data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Rife, C.L."      1 
"Pharris, R.E."   2 
"Newcomer, M.E."  3 
"Armstrong, R.N." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Crystal Strutcure of the Fosfomycin Resistance Protein A (FosA) Containing Bound Thallium Cations" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "manganese binding, thallium binding loop, TRANSFERASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Crystal structure of a genomically encoded fosfomycin resistance protein (FosA) at 1.19 A resolution by MAD 
                    phasing off the L-III edge of Tl(+)
;
_citation.journal_abbrev            J.Am.Chem.Soc. 
_citation.journal_volume            124 
_citation.page_first                11001 
_citation.page_last                 11003 
_citation.year                      2002 
_citation.journal_id_ASTM           JACSAT 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0002-7863 
_citation.journal_id_CSD            0004 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12224946 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/ja026879v 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Rife, C.L."      1 ? 
primary "Pharris, R.E."   2 ? 
primary "Newcomer, M.E."  3 ? 
primary "Armstrong, R.N." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   THR n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  PRO n 
1 17  ALA n 
1 18  SER n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  ARG n 
1 30  LEU n 
1 31  GLU n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  GLN n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  SER n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  TYR n 
1 56  GLY n 
1 57  GLY n 
1 58  PRO n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  ASP n 
1 62  TYR n 
1 63  THR n 
1 64  HIS n 
1 65  TYR n 
1 66  ALA n 
1 67  PHE n 
1 68  GLY n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  ALA n 
1 72  ALA n 
1 73  ASP n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  GLN n 
1 81  LEU n 
1 82  ARG n 
1 83  ALA n 
1 84  HIS n 
1 85  GLY n 
1 86  VAL n 
1 87  ARG n 
1 88  GLU n 
1 89  TRP n 
1 90  LYS n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  ARG n 
1 94  SER n 
1 95  GLU n 
1 96  GLY n 
1 97  ASP n 
1 98  SER n 
1 99  PHE n 
1 100 TYR n 
1 101 PHE n 
1 102 LEU n 
1 103 ASP n 
1 104 PRO n 
1 105 ASP n 
1 106 GLY n 
1 107 HIS n 
1 108 ARG n 
1 109 LEU n 
1 110 GLU n 
1 111 ALA n 
1 112 HIS n 
1 113 VAL n 
1 114 GLY n 
1 115 ASP n 
1 116 LEU n 
1 117 ARG n 
1 118 SER n 
1 119 ARG n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 ALA n 
1 123 CYS n 
1 124 ARG n 
1 125 GLN n 
1 126 ALA n 
1 127 PRO n 
1 128 TYR n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 MET n 
1 132 ARG n 
1 133 PHE n 
1 134 ALA n 
1 135 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "PROBABLE Fosfomycin Resistance Protein" 15143.006 2   2.5.1.18 ? ? ? 
2 non-polymer syn "PHOSPHATE ION"                          94.971    4   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                     54.938    2   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn "THALLIUM (I) ION"                       204.383   6   ?        ? ? ? 
5 water       nat water                                    18.015    126 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   THR 3   3   3   THR THR A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  SER 44  44  44  SER SER A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  THR 63  63  63  THR THR A ? n 
A 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A ? n 
A 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A ? n 
A 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A ? n 
A 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG A ? n 
A 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU A ? n 
A 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A ? n 
A 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 98  SER 98  98  98  SER SER A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A ? n 
A 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A ? n 
A 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS A ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A ? n 
A 1 131 MET 131 131 131 MET MET A ? n 
A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE A ? n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR THR B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
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B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
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B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
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B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
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B 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS B ? n 
B 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY B ? n 
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B 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
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_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
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D 2 PO4 1  301 1   PO4 PO4 A ? 
E 2 PO4 1  302 2   PO4 PO4 A ? 
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J 2 PO4 1  201 1   PO4 PO4 B ? 
K 3 MN  1  401 1   MN  MN  B ? 
L 4 TL  1  502 2   TL  TL  B ? 
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O 5 HOH 6  707 6   HOH HOH A ? 
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O 5 HOH 8  709 10  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 9  710 11  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 10 711 12  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 11 712 13  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 12 713 14  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 13 714 15  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 14 715 18  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 15 716 19  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 16 717 20  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 17 718 21  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 18 719 22  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 19 720 23  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 20 721 24  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 21 722 25  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 22 723 26  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 23 724 27  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 24 725 28  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 25 726 29  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 26 727 30  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 27 728 31  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 28 729 32  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 29 730 33  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 30 731 34  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 31 732 35  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 32 733 36  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 33 734 37  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 34 735 38  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 35 736 39  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 36 737 40  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 37 738 68  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 38 739 73  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 39 740 74  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 40 741 76  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 41 742 77  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 42 743 78  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 43 744 79  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 44 745 80  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 45 746 81  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 46 747 82  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 47 748 83  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 48 749 87  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 49 750 99  HOH HOH A ? 
O 5 HOH 50 751 112 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 51 752 113 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 52 753 114 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 53 754 115 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 54 755 116 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 55 756 117 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 56 757 118 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 57 758 120 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 58 759 121 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 59 760 122 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 60 761 123 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 61 762 124 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 62 763 125 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 63 764 126 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 64 765 127 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 65 766 128 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 66 767 129 HOH HOH A ? 
O 5 HOH 67 768 134 HOH HOH A ? 
P 5 HOH 1  703 9   HOH HOH B ? 
P 5 HOH 2  704 16  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 3  705 17  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 4  706 41  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 5  707 42  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 6  708 43  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 7  709 44  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 8  710 45  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 9  711 46  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 10 712 47  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 11 713 48  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 12 714 49  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 13 715 50  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 14 716 51  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 15 717 52  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 16 718 53  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 17 719 54  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 18 720 55  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 19 721 56  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 20 722 57  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 21 723 58  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 22 724 59  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 23 725 60  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 24 726 61  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 25 727 62  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 26 728 63  HOH HOH B ? 
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P 5 HOH 31 733 70  HOH HOH B ? 
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P 5 HOH 33 735 84  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 34 736 89  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 35 737 90  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 36 738 91  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 37 739 92  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 38 740 93  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 39 741 94  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 40 742 95  HOH HOH B ? 
P 5 HOH 41 743 96  HOH HOH B ? 
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P 5 HOH 44 746 100 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 45 747 101 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 46 748 102 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 47 749 103 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 48 750 104 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 49 751 105 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 50 752 107 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 51 753 108 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 52 754 109 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 53 755 110 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 54 756 111 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 55 757 119 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 56 758 130 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 57 759 131 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 58 760 132 HOH HOH B ? 
P 5 HOH 59 761 133 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PO4 non-polymer         . "PHOSPHATE ION"      ? "O4 P -3"        94.971  
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TL  non-polymer         . "THALLIUM (I) ION"   ? "Tl 1"           204.383 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
I N N 4 ? 
J N N 2 ? 
K N N 3 ? 
L N N 4 ? 
M N N 4 ? 
N N N 4 ? 
O N N 5 ? 
P N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? LEU A 25  ? ASP A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 73  ? HIS A 84  ? ASP A 73  HIS A 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 115 ? ALA A 126 ? ASP A 115 ALA A 126 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 14  ? LEU B 25  ? ASP B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 73  ? HIS B 84  ? ASP B 73  HIS B 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 115 ? ALA B 126 ? ASP B 115 ALA B 126 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU B 88  ? LYS B 90  ? GLU B 88  LYS B 90  
AA1 2 SER B 98  ? LEU B 102 ? SER B 98  LEU B 102 
AA1 3 ARG B 108 ? HIS B 112 ? ARG B 108 HIS B 112 
AA1 4 HIS B 64  ? ILE B 69  ? HIS B 64  ILE B 69  
AA1 5 LEU A 2   ? VAL A 12  ? LEU A 2   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? ARG A 51  ? LEU A 45  ARG A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? LEU A 42  ? GLY A 37  LEU A 42  
AA1 8 ARG A 29  ? TRP A 34  ? ARG A 29  TRP A 34  
AA1 9 ARG B 132 ? PHE B 133 ? ARG B 132 PHE B 133 
AA2 1 GLU A 88  ? LYS A 90  ? GLU A 88  LYS A 90  
AA2 2 SER A 98  ? LEU A 102 ? SER A 98  LEU A 102 
AA2 3 ARG A 108 ? HIS A 112 ? ARG A 108 HIS A 112 
AA2 4 HIS A 64  ? ILE A 69  ? HIS A 64  ILE A 69  
AA2 5 LEU B 2   ? VAL B 12  ? LEU B 2   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 45  ? ARG B 51  ? LEU B 45  ARG B 51  
AA2 7 GLY B 37  ? LEU B 42  ? GLY B 37  LEU B 42  
AA2 8 ARG B 29  ? TRP B 34  ? ARG B 29  TRP B 34  
AA2 9 ARG A 132 ? PHE A 133 ? ARG A 132 PHE A 133 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.017922 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015180 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012994 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
MN 
N  
O  
P  
S  
TL 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E A E A 1 
3 F A F A 1 
4 G A G A 1 
4 H A H A 1 
4 I A I A 1 
2 J B J B 1 
3 K B K B 1 
4 L B L B 1 
4 M B M B 1 
4 N B N B 1 
5 O A O A 1 
5 P B P B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "PHOSPHATE ION"      PO4 
3 "MANGANESE (II) ION" MN  
4 "THALLIUM (I) ION"   TL  
5 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LYS B 90  ? N LYS B 90  O TYR B 100 ? O TYR B 100 
AA1 2 3 N PHE B 101 ? N PHE B 101 O LEU B 109 ? O LEU B 109 
AA1 3 4 O GLU B 110 ? O GLU B 110 N PHE B 67  ? N PHE B 67  
AA1 4 5 O HIS B 64  ? O HIS B 64  N THR A 9   ? N THR A 9   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLU A 41  ? O GLU A 41  N ARG A 29  ? N ARG A 29  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O ARG B 132 ? O ARG B 132 
AA2 1 2 N LYS A 90  ? N LYS A 90  O TYR A 100 ? O TYR A 100 
AA2 2 3 N PHE A 101 ? N PHE A 101 O LEU A 109 ? O LEU A 109 
AA2 3 4 O GLU A 110 ? O GLU A 110 N PHE A 67  ? N PHE A 67  
AA2 4 5 N ALA A 66  ? N ALA A 66  O ASN B 6   ? O ASN B 6   
AA2 5 6 N LEU B 10  ? N LEU B 10  O SER B 50  ? O SER B 50  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA2 7 8 O GLY B 37  ? O GLY B 37  N TRP B 34  ? N TRP B 34  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N ARG A 132 ? N ARG A 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 51.848 14.745 18.457 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 51.344 13.663 17.593 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 50.260 14.040 16.594 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 50.192 13.431 15.531 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 50.823 12.517 18.464 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 51.873 11.500 18.827 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 51.159 10.098 19.685 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 51.135 10.758 21.346 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 49.336 14.907 16.975 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 48.316 15.356 16.031 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 48.923 16.295 14.973 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 49.901 16.980 15.253 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 47.177 16.043 16.786 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 46.526 15.239 17.911 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 45.403 15.965 18.616 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 46.031 13.858 17.369 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 3   ? 48.303 16.380 13.807 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 3   THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 3   ? 48.886 17.158 12.693 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 3   ? 48.122 18.374 12.241 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 3   THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 3   ? 48.643 19.180 11.466 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 3   THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 3   ? 49.033 16.270 11.479 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 3   ? 47.750 15.800 11.043 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 3   THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 3   ? 49.792 15.031 11.844 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . GLY A 1 4   ? 46.860 18.501 12.669 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A N   1 
ATOM   25   C  CA  . GLY A 1 4   ? 46.021 19.536 12.100 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A CA  1 
ATOM   26   C  C   . GLY A 1 4   ? 44.546 19.129 12.132 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A C   1 
ATOM   27   O  O   . GLY A 1 4   ? 44.197 18.180 12.803 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 4   GLY A O   1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 5   ? 43.693 19.859 11.428 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 5   ? 42.290 19.531 11.434 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 5   ? 42.107 18.574 10.298 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 5   ? 42.648 18.803 9.188  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 5   ? 41.432 20.742 11.212 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 5   ? 39.935 20.374 11.236 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 39.424 20.316 12.636 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 39.094 21.309 10.435 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 5   LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . ASN A 1 6   ? 41.462 17.451 10.590 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N   1 
ATOM   37   C  CA  . ASN A 1 6   ? 41.229 16.434 9.611  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA  1 
ATOM   38   C  C   . ASN A 1 6   ? 39.831 16.623 8.983  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C   1 
ATOM   39   O  O   . ASN A 1 6   ? 39.668 16.531 7.771  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O   1 
ATOM   40   C  CB  . ASN A 1 6   ? 41.304 15.063 10.266 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . ASN A 1 6   ? 41.178 13.924 9.254  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG  1 
ATOM   42   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 40.076 13.434 8.976  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1 1 
ATOM   43   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 42.313 13.513 8.682  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2 1 
ATOM   44   N  N   . HIS A 1 7   ? 38.791 16.810 9.811  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A N   1 
ATOM   45   C  CA  . HIS A 1 7   ? 37.459 17.125 9.258  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CA  1 
ATOM   46   C  C   . HIS A 1 7   ? 36.583 17.811 10.301 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A C   1 
ATOM   47   O  O   . HIS A 1 7   ? 36.830 17.720 11.507 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A O   1 
ATOM   48   C  CB  . HIS A 1 7   ? 36.775 15.896 8.587  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . HIS A 1 7   ? 36.414 14.752 9.504  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CG  1 
ATOM   50   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 37.244 13.666 9.710  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A ND1 1 
ATOM   51   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 35.261 14.466 10.171 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CD2 1 
ATOM   52   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 36.639 12.790 10.508 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A CE1 1 
ATOM   53   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 35.431 13.253 10.798 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS A NE2 1 
ATOM   54   N  N   . LEU A 1 8   ? 35.600 18.542 9.790  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   55   C  CA  . LEU A 1 8   ? 34.606 19.253 10.579 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   56   C  C   . LEU A 1 8   ? 33.299 18.546 10.307 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   57   O  O   . LEU A 1 8   ? 32.887 18.455 9.128  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   58   C  CB  . LEU A 1 8   ? 34.484 20.700 10.070 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . LEU A 1 8   ? 33.308 21.472 10.636 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   60   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 33.407 21.486 12.160 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   61   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 33.255 22.890 10.114 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   62   N  N   . THR A 1 9   ? 32.599 18.073 11.337 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N   1 
ATOM   63   C  CA  . THR A 1 9   ? 31.259 17.428 11.149 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA  1 
ATOM   64   C  C   . THR A 1 9   ? 30.142 18.227 11.821 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C   1 
ATOM   65   O  O   . THR A 1 9   ? 30.243 18.571 13.001 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 9   THR A O   1 
ATOM   66   C  CB  . THR A 1 9   ? 31.243 16.020 11.742 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB  1 
ATOM   67   O  OG1 . THR A 1 9   ? 32.124 15.149 10.997 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . THR A 1 9   ? 29.838 15.365 11.614 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2 1 
ATOM   69   N  N   . LEU A 1 10  ? 29.089 18.550 11.087 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   70   C  CA  . LEU A 1 10  ? 27.948 19.276 11.665 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   71   C  C   . LEU A 1 10  ? 26.685 18.463 11.612 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   72   O  O   . LEU A 1 10  ? 26.358 17.860 10.575 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   73   C  CB  . LEU A 1 10  ? 27.665 20.556 10.837 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . LEU A 1 10  ? 28.850 21.500 10.607 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   75   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 28.428 22.642 9.673  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   76   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 29.269 22.074 11.886 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   77   N  N   . ALA A 1 11  ? 25.939 18.466 12.703 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ALA A 1 11  ? 24.590 17.857 12.691 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ALA A 1 11  ? 23.616 18.727 11.914 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C   1 
ATOM   80   O  O   . ALA A 1 11  ? 23.646 19.945 12.061 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ALA A 1 11  ? 24.102 17.663 14.052 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB  1 
ATOM   82   N  N   . VAL A 1 12  ? 22.792 18.110 11.046 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   83   C  CA  . VAL A 1 12  ? 21.817 18.873 10.265 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   84   C  C   . VAL A 1 12  ? 20.453 18.203 10.264 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   85   O  O   . VAL A 1 12  ? 20.365 17.001 10.051 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   86   C  CB  . VAL A 1 12  ? 22.312 19.082 8.787  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   87   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 23.665 19.713 8.806  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   88   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 22.402 17.741 7.970  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   89   N  N   . ALA A 1 13  ? 19.400 18.986 10.422 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ALA A 1 13  ? 18.052 18.445 10.440 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ALA A 1 13  ? 17.489 18.104 9.048  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A C   1 
ATOM   92   O  O   . ALA A 1 13  ? 16.793 17.077 8.865  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ALA A 1 13  ? 17.145 19.408 11.083 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  1 
ATOM   94   N  N   . ASP A 1 14  ? 17.789 18.982 8.086  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   1 
ATOM   95   C  CA  . ASP A 1 14  ? 17.283 18.873 6.726  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  1 
ATOM   96   C  C   . ASP A 1 14  ? 18.480 18.750 5.778  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   1 
ATOM   97   O  O   . ASP A 1 14  ? 19.099 19.755 5.378  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   1 
ATOM   98   C  CB  . ASP A 1 14  ? 16.479 20.135 6.449  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . ASP A 1 14  ? 15.835 20.172 5.075  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  1 
ATOM   100  O  OD1 . ASP A 1 14  ? 16.314 19.544 4.125  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 1 
ATOM   101  O  OD2 . ASP A 1 14  ? 14.885 20.947 4.864  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 1 
ATOM   102  N  N   . LEU A 1 15  ? 18.817 17.519 5.432  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   103  C  CA  . LEU A 1 15  ? 19.990 17.287 4.613  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   104  C  C   . LEU A 1 15  ? 19.961 17.978 3.265  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   105  O  O   . LEU A 1 15  ? 20.975 18.550 2.883  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   106  C  CB  . LEU A 1 15  ? 20.305 15.832 4.497  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . LEU A 1 15  ? 21.577 15.345 3.807  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   108  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 22.928 15.857 4.400  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   109  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 21.576 13.812 3.828  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   110  N  N   . PRO A 1 16  ? 18.856 17.875 2.504  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A N   1 
ATOM   111  C  CA  . PRO A 1 16  ? 18.745 18.605 1.229  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CA  1 
ATOM   112  C  C   . PRO A 1 16  ? 19.072 20.087 1.396  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A C   1 
ATOM   113  O  O   . PRO A 1 16  ? 19.865 20.652 0.633  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A O   1 
ATOM   114  C  CB  . PRO A 1 16  ? 17.235 18.460 0.860  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CB  1 
ATOM   115  C  CG  . PRO A 1 16  ? 16.811 17.194 1.494  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CG  1 
ATOM   116  C  CD  . PRO A 1 16  ? 17.644 17.054 2.760  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 16  PRO A CD  1 
ATOM   117  N  N   . ALA A 1 17  ? 18.492 20.696 2.423  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   1 
ATOM   118  C  CA  . ALA A 1 17  ? 18.664 22.120 2.684  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  1 
ATOM   119  C  C   . ALA A 1 17  ? 20.116 22.525 2.995  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   1 
ATOM   120  O  O   . ALA A 1 17  ? 20.643 23.510 2.459  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   1 
ATOM   121  C  CB  . ALA A 1 17  ? 17.806 22.537 3.817  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  1 
ATOM   122  N  N   . SER A 1 18  ? 20.775 21.753 3.853  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   123  C  CA  . SER A 1 18  ? 22.163 22.075 4.196  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   124  C  C   . SER A 1 18  ? 23.109 21.887 2.992  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   125  O  O   . SER A 1 18  ? 24.066 22.654 2.761  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   126  C  CB  . SER A 1 18  ? 22.553 21.191 5.378  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   127  O  OG  . SER A 1 18  ? 21.688 21.462 6.468  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   128  N  N   . ILE A 1 19  ? 22.861 20.835 2.221  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
ATOM   129  C  CA  . ILE A 1 19  ? 23.646 20.627 1.022  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
ATOM   130  C  C   . ILE A 1 19  ? 23.513 21.829 0.108  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
ATOM   131  O  O   . ILE A 1 19  ? 24.504 22.417 -0.279 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
ATOM   132  C  CB  . ILE A 1 19  ? 23.283 19.343 0.289  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
ATOM   133  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 23.671 18.123 1.118  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 23.958 19.314 -1.091 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
ATOM   135  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 23.401 16.817 0.419  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 22.314 22.244 -0.188 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 22.097 23.386 -1.048 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 22.802 24.674 -0.510 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 23.359 25.473 -1.283 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 20.607 23.606 -1.205 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 22.738 24.878 0.812  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 23.408 26.011 1.476  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 24.907 26.007 1.313  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 25.444 26.998 0.863  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 23.049 26.009 2.958  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 23.586 27.145 3.736  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 22.838 28.261 3.942  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 24.811 27.066 4.358  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 23.316 29.306 4.690  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 25.281 28.127 5.123  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 24.526 29.240 5.263  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 25.561 24.900 1.664  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 27.064 24.798 1.592  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 27.589 24.782 0.155  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 28.554 25.444 -0.160 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 27.566 23.590 2.412  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 27.488 23.917 3.880  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 26.389 23.550 4.632  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 28.501 24.671 4.513  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 26.314 23.895 6.001  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 28.397 25.076 5.826  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 27.329 24.677 6.594  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 27.237 25.075 7.918  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   164  N  N   . ARG A 1 23  ? 26.891 24.076 -0.728 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A N   1 
ATOM   165  C  CA  . ARG A 1 23  ? 27.332 23.962 -2.108 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CA  1 
ATOM   166  C  C   . ARG A 1 23  ? 27.103 25.228 -2.940 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A C   1 
ATOM   167  O  O   . ARG A 1 23  ? 28.039 25.807 -3.481 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A O   1 
ATOM   168  C  CB  . ARG A 1 23  ? 26.620 22.792 -2.791 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CB  1 
ATOM   169  C  CG  . ARG A 1 23  ? 27.099 22.488 -4.237 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CG  1 
ATOM   170  C  CD  . ARG A 1 23  ? 26.235 21.492 -5.038 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CD  1 
ATOM   171  N  NE  . ARG A 1 23  ? 24.843 21.894 -5.010 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NE  1 
ATOM   172  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 23.808 21.065 -4.968 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A CZ  1 
ATOM   173  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 23.987 19.749 -5.031 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH1 1 
ATOM   174  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 22.590 21.557 -4.898 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 23  ARG A NH2 1 
ATOM   175  N  N   . ASP A 1 24  ? 25.859 25.653 -3.010 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ASP A 1 24  ? 25.476 26.786 -3.860 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ASP A 1 24  ? 25.702 28.122 -3.276 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A C   1 
ATOM   178  O  O   . ASP A 1 24  ? 26.053 29.064 -3.967 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ASP A 1 24  ? 24.002 26.639 -4.235 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ASP A 1 24  ? 23.731 25.295 -4.836 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A CG  1 
