data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Kang, L.-W."      1 
"Gabelli, S.B."    2 
"Bianchet, M.A."   3 
"Cunningham, J.E." 4 
;O'Handley, S.F.
;
5 
"Amzel, L.M."      6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Structure of the MT-ADPRase in complex with ADPR, a Nudix enzyme" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix hydrolase, ADPR pyrophosphatase, ADPRase, Adenosine diphospho-ribose, Mycobacterium Tuberculosis, Rv1700, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Structure and mechanism of MT-ADPRase, a Nudix hydrolase from Mycobacterium tuberculosis" 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            11 
_citation.page_first                1015 
_citation.page_last                 1023 
_citation.year                      2003 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12906832 
_citation.pdbx_database_id_DOI      "10.1016/S0969-2126(03)00154-0" 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kang, L.-W."      1 ? 
primary "Gabelli, S.B."    2 ? 
primary "Cunningham, J.E." 3 ? 
primary 
;O'Handley, S.F.
;
4 ? 
primary "Amzel, L.M."      5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MAEHDFETISSETLHTGAIFALRRDQVRMPGGGIVTREVVEHFGAVAIVAMDDNGNIPMVYQYRHTYGRRLWELPAGLLD
VAGEPPHLTAARELREEVGLQASTWQVLVDLDTAPGFSDESVRVYLATGLREVGRPEAHHEEADMTMGWYPIAEAARRVL
RGEIVNSIAIAGVLAVHAVTTGFAQPRPLDTEWIDRPTAFAARRAER
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MAEHDFETISSETLHTGAIFALRRDQVRMPGGGIVTREVVEHFGAVAIVAMDDNGNIPMVYQYRHTYGRRLWELPAGLLD
VAGEPPHLTAARELREEVGLQASTWQVLVDLDTAPGFSDESVRVYLATGLREVGRPEAHHEEADMTMGWYPIAEAARRVL
RGEIVNSIAIAGVLAVHAVTTGFAQPRPLDTEWIDRPTAFAARRAER
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   GLU n 
1 4   HIS n 
1 5   ASP n 
1 6   PHE n 
1 7   GLU n 
1 8   THR n 
1 9   ILE n 
1 10  SER n 
1 11  SER n 
1 12  GLU n 
1 13  THR n 
1 14  LEU n 
1 15  HIS n 
1 16  THR n 
1 17  GLY n 
1 18  ALA n 
1 19  ILE n 
1 20  PHE n 
1 21  ALA n 
1 22  LEU n 
1 23  ARG n 
1 24  ARG n 
1 25  ASP n 
1 26  GLN n 
1 27  VAL n 
1 28  ARG n 
1 29  MET n 
1 30  PRO n 
1 31  GLY n 
1 32  GLY n 
1 33  GLY n 
1 34  ILE n 
1 35  VAL n 
1 36  THR n 
1 37  ARG n 
1 38  GLU n 
1 39  VAL n 
1 40  VAL n 
1 41  GLU n 
1 42  HIS n 
1 43  PHE n 
1 44  GLY n 
1 45  ALA n 
1 46  VAL n 
1 47  ALA n 
1 48  ILE n 
1 49  VAL n 
1 50  ALA n 
1 51  MET n 
1 52  ASP n 
1 53  ASP n 
1 54  ASN n 
1 55  GLY n 
1 56  ASN n 
1 57  ILE n 
1 58  PRO n 
1 59  MET n 
1 60  VAL n 
1 61  TYR n 
1 62  GLN n 
1 63  TYR n 
1 64  ARG n 
1 65  HIS n 
1 66  THR n 
1 67  TYR n 
1 68  GLY n 
1 69  ARG n 
1 70  ARG n 
1 71  LEU n 
1 72  TRP n 
1 73  GLU n 
1 74  LEU n 
1 75  PRO n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  LEU n 
1 79  LEU n 
1 80  ASP n 
1 81  VAL n 
1 82  ALA n 
1 83  GLY n 
1 84  GLU n 
1 85  PRO n 
1 86  PRO n 
1 87  HIS n 
1 88  LEU n 
1 89  THR n 
1 90  ALA n 
1 91  ALA n 
1 92  ARG n 
1 93  GLU n 
1 94  LEU n 
1 95  ARG n 
1 96  GLU n 
1 97  GLU n 
1 98  VAL n 
1 99  GLY n 
1 100 LEU n 
1 101 GLN n 
1 102 ALA n 
1 103 SER n 
1 104 THR n 
1 105 TRP n 
1 106 GLN n 
1 107 VAL n 
1 108 LEU n 
1 109 VAL n 
1 110 ASP n 
1 111 LEU n 
1 112 ASP n 
1 113 THR n 
1 114 ALA n 
1 115 PRO n 
1 116 GLY n 
1 117 PHE n 
1 118 SER n 
1 119 ASP n 
1 120 GLU n 
1 121 SER n 
1 122 VAL n 
1 123 ARG n 
1 124 VAL n 
1 125 TYR n 
1 126 LEU n 
1 127 ALA n 
1 128 THR n 
1 129 GLY n 
1 130 LEU n 
1 131 ARG n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 GLY n 
1 135 ARG n 
1 136 PRO n 
1 137 GLU n 
1 138 ALA n 
1 139 HIS n 
1 140 HIS n 
1 141 GLU n 
1 142 GLU n 
1 143 ALA n 
1 144 ASP n 
1 145 MET n 
1 146 THR n 
1 147 MET n 
1 148 GLY n 
1 149 TRP n 
1 150 TYR n 
1 151 PRO n 
1 152 ILE n 
1 153 ALA n 
1 154 GLU n 
1 155 ALA n 
1 156 ALA n 
1 157 ARG n 
1 158 ARG n 
1 159 VAL n 
1 160 LEU n 
1 161 ARG n 
1 162 GLY n 
1 163 GLU n 
1 164 ILE n 
1 165 VAL n 
1 166 ASN n 
1 167 SER n 
1 168 ILE n 
1 169 ALA n 
1 170 ILE n 
1 171 ALA n 
1 172 GLY n 
1 173 VAL n 
1 174 LEU n 
1 175 ALA n 
1 176 VAL n 
1 177 HIS n 
1 178 ALA n 
1 179 VAL n 
1 180 THR n 
1 181 THR n 
1 182 GLY n 
1 183 PHE n 
1 184 ALA n 
1 185 GLN n 
1 186 PRO n 
1 187 ARG n 
1 188 PRO n 
1 189 LEU n 
1 190 ASP n 
1 191 THR n 
1 192 GLU n 
1 193 TRP n 
1 194 ILE n 
1 195 ASP n 
1 196 ARG n 
1 197 PRO n 
1 198 THR n 
1 199 ALA n 
1 200 PHE n 
1 201 ALA n 
1 202 ALA n 
1 203 ARG n 
1 204 ARG n 
1 205 ALA n 
1 206 GLU n 
1 207 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADPR pyrophosphatase"      22920.846 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE 559.316   2   ?        ? ? ? 
3 water       nat water                       18.015    202 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   PHE 6   6   6   PHE PHE A   ? n 
A   1 7   GLU 7   7   7   GLU GLU A   ? n 
A   1 8   THR 8   8   8   THR THR A   ? n 
A   1 9   ILE 9   9   9   ILE ILE A   ? n 
A   1 10  SER 10  10  10  SER SER A   ? n 
A   1 11  SER 11  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A   ? n 
A   1 13  THR 13  13  13  THR THR A   ? n 
A   1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS A   ? n 
A   1 16  THR 16  16  16  THR THR A   ? n 
A   1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A   ? n 
A   1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A   ? n 
A   1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE A   ? n 
A   1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A   ? n 
A   1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A   ? n 
A   1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A   ? n 
A   1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A   ? n 
A   1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A   ? n 
A   1 29  MET 29  29  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  30  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLY 31  31  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  GLY 32  32  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  GLY 33  33  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 34  ILE 34  34  34  ILE ILE A   ? n 
A   1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A   ? n 
A   1 36  THR 36  36  36  THR THR A   ? n 
A   1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A   ? n 
A   1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A   ? n 
A   1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A   ? n 
A   1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A   ? n 
A   1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A   ? n 
A   1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A   ? n 
A   1 45  ALA 45  45  45  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A   ? n 
A   1 47  ALA 47  47  47  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  ILE 48  48  48  ILE ILE A   ? n 
A   1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A   ? n 
A   1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A   ? n 
A   1 51  MET 51  51  51  MET MET A   ? n 
A   1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A   ? n 
A   1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A   ? n 
A   1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A   ? n 
A   1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A   ? n 
A   1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A   ? n 
A   1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A   ? n 
A   1 59  MET 59  59  59  MET MET A   ? n 
A   1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A   ? n 
A   1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A   ? n 
A   1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A   ? n 
A   1 63  TYR 63  63  63  TYR TYR A   ? n 
A   1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A   ? n 
A   1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A   ? n 
A   1 66  THR 66  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR A   ? n 
A   1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A   ? n 
A   1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A   ? n 
A   1 70  ARG 70  70  70  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A   ? n 
A   1 72  TRP 72  72  72  TRP TRP A   ? n 
A   1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A   ? n 
A   1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A   ? n 
A   1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A   ? n 
A   1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A   ? n 
A   1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A   ? n 
A   1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A   ? n 
A   1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A   ? n 
A   1 85  PRO 85  85  85  PRO PRO A   ? n 
A   1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A   ? n 
A   1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS A   ? n 
A   1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A   ? n 
A   1 89  THR 89  89  89  THR THR A   ? n 
A   1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A   ? n 
A   1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A   ? n 
A   1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A   ? n 
A   1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A   ? n 
A   1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A   ? n 
A   1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A   ? n 
A   1 97  GLU 97  97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A   ? n 
A   1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A   ? n 
A   1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A   ? n 
A   1 101 GLN 101 101 101 GLN GLN A   ? n 
A   1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A   ? n 
A   1 103 SER 103 103 103 SER SER A   ? n 
A   1 104 THR 104 104 104 THR THR A   ? n 
A   1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A   ? n 
A   1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A   ? n 
A   1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A   ? n 
A   1 108 LEU 108 108 108 LEU LEU A   ? n 
A   1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A   ? n 
A   1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A   ? n 
A   1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 112 ASP 112 112 112 ASP ASP A   ? n 
A   1 113 THR 113 113 113 THR THR A   ? n 
A   1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA A   ? n 
A   1 115 PRO 115 115 115 PRO PRO A   ? n 
A   1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A   ? n 
A   1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE A   ? n 
A   1 118 SER 118 118 118 SER SER A   ? n 
A   1 119 ASP 119 119 119 ASP ASP A   ? n 
A   1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A   ? n 
A   1 121 SER 121 121 121 SER SER A   ? n 
A   1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A   ? n 
A   1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR A   ? n 
A   1 126 LEU 126 126 126 LEU LEU A   ? n 
A   1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 THR 128 128 128 THR THR A   ? n 
A   1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A   ? n 
A   1 135 ARG 135 135 135 ARG ARG A   ? n 
A   1 136 PRO 136 136 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 137 GLU 137 137 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 138 ALA 138 138 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 142 GLU 142 142 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 143 ALA 143 143 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 144 ASP 144 144 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 145 MET 145 145 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 146 THR 146 146 146 THR THR A   ? n 
A   1 147 MET 147 147 147 MET MET A   ? n 
A   1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A   ? n 
A   1 149 TRP 149 149 149 TRP TRP A   ? n 
A   1 150 TYR 150 150 150 TYR TYR A   ? n 
A   1 151 PRO 151 151 151 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 ILE 152 152 152 ILE ILE A   ? n 
A   1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A   ? n 
A   1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A   ? n 
A   1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A   ? n 
A   1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A   ? n 
A   1 157 ARG 157 157 157 ARG ARG A   ? n 
A   1 158 ARG 158 158 158 ARG ARG A   ? n 
A   1 159 VAL 159 159 159 VAL VAL A   ? n 
A   1 160 LEU 160 160 160 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A   ? n 
A   1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A   ? n 
A   1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A   ? n 
A   1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A   ? n 
A   1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL A   ? n 
A   1 166 ASN 166 166 166 ASN ASN A   ? n 
A   1 167 SER 167 167 167 SER SER A   ? n 
A   1 168 ILE 168 168 168 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 ILE 170 170 170 ILE ILE A   ? n 
A   1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA A   ? n 
A   1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A   ? n 
A   1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A   ? n 
A   1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A   ? n 
A   1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A   ? n 
A   1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A   ? n 
A   1 177 HIS 177 177 177 HIS HIS A   ? n 
A   1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA A   ? n 
A   1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL A   ? n 
A   1 180 THR 180 180 180 THR THR A   ? n 
A   1 181 THR 181 181 181 THR THR A   ? n 
A   1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY A   ? n 
A   1 183 PHE 183 183 183 PHE PHE A   ? n 
A   1 184 ALA 184 184 184 ALA ALA A   ? n 
A   1 185 GLN 185 185 185 GLN GLN A   ? n 
A   1 186 PRO 186 186 186 PRO PRO A   ? n 
A   1 187 ARG 187 187 187 ARG ARG A   ? n 
A   1 188 PRO 188 188 188 PRO PRO A   ? n 
A   1 189 LEU 189 189 189 LEU LEU A   ? n 
A   1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A   ? n 
A   1 191 THR 191 191 191 THR THR A   ? n 
A   1 192 GLU 192 192 192 GLU GLU A   ? n 
A   1 193 TRP 193 193 193 TRP TRP A   ? n 
A   1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE A   ? n 
A   1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP A   ? n 
A   1 196 ARG 196 196 196 ARG ARG A   ? n 
A   1 197 PRO 197 197 197 PRO PRO A   ? n 
A   1 198 THR 198 198 198 THR THR A   ? n 
A   1 199 ALA 199 199 199 ALA ALA A   ? n 
A   1 200 PHE 200 200 200 PHE PHE A   ? n 
A   1 201 ALA 201 201 201 ALA ALA A   ? n 
A   1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A   ? n 
A   1 203 ARG 203 203 203 ARG ARG A   ? n 
A   1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG A   ? n 
A   1 205 ALA 205 205 205 ALA ALA A   ? n 
A   1 206 GLU 206 206 206 GLU GLU A   ? n 
A   1 207 ARG 207 207 207 ARG ARG A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   PHE 6   6   6   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 7   GLU 7   7   7   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 8   THR 8   8   8   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 9   ILE 9   9   9   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  10  10  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 13  THR 13  13  13  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  HIS 15  15  15  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 16  THR 16  16  16  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 17  GLY 17  17  17  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  20  20  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 22  LEU 22  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 25  ASP 25  25  25  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 28  ARG 28  28  28  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 29  MET 29  29  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  30  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLY 31  31  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  GLY 32  32  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  GLY 33  33  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 34  ILE 34  34  34  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 36  THR 36  36  36  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 39  VAL 39  39  39  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  40  40  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 44  GLY 44  44  44  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  45  45  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  VAL 46  46  46  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  47  47  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  ILE 48  48  48  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 51  MET 51  51  51  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 53  ASP 53  53  53  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 59  MET 59  59  59  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 60  VAL 60  60  60  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 61  TYR 61  61  61  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 63  TYR 63  63  63  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 64  ARG 64  64  64  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 66  THR 66  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 67  TYR 67  67  67  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  70  70  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 72  TRP 72  72  72  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 73  GLU 73  73  73  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  75  75  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 85  PRO 85  85  85  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 87  HIS 87  87  87  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 89  THR 89  89  89  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 91  ALA 91  91  91  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 92  ARG 92  92  92  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 97  GLU 97  97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 100 100 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 GLN 101 101 101 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 103 SER 103 103 103 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 104 THR 104 104 104 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 105 TRP 105 105 105 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 108 LEU 108 108 108 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 112 ASP 112 112 112 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 113 THR 113 113 113 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 115 PRO 115 115 115 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 116 GLY 116 116 116 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 117 PHE 117 117 117 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 118 SER 118 118 118 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 119 ASP 119 119 119 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 120 GLU 120 120 120 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 121 SER 121 121 121 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 TYR 125 125 125 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 126 LEU 126 126 126 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 THR 128 128 128 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 129 GLY 129 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 135 ARG 135 135 135 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 136 PRO 136 136 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 137 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 138 ALA 138 138 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 142 GLU 142 142 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 143 ALA 143 143 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 144 ASP 144 144 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 145 MET 145 145 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 146 THR 146 146 146 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 147 MET 147 147 147 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 148 GLY 148 148 148 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 149 TRP 149 149 149 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 150 TYR 150 150 150 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 151 151 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 ILE 152 152 152 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 154 GLU 154 154 154 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 155 ALA 155 155 155 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 156 ALA 156 156 156 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 157 ARG 157 157 157 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 158 ARG 158 158 158 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 159 VAL 159 159 159 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 160 160 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 162 GLY 162 162 162 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 163 GLU 163 163 163 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 164 ILE 164 164 164 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 165 VAL 165 165 165 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 166 ASN 166 166 166 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 167 SER 167 167 167 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 168 168 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 170 ILE 170 170 170 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 171 ALA 171 171 171 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 176 176 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 177 HIS 177 177 177 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 180 THR 180 180 180 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 181 THR 181 181 181 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 182 GLY 182 182 182 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 183 PHE 183 183 183 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 184 ALA 184 184 184 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 185 GLN 185 185 185 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 186 PRO 186 186 186 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 187 ARG 187 187 187 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 188 PRO 188 188 188 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 189 LEU 189 189 189 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 191 THR 191 191 191 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 192 GLU 192 192 192 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 193 TRP 193 193 193 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 196 ARG 196 196 196 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 197 PRO 197 197 197 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 198 THR 198 198 198 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 199 ALA 199 199 199 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 200 PHE 200 200 200 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 201 ALA 201 201 201 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 202 ALA 202 202 202 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 203 ARG 203 203 203 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 205 ALA 205 205 205 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 206 GLU 206 206 206 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 207 ARG 207 207 207 ARG ARG A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 APR 1   208 201 APR APR A   ? 
B-2 2 APR 1   208 201 APR APR A-2 ? 
C   3 HOH 1   209 1   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 2   210 2   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 3   211 3   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 4   212 4   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 5   213 5   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 6   214 6   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 7   215 7   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 8   216 8   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 9   217 9   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 10  218 10  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 11  219 11  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 12  220 12  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 13  221 13  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 14  222 14  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 15  223 15  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 16  224 16  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 17  225 17  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 18  226 18  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 19  227 19  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 20  228 20  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 21  229 21  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 22  230 22  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 23  231 23  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 24  232 24  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 25  233 25  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 26  234 26  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 27  235 29  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 28  236 30  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 29  237 31  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 30  238 32  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 31  239 33  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 32  240 34  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 33  241 35  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 34  242 36  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 35  243 38  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 36  244 39  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 37  245 41  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 38  246 43  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 39  247 44  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 40  248 45  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 41  249 46  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 42  250 47  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 43  251 48  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 44  252 50  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 45  253 51  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 46  254 53  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 47  255 54  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 48  256 55  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 49  257 56  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 50  258 57  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 51  259 58  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 52  260 59  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 53  261 60  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 54  262 61  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 55  263 62  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 56  264 63  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 57  265 64  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 58  266 65  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 59  267 66  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 60  268 67  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 61  269 68  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 62  270 70  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 63  271 71  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 64  272 72  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 65  273 75  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 66  274 77  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 67  275 78  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 68  276 79  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 69  277 80  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 70  278 82  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 71  279 83  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 72  280 86  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 73  281 87  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 74  282 88  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 75  283 89  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 76  284 91  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 77  285 95  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 78  286 96  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 79  287 97  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 80  288 99  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 81  289 100 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 82  290 101 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 83  291 102 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 84  292 106 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 85  293 107 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 86  294 108 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 87  295 109 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 88  296 113 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 89  297 114 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 90  298 115 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 91  299 117 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 92  300 118 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 93  301 122 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 94  302 123 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 95  303 127 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 96  304 130 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 97  305 131 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 98  306 132 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 99  307 134 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 100 308 135 HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 101 309 136 HOH HOH A   ? 
C-2 3 HOH 1   209 1   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 2   210 2   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 3   211 3   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 4   212 4   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 5   213 5   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 6   214 6   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 7   215 7   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 8   216 8   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 9   217 9   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 10  218 10  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 11  219 11  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 12  220 12  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 13  221 13  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 14  222 14  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 15  223 15  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 16  224 16  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 17  225 17  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 18  226 18  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 19  227 19  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 20  228 20  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 21  229 21  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 22  230 22  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 23  231 23  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 24  232 24  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 25  233 25  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 26  234 26  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 27  235 29  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 28  236 30  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 29  237 31  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 30  238 32  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 31  239 33  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 32  240 34  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 33  241 35  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 34  242 36  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 35  243 38  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 36  244 39  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 37  245 41  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 38  246 43  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 39  247 44  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 40  248 45  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 41  249 46  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 42  250 47  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 43  251 48  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 44  252 50  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 45  253 51  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 46  254 53  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 47  255 54  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 48  256 55  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 49  257 56  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 50  258 57  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 51  259 58  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 52  260 59  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 53  261 60  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 54  262 61  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 55  263 62  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 56  264 63  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 57  265 64  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 58  266 65  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 59  267 66  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 60  268 67  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 61  269 68  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 62  270 70  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 63  271 71  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 64  272 72  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 65  273 75  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 66  274 77  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 67  275 78  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 68  276 79  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 69  277 80  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 70  278 82  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 71  279 83  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 72  280 86  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 73  281 87  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 74  282 88  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 75  283 89  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 76  284 91  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 77  285 95  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 78  286 96  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 79  287 97  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 80  288 99  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 81  289 100 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 82  290 101 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 83  291 102 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 84  292 106 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 85  293 107 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 86  294 108 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 87  295 109 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 88  296 113 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 89  297 114 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 90  298 115 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 91  299 117 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 92  300 118 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 93  301 122 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 94  302 123 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 95  303 127 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 96  304 130 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 97  305 131 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 98  306 132 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 99  307 134 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 100 308 135 HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 101 309 136 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ? "C3 H7 N O2"        89.093  
APR non-polymer         . ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE ? "C15 H23 N5 O14 P2" 559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ? "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                  ? "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ? "C4 H7 N O4"        133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ? "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ? "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ? "C2 H5 N O2"        75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ? "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ? "H2 O"              18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ? "C6 H13 N O2"       131.173 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ? "C5 H11 N O2 S"     149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ? "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ? "C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ? "C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ? "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ? "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ? "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ? "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
C-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 PRO A   85  ? GLY A   99  ? PRO A   85  GLY A   99  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ILE A   152 ? ARG A   161 ? ILE A   152 ARG A   161 1 ? 10 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASN A   166 ? THR A   181 ? ASN A   166 THR A   181 1 ? 16 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A   198 ? ARG A   204 ? THR A   198 ARG A   204 1 ? 7  
HELX_P HELX_P5 AA5 PRO A-2 85  ? GLY A-2 99  ? PRO A-2 85  GLY A-2 99  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6 AA6 ILE A-2 152 ? ARG A-2 161 ? ILE A-2 152 ARG A-2 161 1 ? 10 
HELX_P HELX_P7 AA7 ASN A-2 166 ? THR A-2 181 ? ASN A-2 166 THR A-2 181 1 ? 16 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR A-2 198 ? ARG A-2 204 ? THR A-2 198 ARG A-2 204 1 ? 7  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A   8   ? THR A   16  ? THR A   8   THR A   16  
AA1 2 PHE A   20  ? VAL A   27  ? PHE A   20  VAL A   27  
AA1 3 VAL A   35  ? HIS A   42  ? VAL A   35  HIS A   42  
AA2 1 ALA A   76  ? LEU A   78  ? ALA A   76  LEU A   78  
AA2 2 ALA A   45  ? ALA A   50  ? ALA A   45  ALA A   50  
AA2 3 VAL A   122 ? GLU A   132 ? VAL A   122 GLU A   132 
AA2 4 LEU A   100 ? LEU A   111 ? LEU A   100 LEU A   111 
AA3 1 ARG A   69  ? GLU A   73  ? ARG A   69  GLU A   73  
AA3 2 ASN A   56  ? ARG A   64  ? ASN A   56  ARG A   64  
AA3 3 MET A   147 ? PRO A   151 ? MET A   147 PRO A   151 
AA4 1 THR A-2 8   ? THR A-2 16  ? THR A-2 8   THR A-2 16  
AA4 2 PHE A-2 20  ? VAL A-2 27  ? PHE A-2 20  VAL A-2 27  
AA4 3 VAL A-2 35  ? HIS A-2 42  ? VAL A-2 35  HIS A-2 42  
AA5 1 ALA A-2 76  ? LEU A-2 78  ? ALA A-2 76  LEU A-2 78  
AA5 2 ALA A-2 45  ? ALA A-2 50  ? ALA A-2 45  ALA A-2 50  
AA5 3 VAL A-2 122 ? GLU A-2 132 ? VAL A-2 122 GLU A-2 132 
AA5 4 LEU A-2 100 ? LEU A-2 111 ? LEU A-2 100 LEU A-2 111 
AA6 1 ARG A-2 69  ? GLU A-2 73  ? ARG A-2 69  GLU A-2 73  
AA6 2 ASN A-2 56  ? ARG A-2 64  ? ASN A-2 56  ARG A-2 64  
AA6 3 MET A-2 147 ? PRO A-2 151 ? MET A-2 147 PRO A-2 151 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555  x,y,z        1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 12_555 x,x-y,-z+1/6 0.5000000000 0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000 0.8660254038 -0.5000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 30.3988333333 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015604 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.009009 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.018017 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005483 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C   A   C A 1 
3 C-2 A-2 C A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE APR 
3 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N HIS A   15  ? N HIS A   15  O LEU A   22  ? O LEU A   22  
AA1 2 3 N ARG A   23  ? N ARG A   23  O VAL A   39  ? O VAL A   39  
AA2 1 2 O GLY A   77  ? O GLY A   77  N VAL A   46  ? N VAL A   46  
AA2 2 3 N VAL A   49  ? N VAL A   49  O TYR A   125 ? O TYR A   125 
AA2 3 4 O VAL A   122 ? O VAL A   122 N LEU A   111 ? N LEU A   111 
AA3 1 2 O GLU A   73  ? O GLU A   73  N VAL A   60  ? N VAL A   60  
AA3 2 3 N ILE A   57  ? N ILE A   57  O TYR A   150 ? O TYR A   150 
AA4 1 2 N HIS A-2 15  ? N HIS A-2 15  O LEU A-2 22  ? O LEU A-2 22  
AA4 2 3 N ARG A-2 23  ? N ARG A-2 23  O VAL A-2 39  ? O VAL A-2 39  
AA5 1 2 O GLY A-2 77  ? O GLY A-2 77  N VAL A-2 46  ? N VAL A-2 46  
AA5 2 3 N VAL A-2 49  ? N VAL A-2 49  O TYR A-2 125 ? O TYR A-2 125 
AA5 3 4 O VAL A-2 122 ? O VAL A-2 122 N LEU A-2 111 ? N LEU A-2 111 
AA6 1 2 O GLU A-2 73  ? O GLU A-2 73  N VAL A-2 60  ? N VAL A-2 60  
AA6 2 3 N ILE A-2 57  ? N ILE A-2 57  O TYR A-2 150 ? O TYR A-2 150 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . PHE A   1 6   ? 27.174 23.595  37.278  1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   N     1 
ATOM   2    C CA    . PHE A   1 6   ? 28.213 23.688  36.210  1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CA    1 
ATOM   3    C C     . PHE A   1 6   ? 28.524 25.137  35.909  1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   C     1 
ATOM   4    O O     . PHE A   1 6   ? 27.695 26.014  36.147  1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   O     1 
ATOM   5    C CB    . PHE A   1 6   ? 27.738 23.004  34.929  1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CB    1 
ATOM   6    C CG    . PHE A   1 6   ? 27.504 21.533  35.085  1.00 68.93 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CG    1 
ATOM   7    C CD1   . PHE A   1 6   ? 26.308 21.058  35.614  1.00 68.74 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CD1   1 
ATOM   8    C CD2   . PHE A   1 6   ? 28.498 20.621  34.739  1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CD2   1 
ATOM   9    C CE1   . PHE A   1 6   ? 26.103 19.696  35.799  1.00 68.67 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CE1   1 
ATOM   10   C CE2   . PHE A   1 6   ? 28.306 19.257  34.920  1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CE2   1 
ATOM   11   C CZ    . PHE A   1 6   ? 27.105 18.792  35.452  1.00 69.03 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A   CZ    1 
ATOM   12   N N     . GLU A   1 7   ? 29.713 25.386  35.368  1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   N     1 
ATOM   13   C CA    . GLU A   1 7   ? 30.119 26.751  35.055  1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CA    1 
ATOM   14   C C     . GLU A   1 7   ? 31.244 26.836  34.029  1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   C     1 
ATOM   15   O O     . GLU A   1 7   ? 32.203 26.072  34.091  1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   O     1 
ATOM   16   C CB    . GLU A   1 7   ? 30.561 27.456  36.341  1.00 70.10 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CB    1 
ATOM   17   C CG    . GLU A   1 7   ? 31.073 28.864  36.116  1.00 75.56 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CG    1 
ATOM   18   C CD    . GLU A   1 7   ? 30.071 29.711  35.355  1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   CD    1 
ATOM   19   O OE1   . GLU A   1 7   ? 28.974 29.968  35.900  1.00 80.80 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   OE1   1 
ATOM   20   O OE2   . GLU A   1 7   ? 30.376 30.109  34.209  1.00 81.50 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A   OE2   1 
ATOM   21   N N     . THR A   1 8   ? 31.135 27.767  33.087  1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   N     1 
ATOM   22   C CA    . THR A   1 8   ? 32.191 27.928  32.093  1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   CA    1 
ATOM   23   C C     . THR A   1 8   ? 33.204 28.923  32.634  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   C     1 
ATOM   24   O O     . THR A   1 8   ? 32.895 30.098  32.831  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   O     1 
ATOM   25   C CB    . THR A   1 8   ? 31.669 28.463  30.752  1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   CB    1 
ATOM   26   O OG1   . THR A   1 8   ? 30.611 27.627  30.278  1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   OG1   1 
ATOM   27   C CG2   . THR A   1 8   ? 32.788 28.466  29.726  1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 8   THR A   CG2   1 
ATOM   28   N N     . ILE A   1 9   ? 34.416 28.444  32.877  1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   N     1 
ATOM   29   C CA    . ILE A   1 9   ? 35.471 29.289  33.408  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CA    1 
ATOM   30   C C     . ILE A   1 9   ? 36.094 30.169  32.336  1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   C     1 
ATOM   31   O O     . ILE A   1 9   ? 36.267 31.369  32.543  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   O     1 
ATOM   32   C CB    . ILE A   1 9   ? 36.575 28.436  34.067  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CB    1 
ATOM   33   C CG1   . ILE A   1 9   ? 35.977 27.622  35.213  1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CG1   1 
ATOM   34   C CG2   . ILE A   1 9   ? 37.705 29.321  34.557  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CG2   1 
ATOM   35   C CD1   . ILE A   1 9   ? 35.113 28.434  36.155  1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A   CD1   1 
ATOM   36   N N     . SER A   1 10  ? 36.419 29.579  31.189  1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 10  SER A   N     1 
ATOM   37   C CA    . SER A   1 10  ? 37.044 30.340  30.111  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 10  SER A   CA    1 
ATOM   38   C C     . SER A   1 10  ? 36.853 29.712  28.740  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 10  SER A   C     1 
ATOM   39   O O     . SER A   1 10  ? 36.973 28.503  28.585  1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 10  SER A   O     1 
ATOM   40   C CB    . SER A   1 10  ? 38.540 30.480  30.384  1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 10  SER A   CB    1 
ATOM   41   O OG    . SER A   1 10  ? 39.147 29.205  30.526  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 10  SER A   OG    1 
ATOM   42   N N     . SER A   1 11  ? 36.568 30.545  27.744  1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N     1 
ATOM   43   C CA    . SER A   1 11  ? 36.376 30.066  26.382  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA    1 
ATOM   44   C C     . SER A   1 11  ? 37.515 30.526  25.503  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C     1 
ATOM   45   O O     . SER A   1 11  ? 37.981 31.650  25.610  1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O     1 
ATOM   46   C CB    . SER A   1 11  ? 35.063 30.589  25.787  1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB    1 
ATOM   47   O OG    . SER A   1 11  ? 33.937 29.963  26.367  1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG    1 
ATOM   48   N N     . GLU A   1 12  ? 37.953 29.648  24.618  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   N     1 
ATOM   49   C CA    . GLU A   1 12  ? 39.027 29.973  23.707  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CA    1 
ATOM   50   C C     . GLU A   1 12  ? 38.726 29.379  22.340  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   C     1 
ATOM   51   O O     . GLU A   1 12  ? 38.529 28.171  22.212  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   O     1 
ATOM   52   C CB    . GLU A   1 12  ? 40.343 29.425  24.250  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CB    1 
ATOM   53   C CG    . GLU A   1 12  ? 41.336 29.036  23.178  1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CG    1 
ATOM   54   C CD    . GLU A   1 12  ? 42.642 28.545  23.757  1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CD    1 
ATOM   55   O OE1   . GLU A   1 12  ? 42.617 27.916  24.843  1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE1   1 
ATOM   56   O OE2   . GLU A   1 12  ? 43.692 28.776  23.116  1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE2   1 
ATOM   57   N N     . THR A   1 13  ? 38.689 30.234  21.324  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   N     1 
ATOM   58   C CA    . THR A   1 13  ? 38.413 29.795  19.960  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CA    1 
ATOM   59   C C     . THR A   1 13  ? 39.626 29.137  19.328  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   C     1 
ATOM   60   O O     . THR A   1 13  ? 40.682 29.746  19.202  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   O     1 
ATOM   61   C CB    . THR A   1 13  ? 37.983 30.971  19.081  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CB    1 
ATOM   62   O OG1   . THR A   1 13  ? 36.810 31.566  19.645  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   OG1   1 
ATOM   63   C CG2   . THR A   1 13  ? 37.699 30.500  17.652  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 13  THR A   CG2   1 
ATOM   64   N N     . LEU A   1 14  ? 39.461 27.886  18.924  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N     1 
ATOM   65   C CA    . LEU A   1 14  ? 40.540 27.130  18.313  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA    1 
ATOM   66   C C     . LEU A   1 14  ? 40.531 27.250  16.794  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C     1 
ATOM   67   O O     . LEU A   1 14  ? 41.577 27.173  16.154  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O     1 
ATOM   68   C CB    . LEU A   1 14  ? 40.439 25.652  18.719  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB    1 
ATOM   69   C CG    . LEU A   1 14  ? 40.955 25.215  20.097  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG    1 
ATOM   70   C CD1   . LEU A   1 14  ? 40.499 26.179  21.180  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1   1 
ATOM   71   C CD2   . LEU A   1 14  ? 40.468 23.800  20.381  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2   1 
ATOM   72   N N     . HIS A   1 15  ? 39.353 27.450  16.216  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   N     1 
ATOM   73   C CA    . HIS A   1 15  ? 39.249 27.555  14.772  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CA    1 
ATOM   74   C C     . HIS A   1 15  ? 37.881 28.032  14.343  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   C     1 
ATOM   75   O O     . HIS A   1 15  ? 36.878 27.727  14.985  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   O     1 
ATOM   76   C CB    . HIS A   1 15  ? 39.504 26.191  14.132  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CB    1 
ATOM   77   C CG    . HIS A   1 15  ? 39.343 26.175  12.640  1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CG    1 
ATOM   78   N ND1   . HIS A   1 15  ? 40.254 26.758  11.783  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   ND1   1 
ATOM   79   C CD2   . HIS A   1 15  ? 38.382 25.631  11.853  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CD2   1 
ATOM   80   C CE1   . HIS A   1 15  ? 39.864 26.571  10.534  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   CE1   1 
ATOM   81   N NE2   . HIS A   1 15  ? 38.731 25.889  10.549  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A   NE2   1 
ATOM   82   N N     . THR A   1 16  ? 37.853 28.787  13.249  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   N     1 
ATOM   83   C CA    . THR A   1 16  ? 36.609 29.273  12.678  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CA    1 
ATOM   84   C C     . THR A   1 16  ? 36.638 28.817  11.234  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   C     1 
ATOM   85   O O     . THR A   1 16  ? 37.507 29.225  10.471  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   O     1 
ATOM   86   C CB    . THR A   1 16  ? 36.506 30.803  12.716  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CB    1 
ATOM   87   O OG1   . THR A   1 16  ? 36.495 31.254  14.078  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   OG1   1 
ATOM   88   C CG2   . THR A   1 16  ? 35.221 31.251  12.046  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 16  THR A   CG2   1 
ATOM   89   N N     . GLY A   1 17  ? 35.701 27.951  10.869  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   N     1 
ATOM   90   C CA    . GLY A   1 17  ? 35.657 27.453  9.508   1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   CA    1 
ATOM   91   C C     . GLY A   1 17  ? 34.500 28.006  8.701   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   C     1 
ATOM   92   O O     . GLY A   1 17  ? 33.875 28.995  9.081   1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A   O     1 
ATOM   93   N N     . ALA A   1 18  ? 34.212 27.356  7.579   1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N     1 
ATOM   94   C CA    . ALA A   1 18  ? 33.124 27.774  6.706   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA    1 
ATOM   95   C C     . ALA A   1 18  ? 31.747 27.631  7.373   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C     1 
ATOM   96   O O     . ALA A   1 18  ? 30.981 28.596  7.445   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O     1 
