data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Rife, C.L."      1 
"Pharris, R.E."   2 
"Newcomer, M.E."  3 
"Armstrong, R.N." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "CRYSTAL STRUCTURE OF THE FOSFOMYCIN RESISTANCE PROTEIN (FOSA) CONTAINING BOUND SUBSTRATE" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "potassium binding loop, manganese binding, TRANSFERASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Crystal structure of a genomically encoded fosfomycin resistance protein (FosA) at 1.19 A resolution by MAD 
                    phasing off the L-III edge of Tl(+)
;
_citation.journal_abbrev            J.Am.Chem.Soc. 
_citation.journal_volume            124 
_citation.page_first                11001 
_citation.page_last                 11003 
_citation.year                      2002 
_citation.journal_id_ASTM           JACSAT 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0002-7863 
_citation.journal_id_CSD            0004 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12224946 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/ja026879v 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Rife, C.L."      1 ? 
primary "Pharris, R.E."   2 ? 
primary "Newcomer, M.E."  3 ? 
primary "Armstrong, R.N." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   THR n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  PRO n 
1 17  ALA n 
1 18  SER n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  ARG n 
1 30  LEU n 
1 31  GLU n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  GLN n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  SER n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  TYR n 
1 56  GLY n 
1 57  GLY n 
1 58  PRO n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  ASP n 
1 62  TYR n 
1 63  THR n 
1 64  HIS n 
1 65  TYR n 
1 66  ALA n 
1 67  PHE n 
1 68  GLY n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  ALA n 
1 72  ALA n 
1 73  ASP n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  GLN n 
1 81  LEU n 
1 82  ARG n 
1 83  ALA n 
1 84  HIS n 
1 85  GLY n 
1 86  VAL n 
1 87  ARG n 
1 88  GLU n 
1 89  TRP n 
1 90  LYS n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  ARG n 
1 94  SER n 
1 95  GLU n 
1 96  GLY n 
1 97  ASP n 
1 98  SER n 
1 99  PHE n 
1 100 TYR n 
1 101 PHE n 
1 102 LEU n 
1 103 ASP n 
1 104 PRO n 
1 105 ASP n 
1 106 GLY n 
1 107 HIS n 
1 108 ARG n 
1 109 LEU n 
1 110 GLU n 
1 111 ALA n 
1 112 HIS n 
1 113 VAL n 
1 114 GLY n 
1 115 ASP n 
1 116 LEU n 
1 117 ARG n 
1 118 SER n 
1 119 ARG n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 ALA n 
1 123 CYS n 
1 124 ARG n 
1 125 GLN n 
1 126 ALA n 
1 127 PRO n 
1 128 TYR n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 MET n 
1 132 ARG n 
1 133 PHE n 
1 134 ALA n 
1 135 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "PROBABLE FOSFOMYCIN RESISTANCE PROTEIN" 15143.006 2   2.5.1.18 ? ? ? 
2 non-polymer syn "POTASSIUM ION"                          39.098    2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                     54.938    2   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn FOSFOMYCIN                               138.059   4   ?        ? ? ? 
5 water       nat water                                    18.015    407 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   THR 3   3   3   THR THR A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  SER 44  44  44  SER SER A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  THR 63  63  63  THR THR A ? n 
A 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A ? n 
A 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A ? n 
A 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A ? n 
A 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG A ? n 
A 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU A ? n 
A 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A ? n 
A 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 98  SER 98  98  98  SER SER A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A ? n 
A 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A ? n 
A 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS A ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A ? n 
A 1 131 MET 131 131 131 MET MET A ? n 
A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE A ? n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR THR B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  SER 44  44  44  SER SER B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY B ? n 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B ? n 
B 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO B ? n 
B 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B ? n 
B 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR B ? n 
B 1 63  THR 63  63  63  THR THR B ? n 
B 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B ? n 
B 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE B ? n 
B 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY B ? n 
B 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE B ? n 
B 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA B ? n 
B 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN B ? n 
B 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS B ? n 
B 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL B ? n 
B 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG B ? n 
B 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU B ? n 
B 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP B ? n 
B 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS B ? n 
B 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN B ? n 
B 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN B ? n 
B 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG B ? n 
B 1 94  SER 94  94  94  SER SER B ? n 
B 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY B ? n 
B 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 98  SER 98  98  98  SER SER B ? n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR B ? n 
B 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE B ? n 
B 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP B ? n 
B 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO B ? n 
B 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP B ? n 
B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS B ? n 
B 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA B ? n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG B ? n 
B 1 118 SER 118 118 118 SER SER B ? n 
B 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA B ? n 
B 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS B ? n 
B 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN B ? n 
B 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA B ? n 
B 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO B ? n 
B 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY B ? n 
B 1 131 MET 131 131 131 MET MET B ? n 
B 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B ? n 
B 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE B ? n 
B 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 K   1   3002 3002 K   K   A ? 
D 3 MN  1   3004 3004 MN  MN  A ? 
E 4 FCN 1   4002 4002 FCN FCN A ? 
F 4 FCN 1   4004 4004 FCN FCN A ? 
G 2 K   1   3001 3001 K   K   B ? 
H 3 MN  1   3003 3003 MN  MN  B ? 
I 4 FCN 1   4001 4001 FCN FCN B ? 
J 4 FCN 1   4003 4003 FCN FCN B ? 
K 5 HOH 1   9001 9001 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 2   9003 9003 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 3   9008 9008 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 4   9010 9010 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 5   9012 9012 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 6   9013 9013 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 7   9015 9015 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 8   9016 9016 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 9   9017 9017 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 10  9021 9021 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 11  9022 9022 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 12  9026 9026 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 13  9028 9028 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 14  9029 9029 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 15  9030 9030 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 16  9031 9031 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 17  9032 9032 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 18  9037 9037 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 19  9038 9038 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 20  9039 9039 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 21  9042 9042 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 22  9043 9043 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 23  9044 9044 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 24  9048 9048 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 25  9049 9049 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 26  9050 9050 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 27  9051 9051 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 28  9054 9054 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 29  9055 9055 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 30  9058 9058 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 31  9059 9059 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 32  9063 9063 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 33  9064 9064 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 34  9065 9065 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 35  9066 9066 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 36  9068 9068 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 37  9069 9069 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 38  9071 9071 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 39  9074 9074 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 40  9075 9075 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 41  9077 9077 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 42  9079 9079 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 43  9080 9080 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 44  9081 9081 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 45  9082 9082 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 46  9084 9084 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 47  9085 9085 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 48  9086 9086 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 49  9090 9090 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 50  9091 9091 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 51  9096 9096 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 52  9097 9097 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 53  9099 9099 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 54  9100 9100 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 55  9102 9102 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 56  9103 9103 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 57  9106 9106 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 58  9107 9107 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 59  9109 9109 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 60  9110 9110 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 61  9112 9112 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 62  9114 9114 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 63  9115 9115 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 64  9116 9116 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 65  9117 9117 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 66  9118 9118 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 67  9121 9121 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 68  9122 9122 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 69  9123 9123 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 70  9124 9124 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 71  9126 9126 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 72  9127 9127 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 73  9130 9130 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 74  9132 9132 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 75  9138 9138 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 76  9141 9141 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 77  9143 9143 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 78  9146 9146 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 79  9148 9148 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 80  9149 9149 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 81  9150 9150 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 82  9154 9154 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 83  9156 9156 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 84  9157 9157 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 85  9159 9159 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 86  9162 9162 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 87  9164 9164 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 88  9165 9165 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 89  9167 9167 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 90  9169 9169 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 91  9171 9171 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 92  9173 9173 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 93  9176 9176 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 94  9177 9177 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 95  9179 9179 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 96  9181 9181 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 97  9182 9182 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 98  9183 9183 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 99  9184 9184 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 100 9186 9186 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 101 9190 9190 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 102 9192 9192 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 103 9195 9195 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 104 9197 9197 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 105 9200 9200 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 106 9204 9204 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 107 9205 9205 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 108 9208 9208 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 109 9211 9211 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 110 9212 9212 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 111 9214 9214 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 112 9215 9215 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 113 9216 9216 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 114 9217 9217 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 115 9218 9218 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 116 9220 9220 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 117 9221 9221 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 118 9222 9222 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 119 9223 9223 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 120 9224 9224 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 121 9225 9225 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 122 9230 9230 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 123 9232 9232 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 124 9233 9233 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 125 9235 9235 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 126 9236 9236 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 127 9237 9237 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 128 9239 9239 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 129 9243 9243 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 130 9244 9244 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 131 9245 9245 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 132 9246 9246 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 133 9248 9248 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 134 9254 9254 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 135 9256 9256 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 136 9257 9257 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 137 9267 9267 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 138 9268 9268 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 139 9269 9269 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 140 9270 9270 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 141 9272 9272 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 142 9273 9273 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 143 9276 9276 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 144 9277 9277 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 145 9278 9278 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 146 9280 9280 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 147 9281 9281 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 148 9282 9282 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 149 9286 9286 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 150 9287 9287 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 151 9288 9288 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 152 9289 9289 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 153 9290 9290 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 154 9291 9291 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 155 9292 9292 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 156 9293 9293 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 157 9295 9295 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 158 9296 9296 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 159 9297 9297 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 160 9298 9298 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 161 9299 9299 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 162 9300 9300 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 163 9301 9301 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 164 9304 9304 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 165 9305 9305 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 166 9308 9308 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 167 9309 9309 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 168 9310 9310 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 169 9313 9313 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 170 9319 9319 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 171 9326 9326 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 172 9327 9327 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 173 9329 9329 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 174 9330 9330 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 175 9332 9332 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 176 9334 9334 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 177 9335 9335 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 178 9336 9336 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 179 9337 9337 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 180 9341 9341 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 181 9343 9343 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 182 9347 9347 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 183 9350 9350 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 184 9352 9352 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 185 9355 9355 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 186 9357 9357 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 187 9358 9358 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 188 9360 9360 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 189 9361 9361 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 190 9366 9366 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 191 9368 9368 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 192 9369 9369 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 193 9370 9370 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 194 9371 9371 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 195 9373 9373 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 196 9375 9375 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 197 9376 9376 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 198 9377 9377 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 199 9378 9378 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 200 9381 9381 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 201 9385 9385 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 202 9386 9386 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 203 9387 9387 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 204 9391 9391 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 205 9392 9392 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 206 9393 9393 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 207 9394 9394 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 208 9395 9395 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 209 9396 9396 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 210 9398 9398 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 211 9399 9399 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 212 9404 9404 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 213 9406 9406 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 214 9407 9407 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 215 9411 9411 HOH HOH A ? 
K 5 HOH 216 9413 9413 HOH HOH A ? 
L 5 HOH 1   9002 9002 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 2   9004 9004 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 3   9005 9005 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 4   9006 9006 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 5   9007 9007 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 6   9009 9009 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 7   9011 9011 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 8   9014 9014 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 9   9018 9018 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 10  9019 9019 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 11  9020 9020 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 12  9023 9023 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 13  9024 9024 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 14  9025 9025 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 15  9027 9027 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 16  9033 9033 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 17  9034 9034 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 18  9035 9035 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 19  9036 9036 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 20  9040 9040 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 21  9041 9041 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 22  9045 9045 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 23  9046 9046 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 24  9047 9047 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 25  9052 9052 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 26  9053 9053 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 27  9056 9056 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 28  9057 9057 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 29  9060 9060 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 30  9061 9061 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 31  9062 9062 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 32  9067 9067 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 33  9070 9070 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 34  9072 9072 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 35  9073 9073 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 36  9076 9076 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 37  9078 9078 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 38  9083 9083 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 39  9087 9087 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 40  9088 9088 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 41  9089 9089 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 42  9092 9092 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 43  9093 9093 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 44  9094 9094 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 45  9095 9095 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 46  9098 9098 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 47  9101 9101 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 48  9104 9104 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 49  9105 9105 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 50  9108 9108 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 51  9111 9111 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 52  9113 9113 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 53  9119 9119 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 54  9120 9120 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 55  9125 9125 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 56  9128 9128 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 57  9129 9129 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 58  9131 9131 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 59  9133 9133 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 60  9134 9134 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 61  9135 9135 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 62  9136 9136 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 63  9137 9137 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 64  9139 9139 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 65  9140 9140 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 66  9142 9142 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 67  9144 9144 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 68  9145 9145 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 69  9147 9147 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 70  9151 9151 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 71  9152 9152 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 72  9153 9153 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 73  9155 9155 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 74  9158 9158 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 75  9160 9160 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 76  9161 9161 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 77  9163 9163 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 78  9166 9166 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 79  9168 9168 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 80  9170 9170 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 81  9172 9172 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 82  9174 9174 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 83  9175 9175 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 84  9178 9178 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 85  9180 9180 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 86  9185 9185 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 87  9187 9187 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 88  9188 9188 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 89  9189 9189 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 90  9193 9193 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 91  9194 9194 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 92  9196 9196 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 93  9198 9198 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 94  9199 9199 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 95  9201 9201 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 96  9202 9202 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 97  9203 9203 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 98  9206 9206 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 99  9207 9207 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 100 9209 9209 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 101 9210 9210 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 102 9213 9213 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 103 9219 9219 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 104 9226 9226 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 105 9227 9227 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 106 9228 9228 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 107 9229 9229 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 108 9231 9231 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 109 9234 9234 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 110 9238 9238 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 111 9240 9240 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 112 9241 9241 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 113 9242 9242 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 114 9247 9247 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 115 9249 9249 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 116 9250 9250 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 117 9251 9251 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 118 9252 9252 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 119 9253 9253 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 120 9255 9255 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 121 9258 9258 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 122 9259 9259 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 123 9260 9260 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 124 9261 9261 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 125 9262 9262 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 126 9263 9263 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 127 9264 9264 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 128 9265 9265 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 129 9266 9266 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 130 9271 9271 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 131 9274 9274 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 132 9275 9275 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 133 9279 9279 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 134 9283 9283 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 135 9285 9285 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 136 9294 9294 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 137 9302 9302 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 138 9303 9303 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 139 9306 9306 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 140 9307 9307 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 141 9311 9311 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 142 9312 9312 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 143 9314 9314 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 144 9315 9315 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 145 9317 9317 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 146 9318 9318 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 147 9320 9320 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 148 9321 9321 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 149 9322 9322 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 150 9323 9323 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 151 9325 9325 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 152 9328 9328 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 153 9333 9333 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 154 9338 9338 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 155 9339 9339 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 156 9340 9340 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 157 9342 9342 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 158 9344 9344 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 159 9345 9345 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 160 9346 9346 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 161 9348 9348 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 162 9349 9349 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 163 9351 9351 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 164 9353 9353 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 165 9354 9354 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 166 9356 9356 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 167 9359 9359 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 168 9362 9362 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 169 9363 9363 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 170 9364 9364 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 171 9367 9367 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 172 9372 9372 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 173 9374 9374 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 174 9379 9379 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 175 9380 9380 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 176 9382 9382 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 177 9383 9383 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 178 9384 9384 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 179 9388 9388 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 180 9389 9389 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 181 9390 9390 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 182 9397 9397 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 183 9401 9401 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 184 9402 9402 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 185 9403 9403 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 186 9405 9405 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 187 9408 9408 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 188 9409 9409 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 189 9410 9410 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 190 9412 9412 HOH HOH B ? 
L 5 HOH 191 9414 9414 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ?                                "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ?                                "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ?                                "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ?                                "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ?                                "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FCN non-polymer         . FOSFOMYCIN           "1,2-EPOXYPROPYLPHOSPHONIC ACID" "C3 H7 O4 P"     138.059 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ?                                "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ?                                "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ?                                "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ?                                "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ?                                "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
K   non-polymer         . "POTASSIUM ION"      ?                                "K 1"            39.098  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ?                                "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ?                                "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ?                                "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ?                                "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ?                                "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ?                                "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ?                                "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ?                                "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ?                                "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ?                                "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ?                                "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 4 ? 
G N N 2 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
J N N 4 ? 
K N N 5 ? 
L N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? LEU A 25  ? ASP A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 73  ? HIS A 84  ? ASP A 73  HIS A 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 115 ? ALA A 126 ? ASP A 115 ALA A 126 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 14  ? LEU B 25  ? ASP B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 73  ? HIS B 84  ? ASP B 73  HIS B 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 115 ? ALA B 126 ? ASP B 115 ALA B 126 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU B 88  ? LYS B 90  ? GLU B 88  LYS B 90  
AA1 2 SER B 98  ? LEU B 102 ? SER B 98  LEU B 102 
AA1 3 ARG B 108 ? HIS B 112 ? ARG B 108 HIS B 112 
AA1 4 HIS B 64  ? ILE B 69  ? HIS B 64  ILE B 69  
AA1 5 LEU A 2   ? VAL A 12  ? LEU A 2   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? ARG A 51  ? LEU A 45  ARG A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? LEU A 42  ? GLY A 37  LEU A 42  
AA1 8 ARG A 29  ? TRP A 34  ? ARG A 29  TRP A 34  
AA1 9 ARG B 132 ? PHE B 133 ? ARG B 132 PHE B 133 
AA2 1 GLU A 88  ? LYS A 90  ? GLU A 88  LYS A 90  
AA2 2 SER A 98  ? LEU A 102 ? SER A 98  LEU A 102 
AA2 3 ARG A 108 ? HIS A 112 ? ARG A 108 HIS A 112 
AA2 4 HIS A 64  ? ILE A 69  ? HIS A 64  ILE A 69  
AA2 5 LEU B 2   ? VAL B 12  ? LEU B 2   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 45  ? ARG B 51  ? LEU B 45  ARG B 51  
AA2 7 GLY B 37  ? LEU B 42  ? GLY B 37  LEU B 42  
AA2 8 ARG B 29  ? TRP B 34  ? ARG B 29  TRP B 34  
AA2 9 ARG A 132 ? PHE A 133 ? ARG A 132 PHE A 133 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.017835 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015408 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.013033 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
K  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
4 F A F A 1 
2 G B G B 1 
3 H B H B 1 
4 I B I B 1 
4 J B J B 1 
5 K A K A 1 
5 L B L B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "POTASSIUM ION"      K   
3 "MANGANESE (II) ION" MN  
4 FOSFOMYCIN           FCN 
5 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LYS B 90  ? N LYS B 90  O TYR B 100 ? O TYR B 100 
AA1 2 3 N PHE B 101 ? N PHE B 101 O LEU B 109 ? O LEU B 109 
AA1 3 4 O GLU B 110 ? O GLU B 110 N PHE B 67  ? N PHE B 67  
AA1 4 5 O HIS B 64  ? O HIS B 64  N THR A 9   ? N THR A 9   
AA1 5 6 N LEU A 10  ? N LEU A 10  O SER A 50  ? O SER A 50  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLU A 41  ? O GLU A 41  N ARG A 29  ? N ARG A 29  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O ARG B 132 ? O ARG B 132 
AA2 1 2 N LYS A 90  ? N LYS A 90  O TYR A 100 ? O TYR A 100 
AA2 2 3 N PHE A 101 ? N PHE A 101 O LEU A 109 ? O LEU A 109 
AA2 3 4 O GLU A 110 ? O GLU A 110 N PHE A 67  ? N PHE A 67  
AA2 4 5 N ALA A 66  ? N ALA A 66  O ASN B 6   ? O ASN B 6   
AA2 5 6 N LEU B 8   ? N LEU B 8   O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA2 7 8 O GLY B 37  ? O GLY B 37  N TRP B 34  ? N TRP B 34  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N ARG A 132 ? N ARG A 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 52.668 14.425 16.753 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 51.889 13.201 17.071 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 50.595 13.189 16.281 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 50.424 12.506 15.270 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 51.607 13.066 18.557 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 50.667 11.846 18.788 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 51.522 10.328 18.477 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 51.264 9.299  19.918 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 49.644 14.001 16.687 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 48.556 14.370 15.833 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 49.077 15.340 14.765 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 50.052 16.027 15.018 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 47.402 14.986 16.590 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 46.783 14.133 17.712 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 45.728 14.969 18.455 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 46.194 12.865 17.170 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 3   ? 48.420 15.303 13.610 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 3    THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 3   ? 49.031 15.984 12.451 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 3   ? 48.302 17.183 11.945 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 3    THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 3   ? 48.800 17.939 11.109 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 3    THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 3   ? 49.177 14.997 11.262 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 3   ? 47.890 14.480 10.920 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 3    THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 3   ? 50.153 13.911 11.688 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . GLY A 1 4   ? 47.084 17.392 12.391 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   1 
ATOM   25   C  CA  . GLY A 1 4   ? 46.226 18.414 11.869 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  1 
ATOM   26   C  C   . GLY A 1 4   ? 44.783 18.012 11.959 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   1 
ATOM   27   O  O   . GLY A 1 4   ? 44.437 17.057 12.670 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 5   ? 43.944 18.785 11.261 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 5   ? 42.536 18.392 11.155 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 5   ? 42.352 17.340 10.083 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 5   ? 42.710 17.551 8.924  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 5   ? 41.623 19.616 10.908 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 5   ? 40.126 19.275 11.085 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 39.741 19.165 12.549 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 39.228 20.272 10.375 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . ASN A 1 6   ? 41.744 16.218 10.423 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   1 
ATOM   37   C  CA  . ASN A 1 6   ? 41.465 15.183 9.480  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  1 
ATOM   38   C  C   . ASN A 1 6   ? 40.112 15.366 8.829  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   1 
ATOM   39   O  O   . ASN A 1 6   ? 40.006 15.224 7.610  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   1 
ATOM   40   C  CB  . ASN A 1 6   ? 41.542 13.820 10.184 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . ASN A 1 6   ? 41.451 12.695 9.167  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  1 
ATOM   42   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 40.363 12.167 8.912  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 1 
ATOM   43   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 42.605 12.342 8.596  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 1 
ATOM   44   N  N   . HIS A 1 7   ? 39.083 15.627 9.613  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   1 
ATOM   45   C  CA  . HIS A 1 7   ? 37.763 15.935 9.090  1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  1 
ATOM   46   C  C   . HIS A 1 7   ? 36.933 16.657 10.147 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   1 
ATOM   47   O  O   . HIS A 1 7   ? 37.218 16.598 11.345 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   1 
ATOM   48   C  CB  . HIS A 1 7   ? 37.040 14.693 8.577  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . HIS A 1 7   ? 36.803 13.580 9.523  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  1 
ATOM   50   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 37.736 12.576 9.727  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 1 
ATOM   51   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 35.751 13.240 10.328 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 1 
ATOM   52   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 37.240 11.691 10.580 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 1 
ATOM   53   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 36.053 12.083 11.000 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 1 
ATOM   54   N  N   . LEU A 1 8   ? 35.909 17.359 9.647  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   55   C  CA  . LEU A 1 8   ? 34.863 18.028 10.422 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   56   C  C   . LEU A 1 8   ? 33.562 17.274 10.130 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   57   O  O   . LEU A 1 8   ? 33.227 17.188 8.945  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   58   C  CB  . LEU A 1 8   ? 34.717 19.475 10.033 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . LEU A 1 8   ? 33.550 20.278 10.566 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   60   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 33.547 20.375 12.079 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   61   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 33.552 21.692 9.956  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   62   N  N   . THR A 1 9   ? 32.874 16.787 11.146 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   1 
ATOM   63   C  CA  . THR A 1 9   ? 31.587 16.146 10.985 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  1 
ATOM   64   C  C   . THR A 1 9   ? 30.488 16.951 11.668 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   1 
ATOM   65   O  O   . THR A 1 9   ? 30.605 17.265 12.846 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   1 
ATOM   66   C  CB  . THR A 1 9   ? 31.616 14.720 11.516 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  1 
ATOM   67   O  OG1 . THR A 1 9   ? 32.531 13.970 10.722 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . THR A 1 9   ? 30.229 14.095 11.482 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 1 
ATOM   69   N  N   . LEU A 1 10  ? 29.446 17.285 10.890 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   1 
ATOM   70   C  CA  . LEU A 1 10  ? 28.323 18.024 11.366 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  1 
ATOM   71   C  C   . LEU A 1 10  ? 27.076 17.153 11.380 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   1 
ATOM   72   O  O   . LEU A 1 10  ? 26.717 16.501 10.388 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   1 
ATOM   73   C  CB  . LEU A 1 10  ? 28.040 19.275 10.515 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . LEU A 1 10  ? 29.188 20.250 10.346 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  1 
ATOM   75   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 28.763 21.402 9.454  1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 1 
ATOM   76   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 29.660 20.786 11.704 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 1 
ATOM   77   N  N   . ALA A 1 11  ? 26.361 17.145 12.519 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ALA A 1 11  ? 25.036 16.565 12.546 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ALA A 1 11  ? 24.057 17.420 11.730 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   1 
ATOM   80   O  O   . ALA A 1 11  ? 24.077 18.659 11.871 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ALA A 1 11  ? 24.547 16.444 13.973 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  1 
ATOM   82   N  N   . VAL A 1 12  ? 23.258 16.759 10.881 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   1 
ATOM   83   C  CA  . VAL A 1 12  ? 22.301 17.499 10.062 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  1 
ATOM   84   C  C   . VAL A 1 12  ? 20.943 16.786 10.107 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   1 
ATOM   85   O  O   . VAL A 1 12  ? 20.860 15.578 9.913  1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   1 
ATOM   86   C  CB  . VAL A 1 12  ? 22.740 17.665 8.599  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  1 
ATOM   87   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 24.070 18.395 8.539  1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 1 
ATOM   88   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 22.886 16.325 7.868  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 1 
ATOM   89   N  N   . ALA A 1 13  ? 19.900 17.562 10.378 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ALA A 1 13  ? 18.553 16.996 10.422 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ALA A 1 13  ? 17.968 16.691 9.062  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   1 
ATOM   92   O  O   . ALA A 1 13  ? 17.192 15.769 8.910  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ALA A 1 13  ? 17.588 17.923 11.173 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  1 
ATOM   94   N  N   . ASP A 1 14  ? 18.335 17.493 8.077  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   1 
ATOM   95   C  CA  . ASP A 1 14  ? 17.817 17.399 6.697  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  1 
ATOM   96   C  C   . ASP A 1 14  ? 19.012 17.268 5.756  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   1 
ATOM   97   O  O   . ASP A 1 14  ? 19.622 18.300 5.378  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   1 
ATOM   98   C  CB  . ASP A 1 14  ? 16.987 18.620 6.337  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . ASP A 1 14  ? 16.335 18.571 4.954  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  1 
ATOM   100  O  OD1 . ASP A 1 14  ? 16.855 17.887 4.040  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 1 
ATOM   101  O  OD2 . ASP A 1 14  ? 15.308 19.248 4.794  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 1 
ATOM   102  N  N   . LEU A 1 15  ? 19.387 16.048 5.414  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   1 
ATOM   103  C  CA  . LEU A 1 15  ? 20.621 15.821 4.663  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  1 
ATOM   104  C  C   . LEU A 1 15  ? 20.562 16.440 3.282  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   1 
ATOM   105  O  O   . LEU A 1 15  ? 21.544 17.083 2.891  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   1 
ATOM   106  C  CB  . LEU A 1 15  ? 20.884 14.334 4.570  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . LEU A 1 15  ? 22.078 13.873 3.758  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  1 
ATOM   108  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 23.353 14.454 4.352  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 1 
ATOM   109  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 22.159 12.335 3.695  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 1 
ATOM   110  N  N   . PRO A 1 16  ? 19.495 16.280 2.493  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A N   1 
ATOM   111  C  CA  . PRO A 1 16  ? 19.472 16.938 1.194  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CA  1 
ATOM   112  C  C   . PRO A 1 16  ? 19.603 18.452 1.291  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A C   1 
ATOM   113  O  O   . PRO A 1 16  ? 20.328 19.047 0.486  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A O   1 
ATOM   114  C  CB  . PRO A 1 16  ? 18.080 16.643 0.615  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CB  1 
ATOM   115  C  CG  . PRO A 1 16  ? 17.558 15.544 1.413  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CG  1 
ATOM   116  C  CD  . PRO A 1 16  ? 18.308 15.437 2.678  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CD  1 
ATOM   117  N  N   . ALA A 1 17  ? 18.948 19.075 2.262  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   1 
ATOM   118  C  CA  . ALA A 1 17  ? 19.077 20.520 2.398  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  1 
ATOM   119  C  C   . ALA A 1 17  ? 20.496 20.965 2.733  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   1 
ATOM   120  O  O   . ALA A 1 17  ? 21.014 21.965 2.219  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   1 
ATOM   121  C  CB  . ALA A 1 17  ? 18.164 21.062 3.461  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  1 
ATOM   122  N  N   . SER A 1 18  ? 21.144 20.212 3.613  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   1 
ATOM   123  C  CA  . SER A 1 18  ? 22.504 20.573 3.956  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  1 
ATOM   124  C  C   . SER A 1 18  ? 23.481 20.316 2.819  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   1 
ATOM   125  O  O   . SER A 1 18  ? 24.402 21.116 2.633  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   1 
ATOM   126  C  CB  . SER A 1 18  ? 22.962 19.822 5.225  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  1 
ATOM   127  O  OG  . SER A 1 18  ? 22.129 20.221 6.334  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  1 
ATOM   128  N  N   . ILE A 1 19  ? 23.288 19.234 2.079  1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A N   1 
ATOM   129  C  CA  . ILE A 1 19  ? 24.147 19.046 0.899  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CA  1 
ATOM   130  C  C   . ILE A 1 19  ? 24.048 20.234 -0.050 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A C   1 
ATOM   131  O  O   . ILE A 1 19  ? 25.047 20.746 -0.504 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A O   1 
ATOM   132  C  CB  . ILE A 1 19  ? 23.813 17.734 0.160  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CB  1 
ATOM   133  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 24.210 16.495 1.006  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 24.428 17.784 -1.219 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG2 1 
ATOM   135  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 23.556 15.233 0.475  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CD1 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 22.835 20.636 -0.369 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 22.640 21.741 -1.301 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 23.218 23.010 -0.715 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 23.850 23.757 -1.474 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 21.159 21.825 -1.559 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 23.074 23.279 0.584  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 23.677 24.500 1.162  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 25.186 24.508 1.044  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 25.793 25.483 0.558  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 23.284 24.556 2.650  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 23.793 25.747 3.440  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 22.987 26.859 3.500  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 25.015 25.743 4.086  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 23.418 27.974 4.211  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 25.428 26.824 4.839  1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 24.623 27.937 4.927  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 25.861 23.464 1.475  1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 27.327 23.426 1.426  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 27.840 23.367 -0.002 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 28.810 24.046 -0.298 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 27.882 22.242 2.283  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 27.793 22.659 3.763  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 26.743 22.262 4.572  1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 28.768 23.475 4.338  1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 26.651 22.627 5.905  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 28.677 23.854 5.658  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 27.630 23.442 6.442  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 27.580 23.889 7.741  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A OH  1 
ATOM   164  N  N   . ARG A 1 23  ? 27.221 22.573 -0.883 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   1 
ATOM   165  C  CA  . ARG A 1 23  ? 27.653 22.505 -2.271 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  1 
ATOM   166  C  C   . ARG A 1 23  ? 27.365 23.793 -3.016 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   1 
ATOM   167  O  O   . ARG A 1 23  ? 28.226 24.441 -3.620 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   1 
ATOM   168  C  CB  . ARG A 1 23  ? 26.969 21.303 -2.953 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  1 
ATOM   169  C  CG  . ARG A 1 23  ? 27.316 21.191 -4.429 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  1 
ATOM   170  C  CD  . ARG A 1 23  ? 26.535 20.133 -5.175 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  1 
ATOM   171  N  NE  . ARG A 1 23  ? 25.126 20.521 -5.154 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  1 
ATOM   172  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 24.070 19.739 -5.016 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  1 
ATOM   173  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 24.171 18.411 -4.899 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 1 
ATOM   174  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 22.879 20.305 -4.999 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 1 
ATOM   175  N  N   . ASP A 1 24  ? 26.106 24.204 -3.019 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ASP A 1 24  ? 25.703 25.263 -3.941 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ASP A 1 24  ? 25.942 26.674 -3.393 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   1 
ATOM   178  O  O   . ASP A 1 24  ? 26.300 27.598 -4.128 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ASP A 1 24  ? 24.231 25.103 -4.296 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ASP A 1 24  ? 23.873 23.798 -4.996 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  1 
ATOM   181  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 24.736 23.161 -5.661 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 1 
ATOM   182  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 22.713 23.400 -4.809 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 1 
ATOM   183  N  N   . LEU A 1 25  ? 25.747 26.905 -2.115 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   1 
ATOM   184  C  CA  . LEU A 1 25  ? 25.990 28.233 -1.586 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  1 
ATOM   185  C  C   . LEU A 1 25  ? 27.444 28.435 -1.181 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   1 
ATOM   186  O  O   . LEU A 1 25  ? 27.948 29.544 -1.352 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   1 
ATOM   187  C  CB  . LEU A 1 25  ? 25.075 28.462 -0.394 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . LEU A 1 25  ? 23.778 29.175 -0.456 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 24.022 30.576 0.139  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 23.167 29.417 -1.844 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 1 
ATOM   191  N  N   . LEU A 1 26  ? 28.089 27.393 -0.642 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   1 
ATOM   192  C  CA  . LEU A 1 26  ? 29.441 27.560 -0.117 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  1 
ATOM   193  C  C   . LEU A 1 26  ? 30.516 26.984 -1.012 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   1 
ATOM   194  O  O   . LEU A 1 26  ? 31.722 27.184 -0.783 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   1 
ATOM   195  C  CB  . LEU A 1 26  ? 29.542 26.935 1.295  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . LEU A 1 26  ? 29.226 27.889 2.417  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  1 
ATOM   197  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 28.053 28.785 2.229  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 1 
ATOM   198  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 29.067 27.136 3.757  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 1 
ATOM   199  N  N   . GLY A 1 27  ? 30.129 26.273 -2.072 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N   1 
ATOM   200  C  CA  . GLY A 1 27  ? 31.069 25.786 -3.056 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA  1 
ATOM   201  C  C   . GLY A 1 27  ? 31.864 24.543 -2.722 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C   1 
ATOM   202  O  O   . GLY A 1 27  ? 32.915 24.315 -3.355 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O   1 
ATOM   203  N  N   . PHE A 1 28  ? 31.410 23.765 -1.722 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A N   1 
ATOM   204  C  CA  . PHE A 1 28  ? 32.038 22.478 -1.500 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CA  1 
ATOM   205  C  C   . PHE A 1 28  ? 31.802 21.547 -2.678 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A C   1 
ATOM   206  O  O   . PHE A 1 28  ? 30.753 21.647 -3.317 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A O   1 
ATOM   207  C  CB  . PHE A 1 28  ? 31.491 21.822 -0.247 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . PHE A 1 28  ? 31.962 22.421 1.086  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CG  1 
ATOM   209  C  CD1 . PHE A 1 28  ? 31.631 23.687 1.512  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD1 1 
ATOM   210  C  CD2 . PHE A 1 28  ? 32.757 21.647 1.899  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD2 1 
ATOM   211  C  CE1 . PHE A 1 28  ? 32.088 24.194 2.729  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE1 1 
ATOM   212  C  CE2 . PHE A 1 28  ? 33.232 22.135 3.098  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE2 1 
ATOM   213  C  CZ  . PHE A 1 28  ? 32.918 23.409 3.520  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CZ  1 
ATOM   214  N  N   . ARG A 1 29  ? 32.728 20.633 -2.894 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   1 
ATOM   215  C  CA  . ARG A 1 29  ? 32.509 19.589 -3.887 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  1 
ATOM   216  C  C   . ARG A 1 29  ? 31.903 18.360 -3.212 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   1 
ATOM   217  O  O   . ARG A 1 29  ? 32.449 17.852 -2.236 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   1 
ATOM   218  C  CB  . ARG A 1 29  ? 33.831 19.195 -4.539 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  1 
ATOM   219  C  CG  . ARG A 1 29  ? 33.589 18.222 -5.713 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  1 
ATOM   220  C  CD  . ARG A 1 29  ? 34.811 18.004 -6.568 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  1 
ATOM   221  N  NE  . ARG A 1 29  ? 34.546 17.156 -7.717 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  1 
ATOM   222  C  CZ  . ARG A 1 29  ? 34.485 15.853 -7.839 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  1 
ATOM   223  N  NH1 . ARG A 1 29  ? 34.674 15.073 -6.780 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 1 
ATOM   224  N  NH2 . ARG A 1 29  ? 34.234 15.251 -9.001 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 1 
ATOM   225  N  N   . LEU A 1 30  ? 30.793 17.844 -3.723 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   1 
ATOM   226  C  CA  . LEU A 1 30  ? 30.203 16.615 -3.204 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  1 
ATOM   227  C  C   . LEU A 1 30  ? 30.973 15.414 -3.737 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   1 
ATOM   228  O  O   . LEU A 1 30  ? 31.050 15.203 -4.949 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   1 
ATOM   229  C  CB  . LEU A 1 30  ? 28.727 16.557 -3.570 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  1 
ATOM   230  C  CG  . LEU A 1 30  ? 28.021 15.269 -3.146 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  1 
ATOM   231  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 27.958 15.144 -1.629 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 1 
ATOM   232  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 26.608 15.222 -3.712 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 1 
ATOM   233  N  N   . GLU A 1 31  ? 31.589 14.604 -2.891 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   1 
ATOM   234  C  CA  . GLU A 1 31  ? 32.387 13.455 -3.321 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  1 
ATOM   235  C  C   . GLU A 1 31  ? 31.577 12.171 -3.216 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   1 
ATOM   236  O  O   . GLU A 1 31  ? 31.683 11.308 -4.091 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   1 
ATOM   237  C  CB  . GLU A 1 31  ? 33.634 13.399 -2.472 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  1 
ATOM   238  C  CG  . GLU A 1 31  ? 34.614 14.542 -2.616 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  1 
ATOM   239  C  CD  . GLU A 1 31  ? 35.364 14.468 -3.932 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  1 
ATOM   240  O  OE1 . GLU A 1 31  ? 35.015 13.558 -4.727 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 1 
ATOM   241  O  OE2 . GLU A 1 31  ? 36.260 15.286 -4.204 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 1 
ATOM   242  N  N   . ALA A 1 32  ? 30.734 12.023 -2.189 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   1 
ATOM   243  C  CA  . ALA A 1 32  ? 29.919 10.828 -2.083 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  1 
ATOM   244  C  C   . ALA A 1 32  ? 28.722 11.181 -1.214 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   1 
ATOM   245  O  O   . ALA A 1 32  ? 28.806 12.087 -0.372 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   1 
ATOM   246  C  CB  . ALA A 1 32  ? 30.698 9.657  -1.505 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  1 
ATOM   247  N  N   . ARG A 1 33  ? 27.621 10.466 -1.418 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ARG A 1 33  ? 26.400 10.589 -0.624 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ARG A 1 33  ? 25.803 9.212  -0.444 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A C   1 
ATOM   250  O  O   . ARG A 1 33  ? 25.908 8.366  -1.344 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ARG A 1 33  ? 25.419 11.525 -1.315 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . ARG A 1 33  ? 24.065 11.797 -0.727 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CG  1 
ATOM   253  C  CD  . ARG A 1 33  ? 23.231 12.616 -1.741 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CD  1 
ATOM   254  N  NE  . ARG A 1 33  ? 21.935 12.994 -1.173 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NE  1 
ATOM   255  C  CZ  . ARG A 1 33  ? 21.149 13.985 -1.559 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CZ  1 
ATOM   256  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 21.429 14.815 -2.557 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH1 1 
ATOM   257  N  NH2 . ARG A 1 33  ? 20.021 14.132 -0.882 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH2 1 
ATOM   258  N  N   . TRP A 1 34  ? 25.206 8.990  0.720  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   1 
ATOM   259  C  CA  . TRP A 1 34  ? 24.533 7.710  0.926  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  1 
ATOM   260  C  C   . TRP A 1 34  ? 23.279 8.023  1.728  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   1 
ATOM   261  O  O   . TRP A 1 34  ? 22.994 9.205  1.996  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   1 
ATOM   262  C  CB  . TRP A 1 34  ? 25.409 6.685  1.603  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . TRP A 1 34  ? 25.859 6.932  3.012  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  1 
ATOM   264  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 25.347 6.283  4.097  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 1 
ATOM   265  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 26.866 7.809  3.501  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 1 
ATOM   266  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 25.969 6.714  5.254  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 1 
ATOM   267  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 26.910 7.656  4.919  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 1 
ATOM   268  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 27.754 8.734  2.909  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 1 
ATOM   269  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 27.798 8.389  5.706  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 1 
ATOM   270  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 28.622 9.446  3.715  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 1 
ATOM   271  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 28.639 9.274  5.111  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 1 
ATOM   272  N  N   . ASP A 1 35  ? 22.539 7.010  2.163  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A N   1 
ATOM   273  C  CA  . ASP A 1 35  ? 21.231 7.342  2.806  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CA  1 
ATOM   274  C  C   . ASP A 1 35  ? 21.379 8.097  4.110  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A C   1 
ATOM   275  O  O   . ASP A 1 35  ? 20.446 8.811  4.516  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A O   1 
ATOM   276  C  CB  . ASP A 1 35  ? 20.452 6.043  2.931  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CB  1 
ATOM   277  C  CG  . ASP A 1 35  ? 20.998 4.942  3.791  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CG  1 
ATOM   278  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 22.159 5.008  4.301  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD1 1 
ATOM   279  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 20.215 3.983  4.003  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD2 1 
ATOM   280  N  N   . GLN A 1 36  ? 22.517 7.963  4.763  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N   1 
ATOM   281  C  CA  . GLN A 1 36  ? 22.681 8.595  6.076  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA  1 
ATOM   282  C  C   . GLN A 1 36  ? 23.816 9.612  6.095  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C   1 
ATOM   283  O  O   . GLN A 1 36  ? 24.222 10.043 7.190  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O   1 
ATOM   284  C  CB  . GLN A 1 36  ? 22.904 7.576  7.193  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB  1 
ATOM   285  C  CG  . GLN A 1 36  ? 21.783 6.576  7.410  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG  1 
ATOM   286  C  CD  . GLN A 1 36  ? 20.486 7.276  7.728  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD  1 
ATOM   287  O  OE1 . GLN A 1 36  ? 20.434 8.148  8.554  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1 1 
ATOM   288  N  NE2 . GLN A 1 36  ? 19.423 6.861  7.048  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2 1 
ATOM   289  N  N   . GLY A 1 37  ? 24.332 10.092 4.998  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   1 
ATOM   290  C  CA  . GLY A 1 37  ? 25.344 11.123 5.069  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  1 
ATOM   291  C  C   . GLY A 1 37  ? 25.897 11.511 3.717  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   1 
ATOM   292  O  O   . GLY A 1 37  ? 25.495 11.088 2.649  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   1 
ATOM   293  N  N   . ALA A 1 38  ? 26.868 12.401 3.777  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   1 
ATOM   294  C  CA  . ALA A 1 38  ? 27.606 12.859 2.619  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  1 
ATOM   295  C  C   . ALA A 1 38  ? 29.015 13.246 3.009  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   1 
ATOM   296  O  O   . ALA A 1 38  ? 29.294 13.694 4.142  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   1 
ATOM   297  C  CB  . ALA A 1 38  ? 26.893 14.005 1.914  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  1 
ATOM   298  N  N   . TYR A 1 39  ? 29.922 13.086 2.062  1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   1 
ATOM   299  C  CA  . TYR A 1 39  ? 31.294 13.543 2.162  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  1 
ATOM   300  C  C   . TYR A 1 39  ? 31.513 14.648 1.118  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   1 
ATOM   301  O  O   . TYR A 1 39  ? 31.231 14.406 -0.071 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   1 
ATOM   302  C  CB  . TYR A 1 39  ? 32.303 12.435 1.927  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  1 
ATOM   303  C  CG  . TYR A 1 39  ? 32.259 11.292 2.903  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  1 
ATOM   304  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 32.452 9.992  2.479  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 1 
ATOM   305  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 32.024 11.514 4.265  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 1 
ATOM   306  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 32.432 8.937  3.329  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 1 
ATOM   307  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 31.996 10.425 5.117  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 1 
ATOM   308  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 32.184 9.146  4.675  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  1 
ATOM   309  O  OH  . TYR A 1 39  ? 32.164 8.065  5.525  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  1 
ATOM   310  N  N   . LEU A 1 40  ? 32.022 15.793 1.588  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LEU A 1 40  ? 32.321 16.930 0.724  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LEU A 1 40  ? 33.729 17.430 0.979  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   1 
ATOM   313  O  O   . LEU A 1 40  ? 34.288 17.162 2.062  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LEU A 1 40  ? 31.312 18.074 0.908  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LEU A 1 40  ? 29.830 17.708 0.739  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  1 
ATOM   316  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 29.154 17.367 2.085  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 1 
ATOM   317  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 29.031 18.823 0.074  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 1 
ATOM   318  N  N   . GLU A 1 41  ? 34.276 18.199 0.055  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A N   1 
ATOM   319  C  CA  . GLU A 1 41  ? 35.621 18.707 0.246  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CA  1 
ATOM   320  C  C   . GLU A 1 41  ? 35.645 20.158 -0.199 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A C   1 
ATOM   321  O  O   . GLU A 1 41  ? 35.024 20.523 -1.208 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A O   1 
ATOM   322  C  CB  . GLU A 1 41  ? 36.686 17.894 -0.519 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . GLU A 1 41  ? 38.134 18.277 -0.268 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CG  1 
ATOM   324  C  CD  . GLU A 1 41  ? 39.121 17.285 -0.876 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CD  1 
ATOM   325  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 39.084 17.143 -2.097 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE1 1 
ATOM   326  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 39.930 16.651 -0.167 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE2 1 
ATOM   327  N  N   . LEU A 1 42  ? 36.337 20.994 0.556  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   1 
ATOM   328  C  CA  . LEU A 1 42  ? 36.594 22.381 0.219  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  1 
ATOM   329  C  C   . LEU A 1 42  ? 38.073 22.611 0.468  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   1 
ATOM   330  O  O   . LEU A 1 42  ? 38.543 22.613 1.595  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   1 
ATOM   331  C  CB  . LEU A 1 42  ? 35.739 23.344 1.059  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  1 
ATOM   332  C  CG  . LEU A 1 42  ? 35.996 24.839 0.805  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  1 
ATOM   333  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 35.292 25.319 -0.456 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 1 
ATOM   334  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 35.560 25.726 1.996  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 1 
ATOM   335  N  N   . GLY A 1 43  ? 38.927 22.782 -0.565 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A N   1 
ATOM   336  C  CA  . GLY A 1 43  ? 40.360 22.867 -0.277 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A CA  1 
ATOM   337  C  C   . GLY A 1 43  ? 40.774 21.527 0.276  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A C   1 
ATOM   338  O  O   . GLY A 1 43  ? 40.427 20.475 -0.272 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A O   1 
ATOM   339  N  N   . SER A 1 44  ? 41.483 21.564 1.379  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   1 
ATOM   340  C  CA  . SER A 1 44  ? 41.868 20.348 2.061  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  1 
ATOM   341  C  C   . SER A 1 44  ? 40.852 19.853 3.066  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   1 
ATOM   342  O  O   . SER A 1 44  ? 41.019 18.799 3.679  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   1 
ATOM   343  C  CB  . SER A 1 44  ? 43.151 20.643 2.856  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  1 
ATOM   344  O  OG  . SER A 1 44  ? 42.929 21.501 3.968  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  1 
ATOM   345  N  N   . LEU A 1 45  ? 39.792 20.649 3.314  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   346  C  CA  . LEU A 1 45  ? 38.808 20.268 4.357  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   347  C  C   . LEU A 1 45  ? 37.905 19.131 3.896  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   348  O  O   . LEU A 1 45  ? 37.231 19.270 2.868  1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   349  C  CB  . LEU A 1 45  ? 37.976 21.476 4.736  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   350  C  CG  . LEU A 1 45  ? 36.817 21.218 5.676  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   351  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 37.333 20.759 7.058  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   352  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 35.937 22.436 5.802  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   353  N  N   . TRP A 1 46  ? 37.873 18.046 4.649  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A N   1 
ATOM   354  C  CA  . TRP A 1 46  ? 36.963 16.924 4.528  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CA  1 
ATOM   355  C  C   . TRP A 1 46  ? 35.814 17.264 5.490  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A C   1 
ATOM   356  O  O   . TRP A 1 46  ? 35.982 17.217 6.698  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A O   1 
ATOM   357  C  CB  . TRP A 1 46  ? 37.600 15.590 4.859  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CB  1 
ATOM   358  C  CG  . TRP A 1 46  ? 36.708 14.397 4.814  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CG  1 
ATOM   359  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 35.458 14.265 4.337  1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD1 1 
ATOM   360  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 37.071 13.099 5.344  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD2 1 
ATOM   361  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 35.017 12.973 4.515  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A NE1 1 
ATOM   362  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 35.999 12.242 5.131  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE2 1 
ATOM   363  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 38.229 12.595 5.955  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE3 1 
ATOM   364  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 35.997 10.915 5.506  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ2 1 
ATOM   365  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 38.222 11.250 6.335  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ3 1 
ATOM   366  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 37.109 10.408 6.108  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CH2 1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 47  ? 34.663 17.559 4.924  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 47  ? 33.411 17.728 5.605  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 47  ? 32.531 16.480 5.493  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 47  ? 32.284 15.992 4.407  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 47  ? 32.665 18.935 5.068  1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 47  ? 31.296 19.233 5.660  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 31.396 19.564 7.146  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 30.615 20.370 4.899  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   A CYS A 1 48  ? 32.020 16.066 6.646  0.20 15.20  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   376  N  N   B CYS A 1 48  ? 32.045 15.990 6.638  0.80 15.46  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   377  C  CA  A CYS A 1 48  ? 31.092 14.957 6.745  0.20 14.93  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   378  C  CA  B CYS A 1 48  ? 31.076 14.915 6.649  0.80 14.56  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   379  C  C   A CYS A 1 48  ? 29.752 15.378 7.315  0.20 15.22  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   380  C  C   B CYS A 1 48  ? 29.797 15.492 7.217  0.80 14.96  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   381  O  O   A CYS A 1 48  ? 29.672 15.817 8.461  0.20 13.02  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   382  O  O   B CYS A 1 48  ? 29.810 16.169 8.238  0.80 14.40  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   383  C  CB  A CYS A 1 48  ? 31.698 13.867 7.635  0.20 15.59  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   384  C  CB  B CYS A 1 48  ? 31.508 13.698 7.441  0.80 15.42  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   385  S  SG  A CYS A 1 48  ? 33.321 13.344 7.041  0.20 20.27  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   386  S  SG  B CYS A 1 48  ? 30.256 12.408 7.697  0.80 15.84  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   387  N  N   . LEU A 1 49  ? 28.703 15.230 6.503  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   1 
ATOM   388  C  CA  . LEU A 1 49  ? 27.373 15.539 7.018  1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  1 
ATOM   389  C  C   . LEU A 1 49  ? 26.767 14.238 7.476  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   1 
ATOM   390  O  O   . LEU A 1 49  ? 26.674 13.308 6.694  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   1 
ATOM   391  C  CB  . LEU A 1 49  ? 26.507 16.205 5.932  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . LEU A 1 49  ? 27.110 17.473 5.329  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  1 
ATOM   393  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 26.206 18.004 4.194  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 1 
ATOM   394  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 27.330 18.565 6.353  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 1 
ATOM   395  N  N   A SER A 1 50  ? 26.357 14.182 8.739  0.30 15.98  ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   1 
ATOM   396  N  N   B SER A 1 50  ? 26.406 14.126 8.758  0.70 16.15  ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   1 
