data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Kang, L.-W."      1 
"Gabelli, S.B."    2 
"Bianchet, M.A."   3 
"Cunningham, J.E." 4 
;O'Handley, S.F.
;
5 
"Amzel, L.M."      6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Structure of the MT-ADPRase in complex with gadolidium and ADP-ribose, a Nudix enzyme" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix hydrolase, Rv1700, ADPR, Mycobacterium Tuberculosis, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and mechanism of MT-ADPRase, a Nudix hydrolase from Mycobacterium tuberculosis" 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            11 
_citation.page_first                1015 
_citation.page_last                 1023 
_citation.year                      2003 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12906832 
_citation.pdbx_database_id_DOI      "10.1016/S0969-2126(03)00154-0" 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kang, L.-W."      1 ? 
primary "Gabelli, S.B."    2 ? 
primary "Cunningham, J.E." 3 ? 
primary 
;O'Handley, S.F.
;
4 ? 
primary "Amzel, L.M."      5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEHDFETISSETLHTGAIFALRRDQVRMPGGGIVTREVVEHFGAVAIVAMDDNGNIPMVYQYRHTYGRRLWELPAGLLD
VAGEPPHLTAARELREEVGLQASTWQVLVDLDTAPGFSDESVRVYLATGLREVGRPEAHHEEADMTMGWYPIAEAARRVL
RGEIVNSIAIAGVLAVHAVTTGFAQPRPLDTEWIDRPTAFAARRAER
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEHDFETISSETLHTGAIFALRRDQVRMPGGGIVTREVVEHFGAVAIVAMDDNGNIPMVYQYRHTYGRRLWELPAGLLD
VAGEPPHLTAARELREEVGLQASTWQVLVDLDTAPGFSDESVRVYLATGLREVGRPEAHHEEADMTMGWYPIAEAARRVL
RGEIVNSIAIAGVLAVHAVTTGFAQPRPLDTEWIDRPTAFAARRAER
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   HIS n 
1 5   ASP n 
1 6   PHE n 
1 7   GLU n 
1 8   THR n 
1 9   ILE n 
1 10  SER n 
1 11  SER n 
1 12  GLU n 
1 13  THR n 
1 14  LEU n 
1 15  HIS n 
1 16  THR n 
1 17  GLY n 
1 18  ALA n 
1 19  ILE n 
1 20  PHE n 
1 21  ALA n 
1 22  LEU n 
1 23  ARG n 
1 24  ARG n 
1 25  ASP n 
1 26  GLN n 
1 27  VAL n 
1 28  ARG n 
1 29  MET n 
1 30  PRO n 
1 31  GLY n 
1 32  GLY n 
1 33  GLY n 
1 34  ILE n 
1 35  VAL n 
1 36  THR n 
1 37  ARG n 
1 38  GLU n 
1 39  VAL n 
1 40  VAL n 
1 41  GLU n 
1 42  HIS n 
1 43  PHE n 
1 44  GLY n 
1 45  ALA n 
1 46  VAL n 
1 47  ALA n 
1 48  ILE n 
1 49  VAL n 
1 50  ALA n 
1 51  MET n 
1 52  ASP n 
1 53  ASP n 
1 54  ASN n 
1 55  GLY n 
1 56  ASN n 
1 57  ILE n 
1 58  PRO n 
1 59  MET n 
1 60  VAL n 
1 61  TYR n 
1 62  GLN n 
1 63  TYR n 
1 64  ARG n 
1 65  HIS n 
1 66  THR n 
1 67  TYR n 
1 68  GLY n 
1 69  ARG n 
1 70  ARG n 
1 71  LEU n 
1 72  TRP n 
1 73  GLU n 
1 74  LEU n 
1 75  PRO n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  LEU n 
1 79  LEU n 
1 80  ASP n 
1 81  VAL n 
1 82  ALA n 
1 83  GLY n 
1 84  GLU n 
1 85  PRO n 
1 86  PRO n 
1 87  HIS n 
1 88  LEU n 
1 89  THR n 
1 90  ALA n 
1 91  ALA n 
1 92  ARG n 
1 93  GLU n 
1 94  LEU n 
1 95  ARG n 
1 96  GLU n 
1 97  GLU n 
1 98  VAL n 
1 99  GLY n 
1 100 LEU n 
1 101 GLN n 
1 102 ALA n 
1 103 SER n 
1 104 THR n 
1 105 TRP n 
1 106 GLN n 
1 107 VAL n 
1 108 LEU n 
1 109 VAL n 
1 110 ASP n 
1 111 LEU n 
1 112 ASP n 
1 113 THR n 
1 114 ALA n 
1 115 PRO n 
1 116 GLY n 
1 117 PHE n 
1 118 SER n 
1 119 ASP n 
1 120 GLU n 
1 121 SER n 
1 122 VAL n 
1 123 ARG n 
1 124 VAL n 
1 125 TYR n 
1 126 LEU n 
1 127 ALA n 
1 128 THR n 
1 129 GLY n 
1 130 LEU n 
1 131 ARG n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 GLY n 
1 135 ARG n 
1 136 PRO n 
1 137 GLU n 
1 138 ALA n 
1 139 HIS n 
1 140 HIS n 
1 141 GLU n 
1 142 GLU n 
1 143 ALA n 
1 144 ASP n 
1 145 MET n 
1 146 THR n 
1 147 MET n 
1 148 GLY n 
1 149 TRP n 
1 150 TYR n 
1 151 PRO n 
1 152 ILE n 
1 153 ALA n 
1 154 GLU n 
1 155 ALA n 
1 156 ALA n 
1 157 ARG n 
1 158 ARG n 
1 159 VAL n 
1 160 LEU n 
1 161 ARG n 
1 162 GLY n 
1 163 GLU n 
1 164 ILE n 
1 165 VAL n 
1 166 ASN n 
1 167 SER n 
1 168 ILE n 
1 169 ALA n 
1 170 ILE n 
1 171 ALA n 
1 172 GLY n 
1 173 VAL n 
1 174 LEU n 
1 175 ALA n 
1 176 VAL n 
1 177 HIS n 
1 178 ALA n 
1 179 VAL n 
1 180 THR n 
1 181 THR n 
1 182 GLY n 
1 183 PHE n 
1 184 ALA n 
1 185 GLN n 
1 186 PRO n 
1 187 ARG n 
1 188 PRO n 
1 189 LEU n 
1 190 ASP n 
1 191 THR n 
1 192 GLU n 
1 193 TRP n 
1 194 ILE n 
1 195 ASP n 
1 196 ARG n 
1 197 PRO n 
1 198 THR n 
1 199 ALA n 
1 200 PHE n 
1 201 ALA n 
1 202 ALA n 
1 203 ARG n 
1 204 ARG n 
1 205 ALA n 
1 206 GLU n 
1 207 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADPR pyrophosphatase"      22920.846 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "GADOLINIUM ION"            157.250   2   ?        ? ? ? 
4 water       nat water                       18.015    172 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   PHE 6   6   6   PHE PHE A   ? n 
A   1 7   GLU 7   7   7   GLU GLU A   ? n 
A   1 8   THR 8   8   8   THR THR A   ? n 
A   1 9   ILE 9   9   9   ILE ILE A   ? n 
A   1 10  SER 10  10  10  SER SER A   ? n 
A   1 11  SER 11  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A   ? n 
A   1 13  THR 13  13  13  THR THR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS A   ? n 
A   1 16  THR 16  16  16  THR THR A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE A   ? n 
A   1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A   ? n 
A   1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A   ? n 
A   1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A   ? n 
A   1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A   ? n 
A   1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A   ? n 
A   1 29  MET 29  29  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  30  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLY 31  31  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  GLY 32  32  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  GLY 33  33  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 34  ILE 34  34  34  ILE ILE A   ? n 
A   1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A   ? n 
A   1 36  THR 36  36  36  THR THR A   ? n 
A   1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A   ? n 
A   1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A   ? n 
A   1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A   ? n 
A   1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A   ? n 
A   1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A   ? n 
A   1 45  ALA 45  45  45  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A   ? n 
A   1 47  ALA 47  47  47  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  ILE 48  48  48  ILE ILE A   ? n 
A   1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A   ? n 
A   1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A   ? n 
A   1 51  MET 51  51  51  MET MET A   ? n 
A   1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A   ? n 
A   1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A   ? n 
A   1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A   ? n 
A   1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A   ? n 
A   1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A   ? n 
A   1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A   ? n 
A   1 59  MET 59  59  59  MET MET A   ? n 
A   1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A   ? n 
A   1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A   ? n 
A   1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A   ? n 
A   1 63  TYR 63  63  63  TYR TYR A   ? n 
A   1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A   ? n 
A   1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A   ? n 
A   1 66  THR 66  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR A   ? n 
A   1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A   ? n 
A   1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A   ? n 
A   1 70  ARG 70  70  70  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A   ? n 
A   1 72  TRP 72  72  72  TRP TRP A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A   ? n 
A   1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A   ? n 
A   1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A   ? n 
A   1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A   ? n 
A   1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A   ? n 
A   1 85  PRO 85  85  85  PRO PRO A   ? n 
A   1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A   ? n 
A   1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS A   ? n 
A   1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A   ? n 
A   1 89  THR 89  89  89  THR THR A   ? n 
A   1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A   ? n 
A   1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A   ? n 
A   1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A   ? n 
A   1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A   ? n 
A   1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A   ? n 
A   1 97  GLU 97  97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A   ? n 
A   1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A   ? n 
A   1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A   ? n 
A   1 101 GLN 101 101 101 GLN GLN A   ? n 
A   1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A   ? n 
A   1 103 SER 103 103 103 SER SER A   ? n 
A   1 104 THR 104 104 104 THR THR A   ? n 
A   1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A   ? n 
A   1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A   ? n 
A   1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A   ? n 
A   1 108 LEU 108 108 108 LEU LEU A   ? n 
A   1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A   ? n 
A   1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A   ? n 
A   1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 112 ASP 112 112 112 ASP ASP A   ? n 
A   1 113 THR 113 113 113 THR THR A   ? n 
A   1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA A   ? n 
A   1 115 PRO 115 115 115 PRO PRO A   ? n 
A   1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A   ? n 
A   1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE A   ? n 
A   1 118 SER 118 118 118 SER SER A   ? n 
A   1 119 ASP 119 119 119 ASP ASP A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 SER 121 121 121 SER SER A   ? n 
A   1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A   ? n 
A   1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR A   ? n 
A   1 126 LEU 126 126 126 LEU LEU A   ? n 
A   1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 THR 128 128 128 THR THR A   ? n 
A   1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A   ? n 
A   1 135 ARG 135 135 135 ARG ARG A   ? n 
A   1 136 PRO 136 136 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 137 GLU 137 137 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 138 ALA 138 138 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 142 GLU 142 142 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 143 ALA 143 143 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 144 ASP 144 144 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 145 MET 145 145 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 146 THR 146 146 146 THR THR A   ? n 
A   1 147 MET 147 147 147 MET MET A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 TRP 149 149 149 TRP TRP A   ? n 
A   1 150 TYR 150 150 150 TYR TYR A   ? n 
A   1 151 PRO 151 151 151 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 ILE 152 152 152 ILE ILE A   ? n 
A   1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A   ? n 
A   1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A   ? n 
A   1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A   ? n 
A   1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A   ? n 
A   1 157 ARG 157 157 157 ARG ARG A   ? n 
A   1 158 ARG 158 158 158 ARG ARG A   ? n 
A   1 159 VAL 159 159 159 VAL VAL A   ? n 
A   1 160 LEU 160 160 160 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A   ? n 
A   1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A   ? n 
A   1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A   ? n 
A   1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A   ? n 
A   1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL A   ? n 
A   1 166 ASN 166 166 166 ASN ASN A   ? n 
A   1 167 SER 167 167 167 SER SER A   ? n 
A   1 168 ILE 168 168 168 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 ILE 170 170 170 ILE ILE A   ? n 
A   1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA A   ? n 
A   1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A   ? n 
A   1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A   ? n 
A   1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A   ? n 
A   1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A   ? n 
A   1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A   ? n 
A   1 177 HIS 177 177 177 HIS HIS A   ? n 
A   1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA A   ? n 
A   1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL A   ? n 
A   1 180 THR 180 180 180 THR THR A   ? n 
A   1 181 THR 181 181 181 THR THR A   ? n 
A   1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY A   ? n 
A   1 183 PHE 183 183 183 PHE PHE A   ? n 
A   1 184 ALA 184 184 184 ALA ALA A   ? n 
A   1 185 GLN 185 185 185 GLN GLN A   ? n 
A   1 186 PRO 186 186 186 PRO PRO A   ? n 
A   1 187 ARG 187 187 187 ARG ARG A   ? n 
A   1 188 PRO 188 188 188 PRO PRO A   ? n 
A   1 189 LEU 189 189 189 LEU LEU A   ? n 
A   1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A   ? n 
A   1 191 THR 191 191 191 THR THR A   ? n 
A   1 192 GLU 192 192 192 GLU GLU A   ? n 
A   1 193 TRP 193 193 193 TRP TRP A   ? n 
A   1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE A   ? n 
A   1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP A   ? n 
A   1 196 ARG 196 196 196 ARG ARG A   ? n 
A   1 197 PRO 197 197 197 PRO PRO A   ? n 
A   1 198 THR 198 198 198 THR THR A   ? n 
A   1 199 ALA 199 199 199 ALA ALA A   ? n 
A   1 200 PHE 200 200 200 PHE PHE A   ? n 
A   1 201 ALA 201 201 201 ALA ALA A   ? n 
A   1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A   ? n 
A   1 203 ARG 203 203 203 ARG ARG A   ? n 
A   1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG A   ? n 
A   1 205 ALA 205 205 205 ALA ALA A   ? n 
A   1 206 GLU 206 206 206 GLU GLU A   ? n 
A   1 207 ARG 207 207 207 ARG ARG A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   PHE 6   6   6   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 7   GLU 7   7   7   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 8   THR 8   8   8   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 9   ILE 9   9   9   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  10  10  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 13  THR 13  13  13  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 16  THR 16  16  16  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 29  MET 29  29  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  30  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLY 31  31  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  GLY 32  32  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  GLY 33  33  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 34  ILE 34  34  34  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 36  THR 36  36  36  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  45  45  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  47  47  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  ILE 48  48  48  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 51  MET 51  51  51  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 59  MET 59  59  59  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 63  TYR 63  63  63  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 66  THR 66  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  70  70  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 72  TRP 72  72  72  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 85  PRO 85  85  85  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 89  THR 89  89  89  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 97  GLU 97  97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 GLN 101 101 101 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 103 SER 103 103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 104 THR 104 104 104 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 108 LEU 108 108 108 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 112 ASP 112 112 112 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 113 THR 113 113 113 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 115 PRO 115 115 115 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 118 SER 118 118 118 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 119 ASP 119 119 119 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 SER 121 121 121 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 126 LEU 126 126 126 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 THR 128 128 128 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 135 ARG 135 135 135 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 136 PRO 136 136 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 137 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 138 ALA 138 138 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 142 GLU 142 142 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 143 ALA 143 143 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 144 ASP 144 144 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 145 MET 145 145 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 146 THR 146 146 146 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 147 MET 147 147 147 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 TRP 149 149 149 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 150 TYR 150 150 150 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 151 151 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 ILE 152 152 152 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 157 ARG 157 157 157 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 158 ARG 158 158 158 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 159 VAL 159 159 159 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 160 160 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 166 ASN 166 166 166 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 167 SER 167 167 167 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 168 168 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 170 ILE 170 170 170 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 177 HIS 177 177 177 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 180 THR 180 180 180 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 181 THR 181 181 181 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 183 PHE 183 183 183 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 184 ALA 184 184 184 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 185 GLN 185 185 185 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 186 PRO 186 186 186 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 187 ARG 187 187 187 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 188 PRO 188 188 188 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 189 LEU 189 189 189 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 191 THR 191 191 191 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 192 GLU 192 192 192 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 193 TRP 193 193 193 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 196 ARG 196 196 196 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 197 PRO 197 197 197 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 198 THR 198 198 198 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 199 ALA 199 199 199 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 200 PHE 200 200 200 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 201 ALA 201 201 201 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 203 ARG 203 203 203 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 205 ALA 205 205 205 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 206 GLU 206 206 206 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 207 ARG 207 207 207 ARG ARG A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 APR 1  208 201 APR APR A   ? 
C   3 GD3 1  301 301 GD3 GD3 A   ? 
B-2 2 APR 1  208 201 APR APR A-2 ? 
C-2 3 GD3 1  301 301 GD3 GD3 A-2 ? 
D   4 HOH 1  302 2   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2  303 3   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3  304 5   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4  305 6   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5  306 7   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6  307 8   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7  308 9   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 8  309 10  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 9  310 11  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 10 311 12  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 11 312 13  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 12 313 15  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 13 314 16  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 14 315 17  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 15 316 18  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 16 317 19  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 17 318 20  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 18 319 21  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 19 320 22  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 20 321 23  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 21 322 24  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 22 323 25  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 23 324 26  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 24 325 27  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 25 326 29  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 26 327 30  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 27 328 31  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 28 329 32  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 29 330 35  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 30 331 36  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 31 332 38  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 32 333 39  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 33 334 41  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 34 335 43  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 35 336 44  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 36 337 46  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 37 338 47  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 38 339 48  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 39 340 50  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 40 341 51  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 41 342 53  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 42 343 55  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 43 344 57  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 44 345 58  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 45 346 63  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 46 347 64  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 47 348 65  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 48 349 66  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 49 350 67  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 50 351 68  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 51 352 71  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 52 353 75  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 53 354 77  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 54 355 79  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 55 356 80  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 56 357 82  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 57 358 83  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 58 359 88  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 59 360 89  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 60 361 90  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 61 362 93  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 62 363 94  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 63 364 97  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 64 365 102 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 65 366 103 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 66 367 107 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 67 368 112 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 68 369 114 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 69 370 115 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 70 371 118 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 71 372 123 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 72 373 124 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 73 374 127 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 74 375 130 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 75 376 131 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 76 377 132 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 77 378 135 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 78 379 137 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 79 380 138 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 80 381 139 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 81 382 141 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 82 383 142 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 83 384 143 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 84 385 144 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 85 386 145 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 86 387 146 HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1  302 2   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2  303 3   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3  304 5   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4  305 6   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5  306 7   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6  307 8   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7  308 9   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 8  309 10  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 9  310 11  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 10 311 12  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 11 312 13  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 12 313 15  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 13 314 16  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 14 315 17  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 15 316 18  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 16 317 19  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 17 318 20  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 18 319 21  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 19 320 22  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 20 321 23  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 21 322 24  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 22 323 25  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 23 324 26  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 24 325 27  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 25 326 29  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 26 327 30  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 27 328 31  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 28 329 32  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 29 330 35  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 30 331 36  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 31 332 38  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 32 333 39  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 33 334 41  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 34 335 43  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 35 336 44  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 36 337 46  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 37 338 47  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 38 339 48  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 39 340 50  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 40 341 51  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 41 342 53  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 42 343 55  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 43 344 57  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 44 345 58  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 45 346 63  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 46 347 64  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 47 348 65  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 48 349 66  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 49 350 67  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 50 351 68  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 51 352 71  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 52 353 75  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 53 354 77  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 54 355 79  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 55 356 80  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 56 357 82  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 57 358 83  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 58 359 88  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 59 360 89  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 60 361 90  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 61 362 93  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 62 363 94  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 63 364 97  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 64 365 102 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 65 366 103 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 66 367 107 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 67 368 112 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 68 369 114 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 69 370 115 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 70 371 118 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 71 372 123 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 72 373 124 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 73 374 127 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 74 375 130 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 75 376 131 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 76 377 132 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 77 378 135 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 78 379 137 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 79 380 138 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 80 381 139 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 81 382 141 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 82 383 142 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 83 384 143 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 84 385 144 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 85 386 145 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 86 387 146 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ? "C3 H7 N O2"        89.093  
APR non-polymer         . ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE ? "C15 H23 N5 O14 P2" 559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ? "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                  ? "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ? "C4 H7 N O4"        133.103 
GD3 non-polymer         . "GADOLINIUM ION"            ? "Gd 3"              157.250 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ? "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ? "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ? "C2 H5 N O2"        75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ? "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ? "H2 O"              18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ? "C6 H13 N O2"       131.173 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ? "C5 H11 N O2 S"     149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ? "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ? "C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ? "C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ? "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ? "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ? "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ? "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 PRO A   85  ? GLY A   99  ? PRO A   85  GLY A   99  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ILE A   152 ? LEU A   160 ? ILE A   152 LEU A   160 1 ? 9  
HELX_P HELX_P3 AA3 ASN A   166 ? THR A   181 ? ASN A   166 THR A   181 1 ? 16 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A   198 ? ARG A   204 ? THR A   198 ARG A   204 1 ? 7  
HELX_P HELX_P5 AA5 PRO A-2 85  ? GLY A-2 99  ? PRO A-2 85  GLY A-2 99  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6 AA6 ILE A-2 152 ? LEU A-2 160 ? ILE A-2 152 LEU A-2 160 1 ? 9  
HELX_P HELX_P7 AA7 ASN A-2 166 ? THR A-2 181 ? ASN A-2 166 THR A-2 181 1 ? 16 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR A-2 198 ? ARG A-2 204 ? THR A-2 198 ARG A-2 204 1 ? 7  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   8   ? THR A   16  ? THR A   8   THR A   16  
AA1 2 PHE A   20  ? VAL A   27  ? PHE A   20  VAL A   27  
AA1 3 VAL A   35  ? HIS A   42  ? VAL A   35  HIS A   42  
AA2 1 ALA A   76  ? LEU A   78  ? ALA A   76  LEU A   78  
AA2 2 ALA A   45  ? ALA A   50  ? ALA A   45  ALA A   50  
AA2 3 VAL A   122 ? GLU A   132 ? VAL A   122 GLU A   132 
AA2 4 LEU A   100 ? LEU A   111 ? LEU A   100 LEU A   111 
AA3 1 ARG A   69  ? GLU A   73  ? ARG A   69  GLU A   73  
AA3 2 ASN A   56  ? ARG A   64  ? ASN A   56  ARG A   64  
AA3 3 MET A   147 ? PRO A   151 ? MET A   147 PRO A   151 
AA4 1 THR A-2 8   ? THR A-2 16  ? THR A-2 8   THR A-2 16  
AA4 2 PHE A-2 20  ? VAL A-2 27  ? PHE A-2 20  VAL A-2 27  
AA4 3 VAL A-2 35  ? HIS A-2 42  ? VAL A-2 35  HIS A-2 42  
AA5 1 ALA A-2 76  ? LEU A-2 78  ? ALA A-2 76  LEU A-2 78  
AA5 2 ALA A-2 45  ? ALA A-2 50  ? ALA A-2 45  ALA A-2 50  
AA5 3 VAL A-2 122 ? GLU A-2 132 ? VAL A-2 122 GLU A-2 132 
AA5 4 LEU A-2 100 ? LEU A-2 111 ? LEU A-2 100 LEU A-2 111 
AA6 1 ARG A-2 69  ? GLU A-2 73  ? ARG A-2 69  GLU A-2 73  
AA6 2 ASN A-2 56  ? ARG A-2 64  ? ASN A-2 56  ARG A-2 64  
AA6 3 MET A-2 147 ? PRO A-2 151 ? MET A-2 147 PRO A-2 151 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555  x,y,z        1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 12_555 x,x-y,-z+1/6 0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 30.3686666667 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015612 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.009014 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.018028 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005488 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
GD 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE APR 
3 "GADOLINIUM ION"            GD3 
4 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A   15  ? N HIS A   15  O LEU A   22  ? O LEU A   22  
AA1 2 3 N ARG A   23  ? N ARG A   23  O VAL A   39  ? O VAL A   39  
AA2 1 2 O GLY A   77  ? O GLY A   77  N VAL A   46  ? N VAL A   46  
AA2 2 3 N VAL A   49  ? N VAL A   49  O TYR A   125 ? O TYR A   125 
AA2 3 4 O VAL A   122 ? O VAL A   122 N LEU A   111 ? N LEU A   111 
AA3 1 2 O GLU A   73  ? O GLU A   73  N VAL A   60  ? N VAL A   60  
AA3 2 3 N MET A   59  ? N MET A   59  O GLY A   148 ? O GLY A   148 
AA4 1 2 N HIS A-2 15  ? N HIS A-2 15  O LEU A-2 22  ? O LEU A-2 22  
AA4 2 3 N ARG A-2 23  ? N ARG A-2 23  O VAL A-2 39  ? O VAL A-2 39  
AA5 1 2 O GLY A-2 77  ? O GLY A-2 77  N VAL A-2 46  ? N VAL A-2 46  
AA5 2 3 N VAL A-2 49  ? N VAL A-2 49  O TYR A-2 125 ? O TYR A-2 125 
AA5 3 4 O VAL A-2 122 ? O VAL A-2 122 N LEU A-2 111 ? N LEU A-2 111 
AA6 1 2 O GLU A-2 73  ? O GLU A-2 73  N VAL A-2 60  ? N VAL A-2 60  
AA6 2 3 N MET A-2 59  ? N MET A-2 59  O GLY A-2 148 ? O GLY A-2 148 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . PHE A   1 6   ? 27.202 23.513  36.953  1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . PHE A   1 6   ? 28.380 23.651  36.044  1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . PHE A   1 6   ? 28.590 25.116  35.737  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   C     1 
ATOM   4    O  O     . PHE A   1 6   ? 27.675 25.923  35.906  1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . PHE A   1 6   ? 28.156 22.887  34.733  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CB    1 
ATOM   6    C  CG    . PHE A   1 6   ? 27.944 21.411  34.922  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CG    1 
ATOM   7    C  CD1   . PHE A   1 6   ? 26.724 20.925  35.382  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CD1   1 
ATOM   8    C  CD2   . PHE A   1 6   ? 28.978 20.510  34.679  1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CD2   1 
ATOM   9    C  CE1   . PHE A   1 6   ? 26.537 19.563  35.599  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CE1   1 
ATOM   10   C  CE2   . PHE A   1 6   ? 28.801 19.147  34.894  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CE2   1 
ATOM   11   C  CZ    . PHE A   1 6   ? 27.580 18.672  35.354  1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CZ    1 
ATOM   12   N  N     . GLU A   1 7   ? 29.790 25.456  35.277  1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   N     1 
ATOM   13   C  CA    . GLU A   1 7   ? 30.124 26.840  34.959  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CA    1 
ATOM   14   C  C     . GLU A   1 7   ? 31.261 26.895  33.962  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   C     1 
ATOM   15   O  O     . GLU A   1 7   ? 32.209 26.116  34.055  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   O     1 
ATOM   16   C  CB    . GLU A   1 7   ? 30.541 27.573  36.234  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CB    1 
ATOM   17   C  CG    . GLU A   1 7   ? 31.368 28.835  36.001  1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CG    1 
ATOM   18   C  CD    . GLU A   1 7   ? 32.111 29.291  37.256  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CD    1 
ATOM   19   O  OE1   . GLU A   1 7   ? 32.925 28.503  37.795  1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   OE1   1 
ATOM   20   O  OE2   . GLU A   1 7   ? 31.883 30.437  37.704  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   OE2   1 
ATOM   21   N  N     . THR A   1 8   ? 31.176 27.814  33.008  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   N     1 
ATOM   22   C  CA    . THR A   1 8   ? 32.241 27.940  32.022  1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   CA    1 
ATOM   23   C  C     . THR A   1 8   ? 33.273 28.922  32.560  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   C     1 
ATOM   24   O  O     . THR A   1 8   ? 33.026 30.124  32.617  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   O     1 
ATOM   25   C  CB    . THR A   1 8   ? 31.722 28.458  30.665  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   CB    1 
ATOM   26   O  OG1   . THR A   1 8   ? 30.596 27.679  30.247  1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   OG1   1 
ATOM   27   C  CG2   . THR A   1 8   ? 32.815 28.351  29.612  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 8   THR A   CG2   1 
ATOM   28   N  N     . ILE A   1 9   ? 34.424 28.401  32.970  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   N     1 
ATOM   29   C  CA    . ILE A   1 9   ? 35.491 29.235  33.504  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CA    1 
ATOM   30   C  C     . ILE A   1 9   ? 36.028 30.160  32.423  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   C     1 
ATOM   31   O  O     . ILE A   1 9   ? 35.991 31.386  32.555  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   O     1 
ATOM   32   C  CB    . ILE A   1 9   ? 36.649 28.373  34.037  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CB    1 
ATOM   33   C  CG1   . ILE A   1 9   ? 36.147 27.489  35.175  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CG1   1 
ATOM   34   C  CG2   . ILE A   1 9   ? 37.794 29.254  34.502  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CG2   1 
ATOM   35   C  CD1   . ILE A   1 9   ? 35.442 28.249  36.260  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CD1   1 
ATOM   36   N  N     . SER A   1 10  ? 36.527 29.562  31.349  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 10  SER A   N     1 
ATOM   37   C  CA    . SER A   1 10  ? 37.074 30.328  30.242  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 10  SER A   CA    1 
ATOM   38   C  C     . SER A   1 10  ? 36.863 29.559  28.956  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 10  SER A   C     1 
ATOM   39   O  O     . SER A   1 10  ? 36.803 28.331  28.968  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 10  SER A   O     1 
ATOM   40   C  CB    . SER A   1 10  ? 38.572 30.555  30.447  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 10  SER A   CB    1 
ATOM   41   O  OG    . SER A   1 10  ? 39.258 29.317  30.528  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 10  SER A   OG    1 
ATOM   42   N  N     . SER A   1 11  ? 36.746 30.282  27.850  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N     1 
ATOM   43   C  CA    . SER A   1 11  ? 36.565 29.650  26.553  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA    1 
ATOM   44   C  C     . SER A   1 11  ? 37.515 30.285  25.543  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C     1 
ATOM   45   O  O     . SER A   1 11  ? 37.725 31.497  25.540  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O     1 
ATOM   46   C  CB    . SER A   1 11  ? 35.115 29.779  26.085  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB    1 
ATOM   47   O  OG    . SER A   1 11  ? 34.721 31.131  26.005  1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG    1 
ATOM   48   N  N     . GLU A   1 12  ? 38.081 29.451  24.682  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   N     1 
ATOM   49   C  CA    . GLU A   1 12  ? 39.035 29.907  23.688  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CA    1 
ATOM   50   C  C     . GLU A   1 12  ? 38.689 29.375  22.303  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   C     1 
ATOM   51   O  O     . GLU A   1 12  ? 38.431 28.185  22.134  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   O     1 
ATOM   52   C  CB    . GLU A   1 12  ? 40.418 29.419  24.098  1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CB    1 
ATOM   53   C  CG    . GLU A   1 12  ? 41.535 29.757  23.151  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CG    1 
ATOM   54   C  CD    . GLU A   1 12  ? 42.719 28.837  23.359  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CD    1 
ATOM   55   O  OE1   . GLU A   1 12  ? 42.793 28.216  24.446  1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE1   1 
ATOM   56   O  OE2   . GLU A   1 12  ? 43.572 28.734  22.447  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE2   1 
ATOM   57   N  N     . THR A   1 13  ? 38.687 30.259  21.313  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   N     1 
ATOM   58   C  CA    . THR A   1 13  ? 38.387 29.853  19.949  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CA    1 
ATOM   59   C  C     . THR A   1 13  ? 39.612 29.222  19.331  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   C     1 
ATOM   60   O  O     . THR A   1 13  ? 40.655 29.851  19.231  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   O     1 
ATOM   61   C  CB    . THR A   1 13  ? 37.988 31.042  19.082  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CB    1 
ATOM   62   O  OG1   . THR A   1 13  ? 36.811 31.646  19.627  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   OG1   1 
ATOM   63   C  CG2   . THR A   1 13  ? 37.727 30.589  17.644  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CG2   1 
ATOM   64   N  N     . LEU A   1 14  ? 39.480 27.977  18.908  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   65   C  CA    . LEU A   1 14  ? 40.594 27.271  18.300  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   66   C  C     . LEU A   1 14  ? 40.564 27.364  16.781  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   67   O  O     . LEU A   1 14  ? 41.611 27.379  16.137  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   68   C  CB    . LEU A   1 14  ? 40.584 25.802  18.732  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   69   C  CG    . LEU A   1 14  ? 41.174 25.448  20.103  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   70   C  CD1   . LEU A   1 14  ? 40.647 26.377  21.183  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   71   C  CD2   . LEU A   1 14  ? 40.840 23.998  20.416  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   72   N  N     . HIS A   1 15  ? 39.368 27.435  16.208  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   N     1 
ATOM   73   C  CA    . HIS A   1 15  ? 39.236 27.516  14.762  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CA    1 
ATOM   74   C  C     . HIS A   1 15  ? 37.878 28.005  14.319  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   C     1 
ATOM   75   O  O     . HIS A   1 15  ? 36.863 27.687  14.929  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   O     1 
ATOM   76   C  CB    . HIS A   1 15  ? 39.470 26.146  14.130  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CB    1 
ATOM   77   C  CG    . HIS A   1 15  ? 39.140 26.085  12.665  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CG    1 
ATOM   78   N  ND1   . HIS A   1 15  ? 40.001 26.536  11.684  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   ND1   1 
ATOM   79   C  CD2   . HIS A   1 15  ? 38.040 25.629  12.018  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CD2   1 
ATOM   80   C  CE1   . HIS A   1 15  ? 39.446 26.356  10.499  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CE1   1 
ATOM   81   N  NE2   . HIS A   1 15  ? 38.256 25.807  10.674  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   NE2   1 
ATOM   82   N  N     . THR A   1 16  ? 37.874 28.779  13.242  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   N     1 
ATOM   83   C  CA    . THR A   1 16  ? 36.645 29.281  12.651  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CA    1 
ATOM   84   C  C     . THR A   1 16  ? 36.710 28.823  11.207  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   C     1 
ATOM   85   O  O     . THR A   1 16  ? 37.661 29.143  10.494  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   O     1 
ATOM   86   C  CB    . THR A   1 16  ? 36.559 30.816  12.693  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CB    1 
ATOM   87   O  OG1   . THR A   1 16  ? 36.377 31.249  14.049  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   OG1   1 
ATOM   88   C  CG2   . THR A   1 16  ? 35.389 31.302  11.857  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CG2   1 
ATOM   89   N  N     . GLY A   1 17  ? 35.712 28.052  10.789  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   90   C  CA    . GLY A   1 17  ? 35.690 27.556  9.430   1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   91   C  C     . GLY A   1 17  ? 34.520 28.094  8.640   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   92   O  O     . GLY A   1 17  ? 33.930 29.117  8.988   1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   93   N  N     . ALA A   1 18  ? 34.174 27.389  7.572   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N     1 
ATOM   94   C  CA    . ALA A   1 18  ? 33.074 27.801  6.722   1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA    1 
ATOM   95   C  C     . ALA A   1 18  ? 31.719 27.634  7.399   1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C     1 
ATOM   96   O  O     . ALA A   1 18  ? 30.931 28.580  7.458   1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O     1 
ATOM   97   C  CB    . ALA A   1 18  ? 33.108 27.011  5.412   1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB    1 
ATOM   98   N  N     . ILE A   1 19  ? 31.443 26.441  7.924   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   99   C  CA    . ILE A   1 19  ? 30.145 26.192  8.556   1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   100  C  C     . ILE A   1 19  ? 30.141 25.984  10.068  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   101  O  O     . ILE A   1 19  ? 29.076 25.812  10.671  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   102  C  CB    . ILE A   1 19  ? 29.418 24.989  7.897   1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   103  C  CG1   . ILE A   1 19  ? 30.230 23.710  8.065   1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   104  C  CG2   . ILE A   1 19  ? 29.204 25.259  6.425   1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   105  C  CD1   . ILE A   1 19  ? 29.434 22.480  7.748   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   106  N  N     . PHE A   1 20  ? 31.321 25.995  10.683  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   N     1 
ATOM   107  C  CA    . PHE A   1 20  ? 31.398 25.838  12.130  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CA    1 
ATOM   108  C  C     . PHE A   1 20  ? 32.698 26.370  12.706  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   C     1 
ATOM   109  O  O     . PHE A   1 20  ? 33.660 26.629  11.980  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   O     1 
ATOM   110  C  CB    . PHE A   1 20  ? 31.200 24.366  12.535  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CB    1 
ATOM   111  C  CG    . PHE A   1 20  ? 32.277 23.430  12.036  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CG    1 
ATOM   112  C  CD1   . PHE A   1 20  ? 33.541 23.417  12.623  1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CD1   1 
ATOM   113  C  CD2   . PHE A   1 20  ? 32.014 22.545  10.991  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CD2   1 
ATOM   114  C  CE1   . PHE A   1 20  ? 34.526 22.539  12.182  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CE1   1 
ATOM   115  C  CE2   . PHE A   1 20  ? 32.993 21.660  10.540  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CE2   1 
ATOM   116  C  CZ    . PHE A   1 20  ? 34.252 21.656  11.137  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CZ    1 
ATOM   117  N  N     . ALA A   1 21  ? 32.707 26.555  14.019  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N     1 
ATOM   118  C  CA    . ALA A   1 21  ? 33.885 27.036  14.717  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA    1 
ATOM   119  C  C     . ALA A   1 21  ? 34.158 26.051  15.835  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C     1 
ATOM   120  O  O     . ALA A   1 21  ? 33.229 25.452  16.377  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O     1 
ATOM   121  C  CB    . ALA A   1 21  ? 33.628 28.426  15.292  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB    1 
ATOM   122  N  N     . LEU A   1 22  ? 35.428 25.863  16.163  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   123  C  CA    . LEU A   1 22  ? 35.805 24.966  17.241  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   124  C  C     . LEU A   1 22  ? 36.210 25.844  18.417  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   125  O  O     . LEU A   1 22  ? 37.041 26.742  18.274  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   126  C  CB    . LEU A   1 22  ? 36.966 24.065  16.815  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   127  C  CG    . LEU A   1 22  ? 37.507 23.112  17.887  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   128  C  CD1   . LEU A   1 22  ? 36.389 22.252  18.445  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   129  C  CD2   . LEU A   1 22  ? 38.598 22.248  17.278  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   130  N  N     . ARG A   1 23  ? 35.613 25.584  19.575  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N     1 
ATOM   131  C  CA    . ARG A   1 23  ? 35.878 26.368  20.772  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA    1 
ATOM   132  C  C     . ARG A   1 23  ? 36.196 25.442  21.940  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C     1 
ATOM   133  O  O     . ARG A   1 23  ? 35.648 24.351  22.034  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O     1 
