data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Rife, C.L."      1 
"Pharris, R.E."   2 
"Newcomer, M.E."  3 
"Armstrong, R.N." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "High Resolution Structure of Fosfomycin Resistance Protein A (FosA)" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            "potassium binding loop, manganese binding, TRANSFERASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Crystal structure of a genomically encoded fosfomycin resistance protein (FosA) at 1.19 A resolution by MAD 
                    phasing off the L-III edge of Tl(+)
;
_citation.journal_abbrev            J.Am.Chem.Soc. 
_citation.journal_volume            124 
_citation.page_first                11001 
_citation.page_last                 11003 
_citation.year                      2002 
_citation.journal_id_ASTM           JACSAT 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0002-7863 
_citation.journal_id_CSD            0004 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12224946 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/ja026879v 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Rife, C.L."      1 ? 
primary "Pharris, R.E."   2 ? 
primary "Newcomer, M.E."  3 ? 
primary "Armstrong, R.N." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLTGLNHLTLAVADLPASIAFYRDLLGFRLEARWDQGAYLELGSLWLCLSREPQYGGPAADYTHYAFGIAAADFARFAAQ
LRAHGVREWKQNRSEGDSFYFLDPDGHRLEAHVGDLRSRLAACRQAPYAGMRFAD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   THR n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  ALA n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  PRO n 
1 17  ALA n 
1 18  SER n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  ASP n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  ARG n 
1 30  LEU n 
1 31  GLU n 
1 32  ALA n 
1 33  ARG n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  GLN n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  LEU n 
1 43  GLY n 
1 44  SER n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  PRO n 
1 54  GLN n 
1 55  TYR n 
1 56  GLY n 
1 57  GLY n 
1 58  PRO n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  ASP n 
1 62  TYR n 
1 63  THR n 
1 64  HIS n 
1 65  TYR n 
1 66  ALA n 
1 67  PHE n 
1 68  GLY n 
1 69  ILE n 
1 70  ALA n 
1 71  ALA n 
1 72  ALA n 
1 73  ASP n 
1 74  PHE n 
1 75  ALA n 
1 76  ARG n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  ALA n 
1 80  GLN n 
1 81  LEU n 
1 82  ARG n 
1 83  ALA n 
1 84  HIS n 
1 85  GLY n 
1 86  VAL n 
1 87  ARG n 
1 88  GLU n 
1 89  TRP n 
1 90  LYS n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  ARG n 
1 94  SER n 
1 95  GLU n 
1 96  GLY n 
1 97  ASP n 
1 98  SER n 
1 99  PHE n 
1 100 TYR n 
1 101 PHE n 
1 102 LEU n 
1 103 ASP n 
1 104 PRO n 
1 105 ASP n 
1 106 GLY n 
1 107 HIS n 
1 108 ARG n 
1 109 LEU n 
1 110 GLU n 
1 111 ALA n 
1 112 HIS n 
1 113 VAL n 
1 114 GLY n 
1 115 ASP n 
1 116 LEU n 
1 117 ARG n 
1 118 SER n 
1 119 ARG n 
1 120 LEU n 
1 121 ALA n 
1 122 ALA n 
1 123 CYS n 
1 124 ARG n 
1 125 GLN n 
1 126 ALA n 
1 127 PRO n 
1 128 TYR n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 MET n 
1 132 ARG n 
1 133 PHE n 
1 134 ALA n 
1 135 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "probable Fosfomycin Resistance Protein" 15143.006 2   2.5.1.18 ? ? ? 
2 non-polymer syn "PHOSPHATE ION"                          94.971    2   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "POTASSIUM ION"                          39.098    2   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn "MANGANESE (II) ION"                     54.938    2   ?        ? ? ? 
5 water       nat water                                    18.015    388 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   THR 3   3   3   THR THR A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A ? n 
A 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  SER 44  44  44  SER SER A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR A ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A ? n 
A 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR A ? n 
A 1 63  THR 63  63  63  THR THR A ? n 
A 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A ? n 
A 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE A ? n 
A 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A ? n 
A 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE A ? n 
A 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA A ? n 
A 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS A ? n 
A 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A ? n 
A 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG A ? n 
A 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU A ? n 
A 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP A ? n 
A 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 94  SER 94  94  94  SER SER A ? n 
A 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A ? n 
A 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP A ? n 
A 1 98  SER 98  98  98  SER SER A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A ? n 
A 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE A ? n 
A 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A ? n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A ? n 
A 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO A ? n 
A 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 118 SER 118 118 118 SER SER A ? n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS A ? n 
A 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG A ? n 
A 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A ? n 
A 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY A ? n 
A 1 131 MET 131 131 131 MET MET A ? n 
A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A ? n 
A 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE A ? n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A ? n 
A 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR THR B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  PRO 16  16  16  PRO PRO B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG B ? n 
B 1 24  ASP 24  24  24  ASP ASP B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  ARG 33  33  33  ARG ARG B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  GLN 36  36  36  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  SER 44  44  44  SER SER B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  TYR 55  55  55  TYR TYR B ? n 
B 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY B ? n 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B ? n 
B 1 58  PRO 58  58  58  PRO PRO B ? n 
B 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B ? n 
B 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP B ? n 
B 1 62  TYR 62  62  62  TYR TYR B ? n 
B 1 63  THR 63  63  63  THR THR B ? n 
B 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B ? n 
B 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE B ? n 
B 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY B ? n 
B 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE B ? n 
B 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 72  ALA 72  72  72  ALA ALA B ? n 
B 1 73  ASP 73  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 74  PHE 74  74  74  PHE PHE B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 80  GLN 80  80  80  GLN GLN B ? n 
B 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 82  ARG 82  82  82  ARG ARG B ? n 
B 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 84  HIS 84  84  84  HIS HIS B ? n 
B 1 85  GLY 85  85  85  GLY GLY B ? n 
B 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL B ? n 
B 1 87  ARG 87  87  87  ARG ARG B ? n 
B 1 88  GLU 88  88  88  GLU GLU B ? n 
B 1 89  TRP 89  89  89  TRP TRP B ? n 
B 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS B ? n 
B 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN B ? n 
B 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN B ? n 
B 1 93  ARG 93  93  93  ARG ARG B ? n 
B 1 94  SER 94  94  94  SER SER B ? n 
B 1 95  GLU 95  95  95  GLU GLU B ? n 
B 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY B ? n 
B 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 98  SER 98  98  98  SER SER B ? n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR B ? n 
B 1 101 PHE 101 101 101 PHE PHE B ? n 
B 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU B ? n 
B 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP B ? n 
B 1 104 PRO 104 104 104 PRO PRO B ? n 
B 1 105 ASP 105 105 105 ASP ASP B ? n 
B 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY B ? n 
B 1 107 HIS 107 107 107 HIS HIS B ? n 
B 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA B ? n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B ? n 
B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 114 GLY 114 114 114 GLY GLY B ? n 
B 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B ? n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG B ? n 
B 1 118 SER 118 118 118 SER SER B ? n 
B 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA B ? n 
B 1 123 CYS 123 123 123 CYS CYS B ? n 
B 1 124 ARG 124 124 124 ARG ARG B ? n 
B 1 125 GLN 125 125 125 GLN GLN B ? n 
B 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA B ? n 
B 1 127 PRO 127 127 127 PRO PRO B ? n 
B 1 128 TYR 128 128 128 TYR TYR B ? n 
B 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA B ? n 
B 1 130 GLY 130 130 130 GLY GLY B ? n 
B 1 131 MET 131 131 131 MET MET B ? n 
B 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B ? n 
B 1 133 PHE 133 133 133 PHE PHE B ? n 
B 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA B ? n 
B 1 135 ASP 135 135 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 PO4 1   501  1    PO4 PO4 A ? 
D 3 K   1   701  1    K   K   A ? 
E 4 MN  1   901  1    MN  MN  A ? 
F 2 PO4 1   401  1    PO4 PO4 B ? 
G 3 K   1   601  1    K   K   B ? 
H 4 MN  1   801  1    MN  MN  B ? 
I 5 HOH 1   902  1    HOH HOH A ? 
I 5 HOH 2   903  3    HOH HOH A ? 