ATOM   181  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 24.705 24.751 -5.415 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD1 1 
ATOM   182  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 22.636 24.680 -4.762 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 24  ASP A OD2 1 
ATOM   183  N  N   . LEU A 1 25  ? 25.478 28.247 -1.992 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A N   1 
ATOM   184  C  CA  . LEU A 1 25  ? 25.592 29.553 -1.389 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CA  1 
ATOM   185  C  C   . LEU A 1 25  ? 27.008 29.821 -0.939 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A C   1 
ATOM   186  O  O   . LEU A 1 25  ? 27.463 30.927 -1.065 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A O   1 
ATOM   187  C  CB  . LEU A 1 25  ? 24.610 29.670 -0.241 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CB  1 
ATOM   188  C  CG  . LEU A 1 25  ? 24.303 31.063 0.275  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CG  1 
ATOM   189  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 23.666 31.966 -0.823 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD1 1 
ATOM   190  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 23.380 30.986 1.477  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 25  LEU A CD2 1 
ATOM   191  N  N   . LEU A 1 26  ? 27.711 28.817 -0.415 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   192  C  CA  . LEU A 1 26  ? 29.067 28.994 0.085  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   193  C  C   . LEU A 1 26  ? 30.112 28.457 -0.869 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   194  O  O   . LEU A 1 26  ? 31.296 28.667 -0.650 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   195  C  CB  . LEU A 1 26  ? 29.274 28.297 1.448  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   196  C  CG  . LEU A 1 26  ? 28.934 29.128 2.695  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   197  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 27.529 29.588 2.543  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   198  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 29.091 28.407 4.056  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   199  N  N   . GLY A 1 27  ? 29.693 27.689 -1.873 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   200  C  CA  . GLY A 1 27  ? 30.641 27.238 -2.867 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   201  C  C   . GLY A 1 27  ? 31.500 26.053 -2.526 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   202  O  O   . GLY A 1 27  ? 32.570 25.887 -3.107 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   203  N  N   . PHE A 1 28  ? 31.020 25.209 -1.611 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N   1 
ATOM   204  C  CA  . PHE A 1 28  ? 31.730 23.993 -1.321 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA  1 
ATOM   205  C  C   . PHE A 1 28  ? 31.449 23.064 -2.511 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C   1 
ATOM   206  O  O   . PHE A 1 28  ? 30.390 23.140 -3.142 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O   1 
ATOM   207  C  CB  . PHE A 1 28  ? 31.195 23.292 -0.067 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . PHE A 1 28  ? 31.746 23.818 1.261  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG  1 
ATOM   209  C  CD1 . PHE A 1 28  ? 31.432 25.092 1.715  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1 1 
ATOM   210  C  CD2 . PHE A 1 28  ? 32.617 23.038 2.051  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2 1 
ATOM   211  C  CE1 . PHE A 1 28  ? 31.946 25.573 2.930  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1 1 
ATOM   212  C  CE2 . PHE A 1 28  ? 33.030 23.503 3.279  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2 1 
ATOM   213  C  CZ  . PHE A 1 28  ? 32.687 24.777 3.708  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ  1 
ATOM   214  N  N   . ARG A 1 29  ? 32.365 22.155 -2.777 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A N   1 
ATOM   215  C  CA  . ARG A 1 29  ? 32.101 21.124 -3.770 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CA  1 
ATOM   216  C  C   . ARG A 1 29  ? 31.485 19.885 -3.093 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A C   1 
ATOM   217  O  O   . ARG A 1 29  ? 32.031 19.374 -2.143 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A O   1 
ATOM   218  C  CB  . ARG A 1 29  ? 33.420 20.720 -4.462 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CB  1 
ATOM   219  C  CG  . ARG A 1 29  ? 33.225 19.641 -5.548 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CG  1 
ATOM   220  C  CD  . ARG A 1 29  ? 34.495 19.234 -6.212 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CD  1 
ATOM   221  N  NE  . ARG A 1 29  ? 34.284 18.608 -7.518 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NE  1 
ATOM   222  C  CZ  . ARG A 1 29  ? 33.745 17.430 -7.689 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A CZ  1 
ATOM   223  N  NH1 . ARG A 1 29  ? 33.350 16.730 -6.629 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH1 1 
ATOM   224  N  NH2 . ARG A 1 29  ? 33.591 16.949 -8.914 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 29  ARG A NH2 1 
ATOM   225  N  N   . LEU A 1 30  ? 30.359 19.395 -3.608 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   1 
ATOM   226  C  CA  . LEU A 1 30  ? 29.752 18.184 -3.067 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  1 
ATOM   227  C  C   . LEU A 1 30  ? 30.482 16.945 -3.623 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   1 
ATOM   228  O  O   . LEU A 1 30  ? 30.411 16.702 -4.819 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   1 
ATOM   229  C  CB  . LEU A 1 30  ? 28.269 18.132 -3.446 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  1 
ATOM   230  C  CG  . LEU A 1 30  ? 27.537 16.828 -3.138 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  1 
ATOM   231  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 27.586 16.498 -1.637 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 1 
ATOM   232  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 26.106 16.960 -3.612 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 1 
ATOM   233  N  N   . GLU A 1 31  ? 31.173 16.190 -2.766 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A N   1 
ATOM   234  C  CA  . GLU A 1 31  ? 31.910 15.008 -3.162 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CA  1 
ATOM   235  C  C   . GLU A 1 31  ? 31.072 13.719 -3.064 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A C   1 
ATOM   236  O  O   . GLU A 1 31  ? 31.250 12.783 -3.887 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A O   1 
ATOM   237  C  CB  . GLU A 1 31  ? 33.199 14.818 -2.363 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CB  1 
ATOM   238  C  CG  . GLU A 1 31  ? 34.324 15.814 -2.587 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CG  1 
ATOM   239  C  CD  . GLU A 1 31  ? 34.910 15.823 -3.993 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CD  1 
ATOM   240  O  OE1 . GLU A 1 31  ? 34.993 14.755 -4.636 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE1 1 
ATOM   241  O  OE2 . GLU A 1 31  ? 35.336 16.925 -4.421 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE2 1 
ATOM   242  N  N   . ALA A 1 32  ? 30.162 13.640 -2.106 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   1 
ATOM   243  C  CA  . ALA A 1 32  ? 29.295 12.473 -1.975 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  1 
ATOM   244  C  C   . ALA A 1 32  ? 28.155 12.753 -1.018 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   1 
ATOM   245  O  O   . ALA A 1 32  ? 28.284 13.578 -0.140 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   1 
ATOM   246  C  CB  . ALA A 1 32  ? 30.060 11.281 -1.501 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  1 
ATOM   247  N  N   . ARG A 1 33  ? 27.078 12.006 -1.199 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ARG A 1 33  ? 25.801 12.155 -0.514 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ARG A 1 33  ? 25.218 10.717 -0.257 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   250  O  O   . ARG A 1 33  ? 25.421 9.795  -1.080 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ARG A 1 33  ? 24.935 12.967 -1.476 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . ARG A 1 33  ? 23.563 13.331 -1.054 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   253  C  CD  . ARG A 1 33  ? 22.738 14.030 -2.159 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   254  N  NE  . ARG A 1 33  ? 21.423 14.422 -1.608 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   255  C  CZ  . ARG A 1 33  ? 20.772 15.559 -1.854 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   256  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 21.247 16.463 -2.690 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   257  N  NH2 . ARG A 1 33  ? 19.609 15.776 -1.260 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   258  N  N   . TRP A 1 34  ? 24.589 10.496 0.895  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   1 
ATOM   259  C  CA  . TRP A 1 34  ? 23.935 9.211  1.164  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  1 
ATOM   260  C  C   . TRP A 1 34  ? 22.685 9.493  2.005  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   1 
ATOM   261  O  O   . TRP A 1 34  ? 22.399 10.665 2.286  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   1 
ATOM   262  C  CB  . TRP A 1 34  ? 24.875 8.151  1.773  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . TRP A 1 34  ? 25.365 8.385  3.163  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  1 
ATOM   264  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 24.902 7.794  4.298  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 1 
ATOM   265  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 26.476 9.204  3.559  1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 1 
ATOM   266  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 25.629 8.222  5.380  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 1 
ATOM   267  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 26.593 9.100  4.957  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 1 
ATOM   268  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 27.369 10.018 2.874  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 1 
ATOM   269  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 27.563 9.772  5.675  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 1 
ATOM   270  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 28.328 10.698 3.589  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 1 
ATOM   271  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 28.417 10.568 4.977  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 1 
ATOM   272  N  N   . ASP A 1 35  ? 21.961 8.454  2.420  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N   1 
ATOM   273  C  CA  . ASP A 1 35  ? 20.709 8.684  3.079  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA  1 
ATOM   274  C  C   . ASP A 1 35  ? 20.891 9.378  4.407  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C   1 
ATOM   275  O  O   . ASP A 1 35  ? 19.967 10.022 4.871  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O   1 
ATOM   276  C  CB  . ASP A 1 35  ? 19.826 7.412  3.193  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB  1 
ATOM   277  C  CG  . ASP A 1 35  ? 20.489 6.276  3.949  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG  1 
ATOM   278  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 21.653 6.404  4.378  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1 1 
ATOM   279  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 19.900 5.165  4.106  1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2 1 
ATOM   280  N  N   . GLN A 1 36  ? 22.067 9.300  5.007  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A N   1 
ATOM   281  C  CA  . GLN A 1 36  ? 22.238 9.960  6.298  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CA  1 
ATOM   282  C  C   . GLN A 1 36  ? 23.361 11.017 6.346  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A C   1 
ATOM   283  O  O   . GLN A 1 36  ? 23.792 11.406 7.432  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A O   1 
ATOM   284  C  CB  . GLN A 1 36  ? 22.426 8.936  7.418  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CB  1 
ATOM   285  C  CG  . GLN A 1 36  ? 21.234 7.999  7.664  1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CG  1 
ATOM   286  C  CD  . GLN A 1 36  ? 19.886 8.675  7.631  1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A CD  1 
ATOM   287  O  OE1 . GLN A 1 36  ? 19.494 9.397  8.564  1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A OE1 1 
ATOM   288  N  NE2 . GLN A 1 36  ? 19.143 8.424  6.560  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 36  GLN A NE2 1 
ATOM   289  N  N   . GLY A 1 37  ? 23.804 11.512 5.190  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   290  C  CA  . GLY A 1 37  ? 24.862 12.519 5.208  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   291  C  C   . GLY A 1 37  ? 25.507 12.873 3.886  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   292  O  O   . GLY A 1 37  ? 25.072 12.444 2.826  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   293  N  N   . ALA A 1 38  ? 26.555 13.685 3.987  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A N   1 
ATOM   294  C  CA  . ALA A 1 38  ? 27.283 14.192 2.836  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CA  1 
ATOM   295  C  C   . ALA A 1 38  ? 28.668 14.574 3.222  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A C   1 
ATOM   296  O  O   . ALA A 1 38  ? 28.923 14.956 4.401  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A O   1 
ATOM   297  C  CB  . ALA A 1 38  ? 26.588 15.363 2.260  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 38  ALA A CB  1 
ATOM   298  N  N   . TYR A 1 39  ? 29.537 14.523 2.213  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   299  C  CA  . TYR A 1 39  ? 30.935 14.947 2.314  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   300  C  C   . TYR A 1 39  ? 31.111 16.081 1.293  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   301  O  O   . TYR A 1 39  ? 30.693 15.948 0.122  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   302  C  CB  . TYR A 1 39  ? 31.869 13.803 1.947  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   303  C  CG  . TYR A 1 39  ? 31.821 12.611 2.871  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   304  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 32.091 11.334 2.386  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   305  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 31.566 12.747 4.221  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   306  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 32.097 10.238 3.204  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   307  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 31.578 11.622 5.079  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   308  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 31.865 10.364 4.550  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   309  O  OH  . TYR A 1 39  ? 31.882 9.230  5.373  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   310  N  N   . LEU A 1 40  ? 31.540 17.242 1.769  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   1 
ATOM   311  C  CA  . LEU A 1 40  ? 31.857 18.370 0.890  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  1 
ATOM   312  C  C   . LEU A 1 40  ? 33.294 18.844 1.045  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   1 
ATOM   313  O  O   . LEU A 1 40  ? 33.956 18.606 2.076  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   1 
ATOM   314  C  CB  . LEU A 1 40  ? 30.898 19.519 1.149  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  1 
ATOM   315  C  CG  . LEU A 1 40  ? 29.492 19.053 0.971  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  1 
ATOM   316  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 28.826 18.865 2.322  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 1 
ATOM   317  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 28.821 20.089 0.167  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 1 
ATOM   318  N  N   . GLU A 1 41  ? 33.857 19.472 0.017  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   319  C  CA  . GLU A 1 41  ? 35.232 19.949 0.155  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   320  C  C   . GLU A 1 41  ? 35.393 21.406 -0.266 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   321  O  O   . GLU A 1 41  ? 34.801 21.834 -1.259 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   322  C  CB  . GLU A 1 41  ? 36.229 19.114 -0.632 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . GLU A 1 41  ? 37.673 19.366 -0.213 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   324  C  CD  . GLU A 1 41  ? 38.701 18.472 -0.916 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   325  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 38.520 18.195 -2.127 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   326  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 39.674 18.066 -0.244 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   327  N  N   . LEU A 1 42  ? 36.179 22.127 0.522  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   328  C  CA  . LEU A 1 42  ? 36.540 23.521 0.270  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   329  C  C   . LEU A 1 42  ? 37.969 23.795 0.599  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   330  O  O   . LEU A 1 42  ? 38.372 23.884 1.767  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   331  C  CB  . LEU A 1 42  ? 35.688 24.426 1.133  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   332  C  CG  . LEU A 1 42  ? 36.020 25.881 0.849  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   333  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 35.232 26.279 -0.405 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   334  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 35.650 26.749 2.031  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   335  N  N   . GLY A 1 43  ? 38.798 23.931 -0.446 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N   1 
ATOM   336  C  CA  . GLY A 1 43  ? 40.232 24.075 -0.278 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA  1 
ATOM   337  C  C   . GLY A 1 43  ? 40.683 22.775 0.357  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C   1 
ATOM   338  O  O   . GLY A 1 43  ? 40.380 21.740 -0.176 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O   1 
ATOM   339  N  N   . SER A 1 44  ? 41.335 22.797 1.508  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 44  SER A N   1 
ATOM   340  C  CA  . SER A 1 44  ? 41.706 21.538 2.144  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CA  1 
ATOM   341  C  C   . SER A 1 44  ? 40.694 21.106 3.226  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 44  SER A C   1 
ATOM   342  O  O   . SER A 1 44  ? 40.829 20.045 3.809  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 44  SER A O   1 
ATOM   343  C  CB  . SER A 1 44  ? 43.090 21.662 2.744  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CB  1 
ATOM   344  O  OG  . SER A 1 44  ? 43.021 22.622 3.792  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 44  SER A OG  1 
ATOM   345  N  N   . LEU A 1 45  ? 39.647 21.907 3.445  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   346  C  CA  . LEU A 1 45  ? 38.604 21.569 4.435  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   347  C  C   . LEU A 1 45  ? 37.659 20.470 3.957  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   348  O  O   . LEU A 1 45  ? 37.013 20.589 2.917  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   349  C  CB  . LEU A 1 45  ? 37.781 22.804 4.812  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   350  C  CG  . LEU A 1 45  ? 36.601 22.479 5.754  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   351  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 37.099 21.867 7.022  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   352  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 35.930 23.751 6.057  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   353  N  N   . TRP A 1 46  ? 37.617 19.385 4.721  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A N   1 
ATOM   354  C  CA  . TRP A 1 46  ? 36.681 18.287 4.510  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CA  1 
ATOM   355  C  C   . TRP A 1 46  ? 35.504 18.520 5.447  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A C   1 
ATOM   356  O  O   . TRP A 1 46  ? 35.651 18.455 6.696  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A O   1 
ATOM   357  C  CB  . TRP A 1 46  ? 37.354 16.973 4.874  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CB  1 
ATOM   358  C  CG  . TRP A 1 46  ? 36.479 15.775 4.820  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CG  1 
ATOM   359  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 35.240 15.697 4.286  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD1 1 
ATOM   360  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 36.780 14.444 5.319  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CD2 1 
ATOM   361  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 34.725 14.433 4.444  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A NE1 1 
ATOM   362  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 35.665 13.631 5.031  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE2 1 
ATOM   363  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 37.891 13.850 5.931  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CE3 1 
ATOM   364  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 35.608 12.289 5.389  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ2 1 
ATOM   365  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 37.833 12.503 6.274  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CZ3 1 
ATOM   366  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 36.696 11.748 6.004  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 46  TRP A CH2 1 
ATOM   367  N  N   . LEU A 1 47  ? 34.347 18.825 4.880  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   368  C  CA  . LEU A 1 47  ? 33.151 19.070 5.656  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   369  C  C   . LEU A 1 47  ? 32.214 17.873 5.573  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   370  O  O   . LEU A 1 47  ? 31.930 17.337 4.508  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   371  C  CB  . LEU A 1 47  ? 32.424 20.326 5.211  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   372  C  CG  . LEU A 1 47  ? 30.999 20.607 5.798  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   373  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 31.074 21.026 7.287  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   374  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 30.311 21.740 5.022  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   375  N  N   . CYS A 1 48  ? 31.733 17.454 6.724  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A N   1 
ATOM   376  C  CA  . CYS A 1 48  ? 30.791 16.359 6.791  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CA  1 
ATOM   377  C  C   . CYS A 1 48  ? 29.460 16.823 7.363  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A C   1 
ATOM   378  O  O   . CYS A 1 48  ? 29.426 17.549 8.362  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A O   1 
ATOM   379  C  CB  . CYS A 1 48  ? 31.382 15.234 7.652  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A CB  1 
ATOM   380  S  SG  . CYS A 1 48  ? 32.888 14.386 7.034  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 48  CYS A SG  1 
ATOM   381  N  N   . LEU A 1 49  ? 28.352 16.447 6.723  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   382  C  CA  . LEU A 1 49  ? 27.024 16.745 7.213  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   383  C  C   . LEU A 1 49  ? 26.428 15.433 7.676  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   384  O  O   . LEU A 1 49  ? 26.496 14.460 6.944  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   385  C  CB  . LEU A 1 49  ? 26.143 17.404 6.156  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   386  C  CG  . LEU A 1 49  ? 26.713 18.675 5.474  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   387  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 25.781 19.196 4.421  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   388  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 27.003 19.791 6.435  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   389  N  N   . SER A 1 50  ? 25.954 15.385 8.926  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 50  SER A N   1 
ATOM   390  C  CA  . SER A 1 50  ? 25.367 14.201 9.524  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CA  1 
ATOM   391  C  C   . SER A 1 50  ? 23.907 14.482 9.798  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 50  SER A C   1 
ATOM   392  O  O   . SER A 1 50  ? 23.584 15.311 10.644 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 50  SER A O   1 
ATOM   393  C  CB  . SER A 1 50  ? 26.117 13.862 10.826 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 50  SER A CB  1 
ATOM   394  O  OG  . SER A 1 50  ? 25.744 12.630 11.412 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 50  SER A OG  1 
ATOM   395  N  N   . ARG A 1 51  ? 23.017 13.787 9.082  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
ATOM   396  C  CA  . ARG A 1 51  ? 21.572 13.974 9.259  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
ATOM   397  C  C   . ARG A 1 51  ? 21.008 13.511 10.612 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
ATOM   398  O  O   . ARG A 1 51  ? 21.270 12.415 11.055 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
ATOM   399  C  CB  . ARG A 1 51  ? 20.840 13.172 8.171  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . ARG A 1 51  ? 19.337 13.386 8.132  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
ATOM   401  C  CD  . ARG A 1 51  ? 18.678 12.667 6.967  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
ATOM   402  N  NE  . ARG A 1 51  ? 17.230 12.644 7.068  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
ATOM   403  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 16.474 11.737 6.467  1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
ATOM   404  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 17.041 10.811 5.693  1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
ATOM   405  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 15.155 11.759 6.596  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
ATOM   406  N  N   . GLU A 1 52  ? 20.282 14.380 11.289 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N   1 
ATOM   407  C  CA  . GLU A 1 52  ? 19.678 14.047 12.573 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA  1 
ATOM   408  C  C   . GLU A 1 52  ? 18.329 14.722 12.532 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C   1 
ATOM   409  O  O   . GLU A 1 52  ? 18.215 15.869 12.946 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O   1 
ATOM   410  C  CB  . GLU A 1 52  ? 20.473 14.612 13.750 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . GLU A 1 52  ? 21.857 14.096 13.947 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG  1 
ATOM   412  C  CD  . GLU A 1 52  ? 22.425 14.455 15.334 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD  1 
ATOM   413  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 21.739 14.348 16.374 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1 1 
ATOM   414  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 23.562 14.861 15.380 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2 1 
ATOM   415  N  N   . PRO A 1 53  ? 17.294 14.028 12.053 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A N   1 
ATOM   416  C  CA  . PRO A 1 53  ? 16.020 14.698 11.733 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CA  1 
ATOM   417  C  C   . PRO A 1 53  ? 15.431 15.567 12.825 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A C   1 
ATOM   418  O  O   . PRO A 1 53  ? 14.790 16.590 12.514 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A O   1 
ATOM   419  C  CB  . PRO A 1 53  ? 15.048 13.529 11.400 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . PRO A 1 53  ? 15.896 12.430 10.962 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CG  1 
ATOM   421  C  CD  . PRO A 1 53  ? 17.230 12.582 11.786 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 53  PRO A CD  1 
ATOM   422  N  N   . GLN A 1 54  ? 15.644 15.215 14.078 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A N   1 
ATOM   423  C  CA  . GLN A 1 54  ? 15.018 16.025 15.135 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CA  1 
ATOM   424  C  C   . GLN A 1 54  ? 15.923 17.086 15.749 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A C   1 
ATOM   425  O  O   . GLN A 1 54  ? 15.551 17.763 16.709 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A O   1 
ATOM   426  C  CB  . GLN A 1 54  ? 14.450 15.106 16.196 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CB  1 
ATOM   427  C  CG  . GLN A 1 54  ? 13.342 14.217 15.609 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CG  1 
ATOM   428  C  CD  . GLN A 1 54  ? 12.114 14.994 15.148 1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A CD  1 
ATOM   429  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 11.659 15.929 15.829 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A OE1 1 
ATOM   430  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 11.560 14.603 14.000 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 54  GLN A NE2 1 
ATOM   431  N  N   . TYR A 1 55  ? 17.089 17.262 15.148 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A N   1 
ATOM   432  C  CA  . TYR A 1 55  ? 18.098 18.166 15.670 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CA  1 
ATOM   433  C  C   . TYR A 1 55  ? 17.544 19.572 15.648 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A C   1 
ATOM   434  O  O   . TYR A 1 55  ? 16.974 20.013 14.680 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A O   1 
ATOM   435  C  CB  . TYR A 1 55  ? 19.373 18.048 14.834 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CB  1 
ATOM   436  C  CG  . TYR A 1 55  ? 20.439 19.047 15.183 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CG  1 
ATOM   437  C  CD1 . TYR A 1 55  ? 21.075 19.004 16.409 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD1 1 
ATOM   438  C  CD2 . TYR A 1 55  ? 20.843 20.030 14.249 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CD2 1 
ATOM   439  C  CE1 . TYR A 1 55  ? 22.083 19.902 16.704 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE1 1 
ATOM   440  C  CE2 . TYR A 1 55  ? 21.826 20.938 14.549 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CE2 1 
ATOM   441  C  CZ  . TYR A 1 55  ? 22.450 20.862 15.777 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A CZ  1 
ATOM   442  O  OH  . TYR A 1 55  ? 23.411 21.765 16.122 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 55  TYR A OH  1 
ATOM   443  N  N   . GLY A 1 56  ? 17.718 20.286 16.740 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   1 
ATOM   444  C  CA  . GLY A 1 56  ? 17.189 21.631 16.811 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  1 
ATOM   445  C  C   . GLY A 1 56  ? 18.199 22.746 16.815 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   1 
ATOM   446  O  O   . GLY A 1 56  ? 17.882 23.820 17.299 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   1 
ATOM   447  N  N   . GLY A 1 57  ? 19.424 22.504 16.343 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A N   1 
ATOM   448  C  CA  . GLY A 1 57  ? 20.444 23.548 16.286 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A CA  1 
ATOM   449  C  C   . GLY A 1 57  ? 21.151 23.718 17.610 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A C   1 
ATOM   450  O  O   . GLY A 1 57  ? 20.669 23.207 18.618 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A O   1 
ATOM   451  N  N   . PRO A 1 58  ? 22.323 24.325 17.613 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A N   1 
ATOM   452  C  CA  . PRO A 1 58  ? 23.109 24.412 18.856 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CA  1 
ATOM   453  C  C   . PRO A 1 58  ? 22.474 25.352 19.890 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A C   1 
ATOM   454  O  O   . PRO A 1 58  ? 21.605 26.121 19.566 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A O   1 
ATOM   455  C  CB  . PRO A 1 58  ? 24.421 25.078 18.405 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CB  1 
ATOM   456  C  CG  . PRO A 1 58  ? 24.157 25.713 17.014 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CG  1 
ATOM   457  C  CD  . PRO A 1 58  ? 22.919 25.047 16.459 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 58  PRO A CD  1 
ATOM   458  N  N   . ALA A 1 59  ? 22.929 25.332 21.126 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   459  C  CA  . ALA A 1 59  ? 22.511 26.396 22.073 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   460  C  C   . ALA A 1 59  ? 23.290 27.680 21.751 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   461  O  O   . ALA A 1 59  ? 24.184 27.681 20.884 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   462  C  CB  . ALA A 1 59  ? 22.804 26.002 23.468 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   463  N  N   . ALA A 1 60  ? 22.934 28.750 22.457 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A N   1 
ATOM   464  C  CA  . ALA A 1 60  ? 23.533 30.053 22.274 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CA  1 
ATOM   465  C  C   . ALA A 1 60  ? 24.807 30.182 23.061 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A C   1 
ATOM   466  O  O   . ALA A 1 60  ? 24.764 30.341 24.265 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A O   1 
ATOM   467  C  CB  . ALA A 1 60  ? 22.574 31.118 22.701 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CB  1 
ATOM   468  N  N   . ASP A 1 61  ? 25.931 30.141 22.359 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   469  C  CA  . ASP A 1 61  ? 27.228 30.364 22.940 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   470  C  C   . ASP A 1 61  ? 28.133 30.840 21.821 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   471  O  O   . ASP A 1 61  ? 27.681 31.036 20.715 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   472  C  CB  . ASP A 1 61  ? 27.766 29.108 23.593 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   473  C  CG  . ASP A 1 61  ? 27.732 27.917 22.644 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   474  O  OD1 . ASP A 1 61  ? 28.497 27.906 21.688 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   475  O  OD2 . ASP A 1 61  ? 26.967 26.962 22.791 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   476  N  N   . TYR A 1 62  ? 29.416 30.988 22.101 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A N   1 
