0.0484  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B OH  
2124 N  N   . ALA B 129 ? 0.2240 0.2621 0.4489 -0.0078 -0.0371 0.0177  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   
2125 C  CA  . ALA B 129 ? 0.2411 0.2367 0.3839 -0.0847 -0.0254 0.0029  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  
2126 C  C   . ALA B 129 ? 0.1891 0.2141 0.3307 -0.0518 -0.0326 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   
2127 O  O   . ALA B 129 ? 0.1806 0.2132 0.3429 -0.0357 0.0067  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   
2128 C  CB  . ALA B 129 ? 0.2867 0.3140 0.6049 -0.0583 0.1051  0.1205  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  
2129 N  N   . GLY B 130 ? 0.2200 0.2649 0.3498 -0.0480 -0.0558 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   
2130 C  CA  . GLY B 130 ? 0.2575 0.2840 0.2988 -0.0665 -0.0466 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  
2131 C  C   . GLY B 130 ? 0.2408 0.2349 0.3258 -0.0539 -0.0514 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   
2132 O  O   . GLY B 130 ? 0.2363 0.2831 0.3348 -0.0392 -0.0416 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   
2133 N  N   . MET B 131 ? 0.2525 0.2060 0.3652 -0.0391 -0.0260 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 131  MET B N   
2134 C  CA  . MET B 131 ? 0.2384 0.2081 0.3098 -0.0317 -0.0351 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CA  
2135 C  C   . MET B 131 ? 0.2488 0.2138 0.2895 -0.0112 -0.0399 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 131  MET B C   
2136 O  O   . MET B 131 ? 0.3442 0.2151 0.3321 0.0069  -0.0655 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 131  MET B O   
2137 C  CB  . MET B 131 ? 0.2403 0.2141 0.3278 -0.0186 -0.0085 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CB  
2138 C  CG  . MET B 131 ? 0.2120 0.2210 0.3077 -0.0017 -0.0174 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CG  
2139 S  SD  . MET B 131 ? 0.2232 0.2045 0.3425 -0.0122 -0.0068 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 131  MET B SD  
2140 C  CE  . MET B 131 ? 0.4243 0.1767 0.4126 0.0149  -0.1951 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CE  
2141 N  N   . ARG B 132 ? 0.2138 0.2324 0.2607 -0.0149 -0.0517 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   
2142 C  CA  . ARG B 132 ? 0.2777 0.2592 0.2474 -0.0278 -0.0496 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  
2143 C  C   . ARG B 132 ? 0.2654 0.2494 0.2239 -0.0146 -0.0349 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   
2144 O  O   . ARG B 132 ? 0.2608 0.2718 0.2315 -0.0335 -0.0120 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   
2145 C  CB  . ARG B 132 ? 0.2915 0.3465 0.2718 -0.0208 -0.0909 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  
2146 C  CG  . ARG B 132 ? 0.2926 0.4301 0.3602 -0.0455 -0.0998 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  
2147 C  CD  . ARG B 132 ? 0.4152 0.4579 0.4496 -0.1331 -0.1619 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD  
2148 N  NE  . ARG B 132 ? 0.4250 0.5718 0.4451 -0.1735 -0.2251 0.0497  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE  
2149 C  CZ  . ARG B 132 ? 0.4421 0.6159 0.4807 -0.2043 -0.2379 0.0847  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ  
2150 N  NH1 . ARG B 132 ? 0.5543 0.5617 0.5073 -0.1853 -0.2843 0.0534  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1 
2151 N  NH2 . ARG B 132 ? 0.4598 0.8014 0.4751 -0.2228 -0.1454 0.0924  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2 
2152 N  N   . PHE B 133 ? 0.2724 0.2075 0.1729 0.0221  -0.0542 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B N   
2153 C  CA  . PHE B 133 ? 0.2822 0.2408 0.1728 0.0017  -0.0441 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CA  
2154 C  C   . PHE B 133 ? 0.3503 0.2640 0.1586 -0.0021 -0.0129 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B C   
2155 O  O   . PHE B 133 ? 0.4591 0.3100 0.1638 -0.0576 -0.0430 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B O   
2156 C  CB  . PHE B 133 ? 0.2723 0.2540 0.2033 -0.0031 -0.0189 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CB  
2157 C  CG  . PHE B 133 ? 0.2372 0.2417 0.2170 0.0148  -0.0195 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CG  
2158 C  CD1 . PHE B 133 ? 0.2236 0.2291 0.2537 0.0307  -0.0393 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD1 
2159 C  CD2 . PHE B 133 ? 0.2648 0.2464 0.2174 0.0218  -0.0354 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD2 
2160 C  CE1 . PHE B 133 ? 0.2419 0.2378 0.2875 0.0529  -0.0379 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE1 
2161 C  CE2 . PHE B 133 ? 0.2908 0.2350 0.2703 0.0601  -0.0561 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE2 
2162 C  CZ  . PHE B 133 ? 0.2461 0.2331 0.2692 0.0756  -0.0323 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CZ  
2163 N  N   . ALA B 134 ? 0.3440 0.2480 0.1710 0.0092  -0.0137 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   
2164 C  CA  . ALA B 134 ? 0.3929 0.3271 0.1625 -0.0335 -0.0239 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  
2165 C  C   . ALA B 134 ? 0.4811 0.2950 0.2117 -0.0608 0.0298  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   
2166 O  O   . ALA B 134 ? 0.8154 0.3593 0.6429 -0.1406 -0.0405 0.1250  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   
2167 C  CB  . ALA B 134 ? 0.5061 0.4855 0.4834 -0.0038 -0.1723 0.1497  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  
2168 K  K   . K   C .   ? 0.1610 0.1315 0.1227 -0.0147 0.0119  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 3002 K   A K   
2169 MN MN  . MN  D .   ? 0.1301 0.1160 0.0938 -0.0156 0.0057  0.0001  ? ? ? ? ? ? 4004 MN  A MN  
2170 C  C1  . PPF E .   ? 0.1926 0.1389 0.1184 -0.0221 -0.0232 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A C1  
2171 O  O1  . PPF E .   ? 0.1677 0.1200 0.0910 -0.0234 -0.0036 0.0048  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O1  
2172 O  O2  . PPF E .   ? 0.1542 0.1454 0.1499 -0.0318 0.0016  0.0048  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O2  
2173 O  O3  . PPF E .   ? 0.1719 0.1593 0.1165 -0.0187 0.0025  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O3  
2174 O  O4  . PPF E .   ? 0.2535 0.1475 0.1734 -0.0171 -0.0778 0.0137  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O4  
2175 O  O5  . PPF E .   ? 0.1543 0.1223 0.1156 -0.0096 -0.0023 0.0074  ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A O5  
2176 P  P1  . PPF E .   ? 0.1558 0.1333 0.1148 -0.0227 -0.0036 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 5001 PPF A P1  
2177 K  K   . K   F .   ? 0.1608 0.1283 0.1118 0.0035  0.0103  0.0003  ? ? ? ? ? ? 3001 K   B K   
2178 MN MN  . MN  G .   ? 0.1268 0.1133 0.0985 0.0040  0.0084  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 4003 MN  B MN  
2179 C  C1  . PPF H .   ? 0.1678 0.1410 0.1115 0.0084  -0.0207 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B C1  
2180 O  O1  . PPF H .   ? 0.1352 0.1267 0.1164 0.0045  -0.0163 0.0055  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O1  