I 5 HOH 3   904  8    HOH HOH A ? 
I 5 HOH 4   905  10   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 5   906  30   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 6   907  34   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 7   908  36   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 8   909  44   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 9   910  48   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 10  911  51   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 11  912  52   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 12  913  79   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 13  914  80   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 14  915  82   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 15  916  83   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 16  917  94   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 17  918  95   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 18  919  96   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 19  920  97   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 20  921  98   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 21  922  99   HOH HOH A ? 
I 5 HOH 22  923  100  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 23  924  101  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 24  925  102  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 25  926  103  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 26  927  104  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 27  928  105  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 28  929  106  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 29  930  107  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 30  931  108  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 31  932  109  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 32  933  110  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 33  934  111  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 34  935  112  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 35  936  113  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 36  937  114  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 37  938  115  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 38  939  116  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 39  940  117  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 40  941  118  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 41  942  119  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 42  943  120  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 43  944  121  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 44  945  122  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 45  946  123  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 46  947  124  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 47  948  125  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 48  949  126  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 49  950  127  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 50  951  129  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 51  952  130  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 52  953  131  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 53  954  132  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 54  955  133  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 55  956  134  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 56  957  135  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 57  958  136  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 58  959  137  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 59  960  139  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 60  961  143  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 61  962  144  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 62  963  145  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 63  964  175  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 64  965  183  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 65  966  184  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 66  967  185  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 67  968  186  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 68  969  187  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 69  970  188  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 70  971  189  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 71  972  190  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 72  973  191  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 73  974  192  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 74  975  193  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 75  976  194  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 76  977  195  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 77  978  196  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 78  979  197  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 79  980  198  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 80  981  199  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 81  982  200  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 82  983  201  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 83  984  202  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 84  985  203  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 85  986  204  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 86  987  205  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 87  988  206  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 88  989  207  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 89  990  208  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 90  991  209  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 91  992  210  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 92  993  211  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 93  994  212  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 94  995  213  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 95  996  214  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 96  997  215  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 97  998  216  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 98  999  217  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 99  1000 219  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 100 1001 220  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 101 1002 221  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 102 1003 222  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 103 1004 223  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 104 1005 224  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 105 1006 225  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 106 1007 226  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 107 1008 227  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 108 1009 228  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 109 1010 230  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 110 1011 231  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 111 1012 233  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 112 1013 236  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 113 1014 237  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 114 1015 248  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 115 1016 249  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 116 1017 250  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 117 1018 251  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 118 1019 252  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 119 1020 253  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 120 1021 255  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 121 1022 257  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 122 1023 258  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 123 1024 259  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 124 1025 261  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 125 1026 262  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 126 1027 265  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 127 1028 266  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 128 1029 267  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 129 1030 268  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 130 1031 269  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 131 1032 271  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 132 1033 272  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 133 1034 273  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 134 1035 274  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 135 1036 276  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 136 1037 281  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 137 1038 304  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 138 1039 305  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 139 1040 306  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 140 1041 307  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 141 1042 308  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 142 1043 309  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 143 1044 310  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 144 1045 311  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 145 1046 312  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 146 1047 313  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 147 1048 314  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 148 1049 315  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 149 1050 316  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 150 1051 317  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 151 1052 318  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 152 1053 319  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 153 1054 320  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 154 1055 321  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 155 1056 322  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 156 1057 332  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 157 1058 333  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 158 1059 338  HOH HOH A ? 
I 5 HOH 159 1060 9339 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 160 1061 9340 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 161 1062 9341 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 162 1063 9342 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 163 1064 9343 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 164 1065 9344 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 165 1066 9345 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 166 1067 9346 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 167 1068 9347 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 168 1069 9348 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 169 1070 9349 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 170 1071 9350 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 171 1072 9351 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 172 1073 9352 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 173 1074 9353 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 174 1075 9355 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 175 1076 9356 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 176 1077 9357 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 177 1078 9358 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 178 1079 9359 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 179 1080 9360 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 180 1081 9361 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 181 1082 9362 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 182 1083 9363 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 183 1084 9364 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 184 1085 9365 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 185 1086 9370 HOH HOH A ? 
I 5 HOH 186 1087 9383 HOH HOH A ? 
J 5 HOH 1   802  2    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 2   803  4    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 3   804  5    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 4   805  6    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 5   806  7    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 6   807  9    HOH HOH B ? 
J 5 HOH 7   808  11   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 8   809  12   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 9   810  13   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 10  811  14   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 11  812  15   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 12  813  16   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 13  814  17   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 14  815  18   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 15  816  19   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 16  817  20   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 17  818  21   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 18  819  22   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 19  820  23   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 20  821  24   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 21  822  25   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 22  823  26   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 23  824  27   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 24  825  28   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 25  826  29   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 26  827  31   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 27  828  32   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 28  829  33   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 29  830  35   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 30  831  37   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 31  832  38   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 32  833  39   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 33  834  40   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 34  835  41   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 35  836  42   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 36  837  43   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 37  838  45   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 38  839  46   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 39  840  47   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 40  841  49   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 41  842  50   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 42  843  53   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 43  844  54   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 44  845  55   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 45  846  56   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 46  847  57   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 47  848  58   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 48  849  59   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 49  850  60   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 50  851  61   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 51  852  62   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 52  853  63   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 53  854  64   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 54  855  65   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 55  856  66   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 56  857  67   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 57  858  68   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 58  859  69   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 59  860  70   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 60  861  71   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 61  862  72   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 62  863  73   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 63  864  74   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 64  865  75   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 65  866  76   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 66  867  77   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 67  868  78   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 68  869  81   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 69  870  84   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 70  871  85   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 71  872  86   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 72  873  87   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 73  874  88   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 74  875  89   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 75  876  90   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 76  877  91   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 77  878  92   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 78  879  93   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 79  880  128  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 80  881  138  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 81  882  140  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 82  883  141  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 83  884  142  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 84  885  146  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 85  886  147  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 86  887  148  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 87  888  149  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 88  889  150  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 89  890  151  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 90  891  152  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 91  892  153  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 92  893  154  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 93  894  155  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 94  895  156  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 95  896  157  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 96  897  158  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 97  898  159  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 98  899  160  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 99  900  161  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 100 901  162  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 101 902  163  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 102 903  164  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 103 904  165  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 104 905  166  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 105 906  167  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 106 907  168  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 107 908  169  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 108 909  170  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 109 910  171  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 110 911  172  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 111 912  173  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 112 913  174  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 113 914  176  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 114 915  177  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 115 916  178  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 116 917  179  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 117 918  180  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 118 919  181  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 119 920  182  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 120 921  218  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 121 922  229  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 122 923  232  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 123 924  234  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 124 925  235  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 125 926  238  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 126 927  239  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 127 928  240  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 128 929  241  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 129 930  242  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 130 931  243  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 131 932  244  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 132 933  245  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 133 934  246  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 134 935  247  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 135 936  254  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 136 937  256  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 137 938  260  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 138 939  263  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 139 940  264  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 140 941  270  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 141 942  275  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 142 943  277  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 143 944  278  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 144 945  279  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 145 946  280  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 146 947  282  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 147 948  283  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 148 949  284  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 149 950  285  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 150 951  286  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 151 952  287  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 152 953  288  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 153 954  289  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 154 955  290  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 155 956  291  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 156 957  292  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 157 958  293  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 158 959  294  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 159 960  295  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 160 961  296  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 161 962  297  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 162 963  298  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 163 964  299  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 164 965  300  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 165 966  301  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 166 967  302  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 167 968  303  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 168 969  323  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 169 970  324  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 170 971  325  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 171 972  326  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 172 973  327  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 173 974  328  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 174 975  329  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 175 976  330  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 176 977  331  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 177 978  334  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 178 979  335  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 179 980  336  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 180 981  337  HOH HOH B ? 
J 5 HOH 181 982  9354 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 182 983  9366 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 183 984  9367 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 184 985  9368 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 185 986  9369 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 186 987  9371 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 187 988  9372 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 188 989  9373 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 189 990  9374 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 190 991  9375 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 191 992  9376 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 192 993  9377 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 193 994  9378 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 194 995  9379 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 195 996  9380 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 196 997  9381 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 197 998  9382 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 198 999  9384 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 199 1000 9385 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 200 1001 9386 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 201 1002 9387 HOH HOH B ? 