ATOM   477  C  CA  . TYR A 1 62  ? 30.338 31.594 21.170 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CA  1 
ATOM   478  C  C   . TYR A 1 62  ? 31.017 30.595 20.216 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A C   1 
ATOM   479  O  O   . TYR A 1 62  ? 31.851 30.994 19.398 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A O   1 
ATOM   480  C  CB  . TYR A 1 62  ? 31.384 32.378 21.938 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CB  1 
ATOM   481  C  CG  . TYR A 1 62  ? 32.203 33.327 21.083 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CG  1 
ATOM   482  C  CD1 . TYR A 1 62  ? 31.715 34.567 20.704 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD1 1 
ATOM   483  C  CD2 . TYR A 1 62  ? 33.467 32.969 20.637 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CD2 1 
ATOM   484  C  CE1 . TYR A 1 62  ? 32.492 35.428 19.907 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE1 1 
ATOM   485  C  CE2 . TYR A 1 62  ? 34.234 33.822 19.868 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CE2 1 
ATOM   486  C  CZ  . TYR A 1 62  ? 33.755 35.035 19.493 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A CZ  1 
ATOM   487  O  OH  . TYR A 1 62  ? 34.571 35.826 18.699 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 62  TYR A OH  1 
ATOM   488  N  N   . THR A 1 63  ? 30.651 29.316 20.299 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 63  THR A N   1 
ATOM   489  C  CA  . THR A 1 63  ? 31.257 28.287 19.435 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 63  THR A CA  1 
ATOM   490  C  C   . THR A 1 63  ? 30.935 28.596 17.983 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 63  THR A C   1 
ATOM   491  O  O   . THR A 1 63  ? 29.775 28.826 17.643 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 63  THR A O   1 
ATOM   492  C  CB  . THR A 1 63  ? 30.758 26.887 19.833 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 63  THR A CB  1 
ATOM   493  O  OG1 . THR A 1 63  ? 31.173 26.639 21.178 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 63  THR A OG1 1 
ATOM   494  C  CG2 . THR A 1 63  ? 31.415 25.823 18.997 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 63  THR A CG2 1 
ATOM   495  N  N   . HIS A 1 64  ? 31.962 28.689 17.140 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A N   1 
ATOM   496  C  CA  . HIS A 1 64  ? 31.732 28.983 15.727 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CA  1 
ATOM   497  C  C   . HIS A 1 64  ? 32.844 28.535 14.791 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A C   1 
ATOM   498  O  O   . HIS A 1 64  ? 33.973 28.200 15.206 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A O   1 
ATOM   499  C  CB  . HIS A 1 64  ? 31.440 30.448 15.530 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CB  1 
ATOM   500  C  CG  . HIS A 1 64  ? 32.592 31.364 15.762 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CG  1 
ATOM   501  N  ND1 . HIS A 1 64  ? 32.839 31.938 16.994 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A ND1 1 
ATOM   502  C  CD2 . HIS A 1 64  ? 33.478 31.919 14.903 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CD2 1 
ATOM   503  C  CE1 . HIS A 1 64  ? 33.859 32.763 16.891 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A CE1 1 
ATOM   504  N  NE2 . HIS A 1 64  ? 34.259 32.776 15.635 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 64  HIS A NE2 1 
ATOM   505  N  N   . TYR A 1 65  ? 32.526 28.546 13.519 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   1 
ATOM   506  C  CA  . TYR A 1 65  ? 33.427 28.005 12.489 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  1 
ATOM   507  C  C   . TYR A 1 65  ? 33.652 29.134 11.427 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   1 
ATOM   508  O  O   . TYR A 1 65  ? 32.682 29.615 10.800 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   1 
ATOM   509  C  CB  . TYR A 1 65  ? 32.788 26.755 11.857 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  1 
ATOM   510  C  CG  . TYR A 1 65  ? 32.111 25.890 12.910 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  1 
ATOM   511  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 30.733 25.712 12.937 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 1 
ATOM   512  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 32.863 25.322 13.946 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 1 
ATOM   513  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 30.165 24.949 13.917 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 1 
ATOM   514  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 32.292 24.602 14.933 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 1 
ATOM   515  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 30.933 24.393 14.903 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  1 
ATOM   516  O  OH  . TYR A 1 65  ? 30.321 23.673 15.918 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  1 
ATOM   517  N  N   . ALA A 1 66  ? 34.883 29.599 11.314 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   1 
ATOM   518  C  CA  . ALA A 1 66  ? 35.308 30.634 10.332 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  1 
ATOM   519  C  C   . ALA A 1 66  ? 36.024 30.108 9.065  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   1 
ATOM   520  O  O   . ALA A 1 66  ? 36.991 29.337 9.150  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   1 
ATOM   521  C  CB  . ALA A 1 66  ? 36.243 31.621 11.042 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  1 
ATOM   522  N  N   . PHE A 1 67  ? 35.579 30.564 7.891  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A N   1 
ATOM   523  C  CA  . PHE A 1 67  ? 36.198 30.236 6.579  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CA  1 
ATOM   524  C  C   . PHE A 1 67  ? 36.943 31.463 6.062  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A C   1 
ATOM   525  O  O   . PHE A 1 67  ? 36.501 32.609 6.334  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A O   1 
ATOM   526  C  CB  . PHE A 1 67  ? 35.116 29.828 5.557  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CB  1 
ATOM   527  C  CG  . PHE A 1 67  ? 34.179 28.779 6.084  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CG  1 
ATOM   528  C  CD1 . PHE A 1 67  ? 32.845 29.063 6.315  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD1 1 
ATOM   529  C  CD2 . PHE A 1 67  ? 34.639 27.508 6.337  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD2 1 
ATOM   530  C  CE1 . PHE A 1 67  ? 31.985 28.077 6.826  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE1 1 
ATOM   531  C  CE2 . PHE A 1 67  ? 33.807 26.562 6.893  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE2 1 
ATOM   532  C  CZ  . PHE A 1 67  ? 32.491 26.839 7.125  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CZ  1 
ATOM   533  N  N   . GLY A 1 68  ? 38.072 31.217 5.388  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A N   1 
ATOM   534  C  CA  . GLY A 1 68  ? 38.943 32.247 4.837  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A CA  1 
ATOM   535  C  C   . GLY A 1 68  ? 38.258 32.888 3.602  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A C   1 
ATOM   536  O  O   . GLY A 1 68  ? 37.512 32.219 2.864  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A O   1 
ATOM   537  N  N   . ILE A 1 69  ? 38.523 34.163 3.401  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A N   1 
ATOM   538  C  CA  . ILE A 1 69  ? 38.092 34.882 2.216  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CA  1 
ATOM   539  C  C   . ILE A 1 69  ? 39.097 36.028 1.930  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A C   1 
ATOM   540  O  O   . ILE A 1 69  ? 39.657 36.626 2.894  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A O   1 
ATOM   541  C  CB  . ILE A 1 69  ? 36.670 35.417 2.407  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CB  1 
ATOM   542  C  CG1 . ILE A 1 69  ? 36.196 36.046 1.097  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CG1 1 
ATOM   543  C  CG2 . ILE A 1 69  ? 36.626 36.405 3.492  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CG2 1 
ATOM   544  C  CD1 . ILE A 1 69  ? 34.688 36.139 0.984  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CD1 1 
ATOM   545  N  N   . ALA A 1 70  ? 39.349 36.312 0.656  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A N   1 
ATOM   546  C  CA  . ALA A 1 70  ? 40.279 37.381 0.275  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CA  1 
ATOM   547  C  C   . ALA A 1 70  ? 39.620 38.716 0.483  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A C   1 
ATOM   548  O  O   . ALA A 1 70  ? 38.422 38.852 0.250  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A O   1 
ATOM   549  C  CB  . ALA A 1 70  ? 40.662 37.254 -1.167 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A CB  1 
ATOM   550  N  N   . ALA A 1 71  ? 40.390 39.707 0.895  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   551  C  CA  . ALA A 1 71  ? 39.884 41.047 1.115  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   552  C  C   . ALA A 1 71  ? 39.088 41.577 -0.080 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   553  O  O   . ALA A 1 71  ? 38.058 42.189 0.094  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   554  C  CB  . ALA A 1 71  ? 40.995 41.979 1.453  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   555  N  N   . ALA A 1 72  ? 39.552 41.349 -1.297 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A N   1 
ATOM   556  C  CA  . ALA A 1 72  ? 38.811 41.889 -2.450 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A CA  1 
ATOM   557  C  C   . ALA A 1 72  ? 37.484 41.179 -2.694 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A C   1 
ATOM   558  O  O   . ALA A 1 72  ? 36.630 41.723 -3.379 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A O   1 
ATOM   559  C  CB  . ALA A 1 72  ? 39.639 41.874 -3.674 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 72  ALA A CB  1 
ATOM   560  N  N   . ASP A 1 73  ? 37.288 39.969 -2.149 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   561  C  CA  . ASP A 1 73  ? 36.008 39.287 -2.368 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   562  C  C   . ASP A 1 73  ? 35.036 39.551 -1.239 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   563  O  O   . ASP A 1 73  ? 33.827 39.179 -1.315 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   564  C  CB  . ASP A 1 73  ? 36.187 37.758 -2.444 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . ASP A 1 73  ? 36.918 37.296 -3.713 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   566  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 36.630 37.783 -4.816 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   567  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 37.759 36.393 -3.677 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   568  N  N   . PHE A 1 74  ? 35.526 40.142 -0.169 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A N   1 
ATOM   569  C  CA  . PHE A 1 74  ? 34.663 40.283 1.025  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CA  1 
ATOM   570  C  C   . PHE A 1 74  ? 33.340 40.984 0.793  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A C   1 
ATOM   571  O  O   . PHE A 1 74  ? 32.312 40.360 0.986  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A O   1 
ATOM   572  C  CB  . PHE A 1 74  ? 35.423 40.921 2.203  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CB  1 
ATOM   573  C  CG  . PHE A 1 74  ? 34.637 40.961 3.480  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CG  1 
ATOM   574  C  CD1 . PHE A 1 74  ? 34.535 39.830 4.301  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD1 1 
ATOM   575  C  CD2 . PHE A 1 74  ? 33.978 42.144 3.856  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CD2 1 
ATOM   576  C  CE1 . PHE A 1 74  ? 33.776 39.863 5.537  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE1 1 
ATOM   577  C  CE2 . PHE A 1 74  ? 33.192 42.169 5.070  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CE2 1 
ATOM   578  C  CZ  . PHE A 1 74  ? 33.123 41.009 5.899  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 74  PHE A CZ  1 
ATOM   579  N  N   . ALA A 1 75  ? 33.333 42.251 0.387  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   1 
ATOM   580  C  CA  . ALA A 1 75  ? 32.069 42.997 0.239  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  1 
ATOM   581  C  C   . ALA A 1 75  ? 31.063 42.219 -0.554 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   1 
ATOM   582  O  O   . ALA A 1 75  ? 29.879 42.121 -0.207 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   1 
ATOM   583  C  CB  . ALA A 1 75  ? 32.315 44.387 -0.434 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  1 
ATOM   584  N  N   . ARG A 1 76  ? 31.497 41.692 -1.667 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   585  C  CA  . ARG A 1 76  ? 30.550 40.961 -2.504 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   586  C  C   . ARG A 1 76  ? 29.897 39.744 -1.783 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   587  O  O   . ARG A 1 76  ? 28.691 39.495 -1.877 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   588  C  CB  . ARG A 1 76  ? 31.285 40.499 -3.731 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   589  C  CG  . ARG A 1 76  ? 30.421 39.753 -4.664 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   590  C  CD  . ARG A 1 76  ? 31.072 39.551 -6.035 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   591  N  NE  . ARG A 1 76  ? 31.112 40.801 -6.770 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   592  C  CZ  . ARG A 1 76  ? 30.393 41.040 -7.868 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   593  N  NH1 . ARG A 1 76  ? 29.579 40.112 -8.367 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   594  N  NH2 . ARG A 1 76  ? 30.490 42.209 -8.463 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   595  N  N   . PHE A 1 77  ? 30.720 38.957 -1.103 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   1 
ATOM   596  C  CA  . PHE A 1 77  ? 30.178 37.780 -0.375 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  1 
ATOM   597  C  C   . PHE A 1 77  ? 29.047 38.163 0.631  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   1 
ATOM   598  O  O   . PHE A 1 77  ? 27.921 37.608 0.625  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   1 
ATOM   599  C  CB  . PHE A 1 77  ? 31.315 37.032 0.314  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . PHE A 1 77  ? 30.871 35.832 1.075  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  1 
ATOM   601  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 30.702 34.616 0.439  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 1 
ATOM   602  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 30.660 35.916 2.436  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 30.290 33.510 1.151  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 1 
ATOM   604  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 30.236 34.839 3.154  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 1 
ATOM   605  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 30.051 33.618 2.514  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  1 
ATOM   606  N  N   . ALA A 1 78  ? 29.362 39.149 1.465  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   607  C  CA  . ALA A 1 78  ? 28.464 39.684 2.479  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   608  C  C   . ALA A 1 78  ? 27.224 40.229 1.837  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   609  O  O   . ALA A 1 78  ? 26.081 39.970 2.281  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   610  C  CB  . ALA A 1 78  ? 29.175 40.737 3.224  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   611  N  N   . ALA A 1 79  ? 27.426 40.986 0.772  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   1 
ATOM   612  C  CA  . ALA A 1 79  ? 26.308 41.554 0.072  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  1 
ATOM   613  C  C   . ALA A 1 79  ? 25.436 40.427 -0.491 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   1 
ATOM   614  O  O   . ALA A 1 79  ? 24.200 40.481 -0.430 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   1 
ATOM   615  C  CB  . ALA A 1 79  ? 26.751 42.489 -1.044 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  1 
ATOM   616  N  N   . GLN A 1 80  ? 26.066 39.400 -1.045 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A N   1 
ATOM   617  C  CA  . GLN A 1 80  ? 25.308 38.341 -1.612 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CA  1 
ATOM   618  C  C   . GLN A 1 80  ? 24.486 37.559 -0.587 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A C   1 
ATOM   619  O  O   . GLN A 1 80  ? 23.303 37.230 -0.820 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A O   1 
ATOM   620  C  CB  . GLN A 1 80  ? 26.297 37.416 -2.291 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CB  1 
ATOM   621  C  CG  . GLN A 1 80  ? 25.762 36.231 -2.943 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CG  1 
ATOM   622  C  CD  . GLN A 1 80  ? 26.928 35.341 -3.439 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A CD  1 
ATOM   623  O  OE1 . GLN A 1 80  ? 28.101 35.827 -3.584 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A OE1 1 
ATOM   624  N  NE2 . GLN A 1 80  ? 26.620 34.050 -3.699 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 80  GLN A NE2 1 
ATOM   625  N  N   . LEU A 1 81  ? 25.105 37.201 0.530  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   626  C  CA  . LEU A 1 81  ? 24.345 36.444 1.537  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   627  C  C   . LEU A 1 81  ? 23.199 37.236 2.165  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   628  O  O   . LEU A 1 81  ? 22.160 36.688 2.499  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   629  C  CB  . LEU A 1 81  ? 25.324 35.926 2.598  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   630  C  CG  . LEU A 1 81  ? 25.828 34.555 2.168  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   631  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 26.685 34.611 0.916  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   632  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 26.514 33.766 3.324  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   633  N  N   . ARG A 1 82  ? 23.430 38.525 2.356  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A N   1 
ATOM   634  C  CA  . ARG A 1 82  ? 22.403 39.382 2.917  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CA  1 
ATOM   635  C  C   . ARG A 1 82  ? 21.191 39.415 1.953  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A C   1 
ATOM   636  O  O   . ARG A 1 82  ? 20.024 39.335 2.364  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A O   1 
ATOM   637  C  CB  . ARG A 1 82  ? 22.967 40.760 3.157  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CB  1 
ATOM   638  C  CG  . ARG A 1 82  ? 23.742 40.854 4.465  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CG  1 
ATOM   639  C  CD  . ARG A 1 82  ? 24.467 42.126 4.655  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CD  1 
ATOM   640  N  NE  . ARG A 1 82  ? 25.169 42.194 5.923  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NE  1 
ATOM   641  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 26.253 42.906 6.166  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A CZ  1 
ATOM   642  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 26.851 43.641 5.217  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH1 1 
ATOM   643  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 26.786 42.859 7.368  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 82  ARG A NH2 1 
ATOM   644  N  N   . ALA A 1 83  ? 21.498 39.503 0.659  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   645  C  CA  . ALA A 1 83  ? 20.407 39.520 -0.348 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   646  C  C   . ALA A 1 83  ? 19.606 38.203 -0.316 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   647  O  O   . ALA A 1 83  ? 18.380 38.234 -0.491 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   648  C  CB  . ALA A 1 83  ? 20.943 39.808 -1.832 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   649  N  N   . HIS A 1 84  ? 20.276 37.066 -0.088 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A N   1 
ATOM   650  C  CA  . HIS A 1 84  ? 19.632 35.730 -0.015 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CA  1 
ATOM   651  C  C   . HIS A 1 84  ? 18.875 35.447 1.300  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A C   1 
ATOM   652  O  O   . HIS A 1 84  ? 18.427 34.333 1.531  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A O   1 
ATOM   653  C  CB  . HIS A 1 84  ? 20.676 34.622 -0.271 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CB  1 
ATOM   654  C  CG  . HIS A 1 84  ? 20.173 33.214 -0.067 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CG  1 
ATOM   655  N  ND1 . HIS A 1 84  ? 19.464 32.524 -1.034 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A ND1 1 
ATOM   656  C  CD2 . HIS A 1 84  ? 20.305 32.356 0.978  1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CD2 1 
ATOM   657  C  CE1 . HIS A 1 84  ? 19.156 31.318 -0.580 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A CE1 1 
ATOM   658  N  NE2 . HIS A 1 84  ? 19.659 31.188 0.635  1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 84  HIS A NE2 1 
ATOM   659  N  N   . GLY A 1 85  ? 18.855 36.435 2.185  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A N   1 
ATOM   660  C  CA  . GLY A 1 85  ? 18.118 36.385 3.441  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A CA  1 
ATOM   661  C  C   . GLY A 1 85  ? 18.819 35.737 4.632  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A C   1 
ATOM   662  O  O   . GLY A 1 85  ? 18.173 35.386 5.617  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 85  GLY A O   1 
ATOM   663  N  N   . VAL A 1 86  ? 20.138 35.623 4.587  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A N   1 
ATOM   664  C  CA  . VAL A 1 86  ? 20.851 34.946 5.645  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CA  1 
ATOM   665  C  C   . VAL A 1 86  ? 20.816 35.822 6.908  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A C   1 
ATOM   666  O  O   . VAL A 1 86  ? 20.907 37.048 6.816  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A O   1 
ATOM   667  C  CB  . VAL A 1 86  ? 22.308 34.669 5.215  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CB  1 
ATOM   668  C  CG1 . VAL A 1 86  ? 23.004 34.058 6.308  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG1 1 
ATOM   669  C  CG2 . VAL A 1 86  ? 22.300 33.716 4.002  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG2 1 
ATOM   670  N  N   . ARG A 1 87  ? 20.676 35.198 8.070  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A N   1 
ATOM   671  C  CA  . ARG A 1 87  ? 20.618 35.895 9.350  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CA  1 
ATOM   672  C  C   . ARG A 1 87  ? 22.020 36.007 9.959  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A C   1 
ATOM   673  O  O   . ARG A 1 87  ? 22.784 35.037 9.923  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A O   1 
ATOM   674  C  CB  . ARG A 1 87  ? 19.703 35.098 10.289 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CB  1 
ATOM   675  C  CG  . ARG A 1 87  ? 19.416 35.706 11.649 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CG  1 
ATOM   676  C  CD  . ARG A 1 87  ? 18.432 34.875 12.495 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CD  1 
ATOM   677  N  NE  . ARG A 1 87  ? 17.185 34.745 11.747 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A NE  1 
ATOM   678  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 16.172 33.930 12.053 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A CZ  1 
ATOM   679  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 16.246 33.132 13.091 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A NH1 1 
ATOM   680  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 15.092 33.923 11.286 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 87  ARG A NH2 1 
ATOM   681  N  N   . GLU A 1 88  ? 22.329 37.170 10.522 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A N   1 
ATOM   682  C  CA  . GLU A 1 88  ? 23.632 37.458 11.171 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CA  1 
ATOM   683  C  C   . GLU A 1 88  ? 23.527 37.325 12.666 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A C   1 
ATOM   684  O  O   . GLU A 1 88  ? 22.441 37.517 13.224 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A O   1 
ATOM   685  C  CB  . GLU A 1 88  ? 24.133 38.859 10.812 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CB  1 
ATOM   686  C  CG  . GLU A 1 88  ? 24.519 38.956 9.367  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CG  1 
ATOM   687  C  CD  . GLU A 1 88  ? 24.791 40.355 8.808  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CD  1 
ATOM   688  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 25.813 40.964 9.174  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE1 1 
ATOM   689  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 24.004 40.783 7.950  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE2 1 
ATOM   690  N  N   . TRP A 1 89  ? 24.633 36.958 13.313 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A N   1 
ATOM   691  C  CA  . TRP A 1 89  ? 24.603 36.677 14.753 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CA  1 
ATOM   692  C  C   . TRP A 1 89  ? 25.609 37.516 15.527 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A C   1 
ATOM   693  O  O   . TRP A 1 89  ? 25.705 37.414 16.751 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A O   1 
ATOM   694  C  CB  . TRP A 1 89  ? 24.864 35.201 15.020 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CB  1 
ATOM   695  C  CG  . TRP A 1 89  ? 26.207 34.671 14.602 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CG  1 
ATOM   696  C  CD1 . TRP A 1 89  ? 26.543 34.135 13.399 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CD1 1 
ATOM   697  C  CD2 . TRP A 1 89  ? 27.356 34.533 15.430 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CD2 1 
ATOM   698  N  NE1 . TRP A 1 89  ? 27.845 33.703 13.415 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A NE1 1 
ATOM   699  C  CE2 . TRP A 1 89  ? 28.373 33.947 14.650 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CE2 1 
ATOM   700  C  CE3 . TRP A 1 89  ? 27.631 34.843 16.760 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CE3 1 
ATOM   701  C  CZ2 . TRP A 1 89  ? 29.652 33.687 15.157 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CZ2 1 
ATOM   702  C  CZ3 . TRP A 1 89  ? 28.901 34.586 17.259 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CZ3 1 
ATOM   703  C  CH2 . TRP A 1 89  ? 29.894 34.038 16.456 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 89  TRP A CH2 1 
ATOM   704  N  N   . LYS A 1 90  ? 26.385 38.322 14.814 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A N   1 
ATOM   705  C  CA  . LYS A 1 90  ? 27.398 39.137 15.467 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CA  1 
ATOM   706  C  C   . LYS A 1 90  ? 27.869 40.208 14.437 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A C   1 
ATOM   707  O  O   . LYS A 1 90  ? 27.831 39.978 13.216 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A O   1 
ATOM   708  C  CB  . LYS A 1 90  ? 28.597 38.245 15.876 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CB  1 
ATOM   709  C  CG  . LYS A 1 90  ? 29.698 38.958 16.654 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CG  1 
ATOM   710  C  CD  . LYS A 1 90  ? 30.819 37.972 16.996 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CD  1 
ATOM   711  C  CE  . LYS A 1 90  ? 32.023 38.662 17.619 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A CE  1 
ATOM   712  N  NZ  . LYS A 1 90  ? 33.147 37.720 17.866 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 90  LYS A NZ  1 
ATOM   713  N  N   . GLN A 1 91  ? 28.362 41.321 14.934 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A N   1 
ATOM   714  C  CA  . GLN A 1 91  ? 28.898 42.390 14.104 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CA  1 
ATOM   715  C  C   . GLN A 1 91  ? 30.370 42.437 14.389 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A C   1 
ATOM   716  O  O   . GLN A 1 91  ? 30.792 42.252 15.491 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A O   1 
ATOM   717  C  CB  . GLN A 1 91  ? 28.244 43.707 14.467 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CB  1 
ATOM   718  C  CG  . GLN A 1 91  ? 28.834 44.930 13.798 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CG  1 
ATOM   719  C  CD  . GLN A 1 91  ? 27.951 46.112 14.082 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A CD  1 
ATOM   720  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 28.019 46.687 15.170 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A OE1 1 
ATOM   721  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 27.081 46.433 13.157 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 91  GLN A NE2 1 
ATOM   722  N  N   . ASN A 1 92  ? 31.156 42.686 13.367 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A N   1 
ATOM   723  C  CA  . ASN A 1 92  ? 32.563 42.691 13.506 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A CA  1 
ATOM   724  C  C   . ASN A 1 92  ? 33.141 43.829 14.327 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A C   1 
ATOM   725  O  O   . ASN A 1 92  ? 32.852 45.000 14.059 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A O   1 
ATOM   726  C  CB  . ASN A 1 92  ? 33.184 42.791 12.129 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . ASN A 1 92  ? 34.684 42.570 12.169 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A CG  1 
ATOM   728  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 35.195 41.710 12.888 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A OD1 1 
ATOM   729  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 35.387 43.324 11.354 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 92  ASN A ND2 1 
ATOM   730  N  N   . ARG A 1 93  ? 34.007 43.470 15.258 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   1 
ATOM   731  C  CA  . ARG A 1 93  ? 34.760 44.444 16.053 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  1 
ATOM   732  C  C   . ARG A 1 93  ? 36.205 44.019 16.270 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   1 
ATOM   733  O  O   . ARG A 1 93  ? 36.844 44.501 17.195 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   1 
ATOM   734  C  CB  . ARG A 1 93  ? 34.192 44.614 17.480 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  1 
ATOM   735  C  CG  . ARG A 1 93  ? 32.699 44.757 17.645 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  1 
ATOM   736  C  CD  . ARG A 1 93  ? 32.124 45.879 16.875 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  1 
ATOM   737  N  NE  . ARG A 1 93  ? 30.798 46.292 17.323 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  1 
ATOM   738  C  CZ  . ARG A 1 93  ? 29.737 45.500 17.285 1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  1 
ATOM   739  N  NH1 . ARG A 1 93  ? 29.846 44.240 16.838 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 1 
ATOM   740  N  NH2 . ARG A 1 93  ? 28.566 45.933 17.716 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 1 
ATOM   741  N  N   . SER A 1 94  ? 36.730 43.074 15.531 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   742  C  CA  . SER A 1 94  ? 38.147 42.706 15.766 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   743  C  C   . SER A 1 94  ? 38.889 42.814 14.481 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   744  O  O   . SER A 1 94  ? 38.270 43.026 13.449 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   745  C  CB  . SER A 1 94  ? 38.286 41.299 16.331 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   746  O  OG  . SER A 1 94  ? 37.898 40.301 15.408 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   747  N  N   . GLU A 1 95  ? 40.223 42.678 14.550 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A N   1 
ATOM   748  C  CA  . GLU A 1 95  ? 41.074 42.795 13.380 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CA  1 
ATOM   749  C  C   . GLU A 1 95  ? 40.544 41.956 12.177 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A C   1 
ATOM   750  O  O   . GLU A 1 95  ? 40.129 40.781 12.303 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A O   1 
ATOM   751  C  CB  . GLU A 1 95  ? 42.530 42.448 13.733 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . GLU A 1 95  ? 43.423 42.432 12.491 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CG  1 
ATOM   753  C  CD  . GLU A 1 95  ? 43.647 41.022 11.968 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A CD  1 
ATOM   754  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 43.345 40.045 12.718 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE1 1 
ATOM   755  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 44.146 40.867 10.820 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 95  GLU A OE2 1 
ATOM   756  N  N   . GLY A 1 96  ? 40.575 42.590 11.012 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A N   1 
ATOM   757  C  CA  . GLY A 1 96  ? 40.112 41.995 9.784  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A CA  1 
ATOM   758  C  C   . GLY A 1 96  ? 38.613 41.889 9.604  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A C   1 
ATOM   759  O  O   . GLY A 1 96  ? 37.900 41.526 10.569 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 96  GLY A O   1 
ATOM   760  N  N   . ASP A 1 97  ? 38.152 42.282 8.405  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ASP A 1 97  ? 36.743 42.147 8.015  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ASP A 1 97  ? 36.234 40.735 8.318  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A C   1 
ATOM   763  O  O   . ASP A 1 97  ? 36.868 39.740 7.993  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ASP A 1 97  ? 36.540 42.348 6.527  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CB  1 
ATOM   765  C  CG  . ASP A 1 97  ? 36.387 43.807 6.139  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A CG  1 
ATOM   766  O  OD1 . ASP A 1 97  ? 35.850 44.576 6.950  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD1 1 
ATOM   767  O  OD2 . ASP A 1 97  ? 36.766 44.234 5.032  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 97  ASP A OD2 1 
ATOM   768  N  N   . SER A 1 98  ? 35.035 40.697 8.876  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 98  SER A N   1 
ATOM   769  C  CA  . SER A 1 98  ? 34.363 39.477 9.205  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 98  SER A CA  1 
ATOM   770  C  C   . SER A 1 98  ? 32.860 39.717 9.069  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 98  SER A C   1 
ATOM   771  O  O   . SER A 1 98  ? 32.326 40.752 9.477  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 98  SER A O   1 
ATOM   772  C  CB  . SER A 1 98  ? 34.717 39.009 10.649 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 98  SER A CB  1 
ATOM   773  O  OG  . SER A 1 98  ? 36.045 38.475 10.841 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 98  SER A OG  1 