ATOM   134  C  CB    . ARG A   1 23  ? 34.645 27.219  21.091  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB    1 
ATOM   135  C  CG    . ARG A   1 23  ? 34.801 28.171  22.249  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG    1 
ATOM   136  C  CD    . ARG A   1 23  ? 33.447 28.686  22.707  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD    1 
ATOM   137  N  NE    . ARG A   1 23  ? 32.726 27.694  23.501  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE    1 
ATOM   138  C  CZ    . ARG A   1 23  ? 31.526 27.202  23.197  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ    1 
ATOM   139  N  NH1   . ARG A   1 23  ? 30.892 27.606  22.101  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1   1 
ATOM   140  N  NH2   . ARG A   1 23  ? 30.953 26.305  23.995  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2   1 
ATOM   141  N  N     . ARG A   1 24  ? 37.097 25.864  22.821  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   N     1 
ATOM   142  C  CA    . ARG A   1 24  ? 37.442 25.044  23.974  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CA    1 
ATOM   143  C  C     . ARG A   1 24  ? 37.116 25.794  25.247  1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   C     1 
ATOM   144  O  O     . ARG A   1 24  ? 37.572 26.916  25.453  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   O     1 
ATOM   145  C  CB    . ARG A   1 24  ? 38.925 24.676  23.991  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CB    1 
ATOM   146  C  CG    . ARG A   1 24  ? 39.233 23.664  25.085  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CG    1 
ATOM   147  C  CD    . ARG A   1 24  ? 40.654 23.732  25.586  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CD    1 
ATOM   148  N  NE    . ARG A   1 24  ? 41.619 23.294  24.590  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NE    1 
ATOM   149  C  CZ    . ARG A   1 24  ? 42.573 24.071  24.092  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CZ    1 
ATOM   150  N  NH1   . ARG A   1 24  ? 42.692 25.328  24.494  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NH1   1 
ATOM   151  N  NH2   . ARG A   1 24  ? 43.414 23.585  23.197  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NH2   1 
ATOM   152  N  N     . ASP A   1 25  ? 36.326 25.162  26.103  1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   N     1 
ATOM   153  C  CA    . ASP A   1 25  ? 35.933 25.769  27.361  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   CA    1 
ATOM   154  C  C     . ASP A   1 25  ? 36.542 25.024  28.531  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   C     1 
ATOM   155  O  O     . ASP A   1 25  ? 36.967 23.872  28.401  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   O     1 
ATOM   156  C  CB    . ASP A   1 25  ? 34.411 25.743  27.529  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   CB    1 
ATOM   157  C  CG    . ASP A   1 25  ? 33.684 26.537  26.465  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   CG    1 
ATOM   158  O  OD1   . ASP A   1 25  ? 34.355 27.143  25.604  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   OD1   1 
ATOM   159  O  OD2   . ASP A   1 25  ? 32.434 26.555  26.491  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   OD2   1 
ATOM   160  N  N     . GLN A   1 26  ? 36.579 25.709  29.671  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   N     1 
ATOM   161  C  CA    . GLN A   1 26  ? 37.061 25.147  30.925  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CA    1 
ATOM   162  C  C     . GLN A   1 26  ? 35.789 25.125  31.751  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   C     1 
ATOM   163  O  O     . GLN A   1 26  ? 35.244 26.173  32.101  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   O     1 
ATOM   164  C  CB    . GLN A   1 26  ? 38.122 26.042  31.565  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CB    1 
ATOM   165  C  CG    . GLN A   1 26  ? 39.428 26.062  30.782  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CG    1 
ATOM   166  C  CD    . GLN A   1 26  ? 39.896 24.665  30.386  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CD    1 
ATOM   167  O  OE1   . GLN A   1 26  ? 39.854 23.733  31.190  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   OE1   1 
ATOM   168  N  NE2   . GLN A   1 26  ? 40.353 24.518  29.144  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   NE2   1 
ATOM   169  N  N     . VAL A   1 27  ? 35.305 23.923  32.033  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   N     1 
ATOM   170  C  CA    . VAL A   1 27  ? 34.056 23.765  32.750  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CA    1 
ATOM   171  C  C     . VAL A   1 27  ? 34.161 23.403  34.217  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   C     1 
ATOM   172  O  O     . VAL A   1 27  ? 35.112 22.753  34.641  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   O     1 
ATOM   173  C  CB    . VAL A   1 27  ? 33.171 22.705  32.046  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CB    1 
ATOM   174  C  CG1   . VAL A   1 27  ? 31.776 22.700  32.653  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CG1   1 
ATOM   175  C  CG2   . VAL A   1 27  ? 33.097 22.983  30.551  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CG2   1 
ATOM   176  N  N     . ARG A   1 28  ? 33.144 23.852  34.955  1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   N     1 
ATOM   177  C  CA    . ARG A   1 28  ? 32.944 23.635  36.383  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CA    1 
ATOM   178  C  C     . ARG A   1 28  ? 34.171 23.257  37.186  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   C     1 
ATOM   179  O  O     . ARG A   1 28  ? 34.445 23.870  38.217  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   O     1 
ATOM   180  C  CB    . ARG A   1 28  ? 31.845 22.587  36.587  1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CB    1 
ATOM   181  C  CG    . ARG A   1 28  ? 31.394 22.445  38.018  1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CG    1 
ATOM   182  C  CD    . ARG A   1 28  ? 30.169 21.577  38.141  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CD    1 
ATOM   183  N  NE    . ARG A   1 28  ? 29.679 21.541  39.516  1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   NE    1 
ATOM   184  C  CZ    . ARG A   1 28  ? 28.617 20.846  39.909  1.00 80.91  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CZ    1 
ATOM   185  N  NH1   . ARG A   1 28  ? 27.933 20.129  39.029  1.00 81.69  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   NH1   1 
ATOM   186  N  NH2   . ARG A   1 28  ? 28.237 20.861  41.180  1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   NH2   1 
ATOM   187  N  N     . ILE A   1 34  ? 37.137 20.770  37.438  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   N     1 
ATOM   188  C  CA    . ILE A   1 34  ? 37.310 21.626  36.267  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CA    1 
ATOM   189  C  C     . ILE A   1 34  ? 38.006 20.922  35.094  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   C     1 
ATOM   190  O  O     . ILE A   1 34  ? 39.204 20.620  35.158  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   O     1 
ATOM   191  C  CB    . ILE A   1 34  ? 38.095 22.913  36.632  1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CB    1 
ATOM   192  C  CG1   . ILE A   1 34  ? 37.250 23.758  37.592  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CG1   1 
ATOM   193  C  CG2   . ILE A   1 34  ? 38.459 23.696  35.365  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CG2   1 
ATOM   194  C  CD1   . ILE A   1 34  ? 37.748 25.164  37.794  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CD1   1 
ATOM   195  N  N     . VAL A   1 35  ? 37.250 20.691  34.017  1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   N     1 
ATOM   196  C  CA    . VAL A   1 35  ? 37.769 20.007  32.829  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CA    1 
ATOM   197  C  C     . VAL A   1 35  ? 37.578 20.730  31.498  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   C     1 
ATOM   198  O  O     . VAL A   1 35  ? 36.795 21.673  31.385  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   O     1 
ATOM   199  C  CB    . VAL A   1 35  ? 37.117 18.624  32.661  1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CB    1 
ATOM   200  C  CG1   . VAL A   1 35  ? 37.515 17.713  33.806  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CG1   1 
ATOM   201  C  CG2   . VAL A   1 35  ? 35.603 18.780  32.587  1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CG2   1 
ATOM   202  N  N     . THR A   1 36  ? 38.301 20.248  30.490  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   N     1 
ATOM   203  C  CA    . THR A   1 36  ? 38.233 20.782  29.136  1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CA    1 
ATOM   204  C  C     . THR A   1 36  ? 36.992 20.248  28.423  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   C     1 
ATOM   205  O  O     . THR A   1 36  ? 36.638 19.073  28.554  1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   O     1 
ATOM   206  C  CB    . THR A   1 36  ? 39.481 20.376  28.308  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CB    1 
ATOM   207  O  OG1   . THR A   1 36  ? 40.602 21.163  28.722  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   OG1   1 
ATOM   208  C  CG2   . THR A   1 36  ? 39.245 20.585  26.817  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CG2   1 
ATOM   209  N  N     . ARG A   1 37  ? 36.339 21.126  27.671  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   N     1 
ATOM   210  C  CA    . ARG A   1 37  ? 35.150 20.777  26.909  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CA    1 
ATOM   211  C  C     . ARG A   1 37  ? 35.210 21.474  25.551  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   C     1 
ATOM   212  O  O     . ARG A   1 37  ? 34.990 22.677  25.448  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   O     1 
ATOM   213  C  CB    . ARG A   1 37  ? 33.894 21.193  27.675  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CB    1 
ATOM   214  C  CG    . ARG A   1 37  ? 33.490 20.206  28.763  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CG    1 
ATOM   215  C  CD    . ARG A   1 37  ? 32.936 18.932  28.151  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CD    1 
ATOM   216  N  NE    . ARG A   1 37  ? 32.614 17.889  29.128  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NE    1 
ATOM   217  C  CZ    . ARG A   1 37  ? 33.513 17.143  29.775  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CZ    1 
ATOM   218  N  NH1   . ARG A   1 37  ? 34.816 17.312  29.571  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NH1   1 
ATOM   219  N  NH2   . ARG A   1 37  ? 33.105 16.197  30.609  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NH2   1 
ATOM   220  N  N     . GLU A   1 38  ? 35.526 20.709  24.511  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N     1 
ATOM   221  C  CA    . GLU A   1 38  ? 35.623 21.253  23.163  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA    1 
ATOM   222  C  C     . GLU A   1 38  ? 34.264 21.202  22.476  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C     1 
ATOM   223  O  O     . GLU A   1 38  ? 33.618 20.155  22.405  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O     1 
ATOM   224  C  CB    . GLU A   1 38  ? 36.687 20.487  22.378  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB    1 
ATOM   225  C  CG    . GLU A   1 38  ? 38.056 20.585  23.042  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG    1 
ATOM   226  C  CD    . GLU A   1 38  ? 39.156 19.879  22.282  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD    1 
ATOM   227  O  OE1   . GLU A   1 38  ? 39.053 18.656  22.065  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1   1 
ATOM   228  O  OE2   . GLU A   1 38  ? 40.135 20.551  21.906  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2   1 
ATOM   229  N  N     . VAL A   1 39  ? 33.837 22.357  21.976  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   230  C  CA    . VAL A   1 39  ? 32.540 22.504  21.335  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   231  C  C     . VAL A   1 39  ? 32.623 22.967  19.890  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   232  O  O     . VAL A   1 39  ? 33.346 23.910  19.570  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   233  C  CB    . VAL A   1 39  ? 31.682 23.547  22.102  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   234  C  CG1   . VAL A   1 39  ? 30.303 23.690  21.463  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   235  C  CG2   . VAL A   1 39  ? 31.567 23.152  23.551  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   236  N  N     . VAL A   1 40  ? 31.875 22.298  19.018  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N     1 
ATOM   237  C  CA    . VAL A   1 40  ? 31.802 22.697  17.620  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA    1 
ATOM   238  C  C     . VAL A   1 40  ? 30.528 23.552  17.525  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C     1 
ATOM   239  O  O     . VAL A   1 40  ? 29.418 23.043  17.699  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O     1 
ATOM   240  C  CB    . VAL A   1 40  ? 31.676 21.474  16.675  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB    1 
ATOM   241  C  CG1   . VAL A   1 40  ? 31.499 21.933  15.243  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1   1 
ATOM   242  C  CG2   . VAL A   1 40  ? 32.907 20.596  16.790  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2   1 
ATOM   243  N  N     . GLU A   1 41  ? 30.689 24.855  17.302  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N     1 
ATOM   244  C  CA    . GLU A   1 41  ? 29.545 25.754  17.171  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA    1 
ATOM   245  C  C     . GLU A   1 41  ? 29.016 25.600  15.753  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C     1 
ATOM   246  O  O     . GLU A   1 41  ? 29.771 25.681  14.782  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O     1 
ATOM   247  C  CB    . GLU A   1 41  ? 29.966 27.196  17.410  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB    1 
ATOM   248  C  CG    . GLU A   1 41  ? 30.667 27.406  18.727  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG    1 
ATOM   249  C  CD    . GLU A   1 41  ? 31.019 28.855  18.949  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD    1 
ATOM   250  O  OE1   . GLU A   1 41  ? 31.010 29.620  17.963  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1   1 
ATOM   251  O  OE2   . GLU A   1 41  ? 31.313 29.227  20.100  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2   1 
ATOM   252  N  N     . HIS A   1 42  ? 27.715 25.398  15.630  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   N     1 
ATOM   253  C  CA    . HIS A   1 42  ? 27.118 25.161  14.326  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CA    1 
ATOM   254  C  C     . HIS A   1 42  ? 25.956 26.123  14.103  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   C     1 
ATOM   255  O  O     . HIS A   1 42  ? 25.418 26.676  15.056  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   O     1 
ATOM   256  C  CB    . HIS A   1 42  ? 26.658 23.692  14.304  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CB    1 
ATOM   257  C  CG    . HIS A   1 42  ? 26.259 23.173  12.957  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CG    1 
ATOM   258  N  ND1   . HIS A   1 42  ? 24.987 23.324  12.444  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   ND1   1 
ATOM   259  C  CD2   . HIS A   1 42  ? 26.945 22.439  12.047  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CD2   1 
ATOM   260  C  CE1   . HIS A   1 42  ? 24.905 22.701  11.282  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CE1   1 
ATOM   261  N  NE2   . HIS A   1 42  ? 26.080 22.155  11.018  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   NE2   1 
ATOM   262  N  N     . PHE A   1 43  ? 25.592 26.333  12.842  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   N     1 
ATOM   263  C  CA    . PHE A   1 43  ? 24.472 27.204  12.482  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CA    1 
ATOM   264  C  C     . PHE A   1 43  ? 23.142 26.600  12.938  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   C     1 
ATOM   265  O  O     . PHE A   1 43  ? 22.212 27.305  13.346  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   O     1 
ATOM   266  C  CB    . PHE A   1 43  ? 24.387 27.362  10.962  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CB    1 
ATOM   267  C  CG    . PHE A   1 43  ? 25.204 28.489  10.410  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CG    1 
ATOM   268  C  CD1   . PHE A   1 43  ? 25.042 29.789  10.892  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CD1   1 
ATOM   269  C  CD2   . PHE A   1 43  ? 26.097 28.264  9.362   1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CD2   1 
ATOM   270  C  CE1   . PHE A   1 43  ? 25.756 30.853  10.336  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CE1   1 
ATOM   271  C  CE2   . PHE A   1 43  ? 26.815 29.320  8.800   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CE2   1 
ATOM   272  C  CZ    . PHE A   1 43  ? 26.641 30.619  9.291   1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CZ    1 
ATOM   273  N  N     . GLY A   1 44  ? 23.073 25.277  12.860  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   N     1 
ATOM   274  C  CA    . GLY A   1 44  ? 21.850 24.572  13.175  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   CA    1 
ATOM   275  C  C     . GLY A   1 44  ? 21.287 24.321  11.786  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   C     1 
ATOM   276  O  O     . GLY A   1 44  ? 21.780 24.893  10.810  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   O     1 
ATOM   277  N  N     . ALA A   1 45  ? 20.277 23.475  11.665  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   N     1 
ATOM   278  C  CA    . ALA A   1 45  ? 19.717 23.213  10.351  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   CA    1 
ATOM   279  C  C     . ALA A   1 45  ? 18.234 22.911  10.453  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   C     1 
ATOM   280  O  O     . ALA A   1 45  ? 17.668 22.887  11.541  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   O     1 
ATOM   281  C  CB    . ALA A   1 45  ? 20.450 22.052  9.693   1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   CB    1 
ATOM   282  N  N     . VAL A   1 46  ? 17.613 22.705  9.299   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   N     1 
ATOM   283  C  CA    . VAL A   1 46  ? 16.191 22.389  9.208   1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CA    1 
ATOM   284  C  C     . VAL A   1 46  ? 16.037 21.327  8.120   1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   C     1 
ATOM   285  O  O     . VAL A   1 46  ? 16.799 21.306  7.157   1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   O     1 
ATOM   286  C  CB    . VAL A   1 46  ? 15.340 23.648  8.825   1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CB    1 
ATOM   287  C  CG1   . VAL A   1 46  ? 15.314 24.642  9.984   1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CG1   1 
ATOM   288  C  CG2   . VAL A   1 46  ? 15.913 24.318  7.561   1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CG2   1 
ATOM   289  N  N     . ALA A   1 47  ? 15.076 20.431  8.283   1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   N     1 
ATOM   290  C  CA    . ALA A   1 47  ? 14.841 19.391  7.289   1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CA    1 
ATOM   291  C  C     . ALA A   1 47  ? 13.339 19.324  7.097   1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   C     1 
ATOM   292  O  O     . ALA A   1 47  ? 12.586 19.890  7.895   1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   O     1 
ATOM   293  C  CB    . ALA A   1 47  ? 15.391 18.038  7.774   1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CB    1 
ATOM   294  N  N     . ILE A   1 48  ? 12.892 18.637  6.055   1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   N     1 
ATOM   295  C  CA    . ILE A   1 48  ? 11.464 18.571  5.809   1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CA    1 
ATOM   296  C  C     . ILE A   1 48  ? 10.966 17.188  5.411   1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   C     1 
ATOM   297  O  O     . ILE A   1 48  ? 11.557 16.522  4.561   1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   O     1 
ATOM   298  C  CB    . ILE A   1 48  ? 11.025 19.563  4.659   1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CB    1 
ATOM   299  C  CG1   . ILE A   1 48  ? 11.659 20.943  4.846   1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG1   1 
ATOM   300  C  CG2   . ILE A   1 48  ? 9.505  19.686  4.614   1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG2   1 
ATOM   301  C  CD1   . ILE A   1 48  ? 13.062 21.080  4.218   1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CD1   1 
ATOM   302  N  N     . VAL A   1 49  ? 9.877  16.763  6.041   1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   N     1 
ATOM   303  C  CA    . VAL A   1 49  ? 9.221  15.505  5.702   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CA    1 
ATOM   304  C  C     . VAL A   1 49  ? 7.967  15.981  4.951   1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   C     1 
ATOM   305  O  O     . VAL A   1 49  ? 6.974  16.384  5.571   1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   O     1 
ATOM   306  C  CB    . VAL A   1 49  ? 8.801  14.706  6.966   1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CB    1 
ATOM   307  C  CG1   . VAL A   1 49  ? 7.892  13.540  6.578   1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CG1   1 
ATOM   308  C  CG2   . VAL A   1 49  ? 10.030 14.185  7.682   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CG2   1 
ATOM   309  N  N     . ALA A   1 50  ? 8.037  15.979  3.621   1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   N     1 
ATOM   310  C  CA    . ALA A   1 50  ? 6.918  16.425  2.785   1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CA    1 
ATOM   311  C  C     . ALA A   1 50  ? 6.071  15.235  2.381   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   C     1 
ATOM   312  O  O     . ALA A   1 50  ? 6.397  14.516  1.440   1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   O     1 
ATOM   313  C  CB    . ALA A   1 50  ? 7.433  17.134  1.553   1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CB    1 
ATOM   314  N  N     . MET A   1 51  ? 4.977  15.036  3.103   1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   N     1 
ATOM   315  C  CA    . MET A   1 51  ? 4.086  13.921  2.849   1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CA    1 
ATOM   316  C  C     . MET A   1 51  ? 2.972  14.286  1.874   1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   C     1 
ATOM   317  O  O     . MET A   1 51  ? 2.247  15.261  2.092   1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   O     1 
ATOM   318  C  CB    . MET A   1 51  ? 3.498  13.452  4.177   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CB    1 
ATOM   319  C  CG    . MET A   1 51  ? 2.454  12.370  4.059   1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CG    1 
ATOM   320  S  SD    . MET A   1 51  ? 2.021  11.768  5.687   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   SD    1 
ATOM   321  C  CE    . MET A   1 51  ? 1.512  13.289  6.481   1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CE    1 
ATOM   322  N  N     . ASP A   1 52  ? 2.838  13.508  0.801   1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   N     1 
ATOM   323  C  CA    . ASP A   1 52  ? 1.798  13.785  -0.176  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   CA    1 
ATOM   324  C  C     . ASP A   1 52  ? 0.468  13.189  0.265   1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   C     1 
ATOM   325  O  O     . ASP A   1 52  ? 0.346  12.703  1.391   1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   O     1 
ATOM   326  C  CB    . ASP A   1 52  ? 2.193  13.295  -1.585  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   CB    1 
ATOM   327  C  CG    . ASP A   1 52  ? 2.250  11.778  -1.713  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   CG    1 
ATOM   328  O  OD1   . ASP A   1 52  ? 1.655  11.057  -0.884  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   OD1   1 
ATOM   329  O  OD2   . ASP A   1 52  ? 2.884  11.301  -2.677  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   OD2   1 
ATOM   330  N  N     . ASP A   1 53  ? -0.524 13.228  -0.619  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   N     1 
ATOM   331  C  CA    . ASP A   1 53  ? -1.863 12.731  -0.305  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   CA    1 
ATOM   332  C  C     . ASP A   1 53  ? -2.008 11.220  -0.180  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   C     1 
ATOM   333  O  O     . ASP A   1 53  ? -3.070 10.727  0.209   1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   O     1 
ATOM   334  C  CB    . ASP A   1 53  ? -2.861 13.249  -1.344  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   CB    1 
ATOM   335  C  CG    . ASP A   1 53  ? -2.705 14.737  -1.596  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   CG    1 
ATOM   336  O  OD1   . ASP A   1 53  ? -1.613 15.132  -2.076  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   OD1   1 
ATOM   337  O  OD2   . ASP A   1 53  ? -3.658 15.507  -1.312  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   OD2   1 
ATOM   338  N  N     . ASN A   1 54  ? -0.955 10.481  -0.503  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   N     1 
ATOM   339  C  CA    . ASN A   1 54  ? -1.028 9.037   -0.400  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CA    1 
ATOM   340  C  C     . ASN A   1 54  ? -0.057 8.449   0.612   1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   C     1 
ATOM   341  O  O     . ASN A   1 54  ? 0.140  7.235   0.662   1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   O     1 
ATOM   342  C  CB    . ASN A   1 54  ? -0.824 8.407   -1.775  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CB    1 
ATOM   343  C  CG    . ASN A   1 54  ? -1.978 8.697   -2.712  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CG    1 
ATOM   344  O  OD1   . ASN A   1 54  ? -3.135 8.392   -2.402  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   OD1   1 
ATOM   345  N  ND2   . ASN A   1 54  ? -1.675 9.295   -3.859  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   ND2   1 
ATOM   346  N  N     . GLY A   1 55  ? 0.545  9.315   1.422   1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   N     1 
ATOM   347  C  CA    . GLY A   1 55  ? 1.468  8.848   2.440   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   CA    1 
ATOM   348  C  C     . GLY A   1 55  ? 2.900  8.625   1.997   1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   C     1 
ATOM   349  O  O     . GLY A   1 55  ? 3.627  7.859   2.630   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   O     1 
ATOM   350  N  N     . ASN A   1 56  ? 3.314  9.286   0.921   1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   N     1 
ATOM   351  C  CA    . ASN A   1 56  ? 4.677  9.144   0.434   1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CA    1 
ATOM   352  C  C     . ASN A   1 56  ? 5.440  10.412  0.745   1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   C     1 
ATOM   353  O  O     . ASN A   1 56  ? 4.858  11.483  0.865   1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   O     1 
ATOM   354  C  CB    . ASN A   1 56  ? 4.698  8.921   -1.077  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CB    1 
ATOM   355  C  CG    . ASN A   1 56  ? 3.731  7.861   -1.517  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CG    1 
ATOM   356  O  OD1   . ASN A   1 56  ? 3.795  6.717   -1.072  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   OD1   1 
ATOM   357  N  ND2   . ASN A   1 56  ? 2.816  8.236   -2.397  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   ND2   1 
ATOM   358  N  N     . ILE A   1 57  ? 6.753  10.286  0.862   1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N     1 
ATOM   359  C  CA    . ILE A   1 57  ? 7.607  11.430  1.145   1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA    1 
ATOM   360  C  C     . ILE A   1 57  ? 8.790  11.341  0.201   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C     1 
ATOM   361  O  O     . ILE A   1 57  ? 9.187  10.251  -0.204  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O     1 
ATOM   362  C  CB    . ILE A   1 57  ? 8.128  11.411  2.605   1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB    1 
ATOM   363  C  CG1   . ILE A   1 57  ? 8.995  10.163  2.835   1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1   1 
ATOM   364  C  CG2   . ILE A   1 57  ? 6.950  11.446  3.577   1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2   1 
ATOM   365  C  CD1   . ILE A   1 57  ? 9.659  10.094  4.191   1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1   1 
ATOM   366  N  N     . PRO A   1 58  ? 9.356  12.492  -0.183  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   N     1 
ATOM   367  C  CA    . PRO A   1 58  ? 10.508 12.512  -1.091  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CA    1 
ATOM   368  C  C     . PRO A   1 58  ? 11.827 12.464  -0.306  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   C     1 
ATOM   369  O  O     . PRO A   1 58  ? 11.960 13.105  0.742   1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   O     1 
ATOM   370  C  CB    . PRO A   1 58  ? 10.328 13.831  -1.818  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CB    1 
ATOM   371  C  CG    . PRO A   1 58  ? 9.827  14.734  -0.703  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CG    1 
ATOM   372  C  CD    . PRO A   1 58  ? 8.834  13.856  0.046   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CD    1 
ATOM   373  N  N     . MET A   1 59  ? 12.792 11.695  -0.792  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   N     1 
ATOM   374  C  CA    . MET A   1 59  ? 14.082 11.614  -0.120  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CA    1 
ATOM   375  C  C     . MET A   1 59  ? 15.180 11.792  -1.148  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   C     1 
ATOM   376  O  O     . MET A   1 59  ? 15.018 11.402  -2.302  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   O     1 
ATOM   377  C  CB    . MET A   1 59  ? 14.239 10.270  0.604   1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CB    1 
ATOM   378  C  CG    . MET A   1 59  ? 13.392 10.170  1.871   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CG    1 
ATOM   379  S  SD    . MET A   1 59  ? 13.742 8.756   2.948   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   SD    1 
ATOM   380  C  CE    . MET A   1 59  ? 15.154 9.358   3.871   1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CE    1 
ATOM   381  N  N     . VAL A   1 60  ? 16.286 12.402  -0.736  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   N     1 
ATOM   382  C  CA    . VAL A   1 60  ? 17.418 12.627  -1.636  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CA    1 
ATOM   383  C  C     . VAL A   1 60  ? 18.579 11.683  -1.318  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   C     1 
ATOM   384  O  O     . VAL A   1 60  ? 18.787 11.303  -0.165  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   O     1 
ATOM   385  C  CB    . VAL A   1 60  ? 17.938 14.088  -1.541  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CB    1 
ATOM   386  C  CG1   . VAL A   1 60  ? 16.846 15.067  -1.982  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG1   1 
ATOM   387  C  CG2   . VAL A   1 60  ? 18.387 14.392  -0.114  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG2   1 
ATOM   388  N  N     . TYR A   1 61  ? 19.322 11.299  -2.351  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   N     1 
ATOM   389  C  CA    . TYR A   1 61  ? 20.479 10.419  -2.200  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CA    1 
ATOM   390  C  C     . TYR A   1 61  ? 21.689 11.322  -2.407  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   C     1 
ATOM   391  O  O     . TYR A   1 61  ? 22.060 11.630  -3.541  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   O     1 
ATOM   392  C  CB    . TYR A   1 61  ? 20.433 9.330   -3.265  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CB    1 
ATOM   393  C  CG    . TYR A   1 61  ? 21.438 8.226   -3.082  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CG    1 
ATOM   394  C  CD1   . TYR A   1 61  ? 21.592 7.592   -1.853  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD1   1 
ATOM   395  C  CD2   . TYR A   1 61  ? 22.198 7.775   -4.159  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD2   1 
ATOM   396  C  CE1   . TYR A   1 61  ? 22.475 6.533   -1.702  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE1   1 
ATOM   397  C  CE2   . TYR A   1 61  ? 23.086 6.718   -4.020  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE2   1 
ATOM   398  C  CZ    . TYR A   1 61  ? 23.217 6.102   -2.794  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CZ    1 
ATOM   399  O  OH    . TYR A   1 61  ? 24.079 5.042   -2.673  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   OH    1 
ATOM   400  N  N     . GLN A   1 62  ? 22.296 11.744  -1.299  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   N     1 
ATOM   401  C  CA    . GLN A   1 62  ? 23.425 12.669  -1.340  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CA    1 
ATOM   402  C  C     . GLN A   1 62  ? 24.768 12.194  -0.803  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   C     1 
ATOM   403  O  O     . GLN A   1 62  ? 24.854 11.526  0.230   1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   O     1 
ATOM   404  C  CB    . GLN A   1 62  ? 23.038 13.956  -0.615  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CB    1 
ATOM   405  C  CG    . GLN A   1 62  ? 24.170 14.940  -0.452  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CG    1 
ATOM   406  C  CD    . GLN A   1 62  ? 23.656 16.323  -0.186  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CD    1 
ATOM   407  O  OE1   . GLN A   1 62  ? 22.743 16.510  0.621   1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   OE1   1 
ATOM   408  N  NE2   . GLN A   1 62  ? 24.235 17.312  -0.860  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   NE2   1 
ATOM   409  N  N     . TYR A   1 63  ? 25.822 12.575  -1.515  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   N     1 
ATOM   410  C  CA    . TYR A   1 63  ? 27.167 12.218  -1.123  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CA    1 
ATOM   411  C  C     . TYR A   1 63  ? 27.573 13.001  0.119   1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   C     1 
ATOM   412  O  O     . TYR A   1 63  ? 27.377 14.220  0.206   1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   O     1 
ATOM   413  C  CB    . TYR A   1 63  ? 28.150 12.518  -2.250  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CB    1 
ATOM   414  C  CG    . TYR A   1 63  ? 29.585 12.231  -1.880  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CG    1 
ATOM   415  C  CD1   . TYR A   1 63  ? 30.091 10.935  -1.916  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CD1   1 
ATOM   416  C  CD2   . TYR A   1 63  ? 30.426 13.257  -1.447  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CD2   1 
ATOM   417  C  CE1   . TYR A   1 63  ? 31.403 10.665  -1.527  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CE1   1 
ATOM   418  C  CE2   . TYR A   1 63  ? 31.732 13.002  -1.056  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CE2   1 
ATOM   419  C  CZ    . TYR A   1 63  ? 32.216 11.706  -1.095  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CZ    1 
ATOM   420  O  OH    . TYR A   1 63  ? 33.507 11.459  -0.674  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   OH    1 
ATOM   421  N  N     . ARG A   1 64  ? 28.130 12.274  1.080   1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   N     1 
ATOM   422  C  CA    . ARG A   1 64  ? 28.605 12.853  2.330   1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CA    1 
ATOM   423  C  C     . ARG A   1 64  ? 30.092 12.534  2.445   1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   C     1 
ATOM   424  O  O     . ARG A   1 64  ? 30.484 11.396  2.685   1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   O     1 
ATOM   425  C  CB    . ARG A   1 64  ? 27.827 12.279  3.532   1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CB    1 
ATOM   426  C  CG    . ARG A   1 64  ? 26.393 12.795  3.639   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CG    1 
ATOM   427  C  CD    . ARG A   1 64  ? 26.383 14.317  3.731   1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CD    1 
ATOM   428  N  NE    . ARG A   1 64  ? 25.038 14.883  3.785   1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NE    1 
ATOM   429  C  CZ    . ARG A   1 64  ? 24.765 16.188  3.819   1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CZ    1 
ATOM   430  N  NH1   . ARG A   1 64  ? 25.746 17.090  3.805   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NH1   1 
ATOM   431  N  NH2   . ARG A   1 64  ? 23.502 16.595  3.868   1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NH2   1 
ATOM   432  N  N     . HIS A   1 65  ? 30.920 13.549  2.254   1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   N     1 
ATOM   433  C  CA    . HIS A   1 65  ? 32.353 13.357  2.323   1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CA    1 
ATOM   434  C  C     . HIS A   1 65  ? 32.778 12.716  3.641   1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   C     1 
ATOM   435  O  O     . HIS A   1 65  ? 33.685 11.880  3.665   1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   O     1 
ATOM   436  C  CB    . HIS A   1 65  ? 33.065 14.696  2.130   1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CB    1 
ATOM   437  C  CG    . HIS A   1 65  ? 34.556 14.587  2.154   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CG    1 
ATOM   438  N  ND1   . HIS A   1 65  ? 35.251 13.740  1.317   1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   ND1   1 
ATOM   439  C  CD2   . HIS A   1 65  ? 35.482 15.184  2.941   1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CD2   1 
ATOM   440  C  CE1   . HIS A   1 65  ? 36.540 13.818  1.590   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CE1   1 
ATOM   441  N  NE2   . HIS A   1 65  ? 36.707 14.687  2.571   1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   NE2   1 
ATOM   442  N  N     . THR A   1 66  ? 32.124 13.100  4.736   1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N     1 
ATOM   443  C  CA    . THR A   1 66  ? 32.457 12.548  6.048   1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA    1 
ATOM   444  C  C     . THR A   1 66  ? 32.496 11.023  6.050   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C     1 
ATOM   445  O  O     . THR A   1 66  ? 33.340 10.418  6.714   1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O     1 
ATOM   446  C  CB    . THR A   1 66  ? 31.449 12.987  7.116   1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB    1 
ATOM   447  O  OG1   . THR A   1 66  ? 30.125 12.771  6.623   1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1   1 
ATOM   448  C  CG2   . THR A   1 66  ? 31.635 14.447  7.471   1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2   1 
ATOM   449  N  N     . TYR A   1 67  ? 31.578 10.404  5.316   1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   N     1 
ATOM   450  C  CA    . TYR A   1 67  ? 31.515 8.948   5.252   1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CA    1 
ATOM   451  C  C     . TYR A   1 67  ? 32.073 8.419   3.951   1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   C     1 
ATOM   452  O  O     . TYR A   1 67  ? 32.245 7.218   3.802   1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   O     1 
ATOM   453  C  CB    . TYR A   1 67  ? 30.073 8.470   5.422   1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CB    1 
ATOM   454  C  CG    . TYR A   1 67  ? 29.458 8.974   6.701   1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CG    1 
ATOM   455  C  CD1   . TYR A   1 67  ? 29.978 8.591   7.938   1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CD1   1 
ATOM   456  C  CD2   . TYR A   1 67  ? 28.395 9.880   6.677   1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CD2   1 
ATOM   457  C  CE1   . TYR A   1 67  ? 29.459 9.098   9.118   1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CE1   1 
ATOM   458  C  CE2   . TYR A   1 67  ? 27.869 10.394  7.856   1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CE2   1 
ATOM   459  C  CZ    . TYR A   1 67  ? 28.406 9.998   9.070   1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CZ    1 
ATOM   460  O  OH    . TYR A   1 67  ? 27.895 10.497  10.242  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   OH    1 
ATOM   461  N  N     . GLY A   1 68  ? 32.350 9.321   3.014   1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   N     1 
ATOM   462  C  CA    . GLY A   1 68  ? 32.890 8.917   1.731   1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   CA    1 
ATOM   463  C  C     . GLY A   1 68  ? 31.882 8.168   0.884   1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   C     1 
ATOM   464  O  O     . GLY A   1 68  ? 32.266 7.364   0.043   1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   O     1 
ATOM   465  N  N     . ARG A   1 69  ? 30.593 8.422   1.102   1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   N     1 
ATOM   466  C  CA    . ARG A   1 69  ? 29.543 7.754   0.333   1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CA    1 
ATOM   467  C  C     . ARG A   1 69  ? 28.224 8.540   0.339   1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   C     1 
ATOM   468  O  O     . ARG A   1 69  ? 28.075 9.527   1.068   1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   O     1 
ATOM   469  C  CB    . ARG A   1 69  ? 29.310 6.336   0.874   1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CB    1 
ATOM   470  C  CG    . ARG A   1 69  ? 28.582 6.267   2.200   1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CG    1 
ATOM   471  C  CD    . ARG A   1 69  ? 28.663 4.869   2.768   1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CD    1 
ATOM   472  N  NE    . ARG A   1 69  ? 27.795 4.673   3.924   1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NE    1 
ATOM   473  C  CZ    . ARG A   1 69  ? 26.512 4.340   3.850   1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CZ    1 
ATOM   474  N  NH1   . ARG A   1 69  ? 25.927 4.156   2.670   1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NH1   1 
ATOM   475  N  NH2   . ARG A   1 69  ? 25.811 4.194   4.964   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NH2   1 
ATOM   476  N  N     . ARG A   1 70  ? 27.276 8.104   -0.489  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   N     1 
ATOM   477  C  CA    . ARG A   1 70  ? 25.981 8.766   -0.580  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CA    1 
ATOM   478  C  C     . ARG A   1 70  ? 25.027 8.155   0.430   1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   C     1 
ATOM   479  O  O     . ARG A   1 70  ? 25.008 6.937   0.628   1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   O     1 
ATOM   480  C  CB    . ARG A   1 70  ? 25.404 8.617   -1.987  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CB    1 
ATOM   481  C  CG    . ARG A   1 70  ? 26.300 9.161   -3.083  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CG    1 
ATOM   482  C  CD    . ARG A   1 70  ? 25.814 8.661   -4.428  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CD    1 
ATOM   483  N  NE    . ARG A   1 70  ? 26.830 8.770   -5.474  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NE    1 
ATOM   484  C  CZ    . ARG A   1 70  ? 27.199 9.914   -6.038  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CZ    1 
ATOM   485  N  NH1   . ARG A   1 70  ? 26.634 11.056  -5.658  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NH1   1 
ATOM   486  N  NH2   . ARG A   1 70  ? 28.130 9.915   -6.985  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NH2   1 
ATOM   487  N  N     . LEU A   1 71  ? 24.240 9.009   1.074   1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   N     1 
ATOM   488  C  CA    . LEU A   1 71  ? 23.283 8.556   2.072   1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CA    1 
ATOM   489  C  C     . LEU A   1 71  ? 21.915 9.024   1.659   1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   C     1 
ATOM   490  O  O     . LEU A   1 71  ? 21.792 10.049  1.000   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   O     1 
ATOM   491  C  CB    . LEU A   1 71  ? 23.594 9.164   3.446   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CB    1 
ATOM   492  C  CG    . LEU A   1 71  ? 24.924 8.831   4.112   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CG    1 
ATOM   493  C  CD1   . LEU A   1 71  ? 25.024 9.585   5.434   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CD1   1 
ATOM   494  C  CD2   . LEU A   1 71  ? 25.029 7.328   4.324   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CD2   1 
ATOM   495  N  N     . TRP A   1 72  ? 20.890 8.269   2.034   1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   N     1 
ATOM   496  C  CA    . TRP A   1 72  ? 19.523 8.682   1.747   1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CA    1 
ATOM   497  C  C     . TRP A   1 72  ? 19.136 9.667   2.860   1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   C     1 
ATOM   498  O  O     . TRP A   1 72  ? 19.307 9.366   4.054   1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   O     1 
ATOM   499  C  CB    . TRP A   1 72  ? 18.582 7.474   1.722   1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CB    1 
ATOM   500  C  CG    . TRP A   1 72  ? 18.590 6.813   0.395   1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CG    1 
ATOM   501  C  CD1   . TRP A   1 72  ? 19.299 5.701   0.029   1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD1   1 
ATOM   502  C  CD2   . TRP A   1 72  ? 17.938 7.284   -0.790  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD2   1 
ATOM   503  N  NE1   . TRP A   1 72  ? 19.130 5.455   -1.318  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   NE1   1 
ATOM   504  C  CE2   . TRP A   1 72  ? 18.299 6.412   -1.842  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE2   1 
ATOM   505  C  CE3   . TRP A   1 72  ? 17.084 8.363   -1.066  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE3   1 
ATOM   506  C  CZ2   . TRP A   1 72  ? 17.833 6.586   -3.151  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ2   1 
ATOM   507  C  CZ3   . TRP A   1 72  ? 16.620 8.537   -2.372  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ3   1 
ATOM   508  C  CH2   . TRP A   1 72  ? 16.997 7.653   -3.394  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CH2   1 
ATOM   509  N  N     . GLU A   1 73  ? 18.628 10.840  2.471   1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   510  C  CA    . GLU A   1 73  ? 18.269 11.869  3.444   1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   511  C  C     . GLU A   1 73  ? 17.023 12.666  3.114   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   512  O  O     . GLU A   1 73  ? 16.495 12.603  2.006   1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   513  C  CB    . GLU A   1 73  ? 19.411 12.868  3.582   1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   514  C  CG    . GLU A   1 73  ? 20.777 12.284  3.358   1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   515  C  CD    . GLU A   1 73  ? 21.862 13.320  3.513   1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   516  O  OE1   . GLU A   1 73  ? 21.694 14.444  2.988   1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   517  O  OE2   . GLU A   1 73  ? 22.886 13.003  4.160   1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   518  N  N     . LEU A   1 74  ? 16.569 13.438  4.092   1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N     1 
ATOM   519  C  CA    . LEU A   1 74  ? 15.415 14.303  3.902   1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA    1 
ATOM   520  C  C     . LEU A   1 74  ? 15.979 15.618  3.375   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C     1 
ATOM   521  O  O     . LEU A   1 74  ? 17.139 15.960  3.654   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O     1 
ATOM   522  C  CB    . LEU A   1 74  ? 14.710 14.591  5.232   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB    1 
ATOM   523  C  CG    . LEU A   1 74  ? 14.041 13.469  6.023   1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG    1 
ATOM   524  C  CD1   . LEU A   1 74  ? 13.562 14.028  7.353   1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1   1 
ATOM   525  C  CD2   . LEU A   1 74  ? 12.879 12.878  5.218   1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2   1 
ATOM   526  N  N     . PRO A   1 75  ? 15.188 16.359  2.582   1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   527  C  CA    . PRO A   1 75  ? 15.704 17.635  2.080   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   528  C  C     . PRO A   1 75  ? 16.104 18.464  3.313   1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   529  O  O     . PRO A   1 75  ? 15.338 18.556  4.274   1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   530  C  CB    . PRO A   1 75  ? 14.497 18.225  1.360   1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   531  C  CG    . PRO A   1 75  ? 13.815 16.992  0.817   1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   532  C  CD    . PRO A   1 75  ? 13.890 16.025  1.970   1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   533  N  N     . ALA A   1 76  ? 17.291 19.052  3.301   1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   N     1 
ATOM   534  C  CA    . ALA A   1 76  ? 17.720 19.831  4.447   1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   CA    1 
ATOM   535  C  C     . ALA A   1 76  ? 18.795 20.869  4.122   1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   C     1 
ATOM   536  O  O     . ALA A   1 76  ? 19.606 20.687  3.214   1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   O     1 
ATOM   537  C  CB    . ALA A   1 76  ? 18.211 18.892  5.533   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   CB    1 
ATOM   538  N  N     . GLY A   1 77  ? 18.789 21.960  4.880   1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   N     1 
ATOM   539  C  CA    . GLY A   1 77  ? 19.760 23.015  4.677   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   CA    1 
ATOM   540  C  C     . GLY A   1 77  ? 20.151 23.669  5.989   1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   C     1 
ATOM   541  O  O     . GLY A   1 77  ? 19.398 23.630  6.963   1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   O     1 
ATOM   542  N  N     . LEU A   1 78  ? 21.338 24.269  6.014   1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N     1 
ATOM   543  C  CA    . LEU A   1 78  ? 21.844 24.947  7.202   1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA    1 
ATOM   544  C  C     . LEU A   1 78  ? 21.128 26.269  7.412   1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C     1 
ATOM   545  O  O     . LEU A   1 78  ? 20.653 26.880  6.456   1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O     1 
ATOM   546  C  CB    . LEU A   1 78  ? 23.333 25.239  7.041   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB    1 
ATOM   547  C  CG    . LEU A   1 78  ? 24.283 24.072  6.810   1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG    1 
ATOM   548  C  CD1   . LEU A   1 78  ? 25.664 24.603  6.490   1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1   1 
ATOM   549  C  CD2   . LEU A   1 78  ? 24.321 23.206  8.043   1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2   1 
ATOM   550  N  N     . LEU A   1 79  ? 21.047 26.706  8.664   1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   N     1 
ATOM   551  C  CA    . LEU A   1 79  ? 20.436 27.996  8.982   1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CA    1 
ATOM   552  C  C     . LEU A   1 79  ? 21.559 29.032  8.836   1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   C     1 
ATOM   553  O  O     . LEU A   1 79  ? 21.956 29.678  9.809   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   O     1 
ATOM   554  C  CB    . LEU A   1 79  ? 19.910 28.003  10.418  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CB    1 
ATOM   555  C  CG    . LEU A   1 79  ? 18.668 27.171  10.729  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CG    1 