J 5 HOH 202 1003 9388 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE              ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE             ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE           ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"      ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE             ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE            ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"      ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE              ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE            ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
K   non-polymer         . "POTASSIUM ION"      ? "K 1"            39.098  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE              ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE               ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE           ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MN  non-polymer         . "MANGANESE (II) ION" ? "Mn 2"           54.938  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE        ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PO4 non-polymer         . "PHOSPHATE ION"      ? "O4 P -3"        94.971  
PRO "L-peptide linking" y PROLINE              ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE               ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE            ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN           ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE             ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE               ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 4 ? 
I N N 5 ? 
J N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? LEU A 25  ? ASP A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ALA A 70  ? GLY A 85  ? ALA A 70  GLY A 85  1 ? 16 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP A 115 ? ALA A 126 ? ASP A 115 ALA A 126 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 14  ? LEU B 25  ? ASP B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 73  ? HIS B 84  ? ASP B 73  HIS B 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASP B 115 ? ALA B 126 ? ASP B 115 ALA B 126 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 9 ? 
AA2 ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA1 8 9 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
AA2 8 9 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU B 88  ? LYS B 90  ? GLU B 88  LYS B 90  
AA1 2 SER B 98  ? LEU B 102 ? SER B 98  LEU B 102 
AA1 3 ARG B 108 ? HIS B 112 ? ARG B 108 HIS B 112 
AA1 4 HIS B 64  ? ILE B 69  ? HIS B 64  ILE B 69  
AA1 5 LEU A 2   ? VAL A 12  ? LEU A 2   VAL A 12  
AA1 6 LEU A 45  ? ARG A 51  ? LEU A 45  ARG A 51  
AA1 7 GLY A 37  ? LEU A 42  ? GLY A 37  LEU A 42  
AA1 8 ARG A 29  ? TRP A 34  ? ARG A 29  TRP A 34  
AA1 9 ARG B 132 ? PHE B 133 ? ARG B 132 PHE B 133 
AA2 1 GLU A 88  ? LYS A 90  ? GLU A 88  LYS A 90  
AA2 2 SER A 98  ? LEU A 102 ? SER A 98  LEU A 102 
AA2 3 ARG A 108 ? HIS A 112 ? ARG A 108 HIS A 112 
AA2 4 HIS A 64  ? ILE A 69  ? HIS A 64  ILE A 69  
AA2 5 LEU B 2   ? VAL B 12  ? LEU B 2   VAL B 12  
AA2 6 LEU B 45  ? ARG B 51  ? LEU B 45  ARG B 51  
AA2 7 GLY B 37  ? LEU B 42  ? GLY B 37  LEU B 42  
AA2 8 ARG B 29  ? TRP B 34  ? ARG B 29  TRP B 34  
AA2 9 ARG A 132 ? PHE A 133 ? ARG A 132 PHE A 133 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018252 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014933 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.012987 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
K  
MN 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
4 E A E A 1 
2 F B F B 1 
3 G B G B 1 
4 H B H B 1 
5 I A I A 1 
5 J B J B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "PHOSPHATE ION"      PO4 
3 "POTASSIUM ION"      K   
4 "MANGANESE (II) ION" MN  
5 water                HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LYS B 90  ? N LYS B 90  O TYR B 100 ? O TYR B 100 
AA1 2 3 N PHE B 101 ? N PHE B 101 O LEU B 109 ? O LEU B 109 
AA1 3 4 O GLU B 110 ? O GLU B 110 N PHE B 67  ? N PHE B 67  
AA1 4 5 O ALA B 66  ? O ALA B 66  N HIS A 7   ? N HIS A 7   
AA1 5 6 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA1 6 7 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA1 7 8 O GLY A 37  ? O GLY A 37  N TRP A 34  ? N TRP A 34  
AA1 8 9 N ARG A 33  ? N ARG A 33  O ARG B 132 ? O ARG B 132 
AA2 1 2 N LYS A 90  ? N LYS A 90  O TYR A 100 ? O TYR A 100 
AA2 2 3 N PHE A 101 ? N PHE A 101 O LEU A 109 ? O LEU A 109 
AA2 3 4 O GLU A 110 ? O GLU A 110 N PHE A 67  ? N PHE A 67  
AA2 4 5 N ALA A 66  ? N ALA A 66  O ASN B 6   ? O ASN B 6   
AA2 5 6 N LEU B 8   ? N LEU B 8   O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA2 6 7 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA2 7 8 O GLY B 37  ? O GLY B 37  N TRP B 34  ? N TRP B 34  
AA2 8 9 O ARG B 33  ? O ARG B 33  N ARG A 132 ? N ARG A 132 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 50.832 15.593 18.226 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 50.420 14.523 17.334 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 49.332 14.928 16.343 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 49.275 14.413 15.230 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 49.885 13.302 18.117 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 50.970 12.348 18.552 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 50.344 10.980 19.521 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 50.400 11.652 21.179 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . LEU A 1 2   ? 48.440 15.822 16.689 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . LEU A 1 2   ? 47.354 16.266 15.820 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . LEU A 1 2   ? 47.941 17.244 14.819 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A C   1 
ATOM   12   O  O   . LEU A 1 2   ? 48.955 17.893 15.108 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . LEU A 1 2   ? 46.267 16.908 16.688 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . LEU A 1 2   ? 45.627 16.003 17.721 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CG  1 
ATOM   15   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 44.567 16.799 18.484 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD1 1 
ATOM   16   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 45.027 14.780 17.035 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD2 1 
ATOM   17   N  N   . THR A 1 3   ? 47.332 17.313 13.660 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 3    THR A N   1 
ATOM   18   C  CA  . THR A 1 3   ? 47.977 18.010 12.558 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 3    THR A CA  1 
ATOM   19   C  C   . THR A 1 3   ? 47.239 19.256 12.135 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 3    THR A C   1 
ATOM   20   O  O   . THR A 1 3   ? 47.819 20.042 11.363 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 3    THR A O   1 
ATOM   21   C  CB  . THR A 1 3   ? 48.091 17.109 11.296 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 3    THR A CB  1 
ATOM   22   O  OG1 . THR A 1 3   ? 46.798 16.648 10.916 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 3    THR A OG1 1 
ATOM   23   C  CG2 . THR A 1 3   ? 48.965 15.879 11.567 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 3    THR A CG2 1 
ATOM   24   N  N   . GLY A 1 4   ? 46.014 19.448 12.582 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   1 
ATOM   25   C  CA  . GLY A 1 4   ? 45.188 20.533 12.063 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  1 
ATOM   26   C  C   . GLY A 1 4   ? 43.738 20.072 12.049 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   1 
ATOM   27   O  O   . GLY A 1 4   ? 43.415 19.061 12.664 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 5   ? 42.889 20.844 11.374 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 5   ? 41.504 20.492 11.229 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 5   ? 41.306 19.502 10.068 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 5   ? 41.741 19.790 8.955  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 5   ? 40.604 21.708 10.959 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 5   ? 39.106 21.330 11.047 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 38.640 21.391 12.481 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 38.215 22.153 10.137 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . ASN A 1 6   ? 40.632 18.405 10.382 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   1 
ATOM   37   C  CA  . ASN A 1 6   ? 40.318 17.397 9.395  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  1 
ATOM   38   C  C   . ASN A 1 6   ? 38.944 17.603 8.780  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   1 
ATOM   39   O  O   . ASN A 1 6   ? 38.801 17.511 7.549  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   1 
ATOM   40   C  CB  . ASN A 1 6   ? 40.421 16.008 9.994  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . ASN A 1 6   ? 40.263 14.905 8.991  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  1 
ATOM   42   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 39.150 14.366 8.795  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 1 
ATOM   43   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 41.351 14.531 8.359  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 1 
ATOM   44   N  N   . HIS A 1 7   ? 37.899 17.845 9.591  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   1 
ATOM   45   C  CA  . HIS A 1 7   ? 36.561 18.155 9.033  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  1 
ATOM   46   C  C   . HIS A 1 7   ? 35.719 18.779 10.141 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   1 
ATOM   47   O  O   . HIS A 1 7   ? 36.023 18.655 11.334 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   1 