ATOM   774  N  N   . PHE A 1 99  ? 32.222 38.739 8.490  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N   1 
ATOM   775  C  CA  . PHE A 1 99  ? 30.780 38.618 8.329  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA  1 
ATOM   776  C  C   . PHE A 1 99  ? 30.351 37.329 9.107  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C   1 
ATOM   777  O  O   . PHE A 1 99  ? 30.814 36.230 8.805  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O   1 
ATOM   778  C  CB  . PHE A 1 99  ? 30.506 38.466 6.838  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB  1 
ATOM   779  C  CG  . PHE A 1 99  ? 29.036 38.307 6.506  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG  1 
ATOM   780  C  CD1 . PHE A 1 99  ? 28.145 39.348 6.696  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1 1 
ATOM   781  C  CD2 . PHE A 1 99  ? 28.598 37.122 5.963  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2 1 
ATOM   782  C  CE1 . PHE A 1 99  ? 26.766 39.194 6.387  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1 1 
ATOM   783  C  CE2 . PHE A 1 99  ? 27.295 36.910 5.664  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2 1 
ATOM   784  C  CZ  . PHE A 1 99  ? 26.345 37.954 5.833  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ  1 
ATOM   785  N  N   . TYR A 1 100 ? 29.399 37.454 10.013 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A N   1 
ATOM   786  C  CA  . TYR A 1 100 ? 29.011 36.363 10.919 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CA  1 
ATOM   787  C  C   . TYR A 1 100 ? 27.582 35.944 10.699 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A C   1 
ATOM   788  O  O   . TYR A 1 100 ? 26.679 36.694 10.989 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A O   1 
ATOM   789  C  CB  . TYR A 1 100 ? 29.177 36.818 12.320 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CB  1 
ATOM   790  C  CG  . TYR A 1 100 ? 30.560 37.278 12.705 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CG  1 
ATOM   791  C  CD1 . TYR A 1 100 ? 30.955 38.623 12.573 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CD1 1 
ATOM   792  C  CD2 . TYR A 1 100 ? 31.465 36.380 13.298 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CD2 1 
ATOM   793  C  CE1 . TYR A 1 100 ? 32.220 39.041 12.995 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CE1 1 
ATOM   794  C  CE2 . TYR A 1 100 ? 32.737 36.783 13.711 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CE2 1 
ATOM   795  C  CZ  . TYR A 1 100 ? 33.106 38.090 13.573 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A CZ  1 
ATOM   796  O  OH  . TYR A 1 100 ? 34.409 38.394 13.983 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 100 TYR A OH  1 
ATOM   797  N  N   . PHE A 1 101 ? 27.388 34.789 10.096 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A N   1 
ATOM   798  C  CA  . PHE A 1 101 ? 26.068 34.347 9.654  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CA  1 
ATOM   799  C  C   . PHE A 1 101 ? 25.774 32.950 10.121 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A C   1 
ATOM   800  O  O   . PHE A 1 101 ? 26.675 32.212 10.454 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A O   1 
ATOM   801  C  CB  . PHE A 1 101 ? 25.928 34.375 8.147  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CB  1 
ATOM   802  C  CG  . PHE A 1 101 ? 26.977 33.607 7.418  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CG  1 
ATOM   803  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 26.645 32.475 6.693  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CD1 1 
ATOM   804  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 28.297 34.015 7.436  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CD2 1 
ATOM   805  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 27.573 31.746 6.007  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CE1 1 
ATOM   806  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 29.282 33.283 6.723  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CE2 1 
ATOM   807  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 28.907 32.118 6.018  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 101 PHE A CZ  1 
ATOM   808  N  N   . LEU A 1 102 ? 24.505 32.614 10.089 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A N   1 
ATOM   809  C  CA  . LEU A 1 102 ? 23.992 31.320 10.543 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CA  1 
ATOM   810  C  C   . LEU A 1 102 ? 23.651 30.448 9.381  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A C   1 
ATOM   811  O  O   . LEU A 1 102 ? 23.215 30.921 8.316  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A O   1 
ATOM   812  C  CB  . LEU A 1 102 ? 22.704 31.526 11.354 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CB  1 
ATOM   813  C  CG  . LEU A 1 102 ? 22.905 32.338 12.645 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CG  1 
ATOM   814  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 21.518 32.661 13.135 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD1 1 
ATOM   815  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 23.676 31.627 13.774 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 102 LEU A CD2 1 
ATOM   816  N  N   . ASP A 1 103 ? 23.881 29.159 9.574  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N   1 
ATOM   817  C  CA  . ASP A 1 103 ? 23.475 28.180 8.591  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA  1 
ATOM   818  C  C   . ASP A 1 103 ? 22.031 27.812 8.857  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C   1 
ATOM   819  O  O   . ASP A 1 103 ? 21.400 28.354 9.776  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O   1 
ATOM   820  C  CB  . ASP A 1 103 ? 24.449 27.005 8.544  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB  1 
ATOM   821  C  CG  . ASP A 1 103 ? 24.134 25.895 9.510  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG  1 
ATOM   822  O  OD1 . ASP A 1 103 ? 23.256 25.950 10.430 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 1 
ATOM   823  O  OD2 . ASP A 1 103 ? 24.779 24.869 9.340  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 1 
ATOM   824  N  N   . PRO A 1 104 ? 21.475 26.925 8.067  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A N   1 
ATOM   825  C  CA  . PRO A 1 104 ? 20.044 26.551 8.220  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CA  1 
ATOM   826  C  C   . PRO A 1 104 ? 19.632 25.897 9.552  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A C   1 
ATOM   827  O  O   . PRO A 1 104 ? 18.428 25.940 9.898  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A O   1 
ATOM   828  C  CB  . PRO A 1 104 ? 19.852 25.534 7.131  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CB  1 
ATOM   829  C  CG  . PRO A 1 104 ? 20.904 25.864 6.128  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CG  1 
ATOM   830  C  CD  . PRO A 1 104 ? 22.119 26.236 6.942  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 104 PRO A CD  1 
ATOM   831  N  N   . ASP A 1 105 ? 20.587 25.321 10.289 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A N   1 
ATOM   832  C  CA  . ASP A 1 105 ? 20.271 24.741 11.593 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A CA  1 
ATOM   833  C  C   . ASP A 1 105 ? 20.624 25.695 12.720 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A C   1 
ATOM   834  O  O   . ASP A 1 105 ? 20.389 25.411 13.882 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A O   1 
ATOM   835  C  CB  . ASP A 1 105 ? 21.036 23.441 11.848 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A CB  1 
ATOM   836  C  CG  . ASP A 1 105 ? 20.495 22.272 11.052 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A CG  1 
ATOM   837  O  OD1 . ASP A 1 105 ? 21.022 21.991 9.950  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A OD1 1 
ATOM   838  O  OD2 . ASP A 1 105 ? 19.526 21.607 11.461 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 105 ASP A OD2 1 
ATOM   839  N  N   . GLY A 1 106 ? 21.246 26.803 12.376 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N   1 
ATOM   840  C  CA  . GLY A 1 106 ? 21.743 27.708 13.373 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA  1 
ATOM   841  C  C   . GLY A 1 106 ? 23.179 27.524 13.820 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C   1 
ATOM   842  O  O   . GLY A 1 106 ? 23.580 28.179 14.767 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O   1 
ATOM   843  N  N   . HIS A 1 107 ? 23.979 26.678 13.155 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A N   1 
ATOM   844  C  CA  . HIS A 1 107 ? 25.384 26.713 13.418 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CA  1 
ATOM   845  C  C   . HIS A 1 107 ? 25.916 28.100 13.078 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A C   1 
ATOM   846  O  O   . HIS A 1 107 ? 25.517 28.748 12.058 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A O   1 
ATOM   847  C  CB  . HIS A 1 107 ? 26.094 25.705 12.538 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . HIS A 1 107 ? 25.695 24.296 12.813 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CG  1 
ATOM   849  N  ND1 . HIS A 1 107 ? 26.052 23.650 13.979 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A ND1 1 
ATOM   850  C  CD2 . HIS A 1 107 ? 24.988 23.402 12.078 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CD2 1 
ATOM   851  C  CE1 . HIS A 1 107 ? 25.591 22.408 13.941 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A CE1 1 
ATOM   852  N  NE2 . HIS A 1 107 ? 24.969 22.218 12.789 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 107 HIS A NE2 1 
ATOM   853  N  N   . ARG A 1 108 ? 26.815 28.564 13.934 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N   1 
ATOM   854  C  CA  . ARG A 1 108 ? 27.385 29.857 13.753 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA  1 
ATOM   855  C  C   . ARG A 1 108 ? 28.583 29.832 12.815 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C   1 
ATOM   856  O  O   . ARG A 1 108 ? 29.597 29.149 13.078 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O   1 
ATOM   857  C  CB  . ARG A 1 108 ? 27.792 30.474 15.137 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB  1 
ATOM   858  C  CG  . ARG A 1 108 ? 26.611 30.833 15.981 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG  1 
ATOM   859  C  CD  . ARG A 1 108 ? 26.963 31.148 17.424 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD  1 
ATOM   860  N  NE  . ARG A 1 108 ? 27.202 29.909 18.175 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE  1 
ATOM   861  C  CZ  . ARG A 1 108 ? 26.266 29.232 18.828 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ  1 
ATOM   862  N  NH1 . ARG A 1 108 ? 25.012 29.677 18.869 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 1 
ATOM   863  N  NH2 . ARG A 1 108 ? 26.592 28.152 19.491 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 1 
ATOM   864  N  N   . LEU A 1 109 ? 28.505 30.640 11.762 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A N   1 
ATOM   865  C  CA  . LEU A 1 109 ? 29.594 30.708 10.805 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CA  1 
ATOM   866  C  C   . LEU A 1 109 ? 30.179 32.125 10.691 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A C   1 
ATOM   867  O  O   . LEU A 1 109 ? 29.598 33.082 11.185 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A O   1 
ATOM   868  C  CB  . LEU A 1 109 ? 29.112 30.210 9.430  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CB  1 
ATOM   869  C  CG  . LEU A 1 109 ? 28.370 28.849 9.448  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CG  1 
ATOM   870  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 27.822 28.548 8.075  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD1 1 
ATOM   871  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 29.294 27.776 9.921  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD2 1 
ATOM   872  N  N   . GLU A 1 110 ? 31.331 32.211 10.031 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
ATOM   873  C  CA  . GLU A 1 110 ? 32.088 33.426 9.834  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
ATOM   874  C  C   . GLU A 1 110 ? 32.885 33.368 8.536  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
ATOM   875  O  O   . GLU A 1 110 ? 33.444 32.333 8.186  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
ATOM   876  C  CB  . GLU A 1 110 ? 33.078 33.630 10.993 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
ATOM   877  C  CG  . GLU A 1 110 ? 33.936 34.922 10.959 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
ATOM   878  C  CD  . GLU A 1 110 ? 34.967 35.031 12.115 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
ATOM   879  O  OE1 . GLU A 1 110 ? 34.901 34.268 13.092 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM   880  O  OE2 . GLU A 1 110 ? 35.863 35.905 12.025 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM   881  N  N   . ALA A 1 111 ? 32.864 34.448 7.772  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A N   1 
ATOM   882  C  CA  . ALA A 1 111 ? 33.841 34.572 6.668  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CA  1 
ATOM   883  C  C   . ALA A 1 111 ? 34.869 35.659 7.110  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A C   1 
ATOM   884  O  O   . ALA A 1 111 ? 34.489 36.773 7.455  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A O   1 
ATOM   885  C  CB  . ALA A 1 111 ? 33.158 34.917 5.356  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 111 ALA A CB  1 
ATOM   886  N  N   . HIS A 1 112 ? 36.157 35.326 7.142  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N   1 
ATOM   887  C  CA  . HIS A 1 112 ? 37.143 36.248 7.746  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA  1 
ATOM   888  C  C   . HIS A 1 112 ? 38.317 36.613 6.844  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C   1 
ATOM   889  O  O   . HIS A 1 112 ? 38.877 35.723 6.256  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O   1 
ATOM   890  C  CB  . HIS A 1 112 ? 37.733 35.624 9.004  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB  1 
ATOM   891  C  CG  . HIS A 1 112 ? 38.766 36.486 9.695  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG  1 
ATOM   892  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 38.486 37.754 10.166 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1 1 
ATOM   893  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 40.077 36.263 9.986  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2 1 
ATOM   894  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 39.569 38.259 10.745 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1 1 
ATOM   895  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 40.546 37.364 10.676 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2 1 
ATOM   896  N  N   . VAL A 1 113 ? 38.674 37.899 6.773  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   897  C  CA  . VAL A 1 113 ? 39.912 38.308 6.079  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   898  C  C   . VAL A 1 113 ? 41.038 38.402 7.077  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   899  O  O   . VAL A 1 113 ? 40.927 39.110 8.041  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   900  C  CB  . VAL A 1 113 ? 39.728 39.689 5.419  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   901  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 41.045 40.191 4.771  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   902  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 38.664 39.632 4.393  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   903  N  N   . GLY A 1 114 ? 42.125 37.682 6.864  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A N   1 
ATOM   904  C  CA  . GLY A 1 114 ? 43.236 37.696 7.791  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A CA  1 
ATOM   905  C  C   . GLY A 1 114 ? 43.513 36.301 8.335  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A C   1 
ATOM   906  O  O   . GLY A 1 114 ? 42.843 35.363 7.932  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 114 GLY A O   1 
ATOM   907  N  N   . ASP A 1 115 ? 44.532 36.158 9.184  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
ATOM   908  C  CA  . ASP A 1 115 ? 44.892 34.863 9.758  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
ATOM   909  C  C   . ASP A 1 115 ? 45.507 35.048 11.150 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
ATOM   910  O  O   . ASP A 1 115 ? 45.425 36.147 11.723 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
ATOM   911  C  CB  . ASP A 1 115 ? 45.763 34.092 8.781  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
ATOM   912  C  CG  . ASP A 1 115 ? 47.070 34.814 8.460  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
ATOM   913  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 47.466 35.731 9.225  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
ATOM   914  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 47.744 34.459 7.498  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
ATOM   915  N  N   . LEU A 1 116 ? 46.030 33.983 11.762 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   916  C  CA  . LEU A 1 116 ? 46.609 34.119 13.141 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   917  C  C   . LEU A 1 116 ? 47.803 35.126 13.214 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   918  O  O   . LEU A 1 116 ? 47.888 35.996 14.120 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   919  C  CB  . LEU A 1 116 ? 47.060 32.743 13.655 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   920  C  CG  . LEU A 1 116 ? 47.735 32.717 15.035 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   921  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 46.866 33.333 16.134 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   922  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 48.166 31.298 15.348 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   923  N  N   . ARG A 1 117 ? 48.683 35.025 12.244 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   1 
ATOM   924  C  CA  . ARG A 1 117 ? 49.836 35.935 12.144 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  1 
ATOM   925  C  C   . ARG A 1 117 ? 49.360 37.391 12.113 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   1 
ATOM   926  O  O   . ARG A 1 117 ? 49.772 38.219 12.930 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   1 
ATOM   927  C  CB  . ARG A 1 117 ? 50.685 35.568 10.910 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  1 
ATOM   928  C  CG  . ARG A 1 117 ? 50.028 35.846 9.601  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  1 
ATOM   929  C  CD  . ARG A 1 117 ? 50.748 35.350 8.316  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  1 
ATOM   930  N  NE  . ARG A 1 117 ? 49.982 35.743 7.118  1.00 58.58 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  1 
ATOM   931  C  CZ  . ARG A 1 117 ? 50.306 35.445 5.856  1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  1 
ATOM   932  N  NH1 . ARG A 1 117 ? 51.412 34.754 5.582  1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 
ATOM   933  N  NH2 . ARG A 1 117 ? 49.523 35.856 4.852  1.00 67.28 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 
ATOM   934  N  N   . SER A 1 118 ? 48.398 37.683 11.227 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 118 SER A N   1 
ATOM   935  C  CA  . SER A 1 118 ? 47.907 39.036 11.101 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CA  1 
ATOM   936  C  C   . SER A 1 118 ? 47.233 39.431 12.401 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 118 SER A C   1 
ATOM   937  O  O   . SER A 1 118 ? 47.279 40.583 12.792 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 118 SER A O   1 
ATOM   938  C  CB  . SER A 1 118 ? 46.890 39.148 9.962  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 118 SER A CB  1 
ATOM   939  O  OG  . SER A 1 118 ? 45.590 38.710 10.411 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 118 SER A OG  1 
ATOM   940  N  N   . ARG A 1 119 ? 46.621 38.480 13.106 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N   1 
ATOM   941  C  CA  . ARG A 1 119 ? 45.930 38.842 14.303 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA  1 
ATOM   942  C  C   . ARG A 1 119 ? 46.947 39.121 15.416 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C   1 
ATOM   943  O  O   . ARG A 1 119 ? 46.790 40.096 16.172 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O   1 
ATOM   944  C  CB  . ARG A 1 119 ? 44.952 37.747 14.743 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB  1 
ATOM   945  C  CG  . ARG A 1 119 ? 44.382 37.947 16.174 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG  1 
ATOM   946  C  CD  . ARG A 1 119 ? 43.409 39.082 16.356 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD  1 
ATOM   947  N  NE  . ARG A 1 119 ? 42.465 39.191 15.239 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE  1 
ATOM   948  C  CZ  . ARG A 1 119 ? 41.256 38.610 15.212 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ  1 
ATOM   949  N  NH1 . ARG A 1 119 ? 40.877 37.833 16.219 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 1 
ATOM   950  N  NH2 . ARG A 1 119 ? 40.445 38.780 14.175 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 1 
ATOM   951  N  N   . LEU A 1 120 ? 47.936 38.252 15.550 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   1 
ATOM   952  C  CA  . LEU A 1 120 ? 48.967 38.437 16.570 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  1 
ATOM   953  C  C   . LEU A 1 120 ? 49.663 39.822 16.354 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   1 
ATOM   954  O  O   . LEU A 1 120 ? 49.915 40.572 17.310 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   1 
ATOM   955  C  CB  . LEU A 1 120 ? 49.976 37.304 16.554 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  1 
ATOM   956  C  CG  . LEU A 1 120 ? 49.418 35.899 16.949 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  1 
ATOM   957  C  CD1 . LEU A 1 120 ? 50.393 34.787 16.685 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM   958  C  CD2 . LEU A 1 120 ? 49.011 35.900 18.412 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM   959  N  N   . ALA A 1 121 ? 49.905 40.180 15.100 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
ATOM   960  C  CA  . ALA A 1 121 ? 50.533 41.483 14.783 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
ATOM   961  C  C   . ALA A 1 121 ? 49.724 42.647 15.369 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
ATOM   962  O  O   . ALA A 1 121 ? 50.237 43.452 16.148 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
ATOM   963  C  CB  . ALA A 1 121 ? 50.670 41.624 13.316 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
ATOM   964  N  N   . ALA A 1 122 ? 48.432 42.694 15.044 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N   1 
ATOM   965  C  CA  . ALA A 1 122 ? 47.535 43.674 15.640 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA  1 
ATOM   966  C  C   . ALA A 1 122 ? 47.457 43.586 17.180 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C   1 
ATOM   967  O  O   . ALA A 1 122 ? 47.462 44.614 17.833 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O   1 
ATOM   968  C  CB  . ALA A 1 122 ? 46.153 43.546 15.032 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB  1 
ATOM   969  N  N   . CYS A 1 123 ? 47.397 42.396 17.777 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A N   1 
ATOM   970  C  CA  . CYS A 1 123 ? 47.277 42.331 19.247 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A CA  1 
ATOM   971  C  C   . CYS A 1 123 ? 48.465 42.968 20.011 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A C   1 
ATOM   972  O  O   . CYS A 1 123 ? 48.287 43.717 20.992 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A O   1 
ATOM   973  C  CB  . CYS A 1 123 ? 47.024 40.886 19.697 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A CB  1 
ATOM   974  S  SG  . CYS A 1 123 ? 45.262 40.505 19.510 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 123 CYS A SG  1 
ATOM   975  N  N   . ARG A 1 124 ? 49.664 42.672 19.558 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A N   1 
ATOM   976  C  CA  . ARG A 1 124 ? 50.856 43.240 20.163 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CA  1 
ATOM   977  C  C   . ARG A 1 124 ? 50.708 44.750 20.315 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A C   1 
ATOM   978  O  O   . ARG A 1 124 ? 50.762 45.283 21.416 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A O   1 
ATOM   979  C  CB  . ARG A 1 124 ? 52.075 42.926 19.304 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CB  1 
ATOM   980  C  CG  . ARG A 1 124 ? 52.427 41.460 19.296 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CG  1 
ATOM   981  C  CD  . ARG A 1 124 ? 53.793 41.161 18.683 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CD  1 
ATOM   982  N  NE  . ARG A 1 124 ? 54.059 39.736 18.711 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NE  1 
ATOM   983  C  CZ  . ARG A 1 124 ? 54.916 39.109 17.921 1.00 69.09 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A CZ  1 
ATOM   984  N  NH1 . ARG A 1 124 ? 55.624 39.795 17.031 1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH1 1 
ATOM   985  N  NH2 . ARG A 1 124 ? 55.067 37.773 18.022 1.00 71.72 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A NH2 1 
ATOM   986  N  N   . GLN A 1 125 ? 50.488 45.434 19.203 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   987  C  CA  . GLN A 1 125 ? 50.384 46.870 19.215 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   988  C  C   . GLN A 1 125 ? 49.171 47.323 20.033 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   989  O  O   . GLN A 1 125 ? 49.148 48.461 20.526 1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   990  C  CB  . GLN A 1 125 ? 50.367 47.388 17.770 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   991  C  CG  . GLN A 1 125 ? 51.453 46.707 16.906 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   992  C  CD  . GLN A 1 125 ? 51.733 47.379 15.570 1.00 61.88 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   993  O  OE1 . GLN A 1 125 ? 50.816 47.842 14.882 1.00 62.85 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   994  N  NE2 . GLN A 1 125 ? 53.020 47.408 15.189 1.00 62.91 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   995  N  N   . ALA A 1 126 ? 48.185 46.437 20.217 1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N   1 
ATOM   996  C  CA  . ALA A 1 126 ? 46.997 46.780 21.017 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA  1 
ATOM   997  C  C   . ALA A 1 126 ? 46.420 45.554 21.732 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C   1 
ATOM   998  O  O   . ALA A 1 126 ? 45.499 44.925 21.227 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O   1 
ATOM   999  C  CB  . ALA A 1 126 ? 45.918 47.419 20.141 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB  1 
ATOM   1000 N  N   . PRO A 1 127 ? 46.951 45.230 22.905 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A N   1 
ATOM   1001 C  CA  . PRO A 1 127 ? 46.537 44.040 23.651 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CA  1 
ATOM   1002 C  C   . PRO A 1 127 ? 45.149 44.021 24.294 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A C   1 
ATOM   1003 O  O   . PRO A 1 127 ? 44.623 45.021 24.802 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A O   1 
ATOM   1004 C  CB  . PRO A 1 127 ? 47.588 43.950 24.759 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CB  1 
ATOM   1005 C  CG  . PRO A 1 127 ? 48.701 44.835 24.318 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CG  1 
ATOM   1006 C  CD  . PRO A 1 127 ? 48.045 45.950 23.573 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 127 PRO A CD  1 
ATOM   1007 N  N   . TYR A 1 128 ? 44.559 42.829 24.272 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . TYR A 1 128 ? 43.313 42.586 24.977 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . TYR A 1 128 ? 43.674 42.667 26.464 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A C   1 
ATOM   1010 O  O   . TYR A 1 128 ? 44.841 42.806 26.810 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . TYR A 1 128 ? 42.705 41.211 24.614 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CB  1 
ATOM   1012 C  CG  . TYR A 1 128 ? 42.466 40.954 23.117 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CG  1 
ATOM   1013 C  CD1 . TYR A 1 128 ? 42.183 39.677 22.657 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD1 1 
ATOM   1014 C  CD2 . TYR A 1 128 ? 42.509 41.983 22.185 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD2 1 
ATOM   1015 C  CE1 . TYR A 1 128 ? 41.964 39.424 21.317 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE1 1 
ATOM   1016 C  CE2 . TYR A 1 128 ? 42.293 41.748 20.841 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE2 1 
ATOM   1017 C  CZ  . TYR A 1 128 ? 42.017 40.468 20.407 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CZ  1 
ATOM   1018 O  OH  . TYR A 1 128 ? 41.789 40.236 19.064 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A OH  1 
ATOM   1019 N  N   . ALA A 1 129 ? 42.683 42.568 27.341 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . ALA A 1 129 ? 42.938 42.667 28.778 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . ALA A 1 129 ? 43.859 41.541 29.302 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C   1 
ATOM   1022 O  O   . ALA A 1 129 ? 43.485 40.370 29.260 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . ALA A 1 129 ? 41.607 42.651 29.538 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB  1 
ATOM   1024 N  N   . GLY A 1 130 ? 45.049 41.912 29.785 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . GLY A 1 130 ? 45.990 40.975 30.370 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . GLY A 1 130 ? 46.643 40.014 29.397 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C   1 
ATOM   1027 O  O   . GLY A 1 130 ? 47.056 38.910 29.787 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O   1 
ATOM   1028 N  N   . MET A 1 131 ? 46.777 40.440 28.143 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 131 MET A N   1 
ATOM   1029 C  CA  . MET A 1 131 ? 47.315 39.570 27.110 1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CA  1 
ATOM   1030 C  C   . MET A 1 131 ? 48.781 39.307 27.283 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 131 MET A C   1 
ATOM   1031 O  O   . MET A 1 131 ? 49.540 40.156 27.788 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 131 MET A O   1 
ATOM   1032 C  CB  . MET A 1 131 ? 47.066 40.095 25.691 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CB  1 
ATOM   1033 C  CG  . MET A 1 131 ? 47.322 39.015 24.608 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CG  1 
ATOM   1034 S  SD  . MET A 1 131 ? 46.695 39.313 22.894 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 131 MET A SD  1 
ATOM   1035 C  CE  . MET A 1 131 ? 45.077 39.518 23.162 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 131 MET A CE  1 
ATOM   1036 N  N   . ARG A 1 132 ? 49.167 38.120 26.844 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N   1 
ATOM   1037 C  CA  . ARG A 1 132 ? 50.536 37.677 26.900 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA  1 
ATOM   1038 C  C   . ARG A 1 132 ? 50.754 36.754 25.721 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C   1 
ATOM   1039 O  O   . ARG A 1 132 ? 49.890 35.955 25.400 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O   1 
ATOM   1040 C  CB  . ARG A 1 132 ? 50.789 36.959 28.214 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB  1 
ATOM   1041 C  CG  . ARG A 1 132 ? 49.873 37.473 29.338 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG  1 
ATOM   1042 C  CD  . ARG A 1 132 ? 50.317 37.172 30.763 1.00 64.83 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD  1 
ATOM   1043 N  NE  . ARG A 1 132 ? 51.773 37.217 30.928 1.00 70.15 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE  1 
ATOM   1044 C  CZ  . ARG A 1 132 ? 52.425 36.687 31.960 1.00 72.54 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ  1 
ATOM   1045 N  NH1 . ARG A 1 132 ? 51.743 36.065 32.922 1.00 72.25 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 1 
ATOM   1046 N  NH2 . ARG A 1 132 ? 53.757 36.773 32.023 1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 1 
ATOM   1047 N  N   . PHE A 1 133 ? 51.897 36.899 25.058 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A N   1 
ATOM   1048 C  CA  . PHE A 1 133 ? 52.262 36.072 23.916 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CA  1 
ATOM   1049 C  C   . PHE A 1 133 ? 53.295 35.143 24.444 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A C   1 
ATOM   1050 O  O   . PHE A 1 133 ? 53.530 35.137 25.648 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A O   1 
ATOM   1051 C  CB  . PHE A 1 133 ? 52.846 36.942 22.801 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CB  1 
ATOM   1052 C  CG  . PHE A 1 133 ? 51.935 38.064 22.402 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CG  1 
ATOM   1053 C  CD1 . PHE A 1 133 ? 51.921 39.237 23.118 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD1 1 
ATOM   1054 C  CD2 . PHE A 1 133 ? 51.052 37.911 21.350 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CD2 1 
ATOM   1055 C  CE1 . PHE A 1 133 ? 51.064 40.246 22.784 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE1 1 
ATOM   1056 C  CE2 . PHE A 1 133 ? 50.187 38.923 20.998 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CE2 1 
ATOM   1057 C  CZ  . PHE A 1 133 ? 50.179 40.088 21.720 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 133 PHE A CZ  1 
ATOM   1058 N  N   . ALA A 1 134 ? 53.886 34.314 23.594 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N   1 
ATOM   1059 C  CA  . ALA A 1 134 ? 55.049 33.579 24.040 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA  1 
ATOM   1060 C  C   . ALA A 1 134 ? 55.647 32.792 22.909 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C   1 
ATOM   1061 O  O   . ALA A 1 134 ? 54.989 31.836 22.481 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O   1 
ATOM   1062 C  CB  . ALA A 1 134 ? 54.734 32.687 25.216 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  1 
ATOM   1063 N  N   . MET B 1 1   ? 33.925 34.293 -2.410 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1064 C  CA  . MET B 1 1   ? 34.561 32.936 -2.497 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1065 C  C   . MET B 1 1   ? 35.562 32.521 -1.402 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1066 O  O   . MET B 1 1   ? 36.618 33.135 -1.206 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1067 C  CB  . MET B 1 1   ? 35.237 32.813 -3.814 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . MET B 1 1   ? 36.673 32.873 -3.779 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1069 S  SD  . MET B 1 1   ? 37.260 31.588 -4.861 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1070 C  CE  . MET B 1 1   ? 36.443 30.158 -4.243 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1071 N  N   . LEU B 1 2   ? 35.128 31.527 -0.647 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B N   1 
ATOM   1072 C  CA  . LEU B 1 2   ? 35.832 30.899 0.475  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CA  1 