ATOM   97   C CB    . ALA A   1 18  ? 33.171 26.964  5.407   1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB    1 
ATOM   98   N N     . ILE A   1 19  ? 31.442 26.435  7.878   1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N     1 
ATOM   99   C CA    . ILE A   1 19  ? 30.142 26.195  8.504   1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA    1 
ATOM   100  C C     . ILE A   1 19  ? 30.140 25.997  10.026  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C     1 
ATOM   101  O O     . ILE A   1 19  ? 29.072 25.838  10.631  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O     1 
ATOM   102  C CB    . ILE A   1 19  ? 29.419 24.981  7.850   1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB    1 
ATOM   103  C CG1   . ILE A   1 19  ? 30.143 23.681  8.188   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1   1 
ATOM   104  C CG2   . ILE A   1 19  ? 29.368 25.159  6.340   1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2   1 
ATOM   105  C CD1   . ILE A   1 19  ? 29.353 22.454  7.811   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1   1 
ATOM   106  N N     . PHE A   1 20  ? 31.317 25.999  10.648  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   N     1 
ATOM   107  C CA    . PHE A   1 20  ? 31.386 25.849  12.099  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CA    1 
ATOM   108  C C     . PHE A   1 20  ? 32.677 26.366  12.710  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   C     1 
ATOM   109  O O     . PHE A   1 20  ? 33.663 26.605  12.016  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   O     1 
ATOM   110  C CB    . PHE A   1 20  ? 31.164 24.385  12.509  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CB    1 
ATOM   111  C CG    . PHE A   1 20  ? 32.210 23.428  11.997  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CG    1 
ATOM   112  C CD1   . PHE A   1 20  ? 33.489 23.407  12.546  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CD1   1 
ATOM   113  C CD2   . PHE A   1 20  ? 31.898 22.517  10.989  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CD2   1 
ATOM   114  C CE1   . PHE A   1 20  ? 34.439 22.493  12.106  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CE1   1 
ATOM   115  C CE2   . PHE A   1 20  ? 32.841 21.597  10.538  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CE2   1 
ATOM   116  C CZ    . PHE A   1 20  ? 34.114 21.582  11.098  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A   CZ    1 
ATOM   117  N N     . ALA A   1 21  ? 32.655 26.547  14.022  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N     1 
ATOM   118  C CA    . ALA A   1 21  ? 33.822 27.026  14.745  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA    1 
ATOM   119  C C     . ALA A   1 21  ? 34.112 26.064  15.889  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C     1 
ATOM   120  O O     . ALA A   1 21  ? 33.186 25.517  16.495  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O     1 
ATOM   121  C CB    . ALA A   1 21  ? 33.558 28.425  15.292  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB    1 
ATOM   122  N N     . LEU A   1 22  ? 35.392 25.841  16.171  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N     1 
ATOM   123  C CA    . LEU A   1 22  ? 35.770 24.961  17.263  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA    1 
ATOM   124  C C     . LEU A   1 22  ? 36.165 25.832  18.439  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C     1 
ATOM   125  O O     . LEU A   1 22  ? 36.963 26.756  18.303  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O     1 
ATOM   126  C CB    . LEU A   1 22  ? 36.933 24.049  16.868  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB    1 
ATOM   127  C CG    . LEU A   1 22  ? 37.455 23.151  18.000  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG    1 
ATOM   128  C CD1   . LEU A   1 22  ? 36.309 22.382  18.642  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD1   1 
ATOM   129  C CD2   . LEU A   1 22  ? 38.493 22.194  17.447  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CD2   1 
ATOM   130  N N     . ARG A   1 23  ? 35.600 25.532  19.597  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   N     1 
ATOM   131  C CA    . ARG A   1 23  ? 35.866 26.311  20.787  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CA    1 
ATOM   132  C C     . ARG A   1 23  ? 36.169 25.364  21.937  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   C     1 
ATOM   133  O O     . ARG A   1 23  ? 35.654 24.249  21.975  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   O     1 
ATOM   134  C CB    . ARG A   1 23  ? 34.629 27.151  21.097  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CB    1 
ATOM   135  C CG    . ARG A   1 23  ? 34.765 28.111  22.243  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CG    1 
ATOM   136  C CD    . ARG A   1 23  ? 33.407 28.700  22.597  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CD    1 
ATOM   137  N NE    . ARG A   1 23  ? 32.625 27.805  23.444  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NE    1 
ATOM   138  C CZ    . ARG A   1 23  ? 31.435 27.307  23.125  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   CZ    1 
ATOM   139  N NH1   . ARG A   1 23  ? 30.863 27.604  21.966  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH1   1 
ATOM   140  N NH2   . ARG A   1 23  ? 30.809 26.515  23.981  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A   NH2   1 
ATOM   141  N N     . ARG A   1 24  ? 37.018 25.796  22.861  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   N     1 
ATOM   142  C CA    . ARG A   1 24  ? 37.356 24.974  24.014  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CA    1 
ATOM   143  C C     . ARG A   1 24  ? 37.101 25.749  25.295  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   C     1 
ATOM   144  O O     . ARG A   1 24  ? 37.651 26.832  25.494  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   O     1 
ATOM   145  C CB    . ARG A   1 24  ? 38.818 24.548  23.978  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CB    1 
ATOM   146  C CG    . ARG A   1 24  ? 39.224 23.732  25.204  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CG    1 
ATOM   147  C CD    . ARG A   1 24  ? 40.710 23.842  25.474  1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CD    1 
ATOM   148  N NE    . ARG A   1 24  ? 41.484 23.410  24.322  1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NE    1 
ATOM   149  C CZ    . ARG A   1 24  ? 42.595 24.004  23.914  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   CZ    1 
ATOM   150  N NH1   . ARG A   1 24  ? 43.058 25.059  24.568  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NH1   1 
ATOM   151  N NH2   . ARG A   1 24  ? 43.242 23.541  22.856  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A   NH2   1 
ATOM   152  N N     . ASP A   1 25  ? 36.264 25.188  26.160  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   N     1 
ATOM   153  C CA    . ASP A   1 25  ? 35.937 25.830  27.425  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   CA    1 
ATOM   154  C C     . ASP A   1 25  ? 36.430 25.008  28.612  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   C     1 
ATOM   155  O O     . ASP A   1 25  ? 36.674 23.808  28.496  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   O     1 
ATOM   156  C CB    . ASP A   1 25  ? 34.418 26.016  27.583  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   CB    1 
ATOM   157  C CG    . ASP A   1 25  ? 33.754 26.613  26.352  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   CG    1 
ATOM   158  O OD1   . ASP A   1 25  ? 34.379 27.444  25.654  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   OD1   1 
ATOM   159  O OD2   . ASP A   1 25  ? 32.583 26.259  26.096  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A   OD2   1 
ATOM   160  N N     . GLN A   1 26  ? 36.582 25.674  29.750  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   N     1 
ATOM   161  C CA    . GLN A   1 26  ? 36.989 25.012  30.980  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CA    1 
ATOM   162  C C     . GLN A   1 26  ? 35.699 25.003  31.772  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   C     1 
ATOM   163  O O     . GLN A   1 26  ? 35.084 26.052  31.963  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   O     1 
ATOM   164  C CB    . GLN A   1 26  ? 38.070 25.816  31.705  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CB    1 
ATOM   165  C CG    . GLN A   1 26  ? 39.429 25.762  31.025  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CG    1 
ATOM   166  C CD    . GLN A   1 26  ? 39.864 24.342  30.723  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   CD    1 
ATOM   167  O OE1   . GLN A   1 26  ? 39.607 23.426  31.503  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   OE1   1 
ATOM   168  N NE2   . GLN A   1 26  ? 40.538 24.152  29.595  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A   NE2   1 
ATOM   169  N N     . VAL A   1 27  ? 35.280 23.829  32.227  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   N     1 
ATOM   170  C CA    . VAL A   1 27  ? 34.008 23.731  32.931  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CA    1 
ATOM   171  C C     . VAL A   1 27  ? 34.010 23.356  34.411  1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   C     1 
ATOM   172  O O     . VAL A   1 27  ? 34.860 22.600  34.881  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   O     1 
ATOM   173  C CB    . VAL A   1 27  ? 33.070 22.753  32.192  1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CB    1 
ATOM   174  C CG1   . VAL A   1 27  ? 31.665 22.850  32.759  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CG1   1 
ATOM   175  C CG2   . VAL A   1 27  ? 33.075 23.060  30.697  1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A   CG2   1 
ATOM   176  N N     . ARG A   1 28  ? 33.016 23.906  35.114  1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   N     1 
ATOM   177  C CA    . ARG A   1 28  ? 32.766 23.699  36.539  1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CA    1 
ATOM   178  C C     . ARG A   1 28  ? 34.033 23.406  37.334  1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   C     1 
ATOM   179  O O     . ARG A   1 28  ? 34.397 24.161  38.237  1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   O     1 
ATOM   180  C CB    . ARG A   1 28  ? 31.759 22.560  36.721  1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CB    1 
ATOM   181  C CG    . ARG A   1 28  ? 31.051 22.558  38.061  1.00 65.48 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CG    1 
ATOM   182  C CD    . ARG A   1 28  ? 30.624 21.150  38.436  1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CD    1 
ATOM   183  N NE    . ARG A   1 28  ? 31.780 20.254  38.489  1.00 72.16 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   NE    1 
ATOM   184  C CZ    . ARG A   1 28  ? 32.768 20.350  39.377  1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   CZ    1 
ATOM   185  N NH1   . ARG A   1 28  ? 32.750 21.302  40.302  1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   NH1   1 
ATOM   186  N NH2   . ARG A   1 28  ? 33.787 19.503  39.331  1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A   NH2   1 
ATOM   187  N N     . ILE A   1 34  ? 36.905 21.034  37.336  1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   N     1 
ATOM   188  C CA    . ILE A   1 34  ? 37.332 21.674  36.092  1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CA    1 
ATOM   189  C C     . ILE A   1 34  ? 37.633 20.659  34.991  1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   C     1 
ATOM   190  O O     . ILE A   1 34  ? 38.554 19.851  35.117  1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   O     1 
ATOM   191  C CB    . ILE A   1 34  ? 38.605 22.533  36.297  1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CB    1 
ATOM   192  C CG1   . ILE A   1 34  ? 38.327 23.653  37.297  1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CG1   1 
ATOM   193  C CG2   . ILE A   1 34  ? 39.063 23.129  34.960  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CG2   1 
ATOM   194  C CD1   . ILE A   1 34  ? 39.543 24.512  37.572  1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A   CD1   1 
ATOM   195  N N     . VAL A   1 35  ? 36.868 20.727  33.902  1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   N     1 
ATOM   196  C CA    . VAL A   1 35  ? 37.046 19.813  32.773  1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CA    1 
ATOM   197  C C     . VAL A   1 35  ? 37.165 20.560  31.446  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   C     1 
ATOM   198  O O     . VAL A   1 35  ? 36.520 21.588  31.247  1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   O     1 
ATOM   199  C CB    . VAL A   1 35  ? 35.842 18.840  32.646  1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CB    1 
ATOM   200  C CG1   . VAL A   1 35  ? 35.479 18.264  34.006  1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CG1   1 
ATOM   201  C CG2   . VAL A   1 35  ? 34.644 19.561  32.063  1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A   CG2   1 
ATOM   202  N N     . THR A   1 36  ? 37.999 20.055  30.543  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   N     1 
ATOM   203  C CA    . THR A   1 36  ? 38.114 20.672  29.227  1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CA    1 
ATOM   204  C C     . THR A   1 36  ? 36.918 20.155  28.426  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   C     1 
ATOM   205  O O     . THR A   1 36  ? 36.595 18.966  28.477  1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   O     1 
ATOM   206  C CB    . THR A   1 36  ? 39.419 20.261  28.487  1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CB    1 
ATOM   207  O OG1   . THR A   1 36  ? 40.529 20.976  29.042  1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   OG1   1 
ATOM   208  C CG2   . THR A   1 36  ? 39.319 20.563  26.982  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CG2   1 
ATOM   209  N N     . ARG A   1 37  ? 36.256 21.056  27.709  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   N     1 
ATOM   210  C CA    . ARG A   1 37  ? 35.110 20.703  26.883  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CA    1 
ATOM   211  C C     . ARG A   1 37  ? 35.193 21.426  25.545  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   C     1 
ATOM   212  O O     . ARG A   1 37  ? 34.950 22.626  25.471  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   O     1 
ATOM   213  C CB    . ARG A   1 37  ? 33.812 21.080  27.592  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CB    1 
ATOM   214  C CG    . ARG A   1 37  ? 33.409 20.118  28.689  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CG    1 
ATOM   215  C CD    . ARG A   1 37  ? 32.907 18.794  28.120  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CD    1 
ATOM   216  N NE    . ARG A   1 37  ? 32.460 17.880  29.172  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NE    1 
ATOM   217  C CZ    . ARG A   1 37  ? 33.265 17.129  29.925  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   CZ    1 
ATOM   218  N NH1   . ARG A   1 37  ? 34.583 17.159  29.758  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NH1   1 
ATOM   219  N NH2   . ARG A   1 37  ? 32.748 16.346  30.859  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A   NH2   1 
ATOM   220  N N     . GLU A   1 38  ? 35.547 20.700  24.490  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N     1 
ATOM   221  C CA    . GLU A   1 38  ? 35.644 21.301  23.167  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA    1 
ATOM   222  C C     . GLU A   1 38  ? 34.278 21.249  22.513  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C     1 
ATOM   223  O O     . GLU A   1 38  ? 33.615 20.216  22.533  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O     1 
ATOM   224  C CB    . GLU A   1 38  ? 36.686 20.563  22.332  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB    1 
ATOM   225  C CG    . GLU A   1 38  ? 38.099 20.780  22.858  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG    1 
ATOM   226  C CD    . GLU A   1 38  ? 39.059 19.680  22.463  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD    1 
ATOM   227  O OE1   . GLU A   1 38  ? 39.298 19.500  21.249  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1   1 
ATOM   228  O OE2   . GLU A   1 38  ? 39.573 18.994  23.375  1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2   1 
ATOM   229  N N     . VAL A   1 39  ? 33.853 22.375  21.948  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   N     1 
ATOM   230  C CA    . VAL A   1 39  ? 32.543 22.461  21.318  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CA    1 
ATOM   231  C C     . VAL A   1 39  ? 32.592 22.946  19.881  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   C     1 
ATOM   232  O O     . VAL A   1 39  ? 33.269 23.920  19.566  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   O     1 
ATOM   233  C CB    . VAL A   1 39  ? 31.611 23.426  22.098  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CB    1 
ATOM   234  C CG1   . VAL A   1 39  ? 30.213 23.436  21.472  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG1   1 
ATOM   235  C CG2   . VAL A   1 39  ? 31.546 23.020  23.555  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A   CG2   1 
ATOM   236  N N     . VAL A   1 40  ? 31.854 22.256  19.020  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   N     1 
ATOM   237  C CA    . VAL A   1 40  ? 31.743 22.628  17.615  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CA    1 
ATOM   238  C C     . VAL A   1 40  ? 30.489 23.499  17.489  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   C     1 
ATOM   239  O O     . VAL A   1 40  ? 29.373 22.995  17.605  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   O     1 
ATOM   240  C CB    . VAL A   1 40  ? 31.564 21.383  16.708  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CB    1 
ATOM   241  C CG1   . VAL A   1 40  ? 31.422 21.807  15.254  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG1   1 
ATOM   242  C CG2   . VAL A   1 40  ? 32.737 20.427  16.894  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A   CG2   1 
ATOM   243  N N     . GLU A   1 41  ? 30.674 24.801  17.284  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   N     1 
ATOM   244  C CA    . GLU A   1 41  ? 29.557 25.737  17.121  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CA    1 
ATOM   245  C C     . GLU A   1 41  ? 28.994 25.584  15.712  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   C     1 
ATOM   246  O O     . GLU A   1 41  ? 29.732 25.658  14.731  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   O     1 
ATOM   247  C CB    . GLU A   1 41  ? 30.039 27.170  17.346  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CB    1 
ATOM   248  C CG    . GLU A   1 41  ? 30.371 27.475  18.799  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CG    1 
ATOM   249  C CD    . GLU A   1 41  ? 30.991 28.853  18.988  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   CD    1 
ATOM   250  O OE1   . GLU A   1 41  ? 30.862 29.693  18.074  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE1   1 
ATOM   251  O OE2   . GLU A   1 41  ? 31.596 29.096  20.056  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A   OE2   1 
ATOM   252  N N     . HIS A   1 42  ? 27.685 25.390  15.610  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   N     1 
ATOM   253  C CA    . HIS A   1 42  ? 27.048 25.160  14.316  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CA    1 
ATOM   254  C C     . HIS A   1 42  ? 25.883 26.129  14.093  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   C     1 
ATOM   255  O O     . HIS A   1 42  ? 25.371 26.717  15.046  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   O     1 
ATOM   256  C CB    . HIS A   1 42  ? 26.567 23.698  14.301  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CB    1 
ATOM   257  C CG    . HIS A   1 42  ? 26.195 23.168  12.948  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CG    1 
ATOM   258  N ND1   . HIS A   1 42  ? 24.941 23.335  12.396  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   ND1   1 
ATOM   259  C CD2   . HIS A   1 42  ? 26.897 22.421  12.061  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CD2   1 
ATOM   260  C CE1   . HIS A   1 42  ? 24.887 22.713  11.232  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CE1   1 
ATOM   261  N NE2   . HIS A   1 42  ? 26.061 22.150  11.004  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   NE2   1 
ATOM   262  N N     . PHE A   1 43  ? 25.480 26.298  12.833  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   N     1 
ATOM   263  C CA    . PHE A   1 43  ? 24.355 27.172  12.473  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CA    1 
ATOM   264  C C     . PHE A   1 43  ? 23.030 26.595  12.950  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   C     1 
ATOM   265  O O     . PHE A   1 43  ? 22.143 27.309  13.421  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   O     1 
ATOM   266  C CB    . PHE A   1 43  ? 24.222 27.314  10.951  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CB    1 
ATOM   267  C CG    . PHE A   1 43  ? 25.071 28.388  10.352  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CG    1 
ATOM   268  C CD1   . PHE A   1 43  ? 24.990 29.698  10.814  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CD1   1 
ATOM   269  C CD2   . PHE A   1 43  ? 25.924 28.098  9.288   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CD2   1 
ATOM   270  C CE1   . PHE A   1 43  ? 25.743 30.709  10.225  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CE1   1 
ATOM   271  C CE2   . PHE A   1 43  ? 26.682 29.099  8.689   1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CE2   1 
ATOM   272  C CZ    . PHE A   1 43  ? 26.591 30.410  9.159   1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A   CZ    1 
ATOM   273  N N     . GLY A   1 44  ? 22.917 25.282  12.812  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   N     1 
ATOM   274  C CA    . GLY A   1 44  ? 21.687 24.600  13.133  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   CA    1 
ATOM   275  C C     . GLY A   1 44  ? 21.149 24.361  11.733  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   C     1 
ATOM   276  O O     . GLY A   1 44  ? 21.643 24.953  10.765  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A   O     1 
ATOM   277  N N     . ALA A   1 45  ? 20.160 23.492  11.596  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   N     1 
ATOM   278  C CA    . ALA A   1 45  ? 19.605 23.229  10.281  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   CA    1 
ATOM   279  C C     . ALA A   1 45  ? 18.136 22.876  10.401  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   C     1 
ATOM   280  O O     . ALA A   1 45  ? 17.595 22.749  11.504  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   O     1 
ATOM   281  C CB    . ALA A   1 45  ? 20.366 22.098  9.606   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A   CB    1 
ATOM   282  N N     . VAL A   1 46  ? 17.490 22.737  9.252   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   N     1 
ATOM   283  C CA    . VAL A   1 46  ? 16.082 22.387  9.197   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CA    1 
ATOM   284  C C     . VAL A   1 46  ? 15.937 21.311  8.127   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   C     1 
ATOM   285  O O     . VAL A   1 46  ? 16.715 21.270  7.174   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   O     1 
ATOM   286  C CB    . VAL A   1 46  ? 15.210 23.624  8.830   1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CB    1 
ATOM   287  C CG1   . VAL A   1 46  ? 15.292 24.669  9.938   1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CG1   1 
ATOM   288  C CG2   . VAL A   1 46  ? 15.676 24.231  7.507   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A   CG2   1 
ATOM   289  N N     . ALA A   1 47  ? 14.970 20.419  8.301   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   N     1 
ATOM   290  C CA    . ALA A   1 47  ? 14.730 19.356  7.326   1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CA    1 
ATOM   291  C C     . ALA A   1 47  ? 13.226 19.234  7.140   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   C     1 
ATOM   292  O O     . ALA A   1 47  ? 12.452 19.690  7.988   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   O     1 
ATOM   293  C CB    . ALA A   1 47  ? 15.325 18.026  7.809   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A   CB    1 
ATOM   294  N N     . ILE A   1 48  ? 12.810 18.621  6.037   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   N     1 
ATOM   295  C CA    . ILE A   1 48  ? 11.392 18.502  5.757   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CA    1 
ATOM   296  C C     . ILE A   1 48  ? 10.904 17.116  5.373   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   C     1 
ATOM   297  O O     . ILE A   1 48  ? 11.464 16.465  4.488   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   O     1 
ATOM   298  C CB    . ILE A   1 48  ? 10.965 19.454  4.604   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CB    1 
ATOM   299  C CG1   . ILE A   1 48  ? 11.511 20.862  4.835   1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG1   1 
ATOM   300  C CG2   . ILE A   1 48  ? 9.454  19.470  4.477   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CG2   1 
ATOM   301  C CD1   . ILE A   1 48  ? 12.917 21.078  4.257   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A   CD1   1 
ATOM   302  N N     . VAL A   1 49  ? 9.851  16.675  6.056   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   N     1 
ATOM   303  C CA    . VAL A   1 49  ? 9.193  15.414  5.749   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CA    1 
ATOM   304  C C     . VAL A   1 49  ? 7.965  15.929  5.002   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   C     1 
ATOM   305  O O     . VAL A   1 49  ? 7.030  16.434  5.621   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   O     1 
ATOM   306  C CB    . VAL A   1 49  ? 8.740  14.660  7.027   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CB    1 
ATOM   307  C CG1   . VAL A   1 49  ? 7.764  13.536  6.667   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CG1   1 
ATOM   308  C CG2   . VAL A   1 49  ? 9.947  14.083  7.734   1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A   CG2   1 
ATOM   309  N N     . ALA A   1 50  ? 7.992  15.852  3.676   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   N     1 
ATOM   310  C CA    . ALA A   1 50  ? 6.877  16.328  2.864   1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CA    1 
ATOM   311  C C     . ALA A   1 50  ? 6.004  15.149  2.484   1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   C     1 
ATOM   312  O O     . ALA A   1 50  ? 6.323  14.380  1.575   1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   O     1 
ATOM   313  C CB    . ALA A   1 50  ? 7.387  17.037  1.614   1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A   CB    1 
ATOM   314  N N     . MET A   1 51  ? 4.894  15.015  3.196   1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   N     1 
ATOM   315  C CA    . MET A   1 51  ? 3.967  13.926  2.971   1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CA    1 
ATOM   316  C C     . MET A   1 51  ? 2.889  14.302  1.964   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   C     1 
ATOM   317  O O     . MET A   1 51  ? 2.205  15.316  2.129   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   O     1 
ATOM   318  C CB    . MET A   1 51  ? 3.335  13.537  4.300   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CB    1 
ATOM   319  C CG    . MET A   1 51  ? 2.313  12.441  4.196   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CG    1 
ATOM   320  S SD    . MET A   1 51  ? 1.983  11.774  5.814   1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   SD    1 
ATOM   321  C CE    . MET A   1 51  ? 1.533  13.234  6.677   1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 51  MET A   CE    1 
ATOM   322  N N     . ASP A   1 52  ? 2.736  13.493  0.917   1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   N     1 
ATOM   323  C CA    . ASP A   1 52  ? 1.719  13.787  -0.079  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   CA    1 
ATOM   324  C C     . ASP A   1 52  ? 0.378  13.201  0.359   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   C     1 
ATOM   325  O O     . ASP A   1 52  ? 0.280  12.594  1.424   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   O     1 
ATOM   326  C CB    . ASP A   1 52  ? 2.137  13.267  -1.467  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   CB    1 
ATOM   327  C CG    . ASP A   1 52  ? 2.030  11.758  -1.606  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   CG    1 
ATOM   328  O OD1   . ASP A   1 52  ? 1.669  11.071  -0.633  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   OD1   1 
ATOM   329  O OD2   . ASP A   1 52  ? 2.316  11.253  -2.712  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A   OD2   1 
ATOM   330  N N     . ASP A   1 53  ? -0.651 13.398  -0.458  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   N     1 
ATOM   331  C CA    . ASP A   1 53  ? -1.980 12.904  -0.138  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   CA    1 
ATOM   332  C C     . ASP A   1 53  ? -2.117 11.394  -0.078  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   C     1 
ATOM   333  O O     . ASP A   1 53  ? -3.196 10.879  0.217   1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A   O     1 
ATOM   334  N N     . ASN A   1 54  ? -1.034 10.673  -0.347  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   N     1 
ATOM   335  C CA    . ASN A   1 54  ? -1.086 9.222   -0.308  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CA    1 
ATOM   336  C C     . ASN A   1 54  ? -0.077 8.595   0.652   1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   C     1 
ATOM   337  O O     . ASN A   1 54  ? 0.205  7.397   0.584   1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   O     1 
ATOM   338  C CB    . ASN A   1 54  ? -0.914 8.671   -1.718  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CB    1 
ATOM   339  C CG    . ASN A   1 54  ? -2.053 9.078   -2.632  1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CG    1 
ATOM   340  O OD1   . ASN A   1 54  ? -3.217 8.753   -2.374  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   OD1   1 
ATOM   341  N ND2   . ASN A   1 54  ? -1.729 9.804   -3.698  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   ND2   1 
ATOM   342  N N     . GLY A   1 55  ? 0.469  9.413   1.547   1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   N     1 
ATOM   343  C CA    . GLY A   1 55  ? 1.405  8.908   2.533   1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   CA    1 
ATOM   344  C C     . GLY A   1 55  ? 2.822  8.677   2.064   1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   C     1 
ATOM   345  O O     . GLY A   1 55  ? 3.575  7.947   2.709   1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A   O     1 
ATOM   346  N N     . ASN A   1 56  ? 3.195  9.295   0.952   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   N     1 
ATOM   347  C CA    . ASN A   1 56  ? 4.547  9.147   0.438   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CA    1 
ATOM   348  C C     . ASN A   1 56  ? 5.352  10.406  0.729   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   C     1 
ATOM   349  O O     . ASN A   1 56  ? 4.812  11.514  0.735   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   O     1 
ATOM   350  C CB    . ASN A   1 56  ? 4.513  8.906   -1.064  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CB    1 
ATOM   351  C CG    . ASN A   1 56  ? 3.554  7.813   -1.445  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CG    1 
ATOM   352  O OD1   . ASN A   1 56  ? 3.684  6.676   -1.001  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   OD1   1 
ATOM   353  N ND2   . ASN A   1 56  ? 2.572  8.153   -2.266  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   ND2   1 
ATOM   354  N N     . ILE A   1 57  ? 6.644  10.228  0.979   1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N     1 
ATOM   355  C CA    . ILE A   1 57  ? 7.531  11.351  1.254   1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA    1 
ATOM   356  C C     . ILE A   1 57  ? 8.728  11.272  0.324   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C     1 
ATOM   357  O O     . ILE A   1 57  ? 9.165  10.185  -0.055  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O     1 
ATOM   358  C CB    . ILE A   1 57  ? 8.051  11.345  2.712   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB    1 
ATOM   359  C CG1   . ILE A   1 57  ? 8.988  10.151  2.929   1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1   1 
ATOM   360  C CG2   . ILE A   1 57  ? 6.875  11.292  3.685   1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2   1 
ATOM   361  C CD1   . ILE A   1 57  ? 9.734  10.176  4.253   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1   1 
ATOM   362  N N     . PRO A   1 58  ? 9.264  12.432  -0.078  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   N     1 
ATOM   363  C CA    . PRO A   1 58  ? 10.426 12.462  -0.973  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CA    1 
ATOM   364  C C     . PRO A   1 58  ? 11.735 12.464  -0.169  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   C     1 
ATOM   365  O O     . PRO A   1 58  ? 11.839 13.120  0.865   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   O     1 
ATOM   366  C CB    . PRO A   1 58  ? 10.224 13.761  -1.733  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CB    1 
ATOM   367  C CG    . PRO A   1 58  ? 9.689  14.674  -0.637  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CG    1 
ATOM   368  C CD    . PRO A   1 58  ? 8.695  13.785  0.098   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A   CD    1 
ATOM   369  N N     . MET A   1 59  ? 12.721 11.712  -0.637  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   N     1 
ATOM   370  C CA    . MET A   1 59  ? 14.014 11.666  0.025   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CA    1 
ATOM   371  C C     . MET A   1 59  ? 15.069 11.872  -1.043  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   C     1 
ATOM   372  O O     . MET A   1 59  ? 14.865 11.523  -2.206  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   O     1 
ATOM   373  C CB    . MET A   1 59  ? 14.223 10.321  0.729   1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CB    1 
ATOM   374  C CG    . MET A   1 59  ? 13.278 10.101  1.902   1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CG    1 
ATOM   375  S SD    . MET A   1 59  ? 13.697 8.684   2.950   1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   SD    1 
ATOM   376  C CE    . MET A   1 59  ? 15.013 9.394   3.964   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 59  MET A   CE    1 
ATOM   377  N N     . VAL A   1 60  ? 16.187 12.468  -0.653  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   N     1 
ATOM   378  C CA    . VAL A   1 60  ? 17.276 12.711  -1.590  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CA    1 
ATOM   379  C C     . VAL A   1 60  ? 18.434 11.762  -1.298  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   C     1 
ATOM   380  O O     . VAL A   1 60  ? 18.578 11.279  -0.177  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   O     1 
ATOM   381  C CB    . VAL A   1 60  ? 17.762 14.176  -1.500  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CB    1 
ATOM   382  C CG1   . VAL A   1 60  ? 16.676 15.106  -2.027  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG1   1 
ATOM   383  C CG2   . VAL A   1 60  ? 18.101 14.536  -0.048  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A   CG2   1 
ATOM   384  N N     . TYR A   1 61  ? 19.242 11.487  -2.318  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   N     1 
ATOM   385  C CA    . TYR A   1 61  ? 20.404 10.602  -2.194  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CA    1 
ATOM   386  C C     . TYR A   1 61  ? 21.641 11.478  -2.399  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   C     1 
ATOM   387  O O     . TYR A   1 61  ? 22.084 11.700  -3.527  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   O     1 
ATOM   388  C CB    . TYR A   1 61  ? 20.331 9.511   -3.261  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CB    1 
ATOM   389  C CG    . TYR A   1 61  ? 21.272 8.352   -3.053  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CG    1 
ATOM   390  C CD1   . TYR A   1 61  ? 21.356 7.709   -1.817  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD1   1 
ATOM   391  C CD2   . TYR A   1 61  ? 22.043 7.864   -4.108  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CD2   1 
ATOM   392  C CE1   . TYR A   1 61  ? 22.182 6.606   -1.635  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE1   1 
ATOM   393  C CE2   . TYR A   1 61  ? 22.877 6.760   -3.939  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CE2   1 
ATOM   394  C CZ    . TYR A   1 61  ? 22.940 6.137   -2.702  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   CZ    1 
ATOM   395  O OH    . TYR A   1 61  ? 23.755 5.042   -2.539  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A   OH    1 
ATOM   396  N N     . GLN A   1 62  ? 22.191 11.967  -1.291  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   N     1 
ATOM   397  C CA    . GLN A   1 62  ? 23.330 12.875  -1.318  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CA    1 
ATOM   398  C C     . GLN A   1 62  ? 24.661 12.333  -0.793  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   C     1 
ATOM   399  O O     . GLN A   1 62  ? 24.721 11.656  0.240   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   O     1 
ATOM   400  C CB    . GLN A   1 62  ? 22.947 14.143  -0.550  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CB    1 
ATOM   401  C CG    . GLN A   1 62  ? 24.049 15.168  -0.402  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CG    1 
ATOM   402  C CD    . GLN A   1 62  ? 23.494 16.548  -0.144  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CD    1 
ATOM   403  O OE1   . GLN A   1 62  ? 22.459 16.698  0.512   1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   OE1   1 
ATOM   404  N NE2   . GLN A   1 62  ? 24.180 17.571  -0.652  1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   NE2   1 
ATOM   405  N N     . TYR A   1 63  ? 25.728 12.651  -1.522  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   N     1 
ATOM   406  C CA    . TYR A   1 63  ? 27.075 12.235  -1.150  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CA    1 
ATOM   407  C C     . TYR A   1 63  ? 27.526 12.964  0.127   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   C     1 
ATOM   408  O O     . TYR A   1 63  ? 27.394 14.188  0.242   1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   O     1 
ATOM   409  C CB    . TYR A   1 63  ? 28.058 12.543  -2.288  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CB    1 
ATOM   410  C CG    . TYR A   1 63  ? 29.498 12.218  -1.953  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CG    1 
ATOM   411  C CD1   . TYR A   1 63  ? 29.974 10.909  -2.017  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CD1   1 
ATOM   412  C CD2   . TYR A   1 63  ? 30.373 13.217  -1.519  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CD2   1 
ATOM   413  C CE1   . TYR A   1 63  ? 31.288 10.599  -1.653  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CE1   1 
ATOM   414  C CE2   . TYR A   1 63  ? 31.686 12.921  -1.151  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CE2   1 
ATOM   415  C CZ    . TYR A   1 63  ? 32.138 11.608  -1.219  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   CZ    1 
ATOM   416  O OH    . TYR A   1 63  ? 33.433 11.311  -0.837  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A   OH    1 
ATOM   417  N N     . ARG A   1 64  ? 28.039 12.203  1.088   1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   N     1 
ATOM   418  C CA    . ARG A   1 64  ? 28.534 12.775  2.334   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CA    1 
ATOM   419  C C     . ARG A   1 64  ? 30.027 12.459  2.447   1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   C     1 
ATOM   420  O O     . ARG A   1 64  ? 30.422 11.315  2.682   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   O     1 
ATOM   421  C CB    . ARG A   1 64  ? 27.765 12.206  3.535   1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CB    1 
ATOM   422  C CG    . ARG A   1 64  ? 26.327 12.708  3.634   1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CG    1 
ATOM   423  C CD    . ARG A   1 64  ? 26.294 14.229  3.708   1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CD    1 
ATOM   424  N NE    . ARG A   1 64  ? 24.942 14.765  3.796   1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NE    1 
ATOM   425  C CZ    . ARG A   1 64  ? 24.646 16.062  3.829   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CZ    1 
ATOM   426  N NH1   . ARG A   1 64  ? 25.608 16.978  3.780   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NH1   1 
ATOM   427  N NH2   . ARG A   1 64  ? 23.380 16.450  3.921   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NH2   1 
ATOM   428  N N     . HIS A   1 65  ? 30.857 13.479  2.262   1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   N     1 
ATOM   429  C CA    . HIS A   1 65  ? 32.291 13.290  2.322   1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CA    1 
ATOM   430  C C     . HIS A   1 65  ? 32.741 12.666  3.644   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   C     1 
ATOM   431  O O     . HIS A   1 65  ? 33.690 11.877  3.672   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   O     1 
ATOM   432  C CB    . HIS A   1 65  ? 33.004 14.624  2.090   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CB    1 
ATOM   433  C CG    . HIS A   1 65  ? 34.496 14.509  2.064   1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CG    1 
ATOM   434  N ND1   . HIS A   1 65  ? 35.304 15.064  3.034   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   ND1   1 
ATOM   435  C CD2   . HIS A   1 65  ? 35.322 13.850  1.217   1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CD2   1 
ATOM   436  C CE1   . HIS A   1 65  ? 36.562 14.747  2.789   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   CE1   1 
ATOM   437  N NE2   . HIS A   1 65  ? 36.600 14.010  1.693   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A   NE2   1 
ATOM   438  N N     . THR A   1 66  ? 32.065 13.005  4.738   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N     1 
ATOM   439  C CA    . THR A   1 66  ? 32.436 12.453  6.036   1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA    1 
ATOM   440  C C     . THR A   1 66  ? 32.502 10.924  6.029   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C     1 
ATOM   441  O O     . THR A   1 66  ? 33.377 10.334  6.667   1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O     1 
ATOM   442  C CB    . THR A   1 66  ? 31.450 12.878  7.131   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB    1 
ATOM   443  O OG1   . THR A   1 66  ? 30.117 12.670  6.661   1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1   1 
ATOM   444  C CG2   . THR A   1 66  ? 31.648 14.333  7.501   1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2   1 
ATOM   445  N N     . TYR A   1 67  ? 31.580 10.289  5.309   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   N     1 
ATOM   446  C CA    . TYR A   1 67  ? 31.526 8.828   5.244   1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CA    1 
ATOM   447  C C     . TYR A   1 67  ? 32.061 8.279   3.929   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   C     1 
ATOM   448  O O     . TYR A   1 67  ? 32.266 7.076   3.790   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   O     1 
ATOM   449  C CB    . TYR A   1 67  ? 30.087 8.360   5.453   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CB    1 
ATOM   450  C CG    . TYR A   1 67  ? 29.487 8.907   6.724   1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CG    1 
ATOM   451  C CD1   . TYR A   1 67  ? 29.989 8.524   7.965   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CD1   1 
ATOM   452  C CD2   . TYR A   1 67  ? 28.435 9.825   6.689   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CD2   1 
ATOM   453  C CE1   . TYR A   1 67  ? 29.462 9.037   9.140   1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CE1   1 
ATOM   454  C CE2   . TYR A   1 67  ? 27.899 10.345  7.863   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CE2   1 
ATOM   455  C CZ    . TYR A   1 67  ? 28.418 9.943   9.085   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   CZ    1 
ATOM   456  O OH    . TYR A   1 67  ? 27.887 10.414  10.265  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A   OH    1 
ATOM   457  N N     . GLY A   1 68  ? 32.277 9.170   2.968   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   N     1 
ATOM   458  C CA    . GLY A   1 68  ? 32.792 8.758   1.677   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   CA    1 
ATOM   459  C C     . GLY A   1 68  ? 31.772 8.058   0.805   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   C     1 
ATOM   460  O O     . GLY A   1 68  ? 32.145 7.315   -0.095  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A   O     1 
ATOM   461  N N     . ARG A   1 69  ? 30.488 8.295   1.056   1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   N     1 
ATOM   462  C CA    . ARG A   1 69  ? 29.435 7.662   0.269   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CA    1 
ATOM   463  C C     . ARG A   1 69  ? 28.147 8.474   0.279   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   C     1 
ATOM   464  O O     . ARG A   1 69  ? 28.026 9.475   0.996   1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   O     1 
ATOM   465  C CB    . ARG A   1 69  ? 29.146 6.254   0.804   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CB    1 
ATOM   466  C CG    . ARG A   1 69  ? 28.390 6.224   2.120   1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CG    1 
ATOM   467  C CD    . ARG A   1 69  ? 28.492 4.859   2.760   1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CD    1 
ATOM   468  N NE    . ARG A   1 69  ? 27.615 4.710   3.917   1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NE    1 
ATOM   469  C CZ    . ARG A   1 69  ? 26.320 4.411   3.844   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   CZ    1 
ATOM   470  N NH1   . ARG A   1 69  ? 25.743 4.223   2.661   1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NH1   1 
ATOM   471  N NH2   . ARG A   1 69  ? 25.601 4.296   4.957   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A   NH2   1 
ATOM   472  N N     . ARG A   1 70  ? 27.182 8.022   -0.520  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   N     1 
ATOM   473  C CA    . ARG A   1 70  ? 25.888 8.680   -0.631  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CA    1 
ATOM   474  C C     . ARG A   1 70  ? 24.909 8.116   0.384   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   C     1 
ATOM   475  O O     . ARG A   1 70  ? 24.814 6.908   0.563   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   O     1 
ATOM   476  C CB    . ARG A   1 70  ? 25.331 8.495   -2.041  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CB    1 
ATOM   477  C CG    . ARG A   1 70  ? 26.232 9.039   -3.127  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CG    1 
ATOM   478  C CD    . ARG A   1 70  ? 25.803 8.539   -4.488  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CD    1 
ATOM   479  N NE    . ARG A   1 70  ? 26.847 8.728   -5.495  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NE    1 
ATOM   480  C CZ    . ARG A   1 70  ? 27.170 9.903   -6.026  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   CZ    1 
ATOM   481  N NH1   . ARG A   1 70  ? 26.525 11.005  -5.649  1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NH1   1 
ATOM   482  N NH2   . ARG A   1 70  ? 28.140 9.977   -6.931  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A   NH2   1 
ATOM   483  N N     . LEU A   1 71  ? 24.188 9.003   1.056   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   N     1 
ATOM   484  C CA    . LEU A   1 71  ? 23.206 8.585   2.050   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CA    1 
ATOM   485  C C     . LEU A   1 71  ? 21.816 9.067   1.650   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   C     1 
ATOM   486  O O     . LEU A   1 71  ? 21.676 10.088  0.968   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   O     1 
ATOM   487  C CB    . LEU A   1 71  ? 23.544 9.173   3.424   1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CB    1 
ATOM   488  C CG    . LEU A   1 71  ? 24.875 8.839   4.090   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CG    1 
ATOM   489  C CD1   . LEU A   1 71  ? 24.918 9.515   5.453   1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CD1   1 
ATOM   490  C CD2   . LEU A   1 71  ? 25.023 7.331   4.242   1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A   CD2   1 
ATOM   491  N N     . TRP A   1 72  ? 20.794 8.321   2.062   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   N     1 
ATOM   492  C CA    . TRP A   1 72  ? 19.419 8.720   1.794   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CA    1 
ATOM   493  C C     . TRP A   1 72  ? 19.008 9.677   2.906   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   C     1 
ATOM   494  O O     . TRP A   1 72  ? 19.133 9.346   4.091   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   O     1 
ATOM   495  C CB    . TRP A   1 72  ? 18.497 7.503   1.762   1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CB    1 
ATOM   496  C CG    . TRP A   1 72  ? 18.553 6.822   0.453   1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CG    1 
ATOM   497  C CD1   . TRP A   1 72  ? 19.300 5.728   0.126   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD1   1 
ATOM   498  C CD2   . TRP A   1 72  ? 17.913 7.249   -0.754  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CD2   1 
ATOM   499  N NE1   . TRP A   1 72  ? 19.169 5.448   -1.217  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   NE1   1 
ATOM   500  C CE2   . TRP A   1 72  ? 18.322 6.367   -1.780  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE2   1 
ATOM   501  C CE3   . TRP A   1 72  ? 17.036 8.293   -1.070  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CE3   1 
ATOM   502  C CZ2   . TRP A   1 72  ? 17.882 6.499   -3.104  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ2   1 
ATOM   503  C CZ3   . TRP A   1 72  ? 16.599 8.424   -2.389  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CZ3   1 
ATOM   504  C CH2   . TRP A   1 72  ? 17.025 7.530   -3.387  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A   CH2   1 
ATOM   505  N N     . GLU A   1 73  ? 18.529 10.860  2.529   1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   N     1 
ATOM   506  C CA    . GLU A   1 73  ? 18.146 11.863  3.518   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CA    1 
ATOM   507  C C     . GLU A   1 73  ? 16.902 12.657  3.179   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   C     1 
ATOM   508  O O     . GLU A   1 73  ? 16.376 12.595  2.070   1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   O     1 
ATOM   509  C CB    . GLU A   1 73  ? 19.283 12.862  3.705   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CB    1 
ATOM   510  C CG    . GLU A   1 73  ? 20.655 12.311  3.393   1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CG    1 
ATOM   511  C CD    . GLU A   1 73  ? 21.752 13.340  3.590   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   CD    1 
ATOM   512  O OE1   . GLU A   1 73  ? 21.643 14.445  3.018   1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE1   1 
ATOM   513  O OE2   . GLU A   1 73  ? 22.726 13.040  4.315   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A   OE2   1 
ATOM   514  N N     . LEU A   1 74  ? 16.441 13.424  4.155   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N     1 
ATOM   515  C CA    . LEU A   1 74  ? 15.295 14.288  3.948   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA    1 
ATOM   516  C C     . LEU A   1 74  ? 15.876 15.574  3.395   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C     1 
ATOM   517  O O     . LEU A   1 74  ? 17.040 15.893  3.652   1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O     1 
ATOM   518  C CB    . LEU A   1 74  ? 14.612 14.621  5.271   1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB    1 
ATOM   519  C CG    . LEU A   1 74  ? 14.023 13.480  6.086   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG    1 
ATOM   520  C CD1   . LEU A   1 74  ? 13.571 14.022  7.438   1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1   1 
ATOM   521  C CD2   . LEU A   1 74  ? 12.864 12.839  5.302   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2   1 
ATOM   522  N N     . PRO A   1 75  ? 15.091 16.321  2.607   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   N     1 
ATOM   523  C CA    . PRO A   1 75  ? 15.659 17.568  2.098   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CA    1 
ATOM   524  C C     . PRO A   1 75  ? 16.012 18.394  3.344   1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   C     1 
ATOM   525  O O     . PRO A   1 75  ? 15.240 18.433  4.300   1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   O     1 
ATOM   526  C CB    . PRO A   1 75  ? 14.500 18.169  1.315   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CB    1 
ATOM   527  C CG    . PRO A   1 75  ? 13.813 16.950  0.781   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CG    1 
ATOM   528  C CD    . PRO A   1 75  ? 13.790 16.034  1.984   1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A   CD    1 
ATOM   529  N N     . ALA A   1 76  ? 17.177 19.026  3.349   1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   N     1 
ATOM   530  C CA    . ALA A   1 76  ? 17.585 19.816  4.503   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   CA    1 