ATOM   397  C  CA  A SER A 1 50  ? 25.834 12.967 9.352  0.30 15.27  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  1 
ATOM   398  C  CA  B SER A 1 50  ? 25.826 12.899 9.293  0.70 15.21  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  1 
ATOM   399  C  C   A SER A 1 50  ? 24.359 13.090 9.671  0.30 15.06  ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   1 
ATOM   400  C  C   B SER A 1 50  ? 24.365 13.148 9.612  0.70 14.95  ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   1 
ATOM   401  O  O   A SER A 1 50  ? 23.961 13.823 10.572 0.30 14.45  ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   1 
ATOM   402  O  O   B SER A 1 50  ? 24.032 14.007 10.411 0.70 15.05  ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   1 
ATOM   403  C  CB  A SER A 1 50  ? 26.647 12.683 10.619 0.30 16.47  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  1 
ATOM   404  C  CB  B SER A 1 50  ? 26.550 12.408 10.537 0.70 15.59  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  1 
ATOM   405  O  OG  A SER A 1 50  ? 26.328 11.413 11.144 0.30 17.85  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  1 
ATOM   406  O  OG  B SER A 1 50  ? 27.897 12.068 10.286 0.70 17.10  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  1 
ATOM   407  N  N   . ARG A 1 51  ? 23.515 12.369 8.921  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A N   1 
ATOM   408  C  CA  . ARG A 1 51  ? 22.075 12.558 9.060  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CA  1 
ATOM   409  C  C   . ARG A 1 51  ? 21.626 12.117 10.468 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A C   1 
ATOM   410  O  O   . ARG A 1 51  ? 21.913 11.037 10.951 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A O   1 
ATOM   411  C  CB  . ARG A 1 51  ? 21.354 11.753 8.005  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . ARG A 1 51  ? 19.853 11.868 8.068  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CG  1 
ATOM   413  C  CD  . ARG A 1 51  ? 19.231 11.135 6.869  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CD  1 
ATOM   414  N  NE  . ARG A 1 51  ? 17.795 11.065 6.919  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NE  1 
ATOM   415  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 17.080 10.095 7.509  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CZ  1 
ATOM   416  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 17.667 9.098  8.167  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH1 1 
ATOM   417  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 15.768 10.197 7.415  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH2 1 
ATOM   418  N  N   . GLU A 1 52  ? 20.876 13.046 11.077 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   1 
ATOM   419  C  CA  . GLU A 1 52  ? 20.413 12.915 12.451 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  1 
ATOM   420  C  C   . GLU A 1 52  ? 19.057 13.604 12.522 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   1 
ATOM   421  O  O   . GLU A 1 52  ? 18.954 14.769 12.901 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   1 
ATOM   422  C  CB  . GLU A 1 52  ? 21.432 13.491 13.442 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  1 
ATOM   423  C  CG  . GLU A 1 52  ? 21.134 13.026 14.864 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  1 
ATOM   424  C  CD  . GLU A 1 52  ? 22.228 13.416 15.854 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  1 
ATOM   425  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 22.059 13.058 17.058 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 1 
ATOM   426  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 23.248 13.993 15.470 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 1 
ATOM   427  N  N   . PRO A 1 53  ? 18.005 12.939 12.076 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   1 
ATOM   428  C  CA  . PRO A 1 53  ? 16.730 13.658 11.869 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  1 
ATOM   429  C  C   . PRO A 1 53  ? 16.129 14.386 13.050 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   1 
ATOM   430  O  O   . PRO A 1 53  ? 15.403 15.386 12.871 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   1 
ATOM   431  C  CB  . PRO A 1 53  ? 15.780 12.524 11.399 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  1 
ATOM   432  C  CG  . PRO A 1 53  ? 16.714 11.583 10.693 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  1 
ATOM   433  C  CD  . PRO A 1 53  ? 17.939 11.540 11.630 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  1 
ATOM   434  N  N   . GLN A 1 54  ? 16.380 13.929 14.258 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A N   1 
ATOM   435  C  CA  . GLN A 1 54  ? 15.828 14.710 15.372 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CA  1 
ATOM   436  C  C   . GLN A 1 54  ? 16.748 15.792 15.937 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A C   1 
ATOM   437  O  O   . GLN A 1 54  ? 16.420 16.469 16.906 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A O   1 
ATOM   438  C  CB  . GLN A 1 54  ? 15.389 13.777 16.510 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CB  1 
ATOM   439  C  CG  . GLN A 1 54  ? 13.880 13.510 16.358 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CG  1 
ATOM   440  C  CD  . GLN A 1 54  ? 13.244 14.620 15.517 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CD  1 
ATOM   441  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 13.301 15.805 15.860 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A OE1 1 
ATOM   442  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 12.631 14.226 14.403 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A NE2 1 
ATOM   443  N  N   . TYR A 1 55  ? 17.898 16.009 15.309 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N   1 
ATOM   444  C  CA  . TYR A 1 55  ? 18.799 17.025 15.783 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA  1 
ATOM   445  C  C   . TYR A 1 55  ? 18.137 18.400 15.715 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C   1 
ATOM   446  O  O   . TYR A 1 55  ? 17.537 18.780 14.722 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O   1 
ATOM   447  C  CB  . TYR A 1 55  ? 20.042 17.064 14.915 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB  1 
ATOM   448  C  CG  . TYR A 1 55  ? 21.108 18.029 15.284 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG  1 
ATOM   449  C  CD1 . TYR A 1 55  ? 21.665 18.096 16.551 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1 1 
ATOM   450  C  CD2 . TYR A 1 55  ? 21.610 18.918 14.323 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2 1 
ATOM   451  C  CE1 . TYR A 1 55  ? 22.664 19.005 16.867 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1 1 
ATOM   452  C  CE2 . TYR A 1 55  ? 22.618 19.788 14.649 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2 1 
ATOM   453  C  CZ  . TYR A 1 55  ? 23.156 19.846 15.909 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ  1 
ATOM   454  O  OH  . TYR A 1 55  ? 24.144 20.756 16.185 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH  1 
ATOM   455  N  N   . GLY A 1 56  ? 18.321 19.102 16.830 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A N   1 
ATOM   456  C  CA  . GLY A 1 56  ? 17.713 20.390 17.028 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A CA  1 
ATOM   457  C  C   . GLY A 1 56  ? 18.690 21.541 16.922 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A C   1 
ATOM   458  O  O   . GLY A 1 56  ? 18.368 22.685 17.241 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 56   GLY A O   1 
ATOM   459  N  N   . GLY A 1 57  ? 19.901 21.303 16.450 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A N   1 
ATOM   460  C  CA  . GLY A 1 57  ? 20.847 22.394 16.361 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A CA  1 
ATOM   461  C  C   . GLY A 1 57  ? 21.660 22.508 17.637 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A C   1 
ATOM   462  O  O   . GLY A 1 57  ? 21.335 21.930 18.666 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A O   1 
ATOM   463  N  N   . PRO A 1 58  ? 22.747 23.262 17.571 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A N   1 
ATOM   464  C  CA  . PRO A 1 58  ? 23.647 23.327 18.725 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CA  1 
ATOM   465  C  C   . PRO A 1 58  ? 23.096 24.223 19.799 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A C   1 
ATOM   466  O  O   . PRO A 1 58  ? 22.189 25.044 19.616 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A O   1 
ATOM   467  C  CB  . PRO A 1 58  ? 24.911 23.922 18.096 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CB  1 
ATOM   468  C  CG  . PRO A 1 58  ? 24.401 24.752 16.998 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CG  1 
ATOM   469  C  CD  . PRO A 1 58  ? 23.227 24.057 16.417 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CD  1 
ATOM   470  N  N   . ALA A 1 59  ? 23.700 24.056 20.973 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A N   1 
ATOM   471  C  CA  . ALA A 1 59  ? 23.629 24.965 22.105 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CA  1 
ATOM   472  C  C   . ALA A 1 59  ? 23.978 26.406 21.665 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A C   1 
ATOM   473  O  O   . ALA A 1 59  ? 24.714 26.586 20.691 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A O   1 
ATOM   474  C  CB  . ALA A 1 59  ? 24.516 24.453 23.246 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CB  1 
ATOM   475  N  N   . ALA A 1 60  ? 23.490 27.457 22.319 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   1 
ATOM   476  C  CA  . ALA A 1 60  ? 23.929 28.829 22.053 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  1 
ATOM   477  C  C   . ALA A 1 60  ? 25.227 29.085 22.778 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   1 
ATOM   478  O  O   . ALA A 1 60  ? 25.266 29.232 24.000 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   1 
ATOM   479  C  CB  . ALA A 1 60  ? 22.865 29.862 22.431 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  1 
ATOM   480  N  N   . ASP A 1 61  ? 26.354 29.119 22.076 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   1 
ATOM   481  C  CA  . ASP A 1 61  ? 27.696 29.301 22.615 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  1 
ATOM   482  C  C   . ASP A 1 61  ? 28.587 29.835 21.516 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   1 
ATOM   483  O  O   . ASP A 1 61  ? 28.128 30.113 20.406 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   1 
ATOM   484  C  CB  . ASP A 1 61  ? 28.214 27.989 23.217 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  1 
ATOM   485  C  CG  . ASP A 1 61  ? 28.224 26.851 22.221 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  1 
ATOM   486  O  OD1 . ASP A 1 61  ? 29.149 26.871 21.381 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 1 
ATOM   487  O  OD2 . ASP A 1 61  ? 27.320 25.978 22.239 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 1 
ATOM   488  N  N   . TYR A 1 62  ? 29.884 29.956 21.781 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   1 
ATOM   489  C  CA  . TYR A 1 62  ? 30.824 30.587 20.867 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  1 
ATOM   490  C  C   . TYR A 1 62  ? 31.383 29.604 19.820 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   1 
ATOM   491  O  O   . TYR A 1 62  ? 32.125 30.039 18.924 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   1 
ATOM   492  C  CB  . TYR A 1 62  ? 31.995 31.216 21.608 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . TYR A 1 62  ? 31.628 32.259 22.616 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  1 
ATOM   494  C  CD1 . TYR A 1 62  ? 30.580 33.166 22.435 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 1 
ATOM   495  C  CD2 . TYR A 1 62  ? 32.356 32.371 23.800 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 1 
ATOM   496  C  CE1 . TYR A 1 62  ? 30.290 34.136 23.384 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 1 
ATOM   497  C  CE2 . TYR A 1 62  ? 32.071 33.321 24.768 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 1 
ATOM   498  C  CZ  . TYR A 1 62  ? 31.029 34.184 24.550 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  1 
ATOM   499  O  OH  . TYR A 1 62  ? 30.746 35.118 25.543 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  1 
ATOM   500  N  N   . THR A 1 63  ? 31.127 28.317 19.931 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 63   THR A N   1 
ATOM   501  C  CA  . THR A 1 63  ? 31.712 27.324 19.025 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CA  1 
ATOM   502  C  C   . THR A 1 63  ? 31.319 27.626 17.592 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 63   THR A C   1 
ATOM   503  O  O   . THR A 1 63  ? 30.117 27.784 17.288 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 63   THR A O   1 
ATOM   504  C  CB  . THR A 1 63  ? 31.241 25.905 19.401 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CB  1 
ATOM   505  O  OG1 . THR A 1 63  ? 31.591 25.671 20.770 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 63   THR A OG1 1 
ATOM   506  C  CG2 . THR A 1 63  ? 31.925 24.844 18.538 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CG2 1 
ATOM   507  N  N   . HIS A 1 64  ? 32.304 27.706 16.682 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A N   1 
ATOM   508  C  CA  . HIS A 1 64  ? 31.993 28.012 15.286 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CA  1 
ATOM   509  C  C   . HIS A 1 64  ? 33.148 27.574 14.389 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A C   1 
ATOM   510  O  O   . HIS A 1 64  ? 34.245 27.259 14.843 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A O   1 
ATOM   511  C  CB  . HIS A 1 64  ? 31.707 29.478 15.111 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CB  1 
ATOM   512  C  CG  . HIS A 1 64  ? 32.861 30.431 15.307 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CG  1 
ATOM   513  N  ND1 . HIS A 1 64  ? 33.188 30.965 16.544 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A ND1 1 
ATOM   514  C  CD2 . HIS A 1 64  ? 33.694 31.024 14.436 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CD2 1 
ATOM   515  C  CE1 . HIS A 1 64  ? 34.204 31.812 16.395 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CE1 1 
ATOM   516  N  NE2 . HIS A 1 64  ? 34.566 31.883 15.106 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A NE2 1 
ATOM   517  N  N   . TYR A 1 65  ? 32.827 27.540 13.092 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   1 
ATOM   518  C  CA  . TYR A 1 65  ? 33.683 26.996 12.043 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  1 
ATOM   519  C  C   . TYR A 1 65  ? 33.903 28.089 11.005 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   1 
ATOM   520  O  O   . TYR A 1 65  ? 32.918 28.566 10.431 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   1 
ATOM   521  C  CB  . TYR A 1 65  ? 33.052 25.726 11.400 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  1 
ATOM   522  C  CG  . TYR A 1 65  ? 32.421 24.878 12.470 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  1 
ATOM   523  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 31.067 24.628 12.492 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 1 
ATOM   524  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 33.202 24.339 13.491 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 1 
ATOM   525  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 30.486 23.872 13.450 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 1 
ATOM   526  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 32.605 23.603 14.483 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 1 
ATOM   527  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 31.286 23.333 14.457 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  1 
ATOM   528  O  OH  . TYR A 1 65  ? 30.495 22.694 15.355 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  1 
ATOM   529  N  N   . ALA A 1 66  ? 35.154 28.456 10.745 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   1 
ATOM   530  C  CA  . ALA A 1 66  ? 35.408 29.525 9.786  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  1 
ATOM   531  C  C   . ALA A 1 66  ? 36.096 28.985 8.562  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   1 
ATOM   532  O  O   . ALA A 1 66  ? 37.003 28.172 8.659  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   1 
ATOM   533  C  CB  . ALA A 1 66  ? 36.296 30.531 10.402 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  1 
ATOM   534  N  N   . PHE A 1 67  ? 35.662 29.495 7.435  1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   1 
ATOM   535  C  CA  . PHE A 1 67  ? 36.225 29.167 6.128  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  1 
ATOM   536  C  C   . PHE A 1 67  ? 36.953 30.388 5.579  1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   1 
ATOM   537  O  O   . PHE A 1 67  ? 36.500 31.523 5.791  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   1 
ATOM   538  C  CB  . PHE A 1 67  ? 35.117 28.768 5.154  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  1 
ATOM   539  C  CG  . PHE A 1 67  ? 34.199 27.695 5.715  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  1 
ATOM   540  C  CD1 . PHE A 1 67  ? 32.874 27.949 5.977  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 1 
ATOM   541  C  CD2 . PHE A 1 67  ? 34.714 26.439 5.984  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 1 
ATOM   542  C  CE1 . PHE A 1 67  ? 32.056 26.978 6.545  1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 1 
ATOM   543  C  CE2 . PHE A 1 67  ? 33.903 25.485 6.553  1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 1 
ATOM   544  C  CZ  . PHE A 1 67  ? 32.584 25.738 6.849  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  1 
ATOM   545  N  N   . GLY A 1 68  ? 38.053 30.176 4.879  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   1 
ATOM   546  C  CA  . GLY A 1 68  ? 38.764 31.338 4.345  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  1 
ATOM   547  C  C   . GLY A 1 68  ? 38.166 31.905 3.077  1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   1 
ATOM   548  O  O   . GLY A 1 68  ? 37.545 31.204 2.297  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   1 
ATOM   549  N  N   . ILE A 1 69  ? 38.436 33.198 2.892  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A N   1 
ATOM   550  C  CA  . ILE A 1 69  ? 38.016 33.858 1.644  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CA  1 
ATOM   551  C  C   . ILE A 1 69  ? 38.992 34.995 1.412  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A C   1 
ATOM   552  O  O   . ILE A 1 69  ? 39.548 35.569 2.336  1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A O   1 
ATOM   553  C  CB  . ILE A 1 69  ? 36.572 34.345 1.725  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CB  1 
ATOM   554  C  CG1 . ILE A 1 69  ? 36.074 34.919 0.393  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG1 1 
ATOM   555  C  CG2 . ILE A 1 69  ? 36.476 35.381 2.835  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG2 1 
ATOM   556  C  CD1 . ILE A 1 69  ? 34.567 35.079 0.338  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CD1 1 
ATOM   557  N  N   . ALA A 1 70  ? 39.265 35.303 0.117  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   558  C  CA  . ALA A 1 70  ? 40.143 36.406 -0.222 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   559  C  C   . ALA A 1 70  ? 39.488 37.780 0.037  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   560  O  O   . ALA A 1 70  ? 38.283 37.917 -0.150 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   561  C  CB  . ALA A 1 70  ? 40.539 36.294 -1.683 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   562  N  N   . ALA A 1 71  ? 40.293 38.758 0.411  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   563  C  CA  . ALA A 1 71  ? 39.782 40.097 0.648  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   564  C  C   . ALA A 1 71  ? 38.861 40.613 -0.466 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   565  O  O   . ALA A 1 71  ? 37.771 41.118 -0.199 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   566  C  CB  . ALA A 1 71  ? 40.910 41.097 0.819  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   567  N  N   . ALA A 1 72  ? 39.321 40.481 -1.718 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A N   1 
ATOM   568  C  CA  . ALA A 1 72  ? 38.535 41.073 -2.803 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CA  1 
ATOM   569  C  C   . ALA A 1 72  ? 37.193 40.403 -3.042 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A C   1 
ATOM   570  O  O   . ALA A 1 72  ? 36.303 40.998 -3.680 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A O   1 
ATOM   571  C  CB  . ALA A 1 72  ? 39.350 41.080 -4.112 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CB  1 
ATOM   572  N  N   . ASP A 1 73  ? 37.028 39.166 -2.575 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A N   1 
ATOM   573  C  CA  . ASP A 1 73  ? 35.810 38.394 -2.773 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CA  1 
ATOM   574  C  C   . ASP A 1 73  ? 34.801 38.569 -1.637 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A C   1 
ATOM   575  O  O   . ASP A 1 73  ? 33.628 38.122 -1.745 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A O   1 
ATOM   576  C  CB  . ASP A 1 73  ? 36.138 36.918 -2.920 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CB  1 
ATOM   577  C  CG  . ASP A 1 73  ? 36.865 36.562 -4.224 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CG  1 
ATOM   578  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 36.518 37.170 -5.273 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD1 1 
ATOM   579  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 37.742 35.683 -4.176 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD2 1 
ATOM   580  N  N   . PHE A 1 74  ? 35.256 39.146 -0.527 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   1 
ATOM   581  C  CA  . PHE A 1 74  ? 34.453 39.159 0.703  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  1 
ATOM   582  C  C   . PHE A 1 74  ? 33.113 39.825 0.526  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   1 
ATOM   583  O  O   . PHE A 1 74  ? 32.087 39.265 0.925  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   1 
ATOM   584  C  CB  . PHE A 1 74  ? 35.284 39.767 1.839  1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  1 
ATOM   585  C  CG  . PHE A 1 74  ? 34.468 39.789 3.124  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  1 
ATOM   586  C  CD1 . PHE A 1 74  ? 34.414 38.691 3.968  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 1 
ATOM   587  C  CD2 . PHE A 1 74  ? 33.779 40.924 3.510  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 1 
ATOM   588  C  CE1 . PHE A 1 74  ? 33.634 38.726 5.102  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 1 
ATOM   589  C  CE2 . PHE A 1 74  ? 32.968 40.955 4.623  1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 1 
ATOM   590  C  CZ  . PHE A 1 74  ? 32.941 39.855 5.454  1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  1 
ATOM   591  N  N   . ALA A 1 75  ? 33.136 41.073 0.037  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   1 
ATOM   592  C  CA  . ALA A 1 75  ? 31.909 41.849 0.014  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  1 
ATOM   593  C  C   . ALA A 1 75  ? 30.832 41.162 -0.817 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   1 
ATOM   594  O  O   . ALA A 1 75  ? 29.668 41.084 -0.454 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   1 
ATOM   595  C  CB  . ALA A 1 75  ? 32.295 43.257 -0.447 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  1 
ATOM   596  N  N   . ARG A 1 76  ? 31.236 40.615 -1.958 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A N   1 
ATOM   597  C  CA  . ARG A 1 76  ? 30.282 39.919 -2.838 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CA  1 
ATOM   598  C  C   . ARG A 1 76  ? 29.711 38.684 -2.147 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A C   1 
ATOM   599  O  O   . ARG A 1 76  ? 28.510 38.382 -2.258 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A O   1 
ATOM   600  C  CB  . ARG A 1 76  ? 30.907 39.599 -4.195 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CB  1 
ATOM   601  C  CG  . ARG A 1 76  ? 30.833 40.663 -5.278 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CG  1 
ATOM   602  C  CD  . ARG A 1 76  ? 31.585 40.208 -6.531 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CD  1 
ATOM   603  N  NE  . ARG A 1 76  ? 31.401 41.052 -7.696 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NE  1 
ATOM   604  C  CZ  . ARG A 1 76  ? 30.445 41.004 -8.607 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CZ  1 
ATOM   605  N  NH1 . ARG A 1 76  ? 29.489 40.070 -8.478 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH1 1 
ATOM   606  N  NH2 . ARG A 1 76  ? 30.395 41.844 -9.626 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH2 1 
ATOM   607  N  N   . PHE A 1 77  ? 30.543 37.934 -1.435 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A N   1 
ATOM   608  C  CA  . PHE A 1 77  ? 30.038 36.759 -0.724 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CA  1 
ATOM   609  C  C   . PHE A 1 77  ? 29.019 37.125 0.346  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A C   1 
ATOM   610  O  O   . PHE A 1 77  ? 27.951 36.518 0.451  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A O   1 
ATOM   611  C  CB  . PHE A 1 77  ? 31.245 35.978 -0.172 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . PHE A 1 77  ? 30.848 34.758 0.642  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CG  1 
ATOM   613  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 30.707 33.541 -0.004 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD1 1 
ATOM   614  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 30.624 34.796 2.013  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD2 1 
ATOM   615  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 30.359 32.396 0.714  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE1 1 
ATOM   616  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 30.266 33.682 2.731  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE2 1 
ATOM   617  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 30.138 32.479 2.076  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CZ  1 
ATOM   618  N  N   . ALA A 1 78  ? 29.373 38.086 1.190  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   1 
ATOM   619  C  CA  . ALA A 1 78  ? 28.436 38.524 2.232  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  1 
ATOM   620  C  C   . ALA A 1 78  ? 27.130 38.999 1.622  1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   1 
ATOM   621  O  O   . ALA A 1 78  ? 26.050 38.676 2.090  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   1 
ATOM   622  C  CB  . ALA A 1 78  ? 29.091 39.605 3.063  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  1 
ATOM   623  N  N   . ALA A 1 79  ? 27.214 39.783 0.547  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N   1 
ATOM   624  C  CA  . ALA A 1 79  ? 26.019 40.311 -0.088 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA  1 
ATOM   625  C  C   . ALA A 1 79  ? 25.161 39.190 -0.644 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C   1 
ATOM   626  O  O   . ALA A 1 79  ? 23.931 39.127 -0.569 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O   1 
ATOM   627  C  CB  . ALA A 1 79  ? 26.414 41.320 -1.183 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB  1 
ATOM   628  N  N   . GLN A 1 80  ? 25.829 38.219 -1.270 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A N   1 
ATOM   629  C  CA  . GLN A 1 80  ? 25.108 37.096 -1.878 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CA  1 
ATOM   630  C  C   . GLN A 1 80  ? 24.362 36.268 -0.834 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A C   1 
ATOM   631  O  O   . GLN A 1 80  ? 23.184 35.930 -0.969 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A O   1 
ATOM   632  C  CB  . GLN A 1 80  ? 26.134 36.272 -2.641 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CB  1 
ATOM   633  C  CG  . GLN A 1 80  ? 25.671 34.922 -3.109 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CG  1 
ATOM   634  C  CD  . GLN A 1 80  ? 26.762 33.956 -3.537 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CD  1 
ATOM   635  O  OE1 . GLN A 1 80  ? 27.956 34.121 -3.303 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A OE1 1 
ATOM   636  N  NE2 . GLN A 1 80  ? 26.314 32.896 -4.202 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A NE2 1 
ATOM   637  N  N   . LEU A 1 81  ? 25.041 35.928 0.270  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   1 
ATOM   638  C  CA  . LEU A 1 81  ? 24.378 35.143 1.285  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  1 
ATOM   639  C  C   . LEU A 1 81  ? 23.284 35.974 1.964  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   1 
ATOM   640  O  O   . LEU A 1 81  ? 22.209 35.440 2.267  1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   1 
ATOM   641  C  CB  . LEU A 1 81  ? 25.362 34.582 2.298  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  1 
ATOM   642  C  CG  . LEU A 1 81  ? 25.968 33.230 1.881  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  1 
ATOM   643  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 26.821 33.291 0.620  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 1 
ATOM   644  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 26.750 32.684 3.055  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 1 
ATOM   645  N  N   . ARG A 1 82  ? 23.485 37.279 2.211  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   1 
ATOM   646  C  CA  . ARG A 1 82  ? 22.386 38.075 2.740  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  1 
ATOM   647  C  C   . ARG A 1 82  ? 21.180 38.128 1.803  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   1 
ATOM   648  O  O   . ARG A 1 82  ? 20.040 38.074 2.270  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   1 
ATOM   649  C  CB  . ARG A 1 82  ? 22.873 39.511 2.989  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  1 
ATOM   650  C  CG  . ARG A 1 82  ? 23.787 39.600 4.212  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  1 
ATOM   651  C  CD  . ARG A 1 82  ? 24.460 40.969 4.351  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  1 
ATOM   652  N  NE  . ARG A 1 82  ? 25.147 41.061 5.640  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  1 
ATOM   653  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 26.225 41.753 5.907  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  1 
ATOM   654  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 26.836 42.506 4.986  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 1 
ATOM   655  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 26.714 41.701 7.132  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 1 
ATOM   656  N  N   . ALA A 1 83  ? 21.442 38.261 0.497  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   657  C  CA  . ALA A 1 83  ? 20.345 38.341 -0.478 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   658  C  C   . ALA A 1 83  ? 19.555 37.037 -0.520 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   659  O  O   . ALA A 1 83  ? 18.375 36.958 -0.877 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   660  C  CB  . ALA A 1 83  ? 20.888 38.738 -1.839 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   661  N  N   . HIS A 1 84  ? 20.201 35.945 -0.120 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   1 
ATOM   662  C  CA  . HIS A 1 84  ? 19.602 34.627 -0.082 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  1 
ATOM   663  C  C   . HIS A 1 84  ? 18.932 34.306 1.246  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   1 
ATOM   664  O  O   . HIS A 1 84  ? 18.433 33.191 1.386  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   1 
ATOM   665  C  CB  . HIS A 1 84  ? 20.739 33.669 -0.397 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . HIS A 1 84  ? 20.354 32.267 -0.617 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  1 
ATOM   667  N  ND1 . HIS A 1 84  ? 20.214 31.754 -1.888 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 1 
ATOM   668  C  CD2 . HIS A 1 84  ? 20.108 31.259 0.256  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 1 
ATOM   669  C  CE1 . HIS A 1 84  ? 19.880 30.469 -1.781 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 1 
ATOM   670  N  NE2 . HIS A 1 84  ? 19.801 30.140 -0.501 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 1 
ATOM   671  N  N   . GLY A 1 85  ? 18.936 35.274 2.158  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A N   1 
ATOM   672  C  CA  . GLY A 1 85  ? 18.203 35.201 3.404  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A CA  1 
ATOM   673  C  C   . GLY A 1 85  ? 18.877 34.396 4.476  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A C   1 
ATOM   674  O  O   . GLY A 1 85  ? 18.297 33.920 5.433  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A O   1 
ATOM   675  N  N   . VAL A 1 86  ? 20.192 34.256 4.379  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A N   1 
ATOM   676  C  CA  . VAL A 1 86  ? 20.906 33.579 5.462  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CA  1 
ATOM   677  C  C   . VAL A 1 86  ? 20.925 34.442 6.702  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A C   1 
ATOM   678  O  O   . VAL A 1 86  ? 21.062 35.663 6.606  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A O   1 
ATOM   679  C  CB  . VAL A 1 86  ? 22.313 33.302 4.942  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CB  1 
ATOM   680  C  CG1 . VAL A 1 86  ? 23.197 32.793 6.011  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG1 1 
ATOM   681  C  CG2 . VAL A 1 86  ? 22.307 32.262 3.824  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG2 1 
ATOM   682  N  N   . ARG A 1 87  ? 20.767 33.796 7.863  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A N   1 
ATOM   683  C  CA  . ARG A 1 87  ? 20.742 34.558 9.117  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CA  1 
ATOM   684  C  C   . ARG A 1 87  ? 22.128 34.759 9.688  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A C   1 
ATOM   685  O  O   . ARG A 1 87  ? 22.942 33.822 9.654  1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A O   1 
ATOM   686  C  CB  . ARG A 1 87  ? 19.855 33.761 10.081 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . ARG A 1 87  ? 19.578 34.464 11.383 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CG  1 
ATOM   688  C  CD  . ARG A 1 87  ? 18.554 33.704 12.239 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CD  1 
ATOM   689  N  NE  . ARG A 1 87  ? 17.290 33.529 11.540 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NE  1 
ATOM   690  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 16.376 32.611 11.785 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CZ  1 
ATOM   691  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 16.525 31.758 12.775 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH1 1 
ATOM   692  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 15.275 32.594 11.023 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH2 1 
ATOM   693  N  N   . GLU A 1 88  ? 22.387 35.923 10.247 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A N   1 
ATOM   694  C  CA  . GLU A 1 88  ? 23.666 36.189 10.900 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CA  1 
ATOM   695  C  C   . GLU A 1 88  ? 23.542 35.987 12.403 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A C   1 
ATOM   696  O  O   . GLU A 1 88  ? 22.500 36.188 12.986 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A O   1 
ATOM   697  C  CB  . GLU A 1 88  ? 24.155 37.586 10.529 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CB  1 
ATOM   698  C  CG  . GLU A 1 88  ? 24.611 37.633 9.058  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CG  1 
ATOM   699  C  CD  . GLU A 1 88  ? 24.831 39.027 8.563  1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CD  1 
ATOM   700  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 25.804 39.706 8.989  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE1 1 
ATOM   701  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 24.039 39.500 7.720  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE2 1 
ATOM   702  N  N   . TRP A 1 89  ? 24.682 35.605 13.012 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   1 
ATOM   703  C  CA  . TRP A 1 89  ? 24.709 35.310 14.458 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  1 
ATOM   704  C  C   . TRP A 1 89  ? 25.713 36.170 15.206 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   1 
ATOM   705  O  O   . TRP A 1 89  ? 25.740 36.089 16.446 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   1 
ATOM   706  C  CB  . TRP A 1 89  ? 24.981 33.838 14.715 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . TRP A 1 89  ? 26.332 33.330 14.318 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  1 
ATOM   708  C  CD1 . TRP A 1 89  ? 26.689 32.858 13.081 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 1 
ATOM   709  C  CD2 . TRP A 1 89  ? 27.484 33.245 15.152 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 1 
ATOM   710  N  NE1 . TRP A 1 89  ? 28.003 32.476 13.096 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 1 
ATOM   711  C  CE2 . TRP A 1 89  ? 28.512 32.708 14.360 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 1 
ATOM   712  C  CE3 . TRP A 1 89  ? 27.757 33.557 16.496 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 1 
ATOM   713  C  CZ2 . TRP A 1 89  ? 29.779 32.488 14.847 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 1 
ATOM   714  C  CZ3 . TRP A 1 89  ? 29.039 33.334 16.976 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 1 
ATOM   715  C  CH2 . TRP A 1 89  ? 30.014 32.809 16.160 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 1 
ATOM   716  N  N   . LYS A 1 90  ? 26.515 36.953 14.532 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A N   1 
ATOM   717  C  CA  . LYS A 1 90  ? 27.552 37.784 15.152 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CA  1 
ATOM   718  C  C   . LYS A 1 90  ? 27.951 38.868 14.179 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A C   1 
ATOM   719  O  O   . LYS A 1 90  ? 27.870 38.689 12.973 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A O   1 
ATOM   720  C  CB  . LYS A 1 90  ? 28.744 36.880 15.538 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CB  1 
ATOM   721  C  CG  . LYS A 1 90  ? 29.936 37.619 16.118 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CG  1 
ATOM   722  C  CD  . LYS A 1 90  ? 31.002 36.648 16.617 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CD  1 
ATOM   723  C  CE  . LYS A 1 90  ? 32.309 37.320 16.952 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CE  1 
ATOM   724  N  NZ  . LYS A 1 90  ? 33.247 36.423 17.723 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A NZ  1 
ATOM   725  N  N   . GLN A 1 91  ? 28.377 39.982 14.698 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   726  C  CA  . GLN A 1 91  ? 28.890 41.144 13.978 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   727  C  C   . GLN A 1 91  ? 30.385 41.194 14.178 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   728  O  O   . GLN A 1 91  ? 30.885 41.136 15.303 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   729  C  CB  . GLN A 1 91  ? 28.204 42.427 14.443 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   730  C  CG  . GLN A 1 91  ? 28.764 43.671 13.824 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   731  C  CD  . GLN A 1 91  ? 27.958 44.875 14.202 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   732  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 28.072 45.431 15.309 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   733  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 27.104 45.276 13.275 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   734  N  N   . ASN A 1 92  ? 31.133 41.338 13.086 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   735  C  CA  . ASN A 1 92  ? 32.568 41.314 13.172 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   736  C  C   . ASN A 1 92  ? 33.127 42.453 14.030 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   737  O  O   . ASN A 1 92  ? 32.783 43.631 13.823 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   738  C  CB  . ASN A 1 92  ? 33.193 41.407 11.764 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   739  C  CG  . ASN A 1 92  ? 34.699 41.222 11.843 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   740  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 35.175 40.270 12.480 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   741  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 35.391 42.109 11.152 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   742  N  N   . ARG A 1 93  ? 34.042 42.087 14.924 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A N   1 
ATOM   743  C  CA  . ARG A 1 93  ? 34.810 43.017 15.781 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CA  1 
ATOM   744  C  C   . ARG A 1 93  ? 36.295 42.793 15.705 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A C   1 
ATOM   745  O  O   . ARG A 1 93  ? 37.037 43.669 16.165 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A O   1 
ATOM   746  C  CB  . ARG A 1 93  ? 34.345 42.883 17.240 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CB  1 
ATOM   747  C  CG  . ARG A 1 93  ? 32.976 43.495 17.445 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CG  1 
ATOM   748  C  CD  . ARG A 1 93  ? 32.529 43.209 18.885 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CD  1 
ATOM   749  N  NE  . ARG A 1 93  ? 32.266 41.823 19.165 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NE  1 
ATOM   750  C  CZ  . ARG A 1 93  ? 31.098 41.231 18.963 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CZ  1 
ATOM   751  N  NH1 . ARG A 1 93  ? 30.026 41.879 18.463 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH1 1 
ATOM   752  N  NH2 . ARG A 1 93  ? 30.995 39.942 19.275 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH2 1 
ATOM   753  N  N   . SER A 1 94  ? 36.814 41.719 15.126 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 94   SER A N   1 
ATOM   754  C  CA  . SER A 1 94  ? 38.226 41.373 15.155 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA  1 
ATOM   755  C  C   . SER A 1 94  ? 38.915 41.544 13.810 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 94   SER A C   1 
ATOM   756  O  O   . SER A 1 94  ? 38.256 41.766 12.791 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 94   SER A O   1 
ATOM   757  C  CB  . SER A 1 94  ? 38.422 39.930 15.657 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB  1 
ATOM   758  O  OG  . SER A 1 94  ? 37.794 39.039 14.743 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG  1 
ATOM   759  N  N   . GLU A 1 95  ? 40.252 41.477 13.800 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   1 
ATOM   760  C  CA  . GLU A 1 95  ? 41.043 41.687 12.600 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  1 
ATOM   761  C  C   . GLU A 1 95  ? 40.538 40.825 11.452 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   1 
ATOM   762  O  O   . GLU A 1 95  ? 40.274 39.636 11.600 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   1 
ATOM   763  C  CB  . GLU A 1 95  ? 42.515 41.363 12.913 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  1 
ATOM   764  C  CG  . GLU A 1 95  ? 43.430 41.252 11.722 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  1 
ATOM   765  C  CD  . GLU A 1 95  ? 43.663 39.868 11.218 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  1 
ATOM   766  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 43.414 38.885 11.932 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 1 
ATOM   767  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 44.157 39.777 10.058 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 1 
ATOM   768  N  N   . GLY A 1 96  ? 40.473 41.460 10.293 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   1 
ATOM   769  C  CA  . GLY A 1 96  ? 40.119 40.807 9.034  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  1 
ATOM   770  C  C   . GLY A 1 96  ? 38.624 40.751 8.868  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   1 
ATOM   771  O  O   . GLY A 1 96  ? 37.895 40.416 9.811  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   1 
ATOM   772  N  N   . ASP A 1 97  ? 38.124 41.065 7.671  1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A N   1 
ATOM   773  C  CA  . ASP A 1 97  ? 36.693 40.921 7.434  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CA  1 
ATOM   774  C  C   . ASP A 1 97  ? 36.189 39.535 7.832  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A C   1 
ATOM   775  O  O   . ASP A 1 97  ? 36.864 38.517 7.571  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A O   1 
ATOM   776  C  CB  . ASP A 1 97  ? 36.365 41.149 5.958  1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CB  1 
ATOM   777  C  CG  . ASP A 1 97  ? 36.134 42.573 5.566  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CG  1 
ATOM   778  O  OD1 . ASP A 1 97  ? 35.529 43.381 6.371  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD1 1 
ATOM   779  O  OD2 . ASP A 1 97  ? 36.493 42.992 4.449  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD2 1 
ATOM   780  N  N   . SER A 1 98  ? 35.002 39.556 8.438  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 98   SER A N   1 
ATOM   781  C  CA  . SER A 1 98  ? 34.355 38.291 8.770  1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA  1 
ATOM   782  C  C   . SER A 1 98  ? 32.854 38.443 8.641  1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C   1 
ATOM   783  O  O   . SER A 1 98  ? 32.311 39.458 9.053  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 98   SER A O   1 
ATOM   784  C  CB  . SER A 1 98  ? 34.678 37.802 10.197 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB  1 
ATOM   785  O  OG  . SER A 1 98  ? 35.979 37.322 10.348 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG  1 
ATOM   786  N  N   . PHE A 1 99  ? 32.195 37.420 8.135  1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   1 
ATOM   787  C  CA  . PHE A 1 99  ? 30.766 37.327 7.967  1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  1 
ATOM   788  C  C   . PHE A 1 99  ? 30.330 36.070 8.734  1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   1 
ATOM   789  O  O   . PHE A 1 99  ? 30.821 34.989 8.429  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   1 
ATOM   790  C  CB  . PHE A 1 99  ? 30.431 37.253 6.470  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  1 
ATOM   791  C  CG  . PHE A 1 99  ? 28.978 37.021 6.150  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  1 
ATOM   792  C  CD1 . PHE A 1 99  ? 28.061 38.054 6.345  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 1 
ATOM   793  C  CD2 . PHE A 1 99  ? 28.527 35.825 5.650  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 1 
ATOM   794  C  CE1 . PHE A 1 99  ? 26.719 37.879 6.073  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 1 
ATOM   795  C  CE2 . PHE A 1 99  ? 27.185 35.646 5.351  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 1 
ATOM   796  C  CZ  . PHE A 1 99  ? 26.304 36.691 5.546  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  1 
ATOM   797  N  N   . TYR A 1 100 ? 29.459 36.263 9.725  1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   1 
ATOM   798  C  CA  . TYR A 1 100 ? 29.106 35.220 10.681 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  1 
ATOM   799  C  C   . TYR A 1 100 ? 27.658 34.788 10.426 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   1 
ATOM   800  O  O   . TYR A 1 100 ? 26.763 35.573 10.723 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   1 
ATOM   801  C  CB  . TYR A 1 100 ? 29.297 35.732 12.081 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  1 
ATOM   802  C  CG  . TYR A 1 100 ? 30.699 36.041 12.513 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  1 
ATOM   803  C  CD1 . TYR A 1 100 ? 31.208 37.318 12.418 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 1 
ATOM   804  C  CD2 . TYR A 1 100 ? 31.518 35.044 13.015 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 1 
ATOM   805  C  CE1 . TYR A 1 100 ? 32.506 37.625 12.808 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 1 
ATOM   806  C  CE2 . TYR A 1 100 ? 32.798 35.309 13.434 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 1 
ATOM   807  C  CZ  . TYR A 1 100 ? 33.295 36.603 13.319 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  1 
ATOM   808  O  OH  . TYR A 1 100 ? 34.562 36.948 13.721 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  1 
ATOM   809  N  N   . PHE A 1 101 ? 27.448 33.586 9.907  1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A N   1 
ATOM   810  C  CA  . PHE A 1 101 ? 26.164 33.125 9.426  1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CA  1 
ATOM   811  C  C   . PHE A 1 101 ? 25.878 31.688 9.873  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A C   1 
ATOM   812  O  O   . PHE A 1 101 ? 26.781 30.921 10.203 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A O   1 
ATOM   813  C  CB  . PHE A 1 101 ? 26.119 33.265 7.896  1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CB  1 
ATOM   814  C  CG  . PHE A 1 101 ? 27.109 32.378 7.146  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CG  1 
ATOM   815  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 26.673 31.202 6.502  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD1 1 
ATOM   816  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 28.434 32.695 7.052  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD2 1 
ATOM   817  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 27.555 30.427 5.791  1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE1 1 
ATOM   818  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 29.338 31.925 6.342  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE2 1 
ATOM   819  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 28.890 30.773 5.699  1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CZ  1 
ATOM   820  N  N   . LEU A 1 102 ? 24.579 31.361 9.881  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   1 
ATOM   821  C  CA  . LEU A 1 102 ? 24.112 30.054 10.303 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  1 
ATOM   822  C  C   . LEU A 1 102 ? 23.868 29.130 9.119  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   1 
ATOM   823  O  O   . LEU A 1 102 ? 23.394 29.565 8.088  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   1 
ATOM   824  C  CB  . LEU A 1 102 ? 22.821 30.177 11.109 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  1 
ATOM   825  C  CG  . LEU A 1 102 ? 22.927 30.983 12.383 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  1 
ATOM   826  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 21.574 31.192 13.039 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 1 
ATOM   827  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 23.891 30.363 13.382 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 1 
ATOM   828  N  N   . ASP A 1 103 ? 24.138 27.861 9.340  1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   1 
ATOM   829  C  CA  . ASP A 1 103 ? 23.792 26.807 8.386  1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  1 
ATOM   830  C  C   . ASP A 1 103 ? 22.344 26.353 8.625  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   1 
ATOM   831  O  O   . ASP A 1 103 ? 21.677 26.863 9.554  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   1 
ATOM   832  C  CB  . ASP A 1 103 ? 24.860 25.706 8.397  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  1 
ATOM   833  C  CG  . ASP A 1 103 ? 24.609 24.483 9.267  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  1 
ATOM   834  O  OD1 . ASP A 1 103 ? 23.735 24.557 10.181 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 1 
ATOM   835  O  OD2 . ASP A 1 103 ? 25.289 23.461 9.021  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 1 
ATOM   836  N  N   . PRO A 1 104 ? 21.801 25.472 7.814  1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A N   1 
ATOM   837  C  CA  . PRO A 1 104 ? 20.390 25.049 7.982  1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CA  1 
ATOM   838  C  C   . PRO A 1 104 ? 20.019 24.478 9.346  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A C   1 
ATOM   839  O  O   . PRO A 1 104 ? 18.834 24.536 9.734  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A O   1 
ATOM   840  C  CB  . PRO A 1 104 ? 20.267 23.965 6.891  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CB  1 
ATOM   841  C  CG  . PRO A 1 104 ? 21.156 24.452 5.759  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CG  1 
ATOM   842  C  CD  . PRO A 1 104 ? 22.348 24.893 6.550  1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CD  1 
ATOM   843  N  N   . ASP A 1 105 ? 20.948 23.954 10.107 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   1 
ATOM   844  C  CA  . ASP A 1 105 ? 20.724 23.353 11.410 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  1 
ATOM   845  C  C   . ASP A 1 105 ? 21.034 24.372 12.523 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   1 
ATOM   846  O  O   . ASP A 1 105 ? 20.804 24.069 13.716 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   1 
ATOM   847  C  CB  . ASP A 1 105 ? 21.534 22.105 11.644 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . ASP A 1 105 ? 20.996 20.941 10.846 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  1 
ATOM   849  O  OD1 . ASP A 1 105 ? 21.548 20.717 9.776  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 1 
ATOM   850  O  OD2 . ASP A 1 105 ? 20.040 20.247 11.261 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 1 
ATOM   851  N  N   . GLY A 1 106 ? 21.599 25.513 12.197 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   852  C  CA  . GLY A 1 106 ? 22.083 26.458 13.177 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   853  C  C   . GLY A 1 106 ? 23.538 26.272 13.581 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   854  O  O   . GLY A 1 106 ? 24.002 26.949 14.517 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   855  N  N   . HIS A 1 107 ? 24.297 25.410 12.915 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   1 
ATOM   856  C  CA  . HIS A 1 107 ? 25.728 25.431 13.125 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  1 
ATOM   857  C  C   . HIS A 1 107 ? 26.219 26.833 12.765 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   1 
ATOM   858  O  O   . HIS A 1 107 ? 25.813 27.433 11.768 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   1 
ATOM   859  C  CB  . HIS A 1 107 ? 26.450 24.381 12.299 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  1 
ATOM   860  C  CG  . HIS A 1 107 ? 26.123 22.963 12.659 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  1 
ATOM   861  N  ND1 . HIS A 1 107 ? 26.557 22.395 13.815 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 1 
ATOM   862  C  CD2 . HIS A 1 107 ? 25.450 22.044 11.932 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 1 
ATOM   863  C  CE1 . HIS A 1 107 ? 26.134 21.156 13.805 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 1 
ATOM   864  N  NE2 . HIS A 1 107 ? 25.463 20.891 12.694 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 1 
ATOM   865  N  N   . ARG A 1 108 ? 27.144 27.340 13.588 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A N   1 
ATOM   866  C  CA  . ARG A 1 108 ? 27.694 28.675 13.421 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CA  1 
ATOM   867  C  C   . ARG A 1 108 ? 28.919 28.660 12.504 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A C   1 
ATOM   868  O  O   . ARG A 1 108 ? 29.932 28.024 12.825 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A O   1 
ATOM   869  C  CB  . ARG A 1 108 ? 28.047 29.267 14.775 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CB  1 
ATOM   870  C  CG  . ARG A 1 108 ? 26.843 29.672 15.608 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CG  1 
ATOM   871  C  CD  . ARG A 1 108 ? 27.221 30.005 17.049 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CD  1 
ATOM   872  N  NE  . ARG A 1 108 ? 27.510 28.821 17.812 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NE  1 
ATOM   873  C  CZ  . ARG A 1 108 ? 26.653 28.107 18.511 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CZ  1 
ATOM   874  N  NH1 . ARG A 1 108 ? 25.354 28.434 18.543 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH1 1 
ATOM   875  N  NH2 . ARG A 1 108 ? 27.069 27.028 19.181 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH2 1 
ATOM   876  N  N   . LEU A 1 109 ? 28.779 29.399 11.389 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A N   1 
ATOM   877  C  CA  . LEU A 1 109 ? 29.793 29.499 10.381 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CA  1 
ATOM   878  C  C   . LEU A 1 109 ? 30.352 30.920 10.298 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A C   1 
ATOM   879  O  O   . LEU A 1 109 ? 29.755 31.889 10.768 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A O   1 
ATOM   880  C  CB  . LEU A 1 109 ? 29.258 29.048 9.014  1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CB  1 
ATOM   881  C  CG  . LEU A 1 109 ? 28.583 27.680 9.002  1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CG  1 
ATOM   882  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 28.061 27.342 7.609  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD1 1 
ATOM   883  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 29.464 26.533 9.491  1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD2 1 
ATOM   884  N  N   . GLU A 1 110 ? 31.474 31.020 9.623  1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   1 
ATOM   885  C  CA  . GLU A 1 110 ? 32.154 32.267 9.370  1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  1 
ATOM   886  C  C   . GLU A 1 110 ? 32.930 32.185 8.061  1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   1 
ATOM   887  O  O   . GLU A 1 110 ? 33.503 31.157 7.763  1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   1 
ATOM   888  C  CB  . GLU A 1 110 ? 33.118 32.574 10.541 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  1 
ATOM   889  C  CG  . GLU A 1 110 ? 33.957 33.812 10.382 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  1 
ATOM   890  C  CD  . GLU A 1 110 ? 35.032 33.956 11.454 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  1 
ATOM   891  O  OE1 . GLU A 1 110 ? 34.975 33.208 12.449 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 1 
ATOM   892  O  OE2 . GLU A 1 110 ? 35.917 34.845 11.331 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 1 
ATOM   893  N  N   . ALA A 1 111 ? 32.884 33.283 7.278  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   894  C  CA  . ALA A 1 111 ? 33.774 33.481 6.148  1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   895  C  C   . ALA A 1 111 ? 34.750 34.584 6.573  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   896  O  O   . ALA A 1 111 ? 34.294 35.652 6.985  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   897  C  CB  . ALA A 1 111 ? 33.057 33.904 4.907  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   898  N  N   . HIS A 1 112 ? 36.053 34.301 6.530  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A N   1 
ATOM   899  C  CA  . HIS A 1 112 ? 37.044 35.177 7.118  1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CA  1 
ATOM   900  C  C   . HIS A 1 112 ? 38.217 35.468 6.179  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A C   1 
ATOM   901  O  O   . HIS A 1 112 ? 38.746 34.551 5.571  1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A O   1 
ATOM   902  C  CB  . HIS A 1 112 ? 37.611 34.517 8.389  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . HIS A 1 112 ? 38.683 35.342 9.053  1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CG  1 
ATOM   904  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 38.529 36.642 9.456  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A ND1 1 
ATOM   905  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 39.940 35.011 9.425  1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CD2 1 
ATOM   906  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 39.631 37.104 10.025 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CE1 1 
ATOM   907  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 40.532 36.117 10.023 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A NE2 1 
ATOM   908  N  N   . VAL A 1 113 ? 38.610 36.731 6.161  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   1 
ATOM   909  C  CA  . VAL A 1 113 ? 39.803 37.205 5.474  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  1 
ATOM   910  C  C   . VAL A 1 113 ? 40.964 37.298 6.457  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   1 
ATOM   911  O  O   . VAL A 1 113 ? 40.851 38.062 7.419  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   1 
ATOM   912  C  CB  . VAL A 1 113 ? 39.567 38.582 4.847  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  1 
ATOM   913  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 40.799 39.084 4.137  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 1 
ATOM   914  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 38.395 38.557 3.889  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 1 
ATOM   915  N  N   . GLY A 1 114 ? 42.025 36.534 6.217  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   1 
ATOM   916  C  CA  . GLY A 1 114 ? 43.162 36.473 7.083  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  1 
ATOM   917  C  C   . GLY A 1 114 ? 43.444 35.051 7.565  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   1 
ATOM   918  O  O   . GLY A 1 114 ? 42.786 34.099 7.148  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   1 
ATOM   919  N  N   . ASP A 1 115 ? 44.450 34.966 8.460  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   920  C  CA  . ASP A 1 115 ? 44.828 33.655 8.954  1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   921  C  C   . ASP A 1 115 ? 45.463 33.808 10.321 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   922  O  O   . ASP A 1 115 ? 45.442 34.880 10.913 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   923  C  CB  . ASP A 1 115 ? 45.728 32.936 7.938  1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   924  C  CG  . ASP A 1 115 ? 47.020 33.619 7.600  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   925  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 47.453 34.571 8.308  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   926  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 47.647 33.186 6.590  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   927  N  N   . LEU A 1 116 ? 46.030 32.729 10.840 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   1 
ATOM   928  C  CA  . LEU A 1 116 ? 46.575 32.820 12.188 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  1 
ATOM   929  C  C   . LEU A 1 116 ? 47.697 33.835 12.232 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   1 
ATOM   930  O  O   . LEU A 1 116 ? 47.832 34.586 13.183 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   1 
ATOM   931  C  CB  . LEU A 1 116 ? 47.081 31.473 12.657 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  1 
ATOM   932  C  CG  . LEU A 1 116 ? 47.870 31.440 13.945 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  1 
ATOM   933  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 47.061 31.970 15.133 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 1 
ATOM   934  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 48.331 30.010 14.166 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 1 
ATOM   935  N  N   . ARG A 1 117 ? 48.541 33.864 11.210 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A N   1 
ATOM   936  C  CA  . ARG A 1 117 ? 49.691 34.749 11.204 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CA  1 
ATOM   937  C  C   . ARG A 1 117 ? 49.250 36.187 11.114 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A C   1 
ATOM   938  O  O   . ARG A 1 117 ? 49.855 36.995 11.782 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A O   1 
ATOM   939  C  CB  . ARG A 1 117 ? 50.692 34.333 10.098 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CB  1 
ATOM   940  C  CG  . ARG A 1 117 ? 51.317 32.958 10.421 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CG  1 
ATOM   941  C  CD  . ARG A 1 117 ? 52.107 32.768 11.710 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CD  1 
ATOM   942  N  NE  . ARG A 1 117 ? 51.918 31.384 12.162 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NE  1 
ATOM   943  C  CZ  . ARG A 1 117 ? 52.400 30.976 13.330 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CZ  1 
ATOM   944  N  NH1 . ARG A 1 117 ? 53.076 31.854 14.089 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH1 1 
ATOM   945  N  NH2 . ARG A 1 117 ? 52.232 29.745 13.744 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH2 1 
ATOM   946  N  N   . SER A 1 118 ? 48.214 36.453 10.303 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 118  SER A N   1 
ATOM   947  C  CA  . SER A 1 118 ? 47.823 37.868 10.268 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CA  1 
ATOM   948  C  C   . SER A 1 118 ? 47.209 38.272 11.593 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 118  SER A C   1 
ATOM   949  O  O   . SER A 1 118 ? 47.377 39.404 12.050 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 118  SER A O   1 
ATOM   950  C  CB  . SER A 1 118 ? 46.896 38.144 9.104  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CB  1 
ATOM   951  O  OG  . SER A 1 118 ? 45.586 37.570 9.230  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 118  SER A OG  1 
ATOM   952  N  N   . ARG A 1 119 ? 46.472 37.373 12.250 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   1 
ATOM   953  C  CA  . ARG A 1 119 ? 45.901 37.670 13.560 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  1 
ATOM   954  C  C   . ARG A 1 119 ? 47.004 37.924 14.577 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   1 
ATOM   955  O  O   . ARG A 1 119 ? 46.944 38.866 15.334 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   1 
ATOM   956  C  CB  . ARG A 1 119 ? 45.002 36.528 14.034 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  1 
ATOM   957  C  CG  . ARG A 1 119 ? 44.381 36.754 15.400 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  1 
ATOM   958  C  CD  . ARG A 1 119 ? 43.537 38.000 15.521 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  1 
ATOM   959  N  NE  . ARG A 1 119 ? 42.498 38.036 14.497 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  1 
ATOM   960  C  CZ  . ARG A 1 119 ? 41.300 37.492 14.563 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  1 
ATOM   961  N  NH1 . ARG A 1 119 ? 40.865 36.838 15.659 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 1 
ATOM   962  N  NH2 . ARG A 1 119 ? 40.488 37.595 13.550 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 1 
ATOM   963  N  N   . LEU A 1 120 ? 47.986 37.042 14.637 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   1 
ATOM   964  C  CA  . LEU A 1 120 ? 49.090 37.223 15.594 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  1 
ATOM   965  C  C   . LEU A 1 120 ? 49.822 38.539 15.343 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   1 
ATOM   966  O  O   . LEU A 1 120 ? 50.118 39.248 16.283 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   1 
ATOM   967  C  CB  . LEU A 1 120 ? 50.041 36.019 15.558 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  1 
ATOM   968  C  CG  . LEU A 1 120 ? 49.470 34.676 16.041 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  1 
ATOM   969  C  CD1 . LEU A 1 120 ? 50.443 33.544 15.697 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 1 
ATOM   970  C  CD2 . LEU A 1 120 ? 49.194 34.701 17.517 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 1 
ATOM   971  N  N   . ALA A 1 121 ? 50.101 38.839 14.063 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   1 
ATOM   972  C  CA  . ALA A 1 121 ? 50.785 40.095 13.771 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  1 
ATOM   973  C  C   . ALA A 1 121 ? 49.961 41.284 14.239 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   1 
ATOM   974  O  O   . ALA A 1 121 ? 50.465 42.258 14.808 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   1 
ATOM   975  C  CB  . ALA A 1 121 ? 51.135 40.143 12.280 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  1 
ATOM   976  N  N   . ALA A 1 122 ? 48.661 41.268 14.028 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   1 
ATOM   977  C  CA  . ALA A 1 122 ? 47.792 42.375 14.426 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  1 
ATOM   978  C  C   . ALA A 1 122 ? 47.732 42.474 15.954 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   1 
ATOM   979  O  O   . ALA A 1 122 ? 47.757 43.574 16.492 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   1 
ATOM   980  C  CB  . ALA A 1 122 ? 46.411 42.279 13.813 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  1 
ATOM   981  N  N   . CYS A 1 123 ? 47.694 41.313 16.613 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A N   1 
ATOM   982  C  CA  . CYS A 1 123 ? 47.654 41.285 18.068 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CA  1 
ATOM   983  C  C   . CYS A 1 123 ? 48.961 41.775 18.675 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A C   1 
ATOM   984  O  O   . CYS A 1 123 ? 48.944 42.387 19.731 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A O   1 
ATOM   985  C  CB  . CYS A 1 123 ? 47.365 39.863 18.531 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CB  1 
ATOM   986  S  SG  . CYS A 1 123 ? 45.669 39.323 18.262 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A SG  1 
ATOM   987  N  N   . ARG A 1 124 ? 50.085 41.528 18.019 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   1 
ATOM   988  C  CA  . ARG A 1 124 ? 51.320 42.027 18.630 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  1 
ATOM   989  C  C   . ARG A 1 124 ? 51.331 43.541 18.530 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   1 
ATOM   990  O  O   . ARG A 1 124 ? 51.889 44.166 19.455 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   1 
ATOM   991  C  CB  . ARG A 1 124 ? 52.529 41.439 17.956 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  1 
ATOM   992  C  CG  . ARG A 1 124 ? 52.770 39.955 18.117 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  1 
ATOM   993  C  CD  . ARG A 1 124 ? 54.077 39.573 17.428 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  1 
ATOM   994  N  NE  . ARG A 1 124 ? 54.451 38.200 17.776 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  1 
ATOM   995  C  CZ  . ARG A 1 124 ? 54.973 37.826 18.939 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  1 
ATOM   996  N  NH1 . ARG A 1 124 ? 55.150 38.761 19.866 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 1 
ATOM   997  N  NH2 . ARG A 1 124 ? 55.305 36.550 19.196 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 1 
ATOM   998  N  N   . GLN A 1 125 ? 50.762 44.141 17.478 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   1 
ATOM   999  C  CA  . GLN A 1 125 ? 50.780 45.609 17.530 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  1 
ATOM   1000 C  C   . GLN A 1 125 ? 49.730 46.176 18.470 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   1 
ATOM   1001 O  O   . GLN A 1 125 ? 49.848 47.317 18.920 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   1 
ATOM   1002 C  CB  . GLN A 1 125 ? 50.509 46.164 16.152 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  1 
ATOM   1003 C  CG  . GLN A 1 125 ? 51.667 46.841 15.434 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  1 
ATOM   1004 C  CD  . GLN A 1 125 ? 51.019 47.287 14.117 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  1 
ATOM   1005 O  OE1 . GLN A 1 125 ? 49.777 47.270 14.099 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 1 
ATOM   1006 N  NE2 . GLN A 1 125 ? 51.791 47.637 13.127 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 1 
ATOM   1007 N  N   . ALA A 1 126 ? 48.703 45.400 18.774 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . ALA A 1 126 ? 47.619 45.821 19.656 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . ALA A 1 126 ? 47.017 44.651 20.422 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A C   1 
ATOM   1010 O  O   . ALA A 1 126 ? 46.017 44.067 20.064 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . ALA A 1 126 ? 46.528 46.537 18.864 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CB  1 
ATOM   1012 N  N   . PRO A 1 127 ? 47.684 44.297 21.511 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A N   1 
ATOM   1013 C  CA  . PRO A 1 127 ? 47.428 43.045 22.199 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CA  1 
ATOM   1014 C  C   . PRO A 1 127 ? 46.088 43.035 22.924 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A C   1 
ATOM   1015 O  O   . PRO A 1 127 ? 45.639 43.999 23.548 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A O   1 
ATOM   1016 C  CB  . PRO A 1 127 ? 48.512 42.964 23.279 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . PRO A 1 127 ? 49.378 44.128 23.125 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CG  1 
ATOM   1018 C  CD  . PRO A 1 127 ? 48.749 45.077 22.141 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CD  1 
ATOM   1019 N  N   . TYR A 1 128 ? 45.482 41.850 22.852 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . TYR A 1 128 ? 44.310 41.624 23.722 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . TYR A 1 128 ? 44.683 41.686 25.194 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A C   1 
ATOM   1022 O  O   . TYR A 1 128 ? 45.867 41.611 25.553 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . TYR A 1 128 ? 43.700 40.281 23.390 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CB  1 
ATOM   1024 C  CG  . TYR A 1 128 ? 43.128 40.064 22.007 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CG  1 
ATOM   1025 C  CD1 . TYR A 1 128 ? 42.635 38.811 21.689 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD1 1 
ATOM   1026 C  CD2 . TYR A 1 128 ? 43.051 41.047 21.004 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD2 1 
ATOM   1027 C  CE1 . TYR A 1 128 ? 42.096 38.562 20.430 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE1 1 
ATOM   1028 C  CE2 . TYR A 1 128 ? 42.522 40.779 19.770 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE2 1 
ATOM   1029 C  CZ  . TYR A 1 128 ? 42.035 39.528 19.463 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CZ  1 
ATOM   1030 O  OH  . TYR A 1 128 ? 41.493 39.285 18.195 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A OH  1 
ATOM   1031 N  N   . ALA A 1 129 ? 43.695 41.816 26.067 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   1 
ATOM   1032 C  CA  . ALA A 1 129 ? 43.951 41.945 27.499 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  1 
ATOM   1033 C  C   . ALA A 1 129 ? 44.693 40.737 28.042 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   1 
ATOM   1034 O  O   . ALA A 1 129 ? 44.243 39.585 27.960 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   1 
ATOM   1035 C  CB  . ALA A 1 129 ? 42.658 42.092 28.280 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  1 
ATOM   1036 N  N   . GLY A 1 130 ? 45.862 40.960 28.615 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   1 
ATOM   1037 C  CA  . GLY A 1 130 ? 46.603 39.862 29.189 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  1 
ATOM   1038 C  C   . GLY A 1 130 ? 47.385 39.061 28.188 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   1 
ATOM   1039 O  O   . GLY A 1 130 ? 47.956 38.020 28.518 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   1 
ATOM   1040 N  N   . MET A 1 131 ? 47.438 39.496 26.934 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 131  MET A N   1 
ATOM   1041 C  CA  . MET A 1 131 ? 47.941 38.605 25.897 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CA  1 
ATOM   1042 C  C   . MET A 1 131 ? 49.445 38.375 25.999 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 131  MET A C   1 
ATOM   1043 O  O   . MET A 1 131 ? 50.232 39.307 26.203 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 131  MET A O   1 
ATOM   1044 C  CB  . MET A 1 131 ? 47.601 39.116 24.520 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CB  1 
ATOM   1045 C  CG  . MET A 1 131 ? 47.772 38.054 23.431 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CG  1 
ATOM   1046 S  SD  . MET A 1 131 ? 46.978 38.649 21.927 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 131  MET A SD  1 
ATOM   1047 C  CE  . MET A 1 131 ? 46.023 37.257 21.402 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CE  1 
ATOM   1048 N  N   . ARG A 1 132 ? 49.793 37.104 25.870 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   1 
ATOM   1049 C  CA  . ARG A 1 132 ? 51.168 36.635 25.837 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  1 
ATOM   1050 C  C   . ARG A 1 132 ? 51.317 35.764 24.588 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   1 
ATOM   1051 O  O   . ARG A 1 132 ? 50.381 35.047 24.220 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   1 
ATOM   1052 C  CB  . ARG A 1 132 ? 51.524 35.852 27.094 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  1 
ATOM   1053 C  CG  . ARG A 1 132 ? 51.453 36.684 28.372 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  1 
ATOM   1054 C  CD  . ARG A 1 132 ? 52.337 36.039 29.430 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  1 
ATOM   1055 N  NE  . ARG A 1 132 ? 51.905 36.511 30.738 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  1 
ATOM   1056 C  CZ  . ARG A 1 132 ? 51.455 35.799 31.764 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  1 
ATOM   1057 N  NH1 . ARG A 1 132 ? 51.323 34.478 31.761 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 1 
ATOM   1058 N  NH2 . ARG A 1 132 ? 51.107 36.447 32.875 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 1 
ATOM   1059 N  N   . PHE A 1 133 ? 52.473 35.833 23.975 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . PHE A 1 133 ? 52.776 35.145 22.757 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . PHE A 1 133 ? 53.955 34.202 22.884 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A C   1 
ATOM   1062 O  O   . PHE A 1 133 ? 54.919 34.573 23.563 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A O   1 
ATOM   1063 C  CB  . PHE A 1 133 ? 53.283 36.151 21.714 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CB  1 
ATOM   1064 C  CG  . PHE A 1 133 ? 52.244 37.197 21.405 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CG  1 
ATOM   1065 C  CD1 . PHE A 1 133 ? 52.252 38.342 22.169 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD1 1 
ATOM   1066 C  CD2 . PHE A 1 133 ? 51.313 37.012 20.395 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD2 1 
ATOM   1067 C  CE1 . PHE A 1 133 ? 51.328 39.345 21.922 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE1 1 
ATOM   1068 C  CE2 . PHE A 1 133 ? 50.404 38.019 20.169 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE2 1 
ATOM   1069 C  CZ  . PHE A 1 133 ? 50.399 39.169 20.921 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CZ  1 
ATOM   1070 N  N   . ALA A 1 134 ? 53.923 33.063 22.233 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   1 
ATOM   1071 C  CA  . ALA A 1 134 ? 55.077 32.182 22.251 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  1 
ATOM   1072 C  C   . ALA A 1 134 ? 56.418 32.863 21.950 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   1 
ATOM   1073 O  O   . ALA A 1 134 ? 56.458 33.948 21.330 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   1 
ATOM   1074 C  CB  . ALA A 1 134 ? 54.833 31.087 21.220 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  1 
ATOM   1075 N  N   . MET B 1 1   ? 35.838 32.557 -4.063 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1076 C  CA  . MET B 1 1   ? 35.359 31.290 -3.539 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1077 C  C   . MET B 1 1   ? 35.873 31.180 -2.102 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1078 O  O   . MET B 1 1   ? 36.760 31.891 -1.697 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1079 C  CB  . MET B 1 1   ? 35.851 30.033 -4.277 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1080 C  CG  . MET B 1 1   ? 37.190 30.148 -4.979 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1081 S  SD  . MET B 1 1   ? 37.277 31.184 -6.454 1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1082 C  CE  . MET B 1 1   ? 35.603 31.083 -7.105 1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1083 N  N   . LEU B 1 2   ? 35.342 30.248 -1.333 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B N   1 
ATOM   1084 C  CA  . LEU B 1 2   ? 35.949 29.886 -0.053 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CA  1 
ATOM   1085 C  C   . LEU B 1 2   ? 37.106 28.927 -0.289 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B C   1 
ATOM   1086 O  O   . LEU B 1 2   ? 37.062 28.205 -1.281 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B O   1 
ATOM   1087 C  CB  . LEU B 1 2   ? 34.895 29.252 0.852  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CB  1 
ATOM   1088 C  CG  . LEU B 1 2   ? 33.660 30.066 1.173  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CG  1 
ATOM   1089 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 32.709 29.264 2.033  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD1 1 
ATOM   1090 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 34.042 31.375 1.848  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD2 1 
ATOM   1091 N  N   . THR B 1 3   ? 38.106 28.958 0.569  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   1 
ATOM   1092 C  CA  . THR B 1 3   ? 39.389 28.328 0.277  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  1 
ATOM   1093 C  C   . THR B 1 3   ? 39.658 27.098 1.123  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   1 
ATOM   1094 O  O   . THR B 1 3   ? 40.588 26.349 0.864  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   1 
ATOM   1095 C  CB  . THR B 1 3   ? 40.552 29.325 0.487  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  1 
ATOM   1096 O  OG1 . THR B 1 3   ? 40.527 29.786 1.849  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 3    THR B OG1 1 
ATOM   1097 C  CG2 . THR B 1 3   ? 40.469 30.554 -0.435 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CG2 1 
ATOM   1098 N  N   . GLY B 1 4   ? 38.866 26.818 2.145  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   1 
ATOM   1099 C  CA  . GLY B 1 4   ? 39.169 25.709 3.074  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  1 
ATOM   1100 C  C   . GLY B 1 4   ? 38.725 26.126 4.463  1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   1 
ATOM   1101 O  O   . GLY B 1 4   ? 38.027 27.133 4.642  1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   1 
ATOM   1102 N  N   . LEU B 1 5   ? 39.175 25.369 5.436  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   1 
ATOM   1103 C  CA  . LEU B 1 5   ? 38.942 25.709 6.840  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  1 
ATOM   1104 C  C   . LEU B 1 5   ? 39.997 26.715 7.282  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   1 
ATOM   1105 O  O   . LEU B 1 5   ? 41.176 26.478 7.191  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   1 
ATOM   1106 C  CB  . LEU B 1 5   ? 38.979 24.484 7.763  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  1 
ATOM   1107 C  CG  . LEU B 1 5   ? 38.429 24.802 9.202  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  1 
ATOM   1108 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 36.930 24.923 9.174  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 1 
ATOM   1109 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 38.865 23.756 10.200 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 1 
ATOM   1110 N  N   . ASN B 1 6   ? 39.518 27.820 7.762  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   1 
ATOM   1111 C  CA  . ASN B 1 6   ? 40.376 28.861 8.244  1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  1 
ATOM   1112 C  C   . ASN B 1 6   ? 40.704 28.661 9.720  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   1 
ATOM   1113 O  O   . ASN B 1 6   ? 41.853 28.795 10.112 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   1 
ATOM   1114 C  CB  . ASN B 1 6   ? 39.723 30.217 7.992  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  1 
ATOM   1115 C  CG  . ASN B 1 6   ? 40.602 31.374 8.337  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  1 
ATOM   1116 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 40.630 31.894 9.449  1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 1 
ATOM   1117 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 41.415 31.803 7.386  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 1 