ATOM   556  C  CD1   . LEU A   1 79  ? 18.373 27.261  12.221  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD1   1 
ATOM   557  C  CD2   . LEU A   1 79  ? 17.479 27.676  9.912   1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD2   1 
ATOM   558  N  N     . ASP A   1 80  ? 22.076 29.171  7.619   1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   N     1 
ATOM   559  C  CA    . ASP A   1 80  ? 23.172 30.091  7.360   1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CA    1 
ATOM   560  C  C     . ASP A   1 80  ? 22.751 31.442  6.799   1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   C     1 
ATOM   561  O  O     . ASP A   1 80  ? 23.605 32.223  6.373   1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   O     1 
ATOM   562  C  CB    . ASP A   1 80  ? 24.175 29.459  6.404   1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CB    1 
ATOM   563  C  CG    . ASP A   1 80  ? 23.555 29.094  5.075   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CG    1 
ATOM   564  O  OD1   . ASP A   1 80  ? 22.516 29.694  4.720   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   OD1   1 
ATOM   565  O  OD2   . ASP A   1 80  ? 24.111 28.219  4.376   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   OD2   1 
ATOM   566  N  N     . VAL A   1 81  ? 21.449 31.717  6.784   1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   N     1 
ATOM   567  C  CA    . VAL A   1 81  ? 20.958 32.997  6.279   1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CA    1 
ATOM   568  C  C     . VAL A   1 81  ? 20.500 33.852  7.455   1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   C     1 
ATOM   569  O  O     . VAL A   1 81  ? 19.351 33.767  7.895   1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   O     1 
ATOM   570  C  CB    . VAL A   1 81  ? 19.791 32.806  5.295   1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CB    1 
ATOM   571  C  CG1   . VAL A   1 81  ? 19.302 34.155  4.819   1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CG1   1 
ATOM   572  C  CG2   . VAL A   1 81  ? 20.244 31.961  4.106   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CG2   1 
ATOM   573  N  N     . ALA A   1 82  ? 21.424 34.673  7.953   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N     1 
ATOM   574  C  CA    . ALA A   1 82  ? 21.196 35.555  9.094   1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA    1 
ATOM   575  C  C     . ALA A   1 82  ? 19.818 36.188  9.112   1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C     1 
ATOM   576  O  O     . ALA A   1 82  ? 19.372 36.746  8.113   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O     1 
ATOM   577  C  CB    . ALA A   1 82  ? 22.257 36.640  9.125   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB    1 
ATOM   578  N  N     . GLY A   1 83  ? 19.146 36.096  10.255  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   N     1 
ATOM   579  C  CA    . GLY A   1 83  ? 17.826 36.684  10.389  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   CA    1 
ATOM   580  C  C     . GLY A   1 83  ? 16.700 35.997  9.633   1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   C     1 
ATOM   581  O  O     . GLY A   1 83  ? 15.550 36.435  9.715   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   O     1 
ATOM   582  N  N     . GLU A   1 84  ? 17.009 34.930  8.900   1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N     1 
ATOM   583  C  CA    . GLU A   1 84  ? 15.981 34.211  8.149   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA    1 
ATOM   584  C  C     . GLU A   1 84  ? 15.244 33.195  9.030   1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C     1 
ATOM   585  O  O     . GLU A   1 84  ? 15.864 32.322  9.635   1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O     1 
ATOM   586  C  CB    . GLU A   1 84  ? 16.607 33.493  6.955   1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB    1 
ATOM   587  C  CG    . GLU A   1 84  ? 15.583 32.913  6.012   1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG    1 
ATOM   588  C  CD    . GLU A   1 84  ? 16.209 32.234  4.819   1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD    1 
ATOM   589  O  OE1   . GLU A   1 84  ? 16.783 31.137  4.983   1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1   1 
ATOM   590  O  OE2   . GLU A   1 84  ? 16.128 32.804  3.711   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2   1 
ATOM   591  N  N     . PRO A   1 85  ? 13.906 33.301  9.118   1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   N     1 
ATOM   592  C  CA    . PRO A   1 85  ? 13.130 32.366  9.941   1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CA    1 
ATOM   593  C  C     . PRO A   1 85  ? 13.371 30.929  9.483   1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   C     1 
ATOM   594  O  O     . PRO A   1 85  ? 13.423 30.655  8.282   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   O     1 
ATOM   595  C  CB    . PRO A   1 85  ? 11.685 32.807  9.700   1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CB    1 
ATOM   596  C  CG    . PRO A   1 85  ? 11.816 34.259  9.393   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CG    1 
ATOM   597  C  CD    . PRO A   1 85  ? 13.021 34.293  8.483   1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CD    1 
ATOM   598  N  N     . PRO A   1 86  ? 13.520 29.993  10.432  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   N     1 
ATOM   599  C  CA    . PRO A   1 86  ? 13.758 28.588  10.099  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CA    1 
ATOM   600  C  C     . PRO A   1 86  ? 12.806 27.968  9.070   1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   C     1 
ATOM   601  O  O     . PRO A   1 86  ? 13.260 27.348  8.108   1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   O     1 
ATOM   602  C  CB    . PRO A   1 86  ? 13.672 27.903  11.456  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CB    1 
ATOM   603  C  CG    . PRO A   1 86  ? 14.244 28.926  12.358  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CG    1 
ATOM   604  C  CD    . PRO A   1 86  ? 13.568 30.190  11.889  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CD    1 
ATOM   605  N  N     . HIS A   1 87  ? 11.498 28.130  9.253   1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   N     1 
ATOM   606  C  CA    . HIS A   1 87  ? 10.566 27.522  8.307   1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CA    1 
ATOM   607  C  C     . HIS A   1 87  ? 10.607 28.151  6.921   1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   C     1 
ATOM   608  O  O     . HIS A   1 87  ? 10.139 27.550  5.946   1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   O     1 
ATOM   609  C  CB    . HIS A   1 87  ? 9.131  27.526  8.846   1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CB    1 
ATOM   610  C  CG    . HIS A   1 87  ? 8.517  28.883  8.935   1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CG    1 
ATOM   611  N  ND1   . HIS A   1 87  ? 8.856  29.791  9.916   1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   ND1   1 
ATOM   612  C  CD2   . HIS A   1 87  ? 7.584  29.490  8.164   1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CD2   1 
ATOM   613  C  CE1   . HIS A   1 87  ? 8.158  30.899  9.746   1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CE1   1 
ATOM   614  N  NE2   . HIS A   1 87  ? 7.379  30.743  8.690   1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   NE2   1 
ATOM   615  N  N     . LEU A   1 88  ? 11.163 29.357  6.832   1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   N     1 
ATOM   616  C  CA    . LEU A   1 88  ? 11.295 30.021  5.545   1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CA    1 
ATOM   617  C  C     . LEU A   1 88  ? 12.495 29.331  4.895   1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   C     1 
ATOM   618  O  O     . LEU A   1 88  ? 12.496 29.028  3.699   1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   O     1 
ATOM   619  C  CB    . LEU A   1 88  ? 11.553 31.519  5.738   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CB    1 
ATOM   620  C  CG    . LEU A   1 88  ? 11.505 32.421  4.496   1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CG    1 
ATOM   621  C  CD1   . LEU A   1 88  ? 11.407 33.871  4.935   1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD1   1 
ATOM   622  C  CD2   . LEU A   1 88  ? 12.736 32.211  3.629   1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD2   1 
ATOM   623  N  N     . THR A   1 89  ? 13.516 29.070  5.702   1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   N     1 
ATOM   624  C  CA    . THR A   1 89  ? 14.698 28.369  5.216   1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   CA    1 
ATOM   625  C  C     . THR A   1 89  ? 14.231 26.981  4.761   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   C     1 
ATOM   626  O  O     . THR A   1 89  ? 14.584 26.514  3.681   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   O     1 
ATOM   627  C  CB    . THR A   1 89  ? 15.739 28.182  6.337   1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   CB    1 
ATOM   628  O  OG1   . THR A   1 89  ? 16.082 29.457  6.891   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   OG1   1 
ATOM   629  C  CG2   . THR A   1 89  ? 16.991 27.509  5.795   1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 89  THR A   CG2   1 
ATOM   630  N  N     . ALA A   1 90  ? 13.430 26.334  5.601   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   N     1 
ATOM   631  C  CA    . ALA A   1 90  ? 12.908 25.007  5.306   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CA    1 
ATOM   632  C  C     . ALA A   1 90  ? 12.142 25.016  3.990   1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   C     1 
ATOM   633  O  O     . ALA A   1 90  ? 12.426 24.225  3.090   1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   O     1 
ATOM   634  C  CB    . ALA A   1 90  ? 11.995 24.537  6.444   1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CB    1 
ATOM   635  N  N     . ALA A   1 91  ? 11.168 25.915  3.882   1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   N     1 
ATOM   636  C  CA    . ALA A   1 91  ? 10.357 26.024  2.671   1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CA    1 
ATOM   637  C  C     . ALA A   1 91  ? 11.228 26.258  1.440   1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   C     1 
ATOM   638  O  O     . ALA A   1 91  ? 10.968 25.712  0.367   1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   O     1 
ATOM   639  C  CB    . ALA A   1 91  ? 9.360  27.148  2.821   1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CB    1 
ATOM   640  N  N     . ARG A   1 92  ? 12.263 27.072  1.601   1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   N     1 
ATOM   641  C  CA    . ARG A   1 92  ? 13.170 27.362  0.502   1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CA    1 
ATOM   642  C  C     . ARG A   1 92  ? 13.871 26.077  0.045   1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   C     1 
ATOM   643  O  O     . ARG A   1 92  ? 13.976 25.795  -1.148  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   O     1 
ATOM   644  C  CB    . ARG A   1 92  ? 14.200 28.392  0.955   1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CB    1 
ATOM   645  C  CG    . ARG A   1 92  ? 14.857 29.136  -0.180  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CG    1 
ATOM   646  C  CD    . ARG A   1 92  ? 16.319 28.770  -0.328  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CD    1 
ATOM   647  N  NE    . ARG A   1 92  ? 17.087 28.938  0.907   1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NE    1 
ATOM   648  C  CZ    . ARG A   1 92  ? 17.022 30.001  1.706   1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CZ    1 
ATOM   649  N  NH1   . ARG A   1 92  ? 16.212 31.013  1.419   1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH1   1 
ATOM   650  N  NH2   . ARG A   1 92  ? 17.782 30.058  2.794   1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH2   1 
ATOM   651  N  N     . GLU A   1 93  ? 14.329 25.289  1.011   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   N     1 
ATOM   652  C  CA    . GLU A   1 93  ? 15.023 24.046  0.714   1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CA    1 
ATOM   653  C  C     . GLU A   1 93  ? 14.101 23.035  0.048   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   C     1 
ATOM   654  O  O     . GLU A   1 93  ? 14.501 22.355  -0.891  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   O     1 
ATOM   655  C  CB    . GLU A   1 93  ? 15.590 23.436  1.995   1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CB    1 
ATOM   656  C  CG    . GLU A   1 93  ? 16.832 22.596  1.766   1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CG    1 
ATOM   657  C  CD    . GLU A   1 93  ? 18.011 23.436  1.297   1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CD    1 
ATOM   658  O  OE1   . GLU A   1 93  ? 18.141 24.580  1.781   1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   OE1   1 
ATOM   659  O  OE2   . GLU A   1 93  ? 18.815 22.958  0.466   1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   OE2   1 
ATOM   660  N  N     . LEU A   1 94  ? 12.868 22.927  0.537   1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   N     1 
ATOM   661  C  CA    . LEU A   1 94  ? 11.929 21.975  -0.038  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CA    1 
ATOM   662  C  C     . LEU A   1 94  ? 11.748 22.288  -1.511  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   C     1 
ATOM   663  O  O     . LEU A   1 94  ? 11.686 21.383  -2.336  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   O     1 
ATOM   664  C  CB    . LEU A   1 94  ? 10.577 22.040  0.669   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CB    1 
ATOM   665  C  CG    . LEU A   1 94  ? 9.547  21.060  0.096   1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CG    1 
ATOM   666  C  CD1   . LEU A   1 94  ? 9.988  19.631  0.359   1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CD1   1 
ATOM   667  C  CD2   . LEU A   1 94  ? 8.197  21.316  0.725   1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CD2   1 
ATOM   668  N  N     . ARG A   1 95  ? 11.670 23.577  -1.836  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   N     1 
ATOM   669  C  CA    . ARG A   1 95  ? 11.511 24.001  -3.222  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CA    1 
ATOM   670  C  C     . ARG A   1 95  ? 12.775 23.718  -4.010  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   C     1 
ATOM   671  O  O     . ARG A   1 95  ? 12.738 23.011  -5.011  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   O     1 
ATOM   672  C  CB    . ARG A   1 95  ? 11.196 25.496  -3.308  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CB    1 
ATOM   673  C  CG    . ARG A   1 95  ? 11.102 26.025  -4.738  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CG    1 
ATOM   674  C  CD    . ARG A   1 95  ? 10.745 27.509  -4.789  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CD    1 
ATOM   675  N  NE    . ARG A   1 95  ? 11.680 28.343  -4.032  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NE    1 
ATOM   676  C  CZ    . ARG A   1 95  ? 11.386 28.940  -2.875  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CZ    1 
ATOM   677  N  NH1   . ARG A   1 95  ? 10.174 28.798  -2.334  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH1   1 
ATOM   678  N  NH2   . ARG A   1 95  ? 12.303 29.681  -2.254  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH2   1 
ATOM   679  N  N     . GLU A   1 96  ? 13.897 24.265  -3.553  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   N     1 
ATOM   680  C  CA    . GLU A   1 96  ? 15.168 24.070  -4.245  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CA    1 
ATOM   681  C  C     . GLU A   1 96  ? 15.578 22.608  -4.345  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   C     1 
ATOM   682  O  O     . GLU A   1 96  ? 16.033 22.153  -5.391  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   O     1 
ATOM   683  C  CB    . GLU A   1 96  ? 16.281 24.839  -3.538  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CB    1 
ATOM   684  C  CG    . GLU A   1 96  ? 16.004 26.318  -3.364  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CG    1 
ATOM   685  C  CD    . GLU A   1 96  ? 17.183 27.068  -2.766  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CD    1 
ATOM   686  O  OE1   . GLU A   1 96  ? 17.779 26.564  -1.784  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   OE1   1 
ATOM   687  O  OE2   . GLU A   1 96  ? 17.506 28.167  -3.270  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   OE2   1 
ATOM   688  N  N     . GLU A   1 97  ? 15.405 21.876  -3.249  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N     1 
ATOM   689  C  CA    . GLU A   1 97  ? 15.792 20.474  -3.180  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA    1 
ATOM   690  C  C     . GLU A   1 97  ? 14.928 19.514  -3.988  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C     1 
ATOM   691  O  O     . GLU A   1 97  ? 15.445 18.733  -4.776  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O     1 
ATOM   692  C  CB    . GLU A   1 97  ? 15.804 20.016  -1.724  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB    1 
ATOM   693  C  CG    . GLU A   1 97  ? 16.932 19.067  -1.390  1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG    1 
ATOM   694  C  CD    . GLU A   1 97  ? 18.230 19.789  -1.052  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD    1 
ATOM   695  O  OE1   . GLU A   1 97  ? 18.364 20.302  0.091   1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1   1 
ATOM   696  O  OE2   . GLU A   1 97  ? 19.110 19.842  -1.941  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2   1 
ATOM   697  N  N     . VAL A   1 98  ? 13.615 19.557  -3.788  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N     1 
ATOM   698  C  CA    . VAL A   1 98  ? 12.732 18.650  -4.508  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA    1 
ATOM   699  C  C     . VAL A   1 98  ? 11.601 19.310  -5.300  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C     1 
ATOM   700  O  O     . VAL A   1 98  ? 10.646 18.648  -5.685  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O     1 
ATOM   701  C  CB    . VAL A   1 98  ? 12.147 17.586  -3.545  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB    1 
ATOM   702  C  CG1   . VAL A   1 98  ? 13.235 16.606  -3.145  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1   1 
ATOM   703  C  CG2   . VAL A   1 98  ? 11.592 18.249  -2.306  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2   1 
ATOM   704  N  N     . GLY A   1 99  ? 11.719 20.612  -5.546  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   N     1 
ATOM   705  C  CA    . GLY A   1 99  ? 10.720 21.341  -6.319  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   CA    1 
ATOM   706  C  C     . GLY A   1 99  ? 9.279  21.243  -5.852  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   C     1 
ATOM   707  O  O     . GLY A   1 99  ? 8.351  21.139  -6.664  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   O     1 
ATOM   708  N  N     . LEU A   1 100 ? 9.087  21.282  -4.541  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   N     1 
ATOM   709  C  CA    . LEU A   1 100 ? 7.756  21.188  -3.972  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CA    1 
ATOM   710  C  C     . LEU A   1 100 ? 7.428  22.389  -3.111  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   C     1 
ATOM   711  O  O     . LEU A   1 100 ? 8.307  22.993  -2.486  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   O     1 
ATOM   712  C  CB    . LEU A   1 100 ? 7.625  19.928  -3.113  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CB    1 
ATOM   713  C  CG    . LEU A   1 100 ? 7.632  18.571  -3.806  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CG    1 
ATOM   714  C  CD1   . LEU A   1 100 ? 7.534  17.459  -2.761  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD1   1 
ATOM   715  C  CD2   . LEU A   1 100 ? 6.464  18.505  -4.773  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD2   1 
ATOM   716  N  N     . GLN A   1 101 ? 6.146  22.724  -3.089  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   N     1 
ATOM   717  C  CA    . GLN A   1 101 ? 5.646  23.813  -2.281  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CA    1 
ATOM   718  C  C     . GLN A   1 101 ? 4.586  23.142  -1.406  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   C     1 
ATOM   719  O  O     . GLN A   1 101 ? 3.951  22.170  -1.827  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   O     1 
ATOM   720  C  CB    . GLN A   1 101 ? 5.019  24.884  -3.172  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CB    1 
ATOM   721  C  CG    . GLN A   1 101 ? 4.694  26.174  -2.450  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CG    1 
ATOM   722  C  CD    . GLN A   1 101 ? 3.711  27.028  -3.225  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CD    1 
ATOM   723  O  OE1   . GLN A   1 101 ? 2.600  26.587  -3.523  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   OE1   1 
ATOM   724  N  NE2   . GLN A   1 101 ? 4.111  28.254  -3.555  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   NE2   1 
ATOM   725  N  N     . ALA A   1 102 ? 4.401  23.632  -0.187  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N     1 
ATOM   726  C  CA    . ALA A   1 102 ? 3.414  23.032  0.693   1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA    1 
ATOM   727  C  C     . ALA A   1 102 ? 2.503  24.081  1.297   1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C     1 
ATOM   728  O  O     . ALA A   1 102 ? 2.946  25.170  1.662   1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O     1 
ATOM   729  C  CB    . ALA A   1 102 ? 4.106  22.237  1.800   1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB    1 
ATOM   730  N  N     . SER A   1 103 ? 1.223  23.741  1.399   1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   N     1 
ATOM   731  C  CA    . SER A   1 103 ? 0.235  24.641  1.976   1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CA    1 
ATOM   732  C  C     . SER A   1 103 ? 0.277  24.602  3.498   1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   C     1 
ATOM   733  O  O     . SER A   1 103 ? 0.060  25.620  4.153   1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   O     1 
ATOM   734  C  CB    . SER A   1 103 ? -1.176 24.268  1.505   1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CB    1 
ATOM   735  O  OG    . SER A   1 103 ? -1.394 24.641  0.152   1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 103 SER A   OG    1 
ATOM   736  N  N     . THR A   1 104 ? 0.572  23.430  4.057   1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   N     1 
ATOM   737  C  CA    . THR A   1 104 ? 0.605  23.261  5.505   1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   CA    1 
ATOM   738  C  C     . THR A   1 104 ? 1.982  22.897  6.062   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   C     1 
ATOM   739  O  O     . THR A   1 104 ? 2.592  21.908  5.651   1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   O     1 
ATOM   740  C  CB    . THR A   1 104 ? -0.407 22.178  5.937   1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   CB    1 
ATOM   741  O  OG1   . THR A   1 104 ? -1.678 22.451  5.337   1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   OG1   1 
ATOM   742  C  CG2   . THR A   1 104 ? -0.569 22.166  7.444   1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 104 THR A   CG2   1 
ATOM   743  N  N     . TRP A   1 105 ? 2.466  23.707  6.998   1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   N     1 
ATOM   744  C  CA    . TRP A   1 105 ? 3.755  23.464  7.625   1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CA    1 
ATOM   745  C  C     . TRP A   1 105 ? 3.574  23.309  9.125   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   C     1 
ATOM   746  O  O     . TRP A   1 105 ? 2.997  24.180  9.778   1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   O     1 
ATOM   747  C  CB    . TRP A   1 105 ? 4.727  24.614  7.344   1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CB    1 
ATOM   748  C  CG    . TRP A   1 105 ? 5.218  24.633  5.935   1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CG    1 
ATOM   749  C  CD1   . TRP A   1 105 ? 4.543  25.077  4.836   1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CD1   1 
ATOM   750  C  CD2   . TRP A   1 105 ? 6.473  24.125  5.458   1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CD2   1 
ATOM   751  N  NE1   . TRP A   1 105 ? 5.295  24.875  3.703   1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   NE1   1 
ATOM   752  C  CE2   . TRP A   1 105 ? 6.484  24.292  4.054   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CE2   1 
ATOM   753  C  CE3   . TRP A   1 105 ? 7.589  23.541  6.081   1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CE3   1 
ATOM   754  C  CZ2   . TRP A   1 105 ? 7.570  23.896  3.257   1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CZ2   1 
ATOM   755  C  CZ3   . TRP A   1 105 ? 8.672  23.145  5.285   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CZ3   1 
ATOM   756  C  CH2   . TRP A   1 105 ? 8.650  23.327  3.889   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CH2   1 
ATOM   757  N  N     . GLN A   1 106 ? 4.059  22.194  9.664   1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   N     1 
ATOM   758  C  CA    . GLN A   1 106 ? 3.968  21.926  11.094  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CA    1 
ATOM   759  C  C     . GLN A   1 106 ? 5.318  21.422  11.581  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   C     1 
ATOM   760  O  O     . GLN A   1 106 ? 6.182  21.067  10.776  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   O     1 
ATOM   761  C  CB    . GLN A   1 106 ? 2.913  20.854  11.370  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CB    1 
ATOM   762  C  CG    . GLN A   1 106 ? 1.603  21.079  10.652  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CG    1 
ATOM   763  C  CD    . GLN A   1 106 ? 0.631  19.949  10.875  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CD    1 
ATOM   764  O  OE1   . GLN A   1 106 ? 0.045  19.821  11.951  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   OE1   1 
ATOM   765  N  NE2   . GLN A   1 106 ? 0.460  19.108  9.857   1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   NE2   1 
ATOM   766  N  N     . VAL A   1 107 ? 5.503  21.398  12.896  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   N     1 
ATOM   767  C  CA    . VAL A   1 107 ? 6.745  20.899  13.470  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CA    1 
ATOM   768  C  C     . VAL A   1 107 ? 6.533  19.419  13.718  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   C     1 
ATOM   769  O  O     . VAL A   1 107 ? 5.510  19.013  14.267  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   O     1 
ATOM   770  C  CB    . VAL A   1 107 ? 7.102  21.608  14.803  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CB    1 
ATOM   771  C  CG1   . VAL A   1 107 ? 8.122  20.783  15.586  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG1   1 
ATOM   772  C  CG2   . VAL A   1 107 ? 7.671  22.999  14.509  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG2   1 
ATOM   773  N  N     . LEU A   1 108 ? 7.495  18.615  13.287  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   N     1 
ATOM   774  C  CA    . LEU A   1 108 ? 7.415  17.173  13.454  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CA    1 
ATOM   775  C  C     . LEU A   1 108 ? 8.332  16.723  14.583  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   C     1 
ATOM   776  O  O     . LEU A   1 108 ? 7.868  16.155  15.567  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   O     1 
ATOM   777  C  CB    . LEU A   1 108 ? 7.809  16.478  12.149  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CB    1 
ATOM   778  C  CG    . LEU A   1 108 ? 7.844  14.948  12.105  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CG    1 
ATOM   779  C  CD1   . LEU A   1 108 ? 6.446  14.395  12.333  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD1   1 
ATOM   780  C  CD2   . LEU A   1 108 ? 8.388  14.499  10.751  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD2   1 
ATOM   781  N  N     . VAL A   1 109 ? 9.631  16.987  14.446  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   N     1 
ATOM   782  C  CA    . VAL A   1 109 ? 10.599 16.586  15.470  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CA    1 
ATOM   783  C  C     . VAL A   1 109 ? 11.897 17.398  15.453  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   C     1 
ATOM   784  O  O     . VAL A   1 109 ? 12.432 17.733  14.390  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   O     1 
ATOM   785  C  CB    . VAL A   1 109 ? 10.960 15.061  15.330  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CB    1 
ATOM   786  C  CG1   . VAL A   1 109 ? 11.705 14.805  14.019  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CG1   1 
ATOM   787  C  CG2   . VAL A   1 109 ? 11.791 14.601  16.524  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CG2   1 
ATOM   788  N  N     . ASP A   1 110 ? 12.383 17.734  16.642  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   N     1 
ATOM   789  C  CA    . ASP A   1 110 ? 13.645 18.455  16.772  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CA    1 
ATOM   790  C  C     . ASP A   1 110 ? 14.632 17.413  17.283  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   C     1 
ATOM   791  O  O     . ASP A   1 110 ? 14.257 16.523  18.048  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   O     1 
ATOM   792  C  CB    . ASP A   1 110 ? 13.580 19.588  17.815  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CB    1 
ATOM   793  C  CG    . ASP A   1 110 ? 12.640 20.720  17.422  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CG    1 
ATOM   794  O  OD1   . ASP A   1 110 ? 12.609 21.105  16.233  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD1   1 
ATOM   795  O  OD2   . ASP A   1 110 ? 11.945 21.246  18.324  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD2   1 
ATOM   796  N  N     . LEU A   1 111 ? 15.885 17.507  16.857  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   N     1 
ATOM   797  C  CA    . LEU A   1 111 ? 16.897 16.572  17.328  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CA    1 
ATOM   798  C  C     . LEU A   1 111 ? 18.224 17.279  17.552  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   C     1 
ATOM   799  O  O     . LEU A   1 111 ? 18.590 18.182  16.799  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   O     1 
ATOM   800  C  CB    . LEU A   1 111 ? 17.092 15.410  16.337  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CB    1 
ATOM   801  C  CG    . LEU A   1 111 ? 17.592 15.652  14.904  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CG    1 
ATOM   802  C  CD1   . LEU A   1 111 ? 18.250 14.386  14.382  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD1   1 
ATOM   803  C  CD2   . LEU A   1 111 ? 16.437 16.050  13.992  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD2   1 
ATOM   804  N  N     . ASP A   1 112 ? 18.916 16.893  18.618  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   N     1 
ATOM   805  C  CA    . ASP A   1 112 ? 20.238 17.433  18.923  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   CA    1 
ATOM   806  C  C     . ASP A   1 112 ? 21.155 16.344  18.379  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   C     1 
ATOM   807  O  O     . ASP A   1 112 ? 21.292 15.272  18.975  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   O     1 
ATOM   808  C  CB    . ASP A   1 112 ? 20.412 17.621  20.430  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   CB    1 
ATOM   809  C  CG    . ASP A   1 112 ? 19.529 18.731  20.977  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   CG    1 
ATOM   810  O  OD1   . ASP A   1 112 ? 19.075 19.577  20.164  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   OD1   1 
ATOM   811  O  OD2   . ASP A   1 112 ? 19.296 18.765  22.208  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   OD2   1 
ATOM   812  N  N     . THR A   1 113 ? 21.746 16.628  17.222  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   N     1 
ATOM   813  C  CA    . THR A   1 113 ? 22.580 15.682  16.489  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   CA    1 
ATOM   814  C  C     . THR A   1 113 ? 23.809 15.047  17.150  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   C     1 
ATOM   815  O  O     . THR A   1 113 ? 23.925 13.822  17.183  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   O     1 
ATOM   816  C  CB    . THR A   1 113 ? 22.992 16.298  15.145  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   CB    1 
ATOM   817  O  OG1   . THR A   1 113 ? 23.648 17.541  15.378  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   OG1   1 
ATOM   818  C  CG2   . THR A   1 113 ? 21.767 16.563  14.294  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 113 THR A   CG2   1 
ATOM   819  N  N     . ALA A   1 114 ? 24.729 15.862  17.656  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   N     1 
ATOM   820  C  CA    . ALA A   1 114 ? 25.943 15.351  18.303  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CA    1 
ATOM   821  C  C     . ALA A   1 114 ? 26.073 16.062  19.644  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   C     1 
ATOM   822  O  O     . ALA A   1 114 ? 26.938 16.918  19.817  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   O     1 
ATOM   823  C  CB    . ALA A   1 114 ? 27.165 15.643  17.419  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CB    1 
ATOM   824  N  N     . PRO A   1 115 ? 25.213 15.702  20.616  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   N     1 
ATOM   825  C  CA    . PRO A   1 115 ? 25.207 16.313  21.951  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CA    1 
ATOM   826  C  C     . PRO A   1 115 ? 26.547 16.283  22.677  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   C     1 
ATOM   827  O  O     . PRO A   1 115 ? 26.820 17.136  23.520  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   O     1 
ATOM   828  C  CB    . PRO A   1 115 ? 24.127 15.520  22.696  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CB    1 
ATOM   829  C  CG    . PRO A   1 115 ? 23.251 14.979  21.605  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CG    1 
ATOM   830  C  CD    . PRO A   1 115 ? 24.271 14.569  20.571  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CD    1 
ATOM   831  N  N     . GLY A   1 116 ? 27.383 15.309  22.344  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   N     1 
ATOM   832  C  CA    . GLY A   1 116 ? 28.662 15.205  23.002  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   CA    1 
ATOM   833  C  C     . GLY A   1 116 ? 29.721 16.208  22.590  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   C     1 
ATOM   834  O  O     . GLY A   1 116 ? 30.629 16.485  23.379  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   O     1 
ATOM   835  N  N     . PHE A   1 117 ? 29.631 16.768  21.385  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   N     1 
ATOM   836  C  CA    . PHE A   1 117 ? 30.668 17.706  20.958  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CA    1 
ATOM   837  C  C     . PHE A   1 117 ? 30.259 18.922  20.127  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   C     1 
ATOM   838  O  O     . PHE A   1 117 ? 31.104 19.768  19.822  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   O     1 
ATOM   839  C  CB    . PHE A   1 117 ? 31.771 16.933  20.221  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CB    1 
ATOM   840  C  CG    . PHE A   1 117 ? 31.304 16.246  18.962  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CG    1 
ATOM   841  C  CD1   . PHE A   1 117 ? 30.793 14.949  19.009  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD1   1 
ATOM   842  C  CD2   . PHE A   1 117 ? 31.371 16.898  17.729  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD2   1 
ATOM   843  C  CE1   . PHE A   1 117 ? 30.357 14.308  17.850  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE1   1 
ATOM   844  C  CE2   . PHE A   1 117 ? 30.939 16.265  16.562  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE2   1 
ATOM   845  C  CZ    . PHE A   1 117 ? 30.429 14.964  16.623  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CZ    1 
ATOM   846  N  N     . SER A   1 118 ? 28.981 19.028  19.776  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 118 SER A   N     1 
ATOM   847  C  CA    . SER A   1 118 ? 28.519 20.157  18.969  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 118 SER A   CA    1 
ATOM   848  C  C     . SER A   1 118 ? 27.204 20.730  19.468  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 118 SER A   C     1 
ATOM   849  O  O     . SER A   1 118 ? 26.403 20.020  20.070  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 118 SER A   O     1 
ATOM   850  C  CB    . SER A   1 118 ? 28.356 19.728  17.499  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 118 SER A   CB    1 
ATOM   851  O  OG    . SER A   1 118 ? 27.810 20.767  16.698  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 118 SER A   OG    1 
ATOM   852  N  N     . ASP A   1 119 ? 26.979 22.015  19.209  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   N     1 
ATOM   853  C  CA    . ASP A   1 119 ? 25.731 22.636  19.631  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CA    1 
ATOM   854  C  C     . ASP A   1 119 ? 24.656 22.566  18.535  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   C     1 
ATOM   855  O  O     . ASP A   1 119 ? 23.568 23.122  18.689  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   O     1 
ATOM   856  C  CB    . ASP A   1 119 ? 25.957 24.098  20.051  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CB    1 
ATOM   857  C  CG    . ASP A   1 119 ? 26.384 24.985  18.899  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CG    1 
ATOM   858  O  OD1   . ASP A   1 119 ? 26.449 24.496  17.752  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD1   1 
ATOM   859  O  OD2   . ASP A   1 119 ? 26.655 26.181  19.142  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD2   1 
ATOM   860  N  N     . GLU A   1 120 ? 24.953 21.885  17.431  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   861  C  CA    . GLU A   1 120 ? 23.965 21.783  16.365  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   862  C  C     . GLU A   1 120 ? 22.668 21.155  16.853  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   863  O  O     . GLU A   1 120 ? 22.664 20.245  17.685  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   864  C  CB    . GLU A   1 120 ? 24.465 20.946  15.181  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   865  C  CG    . GLU A   1 120 ? 23.321 20.643  14.199  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   866  C  CD    . GLU A   1 120 ? 23.711 19.778  13.016  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   867  O  OE1   . GLU A   1 120 ? 24.230 18.661  13.217  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   868  O  OE2   . GLU A   1 120 ? 23.481 20.216  11.871  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   869  N  N     . SER A   1 121 ? 21.566 21.662  16.318  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 121 SER A   N     1 
ATOM   870  C  CA    . SER A   1 121 ? 20.244 21.152  16.631  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 121 SER A   CA    1 
ATOM   871  C  C     . SER A   1 121 ? 19.514 21.282  15.309  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 121 SER A   C     1 
ATOM   872  O  O     . SER A   1 121 ? 19.746 22.237  14.568  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 121 SER A   O     1 
ATOM   873  C  CB    . SER A   1 121 ? 19.568 22.005  17.707  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 121 SER A   CB    1 
ATOM   874  O  OG    . SER A   1 121 ? 18.337 21.430  18.103  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 121 SER A   OG    1 
ATOM   875  N  N     . VAL A   1 122 ? 18.652 20.323  14.998  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   N     1 
ATOM   876  C  CA    . VAL A   1 122 ? 17.927 20.368  13.740  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CA    1 
ATOM   877  C  C     . VAL A   1 122 ? 16.410 20.266  13.912  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   C     1 
ATOM   878  O  O     . VAL A   1 122 ? 15.907 19.395  14.627  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   O     1 
ATOM   879  C  CB    . VAL A   1 122 ? 18.419 19.243  12.809  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CB    1 
ATOM   880  C  CG1   . VAL A   1 122 ? 17.655 19.264  11.501  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG1   1 
ATOM   881  C  CG2   . VAL A   1 122 ? 19.914 19.409  12.557  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG2   1 
ATOM   882  N  N     . ARG A   1 123 ? 15.685 21.174  13.264  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N     1 
ATOM   883  C  CA    . ARG A   1 123 ? 14.236 21.157  13.324  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA    1 
ATOM   884  C  C     . ARG A   1 123 ? 13.688 20.513  12.058  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C     1 
ATOM   885  O  O     . ARG A   1 123 ? 13.974 20.957  10.943  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O     1 
ATOM   886  C  CB    . ARG A   1 123 ? 13.675 22.576  13.477  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB    1 
ATOM   887  C  CG    . ARG A   1 123 ? 12.167 22.668  13.213  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG    1 
ATOM   888  C  CD    . ARG A   1 123 ? 11.488 23.762  14.036  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD    1 
ATOM   889  N  NE    . ARG A   1 123 ? 11.292 23.356  15.426  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE    1 
ATOM   890  C  CZ    . ARG A   1 123 ? 10.580 24.041  16.321  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ    1 
ATOM   891  N  NH1   . ARG A   1 123 ? 9.992  25.181  15.982  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1   1 
ATOM   892  N  NH2   . ARG A   1 123 ? 10.436 23.574  17.555  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2   1 
ATOM   893  N  N     . VAL A   1 124 ? 12.913 19.449  12.234  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   N     1 
ATOM   894  C  CA    . VAL A   1 124 ? 12.319 18.757  11.100  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CA    1 
ATOM   895  C  C     . VAL A   1 124 ? 10.848 19.143  11.033  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   C     1 
ATOM   896  O  O     . VAL A   1 124 ? 10.102 18.964  12.001  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   O     1 
ATOM   897  C  CB    . VAL A   1 124 ? 12.413 17.209  11.239  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CB    1 
ATOM   898  C  CG1   . VAL A   1 124 ? 11.810 16.548  10.010  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG1   1 
ATOM   899  C  CG2   . VAL A   1 124 ? 13.865 16.773  11.421  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG2   1 
ATOM   900  N  N     . TYR A   1 125 ? 10.439 19.685  9.892   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   N     1 
ATOM   901  C  CA    . TYR A   1 125 ? 9.051  20.081  9.700   1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CA    1 
ATOM   902  C  C     . TYR A   1 125 ? 8.308  19.017  8.904   1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   C     1 
ATOM   903  O  O     . TYR A   1 125 ? 8.914  18.241  8.161   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   O     1 
ATOM   904  C  CB    . TYR A   1 125 ? 8.949  21.398  8.917   1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CB    1 
ATOM   905  C  CG    . TYR A   1 125 ? 9.559  22.606  9.585   1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CG    1 
ATOM   906  C  CD1   . TYR A   1 125 ? 10.911 22.917  9.423   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD1   1 
ATOM   907  C  CD2   . TYR A   1 125 ? 8.776  23.454  10.371  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD2   1 
ATOM   908  C  CE1   . TYR A   1 125 ? 11.462 24.051  10.031  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE1   1 
ATOM   909  C  CE2   . TYR A   1 125 ? 9.315  24.581  10.980  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE2   1 
ATOM   910  C  CZ    . TYR A   1 125 ? 10.649 24.872  10.809  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CZ    1 
ATOM   911  O  OH    . TYR A   1 125 ? 11.160 25.982  11.426  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   OH    1 
ATOM   912  N  N     . LEU A   1 126 ? 6.991  18.982  9.077   1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   N     1 
ATOM   913  C  CA    . LEU A   1 126 ? 6.140  18.074  8.326   1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CA    1 
ATOM   914  C  C     . LEU A   1 126 ? 5.380  18.991  7.381   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   C     1 
ATOM   915  O  O     . LEU A   1 126 ? 4.611  19.840  7.829   1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   O     1 
ATOM   916  C  CB    . LEU A   1 126 ? 5.141  17.355  9.233   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CB    1 
ATOM   917  C  CG    . LEU A   1 126 ? 4.039  16.602  8.467   1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CG    1 
ATOM   918  C  CD1   . LEU A   1 126 ? 4.664  15.528  7.582   1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD1   1 
ATOM   919  C  CD2   . LEU A   1 126 ? 3.047  15.979  9.445   1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD2   1 
ATOM   920  N  N     . ALA A   1 127 ? 5.610  18.849  6.084   1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   N     1 
ATOM   921  C  CA    . ALA A   1 127 ? 4.914  19.687  5.116   1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CA    1 
ATOM   922  C  C     . ALA A   1 127 ? 3.854  18.870  4.378   1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   C     1 
ATOM   923  O  O     . ALA A   1 127 ? 4.123  17.764  3.911   1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   O     1 
ATOM   924  C  CB    . ALA A   1 127 ? 5.909  20.284  4.120   1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CB    1 
ATOM   925  N  N     . THR A   1 128 ? 2.645  19.418  4.286   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   N     1 
ATOM   926  C  CA    . THR A   1 128 ? 1.551  18.756  3.592   1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   CA    1 
ATOM   927  C  C     . THR A   1 128 ? 0.885  19.706  2.596   1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   C     1 
ATOM   928  O  O     . THR A   1 128 ? 1.239  20.882  2.527   1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   O     1 
ATOM   929  C  CB    . THR A   1 128 ? 0.525  18.219  4.592   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   CB    1 
ATOM   930  O  OG1   . THR A   1 128 ? 0.263  19.209  5.588   1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   OG1   1 
ATOM   931  C  CG2   . THR A   1 128 ? 1.069  16.981  5.269   1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 128 THR A   CG2   1 
ATOM   932  N  N     . GLY A   1 129 ? -0.071 19.194  1.821   1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   N     1 
ATOM   933  C  CA    . GLY A   1 129 ? -0.733 20.021  0.823   1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   CA    1 
ATOM   934  C  C     . GLY A   1 129 ? 0.335  20.454  -0.164  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   C     1 
ATOM   935  O  O     . GLY A   1 129 ? 0.657  21.637  -0.268  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   O     1 
ATOM   936  N  N     . LEU A   1 130 ? 0.875  19.481  -0.893  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N     1 
ATOM   937  C  CA    . LEU A   1 130 ? 1.962  19.708  -1.840  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA    1 
ATOM   938  C  C     . LEU A   1 130 ? 1.581  20.051  -3.278  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C     1 
ATOM   939  O  O     . LEU A   1 130 ? 0.638  19.494  -3.846  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O     1 
ATOM   940  C  CB    . LEU A   1 130 ? 2.874  18.475  -1.853  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB    1 
ATOM   941  C  CG    . LEU A   1 130 ? 3.191  17.835  -0.490  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG    1 
ATOM   942  C  CD1   . LEU A   1 130 ? 3.917  16.509  -0.708  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1   1 
ATOM   943  C  CD2   . LEU A   1 130 ? 4.027  18.789  0.365   1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2   1 
ATOM   944  N  N     . ARG A   1 131 ? 2.347  20.972  -3.855  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N     1 
ATOM   945  C  CA    . ARG A   1 131 ? 2.181  21.411  -5.236  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA    1 
ATOM   946  C  C     . ARG A   1 131 ? 3.571  21.319  -5.845  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C     1 
ATOM   947  O  O     . ARG A   1 131 ? 4.530  21.814  -5.271  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O     1 
ATOM   948  C  CB    . ARG A   1 131 ? 1.731  22.875  -5.313  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB    1 
ATOM   949  C  CG    . ARG A   1 131 ? 0.298  23.183  -4.881  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG    1 
ATOM   950  C  CD    . ARG A   1 131 ? -0.740 22.795  -5.942  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD    1 
ATOM   951  N  NE    . ARG A   1 131 ? -0.438 23.313  -7.277  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE    1 
ATOM   952  C  CZ    . ARG A   1 131 ? -1.239 23.173  -8.332  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ    1 
ATOM   953  N  NH1   . ARG A   1 131 ? -2.401 22.541  -8.221  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1   1 
ATOM   954  N  NH2   . ARG A   1 131 ? -0.866 23.641  -9.512  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2   1 
ATOM   955  N  N     . GLU A   1 132 ? 3.687  20.683  -7.000  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   956  C  CA    . GLU A   1 132 ? 4.976  20.572  -7.660  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   957  C  C     . GLU A   1 132 ? 5.166  21.893  -8.396  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   958  O  O     . GLU A   1 132 ? 4.377  22.230  -9.275  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   959  C  CB    . GLU A   1 132 ? 4.946  19.378  -8.613  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   960  C  CG    . GLU A   1 132 ? 4.502  18.103  -7.889  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   961  C  CD    . GLU A   1 132 ? 4.470  16.863  -8.769  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   962  O  OE1   . GLU A   1 132 ? 3.780  16.891  -9.813  1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   963  O  OE2   . GLU A   1 132 ? 5.126  15.856  -8.406  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   964  N  N     . VAL A   1 133 ? 6.195  22.653  -8.017  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   965  C  CA    . VAL A   1 133 ? 6.443  23.956  -8.631  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   966  C  C     . VAL A   1 133 ? 7.801  24.104  -9.305  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   967  O  O     . VAL A   1 133 ? 8.672  23.243  -9.175  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   968  C  CB    . VAL A   1 133 ? 6.299  25.097  -7.596  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   969  C  CG1   . VAL A   1 133 ? 4.962  24.987  -6.870  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   970  C  CG2   . VAL A   1 133 ? 7.451  25.056  -6.618  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   971  N  N     . GLY A   1 134 ? 7.960  25.215  -10.026 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   N     1 
ATOM   972  C  CA    . GLY A   1 134 ? 9.195  25.509  -10.735 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   CA    1 
ATOM   973  C  C     . GLY A   1 134 ? 9.144  25.162  -12.218 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   C     1 
ATOM   974  O  O     . GLY A   1 134 ? 8.101  25.297  -12.861 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   O     1 
ATOM   975  N  N     . ARG A   1 135 ? 10.286 24.714  -12.742 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   N     1 
ATOM   976  C  CA    . ARG A   1 135 ? 10.473 24.307  -14.140 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CA    1 
ATOM   977  C  C     . ARG A   1 135 ? 11.241 25.355  -14.925 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   C     1 