2181 O  O2  . PPF H .   ? 0.1917 0.1404 0.1136 0.0131  0.0116  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O2  
2182 O  O3  . PPF H .   ? 0.1605 0.1611 0.1290 -0.0171 0.0050  0.0026  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O3  
2183 O  O4  . PPF H .   ? 0.2422 0.1520 0.1790 0.0080  -0.0663 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O4  
2184 O  O5  . PPF H .   ? 0.1643 0.1275 0.1179 0.0085  0.0084  0.0022  ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B O5  
2185 P  P1  . PPF H .   ? 0.1573 0.1328 0.1060 0.0008  0.0044  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 5002 PPF B P1  
2186 O  O   . HOH I .   ? 0.1781 0.1403 0.1178 0.0184  0.0070  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 9005 HOH A O   
2187 O  O   . HOH I .   ? 0.1425 0.1114 0.1225 -0.0020 0.0230  0.0016  ? ? ? ? ? ? 9007 HOH A O   
2188 O  O   . HOH I .   ? 0.1541 0.1239 0.1249 -0.0080 -0.0196 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 9008 HOH A O   
2189 O  O   . HOH I .   ? 0.1565 0.1768 0.1092 -0.0062 0.0039  0.0051  ? ? ? ? ? ? 9009 HOH A O   
2190 O  O   . HOH I .   ? 0.1866 0.1565 0.1239 -0.0227 0.0280  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 9011 HOH A O   
2191 O  O   . HOH I .   ? 0.1581 0.1506 0.1322 -0.0086 0.0072  0.0133  ? ? ? ? ? ? 9012 HOH A O   
2192 O  O   . HOH I .   ? 0.1630 0.1483 0.1300 0.0060  -0.0098 0.0003  ? ? ? ? ? ? 9014 HOH A O   
2193 O  O   . HOH I .   ? 0.1629 0.1594 0.1217 0.0113  0.0268  0.0133  ? ? ? ? ? ? 9015 HOH A O   
2194 O  O   . HOH I .   ? 0.1776 0.1421 0.1165 -0.0202 -0.0098 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 9017 HOH A O   
2195 O  O   . HOH I .   ? 0.2749 0.1851 0.1701 0.0523  0.0562  0.0100  ? ? ? ? ? ? 9018 HOH A O   
2196 O  O   . HOH I .   ? 0.2170 0.1734 0.1724 0.0135  0.0364  0.0147  ? ? ? ? ? ? 9019 HOH A O   
2197 O  O   . HOH I .   ? 0.1844 0.1421 0.1593 -0.0072 0.0260  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 9020 HOH A O   
2198 O  O   . HOH I .   ? 0.2447 0.1781 0.1532 0.0351  0.0346  0.0001  ? ? ? ? ? ? 9027 HOH A O   
2199 O  O   . HOH I .   ? 0.1950 0.1571 0.1484 -0.0172 -0.0073 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 9029 HOH A O   
2200 O  O   . HOH I .   ? 0.1863 0.1692 0.1714 -0.0147 0.0137  0.0135  ? ? ? ? ? ? 9030 HOH A O   
2201 O  O   . HOH I .   ? 0.2308 0.2258 0.1666 0.0492  0.0010  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 9032 HOH A O   
2202 O  O   . HOH I .   ? 0.1423 0.2958 0.2012 0.0387  0.0025  0.0200  ? ? ? ? ? ? 9034 HOH A O   
2203 O  O   . HOH I .   ? 0.2050 0.1818 0.2891 -0.0073 0.0758  0.0697  ? ? ? ? ? ? 9036 HOH A O   
2204 O  O   . HOH I .   ? 0.2891 0.2220 0.2153 -0.0860 0.0933  0.0164  ? ? ? ? ? ? 9037 HOH A O   
2205 O  O   . HOH I .   ? 0.2740 0.2673 0.1467 -0.1025 0.0075  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 9038 HOH A O   
2206 O  O   . HOH I .   ? 0.2060 0.1894 0.1842 -0.0402 0.0264  0.0011  ? ? ? ? ? ? 9039 HOH A O   
2207 O  O   . HOH I .   ? 0.2426 0.1636 0.1557 -0.0103 0.0440  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 9041 HOH A O   
2208 O  O   . HOH I .   ? 0.2491 0.1971 0.2013 -0.0875 -0.0078 0.0216  ? ? ? ? ? ? 9044 HOH A O   
2209 O  O   . HOH I .   ? 0.1942 0.2826 0.1387 0.0405  0.0287  0.0042  ? ? ? ? ? ? 9047 HOH A O   
2210 O  O   . HOH I .   ? 0.2002 0.2140 0.2223 -0.0194 -0.0125 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 9049 HOH A O   
2211 O  O   . HOH I .   ? 0.2762 0.2324 0.1618 0.0068  0.0341  0.0026  ? ? ? ? ? ? 9050 HOH A O   
2212 O  O   . HOH I .   ? 0.2804 0.1738 0.1854 0.0023  0.0893  0.0260  ? ? ? ? ? ? 9051 HOH A O   
2213 O  O   . HOH I .   ? 0.2121 0.2060 0.2129 0.0308  0.0340  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 9056 HOH A O   
2214 O  O   . HOH I .   ? 0.2143 0.1595 0.1467 0.0234  0.0384  0.0111  ? ? ? ? ? ? 9059 HOH A O   
2215 O  O   . HOH I .   ? 0.2073 0.2340 0.2149 -0.0073 0.0317  0.0707  ? ? ? ? ? ? 9061 HOH A O   
2216 O  O   . HOH I .   ? 0.1896 0.2414 0.2041 0.0020  0.0373  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 9063 HOH A O   
2217 O  O   . HOH I .   ? 0.2318 0.2600 0.2126 0.0504  0.0051  0.0500  ? ? ? ? ? ? 9066 HOH A O   
2218 O  O   . HOH I .   ? 0.2835 0.2886 0.1302 0.0236  -0.0315 0.0175  ? ? ? ? ? ? 9067 HOH A O   
2219 O  O   . HOH I .   ? 0.2443 0.2382 0.2297 -0.0528 0.0255  0.0379  ? ? ? ? ? ? 9070 HOH A O   
2220 O  O   . HOH I .   ? 0.3384 0.2449 0.1688 0.0117  0.0784  0.0310  ? ? ? ? ? ? 9072 HOH A O   
2221 O  O   . HOH I .   ? 0.2064 0.2934 0.1559 -0.0192 0.0465  0.0207  ? ? ? ? ? ? 9073 HOH A O   
2222 O  O   . HOH I .   ? 0.2539 0.1958 0.3022 0.0034  -0.1291 0.0496  ? ? ? ? ? ? 9074 HOH A O   
2223 O  O   . HOH I .   ? 0.2755 0.1958 0.1747 0.0441  0.0719  0.0221  ? ? ? ? ? ? 9077 HOH A O   
2224 O  O   . HOH I .   ? 0.2370 0.3450 0.1812 -0.0610 0.0191  0.1027  ? ? ? ? ? ? 9078 HOH A O   
2225 O  O   . HOH I .   ? 0.3840 0.1948 0.2105 -0.0126 0.0829  0.0288  ? ? ? ? ? ? 9081 HOH A O   
2226 O  O   . HOH I .   ? 0.2060 0.3341 0.2748 0.0075  0.0503  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 9082 HOH A O   
2227 O  O   . HOH I .   ? 0.2476 0.3747 0.1831 -0.0468 -0.0244 0.0079  ? ? ? ? ? ? 9083 HOH A O   
2228 O  O   . HOH I .   ? 0.2567 0.2860 0.1574 -0.1121 -0.0276 0.0432  ? ? ? ? ? ? 9089 HOH A O   
2229 O  O   . HOH I .   ? 0.4586 0.2725 0.1245 -0.0063 0.0200  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 9091 HOH A O   
2230 O  O   . HOH I .   ? 0.3381 0.1690 0.2142 -0.0012 -0.0657 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 9092 HOH A O   
2231 O  O   . HOH I .   ? 0.2199 0.2934 0.1820 0.0086  0.0080  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 9093 HOH A O   
2232 O  O   . HOH I .   ? 0.2174 0.2272 0.2663 0.0306  0.0100  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 9094 HOH A O   
2233 O  O   . HOH I .   ? 0.2824 0.3665 0.1582 -0.0914 -0.0572 0.0421  ? ? ? ? ? ? 9097 HOH A O   
2234 O  O   . HOH I .   ? 0.3198 0.2575 0.1719 0.0344  0.0148  0.0027  ? ? ? ? ? ? 9098 HOH A O   
2235 O  O   . HOH I .   ? 0.2127 0.2214 0.2084 -0.0181 0.0298  0.0085  ? ? ? ? ? ? 9105 HOH A O   
2236 O  O   . HOH I .   ? 0.2189 0.3377 0.1534 0.0257  -0.0012 0.0326  ? ? ? ? ? ? 9106 HOH A O   
2237 O  O   . HOH I .   ? 0.2344 0.2809 0.1751 0.0348  0.0318  0.0035  ? ? ? ? ? ? 9107 HOH A O   
2238 O  O   . HOH I .   ? 0.2611 0.2277 0.2598 -0.0115 -0.0551 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 9109 HOH A O   
2239 O  O   . HOH I .   ? 0.2302 0.3773 0.1920 0.0772  0.0173  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 9114 HOH A O   
2240 O  O   . HOH I .   ? 0.1861 0.2283 0.2503 -0.0025 0.0347  0.0345  ? ? ? ? ? ? 9116 HOH A O   
2241 O  O   . HOH I .   ? 0.2211 0.1962 0.4479 -0.0555 0.0244  0.0407  ? ? ? ? ? ? 9117 HOH A O   
2242 O  O   . HOH I .   ? 0.2672 0.2383 0.2058 0.0377  -0.0258 0.0085  ? ? ? ? ? ? 9121 HOH A O   
2243 O  O   . HOH I .   ? 0.2916 0.2062 0.1517 -0.0160 0.0156  0.0043  ? ? ? ? ? ? 9122 HOH A O   
2244 O  O   . HOH I .   ? 0.1818 0.2015 0.3122 0.0110  -0.0496 0.0718  ? ? ? ? ? ? 9123 HOH A O   