ATOM   1118 N  N   . HIS B 1 7   ? 39.696 28.364 10.534 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   1 
ATOM   1119 C  CA  . HIS B 1 7   ? 39.955 28.073 11.952 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  1 
ATOM   1120 C  C   . HIS B 1 7   ? 38.726 27.351 12.526 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   1 
ATOM   1121 O  O   . HIS B 1 7   ? 37.618 27.453 12.008 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   1 
ATOM   1122 C  CB  . HIS B 1 7   ? 40.259 29.309 12.765 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  1 
ATOM   1123 C  CG  . HIS B 1 7   ? 39.288 30.433 12.791 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  1 
ATOM   1124 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 39.299 31.459 11.840 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 1 
ATOM   1125 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 38.278 30.773 13.614 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 1 
ATOM   1126 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 38.342 32.334 12.149 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 1 
ATOM   1127 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 37.660 31.940 13.245 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 1 
ATOM   1128 N  N   . LEU B 1 8   ? 38.975 26.670 13.611 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1129 C  CA  . LEU B 1 8   ? 37.999 26.005 14.495 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1130 C  C   . LEU B 1 8   ? 37.986 26.730 15.837 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1131 O  O   . LEU B 1 8   ? 39.057 26.828 16.430 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1132 C  CB  . LEU B 1 8   ? 38.427 24.561 14.700 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . LEU B 1 8   ? 37.614 23.719 15.691 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1134 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 36.153 23.653 15.311 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1135 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 38.222 22.336 15.787 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1136 N  N   . THR B 1 9   ? 36.815 27.211 16.237 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   1 
ATOM   1137 C  CA  . THR B 1 9   ? 36.715 27.865 17.530 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  1 
ATOM   1138 C  C   . THR B 1 9   ? 35.819 27.036 18.441 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   1 
ATOM   1139 O  O   . THR B 1 9   ? 34.693 26.690 18.059 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   1 
ATOM   1140 C  CB  . THR B 1 9   ? 36.175 29.281 17.400 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  1 
ATOM   1141 O  OG1 . THR B 1 9   ? 37.171 30.006 16.700 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 1 
ATOM   1142 C  CG2 . THR B 1 9   ? 35.960 29.878 18.779 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 1 
ATOM   1143 N  N   . LEU B 1 10  ? 36.302 26.691 19.628 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   1 
ATOM   1144 C  CA  . LEU B 1 10  ? 35.564 25.936 20.631 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  1 
ATOM   1145 C  C   . LEU B 1 10  ? 35.264 26.788 21.841 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   1 
ATOM   1146 O  O   . LEU B 1 10  ? 36.166 27.437 22.390 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   1 
ATOM   1147 C  CB  . LEU B 1 10  ? 36.360 24.733 21.114 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  1 
ATOM   1148 C  CG  . LEU B 1 10  ? 36.775 23.734 20.035 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  1 
ATOM   1149 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 37.601 22.603 20.660 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 1 
ATOM   1150 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 35.591 23.195 19.275 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 1 
ATOM   1151 N  N   . ALA B 1 11  ? 34.007 26.798 22.270 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   1 
ATOM   1152 C  CA  . ALA B 1 11  ? 33.670 27.390 23.552 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  1 
ATOM   1153 C  C   . ALA B 1 11  ? 34.260 26.520 24.665 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   1 
ATOM   1154 O  O   . ALA B 1 11  ? 34.141 25.314 24.631 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   1 
ATOM   1155 C  CB  . ALA B 1 11  ? 32.169 27.454 23.707 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  1 
ATOM   1156 N  N   . VAL B 1 12  ? 34.862 27.148 25.685 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . VAL B 1 12  ? 35.434 26.435 26.821 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . VAL B 1 12  ? 35.064 27.098 28.130 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   1 
ATOM   1159 O  O   . VAL B 1 12  ? 35.240 28.296 28.282 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . VAL B 1 12  ? 36.974 26.280 26.702 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  1 
ATOM   1161 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 37.352 25.530 25.421 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 1 
ATOM   1162 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 37.740 27.577 26.729 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 1 
ATOM   1163 N  N   . ALA B 1 13  ? 34.607 26.306 29.098 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   1 
ATOM   1164 C  CA  . ALA B 1 13  ? 34.221 26.864 30.369 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  1 
ATOM   1165 C  C   . ALA B 1 13  ? 35.420 27.159 31.255 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   1 
ATOM   1166 O  O   . ALA B 1 13  ? 35.387 28.117 32.042 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   1 
ATOM   1167 C  CB  . ALA B 1 13  ? 33.293 25.899 31.117 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  1 
ATOM   1168 N  N   . ASP B 1 14  ? 36.439 26.320 31.156 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   1 
ATOM   1169 C  CA  . ASP B 1 14  ? 37.663 26.358 31.977 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  1 
ATOM   1170 C  C   . ASP B 1 14  ? 38.847 26.517 31.030 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   1 
ATOM   1171 O  O   . ASP B 1 14  ? 39.413 25.532 30.530 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   1 
ATOM   1172 C  CB  . ASP B 1 14  ? 37.744 25.099 32.819 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  1 
ATOM   1173 C  CG  . ASP B 1 14  ? 38.851 25.058 33.818 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  1 
ATOM   1174 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 39.826 25.817 33.664 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 1 
ATOM   1175 O  OD2 . ASP B 1 14  ? 38.724 24.197 34.756 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 1 
ATOM   1176 N  N   . LEU B 1 15  ? 39.169 27.766 30.731 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   1 
ATOM   1177 C  CA  . LEU B 1 15  ? 40.203 28.038 29.735 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  1 
ATOM   1178 C  C   . LEU B 1 15  ? 41.533 27.410 30.112 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   1 
ATOM   1179 O  O   . LEU B 1 15  ? 42.175 26.756 29.287 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   1 
ATOM   1180 C  CB  . LEU B 1 15  ? 40.259 29.514 29.446 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  1 
ATOM   1181 C  CG  . LEU B 1 15  ? 41.404 29.977 28.507 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  1 
ATOM   1182 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 41.182 29.402 27.114 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 1 
ATOM   1183 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 41.490 31.483 28.495 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 1 
ATOM   1184 N  N   . PRO B 1 16  ? 42.019 27.577 31.355 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B N   1 
ATOM   1185 C  CA  . PRO B 1 16  ? 43.287 26.949 31.722 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CA  1 
ATOM   1186 C  C   . PRO B 1 16  ? 43.264 25.457 31.517 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B C   1 
ATOM   1187 O  O   . PRO B 1 16  ? 44.250 24.905 31.020 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B O   1 
ATOM   1188 C  CB  . PRO B 1 16  ? 43.475 27.354 33.198 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . PRO B 1 16  ? 42.731 28.633 33.297 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CG  1 
ATOM   1190 C  CD  . PRO B 1 16  ? 41.512 28.435 32.458 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CD  1 
ATOM   1191 N  N   . ALA B 1 17  ? 42.208 24.767 31.903 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   1 
ATOM   1192 C  CA  . ALA B 1 17  ? 42.132 23.316 31.732 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  1 
ATOM   1193 C  C   . ALA B 1 17  ? 42.147 22.924 30.266 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   1 
ATOM   1194 O  O   . ALA B 1 17  ? 42.787 21.965 29.862 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   1 
ATOM   1195 C  CB  . ALA B 1 17  ? 40.902 22.744 32.421 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  1 
ATOM   1196 N  N   . SER B 1 18  ? 41.435 23.721 29.442 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 18   SER B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . SER B 1 18  ? 41.418 23.398 28.015 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 18   SER B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . SER B 1 18  ? 42.760 23.660 27.346 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 18   SER B C   1 
ATOM   1199 O  O   . SER B 1 18  ? 43.177 22.855 26.489 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 18   SER B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . SER B 1 18  ? 40.270 24.151 27.345 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 18   SER B CB  1 
ATOM   1201 O  OG  . SER B 1 18  ? 39.042 23.720 27.850 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 18   SER B OG  1 
ATOM   1202 N  N   . ILE B 1 19  ? 43.459 24.730 27.744 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B N   1 
ATOM   1203 C  CA  . ILE B 1 19  ? 44.792 24.929 27.190 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CA  1 
ATOM   1204 C  C   . ILE B 1 19  ? 45.686 23.751 27.512 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B C   1 
ATOM   1205 O  O   . ILE B 1 19  ? 46.418 23.241 26.690 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B O   1 
ATOM   1206 C  CB  . ILE B 1 19  ? 45.366 26.251 27.716 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CB  1 
ATOM   1207 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 44.616 27.463 27.146 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG1 1 
ATOM   1208 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 46.860 26.322 27.432 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG2 1 
ATOM   1209 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 44.961 28.772 27.818 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CD1 1 
ATOM   1210 N  N   . ALA B 1 20  ? 45.645 23.307 28.782 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   1 
ATOM   1211 C  CA  . ALA B 1 20  ? 46.488 22.204 29.189 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  1 
ATOM   1212 C  C   . ALA B 1 20  ? 46.186 20.928 28.396 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   1 
ATOM   1213 O  O   . ALA B 1 20  ? 47.057 20.192 27.998 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   1 
ATOM   1214 C  CB  . ALA B 1 20  ? 46.350 21.969 30.686 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  1 
ATOM   1215 N  N   . PHE B 1 21  ? 44.892 20.659 28.160 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   1 
ATOM   1216 C  CA  . PHE B 1 21  ? 44.466 19.509 27.416 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  1 
ATOM   1217 C  C   . PHE B 1 21  ? 44.986 19.542 25.995 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   1 
ATOM   1218 O  O   . PHE B 1 21  ? 45.621 18.608 25.519 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   1 
ATOM   1219 C  CB  . PHE B 1 21  ? 42.928 19.439 27.438 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  1 
ATOM   1220 C  CG  . PHE B 1 21  ? 42.323 18.243 26.764 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  1 
ATOM   1221 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 42.127 17.061 27.459 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 1 
ATOM   1222 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 41.945 18.310 25.447 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 1 
ATOM   1223 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 41.542 15.990 26.837 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 1 
ATOM   1224 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 41.327 17.218 24.849 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 1 
ATOM   1225 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 41.137 16.065 25.537 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  1 
ATOM   1226 N  N   . TYR B 1 22  ? 44.692 20.642 25.282 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B N   1 
ATOM   1227 C  CA  . TYR B 1 22  ? 45.079 20.689 23.867 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CA  1 
ATOM   1228 C  C   . TYR B 1 22  ? 46.588 20.790 23.701 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B C   1 
ATOM   1229 O  O   . TYR B 1 22  ? 47.162 20.154 22.820 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B O   1 
ATOM   1230 C  CB  . TYR B 1 22  ? 44.331 21.853 23.132 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CB  1 
ATOM   1231 C  CG  . TYR B 1 22  ? 42.897 21.431 22.860 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CG  1 
ATOM   1232 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 41.860 21.819 23.698 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD1 1 
ATOM   1233 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 42.579 20.598 21.805 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD2 1 
ATOM   1234 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 40.558 21.416 23.479 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE1 1 
ATOM   1235 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 41.295 20.179 21.561 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE2 1 
ATOM   1236 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 40.276 20.614 22.398 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CZ  1 
ATOM   1237 O  OH  . TYR B 1 22  ? 39.022 20.148 22.149 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B OH  1 
ATOM   1238 N  N   . ARG B 1 23  ? 47.263 21.596 24.556 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . ARG B 1 23  ? 48.711 21.724 24.439 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . ARG B 1 23  ? 49.446 20.520 24.989 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   1 
ATOM   1241 O  O   . ARG B 1 23  ? 50.249 19.925 24.308 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . ARG B 1 23  ? 49.157 23.000 25.146 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  1 
ATOM   1243 C  CG  . ARG B 1 23  ? 50.649 23.207 25.136 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  1 
ATOM   1244 C  CD  . ARG B 1 23  ? 51.255 24.250 25.958 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  1 
ATOM   1245 N  NE  . ARG B 1 23  ? 50.760 24.672 27.231 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  1 
ATOM   1246 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 51.197 25.806 27.789 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  1 
ATOM   1247 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 52.139 26.601 27.245 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 1 
ATOM   1248 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 50.707 26.169 28.959 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 1 
ATOM   1249 N  N   . ASP B 1 24  ? 49.207 20.224 26.285 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   1 
ATOM   1250 C  CA  . ASP B 1 24  ? 50.064 19.243 26.935 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  1 
ATOM   1251 C  C   . ASP B 1 24  ? 49.656 17.823 26.644 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   1 
ATOM   1252 O  O   . ASP B 1 24  ? 50.477 16.913 26.498 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   1 
ATOM   1253 C  CB  . ASP B 1 24  ? 50.079 19.468 28.456 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  1 
ATOM   1254 C  CG  . ASP B 1 24  ? 50.617 20.836 28.799 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  1 
ATOM   1255 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 51.477 21.353 28.037 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 1 
ATOM   1256 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 50.196 21.388 29.843 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 1 
ATOM   1257 N  N   . LEU B 1 25  ? 48.350 17.556 26.583 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B N   1 
ATOM   1258 C  CA  . LEU B 1 25  ? 47.977 16.188 26.311 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CA  1 
ATOM   1259 C  C   . LEU B 1 25  ? 47.959 15.909 24.820 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B C   1 
ATOM   1260 O  O   . LEU B 1 25  ? 48.472 14.873 24.412 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B O   1 
ATOM   1261 C  CB  . LEU B 1 25  ? 46.636 15.876 26.981 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CB  1 
ATOM   1262 C  CG  . LEU B 1 25  ? 46.182 14.416 26.866 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CG  1 
ATOM   1263 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 47.167 13.439 27.485 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD1 1 
ATOM   1264 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 44.787 14.328 27.495 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD2 1 
ATOM   1265 N  N   . LEU B 1 26  ? 47.429 16.822 23.988 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . LEU B 1 26  ? 47.311 16.547 22.563 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . LEU B 1 26  ? 48.418 17.108 21.670 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   1 
ATOM   1268 O  O   . LEU B 1 26  ? 48.437 16.752 20.500 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . LEU B 1 26  ? 45.963 17.036 21.993 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . LEU B 1 26  ? 44.714 16.399 22.600 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  1 
ATOM   1271 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 43.494 16.899 21.786 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 1 
ATOM   1272 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 44.789 14.892 22.682 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 1 
ATOM   1273 N  N   . GLY B 1 27  ? 49.310 17.929 22.186 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N   1 
ATOM   1274 C  CA  . GLY B 1 27  ? 50.474 18.364 21.402 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA  1 
ATOM   1275 C  C   . GLY B 1 27  ? 50.239 19.549 20.487 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C   1 
ATOM   1276 O  O   . GLY B 1 27  ? 51.056 19.792 19.607 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O   1 
ATOM   1277 N  N   . PHE B 1 28  ? 49.161 20.284 20.695 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B N   1 
ATOM   1278 C  CA  . PHE B 1 28  ? 49.002 21.540 19.970 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CA  1 
ATOM   1279 C  C   . PHE B 1 28  ? 50.042 22.528 20.459 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B C   1 
ATOM   1280 O  O   . PHE B 1 28  ? 50.427 22.472 21.617 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B O   1 
ATOM   1281 C  CB  . PHE B 1 28  ? 47.616 22.138 20.170 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CB  1 
ATOM   1282 C  CG  . PHE B 1 28  ? 46.463 21.550 19.390 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CG  1 
ATOM   1283 C  CD1 . PHE B 1 28  ? 46.021 20.270 19.612 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD1 1 
ATOM   1284 C  CD2 . PHE B 1 28  ? 45.840 22.348 18.431 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD2 1 
ATOM   1285 C  CE1 . PHE B 1 28  ? 44.940 19.743 18.891 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE1 1 
ATOM   1286 C  CE2 . PHE B 1 28  ? 44.751 21.832 17.718 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE2 1 
ATOM   1287 C  CZ  . PHE B 1 28  ? 44.318 20.549 17.949 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CZ  1 
ATOM   1288 N  N   . ARG B 1 29  ? 50.484 23.446 19.600 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   1 
ATOM   1289 C  CA  . ARG B 1 29  ? 51.381 24.482 19.985 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  1 
ATOM   1290 C  C   . ARG B 1 29  ? 50.595 25.714 20.400 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   1 
ATOM   1291 O  O   . ARG B 1 29  ? 49.767 26.203 19.609 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   1 
ATOM   1292 C  CB  . ARG B 1 29  ? 52.303 24.871 18.842 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  1 
ATOM   1293 C  CG  . ARG B 1 29  ? 53.260 26.014 19.085 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  1 
ATOM   1294 C  CD  . ARG B 1 29  ? 54.621 25.840 18.484 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  1 
ATOM   1295 N  NE  . ARG B 1 29  ? 54.933 26.528 17.266 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  1 
ATOM   1296 C  CZ  . ARG B 1 29  ? 54.406 26.632 16.055 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  1 
ATOM   1297 N  NH1 . ARG B 1 29  ? 53.261 26.013 15.750 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 1 
ATOM   1298 N  NH2 . ARG B 1 29  ? 55.057 27.413 15.176 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 1 
ATOM   1299 N  N   . LEU B 1 30  ? 50.874 26.182 21.599 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   1 
ATOM   1300 C  CA  . LEU B 1 30  ? 50.195 27.410 22.080 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  1 
ATOM   1301 C  C   . LEU B 1 30  ? 50.880 28.619 21.454 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   1 
ATOM   1302 O  O   . LEU B 1 30  ? 52.072 28.846 21.701 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   1 
ATOM   1303 C  CB  . LEU B 1 30  ? 50.246 27.486 23.606 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  1 
ATOM   1304 C  CG  . LEU B 1 30  ? 49.646 28.733 24.236 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  1 
ATOM   1305 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 48.158 28.842 24.041 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 1 
ATOM   1306 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 49.939 28.715 25.751 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 1 
ATOM   1307 N  N   . GLU B 1 31  ? 50.144 29.400 20.659 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   1 
ATOM   1308 C  CA  . GLU B 1 31  ? 50.706 30.551 19.979 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  1 
ATOM   1309 C  C   . GLU B 1 31  ? 50.381 31.857 20.690 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   1 
ATOM   1310 O  O   . GLU B 1 31  ? 51.196 32.772 20.670 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   1 
ATOM   1311 C  CB  . GLU B 1 31  ? 50.196 30.648 18.552 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  1 
ATOM   1312 C  CG  . GLU B 1 31  ? 50.732 29.508 17.695 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  1 
ATOM   1313 C  CD  . GLU B 1 31  ? 52.157 29.719 17.264 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  1 
ATOM   1314 O  OE1 . GLU B 1 31  ? 52.658 30.850 17.398 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 1 
ATOM   1315 O  OE2 . GLU B 1 31  ? 52.739 28.731 16.782 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 1 
ATOM   1316 N  N   . ALA B 1 32  ? 49.247 31.949 21.351 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N   1 
ATOM   1317 C  CA  . ALA B 1 32  ? 48.911 33.125 22.130 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA  1 
ATOM   1318 C  C   . ALA B 1 32  ? 47.859 32.738 23.151 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C   1 
ATOM   1319 O  O   . ALA B 1 32  ? 47.053 31.841 22.939 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O   1 
ATOM   1320 C  CB  . ALA B 1 32  ? 48.380 34.303 21.332 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB  1 
ATOM   1321 N  N   . ARG B 1 33  ? 47.891 33.461 24.260 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B N   1 
ATOM   1322 C  CA  . ARG B 1 33  ? 46.919 33.279 25.332 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CA  1 
ATOM   1323 C  C   . ARG B 1 33  ? 46.560 34.662 25.857 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B C   1 
ATOM   1324 O  O   . ARG B 1 33  ? 47.459 35.482 25.993 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B O   1 
ATOM   1325 C  CB  . ARG B 1 33  ? 47.515 32.479 26.476 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CB  1 
ATOM   1326 C  CG  . ARG B 1 33  ? 46.586 32.300 27.657 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CG  1 
ATOM   1327 C  CD  . ARG B 1 33  ? 47.283 31.389 28.705 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CD  1 
ATOM   1328 N  NE  . ARG B 1 33  ? 46.306 31.252 29.789 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NE  1 
ATOM   1329 C  CZ  . ARG B 1 33  ? 46.484 30.369 30.775 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CZ  1 
ATOM   1330 N  NH1 . ARG B 1 33  ? 47.554 29.589 30.779 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH1 1 
ATOM   1331 N  NH2 . ARG B 1 33  ? 45.564 30.323 31.685 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH2 1 
ATOM   1332 N  N   . TRP B 1 34  ? 45.290 34.881 26.166 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   1 
ATOM   1333 C  CA  . TRP B 1 34  ? 44.883 36.128 26.776 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  1 
ATOM   1334 C  C   . TRP B 1 34  ? 43.801 35.814 27.777 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   1 
ATOM   1335 O  O   . TRP B 1 34  ? 43.404 34.653 28.001 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   1 
ATOM   1336 C  CB  . TRP B 1 34  ? 44.442 37.159 25.747 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . TRP B 1 34  ? 43.180 36.894 24.982 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  1 
ATOM   1338 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 41.983 37.519 25.231 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 1 
ATOM   1339 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 42.939 36.028 23.884 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 1 
ATOM   1340 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 41.018 37.089 24.366 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 1 
ATOM   1341 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 41.561 36.184 23.526 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 1 
ATOM   1342 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 43.690 35.147 23.133 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 1 
ATOM   1343 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 40.935 35.486 22.477 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 1 
ATOM   1344 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 43.087 34.445 22.094 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 1 
ATOM   1345 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 41.742 34.629 21.797 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 1 
ATOM   1346 N  N   A ASP B 1 35  ? 43.292 36.840 28.453 0.50 16.77  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   1 
ATOM   1347 N  N   B ASP B 1 35  ? 43.266 36.818 28.484 0.50 16.83  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   1 
ATOM   1348 C  CA  A ASP B 1 35  ? 42.380 36.573 29.560 0.50 17.27  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  1 
ATOM   1349 C  CA  B ASP B 1 35  ? 42.363 36.499 29.592 0.50 17.01  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  1 
ATOM   1350 C  C   A ASP B 1 35  ? 41.108 35.857 29.152 0.50 16.91  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   1 
ATOM   1351 C  C   B ASP B 1 35  ? 41.107 35.766 29.149 0.50 17.05  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   1 
ATOM   1352 O  O   A ASP B 1 35  ? 40.490 35.202 30.011 0.50 18.32  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   1 
ATOM   1353 O  O   B ASP B 1 35  ? 40.502 35.019 29.938 0.50 18.04  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   1 
ATOM   1354 C  CB  A ASP B 1 35  ? 42.082 37.900 30.263 0.50 20.16  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  1 
ATOM   1355 C  CB  B ASP B 1 35  ? 42.019 37.750 30.397 0.50 18.54  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  1 
ATOM   1356 C  CG  A ASP B 1 35  ? 41.330 37.730 31.545 0.50 22.97  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  1 
ATOM   1357 C  CG  B ASP B 1 35  ? 41.259 38.827 29.646 0.50 17.89  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  1 
ATOM   1358 O  OD1 A ASP B 1 35  ? 40.376 36.932 31.627 0.50 35.68  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 1 
ATOM   1359 O  OD1 B ASP B 1 35  ? 41.102 38.831 28.402 0.50 14.68  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 1 
ATOM   1360 O  OD2 A ASP B 1 35  ? 41.670 38.461 32.514 0.50 35.39  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 1 
ATOM   1361 O  OD2 B ASP B 1 35  ? 40.751 39.720 30.374 0.50 22.72  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 1 
ATOM   1362 N  N   . GLN B 1 36  ? 40.692 35.914 27.887 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   1 
ATOM   1363 C  CA  . GLN B 1 36  ? 39.464 35.281 27.412 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  1 
ATOM   1364 C  C   . GLN B 1 36  ? 39.666 34.281 26.292 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   1 
ATOM   1365 O  O   . GLN B 1 36  ? 38.668 33.842 25.668 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   1 
ATOM   1366 C  CB  . GLN B 1 36  ? 38.453 36.355 26.970 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . GLN B 1 36  ? 38.045 37.354 28.032 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  1 
ATOM   1368 C  CD  . GLN B 1 36  ? 37.570 36.723 29.284 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  1 
ATOM   1369 O  OE1 . GLN B 1 36  ? 36.779 35.762 29.312 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 1 
ATOM   1370 N  NE2 . GLN B 1 36  ? 38.089 37.264 30.390 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 1 
ATOM   1371 N  N   . GLY B 1 37  ? 40.883 33.833 26.043 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   1 
ATOM   1372 C  CA  . GLY B 1 37  ? 41.052 32.839 25.006 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  1 
ATOM   1373 C  C   . GLY B 1 37  ? 42.485 32.376 24.781 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   1 
ATOM   1374 O  O   . GLY B 1 37  ? 43.424 32.795 25.460 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   1 
ATOM   1375 N  N   . ALA B 1 38  ? 42.605 31.507 23.792 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   1 
ATOM   1376 C  CA  . ALA B 1 38  ? 43.931 31.060 23.361 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  1 
ATOM   1377 C  C   . ALA B 1 38  ? 43.848 30.692 21.878 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   1 
ATOM   1378 O  O   . ALA B 1 38  ? 42.806 30.283 21.392 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   1 
ATOM   1379 C  CB  . ALA B 1 38  ? 44.429 29.865 24.153 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  1 
ATOM   1380 N  N   . TYR B 1 39  ? 44.982 30.868 21.216 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   1 
ATOM   1381 C  CA  . TYR B 1 39  ? 45.186 30.432 19.876 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  1 
ATOM   1382 C  C   . TYR B 1 39  ? 46.264 29.350 19.852 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   1 
ATOM   1383 O  O   . TYR B 1 39  ? 47.343 29.582 20.421 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   1 
ATOM   1384 C  CB  . TYR B 1 39  ? 45.625 31.568 18.959 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . TYR B 1 39  ? 44.663 32.713 18.782 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  1 
ATOM   1386 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 45.141 34.010 18.639 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 1 
ATOM   1387 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 43.290 32.541 18.684 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 1 
ATOM   1388 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 44.296 35.084 18.453 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 1 
ATOM   1389 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 42.427 33.584 18.519 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 1 
ATOM   1390 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 42.943 34.868 18.404 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  1 
ATOM   1391 O  OH  . TYR B 1 39  ? 42.089 35.940 18.234 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  1 
ATOM   1392 N  N   . LEU B 1 40  ? 45.982 28.215 19.256 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . LEU B 1 40  ? 46.897 27.092 19.127 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . LEU B 1 40  ? 46.927 26.635 17.675 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   1 
ATOM   1395 O  O   . LEU B 1 40  ? 46.034 26.933 16.893 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   1 
ATOM   1396 C  CB  . LEU B 1 40  ? 46.495 25.948 20.026 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . LEU B 1 40  ? 46.284 26.288 21.500 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  1 
ATOM   1398 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 44.833 26.623 21.810 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 1 
ATOM   1399 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 46.774 25.177 22.418 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 1 
ATOM   1400 N  N   . GLU B 1 41  ? 48.002 25.933 17.348 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B N   1 
ATOM   1401 C  CA  . GLU B 1 41  ? 48.167 25.406 15.986 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CA  1 
ATOM   1402 C  C   . GLU B 1 41  ? 48.608 23.957 16.041 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B C   1 
ATOM   1403 O  O   . GLU B 1 41  ? 49.456 23.566 16.858 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B O   1 
ATOM   1404 C  CB  . GLU B 1 41  ? 49.183 26.262 15.191 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . GLU B 1 41  ? 49.128 25.977 13.689 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CG  1 
ATOM   1406 C  CD  . GLU B 1 41  ? 50.002 26.881 12.838 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CD  1 
ATOM   1407 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 51.117 27.221 13.240 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE1 1 
ATOM   1408 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 49.552 27.292 11.752 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE2 1 
ATOM   1409 N  N   . LEU B 1 42  ? 48.038 23.173 15.146 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   1 
ATOM   1410 C  CA  . LEU B 1 42  ? 48.410 21.768 14.981 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  1 
ATOM   1411 C  C   . LEU B 1 42  ? 48.536 21.547 13.474 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   1 
ATOM   1412 O  O   . LEU B 1 42  ? 47.512 21.569 12.814 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   1 
ATOM   1413 C  CB  . LEU B 1 42  ? 47.394 20.818 15.601 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  1 
ATOM   1414 C  CG  . LEU B 1 42  ? 47.711 19.319 15.508 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  1 
ATOM   1415 C  CD1 . LEU B 1 42  ? 48.793 18.947 16.546 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 1 
ATOM   1416 C  CD2 . LEU B 1 42  ? 46.437 18.508 15.636 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 1 
ATOM   1417 N  N   . GLY B 1 43  ? 49.743 21.361 12.962 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B N   1 
ATOM   1418 C  CA  . GLY B 1 43  ? 49.862 21.331 11.503 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B CA  1 
ATOM   1419 C  C   . GLY B 1 43  ? 49.370 22.649 10.947 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B C   1 
ATOM   1420 O  O   . GLY B 1 43  ? 49.795 23.721 11.385 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B O   1 
ATOM   1421 N  N   . SER B 1 44  ? 48.456 22.568 10.001 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   1 
ATOM   1422 C  CA  . SER B 1 44  ? 47.879 23.807 9.498  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  1 
ATOM   1423 C  C   . SER B 1 44  ? 46.614 24.259 10.215 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   1 
ATOM   1424 O  O   . SER B 1 44  ? 46.075 25.310 9.887  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   1 
ATOM   1425 C  CB  . SER B 1 44  ? 47.522 23.645 8.015  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  1 
ATOM   1426 O  OG  . SER B 1 44  ? 46.526 22.669 7.851  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  1 
ATOM   1427 N  N   . LEU B 1 45  ? 46.113 23.470 11.169 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   1 
ATOM   1428 C  CA  . LEU B 1 45  ? 44.898 23.815 11.861 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  1 
ATOM   1429 C  C   . LEU B 1 45  ? 45.124 24.958 12.876 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   1 
ATOM   1430 O  O   . LEU B 1 45  ? 45.958 24.860 13.758 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   1 
ATOM   1431 C  CB  . LEU B 1 45  ? 44.374 22.576 12.617 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  1 
ATOM   1432 C  CG  . LEU B 1 45  ? 43.170 22.832 13.530 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  1 
ATOM   1433 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 41.949 23.309 12.749 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 1 
ATOM   1434 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 42.877 21.545 14.293 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 1 
ATOM   1435 N  N   . TRP B 1 46  ? 44.333 26.018 12.742 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B N   1 
ATOM   1436 C  CA  . TRP B 1 46  ? 44.224 27.088 13.721 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CA  1 
ATOM   1437 C  C   . TRP B 1 46  ? 43.036 26.747 14.628 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B C   1 
ATOM   1438 O  O   . TRP B 1 46  ? 41.894 26.782 14.190 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B O   1 
ATOM   1439 C  CB  . TRP B 1 46  ? 44.046 28.426 13.016 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CB  1 
ATOM   1440 C  CG  . TRP B 1 46  ? 43.846 29.612 13.894 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CG  1 
ATOM   1441 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 43.999 29.737 15.247 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD1 1 
ATOM   1442 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 43.434 30.905 13.457 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD2 1 
ATOM   1443 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 43.712 30.982 15.686 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B NE1 1 
ATOM   1444 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 43.359 31.749 14.573 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE2 1 
ATOM   1445 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 43.122 31.455 12.205 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE3 1 
ATOM   1446 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 42.994 33.080 14.504 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ2 1 
ATOM   1447 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 42.756 32.766 12.132 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ3 1 
ATOM   1448 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 42.689 33.577 13.272 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CH2 1 
ATOM   1449 N  N   . LEU B 1 47  ? 43.351 26.479 15.899 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . LEU B 1 47  ? 42.363 26.272 16.949 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . LEU B 1 47  ? 42.269 27.511 17.832 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   1 
ATOM   1452 O  O   . LEU B 1 47  ? 43.280 28.047 18.286 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . LEU B 1 47  ? 42.733 25.068 17.799 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . LEU B 1 47  ? 41.860 24.776 19.021 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  1 
ATOM   1455 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 40.438 24.408 18.561 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 1 
ATOM   1456 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 42.463 23.693 19.869 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 1 
ATOM   1457 N  N   A CYS B 1 48  ? 41.096 27.808 17.969 0.20 13.09  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   1 
ATOM   1458 N  N   B CYS B 1 48  ? 41.052 27.987 18.055 0.80 13.04  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   1 
ATOM   1459 C  CA  A CYS B 1 48  ? 40.851 28.548 18.378 0.20 13.18  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  1 
ATOM   1460 C  CA  B CYS B 1 48  ? 40.794 29.063 19.031 0.80 12.76  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  1 
ATOM   1461 C  C   A CYS B 1 48  ? 40.741 29.064 19.000 0.20 13.10  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   1 
ATOM   1462 C  C   B CYS B 1 48  ? 39.956 28.437 20.150 0.80 11.33  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   1 
ATOM   1463 O  O   A CYS B 1 48  ? 38.880 28.195 19.982 0.20 11.18  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   1 
ATOM   1464 O  O   B CYS B 1 48  ? 38.963 27.764 19.875 0.80 12.56  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   1 
ATOM   1465 C  CB  A CYS B 1 48  ? 39.916 29.542 18.316 0.20 13.30  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  1 
ATOM   1466 C  CB  B CYS B 1 48  ? 40.144 30.269 18.392 0.80 12.27  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  1 
ATOM   1467 S  SG  A CYS B 1 48  ? 40.826 30.722 16.828 0.20 19.17  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  1 
ATOM   1468 S  SG  B CYS B 1 48  ? 39.583 31.513 19.588 0.80 13.84  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  1 
ATOM   1469 N  N   . LEU B 1 49  ? 40.378 28.691 21.368 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   1 
ATOM   1470 C  CA  . LEU B 1 49  ? 39.605 28.369 22.574 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  1 
ATOM   1471 C  C   . LEU B 1 49  ? 39.014 29.680 23.055 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   1 
ATOM   1472 O  O   . LEU B 1 49  ? 39.760 30.616 23.358 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   1 
ATOM   1473 C  CB  . LEU B 1 49  ? 40.484 27.755 23.647 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  1 
ATOM   1474 C  CG  . LEU B 1 49  ? 41.219 26.496 23.197 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  1 
ATOM   1475 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 42.053 25.952 24.359 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 1 
ATOM   1476 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 40.260 25.449 22.650 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 1 
ATOM   1477 N  N   A SER B 1 50  ? 37.701 29.753 23.189 0.30 13.23  ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   1 
ATOM   1478 N  N   B SER B 1 50  ? 37.696 29.845 23.095 0.70 13.46  ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   1 
ATOM   1479 C  CA  A SER B 1 50  ? 36.977 30.959 23.538 0.30 13.33  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  1 
ATOM   1480 C  CA  B SER B 1 50  ? 37.062 31.062 23.535 0.70 13.71  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  1 
ATOM   1481 C  C   A SER B 1 50  ? 36.276 30.874 24.883 0.30 13.16  ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   1 
ATOM   1482 C  C   B SER B 1 50  ? 36.409 30.775 24.893 0.70 12.93  ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   1 
ATOM   1483 O  O   A SER B 1 50  ? 35.229 30.231 25.034 0.30 12.74  ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   1 
ATOM   1484 O  O   B SER B 1 50  ? 35.544 29.895 25.026 0.70 12.87  ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   1 
ATOM   1485 C  CB  A SER B 1 50  ? 35.961 31.198 22.408 0.30 13.02  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  1 
ATOM   1486 C  CB  B SER B 1 50  ? 35.982 31.589 22.573 0.70 14.02  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  1 
ATOM   1487 O  OG  A SER B 1 50  ? 35.361 32.473 22.545 0.30 11.97  ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  1 
ATOM   1488 O  OG  B SER B 1 50  ? 36.507 31.918 21.301 0.70 15.98  ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  1 
ATOM   1489 N  N   . ARG B 1 51  ? 36.823 31.534 25.907 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B N   1 
ATOM   1490 C  CA  . ARG B 1 51  ? 36.359 31.368 27.274 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CA  1 
ATOM   1491 C  C   . ARG B 1 51  ? 34.896 31.741 27.408 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B C   1 
ATOM   1492 O  O   . ARG B 1 51  ? 34.486 32.816 27.018 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B O   1 
ATOM   1493 C  CB  . ARG B 1 51  ? 37.225 32.233 28.195 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CB  1 
ATOM   1494 C  CG  . ARG B 1 51  ? 36.816 32.113 29.662 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CG  1 
ATOM   1495 C  CD  . ARG B 1 51  ? 37.867 32.826 30.519 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CD  1 
ATOM   1496 N  NE  . ARG B 1 51  ? 37.423 32.795 31.928 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NE  1 
ATOM   1497 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 36.663 33.713 32.526 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CZ  1 
ATOM   1498 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 36.219 34.773 31.863 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH1 1 
ATOM   1499 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 36.354 33.534 33.802 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH2 1 
ATOM   1500 N  N   . GLU B 1 52  ? 34.144 30.812 27.972 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   1 
ATOM   1501 C  CA  . GLU B 1 52  ? 32.682 31.015 28.122 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  1 
ATOM   1502 C  C   . GLU B 1 52  ? 32.289 30.334 29.450 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   1 
ATOM   1503 O  O   . GLU B 1 52  ? 31.938 29.162 29.434 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   1 
ATOM   1504 C  CB  . GLU B 1 52  ? 31.974 30.427 26.949 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  1 
ATOM   1505 C  CG  . GLU B 1 52  ? 30.514 30.826 26.879 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  1 
ATOM   1506 C  CD  . GLU B 1 52  ? 29.789 30.504 25.579 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  1 
ATOM   1507 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 30.395 29.899 24.660 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 1 
ATOM   1508 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 28.577 30.849 25.453 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 1 
ATOM   1509 N  N   . PRO B 1 53  ? 32.468 30.966 30.590 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   1 
ATOM   1510 C  CA  . PRO B 1 53  ? 32.427 30.228 31.852 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  1 
ATOM   1511 C  C   . PRO B 1 53  ? 31.092 29.565 32.132 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   1 
ATOM   1512 O  O   . PRO B 1 53  ? 31.121 28.580 32.911 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   1 
ATOM   1513 C  CB  . PRO B 1 53  ? 32.742 31.292 32.895 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  1 
ATOM   1514 C  CG  . PRO B 1 53  ? 33.608 32.242 32.118 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  1 
ATOM   1515 C  CD  . PRO B 1 53  ? 32.895 32.382 30.794 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  1 
ATOM   1516 N  N   . GLN B 1 54  ? 30.007 30.060 31.518 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . GLN B 1 54  ? 28.724 29.391 31.749 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . GLN B 1 54  ? 28.431 28.224 30.802 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B C   1 
ATOM   1519 O  O   . GLN B 1 54  ? 27.395 27.574 30.886 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . GLN B 1 54  ? 27.571 30.413 31.692 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CB  1 
ATOM   1521 C  CG  . GLN B 1 54  ? 27.793 31.692 32.500 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CG  1 
ATOM   1522 C  CD  . GLN B 1 54  ? 28.311 31.505 33.910 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CD  1 
ATOM   1523 O  OE1 . GLN B 1 54  ? 29.452 31.844 34.293 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B OE1 1 
ATOM   1524 N  NE2 . GLN B 1 54  ? 27.397 30.982 34.740 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 54   GLN B NE2 1 
ATOM   1525 N  N   . TYR B 1 55  ? 29.339 27.920 29.894 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . TYR B 1 55  ? 29.130 26.883 28.886 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . TYR B 1 55  ? 29.018 25.505 29.517 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C   1 
ATOM   1528 O  O   . TYR B 1 55  ? 29.875 25.106 30.305 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . TYR B 1 55  ? 30.275 26.871 27.900 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB  1 
ATOM   1530 C  CG  . TYR B 1 55  ? 30.118 25.905 26.741 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG  1 
ATOM   1531 C  CD1 . TYR B 1 55  ? 28.993 25.844 25.945 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1 1 
ATOM   1532 C  CD2 . TYR B 1 55  ? 31.162 25.057 26.460 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2 1 
ATOM   1533 C  CE1 . TYR B 1 55  ? 28.902 24.949 24.882 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1 1 
ATOM   1534 C  CE2 . TYR B 1 55  ? 31.079 24.173 25.409 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2 1 
ATOM   1535 C  CZ  . TYR B 1 55  ? 29.960 24.118 24.620 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ  1 
ATOM   1536 O  OH  . TYR B 1 55  ? 29.945 23.209 23.615 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH  1 
ATOM   1537 N  N   . GLY B 1 56  ? 27.987 24.773 29.127 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B N   1 
ATOM   1538 C  CA  . GLY B 1 56  ? 27.744 23.459 29.690 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B CA  1 
ATOM   1539 C  C   . GLY B 1 56  ? 28.092 22.321 28.777 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B C   1 
ATOM   1540 O  O   . GLY B 1 56  ? 27.712 21.180 29.030 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B O   1 
ATOM   1541 N  N   . GLY B 1 57  ? 28.787 22.595 27.660 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B N   1 
ATOM   1542 C  CA  . GLY B 1 57  ? 29.118 21.547 26.704 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B CA  1 
ATOM   1543 C  C   . GLY B 1 57  ? 28.055 21.424 25.634 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B C   1 
ATOM   1544 O  O   . GLY B 1 57  ? 26.990 22.018 25.722 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B O   1 
ATOM   1545 N  N   . PRO B 1 58  ? 28.357 20.681 24.584 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B N   1 
ATOM   1546 C  CA  . PRO B 1 58  ? 27.444 20.610 23.469 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CA  1 
ATOM   1547 C  C   . PRO B 1 58  ? 26.267 19.697 23.760 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B C   1 
ATOM   1548 O  O   . PRO B 1 58  ? 26.318 18.897 24.659 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B O   1 
ATOM   1549 C  CB  . PRO B 1 58  ? 28.281 19.934 22.349 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CB  1 
ATOM   1550 C  CG  . PRO B 1 58  ? 29.290 19.174 23.141 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CG  1 
ATOM   1551 C  CD  . PRO B 1 58  ? 29.632 19.974 24.350 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CD  1 
ATOM   1552 N  N   . ALA B 1 59  ? 25.265 19.864 22.918 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B N   1 
ATOM   1553 C  CA  . ALA B 1 59  ? 24.146 18.981 22.711 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CA  1 
ATOM   1554 C  C   . ALA B 1 59  ? 24.676 17.562 22.456 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B C   1 
ATOM   1555 O  O   . ALA B 1 59  ? 25.797 17.379 21.976 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B O   1 
ATOM   1556 C  CB  . ALA B 1 59  ? 23.220 19.506 21.597 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CB  1 
ATOM   1557 N  N   . ALA B 1 60  ? 23.922 16.524 22.774 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   1 
ATOM   1558 C  CA  . ALA B 1 60  ? 24.285 15.164 22.353 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  1 
ATOM   1559 C  C   . ALA B 1 60  ? 23.874 14.906 20.913 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   1 
ATOM   1560 O  O   . ALA B 1 60  ? 22.681 14.745 20.589 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   1 
ATOM   1561 C  CB  . ALA B 1 60  ? 23.597 14.152 23.280 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  1 
ATOM   1562 N  N   . ASP B 1 61  ? 24.861 14.829 20.028 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   1 
ATOM   1563 C  CA  . ASP B 1 61  ? 24.634 14.649 18.593 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  1 
ATOM   1564 C  C   . ASP B 1 61  ? 25.909 14.130 17.956 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   1 
ATOM   1565 O  O   . ASP B 1 61  ? 26.876 13.871 18.667 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   1 
ATOM   1566 C  CB  . ASP B 1 61  ? 24.135 15.942 17.975 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  1 
ATOM   1567 C  CG  . ASP B 1 61  ? 25.121 17.071 18.128 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  1 
ATOM   1568 O  OD1 . ASP B 1 61  ? 26.128 17.073 17.400 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 1 
ATOM   1569 O  OD2 . ASP B 1 61  ? 24.884 17.907 19.035 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 1 
ATOM   1570 N  N   . TYR B 1 62  ? 25.914 13.945 16.620 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B N   1 
ATOM   1571 C  CA  . TYR B 1 62  ? 27.048 13.387 15.958 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CA  1 
ATOM   1572 C  C   . TYR B 1 62  ? 28.188 14.342 15.638 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B C   1 
ATOM   1573 O  O   . TYR B 1 62  ? 29.220 13.891 15.156 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B O   1 
ATOM   1574 C  CB  . TYR B 1 62  ? 26.578 12.733 14.628 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . TYR B 1 62  ? 25.516 11.665 14.758 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CG  1 
ATOM   1576 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 25.470 10.787 15.811 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD1 1 
ATOM   1577 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 24.544 11.530 13.770 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD2 1 
ATOM   1578 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 24.481 9.820  15.890 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE1 1 
ATOM   1579 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 23.545 10.576 13.838 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE2 1 
ATOM   1580 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 23.513 9.700  14.916 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CZ  1 
ATOM   1581 O  OH  . TYR B 1 62  ? 22.526 8.772  14.973 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B OH  1 
ATOM   1582 N  N   . THR B 1 63  ? 28.008 15.647 15.875 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 63   THR B N   1 
ATOM   1583 C  CA  . THR B 1 63  ? 29.015 16.627 15.481 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CA  1 
ATOM   1584 C  C   . THR B 1 63  ? 30.324 16.327 16.192 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 63   THR B C   1 
ATOM   1585 O  O   . THR B 1 63  ? 30.340 16.172 17.450 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 63   THR B O   1 
ATOM   1586 C  CB  . THR B 1 63  ? 28.558 18.039 15.888 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CB  1 
ATOM   1587 O  OG1 . THR B 1 63  ? 27.267 18.301 15.253 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 63   THR B OG1 1 
ATOM   1588 C  CG2 . THR B 1 63  ? 29.536 19.109 15.480 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CG2 1 
ATOM   1589 N  N   . HIS B 1 64  ? 31.422 16.248 15.479 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B N   1 
ATOM   1590 C  CA  . HIS B 1 64  ? 32.706 15.951 16.068 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CA  1 
ATOM   1591 C  C   . HIS B 1 64  ? 33.871 16.431 15.185 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B C   1 
ATOM   1592 O  O   . HIS B 1 64  ? 33.665 16.757 13.985 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B O   1 
ATOM   1593 C  CB  . HIS B 1 64  ? 32.831 14.473 16.407 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CB  1 
ATOM   1594 C  CG  . HIS B 1 64  ? 32.923 13.526 15.249 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CG  1 
ATOM   1595 N  ND1 . HIS B 1 64  ? 31.797 12.978 14.638 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B ND1 1 
ATOM   1596 C  CD2 . HIS B 1 64  ? 33.959 12.984 14.616 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CD2 1 
ATOM   1597 C  CE1 . HIS B 1 64  ? 32.200 12.146 13.697 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CE1 1 
ATOM   1598 N  NE2 . HIS B 1 64  ? 33.535 12.124 13.640 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B NE2 1 
ATOM   1599 N  N   . TYR B 1 65  ? 35.041 16.474 15.765 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B N   1 
ATOM   1600 C  CA  . TYR B 1 65  ? 36.251 17.043 15.178 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CA  1 
ATOM   1601 C  C   . TYR B 1 65  ? 37.333 15.978 15.203 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B C   1 
ATOM   1602 O  O   . TYR B 1 65  ? 37.681 15.500 16.286 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B O   1 
ATOM   1603 C  CB  . TYR B 1 65  ? 36.749 18.308 15.943 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . TYR B 1 65  ? 35.572 19.150 16.330 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CG  1 
ATOM   1605 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 35.242 19.390 17.639 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD1 1 
ATOM   1606 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 34.727 19.684 15.359 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD2 1 
ATOM   1607 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 34.150 20.156 17.960 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE1 1 
ATOM   1608 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 33.634 20.415 15.673 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE2 1 
ATOM   1609 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 33.376 20.632 16.953 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CZ  1 
ATOM   1610 O  OH  . TYR B 1 65  ? 32.375 21.303 17.447 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B OH  1 
ATOM   1611 N  N   . ALA B 1 66  ? 37.853 15.576 14.047 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   1 
ATOM   1612 C  CA  . ALA B 1 66  ? 38.836 14.536 13.980 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  1 
ATOM   1613 C  C   . ALA B 1 66  ? 40.207 15.089 13.598 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   1 
ATOM   1614 O  O   . ALA B 1 66  ? 40.304 15.896 12.685 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   1 
ATOM   1615 C  CB  . ALA B 1 66  ? 38.414 13.466 12.979 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  1 
ATOM   1616 N  N   . PHE B 1 67  ? 41.224 14.627 14.288 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   1 
ATOM   1617 C  CA  . PHE B 1 67  ? 42.603 14.988 14.024 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  1 
ATOM   1618 C  C   . PHE B 1 67  ? 43.286 13.761 13.427 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   1 
ATOM   1619 O  O   . PHE B 1 67  ? 43.004 12.607 13.790 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   1 
ATOM   1620 C  CB  . PHE B 1 67  ? 43.290 15.436 15.301 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  1 
ATOM   1621 C  CG  . PHE B 1 67  ? 42.520 16.461 16.075 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  1 
ATOM   1622 C  CD1 . PHE B 1 67  ? 42.005 16.205 17.347 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 1 
ATOM   1623 C  CD2 . PHE B 1 67  ? 42.273 17.718 15.539 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 1 
ATOM   1624 C  CE1 . PHE B 1 67  ? 41.270 17.172 17.968 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 1 
ATOM   1625 C  CE2 . PHE B 1 67  ? 41.522 18.686 16.151 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 1 
ATOM   1626 C  CZ  . PHE B 1 67  ? 40.978 18.374 17.390 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  1 
ATOM   1627 N  N   . GLY B 1 68  ? 44.235 13.994 12.506 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . GLY B 1 68  ? 44.962 12.888 11.902 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . GLY B 1 68  ? 46.083 12.342 12.773 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B C   1 
ATOM   1630 O  O   . GLY B 1 68  ? 46.628 13.075 13.610 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B O   1 
ATOM   1631 N  N   . ILE B 1 69  ? 46.425 11.089 12.555 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B N   1 
ATOM   1632 C  CA  . ILE B 1 69  ? 47.553 10.470 13.224 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CA  1 
ATOM   1633 C  C   . ILE B 1 69  ? 48.043 9.403  12.288 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B C   1 
ATOM   1634 O  O   . ILE B 1 69  ? 47.287 8.797  11.502 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B O   1 
ATOM   1635 C  CB  . ILE B 1 69  ? 47.106 9.934  14.604 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CB  1 
ATOM   1636 C  CG1 . ILE B 1 69  ? 48.279 9.471  15.470 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG1 1 
ATOM   1637 C  CG2 . ILE B 1 69  ? 46.042 8.871  14.485 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG2 1 
ATOM   1638 C  CD1 . ILE B 1 69  ? 47.959 9.237  16.933 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CD1 1 
ATOM   1639 N  N   . ALA B 1 70  ? 49.346 9.157  12.355 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   1 
ATOM   1640 C  CA  . ALA B 1 70  ? 49.960 8.078  11.574 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  1 
ATOM   1641 C  C   . ALA B 1 70  ? 49.634 6.711  12.182 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   1 
ATOM   1642 O  O   . ALA B 1 70  ? 49.511 6.561  13.403 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   1 
ATOM   1643 C  CB  . ALA B 1 70  ? 51.469 8.259  11.574 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  1 
ATOM   1644 N  N   . ALA B 1 71  ? 49.525 5.711  11.326 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1645 C  CA  . ALA B 1 71  ? 49.213 4.352  11.716 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1646 C  C   . ALA B 1 71  ? 50.101 3.884  12.875 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1647 O  O   . ALA B 1 71  ? 49.577 3.278  13.796 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1648 C  CB  . ALA B 1 71  ? 49.368 3.392  10.547 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1649 N  N   . ALA B 1 72  ? 51.404 4.172  12.777 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B N   1 
ATOM   1650 C  CA  . ALA B 1 72  ? 52.365 3.670  13.744 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CA  1 
ATOM   1651 C  C   . ALA B 1 72  ? 52.174 4.277  15.109 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B C   1 
ATOM   1652 O  O   . ALA B 1 72  ? 52.636 3.687  16.095 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B O   1 
ATOM   1653 C  CB  . ALA B 1 72  ? 53.806 3.904  13.274 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CB  1 
ATOM   1654 N  N   . ASP B 1 73  ? 51.516 5.421  15.195 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B N   1 
ATOM   1655 C  CA  . ASP B 1 73  ? 51.333 6.116  16.467 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CA  1 
ATOM   1656 C  C   . ASP B 1 73  ? 49.974 5.898  17.105 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B C   1 
ATOM   1657 O  O   . ASP B 1 73  ? 49.752 6.262  18.249 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B O   1 
ATOM   1658 C  CB  . ASP B 1 73  ? 51.535 7.620  16.251 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CB  1 
ATOM   1659 C  CG  . ASP B 1 73  ? 52.966 8.025  15.885 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CG  1 
ATOM   1660 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 53.893 7.382  16.414 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD1 1 
ATOM   1661 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 53.129 8.950  15.050 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD2 1 
ATOM   1662 N  N   . PHE B 1 74  ? 49.043 5.330  16.376 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B N   1 
ATOM   1663 C  CA  . PHE B 1 74  ? 47.654 5.202  16.850 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CA  1 
ATOM   1664 C  C   . PHE B 1 74  ? 47.569 4.505  18.165 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B C   1 
ATOM   1665 O  O   . PHE B 1 74  ? 46.930 5.015  19.116 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B O   1 
ATOM   1666 C  CB  . PHE B 1 74  ? 46.804 4.487  15.764 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CB  1 
ATOM   1667 C  CG  . PHE B 1 74  ? 45.373 4.372  16.246 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CG  1 
ATOM   1668 C  CD1 . PHE B 1 74  ? 44.525 5.466  16.145 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD1 1 
ATOM   1669 C  CD2 . PHE B 1 74  ? 44.889 3.222  16.848 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD2 1 
ATOM   1670 C  CE1 . PHE B 1 74  ? 43.237 5.369  16.645 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE1 1 
ATOM   1671 C  CE2 . PHE B 1 74  ? 43.611 3.151  17.317 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE2 1 
ATOM   1672 C  CZ  . PHE B 1 74  ? 42.785 4.234  17.270 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CZ  1 
ATOM   1673 N  N   . ALA B 1 75  ? 48.111 3.276  18.227 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . ALA B 1 75  ? 47.868 2.459  19.429 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . ALA B 1 75  ? 48.447 3.139  20.652 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B C   1 
ATOM   1676 O  O   . ALA B 1 75  ? 47.771 3.118  21.698 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . ALA B 1 75  ? 48.446 1.050  19.249 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CB  1 
ATOM   1678 N  N   . ARG B 1 76  ? 49.631 3.756  20.544 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B N   1 
ATOM   1679 C  CA  . ARG B 1 76  ? 50.248 4.435  21.685 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CA  1 
ATOM   1680 C  C   . ARG B 1 76  ? 49.431 5.636  22.151 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B C   1 
ATOM   1681 O  O   . ARG B 1 76  ? 49.304 5.900  23.361 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B O   1 
ATOM   1682 C  CB  . ARG B 1 76  ? 51.696 4.800  21.367 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CB  1 
ATOM   1683 C  CG  . ARG B 1 76  ? 52.167 5.336  20.049 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CG  1 
ATOM   1684 C  CD  . ARG B 1 76  ? 53.708 5.277  20.002 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CD  1 
ATOM   1685 N  NE  . ARG B 1 76  ? 54.221 6.392  20.788 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NE  1 
ATOM   1686 C  CZ  . ARG B 1 76  ? 54.525 7.602  20.348 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CZ  1 
ATOM   1687 N  NH1 . ARG B 1 76  ? 54.394 7.949  19.074 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH1 1 
ATOM   1688 N  NH2 . ARG B 1 76  ? 54.984 8.489  21.234 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH2 1 
ATOM   1689 N  N   . PHE B 1 77  ? 48.863 6.366  21.183 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B N   1 
ATOM   1690 C  CA  . PHE B 1 77  ? 48.005 7.490  21.508 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CA  1 
ATOM   1691 C  C   . PHE B 1 77  ? 46.759 7.059  22.263 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B C   1 
ATOM   1692 O  O   . PHE B 1 77  ? 46.396 7.591  23.307 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B O   1 
ATOM   1693 C  CB  . PHE B 1 77  ? 47.571 8.172  20.199 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . PHE B 1 77  ? 46.727 9.419  20.437 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CG  1 
ATOM   1695 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 47.323 10.628 20.708 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD1 1 
ATOM   1696 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 45.357 9.371  20.371 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD2 1 
ATOM   1697 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 46.591 11.792 20.932 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE1 1 
ATOM   1698 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 44.608 10.515 20.601 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE2 1 
ATOM   1699 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 45.213 11.724 20.877 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CZ  1 
ATOM   1700 N  N   . ALA B 1 78  ? 46.052 6.073  21.735 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B N   1 
ATOM   1701 C  CA  . ALA B 1 78  ? 44.855 5.586  22.423 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CA  1 
ATOM   1702 C  C   . ALA B 1 78  ? 45.199 5.108  23.815 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B C   1 
ATOM   1703 O  O   . ALA B 1 78  ? 44.477 5.407  24.796 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B O   1 
ATOM   1704 C  CB  . ALA B 1 78  ? 44.236 4.504  21.563 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CB  1 
ATOM   1705 N  N   . ALA B 1 79  ? 46.275 4.365  23.942 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N   1 
ATOM   1706 C  CA  . ALA B 1 79  ? 46.653 3.897  25.281 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA  1 
ATOM   1707 C  C   . ALA B 1 79  ? 47.014 5.033  26.211 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C   1 
ATOM   1708 O  O   . ALA B 1 79  ? 46.656 4.914  27.394 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O   1 
ATOM   1709 C  CB  . ALA B 1 79  ? 47.828 2.941  25.121 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB  1 
ATOM   1710 N  N   . GLN B 1 80  ? 47.720 6.052  25.753 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B N   1 
ATOM   1711 C  CA  . GLN B 1 80  ? 48.116 7.206  26.551 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CA  1 
ATOM   1712 C  C   . GLN B 1 80  ? 46.896 7.896  27.116 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B C   1 
ATOM   1713 O  O   . GLN B 1 80  ? 46.744 8.154  28.313 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B O   1 
ATOM   1714 C  CB  . GLN B 1 80  ? 48.963 8.199  25.738 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CB  1 
ATOM   1715 C  CG  . GLN B 1 80  ? 49.234 9.496  26.526 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CG  1 
ATOM   1716 C  CD  . GLN B 1 80  ? 49.825 10.629 25.711 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CD  1 
ATOM   1717 O  OE1 . GLN B 1 80  ? 49.719 10.692 24.486 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B OE1 1 
ATOM   1718 N  NE2 . GLN B 1 80  ? 50.451 11.584 26.388 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B NE2 1 
ATOM   1719 N  N   . LEU B 1 81  ? 45.924 8.169  26.223 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B N   1 
ATOM   1720 C  CA  . LEU B 1 81  ? 44.763 8.903  26.713 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CA  1 
ATOM   1721 C  C   . LEU B 1 81  ? 43.898 8.047  27.612 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B C   1 
ATOM   1722 O  O   . LEU B 1 81  ? 43.351 8.560  28.594 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B O   1 
ATOM   1723 C  CB  . LEU B 1 81  ? 43.989 9.463  25.501 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CB  1 
ATOM   1724 C  CG  . LEU B 1 81  ? 44.445 10.862 25.084 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CG  1 
ATOM   1725 C  CD1 . LEU B 1 81  ? 45.839 10.913 24.548 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD1 1 
ATOM   1726 C  CD2 . LEU B 1 81  ? 43.495 11.446 24.021 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD2 1 
ATOM   1727 N  N   . ARG B 1 82  ? 43.721 6.776  27.312 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   1 
ATOM   1728 C  CA  . ARG B 1 82  ? 43.013 5.886  28.209 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  1 
ATOM   1729 C  C   . ARG B 1 82  ? 43.658 5.805  29.588 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   1 
ATOM   1730 O  O   . ARG B 1 82  ? 42.958 5.913  30.592 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   1 
ATOM   1731 C  CB  . ARG B 1 82  ? 42.972 4.462  27.609 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  1 
ATOM   1732 C  CG  . ARG B 1 82  ? 41.918 4.383  26.503 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  1 
ATOM   1733 C  CD  . ARG B 1 82  ? 41.931 3.076  25.778 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  1 
ATOM   1734 N  NE  . ARG B 1 82  ? 40.816 2.964  24.826 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  1 
ATOM   1735 C  CZ  . ARG B 1 82  ? 40.772 2.305  23.684 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  1 
ATOM   1736 N  NH1 . ARG B 1 82  ? 41.820 1.629  23.264 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 1 
ATOM   1737 N  NH2 . ARG B 1 82  ? 39.661 2.303  22.923 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 1 
ATOM   1738 N  N   . ALA B 1 83  ? 44.979 5.704  29.616 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1739 C  CA  . ALA B 1 83  ? 45.703 5.684  30.879 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1740 C  C   . ALA B 1 83  ? 45.554 7.007  31.641 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1741 O  O   . ALA B 1 83  ? 45.654 7.048  32.869 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1742 C  CB  . ALA B 1 83  ? 47.181 5.376  30.672 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1743 N  N   A HIS B 1 84  ? 45.293 8.123  30.982 0.50 23.54  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   1 
ATOM   1744 N  N   B HIS B 1 84  ? 45.306 8.087  30.935 0.50 23.55  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   1 
ATOM   1745 C  CA  A HIS B 1 84  ? 45.057 9.467  31.492 0.50 23.49  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  1 
ATOM   1746 C  CA  B HIS B 1 84  ? 45.122 9.394  31.560 0.50 23.61  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  1 
ATOM   1747 C  C   A HIS B 1 84  ? 43.584 9.752  31.792 0.50 23.55  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   1 
ATOM   1748 C  C   B HIS B 1 84  ? 43.712 9.572  32.102 0.50 22.66  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   1 
ATOM   1749 O  O   A HIS B 1 84  ? 43.170 10.894 32.066 0.50 25.38  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   1 
ATOM   1750 O  O   B HIS B 1 84  ? 43.443 10.508 32.867 0.50 27.33  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   1 
ATOM   1751 C  CB  A HIS B 1 84  ? 45.531 10.547 30.522 0.50 24.97  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  1 
ATOM   1752 C  CB  B HIS B 1 84  ? 45.508 10.485 30.556 0.50 25.07  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  1 
ATOM   1753 C  CG  A HIS B 1 84  ? 46.971 10.904 30.536 0.50 25.62  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  1 
ATOM   1754 C  CG  B HIS B 1 84  ? 45.544 11.845 31.168 0.50 27.66  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  1 
ATOM   1755 N  ND1 A HIS B 1 84  ? 47.475 11.982 31.234 0.50 26.93  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 1 
ATOM   1756 N  ND1 B HIS B 1 84  ? 44.481 12.716 31.101 0.50 30.05  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 1 
ATOM   1757 C  CD2 A HIS B 1 84  ? 48.032 10.309 29.939 0.50 26.41  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 1 
ATOM   1758 C  CD2 B HIS B 1 84  ? 46.499 12.490 31.870 0.50 30.43  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 1 
ATOM   1759 C  CE1 A HIS B 1 84  ? 48.780 12.028 31.055 0.50 27.74  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 1 
ATOM   1760 C  CE1 B HIS B 1 84  ? 44.781 13.834 31.732 0.50 32.91  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 1 
ATOM   1761 N  NE2 A HIS B 1 84  ? 49.139 11.025 30.261 0.50 27.83  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 1 
ATOM   1762 N  NE2 B HIS B 1 84  ? 46.002 13.722 32.202 0.50 34.63  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 1 
ATOM   1763 N  N   . GLY B 1 85  ? 42.780 8.705  31.737 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B N   1 
ATOM   1764 C  CA  . GLY B 1 85  ? 41.408 8.743  32.177 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B CA  1 
ATOM   1765 C  C   . GLY B 1 85  ? 40.481 9.519  31.259 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B C   1 
ATOM   1766 O  O   . GLY B 1 85  ? 39.390 10.011 31.638 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B O   1 
ATOM   1767 N  N   . VAL B 1 86  ? 40.851 9.717  30.016 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B N   1 
ATOM   1768 C  CA  . VAL B 1 86  ? 39.985 10.401 29.073 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CA  1 
ATOM   1769 C  C   . VAL B 1 86  ? 38.790 9.494  28.759 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B C   1 
ATOM   1770 O  O   . VAL B 1 86  ? 38.908 8.276  28.654 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B O   1 
ATOM   1771 C  CB  . VAL B 1 86  ? 40.768 10.773 27.808 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CB  1 
ATOM   1772 C  CG1 . VAL B 1 86  ? 39.881 11.312 26.720 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG1 1 
ATOM   1773 C  CG2 . VAL B 1 86  ? 41.859 11.794 28.115 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG2 1 
ATOM   1774 N  N   . ARG B 1 87  ? 37.636 10.114 28.649 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B N   1 
ATOM   1775 C  CA  . ARG B 1 87  ? 36.366 9.441  28.422 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CA  1 
ATOM   1776 C  C   . ARG B 1 87  ? 36.126 9.259  26.935 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B C   1 
ATOM   1777 O  O   . ARG B 1 87  ? 36.361 10.172 26.157 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B O   1 
ATOM   1778 C  CB  . ARG B 1 87  ? 35.224 10.205 29.067 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CB  1 
ATOM   1779 C  CG  . ARG B 1 87  ? 33.900 9.481  29.088 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CG  1 
ATOM   1780 C  CD  . ARG B 1 87  ? 32.832 10.291 29.824 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CD  1 
ATOM   1781 N  NE  . ARG B 1 87  ? 33.205 10.461 31.213 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NE  1 
ATOM   1782 C  CZ  . ARG B 1 87  ? 32.758 11.371 32.072 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CZ  1 
ATOM   1783 N  NH1 . ARG B 1 87  ? 31.850 12.252 31.748 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH1 1 
ATOM   1784 N  NH2 . ARG B 1 87  ? 33.208 11.421 33.322 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH2 1 
ATOM   1785 N  N   . GLU B 1 88  ? 35.680 8.079  26.534 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B N   1 
ATOM   1786 C  CA  . GLU B 1 88  ? 35.323 7.795  25.141 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CA  1 
ATOM   1787 C  C   . GLU B 1 88  ? 33.848 7.974  24.927 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B C   1 
ATOM   1788 O  O   . GLU B 1 88  ? 33.011 7.772  25.793 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B O   1 
ATOM   1789 C  CB  . GLU B 1 88  ? 35.796 6.375  24.739 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CB  1 
ATOM   1790 C  CG  . GLU B 1 88  ? 37.328 6.358  24.666 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CG  1 
ATOM   1791 C  CD  . GLU B 1 88  ? 37.872 4.961  24.547 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CD  1 
ATOM   1792 O  OE1 . GLU B 1 88  ? 37.618 4.309  23.473 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE1 1 
ATOM   1793 O  OE2 . GLU B 1 88  ? 38.509 4.457  25.504 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE2 1 
ATOM   1794 N  N   . TRP B 1 89  ? 33.498 8.363  23.687 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B N   1 
ATOM   1795 C  CA  . TRP B 1 89  ? 32.106 8.607  23.359 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CA  1 
ATOM   1796 C  C   . TRP B 1 89  ? 31.593 7.739  22.223 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B C   1 
ATOM   1797 O  O   . TRP B 1 89  ? 30.389 7.815  21.930 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B O   1 
ATOM   1798 C  CB  . TRP B 1 89  ? 31.814 10.093 23.058 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CB  1 
ATOM   1799 C  CG  . TRP B 1 89  ? 32.491 10.605 21.825 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CG  1 
ATOM   1800 C  CD1 . TRP B 1 89  ? 33.753 11.070 21.755 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD1 1 
ATOM   1801 C  CD2 . TRP B 1 89  ? 31.943 10.700 20.479 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD2 1 
ATOM   1802 N  NE1 . TRP B 1 89  ? 34.069 11.458 20.461 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B NE1 1 
ATOM   1803 C  CE2 . TRP B 1 89  ? 32.961 11.241 19.663 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE2 1 
ATOM   1804 C  CE3 . TRP B 1 89  ? 30.708 10.389 19.951 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE3 1 
ATOM   1805 C  CZ2 . TRP B 1 89  ? 32.747 11.464 18.314 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ2 1 
ATOM   1806 C  CZ3 . TRP B 1 89  ? 30.480 10.605 18.588 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ3 1 
ATOM   1807 C  CH2 . TRP B 1 89  ? 31.505 11.129 17.808 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CH2 1 
ATOM   1808 N  N   . LYS B 1 90  ? 32.428 6.952  21.570 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B N   1 
ATOM   1809 C  CA  . LYS B 1 90  ? 32.036 6.124  20.441 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CA  1 
ATOM   1810 C  C   . LYS B 1 90  ? 33.061 5.051  20.231 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B C   1 
ATOM   1811 O  O   . LYS B 1 90  ? 34.241 5.247  20.539 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B O   1 
ATOM   1812 C  CB  . LYS B 1 90  ? 31.925 7.019  19.169 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CB  1 
ATOM   1813 C  CG  . LYS B 1 90  ? 31.579 6.282  17.890 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CG  1 
ATOM   1814 C  CD  . LYS B 1 90  ? 31.294 7.309  16.779 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CD  1 
ATOM   1815 C  CE  . LYS B 1 90  ? 31.351 6.713  15.408 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CE  1 
ATOM   1816 N  NZ  . LYS B 1 90  ? 30.699 7.559  14.358 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B NZ  1 
ATOM   1817 N  N   . GLN B 1 91  ? 32.640 3.912  19.706 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   1818 C  CA  . GLN B 1 91  ? 33.485 2.782  19.415 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   1819 C  C   . GLN B 1 91  ? 33.644 2.716  17.912 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   1820 O  O   . GLN B 1 91  ? 32.652 2.766  17.196 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   1821 C  CB  . GLN B 1 91  ? 32.840 1.528  20.032 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   1822 C  CG  . GLN B 1 91  ? 33.557 0.266  19.578 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   1823 C  CD  . GLN B 1 91  ? 33.025 -0.916 20.368 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   1824 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 31.993 -1.460 19.998 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   1825 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 33.708 -1.331 21.421 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   1826 N  N   . ASN B 1 92  ? 34.889 2.586  17.439 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . ASN B 1 92  ? 35.084 2.621  15.984 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . ASN B 1 92  ? 34.406 1.490  15.235 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1829 O  O   . ASN B 1 92  ? 34.571 0.332  15.602 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1830 C  CB  . ASN B 1 92  ? 36.595 2.585  15.682 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1831 C  CG  . ASN B 1 92  ? 36.819 2.774  14.202 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1832 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 36.243 3.711  13.625 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1833 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 37.667 1.970  13.592 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1834 N  N   . ARG B 1 93  ? 33.724 1.876  14.144 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B N   1 