ATOM   1073 C  C   . LEU B 1 2   ? 37.046 30.029 0.108  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B C   1 
ATOM   1074 O  O   . LEU B 1 2   ? 37.052 29.379 -0.902 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B O   1 
ATOM   1075 C  CB  . LEU B 1 2   ? 34.751 30.138 1.307  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CB  1 
ATOM   1076 C  CG  . LEU B 1 2   ? 33.495 30.961 1.648  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CG  1 
ATOM   1077 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 32.582 30.183 2.565  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD1 1 
ATOM   1078 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 33.836 32.310 2.272  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 2   LEU B CD2 1 
ATOM   1079 N  N   . THR B 1 3   ? 38.091 30.040 0.938  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 3   THR B N   1 
ATOM   1080 C  CA  . THR B 1 3   ? 39.326 29.374 0.601  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 3   THR B CA  1 
ATOM   1081 C  C   . THR B 1 3   ? 39.590 28.199 1.509  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 3   THR B C   1 
ATOM   1082 O  O   . THR B 1 3   ? 40.508 27.407 1.289  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 3   THR B O   1 
ATOM   1083 C  CB  . THR B 1 3   ? 40.387 30.376 0.762  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 3   THR B CB  1 
ATOM   1084 O  OG1 . THR B 1 3   ? 40.326 30.939 2.080  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 3   THR B OG1 1 
ATOM   1085 C  CG2 . THR B 1 3   ? 40.157 31.546 -0.149 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 3   THR B CG2 1 
ATOM   1086 N  N   . GLY B 1 4   ? 38.707 28.044 2.495  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B N   1 
ATOM   1087 C  CA  . GLY B 1 4   ? 38.933 26.999 3.453  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B CA  1 
ATOM   1088 C  C   . GLY B 1 4   ? 38.576 27.375 4.864  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B C   1 
ATOM   1089 O  O   . GLY B 1 4   ? 37.852 28.347 5.077  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 4   GLY B O   1 
ATOM   1090 N  N   . LEU B 1 5   ? 39.065 26.581 5.828  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B N   1 
ATOM   1091 C  CA  . LEU B 1 5   ? 38.817 26.887 7.203  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CA  1 
ATOM   1092 C  C   . LEU B 1 5   ? 39.843 27.914 7.628  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B C   1 
ATOM   1093 O  O   . LEU B 1 5   ? 41.030 27.738 7.387  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B O   1 
ATOM   1094 C  CB  . LEU B 1 5   ? 38.984 25.646 8.063  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CB  1 
ATOM   1095 C  CG  . LEU B 1 5   ? 38.495 25.901 9.481  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CG  1 
ATOM   1096 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 36.985 25.863 9.596  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD1 1 
ATOM   1097 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 39.120 24.899 10.361 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 5   LEU B CD2 1 
ATOM   1098 N  N   . ASN B 1 6   ? 39.396 28.979 8.280  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B N   1 
ATOM   1099 C  CA  . ASN B 1 6   ? 40.313 29.954 8.813  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CA  1 
ATOM   1100 C  C   . ASN B 1 6   ? 40.618 29.748 10.283 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B C   1 
ATOM   1101 O  O   . ASN B 1 6   ? 41.768 29.881 10.745 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B O   1 
ATOM   1102 C  CB  . ASN B 1 6   ? 39.697 31.332 8.598  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CB  1 
ATOM   1103 C  CG  . ASN B 1 6   ? 40.607 32.434 9.021  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B CG  1 
ATOM   1104 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 40.511 32.948 10.125 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B OD1 1 
ATOM   1105 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 41.458 32.884 8.070  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 6   ASN B ND2 1 
ATOM   1106 N  N   . HIS B 1 7   ? 39.586 29.512 11.078 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B N   1 
ATOM   1107 C  CA  . HIS B 1 7   ? 39.812 29.150 12.481 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CA  1 
ATOM   1108 C  C   . HIS B 1 7   ? 38.574 28.470 13.082 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B C   1 
ATOM   1109 O  O   . HIS B 1 7   ? 37.417 28.530 12.535 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B O   1 
ATOM   1110 C  CB  . HIS B 1 7   ? 40.228 30.343 13.344 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CB  1 
ATOM   1111 C  CG  . HIS B 1 7   ? 39.238 31.455 13.386 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CG  1 
ATOM   1112 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 39.265 32.492 12.490 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B ND1 1 
ATOM   1113 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 38.243 31.747 14.261 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CD2 1 
ATOM   1114 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 38.333 33.375 12.801 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B CE1 1 
ATOM   1115 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 37.680 32.939 13.855 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 7   HIS B NE2 1 
ATOM   1116 N  N   . LEU B 1 8   ? 38.855 27.736 14.138 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1117 C  CA  . LEU B 1 8   ? 37.835 27.032 14.892 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1118 C  C   . LEU B 1 8   ? 37.742 27.663 16.242 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1119 O  O   . LEU B 1 8   ? 38.733 27.796 16.927 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1120 C  CB  . LEU B 1 8   ? 38.222 25.599 15.017 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . LEU B 1 8   ? 37.417 24.833 16.064 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1122 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 35.912 24.794 15.746 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1123 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 37.971 23.413 16.127 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1124 N  N   . THR B 1 9   ? 36.564 28.085 16.633 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 9   THR B N   1 
ATOM   1125 C  CA  . THR B 1 9   ? 36.422 28.716 17.938 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CA  1 
ATOM   1126 C  C   . THR B 1 9   ? 35.470 27.968 18.873 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 9   THR B C   1 
ATOM   1127 O  O   . THR B 1 9   ? 34.320 27.703 18.518 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 9   THR B O   1 
ATOM   1128 C  CB  . THR B 1 9   ? 35.928 30.122 17.743 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CB  1 
ATOM   1129 O  OG1 . THR B 1 9   ? 37.001 30.992 17.279 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 9   THR B OG1 1 
ATOM   1130 C  CG2 . THR B 1 9   ? 35.482 30.740 19.088 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 9   THR B CG2 1 
ATOM   1131 N  N   . LEU B 1 10  ? 35.970 27.577 20.042 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1132 C  CA  . LEU B 1 10  ? 35.175 26.844 21.027 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1133 C  C   . LEU B 1 10  ? 34.906 27.671 22.271 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1134 O  O   . LEU B 1 10  ? 35.822 28.303 22.878 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1135 C  CB  . LEU B 1 10  ? 35.898 25.599 21.458 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . LEU B 1 10  ? 36.260 24.582 20.346 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1137 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 37.025 23.435 20.930 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1138 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 35.068 24.061 19.612 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1139 N  N   . ALA B 1 11  ? 33.640 27.658 22.674 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B N   1 
ATOM   1140 C  CA  . ALA B 1 11  ? 33.242 28.192 23.975 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CA  1 
ATOM   1141 C  C   . ALA B 1 11  ? 33.783 27.262 25.116 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B C   1 
ATOM   1142 O  O   . ALA B 1 11  ? 33.670 26.038 25.038 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B O   1 
ATOM   1143 C  CB  . ALA B 1 11  ? 31.747 28.203 24.029 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 11  ALA B CB  1 
ATOM   1144 N  N   . VAL B 1 12  ? 34.351 27.866 26.158 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   1145 C  CA  . VAL B 1 12  ? 34.922 27.150 27.286 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   1146 C  C   . VAL B 1 12  ? 34.554 27.803 28.604 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   1147 O  O   . VAL B 1 12  ? 34.685 29.039 28.744 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   1148 C  CB  . VAL B 1 12  ? 36.470 27.037 27.170 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   1149 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 36.810 26.441 25.861 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   1150 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 37.192 28.386 27.368 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   1151 N  N   . ALA B 1 13  ? 34.079 27.004 29.558 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B N   1 
ATOM   1152 C  CA  . ALA B 1 13  ? 33.751 27.534 30.877 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B CA  1 
ATOM   1153 C  C   . ALA B 1 13  ? 34.986 27.809 31.783 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B C   1 
ATOM   1154 O  O   . ALA B 1 13  ? 34.970 28.729 32.592 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B O   1 
ATOM   1155 C  CB  . ALA B 1 13  ? 32.823 26.626 31.594 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 13  ALA B CB  1 
ATOM   1156 N  N   . ASP B 1 14  ? 36.015 26.995 31.646 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . ASP B 1 14  ? 37.209 27.035 32.473 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . ASP B 1 14  ? 38.378 27.146 31.545 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   1 
ATOM   1159 O  O   . ASP B 1 14  ? 38.902 26.178 31.038 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . ASP B 1 14  ? 37.245 25.748 33.289 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . ASP B 1 14  ? 38.386 25.688 34.289 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  1 
ATOM   1162 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 39.424 26.355 34.159 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 1 
ATOM   1163 O  OD2 . ASP B 1 14  ? 38.335 24.892 35.237 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 1 
ATOM   1164 N  N   . LEU B 1 15  ? 38.723 28.380 31.245 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   1 
ATOM   1165 C  CA  . LEU B 1 15  ? 39.796 28.687 30.331 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  1 
ATOM   1166 C  C   . LEU B 1 15  ? 41.131 27.976 30.669 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   1 
ATOM   1167 O  O   . LEU B 1 15  ? 41.752 27.399 29.790 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   1 
ATOM   1168 C  CB  . LEU B 1 15  ? 39.966 30.206 30.260 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . LEU B 1 15  ? 40.911 30.716 29.203 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  1 
ATOM   1170 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 40.358 30.537 27.823 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 1 
ATOM   1171 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 41.237 32.205 29.455 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 1 
ATOM   1172 N  N   . PRO B 1 16  ? 41.612 28.083 31.903 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B N   1 
ATOM   1173 C  CA  . PRO B 1 16  ? 42.881 27.443 32.284 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CA  1 
ATOM   1174 C  C   . PRO B 1 16  ? 42.889 25.942 32.039 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B C   1 
ATOM   1175 O  O   . PRO B 1 16  ? 43.888 25.411 31.551 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B O   1 
ATOM   1176 C  CB  . PRO B 1 16  ? 42.961 27.710 33.779 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CB  1 
ATOM   1177 C  CG  . PRO B 1 16  ? 42.271 29.117 33.912 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CG  1 
ATOM   1178 C  CD  . PRO B 1 16  ? 41.060 28.924 32.994 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 16  PRO B CD  1 
ATOM   1179 N  N   . ALA B 1 17  ? 41.786 25.310 32.393 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N   1 
ATOM   1180 C  CA  . ALA B 1 17  ? 41.548 23.904 32.126 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA  1 
ATOM   1181 C  C   . ALA B 1 17  ? 41.624 23.559 30.605 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C   1 
ATOM   1182 O  O   . ALA B 1 17  ? 42.310 22.637 30.204 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O   1 
ATOM   1183 C  CB  . ALA B 1 17  ? 40.163 23.532 32.706 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB  1 
ATOM   1184 N  N   . SER B 1 18  ? 40.973 24.361 29.775 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1185 C  CA  . SER B 1 18  ? 40.995 24.098 28.374 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1186 C  C   . SER B 1 18  ? 42.360 24.364 27.790 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1187 O  O   . SER B 1 18  ? 42.775 23.653 26.930 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1188 C  CB  . SER B 1 18  ? 39.902 24.895 27.657 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1189 O  OG  . SER B 1 18  ? 38.625 24.565 28.187 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1190 N  N   . ILE B 1 19  ? 43.055 25.428 28.243 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
ATOM   1191 C  CA  . ILE B 1 19  ? 44.411 25.651 27.706 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
ATOM   1192 C  C   . ILE B 1 19  ? 45.298 24.448 28.037 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
ATOM   1193 O  O   . ILE B 1 19  ? 45.991 23.876 27.184 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
ATOM   1194 C  CB  . ILE B 1 19  ? 45.032 26.965 28.286 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
ATOM   1195 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 44.398 28.202 27.660 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
ATOM   1196 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 46.483 26.963 28.114 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
ATOM   1197 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 44.541 29.475 28.636 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
ATOM   1198 N  N   . ALA B 1 20  ? 45.240 24.031 29.276 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N   1 
ATOM   1199 C  CA  . ALA B 1 20  ? 46.027 22.845 29.706 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA  1 
ATOM   1200 C  C   . ALA B 1 20  ? 45.794 21.543 28.848 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C   1 
ATOM   1201 O  O   . ALA B 1 20  ? 46.756 20.848 28.407 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O   1 
ATOM   1202 C  CB  . ALA B 1 20  ? 45.779 22.606 31.147 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB  1 
ATOM   1203 N  N   . PHE B 1 21  ? 44.524 21.245 28.605 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1204 C  CA  . PHE B 1 21  ? 44.111 20.082 27.758 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1205 C  C   . PHE B 1 21  ? 44.663 20.161 26.309 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1206 O  O   . PHE B 1 21  ? 45.338 19.252 25.840 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1207 C  CB  . PHE B 1 21  ? 42.561 20.045 27.765 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1208 C  CG  . PHE B 1 21  ? 41.961 18.914 26.984 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1209 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 41.630 17.703 27.631 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1210 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 41.650 19.068 25.661 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1211 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 41.065 16.664 26.940 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1212 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 41.069 18.050 24.958 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1213 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 40.776 16.813 25.614 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1214 N  N   . TYR B 1 22  ? 44.359 21.250 25.617 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1215 C  CA  . TYR B 1 22  ? 44.817 21.440 24.237 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1216 C  C   . TYR B 1 22  ? 46.362 21.584 24.126 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1217 O  O   . TYR B 1 22  ? 47.021 20.938 23.301 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1218 C  CB  . TYR B 1 22  ? 44.050 22.625 23.581 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1219 C  CG  . TYR B 1 22  ? 42.617 22.228 23.286 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1220 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 41.575 22.599 24.119 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1221 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 42.325 21.397 22.200 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1222 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 40.253 22.242 23.814 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1223 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 41.037 20.967 21.954 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1224 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 40.007 21.394 22.732 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1225 O  OH  . TYR B 1 22  ? 38.718 20.949 22.427 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1226 N  N   . ARG B 1 23  ? 46.947 22.393 25.003 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B N   1 
ATOM   1227 C  CA  . ARG B 1 23  ? 48.429 22.533 24.948 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CA  1 
ATOM   1228 C  C   . ARG B 1 23  ? 49.188 21.300 25.465 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B C   1 
ATOM   1229 O  O   . ARG B 1 23  ? 49.916 20.635 24.712 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B O   1 
ATOM   1230 C  CB  . ARG B 1 23  ? 48.916 23.816 25.657 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CB  1 
ATOM   1231 C  CG  . ARG B 1 23  ? 50.519 23.841 25.791 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CG  1 
ATOM   1232 C  CD  . ARG B 1 23  ? 51.135 24.912 26.692 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CD  1 
ATOM   1233 N  NE  . ARG B 1 23  ? 50.417 25.045 27.941 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NE  1 
ATOM   1234 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 50.441 26.130 28.687 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B CZ  1 
ATOM   1235 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 51.191 27.152 28.317 1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH1 1 
ATOM   1236 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 49.727 26.182 29.812 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 23  ARG B NH2 1 
ATOM   1237 N  N   . ASP B 1 24  ? 48.937 20.927 26.716 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B N   1 
ATOM   1238 C  CA  . ASP B 1 24  ? 49.743 19.890 27.373 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CA  1 
ATOM   1239 C  C   . ASP B 1 24  ? 49.343 18.497 27.003 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B C   1 
ATOM   1240 O  O   . ASP B 1 24  ? 50.207 17.650 26.813 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B O   1 
ATOM   1241 C  CB  . ASP B 1 24  ? 49.761 20.056 28.891 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . ASP B 1 24  ? 50.309 21.370 29.310 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B CG  1 
ATOM   1243 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 51.267 21.844 28.661 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM   1244 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 49.796 22.031 30.238 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM   1245 N  N   . LEU B 1 25  ? 48.043 18.216 26.891 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   1 
ATOM   1246 C  CA  . LEU B 1 25  ? 47.637 16.874 26.500 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  1 
ATOM   1247 C  C   . LEU B 1 25  ? 47.615 16.646 25.020 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   1 
ATOM   1248 O  O   . LEU B 1 25  ? 47.966 15.570 24.599 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   1 
ATOM   1249 C  CB  . LEU B 1 25  ? 46.242 16.522 27.044 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  1 
ATOM   1250 C  CG  . LEU B 1 25  ? 45.854 15.053 27.115 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  1 
ATOM   1251 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 46.881 14.255 27.855 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 1 
ATOM   1252 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 44.494 14.879 27.832 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 1 
ATOM   1253 N  N   . LEU B 1 26  ? 47.116 17.591 24.216 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1254 C  CA  . LEU B 1 26  ? 47.047 17.383 22.764 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1255 C  C   . LEU B 1 26  ? 48.207 17.922 21.945 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1256 O  O   . LEU B 1 26  ? 48.269 17.647 20.773 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1257 C  CB  . LEU B 1 26  ? 45.742 17.965 22.169 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1258 C  CG  . LEU B 1 26  ? 44.459 17.465 22.819 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1259 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 43.231 17.768 21.935 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1260 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 44.469 15.991 23.145 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1261 N  N   . GLY B 1 27  ? 49.048 18.782 22.492 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   1262 C  CA  . GLY B 1 27  ? 50.243 19.184 21.770 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   1263 C  C   . GLY B 1 27  ? 50.081 20.455 20.945 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   1264 O  O   . GLY B 1 27  ? 50.935 20.742 20.111 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   1265 N  N   . PHE B 1 28  ? 49.019 21.215 21.195 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . PHE B 1 28  ? 48.836 22.496 20.520 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . PHE B 1 28  ? 49.857 23.490 21.128 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C   1 
ATOM   1268 O  O   . PHE B 1 28  ? 50.183 23.394 22.304 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . PHE B 1 28  ? 47.453 23.096 20.807 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . PHE B 1 28  ? 46.326 22.551 19.947 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG  1 
ATOM   1271 C  CD1 . PHE B 1 28  ? 45.945 21.238 20.062 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1 1 
ATOM   1272 C  CD2 . PHE B 1 28  ? 45.665 23.346 19.015 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2 1 
ATOM   1273 C  CE1 . PHE B 1 28  ? 44.927 20.718 19.305 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1 1 
ATOM   1274 C  CE2 . PHE B 1 28  ? 44.638 22.772 18.223 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2 1 
ATOM   1275 C  CZ  . PHE B 1 28  ? 44.292 21.449 18.383 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ  1 
ATOM   1276 N  N   . ARG B 1 29  ? 50.220 24.508 20.360 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B N   1 
ATOM   1277 C  CA  . ARG B 1 29  ? 51.091 25.566 20.805 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CA  1 
ATOM   1278 C  C   . ARG B 1 29  ? 50.286 26.727 21.246 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B C   1 
ATOM   1279 O  O   . ARG B 1 29  ? 49.429 27.169 20.528 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B O   1 
ATOM   1280 C  CB  . ARG B 1 29  ? 52.028 25.982 19.646 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CB  1 
ATOM   1281 C  CG  . ARG B 1 29  ? 53.081 26.977 20.027 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CG  1 
ATOM   1282 C  CD  . ARG B 1 29  ? 54.262 27.166 19.016 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CD  1 
ATOM   1283 N  NE  . ARG B 1 29  ? 55.234 28.136 19.541 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NE  1 
ATOM   1284 C  CZ  . ARG B 1 29  ? 55.902 29.085 18.828 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B CZ  1 
ATOM   1285 N  NH1 . ARG B 1 29  ? 55.758 29.216 17.510 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH1 1 
ATOM   1286 N  NH2 . ARG B 1 29  ? 56.743 29.911 19.454 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 29  ARG B NH2 1 
ATOM   1287 N  N   . LEU B 1 30  ? 50.566 27.239 22.432 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   1 
ATOM   1288 C  CA  . LEU B 1 30  ? 49.884 28.395 22.964 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  1 
ATOM   1289 C  C   . LEU B 1 30  ? 50.574 29.629 22.418 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   1 
ATOM   1290 O  O   . LEU B 1 30  ? 51.727 29.920 22.759 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   1 
ATOM   1291 C  CB  . LEU B 1 30  ? 49.951 28.403 24.454 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . LEU B 1 30  ? 49.268 29.593 25.119 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  1 
ATOM   1293 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 47.789 29.638 24.838 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 1 
ATOM   1294 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 49.530 29.525 26.614 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 1 
ATOM   1295 N  N   . GLU B 1 31  ? 49.867 30.379 21.590 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B N   1 
ATOM   1296 C  CA  . GLU B 1 31  ? 50.479 31.521 20.958 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CA  1 
ATOM   1297 C  C   . GLU B 1 31  ? 50.093 32.794 21.720 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B C   1 
ATOM   1298 O  O   . GLU B 1 31  ? 50.843 33.770 21.710 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B O   1 
ATOM   1299 C  CB  . GLU B 1 31  ? 50.137 31.539 19.470 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CB  1 
ATOM   1300 C  CG  . GLU B 1 31  ? 50.999 30.585 18.638 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CG  1 
ATOM   1301 C  CD  . GLU B 1 31  ? 52.493 30.927 18.693 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CD  1 
ATOM   1302 O  OE1 . GLU B 1 31  ? 52.878 32.103 18.979 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE1 1 
ATOM   1303 O  OE2 . GLU B 1 31  ? 53.292 30.001 18.445 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE2 1 
ATOM   1304 N  N   . ALA B 1 32  ? 48.964 32.782 22.414 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . ALA B 1 32  ? 48.546 33.937 23.200 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . ALA B 1 32  ? 47.425 33.637 24.169 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   1 
ATOM   1307 O  O   . ALA B 1 32  ? 46.531 32.801 23.904 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   1 
ATOM   1308 C  CB  . ALA B 1 32  ? 48.148 35.163 22.262 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  1 
ATOM   1309 N  N   . ARG B 1 33  ? 47.444 34.389 25.264 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   1310 C  CA  . ARG B 1 33  ? 46.469 34.202 26.321 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   1311 C  C   . ARG B 1 33  ? 46.020 35.523 26.917 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   1312 O  O   . ARG B 1 33  ? 46.825 36.447 27.115 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   1313 C  CB  . ARG B 1 33  ? 47.094 33.299 27.407 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   1314 C  CG  . ARG B 1 33  ? 46.245 33.086 28.596 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   1315 C  CD  . ARG B 1 33  ? 46.879 32.165 29.634 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   1316 N  NE  . ARG B 1 33  ? 45.915 31.876 30.660 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   1317 C  CZ  . ARG B 1 33  ? 46.036 30.899 31.515 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   1318 N  NH1 . ARG B 1 33  ? 47.110 30.147 31.477 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   1319 N  NH2 . ARG B 1 33  ? 45.084 30.655 32.403 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   1320 N  N   . TRP B 1 34  ? 44.725 35.642 27.172 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   1 
ATOM   1321 C  CA  . TRP B 1 34  ? 44.236 36.839 27.825 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  1 
ATOM   1322 C  C   . TRP B 1 34  ? 43.128 36.506 28.755 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   1 
ATOM   1323 O  O   . TRP B 1 34  ? 42.705 35.356 28.818 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   1 
ATOM   1324 C  CB  . TRP B 1 34  ? 43.883 37.923 26.810 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . TRP B 1 34  ? 42.708 37.666 25.961 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  1 
ATOM   1326 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 41.502 38.270 26.050 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 1 
ATOM   1327 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 42.656 36.830 24.797 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 1 
ATOM   1328 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 40.681 37.821 25.043 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 1 
ATOM   1329 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 41.371 36.944 24.258 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 1 
ATOM   1330 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 43.571 35.988 24.154 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 1 
ATOM   1331 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 40.971 36.234 23.132 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 1 
ATOM   1332 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 43.166 35.284 23.052 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 1 
ATOM   1333 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 41.889 35.412 22.551 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 1 
ATOM   1334 N  N   . ASP B 1 35  ? 42.665 37.487 29.518 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N   1 
ATOM   1335 C  CA  . ASP B 1 35  ? 41.683 37.200 30.554 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA  1 
ATOM   1336 C  C   . ASP B 1 35  ? 40.446 36.503 30.015 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C   1 
ATOM   1337 O  O   . ASP B 1 35  ? 39.786 35.798 30.761 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O   1 
ATOM   1338 C  CB  . ASP B 1 35  ? 41.238 38.466 31.297 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB  1 
ATOM   1339 C  CG  . ASP B 1 35  ? 42.360 39.069 32.195 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG  1 
ATOM   1340 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 43.454 38.440 32.334 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1 1 
ATOM   1341 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 42.203 40.169 32.808 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2 1 
ATOM   1342 N  N   . GLN B 1 36  ? 40.119 36.717 28.742 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B N   1 
ATOM   1343 C  CA  . GLN B 1 36  ? 38.910 36.119 28.200 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CA  1 
ATOM   1344 C  C   . GLN B 1 36  ? 39.125 35.066 27.056 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B C   1 
ATOM   1345 O  O   . GLN B 1 36  ? 38.147 34.662 26.384 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B O   1 
ATOM   1346 C  CB  . GLN B 1 36  ? 37.958 37.212 27.747 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CB  1 
ATOM   1347 C  CG  . GLN B 1 36  ? 37.841 38.391 28.765 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CG  1 
ATOM   1348 C  CD  . GLN B 1 36  ? 37.055 38.001 29.978 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B CD  1 
ATOM   1349 O  OE1 . GLN B 1 36  ? 36.390 36.951 29.997 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B OE1 1 
ATOM   1350 N  NE2 . GLN B 1 36  ? 37.139 38.829 31.025 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 36  GLN B NE2 1 
ATOM   1351 N  N   . GLY B 1 37  ? 40.355 34.631 26.818 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1352 C  CA  . GLY B 1 37  ? 40.594 33.682 25.773 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1353 C  C   . GLY B 1 37  ? 42.009 33.312 25.468 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1354 O  O   . GLY B 1 37  ? 42.952 33.785 26.081 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1355 N  N   . ALA B 1 38  ? 42.165 32.476 24.457 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B N   1 
ATOM   1356 C  CA  . ALA B 1 38  ? 43.461 32.017 24.083 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CA  1 
ATOM   1357 C  C   . ALA B 1 38  ? 43.450 31.690 22.649 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B C   1 
ATOM   1358 O  O   . ALA B 1 38  ? 42.404 31.351 22.113 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B O   1 
ATOM   1359 C  CB  . ALA B 1 38  ? 43.814 30.764 24.865 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 38  ALA B CB  1 
ATOM   1360 N  N   . TYR B 1 39  ? 44.617 31.757 22.040 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B N   1 
ATOM   1361 C  CA  . TYR B 1 39  ? 44.776 31.388 20.654 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CA  1 
ATOM   1362 C  C   . TYR B 1 39  ? 45.826 30.267 20.634 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B C   1 
ATOM   1363 O  O   . TYR B 1 39  ? 46.884 30.436 21.231 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B O   1 
ATOM   1364 C  CB  . TYR B 1 39  ? 45.295 32.580 19.834 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CB  1 
ATOM   1365 C  CG  . TYR B 1 39  ? 44.363 33.731 19.617 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CG  1 
ATOM   1366 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 44.875 35.020 19.449 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD1 1 
ATOM   1367 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 42.986 33.561 19.589 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CD2 1 
ATOM   1368 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 44.058 36.062 19.218 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE1 1 