ATOM   531  C C     . ALA A   1 76  ? 18.632 20.879  4.151   1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   C     1 
ATOM   532  O O     . ALA A   1 76  ? 19.318 20.788  3.124   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   O     1 
ATOM   533  C CB    . ALA A   1 76  ? 18.117 18.890  5.602   1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A   CB    1 
ATOM   534  N N     . GLY A   1 77  ? 18.739 21.887  5.013   1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   N     1 
ATOM   535  C CA    . GLY A   1 77  ? 19.688 22.964  4.803   1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   CA    1 
ATOM   536  C C     . GLY A   1 77  ? 20.100 23.646  6.099   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   C     1 
ATOM   537  O O     . GLY A   1 77  ? 19.384 23.587  7.107   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A   O     1 
ATOM   538  N N     . LEU A   1 78  ? 21.262 24.292  6.069   1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N     1 
ATOM   539  C CA    . LEU A   1 78  ? 21.792 25.000  7.224   1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA    1 
ATOM   540  C C     . LEU A   1 78  ? 21.056 26.315  7.435   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C     1 
ATOM   541  O O     . LEU A   1 78  ? 20.545 26.913  6.485   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O     1 
ATOM   542  C CB    . LEU A   1 78  ? 23.272 25.298  7.010   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB    1 
ATOM   543  C CG    . LEU A   1 78  ? 24.208 24.113  6.762   1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG    1 
ATOM   544  C CD1   . LEU A   1 78  ? 25.596 24.619  6.415   1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1   1 
ATOM   545  C CD2   . LEU A   1 78  ? 24.265 23.239  8.003   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2   1 
ATOM   546  N N     . LEU A   1 79  ? 20.993 26.754  8.687   1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   N     1 
ATOM   547  C CA    . LEU A   1 79  ? 20.366 28.027  9.022   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CA    1 
ATOM   548  C C     . LEU A   1 79  ? 21.475 29.068  8.882   1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   C     1 
ATOM   549  O O     . LEU A   1 79  ? 21.873 29.706  9.862   1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   O     1 
ATOM   550  C CB    . LEU A   1 79  ? 19.868 28.018  10.465  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CB    1 
ATOM   551  C CG    . LEU A   1 79  ? 18.630 27.200  10.814  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CG    1 
ATOM   552  C CD1   . LEU A   1 79  ? 18.395 27.292  12.319  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD1   1 
ATOM   553  C CD2   . LEU A   1 79  ? 17.423 27.727  10.039  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A   CD2   1 
ATOM   554  N N     . ASP A   1 80  ? 21.983 29.221  7.662   1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   N     1 
ATOM   555  C CA    . ASP A   1 80  ? 23.071 30.152  7.406   1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CA    1 
ATOM   556  C C     . ASP A   1 80  ? 22.635 31.514  6.889   1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   C     1 
ATOM   557  O O     . ASP A   1 80  ? 23.461 32.275  6.376   1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   O     1 
ATOM   558  C CB    . ASP A   1 80  ? 24.060 29.548  6.416   1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CB    1 
ATOM   559  C CG    . ASP A   1 80  ? 23.404 29.143  5.121   1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CG    1 
ATOM   560  O OD1   . ASP A   1 80  ? 22.390 29.771  4.749   1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   OD1   1 
ATOM   561  O OD2   . ASP A   1 80  ? 23.909 28.206  4.466   1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   OD2   1 
ATOM   562  N N     . VAL A   1 81  ? 21.347 31.819  7.009   1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   N     1 
ATOM   563  C CA    . VAL A   1 81  ? 20.838 33.110  6.560   1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CA    1 
ATOM   564  C C     . VAL A   1 81  ? 20.472 33.943  7.774   1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   C     1 
ATOM   565  O O     . VAL A   1 81  ? 19.362 33.832  8.299   1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   O     1 
ATOM   566  C CB    . VAL A   1 81  ? 19.597 32.960  5.673   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CB    1 
ATOM   567  C CG1   . VAL A   1 81  ? 19.024 34.334  5.359   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CG1   1 
ATOM   568  C CG2   . VAL A   1 81  ? 19.968 32.240  4.386   1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A   CG2   1 
ATOM   569  N N     . ALA A   1 82  ? 21.414 34.774  8.215   1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N     1 
ATOM   570  C CA    . ALA A   1 82  ? 21.213 35.617  9.388   1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA    1 
ATOM   571  C C     . ALA A   1 82  ? 19.834 36.267  9.397   1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C     1 
ATOM   572  O O     . ALA A   1 82  ? 19.445 36.924  8.429   1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O     1 
ATOM   573  C CB    . ALA A   1 82  ? 22.303 36.687  9.453   1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB    1 
ATOM   574  N N     . GLY A   1 83  ? 19.094 36.055  10.486  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   N     1 
ATOM   575  C CA    . GLY A   1 83  ? 17.769 36.641  10.630  1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   CA    1 
ATOM   576  C C     . GLY A   1 83  ? 16.605 36.018  9.869   1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   C     1 
ATOM   577  O O     . GLY A   1 83  ? 15.503 36.575  9.851   1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A   O     1 
ATOM   578  N N     . GLU A   1 84  ? 16.838 34.868  9.241   1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N     1 
ATOM   579  C CA    . GLU A   1 84  ? 15.799 34.176  8.478   1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA    1 
ATOM   580  C C     . GLU A   1 84  ? 15.050 33.159  9.353   1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C     1 
ATOM   581  O O     . GLU A   1 84  ? 15.667 32.368  10.074  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O     1 
ATOM   582  C CB    . GLU A   1 84  ? 16.436 33.461  7.286   1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB    1 
ATOM   583  C CG    . GLU A   1 84  ? 15.449 32.834  6.326   1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG    1 
ATOM   584  C CD    . GLU A   1 84  ? 16.139 32.082  5.204   1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD    1 
ATOM   585  O OE1   . GLU A   1 84  ? 16.729 31.015  5.476   1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1   1 
ATOM   586  O OE2   . GLU A   1 84  ? 16.099 32.563  4.051   1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2   1 
ATOM   587  N N     . PRO A   1 85  ? 13.706 33.177  9.315   1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   N     1 
ATOM   588  C CA    . PRO A   1 85  ? 12.927 32.228  10.122  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CA    1 
ATOM   589  C C     . PRO A   1 85  ? 13.171 30.804  9.624   1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   C     1 
ATOM   590  O O     . PRO A   1 85  ? 13.145 30.545  8.416   1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   O     1 
ATOM   591  C CB    . PRO A   1 85  ? 11.482 32.677  9.893   1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CB    1 
ATOM   592  C CG    . PRO A   1 85  ? 11.616 34.139  9.603   1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CG    1 
ATOM   593  C CD    . PRO A   1 85  ? 12.820 34.172  8.684   1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A   CD    1 
ATOM   594  N N     . PRO A   1 86  ? 13.404 29.863  10.546  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   N     1 
ATOM   595  C CA    . PRO A   1 86  ? 13.655 28.466  10.188  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CA    1 
ATOM   596  C C     . PRO A   1 86  ? 12.708 27.862  9.142   1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   C     1 
ATOM   597  O O     . PRO A   1 86  ? 13.160 27.240  8.179   1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   O     1 
ATOM   598  C CB    . PRO A   1 86  ? 13.571 27.756  11.535  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CB    1 
ATOM   599  C CG    . PRO A   1 86  ? 14.105 28.785  12.469  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CG    1 
ATOM   600  C CD    . PRO A   1 86  ? 13.404 30.031  12.008  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CD    1 
ATOM   601  N N     . HIS A   1 87  ? 11.403 28.043  9.316   1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   N     1 
ATOM   602  C CA    . HIS A   1 87  ? 10.466 27.463  8.364   1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CA    1 
ATOM   603  C C     . HIS A   1 87  ? 10.556 28.102  6.979   1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   C     1 
ATOM   604  O O     . HIS A   1 87  ? 10.239 27.463  5.970   1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   O     1 
ATOM   605  C CB    . HIS A   1 87  ? 9.038  27.512  8.916   1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CB    1 
ATOM   606  C CG    . HIS A   1 87  ? 8.556  28.888  9.229   1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CG    1 
ATOM   607  N ND1   . HIS A   1 87  ? 7.824  29.640  8.335   1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   ND1   1 
ATOM   608  C CD2   . HIS A   1 87  ? 8.723  29.662  10.327  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CD2   1 
ATOM   609  C CE1   . HIS A   1 87  ? 7.561  30.819  8.870   1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CE1   1 
ATOM   610  N NE2   . HIS A   1 87  ? 8.097  30.858  10.078  1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   NE2   1 
ATOM   611  N N     . LEU A   1 88  ? 10.993 29.355  6.920   1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   N     1 
ATOM   612  C CA    . LEU A   1 88  ? 11.157 29.994  5.626   1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CA    1 
ATOM   613  C C     . LEU A   1 88  ? 12.381 29.334  4.999   1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   C     1 
ATOM   614  O O     . LEU A   1 88  ? 12.410 29.044  3.801   1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   O     1 
ATOM   615  C CB    . LEU A   1 88  ? 11.385 31.494  5.779   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CB    1 
ATOM   616  C CG    . LEU A   1 88  ? 11.796 32.216  4.492   1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CG    1 
ATOM   617  C CD1   . LEU A   1 88  ? 10.917 31.786  3.322   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD1   1 
ATOM   618  C CD2   . LEU A   1 88  ? 11.704 33.713  4.722   1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A   CD2   1 
ATOM   619  N N     . THR A   1 89  ? 13.396 29.096  5.824   1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   N     1 
ATOM   620  C CA    . THR A   1 89  ? 14.604 28.434  5.355   1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   CA    1 
ATOM   621  C C     . THR A   1 89  ? 14.140 27.079  4.833   1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   C     1 
ATOM   622  O O     . THR A   1 89  ? 14.491 26.666  3.728   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   O     1 
ATOM   623  C CB    . THR A   1 89  ? 15.600 28.186  6.509   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   CB    1 
ATOM   624  O OG1   . THR A   1 89  ? 15.921 29.426  7.149   1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   OG1   1 
ATOM   625  C CG2   . THR A   1 89  ? 16.876 27.548  5.985   1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 89  THR A   CG2   1 
ATOM   626  N N     . ALA A   1 90  ? 13.332 26.403  5.643   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   N     1 
ATOM   627  C CA    . ALA A   1 90  ? 12.807 25.089  5.297   1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CA    1 
ATOM   628  C C     . ALA A   1 90  ? 12.012 25.091  3.995   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   C     1 
ATOM   629  O O     . ALA A   1 90  ? 12.184 24.200  3.158   1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   O     1 
ATOM   630  C CB    . ALA A   1 90  ? 11.940 24.558  6.438   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A   CB    1 
ATOM   631  N N     . ALA A   1 91  ? 11.142 26.083  3.821   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   N     1 
ATOM   632  C CA    . ALA A   1 91  ? 10.331 26.163  2.607   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CA    1 
ATOM   633  C C     . ALA A   1 91  ? 11.204 26.362  1.374   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   C     1 
ATOM   634  O O     . ALA A   1 91  ? 10.928 25.808  0.312   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   O     1 
ATOM   635  C CB    . ALA A   1 91  ? 9.314  27.294  2.721   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A   CB    1 
ATOM   636  N N     . ARG A   1 92  ? 12.258 27.156  1.507   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   N     1 
ATOM   637  C CA    . ARG A   1 92  ? 13.126 27.364  0.367   1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CA    1 
ATOM   638  C C     . ARG A   1 92  ? 13.793 26.050  -0.011  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   C     1 
ATOM   639  O O     . ARG A   1 92  ? 13.850 25.690  -1.185  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   O     1 
ATOM   640  C CB    . ARG A   1 92  ? 14.198 28.416  0.658   1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CB    1 
ATOM   641  C CG    . ARG A   1 92  ? 15.171 28.562  -0.509  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CG    1 
ATOM   642  C CD    . ARG A   1 92  ? 16.138 29.736  -0.372  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CD    1 
ATOM   643  N NE    . ARG A   1 92  ? 16.903 29.701  0.868   1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NE    1 
ATOM   644  C CZ    . ARG A   1 92  ? 16.516 30.289  1.994   1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   CZ    1 
ATOM   645  N NH1   . ARG A   1 92  ? 15.373 30.964  2.032   1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH1   1 
ATOM   646  N NH2   . ARG A   1 92  ? 17.267 30.194  3.081   1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A   NH2   1 
ATOM   647  N N     . GLU A   1 93  ? 14.286 25.327  0.991   1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   N     1 
ATOM   648  C CA    . GLU A   1 93  ? 14.967 24.056  0.755   1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CA    1 
ATOM   649  C C     . GLU A   1 93  ? 14.047 23.032  0.094   1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   C     1 
ATOM   650  O O     . GLU A   1 93  ? 14.453 22.339  -0.838  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   O     1 
ATOM   651  C CB    . GLU A   1 93  ? 15.515 23.499  2.080   1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CB    1 
ATOM   652  C CG    . GLU A   1 93  ? 16.550 22.371  1.941   1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CG    1 
ATOM   653  C CD    . GLU A   1 93  ? 17.785 22.776  1.133   1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   CD    1 
ATOM   654  O OE1   . GLU A   1 93  ? 18.316 23.886  1.363   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   OE1   1 
ATOM   655  O OE2   . GLU A   1 93  ? 18.229 21.973  0.279   1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A   OE2   1 
ATOM   656  N N     . LEU A   1 94  ? 12.811 22.934  0.569   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   N     1 
ATOM   657  C CA    . LEU A   1 94  ? 11.878 21.984  -0.011  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CA    1 
ATOM   658  C C     . LEU A   1 94  ? 11.727 22.316  -1.487  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   C     1 
ATOM   659  O O     . LEU A   1 94  ? 11.757 21.435  -2.340  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   O     1 
ATOM   660  C CB    . LEU A   1 94  ? 10.526 22.072  0.692   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CB    1 
ATOM   661  C CG    . LEU A   1 94  ? 9.399  21.197  0.135   1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CG    1 
ATOM   662  C CD1   . LEU A   1 94  ? 9.724  19.719  0.292   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CD1   1 
ATOM   663  C CD2   . LEU A   1 94  ? 8.136  21.528  0.871   1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CD2   1 
ATOM   664  N N     . ARG A   1 95  ? 11.576 23.603  -1.779  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   N     1 
ATOM   665  C CA    . ARG A   1 95  ? 11.430 24.083  -3.152  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CA    1 
ATOM   666  C C     . ARG A   1 95  ? 12.669 23.775  -3.976  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   C     1 
ATOM   667  O O     . ARG A   1 95  ? 12.590 23.095  -4.991  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   O     1 
ATOM   668  C CB    . ARG A   1 95  ? 11.197 25.595  -3.148  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CB    1 
ATOM   669  C CG    . ARG A   1 95  ? 11.198 26.281  -4.515  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CG    1 
ATOM   670  C CD    . ARG A   1 95  ? 11.277 27.796  -4.314  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CD    1 
ATOM   671  N NE    . ARG A   1 95  ? 10.363 28.223  -3.249  1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NE    1 
ATOM   672  C CZ    . ARG A   1 95  ? 10.673 29.098  -2.293  1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CZ    1 
ATOM   673  N NH1   . ARG A   1 95  ? 11.884 29.654  -2.268  1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH1   1 
ATOM   674  N NH2   . ARG A   1 95  ? 9.783  29.395  -1.345  1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH2   1 
ATOM   675  N N     . GLU A   1 96  ? 13.812 24.286  -3.525  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   N     1 
ATOM   676  C CA    . GLU A   1 96  ? 15.080 24.092  -4.219  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CA    1 
ATOM   677  C C     . GLU A   1 96  ? 15.470 22.630  -4.393  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   C     1 
ATOM   678  O O     . GLU A   1 96  ? 15.942 22.231  -5.458  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   O     1 
ATOM   679  C CB    . GLU A   1 96  ? 16.214 24.800  -3.475  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CB    1 
ATOM   680  C CG    . GLU A   1 96  ? 15.999 26.280  -3.232  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CG    1 
ATOM   681  C CD    . GLU A   1 96  ? 17.196 26.940  -2.551  1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   CD    1 
ATOM   682  O OE1   . GLU A   1 96  ? 17.683 26.413  -1.521  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   OE1   1 
ATOM   683  O OE2   . GLU A   1 96  ? 17.643 27.997  -3.045  1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A   OE2   1 
ATOM   684  N N     . GLU A   1 97  ? 15.277 21.833  -3.347  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N     1 
ATOM   685  C CA    . GLU A   1 97  ? 15.657 20.428  -3.400  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA    1 
ATOM   686  C C     . GLU A   1 97  ? 14.740 19.520  -4.214  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C     1 
ATOM   687  O O     . GLU A   1 97  ? 15.187 18.882  -5.163  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O     1 
ATOM   688  C CB    . GLU A   1 97  ? 15.792 19.869  -1.986  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB    1 
ATOM   689  C CG    . GLU A   1 97  ? 16.598 18.586  -1.934  1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG    1 
ATOM   690  C CD    . GLU A   1 97  ? 18.026 18.767  -2.456  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD    1 
ATOM   691  O OE1   . GLU A   1 97  ? 18.793 19.550  -1.848  1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1   1 
ATOM   692  O OE2   . GLU A   1 97  ? 18.379 18.127  -3.473  1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2   1 
ATOM   693  N N     . VAL A   1 98  ? 13.462 19.460  -3.853  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N     1 
ATOM   694  C CA    . VAL A   1 98  ? 12.530 18.588  -4.561  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA    1 
ATOM   695  C C     . VAL A   1 98  ? 11.420 19.284  -5.362  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C     1 
ATOM   696  O O     . VAL A   1 98  ? 10.460 18.644  -5.775  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O     1 
ATOM   697  C CB    . VAL A   1 98  ? 11.897 17.565  -3.577  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB    1 
ATOM   698  C CG1   . VAL A   1 98  ? 12.959 16.583  -3.091  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1   1 
ATOM   699  C CG2   . VAL A   1 98  ? 11.294 18.288  -2.384  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2   1 
ATOM   700  N N     . GLY A   1 99  ? 11.560 20.587  -5.585  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   N     1 
ATOM   701  C CA    . GLY A   1 99  ? 10.571 21.333  -6.351  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   CA    1 
ATOM   702  C C     . GLY A   1 99  ? 9.133  21.267  -5.862  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   C     1 
ATOM   703  O O     . GLY A   1 99  ? 8.204  21.159  -6.668  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A   O     1 
ATOM   704  N N     . LEU A   1 100 ? 8.941  21.347  -4.546  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   N     1 
ATOM   705  C CA    . LEU A   1 100 ? 7.605  21.279  -3.962  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CA    1 
ATOM   706  C C     . LEU A   1 100 ? 7.292  22.454  -3.062  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   C     1 
ATOM   707  O O     . LEU A   1 100 ? 8.158  22.950  -2.337  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   O     1 
ATOM   708  C CB    . LEU A   1 100 ? 7.443  20.009  -3.127  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CB    1 
ATOM   709  C CG    . LEU A   1 100 ? 7.608  18.666  -3.823  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CG    1 
ATOM   710  C CD1   . LEU A   1 100 ? 7.495  17.524  -2.807  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD1   1 
ATOM   711  C CD2   . LEU A   1 100 ? 6.547  18.552  -4.897  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD2   1 
ATOM   712  N N     . GLN A   1 101 ? 6.041  22.891  -3.112  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   N     1 
ATOM   713  C CA    . GLN A   1 101 ? 5.578  23.968  -2.261  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CA    1 
ATOM   714  C C     . GLN A   1 101 ? 4.469  23.297  -1.457  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   C     1 
ATOM   715  O O     . GLN A   1 101 ? 3.754  22.447  -1.985  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   O     1 
ATOM   716  C CB    . GLN A   1 101 ? 5.052  25.139  -3.101  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CB    1 
ATOM   717  C CG    . GLN A   1 101 ? 5.357  26.509  -2.474  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CG    1 
ATOM   718  C CD    . GLN A   1 101 ? 5.275  27.679  -3.460  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   CD    1 
ATOM   719  O OE1   . GLN A   1 101 ? 4.187  28.051  -3.922  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   OE1   1 
ATOM   720  N NE2   . GLN A   1 101 ? 6.435  28.265  -3.782  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A   NE2   1 
ATOM   721  N N     . ALA A   1 102 ? 4.352  23.634  -0.177  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N     1 
ATOM   722  C CA    . ALA A   1 102 ? 3.328  23.028  0.669   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA    1 
ATOM   723  C C     . ALA A   1 102 ? 2.492  24.092  1.347   1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C     1 
ATOM   724  O O     . ALA A   1 102 ? 3.011  25.109  1.803   1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O     1 
ATOM   725  C CB    . ALA A   1 102 ? 3.972  22.122  1.720   1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB    1 
ATOM   726  N N     . SER A   1 103 ? 1.191  23.845  1.419   1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   N     1 
ATOM   727  C CA    . SER A   1 103 ? 0.268  24.790  2.031   1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CA    1 
ATOM   728  C C     . SER A   1 103 ? 0.274  24.714  3.554   1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   C     1 
ATOM   729  O O     . SER A   1 103 ? 0.048  25.721  4.221   1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   O     1 
ATOM   730  C CB    . SER A   1 103 ? -1.148 24.546  1.516   1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   CB    1 
ATOM   731  O OG    . SER A   1 103 ? -1.631 23.288  1.955   1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 103 SER A   OG    1 
ATOM   732  N N     . THR A   1 104 ? 0.539  23.529  4.103   1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   N     1 
ATOM   733  C CA    . THR A   1 104 ? 0.555  23.351  5.554   1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   CA    1 
ATOM   734  C C     . THR A   1 104 ? 1.934  22.968  6.107   1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   C     1 
ATOM   735  O O     . THR A   1 104 ? 2.584  22.044  5.620   1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   O     1 
ATOM   736  C CB    . THR A   1 104 ? -0.480 22.285  5.984   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   CB    1 
ATOM   737  O OG1   . THR A   1 104 ? -1.754 22.602  5.411   1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   OG1   1 
ATOM   738  C CG2   . THR A   1 104 ? -0.625 22.256  7.496   1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 104 THR A   CG2   1 
ATOM   739  N N     . TRP A   1 105 ? 2.365  23.698  7.130   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   N     1 
ATOM   740  C CA    . TRP A   1 105 ? 3.649  23.463  7.768   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CA    1 
ATOM   741  C C     . TRP A   1 105 ? 3.507  23.314  9.270   1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   C     1 
ATOM   742  O O     . TRP A   1 105 ? 2.938  24.174  9.932   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   O     1 
ATOM   743  C CB    . TRP A   1 105 ? 4.606  24.613  7.471   1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CB    1 
ATOM   744  C CG    . TRP A   1 105 ? 5.073  24.631  6.057   1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CG    1 
ATOM   745  C CD1   . TRP A   1 105 ? 4.353  25.001  4.958   1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CD1   1 
ATOM   746  C CD2   . TRP A   1 105 ? 6.357  24.205  5.575   1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CD2   1 
ATOM   747  N NE1   . TRP A   1 105 ? 5.108  24.829  3.819   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   NE1   1 
ATOM   748  C CE2   . TRP A   1 105 ? 6.341  24.341  4.168   1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CE2   1 
ATOM   749  C CE3   . TRP A   1 105 ? 7.518  23.718  6.197   1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CE3   1 
ATOM   750  C CZ2   . TRP A   1 105 ? 7.443  24.005  3.368   1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CZ2   1 
ATOM   751  C CZ3   . TRP A   1 105 ? 8.616  23.384  5.397   1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CZ3   1 
ATOM   752  C CH2   . TRP A   1 105 ? 8.567  23.530  4.000   1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A   CH2   1 
ATOM   753  N N     . GLN A   1 106 ? 4.034  22.220  9.805   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   N     1 
ATOM   754  C CA    . GLN A   1 106 ? 3.970  21.963  11.239  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CA    1 
ATOM   755  C C     . GLN A   1 106 ? 5.311  21.433  11.697  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   C     1 
ATOM   756  O O     . GLN A   1 106 ? 6.134  21.039  10.874  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   O     1 
ATOM   757  C CB    . GLN A   1 106 ? 2.906  20.916  11.545  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CB    1 
ATOM   758  C CG    . GLN A   1 106 ? 1.617  21.128  10.795  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CG    1 
ATOM   759  C CD    . GLN A   1 106 ? 0.693  19.960  10.939  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   CD    1 
ATOM   760  O OE1   . GLN A   1 106 ? 0.133  19.730  12.006  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   OE1   1 
ATOM   761  N NE2   . GLN A   1 106 ? 0.537  19.197  9.867   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A   NE2   1 
ATOM   762  N N     . VAL A   1 107 ? 5.523  21.426  13.010  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   N     1 
ATOM   763  C CA    . VAL A   1 107 ? 6.763  20.919  13.591  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CA    1 
ATOM   764  C C     . VAL A   1 107 ? 6.569  19.436  13.868  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   C     1 
ATOM   765  O O     . VAL A   1 107 ? 5.616  19.043  14.533  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   O     1 
ATOM   766  C CB    . VAL A   1 107 ? 7.119  21.659  14.909  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CB    1 
ATOM   767  C CG1   . VAL A   1 107 ? 8.219  20.913  15.657  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG1   1 
ATOM   768  C CG2   . VAL A   1 107 ? 7.582  23.075  14.591  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A   CG2   1 
ATOM   769  N N     . LEU A   1 108 ? 7.466  18.617  13.336  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   N     1 
ATOM   770  C CA    . LEU A   1 108 ? 7.388  17.171  13.509  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CA    1 
ATOM   771  C C     . LEU A   1 108 ? 8.302  16.717  14.637  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   C     1 
ATOM   772  O O     . LEU A   1 108 ? 7.846  16.114  15.605  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   O     1 
ATOM   773  C CB    . LEU A   1 108 ? 7.780  16.471  12.204  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CB    1 
ATOM   774  C CG    . LEU A   1 108 ? 7.868  14.943  12.157  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CG    1 
ATOM   775  C CD1   . LEU A   1 108 ? 6.513  14.327  12.466  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD1   1 
ATOM   776  C CD2   . LEU A   1 108 ? 8.348  14.517  10.766  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD2   1 
ATOM   777  N N     . VAL A   1 109 ? 9.592  17.017  14.517  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   N     1 
ATOM   778  C CA    . VAL A   1 109 ? 10.555 16.627  15.543  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CA    1 
ATOM   779  C C     . VAL A   1 109 ? 11.846 17.442  15.505  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   C     1 
ATOM   780  O O     . VAL A   1 109 ? 12.375 17.758  14.431  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   O     1 
ATOM   781  C CB    . VAL A   1 109 ? 10.934 15.116  15.418  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CB    1 
ATOM   782  C CG1   . VAL A   1 109 ? 11.655 14.850  14.090  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CG1   1 
ATOM   783  C CG2   . VAL A   1 109 ? 11.809 14.698  16.601  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A   CG2   1 
ATOM   784  N N     . ASP A   1 110 ? 12.335 17.803  16.687  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   N     1 
ATOM   785  C CA    . ASP A   1 110 ? 13.591 18.528  16.788  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CA    1 
ATOM   786  C C     . ASP A   1 110 ? 14.593 17.497  17.290  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   C     1 
ATOM   787  O O     . ASP A   1 110 ? 14.238 16.647  18.109  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   O     1 
ATOM   788  C CB    . ASP A   1 110 ? 13.525 19.660  17.822  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CB    1 
ATOM   789  C CG    . ASP A   1 110 ? 12.550 20.751  17.450  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   CG    1 
ATOM   790  O OD1   . ASP A   1 110 ? 12.355 21.008  16.236  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD1   1 
ATOM   791  O OD2   . ASP A   1 110 ? 12.000 21.366  18.393  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A   OD2   1 
ATOM   792  N N     . LEU A   1 111 ? 15.830 17.550  16.802  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   N     1 
ATOM   793  C CA    . LEU A   1 111 ? 16.846 16.616  17.277  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CA    1 
ATOM   794  C C     . LEU A   1 111 ? 18.179 17.309  17.506  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   C     1 
ATOM   795  O O     . LEU A   1 111 ? 18.563 18.225  16.779  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   O     1 
ATOM   796  C CB    . LEU A   1 111 ? 17.040 15.433  16.307  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CB    1 
ATOM   797  C CG    . LEU A   1 111 ? 17.619 15.627  14.895  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CG    1 
ATOM   798  C CD1   . LEU A   1 111 ? 18.218 14.320  14.408  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD1   1 
ATOM   799  C CD2   . LEU A   1 111 ? 16.544 16.088  13.940  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD2   1 
ATOM   800  N N     . ASP A   1 112 ? 18.862 16.882  18.557  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   N     1 
ATOM   801  C CA    . ASP A   1 112 ? 20.174 17.404  18.888  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   CA    1 
ATOM   802  C C     . ASP A   1 112 ? 21.077 16.307  18.360  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   C     1 
ATOM   803  O O     . ASP A   1 112 ? 21.239 15.268  18.996  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   O     1 
ATOM   804  C CB    . ASP A   1 112 ? 20.322 17.557  20.402  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   CB    1 
ATOM   805  C CG    . ASP A   1 112 ? 19.425 18.652  20.967  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   CG    1 
ATOM   806  O OD1   . ASP A   1 112 ? 18.986 19.528  20.177  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   OD1   1 
ATOM   807  O OD2   . ASP A   1 112 ? 19.176 18.647  22.198  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A   OD2   1 
ATOM   808  N N     . THR A   1 113 ? 21.637 16.544  17.176  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   N     1 
ATOM   809  C CA    . THR A   1 113 ? 22.479 15.576  16.480  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   CA    1 
ATOM   810  C C     . THR A   1 113 ? 23.686 14.961  17.199  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   C     1 
ATOM   811  O O     . THR A   1 113 ? 23.760 13.744  17.344  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   O     1 
ATOM   812  C CB    . THR A   1 113 ? 22.959 16.166  15.146  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   CB    1 
ATOM   813  O OG1   . THR A   1 113 ? 23.557 17.445  15.382  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   OG1   1 
ATOM   814  C CG2   . THR A   1 113 ? 21.788 16.315  14.189  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 113 THR A   CG2   1 
ATOM   815  N N     . ALA A   1 114 ? 24.632 15.788  17.631  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   N     1 
ATOM   816  C CA    . ALA A   1 114 ? 25.831 15.294  18.303  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CA    1 
ATOM   817  C C     . ALA A   1 114 ? 25.986 15.995  19.650  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   C     1 
ATOM   818  O O     . ALA A   1 114 ? 26.873 16.833  19.825  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   O     1 
ATOM   819  C CB    . ALA A   1 114 ? 27.043 15.558  17.426  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CB    1 
ATOM   820  N N     . PRO A   1 115 ? 25.126 15.646  20.627  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   N     1 
ATOM   821  C CA    . PRO A   1 115 ? 25.114 16.220  21.976  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CA    1 
ATOM   822  C C     . PRO A   1 115 ? 26.455 16.277  22.689  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   C     1 
ATOM   823  O O     . PRO A   1 115 ? 26.684 17.155  23.513  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   O     1 
ATOM   824  C CB    . PRO A   1 115 ? 24.109 15.337  22.716  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CB    1 
ATOM   825  C CG    . PRO A   1 115 ? 23.166 14.935  21.642  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CG    1 
ATOM   826  C CD    . PRO A   1 115 ? 24.108 14.586  20.516  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A   CD    1 
ATOM   827  N N     . GLY A   1 116 ? 27.341 15.345  22.375  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   N     1 
ATOM   828  C CA    . GLY A   1 116 ? 28.635 15.329  23.027  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   CA    1 
ATOM   829  C C     . GLY A   1 116 ? 29.701 16.312  22.562  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   C     1 
ATOM   830  O O     . GLY A   1 116 ? 30.603 16.619  23.340  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A   O     1 
ATOM   831  N N     . PHE A   1 117 ? 29.631 16.812  21.329  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   N     1 
ATOM   832  C CA    . PHE A   1 117 ? 30.671 17.732  20.870  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CA    1 
ATOM   833  C C     . PHE A   1 117 ? 30.252 18.927  20.024  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   C     1 
ATOM   834  O O     . PHE A   1 117 ? 31.093 19.740  19.648  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   O     1 
ATOM   835  C CB    . PHE A   1 117 ? 31.752 16.963  20.113  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CB    1 
ATOM   836  C CG    . PHE A   1 117 ? 31.253 16.264  18.881  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CG    1 
ATOM   837  C CD1   . PHE A   1 117 ? 30.662 15.007  18.968  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD1   1 
ATOM   838  C CD2   . PHE A   1 117 ? 31.398 16.854  17.625  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD2   1 
ATOM   839  C CE1   . PHE A   1 117 ? 30.226 14.342  17.825  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE1   1 
ATOM   840  C CE2   . PHE A   1 117 ? 30.966 16.198  16.478  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE2   1 
ATOM   841  C CZ    . PHE A   1 117 ? 30.379 14.937  16.580  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CZ    1 
ATOM   842  N N     . SER A   1 118 ? 28.967 19.039  19.719  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 118 SER A   N     1 
ATOM   843  C CA    . SER A   1 118 ? 28.491 20.157  18.915  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 118 SER A   CA    1 
ATOM   844  C C     . SER A   1 118 ? 27.196 20.709  19.478  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 118 SER A   C     1 
ATOM   845  O O     . SER A   1 118 ? 26.452 19.998  20.153  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 118 SER A   O     1 
ATOM   846  C CB    . SER A   1 118 ? 28.273 19.720  17.460  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 118 SER A   CB    1 
ATOM   847  O OG    . SER A   1 118 ? 27.728 20.774  16.685  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 118 SER A   OG    1 
ATOM   848  N N     . ASP A   1 119 ? 26.928 21.981  19.207  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   N     1 
ATOM   849  C CA    . ASP A   1 119 ? 25.697 22.589  19.687  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CA    1 
ATOM   850  C C     . ASP A   1 119 ? 24.633 22.546  18.586  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   C     1 
ATOM   851  O O     . ASP A   1 119 ? 23.564 23.151  18.711  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   O     1 
ATOM   852  C CB    . ASP A   1 119 ? 25.942 24.038  20.145  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CB    1 
ATOM   853  C CG    . ASP A   1 119 ? 26.308 24.972  18.996  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CG    1 
ATOM   854  O OD1   . ASP A   1 119 ? 26.408 24.510  17.836  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD1   1 
ATOM   855  O OD2   . ASP A   1 119 ? 26.493 26.181  19.263  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD2   1 
ATOM   856  N N     . GLU A   1 120 ? 24.922 21.819  17.508  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   N     1 
ATOM   857  C CA    . GLU A   1 120 ? 23.964 21.729  16.420  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CA    1 
ATOM   858  C C     . GLU A   1 120 ? 22.653 21.091  16.846  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   C     1 
ATOM   859  O O     . GLU A   1 120 ? 22.622 20.083  17.563  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   O     1 
ATOM   860  C CB    . GLU A   1 120 ? 24.499 20.926  15.238  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CB    1 
ATOM   861  C CG    . GLU A   1 120 ? 23.392 20.760  14.212  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CG    1 
ATOM   862  C CD    . GLU A   1 120 ? 23.720 19.835  13.069  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   CD    1 
ATOM   863  O OE1   . GLU A   1 120 ? 24.160 18.687  13.305  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE1   1 
ATOM   864  O OE2   . GLU A   1 120 ? 23.509 20.262  11.920  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A   OE2   1 
ATOM   865  N N     . SER A   1 121 ? 21.567 21.694  16.387  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 121 SER A   N     1 
ATOM   866  C CA    . SER A   1 121 ? 20.235 21.191  16.656  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 121 SER A   CA    1 
ATOM   867  C C     . SER A   1 121 ? 19.504 21.307  15.331  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 121 SER A   C     1 
ATOM   868  O O     . SER A   1 121 ? 19.749 22.242  14.558  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 121 SER A   O     1 
ATOM   869  C CB    . SER A   1 121 ? 19.538 22.032  17.713  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 121 SER A   CB    1 
ATOM   870  O OG    . SER A   1 121 ? 18.286 21.457  18.030  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 121 SER A   OG    1 
ATOM   871  N N     . VAL A   1 122 ? 18.616 20.362  15.059  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   N     1 
ATOM   872  C CA    . VAL A   1 122 ? 17.893 20.382  13.802  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CA    1 
ATOM   873  C C     . VAL A   1 122 ? 16.389 20.267  14.013  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   C     1 
ATOM   874  O O     . VAL A   1 122 ? 15.922 19.397  14.756  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   O     1 
ATOM   875  C CB    . VAL A   1 122 ? 18.370 19.228  12.899  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CB    1 
ATOM   876  C CG1   . VAL A   1 122 ? 17.681 19.293  11.558  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG1   1 
ATOM   877  C CG2   . VAL A   1 122 ? 19.871 19.298  12.730  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A   CG2   1 
ATOM   878  N N     . ARG A   1 123 ? 15.636 21.165  13.379  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N     1 
ATOM   879  C CA    . ARG A   1 123 ? 14.183 21.134  13.471  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA    1 
ATOM   880  C C     . ARG A   1 123 ? 13.638 20.490  12.202  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C     1 
ATOM   881  O O     . ARG A   1 123 ? 13.970 20.911  11.086  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O     1 
ATOM   882  C CB    . ARG A   1 123 ? 13.590 22.546  13.644  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB    1 
ATOM   883  C CG    . ARG A   1 123 ? 12.094 22.615  13.300  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG    1 
ATOM   884  C CD    . ARG A   1 123 ? 11.363 23.728  14.024  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD    1 
ATOM   885  N NE    . ARG A   1 123 ? 11.202 23.423  15.441  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE    1 
ATOM   886  C CZ    . ARG A   1 123 ? 10.476 24.144  16.296  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ    1 
ATOM   887  N NH1   . ARG A   1 123 ? 9.830  25.230  15.890  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1   1 
ATOM   888  N NH2   . ARG A   1 123 ? 10.389 23.770  17.566  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2   1 
ATOM   889  N N     . VAL A   1 124 ? 12.818 19.455  12.382  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   N     1 
ATOM   890  C CA    . VAL A   1 124 ? 12.220 18.744  11.258  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CA    1 
ATOM   891  C C     . VAL A   1 124 ? 10.744 19.081  11.135  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   C     1 
ATOM   892  O O     . VAL A   1 124 ? 9.957  18.857  12.067  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   O     1 
ATOM   893  C CB    . VAL A   1 124 ? 12.349 17.212  11.402  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CB    1 
ATOM   894  C CG1   . VAL A   1 124 ? 11.838 16.527  10.129  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG1   1 
ATOM   895  C CG2   . VAL A   1 124 ? 13.798 16.837  11.668  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG2   1 
ATOM   896  N N     . TYR A   1 125 ? 10.380 19.615  9.972   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   N     1 
ATOM   897  C CA    . TYR A   1 125 ? 9.005  19.995  9.690   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CA    1 
ATOM   898  C C     . TYR A   1 125 ? 8.241  18.915  8.936   1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   C     1 
ATOM   899  O O     . TYR A   1 125 ? 8.833  18.028  8.314   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   O     1 
ATOM   900  C CB    . TYR A   1 125 ? 8.959  21.281  8.846   1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CB    1 
ATOM   901  C CG    . TYR A   1 125 ? 9.510  22.506  9.530   1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CG    1 
ATOM   902  C CD1   . TYR A   1 125 ? 8.696  23.284  10.355  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD1   1 
ATOM   903  C CD2   . TYR A   1 125 ? 10.848 22.880  9.375   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CD2   1 
ATOM   904  C CE1   . TYR A   1 125 ? 9.194  24.404  11.015  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE1   1 
ATOM   905  C CE2   . TYR A   1 125 ? 11.359 24.003  10.031  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CE2   1 
ATOM   906  C CZ    . TYR A   1 125 ? 10.522 24.760  10.853  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   CZ    1 
ATOM   907  O OH    . TYR A   1 125 ? 11.007 25.864  11.527  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A   OH    1 
ATOM   908  N N     . LEU A   1 126 ? 6.916  19.005  9.010   1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   N     1 
ATOM   909  C CA    . LEU A   1 126 ? 6.026  18.109  8.285   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CA    1 
ATOM   910  C C     . LEU A   1 126 ? 5.252  19.047  7.371   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   C     1 
ATOM   911  O O     . LEU A   1 126 ? 4.494  19.896  7.842   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   O     1 
ATOM   912  C CB    . LEU A   1 126 ? 5.049  17.390  9.219   1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CB    1 
ATOM   913  C CG    . LEU A   1 126 ? 3.954  16.601  8.480   1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CG    1 
ATOM   914  C CD1   . LEU A   1 126 ? 4.573  15.480  7.646   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD1   1 
ATOM   915  C CD2   . LEU A   1 126 ? 2.969  16.037  9.481   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A   CD2   1 
ATOM   916  N N     . ALA A   1 127 ? 5.470  18.916  6.070   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   N     1 
ATOM   917  C CA    . ALA A   1 127 ? 4.788  19.757  5.102   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CA    1 
ATOM   918  C C     . ALA A   1 127 ? 3.743  18.917  4.388   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   C     1 
ATOM   919  O O     . ALA A   1 127 ? 4.028  17.808  3.951   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   O     1 
ATOM   920  C CB    . ALA A   1 127 ? 5.787  20.322  4.105   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A   CB    1 
ATOM   921  N N     . THR A   1 128 ? 2.532  19.452  4.281   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   N     1 
ATOM   922  C CA    . THR A   1 128 ? 1.435  18.755  3.625   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   CA    1 
ATOM   923  C C     . THR A   1 128 ? 0.741  19.697  2.650   1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   C     1 
ATOM   924  O O     . THR A   1 128 ? 1.022  20.892  2.651   1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   O     1 
ATOM   925  C CB    . THR A   1 128 ? 0.434  18.243  4.662   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   CB    1 
ATOM   926  O OG1   . THR A   1 128 ? 0.162  19.285  5.604   1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   OG1   1 
ATOM   927  C CG2   . THR A   1 128 ? 1.007  17.038  5.403   1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 128 THR A   CG2   1 
ATOM   928  N N     . GLY A   1 129 ? -0.165 19.158  1.831   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   N     1 
ATOM   929  C CA    . GLY A   1 129 ? -0.850 19.967  0.834   1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   CA    1 
ATOM   930  C C     . GLY A   1 129 ? 0.227  20.405  -0.144  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   C     1 
ATOM   931  O O     . GLY A   1 129 ? 0.516  21.591  -0.287  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   O     1 
ATOM   932  N N     . LEU A   1 130 ? 0.821  19.431  -0.823  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N     1 
ATOM   933  C CA    . LEU A   1 130 ? 1.925  19.683  -1.739  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA    1 
ATOM   934  C C     . LEU A   1 130 ? 1.559  20.053  -3.165  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C     1 
ATOM   935  O O     . LEU A   1 130 ? 0.571  19.576  -3.720  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O     1 
ATOM   936  C CB    . LEU A   1 130 ? 2.846  18.463  -1.752  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB    1 
ATOM   937  C CG    . LEU A   1 130 ? 3.089  17.809  -0.380  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG    1 
ATOM   938  C CD1   . LEU A   1 130 ? 3.942  16.562  -0.572  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1   1 
ATOM   939  C CD2   . LEU A   1 130 ? 3.751  18.790  0.584   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2   1 
ATOM   940  N N     . ARG A   1 131 ? 2.388  20.902  -3.759  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N     1 
ATOM   941  C CA    . ARG A   1 131 ? 2.178  21.352  -5.124  1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA    1 
ATOM   942  C C     . ARG A   1 131 ? 3.528  21.377  -5.826  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C     1 
ATOM   943  O O     . ARG A   1 131 ? 4.470  21.967  -5.317  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O     1 
ATOM   944  C CB    . ARG A   1 131 ? 1.576  22.756  -5.112  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB    1 
ATOM   945  C CG    . ARG A   1 131 ? 1.235  23.291  -6.482  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG    1 
ATOM   946  C CD    . ARG A   1 131 ? -0.254 23.191  -6.780  1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD    1 
ATOM   947  N NE    . ARG A   1 131 ? -0.499 23.104  -8.219  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE    1 
ATOM   948  C CZ    . ARG A   1 131 ? -1.704 23.095  -8.776  1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ    1 
ATOM   949  N NH1   . ARG A   1 131 ? -2.786 23.181  -8.016  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1   1 
ATOM   950  N NH2   . ARG A   1 131 ? -1.825 22.965  -10.092 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2   1 
ATOM   951  N N     . GLU A   1 132 ? 3.624  20.738  -6.986  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N     1 
ATOM   952  C CA    . GLU A   1 132 ? 4.875  20.705  -7.739  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA    1 
ATOM   953  C C     . GLU A   1 132 ? 5.072  22.032  -8.468  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C     1 
ATOM   954  O O     . GLU A   1 132 ? 4.365  22.316  -9.429  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O     1 
ATOM   955  C CB    . GLU A   1 132 ? 4.839  19.559  -8.749  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB    1 
ATOM   956  C CG    . GLU A   1 132 ? 4.340  18.244  -8.156  1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG    1 
ATOM   957  C CD    . GLU A   1 132 ? 4.288  17.113  -9.170  1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD    1 
ATOM   958  O OE1   . GLU A   1 132 ? 3.791  17.350  -10.294 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1   1 
ATOM   959  O OE2   . GLU A   1 132 ? 4.730  15.987  -8.842  1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2   1 
ATOM   960  N N     . VAL A   1 133 ? 6.034  22.838  -8.019  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N     1 
ATOM   961  C CA    . VAL A   1 133 ? 6.286  24.144  -8.632  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA    1 
ATOM   962  C C     . VAL A   1 133 ? 7.627  24.285  -9.340  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C     1 
ATOM   963  O O     . VAL A   1 133 ? 8.488  23.412  -9.256  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O     1 