ATOM   1835 C  CA  . ARG B 1 93  ? 33.099 0.942  13.253 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CA  1 
ATOM   1836 C  C   . ARG B 1 93  ? 33.506 1.191  11.817 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B C   1 
ATOM   1837 O  O   . ARG B 1 93  ? 33.189 0.326  10.978 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B O   1 
ATOM   1838 C  CB  . ARG B 1 93  ? 31.577 1.063  13.326 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CB  1 
ATOM   1839 C  CG  . ARG B 1 93  ? 31.027 0.482  14.593 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CG  1 
ATOM   1840 C  CD  . ARG B 1 93  ? 29.540 0.705  14.741 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CD  1 
ATOM   1841 N  NE  . ARG B 1 93  ? 29.170 2.107  14.935 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NE  1 
ATOM   1842 C  CZ  . ARG B 1 93  ? 29.093 2.708  16.116 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CZ  1 
ATOM   1843 N  NH1 . ARG B 1 93  ? 29.361 2.078  17.288 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH1 1 
ATOM   1844 N  NH2 . ARG B 1 93  ? 28.749 3.966  16.171 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH2 1 
ATOM   1845 N  N   . SER B 1 94  ? 34.167 2.244  11.410 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 94   SER B N   1 
ATOM   1846 C  CA  . SER B 1 94  ? 34.401 2.593  10.020 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA  1 
ATOM   1847 C  C   . SER B 1 94  ? 35.852 2.449  9.637  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 94   SER B C   1 
ATOM   1848 O  O   . SER B 1 94  ? 36.669 2.217  10.517 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 94   SER B O   1 
ATOM   1849 C  CB  . SER B 1 94  ? 33.934 4.023  9.730  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB  1 
ATOM   1850 O  OG  . SER B 1 94  ? 34.620 4.933  10.593 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG  1 
ATOM   1851 N  N   . GLU B 1 95  ? 36.121 2.493  8.344  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   1 
ATOM   1852 C  CA  . GLU B 1 95  ? 37.466 2.297  7.822  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  1 
ATOM   1853 C  C   . GLU B 1 95  ? 38.438 3.180  8.560  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   1 
ATOM   1854 O  O   . GLU B 1 95  ? 38.230 4.400  8.815  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   1 
ATOM   1855 C  CB  . GLU B 1 95  ? 37.438 2.577  6.304  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  1 
ATOM   1856 C  CG  . GLU B 1 95  ? 38.823 2.733  5.681  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  1 
ATOM   1857 C  CD  . GLU B 1 95  ? 39.384 4.137  5.591  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  1 
ATOM   1858 O  OE1 . GLU B 1 95  ? 38.572 5.093  5.744  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 1 
ATOM   1859 O  OE2 . GLU B 1 95  ? 40.624 4.313  5.460  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 1 
ATOM   1860 N  N   . GLY B 1 96  ? 39.581 2.566  8.843  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   1 
ATOM   1861 C  CA  . GLY B 1 96  ? 40.657 3.286  9.482  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  1 
ATOM   1862 C  C   . GLY B 1 96  ? 40.553 3.348  10.994 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   1 
ATOM   1863 O  O   . GLY B 1 96  ? 39.492 3.680  11.508 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   1 
ATOM   1864 N  N   . ASP B 1 97  ? 41.641 3.059  11.697 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . ASP B 1 97  ? 41.642 3.210  13.148 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . ASP B 1 97  ? 41.134 4.604  13.564 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B C   1 
ATOM   1867 O  O   . ASP B 1 97  ? 41.517 5.611  13.004 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . ASP B 1 97  ? 43.017 2.943  13.718 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . ASP B 1 97  ? 43.366 1.484  13.960 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CG  1 
ATOM   1870 O  OD1 . ASP B 1 97  ? 42.446 0.751  14.423 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD1 1 
ATOM   1871 O  OD2 . ASP B 1 97  ? 44.557 1.186  13.740 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD2 1 
ATOM   1872 N  N   . SER B 1 98  ? 40.295 4.586  14.590 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   1 
ATOM   1873 C  CA  . SER B 1 98  ? 39.780 5.808  15.183 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  1 
ATOM   1874 C  C   . SER B 1 98  ? 39.542 5.598  16.690 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   1 
ATOM   1875 O  O   . SER B 1 98  ? 39.067 4.551  17.127 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   1 
ATOM   1876 C  CB  . SER B 1 98  ? 38.424 6.160  14.605 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  1 
ATOM   1877 O  OG  . SER B 1 98  ? 38.539 6.706  13.291 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  1 
ATOM   1878 N  N   . PHE B 1 99  ? 39.891 6.664  17.426 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   1 
ATOM   1879 C  CA  . PHE B 1 99  ? 39.730 6.754  18.877 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  1 
ATOM   1880 C  C   . PHE B 1 99  ? 38.880 7.986  19.131 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   1 
ATOM   1881 O  O   . PHE B 1 99  ? 39.271 9.056  18.716 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   1 
ATOM   1882 C  CB  . PHE B 1 99  ? 41.107 6.864  19.508 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  1 
ATOM   1883 C  CG  . PHE B 1 99  ? 41.107 6.988  21.028 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  1 
ATOM   1884 C  CD1 . PHE B 1 99  ? 40.756 5.929  21.848 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 1 
ATOM   1885 C  CD2 . PHE B 1 99  ? 41.456 8.181  21.583 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 1 
ATOM   1886 C  CE1 . PHE B 1 99  ? 40.727 6.115  23.227 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 1 
ATOM   1887 C  CE2 . PHE B 1 99  ? 41.424 8.311  22.955 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 1 
ATOM   1888 C  CZ  . PHE B 1 99  ? 41.092 7.287  23.773 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  1 
ATOM   1889 N  N   . TYR B 1 100 ? 37.736 7.765  19.764 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B N   1 
ATOM   1890 C  CA  . TYR B 1 100 ? 36.731 8.788  19.903 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CA  1 
ATOM   1891 C  C   . TYR B 1 100 ? 36.604 9.215  21.362 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B C   1 
ATOM   1892 O  O   . TYR B 1 100 ? 36.170 8.418  22.198 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B O   1 
ATOM   1893 C  CB  . TYR B 1 100 ? 35.400 8.295  19.425 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CB  1 
ATOM   1894 C  CG  . TYR B 1 100 ? 35.289 7.941  17.966 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CG  1 
ATOM   1895 C  CD1 . TYR B 1 100 ? 35.526 6.682  17.472 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD1 1 
ATOM   1896 C  CD2 . TYR B 1 100 ? 34.953 8.953  17.053 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD2 1 
ATOM   1897 C  CE1 . TYR B 1 100 ? 35.416 6.395  16.130 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE1 1 
ATOM   1898 C  CE2 . TYR B 1 100 ? 34.823 8.667  15.692 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE2 1 
ATOM   1899 C  CZ  . TYR B 1 100 ? 35.069 7.393  15.249 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CZ  1 
ATOM   1900 O  OH  . TYR B 1 100 ? 34.958 7.052  13.903 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B OH  1 
ATOM   1901 N  N   . PHE B 1 101 ? 37.063 10.419 21.660 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B N   1 
ATOM   1902 C  CA  . PHE B 1 101 ? 37.269 10.867 23.038 1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CA  1 
ATOM   1903 C  C   . PHE B 1 101 ? 36.712 12.278 23.222 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B C   1 
ATOM   1904 O  O   . PHE B 1 101 ? 36.594 13.065 22.299 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B O   1 
ATOM   1905 C  CB  . PHE B 1 101 ? 38.737 10.787 23.435 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CB  1 
ATOM   1906 C  CG  . PHE B 1 101 ? 39.664 11.670 22.630 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CG  1 
ATOM   1907 C  CD1 . PHE B 1 101 ? 40.165 12.842 23.152 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD1 1 
ATOM   1908 C  CD2 . PHE B 1 101 ? 40.036 11.327 21.334 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD2 1 
ATOM   1909 C  CE1 . PHE B 1 101 ? 41.024 13.629 22.458 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE1 1 
ATOM   1910 C  CE2 . PHE B 1 101 ? 40.898 12.141 20.637 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE2 1 
ATOM   1911 C  CZ  . PHE B 1 101 ? 41.386 13.293 21.187 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CZ  1 
ATOM   1912 N  N   . LEU B 1 102 ? 36.413 12.609 24.470 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . LEU B 1 102 ? 35.852 13.869 24.847 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . LEU B 1 102 ? 36.902 14.832 25.415 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   1 
ATOM   1915 O  O   . LEU B 1 102 ? 37.826 14.419 26.097 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . LEU B 1 102 ? 34.759 13.716 25.944 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  1 
ATOM   1917 C  CG  . LEU B 1 102 ? 33.521 12.885 25.511 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  1 
ATOM   1918 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 32.582 12.621 26.675 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 1 
ATOM   1919 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 32.756 13.542 24.382 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 1 
ATOM   1920 N  N   . ASP B 1 103 ? 36.731 16.097 25.108 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   1 
ATOM   1921 C  CA  . ASP B 1 103 ? 37.573 17.177 25.679 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  1 
ATOM   1922 C  C   . ASP B 1 103 ? 36.981 17.572 27.009 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   1 
ATOM   1923 O  O   . ASP B 1 103 ? 35.924 17.084 27.435 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   1 
ATOM   1924 C  CB  . ASP B 1 103 ? 37.816 18.279 24.643 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  1 
ATOM   1925 C  CG  . ASP B 1 103 ? 36.893 19.475 24.706 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  1 
ATOM   1926 O  OD1 . ASP B 1 103 ? 35.808 19.365 25.340 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 1 
ATOM   1927 O  OD2 . ASP B 1 103 ? 37.234 20.497 24.070 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 1 
ATOM   1928 N  N   . PRO B 1 104 ? 37.637 18.505 27.739 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B N   1 
ATOM   1929 C  CA  . PRO B 1 104 ? 37.119 18.906 29.064 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CA  1 
ATOM   1930 C  C   . PRO B 1 104 ? 35.715 19.453 29.127 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B C   1 
ATOM   1931 O  O   . PRO B 1 104 ? 35.070 19.322 30.152 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B O   1 
ATOM   1932 C  CB  . PRO B 1 104 ? 38.151 19.962 29.497 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . PRO B 1 104 ? 39.404 19.527 28.840 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CG  1 
ATOM   1934 C  CD  . PRO B 1 104 ? 38.976 19.075 27.498 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CD  1 
ATOM   1935 N  N   . ASP B 1 105 ? 35.185 20.009 28.058 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B N   1 
ATOM   1936 C  CA  . ASP B 1 105 ? 33.832 20.494 28.021 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CA  1 
ATOM   1937 C  C   . ASP B 1 105 ? 32.868 19.473 27.457 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B C   1 
ATOM   1938 O  O   . ASP B 1 105 ? 31.661 19.721 27.466 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B O   1 
ATOM   1939 C  CB  . ASP B 1 105 ? 33.716 21.777 27.189 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CB  1 
ATOM   1940 C  CG  . ASP B 1 105 ? 34.383 22.959 27.842 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CG  1 
ATOM   1941 O  OD1 . ASP B 1 105 ? 33.759 23.647 28.692 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD1 1 
ATOM   1942 O  OD2 . ASP B 1 105 ? 35.578 23.209 27.536 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD2 1 
ATOM   1943 N  N   . GLY B 1 106 ? 33.345 18.392 26.912 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1944 C  CA  . GLY B 1 106 ? 32.497 17.438 26.232 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1945 C  C   . GLY B 1 106 ? 32.448 17.658 24.738 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1946 O  O   . GLY B 1 106 ? 31.660 16.972 24.077 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1947 N  N   . HIS B 1 107 ? 33.278 18.513 24.145 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   1 
ATOM   1948 C  CA  . HIS B 1 107 ? 33.414 18.486 22.689 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  1 
ATOM   1949 C  C   . HIS B 1 107 ? 33.882 17.105 22.243 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   1 
ATOM   1950 O  O   . HIS B 1 107 ? 34.769 16.524 22.893 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   1 
ATOM   1951 C  CB  . HIS B 1 107 ? 34.356 19.559 22.180 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  1 
ATOM   1952 C  CG  . HIS B 1 107 ? 33.912 20.979 22.425 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  1 
ATOM   1953 N  ND1 . HIS B 1 107 ? 32.832 21.563 21.785 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 1 
ATOM   1954 C  CD2 . HIS B 1 107 ? 34.438 21.922 23.245 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 1 
ATOM   1955 C  CE1 . HIS B 1 107 ? 32.721 22.809 22.188 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 1 
ATOM   1956 N  NE2 . HIS B 1 107 ? 33.685 23.053 23.092 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 1 
ATOM   1957 N  N   . ARG B 1 108 ? 33.314 16.582 21.182 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B N   1 
ATOM   1958 C  CA  . ARG B 1 108 ? 33.599 15.261 20.683 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CA  1 
ATOM   1959 C  C   . ARG B 1 108 ? 34.735 15.290 19.701 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B C   1 
ATOM   1960 O  O   . ARG B 1 108 ? 34.644 15.945 18.657 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B O   1 
ATOM   1961 C  CB  . ARG B 1 108 ? 32.323 14.732 19.998 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CB  1 
ATOM   1962 C  CG  . ARG B 1 108 ? 31.273 14.286 21.038 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CG  1 
ATOM   1963 C  CD  . ARG B 1 108 ? 29.968 13.915 20.364 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CD  1 
ATOM   1964 N  NE  . ARG B 1 108 ? 29.267 15.123 19.864 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NE  1 
ATOM   1965 C  CZ  . ARG B 1 108 ? 28.418 15.869 20.545 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CZ  1 
ATOM   1966 N  NH1 . ARG B 1 108 ? 28.108 15.573 21.805 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH1 1 
ATOM   1967 N  NH2 . ARG B 1 108 ? 27.843 16.914 19.991 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH2 1 
ATOM   1968 N  N   . LEU B 1 109 ? 35.820 14.610 20.072 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B N   1 
ATOM   1969 C  CA  . LEU B 1 109 ? 37.040 14.529 19.278 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CA  1 
ATOM   1970 C  C   . LEU B 1 109 ? 37.254 13.102 18.791 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B C   1 
ATOM   1971 O  O   . LEU B 1 109 ? 36.699 12.151 19.274 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B O   1 
ATOM   1972 C  CB  . LEU B 1 109 ? 38.233 14.994 20.096 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CB  1 
ATOM   1973 C  CG  . LEU B 1 109 ? 38.071 16.340 20.835 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CG  1 
ATOM   1974 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 39.328 16.676 21.644 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD1 1 
ATOM   1975 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 37.771 17.435 19.839 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD2 1 
ATOM   1976 N  N   . GLU B 1 110 ? 38.159 13.005 17.825 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   1 
ATOM   1977 C  CA  . GLU B 1 110 ? 38.573 11.734 17.244 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  1 
ATOM   1978 C  C   . GLU B 1 110 ? 40.025 11.847 16.831 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   1 
ATOM   1979 O  O   . GLU B 1 110 ? 40.397 12.919 16.348 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   1 
ATOM   1980 C  CB  . GLU B 1 110 ? 37.683 11.403 16.042 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  1 
ATOM   1981 C  CG  . GLU B 1 110 ? 38.060 10.190 15.241 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  1 
ATOM   1982 C  CD  . GLU B 1 110 ? 37.252 10.065 13.947 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  1 
ATOM   1983 O  OE1 . GLU B 1 110 ? 36.270 10.832 13.789 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 1 
ATOM   1984 O  OE2 . GLU B 1 110 ? 37.574 9.212  13.085 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 1 
ATOM   1985 N  N   . ALA B 1 111 ? 40.795 10.794 16.966 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ALA B 1 111 ? 42.102 10.624 16.330 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ALA B 1 111 ? 41.908 9.513  15.299 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1988 O  O   . ALA B 1 111 ? 41.411 8.444  15.647 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ALA B 1 111 ? 43.184 10.288 17.321 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1990 N  N   . HIS B 1 112 ? 42.252 9.780  14.037 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . HIS B 1 112 ? 41.958 8.889  12.927 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . HIS B 1 112 ? 43.131 8.672  12.001 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B C   1 
ATOM   1993 O  O   . HIS B 1 112 ? 43.831 9.632  11.633 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B O   1 
ATOM   1994 C  CB  . HIS B 1 112 ? 40.799 9.503  12.120 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CB  1 
ATOM   1995 C  CG  . HIS B 1 112 ? 40.369 8.696  10.928 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CG  1 
ATOM   1996 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 40.030 7.390  11.007 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B ND1 1 
ATOM   1997 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 40.273 9.010  9.619  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CD2 1 
ATOM   1998 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 39.695 6.897  9.810  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CE1 1 
ATOM   1999 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 39.844 7.897  8.929  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B NE2 1 
ATOM   2000 N  N   . VAL B 1 113 ? 43.291 7.408  11.620 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   1 
ATOM   2001 C  CA  . VAL B 1 113 ? 44.249 6.975  10.614 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  1 
ATOM   2002 C  C   . VAL B 1 113 ? 43.476 6.818  9.305  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   1 
ATOM   2003 O  O   . VAL B 1 113 ? 42.550 5.992  9.222  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   1 
ATOM   2004 C  CB  . VAL B 1 113 ? 44.905 5.656  11.001 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  1 
ATOM   2005 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 45.886 5.221  9.883  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 1 
ATOM   2006 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 45.635 5.691  12.329 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 1 
ATOM   2007 N  N   . GLY B 1 114 ? 43.804 7.591  8.292  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N   1 
ATOM   2008 C  CA  . GLY B 1 114 ? 43.108 7.553  7.030  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA  1 
ATOM   2009 C  C   . GLY B 1 114 ? 42.763 8.962  6.629  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C   1 
ATOM   2010 O  O   . GLY B 1 114 ? 43.047 9.920  7.311  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O   1 
ATOM   2011 N  N   . ASP B 1 115 ? 42.165 9.081  5.449  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   2012 C  CA  . ASP B 1 115 ? 41.733 10.356 4.960  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   2013 C  C   . ASP B 1 115 ? 40.507 10.170 4.050  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   2014 O  O   . ASP B 1 115 ? 39.981 9.043  3.941  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   2015 C  CB  . ASP B 1 115 ? 42.900 11.047 4.254  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   2016 C  CG  . ASP B 1 115 ? 43.560 10.213 3.181  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   2017 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 44.778 10.434 2.914  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   2018 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 42.969 9.311  2.592  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   2019 N  N   . LEU B 1 116 ? 40.089 11.252 3.374  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   1 
ATOM   2020 C  CA  . LEU B 1 116 ? 38.923 11.138 2.495  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  1 
ATOM   2021 C  C   . LEU B 1 116 ? 39.187 10.138 1.371  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   1 
ATOM   2022 O  O   . LEU B 1 116 ? 38.369 9.325  0.970  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   1 
ATOM   2023 C  CB  . LEU B 1 116 ? 38.607 12.496 1.888  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  1 
ATOM   2024 C  CG  . LEU B 1 116 ? 37.470 12.571 0.874  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  1 
ATOM   2025 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 36.145 12.055 1.425  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 1 
ATOM   2026 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 37.361 14.014 0.427  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 1 
ATOM   2027 N  N   . ARG B 1 117 ? 40.386 10.151 0.798  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B N   1 
ATOM   2028 C  CA  . ARG B 1 117 ? 40.701 9.247  -0.320 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CA  1 
ATOM   2029 C  C   . ARG B 1 117 ? 40.657 7.777  0.134  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B C   1 
ATOM   2030 O  O   . ARG B 1 117 ? 40.111 6.929  -0.595 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B O   1 
ATOM   2031 C  CB  . ARG B 1 117 ? 42.020 9.697  -0.923 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CB  1 
ATOM   2032 C  CG  . ARG B 1 117 ? 42.030 11.050 -1.649 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CG  1 
ATOM   2033 C  CD  . ARG B 1 117 ? 41.050 11.177 -2.802 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CD  1 
ATOM   2034 N  NE  . ARG B 1 117 ? 41.314 12.177 -3.808 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NE  1 
ATOM   2035 C  CZ  . ARG B 1 117 ? 40.574 12.685 -4.778 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CZ  1 
ATOM   2036 N  NH1 . ARG B 1 117 ? 39.300 12.280 -4.968 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH1 1 
ATOM   2037 N  NH2 . ARG B 1 117 ? 41.012 13.623 -5.636 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH2 1 
ATOM   2038 N  N   . SER B 1 118 ? 41.156 7.439  1.339  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 118  SER B N   1 
ATOM   2039 C  CA  . SER B 1 118 ? 41.117 6.044  1.800  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 118  SER B CA  1 
ATOM   2040 C  C   . SER B 1 118 ? 39.678 5.633  2.099  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 118  SER B C   1 
ATOM   2041 O  O   . SER B 1 118 ? 39.276 4.490  1.868  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 118  SER B O   1 
ATOM   2042 C  CB  . SER B 1 118 ? 42.045 5.735  2.980  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 118  SER B CB  1 
ATOM   2043 O  OG  . SER B 1 118 ? 41.678 6.475  4.163  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 118  SER B OG  1 
ATOM   2044 N  N   . ARG B 1 119 ? 38.914 6.584  2.638  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B N   1 
ATOM   2045 C  CA  . ARG B 1 119 ? 37.498 6.345  2.881  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CA  1 
ATOM   2046 C  C   . ARG B 1 119 ? 36.750 6.108  1.567  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B C   1 
ATOM   2047 O  O   . ARG B 1 119 ? 36.033 5.140  1.479  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B O   1 
ATOM   2048 C  CB  . ARG B 1 119 ? 36.811 7.459  3.638  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CB  1 
ATOM   2049 C  CG  . ARG B 1 119 ? 35.350 7.234  3.932  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CG  1 
ATOM   2050 C  CD  . ARG B 1 119 ? 35.102 6.011  4.780  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CD  1 
ATOM   2051 N  NE  . ARG B 1 119 ? 35.904 5.960  6.004  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NE  1 
ATOM   2052 C  CZ  . ARG B 1 119 ? 35.545 6.521  7.165  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CZ  1 
ATOM   2053 N  NH1 . ARG B 1 119 ? 34.407 7.167  7.312  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH1 1 
ATOM   2054 N  NH2 . ARG B 1 119 ? 36.356 6.425  8.224  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH2 1 
ATOM   2055 N  N   . LEU B 1 120 ? 36.943 6.950  0.565  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . LEU B 1 120 ? 36.241 6.702  -0.692 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . LEU B 1 120 ? 36.689 5.406  -1.323 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C   1 
ATOM   2058 O  O   . LEU B 1 120 ? 35.848 4.718  -1.891 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . LEU B 1 120 ? 36.514 7.881  -1.659 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB  1 
ATOM   2060 C  CG  . LEU B 1 120 ? 35.936 9.233  -1.229 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG  1 
ATOM   2061 C  CD1 . LEU B 1 120 ? 36.449 10.342 -2.135 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1 1 
ATOM   2062 C  CD2 . LEU B 1 120 ? 34.413 9.205  -1.273 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2 1 
ATOM   2063 N  N   . ALA B 1 121 ? 37.962 5.051  -1.261 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . ALA B 1 121 ? 38.380 3.767  -1.850 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . ALA B 1 121 ? 37.756 2.564  -1.161 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   1 
ATOM   2066 O  O   . ALA B 1 121 ? 37.320 1.588  -1.811 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . ALA B 1 121 ? 39.902 3.653  -1.812 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  1 
ATOM   2068 N  N   . ALA B 1 122 ? 37.708 2.615  0.184  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   1 
ATOM   2069 C  CA  . ALA B 1 122 ? 37.138 1.492  0.936  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  1 
ATOM   2070 C  C   . ALA B 1 122 ? 35.649 1.397  0.610  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   1 
ATOM   2071 O  O   . ALA B 1 122 ? 35.106 0.292  0.442  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   1 
ATOM   2072 C  CB  . ALA B 1 122 ? 37.386 1.649  2.429  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  1 
ATOM   2073 N  N   . CYS B 1 123 ? 35.022 2.585  0.521  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B N   1 
ATOM   2074 C  CA  . CYS B 1 123 ? 33.609 2.694  0.174  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CA  1 
ATOM   2075 C  C   . CYS B 1 123 ? 33.321 2.193  -1.250 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B C   1 
ATOM   2076 O  O   . CYS B 1 123 ? 32.332 1.501  -1.489 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B O   1 
ATOM   2077 C  CB  . CYS B 1 123 ? 33.142 4.134  0.337  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CB  1 
ATOM   2078 S  SG  . CYS B 1 123 ? 32.885 4.612  2.060  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 123  CYS B SG  1 
ATOM   2079 N  N   . ARG B 1 124 ? 34.156 2.471  -2.254 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   1 
ATOM   2080 C  CA  . ARG B 1 124 ? 33.924 1.909  -3.575 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  1 
ATOM   2081 C  C   . ARG B 1 124 ? 33.978 0.387  -3.551 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   1 
ATOM   2082 O  O   . ARG B 1 124 ? 33.219 -0.296 -4.261 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   1 
ATOM   2083 C  CB  . ARG B 1 124 ? 34.926 2.472  -4.598 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  1 
ATOM   2084 C  CG  . ARG B 1 124 ? 34.645 3.899  -5.035 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  1 
ATOM   2085 C  CD  . ARG B 1 124 ? 35.709 4.476  -5.952 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  1 
ATOM   2086 N  NE  . ARG B 1 124 ? 35.369 5.840  -6.347 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  1 
ATOM   2087 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 34.461 6.207  -7.247 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  1 
ATOM   2088 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 33.686 5.378  -7.957 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 1 
ATOM   2089 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 34.318 7.508  -7.450 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 1 
ATOM   2090 N  N   . GLN B 1 125 ? 34.879 -0.162 -2.718 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   1 
ATOM   2091 C  CA  . GLN B 1 125 ? 35.010 -1.626 -2.721 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  1 
ATOM   2092 C  C   . GLN B 1 125 ? 33.828 -2.239 -1.964 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   1 
ATOM   2093 O  O   . GLN B 1 125 ? 33.437 -3.352 -2.303 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   1 
ATOM   2094 C  CB  . GLN B 1 125 ? 36.319 -2.121 -2.115 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  1 
ATOM   2095 C  CG  . GLN B 1 125 ? 37.604 -1.850 -2.845 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  1 
ATOM   2096 C  CD  . GLN B 1 125 ? 37.783 -2.517 -4.191 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  1 
ATOM   2097 O  OE1 . GLN B 1 125 ? 37.802 -3.752 -4.334 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 1 
ATOM   2098 N  NE2 . GLN B 1 125 ? 37.940 -1.690 -5.229 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 1 
ATOM   2099 N  N   . ALA B 1 126 ? 33.281 -1.537 -0.981 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B N   1 
ATOM   2100 C  CA  . ALA B 1 126 ? 32.179 -1.941 -0.141 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CA  1 
ATOM   2101 C  C   . ALA B 1 126 ? 31.296 -0.759 0.226  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B C   1 
ATOM   2102 O  O   . ALA B 1 126 ? 31.407 -0.071 1.258  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B O   1 
ATOM   2103 C  CB  . ALA B 1 126 ? 32.755 -2.566 1.126  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CB  1 
ATOM   2104 N  N   . PRO B 1 127 ? 30.422 -0.409 -0.711 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B N   1 
ATOM   2105 C  CA  . PRO B 1 127 ? 29.627 0.810  -0.575 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CA  1 
ATOM   2106 C  C   . PRO B 1 127 ? 28.652 0.819  0.585  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B C   1 
ATOM   2107 O  O   . PRO B 1 127 ? 28.040 -0.203 0.912  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B O   1 
ATOM   2108 C  CB  . PRO B 1 127 ? 28.824 0.866  -1.872 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CB  1 
ATOM   2109 C  CG  . PRO B 1 127 ? 29.282 -0.269 -2.708 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CG  1 
ATOM   2110 C  CD  . PRO B 1 127 ? 30.237 -1.137 -1.988 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CD  1 
ATOM   2111 N  N   . TYR B 1 128 ? 28.480 1.984  1.212  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B N   1 
ATOM   2112 C  CA  . TYR B 1 128 ? 27.416 2.219  2.183  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CA  1 
ATOM   2113 C  C   . TYR B 1 128 ? 26.065 2.138  1.474  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B C   1 
ATOM   2114 O  O   . TYR B 1 128 ? 25.925 2.188  0.246  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B O   1 
ATOM   2115 C  CB  . TYR B 1 128 ? 27.595 3.572  2.838  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CB  1 
ATOM   2116 C  CG  . TYR B 1 128 ? 28.802 3.776  3.702  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CG  1 
ATOM   2117 C  CD1 . TYR B 1 128 ? 29.031 5.064  4.182  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD1 1 
ATOM   2118 C  CD2 . TYR B 1 128 ? 29.684 2.769  4.032  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD2 1 
ATOM   2119 C  CE1 . TYR B 1 128 ? 30.119 5.363  4.988  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE1 1 
ATOM   2120 C  CE2 . TYR B 1 128 ? 30.760 3.058  4.838  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE2 1 
ATOM   2121 C  CZ  . TYR B 1 128 ? 30.982 4.331  5.316  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CZ  1 
ATOM   2122 O  OH  . TYR B 1 128 ? 32.072 4.645  6.127  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B OH  1 
ATOM   2123 N  N   . ALA B 1 129 ? 24.978 2.017  2.238  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   1 
ATOM   2124 C  CA  . ALA B 1 129 ? 23.666 1.855  1.647  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  1 
ATOM   2125 C  C   . ALA B 1 129 ? 23.310 3.060  0.827  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   1 
ATOM   2126 O  O   . ALA B 1 129 ? 23.365 4.202  1.293  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   1 
ATOM   2127 C  CB  . ALA B 1 129 ? 22.600 1.613  2.732  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  1 
ATOM   2128 N  N   . GLY B 1 130 ? 22.904 2.809  -0.404 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   1 
ATOM   2129 C  CA  . GLY B 1 130 ? 22.503 3.897  -1.276 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  1 
ATOM   2130 C  C   . GLY B 1 130 ? 23.643 4.757  -1.759 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   1 
ATOM   2131 O  O   . GLY B 1 130 ? 23.443 5.849  -2.301 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   1 
ATOM   2132 N  N   . MET B 1 131 ? 24.887 4.269  -1.576 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 131  MET B N   1 
ATOM   2133 C  CA  . MET B 1 131 ? 25.969 5.196  -1.854 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CA  1 
ATOM   2134 C  C   . MET B 1 131 ? 26.206 5.472  -3.346 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 131  MET B C   1 
ATOM   2135 O  O   . MET B 1 131 ? 26.273 4.550  -4.163 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 131  MET B O   1 
ATOM   2136 C  CB  . MET B 1 131 ? 27.278 4.699  -1.238 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . MET B 1 131 ? 28.426 5.716  -1.228 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CG  1 
ATOM   2138 S  SD  . MET B 1 131 ? 29.636 5.206  -0.001 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 131  MET B SD  1 
ATOM   2139 C  CE  . MET B 1 131 ? 30.137 6.585  0.927  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CE  1 
ATOM   2140 N  N   . ARG B 1 132 ? 26.387 6.756  -3.637 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   1 
ATOM   2141 C  CA  . ARG B 1 132 ? 26.673 7.279  -4.954 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  1 
ATOM   2142 C  C   . ARG B 1 132 ? 27.893 8.179  -4.883 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   1 
ATOM   2143 O  O   . ARG B 1 132 ? 28.122 8.977  -3.978 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   1 
ATOM   2144 C  CB  . ARG B 1 132 ? 25.380 7.952  -5.492 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . ARG B 1 132 ? 24.227 6.965  -5.740 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  1 
ATOM   2146 C  CD  . ARG B 1 132 ? 23.170 7.351  -6.765 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD  1 
ATOM   2147 N  NE  . ARG B 1 132 ? 21.972 6.541  -6.827 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE  1 
ATOM   2148 C  CZ  . ARG B 1 132 ? 21.217 5.783  -7.576 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ  1 
ATOM   2149 N  NH1 . ARG B 1 132 ? 21.435 5.498  -8.853 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1 1 
ATOM   2150 N  NH2 . ARG B 1 132 ? 20.086 5.183  -7.109 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2 1 
ATOM   2151 N  N   . PHE B 1 133 ? 28.778 8.091  -5.874 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B N   1 
ATOM   2152 C  CA  . PHE B 1 133 ? 30.046 8.802  -5.906 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CA  1 
ATOM   2153 C  C   . PHE B 1 133 ? 30.051 9.841  -7.037 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B C   1 
ATOM   2154 O  O   . PHE B 1 133 ? 29.520 9.576  -8.124 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B O   1 
ATOM   2155 C  CB  . PHE B 1 133 ? 31.242 7.878  -6.149 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CB  1 
ATOM   2156 C  CG  . PHE B 1 133 ? 31.312 6.770  -5.102 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CG  1 
ATOM   2157 C  CD1 . PHE B 1 133 ? 30.579 5.601  -5.264 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD1 1 
ATOM   2158 C  CD2 . PHE B 1 133 ? 32.113 6.939  -3.994 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD2 1 
ATOM   2159 C  CE1 . PHE B 1 133 ? 30.637 4.619  -4.291 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE1 1 
ATOM   2160 C  CE2 . PHE B 1 133 ? 32.159 5.980  -3.013 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE2 1 
ATOM   2161 C  CZ  . PHE B 1 133 ? 31.410 4.824  -3.154 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CZ  1 
ATOM   2162 N  N   . ALA B 1 134 ? 30.663 10.964 -6.796 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   1 
ATOM   2163 C  CA  . ALA B 1 134 ? 30.578 12.243 -7.454 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  1 
ATOM   2164 C  C   . ALA B 1 134 ? 31.908 12.958 -7.326 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   1 
ATOM   2165 O  O   . ALA B 1 134 ? 32.145 14.150 -7.257 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   1 
ATOM   2166 C  CB  . ALA B 1 134 ? 29.402 12.992 -6.791 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  1 
HETATM 2167 K  K   . K   C 2 .   ? 37.429 39.036 12.077 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 3002 K   A K   1 
HETATM 2168 MN MN  . MN  D 3 .   ? 36.090 33.017 14.164 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 3004 MN  A MN  1 
HETATM 2169 C  C1  . FCN E 4 .   ? 37.524 34.081 16.908 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A C1  1 
HETATM 2170 C  C2  . FCN E 4 .   ? 38.663 33.252 16.443 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A C2  1 
HETATM 2171 C  C3  . FCN E 4 .   ? 39.519 33.564 15.241 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A C3  1 
HETATM 2172 O  O   . FCN E 4 .   ? 37.297 32.795 16.168 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O   1 
HETATM 2173 P  P   . FCN E 4 .   ? 36.882 35.529 16.009 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A P   1 
HETATM 2174 O  O1P . FCN E 4 .   ? 35.935 36.201 16.992 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O1P 1 
HETATM 2175 O  O2P . FCN E 4 .   ? 36.115 34.940 14.772 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O2P 1 
HETATM 2176 O  O3P . FCN E 4 .   ? 38.009 36.437 15.552 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O3P 1 
HETATM 2177 C  C1  . FCN F 4 .   ? 33.970 38.049 22.546 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A C1  1 
HETATM 2178 C  C2  . FCN F 4 .   ? 33.763 36.639 22.941 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A C2  1 
HETATM 2179 C  C3  . FCN F 4 .   ? 33.442 35.461 22.032 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A C3  1 
HETATM 2180 O  O   . FCN F 4 .   ? 32.660 37.590 22.935 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O   1 
HETATM 2181 P  P   . FCN F 4 .   ? 34.068 38.714 20.917 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A P   1 
HETATM 2182 O  O1P . FCN F 4 .   ? 33.911 40.239 20.994 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O1P 1 
HETATM 2183 O  O2P . FCN F 4 .   ? 32.990 38.163 19.924 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O2P 1 
HETATM 2184 O  O3P . FCN F 4 .   ? 35.479 38.348 20.432 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O3P 1 
HETATM 2185 K  K   . K   G 2 .   ? 37.176 4.972  11.505 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 3001 K   B K   1 
HETATM 2186 MN MN  . MN  H 3 .   ? 34.794 10.969 12.342 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 3003 MN  B MN  1 
HETATM 2187 C  C1  . FCN I 4 .   ? 32.445 9.875  10.368 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B C1  1 
HETATM 2188 C  C2  . FCN I 4 .   ? 33.123 10.705 9.337  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B C2  1 
HETATM 2189 C  C3  . FCN I 4 .   ? 34.478 10.352 8.719  1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B C3  1 
HETATM 2190 O  O   . FCN I 4 .   ? 33.133 11.178 10.710 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O   1 
HETATM 2191 P  P   . FCN I 4 .   ? 33.181 8.425  11.172 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B P   1 
HETATM 2192 O  O1P . FCN I 4 .   ? 32.014 7.806  11.872 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O1P 1 
HETATM 2193 O  O2P . FCN I 4 .   ? 34.236 9.014  12.149 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O2P 1 
HETATM 2194 O  O3P . FCN I 4 .   ? 33.854 7.515  10.145 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O3P 1 
HETATM 2195 C  C1  . FCN J 4 .   ? 26.149 5.718  12.524 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B C1  1 
HETATM 2196 C  C2  . FCN J 4 .   ? 25.684 7.149  12.559 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B C2  1 
HETATM 2197 C  C3  . FCN J 4 .   ? 26.432 8.359  13.116 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B C3  1 
HETATM 2198 O  O   . FCN J 4 .   ? 25.332 6.201  13.595 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O   1 
HETATM 2199 P  P   . FCN J 4 .   ? 27.818 5.175  12.787 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B P   1 
HETATM 2200 O  O1P . FCN J 4 .   ? 27.738 3.660  12.989 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O1P 1 
HETATM 2201 O  O2P . FCN J 4 .   ? 28.535 5.791  13.988 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O2P 1 
HETATM 2202 O  O3P . FCN J 4 .   ? 28.548 5.603  11.515 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O3P 1 
HETATM 2203 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.077 38.815 10.220 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 9001 HOH A O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.117 25.949 15.950 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 9003 HOH A O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.080 23.046 16.152 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 9008 HOH A O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH K 5 .   ? 22.358 27.883 18.910 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 9010 HOH A O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH K 5 .   ? 25.428 41.127 11.400 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 9012 HOH A O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH K 5 .   ? 34.659 39.397 15.516 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 9013 HOH A O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.889 35.797 19.634 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 9015 HOH A O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.906 36.296 12.700 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 9016 HOH A O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH K 5 .   ? 43.047 36.478 10.975 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 9017 HOH A O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH K 5 .   ? 23.212 21.897 8.050  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 9021 HOH A O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.457 38.219 19.962 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 9022 HOH A O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH K 5 .   ? 22.429 28.314 16.194 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 9026 HOH A O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.852 35.329 15.056 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 9028 HOH A O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH K 5 .   ? 32.188 33.940 18.688 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 9029 HOH A O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.987 8.493  7.853  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 9030 HOH A O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH K 5 .   ? 46.215 29.953 9.701  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 9031 HOH A O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.148 14.828 5.857  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 9032 HOH A O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH K 5 .   ? 43.018 39.801 7.571  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 9037 HOH A O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.551 38.435 7.407  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 9038 HOH A O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.786 20.011 7.890  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 9039 HOH A O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.108 40.721 10.335 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 9042 HOH A O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.724 42.354 8.298  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 9043 HOH A O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH K 5 .   ? 51.410 10.585 13.819 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 9044 HOH A O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH K 5 .   ? 48.673 31.227 9.371  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 9048 HOH A O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.755 43.170 1.122  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 9049 HOH A O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.534 41.316 16.427 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 9050 HOH A O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.376 21.970 18.836 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 9051 HOH A O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH K 5 .   ? 26.730 43.494 10.987 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 9054 HOH A O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH K 5 .   ? 31.496 44.743 11.688 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 9055 HOH A O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.957 39.771 -2.518 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 9058 HOH A O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH K 5 .   ? 36.574 43.650 -4.475 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 9059 HOH A O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH K 5 .   ? 39.885 18.151 6.947  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 9063 HOH A O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.569 9.513  9.121  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 9064 HOH A O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.165 10.736 12.464 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 9065 HOH A O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH K 5 .   ? 48.164 41.438 10.385 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 9066 HOH A O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH K 5 .   ? 18.017 23.527 14.115 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 9068 HOH A O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH K 5 .   ? 39.864 42.324 5.740  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 9069 HOH A O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH K 5 .   ? 26.730 36.332 18.857 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 9071 HOH A O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.538 41.389 -3.338 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 9074 HOH A O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.240 44.063 2.167  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 9075 HOH A O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH K 5 .   ? 26.250 43.247 2.317  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 9077 HOH A O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.012 23.578 21.634 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 9079 HOH A O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH K 5 .   ? 36.154 38.721 17.807 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 9080 HOH A O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH K 5 .   ? 40.159 16.326 2.445  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 9081 HOH A O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH K 5 .   ? 45.724 41.891 9.176  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 9082 HOH A O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH K 5 .   ? 45.468 15.753 9.976  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 9084 HOH A O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH K 5 .   ? 23.528 8.854  10.657 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 9085 HOH A O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.202 39.230 -6.936 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 9086 HOH A O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH K 5 .   ? 18.237 20.956 13.182 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 9090 HOH A O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.343 23.431 5.162  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 9091 HOH A O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.180 29.161 20.004 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 9096 HOH A O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.516 42.691 -0.287 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 9097 HOH A O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH K 5 .   ? 40.892 41.868 24.972 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 9099 HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.783 20.642 9.319  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 9100 HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH K 5 .   ? 38.637 42.165 3.086  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 9102 HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.490 44.534 17.491 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 9103 HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.900 17.409 4.968  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 9106 HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.238 33.696 4.812  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 9107 HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH K 5 .   ? 18.287 31.376 14.728 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 9109 HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.726 18.833 -6.273 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 9110 HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH K 5 .   ? 50.614 29.689 10.826 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 9112 HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.808 37.354 -5.930 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 9114 HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH K 5 .   ? 22.658 41.574 -0.384 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 9115 HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH K 5 .   ? 32.754 44.877 2.921  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 9116 HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH K 5 .   ? 24.183 43.792 0.768  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 9117 HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.499 42.146 6.301  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 9118 HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH K 5 .   ? 38.923 38.178 18.884 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 9121 HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.552 36.555 12.560 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 9122 HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.947 30.955 7.883  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 9123 HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.140 44.289 9.985  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 9124 HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.539 24.036 1.251  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 9126 HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.951 38.179 1.358  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 9127 HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH K 5 .   ? 17.594 21.551 8.487  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 9130 HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.128 35.735 3.245  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 9132 HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.740 28.360 15.351 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 9138 HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH K 5 .   ? 46.615 41.343 6.434  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.635 44.680 -2.210 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH K 5 .   ? 23.251 3.439  6.074  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH K 5 .   ? 39.209 44.637 -4.620 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 9148 HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.058 18.620 7.076  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH K 5 .   ? 32.639 36.225 -3.643 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 9150 HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH K 5 .   ? 45.032 39.373 5.674  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 9154 HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH K 5 .   ? 25.946 9.089  9.115  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 9156 HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH K 5 .   ? 54.377 37.735 25.160 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 9157 HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.240 41.621 16.275 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.370 43.056 10.278 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.338 24.275 1.955  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 9164 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.760 23.009 8.836  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.411 28.569 -2.330 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.174 40.100 3.042  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH K 5 .   ? 49.255 36.111 7.060  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 9171 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.990 11.584 11.907 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.991 11.728 17.595 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.035 45.353 12.685 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH K 5 .   ? 26.964 39.379 -4.420 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH K 5 .   ? 39.821 44.376 1.981  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH K 5 .   ? 16.631 35.608 9.520  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.419 28.538 10.032 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH K 5 .   ? 17.409 25.188 12.037 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 9184 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.502 14.009 5.977  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.685 25.187 18.201 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 9190 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.777 44.483 10.039 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 9192 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.542 43.429 3.252  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH K 5 .   ? 18.069 11.572 15.106 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH K 5 .   ? 50.090 40.741 8.715  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH K 5 .   ? 16.558 19.797 -0.009 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.304 17.612 -4.007 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.518 37.546 5.033  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 9208 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH K 5 .   ? 27.632 42.484 -4.669 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 9211 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH K 5 .   ? 17.356 14.042 6.342  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH K 5 .   ? 17.672 18.305 -2.252 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.640 20.724 6.871  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 9215 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH K 5 .   ? 28.574 44.953 -0.941 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH K 5 .   ? 31.030 34.278 28.351 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 9217 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.402 35.659 20.038 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH K 5 .   ? 32.169 43.671 -4.129 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 9220 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH K 5 .   ? 43.258 42.514 3.742  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH K 5 .   ? 51.047 32.220 25.229 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 9222 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH K 5 .   ? 38.084 38.790 21.488 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.042 23.201 -5.577 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 9224 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.142 42.857 14.239 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.240 43.913 18.054 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.715 23.498 -3.213 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 9232 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH K 5 .   ? 17.895 14.025 -2.398 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 9233 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH K 5 .   ? 17.683 4.398  4.781  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.343 43.271 -3.254 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.578 45.204 5.518  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 9237 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH K 5 .   ? 15.053 18.062 13.948 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 9239 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH K 5 .   ? 23.552 29.599 26.083 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 9243 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH K 5 .   ? 49.028 43.856 11.641 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH K 5 .   ? 39.964 20.154 -2.778 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.741 9.219  17.988 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH K 5 .   ? 50.797 37.868 8.147  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH K 5 .   ? 25.604 45.034 -1.552 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH K 5 .   ? 46.013 43.729 3.780  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH K 5 .   ? 16.406 7.066  5.481  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 9257 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH K 5 .   ? 40.517 43.890 -2.375 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.027 36.775 25.956 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.358 22.546 -3.723 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.843 25.813 -3.159 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH A O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH K 5 .   ? 50.900 31.907 27.978 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.541 16.491 -7.307 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 9273 HOH A O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH K 5 .   ? 24.328 39.764 -4.195 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH A O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH K 5 .   ? 33.401 46.193 -2.526 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 9277 HOH A O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH K 5 .   ? 47.800 12.604 8.945  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 9278 HOH A O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.686 10.771 0.319  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 9280 HOH A O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.757 34.599 14.310 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH K 5 .   ? 25.070 43.787 -3.861 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.770 25.942 -0.366 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 9286 HOH A O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH K 5 .   ? 46.956 45.675 15.285 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.189 17.447 19.670 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.643 40.476 25.381 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH K 5 .   ? 22.283 35.897 -3.302 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 9290 HOH A O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.307 11.586 9.291  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 9291 HOH A O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH K 5 .   ? 51.510 18.033 10.553 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 9292 HOH A O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH K 5 .   ? 54.665 40.472 13.591 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 9293 HOH A O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.202 27.619 21.822 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 9295 HOH A O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH K 5 .   ? 15.236 14.652 5.379  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 9296 HOH A O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH K 5 .   ? 46.858 30.740 5.357  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 9297 HOH A O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.265 46.863 -1.358 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 9298 HOH A O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH K 5 .   ? 10.055 14.165 15.550 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 9299 HOH A O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.617 37.668 10.407 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 9300 HOH A O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.196 41.471 0.643  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 9301 HOH A O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.592 43.503 5.513  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 9304 HOH A O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH K 5 .   ? 30.754 41.818 7.171  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 9305 HOH A O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH K 5 .   ? 46.221 37.079 5.068  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 9308 HOH A O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH K 5 .   ? 16.044 15.879 -2.322 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 9309 HOH A O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.344 35.054 4.471  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 9310 HOH A O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH K 5 .   ? 26.084 45.562 3.732  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 9313 HOH A O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH K 5 .   ? 25.861 5.948  8.051  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 9319 HOH A O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH K 5 .   ? 44.215 43.126 0.024  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 9326 HOH A O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH K 5 .   ? 34.635 26.274 -4.282 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 9327 HOH A O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH K 5 .   ? 26.381 17.327 -6.942 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 9329 HOH A O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.624 44.182 2.109  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 9330 HOH A O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.473 28.760 6.571  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 9332 HOH A O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH K 5 .   ? 51.950 14.076 8.495  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 9334 HOH A O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH K 5 .   ? 34.085 10.835 -5.390 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 9335 HOH A O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH K 5 .   ? 50.099 41.691 26.441 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 9336 HOH A O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH K 5 .   ? 22.542 37.395 -5.103 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 9337 HOH A O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH K 5 .   ? 16.767 25.791 8.239  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 9341 HOH A O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.670 42.118 9.532  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 9343 HOH A O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH K 5 .   ? 49.135 40.888 6.294  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 9347 HOH A O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH K 5 .   ? 35.527 38.177 25.916 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 9350 HOH A O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.681 41.194 28.223 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 9352 HOH A O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH K 5 .   ? 34.877 27.531 -7.224 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 9355 HOH A O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH K 5 .   ? 43.762 22.822 -0.574 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 9357 HOH A O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH K 5 .   ? 29.969 35.542 -4.113 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 9358 HOH A O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.287 39.875 25.797 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 9360 HOH A O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.068 43.990 11.526 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 9361 HOH A O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH K 5 .   ? 45.360 12.679 8.563  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 9366 HOH A O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH K 5 .   ? 40.384 43.599 18.123 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 9368 HOH A O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.165 19.778 10.743 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 9369 HOH A O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.828 26.616 24.534 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 9370 HOH A O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH K 5 .   ? 15.185 18.652 2.018  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 9371 HOH A O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH K 5 .   ? 41.314 14.725 -1.156 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 9373 HOH A O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.763 35.386 16.994 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 9375 HOH A O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.905 38.103 14.598 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 9376 HOH A O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH K 5 .   ? 49.966 31.802 7.139  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 9377 HOH A O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH K 5 .   ? 47.648 45.610 12.522 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 9378 HOH A O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH K 5 .   ? 27.034 38.380 -6.610 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 9381 HOH A O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH K 5 .   ? 52.430 42.640 24.133 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 9385 HOH A O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH K 5 .   ? 14.272 20.196 13.606 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 9386 HOH A O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.528 17.600 -4.308 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 9387 HOH A O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.967 18.306 -2.145 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 9391 HOH A O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH K 5 .   ? 22.130 23.730 25.633 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 9392 HOH A O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.529 32.441 -3.896 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 9393 HOH A O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH K 5 .   ? 53.873 21.260 12.491 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 9394 HOH A O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH K 5 .   ? 16.605 31.944 8.338  1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 9395 HOH A O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH K 5 .   ? 51.887 17.983 14.354 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 9396 HOH A O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH K 5 .   ? 19.370 27.351 4.905  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 9398 HOH A O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH K 5 .   ? 37.327 20.490 -3.653 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 9399 HOH A O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH K 5 .   ? 21.975 21.818 23.978 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 9404 HOH A O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH K 5 .   ? 42.882 16.965 0.404  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 9406 HOH A O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH K 5 .   ? 20.912 28.056 -3.620 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 9407 HOH A O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH K 5 .   ? 11.877 12.533 12.084 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 9411 HOH A O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH K 5 .   ? 32.929 19.861 -8.648 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 9413 HOH A O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.672 22.029 26.373 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 9002 HOH B O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH L 5 .   ? 36.941 23.898 29.723 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 9004 HOH B O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH L 5 .   ? 36.994 5.174  20.983 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 9005 HOH B O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH L 5 .   ? 31.204 18.018 19.729 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 9006 HOH B O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH L 5 .   ? 38.234 5.600  27.951 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 9007 HOH B O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH L 5 .   ? 31.028 20.871 19.735 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 9009 HOH B O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.537 5.735  28.379 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 9011 HOH B O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH L 5 .   ? 36.612 7.666  10.887 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 9014 HOH B O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH L 5 .   ? 26.994 16.101 24.577 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 9018 HOH B O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH L 5 .   ? 34.731 33.251 19.610 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 9019 HOH B O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH L 5 .   ? 29.644 15.607 25.250 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 9020 HOH B O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.923 0.481  22.221 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 9023 HOH B O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH L 5 .   ? 31.605 22.905 30.064 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 9024 HOH B O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.327 3.295  18.957 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 9025 HOH B O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.557 25.890 10.297 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 9027 HOH B O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.858 29.787 32.317 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 9033 HOH B O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.261 19.755 31.521 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 9034 HOH B O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH L 5 .   ? 30.184 -0.585 18.129 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 9035 HOH B O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.883 34.369 21.023 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 9036 HOH B O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.651 13.043 28.530 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 9040 HOH B O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH L 5 .   ? 36.292 -0.724 17.509 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 9041 HOH B O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH L 5 .   ? 25.886 21.939 20.781 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 9045 HOH B O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.935 22.063 31.631 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 9046 HOH B O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH L 5 .   ? 25.615 20.440 18.512 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 9047 HOH B O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH L 5 .   ? 38.458 33.860 -2.284 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 9052 HOH B O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH L 5 .   ? 47.066 27.780 11.023 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 9053 HOH B O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH L 5 .   ? 29.514 10.020 15.123 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 9056 HOH B O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.283 34.867 23.586 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 9057 HOH B O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.014 29.035 8.384  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 9060 HOH B O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.331 33.296 30.183 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 9061 HOH B O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.393 7.574  6.314  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 9062 HOH B O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH L 5 .   ? 41.236 13.920 3.427  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 9067 HOH B O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH L 5 .   ? 30.610 20.309 30.075 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 9070 HOH B O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.603 35.610 18.874 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 9072 HOH B O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.033 31.930 32.149 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 9073 HOH B O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.218 4.586  13.485 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 9076 HOH B O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH L 5 .   ? 31.305 5.271  11.496 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 9078 HOH B O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH L 5 .   ? 30.652 34.325 33.138 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 9083 HOH B O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.775 2.629  6.568  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 9087 HOH B O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH L 5 .   ? 29.450 32.196 29.846 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 9088 HOH B O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.178 1.670  15.858 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 9089 HOH B O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH L 5 .   ? 53.131 25.163 23.209 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 9092 HOH B O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.511 10.497 0.295  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 9093 HOH B O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH L 5 .   ? 41.084 28.706 4.536  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 9094 HOH B O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH L 5 .   ? 29.436 8.175  11.287 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 9095 HOH B O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.185 1.096  22.204 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 9098 HOH B O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH L 5 .   ? 25.571 14.810 26.564 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 9101 HOH B O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.455 31.888 32.611 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 9104 HOH B O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.922 1.901  10.314 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 9105 HOH B O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH L 5 .   ? 30.276 12.583 29.435 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 9108 HOH B O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.701 17.674 30.265 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 9111 HOH B O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH L 5 .   ? 51.528 3.096  18.510 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 9113 HOH B O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH L 5 .   ? 53.046 33.471 18.656 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 9119 HOH B O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.452 32.455 -3.536 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 9120 HOH B O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH L 5 .   ? 41.090 2.331  1.621  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 9125 HOH B O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.429 0.913  24.400 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 9128 HOH B O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH L 5 .   ? 47.905 20.035 9.231  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 9129 HOH B O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.157 22.471 32.362 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 9131 HOH B O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.588 23.039 36.336 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 9133 HOH B O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH L 5 .   ? 49.596 6.255  8.460  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 9134 HOH B O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH L 5 .   ? 19.834 9.600  14.049 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 9135 HOH B O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH L 5 .   ? 28.166 7.681  20.554 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 9136 HOH B O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.159 0.886  19.714 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 9137 HOH B O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.189 12.571 1.176  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 9139 HOH B O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.132 6.428  30.461 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 9140 HOH B O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH L 5 .   ? 49.341 1.737  15.980 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 9142 HOH B O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.149 -0.161 8.308  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 9144 HOH B O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH L 5 .   ? 38.429 37.903 23.784 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 9145 HOH B O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.916 4.241  7.114  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 9147 HOH B O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH L 5 .   ? 32.496 18.694 30.988 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH B O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH L 5 .   ? 23.488 6.554  -9.749 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH B O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH L 5 .   ? 52.832 4.987  10.284 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH B O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.093 8.432  32.247 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 9155 HOH B O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.231 2.517  28.615 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 9158 HOH B O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.750 7.218  -3.384 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 9160 HOH B O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.603 32.064 27.591 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH B O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.272 34.806 32.672 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 9163 HOH B O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.574 40.437 26.894 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 9166 HOH B O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.758 8.669  16.880 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH B O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH L 5 .   ? 48.853 19.826 31.964 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 9170 HOH B O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH L 5 .   ? 30.136 26.056 32.872 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 9172 HOH B O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH L 5 .   ? 28.112 6.063  -8.009 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 9174 HOH B O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.827 26.525 7.695  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 9175 HOH B O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH L 5 .   ? 41.828 2.119  4.129  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 9178 HOH B O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.038 18.826 27.340 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH B O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH L 5 .   ? 34.558 2.208  3.902  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 9185 HOH B O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.232 35.032 25.479 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 9187 HOH B O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH L 5 .   ? 50.244 15.942 18.796 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 9188 HOH B O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.879 18.771 32.392 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 9189 HOH B O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH L 5 .   ? 