2245 O  O   . HOH I .   ? 0.3084 0.2829 0.1939 0.0223  0.0052  0.0347  ? ? ? ? ? ? 9124 HOH A O   
2246 O  O   . HOH I .   ? 0.2480 0.2725 0.3070 -0.0596 0.1280  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 9125 HOH A O   
2247 O  O   . HOH I .   ? 0.1562 0.3393 0.2728 -0.0570 -0.0335 0.0229  ? ? ? ? ? ? 9126 HOH A O   
2248 O  O   . HOH I .   ? 0.3355 0.2535 0.1680 -0.0568 0.0670  0.0117  ? ? ? ? ? ? 9128 HOH A O   
2249 O  O   . HOH I .   ? 0.2487 0.3390 0.4311 0.0249  -0.0939 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 9129 HOH A O   
2250 O  O   . HOH I .   ? 0.4683 0.2586 0.2975 0.0388  0.0352  0.1028  ? ? ? ? ? ? 9136 HOH A O   
2251 O  O   . HOH I .   ? 0.2971 0.3512 0.2039 -0.1334 -0.1156 0.0658  ? ? ? ? ? ? 9137 HOH A O   
2252 O  O   . HOH I .   ? 0.2955 0.3306 0.2290 0.0050  0.0056  0.0925  ? ? ? ? ? ? 9138 HOH A O   
2253 O  O   . HOH I .   ? 0.2367 0.3617 0.3741 -0.0610 0.0852  0.0962  ? ? ? ? ? ? 9139 HOH A O   
2254 O  O   . HOH I .   ? 0.2652 0.3624 0.2126 0.0598  0.0462  0.0397  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A O   
2255 O  O   . HOH I .   ? 0.2283 0.2748 0.3617 0.0087  0.0401  0.1073  ? ? ? ? ? ? 9142 HOH A O   
2256 O  O   . HOH I .   ? 0.3229 0.3729 0.3969 0.0429  0.0982  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 9145 HOH A O   
2257 O  O   . HOH I .   ? 0.3759 0.4597 0.1498 -0.0520 -0.0413 0.0269  ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A O   
2258 O  O   . HOH I .   ? 0.1740 0.2771 0.3163 -0.0425 0.0083  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 9147 HOH A O   
2259 O  O   . HOH I .   ? 0.3110 0.2504 0.2627 0.0901  -0.0081 0.0173  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A O   
2260 O  O   . HOH I .   ? 0.2374 0.2116 0.1820 0.0400  0.0062  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 9151 HOH A O   
2261 O  O   . HOH I .   ? 0.4090 0.3566 0.2603 0.0257  0.0004  0.0776  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH A O   
2262 O  O   . HOH I .   ? 0.3449 0.2971 0.2764 0.0519  0.0903  0.0410  ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A O   
2263 O  O   . HOH I .   ? 0.3715 0.2936 0.2361 -0.0354 -0.0799 0.0067  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH A O   
2264 O  O   . HOH I .   ? 0.3066 0.3366 0.3484 0.0619  -0.0571 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A O   
2265 O  O   . HOH I .   ? 0.1928 0.4959 0.3414 0.0110  0.0363  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 9163 HOH A O   
2266 O  O   . HOH I .   ? 0.3159 0.5251 0.1574 0.2111  0.0935  0.0879  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A O   
2267 O  O   . HOH I .   ? 0.3297 0.2536 0.2053 -0.0034 0.0631  0.0352  ? ? ? ? ? ? 9166 HOH A O   
2268 O  O   . HOH I .   ? 0.2669 0.5169 0.2374 0.0331  0.0035  0.0042  ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A O   
2269 O  O   . HOH I .   ? 0.5038 0.2881 0.3783 0.0183  0.1401  0.0969  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH A O   
2270 O  O   . HOH I .   ? 0.5525 0.7131 0.2690 -0.1778 0.1810  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A O   
2271 O  O   . HOH I .   ? 0.3194 0.2746 0.3021 -0.0486 0.0455  0.0708  ? ? ? ? ? ? 9170 HOH A O   
2272 O  O   . HOH I .   ? 0.3498 0.4766 0.2760 0.0654  0.1321  0.0900  ? ? ? ? ? ? 9172 HOH A O   
2273 O  O   . HOH I .   ? 0.2866 0.2982 0.2551 0.0436  0.0758  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A O   
2274 O  O   . HOH I .   ? 0.3009 0.4631 0.3134 -0.1246 0.0396  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A O   
2275 O  O   . HOH I .   ? 0.4407 0.3827 0.3146 -0.1132 0.0878  0.1061  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A O   
2276 O  O   . HOH I .   ? 0.4222 0.3055 0.3601 -0.0024 -0.0131 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 9178 HOH A O   
2277 O  O   . HOH I .   ? 0.2715 0.2878 0.3799 0.0136  -0.0399 0.0887  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A O   
2278 O  O   . HOH I .   ? 0.4800 0.3548 0.2843 -0.0928 0.0924  0.0813  ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A O   
2279 O  O   . HOH I .   ? 0.4044 0.5237 0.2516 0.0458  0.0530  0.1517  ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A O   
2280 O  O   . HOH I .   ? 0.3367 0.3207 0.2746 0.0887  0.0528  0.0378  ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A O   
2281 O  O   . HOH I .   ? 0.2950 0.2540 0.3870 -0.0003 -0.0033 0.0599  ? ? ? ? ? ? 9185 HOH A O   
2282 O  O   . HOH I .   ? 0.3902 0.3729 0.4605 -0.0580 0.1186  0.0785  ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A O   
2283 O  O   . HOH I .   ? 0.3262 0.3058 0.2395 -0.0377 0.0435  0.0397  ? ? ? ? ? ? 9187 HOH A O   
2284 O  O   . HOH I .   ? 0.4446 0.5027 0.2141 0.0691  -0.0985 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 9188 HOH A O   
2285 O  O   . HOH I .   ? 0.3841 0.2626 0.3731 -0.0732 0.1378  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 9191 HOH A O   
2286 O  O   . HOH I .   ? 0.2800 0.2670 0.2267 -0.0071 0.0518  0.0188  ? ? ? ? ? ? 9193 HOH A O   
2287 O  O   . HOH I .   ? 0.4346 0.5454 0.1738 -0.1059 -0.0695 0.0356  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A O   
2288 O  O   . HOH I .   ? 0.2815 0.2838 0.2942 0.0168  -0.0141 0.0296  ? ? ? ? ? ? 9198 HOH A O   
2289 O  O   . HOH I .   ? 0.3292 0.2529 0.3625 0.0475  0.1552  0.0284  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A O   
2290 O  O   . HOH I .   ? 0.2812 0.4125 0.2570 -0.1386 -0.0099 0.0408  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH A O   
2291 O  O   . HOH I .   ? 0.4288 0.3646 0.2156 0.0573  0.0009  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 9203 HOH A O   
2292 O  O   . HOH I .   ? 0.3100 0.3760 0.3393 -0.1643 0.0331  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A O   
2293 O  O   . HOH I .   ? 0.2487 0.3399 0.4623 -0.1414 -0.0056 0.0264  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A O   
2294 O  O   . HOH I .   ? 0.4882 0.3607 0.2657 0.1106  0.0674  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 9206 HOH A O   
2295 O  O   . HOH I .   ? 0.3813 0.4638 0.3627 0.0469  0.1561  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 9207 HOH A O   
2296 O  O   . HOH I .   ? 0.3768 0.2794 0.5395 0.1227  -0.1543 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 9210 HOH A O   
2297 O  O   . HOH I .   ? 0.3372 0.6467 0.5012 -0.0507 -0.0816 -0.2036 ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A O   
2298 O  O   . HOH I .   ? 0.2921 0.3877 0.2273 -0.0877 -0.0304 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 9213 HOH A O   
2299 O  O   . HOH I .   ? 0.3083 0.4468 0.2921 0.0034  -0.0784 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A O   
2300 O  O   . HOH I .   ? 0.3135 0.5101 0.1856 -0.0763 -0.0094 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A O   
2301 O  O   . HOH I .   ? 0.3219 0.5870 0.6016 0.0107  0.1788  -0.2087 ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A O   
2302 O  O   . HOH I .   ? 0.2993 0.4045 0.2197 -0.1073 0.0321  0.0415  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A O   