ATOM   978  O  O     . ARG A   1 135 ? 12.229 25.898  -14.436 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   O     1 
ATOM   979  C  CB    . ARG A   1 135 ? 9.136  24.039  -14.837 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CB    1 
ATOM   980  C  CG    . ARG A   1 135 ? 9.287  23.539  -16.261 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CG    1 
ATOM   981  C  CD    . ARG A   1 135 ? 9.850  22.126  -16.299 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CD    1 
ATOM   982  N  NE    . ARG A   1 135 ? 11.187 22.022  -15.718 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   NE    1 
ATOM   983  C  CZ    . ARG A   1 135 ? 11.843 20.875  -15.567 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CZ    1 
ATOM   984  N  NH1   . ARG A   1 135 ? 11.281 19.736  -15.955 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   NH1   1 
ATOM   985  N  NH2   . ARG A   1 135 ? 13.059 20.859  -15.029 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   NH2   1 
ATOM   986  N  N     . THR A   1 146 ? 19.831 13.390  -6.983  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   N     1 
ATOM   987  C  CA    . THR A   1 146 ? 18.909 12.266  -7.105  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   CA    1 
ATOM   988  C  C     . THR A   1 146 ? 17.948 12.201  -5.929  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   C     1 
ATOM   989  O  O     . THR A   1 146 ? 18.344 12.400  -4.780  1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   O     1 
ATOM   990  C  CB    . THR A   1 146 ? 19.666 10.910  -7.195  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   CB    1 
ATOM   991  O  OG1   . THR A   1 146 ? 20.237 10.770  -8.502  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   OG1   1 
ATOM   992  C  CG2   . THR A   1 146 ? 18.717 9.725   -6.924  1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 146 THR A   CG2   1 
ATOM   993  N  N     . MET A   1 147 ? 16.682 11.918  -6.224  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   N     1 
ATOM   994  C  CA    . MET A   1 147 ? 15.665 11.812  -5.190  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CA    1 
ATOM   995  C  C     . MET A   1 147 ? 14.694 10.697  -5.539  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   C     1 
ATOM   996  O  O     . MET A   1 147 ? 14.618 10.265  -6.688  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   O     1 
ATOM   997  C  CB    . MET A   1 147 ? 14.921 13.148  -5.027  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CB    1 
ATOM   998  C  CG    . MET A   1 147 ? 14.026 13.558  -6.192  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CG    1 
ATOM   999  S  SD    . MET A   1 147 ? 12.378 12.811  -6.113  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   SD    1 
ATOM   1000 C  CE    . MET A   1 147 ? 11.507 13.995  -5.095  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CE    1 
ATOM   1001 N  N     . GLY A   1 148 ? 13.969 10.223  -4.532  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   1002 C  CA    . GLY A   1 148 ? 13.006 9.160   -4.738  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   1003 C  C     . GLY A   1 148 ? 11.853 9.306   -3.767  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1004 O  O     . GLY A   1 148 ? 12.017 9.845   -2.666  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1005 N  N     . TRP A   1 149 ? 10.679 8.842   -4.179  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   N     1 
ATOM   1006 C  CA    . TRP A   1 149 ? 9.496  8.906   -3.333  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CA    1 
ATOM   1007 C  C     . TRP A   1 149 ? 9.321  7.581   -2.621  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   C     1 
ATOM   1008 O  O     . TRP A   1 149 ? 9.429  6.527   -3.239  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   O     1 
ATOM   1009 C  CB    . TRP A   1 149 ? 8.248  9.201   -4.162  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CB    1 
ATOM   1010 C  CG    . TRP A   1 149 ? 8.108  10.629  -4.509  1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CG    1 
ATOM   1011 C  CD1   . TRP A   1 149 ? 8.621  11.267  -5.597  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CD1   1 
ATOM   1012 C  CD2   . TRP A   1 149 ? 7.445  11.626  -3.729  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CD2   1 
ATOM   1013 N  NE1   . TRP A   1 149 ? 8.321  12.605  -5.544  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   NE1   1 
ATOM   1014 C  CE2   . TRP A   1 149 ? 7.599  12.854  -4.405  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CE2   1 
ATOM   1015 C  CE3   . TRP A   1 149 ? 6.738  11.601  -2.520  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CE3   1 
ATOM   1016 C  CZ2   . TRP A   1 149 ? 7.070  14.053  -3.911  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1017 C  CZ3   . TRP A   1 149 ? 6.213  12.789  -2.028  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1018 C  CH2   . TRP A   1 149 ? 6.382  14.000  -2.724  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CH2   1 
ATOM   1019 N  N     . TYR A   1 150 ? 9.043  7.638   -1.323  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   N     1 
ATOM   1020 C  CA    . TYR A   1 150 ? 8.869  6.427   -0.535  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CA    1 
ATOM   1021 C  C     . TYR A   1 150 ? 7.617  6.404   0.324   1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   C     1 
ATOM   1022 O  O     . TYR A   1 150 ? 7.295  7.384   1.002   1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   O     1 
ATOM   1023 C  CB    . TYR A   1 150 ? 10.061 6.224   0.403   1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CB    1 
ATOM   1024 C  CG    . TYR A   1 150 ? 11.393 6.068   -0.284  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CG    1 
ATOM   1025 C  CD1   . TYR A   1 150 ? 12.057 7.172   -0.825  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CD1   1 
ATOM   1026 C  CD2   . TYR A   1 150 ? 11.993 4.813   -0.393  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CD2   1 
ATOM   1027 C  CE1   . TYR A   1 150 ? 13.295 7.031   -1.458  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CE1   1 
ATOM   1028 C  CE2   . TYR A   1 150 ? 13.224 4.657   -1.023  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CE2   1 
ATOM   1029 C  CZ    . TYR A   1 150 ? 13.871 5.767   -1.552  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CZ    1 
ATOM   1030 O  OH    . TYR A   1 150 ? 15.093 5.611   -2.168  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   OH    1 
ATOM   1031 N  N     . PRO A   1 151 ? 6.879  5.287   0.294   1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   N     1 
ATOM   1032 C  CA    . PRO A   1 151 ? 5.681  5.226   1.133   1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CA    1 
ATOM   1033 C  C     . PRO A   1 151 ? 6.273  5.299   2.547   1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   C     1 
ATOM   1034 O  O     . PRO A   1 151 ? 7.311  4.683   2.811   1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   O     1 
ATOM   1035 C  CB    . PRO A   1 151 ? 5.110  3.844   0.819   1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CB    1 
ATOM   1036 C  CG    . PRO A   1 151 ? 5.530  3.625   -0.598  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CG    1 
ATOM   1037 C  CD    . PRO A   1 151 ? 6.961  4.117   -0.597  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CD    1 
ATOM   1038 N  N     . ILE A   1 152 ? 5.642  6.047   3.445   1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   N     1 
ATOM   1039 C  CA    . ILE A   1 152 ? 6.183  6.193   4.788   1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CA    1 
ATOM   1040 C  C     . ILE A   1 152 ? 6.565  4.878   5.459   1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   C     1 
ATOM   1041 O  O     . ILE A   1 152 ? 7.584  4.798   6.155   1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   O     1 
ATOM   1042 C  CB    . ILE A   1 152 ? 5.212  6.990   5.675   1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CB    1 
ATOM   1043 C  CG1   . ILE A   1 152 ? 5.213  8.447   5.202   1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG1   1 
ATOM   1044 C  CG2   . ILE A   1 152 ? 5.600  6.858   7.150   1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG2   1 
ATOM   1045 C  CD1   . ILE A   1 152 ? 4.346  9.371   6.012   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CD1   1 
ATOM   1046 N  N     . ALA A   1 153 ? 5.767  3.841   5.239   1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   N     1 
ATOM   1047 C  CA    . ALA A   1 153 ? 6.059  2.549   5.842   1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   CA    1 
ATOM   1048 C  C     . ALA A   1 153 ? 7.306  1.921   5.226   1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   C     1 
ATOM   1049 O  O     . ALA A   1 153 ? 8.074  1.265   5.933   1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   O     1 
ATOM   1050 C  CB    . ALA A   1 153 ? 4.863  1.611   5.691   1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   CB    1 
ATOM   1051 N  N     . GLU A   1 154 ? 7.501  2.112   3.919   1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   N     1 
ATOM   1052 C  CA    . GLU A   1 154 ? 8.675  1.571   3.239   1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CA    1 
ATOM   1053 C  C     . GLU A   1 154 ? 9.897  2.261   3.837   1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   C     1 
ATOM   1054 O  O     . GLU A   1 154 ? 10.907 1.621   4.136   1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   O     1 
ATOM   1055 C  CB    . GLU A   1 154 ? 8.627  1.847   1.723   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CB    1 
ATOM   1056 C  CG    . GLU A   1 154 ? 9.894  1.373   0.959   1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CG    1 
ATOM   1057 C  CD    . GLU A   1 154 ? 9.833  1.542   -0.586  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CD    1 
ATOM   1058 O  OE1   . GLU A   1 154 ? 8.719  1.538   -1.168  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   OE1   1 
ATOM   1059 O  OE2   . GLU A   1 154 ? 10.913 1.645   -1.227  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   OE2   1 
ATOM   1060 N  N     . ALA A   1 155 ? 9.784  3.576   4.013   1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   N     1 
ATOM   1061 C  CA    . ALA A   1 155 ? 10.863 4.389   4.568   1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   CA    1 
ATOM   1062 C  C     . ALA A   1 155 ? 11.197 3.969   5.997   1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   C     1 
ATOM   1063 O  O     . ALA A   1 155 ? 12.368 3.930   6.374   1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   O     1 
ATOM   1064 C  CB    . ALA A   1 155 ? 10.478 5.874   4.521   1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   CB    1 
ATOM   1065 N  N     . ALA A   1 156 ? 10.170 3.656   6.787   1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   N     1 
ATOM   1066 C  CA    . ALA A   1 156 ? 10.369 3.224   8.166   1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CA    1 
ATOM   1067 C  C     . ALA A   1 156 ? 11.128 1.896   8.203   1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   C     1 
ATOM   1068 O  O     . ALA A   1 156 ? 12.007 1.688   9.040   1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   O     1 
ATOM   1069 C  CB    . ALA A   1 156 ? 9.027  3.079   8.867   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CB    1 
ATOM   1070 N  N     . ARG A   1 157 ? 10.790 0.994   7.290   1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   N     1 
ATOM   1071 C  CA    . ARG A   1 157 ? 11.465 -0.302  7.243   1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CA    1 
ATOM   1072 C  C     . ARG A   1 157 ? 12.910 -0.153  6.778   1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   C     1 
ATOM   1073 O  O     . ARG A   1 157 ? 13.780 -0.902  7.220   1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   O     1 
ATOM   1074 C  CB    . ARG A   1 157 ? 10.696 -1.283  6.342   1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CB    1 
ATOM   1075 C  CG    . ARG A   1 157 ? 9.314  -1.650  6.902   1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CG    1 
ATOM   1076 C  CD    . ARG A   1 157 ? 8.639  -2.784  6.118   1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CD    1 
ATOM   1077 N  NE    . ARG A   1 157 ? 8.309  -2.407  4.743   1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   NE    1 
ATOM   1078 C  CZ    . ARG A   1 157 ? 7.148  -1.879  4.360   1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CZ    1 
ATOM   1079 N  NH1   . ARG A   1 157 ? 6.183  -1.666  5.248   1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   NH1   1 
ATOM   1080 N  NH2   . ARG A   1 157 ? 6.963  -1.546  3.088   1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   NH2   1 
ATOM   1081 N  N     . ARG A   1 158 ? 13.173 0.808   5.893   1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   N     1 
ATOM   1082 C  CA    . ARG A   1 158 ? 14.537 1.027   5.420   1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CA    1 
ATOM   1083 C  C     . ARG A   1 158 ? 15.392 1.479   6.606   1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   C     1 
ATOM   1084 O  O     . ARG A   1 158 ? 16.563 1.116   6.710   1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   O     1 
ATOM   1085 C  CB    . ARG A   1 158 ? 14.561 2.088   4.313   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CB    1 
ATOM   1086 C  CG    . ARG A   1 158 ? 13.882 1.649   3.013   1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CG    1 
ATOM   1087 C  CD    . ARG A   1 158 ? 13.657 2.815   2.049   1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CD    1 
ATOM   1088 N  NE    . ARG A   1 158 ? 14.893 3.413   1.540   1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   NE    1 
ATOM   1089 C  CZ    . ARG A   1 158 ? 15.685 2.849   0.631   1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CZ    1 
ATOM   1090 N  NH1   . ARG A   1 158 ? 15.372 1.661   0.126   1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   NH1   1 
ATOM   1091 N  NH2   . ARG A   1 158 ? 16.781 3.477   0.213   1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   NH2   1 
ATOM   1092 N  N     . VAL A   1 159 ? 14.797 2.265   7.505   1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   N     1 
ATOM   1093 C  CA    . VAL A   1 159 ? 15.506 2.749   8.689   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CA    1 
ATOM   1094 C  C     . VAL A   1 159 ? 15.898 1.578   9.579   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   C     1 
ATOM   1095 O  O     . VAL A   1 159 ? 17.064 1.432   9.954   1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   O     1 
ATOM   1096 C  CB    . VAL A   1 159 ? 14.633 3.702   9.544   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CB    1 
ATOM   1097 C  CG1   . VAL A   1 159 ? 15.315 3.950   10.890  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG1   1 
ATOM   1098 C  CG2   . VAL A   1 159 ? 14.403 5.029   8.807   1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG2   1 
ATOM   1099 N  N     . LEU A   1 160 ? 14.901 0.757   9.913   1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N     1 
ATOM   1100 C  CA    . LEU A   1 160 ? 15.073 -0.414  10.765  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA    1 
ATOM   1101 C  C     . LEU A   1 160 ? 15.885 -1.514  10.098  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C     1 
ATOM   1102 O  O     . LEU A   1 160 ? 16.186 -2.534  10.711  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O     1 
ATOM   1103 C  CB    . LEU A   1 160 ? 13.705 -0.962  11.174  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB    1 
ATOM   1104 C  CG    . LEU A   1 160 ? 13.076 -0.364  12.437  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG    1 
ATOM   1105 C  CD1   . LEU A   1 160 ? 13.770 -0.921  13.673  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1   1 
ATOM   1106 C  CD2   . LEU A   1 160 ? 13.187 1.139   12.411  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2   1 
ATOM   1107 N  N     . ARG A   1 161 ? 16.245 -1.292  8.843   1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   N     1 
ATOM   1108 C  CA    . ARG A   1 161 ? 17.018 -2.254  8.079   1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CA    1 
ATOM   1109 C  C     . ARG A   1 161 ? 18.409 -1.674  7.794   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   C     1 
ATOM   1110 O  O     . ARG A   1 161 ? 19.237 -2.319  7.164   1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   O     1 
ATOM   1111 C  CB    . ARG A   1 161 ? 16.265 -2.552  6.787   1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CB    1 
ATOM   1112 C  CG    . ARG A   1 161 ? 16.886 -3.541  5.858   1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CG    1 
ATOM   1113 C  CD    . ARG A   1 161 ? 16.123 -3.472  4.554   1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CD    1 
ATOM   1114 N  NE    . ARG A   1 161 ? 14.711 -3.796  4.739   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NE    1 
ATOM   1115 C  CZ    . ARG A   1 161 ? 13.705 -3.185  4.117   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CZ    1 
ATOM   1116 N  NH1   . ARG A   1 161 ? 13.931 -2.191  3.263   1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NH1   1 
ATOM   1117 N  NH2   . ARG A   1 161 ? 12.466 -3.602  4.325   1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NH2   1 
ATOM   1118 N  N     . GLY A   1 162 ? 18.651 -0.449  8.255   1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   N     1 
ATOM   1119 C  CA    . GLY A   1 162 ? 19.952 0.179   8.067   1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   CA    1 
ATOM   1120 C  C     . GLY A   1 162 ? 20.240 0.860   6.737   1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   C     1 
ATOM   1121 O  O     . GLY A   1 162 ? 21.377 1.259   6.474   1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   O     1 
ATOM   1122 N  N     . GLU A   1 163 ? 19.221 1.005   5.897   1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   N     1 
ATOM   1123 C  CA    . GLU A   1 163 ? 19.402 1.642   4.597   1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CA    1 
ATOM   1124 C  C     . GLU A   1 163 ? 19.253 3.163   4.686   1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   C     1 
ATOM   1125 O  O     . GLU A   1 163 ? 19.563 3.889   3.739   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   O     1 
ATOM   1126 C  CB    . GLU A   1 163 ? 18.428 1.021   3.591   1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CB    1 
ATOM   1127 C  CG    . GLU A   1 163 ? 18.672 -0.478  3.450   1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CG    1 
ATOM   1128 C  CD    . GLU A   1 163 ? 17.651 -1.182  2.588   1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CD    1 
ATOM   1129 O  OE1   . GLU A   1 163 ? 16.451 -0.880  2.728   1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE1   1 
ATOM   1130 O  OE2   . GLU A   1 163 ? 18.046 -2.055  1.785   1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE2   1 
ATOM   1131 N  N     . ILE A   1 164 ? 18.781 3.629   5.843   1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   N     1 
ATOM   1132 C  CA    . ILE A   1 164 ? 18.636 5.057   6.136   1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CA    1 
ATOM   1133 C  C     . ILE A   1 164 ? 19.328 5.239   7.487   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   C     1 
ATOM   1134 O  O     . ILE A   1 164 ? 18.847 4.750   8.506   1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   O     1 
ATOM   1135 C  CB    . ILE A   1 164 ? 17.147 5.493   6.229   1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CB    1 
ATOM   1136 C  CG1   . ILE A   1 164 ? 16.488 5.393   4.845   1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CG1   1 
ATOM   1137 C  CG2   . ILE A   1 164 ? 17.050 6.935   6.753   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CG2   1 
ATOM   1138 C  CD1   . ILE A   1 164 ? 15.011 5.730   4.829   1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CD1   1 
ATOM   1139 N  N     . VAL A   1 165 ? 20.472 5.917   7.485   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   N     1 
ATOM   1140 C  CA    . VAL A   1 165 ? 21.238 6.119   8.712   1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CA    1 
ATOM   1141 C  C     . VAL A   1 165 ? 21.436 7.579   9.117   1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   C     1 
ATOM   1142 O  O     . VAL A   1 165 ? 21.764 7.866   10.270  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   O     1 
ATOM   1143 C  CB    . VAL A   1 165 ? 22.617 5.443   8.615   1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CB    1 
ATOM   1144 C  CG1   . VAL A   1 165 ? 22.440 3.946   8.577   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CG1   1 
ATOM   1145 C  CG2   . VAL A   1 165 ? 23.356 5.934   7.369   1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CG2   1 
ATOM   1146 N  N     . ASN A   1 166 ? 21.268 8.496   8.169   1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   N     1 
ATOM   1147 C  CA    . ASN A   1 166 ? 21.385 9.916   8.477   1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   CA    1 
ATOM   1148 C  C     . ASN A   1 166 ? 20.450 10.125  9.683   1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   C     1 
ATOM   1149 O  O     . ASN A   1 166 ? 19.272 9.780   9.624   1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   O     1 
ATOM   1150 C  CB    . ASN A   1 166 ? 20.934 10.727  7.258   1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   CB    1 
ATOM   1151 C  CG    . ASN A   1 166 ? 20.821 12.204  7.543   1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   CG    1 
ATOM   1152 O  OD1   . ASN A   1 166 ? 19.983 12.632  8.334   1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   OD1   1 
ATOM   1153 N  ND2   . ASN A   1 166 ? 21.662 12.997  6.891   1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   ND2   1 
ATOM   1154 N  N     . SER A   1 167 ? 20.982 10.671  10.776  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 167 SER A   N     1 
ATOM   1155 C  CA    . SER A   1 167 ? 20.201 10.860  12.006  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 167 SER A   CA    1 
ATOM   1156 C  C     . SER A   1 167 ? 18.942 11.722  11.876  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 167 SER A   C     1 
ATOM   1157 O  O     . SER A   1 167 ? 17.935 11.463  12.551  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 167 SER A   O     1 
ATOM   1158 C  CB    . SER A   1 167 ? 21.092 11.427  13.124  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 167 SER A   CB    1 
ATOM   1159 O  OG    . SER A   1 167 ? 21.341 12.808  12.925  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 167 SER A   OG    1 
ATOM   1160 N  N     . ILE A   1 168 ? 19.002 12.743  11.022  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   N     1 
ATOM   1161 C  CA    . ILE A   1 168 ? 17.866 13.644  10.796  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CA    1 
ATOM   1162 C  C     . ILE A   1 168 ? 16.745 12.906  10.068  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   C     1 
ATOM   1163 O  O     . ILE A   1 168 ? 15.559 13.094  10.356  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   O     1 
ATOM   1164 C  CB    . ILE A   1 168 ? 18.303 14.863  9.960   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CB    1 
ATOM   1165 C  CG1   . ILE A   1 168 ? 19.316 15.690  10.758  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CG1   1 
ATOM   1166 C  CG2   . ILE A   1 168 ? 17.095 15.693  9.577   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CG2   1 
ATOM   1167 C  CD1   . ILE A   1 168 ? 20.124 16.613  9.928   1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CD1   1 
ATOM   1168 N  N     . ALA A   1 169 ? 17.154 12.058  9.128   1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   N     1 
ATOM   1169 C  CA    . ALA A   1 169 ? 16.248 11.258  8.325   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CA    1 
ATOM   1170 C  C     . ALA A   1 169 ? 15.595 10.219  9.216   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   C     1 
ATOM   1171 O  O     . ALA A   1 169 ? 14.383 10.005  9.145   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   O     1 
ATOM   1172 C  CB    . ALA A   1 169 ? 17.021 10.572  7.188   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CB    1 
ATOM   1173 N  N     . ILE A   1 170 ? 16.399 9.567   10.054  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   N     1 
ATOM   1174 C  CA    . ILE A   1 170 ? 15.866 8.558   10.956  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CA    1 
ATOM   1175 C  C     . ILE A   1 170 ? 14.764 9.156   11.830  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   C     1 
ATOM   1176 O  O     . ILE A   1 170 ? 13.663 8.605   11.909  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   O     1 
ATOM   1177 C  CB    . ILE A   1 170 ? 16.962 7.968   11.873  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CB    1 
ATOM   1178 C  CG1   . ILE A   1 170 ? 17.916 7.096   11.057  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CG1   1 
ATOM   1179 C  CG2   . ILE A   1 170 ? 16.318 7.146   12.980  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CG2   1 
ATOM   1180 C  CD1   . ILE A   1 170 ? 19.078 6.515   11.867  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CD1   1 
ATOM   1181 N  N     . ALA A   1 171 ? 15.065 10.287  12.471  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   N     1 
ATOM   1182 C  CA    . ALA A   1 171 ? 14.111 10.963  13.352  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   CA    1 
ATOM   1183 C  C     . ALA A   1 171 ? 12.844 11.370  12.609  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   C     1 
ATOM   1184 O  O     . ALA A   1 171 ? 11.735 11.095  13.072  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   O     1 
ATOM   1185 C  CB    . ALA A   1 171 ? 14.753 12.187  13.982  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   CB    1 
ATOM   1186 N  N     . GLY A   1 172 ? 13.014 12.014  11.455  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   N     1 
ATOM   1187 C  CA    . GLY A   1 172 ? 11.870 12.454  10.672  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   CA    1 
ATOM   1188 C  C     . GLY A   1 172 ? 10.999 11.326  10.146  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   C     1 
ATOM   1189 O  O     . GLY A   1 172 ? 9.775  11.380  10.240  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   O     1 
ATOM   1190 N  N     . VAL A   1 173 ? 11.628 10.305  9.578   1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   N     1 
ATOM   1191 C  CA    . VAL A   1 173 ? 10.893 9.170   9.048   1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CA    1 
ATOM   1192 C  C     . VAL A   1 173 ? 10.128 8.444   10.154  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   C     1 
ATOM   1193 O  O     . VAL A   1 173 ? 8.917  8.227   10.043  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   O     1 
ATOM   1194 C  CB    . VAL A   1 173 ? 11.849 8.169   8.338   1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CB    1 
ATOM   1195 C  CG1   . VAL A   1 173 ? 11.165 6.820   8.141   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CG1   1 
ATOM   1196 C  CG2   . VAL A   1 173 ? 12.282 8.729   7.003   1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CG2   1 
ATOM   1197 N  N     . LEU A   1 174 ? 10.814 8.069   11.227  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N     1 
ATOM   1198 C  CA    . LEU A   1 174 ? 10.114 7.359   12.283  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA    1 
ATOM   1199 C  C     . LEU A   1 174 ? 9.081  8.225   12.990  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C     1 
ATOM   1200 O  O     . LEU A   1 174 ? 8.090  7.704   13.500  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O     1 
ATOM   1201 C  CB    . LEU A   1 174 ? 11.099 6.775   13.297  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB    1 
ATOM   1202 C  CG    . LEU A   1 174 ? 12.062 5.745   12.703  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG    1 
ATOM   1203 C  CD1   . LEU A   1 174 ? 12.849 5.078   13.831  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1   1 
ATOM   1204 C  CD2   . LEU A   1 174 ? 11.275 4.698   11.898  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2   1 
ATOM   1205 N  N     . ALA A   1 175 ? 9.300  9.540   13.026  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   N     1 
ATOM   1206 C  CA    . ALA A   1 175 ? 8.336  10.432  13.672  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CA    1 
ATOM   1207 C  C     . ALA A   1 175 ? 7.049  10.508  12.841  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   C     1 
ATOM   1208 O  O     . ALA A   1 175 ? 5.954  10.360  13.380  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   O     1 
ATOM   1209 C  CB    . ALA A   1 175 ? 8.933  11.828  13.858  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CB    1 
ATOM   1210 N  N     . VAL A   1 176 ? 7.176  10.720  11.531  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   N     1 
ATOM   1211 C  CA    . VAL A   1 176 ? 5.995  10.806  10.671  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CA    1 
ATOM   1212 C  C     . VAL A   1 176 ? 5.296  9.445   10.582  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   C     1 
ATOM   1213 O  O     . VAL A   1 176 ? 4.098  9.362   10.307  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   O     1 
ATOM   1214 C  CB    . VAL A   1 176 ? 6.352  11.320  9.245   1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CB    1 
ATOM   1215 C  CG1   . VAL A   1 176 ? 6.979  10.211  8.418   1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CG1   1 
ATOM   1216 C  CG2   . VAL A   1 176 ? 5.102  11.863  8.562   1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CG2   1 
ATOM   1217 N  N     . HIS A   1 177 ? 6.049  8.377   10.819  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   N     1 
ATOM   1218 C  CA    . HIS A   1 177 ? 5.476  7.043   10.803  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CA    1 
ATOM   1219 C  C     . HIS A   1 177 ? 4.573  6.917   12.032  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   C     1 
ATOM   1220 O  O     . HIS A   1 177 ? 3.472  6.379   11.939  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   O     1 
ATOM   1221 C  CB    . HIS A   1 177 ? 6.583  5.992   10.851  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CB    1 
ATOM   1222 C  CG    . HIS A   1 177 ? 6.076  4.584   10.850  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CG    1 
ATOM   1223 N  ND1   . HIS A   1 177 ? 5.228  4.099   9.877   1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   ND1   1 
ATOM   1224 C  CD2   . HIS A   1 177 ? 6.304  3.553   11.699  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CD2   1 
ATOM   1225 C  CE1   . HIS A   1 177 ? 4.956  2.831   10.127  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CE1   1 
ATOM   1226 N  NE2   . HIS A   1 177 ? 5.596  2.475   11.227  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   NE2   1 
ATOM   1227 N  N     . ALA A   1 178 ? 5.047  7.414   13.177  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   N     1 
ATOM   1228 C  CA    . ALA A   1 178 ? 4.273  7.395   14.422  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CA    1 
ATOM   1229 C  C     . ALA A   1 178 ? 3.016  8.253   14.249  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   C     1 
ATOM   1230 O  O     . ALA A   1 178 ? 1.966  7.974   14.817  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   O     1 
ATOM   1231 C  CB    . ALA A   1 178 ? 5.105  7.942   15.567  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CB    1 
ATOM   1232 N  N     . VAL A   1 179 ? 3.141  9.311   13.463  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   N     1 
ATOM   1233 C  CA    . VAL A   1 179 ? 2.020  10.187  13.195  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CA    1 
ATOM   1234 C  C     . VAL A   1 179 ? 1.028  9.469   12.282  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   C     1 
ATOM   1235 O  O     . VAL A   1 179 ? -0.160 9.395   12.589  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   O     1 
ATOM   1236 C  CB    . VAL A   1 179 ? 2.499  11.503  12.527  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CB    1 
ATOM   1237 C  CG1   . VAL A   1 179 ? 1.320  12.295  11.987  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CG1   1 
ATOM   1238 C  CG2   . VAL A   1 179 ? 3.249  12.342  13.543  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CG2   1 
ATOM   1239 N  N     . THR A   1 180 ? 1.515  8.926   11.170  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   N     1 
ATOM   1240 C  CA    . THR A   1 180 ? 0.643  8.230   10.223  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   CA    1 
ATOM   1241 C  C     . THR A   1 180 ? -0.063 7.006   10.791  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   C     1 
ATOM   1242 O  O     . THR A   1 180 ? -1.097 6.597   10.271  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   O     1 
ATOM   1243 C  CB    . THR A   1 180 ? 1.407  7.779   8.978   1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   CB    1 
ATOM   1244 O  OG1   . THR A   1 180 ? 2.450  6.875   9.360   1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   OG1   1 
ATOM   1245 C  CG2   . THR A   1 180 ? 2.001  8.979   8.264   1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 180 THR A   CG2   1 
ATOM   1246 N  N     . THR A   1 181 ? 0.496  6.416   11.843  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   N     1 
ATOM   1247 C  CA    . THR A   1 181 ? -0.107 5.242   12.462  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   CA    1 
ATOM   1248 C  C     . THR A   1 181 ? -1.054 5.679   13.568  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   C     1 
ATOM   1249 O  O     . THR A   1 181 ? -1.606 4.852   14.294  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   O     1 
ATOM   1250 C  CB    . THR A   1 181 ? 0.948  4.313   13.079  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   CB    1 
ATOM   1251 O  OG1   . THR A   1 181 ? 1.582  4.973   14.180  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   OG1   1 
ATOM   1252 C  CG2   . THR A   1 181 ? 1.991  3.932   12.047  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 181 THR A   CG2   1 
ATOM   1253 N  N     . GLY A   1 182 ? -1.224 6.989   13.699  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   N     1 
ATOM   1254 C  CA    . GLY A   1 182 ? -2.118 7.530   14.704  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   CA    1 
ATOM   1255 C  C     . GLY A   1 182 ? -1.567 7.534   16.112  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   C     1 
ATOM   1256 O  O     . GLY A   1 182 ? -2.308 7.786   17.061  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   O     1 
ATOM   1257 N  N     . PHE A   1 183 ? -0.273 7.266   16.259  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   N     1 
ATOM   1258 C  CA    . PHE A   1 183 ? 0.339  7.245   17.580  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CA    1 
ATOM   1259 C  C     . PHE A   1 183 ? 0.619  8.651   18.110  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   C     1 
ATOM   1260 O  O     . PHE A   1 183 ? 0.560  8.881   19.320  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   O     1 
ATOM   1261 C  CB    . PHE A   1 183 ? 1.647  6.441   17.562  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CB    1 
ATOM   1262 C  CG    . PHE A   1 183 ? 2.290  6.310   18.918  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CG    1 
ATOM   1263 C  CD1   . PHE A   1 183 ? 1.857  5.339   19.818  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CD1   1 
ATOM   1264 C  CD2   . PHE A   1 183 ? 3.280  7.202   19.323  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CD2   1 
ATOM   1265 C  CE1   . PHE A   1 183 ? 2.398  5.264   21.102  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CE1   1 
ATOM   1266 C  CE2   . PHE A   1 183 ? 3.823  7.134   20.601  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CE2   1 
ATOM   1267 C  CZ    . PHE A   1 183 ? 3.380  6.162   21.494  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CZ    1 
ATOM   1268 N  N     . ALA A   1 184 ? 0.928  9.588   17.217  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   N     1 
ATOM   1269 C  CA    . ALA A   1 184 ? 1.216  10.960  17.640  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   CA    1 
ATOM   1270 C  C     . ALA A   1 184 ? 0.722  11.990  16.636  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   C     1 
ATOM   1271 O  O     . ALA A   1 184 ? 0.271  11.638  15.545  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   O     1 
ATOM   1272 C  CB    . ALA A   1 184 ? 2.717  11.140  17.874  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   CB    1 
ATOM   1273 N  N     . GLN A   1 185 ? 0.830  13.262  17.012  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   N     1 
ATOM   1274 C  CA    . GLN A   1 185 ? 0.379  14.372  16.172  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CA    1 
ATOM   1275 C  C     . GLN A   1 185 ? 1.485  15.369  15.824  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   C     1 
ATOM   1276 O  O     . GLN A   1 185 ? 2.454  15.523  16.569  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   O     1 
ATOM   1277 C  CB    . GLN A   1 185 ? -0.733 15.147  16.883  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CB    1 
ATOM   1278 C  CG    . GLN A   1 185 ? -1.889 14.308  17.360  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CG    1 
ATOM   1279 C  CD    . GLN A   1 185 ? -2.597 13.624  16.219  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CD    1 
ATOM   1280 O  OE1   . GLN A   1 185 ? -3.014 14.274  15.257  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   OE1   1 
ATOM   1281 N  NE2   . GLN A   1 185 ? -2.743 12.300  16.317  1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   NE2   1 
ATOM   1282 N  N     . PRO A   1 186 ? 1.351  16.064  14.682  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   N     1 
ATOM   1283 C  CA    . PRO A   1 186 ? 2.370  17.045  14.300  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CA    1 
ATOM   1284 C  C     . PRO A   1 186 ? 2.177  18.211  15.258  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   C     1 
ATOM   1285 O  O     . PRO A   1 186 ? 1.191  18.245  15.989  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   O     1 
ATOM   1286 C  CB    . PRO A   1 186 ? 1.978  17.421  12.874  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CB    1 
ATOM   1287 C  CG    . PRO A   1 186 ? 1.223  16.224  12.390  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CG    1 
ATOM   1288 C  CD    . PRO A   1 186 ? 0.388  15.865  13.589  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CD    1 
ATOM   1289 N  N     . ARG A   1 187 ? 3.091  19.170  15.262  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   N     1 
ATOM   1290 C  CA    . ARG A   1 187 ? 2.947  20.301  16.165  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CA    1 
ATOM   1291 C  C     . ARG A   1 187 ? 2.966  21.652  15.464  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   C     1 
ATOM   1292 O  O     . ARG A   1 187 ? 3.412  21.765  14.323  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   O     1 
ATOM   1293 C  CB    . ARG A   1 187 ? 4.039  20.250  17.230  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CB    1 
ATOM   1294 C  CG    . ARG A   1 187 ? 3.795  19.186  18.279  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CG    1 
ATOM   1295 C  CD    . ARG A   1 187 ? 4.994  19.053  19.189  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CD    1 
ATOM   1296 N  NE    . ARG A   1 187 ? 6.077  18.348  18.519  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   NE    1 
ATOM   1297 C  CZ    . ARG A   1 187 ? 7.347  18.415  18.891  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CZ    1 
ATOM   1298 N  NH1   . ARG A   1 187 ? 7.689  19.161  19.931  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   NH1   1 
ATOM   1299 N  NH2   . ARG A   1 187 ? 8.270  17.738  18.220  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   NH2   1 
ATOM   1300 N  N     . PRO A   1 188 ? 2.468  22.699  16.146  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   N     1 
ATOM   1301 C  CA    . PRO A   1 188 ? 2.403  24.075  15.639  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CA    1 
ATOM   1302 C  C     . PRO A   1 188 ? 3.780  24.645  15.319  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   C     1 
ATOM   1303 O  O     . PRO A   1 188 ? 4.764  24.344  16.003  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   O     1 
ATOM   1304 C  CB    . PRO A   1 188 ? 1.738  24.835  16.782  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CB    1 
ATOM   1305 C  CG    . PRO A   1 188 ? 0.912  23.792  17.448  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CG    1 
ATOM   1306 C  CD    . PRO A   1 188 ? 1.824  22.608  17.468  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CD    1 
ATOM   1307 N  N     . LEU A   1 189 ? 3.840  25.481  14.287  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   N     1 
ATOM   1308 C  CA    . LEU A   1 189 ? 5.096  26.089  13.880  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CA    1 
ATOM   1309 C  C     . LEU A   1 189 ? 5.712  26.921  14.988  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   C     1 
ATOM   1310 O  O     . LEU A   1 189 ? 6.920  27.130  15.002  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   O     1 
ATOM   1311 C  CB    . LEU A   1 189 ? 4.892  26.970  12.651  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CB    1 
ATOM   1312 C  CG    . LEU A   1 189 ? 4.716  26.274  11.307  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CG    1 
ATOM   1313 C  CD1   . LEU A   1 189 ? 4.440  27.317  10.241  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD1   1 
ATOM   1314 C  CD2   . LEU A   1 189 ? 5.968  25.483  10.970  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD2   1 
ATOM   1315 N  N     . ASP A   1 190 ? 4.890  27.401  15.915  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   N     1 
ATOM   1316 C  CA    . ASP A   1 190 ? 5.404  28.223  17.003  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   CA    1 
ATOM   1317 C  C     . ASP A   1 190 ? 5.898  27.412  18.194  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   C     1 
ATOM   1318 O  O     . ASP A   1 190 ? 6.121  27.960  19.270  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   O     1 
ATOM   1319 C  CB    . ASP A   1 190 ? 4.350  29.242  17.453  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   CB    1 
ATOM   1320 C  CG    . ASP A   1 190 ? 2.994  28.616  17.690  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   CG    1 
ATOM   1321 O  OD1   . ASP A   1 190 ? 2.921  27.614  18.434  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   OD1   1 
ATOM   1322 O  OD2   . ASP A   1 190 ? 1.999  29.127  17.135  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   OD2   1 
ATOM   1323 N  N     . THR A   1 191 ? 6.071  26.107  18.001  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   N     1 
ATOM   1324 C  CA    . THR A   1 191 ? 6.584  25.237  19.059  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   CA    1 
ATOM   1325 C  C     . THR A   1 191 ? 8.000  25.705  19.379  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   C     1 
ATOM   1326 O  O     . THR A   1 191 ? 8.794  25.961  18.472  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   O     1 
ATOM   1327 C  CB    . THR A   1 191 ? 6.664  23.772  18.596  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   CB    1 
ATOM   1328 O  OG1   . THR A   1 191 ? 5.349  23.286  18.302  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   OG1   1 
ATOM   1329 C  CG2   . THR A   1 191 ? 7.306  22.914  19.667  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 191 THR A   CG2   1 
ATOM   1330 N  N     . GLU A   1 192 ? 8.322  25.825  20.657  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   N     1 
ATOM   1331 C  CA    . GLU A   1 192 ? 9.657  26.265  21.043  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CA    1 
ATOM   1332 C  C     . GLU A   1 192 ? 10.742 25.292  20.572  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   C     1 
ATOM   1333 O  O     . GLU A   1 192 ? 10.595 24.078  20.701  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   O     1 
ATOM   1334 C  CB    . GLU A   1 192 ? 9.739  26.405  22.566  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CB    1 
ATOM   1335 C  CG    . GLU A   1 192 ? 9.315  25.136  23.299  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CG    1 
ATOM   1336 C  CD    . GLU A   1 192 ? 9.426  25.248  24.808  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CD    1 
ATOM   1337 O  OE1   . GLU A   1 192 ? 10.545 25.524  25.301  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   OE1   1 
ATOM   1338 O  OE2   . GLU A   1 192 ? 8.397  25.054  25.495  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   OE2   1 
ATOM   1339 N  N     . TRP A   1 193 ? 11.817 25.837  20.011  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   N     1 
ATOM   1340 C  CA    . TRP A   1 193 ? 12.954 25.040  19.559  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CA    1 
ATOM   1341 C  C     . TRP A   1 193 ? 14.009 25.319  20.624  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   C     1 
ATOM   1342 O  O     . TRP A   1 193 ? 14.855 26.195  20.479  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   O     1 
ATOM   1343 C  CB    . TRP A   1 193 ? 13.435 25.521  18.190  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CB    1 
ATOM   1344 C  CG    . TRP A   1 193 ? 14.558 24.707  17.595  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CG    1 
ATOM   1345 C  CD1   . TRP A   1 193 ? 15.173 23.616  18.150  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CD1   1 
ATOM   1346 C  CD2   . TRP A   1 193 ? 15.197 24.924  16.328  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CD2   1 
ATOM   1347 N  NE1   . TRP A   1 193 ? 16.155 23.144  17.305  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   NE1   1 
ATOM   1348 C  CE2   . TRP A   1 193 ? 16.190 23.927  16.181  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CE2   1 
ATOM   1349 C  CE3   . TRP A   1 193 ? 15.025 25.863  15.299  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CE3   1 
ATOM   1350 C  CZ2   . TRP A   1 193 ? 17.008 23.844  15.048  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1351 C  CZ3   . TRP A   1 193 ? 15.845 25.778  14.166  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1352 C  CH2   . TRP A   1 193 ? 16.822 24.775  14.054  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CH2   1 
ATOM   1353 N  N     . ILE A   1 194 ? 13.937 24.564  21.709  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   N     1 
ATOM   1354 C  CA    . ILE A   1 194 ? 14.833 24.739  22.839  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CA    1 
ATOM   1355 C  C     . ILE A   1 194 ? 16.314 24.911  22.562  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   C     1 
ATOM   1356 O  O     . ILE A   1 194 ? 16.929 25.854  23.057  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   O     1 
ATOM   1357 C  CB    . ILE A   1 194 ? 14.687 23.576  23.841  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CB    1 
ATOM   1358 C  CG1   . ILE A   1 194 ? 13.240 23.488  24.325  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CG1   1 
ATOM   1359 C  CG2   . ILE A   1 194 ? 15.609 23.789  25.025  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CG2   1 
ATOM   1360 C  CD1   . ILE A   1 194 ? 13.023 22.449  25.406  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CD1   1 
ATOM   1361 N  N     . ASP A   1 195 ? 16.892 24.009  21.776  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   N     1 
ATOM   1362 C  CA    . ASP A   1 195 ? 18.327 24.059  21.531  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CA    1 
ATOM   1363 C  C     . ASP A   1 195 ? 18.799 24.689  20.238  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   C     1 
ATOM   1364 O  O     . ASP A   1 195 ? 19.912 24.432  19.801  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   O     1 
ATOM   1365 C  CB    . ASP A   1 195 ? 18.914 22.646  21.655  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CB    1 
ATOM   1366 C  CG    . ASP A   1 195 ? 18.588 21.992  22.991  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CG    1 
ATOM   1367 O  OD1   . ASP A   1 195 ? 18.873 22.602  24.040  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   OD1   1 
ATOM   1368 O  OD2   . ASP A   1 195 ? 18.048 20.865  22.993  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   OD2   1 
ATOM   1369 N  N     . ARG A   1 196 ? 17.974 25.520  19.626  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   N     1 
ATOM   1370 C  CA    . ARG A   1 196 ? 18.382 26.165  18.383  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CA    1 
ATOM   1371 C  C     . ARG A   1 196 ? 19.707 26.917  18.595  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   C     1 
ATOM   1372 O  O     . ARG A   1 196 ? 19.798 27.788  19.462  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   O     1 
ATOM   1373 C  CB    . ARG A   1 196 ? 17.294 27.129  17.921  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CB    1 
ATOM   1374 C  CG    . ARG A   1 196 ? 17.710 27.981  16.752  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CG    1 
ATOM   1375 C  CD    . ARG A   1 196 ? 16.613 28.947  16.381  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CD    1 
ATOM   1376 N  NE    . ARG A   1 196 ? 17.090 29.929  15.419  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   NE    1 
ATOM   1377 C  CZ    . ARG A   1 196 ? 16.312 30.829  14.833  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CZ    1 
ATOM   1378 N  NH1   . ARG A   1 196 ? 15.016 30.867  15.117  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   NH1   1 
ATOM   1379 N  NH2   . ARG A   1 196 ? 16.831 31.683  13.957  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   NH2   1 
ATOM   1380 N  N     . PRO A   1 197 ? 20.747 26.588  17.803  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   N     1 
ATOM   1381 C  CA    . PRO A   1 197 ? 22.072 27.219  17.899  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CA    1 
ATOM   1382 C  C     . PRO A   1 197 ? 22.052 28.730  17.665  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   C     1 
ATOM   1383 O  O     . PRO A   1 197 ? 21.255 29.237  16.878  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   O     1 
ATOM   1384 C  CB    . PRO A   1 197 ? 22.887 26.509  16.816  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CB    1 
ATOM   1385 C  CG    . PRO A   1 197 ? 22.132 25.251  16.543  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CG    1 
ATOM   1386 C  CD    . PRO A   1 197 ? 20.700 25.665  16.658  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CD    1 
ATOM   1387 N  N     . THR A   1 198 ? 22.949 29.439  18.340  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   N     1 
ATOM   1388 C  CA    . THR A   1 198 ? 23.042 30.882  18.185  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   CA    1 
ATOM   1389 C  C     . THR A   1 198 ? 24.495 31.361  18.201  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   C     1 
ATOM   1390 O  O     . THR A   1 198 ? 24.822 32.386  17.605  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   O     1 
ATOM   1391 C  CB    . THR A   1 198 ? 22.282 31.597  19.298  1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   CB    1 
ATOM   1392 O  OG1   . THR A   1 198 ? 22.732 31.113  20.567  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   OG1   1 
ATOM   1393 C  CG2   . THR A   1 198 ? 20.805 31.343  19.171  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 198 THR A   CG2   1 
ATOM   1394 N  N     . ALA A   1 199 ? 25.355 30.600  18.874  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   N     1 
ATOM   1395 C  CA    . ALA A   1 199 ? 26.770 30.930  19.014  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   CA    1 
ATOM   1396 C  C     . ALA A   1 199 ? 27.509 31.228  17.724  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   C     1 