20.326 14.063 21.860 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 9193 HOH B O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.645 30.078 34.826 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH B O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.655 0.582  20.125 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH B O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH L 5 .   ? 52.279 23.801 12.643 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 9198 HOH B O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH L 5 .   ? 29.885 15.513 27.999 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 9199 HOH B O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH L 5 .   ? 51.005 4.930  25.244 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 9201 HOH B O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.386 10.068 9.143  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH B O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH L 5 .   ? 52.781 21.355 22.693 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH B O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.520 1.384  18.563 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 9206 HOH B O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH L 5 .   ? 30.907 5.790  8.638  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH B O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.488 21.605 33.856 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH B O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.848 -1.603 13.792 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 9210 HOH B O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.570 32.909 -2.141 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH B O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH L 5 .   ? 41.920 32.284 2.476  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 9219 HOH B O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.384 15.202 29.180 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH B O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.698 -3.595 20.667 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH B O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH L 5 .   ? 21.469 17.320 24.042 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 9228 HOH B O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.390 -0.638 17.776 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH B O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.739 30.006 5.849  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH B O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH L 5 .   ? 25.621 26.110 27.854 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH B O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.130 27.549 35.859 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 9238 HOH B O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH L 5 .   ? 51.665 2.171  24.617 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 9240 HOH B O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH L 5 .   ? 52.268 21.317 17.644 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 9241 HOH B O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH L 5 .   ? 50.394 4.593  27.848 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH B O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.189 25.275 6.192  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 9247 HOH B O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.824 12.609 4.029  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH B O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.813 7.470  1.541  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 9250 HOH B O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH L 5 .   ? 52.041 20.774 14.661 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH B O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.635 -2.402 -7.578 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH B O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.631 18.479 32.645 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 9253 HOH B O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.416 2.234  12.302 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH B O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH L 5 .   ? 38.141 6.077  -4.712 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH B O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH L 5 .   ? 47.269 17.966 30.721 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH B O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.449 0.038  15.484 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 9260 HOH B O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.521 33.723 0.295  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 9261 HOH B O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH L 5 .   ? 49.678 13.853 20.460 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 9262 HOH B O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.530 0.489  26.831 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 9263 HOH B O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH L 5 .   ? 22.226 7.281  12.637 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 9264 HOH B O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH L 5 .   ? 47.885 4.465  6.892  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH B O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH L 5 .   ? 36.325 -1.851 1.803  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 9266 HOH B O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.118 0.218  3.387  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 9271 HOH B O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH L 5 .   ? 50.009 29.606 29.380 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH B O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.178 2.173  7.498  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 9275 HOH B O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH L 5 .   ? 53.386 27.317 11.641 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 9279 HOH B O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH L 5 .   ? 26.922 28.676 26.543 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH B O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH L 5 .   ? 23.454 16.230 27.151 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 9285 HOH B O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH L 5 .   ? 55.079 8.405  12.832 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 9294 HOH B O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH L 5 .   ? 48.136 -0.769 22.772 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 9302 HOH B O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH L 5 .   ? 31.069 -1.500 10.216 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 9303 HOH B O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH L 5 .   ? 56.279 27.520 19.977 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 9306 HOH B O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.908 -0.848 16.414 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 9307 HOH B O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH L 5 .   ? 25.215 2.066  -4.198 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 9311 HOH B O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.949 2.121  7.753  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 9312 HOH B O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.032 20.028 34.839 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 9314 HOH B O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.045 -1.397 12.768 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 9315 HOH B O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH L 5 .   ? 49.554 12.777 22.754 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 9317 HOH B O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.844 8.671  33.348 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 9318 HOH B O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH L 5 .   ? 24.289 0.475  -2.133 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 9320 HOH B O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH L 5 .   ? 31.749 0.557  -6.235 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 9321 HOH B O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH L 5 .   ? 37.821 26.243 -3.101 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 9322 HOH B O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.016 3.278  -5.495 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 9323 HOH B O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH L 5 .   ? 47.675 8.774  8.756  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 9325 HOH B O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.746 34.848 27.667 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 9328 HOH B O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH L 5 .   ? 38.722 15.051 28.703 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 9333 HOH B O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.256 4.871  5.990  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 9338 HOH B O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH L 5 .   ? 28.118 5.535  9.067  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 9339 HOH B O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH L 5 .   ? 54.889 7.018  10.475 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 9340 HOH B O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.647 0.500  20.969 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 9342 HOH B O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.182 -1.665 24.112 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 9344 HOH B O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.127 9.145  -4.465 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 9345 HOH B O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH L 5 .   ? 38.777 -0.422 15.621 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 9346 HOH B O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH L 5 .   ? 36.421 24.999 36.302 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 9348 HOH B O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH L 5 .   ? 32.184 15.171 29.251 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 9349 HOH B O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH L 5 .   ? 35.383 27.828 34.761 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 9351 HOH B O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH L 5 .   ? 52.212 0.920  19.673 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 9353 HOH B O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.196 20.035 34.070 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 9354 HOH B O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.550 30.303 1.913  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 9356 HOH B O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH L 5 .   ? 41.877 1.113  20.496 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 9359 HOH B O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH L 5 .   ? 42.368 35.093 34.336 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 9362 HOH B O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH L 5 .   ? 25.857 26.043 32.368 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 9363 HOH B O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH L 5 .   ? 26.629 6.462  15.469 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 9364 HOH B O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.351 3.530  -6.267 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 9367 HOH B O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH L 5 .   ? 29.549 18.626 28.949 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 9372 HOH B O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.760 33.539 -3.104 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 9374 HOH B O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH L 5 .   ? 55.497 4.900  15.708 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 9379 HOH B O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.829 14.969 30.200 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 9380 HOH B O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH L 5 .   ? 39.715 -1.893 22.126 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 9382 HOH B O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH L 5 .   ? 46.422 8.406  6.703  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 9383 HOH B O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH L 5 .   ? 54.888 22.883 26.269 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 9384 HOH B O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH L 5 .   ? 32.931 28.361 34.843 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 9388 HOH B O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH L 5 .   ? 28.386 28.913 35.738 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 9389 HOH B O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH L 5 .   ? 54.320 22.912 23.358 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 9390 HOH B O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH L 5 .   ? 45.214 2.686  4.070  1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 9397 HOH B O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.214 29.707 37.539 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 9401 HOH B O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH L 5 .   ? 43.484 3.038  0.494  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 9402 HOH B O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH L 5 .   ? 40.327 0.159  0.190  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 9403 HOH B O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH L 5 .   ? 50.530 0.947  22.460 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 9405 HOH B O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH L 5 .   ? 50.668 7.527  29.258 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 9408 HOH B O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH L 5 .   ? 27.506 11.940 30.883 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 9409 HOH B O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH L 5 .   ? 53.971 27.871 22.969 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 9410 HOH B O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH L 5 .   ? 33.990 24.664 34.665 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 9412 HOH B O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH L 5 .   ? 44.289 5.664  -0.450 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 9414 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . MET A 1   ? 0.4044 0.6876 0.4823 -0.1843 -0.0100 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   
2    C  CA  . MET A 1   ? 0.2389 0.5092 0.4328 0.0166  -0.0785 0.0320  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  
3    C  C   . MET A 1   ? 0.2266 0.4178 0.3167 0.0629  -0.0274 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   
4    O  O   . MET A 1   ? 0.3030 0.4050 0.3634 0.0917  -0.0364 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   
5    C  CB  . MET A 1   ? 0.3365 0.6094 0.4243 0.0018  -0.1502 0.1199  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  
6    C  CG  . MET A 1   ? 0.4094 0.6517 0.5175 -0.0308 -0.2039 0.2816  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  
7    S  SD  . MET A 1   ? 1.2040 0.6115 0.4381 -0.0152 0.2285  0.0703  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  
8    C  CE  . MET A 1   ? 0.1337 0.3579 0.2447 0.0411  0.0192  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  
9    N  N   . LEU A 2   ? 0.2346 0.3549 0.2165 0.0357  -0.0024 0.0062  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A N   
10   C  CA  . LEU A 2   ? 0.2115 0.2803 0.1891 0.0077  0.0119  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CA  
11   C  C   . LEU A 2   ? 0.1783 0.2631 0.2318 0.0107  0.0199  0.0030  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A C   
12   O  O   . LEU A 2   ? 0.2021 0.2815 0.3004 -0.0102 0.0062  0.0037  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A O   
13   C  CB  . LEU A 2   ? 0.2263 0.2384 0.1921 0.0146  0.0175  0.0079  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CB  
14   C  CG  . LEU A 2   ? 0.1887 0.2585 0.1721 0.0123  -0.0045 0.0053  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CG  
15   C  CD1 . LEU A 2   ? 0.2670 0.2604 0.1786 0.0216  0.0347  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD1 
16   C  CD2 . LEU A 2   ? 0.3020 0.2445 0.1520 -0.0058 0.0204  0.0055  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD2 
17   N  N   . THR A 3   ? 0.2064 0.2574 0.2021 0.0152  0.0340  0.0052  ? ? ? ? ? ? 3    THR A N   
18   C  CA  . THR A 3   ? 0.1969 0.2631 0.2272 0.0037  0.0486  0.0031  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CA  
19   C  C   . THR A 3   ? 0.2251 0.2412 0.2213 0.0011  0.0628  0.0059  ? ? ? ? ? ? 3    THR A C   
20   O  O   . THR A 3   ? 0.2745 0.2624 0.2358 -0.0185 0.0818  0.0106  ? ? ? ? ? ? 3    THR A O   
21   C  CB  . THR A 3   ? 0.2363 0.2636 0.2303 0.0224  0.0707  0.0061  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CB  
22   O  OG1 . THR A 3   ? 0.2715 0.2786 0.1959 -0.0053 0.0540  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 3    THR A OG1 
23   C  CG2 . THR A 3   ? 0.2639 0.3046 0.3306 0.0695  0.1150  0.0393  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CG2 
24   N  N   . GLY A 4   ? 0.2074 0.2408 0.1835 0.0034  0.0283  0.0094  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   
25   C  CA  . GLY A 4   ? 0.2152 0.2051 0.1874 -0.0144 0.0294  0.0121  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  
26   C  C   . GLY A 4   ? 0.2030 0.1853 0.1611 -0.0010 0.0317  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   
27   O  O   . GLY A 4   ? 0.2147 0.2168 0.1691 -0.0213 0.0113  0.0210  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   
28   N  N   . LEU A 5   ? 0.2138 0.2162 0.1644 -0.0105 0.0298  0.0226  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   
29   C  CA  . LEU A 5   ? 0.2075 0.2268 0.1558 0.0011  0.0203  0.0024  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  
30   C  C   . LEU A 5   ? 0.2220 0.2284 0.1510 -0.0041 0.0205  0.0070  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   
31   O  O   . LEU A 5   ? 0.3261 0.2681 0.1572 -0.0411 0.0525  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   
32   C  CB  . LEU A 5   ? 0.2351 0.2263 0.1917 0.0051  0.0027  0.0104  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  
33   C  CG  . LEU A 5   ? 0.2169 0.2679 0.2175 0.0201  -0.0204 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  
34   C  CD1 . LEU A 5   ? 0.2122 0.3051 0.2349 0.0236  0.0144  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 
35   C  CD2 . LEU A 5   ? 0.2854 0.3419 0.2833 0.0703  -0.0410 0.0210  ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 
36   N  N   . ASN A 6   ? 0.2061 0.2403 0.1352 -0.0041 0.0254  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   
37   C  CA  . ASN A 6   ? 0.1858 0.2338 0.1501 -0.0068 0.0382  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  
38   C  C   . ASN A 6   ? 0.2048 0.2107 0.1470 0.0185  0.0245  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   
39   O  O   . ASN A 6   ? 0.2315 0.2442 0.1374 0.0012  0.0346  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   
40   C  CB  . ASN A 6   ? 0.2011 0.2396 0.1726 0.0256  0.0252  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  
41   C  CG  . ASN A 6   ? 0.2187 0.2296 0.1696 0.0079  0.0398  0.0054  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  
42   O  OD1 . ASN A 6   ? 0.2140 0.2323 0.1696 0.0162  0.0393  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 
43   N  ND2 . ASN A 6   ? 0.2210 0.2957 0.2157 0.0058  0.0489  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 
44   N  N   . HIS A 7   ? 0.1920 0.2278 0.1285 0.0083  0.0226  0.0077  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   
45   C  CA  . HIS A 7   ? 0.1956 0.2040 0.1241 0.0102  0.0213  0.0077  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  
46   C  C   . HIS A 7   ? 0.1920 0.2002 0.1178 0.0099  0.0073  0.0033  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   
47   O  O   . HIS A 7   ? 0.2159 0.2145 0.1194 -0.0049 0.0141  0.0052  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   
48   C  CB  . HIS A 7   ? 0.2146 0.2078 0.1331 0.0117  0.0005  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  
49   C  CG  . HIS A 7   ? 0.2046 0.2088 0.1144 0.0029  0.0094  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  
50   N  ND1 . HIS A 7   ? 0.2109 0.2147 0.1258 0.0098  0.0221  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 
51   C  CD2 . HIS A 7   ? 0.1991 0.2114 0.1455 0.0080  0.0022  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 
52   C  CE1 . HIS A 7   ? 0.2073 0.2057 0.1396 0.0115  0.0244  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 
53   N  NE2 . HIS A 7   ? 0.1907 0.1933 0.1301 0.0025  0.0086  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 
54   N  N   . LEU A 8   ? 0.1831 0.2239 0.1263 0.0141  0.0136  0.0043  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   
55   C  CA  . LEU A 8   ? 0.1762 0.2112 0.1275 -0.0023 0.0035  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  
56   C  C   . LEU A 8   ? 0.1810 0.2271 0.1119 -0.0213 0.0072  0.0014  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   
57   O  O   . LEU A 8   ? 0.2097 0.2216 0.1123 -0.0153 -0.0019 0.0003  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   
58   C  CB  . LEU A 8   ? 0.1901 0.2052 0.1409 -0.0077 0.0120  0.0037  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  
59   C  CG  . LEU A 8   ? 0.2051 0.1981 0.1249 0.0006  0.0010  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  
60   C  CD1 . LEU A 8   ? 0.2151 0.2405 0.1335 -0.0104 0.0070  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 
61   C  CD2 . LEU A 8   ? 0.2600 0.1970 0.1699 -0.0011 0.0158  0.0070  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 
62   N  N   . THR A 9   ? 0.1801 0.2120 0.1083 -0.0148 -0.0047 0.0073  ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   
63   C  CA  . THR A 9   ? 0.1769 0.2003 0.1079 -0.0134 -0.0077 0.0080  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  
64   C  C   . THR A 9   ? 0.1760 0.1870 0.1135 -0.0191 -0.0045 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   
65   O  O   . THR A 9   ? 0.2150 0.1963 0.1089 -0.0163 -0.0047 0.0075  ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   
66   C  CB  . THR A 9   ? 0.1792 0.2081 0.1181 0.0005  0.0012  0.0221  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  
67   O  OG1 . THR A 9   ? 0.2018 0.2200 0.1190 0.0041  -0.0023 0.0017  ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 
68   C  CG2 . THR A 9   ? 0.2016 0.2151 0.1265 -0.0274 0.0029  0.0190  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 
69   N  N   . LEU A 10  ? 0.1900 0.1881 0.1120 -0.0064 -0.0024 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   
70   C  CA  . LEU A 10  ? 0.1907 0.1902 0.1125 0.0013  -0.0086 0.0041  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  
71   C  C   . LEU A 10  ? 0.1907 0.1978 0.1362 -0.0050 -0.0107 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   
72   O  O   . LEU A 10  ? 0.2082 0.2353 0.1304 -0.0055 -0.0233 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   
73   C  CB  . LEU A 10  ? 0.2103 0.2000 0.1278 0.0002  -0.0203 0.0095  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  
74   C  CG  . LEU A 10  ? 0.1996 0.2094 0.1174 0.0059  0.0211  0.0157  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  
75   C  CD1 . LEU A 10  ? 0.2246 0.2094 0.1796 0.0278  0.0219  0.0284  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 
76   C  CD2 . LEU A 10  ? 0.2255 0.2113 0.1680 -0.0238 0.0014  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 
77   N  N   . ALA A 11  ? 0.1915 0.1875 0.1324 -0.0337 -0.0170 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   
78   C  CA  . ALA A 11  ? 0.1902 0.1976 0.1407 -0.0306 -0.0201 0.0010  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  
79   C  C   . ALA A 11  ? 0.1904 0.2066 0.1709 -0.0293 -0.0269 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   
80   O  O   . ALA A 11  ? 0.1905 0.2076 0.1764 -0.0168 -0.0277 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   
81   C  CB  . ALA A 11  ? 0.2186 0.2266 0.1547 -0.0283 0.0103  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  
82   N  N   . VAL A 12  ? 0.1999 0.1935 0.1535 -0.0227 -0.0333 0.0107  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   
83   C  CA  . VAL A 12  ? 0.1902 0.2059 0.1678 -0.0177 -0.0245 0.0145  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  
84   C  C   . VAL A 12  ? 0.1969 0.1997 0.1600 -0.0230 -0.0389 0.0116  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   
85   O  O   . VAL A 12  ? 0.2122 0.2100 0.1779 -0.0347 -0.0266 0.0026  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   
86   C  CB  . VAL A 12  ? 0.2051 0.2249 0.1568 -0.0284 -0.0383 0.0274  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  
87   C  CG1 . VAL A 12  ? 0.1975 0.2293 0.1726 -0.0237 -0.0202 0.0278  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 
88   C  CG2 . VAL A 12  ? 0.2432 0.2560 0.1738 -0.0461 -0.0183 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 
89   N  N   . ALA A 13  ? 0.1879 0.2214 0.2052 -0.0242 -0.0100 0.0264  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   
90   C  CA  . ALA A 13  ? 0.1961 0.2053 0.2340 -0.0323 -0.0303 0.0216  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  
91   C  C   . ALA A 13  ? 0.2025 0.2259 0.2271 -0.0312 -0.0253 0.0180  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   
92   O  O   . ALA A 13  ? 0.2459 0.2648 0.2284 -0.0707 -0.0452 0.0275  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   
93   C  CB  . ALA A 13  ? 0.1743 0.3355 0.2546 -0.0260 -0.0253 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  
94   N  N   . ASP A 14  ? 0.2211 0.2391 0.2308 -0.0341 -0.0415 0.0258  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   
95   C  CA  . ASP A 14  ? 0.2144 0.3041 0.2474 -0.0480 -0.0721 0.0574  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  
96   C  C   . ASP A 14  ? 0.2348 0.2829 0.2119 -0.0658 -0.0746 0.0240  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   
97   O  O   . ASP A 14  ? 0.2464 0.2724 0.2029 -0.0540 -0.0630 0.0323  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   
98   C  CB  . ASP A 14  ? 0.2309 0.2935 0.2889 -0.0479 -0.0678 0.0671  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  
99   C  CG  . ASP A 14  ? 0.2273 0.3321 0.3139 -0.0315 -0.0987 0.0639  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  
100  O  OD1 . ASP A 14  ? 0.3500 0.3671 0.3322 -0.0227 -0.1199 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 
101  O  OD2 . ASP A 14  ? 0.2609 0.4716 0.4103 0.0329  -0.0833 0.1376  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 
102  N  N   . LEU A 15  ? 0.2269 0.2747 0.2414 -0.0675 -0.0854 0.0257  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   
103  C  CA  . LEU A 15  ? 0.2325 0.2752 0.2443 -0.0588 -0.0812 0.0295  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  
104  C  C   . LEU A 15  ? 0.2352 0.3361 0.2424 -0.0515 -0.0823 0.0406  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   
105  O  O   . LEU A 15  ? 0.2299 0.2894 0.1986 -0.0359 -0.0515 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   
106  C  CB  . LEU A 15  ? 0.2794 0.2805 0.2351 -0.0601 -0.0690 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  
107  C  CG  . LEU A 15  ? 0.2977 0.2902 0.2015 -0.0396 -0.0539 0.0412  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  
108  C  CD1 . LEU A 15  ? 0.2845 0.2961 0.1728 -0.0218 -0.0315 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 
109  C  CD2 . LEU A 15  ? 0.3144 0.2937 0.2317 -0.0229 -0.0972 0.0126  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 
110  N  N   . PRO A 16  ? 0.2732 0.3431 0.2633 -0.0902 -0.1064 0.0527  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A N   
111  C  CA  . PRO A 16  ? 0.3089 0.3273 0.2486 -0.0962 -0.1209 0.0353  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CA  
112  C  C   . PRO A 16  ? 0.2778 0.3230 0.2574 -0.0639 -0.1128 0.0381  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A C   
113  O  O   . PRO A 16  ? 0.3155 0.3024 0.2377 -0.0642 -0.0951 0.0225  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A O   
114  C  CB  . PRO A 16  ? 0.3569 0.4041 0.3076 -0.1397 -0.1732 0.0463  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CB  
115  C  CG  . PRO A 16  ? 0.3331 0.4355 0.3341 -0.1539 -0.1424 0.0482  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CG  
116  C  CD  . PRO A 16  ? 0.3117 0.3903 0.3097 -0.1394 -0.1169 0.0559  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CD  
117  N  N   . ALA A 17  ? 0.3040 0.3288 0.2336 -0.0675 -0.1001 0.0559  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   
118  C  CA  . ALA A 17  ? 0.2474 0.3178 0.2373 -0.0298 -0.0947 0.0718  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  
119  C  C   . ALA A 17  ? 0.2370 0.2918 0.1969 -0.0163 -0.0670 0.0345  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   
120  O  O   . ALA A 17  ? 0.2768 0.3287 0.1948 -0.0576 -0.0889 0.0579  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   
121  C  CB  . ALA A 17  ? 0.2045 0.3751 0.2847 0.0092  -0.0998 0.0647  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  
122  N  N   . SER A 18  ? 0.2350 0.2984 0.1877 -0.0407 -0.0775 0.0400  ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   
123  C  CA  . SER A 18  ? 0.2187 0.2397 0.1733 -0.0421 -0.0505 0.0335  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  
124  C  C   . SER A 18  ? 0.2586 0.2546 0.1648 -0.0419 -0.0422 0.0276  ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   
125  O  O   . SER A 18  ? 0.2444 0.2367 0.1531 -0.0298 -0.0390 0.0214  ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   
126  C  CB  . SER A 18  ? 0.2113 0.2515 0.1626 -0.0102 -0.0373 0.0310  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  
127  O  OG  . SER A 18  ? 0.2096 0.2761 0.1770 -0.0279 -0.0342 0.0101  ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  
128  N  N   . ILE A 19  ? 0.2494 0.2953 0.1702 -0.0693 -0.0451 0.0003  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A N   
129  C  CA  . ILE A 19  ? 0.2714 0.2823 0.1679 -0.0574 -0.0424 0.0151  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CA  
130  C  C   . ILE A 19  ? 0.2663 0.3016 0.1591 -0.0388 -0.0420 0.0128  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A C   
131  O  O   . ILE A 19  ? 0.2904 0.2965 0.1471 -0.0602 -0.0303 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A O   
132  C  CB  . ILE A 19  ? 0.2880 0.3062 0.1728 -0.0534 -0.0647 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CB  
133  C  CG1 . ILE A 19  ? 0.3017 0.2763 0.1909 -0.0493 -0.0360 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG1 
134  C  CG2 . ILE A 19  ? 0.3841 0.3749 0.1712 -0.0539 -0.0446 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG2 
135  C  CD1 . ILE A 19  ? 0.3685 0.2946 0.2545 -0.0576 -0.1011 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CD1 
136  N  N   . ALA A 20  ? 0.2796 0.3328 0.1418 -0.0179 -0.0461 0.0104  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   
137  C  CA  . ALA A 20  ? 0.2627 0.3507 0.1379 -0.0374 -0.0599 0.0149  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  
138  C  C   . ALA A 20  ? 0.2924 0.3468 0.1351 -0.0503 -0.0416 0.0262  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   
139  O  O   . ALA A 20  ? 0.2961 0.3266 0.1404 -0.0166 -0.0426 0.0514  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   
140  C  CB  . ALA A 20  ? 0.2575 0.3800 0.2041 -0.0348 -0.0572 0.0641  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  
141  N  N   . PHE A 21  ? 0.2365 0.3080 0.1342 -0.0161 -0.0468 0.0191  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   
142  C  CA  . PHE A 21  ? 0.2486 0.2774 0.1445 0.0038  -0.0385 0.0331  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  
143  C  C   . PHE A 21  ? 0.2450 0.2562 0.1419 -0.0096 -0.0456 0.0289  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   
144  O  O   . PHE A 21  ? 0.2721 0.2601 0.1383 -0.0086 -0.0326 0.0266  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   
145  C  CB  . PHE A 21  ? 0.2389 0.2713 0.1570 0.0100  -0.0421 0.0031  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  
146  C  CG  . PHE A 21  ? 0.2249 0.2373 0.1527 -0.0040 -0.0063 0.0262  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  
147  C  CD1 . PHE A 21  ? 0.2576 0.2237 0.2245 -0.0010 -0.0165 0.0536  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 
148  C  CD2 . PHE A 21  ? 0.2410 0.2410 0.1437 -0.0149 -0.0241 0.0227  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 
149  C  CE1 . PHE A 21  ? 0.3172 0.2176 0.2162 0.0134  -0.0125 0.0464  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 
150  C  CE2 . PHE A 21  ? 0.2524 0.2625 0.1495 -0.0197 -0.0018 0.0031  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 
151  C  CZ  . PHE A 21  ? 0.2884 0.2557 0.1713 -0.0164 0.0231  0.0072  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  
152  N  N   . TYR A 22  ? 0.2442 0.2549 0.1260 0.0013  -0.0296 0.0168  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A N   
153  C  CA  . TYR A 22  ? 0.2478 0.2633 0.1281 0.0113  -0.0074 0.0130  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CA  
154  C  C   . TYR A 22  ? 0.2510 0.2532 0.1182 -0.0232 -0.0246 0.0113  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A C   
155  O  O   . TYR A 22  ? 0.2499 0.2462 0.1277 -0.0240 -0.0184 0.0044  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A O   
156  C  CB  . TYR A 22  ? 0.2470 0.2660 0.1165 0.0021  -0.0326 0.0088  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CB  
157  C  CG  . TYR A 22  ? 0.2021 0.2242 0.1225 0.0114  -0.0103 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CG  
158  C  CD1 . TYR A 22  ? 0.2336 0.2282 0.1205 -0.0420 -0.0310 0.0210  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD1 
159  C  CD2 . TYR A 22  ? 0.2226 0.2342 0.1265 -0.0222 -0.0068 0.0089  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD2 
160  C  CE1 . TYR A 22  ? 0.1971 0.2422 0.1211 -0.0152 -0.0200 0.0088  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE1 
161  C  CE2 . TYR A 22  ? 0.1914 0.2343 0.1324 -0.0049 -0.0137 0.0034  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE2 
162  C  CZ  . TYR A 22  ? 0.1920 0.2239 0.1172 -0.0033 -0.0250 0.0126  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CZ  
163  O  OH  . TYR A 22  ? 0.1948 0.2127 0.1246 0.0006  -0.0172 0.0025  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A OH  
164  N  N   . ARG A 23  ? 0.2621 0.2353 0.1324 -0.0377 -0.0101 0.0103  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   
165  C  CA  . ARG A 23  ? 0.3060 0.2905 0.1168 -0.0121 -0.0323 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  
166  C  C   . ARG A 23  ? 0.3329 0.3011 0.1308 -0.0192 -0.0231 0.0176  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   
167  O  O   . ARG A 23  ? 0.3467 0.3414 0.1368 -0.0386 -0.0255 0.0319  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   
168  C  CB  . ARG A 23  ? 0.3245 0.3074 0.1458 -0.0277 -0.0248 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  
169  C  CG  . ARG A 23  ? 0.3539 0.3497 0.1438 -0.0336 -0.0312 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  
170  C  CD  . ARG A 23  ? 0.3840 0.3930 0.1473 -0.0726 -0.0160 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  
171  N  NE  . ARG A 23  ? 0.3885 0.4143 0.1834 -0.0617 -0.0677 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  
172  C  CZ  . ARG A 23  ? 0.3694 0.4094 0.1924 -0.0504 -0.1047 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  
173  N  NH1 . ARG A 23  ? 0.5884 0.4135 0.2494 -0.0908 -0.1553 0.0584  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 
174  N  NH2 . ARG A 23  ? 0.3664 0.6282 0.2796 0.0051  -0.1191 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 
175  N  N   . ASP A 24  ? 0.3370 0.2969 0.1429 -0.0098 -0.0382 0.0297  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   
176  C  CA  . ASP A 24  ? 0.3516 0.3183 0.1542 -0.0269 -0.0348 0.0612  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  
177  C  C   . ASP A 24  ? 0.3565 0.3054 0.1807 0.0142  -0.0106 0.0510  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   
178  O  O   . ASP A 24  ? 0.4602 0.3204 0.1819 -0.0439 -0.0065 0.0380  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   
179  C  CB  . ASP A 24  ? 0.3614 0.3856 0.1967 -0.0205 -0.0604 0.0891  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  
180  C  CG  . ASP A 24  ? 0.3995 0.4651 0.1643 -0.0367 -0.1357 0.0425  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  
181  O  OD1 . ASP A 24  ? 0.5186 0.4138 0.2495 -0.0243 -0.0560 0.0482  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 
182  O  OD2 . ASP A 24  ? 0.4596 0.4688 0.2829 -0.0991 -0.0925 0.0750  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 
183  N  N   . LEU A 25  ? 0.3734 0.3059 0.1836 0.0056  -0.0073 0.0524  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   
184  C  CA  . LEU A 25  ? 0.4077 0.2786 0.1763 0.0591  0.0177  0.0610  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  
185  C  C   . LEU A 25  ? 0.4207 0.2299 0.1937 0.0341  0.0089  0.0032  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   
186  O  O   . LEU A 25  ? 0.4887 0.2360 0.2783 0.0129  0.0305  0.0265  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   
187  C  CB  . LEU A 25  ? 0.4685 0.3888 0.2158 0.1319  0.0729  0.0783  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  
188  C  CG  . LEU A 25  ? 0.5554 0.4430 0.2666 0.2255  0.0836  0.1153  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  
189  C  CD1 . LEU A 25  ? 0.8604 0.5456 0.6429 0.3181  0.0134  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 
190  C  CD2 . LEU A 25  ? 0.5816 0.6911 0.2933 0.2775  0.0474  0.1299  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 
191  N  N   . LEU A 26  ? 0.3646 0.2449 0.1346 -0.0025 0.0160  0.0266  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   
192  C  CA  . LEU A 26  ? 0.3720 0.2826 0.1347 -0.0181 0.0078  0.0011  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  
193  C  C   . LEU A 26  ? 0.3473 0.2844 0.1353 -0.0320 -0.0033 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   
194  O  O   . LEU A 26  ? 0.3518 0.3550 0.1567 -0.0523 0.0045  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   
195  C  CB  . LEU A 26  ? 0.3630 0.3031 0.1473 0.0333  0.0183  0.0178  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  
196  C  CG  . LEU A 26  ? 0.4513 0.3384 0.1313 0.1031  -0.0093 0.0129  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  
197  C  CD1 . LEU A 26  ? 0.4841 0.4888 0.1290 0.1867  0.0242  0.0259  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 
198  C  CD2 . LEU A 26  ? 0.3553 0.2921 0.1572 0.0341  0.0183  0.0097  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 
199  N  N   . GLY A 27  ? 0.3345 0.2446 0.1446 -0.0185 0.0036  0.0015  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N   
200  C  CA  . GLY A 27  ? 0.3377 0.2649 0.1302 -0.0044 -0.0054 0.0190  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA  
201  C  C   . GLY A 27  ? 0.3392 0.2375 0.1427 -0.0138 0.0153  0.0071  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C   
202  O  O   . GLY A 27  ? 0.3462 0.2690 0.1645 -0.0075 0.0373  0.0146  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O   
203  N  N   . PHE A 28  ? 0.3247 0.2477 0.1097 0.0011  -0.0002 0.0079  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A N   
204  C  CA  . PHE A 28  ? 0.2961 0.2293 0.1405 -0.0214 0.0039  0.0035  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CA  
205  C  C   . PHE A 28  ? 0.3288 0.2507 0.1254 0.0026  -0.0019 0.0007  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A C   
206  O  O   . PHE A 28  ? 0.3293 0.2535 0.1605 -0.0177 -0.0165 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A O   
207  C  CB  . PHE A 28  ? 0.2705 0.2431 0.1285 0.0001  -0.0008 0.0106  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CB  
208  C  CG  . PHE A 28  ? 0.2349 0.2536 0.1389 -0.0120 0.0087  0.0077  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CG  
209  C  CD1 . PHE A 28  ? 0.2491 0.2741 0.1452 0.0054  0.0084  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD1 
210  C  CD2 . PHE A 28  ? 0.2585 0.2560 0.1330 -0.0176 0.0074  0.0236  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD2 
211  C  CE1 . PHE A 28  ? 0.2507 0.3170 0.1423 -0.0149 0.0182  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE1 
212  C  CE2 . PHE A 28  ? 0.2440 0.3068 0.1407 -0.0367 0.0059  0.0168  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE2 
213  C  CZ  . PHE A 28  ? 0.2513 0.3318 0.1311 -0.0274 0.0211  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CZ  
214  N  N   . ARG A 29  ? 0.3325 0.2571 0.1281 -0.0023 0.0070  0.0007  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   
215  C  CA  . ARG A 29  ? 0.3945 0.2463 0.1368 0.0238  -0.0048 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  
216  C  C   . ARG A 29  ? 0.4123 0.2452 0.1048 0.0117  -0.0114 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   
217  O  O   . ARG A 29  ? 0.3711 0.2681 0.1334 -0.0049 -0.0164 0.0108  ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   
218  C  CB  . ARG A 29  ? 0.3986 0.2831 0.1911 0.0154  0.0190  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  
219  C  CG  . ARG A 29  ? 0.4640 0.3688 0.2451 -0.0058 0.0613  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  
220  C  CD  . ARG A 29  ? 0.5620 0.4534 0.2811 0.0266  0.1438  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  
221  N  NE  . ARG A 29  ? 0.6303 0.4982 0.3514 0.0296  0.1628  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  
222  C  CZ  . ARG A 29  ? 0.7230 0.5047 0.3615 -0.0704 0.1043  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  
223  N  NH1 . ARG A 29  ? 0.9007 0.5857 0.4559 -0.1418 0.0234  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 
224  N  NH2 . ARG A 29  ? 0.8423 0.5599 0.3885 -0.1168 0.1499  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 
225  N  N   . LEU A 30  ? 0.4304 0.2527 0.1206 0.0011  -0.0407 0.0065  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   
226  C  CA  . LEU A 30  ? 0.4031 0.2617 0.1422 0.0087  -0.0225 0.0138  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  
227  C  C   . LEU A 30  ? 0.3711 0.2442 0.1315 -0.0215 -0.0277 0.0025  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   
228  O  O   . LEU A 30  ? 0.4932 0.2999 0.1304 0.0089  -0.0283 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   
229  C  CB  . LEU A 30  ? 0.4068 0.2749 0.1543 0.0195  -0.0249 0.0060  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  
230  C  CG  . LEU A 30  ? 0.4023 0.2786 0.1634 0.0018  -0.0200 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  
231  C  CD1 . LEU A 30  ? 0.3917 0.2642 0.1633 -0.0293 -0.0611 0.0056  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 
232  C  CD2 . LEU A 30  ? 0.4506 0.3226 0.1708 -0.0158 -0.0883 0.0161  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 
233  N  N   . GLU A 31  ? 0.3729 0.2649 0.1311 0.0068  0.0089  0.0194  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   
234  C  CA  . GLU A 31  ? 0.3809 0.2732 0.1629 0.0112  0.0312  0.0168  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  
235  C  C   . GLU A 31  ? 0.3878 0.2700 0.1521 0.0071  0.0018  0.0004  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   
236  O  O   . GLU A 31  ? 0.4059 0.3134 0.2108 0.0149  0.0250  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   
237  C  CB  . GLU A 31  ? 0.3659 0.2736 0.2479 -0.0005 0.0085  0.0438  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  
238  C  CG  . GLU A 31  ? 0.4117 0.3527 0.3723 -0.0586 -0.0052 0.0926  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  
239  C  CD  . GLU A 31  ? 0.4832 0.4413 0.4369 -0.0977 0.0782  0.1071  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  
240  O  OE1 . GLU A 31  ? 0.6379 0.5598 0.4454 -0.0521 0.0855  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 
241  O  OE2 . GLU A 31  ? 0.5953 0.5188 0.6786 -0.1378 0.1563  0.2264  ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 
242  N  N   . ALA A 32  ? 0.3330 0.2812 0.1615 -0.0382 -0.0173 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   
243  C  CA  . ALA A 32  ? 0.3454 0.2701 0.1885 -0.0232 -0.0128 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  
244  C  C   . ALA A 32  ? 0.3530 0.2603 0.1255 -0.0370 -0.0157 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   
245  O  O   . ALA A 32  ? 0.3900 0.2636 0.1407 -0.0122 -0.0375 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   
246  C  CB  . ALA A 32  ? 0.3876 0.2854 0.2467 -0.0044 -0.0168 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  
247  N  N   . ARG A 33  ? 0.3584 0.2983 0.1518 -0.0495 -0.0156 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A N   
248  C  CA  . ARG A 33  ? 0.3578 0.2884 0.1501 -0.0600 -0.0128 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CA  
249  C  C   . ARG A 33  ? 0.3632 0.2681 0.1561 -0.0311 0.0040  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A C   
250  O  O   . ARG A 33  ? 0.4691 0.2940 0.1449 -0.0501 -0.0033 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A O   
251  C  CB  . ARG A 33  ? 0.3956 0.3234 0.3369 -0.0081 0.0363  0.0842  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CB  
252  C  CG  . ARG A 33  ? 0.3981 0.4275 0.3952 0.0138  0.0306  0.0674  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CG  
253  C  CD  . ARG A 33  ? 0.4327 0.4066 0.5193 0.0206  -0.0638 0.0538  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CD  
254  N  NE  . ARG A 33  ? 0.3908 0.4319 0.5267 -0.0247 -0.1035 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NE  
255  C  CZ  . ARG A 33  ? 0.3306 0.4430 0.5257 -0.0410 -0.1335 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CZ  
256  N  NH1 . ARG A 33  ? 0.4305 0.4193 0.5258 -0.1082 -0.2362 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH1 
257  N  NH2 . ARG A 33  ? 0.3058 0.6141 0.7446 -0.0586 -0.0881 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH2 
258  N  N   . TRP A 34  ? 0.3578 0.2693 0.1395 -0.0657 -0.0161 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   
259  C  CA  . TRP A 34  ? 0.3416 0.2428 0.1691 -0.0346 -0.0323 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  
260  C  C   . TRP A 34  ? 0.3256 0.2466 0.1678 -0.0425 -0.0340 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   
261  O  O   . TRP A 34  ? 0.3379 0.2419 0.1751 -0.0260 -0.0472 0.0004  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   
262  C  CB  . TRP A 34  ? 0.3515 0.2785 0.1574 -0.0078 -0.0325 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  
263  C  CG  . TRP A 34  ? 0.3392 0.2330 0.1501 -0.0250 -0.0198 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  
264  C  CD1 . TRP A 34  ? 0.2841 0.2732 0.1602 -0.0200 -0.0224 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 
265  C  CD2 . TRP A 34  ? 0.3342 0.2489 0.1555 -0.0319 0.0109  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 
266  N  NE1 . TRP A 34  ? 0.3025 0.2733 0.1556 -0.0098 -0.0279 0.0055  ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 
267  C  CE2 . TRP A 34  ? 0.3132 0.2534 0.1560 -0.0159 -0.0085 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 
268  C  CE3 . TRP A 34  ? 0.3460 0.2727 0.1741 -0.0485 0.0014  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 
269  C  CZ2 . TRP A 34  ? 0.2702 0.2877 0.1727 -0.0015 -0.0104 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 
270  C  CZ3 . TRP A 34  ? 0.2876 0.2555 0.1930 -0.0130 -0.0110 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 
271  C  CH2 . TRP A 34  ? 0.2611 0.2825 0.1869 -0.0031 -0.0066 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 
272  N  N   . ASP A 35  ? 0.3439 0.2554 0.1767 -0.0581 -0.0500 0.0073  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A N   
273  C  CA  . ASP A 35  ? 0.3148 0.2837 0.2097 -0.0785 -0.0541 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CA  
274  C  C   . ASP A 35  ? 0.3471 0.2939 0.1938 -0.0630 -0.0286 0.0007  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A C   
275  O  O   . ASP A 35  ? 0.3427 0.3053 0.2570 -0.0636 -0.0225 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A O   
276  C  CB  . ASP A 35  ? 0.3518 0.3035 0.2852 -0.1019 -0.0710 0.0171  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CB  
277  C  CG  . ASP A 35  ? 0.4309 0.3243 0.3648 -0.0970 -0.0654 0.0754  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CG  
278  O  OD1 . ASP A 35  ? 0.4134 0.2530 0.2075 -0.0144 -0.0131 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD1 
279  O  OD2 . ASP A 35  ? 0.4817 0.3896 0.5779 -0.1347 -0.0561 0.1595  ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD2 
280  N  N   . GLN A 36  ? 0.3589 0.2516 0.1690 -0.0606 -0.0323 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N   
281  C  CA  . GLN A 36  ? 0.3127 0.2251 0.1692 -0.0524 0.0084  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA  
282  C  C   . GLN A 36  ? 0.3015 0.2303 0.1531 -0.0501 0.0018  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C   
283  O  O   . GLN A 36  ? 0.2756 0.2517 0.1683 -0.0285 -0.0317 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O   
284  C  CB  . GLN A 36  ? 0.3530 0.2704 0.1574 -0.0695 0.0195  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB  
285  C  CG  . GLN A 36  ? 0.3712 0.3411 0.2218 -0.1041 -0.0127 0.0563  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG  
286  C  CD  . GLN A 36  ? 0.3469 0.3701 0.2656 -0.1235 -0.0134 0.0278  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD  
287  O  OE1 . GLN A 36  ? 0.4957 0.3806 0.4384 -0.1145 0.0623  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1 
288  N  NE2 . GLN A 36  ? 0.3659 0.6743 0.3945 -0.1669 -0.0715 0.0187  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2 
289  N  N   . GLY A 37  ? 0.2885 0.2206 0.1609 -0.0353 -0.0004 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   
290  C  CA  . GLY A 37  ? 0.2879 0.2426 0.1642 -0.0408 0.0013  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  
291  C  C   . GLY A 37  ? 0.2734 0.2090 0.1475 -0.0251 -0.0199 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   
292  O  O   . GLY A 37  ? 0.2883 0.2416 0.1602 -0.0075 -0.0283 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   
293  N  N   . ALA A 38  ? 0.2750 0.2239 0.1378 -0.0296 -0.0092 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   
294  C  CA  . ALA A 38  ? 0.2826 0.2213 0.1305 -0.0292 -0.0083 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  
295  C  C   . ALA A 38  ? 0.2822 0.2209 0.1292 -0.0342 -0.0081 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   
296  O  O   . ALA A 38  ? 0.2768 0.2281 0.1469 -0.0182 -0.0191 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   
297  C  CB  . ALA A 38  ? 0.3038 0.2553 0.1484 -0.0094 -0.0114 0.0097  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  
298  N  N   . TYR A 39  ? 0.2713 0.2407 0.1314 0.0039  -0.0179 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   
299  C  CA  . TYR A 39  ? 0.2793 0.2277 0.1249 -0.0057 -0.0061 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  
300  C  C   . TYR A 39  ? 0.3062 0.2341 0.1248 -0.0179 -0.0317 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   
301  O  O   . TYR A 39  ? 0.3332 0.2963 0.1199 -0.0439 -0.0331 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   
302  C  CB  . TYR A 39  ? 0.2743 0.2451 0.1417 0.0052  -0.0305 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  
303  C  CG  . TYR A 39  ? 0.2567 0.2328 0.1466 0.0005  -0.0042 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  
304  C  CD1 . TYR A 39  ? 0.3061 0.2392 0.1463 0.0003  0.0180  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 
305  C  CD2 . TYR A 39  ? 0.3360 0.2083 0.1427 -0.0153 -0.0191 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 
306  C  CE1 . TYR A 39  ? 0.3344 0.2313 0.1516 0.0200  -0.0042 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 
307  C  CE2 . TYR A 39  ? 0.3261 0.2115 0.1460 -0.0101 -0.0198 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 
308  C  CZ  . TYR A 39  ? 0.3107 0.2077 0.1451 0.0049  0.0005  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  
309  O  OH  . TYR A 39  ? 0.3165 0.2189 0.1700 0.0065  -0.0023 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  
310  N  N   . LEU A 40  ? 0.3287 0.2376 0.1049 -0.0258 -0.0021 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   
311  C  CA  . LEU A 40  ? 0.3083 0.2436 0.1272 -0.0206 0.0138  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  
312  C  C   . LEU A 40  ? 0.3037 0.2569 0.1154 -0.0184 0.0119  0.0022  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   
313  O  O   . LEU A 40  ? 0.2930 0.2623 0.1290 0.0160  0.0170  0.0237  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   
314  C  CB  . LEU A 40  ? 0.3042 0.2384 0.1190 -0.0216 0.0029  0.0055  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  
315  C  CG  . LEU A 40  ? 0.3074 0.2587 0.1349 -0.0097 -0.0235 0.0103  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  
316  C  CD1 . LEU A 40  ? 0.2838 0.2902 0.1777 0.0017  0.0137  0.0210  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 
317  C  CD2 . LEU A 40  ? 0.3422 0.2392 0.1760 0.0115  -0.0365 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 
318  N  N   . GLU A 41  ? 0.2967 0.2533 0.1210 -0.0004 0.0118  0.0175  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A N   
319  C  CA  . GLU A 41  ? 0.2973 0.2278 0.1619 0.0022  0.0401  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CA  
320  C  C   . GLU A 41  ? 0.3032 0.2420 0.1207 0.0027  0.0336  0.0006  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A C   
321  O  O   . GLU A 41  ? 0.3085 0.2699 0.1430 -0.0188 0.0062  0.0089  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A O   
322  C  CB  . GLU A 41  ? 0.3261 0.2876 0.1707 0.0566  0.0436  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CB  
323  C  CG  . GLU A 41  ? 0.3186 0.3729 0.2530 0.0769  0.0352  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CG  
324  C  CD  . GLU A 41  ? 0.3291 0.4000 0.2329 0.0820  0.0253  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CD  
325  O  OE1 . GLU A 41  ? 0.5254 0.5394 0.2064 0.1456  0.1135  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE1 
326  O  OE2 . GLU A 41  ? 0.4171 0.4255 0.2573 0.1507  0.1365  0.0709  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE2 
327  N  N   . LEU A 42  ? 0.2868 0.2273 0.1313 0.0074  0.0273  0.0041  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   
328  C  CA  . LEU A 42  ? 0.2989 0.2361 0.1360 -0.0025 0.0467  0.0102  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  
329  C  C   . LEU A 42  ? 0.2873 0.2537 0.1694 0.0011  0.0602  0.0134  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   
330  O  O   . LEU A 42  ? 0.2711 0.2522 0.1723 0.0102  0.0542  0.0138  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   
331  C  CB  . LEU A 42  ? 0.2761 0.2336 0.1585 0.0131  0.0248  0.0061  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  
332  C  CG  . LEU A 42  ? 0.2645 0.2350 0.1541 0.0032  0.0195  0.0093  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  
333  C  CD1 . LEU A 42  ? 0.3069 0.2890 0.1721 0.0164  0.0036  0.0364  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 
334  C  CD2 . LEU A 42  ? 0.2929 0.2344 0.1790 0.0504  0.0128  0.0108  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 
335  N  N   . GLY A 43  ? 0.3095 0.2894 0.1762 0.0051  0.0715  0.0060  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A N   
336  C  CA  . GLY A 43  ? 0.2966 0.3105 0.2395 0.0138  0.0913  0.0471  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A CA  
337  C  C   . GLY A 43  ? 0.2810 0.2940 0.2316 -0.0011 0.0960  0.0391  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A C   
338  O  O   . GLY A 43  ? 0.3693 0.3101 0.2735 0.0098  0.0856  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 43   GLY A O   
339  N  N   . SER A 44  ? 0.2596 0.2889 0.2396 0.0191  0.1021  0.0389  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   
340  C  CA  . SER A 44  ? 0.2735 0.2848 0.2719 0.0382  0.0975  0.0415  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  
341  C  C   . SER A 44  ? 0.2730 0.2566 0.2392 0.0424  0.0834  0.0349  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   
342  O  O   . SER A 44  ? 0.2902 0.2612 0.2538 0.0459  0.0606  0.0436  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   
343  C  CB  . SER A 44  ? 0.2746 0.2789 0.2725 0.0428  0.0980  0.0475  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  
344  O  OG  . SER A 44  ? 0.3223 0.3841 0.3415 0.0700  0.0531  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  
345  N  N   . LEU A 45  ? 0.2277 0.2434 0.1857 0.0151  0.0386  0.0322  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   
346  C  CA  . LEU A 45  ? 0.2281 0.2223 0.1604 0.0078  0.0306  0.0028  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  
347  C  C   . LEU A 45  ? 0.2225 0.2297 0.1370 0.0071  0.0385  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   
348  O  O   . LEU A 45  ? 0.2487 0.2666 0.1351 0.0107  0.0275  0.0030  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   
349  C  CB  . LEU A 45  ? 0.2154 0.2044 0.1610 0.0019  0.0163  0.0220  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  
350  C  CG  . LEU A 45  ? 0.2408 0.2284 0.1432 -0.0032 0.0336  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  
351  C  CD1 . LEU A 45  ? 0.2474 0.2169 0.1603 -0.0060 0.0300  0.0121  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 
352  C  CD2 . LEU A 45  ? 0.2461 0.2658 0.1643 0.0210  0.0375  0.0182  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 
353  N  N   . TRP A 46  ? 0.2410 0.2219 0.1303 0.0051  0.0381  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A N   
354  C  CA  . TRP A 46  ? 0.2315 0.2372 0.1473 -0.0003 0.0327  0.0099  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CA  
355  C  C   . TRP A 46  ? 0.2195 0.2473 0.1238 -0.0011 0.0130  0.0104  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A C   
356  O  O   . TRP A 46  ? 0.2247 0.2613 0.1239 -0.0099 0.0051  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A O   
357  C  CB  . TRP A 46  ? 0.2427 0.2313 0.1544 -0.0018 0.0312  0.0170  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CB  
358  C  CG  . TRP A 46  ? 0.2610 0.2272 0.1241 -0.0021 0.0234  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CG  
359  C  CD1 . TRP A 46  ? 0.2631 0.2345 0.1276 -0.0031 0.0131  0.0014  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD1 
360  C  CD2 . TRP A 46  ? 0.2598 0.2219 0.1097 -0.0094 0.0152  0.0006  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD2 
361  N  NE1 . TRP A 46  ? 0.2868 0.2228 0.1440 -0.0048 -0.0166 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A NE1 
362  C  CE2 . TRP A 46  ? 0.2659 0.2288 0.1195 -0.0106 -0.0011 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE2 
363  C  CE3 . TRP A 46  ? 0.2523 0.2215 0.1267 0.0009  0.0217  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE3 
364  C  CZ2 . TRP A 46  ? 0.2526 0.2279 0.1326 -0.0112 0.0119  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ2 
365  C  CZ3 . TRP A 46  ? 0.2421 0.2136 0.1678 0.0151  0.0209  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ3 
366  C  CH2 . TRP A 46  ? 0.2628 0.2182 0.1335 0.0035  0.0131  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CH2 
367  N  N   . LEU A 47  ? 0.2226 0.2329 0.1187 -0.0053 0.0144  0.0147  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   
368  C  CA  . LEU A 47  ? 0.2057 0.2322 0.1135 -0.0155 -0.0020 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  
369  C  C   . LEU A 47  ? 0.2308 0.2332 0.1127 -0.0239 -0.0079 0.0001  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   
370  O  O   . LEU A 47  ? 0.2764 0.2326 0.1111 -0.0135 -0.0077 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   
371  C  CB  . LEU A 47  ? 0.2127 0.2269 0.1362 -0.0093 -0.0012 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  
372  C  CG  . LEU A 47  ? 0.2011 0.2320 0.1305 -0.0120 -0.0070 0.0030  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  
373  C  CD1 . LEU A 47  ? 0.2541 0.2854 0.1409 0.0443  -0.0103 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 
374  C  CD2 . LEU A 47  ? 0.2399 0.2617 0.1618 0.0272  0.0132  0.0263  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 
375  N  N   A CYS A 48  ? 0.2309 0.2327 0.1140 -0.0263 -0.0063 0.0022  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   
376  N  N   B CYS A 48  ? 0.2383 0.2309 0.1181 -0.0246 -0.0014 0.0083  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   
377  C  CA  A CYS A 48  ? 0.2243 0.2273 0.1157 -0.0230 -0.0171 0.0045  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  
378  C  CA  B CYS A 48  ? 0.2181 0.2201 0.1151 -0.0141 -0.0140 0.0006  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  
379  C  C   A CYS A 48  ? 0.2236 0.2240 0.1308 -0.0227 -0.0161 0.0076  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   
380  C  C   B CYS A 48  ? 0.2252 0.2189 0.1243 -0.0141 -0.0158 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   
381  O  O   A CYS A 48  ? 0.2015 0.2019 0.0914 -0.0097 -0.0139 0.0658  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   
382  O  O   B CYS A 48  ? 0.2124 0.2112 0.1234 -0.0313 0.0002  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   
383  C  CB  A CYS A 48  ? 0.2390 0.2282 0.1250 -0.0143 -0.0249 0.0043  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  
384  C  CB  B CYS A 48  ? 0.2433 0.2157 0.1269 -0.0097 -0.0153 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  
385  S  SG  A CYS A 48  ? 0.2763 0.2589 0.2348 0.0246  0.0155  0.0078  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  
386  S  SG  B CYS A 48  ? 0.2385 0.2184 0.1447 -0.0075 0.0053  0.0047  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  
387  N  N   . LEU A 49  ? 0.2234 0.2149 0.1411 -0.0057 -0.0198 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   
388  C  CA  . LEU A 49  ? 0.2253 0.2202 0.1274 0.0018  -0.0131 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  
389  C  C   . LEU A 49  ? 0.2467 0.2252 0.1244 -0.0191 -0.0267 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   
390  O  O   . LEU A 49  ? 0.2924 0.2520 0.1400 -0.0477 0.0002  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   
391  C  CB  . LEU A 49  ? 0.2417 0.2138 0.1528 -0.0040 -0.0468 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  
392  C  CG  . LEU A 49  ? 0.1982 0.2504 0.1428 -0.0098 -0.0257 0.0028  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  
393  C  CD1 . LEU A 49  ? 0.2611 0.2487 0.1468 0.0105  -0.0281 0.0122  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 
394  C  CD2 . LEU A 49  ? 0.2609 0.2352 0.1803 -0.0453 -0.0395 0.0055  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 
395  N  N   A SER A 50  ? 0.2414 0.2288 0.1371 -0.0277 -0.0114 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   
396  N  N   B SER A 50  ? 0.2383 0.2357 0.1397 -0.0344 -0.0064 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   
397  C  CA  A SER A 50  ? 0.2319 0.2127 0.1357 -0.0117 -0.0170 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  
398  C  CA  B SER A 50  ? 0.2335 0.2090 0.1353 -0.0119 -0.0119 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  
399  C  C   A SER A 50  ? 0.2358 0.2020 0.1345 -0.0155 -0.0167 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   
400  C  C   B SER A 50  ? 0.2365 0.1936 0.1378 -0.0214 -0.0171 0.0049  ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   
401  O  O   A SER A 50  ? 0.2419 0.1778 0.1293 0.0013  -0.0146 0.0152  ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   
402  O  O   B SER A 50  ? 0.2149 0.2146 0.1423 -0.0222 -0.0063 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   
403  C  CB  A SER A 50  ? 0.2407 0.2360 0.1490 -0.0066 -0.0252 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  
404  C  CB  B SER A 50  ? 0.2359 0.2179 0.1387 0.0013  -0.0150 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  
405  O  OG  A SER A 50  ? 0.2798 0.2328 0.1656 0.0047  -0.0462 0.0064  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  
406  O  OG  B SER A 50  ? 0.2098 0.2876 0.1523 -0.0312 -0.0080 0.0084  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  
407  N  N   . ARG A 51  ? 0.2372 0.2207 0.1567 -0.0356 -0.0143 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A N   
408  C  CA  . ARG A 51  ? 0.2395 0.2358 0.1491 -0.0273 -0.0130 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CA  
409  C  C   . ARG A 51  ? 0.2433 0.2356 0.1609 -0.0124 -0.0012 0.0126  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A C   
410  O  O   . ARG A 51  ? 0.2335 0.2205 0.1672 -0.0182 -0.0034 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A O   
411  C  CB  . ARG A 51  ? 0.2436 0.2135 0.1697 -0.0287 -0.0296 0.0012  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CB  
412  C  CG  . ARG A 51  ? 0.2478 0.2432 0.1824 -0.0025 -0.0465 0.0129  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CG  
413  C  CD  . ARG A 51  ? 0.2722 0.2784 0.2167 -0.0515 -0.0653 0.0139  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CD  
414  N  NE  . ARG A 51  ? 0.2827 0.3259 0.2332 -0.0713 -0.0490 0.0089  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NE  
415  C  CZ  . ARG A 51  ? 0.2904 0.3310 0.2510 -0.0636 -0.0008 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CZ  
416  N  NH1 . ARG A 51  ? 0.3316 0.3366 0.3161 -0.0459 0.0513  0.0433  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH1 
417  N  NH2 . ARG A 51  ? 0.2823 0.4184 0.3433 -0.0681 0.0040  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH2 
418  N  N   . GLU A 52  ? 0.2080 0.2314 0.1485 -0.0131 -0.0199 0.0365  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   
419  C  CA  . GLU A 52  ? 0.2073 0.2355 0.1509 -0.0383 -0.0146 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  
420  C  C   . GLU A 52  ? 0.2043 0.2155 0.1708 -0.0378 -0.0179 0.0003  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   
421  O  O   . GLU A 52  ? 0.2173 0.2258 0.2051 -0.0426 -0.0123 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   
422  C  CB  . GLU A 52  ? 0.2103 0.2467 0.1642 -0.0544 -0.0231 0.0071  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  
423  C  CG  . GLU A 52  ? 0.2279 0.2261 0.1642 -0.0344 -0.0296 0.0239  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  
424  C  CD  . GLU A 52  ? 0.2257 0.2407 0.1657 -0.0118 -0.0281 0.0136  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  
425  O  OE1 . GLU A 52  ? 0.2953 0.4086 0.1627 -0.0603 -0.0420 0.0374  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 
426  O  OE2 . GLU A 52  ? 0.2140 0.2430 0.1599 -0.0071 -0.0412 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 
427  N  N   . PRO A 53  ? 0.2174 0.2174 0.2116 -0.0284 -0.0377 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   
428  C  CA  . PRO A 53  ? 0.2037 0.2723 0.2644 -0.0250 -0.0329 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  
429  C  C   . PRO A 53  ? 0.2223 0.2827 0.3091 -0.0311 -0.0119 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   
430  O  O   . PRO A 53  ? 0.2079 0.2985 0.4212 -0.0254 -0.0066 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   
431  C  CB  . PRO A 53  ? 0.2173 0.2788 0.2452 -0.0358 -0.0277 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  
432  C  CG  . PRO A 53  ? 0.2375 0.3069 0.2669 -0.0127 -0.0574 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  
433  C  CD  . PRO A 53  ? 0.2238 0.2492 0.2380 -0.0378 -0.0363 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  
434  N  N   . GLN A 54  ? 0.2303 0.3218 0.2857 -0.0653 0.0268  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A N   
435  C  CA  . GLN A 54  ? 0.3203 0.3494 0.3378 -0.1153 0.0785  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CA  
436  C  C   . GLN A 54  ? 0.2979 0.3572 0.2911 -0.1067 0.0542  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A C   
437  O  O   . GLN A 54  ? 0.3436 0.4683 0.3051 -0.1529 0.0980  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A O   
438  C  CB  . GLN A 54  ? 0.4363 0.4569 0.3626 -0.2148 0.1520  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CB  
439  C  CG  . GLN A 54  ? 0.4476 0.5946 0.4849 -0.2259 0.0973  0.0069  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CG  
440  C  CD  . GLN A 54  ? 0.5810 0.6650 0.5637 -0.1695 0.0022  0.0170  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CD  
441  O  OE1 . GLN A 54  ? 0.8265 0.6693 0.6651 -0.0171 -0.0789 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A OE1 
442  N  NE2 . GLN A 54  ? 0.5967 0.7961 0.6847 -0.2128 -0.1131 0.0219  ? ? ? ? ? ? 54   GLN A NE2 
443  N  N   . TYR A 55  ? 0.2609 0.2746 0.2538 -0.0585 0.0242  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N   
444  C  CA  . TYR A 55  ? 0.2594 0.2577 0.2446 -0.0576 0.0245  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA  
445  C  C   . TYR A 55  ? 0.2647 0.2721 0.2552 -0.0392 0.0052  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C   
446  O  O   . TYR A 55  ? 0.2630 0.3024 0.2362 -0.0608 0.0309  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O   
447  C  CB  . TYR A 55  ? 0.2610 0.2622 0.2327 -0.0497 0.0239  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB  
448  C  CG  . TYR A 55  ? 0.2402 0.2430 0.1982 -0.0316 0.0083  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG  
449  C  CD1 . TYR A 55  ? 0.2354 0.2262 0.2071 -0.0051 -0.0025 0.0059  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1 
450  C  CD2 . TYR A 55  ? 0.2236 0.2677 0.1763 -0.0324 0.0182  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2 
451  C  CE1 . TYR A 55  ? 0.2078 0.2385 0.1914 0.0097  -0.0024 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1 
452  C  CE2 . TYR A 55  ? 0.2071 0.2441 0.1846 -0.0181 0.0109  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2 
453  C  CZ  . TYR A 55  ? 0.1902 0.2176 0.1984 0.0137  -0.0003 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ  
454  O  OH  . TYR A 55  ? 0.2351 0.2345 0.1874 -0.0111 0.0101  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH  
455  N  N   . GLY A 56  ? 0.2510 0.2735 0.2629 -0.0282 0.0059  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A N   
456  C  CA  . GLY A 56  ? 0.2473 0.3017 0.2936 -0.0160 0.0085  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A CA  
457  C  C   . GLY A 56  ? 0.2254 0.2671 0.2805 0.0104  -0.0189 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A C   
458  O  O   . GLY A 56  ? 0.2410 0.2698 0.4811 0.0340  0.0060  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A O   
459  N  N   . GLY A 57  ? 0.2210 0.2474 0.2547 0.0057  -0.0301 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A N   
460  C  CA  . GLY A 57  ? 0.2358 0.2109 0.1764 0.0202  -0.0240 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A CA  
461  C  C   . GLY A 57  ? 0.1895 0.1994 0.1681 0.0072  -0.0053 0.0037  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A C   
462  O  O   . GLY A 57  ? 0.2579 0.2261 0.1724 -0.0553 -0.0065 0.0017  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A O   
463  N  N   . PRO A 58  ? 0.1992 0.2005 0.1672 0.0009  0.0028  0.0072  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A N   
464  C  CA  . PRO A 58  ? 0.2185 0.1961 0.1758 -0.0300 -0.0078 0.0122  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CA  
465  C  C   . PRO A 58  ? 0.2452 0.2368 0.1767 -0.0680 0.0263  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A C   
466  O  O   . PRO A 58  ? 0.2541 0.2620 0.2282 -0.0301 0.0837  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A O   
467  C  CB  . PRO A 58  ? 0.2044 0.2214 0.1814 -0.0144 0.0029  0.0198  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CB  
468  C  CG  . PRO A 58  ? 0.2090 0.2291 0.2020 -0.0136 0.0003  0.0392  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CG  
469  C  CD  . PRO A 58  ? 0.2193 0.2219 0.1649 -0.0065 0.0075  0.0099  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CD  
470  N  N   . ALA A 59  ? 0.3431 0.2550 0.1693 -0.0883 0.0224  0.0006  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A N   
471  C  CA  . ALA A 59  ? 0.3295 0.2620 0.1659 -0.0741 0.0153  0.0019  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CA  
472  C  C   . ALA A 59  ? 0.2687 0.2557 0.1798 -0.0800 0.0376  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 59   ALA A C   
473  O  O   . ALA A 59  ? 0.2204 0.2344 0.1448 -0.0274 0.0026  0.0059  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A O   
474  C  CB  . ALA A 59  ? 0.3882 0.3469 0.1537 0.0141  0.0235  0.0033  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CB  
475  N  N   . ALA A 60  ? 0.2619 0.2814 0.2101 -0.0777 0.0591  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   
476  C  CA  . ALA A 60  ? 0.1842 0.2558 0.2015 -0.0184 0.0312  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  
477  C  C   . ALA A 60  ? 0.1802 0.2184 0.1580 0.0031  0.0257  0.0006  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   
478  O  O   . ALA A 60  ? 0.2291 0.2932 0.1629 -0.0292 0.0378  0.0046  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   
479  C  CB  . ALA A 60  ? 0.1857 0.3467 0.3039 0.0327  -0.0221 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  
480  N  N   . ASP A 61  ? 0.1713 0.2387 0.1452 -0.0022 0.0078  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   
481  C  CA  . ASP A 61  ? 0.1723 0.2211 0.1285 0.0126  0.0056  0.0043  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  
482  C  C   . ASP A 61  ? 0.1779 0.1674 0.1241 -0.0038 -0.0011 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   
483  O  O   . ASP A 61  ? 0.1749 0.1988 0.1290 -0.0033 -0.0048 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   
484  C  CB  . ASP A 61  ? 0.1793 0.2080 0.1435 -0.0053 0.0200  0.0204  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  
485  C  CG  . ASP A 61  ? 0.1888 0.2050 0.1401 -0.0093 0.0019  0.0261  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  
486  O  OD1 . ASP A 61  ? 0.2239 0.2176 0.1515 -0.0267 0.0279  0.0037  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 
487  O  OD2 . ASP A 61  ? 0.1980 0.2366 0.2021 -0.0322 0.0035  0.0024  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 
488  N  N   . TYR A 62  ? 0.1811 0.1854 0.1183 -0.0050 -0.0080 0.0181  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   
489  C  CA  . TYR A 62  ? 0.1877 0.1833 0.1222 -0.0059 0.0032  0.0135  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  
490  C  C   . TYR A 62  ? 0.1718 0.1901 0.1267 -0.0105 0.0008  0.0067  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   
491  O  O   . TYR A 62  ? 0.2176 0.1827 0.1314 -0.0172 0.0130  0.0137  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   
492  C  CB  . TYR A 62  ? 0.2064 0.1895 0.1412 -0.0257 0.0090  0.0046  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  
493  C  CG  . TYR A 62  ? 0.2015 0.1914 0.1473 -0.0070 -0.0024 0.0046  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  
494  C  CD1 . TYR A 62  ? 0.2120 0.2037 0.1725 0.0028  -0.0143 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 
495  C  CD2 . TYR A 62  ? 0.2011 0.1990 0.1495 -0.0115 0.0032  0.0052  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 
496  C  CE1 . TYR A 62  ? 0.2276 0.2271 0.1890 0.0304  -0.0426 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 
497  C  CE2 . TYR A 62  ? 0.2194 0.2087 0.1354 -0.0036 -0.0131 0.0100  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 
498  C  CZ  . TYR A 62  ? 0.2069 0.2242 0.1737 0.0053  -0.0157 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  
499  O  OH  . TYR A 62  ? 0.2793 0.2410 0.1706 0.0267  -0.0224 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  
500  N  N   . THR A 63  ? 0.1693 0.1871 0.1116 -0.0049 0.0131  0.0048  ? ? ? ? ? ? 63   THR A N   
501  C  CA  . THR A 63  ? 0.1412 0.1921 0.1150 0.0066  0.0105  0.0139  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CA  
502  C  C   . THR A 63  ? 0.1572 0.1954 0.1145 -0.0164 -0.0057 0.0017  ? ? ? ? ? ? 63   THR A C   
503  O  O   . THR A 63  ? 0.1586 0.2141 0.1118 -0.0096 -0.0029 0.0180  ? ? ? ? ? ? 63   THR A O   
504  C  CB  . THR A 63  ? 0.1527 0.1902 0.1167 -0.0084 -0.0065 0.0007  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CB  
505  O  OG1 . THR A 63  ? 0.1847 0.2038 0.1087 -0.0214 -0.0090 0.0139  ? ? ? ? ? ? 63   THR A OG1 
506  C  CG2 . THR A 63  ? 0.1957 0.1939 0.1236 0.0098  0.0060  0.0049  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CG2 
507  N  N   . HIS A 64  ? 0.1583 0.1800 0.1105 0.0007  -0.0049 0.0122  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A N   
508  C  CA  . HIS A 64  ? 0.1570 0.1734 0.1105 -0.0081 -0.0112 0.0107  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CA  
509  C  C   . HIS A 64  ? 0.1587 0.1727 0.1122 -0.0096 -0.0037 0.0224  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A C   
510  O  O   . HIS A 64  ? 0.1667 0.2016 0.1142 0.0126  -0.0156 0.0139  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A O   
511  C  CB  . HIS A 64  ? 0.1687 0.1805 0.1174 -0.0012 -0.0043 0.0096  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CB  
512  C  CG  . HIS A 64  ? 0.1741 0.1740 0.1188 -0.0104 0.0058  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CG  
513  N  ND1 . HIS A 64  ? 0.1694 0.1875 0.1165 -0.0128 0.0007  0.0100  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A ND1 
514  C  CD2 . HIS A 64  ? 0.1749 0.1874 0.1143 -0.0090 -0.0052 0.0049  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CD2 
515  C  CE1 . HIS A 64  ? 0.1794 0.1841 0.1176 -0.0198 0.0004  0.0038  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CE1 
516  N  NE2 . HIS A 64  ? 0.1827 0.1904 0.1191 -0.0220 0.0020  0.0153  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A NE2 
517  N  N   . TYR A 65  ? 0.1655 0.1861 0.1092 0.0058  -0.0075 0.0149  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   
518  C  CA  . TYR A 65  ? 0.1475 0.2049 0.1064 -0.0035 0.0019  0.0205  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  
519  C  C   . TYR A 65  ? 0.1582 0.1734 0.1198 0.0009  -0.0009 0.0056  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   
520  O  O   . TYR A 65  ? 0.1699 0.2092 0.1259 0.0116  0.0013  0.0248  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   
521  C  CB  . TYR A 65  ? 0.1754 0.1925 0.1293 -0.0037 0.0022  0.0120  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  
522  C  CG  . TYR A 65  ? 0.1953 0.1916 0.1274 -0.0023 0.0071  0.0095  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  
523  C  CD1 . TYR A 65  ? 0.1989 0.2017 0.1594 -0.0324 -0.0087 0.0184  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 
524  C  CD2 . TYR A 65  ? 0.1937 0.1903 0.1509 -0.0097 0.0012  0.0266  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 
525  C  CE1 . TYR A 65  ? 0.1766 0.2310 0.1787 -0.0170 -0.0169 0.0380  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 
526  C  CE2 . TYR A 65  ? 0.1708 0.1941 0.1475 -0.0022 -0.0006 0.0222  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 
527  C  CZ  . TYR A 65  ? 0.1571 0.1840 0.1565 0.0101  0.0073  0.0036  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  
528  O  OH  . TYR A 65  ? 0.2255 0.2315 0.1657 -0.0428 0.0135  0.0211  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  
529  N  N   . ALA A 66  ? 0.1687 0.1851 0.1069 -0.0103 0.0013  0.0178  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   
530  C  CA  . ALA A 66  ? 0.1754 0.1816 0.1217 -0.0089 0.0072  0.0173  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  
531  C  C   . ALA A 66  ? 0.1864 0.1682 0.1143 -0.0140 0.0112  0.0198  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   
532  O  O   . ALA A 66  ? 0.1973 0.2143 0.1218 0.0122  0.0201  0.0271  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   
533  C  CB  . ALA A 66  ? 0.1932 0.1782 0.1406 -0.0146 0.0334  0.0010  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  
534  N  N   . PHE A 67  ? 0.1906 0.1824 0.1156 0.0003  0.0134  0.0150  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   
535  C  CA  . PHE A 67  ? 0.1957 0.1917 0.1146 0.0031  0.0201  0.0169  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  
536  C  C   . PHE A 67  ? 0.1879 0.2029 0.1128 0.0156  0.0137  0.0331  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   
537  O  O   . PHE A 67  ? 0.2205 0.1913 0.1438 0.0117  0.0393  0.0257  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   
538  C  CB  . PHE A 67  ? 0.2253 0.2150 0.1160 -0.0036 0.0030  0.0138  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  
539  C  CG  . PHE A 67  ? 0.2122 0.2195 0.1085 -0.0060 0.0106  0.0069  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  
540  C  CD1 . PHE A 67  ? 0.2168 0.2216 0.1460 0.0083  0.0100  0.0028  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 
541  C  CD2 . PHE A 67  ? 0.2140 0.2043 0.1452 -0.0037 0.0135  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 
542  C  CE1 . PHE A 67  ? 0.2191 0.2558 0.1947 0.0105  0.0400  0.0266  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 
543  C  CE2 . PHE A 67  ? 0.2418 0.1970 0.1838 0.0026  0.0297  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 
544  C  CZ  . PHE A 67  ? 0.2292 0.2377 0.1699 -0.0145 0.0188  0.0230  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  
545  N  N   . GLY A 68  ? 0.2001 0.2235 0.1154 0.0068  0.0319  0.0256  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   
546  C  CA  . GLY A 68  ? 0.1898 0.2007 0.1247 0.0223  0.0358  0.0216  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  
547  C  C   . GLY A 68  ? 0.2110 0.1903 0.1185 0.0080  0.0309  0.0102  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   
548  O  O   . GLY A 68  ? 0.2294 0.2033 0.1302 -0.0142 0.0191  0.0145  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   
549  N  N   . ILE A 69  ? 0.2178 0.1952 0.1311 0.0025  0.0258  0.0259  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A N   
550  C  CA  . ILE A 69  ? 0.2165 0.2084 0.1329 0.0012  0.0241  0.0309  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CA  
551  C  C   . ILE A 69  ? 0.2132 0.2119 0.1242 0.0041  0.0298  0.0339  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A C   
552  O  O   . ILE A 69  ? 0.2249 0.2129 0.1392 -0.0085 0.0343  0.0257  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A O   
553  C  CB  . ILE A 69  ? 0.2127 0.1980 0.1377 -0.0040 0.0241  0.0168  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CB  
554  C  CG1 . ILE A 69  ? 0.2274 0.2558 0.1480 0.0114  0.0191  0.0481  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG1 
555  C  CG2 . ILE A 69  ? 0.2542 0.1948 0.1623 0.0011  0.0291  0.0082  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG2 
556  C  CD1 . ILE A 69  ? 0.2316 0.2634 0.1685 0.0548  0.0361  0.0388  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CD1 
557  N  N   . ALA A 70  ? 0.2250 0.2360 0.1280 -0.0196 0.0321  0.0290  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   
558  C  CA  . ALA A 70  ? 0.2345 0.2350 0.1462 -0.0096 0.0708  0.0213  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  
559  C  C   . ALA A 70  ? 0.2388 0.2303 0.1268 -0.0078 0.0332  0.0228  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   
560  O  O   . ALA A 70  ? 0.2400 0.2138 0.1313 -0.0184 0.0285  0.0237  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   