ATOM   48   C  CB  . HIS A 1 7   ? 35.918 16.923 8.421  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  1 
ATOM   49   C  CG  . HIS A 1 7   ? 35.577 15.752 9.282  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  1 
ATOM   50   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 36.486 14.718 9.503  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 1 
ATOM   51   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 34.472 15.366 9.957  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 1 
ATOM   52   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 35.928 13.787 10.269 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 1 
ATOM   53   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 34.690 14.161 10.559 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 1 
ATOM   54   N  N   . LEU A 1 8   ? 34.681 19.459 9.692  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   55   C  CA  . LEU A 1 8   ? 33.655 20.051 10.551 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   56   C  C   . LEU A 1 8   ? 32.330 19.384 10.284 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   57   O  O   . LEU A 1 8   ? 31.985 19.286 9.091  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   58   C  CB  . LEU A 1 8   ? 33.559 21.544 10.231 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   59   C  CG  . LEU A 1 8   ? 32.470 22.405 10.807 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   60   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 32.566 22.499 12.327 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   61   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 32.498 23.807 10.178 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   62   N  N   . THR A 1 9   ? 31.628 18.930 11.303 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   1 
ATOM   63   C  CA  . THR A 1 9   ? 30.302 18.352 11.150 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  1 
ATOM   64   C  C   . THR A 1 9   ? 29.271 19.163 11.891 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   1 
ATOM   65   O  O   . THR A 1 9   ? 29.465 19.487 13.066 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   1 
ATOM   66   C  CB  . THR A 1 9   ? 30.324 16.911 11.678 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  1 
ATOM   67   O  OG1 . THR A 1 9   ? 31.279 16.176 10.893 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 1 
ATOM   68   C  CG2 . THR A 1 9   ? 28.968 16.263 11.533 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 1 
ATOM   69   N  N   . LEU A 1 10  ? 28.189 19.506 11.183 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   1 
ATOM   70   C  CA  . LEU A 1 10  ? 27.095 20.284 11.740 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  1 
ATOM   71   C  C   . LEU A 1 10  ? 25.808 19.470 11.720 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   1 
ATOM   72   O  O   . LEU A 1 10  ? 25.435 18.901 10.684 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   1 
ATOM   73   C  CB  . LEU A 1 10  ? 26.855 21.547 10.924 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . LEU A 1 10  ? 28.032 22.511 10.804 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  1 
ATOM   75   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 27.677 23.709 9.935  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 1 
ATOM   76   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 28.494 23.034 12.162 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 1 
ATOM   77   N  N   . ALA A 1 11  ? 25.115 19.447 12.846 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ALA A 1 11  ? 23.766 18.890 12.919 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ALA A 1 11  ? 22.798 19.794 12.165 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   1 
ATOM   80   O  O   . ALA A 1 11  ? 22.879 21.025 12.360 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ALA A 1 11  ? 23.304 18.707 14.359 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  1 
ATOM   82   N  N   . VAL A 1 12  ? 21.934 19.230 11.337 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   1 
ATOM   83   C  CA  . VAL A 1 12  ? 20.954 20.016 10.579 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  1 
ATOM   84   C  C   . VAL A 1 12  ? 19.586 19.352 10.672 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   1 
ATOM   85   O  O   . VAL A 1 12  ? 19.448 18.149 10.476 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   1 
ATOM   86   C  CB  . VAL A 1 12  ? 21.343 20.265 9.109  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  1 
ATOM   87   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 22.709 20.937 9.045  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 1 
ATOM   88   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 21.426 19.005 8.265  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 1 
ATOM   89   N  N   . ALA A 1 13  ? 18.559 20.173 10.902 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   1 
ATOM   90   C  CA  . ALA A 1 13  ? 17.214 19.620 10.953 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  1 
ATOM   91   C  C   . ALA A 1 13  ? 16.606 19.393 9.576  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   1 
ATOM   92   O  O   . ALA A 1 13  ? 15.753 18.517 9.419  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   1 
ATOM   93   C  CB  . ALA A 1 13  ? 16.284 20.570 11.726 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  1 
ATOM   94   N  N   . ASP A 1 14  ? 16.984 20.185 8.603  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   1 
ATOM   95   C  CA  . ASP A 1 14  ? 16.398 20.246 7.278  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  1 
ATOM   96   C  C   . ASP A 1 14  ? 17.528 20.119 6.277  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   1 
ATOM   97   O  O   . ASP A 1 14  ? 18.149 21.089 5.904  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   1 
ATOM   98   C  CB  . ASP A 1 14  ? 15.596 21.543 7.140  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . ASP A 1 14  ? 14.804 21.708 5.870  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  1 
ATOM   100  O  OD1 . ASP A 1 14  ? 15.077 20.926 4.920  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 1 
ATOM   101  O  OD2 . ASP A 1 14  ? 13.961 22.625 5.869  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 1 
ATOM   102  N  N   . LEU A 1 15  ? 17.794 18.880 5.876  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   1 
ATOM   103  C  CA  . LEU A 1 15  ? 18.966 18.615 5.030  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  1 
ATOM   104  C  C   . LEU A 1 15  ? 18.864 19.266 3.679  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   1 
ATOM   105  O  O   . LEU A 1 15  ? 19.838 19.930 3.265  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   1 
ATOM   106  C  CB  . LEU A 1 15  ? 19.233 17.108 4.993  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . LEU A 1 15  ? 20.422 16.668 4.157  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  1 
ATOM   108  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 21.750 17.190 4.737  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 1 
ATOM   109  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 20.475 15.151 3.997  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 1 
ATOM   110  N  N   . PRO A 1 16  ? 17.752 19.192 2.964  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A N   1 
ATOM   111  C  CA  . PRO A 1 16  ? 17.675 19.962 1.701  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CA  1 
ATOM   112  C  C   . PRO A 1 16  ? 17.935 21.458 1.880  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A C   1 
ATOM   113  O  O   . PRO A 1 16  ? 18.665 22.049 1.068  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A O   1 
ATOM   114  C  CB  . PRO A 1 16  ? 16.246 19.703 1.240  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CB  1 
ATOM   115  C  CG  . PRO A 1 16  ? 15.914 18.357 1.821  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CG  1 
ATOM   116  C  CD  . PRO A 1 16  ? 16.548 18.388 3.195  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CD  1 
ATOM   117  N  N   . ALA A 1 17  ? 17.378 22.109 2.905  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   1 
ATOM   118  C  CA  . ALA A 1 17  ? 17.586 23.549 3.085  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  1 
ATOM   119  C  C   . ALA A 1 17  ? 19.065 23.832 3.373  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   1 
ATOM   120  O  O   . ALA A 1 17  ? 19.612 24.793 2.846  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   1 
ATOM   121  C  CB  . ALA A 1 17  ? 16.753 24.071 4.210  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  1 
ATOM   122  N  N   . SER A 1 18  ? 19.694 22.999 4.202  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   1 
ATOM   123  C  CA  . SER A 1 18  ? 21.086 23.249 4.499  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  1 
ATOM   124  C  C   . SER A 1 18  ? 22.002 22.980 3.321  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   1 
ATOM   125  O  O   . SER A 1 18  ? 22.957 23.739 3.125  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   1 
ATOM   126  C  CB  . SER A 1 18  ? 21.478 22.395 5.695  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  1 
ATOM   127  O  OG  . SER A 1 18  ? 20.744 22.803 6.853  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  1 
ATOM   128  N  N   . ILE A 1 19  ? 21.744 21.943 2.545  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A N   1 
ATOM   129  C  CA  . ILE A 1 19  ? 22.556 21.735 1.343  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CA  1 
ATOM   130  C  C   . ILE A 1 19  ? 22.459 22.952 0.425  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A C   1 
ATOM   131  O  O   . ILE A 1 19  ? 23.472 23.436 -0.058 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A O   1 
ATOM   132  C  CB  . ILE A 1 19  ? 22.150 20.455 0.606  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CB  1 
ATOM   133  C  CG1 . ILE A 1 19  ? 22.576 19.185 1.375  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG1 1 