2303 O  O   . HOH I .   ? 0.2467 0.5302 0.2579 0.0600  0.0339  0.1194  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH A O   
2304 O  O   . HOH I .   ? 0.4336 0.2887 0.2820 -0.1520 -0.0872 0.0202  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH A O   
2305 O  O   . HOH I .   ? 0.3413 0.2549 0.4468 0.0205  0.1058  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A O   
2306 O  O   . HOH I .   ? 0.3542 0.3401 0.3069 -0.1312 0.0577  0.0042  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH A O   
2307 O  O   . HOH I .   ? 0.3251 0.3626 0.2572 -0.0801 0.0550  0.0122  ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A O   
2308 O  O   . HOH I .   ? 0.3605 0.6298 0.2508 -0.0255 -0.0209 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 9238 HOH A O   
2309 O  O   . HOH I .   ? 0.3148 0.3623 0.2272 0.0657  0.0680  0.0089  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH A O   
2310 O  O   . HOH I .   ? 0.4256 0.3612 0.3385 -0.0173 0.0062  0.1048  ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A O   
2311 O  O   . HOH I .   ? 0.2410 0.6125 0.3213 0.0128  0.1296  0.0470  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A O   
2312 O  O   . HOH I .   ? 0.4586 0.3558 0.2632 -0.0183 0.0823  0.0254  ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A O   
2313 O  O   . HOH I .   ? 0.3201 0.6171 0.3247 -0.1017 -0.0042 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A O   
2314 O  O   . HOH I .   ? 0.3303 0.4153 0.4889 -0.1149 -0.0797 0.1119  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH A O   
2315 O  O   . HOH I .   ? 0.4218 0.5016 0.4800 -0.1184 0.0814  0.1291  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH A O   
2316 O  O   . HOH I .   ? 0.5814 0.4094 0.2265 0.0814  0.0123  0.0969  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH A O   
2317 O  O   . HOH I .   ? 0.3928 0.3482 0.2729 0.0011  -0.0381 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A O   
2318 O  O   . HOH I .   ? 0.3069 0.4161 0.4646 0.0251  0.1257  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 9258 HOH A O   
2319 O  O   . HOH I .   ? 0.2729 0.5926 0.3971 -0.2666 0.0270  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 9260 HOH A O   
2320 O  O   . HOH I .   ? 0.3800 0.5355 0.2782 -0.0572 -0.1124 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 9262 HOH A O   
2321 O  O   . HOH I .   ? 0.3162 0.3649 0.3380 0.0811  -0.0730 0.0662  ? ? ? ? ? ? 9263 HOH A O   
2322 O  O   . HOH I .   ? 0.4458 0.3963 0.2816 -0.1162 0.0530  0.0059  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH A O   
2323 O  O   . HOH I .   ? 0.3181 0.2919 0.2075 0.0227  0.0610  0.0737  ? ? ? ? ? ? 9266 HOH A O   
2324 O  O   . HOH I .   ? 0.4412 0.1782 0.3932 -0.1046 -0.0733 0.0402  ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A O   
2325 O  O   . HOH I .   ? 0.2558 0.3597 0.3478 0.0262  -0.0692 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A O   
2326 O  O   . HOH I .   ? 0.4403 0.4040 0.4105 -0.1024 0.1139  0.0880  ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A O   
2327 O  O   . HOH I .   ? 0.5720 0.3563 0.4753 -0.2202 -0.0821 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 9271 HOH A O   
2328 O  O   . HOH I .   ? 0.5388 0.2292 0.4328 0.0143  0.1329  0.0460  ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A O   
2329 O  O   . HOH I .   ? 0.2976 0.4266 0.2432 0.0068  -0.0638 0.0045  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH A O   
2330 O  O   . HOH I .   ? 0.7370 0.6922 0.2366 0.1600  -0.0765 0.1512  ? ? ? ? ? ? 9275 HOH A O   
2331 O  O   . HOH I .   ? 0.2807 0.5791 0.4646 0.1467  -0.1063 0.0514  ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A O   
2332 O  O   . HOH I .   ? 0.7106 0.5352 0.6518 -0.1142 -0.2090 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A O   
2333 O  O   . HOH I .   ? 0.4180 0.5055 0.3815 0.1268  -0.1215 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 9284 HOH A O   
2334 O  O   . HOH I .   ? 0.5517 0.4718 0.3593 0.2951  0.0366  0.0192  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A O   
2335 O  O   . HOH I .   ? 0.7222 0.5192 0.5642 0.0803  -0.0639 0.2151  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A O   
2336 O  O   . HOH I .   ? 0.5917 0.3939 0.2642 -0.0552 0.0380  0.0664  ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A O   
2337 O  O   . HOH I .   ? 0.5236 0.6061 0.4285 -0.1775 0.0164  0.0883  ? ? ? ? ? ? 9292 HOH A O   
2338 O  O   . HOH I .   ? 0.3333 0.4291 0.3187 -0.0618 -0.0101 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 9294 HOH A O   
2339 O  O   . HOH I .   ? 0.3603 0.5843 0.4464 -0.0107 0.1219  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 9296 HOH A O   
2340 O  O   . HOH I .   ? 0.5506 0.3785 0.4525 0.0155  0.0308  0.1125  ? ? ? ? ? ? 9300 HOH A O   
2341 O  O   . HOH I .   ? 0.3103 0.4236 0.7894 0.0547  0.0143  0.2333  ? ? ? ? ? ? 9301 HOH A O   
2342 O  O   . HOH I .   ? 0.5879 0.4370 0.4102 0.0537  -0.0254 0.1173  ? ? ? ? ? ? 9304 HOH A O   
2343 O  O   . HOH I .   ? 0.5699 0.4564 0.5305 -0.0009 0.0562  0.0078  ? ? ? ? ? ? 9306 HOH A O   
2344 O  O   . HOH I .   ? 0.4630 0.7771 0.6469 0.2993  -0.1209 0.1642  ? ? ? ? ? ? 9307 HOH A O   
2345 O  O   . HOH I .   ? 0.3008 0.4563 0.5911 0.0403  0.1351  0.0762  ? ? ? ? ? ? 9308 HOH A O   
2346 O  O   . HOH I .   ? 0.3810 0.4283 0.3475 -0.1099 0.0609  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 9310 HOH A O   
2347 O  O   . HOH I .   ? 0.3927 0.5079 0.3956 0.0216  -0.0744 0.1702  ? ? ? ? ? ? 9313 HOH A O   
2348 O  O   . HOH I .   ? 0.4074 0.4327 0.4009 0.0759  -0.0062 0.1462  ? ? ? ? ? ? 9319 HOH A O   
2349 O  O   . HOH I .   ? 0.4514 0.5842 0.4026 -0.0128 0.1607  0.0558  ? ? ? ? ? ? 9321 HOH A O   
2350 O  O   . HOH I .   ? 0.6040 0.3329 0.2109 0.0035  -0.0074 0.0261  ? ? ? ? ? ? 9322 HOH A O   
2351 O  O   . HOH I .   ? 0.3311 0.7010 0.5360 -0.0306 -0.0442 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 9323 HOH A O   
2352 O  O   . HOH I .   ? 0.9136 0.4815 0.2383 0.1047  -0.0224 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 9330 HOH A O   
2353 O  O   . HOH I .   ? 0.4484 0.3076 0.2394 -0.0663 0.0555  0.0403  ? ? ? ? ? ? 9332 HOH A O   
2354 O  O   . HOH I .   ? 0.5266 0.3709 0.5202 -0.1134 -0.0620 0.1336  ? ? ? ? ? ? 9334 HOH A O   
2355 O  O   . HOH I .   ? 0.4834 0.4139 0.2736 -0.1169 -0.0016 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 9335 HOH A O   
2356 O  O   . HOH I .   ? 0.5330 0.3744 0.3211 0.0798  -0.1601 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 9337 HOH A O   
2357 O  O   . HOH I .   ? 0.7001 0.5515 0.3648 -0.1356 0.0932  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 9338 HOH A O   
2358 O  O   . HOH I .   ? 0.2893 0.4816 0.2495 -0.0330 0.0390  0.0525  ? ? ? ? ? ? 9340 HOH A O   
2359 O  O   . HOH I .   ? 0.3003 0.8090 0.2295 -0.0535 0.0303  0.0325  ? ? ? ? ? ? 9341 HOH A O   
2360 O  O   . HOH I .   ? 0.4257 0.3735 0.5902 -0.1162 0.0354  0.1355  ? ? ? ? ? ? 9342 HOH A O   
2361 O  O   . HOH I .   ? 0.5436 0.6864 0.4577 0.0679  -0.0933 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 9343 HOH A O   