ATOM   1397 O  O     . ALA A   1 199 ? 28.103 32.297  17.577  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   O     1 
ATOM   1398 C  CB    . ALA A   1 199 ? 27.494 29.812  19.761  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   CB    1 
ATOM   1399 N  N     . PHE A   1 200 ? 27.487 30.287  16.788  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   N     1 
ATOM   1400 C  CA    . PHE A   1 200 ? 28.208 30.485  15.543  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CA    1 
ATOM   1401 C  C     . PHE A   1 200 ? 27.715 31.692  14.755  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   C     1 
ATOM   1402 O  O     . PHE A   1 200 ? 28.519 32.503  14.288  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   O     1 
ATOM   1403 C  CB    . PHE A   1 200 ? 28.137 29.237  14.670  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CB    1 
ATOM   1404 C  CG    . PHE A   1 200 ? 29.078 29.278  13.505  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CG    1 
ATOM   1405 C  CD1   . PHE A   1 200 ? 30.457 29.264  13.714  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CD1   1 
ATOM   1406 C  CD2   . PHE A   1 200 ? 28.595 29.352  12.201  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CD2   1 
ATOM   1407 C  CE1   . PHE A   1 200 ? 31.347 29.322  12.641  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CE1   1 
ATOM   1408 C  CE2   . PHE A   1 200 ? 29.470 29.411  11.125  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CE2   1 
ATOM   1409 C  CZ    . PHE A   1 200 ? 30.855 29.395  11.344  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CZ    1 
ATOM   1410 N  N     . ALA A   1 201 ? 26.398 31.807  14.601  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   N     1 
ATOM   1411 C  CA    . ALA A   1 201 ? 25.815 32.930  13.876  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   CA    1 
ATOM   1412 C  C     . ALA A   1 201 ? 26.232 34.230  14.553  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   C     1 
ATOM   1413 O  O     . ALA A   1 201 ? 26.551 35.216  13.884  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   O     1 
ATOM   1414 C  CB    . ALA A   1 201 ? 24.297 32.815  13.853  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   CB    1 
ATOM   1415 N  N     . ALA A   1 202 ? 26.234 34.222  15.883  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   N     1 
ATOM   1416 C  CA    . ALA A   1 202 ? 26.613 35.392  16.662  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   CA    1 
ATOM   1417 C  C     . ALA A   1 202 ? 28.009 35.873  16.274  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   C     1 
ATOM   1418 O  O     . ALA A   1 202 ? 28.280 37.073  16.278  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   O     1 
ATOM   1419 C  CB    . ALA A   1 202 ? 26.565 35.070  18.146  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   CB    1 
ATOM   1420 N  N     . ARG A   1 203 ? 28.895 34.940  15.940  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   N     1 
ATOM   1421 C  CA    . ARG A   1 203 ? 30.251 35.298  15.540  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CA    1 
ATOM   1422 C  C     . ARG A   1 203 ? 30.279 36.211  14.316  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   C     1 
ATOM   1423 O  O     . ARG A   1 203 ? 31.104 37.121  14.237  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   O     1 
ATOM   1424 C  CB    . ARG A   1 203 ? 31.061 34.046  15.234  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CB    1 
ATOM   1425 C  CG    . ARG A   1 203 ? 31.448 33.263  16.444  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CG    1 
ATOM   1426 C  CD    . ARG A   1 203 ? 32.201 32.016  16.046  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CD    1 
ATOM   1427 N  NE    . ARG A   1 203 ? 32.667 31.294  17.222  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   NE    1 
ATOM   1428 C  CZ    . ARG A   1 203 ? 33.813 31.541  17.844  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CZ    1 
ATOM   1429 N  NH1   . ARG A   1 203 ? 34.620 32.493  17.389  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   NH1   1 
ATOM   1430 N  NH2   . ARG A   1 203 ? 34.141 30.851  18.933  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   NH2   1 
ATOM   1431 N  N     . ARG A   1 204 ? 29.386 35.954  13.363  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   N     1 
ATOM   1432 C  CA    . ARG A   1 204 ? 29.300 36.744  12.133  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CA    1 
ATOM   1433 C  C     . ARG A   1 204 ? 30.682 36.911  11.482  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   C     1 
ATOM   1434 O  O     . ARG A   1 204 ? 31.162 38.034  11.291  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   O     1 
ATOM   1435 C  CB    . ARG A   1 204 ? 28.718 38.126  12.434  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CB    1 
ATOM   1436 C  CG    . ARG A   1 204 ? 27.662 38.158  13.521  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CG    1 
ATOM   1437 C  CD    . ARG A   1 204 ? 27.274 39.593  13.832  1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CD    1 
ATOM   1438 N  NE    . ARG A   1 204 ? 28.427 40.492  13.756  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   NE    1 
ATOM   1439 C  CZ    . ARG A   1 204 ? 29.497 40.433  14.549  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CZ    1 
ATOM   1440 N  NH1   . ARG A   1 204 ? 29.579 39.515  15.503  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   NH1   1 
ATOM   1441 N  NH2   . ARG A   1 204 ? 30.499 41.287  14.377  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   NH2   1 
ATOM   1442 N  N     . ALA A   1 205 ? 31.318 35.793  11.138  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   N     1 
ATOM   1443 C  CA    . ALA A   1 205 ? 32.645 35.826  10.526  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CA    1 
ATOM   1444 C  C     . ALA A   1 205 ? 32.581 36.041  9.014   1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   C     1 
ATOM   1445 O  O     . ALA A   1 205 ? 33.121 35.255  8.236   1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   O     1 
ATOM   1446 C  CB    . ALA A   1 205 ? 33.401 34.531  10.850  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CB    1 
ATOM   1447 N  N     . GLU A   1 206 ? 31.920 37.115  8.603   1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   N     1 
ATOM   1448 C  CA    . GLU A   1 206 ? 31.798 37.419  7.186   1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CA    1 
ATOM   1449 C  C     . GLU A   1 206 ? 32.132 38.870  6.877   1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   C     1 
ATOM   1450 O  O     . GLU A   1 206 ? 31.530 39.794  7.434   1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   O     1 
ATOM   1451 C  CB    . GLU A   1 206 ? 30.382 37.120  6.690   1.00 72.13  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CB    1 
ATOM   1452 C  CG    . GLU A   1 206 ? 29.958 35.678  6.853   1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CG    1 
ATOM   1453 C  CD    . GLU A   1 206 ? 28.942 35.248  5.809   1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CD    1 
ATOM   1454 O  OE1   . GLU A   1 206 ? 29.302 35.211  4.611   1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   OE1   1 
ATOM   1455 O  OE2   . GLU A   1 206 ? 27.786 34.948  6.185   1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   OE2   1 
ATOM   1456 N  N     . ARG A   1 207 ? 33.102 39.058  5.988   1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   N     1 
ATOM   1457 C  CA    . ARG A   1 207 ? 33.514 40.390  5.567   1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CA    1 
ATOM   1458 C  C     . ARG A   1 207 ? 32.644 40.741  4.358   1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   C     1 
ATOM   1459 O  O     . ARG A   1 207 ? 31.959 41.786  4.394   1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   O     1 
ATOM   1460 C  CB    . ARG A   1 207 ? 34.998 40.389  5.174   1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CB    1 
ATOM   1461 C  CG    . ARG A   1 207 ? 35.531 41.738  4.717   1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CG    1 
ATOM   1462 C  CD    . ARG A   1 207 ? 35.960 42.620  5.878   1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CD    1 
ATOM   1463 N  NE    . ARG A   1 207 ? 36.093 44.017  5.469   1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   NE    1 
ATOM   1464 C  CZ    . ARG A   1 207 ? 36.741 44.948  6.164   1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CZ    1 
ATOM   1465 N  NH1   . ARG A   1 207 ? 37.329 44.634  7.312   1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   NH1   1 
ATOM   1466 N  NH2   . ARG A   1 207 ? 36.796 46.198  5.716   1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   NH2   1 
ATOM   1467 O  OXT   . ARG A   1 207 ? 32.648 39.950  3.388   1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   OXT   1 
ATOM   1468 N  N     . PHE A-2 1 6   ? 33.964 11.801  -6.584  1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 N     1 
ATOM   1469 C  CA    . PHE A-2 1 6   ? 34.672 12.752  -5.675  1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CA    1 
ATOM   1470 C  C     . PHE A-2 1 6   ? 36.046 12.202  -5.368  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 C     1 
ATOM   1471 O  O     . PHE A-2 1 6   ? 36.287 11.006  -5.537  1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 O     1 
ATOM   1472 C  CB    . PHE A-2 1 6   ? 33.899 12.940  -4.364  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CB    1 
ATOM   1473 C  CG    . PHE A-2 1 6   ? 32.514 13.495  -4.553  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CG    1 
ATOM   1474 C  CD1   . PHE A-2 1 6   ? 31.484 12.681  -5.013  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1475 C  CD2   . PHE A-2 1 6   ? 32.251 14.841  -4.310  1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1476 C  CE1   . PHE A-2 1 6   ? 30.211 13.200  -5.230  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1477 C  CE2   . PHE A-2 1 6   ? 30.982 15.369  -4.525  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1478 C  CZ    . PHE A-2 1 6   ? 29.960 14.549  -4.985  1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1479 N  N     . GLU A-2 1 7   ? 36.941 13.071  -4.908  1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 N     1 
ATOM   1480 C  CA    . GLU A-2 1 7   ? 38.306 12.668  -4.590  1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1481 C  C     . GLU A-2 1 7   ? 38.922 13.625  -3.593  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 C     1 
ATOM   1482 O  O     . GLU A-2 1 7   ? 38.722 14.836  -3.686  1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 O     1 
ATOM   1483 C  CB    . GLU A-2 1 7   ? 39.149 12.663  -5.865  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1484 C  CG    . GLU A-2 1 7   ? 40.656 12.748  -5.632  1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1485 C  CD    . GLU A-2 1 7   ? 41.422 13.163  -6.887  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1486 O  OE1   . GLU A-2 1 7   ? 41.147 14.262  -7.426  1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1487 O  OE2   . GLU A-2 1 7   ? 42.301 12.393  -7.335  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1488 N  N     . THR A-2 1 8   ? 39.676 13.092  -2.639  1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 N     1 
ATOM   1489 C  CA    . THR A-2 1 8   ? 40.317 13.952  -1.653  1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 CA    1 
ATOM   1490 C  C     . THR A-2 1 8   ? 41.684 14.354  -2.191  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 C     1 
ATOM   1491 O  O     . THR A-2 1 8   ? 42.601 13.539  -2.248  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 O     1 
ATOM   1492 C  CB    . THR A-2 1 8   ? 40.506 13.243  -0.296  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 CB    1 
ATOM   1493 O  OG1   . THR A-2 1 8   ? 39.269 12.657  0.122   1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1494 C  CG2   . THR A-2 1 8   ? 40.960 14.243  0.757   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1495 N  N     . ILE A-2 1 9   ? 41.808 15.612  -2.601  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 N     1 
ATOM   1496 C  CA    . ILE A-2 1 9   ? 43.064 16.119  -3.135  1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CA    1 
ATOM   1497 C  C     . ILE A-2 1 9   ? 44.133 16.121  -2.054  1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 C     1 
ATOM   1498 O  O     . ILE A-2 1 9   ? 45.177 15.476  -2.186  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 O     1 
ATOM   1499 C  CB    . ILE A-2 1 9   ? 42.896 17.552  -3.668  1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CB    1 
ATOM   1500 C  CG1   . ILE A-2 1 9   ? 41.880 17.560  -4.806  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1501 C  CG2   . ILE A-2 1 9   ? 44.232 18.104  -4.133  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1502 C  CD1   . ILE A-2 1 9   ? 42.185 16.569  -5.891  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1503 N  N     . SER A-2 1 10  ? 43.865 16.852  -0.980  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 N     1 
ATOM   1504 C  CA    . SER A-2 1 10  ? 44.802 16.943  0.127   1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 CA    1 
ATOM   1505 C  C     . SER A-2 1 10  ? 44.030 17.145  1.413   1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 C     1 
ATOM   1506 O  O     . SER A-2 1 10  ? 42.937 17.707  1.401   1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 O     1 
ATOM   1507 C  CB    . SER A-2 1 10  ? 45.747 18.127  -0.078  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 CB    1 
ATOM   1508 O  OG    . SER A-2 1 10  ? 45.018 19.340  -0.159  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 OG    1 
ATOM   1509 N  N     . SER A-2 1 11  ? 44.598 16.682  2.519   1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N     1 
ATOM   1510 C  CA    . SER A-2 1 11  ? 43.960 16.841  3.816   1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA    1 
ATOM   1511 C  C     . SER A-2 1 11  ? 44.985 17.346  4.826   1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C     1 
ATOM   1512 O  O     . SER A-2 1 11  ? 46.140 16.922  4.829   1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O     1 
ATOM   1513 C  CB    . SER A-2 1 11  ? 43.347 15.521  4.284   1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB    1 
ATOM   1514 O  OG    . SER A-2 1 11  ? 44.321 14.504  4.364   1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG    1 
ATOM   1515 N  N     . GLU A-2 1 12  ? 44.546 18.254  5.687   1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 N     1 
ATOM   1516 C  CA    . GLU A-2 1 12  ? 45.418 18.852  6.681   1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1517 C  C     . GLU A-2 1 12  ? 44.784 18.818  8.066   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 C     1 
ATOM   1518 O  O     . GLU A-2 1 12  ? 43.624 19.190  8.235   1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 O     1 
ATOM   1519 C  CB    . GLU A-2 1 12  ? 45.687 20.294  6.271   1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1520 C  CG    . GLU A-2 1 12  ? 46.538 21.092  7.218   1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1521 C  CD    . GLU A-2 1 12  ? 46.333 22.577  7.010   1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1522 O  OE1   . GLU A-2 1 12  ? 45.832 22.952  5.923   1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1523 O  OE2   . GLU A-2 1 12  ? 46.670 23.367  7.922   1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1524 N  N     . THR A-2 1 13  ? 45.549 18.374  9.056   1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 N     1 
ATOM   1525 C  CA    . THR A-2 1 13  ? 45.047 18.318  10.420  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CA    1 
ATOM   1526 C  C     . THR A-2 1 13  ? 45.113 19.694  11.038  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 C     1 
ATOM   1527 O  O     . THR A-2 1 13  ? 46.179 20.283  11.138  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 O     1 
ATOM   1528 C  CB    . THR A-2 1 13  ? 45.877 17.378  11.287  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CB    1 
ATOM   1529 O  OG1   . THR A-2 1 13  ? 45.812 16.056  10.742  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1530 C  CG2   . THR A-2 1 13  ? 45.354 17.378  12.725  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1531 N  N     . LEU A-2 1 14  ? 43.969 20.202  11.461  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1532 C  CA    . LEU A-2 1 14  ? 43.914 21.520  12.069  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1533 C  C     . LEU A-2 1 14  ? 43.980 21.447  13.588  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1534 O  O     . LEU A-2 1 14  ? 44.516 22.347  14.232  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1535 C  CB    . LEU A-2 1 14  ? 42.637 22.246  11.637  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1536 C  CG    . LEU A-2 1 14  ? 42.626 22.934  10.266  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1537 C  CD1   . LEU A-2 1 14  ? 43.167 22.013  9.186   1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1538 C  CD2   . LEU A-2 1 14  ? 41.203 23.369  9.953   1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1539 N  N     . HIS A-2 1 15  ? 43.443 20.376  14.161  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 N     1 
ATOM   1540 C  CA    . HIS A-2 1 15  ? 43.448 20.221  15.607  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1541 C  C     . HIS A-2 1 15  ? 43.192 18.801  16.050  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 C     1 
ATOM   1542 O  O     . HIS A-2 1 15  ? 42.409 18.081  15.440  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 O     1 
ATOM   1543 C  CB    . HIS A-2 1 15  ? 42.378 21.109  16.239  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1544 C  CG    . HIS A-2 1 15  ? 42.160 20.854  17.704  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1545 N  ND1   . HIS A-2 1 15  ? 42.981 21.374  18.685  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1546 C  CD2   . HIS A-2 1 15  ? 41.215 20.129  18.351  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1547 C  CE1   . HIS A-2 1 15  ? 42.548 20.983  19.870  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1548 N  NE2   . HIS A-2 1 15  ? 41.478 20.227  19.695  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1549 N  N     . THR A-2 1 16  ? 43.860 18.410  17.127  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 N     1 
ATOM   1550 C  CA    . THR A-2 1 16  ? 43.681 17.095  17.718  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 CA    1 
ATOM   1551 C  C     . THR A-2 1 16  ? 43.316 17.380  19.162  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 C     1 
ATOM   1552 O  O     . THR A-2 1 16  ? 44.069 18.044  19.875  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 O     1 
ATOM   1553 C  CB    . THR A-2 1 16  ? 44.967 16.253  17.676  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 CB    1 
ATOM   1554 O  OG1   . THR A-2 1 16  ? 45.251 15.879  16.320  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1555 C  CG2   . THR A-2 1 16  ? 44.803 14.997  18.512  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1556 N  N     . GLY A-2 1 17  ? 42.150 16.901  19.580  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1557 C  CA    . GLY A-2 1 17  ? 41.709 17.130  20.939  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1558 C  C     . GLY A-2 1 17  ? 41.590 15.848  21.729  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1559 O  O     . GLY A-2 1 17  ? 42.181 14.826  21.381  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1560 N  N     . ALA A-2 1 18  ? 40.807 15.901  22.797  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N     1 
ATOM   1561 C  CA    . ALA A-2 1 18  ? 40.613 14.742  23.647  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1562 C  C     . ALA A-2 1 18  ? 39.791 13.652  22.970  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C     1 
ATOM   1563 O  O     . ALA A-2 1 18  ? 40.217 12.497  22.911  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O     1 
ATOM   1564 C  CB    . ALA A-2 1 18  ? 39.946 15.167  24.957  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1565 N  N     . ILE A-2 1 19  ? 38.620 14.010  22.445  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1566 C  CA    . ILE A-2 1 19  ? 37.755 13.010  21.813  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1567 C  C     . ILE A-2 1 19  ? 37.573 13.111  20.301  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1568 O  O     . ILE A-2 1 19  ? 36.892 12.275  19.698  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1569 C  CB    . ILE A-2 1 19  ? 36.350 12.982  22.472  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1570 C  CG1   . ILE A-2 1 19  ? 35.648 14.325  22.304  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1571 C  CG2   . ILE A-2 1 19  ? 36.477 12.662  23.944  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1572 C  CD1   . ILE A-2 1 19  ? 34.185 14.251  22.621  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1573 N  N     . PHE A-2 1 20  ? 38.173 14.127  19.686  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 N     1 
ATOM   1574 C  CA    . PHE A-2 1 20  ? 38.075 14.272  18.239  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1575 C  C     . PHE A-2 1 20  ? 39.186 15.132  17.663  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 C     1 
ATOM   1576 O  O     . PHE A-2 1 20  ? 39.891 15.836  18.389  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 O     1 
ATOM   1577 C  CB    . PHE A-2 1 20  ? 36.702 14.837  17.834  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1578 C  CG    . PHE A-2 1 20  ? 36.429 16.238  18.333  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1579 C  CD1   . PHE A-2 1 20  ? 37.050 17.339  17.746  1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1580 C  CD2   . PHE A-2 1 20  ? 35.532 16.452  19.378  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1581 C  CE1   . PHE A-2 1 20  ? 36.782 18.631  18.187  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1582 C  CE2   . PHE A-2 1 20  ? 35.255 17.743  19.829  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1583 C  CZ    . PHE A-2 1 20  ? 35.881 18.835  19.232  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1584 N  N     . ALA A-2 1 21  ? 39.351 15.048  16.350  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N     1 
ATOM   1585 C  CA    . ALA A-2 1 21  ? 40.356 15.827  15.652  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1586 C  C     . ALA A-2 1 21  ? 39.640 16.556  14.534  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C     1 
ATOM   1587 O  O     . ALA A-2 1 21  ? 38.657 16.051  13.992  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O     1 
ATOM   1588 C  CB    . ALA A-2 1 21  ? 41.432 14.910  15.077  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1589 N  N     . LEU A-2 1 22  ? 40.112 17.750  14.206  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1590 C  CA    . LEU A-2 1 22  ? 39.524 18.525  13.128  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1591 C  C     . LEU A-2 1 22  ? 40.487 18.437  11.952  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1592 O  O     . LEU A-2 1 22  ? 41.680 18.707  12.095  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1593 C  CB    . LEU A-2 1 22  ? 39.324 19.981  13.554  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1594 C  CG    . LEU A-2 1 22  ? 38.769 20.926  12.482  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1595 C  CD1   . LEU A-2 1 22  ? 37.465 20.388  11.924  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1596 C  CD2   . LEU A-2 1 22  ? 38.566 22.303  13.091  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1597 N  N     . ARG A-2 1 23  ? 39.963 18.050  10.794  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N     1 
ATOM   1598 C  CA    . ARG A-2 1 23  ? 40.774 17.887  9.597   1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1599 C  C     . ARG A-2 1 23  ? 40.131 18.626  8.429   1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C     1 
ATOM   1600 O  O     . ARG A-2 1 23  ? 38.913 18.697  8.335   1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O     1 
ATOM   1601 C  CB    . ARG A-2 1 23  ? 40.895 16.394  9.278   1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1602 C  CG    . ARG A-2 1 23  ? 41.797 16.053  8.120   1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1603 C  CD    . ARG A-2 1 23  ? 41.566 14.623  7.662   1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1604 N  NE    . ARG A-2 1 23  ? 40.347 14.495  6.868   1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1605 C  CZ    . ARG A-2 1 23  ? 39.321 13.701  7.172   1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1606 N  NH1   . ARG A-2 1 23  ? 39.353 12.950  8.268   1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1607 N  NH2   . ARG A-2 1 23  ? 38.257 13.654  6.374   1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1608 N  N     . ARG A-2 1 24  ? 40.947 19.195  7.548   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 N     1 
ATOM   1609 C  CA    . ARG A-2 1 24  ? 40.410 19.904  6.395   1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1610 C  C     . ARG A-2 1 24  ? 40.896 19.246  5.122   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 C     1 
ATOM   1611 O  O     . ARG A-2 1 24  ? 42.096 19.080  4.916   1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 O     1 
ATOM   1612 C  CB    . ARG A-2 1 24  ? 40.833 21.372  6.378   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1613 C  CG    . ARG A-2 1 24  ? 40.110 22.145  5.284   1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1614 C  CD    . ARG A-2 1 24  ? 40.880 23.341  4.783   1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1615 N  NE    . ARG A-2 1 24  ? 40.983 24.396  5.779   1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1616 C  CZ    . ARG A-2 1 24  ? 42.133 24.834  6.277   1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1617 N  NH1   . ARG A-2 1 24  ? 43.281 24.308  5.875   1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1618 N  NH2   . ARG A-2 1 24  ? 42.132 25.805  7.172   1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1619 N  N     . ASP A-2 1 25  ? 39.954 18.878  4.266   1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 N     1 
ATOM   1620 C  CA    . ASP A-2 1 25  ? 40.283 18.234  3.008   1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1621 C  C     . ASP A-2 1 25  ? 39.942 19.134  1.838   1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 C     1 
ATOM   1622 O  O     . ASP A-2 1 25  ? 39.157 20.078  1.968   1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 O     1 
ATOM   1623 C  CB    . ASP A-2 1 25  ? 39.500 16.929  2.840   1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1624 C  CG    . ASP A-2 1 25  ? 39.824 15.903  3.904   1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1625 O  OD1   . ASP A-2 1 25  ? 40.684 16.181  4.765   1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1626 O  OD2   . ASP A-2 1 25  ? 39.214 14.811  3.878   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1627 N  N     . GLN A-2 1 26  ? 40.554 18.824  0.698   1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 N     1 
ATOM   1628 C  CA    . GLN A-2 1 26  ? 40.308 19.522  -0.556  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1629 C  C     . GLN A-2 1 26  ? 39.653 18.432  -1.382  1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 C     1 
ATOM   1630 O  O     . GLN A-2 1 26  ? 40.288 17.436  -1.732  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 O     1 
ATOM   1631 C  CB    . GLN A-2 1 26  ? 41.614 19.994  -1.196  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1632 C  CG    . GLN A-2 1 26  ? 42.284 21.115  -0.413  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1633 C  CD    . GLN A-2 1 26  ? 41.309 22.218  -0.017  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1634 O  OE1   . GLN A-2 1 26  ? 40.480 22.648  -0.821  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1635 N  NE2   . GLN A-2 1 26  ? 41.410 22.688  1.225   1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1636 N  N     . VAL A-2 1 27  ? 38.370 18.614  -1.664  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 N     1 
ATOM   1637 C  CA    . VAL A-2 1 27  ? 37.609 17.611  -2.381  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1638 C  C     . VAL A-2 1 27  ? 37.348 17.883  -3.848  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 C     1 
ATOM   1639 O  O     . VAL A-2 1 27  ? 37.261 19.031  -4.272  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 O     1 
ATOM   1640 C  CB    . VAL A-2 1 27  ? 36.249 17.374  -1.677  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1641 C  CG1   . VAL A-2 1 27  ? 35.547 16.169  -2.284  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1642 C  CG2   . VAL A-2 1 27  ? 36.452 17.171  -0.182  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1643 N  N     . ARG A-2 1 28  ? 37.228 16.778  -4.586  1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 N     1 
ATOM   1644 C  CA    . ARG A-2 1 28  ? 36.941 16.713  -6.014  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1645 C  C     . ARG A-2 1 28  ? 37.227 17.964  -6.817  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 C     1 
ATOM   1646 O  O     . ARG A-2 1 28  ? 37.895 17.895  -7.848  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 O     1 
ATOM   1647 C  CB    . ARG A-2 1 28  ? 35.483 16.285  -6.218  1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1648 C  CG    . ARG A-2 1 28  ? 35.135 15.966  -7.649  1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1649 C  CD    . ARG A-2 1 28  ? 33.771 15.339  -7.772  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1650 N  NE    . ARG A-2 1 28  ? 33.495 14.932  -9.147  1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1651 C  CZ    . ARG A-2 1 28  ? 32.362 14.360  -9.540  1.00 80.91  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1652 N  NH1   . ARG A-2 1 28  ? 31.399 14.126  -8.660  1.00 81.69  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1653 N  NH2   . ARG A-2 1 28  ? 32.185 14.023  -10.811 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1654 N  N     . ILE A-2 1 34  ? 36.556 21.777  -7.069  1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 N     1 
ATOM   1655 C  CA    . ILE A-2 1 34  ? 37.384 21.498  -5.898  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1656 C  C     . ILE A-2 1 34  ? 37.122 22.453  -4.725  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 C     1 
ATOM   1657 O  O     . ILE A-2 1 34  ? 37.459 23.642  -4.789  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 O     1 
ATOM   1658 C  CB    . ILE A-2 1 34  ? 38.891 21.535  -6.263  1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1659 C  CG1   . ILE A-2 1 34  ? 39.200 20.380  -7.223  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1660 C  CG2   . ILE A-2 1 34  ? 39.751 21.458  -4.996  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1661 C  CD1   . ILE A-2 1 34  ? 40.667 20.109  -7.425  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1662 N  N     . VAL A-2 1 35  ? 36.544 21.914  -3.648  1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 N     1 
ATOM   1663 C  CA    . VAL A-2 1 35  ? 36.211 22.705  -2.460  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1664 C  C     . VAL A-2 1 35  ? 36.742 22.179  -1.129  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 C     1 
ATOM   1665 O  O     . VAL A-2 1 35  ? 37.167 21.029  -1.016  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 O     1 
ATOM   1666 C  CB    . VAL A-2 1 35  ? 34.687 22.832  -2.292  1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1667 C  CG1   . VAL A-2 1 35  ? 34.097 23.632  -3.437  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1668 C  CG2   . VAL A-2 1 35  ? 34.065 21.443  -2.218  1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1669 N  N     . THR A-2 1 36  ? 36.686 23.046  -0.121  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 N     1 
ATOM   1670 C  CA    . THR A-2 1 36  ? 37.114 22.720  1.233   1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CA    1 
ATOM   1671 C  C     . THR A-2 1 36  ? 36.031 21.912  1.946   1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 C     1 
ATOM   1672 O  O     . THR A-2 1 36  ? 34.837 22.193  1.815   1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 O     1 
ATOM   1673 C  CB    . THR A-2 1 36  ? 37.387 24.004  2.061   1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CB    1 
ATOM   1674 O  OG1   . THR A-2 1 36  ? 38.629 24.581  1.647   1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1675 C  CG2   . THR A-2 1 36  ? 37.450 23.695  3.552   1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1676 N  N     . ARG A-2 1 37  ? 36.465 20.907  2.698   1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 N     1 
ATOM   1677 C  CA    . ARG A-2 1 37  ? 35.568 20.052  3.460   1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1678 C  C     . ARG A-2 1 37  ? 36.202 19.756  4.818   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 C     1 
ATOM   1679 O  O     . ARG A-2 1 37  ? 37.134 18.964  4.921   1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 O     1 
ATOM   1680 C  CB    . ARG A-2 1 37  ? 35.301 18.757  2.694   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1681 C  CG    . ARG A-2 1 37  ? 34.244 18.900  1.606   1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1682 C  CD    . ARG A-2 1 37  ? 32.864 19.057  2.218   1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1683 N  NE    . ARG A-2 1 37  ? 31.799 19.300  1.241   1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1684 C  CZ    . ARG A-2 1 37  ? 31.603 20.452  0.594   1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1685 N  NH1   . ARG A-2 1 37  ? 32.401 21.496  0.798   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1686 N  NH2   . ARG A-2 1 37  ? 30.580 20.571  -0.240  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1687 N  N     . GLU A-2 1 38  ? 35.698 20.412  5.858   1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N     1 
ATOM   1688 C  CA    . GLU A-2 1 38  ? 36.217 20.224  7.206   1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1689 C  C     . GLU A-2 1 38  ? 35.493 19.072  7.893   1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C     1 
ATOM   1690 O  O     . GLU A-2 1 38  ? 34.264 19.037  7.964   1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O     1 
ATOM   1691 C  CB    . GLU A-2 1 38  ? 36.086 21.528  7.991   1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1692 C  CG    . GLU A-2 1 38  ? 36.855 22.665  7.327   1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1693 C  CD    . GLU A-2 1 38  ? 36.794 23.971  8.087   1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1694 O  OE1   . GLU A-2 1 38  ? 35.683 24.493  8.304   1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1695 O  OE2   . GLU A-2 1 38  ? 37.865 24.482  8.463   1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1696 N  N     . VAL A-2 1 39  ? 36.280 18.125  8.393   1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1697 C  CA    . VAL A-2 1 39  ? 35.759 16.928  9.034   1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1698 C  C     . VAL A-2 1 39  ? 36.202 16.769  10.479  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1699 O  O     . VAL A-2 1 39  ? 37.380 16.923  10.799  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1700 C  CB    . VAL A-2 1 39  ? 36.233 15.664  8.267   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1701 C  CG1   . VAL A-2 1 39  ? 35.668 14.398  8.906   1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1702 C  CG2   . VAL A-2 1 39  ? 35.834 15.762  6.818   1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1703 N  N     . VAL A-2 1 40  ? 35.248 16.456  11.351  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N     1 
ATOM   1704 C  CA    . VAL A-2 1 40  ? 35.557 16.193  12.749  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1705 C  C     . VAL A-2 1 40  ? 35.661 14.662  12.844  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C     1 
ATOM   1706 O  O     . VAL A-2 1 40  ? 34.665 13.955  12.670  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O     1 
ATOM   1707 C  CB    . VAL A-2 1 40  ? 34.435 16.695  13.694  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1708 C  CG1   . VAL A-2 1 40  ? 34.744 16.312  15.126  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1709 C  CG2   . VAL A-2 1 40  ? 34.290 18.200  13.579  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1710 N  N     . GLU A-2 1 41  ? 36.870 14.150  13.067  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N     1 
ATOM   1711 C  CA    . GLU A-2 1 41  ? 37.076 12.710  13.198  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1712 C  C     . GLU A-2 1 41  ? 36.678 12.329  14.616  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C     1 
ATOM   1713 O  O     . GLU A-2 1 41  ? 37.126 12.942  15.587  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O     1 
ATOM   1714 C  CB    . GLU A-2 1 41  ? 38.535 12.353  12.959  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1715 C  CG    . GLU A-2 1 41  ? 39.068 12.855  11.642  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1716 C  CD    . GLU A-2 1 41  ? 40.499 12.436  11.420  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1717 O  OE1   . GLU A-2 1 41  ? 41.157 12.045  12.406  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1718 O  OE2   . GLU A-2 1 41  ? 40.968 12.504  10.269  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1719 N  N     . HIS A-2 1 42  ? 35.853 11.303  14.739  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 N     1 
ATOM   1720 C  CA    . HIS A-2 1 42  ? 35.349 10.904  16.043  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1721 C  C     . HIS A-2 1 42  ? 35.601 9.417   16.266  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 C     1 
ATOM   1722 O  O     . HIS A-2 1 42  ? 35.811 8.675   15.313  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 O     1 
ATOM   1723 C  CB    . HIS A-2 1 42  ? 33.847 11.241  16.065  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1724 C  CG    . HIS A-2 1 42  ? 33.198 11.154  17.412  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1725 N  ND1   . HIS A-2 1 42  ? 32.693 9.977   17.925  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1726 C  CD2   . HIS A-2 1 42  ? 32.905 12.116  18.322  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1727 C  CE1   . HIS A-2 1 42  ? 32.112 10.218  19.087  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1728 N  NE2   . HIS A-2 1 42  ? 32.227 11.508  19.351  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1729 N  N     . PHE A-2 1 43  ? 35.601 8.997   17.527  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 N     1 
ATOM   1730 C  CA    . PHE A-2 1 43  ? 35.795 7.591   17.887  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1731 C  C     . PHE A-2 1 43  ? 34.607 6.742   17.431  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 C     1 
ATOM   1732 O  O     . PHE A-2 1 43  ? 34.753 5.584   17.023  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 O     1 
ATOM   1733 C  CB    . PHE A-2 1 43  ? 35.890 7.439   19.407  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1734 C  CG    . PHE A-2 1 43  ? 37.274 7.583   19.959  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1735 C  CD1   . PHE A-2 1 43  ? 38.319 6.793   19.477  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1736 C  CD2   . PHE A-2 1 43  ? 37.526 8.469   21.007  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1737 C  CE1   . PHE A-2 1 43  ? 39.597 6.879   20.033  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1738 C  CE2   . PHE A-2 1 43  ? 38.799 8.562   21.569  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1739 C  CZ    . PHE A-2 1 43  ? 39.837 7.762   21.078  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1740 N  N     . GLY A-2 1 44  ? 33.427 7.343   17.509  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 N     1 
ATOM   1741 C  CA    . GLY A-2 1 44  ? 32.205 6.637   17.194  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1742 C  C     . GLY A-2 1 44  ? 31.706 6.275   18.583  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 C     1 
ATOM   1743 O  O     . GLY A-2 1 44  ? 32.448 6.416   19.559  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 O     1 
ATOM   1744 N  N     . ALA A-2 1 45  ? 30.468 5.823   18.704  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 N     1 
ATOM   1745 C  CA    . ALA A-2 1 45  ? 29.962 5.469   20.018  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1746 C  C     . ALA A-2 1 45  ? 28.959 4.336   19.916  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 C     1 
ATOM   1747 O  O     . ALA A-2 1 45  ? 28.655 3.857   18.828  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 O     1 
ATOM   1748 C  CB    . ALA A-2 1 45  ? 29.323 6.684   20.676  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1749 N  N     . VAL A-2 1 46  ? 28.470 3.901   21.070  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 N     1 
ATOM   1750 C  CA    . VAL A-2 1 46  ? 27.485 2.827   21.161  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1751 C  C     . VAL A-2 1 46  ? 26.488 3.225   22.249  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 C     1 
ATOM   1752 O  O     . VAL A-2 1 46  ? 26.851 3.895   23.212  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 O     1 
ATOM   1753 C  CB    . VAL A-2 1 46  ? 28.150 1.461   21.544  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1754 C  CG1   . VAL A-2 1 46  ? 28.998 0.941   20.385  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1755 C  CG2   . VAL A-2 1 46  ? 29.017 1.622   22.808  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1756 N  N     . ALA A-2 1 47  ? 25.232 2.841   22.086  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 N     1 
ATOM   1757 C  CA    . ALA A-2 1 47  ? 24.214 3.157   23.080  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1758 C  C     . ALA A-2 1 47  ? 23.405 1.890   23.272  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 C     1 
ATOM   1759 O  O     . ALA A-2 1 47  ? 23.518 0.955   22.474  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 O     1 
ATOM   1760 C  CB    . ALA A-2 1 47  ? 23.317 4.310   22.595  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1761 N  N     . ILE A-2 1 48  ? 22.586 1.846   24.314  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 N     1 
ATOM   1762 C  CA    . ILE A-2 1 48  ? 21.815 0.643   24.560  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1763 C  C     . ILE A-2 1 48  ? 20.368 0.903   24.958  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 C     1 
ATOM   1764 O  O     . ILE A-2 1 48  ? 20.087 1.748   25.808  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 O     1 
ATOM   1765 C  CB    . ILE A-2 1 48  ? 22.455 -0.234  25.710  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1766 C  CG1   . ILE A-2 1 48  ? 23.967 -0.375  25.523  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1767 C  CG2   . ILE A-2 1 48  ? 21.801 -1.611  25.755  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1768 C  CD1   . ILE A-2 1 48  ? 24.787 0.772   26.151  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1769 N  N     . VAL A-2 1 49  ? 19.456 0.172   24.328  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 N     1 
ATOM   1770 C  CA    . VAL A-2 1 49  ? 18.038 0.233   24.667  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1771 C  C     . VAL A-2 1 49  ? 17.823 -1.091  25.418  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 C     1 
ATOM   1772 O  O     . VAL A-2 1 49  ? 17.676 -2.152  24.798  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 O     1 
ATOM   1773 C  CB    . VAL A-2 1 49  ? 17.136 0.269   23.403  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1774 C  CG1   . VAL A-2 1 49  ? 15.672 0.065   23.791  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1775 C  CG2   . VAL A-2 1 49  ? 17.300 1.594   22.687  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1776 N  N     . ALA A-2 1 50  ? 17.857 -1.029  26.748  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 N     1 
ATOM   1777 C  CA    . ALA A-2 1 50  ? 17.683 -2.221  27.584  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1778 C  C     . ALA A-2 1 50  ? 16.229 -2.360  27.988  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 C     1 
ATOM   1779 O  O     . ALA A-2 1 50  ? 15.770 -1.718  28.929  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 O     1 
ATOM   1780 C  CB    . ALA A-2 1 50  ? 18.555 -2.130  28.816  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1781 N  N     . MET A-2 1 51  ? 15.510 -3.208  27.266  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 N     1 
ATOM   1782 C  CA    . MET A-2 1 51  ? 14.099 -3.422  27.520  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CA    1 
ATOM   1783 C  C     . MET A-2 1 51  ? 13.858 -4.569  28.495  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 C     1 
ATOM   1784 O  O     . MET A-2 1 51  ? 14.340 -5.685  28.277  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 O     1 
ATOM   1785 C  CB    . MET A-2 1 51  ? 13.399 -3.697  26.192  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CB    1 
ATOM   1786 C  CG    . MET A-2 1 51  ? 11.940 -4.060  26.310  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CG    1 
ATOM   1787 S  SD    . MET A-2 1 51  ? 11.202 -4.134  24.682  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 SD    1 
ATOM   1788 C  CE    . MET A-2 1 51  ? 12.265 -5.335  23.888  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CE    1 
ATOM   1789 N  N     . ASP A-2 1 52  ? 13.117 -4.296  29.568  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 N     1 
ATOM   1790 C  CA    . ASP A-2 1 52  ? 12.837 -5.335  30.545  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1791 C  C     . ASP A-2 1 52  ? 11.656 -6.189  30.104  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 C     1 
ATOM   1792 O  O     . ASP A-2 1 52  ? 11.174 -6.052  28.978  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 O     1 
ATOM   1793 C  CB    . ASP A-2 1 52  ? 12.610 -4.748  31.954  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1794 C  CG    . ASP A-2 1 52  ? 11.325 -3.940  32.082  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1795 O  OD1   . ASP A-2 1 52  ? 10.403 -4.095  31.253  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1796 O  OD2   . ASP A-2 1 52  ? 11.229 -3.153  33.046  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1797 N  N     . ASP A-2 1 53  ? 11.194 -7.068  30.988  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 N     1 
ATOM   1798 C  CA    . ASP A-2 1 53  ? 10.094 -7.979  30.674  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1799 C  C     . ASP A-2 1 53  ? 8.713  -7.349  30.549  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 C     1 
ATOM   1800 O  O     . ASP A-2 1 53  ? 7.755  -8.022  30.160  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 O     1 
ATOM   1801 C  CB    . ASP A-2 1 53  ? 10.043 -9.102  31.713  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1802 C  CG    . ASP A-2 1 53  ? 11.410 -9.711  31.965  1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1803 O  OD1   . ASP A-2 1 53  ? 12.298 -8.963  32.445  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1804 O  OD2   . ASP A-2 1 53  ? 11.600 -10.921 31.681  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1805 N  N     . ASN A-2 1 54  ? 8.599  -6.068  30.872  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 N     1 
ATOM   1806 C  CA    . ASN A-2 1 54  ? 7.312  -5.409  30.769  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1807 C  C     . ASN A-2 1 54  ? 7.289  -4.274  29.757  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 C     1 
ATOM   1808 O  O     . ASN A-2 1 54  ? 6.336  -3.496  29.707  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 O     1 
ATOM   1809 C  CB    . ASN A-2 1 54  ? 6.869  -4.917  32.144  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1810 C  CG    . ASN A-2 1 54  ? 6.543  -6.061  33.081  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1811 O  OD1   . ASN A-2 1 54  ? 5.700  -6.911  32.771  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1812 N  ND2   . ASN A-2 1 54  ? 7.212  -6.098  34.228  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1813 N  N     . GLY A-2 1 55  ? 8.340  -4.186  28.947  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 N     1 
ATOM   1814 C  CA    . GLY A-2 1 55  ? 8.397  -3.153  27.929  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1815 C  C     . GLY A-2 1 55  ? 8.919  -1.801  28.372  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 C     1 
ATOM   1816 O  O     . GLY A-2 1 55  ? 8.620  -0.788  27.739  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 O     1 
ATOM   1817 N  N     . ASN A-2 1 56  ? 9.699  -1.773  29.448  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 N     1 
ATOM   1818 C  CA    . ASN A-2 1 56  ? 10.257 -0.522  29.935  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1819 C  C     . ASN A-2 1 56  ? 11.737 -0.495  29.624  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 C     1 
ATOM   1820 O  O     . ASN A-2 1 56  ? 12.374 -1.534  29.504  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 O     1 
ATOM   1821 C  CB    . ASN A-2 1 56  ? 10.075 -0.392  31.446  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1822 C  CG    . ASN A-2 1 56  ? 8.673  -0.699  31.886  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1823 O  OD1   . ASN A-2 1 56  ? 7.715  -0.072  31.441  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1824 N  ND2   . ASN A-2 1 56  ? 8.541  -1.679  32.766  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1825 N  N     . ILE A-2 1 57  ? 12.284 0.705   29.507  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N     1 
ATOM   1826 C  CA    . ILE A-2 1 57  ? 13.702 0.873   29.224  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1827 C  C     . ILE A-2 1 57  ? 14.217 1.942   30.168  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C     1 
ATOM   1828 O  O     . ILE A-2 1 57  ? 13.471 2.831   30.573  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O     1 
ATOM   1829 C  CB    . ILE A-2 1 57  ? 13.946 1.334   27.764  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1830 C  CG1   . ILE A-2 1 57  ? 13.299 2.708   27.534  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1831 C  CG2   . ILE A-2 1 57  ? 13.388 0.296   26.792  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1832 C  CD1   . ILE A-2 1 57  ? 13.571 3.318   26.178  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1833 N  N     . PRO A-2 1 58  ? 15.496 1.857   30.552  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 N     1 
ATOM   1834 C  CA    . PRO A-2 1 58  ? 16.090 2.844   31.460  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1835 C  C     . PRO A-2 1 58  ? 16.708 4.010   30.675  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 C     1 
ATOM   1836 O  O     . PRO A-2 1 58  ? 17.329 3.805   29.627  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 O     1 
ATOM   1837 C  CB    . PRO A-2 1 58  ? 17.142 2.029   32.187  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1838 C  CG    . PRO A-2 1 58  ? 17.674 1.143   31.072  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1839 C  CD    . PRO A-2 1 58  ? 16.417 0.722   30.323  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1840 N  N     . MET A-2 1 59  ? 16.524 5.231   31.161  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 N     1 
ATOM   1841 C  CA    . MET A-2 1 59  ? 17.099 6.388   30.489  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CA    1 
ATOM   1842 C  C     . MET A-2 1 59  ? 17.802 7.250   31.517  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 C     1 
ATOM   1843 O  O     . MET A-2 1 59  ? 17.383 7.305   32.671  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 O     1 
ATOM   1844 C  CB    . MET A-2 1 59  ? 16.014 7.196   29.765  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CB    1 
ATOM   1845 C  CG    . MET A-2 1 59  ? 15.503 6.513   28.498  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CG    1 
ATOM   1846 S  SD    . MET A-2 1 59  ? 14.454 7.523   27.421  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 SD    1 