ATOM   964  C CB    . VAL A   1 133 ? 6.196  25.284  -7.588  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB    1 
ATOM   965  C CG1   . VAL A   1 133 ? 4.796  25.353  -6.996  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1   1 
ATOM   966  C CG2   . VAL A   1 133 ? 7.218  25.063  -6.497  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2   1 
ATOM   967  N N     . GLY A   1 134 ? 7.782  25.403  -10.044 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   N     1 
ATOM   968  C CA    . GLY A   1 134 ? 9.010  25.695  -10.760 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   CA    1 
ATOM   969  C C     . GLY A   1 134 ? 9.054  25.221  -12.199 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   C     1 
ATOM   970  O O     . GLY A   1 134 ? 8.024  25.113  -12.870 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   O     1 
ATOM   971  N N     . ARG A   1 135 ? 10.278 24.949  -12.653 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   N     1 
ATOM   972  C CA    . ARG A   1 135 ? 10.602 24.465  -13.996 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CA    1 
ATOM   973  C C     . ARG A   1 135 ? 11.135 25.575  -14.880 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   C     1 
ATOM   974  O O     . ARG A   1 135 ? 12.319 25.899  -14.825 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   O     1 
ATOM   975  C CB    . ARG A   1 135 ? 9.395  23.823  -14.678 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CB    1 
ATOM   976  C CG    . ARG A   1 135 ? 9.804  22.907  -15.801 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CG    1 
ATOM   977  C CD    . ARG A   1 135 ? 10.798 21.897  -15.260 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CD    1 
ATOM   978  N NE    . ARG A   1 135 ? 11.530 21.211  -16.314 1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   NE    1 
ATOM   979  C CZ    . ARG A   1 135 ? 12.590 20.438  -16.098 1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   CZ    1 
ATOM   980  N NH1   . ARG A   1 135 ? 13.040 20.253  -14.862 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   NH1   1 
ATOM   981  N NH2   . ARG A   1 135 ? 13.201 19.851  -17.120 1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A   NH2   1 
ATOM   982  N N     . THR A   1 146 ? 20.077 13.142  -7.110  1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   N     1 
ATOM   983  C CA    . THR A   1 146 ? 18.850 12.440  -7.481  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   CA    1 
ATOM   984  C C     . THR A   1 146 ? 17.972 12.203  -6.244  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   C     1 
ATOM   985  O O     . THR A   1 146 ? 18.469 12.217  -5.117  1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   O     1 
ATOM   986  C CB    . THR A   1 146 ? 19.161 11.064  -8.145  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   CB    1 
ATOM   987  O OG1   . THR A   1 146 ? 19.453 10.092  -7.134  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   OG1   1 
ATOM   988  C CG2   . THR A   1 146 ? 20.361 11.181  -9.086  1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 146 THR A   CG2   1 
ATOM   989  N N     . MET A   1 147 ? 16.673 11.990  -6.451  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   N     1 
ATOM   990  C CA    . MET A   1 147 ? 15.761 11.748  -5.336  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CA    1 
ATOM   991  C C     . MET A   1 147 ? 14.753 10.651  -5.640  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   C     1 
ATOM   992  O O     . MET A   1 147 ? 14.706 10.134  -6.754  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   O     1 
ATOM   993  C CB    . MET A   1 147 ? 15.021 13.040  -4.955  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CB    1 
ATOM   994  C CG    . MET A   1 147 ? 14.082 13.618  -6.024  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CG    1 
ATOM   995  S SD    . MET A   1 147 ? 12.470 12.784  -6.177  1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   SD    1 
ATOM   996  C CE    . MET A   1 147 ? 11.517 13.573  -4.872  1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 147 MET A   CE    1 
ATOM   997  N N     . GLY A   1 148 ? 13.956 10.299  -4.634  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   N     1 
ATOM   998  C CA    . GLY A   1 148 ? 12.941 9.272   -4.796  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   CA    1 
ATOM   999  C C     . GLY A   1 148 ? 11.797 9.440   -3.808  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   C     1 
ATOM   1000 O O     . GLY A   1 148 ? 11.967 10.057  -2.749  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A   O     1 
ATOM   1001 N N     . TRP A   1 149 ? 10.627 8.905   -4.157  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   N     1 
ATOM   1002 C CA    . TRP A   1 149 ? 9.445  8.975   -3.295  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CA    1 
ATOM   1003 C C     . TRP A   1 149 ? 9.228  7.639   -2.592  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   C     1 
ATOM   1004 O O     . TRP A   1 149 ? 9.248  6.588   -3.231  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   O     1 
ATOM   1005 C CB    . TRP A   1 149 ? 8.188  9.310   -4.104  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CB    1 
ATOM   1006 C CG    . TRP A   1 149 ? 8.021  10.760  -4.449  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CG    1 
ATOM   1007 C CD1   . TRP A   1 149 ? 8.443  11.392  -5.582  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CD1   1 
ATOM   1008 C CD2   . TRP A   1 149 ? 7.359  11.752  -3.654  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CD2   1 
ATOM   1009 N NE1   . TRP A   1 149 ? 8.079  12.716  -5.544  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   NE1   1 
ATOM   1010 C CE2   . TRP A   1 149 ? 7.414  12.962  -4.370  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CE2   1 
ATOM   1011 C CE3   . TRP A   1 149 ? 6.725  11.731  -2.406  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CE3   1 
ATOM   1012 C CZ2   . TRP A   1 149 ? 6.856  14.147  -3.879  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1013 C CZ3   . TRP A   1 149 ? 6.171  12.905  -1.918  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1014 C CH2   . TRP A   1 149 ? 6.240  14.096  -2.654  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A   CH2   1 
ATOM   1015 N N     . TYR A   1 150 ? 9.011  7.674   -1.283  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   N     1 
ATOM   1016 C CA    . TYR A   1 150 ? 8.817  6.436   -0.542  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CA    1 
ATOM   1017 C C     . TYR A   1 150 ? 7.581  6.437   0.332   1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   C     1 
ATOM   1018 O O     . TYR A   1 150 ? 7.303  7.416   1.035   1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   O     1 
ATOM   1019 C CB    . TYR A   1 150 ? 10.014 6.142   0.381   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CB    1 
ATOM   1020 C CG    . TYR A   1 150 ? 11.363 6.002   -0.292  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CG    1 
ATOM   1021 C CD1   . TYR A   1 150 ? 12.036 7.122   -0.799  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CD1   1 
ATOM   1022 C CD2   . TYR A   1 150 ? 11.969 4.749   -0.424  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CD2   1 
ATOM   1023 C CE1   . TYR A   1 150 ? 13.287 6.995   -1.427  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CE1   1 
ATOM   1024 C CE2   . TYR A   1 150 ? 13.209 4.609   -1.047  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CE2   1 
ATOM   1025 C CZ    . TYR A   1 150 ? 13.864 5.736   -1.546  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   CZ    1 
ATOM   1026 O OH    . TYR A   1 150 ? 15.088 5.607   -2.165  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A   OH    1 
ATOM   1027 N N     . PRO A   1 151 ? 6.807  5.340   0.294   1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   N     1 
ATOM   1028 C CA    . PRO A   1 151 ? 5.619  5.296   1.148   1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CA    1 
ATOM   1029 C C     . PRO A   1 151 ? 6.215  5.351   2.561   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   C     1 
ATOM   1030 O O     . PRO A   1 151 ? 7.269  4.762   2.808   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   O     1 
ATOM   1031 C CB    . PRO A   1 151 ? 5.015  3.935   0.815   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CB    1 
ATOM   1032 C CG    . PRO A   1 151 ? 5.383  3.761   -0.630  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CG    1 
ATOM   1033 C CD    . PRO A   1 151 ? 6.823  4.206   -0.645  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A   CD    1 
ATOM   1034 N N     . ILE A   1 152 ? 5.565  6.057   3.476   1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   N     1 
ATOM   1035 C CA    . ILE A   1 152 ? 6.108  6.185   4.818   1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CA    1 
ATOM   1036 C C     . ILE A   1 152 ? 6.472  4.865   5.489   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   C     1 
ATOM   1037 O O     . ILE A   1 152 ? 7.522  4.758   6.119   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   O     1 
ATOM   1038 C CB    . ILE A   1 152 ? 5.158  7.001   5.725   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CB    1 
ATOM   1039 C CG1   . ILE A   1 152 ? 5.091  8.440   5.195   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG1   1 
ATOM   1040 C CG2   . ILE A   1 152 ? 5.645  6.954   7.186   1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG2   1 
ATOM   1041 C CD1   . ILE A   1 152 ? 4.325  9.402   6.065   1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CD1   1 
ATOM   1042 N N     . ALA A   1 153 ? 5.621  3.857   5.352   1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   N     1 
ATOM   1043 C CA    . ALA A   1 153 ? 5.903  2.567   5.975   1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   CA    1 
ATOM   1044 C C     . ALA A   1 153 ? 7.177  1.966   5.387   1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   C     1 
ATOM   1045 O O     . ALA A   1 153 ? 7.983  1.376   6.109   1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   O     1 
ATOM   1046 C CB    . ALA A   1 153 ? 4.713  1.602   5.788   1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A   CB    1 
ATOM   1047 N N     . GLU A   1 154 ? 7.371  2.119   4.082   1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   N     1 
ATOM   1048 C CA    . GLU A   1 154 ? 8.568  1.577   3.459   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CA    1 
ATOM   1049 C C     . GLU A   1 154 ? 9.809  2.296   3.985   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   C     1 
ATOM   1050 O O     . GLU A   1 154 ? 10.825 1.667   4.288   1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   O     1 
ATOM   1051 C CB    . GLU A   1 154 ? 8.501  1.720   1.940   1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CB    1 
ATOM   1052 C CG    . GLU A   1 154 ? 9.689  1.088   1.238   1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CG    1 
ATOM   1053 C CD    . GLU A   1 154 ? 9.847  -0.406  1.556   1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   CD    1 
ATOM   1054 O OE1   . GLU A   1 154 ? 8.855  -1.165  1.397   1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   OE1   1 
ATOM   1055 O OE2   . GLU A   1 154 ? 10.969 -0.819  1.951   1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A   OE2   1 
ATOM   1056 N N     . ALA A   1 155 ? 9.718  3.619   4.087   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   N     1 
ATOM   1057 C CA    . ALA A   1 155 ? 10.826 4.423   4.580   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   CA    1 
ATOM   1058 C C     . ALA A   1 155 ? 11.166 3.941   5.971   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   C     1 
ATOM   1059 O O     . ALA A   1 155 ? 12.341 3.775   6.297   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   O     1 
ATOM   1060 C CB    . ALA A   1 155 ? 10.443 5.899   4.614   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A   CB    1 
ATOM   1061 N N     . ALA A   1 156 ? 10.135 3.704   6.782   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   N     1 
ATOM   1062 C CA    . ALA A   1 156 ? 10.327 3.229   8.153   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CA    1 
ATOM   1063 C C     . ALA A   1 156 ? 11.054 1.883   8.182   1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   C     1 
ATOM   1064 O O     . ALA A   1 156 ? 11.880 1.624   9.063   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   O     1 
ATOM   1065 C CB    . ALA A   1 156 ? 8.988  3.104   8.861   1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A   CB    1 
ATOM   1066 N N     . ARG A   1 157 ? 10.747 1.020   7.220   1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   N     1 
ATOM   1067 C CA    . ARG A   1 157 ? 11.398 -0.280  7.168   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CA    1 
ATOM   1068 C C     . ARG A   1 157 ? 12.843 -0.125  6.703   1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   C     1 
ATOM   1069 O O     . ARG A   1 157 ? 13.722 -0.865  7.143   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   O     1 
ATOM   1070 C CB    . ARG A   1 157 ? 10.610 -1.234  6.264   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CB    1 
ATOM   1071 C CG    . ARG A   1 157 ? 9.305  -1.688  6.910   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CG    1 
ATOM   1072 C CD    . ARG A   1 157 ? 8.694  -2.875  6.185   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CD    1 
ATOM   1073 N NE    . ARG A   1 157 ? 8.325  -2.549  4.811   1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   NE    1 
ATOM   1074 C CZ    . ARG A   1 157 ? 7.161  -2.014  4.449   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   CZ    1 
ATOM   1075 N NH1   . ARG A   1 157 ? 6.233  -1.744  5.366   1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   NH1   1 
ATOM   1076 N NH2   . ARG A   1 157 ? 6.929  -1.744  3.165   1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A   NH2   1 
ATOM   1077 N N     . ARG A   1 158 ? 13.098 0.844   5.832   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   N     1 
ATOM   1078 C CA    . ARG A   1 158 ? 14.459 1.068   5.372   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CA    1 
ATOM   1079 C C     . ARG A   1 158 ? 15.304 1.516   6.563   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   C     1 
ATOM   1080 O O     . ARG A   1 158 ? 16.494 1.214   6.640   1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   O     1 
ATOM   1081 C CB    . ARG A   1 158 ? 14.481 2.121   4.264   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CB    1 
ATOM   1082 C CG    . ARG A   1 158 ? 13.817 1.641   2.976   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CG    1 
ATOM   1083 C CD    . ARG A   1 158 ? 13.610 2.789   2.016   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CD    1 
ATOM   1084 N NE    . ARG A   1 158 ? 14.863 3.318   1.480   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   NE    1 
ATOM   1085 C CZ    . ARG A   1 158 ? 15.580 2.731   0.524   1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   CZ    1 
ATOM   1086 N NH1   . ARG A   1 158 ? 15.171 1.587   -0.006  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   NH1   1 
ATOM   1087 N NH2   . ARG A   1 158 ? 16.697 3.298   0.084   1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A   NH2   1 
ATOM   1088 N N     . VAL A   1 159 ? 14.684 2.224   7.501   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   N     1 
ATOM   1089 C CA    . VAL A   1 159 ? 15.404 2.676   8.683   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CA    1 
ATOM   1090 C C     . VAL A   1 159 ? 15.831 1.489   9.545   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   C     1 
ATOM   1091 O O     . VAL A   1 159 ? 17.017 1.322   9.836   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   O     1 
ATOM   1092 C CB    . VAL A   1 159 ? 14.551 3.608   9.564   1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CB    1 
ATOM   1093 C CG1   . VAL A   1 159 ? 15.313 3.941   10.856  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG1   1 
ATOM   1094 C CG2   . VAL A   1 159 ? 14.212 4.883   8.804   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A   CG2   1 
ATOM   1095 N N     . LEU A   1 160 ? 14.862 0.675   9.956   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N     1 
ATOM   1096 C CA    . LEU A   1 160 ? 15.126 -0.494  10.794  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA    1 
ATOM   1097 C C     . LEU A   1 160 ? 15.960 -1.569  10.090  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C     1 
ATOM   1098 O O     . LEU A   1 160 ? 16.361 -2.565  10.693  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O     1 
ATOM   1099 C CB    . LEU A   1 160 ? 13.801 -1.095  11.272  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB    1 
ATOM   1100 C CG    . LEU A   1 160 ? 13.237 -0.580  12.603  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG    1 
ATOM   1101 C CD1   . LEU A   1 160 ? 14.099 -1.097  13.745  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1   1 
ATOM   1102 C CD2   . LEU A   1 160 ? 13.189 0.939   12.618  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2   1 
ATOM   1103 N N     . ARG A   1 161 ? 16.222 -1.348  8.812   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   N     1 
ATOM   1104 C CA    . ARG A   1 161 ? 16.994 -2.273  8.003   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CA    1 
ATOM   1105 C C     . ARG A   1 161 ? 18.380 -1.664  7.746   1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   C     1 
ATOM   1106 O O     . ARG A   1 161 ? 19.240 -2.278  7.117   1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   O     1 
ATOM   1107 C CB    . ARG A   1 161 ? 16.240 -2.496  6.700   1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CB    1 
ATOM   1108 C CG    . ARG A   1 161 ? 16.802 -3.531  5.778   1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CG    1 
ATOM   1109 C CD    . ARG A   1 161 ? 16.064 -3.438  4.450   1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CD    1 
ATOM   1110 N NE    . ARG A   1 161 ? 14.632 -3.686  4.602   1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NE    1 
ATOM   1111 C CZ    . ARG A   1 161 ? 13.683 -3.060  3.914   1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   CZ    1 
ATOM   1112 N NH1   . ARG A   1 161 ? 14.001 -2.130  3.022   1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NH1   1 
ATOM   1113 N NH2   . ARG A   1 161 ? 12.413 -3.389  4.098   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A   NH2   1 
ATOM   1114 N N     . GLY A   1 162 ? 18.584 -0.447  8.241   1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   N     1 
ATOM   1115 C CA    . GLY A   1 162 ? 19.860 0.225   8.076   1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   CA    1 
ATOM   1116 C C     . GLY A   1 162 ? 20.139 0.842   6.714   1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   C     1 
ATOM   1117 O O     . GLY A   1 162 ? 21.288 1.180   6.409   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A   O     1 
ATOM   1118 N N     . GLU A   1 163 ? 19.103 0.990   5.893   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   N     1 
ATOM   1119 C CA    . GLU A   1 163 ? 19.271 1.581   4.567   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CA    1 
ATOM   1120 C C     . GLU A   1 163 ? 19.164 3.114   4.633   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   C     1 
ATOM   1121 O O     . GLU A   1 163 ? 19.527 3.815   3.687   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   O     1 
ATOM   1122 C CB    . GLU A   1 163 ? 18.250 0.964   3.602   1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CB    1 
ATOM   1123 C CG    . GLU A   1 163 ? 18.359 -0.563  3.587   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CG    1 
ATOM   1124 C CD    . GLU A   1 163 ? 17.395 -1.249  2.633   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CD    1 
ATOM   1125 O OE1   . GLU A   1 163 ? 16.219 -0.844  2.573   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE1   1 
ATOM   1126 O OE2   . GLU A   1 163 ? 17.813 -2.214  1.959   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE2   1 
ATOM   1127 N N     . ILE A   1 164 ? 18.673 3.613   5.770   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   N     1 
ATOM   1128 C CA    . ILE A   1 164 ? 18.551 5.047   6.046   1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CA    1 
ATOM   1129 C C     . ILE A   1 164 ? 19.260 5.237   7.392   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   C     1 
ATOM   1130 O O     . ILE A   1 164 ? 18.764 4.787   8.423   1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   O     1 
ATOM   1131 C CB    . ILE A   1 164 ? 17.061 5.496   6.179   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CB    1 
ATOM   1132 C CG1   . ILE A   1 164 ? 16.365 5.427   4.811   1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CG1   1 
ATOM   1133 C CG2   . ILE A   1 164 ? 16.984 6.920   6.753   1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CG2   1 
ATOM   1134 C CD1   . ILE A   1 164 ? 14.893 5.793   4.847   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A   CD1   1 
ATOM   1135 N N     . VAL A   1 165 ? 20.422 5.882   7.381   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   N     1 
ATOM   1136 C CA    . VAL A   1 165 ? 21.188 6.085   8.611   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CA    1 
ATOM   1137 C C     . VAL A   1 165 ? 21.332 7.537   9.059   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   C     1 
ATOM   1138 O O     . VAL A   1 165 ? 21.600 7.800   10.237  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   O     1 
ATOM   1139 C CB    . VAL A   1 165 ? 22.606 5.464   8.504   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CB    1 
ATOM   1140 C CG1   . VAL A   1 165 ? 22.505 3.963   8.575   1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CG1   1 
ATOM   1141 C CG2   . VAL A   1 165 ? 23.283 5.898   7.199   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A   CG2   1 
ATOM   1142 N N     . ASN A   1 166 ? 21.183 8.474   8.128   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   N     1 
ATOM   1143 C CA    . ASN A   1 166 ? 21.267 9.892   8.466   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   CA    1 
ATOM   1144 C C     . ASN A   1 166 ? 20.343 10.091  9.682   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   C     1 
ATOM   1145 O O     . ASN A   1 166 ? 19.161 9.779   9.612   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   O     1 
ATOM   1146 C CB    . ASN A   1 166 ? 20.801 10.715  7.256   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   CB    1 
ATOM   1147 C CG    . ASN A   1 166 ? 20.745 12.206  7.533   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   CG    1 
ATOM   1148 O OD1   . ASN A   1 166 ? 19.993 12.655  8.393   1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   OD1   1 
ATOM   1149 N ND2   . ASN A   1 166 ? 21.533 12.982  6.790   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A   ND2   1 
ATOM   1150 N N     . SER A   1 167 ? 20.886 10.591  10.794  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 167 SER A   N     1 
ATOM   1151 C CA    . SER A   1 167 ? 20.111 10.775  12.035  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 167 SER A   CA    1 
ATOM   1152 C C     . SER A   1 167 ? 18.868 11.656  11.927  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 167 SER A   C     1 
ATOM   1153 O O     . SER A   1 167 ? 17.880 11.426  12.631  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 167 SER A   O     1 
ATOM   1154 C CB    . SER A   1 167 ? 20.999 11.329  13.156  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 167 SER A   CB    1 
ATOM   1155 O OG    . SER A   1 167 ? 21.186 12.728  13.013  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 167 SER A   OG    1 
ATOM   1156 N N     . ILE A   1 168 ? 18.925 12.666  11.061  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   N     1 
ATOM   1157 C CA    . ILE A   1 168 ? 17.800 13.582  10.855  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CA    1 
ATOM   1158 C C     . ILE A   1 168 ? 16.670 12.868  10.120  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   C     1 
ATOM   1159 O O     . ILE A   1 168 ? 15.491 13.021  10.449  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   O     1 
ATOM   1160 C CB    . ILE A   1 168 ? 18.251 14.804  10.040  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CB    1 
ATOM   1161 C CG1   . ILE A   1 168 ? 19.331 15.562  10.827  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CG1   1 
ATOM   1162 C CG2   . ILE A   1 168 ? 17.054 15.688  9.715   1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CG2   1 
ATOM   1163 C CD1   . ILE A   1 168 ? 20.139 16.530  10.007  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A   CD1   1 
ATOM   1164 N N     . ALA A   1 169 ? 17.059 12.083  9.122   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   N     1 
ATOM   1165 C CA    . ALA A   1 169 ? 16.133 11.306  8.319   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CA    1 
ATOM   1166 C C     . ALA A   1 169 ? 15.489 10.241  9.210   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   C     1 
ATOM   1167 O O     . ALA A   1 169 ? 14.278 10.014  9.143   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   O     1 
ATOM   1168 C CB    . ALA A   1 169 ? 16.888 10.644  7.157   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CB    1 
ATOM   1169 N N     . ILE A   1 170 ? 16.299 9.584   10.039  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   N     1 
ATOM   1170 C CA    . ILE A   1 170 ? 15.779 8.559   10.940  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CA    1 
ATOM   1171 C C     . ILE A   1 170 ? 14.674 9.131   11.828  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   C     1 
ATOM   1172 O O     . ILE A   1 170 ? 13.584 8.561   11.921  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   O     1 
ATOM   1173 C CB    . ILE A   1 170 ? 16.891 7.970   11.842  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CB    1 
ATOM   1174 C CG1   . ILE A   1 170 ? 17.763 7.015   11.024  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CG1   1 
ATOM   1175 C CG2   . ILE A   1 170 ? 16.273 7.235   13.035  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CG2   1 
ATOM   1176 C CD1   . ILE A   1 170 ? 18.890 6.392   11.811  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A   CD1   1 
ATOM   1177 N N     . ALA A   1 171 ? 14.967 10.265  12.462  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   N     1 
ATOM   1178 C CA    . ALA A   1 171 ? 14.019 10.946  13.348  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   CA    1 
ATOM   1179 C C     . ALA A   1 171 ? 12.737 11.359  12.620  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   C     1 
ATOM   1180 O O     . ALA A   1 171 ? 11.633 11.072  13.089  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   O     1 
ATOM   1181 C CB    . ALA A   1 171 ? 14.677 12.177  13.962  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A   CB    1 
ATOM   1182 N N     . GLY A   1 172 ? 12.890 12.033  11.478  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   N     1 
ATOM   1183 C CA    . GLY A   1 172 ? 11.736 12.480  10.707  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   CA    1 
ATOM   1184 C C     . GLY A   1 172 ? 10.885 11.340  10.175  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   C     1 
ATOM   1185 O O     . GLY A   1 172 ? 9.649  11.355  10.285  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A   O     1 
ATOM   1186 N N     . VAL A   1 173 ? 11.548 10.347  9.593   1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   N     1 
ATOM   1187 C CA    . VAL A   1 173 ? 10.854 9.186   9.054   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CA    1 
ATOM   1188 C C     . VAL A   1 173 ? 10.088 8.436   10.148  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   C     1 
ATOM   1189 O O     . VAL A   1 173 ? 8.889  8.209   10.020  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   O     1 
ATOM   1190 C CB    . VAL A   1 173 ? 11.844 8.215   8.380   1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CB    1 
ATOM   1191 C CG1   . VAL A   1 173 ? 11.168 6.895   8.111   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CG1   1 
ATOM   1192 C CG2   . VAL A   1 173 ? 12.368 8.824   7.080   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A   CG2   1 
ATOM   1193 N N     . LEU A   1 174 ? 10.766 8.052   11.225  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N     1 
ATOM   1194 C CA    . LEU A   1 174 ? 10.073 7.328   12.278  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA    1 
ATOM   1195 C C     . LEU A   1 174 ? 8.991  8.172   12.932  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C     1 
ATOM   1196 O O     . LEU A   1 174 ? 7.945  7.649   13.312  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O     1 
ATOM   1197 C CB    . LEU A   1 174 ? 11.058 6.820   13.335  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB    1 
ATOM   1198 C CG    . LEU A   1 174 ? 12.083 5.795   12.838  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG    1 
ATOM   1199 C CD1   . LEU A   1 174 ? 12.749 5.111   14.022  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1   1 
ATOM   1200 C CD2   . LEU A   1 174 ? 11.382 4.758   11.965  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2   1 
ATOM   1201 N N     . ALA A   1 175 ? 9.226  9.476   13.051  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   N     1 
ATOM   1202 C CA    . ALA A   1 175 ? 8.237  10.363  13.665  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CA    1 
ATOM   1203 C C     . ALA A   1 175 ? 6.970  10.483  12.819  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   C     1 
ATOM   1204 O O     . ALA A   1 175 ? 5.867  10.367  13.348  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   O     1 
ATOM   1205 C CB    . ALA A   1 175 ? 8.834  11.751  13.914  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A   CB    1 
ATOM   1206 N N     . VAL A   1 176 ? 7.114  10.712  11.514  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   N     1 
ATOM   1207 C CA    . VAL A   1 176 ? 5.936  10.844  10.660  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CA    1 
ATOM   1208 C C     . VAL A   1 176 ? 5.231  9.494   10.620  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   C     1 
ATOM   1209 O O     . VAL A   1 176 ? 4.016  9.415   10.452  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   O     1 
ATOM   1210 C CB    . VAL A   1 176 ? 6.302  11.306  9.213   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CB    1 
ATOM   1211 C CG1   . VAL A   1 176 ? 6.807  10.141  8.386   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CG1   1 
ATOM   1212 C CG2   . VAL A   1 176 ? 5.094  11.937  8.545   1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A   CG2   1 
ATOM   1213 N N     . HIS A   1 177 ? 5.996  8.423   10.788  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   N     1 
ATOM   1214 C CA    . HIS A   1 177 ? 5.401  7.101   10.790  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CA    1 
ATOM   1215 C C     . HIS A   1 177 ? 4.524  6.982   12.032  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   C     1 
ATOM   1216 O O     . HIS A   1 177 ? 3.396  6.499   11.955  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   O     1 
ATOM   1217 C CB    . HIS A   1 177 ? 6.483  6.037   10.819  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CB    1 
ATOM   1218 C CG    . HIS A   1 177 ? 5.949  4.645   10.749  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CG    1 
ATOM   1219 N ND1   . HIS A   1 177 ? 5.131  4.216   9.727   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   ND1   1 
ATOM   1220 C CD2   . HIS A   1 177 ? 6.117  3.583   11.570  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CD2   1 
ATOM   1221 C CE1   . HIS A   1 177 ? 4.818  2.949   9.922   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   CE1   1 
ATOM   1222 N NE2   . HIS A   1 177 ? 5.404  2.541   11.033  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A   NE2   1 
ATOM   1223 N N     . ALA A   1 178 ? 5.044  7.423   13.174  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   N     1 
ATOM   1224 C CA    . ALA A   1 178 ? 4.291  7.389   14.426  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CA    1 
ATOM   1225 C C     . ALA A   1 178 ? 3.017  8.218   14.259  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   C     1 
ATOM   1226 O O     . ALA A   1 178 ? 1.974  7.919   14.838  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   O     1 
ATOM   1227 C CB    . ALA A   1 178 ? 5.132  7.955   15.560  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CB    1 
ATOM   1228 N N     . VAL A   1 179 ? 3.112  9.271   13.459  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   N     1 
ATOM   1229 C CA    . VAL A   1 179 ? 1.969  10.127  13.207  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CA    1 
ATOM   1230 C C     . VAL A   1 179 ? 0.982  9.415   12.280  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   C     1 
ATOM   1231 O O     . VAL A   1 179 ? -0.217 9.394   12.553  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   O     1 
ATOM   1232 C CB    . VAL A   1 179 ? 2.414  11.476  12.582  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CB    1 
ATOM   1233 C CG1   . VAL A   1 179 ? 1.206  12.305  12.188  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CG1   1 
ATOM   1234 C CG2   . VAL A   1 179 ? 3.261  12.247  13.580  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CG2   1 
ATOM   1235 N N     . THR A   1 180 ? 1.471  8.817   11.198  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   N     1 
ATOM   1236 C CA    . THR A   1 180 ? 0.574  8.128   10.272  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   CA    1 
ATOM   1237 C C     . THR A   1 180 ? -0.113 6.909   10.886  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   C     1 
ATOM   1238 O O     . THR A   1 180 ? -1.174 6.500   10.423  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   O     1 
ATOM   1239 C CB    . THR A   1 180 ? 1.300  7.667   8.991   1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   CB    1 
ATOM   1240 O OG1   . THR A   1 180 ? 2.289  6.683   9.322   1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   OG1   1 
ATOM   1241 C CG2   . THR A   1 180 ? 1.958  8.851   8.303   1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 180 THR A   CG2   1 
ATOM   1242 N N     . THR A   1 181 ? 0.485  6.322   11.917  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   N     1 
ATOM   1243 C CA    . THR A   1 181 ? -0.118 5.161   12.553  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   CA    1 
ATOM   1244 C C     . THR A   1 181 ? -1.099 5.618   13.618  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   C     1 
ATOM   1245 O O     . THR A   1 181 ? -1.738 4.806   14.281  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   O     1 
ATOM   1246 C CB    . THR A   1 181 ? 0.931  4.265   13.222  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   CB    1 
ATOM   1247 O OG1   . THR A   1 181 ? 1.596  5.003   14.253  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   OG1   1 
ATOM   1248 C CG2   . THR A   1 181 ? 1.946  3.771   12.201  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 181 THR A   CG2   1 
ATOM   1249 N N     . GLY A   1 182 ? -1.203 6.929   13.782  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   N     1 
ATOM   1250 C CA    . GLY A   1 182 ? -2.117 7.485   14.761  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   CA    1 
ATOM   1251 C C     . GLY A   1 182 ? -1.564 7.551   16.169  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   C     1 
ATOM   1252 O O     . GLY A   1 182 ? -2.261 7.973   17.091  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A   O     1 
ATOM   1253 N N     . PHE A   1 183 ? -0.311 7.145   16.342  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   N     1 
ATOM   1254 C CA    . PHE A   1 183 ? 0.311  7.158   17.660  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CA    1 
ATOM   1255 C C     . PHE A   1 183 ? 0.658  8.564   18.142  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   C     1 
ATOM   1256 O O     . PHE A   1 183 ? 0.644  8.830   19.345  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   O     1 
ATOM   1257 C CB    . PHE A   1 183 ? 1.581  6.304   17.658  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CB    1 
ATOM   1258 C CG    . PHE A   1 183 ? 2.208  6.155   19.015  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CG    1 
ATOM   1259 C CD1   . PHE A   1 183 ? 1.724  5.212   19.920  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CD1   1 
ATOM   1260 C CD2   . PHE A   1 183 ? 3.257  6.987   19.406  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CD2   1 
ATOM   1261 C CE1   . PHE A   1 183 ? 2.275  5.100   21.196  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CE1   1 
ATOM   1262 C CE2   . PHE A   1 183 ? 3.813  6.884   20.679  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CE2   1 
ATOM   1263 C CZ    . PHE A   1 183 ? 3.320  5.936   21.577  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A   CZ    1 
ATOM   1264 N N     . ALA A   1 184 ? 0.972  9.460   17.209  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   N     1 
ATOM   1265 C CA    . ALA A   1 184 ? 1.345  10.828  17.567  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   CA    1 
ATOM   1266 C C     . ALA A   1 184 ? 0.806  11.890  16.611  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   C     1 
ATOM   1267 O O     . ALA A   1 184 ? 0.396  11.589  15.488  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   O     1 
ATOM   1268 C CB    . ALA A   1 184 ? 2.868  10.945  17.658  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A   CB    1 
ATOM   1269 N N     . GLN A   1 185 ? 0.840  13.139  17.072  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   N     1 
ATOM   1270 C CA    . GLN A   1 185 ? 0.351  14.283  16.314  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CA    1 
ATOM   1271 C C     . GLN A   1 185 ? 1.436  15.305  15.980  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   C     1 
ATOM   1272 O O     . GLN A   1 185 ? 2.398  15.475  16.734  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   O     1 
ATOM   1273 C CB    . GLN A   1 185 ? -0.734 14.984  17.122  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CB    1 
ATOM   1274 C CG    . GLN A   1 185 ? -2.008 14.201  17.238  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CG    1 
ATOM   1275 C CD    . GLN A   1 185 ? -2.927 14.455  16.067  1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   CD    1 
ATOM   1276 O OE1   . GLN A   1 185 ? -3.529 15.528  15.962  1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   OE1   1 
ATOM   1277 N NE2   . GLN A   1 185 ? -3.035 13.477  15.169  1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A   NE2   1 
ATOM   1278 N N     . PRO A   1 186 ? 1.301  15.993  14.833  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   N     1 
ATOM   1279 C CA    . PRO A   1 186 ? 2.297  17.000  14.459  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CA    1 
ATOM   1280 C C     . PRO A   1 186 ? 2.090  18.162  15.424  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   C     1 
ATOM   1281 O O     . PRO A   1 186 ? 1.074  18.220  16.118  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   O     1 
ATOM   1282 C CB    . PRO A   1 186 ? 1.893  17.382  13.038  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CB    1 
ATOM   1283 C CG    . PRO A   1 186 ? 1.214  16.159  12.531  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CG    1 
ATOM   1284 C CD    . PRO A   1 186 ? 0.386  15.726  13.712  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A   CD    1 
ATOM   1285 N N     . ARG A   1 187 ? 3.033  19.089  15.473  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   N     1 
ATOM   1286 C CA    . ARG A   1 187 ? 2.886  20.229  16.364  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CA    1 
ATOM   1287 C C     . ARG A   1 187 ? 2.883  21.561  15.618  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   C     1 
ATOM   1288 O O     . ARG A   1 187 ? 3.196  21.618  14.425  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   O     1 
ATOM   1289 C CB    . ARG A   1 187 ? 3.994  20.215  17.408  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CB    1 
ATOM   1290 C CG    . ARG A   1 187 ? 3.732  19.263  18.546  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CG    1 
ATOM   1291 C CD    . ARG A   1 187 ? 4.965  19.169  19.392  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CD    1 
ATOM   1292 N NE    . ARG A   1 187 ? 6.006  18.436  18.687  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   NE    1 
ATOM   1293 C CZ    . ARG A   1 187 ? 7.297  18.522  18.971  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   CZ    1 
ATOM   1294 N NH1   . ARG A   1 187 ? 7.709  19.321  19.947  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   NH1   1 
ATOM   1295 N NH2   . ARG A   1 187 ? 8.171  17.797  18.285  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A   NH2   1 
ATOM   1296 N N     . PRO A   1 188 ? 2.510  22.651  16.316  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   N     1 
ATOM   1297 C CA    . PRO A   1 188 ? 2.446  24.019  15.780  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CA    1 
ATOM   1298 C C     . PRO A   1 188 ? 3.817  24.610  15.433  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   C     1 
ATOM   1299 O O     . PRO A   1 188 ? 4.804  24.368  16.134  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   O     1 
ATOM   1300 C CB    . PRO A   1 188 ? 1.766  24.801  16.906  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CB    1 
ATOM   1301 C CG    . PRO A   1 188 ? 0.956  23.758  17.613  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CG    1 
ATOM   1302 C CD    . PRO A   1 188 ? 1.902  22.598  17.657  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A   CD    1 
ATOM   1303 N N     . LEU A   1 189 ? 3.869  25.397  14.361  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   N     1 
ATOM   1304 C CA    . LEU A   1 189 ? 5.121  26.011  13.941  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CA    1 
ATOM   1305 C C     . LEU A   1 189 ? 5.759  26.801  15.067  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   C     1 
ATOM   1306 O O     . LEU A   1 189 ? 6.982  26.872  15.161  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   O     1 
ATOM   1307 C CB    . LEU A   1 189 ? 4.904  26.941  12.746  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CB    1 
ATOM   1308 C CG    . LEU A   1 189 ? 4.728  26.316  11.361  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CG    1 
ATOM   1309 C CD1   . LEU A   1 189 ? 4.534  27.422  10.335  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD1   1 
ATOM   1310 C CD2   . LEU A   1 189 ? 5.945  25.479  11.009  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD2   1 
ATOM   1311 N N     . ASP A   1 190 ? 4.941  27.392  15.928  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   N     1 
ATOM   1312 C CA    . ASP A   1 190 ? 5.490  28.183  17.016  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   CA    1 
ATOM   1313 C C     . ASP A   1 190 ? 5.959  27.361  18.203  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   C     1 
ATOM   1314 O O     . ASP A   1 190 ? 6.274  27.920  19.251  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   O     1 
ATOM   1315 C CB    . ASP A   1 190 ? 4.492  29.255  17.475  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   CB    1 
ATOM   1316 C CG    . ASP A   1 190 ? 3.165  28.677  17.899  1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   CG    1 
ATOM   1317 O OD1   . ASP A   1 190 ? 3.153  27.746  18.735  1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   OD1   1 
ATOM   1318 O OD2   . ASP A   1 190 ? 2.130  29.165  17.399  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A   OD2   1 
ATOM   1319 N N     . THR A   1 191 ? 6.006  26.041  18.053  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   N     1 
ATOM   1320 C CA    . THR A   1 191 ? 6.493  25.193  19.138  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   CA    1 
ATOM   1321 C C     . THR A   1 191 ? 7.894  25.692  19.444  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   C     1 
ATOM   1322 O O     . THR A   1 191 ? 8.657  26.007  18.525  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   O     1 
ATOM   1323 C CB    . THR A   1 191 ? 6.604  23.722  18.713  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   CB    1 
ATOM   1324 O OG1   . THR A   1 191 ? 5.296  23.199  18.461  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   OG1   1 
ATOM   1325 C CG2   . THR A   1 191 ? 7.294  22.899  19.798  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 191 THR A   CG2   1 
ATOM   1326 N N     . GLU A   1 192 ? 8.242  25.773  20.721  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   N     1 
ATOM   1327 C CA    . GLU A   1 192 ? 9.568  26.252  21.081  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CA    1 
ATOM   1328 C C     . GLU A   1 192 ? 10.665 25.288  20.652  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   C     1 
ATOM   1329 O O     . GLU A   1 192 ? 10.525 24.071  20.788  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   O     1 
ATOM   1330 C CB    . GLU A   1 192 ? 9.665  26.464  22.585  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CB    1 
ATOM   1331 C CG    . GLU A   1 192 ? 9.477  25.192  23.375  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CG    1 
ATOM   1332 C CD    . GLU A   1 192 ? 9.688  25.405  24.852  1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   CD    1 
ATOM   1333 O OE1   . GLU A   1 192 ? 10.786 25.883  25.227  1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   OE1   1 
ATOM   1334 O OE2   . GLU A   1 192 ? 8.760  25.096  25.631  1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A   OE2   1 
ATOM   1335 N N     . TRP A   1 193 ? 11.747 25.854  20.122  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   N     1 
ATOM   1336 C CA    . TRP A   1 193 ? 12.916 25.089  19.693  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CA    1 
ATOM   1337 C C     . TRP A   1 193 ? 13.948 25.386  20.775  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   C     1 
ATOM   1338 O O     . TRP A   1 193 ? 14.686 26.360  20.699  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   O     1 
ATOM   1339 C CB    . TRP A   1 193 ? 13.413 25.581  18.330  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CB    1 
ATOM   1340 C CG    . TRP A   1 193 ? 14.524 24.750  17.737  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CG    1 
ATOM   1341 C CD1   . TRP A   1 193 ? 15.117 23.648  18.292  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CD1   1 
ATOM   1342 C CD2   . TRP A   1 193 ? 15.174 24.958  16.474  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CD2   1 
ATOM   1343 N NE1   . TRP A   1 193 ? 16.093 23.160  17.455  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   NE1   1 
ATOM   1344 C CE2   . TRP A   1 193 ? 16.149 23.944  16.333  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CE2   1 
ATOM   1345 C CE3   . TRP A   1 193 ? 15.025 25.902  15.448  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CE3   1 
ATOM   1346 C CZ2   . TRP A   1 193 ? 16.974 23.848  15.205  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1347 C CZ3   . TRP A   1 193 ? 15.846 25.805  14.325  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1348 C CH2   . TRP A   1 193 ? 16.808 24.785  14.216  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A   CH2   1 
ATOM   1349 N N     . ILE A   1 194 ? 13.978 24.537  21.791  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   N     1 
ATOM   1350 C CA    . ILE A   1 194 ? 14.868 24.710  22.932  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CA    1 
ATOM   1351 C C     . ILE A   1 194 ? 16.357 24.884  22.658  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   C     1 
ATOM   1352 O O     . ILE A   1 194 ? 16.992 25.784  23.210  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   O     1 
ATOM   1353 C CB    . ILE A   1 194 ? 14.700 23.543  23.922  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CB    1 
ATOM   1354 C CG1   . ILE A   1 194 ? 13.253 23.494  24.423  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CG1   1 
ATOM   1355 C CG2   . ILE A   1 194 ? 15.651 23.711  25.086  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CG2   1 
ATOM   1356 C CD1   . ILE A   1 194 ? 12.945 22.321  25.352  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A   CD1   1 
ATOM   1357 N N     . ASP A   1 195 ? 16.921 24.036  21.808  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   N     1 
ATOM   1358 C CA    . ASP A   1 195 ? 18.349 24.110  21.554  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CA    1 
ATOM   1359 C C     . ASP A   1 195 ? 18.748 24.709  20.217  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   C     1 
ATOM   1360 O O     . ASP A   1 195 ? 19.795 24.365  19.677  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   O     1 
ATOM   1361 C CB    . ASP A   1 195 ? 18.965 22.713  21.707  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CB    1 
ATOM   1362 C CG    . ASP A   1 195 ? 18.616 22.065  23.044  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CG    1 
ATOM   1363 O OD1   . ASP A   1 195 ? 18.948 22.648  24.098  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   OD1   1 
ATOM   1364 O OD2   . ASP A   1 195 ? 18.005 20.973  23.042  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   OD2   1 
ATOM   1365 N N     . ARG A   1 196 ? 17.934 25.609  19.678  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   N     1 
ATOM   1366 C CA    . ARG A   1 196 ? 18.290 26.225  18.403  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CA    1 
ATOM   1367 C C     . ARG A   1 196 ? 19.626 26.931  18.606  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   C     1 
ATOM   1368 O O     . ARG A   1 196 ? 19.751 27.782  19.484  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   O     1 
ATOM   1369 C CB    . ARG A   1 196 ? 17.230 27.230  17.974  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CB    1 
ATOM   1370 C CG    . ARG A   1 196 ? 17.643 28.040  16.767  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CG    1 
ATOM   1371 C CD    . ARG A   1 196 ? 16.556 29.000  16.367  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CD    1 
ATOM   1372 N NE    . ARG A   1 196 ? 17.009 29.909  15.325  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   NE    1 
ATOM   1373 C CZ    . ARG A   1 196 ? 16.249 30.851  14.777  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   CZ    1 
ATOM   1374 N NH1   . ARG A   1 196 ? 14.992 31.006  15.178  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   NH1   1 
ATOM   1375 N NH2   . ARG A   1 196 ? 16.747 31.635  13.827  1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A   NH2   1 
ATOM   1376 N N     . PRO A   1 197 ? 20.642 26.588  17.797  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   N     1 
ATOM   1377 C CA    . PRO A   1 197 ? 21.965 27.206  17.926  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CA    1 
ATOM   1378 C C     . PRO A   1 197 ? 21.947 28.722  17.728  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   C     1 
ATOM   1379 O O     . PRO A   1 197 ? 21.089 29.261  17.023  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   O     1 
ATOM   1380 C CB    . PRO A   1 197 ? 22.790 26.500  16.849  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CB    1 
ATOM   1381 C CG    . PRO A   1 197 ? 22.035 25.234  16.584  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CG    1 
ATOM   1382 C CD    . PRO A   1 197 ? 20.612 25.678  16.642  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A   CD    1 
ATOM   1383 N N     . THR A   1 198 ? 22.904 29.399  18.352  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   N     1 
ATOM   1384 C CA    . THR A   1 198 ? 23.007 30.843  18.239  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   CA    1 
ATOM   1385 C C     . THR A   1 198 ? 24.458 31.326  18.234  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   C     1 
ATOM   1386 O O     . THR A   1 198 ? 24.777 32.347  17.632  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   O     1 
ATOM   1387 C CB    . THR A   1 198 ? 22.271 31.525  19.398  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   CB    1 
ATOM   1388 O OG1   . THR A   1 198 ? 22.710 30.961  20.640  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   OG1   1 
ATOM   1389 C CG2   . THR A   1 198 ? 20.780 31.327  19.265  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 198 THR A   CG2   1 
ATOM   1390 N N     . ALA A   1 199 ? 25.333 30.571  18.888  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   N     1 
ATOM   1391 C CA    . ALA A   1 199 ? 26.739 30.934  19.009  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   CA    1 
ATOM   1392 C C     . ALA A   1 199 ? 27.485 31.273  17.723  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   C     1 
ATOM   1393 O O     . ALA A   1 199 ? 28.048 32.363  17.602  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   O     1 
ATOM   1394 C CB    . ALA A   1 199 ? 27.487 29.840  19.762  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A   CB    1 
ATOM   1395 N N     . PHE A   1 200 ? 27.500 30.344  16.769  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   N     1 