2362 O  O   . HOH I .   ? 0.5056 0.2884 0.4709 -0.0120 0.1848  0.0537  ? ? ? ? ? ? 9344 HOH A O   
2363 O  O   . HOH I .   ? 0.5082 0.4150 0.3395 0.1720  -0.1725 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 9345 HOH A O   
2364 O  O   . HOH I .   ? 0.7864 0.8152 0.8350 0.0989  0.0749  0.0257  ? ? ? ? ? ? 9346 HOH A O   
2365 O  O   . HOH I .   ? 0.5308 0.2951 0.3387 0.0052  0.1656  0.0120  ? ? ? ? ? ? 9348 HOH A O   
2366 O  O   . HOH I .   ? 0.5150 0.4231 0.3258 0.0422  -0.0936 -0.1286 ? ? ? ? ? ? 9350 HOH A O   
2367 O  O   . HOH I .   ? 0.3901 0.5359 0.5792 0.0014  0.0494  0.0189  ? ? ? ? ? ? 9353 HOH A O   
2368 O  O   . HOH I .   ? 0.6879 0.4802 0.4726 0.1306  0.0404  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 9354 HOH A O   
2369 O  O   . HOH I .   ? 0.3716 0.4110 0.2580 0.1262  0.0347  0.0187  ? ? ? ? ? ? 9358 HOH A O   
2370 O  O   . HOH I .   ? 0.4737 0.3339 0.2826 -0.0281 -0.0095 0.0600  ? ? ? ? ? ? 9359 HOH A O   
2371 O  O   . HOH I .   ? 0.4791 0.6870 0.6083 -0.0516 -0.1460 0.1591  ? ? ? ? ? ? 9362 HOH A O   
2372 O  O   . HOH I .   ? 0.3628 0.2879 0.4344 0.0390  0.1394  0.0684  ? ? ? ? ? ? 9363 HOH A O   
2373 O  O   . HOH I .   ? 0.2629 0.3062 0.2252 0.0058  0.0791  0.0027  ? ? ? ? ? ? 9364 HOH A O   
2374 O  O   . HOH I .   ? 0.1443 0.1533 0.1712 -0.0182 -0.0090 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 9365 HOH A O   
2375 O  O   . HOH I .   ? 0.1495 0.1352 0.1205 -0.0266 0.0102  0.0039  ? ? ? ? ? ? 9366 HOH A O   
2376 O  O   . HOH I .   ? 0.6298 0.5027 0.6987 -0.1401 0.1108  0.1824  ? ? ? ? ? ? 9384 HOH A O   
2377 O  O   . HOH I .   ? 0.3822 0.5385 0.6350 -0.1249 0.0890  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 9389 HOH A O   
2378 O  O   . HOH I .   ? 0.5582 0.6825 0.6734 0.0927  -0.2571 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 9390 HOH A O   
2379 O  O   . HOH I .   ? 0.6961 0.4333 0.3062 -0.0153 0.0882  0.1585  ? ? ? ? ? ? 9391 HOH A O   
2380 O  O   . HOH I .   ? 0.4985 0.7375 0.6185 0.0518  0.3197  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 9392 HOH A O   
2381 O  O   . HOH I .   ? 0.7811 0.5132 0.5085 -0.0356 0.1400  0.1244  ? ? ? ? ? ? 9393 HOH A O   
2382 O  O   . HOH I .   ? 0.5037 0.3758 0.8089 0.1028  0.0370  0.0032  ? ? ? ? ? ? 9394 HOH A O   
2383 O  O   . HOH I .   ? 0.6035 0.5476 0.4194 0.1038  0.0741  0.1994  ? ? ? ? ? ? 9395 HOH A O   
2384 O  O   . HOH I .   ? 0.5748 0.5321 0.5266 0.0414  -0.1615 0.1103  ? ? ? ? ? ? 9396 HOH A O   
2385 O  O   . HOH I .   ? 0.5176 0.5260 0.3325 -0.1281 0.0944  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 9397 HOH A O   
2386 O  O   . HOH I .   ? 0.3681 0.3885 0.5615 -0.0555 -0.0392 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 9398 HOH A O   
2387 O  O   . HOH I .   ? 0.6414 0.5599 0.3779 -0.2115 -0.0964 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 9399 HOH A O   
2388 O  O   . HOH I .   ? 0.2521 0.4405 0.6952 -0.0739 0.1379  -0.2335 ? ? ? ? ? ? 9400 HOH A O   
2389 O  O   . HOH I .   ? 0.6848 0.4571 0.4964 -0.0804 0.2017  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 9401 HOH A O   
2390 O  O   . HOH I .   ? 0.6950 0.4632 0.4674 0.1621  0.2794  0.0155  ? ? ? ? ? ? 9402 HOH A O   
2391 O  O   . HOH I .   ? 0.3800 0.5077 0.2989 -0.1034 0.0391  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 9403 HOH A O   
2392 O  O   . HOH I .   ? 0.4871 0.3669 0.8314 -0.1001 0.0355  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 9404 HOH A O   
2393 O  O   . HOH I .   ? 0.4770 0.4367 0.4490 -0.0099 0.0932  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 9405 HOH A O   
2394 O  O   . HOH I .   ? 0.4289 0.3299 0.4328 -0.0596 0.1903  0.0831  ? ? ? ? ? ? 9406 HOH A O   
2395 O  O   . HOH I .   ? 0.4144 0.5512 0.2945 -0.1911 -0.0205 0.0128  ? ? ? ? ? ? 9407 HOH A O   
2396 O  O   . HOH I .   ? 0.5963 0.3525 0.5501 -0.1954 -0.1557 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 9408 HOH A O   
2397 O  O   . HOH I .   ? 0.4549 0.4759 0.3504 -0.1955 -0.0203 0.0525  ? ? ? ? ? ? 9409 HOH A O   
2398 O  O   . HOH I .   ? 0.4502 0.4783 0.7787 -0.1246 0.0280  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 9411 HOH A O   
2399 O  O   . HOH I .   ? 0.4703 0.5764 0.4653 -0.0004 0.0827  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 9414 HOH A O   
2400 O  O   . HOH J .   ? 0.3622 0.2483 0.2008 0.0776  0.1175  0.0242  ? ? ? ? ? ? 9001 HOH B O   
2401 O  O   . HOH J .   ? 0.1369 0.1187 0.1026 -0.0022 -0.0025 0.0093  ? ? ? ? ? ? 9002 HOH B O   
2402 O  O   . HOH J .   ? 0.1696 0.1485 0.1087 -0.0096 -0.0080 0.0008  ? ? ? ? ? ? 9003 HOH B O   
2403 O  O   . HOH J .   ? 0.1556 0.1182 0.1091 0.0103  0.0140  0.0047  ? ? ? ? ? ? 9004 HOH B O   
2404 O  O   . HOH J .   ? 0.1779 0.1538 0.1174 0.0001  -0.0086 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 9006 HOH B O   
2405 O  O   . HOH J .   ? 0.2056 0.1912 0.1107 -0.0373 0.0231  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 9010 HOH B O   
2406 O  O   . HOH J .   ? 0.1665 0.1804 0.1102 0.0030  0.0017  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 9013 HOH B O   
2407 O  O   . HOH J .   ? 0.1562 0.1220 0.1272 -0.0002 -0.0125 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 9016 HOH B O   
2408 O  O   . HOH J .   ? 0.1883 0.1577 0.1511 0.0111  -0.0031 0.0039  ? ? ? ? ? ? 9021 HOH B O   
2409 O  O   . HOH J .   ? 0.1798 0.1634 0.1015 -0.0074 0.0127  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 9022 HOH B O   
2410 O  O   . HOH J .   ? 0.1652 0.1475 0.1262 0.0039  0.0164  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 9023 HOH B O   
2411 O  O   . HOH J .   ? 0.1505 0.1564 0.1445 0.0122  0.0200  0.0125  ? ? ? ? ? ? 9024 HOH B O   
2412 O  O   . HOH J .   ? 0.1576 0.1753 0.1457 -0.0161 0.0310  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 9025 HOH B O   
2413 O  O   . HOH J .   ? 0.1428 0.1407 0.1545 -0.0119 0.0039  0.0091  ? ? ? ? ? ? 9026 HOH B O   
2414 O  O   . HOH J .   ? 0.2128 0.1542 0.1213 0.0007  -0.0022 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 9028 HOH B O   
2415 O  O   . HOH J .   ? 0.1770 0.1585 0.1887 -0.0176 0.0190  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 9031 HOH B O   
2416 O  O   . HOH J .   ? 0.2260 0.1775 0.1762 0.0357  0.0194  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 9033 HOH B O   
2417 O  O   . HOH J .   ? 0.2237 0.2080 0.1658 -0.0258 -0.0293 0.0492  ? ? ? ? ? ? 9035 HOH B O   
2418 O  O   . HOH J .   ? 0.1958 0.1776 0.1170 0.0057  0.0252  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 9040 HOH B O   
2419 O  O   . HOH J .   ? 0.2720 0.2152 0.2348 -0.0106 0.0800  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 9042 HOH B O   
2420 O  O   . HOH J .   ? 0.2612 0.1823 0.1730 -0.0398 -0.0181 0.0314  ? ? ? ? ? ? 9043 HOH B O   
2421 O  O   . HOH J .   ? 0.2259 0.1631 0.1345 0.0027  0.0131  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 9045 HOH B O   
2422 O  O   . HOH J .   ? 0.2360 0.1971 0.1706 -0.0102 0.0056  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 9046 HOH B O   