ATOM   134  C  CG2 . ILE A 1 19  ? 22.701 20.472 -0.814 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG2 1 
ATOM   135  C  CD1 . ILE A 1 19  ? 21.957 17.884 0.875  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CD1 1 
ATOM   136  N  N   . ALA A 1 20  ? 21.234 23.427 0.196  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   1 
ATOM   137  C  CA  . ALA A 1 20  ? 21.046 24.559 -0.684 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  1 
ATOM   138  C  C   . ALA A 1 20  ? 21.773 25.794 -0.174 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   1 
ATOM   139  O  O   . ALA A 1 20  ? 22.382 26.560 -0.905 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   1 
ATOM   140  C  CB  . ALA A 1 20  ? 19.576 24.854 -0.829 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  1 
ATOM   141  N  N   . PHE A 1 21  ? 21.740 26.030 1.147  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   1 
ATOM   142  C  CA  . PHE A 1 21  ? 22.406 27.169 1.758  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  1 
ATOM   143  C  C   . PHE A 1 21  ? 23.919 27.087 1.557  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   1 
ATOM   144  O  O   . PHE A 1 21  ? 24.542 28.043 1.062  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   1 
ATOM   145  C  CB  . PHE A 1 21  ? 22.065 27.174 3.245  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . PHE A 1 21  ? 22.643 28.367 4.015  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  1 
ATOM   147  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 21.978 29.579 4.093  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 1 
ATOM   148  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 23.855 28.212 4.658  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 1 
ATOM   149  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 22.480 30.619 4.836  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 1 
ATOM   150  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 24.372 29.250 5.428  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 1 
ATOM   151  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 23.676 30.419 5.495  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  1 
ATOM   152  N  N   . TYR A 1 22  ? 24.519 25.971 1.938  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A N   1 
ATOM   153  C  CA  . TYR A 1 22  ? 25.978 25.844 1.864  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CA  1 
ATOM   154  C  C   . TYR A 1 22  ? 26.463 25.816 0.429  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A C   1 
ATOM   155  O  O   . TYR A 1 22  ? 27.458 26.458 0.087  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A O   1 
ATOM   156  C  CB  . TYR A 1 22  ? 26.469 24.649 2.715  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CB  1 
ATOM   157  C  CG  . TYR A 1 22  ? 26.449 25.016 4.171  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CG  1 
ATOM   158  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 25.410 24.623 5.009  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD1 1 
ATOM   159  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 27.453 25.791 4.730  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD2 1 
ATOM   160  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 25.403 24.974 6.334  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE1 1 
ATOM   161  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 27.444 26.162 6.069  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE2 1 
ATOM   162  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 26.418 25.759 6.886  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CZ  1 
ATOM   163  O  OH  . TYR A 1 22  ? 26.397 26.145 8.212  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A OH  1 
ATOM   164  N  N   . ARG A 1 23  ? 25.764 25.094 -0.436 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   1 
ATOM   165  C  CA  . ARG A 1 23  ? 26.130 24.959 -1.846 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  1 
ATOM   166  C  C   . ARG A 1 23  ? 25.909 26.260 -2.595 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   1 
ATOM   167  O  O   . ARG A 1 23  ? 26.797 26.848 -3.218 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   1 
ATOM   168  C  CB  . ARG A 1 23  ? 25.369 23.778 -2.468 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  1 
ATOM   169  C  CG  . ARG A 1 23  ? 25.649 23.657 -3.988 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  1 
ATOM   170  C  CD  . ARG A 1 23  ? 24.655 22.755 -4.703 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  1 
ATOM   171  N  NE  . ARG A 1 23  ? 23.314 23.325 -4.583 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  1 
ATOM   172  C  CZ  . ARG A 1 23  ? 22.153 22.713 -4.432 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  1 
ATOM   173  N  NH1 . ARG A 1 23  ? 22.084 21.391 -4.408 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 1 
ATOM   174  N  NH2 . ARG A 1 23  ? 21.029 23.433 -4.318 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 1 
ATOM   175  N  N   . ASP A 1 24  ? 24.678 26.769 -2.552 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   1 
ATOM   176  C  CA  . ASP A 1 24  ? 24.329 27.915 -3.425 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  1 
ATOM   177  C  C   . ASP A 1 24  ? 24.667 29.287 -2.871 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   1 
ATOM   178  O  O   . ASP A 1 24  ? 25.143 30.173 -3.586 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   1 
ATOM   179  C  CB  . ASP A 1 24  ? 22.828 27.879 -3.723 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . ASP A 1 24  ? 22.373 26.619 -4.399 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  1 
ATOM   181  O  OD1 . ASP A 1 24  ? 23.181 26.007 -5.132 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 1 
ATOM   182  O  OD2 . ASP A 1 24  ? 21.200 26.239 -4.174 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 1 
ATOM   183  N  N   A LEU A 1 25  ? 24.425 29.568 -1.587 0.50 14.89 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   1 
ATOM   184  N  N   B LEU A 1 25  ? 24.448 29.492 -1.577 0.50 14.82 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   1 
ATOM   185  C  CA  A LEU A 1 25  ? 24.842 30.865 -1.059 0.50 15.00 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  1 
ATOM   186  C  CA  B LEU A 1 25  ? 24.787 30.771 -0.980 0.50 14.86 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  1 
ATOM   187  C  C   A LEU A 1 25  ? 26.308 30.910 -0.663 0.50 14.29 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   1 
ATOM   188  C  C   B LEU A 1 25  ? 26.210 30.928 -0.474 0.50 14.57 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   1 
ATOM   189  O  O   A LEU A 1 25  ? 26.960 31.934 -0.912 0.50 17.06 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   1 
ATOM   190  O  O   B LEU A 1 25  ? 26.734 32.051 -0.446 0.50 16.12 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   1 
ATOM   191  C  CB  A LEU A 1 25  ? 23.973 31.264 0.149  0.50 15.18 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  1 
ATOM   192  C  CB  B LEU A 1 25  ? 23.818 31.012 0.194  0.50 15.33 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  1 
ATOM   193  C  CG  A LEU A 1 25  ? 22.500 31.536 -0.152 0.50 15.59 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  1 
ATOM   194  C  CG  B LEU A 1 25  ? 23.594 32.459 0.604  0.50 14.79 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  1 
ATOM   195  C  CD1 A LEU A 1 25  ? 21.730 31.778 1.143  0.50 13.52 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 1 
ATOM   196  C  CD1 B LEU A 1 25  ? 23.132 33.351 -0.551 0.50 16.91 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 1 
ATOM   197  C  CD2 A LEU A 1 25  ? 22.353 32.716 -1.100 0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 1 
ATOM   198  C  CD2 B LEU A 1 25  ? 22.584 32.494 1.750  0.50 15.76 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 1 
ATOM   199  N  N   . LEU A 1 26  ? 26.879 29.854 -0.074 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   1 
ATOM   200  C  CA  . LEU A 1 26  ? 28.279 29.956 0.347  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  1 
ATOM   201  C  C   . LEU A 1 26  ? 29.257 29.337 -0.642 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   1 
ATOM   202  O  O   . LEU A 1 26  ? 30.456 29.451 -0.433 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   1 
ATOM   203  C  CB  . LEU A 1 26  ? 28.470 29.341 1.741  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  1 
ATOM   204  C  CG  . LEU A 1 26  ? 28.055 30.212 2.931  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  1 
ATOM   205  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 26.646 30.721 2.789  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 1 
ATOM   206  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 28.270 29.456 4.231  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 1 
ATOM   207  N  N   . GLY A 1 27  ? 28.847 28.642 -1.690 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N   1 
ATOM   208  C  CA  . GLY A 1 27  ? 29.731 28.172 -2.738 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA  1 
ATOM   209  C  C   . GLY A 1 27  ? 30.473 26.904 -2.425 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C   1 
ATOM   210  O  O   . GLY A 1 27  ? 31.454 26.640 -3.107 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O   1 
ATOM   211  N  N   . PHE A 1 28  ? 30.023 26.143 -1.437 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A N   1 
ATOM   212  C  CA  . PHE A 1 28  ? 30.546 24.799 -1.235 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CA  1 
ATOM   213  C  C   . PHE A 1 28  ? 30.143 23.927 -2.421 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A C   1 
ATOM   214  O  O   . PHE A 1 28  ? 29.077 24.079 -3.022 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A O   1 