ATOM   1396 C CA    . PHE A   1 200 ? 28.221 30.563  15.516  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CA    1 
ATOM   1397 C C     . PHE A   1 200 ? 27.652 31.729  14.730  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   C     1 
ATOM   1398 O O     . PHE A   1 200 ? 28.396 32.499  14.125  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   O     1 
ATOM   1399 C CB    . PHE A   1 200 ? 28.190 29.303  14.646  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CB    1 
ATOM   1400 C CG    . PHE A   1 200 ? 29.141 29.349  13.475  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CG    1 
ATOM   1401 C CD1   . PHE A   1 200 ? 30.520 29.344  13.680  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CD1   1 
ATOM   1402 C CD2   . PHE A   1 200 ? 28.660 29.367  12.167  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CD2   1 
ATOM   1403 C CE1   . PHE A   1 200 ? 31.413 29.351  12.594  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CE1   1 
ATOM   1404 C CE2   . PHE A   1 200 ? 29.543 29.375  11.076  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CE2   1 
ATOM   1405 C CZ    . PHE A   1 200 ? 30.920 29.365  11.290  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A   CZ    1 
ATOM   1406 N N     . ALA A   1 201 ? 26.327 31.838  14.727  1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   N     1 
ATOM   1407 C CA    . ALA A   1 201 ? 25.653 32.922  14.031  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   CA    1 
ATOM   1408 C C     . ALA A   1 201 ? 26.051 34.230  14.711  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   C     1 
ATOM   1409 O O     . ALA A   1 201 ? 26.227 35.255  14.049  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   O     1 
ATOM   1410 C CB    . ALA A   1 201 ? 24.140 32.729  14.094  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A   CB    1 
ATOM   1411 N N     . ALA A   1 202 ? 26.202 34.182  16.034  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   N     1 
ATOM   1412 C CA    . ALA A   1 202 ? 26.590 35.348  16.818  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   CA    1 
ATOM   1413 C C     . ALA A   1 202 ? 27.964 35.852  16.390  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   C     1 
ATOM   1414 O O     . ALA A   1 202 ? 28.250 37.049  16.475  1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   O     1 
ATOM   1415 C CB    . ALA A   1 202 ? 26.603 35.002  18.292  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A   CB    1 
ATOM   1416 N N     . ARG A   1 203 ? 28.815 34.933  15.941  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   N     1 
ATOM   1417 C CA    . ARG A   1 203 ? 30.149 35.289  15.476  1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CA    1 
ATOM   1418 C C     . ARG A   1 203 ? 30.097 36.138  14.213  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   C     1 
ATOM   1419 O O     . ARG A   1 203 ? 30.762 37.166  14.131  1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   O     1 
ATOM   1420 C CB    . ARG A   1 203 ? 30.968 34.035  15.176  1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CB    1 
ATOM   1421 C CG    . ARG A   1 203 ? 31.464 33.317  16.392  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CG    1 
ATOM   1422 C CD    . ARG A   1 203 ? 32.206 32.049  16.018  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CD    1 
ATOM   1423 N NE    . ARG A   1 203 ? 32.634 31.339  17.217  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   NE    1 
ATOM   1424 C CZ    . ARG A   1 203 ? 33.731 31.626  17.907  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   CZ    1 
ATOM   1425 N NH1   . ARG A   1 203 ? 34.528 32.609  17.506  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   NH1   1 
ATOM   1426 N NH2   . ARG A   1 203 ? 34.016 30.947  19.013  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A   NH2   1 
ATOM   1427 N N     . ARG A   1 204 ? 29.312 35.701  13.229  1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   N     1 
ATOM   1428 C CA    . ARG A   1 204 ? 29.201 36.413  11.960  1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CA    1 
ATOM   1429 C C     . ARG A   1 204 ? 30.600 36.726  11.425  1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   C     1 
ATOM   1430 O O     . ARG A   1 204 ? 30.869 37.842  10.970  1.00 65.83 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   O     1 
ATOM   1431 C CB    . ARG A   1 204 ? 28.439 37.718  12.146  1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CB    1 
ATOM   1432 C CG    . ARG A   1 204 ? 27.004 37.566  12.577  1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CG    1 
ATOM   1433 C CD    . ARG A   1 204 ? 26.469 38.884  13.101  1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CD    1 
ATOM   1434 N NE    . ARG A   1 204 ? 27.283 39.371  14.209  1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   NE    1 
ATOM   1435 C CZ    . ARG A   1 204 ? 28.433 40.022  14.071  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   CZ    1 
ATOM   1436 N NH1   . ARG A   1 204 ? 28.912 40.282  12.863  1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   NH1   1 
ATOM   1437 N NH2   . ARG A   1 204 ? 29.120 40.395  15.142  1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A   NH2   1 
ATOM   1438 N N     . ALA A   1 205 ? 31.487 35.737  11.496  1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   N     1 
ATOM   1439 C CA    . ALA A   1 205 ? 32.865 35.887  11.034  1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CA    1 
ATOM   1440 C C     . ALA A   1 205 ? 32.925 35.930  9.510   1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   C     1 
ATOM   1441 O O     . ALA A   1 205 ? 33.584 35.099  8.885   1.00 77.23 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   O     1 
ATOM   1442 C CB    . ALA A   1 205 ? 33.717 34.732  11.563  1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A   CB    1 
ATOM   1443 N N     . GLU A   1 206 ? 32.240 36.903  8.916   1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   N     1 
ATOM   1444 C CA    . GLU A   1 206 ? 32.221 37.033  7.465   1.00 83.53 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CA    1 
ATOM   1445 C C     . GLU A   1 206 ? 32.133 38.486  6.998   1.00 85.21 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   C     1 
ATOM   1446 O O     . GLU A   1 206 ? 31.698 39.371  7.744   1.00 85.42 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   O     1 
ATOM   1447 C CB    . GLU A   1 206 ? 31.043 36.257  6.885   1.00 84.60 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CB    1 
ATOM   1448 C CG    . GLU A   1 206 ? 29.700 36.883  7.195   1.00 87.36 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CG    1 
ATOM   1449 C CD    . GLU A   1 206 ? 28.557 36.130  6.558   1.00 89.29 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CD    1 
ATOM   1450 O OE1   . GLU A   1 206 ? 28.589 35.934  5.323   1.00 90.13 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   OE1   1 
ATOM   1451 O OE2   . GLU A   1 206 ? 27.627 35.737  7.294   1.00 91.03 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   OE2   1 
ATOM   1452 N N     . ARG A   1 207 ? 32.541 38.699  5.747   1.00 86.43 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   N     1 
ATOM   1453 C CA    . ARG A   1 207 ? 32.552 40.005  5.087   1.00 86.74 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CA    1 
ATOM   1454 C C     . ARG A   1 207 ? 33.816 40.800  5.423   1.00 87.28 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   C     1 
ATOM   1455 O O     . ARG A   1 207 ? 33.686 41.929  5.941   1.00 88.17 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   O     1 
ATOM   1456 C CB    . ARG A   1 207 ? 31.307 40.820  5.463   1.00 86.74 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CB    1 
ATOM   1457 C CG    . ARG A   1 207 ? 30.985 41.939  4.483   1.00 86.70 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CG    1 
ATOM   1458 C CD    . ARG A   1 207 ? 30.540 41.371  3.147   1.00 86.78 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CD    1 
ATOM   1459 N NE    . ARG A   1 207 ? 31.525 40.449  2.586   1.00 87.03 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   NE    1 
ATOM   1460 C CZ    . ARG A   1 207 ? 31.313 39.673  1.525   1.00 88.47 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   CZ    1 
ATOM   1461 N NH1   . ARG A   1 207 ? 30.145 39.703  0.898   1.00 89.90 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   NH1   1 
ATOM   1462 N NH2   . ARG A   1 207 ? 32.267 38.863  1.091   1.00 88.72 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   NH2   1 
ATOM   1463 O OXT   . ARG A   1 207 ? 34.926 40.286  5.159   1.00 86.21 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A   OXT   1 
ATOM   1464 N N     . PHE A-2 1 6   ? 34.021 11.736  -6.879  1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 N     1 
ATOM   1465 C CA    . PHE A-2 1 6   ? 34.621 12.589  -5.811  1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CA    1 
ATOM   1466 C C     . PHE A-2 1 6   ? 36.031 12.134  -5.510  1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 C     1 
ATOM   1467 O O     . PHE A-2 1 6   ? 36.376 10.978  -5.748  1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 O     1 
ATOM   1468 C CB    . PHE A-2 1 6   ? 33.791 12.520  -4.530  1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CB    1 
ATOM   1469 C CG    . PHE A-2 1 6   ? 32.400 13.053  -4.686  1.00 68.93 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CG    1 
ATOM   1470 C CD1   . PHE A-2 1 6   ? 31.391 12.254  -5.215  1.00 68.74 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1471 C CD2   . PHE A-2 1 6   ? 32.107 14.369  -4.340  1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1472 C CE1   . PHE A-2 1 6   ? 30.109 12.758  -5.400  1.00 68.67 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1473 C CE2   . PHE A-2 1 6   ? 30.830 14.885  -4.521  1.00 68.44 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1474 C CZ    . PHE A-2 1 6   ? 29.827 14.078  -5.053  1.00 69.03 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1475 N N     . GLU A-2 1 7   ? 36.841 13.039  -4.969  1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 N     1 
ATOM   1476 C CA    . GLU A-2 1 7   ? 38.227 12.708  -4.656  1.00 66.21 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CA    1 
ATOM   1477 C C     . GLU A-2 1 7   ? 38.863 13.640  -3.630  1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 C     1 
ATOM   1478 O O     . GLU A-2 1 7   ? 38.681 14.853  -3.692  1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 O     1 
ATOM   1479 C CB    . GLU A-2 1 7   ? 39.058 12.739  -5.942  1.00 70.10 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CB    1 
ATOM   1480 C CG    . GLU A-2 1 7   ? 40.533 12.478  -5.717  1.00 75.56 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CG    1 
ATOM   1481 C CD    . GLU A-2 1 7   ? 40.766 11.187  -4.956  1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 CD    1 
ATOM   1482 O OE1   . GLU A-2 1 7   ? 40.440 10.108  -5.501  1.00 80.80 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1483 O OE2   . GLU A-2 1 7   ? 41.263 11.252  -3.810  1.00 81.50 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1484 N N     . THR A-2 1 8   ? 39.614 13.080  -2.688  1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 N     1 
ATOM   1485 C CA    . THR A-2 1 8   ? 40.282 13.914  -1.694  1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 CA    1 
ATOM   1486 C C     . THR A-2 1 8   ? 41.650 14.294  -2.235  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 C     1 
ATOM   1487 O O     . THR A-2 1 8   ? 42.513 13.439  -2.432  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 O     1 
ATOM   1488 C CB    . THR A-2 1 8   ? 40.484 13.195  -0.353  1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 CB    1 
ATOM   1489 O OG1   . THR A-2 1 8   ? 39.231 12.696  0.121   1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 OG1   1 
ATOM   1490 C CG2   . THR A-2 1 8   ? 41.046 14.162  0.673   1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 8   THR A-2 CG2   1 
ATOM   1491 N N     . ILE A-2 1 9   ? 41.841 15.583  -2.478  1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 N     1 
ATOM   1492 C CA    . ILE A-2 1 9   ? 43.101 16.074  -3.009  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CA    1 
ATOM   1493 C C     . ILE A-2 1 9   ? 44.174 16.174  -1.937  1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 C     1 
ATOM   1494 O O     . ILE A-2 1 9   ? 45.300 15.724  -2.144  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 O     1 
ATOM   1495 C CB    . ILE A-2 1 9   ? 42.914 17.457  -3.668  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CB    1 
ATOM   1496 C CG1   . ILE A-2 1 9   ? 41.910 17.346  -4.814  1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1497 C CG2   . ILE A-2 1 9   ? 44.245 17.993  -4.158  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1498 C CD1   . ILE A-2 1 9   ? 42.181 16.192  -5.756  1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1499 N N     . SER A-2 1 10  ? 43.826 16.750  -0.790  1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 N     1 
ATOM   1500 C CA    . SER A-2 1 10  ? 44.797 16.911  0.288   1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 CA    1 
ATOM   1501 C C     . SER A-2 1 10  ? 44.158 17.060  1.659   1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 C     1 
ATOM   1502 O O     . SER A-2 1 10  ? 43.171 17.768  1.814   1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 O     1 
ATOM   1503 C CB    . SER A-2 1 10  ? 45.666 18.137  0.015   1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 CB    1 
ATOM   1504 O OG    . SER A-2 1 10  ? 44.866 19.300  -0.127  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 10  SER A-2 OG    1 
ATOM   1505 N N     . SER A-2 1 11  ? 44.737 16.396  2.655   1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N     1 
ATOM   1506 C CA    . SER A-2 1 11  ? 44.226 16.470  4.017   1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA    1 
ATOM   1507 C C     . SER A-2 1 11  ? 45.194 17.226  4.896   1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C     1 
ATOM   1508 O O     . SER A-2 1 11  ? 46.400 17.068  4.789   1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O     1 
ATOM   1509 C CB    . SER A-2 1 11  ? 44.022 15.071  4.612   1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB    1 
ATOM   1510 O OG    . SER A-2 1 11  ? 42.917 14.409  4.032   1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG    1 
ATOM   1511 N N     . GLU A-2 1 12  ? 44.652 18.044  5.781   1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 N     1 
ATOM   1512 C CA    . GLU A-2 1 12  ? 45.471 18.812  6.692   1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1513 C C     . GLU A-2 1 12  ? 44.806 18.848  8.059   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 C     1 
ATOM   1514 O O     . GLU A-2 1 12  ? 43.661 19.282  8.187   1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 O     1 
ATOM   1515 C CB    . GLU A-2 1 12  ? 45.654 20.226  6.149   1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1516 C CG    . GLU A-2 1 12  ? 45.814 21.280  7.221   1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1517 C CD    . GLU A-2 1 12  ? 46.042 22.657  6.642   1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1518 O OE1   . GLU A-2 1 12  ? 45.484 22.949  5.556   1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1519 O OE2   . GLU A-2 1 12  ? 46.767 23.450  7.283   1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1520 N N     . THR A-2 1 13  ? 45.528 18.389  9.075   1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 N     1 
ATOM   1521 C CA    . THR A-2 1 13  ? 45.010 18.369  10.439  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CA    1 
ATOM   1522 C C     . THR A-2 1 13  ? 45.046 19.749  11.071  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 C     1 
ATOM   1523 O O     . THR A-2 1 13  ? 46.102 20.359  11.197  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 O     1 
ATOM   1524 C CB    . THR A-2 1 13  ? 45.813 17.409  11.318  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CB    1 
ATOM   1525 O OG1   . THR A-2 1 13  ? 45.742 16.095  10.754  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1526 C CG2   . THR A-2 1 13  ? 45.263 17.398  12.747  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 13  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1527 N N     . LEU A-2 1 14  ? 43.880 20.231  11.475  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N     1 
ATOM   1528 C CA    . LEU A-2 1 14  ? 43.765 21.544  12.086  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1529 C C     . LEU A-2 1 14  ? 43.865 21.476  13.605  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C     1 
ATOM   1530 O O     . LEU A-2 1 14  ? 44.321 22.420  14.245  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O     1 
ATOM   1531 C CB    . LEU A-2 1 14  ? 42.435 22.195  11.680  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1532 C CG    . LEU A-2 1 14  ? 42.314 22.861  10.302  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1533 C CD1   . LEU A-2 1 14  ? 42.921 21.984  9.219   1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1534 C CD2   . LEU A-2 1 14  ? 40.845 23.146  10.018  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1535 N N     . HIS A-2 1 15  ? 43.449 20.356  14.183  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 N     1 
ATOM   1536 C CA    . HIS A-2 1 15  ? 43.488 20.213  15.627  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1537 C C     . HIS A-2 1 15  ? 43.217 18.790  16.056  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 C     1 
ATOM   1538 O O     . HIS A-2 1 15  ? 42.451 18.074  15.414  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 O     1 
ATOM   1539 C CB    . HIS A-2 1 15  ? 42.434 21.116  16.267  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1540 C CG    . HIS A-2 1 15  ? 42.340 20.985  17.759  1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1541 N ND1   . HIS A-2 1 15  ? 43.300 21.482  18.616  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1542 C CD2   . HIS A-2 1 15  ? 41.388 20.424  18.546  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1543 C CE1   . HIS A-2 1 15  ? 42.943 21.238  19.865  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1544 N NE2   . HIS A-2 1 15  ? 41.786 20.598  19.850  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1545 N N     . THR A-2 1 16  ? 43.857 18.388  17.150  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 N     1 
ATOM   1546 C CA    . THR A-2 1 16  ? 43.656 17.068  17.721  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 CA    1 
ATOM   1547 C C     . THR A-2 1 16  ? 43.275 17.321  19.165  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 C     1 
ATOM   1548 O O     . THR A-2 1 16  ? 44.063 17.870  19.928  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 O     1 
ATOM   1549 C CB    . THR A-2 1 16  ? 44.929 16.214  17.683  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 CB    1 
ATOM   1550 O OG1   . THR A-2 1 16  ? 45.314 15.979  16.321  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1551 C CG2   . THR A-2 1 16  ? 44.675 14.877  18.353  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 16  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1552 N N     . GLY A-2 1 17  ? 42.057 16.942  19.530  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 N     1 
ATOM   1553 C CA    . GLY A-2 1 17  ? 41.603 17.153  20.891  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1554 C C     . GLY A-2 1 17  ? 41.504 15.875  21.698  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 C     1 
ATOM   1555 O O     . GLY A-2 1 17  ? 42.048 14.839  21.318  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A-2 O     1 
ATOM   1556 N N     . ALA A-2 1 18  ? 40.797 15.950  22.820  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N     1 
ATOM   1557 C CA    . ALA A-2 1 18  ? 40.615 14.799  23.693  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1558 C C     . ALA A-2 1 18  ? 39.803 13.678  23.026  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C     1 
ATOM   1559 O O     . ALA A-2 1 18  ? 40.255 12.532  22.954  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O     1 
ATOM   1560 C CB    . ALA A-2 1 18  ? 39.937 15.245  24.992  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1561 N N     . ILE A-2 1 19  ? 38.614 14.012  22.521  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N     1 
ATOM   1562 C CA    . ILE A-2 1 19  ? 37.757 13.006  21.895  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1563 C C     . ILE A-2 1 19  ? 37.584 13.104  20.373  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C     1 
ATOM   1564 O O     . ILE A-2 1 19  ? 36.912 12.258  19.768  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O     1 
ATOM   1565 C CB    . ILE A-2 1 19  ? 36.344 12.987  22.549  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1566 C CG1   . ILE A-2 1 19  ? 35.580 14.264  22.211  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1567 C CG2   . ILE A-2 1 19  ? 36.472 12.854  24.059  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1568 C CD1   . ILE A-2 1 19  ? 34.122 14.193  22.588  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1569 N N     . PHE A-2 1 20  ? 38.174 14.122  19.751  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 N     1 
ATOM   1570 C CA    . PHE A-2 1 20  ? 38.079 14.257  18.300  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1571 C C     . PHE A-2 1 20  ? 39.172 15.116  17.689  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 C     1 
ATOM   1572 O O     . PHE A-2 1 20  ? 39.872 15.851  18.383  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 O     1 
ATOM   1573 C CB    . PHE A-2 1 20  ? 36.700 14.796  17.890  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1574 C CG    . PHE A-2 1 20  ? 36.394 16.181  18.402  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1575 C CD1   . PHE A-2 1 20  ? 37.016 17.299  17.853  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1576 C CD2   . PHE A-2 1 20  ? 35.449 16.366  19.410  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1577 C CE1   . PHE A-2 1 20  ? 36.699 18.579  18.293  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1578 C CE2   . PHE A-2 1 20  ? 35.124 17.643  19.861  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1579 C CZ    . PHE A-2 1 20  ? 35.748 18.753  19.301  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 20  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1580 N N     . ALA A-2 1 21  ? 39.318 15.007  16.377  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N     1 
ATOM   1581 C CA    . ALA A-2 1 21  ? 40.316 15.778  15.654  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1582 C C     . ALA A-2 1 21  ? 39.628 16.510  14.510  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C     1 
ATOM   1583 O O     . ALA A-2 1 21  ? 38.691 15.981  13.904  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O     1 
ATOM   1584 C CB    . ALA A-2 1 21  ? 41.396 14.850  15.107  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1585 N N     . LEU A-2 1 22  ? 40.075 17.730  14.228  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N     1 
ATOM   1586 C CA    . LEU A-2 1 22  ? 39.502 18.497  13.136  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1587 C C     . LEU A-2 1 22  ? 40.454 18.404  11.960  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C     1 
ATOM   1588 O O     . LEU A-2 1 22  ? 41.653 18.633  12.096  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O     1 
ATOM   1589 C CB    . LEU A-2 1 22  ? 39.294 19.960  13.531  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1590 C CG    . LEU A-2 1 22  ? 38.777 20.861  12.399  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1591 C CD1   . LEU A-2 1 22  ? 37.538 20.254  11.757  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1592 C CD2   . LEU A-2 1 22  ? 38.467 22.239  12.952  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1593 N N     . ARG A-2 1 23  ? 39.911 18.065  10.802  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 N     1 
ATOM   1594 C CA    . ARG A-2 1 23  ? 40.719 17.905  9.612   1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1595 C C     . ARG A-2 1 23  ? 40.050 18.641  8.462   1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 C     1 
ATOM   1596 O O     . ARG A-2 1 23  ? 38.827 18.753  8.424   1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 O     1 
ATOM   1597 C CB    . ARG A-2 1 23  ? 40.828 16.414  9.302   1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1598 C CG    . ARG A-2 1 23  ? 41.727 16.052  8.156   1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1599 C CD    . ARG A-2 1 23  ? 41.558 14.581  7.802   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1600 N NE    . ARG A-2 1 23  ? 40.392 14.352  6.955   1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1601 C CZ    . ARG A-2 1 23  ? 39.366 13.570  7.274   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1602 N NH1   . ARG A-2 1 23  ? 39.337 12.926  8.433   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1603 N NH2   . ARG A-2 1 23  ? 38.367 13.424  6.418   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1604 N N     . ARG A-2 1 24  ? 40.849 19.161  7.538   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 N     1 
ATOM   1605 C CA    . ARG A-2 1 24  ? 40.306 19.864  6.385   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1606 C C     . ARG A-2 1 24  ? 40.850 19.256  5.104   1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 C     1 
ATOM   1607 O O     . ARG A-2 1 24  ? 42.063 19.191  4.905   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 O     1 
ATOM   1608 C CB    . ARG A-2 1 24  ? 40.668 21.343  6.421   1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1609 C CG    . ARG A-2 1 24  ? 40.165 22.103  5.195   1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1610 C CD    . ARG A-2 1 24  ? 41.003 23.335  4.925   1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1611 N NE    . ARG A-2 1 24  ? 41.016 24.221  6.077   1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1612 C CZ    . ARG A-2 1 24  ? 42.086 24.886  6.485   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1613 N NH1   . ARG A-2 1 24  ? 43.231 24.760  5.831   1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1614 N NH2   . ARG A-2 1 24  ? 42.008 25.678  7.543   1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1615 N N     . ASP A-2 1 25  ? 39.945 18.812  4.239   1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 N     1 
ATOM   1616 C CA    . ASP A-2 1 25  ? 40.338 18.207  2.974   1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1617 C C     . ASP A-2 1 25  ? 39.873 19.045  1.787   1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 C     1 
ATOM   1618 O O     . ASP A-2 1 25  ? 38.955 19.857  1.903   1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 O     1 
ATOM   1619 C CB    . ASP A-2 1 25  ? 39.740 16.799  2.816   1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1620 C CG    . ASP A-2 1 25  ? 39.925 15.925  4.047   1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1621 O OD1   . ASP A-2 1 25  ? 40.957 16.051  4.745   1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1622 O OD2   . ASP A-2 1 25  ? 39.032 15.088  4.303   1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 25  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1623 N N     . GLN A-2 1 26  ? 40.525 18.844  0.649   1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 N     1 
ATOM   1624 C CA    . GLN A-2 1 26  ? 40.156 19.527  -0.581  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1625 C C     . GLN A-2 1 26  ? 39.503 18.415  -1.373  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 C     1 
ATOM   1626 O O     . GLN A-2 1 26  ? 40.104 17.358  -1.564  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 O     1 
ATOM   1627 C CB    . GLN A-2 1 26  ? 41.392 20.062  -1.306  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1628 C CG    . GLN A-2 1 26  ? 42.025 21.266  -0.626  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1629 C CD    . GLN A-2 1 26  ? 41.013 22.352  -0.324  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1630 O OE1   . GLN A-2 1 26  ? 40.091 22.588  -1.104  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1631 N NE2   . GLN A-2 1 26  ? 41.185 23.031  0.804   1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1632 N N     . VAL A-2 1 27  ? 38.277 18.639  -1.828  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 N     1 
ATOM   1633 C CA    . VAL A-2 1 27  ? 37.556 17.586  -2.532  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1634 C C     . VAL A-2 1 27  ? 37.232 17.776  -4.012  1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 C     1 
ATOM   1635 O O     . VAL A-2 1 27  ? 37.002 18.890  -4.482  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 O     1 
ATOM   1636 C CB    . VAL A-2 1 27  ? 36.240 17.263  -1.793  1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1637 C CG1   . VAL A-2 1 27  ? 35.621 15.998  -2.360  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1638 C CG2   . VAL A-2 1 27  ? 36.508 17.114  -0.298  1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1639 N N     . ARG A-2 1 28  ? 37.211 16.640  -4.715  1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 N     1 
ATOM   1640 C CA    . ARG A-2 1 28  ? 36.907 16.527  -6.140  1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1641 C C     . ARG A-2 1 28  ? 37.287 17.770  -6.935  1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 C     1 
ATOM   1642 O O     . ARG A-2 1 28  ? 38.123 17.708  -7.838  1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 O     1 
ATOM   1643 C CB    . ARG A-2 1 28  ? 35.417 16.224  -6.322  1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1644 C CG    . ARG A-2 1 28  ? 35.061 15.612  -7.662  1.00 65.48 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1645 C CD    . ARG A-2 1 28  ? 33.628 15.946  -8.037  1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1646 N NE    . ARG A-2 1 28  ? 33.430 17.395  -8.090  1.00 72.16 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1647 C CZ    . ARG A-2 1 28  ? 34.008 18.203  -8.978  1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1648 N NH1   . ARG A-2 1 28  ? 34.823 17.711  -9.903  1.00 73.99 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1649 N NH2   . ARG A-2 1 28  ? 33.784 19.509  -8.932  1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1650 N N     . ILE A-2 1 34  ? 36.668 21.444  -6.937  1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 N     1 
ATOM   1651 C CA    . ILE A-2 1 34  ? 37.436 21.493  -5.693  1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1652 C C     . ILE A-2 1 34  ? 36.708 22.262  -4.592  1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 C     1 
ATOM   1653 O O     . ILE A-2 1 34  ? 36.468 23.463  -4.718  1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 O     1 
ATOM   1654 C CB    . ILE A-2 1 34  ? 38.817 22.166  -5.898  1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1655 C CG1   . ILE A-2 1 34  ? 39.648 21.366  -6.898  1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1656 C CG2   . ILE A-2 1 34  ? 39.562 22.265  -4.561  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1657 C CD1   . ILE A-2 1 34  ? 41.000 21.989  -7.173  1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 34  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1658 N N     . VAL A-2 1 35  ? 36.384 21.565  -3.503  1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 N     1 
ATOM   1659 C CA    . VAL A-2 1 35  ? 35.682 22.176  -2.374  1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1660 C C     . VAL A-2 1 35  ? 36.388 21.906  -1.047  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 C     1 
ATOM   1661 O O     . VAL A-2 1 35  ? 36.956 20.833  -0.848  1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 O     1 
ATOM   1662 C CB    . VAL A-2 1 35  ? 34.237 21.620  -2.247  1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1663 C CG1   . VAL A-2 1 35  ? 33.557 21.594  -3.607  1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1664 C CG2   . VAL A-2 1 35  ? 34.262 20.222  -1.664  1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 35  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1665 N N     . THR A-2 1 36  ? 36.368 22.881  -0.144  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 N     1 
ATOM   1666 C CA    . THR A-2 1 36  ? 36.959 22.672  1.172   1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CA    1 
ATOM   1667 C C     . THR A-2 1 36  ? 35.914 21.894  1.973   1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 C     1 
ATOM   1668 O O     . THR A-2 1 36  ? 34.723 22.209  1.922   1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 O     1 
ATOM   1669 C CB    . THR A-2 1 36  ? 37.256 24.007  1.912   1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CB    1 
ATOM   1670 O OG1   . THR A-2 1 36  ? 38.430 24.611  1.357   1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1671 C CG2   . THR A-2 1 36  ? 37.468 23.770  3.417   1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1672 N N     . ARG A-2 1 37  ? 36.363 20.871  2.690   1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 N     1 
ATOM   1673 C CA    . ARG A-2 1 37  ? 35.484 20.055  3.516   1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1674 C C     . ARG A-2 1 37  ? 36.152 19.765  4.854   1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 C     1 
ATOM   1675 O O     . ARG A-2 1 37  ? 37.070 18.955  4.928   1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 O     1 
ATOM   1676 C CB    . ARG A-2 1 37  ? 35.162 18.742  2.807   1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1677 C CG    . ARG A-2 1 37  ? 34.127 18.874  1.710   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1678 C CD    . ARG A-2 1 37  ? 32.730 19.101  2.279   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1679 N NE    . ARG A-2 1 37  ? 31.715 19.171  1.227   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1680 C CZ    . ARG A-2 1 37  ? 31.467 20.244  0.474   1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1681 N NH1   . ARG A-2 1 37  ? 32.152 21.370  0.641   1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1682 N NH2   . ARG A-2 1 37  ? 30.530 20.188  -0.460  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1683 N N     . GLU A-2 1 38  ? 35.700 20.435  5.909   1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N     1 
ATOM   1684 C CA    . GLU A-2 1 38  ? 36.269 20.218  7.232   1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1685 C C     . GLU A-2 1 38  ? 35.541 19.061  7.886   1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C     1 
ATOM   1686 O O     . GLU A-2 1 38  ? 34.315 19.003  7.866   1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O     1 
ATOM   1687 C CB    . GLU A-2 1 38  ? 36.151 21.490  8.067   1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1688 C CG    . GLU A-2 1 38  ? 37.046 22.605  7.541   1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1689 C CD    . GLU A-2 1 38  ? 36.573 23.986  7.936   1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1690 O OE1   . GLU A-2 1 38  ? 36.536 24.283  9.150   1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1691 O OE2   . GLU A-2 1 38  ? 36.236 24.774  7.024   1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1692 N N     . VAL A-2 1 39  ? 36.304 18.130  8.451   1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 N     1 
ATOM   1693 C CA    . VAL A-2 1 39  ? 35.723 16.953  9.081   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1694 C C     . VAL A-2 1 39  ? 36.168 16.752  10.518  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 C     1 
ATOM   1695 O O     . VAL A-2 1 39  ? 37.350 16.852  10.833  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 O     1 
ATOM   1696 C CB    . VAL A-2 1 39  ? 36.093 15.663  8.301   1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1697 C CG1   . VAL A-2 1 39  ? 35.403 14.447  8.927   1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1698 C CG2   . VAL A-2 1 39  ? 35.709 15.810  6.844   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 39  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1699 N N     . VAL A-2 1 40  ? 35.201 16.458  11.379  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 N     1 
ATOM   1700 C CA    . VAL A-2 1 40  ? 35.468 16.176  12.784  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1701 C C     . VAL A-2 1 40  ? 35.595 14.655  12.910  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 C     1 
ATOM   1702 O O     . VAL A-2 1 40  ? 34.601 13.940  12.794  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 O     1 
ATOM   1703 C CB    . VAL A-2 1 40  ? 34.300 16.644  13.691  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1704 C CG1   . VAL A-2 1 40  ? 34.596 16.309  15.145  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1705 C CG2   . VAL A-2 1 40  ? 34.059 18.138  13.505  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1706 N N     . GLU A-2 1 41  ? 36.815 14.164  13.115  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 N     1 
ATOM   1707 C CA    . GLU A-2 1 41  ? 37.067 12.729  13.278  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1708 C C     . GLU A-2 1 41  ? 36.653 12.318  14.687  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 C     1 
ATOM   1709 O O     . GLU A-2 1 41  ? 37.086 12.920  15.668  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 O     1 
ATOM   1710 C CB    . GLU A-2 1 41  ? 38.549 12.430  13.053  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1711 C CG    . GLU A-2 1 41  ? 38.980 12.565  11.600  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1712 C CD    . GLU A-2 1 41  ? 40.483 12.412  11.411  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1713 O OE1   . GLU A-2 1 41  ? 41.146 11.881  12.325  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1714 O OE2   . GLU A-2 1 41  ? 40.996 12.815  10.343  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1715 N N     . HIS A-2 1 42  ? 35.831 11.281  14.789  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 N     1 
ATOM   1716 C CA    . HIS A-2 1 42  ? 35.313 10.844  16.083  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1717 C C     . HIS A-2 1 42  ? 35.570 9.351   16.306  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 C     1 
ATOM   1718 O O     . HIS A-2 1 42  ? 35.823 8.613   15.353  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 O     1 
ATOM   1719 C CB    . HIS A-2 1 42  ? 33.807 11.159  16.098  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1720 C CG    . HIS A-2 1 42  ? 33.162 11.102  17.451  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1721 N ND1   . HIS A-2 1 42  ? 32.679 9.932   18.003  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1722 C CD2   . HIS A-2 1 42  ? 32.866 12.083  18.338  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1723 C CE1   . HIS A-2 1 42  ? 32.114 10.196  19.167  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1724 N NE2   . HIS A-2 1 42  ? 32.213 11.494  19.395  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1725 N N     . PHE A-2 1 43  ? 35.515 8.917   17.566  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 N     1 
ATOM   1726 C CA    . PHE A-2 1 43  ? 35.709 7.506   17.926  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CA    1 
ATOM   1727 C C     . PHE A-2 1 43  ? 34.547 6.647   17.449  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 C     1 
ATOM   1728 O O     . PHE A-2 1 43  ? 34.722 5.522   16.978  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 O     1 
ATOM   1729 C CB    . PHE A-2 1 43  ? 35.766 7.320   19.448  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CB    1 
ATOM   1730 C CG    . PHE A-2 1 43  ? 37.120 7.518   20.047  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CG    1 
ATOM   1731 C CD1   . PHE A-2 1 43  ? 38.214 6.793   19.585  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   1732 C CD2   . PHE A-2 1 43  ? 37.296 8.402   21.111  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   1733 C CE1   . PHE A-2 1 43  ? 39.466 6.940   20.174  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   1734 C CE2   . PHE A-2 1 43  ? 38.541 8.558   21.710  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   1735 C CZ    . PHE A-2 1 43  ? 39.631 7.823   21.240  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   1736 N N     . GLY A-2 1 44  ? 33.353 7.206   17.587  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 N     1 
ATOM   1737 C CA    . GLY A-2 1 44  ? 32.148 6.481   17.266  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1738 C C     . GLY A-2 1 44  ? 31.672 6.135   18.666  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 C     1 
ATOM   1739 O O     . GLY A-2 1 44  ? 32.431 6.267   19.634  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 44  GLY A-2 O     1 
ATOM   1740 N N     . ALA A-2 1 45  ? 30.425 5.713   18.803  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 N     1 
ATOM   1741 C CA    . ALA A-2 1 45  ? 29.919 5.364   20.118  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1742 C C     . ALA A-2 1 45  ? 28.879 4.268   19.998  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 C     1 
ATOM   1743 O O     . ALA A-2 1 45  ? 28.499 3.863   18.895  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 O     1 
ATOM   1744 C CB    . ALA A-2 1 45  ? 29.320 6.588   20.793  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1745 N N     . VAL A-2 1 46  ? 28.436 3.778   21.147  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 N     1 
ATOM   1746 C CA    . VAL A-2 1 46  ? 27.429 2.734   21.202  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1747 C C     . VAL A-2 1 46  ? 26.424 3.146   22.272  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 C     1 
ATOM   1748 O O     . VAL A-2 1 46  ? 26.778 3.841   23.225  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 O     1 
ATOM   1749 C CB    . VAL A-2 1 46  ? 28.064 1.360   21.569  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1750 C CG1   . VAL A-2 1 46  ? 29.010 0.909   20.461  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1751 C CG2   . VAL A-2 1 46  ? 28.823 1.460   22.892  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 46  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1752 N N     . ALA A-2 1 47  ? 25.168 2.755   22.098  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 N     1 
ATOM   1753 C CA    . ALA A-2 1 47  ? 24.128 3.079   23.073  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1754 C C     . ALA A-2 1 47  ? 23.270 1.837   23.259  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 C     1 
ATOM   1755 O O     . ALA A-2 1 47  ? 23.278 0.939   22.411  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 O     1 
ATOM   1756 C CB    . ALA A-2 1 47  ? 23.273 4.259   22.590  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 47  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1757 N N     . ILE A-2 1 48  ? 22.531 1.783   24.362  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 N     1 
ATOM   1758 C CA    . ILE A-2 1 48  ? 21.719 0.615   24.642  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1759 C C     . ILE A-2 1 48  ? 20.275 0.885   25.026  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 C     1 
ATOM   1760 O O     . ILE A-2 1 48  ? 19.991 1.696   25.911  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 O     1 
ATOM   1761 C CB    . ILE A-2 1 48  ? 22.330 -0.231  25.795  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1762 C CG1   . ILE A-2 1 48  ? 23.823 -0.462  25.564  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1763 C CG2   . ILE A-2 1 48  ? 21.589 -1.548  25.922  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1764 C CD1   . ILE A-2 1 48  ? 24.713 0.647   26.142  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1765 N N     . VAL A-2 1 49  ? 19.366 0.194   24.343  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 N     1 
ATOM   1766 C CA    . VAL A-2 1 49  ? 17.945 0.254   24.650  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1767 C C     . VAL A-2 1 49  ? 17.777 -1.067  25.397  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 C     1 
ATOM   1768 O O     . VAL A-2 1 49  ? 17.747 -2.129  24.778  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 O     1 
ATOM   1769 C CB    . VAL A-2 1 49  ? 17.066 0.239   23.372  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1770 C CG1   . VAL A-2 1 49  ? 15.605 -0.044  23.732  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1771 C CG2   . VAL A-2 1 49  ? 17.170 1.573   22.665  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1772 N N     . ALA A-2 1 50  ? 17.724 -1.005  26.723  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 N     1 
ATOM   1773 C CA    . ALA A-2 1 50  ? 17.579 -2.208  27.535  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1774 C C     . ALA A-2 1 50  ? 16.121 -2.375  27.915  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 C     1 
ATOM   1775 O O     . ALA A-2 1 50  ? 15.615 -1.714  28.824  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 O     1 
ATOM   1776 C CB    . ALA A-2 1 50  ? 18.448 -2.121  28.785  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1777 N N     . MET A-2 1 51  ? 15.450 -3.269  27.203  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 N     1 
ATOM   1778 C CA    . MET A-2 1 51  ? 14.044 -3.527  27.428  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CA    1 
ATOM   1779 C C     . MET A-2 1 51  ? 13.830 -4.649  28.435  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 C     1 
ATOM   1780 O O     . MET A-2 1 51  ? 14.367 -5.748  28.270  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 O     1 
ATOM   1781 C CB    . MET A-2 1 51  ? 13.391 -3.880  26.099  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CB    1 
ATOM   1782 C CG    . MET A-2 1 51  ? 11.931 -4.217  26.203  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CG    1 
ATOM   1783 S SD    . MET A-2 1 51  ? 11.188 -4.170  24.585  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 SD    1 
ATOM   1784 C CE    . MET A-2 1 51  ? 12.227 -5.289  23.722  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 51  MET A-2 CE    1 
ATOM   1785 N N     . ASP A-2 1 52  ? 13.053 -4.377  29.482  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 N     1 
ATOM   1786 C CA    . ASP A-2 1 52  ? 12.799 -5.405  30.478  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1787 C C     . ASP A-2 1 52  ? 11.621 -6.273  30.040  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 C     1 
ATOM   1788 O O     . ASP A-2 1 52  ? 11.047 -6.055  28.975  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 O     1 
ATOM   1789 C CB    . ASP A-2 1 52  ? 12.558 -4.783  31.866  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 CB    1 
ATOM   1790 C CG    . ASP A-2 1 52  ? 11.198 -4.121  32.005  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 CG    1 
ATOM   1791 O OD1   . ASP A-2 1 52  ? 10.422 -4.090  31.032  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   1792 O OD2   . ASP A-2 1 52  ? 10.903 -3.621  33.111  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   1793 N N     . ASP A-2 1 53  ? 11.278 -7.263  30.857  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 N     1 
ATOM   1794 C CA    . ASP A-2 1 53  ? 10.185 -8.167  30.537  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 CA    1 
ATOM   1795 C C     . ASP A-2 1 53  ? 8.809  -7.530  30.477  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 C     1 
ATOM   1796 O O     . ASP A-2 1 53  ? 7.823  -8.207  30.182  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A-2 O     1 
ATOM   1797 N N     . ASN A-2 1 54  ? 8.726  -6.232  30.746  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 N     1 
ATOM   1798 C CA    . ASN A-2 1 54  ? 7.443  -5.552  30.707  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1799 C C     . ASN A-2 1 54  ? 7.405  -4.364  29.747  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 C     1 
ATOM   1800 O O     . ASN A-2 1 54  ? 6.508  -3.521  29.815  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 O     1 
ATOM   1801 C CB    . ASN A-2 1 54  ? 7.052  -5.127  32.117  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1802 C CG    . ASN A-2 1 54  ? 6.835  -6.317  33.031  1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1803 O OD1   . ASN A-2 1 54  ? 5.972  -7.163  32.773  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1804 N ND2   . ASN A-2 1 54  ? 7.626  -6.399  34.097  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1805 N N     . GLY A-2 1 55  ? 8.386  -4.300  28.852  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 N     1 
ATOM   1806 C CA    . GLY A-2 1 55  ? 8.417  -3.237  27.866  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1807 C C     . GLY A-2 1 55  ? 8.926  -1.895  28.335  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 C     1 
ATOM   1808 O O     . GLY A-2 1 55  ? 8.670  -0.877  27.690  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A-2 O     1 
ATOM   1809 N N     . ASN A-2 1 56  ? 9.647  -1.881  29.447  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 N     1 
ATOM   1810 C CA    . ASN A-2 1 56  ? 10.195 -0.636  29.961  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CA    1 
ATOM   1811 C C     . ASN A-2 1 56  ? 11.688 -0.568  29.670  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 C     1 
ATOM   1812 O O     . ASN A-2 1 56  ? 12.377 -1.590  29.664  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 O     1 
ATOM   1813 C CB    . ASN A-2 1 56  ? 9.969  -0.545  31.463  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CB    1 
ATOM   1814 C CG    . ASN A-2 1 56  ? 8.543  -0.829  31.844  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CG    1 
ATOM   1815 O OD1   . ASN A-2 1 56  ? 7.624  -0.148  31.400  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   1816 N ND2   . ASN A-2 1 56  ? 8.347  -1.849  32.665  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   1817 N N     . ILE A-2 1 57  ? 12.180 0.640   29.420  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N     1 
ATOM   1818 C CA    . ILE A-2 1 57  ? 13.596 0.847   29.145  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA    1 
ATOM   1819 C C     . ILE A-2 1 57  ? 14.126 1.923   30.075  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C     1 
ATOM   1820 O O     . ILE A-2 1 57  ? 13.403 2.845   30.454  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O     1 
ATOM   1821 C CB    . ILE A-2 1 57  ? 13.851 1.300   27.687  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB    1 
ATOM   1822 C CG1   . ILE A-2 1 57  ? 13.285 2.708   27.470  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   1823 C CG2   . ILE A-2 1 57  ? 13.217 0.308   26.714  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   1824 C CD1   . ILE A-2 1 57  ? 13.680 3.342   26.146  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   1825 N N     . PRO A-2 1 58  ? 15.398 1.807   30.477  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 N     1 
ATOM   1826 C CA    . PRO A-2 1 58  ? 16.005 2.798   31.372  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1827 C C     . PRO A-2 1 58  ? 16.662 3.931   30.568  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 C     1 
ATOM   1828 O O     . PRO A-2 1 58  ? 17.282 3.693   29.534  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 O     1 
ATOM   1829 C CB    . PRO A-2 1 58  ? 17.029 1.974   32.132  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1830 C CG    . PRO A-2 1 58  ? 17.553 1.054   31.036  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1831 C CD    . PRO A-2 1 58  ? 16.286 0.638   30.301  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1832 N N     . MET A-2 1 59  ? 16.503 5.161   31.036  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 N     1 
ATOM   1833 C CA    . MET A-2 1 59  ? 17.110 6.303   30.374  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CA    1 
ATOM   1834 C C     . MET A-2 1 59  ? 17.816 7.114   31.442  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 C     1 
ATOM   1835 O O     . MET A-2 1 59  ? 17.412 7.112   32.605  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 O     1 
ATOM   1836 C CB    . MET A-2 1 59  ? 16.050 7.157   29.670  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CB    1 
ATOM   1837 C CG    . MET A-2 1 59  ? 15.387 6.449   28.497  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CG    1 
ATOM   1838 S SD    . MET A-2 1 59  ? 14.369 7.520   27.449  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 SD    1 
ATOM   1839 C CE    . MET A-2 1 59  ? 15.642 8.305   26.435  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 59  MET A-2 CE    1 
ATOM   1840 N N     . VAL A-2 1 60  ? 18.891 7.784   31.052  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 N     1 
ATOM   1841 C CA    . VAL A-2 1 60  ? 19.646 8.606   31.989  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CA    1 
ATOM   1842 C C     . VAL A-2 1 60  ? 19.403 10.083  31.697  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 C     1 
ATOM   1843 O O     . VAL A-2 1 60  ? 19.057 10.450  30.576  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 O     1 
ATOM   1844 C CB    . VAL A-2 1 60  ? 21.158 8.294   31.899  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CB    1 
ATOM   1845 C CG1   . VAL A-2 1 60  ? 21.420 6.889   32.426  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   1846 C CG2   . VAL A-2 1 60  ? 21.639 8.408   30.447  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   1847 N N     . TYR A-2 1 61  ? 19.569 10.921  32.717  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 N     1 