ATOM   1847 C  CE    . MET A-2 1 59  ? 15.681 8.445   26.498  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CE    1 
ATOM   1848 N  N     . VAL A-2 1 60  ? 18.883 7.903   31.105  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 N     1 
ATOM   1849 C  CA    . VAL A-2 1 60  ? 19.644 8.771   32.005  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1850 C  C     . VAL A-2 1 60  ? 19.407 10.248  31.687  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 C     1 
ATOM   1851 O  O     . VAL A-2 1 60  ? 19.182 10.619  30.534  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 O     1 
ATOM   1852 C  CB    . VAL A-2 1 60  ? 21.170 8.491   31.910  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1853 C  CG1   . VAL A-2 1 60  ? 21.471 7.056   32.351  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1854 C  CG2   . VAL A-2 1 60  ? 21.657 8.728   30.483  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1855 N  N     . TYR A-2 1 61  ? 19.446 11.084  32.720  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 N     1 
ATOM   1856 C  CA    . TYR A-2 1 61  ? 19.263 12.526  32.569  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1857 C  C     . TYR A-2 1 61  ? 20.650 13.122  32.776  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 C     1 
ATOM   1858 O  O     . TYR A-2 1 61  ? 21.102 13.290  33.910  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 O     1 
ATOM   1859 C  CB    . TYR A-2 1 61  ? 18.297 13.030  33.634  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1860 C  CG    . TYR A-2 1 61  ? 17.843 14.453  33.451  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1861 C  CD1   . TYR A-2 1 61  ? 17.371 14.903  32.222  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1862 C  CD2   . TYR A-2 1 61  ? 17.832 15.337  34.528  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1863 C  CE1   . TYR A-2 1 61  ? 16.895 16.197  32.071  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1864 C  CE2   . TYR A-2 1 61  ? 17.361 16.634  34.389  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1865 C  CZ    . TYR A-2 1 61  ? 16.893 17.056  33.163  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1866 O  OH    . TYR A-2 1 61  ? 16.406 18.332  33.042  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1867 N  N     . GLN A-2 1 62  ? 21.319 13.437  31.668  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 N     1 
ATOM   1868 C  CA    . GLN A-2 1 62  ? 22.684 13.952  31.709  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1869 C  C     . GLN A-2 1 62  ? 22.944 15.353  31.172  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 C     1 
ATOM   1870 O  O     . GLN A-2 1 62  ? 22.409 15.761  30.139  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 O     1 
ATOM   1871 C  CB    . GLN A-2 1 62  ? 23.605 12.973  30.984  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1872 C  CG    . GLN A-2 1 62  ? 25.023 13.462  30.821  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1873 C  CD    . GLN A-2 1 62  ? 25.964 12.325  30.555  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1874 O  OE1   . GLN A-2 1 62  ? 25.670 11.441  29.748  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1875 N  NE2   . GLN A-2 1 62  ? 27.110 12.332  31.229  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1876 N  N     . TYR A-2 1 63  ? 23.801 16.075  31.884  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 N     1 
ATOM   1877 C  CA    . TYR A-2 1 63  ? 24.165 17.418  31.492  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1878 C  C     . TYR A-2 1 63  ? 25.046 17.378  30.250  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 C     1 
ATOM   1879 O  O     . TYR A-2 1 63  ? 26.003 16.599  30.163  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 O     1 
ATOM   1880 C  CB    . TYR A-2 1 63  ? 24.916 18.120  32.619  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1881 C  CG    . TYR A-2 1 63  ? 25.385 19.506  32.249  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1882 C  CD1   . TYR A-2 1 63  ? 24.515 20.592  32.285  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1883 C  CD2   . TYR A-2 1 63  ? 26.694 19.721  31.816  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1884 C  CE1   . TYR A-2 1 63  ? 24.938 21.863  31.896  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1885 C  CE2   . TYR A-2 1 63  ? 27.126 20.980  31.425  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1886 C  CZ    . TYR A-2 1 63  ? 26.246 22.047  31.464  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1887 O  OH    . TYR A-2 1 63  ? 26.677 23.288  31.043  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1888 N  N     . ARG A-2 1 64  ? 24.695 18.224  29.289  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 N     1 
ATOM   1889 C  CA    . ARG A-2 1 64  ? 25.434 18.346  28.039  1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1890 C  C     . ARG A-2 1 64  ? 25.901 19.793  27.924  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 C     1 
ATOM   1891 O  O     . ARG A-2 1 64  ? 25.111 20.702  27.684  1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 O     1 
ATOM   1892 C  CB    . ARG A-2 1 64  ? 24.547 17.959  26.837  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1893 C  CG    . ARG A-2 1 64  ? 24.277 16.460  26.730  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1894 C  CD    . ARG A-2 1 64  ? 25.590 15.690  26.638  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1895 N  NE    . ARG A-2 1 64  ? 25.408 14.242  26.584  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1896 C  CZ    . ARG A-2 1 64  ? 26.402 13.353  26.550  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1897 N  NH1   . ARG A-2 1 64  ? 27.673 13.752  26.564  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1898 N  NH2   . ARG A-2 1 64  ? 26.123 12.056  26.501  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1899 N  N     . HIS A-2 1 65  ? 27.194 20.003  28.115  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 N     1 
ATOM   1900 C  CA    . HIS A-2 1 65  ? 27.744 21.340  28.046  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1901 C  C     . HIS A-2 1 65  ? 27.401 22.029  26.728  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 C     1 
ATOM   1902 O  O     . HIS A-2 1 65  ? 27.131 23.232  26.704  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 O     1 
ATOM   1903 C  CB    . HIS A-2 1 65  ? 29.260 21.287  28.239  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1904 C  CG    . HIS A-2 1 65  ? 29.911 22.633  28.215  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1905 N  ND1   . HIS A-2 1 65  ? 29.525 23.658  29.052  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1906 C  CD2   . HIS A-2 1 65  ? 30.891 23.136  27.428  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1907 C  CE1   . HIS A-2 1 65  ? 30.237 24.736  28.779  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1908 N  NE2   . HIS A-2 1 65  ? 31.073 24.446  27.798  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1909 N  N     . THR A-2 1 66  ? 27.407 21.270  25.633  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 N     1 
ATOM   1910 C  CA    . THR A-2 1 66  ? 27.095 21.835  24.321  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CA    1 
ATOM   1911 C  C     . THR A-2 1 66  ? 25.794 22.631  24.319  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 C     1 
ATOM   1912 O  O     . THR A-2 1 66  ? 25.692 23.664  23.655  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 O     1 
ATOM   1913 C  CB    . THR A-2 1 66  ? 26.972 20.742  23.253  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CB    1 
ATOM   1914 O  OG1   . THR A-2 1 66  ? 26.123 19.704  23.746  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1915 C  CG2   . THR A-2 1 66  ? 28.329 20.173  22.898  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1916 N  N     . TYR A-2 1 67  ? 24.799 22.145  25.053  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 N     1 
ATOM   1917 C  CA    . TYR A-2 1 67  ? 23.507 22.819  25.117  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1918 C  C     . TYR A-2 1 67  ? 23.328 23.567  26.418  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 C     1 
ATOM   1919 O  O     . TYR A-2 1 67  ? 22.373 24.316  26.567  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 O     1 
ATOM   1920 C  CB    . TYR A-2 1 67  ? 22.372 21.809  24.947  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1921 C  CG    . TYR A-2 1 67  ? 22.501 21.024  23.668  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1922 C  CD1   . TYR A-2 1 67  ? 22.429 21.666  22.431  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1923 C  CD2   . TYR A-2 1 67  ? 22.754 19.651  23.692  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1924 C  CE1   . TYR A-2 1 67  ? 22.609 20.963  21.251  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1925 C  CE2   . TYR A-2 1 67  ? 22.936 18.938  22.513  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1926 C  CZ    . TYR A-2 1 67  ? 22.862 19.601  21.299  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1927 O  OH    . TYR A-2 1 67  ? 23.038 18.909  20.127  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1928 N  N     . GLY A-2 1 68  ? 24.247 23.355  27.355  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 N     1 
ATOM   1929 C  CA    . GLY A-2 1 68  ? 24.167 24.025  28.638  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1930 C  C     . GLY A-2 1 68  ? 23.015 23.527  29.485  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 C     1 
ATOM   1931 O  O     . GLY A-2 1 68  ? 22.510 24.261  30.326  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 O     1 
ATOM   1932 N  N     . ARG A-2 1 69  ? 22.590 22.283  29.267  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 N     1 
ATOM   1933 C  CA    . ARG A-2 1 69  ? 21.487 21.708  30.036  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1934 C  C     . ARG A-2 1 69  ? 21.508 20.173  30.030  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 C     1 
ATOM   1935 O  O     . ARG A-2 1 69  ? 22.288 19.550  29.301  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 O     1 
ATOM   1936 C  CB    . ARG A-2 1 69  ? 20.142 22.215  29.495  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1937 C  CG    . ARG A-2 1 69  ? 19.718 21.619  28.169  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1938 C  CD    . ARG A-2 1 69  ? 18.548 22.388  27.601  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1939 N  NE    . ARG A-2 1 69  ? 17.944 21.735  26.445  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1940 C  CZ    . ARG A-2 1 69  ? 17.015 20.790  26.519  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1941 N  NH1   . ARG A-2 1 69  ? 16.563 20.375  27.699  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1942 N  NH2   . ARG A-2 1 69  ? 16.538 20.256  25.405  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1943 N  N     . ARG A-2 1 70  ? 20.656 19.570  30.858  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 N     1 
ATOM   1944 C  CA    . ARG A-2 1 70  ? 20.582 18.117  30.949  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1945 C  C     . ARG A-2 1 70  ? 19.576 17.597  29.939  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 C     1 
ATOM   1946 O  O     . ARG A-2 1 70  ? 18.512 18.189  29.741  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 O     1 
ATOM   1947 C  CB    . ARG A-2 1 70  ? 20.165 17.692  32.356  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1948 C  CG    . ARG A-2 1 70  ? 21.084 18.196  33.452  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1949 C  CD    . ARG A-2 1 70  ? 20.408 18.025  34.797  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1950 N  NE    . ARG A-2 1 70  ? 21.010 18.850  35.843  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1951 C  CZ    . ARG A-2 1 70  ? 22.185 18.598  36.407  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1952 N  NH1   . ARG A-2 1 70  ? 22.892 17.538  36.027  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1953 N  NH2   . ARG A-2 1 70  ? 22.652 19.404  37.354  1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1954 N  N     . LEU A-2 1 71  ? 19.922 16.488  29.295  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 N     1 
ATOM   1955 C  CA    . LEU A-2 1 71  ? 19.051 15.886  28.297  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1956 C  C     . LEU A-2 1 71  ? 18.773 14.467  28.710  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 C     1 
ATOM   1957 O  O     . LEU A-2 1 71  ? 19.599 13.848  29.369  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 O     1 
ATOM   1958 C  CB    . LEU A-2 1 71  ? 19.733 15.851  26.923  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1959 C  CG    . LEU A-2 1 71  ? 20.110 17.169  26.257  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1960 C  CD1   . LEU A-2 1 71  ? 20.813 16.879  24.935  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1961 C  CD2   . LEU A-2 1 71  ? 18.861 18.012  26.045  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1962 N  N     . TRP A-2 1 72  ? 17.606 13.957  28.335  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 N     1 
ATOM   1963 C  CA    . TRP A-2 1 72  ? 17.280 12.566  28.622  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CA    1 
ATOM   1964 C  C     . TRP A-2 1 72  ? 17.940 11.739  27.509  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 C     1 
ATOM   1965 O  O     . TRP A-2 1 72  ? 17.765 12.037  26.315  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 O     1 
ATOM   1966 C  CB    . TRP A-2 1 72  ? 15.764 12.355  28.647  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CB    1 
ATOM   1967 C  CG    . TRP A-2 1 72  ? 15.195 12.693  29.974  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CG    1 
ATOM   1968 C  CD1   . TRP A-2 1 72  ? 14.587 13.863  30.340  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   1969 C  CD2   . TRP A-2 1 72  ? 15.277 11.893  31.159  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   1970 N  NE1   . TRP A-2 1 72  ? 14.289 13.840  31.687  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   1971 C  CE2   . TRP A-2 1 72  ? 14.702 12.641  32.211  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   1972 C  CE3   . TRP A-2 1 72  ? 15.785 10.614  31.435  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   1973 C  CZ2   . TRP A-2 1 72  ? 14.620 12.151  33.520  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   1974 C  CZ3   . TRP A-2 1 72  ? 15.703 10.125  32.741  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   1975 C  CH2   . TRP A-2 1 72  ? 15.126 10.893  33.763  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   1976 N  N     . GLU A-2 1 73  ? 18.702 10.712  27.898  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1977 C  CA    . GLU A-2 1 73  ? 19.413 9.887   26.925  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1978 C  C     . GLU A-2 1 73  ? 19.481 8.409   27.255  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1979 O  O     . GLU A-2 1 73  ? 19.162 7.984   28.363  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1980 C  CB    . GLU A-2 1 73  ? 20.850 10.376  26.787  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1981 C  CG    . GLU A-2 1 73  ? 21.027 11.851  27.011  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1982 C  CD    . GLU A-2 1 73  ? 22.466 12.273  26.856  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1983 O  OE1   . GLU A-2 1 73  ? 23.356 11.566  27.381  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1984 O  OE2   . GLU A-2 1 73  ? 22.704 13.318  26.209  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1985 N  N     . LEU A-2 1 74  ? 19.922 7.630   26.277  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N     1 
ATOM   1986 C  CA    . LEU A-2 1 74  ? 20.094 6.198   26.467  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1987 C  C     . LEU A-2 1 74  ? 21.515 6.029   26.994  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C     1 
ATOM   1988 O  O     . LEU A-2 1 74  ? 22.391 6.863   26.715  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O     1 
ATOM   1989 C  CB    . LEU A-2 1 74  ? 19.991 5.444   25.137  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1990 C  CG    . LEU A-2 1 74  ? 18.685 5.425   24.346  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1991 C  CD1   . LEU A-2 1 74  ? 18.930 4.731   23.016  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1992 C  CD2   . LEU A-2 1 74  ? 17.592 4.715   25.151  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1993 N  N     . PRO A-2 1 75  ? 21.761 4.974   27.787  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1994 C  CA    . PRO A-2 1 75  ? 23.124 4.783   28.289  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1995 C  C     . PRO A-2 1 75  ? 24.042 4.714   27.056  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1996 O  O     . PRO A-2 1 75  ? 23.739 4.005   26.095  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1997 C  CB    . PRO A-2 1 75  ? 23.032 3.442   29.009  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1998 C  CG    . PRO A-2 1 75  ? 21.623 3.468   29.552  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1999 C  CD    . PRO A-2 1 75  ? 20.823 4.017   28.399  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2000 N  N     . ALA A-2 1 76  ? 25.145 5.448   27.068  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 N     1 
ATOM   2001 C  CA    . ALA A-2 1 76  ? 26.034 5.430   25.922  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2002 C  C     . ALA A-2 1 76  ? 27.471 5.842   26.247  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 C     1 
ATOM   2003 O  O     . ALA A-2 1 76  ? 27.718 6.636   27.155  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 O     1 
ATOM   2004 C  CB    . ALA A-2 1 76  ? 25.466 6.325   24.836  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2005 N  N     . GLY A-2 1 77  ? 28.412 5.292   25.489  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 N     1 
ATOM   2006 C  CA    . GLY A-2 1 77  ? 29.812 5.605   25.692  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2007 C  C     . GLY A-2 1 77  ? 30.573 5.617   24.380  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 C     1 
ATOM   2008 O  O     . GLY A-2 1 77  ? 30.163 4.984   23.406  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 O     1 
ATOM   2009 N  N     . LEU A-2 1 78  ? 31.687 6.345   24.355  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N     1 
ATOM   2010 C  CA    . LEU A-2 1 78  ? 32.527 6.444   23.167  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2011 C  C     . LEU A-2 1 78  ? 33.314 5.163   22.957  1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C     1 
ATOM   2012 O  O     . LEU A-2 1 78  ? 33.605 4.446   23.913  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O     1 
ATOM   2013 C  CB    . LEU A-2 1 78  ? 33.524 7.587   23.328  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2014 C  CG    . LEU A-2 1 78  ? 32.988 8.994   23.559  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2015 C  CD1   . LEU A-2 1 78  ? 34.139 9.924   23.879  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2016 C  CD2   . LEU A-2 1 78  ? 32.257 9.460   22.326  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2017 N  N     . LEU A-2 1 79  ? 33.652 4.874   21.705  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 N     1 
ATOM   2018 C  CA    . LEU A-2 1 79  ? 34.463 3.700   21.387  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2019 C  C     . LEU A-2 1 79  ? 35.922 4.155   21.533  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 C     1 
ATOM   2020 O  O     . LEU A-2 1 79  ? 36.680 4.175   20.560  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 O     1 
ATOM   2021 C  CB    . LEU A-2 1 79  ? 34.206 3.241   19.951  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2022 C  CG    . LEU A-2 1 79  ? 32.865 2.581   19.640  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2023 C  CD1   . LEU A-2 1 79  ? 32.795 2.281   18.148  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2024 C  CD2   . LEU A-2 1 79  ? 32.708 1.299   20.457  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2025 N  N     . ASP A-2 1 80  ? 36.301 4.533   22.750  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 N     1 
ATOM   2026 C  CA    . ASP A-2 1 80  ? 37.646 5.022   23.009  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2027 C  C     . ASP A-2 1 80  ? 38.605 3.982   23.570  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 C     1 
ATOM   2028 O  O     . ASP A-2 1 80  ? 39.708 4.331   23.996  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 O     1 
ATOM   2029 C  CB    . ASP A-2 1 80  ? 37.600 6.207   23.965  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2030 C  CG    . ASP A-2 1 80  ? 36.974 5.852   25.294  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2031 O  OD1   . ASP A-2 1 80  ? 36.974 4.652   25.649  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2032 O  OD2   . ASP A-2 1 80  ? 36.494 6.771   25.993  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2033 N  N     . VAL A-2 1 81  ? 38.192 2.717   23.585  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 N     1 
ATOM   2034 C  CA    . VAL A-2 1 81  ? 39.055 1.652   24.090  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2035 C  C     . VAL A-2 1 81  ? 39.567 0.828   22.914  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 C     1 
ATOM   2036 O  O     . VAL A-2 1 81  ? 38.919 -0.125  22.474  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 O     1 
ATOM   2037 C  CB    . VAL A-2 1 81  ? 38.306 0.737   25.074  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2038 C  CG1   . VAL A-2 1 81  ? 39.230 -0.361  25.550  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2039 C  CG2   . VAL A-2 1 81  ? 37.801 1.551   26.263  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2040 N  N     . ALA A-2 1 82  ? 40.740 1.217   22.416  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N     1 
ATOM   2041 C  CA    . ALA A-2 1 82  ? 41.390 0.579   21.275  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2042 C  C     . ALA A-2 1 82  ? 41.249 -0.931  21.257  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C     1 
ATOM   2043 O  O     . ALA A-2 1 82  ? 41.509 -1.596  22.256  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O     1 
ATOM   2044 C  CB    . ALA A-2 1 82  ? 42.860 0.955   21.244  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2045 N  N     . GLY A-2 1 83  ? 40.833 -1.467  20.114  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 N     1 
ATOM   2046 C  CA    . GLY A-2 1 83  ? 40.682 -2.904  19.980  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2047 C  C     . GLY A-2 1 83  ? 39.524 -3.536  20.736  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 C     1 
ATOM   2048 O  O     . GLY A-2 1 83  ? 39.329 -4.751  20.654  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 O     1 
ATOM   2049 N  N     . GLU A-2 1 84  ? 38.755 -2.735  21.469  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N     1 
ATOM   2050 C  CA    . GLU A-2 1 84  ? 37.618 -3.266  22.220  1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2051 C  C     . GLU A-2 1 84  ? 36.370 -3.396  21.339  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C     1 
ATOM   2052 O  O     . GLU A-2 1 84  ? 35.924 -2.422  20.734  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O     1 
ATOM   2053 C  CB    . GLU A-2 1 84  ? 37.309 -2.364  23.414  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2054 C  CG    . GLU A-2 1 84  ? 36.295 -2.961  24.357  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2055 C  CD    . GLU A-2 1 84  ? 36.020 -2.080  25.550  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2056 O  OE1   . GLU A-2 1 84  ? 35.357 -1.034  25.386  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2057 O  OE2   . GLU A-2 1 84  ? 36.473 -2.435  26.658  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2058 N  N     . PRO A-2 1 85  ? 35.793 -4.608  21.251  1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 N     1 
ATOM   2059 C  CA    . PRO A-2 1 85  ? 34.595 -4.812  20.428  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2060 C  C     . PRO A-2 1 85  ? 33.471 -3.885  20.886  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 C     1 
ATOM   2061 O  O     . PRO A-2 1 85  ? 33.260 -3.703  22.087  1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 O     1 
ATOM   2062 C  CB    . PRO A-2 1 85  ? 34.254 -6.284  20.669  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2063 C  CG    . PRO A-2 1 85  ? 35.577 -6.897  20.976  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2064 C  CD    . PRO A-2 1 85  ? 36.209 -5.870  21.886  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2065 N  N     . PRO A-2 1 86  ? 32.735 -3.288  19.937  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 N     1 
ATOM   2066 C  CA    . PRO A-2 1 86  ? 31.637 -2.379  20.270  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2067 C  C     . PRO A-2 1 86  ? 30.624 -2.894  21.299  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 C     1 
ATOM   2068 O  O     . PRO A-2 1 86  ? 30.314 -2.191  22.261  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 O     1 
ATOM   2069 C  CB    . PRO A-2 1 86  ? 31.001 -2.111  18.913  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2070 C  CG    . PRO A-2 1 86  ? 32.173 -2.127  18.011  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2071 C  CD    . PRO A-2 1 86  ? 32.929 -3.345  18.480  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2072 N  N     . HIS A-2 1 87  ? 30.110 -4.107  21.116  1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 N     1 
ATOM   2073 C  CA    . HIS A-2 1 87  ? 29.118 -4.611  22.062  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2074 C  C     . HIS A-2 1 87  ? 29.683 -4.890  23.448  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 C     1 
ATOM   2075 O  O     . HIS A-2 1 87  ? 28.928 -4.994  24.423  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 O     1 
ATOM   2076 C  CB    . HIS A-2 1 87  ? 28.404 -5.855  21.523  1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2077 C  CG    . HIS A-2 1 87  ? 29.272 -7.066  21.434  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2078 N  ND1   . HIS A-2 1 87  ? 30.228 -7.226  20.453  1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2079 C  CD2   . HIS A-2 1 87  ? 29.331 -8.177  22.205  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2080 C  CE1   . HIS A-2 1 87  ? 30.838 -8.384  20.623  1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2081 N  NE2   . HIS A-2 1 87  ? 30.314 -8.981  21.679  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2082 N  N     . LEU A-2 1 88  ? 31.005 -5.011  23.537  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 N     1 
ATOM   2083 C  CA    . LEU A-2 1 88  ? 31.646 -5.229  24.824  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2084 C  C     . LEU A-2 1 88  ? 31.649 -3.845  25.474  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 C     1 
ATOM   2085 O  O     . LEU A-2 1 88  ? 31.387 -3.692  26.670  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 O     1 
ATOM   2086 C  CB    . LEU A-2 1 88  ? 33.073 -5.754  24.631  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2087 C  CG    . LEU A-2 1 88  ? 33.830 -6.247  25.873  1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2088 C  CD1   . LEU A-2 1 88  ? 35.037 -7.057  25.434  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2089 C  CD2   . LEU A-2 1 88  ? 34.264 -5.076  26.740  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2090 N  N     . THR A-2 1 89  ? 31.933 -2.830  24.667  1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 N     1 
ATOM   2091 C  CA    . THR A-2 1 89  ? 31.917 -1.456  25.153  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 CA    1 
ATOM   2092 C  C     . THR A-2 1 89  ? 30.482 -1.166  25.608  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 C     1 
ATOM   2093 O  O     . THR A-2 1 89  ? 30.254 -0.627  26.688  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 O     1 
ATOM   2094 C  CB    . THR A-2 1 89  ? 32.276 -0.461  24.032  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 CB    1 
ATOM   2095 O  OG1   . THR A-2 1 89  ? 33.552 -0.801  23.478  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2096 C  CG2   . THR A-2 1 89  ? 32.319 0.960   24.574  1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2097 N  N     . ALA A-2 1 90  ? 29.521 -1.536  24.768  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 N     1 
ATOM   2098 C  CA    . ALA A-2 1 90  ? 28.111 -1.325  25.063  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2099 C  C     . ALA A-2 1 90  ? 27.735 -1.993  26.379  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 C     1 
ATOM   2100 O  O     . ALA A-2 1 90  ? 27.192 -1.351  27.279  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 O     1 
ATOM   2101 C  CB    . ALA A-2 1 90  ? 27.247 -1.881  23.925  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2102 N  N     . ALA A-2 1 91  ? 28.027 -3.286  26.487  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 N     1 
ATOM   2103 C  CA    . ALA A-2 1 91  ? 27.716 -4.043  27.698  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2104 C  C     . ALA A-2 1 91  ? 28.354 -3.405  28.929  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 C     1 
ATOM   2105 O  O     . ALA A-2 1 91  ? 27.751 -3.357  30.002  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 O     1 
ATOM   2106 C  CB    . ALA A-2 1 91  ? 28.191 -5.468  27.548  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2107 N  N     . ARG A-2 1 92  ? 29.577 -2.916  28.768  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 N     1 
ATOM   2108 C  CA    . ARG A-2 1 92  ? 30.281 -2.275  29.867  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2109 C  C     . ARG A-2 1 92  ? 29.519 -1.026  30.324  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 C     1 
ATOM   2110 O  O     . ARG A-2 1 92  ? 29.327 -0.794  31.517  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 O     1 
ATOM   2111 C  CB    . ARG A-2 1 92  ? 31.688 -1.898  29.414  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2112 C  CG    . ARG A-2 1 92  ? 32.661 -1.701  30.549  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2113 C  CD    . ARG A-2 1 92  ? 33.075 -0.252  30.697  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2114 N  NE    . ARG A-2 1 92  ? 33.605 0.329   29.462  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2115 C  CZ    . ARG A-2 1 92  ? 34.493 -0.259  28.663  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2116 N  NH1   . ARG A-2 1 92  ? 34.964 -1.466  28.950  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2117 N  NH2   . ARG A-2 1 92  ? 34.922 0.371   27.575  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2118 N  N     . GLU A-2 1 93  ? 29.065 -0.235  29.358  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 N     1 
ATOM   2119 C  CA    . GLU A-2 1 93  ? 28.336 0.987   29.655  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2120 C  C     . GLU A-2 1 93  ? 26.999 0.694   30.321  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 C     1 
ATOM   2121 O  O     . GLU A-2 1 93  ? 26.610 1.381   31.260  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 O     1 
ATOM   2122 C  CB    . GLU A-2 1 93  ? 28.091 1.783   28.374  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2123 C  CG    . GLU A-2 1 93  ? 27.985 3.279   28.603  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2124 C  CD    . GLU A-2 1 93  ? 29.302 3.880   29.072  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2125 O  OE1   . GLU A-2 1 93  ? 30.357 3.421   28.588  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2126 O  OE2   . GLU A-2 1 93  ? 29.290 4.815   29.903  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2127 N  N     . LEU A-2 1 94  ? 26.289 -0.319  29.832  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 N     1 
ATOM   2128 C  CA    . LEU A-2 1 94  ? 24.995 -0.657  30.407  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2129 C  C     . LEU A-2 1 94  ? 25.176 -0.970  31.880  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 C     1 
ATOM   2130 O  O     . LEU A-2 1 94  ? 24.361 -0.571  32.705  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 O     1 
ATOM   2131 C  CB    . LEU A-2 1 94  ? 24.376 -1.860  29.700  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2132 C  CG    . LEU A-2 1 94  ? 23.012 -2.262  30.273  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2133 C  CD1   . LEU A-2 1 94  ? 21.995 -1.166  30.010  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2134 C  CD2   . LEU A-2 1 94  ? 22.559 -3.559  29.644  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2135 N  N     . ARG A-2 1 95  ? 26.253 -1.682  32.205  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 N     1 
ATOM   2136 C  CA    . ARG A-2 1 95  ? 26.541 -2.032  33.591  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2137 C  C     . ARG A-2 1 95  ? 26.928 -0.796  34.379  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 C     1 
ATOM   2138 O  O     . ARG A-2 1 95  ? 26.297 -0.474  35.380  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 O     1 
ATOM   2139 C  CB    . ARG A-2 1 95  ? 27.678 -3.052  33.677  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2140 C  CG    . ARG A-2 1 95  ? 28.089 -3.398  35.107  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2141 C  CD    . ARG A-2 1 95  ? 29.196 -4.449  35.158  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2142 N  NE    . ARG A-2 1 95  ? 30.386 -4.056  34.401  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2143 C  CZ    . ARG A-2 1 95  ? 30.756 -4.609  33.244  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2144 N  NH1   . ARG A-2 1 95  ? 30.027 -5.588  32.703  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2145 N  NH2   . ARG A-2 1 95  ? 31.856 -4.186  32.623  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2146 N  N     . GLU A-2 1 96  ? 27.963 -0.097  33.922  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 N     1 
ATOM   2147 C  CA    . GLU A-2 1 96  ? 28.429 1.101   34.614  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2148 C  C     . GLU A-2 1 96  ? 27.368 2.187   34.714  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 C     1 
ATOM   2149 O  O     . GLU A-2 1 96  ? 27.202 2.808   35.760  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 O     1 
ATOM   2150 C  CB    . GLU A-2 1 96  ? 29.652 1.680   33.907  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2151 C  CG    . GLU A-2 1 96  ? 30.794 0.701   33.733  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2152 C  CD    . GLU A-2 1 96  ? 32.033 1.347   33.135  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2153 O  OE1   . GLU A-2 1 96  ? 31.895 2.115   32.153  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2154 O  OE2   . GLU A-2 1 96  ? 33.146 1.077   33.639  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2155 N  N     . GLU A-2 1 97  ? 26.648 2.403   33.618  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N     1 
ATOM   2156 C  CA    . GLU A-2 1 97  ? 25.627 3.439   33.549  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2157 C  C     . GLU A-2 1 97  ? 24.364 3.171   34.357  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C     1 
ATOM   2158 O  O     . GLU A-2 1 97  ? 23.946 4.009   35.145  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O     1 
ATOM   2159 C  CB    . GLU A-2 1 97  ? 25.236 3.679   32.093  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2160 C  CG    . GLU A-2 1 97  ? 24.979 5.130   31.759  1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2161 C  CD    . GLU A-2 1 97  ? 26.253 5.893   31.421  1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2162 O  OE1   . GLU A-2 1 97  ? 26.764 5.753   30.278  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2163 O  OE2   . GLU A-2 1 97  ? 26.739 6.629   32.310  1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2164 N  N     . VAL A-2 1 98  ? 23.744 2.012   34.157  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N     1 
ATOM   2165 C  CA    . VAL A-2 1 98  ? 22.517 1.701   34.877  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2166 C  C     . VAL A-2 1 98  ? 22.523 0.392   35.669  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C     1 
ATOM   2167 O  O     . VAL A-2 1 98  ? 21.473 -0.104  36.054  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O     1 
ATOM   2168 C  CB    . VAL A-2 1 98  ? 21.303 1.727   33.914  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2169 C  CG1   . VAL A-2 1 98  ? 20.999 3.159   33.514  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2170 C  CG2   . VAL A-2 1 98  ? 21.600 0.914   32.675  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2171 N  N     . GLY A-2 1 99  ? 23.710 -0.157  35.915  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 N     1 
ATOM   2172 C  CA    . GLY A-2 1 99  ? 23.842 -1.387  36.688  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2173 C  C     . GLY A-2 1 99  ? 23.036 -2.586  36.221  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 C     1 
ATOM   2174 O  O     . GLY A-2 1 99  ? 22.482 -3.337  37.033  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 O     1 
ATOM   2175 N  N     . LEU A-2 1 100 ? 22.974 -2.771  34.910  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 N     1 
ATOM   2176 C  CA    . LEU A-2 1 100 ? 22.227 -3.877  34.341  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2177 C  C     . LEU A-2 1 100 ? 23.103 -4.762  33.480  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 C     1 
ATOM   2178 O  O     . LEU A-2 1 100 ? 24.066 -4.302  32.855  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 O     1 
ATOM   2179 C  CB    . LEU A-2 1 100 ? 21.071 -3.361  33.482  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2180 C  CG    . LEU A-2 1 100 ? 19.899 -2.676  34.175  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2181 C  CD1   . LEU A-2 1 100 ? 18.887 -2.205  33.130  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2182 C  CD2   . LEU A-2 1 100 ? 19.258 -3.655  35.142  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2183 N  N     . GLN A-2 1 101 ? 22.753 -6.039  33.458  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 N     1 
ATOM   2184 C  CA    . GLN A-2 1 101 ? 23.446 -7.017  32.650  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2185 C  C     . GLN A-2 1 101 ? 22.335 -7.599  31.775  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 C     1 
ATOM   2186 O  O     . GLN A-2 1 101 ? 21.175 -7.663  32.196  1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 O     1 
ATOM   2187 C  CB    . GLN A-2 1 101 ? 24.060 -8.095  33.541  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2188 C  CG    . GLN A-2 1 101 ? 25.014 -9.022  32.819  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2189 C  CD    . GLN A-2 1 101 ? 25.262 -10.300 33.594  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2190 O  OE1   . GLN A-2 1 101 ? 24.325 -11.042 33.892  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2191 N  NE2   . GLN A-2 1 101 ? 26.524 -10.567 33.924  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2192 N  N     . ALA A-2 1 102 ? 22.666 -8.005  30.556  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N     1 
ATOM   2193 C  CA    . ALA A-2 1 102 ? 21.653 -8.559  29.676  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2194 C  C     . ALA A-2 1 102 ? 22.106 -9.873  29.072  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C     1 
ATOM   2195 O  O     . ALA A-2 1 102 ? 23.271 -10.034 28.707  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O     1 
ATOM   2196 C  CB    . ALA A-2 1 102 ? 21.311 -7.563  28.569  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2197 N  N     . SER A-2 1 103 ? 21.172 -10.811 28.970  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 N     1 
ATOM   2198 C  CA    . SER A-2 1 103 ? 21.457 -12.117 28.393  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CA    1 
ATOM   2199 C  C     . SER A-2 1 103 ? 21.444 -12.061 26.871  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 C     1 
ATOM   2200 O  O     . SER A-2 1 103 ? 22.218 -12.758 26.216  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 O     1 
ATOM   2201 C  CB    . SER A-2 1 103 ? 20.429 -13.152 28.864  1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CB    1 
ATOM   2202 O  OG    . SER A-2 1 103 ? 20.643 -13.528 30.217  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 OG    1 
ATOM   2203 N  N     . THR A-2 1 104 ? 20.577 -11.220 26.312  1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 N     1 
ATOM   2204 C  CA    . THR A-2 1 104 ? 20.447 -11.107 24.864  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 CA    1 
ATOM   2205 C  C     . THR A-2 1 104 ? 20.820 -9.732  24.307  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 C     1 
ATOM   2206 O  O     . THR A-2 1 104 ? 20.269 -8.709  24.718  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 O     1 
ATOM   2207 C  CB    . THR A-2 1 104 ? 19.003 -11.441 24.432  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 CB    1 
ATOM   2208 O  OG1   . THR A-2 1 104 ? 18.604 -12.679 25.032  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2209 C  CG2   . THR A-2 1 104 ? 18.912 -11.576 22.925  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2210 N  N     . TRP A-2 1 105 ? 21.764 -9.718  23.371  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 N     1 
ATOM   2211 C  CA    . TRP A-2 1 105 ? 22.198 -8.480  22.744  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2212 C  C     . TRP A-2 1 105 ? 21.973 -8.559  21.244  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 C     1 
ATOM   2213 O  O     . TRP A-2 1 105 ? 22.439 -9.495  20.591  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 O     1 
ATOM   2214 C  CB    . TRP A-2 1 105 ? 23.680 -8.213  23.025  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2215 C  CG    . TRP A-2 1 105 ? 23.942 -7.798  24.434  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2216 C  CD1   . TRP A-2 1 105 ? 23.989 -8.604  25.533  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2217 C  CD2   . TRP A-2 1 105 ? 24.129 -6.457  24.911  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2218 N  NE1   . TRP A-2 1 105 ? 24.190 -7.852  26.666  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2219 C  CE2   . TRP A-2 1 105 ? 24.279 -6.531  26.315  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2220 C  CE3   . TRP A-2 1 105 ? 24.182 -5.198  24.288  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2221 C  CZ2   . TRP A-2 1 105 ? 24.480 -5.392  27.112  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2222 C  CZ3   . TRP A-2 1 105 ? 24.380 -4.062  25.084  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2223 C  CH2   . TRP A-2 1 105 ? 24.527 -4.172  26.480  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2224 N  N     . GLN A-2 1 106 ? 21.250 -7.582  20.705  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 N     1 
ATOM   2225 C  CA    . GLN A-2 1 106 ? 20.972 -7.527  19.275  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2226 C  C     . GLN A-2 1 106 ? 21.211 -6.105  18.788  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 C     1 
ATOM   2227 O  O     . GLN A-2 1 106 ? 21.336 -5.180  19.593  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 O     1 
ATOM   2228 C  CB    . GLN A-2 1 106 ? 19.517 -7.904  18.999  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2229 C  CG    . GLN A-2 1 106 ? 19.056 -9.151  19.717  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2230 C  CD    . GLN A-2 1 106 ? 17.592 -9.428  19.494  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2231 O  OE1   . GLN A-2 1 106 ? 17.188 -9.872  18.418  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2232 N  NE2   . GLN A-2 1 106 ? 16.778 -9.156  20.512  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2233 N  N     . VAL A-2 1 107 ? 21.283 -5.933  17.473  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 N     1 
ATOM   2234 C  CA    . VAL A-2 1 107 ? 21.472 -4.608  16.899  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2235 C  C     . VAL A-2 1 107 ? 20.084 -4.052  16.651  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 C     1 
ATOM   2236 O  O     . VAL A-2 1 107 ? 19.221 -4.735  16.102  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 O     1 
ATOM   2237 C  CB    . VAL A-2 1 107 ? 22.264 -4.653  15.566  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2238 C  CG1   . VAL A-2 1 107 ? 22.060 -3.358  14.783  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2239 C  CG2   . VAL A-2 1 107 ? 23.753 -4.856  15.860  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2240 N  N     . LEU A-2 1 108 ? 19.869 -2.817  17.082  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 N     1 
ATOM   2241 C  CA    . LEU A-2 1 108 ? 18.580 -2.165  16.915  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2242 C  C     . LEU A-2 1 108 ? 18.649 -1.146  15.786  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 C     1 
ATOM   2243 O  O     . LEU A-2 1 108 ? 17.925 -1.264  14.802  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 O     1 
ATOM   2244 C  CB    . LEU A-2 1 108 ? 18.175 -1.476  18.220  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2245 C  CG    . LEU A-2 1 108 ? 16.867 -0.681  18.264  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2246 C  CD1   . LEU A-2 1 108 ? 15.689 -1.615  18.036  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2247 C  CD2   . LEU A-2 1 108 ? 16.751 0.015   19.618  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2248 N  N     . VAL A-2 1 109 ? 19.527 -0.153  15.923  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 N     1 
ATOM   2249 C  CA    . VAL A-2 1 109 ? 19.663 0.886   14.899  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2250 C  C     . VAL A-2 1 109 ? 21.016 1.604   14.916  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 C     1 
ATOM   2251 O  O     . VAL A-2 1 109 ? 21.573 1.900   15.979  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 O     1 
ATOM   2252 C  CB    . VAL A-2 1 109 ? 18.523 1.961   15.039  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2253 C  CG1   . VAL A-2 1 109 ? 18.674 2.734   16.350  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2254 C  CG2   . VAL A-2 1 109 ? 18.540 2.911   13.845  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2255 N  N     . ASP A-2 1 110 ? 21.550 1.857   13.727  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 N     1 
ATOM   2256 C  CA    . ASP A-2 1 110 ? 22.805 2.589   13.597  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2257 C  C     . ASP A-2 1 110 ? 22.396 3.965   13.086  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 C     1 
ATOM   2258 O  O     . ASP A-2 1 110 ? 21.438 4.085   12.321  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 O     1 
ATOM   2259 C  CB    . ASP A-2 1 110 ? 23.754 1.967   12.554  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2260 C  CG    . ASP A-2 1 110 ? 24.264 0.587   12.947  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2261 O  OD1   . ASP A-2 1 110 ? 24.582 0.367   14.136  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2262 O  OD2   . ASP A-2 1 110 ? 24.372 -0.278  12.045  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2263 N  N     . LEU A-2 1 111 ? 23.104 5.003   13.512  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 N     1 
ATOM   2264 C  CA    . LEU A-2 1 111 ? 22.800 6.347   13.041  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2265 C  C     . LEU A-2 1 111 ? 24.076 7.143   12.817  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 C     1 
ATOM   2266 O  O     . LEU A-2 1 111 ? 25.041 7.008   13.570  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 O     1 
ATOM   2267 C  CB    . LEU A-2 1 111 ? 21.891 7.097   14.032  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2268 C  CG    . LEU A-2 1 111 ? 22.351 7.409   15.465  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2269 C  CD1   . LEU A-2 1 111 ? 21.584 8.612   15.987  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2270 C  CD2   . LEU A-2 1 111 ? 22.118 6.210   16.377  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2271 N  N     . ASP A-2 1 112 ? 24.088 7.935   11.751  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 N     1 
ATOM   2272 C  CA    . ASP A-2 1 112 ? 25.216 8.810   11.446  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2273 C  C     . ASP A-2 1 112 ? 24.732 10.149  11.990  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 C     1 
ATOM   2274 O  O     . ASP A-2 1 112 ? 23.872 10.803  11.394  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 O     1 
ATOM   2275 C  CB    . ASP A-2 1 112 ? 25.466 8.867   9.939   1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2276 C  CG    . ASP A-2 1 112 ? 25.986 7.547   9.392   1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2277 O  OD1   . ASP A-2 1 112 ? 26.492 6.731   10.205  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2278 O  OD2   . ASP A-2 1 112 ? 25.899 7.328   8.161   1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2279 N  N     . THR A-2 1 113 ? 25.273 10.519  13.147  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 N     1 
ATOM   2280 C  CA    . THR A-2 1 113 ? 24.871 11.714  13.880  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 CA    1 
ATOM   2281 C  C     . THR A-2 1 113 ? 24.936 13.096  13.219  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 C     1 
ATOM   2282 O  O     . THR A-2 1 113 ? 23.933 13.809  13.186  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 O     1 
ATOM   2283 C  CB    . THR A-2 1 113 ? 25.610 11.763  15.224  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 CB    1 
ATOM   2284 O  OG1   . THR A-2 1 113 ? 27.015 11.709  14.991  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2285 C  CG2   . THR A-2 1 113 ? 25.227 10.569  16.075  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2286 N  N     . ALA A-2 1 114 ? 26.101 13.485  12.713  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 N     1 
ATOM   2287 C  CA    . ALA A-2 1 114 ? 26.266 14.792  12.066  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2288 C  C     . ALA A-2 1 114 ? 26.947 14.549  10.725  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 C     1 
ATOM   2289 O  O     . ALA A-2 1 114 ? 28.120 14.870  10.552  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 O     1 
ATOM   2290 C  CB    . ALA A-2 1 114 ? 27.130 15.704  12.950  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2291 N  N     . PRO A-2 1 115 ? 26.205 13.984  9.753   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 N     1 
ATOM   2292 C  CA    . PRO A-2 1 115 ? 26.731 13.673  8.418   1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2293 C  C     . PRO A-2 1 115 ? 27.375 14.849  7.692   1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 C     1 
ATOM   2294 O  O     . PRO A-2 1 115 ? 28.250 14.659  6.849   1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 O     1 
ATOM   2295 C  CB    . PRO A-2 1 115 ? 25.504 13.135  7.673   1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2296 C  CG    . PRO A-2 1 115 ? 24.598 12.646  8.764   1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2297 C  CD    . PRO A-2 1 115 ? 24.753 13.735  9.798   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2298 N  N     . GLY A-2 1 116 ? 26.949 16.060  8.025   1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 N     1 
ATOM   2299 C  CA    . GLY A-2 1 116 ? 27.499 17.220  7.367   1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2300 C  C     . GLY A-2 1 116 ? 28.897 17.635  7.779   1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 C     1 
ATOM   2301 O  O     . GLY A-2 1 116 ? 29.591 18.283  6.990   1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 O     1 
ATOM   2302 N  N     . PHE A-2 1 117 ? 29.337 17.277  8.984   1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 N     1 
ATOM   2303 C  CA    . PHE A-2 1 117 ? 30.668 17.706  9.411   1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2304 C  C     . PHE A-2 1 117 ? 31.516 16.744  10.242  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 C     1 