2423 O  O   . HOH J .   ? 0.1852 0.1841 0.1906 -0.0026 -0.0100 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 9048 HOH B O   
2424 O  O   . HOH J .   ? 0.2659 0.1980 0.1803 -0.0393 0.0273  0.0102  ? ? ? ? ? ? 9052 HOH B O   
2425 O  O   . HOH J .   ? 0.2870 0.2051 0.1595 -0.0238 0.0199  0.0112  ? ? ? ? ? ? 9053 HOH B O   
2426 O  O   . HOH J .   ? 0.1530 0.3197 0.1803 -0.0256 0.0223  0.0417  ? ? ? ? ? ? 9054 HOH B O   
2427 O  O   . HOH J .   ? 0.2239 0.2131 0.2643 -0.0033 -0.0194 0.0392  ? ? ? ? ? ? 9055 HOH B O   
2428 O  O   . HOH J .   ? 0.3054 0.2643 0.1907 -0.0032 0.0396  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 9057 HOH B O   
2429 O  O   . HOH J .   ? 0.2455 0.1718 0.1484 0.0096  -0.0438 0.0090  ? ? ? ? ? ? 9058 HOH B O   
2430 O  O   . HOH J .   ? 0.2003 0.2798 0.2215 0.0881  0.0132  0.0173  ? ? ? ? ? ? 9060 HOH B O   
2431 O  O   . HOH J .   ? 0.2895 0.2331 0.1674 -0.0737 0.0170  0.0277  ? ? ? ? ? ? 9062 HOH B O   
2432 O  O   . HOH J .   ? 0.2064 0.1950 0.2635 0.0148  0.0150  0.0454  ? ? ? ? ? ? 9064 HOH B O   
2433 O  O   . HOH J .   ? 0.2171 0.3237 0.2157 0.0977  0.0462  0.0418  ? ? ? ? ? ? 9065 HOH B O   
2434 O  O   . HOH J .   ? 0.1813 0.3662 0.2288 0.0121  -0.0483 0.0672  ? ? ? ? ? ? 9068 HOH B O   
2435 O  O   . HOH J .   ? 0.2058 0.3760 0.1911 0.0045  -0.0370 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 9069 HOH B O   
2436 O  O   . HOH J .   ? 0.2598 0.2807 0.1431 0.0933  0.0422  0.0201  ? ? ? ? ? ? 9071 HOH B O   
2437 O  O   . HOH J .   ? 0.2475 0.3482 0.2588 0.0765  -0.0412 0.0423  ? ? ? ? ? ? 9075 HOH B O   
2438 O  O   . HOH J .   ? 0.2055 0.2416 0.2350 -0.0186 0.0437  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 9076 HOH B O   
2439 O  O   . HOH J .   ? 0.2519 0.3295 0.1721 0.0764  0.0059  0.0686  ? ? ? ? ? ? 9079 HOH B O   
2440 O  O   . HOH J .   ? 0.2049 0.2380 0.2204 0.0170  0.0724  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 9080 HOH B O   
2441 O  O   . HOH J .   ? 0.2578 0.2517 0.2284 0.0078  0.0751  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 9084 HOH B O   
2442 O  O   . HOH J .   ? 0.2648 0.1868 0.1740 0.0059  0.0017  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 9085 HOH B O   
2443 O  O   . HOH J .   ? 0.2146 0.2679 0.2104 0.0266  0.0743  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 9086 HOH B O   
2444 O  O   . HOH J .   ? 0.2733 0.2357 0.1985 0.0518  0.0400  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 9087 HOH B O   
2445 O  O   . HOH J .   ? 0.2850 0.2122 0.1651 0.0334  0.0260  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 9088 HOH B O   
2446 O  O   . HOH J .   ? 0.3194 0.2007 0.1936 0.0404  -0.0531 0.0191  ? ? ? ? ? ? 9090 HOH B O   
2447 O  O   . HOH J .   ? 0.2818 0.2097 0.1638 0.0209  0.0240  0.0198  ? ? ? ? ? ? 9095 HOH B O   
2448 O  O   . HOH J .   ? 0.3293 0.3319 0.2218 0.0252  -0.0861 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 9096 HOH B O   
2449 O  O   . HOH J .   ? 0.2263 0.2685 0.2639 0.0232  0.0604  0.0697  ? ? ? ? ? ? 9099 HOH B O   
2450 O  O   . HOH J .   ? 0.2462 0.2467 0.2166 -0.0499 0.0187  0.0094  ? ? ? ? ? ? 9100 HOH B O   
2451 O  O   . HOH J .   ? 0.4186 0.2425 0.1768 -0.0472 -0.0083 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 9101 HOH B O   
2452 O  O   . HOH J .   ? 0.2127 0.2382 0.1534 0.0117  0.0285  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 9102 HOH B O   
2453 O  O   . HOH J .   ? 0.2609 0.2193 0.2765 0.0147  0.0450  0.0566  ? ? ? ? ? ? 9103 HOH B O   
2454 O  O   . HOH J .   ? 0.2345 0.2475 0.1731 0.0071  0.0240  0.0220  ? ? ? ? ? ? 9104 HOH B O   
2455 O  O   . HOH J .   ? 0.1919 0.4378 0.2337 0.0688  -0.0124 0.0553  ? ? ? ? ? ? 9108 HOH B O   
2456 O  O   . HOH J .   ? 0.2626 0.3681 0.2810 0.0325  0.0002  0.0262  ? ? ? ? ? ? 9110 HOH B O   
2457 O  O   . HOH J .   ? 0.3340 0.3525 0.1430 0.1145  0.0345  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 9111 HOH B O   
2458 O  O   . HOH J .   ? 0.4350 0.2697 0.2008 0.0426  0.1118  0.0654  ? ? ? ? ? ? 9112 HOH B O   
2459 O  O   . HOH J .   ? 0.3366 0.4085 0.3159 -0.0727 -0.0837 0.1666  ? ? ? ? ? ? 9113 HOH B O   
2460 O  O   . HOH J .   ? 0.2042 0.2419 0.3075 0.0415  -0.0175 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 9115 HOH B O   
2461 O  O   . HOH J .   ? 0.2698 0.1995 0.1515 -0.0155 -0.0291 0.0062  ? ? ? ? ? ? 9118 HOH B O   
2462 O  O   . HOH J .   ? 0.4589 0.1861 0.2209 0.0523  0.0920  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 9119 HOH B O   
2463 O  O   . HOH J .   ? 0.4751 0.2050 0.2788 0.0071  0.0665  0.0338  ? ? ? ? ? ? 9120 HOH B O   
2464 O  O   . HOH J .   ? 0.3013 0.2222 0.3916 0.0721  -0.0155 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 9127 HOH B O   
2465 O  O   . HOH J .   ? 0.3082 0.5895 0.2340 -0.1678 0.0082  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 9130 HOH B O   
2466 O  O   . HOH J .   ? 0.2410 0.2349 0.2037 0.0240  0.0567  0.0220  ? ? ? ? ? ? 9131 HOH B O   
2467 O  O   . HOH J .   ? 0.3530 0.2555 0.1901 -0.0137 -0.0326 0.0337  ? ? ? ? ? ? 9132 HOH B O   
2468 O  O   . HOH J .   ? 0.2164 0.4889 0.3002 0.0905  -0.0525 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 9133 HOH B O   
2469 O  O   . HOH J .   ? 0.2333 0.3097 0.2184 0.0209  0.0197  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 9134 HOH B O   
2470 O  O   . HOH J .   ? 0.4510 0.3154 0.1548 0.1012  -0.0193 0.0075  ? ? ? ? ? ? 9135 HOH B O   
2471 O  O   . HOH J .   ? 0.3579 0.3076 0.2610 0.0505  -0.0403 0.1096  ? ? ? ? ? ? 9140 HOH B O   
2472 O  O   . HOH J .   ? 0.3023 0.3138 0.1428 0.0485  0.0090  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 9143 HOH B O   
2473 O  O   . HOH J .   ? 0.4978 0.1774 0.4774 0.0788  0.0486  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 9144 HOH B O   
2474 O  O   . HOH J .   ? 0.2875 0.3178 0.2275 -0.0138 -0.0036 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 9148 HOH B O   
2475 O  O   . HOH J .   ? 0.3896 0.2629 0.2750 0.0161  0.0053  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 9150 HOH B O   
2476 O  O   . HOH J .   ? 0.3248 0.4418 0.2403 0.0325  0.0859  0.0309  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH B O   
2477 O  O   . HOH J .   ? 0.2944 0.4074 0.2313 -0.0448 0.0645  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 9154 HOH B O   
2478 O  O   . HOH J .   ? 0.3324 0.3226 0.2475 0.1334  0.0674  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 9155 HOH B O   
2479 O  O   . HOH J .   ? 0.4250 0.4123 0.3639 -0.1424 -0.1038 0.0861  ? ? ? ? ? ? 9156 HOH B O   
2480 O  O   . HOH J .   ? 0.4221 0.2772 0.2179 0.0806  0.0259  0.0053  ? ? ? ? ? ? 9157 HOH B O   
2481 O  O   . HOH J .   ? 0.2874 0.2775 0.3520 0.0718  -0.0886 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 9158 HOH B O   
2482 O  O   . HOH J .   ? 0.2959 0.2580 0.2356 0.0127  -0.0513 0.0827  ? ? ? ? ? ? 9160 HOH B O   
2483 O  O   . HOH J .   ? 0.4761 0.3459 0.3300 -0.0079 0.0592  0.0796  ? ? ? ? ? ? 9164 HOH B O   
2484 O  O   . HOH J .   ? 0.4479 0.3101 0.4258 0.0095  -0.0268 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 9171 HOH B O   