ATOM   1848 C CA    . TYR A-2 1 61  ? 19.384 12.369  32.593  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1849 C C     . TYR A-2 1 61  ? 20.761 13.003  32.798  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 C     1 
ATOM   1850 O O     . TYR A-2 1 61  ? 21.174 13.275  33.926  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 O     1 
ATOM   1851 C CB    . TYR A-2 1 61  ? 18.402 12.852  33.660  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1852 C CG    . TYR A-2 1 61  ? 17.869 14.246  33.452  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1853 C CD1   . TYR A-2 1 61  ? 17.354 14.640  32.216  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1854 C CD2   . TYR A-2 1 61  ? 17.832 15.158  34.507  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1855 C CE1   . TYR A-2 1 61  ? 16.812 15.907  32.034  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1856 C CE2   . TYR A-2 1 61  ? 17.293 16.432  34.338  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1857 C CZ    . TYR A-2 1 61  ? 16.785 16.798  33.101  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1858 O OH    . TYR A-2 1 61  ? 16.244 18.051  32.938  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1859 N N     . GLN A-2 1 62  ? 21.459 13.234  31.690  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 N     1 
ATOM   1860 C CA    . GLN A-2 1 62  ? 22.815 13.767  31.717  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CA    1 
ATOM   1861 C C     . GLN A-2 1 62  ? 23.011 15.191  31.192  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 C     1 
ATOM   1862 O O     . GLN A-2 1 62  ? 22.455 15.581  30.159  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 O     1 
ATOM   1863 C CB    . GLN A-2 1 62  ? 23.722 12.801  30.949  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CB    1 
ATOM   1864 C CG    . GLN A-2 1 62  ? 25.160 13.243  30.801  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CG    1 
ATOM   1865 C CD    . GLN A-2 1 62  ? 26.078 12.072  30.543  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CD    1 
ATOM   1866 O OE1   . GLN A-2 1 62  ? 25.690 11.101  29.887  1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   1867 N NE2   . GLN A-2 1 62  ? 27.307 12.155  31.051  1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   1868 N N     . TYR A-2 1 63  ? 23.820 15.956  31.921  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 N     1 
ATOM   1869 C CA    . TYR A-2 1 63  ? 24.133 17.330  31.549  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1870 C C     . TYR A-2 1 63  ? 24.990 17.356  30.272  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 C     1 
ATOM   1871 O O     . TYR A-2 1 63  ? 25.984 16.630  30.157  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 O     1 
ATOM   1872 C CB    . TYR A-2 1 63  ? 24.892 18.027  32.687  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1873 C CG    . TYR A-2 1 63  ? 25.330 19.437  32.352  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1874 C CD1   . TYR A-2 1 63  ? 24.434 20.504  32.416  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1875 C CD2   . TYR A-2 1 63  ? 26.633 19.695  31.918  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1876 C CE1   . TYR A-2 1 63  ? 24.823 21.797  32.052  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1877 C CE2   . TYR A-2 1 63  ? 27.033 20.980  31.550  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1878 C CZ    . TYR A-2 1 63  ? 26.122 22.028  31.618  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1879 O OH    . TYR A-2 1 63  ? 26.512 23.298  31.236  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 63  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1880 N N     . ARG A-2 1 64  ? 24.588 18.181  29.311  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 N     1 
ATOM   1881 C CA    . ARG A-2 1 64  ? 25.330 18.324  28.065  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1882 C C     . ARG A-2 1 64  ? 25.803 19.775  27.952  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 C     1 
ATOM   1883 O O     . ARG A-2 1 64  ? 25.010 20.689  27.717  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 O     1 
ATOM   1884 C CB    . ARG A-2 1 64  ? 24.453 17.942  26.864  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1885 C CG    . ARG A-2 1 64  ? 24.169 16.446  26.765  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1886 C CD    . ARG A-2 1 64  ? 25.470 15.657  26.691  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1887 N NE    . ARG A-2 1 64  ? 25.258 14.218  26.603  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1888 C CZ    . ARG A-2 1 64  ? 26.233 13.313  26.570  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1889 N NH1   . ARG A-2 1 64  ? 27.507 13.688  26.619  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1890 N NH2   . ARG A-2 1 64  ? 25.936 12.023  26.478  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1891 N N     . HIS A-2 1 65  ? 27.102 19.983  28.137  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 N     1 
ATOM   1892 C CA    . HIS A-2 1 65  ? 27.655 21.320  28.077  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CA    1 
ATOM   1893 C C     . HIS A-2 1 65  ? 27.340 22.022  26.755  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 C     1 
ATOM   1894 O O     . HIS A-2 1 65  ? 27.131 23.238  26.727  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 O     1 
ATOM   1895 C CB    . HIS A-2 1 65  ? 29.167 21.270  28.309  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CB    1 
ATOM   1896 C CG    . HIS A-2 1 65  ? 29.813 22.620  28.335  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CG    1 
ATOM   1897 N ND1   . HIS A-2 1 65  ? 30.698 23.042  27.365  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   1898 C CD2   . HIS A-2 1 65  ? 29.655 23.665  29.182  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   1899 C CE1   . HIS A-2 1 65  ? 31.052 24.290  27.610  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   1900 N NE2   . HIS A-2 1 65  ? 30.433 24.692  28.706  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 65  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   1901 N N     . THR A-2 1 66  ? 27.295 21.267  25.661  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 N     1 
ATOM   1902 C CA    . THR A-2 1 66  ? 27.003 21.864  24.363  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CA    1 
ATOM   1903 C C     . THR A-2 1 66  ? 25.711 22.686  24.370  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 C     1 
ATOM   1904 O O     . THR A-2 1 66  ? 25.638 23.738  23.732  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 O     1 
ATOM   1905 C CB    . THR A-2 1 66  ? 26.878 20.797  23.268  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CB    1 
ATOM   1906 O OG1   . THR A-2 1 66  ? 26.031 19.747  23.738  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 OG1   1 
ATOM   1907 C CG2   . THR A-2 1 66  ? 28.237 20.241  22.898  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CG2   1 
ATOM   1908 N N     . TYR A-2 1 67  ? 24.701 22.205  25.090  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 N     1 
ATOM   1909 C CA    . TYR A-2 1 67  ? 23.408 22.888  25.155  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CA    1 
ATOM   1910 C C     . TYR A-2 1 67  ? 23.200 23.626  26.470  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 C     1 
ATOM   1911 O O     . TYR A-2 1 67  ? 22.261 24.405  26.609  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 O     1 
ATOM   1912 C CB    . TYR A-2 1 67  ? 22.283 21.876  24.946  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CB    1 
ATOM   1913 C CG    . TYR A-2 1 67  ? 22.457 21.083  23.675  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CG    1 
ATOM   1914 C CD1   . TYR A-2 1 67  ? 22.377 21.709  22.434  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   1915 C CD2   . TYR A-2 1 67  ? 22.726 19.713  23.710  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   1916 C CE1   . TYR A-2 1 67  ? 22.557 20.996  21.259  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   1917 C CE2   . TYR A-2 1 67  ? 22.909 18.989  22.536  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   1918 C CZ    . TYR A-2 1 67  ? 22.820 19.639  21.314  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   1919 O OH    . TYR A-2 1 67  ? 22.962 18.944  20.134  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 67  TYR A-2 OH    1 
ATOM   1920 N N     . GLY A-2 1 68  ? 24.080 23.368  27.431  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 N     1 
ATOM   1921 C CA    . GLY A-2 1 68  ? 23.981 24.020  28.722  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1922 C C     . GLY A-2 1 68  ? 22.864 23.486  29.594  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 C     1 
ATOM   1923 O O     . GLY A-2 1 68  ? 22.407 24.181  30.494  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A-2 O     1 
ATOM   1924 N N     . ARG A-2 1 69  ? 22.428 22.256  29.343  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 N     1 
ATOM   1925 C CA    . ARG A-2 1 69  ? 21.353 21.660  30.130  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1926 C C     . ARG A-2 1 69  ? 21.412 20.139  30.120  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 C     1 
ATOM   1927 O O     . ARG A-2 1 69  ? 22.219 19.534  29.403  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 O     1 
ATOM   1928 C CB    . ARG A-2 1 69  ? 19.989 22.114  29.595  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1929 C CG    . ARG A-2 1 69  ? 19.585 21.474  28.279  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1930 C CD    . ARG A-2 1 69  ? 18.454 22.245  27.639  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1931 N NE    . ARG A-2 1 69  ? 17.886 21.560  26.482  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1932 C CZ    . ARG A-2 1 69  ? 16.980 20.588  26.555  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1933 N NH1   . ARG A-2 1 69  ? 16.529 20.183  27.738  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1934 N NH2   . ARG A-2 1 69  ? 16.521 20.023  25.442  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1935 N N     . ARG A-2 1 70  ? 20.538 19.529  30.919  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 N     1 
ATOM   1936 C CA    . ARG A-2 1 70  ? 20.461 18.080  31.030  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CA    1 
ATOM   1937 C C     . ARG A-2 1 70  ? 19.483 17.514  30.015  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 C     1 
ATOM   1938 O O     . ARG A-2 1 70  ? 18.390 18.036  29.836  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 O     1 
ATOM   1939 C CB    . ARG A-2 1 70  ? 20.022 17.690  32.440  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CB    1 
ATOM   1940 C CG    . ARG A-2 1 70  ? 20.944 18.198  33.526  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CG    1 
ATOM   1941 C CD    . ARG A-2 1 70  ? 20.296 18.077  34.887  1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CD    1 
ATOM   1942 N NE    . ARG A-2 1 70  ? 20.982 18.886  35.894  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NE    1 
ATOM   1943 C CZ    . ARG A-2 1 70  ? 22.161 18.578  36.425  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   1944 N NH1   . ARG A-2 1 70  ? 22.793 17.469  36.048  1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   1945 N NH2   . ARG A-2 1 70  ? 22.710 19.381  37.330  1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 70  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   1946 N N     . LEU A-2 1 71  ? 19.891 16.446  29.343  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 N     1 
ATOM   1947 C CA    . LEU A-2 1 71  ? 19.038 15.804  28.349  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1948 C C     . LEU A-2 1 71  ? 18.760 14.360  28.749  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 C     1 
ATOM   1949 O O     . LEU A-2 1 71  ? 19.574 13.728  29.431  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 O     1 
ATOM   1950 C CB    . LEU A-2 1 71  ? 19.716 15.803  26.975  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1951 C CG    . LEU A-2 1 71  ? 20.092 17.123  26.309  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1952 C CD1   . LEU A-2 1 71  ? 20.699 16.822  24.946  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1953 C CD2   . LEU A-2 1 71  ? 18.860 18.005  26.157  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1954 N N     . TRP A-2 1 72  ? 17.603 13.848  28.337  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 N     1 
ATOM   1955 C CA    . TRP A-2 1 72  ? 17.261 12.457  28.605  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CA    1 
ATOM   1956 C C     . TRP A-2 1 72  ? 17.885 11.623  27.493  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 C     1 
ATOM   1957 O O     . TRP A-2 1 72  ? 17.660 11.897  26.308  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 O     1 
ATOM   1958 C CB    . TRP A-2 1 72  ? 15.746 12.267  28.637  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CB    1 
ATOM   1959 C CG    . TRP A-2 1 72  ? 15.185 12.656  29.946  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CG    1 
ATOM   1960 C CD1   . TRP A-2 1 72  ? 14.611 13.850  30.273  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   1961 C CD2   . TRP A-2 1 72  ? 15.234 11.889  31.153  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   1962 N NE1   . TRP A-2 1 72  ? 14.303 13.877  31.616  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   1963 C CE2   . TRP A-2 1 72  ? 14.675 12.684  32.179  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   1964 C CE3   . TRP A-2 1 72  ? 15.700 10.607  31.469  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   1965 C CZ2   . TRP A-2 1 72  ? 14.569 12.237  33.503  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   1966 C CZ3   . TRP A-2 1 72  ? 15.595 10.163  32.788  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   1967 C CH2   . TRP A-2 1 72  ? 15.034 10.979  33.786  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 72  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   1968 N N     . GLU A-2 1 73  ? 18.670 10.617  27.870  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 N     1 
ATOM   1969 C CA    . GLU A-2 1 73  ? 19.347 9.783   26.881  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CA    1 
ATOM   1970 C C     . GLU A-2 1 73  ? 19.412 8.309   27.220  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 C     1 
ATOM   1971 O O     . GLU A-2 1 73  ? 19.096 7.885   28.329  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 O     1 
ATOM   1972 C CB    . GLU A-2 1 73  ? 20.780 10.269  26.694  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CB    1 
ATOM   1973 C CG    . GLU A-2 1 73  ? 20.989 11.732  27.006  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CG    1 
ATOM   1974 C CD    . GLU A-2 1 73  ? 22.429 12.168  26.809  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 CD    1 
ATOM   1975 O OE1   . GLU A-2 1 73  ? 23.331 11.521  27.381  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   1976 O OE2   . GLU A-2 1 73  ? 22.656 13.161  26.084  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 73  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   1977 N N     . LEU A-2 1 74  ? 19.846 7.526   26.244  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N     1 
ATOM   1978 C CA    . LEU A-2 1 74  ? 20.021 6.102   26.451  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA    1 
ATOM   1979 C C     . LEU A-2 1 74  ? 21.425 5.962   27.004  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C     1 
ATOM   1980 O O     . LEU A-2 1 74  ? 22.284 6.811   26.747  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O     1 
ATOM   1981 C CB    . LEU A-2 1 74  ? 19.968 5.344   25.128  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB    1 
ATOM   1982 C CG    . LEU A-2 1 74  ? 18.686 5.404   24.313  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG    1 
ATOM   1983 C CD1   . LEU A-2 1 74  ? 18.929 4.742   22.961  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   1984 C CD2   . LEU A-2 1 74  ? 17.551 4.721   25.097  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   1985 N N     . PRO A-2 1 75  ? 21.680 4.909   27.792  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 N     1 
ATOM   1986 C CA    . PRO A-2 1 75  ? 23.044 4.777   28.301  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CA    1 
ATOM   1987 C C     . PRO A-2 1 75  ? 23.936 4.670   27.055  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 C     1 
ATOM   1988 O O     . PRO A-2 1 75  ? 23.583 3.982   26.099  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 O     1 
ATOM   1989 C CB    . PRO A-2 1 75  ? 22.985 3.473   29.084  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CB    1 
ATOM   1990 C CG    . PRO A-2 1 75  ? 21.586 3.487   29.618  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CG    1 
ATOM   1991 C CD    . PRO A-2 1 75  ? 20.781 3.925   28.415  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A-2 CD    1 
ATOM   1992 N N     . ALA A-2 1 76  ? 25.065 5.363   27.050  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 N     1 
ATOM   1993 C CA    . ALA A-2 1 76  ? 25.954 5.321   25.896  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 CA    1 
ATOM   1994 C C     . ALA A-2 1 76  ? 27.398 5.696   26.248  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 C     1 
ATOM   1995 O O     . ALA A-2 1 76  ? 27.662 6.336   27.275  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 O     1 
ATOM   1996 C CB    . ALA A-2 1 76  ? 25.418 6.245   24.797  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A-2 CB    1 
ATOM   1997 N N     . GLY A-2 1 77  ? 28.324 5.285   25.386  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 N     1 
ATOM   1998 C CA    . GLY A-2 1 77  ? 29.731 5.568   25.596  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 CA    1 
ATOM   1999 C C     . GLY A-2 1 77  ? 30.528 5.584   24.300  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 C     1 
ATOM   2000 O O     . GLY A-2 1 77  ? 30.119 4.994   23.292  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A-2 O     1 
ATOM   2001 N N     . LEU A-2 1 78  ? 31.668 6.267   24.330  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N     1 
ATOM   2002 C CA    . LEU A-2 1 78  ? 32.547 6.372   23.175  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2003 C C     . LEU A-2 1 78  ? 33.317 5.078   22.964  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C     1 
ATOM   2004 O O     . LEU A-2 1 78  ? 33.580 4.336   23.914  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O     1 
ATOM   2005 C CB    . LEU A-2 1 78  ? 33.545 7.505   23.389  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2006 C CG    . LEU A-2 1 78  ? 32.986 8.908   23.637  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2007 C CD1   . LEU A-2 1 78  ? 34.119 9.857   23.984  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2008 C CD2   . LEU A-2 1 78  ? 32.258 9.395   22.396  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2009 N N     . LEU A-2 1 79  ? 33.666 4.803   21.712  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 N     1 
ATOM   2010 C CA    . LEU A-2 1 79  ? 34.455 3.624   21.377  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2011 C C     . LEU A-2 1 79  ? 35.911 4.064   21.517  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 C     1 
ATOM   2012 O O     . LEU A-2 1 79  ? 36.663 4.090   20.537  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 O     1 
ATOM   2013 C CB    . LEU A-2 1 79  ? 34.198 3.197   19.934  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2014 C CG    . LEU A-2 1 79  ? 32.871 2.534   19.585  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2015 C CD1   . LEU A-2 1 79  ? 32.833 2.285   18.080  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2016 C CD2   . LEU A-2 1 79  ? 32.724 1.225   20.360  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2017 N N     . ASP A-2 1 80  ? 36.298 4.427   22.737  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 N     1 
ATOM   2018 C CA    . ASP A-2 1 80  ? 37.648 4.904   22.993  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2019 C C     . ASP A-2 1 80  ? 38.609 3.845   23.510  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 C     1 
ATOM   2020 O O     . ASP A-2 1 80  ? 39.681 4.180   24.023  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 O     1 
ATOM   2021 C CB    . ASP A-2 1 80  ? 37.619 6.063   23.983  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2022 C CG    . ASP A-2 1 80  ? 36.941 5.697   25.278  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2023 O OD1   . ASP A-2 1 80  ? 36.977 4.505   25.650  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2024 O OD2   . ASP A-2 1 80  ? 36.382 6.603   25.933  1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2025 N N     . VAL A-2 1 81  ? 38.230 2.578   23.390  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 N     1 
ATOM   2026 C CA    . VAL A-2 1 81  ? 39.093 1.491   23.839  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2027 C C     . VAL A-2 1 81  ? 39.632 0.758   22.625  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 C     1 
ATOM   2028 O O     . VAL A-2 1 81  ? 38.980 -0.148  22.100  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 O     1 
ATOM   2029 C CB    . VAL A-2 1 81  ? 38.343 0.491   24.726  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2030 C CG1   . VAL A-2 1 81  ? 39.246 -0.692  25.040  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2031 C CG2   . VAL A-2 1 81  ? 37.905 1.173   26.013  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 81  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2032 N N     . ALA A-2 1 82  ? 40.822 1.158   22.184  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N     1 
ATOM   2033 C CA    . ALA A-2 1 82  ? 41.452 0.562   21.011  1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2034 C C     . ALA A-2 1 82  ? 41.325 -0.957  21.002  1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C     1 
ATOM   2035 O O     . ALA A-2 1 82  ? 41.700 -1.622  21.970  1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O     1 
ATOM   2036 C CB    . ALA A-2 1 82  ? 42.923 0.971   20.946  1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2037 N N     . GLY A-2 1 83  ? 40.772 -1.492  19.913  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 N     1 
ATOM   2038 C CA    . GLY A-2 1 83  ? 40.617 -2.932  19.769  1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2039 C C     . GLY A-2 1 83  ? 39.495 -3.629  20.530  1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 C     1 
ATOM   2040 O O     . GLY A-2 1 83  ? 39.426 -4.862  20.548  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 83  GLY A-2 O     1 
ATOM   2041 N N     . GLU A-2 1 84  ? 38.616 -2.852  21.158  1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N     1 
ATOM   2042 C CA    . GLU A-2 1 84  ? 37.497 -3.406  21.921  1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2043 C C     . GLU A-2 1 84  ? 36.242 -3.546  21.046  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C     1 
ATOM   2044 O O     . GLU A-2 1 84  ? 35.865 -2.616  20.325  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O     1 
ATOM   2045 C CB    . GLU A-2 1 84  ? 37.196 -2.497  23.113  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2046 C CG    . GLU A-2 1 84  ? 36.160 -3.038  24.073  1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2047 C CD    . GLU A-2 1 84  ? 35.853 -2.064  25.195  1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2048 O OE1   . GLU A-2 1 84  ? 35.224 -1.020  24.923  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2049 O OE2   . GLU A-2 1 84  ? 36.250 -2.339  26.348  1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2050 N N     . PRO A-2 1 85  ? 35.585 -4.719  21.084  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 N     1 
ATOM   2051 C CA    . PRO A-2 1 85  ? 34.374 -4.919  20.277  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2052 C C     . PRO A-2 1 85  ? 33.263 -3.996  20.775  1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 C     1 
ATOM   2053 O O     . PRO A-2 1 85  ? 33.025 -3.889  21.983  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 O     1 
ATOM   2054 C CB    . PRO A-2 1 85  ? 34.040 -6.395  20.506  1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2055 C CG    . PRO A-2 1 85  ? 35.373 -7.010  20.796  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2056 C CD    . PRO A-2 1 85  ? 36.004 -5.984  21.715  1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 85  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2057 N N     . PRO A-2 1 86  ? 32.564 -3.323  19.853  1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 N     1 
ATOM   2058 C CA    . PRO A-2 1 86  ? 31.480 -2.407  20.211  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2059 C C     . PRO A-2 1 86  ? 30.483 -2.926  21.257  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 C     1 
ATOM   2060 O O     . PRO A-2 1 86  ? 30.171 -2.223  22.220  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 O     1 
ATOM   2061 C CB    . PRO A-2 1 86  ? 30.823 -2.125  18.864  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2062 C CG    . PRO A-2 1 86  ? 31.981 -2.177  17.930  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2063 C CD    . PRO A-2 1 86  ? 32.710 -3.407  18.391  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2064 N N     . HIS A-2 1 87  ? 29.987 -4.146  21.083  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 N     1 
ATOM   2065 C CA    . HIS A-2 1 87  ? 29.017 -4.668  22.035  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2066 C C     . HIS A-2 1 87  ? 29.615 -4.909  23.420  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 C     1 
ATOM   2067 O O     . HIS A-2 1 87  ? 28.903 -4.864  24.429  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 O     1 
ATOM   2068 C CB    . HIS A-2 1 87  ? 28.345 -5.929  21.483  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2069 C CG    . HIS A-2 1 87  ? 29.296 -7.034  21.170  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2070 N ND1   . HIS A-2 1 87  ? 29.581 -8.044  22.064  1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2071 C CD2   . HIS A-2 1 87  ? 30.050 -7.277  20.072  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2072 C CE1   . HIS A-2 1 87  ? 30.471 -8.861  21.529  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2073 N NE2   . HIS A-2 1 87  ? 30.772 -8.417  20.321  1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2074 N N     . LEU A-2 1 88  ? 30.919 -5.157  23.479  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 N     1 
ATOM   2075 C CA    . LEU A-2 1 88  ? 31.554 -5.335  24.773  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2076 C C     . LEU A-2 1 88  ? 31.594 -3.945  25.400  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 C     1 
ATOM   2077 O O     . LEU A-2 1 88  ? 31.358 -3.775  26.598  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 O     1 
ATOM   2078 C CB    . LEU A-2 1 88  ? 32.967 -5.887  24.620  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2079 C CG    . LEU A-2 1 88  ? 33.798 -5.892  25.907  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2080 C CD1   . LEU A-2 1 88  ? 32.986 -6.439  27.077  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2081 C CD2   . LEU A-2 1 88  ? 35.048 -6.721  25.677  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2082 N N     . THR A-2 1 89  ? 31.896 -2.947  24.575  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 N     1 
ATOM   2083 C CA    . THR A-2 1 89  ? 31.927 -1.570  25.044  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 CA    1 
ATOM   2084 C C     . THR A-2 1 89  ? 30.521 -1.294  25.566  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 C     1 
ATOM   2085 O O     . THR A-2 1 89  ? 30.339 -0.783  26.671  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 O     1 
ATOM   2086 C CB    . THR A-2 1 89  ? 32.210 -0.583  23.890  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 CB    1 
ATOM   2087 O OG1   . THR A-2 1 89  ? 33.444 -0.925  23.250  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 OG1   1 
ATOM   2088 C CG2   . THR A-2 1 89  ? 32.295 0.841   24.414  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 89  THR A-2 CG2   1 
ATOM   2089 N N     . ALA A-2 1 90  ? 29.532 -1.656  24.756  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 N     1 
ATOM   2090 C CA    . ALA A-2 1 90  ? 28.131 -1.453  25.102  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2091 C C     . ALA A-2 1 90  ? 27.735 -2.143  26.404  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 C     1 
ATOM   2092 O O     . ALA A-2 1 90  ? 27.050 -1.548  27.241  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 O     1 
ATOM   2093 C CB    . ALA A-2 1 90  ? 27.238 -1.939  23.961  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2094 N N     . ALA A-2 1 91  ? 28.160 -3.392  26.578  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 N     1 
ATOM   2095 C CA    . ALA A-2 1 91  ? 27.823 -4.135  27.792  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2096 C C     . ALA A-2 1 91  ? 28.432 -3.478  29.025  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 C     1 
ATOM   2097 O O     . ALA A-2 1 91  ? 27.814 -3.440  30.087  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 O     1 
ATOM   2098 C CB    . ALA A-2 1 91  ? 28.294 -5.581  27.678  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2099 N N     . ARG A-2 1 92  ? 29.647 -2.962  28.892  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 N     1 
ATOM   2100 C CA    . ARG A-2 1 92  ? 30.261 -2.315  30.032  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2101 C C     . ARG A-2 1 92  ? 29.456 -1.080  30.410  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 C     1 
ATOM   2102 O O     . ARG A-2 1 92  ? 29.173 -0.851  31.584  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 O     1 
ATOM   2103 C CB    . ARG A-2 1 92  ? 31.708 -1.912  29.741  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2104 C CG    . ARG A-2 1 92  ? 32.321 -1.143  30.908  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2105 C CD    . ARG A-2 1 92  ? 33.821 -0.892  30.771  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2106 N NE    . ARG A-2 1 92  ? 34.173 -0.212  29.531  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2107 C CZ    . ARG A-2 1 92  ? 34.489 -0.841  28.405  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2108 N NH1   . ARG A-2 1 92  ? 34.502 -2.169  28.367  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2109 N NH2   . ARG A-2 1 92  ? 34.782 -0.143  27.318  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2110 N N     . GLU A-2 1 93  ? 29.077 -0.291  29.408  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 N     1 
ATOM   2111 C CA    . GLU A-2 1 93  ? 28.317 0.934   29.644  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2112 C C     . GLU A-2 1 93  ? 26.970 0.649   30.305  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 C     1 
ATOM   2113 O O     . GLU A-2 1 93  ? 26.573 1.347   31.237  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 O     1 
ATOM   2114 C CB    . GLU A-2 1 93  ? 28.108 1.687   28.319  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2115 C CG    . GLU A-2 1 93  ? 27.649 3.147   28.458  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2116 C CD    . GLU A-2 1 93  ? 28.617 4.014   29.266  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2117 O OE1   . GLU A-2 1 93  ? 29.844 3.919   29.036  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2118 O OE2   . GLU A-2 1 93  ? 28.144 4.800   30.120  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2119 N N     . LEU A-2 1 94  ? 26.267 -0.372  29.830  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 N     1 
ATOM   2120 C CA    . LEU A-2 1 94  ? 24.978 -0.705  30.410  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2121 C C     . LEU A-2 1 94  ? 25.190 -1.002  31.886  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 C     1 
ATOM   2122 O O     . LEU A-2 1 94  ? 24.442 -0.536  32.739  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 O     1 
ATOM   2123 C CB    . LEU A-2 1 94  ? 24.378 -1.920  29.707  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2124 C CG    . LEU A-2 1 94  ? 23.057 -2.459  30.264  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2125 C CD1   . LEU A-2 1 94  ? 21.939 -1.438  30.107  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2126 C CD2   . LEU A-2 1 94  ? 22.712 -3.718  29.528  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2127 N N     . ARG A-2 1 95  ? 26.229 -1.776  32.178  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 N     1 
ATOM   2128 C CA    . ARG A-2 1 95  ? 26.571 -2.143  33.551  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CA    1 
ATOM   2129 C C     . ARG A-2 1 95  ? 26.924 -0.916  34.375  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 C     1 
ATOM   2130 O O     . ARG A-2 1 95  ? 26.296 -0.644  35.390  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 O     1 
ATOM   2131 C CB    . ARG A-2 1 95  ? 27.764 -3.101  33.547  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CB    1 
ATOM   2132 C CG    . ARG A-2 1 95  ? 28.359 -3.443  34.914  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CG    1 
ATOM   2133 C CD    . ARG A-2 1 95  ? 29.711 -4.132  34.713  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CD    1 
ATOM   2134 N NE    . ARG A-2 1 95  ? 29.623 -5.137  33.648  1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NE    1 
ATOM   2135 C CZ    . ARG A-2 1 95  ? 30.536 -5.306  32.692  1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2136 N NH1   . ARG A-2 1 95  ? 31.623 -4.535  32.667  1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2137 N NH2   . ARG A-2 1 95  ? 30.348 -6.225  31.744  1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2138 N N     . GLU A-2 1 96  ? 27.938 -0.181  33.924  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 N     1 
ATOM   2139 C CA    . GLU A-2 1 96  ? 28.404 1.014   34.618  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2140 C C     . GLU A-2 1 96  ? 27.333 2.082   34.792  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 C     1 
ATOM   2141 O O     . GLU A-2 1 96  ? 27.224 2.691   35.857  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 O     1 
ATOM   2142 C CB    . GLU A-2 1 96  ? 29.584 1.642   33.874  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2143 C CG    . GLU A-2 1 96  ? 30.759 0.716   33.631  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2144 C CD    . GLU A-2 1 96  ? 31.929 1.422   32.950  1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2145 O OE1   . GLU A-2 1 96  ? 31.716 2.107   31.920  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2146 O OE2   . GLU A-2 1 96  ? 33.068 1.281   33.444  1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2147 N N     . GLU A-2 1 97  ? 26.546 2.314   33.746  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N     1 
ATOM   2148 C CA    . GLU A-2 1 97  ? 25.520 3.345   33.799  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2149 C C     . GLU A-2 1 97  ? 24.275 3.005   34.613  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C     1 
ATOM   2150 O O     . GLU A-2 1 97  ? 23.946 3.711   35.562  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O     1 
ATOM   2151 C CB    . GLU A-2 1 97  ? 25.103 3.742   32.385  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2152 C CG    . GLU A-2 1 97  ? 24.395 5.081   32.333  1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2153 C CD    . GLU A-2 1 97  ? 25.266 6.227   32.855  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2154 O OE1   . GLU A-2 1 97  ? 26.327 6.500   32.247  1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2155 O OE2   . GLU A-2 1 97  ? 24.888 6.853   33.872  1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2156 N N     . VAL A-2 1 98  ? 23.584 1.928   34.252  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N     1 
ATOM   2157 C CA    . VAL A-2 1 98  ? 22.363 1.557   34.960  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA    1 
ATOM   2158 C C     . VAL A-2 1 98  ? 22.410 0.248   35.761  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C     1 
ATOM   2159 O O     . VAL A-2 1 98  ? 21.376 -0.263  36.174  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O     1 
ATOM   2160 C CB    . VAL A-2 1 98  ? 21.160 1.521   33.976  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB    1 
ATOM   2161 C CG1   . VAL A-2 1 98  ? 20.841 2.931   33.490  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2162 C CG2   . VAL A-2 1 98  ? 21.485 0.637   32.783  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2163 N N     . GLY A-2 1 99  ? 23.609 -0.282  35.984  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 N     1 
ATOM   2164 C CA    . GLY A-2 1 99  ? 23.760 -1.512  36.750  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 CA    1 
ATOM   2165 C C     . GLY A-2 1 99  ? 22.984 -2.724  36.261  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 C     1 
ATOM   2166 O O     . GLY A-2 1 99  ? 22.426 -3.475  37.067  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A-2 O     1 
ATOM   2167 N N     . LEU A-2 1 100 ? 22.958 -2.930  34.945  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 N     1 
ATOM   2168 C CA    . LEU A-2 1 100 ? 22.231 -4.053  34.361  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2169 C C     . LEU A-2 1 100 ? 23.092 -4.912  33.461  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 C     1 
ATOM   2170 O O     . LEU A-2 1 100 ? 23.954 -4.410  32.736  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 O     1 
ATOM   2171 C CB    . LEU A-2 1 100 ? 21.050 -3.559  33.526  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2172 C CG    . LEU A-2 1 100 ? 19.969 -2.744  34.222  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2173 C CD1   . LEU A-2 1 100 ? 18.924 -2.271  33.206  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2174 C CD2   . LEU A-2 1 100 ? 19.340 -3.606  35.296  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2175 N N     . GLN A-2 1 101 ? 22.845 -6.214  33.511  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 N     1 
ATOM   2176 C CA    . GLN A-2 1 101 ? 23.546 -7.153  32.660  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2177 C C     . GLN A-2 1 101 ? 22.410 -7.778  31.856  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 C     1 
ATOM   2178 O O     . GLN A-2 1 101 ? 21.317 -7.972  32.384  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 O     1 
ATOM   2179 C CB    . GLN A-2 1 101 ? 24.297 -8.194  33.500  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2180 C CG    . GLN A-2 1 101 ? 25.636 -8.615  32.873  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2181 C CD    . GLN A-2 1 101 ? 26.608 -9.271  33.859  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2182 O OE1   . GLN A-2 1 101 ? 26.386 -10.399 34.321  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2183 N NE2   . GLN A-2 1 101 ? 27.696 -8.560  34.181  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 101 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2184 N N     . ALA A-2 1 102 ? 22.644 -8.048  30.576  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N     1 
ATOM   2185 C CA    . ALA A-2 1 102 ? 21.607 -8.632  29.730  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2186 C C     . ALA A-2 1 102 ? 22.110 -9.888  29.052  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C     1 
ATOM   2187 O O     . ALA A-2 1 102 ? 23.251 -9.947  28.596  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O     1 
ATOM   2188 C CB    . ALA A-2 1 102 ? 21.144 -7.621  28.679  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2189 N N     . SER A-2 1 103 ? 21.246 -10.891 28.980  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 N     1 
ATOM   2190 C CA    . SER A-2 1 103 ? 21.603 -12.163 28.368  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CA    1 
ATOM   2191 C C     . SER A-2 1 103 ? 21.540 -12.120 26.845  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 C     1 
ATOM   2192 O O     . SER A-2 1 103 ? 22.299 -12.819 26.178  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 O     1 
ATOM   2193 C CB    . SER A-2 1 103 ? 20.683 -13.267 28.883  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 CB    1 
ATOM   2194 O OG    . SER A-2 1 103 ? 19.352 -13.056 28.444  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 103 SER A-2 OG    1 
ATOM   2195 N N     . THR A-2 1 104 ? 20.646 -11.298 26.296  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 N     1 
ATOM   2196 C CA    . THR A-2 1 104 ? 20.500 -11.195 24.845  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 CA    1 
ATOM   2197 C C     . THR A-2 1 104 ? 20.858 -9.809  24.292  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 C     1 
ATOM   2198 O O     . THR A-2 1 104 ? 20.383 -8.784  24.779  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 O     1 
ATOM   2199 C CB    . THR A-2 1 104 ? 19.059 -11.558 24.415  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 CB    1 
ATOM   2200 O OG1   . THR A-2 1 104 ? 18.697 -12.820 24.988  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2201 C CG2   . THR A-2 1 104 ? 18.962 -11.669 22.903  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 104 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2202 N N     . TRP A-2 1 105 ? 21.706 -9.801  23.269  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 N     1 
ATOM   2203 C CA    . TRP A-2 1 105 ? 22.144 -8.571  22.631  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2204 C C     . TRP A-2 1 105 ? 21.944 -8.620  21.129  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 C     1 
ATOM   2205 O O     . TRP A-2 1 105 ? 22.404 -9.543  20.467  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 O     1 
ATOM   2206 C CB    . TRP A-2 1 105 ? 23.618 -8.318  22.928  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2207 C CG    . TRP A-2 1 105 ? 23.868 -7.922  24.342  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2208 C CD1   . TRP A-2 1 105 ? 23.828 -8.731  25.441  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2209 C CD2   . TRP A-2 1 105 ? 24.141 -6.597  24.824  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2210 N NE1   . TRP A-2 1 105 ? 24.057 -7.991  26.580  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2211 C CE2   . TRP A-2 1 105 ? 24.250 -6.679  26.231  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2212 C CE3   . TRP A-2 1 105 ? 24.299 -5.348  24.202  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2213 C CZ2   . TRP A-2 1 105 ? 24.510 -5.557  27.031  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2214 C CZ3   . TRP A-2 1 105 ? 24.559 -4.230  25.002  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2215 C CH2   . TRP A-2 1 105 ? 24.661 -4.346  26.399  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 105 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2216 N N     . GLN A-2 1 106 ? 21.260 -7.616  20.594  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 N     1 
ATOM   2217 C CA    . GLN A-2 1 106 ? 21.006 -7.543  19.160  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2218 C C     . GLN A-2 1 106 ? 21.217 -6.117  18.702  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 C     1 
ATOM   2219 O O     . GLN A-2 1 106 ? 21.287 -5.207  19.525  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 O     1 
ATOM   2220 C CB    . GLN A-2 1 106 ? 19.567 -7.941  18.854  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2221 C CG    . GLN A-2 1 106 ? 19.106 -9.164  19.604  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2222 C CD    . GLN A-2 1 106 ? 17.632 -9.380  19.460  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2223 O OE1   . GLN A-2 1 106 ? 17.153 -9.750  18.393  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2224 N NE2   . GLN A-2 1 106 ? 16.894 -9.133  20.532  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2225 N N     . VAL A-2 1 107 ? 21.317 -5.930  17.389  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 N     1 
ATOM   2226 C CA    . VAL A-2 1 107 ? 21.498 -4.603  16.808  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2227 C C     . VAL A-2 1 107 ? 20.117 -4.029  16.531  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 C     1 
ATOM   2228 O O     . VAL A-2 1 107 ? 19.300 -4.658  15.866  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 O     1 
ATOM   2229 C CB    . VAL A-2 1 107 ? 22.317 -4.664  15.490  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2230 C CG1   . VAL A-2 1 107 ? 22.221 -3.339  14.742  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2231 C CG2   . VAL A-2 1 107 ? 23.775 -4.971  15.808  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2232 N N     . LEU A-2 1 108 ? 19.856 -2.843  17.063  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 N     1 
ATOM   2233 C CA    . LEU A-2 1 108 ? 18.565 -2.187  16.890  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2234 C C     . LEU A-2 1 108 ? 18.628 -1.169  15.762  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 C     1 
ATOM   2235 O O     . LEU A-2 1 108 ? 17.878 -1.262  14.794  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 O     1 
ATOM   2236 C CB    . LEU A-2 1 108 ? 18.154 -1.498  18.195  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2237 C CG    . LEU A-2 1 108 ? 16.875 -0.658  18.242  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2238 C CD1   . LEU A-2 1 108 ? 15.664 -1.523  17.933  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2239 C CD2   . LEU A-2 1 108 ? 16.746 -0.029  19.633  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2240 N N     . VAL A-2 1 109 ? 19.533 -0.202  15.882  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 N     1 
ATOM   2241 C CA    . VAL A-2 1 109 ? 19.677 0.827   14.856  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2242 C C     . VAL A-2 1 109 ? 21.028 1.538   14.894  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 C     1 
ATOM   2243 O O     . VAL A-2 1 109 ? 21.566 1.838   15.968  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 O     1 
ATOM   2244 C CB    . VAL A-2 1 109 ? 18.558 1.911   14.981  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2245 C CG1   . VAL A-2 1 109 ? 18.688 2.669   16.309  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2246 C CG2   . VAL A-2 1 109 ? 18.633 2.878   13.798  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2247 N N     . ASP A-2 1 110 ? 21.585 1.781   13.712  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 N     1 
ATOM   2248 C CA    . ASP A-2 1 110 ? 22.841 2.506   13.611  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2249 C C     . ASP A-2 1 110 ? 22.449 3.889   13.109  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 C     1 
ATOM   2250 O O     . ASP A-2 1 110 ? 21.536 4.007   12.290  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 O     1 
ATOM   2251 C CB    . ASP A-2 1 110 ? 23.789 1.883   12.577  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2252 C CG    . ASP A-2 1 110 ? 24.246 0.493   12.949  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2253 O OD1   . ASP A-2 1 110 ? 24.371 0.196   14.163  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2254 O OD2   . ASP A-2 1 110 ? 24.503 -0.291  12.006  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2255 N N     . LEU A-2 1 111 ? 23.114 4.934   13.597  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 N     1 
ATOM   2256 C CA    . LEU A-2 1 111 ? 22.813 6.281   13.122  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2257 C C     . LEU A-2 1 111 ? 24.080 7.089   12.893  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 C     1 
ATOM   2258 O O     . LEU A-2 1 111 ? 25.065 6.964   13.620  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 O     1 
ATOM   2259 C CB    . LEU A-2 1 111 ? 21.885 7.041   14.092  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2260 C CG    . LEU A-2 1 111 ? 22.343 7.445   15.504  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2261 C CD1   . LEU A-2 1 111 ? 21.510 8.617   15.991  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2262 C CD2   . LEU A-2 1 111 ? 22.205 6.284   16.459  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2263 N N     . ASP A-2 1 112 ? 24.051 7.894   11.842  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 N     1 
ATOM   2264 C CA    . ASP A-2 1 112 ? 25.159 8.769   11.511  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2265 C C     . ASP A-2 1 112 ? 24.661 10.100  12.039  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 C     1 
ATOM   2266 O O     . ASP A-2 1 112 ? 23.842 10.760  11.403  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 O     1 
ATOM   2267 C CB    . ASP A-2 1 112 ? 25.366 8.821   9.997   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2268 C CG    . ASP A-2 1 112 ? 25.866 7.497   9.432   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2269 O OD1   . ASP A-2 1 112 ? 26.405 6.678   10.222  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2270 O OD2   . ASP A-2 1 112 ? 25.737 7.283   8.201   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 112 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2271 N N     . THR A-2 1 113 ? 25.146 10.466  13.223  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 N     1 
ATOM   2272 C CA    . THR A-2 1 113 ? 24.729 11.679  13.919  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 CA    1 
ATOM   2273 C C     . THR A-2 1 113 ? 24.800 13.032  13.200  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 C     1 
ATOM   2274 O O     . THR A-2 1 113 ? 23.783 13.705  13.055  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 O     1 
ATOM   2275 C CB    . THR A-2 1 113 ? 25.480 11.800  15.253  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 CB    1 
ATOM   2276 O OG1   . THR A-2 1 113 ? 26.886 11.678  15.017  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2277 C CG2   . THR A-2 1 113 ? 25.023 10.711  16.210  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 113 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2278 N N     . ALA A-2 1 114 ? 25.989 13.438  12.768  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 N     1 
ATOM   2279 C CA    . ALA A-2 1 114 ? 26.160 14.723  12.096  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2280 C C     . ALA A-2 1 114 ? 26.845 14.507  10.749  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 C     1 
ATOM   2281 O O     . ALA A-2 1 114 ? 28.014 14.856  10.574  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 O     1 
ATOM   2282 C CB    . ALA A-2 1 114 ? 26.995 15.641  12.973  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2283 N N     . PRO A-2 1 115 ? 26.113 13.937  9.772   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 N     1 
ATOM   2284 C CA    . PRO A-2 1 115 ? 26.604 13.639  8.423   1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2285 C C     . PRO A-2 1 115 ? 27.324 14.772  7.710   1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 C     1 
ATOM   2286 O O     . PRO A-2 1 115 ? 28.199 14.532  6.886   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 O     1 
ATOM   2287 C CB    . PRO A-2 1 115 ? 25.337 13.211  7.683   1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2288 C CG    . PRO A-2 1 115 ? 24.517 12.595  8.757   1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2289 C CD    . PRO A-2 1 115 ? 24.686 13.585  9.883   1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 115 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2290 N N     . GLY A-2 1 116 ? 26.960 16.006  8.024   1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 N     1 
ATOM   2291 C CA    . GLY A-2 1 116 ? 27.593 17.134  7.372   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2292 C C     . GLY A-2 1 116 ? 28.977 17.566  7.837   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 C     1 
ATOM   2293 O O     . GLY A-2 1 116 ? 29.694 18.193  7.059   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A-2 O     1 
ATOM   2294 N N     . PHE A-2 1 117 ? 29.375 17.255  9.070   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 N     1 
ATOM   2295 C CA    . PHE A-2 1 117 ? 30.692 17.696  9.529   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2296 C C     . PHE A-2 1 117 ? 31.517 16.736  10.375  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 C     1 
ATOM   2297 O O     . PHE A-2 1 117 ? 32.642 17.057  10.751  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 O     1 
ATOM   2298 C CB    . PHE A-2 1 117 ? 30.566 19.017  10.286  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2299 C CG    . PHE A-2 1 117 ? 29.712 18.934  11.518  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2300 C CD1   . PHE A-2 1 117 ? 28.327 19.051  11.431  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2301 C CD2   . PHE A-2 1 117 ? 30.295 18.764  12.774  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2302 C CE1   . PHE A-2 1 117 ? 27.534 19.005  12.574  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2303 C CE2   . PHE A-2 1 117 ? 29.511 18.718  13.921  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2304 C CZ    . PHE A-2 1 117 ? 28.125 18.840  13.819  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2305 N N     . SER A-2 1 118 ? 30.972 15.567  10.680  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 N     1 
ATOM   2306 C CA    . SER A-2 1 118 ? 31.702 14.595  11.484  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 CA    1 
ATOM   2307 C C     . SER A-2 1 118 ? 31.533 13.198  10.921  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 C     1 
ATOM   2308 O O     . SER A-2 1 118 ? 30.545 12.909  10.246  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 O     1 
ATOM   2309 C CB    . SER A-2 1 118 ? 31.215 14.625  12.939  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 CB    1 