ATOM   1369 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 42.145 34.622 19.373 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CE2 1 
ATOM   1370 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 42.677 35.889 19.184 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B CZ  1 
ATOM   1371 O  OH  . TYR B 1 39  ? 41.862 36.982 18.953 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 39  TYR B OH  1 
ATOM   1372 N  N   . LEU B 1 40  ? 45.543 29.141 19.994 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   1 
ATOM   1373 C  CA  . LEU B 1 40  ? 46.514 28.064 19.879 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  1 
ATOM   1374 C  C   . LEU B 1 40  ? 46.634 27.665 18.419 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   1 
ATOM   1375 O  O   . LEU B 1 40  ? 45.741 27.927 17.611 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   1 
ATOM   1376 C  CB  . LEU B 1 40  ? 46.153 26.847 20.769 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  1 
ATOM   1377 C  CG  . LEU B 1 40  ? 45.948 27.267 22.225 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  1 
ATOM   1378 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 44.495 27.530 22.506 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 1 
ATOM   1379 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 46.458 26.215 23.195 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 1 
ATOM   1380 N  N   . GLU B 1 41  ? 47.744 27.016 18.094 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   1381 C  CA  . GLU B 1 41  ? 47.992 26.549 16.741 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   1382 C  C   . GLU B 1 41  ? 48.476 25.115 16.730 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   1383 O  O   . GLU B 1 41  ? 49.277 24.710 17.571 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   1384 C  CB  . GLU B 1 41  ? 49.032 27.445 16.040 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . GLU B 1 41  ? 49.193 27.145 14.559 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   1386 C  CD  . GLU B 1 41  ? 49.953 28.246 13.790 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   1387 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 51.016 28.720 14.280 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   1388 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 49.438 28.658 12.734 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   1389 N  N   . LEU B 1 42  ? 47.996 24.354 15.745 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1390 C  CA  . LEU B 1 42  ? 48.349 22.964 15.540 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1391 C  C   . LEU B 1 42  ? 48.454 22.751 14.043 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1392 O  O   . LEU B 1 42  ? 47.427 22.651 13.345 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1393 C  CB  . LEU B 1 42  ? 47.234 22.032 16.065 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1394 C  CG  . LEU B 1 42  ? 47.566 20.561 15.813 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1395 C  CD1 . LEU B 1 42  ? 48.561 20.166 16.878 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1396 C  CD2 . LEU B 1 42  ? 46.357 19.643 15.851 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1397 N  N   . GLY B 1 43  ? 49.691 22.661 13.543 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N   1 
ATOM   1398 C  CA  . GLY B 1 43  ? 49.917 22.578 12.126 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA  1 
ATOM   1399 C  C   . GLY B 1 43  ? 49.407 23.887 11.559 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C   1 
ATOM   1400 O  O   . GLY B 1 43  ? 49.790 24.957 12.002 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O   1 
ATOM   1401 N  N   . SER B 1 44  ? 48.506 23.829 10.596 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 44  SER B N   1 
ATOM   1402 C  CA  . SER B 1 44  ? 47.913 25.074 10.106 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 44  SER B CA  1 
ATOM   1403 C  C   . SER B 1 44  ? 46.628 25.448 10.826 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 44  SER B C   1 
ATOM   1404 O  O   . SER B 1 44  ? 46.068 26.502 10.548 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 44  SER B O   1 
ATOM   1405 C  CB  . SER B 1 44  ? 47.565 24.970 8.644  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 44  SER B CB  1 
ATOM   1406 O  OG  . SER B 1 44  ? 46.725 23.861 8.463  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 44  SER B OG  1 
ATOM   1407 N  N   . LEU B 1 45  ? 46.182 24.646 11.794 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1408 C  CA  . LEU B 1 45  ? 44.893 24.951 12.434 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1409 C  C   . LEU B 1 45  ? 45.047 26.027 13.480 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1410 O  O   . LEU B 1 45  ? 45.865 25.908 14.402 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1411 C  CB  . LEU B 1 45  ? 44.276 23.694 13.056 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1412 C  CG  . LEU B 1 45  ? 43.076 23.889 13.996 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1413 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 41.900 24.304 13.167 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1414 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 42.716 22.627 14.803 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1415 N  N   . TRP B 1 46  ? 44.267 27.097 13.327 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B N   1 
ATOM   1416 C  CA  . TRP B 1 46  ? 44.148 28.164 14.334 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CA  1 
ATOM   1417 C  C   . TRP B 1 46  ? 42.924 27.868 15.221 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B C   1 
ATOM   1418 O  O   . TRP B 1 46  ? 41.736 27.892 14.775 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B O   1 
ATOM   1419 C  CB  . TRP B 1 46  ? 44.004 29.528 13.645 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CB  1 
ATOM   1420 C  CG  . TRP B 1 46  ? 43.748 30.713 14.544 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CG  1 
ATOM   1421 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 43.840 30.749 15.890 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD1 1 
ATOM   1422 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 43.300 32.025 14.148 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CD2 1 
ATOM   1423 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 43.492 31.985 16.373 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B NE1 1 
ATOM   1424 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 43.145 32.790 15.330 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE2 1 
ATOM   1425 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 42.981 32.625 12.920 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CE3 1 
ATOM   1426 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 42.731 34.123 15.327 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1427 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 42.582 33.971 12.919 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1428 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 42.474 34.703 14.111 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 46  TRP B CH2 1 
ATOM   1429 N  N   . LEU B 1 47  ? 43.233 27.570 16.465 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1430 C  CA  . LEU B 1 47  ? 42.243 27.382 17.496 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1431 C  C   . LEU B 1 47  ? 42.168 28.522 18.495 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1432 O  O   . LEU B 1 47  ? 43.152 28.995 19.038 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1433 C  CB  . LEU B 1 47  ? 42.520 26.034 18.262 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1434 C  CG  . LEU B 1 47  ? 41.651 25.660 19.480 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1435 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 40.229 25.325 19.042 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1436 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 42.225 24.425 20.213 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1437 N  N   A CYS B 1 48  ? 40.942 28.844 18.847 0.50 21.32 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   1 
ATOM   1438 N  N   B CYS B 1 48  ? 40.942 28.843 18.850 0.50 21.50 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B N   1 
ATOM   1439 C  CA  A CYS B 1 48  ? 40.688 29.895 19.771 0.50 22.74 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   1440 C  CA  B CYS B 1 48  ? 40.683 29.899 19.774 0.50 23.11 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CA  1 
ATOM   1441 C  C   A CYS B 1 48  ? 39.725 29.376 20.782 0.50 21.90 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   1 
ATOM   1442 C  C   B CYS B 1 48  ? 39.724 29.376 20.783 0.50 22.00 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B C   1 
ATOM   1443 O  O   A CYS B 1 48  ? 38.689 28.719 20.434 0.50 21.17 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   1 
ATOM   1444 O  O   B CYS B 1 48  ? 38.690 28.718 20.434 0.50 21.26 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B O   1 
ATOM   1445 C  CB  A CYS B 1 48  ? 40.047 31.075 19.073 0.50 23.07 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   1446 C  CB  B CYS B 1 48  ? 40.034 31.072 19.063 0.50 23.52 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B CB  1 
ATOM   1447 S  SG  A CYS B 1 48  ? 41.121 31.983 17.935 0.50 29.84 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   1448 S  SG  B CYS B 1 48  ? 39.496 32.454 20.124 0.50 32.26 ? ? ? ? ? ? 48  CYS B SG  1 
ATOM   1449 N  N   . LEU B 1 49  ? 40.026 29.665 22.033 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . LEU B 1 49  ? 39.203 29.273 23.117 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . LEU B 1 49  ? 38.641 30.573 23.585 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1452 O  O   . LEU B 1 49  ? 39.379 31.531 23.807 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . LEU B 1 49  ? 40.010 28.604 24.201 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . LEU B 1 49  ? 40.806 27.472 23.649 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1455 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 41.716 26.962 24.808 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1456 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 39.866 26.361 23.111 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1457 N  N   . SER B 1 50  ? 37.323 30.642 23.674 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 50  SER B N   1 
ATOM   1458 C  CA  . SER B 1 50  ? 36.663 31.849 24.079 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CA  1 
ATOM   1459 C  C   . SER B 1 50  ? 35.928 31.604 25.443 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 50  SER B C   1 
ATOM   1460 O  O   . SER B 1 50  ? 34.971 30.833 25.557 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 50  SER B O   1 
ATOM   1461 C  CB  . SER B 1 50  ? 35.770 32.370 22.893 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 50  SER B CB  1 
ATOM   1462 O  OG  . SER B 1 50  ? 34.868 33.275 23.403 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 50  SER B OG  1 
ATOM   1463 N  N   . ARG B 1 51  ? 36.443 32.234 26.513 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
ATOM   1464 C  CA  . ARG B 1 51  ? 35.890 32.061 27.836 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
ATOM   1465 C  C   . ARG B 1 51  ? 34.435 32.519 27.939 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
ATOM   1466 O  O   . ARG B 1 51  ? 34.064 33.623 27.516 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
ATOM   1467 C  CB  . ARG B 1 51  ? 36.783 32.763 28.897 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . ARG B 1 51  ? 36.283 32.691 30.354 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
ATOM   1469 C  CD  . ARG B 1 51  ? 37.256 33.411 31.330 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
ATOM   1470 N  NE  . ARG B 1 51  ? 36.674 33.535 32.639 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
ATOM   1471 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 37.128 34.309 33.603 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM   1472 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 38.229 35.058 33.453 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM   1473 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 36.475 34.319 34.751 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM   1474 N  N   . GLU B 1 52  ? 33.613 31.642 28.504 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N   1 
ATOM   1475 C  CA  . GLU B 1 52  ? 32.233 31.892 28.631 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA  1 
ATOM   1476 C  C   . GLU B 1 52  ? 31.631 31.019 29.765 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C   1 
ATOM   1477 O  O   . GLU B 1 52  ? 31.290 29.956 29.456 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O   1 
ATOM   1478 C  CB  . GLU B 1 52  ? 31.512 31.441 27.350 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . GLU B 1 52  ? 30.018 31.770 27.334 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG  1 
ATOM   1480 C  CD  . GLU B 1 52  ? 29.369 31.635 25.959 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD  1 
ATOM   1481 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 29.908 30.978 25.045 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1 1 
ATOM   1482 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 28.291 32.183 25.779 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2 1 
ATOM   1483 N  N   . PRO B 1 53  ? 31.645 30.969 31.052 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B N   1 
ATOM   1484 C  CA  . PRO B 1 53  ? 31.920 31.093 32.469 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CA  1 
ATOM   1485 C  C   . PRO B 1 53  ? 30.616 30.193 32.652 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B C   1 
ATOM   1486 O  O   . PRO B 1 53  ? 30.727 29.007 32.352 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B O   1 
ATOM   1487 C  CB  . PRO B 1 53  ? 31.850 32.538 32.811 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CB  1 
ATOM   1488 C  CG  . PRO B 1 53  ? 32.098 33.218 31.550 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CG  1 
ATOM   1489 C  CD  . PRO B 1 53  ? 31.376 32.369 30.630 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 53  PRO B CD  1 
ATOM   1490 N  N   . GLN B 1 54  ? 29.412 30.696 32.827 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B N   1 
ATOM   1491 C  CA  . GLN B 1 54  ? 28.182 29.872 32.779 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CA  1 
ATOM   1492 C  C   . GLN B 1 54  ? 27.990 28.929 31.574 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B C   1 
ATOM   1493 O  O   . GLN B 1 54  ? 26.891 28.415 31.396 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B O   1 
ATOM   1494 C  CB  . GLN B 1 54  ? 26.981 30.818 32.769 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CB  1 
ATOM   1495 C  CG  . GLN B 1 54  ? 26.863 31.677 34.045 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CG  1 
ATOM   1496 C  CD  . GLN B 1 54  ? 25.701 32.691 33.957 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B CD  1 
ATOM   1497 O  OE1 . GLN B 1 54  ? 24.974 32.742 32.949 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B OE1 1 
ATOM   1498 N  NE2 . GLN B 1 54  ? 25.544 33.500 34.996 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 54  GLN B NE2 1 
ATOM   1499 N  N   . TYR B 1 55  ? 29.015 28.685 30.747 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B N   1 
ATOM   1500 C  CA  . TYR B 1 55  ? 28.884 27.746 29.610 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CA  1 
ATOM   1501 C  C   . TYR B 1 55  ? 28.640 26.329 30.082 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B C   1 
ATOM   1502 O  O   . TYR B 1 55  ? 29.383 25.777 30.880 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B O   1 
ATOM   1503 C  CB  . TYR B 1 55  ? 30.114 27.712 28.733 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CB  1 
ATOM   1504 C  CG  . TYR B 1 55  ? 29.974 26.786 27.522 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CG  1 
ATOM   1505 C  CD1 . TYR B 1 55  ? 28.858 26.847 26.694 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD1 1 
ATOM   1506 C  CD2 . TYR B 1 55  ? 30.962 25.921 27.180 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CD2 1 
ATOM   1507 C  CE1 . TYR B 1 55  ? 28.736 26.039 25.562 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE1 1 
ATOM   1508 C  CE2 . TYR B 1 55  ? 30.841 25.099 26.021 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CE2 1 
ATOM   1509 C  CZ  . TYR B 1 55  ? 29.734 25.186 25.236 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B CZ  1 
ATOM   1510 O  OH  . TYR B 1 55  ? 29.582 24.373 24.108 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 55  TYR B OH  1 
ATOM   1511 N  N   . GLY B 1 56  ? 27.606 25.705 29.567 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . GLY B 1 56  ? 27.293 24.369 30.040 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . GLY B 1 56  ? 27.648 23.248 29.100 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B C   1 
ATOM   1514 O  O   . GLY B 1 56  ? 27.179 22.141 29.303 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 56  GLY B O   1 
ATOM   1515 N  N   . GLY B 1 57  ? 28.407 23.547 28.039 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B N   1 
ATOM   1516 C  CA  . GLY B 1 57  ? 28.800 22.547 27.071 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B CA  1 
ATOM   1517 C  C   . GLY B 1 57  ? 27.785 22.363 25.943 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B C   1 
ATOM   1518 O  O   . GLY B 1 57  ? 26.672 22.868 25.985 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B O   1 
ATOM   1519 N  N   . PRO B 1 58  ? 28.118 21.581 24.940 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B N   1 
ATOM   1520 C  CA  . PRO B 1 58  ? 27.195 21.434 23.828 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CA  1 
ATOM   1521 C  C   . PRO B 1 58  ? 26.035 20.527 24.174 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B C   1 
ATOM   1522 O  O   . PRO B 1 58  ? 26.008 19.725 25.122 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B O   1 
ATOM   1523 C  CB  . PRO B 1 58  ? 28.065 20.820 22.702 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CB  1 
ATOM   1524 C  CG  . PRO B 1 58  ? 29.349 20.455 23.304 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CG  1 
ATOM   1525 C  CD  . PRO B 1 58  ? 29.345 20.801 24.751 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 58  PRO B CD  1 
ATOM   1526 N  N   . ALA B 1 59  ? 25.021 20.691 23.370 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   1527 C  CA  . ALA B 1 59  ? 23.928 19.757 23.405 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   1528 C  C   . ALA B 1 59  ? 24.429 18.440 22.820 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   1529 O  O   . ALA B 1 59  ? 25.461 18.364 22.107 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   1530 C  CB  . ALA B 1 59  ? 22.810 20.262 22.564 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   1531 N  N   . ALA B 1 60  ? 23.616 17.432 23.054 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B N   1 
ATOM   1532 C  CA  . ALA B 1 60  ? 23.901 16.076 22.692 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CA  1 
ATOM   1533 C  C   . ALA B 1 60  ? 23.533 15.801 21.226 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B C   1 
ATOM   1534 O  O   . ALA B 1 60  ? 22.373 15.502 20.898 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B O   1 
ATOM   1535 C  CB  . ALA B 1 60  ? 23.138 15.182 23.676 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CB  1 
ATOM   1536 N  N   . ASP B 1 61  ? 24.521 15.940 20.336 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B N   1 
ATOM   1537 C  CA  . ASP B 1 61  ? 24.305 15.660 18.925 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CA  1 
ATOM   1538 C  C   . ASP B 1 61  ? 25.591 15.235 18.251 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B C   1 
ATOM   1539 O  O   . ASP B 1 61  ? 26.601 15.038 18.911 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B O   1 
ATOM   1540 C  CB  . ASP B 1 61  ? 23.691 16.793 18.162 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CB  1 
ATOM   1541 C  CG  . ASP B 1 61  ? 24.521 18.022 18.236 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B CG  1 
ATOM   1542 O  OD1 . ASP B 1 61  ? 25.521 18.142 17.498 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD1 1 
ATOM   1543 O  OD2 . ASP B 1 61  ? 24.266 18.857 19.083 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 61  ASP B OD2 1 
ATOM   1544 N  N   . TYR B 1 62  ? 25.543 15.087 16.930 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B N   1 
ATOM   1545 C  CA  . TYR B 1 62  ? 26.666 14.507 16.183 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CA  1 
ATOM   1546 C  C   . TYR B 1 62  ? 27.796 15.493 15.838 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B C   1 
ATOM   1547 O  O   . TYR B 1 62  ? 28.851 15.109 15.335 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B O   1 
ATOM   1548 C  CB  . TYR B 1 62  ? 26.149 13.877 14.895 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CB  1 
ATOM   1549 C  CG  . TYR B 1 62  ? 27.004 12.710 14.474 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CG  1 
ATOM   1550 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 27.618 12.672 13.235 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD1 1 
ATOM   1551 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 27.237 11.661 15.351 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CD2 1 
ATOM   1552 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 28.432 11.609 12.847 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE1 1 
ATOM   1553 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 28.063 10.600 14.986 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CE2 1 
ATOM   1554 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 28.649 10.588 13.739 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B CZ  1 
ATOM   1555 O  OH  . TYR B 1 62  ? 29.438 9.524  13.394 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 62  TYR B OH  1 
ATOM   1556 N  N   . THR B 1 63  ? 27.563 16.779 16.065 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 63  THR B N   1 
ATOM   1557 C  CA  . THR B 1 63  ? 28.604 17.757 15.717 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 63  THR B CA  1 
ATOM   1558 C  C   . THR B 1 63  ? 29.953 17.418 16.382 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 63  THR B C   1 
ATOM   1559 O  O   . THR B 1 63  ? 30.024 17.286 17.599 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 63  THR B O   1 
ATOM   1560 C  CB  . THR B 1 63  ? 28.094 19.141 16.150 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 63  THR B CB  1 
ATOM   1561 O  OG1 . THR B 1 63  ? 26.866 19.408 15.445 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 63  THR B OG1 1 
ATOM   1562 C  CG2 . THR B 1 63  ? 29.061 20.222 15.763 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 63  THR B CG2 1 
ATOM   1563 N  N   . HIS B 1 64  ? 31.028 17.334 15.573 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B N   1 
ATOM   1564 C  CA  . HIS B 1 64  ? 32.324 17.096 16.123 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CA  1 
ATOM   1565 C  C   . HIS B 1 64  ? 33.495 17.609 15.264 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B C   1 
ATOM   1566 O  O   . HIS B 1 64  ? 33.303 17.955 14.099 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B O   1 
ATOM   1567 C  CB  . HIS B 1 64  ? 32.471 15.622 16.493 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CB  1 
ATOM   1568 C  CG  . HIS B 1 64  ? 32.514 14.687 15.331 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CG  1 
ATOM   1569 N  ND1 . HIS B 1 64  ? 31.374 14.190 14.714 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B ND1 1 
ATOM   1570 C  CD2 . HIS B 1 64  ? 33.564 14.113 14.707 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CD2 1 
ATOM   1571 C  CE1 . HIS B 1 64  ? 31.740 13.363 13.746 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B CE1 1 
ATOM   1572 N  NE2 . HIS B 1 64  ? 33.063 13.332 13.701 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 64  HIS B NE2 1 
ATOM   1573 N  N   . TYR B 1 65  ? 34.694 17.638 15.862 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B N   1 
ATOM   1574 C  CA  . TYR B 1 65  ? 35.937 18.189 15.304 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CA  1 
ATOM   1575 C  C   . TYR B 1 65  ? 37.012 17.112 15.349 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B C   1 
ATOM   1576 O  O   . TYR B 1 65  ? 37.360 16.647 16.436 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B O   1 
ATOM   1577 C  CB  . TYR B 1 65  ? 36.368 19.396 16.205 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CB  1 
ATOM   1578 C  CG  . TYR B 1 65  ? 35.183 20.249 16.574 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CG  1 
ATOM   1579 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 34.789 20.446 17.893 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD1 1 
ATOM   1580 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 34.376 20.769 15.572 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CD2 1 
ATOM   1581 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 33.652 21.167 18.196 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE1 1 
ATOM   1582 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 33.247 21.485 15.862 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CE2 1 
ATOM   1583 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 32.902 21.710 17.177 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B CZ  1 
ATOM   1584 O  OH  . TYR B 1 65  ? 31.769 22.400 17.486 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 65  TYR B OH  1 
ATOM   1585 N  N   . ALA B 1 66  ? 37.509 16.704 14.171 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . ALA B 1 66  ? 38.507 15.674 14.042 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . ALA B 1 66  ? 39.847 16.229 13.650 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   1 
ATOM   1588 O  O   . ALA B 1 66  ? 39.957 17.071 12.727 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . ALA B 1 66  ? 38.067 14.706 12.988 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  1 
ATOM   1590 N  N   . PHE B 1 67  ? 40.862 15.734 14.337 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B N   1 
ATOM   1591 C  CA  . PHE B 1 67  ? 42.266 16.115 14.079 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CA  1 
ATOM   1592 C  C   . PHE B 1 67  ? 43.006 14.938 13.455 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B C   1 
ATOM   1593 O  O   . PHE B 1 67  ? 42.751 13.773 13.794 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B O   1 
ATOM   1594 C  CB  . PHE B 1 67  ? 42.956 16.517 15.367 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CB  1 
ATOM   1595 C  CG  . PHE B 1 67  ? 42.194 17.498 16.172 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CG  1 
ATOM   1596 C  CD1 . PHE B 1 67  ? 41.716 17.187 17.443 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD1 1 
ATOM   1597 C  CD2 . PHE B 1 67  ? 41.920 18.734 15.645 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CD2 1 
ATOM   1598 C  CE1 . PHE B 1 67  ? 40.986 18.179 18.177 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE1 1 
ATOM   1599 C  CE2 . PHE B 1 67  ? 41.155 19.671 16.361 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CE2 1 
ATOM   1600 C  CZ  . PHE B 1 67  ? 40.715 19.399 17.618 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 67  PHE B CZ  1 
ATOM   1601 N  N   . GLY B 1 68  ? 43.963 15.221 12.562 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B N   1 
ATOM   1602 C  CA  . GLY B 1 68  ? 44.738 14.141 11.950 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B CA  1 
ATOM   1603 C  C   . GLY B 1 68  ? 45.797 13.524 12.867 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B C   1 
ATOM   1604 O  O   . GLY B 1 68  ? 46.281 14.169 13.740 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 68  GLY B O   1 
ATOM   1605 N  N   . ILE B 1 69  ? 46.187 12.287 12.591 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B N   1 
ATOM   1606 C  CA  . ILE B 1 69  ? 47.282 11.607 13.243 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CA  1 
ATOM   1607 C  C   . ILE B 1 69  ? 47.791 10.507 12.278 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B C   1 
ATOM   1608 O  O   . ILE B 1 69  ? 47.000 9.961  11.494 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B O   1 
ATOM   1609 C  CB  . ILE B 1 69  ? 46.793 11.036 14.549 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CB  1 
ATOM   1610 C  CG1 . ILE B 1 69  ? 47.960 10.487 15.356 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG1 1 
ATOM   1611 C  CG2 . ILE B 1 69  ? 45.731 10.013 14.296 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG2 1 
ATOM   1612 C  CD1 . ILE B 1 69  ? 47.624 10.251 16.765 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CD1 1 
ATOM   1613 N  N   . ALA B 1 70  ? 49.106 10.223 12.333 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B N   1 
ATOM   1614 C  CA  . ALA B 1 70  ? 49.750 9.227  11.447 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CA  1 
ATOM   1615 C  C   . ALA B 1 70  ? 49.460 7.888  12.000 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B C   1 
ATOM   1616 O  O   . ALA B 1 70  ? 49.342 7.716  13.210 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B O   1 
ATOM   1617 C  CB  . ALA B 1 70  ? 51.238 9.404  11.392 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 70  ALA B CB  1 
ATOM   1618 N  N   . ALA B 1 71  ? 49.374 6.935  11.113 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   1619 C  CA  . ALA B 1 71  ? 49.003 5.619  11.491 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   1620 C  C   . ALA B 1 71  ? 49.877 5.121  12.605 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   1621 O  O   . ALA B 1 71  ? 49.380 4.482  13.527 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   1622 C  CB  . ALA B 1 71  ? 49.074 4.697  10.272 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   1623 N  N   . ALA B 1 72  ? 51.166 5.467  12.525 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B N   1 
ATOM   1624 C  CA  . ALA B 1 72  ? 52.174 4.987  13.446 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B CA  1 
ATOM   1625 C  C   . ALA B 1 72  ? 52.035 5.526  14.870 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B C   1 
ATOM   1626 O  O   . ALA B 1 72  ? 52.574 4.910  15.814 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B O   1 
ATOM   1627 C  CB  . ALA B 1 72  ? 53.564 5.323  12.904 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 72  ALA B CB  1 
ATOM   1628 N  N   . ASP B 1 73  ? 51.366 6.684  15.022 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1629 C  CA  . ASP B 1 73  ? 51.153 7.281  16.338 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1630 C  C   . ASP B 1 73  ? 49.772 6.969  16.960 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1631 O  O   . ASP B 1 73  ? 49.565 7.277  18.131 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1632 C  CB  . ASP B 1 73  ? 51.283 8.805  16.251 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1633 C  CG  . ASP B 1 73  ? 52.690 9.264  15.845 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1634 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 53.722 8.670  16.346 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1635 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 52.824 10.203 15.031 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1636 N  N   . PHE B 1 74  ? 48.842 6.364  16.231 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B N   1 
ATOM   1637 C  CA  . PHE B 1 74  ? 47.491 6.199  16.770 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CA  1 
ATOM   1638 C  C   . PHE B 1 74  ? 47.401 5.476  18.138 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B C   1 
ATOM   1639 O  O   . PHE B 1 74  ? 46.900 5.986  19.153 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B O   1 
ATOM   1640 C  CB  . PHE B 1 74  ? 46.599 5.492  15.722 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CB  1 
ATOM   1641 C  CG  . PHE B 1 74  ? 45.179 5.363  16.172 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CG  1 
ATOM   1642 C  CD1 . PHE B 1 74  ? 44.321 6.471  16.144 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD1 1 
ATOM   1643 C  CD2 . PHE B 1 74  ? 44.739 4.185  16.745 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CD2 1 
ATOM   1644 C  CE1 . PHE B 1 74  ? 42.982 6.386  16.610 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE1 1 
ATOM   1645 C  CE2 . PHE B 1 74  ? 43.413 4.069  17.208 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CE2 1 
ATOM   1646 C  CZ  . PHE B 1 74  ? 42.542 5.217  17.154 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 74  PHE B CZ  1 
ATOM   1647 N  N   . ALA B 1 75  ? 47.912 4.267  18.168 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ALA B 1 75  ? 47.771 3.422  19.355 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ALA B 1 75  ? 48.264 4.108  20.613 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   1 
ATOM   1650 O  O   . ALA B 1 75  ? 47.620 4.035  21.638 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ALA B 1 75  ? 48.508 2.003  19.151 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  1 
ATOM   1652 N  N   . ARG B 1 76  ? 49.403 4.802  20.504 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ARG B 1 76  ? 50.037 5.424  21.650 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ARG B 1 76  ? 49.257 6.647  22.087 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   1655 O  O   . ARG B 1 76  ? 49.101 6.880  23.270 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ARG B 1 76  ? 51.507 5.736  21.416 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . ARG B 1 76  ? 51.817 6.523  20.244 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   1658 C  CD  . ARG B 1 76  ? 53.307 6.532  20.018 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   1659 N  NE  . ARG B 1 76  ? 53.834 7.658  20.744 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   1660 C  CZ  . ARG B 1 76  ? 54.299 8.725  20.166 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   1661 N  NH1 . ARG B 1 76  ? 54.376 8.772  18.843 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   1662 N  NH2 . ARG B 1 76  ? 54.697 9.741  20.921 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   1663 N  N   . PHE B 1 77  ? 48.700 7.368  21.132 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B N   1 
ATOM   1664 C  CA  . PHE B 1 77  ? 47.822 8.474  21.455 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CA  1 
ATOM   1665 C  C   . PHE B 1 77  ? 46.590 7.961  22.220 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B C   1 