ATOM   2305 O  O     . PHE A-2 1 117 ? 32.672 17.053  10.547  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 O     1 
ATOM   2306 C  CB    . PHE A-2 1 117 ? 30.550 19.048  10.148  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2307 C  CG    . PHE A-2 1 117 ? 29.721 18.987  11.407  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2308 C  CD1   . PHE A-2 1 117 ? 28.343 19.193  11.360  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2309 C  CD2   . PHE A-2 1 117 ? 30.320 18.719  12.640  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2310 C  CE1   . PHE A-2 1 117 ? 27.570 19.136  12.519  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2311 C  CE2   . PHE A-2 1 117 ? 29.555 18.661  13.807  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2312 C  CZ    . PHE A-2 1 117 ? 28.174 18.870  13.746  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2313 N  N     . SER A-2 1 118 ? 30.969 15.584  10.593  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 N     1 
ATOM   2314 C  CA    . SER A-2 1 118 ? 31.716 14.620  11.400  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 CA    1 
ATOM   2315 C  C     . SER A-2 1 118 ? 31.555 13.194  10.901  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 C     1 
ATOM   2316 O  O     . SER A-2 1 118 ? 30.539 12.856  10.299  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 O     1 
ATOM   2317 C  CB    . SER A-2 1 118 ? 31.263 14.693  12.870  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 CB    1 
ATOM   2318 O  OG    . SER A-2 1 118 ? 31.890 13.701  13.671  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 OG    1 
ATOM   2319 N  N     . ASP A-2 1 119 ? 32.555 12.357  11.160  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 N     1 
ATOM   2320 C  CA    . ASP A-2 1 119 ? 32.469 10.966  10.738  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2321 C  C     . ASP A-2 1 119 ? 31.871 10.070  11.834  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 C     1 
ATOM   2322 O  O     . ASP A-2 1 119 ? 31.808 8.849   11.680  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 O     1 
ATOM   2323 C  CB    . ASP A-2 1 119 ? 33.848 10.430  10.318  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2324 C  CG    . ASP A-2 1 119 ? 34.830 10.357  11.470  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2325 O  OD1   . ASP A-2 1 119 ? 34.439 10.658  12.617  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2326 O  OD2   . ASP A-2 1 119 ? 36.001 9.993   11.227  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2327 N  N     . GLU A-2 1 120 ? 31.429 10.667  12.938  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2328 C  CA    . GLU A-2 1 120 ? 30.847 9.863   14.004  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2329 C  C     . GLU A-2 1 120 ? 29.655 9.054   13.516  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2330 O  O     . GLU A-2 1 120 ? 28.865 9.505   12.684  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2331 C  CB    . GLU A-2 1 120 ? 30.372 10.714  15.188  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2332 C  CG    . GLU A-2 1 120 ? 29.538 9.875   16.170  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2333 C  CD    . GLU A-2 1 120 ? 28.984 10.645  17.353  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2334 O  OE1   . GLU A-2 1 120 ? 28.276 11.653  17.152  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2335 O  OE2   . GLU A-2 1 120 ? 29.248 10.227  18.498  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2336 N  N     . SER A-2 1 121 ? 29.543 7.846   14.051  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 N     1 
ATOM   2337 C  CA    . SER A-2 1 121 ? 28.440 6.956   13.738  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 CA    1 
ATOM   2338 C  C     . SER A-2 1 121 ? 28.188 6.259   15.060  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 C     1 
ATOM   2339 O  O     . SER A-2 1 121 ? 29.131 5.982   15.801  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 O     1 
ATOM   2340 C  CB    . SER A-2 1 121 ? 28.841 5.944   12.662  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 CB    1 
ATOM   2341 O  OG    . SER A-2 1 121 ? 27.727 5.165   12.266  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 OG    1 
ATOM   2342 N  N     . VAL A-2 1 122 ? 26.926 5.992   15.371  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 N     1 
ATOM   2343 C  CA    . VAL A-2 1 122 ? 26.603 5.341   16.629  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2344 C  C     . VAL A-2 1 122 ? 25.756 4.078   16.457  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 C     1 
ATOM   2345 O  O     . VAL A-2 1 122 ? 24.750 4.078   15.742  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 O     1 
ATOM   2346 C  CB    . VAL A-2 1 122 ? 25.874 6.330   17.560  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2347 C  CG1   . VAL A-2 1 122 ? 25.511 5.658   18.868  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2348 C  CG2   . VAL A-2 1 122 ? 26.766 7.542   17.812  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2349 N  N     . ARG A-2 1 123 ? 26.180 2.997   17.105  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N     1 
ATOM   2350 C  CA    . ARG A-2 1 123 ? 25.440 1.750   17.045  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2351 C  C     . ARG A-2 1 123 ? 24.609 1.598   18.311  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C     1 
ATOM   2352 O  O     . ARG A-2 1 123 ? 25.136 1.623   19.426  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O     1 
ATOM   2353 C  CB    . ARG A-2 1 123 ? 26.389 0.555   16.892  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2354 C  CG    . ARG A-2 1 123 ? 25.715 -0.797  17.156  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2355 C  CD    . ARG A-2 1 123 ? 26.322 -1.932  16.333  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2356 N  NE    . ARG A-2 1 123 ? 25.873 -1.899  14.943  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2357 C  CZ    . ARG A-2 1 123 ? 26.110 -2.858  14.048  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2358 N  NH1   . ARG A-2 1 123 ? 26.803 -3.937  14.387  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2359 N  NH2   . ARG A-2 1 123 ? 25.634 -2.749  12.814  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2360 N  N     . VAL A-2 1 124 ? 23.300 1.458   18.135  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 N     1 
ATOM   2361 C  CA    . VAL A-2 1 124 ? 22.404 1.290   19.269  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2362 C  C     . VAL A-2 1 124 ? 22.002 -0.177  19.336  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 C     1 
ATOM   2363 O  O     . VAL A-2 1 124 ? 21.474 -0.733  18.368  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 O     1 
ATOM   2364 C  CB    . VAL A-2 1 124 ? 21.110 2.145   19.130  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2365 C  CG1   . VAL A-2 1 124 ? 20.236 1.954   20.359  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2366 C  CG2   . VAL A-2 1 124 ? 21.458 3.621   18.948  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2367 N  N     . TYR A-2 1 125 ? 22.267 -0.802  20.477  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 N     1 
ATOM   2368 C  CA    . TYR A-2 1 125 ? 21.916 -2.202  20.669  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2369 C  C     . TYR A-2 1 125 ? 20.623 -2.314  21.465  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 C     1 
ATOM   2370 O  O     . TYR A-2 1 125 ? 20.254 -1.401  22.208  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 O     1 
ATOM   2371 C  CB    . TYR A-2 1 125 ? 23.006 -2.949  21.452  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2372 C  CG    . TYR A-2 1 125 ? 24.357 -3.025  20.784  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2373 C  CD1   . TYR A-2 1 125 ? 25.302 -2.009  20.946  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2374 C  CD2   . TYR A-2 1 125 ? 24.700 -4.127  19.998  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2375 C  CE1   . TYR A-2 1 125 ? 26.560 -2.099  20.338  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2376 C  CE2   . TYR A-2 1 125 ? 25.945 -4.223  19.389  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2377 C  CZ    . TYR A-2 1 125 ? 26.864 -3.214  19.560  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2378 O  OH    . TYR A-2 1 125 ? 28.081 -3.326  18.943  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2379 N  N     . LEU A-2 1 126 ? 19.934 -3.437  21.292  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 N     1 
ATOM   2380 C  CA    . LEU A-2 1 126 ? 18.723 -3.720  22.043  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2381 C  C     . LEU A-2 1 126 ? 19.137 -4.836  22.988  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 C     1 
ATOM   2382 O  O     . LEU A-2 1 126 ? 19.487 -5.927  22.540  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 O     1 
ATOM   2383 C  CB    . LEU A-2 1 126 ? 17.600 -4.225  21.136  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2384 C  CG    . LEU A-2 1 126 ? 16.397 -4.803  21.902  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2385 C  CD1   . LEU A-2 1 126 ? 15.780 -3.725  22.787  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2386 C  CD2   . LEU A-2 1 126 ? 15.362 -5.351  20.924  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2387 N  N     . ALA A-2 1 127 ? 19.129 -4.566  24.285  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 N     1 
ATOM   2388 C  CA    . ALA A-2 1 127 ? 19.506 -5.588  25.253  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2389 C  C     . ALA A-2 1 127 ? 18.269 -6.097  25.991  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 C     1 
ATOM   2390 O  O     . ALA A-2 1 127 ? 17.446 -5.311  26.458  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 O     1 
ATOM   2391 C  CB    . ALA A-2 1 127 ? 20.521 -5.025  26.249  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2392 N  N     . THR A-2 1 128 ? 18.139 -7.418  26.083  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 N     1 
ATOM   2393 C  CA    . THR A-2 1 128 ? 17.019 -8.035  26.777  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 CA    1 
ATOM   2394 C  C     . THR A-2 1 128 ? 17.508 -9.087  27.773  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 C     1 
ATOM   2395 O  O     . THR A-2 1 128 ? 18.704 -9.368  27.842  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 O     1 
ATOM   2396 C  CB    . THR A-2 1 128 ? 16.041 -8.655  25.777  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 CB    1 
ATOM   2397 O  OG1   . THR A-2 1 128 ? 16.767 -9.377  24.781  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2398 C  CG2   . THR A-2 1 128 ? 15.240 -7.565  25.100  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2399 N  N     . GLY A-2 1 129 ? 16.587 -9.658  28.548  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 N     1 
ATOM   2400 C  CA    . GLY A-2 1 129 ? 16.972 -10.645 29.546  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2401 C  C     . GLY A-2 1 129 ? 17.881 -9.937  30.533  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 C     1 
ATOM   2402 O  O     . GLY A-2 1 129 ? 19.067 -10.250 30.637  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 O     1 
ATOM   2403 N  N     . LEU A-2 1 130 ? 17.309 -8.983  31.262  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N     1 
ATOM   2404 C  CA    . LEU A-2 1 130 ? 18.049 -8.155  32.209  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2405 C  C     . LEU A-2 1 130 ? 18.155 -8.656  33.647  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C     1 
ATOM   2406 O  O     . LEU A-2 1 130 ? 17.201 -9.194  34.215  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O     1 
ATOM   2407 C  CB    . LEU A-2 1 130 ? 17.437 -6.749  32.222  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2408 C  CG    . LEU A-2 1 130 ? 17.041 -6.154  30.859  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2409 C  CD1   . LEU A-2 1 130 ? 16.256 -4.862  31.077  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2410 C  CD2   . LEU A-2 1 130 ? 18.285 -5.907  30.004  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2411 N  N     . ARG A-2 1 131 ? 19.336 -8.453  34.224  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N     1 
ATOM   2412 C  CA    . ARG A-2 1 131 ? 19.633 -8.817  35.605  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2413 C  C     . ARG A-2 1 131 ? 20.248 -7.567  36.214  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C     1 
ATOM   2414 O  O     . ARG A-2 1 131 ? 21.156 -6.984  35.640  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O     1 
ATOM   2415 C  CB    . ARG A-2 1 131 ? 20.676 -9.938  35.682  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2416 C  CG    . ARG A-2 1 131 ? 20.226 -11.333 35.250  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2417 C  CD    . ARG A-2 1 131 ? 19.371 -12.038 36.311  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2418 N  NE    . ARG A-2 1 131 ? 19.971 -12.036 37.646  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2419 C  CZ    . ARG A-2 1 131 ? 19.449 -12.660 38.701  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2420 N  NH1   . ARG A-2 1 131 ? 18.321 -13.350 38.590  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2421 N  NH2   . ARG A-2 1 131 ? 20.041 -12.570 39.881  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2422 N  N     . GLU A-2 1 132 ? 19.756 -7.148  37.369  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2423 C  CA    . GLU A-2 1 132 ? 20.304 -5.977  38.029  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2424 C  C     . GLU A-2 1 132 ? 21.543 -6.473  38.765  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2425 O  O     . GLU A-2 1 132 ? 21.440 -7.324  39.644  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2426 C  CB    . GLU A-2 1 132 ? 19.255 -5.406  38.982  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2427 C  CG    . GLU A-2 1 132 ? 17.929 -5.153  38.258  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2428 C  CD    . GLU A-2 1 132 ? 16.839 -4.560  39.138  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2429 O  OE1   . GLU A-2 1 132 ? 16.518 -5.172  40.182  1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2430 O  OE2   . GLU A-2 1 132 ? 16.295 -3.489  38.775  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2431 N  N     . VAL A-2 1 133 ? 22.716 -5.961  38.386  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2432 C  CA    . VAL A-2 1 133 ? 23.968 -6.398  39.000  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2433 C  C     . VAL A-2 1 133 ? 24.775 -5.296  39.674  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2434 O  O     . VAL A-2 1 133 ? 24.465 -4.111  39.544  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2435 C  CB    . VAL A-2 1 133 ? 24.884 -7.093  37.965  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2436 C  CG1   . VAL A-2 1 133 ? 24.120 -8.196  37.239  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2437 C  CG2   . VAL A-2 1 133 ? 25.425 -6.075  36.987  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2438 N  N     . GLY A-2 1 134 ? 25.817 -5.714  40.395  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 N     1 
ATOM   2439 C  CA    . GLY A-2 1 134 ? 26.689 -4.791  41.104  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2440 C  C     . GLY A-2 1 134 ? 26.363 -4.662  42.587  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 C     1 
ATOM   2441 O  O     . GLY A-2 1 134 ? 25.958 -5.633  43.230  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 O     1 
ATOM   2442 N  N     . ARG A-2 1 135 ? 26.546 -3.449  43.111  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 N     1 
ATOM   2443 C  CA    . ARG A-2 1 135 ? 26.287 -3.084  44.509  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2444 C  C     . ARG A-2 1 135 ? 27.579 -2.943  45.294  1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 C     1 
ATOM   2445 O  O     . ARG A-2 1 135 ? 28.543 -2.358  44.805  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 O     1 
ATOM   2446 C  CB    . ARG A-2 1 135 ? 25.386 -4.107  45.206  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2447 C  CG    . ARG A-2 1 135 ? 25.029 -3.727  46.630  1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2448 C  CD    . ARG A-2 1 135 ? 24.087 -2.533  46.668  1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2449 N  NE    . ARG A-2 1 135 ? 24.665 -1.323  46.087  1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2450 C  CZ    . ARG A-2 1 135 ? 24.000 -0.181  45.936  1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2451 N  NH1   . ARG A-2 1 135 ? 22.732 -0.098  46.324  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2452 N  NH2   . ARG A-2 1 135 ? 24.594 0.880   45.398  1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2453 N  N     . THR A-2 1 146 ? 21.512 10.479  37.352  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 N     1 
ATOM   2454 C  CA    . THR A-2 1 146 ? 20.077 10.243  37.474  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 CA    1 
ATOM   2455 C  C     . THR A-2 1 146 ? 19.540 9.443   36.298  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 C     1 
ATOM   2456 O  O     . THR A-2 1 146 ? 19.911 9.686   35.149  1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 O     1 
ATOM   2457 C  CB    . THR A-2 1 146 ? 19.281 11.576  37.564  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 CB    1 
ATOM   2458 O  OG1   . THR A-2 1 146 ? 19.446 12.141  38.871  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2459 C  CG2   . THR A-2 1 146 ? 17.781 11.347  37.293  1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2460 N  N     . MET A-2 1 147 ? 18.662 8.488   36.593  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 N     1 
ATOM   2461 C  CA    . MET A-2 1 147 ? 18.062 7.660   35.559  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CA    1 
ATOM   2462 C  C     . MET A-2 1 147 ? 16.611 7.377   35.908  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 C     1 
ATOM   2463 O  O     . MET A-2 1 147 ? 16.199 7.527   37.057  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 O     1 
ATOM   2464 C  CB    . MET A-2 1 147 ? 18.847 6.348   35.396  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CB    1 
ATOM   2465 C  CG    . MET A-2 1 147 ? 18.755 5.368   36.561  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CG    1 
ATOM   2466 S  SD    . MET A-2 1 147 ? 17.284 4.314   36.482  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 SD    1 
ATOM   2467 C  CE    . MET A-2 1 147 ? 17.874 2.968   35.464  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CE    1 
ATOM   2468 N  N     . GLY A-2 1 148 ? 15.838 6.986   34.901  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2469 C  CA    . GLY A-2 1 148 ? 14.436 6.684   35.107  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2470 C  C     . GLY A-2 1 148 ? 13.986 5.612   34.136  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2471 O  O     . GLY A-2 1 148 ? 14.535 5.485   33.035  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2472 N  N     . TRP A-2 1 149 ? 12.997 4.827   34.548  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 N     1 
ATOM   2473 C  CA    . TRP A-2 1 149 ? 12.461 3.771   33.702  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2474 C  C     . TRP A-2 1 149 ? 11.226 4.282   32.990  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 C     1 
ATOM   2475 O  O     . TRP A-2 1 149 ? 10.367 4.902   33.608  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 O     1 
ATOM   2476 C  CB    . TRP A-2 1 149 ? 12.092 2.542   34.531  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2477 C  CG    . TRP A-2 1 149 ? 13.259 1.707   34.878  1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2478 C  CD1   . TRP A-2 1 149 ? 14.068 1.833   35.966  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2479 C  CD2   . TRP A-2 1 149 ? 13.791 0.635   34.098  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2480 N  NE1   . TRP A-2 1 149 ? 15.077 0.904   35.913  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2481 C  CE2   . TRP A-2 1 149 ? 14.931 0.154   34.774  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2482 C  CE3   . TRP A-2 1 149 ? 13.416 0.035   32.889  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2483 C  CZ2   . TRP A-2 1 149 ? 15.705 -0.904  34.280  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2484 C  CZ3   . TRP A-2 1 149 ? 14.182 -1.014  32.397  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2485 C  CH2   . TRP A-2 1 149 ? 15.315 -1.473  33.093  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2486 N  N     . TYR A-2 1 150 ? 11.136 4.012   31.692  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 N     1 
ATOM   2487 C  CA    . TYR A-2 1 150 ? 10.000 4.467   30.904  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2488 C  C     . TYR A-2 1 150 ? 9.355  3.395   30.045  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 C     1 
ATOM   2489 O  O     . TYR A-2 1 150 ? 10.042 2.626   29.367  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 O     1 
ATOM   2490 C  CB    . TYR A-2 1 150 ? 10.421 5.601   29.966  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2491 C  CG    . TYR A-2 1 150 ? 10.952 6.833   30.653  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2492 C  CD1   . TYR A-2 1 150 ? 12.240 6.856   31.194  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2493 C  CD2   . TYR A-2 1 150 ? 10.165 7.980   30.762  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2494 C  CE1   . TYR A-2 1 150 ? 12.737 7.998   31.827  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2495 C  CE2   . TYR A-2 1 150 ? 10.645 9.124   31.392  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2496 C  CZ    . TYR A-2 1 150 ? 11.930 9.129   31.921  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2497 O  OH    . TYR A-2 1 150 ? 12.406 10.265  32.537  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2498 N  N     . PRO A-2 1 151 ? 8.018  3.314   30.075  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 N     1 
ATOM   2499 C  CA    . PRO A-2 1 151 ? 7.366  2.307   29.236  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2500 C  C     . PRO A-2 1 151 ? 7.726  2.783   27.822  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 C     1 
ATOM   2501 O  O     . PRO A-2 1 151 ? 7.711  3.990   27.558  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 O     1 
ATOM   2502 C  CB    . PRO A-2 1 151 ? 5.884  2.503   29.550  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2503 C  CG    . PRO A-2 1 151 ? 5.904  2.977   30.967  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2504 C  CD    . PRO A-2 1 151 ? 7.046  3.970   30.966  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2505 N  N     . ILE A-2 1 152 ? 8.058  1.863   26.924  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 N     1 
ATOM   2506 C  CA    . ILE A-2 1 152 ? 8.455  2.258   25.581  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2507 C  C     . ILE A-2 1 152 ? 7.507  3.246   24.910  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 C     1 
ATOM   2508 O  O     . ILE A-2 1 152 ? 7.947  4.169   24.214  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 O     1 
ATOM   2509 C  CB    . ILE A-2 1 152 ? 8.660  1.019   24.694  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2510 C  CG1   . ILE A-2 1 152 ? 9.922  0.291   25.167  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2511 C  CG2   . ILE A-2 1 152 ? 8.739  1.421   23.219  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2512 C  CD1   . ILE A-2 1 152 ? 10.289 -0.922  24.357  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2513 N  N     . ALA A-2 1 153 ? 6.210  3.074   25.130  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 N     1 
ATOM   2514 C  CA    . ALA A-2 1 153 ? 5.237  3.973   24.527  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2515 C  C     . ALA A-2 1 153 ? 5.317  5.367   25.143  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 C     1 
ATOM   2516 O  O     . ALA A-2 1 153 ? 5.133  6.360   24.436  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 O     1 
ATOM   2517 C  CB    . ALA A-2 1 153 ? 3.827  3.406   24.678  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2518 N  N     . GLU A-2 1 154 ? 5.580  5.440   26.450  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 N     1 
ATOM   2519 C  CA    . GLU A-2 1 154 ? 5.698  6.727   27.130  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2520 C  C     . GLU A-2 1 154 ? 6.907  7.441   26.532  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 C     1 
ATOM   2521 O  O     . GLU A-2 1 154 ? 6.857  8.635   26.233  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 O     1 
ATOM   2522 C  CB    . GLU A-2 1 154 ? 5.913  6.548   28.646  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2523 C  CG    . GLU A-2 1 154 ? 6.136  7.882   29.410  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2524 C  CD    . GLU A-2 1 154 ? 6.252  7.745   30.955  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2525 O  OE1   . GLU A-2 1 154 ? 5.691  6.782   31.537  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2526 O  OE2   . GLU A-2 1 154 ? 6.881  8.628   31.596  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2527 N  N     . ALA A-2 1 155 ? 7.989  6.685   26.356  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 N     1 
ATOM   2528 C  CA    . ALA A-2 1 155 ? 9.232  7.213   25.801  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2529 C  C     . ALA A-2 1 155 ? 9.036  7.712   24.372  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 C     1 
ATOM   2530 O  O     . ALA A-2 1 155 ? 9.587  8.746   23.995  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 O     1 
ATOM   2531 C  CB    . ALA A-2 1 155 ? 10.326 6.137   25.848  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2532 N  N     . ALA A-2 1 156 ? 8.251  6.979   23.582  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 N     1 
ATOM   2533 C  CA    . ALA A-2 1 156 ? 7.977  7.368   22.203  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2534 C  C     . ALA A-2 1 156 ? 7.206  8.689   22.166  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 C     1 
ATOM   2535 O  O     . ALA A-2 1 156 ? 7.465  9.554   21.329  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 O     1 
ATOM   2536 C  CB    . ALA A-2 1 156 ? 7.180  6.278   21.502  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2537 N  N     . ARG A-2 1 157 ? 6.256  8.847   23.079  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 N     1 
ATOM   2538 C  CA    . ARG A-2 1 157 ? 5.471  10.080  23.126  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2539 C  C     . ARG A-2 1 157 ? 6.322  11.257  23.591  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 C     1 
ATOM   2540 O  O     . ARG A-2 1 157 ? 6.109  12.385  23.149  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 O     1 
ATOM   2541 C  CB    . ARG A-2 1 157 ? 4.237  9.905   24.027  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2542 C  CG    . ARG A-2 1 157 ? 3.228  8.891   23.467  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2543 C  CD    . ARG A-2 1 157 ? 1.908  8.874   24.251  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2544 N  NE    . ARG A-2 1 157 ? 2.070  8.399   25.626  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2545 C  CZ    . ARG A-2 1 157 ? 1.947  7.130   26.009  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2546 N  NH1   . ARG A-2 1 157 ? 1.649  6.188   25.121  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2547 N  NH2   . ARG A-2 1 157 ? 2.143  6.803   27.281  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2548 N  N     . ARG A-2 1 158 ? 7.286  11.004  24.476  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 N     1 
ATOM   2549 C  CA    . ARG A-2 1 158 ? 8.158  12.076  24.949  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2550 C  C     . ARG A-2 1 158 ? 8.977  12.590  23.763  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 C     1 
ATOM   2551 O  O     . ARG A-2 1 158 ? 9.248  13.786  23.659  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 O     1 
ATOM   2552 C  CB    . ARG A-2 1 158 ? 9.089  11.566  26.056  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2553 C  CG    . ARG A-2 1 158 ? 8.369  11.198  27.356  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2554 C  CD    . ARG A-2 1 158 ? 9.266  10.420  28.320  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2555 N  NE    . ARG A-2 1 158 ? 10.402 11.191  28.829  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2556 C  CZ    . ARG A-2 1 158 ? 10.310 12.159  29.738  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2557 N  NH1   . ARG A-2 1 158 ? 9.124  12.482  30.243  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2558 N  NH2   . ARG A-2 1 158 ? 11.402 12.794  30.156  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2559 N  N     . VAL A-2 1 159 ? 9.360  11.682  22.864  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 N     1 
ATOM   2560 C  CA    . VAL A-2 1 159 ? 10.134 12.054  21.680  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2561 C  C     . VAL A-2 1 159 ? 9.316  12.979  20.790  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 C     1 
ATOM   2562 O  O     . VAL A-2 1 159 ? 9.772  14.062  20.415  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 O     1 
ATOM   2563 C  CB    . VAL A-2 1 159 ? 10.523 10.822  20.825  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2564 C  CG1   . VAL A-2 1 159 ? 11.078 11.288  19.479  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2565 C  CG2   . VAL A-2 1 159 ? 11.557 9.959   21.562  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2566 N  N     . LEU A-2 1 160 ? 8.106  12.526  20.456  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N     1 
ATOM   2567 C  CA    . LEU A-2 1 160 ? 7.178  13.261  19.604  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2568 C  C     . LEU A-2 1 160 ? 6.631  14.514  20.271  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C     1 
ATOM   2569 O  O     . LEU A-2 1 160 ? 5.898  15.284  19.658  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O     1 
ATOM   2570 C  CB    . LEU A-2 1 160 ? 6.019  12.350  19.195  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2571 C  CG    . LEU A-2 1 160 ? 6.223  11.506  17.932  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2572 C  CD1   . LEU A-2 1 160 ? 6.087  12.386  16.696  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2573 C  CD2   . LEU A-2 1 160 ? 7.580  10.851  17.958  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2574 N  N     . ARG A-2 1 161 ? 7.004  14.715  21.526  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 N     1 
ATOM   2575 C  CA    . ARG A-2 1 161 ? 6.557  15.865  22.290  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2576 C  C     . ARG A-2 1 161 ? 7.755  16.780  22.575  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 C     1 
ATOM   2577 O  O     . ARG A-2 1 161 ? 7.610  17.819  23.205  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 O     1 
ATOM   2578 C  CB    . ARG A-2 1 161 ? 5.922  15.362  23.582  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2579 C  CG    . ARG A-2 1 161 ? 5.376  16.394  24.511  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2580 C  CD    . ARG A-2 1 161 ? 5.055  15.699  25.815  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2581 N  NE    . ARG A-2 1 161 ? 4.068  14.638  25.630  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2582 C  CZ    . ARG A-2 1 161 ? 4.094  13.461  26.252  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2583 N  NH1   . ARG A-2 1 161 ? 5.068  13.160  27.106  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2584 N  NH2   . ARG A-2 1 161 ? 3.114  12.597  26.044  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2585 N  N     . GLY A-2 1 162 ? 8.937  16.377  22.114  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 N     1 
ATOM   2586 C  CA    . GLY A-2 1 162 ? 10.131 17.189  22.302  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2587 C  C     . GLY A-2 1 162 ? 10.865 17.098  23.632  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 C     1 
ATOM   2588 O  O     . GLY A-2 1 162 ? 11.779 17.884  23.895  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 O     1 
ATOM   2589 N  N     . GLU A-2 1 163 ? 10.481 16.143  24.472  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 N     1 
ATOM   2590 C  CA    . GLU A-2 1 163 ? 11.123 15.982  25.772  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2591 C  C     . GLU A-2 1 163 ? 12.366 15.092  25.683  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 C     1 
ATOM   2592 O  O     . GLU A-2 1 163 ? 13.149 14.998  26.630  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 O     1 
ATOM   2593 C  CB    . GLU A-2 1 163 ? 10.098 15.449  26.778  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2594 C  CG    . GLU A-2 1 163 ? 8.922  16.409  26.919  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2595 C  CD    . GLU A-2 1 163 ? 7.802  15.877  27.781  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2596 O  OE1   . GLU A-2 1 163 ? 7.463  14.687  27.641  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2597 O  OE2   . GLU A-2 1 163 ? 7.243  16.656  28.584  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2598 N  N     . ILE A-2 1 164 ? 12.533 14.450  24.526  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 N     1 
ATOM   2599 C  CA    . ILE A-2 1 164 ? 13.697 13.611  24.233  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2600 C  C     . ILE A-2 1 164 ? 14.201 14.119  22.882  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 C     1 
ATOM   2601 O  O     . ILE A-2 1 164 ? 13.537 13.947  21.863  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 O     1 
ATOM   2602 C  CB    . ILE A-2 1 164 ? 13.331 12.103  24.140  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2603 C  CG1   . ILE A-2 1 164 ? 12.914 11.583  25.524  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2604 C  CG2   . ILE A-2 1 164 ? 14.531 11.298  23.616  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2605 C  CD1   . ILE A-2 1 164 ? 12.468 10.135  25.540  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2606 N  N     . VAL A-2 1 165 ? 15.360 14.771  22.884  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 N     1 
ATOM   2607 C  CA    . VAL A-2 1 165 ? 15.918 15.333  21.657  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2608 C  C     . VAL A-2 1 165 ? 17.282 14.775  21.252  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 C     1 
ATOM   2609 O  O     . VAL A-2 1 165 ? 17.694 14.915  20.099  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 O     1 
ATOM   2610 C  CB    . VAL A-2 1 165 ? 16.022 16.865  21.754  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2611 C  CG1   . VAL A-2 1 165 ? 14.637 17.461  21.792  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2612 C  CG2   . VAL A-2 1 165 ? 16.817 17.260  23.000  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2613 N  N     . ASN A-2 1 166 ? 17.992 14.171  22.200  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 N     1 
ATOM   2614 C  CA    . ASN A-2 1 166 ? 19.280 13.562  21.892  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2615 C  C     . ASN A-2 1 166 ? 18.994 12.648  20.686  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 C     1 
ATOM   2616 O  O     . ASN A-2 1 166 ? 18.106 11.800  20.745  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 O     1 
ATOM   2617 C  CB    . ASN A-2 1 166 ? 19.757 12.766  23.111  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2618 C  CG    . ASN A-2 1 166 ? 20.979 11.930  22.826  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2619 O  OD1   . ASN A-2 1 166 ? 20.931 10.990  22.035  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2620 N  ND2   . ASN A-2 1 166 ? 22.087 12.261  23.478  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2621 N  N     . SER A-2 1 167 ? 19.732 12.835  19.593  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 N     1 
ATOM   2622 C  CA    . SER A-2 1 167 ? 19.506 12.065  18.363  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 CA    1 
ATOM   2623 C  C     . SER A-2 1 167 ? 19.623 10.543  18.493  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 C     1 
ATOM   2624 O  O     . SER A-2 1 167 ? 18.895 9.801   17.818  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 O     1 
ATOM   2625 C  CB    . SER A-2 1 167 ? 20.442 12.553  17.245  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 CB    1 
ATOM   2626 O  OG    . SER A-2 1 167 ? 21.763 12.078  17.444  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 OG    1 
ATOM   2627 N  N     . ILE A-2 1 168 ? 20.537 10.085  19.347  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 N     1 
ATOM   2628 C  CA    . ILE A-2 1 168 ? 20.749 8.650   19.573  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2629 C  C     . ILE A-2 1 168 ? 19.549 8.049   20.301  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 C     1 
ATOM   2630 O  O     . ILE A-2 1 168 ? 19.119 6.927   20.013  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 O     1 
ATOM   2631 C  CB    . ILE A-2 1 168 ? 22.023 8.419   20.409  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2632 C  CG1   . ILE A-2 1 168 ? 23.246 8.883   19.611  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2633 C  CG2   . ILE A-2 1 168 ? 22.138 6.958   20.792  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2634 C  CD1   . ILE A-2 1 168 ? 24.449 9.121   20.441  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2635 N  N     . ALA A-2 1 169 ? 19.020 8.827   21.241  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N     1 
ATOM   2636 C  CA    . ALA A-2 1 169 ? 17.874 8.442   22.044  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2637 C  C     . ALA A-2 1 169 ? 16.647 8.396   21.153  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C     1 
ATOM   2638 O  O     . ALA A-2 1 169 ? 15.856 7.454   21.224  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O     1 
ATOM   2639 C  CB    . ALA A-2 1 169 ? 17.666 9.455   23.181  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2640 N  N     . ILE A-2 1 170 ? 16.485 9.418   20.315  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 N     1 
ATOM   2641 C  CA    . ILE A-2 1 170 ? 15.344 9.461   19.413  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2642 C  C     . ILE A-2 1 170 ? 15.311 8.208   18.539  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 C     1 
ATOM   2643 O  O     . ILE A-2 1 170 ? 14.284 7.530   18.460  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 O     1 
ATOM   2644 C  CB    . ILE A-2 1 170 ? 15.381 10.706  18.496  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2645 C  CG1   . ILE A-2 1 170 ? 15.103 11.968  19.312  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2646 C  CG2   . ILE A-2 1 170 ? 14.348 10.559  17.389  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2647 C  CD1   . ILE A-2 1 170 ? 15.181 13.265  18.502  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2648 N  N     . ALA A-2 1 171 ? 16.441 7.903   17.898  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 N     1 
ATOM   2649 C  CA    . ALA A-2 1 171 ? 16.550 6.739   17.017  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2650 C  C     . ALA A-2 1 171 ? 16.269 5.438   17.760  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 C     1 
ATOM   2651 O  O     . ALA A-2 1 171 ? 15.476 4.615   17.297  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 O     1 
ATOM   2652 C  CB    . ALA A-2 1 171 ? 17.931 6.683   16.387  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2653 N  N     . GLY A-2 1 172 ? 16.911 5.263   18.914  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 N     1 
ATOM   2654 C  CA    . GLY A-2 1 172 ? 16.720 4.053   19.697  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2655 C  C     . GLY A-2 1 172 ? 15.308 3.862   20.223  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 C     1 
ATOM   2656 O  O     . GLY A-2 1 172 ? 14.743 2.775   20.129  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 O     1 
ATOM   2657 N  N     . VAL A-2 1 173 ? 14.738 4.918   20.791  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 N     1 
ATOM   2658 C  CA    . VAL A-2 1 173 ? 13.388 4.849   21.321  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2659 C  C     . VAL A-2 1 173 ? 12.377 4.549   20.215  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 C     1 
ATOM   2660 O  O     . VAL A-2 1 173 ? 11.583 3.609   20.326  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 O     1 
ATOM   2661 C  CB    . VAL A-2 1 173 ? 12.999 6.177   22.031  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2662 C  CG1   . VAL A-2 1 173 ? 11.489 6.259   22.228  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2663 C  CG2   . VAL A-2 1 173 ? 13.701 6.272   23.366  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2664 N  N     . LEU A-2 1 174 ? 12.395 5.331   19.142  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N     1 
ATOM   2665 C  CA    . LEU A-2 1 174 ? 11.430 5.079   18.086  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2666 C  C     . LEU A-2 1 174 ? 11.664 3.752   17.379  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C     1 
ATOM   2667 O  O     . LEU A-2 1 174 ? 10.717 3.154   16.869  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O     1 
ATOM   2668 C  CB    . LEU A-2 1 174 ? 11.417 6.225   17.072  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2669 C  CG    . LEU A-2 1 174 ? 11.006 7.573   17.666  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2670 C  CD1   . LEU A-2 1 174 ? 10.822 8.589   16.538  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2671 C  CD2   . LEU A-2 1 174 ? 9.706  7.415   18.471  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2672 N  N     . ALA A-2 1 175 ? 12.912 3.284   17.343  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N     1 
ATOM   2673 C  CA    . ALA A-2 1 175 ? 13.202 2.003   16.697  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2674 C  C     . ALA A-2 1 175 ? 12.625 0.851   17.528  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C     1 
ATOM   2675 O  O     . ALA A-2 1 175 ? 11.949 -0.024  16.989  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O     1 
ATOM   2676 C  CB    . ALA A-2 1 175 ? 14.710 1.822   16.511  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2677 N  N     . VAL A-2 1 176 ? 12.872 0.855   18.838  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 N     1 
ATOM   2678 C  CA    . VAL A-2 1 176 ? 12.356 -0.211  19.698  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2679 C  C     . VAL A-2 1 176 ? 10.828 -0.136  19.787  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 C     1 
ATOM   2680 O  O     . VAL A-2 1 176 ? 10.157 -1.132  20.062  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 O     1 
ATOM   2681 C  CB    . VAL A-2 1 176 ? 12.979 -0.159  21.124  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2682 C  CG1   . VAL A-2 1 176 ? 12.332 0.938   21.951  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2683 C  CG2   . VAL A-2 1 176 ? 12.825 -1.513  21.807  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2684 N  N     . HIS A-2 1 177 ? 10.279 1.050   19.550  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 N     1 
ATOM   2685 C  CA    . HIS A-2 1 177 ? 8.837  1.221   19.566  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2686 C  C     . HIS A-2 1 177 ? 8.277  0.502   18.337  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 C     1 
ATOM   2687 O  O     . HIS A-2 1 177 ? 7.260  -0.183  18.430  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 O     1 
ATOM   2688 C  CB    . HIS A-2 1 177 ? 8.481  2.705   19.518  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2689 C  CG    . HIS A-2 1 177 ? 7.008  2.970   19.519  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2690 N  ND1   . HIS A-2 1 177 ? 6.164  2.478   20.492  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2691 C  CD2   . HIS A-2 1 177 ? 6.229  3.683   18.670  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2692 C  CE1   . HIS A-2 1 177 ? 4.930  2.877   20.242  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2693 N  NE2   . HIS A-2 1 177 ? 4.941  3.609   19.142  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2694 N  N     . ALA A-2 1 178 ? 8.944  0.664   17.192  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 N     1 
ATOM   2695 C  CA    . ALA A-2 1 178 ? 8.541  0.003   15.947  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2696 C  C     . ALA A-2 1 178 ? 8.655  -1.515  16.120  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 C     1 
ATOM   2697 O  O     . ALA A-2 1 178 ? 7.889  -2.284  15.552  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 O     1 
ATOM   2698 C  CB    . ALA A-2 1 178 ? 9.430  0.450   14.802  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2699 N  N     . VAL A-2 1 179 ? 9.634  -1.935  16.906  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 N     1 
ATOM   2700 C  CA    . VAL A-2 1 179 ? 9.832  -3.344  17.174  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2701 C  C     . VAL A-2 1 179 ? 8.714  -3.844  18.087  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 C     1 
ATOM   2702 O  O     . VAL A-2 1 179 ? 8.056  -4.836  17.780  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 O     1 
ATOM   2703 C  CB    . VAL A-2 1 179 ? 11.211 -3.587  17.842  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2704 C  CG1   . VAL A-2 1 179 ? 11.308 -5.004  18.382  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2705 C  CG2   . VAL A-2 1 179 ? 12.313 -3.357  16.826  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2706 N  N     . THR A-2 1 180 ? 8.488  -3.151  19.199  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 N     1 
ATOM   2707 C  CA    . THR A-2 1 180 ? 7.449  -3.558  20.146  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 CA    1 
ATOM   2708 C  C     . THR A-2 1 180 ? 6.036  -3.558  19.578  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 C     1 
ATOM   2709 O  O     . THR A-2 1 180 ? 5.165  -4.249  20.098  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 O     1 
ATOM   2710 C  CB    . THR A-2 1 180 ? 7.440  -2.671  21.391  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 CB    1 
ATOM   2711 O  OG1   . THR A-2 1 180 ? 7.179  -1.316  21.009  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2712 C  CG2   . THR A-2 1 180 ? 8.777  -2.757  22.105  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2713 N  N     . THR A-2 1 181 ? 5.804  -2.778  18.526  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 N     1 
ATOM   2714 C  CA    . THR A-2 1 181 ? 4.486  -2.714  17.907  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 CA    1 
ATOM   2715 C  C     . THR A-2 1 181 ? 4.391  -3.752  16.801  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 C     1 
ATOM   2716 O  O     . THR A-2 1 181 ? 3.399  -3.817  16.075  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 O     1 
ATOM   2717 C  CB    . THR A-2 1 181 ? 4.209  -1.336  17.290  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 CB    1 
ATOM   2718 O  OG1   . THR A-2 1 181 ? 5.098  -1.116  16.189  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2719 C  CG2   . THR A-2 1 181 ? 4.401  -0.242  18.322  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2720 N  N     . GLY A-2 1 182 ? 5.441  -4.555  16.670  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 N     1 
ATOM   2721 C  CA    . GLY A-2 1 182 ? 5.462  -5.599  15.665  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2722 C  C     . GLY A-2 1 182 ? 5.741  -5.124  14.257  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 C     1 
ATOM   2723 O  O     . GLY A-2 1 182 ? 5.589  -5.892  13.308  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 O     1 
ATOM   2724 N  N     . PHE A-2 1 183 ? 6.156  -3.869  14.110  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 N     1 
ATOM   2725 C  CA    . PHE A-2 1 183 ? 6.444  -3.329  12.789  1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2726 C  C     . PHE A-2 1 183 ? 7.801  -3.789  12.259  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 C     1 
ATOM   2727 O  O     . PHE A-2 1 183 ? 7.971  -3.956  11.049  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 O     1 
ATOM   2728 C  CB    . PHE A-2 1 183 ? 6.402  -1.794  12.807  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2729 C  CG    . PHE A-2 1 183 ? 6.610  -1.172  11.451  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2730 C  CD1   . PHE A-2 1 183 ? 5.552  -1.061  10.551  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2731 C  CD2   . PHE A-2 1 183 ? 7.877  -0.760  11.046  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2732 C  CE1   . PHE A-2 1 183 ? 5.758  -0.555  9.267   1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2733 C  CE2   . PHE A-2 1 183 ? 8.090  -0.256  9.768   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2734 C  CZ    . PHE A-2 1 183 ? 7.026  -0.154  8.875   1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2735 N  N     . ALA A-2 1 184 ? 8.767  -3.990  13.152  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 N     1 
ATOM   2736 C  CA    . ALA A-2 1 184 ? 10.100 -4.427  12.729  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2737 C  C     . ALA A-2 1 184 ? 10.745 -5.370  13.733  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 C     1 
ATOM   2738 O  O     . ALA A-2 1 184 ? 10.214 -5.584  14.824  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 O     1 
ATOM   2739 C  CB    . ALA A-2 1 184 ? 11.006 -3.217  12.495  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2740 N  N     . GLN A-2 1 185 ? 11.900 -5.912  13.357  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 N     1 
ATOM   2741 C  CA    . GLN A-2 1 185 ? 12.636 -6.858  14.197  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2742 C  C     . GLN A-2 1 185 ? 14.052 -6.398  14.545  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 C     1 
ATOM   2743 O  O     . GLN A-2 1 185 ? 14.670 -5.636  13.800  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 O     1 
ATOM   2744 C  CB    . GLN A-2 1 185 ? 12.751 -8.208  13.486  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2745 C  CG    . GLN A-2 1 185 ? 11.447 -8.790  13.009  1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2746 C  CD    . GLN A-2 1 185 ? 10.500 -9.061  14.150  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2747 O  OE1   . GLN A-2 1 185 ? 10.855 -9.747  15.112  1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2748 N  NE2   . GLN A-2 1 185 ? 9.281  -8.526  14.052  1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2749 N  N     . PRO A-2 1 186 ? 14.587 -6.862  15.687  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 N     1 
ATOM   2750 C  CA    . PRO A-2 1 186 ? 15.946 -6.470  16.069  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2751 C  C     . PRO A-2 1 186 ? 16.860 -7.220  15.111  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 C     1 
ATOM   2752 O  O     . PRO A-2 1 186 ? 16.396 -8.091  14.380  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 O     1 
ATOM   2753 C  CB    . PRO A-2 1 186 ? 16.076 -6.998  17.495  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2754 C  CG    . PRO A-2 1 186 ? 14.662 -7.053  17.979  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2755 C  CD    . PRO A-2 1 186 ? 13.933 -7.596  16.780  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2756 N  N     . ARG A-2 1 187 ? 18.147 -6.908  15.107  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 N     1 
ATOM   2757 C  CA    . ARG A-2 1 187 ? 19.055 -7.598  14.204  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2758 C  C     . ARG A-2 1 187 ? 20.234 -8.257  14.905  1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 C     1 
ATOM   2759 O  O     . ARG A-2 1 187 ? 20.555 -7.928  16.046  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 O     1 