561  C  CB  . ALA A 70  ? 0.2471 0.2416 0.1343 -0.0058 0.0558  0.0286  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  
562  N  N   . ALA A 71  ? 0.2395 0.2343 0.1424 -0.0278 0.0435  0.0285  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   
563  C  CA  . ALA A 71  ? 0.2280 0.2421 0.1423 -0.0290 0.0346  0.0118  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  
564  C  C   . ALA A 71  ? 0.2184 0.2365 0.1483 -0.0265 0.0500  0.0300  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   
565  O  O   . ALA A 71  ? 0.2387 0.2310 0.1520 -0.0032 0.0599  0.0177  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   
566  C  CB  . ALA A 71  ? 0.2596 0.2526 0.1431 -0.0488 0.0314  0.0098  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  
567  N  N   . ALA A 72  ? 0.2360 0.2030 0.1434 -0.0144 0.0521  0.0247  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A N   
568  C  CA  . ALA A 72  ? 0.2382 0.2202 0.1402 0.0083  0.0533  0.0140  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CA  
569  C  C   . ALA A 72  ? 0.2207 0.2278 0.1433 0.0166  0.0603  0.0305  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A C   
570  O  O   . ALA A 72  ? 0.2416 0.2127 0.1809 0.0246  0.0386  0.0318  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A O   
571  C  CB  . ALA A 72  ? 0.2656 0.2741 0.1370 -0.0559 0.0635  0.0327  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CB  
572  N  N   . ASP A 73  ? 0.2228 0.2160 0.1304 0.0149  0.0340  0.0186  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A N   
573  C  CA  . ASP A 73  ? 0.2233 0.2368 0.1344 0.0077  0.0380  0.0166  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CA  
574  C  C   . ASP A 73  ? 0.2276 0.2586 0.1169 0.0082  0.0343  0.0264  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A C   
575  O  O   . ASP A 73  ? 0.2324 0.2607 0.1254 -0.0017 0.0374  0.0218  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A O   
576  C  CB  . ASP A 73  ? 0.2505 0.2276 0.1290 0.0016  0.0411  0.0242  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CB  
577  C  CG  . ASP A 73  ? 0.2272 0.2200 0.1365 -0.0252 0.0276  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CG  
578  O  OD1 . ASP A 73  ? 0.2502 0.2383 0.1337 -0.0233 0.0445  0.0221  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD1 
579  O  OD2 . ASP A 73  ? 0.2424 0.2549 0.1341 -0.0001 0.0342  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD2 
580  N  N   . PHE A 74  ? 0.2250 0.2330 0.1271 0.0035  0.0395  0.0252  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   
581  C  CA  . PHE A 74  ? 0.2256 0.2514 0.1169 0.0205  0.0290  0.0173  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  
582  C  C   . PHE A 74  ? 0.2258 0.2525 0.1362 0.0176  0.0308  0.0135  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   
583  O  O   . PHE A 74  ? 0.2236 0.2510 0.1344 0.0075  0.0146  0.0106  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   
584  C  CB  . PHE A 74  ? 0.2265 0.2346 0.1224 0.0074  0.0322  0.0264  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  
585  C  CG  . PHE A 74  ? 0.2048 0.2360 0.1181 0.0099  0.0211  0.0228  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  
586  C  CD1 . PHE A 74  ? 0.2078 0.2310 0.1116 0.0043  0.0170  0.0182  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 
587  C  CD2 . PHE A 74  ? 0.2319 0.2310 0.1503 0.0106  0.0477  0.0271  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 
588  C  CE1 . PHE A 74  ? 0.2122 0.2334 0.1133 0.0299  0.0218  0.0259  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 
589  C  CE2 . PHE A 74  ? 0.2313 0.2283 0.1392 0.0276  0.0375  0.0278  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 
590  C  CZ  . PHE A 74  ? 0.2272 0.2249 0.1259 0.0241  0.0283  0.0252  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  
591  N  N   . ALA A 75  ? 0.2498 0.2511 0.1399 0.0327  0.0473  0.0187  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   
592  C  CA  . ALA A 75  ? 0.2562 0.2769 0.1620 0.0435  0.0474  0.0457  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  
593  C  C   . ALA A 75  ? 0.2562 0.2766 0.1690 0.0662  0.0307  0.0412  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   
594  O  O   . ALA A 75  ? 0.2518 0.2962 0.1436 0.0560  0.0208  0.0452  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   
595  C  CB  . ALA A 75  ? 0.2861 0.2771 0.2112 0.0497  0.0515  0.0609  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  
596  N  N   . ARG A 76  ? 0.2448 0.3433 0.1442 0.0266  0.0371  0.0549  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A N   
597  C  CA  . ARG A 76  ? 0.2657 0.3169 0.1634 0.0469  0.0249  0.0348  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CA  
598  C  C   . ARG A 76  ? 0.2625 0.3229 0.1571 0.0325  0.0125  0.0287  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A C   
599  O  O   . ARG A 76  ? 0.2614 0.3695 0.1501 0.0296  0.0166  0.0440  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A O   
600  C  CB  . ARG A 76  ? 0.3523 0.3814 0.1728 0.0223  0.0602  0.0203  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CB  
601  C  CG  . ARG A 76  ? 0.4377 0.5000 0.1896 0.0716  0.0458  0.0819  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CG  
602  C  CD  . ARG A 76  ? 0.5332 0.6492 0.1876 0.0468  0.0982  0.0763  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CD  
603  N  NE  . ARG A 76  ? 0.5628 0.6956 0.1871 -0.0164 0.0076  0.0787  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NE  
604  C  CZ  . ARG A 76  ? 0.6030 0.6650 0.1934 -0.0896 -0.0130 0.0284  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CZ  
605  N  NH1 . ARG A 76  ? 0.6683 0.7922 0.3455 -0.1779 0.0296  0.0641  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH1 
606  N  NH2 . ARG A 76  ? 0.6287 0.5530 0.2915 -0.0547 -0.1318 0.0330  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH2 
607  N  N   . PHE A 77  ? 0.2359 0.2910 0.1440 0.0200  0.0343  0.0243  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A N   
608  C  CA  . PHE A 77  ? 0.2220 0.2731 0.1682 0.0052  0.0213  0.0081  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CA  
609  C  C   . PHE A 77  ? 0.2234 0.2778 0.1579 0.0080  0.0237  0.0252  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A C   
610  O  O   . PHE A 77  ? 0.2155 0.2940 0.1674 0.0111  0.0092  0.0242  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A O   
611  C  CB  . PHE A 77  ? 0.2250 0.2682 0.2137 0.0089  0.0213  0.0244  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CB  
612  C  CG  . PHE A 77  ? 0.2332 0.2797 0.2155 -0.0108 0.0015  0.0321  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CG  
613  C  CD1 . PHE A 77  ? 0.2952 0.2739 0.2416 0.0177  0.0107  0.0202  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD1 
614  C  CD2 . PHE A 77  ? 0.2506 0.2933 0.2070 0.0177  -0.0018 0.0369  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD2 
615  C  CE1 . PHE A 77  ? 0.2950 0.2663 0.2384 0.0090  -0.0160 0.0193  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE1 
616  C  CE2 . PHE A 77  ? 0.2853 0.2772 0.2025 0.0417  -0.0331 0.0470  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE2 
617  C  CZ  . PHE A 77  ? 0.3245 0.2751 0.2450 0.0527  0.0198  0.0275  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CZ  
618  N  N   . ALA A 78  ? 0.2083 0.2590 0.1544 0.0254  0.0265  0.0311  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   
619  C  CA  . ALA A 78  ? 0.2106 0.2830 0.1506 0.0285  0.0196  0.0300  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  
620  C  C   . ALA A 78  ? 0.2098 0.3000 0.1368 0.0321  0.0309  0.0346  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   
621  O  O   . ALA A 78  ? 0.2045 0.3495 0.1449 0.0068  0.0169  0.0316  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   
622  C  CB  . ALA A 78  ? 0.2258 0.2571 0.1576 0.0320  0.0185  0.0286  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  
623  N  N   . ALA A 79  ? 0.2176 0.3402 0.1519 0.0377  0.0184  0.0618  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N   
624  C  CA  . ALA A 79  ? 0.2163 0.3490 0.1696 0.0476  0.0180  0.0611  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA  
625  C  C   . ALA A 79  ? 0.2369 0.3480 0.1708 0.0374  -0.0116 0.0795  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C   
626  O  O   . ALA A 79  ? 0.2343 0.4539 0.1490 0.0180  -0.0101 0.0558  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O   
627  C  CB  . ALA A 79  ? 0.2292 0.3324 0.1895 0.0436  0.0019  0.0692  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB  
628  N  N   . GLN A 80  ? 0.2623 0.3566 0.1712 0.0278  -0.0110 0.0637  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A N   
629  C  CA  . GLN A 80  ? 0.3139 0.4000 0.1559 -0.0020 0.0094  0.0333  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CA  
630  C  C   . GLN A 80  ? 0.2745 0.4056 0.1461 -0.0229 -0.0252 0.0282  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A C   
631  O  O   . GLN A 80  ? 0.2846 0.4342 0.1489 -0.0309 -0.0402 0.0283  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A O   
632  C  CB  . GLN A 80  ? 0.3574 0.4510 0.1840 0.0193  0.0321  0.0048  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CB  
633  C  CG  . GLN A 80  ? 0.3838 0.4902 0.2985 0.0194  0.0372  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CG  
634  C  CD  . GLN A 80  ? 0.3856 0.5390 0.3892 0.0347  0.0297  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CD  
635  O  OE1 . GLN A 80  ? 0.3781 0.5864 0.4236 0.0178  0.0489  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A OE1 
636  N  NE2 . GLN A 80  ? 0.4368 0.5899 0.5472 0.0889  -0.0601 -0.2273 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A NE2 
637  N  N   . LEU A 81  ? 0.2477 0.3504 0.1303 0.0060  -0.0049 0.0078  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   
638  C  CA  . LEU A 81  ? 0.2111 0.3511 0.1522 -0.0186 -0.0297 0.0169  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  
639  C  C   . LEU A 81  ? 0.2089 0.3683 0.1381 0.0027  -0.0257 0.0471  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   
640  O  O   . LEU A 81  ? 0.2243 0.3821 0.1718 -0.0126 -0.0156 0.0199  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   
641  C  CB  . LEU A 81  ? 0.1985 0.3195 0.1629 -0.0152 -0.0106 0.0331  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  
642  C  CG  . LEU A 81  ? 0.2894 0.3200 0.2044 0.0042  -0.0141 0.0230  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  
643  C  CD1 . LEU A 81  ? 0.3083 0.3095 0.2401 0.0004  0.0180  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 
644  C  CD2 . LEU A 81  ? 0.3253 0.3710 0.2434 0.0945  -0.0276 0.0062  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 
645  N  N   . ARG A 82  ? 0.2178 0.3622 0.1582 0.0114  -0.0141 0.0433  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   
646  C  CA  . ARG A 82  ? 0.2067 0.3730 0.1603 0.0064  0.0013  0.0540  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  
647  C  C   . ARG A 82  ? 0.2047 0.4761 0.1847 0.0105  -0.0095 0.0431  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   
648  O  O   . ARG A 82  ? 0.2028 0.5323 0.2217 0.0243  0.0029  0.0863  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   
649  C  CB  . ARG A 82  ? 0.2077 0.3548 0.1660 0.0159  0.0176  0.0781  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  
650  C  CG  . ARG A 82  ? 0.2208 0.3161 0.1518 0.0313  0.0184  0.0452  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  
651  C  CD  . ARG A 82  ? 0.2438 0.3152 0.1602 0.0172  0.0217  0.0758  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  
652  N  NE  . ARG A 82  ? 0.2630 0.2481 0.1627 0.0327  0.0226  0.0480  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  
653  C  CZ  . ARG A 82  ? 0.2911 0.2464 0.1574 0.0061  0.0404  0.0131  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  
654  N  NH1 . ARG A 82  ? 0.2981 0.3526 0.1555 -0.0216 0.0400  0.0418  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 
655  N  NH2 . ARG A 82  ? 0.2555 0.2901 0.1679 0.0119  0.0368  0.0405  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 
656  N  N   . ALA A 83  ? 0.2182 0.5301 0.1831 0.0180  -0.0151 0.0615  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   
657  C  CA  . ALA A 83  ? 0.2697 0.5575 0.2096 0.0085  -0.0485 0.0935  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  
658  C  C   . ALA A 83  ? 0.2724 0.5818 0.2044 -0.0121 -0.0641 0.0686  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   
659  O  O   . ALA A 83  ? 0.2855 0.6475 0.2813 -0.0150 -0.1001 0.0725  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   
660  C  CB  . ALA A 83  ? 0.2950 0.5498 0.2002 0.0453  -0.0314 0.0856  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  
661  N  N   . HIS A 84  ? 0.2652 0.5448 0.1997 -0.0203 -0.0518 0.0317  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   
662  C  CA  . HIS A 84  ? 0.3174 0.5505 0.2222 -0.0363 -0.0538 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  
663  C  C   . HIS A 84  ? 0.3469 0.4776 0.2365 -0.0531 -0.0512 0.0076  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   
664  O  O   . HIS A 84  ? 0.4358 0.4898 0.2894 -0.0998 -0.0605 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   
665  C  CB  . HIS A 84  ? 0.3973 0.5624 0.3245 0.0091  -0.0153 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  
666  C  CG  . HIS A 84  ? 0.5222 0.5544 0.4291 0.0005  -0.0366 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  
667  N  ND1 . HIS A 84  ? 0.5803 0.5778 0.4443 -0.0714 -0.0905 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 
668  C  CD2 . HIS A 84  ? 0.5849 0.5806 0.4576 -0.0593 -0.0409 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 
669  C  CE1 . HIS A 84  ? 0.6154 0.5900 0.4770 -0.0947 -0.0883 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 
670  N  NE2 . HIS A 84  ? 0.6067 0.5977 0.4827 -0.0956 -0.0897 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 
671  N  N   . GLY A 85  ? 0.2972 0.4201 0.2338 -0.0298 -0.0021 0.0405  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A N   
672  C  CA  . GLY A 85  ? 0.2489 0.4399 0.2272 -0.0225 -0.0275 0.0555  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A CA  
673  C  C   . GLY A 85  ? 0.2653 0.3564 0.2118 -0.0066 -0.0288 0.0002  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A C   
674  O  O   . GLY A 85  ? 0.2521 0.3601 0.2411 0.0210  -0.0307 0.0401  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A O   
675  N  N   . VAL A 86  ? 0.2739 0.3246 0.1840 0.0168  -0.0189 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A N   
676  C  CA  . VAL A 86  ? 0.2722 0.2627 0.1907 -0.0075 -0.0144 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CA  
677  C  C   . VAL A 86  ? 0.2614 0.2676 0.2026 -0.0110 -0.0421 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A C   
678  O  O   . VAL A 86  ? 0.3309 0.2553 0.2134 0.0306  -0.0596 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A O   
679  C  CB  . VAL A 86  ? 0.2641 0.3139 0.2533 0.0112  -0.0256 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CB  
680  C  CG1 . VAL A 86  ? 0.3220 0.4117 0.2268 0.0756  -0.0382 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG1 
681  C  CG2 . VAL A 86  ? 0.2782 0.3708 0.2283 0.0133  -0.0098 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG2 
682  N  N   . ARG A 87  ? 0.2227 0.2527 0.1943 0.0198  -0.0241 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A N   
683  C  CA  . ARG A 87  ? 0.1911 0.2487 0.1916 0.0289  -0.0291 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CA  
684  C  C   . ARG A 87  ? 0.1836 0.2267 0.1726 0.0280  -0.0045 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A C   
685  O  O   . ARG A 87  ? 0.1884 0.2257 0.2042 0.0314  -0.0126 0.0014  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A O   
686  C  CB  . ARG A 87  ? 0.1880 0.2317 0.2053 0.0203  -0.0210 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CB  
687  C  CG  . ARG A 87  ? 0.2216 0.2645 0.1923 0.0195  -0.0159 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CG  
688  C  CD  . ARG A 87  ? 0.2258 0.2620 0.2475 0.0177  0.0170  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CD  
689  N  NE  . ARG A 87  ? 0.2207 0.3165 0.2768 0.0140  0.0210  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NE  
690  C  CZ  . ARG A 87  ? 0.2229 0.3302 0.3796 0.0026  0.0146  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CZ  
691  N  NH1 . ARG A 87  ? 0.3109 0.3299 0.3398 -0.0447 0.0542  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH1 
692  N  NH2 . ARG A 87  ? 0.2737 0.4113 0.4687 -0.0200 -0.0520 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH2 
693  N  N   . GLU A 88  ? 0.1746 0.2152 0.1314 0.0083  0.0053  0.0223  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A N   
694  C  CA  . GLU A 88  ? 0.1563 0.2115 0.1381 0.0222  0.0162  0.0202  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CA  
695  C  C   . GLU A 88  ? 0.1659 0.1998 0.1332 0.0151  0.0063  0.0052  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A C   
696  O  O   . GLU A 88  ? 0.1613 0.2331 0.1458 0.0227  0.0216  0.0052  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A O   
697  C  CB  . GLU A 88  ? 0.1731 0.2091 0.1323 0.0163  0.0036  0.0192  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CB  
698  C  CG  . GLU A 88  ? 0.2094 0.2073 0.1285 0.0180  0.0096  0.0137  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CG  
699  C  CD  . GLU A 88  ? 0.2087 0.2093 0.1184 0.0202  0.0085  0.0081  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CD  
700  O  OE1 . GLU A 88  ? 0.2008 0.2298 0.1198 0.0029  0.0112  0.0123  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE1 
701  O  OE2 . GLU A 88  ? 0.1968 0.2281 0.1335 0.0154  0.0061  0.0242  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE2 
702  N  N   . TRP A 89  ? 0.1550 0.2298 0.1343 0.0095  0.0130  0.0264  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   
703  C  CA  . TRP A 89  ? 0.1831 0.2026 0.1250 0.0189  0.0101  0.0081  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  
704  C  C   . TRP A 89  ? 0.1739 0.2005 0.1237 0.0224  0.0162  0.0076  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   
705  O  O   . TRP A 89  ? 0.1928 0.2162 0.1208 0.0159  0.0201  0.0008  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   
706  C  CB  . TRP A 89  ? 0.1808 0.2036 0.1410 0.0126  0.0005  0.0131  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  
707  C  CG  . TRP A 89  ? 0.1737 0.1811 0.1196 0.0012  0.0017  0.0162  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  
708  C  CD1 . TRP A 89  ? 0.1751 0.2005 0.1169 -0.0016 0.0050  0.0304  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 
709  C  CD2 . TRP A 89  ? 0.1720 0.1715 0.1257 -0.0026 0.0039  0.0235  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 
710  N  NE1 . TRP A 89  ? 0.1760 0.1837 0.1293 -0.0040 0.0067  0.0192  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 
711  C  CE2 . TRP A 89  ? 0.1727 0.1886 0.1266 -0.0015 0.0057  0.0164  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 
712  C  CE3 . TRP A 89  ? 0.2013 0.1767 0.1323 -0.0050 -0.0044 0.0064  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 
713  C  CZ2 . TRP A 89  ? 0.1663 0.1926 0.1557 -0.0134 0.0026  0.0117  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 
714  C  CZ3 . TRP A 89  ? 0.2026 0.1853 0.1396 -0.0096 -0.0132 0.0132  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 
715  C  CH2 . TRP A 89  ? 0.1841 0.2031 0.1545 -0.0163 -0.0124 0.0224  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 
716  N  N   . LYS A 90  ? 0.1942 0.2053 0.1190 0.0158  0.0095  0.0078  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A N   
717  C  CA  . LYS A 90  ? 0.1904 0.1998 0.1350 0.0154  0.0247  0.0011  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CA  
718  C  C   . LYS A 90  ? 0.2158 0.1938 0.1364 0.0225  0.0149  0.0070  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A C   
719  O  O   . LYS A 90  ? 0.2148 0.2092 0.1277 0.0175  0.0035  0.0173  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A O   
720  C  CB  . LYS A 90  ? 0.1979 0.2132 0.1257 0.0125  0.0056  0.0156  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CB  
721  C  CG  . LYS A 90  ? 0.2251 0.2142 0.1493 0.0023  -0.0166 0.0144  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CG  
722  C  CD  . LYS A 90  ? 0.2086 0.2694 0.1652 0.0108  -0.0070 0.0464  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CD  
723  C  CE  . LYS A 90  ? 0.2119 0.3065 0.1849 -0.0072 -0.0004 0.0593  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CE  
724  N  NZ  . LYS A 90  ? 0.2020 0.3162 0.1875 0.0050  -0.0038 0.0330  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A NZ  
725  N  N   . GLN A 91  ? 0.2426 0.2166 0.1327 -0.0079 0.0404  0.0069  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   
726  C  CA  . GLN A 91  ? 0.2311 0.2086 0.1272 -0.0020 0.0255  0.0160  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  
727  C  C   . GLN A 91  ? 0.2342 0.1933 0.1469 -0.0072 0.0196  0.0033  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   
728  O  O   . GLN A 91  ? 0.2469 0.2342 0.1522 -0.0032 0.0057  0.0106  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   
729  C  CB  . GLN A 91  ? 0.2329 0.2235 0.1405 -0.0066 0.0441  0.0022  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  
730  C  CG  . GLN A 91  ? 0.1978 0.2090 0.1888 0.0066  0.0393  0.0004  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  
731  C  CD  . GLN A 91  ? 0.1842 0.2294 0.1571 0.0148  0.0173  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  
732  O  OE1 . GLN A 91  ? 0.2384 0.2169 0.1556 0.0193  0.0038  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 
733  N  NE2 . GLN A 91  ? 0.2244 0.2490 0.1895 0.0388  -0.0240 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 
734  N  N   . ASN A 92  ? 0.2328 0.2083 0.1512 0.0170  0.0289  0.0006  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   
735  C  CA  . ASN A 92  ? 0.2359 0.2037 0.1398 0.0071  0.0307  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  
736  C  C   . ASN A 92  ? 0.2607 0.1912 0.1238 0.0168  0.0133  0.0050  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   
737  O  O   . ASN A 92  ? 0.2980 0.1889 0.1824 0.0321  0.0147  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   
738  C  CB  . ASN A 92  ? 0.2289 0.1990 0.1287 0.0092  0.0140  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  
739  C  CG  . ASN A 92  ? 0.2299 0.2138 0.1525 0.0124  0.0397  0.0082  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  
740  O  OD1 . ASN A 92  ? 0.2211 0.2059 0.1738 0.0080  0.0235  0.0036  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 
741  N  ND2 . ASN A 92  ? 0.2468 0.2481 0.2886 -0.0026 0.0416  0.0756  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 
742  N  N   . ARG A 93  ? 0.2366 0.2122 0.1356 -0.0046 0.0173  0.0152  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A N   
743  C  CA  . ARG A 93  ? 0.2656 0.2213 0.1608 0.0116  -0.0033 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CA  
744  C  C   . ARG A 93  ? 0.2574 0.2458 0.1718 -0.0089 -0.0034 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A C   
745  O  O   . ARG A 93  ? 0.2890 0.3148 0.4055 -0.0351 0.0055  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A O   
746  C  CB  . ARG A 93  ? 0.2398 0.2588 0.1624 0.0124  -0.0168 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CB  
747  C  CG  . ARG A 93  ? 0.2447 0.2478 0.1591 0.0167  -0.0045 0.0115  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CG  
748  C  CD  . ARG A 93  ? 0.2438 0.2885 0.1473 -0.0404 -0.0078 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CD  
749  N  NE  . ARG A 93  ? 0.2238 0.3075 0.1581 -0.0414 0.0058  0.0065  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NE  
750  C  CZ  . ARG A 93  ? 0.2190 0.2602 0.1721 -0.0206 0.0063  0.0362  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CZ  
751  N  NH1 . ARG A 93  ? 0.2264 0.2763 0.1862 0.0002  -0.0057 0.0093  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH1 
752  N  NH2 . ARG A 93  ? 0.3098 0.2589 0.1856 -0.0266 -0.0023 0.0395  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH2 
753  N  N   . SER A 94  ? 0.2230 0.2171 0.1599 -0.0266 0.0165  0.0136  ? ? ? ? ? ? 94   SER A N   
754  C  CA  . SER A 94  ? 0.2176 0.2203 0.1608 -0.0320 0.0015  0.0307  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA  
755  C  C   . SER A 94  ? 0.2197 0.1960 0.1594 -0.0221 0.0063  0.0074  ? ? ? ? ? ? 94   SER A C   
756  O  O   . SER A 94  ? 0.2299 0.2204 0.1623 -0.0309 -0.0030 0.0157  ? ? ? ? ? ? 94   SER A O   
757  C  CB  . SER A 94  ? 0.2490 0.2017 0.1586 -0.0238 0.0182  0.0052  ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB  
758  O  OG  . SER A 94  ? 0.2059 0.2329 0.1554 -0.0209 0.0098  0.0002  ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG  
759  N  N   . GLU A 95  ? 0.2155 0.1945 0.1663 -0.0235 0.0027  0.0123  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   
760  C  CA  . GLU A 95  ? 0.2215 0.1830 0.1695 -0.0217 0.0055  0.0215  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  
761  C  C   . GLU A 95  ? 0.2047 0.2003 0.1645 -0.0177 0.0131  0.0098  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   
762  O  O   . GLU A 95  ? 0.2292 0.2064 0.1688 -0.0285 0.0119  0.0077  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   
763  C  CB  . GLU A 95  ? 0.2176 0.2204 0.1822 -0.0298 0.0025  0.0050  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  
764  C  CG  . GLU A 95  ? 0.2066 0.2200 0.2013 -0.0304 0.0021  0.0233  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  
765  C  CD  . GLU A 95  ? 0.2323 0.2293 0.1914 -0.0311 0.0297  0.0149  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  
766  O  OE1 . GLU A 95  ? 0.2276 0.2176 0.1908 -0.0340 0.0275  0.0111  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 
767  O  OE2 . GLU A 95  ? 0.2661 0.2656 0.1776 -0.0611 0.0180  0.0119  ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 
768  N  N   . GLY A 96  ? 0.2200 0.2186 0.1703 -0.0241 0.0143  0.0222  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   
769  C  CA  . GLY A 96  ? 0.2225 0.2205 0.1522 -0.0340 0.0364  0.0306  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  
770  C  C   . GLY A 96  ? 0.2211 0.2272 0.1522 -0.0266 0.0206  0.0228  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   
771  O  O   . GLY A 96  ? 0.2142 0.2529 0.1489 -0.0368 0.0167  0.0130  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   
772  N  N   . ASP A 97  ? 0.2339 0.2149 0.1528 -0.0232 0.0198  0.0141  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A N   
773  C  CA  . ASP A 97  ? 0.2348 0.2046 0.1324 -0.0291 0.0188  0.0160  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CA  
774  C  C   . ASP A 97  ? 0.2048 0.1977 0.1372 0.0015  0.0252  0.0365  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A C   
775  O  O   . ASP A 97  ? 0.1899 0.2197 0.1384 0.0087  0.0205  0.0183  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A O   
776  C  CB  . ASP A 97  ? 0.2546 0.2380 0.1302 0.0027  0.0254  0.0366  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CB  
777  C  CG  . ASP A 97  ? 0.3083 0.2415 0.1624 0.0169  0.0359  0.0404  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CG  
778  O  OD1 . ASP A 97  ? 0.3498 0.2586 0.1824 0.0432  0.0515  0.0434  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD1 
779  O  OD2 . ASP A 97  ? 0.3440 0.2595 0.1812 0.0001  0.0560  0.0547  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD2 
780  N  N   . SER A 98  ? 0.1968 0.1936 0.1204 0.0004  0.0184  0.0243  ? ? ? ? ? ? 98   SER A N   
781  C  CA  . SER A 98  ? 0.2000 0.1896 0.1148 -0.0106 0.0117  0.0040  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA  
782  C  C   . SER A 98  ? 0.1989 0.1784 0.1178 -0.0041 0.0158  0.0235  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C   
783  O  O   . SER A 98  ? 0.2113 0.1841 0.1550 0.0029  0.0233  0.0186  ? ? ? ? ? ? 98   SER A O   
784  C  CB  . SER A 98  ? 0.1876 0.1885 0.1115 -0.0017 0.0197  0.0097  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB  
785  O  OG  . SER A 98  ? 0.1809 0.2012 0.1409 -0.0040 0.0257  0.0195  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG  
786  N  N   . PHE A 99  ? 0.1761 0.1811 0.1348 -0.0012 0.0231  0.0187  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   
787  C  CA  . PHE A 99  ? 0.1763 0.1869 0.1268 0.0107  0.0137  0.0200  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  
788  C  C   . PHE A 99  ? 0.1853 0.1784 0.1169 -0.0099 0.0236  0.0049  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   
789  O  O   . PHE A 99  ? 0.2085 0.1942 0.1174 0.0081  0.0222  0.0085  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   
790  C  CB  . PHE A 99  ? 0.2185 0.2039 0.1168 0.0164  0.0110  0.0146  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  
791  C  CG  . PHE A 99  ? 0.2225 0.2170 0.1089 0.0200  -0.0013 0.0204  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  
792  C  CD1 . PHE A 99  ? 0.2339 0.2487 0.1303 0.0417  -0.0005 0.0039  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 
793  C  CD2 . PHE A 99  ? 0.2300 0.2181 0.1414 0.0097  -0.0053 0.0229  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 
794  C  CE1 . PHE A 99  ? 0.2227 0.2800 0.1417 0.0329  0.0264  0.0352  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 
795  C  CE2 . PHE A 99  ? 0.2430 0.2523 0.1352 -0.0067 -0.0276 0.0425  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 
796  C  CZ  . PHE A 99  ? 0.2221 0.2924 0.1429 0.0067  0.0036  0.0517  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  
797  N  N   . TYR A 100 ? 0.1727 0.1992 0.1187 0.0139  0.0137  0.0272  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   
798  C  CA  . TYR A 100 ? 0.1814 0.1793 0.1025 0.0105  0.0089  0.0227  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  
799  C  C   . TYR A 100 ? 0.1845 0.1788 0.1116 0.0085  0.0196  0.0246  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   
800  O  O   . TYR A 100 ? 0.1917 0.1903 0.1441 0.0138  0.0205  0.0127  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   
801  C  CB  . TYR A 100 ? 0.1793 0.1805 0.1172 0.0191  0.0161  0.0155  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  
802  C  CG  . TYR A 100 ? 0.1892 0.1936 0.1111 0.0097  0.0034  0.0111  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  
803  C  CD1 . TYR A 100 ? 0.1806 0.1891 0.1107 0.0161  0.0101  0.0139  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 
804  C  CD2 . TYR A 100 ? 0.1790 0.1931 0.1216 0.0011  0.0123  0.0288  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 
805  C  CE1 . TYR A 100 ? 0.1877 0.2040 0.1225 0.0133  0.0035  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 
806  C  CE2 . TYR A 100 ? 0.1796 0.2050 0.1320 0.0077  0.0096  0.0110  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 
807  C  CZ  . TYR A 100 ? 0.1744 0.1989 0.1303 0.0098  0.0068  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  
808  O  OH  . TYR A 100 ? 0.1973 0.1991 0.1318 0.0052  -0.0055 0.0044  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  
809  N  N   . PHE A 101 ? 0.1736 0.1901 0.1156 0.0091  0.0135  0.0049  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A N   
810  C  CA  . PHE A 101 ? 0.1656 0.2071 0.1242 0.0199  0.0096  0.0118  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CA  
811  C  C   . PHE A 101 ? 0.1714 0.2058 0.1084 0.0043  0.0139  0.0018  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A C   
812  O  O   . PHE A 101 ? 0.1700 0.2183 0.1349 0.0102  0.0026  0.0231  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A O   
813  C  CB  . PHE A 101 ? 0.2080 0.2148 0.1210 0.0084  -0.0100 0.0136  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CB  
814  C  CG  . PHE A 101 ? 0.2169 0.2156 0.1001 -0.0025 0.0101  0.0213  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CG  
815  C  CD1 . PHE A 101 ? 0.2346 0.2151 0.1186 -0.0037 -0.0006 0.0158  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD1 
816  C  CD2 . PHE A 101 ? 0.2220 0.2338 0.0997 -0.0124 0.0133  0.0178  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD2 
817  C  CE1 . PHE A 101 ? 0.2448 0.1997 0.1312 -0.0043 0.0023  0.0208  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE1 
818  C  CE2 . PHE A 101 ? 0.2098 0.2275 0.1247 -0.0015 0.0117  0.0248  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE2 
819  C  CZ  . PHE A 101 ? 0.2371 0.2184 0.1279 0.0040  0.0035  0.0289  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CZ  
820  N  N   . LEU A 102 ? 0.1720 0.1983 0.1470 0.0094  0.0022  0.0122  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   
821  C  CA  . LEU A 102 ? 0.1716 0.2029 0.1354 -0.0056 -0.0070 0.0143  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  
822  C  C   . LEU A 102 ? 0.1838 0.2090 0.1408 -0.0071 -0.0021 0.0121  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   
823  O  O   . LEU A 102 ? 0.2469 0.2263 0.1337 0.0076  -0.0208 0.0069  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   
824  C  CB  . LEU A 102 ? 0.1698 0.2424 0.1523 0.0092  0.0020  0.0186  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  
825  C  CG  . LEU A 102 ? 0.1710 0.2362 0.1610 0.0178  -0.0041 0.0107  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  
826  C  CD1 . LEU A 102 ? 0.2106 0.4786 0.1725 0.1001  0.0100  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 
827  C  CD2 . LEU A 102 ? 0.1853 0.2063 0.1563 0.0042  -0.0099 0.0200  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 
828  N  N   . ASP A 103 ? 0.2005 0.2036 0.1419 -0.0090 -0.0146 0.0125  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   
829  C  CA  . ASP A 103 ? 0.1864 0.2057 0.1308 -0.0047 -0.0121 0.0121  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  
830  C  C   . ASP A 103 ? 0.1933 0.1907 0.1531 -0.0047 -0.0082 0.0197  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   
831  O  O   . ASP A 103 ? 0.1696 0.2321 0.1591 0.0051  -0.0128 0.0179  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   
832  C  CB  . ASP A 103 ? 0.1959 0.2069 0.1570 0.0020  -0.0183 0.0127  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  
833  C  CG  . ASP A 103 ? 0.2002 0.2065 0.1225 -0.0072 -0.0230 0.0057  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  
834  O  OD1 . ASP A 103 ? 0.1896 0.2391 0.1396 -0.0092 -0.0180 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 
835  O  OD2 . ASP A 103 ? 0.2050 0.2035 0.1408 -0.0094 -0.0057 0.0108  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 
836  N  N   . PRO A 104 ? 0.1849 0.2227 0.1681 -0.0104 -0.0199 0.0096  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A N   
837  C  CA  . PRO A 104 ? 0.1915 0.2305 0.1943 -0.0164 -0.0245 0.0176  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CA  
838  C  C   . PRO A 104 ? 0.1778 0.2674 0.1916 -0.0105 -0.0182 0.0215  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A C   
839  O  O   . PRO A 104 ? 0.1640 0.4199 0.2494 -0.0093 -0.0208 0.0799  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A O   
840  C  CB  . PRO A 104 ? 0.2303 0.2688 0.1865 -0.0371 -0.0479 0.0053  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CB  
841  C  CG  . PRO A 104 ? 0.2219 0.2554 0.1787 -0.0230 -0.0511 0.0091  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CG  
842  C  CD  . PRO A 104 ? 0.2042 0.2483 0.1591 -0.0044 -0.0313 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CD  
843  N  N   . ASP A 105 ? 0.1685 0.2517 0.1760 -0.0135 -0.0057 0.0223  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   
844  C  CA  . ASP A 105 ? 0.1741 0.2418 0.1795 -0.0281 -0.0002 0.0229  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  
845  C  C   . ASP A 105 ? 0.1863 0.2472 0.1796 -0.0254 0.0249  0.0074  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   
846  O  O   . ASP A 105 ? 0.2948 0.2361 0.1772 -0.0434 0.0287  0.0199  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   
847  C  CB  . ASP A 105 ? 0.1906 0.2385 0.1831 -0.0187 -0.0162 0.0124  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  
848  C  CG  . ASP A 105 ? 0.1952 0.2533 0.1975 -0.0327 -0.0157 0.0004  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  
849  O  OD1 . ASP A 105 ? 0.2005 0.2520 0.2065 -0.0262 -0.0122 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 
850  O  OD2 . ASP A 105 ? 0.2052 0.2628 0.2377 -0.0393 -0.0008 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 
851  N  N   . GLY A 106 ? 0.1757 0.2249 0.1396 -0.0013 -0.0060 0.0213  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   
852  C  CA  . GLY A 106 ? 0.1585 0.2366 0.1467 -0.0011 0.0093  0.0078  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  
853  C  C   . GLY A 106 ? 0.1704 0.1760 0.1509 0.0047  -0.0137 0.0160  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   
854  O  O   . GLY A 106 ? 0.1802 0.1919 0.1387 -0.0082 0.0082  0.0098  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   
855  N  N   . HIS A 107 ? 0.1575 0.2004 0.1407 -0.0076 -0.0166 0.0063  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   
856  C  CA  . HIS A 107 ? 0.1581 0.1986 0.1376 -0.0113 -0.0068 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  
857  C  C   . HIS A 107 ? 0.1580 0.1957 0.1175 -0.0001 -0.0012 0.0053  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   
858  O  O   . HIS A 107 ? 0.1717 0.2099 0.1203 -0.0073 -0.0149 0.0071  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   
859  C  CB  . HIS A 107 ? 0.1702 0.1929 0.1404 -0.0070 -0.0044 0.0038  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  
860  C  CG  . HIS A 107 ? 0.1783 0.1949 0.1334 -0.0104 0.0101  0.0043  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  
861  N  ND1 . HIS A 107 ? 0.1851 0.2162 0.1232 -0.0280 0.0000  0.0066  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 
862  C  CD2 . HIS A 107 ? 0.1646 0.2086 0.1491 -0.0192 -0.0144 0.0114  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 
863  C  CE1 . HIS A 107 ? 0.1880 0.2089 0.1407 -0.0174 -0.0025 0.0160  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 
864  N  NE2 . HIS A 107 ? 0.2026 0.1989 0.1428 -0.0169 -0.0129 0.0062  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 
865  N  N   . ARG A 108 ? 0.1629 0.1917 0.1161 -0.0109 -0.0047 0.0087  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A N   
866  C  CA  . ARG A 108 ? 0.1589 0.1915 0.1081 -0.0010 -0.0060 0.0161  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CA  
867  C  C   . ARG A 108 ? 0.1776 0.1612 0.1078 0.0035  0.0068  0.0128  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A C   
868  O  O   . ARG A 108 ? 0.1633 0.1979 0.1094 0.0084  -0.0014 0.0170  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A O   
869  C  CB  . ARG A 108 ? 0.1565 0.1838 0.1075 -0.0144 0.0027  0.0150  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CB  
870  C  CG  . ARG A 108 ? 0.1769 0.1921 0.1148 -0.0032 0.0033  0.0107  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CG  
871  C  CD  . ARG A 108 ? 0.1733 0.1790 0.1214 0.0052  0.0031  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CD  
872  N  NE  . ARG A 108 ? 0.1641 0.1873 0.1137 -0.0042 0.0007  0.0088  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NE  
873  C  CZ  . ARG A 108 ? 0.1803 0.1772 0.1324 -0.0108 0.0110  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CZ  
874  N  NH1 . ARG A 108 ? 0.1820 0.2160 0.1495 -0.0046 0.0164  0.0168  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH1 
875  N  NH2 . ARG A 108 ? 0.2022 0.2007 0.1444 -0.0038 0.0144  0.0289  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH2 
876  N  N   . LEU A 109 ? 0.1773 0.1676 0.1096 0.0104  0.0073  0.0153  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A N   
877  C  CA  . LEU A 109 ? 0.1724 0.1799 0.1127 0.0041  0.0114  0.0174  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CA  
878  C  C   . LEU A 109 ? 0.1715 0.1933 0.1077 0.0027  0.0046  0.0224  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A C   
879  O  O   . LEU A 109 ? 0.1820 0.1798 0.1216 -0.0023 -0.0028 0.0151  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A O   
880  C  CB  . LEU A 109 ? 0.1729 0.1890 0.1098 0.0067  0.0155  0.0194  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CB  
881  C  CG  . LEU A 109 ? 0.1882 0.1911 0.1146 -0.0032 0.0057  0.0188  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CG  
882  C  CD1 . LEU A 109 ? 0.1762 0.2313 0.1204 -0.0023 -0.0098 0.0188  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD1 
883  C  CD2 . LEU A 109 ? 0.2131 0.1840 0.1054 0.0031  -0.0201 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD2 
884  N  N   . GLU A 110 ? 0.1804 0.1893 0.1069 -0.0063 0.0119  0.0179  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   
885  C  CA  . GLU A 110 ? 0.1728 0.1909 0.1078 0.0006  0.0061  0.0187  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  
886  C  C   . GLU A 110 ? 0.1851 0.1780 0.1018 -0.0055 0.0077  0.0085  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   
887  O  O   . GLU A 110 ? 0.1944 0.1827 0.1257 -0.0001 0.0130  0.0063  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   
888  C  CB  . GLU A 110 ? 0.1724 0.2008 0.1024 -0.0026 0.0068  0.0132  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  
889  C  CG  . GLU A 110 ? 0.1850 0.1930 0.1093 0.0005  0.0025  0.0202  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  
890  C  CD  . GLU A 110 ? 0.1620 0.2135 0.1230 -0.0114 0.0150  0.0283  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  
891  O  OE1 . GLU A 110 ? 0.1959 0.1936 0.1208 -0.0021 -0.0061 0.0323  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 
892  O  OE2 . GLU A 110 ? 0.1837 0.1954 0.1165 -0.0109 0.0116  0.0213  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 
893  N  N   . ALA A 111 ? 0.1661 0.2049 0.1159 0.0135  0.0116  0.0295  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   
894  C  CA  . ALA A 111 ? 0.2022 0.1952 0.1007 -0.0039 0.0177  0.0106  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  
895  C  C   . ALA A 111 ? 0.2094 0.1897 0.1082 -0.0067 0.0261  0.0198  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   
896  O  O   . ALA A 111 ? 0.2107 0.1936 0.1346 0.0022  0.0312  0.0066  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   
897  C  CB  . ALA A 111 ? 0.1967 0.2070 0.1185 0.0059  0.0194  0.0345  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  
898  N  N   . HIS A 112 ? 0.1996 0.1913 0.1273 -0.0027 0.0173  0.0224  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A N   
899  C  CA  . HIS A 112 ? 0.2025 0.1680 0.1135 0.0044  0.0307  0.0069  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CA  
900  C  C   . HIS A 112 ? 0.2039 0.2014 0.1208 -0.0079 0.0326  0.0045  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A C   
901  O  O   . HIS A 112 ? 0.2084 0.2016 0.1112 -0.0047 0.0331  0.0065  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A O   
902  C  CB  . HIS A 112 ? 0.1890 0.1841 0.1356 -0.0023 0.0206  0.0272  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CB  
903  C  CG  . HIS A 112 ? 0.1891 0.1930 0.1262 -0.0081 0.0289  0.0207  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CG  
904  N  ND1 . HIS A 112 ? 0.1936 0.1998 0.1345 -0.0065 0.0192  0.0146  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A ND1 
905  C  CD2 . HIS A 112 ? 0.1927 0.1932 0.1446 -0.0094 0.0197  0.0306  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CD2 
906  C  CE1 . HIS A 112 ? 0.1940 0.2007 0.1546 -0.0111 0.0173  0.0129  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CE1 
907  N  NE2 . HIS A 112 ? 0.1979 0.2059 0.1373 -0.0061 0.0167  0.0230  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A NE2 
908  N  N   . VAL A 113 ? 0.1922 0.1968 0.1249 0.0031  0.0341  0.0231  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   
909  C  CA  . VAL A 113 ? 0.1947 0.2026 0.1362 -0.0022 0.0370  0.0131  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  
910  C  C   . VAL A 113 ? 0.2014 0.2304 0.1300 -0.0081 0.0389  0.0130  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   
911  O  O   . VAL A 113 ? 0.1970 0.2229 0.1352 -0.0059 0.0194  0.0096  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   
912  C  CB  . VAL A 113 ? 0.2123 0.1883 0.1484 -0.0106 0.0338  0.0091  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  
913  C  CG1 . VAL A 113 ? 0.2381 0.2520 0.1788 -0.0523 0.0309  0.0389  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 
914  C  CG2 . VAL A 113 ? 0.2280 0.2231 0.1415 -0.0142 0.0211  0.0293  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 
915  N  N   . GLY A 114 ? 0.2032 0.2144 0.1403 0.0015  0.0291  0.0225  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   
916  C  CA  . GLY A 114 ? 0.2278 0.2072 0.1763 -0.0123 0.0018  0.0209  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  
917  C  C   . GLY A 114 ? 0.2026 0.2143 0.1922 -0.0136 0.0200  0.0447  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   
918  O  O   . GLY A 114 ? 0.2274 0.2104 0.2192 -0.0205 0.0019  0.0439  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   
919  N  N   . ASP A 115 ? 0.2029 0.2088 0.1724 -0.0015 0.0299  0.0157  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   
920  C  CA  . ASP A 115 ? 0.2135 0.2329 0.1782 0.0121  0.0200  0.0269  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  
921  C  C   . ASP A 115 ? 0.1934 0.2451 0.1731 0.0051  0.0382  0.0298  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   
922  O  O   . ASP A 115 ? 0.1857 0.2329 0.1761 -0.0044 0.0238  0.0335  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   
923  C  CB  . ASP A 115 ? 0.2490 0.2064 0.1849 0.0160  0.0317  0.0198  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  
924  C  CG  . ASP A 115 ? 0.2539 0.2599 0.1881 0.0091  0.0493  0.0269  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  
925  O  OD1 . ASP A 115 ? 0.2193 0.2686 0.2147 0.0029  0.0442  0.0256  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 
926  O  OD2 . ASP A 115 ? 0.2958 0.3598 0.2331 -0.0009 0.0877  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 
927  N  N   . LEU A 116 ? 0.1768 0.2357 0.1624 0.0063  0.0282  0.0144  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   
928  C  CA  . LEU A 116 ? 0.2105 0.2168 0.1678 -0.0141 0.0186  0.0159  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  
929  C  C   . LEU A 116 ? 0.1865 0.2419 0.1889 -0.0072 0.0025  0.0383  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   
930  O  O   . LEU A 116 ? 0.1986 0.2459 0.2069 -0.0286 -0.0021 0.0248  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   
931  C  CB  . LEU A 116 ? 0.1998 0.2345 0.2019 -0.0065 -0.0006 0.0284  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  
932  C  CG  . LEU A 116 ? 0.1819 0.2744 0.2053 -0.0196 0.0055  0.0399  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  
933  C  CD1 . LEU A 116 ? 0.2122 0.3029 0.1907 -0.0300 0.0008  0.0341  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 
934  C  CD2 . LEU A 116 ? 0.2898 0.3105 0.2298 0.0375  -0.0017 0.0732  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 
935  N  N   . ARG A 117 ? 0.1911 0.2717 0.2183 -0.0161 0.0231  0.0362  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A N   
936  C  CA  . ARG A 117 ? 0.1956 0.2933 0.2287 -0.0208 0.0200  0.0455  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CA  
937  C  C   . ARG A 117 ? 0.1896 0.2832 0.2067 -0.0313 0.0207  0.0534  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A C   
938  O  O   . ARG A 117 ? 0.1832 0.3004 0.2186 -0.0280 0.0099  0.0423  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A O   
939  C  CB  . ARG A 117 ? 0.2423 0.3137 0.3170 -0.0048 0.0969  0.0604  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CB  
940  C  CG  . ARG A 117 ? 0.3108 0.3888 0.3388 0.0808  0.0819  0.0825  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CG  
941  C  CD  . ARG A 117 ? 0.3666 0.4441 0.3411 0.0415  0.0628  0.1131  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CD  
942  N  NE  . ARG A 117 ? 0.4378 0.4472 0.3527 0.0039  -0.0028 0.1158  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NE  
943  C  CZ  . ARG A 117 ? 0.4437 0.4058 0.3383 -0.0407 -0.0204 0.0905  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CZ  
944  N  NH1 . ARG A 117 ? 0.3926 0.3812 0.4085 0.0253  0.0027  0.0184  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH1 
945  N  NH2 . ARG A 117 ? 0.4301 0.4552 0.3388 -0.1209 -0.0089 0.1325  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH2 
946  N  N   . SER A 118 ? 0.2006 0.2629 0.1859 -0.0405 0.0186  0.0481  ? ? ? ? ? ? 118  SER A N   
947  C  CA  . SER A 118 ? 0.2059 0.2723 0.1963 -0.0210 0.0243  0.0458  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CA  
948  C  C   . SER A 118 ? 0.1977 0.2643 0.1880 -0.0443 0.0091  0.0370  ? ? ? ? ? ? 118  SER A C   
949  O  O   . SER A 118 ? 0.2300 0.2552 0.2074 -0.0460 0.0225  0.0379  ? ? ? ? ? ? 118  SER A O   
950  C  CB  . SER A 118 ? 0.2075 0.2596 0.1804 -0.0278 0.0297  0.0361  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CB  
951  O  OG  . SER A 118 ? 0.2232 0.2302 0.1927 -0.0466 0.0186  0.0324  ? ? ? ? ? ? 118  SER A OG  
952  N  N   . ARG A 119 ? 0.2045 0.2274 0.1901 -0.0339 0.0271  0.0108  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   
953  C  CA  . ARG A 119 ? 0.1915 0.2259 0.1802 -0.0301 0.0154  0.0150  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  
954  C  C   . ARG A 119 ? 0.1999 0.2543 0.1983 -0.0483 0.0102  0.0098  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   
955  O  O   . ARG A 119 ? 0.2095 0.2647 0.1979 -0.0554 0.0081  0.0019  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   
956  C  CB  . ARG A 119 ? 0.1869 0.2225 0.1805 -0.0241 0.0134  0.0202  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  
957  C  CG  . ARG A 119 ? 0.1838 0.2197 0.1811 -0.0251 0.0135  0.0136  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  
958  C  CD  . ARG A 119 ? 0.1766 0.2146 0.2022 -0.0247 0.0075  0.0096  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  
959  N  NE  . ARG A 119 ? 0.1909 0.2059 0.1766 -0.0382 0.0146  0.0291  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  
960  C  CZ  . ARG A 119 ? 0.1894 0.1867 0.1765 -0.0292 -0.0021 0.0345  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  
961  N  NH1 . ARG A 119 ? 0.1873 0.2182 0.1717 -0.0306 0.0125  0.0264  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 
962  N  NH2 . ARG A 119 ? 0.2047 0.1968 0.1851 -0.0292 -0.0130 0.0291  ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 
963  N  N   . LEU A 120 ? 0.1785 0.2836 0.2030 -0.0491 0.0113  0.0004  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   
964  C  CA  . LEU A 120 ? 0.2162 0.2704 0.2095 -0.0602 -0.0170 0.0380  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  
965  C  C   . LEU A 120 ? 0.2244 0.2824 0.2179 -0.0785 0.0109  0.0220  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   
966  O  O   . LEU A 120 ? 0.2521 0.2871 0.2361 -0.0730 -0.0203 0.0111  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   
967  C  CB  . LEU A 120 ? 0.2095 0.2825 0.2189 -0.0548 -0.0012 0.0321  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  
968  C  CG  . LEU A 120 ? 0.2077 0.2738 0.2328 -0.0396 0.0265  0.0262  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  
969  C  CD1 . LEU A 120 ? 0.2394 0.3110 0.2468 0.0216  0.0048  0.0684  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 
970  C  CD2 . LEU A 120 ? 0.2332 0.3198 0.2262 -0.0953 0.0192  0.0199  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 
971  N  N   . ALA A 121 ? 0.2134 0.3108 0.2275 -0.0804 0.0267  0.0275  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   
972  C  CA  . ALA A 121 ? 0.2164 0.3285 0.2436 -0.0826 0.0267  0.0499  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  
973  C  C   . ALA A 121 ? 0.2604 0.3040 0.2285 -0.0783 -0.0026 0.0496  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   
974  O  O   . ALA A 121 ? 0.2891 0.3331 0.2902 -0.0990 -0.0119 0.0253  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   
975  C  CB  . ALA A 121 ? 0.2535 0.3071 0.2266 -0.0912 -0.0026 0.0438  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  
976  N  N   . ALA A 122 ? 0.2567 0.2559 0.2391 -0.0585 -0.0004 0.0378  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   
977  C  CA  . ALA A 122 ? 0.3057 0.2401 0.2426 -0.0564 -0.0033 0.0204  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  
978  C  C   . ALA A 122 ? 0.2998 0.2720 0.2495 -0.0758 0.0038  0.0082  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   
979  O  O   . ALA A 122 ? 0.3609 0.2837 0.2649 -0.0784 -0.0343 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   
980  C  CB  . ALA A 122 ? 0.2847 0.2948 0.2127 -0.0090 0.0269  0.0204  ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  
981  N  N   . CYS A 123 ? 0.2779 0.2847 0.2280 -0.0701 0.0223  0.0183  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A N   
982  C  CA  . CYS A 123 ? 0.3399 0.2595 0.2336 -0.0863 -0.0067 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CA  
983  C  C   . CYS A 123 ? 0.3666 0.2878 0.2741 -0.1259 -0.0328 0.0166  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A C   
984  O  O   . CYS A 123 ? 0.4315 0.3149 0.2671 -0.1707 -0.0430 0.0106  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A O   
985  C  CB  . CYS A 123 ? 0.3152 0.2879 0.2244 -0.1143 0.0252  0.0103  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CB  
986  S  SG  . CYS A 123 ? 0.2890 0.3022 0.2354 -0.0729 0.0287  0.0089  ? ? ? ? ? ? 123  CYS A SG  
987  N  N   . ARG A 124 ? 0.3523 0.3491 0.3193 -0.1410 -0.0308 0.0180  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   
988  C  CA  . ARG A 124 ? 0.3759 0.3827 0.3898 -0.1734 -0.0378 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  
989  C  C   . ARG A 124 ? 0.4384 0.3864 0.4064 -0.1894 -0.0356 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   
990  O  O   . ARG A 124 ? 0.4385 0.4103 0.4823 -0.1797 -0.0720 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   
991  C  CB  . ARG A 124 ? 0.3530 0.4486 0.4616 -0.1616 -0.0375 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  
992  C  CG  . ARG A 124 ? 0.3811 0.4487 0.5113 -0.1505 0.0262  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  
993  C  CD  . ARG A 124 ? 0.3865 0.5340 0.5505 -0.1298 0.0290  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  
994  N  NE  . ARG A 124 ? 0.3854 0.5908 0.5209 -0.0855 0.1101  0.0049  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  
995  C  CZ  . ARG A 124 ? 0.4269 0.6305 0.4761 -0.1439 0.1229  0.0025  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  
996  N  NH1 . ARG A 124 ? 0.3673 0.7044 0.5443 -0.2344 0.1568  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 
997  N  NH2 . ARG A 124 ? 0.4886 0.6443 0.4241 -0.1661 0.1459  0.0743  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 
998  N  N   . GLN A 125 ? 0.4035 0.3557 0.3525 -0.1503 0.0469  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   
999  C  CA  . GLN A 125 ? 0.4574 0.3601 0.3964 -0.1737 0.0420  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  
1000 C  C   . GLN A 125 ? 0.4509 0.3176 0.4185 -0.1298 0.0196  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   
1001 O  O   . GLN A 125 ? 0.5631 0.3605 0.3668 -0.1602 -0.0096 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   
1002 C  CB  . GLN A 125 ? 0.5272 0.3891 0.4319 -0.1159 0.0468  0.0167  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  
1003 C  CG  . GLN A 125 ? 0.5759 0.5366 0.5034 -0.0636 0.1266  0.1162  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  
1004 C  CD  . GLN A 125 ? 0.5935 0.6378 0.5585 -0.0146 0.1243  0.1894  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  
1005 O  OE1 . GLN A 125 ? 0.5888 0.7574 0.8270 0.0926  0.0885  0.2719  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 
1006 N  NE2 . GLN A 125 ? 0.7790 0.7600 0.5361 0.0075  0.1952  0.1979  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 
1007 N  N   . ALA A 126 ? 0.4219 0.3086 0.3927 -0.0932 0.0242  0.0042  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A N   
1008 C  CA  . ALA A 126 ? 0.4205 0.2347 0.3771 -0.0414 -0.0009 0.0377  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CA  
1009 C  C   . ALA A 126 ? 0.3658 0.2500 0.3411 -0.0478 -0.0225 0.0295  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A C   
1010 O  O   . ALA A 126 ? 0.3961 0.2972 0.3522 -0.0766 -0.0556 0.0440  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A O   
1011 C  CB  . ALA A 126 ? 0.4428 0.3407 0.3775 -0.0568 -0.0090 0.1117  ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CB  
1012 N  N   . PRO A 127 ? 0.3357 0.3189 0.3501 -0.0850 -0.0195 0.0599  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A N   
1013 C  CA  . PRO A 127 ? 0.3188 0.3171 0.3188 -0.0541 -0.0037 0.0534  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CA  
1014 C  C   . PRO A 127 ? 0.3385 0.2663 0.3028 -0.0407 0.0132  0.0290  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A C   
1015 O  O   . PRO A 127 ? 0.4264 0.3049 0.2624 -0.0290 -0.0055 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A O   
1016 C  CB  . PRO A 127 ? 0.3526 0.3984 0.3526 -0.0870 -0.0420 0.0794  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CB  
1017 C  CG  . PRO A 127 ? 0.4138 0.3989 0.3962 -0.1177 -0.0818 0.0675  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CG  
1018 C  CD  . PRO A 127 ? 0.4238 0.3491 0.4067 -0.1128 -0.0776 0.0478  ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CD  
1019 N  N   . TYR A 128 ? 0.3093 0.2705 0.2838 -0.0358 -0.0091 0.0486  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A N   
1020 C  CA  . TYR A 128 ? 0.3004 0.2783 0.2606 -0.0313 -0.0177 0.0304  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CA  
1021 C  C   . TYR A 128 ? 0.3262 0.2769 0.2627 -0.0226 -0.0247 0.0205  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A C   
1022 O  O   . TYR A 128 ? 0.3367 0.2875 0.2781 -0.0076 -0.0427 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A O   
1023 C  CB  . TYR A 128 ? 0.3257 0.2749 0.2383 -0.0414 -0.0186 0.0431  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CB  
1024 C  CG  . TYR A 128 ? 0.3351 0.2928 0.2558 0.0105  -0.0453 0.0130  ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CG  
1025 C  CD1 . TYR A 128 ? 0.3717 0.3188 0.2837 -0.0204 -0.0427 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD1 
1026 C  CD2 . TYR A 128 ? 0.3248 0.3139 0.2139 0.0201  -0.0338 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD2 
1027 C  CE1 . TYR A 128 ? 0.3989 0.3113 0.2760 -0.0211 -0.0365 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE1 
1028 C  CE2 . TYR A 128 ? 0.3028 0.3045 0.2204 0.0007  -0.0278 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE2 
1029 C  CZ  . TYR A 128 ? 0.3693 0.3238 0.2316 -0.0534 0.0157  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CZ  
1030 O  OH  . TYR A 128 ? 0.3615 0.3314 0.2308 -0.1156 0.0252  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A OH  
1031 N  N   . ALA A 129 ? 0.3426 0.2915 0.2624 0.0015  -0.0304 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   
1032 C  CA  . ALA A 129 ? 0.2899 0.2439 0.2654 -0.0102 -0.0368 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  
1033 C  C   . ALA A 129 ? 0.2834 0.2400 0.2882 -0.0120 -0.0489 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   
1034 O  O   . ALA A 129 ? 0.2694 0.2429 0.3005 -0.0239 -0.0138 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   
1035 C  CB  . ALA A 129 ? 0.3083 0.2555 0.3000 0.0084  -0.0122 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  
1036 N  N   . GLY A 130 ? 0.2833 0.2786 0.2799 -0.0060 -0.0531 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   
1037 C  CA  . GLY A 130 ? 0.3039 0.2789 0.2521 -0.0001 -0.0412 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  
1038 C  C   . GLY A 130 ? 0.3038 0.2815 0.2533 0.0057  -0.0539 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   
1039 O  O   . GLY A 130 ? 0.2831 0.3285 0.2953 0.0428  -0.0399 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   
1040 N  N   . MET A 131 ? 0.2702 0.2897 0.2688 -0.0135 -0.0181 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 131  MET A N   
1041 C  CA  . MET A 131 ? 0.2593 0.2557 0.2708 -0.0291 0.0132  0.0013  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CA  
1042 C  C   . MET A 131 ? 0.2497 0.2758 0.2913 -0.0540 0.0263  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 131  MET A C   
1043 O  O   . MET A 131 ? 0.2764 0.3004 0.3746 -0.0729 0.0426  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 131  MET A O   
1044 C  CB  . MET A 131 ? 0.3169 0.2907 0.2650 0.0011  0.0261  0.0045  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CB  
1045 C  CG  . MET A 131 ? 0.2824 0.3082 0.2539 0.0555  0.0329  0.0108  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CG  
1046 S  SD  . MET A 131 ? 0.3300 0.3062 0.2827 -0.0302 -0.0253 0.0432  ? ? ? ? ? ? 131  MET A SD  
1047 C  CE  . MET A 131 ? 0.8958 0.3409 0.4929 -0.2330 -0.3427 0.1918  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CE  
1048 N  N   . ARG A 132 ? 0.2102 0.2912 0.2707 -0.0488 -0.0118 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   
1049 C  CA  . ARG A 132 ? 0.2127 0.3199 0.2739 -0.0458 -0.0044 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  
1050 C  C   . ARG A 132 ? 0.2114 0.2782 0.2718 -0.0492 0.0085  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   
1051 O  O   . ARG A 132 ? 0.2403 0.3125 0.2646 -0.0794 0.0137  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   
1052 C  CB  . ARG A 132 ? 0.2308 0.3952 0.2731 -0.0233 0.0028  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  
1053 C  CG  . ARG A 132 ? 0.4641 0.5332 0.2671 -0.0733 0.0278  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  
1054 C  CD  . ARG A 132 ? 0.6566 0.6816 0.2792 -0.0669 -0.0720 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  
1055 N  NE  . ARG A 132 ? 0.8501 0.7905 0.2841 -0.0815 -0.0474 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  
1056 C  CZ  . ARG A 132 ? 0.9670 0.7943 0.2843 -0.0663 0.0028  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  
1057 N  NH1 . ARG A 132 ? 1.0701 0.7897 0.4056 -0.0705 -0.0308 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 
1058 N  NH2 . ARG A 132 ? 1.0528 0.9723 0.3129 -0.1510 0.0314  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 
1059 N  N   . PHE A 133 ? 0.2211 0.3457 0.2857 -0.0645 0.0187  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A N   
1060 C  CA  . PHE A 133 ? 0.2344 0.3459 0.2745 -0.0355 0.0167  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CA  
1061 C  C   . PHE A 133 ? 0.2517 0.3508 0.3161 -0.0252 -0.0225 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A C   
1062 O  O   . PHE A 133 ? 0.2940 0.5058 0.4781 0.0115  -0.1111 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A O   
1063 C  CB  . PHE A 133 ? 0.2186 0.3271 0.2770 -0.0593 0.0159  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CB  
1064 C  CG  . PHE A 133 ? 0.2277 0.3286 0.2566 -0.0559 0.0340  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CG  
1065 C  CD1 . PHE A 133 ? 0.2687 0.3422 0.2675 -0.0297 0.0160  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD1 
1066 C  CD2 . PHE A 133 ? 0.2511 0.2994 0.2552 -0.0731 0.0188  0.0093  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD2 
1067 C  CE1 . PHE A 133 ? 0.2934 0.3304 0.3056 -0.0305 0.0085  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE1 
1068 C  CE2 . PHE A 133 ? 0.2789 0.3139 0.3033 -0.0613 -0.0056 0.0118  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE2 
1069 C  CZ  . PHE A 133 ? 0.2883 0.3090 0.3271 -0.0449 -0.0046 0.0058  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CZ  
1070 N  N   . ALA A 134 ? 0.2791 0.3004 0.3703 -0.0686 0.0391  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   
1071 C  CA  . ALA A 134 ? 0.2755 0.2890 0.4348 -0.0728 0.0293  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  
1072 C  C   . ALA A 134 ? 0.2921 0.3084 0.5271 -0.0933 0.0655  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   
1073 O  O   . ALA A 134 ? 0.4399 0.3778 0.7046 -0.0600 0.2086  0.0930  ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   
1074 C  CB  . ALA A 134 ? 0.3128 0.3212 0.5319 -0.0065 -0.1004 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  
1075 N  N   . MET B 1   ? 0.7793 0.5042 0.3340 -0.1967 -0.1068 0.2359  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   
1076 C  CA  . MET B 1   ? 0.6565 0.3820 0.2086 -0.0701 -0.0780 0.1329  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  
1077 C  C   . MET B 1   ? 0.4587 0.3241 0.2192 -0.0504 -0.0654 0.1053  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   
1078 O  O   . MET B 1   ? 0.4693 0.3556 0.2346 -0.1012 -0.0009 0.0974  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   
1079 C  CB  . MET B 1   ? 0.7863 0.5493 0.3005 -0.0675 -0.0169 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  
1080 C  CG  . MET B 1   ? 0.8229 0.6503 0.4583 -0.0424 0.0631  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  
1081 S  SD  . MET B 1   ? 2.0000 1.5439 1.0655 -0.6572 0.3426  0.6421  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  
1082 C  CE  . MET B 1   ? 2.0000 1.2872 0.5601 1.1092  -0.4222 -0.3823 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  
1083 N  N   . LEU B 2   ? 0.3425 0.3170 0.1527 -0.0488 -0.0503 0.0452  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B N   
1084 C  CA  . LEU B 2   ? 0.2787 0.2574 0.1481 -0.0287 -0.0136 0.0397  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CA  
1085 C  C   . LEU B 2   ? 0.2991 0.2501 0.1448 -0.0330 0.0063  0.0012  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B C   
1086 O  O   . LEU B 2   ? 0.4273 0.2761 0.1585 -0.0492 0.0184  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B O   
1087 C  CB  . LEU B 2   ? 0.2874 0.2145 0.1602 -0.0476 0.0034  0.0003  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CB  
1088 C  CG  . LEU B 2   ? 0.2764 0.2568 0.1356 -0.0280 -0.0226 0.0045  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CG  
1089 C  CD1 . LEU B 2   ? 0.2703 0.2606 0.1678 -0.0003 -0.0038 0.0170  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD1 
1090 C  CD2 . LEU B 2   ? 0.2527 0.2559 0.2173 0.0076  -0.0452 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD2 
1091 N  N   . THR B 3   ? 0.2605 0.2739 0.1428 -0.0044 0.0269  0.0195  ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   
1092 C  CA  . THR B 3   ? 0.2895 0.2664 0.1818 0.0087  0.0743  0.0202  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  
1093 C  C   . THR B 3   ? 0.3002 0.2654 0.1866 0.0279  0.0936  0.0153  ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   
1094 O  O   . THR B 3   ? 0.3581 0.3187 0.2737 0.0786  0.1545  0.0725  ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   
1095 C  CB  . THR B 3   ? 0.2608 0.2925 0.2057 0.0084  0.0728  0.0432  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  
1096 O  OG1 . THR B 3   ? 0.2716 0.3143 0.2139 -0.0161 0.0471  0.0308  ? ? ? ? ? ? 3    THR B OG1 
1097 C  CG2 . THR B 3   ? 0.4553 0.3293 0.2328 -0.0650 0.0927  0.0746  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CG2 
1098 N  N   . GLY B 4   ? 0.2652 0.2383 0.1489 -0.0046 0.0485  0.0055  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   
1099 C  CA  . GLY B 4   ? 0.2778 0.2300 0.1477 0.0117  0.0389  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  
1100 C  C   . GLY B 4   ? 0.2303 0.2202 0.1432 0.0089  0.0176  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   
1101 O  O   . GLY B 4   ? 0.2551 0.2133 0.1346 0.0174  0.0352  0.0096  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   
1102 N  N   . LEU B 5   ? 0.2336 0.2134 0.1506 0.0104  0.0126  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   
1103 C  CA  . LEU B 5   ? 0.2270 0.2111 0.1486 -0.0047 0.0009  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  
1104 C  C   . LEU B 5   ? 0.1882 0.2300 0.1645 0.0099  0.0190  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   
1105 O  O   . LEU B 5   ? 0.1938 0.2869 0.3014 0.0340  0.0072  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   
1106 C  CB  . LEU B 5   ? 0.2788 0.2137 0.1445 0.0186  -0.0279 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  
1107 C  CG  . LEU B 5   ? 0.3058 0.2748 0.1350 -0.0006 -0.0191 0.0071  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  
1108 C  CD1 . LEU B 5   ? 0.3128 0.2866 0.1563 0.0046  0.0101  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 
1109 C  CD2 . LEU B 5   ? 0.3872 0.3442 0.1700 0.0102  -0.0464 0.0503  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 
1110 N  N   . ASN B 6   ? 0.1883 0.2008 0.1269 0.0078  0.0152  0.0078  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   
1111 C  CA  . ASN B 6   ? 0.1790 0.2062 0.1158 -0.0042 0.0194  0.0173  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  
1112 C  C   . ASN B 6   ? 0.1741 0.2224 0.1220 -0.0041 0.0165  0.0229  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   
1113 O  O   . ASN B 6   ? 0.1733 0.2280 0.1245 -0.0026 0.0157  0.0213  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   
1114 C  CB  . ASN B 6   ? 0.1993 0.2071 0.1417 0.0030  0.0088  0.0199  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  
1115 C  CG  . ASN B 6   ? 0.2318 0.2075 0.1371 -0.0152 0.0205  0.0318  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  
1116 O  OD1 . ASN B 6   ? 0.1960 0.2121 0.1516 -0.0182 0.0273  0.0180  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 
1117 N  ND2 . ASN B 6   ? 0.2445 0.2719 0.1498 -0.0472 0.0370  0.0194  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 
1118 N  N   . HIS B 7   ? 0.1801 0.1963 0.1111 0.0054  0.0136  0.0206  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   
1119 C  CA  . HIS B 7   ? 0.1763 0.1986 0.1091 -0.0038 0.0082  0.0187  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  
1120 C  C   . HIS B 7   ? 0.1658 0.1963 0.1116 -0.0031 0.0127  0.0086  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   
1121 O  O   . HIS B 7   ? 0.1710 0.2037 0.1138 -0.0007 0.0091  0.0136  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   
1122 C  CB  . HIS B 7   ? 0.1628 0.1970 0.1150 -0.0067 0.0072  0.0228  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  
1123 C  CG  . HIS B 7   ? 0.1838 0.1924 0.1179 -0.0032 0.0240  0.0214  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  
1124 N  ND1 . HIS B 7   ? 0.1732 0.1836 0.1219 -0.0102 0.0130  0.0113  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 
1125 C  CD2 . HIS B 7   ? 0.1686 0.1920 0.1244 -0.0099 0.0152  0.0103  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 
1126 C  CE1 . HIS B 7   ? 0.1692 0.1958 0.1333 -0.0009 0.0059  0.0159  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 
1127 N  NE2 . HIS B 7   ? 0.1746 0.1960 0.1243 -0.0056 0.0115  0.0076  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 
1128 N  N   . LEU B 8   ? 0.1471 0.1935 0.1307 -0.0066 0.0057  0.0217  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   
1129 C  CA  . LEU B 8   ? 0.1513 0.1915 0.1214 -0.0168 0.0106  0.0050  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  
1130 C  C   . LEU B 8   ? 0.1502 0.1795 0.1266 -0.0219 0.0070  0.0100  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   
1131 O  O   . LEU B 8   ? 0.1452 0.2187 0.1269 -0.0021 0.0015  0.0068  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   
1132 C  CB  . LEU B 8   ? 0.1938 0.1946 0.1180 -0.0032 0.0138  0.0141  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  
1133 C  CG  . LEU B 8   ? 0.1770 0.1721 0.1520 -0.0185 -0.0001 0.0088  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  
1134 C  CD1 . LEU B 8   ? 0.1900 0.1951 0.1528 -0.0270 -0.0149 0.0266  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 
1135 C  CD2 . LEU B 8   ? 0.2161 0.1927 0.1660 0.0046  0.0125  0.0263  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 
1136 N  N   . THR B 9   ? 0.1545 0.1852 0.1085 -0.0043 -0.0015 0.0132  ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   
1137 C  CA  . THR B 9   ? 0.1630 0.1766 0.1131 -0.0003 0.0005  0.0110  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  
1138 C  C   . THR B 9   ? 0.1657 0.1828 0.1069 -0.0155 -0.0033 0.0067  ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   
1139 O  O   . THR B 9   ? 0.1568 0.1977 0.1152 -0.0029 -0.0098 0.0170  ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   
1140 C  CB  . THR B 9   ? 0.1603 0.1729 0.1144 -0.0094 0.0073  0.0082  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  
1141 O  OG1 . THR B 9   ? 0.1724 0.1888 0.1317 -0.0152 0.0073  0.0192  ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 
1142 C  CG2 . THR B 9   ? 0.1895 0.1893 0.1248 -0.0023 0.0130  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 
1143 N  N   . LEU B 10  ? 0.1625 0.1813 0.1039 -0.0166 -0.0061 0.0120  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   
1144 C  CA  . LEU B 10  ? 0.1527 0.1860 0.1146 -0.0133 -0.0048 0.0103  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  
1145 C  C   . LEU B 10  ? 0.1576 0.1866 0.1085 -0.0170 -0.0052 0.0099  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   
1146 O  O   . LEU B 10  ? 0.1633 0.2225 0.1123 -0.0195 -0.0025 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   
1147 C  CB  . LEU B 10  ? 0.1770 0.1861 0.1224 -0.0119 0.0019  0.0250  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  
1148 C  CG  . LEU B 10  ? 0.1899 0.1748 0.1443 -0.0091 0.0062  0.0184  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  
1149 C  CD1 . LEU B 10  ? 0.1781 0.2187 0.1717 0.0137  0.0237  0.0461  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 
1150 C  CD2 . LEU B 10  ? 0.1946 0.1879 0.1464 0.0015  0.0074  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 
1151 N  N   . ALA B 11  ? 0.1657 0.1891 0.1089 -0.0096 -0.0003 0.0030  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   
1152 C  CA  . ALA B 11  ? 0.1785 0.1922 0.1108 -0.0034 0.0009  0.0009  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  
1153 C  C   . ALA B 11  ? 0.1881 0.1795 0.1063 -0.0071 0.0007  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   
1154 O  O   . ALA B 11  ? 0.1860 0.1847 0.1263 -0.0209 -0.0016 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   
1155 C  CB  . ALA B 11  ? 0.1815 0.2320 0.1177 0.0167  0.0072  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  
1156 N  N   . VAL B 12  ? 0.1847 0.1750 0.1218 -0.0110 -0.0133 0.0019  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   
1157 C  CA  . VAL B 12  ? 0.1757 0.1903 0.1182 -0.0150 -0.0060 0.0109  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  
1158 C  C   . VAL B 12  ? 0.1633 0.2051 0.1258 -0.0102 -0.0088 0.0037  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   
1159 O  O   . VAL B 12  ? 0.2012 0.1976 0.1269 -0.0005 0.0042  0.0089  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   
1160 C  CB  . VAL B 12  ? 0.1712 0.2054 0.1204 -0.0118 -0.0163 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  
1161 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.2073 0.2217 0.1117 0.0168  -0.0066 0.0027  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 
1162 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.2039 0.2226 0.1384 -0.0395 -0.0375 0.0089  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 
1163 N  N   . ALA B 13  ? 0.2021 0.1785 0.1191 0.0001  0.0092  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   
1164 C  CA  . ALA B 13  ? 0.2096 0.2189 0.1152 -0.0148 0.0036  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  
1165 C  C   . ALA B 13  ? 0.2122 0.2266 0.1164 -0.0129 0.0030  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   
1166 O  O   . ALA B 13  ? 0.2620 0.2098 0.1369 -0.0018 -0.0034 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   
1167 C  CB  . ALA B 13  ? 0.2429 0.2471 0.1386 -0.0511 0.0351  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  
1168 N  N   . ASP B 14  ? 0.2050 0.2009 0.1221 -0.0206 -0.0067 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   
1169 C  CA  . ASP B 14  ? 0.2191 0.2156 0.1097 -0.0159 -0.0095 0.0012  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  
1170 C  C   . ASP B 14  ? 0.1987 0.2060 0.1233 -0.0146 -0.0190 0.0042  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   
1171 O  O   . ASP B 14  ? 0.1968 0.2106 0.1220 -0.0231 -0.0110 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   
1172 C  CB  . ASP B 14  ? 0.2497 0.2174 0.1190 0.0008  -0.0004 0.0092  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  
1173 C  CG  . ASP B 14  ? 0.2579 0.2531 0.1294 -0.0071 -0.0097 0.0197  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  
1174 O  OD1 . ASP B 14  ? 0.3061 0.2283 0.1531 -0.0344 -0.0330 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 
1175 O  OD2 . ASP B 14  ? 0.3187 0.3752 0.1522 -0.0376 -0.0288 0.0896  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 
1176 N  N   . LEU B 15  ? 0.2007 0.2019 0.1250 -0.0053 -0.0094 0.0003  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   
1177 C  CA  . LEU B 15  ? 0.1907 0.2082 0.1157 -0.0171 -0.0214 0.0035  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  
1178 C  C   . LEU B 15  ? 0.1904 0.2049 0.1122 -0.0198 -0.0211 0.0010  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   
1179 O  O   . LEU B 15  ? 0.2021 0.1873 0.1191 -0.0120 -0.0229 0.0072  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   
1180 C  CB  . LEU B 15  ? 0.1930 0.2247 0.1352 -0.0189 -0.0334 0.0239  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  
1181 C  CG  . LEU B 15  ? 0.2056 0.1981 0.1327 -0.0167 -0.0200 0.0114  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  
1182 C  CD1 . LEU B 15  ? 0.2211 0.2235 0.1261 -0.0285 -0.0263 0.0153  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 
1183 C  CD2 . LEU B 15  ? 0.2228 0.1969 0.1667 -0.0115 -0.0113 0.0123  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 
1184 N  N   . PRO B 16  ? 0.2100 0.1895 0.1237 -0.0093 -0.0282 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B N   
1185 C  CA  . PRO B 16  ? 0.2073 0.1908 0.1321 -0.0235 -0.0428 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CA  
1186 C  C   . PRO B 16  ? 0.1988 0.1890 0.1112 -0.0188 -0.0341 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B C   
1187 O  O   . PRO B 16  ? 0.2082 0.2057 0.1341 -0.0127 -0.0302 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B O   
1188 C  CB  . PRO B 16  ? 0.2582 0.1923 0.1281 -0.0075 -0.0366 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CB  
1189 C  CG  . PRO B 16  ? 0.2356 0.2101 0.1448 -0.0013 -0.0427 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CG  
1190 C  CD  . PRO B 16  ? 0.2530 0.2124 0.1410 -0.0037 -0.0495 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CD  
1191 N  N   . ALA B 17  ? 0.2040 0.1822 0.1237 -0.0147 -0.0185 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   
1192 C  CA  . ALA B 17  ? 0.2105 0.1859 0.1206 -0.0196 -0.0322 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  
1193 C  C   . ALA B 17  ? 0.2058 0.1829 0.1267 -0.0181 -0.0362 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   
1194 O  O   . ALA B 17  ? 0.1892 0.1943 0.1255 -0.0166 -0.0278 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   
1195 C  CB  . ALA B 17  ? 0.2444 0.1946 0.1437 -0.0338 -0.0139 0.0086  ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  
1196 N  N   . SER B 18  ? 0.1856 0.1957 0.1189 -0.0141 -0.0261 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 18   SER B N   
1197 C  CA  . SER B 18  ? 0.1776 0.2205 0.1170 0.0032  -0.0238 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 18   SER B CA  
1198 C  C   . SER B 18  ? 0.1694 0.2070 0.1093 -0.0028 -0.0388 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 18   SER B C   
1199 O  O   . SER B 18  ? 0.1731 0.2066 0.1226 -0.0039 -0.0190 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 18   SER B O   
1200 C  CB  . SER B 18  ? 0.1734 0.2257 0.1259 0.0011  -0.0142 0.0026  ? ? ? ? ? ? 18   SER B CB  
1201 O  OG  . SER B 18  ? 0.1741 0.2035 0.1341 -0.0051 -0.0138 0.0029  ? ? ? ? ? ? 18   SER B OG  
1202 N  N   . ILE B 19  ? 0.1788 0.2004 0.1290 -0.0017 -0.0299 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B N   
1203 C  CA  . ILE B 19  ? 0.1896 0.2124 0.1400 -0.0210 -0.0188 0.0002  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CA  
1204 C  C   . ILE B 19  ? 0.1693 0.2189 0.1442 -0.0224 -0.0287 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B C   
1205 O  O   . ILE B 19  ? 0.1866 0.2279 0.1650 -0.0255 -0.0058 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B O   
1206 C  CB  . ILE B 19  ? 0.2008 0.2122 0.1277 -0.0284 0.0035  0.0076  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CB  
1207 C  CG1 . ILE B 19  ? 0.2211 0.2115 0.1438 -0.0304 -0.0090 0.0123  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG1 
1208 C  CG2 . ILE B 19  ? 0.1956 0.2676 0.1792 -0.0464 -0.0078 0.0075  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG2 
1209 C  CD1 . ILE B 19  ? 0.1986 0.2135 0.1638 -0.0338 -0.0311 0.0132  ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CD1 
1210 N  N   . ALA B 20  ? 0.2023 0.2127 0.1508 -0.0181 -0.0298 0.0000  ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   
1211 C  CA  . ALA B 20  ? 0.2029 0.2287 0.1434 -0.0072 -0.0369 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  
1212 C  C   . ALA B 20  ? 0.1909 0.2222 0.1376 0.0104  -0.0486 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   
1213 O  O   . ALA B 20  ? 0.1794 0.2383 0.1584 0.0037  -0.0272 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   
1214 C  CB  . ALA B 20  ? 0.2309 0.2695 0.1390 -0.0057 -0.0513 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  
1215 N  N   . PHE B 21  ? 0.1842 0.2152 0.1334 0.0030  -0.0253 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   
1216 C  CA  . PHE B 21  ? 0.1800 0.2138 0.1290 0.0044  -0.0175 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  
1217 C  C   . PHE B 21  ? 0.1777 0.1945 0.1272 -0.0059 -0.0197 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   
1218 O  O   . PHE B 21  ? 0.1823 0.2083 0.1407 -0.0011 -0.0037 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   
1219 C  CB  . PHE B 21  ? 0.1834 0.2185 0.1241 -0.0018 -0.0171 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  
1220 C  CG  . PHE B 21  ? 0.1696 0.2041 0.1273 0.0012  -0.0047 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  
1221 C  CD1 . PHE B 21  ? 0.2047 0.2075 0.1690 0.0074  -0.0123 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 
1222 C  CD2 . PHE B 21  ? 0.1934 0.2163 0.1297 -0.0025 -0.0088 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 
1223 C  CE1 . PHE B 21  ? 0.2164 0.2084 0.2145 -0.0154 -0.0261 0.0117  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 
1224 C  CE2 . PHE B 21  ? 0.1887 0.2385 0.1502 -0.0221 -0.0033 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 
1225 C  CZ  . PHE B 21  ? 0.2058 0.2159 0.1958 0.0027  -0.0029 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  
1226 N  N   . TYR B 22  ? 0.1567 0.2220 0.1367 0.0006  -0.0163 0.0029  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B N   
1227 C  CA  . TYR B 22  ? 0.1639 0.2083 0.1351 -0.0143 -0.0101 0.0131  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CA  
1228 C  C   . TYR B 22  ? 0.1594 0.2420 0.1446 0.0050  -0.0186 0.0125  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B C   
1229 O  O   . TYR B 22  ? 0.1743 0.2596 0.1659 0.0027  0.0015  0.0173  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B O   
1230 C  CB  . TYR B 22  ? 0.1537 0.2093 0.1448 -0.0053 -0.0012 0.0118  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CB  
1231 C  CG  . TYR B 22  ? 0.1604 0.2066 0.1213 -0.0061 -0.0053 0.0072  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CG  