2485 O  O   . HOH J .   ? 0.3634 0.2427 0.4862 0.0386  0.2261  0.0751  ? ? ? ? ? ? 9174 HOH B O   
2486 O  O   . HOH J .   ? 0.5775 0.3404 0.3016 0.0393  0.0902  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 9175 HOH B O   
2487 O  O   . HOH J .   ? 0.7704 0.3260 0.3206 0.0795  0.0906  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 9180 HOH B O   
2488 O  O   . HOH J .   ? 0.4804 0.4062 0.1823 0.2380  0.0488  0.0184  ? ? ? ? ? ? 9184 HOH B O   
2489 O  O   . HOH J .   ? 0.4265 0.2721 0.7321 0.0002  0.0294  0.0547  ? ? ? ? ? ? 9189 HOH B O   
2490 O  O   . HOH J .   ? 0.2683 0.5284 0.2606 -0.0458 0.0835  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 9190 HOH B O   
2491 O  O   . HOH J .   ? 0.5104 0.3826 0.2726 -0.1501 0.0449  0.0345  ? ? ? ? ? ? 9192 HOH B O   
2492 O  O   . HOH J .   ? 0.2543 0.4282 0.3129 -0.0737 0.0916  0.0267  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH B O   
2493 O  O   . HOH J .   ? 0.7125 0.4424 0.2432 -0.1653 0.1010  0.1316  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH B O   
2494 O  O   . HOH J .   ? 0.3828 0.3764 0.2343 0.0456  0.1072  0.0527  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH B O   
2495 O  O   . HOH J .   ? 0.3827 0.3477 0.2486 0.0575  -0.0453 0.0325  ? ? ? ? ? ? 9199 HOH B O   
2496 O  O   . HOH J .   ? 0.2243 0.4949 0.3471 0.0616  -0.0486 0.0659  ? ? ? ? ? ? 9201 HOH B O   
2497 O  O   . HOH J .   ? 0.2816 0.7138 0.2583 0.0274  -0.0093 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 9208 HOH B O   
2498 O  O   . HOH J .   ? 0.3033 0.4574 0.3462 -0.1252 -0.0328 0.1635  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH B O   
2499 O  O   . HOH J .   ? 0.4371 0.2690 0.5234 0.1145  0.2096  0.0143  ? ? ? ? ? ? 9211 HOH B O   
2500 O  O   . HOH J .   ? 0.2287 0.4755 0.5538 0.1086  -0.0662 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 9214 HOH B O   
2501 O  O   . HOH J .   ? 0.4370 0.4284 0.5864 -0.0788 0.1608  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 9215 HOH B O   
2502 O  O   . HOH J .   ? 0.3590 0.4388 0.3407 -0.0972 0.1232  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 9217 HOH B O   
2503 O  O   . HOH J .   ? 0.1438 0.2440 0.5653 -0.0150 -0.0304 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 9219 HOH B O   
2504 O  O   . HOH J .   ? 0.4528 0.6166 0.2468 0.2112  -0.0733 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 9220 HOH B O   
2505 O  O   . HOH J .   ? 0.4276 0.2855 0.2038 0.0543  0.0120  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 9221 HOH B O   
2506 O  O   . HOH J .   ? 0.4859 0.3124 0.3143 -0.0259 -0.1101 0.0340  ? ? ? ? ? ? 9222 HOH B O   
2507 O  O   . HOH J .   ? 0.3444 0.3950 0.3393 -0.0220 -0.0250 0.0683  ? ? ? ? ? ? 9224 HOH B O   
2508 O  O   . HOH J .   ? 0.2543 0.6789 0.2118 0.1254  0.0892  0.0602  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH B O   
2509 O  O   . HOH J .   ? 0.3009 0.5130 0.3664 -0.0349 -0.0790 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 9228 HOH B O   
2510 O  O   . HOH J .   ? 0.4043 0.3788 0.2498 0.0771  0.0969  0.0385  ? ? ? ? ? ? 9232 HOH B O   
2511 O  O   . HOH J .   ? 0.5064 0.6387 0.1902 -0.0560 0.1081  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 9233 HOH B O   
2512 O  O   . HOH J .   ? 0.2870 0.2776 0.2432 -0.0360 -0.0057 0.0144  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH B O   
2513 O  O   . HOH J .   ? 0.2612 0.2933 0.4447 0.0941  0.1078  0.0466  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH B O   
2514 O  O   . HOH J .   ? 0.3632 0.5091 0.3463 -0.0213 -0.1664 0.0029  ? ? ? ? ? ? 9237 HOH B O   
2515 O  O   . HOH J .   ? 0.3301 0.3497 0.2718 -0.0188 -0.1147 0.0690  ? ? ? ? ? ? 9239 HOH B O   
2516 O  O   . HOH J .   ? 0.3286 0.5176 0.2601 0.0419  0.0537  0.0788  ? ? ? ? ? ? 9240 HOH B O   
2517 O  O   . HOH J .   ? 0.4227 0.2809 0.3627 -0.0389 0.1379  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 9241 HOH B O   
2518 O  O   . HOH J .   ? 0.4335 0.2800 0.4101 0.0050  0.0520  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 9243 HOH B O   
2519 O  O   . HOH J .   ? 0.3676 0.6623 0.5693 0.1234  -0.0032 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 9247 HOH B O   
2520 O  O   . HOH J .   ? 0.5060 0.6651 0.3734 0.0038  0.1246  0.2180  ? ? ? ? ? ? 9250 HOH B O   
2521 O  O   . HOH J .   ? 0.3666 0.3639 0.3542 0.0994  0.0957  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 9253 HOH B O   
2522 O  O   . HOH J .   ? 0.3567 0.6234 0.2551 0.0778  0.0021  0.0382  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH B O   
2523 O  O   . HOH J .   ? 0.4380 0.3421 0.4601 0.1527  -0.0857 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 9256 HOH B O   
2524 O  O   . HOH J .   ? 0.3037 0.5116 0.2802 0.0343  0.0258  0.0755  ? ? ? ? ? ? 9257 HOH B O   
2525 O  O   . HOH J .   ? 0.5508 0.6723 0.3987 0.0619  0.3009  0.1082  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH B O   
2526 O  O   . HOH J .   ? 0.2861 0.6876 0.3768 0.1881  -0.0666 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 9261 HOH B O   
2527 O  O   . HOH J .   ? 0.3998 0.4562 0.3694 0.0885  -0.0948 0.1332  ? ? ? ? ? ? 9264 HOH B O   
2528 O  O   . HOH J .   ? 0.3153 0.4994 0.4375 -0.0689 -0.1064 0.1493  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH B O   
2529 O  O   . HOH J .   ? 0.5801 0.5133 0.3113 0.1592  -0.0171 0.1434  ? ? ? ? ? ? 9273 HOH B O   
2530 O  O   . HOH J .   ? 0.2188 0.4556 0.3515 0.0474  -0.0502 0.0332  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH B O   
2531 O  O   . HOH J .   ? 0.5793 0.4875 0.3750 0.1213  -0.0018 0.0429  ? ? ? ? ? ? 9277 HOH B O   
2532 O  O   . HOH J .   ? 0.5470 0.8313 0.4100 -0.0055 -0.2365 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 9278 HOH B O   
2533 O  O   . HOH J .   ? 0.4150 0.5650 0.2295 -0.0596 0.0260  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 9279 HOH B O   
2534 O  O   . HOH J .   ? 0.3682 0.5199 0.2895 0.0724  0.0602  0.1483  ? ? ? ? ? ? 9280 HOH B O   
2535 O  O   . HOH J .   ? 0.4891 0.3442 0.4731 0.0250  0.0479  0.1451  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH B O   
2536 O  O   . HOH J .   ? 0.4871 0.5144 0.4175 0.1780  0.2129  0.1060  ? ? ? ? ? ? 9285 HOH B O   
2537 O  O   . HOH J .   ? 0.6207 0.5530 0.3934 0.0469  -0.2039 0.0704  ? ? ? ? ? ? 9286 HOH B O   
2538 O  O   . HOH J .   ? 0.3284 0.6000 0.2713 -0.0368 0.0909  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 9290 HOH B O   
2539 O  O   . HOH J .   ? 0.3680 0.3527 0.4523 0.0957  0.0400  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 9291 HOH B O   
2540 O  O   . HOH J .   ? 0.5161 0.4749 0.2811 0.1865  0.1254  0.0379  ? ? ? ? ? ? 9293 HOH B O   
2541 O  O   . HOH J .   ? 0.2554 0.5490 0.3924 0.1171  0.0608  0.1207  ? ? ? ? ? ? 9295 HOH B O   
2542 O  O   . HOH J .   ? 0.4468 0.4584 0.3609 0.0885  0.2059  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 9297 HOH B O   
2543 O  O   . HOH J .   ? 0.2701 0.4309 0.4232 -0.0411 0.0033  0.1411  ? ? ? ? ? ? 9298 HOH B O   
2544 O  O   . HOH J .   ? 0.5814 0.4466 0.5849 -0.0792 0.1453  0.0658  ? ? ? ? ? ? 9299 HOH B O   