ATOM   215  C  CB  . PHE A 1 28  ? 30.020 24.156 0.044  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . PHE A 1 28  ? 30.624 24.665 1.333  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CG  1 
ATOM   217  C  CD1 . PHE A 1 28  ? 30.368 25.946 1.819  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD1 1 
ATOM   218  C  CD2 . PHE A 1 28  ? 31.470 23.839 2.075  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD2 1 
ATOM   219  C  CE1 . PHE A 1 28  ? 30.948 26.393 3.006  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE1 1 
ATOM   220  C  CE2 . PHE A 1 28  ? 32.024 24.291 3.266  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE2 1 
ATOM   221  C  CZ  . PHE A 1 28  ? 31.745 25.552 3.743  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CZ  1 
ATOM   222  N  N   . ARG A 1 29  ? 31.027 22.980 -2.739 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   1 
ATOM   223  C  CA  . ARG A 1 29  ? 30.718 21.958 -3.717 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  1 
ATOM   224  C  C   . ARG A 1 29  ? 30.148 20.742 -3.010 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   1 
ATOM   225  O  O   . ARG A 1 29  ? 30.765 20.221 -2.053 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   1 
ATOM   226  C  CB  . ARG A 1 29  ? 31.974 21.500 -4.491 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  1 
ATOM   227  C  CG  . ARG A 1 29  ? 31.707 20.455 -5.572 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  1 
ATOM   228  C  CD  . ARG A 1 29  ? 32.838 20.382 -6.579 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  1 
ATOM   229  N  NE  . ARG A 1 29  ? 32.576 19.591 -7.776 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  1 
ATOM   230  C  CZ  . ARG A 1 29  ? 32.375 18.302 -7.867 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  1 
ATOM   231  N  NH1 . ARG A 1 29  ? 32.397 17.551 -6.762 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 1 
ATOM   232  N  NH2 . ARG A 1 29  ? 32.147 17.688 -9.039 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 1 
ATOM   233  N  N   . LEU A 1 30  ? 29.001 20.276 -3.447 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   1 
ATOM   234  C  CA  . LEU A 1 30  ? 28.368 19.069 -2.941 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  1 
ATOM   235  C  C   . LEU A 1 30  ? 29.090 17.860 -3.504 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   1 
ATOM   236  O  O   . LEU A 1 30  ? 29.110 17.650 -4.710 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   1 
ATOM   237  C  CB  . LEU A 1 30  ? 26.885 19.046 -3.298 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  1 
ATOM   238  C  CG  . LEU A 1 30  ? 26.165 17.829 -2.753 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  1 
ATOM   239  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 26.153 17.793 -1.227 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 1 
ATOM   240  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 24.732 17.767 -3.256 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 1 
ATOM   241  N  N   . GLU A 1 31  ? 29.724 17.067 -2.660 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   1 
ATOM   242  C  CA  . GLU A 1 31  ? 30.471 15.906 -3.114 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  1 
ATOM   243  C  C   . GLU A 1 31  ? 29.725 14.591 -2.959 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   1 
ATOM   244  O  O   . GLU A 1 31  ? 29.870 13.653 -3.754 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   1 
ATOM   245  C  CB  . GLU A 1 31  ? 31.818 15.819 -2.371 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  1 
ATOM   246  C  CG  . GLU A 1 31  ? 32.741 16.964 -2.766 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  1 
ATOM   247  C  CD  . GLU A 1 31  ? 33.456 16.792 -4.076 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  1 
ATOM   248  O  OE1 . GLU A 1 31  ? 33.349 15.648 -4.597 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 1 
ATOM   249  O  OE2 . GLU A 1 31  ? 34.107 17.720 -4.611 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 1 
ATOM   250  N  N   . ALA A 1 32  ? 28.872 14.490 -1.944 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   1 
ATOM   251  C  CA  . ALA A 1 32  ? 28.032 13.313 -1.712 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  1 
ATOM   252  C  C   . ALA A 1 32  ? 26.853 13.695 -0.822 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   1 
ATOM   253  O  O   . ALA A 1 32  ? 26.911 14.587 -0.003 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   1 
ATOM   254  C  CB  . ALA A 1 32  ? 28.763 12.156 -1.067 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  1 
ATOM   255  N  N   . ARG A 1 33  ? 25.783 12.942 -1.014 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A N   1 
ATOM   256  C  CA  . ARG A 1 33  ? 24.583 13.124 -0.196 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CA  1 
ATOM   257  C  C   . ARG A 1 33  ? 23.971 11.755 0.045  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A C   1 
ATOM   258  O  O   . ARG A 1 33  ? 24.098 10.888 -0.823 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A O   1 
ATOM   259  C  CB  . ARG A 1 33  ? 23.659 14.063 -0.965 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CB  1 
ATOM   260  C  CG  . ARG A 1 33  ? 22.236 14.199 -0.583 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CG  1 
ATOM   261  C  CD  . ARG A 1 33  ? 21.520 15.091 -1.624 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CD  1 
ATOM   262  N  NE  . ARG A 1 33  ? 20.325 15.611 -0.990 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NE  1 
ATOM   263  C  CZ  . ARG A 1 33  ? 19.695 16.717 -1.359 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CZ  1 
ATOM   264  N  NH1 . ARG A 1 33  ? 20.132 17.458 -2.396 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH1 1 
ATOM   265  N  NH2 . ARG A 1 33  ? 18.621 17.020 -0.644 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH2 1 
ATOM   266  N  N   . TRP A 1 34  ? 23.321 11.580 1.197  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   1 
ATOM   267  C  CA  . TRP A 1 34  ? 22.639 10.322 1.481  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  1 
ATOM   268  C  C   . TRP A 1 34  ? 21.450 10.655 2.356  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   1 
ATOM   269  O  O   . TRP A 1 34  ? 21.186 11.808 2.624  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   1 
ATOM   270  C  CB  . TRP A 1 34  ? 23.532 9.296  2.116  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  1 
ATOM   271  C  CG  . TRP A 1 34  ? 24.079 9.583  3.472  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  1 
ATOM   272  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 23.584 9.005  4.612  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 1 
ATOM   273  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 25.176 10.450 3.853  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 1 
ATOM   274  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 24.307 9.462  5.685  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 1 
ATOM   275  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 25.279 10.341 5.258  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 1 
ATOM   276  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 26.067 11.284 3.176  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 1 
ATOM   277  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 26.228 11.034 5.993  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 1 
ATOM   278  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 27.027 11.992 3.891  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 1 
ATOM   279  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 27.084 11.851 5.289  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 1 
ATOM   280  N  N   . ASP A 1 35  ? 20.703 9.624  2.710  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A N   1 
ATOM   281  C  CA  . ASP A 1 35  ? 19.439 9.956  3.358  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CA  1 
ATOM   282  C  C   . ASP A 1 35  ? 19.620 10.637 4.717  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A C   1 
ATOM   283  O  O   . ASP A 1 35  ? 18.675 11.282 5.188  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A O   1 
ATOM   284  C  CB  . ASP A 1 35  ? 18.635 8.678  3.528  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CB  1 
ATOM   285  C  CG  . ASP A 1 35  ? 18.113 8.092  2.228  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CG  1 
ATOM   286  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 18.066 8.723  1.144  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD1 1 
ATOM   287  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 17.734 6.906  2.288  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD2 1 
ATOM   288  N  N   . GLN A 1 36  ? 20.798 10.519 5.332  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N   1 
ATOM   289  C  CA  . GLN A 1 36  ? 20.988 11.157 6.642  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA  1 
ATOM   290  C  C   . GLN A 1 36  ? 22.127 12.159 6.657  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C   1 
ATOM   291  O  O   . GLN A 1 36  ? 22.600 12.529 7.745  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O   1 
ATOM   292  C  CB  . GLN A 1 36  ? 21.247 10.078 7.697  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . GLN A 1 36  ? 20.085 9.107  7.844  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . GLN A 1 36  ? 18.713 9.727  7.756  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD  1 
ATOM   295  O  OE1 . GLN A 1 36  ? 18.441 10.858 8.158  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1 1 
ATOM   296  N  NE2 . GLN A 1 36  ? 17.750 8.937  7.225  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2 1 
ATOM   297  N  N   . GLY A 1 37  ? 22.580 12.645 5.512  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   1 
ATOM   298  C  CA  . GLY A 1 37  ? 23.621 13.666 5.543  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  1 