ATOM   2760 C  CB    . ARG A-2 1 187 ? 19.557 -6.627  13.139  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2761 C  CG    . ARG A-2 1 187 ? 18.513 -6.306  12.090  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2762 C  CD    . ARG A-2 1 187 ? 18.997 -5.202  11.180  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2763 N  NE    . ARG A-2 1 187 ? 18.928 -3.911  11.850  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2764 C  CZ    . ARG A-2 1 187 ? 19.621 -2.845  11.478  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2765 N  NH1   . ARG A-2 1 187 ? 20.438 -2.922  10.438  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2766 N  NH2   . ARG A-2 1 187 ? 19.497 -1.707  12.149  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2767 N  N     . PRO A-2 1 188 ? 20.892 -9.212  14.223  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 N     1 
ATOM   2768 C  CA    . PRO A-2 1 188 ? 22.051 -9.956  14.730  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2769 C  C     . PRO A-2 1 188 ? 23.233 -9.049  15.050  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 C     1 
ATOM   2770 O  O     . PRO A-2 1 188 ? 23.465 -8.046  14.366  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 O     1 
ATOM   2771 C  CB    . PRO A-2 1 188 ? 22.377 -10.912 13.587  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2772 C  CG    . PRO A-2 1 188 ? 21.060 -11.106 12.921  1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2773 C  CD    . PRO A-2 1 188 ? 20.491 -9.724  12.901  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2774 N  N     . LEU A-2 1 189 ? 23.987 -9.415  16.082  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 N     1 
ATOM   2775 C  CA    . LEU A-2 1 189 ? 25.142 -8.631  16.489  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2776 C  C     . LEU A-2 1 189 ? 26.170 -8.514  15.381  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 C     1 
ATOM   2777 O  O     . LEU A-2 1 189 ? 26.955 -7.572  15.367  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 O     1 
ATOM   2778 C  CB    . LEU A-2 1 189 ? 25.803 -9.248  17.718  1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2779 C  CG    . LEU A-2 1 189 ? 25.112 -9.053  19.062  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2780 C  CD1   . LEU A-2 1 189 ? 25.877 -9.813  20.128  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2781 C  CD2   . LEU A-2 1 189 ? 25.053 -7.573  19.399  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2782 N  N     . ASP A-2 1 190 ? 26.175 -9.466  14.454  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 N     1 
ATOM   2783 C  CA    . ASP A-2 1 190 ? 27.144 -9.431  13.366  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2784 C  C     . ASP A-2 1 190 ? 26.688 -8.598  12.175  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 C     1 
ATOM   2785 O  O     . ASP A-2 1 190 ? 27.275 -8.679  11.099  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 O     1 
ATOM   2786 C  CB    . ASP A-2 1 190 ? 27.499 -10.854 12.916  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2787 C  CG    . ASP A-2 1 190 ? 26.279 -11.715 12.679  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2788 O  OD1   . ASP A-2 1 190 ? 25.375 -11.277 11.935  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2789 O  OD2   . ASP A-2 1 190 ? 26.224 -12.832 13.234  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2790 N  N     . THR A-2 1 191 ? 25.645 -7.796  12.368  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 N     1 
ATOM   2791 C  CA    . THR A-2 1 191 ? 25.148 -6.917  11.310  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 CA    1 
ATOM   2792 C  C     . THR A-2 1 191 ? 26.261 -5.924  10.990  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 C     1 
ATOM   2793 O  O     . THR A-2 1 191 ? 26.880 -5.365  11.897  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 O     1 
ATOM   2794 C  CB    . THR A-2 1 191 ? 23.919 -6.115  11.773  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 CB    1 
ATOM   2795 O  OG1   . THR A-2 1 191 ? 22.841 -7.011  12.067  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2796 C  CG2   . THR A-2 1 191 ? 23.497 -5.130  10.702  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2797 N  N     . GLU A-2 1 192 ? 26.526 -5.705  9.712   1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 N     1 
ATOM   2798 C  CA    . GLU A-2 1 192 ? 27.575 -4.769  9.326   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2799 C  C     . GLU A-2 1 192 ? 27.275 -3.343  9.797   1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 C     1 
ATOM   2800 O  O     . GLU A-2 1 192 ? 26.150 -2.863  9.668   1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 O     1 
ATOM   2801 C  CB    . GLU A-2 1 192 ? 27.737 -4.768  7.803   1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2802 C  CG    . GLU A-2 1 192 ? 26.426 -4.501  7.070   1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2803 C  CD    . GLU A-2 1 192 ? 26.578 -4.461  5.561   1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2804 O  OE1   . GLU A-2 1 192 ? 27.377 -3.630  5.068   1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2805 O  OE2   . GLU A-2 1 192 ? 25.896 -5.255  4.874   1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2806 N  N     . TRP A-2 1 193 ? 28.284 -2.685  10.358  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 N     1 
ATOM   2807 C  CA    . TRP A-2 1 193 ? 28.162 -1.302  10.810  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2808 C  C     . TRP A-2 1 193 ? 28.931 -0.527  9.745   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 C     1 
ATOM   2809 O  O     . TRP A-2 1 193 ? 30.113 -0.233  9.890   1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 O     1 
ATOM   2810 C  CB    . TRP A-2 1 193 ? 28.819 -1.125  12.179  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2811 C  CG    . TRP A-2 1 193 ? 28.676 0.254   12.774  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2812 C  CD1   . TRP A-2 1 193 ? 28.039 1.332   12.219  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2813 C  CD2   . TRP A-2 1 193 ? 29.183 0.699   14.041  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2814 N  NE1   . TRP A-2 1 193 ? 28.121 2.419   13.064  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2815 C  CE2   . TRP A-2 1 193 ? 28.816 2.057   14.188  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2816 C  CE3   . TRP A-2 1 193 ? 29.911 0.081   15.070  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2817 C  CZ2   . TRP A-2 1 193 ? 29.154 2.807   15.321  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2818 C  CZ3   . TRP A-2 1 193 ? 30.247 0.833   16.203  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2819 C  CH2   . TRP A-2 1 193 ? 29.867 2.181   16.315  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2820 N  N     . ILE A-2 1 194 ? 28.242 -0.212  8.660   1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 N     1 
ATOM   2821 C  CA    . ILE A-2 1 194 ? 28.841 0.476   7.530   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2822 C  C     . ILE A-2 1 194 ? 29.731 1.673   7.807   1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 C     1 
ATOM   2823 O  O     . ILE A-2 1 194 ? 30.855 1.734   7.312   1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 O     1 
ATOM   2824 C  CB    . ILE A-2 1 194 ? 27.761 0.931   6.528   1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2825 C  CG1   . ILE A-2 1 194 ? 26.961 -0.278  6.044   1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2826 C  CG2   . ILE A-2 1 194 ? 28.406 1.623   5.344   1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2827 C  CD1   . ILE A-2 1 194 ? 25.953 0.054   4.963   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2828 N  N     . ASP A-2 1 195 ? 29.238 2.624   8.593   1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 N     1 
ATOM   2829 C  CA    . ASP A-2 1 195 ? 29.999 3.842   8.838   1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2830 C  C     . ASP A-2 1 195 ? 30.781 3.936   10.131  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 C     1 
ATOM   2831 O  O     . ASP A-2 1 195 ? 31.115 5.028   10.568  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 O     1 
ATOM   2832 C  CB    . ASP A-2 1 195 ? 29.069 5.057   8.714   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2833 C  CG    . ASP A-2 1 195 ? 28.340 5.102   7.378   1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2834 O  OD1   . ASP A-2 1 195 ? 29.010 5.043   6.329   1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2835 O  OD2   . ASP A-2 1 195 ? 27.094 5.198   7.376   1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2836 N  N     . ARG A-2 1 196 ? 31.088 2.806   10.743  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 N     1 
ATOM   2837 C  CA    . ARG A-2 1 196 ? 31.851 2.837   11.986  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2838 C  C     . ARG A-2 1 196 ? 33.164 3.608   11.774  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 C     1 
ATOM   2839 O  O     . ARG A-2 1 196 ? 33.964 3.252   10.907  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 O     1 
ATOM   2840 C  CB    . ARG A-2 1 196 ? 32.141 1.413   12.448  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2841 C  CG    . ARG A-2 1 196 ? 33.087 1.347   13.617  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2842 C  CD    . ARG A-2 1 196 ? 33.375 -0.086  13.988  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2843 N  NE    . ARG A-2 1 196 ? 34.464 -0.164  14.950  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2844 C  CZ    . ARG A-2 1 196 ? 34.855 -1.288  15.536  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2845 N  NH1   . ARG A-2 1 196 ? 34.240 -2.429  15.252  1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2846 N  NH2   . ARG A-2 1 196 ? 35.854 -1.265  16.412  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2847 N  N     . PRO A-2 1 197 ? 33.399 4.673   12.566  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 N     1 
ATOM   2848 C  CA    . PRO A-2 1 197 ? 34.608 5.505   12.470  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2849 C  C     . PRO A-2 1 197 ? 35.907 4.733   12.704  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 C     1 
ATOM   2850 O  O     . PRO A-2 1 197 ? 35.947 3.789   13.491  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 O     1 
ATOM   2851 C  CB    . PRO A-2 1 197 ? 34.401 6.566   13.553  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2852 C  CG    . PRO A-2 1 197 ? 32.934 6.541   13.826  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2853 C  CD    . PRO A-2 1 197 ? 32.577 5.094   13.711  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2854 N  N     . THR A-2 1 198 ? 36.969 5.155   12.029  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 N     1 
ATOM   2855 C  CA    . THR A-2 1 198 ? 38.266 4.514   12.184  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 CA    1 
ATOM   2856 C  C     . THR A-2 1 198 ? 39.407 5.533   12.168  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 C     1 
ATOM   2857 O  O     . THR A-2 1 198 ? 40.458 5.303   12.764  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 O     1 
ATOM   2858 C  CB    . THR A-2 1 198 ? 38.505 3.498   11.071  1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 CB    1 
ATOM   2859 O  OG1   . THR A-2 1 198 ? 38.311 4.130   9.802   1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2860 C  CG2   . THR A-2 1 198 ? 37.546 2.346   11.198  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2861 N  N     . ALA A-2 1 199 ? 39.178 6.658   11.495  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 N     1 
ATOM   2862 C  CA    . ALA A-2 1 199 ? 40.171 7.719   11.355  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2863 C  C     . ALA A-2 1 199 ? 40.799 8.209   12.645  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 C     1 
ATOM   2864 O  O     . ALA A-2 1 199 ? 42.022 8.189   12.792  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 O     1 
ATOM   2865 C  CB    . ALA A-2 1 199 ? 39.565 8.905   10.608  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2866 N  N     . PHE A-2 1 200 ? 39.973 8.661   13.581  1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 N     1 
ATOM   2867 C  CA    . PHE A-2 1 200 ? 40.505 9.186   14.826  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2868 C  C     . PHE A-2 1 200 ? 41.304 8.156   15.614  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 C     1 
ATOM   2869 O  O     . PHE A-2 1 200 ? 42.408 8.447   16.081  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 O     1 
ATOM   2870 C  CB    . PHE A-2 1 200 ? 39.388 9.749   15.699  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2871 C  CG    . PHE A-2 1 200 ? 39.894 10.543  16.864  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2872 C  CD1   . PHE A-2 1 200 ? 40.572 11.745  16.655  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2873 C  CD2   . PHE A-2 1 200 ? 39.717 10.088  18.168  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2874 C  CE1   . PHE A-2 1 200 ? 41.067 12.486  17.728  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2875 C  CE2   . PHE A-2 1 200 ? 40.206 10.816  19.244  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2876 C  CZ    . PHE A-2 1 200 ? 40.884 12.024  19.025  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2877 N  N     . ALA A-2 1 201 ? 40.745 6.958   15.768  1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 N     1 
ATOM   2878 C  CA    . ALA A-2 1 201 ? 41.426 5.891   16.493  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2879 C  C     . ALA A-2 1 201 ? 42.760 5.603   15.816  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 C     1 
ATOM   2880 O  O     . ALA A-2 1 201 ? 43.773 5.386   16.485  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 O     1 
ATOM   2881 C  CB    . ALA A-2 1 201 ? 40.567 4.634   16.516  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2882 N  N     . ALA A-2 1 202 ? 42.754 5.608   14.486  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 N     1 
ATOM   2883 C  CA    . ALA A-2 1 202 ? 43.957 5.352   13.707  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2884 C  C     . ALA A-2 1 202 ? 45.071 6.320   14.095  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 C     1 
ATOM   2885 O  O     . ALA A-2 1 202 ? 46.246 5.955   14.091  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 O     1 
ATOM   2886 C  CB    . ALA A-2 1 202 ? 43.654 5.471   12.223  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2887 N  N     . ARG A-2 1 203 ? 44.706 7.554   14.429  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 N     1 
ATOM   2888 C  CA    . ARG A-2 1 203 ? 45.694 8.549   14.829  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2889 C  C     . ARG A-2 1 203 ? 46.499 8.117   16.053  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 C     1 
ATOM   2890 O  O     . ARG A-2 1 203 ? 47.700 8.376   16.132  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 O     1 
ATOM   2891 C  CB    . ARG A-2 1 203 ? 45.015 9.877   15.135  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2892 C  CG    . ARG A-2 1 203 ? 44.531 10.603  13.925  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2893 C  CD    . ARG A-2 1 203 ? 43.827 11.879  14.323  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2894 N  NE    . ARG A-2 1 203 ? 43.435 12.643  13.147  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2895 C  CZ    . ARG A-2 1 203 ? 44.222 13.512  12.525  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2896 N  NH1   . ARG A-2 1 203 ? 45.450 13.735  12.980  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2897 N  NH2   . ARG A-2 1 203 ? 43.788 14.141  11.436  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2898 N  N     . ARG A-2 1 204 ? 45.830 7.472   17.006  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 N     1 
ATOM   2899 C  CA    . ARG A-2 1 204 ? 46.471 7.003   18.236  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2900 C  C     . ARG A-2 1 204 ? 47.307 8.116   18.887  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 C     1 
ATOM   2901 O  O     . ARG A-2 1 204 ? 48.519 7.970   19.078  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 O     1 
ATOM   2902 C  CB    . ARG A-2 1 204 ? 47.377 5.808   17.935  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2903 C  CG    . ARG A-2 1 204 ? 46.877 4.877   16.848  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2904 C  CD    . ARG A-2 1 204 ? 47.926 3.823   16.537  1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2905 N  NE    . ARG A-2 1 204 ? 49.281 4.373   16.613  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2906 C  CZ    . ARG A-2 1 204 ? 49.765 5.329   15.820  1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2907 N  NH1   . ARG A-2 1 204 ? 49.010 5.859   14.866  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2908 N  NH2   . ARG A-2 1 204 ? 51.005 5.769   15.992  1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2909 N  N     . ALA A-2 1 205 ? 46.657 9.226   19.231  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 N     1 
ATOM   2910 C  CA    . ALA A-2 1 205 ? 47.349 10.358  19.843  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2911 C  C     . ALA A-2 1 205 ? 47.503 10.195  21.355  1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 C     1 
ATOM   2912 O  O     . ALA A-2 1 205 ? 47.092 11.056  22.133  1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 O     1 
ATOM   2913 C  CB    . ALA A-2 1 205 ? 46.605 11.661  19.519  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2914 N  N     . GLU A-2 1 206 ? 48.103 9.086   21.766  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 N     1 
ATOM   2915 C  CA    . GLU A-2 1 206 ? 48.305 8.828   23.183  1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2916 C  C     . GLU A-2 1 206 ? 49.728 8.392   23.492  1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 C     1 
ATOM   2917 O  O     . GLU A-2 1 206 ? 50.228 7.409   22.935  1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 O     1 
ATOM   2918 C  CB    . GLU A-2 1 206 ? 47.338 7.752   23.679  1.00 72.13  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2919 C  CG    . GLU A-2 1 206 ? 45.877 8.105   23.516  1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2920 C  CD    . GLU A-2 1 206 ? 44.997 7.441   24.560  1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2921 O  OE1   . GLU A-2 1 206 ? 45.145 7.771   25.758  1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2922 O  OE2   . GLU A-2 1 206 ? 44.159 6.589   24.184  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2923 N  N     . ARG A-2 1 207 ? 50.376 9.138   24.381  1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 N     1 
ATOM   2924 C  CA    . ARG A-2 1 207 ? 51.736 8.829   24.802  1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2925 C  C     . ARG A-2 1 207 ? 51.605 7.900   26.011  1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 C     1 
ATOM   2926 O  O     . ARG A-2 1 207 ? 52.167 6.784   25.975  1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 O     1 
ATOM   2927 C  CB    . ARG A-2 1 207 ? 52.477 10.115  25.195  1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2928 C  CG    . ARG A-2 1 207 ? 53.912 9.902   25.652  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2929 C  CD    . ARG A-2 1 207 ? 54.890 9.832   24.491  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2930 N  NE    . ARG A-2 1 207 ? 56.166 9.249   24.900  1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2931 C  CZ    . ARG A-2 1 207 ? 57.297 9.345   24.205  1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2932 N  NH1   . ARG A-2 1 207 ? 57.319 10.011  23.057  1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2933 N  NH2   . ARG A-2 1 207 ? 58.407 8.767   24.653  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2934 O  OXT   . ARG A-2 1 207 ? 50.922 8.299   26.981  1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 OXT   1 
HETATM 2935 N  N1    . APR B   2 .   ? 33.342 22.158  5.407   1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N1    1 
HETATM 2936 C  C2    . APR B   2 .   ? 33.170 23.235  4.571   1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C2    1 
HETATM 2937 N  N3    . APR B   2 .   ? 31.953 23.382  3.951   1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N3    1 
HETATM 2938 C  C4    . APR B   2 .   ? 30.939 22.491  4.159   1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C4    1 
HETATM 2939 C  C5    . APR B   2 .   ? 31.125 21.399  5.012   1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C5    1 
HETATM 2940 C  C6    . APR B   2 .   ? 32.324 21.251  5.623   1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C6    1 
HETATM 2941 N  N6    . APR B   2 .   ? 32.489 20.184  6.450   1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N6    1 
HETATM 2942 N  N7    . APR B   2 .   ? 29.969 20.653  5.057   1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N7    1 
HETATM 2943 C  C8    . APR B   2 .   ? 29.072 21.266  4.243   1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C8    1 
HETATM 2944 N  N9    . APR B   2 .   ? 29.658 22.386  3.691   1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N9    1 
HETATM 2945 C  "C1'" . APR B   2 .   ? 28.963 23.276  2.757   1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C1'" 1 
HETATM 2946 C  "C2'" . APR B   2 .   ? 29.044 23.452  1.262   1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C2'" 1 
HETATM 2947 O  "O2'" . APR B   2 .   ? 29.445 24.815  1.104   1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O2'" 1 
HETATM 2948 C  "C3'" . APR B   2 .   ? 27.623 23.086  0.968   1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C3'" 1 
HETATM 2949 O  "O3'" . APR B   2 .   ? 27.319 23.476  -0.350  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O3'" 1 
HETATM 2950 O  "O4'" . APR B   2 .   ? 27.819 24.068  3.133   1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O4'" 1 
HETATM 2951 C  "C4'" . APR B   2 .   ? 26.881 23.927  2.034   1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C4'" 1 
HETATM 2952 C  "C5'" . APR B   2 .   ? 25.738 22.929  2.172   1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C5'" 1 
HETATM 2953 O  "O5'" . APR B   2 .   ? 24.619 23.637  2.648   1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O5'" 1 
HETATM 2954 P  PA    . APR B   2 .   ? 23.231 23.009  2.950   1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   PA    1 
HETATM 2955 O  O1A   . APR B   2 .   ? 22.851 22.370  1.601   1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O1A   1 
HETATM 2956 O  O2A   . APR B   2 .   ? 22.430 24.260  3.402   1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O2A   1 
HETATM 2957 O  O3A   . APR B   2 .   ? 23.201 21.935  4.092   1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O3A   1 
HETATM 2958 P  PB    . APR B   2 .   ? 23.708 20.487  4.391   1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   PB    1 
HETATM 2959 O  O1B   . APR B   2 .   ? 25.239 20.321  4.247   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O1B   1 
HETATM 2960 O  O2B   . APR B   2 .   ? 23.016 19.448  3.452   1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O2B   1 
HETATM 2961 O  O5D   . APR B   2 .   ? 23.314 20.041  5.803   1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O5D   1 
HETATM 2962 C  C5D   . APR B   2 .   ? 21.983 20.044  6.308   1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C5D   1 
HETATM 2963 O  O4D   . APR B   2 .   ? 22.287 17.774  6.995   1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O4D   1 
HETATM 2964 O  O1D   . APR B   2 .   ? 22.978 16.038  8.034   1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O1D   1 
HETATM 2965 C  C1D   . APR B   2 .   ? 23.511 17.186  7.408   1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C1D   1 
HETATM 2966 O  O2D   . APR B   2 .   ? 24.847 17.522  9.293   1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O2D   1 
HETATM 2967 C  C2D   . APR B   2 .   ? 24.306 18.211  8.195   1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C2D   1 
HETATM 2968 O  O3D   . APR B   2 .   ? 22.568 19.288  9.684   1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O3D   1 
HETATM 2969 C  C3D   . APR B   2 .   ? 23.292 19.270  8.477   1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C3D   1 
HETATM 2970 C  C4D   . APR B   2 .   ? 22.083 19.088  7.515   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C4D   1 
HETATM 2971 GD GD    . GD3 C   3 .   ? 21.367 22.914  -0.182  0.50 69.02  ? ? ? ? ? ? 301 GD3 A   GD    1 
HETATM 2972 N  N1    . APR B-2 2 .   ? 35.860 17.796  24.962  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N1    1 
HETATM 2973 C  C2    . APR B-2 2 .   ? 36.707 17.109  25.798  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C2    1 
HETATM 2974 N  N3    . APR B-2 2 .   ? 36.226 15.981  26.418  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N3    1 
HETATM 2975 C  C4    . APR B-2 2 .   ? 34.947 15.548  26.210  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C4    1 
HETATM 2976 C  C5    . APR B-2 2 .   ? 34.095 16.256  25.357  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C5    1 
HETATM 2977 C  C6    . APR B-2 2 .   ? 34.566 17.368  24.746  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C6    1 
HETATM 2978 N  N6    . APR B-2 2 .   ? 33.724 18.044  23.919  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N6    1 
HETATM 2979 N  N7    . APR B-2 2 .   ? 32.871 15.627  25.312  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N7    1 
HETATM 2980 C  C8    . APR B-2 2 .   ? 32.953 14.544  26.126  1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C8    1 
HETATM 2981 N  N9    . APR B-2 2 .   ? 34.216 14.492  26.678  1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N9    1 
HETATM 2982 C  "C1'" . APR B-2 2 .   ? 34.639 13.445  27.612  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C1'" 1 
HETATM 2983 C  "C2'" . APR B-2 2 .   ? 34.832 13.427  29.107  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C2'" 1 
HETATM 2984 O  "O2'" . APR B-2 2 .   ? 36.213 13.093  29.265  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O2'" 1 
HETATM 2985 C  "C3'" . APR B-2 2 .   ? 33.805 12.379  29.401  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C3'" 1 
HETATM 2986 O  "O3'" . APR B-2 2 .   ? 33.990 11.921  30.719  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O3'" 1 
HETATM 2987 O  "O4'" . APR B-2 2 .   ? 34.753 12.058  27.236  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O4'" 1 
HETATM 2988 C  "C4'" . APR B-2 2 .   ? 34.162 11.316  28.335  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C4'" 1 
HETATM 2989 C  "C5'" . APR B-2 2 .   ? 32.726 10.825  28.197  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C5'" 1 
HETATM 2990 O  "O5'" . APR B-2 2 .   ? 32.780 9.502   27.721  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O5'" 1 
HETATM 2991 P  PA    . APR B-2 2 .   ? 31.542 8.614   27.419  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 PA    1 
HETATM 2992 O  O1A   . APR B-2 2 .   ? 30.798 8.605   28.768  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O1A   1 
HETATM 2993 O  O2A   . APR B-2 2 .   ? 32.225 7.295   26.967  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O2A   1 
HETATM 2994 O  O3A   . APR B-2 2 .   ? 30.597 9.125   26.277  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O3A   1 
HETATM 2995 P  PB    . APR B-2 2 .   ? 29.596 10.288  25.978  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 PB    1 
HETATM 2996 O  O1B   . APR B-2 2 .   ? 30.218 11.697  26.122  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O1B   1 
HETATM 2997 O  O2B   . APR B-2 2 .   ? 28.350 10.208  26.917  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O2B   1 
HETATM 2998 O  O5D   . APR B-2 2 .   ? 29.013 10.170  24.566  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O5D   1 
HETATM 2999 C  C5D   . APR B-2 2 .   ? 28.350 9.016   24.061  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C5D   1 
HETATM 3000 O  O4D   . APR B-2 2 .   ? 26.536 10.414  23.374  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O4D   1 
HETATM 3001 O  O1D   . APR B-2 2 .   ? 25.378 11.881  22.335  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O1D   1 
HETATM 3002 C  C1D   . APR B-2 2 .   ? 26.639 11.768  22.961  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C1D   1 
HETATM 3003 O  O2D   . APR B-2 2 .   ? 27.598 12.757  21.076  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O2D   1 
HETATM 3004 C  C2D   . APR B-2 2 .   ? 27.924 11.944  22.174  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C2D   1 
HETATM 3005 O  O3D   . APR B-2 2 .   ? 27.988 9.900   20.685  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O3D   1 
HETATM 3006 C  C3D   . APR B-2 2 .   ? 28.334 10.536  21.892  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C3D   1 
HETATM 3007 C  C4D   . APR B-2 2 .   ? 27.572 9.580   22.854  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C4D   1 
HETATM 3008 GD GD    . GD3 C-2 3 .   ? 30.528 7.047   30.551  0.50 69.02  ? ? ? ? ? ? 301 GD3 A-2 GD    1 
HETATM 3009 O  O     . HOH D   4 .   ? 21.421 20.569  1.506   1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 3010 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.408 24.793  1.348   1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 3011 O  O     . HOH D   4 .   ? 1.424  24.622  -2.247  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 3012 O  O     . HOH D   4 .   ? 26.394 27.818  17.220  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 3013 O  O     . HOH D   4 .   ? 10.480 14.747  2.773   1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 3014 O  O     . HOH D   4 .   ? 13.398 21.696  21.025  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 3015 O  O     . HOH D   4 .   ? 26.711 25.267  10.347  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 3016 O  O     . HOH D   4 .   ? 21.384 5.726   3.430   1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 3017 O  O     . HOH D   4 .   ? 24.476 28.111  20.183  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O     1 
HETATM 3018 O  O     . HOH D   4 .   ? 5.247  16.305  16.662  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O     1 
HETATM 3019 O  O     . HOH D   4 .   ? 18.122 14.031  6.361   1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O     1 
HETATM 3020 O  O     . HOH D   4 .   ? 16.001 21.539  20.866  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O     1 
HETATM 3021 O  O     . HOH D   4 .   ? 26.185 4.585   -0.011  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O     1 
HETATM 3022 O  O     . HOH D   4 .   ? 24.668 29.904  15.577  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O     1 
HETATM 3023 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.969 2.934   1.699   1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O     1 
HETATM 3024 O  O     . HOH D   4 .   ? 22.349 24.550  20.339  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O     1 
HETATM 3025 O  O     . HOH D   4 .   ? 27.983 26.753  21.642  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O     1 
HETATM 3026 O  O     . HOH D   4 .   ? 1.891  19.849  7.770   1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O     1 
HETATM 3027 O  O     . HOH D   4 .   ? 19.625 2.835   10.442  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O     1 
HETATM 3028 O  O     . HOH D   4 .   ? 30.946 31.647  20.617  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O     1 
HETATM 3029 O  O     . HOH D   4 .   ? 18.861 30.724  7.776   1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O     1 
HETATM 3030 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.895 16.729  11.508  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O     1 
HETATM 3031 O  O     . HOH D   4 .   ? 10.609 19.753  19.864  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O     1 
HETATM 3032 O  O     . HOH D   4 .   ? -0.466 17.031  -0.817  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O     1 
HETATM 3033 O  O     . HOH D   4 .   ? 9.844  27.048  13.283  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O     1 
HETATM 3034 O  O     . HOH D   4 .   ? 8.623  24.978  -0.569  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O     1 
HETATM 3035 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.172 3.254   4.426   1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O     1 
HETATM 3036 O  O     . HOH D   4 .   ? 8.463  19.833  -9.268  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O     1 
HETATM 3037 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.092 16.368  3.284   1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O     1 
HETATM 3038 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.850 3.197   -0.786  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O     1 
HETATM 3039 O  O     . HOH D   4 .   ? 28.088 18.541  25.587  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O     1 
HETATM 3040 O  O     . HOH D   4 .   ? 28.263 25.196  24.231  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O     1 
HETATM 3041 O  O     . HOH D   4 .   ? 10.593 17.152  18.980  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O     1 
HETATM 3042 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.235 4.901   1.434   1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O     1 
HETATM 3043 O  O     . HOH D   4 .   ? 33.803 31.538  9.249   1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O     1 
HETATM 3044 O  O     . HOH D   4 .   ? 22.424 30.247  13.491  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O     1 
HETATM 3045 O  O     . HOH D   4 .   ? 22.769 26.333  22.457  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O     1 
HETATM 3046 O  O     . HOH D   4 .   ? 25.697 14.341  -4.140  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O     1 
HETATM 3047 O  O     . HOH D   4 .   ? 6.661  28.183  -4.173  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O     1 
HETATM 3048 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.109 1.262   3.093   1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O     1 
HETATM 3049 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.840 7.683   5.467   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O     1 
HETATM 3050 O  O     . HOH D   4 .   ? 12.111 -5.834  5.811   1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O     1 
HETATM 3051 O  O     . HOH D   4 .   ? 36.007 10.278  2.735   1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O     1 
HETATM 3052 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.301 3.390   -2.652  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O     1 
HETATM 3053 O  O     . HOH D   4 .   ? 27.847 5.683   -2.196  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O     1 
HETATM 3054 O  O     . HOH D   4 .   ? 33.449 24.699  8.923   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O     1 
HETATM 3055 O  O     . HOH D   4 .   ? 42.784 20.898  23.389  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O     1 
HETATM 3056 O  O     . HOH D   4 .   ? 17.697 9.705   15.495  0.50 11.67  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O     1 
HETATM 3057 O  O     . HOH D   4 .   ? -5.837 10.261  -1.297  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O     1 
HETATM 3058 O  O     . HOH D   4 .   ? 15.161 6.182   1.389   1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O     1 
HETATM 3059 O  O     . HOH D   4 .   ? 13.017 -0.330  -0.428  0.50 24.86  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O     1 
HETATM 3060 O  O     . HOH D   4 .   ? 29.407 33.538  19.623  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O     1 
HETATM 3061 O  O     . HOH D   4 .   ? 30.367 28.177  27.554  1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O     1 
HETATM 3062 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.645 14.394  5.956   1.00 200.00 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O     1 
HETATM 3063 O  O     . HOH D   4 .   ? 26.539 20.412  8.818   1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O     1 
HETATM 3064 O  O     . HOH D   4 .   ? 30.054 16.074  1.539   1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O     1 
HETATM 3065 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.604 18.535  1.854   1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O     1 
HETATM 3066 O  O     . HOH D   4 .   ? 39.390 27.872  27.586  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O     1 
HETATM 3067 O  O     . HOH D   4 .   ? 6.356  25.650  0.719   1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O     1 
HETATM 3068 O  O     . HOH D   4 .   ? 23.002 26.624  2.285   1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O     1 
HETATM 3069 O  O     . HOH D   4 .   ? 14.074 29.414  -3.948  1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O     1 
HETATM 3070 O  O     . HOH D   4 .   ? 15.005 7.124   -6.575  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O     1 
HETATM 3071 O  O     . HOH D   4 .   ? 10.624 29.810  11.684  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O     1 
HETATM 3072 O  O     . HOH D   4 .   ? 28.653 12.268  12.209  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O     1 
HETATM 3073 O  O     . HOH D   4 .   ? 6.975  30.180  1.676   1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O     1 
HETATM 3074 O  O     . HOH D   4 .   ? 5.793  25.127  22.813  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O     1 
HETATM 3075 O  O     . HOH D   4 .   ? 28.804 34.262  10.494  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O     1 
HETATM 3076 O  O     . HOH D   4 .   ? 24.744 1.240   0.332   1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O     1 
HETATM 3077 O  O     . HOH D   4 .   ? 29.734 15.995  26.360  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O     1 
HETATM 3078 O  O     . HOH D   4 .   ? 8.861  13.493  -8.616  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O     1 
HETATM 3079 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.751 37.989  6.255   1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O     1 
HETATM 3080 O  O     . HOH D   4 .   ? 35.486 27.267  39.595  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O     1 
HETATM 3081 O  O     . HOH D   4 .   ? 4.983  28.768  0.273   1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O     1 
HETATM 3082 O  O     . HOH D   4 .   ? -2.201 18.454  6.722   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O     1 
HETATM 3083 O  O     . HOH D   4 .   ? -3.085 20.672  3.154   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O     1 
HETATM 3084 O  O     . HOH D   4 .   ? 10.132 -3.592  3.209   1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O     1 
HETATM 3085 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.478 15.781  6.210   1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O     1 
HETATM 3086 O  O     . HOH D   4 .   ? 21.074 27.171  0.720   1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O     1 
HETATM 3087 O  O     . HOH D   4 .   ? 20.171 26.835  3.367   1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O     1 
HETATM 3088 O  O     . HOH D   4 .   ? 29.261 17.086  -1.049  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O     1 
HETATM 3089 O  O     . HOH D   4 .   ? 21.765 28.800  22.069  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O     1 
HETATM 3090 O  O     . HOH D   4 .   ? 32.557 40.069  13.275  1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O     1 
HETATM 3091 O  O     . HOH D   4 .   ? 41.443 26.399  26.681  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O     1 
HETATM 3092 O  O     . HOH D   4 .   ? 26.947 20.374  6.471   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O     1 
HETATM 3093 O  O     . HOH D   4 .   ? -0.302 16.470  1.761   1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O     1 
HETATM 3094 O  O     . HOH D   4 .   ? 17.195 26.507  2.732   1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O     1 
HETATM 3095 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 28.524 8.267   28.863  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 3096 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 31.675 5.277   29.021  1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 3097 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 22.035 -11.078 32.616  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 3098 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 37.288 8.949   13.149  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 3099 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 18.011 1.702   27.596  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 3100 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 25.488 0.755   9.344   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 3101 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 35.237 10.499  20.022  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 3102 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 15.651 15.656  26.939  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
HETATM 3103 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 36.583 7.141   10.186  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O     1 
HETATM 3104 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 16.744 -3.608  13.707  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O     1 
HETATM 3105 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 21.212 8.679   24.008  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O     1 
HETATM 3106 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 26.654 3.088   9.503   1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O     1 
HETATM 3107 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 17.063 20.384  30.380  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O     1 
HETATM 3108 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 38.232 6.411   14.792  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O     1 
HETATM 3109 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 13.025 16.693  28.670  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O     1 
HETATM 3110 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 32.435 7.080   10.030  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O     1 
HETATM 3111 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 37.160 10.857  8.727   1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O     1 
HETATM 3112 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 18.135 -8.287  22.599  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O     1 
HETATM 3113 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 12.268 15.578  19.927  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O     1 
HETATM 3114 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 42.880 10.977  9.752   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O     1 
HETATM 3115 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 36.038 0.972   22.593  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O     1 
HETATM 3116 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 26.435 12.329  18.861  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O     1 
HETATM 3117 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 22.411 -0.689  10.505  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O     1 
HETATM 3118 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 14.516 -8.919  31.186  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O     1 
HETATM 3119 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 28.346 -4.999  17.086  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O     1 
HETATM 3120 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 25.943 -5.021  30.938  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O     1 
HETATM 3121 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 14.404 18.441  25.943  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O     1 
HETATM 3122 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 21.407 -2.587  39.637  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O     1 
HETATM 3123 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 24.221 9.216   27.085  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O     1 
HETATM 3124 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 14.694 19.056  31.155  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O     1 
HETATM 3125 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 30.101 15.054  4.782   1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O     1 
HETATM 3126 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 35.952 11.878  6.138   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O     1 
HETATM 3127 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 20.151 0.598   11.389  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O     1 
HETATM 3128 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 15.862 17.672  28.935  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O     1 
HETATM 3129 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 44.214 13.505  21.120  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O     1 
HETATM 3130 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 37.407 4.296   16.878  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O     1 
HETATM 3131 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 34.190 6.552   7.912   1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O     1 
HETATM 3132 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 25.268 15.084  34.509  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O     1 
HETATM 3133 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 27.738 -8.323  34.542  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O     1 
HETATM 3134 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 12.647 19.382  27.276  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O     1 
HETATM 3135 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 17.074 14.206  24.902  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O     1 
HETATM 3136 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 1.003  13.405  24.558  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O     1 
HETATM 3137 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 26.905 26.044  27.634  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O     1 
HETATM 3138 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 13.086 15.886  33.021  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O     1 
HETATM 3139 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 18.845 21.275  32.565  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O     1 
HETATM 3140 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 38.114 16.618  21.446  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O     1 
HETATM 3141 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 39.490 26.603  6.980   1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O     1 
HETATM 3142 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 17.253 10.474  14.874  0.50 11.67  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O     1 
HETATM 3143 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 5.968  -10.185 31.666  1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O     1 
HETATM 3144 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 12.934 10.039  28.980  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O     1 
HETATM 3145 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 6.223  11.438  30.797  0.50 24.86  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O     1 
HETATM 3146 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 43.748 8.698   10.746  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O     1 
HETATM 3147 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 39.585 12.210  2.815   1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O     1 
HETATM 3148 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 24.288 13.280  24.413  1.00 200.00 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O     1 
HETATM 3149 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 30.947 12.777  21.551  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O     1 
HETATM 3150 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 28.947 17.991  28.830  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O     1 
HETATM 3151 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 26.354 8.576   28.515  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O     1 
HETATM 3152 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 43.833 20.177  2.783   1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O     1 
HETATM 3153 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 25.392 -7.321  29.650  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O     1 
HETATM 3154 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 34.558 6.608   28.084  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O     1 
HETATM 3155 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 32.510 -2.519  34.317  1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O     1 
HETATM 3156 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 13.672 9.433   36.944  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O     1 
HETATM 3157 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 31.128 -5.704  18.685  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O     1 
HETATM 3158 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 24.951 18.680  18.160  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O     1 
HETATM 3159 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 29.624 -9.049  28.693  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O     1 
HETATM 3160 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 24.657 -7.547  7.556   1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O     1 
HETATM 3161 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 44.074 7.814   19.875  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O     1 
HETATM 3162 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 13.446 20.809  30.037  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O     1 
HETATM 3163 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 28.719 17.753  4.009   1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O     1 
HETATM 3164 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 16.116 0.927   38.985  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O     1 
HETATM 3165 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 43.275 -1.024  24.114  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O     1 
HETATM 3166 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 41.357 17.098  -9.226  1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O     1 
HETATM 3167 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 27.405 -10.069 30.096  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O     1 
HETATM 3168 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 14.881 -11.133 23.647  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O     1 
HETATM 3169 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 16.360 -13.008 27.215  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O     1 
HETATM 3170 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 1.955  10.571  27.160  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O     1 
HETATM 3171 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 23.906 9.844   24.159  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O     1 
HETATM 3172 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 34.068 4.665   29.649  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O     1 
HETATM 3173 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 33.325 4.051   27.002  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O     1 
HETATM 3174 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 29.427 16.798  31.418  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O     1 
HETATM 3175 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 35.824 4.449   8.300   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O     1 
HETATM 3176 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 50.979 8.161   17.094  1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O     1 
HETATM 3177 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 43.584 22.691  3.688   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O     1 
HETATM 3178 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 31.118 13.150  23.898  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O     1 
HETATM 3179 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 14.112 -8.497  28.608  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O     1 
HETATM 3180 O  O     . HOH D-2 4 .   ? 31.553 1.638   27.637  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O     1 
# 