1232 C  CD1 . TYR B 22  ? 0.1623 0.1958 0.1268 0.0002  -0.0077 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD1 
1233 C  CD2 . TYR B 22  ? 0.1530 0.2128 0.1196 0.0072  0.0002  0.0054  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD2 
1234 C  CE1 . TYR B 22  ? 0.1552 0.1834 0.1282 0.0056  -0.0110 0.0057  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE1 
1235 C  CE2 . TYR B 22  ? 0.1620 0.1979 0.1378 -0.0065 0.0050  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE2 
1236 C  CZ  . TYR B 22  ? 0.1467 0.1920 0.1169 0.0032  -0.0079 0.0171  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CZ  
1237 O  OH  . TYR B 22  ? 0.1630 0.1967 0.1231 -0.0144 -0.0062 0.0055  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B OH  
1238 N  N   . ARG B 23  ? 0.1602 0.2763 0.1535 -0.0272 -0.0129 0.0186  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   
1239 C  CA  . ARG B 23  ? 0.1595 0.3441 0.1764 -0.0216 -0.0277 0.0234  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  
1240 C  C   . ARG B 23  ? 0.1540 0.3537 0.1870 -0.0163 -0.0298 0.0129  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   
1241 O  O   . ARG B 23  ? 0.1738 0.3846 0.2115 0.0117  -0.0179 0.0154  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   
1242 C  CB  . ARG B 23  ? 0.1683 0.3437 0.2009 -0.0572 -0.0040 0.0330  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  
1243 C  CG  . ARG B 23  ? 0.1839 0.4776 0.2990 -0.1242 -0.0232 0.0833  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  
1244 C  CD  . ARG B 23  ? 0.2361 0.5463 0.3624 -0.1584 -0.0337 0.0270  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  
1245 N  NE  . ARG B 23  ? 0.2804 0.6280 0.4357 -0.1394 -0.0050 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  
1246 C  CZ  . ARG B 23  ? 0.3136 0.5982 0.4426 -0.0729 -0.1238 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  
1247 N  NH1 . ARG B 23  ? 0.5622 0.4617 0.4751 -0.1199 -0.1083 0.0200  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 
1248 N  NH2 . ARG B 23  ? 0.5940 0.5678 0.4398 -0.0363 -0.0771 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 
1249 N  N   . ASP B 24  ? 0.1713 0.3538 0.1941 0.0130  -0.0298 0.0329  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   
1250 C  CA  . ASP B 24  ? 0.1683 0.4016 0.2237 0.0350  -0.0342 0.0444  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  
1251 C  C   . ASP B 24  ? 0.2026 0.3736 0.2490 0.0384  -0.0101 0.0867  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   
1252 O  O   . ASP B 24  ? 0.2267 0.4081 0.3841 0.0600  0.0010  0.0363  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   
1253 C  CB  . ASP B 24  ? 0.2183 0.5002 0.2185 0.0503  -0.0545 0.0564  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  
1254 C  CG  . ASP B 24  ? 0.2526 0.5587 0.2001 0.0015  -0.0691 0.0087  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  
1255 O  OD1 . ASP B 24  ? 0.2759 0.6050 0.2800 -0.0533 -0.0322 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 
1256 O  OD2 . ASP B 24  ? 0.3700 0.6194 0.2293 0.0119  -0.0364 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 
1257 N  N   . LEU B 25  ? 0.2154 0.3161 0.2115 0.0326  0.0055  0.0888  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B N   
1258 C  CA  . LEU B 25  ? 0.2131 0.3079 0.2647 0.0515  0.0285  0.0793  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CA  
1259 C  C   . LEU B 25  ? 0.2324 0.2943 0.2757 0.0418  0.0300  0.0541  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B C   
1260 O  O   . LEU B 25  ? 0.3431 0.3292 0.2956 0.1047  0.0388  0.0588  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B O   
1261 C  CB  . LEU B 25  ? 0.2159 0.2982 0.3254 0.0393  0.0588  0.0378  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CB  
1262 C  CG  . LEU B 25  ? 0.2392 0.2947 0.3402 0.0358  0.0234  0.0671  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CG  
1263 C  CD1 . LEU B 25  ? 0.2741 0.3339 0.3418 0.0465  0.0271  0.1183  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD1 
1264 C  CD2 . LEU B 25  ? 0.2563 0.2708 0.4108 0.0152  0.0544  0.0340  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD2 
1265 N  N   . LEU B 26  ? 0.2029 0.2589 0.2481 0.0087  0.0151  0.0317  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   
1266 C  CA  . LEU B 26  ? 0.1861 0.2417 0.2581 0.0176  0.0243  0.0101  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  
1267 C  C   . LEU B 26  ? 0.1888 0.2501 0.2542 0.0193  0.0297  0.0023  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   
1268 O  O   . LEU B 26  ? 0.2262 0.3384 0.2890 -0.0178 0.0755  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   
1269 C  CB  . LEU B 26  ? 0.1851 0.2699 0.2472 0.0151  0.0218  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  
1270 C  CG  . LEU B 26  ? 0.1897 0.2741 0.2833 -0.0011 0.0015  0.0425  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  
1271 C  CD1 . LEU B 26  ? 0.1947 0.2359 0.2611 0.0011  0.0034  0.0105  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 
1272 C  CD2 . LEU B 26  ? 0.3248 0.2777 0.3193 -0.0101 -0.0744 0.0846  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 
1273 N  N   . GLY B 27  ? 0.1709 0.2455 0.2334 0.0272  0.0144  0.0279  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N   
1274 C  CA  . GLY B 27  ? 0.1850 0.2511 0.2658 0.0185  0.0271  0.0196  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA  
1275 C  C   . GLY B 27  ? 0.1744 0.2658 0.2459 0.0087  0.0268  0.0291  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C   
1276 O  O   . GLY B 27  ? 0.1728 0.3043 0.2307 0.0041  0.0325  0.0038  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O   
1277 N  N   . PHE B 28  ? 0.1812 0.2784 0.1744 0.0164  0.0249  0.0306  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B N   
1278 C  CA  . PHE B 28  ? 0.1840 0.2704 0.1702 0.0181  -0.0065 0.0079  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CA  
1279 C  C   . PHE B 28  ? 0.1901 0.2942 0.1785 -0.0003 -0.0190 0.0249  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B C   
1280 O  O   . PHE B 28  ? 0.1908 0.3283 0.1821 -0.0216 -0.0209 0.0208  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B O   
1281 C  CB  . PHE B 28  ? 0.1793 0.2481 0.1478 0.0009  0.0178  0.0136  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CB  
1282 C  CG  . PHE B 28  ? 0.1773 0.2483 0.1535 0.0268  0.0117  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CG  
1283 C  CD1 . PHE B 28  ? 0.2064 0.2706 0.1616 -0.0171 0.0132  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD1 
1284 C  CD2 . PHE B 28  ? 0.1865 0.2762 0.1755 0.0438  0.0012  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD2 
1285 C  CE1 . PHE B 28  ? 0.1806 0.3111 0.1641 -0.0052 0.0202  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE1 
1286 C  CE2 . PHE B 28  ? 0.2241 0.2927 0.1882 0.0554  -0.0264 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE2 
1287 C  CZ  . PHE B 28  ? 0.1999 0.3120 0.2015 0.0308  -0.0036 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CZ  
1288 N  N   . ARG B 29  ? 0.1967 0.2748 0.1821 0.0112  -0.0004 0.0060  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   
1289 C  CA  . ARG B 29  ? 0.1758 0.2813 0.2116 0.0129  -0.0125 0.0176  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  
1290 C  C   . ARG B 29  ? 0.1753 0.2503 0.1961 -0.0100 0.0025  0.0346  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   
1291 O  O   . ARG B 29  ? 0.1817 0.2613 0.2121 -0.0007 -0.0145 0.0179  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   
1292 C  CB  . ARG B 29  ? 0.1793 0.3270 0.2207 0.0135  0.0032  0.0178  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  
1293 C  CG  . ARG B 29  ? 0.2875 0.3964 0.3761 -0.0833 0.0700  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  
1294 C  CD  . ARG B 29  ? 0.3307 0.5876 0.4922 -0.1637 0.1781  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  
1295 N  NE  . ARG B 29  ? 0.5301 0.7631 0.5201 -0.1099 0.2234  0.0589  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  
1296 C  CZ  . ARG B 29  ? 0.5569 0.8388 0.5272 -0.2049 0.1952  0.0739  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  
1297 N  NH1 . ARG B 29  ? 0.4688 0.9865 0.5315 -0.2215 0.2606  0.1293  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 
1298 N  NH2 . ARG B 29  ? 0.6019 0.9507 0.5321 -0.3514 0.1033  0.1112  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 
1299 N  N   . LEU B 30  ? 0.1838 0.2609 0.1928 -0.0179 0.0041  0.0377  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   
1300 C  CA  . LEU B 30  ? 0.1615 0.2623 0.1841 -0.0154 -0.0132 0.0304  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  
1301 C  C   . LEU B 30  ? 0.1528 0.2637 0.2128 -0.0090 0.0066  0.0291  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   
1302 O  O   . LEU B 30  ? 0.1620 0.2929 0.2808 -0.0298 -0.0118 0.0345  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   
1303 C  CB  . LEU B 30  ? 0.1941 0.3225 0.1812 -0.0106 -0.0029 0.0213  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  
1304 C  CG  . LEU B 30  ? 0.2003 0.3099 0.1758 -0.0199 -0.0200 0.0174  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  
1305 C  CD1 . LEU B 30  ? 0.1961 0.2676 0.1942 -0.0286 -0.0185 0.0104  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 
1306 C  CD2 . LEU B 30  ? 0.2799 0.2810 0.1983 0.0372  -0.0644 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 
1307 N  N   . GLU B 31  ? 0.1726 0.2808 0.1909 -0.0215 0.0083  0.0490  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   
1308 C  CA  . GLU B 31  ? 0.1756 0.2602 0.1933 -0.0431 0.0034  0.0207  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  
1309 C  C   . GLU B 31  ? 0.1968 0.2806 0.2109 -0.0464 0.0083  0.0034  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   
1310 O  O   . GLU B 31  ? 0.2532 0.2628 0.2478 -0.0611 0.0555  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   
1311 C  CB  . GLU B 31  ? 0.2161 0.2596 0.1864 0.0022  0.0023  0.0361  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  
1312 C  CG  . GLU B 31  ? 0.2887 0.3395 0.2006 0.0364  0.0150  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  
1313 C  CD  . GLU B 31  ? 0.3026 0.3686 0.2707 0.0423  0.0509  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  
1314 O  OE1 . GLU B 31  ? 0.3505 0.3872 0.3423 -0.0070 0.0902  0.0134  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 
1315 O  OE2 . GLU B 31  ? 0.3924 0.3843 0.3617 0.1283  0.1091  0.0317  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 
1316 N  N   . ALA B 32  ? 0.1959 0.2469 0.1995 -0.0344 -0.0035 0.0074  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N   
1317 C  CA  . ALA B 32  ? 0.1984 0.2519 0.1669 -0.0447 -0.0063 0.0156  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA  
1318 C  C   . ALA B 32  ? 0.1922 0.2552 0.1677 -0.0449 -0.0112 0.0206  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C   
1319 O  O   . ALA B 32  ? 0.1800 0.2358 0.2050 -0.0383 -0.0175 0.0164  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O   
1320 C  CB  . ALA B 32  ? 0.2201 0.2503 0.2009 -0.0246 0.0200  0.0271  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB  
1321 N  N   . ARG B 33  ? 0.1946 0.2702 0.1739 -0.0431 -0.0110 0.0082  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B N   
1322 C  CA  . ARG B 33  ? 0.1972 0.2432 0.1682 -0.0124 -0.0122 0.0191  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CA  
1323 C  C   . ARG B 33  ? 0.1900 0.2265 0.2032 -0.0276 -0.0329 0.0094  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B C   
1324 O  O   . ARG B 33  ? 0.2107 0.2634 0.2500 -0.0624 -0.0332 0.0186  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B O   
1325 C  CB  . ARG B 33  ? 0.2347 0.2461 0.2034 -0.0118 -0.0134 0.0459  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CB  
1326 C  CG  . ARG B 33  ? 0.2661 0.2314 0.1962 -0.0361 -0.0141 0.0530  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CG  
1327 C  CD  . ARG B 33  ? 0.2417 0.2020 0.1927 -0.0499 -0.0281 0.0306  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CD  
1328 N  NE  . ARG B 33  ? 0.2611 0.2279 0.1570 -0.0081 -0.0372 0.0239  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NE  
1329 C  CZ  . ARG B 33  ? 0.2439 0.2062 0.1442 -0.0060 -0.0294 0.0060  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CZ  
1330 N  NH1 . ARG B 33  ? 0.2642 0.2676 0.1461 0.0317  -0.0332 0.0219  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH1 
1331 N  NH2 . ARG B 33  ? 0.2403 0.2790 0.1525 -0.0089 -0.0232 0.0108  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH2 
1332 N  N   . TRP B 34  ? 0.1920 0.2276 0.1847 -0.0165 -0.0408 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   
1333 C  CA  . TRP B 34  ? 0.2166 0.2142 0.1683 -0.0290 -0.0314 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  
1334 C  C   . TRP B 34  ? 0.2067 0.2066 0.1699 -0.0235 -0.0363 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   
1335 O  O   . TRP B 34  ? 0.2141 0.2104 0.1954 -0.0194 -0.0300 0.0117  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   
1336 C  CB  . TRP B 34  ? 0.2252 0.2238 0.1919 -0.0198 -0.0252 0.0116  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  
1337 C  CG  . TRP B 34  ? 0.2288 0.2077 0.1700 -0.0244 -0.0235 0.0279  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  
1338 C  CD1 . TRP B 34  ? 0.2271 0.2172 0.1819 -0.0228 -0.0274 0.0201  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 
1339 C  CD2 . TRP B 34  ? 0.2386 0.2396 0.1339 -0.0241 -0.0111 0.0328  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 
1340 N  NE1 . TRP B 34  ? 0.2408 0.2313 0.1791 -0.0112 -0.0396 0.0146  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 
1341 C  CE2 . TRP B 34  ? 0.2419 0.2487 0.1575 -0.0299 -0.0222 0.0211  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 
1342 C  CE3 . TRP B 34  ? 0.2724 0.2201 0.1717 -0.0172 0.0073  0.0345  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 
1343 C  CZ2 . TRP B 34  ? 0.2538 0.2597 0.1644 -0.0302 -0.0182 0.0067  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 
1344 C  CZ3 . TRP B 34  ? 0.2812 0.2182 0.1664 -0.0153 0.0069  0.0276  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 
1345 C  CH2 . TRP B 34  ? 0.2783 0.2270 0.1610 -0.0235 0.0099  0.0390  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 
1346 N  N   A ASP B 35  ? 0.2192 0.2180 0.2000 -0.0046 -0.0250 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   
1347 N  N   B ASP B 35  ? 0.2248 0.2222 0.1923 -0.0036 -0.0243 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   
1348 C  CA  A ASP B 35  ? 0.2473 0.2201 0.1890 0.0011  -0.0185 0.0038  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  
1349 C  CA  B ASP B 35  ? 0.2449 0.2123 0.1890 0.0017  -0.0153 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  
1350 C  C   A ASP B 35  ? 0.2364 0.2319 0.1743 -0.0029 0.0021  0.0138  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   
1351 C  C   B ASP B 35  ? 0.2391 0.2297 0.1792 -0.0022 -0.0033 0.0048  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   
1352 O  O   A ASP B 35  ? 0.2693 0.2423 0.1846 -0.0035 -0.0046 0.0487  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   
1353 O  O   B ASP B 35  ? 0.2814 0.2537 0.1504 -0.0409 -0.0346 0.0114  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   
1354 C  CB  A ASP B 35  ? 0.2624 0.2499 0.2536 0.0087  -0.0048 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  
1355 C  CB  B ASP B 35  ? 0.2573 0.2312 0.2158 0.0026  -0.0011 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  
1356 C  CG  A ASP B 35  ? 0.3244 0.2961 0.2522 -0.0066 0.0146  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  
1357 C  CG  B ASP B 35  ? 0.2463 0.2055 0.2280 -0.0027 0.0243  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  
1358 O  OD1 A ASP B 35  ? 0.4186 0.4549 0.4822 -0.1149 0.0650  0.0763  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 
1359 O  OD1 B ASP B 35  ? 0.1403 0.1735 0.2441 0.0115  -0.0164 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 
1360 O  OD2 A ASP B 35  ? 0.5563 0.5182 0.2702 0.0668  -0.0762 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 
1361 O  OD2 B ASP B 35  ? 0.3772 0.2637 0.2222 0.0681  0.0742  0.0011  ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 
1362 N  N   . GLN B 36  ? 0.2186 0.2062 0.1738 -0.0187 0.0024  0.0188  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   
1363 C  CA  . GLN B 36  ? 0.2102 0.1836 0.1923 -0.0070 0.0061  0.0097  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  
1364 C  C   . GLN B 36  ? 0.1956 0.1981 0.1579 -0.0033 -0.0084 0.0258  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   
1365 O  O   . GLN B 36  ? 0.1915 0.1974 0.1560 -0.0044 -0.0102 0.0256  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   
1366 C  CB  . GLN B 36  ? 0.2210 0.1971 0.2320 -0.0002 -0.0037 0.0110  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  
1367 C  CG  . GLN B 36  ? 0.2396 0.2042 0.2922 0.0153  -0.0028 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  
1368 C  CD  . GLN B 36  ? 0.3433 0.2667 0.2557 0.0057  0.0162  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  
1369 O  OE1 . GLN B 36  ? 0.4082 0.2660 0.2847 -0.0172 0.0806  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 
1370 N  NE2 . GLN B 36  ? 0.5321 0.4604 0.2866 -0.0295 -0.0234 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 
1371 N  N   . GLY B 37  ? 0.1910 0.1968 0.1526 -0.0157 -0.0234 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   
1372 C  CA  . GLY B 37  ? 0.1810 0.1956 0.1499 -0.0214 -0.0121 0.0034  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  
1373 C  C   . GLY B 37  ? 0.1750 0.1935 0.1526 -0.0326 0.0012  0.0156  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   
1374 O  O   . GLY B 37  ? 0.1797 0.2141 0.1559 -0.0332 -0.0099 0.0047  ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   
1375 N  N   . ALA B 38  ? 0.1706 0.2151 0.1406 -0.0202 -0.0043 0.0125  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   
1376 C  CA  . ALA B 38  ? 0.1685 0.2071 0.1343 -0.0228 -0.0047 0.0202  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  
1377 C  C   . ALA B 38  ? 0.1768 0.2073 0.1369 -0.0348 -0.0014 0.0132  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   
1378 O  O   . ALA B 38  ? 0.1671 0.2174 0.1352 -0.0295 0.0013  0.0096  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   
1379 C  CB  . ALA B 38  ? 0.2100 0.2272 0.1632 0.0011  -0.0278 0.0298  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  
1380 N  N   . TYR B 39  ? 0.1729 0.2011 0.1508 -0.0354 0.0056  0.0265  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   
1381 C  CA  . TYR B 39  ? 0.1753 0.2120 0.1630 -0.0217 0.0102  0.0210  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  
1382 C  C   . TYR B 39  ? 0.1775 0.2218 0.1503 -0.0149 -0.0044 0.0227  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   
1383 O  O   . TYR B 39  ? 0.1814 0.2399 0.1699 -0.0125 -0.0179 0.0139  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   
1384 C  CB  . TYR B 39  ? 0.1820 0.2174 0.1493 -0.0295 0.0117  0.0247  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  
1385 C  CG  . TYR B 39  ? 0.1857 0.2146 0.1563 -0.0333 0.0026  0.0289  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  
1386 C  CD1 . TYR B 39  ? 0.1730 0.2180 0.1829 -0.0305 0.0108  0.0210  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 
1387 C  CD2 . TYR B 39  ? 0.1875 0.1868 0.1535 -0.0246 0.0129  0.0121  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 
1388 C  CE1 . TYR B 39  ? 0.1945 0.2202 0.1616 -0.0227 -0.0107 0.0231  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 
1389 C  CE2 . TYR B 39  ? 0.1984 0.2051 0.1748 -0.0126 0.0243  0.0413  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 
1390 C  CZ  . TYR B 39  ? 0.1898 0.1979 0.1459 -0.0131 -0.0060 0.0237  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  
1391 O  OH  . TYR B 39  ? 0.2136 0.2021 0.1863 -0.0006 -0.0001 0.0186  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  
1392 N  N   . LEU B 40  ? 0.1672 0.2241 0.1652 -0.0147 0.0083  0.0118  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   
1393 C  CA  . LEU B 40  ? 0.1491 0.2304 0.1641 -0.0123 0.0066  0.0168  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  
1394 C  C   . LEU B 40  ? 0.1604 0.2108 0.1632 -0.0155 0.0126  0.0270  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   
1395 O  O   . LEU B 40  ? 0.1613 0.2513 0.1622 -0.0104 0.0038  0.0079  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   
1396 C  CB  . LEU B 40  ? 0.1823 0.2209 0.1587 -0.0130 0.0102  0.0110  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  
1397 C  CG  . LEU B 40  ? 0.1663 0.2371 0.1553 -0.0249 -0.0068 0.0192  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  
1398 C  CD1 . LEU B 40  ? 0.1760 0.2679 0.1770 -0.0225 0.0275  0.0068  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 
1399 C  CD2 . LEU B 40  ? 0.2504 0.2466 0.1770 0.0109  0.0140  0.0357  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 
1400 N  N   . GLU B 41  ? 0.1692 0.2183 0.1575 -0.0067 0.0122  0.0279  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B N   
1401 C  CA  . GLU B 41  ? 0.1780 0.2262 0.1650 -0.0189 0.0137  0.0160  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CA  
1402 C  C   . GLU B 41  ? 0.1677 0.2270 0.1620 -0.0079 0.0157  0.0170  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B C   
1403 O  O   . GLU B 41  ? 0.1801 0.2700 0.1900 0.0141  -0.0060 0.0042  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B O   
1404 C  CB  . GLU B 41  ? 0.1773 0.2476 0.1874 -0.0123 0.0324  0.0332  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CB  
1405 C  CG  . GLU B 41  ? 0.2500 0.3008 0.1902 -0.0269 0.0541  0.0372  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CG  
1406 C  CD  . GLU B 41  ? 0.2270 0.3241 0.2145 -0.0241 0.0503  0.0634  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CD  
1407 O  OE1 . GLU B 41  ? 0.2288 0.3728 0.2962 -0.0355 0.0218  0.1067  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE1 
1408 O  OE2 . GLU B 41  ? 0.2497 0.3270 0.2202 -0.0065 0.0550  0.0700  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE2 
1409 N  N   . LEU B 42  ? 0.1568 0.2295 0.1801 0.0161  0.0050  0.0103  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   
1410 C  CA  . LEU B 42  ? 0.1785 0.2320 0.1891 0.0054  0.0123  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  
1411 C  C   . LEU B 42  ? 0.1899 0.2544 0.1859 0.0342  0.0355  0.0095  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   
1412 O  O   . LEU B 42  ? 0.1892 0.2678 0.1725 0.0185  0.0306  0.0232  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   
1413 C  CB  . LEU B 42  ? 0.1877 0.2252 0.2068 0.0277  0.0505  0.0006  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  
1414 C  CG  . LEU B 42  ? 0.2051 0.2214 0.1920 0.0320  0.0426  0.0117  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  
1415 C  CD1 . LEU B 42  ? 0.2566 0.2257 0.1825 0.0285  0.0149  0.0024  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 
1416 C  CD2 . LEU B 42  ? 0.2345 0.2466 0.1833 0.0024  0.0487  0.0077  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 
1417 N  N   . GLY B 43  ? 0.1955 0.3098 0.2040 0.0502  0.0413  0.0339  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B N   
1418 C  CA  . GLY B 43  ? 0.2257 0.3011 0.2017 0.0449  0.0623  0.0222  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B CA  
1419 C  C   . GLY B 43  ? 0.2530 0.2892 0.1990 0.0125  0.0628  0.0392  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B C   
1420 O  O   . GLY B 43  ? 0.3262 0.2994 0.2086 -0.0009 0.0502  0.0342  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B O   
1421 N  N   . SER B 44  ? 0.2503 0.2847 0.1919 0.0273  0.0629  0.0388  ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   
1422 C  CA  . SER B 44  ? 0.2642 0.2919 0.1860 0.0321  0.0836  0.0411  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  
1423 C  C   . SER B 44  ? 0.2233 0.2798 0.1683 0.0141  0.0489  0.0419  ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   
1424 O  O   . SER B 44  ? 0.2289 0.2829 0.1702 0.0162  0.0474  0.0471  ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   
1425 C  CB  . SER B 44  ? 0.3574 0.3598 0.1746 0.0615  0.0787  0.0602  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  
1426 O  OG  . SER B 44  ? 0.3917 0.4532 0.2212 0.0218  0.0065  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  
1427 N  N   . LEU B 45  ? 0.2020 0.2373 0.1554 0.0216  0.0419  0.0212  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   
1428 C  CA  . LEU B 45  ? 0.1811 0.2266 0.1399 0.0154  0.0249  0.0134  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  
1429 C  C   . LEU B 45  ? 0.1405 0.2231 0.1654 0.0085  0.0205  0.0106  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   
1430 O  O   . LEU B 45  ? 0.1611 0.2360 0.1656 0.0089  0.0111  0.0146  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   
1431 C  CB  . LEU B 45  ? 0.1938 0.2183 0.1400 0.0157  0.0214  0.0116  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  
1432 C  CG  . LEU B 45  ? 0.1907 0.2633 0.1479 0.0038  0.0297  0.0286  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  
1433 C  CD1 . LEU B 45  ? 0.1911 0.2452 0.1770 0.0132  0.0155  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 
1434 C  CD2 . LEU B 45  ? 0.2373 0.2727 0.1731 0.0118  0.0492  0.0425  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 
1435 N  N   . TRP B 46  ? 0.1680 0.2166 0.1504 0.0185  0.0383  0.0192  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B N   
1436 C  CA  . TRP B 46  ? 0.1435 0.2118 0.1479 0.0094  0.0157  0.0200  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CA  
1437 C  C   . TRP B 46  ? 0.1581 0.2025 0.1378 0.0087  0.0205  0.0085  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B C   
1438 O  O   . TRP B 46  ? 0.1495 0.2178 0.1567 -0.0057 0.0166  0.0342  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B O   
1439 C  CB  . TRP B 46  ? 0.1820 0.2165 0.1396 -0.0017 0.0176  0.0189  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CB  
1440 C  CG  . TRP B 46  ? 0.1493 0.2058 0.1451 -0.0191 0.0021  0.0140  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CG  
1441 C  CD1 . TRP B 46  ? 0.1896 0.2100 0.1471 -0.0197 0.0145  0.0187  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD1 
1442 C  CD2 . TRP B 46  ? 0.1758 0.2123 0.1437 -0.0172 0.0147  0.0153  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD2 
1443 N  NE1 . TRP B 46  ? 0.1997 0.2102 0.1437 -0.0295 0.0176  0.0057  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B NE1 
1444 C  CE2 . TRP B 46  ? 0.1787 0.2160 0.1539 -0.0126 0.0174  0.0099  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE2 
1445 C  CE3 . TRP B 46  ? 0.1708 0.2229 0.1596 -0.0031 0.0010  0.0271  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE3 
1446 C  CZ2 . TRP B 46  ? 0.1856 0.2220 0.1666 -0.0087 0.0196  0.0095  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ2 
1447 C  CZ3 . TRP B 46  ? 0.1764 0.2020 0.1646 -0.0412 0.0055  0.0245  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ3 
1448 C  CH2 . TRP B 46  ? 0.1780 0.2287 0.1697 -0.0022 0.0206  0.0164  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CH2 
1449 N  N   . LEU B 47  ? 0.1602 0.2268 0.1354 -0.0061 0.0182  0.0068  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   
1450 C  CA  . LEU B 47  ? 0.1556 0.1951 0.1316 -0.0092 0.0072  0.0148  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  
1451 C  C   . LEU B 47  ? 0.1459 0.2057 0.1136 -0.0134 0.0044  0.0157  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   
1452 O  O   . LEU B 47  ? 0.1560 0.2220 0.1556 -0.0176 -0.0039 0.0002  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   
1453 C  CB  . LEU B 47  ? 0.1481 0.2136 0.1546 0.0046  0.0156  0.0277  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  
1454 C  CG  . LEU B 47  ? 0.1487 0.2184 0.1348 -0.0083 0.0113  0.0258  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  
1455 C  CD1 . LEU B 47  ? 0.1535 0.2328 0.1836 -0.0235 0.0054  0.0528  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 
1456 C  CD2 . LEU B 47  ? 0.1755 0.2375 0.1508 0.0054  0.0103  0.0315  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 
1457 N  N   A CYS B 48  ? 0.1509 0.2208 0.1257 -0.0098 0.0072  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   
1458 N  N   B CYS B 48  ? 0.1538 0.2125 0.1293 -0.0105 0.0124  0.0003  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   
1459 C  CA  A CYS B 48  ? 0.1509 0.2252 0.1245 -0.0055 0.0023  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  
1460 C  CA  B CYS B 48  ? 0.1560 0.2119 0.1170 -0.0005 0.0046  0.0157  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  
1461 C  C   A CYS B 48  ? 0.1624 0.2167 0.1185 0.0026  0.0010  0.0042  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   
1462 C  C   B CYS B 48  ? 0.1188 0.1954 0.1164 0.0032  -0.0066 0.0129  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   
1463 O  O   A CYS B 48  ? 0.1579 0.1714 0.0954 0.0266  -0.0015 0.0110  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   
1464 O  O   B CYS B 48  ? 0.1520 0.2012 0.1240 -0.0076 0.0027  0.0090  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   
1465 C  CB  A CYS B 48  ? 0.1480 0.2319 0.1254 -0.0003 0.0033  0.0032  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  
1466 C  CB  B CYS B 48  ? 0.1436 0.2085 0.1139 -0.0063 -0.0025 0.0126  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  
1467 S  SG  A CYS B 48  ? 0.2225 0.3229 0.1828 -0.0550 -0.0235 0.0787  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  
1468 S  SG  B CYS B 48  ? 0.1824 0.2084 0.1351 -0.0038 0.0093  0.0108  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  
1469 N  N   . LEU B 49  ? 0.1620 0.2291 0.1181 -0.0213 -0.0049 0.0146  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   
1470 C  CA  . LEU B 49  ? 0.1579 0.2065 0.1223 -0.0179 -0.0073 0.0132  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  
1471 C  C   . LEU B 49  ? 0.1608 0.2096 0.1346 -0.0174 -0.0106 0.0027  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   
1472 O  O   . LEU B 49  ? 0.1929 0.2211 0.1622 -0.0293 -0.0060 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   
1473 C  CB  . LEU B 49  ? 0.1678 0.2038 0.1237 -0.0188 -0.0117 0.0069  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  
1474 C  CG  . LEU B 49  ? 0.1725 0.2119 0.1395 -0.0004 -0.0100 0.0078  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  
1475 C  CD1 . LEU B 49  ? 0.1804 0.2456 0.1508 -0.0023 -0.0179 0.0369  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 
1476 C  CD2 . LEU B 49  ? 0.1719 0.2152 0.1585 0.0015  0.0011  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 
1477 N  N   A SER B 50  ? 0.1695 0.2046 0.1285 -0.0043 -0.0079 0.0169  ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   
1478 N  N   B SER B 50  ? 0.1735 0.2023 0.1356 -0.0141 0.0013  0.0132  ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   
1479 C  CA  A SER B 50  ? 0.1764 0.1999 0.1302 -0.0040 -0.0111 0.0160  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  
1480 C  CA  B SER B 50  ? 0.1769 0.2090 0.1351 -0.0062 -0.0021 0.0080  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  
1481 C  C   A SER B 50  ? 0.1725 0.1961 0.1315 -0.0071 -0.0120 0.0108  ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   
1482 C  C   B SER B 50  ? 0.1693 0.1926 0.1292 -0.0077 -0.0168 0.0127  ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   
1483 O  O   A SER B 50  ? 0.1609 0.1831 0.1401 0.0032  -0.0116 0.0095  ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   
1484 O  O   B SER B 50  ? 0.1666 0.1912 0.1313 -0.0099 -0.0041 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   
1485 C  CB  A SER B 50  ? 0.1725 0.1877 0.1344 -0.0128 -0.0120 0.0228  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  
1486 C  CB  B SER B 50  ? 0.1810 0.2122 0.1393 -0.0267 -0.0146 0.0313  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  
1487 O  OG  A SER B 50  ? 0.1572 0.1781 0.1196 -0.0215 -0.0109 0.0157  ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  
1488 O  OG  B SER B 50  ? 0.2050 0.2729 0.1294 -0.0210 -0.0067 0.0108  ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  
1489 N  N   . ARG B 51  ? 0.1938 0.1833 0.1361 -0.0175 -0.0015 0.0011  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B N   
1490 C  CA  . ARG B 51  ? 0.1893 0.1946 0.1347 -0.0114 -0.0122 0.0063  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CA  
1491 C  C   . ARG B 51  ? 0.1954 0.2137 0.1117 0.0011  -0.0086 0.0173  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B C   
1492 O  O   . ARG B 51  ? 0.2091 0.2063 0.1521 0.0072  -0.0009 0.0178  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B O   
1493 C  CB  . ARG B 51  ? 0.2324 0.2066 0.1399 -0.0120 -0.0386 0.0027  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CB  
1494 C  CG  . ARG B 51  ? 0.2336 0.2238 0.1470 -0.0306 -0.0221 0.0019  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CG  
1495 C  CD  . ARG B 51  ? 0.2623 0.2484 0.1437 -0.0507 -0.0274 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CD  
1496 N  NE  . ARG B 51  ? 0.3163 0.2365 0.1543 -0.0110 -0.0129 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NE  
1497 C  CZ  . ARG B 51  ? 0.3207 0.2759 0.1777 0.0182  -0.0115 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CZ  
1498 N  NH1 . ARG B 51  ? 0.3516 0.2523 0.2674 0.0157  0.0325  0.0121  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH1 
1499 N  NH2 . ARG B 51  ? 0.4932 0.3324 0.1960 0.0329  0.0493  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH2 
1500 N  N   . GLU B 52  ? 0.1951 0.1945 0.1348 -0.0072 0.0082  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   
1501 C  CA  . GLU B 52  ? 0.2007 0.2141 0.1518 -0.0222 -0.0008 0.0046  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  
1502 C  C   . GLU B 52  ? 0.1860 0.2232 0.1507 -0.0358 0.0033  0.0012  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   
1503 O  O   . GLU B 52  ? 0.2297 0.2119 0.1530 -0.0245 0.0143  0.0016  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   
1504 C  CB  . GLU B 52  ? 0.1965 0.2131 0.1421 -0.0015 0.0046  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  
1505 C  CG  . GLU B 52  ? 0.2018 0.2773 0.1504 0.0096  -0.0018 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  
1506 C  CD  . GLU B 52  ? 0.2043 0.2482 0.1558 -0.0071 -0.0091 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  
1507 O  OE1 . GLU B 52  ? 0.2258 0.2536 0.1366 -0.0280 0.0093  0.0050  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 
1508 O  OE2 . GLU B 52  ? 0.2213 0.3269 0.2058 0.0313  -0.0359 0.0033  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 
1509 N  N   . PRO B 53  ? 0.2259 0.2309 0.1582 -0.0215 0.0106  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   
1510 C  CA  . PRO B 53  ? 0.2757 0.2643 0.1430 -0.0384 0.0193  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  
1511 C  C   . PRO B 53  ? 0.3140 0.3115 0.1500 -0.0869 0.0586  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   
1512 O  O   . PRO B 53  ? 0.4253 0.3032 0.1867 -0.0989 0.0935  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   
1513 C  CB  . PRO B 53  ? 0.2820 0.2704 0.1601 -0.0446 0.0085  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  
1514 C  CG  . PRO B 53  ? 0.2522 0.2693 0.1700 -0.0347 -0.0076 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  
1515 C  CD  . PRO B 53  ? 0.2489 0.2454 0.1670 -0.0342 -0.0124 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  
1516 N  N   . GLN B 54  ? 0.2751 0.3859 0.1808 -0.0922 0.0546  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B N   
1517 C  CA  . GLN B 54  ? 0.2917 0.4365 0.2921 -0.1083 0.1190  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CA  
1518 C  C   . GLN B 54  ? 0.2845 0.3812 0.2367 -0.1002 0.0788  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B C   
1519 O  O   . GLN B 54  ? 0.2752 0.3883 0.3095 -0.0908 0.0782  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B O   
1520 C  CB  . GLN B 54  ? 0.3099 0.5207 0.4556 -0.0461 0.1443  -0.2371 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CB  
1521 C  CG  . GLN B 54  ? 0.4287 0.5523 0.4675 -0.0239 0.1353  -0.2696 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CG  
1522 C  CD  . GLN B 54  ? 0.5036 0.6587 0.4467 -0.1062 0.1359  -0.2434 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CD  
1523 O  OE1 . GLN B 54  ? 0.5245 0.6436 0.4688 -0.1445 0.0845  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B OE1 
1524 N  NE2 . GLN B 54  ? 0.5908 0.7233 0.5984 -0.2581 0.0415  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B NE2 
1525 N  N   . TYR B 55  ? 0.2486 0.2819 0.2207 -0.0459 0.0366  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N   
1526 C  CA  . TYR B 55  ? 0.2059 0.2582 0.2033 -0.0596 0.0287  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA  
1527 C  C   . TYR B 55  ? 0.2181 0.2700 0.1803 -0.0506 0.0496  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C   
1528 O  O   . TYR B 55  ? 0.2367 0.2844 0.1997 -0.0266 0.0320  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O   
1529 C  CB  . TYR B 55  ? 0.2465 0.2478 0.1853 -0.0473 0.0422  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB  
1530 C  CG  . TYR B 55  ? 0.2335 0.2319 0.1796 -0.0273 0.0216  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG  
1531 C  CD1 . TYR B 55  ? 0.2246 0.2179 0.1612 -0.0109 0.0295  0.0117  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1 
1532 C  CD2 . TYR B 55  ? 0.1979 0.2289 0.1752 -0.0459 0.0189  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2 
1533 C  CE1 . TYR B 55  ? 0.2369 0.1795 0.1656 -0.0213 0.0175  0.0236  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1 
1534 C  CE2 . TYR B 55  ? 0.2124 0.2404 0.1603 -0.0313 0.0300  0.0017  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2 
1535 C  CZ  . TYR B 55  ? 0.2200 0.2078 0.1525 -0.0241 0.0175  0.0083  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ  
1536 O  OH  . TYR B 55  ? 0.2362 0.2626 0.1597 -0.0233 0.0420  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH  
1537 N  N   . GLY B 56  ? 0.2613 0.2441 0.1880 -0.0585 0.0235  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B N   
1538 C  CA  . GLY B 56  ? 0.2914 0.2626 0.1841 -0.0724 0.0296  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B CA  
1539 C  C   . GLY B 56  ? 0.2882 0.2297 0.1707 -0.0647 0.0115  0.0164  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B C   
1540 O  O   . GLY B 56  ? 0.4688 0.2369 0.2344 -0.0958 0.0894  0.0226  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B O   
1541 N  N   . GLY B 57  ? 0.2461 0.2260 0.1526 -0.0555 -0.0042 0.0099  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B N   
1542 C  CA  . GLY B 57  ? 0.2285 0.2302 0.1757 -0.0046 -0.0203 0.0116  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B CA  
1543 C  C   . GLY B 57  ? 0.1927 0.2077 0.1610 -0.0134 0.0053  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B C   
1544 O  O   . GLY B 57  ? 0.2111 0.2239 0.1666 0.0052  0.0080  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B O   
1545 N  N   . PRO B 58  ? 0.1948 0.2020 0.1525 0.0088  0.0109  0.0161  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B N   
1546 C  CA  . PRO B 58  ? 0.2050 0.2246 0.1513 0.0023  0.0098  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CA  
1547 C  C   . PRO B 58  ? 0.1963 0.2325 0.2042 0.0045  0.0191  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B C   
1548 O  O   . PRO B 58  ? 0.2656 0.2260 0.1828 -0.0225 0.0618  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B O   
1549 C  CB  . PRO B 58  ? 0.2421 0.2088 0.1614 0.0050  0.0369  0.0100  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CB  
1550 C  CG  . PRO B 58  ? 0.2518 0.2296 0.1877 0.0307  0.0329  0.0002  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CG  
1551 C  CD  . PRO B 58  ? 0.1980 0.2035 0.2115 0.0063  0.0187  0.0044  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CD  
1552 N  N   . ALA B 59  ? 0.1976 0.2458 0.2667 0.0336  -0.0110 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B N   
1553 C  CA  . ALA B 59  ? 0.2086 0.2637 0.2437 0.0176  -0.0074 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CA  
1554 C  C   . ALA B 59  ? 0.2034 0.2517 0.2433 -0.0067 0.0174  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B C   
1555 O  O   . ALA B 59  ? 0.1907 0.2164 0.1736 0.0004  -0.0116 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B O   
1556 C  CB  . ALA B 59  ? 0.2124 0.3108 0.2631 -0.0119 -0.0250 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CB  
1557 N  N   . ALA B 60  ? 0.2583 0.2880 0.2163 -0.0400 0.0611  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   
1558 C  CA  . ALA B 60  ? 0.2704 0.2425 0.1414 -0.0450 0.0169  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  
1559 C  C   . ALA B 60  ? 0.2084 0.2198 0.1443 -0.0104 0.0127  0.0033  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   
1560 O  O   . ALA B 60  ? 0.2057 0.2835 0.1804 -0.0154 0.0164  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   
1561 C  CB  . ALA B 60  ? 0.3813 0.3648 0.1514 -0.1540 0.0031  0.0236  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  
1562 N  N   . ASP B 61  ? 0.2048 0.2104 0.1358 -0.0204 0.0075  0.0104  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   
1563 C  CA  . ASP B 61  ? 0.1848 0.2078 0.1300 -0.0193 0.0028  0.0146  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  
1564 C  C   . ASP B 61  ? 0.1726 0.2017 0.1308 -0.0241 -0.0068 0.0134  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   
1565 O  O   . ASP B 61  ? 0.1927 0.2261 0.1304 -0.0062 -0.0073 0.0102  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   
1566 C  CB  . ASP B 61  ? 0.2009 0.2211 0.1492 0.0051  -0.0067 0.0048  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  
1567 C  CG  . ASP B 61  ? 0.2072 0.1942 0.1531 0.0185  0.0058  0.0010  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  
1568 O  OD1 . ASP B 61  ? 0.2004 0.2195 0.1872 0.0032  0.0180  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 
1569 O  OD2 . ASP B 61  ? 0.2497 0.2465 0.1709 0.0134  0.0093  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 
1570 N  N   . TYR B 62  ? 0.1945 0.1900 0.1273 -0.0046 -0.0042 0.0027  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B N   
1571 C  CA  . TYR B 62  ? 0.1922 0.1887 0.1423 -0.0052 -0.0022 0.0093  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CA  
1572 C  C   . TYR B 62  ? 0.1862 0.1968 0.1376 -0.0035 -0.0021 0.0049  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B C   
1573 O  O   . TYR B 62  ? 0.1855 0.2092 0.1558 0.0030  0.0043  0.0120  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B O   
1574 C  CB  . TYR B 62  ? 0.2190 0.2176 0.1553 -0.0185 0.0123  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CB  
1575 C  CG  . TYR B 62  ? 0.2136 0.2160 0.1377 -0.0129 0.0117  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CG  
1576 C  CD1 . TYR B 62  ? 0.2525 0.2172 0.1385 -0.0213 -0.0027 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD1 
1577 C  CD2 . TYR B 62  ? 0.2036 0.2094 0.1393 -0.0079 0.0150  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD2 
1578 C  CE1 . TYR B 62  ? 0.2786 0.2655 0.1717 -0.0559 -0.0093 0.0149  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE1 
1579 C  CE2 . TYR B 62  ? 0.2179 0.2461 0.1610 -0.0361 0.0147  0.0096  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE2 
1580 C  CZ  . TYR B 62  ? 0.2365 0.2352 0.1564 -0.0359 0.0148  0.0039  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CZ  
1581 O  OH  . TYR B 62  ? 0.2639 0.2211 0.1852 -0.0376 -0.0033 0.0143  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B OH  
1582 N  N   . THR B 63  ? 0.1579 0.1993 0.1291 -0.0183 -0.0067 0.0039  ? ? ? ? ? ? 63   THR B N   
1583 C  CA  . THR B 63  ? 0.1563 0.1946 0.1259 -0.0044 -0.0015 0.0119  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CA  
1584 C  C   . THR B 63  ? 0.1519 0.2012 0.1146 -0.0171 -0.0027 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 63   THR B C   
1585 O  O   . THR B 63  ? 0.1753 0.2183 0.1155 -0.0022 -0.0008 0.0039  ? ? ? ? ? ? 63   THR B O   
1586 C  CB  . THR B 63  ? 0.1694 0.1945 0.1256 -0.0147 -0.0063 0.0012  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CB  
1587 O  OG1 . THR B 63  ? 0.1820 0.2008 0.1366 0.0097  -0.0158 0.0082  ? ? ? ? ? ? 63   THR B OG1 
1588 C  CG2 . THR B 63  ? 0.2198 0.2076 0.1314 -0.0448 -0.0079 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 63   THR B CG2 
1589 N  N   . HIS B 64  ? 0.1528 0.2017 0.1149 -0.0131 -0.0033 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B N   
1590 C  CA  . HIS B 64  ? 0.1521 0.1754 0.1251 0.0011  -0.0036 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CA  
1591 C  C   . HIS B 64  ? 0.1544 0.2038 0.1178 -0.0059 -0.0031 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B C   
1592 O  O   . HIS B 64  ? 0.1896 0.1994 0.1173 -0.0098 -0.0045 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B O   
1593 C  CB  . HIS B 64  ? 0.2027 0.1822 0.1234 -0.0009 -0.0007 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CB  
1594 C  CG  . HIS B 64  ? 0.1681 0.1783 0.1199 -0.0141 0.0044  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CG  
1595 N  ND1 . HIS B 64  ? 0.1872 0.2146 0.1099 -0.0141 -0.0065 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B ND1 
1596 C  CD2 . HIS B 64  ? 0.1842 0.1895 0.1083 -0.0069 -0.0057 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CD2 
1597 C  CE1 . HIS B 64  ? 0.1942 0.2030 0.1158 -0.0182 -0.0112 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CE1 
1598 N  NE2 . HIS B 64  ? 0.2049 0.1923 0.1139 0.0057  -0.0067 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B NE2 
1599 N  N   . TYR B 65  ? 0.1545 0.2079 0.1239 -0.0175 -0.0028 0.0020  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B N   
1600 C  CA  . TYR B 65  ? 0.1582 0.2012 0.1170 -0.0122 0.0056  0.0050  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CA  
1601 C  C   . TYR B 65  ? 0.1710 0.2045 0.1180 -0.0010 0.0064  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B C   
1602 O  O   . TYR B 65  ? 0.2049 0.2175 0.1233 0.0198  0.0054  0.0053  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B O   
1603 C  CB  . TYR B 65  ? 0.1732 0.1895 0.1461 -0.0128 0.0036  0.0028  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CB  
1604 C  CG  . TYR B 65  ? 0.1672 0.2108 0.1277 -0.0096 0.0018  0.0029  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CG  
1605 C  CD1 . TYR B 65  ? 0.2093 0.2457 0.1272 0.0023  -0.0039 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD1 
1606 C  CD2 . TYR B 65  ? 0.1936 0.2253 0.1301 0.0169  0.0015  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD2 
1607 C  CE1 . TYR B 65  ? 0.2318 0.2387 0.0991 0.0036  0.0113  0.0046  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE1 
1608 C  CE2 . TYR B 65  ? 0.2100 0.1971 0.1105 0.0157  -0.0132 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE2 
1609 C  CZ  . TYR B 65  ? 0.2046 0.1926 0.1083 -0.0133 0.0140  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CZ  
1610 O  OH  . TYR B 65  ? 0.2343 0.2112 0.1292 -0.0082 0.0206  0.0023  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B OH  
1611 N  N   . ALA B 66  ? 0.1693 0.2198 0.1215 -0.0026 0.0176  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   
1612 C  CA  . ALA B 66  ? 0.1763 0.2041 0.1247 -0.0059 0.0205  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  
1613 C  C   . ALA B 66  ? 0.1765 0.2025 0.1215 0.0124  0.0382  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   
1614 O  O   . ALA B 66  ? 0.2044 0.2154 0.1396 -0.0085 0.0274  0.0146  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   
1615 C  CB  . ALA B 66  ? 0.2259 0.2081 0.1337 -0.0051 0.0034  0.0005  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  
1616 N  N   . PHE B 67  ? 0.1768 0.2316 0.1374 0.0055  0.0202  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   
1617 C  CA  . PHE B 67  ? 0.1769 0.2296 0.1266 0.0046  0.0151  0.0163  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  
1618 C  C   . PHE B 67  ? 0.1713 0.2262 0.1524 -0.0122 0.0238  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   
1619 O  O   . PHE B 67  ? 0.2105 0.2291 0.1698 -0.0104 0.0400  0.0067  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   
1620 C  CB  . PHE B 67  ? 0.1909 0.2225 0.1556 -0.0085 0.0146  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  
1621 C  CG  . PHE B 67  ? 0.1888 0.2103 0.1388 -0.0166 0.0135  0.0043  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  
1622 C  CD1 . PHE B 67  ? 0.2013 0.2403 0.1530 0.0117  0.0326  0.0127  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 
1623 C  CD2 . PHE B 67  ? 0.2218 0.2212 0.1545 -0.0005 0.0258  0.0115  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 
1624 C  CE1 . PHE B 67  ? 0.2301 0.2299 0.1662 0.0157  0.0477  0.0152  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 
1625 C  CE2 . PHE B 67  ? 0.2484 0.2154 0.1690 0.0072  0.0315  0.0144  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 
1626 C  CZ  . PHE B 67  ? 0.2278 0.2043 0.1693 -0.0174 0.0355  0.0000  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  
1627 N  N   . GLY B 68  ? 0.1999 0.1996 0.1536 0.0074  0.0281  0.0145  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B N   
1628 C  CA  . GLY B 68  ? 0.1832 0.2417 0.1536 0.0225  0.0250  0.0017  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B CA  
1629 C  C   . GLY B 68  ? 0.1812 0.2294 0.1720 0.0154  0.0193  0.0213  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B C   
1630 O  O   . GLY B 68  ? 0.1935 0.2349 0.1780 0.0118  0.0129  0.0179  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B O   
1631 N  N   . ILE B 69  ? 0.1983 0.2371 0.1723 0.0171  0.0188  0.0128  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B N   
1632 C  CA  . ILE B 69  ? 0.2140 0.2337 0.1714 0.0403  0.0340  0.0190  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CA  
1633 C  C   . ILE B 69  ? 0.2344 0.2664 0.1735 0.0507  0.0413  0.0099  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B C   
1634 O  O   . ILE B 69  ? 0.2656 0.2542 0.1842 0.0278  0.0540  0.0023  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B O   
1635 C  CB  . ILE B 69  ? 0.2017 0.2612 0.1701 0.0442  0.0410  0.0200  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CB  
1636 C  CG1 . ILE B 69  ? 0.2091 0.3151 0.1858 0.0716  0.0502  0.0450  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG1 
1637 C  CG2 . ILE B 69  ? 0.2533 0.2777 0.1647 0.0127  0.0520  0.0165  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG2 
1638 C  CD1 . ILE B 69  ? 0.2481 0.3116 0.1603 0.0421  0.0191  0.0065  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CD1 
1639 N  N   . ALA B 70  ? 0.2295 0.2801 0.2205 0.0504  0.0741  0.0045  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   
1640 C  CA  . ALA B 70  ? 0.2648 0.2707 0.2335 0.0654  0.0727  0.0080  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  
1641 C  C   . ALA B 70  ? 0.2482 0.2758 0.2011 0.0524  0.0367  0.0090  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   
1642 O  O   . ALA B 70  ? 0.2750 0.2978 0.2105 0.0634  0.0542  0.0096  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   
1643 C  CB  . ALA B 70  ? 0.2637 0.2954 0.2620 0.0726  0.1156  0.0370  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  
1644 N  N   . ALA B 71  ? 0.2738 0.2779 0.2272 0.0568  0.0729  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   
1645 C  CA  . ALA B 71  ? 0.2962 0.2834 0.2338 0.0448  0.0698  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  
1646 C  C   . ALA B 71  ? 0.2884 0.3270 0.2672 0.0794  0.0851  0.0343  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   
1647 O  O   . ALA B 71  ? 0.3261 0.3404 0.2763 0.0906  0.1080  0.0457  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   
1648 C  CB  . ALA B 71  ? 0.3673 0.2951 0.2910 0.0620  0.0984  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  
1649 N  N   . ALA B 72  ? 0.2801 0.3252 0.2890 0.0989  0.0829  0.0421  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B N   
1650 C  CA  . ALA B 72  ? 0.2774 0.3804 0.2963 0.1157  0.1012  0.0734  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CA  
1651 C  C   . ALA B 72  ? 0.2584 0.3808 0.2883 0.0966  0.0823  0.0684  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B C   
1652 O  O   . ALA B 72  ? 0.2984 0.3814 0.2981 0.1112  0.0835  0.0725  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B O   
1653 C  CB  . ALA B 72  ? 0.2644 0.5313 0.3634 0.1135  0.1129  0.0169  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CB  
1654 N  N   . ASP B 73  ? 0.2629 0.3651 0.2589 0.0791  0.1012  0.0839  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B N   
1655 C  CA  . ASP B 73  ? 0.2161 0.3476 0.2591 0.0583  0.0547  0.0725  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CA  
1656 C  C   . ASP B 73  ? 0.2112 0.3203 0.2130 0.0595  0.0419  0.0503  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B C   
1657 O  O   . ASP B 73  ? 0.2317 0.3337 0.2157 0.0377  0.0340  0.0365  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B O   
1658 C  CB  . ASP B 73  ? 0.2195 0.3528 0.2951 0.0580  0.0591  0.0884  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CB  
1659 C  CG  . ASP B 73  ? 0.2081 0.3703 0.3049 0.0399  0.0213  0.0834  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CG  
1660 O  OD1 . ASP B 73  ? 0.2279 0.4305 0.3428 0.0667  0.0146  0.1140  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD1 
1661 O  OD2 . ASP B 73  ? 0.2221 0.3454 0.4042 0.0416  0.0582  0.1163  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD2 
1662 N  N   . PHE B 74  ? 0.2208 0.2899 0.2087 0.0597  0.0500  0.0381  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B N   
1663 C  CA  . PHE B 74  ? 0.2143 0.2936 0.1988 0.0595  0.0497  0.0213  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CA  
1664 C  C   . PHE B 74  ? 0.1878 0.3046 0.2029 0.0764  0.0463  0.0318  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B C   
1665 O  O   . PHE B 74  ? 0.2109 0.3148 0.1934 0.0679  0.0446  0.0195  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B O   
1666 C  CB  . PHE B 74  ? 0.2353 0.2765 0.1890 0.0436  0.0527  0.0327  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CB  
1667 C  CG  . PHE B 74  ? 0.2423 0.2406 0.1867 0.0373  0.0517  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CG  
1668 C  CD1 . PHE B 74  ? 0.2344 0.2397 0.1553 0.0388  0.0369  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD1 
1669 C  CD2 . PHE B 74  ? 0.2503 0.2575 0.2040 0.0389  0.0544  0.0274  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD2 
1670 C  CE1 . PHE B 74  ? 0.2259 0.2592 0.1749 0.0243  0.0248  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE1 
1671 C  CE2 . PHE B 74  ? 0.2511 0.2878 0.1866 0.0517  0.0575  0.0346  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE2 
1672 C  CZ  . PHE B 74  ? 0.2339 0.2616 0.1911 0.0306  0.0244  0.0121  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CZ  
1673 N  N   . ALA B 75  ? 0.2268 0.3001 0.2261 0.0733  0.0377  0.0299  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B N   
1674 C  CA  . ALA B 75  ? 0.2637 0.2998 0.2310 0.0773  0.0288  0.0371  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CA  
1675 C  C   . ALA B 75  ? 0.2602 0.3464 0.2187 0.0557  0.0537  0.0223  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B C   
1676 O  O   . ALA B 75  ? 0.2485 0.3714 0.2167 0.0865  0.0452  0.0550  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B O   
1677 C  CB  . ALA B 75  ? 0.3168 0.3100 0.2600 0.1004  0.1109  0.0432  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CB  
1678 N  N   . ARG B 76  ? 0.2487 0.3283 0.2286 0.0702  0.0355  0.0540  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B N   
1679 C  CA  . ARG B 76  ? 0.2155 0.3432 0.2737 0.0902  0.0032  0.0490  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CA  
1680 C  C   . ARG B 76  ? 0.2323 0.3239 0.2202 0.0694  0.0270  0.0603  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B C   
1681 O  O   . ARG B 76  ? 0.2073 0.4054 0.2158 0.0720  0.0138  0.0508  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B O   
1682 C  CB  . ARG B 76  ? 0.2169 0.4223 0.4048 0.0751  0.0296  0.0172  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CB  
1683 C  CG  . ARG B 76  ? 0.2962 0.5678 0.5047 -0.0303 0.0864  0.0867  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CG  
1684 C  CD  . ARG B 76  ? 0.2921 0.6992 0.6030 -0.0330 0.1117  0.0429  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CD  
1685 N  NE  . ARG B 76  ? 0.2790 0.7305 0.7581 -0.0276 0.0559  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NE  
1686 C  CZ  . ARG B 76  ? 0.3055 0.6961 0.7638 0.0084  0.0197  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CZ  
1687 N  NH1 . ARG B 76  ? 0.3248 0.7327 0.7909 0.1161  -0.0013 0.0262  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH1 
1688 N  NH2 . ARG B 76  ? 0.3638 0.6998 0.8635 0.0508  -0.0225 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH2 
1689 N  N   . PHE B 77  ? 0.2075 0.3248 0.2104 0.0724  0.0294  0.0516  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B N   
1690 C  CA  . PHE B 77  ? 0.2015 0.2961 0.2099 0.0461  0.0245  0.0484  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CA  
1691 C  C   . PHE B 77  ? 0.1984 0.2958 0.2011 0.0391  0.0277  0.0223  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B C   
1692 O  O   . PHE B 77  ? 0.2046 0.3076 0.1838 0.0547  0.0040  0.0281  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B O   
1693 C  CB  . PHE B 77  ? 0.2163 0.2903 0.2059 0.0454  0.0063  0.0391  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CB  
1694 C  CG  . PHE B 77  ? 0.2158 0.2927 0.1721 0.0459  0.0093  0.0294  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CG  
1695 C  CD1 . PHE B 77  ? 0.2377 0.2995 0.1726 0.0344  0.0307  0.0176  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD1 
1696 C  CD2 . PHE B 77  ? 0.2186 0.3092 0.1689 0.0500  0.0040  0.0315  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD2 
1697 C  CE1 . PHE B 77  ? 0.2602 0.3013 0.2047 0.0393  0.0229  0.0077  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE1 
1698 C  CE2 . PHE B 77  ? 0.2283 0.3114 0.1627 0.0568  0.0264  0.0335  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE2 
1699 C  CZ  . PHE B 77  ? 0.2544 0.3044 0.1725 0.0523  0.0288  0.0465  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CZ  
1700 N  N   . ALA B 78  ? 0.2000 0.2722 0.1968 0.0570  0.0326  0.0271  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B N   
1701 C  CA  . ALA B 78  ? 0.2033 0.2726 0.1967 0.0457  0.0269  0.0408  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CA  
1702 C  C   . ALA B 78  ? 0.1997 0.3266 0.1902 0.0427  0.0204  0.0370  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B C   
1703 O  O   . ALA B 78  ? 0.2234 0.3320 0.1798 0.0568  0.0038  0.0061  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B O   
1704 C  CB  . ALA B 78  ? 0.2278 0.3458 0.2018 0.0089  0.0214  0.0171  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CB  
1705 N  N   . ALA B 79  ? 0.2077 0.3307 0.1889 0.0479  0.0221  0.0428  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N   
1706 C  CA  . ALA B 79  ? 0.2383 0.3384 0.2082 0.0694  0.0277  0.0608  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA  
1707 C  C   . ALA B 79  ? 0.1894 0.3784 0.1898 0.0525  0.0052  0.0552  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C   
1708 O  O   . ALA B 79  ? 0.2389 0.3924 0.1886 0.0701  0.0114  0.0725  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O   
1709 C  CB  . ALA B 79  ? 0.2327 0.3823 0.2484 0.0913  0.0468  0.0764  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB  
1710 N  N   . GLN B 80  ? 0.1907 0.3889 0.1998 0.0384  0.0087  0.0428  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B N   
1711 C  CA  . GLN B 80  ? 0.1714 0.4209 0.2156 0.0162  -0.0085 0.0382  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CA  
1712 C  C   . GLN B 80  ? 0.2005 0.3892 0.1917 0.0324  -0.0217 0.0229  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B C   
1713 O  O   . GLN B 80  ? 0.2014 0.4383 0.1894 -0.0011 -0.0209 0.0110  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B O   
1714 C  CB  . GLN B 80  ? 0.2133 0.4234 0.3012 -0.0010 0.0015  0.0678  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CB  
1715 C  CG  . GLN B 80  ? 0.3245 0.4188 0.2920 -0.0170 -0.0180 0.0772  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CG  
1716 C  CD  . GLN B 80  ? 0.4228 0.4527 0.3324 -0.0804 -0.0061 0.0803  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CD  
1717 O  OE1 . GLN B 80  ? 0.5424 0.5035 0.3057 -0.1177 0.1005  0.0489  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B OE1 
1718 N  NE2 . GLN B 80  ? 0.4846 0.4473 0.4108 -0.0905 -0.0587 0.0780  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B NE2 
1719 N  N   . LEU B 81  ? 0.1876 0.3755 0.1805 0.0332  -0.0014 0.0099  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B N   
1720 C  CA  . LEU B 81  ? 0.1880 0.3438 0.1773 0.0268  -0.0060 0.0154  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CA  
1721 C  C   . LEU B 81  ? 0.2037 0.3506 0.1673 0.0284  0.0031  0.0160  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B C   
1722 O  O   . LEU B 81  ? 0.2194 0.3666 0.1545 0.0598  -0.0118 0.0167  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B O   
1723 C  CB  . LEU B 81  ? 0.2075 0.3122 0.1533 0.0243  -0.0094 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CB  
1724 C  CG  . LEU B 81  ? 0.2143 0.3042 0.2013 0.0392  0.0041  0.0019  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CG  
1725 C  CD1 . LEU B 81  ? 0.2331 0.3382 0.2254 0.0375  0.0284  0.0420  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD1 
1726 C  CD2 . LEU B 81  ? 0.2256 0.3224 0.1994 -0.0261 -0.0169 0.0297  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD2 
1727 N  N   . ARG B 82  ? 0.2000 0.3503 0.1528 0.0320  0.0171  0.0243  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   
1728 C  CA  . ARG B 82  ? 0.2087 0.3771 0.1641 0.0061  0.0112  0.0376  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  
1729 C  C   . ARG B 82  ? 0.2270 0.3818 0.1642 0.0379  0.0083  0.0502  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   
1730 O  O   . ARG B 82  ? 0.2661 0.3724 0.1746 0.0173  0.0307  0.0488  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   
1731 C  CB  . ARG B 82  ? 0.2420 0.3613 0.1754 0.0255  0.0117  0.0528  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  
1732 C  CG  . ARG B 82  ? 0.2162 0.3254 0.1904 0.0131  0.0148  0.0362  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  
1733 C  CD  . ARG B 82  ? 0.2178 0.3233 0.1994 0.0496  0.0105  0.0433  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  
1734 N  NE  . ARG B 82  ? 0.2140 0.2904 0.1992 0.0555  0.0132  0.0186  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  
1735 C  CZ  . ARG B 82  ? 0.2347 0.2773 0.2003 0.0474  0.0343  0.0148  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  
1736 N  NH1 . ARG B 82  ? 0.2655 0.3147 0.2648 0.0667  0.0533  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 
1737 N  NH2 . ARG B 82  ? 0.2534 0.2927 0.2036 0.0208  0.0190  0.0028  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 
1738 N  N   . ALA B 83  ? 0.2397 0.4397 0.1731 0.0718  -0.0030 0.0320  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   
1739 C  CA  . ALA B 83  ? 0.2647 0.4553 0.1998 0.0883  -0.0327 0.0598  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  
1740 C  C   . ALA B 83  ? 0.2632 0.4687 0.1725 0.0558  -0.0165 0.0391  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   
1741 O  O   . ALA B 83  ? 0.3426 0.5969 0.1741 0.0746  -0.0081 0.0373  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   
1742 C  CB  . ALA B 83  ? 0.2678 0.4976 0.2649 0.1016  -0.0471 0.0285  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  
1743 N  N   A HIS B 84  ? 0.2488 0.4331 0.2125 0.0039  -0.0129 0.0397  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   
1744 N  N   B HIS B 84  ? 0.2472 0.4341 0.2135 0.0083  -0.0157 0.0413  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   
1745 C  CA  A HIS B 84  ? 0.2605 0.4368 0.1953 -0.0116 -0.0428 0.0307  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  
1746 C  CA  B HIS B 84  ? 0.2591 0.4410 0.1969 -0.0095 -0.0406 0.0318  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  
1747 C  C   A HIS B 84  ? 0.2768 0.4050 0.2128 -0.0018 -0.0195 0.0171  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   
1748 C  C   B HIS B 84  ? 0.2681 0.4083 0.1847 0.0113  -0.0406 0.0312  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   
1749 O  O   A HIS B 84  ? 0.3265 0.4077 0.2301 -0.0221 0.0162  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   
1750 O  O   B HIS B 84  ? 0.3316 0.4491 0.2577 -0.0449 0.0179  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   
1751 C  CB  A HIS B 84  ? 0.2678 0.4375 0.2436 -0.0115 -0.0316 0.0487  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  
1752 C  CB  B HIS B 84  ? 0.2647 0.4408 0.2473 -0.0049 -0.0318 0.0549  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  
1753 C  CG  A HIS B 84  ? 0.2760 0.4313 0.2661 -0.0263 -0.0370 0.0331  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  
1754 C  CG  B HIS B 84  ? 0.3130 0.4467 0.2913 -0.0191 0.0004  0.0425  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  
1755 N  ND1 A HIS B 84  ? 0.3062 0.3998 0.3172 -0.0364 -0.0067 0.0314  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 
1756 N  ND1 B HIS B 84  ? 0.3679 0.4508 0.3231 0.0149  -0.0049 0.0300  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 
1757 C  CD2 A HIS B 84  ? 0.2660 0.4540 0.2837 -0.0668 -0.0155 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 
1758 C  CD2 B HIS B 84  ? 0.3633 0.4571 0.3356 -0.0312 -0.0185 0.0085  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 
1759 C  CE1 A HIS B 84  ? 0.3058 0.3860 0.3620 -0.0524 0.0041  0.0004  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 
1760 C  CE1 B HIS B 84  ? 0.4181 0.4642 0.3683 0.0069  -0.0103 0.0059  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 
1761 N  NE2 A HIS B 84  ? 0.2826 0.4184 0.3563 -0.0688 -0.0125 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 
1762 N  NE2 B HIS B 84  ? 0.4336 0.4773 0.4049 -0.0002 -0.0403 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 
1763 N  N   . GLY B 85  ? 0.2484 0.3754 0.1761 0.0233  -0.0143 0.0352  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B N   
1764 C  CA  . GLY B 85  ? 0.2540 0.3794 0.1831 0.0406  -0.0035 0.0481  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B CA  
1765 C  C   . GLY B 85  ? 0.2384 0.3353 0.1673 0.0040  -0.0088 0.0419  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B C   
1766 O  O   . GLY B 85  ? 0.2485 0.3448 0.1674 0.0154  -0.0215 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 85   GLY B O   
1767 N  N   . VAL B 86  ? 0.2249 0.2771 0.1638 -0.0074 -0.0219 0.0134  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B N   
1768 C  CA  . VAL B 86  ? 0.2130 0.2344 0.1502 -0.0085 -0.0041 0.0030  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CA  
1769 C  C   . VAL B 86  ? 0.2366 0.2390 0.1416 -0.0246 -0.0212 0.0112  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B C   
1770 O  O   . VAL B 86  ? 0.2840 0.2408 0.2129 -0.0217 -0.0304 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B O   
1771 C  CB  . VAL B 86  ? 0.2495 0.2649 0.1705 -0.0151 0.0184  0.0160  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CB  
1772 C  CG1 . VAL B 86  ? 0.2871 0.4138 0.1672 0.0185  0.0180  0.0508  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG1 
1773 C  CG2 . VAL B 86  ? 0.3048 0.3085 0.2422 -0.0772 0.0172  0.0454  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG2 
1774 N  N   . ARG B 87  ? 0.2239 0.2295 0.1348 -0.0389 -0.0071 0.0046  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B N   
1775 C  CA  . ARG B 87  ? 0.2241 0.2080 0.1323 -0.0308 0.0085  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CA  
1776 C  C   . ARG B 87  ? 0.1895 0.1968 0.1347 -0.0071 -0.0006 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B C   
1777 O  O   . ARG B 87  ? 0.2361 0.2085 0.1366 -0.0162 -0.0023 0.0055  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B O   
1778 C  CB  . ARG B 87  ? 0.2375 0.2104 0.1328 -0.0218 0.0156  0.0028  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CB  
1779 C  CG  . ARG B 87  ? 0.2104 0.2374 0.1536 -0.0076 -0.0079 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CG  
1780 C  CD  . ARG B 87  ? 0.2587 0.2707 0.1598 -0.0014 0.0440  0.0097  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CD  
1781 N  NE  . ARG B 87  ? 0.2958 0.2898 0.1794 -0.0254 0.0257  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NE  
1782 C  CZ  . ARG B 87  ? 0.3658 0.3217 0.1784 -0.0076 0.0618  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CZ  
1783 N  NH1 . ARG B 87  ? 0.3694 0.2969 0.3583 0.0054  0.0804  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH1 
1784 N  NH2 . ARG B 87  ? 0.5511 0.3526 0.1923 -0.0964 0.0218  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH2 
1785 N  N   . GLU B 88  ? 0.1871 0.2031 0.1220 -0.0211 0.0104  0.0044  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B N   
1786 C  CA  . GLU B 88  ? 0.1818 0.1871 0.1180 -0.0116 0.0197  0.0033  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CA  
1787 C  C   . GLU B 88  ? 0.1870 0.1931 0.1228 -0.0069 0.0138  0.0051  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B C   
1788 O  O   . GLU B 88  ? 0.1789 0.2194 0.1325 -0.0011 0.0247  0.0074  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B O   
1789 C  CB  . GLU B 88  ? 0.1882 0.1943 0.1354 -0.0013 0.0001  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CB  
1790 C  CG  . GLU B 88  ? 0.1935 0.2378 0.1589 0.0189  0.0192  0.0064  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CG  
1791 C  CD  . GLU B 88  ? 0.1987 0.2311 0.1517 0.0195  0.0080  0.0024  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CD  
1792 O  OE1 . GLU B 88  ? 0.1861 0.2297 0.1439 0.0087  0.0118  0.0175  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE1 
1793 O  OE2 . GLU B 88  ? 0.1861 0.2390 0.1486 0.0040  0.0061  0.0079  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE2 
1794 N  N   . TRP B 89  ? 0.1742 0.2095 0.1235 -0.0055 0.0194  0.0050  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B N   
1795 C  CA  . TRP B 89  ? 0.1686 0.1989 0.1196 -0.0040 0.0179  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CA  
1796 C  C   . TRP B 89  ? 0.1781 0.1841 0.1371 -0.0029 0.0135  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B C   
1797 O  O   . TRP B 89  ? 0.1769 0.1956 0.1595 -0.0130 0.0059  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B O   
1798 C  CB  . TRP B 89  ? 0.1819 0.1954 0.1289 -0.0052 0.0096  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CB  
1799 C  CG  . TRP B 89  ? 0.1654 0.1814 0.1297 -0.0015 0.0077  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CG  
1800 C  CD1 . TRP B 89  ? 0.1657 0.2113 0.1326 -0.0028 0.0053  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD1 
1801 C  CD2 . TRP B 89  ? 0.1746 0.1582 0.1352 -0.0055 0.0018  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD2 
1802 N  NE1 . TRP B 89  ? 0.1676 0.1977 0.1434 0.0000  0.0157  0.0055  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B NE1 
1803 C  CE2 . TRP B 89  ? 0.1749 0.2041 0.1367 -0.0009 0.0090  0.0116  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE2 
1804 C  CE3 . TRP B 89  ? 0.1775 0.1778 0.1437 -0.0064 -0.0017 0.0036  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE3 
1805 C  CZ2 . TRP B 89  ? 0.2039 0.2165 0.1331 0.0161  0.0092  0.0045  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ2 
1806 C  CZ3 . TRP B 89  ? 0.2185 0.1997 0.1387 -0.0147 -0.0176 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ3 
1807 C  CH2 . TRP B 89  ? 0.2324 0.1906 0.1283 -0.0023 -0.0055 0.0032  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CH2 
1808 N  N   . LYS B 90  ? 0.1722 0.1899 0.1261 -0.0094 0.0130  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B N   
1809 C  CA  . LYS B 90  ? 0.1765 0.1916 0.1351 -0.0067 0.0178  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CA  
1810 C  C   . LYS B 90  ? 0.1757 0.2021 0.1368 -0.0044 0.0198  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B C   
1811 O  O   . LYS B 90  ? 0.1866 0.2020 0.1635 0.0045  -0.0053 0.0006  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B O   
1812 C  CB  . LYS B 90  ? 0.2008 0.2140 0.1356 -0.0021 0.0082  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CB  
1813 C  CG  . LYS B 90  ? 0.2206 0.2451 0.1483 0.0270  -0.0064 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CG  
1814 C  CD  . LYS B 90  ? 0.2636 0.2562 0.1536 0.0249  -0.0033 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CD  
1815 C  CE  . LYS B 90  ? 0.3679 0.2958 0.1496 0.0260  0.0215  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CE  
1816 N  NZ  . LYS B 90  ? 0.2847 0.3825 0.1562 0.0093  0.0160  0.0156  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B NZ  
1817 N  N   . GLN B 91  ? 0.1902 0.2030 0.1941 -0.0002 0.0091  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   
1818 C  CA  . GLN B 91  ? 0.2063 0.1925 0.1852 -0.0007 0.0164  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  
1819 C  C   . GLN B 91  ? 0.2153 0.1879 0.1820 0.0009  0.0062  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   
1820 O  O   . GLN B 91  ? 0.2412 0.2213 0.2130 0.0326  -0.0174 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   
1821 C  CB  . GLN B 91  ? 0.1858 0.2048 0.1907 -0.0098 0.0190  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  
1822 C  CG  . GLN B 91  ? 0.2245 0.1969 0.1901 0.0017  0.0212  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  
1823 C  CD  . GLN B 91  ? 0.1927 0.2258 0.1967 -0.0073 0.0025  0.0220  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  
1824 O  OE1 . GLN B 91  ? 0.2061 0.2508 0.1917 -0.0179 -0.0158 0.0319  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 
1825 N  NE2 . GLN B 91  ? 0.2061 0.2570 0.1864 -0.0427 -0.0104 0.0291  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 
1826 N  N   . ASN B 92  ? 0.2218 0.2021 0.1711 -0.0251 0.0185  0.0016  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   
1827 C  CA  . ASN B 92  ? 0.2348 0.2027 0.1684 -0.0182 0.0094  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  
1828 C  C   . ASN B 92  ? 0.2654 0.1962 0.1847 -0.0206 -0.0041 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   
1829 O  O   . ASN B 92  ? 0.2892 0.1949 0.2361 -0.0034 -0.0062 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   
1830 C  CB  . ASN B 92  ? 0.2433 0.2035 0.1971 -0.0240 0.0406  0.0208  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  
1831 C  CG  . ASN B 92  ? 0.2576 0.2137 0.1951 -0.0049 0.0358  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  
1832 O  OD1 . ASN B 92  ? 0.2971 0.2369 0.1787 0.0101  0.0284  0.0052  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 
1833 N  ND2 . ASN B 92  ? 0.3670 0.2533 0.2323 0.0529  0.0706  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 
1834 N  N   . ARG B 93  ? 0.2697 0.2089 0.1794 -0.0205 -0.0040 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B N   
1835 C  CA  . ARG B 93  ? 0.2965 0.2512 0.1792 -0.0347 -0.0015 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CA  
1836 C  C   . ARG B 93  ? 0.3222 0.2181 0.1825 0.0076  0.0177  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B C   
1837 O  O   . ARG B 93  ? 0.5675 0.3120 0.2052 -0.1070 0.0469  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B O   
1838 C  CB  . ARG B 93  ? 0.2937 0.2855 0.1859 -0.0489 0.0013  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CB  
1839 C  CG  . ARG B 93  ? 0.2664 0.2878 0.1940 -0.0051 -0.0164 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CG  
1840 C  CD  . ARG B 93  ? 0.2600 0.3236 0.2237 -0.0232 0.0001  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CD  
1841 N  NE  . ARG B 93  ? 0.2486 0.3235 0.2067 -0.0105 0.0300  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NE  
1842 C  CZ  . ARG B 93  ? 0.2990 0.2898 0.2014 0.0501  -0.0330 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CZ  
1843 N  NH1 . ARG B 93  ? 0.3163 0.2500 0.2119 0.0097  -0.0103 0.0058  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH1 
1844 N  NH2 . ARG B 93  ? 0.2644 0.2889 0.2115 0.0426  -0.0085 0.0183  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH2 
1845 N  N   . SER B 94  ? 0.3019 0.2394 0.1567 0.0079  0.0067  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 94   SER B N   
1846 C  CA  . SER B 94  ? 0.2983 0.2424 0.1646 0.0235  0.0075  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA  
1847 C  C   . SER B 94  ? 0.2923 0.2220 0.1615 0.0128  0.0061  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 94   SER B C   
1848 O  O   . SER B 94  ? 0.2946 0.2588 0.1615 0.0262  0.0088  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 94   SER B O   
1849 C  CB  . SER B 94  ? 0.2936 0.2314 0.1572 0.0135  0.0133  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB  
1850 O  OG  . SER B 94  ? 0.2461 0.2373 0.1679 0.0042  0.0080  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG  
1851 N  N   . GLU B 95  ? 0.2902 0.2285 0.1595 0.0212  -0.0001 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   
1852 C  CA  . GLU B 95  ? 0.3082 0.2238 0.1747 -0.0066 0.0267  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  
1853 C  C   . GLU B 95  ? 0.2903 0.2041 0.1603 0.0123  0.0205  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   
1854 O  O   . GLU B 95  ? 0.2794 0.2095 0.1729 0.0082  -0.0046 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   
1855 C  CB  . GLU B 95  ? 0.3452 0.2386 0.1680 -0.0028 0.0289  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  
1856 C  CG  . GLU B 95  ? 0.3492 0.2353 0.1689 0.0315  0.0383  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  
1857 C  CD  . GLU B 95  ? 0.2998 0.2443 0.1716 0.0206  0.0331  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  
1858 O  OE1 . GLU B 95  ? 0.2988 0.2334 0.1768 0.0149  0.0303  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 
1859 O  OE2 . GLU B 95  ? 0.2961 0.3038 0.2049 0.0350  0.0292  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 
1860 N  N   . GLY B 96  ? 0.3038 0.2592 0.1618 0.0482  0.0209  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   
1861 C  CA  . GLY B 96  ? 0.2880 0.2754 0.1642 0.0334  0.0261  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  
1862 C  C   . GLY B 96  ? 0.2550 0.2520 0.1598 0.0080  0.0301  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   
1863 O  O   . GLY B 96  ? 0.2746 0.2765 0.1831 0.0412  0.0429  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   
1864 N  N   . ASP B 97  ? 0.2597 0.2520 0.1640 0.0189  0.0296  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B N   
1865 C  CA  . ASP B 97  ? 0.2395 0.2392 0.1634 0.0359  0.0316  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CA  
1866 C  C   . ASP B 97  ? 0.2233 0.2296 0.1644 0.0113  0.0362  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B C   
1867 O  O   . ASP B 97  ? 0.2316 0.2329 0.1569 0.0174  0.0318  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B O   
1868 C  CB  . ASP B 97  ? 0.2545 0.2798 0.2171 0.0398  -0.0023 0.0011  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CB  
1869 C  CG  . ASP B 97  ? 0.2384 0.2799 0.2981 0.0405  -0.0047 0.0073  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CG  
1870 O  OD1 . ASP B 97  ? 0.3088 0.3145 0.3267 0.0240  0.0410  0.0511  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD1 
1871 O  OD2 . ASP B 97  ? 0.2908 0.3671 0.3282 0.0955  0.0799  0.0196  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD2 
1872 N  N   . SER B 98  ? 0.2067 0.2145 0.1662 0.0099  0.0316  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   
1873 C  CA  . SER B 98  ? 0.2311 0.2054 0.1414 0.0164  0.0208  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  
1874 C  C   . SER B 98  ? 0.2206 0.2028 0.1400 0.0011  0.0181  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   
1875 O  O   . SER B 98  ? 0.2210 0.2146 0.1428 -0.0067 0.0154  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   
1876 C  CB  . SER B 98  ? 0.2266 0.1953 0.1466 0.0131  0.0171  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  
1877 O  OG  . SER B 98  ? 0.2179 0.2405 0.1329 0.0144  0.0232  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  
1878 N  N   . PHE B 99  ? 0.2242 0.2006 0.1291 0.0097  0.0100  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   
1879 C  CA  . PHE B 99  ? 0.2030 0.2114 0.1281 0.0120  0.0206  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  
1880 C  C   . PHE B 99  ? 0.2020 0.2127 0.1255 0.0186  0.0138  0.0100  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   
1881 O  O   . PHE B 99  ? 0.1815 0.2168 0.1457 0.0080  0.0188  0.0091  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   
1882 C  CB  . PHE B 99  ? 0.1916 0.2142 0.1390 0.0027  0.0187  0.0016  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  
1883 C  CG  . PHE B 99  ? 0.1728 0.2149 0.1445 0.0308  0.0107  0.0074  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  
1884 C  CD1 . PHE B 99  ? 0.1986 0.2498 0.1546 0.0130  0.0110  0.0279  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 
1885 C  CD2 . PHE B 99  ? 0.2130 0.2148 0.1642 0.0499  -0.0116 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 
1886 C  CE1 . PHE B 99  ? 0.1828 0.2763 0.1593 0.0146  0.0023  0.0346  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 
1887 C  CE2 . PHE B 99  ? 0.2205 0.2384 0.1694 0.0508  -0.0074 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 
1888 C  CZ  . PHE B 99  ? 0.2213 0.2813 0.1637 0.0488  -0.0129 0.0047  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  
1889 N  N   . TYR B 100 ? 0.1921 0.1824 0.1379 0.0013  0.0054  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B N   
1890 C  CA  . TYR B 100 ? 0.1844 0.1756 0.1284 0.0004  0.0065  0.0080  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CA  
1891 C  C   . TYR B 100 ? 0.1698 0.1977 0.1270 -0.0048 -0.0029 0.0010  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B C   
1892 O  O   . TYR B 100 ? 0.2049 0.1783 0.1311 0.0077  0.0226  0.0009  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B O   
1893 C  CB  . TYR B 100 ? 0.1916 0.1734 0.1349 -0.0023 0.0016  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CB  
1894 C  CG  . TYR B 100 ? 0.1882 0.2086 0.1327 0.0025  0.0120  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CG  
1895 C  CD1 . TYR B 100 ? 0.1922 0.1996 0.1308 -0.0037 0.0100  0.0004  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD1 
1896 C  CD2 . TYR B 100 ? 0.1712 0.2134 0.1255 0.0141  0.0084  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD2 
1897 C  CE1 . TYR B 100 ? 0.2057 0.2064 0.1414 -0.0137 0.0021  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE1 
1898 C  CE2 . TYR B 100 ? 0.1921 0.2230 0.1331 0.0137  0.0008  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE2 
1899 C  CZ  . TYR B 100 ? 0.1948 0.2198 0.1241 -0.0070 0.0056  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CZ  
1900 O  OH  . TYR B 100 ? 0.2361 0.2310 0.1334 -0.0138 -0.0007 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B OH  
1901 N  N   . PHE B 101 ? 0.1671 0.1946 0.1272 -0.0101 0.0156  0.0028  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B N   
1902 C  CA  . PHE B 101 ? 0.1858 0.1794 0.1221 -0.0098 0.0034  0.0137  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CA  