ATOM   1666 O  O   . PHE B 1 77  ? 46.263 8.423  23.288 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B O   1 
ATOM   1667 C  CB  . PHE B 1 77  ? 47.335 9.144  20.186 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CB  1 
ATOM   1668 C  CG  . PHE B 1 77  ? 46.483 10.369 20.445 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CG  1 
ATOM   1669 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 47.074 11.541 20.815 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD1 1 
ATOM   1670 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 45.108 10.338 20.280 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CD2 1 
ATOM   1671 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 46.316 12.673 21.057 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE1 1 
ATOM   1672 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 44.338 11.489 20.509 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CE2 1 
ATOM   1673 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 44.958 12.642 20.901 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 77  PHE B CZ  1 
ATOM   1674 N  N   . ALA B 1 78  ? 45.912 7.002  21.649 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   1 
ATOM   1675 C  CA  . ALA B 1 78  ? 44.737 6.464  22.274 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  1 
ATOM   1676 C  C   . ALA B 1 78  ? 45.083 5.951  23.688 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   1 
ATOM   1677 O  O   . ALA B 1 78  ? 44.405 6.255  24.664 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   1 
ATOM   1678 C  CB  . ALA B 1 78  ? 44.175 5.361  21.398 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  1 
ATOM   1679 N  N   . ALA B 1 79  ? 46.190 5.204  23.808 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   1 
ATOM   1680 C  CA  . ALA B 1 79  ? 46.602 4.671  25.112 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  1 
ATOM   1681 C  C   . ALA B 1 79  ? 46.891 5.811  26.102 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   1 
ATOM   1682 O  O   . ALA B 1 79  ? 46.454 5.761  27.251 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   1 
ATOM   1683 C  CB  . ALA B 1 79  ? 47.832 3.753  24.944 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  1 
ATOM   1684 N  N   . GLN B 1 80  ? 47.529 6.875  25.630 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B N   1 
ATOM   1685 C  CA  . GLN B 1 80  ? 47.915 7.986  26.526 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CA  1 
ATOM   1686 C  C   . GLN B 1 80  ? 46.686 8.699  27.084 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B C   1 
ATOM   1687 O  O   . GLN B 1 80  ? 46.574 8.989  28.283 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B O   1 
ATOM   1688 C  CB  . GLN B 1 80  ? 48.857 8.982  25.789 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CB  1 
ATOM   1689 C  CG  . GLN B 1 80  ? 49.087 10.363 26.515 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CG  1 
ATOM   1690 C  CD  . GLN B 1 80  ? 50.011 11.368 25.748 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B CD  1 
ATOM   1691 O  OE1 . GLN B 1 80  ? 50.289 11.177 24.581 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B OE1 1 
ATOM   1692 N  NE2 . GLN B 1 80  ? 50.480 12.428 26.437 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 80  GLN B NE2 1 
ATOM   1693 N  N   . LEU B 1 81  ? 45.721 8.965  26.207 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   1 
ATOM   1694 C  CA  . LEU B 1 81  ? 44.546 9.728  26.640 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  1 
ATOM   1695 C  C   . LEU B 1 81  ? 43.717 8.858  27.577 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   1 
ATOM   1696 O  O   . LEU B 1 81  ? 43.222 9.325  28.586 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   1 
ATOM   1697 C  CB  . LEU B 1 81  ? 43.766 10.201 25.419 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . LEU B 1 81  ? 44.149 11.611 25.021 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  1 
ATOM   1699 C  CD1 . LEU B 1 81  ? 45.611 11.743 24.687 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 1 
ATOM   1700 C  CD2 . LEU B 1 81  ? 43.279 12.149 23.882 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 1 
ATOM   1701 N  N   . ARG B 1 82  ? 43.548 7.602  27.227 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B N   1 
ATOM   1702 C  CA  . ARG B 1 82  ? 42.835 6.692  28.098 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CA  1 
ATOM   1703 C  C   . ARG B 1 82  ? 43.504 6.651  29.475 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B C   1 
ATOM   1704 O  O   . ARG B 1 82  ? 42.798 6.700  30.481 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B O   1 
ATOM   1705 C  CB  . ARG B 1 82  ? 42.731 5.295  27.504 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CB  1 
ATOM   1706 C  CG  . ARG B 1 82  ? 41.689 5.185  26.327 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CG  1 
ATOM   1707 C  CD  . ARG B 1 82  ? 41.686 3.856  25.656 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CD  1 
ATOM   1708 N  NE  . ARG B 1 82  ? 40.588 3.760  24.739 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NE  1 
ATOM   1709 C  CZ  . ARG B 1 82  ? 40.567 3.087  23.623 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B CZ  1 
ATOM   1710 N  NH1 . ARG B 1 82  ? 41.655 2.393  23.228 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH1 1 
ATOM   1711 N  NH2 . ARG B 1 82  ? 39.458 3.166  22.857 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 82  ARG B NH2 1 
ATOM   1712 N  N   . ALA B 1 83  ? 44.837 6.621  29.518 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1713 C  CA  . ALA B 1 83  ? 45.575 6.584  30.809 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1714 C  C   . ALA B 1 83  ? 45.371 7.891  31.601 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1715 O  O   . ALA B 1 83  ? 45.354 7.917  32.850 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1716 C  CB  . ALA B 1 83  ? 47.116 6.298  30.577 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1717 N  N   . HIS B 1 84  ? 45.194 8.976  30.891 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B N   1 
ATOM   1718 C  CA  . HIS B 1 84  ? 44.885 10.217 31.534 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CA  1 
ATOM   1719 C  C   . HIS B 1 84  ? 43.412 10.384 31.965 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B C   1 
ATOM   1720 O  O   . HIS B 1 84  ? 43.058 11.406 32.499 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B O   1 
ATOM   1721 C  CB  . HIS B 1 84  ? 45.290 11.338 30.634 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . HIS B 1 84  ? 46.723 11.724 30.782 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CG  1 
ATOM   1723 N  ND1 . HIS B 1 84  ? 47.124 12.831 31.504 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B ND1 1 
ATOM   1724 C  CD2 . HIS B 1 84  ? 47.858 11.127 30.348 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CD2 1 
ATOM   1725 C  CE1 . HIS B 1 84  ? 48.443 12.916 31.478 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B CE1 1 
ATOM   1726 N  NE2 . HIS B 1 84  ? 48.915 11.894 30.779 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 84  HIS B NE2 1 
ATOM   1727 N  N   . GLY B 1 85  ? 42.544 9.426  31.669 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B N   1 
ATOM   1728 C  CA  . GLY B 1 85  ? 41.141 9.459  32.090 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B CA  1 
ATOM   1729 C  C   . GLY B 1 85  ? 40.167 10.252 31.215 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B C   1 
ATOM   1730 O  O   . GLY B 1 85  ? 39.060 10.552 31.590 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 85  GLY B O   1 
ATOM   1731 N  N   . VAL B 1 86  ? 40.577 10.552 30.006 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B N   1 
ATOM   1732 C  CA  . VAL B 1 86  ? 39.705 11.210 29.060 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CA  1 
ATOM   1733 C  C   . VAL B 1 86  ? 38.489 10.312 28.803 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B C   1 
ATOM   1734 O  O   . VAL B 1 86  ? 38.576 9.084  28.847 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B O   1 
ATOM   1735 C  CB  . VAL B 1 86  ? 40.470 11.502 27.769 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CB  1 
ATOM   1736 C  CG1 . VAL B 1 86  ? 39.612 12.115 26.767 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CG1 1 
ATOM   1737 C  CG2 . VAL B 1 86  ? 41.628 12.444 28.040 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 86  VAL B CG2 1 
ATOM   1738 N  N   . ARG B 1 87  ? 37.350 10.913 28.610 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B N   1 
ATOM   1739 C  CA  . ARG B 1 87  ? 36.141 10.172 28.426 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CA  1 
ATOM   1740 C  C   . ARG B 1 87  ? 35.863 10.037 26.939 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B C   1 
ATOM   1741 O  O   . ARG B 1 87  ? 35.999 11.027 26.185 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B O   1 
ATOM   1742 C  CB  . ARG B 1 87  ? 34.988 10.899 29.128 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . ARG B 1 87  ? 33.671 10.165 29.182 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CG  1 
ATOM   1744 C  CD  . ARG B 1 87  ? 32.513 10.975 29.848 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CD  1 
ATOM   1745 N  NE  . ARG B 1 87  ? 32.886 11.332 31.185 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B NE  1 
ATOM   1746 C  CZ  . ARG B 1 87  ? 32.306 12.252 31.962 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B CZ  1 
ATOM   1747 N  NH1 . ARG B 1 87  ? 31.293 12.977 31.554 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B NH1 1 
ATOM   1748 N  NH2 . ARG B 1 87  ? 32.792 12.447 33.168 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 87  ARG B NH2 1 
ATOM   1749 N  N   . GLU B 1 88  ? 35.472 8.844  26.518 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B N   1 
ATOM   1750 C  CA  . GLU B 1 88  ? 35.085 8.597  25.124 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CA  1 
ATOM   1751 C  C   . GLU B 1 88  ? 33.556 8.725  24.876 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B C   1 
ATOM   1752 O  O   . GLU B 1 88  ? 32.779 8.450  25.775 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B O   1 
ATOM   1753 C  CB  . GLU B 1 88  ? 35.636 7.235  24.605 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CB  1 
ATOM   1754 C  CG  . GLU B 1 88  ? 37.176 7.158  24.583 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CG  1 
ATOM   1755 C  CD  . GLU B 1 88  ? 37.725 5.744  24.482 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CD  1 
ATOM   1756 O  OE1 . GLU B 1 88  ? 37.531 5.138  23.392 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE1 1 
ATOM   1757 O  OE2 . GLU B 1 88  ? 38.338 5.227  25.487 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE2 1 
ATOM   1758 N  N   . TRP B 1 89  ? 33.167 9.102  23.642 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B N   1 
ATOM   1759 C  CA  . TRP B 1 89  ? 31.761 9.353  23.242 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CA  1 
ATOM   1760 C  C   . TRP B 1 89  ? 31.272 8.490  22.082 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B C   1 
ATOM   1761 O  O   . TRP B 1 89  ? 30.116 8.535  21.723 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B O   1 
ATOM   1762 C  CB  . TRP B 1 89  ? 31.506 10.803 22.878 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CB  1 
ATOM   1763 C  CG  . TRP B 1 89  ? 32.267 11.351 21.696 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CG  1 
ATOM   1764 C  CD1 . TRP B 1 89  ? 33.548 11.864 21.683 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CD1 1 
ATOM   1765 C  CD2 . TRP B 1 89  ? 31.751 11.565 20.410 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CD2 1 
ATOM   1766 N  NE1 . TRP B 1 89  ? 33.863 12.327 20.436 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B NE1 1 
ATOM   1767 C  CE2 . TRP B 1 89  ? 32.776 12.142 19.627 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CE2 1 
ATOM   1768 C  CE3 . TRP B 1 89  ? 30.534 11.280 19.804 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CE3 1 
ATOM   1769 C  CZ2 . TRP B 1 89  ? 32.613 12.402 18.278 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CZ2 1 
ATOM   1770 C  CZ3 . TRP B 1 89  ? 30.363 11.603 18.468 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CZ3 1 
ATOM   1771 C  CH2 . TRP B 1 89  ? 31.397 12.134 17.721 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 89  TRP B CH2 1 
ATOM   1772 N  N   . LYS B 1 90  ? 32.165 7.705  21.519 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B N   1 
ATOM   1773 C  CA  . LYS B 1 90  ? 31.842 6.840  20.389 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CA  1 
ATOM   1774 C  C   . LYS B 1 90  ? 32.888 5.819  20.201 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B C   1 
ATOM   1775 O  O   . LYS B 1 90  ? 34.090 6.038  20.471 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B O   1 
ATOM   1776 C  CB  . LYS B 1 90  ? 31.732 7.604  19.094 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CB  1 
ATOM   1777 C  CG  . LYS B 1 90  ? 31.190 6.843  17.885 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CG  1 
ATOM   1778 C  CD  . LYS B 1 90  ? 30.923 7.863  16.754 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CD  1 
ATOM   1779 C  CE  . LYS B 1 90  ? 30.690 7.200  15.405 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CE  1 
ATOM   1780 N  NZ  . LYS B 1 90  ? 30.498 8.197  14.328 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B NZ  1 
ATOM   1781 N  N   . GLN B 1 91  ? 32.432 4.693  19.716 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLN B 1 91  ? 33.314 3.586  19.417 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLN B 1 91  ? 33.440 3.522  17.889 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLN B 1 91  ? 32.449 3.694  17.181 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B O   1 
ATOM   1785 C  CB  . GLN B 1 91  ? 32.751 2.295  20.048 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CB  1 
ATOM   1786 C  CG  . GLN B 1 91  ? 33.577 1.119  19.721 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CG  1 
ATOM   1787 C  CD  . GLN B 1 91  ? 33.058 -0.179 20.383 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B CD  1 
ATOM   1788 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 32.007 -0.689 19.991 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B OE1 1 
ATOM   1789 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 33.825 -0.723 21.336 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 91  GLN B NE2 1 
ATOM   1790 N  N   . ASN B 1 92  ? 34.644 3.250  17.384 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . ASN B 1 92  ? 34.896 3.307  15.940 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . ASN B 1 92  ? 34.294 2.140  15.127 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B C   1 
ATOM   1793 O  O   . ASN B 1 92  ? 34.494 1.003  15.449 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . ASN B 1 92  ? 36.411 3.414  15.652 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CB  1 
ATOM   1795 C  CG  . ASN B 1 92  ? 36.754 3.602  14.133 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CG  1 
ATOM   1796 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 36.193 4.427  13.420 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B OD1 1 
ATOM   1797 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 37.742 2.859  13.684 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B ND2 1 
ATOM   1798 N  N   . ARG B 1 93  ? 33.576 2.481  14.067 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   1 
ATOM   1799 C  CA  . ARG B 1 93  ? 32.978 1.545  13.144 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   1800 C  C   . ARG B 1 93  ? 33.287 1.937  11.663 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   1 
ATOM   1801 O  O   . ARG B 1 93  ? 32.891 1.221  10.763 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   1 
ATOM   1802 C  CB  . ARG B 1 93  ? 31.439 1.546  13.296 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   1803 C  CG  . ARG B 1 93  ? 30.871 1.685  14.714 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  1 
ATOM   1804 C  CD  . ARG B 1 93  ? 29.328 1.857  14.757 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  1 
ATOM   1805 N  NE  . ARG B 1 93  ? 28.765 2.404  13.503 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  1 
ATOM   1806 C  CZ  . ARG B 1 93  ? 28.273 3.651  13.316 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  1 
ATOM   1807 N  NH1 . ARG B 1 93  ? 28.257 4.556  14.294 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 1 
ATOM   1808 N  NH2 . ARG B 1 93  ? 27.785 3.994  12.127 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 1 
ATOM   1809 N  N   . SER B 1 94  ? 33.960 3.058  11.394 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   1810 C  CA  . SER B 1 94  ? 34.153 3.532  10.011 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   1811 C  C   . SER B 1 94  ? 35.621 3.474  9.605  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   1812 O  O   . SER B 1 94  ? 36.491 3.428  10.455 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   1813 C  CB  . SER B 1 94  ? 33.716 4.997  9.918  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   1814 O  OG  . SER B 1 94  ? 34.518 5.777  10.803 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   1815 N  N   . GLU B 1 95  ? 35.871 3.584  8.293  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . GLU B 1 95  ? 37.214 3.456  7.710  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . GLU B 1 95  ? 38.259 4.339  8.410  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B C   1 
ATOM   1818 O  O   . GLU B 1 95  ? 37.967 5.502  8.719  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . GLU B 1 95  ? 37.172 3.769  6.198  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . GLU B 1 95  ? 38.531 3.966  5.514  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CG  1 
ATOM   1821 C  CD  . GLU B 1 95  ? 38.980 5.414  5.464  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B CD  1 
ATOM   1822 O  OE1 . GLU B 1 95  ? 38.122 6.362  5.606  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE1 1 
ATOM   1823 O  OE2 . GLU B 1 95  ? 40.196 5.608  5.316  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 95  GLU B OE2 1 
ATOM   1824 N  N   . GLY B 1 96  ? 39.472 3.753  8.548  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . GLY B 1 96  ? 40.632 4.332  9.218  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . GLY B 1 96  ? 40.462 4.408  10.735 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B C   1 
ATOM   1827 O  O   . GLY B 1 96  ? 39.355 4.709  11.222 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 96  GLY B O   1 
ATOM   1828 N  N   . ASP B 1 97  ? 41.538 4.173  11.472 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   1 
ATOM   1829 C  CA  . ASP B 1 97  ? 41.525 4.295  12.936 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  1 
ATOM   1830 C  C   . ASP B 1 97  ? 40.994 5.648  13.389 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   1 
ATOM   1831 O  O   . ASP B 1 97  ? 41.294 6.689  12.791 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   1 
ATOM   1832 C  CB  . ASP B 1 97  ? 42.911 4.122  13.515 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  1 
ATOM   1833 C  CG  . ASP B 1 97  ? 43.249 2.673  13.793 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  1 
ATOM   1834 O  OD1 . ASP B 1 97  ? 42.360 1.875  14.129 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 1 
ATOM   1835 O  OD2 . ASP B 1 97  ? 44.400 2.273  13.694 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 1 
ATOM   1836 N  N   . SER B 1 98  ? 40.195 5.605  14.453 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 98  SER B N   1 
ATOM   1837 C  CA  . SER B 1 98  ? 39.621 6.812  15.061 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 98  SER B CA  1 
ATOM   1838 C  C   . SER B 1 98  ? 39.439 6.596  16.543 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 98  SER B C   1 
ATOM   1839 O  O   . SER B 1 98  ? 38.974 5.532  16.946 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 98  SER B O   1 
ATOM   1840 C  CB  . SER B 1 98  ? 38.234 7.099  14.468 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 98  SER B CB  1 
ATOM   1841 O  OG  . SER B 1 98  ? 38.270 7.819  13.275 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 98  SER B OG  1 
ATOM   1842 N  N   . PHE B 1 99  ? 39.754 7.632  17.328 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N   1 
ATOM   1843 C  CA  . PHE B 1 99  ? 39.600 7.662  18.784 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA  1 
ATOM   1844 C  C   . PHE B 1 99  ? 38.699 8.918  19.053 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C   1 
ATOM   1845 O  O   . PHE B 1 99  ? 39.059 9.996  18.662 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O   1 
ATOM   1846 C  CB  . PHE B 1 99  ? 40.979 7.861  19.441 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB  1 
ATOM   1847 C  CG  . PHE B 1 99  ? 40.934 7.939  20.932 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG  1 
ATOM   1848 C  CD1 . PHE B 1 99  ? 40.589 6.841  21.688 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1 1 
ATOM   1849 C  CD2 . PHE B 1 99  ? 41.252 9.116  21.595 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2 1 
ATOM   1850 C  CE1 . PHE B 1 99  ? 40.530 6.926  23.056 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1 1 
ATOM   1851 C  CE2 . PHE B 1 99  ? 41.183 9.188  22.962 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2 1 
ATOM   1852 C  CZ  . PHE B 1 99  ? 40.810 8.130  23.688 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ  1 
ATOM   1853 N  N   . TYR B 1 100 ? 37.559 8.736  19.712 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B N   1 
ATOM   1854 C  CA  . TYR B 1 100 ? 36.486 9.715  19.835 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CA  1 
ATOM   1855 C  C   . TYR B 1 100 ? 36.425 10.139 21.309 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B C   1 
ATOM   1856 O  O   . TYR B 1 100 ? 35.957 9.349  22.167 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B O   1 
ATOM   1857 C  CB  . TYR B 1 100 ? 35.148 9.064  19.439 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CB  1 
ATOM   1858 C  CG  . TYR B 1 100 ? 35.062 8.705  17.972 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CG  1 
ATOM   1859 C  CD1 . TYR B 1 100 ? 35.364 7.437  17.560 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD1 1 
ATOM   1860 C  CD2 . TYR B 1 100 ? 34.699 9.644  17.005 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CD2 1 
ATOM   1861 C  CE1 . TYR B 1 100 ? 35.288 7.057  16.242 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE1 1 
ATOM   1862 C  CE2 . TYR B 1 100 ? 34.647 9.292  15.635 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CE2 1 
ATOM   1863 C  CZ  . TYR B 1 100 ? 34.945 7.982  15.273 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B CZ  1 
ATOM   1864 O  OH  . TYR B 1 100 ? 34.922 7.596  13.946 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 100 TYR B OH  1 
ATOM   1865 N  N   . PHE B 1 101 ? 36.865 11.361 21.596 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B N   1 
ATOM   1866 C  CA  . PHE B 1 101 ? 37.010 11.740 22.986 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CA  1 
ATOM   1867 C  C   . PHE B 1 101 ? 36.445 13.105 23.279 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B C   1 
ATOM   1868 O  O   . PHE B 1 101 ? 36.295 13.911 22.381 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B O   1 
ATOM   1869 C  CB  . PHE B 1 101 ? 38.478 11.628 23.393 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CB  1 
ATOM   1870 C  CG  . PHE B 1 101 ? 39.402 12.523 22.633 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CG  1 
ATOM   1871 C  CD1 . PHE B 1 101 ? 39.926 13.662 23.233 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CD1 1 
ATOM   1872 C  CD2 . PHE B 1 101 ? 39.784 12.210 21.367 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CD2 1 
ATOM   1873 C  CE1 . PHE B 1 101 ? 40.762 14.491 22.544 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CE1 1 
ATOM   1874 C  CE2 . PHE B 1 101 ? 40.639 13.023 20.674 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CE2 1 
ATOM   1875 C  CZ  . PHE B 1 101 ? 41.153 14.148 21.263 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 101 PHE B CZ  1 
ATOM   1876 N  N   . LEU B 1 102 ? 36.142 13.370 24.551 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B N   1 
ATOM   1877 C  CA  . LEU B 1 102 ? 35.620 14.658 24.950 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CA  1 
ATOM   1878 C  C   . LEU B 1 102 ? 36.671 15.577 25.572 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B C   1 
ATOM   1879 O  O   . LEU B 1 102 ? 37.561 15.120 26.265 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B O   1 
ATOM   1880 C  CB  . LEU B 1 102 ? 34.483 14.450 25.961 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . LEU B 1 102 ? 33.242 13.663 25.479 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CG  1 
ATOM   1882 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 32.280 13.428 26.640 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD1 1 
ATOM   1883 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 32.474 14.280 24.373 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 102 LEU B CD2 1 
ATOM   1884 N  N   . ASP B 1 103 ? 36.517 16.893 25.341 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N   1 
ATOM   1885 C  CA  . ASP B 1 103 ? 37.335 17.916 25.938 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA  1 
ATOM   1886 C  C   . ASP B 1 103 ? 36.678 18.361 27.245 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C   1 
ATOM   1887 O  O   . ASP B 1 103 ? 35.649 17.855 27.583 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O   1 
ATOM   1888 C  CB  . ASP B 1 103 ? 37.541 19.055 24.924 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB  1 
ATOM   1889 C  CG  . ASP B 1 103 ? 36.523 20.177 25.010 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG  1 
ATOM   1890 O  OD1 . ASP B 1 103 ? 35.388 20.066 25.603 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1 1 
ATOM   1891 O  OD2 . ASP B 1 103 ? 36.803 21.276 24.441 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2 1 
ATOM   1892 N  N   . PRO B 1 104 ? 37.297 19.260 28.007 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B N   1 
ATOM   1893 C  CA  . PRO B 1 104 ? 36.754 19.693 29.292 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CA  1 
ATOM   1894 C  C   . PRO B 1 104 ? 35.311 20.192 29.358 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B C   1 
ATOM   1895 O  O   . PRO B 1 104 ? 34.680 19.965 30.359 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B O   1 
ATOM   1896 C  CB  . PRO B 1 104 ? 37.763 20.752 29.743 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CB  1 
ATOM   1897 C  CG  . PRO B 1 104 ? 39.031 20.240 29.189 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CG  1 
ATOM   1898 C  CD  . PRO B 1 104 ? 38.625 19.866 27.766 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 104 PRO B CD  1 
ATOM   1899 N  N   . ASP B 1 105 ? 34.789 20.825 28.333 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B N   1 
ATOM   1900 C  CA  . ASP B 1 105 ? 33.416 21.249 28.292 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B CA  1 
ATOM   1901 C  C   . ASP B 1 105 ? 32.465 20.186 27.660 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B C   1 
ATOM   1902 O  O   . ASP B 1 105 ? 31.242 20.378 27.601 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B O   1 
ATOM   1903 C  CB  . ASP B 1 105 ? 33.362 22.558 27.457 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . ASP B 1 105 ? 34.077 23.704 28.155 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B CG  1 
ATOM   1905 O  OD1 . ASP B 1 105 ? 33.428 24.374 28.967 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B OD1 1 
ATOM   1906 O  OD2 . ASP B 1 105 ? 35.288 23.932 28.034 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 105 ASP B OD2 1 
ATOM   1907 N  N   . GLY B 1 106 ? 32.988 19.065 27.181 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . GLY B 1 106 ? 32.134 18.142 26.427 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . GLY B 1 106 ? 32.044 18.361 24.916 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   1910 O  O   . GLY B 1 106 ? 31.221 17.711 24.192 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   1911 N  N   . HIS B 1 107 ? 32.903 19.233 24.379 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B N   1 
ATOM   1912 C  CA  . HIS B 1 107 ? 33.023 19.320 22.920 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CA  1 
ATOM   1913 C  C   . HIS B 1 107 ? 33.532 17.956 22.419 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B C   1 
ATOM   1914 O  O   . HIS B 1 107 ? 34.396 17.320 23.050 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B O   1 
ATOM   1915 C  CB  . HIS B 1 107 ? 33.980 20.445 22.433 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CB  1 
ATOM   1916 C  CG  . HIS B 1 107 ? 33.505 21.842 22.730 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CG  1 
ATOM   1917 N  ND1 . HIS B 1 107 ? 32.414 22.413 22.112 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B ND1 1 
ATOM   1918 C  CD2 . HIS B 1 107 ? 34.022 22.801 23.536 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CD2 1 
ATOM   1919 C  CE1 . HIS B 1 107 ? 32.263 23.657 22.541 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B CE1 1 
ATOM   1920 N  NE2 . HIS B 1 107 ? 33.217 23.912 23.428 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 107 HIS B NE2 1 
ATOM   1921 N  N   . ARG B 1 108 ? 32.972 17.477 21.325 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N   1 
ATOM   1922 C  CA  . ARG B 1 108 ? 33.307 16.153 20.815 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA  1 
ATOM   1923 C  C   . ARG B 1 108 ? 34.517 16.220 19.877 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C   1 
ATOM   1924 O  O   . ARG B 1 108 ? 34.460 16.914 18.859 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O   1 
ATOM   1925 C  CB  . ARG B 1 108 ? 32.071 15.534 20.101 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB  1 
ATOM   1926 C  CG  . ARG B 1 108 ? 30.988 15.062 21.088 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG  1 
ATOM   1927 C  CD  . ARG B 1 108 ? 29.553 14.791 20.528 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD  1 
ATOM   1928 N  NE  . ARG B 1 108 ? 28.893 15.992 20.041 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE  1 
ATOM   1929 C  CZ  . ARG B 1 108 ? 28.046 16.731 20.754 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ  1 
ATOM   1930 N  NH1 . ARG B 1 108 ? 27.753 16.398 21.984 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1 1 
ATOM   1931 N  NH2 . ARG B 1 108 ? 27.492 17.827 20.228 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2 1 
ATOM   1932 N  N   . LEU B 1 109 ? 35.613 15.537 20.228 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B N   1 
ATOM   1933 C  CA  . LEU B 1 109 ? 36.801 15.506 19.401 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CA  1 
ATOM   1934 C  C   . LEU B 1 109 ? 37.038 14.140 18.802 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B C   1 
ATOM   1935 O  O   . LEU B 1 109 ? 36.504 13.091 19.274 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B O   1 
ATOM   1936 C  CB  . LEU B 1 109 ? 38.060 15.818 20.188 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CB  1 
ATOM   1937 C  CG  . LEU B 1 109 ? 37.858 17.127 20.900 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CG  1 
ATOM   1938 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 39.043 17.372 21.802 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD1 1 
ATOM   1939 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 37.644 18.194 19.865 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD2 1 
ATOM   1940 N  N   . GLU B 1 110 ? 37.932 14.122 17.826 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
ATOM   1941 C  CA  . GLU B 1 110 ? 38.291 12.829 17.206 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
ATOM   1942 C  C   . GLU B 1 110 ? 39.702 12.911 16.757 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
ATOM   1943 O  O   . GLU B 1 110 ? 40.091 14.008 16.343 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
ATOM   1944 C  CB  . GLU B 1 110 ? 37.414 12.636 15.976 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
ATOM   1945 C  CG  . GLU B 1 110 ? 37.675 11.399 15.156 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
ATOM   1946 C  CD  . GLU B 1 110 ? 36.801 11.233 13.898 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
ATOM   1947 O  OE1 . GLU B 1 110 ? 35.817 11.935 13.707 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
ATOM   1948 O  OE2 . GLU B 1 110 ? 37.096 10.325 13.088 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
ATOM   1949 N  N   . ALA B 1 111 ? 40.484 11.830 16.939 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   1 
ATOM   1950 C  CA  . ALA B 1 111 ? 41.799 11.693 16.269 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  1 
ATOM   1951 C  C   . ALA B 1 111 ? 41.634 10.594 15.216 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   1 
ATOM   1952 O  O   . ALA B 1 111 ? 41.153 9.548  15.511 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   1 
ATOM   1953 C  CB  . ALA B 1 111 ? 42.935 11.396 17.250 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  1 
ATOM   1954 N  N   . HIS B 1 112 ? 41.898 10.930 13.969 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N   1 
ATOM   1955 C  CA  . HIS B 1 112 ? 41.583 10.102 12.824 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA  1 
ATOM   1956 C  C   . HIS B 1 112 ? 42.778 9.871  11.901 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C   1 
ATOM   1957 O  O   . HIS B 1 112 ? 43.487 10.808 11.554 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O   1 
ATOM   1958 C  CB  . HIS B 1 112 ? 40.482 10.770 11.997 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB  1 
ATOM   1959 C  CG  . HIS B 1 112 ? 40.061 9.983  10.793 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG  1 
ATOM   1960 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 39.697 8.656  10.863 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1 1 
ATOM   1961 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 39.965 10.331 9.479  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2 1 
ATOM   1962 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 39.413 8.219  9.643  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1 1 
ATOM   1963 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 39.556 9.218  8.790  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2 1 
ATOM   1964 N  N   . VAL B 1 113 ? 42.949 8.632  11.473 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . VAL B 1 113 ? 43.956 8.264  10.471 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . VAL B 1 113 ? 43.257 8.164  9.106  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   1 