ATOM   2310 O OG    . SER A-2 1 118 ? 31.855 13.626  13.714  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 118 SER A-2 OG    1 
ATOM   2311 N N     . ASP A-2 1 119 ? 32.500 12.330  11.192  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 N     1 
ATOM   2312 C CA    . ASP A-2 1 119 ? 32.411 10.960  10.712  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2313 C C     . ASP A-2 1 119 ? 31.842 10.060  11.813  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 C     1 
ATOM   2314 O O     . ASP A-2 1 119 ? 31.831 8.832   11.688  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 O     1 
ATOM   2315 C CB    . ASP A-2 1 119 ? 33.789 10.447  10.254  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2316 C CG    . ASP A-2 1 119 ? 34.780 10.297  11.403  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2317 O OD1   . ASP A-2 1 119 ? 34.430 10.615  12.563  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2318 O OD2   . ASP A-2 1 119 ? 35.920 9.853   11.136  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2319 N N     . GLU A-2 1 120 ? 31.357 10.674  12.891  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 N     1 
ATOM   2320 C CA    . GLU A-2 1 120 ? 30.800 9.889   13.979  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2321 C C     . GLU A-2 1 120 ? 29.592 9.073   13.553  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 C     1 
ATOM   2322 O O     . GLU A-2 1 120 ? 28.703 9.550   12.836  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 O     1 
ATOM   2323 C CB    . GLU A-2 1 120 ? 30.372 10.754  15.161  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2324 C CG    . GLU A-2 1 120 ? 29.675 9.878   16.187  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2325 C CD    . GLU A-2 1 120 ? 29.038 10.625  17.330  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2326 O OE1   . GLU A-2 1 120 ? 28.263 11.580  17.094  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2327 O OE2   . GLU A-2 1 120 ? 29.302 10.228  18.479  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2328 N N     . SER A-2 1 121 ? 29.571 7.831   14.012  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 N     1 
ATOM   2329 C CA    . SER A-2 1 121 ? 28.469 6.929   13.743  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 CA    1 
ATOM   2330 C C     . SER A-2 1 121 ? 28.204 6.237   15.068  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 C     1 
ATOM   2331 O O     . SER A-2 1 121 ? 29.137 5.982   15.841  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 O     1 
ATOM   2332 C CB    . SER A-2 1 121 ? 28.849 5.904   12.686  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 CB    1 
ATOM   2333 O OG    . SER A-2 1 121 ? 27.725 5.108   12.369  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 121 SER A-2 OG    1 
ATOM   2334 N N     . VAL A-2 1 122 ? 26.942 5.941   15.340  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 N     1 
ATOM   2335 C CA    . VAL A-2 1 122 ? 26.598 5.305   16.597  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2336 C C     . VAL A-2 1 122 ? 25.746 4.060   16.386  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 C     1 
ATOM   2337 O O     . VAL A-2 1 122 ? 24.759 4.090   15.643  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 O     1 
ATOM   2338 C CB    . VAL A-2 1 122 ? 25.837 6.295   17.500  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2339 C CG1   . VAL A-2 1 122 ? 25.549 5.666   18.841  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2340 C CG2   . VAL A-2 1 122 ? 26.648 7.560   17.669  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2341 N N     . ARG A-2 1 123 ? 26.147 2.959   17.020  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N     1 
ATOM   2342 C CA    . ARG A-2 1 123 ? 25.394 1.716   16.928  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2343 C C     . ARG A-2 1 123 ? 24.564 1.566   18.197  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C     1 
ATOM   2344 O O     . ARG A-2 1 123 ? 25.094 1.643   19.313  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O     1 
ATOM   2345 C CB    . ARG A-2 1 123 ? 26.320 0.496   16.755  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2346 C CG    . ARG A-2 1 123 ? 25.632 -0.834  17.099  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2347 C CD    . ARG A-2 1 123 ? 26.231 -2.023  16.375  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2348 N NE    . ARG A-2 1 123 ? 25.886 -2.010  14.958  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2349 C CZ    . ARG A-2 1 123 ? 26.147 -3.000  14.103  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2350 N NH1   . ARG A-2 1 123 ? 26.765 -4.102  14.509  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2351 N NH2   . ARG A-2 1 123 ? 25.780 -2.888  12.833  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2352 N N     . VAL A-2 1 124 ? 23.258 1.373   18.017  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 N     1 
ATOM   2353 C CA    . VAL A-2 1 124 ? 22.343 1.211   19.141  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2354 C C     . VAL A-2 1 124 ? 21.897 -0.236  19.264  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 C     1 
ATOM   2355 O O     . VAL A-2 1 124 ? 21.309 -0.805  18.332  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 O     1 
ATOM   2356 C CB    . VAL A-2 1 124 ? 21.081 2.089   18.997  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2357 C CG1   . VAL A-2 1 124 ? 20.232 1.989   20.270  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2358 C CG2   . VAL A-2 1 124 ? 21.480 3.531   18.731  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2359 N N     . TYR A-2 1 125 ? 22.177 -0.818  20.427  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 N     1 
ATOM   2360 C CA    . TYR A-2 1 125 ? 21.819 -2.199  20.709  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2361 C C     . TYR A-2 1 125 ? 20.501 -2.321  21.463  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 C     1 
ATOM   2362 O O     . TYR A-2 1 125 ? 20.029 -1.364  22.085  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 O     1 
ATOM   2363 C CB    . TYR A-2 1 125 ? 22.909 -2.882  21.553  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2364 C CG    . TYR A-2 1 125 ? 24.246 -3.017  20.869  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2365 C CD1   . TYR A-2 1 125 ? 24.513 -4.111  20.044  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2366 C CD2   . TYR A-2 1 125 ? 25.239 -2.045  21.024  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2367 C CE1   . TYR A-2 1 125 ? 25.731 -4.240  19.384  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2368 C CE2   . TYR A-2 1 125 ? 26.467 -2.164  20.368  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2369 C CZ    . TYR A-2 1 125 ? 26.704 -3.268  19.546  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2370 O OH    . TYR A-2 1 125 ? 27.902 -3.400  18.872  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2371 N N     . LEU A-2 1 126 ? 19.917 -3.513  21.389  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 N     1 
ATOM   2372 C CA    . LEU A-2 1 126 ? 18.696 -3.836  22.114  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2373 C C     . LEU A-2 1 126 ? 19.121 -4.975  23.028  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 C     1 
ATOM   2374 O O     . LEU A-2 1 126 ? 19.477 -6.056  22.557  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 O     1 
ATOM   2375 C CB    . LEU A-2 1 126 ? 17.585 -4.322  21.180  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2376 C CG    . LEU A-2 1 126 ? 16.354 -4.876  21.919  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2377 C CD1   . LEU A-2 1 126 ? 15.693 -3.780  22.753  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2378 C CD2   . LEU A-2 1 126 ? 15.373 -5.447  20.918  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2379 N N     . ALA A-2 1 127 ? 19.117 -4.721  24.329  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 N     1 
ATOM   2380 C CA    . ALA A-2 1 127 ? 19.504 -5.732  25.297  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2381 C C     . ALA A-2 1 127 ? 18.254 -6.217  26.011  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 C     1 
ATOM   2382 O O     . ALA A-2 1 127 ? 17.436 -5.416  26.448  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 O     1 
ATOM   2383 C CB    . ALA A-2 1 127 ? 20.493 -5.149  26.294  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2384 N N     . THR A-2 1 128 ? 18.112 -7.533  26.118  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 N     1 
ATOM   2385 C CA    . THR A-2 1 128 ? 16.960 -8.135  26.774  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 CA    1 
ATOM   2386 C C     . THR A-2 1 128 ? 17.429 -9.207  27.749  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 C     1 
ATOM   2387 O O     . THR A-2 1 128 ? 18.604 -9.561  27.748  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 O     1 
ATOM   2388 C CB    . THR A-2 1 128 ? 16.016 -8.746  25.737  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 CB    1 
ATOM   2389 O OG1   . THR A-2 1 128 ? 16.782 -9.502  24.795  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2390 C CG2   . THR A-2 1 128 ? 15.259 -7.647  24.996  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 128 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2391 N N     . GLY A-2 1 129 ? 16.509 -9.722  28.568  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 N     1 
ATOM   2392 C CA    . GLY A-2 1 129 ? 16.867 -10.720 29.565  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2393 C C     . GLY A-2 1 129 ? 17.785 -10.006 30.543  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 C     1 
ATOM   2394 O O     . GLY A-2 1 129 ? 18.956 -10.349 30.686  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 O     1 
ATOM   2395 N N     . LEU A-2 1 130 ? 17.238 -9.004  31.222  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N     1 
ATOM   2396 C CA    . LEU A-2 1 130 ? 18.008 -8.174  32.138  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2397 C C     . LEU A-2 1 130 ? 18.146 -8.676  33.564  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C     1 
ATOM   2398 O O     . LEU A-2 1 130 ? 17.239 -9.293  34.119  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O     1 
ATOM   2399 C CB    . LEU A-2 1 130 ? 17.412 -6.767  32.151  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2400 C CG    . LEU A-2 1 130 ? 16.968 -6.229  30.779  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2401 C CD1   . LEU A-2 1 130 ? 16.314 -4.867  30.971  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2402 C CD2   . LEU A-2 1 130 ? 18.148 -6.147  29.815  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2403 N N     . ARG A-2 1 131 ? 19.296 -8.383  34.158  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N     1 
ATOM   2404 C CA    . ARG A-2 1 131 ? 19.580 -8.790  35.523  1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2405 C C     . ARG A-2 1 131 ? 20.277 -7.633  36.225  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C     1 
ATOM   2406 O O     . ARG A-2 1 131 ? 21.259 -7.112  35.716  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O     1 
ATOM   2407 C CB    . ARG A-2 1 131 ? 20.495 -10.013 35.511  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2408 C CG    . ARG A-2 1 131 ? 20.788 -10.576 36.881  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2409 C CD    . ARG A-2 1 131 ? 19.957 -11.815 37.179  1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2410 N NE    . ARG A-2 1 131 ? 19.759 -11.984 38.618  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2411 C CZ    . ARG A-2 1 131 ? 19.149 -13.023 39.175  1.00 50.88 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2412 N NH1   . ARG A-2 1 131 ? 18.682 -14.003 38.415  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2413 N NH2   . ARG A-2 1 131 ? 18.976 -13.063 40.491  1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2414 N N     . GLU A-2 1 132 ? 19.772 -7.231  37.385  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N     1 
ATOM   2415 C CA    . GLU A-2 1 132 ? 20.369 -6.131  38.138  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2416 C C     . GLU A-2 1 132 ? 21.616 -6.624  38.867  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C     1 
ATOM   2417 O O     . GLU A-2 1 132 ? 21.509 -7.378  39.828  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O     1 
ATOM   2418 C CB    . GLU A-2 1 132 ? 19.358 -5.589  39.148  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2419 C CG    . GLU A-2 1 132 ? 17.970 -5.363  38.555  1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2420 C CD    . GLU A-2 1 132 ? 16.964 -4.843  39.569  1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2421 O OE1   . GLU A-2 1 132 ? 16.921 -5.392  40.693  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2422 O OE2   . GLU A-2 1 132 ? 16.210 -3.897  39.241  1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2423 N N     . VAL A-2 1 133 ? 22.795 -6.193  38.418  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N     1 
ATOM   2424 C CA    . VAL A-2 1 133 ? 24.052 -6.628  39.031  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2425 C C     . VAL A-2 1 133 ? 24.845 -5.537  39.739  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C     1 
ATOM   2426 O O     . VAL A-2 1 133 ? 24.519 -4.355  39.655  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O     1 
ATOM   2427 C CB    . VAL A-2 1 133 ? 24.995 -7.276  37.987  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2428 C CG1   . VAL A-2 1 133 ? 24.354 -8.523  37.395  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2429 C CG2   . VAL A-2 1 133 ? 25.314 -6.281  36.896  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2430 N N     . GLY A-2 1 134 ? 25.891 -5.962  40.443  1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 N     1 
ATOM   2431 C CA    . GLY A-2 1 134 ? 26.758 -5.045  41.159  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2432 C C     . GLY A-2 1 134 ? 26.369 -4.770  42.598  1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 C     1 
ATOM   2433 O O     . GLY A-2 1 134 ? 25.760 -5.608  43.269  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 O     1 
ATOM   2434 N N     . ARG A-2 1 135 ? 26.745 -3.573  43.052  1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 N     1 
ATOM   2435 C CA    . ARG A-2 1 135 ? 26.488 -3.051  44.395  1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2436 C C     . ARG A-2 1 135 ? 27.716 -3.144  45.279  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 C     1 
ATOM   2437 O O     . ARG A-2 1 135 ? 28.589 -2.281  45.224  1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 O     1 
ATOM   2438 C CB    . ARG A-2 1 135 ? 25.329 -3.775  45.077  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2439 C CG    . ARG A-2 1 135 ? 24.740 -2.963  46.200  1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2440 C CD    . ARG A-2 1 135 ? 24.362 -1.597  45.659  1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2441 N NE    . ARG A-2 1 135 ? 24.134 -0.620  46.713  1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2442 C CZ    . ARG A-2 1 135 ? 23.995 0.684   46.497  1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2443 N NH1   . ARG A-2 1 135 ? 24.060 1.166   45.261  1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2444 N NH2   . ARG A-2 1 135 ? 23.792 1.507   47.519  1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 135 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2445 N N     . THR A-2 1 146 ? 21.420 10.816  37.509  1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 N     1 
ATOM   2446 C CA    . THR A-2 1 146 ? 20.198 10.105  37.880  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 CA    1 
ATOM   2447 C C     . THR A-2 1 146 ? 19.554 9.463   36.643  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 C     1 
ATOM   2448 O O     . THR A-2 1 146 ? 19.815 9.886   35.516  1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 O     1 
ATOM   2449 C CB    . THR A-2 1 146 ? 19.162 11.062  38.544  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 CB    1 
ATOM   2450 O OG1   . THR A-2 1 146 ? 18.466 11.801  37.533  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2451 C CG2   . THR A-2 1 146 ? 19.864 12.043  39.485  1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 146 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2452 N N     . MET A-2 1 147 ? 18.720 8.444   36.850  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 N     1 
ATOM   2453 C CA    . MET A-2 1 147 ? 18.055 7.775   35.735  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CA    1 
ATOM   2454 C C     . MET A-2 1 147 ? 16.601 7.451   36.039  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 C     1 
ATOM   2455 O O     . MET A-2 1 147 ? 16.129 7.669   37.153  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 O     1 
ATOM   2456 C CB    . MET A-2 1 147 ? 18.803 6.489   35.354  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CB    1 
ATOM   2457 C CG    . MET A-2 1 147 ? 18.835 5.386   36.423  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CG    1 
ATOM   2458 S SD    . MET A-2 1 147 ? 17.306 4.407   36.576  1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 SD    1 
ATOM   2459 C CE    . MET A-2 1 147 ? 17.513 3.188   35.271  1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 147 MET A-2 CE    1 
ATOM   2460 N N     . GLY A-2 1 148 ? 15.897 6.937   35.033  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 N     1 
ATOM   2461 C CA    . GLY A-2 1 148 ? 14.500 6.571   35.195  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2462 C C     . GLY A-2 1 148 ? 14.074 5.497   34.207  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 C     1 
ATOM   2463 O O     . GLY A-2 1 148 ? 14.693 5.335   33.148  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 148 GLY A-2 O     1 
ATOM   2464 N N     . TRP A-2 1 149 ? 13.025 4.751   34.556  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 N     1 
ATOM   2465 C CA    . TRP A-2 1 149 ? 12.495 3.692   33.694  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2466 C C     . TRP A-2 1 149 ? 11.230 4.172   32.991  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 C     1 
ATOM   2467 O O     . TRP A-2 1 149 ? 10.329 4.715   33.630  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 O     1 
ATOM   2468 C CB    . TRP A-2 1 149 ? 12.157 2.436   34.503  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2469 C CG    . TRP A-2 1 149 ? 13.329 1.566   34.848  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2470 C CD1   . TRP A-2 1 149 ? 14.087 1.616   35.981  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2471 C CD2   . TRP A-2 1 149 ? 13.857 0.497   34.053  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2472 N NE1   . TRP A-2 1 149 ? 15.052 0.639   35.943  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2473 C CE2   . TRP A-2 1 149 ? 14.932 -0.060  34.769  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2474 C CE3   . TRP A-2 1 149 ? 13.522 -0.041  32.805  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2475 C CZ2   . TRP A-2 1 149 ? 15.680 -1.136  34.278  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2476 C CZ3   . TRP A-2 1 149 ? 14.262 -1.108  32.317  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2477 C CH2   . TRP A-2 1 149 ? 15.327 -1.644  33.053  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 149 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2478 N N     . TYR A-2 1 150 ? 11.151 3.967   31.682  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 N     1 
ATOM   2479 C CA    . TYR A-2 1 150 ? 9.982  4.418   30.941  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CA    1 
ATOM   2480 C C     . TYR A-2 1 150 ? 9.365  3.347   30.067  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 C     1 
ATOM   2481 O O     . TYR A-2 1 150 ? 10.074 2.617   29.364  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 O     1 
ATOM   2482 C CB    . TYR A-2 1 150 ? 10.326 5.601   30.018  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CB    1 
ATOM   2483 C CG    . TYR A-2 1 150 ? 10.879 6.840   30.691  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CG    1 
ATOM   2484 C CD1   . TYR A-2 1 150 ? 12.186 6.862   31.198  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2485 C CD2   . TYR A-2 1 150 ? 10.097 7.991   30.823  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2486 C CE1   . TYR A-2 1 150 ? 12.701 8.009   31.826  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2487 C CE2   . TYR A-2 1 150 ? 10.596 9.135   31.446  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2488 C CZ    . TYR A-2 1 150 ? 11.900 9.139   31.945  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2489 O OH    . TYR A-2 1 150 ? 12.400 10.263  32.564  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 150 TYR A-2 OH    1 
ATOM   2490 N N     . PRO A-2 1 151 ? 8.028  3.225   30.105  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 N     1 
ATOM   2491 C CA    . PRO A-2 1 151 ? 7.396  2.218   29.251  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2492 C C     . PRO A-2 1 151 ? 7.742  2.707   27.838  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 C     1 
ATOM   2493 O O     . PRO A-2 1 151 ? 7.759  3.914   27.591  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 O     1 
ATOM   2494 C CB    . PRO A-2 1 151 ? 5.915  2.376   29.584  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2495 C CG    . PRO A-2 1 151 ? 5.949  2.781   31.029  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2496 C CD    . PRO A-2 1 151 ? 7.054  3.806   31.044  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 151 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2497 N N     . ILE A-2 1 152 ? 8.028  1.791   26.923  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 N     1 
ATOM   2498 C CA    . ILE A-2 1 152 ? 8.410  2.197   25.581  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2499 C C     . ILE A-2 1 152 ? 7.449  3.172   24.910  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 C     1 
ATOM   2500 O O     . ILE A-2 1 152 ? 7.882  4.135   24.280  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 O     1 
ATOM   2501 C CB    . ILE A-2 1 152 ? 8.642  0.966   24.674  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2502 C CG1   . ILE A-2 1 152 ? 9.855  0.189   25.204  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2503 C CG2   . ILE A-2 1 152 ? 8.845  1.412   23.213  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2504 C CD1   . ILE A-2 1 152 ? 10.305 -0.955  24.334  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2505 N N     . ALA A-2 1 153 ? 6.151  2.939   25.047  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 N     1 
ATOM   2506 C CA    . ALA A-2 1 153 ? 5.175  3.829   24.424  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2507 C C     . ALA A-2 1 153 ? 5.291  5.232   25.012  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 C     1 
ATOM   2508 O O     . ALA A-2 1 153 ? 5.183  6.225   24.290  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 O     1 
ATOM   2509 C CB    . ALA A-2 1 153 ? 3.744  3.281   24.611  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2510 N N     . GLU A-2 1 154 ? 5.521  5.324   26.317  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 N     1 
ATOM   2511 C CA    . GLU A-2 1 154 ? 5.650  6.632   26.940  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2512 C C     . GLU A-2 1 154 ? 6.893  7.347   26.414  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 C     1 
ATOM   2513 O O     . GLU A-2 1 154 ? 6.856  8.541   26.111  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 O     1 
ATOM   2514 C CB    . GLU A-2 1 154 ? 5.740  6.502   28.459  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2515 C CG    . GLU A-2 1 154 ? 5.787  7.847   29.161  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2516 C CD    . GLU A-2 1 154 ? 4.572  8.731   28.843  1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2517 O OE1   . GLU A-2 1 154 ? 3.419  8.251   29.002  1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2518 O OE2   . GLU A-2 1 154 ? 4.775  9.909   28.448  1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 154 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2519 N N     . ALA A-2 1 155 ? 7.993  6.607   26.312  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 N     1 
ATOM   2520 C CA    . ALA A-2 1 155 ? 9.243  7.164   25.819  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2521 C C     . ALA A-2 1 155 ? 8.996  7.700   24.428  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 C     1 
ATOM   2522 O O     . ALA A-2 1 155 ? 9.440  8.800   24.102  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 O     1 
ATOM   2523 C CB    . ALA A-2 1 155 ? 10.330 6.094   25.785  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 155 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2524 N N     . ALA A-2 1 156 ? 8.275  6.925   23.617  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 N     1 
ATOM   2525 C CA    . ALA A-2 1 156 ? 7.960  7.329   22.246  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2526 C C     . ALA A-2 1 156 ? 7.158  8.632   22.217  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 C     1 
ATOM   2527 O O     . ALA A-2 1 156 ? 7.346  9.476   21.336  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 O     1 
ATOM   2528 C CB    . ALA A-2 1 156 ? 7.182  6.232   21.538  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2529 N N     . ARG A-2 1 157 ? 6.257  8.797   23.179  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 N     1 
ATOM   2530 C CA    . ARG A-2 1 157 ? 5.457  10.011  23.231  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2531 C C     . ARG A-2 1 157 ? 6.313  11.185  23.696  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 C     1 
ATOM   2532 O O     . ARG A-2 1 157 ? 6.112  12.316  23.256  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 O     1 
ATOM   2533 C CB    . ARG A-2 1 157 ? 4.236  9.806   24.135  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2534 C CG    . ARG A-2 1 157 ? 3.191  8.902   23.489  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2535 C CD    . ARG A-2 1 157 ? 1.857  8.967   24.214  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2536 N NE    . ARG A-2 1 157 ? 1.955  8.484   25.588  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2537 C CZ    . ARG A-2 1 157 ? 1.836  7.209   25.950  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2538 N NH1   . ARG A-2 1 157 ? 1.606  6.270   25.033  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2539 N NH2   . ARG A-2 1 157 ? 1.954  6.873   27.234  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 157 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2540 N N     . ARG A-2 1 158 ? 7.280  10.921  24.567  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 N     1 
ATOM   2541 C CA    . ARG A-2 1 158 ? 8.154  11.988  25.027  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2542 C C     . ARG A-2 1 158 ? 8.965  12.496  23.836  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 C     1 
ATOM   2543 O O     . ARG A-2 1 158 ? 9.298  13.677  23.759  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 O     1 
ATOM   2544 C CB    . ARG A-2 1 158 ? 9.077  11.480  26.135  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2545 C CG    . ARG A-2 1 158 ? 8.330  11.145  27.423  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2546 C CD    . ARG A-2 1 158 ? 9.220  10.392  28.383  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2547 N NE    . ARG A-2 1 158 ? 10.305 11.213  28.919  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2548 C CZ    . ARG A-2 1 158 ? 10.155 12.127  29.875  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2549 N NH1   . ARG A-2 1 158 ? 8.960  12.345  30.405  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2550 N NH2   . ARG A-2 1 158 ? 11.205 12.811  30.315  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 158 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2551 N N     . VAL A-2 1 159 ? 9.268  11.605  22.898  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 N     1 
ATOM   2552 C CA    . VAL A-2 1 159 ? 10.019 12.002  21.716  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2553 C C     . VAL A-2 1 159 ? 9.205  12.966  20.854  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 C     1 
ATOM   2554 O O     . VAL A-2 1 159 ? 9.653  14.076  20.563  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 O     1 
ATOM   2555 C CB    . VAL A-2 1 159 ? 10.400 10.798  20.835  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2556 C CG1   . VAL A-2 1 159 ? 11.070 11.291  19.543  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2557 C CG2   . VAL A-2 1 159 ? 11.335 9.866   21.595  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2558 N N     . LEU A-2 1 160 ? 8.016  12.533  20.443  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N     1 
ATOM   2559 C CA    . LEU A-2 1 160 ? 7.135  13.347  19.605  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2560 C C     . LEU A-2 1 160 ? 6.621  14.606  20.309  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C     1 
ATOM   2561 O O     . LEU A-2 1 160 ? 5.959  15.452  19.706  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O     1 
ATOM   2562 C CB    . LEU A-2 1 160 ? 5.952  12.500  19.127  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2563 C CG    . LEU A-2 1 160 ? 6.116  11.754  17.796  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2564 C CD1   . LEU A-2 1 160 ? 6.099  12.759  16.654  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2565 C CD2   . LEU A-2 1 160 ? 7.408  10.953  17.781  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2566 N N     . ARG A-2 1 161 ? 6.944  14.723  21.587  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 N     1 
ATOM   2567 C CA    . ARG A-2 1 161 ? 6.529  15.854  22.396  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2568 C C     . ARG A-2 1 161 ? 7.749  16.750  22.653  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 C     1 
ATOM   2569 O O     . ARG A-2 1 161 ? 7.647  17.801  23.282  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 O     1 
ATOM   2570 C CB    . ARG A-2 1 161 ? 5.958  15.312  23.699  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2571 C CG    . ARG A-2 1 161 ? 5.343  16.316  24.621  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2572 C CD    . ARG A-2 1 161 ? 5.055  15.631  25.949  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2573 N NE    . ARG A-2 1 161 ? 4.124  14.515  25.797  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2574 C CZ    . ARG A-2 1 161 ? 4.191  13.380  26.485  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2575 N NH1   . ARG A-2 1 161 ? 5.156  13.190  27.377  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2576 N NH2   . ARG A-2 1 161 ? 3.272  12.444  26.301  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2577 N N     . GLY A-2 1 162 ? 8.905  16.318  22.158  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 N     1 
ATOM   2578 C CA    . GLY A-2 1 162 ? 10.125 17.087  22.323  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2579 C C     . GLY A-2 1 162 ? 10.799 17.020  23.685  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 C     1 
ATOM   2580 O O     . GLY A-2 1 162 ? 11.666 17.846  23.990  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A-2 O     1 
ATOM   2581 N N     . GLU A-2 1 163 ? 10.409 16.049  24.506  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 N     1 
ATOM   2582 C CA    . GLU A-2 1 163 ? 11.005 15.899  25.832  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2583 C C     . GLU A-2 1 163 ? 12.279 15.040  25.766  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 C     1 
ATOM   2584 O O     . GLU A-2 1 163 ? 13.067 15.003  26.712  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 O     1 
ATOM   2585 C CB    . GLU A-2 1 163 ? 9.960  15.323  26.797  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2586 C CG    . GLU A-2 1 163 ? 8.692  16.181  26.812  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2587 C CD    . GLU A-2 1 163 ? 7.616  15.689  27.766  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2588 O OE1   . GLU A-2 1 163 ? 7.379  14.468  27.826  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2589 O OE2   . GLU A-2 1 163 ? 6.989  16.534  28.440  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2590 N N     . ILE A-2 1 164 ? 12.465 14.365  24.629  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 N     1 
ATOM   2591 C CA    . ILE A-2 1 164 ? 13.646 13.542  24.353  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2592 C C     . ILE A-2 1 164 ? 14.165 14.061  23.007  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 C     1 
ATOM   2593 O O     . ILE A-2 1 164 ? 13.528 13.857  21.976  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 O     1 
ATOM   2594 C CB    . ILE A-2 1 164 ? 13.290 12.027  24.220  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2595 C CG1   . ILE A-2 1 164 ? 12.882 11.459  25.588  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2596 C CG2   . ILE A-2 1 164 ? 14.485 11.249  23.646  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2597 C CD1   . ILE A-2 1 164 ? 12.463 10.001  25.552  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2598 N N     . VAL A-2 1 165 ? 15.305 14.745  23.018  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 N     1 
ATOM   2599 C CA    . VAL A-2 1 165 ? 15.864 15.307  21.788  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2600 C C     . VAL A-2 1 165 ? 17.193 14.706  21.340  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 C     1 
ATOM   2601 O O     . VAL A-2 1 165 ? 17.555 14.806  20.162  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 O     1 
ATOM   2602 C CB    . VAL A-2 1 165 ? 16.035 16.845  21.895  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2603 C CG1   . VAL A-2 1 165 ? 14.685 17.508  21.824  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2604 C CG2   . VAL A-2 1 165 ? 16.749 17.215  23.200  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2605 N N     . ASN A-2 1 166 ? 17.930 14.108  22.271  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 N     1 
ATOM   2606 C CA    . ASN A-2 1 166 ? 19.200 13.472  21.933  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 CA    1 
ATOM   2607 C C     . ASN A-2 1 166 ? 18.911 12.572  20.717  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 C     1 
ATOM   2608 O O     . ASN A-2 1 166 ? 18.049 11.704  20.787  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 O     1 
ATOM   2609 C CB    . ASN A-2 1 166 ? 19.680 12.657  23.143  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 CB    1 
ATOM   2610 C CG    . ASN A-2 1 166 ? 20.943 11.863  22.866  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 CG    1 
ATOM   2611 O OD1   . ASN A-2 1 166 ? 20.956 10.987  22.006  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2612 N ND2   . ASN A-2 1 166 ? 22.009 12.157  23.609  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2613 N N     . SER A-2 1 167 ? 19.615 12.792  19.605  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 N     1 
ATOM   2614 C CA    . SER A-2 1 167 ? 19.387 12.029  18.364  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 CA    1 
ATOM   2615 C C     . SER A-2 1 167 ? 19.528 10.512  18.472  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 C     1 
ATOM   2616 O O     . SER A-2 1 167 ? 18.835 9.772   17.768  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 O     1 
ATOM   2617 C CB    . SER A-2 1 167 ? 20.311 12.521  17.243  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 CB    1 
ATOM   2618 O OG    . SER A-2 1 167 ? 21.616 11.984  17.386  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 167 SER A-2 OG    1 
ATOM   2619 N N     . ILE A-2 1 168 ? 20.432 10.057  19.338  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 N     1 
ATOM   2620 C CA    . ILE A-2 1 168 ? 20.662 8.624   19.544  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2621 C C     . ILE A-2 1 168 ? 19.479 8.003   20.279  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 C     1 
ATOM   2622 O O     . ILE A-2 1 168 ? 19.022 6.905   19.950  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 O     1 
ATOM   2623 C CB    . ILE A-2 1 168 ? 21.946 8.404   20.359  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2624 C CG1   . ILE A-2 1 168 ? 23.143 8.960   19.572  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2625 C CG2   . ILE A-2 1 168 ? 22.113 6.925   20.684  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2626 C CD1   . ILE A-2 1 168 ? 24.385 9.176   20.392  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 168 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2627 N N     . ALA A-2 1 169 ? 18.994 8.732   21.277  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N     1 
ATOM   2628 C CA    . ALA A-2 1 169 ? 17.858 8.319   22.080  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2629 C C     . ALA A-2 1 169 ? 16.613 8.293   21.189  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C     1 
ATOM   2630 O O     . ALA A-2 1 169 ? 15.811 7.358   21.256  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O     1 
ATOM   2631 C CB    . ALA A-2 1 169 ? 17.662 9.303   23.242  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2632 N N     . ILE A-2 1 170 ? 16.449 9.323   20.360  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 N     1 
ATOM   2633 C CA    . ILE A-2 1 170 ? 15.302 9.386   19.459  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2634 C C     . ILE A-2 1 170 ? 15.245 8.143   18.571  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 C     1 
ATOM   2635 O O     . ILE A-2 1 170 ? 14.206 7.484   18.478  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 O     1 
ATOM   2636 C CB    . ILE A-2 1 170 ? 15.348 10.643  18.557  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2637 C CG1   . ILE A-2 1 170 ? 14.957 11.876  19.375  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2638 C CG2   . ILE A-2 1 170 ? 14.402 10.475  17.364  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2639 C CD1   . ILE A-2 1 170 ? 14.981 13.163  18.588  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 170 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2640 N N     . ALA A-2 1 171 ? 16.373 7.829   17.937  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 N     1 
ATOM   2641 C CA    . ALA A-2 1 171 ? 16.489 6.668   17.051  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2642 C C     . ALA A-2 1 171 ? 16.206 5.351   17.779  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 C     1 
ATOM   2643 O O     . ALA A-2 1 171 ? 15.405 4.538   17.310  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 O     1 
ATOM   2644 C CB    . ALA A-2 1 171 ? 17.884 6.622   16.437  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2645 N N     . GLY A-2 1 172 ? 16.866 5.147   18.921  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 N     1 
ATOM   2646 C CA    . GLY A-2 1 172 ? 16.676 3.924   19.692  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2647 C C     . GLY A-2 1 172 ? 15.263 3.757   20.224  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 C     1 
ATOM   2648 O O     . GLY A-2 1 172 ? 14.658 2.679   20.114  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A-2 O     1 
ATOM   2649 N N     . VAL A-2 1 173 ? 14.735 4.827   20.806  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 N     1 
ATOM   2650 C CA    . VAL A-2 1 173 ? 13.382 4.807   21.345  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2651 C C     . VAL A-2 1 173 ? 12.350 4.518   20.251  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 C     1 
ATOM   2652 O O     . VAL A-2 1 173 ? 11.554 3.594   20.379  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 O     1 
ATOM   2653 C CB    . VAL A-2 1 173 ? 13.036 6.150   22.019  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2654 C CG1   . VAL A-2 1 173 ? 11.555 6.224   22.288  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2655 C CG2   . VAL A-2 1 173 ? 13.826 6.299   23.319  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 173 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2656 N N     . LEU A-2 1 174 ? 12.356 5.298   19.174  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N     1 
ATOM   2657 C CA    . LEU A-2 1 174 ? 11.383 5.059   18.121  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2658 C C     . LEU A-2 1 174 ? 11.573 3.700   17.467  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C     1 
ATOM   2659 O O     . LEU A-2 1 174 ? 10.597 3.056   17.087  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O     1 
ATOM   2660 C CB    . LEU A-2 1 174 ? 11.435 6.167   17.064  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2661 C CG    . LEU A-2 1 174 ? 11.060 7.567   17.561  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2662 C CD1   . LEU A-2 1 174 ? 10.801 8.485   16.377  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2663 C CD2   . LEU A-2 1 174 ? 9.812  7.478   18.434  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2664 N N     . ALA A-2 1 175 ? 12.819 3.252   17.348  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 N     1 
ATOM   2665 C CA    . ALA A-2 1 175 ? 13.093 1.952   16.734  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2666 C C     . ALA A-2 1 175 ? 12.564 0.795   17.580  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 C     1 
ATOM   2667 O O     . ALA A-2 1 175 ? 11.912 -0.103  17.051  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 O     1 
ATOM   2668 C CB    . ALA A-2 1 175 ? 14.594 1.775   16.485  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2669 N N     . VAL A-2 1 176 ? 12.834 0.805   18.885  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 N     1 
ATOM   2670 C CA    . VAL A-2 1 176 ? 12.359 -0.281  19.739  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2671 C C     . VAL A-2 1 176 ? 10.838 -0.217  19.779  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 C     1 
ATOM   2672 O O     . VAL A-2 1 176 ? 10.162 -1.230  19.947  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 O     1 
ATOM   2673 C CB    . VAL A-2 1 176 ? 12.942 -0.195  21.186  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2674 C CG1   . VAL A-2 1 176 ? 12.186 0.825   22.013  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2675 C CG2   . VAL A-2 1 176 ? 12.885 -1.557  21.854  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 176 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2676 N N     . HIS A-2 1 177 ? 10.293 0.981   19.611  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 N     1 
ATOM   2677 C CA    . HIS A-2 1 177 ? 8.850  1.127   19.609  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CA    1 
ATOM   2678 C C     . HIS A-2 1 177 ? 8.309  0.427   18.367  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 C     1 
ATOM   2679 O O     . HIS A-2 1 177 ? 7.326  -0.308  18.444  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 O     1 
ATOM   2680 C CB    . HIS A-2 1 177 ? 8.470  2.596   19.580  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CB    1 
ATOM   2681 C CG    . HIS A-2 1 177 ? 6.997  2.829   19.650  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CG    1 
ATOM   2682 N ND1   . HIS A-2 1 177 ? 6.217  2.336   20.672  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2683 C CD2   . HIS A-2 1 177 ? 6.161  3.506   18.829  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2684 C CE1   . HIS A-2 1 177 ? 4.963  2.698   20.477  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2685 N NE2   . HIS A-2 1 177 ? 4.903  3.410   19.366  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 177 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2686 N N     . ALA A-2 1 178 ? 8.951  0.657   17.225  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 N     1 
ATOM   2687 C CA    . ALA A-2 1 178 ? 8.545  0.022   15.973  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2688 C C     . ALA A-2 1 178 ? 8.625  -1.496  16.140  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 C     1 
ATOM   2689 O O     . ALA A-2 1 178 ? 7.845  -2.250  15.561  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 O     1 
ATOM   2690 C CB    . ALA A-2 1 178 ? 9.455  0.467   14.839  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2691 N N     . VAL A-2 1 179 ? 9.585  -1.940  16.940  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 N     1 
ATOM   2692 C CA    . VAL A-2 1 179 ? 9.755  -3.358  17.192  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CA    1 
ATOM   2693 C C     . VAL A-2 1 179 ? 8.645  -3.857  18.119  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 C     1 
ATOM   2694 O O     . VAL A-2 1 179 ? 8.027  -4.885  17.846  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 O     1 
ATOM   2695 C CB    . VAL A-2 1 179 ? 11.146 -3.647  17.817  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CB    1 
ATOM   2696 C CG1   . VAL A-2 1 179 ? 11.259 -5.108  18.211  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   2697 C CG2   . VAL A-2 1 179 ? 12.237 -3.299  16.819  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   2698 N N     . THR A-2 1 180 ? 8.371  -3.135  19.201  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 N     1 
ATOM   2699 C CA    . THR A-2 1 180 ? 7.326  -3.567  20.127  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 CA    1 
ATOM   2700 C C     . THR A-2 1 180 ? 5.927  -3.552  19.513  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 C     1 
ATOM   2701 O O     . THR A-2 1 180 ? 5.042  -4.267  19.976  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 O     1 
ATOM   2702 C CB    . THR A-2 1 180 ? 7.290  -2.708  21.408  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 CB    1 
ATOM   2703 O OG1   . THR A-2 1 180 ? 6.932  -1.359  21.077  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2704 C CG2   . THR A-2 1 180 ? 8.644  -2.730  22.096  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 180 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2705 N N     . THR A-2 1 181 ? 5.718  -2.741  18.482  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 N     1 
ATOM   2706 C CA    . THR A-2 1 181 ? 4.411  -2.683  17.846  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 CA    1 
ATOM   2707 C C     . THR A-2 1 181 ? 4.316  -3.761  16.781  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 C     1 
ATOM   2708 O O     . THR A-2 1 181 ? 3.293  -3.908  16.118  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 O     1 
ATOM   2709 C CB    . THR A-2 1 181 ? 4.159  -1.326  17.177  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 CB    1 
ATOM   2710 O OG1   . THR A-2 1 181 ? 5.131  -1.119  16.146  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2711 C CG2   . THR A-2 1 181 ? 4.239  -0.200  18.198  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 181 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2712 N N     . GLY A-2 1 182 ? 5.399  -4.506  16.617  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 N     1 
ATOM   2713 C CA    . GLY A-2 1 182 ? 5.424  -5.576  15.638  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 CA    1 
ATOM   2714 C C     . GLY A-2 1 182 ? 5.757  -5.130  14.230  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 C     1 
ATOM   2715 O O     . GLY A-2 1 182 ? 5.774  -5.945  13.308  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A-2 O     1 
ATOM   2716 N N     . PHE A-2 1 183 ? 6.032  -3.842  14.057  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 N     1 
ATOM   2717 C CA    . PHE A-2 1 183 ? 6.355  -3.310  12.739  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2718 C C     . PHE A-2 1 183 ? 7.746  -3.712  12.257  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 C     1 
ATOM   2719 O O     . PHE A-2 1 183 ? 7.969  -3.857  11.054  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 O     1 
ATOM   2720 C CB    . PHE A-2 1 183 ? 6.250  -1.783  12.741  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2721 C CG    . PHE A-2 1 183 ? 6.434  -1.165  11.384  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2722 C CD1   . PHE A-2 1 183 ? 5.376  -1.113  10.479  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2723 C CD2   . PHE A-2 1 183 ? 7.679  -0.673  10.993  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2724 C CE1   . PHE A-2 1 183 ? 5.554  -0.580  9.203   1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2725 C CE2   . PHE A-2 1 183 ? 7.868  -0.140  9.720   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2726 C CZ    . PHE A-2 1 183 ? 6.801  -0.093  8.822   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2727 N N     . ALA A-2 1 184 ? 8.679  -3.888  13.190  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 N     1 
ATOM   2728 C CA    . ALA A-2 1 184 ? 10.050 -4.249  12.832  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2729 C C     . ALA A-2 1 184 ? 10.700 -5.247  13.788  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 C     1 
ATOM   2730 O O     . ALA A-2 1 184 ? 10.234 -5.452  14.911  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 O     1 
ATOM   2731 C CB    . ALA A-2 1 184 ? 10.913 -2.989  12.741  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 184 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2732 N N     . GLN A-2 1 185 ? 11.799 -5.842  13.327  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 N     1 
ATOM   2733 C CA    . GLN A-2 1 185 ? 12.545 -6.838  14.085  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CA    1 
ATOM   2734 C C     . GLN A-2 1 185 ? 13.973 -6.409  14.419  1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 C     1 
ATOM   2735 O O     . GLN A-2 1 185 ? 14.601 -5.661  13.665  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 O     1 
ATOM   2736 C CB    . GLN A-2 1 185 ? 12.610 -8.128  13.277  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CB    1 
ATOM   2737 C CG    . GLN A-2 1 185 ? 11.294 -8.839  13.161  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CG    1 
ATOM   2738 C CD    . GLN A-2 1 185 ? 11.055 -9.762  14.332  1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 CD    1 
ATOM   2739 O OE1   . GLN A-2 1 185 ? 11.683 -10.820 14.437  1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2740 N NE2   . GLN A-2 1 185 ? 10.154 -9.367  15.230  1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2741 N N     . PRO A-2 1 186 ? 14.501 -6.870  15.566  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 N     1 
ATOM   2742 C CA    . PRO A-2 1 186 ? 15.871 -6.511  15.940  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2743 C C     . PRO A-2 1 186 ? 16.774 -7.271  14.975  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 C     1 
ATOM   2744 O O     . PRO A-2 1 186 ? 16.316 -8.180  14.281  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 O     1 
ATOM   2745 C CB    . PRO A-2 1 186 ? 16.000 -7.052  17.361  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2746 C CG    . PRO A-2 1 186 ? 14.601 -7.028  17.868  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2747 C CD    . PRO A-2 1 186 ? 13.812 -7.529  16.687  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 186 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2748 N N     . ARG A-2 1 187 ? 18.048 -6.918  14.926  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 N     1 
ATOM   2749 C CA    . ARG A-2 1 187 ? 18.962 -7.615  14.035  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2750 C C     . ARG A-2 1 187 ? 20.114 -8.284  14.781  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 C     1 
ATOM   2751 O O     . ARG A-2 1 187 ? 20.320 -8.041  15.974  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 O     1 
ATOM   2752 C CB    . ARG A-2 1 187 ? 19.504 -6.649  12.991  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2753 C CG    . ARG A-2 1 187 ? 18.548 -6.399  11.853  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2754 C CD    . ARG A-2 1 187 ? 19.083 -5.285  11.007  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2755 N NE    . ARG A-2 1 187 ? 18.969 -4.017  11.712  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2756 C CZ    . ARG A-2 1 187 ? 19.689 -2.942  11.428  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2757 N NH1   . ARG A-2 1 187 ? 20.587 -2.984  10.452  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2758 N NH2   . ARG A-2 1 187 ? 19.498 -1.822  12.114  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 187 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2759 N N     . PRO A-2 1 188 ? 20.871 -9.152  14.083  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 N     1 
ATOM   2760 C CA    . PRO A-2 1 188 ? 22.024 -9.891  14.619  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2761 C C     . PRO A-2 1 188 ? 23.221 -8.999  14.966  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 C     1 
ATOM   2762 O O     . PRO A-2 1 188 ? 23.505 -8.024  14.265  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 O     1 
ATOM   2763 C CB    . PRO A-2 1 188 ? 22.361 -10.871 13.493  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2764 C CG    . PRO A-2 1 188 ? 21.053 -11.051 12.786  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2765 C CD    . PRO A-2 1 188 ? 20.521 -9.652  12.742  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 188 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2766 N N     . LEU A-2 1 189 ? 23.929 -9.348  16.038  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 N     1 
ATOM   2767 C CA    . LEU A-2 1 189 ? 25.087 -8.571  16.458  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CA    1 
ATOM   2768 C C     . LEU A-2 1 189 ? 26.090 -8.413  15.332  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 C     1 