2545 O  O   . HOH J .   ? 0.4372 0.3875 0.2988 -0.0431 0.1568  0.0338  ? ? ? ? ? ? 9302 HOH B O   
2546 O  O   . HOH J .   ? 0.4573 0.3828 0.4615 0.1553  -0.0029 0.1857  ? ? ? ? ? ? 9303 HOH B O   
2547 O  O   . HOH J .   ? 0.4083 0.3934 0.4517 0.0193  -0.1715 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 9305 HOH B O   
2548 O  O   . HOH J .   ? 0.4697 0.3425 0.4399 0.1141  0.0645  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 9309 HOH B O   
2549 O  O   . HOH J .   ? 0.5713 0.3505 0.4975 -0.0882 0.0454  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 9311 HOH B O   
2550 O  O   . HOH J .   ? 0.4480 0.5616 0.2919 -0.1786 0.1239  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 9312 HOH B O   
2551 O  O   . HOH J .   ? 0.5437 0.3728 0.4318 0.1106  0.0791  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 9314 HOH B O   
2552 O  O   . HOH J .   ? 0.3261 0.3773 0.5422 0.0168  -0.1163 0.0495  ? ? ? ? ? ? 9315 HOH B O   
2553 O  O   . HOH J .   ? 0.6413 0.4051 0.5671 0.1095  0.2112  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 9316 HOH B O   
2554 O  O   . HOH J .   ? 0.3144 0.5876 0.4569 -0.0381 -0.0611 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 9317 HOH B O   
2555 O  O   . HOH J .   ? 0.4535 0.4263 0.4257 0.0142  -0.1796 0.0405  ? ? ? ? ? ? 9318 HOH B O   
2556 O  O   . HOH J .   ? 0.6606 0.4007 0.4228 0.1375  -0.0233 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 9320 HOH B O   
2557 O  O   . HOH J .   ? 0.6099 0.3703 0.5363 0.0013  0.0365  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 9324 HOH B O   
2558 O  O   . HOH J .   ? 0.4073 0.5313 0.3628 -0.0429 0.1107  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 9325 HOH B O   
2559 O  O   . HOH J .   ? 0.3390 0.3521 0.4380 -0.0696 -0.0665 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 9326 HOH B O   
2560 O  O   . HOH J .   ? 0.3594 0.6306 0.3657 -0.1551 -0.0175 0.1595  ? ? ? ? ? ? 9327 HOH B O   
2561 O  O   . HOH J .   ? 0.4620 0.3850 0.2642 0.0127  -0.0133 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 9328 HOH B O   
2562 O  O   . HOH J .   ? 0.4161 0.3513 0.4922 -0.0227 0.1210  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 9329 HOH B O   
2563 O  O   . HOH J .   ? 0.8466 0.3465 0.2622 -0.0165 0.2044  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 9331 HOH B O   
2564 O  O   . HOH J .   ? 0.4706 0.4691 0.3675 -0.0061 -0.0272 0.0838  ? ? ? ? ? ? 9333 HOH B O   
2565 O  O   . HOH J .   ? 0.4559 0.5437 0.7627 -0.1922 -0.0279 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 9336 HOH B O   
2566 O  O   . HOH J .   ? 0.4124 0.7127 0.4130 -0.1149 0.0572  0.0453  ? ? ? ? ? ? 9339 HOH B O   
2567 O  O   . HOH J .   ? 0.3281 0.5125 0.5324 0.0070  -0.0465 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 9347 HOH B O   
2568 O  O   . HOH J .   ? 0.7330 0.6211 0.3341 0.0404  0.0605  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 9349 HOH B O   
2569 O  O   . HOH J .   ? 0.9101 0.6926 0.7612 -0.0550 -0.0419 0.0227  ? ? ? ? ? ? 9351 HOH B O   
2570 O  O   . HOH J .   ? 0.3556 0.5481 0.3721 -0.0282 -0.1483 0.0517  ? ? ? ? ? ? 9352 HOH B O   
2571 O  O   . HOH J .   ? 0.5476 0.4330 0.3403 -0.1356 0.0633  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 9355 HOH B O   
2572 O  O   . HOH J .   ? 0.8125 0.3891 0.4145 0.0397  0.2164  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 9356 HOH B O   
2573 O  O   . HOH J .   ? 0.6202 0.7004 0.3568 0.0084  -0.0758 -0.2357 ? ? ? ? ? ? 9357 HOH B O   
2574 O  O   . HOH J .   ? 0.4438 0.6523 0.3744 0.0196  0.0605  -0.1695 ? ? ? ? ? ? 9360 HOH B O   
2575 O  O   . HOH J .   ? 0.5257 0.6394 0.4783 0.2555  0.2467  0.1181  ? ? ? ? ? ? 9361 HOH B O   
2576 O  O   . HOH J .   ? 0.4051 0.3669 0.3116 0.0466  0.0627  0.0384  ? ? ? ? ? ? 9367 HOH B O   
2577 O  O   . HOH J .   ? 0.4821 0.6044 0.3726 -0.0522 0.0763  0.0558  ? ? ? ? ? ? 9368 HOH B O   
2578 O  O   . HOH J .   ? 0.2559 0.4372 0.2877 0.0328  0.0278  0.0933  ? ? ? ? ? ? 9369 HOH B O   
2579 O  O   . HOH J .   ? 0.4404 0.6139 0.3553 -0.1230 0.1383  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 9370 HOH B O   
2580 O  O   . HOH J .   ? 0.5817 0.3091 0.5346 0.0873  0.1962  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 9371 HOH B O   
2581 O  O   . HOH J .   ? 0.3642 0.4563 0.3095 0.0252  -0.0051 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 9372 HOH B O   
2582 O  O   . HOH J .   ? 0.4439 0.5953 0.2022 0.1580  0.0183  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 9373 HOH B O   
2583 O  O   . HOH J .   ? 0.3708 0.2607 0.2637 0.0064  -0.0181 0.0546  ? ? ? ? ? ? 9374 HOH B O   
2584 O  O   . HOH J .   ? 0.1669 0.1404 0.1037 0.0136  0.0054  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 9375 HOH B O   
2585 O  O   . HOH J .   ? 0.7683 0.7250 0.6642 -0.2546 0.2290  0.1616  ? ? ? ? ? ? 9376 HOH B O   
2586 O  O   . HOH J .   ? 0.4000 0.5348 0.3172 0.0628  -0.0601 0.0518  ? ? ? ? ? ? 9377 HOH B O   
2587 O  O   . HOH J .   ? 0.4821 0.4604 0.3631 -0.1212 -0.1391 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 9378 HOH B O   
2588 O  O   . HOH J .   ? 0.4465 0.4251 0.6171 0.0864  0.0392  0.0172  ? ? ? ? ? ? 9379 HOH B O   
2589 O  O   . HOH J .   ? 0.3117 0.6460 0.3141 0.0586  -0.0293 0.0027  ? ? ? ? ? ? 9380 HOH B O   
2590 O  O   . HOH J .   ? 0.3354 0.5922 0.7385 0.0608  0.0713  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 9381 HOH B O   
2591 O  O   . HOH J .   ? 0.5353 0.5203 0.4347 -0.2067 -0.0073 0.0607  ? ? ? ? ? ? 9382 HOH B O   
2592 O  O   . HOH J .   ? 0.5691 0.4696 0.5470 -0.1625 -0.0505 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 9383 HOH B O   
2593 O  O   . HOH J .   ? 0.3353 0.5594 0.5163 0.1608  -0.0986 0.0469  ? ? ? ? ? ? 9385 HOH B O   
2594 O  O   . HOH J .   ? 0.3799 0.7464 0.6737 0.2078  -0.0849 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 9386 HOH B O   
2595 O  O   . HOH J .   ? 0.3615 0.5020 0.7358 -0.0795 0.1151  0.0817  ? ? ? ? ? ? 9387 HOH B O   
2596 O  O   . HOH J .   ? 0.5355 0.5191 0.4487 -0.0014 0.0557  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 9388 HOH B O   
2597 O  O   . HOH J .   ? 0.7912 0.7396 0.6981 0.1030  0.0451  -0.2415 ? ? ? ? ? ? 9410 HOH B O   
2598 O  O   . HOH J .   ? 0.5509 0.5620 0.6632 0.1498  -0.1438 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 9412 HOH B O   
2599 O  O   . HOH J .   ? 0.5308 0.6930 0.6259 0.0461  0.0883  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 9413 HOH B O   
2600 O  O   . HOH J .   ? 0.5572 0.5571 0.6077 0.0345  -0.2204 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 9415 HOH B O   
2601 O  O   . HOH J .   ? 0.7153 0.2345 0.3001 -0.0849 -0.2348 0.0674  ? ? ? ? ? ? 9416 HOH B O   
2602 O  O   . HOH J .   ? 0.4901 0.4984 0.6922 0.0424  -0.1088 0.0012  ? ? ? ? ? ? 9417 HOH B O   
2603 O  O   . HOH J .   ? 0.6358 0.4396 0.3939 -0.0426 0.0374  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 9418 HOH B O   
2604 O  O   . HOH J .   ? 0.5084 0.4347 0.2515 0.1156  0.0558  0.0026  ? ? ? ? ? ? 9419 HOH B O   
# 