ATOM   299  C  C   . GLY A 1 37  ? 24.199 14.023 4.182  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   1 
ATOM   300  O  O   . GLY A 1 37  ? 23.686 13.625 3.150  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   1 
ATOM   301  N  N   . ALA A 1 38  ? 25.254 14.822 4.181  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   1 
ATOM   302  C  CA  . ALA A 1 38  ? 25.948 15.264 2.990  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  1 
ATOM   303  C  C   . ALA A 1 38  ? 27.398 15.611 3.323  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   1 
ATOM   304  O  O   . ALA A 1 38  ? 27.743 15.988 4.443  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   1 
ATOM   305  C  CB  . ALA A 1 38  ? 25.257 16.451 2.346  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  1 
ATOM   306  N  N   . TYR A 1 39  ? 28.260 15.489 2.322  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   1 
ATOM   307  C  CA  . TYR A 1 39  ? 29.650 15.933 2.357  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  1 
ATOM   308  C  C   . TYR A 1 39  ? 29.826 17.049 1.338  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   1 
ATOM   309  O  O   . TYR A 1 39  ? 29.446 16.868 0.171  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   1 
ATOM   310  C  CB  . TYR A 1 39  ? 30.590 14.789 2.036  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  1 
ATOM   311  C  CG  . TYR A 1 39  ? 30.641 13.662 3.031  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  1 
ATOM   312  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 30.838 12.333 2.588  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 1 
ATOM   313  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 30.517 13.874 4.375  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 1 
ATOM   314  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 30.896 11.286 3.477  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 1 
ATOM   315  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 30.579 12.809 5.249  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 1 
ATOM   316  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 30.754 11.530 4.821  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  1 
ATOM   317  O  OH  . TYR A 1 39  ? 30.816 10.516 5.748  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  1 
ATOM   318  N  N   . LEU A 1 40  ? 30.441 18.128 1.757  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   1 
ATOM   319  C  CA  . LEU A 1 40  ? 30.719 19.285 0.919  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  1 
ATOM   320  C  C   . LEU A 1 40  ? 32.163 19.724 1.122  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   1 
ATOM   321  O  O   . LEU A 1 40  ? 32.788 19.418 2.143  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   1 
ATOM   322  C  CB  . LEU A 1 40  ? 29.752 20.442 1.214  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . LEU A 1 40  ? 28.267 20.093 1.080  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  1 
ATOM   324  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 27.660 19.741 2.416  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 1 
ATOM   325  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 27.499 21.235 0.435  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 1 
ATOM   326  N  N   . GLU A 1 41  ? 32.705 20.428 0.125  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A N   1 
ATOM   327  C  CA  . GLU A 1 41  ? 34.072 20.940 0.242  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CA  1 
ATOM   328  C  C   . GLU A 1 41  ? 34.157 22.366 -0.257 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A C   1 
ATOM   329  O  O   . GLU A 1 41  ? 33.515 22.771 -1.215 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A O   1 
ATOM   330  C  CB  . GLU A 1 41  ? 35.017 20.059 -0.569 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CB  1 
ATOM   331  C  CG  . GLU A 1 41  ? 36.489 20.350 -0.363 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CG  1 
ATOM   332  C  CD  . GLU A 1 41  ? 37.425 19.400 -1.087 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CD  1 
ATOM   333  O  OE1 . GLU A 1 41  ? 37.225 19.136 -2.283 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE1 1 
ATOM   334  O  OE2 . GLU A 1 41  ? 38.391 18.925 -0.456 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE2 1 
ATOM   335  N  N   . LEU A 1 42  ? 34.933 23.161 0.454  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   1 
ATOM   336  C  CA  . LEU A 1 42  ? 35.235 24.564 0.183  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  1 
ATOM   337  C  C   . LEU A 1 42  ? 36.721 24.747 0.406  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   1 
ATOM   338  O  O   . LEU A 1 42  ? 37.198 24.675 1.522  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   1 
ATOM   339  C  CB  . LEU A 1 42  ? 34.466 25.497 1.126  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  1 
ATOM   340  C  CG  . LEU A 1 42  ? 34.775 26.993 0.956  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  1 
ATOM   341  C  CD1 . LEU A 1 42  ? 34.009 27.551 -0.240 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 1 
ATOM   342  C  CD2 . LEU A 1 42  ? 34.429 27.772 2.222  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 1 
ATOM   343  N  N   . GLY A 1 43  ? 37.463 24.957 -0.653 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 43   GLY A N   1 
ATOM   344  C  CA  . GLY A 1 43  ? 38.908 24.902 -0.506 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 43   GLY A CA  1 
ATOM   345  C  C   . GLY A 1 43  ? 39.337 23.548 0.053  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 43   GLY A C   1 
ATOM   346  O  O   . GLY A 1 43  ? 38.993 22.490 -0.492 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 43   GLY A O   1 
ATOM   347  N  N   . SER A 1 44  ? 40.126 23.624 1.131  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   1 
ATOM   348  C  CA  . SER A 1 44  ? 40.485 22.371 1.764  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  1 
ATOM   349  C  C   . SER A 1 44  ? 39.520 21.932 2.853  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   1 
ATOM   350  O  O   . SER A 1 44  ? 39.714 20.883 3.470  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   1 
ATOM   351  C  CB  . SER A 1 44  ? 41.910 22.512 2.349  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  1 
ATOM   352  O  OG  . SER A 1 44  ? 41.873 23.481 3.384  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  1 
ATOM   353  N  N   . LEU A 1 45  ? 38.493 22.742 3.152  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   1 
ATOM   354  C  CA  . LEU A 1 45  ? 37.569 22.397 4.225  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  1 
ATOM   355  C  C   . LEU A 1 45  ? 36.559 21.332 3.801  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   1 
ATOM   356  O  O   . LEU A 1 45  ? 35.824 21.499 2.817  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   1 
ATOM   357  C  CB  . LEU A 1 45  ? 36.820 23.658 4.687  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  1 
ATOM   358  C  CG  . LEU A 1 45  ? 35.670 23.376 5.683  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  1 
ATOM   359  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 36.187 22.861 7.020  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 1 
ATOM   360  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 34.861 24.616 5.922  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 1 
ATOM   361  N  N   . TRP A 1 46  ? 36.516 20.259 4.573  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A N   1 
ATOM   362  C  CA  . TRP A 1 46  ? 35.546 19.169 4.477  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CA  1 
ATOM   363  C  C   . TRP A 1 46  ? 34.469 19.507 5.499  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A C   1 
ATOM   364  O  O   . TRP A 1 46  ? 34.684 19.472 6.727  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A O   1 
ATOM   365  C  CB  . TRP A 1 46  ? 36.235 17.807 4.678  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . TRP A 1 46  ? 35.349 16.616 4.789  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CG  1 
ATOM   367  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 34.017 16.468 4.452  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD1 1 
ATOM   368  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 35.719 15.313 5.289  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD2 1 
ATOM   369  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 33.555 15.222 4.717  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A NE1 1 
ATOM   370  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 34.588 14.474 5.234  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE2 1 
ATOM   371  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 36.911 14.799 5.793  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE3 1 
ATOM   372  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 34.596 13.148 5.650  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ2 1 
ATOM   373  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 36.944 13.488 6.206  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ3 1 
ATOM   374  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 35.804 12.671 6.126  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CH2 1 
ATOM   375  N  N   . LEU A 1 47  ? 33.281 19.780 4.969  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   376  C  CA  . LEU A 1 47  ? 32.074 19.952 5.748  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   377  C  C   . LEU A 1 47  ? 31.144 18.736 5.651  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   378  O  O   . LEU A 1 47  ? 30.841 18.270 4.570  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   379  C  CB  . LEU A 1 47  ? 31.291 21.167 5.264  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   380  C  CG  . LEU A 1 47  ? 29.974 21.521 5.956  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   381  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 30.149 21.858 7.424  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   382  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 29.312 22.703 5.235  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   383  N  N   A CYS A 1 48  ? 30.711 18.246 6.804  0.50 8.73  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   384  N  N   B CYS A 1 48  ? 30.697 18.308 6.818  0.50 8.53  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   1 