ATOM   1967 O  O   . VAL B 1 113 ? 42.332 7.385  8.922  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . VAL B 1 113 ? 44.577 6.893  10.775 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  1 
ATOM   1969 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 45.591 6.501  9.691  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 1 
ATOM   1970 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 45.229 6.883  12.120 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 1 
ATOM   1971 N  N   . GLY B 1 114 ? 43.683 8.962  8.151  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B N   1 
ATOM   1972 C  CA  . GLY B 1 114 ? 42.918 8.982  6.924  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . GLY B 1 114 ? 42.519 10.372 6.540  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B C   1 
ATOM   1974 O  O   . GLY B 1 114 ? 42.750 11.340 7.287  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 114 GLY B O   1 
ATOM   1975 N  N   . ASP B 1 115 ? 41.943 10.472 5.356  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
ATOM   1976 C  CA  . ASP B 1 115 ? 41.501 11.744 4.825  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
ATOM   1977 C  C   . ASP B 1 115 ? 40.249 11.588 3.920  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
ATOM   1978 O  O   . ASP B 1 115 ? 39.651 10.510 3.888  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
ATOM   1979 C  CB  . ASP B 1 115 ? 42.646 12.480 4.154  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
ATOM   1980 C  CG  . ASP B 1 115 ? 43.115 11.807 2.867  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
ATOM   1981 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 44.027 12.382 2.228  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
ATOM   1982 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 42.666 10.722 2.447  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
ATOM   1983 N  N   . LEU B 1 116 ? 39.846 12.661 3.235  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1984 C  CA  . LEU B 1 116 ? 38.626 12.584 2.375  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1985 C  C   . LEU B 1 116 ? 38.850 11.524 1.319  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1986 O  O   . LEU B 1 116 ? 38.095 10.573 1.192  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1987 C  CB  . LEU B 1 116 ? 38.248 13.925 1.727  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . LEU B 1 116 ? 36.919 13.947 0.937  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1989 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 35.777 13.388 1.734  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1990 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 36.648 15.366 0.463  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1991 N  N   . ARG B 1 117 ? 39.970 11.656 0.624  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   1 
ATOM   1992 C  CA  . ARG B 1 117 ? 40.301 10.763 -0.477 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  1 
ATOM   1993 C  C   . ARG B 1 117 ? 40.344 9.275  -0.078 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   1 
ATOM   1994 O  O   . ARG B 1 117 ? 39.882 8.447  -0.833 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   1 
ATOM   1995 C  CB  . ARG B 1 117 ? 41.565 11.246 -1.170 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  1 
ATOM   1996 C  CG  . ARG B 1 117 ? 41.381 12.646 -1.735 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  1 
ATOM   1997 C  CD  . ARG B 1 117 ? 40.033 12.859 -2.535 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  1 
ATOM   1998 N  NE  . ARG B 1 117 ? 39.593 14.251 -2.557 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  1 
ATOM   1999 C  CZ  . ARG B 1 117 ? 38.565 14.724 -3.286 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  1 
ATOM   2000 N  NH1 . ARG B 1 117 ? 37.847 13.918 -4.076 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 1 
ATOM   2001 N  NH2 . ARG B 1 117 ? 38.270 16.015 -3.243 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 1 
ATOM   2002 N  N   . SER B 1 118 ? 40.792 8.941  1.127  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 118 SER B N   1 
ATOM   2003 C  CA  . SER B 1 118 ? 40.815 7.530  1.531  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CA  1 
ATOM   2004 C  C   . SER B 1 118 ? 39.421 7.069  1.931  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 118 SER B C   1 
ATOM   2005 O  O   . SER B 1 118 ? 39.049 5.911  1.722  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 118 SER B O   1 
ATOM   2006 C  CB  . SER B 1 118 ? 41.831 7.256  2.657  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 118 SER B CB  1 
ATOM   2007 O  OG  . SER B 1 118 ? 41.415 7.764  3.904  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 118 SER B OG  1 
ATOM   2008 N  N   . ARG B 1 119 ? 38.631 7.976  2.492  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N   1 
ATOM   2009 C  CA  . ARG B 1 119 ? 37.265 7.609  2.877  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA  1 
ATOM   2010 C  C   . ARG B 1 119 ? 36.448 7.339  1.615  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C   1 
ATOM   2011 O  O   . ARG B 1 119 ? 35.659 6.395  1.564  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O   1 
ATOM   2012 C  CB  . ARG B 1 119 ? 36.554 8.722  3.654  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB  1 
ATOM   2013 C  CG  . ARG B 1 119 ? 35.041 8.475  3.839  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG  1 
ATOM   2014 C  CD  . ARG B 1 119 ? 34.689 7.218  4.658  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD  1 
ATOM   2015 N  NE  . ARG B 1 119 ? 35.504 7.167  5.863  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE  1 
ATOM   2016 C  CZ  . ARG B 1 119 ? 35.174 7.777  7.005  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ  1 
ATOM   2017 N  NH1 . ARG B 1 119 ? 33.991 8.412  7.110  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1 1 
ATOM   2018 N  NH2 . ARG B 1 119 ? 35.994 7.692  8.057  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2 1 
ATOM   2019 N  N   . LEU B 1 120 ? 36.660 8.168  0.592  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   1 
ATOM   2020 C  CA  . LEU B 1 120 ? 35.876 8.043  -0.645 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  1 
ATOM   2021 C  C   . LEU B 1 120 ? 36.241 6.734  -1.310 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   1 
ATOM   2022 O  O   . LEU B 1 120 ? 35.395 6.033  -1.835 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   1 
ATOM   2023 C  CB  . LEU B 1 120 ? 36.198 9.183  -1.614 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  1 
ATOM   2024 C  CG  . LEU B 1 120 ? 35.578 10.530 -1.271 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  1 
ATOM   2025 C  CD1 . LEU B 1 120 ? 36.028 11.575 -2.254 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 1 
ATOM   2026 C  CD2 . LEU B 1 120 ? 34.035 10.432 -1.236 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 1 
ATOM   2027 N  N   . ALA B 1 121 ? 37.524 6.421  -1.286 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   1 
ATOM   2028 C  CA  . ALA B 1 121 ? 37.969 5.204  -1.944 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  1 
ATOM   2029 C  C   . ALA B 1 121 ? 37.300 3.990  -1.319 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   1 
ATOM   2030 O  O   . ALA B 1 121 ? 36.773 3.132  -2.046 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   1 
ATOM   2031 C  CB  . ALA B 1 121 ? 39.456 5.085  -1.872 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  1 
ATOM   2032 N  N   . ALA B 1 122 ? 37.293 3.924  0.028  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B N   1 
ATOM   2033 C  CA  . ALA B 1 122 ? 36.704 2.770  0.753  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CA  1 
ATOM   2034 C  C   . ALA B 1 122 ? 35.197 2.725  0.560  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B C   1 
ATOM   2035 O  O   . ALA B 1 122 ? 34.555 1.654  0.541  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B O   1 
ATOM   2036 C  CB  . ALA B 1 122 ? 37.020 2.825  2.229  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CB  1 
ATOM   2037 N  N   . CYS B 1 123 ? 34.607 3.906  0.431  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B N   1 
ATOM   2038 C  CA  . CYS B 1 123 ? 33.173 4.020  0.210  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B CA  1 
ATOM   2039 C  C   . CYS B 1 123 ? 32.753 3.493  -1.186 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B C   1 
ATOM   2040 O  O   . CYS B 1 123 ? 31.692 2.911  -1.347 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B O   1 
ATOM   2041 C  CB  . CYS B 1 123 ? 32.731 5.478  0.372  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B CB  1 
ATOM   2042 S  SG  . CYS B 1 123 ? 32.516 5.961  2.099  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 123 CYS B SG  1 
ATOM   2043 N  N   . ARG B 1 124 ? 33.589 3.731  -2.180 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B N   1 
ATOM   2044 C  CA  . ARG B 1 124 ? 33.238 3.311  -3.516 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CA  1 
ATOM   2045 C  C   . ARG B 1 124 ? 33.076 1.789  -3.559 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B C   1 
ATOM   2046 O  O   . ARG B 1 124 ? 32.355 1.268  -4.403 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B O   1 
ATOM   2047 C  CB  . ARG B 1 124 ? 34.244 3.848  -4.526 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CB  1 
ATOM   2048 C  CG  . ARG B 1 124 ? 33.934 5.324  -4.935 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CG  1 
ATOM   2049 C  CD  . ARG B 1 124 ? 34.780 5.817  -6.122 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CD  1 
ATOM   2050 N  NE  . ARG B 1 124 ? 34.538 7.196  -6.544 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NE  1 
ATOM   2051 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 33.505 7.594  -7.295 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B CZ  1 
ATOM   2052 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 32.568 6.717  -7.695 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH1 1 
ATOM   2053 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 33.398 8.879  -7.638 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 124 ARG B NH2 1 
ATOM   2054 N  N   . GLN B 1 125 ? 33.681 1.100  -2.594 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   2055 C  CA  . GLN B 1 125 ? 33.581 -0.362 -2.467 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   2056 C  C   . GLN B 1 125 ? 32.417 -0.818 -1.577 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   2057 O  O   . GLN B 1 125 ? 31.758 -1.813 -1.877 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   2058 C  CB  . GLN B 1 125 ? 34.879 -0.928 -1.883 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   2059 C  CG  . GLN B 1 125 ? 36.146 -0.323 -2.448 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   2060 C  CD  . GLN B 1 125 ? 36.360 -0.682 -3.895 1.00 65.61 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   2061 O  OE1 . GLN B 1 125 ? 36.526 0.201  -4.759 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   2062 N  NE2 . GLN B 1 125 ? 36.359 -1.985 -4.181 1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   2063 N  N   . ALA B 1 126 ? 32.153 -0.075 -0.504 1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B N   1 
ATOM   2064 C  CA  . ALA B 1 126 ? 31.187 -0.460 0.514  1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CA  1 
ATOM   2065 C  C   . ALA B 1 126 ? 30.319 0.746  0.853  1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B C   1 
ATOM   2066 O  O   . ALA B 1 126 ? 30.513 1.401  1.878  1.00 57.95 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B O   1 
ATOM   2067 C  CB  . ALA B 1 126 ? 31.947 -0.944 1.748  1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CB  1 
ATOM   2068 N  N   . PRO B 1 127 ? 29.360 1.024  -0.022 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B N   1 
ATOM   2069 C  CA  . PRO B 1 127 ? 28.461 2.181  0.100  1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CA  1 
ATOM   2070 C  C   . PRO B 1 127 ? 27.500 2.225  1.287  1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B C   1 
ATOM   2071 O  O   . PRO B 1 127 ? 26.825 1.245  1.610  1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B O   1 
ATOM   2072 C  CB  . PRO B 1 127 ? 27.659 2.144  -1.213 1.00 58.79 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CB  1 
ATOM   2073 C  CG  . PRO B 1 127 ? 28.308 1.123  -2.093 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CG  1 
ATOM   2074 C  CD  . PRO B 1 127 ? 29.103 0.228  -1.233 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 127 PRO B CD  1 
ATOM   2075 N  N   . TYR B 1 128 ? 27.443 3.396  1.915  1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B N   1 
ATOM   2076 C  CA  . TYR B 1 128 ? 26.442 3.676  2.920  1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CA  1 
ATOM   2077 C  C   . TYR B 1 128 ? 25.107 3.677  2.161  1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B C   1 
ATOM   2078 O  O   . TYR B 1 128 ? 25.081 3.894  0.949  1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B O   1 
ATOM   2079 C  CB  . TYR B 1 128 ? 26.696 5.031  3.579  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CB  1 
ATOM   2080 C  CG  . TYR B 1 128 ? 28.075 5.217  4.205  1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CG  1 
ATOM   2081 C  CD1 . TYR B 1 128 ? 28.497 6.472  4.578  1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD1 1 
ATOM   2082 C  CD2 . TYR B 1 128 ? 28.938 4.152  4.433  1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CD2 1 
ATOM   2083 C  CE1 . TYR B 1 128 ? 29.699 6.681  5.145  1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE1 1 
ATOM   2084 C  CE2 . TYR B 1 128 ? 30.188 4.366  5.019  1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CE2 1 
ATOM   2085 C  CZ  . TYR B 1 128 ? 30.549 5.645  5.368  1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B CZ  1 
ATOM   2086 O  OH  . TYR B 1 128 ? 31.763 5.928  5.960  1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 128 TYR B OH  1 
ATOM   2087 N  N   . ALA B 1 129 ? 24.005 3.439  2.855  1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B N   1 
ATOM   2088 C  CA  . ALA B 1 129 ? 22.702 3.315  2.182  1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CA  1 
ATOM   2089 C  C   . ALA B 1 129 ? 22.412 4.471  1.219  1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B C   1 
ATOM   2090 O  O   . ALA B 1 129 ? 22.211 5.610  1.645  1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B O   1 
ATOM   2091 C  CB  . ALA B 1 129 ? 21.596 3.172  3.191  1.00 53.78 ? ? ? ? ? ? 129 ALA B CB  1 
ATOM   2092 N  N   . GLY B 1 130 ? 22.399 4.166  -0.080 1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B N   1 
ATOM   2093 C  CA  . GLY B 1 130 ? 22.083 5.149  -1.108 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B CA  1 
ATOM   2094 C  C   . GLY B 1 130 ? 23.166 6.145  -1.535 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B C   1 
ATOM   2095 O  O   . GLY B 1 130 ? 22.858 7.292  -1.898 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 130 GLY B O   1 
ATOM   2096 N  N   . MET B 1 131 ? 24.417 5.713  -1.560 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 131 MET B N   1 
ATOM   2097 C  CA  . MET B 1 131 ? 25.514 6.634  -1.860 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CA  1 
ATOM   2098 C  C   . MET B 1 131 ? 25.651 7.088  -3.324 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 131 MET B C   1 
ATOM   2099 O  O   . MET B 1 131 ? 25.691 6.281  -4.218 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 131 MET B O   1 
ATOM   2100 C  CB  . MET B 1 131 ? 26.834 6.032  -1.389 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CB  1 
ATOM   2101 C  CG  . MET B 1 131 ? 27.905 7.074  -1.127 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CG  1 
ATOM   2102 S  SD  . MET B 1 131 ? 29.065 6.502  0.117  1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 131 MET B SD  1 
ATOM   2103 C  CE  . MET B 1 131 ? 28.371 6.952  1.564  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 131 MET B CE  1 
ATOM   2104 N  N   . ARG B 1 132 ? 25.709 8.391  -3.542 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N   1 
ATOM   2105 C  CA  . ARG B 1 132 ? 25.988 8.958  -4.853 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA  1 
ATOM   2106 C  C   . ARG B 1 132 ? 27.336 9.727  -4.807 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C   1 
ATOM   2107 O  O   . ARG B 1 132 ? 27.634 10.476 -3.846 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O   1 
ATOM   2108 C  CB  . ARG B 1 132 ? 24.865 9.927  -5.303 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB  1 
ATOM   2109 C  CG  . ARG B 1 132 ? 23.353 9.475  -5.137 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG  1 
ATOM   2110 C  CD  . ARG B 1 132 ? 23.074 7.976  -5.129 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD  1 
ATOM   2111 N  NE  . ARG B 1 132 ? 21.703 7.631  -5.528 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE  1 
ATOM   2112 C  CZ  . ARG B 1 132 ? 21.216 6.396  -5.498 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ  1 
ATOM   2113 N  NH1 . ARG B 1 132 ? 21.975 5.394  -5.076 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 1 
ATOM   2114 N  NH2 . ARG B 1 132 ? 19.977 6.152  -5.895 1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 1 
ATOM   2115 N  N   . PHE B 1 133 ? 28.128 9.583  -5.859 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B N   1 
ATOM   2116 C  CA  . PHE B 1 133 ? 29.438 10.240 -5.937 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CA  1 
ATOM   2117 C  C   . PHE B 1 133 ? 29.472 11.299 -7.017 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B C   1 
ATOM   2118 O  O   . PHE B 1 133 ? 28.819 11.149 -8.021 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B O   1 
ATOM   2119 C  CB  . PHE B 1 133 ? 30.522 9.203  -6.198 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CB  1 
ATOM   2120 C  CG  . PHE B 1 133 ? 30.606 8.151  -5.122 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CG  1 
ATOM   2121 C  CD1 . PHE B 1 133 ? 29.872 6.991  -5.222 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CD1 1 
ATOM   2122 C  CD2 . PHE B 1 133 ? 31.399 8.347  -3.994 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CD2 1 
ATOM   2123 C  CE1 . PHE B 1 133 ? 29.933 6.035  -4.258 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CE1 1 
ATOM   2124 C  CE2 . PHE B 1 133 ? 31.457 7.382  -2.995 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CE2 1 
ATOM   2125 C  CZ  . PHE B 1 133 ? 30.718 6.217  -3.128 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B CZ  1 
ATOM   2126 N  N   . ALA B 1 134 ? 30.235 12.376 -6.807 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B N   1 
ATOM   2127 C  CA  . ALA B 1 134 ? 30.395 13.410 -7.820 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CA  1 
ATOM   2128 C  C   . ALA B 1 134 ? 31.389 14.487 -7.424 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B C   1 
ATOM   2129 O  O   . ALA B 1 134 ? 31.014 15.646 -7.239 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B O   1 
ATOM   2130 C  CB  . ALA B 1 134 ? 29.085 14.042 -8.121 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 134 ALA B CB  1 
HETATM 2131 P  P   . PO4 C 2 .   ? 31.616 11.679 10.258 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A P   1 
HETATM 2132 O  O1  . PO4 C 2 .   ? 30.284 12.186 10.632 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A O1  1 
HETATM 2133 O  O2  . PO4 C 2 .   ? 31.674 10.246 10.843 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A O2  1 
HETATM 2134 O  O3  . PO4 C 2 .   ? 31.763 11.616 8.736  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A O3  1 
HETATM 2135 O  O4  . PO4 C 2 .   ? 32.788 12.443 10.815 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 202 PO4 A O4  1 
HETATM 2136 P  P   . PO4 D 2 .   ? 37.058 36.463 15.704 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 301 PO4 A P   1 
HETATM 2137 O  O1  . PO4 D 2 .   ? 38.115 35.603 16.402 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 301 PO4 A O1  1 
HETATM 2138 O  O2  . PO4 D 2 .   ? 37.567 36.953 14.306 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 301 PO4 A O2  1 
HETATM 2139 O  O3  . PO4 D 2 .   ? 35.664 35.887 15.581 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 301 PO4 A O3  1 
HETATM 2140 O  O4  . PO4 D 2 .   ? 36.884 37.555 16.696 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 301 PO4 A O4  1 
HETATM 2141 P  P   . PO4 E 2 .   ? 37.005 34.442 17.901 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 302 PO4 A P   1 
HETATM 2142 O  O1  . PO4 E 2 .   ? 38.415 34.868 18.259 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 302 PO4 A O1  1 
HETATM 2143 O  O2  . PO4 E 2 .   ? 37.085 33.645 16.631 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 302 PO4 A O2  1 
HETATM 2144 O  O3  . PO4 E 2 .   ? 36.521 33.612 19.050 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 302 PO4 A O3  1 
HETATM 2145 O  O4  . PO4 E 2 .   ? 36.103 35.665 17.709 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 302 PO4 A O4  1 
HETATM 2146 MN MN  . MN  F 3 .   ? 35.907 34.054 14.917 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 402 MN  A MN  1 
HETATM 2147 TL TL  . TL  G 4 .   ? 34.202 11.795 8.511  0.50 29.13 ? ? ? ? ? ? 501 TL  A TL  1 
HETATM 2148 TL TL  . TL  H 4 .   ? 37.286 40.219 12.678 0.70 31.71 ? ? ? ? ? ? 602 TL  A TL  1 
HETATM 2149 TL TL  . TL  I 4 .   ? 46.080 23.463 5.154  0.16 53.38 ? ? ? ? ? ? 701 TL  A TL  1 
HETATM 2150 P  P   . PO4 J 2 .   ? 33.862 9.342  10.910 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 B P   1 
HETATM 2151 O  O1  . PO4 J 2 .   ? 33.471 10.069 12.135 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 B O1  1 
HETATM 2152 O  O2  . PO4 J 2 .   ? 33.320 7.907  10.891 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 B O2  1 
HETATM 2153 O  O3  . PO4 J 2 .   ? 33.289 9.917  9.645  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 B O3  1 
HETATM 2154 O  O4  . PO4 J 2 .   ? 35.415 9.301  10.950 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 201 PO4 B O4  1 
HETATM 2155 MN MN  . MN  K 3 .   ? 34.255 12.115 12.324 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 401 MN  B MN  1 
HETATM 2156 TL TL  . TL  L 4 .   ? 36.851 6.033  11.501 0.70 33.67 ? ? ? ? ? ? 502 TL  B TL  1 
HETATM 2157 TL TL  . TL  M 4 .   ? 39.578 34.423 15.861 0.50 28.41 ? ? ? ? ? ? 601 TL  B TL  1 
HETATM 2158 TL TL  . TL  N 4 .   ? 25.801 10.023 13.077 0.25 46.13 ? ? ? ? ? ? 702 TL  B TL  1 
HETATM 2159 O  O   . HOH O 5 .   ? 51.149 11.727 13.982 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH O 5 .   ? 48.055 21.214 9.816  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH O 5 .   ? 44.589 22.029 9.736  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH O 5 .   ? 39.548 19.331 6.964  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH O 5 .   ? 19.302 21.332 7.877  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH O 5 .   ? 33.254 29.996 -1.921 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH O 5 .   ? 29.846 24.552 -5.450 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH O 5 .   ? 17.730 22.360 13.109 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH O 5 .   ? 17.607 24.807 14.142 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH O 5 .   ? 26.356 21.877 17.802 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH O 5 .   ? 25.665 32.892 20.389 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH O 5 .   ? 27.794 27.009 16.169 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH O 5 .   ? 42.428 36.713 3.395  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH O 5 .   ? 42.271 40.486 -2.025 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH O 5 .   ? 35.709 43.441 -0.258 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH O 5 .   ? 32.789 37.039 -2.952 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH O 5 .   ? 28.910 44.260 1.352  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH O 5 .   ? 30.604 44.923 3.329  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH O 5 .   ? 26.353 44.324 2.456  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH O 5 .   ? 22.904 42.879 -0.203 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH O 5 .   ? 16.547 36.933 9.625  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH O 5 .   ? 17.714 39.214 10.581 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH O 5 .   ? 20.552 39.561 10.188 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH O 5 .   ? 21.597 39.699 7.476  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH O 5 .   ? 28.074 40.146 10.482 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH O 5 .   ? 28.638 39.524 19.991 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH O 5 .   ? 27.651 41.535 18.541 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH O 5 .   ? 25.256 42.464 11.468 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH O 5 .   ? 43.175 40.789 8.258  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH O 5 .   ? 45.182 40.497 6.459  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH O 5 .   ? 33.949 43.573 8.825  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH O 5 .   ? 22.128 29.624 16.304 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH O 5 .   ? 19.316 29.916 15.538 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH O 5 .   ? 27.693 24.146 16.187 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH O 5 .   ? 43.167 37.571 11.595 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH O 5 .   ? 46.249 31.261 10.691 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH O 5 .   ? 28.390 12.146 8.512  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH O 5 .   ? 22.703 23.273 8.115  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH O 5 .   ? 36.940 19.124 -4.028 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH O 5 .   ? 21.892 29.095 19.232 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH O 5 .   ? 43.096 39.155 1.589  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH O 5 .   ? 36.798 44.352 -4.178 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH O 5 .   ? 33.906 42.315 -3.040 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH O 5 .   ? 33.210 45.756 3.193  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH O 5 .   ? 20.504 32.362 7.990  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH O 5 .   ? 18.196 32.680 14.984 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH O 5 .   ? 26.946 37.445 19.043 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH O 5 .   ? 39.510 36.505 19.455 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH O 5 .   ? 50.609 33.153 26.263 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH O 5 .   ? 29.268 20.303 -5.918 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH O 5 .   ? 33.477 12.058 -5.385 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH O 5 .   ? 30.758 9.535  7.740  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH O 5 .   ? 38.112 24.366 -3.064 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH O 5 .   ? 26.694 44.757 10.890 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH O 5 .   ? 39.974 43.438 6.290  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH O 5 .   ? 48.851 32.868 10.374 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH O 5 .   ? 41.897 15.898 5.917  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH O 5 .   ? 22.645 9.955  14.616 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH O 5 .   ? 19.071 26.094 18.260 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH O 5 .   ? 27.439 24.814 21.938 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH O 5 .   ? 24.171 44.719 1.063  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH O 5 .   ? 25.785 46.550 -1.367 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH O 5 .   ? 25.809 46.167 8.868  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH O 5 .   ? 31.655 46.027 11.832 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH O 5 .   ? 29.916 41.988 10.594 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH O 5 .   ? 34.362 40.756 15.806 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH O 5 .   ? 38.338 33.909 21.391 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH P 5 .   ? 41.138 24.639 5.287  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH P 5 .   ? 38.649 34.783 -1.718 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH P 5 .   ? 40.482 33.628 -2.976 1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH P 5 .   ? 36.502 24.595 30.138 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH P 5 .   ? 35.679 22.749 31.953 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH P 5 .   ? 42.738 20.356 31.695 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH P 5 .   ? 37.400 22.768 26.624 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH P 5 .   ? 52.022 22.296 17.745 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH P 5 .   ? 52.694 26.282 24.026 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH P 5 .   ? 44.011 34.102 30.829 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH P 5 .   ? 31.279 23.652 30.363 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH P 5 .   ? 30.099 21.147 30.315 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH P 5 .   ? 26.696 16.850 24.726 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH P 5 .   ? 44.761 11.680 9.212  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH P 5 .   ? 48.958 2.849  15.766 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH P 5 .   ? 46.057 1.964  22.152 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH P 5 .   ? 44.273 1.890  24.137 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH P 5 .   ? 48.178 0.220  22.897 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH P 5 .   ? 46.155 3.183  28.305 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH P 5 .   ? 37.181 13.731 28.606 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH P 5 .   ? 36.865 6.030  20.828 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH P 5 .   ? 36.094 1.201  22.389 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH P 5 .   ? 35.174 3.661  23.195 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH P 5 .   ? 39.071 8.732  6.313  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH P 5 .   ? 39.999 2.644  15.658 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH P 5 .   ? 46.147 3.082  12.075 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH P 5 .   ? 29.458 16.341 25.481 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH P 5 .   ? 30.800 18.918 19.981 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH P 5 .   ? 30.721 21.744 20.007 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH P 5 .   ? 40.805 15.290 3.526  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH P 5 .   ? 33.096 36.094 23.052 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH P 5 .   ? 42.142 25.551 2.213  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH P 5 .   ? 43.864 30.329 9.123  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH P 5 .   ? 26.722 19.923 27.813 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH P 5 .   ? 51.309 4.255  18.183 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH P 5 .   ? 40.138 7.214  30.406 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH P 5 .   ? 37.265 4.153  18.911 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH P 5 .   ? 39.655 9.161  -3.366 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 740 HOH B O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH P 5 .   ? 37.059 22.218 34.100 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 741 HOH B O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH P 5 .   ? 42.720 32.257 32.885 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 742 HOH B O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH P 5 .   ? 46.507 26.012 31.995 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 743 HOH B O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH P 5 .   ? 40.334 19.070 32.934 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 744 HOH B O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH P 5 .   ? 52.576 27.757 16.278 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 745 HOH B O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH P 5 .   ? 44.834 36.347 32.227 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 746 HOH B O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH P 5 .   ? 47.126 28.964 11.985 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 747 HOH B O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH P 5 .   ? 25.181 15.531 26.647 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 748 HOH B O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH P 5 .   ? 48.984 7.490  8.461  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 749 HOH B O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH P 5 .   ? 52.471 6.556  9.978  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 750 HOH B O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH P 5 .   ? 44.396 1.555  19.899 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 751 HOH B O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH P 5 .   ? 41.566 1.549  19.989 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 752 HOH B O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH P 5 .   ? 44.420 3.246  30.329 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 753 HOH B O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH P 5 .   ? 34.924 8.982  32.407 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 754 HOH B O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH P 5 .   ? 33.010 5.456  13.545 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 755 HOH B O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH P 5 .   ? 40.983 15.690 -1.172 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 756 HOH B O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH P 5 .   ? 49.785 16.726 18.916 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 757 HOH B O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH P 5 .   ? 39.217 1.295  20.626 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 758 HOH B O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH P 5 .   ? 42.262 5.484  6.775  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 759 HOH B O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH P 5 .   ? 32.771 23.187 32.854 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 760 HOH B O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH P 5 .   ? 40.867 3.935  1.269  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 761 HOH B O   1 
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