ATOM   2769 O O     . LEU A-2 1 189 ? 26.763 -7.389  15.238  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 O     1 
ATOM   2770 C CB    . LEU A-2 1 189 ? 25.784 -9.224  17.653  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CB    1 
ATOM   2771 C CG    . LEU A-2 1 189 ? 25.154 -9.063  19.038  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CG    1 
ATOM   2772 C CD1   . LEU A-2 1 189 ? 26.015 -9.784  20.064  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2773 C CD2   . LEU A-2 1 189 ? 25.038 -7.591  19.390  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2774 N N     . ASP A-2 1 190 ? 26.193 -9.417  14.471  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 N     1 
ATOM   2775 C CA    . ASP A-2 1 190 ? 27.152 -9.337  13.383  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2776 C C     . ASP A-2 1 190 ? 26.675 -8.520  12.196  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 C     1 
ATOM   2777 O O     . ASP A-2 1 190 ? 27.316 -8.527  11.148  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 O     1 
ATOM   2778 C CB    . ASP A-2 1 190 ? 27.582 -10.737 12.924  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2779 C CG    . ASP A-2 1 190 ? 26.418 -11.598 12.500  1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2780 O OD1   . ASP A-2 1 190 ? 25.605 -11.142 11.664  1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2781 O OD2   . ASP A-2 1 190 ? 26.323 -12.738 13.000  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2782 N N     . THR A-2 1 191 ? 25.555 -7.819  12.346  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 N     1 
ATOM   2783 C CA    . THR A-2 1 191 ? 25.064 -6.973  11.261  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 CA    1 
ATOM   2784 C C     . THR A-2 1 191 ? 26.197 -6.010  10.955  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 C     1 
ATOM   2785 O O     . THR A-2 1 191 ? 26.851 -5.506  11.874  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 O     1 
ATOM   2786 C CB    . THR A-2 1 191 ? 23.846 -6.142  11.686  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 CB    1 
ATOM   2787 O OG1   . THR A-2 1 191 ? 22.739 -7.013  11.938  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2788 C CG2   . THR A-2 1 191 ? 23.478 -5.133  10.601  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 191 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2789 N N     . GLU A-2 1 192 ? 26.441 -5.749  9.678   1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 N     1 
ATOM   2790 C CA    . GLU A-2 1 192 ? 27.519 -4.840  9.318   1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2791 C C     . GLU A-2 1 192 ? 27.233 -3.408  9.747   1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 C     1 
ATOM   2792 O O     . GLU A-2 1 192 ? 26.109 -2.921  9.611   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 O     1 
ATOM   2793 C CB    . GLU A-2 1 192 ? 27.751 -4.862  7.814   1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2794 C CG    . GLU A-2 1 192 ? 26.555 -4.389  7.024   1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2795 C CD    . GLU A-2 1 192 ? 26.845 -4.312  5.547   1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2796 O OE1   . GLU A-2 1 192 ? 27.808 -3.601  5.172   1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2797 O OE2   . GLU A-2 1 192 ? 26.114 -4.962  4.768   1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 192 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2798 N N     . TRP A-2 1 193 ? 28.264 -2.754  10.277  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 N     1 
ATOM   2799 C CA    . TRP A-2 1 193 ? 28.186 -1.359  10.706  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CA    1 
ATOM   2800 C C     . TRP A-2 1 193 ? 28.959 -0.614  9.624   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 C     1 
ATOM   2801 O O     . TRP A-2 1 193 ? 30.171 -0.462  9.700   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 O     1 
ATOM   2802 C CB    . TRP A-2 1 193 ? 28.860 -1.175  12.069  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CB    1 
ATOM   2803 C CG    . TRP A-2 1 193 ? 28.696 0.203   12.662  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CG    1 
ATOM   2804 C CD1   . TRP A-2 1 193 ? 28.038 1.268   12.107  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   2805 C CD2   . TRP A-2 1 193 ? 29.201 0.662   13.925  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   2806 N NE1   . TRP A-2 1 193 ? 28.104 2.357   12.944  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   2807 C CE2   . TRP A-2 1 193 ? 28.811 2.013   14.066  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   2808 C CE3   . TRP A-2 1 193 ? 29.944 0.061   14.951  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   2809 C CZ2   . TRP A-2 1 193 ? 29.140 2.776   15.194  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   2810 C CZ3   . TRP A-2 1 193 ? 30.271 0.821   16.074  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   2811 C CH2   . TRP A-2 1 193 ? 29.868 2.164   16.183  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 193 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   2812 N N     . ILE A-2 1 194 ? 28.239 -0.163  8.608   1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 N     1 
ATOM   2813 C CA    . ILE A-2 1 194 ? 28.833 0.521   7.467   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CA    1 
ATOM   2814 C C     . ILE A-2 1 194 ? 29.729 1.724   7.741   1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 C     1 
ATOM   2815 O O     . ILE A-2 1 194 ? 30.826 1.824   7.189   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 O     1 
ATOM   2816 C CB    . ILE A-2 1 194 ? 27.739 0.959   6.477   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CB    1 
ATOM   2817 C CG1   . ILE A-2 1 194 ? 26.973 -0.270  5.976   1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2818 C CG2   . ILE A-2 1 194 ? 28.360 1.699   5.313   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2819 C CD1   . ILE A-2 1 194 ? 25.803 0.050   5.047   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 194 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2820 N N     . ASP A-2 1 195 ? 29.276 2.636   8.591   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 N     1 
ATOM   2821 C CA    . ASP A-2 1 195 ? 30.054 3.836   8.845   1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CA    1 
ATOM   2822 C C     . ASP A-2 1 195 ? 30.773 3.882   10.182  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 C     1 
ATOM   2823 O O     . ASP A-2 1 195 ? 30.998 4.960   10.722  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 O     1 
ATOM   2824 C CB    . ASP A-2 1 195 ? 29.153 5.068   8.692   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CB    1 
ATOM   2825 C CG    . ASP A-2 1 195 ? 28.417 5.089   7.355   1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CG    1 
ATOM   2826 O OD1   . ASP A-2 1 195 ? 29.088 5.085   6.301   1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2827 O OD2   . ASP A-2 1 195 ? 27.166 5.106   7.357   1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2828 N N     . ARG A-2 1 196 ? 31.145 2.727   10.721  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 N     1 
ATOM   2829 C CA    . ARG A-2 1 196 ? 31.857 2.727   11.996  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2830 C C     . ARG A-2 1 196 ? 33.136 3.531   11.793  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 C     1 
ATOM   2831 O O     . ARG A-2 1 196 ? 33.935 3.214   10.915  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 O     1 
ATOM   2832 C CB    . ARG A-2 1 196 ? 32.197 1.307   12.425  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2833 C CG    . ARG A-2 1 196 ? 33.105 1.259   13.632  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2834 C CD    . ARG A-2 1 196 ? 33.393 -0.162  14.032  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2835 N NE    . ARG A-2 1 196 ? 34.406 -0.224  15.074  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2836 C CZ    . ARG A-2 1 196 ? 34.842 -1.353  15.622  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2837 N NH1   . ARG A-2 1 196 ? 34.348 -2.520  15.221  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2838 N NH2   . ARG A-2 1 196 ? 35.770 -1.314  16.572  1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 196 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2839 N N     . PRO A-2 1 197 ? 33.347 4.582   12.602  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 N     1 
ATOM   2840 C CA    . PRO A-2 1 197 ? 34.544 5.419   12.473  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CA    1 
ATOM   2841 C C     . PRO A-2 1 197 ? 35.847 4.646   12.671  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 C     1 
ATOM   2842 O O     . PRO A-2 1 197 ? 35.885 3.633   13.376  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 O     1 
ATOM   2843 C CB    . PRO A-2 1 197 ? 34.345 6.487   13.550  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CB    1 
ATOM   2844 C CG    . PRO A-2 1 197 ? 32.871 6.466   13.815  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CG    1 
ATOM   2845 C CD    . PRO A-2 1 197 ? 32.544 5.012   13.757  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 197 PRO A-2 CD    1 
ATOM   2846 N N     . THR A-2 1 198 ? 36.912 5.136   12.047  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 N     1 
ATOM   2847 C CA    . THR A-2 1 198 ? 38.214 4.503   12.160  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 CA    1 
ATOM   2848 C C     . THR A-2 1 198 ? 39.358 5.518   12.165  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 C     1 
ATOM   2849 O O     . THR A-2 1 198 ? 40.402 5.284   12.767  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 O     1 
ATOM   2850 C CB    . THR A-2 1 198 ? 38.437 3.525   11.001  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 CB    1 
ATOM   2851 O OG1   . THR A-2 1 198 ? 38.168 4.187   9.759   1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 OG1   1 
ATOM   2852 C CG2   . THR A-2 1 198 ? 37.520 2.333   11.134  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 198 THR A-2 CG2   1 
ATOM   2853 N N     . ALA A-2 1 199 ? 39.142 6.654   11.511  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 N     1 
ATOM   2854 C CA    . ALA A-2 1 199 ? 40.159 7.690   11.390  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2855 C C     . ALA A-2 1 199 ? 40.826 8.166   12.676  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 C     1 
ATOM   2856 O O     . ALA A-2 1 199 ? 42.051 8.109   12.797  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 O     1 
ATOM   2857 C CB    . ALA A-2 1 199 ? 39.586 8.884   10.637  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 199 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2858 N N     . PHE A-2 1 200 ? 40.029 8.644   13.630  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 N     1 
ATOM   2859 C CA    . PHE A-2 1 200 ? 40.579 9.159   14.883  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CA    1 
ATOM   2860 C C     . PHE A-2 1 200 ? 41.304 8.083   15.669  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 C     1 
ATOM   2861 O O     . PHE A-2 1 200 ? 42.343 8.342   16.274  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 O     1 
ATOM   2862 C CB    . PHE A-2 1 200 ? 39.472 9.762   15.753  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CB    1 
ATOM   2863 C CG    . PHE A-2 1 200 ? 39.987 10.562  16.924  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CG    1 
ATOM   2864 C CD1   . PHE A-2 1 200 ? 40.673 11.759  16.719  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2865 C CD2   . PHE A-2 1 200 ? 39.763 10.137  18.232  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2866 C CE1   . PHE A-2 1 200 ? 41.125 12.529  17.805  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2867 C CE2   . PHE A-2 1 200 ? 40.211 10.897  19.323  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2868 C CZ    . PHE A-2 1 200 ? 40.891 12.095  19.109  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 200 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2869 N N     . ALA A-2 1 201 ? 40.736 6.881   15.672  1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 N     1 
ATOM   2870 C CA    . ALA A-2 1 201 ? 41.338 5.755   16.368  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2871 C C     . ALA A-2 1 201 ? 42.670 5.446   15.688  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 C     1 
ATOM   2872 O O     . ALA A-2 1 201 ? 43.645 5.086   16.350  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 O     1 
ATOM   2873 C CB    . ALA A-2 1 201 ? 40.414 4.541   16.305  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 201 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2874 N N     . ALA A-2 1 202 ? 42.703 5.601   14.365  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 N     1 
ATOM   2875 C CA    . ALA A-2 1 202 ? 43.907 5.354   13.581  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2876 C C     . ALA A-2 1 202 ? 45.031 6.292   14.009  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 C     1 
ATOM   2877 O O     . ALA A-2 1 202 ? 46.210 5.941   13.924  1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 O     1 
ATOM   2878 C CB    . ALA A-2 1 202 ? 43.614 5.538   12.107  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 202 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2879 N N     . ARG A-2 1 203 ? 44.660 7.488   14.458  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 N     1 
ATOM   2880 C CA    . ARG A-2 1 203 ? 45.636 8.465   14.923  1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2881 C C     . ARG A-2 1 203 ? 46.345 7.996   16.186  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 C     1 
ATOM   2882 O O     . ARG A-2 1 203 ? 47.568 8.058   16.268  1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 O     1 
ATOM   2883 C CB    . ARG A-2 1 203 ? 44.959 9.802   15.223  1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2884 C CG    . ARG A-2 1 203 ? 44.585 10.590  14.007  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2885 C CD    . ARG A-2 1 203 ? 43.858 11.867  14.381  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2886 N NE    . ARG A-2 1 203 ? 43.457 12.592  13.182  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2887 C CZ    . ARG A-2 1 203 ? 44.254 13.399  12.492  1.00 38.68 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2888 N NH1   . ARG A-2 1 203 ? 45.504 13.598  12.893  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2889 N NH2   . ARG A-2 1 203 ? 43.809 13.985  11.386  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 203 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2890 N N     . ARG A-2 1 204 ? 45.574 7.534   17.170  1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 N     1 
ATOM   2891 C CA    . ARG A-2 1 204 ? 46.135 7.082   18.439  1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2892 C C     . ARG A-2 1 204 ? 47.106 8.137   18.974  1.00 65.08 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 C     1 
ATOM   2893 O O     . ARG A-2 1 204 ? 48.207 7.812   19.429  1.00 65.83 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 O     1 
ATOM   2894 C CB    . ARG A-2 1 204 ? 46.884 5.770   18.253  1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2895 C CG    . ARG A-2 1 204 ? 46.035 4.603   17.822  1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2896 C CD    . ARG A-2 1 204 ? 46.909 3.481   17.298  1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2897 N NE    . ARG A-2 1 204 ? 47.738 3.942   16.190  1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2898 C CZ    . ARG A-2 1 204 ? 48.877 4.613   16.328  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2899 N NH1   . ARG A-2 1 204 ? 49.341 4.898   17.536  1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2900 N NH2   . ARG A-2 1 204 ? 49.543 5.021   15.257  1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2901 N N     . ALA A-2 1 205 ? 46.693 9.400   18.903  1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 N     1 
ATOM   2902 C CA    . ALA A-2 1 205 ? 47.512 10.518  19.365  1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CA    1 
ATOM   2903 C C     . ALA A-2 1 205 ? 47.579 10.549  20.889  1.00 76.66 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 C     1 
ATOM   2904 O O     . ALA A-2 1 205 ? 47.189 11.535  21.514  1.00 77.23 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 O     1 
ATOM   2905 C CB    . ALA A-2 1 205 ? 46.937 11.834  18.836  1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 205 ALA A-2 CB    1 
ATOM   2906 N N     . GLU A-2 1 206 ? 48.079 9.469   21.483  1.00 80.10 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 N     1 
ATOM   2907 C CA    . GLU A-2 1 206 ? 48.182 9.388   22.934  1.00 83.53 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CA    1 
ATOM   2908 C C     . GLU A-2 1 206 ? 49.396 8.585   23.401  1.00 85.21 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 C     1 
ATOM   2909 O O     . GLU A-2 1 206 ? 49.945 7.766   22.655  1.00 85.42 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 O     1 
ATOM   2910 C CB    . GLU A-2 1 206 ? 46.921 8.756   23.514  1.00 84.60 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CB    1 
ATOM   2911 C CG    . GLU A-2 1 206 ? 46.792 7.279   23.204  1.00 87.36 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CG    1 
ATOM   2912 C CD    . GLU A-2 1 206 ? 45.568 6.666   23.841  1.00 89.29 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CD    1 
ATOM   2913 O OE1   . GLU A-2 1 206 ? 45.414 6.792   25.076  1.00 90.13 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2914 O OE2   . GLU A-2 1 206 ? 44.763 6.057   23.105  1.00 91.03 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2915 N N     . ARG A-2 1 207 ? 49.785 8.832   24.652  1.00 86.43 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 N     1 
ATOM   2916 C CA    . ARG A-2 1 207 ? 50.921 8.188   25.312  1.00 86.74 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CA    1 
ATOM   2917 C C     . ARG A-2 1 207 ? 52.242 8.886   24.976  1.00 87.28 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 C     1 
ATOM   2918 O O     . ARG A-2 1 207 ? 53.155 8.208   24.458  1.00 88.17 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 O     1 
ATOM   2919 C CB    . ARG A-2 1 207 ? 51.005 6.703   24.936  1.00 86.74 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CB    1 
ATOM   2920 C CG    . ARG A-2 1 207 ? 51.813 5.864   25.916  1.00 86.70 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CG    1 
ATOM   2921 C CD    . ARG A-2 1 207 ? 51.098 5.763   27.252  1.00 86.78 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CD    1 
ATOM   2922 N NE    . ARG A-2 1 207 ? 50.792 7.077   27.813  1.00 87.03 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 NE    1 
ATOM   2923 C CZ    . ARG A-2 1 207 ? 50.014 7.281   28.874  1.00 88.47 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2924 N NH1   . ARG A-2 1 207 ? 49.456 6.255   29.501  1.00 89.90 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2925 N NH2   . ARG A-2 1 207 ? 49.790 8.513   29.308  1.00 88.72 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2926 O OXT   . ARG A-2 1 207 ? 52.352 10.104  25.240  1.00 86.21 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A-2 OXT   1 
HETATM 2927 N N1    . APR B   2 .   ? 33.220 21.943  5.463   1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N1    1 
HETATM 2928 C C2    . APR B   2 .   ? 33.081 23.062  4.683   1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C2    1 
HETATM 2929 N N3    . APR B   2 .   ? 31.881 23.259  4.051   1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N3    1 
HETATM 2930 C C4    . APR B   2 .   ? 30.854 22.374  4.192   1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C4    1 
HETATM 2931 C C5    . APR B   2 .   ? 31.011 21.239  4.991   1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C5    1 
HETATM 2932 C C6    . APR B   2 .   ? 32.191 21.044  5.610   1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C6    1 
HETATM 2933 N N6    . APR B   2 .   ? 32.328 19.940  6.375   1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N6    1 
HETATM 2934 N N7    . APR B   2 .   ? 29.853 20.507  4.978   1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N7    1 
HETATM 2935 C C8    . APR B   2 .   ? 28.974 21.168  4.179   1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C8    1 
HETATM 2936 N N9    . APR B   2 .   ? 29.577 22.308  3.694   1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   N9    1 
HETATM 2937 C "C1'" . APR B   2 .   ? 28.898 23.245  2.785   1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C1'" 1 
HETATM 2938 C "C2'" . APR B   2 .   ? 29.019 23.495  1.303   1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C2'" 1 
HETATM 2939 O "O2'" . APR B   2 .   ? 29.384 24.871  1.213   1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O2'" 1 
HETATM 2940 C "C3'" . APR B   2 .   ? 27.625 23.117  0.935   1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C3'" 1 
HETATM 2941 O "O3'" . APR B   2 .   ? 27.381 23.592  -0.367  1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O3'" 1 
HETATM 2942 O "O4'" . APR B   2 .   ? 27.730 23.997  3.161   1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O4'" 1 
HETATM 2943 C "C4'" . APR B   2 .   ? 26.829 23.885  2.023   1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C4'" 1 
HETATM 2944 C "C5'" . APR B   2 .   ? 25.698 22.856  2.093   1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "C5'" 1 
HETATM 2945 O "O5'" . APR B   2 .   ? 24.580 23.526  2.621   1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   "O5'" 1 
HETATM 2946 P PA    . APR B   2 .   ? 23.183 22.906  2.919   1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   PA    1 
HETATM 2947 O O1A   . APR B   2 .   ? 22.724 22.322  1.549   1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O1A   1 
HETATM 2948 O O2A   . APR B   2 .   ? 22.409 24.146  3.441   1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O2A   1 
HETATM 2949 O O3A   . APR B   2 .   ? 23.182 21.823  4.055   1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O3A   1 
HETATM 2950 P PB    . APR B   2 .   ? 23.685 20.376  4.348   1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   PB    1 
HETATM 2951 O O1B   . APR B   2 .   ? 25.208 20.208  4.188   1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O1B   1 
HETATM 2952 O O2B   . APR B   2 .   ? 22.992 19.338  3.414   1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O2B   1 
HETATM 2953 O O5D   . APR B   2 .   ? 23.309 19.949  5.775   1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O5D   1 
HETATM 2954 C C5D   . APR B   2 .   ? 21.984 19.972  6.295   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C5D   1 
HETATM 2955 O O4D   . APR B   2 .   ? 22.288 17.717  7.009   1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O4D   1 
HETATM 2956 O O1D   . APR B   2 .   ? 22.945 15.972  8.053   1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O1D   1 
HETATM 2957 C C1D   . APR B   2 .   ? 23.499 17.121  7.446   1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C1D   1 
HETATM 2958 O O2D   . APR B   2 .   ? 24.741 17.456  9.388   1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O2D   1 
HETATM 2959 C C2D   . APR B   2 .   ? 24.285 18.139  8.254   1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C2D   1 
HETATM 2960 O O3D   . APR B   2 .   ? 22.556 19.296  9.682   1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   O3D   1 
HETATM 2961 C C3D   . APR B   2 .   ? 23.288 19.228  8.481   1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C3D   1 
HETATM 2962 C C4D   . APR B   2 .   ? 22.083 19.035  7.512   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 208 APR A   C4D   1 
HETATM 2963 N N1    . APR B-2 2 .   ? 35.613 17.798  24.936  1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N1    1 
HETATM 2964 C C2    . APR B-2 2 .   ? 36.513 17.118  25.716  1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C2    1 
HETATM 2965 N N3    . APR B-2 2 .   ? 36.083 15.980  26.348  1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N3    1 
HETATM 2966 C C4    . APR B-2 2 .   ? 34.803 15.533  26.207  1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C4    1 
HETATM 2967 C C5    . APR B-2 2 .   ? 33.899 16.237  25.408  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C5    1 
HETATM 2968 C C6    . APR B-2 2 .   ? 34.320 17.356  24.789  1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C6    1 
HETATM 2969 N N6    . APR B-2 2 .   ? 33.433 18.027  24.024  1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N6    1 
HETATM 2970 N N7    . APR B-2 2 .   ? 32.686 15.600  25.421  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N7    1 
HETATM 2971 C C8    . APR B-2 2 .   ? 32.819 14.508  26.220  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C8    1 
HETATM 2972 N N9    . APR B-2 2 .   ? 34.108 14.460  26.705  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 N9    1 
HETATM 2973 C "C1'" . APR B-2 2 .   ? 34.580 13.404  27.614  1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C1'" 1 
HETATM 2974 C "C2'" . APR B-2 2 .   ? 34.857 13.384  29.096  1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C2'" 1 
HETATM 2975 O "O2'" . APR B-2 2 .   ? 36.231 13.012  29.186  1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O2'" 1 
HETATM 2976 C "C3'" . APR B-2 2 .   ? 33.832 12.365  29.464  1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C3'" 1 
HETATM 2977 O "O3'" . APR B-2 2 .   ? 34.122 11.917  30.766  1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O3'" 1 
HETATM 2978 O "O4'" . APR B-2 2 .   ? 34.647 12.016  27.238  1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O4'" 1 
HETATM 2979 C "C4'" . APR B-2 2 .   ? 34.100 11.292  28.376  1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C4'" 1 
HETATM 2980 C "C5'" . APR B-2 2 .   ? 32.643 10.827  28.306  1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "C5'" 1 
HETATM 2981 O "O5'" . APR B-2 2 .   ? 32.664 9.524   27.778  1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 "O5'" 1 
HETATM 2982 P PA    . APR B-2 2 .   ? 31.429 8.624   27.480  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 PA    1 
HETATM 2983 O O1A   . APR B-2 2 .   ? 30.693 8.519   28.850  1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O1A   1 
HETATM 2984 O O2A   . APR B-2 2 .   ? 32.116 7.334   26.958  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O2A   1 
HETATM 2985 O O3A   . APR B-2 2 .   ? 30.490 9.165   26.344  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O3A   1 
HETATM 2986 P PB    . APR B-2 2 .   ? 29.489 10.324  26.051  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 PB    1 
HETATM 2987 O O1B   . APR B-2 2 .   ? 30.105 11.727  26.211  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O1B   1 
HETATM 2988 O O2B   . APR B-2 2 .   ? 28.243 10.243  26.985  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O2B   1 
HETATM 2989 O O5D   . APR B-2 2 .   ? 28.931 10.212  24.624  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O5D   1 
HETATM 2990 C C5D   . APR B-2 2 .   ? 28.288 9.053   24.104  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C5D   1 
HETATM 2991 O O4D   . APR B-2 2 .   ? 26.487 10.443  23.390  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O4D   1 
HETATM 2992 O O1D   . APR B-2 2 .   ? 25.305 11.885  22.346  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O1D   1 
HETATM 2993 C C1D   . APR B-2 2 .   ? 26.577 11.790  22.953  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C1D   1 
HETATM 2994 O O2D   . APR B-2 2 .   ? 27.488 12.698  21.011  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O2D   1 
HETATM 2995 C C2D   . APR B-2 2 .   ? 27.851 11.962  22.145  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C2D   1 
HETATM 2996 O O3D   . APR B-2 2 .   ? 27.989 9.886   20.717  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 O3D   1 
HETATM 2997 C C3D   . APR B-2 2 .   ? 28.296 10.554  21.918  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C3D   1 
HETATM 2998 C C4D   . APR B-2 2 .   ? 27.526 9.607   22.887  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 208 APR A-2 C4D   1 
HETATM 2999 O O     . HOH C   3 .   ? 1.969  19.919  7.792   1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O     1 
HETATM 3000 O O     . HOH C   3 .   ? 20.823 7.647   5.436   1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O     1 
HETATM 3001 O O     . HOH C   3 .   ? 28.538 12.203  12.357  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O     1 
HETATM 3002 O O     . HOH C   3 .   ? 20.353 15.764  6.190   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O     1 
HETATM 3003 O O     . HOH C   3 .   ? 0.925  24.304  -1.743  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O     1 
HETATM 3004 O O     . HOH C   3 .   ? 26.415 27.843  17.231  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O     1 
HETATM 3005 O O     . HOH C   3 .   ? 10.459 14.688  2.666   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O     1 
HETATM 3006 O O     . HOH C   3 .   ? 13.337 21.670  21.070  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O     1 
HETATM 3007 O O     . HOH C   3 .   ? 26.553 25.140  10.464  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O     1 
HETATM 3008 O O     . HOH C   3 .   ? 21.365 5.804   3.403   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A   O     1 
HETATM 3009 O O     . HOH C   3 .   ? 24.388 28.042  20.343  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A   O     1 
HETATM 3010 O O     . HOH C   3 .   ? 5.436  16.566  16.849  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A   O     1 
HETATM 3011 O O     . HOH C   3 .   ? 18.079 14.019  6.380   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A   O     1 
HETATM 3012 O O     . HOH C   3 .   ? 17.424 26.376  2.332   1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A   O     1 
HETATM 3013 O O     . HOH C   3 .   ? 16.100 21.639  21.006  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A   O     1 
HETATM 3014 O O     . HOH C   3 .   ? 26.252 4.566   -0.078  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A   O     1 
HETATM 3015 O O     . HOH C   3 .   ? 24.485 29.827  15.355  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A   O     1 
HETATM 3016 O O     . HOH C   3 .   ? 21.012 2.685   1.349   1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A   O     1 
HETATM 3017 O O     . HOH C   3 .   ? 22.266 24.647  20.475  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A   O     1 
HETATM 3018 O O     . HOH C   3 .   ? 27.939 26.584  21.611  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A   O     1 
HETATM 3019 O O     . HOH C   3 .   ? 21.047 19.999  1.673   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A   O     1 
HETATM 3020 O O     . HOH C   3 .   ? 19.639 2.646   10.330  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A   O     1 
HETATM 3021 O O     . HOH C   3 .   ? 31.040 31.446  20.769  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A   O     1 
HETATM 3022 O O     . HOH C   3 .   ? 18.799 30.608  7.926   1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A   O     1 
HETATM 3023 O O     . HOH C   3 .   ? 23.726 16.736  11.549  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A   O     1 
HETATM 3024 O O     . HOH C   3 .   ? 10.557 19.912  19.969  1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A   O     1 
HETATM 3025 O O     . HOH C   3 .   ? 9.675  26.804  13.584  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A   O     1 
HETATM 3026 O O     . HOH C   3 .   ? 8.615  25.161  -0.584  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A   O     1 
HETATM 3027 O O     . HOH C   3 .   ? 23.070 3.122   4.494   1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A   O     1 
HETATM 3028 O O     . HOH C   3 .   ? 8.603  20.150  -9.566  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A   O     1 
HETATM 3029 O O     . HOH C   3 .   ? 20.145 25.098  24.641  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A   O     1 
HETATM 3030 O O     . HOH C   3 .   ? 22.954 26.749  2.227   1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A   O     1 
HETATM 3031 O O     . HOH C   3 .   ? 19.964 16.511  3.285   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A   O     1 
HETATM 3032 O O     . HOH C   3 .   ? 23.342 3.149   -0.829  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A   O     1 
HETATM 3033 O O     . HOH C   3 .   ? 28.063 18.213  25.599  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A   O     1 
HETATM 3034 O O     . HOH C   3 .   ? 28.023 25.244  23.979  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A   O     1 
HETATM 3035 O O     . HOH C   3 .   ? 10.493 17.317  18.902  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A   O     1 
HETATM 3036 O O     . HOH C   3 .   ? 23.109 4.804   1.599   1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A   O     1 
HETATM 3037 O O     . HOH C   3 .   ? 33.986 31.509  9.439   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A   O     1 
HETATM 3038 O O     . HOH C   3 .   ? 0.580  10.325  -4.710  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A   O     1 
HETATM 3039 O O     . HOH C   3 .   ? 22.424 29.910  13.364  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A   O     1 
HETATM 3040 O O     . HOH C   3 .   ? 22.881 26.133  22.886  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A   O     1 
HETATM 3041 O O     . HOH C   3 .   ? 25.203 13.742  -4.806  1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A   O     1 
HETATM 3042 O O     . HOH C   3 .   ? 2.497  26.254  -3.185  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A   O     1 
HETATM 3043 O O     . HOH C   3 .   ? 22.762 1.403   2.732   1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A   O     1 
HETATM 3044 O O     . HOH C   3 .   ? 18.937 24.211  -1.473  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A   O     1 
HETATM 3045 O O     . HOH C   3 .   ? 1.504  13.568  19.563  1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A   O     1 
HETATM 3046 O O     . HOH C   3 .   ? 12.826 -5.210  6.166   1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A   O     1 
HETATM 3047 O O     . HOH C   3 .   ? 10.774 6.518   -6.462  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A   O     1 
HETATM 3048 O O     . HOH C   3 .   ? 35.888 10.063  2.154   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A   O     1 
HETATM 3049 O O     . HOH C   3 .   ? 20.154 3.467   -2.719  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A   O     1 
HETATM 3050 O O     . HOH C   3 .   ? 7.368  27.464  6.452   1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A   O     1 
HETATM 3051 O O     . HOH C   3 .   ? 24.233 32.842  3.208   1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A   O     1 
HETATM 3052 O O     . HOH C   3 .   ? -0.302 16.482  1.738   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A   O     1 
HETATM 3053 O O     . HOH C   3 .   ? -1.863 10.874  14.409  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A   O     1 
HETATM 3054 O O     . HOH C   3 .   ? 27.542 6.143   -2.391  1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A   O     1 
HETATM 3055 O O     . HOH C   3 .   ? 33.611 24.516  8.796   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A   O     1 
HETATM 3056 O O     . HOH C   3 .   ? 41.998 20.289  23.815  1.00 86.40 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A   O     1 
HETATM 3057 O O     . HOH C   3 .   ? 17.720 9.664   15.427  0.50 12.07 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A   O     1 
HETATM 3058 O O     . HOH C   3 .   ? -6.321 9.832   -0.201  1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A   O     1 
HETATM 3059 O O     . HOH C   3 .   ? 15.139 6.112   1.525   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A   O     1 
HETATM 3060 O O     . HOH C   3 .   ? 3.709  12.017  -4.979  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A   O     1 
HETATM 3061 O O     . HOH C   3 .   ? 12.902 0.532   0.036   0.50 12.98 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A   O     1 
HETATM 3062 O O     . HOH C   3 .   ? 19.245 1.340   0.199   1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A   O     1 
HETATM 3063 O O     . HOH C   3 .   ? 29.428 33.688  19.552  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A   O     1 
HETATM 3064 O O     . HOH C   3 .   ? 30.858 27.857  27.170  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A   O     1 
HETATM 3065 O O     . HOH C   3 .   ? 41.447 26.172  26.906  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A   O     1 
HETATM 3066 O O     . HOH C   3 .   ? 26.465 20.373  8.915   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A   O     1 
HETATM 3067 O O     . HOH C   3 .   ? 26.777 20.450  6.399   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A   O     1 
HETATM 3068 O O     . HOH C   3 .   ? 29.953 16.160  1.445   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A   O     1 
HETATM 3069 O O     . HOH C   3 .   ? -3.145 22.895  -1.148  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A   O     1 
HETATM 3070 O O     . HOH C   3 .   ? 18.271 19.457  0.633   1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A   O     1 
HETATM 3071 O O     . HOH C   3 .   ? 19.851 26.554  3.386   1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A   O     1 
HETATM 3072 O O     . HOH C   3 .   ? 42.084 21.579  32.026  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A   O     1 
HETATM 3073 O O     . HOH C   3 .   ? 6.297  25.707  0.889   1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A   O     1 
HETATM 3074 O O     . HOH C   3 .   ? 33.536 25.313  2.604   1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A   O     1 
HETATM 3075 O O     . HOH C   3 .   ? 25.339 34.192  8.379   1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A   O     1 
HETATM 3076 O O     . HOH C   3 .   ? 18.595 31.747  10.473  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A   O     1 
HETATM 3077 O O     . HOH C   3 .   ? 10.440 29.346  12.478  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A   O     1 
HETATM 3078 O O     . HOH C   3 .   ? 20.681 27.505  1.247   1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A   O     1 
HETATM 3079 O O     . HOH C   3 .   ? 20.776 24.575  1.223   1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A   O     1 
HETATM 3080 O O     . HOH C   3 .   ? 21.891 23.585  -0.839  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A   O     1 
HETATM 3081 O O     . HOH C   3 .   ? 21.437 21.221  -0.615  1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A   O     1 
HETATM 3082 O O     . HOH C   3 .   ? 7.317  22.351  -13.418 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A   O     1 
HETATM 3083 O O     . HOH C   3 .   ? 5.948  24.830  22.863  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A   O     1 
HETATM 3084 O O     . HOH C   3 .   ? 36.148 31.388  22.925  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A   O     1 
HETATM 3085 O O     . HOH C   3 .   ? 33.547 32.297  22.340  1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A   O     1 
HETATM 3086 O O     . HOH C   3 .   ? 39.654 33.196  21.609  1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A   O     1 
HETATM 3087 O O     . HOH C   3 .   ? 28.755 29.595  5.534   1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A   O     1 
HETATM 3088 O O     . HOH C   3 .   ? 29.576 16.295  26.613  1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A   O     1 
HETATM 3089 O O     . HOH C   3 .   ? 5.079  11.768  -6.926  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A   O     1 
HETATM 3090 O O     . HOH C   3 .   ? 8.328  13.121  -8.833  1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A   O     1 
HETATM 3091 O O     . HOH C   3 .   ? 19.237 21.130  -3.893  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O     1 
HETATM 3092 O O     . HOH C   3 .   ? 20.744 37.631  5.952   1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O     1 
HETATM 3093 O O     . HOH C   3 .   ? 5.971  28.465  0.239   1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O     1 
HETATM 3094 O O     . HOH C   3 .   ? -2.080 18.428  6.681   1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O     1 
HETATM 3095 O O     . HOH C   3 .   ? -3.152 20.421  3.379   1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O     1 
HETATM 3096 O O     . HOH C   3 .   ? 9.869  -3.258  2.107   1.00 68.81 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O     1 
HETATM 3097 O O     . HOH C   3 .   ? 21.718 30.139  23.676  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O     1 
HETATM 3098 O O     . HOH C   3 .   ? 23.517 -0.175  7.636   1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O     1 
HETATM 3099 O O     . HOH C   3 .   ? 21.655 27.987  21.778  1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O     1 
HETATM 3100 O O     . HOH C-2 3 .   ? 18.235 -8.254  22.607  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O     1 
HETATM 3101 O O     . HOH C-2 3 .   ? 17.034 14.210  24.963  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O     1 
HETATM 3102 O O     . HOH C-2 3 .   ? 24.837 18.613  18.042  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O     1 
HETATM 3103 O O     . HOH C-2 3 .   ? 23.829 9.744   24.209  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O     1 
HETATM 3104 O O     . HOH C-2 3 .   ? 21.510 -11.351 32.142  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O     1 
HETATM 3105 O O     . HOH C-2 3 .   ? 37.320 8.955   13.168  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O     1 
HETATM 3106 O O     . HOH C-2 3 .   ? 17.950 1.714   27.733  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O     1 
HETATM 3107 O O     . HOH C-2 3 .   ? 25.435 0.715   9.329   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O     1 
HETATM 3108 O O     . HOH C-2 3 .   ? 35.048 10.426  19.935  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O     1 
HETATM 3109 O O     . HOH C-2 3 .   ? 15.709 15.601  26.996  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O     1 
HETATM 3110 O O     . HOH C-2 3 .   ? 36.479 7.100   10.056  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O     1 
HETATM 3111 O O     . HOH C-2 3 .   ? 17.065 -3.575  13.550  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O     1 
HETATM 3112 O O     . HOH C-2 3 .   ? 21.180 8.647   24.019  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O     1 
HETATM 3113 O O     . HOH C-2 3 .   ? 31.554 1.902   28.067  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A-2 O     1 
HETATM 3114 O O     . HOH C-2 3 .   ? 26.790 3.124   9.393   1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A-2 O     1 
HETATM 3115 O O     . HOH C-2 3 .   ? 17.080 20.452  30.477  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A-2 O     1 
HETATM 3116 O O     . HOH C-2 3 .   ? 38.073 6.291   15.044  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A-2 O     1 
HETATM 3117 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.831 16.854  29.050  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A-2 O     1 
HETATM 3118 O O     . HOH C-2 3 .   ? 32.478 6.959   9.924   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A-2 O     1 
HETATM 3119 O O     . HOH C-2 3 .   ? 36.992 10.904  8.788   1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A-2 O     1 
HETATM 3120 O O     . HOH C-2 3 .   ? 27.843 8.228   28.726  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A-2 O     1 
HETATM 3121 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.111 15.685  20.069  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A-2 O     1 
HETATM 3122 O O     . HOH C-2 3 .   ? 42.753 11.158  9.630   1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A-2 O     1 
HETATM 3123 O O     . HOH C-2 3 .   ? 35.907 0.976   22.473  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A-2 O     1 
HETATM 3124 O O     . HOH C-2 3 .   ? 26.357 12.179  18.850  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A-2 O     1 
HETATM 3125 O O     . HOH C-2 3 .   ? 22.523 -0.813  10.430  1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A-2 O     1 
HETATM 3126 O O     . HOH C-2 3 .   ? 28.050 -5.023  16.815  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A-2 O     1 
HETATM 3127 O O     . HOH C-2 3 .   ? 26.098 -5.120  30.983  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A-2 O     1 
HETATM 3128 O O     . HOH C-2 3 .   ? 14.239 18.418  25.905  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A-2 O     1 
HETATM 3129 O O     . HOH C-2 3 .   ? 21.752 -2.625  39.965  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A-2 O     1 
HETATM 3130 O O     . HOH C-2 3 .   ? 31.808 4.897   5.758   1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A-2 O     1 
HETATM 3131 O O     . HOH C-2 3 .   ? 34.642 6.504   28.172  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A-2 O     1 
HETATM 3132 O O     . HOH C-2 3 .   ? 24.281 9.034   27.114  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A-2 O     1 
HETATM 3133 O O     . HOH C-2 3 .   ? 14.398 18.640  31.228  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A-2 O     1 
HETATM 3134 O O     . HOH C-2 3 .   ? 29.804 15.197  4.800   1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A-2 O     1 
HETATM 3135 O O     . HOH C-2 3 .   ? 35.873 11.647  6.420   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A-2 O     1 
HETATM 3136 O O     . HOH C-2 3 .   ? 20.243 0.429   11.497  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A-2 O     1 
HETATM 3137 O O     . HOH C-2 3 .   ? 15.715 17.611  28.800  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A-2 O     1 
HETATM 3138 O O     . HOH C-2 3 .   ? 44.281 13.678  20.960  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A-2 O     1 
HETATM 3139 O O     . HOH C-2 3 .   ? 9.232  -4.660  35.109  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A-2 O     1 
HETATM 3140 O O     . HOH C-2 3 .   ? 37.115 4.465   17.035  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A-2 O     1 
HETATM 3141 O O     . HOH C-2 3 .   ? 34.072 6.749   7.513   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A-2 O     1 
HETATM 3142 O O     . HOH C-2 3 .   ? 24.502 14.955  35.205  1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A-2 O     1 
HETATM 3143 O O     . HOH C-2 3 .   ? 23.985 -10.965 33.584  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A-2 O     1 
HETATM 3144 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.596 19.011  27.667  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A-2 O     1 
HETATM 3145 O O     . HOH C-2 3 .   ? 30.436 4.294   31.872  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A-2 O     1 
HETATM 3146 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.502 -5.481  10.836  1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A-2 O     1 
HETATM 3147 O O     . HOH C-2 3 .   ? 1.901  13.713  24.233  1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A-2 O     1 
HETATM 3148 O O     . HOH C-2 3 .   ? 11.032 6.072   36.861  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A-2 O     1 
HETATM 3149 O O     . HOH C-2 3 .   ? 26.659 26.048  28.245  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A-2 O     1 
HETATM 3150 O O     . HOH C-2 3 .   ? 13.080 15.720  33.118  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A-2 O     1 
HETATM 3151 O O     . HOH C-2 3 .   ? 27.469 -7.351  23.947  1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A-2 O     1 
HETATM 3152 O O     . HOH C-2 3 .   ? 40.559 4.565   27.191  1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A-2 O     1 
HETATM 3153 O O     . HOH C-2 3 .   ? 14.123 -8.503  28.661  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A-2 O     1 
HETATM 3154 O O     . HOH C-2 3 .   ? 8.486  -7.050  15.990  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A-2 O     1 
HETATM 3155 O O     . HOH C-2 3 .   ? 19.091 20.781  32.790  1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A-2 O     1 
HETATM 3156 O O     . HOH C-2 3 .   ? 38.037 16.850  21.603  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A-2 O     1 
HETATM 3157 O O     . HOH C-2 3 .   ? 38.570 26.227  6.584   1.00 86.40 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A-2 O     1 
HETATM 3158 O O     . HOH C-2 3 .   ? 17.229 10.514  14.972  0.50 12.07 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A-2 O     1 
HETATM 3159 O O     . HOH C-2 3 .   ? 5.354  -10.390 30.600  1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A-2 O     1 
HETATM 3160 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.863 10.055  28.874  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A-2 O     1 
HETATM 3161 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.262 -2.796  35.378  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A-2 O     1 
HETATM 3162 O O     . HOH C-2 3 .   ? 6.912  10.907  30.363  0.50 12.98 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A-2 O     1 
HETATM 3163 O O     . HOH C-2 3 .   ? 10.783 15.997  30.200  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A-2 O     1 
HETATM 3164 O O     . HOH C-2 3 .   ? 43.889 8.641   10.847  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A-2 O     1 
HETATM 3165 O O     . HOH C-2 3 .   ? 39.554 12.795  3.229   1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A-2 O     1 
HETATM 3166 O O     . HOH C-2 3 .   ? 43.389 22.808  3.493   1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A-2 O     1 
HETATM 3167 O O     . HOH C-2 3 .   ? 30.876 12.733  21.484  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A-2 O     1 
HETATM 3168 O O     . HOH C-2 3 .   ? 31.099 12.965  24.000  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A-2 O     1 
HETATM 3169 O O     . HOH C-2 3 .   ? 28.971 17.860  28.954  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A-2 O     1 
HETATM 3170 O O     . HOH C-2 3 .   ? 18.255 -14.171 31.547  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A-2 O     1 
HETATM 3171 O O     . HOH C-2 3 .   ? 25.986 6.095   29.766  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A-2 O     1 
HETATM 3172 O O     . HOH C-2 3 .   ? 32.922 3.914   27.013  1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A-2 O     1 
HETATM 3173 O O     . HOH C-2 3 .   ? 39.730 25.656  -1.627  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A-2 O     1 
HETATM 3174 O O     . HOH C-2 3 .   ? 25.411 -7.400  29.510  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A-2 O     1 
HETATM 3175 O O     . HOH C-2 3 .   ? 38.690 16.387  27.795  1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A-2 O     1 
HETATM 3176 O O     . HOH C-2 3 .   ? 42.281 4.848   22.020  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A-2 O     1 
HETATM 3177 O O     . HOH C-2 3 .   ? 36.791 0.230   19.926  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A-2 O     1 
HETATM 3178 O O     . HOH C-2 3 .   ? 30.634 -5.632  17.921  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A-2 O     1 
HETATM 3179 O O     . HOH C-2 3 .   ? 34.161 4.158   29.152  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A-2 O     1 
HETATM 3180 O O     . HOH C-2 3 .   ? 31.671 5.705   29.176  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A-2 O     1 
HETATM 3181 O O     . HOH C-2 3 .   ? 31.371 7.166   31.238  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A-2 O     1 
HETATM 3182 O O     . HOH C-2 3 .   ? 29.096 7.954   31.014  1.00 49.53 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A-2 O     1 
HETATM 3183 O O     . HOH C-2 3 .   ? 23.015 -4.839  43.817  1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A-2 O     1 
HETATM 3184 O O     . HOH C-2 3 .   ? 24.477 -7.264  7.536   1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A-2 O     1 
HETATM 3185 O O     . HOH C-2 3 .   ? 45.257 15.611  7.474   1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A-2 O     1 
HETATM 3186 O O     . HOH C-2 3 .   ? 44.744 12.904  8.059   1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A-2 O     1 
HETATM 3187 O O     . HOH C-2 3 .   ? 48.576 17.743  8.790   1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A-2 O     1 
HETATM 3188 O O     . HOH C-2 3 .   ? 40.008 10.105  24.865  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A-2 O     1 
HETATM 3189 O O     . HOH C-2 3 .   ? 28.900 17.466  3.786   1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A-2 O     1 
HETATM 3190 O O     . HOH C-2 3 .   ? 12.731 -1.485  37.325  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A-2 O     1 
HETATM 3191 O O     . HOH C-2 3 .   ? 15.527 0.652   39.232  1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A-2 O     1 
HETATM 3192 O O     . HOH C-2 3 .   ? 27.918 6.095   34.292  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O     1 
HETATM 3193 O O     . HOH C-2 3 .   ? 42.961 -0.851  24.447  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O     1 
HETATM 3194 O O     . HOH C-2 3 .   ? 27.637 -9.061  30.160  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O     1 
HETATM 3195 O O     . HOH C-2 3 .   ? 14.919 -11.015 23.718  1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O     1 
HETATM 3196 O O     . HOH C-2 3 .   ? 16.109 -12.940 27.020  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O     1 
HETATM 3197 O O     . HOH C-2 3 .   ? 2.113  10.176  28.292  1.00 68.81 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O     1 
HETATM 3198 O O     . HOH C-2 3 .   ? 36.960 3.739   6.723   1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O     1 
HETATM 3199 O O     . HOH C-2 3 .   ? 11.607 20.454  22.763  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O     1 
HETATM 3200 O O     . HOH C-2 3 .   ? 35.065 4.760   8.621   1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O     1 
# 