1903 C  C   . PHE B 101 ? 0.1732 0.1886 0.1229 -0.0092 0.0019  0.0048  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B C   
1904 O  O   . PHE B 101 ? 0.1719 0.1856 0.1343 0.0112  0.0053  0.0129  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B O   
1905 C  CB  . PHE B 101 ? 0.1843 0.1977 0.1394 0.0053  -0.0019 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CB  
1906 C  CG  . PHE B 101 ? 0.1675 0.1958 0.1578 0.0050  -0.0100 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CG  
1907 C  CD1 . PHE B 101 ? 0.1659 0.2077 0.1530 -0.0034 -0.0068 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD1 
1908 C  CD2 . PHE B 101 ? 0.1551 0.2016 0.1642 -0.0028 -0.0005 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD2 
1909 C  CE1 . PHE B 101 ? 0.1798 0.1856 0.1925 0.0066  0.0141  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE1 
1910 C  CE2 . PHE B 101 ? 0.1839 0.2197 0.1767 -0.0029 0.0086  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE2 
1911 C  CZ  . PHE B 101 ? 0.1708 0.1948 0.1945 0.0011  0.0254  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CZ  
1912 N  N   . LEU B 102 ? 0.1854 0.1862 0.1262 -0.0018 0.0080  0.0049  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   
1913 C  CA  . LEU B 102 ? 0.1788 0.1835 0.1262 -0.0159 -0.0090 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  
1914 C  C   . LEU B 102 ? 0.1774 0.1858 0.1151 -0.0107 -0.0096 0.0016  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   
1915 O  O   . LEU B 102 ? 0.1870 0.1979 0.1330 -0.0073 -0.0287 0.0017  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   
1916 C  CB  . LEU B 102 ? 0.1826 0.1981 0.1343 -0.0070 0.0038  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  
1917 C  CG  . LEU B 102 ? 0.1815 0.1944 0.1343 -0.0120 0.0058  0.0108  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  
1918 C  CD1 . LEU B 102 ? 0.1834 0.3659 0.1656 -0.0260 0.0067  0.0572  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 
1919 C  CD2 . LEU B 102 ? 0.1867 0.1961 0.1652 0.0043  -0.0118 0.0185  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 
1920 N  N   . ASP B 103 ? 0.1545 0.1804 0.1299 -0.0041 -0.0117 0.0032  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   
1921 C  CA  . ASP B 103 ? 0.1470 0.1880 0.1272 -0.0091 -0.0065 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  
1922 C  C   . ASP B 103 ? 0.1564 0.1944 0.1312 0.0016  -0.0026 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   
1923 O  O   . ASP B 103 ? 0.1727 0.1816 0.1261 -0.0135 -0.0037 0.0035  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   
1924 C  CB  . ASP B 103 ? 0.1643 0.1928 0.1309 -0.0149 -0.0122 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  
1925 C  CG  . ASP B 103 ? 0.1630 0.1843 0.1211 -0.0192 -0.0082 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  
1926 O  OD1 . ASP B 103 ? 0.1679 0.2066 0.1170 -0.0150 -0.0007 0.0181  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 
1927 O  OD2 . ASP B 103 ? 0.1575 0.1875 0.1366 -0.0178 0.0125  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 
1928 N  N   . PRO B 104 ? 0.1902 0.1992 0.1289 -0.0211 0.0034  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B N   
1929 C  CA  . PRO B 104 ? 0.2028 0.2245 0.1123 -0.0020 -0.0137 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CA  
1930 C  C   . PRO B 104 ? 0.1903 0.2399 0.1146 -0.0103 -0.0023 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B C   
1931 O  O   . PRO B 104 ? 0.2332 0.3408 0.1182 0.0315  0.0138  0.0172  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B O   
1932 C  CB  . PRO B 104 ? 0.1978 0.2519 0.1251 -0.0158 -0.0253 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CB  
1933 C  CG  . PRO B 104 ? 0.1976 0.2414 0.1429 -0.0040 -0.0317 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CG  
1934 C  CD  . PRO B 104 ? 0.1716 0.1936 0.1615 -0.0053 -0.0126 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CD  
1935 N  N   . ASP B 105 ? 0.1767 0.1963 0.1258 -0.0204 0.0091  0.0079  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B N   
1936 C  CA  . ASP B 105 ? 0.1849 0.2099 0.1172 -0.0116 0.0004  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CA  
1937 C  C   . ASP B 105 ? 0.1753 0.2025 0.1301 -0.0060 0.0048  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B C   
1938 O  O   . ASP B 105 ? 0.1750 0.2259 0.2172 -0.0047 0.0002  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B O   
1939 C  CB  . ASP B 105 ? 0.1984 0.1972 0.1320 -0.0048 0.0152  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CB  
1940 C  CG  . ASP B 105 ? 0.2087 0.2014 0.1361 -0.0135 0.0066  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CG  
1941 O  OD1 . ASP B 105 ? 0.2146 0.1945 0.1482 -0.0015 0.0066  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD1 
1942 O  OD2 . ASP B 105 ? 0.2157 0.1971 0.1456 -0.0188 0.0130  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD2 
1943 N  N   . GLY B 106 ? 0.1775 0.2026 0.1256 -0.0082 0.0034  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   
1944 C  CA  . GLY B 106 ? 0.1854 0.1821 0.1281 -0.0098 0.0054  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  
1945 C  C   . GLY B 106 ? 0.1616 0.2029 0.1313 -0.0198 0.0001  0.0062  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   
1946 O  O   . GLY B 106 ? 0.1755 0.1868 0.1295 -0.0083 0.0005  0.0020  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   
1947 N  N   . HIS B 107 ? 0.1720 0.1809 0.1081 -0.0024 0.0023  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   
1948 C  CA  . HIS B 107 ? 0.1673 0.1923 0.1149 -0.0198 -0.0060 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  
1949 C  C   . HIS B 107 ? 0.1492 0.1976 0.1064 -0.0125 0.0066  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   
1950 O  O   . HIS B 107 ? 0.1755 0.2010 0.1153 -0.0089 -0.0061 0.0029  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   
1951 C  CB  . HIS B 107 ? 0.1594 0.1907 0.1194 -0.0059 0.0054  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  
1952 C  CG  . HIS B 107 ? 0.1668 0.1873 0.0988 -0.0106 0.0084  0.0000  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  
1953 N  ND1 . HIS B 107 ? 0.1754 0.1867 0.1194 -0.0111 0.0002  0.0036  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 
1954 C  CD2 . HIS B 107 ? 0.1733 0.1771 0.1043 -0.0168 0.0087  0.0083  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 
1955 C  CE1 . HIS B 107 ? 0.1685 0.1844 0.1312 -0.0135 0.0050  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 
1956 N  NE2 . HIS B 107 ? 0.1803 0.1815 0.1054 -0.0090 0.0061  0.0137  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 
1957 N  N   . ARG B 108 ? 0.1628 0.1776 0.1050 -0.0038 -0.0018 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B N   
1958 C  CA  . ARG B 108 ? 0.1517 0.1748 0.1176 0.0034  0.0027  0.0008  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CA  
1959 C  C   . ARG B 108 ? 0.1572 0.1882 0.1103 -0.0011 -0.0011 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B C   
1960 O  O   . ARG B 108 ? 0.1704 0.2095 0.1015 -0.0101 -0.0016 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B O   
1961 C  CB  . ARG B 108 ? 0.1582 0.1735 0.1286 0.0002  0.0044  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CB  
1962 C  CG  . ARG B 108 ? 0.1562 0.1968 0.1247 -0.0032 0.0039  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CG  
1963 C  CD  . ARG B 108 ? 0.1574 0.2208 0.1359 -0.0019 0.0016  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CD  
1964 N  NE  . ARG B 108 ? 0.1503 0.2108 0.1239 -0.0199 0.0031  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NE  
1965 C  CZ  . ARG B 108 ? 0.1693 0.2083 0.1310 -0.0021 -0.0055 0.0002  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CZ  
1966 N  NH1 . ARG B 108 ? 0.1999 0.2031 0.1214 0.0009  0.0005  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH1 
1967 N  NH2 . ARG B 108 ? 0.1988 0.1996 0.1699 -0.0121 -0.0028 0.0259  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH2 
1968 N  N   . LEU B 109 ? 0.1505 0.2069 0.1176 0.0016  0.0065  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B N   
1969 C  CA  . LEU B 109 ? 0.1507 0.1945 0.1194 -0.0021 0.0056  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CA  
1970 C  C   . LEU B 109 ? 0.1622 0.1926 0.1037 -0.0070 0.0058  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B C   
1971 O  O   . LEU B 109 ? 0.1536 0.1944 0.1193 -0.0089 0.0153  0.0028  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B O   
1972 C  CB  . LEU B 109 ? 0.1518 0.1819 0.1185 -0.0081 0.0061  0.0084  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CB  
1973 C  CG  . LEU B 109 ? 0.1705 0.1959 0.1247 0.0016  -0.0117 0.0004  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CG  
1974 C  CD1 . LEU B 109 ? 0.1639 0.1905 0.1304 -0.0063 -0.0045 0.0006  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD1 
1975 C  CD2 . LEU B 109 ? 0.2014 0.1820 0.1377 0.0072  -0.0102 0.0007  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD2 
1976 N  N   . GLU B 110 ? 0.1794 0.1914 0.1201 -0.0066 0.0243  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   
1977 C  CA  . GLU B 110 ? 0.1813 0.1927 0.1307 0.0073  0.0152  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  
1978 C  C   . GLU B 110 ? 0.1846 0.1902 0.1303 0.0031  0.0275  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   
1979 O  O   . GLU B 110 ? 0.1881 0.1971 0.1576 0.0007  0.0173  0.0068  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   
1980 C  CB  . GLU B 110 ? 0.1950 0.2012 0.1418 -0.0100 0.0187  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  
1981 C  CG  . GLU B 110 ? 0.1774 0.1994 0.1437 0.0002  0.0093  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  
1982 C  CD  . GLU B 110 ? 0.2259 0.1902 0.1375 0.0165  -0.0026 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  
1983 O  OE1 . GLU B 110 ? 0.2046 0.1891 0.1356 0.0016  -0.0032 0.0064  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 
1984 O  OE2 . GLU B 110 ? 0.2076 0.2122 0.1450 -0.0020 0.0124  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 
1985 N  N   . ALA B 111 ? 0.1753 0.1934 0.1355 -0.0005 0.0223  0.0005  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   
1986 C  CA  . ALA B 111 ? 0.1789 0.1985 0.1517 0.0064  0.0242  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  
1987 C  C   . ALA B 111 ? 0.2211 0.1776 0.1406 0.0285  0.0224  0.0037  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   
1988 O  O   . ALA B 111 ? 0.2157 0.1848 0.1606 0.0115  0.0266  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   
1989 C  CB  . ALA B 111 ? 0.1803 0.2010 0.1792 -0.0028 0.0105  0.0043  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  
1990 N  N   . HIS B 112 ? 0.2253 0.1986 0.1495 0.0007  0.0382  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B N   
1991 C  CA  . HIS B 112 ? 0.2257 0.2004 0.1475 -0.0041 0.0327  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CA  
1992 C  C   . HIS B 112 ? 0.2208 0.2129 0.1484 0.0078  0.0268  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B C   
1993 O  O   . HIS B 112 ? 0.2120 0.2234 0.1694 0.0140  0.0383  0.0034  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B O   
1994 C  CB  . HIS B 112 ? 0.2235 0.1992 0.1579 0.0030  0.0333  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CB  
1995 C  CG  . HIS B 112 ? 0.2173 0.2128 0.1452 0.0228  0.0359  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CG  
1996 N  ND1 . HIS B 112 ? 0.2377 0.2046 0.1524 0.0149  0.0218  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B ND1 
1997 C  CD2 . HIS B 112 ? 0.2455 0.2172 0.1502 0.0067  0.0370  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CD2 
1998 C  CE1 . HIS B 112 ? 0.2549 0.2223 0.1361 0.0065  0.0361  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CE1 
1999 N  NE2 . HIS B 112 ? 0.2416 0.2063 0.1553 0.0147  0.0295  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B NE2 
2000 N  N   . VAL B 113 ? 0.2303 0.2177 0.1535 0.0156  0.0356  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   
2001 C  CA  . VAL B 113 ? 0.2531 0.2215 0.1641 0.0269  0.0396  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  
2002 C  C   . VAL B 113 ? 0.2675 0.2567 0.1557 0.0390  0.0441  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   
2003 O  O   . VAL B 113 ? 0.2820 0.3167 0.1683 0.0080  0.0203  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   
2004 C  CB  . VAL B 113 ? 0.2689 0.2436 0.1651 0.0482  0.0431  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  
2005 C  CG1 . VAL B 113 ? 0.3291 0.2501 0.2069 0.0680  0.0919  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 
2006 C  CG2 . VAL B 113 ? 0.2313 0.3026 0.1858 0.0532  0.0366  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 
2007 N  N   . GLY B 114 ? 0.3166 0.2740 0.1525 0.0406  0.0497  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N   
2008 C  CA  . GLY B 114 ? 0.3219 0.2580 0.1592 0.0229  0.0445  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA  
2009 C  C   . GLY B 114 ? 0.3084 0.2713 0.1492 0.0555  0.0623  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C   
2010 O  O   . GLY B 114 ? 0.3666 0.2533 0.1768 0.0577  0.0537  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O   
2011 N  N   . ASP B 115 ? 0.3019 0.2880 0.1661 0.0448  0.0528  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   
2012 C  CA  . ASP B 115 ? 0.3020 0.2840 0.1808 0.0202  0.0319  0.0101  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  
2013 C  C   . ASP B 115 ? 0.2812 0.2742 0.1440 0.0119  0.0617  0.0083  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   
2014 O  O   . ASP B 115 ? 0.3296 0.2673 0.1542 0.0242  0.0255  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   
2015 C  CB  . ASP B 115 ? 0.2834 0.2731 0.2043 0.0163  0.0139  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  
2016 C  CG  . ASP B 115 ? 0.2812 0.3214 0.2103 -0.0090 0.0387  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  
2017 O  OD1 . ASP B 115 ? 0.3146 0.4300 0.2509 -0.0559 0.0752  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 
2018 O  OD2 . ASP B 115 ? 0.3176 0.3369 0.1794 -0.0261 0.0572  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 
2019 N  N   . LEU B 116 ? 0.3125 0.2841 0.1402 0.0350  0.0595  0.0186  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   
2020 C  CA  . LEU B 116 ? 0.3354 0.3176 0.1400 0.0416  0.0514  0.0167  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  
2021 C  C   . LEU B 116 ? 0.3138 0.2628 0.1788 0.0181  0.0489  0.0090  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   
2022 O  O   . LEU B 116 ? 0.3262 0.3493 0.1912 -0.0152 0.0279  0.0104  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   
2023 C  CB  . LEU B 116 ? 0.3553 0.3056 0.1679 0.0809  0.0225  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  
2024 C  CG  . LEU B 116 ? 0.3826 0.3952 0.1887 0.0949  0.0020  0.0019  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  
2025 C  CD1 . LEU B 116 ? 0.3683 0.4675 0.1860 0.0589  -0.0090 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 
2026 C  CD2 . LEU B 116 ? 0.4544 0.4283 0.2212 0.1661  0.0310  0.0455  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 
2027 N  N   . ARG B 117 ? 0.3182 0.2931 0.1555 0.0118  0.0461  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B N   
2028 C  CA  . ARG B 117 ? 0.3647 0.3170 0.1804 0.0137  0.0617  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CA  
2029 C  C   . ARG B 117 ? 0.3447 0.3133 0.1436 0.0180  0.0627  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B C   
2030 O  O   . ARG B 117 ? 0.3538 0.3133 0.1682 0.0154  0.0554  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B O   
2031 C  CB  . ARG B 117 ? 0.4345 0.3721 0.2135 -0.0290 0.1311  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CB  
2032 C  CG  . ARG B 117 ? 0.6292 0.5271 0.3516 -0.0888 0.0949  0.1359  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CG  
2033 C  CD  . ARG B 117 ? 0.7795 0.6677 0.4414 -0.0514 -0.0093 0.1976  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CD  
2034 N  NE  . ARG B 117 ? 0.8792 0.7658 0.4863 -0.0776 -0.0219 0.2707  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NE  
2035 C  CZ  . ARG B 117 ? 0.8843 0.7824 0.5334 -0.1197 -0.0631 0.2998  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CZ  
2036 N  NH1 . ARG B 117 ? 0.8427 0.9331 0.7063 -0.0944 -0.0519 0.2719  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH1 
2037 N  NH2 . ARG B 117 ? 1.0027 0.7789 0.4747 -0.0997 -0.0180 0.2756  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH2 
2038 N  N   . SER B 118 ? 0.3655 0.3301 0.1605 0.0314  0.0486  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 118  SER B N   
2039 C  CA  . SER B 118 ? 0.3571 0.3205 0.1597 0.0481  0.0537  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CA  
2040 C  C   . SER B 118 ? 0.3654 0.3056 0.1444 0.0268  0.0445  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 118  SER B C   
2041 O  O   . SER B 118 ? 0.3985 0.2959 0.1750 0.0307  0.0218  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 118  SER B O   
2042 C  CB  . SER B 118 ? 0.3493 0.3463 0.1582 0.0379  0.0658  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CB  
2043 O  OG  . SER B 118 ? 0.3544 0.3148 0.1627 0.0515  0.0364  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 118  SER B OG  
2044 N  N   . ARG B 119 ? 0.3248 0.2732 0.1531 0.0297  0.0308  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B N   
2045 C  CA  . ARG B 119 ? 0.3321 0.2985 0.1378 0.0122  0.0274  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CA  
2046 C  C   . ARG B 119 ? 0.3354 0.2727 0.1443 0.0191  0.0159  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B C   
2047 O  O   . ARG B 119 ? 0.3900 0.2843 0.1377 -0.0032 0.0165  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B O   
2048 C  CB  . ARG B 119 ? 0.2938 0.2596 0.1373 0.0201  0.0013  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CB  
2049 C  CG  . ARG B 119 ? 0.2996 0.2553 0.1355 -0.0048 0.0027  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CG  
2050 C  CD  . ARG B 119 ? 0.2992 0.2476 0.1561 0.0107  0.0094  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CD  
2051 N  NE  . ARG B 119 ? 0.2934 0.2320 0.1444 0.0312  0.0216  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NE  
2052 C  CZ  . ARG B 119 ? 0.3154 0.2235 0.1322 0.0422  0.0244  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CZ  
2053 N  NH1 . ARG B 119 ? 0.2775 0.2446 0.1272 0.0152  0.0358  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH1 
2054 N  NH2 . ARG B 119 ? 0.3044 0.2615 0.1323 0.0357  0.0220  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH2 
2055 N  N   . LEU B 120 ? 0.3322 0.3064 0.1424 0.0101  0.0245  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N   
2056 C  CA  . LEU B 120 ? 0.3952 0.3195 0.1399 0.0241  0.0106  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA  
2057 C  C   . LEU B 120 ? 0.3938 0.3185 0.1651 0.0359  -0.0189 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C   
2058 O  O   . LEU B 120 ? 0.3989 0.3599 0.1782 0.0105  0.0032  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O   
2059 C  CB  . LEU B 120 ? 0.4082 0.3218 0.1336 0.0231  0.0228  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB  
2060 C  CG  . LEU B 120 ? 0.3909 0.3177 0.1835 0.0241  0.0553  0.0012  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG  
2061 C  CD1 . LEU B 120 ? 0.4768 0.3337 0.2258 0.0145  0.0720  0.0229  ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1 
2062 C  CD2 . LEU B 120 ? 0.3922 0.3513 0.2152 0.0236  0.0126  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2 
2063 N  N   . ALA B 121 ? 0.3915 0.3570 0.1741 0.0262  0.0101  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   
2064 C  CA  . ALA B 121 ? 0.3950 0.3706 0.1873 0.0433  0.0346  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  
2065 C  C   . ALA B 121 ? 0.3940 0.3536 0.1859 0.0273  0.0189  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   
2066 O  O   . ALA B 121 ? 0.4716 0.3715 0.2273 0.0268  0.0055  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   
2067 C  CB  . ALA B 121 ? 0.3946 0.3972 0.2336 0.0341  0.0474  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  
2068 N  N   . ALA B 122 ? 0.4099 0.3487 0.1886 0.0290  0.0247  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   
2069 C  CA  . ALA B 122 ? 0.4039 0.3481 0.1771 0.0510  0.0104  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  
2070 C  C   . ALA B 122 ? 0.4159 0.2989 0.1961 0.0259  -0.0227 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   
2071 O  O   . ALA B 122 ? 0.4669 0.3059 0.2299 0.0115  0.0092  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   
2072 C  CB  . ALA B 122 ? 0.3628 0.4036 0.1793 0.1130  -0.0099 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  
2073 N  N   . CYS B 123 ? 0.4115 0.3128 0.1603 0.0441  0.0064  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B N   
2074 C  CA  . CYS B 123 ? 0.3988 0.3220 0.1867 0.0269  0.0150  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CA  
2075 C  C   . CYS B 123 ? 0.3875 0.3367 0.1970 0.0459  -0.0020 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B C   
2076 O  O   . CYS B 123 ? 0.3958 0.3579 0.2159 0.0450  -0.0104 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B O   
2077 C  CB  . CYS B 123 ? 0.3712 0.3291 0.2061 0.0260  0.0122  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CB  
2078 S  SG  . CYS B 123 ? 0.3935 0.3206 0.1993 0.0065  0.0165  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B SG  
2079 N  N   . ARG B 124 ? 0.4324 0.3684 0.1825 0.0319  0.0073  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   
2080 C  CA  . ARG B 124 ? 0.4311 0.4142 0.1937 0.0090  -0.0075 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  
2081 C  C   . ARG B 124 ? 0.4365 0.4112 0.2393 -0.0062 -0.0019 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   
2082 O  O   . ARG B 124 ? 0.5020 0.4937 0.2703 -0.0548 0.0098  -0.1583 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   
2083 C  CB  . ARG B 124 ? 0.4829 0.4411 0.1992 0.0233  0.0283  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  
2084 C  CG  . ARG B 124 ? 0.5411 0.4497 0.2308 0.0383  0.0833  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  
2085 C  CD  . ARG B 124 ? 0.6211 0.4733 0.2499 0.0411  0.1420  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  
2086 N  NE  . ARG B 124 ? 0.6604 0.4965 0.3330 0.0451  0.1554  0.0192  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  
2087 C  CZ  . ARG B 124 ? 0.6731 0.5131 0.3977 0.0612  0.1258  0.0290  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  
2088 N  NH1 . ARG B 124 ? 0.6705 0.5208 0.4201 0.0542  0.0962  0.0497  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 
2089 N  NH2 . ARG B 124 ? 0.6807 0.5194 0.5080 0.0151  0.0810  0.0837  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 
2090 N  N   . GLN B 125 ? 0.4925 0.4170 0.2435 0.0346  0.0181  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   
2091 C  CA  . GLN B 125 ? 0.5828 0.4228 0.2991 0.0568  0.0337  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  
2092 C  C   . GLN B 125 ? 0.6001 0.3557 0.2879 0.0164  0.0138  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   
2093 O  O   . GLN B 125 ? 0.6957 0.3520 0.4062 0.0202  0.0310  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   
2094 C  CB  . GLN B 125 ? 0.5943 0.5195 0.3995 0.1414  0.0701  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  
2095 C  CG  . GLN B 125 ? 0.6026 0.6372 0.4620 0.1334  0.0968  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  
2096 C  CD  . GLN B 125 ? 0.6745 0.6953 0.4971 0.1430  0.1604  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  
2097 O  OE1 . GLN B 125 ? 0.7822 0.7044 0.5696 0.0870  0.0535  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 
2098 N  NE2 . GLN B 125 ? 0.8011 0.7921 0.4913 0.0659  0.2398  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 
2099 N  N   . ALA B 126 ? 0.5540 0.3153 0.2450 0.0466  -0.0054 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B N   
2100 C  CA  . ALA B 126 ? 0.5371 0.3105 0.2376 0.0198  -0.0332 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CA  
2101 C  C   . ALA B 126 ? 0.5096 0.3345 0.2490 0.0202  -0.0157 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B C   
2102 O  O   . ALA B 126 ? 0.4629 0.3624 0.2214 0.0578  0.0013  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B O   
2103 C  CB  . ALA B 126 ? 0.5259 0.3271 0.3313 -0.0482 -0.0755 0.0360  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CB  
2104 N  N   . PRO B 127 ? 0.4753 0.3139 0.2633 -0.0016 -0.0205 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B N   
2105 C  CA  . PRO B 127 ? 0.4524 0.3314 0.2490 0.0015  0.0056  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CA  
2106 C  C   . PRO B 127 ? 0.4586 0.2911 0.2417 -0.0302 0.0039  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B C   
2107 O  O   . PRO B 127 ? 0.5946 0.3226 0.2576 -0.0949 0.0128  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B O   
2108 C  CB  . PRO B 127 ? 0.4787 0.4270 0.2431 0.0470  0.0042  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CB  
2109 C  CG  . PRO B 127 ? 0.4956 0.4586 0.2570 0.0556  -0.0196 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CG  
2110 C  CD  . PRO B 127 ? 0.5129 0.3668 0.2551 0.0144  -0.0160 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CD  
2111 N  N   . TYR B 128 ? 0.4141 0.2687 0.2113 0.0089  -0.0031 0.0031  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B N   
2112 C  CA  . TYR B 128 ? 0.3802 0.2801 0.2115 -0.0209 -0.0136 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CA  
2113 C  C   . TYR B 128 ? 0.4002 0.3568 0.1732 -0.0597 -0.0189 0.0082  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B C   
2114 O  O   . TYR B 128 ? 0.4913 0.3694 0.1740 -0.0696 -0.0242 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B O   
2115 C  CB  . TYR B 128 ? 0.3576 0.2725 0.1764 0.0063  -0.0264 0.0078  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CB  
2116 C  CG  . TYR B 128 ? 0.3391 0.2788 0.1987 0.0225  -0.0158 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CG  
2117 C  CD1 . TYR B 128 ? 0.3507 0.3041 0.2743 0.0202  -0.0377 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD1 
2118 C  CD2 . TYR B 128 ? 0.3379 0.3055 0.2142 0.0274  -0.0230 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD2 
2119 C  CE1 . TYR B 128 ? 0.3682 0.3341 0.2947 0.0295  -0.0515 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE1 
2120 C  CE2 . TYR B 128 ? 0.3299 0.3323 0.2186 0.0285  -0.0193 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE2 
2121 C  CZ  . TYR B 128 ? 0.3699 0.3532 0.2260 0.0260  -0.0445 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CZ  
2122 O  OH  . TYR B 128 ? 0.3427 0.3894 0.2974 -0.0324 -0.0457 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B OH  
2123 N  N   . ALA B 129 ? 0.3847 0.3441 0.2155 -0.0571 -0.0067 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   
2124 C  CA  . ALA B 129 ? 0.4000 0.2808 0.1804 -0.0516 -0.0140 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  
2125 C  C   . ALA B 129 ? 0.4698 0.2798 0.1957 -0.0689 -0.0409 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   
2126 O  O   . ALA B 129 ? 0.5310 0.2773 0.2068 -0.0723 -0.0193 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   
2127 C  CB  . ALA B 129 ? 0.3734 0.3543 0.1872 -0.0418 -0.0263 0.0010  ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  
2128 N  N   . GLY B 130 ? 0.5111 0.2848 0.2090 -0.0688 -0.0605 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   
2129 C  CA  . GLY B 130 ? 0.4719 0.3150 0.2247 -0.0641 -0.0634 0.0101  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  
2130 C  C   . GLY B 130 ? 0.4731 0.3282 0.2497 -0.0690 -0.0779 0.0368  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   
2131 O  O   . GLY B 130 ? 0.5137 0.3482 0.3031 -0.0934 -0.1214 0.0752  ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   
2132 N  N   . MET B 131 ? 0.4723 0.3319 0.2099 -0.0514 -0.0297 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 131  MET B N   
2133 C  CA  . MET B 131 ? 0.4641 0.2872 0.1553 -0.0378 -0.0516 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CA  
2134 C  C   . MET B 131 ? 0.5070 0.2966 0.1538 -0.0599 -0.0239 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 131  MET B C   
2135 O  O   . MET B 131 ? 0.4785 0.3059 0.1833 -0.0787 -0.0126 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 131  MET B O   
2136 C  CB  . MET B 131 ? 0.4577 0.2756 0.2465 -0.0014 -0.0333 0.0093  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CB  
2137 C  CG  . MET B 131 ? 0.4066 0.2840 0.2637 0.0243  -0.0119 0.0281  ? ? ? ? ? ? 131  MET B CG  
2138 S  SD  . MET B 131 ? 0.4493 0.3380 0.2392 0.0253  -0.0359 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 131  MET B SD  
2139 C  CE  . MET B 131 ? 0.9720 0.4059 0.3778 0.2552  -0.2963 -0.1899 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CE  
2140 N  N   . ARG B 132 ? 0.4461 0.3009 0.1316 -0.0610 -0.0487 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   
2141 C  CA  . ARG B 132 ? 0.4506 0.3723 0.1559 -0.0868 -0.0601 0.0032  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  
2142 C  C   . ARG B 132 ? 0.4600 0.3365 0.1520 -0.0725 0.0046  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   
2143 O  O   . ARG B 132 ? 0.4291 0.3433 0.1609 -0.0676 -0.0055 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   
2144 C  CB  . ARG B 132 ? 0.4787 0.4670 0.2203 -0.0483 -0.0552 0.0873  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  
2145 C  CG  . ARG B 132 ? 0.4648 0.5120 0.3620 -0.0393 -0.1427 0.0857  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  
2146 C  CD  . ARG B 132 ? 0.5294 0.5996 0.5156 0.0278  -0.2267 0.0836  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD  
2147 N  NE  . ARG B 132 ? 0.5492 0.6318 0.6074 0.0229  -0.2948 0.0001  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE  
2148 C  CZ  . ARG B 132 ? 0.6144 0.6421 0.6233 0.0456  -0.3295 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ  
2149 N  NH1 . ARG B 132 ? 0.7847 0.6402 0.6127 0.1784  -0.3664 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1 
2150 N  NH2 . ARG B 132 ? 0.6174 0.6570 0.7753 -0.0114 -0.3639 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2 
2151 N  N   . PHE B 133 ? 0.4595 0.3621 0.1696 -0.0407 0.0110  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B N   
2152 C  CA  . PHE B 133 ? 0.4836 0.3666 0.1796 -0.0644 0.0197  0.0037  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CA  
2153 C  C   . PHE B 133 ? 0.5663 0.4283 0.1826 -0.0761 -0.0304 0.0349  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B C   
2154 O  O   . PHE B 133 ? 0.7568 0.5110 0.1484 -0.0264 -0.0339 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B O   
2155 C  CB  . PHE B 133 ? 0.4571 0.3980 0.2224 -0.0656 0.0098  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CB  
2156 C  CG  . PHE B 133 ? 0.4497 0.4036 0.2153 -0.0315 0.0167  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CG  
2157 C  CD1 . PHE B 133 ? 0.5029 0.3992 0.2043 -0.0446 -0.0170 0.0036  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD1 
2158 C  CD2 . PHE B 133 ? 0.4858 0.3939 0.1885 -0.0288 0.0304  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD2 
2159 C  CE1 . PHE B 133 ? 0.5452 0.4194 0.2188 -0.0584 -0.0564 0.0168  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE1 
2160 C  CE2 . PHE B 133 ? 0.5417 0.3958 0.2143 -0.0284 -0.0263 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE2 
2161 C  CZ  . PHE B 133 ? 0.5536 0.4100 0.2151 -0.0470 -0.0528 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CZ  
2162 N  N   . ALA B 134 ? 0.6288 0.4238 0.1958 -0.1140 0.0356  0.0543  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   
2163 C  CA  . ALA B 134 ? 0.6853 0.4883 0.3283 -0.1176 0.0525  0.1533  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  
2164 C  C   . ALA B 134 ? 0.7109 0.5273 0.3648 -0.1568 0.0623  0.2118  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   
2165 O  O   . ALA B 134 ? 0.8365 0.5756 0.6687 -0.2277 0.0656  0.0687  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   
2166 C  CB  . ALA B 134 ? 0.6646 0.5383 0.4463 -0.0138 -0.0499 0.1247  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  
2167 K  K   . K   C .   ? 0.2002 0.2038 0.1488 -0.0106 0.0143  0.0165  ? ? ? ? ? ? 3002 K   A K   
2168 MN MN  . MN  D .   ? 0.1701 0.1788 0.1153 -0.0104 0.0078  0.0118  ? ? ? ? ? ? 3004 MN  A MN  
2169 C  C1  . FCN E .   ? 0.1865 0.1931 0.1449 -0.0024 -0.0168 0.0043  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A C1  
2170 C  C2  . FCN E .   ? 0.1724 0.1944 0.1652 -0.0179 -0.0093 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A C2  
2171 C  C3  . FCN E .   ? 0.1643 0.2302 0.1994 -0.0274 0.0063  0.0153  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A C3  
2172 O  O   . FCN E .   ? 0.1731 0.1954 0.1371 -0.0182 -0.0011 0.0113  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O   
2173 P  P   . FCN E .   ? 0.1850 0.1944 0.1374 -0.0097 0.0070  0.0142  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A P   
2174 O  O1P . FCN E .   ? 0.2074 0.2129 0.1263 0.0081  0.0040  0.0105  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O1P 
2175 O  O2P . FCN E .   ? 0.1743 0.2206 0.1149 -0.0079 -0.0015 0.0169  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O2P 
2176 O  O3P . FCN E .   ? 0.1922 0.2110 0.1484 -0.0162 0.0010  0.0134  ? ? ? ? ? ? 4002 FCN A O3P 
2177 C  C1  . FCN F .   ? 0.5720 0.4617 0.2679 -0.0563 -0.0050 0.1368  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A C1  
2178 C  C2  . FCN F .   ? 0.5962 0.4313 0.2788 0.0263  0.0011  0.1299  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A C2  
2179 C  C3  . FCN F .   ? 0.4636 0.4571 0.2726 -0.0111 0.0622  0.1098  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A C3  
2180 O  O   . FCN F .   ? 0.5939 0.4749 0.3351 0.0413  0.1595  0.1426  ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O   
2181 P  P   . FCN F .   ? 0.2800 0.2629 0.1867 0.0199  0.0220  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A P   
2182 O  O1P . FCN F .   ? 0.3499 0.2678 0.2297 0.0257  0.0085  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O1P 
2183 O  O2P . FCN F .   ? 0.3721 0.3810 0.3026 -0.0027 -0.0532 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O2P 
2184 O  O3P . FCN F .   ? 0.3024 0.4430 0.4332 0.0676  0.0736  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 4004 FCN A O3P 
2185 K  K   . K   G .   ? 0.2534 0.2167 0.1582 0.0060  0.0133  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 3001 K   B K   
2186 MN MN  . MN  H .   ? 0.1963 0.1967 0.1222 -0.0030 0.0109  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 3003 MN  B MN  
2187 C  C1  . FCN I .   ? 0.2765 0.1912 0.1238 -0.0052 0.0003  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B C1  
2188 C  C2  . FCN I .   ? 0.2494 0.2114 0.1370 -0.0179 -0.0067 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B C2  
2189 C  C3  . FCN I .   ? 0.2665 0.2374 0.1407 0.0187  0.0033  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B C3  
2190 O  O   . FCN I .   ? 0.2382 0.2099 0.1366 -0.0175 0.0054  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O   
2191 P  P   . FCN I .   ? 0.2345 0.2048 0.1367 -0.0096 0.0050  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B P   
2192 O  O1P . FCN I .   ? 0.2507 0.2410 0.1431 -0.0397 0.0102  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O1P 
2193 O  O2P . FCN I .   ? 0.2261 0.1964 0.1526 -0.0192 0.0120  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O2P 
2194 O  O3P . FCN I .   ? 0.2792 0.2098 0.1333 0.0135  0.0065  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 4001 FCN B O3P 
2195 C  C1  . FCN J .   ? 0.3957 0.4609 0.4938 0.1598  -0.0549 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B C1  
2196 C  C2  . FCN J .   ? 0.4583 0.4588 0.5253 0.1649  -0.0193 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B C2  
2197 C  C3  . FCN J .   ? 0.4546 0.4755 0.3571 0.2051  0.0724  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B C3  
2198 O  O   . FCN J .   ? 0.4176 0.5483 0.5428 0.1815  0.0299  0.0013  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O   
2199 P  P   . FCN J .   ? 0.3067 0.2642 0.2019 -0.0107 0.0057  0.0080  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B P   
2200 O  O1P . FCN J .   ? 0.3090 0.2485 0.2565 -0.0280 0.0002  0.0147  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O1P 
2201 O  O2P . FCN J .   ? 0.4870 0.3607 0.3247 -0.0991 -0.0745 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O2P 
2202 O  O3P . FCN J .   ? 0.5299 0.3957 0.3048 -0.1085 0.1013  0.0727  ? ? ? ? ? ? 4003 FCN B O3P 
2203 O  O   . HOH K .   ? 0.2004 0.1957 0.1308 0.0059  0.0158  0.0170  ? ? ? ? ? ? 9001 HOH A O   
2204 O  O   . HOH K .   ? 0.2135 0.1958 0.1457 0.0029  -0.0233 0.0128  ? ? ? ? ? ? 9003 HOH A O   
2205 O  O   . HOH K .   ? 0.1744 0.2150 0.1596 -0.0089 -0.0131 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 9008 HOH A O   
2206 O  O   . HOH K .   ? 0.1950 0.2743 0.1726 -0.0335 0.0142  0.0008  ? ? ? ? ? ? 9010 HOH A O   
2207 O  O   . HOH K .   ? 0.1968 0.2647 0.1675 0.0118  0.0155  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 9012 HOH A O   
2208 O  O   . HOH K .   ? 0.2203 0.2040 0.1889 -0.0068 -0.0016 0.0177  ? ? ? ? ? ? 9013 HOH A O   
2209 O  O   . HOH K .   ? 0.2617 0.2369 0.1744 0.0078  0.0165  0.0314  ? ? ? ? ? ? 9015 HOH A O   
2210 O  O   . HOH K .   ? 0.1953 0.2280 0.1446 -0.0142 0.0139  0.0299  ? ? ? ? ? ? 9016 HOH A O   
2211 O  O   . HOH K .   ? 0.2148 0.2306 0.1820 -0.0129 0.0149  0.0144  ? ? ? ? ? ? 9017 HOH A O   
2212 O  O   . HOH K .   ? 0.2412 0.2323 0.1645 -0.0186 -0.0085 0.0117  ? ? ? ? ? ? 9021 HOH A O   
2213 O  O   . HOH K .   ? 0.2186 0.3749 0.1889 -0.0195 -0.0024 0.0852  ? ? ? ? ? ? 9022 HOH A O   
2214 O  O   . HOH K .   ? 0.2046 0.2426 0.1668 -0.0195 0.0158  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 9026 HOH A O   
2215 O  O   . HOH K .   ? 0.2179 0.2505 0.1817 0.0165  0.0330  0.0397  ? ? ? ? ? ? 9028 HOH A O   
2216 O  O   . HOH K .   ? 0.2347 0.3124 0.1749 -0.0074 0.0048  0.0117  ? ? ? ? ? ? 9029 HOH A O   
2217 O  O   . HOH K .   ? 0.3128 0.3226 0.1584 -0.0066 -0.0157 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 9030 HOH A O   
2218 O  O   . HOH K .   ? 0.2364 0.2470 0.2073 -0.0060 0.0332  0.0148  ? ? ? ? ? ? 9031 HOH A O   
2219 O  O   . HOH K .   ? 0.2894 0.3525 0.1922 0.0285  0.0647  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 9032 HOH A O   
2220 O  O   . HOH K .   ? 0.2742 0.2542 0.2081 0.0005  0.0540  0.0305  ? ? ? ? ? ? 9037 HOH A O   
2221 O  O   . HOH K .   ? 0.2214 0.3372 0.1271 -0.0257 -0.0032 0.0043  ? ? ? ? ? ? 9038 HOH A O   
2222 O  O   . HOH K .   ? 0.2074 0.2456 0.2535 -0.0037 -0.0104 0.0286  ? ? ? ? ? ? 9039 HOH A O   
2223 O  O   . HOH K .   ? 0.2343 0.2831 0.1846 -0.0305 -0.0016 0.0135  ? ? ? ? ? ? 9042 HOH A O   
2224 O  O   . HOH K .   ? 0.3100 0.2666 0.1932 0.0294  0.0252  0.0236  ? ? ? ? ? ? 9043 HOH A O   
2225 O  O   . HOH K .   ? 0.2720 0.3023 0.2525 0.0614  0.0845  0.0342  ? ? ? ? ? ? 9044 HOH A O   
2226 O  O   . HOH K .   ? 0.2645 0.2974 0.2686 -0.0170 0.0546  0.0319  ? ? ? ? ? ? 9048 HOH A O   
2227 O  O   . HOH K .   ? 0.3272 0.3505 0.2328 0.0864  0.0703  0.0728  ? ? ? ? ? ? 9049 HOH A O   
2228 O  O   . HOH K .   ? 0.2551 0.3101 0.1820 -0.0320 -0.0202 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 9050 HOH A O   
2229 O  O   . HOH K .   ? 0.2677 0.2557 0.2386 0.0447  0.0746  0.1064  ? ? ? ? ? ? 9051 HOH A O   
2230 O  O   . HOH K .   ? 0.2383 0.2979 0.2242 -0.0143 0.0408  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 9054 HOH A O   
2231 O  O   . HOH K .   ? 0.3014 0.3005 0.1810 0.0313  0.0196  0.0262  ? ? ? ? ? ? 9055 HOH A O   
2232 O  O   . HOH K .   ? 0.2819 0.3427 0.1769 -0.0376 0.0179  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 9058 HOH A O   
2233 O  O   . HOH K .   ? 0.3551 0.2569 0.1706 0.0144  0.0564  0.0217  ? ? ? ? ? ? 9059 HOH A O   
2234 O  O   . HOH K .   ? 0.2855 0.2774 0.2164 0.0495  0.0107  0.0362  ? ? ? ? ? ? 9063 HOH A O   
2235 O  O   . HOH K .   ? 0.3685 0.2740 0.1870 -0.0085 -0.0178 0.0067  ? ? ? ? ? ? 9064 HOH A O   
2236 O  O   . HOH K .   ? 0.2705 0.2399 0.1765 0.0039  -0.0096 0.0062  ? ? ? ? ? ? 9065 HOH A O   
2237 O  O   . HOH K .   ? 0.2854 0.3178 0.2327 -0.0790 0.0126  0.0342  ? ? ? ? ? ? 9066 HOH A O   
2238 O  O   . HOH K .   ? 0.2640 0.3602 0.2659 -0.0505 0.0160  0.0014  ? ? ? ? ? ? 9068 HOH A O   
2239 O  O   . HOH K .   ? 0.2895 0.2845 0.2801 -0.0120 0.0741  0.1176  ? ? ? ? ? ? 9069 HOH A O   
2240 O  O   . HOH K .   ? 0.4637 0.2578 0.1519 0.0467  -0.0008 0.0394  ? ? ? ? ? ? 9071 HOH A O   
2241 O  O   . HOH K .   ? 0.3291 0.3373 0.2039 0.0433  0.0764  0.0859  ? ? ? ? ? ? 9074 HOH A O   
2242 O  O   . HOH K .   ? 0.3872 0.3117 0.2322 0.0250  0.0772  0.0596  ? ? ? ? ? ? 9075 HOH A O   
2243 O  O   . HOH K .   ? 0.3166 0.3755 0.1972 0.0670  0.0417  0.0909  ? ? ? ? ? ? 9077 HOH A O   
2244 O  O   . HOH K .   ? 0.3118 0.2526 0.2547 0.0023  -0.0238 0.0189  ? ? ? ? ? ? 9079 HOH A O   
2245 O  O   . HOH K .   ? 0.4087 0.2470 0.1733 -0.0522 0.0022  0.0186  ? ? ? ? ? ? 9080 HOH A O   
2246 O  O   . HOH K .   ? 0.3355 0.3087 0.2526 0.0582  0.0488  0.0616  ? ? ? ? ? ? 9081 HOH A O   
2247 O  O   . HOH K .   ? 0.3503 0.3511 0.2577 -0.1136 0.0287  0.0300  ? ? ? ? ? ? 9082 HOH A O   
2248 O  O   . HOH K .   ? 0.3901 0.3375 0.2277 0.0455  -0.0199 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 9084 HOH A O   
2249 O  O   . HOH K .   ? 0.4688 0.3351 0.2648 0.0986  0.0141  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 9085 HOH A O   
2250 O  O   . HOH K .   ? 0.2043 0.3482 0.2406 -0.0203 0.0208  0.0708  ? ? ? ? ? ? 9086 HOH A O   
2251 O  O   . HOH K .   ? 0.2528 0.3283 0.2957 0.0012  0.0561  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 9090 HOH A O   
2252 O  O   . HOH K .   ? 0.2878 0.3229 0.3190 0.0749  0.0377  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 9091 HOH A O   
2253 O  O   . HOH K .   ? 0.2423 0.3218 0.2873 -0.0013 0.0192  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 9096 HOH A O   
2254 O  O   . HOH K .   ? 0.2875 0.2394 0.2353 -0.0027 0.0432  0.0556  ? ? ? ? ? ? 9097 HOH A O   
2255 O  O   . HOH K .   ? 0.2932 0.4019 0.3002 0.0826  -0.0687 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 9099 HOH A O   
2256 O  O   . HOH K .   ? 0.3481 0.3711 0.2028 -0.0612 0.0119  0.0754  ? ? ? ? ? ? 9100 HOH A O   
2257 O  O   . HOH K .   ? 0.4016 0.3055 0.2561 -0.0295 0.1379  0.0245  ? ? ? ? ? ? 9102 HOH A O   
2258 O  O   . HOH K .   ? 0.2360 0.2488 0.1784 0.0278  -0.0127 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 9103 HOH A O   
2259 O  O   . HOH K .   ? 0.3078 0.4149 0.3501 0.0245  0.0984  0.1127  ? ? ? ? ? ? 9106 HOH A O   
2260 O  O   . HOH K .   ? 0.3011 0.3687 0.2838 0.0360  0.0624  0.0515  ? ? ? ? ? ? 9107 HOH A O   
2261 O  O   . HOH K .   ? 0.3541 0.3554 0.3631 -0.0551 0.0819  0.0477  ? ? ? ? ? ? 9109 HOH A O   
2262 O  O   . HOH K .   ? 0.5275 0.4134 0.1634 0.0206  -0.0502 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 9110 HOH A O   
2263 O  O   . HOH K .   ? 0.2213 0.4181 0.4212 -0.0203 0.0479  0.1278  ? ? ? ? ? ? 9112 HOH A O   
2264 O  O   . HOH K .   ? 0.3786 0.4620 0.2503 -0.0025 0.0176  0.0273  ? ? ? ? ? ? 9114 HOH A O   
2265 O  O   . HOH K .   ? 0.3421 0.4370 0.2846 0.0778  0.0465  0.0414  ? ? ? ? ? ? 9115 HOH A O   
2266 O  O   . HOH K .   ? 0.3988 0.3758 0.3519 0.0600  -0.0381 0.0192  ? ? ? ? ? ? 9116 HOH A O   
2267 O  O   . HOH K .   ? 0.3600 0.5024 0.3148 0.1568  -0.0365 0.0695  ? ? ? ? ? ? 9117 HOH A O   
2268 O  O   . HOH K .   ? 0.3133 0.3652 0.2658 -0.0401 0.0400  0.0532  ? ? ? ? ? ? 9118 HOH A O   
2269 O  O   . HOH K .   ? 0.2956 0.3165 0.3397 -0.0305 0.0246  0.0859  ? ? ? ? ? ? 9121 HOH A O   
2270 O  O   . HOH K .   ? 0.2287 0.3495 0.3270 -0.0619 0.0384  0.0154  ? ? ? ? ? ? 9122 HOH A O   
2271 O  O   . HOH K .   ? 0.4799 0.2985 0.2591 -0.0219 -0.0426 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 9123 HOH A O   
2272 O  O   . HOH K .   ? 0.5407 0.2790 0.3780 -0.1073 0.0183  0.0877  ? ? ? ? ? ? 9124 HOH A O   
2273 O  O   . HOH K .   ? 0.2885 0.3653 0.3492 0.0129  -0.0147 0.1407  ? ? ? ? ? ? 9126 HOH A O   
2274 O  O   . HOH K .   ? 0.3131 0.3469 0.3056 -0.0613 0.0424  0.0097  ? ? ? ? ? ? 9127 HOH A O   
2275 O  O   . HOH K .   ? 0.2650 0.3336 0.4086 0.0439  -0.0068 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 9130 HOH A O   
2276 O  O   . HOH K .   ? 0.3245 0.5444 0.3061 0.0609  -0.0368 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 9132 HOH A O   
2277 O  O   . HOH K .   ? 0.2142 0.5187 0.3705 0.0017  -0.0055 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 9138 HOH A O   
2278 O  O   . HOH K .   ? 0.4314 0.4880 0.2823 -0.1119 0.0579  0.0985  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A O   
2279 O  O   . HOH K .   ? 0.6153 0.2911 0.2774 0.0090  0.1397  0.0529  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH A O   
2280 O  O   . HOH K .   ? 0.5970 0.2418 0.2721 0.0685  -0.0070 0.0007  ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A O   
2281 O  O   . HOH K .   ? 0.4222 0.2956 0.2167 0.0164  0.0294  0.0168  ? ? ? ? ? ? 9148 HOH A O   
2282 O  O   . HOH K .   ? 0.3042 0.4308 0.2358 -0.0792 0.0037  0.1082  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A O   
2283 O  O   . HOH K .   ? 0.3050 0.5311 0.2623 -0.0479 0.0152  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 9150 HOH A O   
2284 O  O   . HOH K .   ? 0.3151 0.3439 0.3111 -0.0270 0.0662  0.0383  ? ? ? ? ? ? 9154 HOH A O   
2285 O  O   . HOH K .   ? 0.3674 0.4308 0.2010 0.0567  0.0338  0.0316  ? ? ? ? ? ? 9156 HOH A O   
2286 O  O   . HOH K .   ? 0.3329 0.5549 0.4122 -0.1592 -0.0257 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 9157 HOH A O   
2287 O  O   . HOH K .   ? 0.3014 0.3761 0.3506 -0.0746 0.0519  0.0681  ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A O   
2288 O  O   . HOH K .   ? 0.3335 0.3481 0.4379 -0.0348 0.1231  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A O   
2289 O  O   . HOH K .   ? 0.3521 0.3984 0.3584 0.0148  0.0542  0.0186  ? ? ? ? ? ? 9164 HOH A O   
2290 O  O   . HOH K .   ? 0.3624 0.3479 0.2356 0.0983  -0.0003 0.0013  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A O   
2291 O  O   . HOH K .   ? 0.4747 0.5576 0.1757 -0.2384 -0.0589 0.0376  ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A O   
2292 O  O   . HOH K .   ? 0.4070 0.3996 0.2992 -0.1486 0.0472  0.0195  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A O   
2293 O  O   . HOH K .   ? 0.5195 0.3771 0.2986 -0.1006 0.1220  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 9171 HOH A O   
2294 O  O   . HOH K .   ? 0.2900 0.4100 0.3703 0.0488  0.0784  0.0855  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A O   
2295 O  O   . HOH K .   ? 0.3321 0.4665 0.2940 -0.0840 -0.0163 0.0776  ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A O   
2296 O  O   . HOH K .   ? 0.4701 0.5227 0.5300 -0.0662 0.1196  0.1502  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A O   
2297 O  O   . HOH K .   ? 0.3984 0.6239 0.2195 0.0064  -0.0208 0.0640  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A O   
2298 O  O   . HOH K .   ? 0.4751 0.3274 0.3117 -0.0489 0.0985  0.0778  ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A O   
2299 O  O   . HOH K .   ? 0.2652 0.5142 0.3232 0.0984  -0.0770 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A O   
2300 O  O   . HOH K .   ? 0.2898 0.4502 0.5750 0.0571  -0.0662 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A O   
2301 O  O   . HOH K .   ? 0.4383 0.5631 0.3230 0.1249  0.0820  0.0114  ? ? ? ? ? ? 9184 HOH A O   
2302 O  O   . HOH K .   ? 0.3464 0.4592 0.3289 0.0461  0.0272  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A O   
2303 O  O   . HOH K .   ? 0.3296 0.3133 0.6286 -0.0586 0.0013  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 9190 HOH A O   
2304 O  O   . HOH K .   ? 0.4735 0.3609 0.3075 -0.0469 0.1023  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 9192 HOH A O   
2305 O  O   . HOH K .   ? 0.3660 0.4236 0.3948 0.0281  0.0268  0.0465  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH A O   
2306 O  O   . HOH K .   ? 0.3033 0.4954 0.2348 -0.1003 -0.0254 0.0547  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A O   
2307 O  O   . HOH K .   ? 0.4057 0.5097 0.3898 -0.0241 0.0967  0.0090  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A O   
2308 O  O   . HOH K .   ? 0.4286 0.4303 0.3346 -0.0353 -0.1235 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A O   
2309 O  O   . HOH K .   ? 0.6514 0.5758 0.2425 -0.0411 0.0254  0.0056  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A O   
2310 O  O   . HOH K .   ? 0.3682 0.4494 0.3959 0.0609  0.0635  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 9208 HOH A O   
2311 O  O   . HOH K .   ? 0.5335 0.4572 0.2791 0.0472  -0.0109 0.0824  ? ? ? ? ? ? 9211 HOH A O   
2312 O  O   . HOH K .   ? 0.3196 0.3413 0.5760 -0.0789 -0.0431 0.1364  ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A O   
2313 O  O   . HOH K .   ? 0.6805 0.6313 0.4051 0.0408  -0.1058 0.0560  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH A O   
2314 O  O   . HOH K .   ? 0.3227 0.5363 0.4271 -0.1377 -0.0744 0.1683  ? ? ? ? ? ? 9215 HOH A O   
2315 O  O   . HOH K .   ? 0.4647 0.4060 0.3418 0.1068  -0.0005 0.1436  ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A O   
2316 O  O   . HOH K .   ? 0.4503 0.4027 0.2393 0.0975  -0.0756 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 9217 HOH A O   
2317 O  O   . HOH K .   ? 0.4688 0.5595 0.2836 0.2028  0.0679  0.0994  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A O   
2318 O  O   . HOH K .   ? 0.4923 0.4132 0.2655 0.1257  0.0271  0.1291  ? ? ? ? ? ? 9220 HOH A O   
2319 O  O   . HOH K .   ? 0.5373 0.4186 0.3794 -0.0857 -0.1338 0.0162  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH A O   
2320 O  O   . HOH K .   ? 0.5126 0.3623 0.3804 -0.0455 0.1048  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 9222 HOH A O   
2321 O  O   . HOH K .   ? 0.4284 0.4753 0.3425 -0.0115 0.0836  0.0201  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A O   
2322 O  O   . HOH K .   ? 0.4664 0.4141 0.2726 -0.0784 0.0075  0.0179  ? ? ? ? ? ? 9224 HOH A O   
2323 O  O   . HOH K .   ? 0.3518 0.4289 0.4694 -0.1618 0.0386  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A O   
2324 O  O   . HOH K .   ? 0.5035 0.3692 0.4697 -0.0727 -0.1071 0.0321  ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A O   
2325 O  O   . HOH K .   ? 0.5596 0.5434 0.2322 0.0132  0.0755  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 9232 HOH A O   
2326 O  O   . HOH K .   ? 0.6357 0.5784 0.5375 -0.1087 -0.1647 -0.2213 ? ? ? ? ? ? 9233 HOH A O   
2327 O  O   . HOH K .   ? 0.5140 0.4947 0.4741 -0.0237 0.0503  0.1068  ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A O   
2328 O  O   . HOH K .   ? 0.4894 0.5043 0.3272 0.0900  0.0734  0.0402  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH A O   
2329 O  O   . HOH K .   ? 0.6536 0.4040 0.3100 0.1388  0.1030  0.0307  ? ? ? ? ? ? 9237 HOH A O   
2330 O  O   . HOH K .   ? 0.3766 0.4000 0.4122 -0.0875 -0.0401 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 9239 HOH A O   
2331 O  O   . HOH K .   ? 0.4127 0.9243 0.4722 -0.1130 0.0732  0.0980  ? ? ? ? ? ? 9243 HOH A O   
2332 O  O   . HOH K .   ? 0.4994 0.3663 0.5205 -0.1185 0.0084  0.0948  ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A O   
2333 O  O   . HOH K .   ? 0.6080 0.4787 0.3211 0.0028  0.0621  0.0154  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A O   
2334 O  O   . HOH K .   ? 0.4937 0.3958 0.5929 -0.0172 -0.0591 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A O   
2335 O  O   . HOH K .   ? 0.3801 0.3700 0.5210 -0.0563 0.0703  0.0581  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A O   
2336 O  O   . HOH K .   ? 0.5645 0.5571 0.4289 0.1914  0.0734  0.0529  ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A O   
2337 O  O   . HOH K .   ? 0.5238 0.5848 0.7845 -0.1563 -0.0070 0.0025  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH A O   
2338 O  O   . HOH K .   ? 0.6462 0.3851 0.6224 -0.1385 0.0571  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 9257 HOH A O   
2339 O  O   . HOH K .   ? 0.7152 0.4360 0.2788 -0.0739 -0.1201 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A O   
2340 O  O   . HOH K .   ? 0.5012 0.4458 0.6987 -0.0306 0.0034  0.1116  ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A O   
2341 O  O   . HOH K .   ? 0.5348 0.5312 0.3915 -0.1799 0.1355  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A O   
2342 O  O   . HOH K .   ? 0.5070 0.8351 0.5758 0.1111  0.0182  0.2319  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH A O   
2343 O  O   . HOH K .   ? 0.4394 0.4268 0.3675 0.0116  -0.0534 0.0378  ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A O   
2344 O  O   . HOH K .   ? 0.7213 0.5589 0.2752 -0.0034 -0.0465 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 9273 HOH A O   
2345 O  O   . HOH K .   ? 0.5335 0.6737 0.2949 -0.0781 -0.1089 0.0710  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH A O   
2346 O  O   . HOH K .   ? 0.4872 0.4829 0.4084 0.1742  0.0323  0.0714  ? ? ? ? ? ? 9277 HOH A O   
2347 O  O   . HOH K .   ? 0.4007 0.4620 0.4092 0.1177  -0.0315 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 9278 HOH A O   
2348 O  O   . HOH K .   ? 0.6718 0.3623 0.3464 0.0153  -0.2639 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 9280 HOH A O   
2349 O  O   . HOH K .   ? 0.4231 0.5616 0.4945 -0.1565 0.1642  0.0669  ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A O   
2350 O  O   . HOH K .   ? 0.6807 0.6536 0.5262 0.1471  -0.0535 0.2274  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A O   
2351 O  O   . HOH K .   ? 0.4803 0.4769 0.4110 -0.0653 -0.0749 0.1384  ? ? ? ? ? ? 9286 HOH A O   
2352 O  O   . HOH K .   ? 0.7823 0.4216 0.4186 -0.0020 -0.0380 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A O   
2353 O  O   . HOH K .   ? 0.4825 0.4705 0.5658 -0.0354 -0.0056 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A O   
2354 O  O   . HOH K .   ? 0.5275 0.4569 0.6398 0.0567  -0.0359 -0.2462 ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A O   
2355 O  O   . HOH K .   ? 0.5790 0.6305 0.5140 0.0506  -0.0927 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 9290 HOH A O   
2356 O  O   . HOH K .   ? 0.5858 0.5233 0.4088 -0.0545 0.1134  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 9291 HOH A O   
2357 O  O   . HOH K .   ? 0.5886 0.5043 0.7057 0.0093  0.3154  0.0229  ? ? ? ? ? ? 9292 HOH A O   
2358 O  O   . HOH K .   ? 0.3685 0.6068 0.6168 -0.0741 0.0426  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 9293 HOH A O   
2359 O  O   . HOH K .   ? 0.4807 0.4539 0.5635 -0.1192 0.2139  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 9295 HOH A O   
2360 O  O   . HOH K .   ? 0.6299 0.6252 0.5252 -0.1310 -0.0527 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 9296 HOH A O   
2361 O  O   . HOH K .   ? 0.4960 0.7003 0.4511 0.1307  0.1447  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 9297 HOH A O   
2362 O  O   . HOH K .   ? 0.6846 0.5650 0.5329 -0.1192 -0.0498 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 9298 HOH A O   
2363 O  O   . HOH K .   ? 0.5925 0.3397 0.5353 0.0057  0.1796  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 9299 HOH A O   
2364 O  O   . HOH K .   ? 0.5048 0.5401 0.5246 -0.0913 0.1464  0.0969  ? ? ? ? ? ? 9300 HOH A O   
2365 O  O   . HOH K .   ? 0.3620 0.4911 0.4957 0.1091  0.0230  0.0868  ? ? ? ? ? ? 9301 HOH A O   
2366 O  O   . HOH K .   ? 0.4692 0.5988 0.3685 -0.2173 0.0308  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 9304 HOH A O   
2367 O  O   . HOH K .   ? 0.5034 0.5244 0.4913 0.1683  0.2326  0.1073  ? ? ? ? ? ? 9305 HOH A O   
2368 O  O   . HOH K .   ? 0.4113 0.4967 0.4229 0.0377  0.0076  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 9308 HOH A O   
2369 O  O   . HOH K .   ? 0.4939 0.3756 0.3753 -0.1220 -0.1521 0.0651  ? ? ? ? ? ? 9309 HOH A O   
2370 O  O   . HOH K .   ? 0.4608 0.5973 0.4929 -0.0666 -0.1007 0.0677  ? ? ? ? ? ? 9310 HOH A O   
2371 O  O   . HOH K .   ? 0.7697 0.7759 0.6899 0.1439  0.0243  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 9313 HOH A O   
2372 O  O   . HOH K .   ? 0.5322 0.5762 0.2576 0.1537  0.0265  0.1206  ? ? ? ? ? ? 9319 HOH A O   
2373 O  O   . HOH K .   ? 0.4378 0.7105 0.3746 -0.1338 -0.0623 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 9326 HOH A O   
2374 O  O   . HOH K .   ? 0.5599 0.4665 0.4665 -0.1175 0.0996  0.1100  ? ? ? ? ? ? 9327 HOH A O   
2375 O  O   . HOH K .   ? 0.8504 0.5683 0.2667 0.0521  -0.1555 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 9329 HOH A O   
2376 O  O   . HOH K .   ? 0.5239 0.4202 0.4283 -0.0619 -0.0170 0.1211  ? ? ? ? ? ? 9330 HOH A O   
2377 O  O   . HOH K .   ? 0.5190 0.6683 0.7313 -0.0714 0.1150  -0.1395 ? ? ? ? ? ? 9332 HOH A O   
2378 O  O   . HOH K .   ? 0.6774 0.5361 0.2951 0.1435  0.1152  0.1134  ? ? ? ? ? ? 9334 HOH A O   
2379 O  O   . HOH K .   ? 0.5213 0.6314 0.3194 0.0739  0.1113  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 9335 HOH A O   
2380 O  O   . HOH K .   ? 0.6104 0.5800 0.7412 -0.1593 -0.0312 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 9336 HOH A O   
2381 O  O   . HOH K .   ? 0.5601 0.6472 0.3811 0.0200  -0.0091 0.0663  ? ? ? ? ? ? 9337 HOH A O   
2382 O  O   . HOH K .   ? 0.4599 0.7656 0.6408 0.1179  0.0577  0.0952  ? ? ? ? ? ? 9341 HOH A O   
2383 O  O   . HOH K .   ? 0.5100 0.4790 0.5437 -0.0365 0.0535  0.0601  ? ? ? ? ? ? 9343 HOH A O   
2384 O  O   . HOH K .   ? 0.5535 0.4993 0.5814 0.1745  0.1133  0.1369  ? ? ? ? ? ? 9347 HOH A O   
2385 O  O   . HOH K .   ? 0.5320 0.7363 0.7531 0.1245  -0.0918 0.0893  ? ? ? ? ? ? 9350 HOH A O   
2386 O  O   . HOH K .   ? 0.6095 0.6359 0.5020 -0.0065 -0.1185 0.0155  ? ? ? ? ? ? 9352 HOH A O   
2387 O  O   . HOH K .   ? 0.5529 0.6380 0.5972 0.0754  -0.0357 0.1439  ? ? ? ? ? ? 9355 HOH A O   
2388 O  O   . HOH K .   ? 0.5968 0.7569 0.6834 -0.0637 0.1159  0.0710  ? ? ? ? ? ? 9357 HOH A O   
2389 O  O   . HOH K .   ? 0.4504 0.4473 0.3691 -0.0582 0.0622  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 9358 HOH A O   
2390 O  O   . HOH K .   ? 0.5186 0.6383 0.5839 0.0617  -0.1709 0.1109  ? ? ? ? ? ? 9360 HOH A O   
2391 O  O   . HOH K .   ? 0.5092 0.5805 0.6453 -0.1074 0.0703  0.2036  ? ? ? ? ? ? 9361 HOH A O   
2392 O  O   . HOH K .   ? 0.6616 0.8645 0.2945 -0.1978 0.1391  0.0379  ? ? ? ? ? ? 9366 HOH A O   
2393 O  O   . HOH K .   ? 0.3664 0.6750 0.5343 -0.0048 -0.0209 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 9368 HOH A O   
2394 O  O   . HOH K .   ? 0.4240 0.6969 0.6589 -0.0044 -0.0482 0.0627  ? ? ? ? ? ? 9369 HOH A O   
2395 O  O   . HOH K .   ? 0.4778 0.3871 0.3572 -0.0493 0.1603  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 9370 HOH A O   
2396 O  O   . HOH K .   ? 0.5732 0.7071 0.4628 -0.0511 -0.2470 0.0701  ? ? ? ? ? ? 9371 HOH A O   
2397 O  O   . HOH K .   ? 0.5382 0.5612 0.5391 0.1135  -0.0212 0.1378  ? ? ? ? ? ? 9373 HOH A O   
2398 O  O   . HOH K .   ? 0.2996 0.4747 0.4902 -0.0794 0.0419  0.0045  ? ? ? ? ? ? 9375 HOH A O   
2399 O  O   . HOH K .   ? 0.3674 0.4844 0.5048 0.0338  -0.0236 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 9376 HOH A O   
2400 O  O   . HOH K .   ? 0.4751 0.4350 0.3865 -0.0728 0.1645  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 9377 HOH A O   
2401 O  O   . HOH K .   ? 0.7047 0.4705 0.4967 -0.0561 0.1483  0.1310  ? ? ? ? ? ? 9378 HOH A O   
2402 O  O   . HOH K .   ? 0.5788 0.7807 0.4535 -0.0037 0.1100  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 9381 HOH A O   
2403 O  O   . HOH K .   ? 0.6080 0.6432 0.6806 -0.0177 -0.0787 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 9385 HOH A O   
2404 O  O   . HOH K .   ? 0.8081 0.8819 0.9212 0.0501  0.0844  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 9386 HOH A O   
2405 O  O   . HOH K .   ? 0.6643 0.7825 0.4312 -0.0694 0.0601  0.1388  ? ? ? ? ? ? 9387 HOH A O   
2406 O  O   . HOH K .   ? 0.5070 0.5796 0.4246 -0.1754 -0.0464 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 9391 HOH A O   
2407 O  O   . HOH K .   ? 0.4965 0.8538 0.4956 -0.1411 0.0331  0.1710  ? ? ? ? ? ? 9392 HOH A O   
2408 O  O   . HOH K .   ? 0.6276 0.5770 0.4767 0.0734  0.0008  0.0958  ? ? ? ? ? ? 9393 HOH A O   
2409 O  O   . HOH K .   ? 0.7005 0.6797 0.5818 0.0886  -0.1735 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 9394 HOH A O   
2410 O  O   . HOH K .   ? 0.6076 0.6624 0.5905 0.0326  -0.2456 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 9395 HOH A O   
2411 O  O   . HOH K .   ? 0.4241 0.4926 0.7638 -0.0843 0.0751  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 9396 HOH A O   
2412 O  O   . HOH K .   ? 0.6798 0.5386 0.6012 0.0127  0.0379  0.0434  ? ? ? ? ? ? 9398 HOH A O   
2413 O  O   . HOH K .   ? 0.5711 0.6104 0.4219 -0.0618 0.0366  0.1498  ? ? ? ? ? ? 9399 HOH A O   
2414 O  O   . HOH K .   ? 0.7501 0.3907 0.5150 -0.0337 0.2346  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 9404 HOH A O   
2415 O  O   . HOH K .   ? 0.5519 0.9107 0.7157 0.1245  0.2774  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 9406 HOH A O   
2416 O  O   . HOH K .   ? 0.6514 0.3710 0.7640 0.0214  -0.1265 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 9407 HOH A O   
2417 O  O   . HOH K .   ? 0.3875 0.7505 0.7024 0.1304  -0.0674 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 9411 HOH A O   
2418 O  O   . HOH K .   ? 0.5257 0.7167 0.5877 0.0434  0.0148  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 9413 HOH A O   
2419 O  O   . HOH L .   ? 0.1885 0.2172 0.1610 -0.0155 -0.0167 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 9002 HOH B O   
2420 O  O   . HOH L .   ? 0.2276 0.2025 0.1379 -0.0219 -0.0073 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 9004 HOH B O   
2421 O  O   . HOH L .   ? 0.1960 0.1863 0.1466 -0.0161 0.0126  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 9005 HOH B O   
2422 O  O   . HOH L .   ? 0.2079 0.2196 0.1592 -0.0179 -0.0296 0.0054  ? ? ? ? ? ? 9006 HOH B O   
2423 O  O   . HOH L .   ? 0.2205 0.2948 0.1746 -0.0055 0.0148  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 9007 HOH B O   
2424 O  O   . HOH L .   ? 0.2231 0.1973 0.1235 -0.0376 0.0059  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 9009 HOH B O   
2425 O  O   . HOH L .   ? 0.1837 0.1945 0.1295 -0.0082 -0.0054 0.0045  ? ? ? ? ? ? 9011 HOH B O   
2426 O  O   . HOH L .   ? 0.2397 0.2105 0.1444 0.0032  0.0154  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 9014 HOH B O   
2427 O  O   . HOH L .   ? 0.1921 0.2416 0.1578 -0.0022 0.0017  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 9018 HOH B O   
2428 O  O   . HOH L .   ? 0.2142 0.2626 0.1968 0.0028  -0.0094 0.0254  ? ? ? ? ? ? 9019 HOH B O   
2429 O  O   . HOH L .   ? 0.2153 0.2153 0.1495 -0.0399 0.0038  0.0005  ? ? ? ? ? ? 9020 HOH B O   
2430 O  O   . HOH L .   ? 0.2388 0.2777 0.2255 -0.0676 0.0279  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 9023 HOH B O   
2431 O  O   . HOH L .   ? 0.2498 0.2407 0.2142 -0.0383 0.0471  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 9024 HOH B O   
2432 O  O   . HOH L .   ? 0.2393 0.2898 0.1855 -0.0050 0.0035  0.0054  ? ? ? ? ? ? 9025 HOH B O   
2433 O  O   . HOH L .   ? 0.2624 0.2903 0.1974 0.0371  -0.0199 0.0535  ? ? ? ? ? ? 9027 HOH B O   
2434 O  O   . HOH L .   ? 0.3842 0.2159 0.2346 -0.0093 0.0487  0.0065  ? ? ? ? ? ? 9033 HOH B O   
2435 O  O   . HOH L .   ? 0.3319 0.2842 0.2040 0.0494  -0.0500 0.0309  ? ? ? ? ? ? 9034 HOH B O   
2436 O  O   . HOH L .   ? 0.2491 0.2664 0.1862 -0.0323 -0.0170 0.0201  ? ? ? ? ? ? 9035 HOH B O   
2437 O  O   . HOH L .   ? 0.2464 0.2590 0.2565 -0.0038 -0.0390 0.0135  ? ? ? ? ? ? 9036 HOH B O   
2438 O  O   . HOH L .   ? 0.3380 0.2647 0.2161 -0.0314 -0.0395 0.0461  ? ? ? ? ? ? 9040 HOH B O   
2439 O  O   . HOH L .   ? 0.2773 0.2754 0.2355 0.0173  0.0464  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 9041 HOH B O   
2440 O  O   . HOH L .   ? 0.3119 0.2537 0.2456 0.0070  -0.0481 0.0381  ? ? ? ? ? ? 9045 HOH B O   
2441 O  O   . HOH L .   ? 0.3276 0.2492 0.2148 -0.0400 0.0389  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 9046 HOH B O   
2442 O  O   . HOH L .   ? 0.3362 0.2336 0.2313 0.0386  -0.0539 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 9047 HOH B O   
2443 O  O   . HOH L .   ? 0.2822 0.2262 0.1633 -0.0129 0.0458  0.0046  ? ? ? ? ? ? 9052 HOH B O   
2444 O  O   . HOH L .   ? 0.2739 0.2580 0.3107 -0.0309 -0.0246 0.0778  ? ? ? ? ? ? 9053 HOH B O   
2445 O  O   . HOH L .   ? 0.2429 0.3215 0.1900 -0.0161 -0.0354 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 9056 HOH B O   
2446 O  O   . HOH L .   ? 0.2444 0.3306 0.2621 0.0226  -0.0135 0.0912  ? ? ? ? ? ? 9057 HOH B O   
2447 O  O   . HOH L .   ? 0.1982 0.4222 0.1995 0.0044  0.0434  0.0741  ? ? ? ? ? ? 9060 HOH B O   
2448 O  O   . HOH L .   ? 0.2921 0.2705 0.1944 0.0334  -0.0165 0.0309  ? ? ? ? ? ? 9061 HOH B O   
2449 O  O   . HOH L .   ? 0.3027 0.2517 0.1642 0.0353  0.0190  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 9062 HOH B O   
2450 O  O   . HOH L .   ? 0.3714 0.2945 0.1799 0.0293  0.0580  0.0184  ? ? ? ? ? ? 9067 HOH B O   
2451 O  O   . HOH L .   ? 0.2408 0.2581 0.2878 -0.0172 0.0557  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 9070 HOH B O   
2452 O  O   . HOH L .   ? 0.2195 0.3151 0.2199 -0.0119 -0.0209 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 9072 HOH B O   
2453 O  O   . HOH L .   ? 0.3472 0.2630 0.1876 0.0173  -0.0186 0.0203  ? ? ? ? ? ? 9073 HOH B O   
2454 O  O   . HOH L .   ? 0.2800 0.2114 0.2140 -0.0042 0.0044  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 9076 HOH B O   
2455 O  O   . HOH L .   ? 0.3266 0.2399 0.3824 0.0238  -0.0126 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 9078 HOH B O   
2456 O  O   . HOH L .   ? 0.3528 0.4353 0.1866 0.0084  0.0141  0.0024  ? ? ? ? ? ? 9083 HOH B O   
2457 O  O   . HOH L .   ? 0.3512 0.3508 0.1927 -0.0007 -0.0376 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 9087 HOH B O   
2458 O  O   . HOH L .   ? 0.3200 0.4668 0.2345 0.1089  -0.0313 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 9088 HOH B O   
2459 O  O   . HOH L .   ? 0.3296 0.3322 0.2572 0.0146  0.0785  0.0396  ? ? ? ? ? ? 9089 HOH B O   
2460 O  O   . HOH L .   ? 0.2106 0.4485 0.2614 -0.0244 -0.0143 0.0567  ? ? ? ? ? ? 9092 HOH B O   
2461 O  O   . HOH L .   ? 0.3201 0.5039 0.2696 -0.0818 0.0531  0.0173  ? ? ? ? ? ? 9093 HOH B O   
2462 O  O   . HOH L .   ? 0.2609 0.3985 0.2762 -0.0013 0.0320  0.1369  ? ? ? ? ? ? 9094 HOH B O   
2463 O  O   . HOH L .   ? 0.2966 0.2955 0.1778 0.0090  -0.0016 0.0187  ? ? ? ? ? ? 9095 HOH B O   
2464 O  O   . HOH L .   ? 0.3234 0.3654 0.3045 0.0223  0.1066  0.0394  ? ? ? ? ? ? 9098 HOH B O   
2465 O  O   . HOH L .   ? 0.3006 0.3519 0.1746 -0.0787 0.0426  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 9101 HOH B O   
2466 O  O   . HOH L .   ? 0.3474 0.2978 0.2800 0.0044  -0.0727 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 9104 HOH B O   
2467 O  O   . HOH L .   ? 0.3294 0.3426 0.3157 0.0427  0.0915  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 9105 HOH B O   
2468 O  O   . HOH L .   ? 0.3538 0.2988 0.2958 -0.0269 0.1236  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 9108 HOH B O   
2469 O  O   . HOH L .   ? 0.4902 0.3224 0.2113 -0.0276 -0.0728 0.0102  ? ? ? ? ? ? 9111 HOH B O   
2470 O  O   . HOH L .   ? 0.2621 0.3865 0.3208 0.1416  0.0909  0.0693  ? ? ? ? ? ? 9113 HOH B O   
2471 O  O   . HOH L .   ? 0.3195 0.4035 0.2734 -0.0053 -0.0099 0.0354  ? ? ? ? ? ? 9119 HOH B O   
2472 O  O   . HOH L .   ? 0.3730 0.3101 0.2506 0.0259  0.0936  0.0628  ? ? ? ? ? ? 9120 HOH B O   
2473 O  O   . HOH L .   ? 0.4027 0.3446 0.2850 0.0757  0.0117  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 9125 HOH B O   
2474 O  O   . HOH L .   ? 0.2736 0.3888 0.3140 0.0755  0.0570  0.0483  ? ? ? ? ? ? 9128 HOH B O   
2475 O  O   . HOH L .   ? 0.3795 0.3999 0.3562 0.0014  0.0311  0.0589  ? ? ? ? ? ? 9129 HOH B O   
2476 O  O   . HOH L .   ? 0.5064 0.3963 0.2912 -0.0686 0.0537  0.0590  ? ? ? ? ? ? 9131 HOH B O   
2477 O  O   . HOH L .   ? 0.4220 0.6926 0.3000 -0.2042 -0.1480 0.1789  ? ? ? ? ? ? 9133 HOH B O   
2478 O  O   . HOH L .   ? 0.4575 0.3761 0.2620 0.0881  0.0600  0.0203  ? ? ? ? ? ? 9134 HOH B O   
2479 O  O   . HOH L .   ? 0.3519 0.3881 0.4070 -0.1055 -0.1416 0.0750  ? ? ? ? ? ? 9135 HOH B O   
2480 O  O   . HOH L .   ? 0.2154 0.3075 0.2294 -0.0053 -0.0257 0.0524  ? ? ? ? ? ? 9136 HOH B O   
2481 O  O   . HOH L .   ? 0.3543 0.3759 0.3259 -0.0615 0.1015  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 9137 HOH B O   
2482 O  O   . HOH L .   ? 0.3817 0.3531 0.2485 0.0360  0.1029  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 9139 HOH B O   
2483 O  O   . HOH L .   ? 0.3623 0.3813 0.3698 0.0105  0.0572  0.0276  ? ? ? ? ? ? 9140 HOH B O   
2484 O  O   . HOH L .   ? 0.4317 0.3265 0.2748 0.1107  0.1213  0.0214  ? ? ? ? ? ? 9142 HOH B O   
2485 O  O   . HOH L .   ? 0.4501 0.2826 0.6144 0.0711  -0.0387 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 9144 HOH B O   
2486 O  O   . HOH L .   ? 0.3557 0.7354 0.2756 0.0629  -0.0042 0.0924  ? ? ? ? ? ? 9145 HOH B O   
2487 O  O   . HOH L .   ? 0.4396 0.3705 0.2424 0.0040  0.0916  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 9147 HOH B O   
2488 O  O   . HOH L .   ? 0.3363 0.4430 0.4338 -0.0987 0.0433  0.0526  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH B O   
2489 O  O   . HOH L .   ? 0.6651 0.6091 0.6210 0.0430  -0.3159 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 9152 HOH B O   
2490 O  O   . HOH L .   ? 0.3072 0.4750 0.2803 0.0582  0.1009  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 9153 HOH B O   
2491 O  O   . HOH L .   ? 0.3920 0.4712 0.1970 -0.0761 -0.0135 0.0357  ? ? ? ? ? ? 9155 HOH B O   
2492 O  O   . HOH L .   ? 0.3276 0.4283 0.2952 0.0864  0.0326  0.1253  ? ? ? ? ? ? 9158 HOH B O   
2493 O  O   . HOH L .   ? 0.6055 0.4439 0.1664 -0.0361 0.0736  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 9160 HOH B O   
2494 O  O   . HOH L .   ? 0.3308 0.5133 0.2956 0.0668  -0.0026 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 9161 HOH B O   
2495 O  O   . HOH L .   ? 0.4422 0.3506 0.2015 -0.0462 0.0210  0.0046  ? ? ? ? ? ? 9163 HOH B O   
2496 O  O   . HOH L .   ? 0.3817 0.2889 0.4226 0.0414  0.0162  0.0362  ? ? ? ? ? ? 9166 HOH B O   
2497 O  O   . HOH L .   ? 0.3457 0.5075 0.4278 -0.0117 -0.0529 0.1647  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH B O   
2498 O  O   . HOH L .   ? 0.3269 0.4772 0.2974 0.0921  -0.0649 0.0327  ? ? ? ? ? ? 9170 HOH B O   
2499 O  O   . HOH L .   ? 0.5087 0.5900 0.2718 -0.1606 0.0070  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 9172 HOH B O   
2500 O  O   . HOH L .   ? 0.6590 0.4614 0.2066 -0.1198 0.0173  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 9174 HOH B O   
2501 O  O   . HOH L .   ? 0.4373 0.3657 0.2001 0.0646  -0.0107 0.0311  ? ? ? ? ? ? 9175 HOH B O   
2502 O  O   . HOH L .   ? 0.4463 0.4613 0.3009 0.0908  0.0683  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 9178 HOH B O   
2503 O  O   . HOH L .   ? 0.7508 0.3704 0.2357 -0.2138 -0.0348 0.0386  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH B O   
2504 O  O   . HOH L .   ? 0.3906 0.4830 0.2730 0.0762  -0.0470 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 9185 HOH B O   
2505 O  O   . HOH L .   ? 0.3523 0.3888 0.4874 -0.0608 0.0899  0.0043  ? ? ? ? ? ? 9187 HOH B O   
2506 O  O   . HOH L .   ? 0.2989 0.5308 0.3739 0.0545  0.0247  -0.1835 ? ? ? ? ? ? 9188 HOH B O   
2507 O  O   . HOH L .   ? 0.5287 0.4037 0.4381 -0.0817 -0.0438 0.1293  ? ? ? ? ? ? 9189 HOH B O   
2508 O  O   . HOH L .   ? 0.3601 0.4901 0.4957 0.0813  0.0978  0.1182  ? ? ? ? ? ? 9193 HOH B O   
2509 O  O   . HOH L .   ? 0.4809 0.4872 0.3551 0.1736  0.0670  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 9194 HOH B O   
2510 O  O   . HOH L .   ? 0.5069 0.4834 0.3286 -0.0403 0.0332  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 9196 HOH B O   
2511 O  O   . HOH L .   ? 0.3490 0.3680 0.5127 -0.0106 0.0085  0.0212  ? ? ? ? ? ? 9198 HOH B O   
2512 O  O   . HOH L .   ? 0.3746 0.4311 0.2367 -0.0957 0.0895  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 9199 HOH B O   
2513 O  O   . HOH L .   ? 0.3462 0.4662 0.3261 0.0079  -0.0553 0.0237  ? ? ? ? ? ? 9201 HOH B O   
2514 O  O   . HOH L .   ? 0.6706 0.5319 0.3049 -0.2568 -0.0206 0.0617  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH B O   
2515 O  O   . HOH L .   ? 0.2993 0.5168 0.4461 0.0323  -0.1215 0.0429  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH B O   
2516 O  O   . HOH L .   ? 0.4540 0.7314 0.3632 -0.0333 0.0225  0.1279  ? ? ? ? ? ? 9206 HOH B O   
2517 O  O   . HOH L .   ? 0.3961 0.3897 0.3400 0.0550  -0.0553 0.0631  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH B O   
2518 O  O   . HOH L .   ? 0.3929 0.4023 0.3425 0.0110  -0.0154 0.1249  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH B O   
2519 O  O   . HOH L .   ? 0.4394 0.3892 0.3669 -0.0070 0.1388  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 9210 HOH B O   
2520 O  O   . HOH L .   ? 0.4312 0.4493 0.3318 -0.0583 0.0340  0.0841  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH B O   
2521 O  O   . HOH L .   ? 0.3577 0.4054 0.3375 -0.0545 0.1164  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 9219 HOH B O   
2522 O  O   . HOH L .   ? 0.6703 0.3768 0.3315 -0.0875 -0.0153 0.0705  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH B O   
2523 O  O   . HOH L .   ? 0.3697 0.6293 0.4685 -0.0541 -0.0134 0.0725  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH B O   
2524 O  O   . HOH L .   ? 0.4124 0.3710 0.5257 -0.0593 0.2025  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 9228 HOH B O   
2525 O  O   . HOH L .   ? 0.4902 0.5341 0.3667 -0.0237 0.0496  0.0390  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH B O   
2526 O  O   . HOH L .   ? 0.8335 0.4168 0.2564 -0.0244 0.1358  0.0298  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH B O   
2527 O  O   . HOH L .   ? 0.4454 0.4819 0.5583 -0.0838 -0.1013 0.0931  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH B O   
2528 O  O   . HOH L .   ? 0.4482 0.4386 0.4053 -0.1129 -0.0712 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 9238 HOH B O   
2529 O  O   . HOH L .   ? 0.3676 0.4260 0.5396 0.0568  -0.1175 0.0833  ? ? ? ? ? ? 9240 HOH B O   
2530 O  O   . HOH L .   ? 0.4460 0.5351 0.3993 -0.0859 0.1642  0.0160  ? ? ? ? ? ? 9241 HOH B O   
2531 O  O   . HOH L .   ? 0.3983 0.6143 0.4205 0.0625  0.0226  0.0438  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH B O   
2532 O  O   . HOH L .   ? 0.2928 0.4701 0.4495 0.0154  0.0122  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 9247 HOH B O   
2533 O  O   . HOH L .   ? 0.4226 0.3689 0.4068 -0.0510 0.0360  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 9249 HOH B O   
2534 O  O   . HOH L .   ? 0.5602 0.4270 0.6072 0.0678  0.2283  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 9250 HOH B O   
2535 O  O   . HOH L .   ? 0.2660 0.5387 0.3482 0.0288  0.0241  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 9251 HOH B O   
2536 O  O   . HOH L .   ? 0.5928 0.6494 0.3580 -0.0539 -0.0651 0.0011  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH B O   
2537 O  O   . HOH L .   ? 0.6843 0.7310 0.3704 0.0253  -0.1006 0.1465  ? ? ? ? ? ? 9253 HOH B O   
2538 O  O   . HOH L .   ? 0.3846 0.4623 0.4842 -0.0831 0.1536  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 9255 HOH B O   
2539 O  O   . HOH L .   ? 0.6048 0.5822 0.4701 -0.0066 0.0077  0.0692  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH B O   
2540 O  O   . HOH L .   ? 0.5725 0.3784 0.7152 0.0458  0.0667  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 9259 HOH B O   
2541 O  O   . HOH L .   ? 0.6109 0.3571 0.6315 0.1127  0.0996  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 9260 HOH B O   
2542 O  O   . HOH L .   ? 0.6200 0.3862 0.3333 -0.0503 0.1012  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 9261 HOH B O   
2543 O  O   . HOH L .   ? 0.4145 0.5543 0.3383 -0.0130 0.0180  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 9262 HOH B O   
2544 O  O   . HOH L .   ? 0.4741 0.3852 0.3235 0.0119  0.0231  0.0724  ? ? ? ? ? ? 9263 HOH B O   
2545 O  O   . HOH L .   ? 0.7113 0.5401 0.3460 -0.2376 -0.0015 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 9264 HOH B O   
2546 O  O   . HOH L .   ? 0.6361 0.3290 0.3762 -0.0066 0.1664  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 9265 HOH B O   
2547 O  O   . HOH L .   ? 0.4936 0.5333 0.3326 0.0853  -0.0595 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 9266 HOH B O   
2548 O  O   . HOH L .   ? 0.5687 0.3910 0.3219 0.0899  -0.0095 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 9271 HOH B O   
2549 O  O   . HOH L .   ? 0.4630 0.5418 0.3638 0.1163  0.1492  0.0960  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH B O   
2550 O  O   . HOH L .   ? 0.5495 0.7752 0.3520 -0.0100 -0.0197 0.0905  ? ? ? ? ? ? 9275 HOH B O   
2551 O  O   . HOH L .   ? 0.3989 0.6350 0.4436 -0.0744 0.1398  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 9279 HOH B O   
2552 O  O   . HOH L .   ? 0.5658 0.6290 0.3512 0.2131  0.0958  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 9283 HOH B O   
2553 O  O   . HOH L .   ? 0.5212 0.5391 0.5931 0.0728  0.1902  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 9285 HOH B O   
2554 O  O   . HOH L .   ? 0.3544 0.5663 0.7470 0.0019  0.1150  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 9294 HOH B O   
2555 O  O   . HOH L .   ? 0.5733 0.5118 0.4725 0.2446  0.0993  0.0598  ? ? ? ? ? ? 9302 HOH B O   
2556 O  O   . HOH L .   ? 0.4729 0.6084 0.3370 0.0082  0.0222  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 9303 HOH B O   
2557 O  O   . HOH L .   ? 0.3979 0.5964 0.7366 -0.0088 0.1322  0.0637  ? ? ? ? ? ? 9306 HOH B O   
2558 O  O   . HOH L .   ? 0.6197 0.4540 0.4394 -0.0665 -0.0777 0.0711  ? ? ? ? ? ? 9307 HOH B O   
2559 O  O   . HOH L .   ? 0.6830 0.4361 0.5519 0.0120  -0.0705 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 9311 HOH B O   
2560 O  O   . HOH L .   ? 0.5549 0.5308 0.4886 0.1735  0.0110  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 9312 HOH B O   
2561 O  O   . HOH L .   ? 0.6191 0.7349 0.6531 0.0377  0.2572  0.2500  ? ? ? ? ? ? 9314 HOH B O   
2562 O  O   . HOH L .   ? 0.6506 0.3706 0.5227 0.0196  0.0189  0.0762  ? ? ? ? ? ? 9315 HOH B O   
2563 O  O   . HOH L .   ? 0.4900 0.4282 0.4314 -0.0407 -0.0126 0.0090  ? ? ? ? ? ? 9317 HOH B O   
2564 O  O   . HOH L .   ? 0.4600 0.6362 0.4306 -0.0400 0.0721  0.1086  ? ? ? ? ? ? 9318 HOH B O   
2565 O  O   . HOH L .   ? 0.8096 0.4718 0.3992 -0.0736 -0.1362 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 9320 HOH B O   
2566 O  O   . HOH L .   ? 0.7292 0.6874 0.4090 0.0529  -0.1567 0.0333  ? ? ? ? ? ? 9321 HOH B O   
2567 O  O   . HOH L .   ? 0.6639 0.3407 0.4744 -0.0723 0.1846  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 9322 HOH B O   
2568 O  O   . HOH L .   ? 0.5916 0.6326 0.3606 -0.1134 0.0756  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 9323 HOH B O   
2569 O  O   . HOH L .   ? 0.7340 0.3979 0.4758 -0.0288 -0.0241 0.0586  ? ? ? ? ? ? 9325 HOH B O   
2570 O  O   . HOH L .   ? 0.5048 0.5192 0.3476 0.0813  0.1359  0.1102  ? ? ? ? ? ? 9328 HOH B O   
2571 O  O   . HOH L .   ? 0.5121 0.5276 0.4003 0.1362  -0.0448 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 9333 HOH B O   
2572 O  O   . HOH L .   ? 0.4937 0.4267 0.5639 0.0697  0.0847  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 9338 HOH B O   
2573 O  O   . HOH L .   ? 0.5897 0.6769 0.5314 -0.0858 0.0817  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 9339 HOH B O   
2574 O  O   . HOH L .   ? 0.5398 0.6910 0.6528 0.1226  0.0263  0.0111  ? ? ? ? ? ? 9340 HOH B O   
2575 O  O   . HOH L .   ? 0.5128 0.5919 0.5031 0.0272  -0.1557 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 9342 HOH B O   
2576 O  O   . HOH L .   ? 0.6443 0.3166 0.6191 0.0356  0.0035  0.0771  ? ? ? ? ? ? 9344 HOH B O   
2577 O  O   . HOH L .   ? 0.5908 0.6368 0.4087 0.0755  0.0327  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 9345 HOH B O   
2578 O  O   . HOH L .   ? 0.5133 0.4283 0.6379 0.0539  0.0578  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 9346 HOH B O   
2579 O  O   . HOH L .   ? 0.6965 0.7264 0.4479 -0.0163 0.2482  0.1131  ? ? ? ? ? ? 9348 HOH B O   
2580 O  O   . HOH L .   ? 0.6530 0.6722 0.4003 -0.1297 0.0250  0.1352  ? ? ? ? ? ? 9349 HOH B O   
2581 O  O   . HOH L .   ? 0.8676 0.7090 0.3400 0.0334  0.2422  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 9351 HOH B O   
2582 O  O   . HOH L .   ? 0.5018 0.5994 0.6441 0.1529  0.0252  0.0976  ? ? ? ? ? ? 9353 HOH B O   
2583 O  O   . HOH L .   ? 0.6587 0.5858 0.4109 -0.1260 0.0936  0.0132  ? ? ? ? ? ? 9354 HOH B O   
2584 O  O   . HOH L .   ? 0.6121 0.6971 0.3976 -0.1704 0.0561  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 9356 HOH B O   
2585 O  O   . HOH L .   ? 0.5204 0.6633 0.3594 -0.0010 0.1191  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 9359 HOH B O   
2586 O  O   . HOH L .   ? 0.5499 0.7221 0.4558 0.0744  -0.2196 -0.2115 ? ? ? ? ? ? 9362 HOH B O   
2587 O  O   . HOH L .   ? 0.6481 0.6642 0.5009 0.0136  0.2023  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 9363 HOH B O   
2588 O  O   . HOH L .   ? 0.4117 0.3324 0.6269 0.0362  0.0364  0.0080  ? ? ? ? ? ? 9364 HOH B O   
2589 O  O   . HOH L .   ? 0.7527 0.5271 0.6099 -0.2235 0.0279  -0.2159 ? ? ? ? ? ? 9367 HOH B O   
2590 O  O   . HOH L .   ? 0.4635 0.4412 0.4257 0.1138  0.1189  0.0497  ? ? ? ? ? ? 9372 HOH B O   
2591 O  O   . HOH L .   ? 0.4326 0.5305 0.5038 0.0178  0.0600  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 9374 HOH B O   
2592 O  O   . HOH L .   ? 0.3714 0.7224 0.7566 0.1973  0.0187  -0.2248 ? ? ? ? ? ? 9379 HOH B O   
2593 O  O   . HOH L .   ? 0.5895 0.6184 0.5685 0.0018  -0.0705 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 9380 HOH B O   
2594 O  O   . HOH L .   ? 0.3829 0.5793 0.6163 0.0438  -0.0334 0.0468  ? ? ? ? ? ? 9382 HOH B O   
2595 O  O   . HOH L .   ? 0.5133 0.7096 0.4103 -0.0086 0.1079  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 9383 HOH B O   
2596 O  O   . HOH L .   ? 0.6230 0.6637 0.7484 0.0526  -0.0610 0.1289  ? ? ? ? ? ? 9384 HOH B O   
2597 O  O   . HOH L .   ? 0.6875 0.5754 0.5719 -0.1449 -0.3058 0.0360  ? ? ? ? ? ? 9388 HOH B O   
2598 O  O   . HOH L .   ? 0.7403 0.7803 0.6095 -0.1626 0.1003  0.1018  ? ? ? ? ? ? 9389 HOH B O   
2599 O  O   . HOH L .   ? 0.3668 0.6310 0.6024 0.0312  -0.0415 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 9390 HOH B O   
2600 O  O   . HOH L .   ? 0.6606 0.8822 0.4042 -0.0650 0.2234  -0.1513 ? ? ? ? ? ? 9397 HOH B O   
2601 O  O   . HOH L .   ? 0.5897 0.5735 0.6929 0.0184  0.1226  -0.1868 ? ? ? ? ? ? 9401 HOH B O   
2602 O  O   . HOH L .   ? 0.4600 0.5422 0.6975 0.1110  -0.0328 0.0415  ? ? ? ? ? ? 9402 HOH B O   
2603 O  O   . HOH L .   ? 0.7190 0.4537 0.7189 0.0286  0.1298  -0.2728 ? ? ? ? ? ? 9403 HOH B O   
2604 O  O   . HOH L .   ? 0.5176 0.5096 0.4990 0.0951  -0.0548 0.0452  ? ? ? ? ? ? 9405 HOH B O   
2605 O  O   . HOH L .   ? 0.4680 0.7056 0.5526 -0.0653 0.0777  0.1036  ? ? ? ? ? ? 9408 HOH B O   
2606 O  O   . HOH L .   ? 0.6626 0.6050 0.4543 -0.1385 -0.2169 0.1512  ? ? ? ? ? ? 9409 HOH B O   
2607 O  O   . HOH L .   ? 0.5649 0.5170 0.6342 -0.0791 -0.1660 0.0900  ? ? ? ? ? ? 9410 HOH B O   
2608 O  O   . HOH L .   ? 0.7708 0.4659 0.5546 0.0857  0.0932  0.2289  ? ? ? ? ? ? 9412 HOH B O   
2609 O  O   . HOH L .   ? 0.6078 0.4468 0.5423 -0.0451 0.1373  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 9414 HOH B O   
# 