ATOM   385  C  CA  A CYS A 1 48  ? 29.649 17.240 6.796  0.50 8.78  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   386  C  CA  B CYS A 1 48  ? 29.718 17.233 6.940  0.50 8.75  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  1 
ATOM   387  C  C   A CYS A 1 48  ? 28.403 17.870 7.408  0.50 8.18  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   388  C  C   B CYS A 1 48  ? 28.401 17.763 7.480  0.50 8.07  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   1 
ATOM   389  O  O   A CYS A 1 48  ? 28.549 18.594 8.372  0.50 8.41  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   390  O  O   B CYS A 1 48  ? 28.437 18.371 8.541  0.50 8.32  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   1 
ATOM   391  C  CB  A CYS A 1 48  ? 30.011 15.981 7.558  0.50 8.72  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   392  C  CB  B CYS A 1 48  ? 30.289 16.156 7.858  0.50 8.98  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  1 
ATOM   393  S  SG  A CYS A 1 48  ? 28.645 14.826 7.880  0.50 11.29 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   394  S  SG  B CYS A 1 48  ? 31.819 15.352 7.319  0.50 11.43 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  1 
ATOM   395  N  N   . LEU A 1 49  ? 27.293 17.531 6.796  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   1 
ATOM   396  C  CA  . LEU A 1 49  ? 25.978 17.850 7.362  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  1 
ATOM   397  C  C   . LEU A 1 49  ? 25.348 16.548 7.835  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   1 
ATOM   398  O  O   . LEU A 1 49  ? 25.284 15.592 7.034  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   1 
ATOM   399  C  CB  . LEU A 1 49  ? 25.099 18.551 6.350  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . LEU A 1 49  ? 25.642 19.822 5.700  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  1 
ATOM   401  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 24.639 20.373 4.664  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 1 
ATOM   402  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 26.029 20.894 6.688  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 1 
ATOM   403  N  N   . SER A 1 50  ? 24.934 16.549 9.102  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   1 
ATOM   404  C  CA  . SER A 1 50  ? 24.340 15.351 9.716  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  1 
ATOM   405  C  C   . SER A 1 50  ? 22.882 15.621 10.006 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   1 
ATOM   406  O  O   . SER A 1 50  ? 22.543 16.482 10.821 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   1 
ATOM   407  C  CB  . SER A 1 50  ? 25.136 14.976 10.968 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  1 
ATOM   408  O  OG  . SER A 1 50  ? 24.575 13.919 11.671 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  1 
ATOM   409  N  N   . ARG A 1 51  ? 22.002 14.869 9.332  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A N   1 
ATOM   410  C  CA  . ARG A 1 51  ? 20.573 15.100 9.493  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CA  1 
ATOM   411  C  C   . ARG A 1 51  ? 20.071 14.647 10.843 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A C   1 
ATOM   412  O  O   . ARG A 1 51  ? 20.296 13.480 11.153 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A O   1 
ATOM   413  C  CB  . ARG A 1 51  ? 19.870 14.341 8.353  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CB  1 
ATOM   414  C  CG  . ARG A 1 51  ? 18.369 14.624 8.375  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CG  1 
ATOM   415  C  CD  . ARG A 1 51  ? 17.699 13.774 7.332  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CD  1 
ATOM   416  N  NE  . ARG A 1 51  ? 16.236 13.927 7.418  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NE  1 
ATOM   417  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 15.351 13.101 6.920  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CZ  1 
ATOM   418  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 15.774 12.030 6.263  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH1 1 
ATOM   419  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 14.051 13.350 7.071  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH2 1 
ATOM   420  N  N   . GLU A 1 52  ? 19.426 15.586 11.542 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   1 
ATOM   421  C  CA  . GLU A 1 52  ? 18.914 15.406 12.897 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  1 
ATOM   422  C  C   . GLU A 1 52  ? 17.588 16.138 13.000 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   1 
ATOM   423  O  O   . GLU A 1 52  ? 17.528 17.283 13.386 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   1 
ATOM   424  C  CB  . GLU A 1 52  ? 19.931 15.862 13.912 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  1 
ATOM   425  C  CG  . GLU A 1 52  ? 21.100 14.854 13.960 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  1 
ATOM   426  C  CD  . GLU A 1 52  ? 22.047 15.161 15.122 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  1 
ATOM   427  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 21.572 15.099 16.269 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 1 
ATOM   428  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 23.231 15.448 14.843 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 1 
ATOM   429  N  N   . PRO A 1 53  ? 16.514 15.471 12.571 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   1 
ATOM   430  C  CA  . PRO A 1 53  ? 15.260 16.204 12.361 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  1 
ATOM   431  C  C   . PRO A 1 53  ? 14.708 16.914 13.578 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   1 
ATOM   432  O  O   . PRO A 1 53  ? 13.943 17.886 13.447 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   1 
ATOM   433  C  CB  . PRO A 1 53  ? 14.300 15.088 11.908 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  1 
ATOM   434  C  CG  . PRO A 1 53  ? 15.211 14.042 11.320 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  1 
ATOM   435  C  CD  . PRO A 1 53  ? 16.418 14.033 12.222 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  1 
ATOM   436  N  N   . GLN A 1 54  ? 15.065 16.484 14.793 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A N   1 
ATOM   437  C  CA  . GLN A 1 54  ? 14.475 17.279 15.882 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CA  1 
ATOM   438  C  C   . GLN A 1 54  ? 15.429 18.323 16.415 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A C   1 
ATOM   439  O  O   . GLN A 1 54  ? 15.117 18.963 17.422 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A O   1 
ATOM   440  C  CB  . GLN A 1 54  ? 14.072 16.315 16.990 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CB  1 
ATOM   441  C  CG  . GLN A 1 54  ? 12.999 15.290 16.600 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CG  1 
ATOM   442  C  CD  . GLN A 1 54  ? 11.794 16.025 16.040 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CD  1 
ATOM   443  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 11.465 17.082 16.582 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A OE1 1 
ATOM   444  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 11.158 15.523 15.006 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A NE2 1 
ATOM   445  N  N   . TYR A 1 55  ? 16.573 18.507 15.753 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N   1 
ATOM   446  C  CA  . TYR A 1 55  ? 17.544 19.510 16.180 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA  1 
ATOM   447  C  C   . TYR A 1 55  ? 16.996 20.940 16.157 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C   1 
ATOM   448  O  O   . TYR A 1 55  ? 16.425 21.428 15.161 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O   1 
ATOM   449  C  CB  . TYR A 1 55  ? 18.781 19.395 15.290 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . TYR A 1 55  ? 19.915 20.320 15.661 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG  1 
ATOM   451  C  CD1 . TYR A 1 55  ? 20.472 20.250 16.931 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1 1 
ATOM   452  C  CD2 . TYR A 1 55  ? 20.432 21.261 14.798 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2 1 
ATOM   453  C  CE1 . TYR A 1 55  ? 21.493 21.108 17.260 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1 1 
ATOM   454  C  CE2 . TYR A 1 55  ? 21.465 22.099 15.114 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2 1 
ATOM   455  C  CZ  . TYR A 1 55  ? 22.014 22.016 16.365 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ  1 
ATOM   456  O  OH  . TYR A 1 55  ? 23.055 22.838 16.760 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH  1 
ATOM   457  N  N   . GLY A 1 56  ? 17.188 21.644 17.271 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A N   1 
ATOM   458  C  CA  . GLY A 1 56  ? 16.703 23.007 17.421 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A CA  1 
ATOM   459  C  C   . GLY A 1 56  ? 17.728 24.110 17.279 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A C   1 
ATOM   460  O  O   . GLY A 1 56  ? 17.381 25.264 17.503 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A O   1 
ATOM   461  N  N   . GLY A 1 57  ? 18.962 23.791 16.937 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A N   1 
ATOM   462  C  CA  . GLY A 1 57  ? 20.067 24.705 16.807 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A CA  1 
ATOM   463  C  C   . GLY A 1 57  ? 20.728 24.935 18.161 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A C   1 
ATOM   464  O  O   . GLY A 1 57  ? 20.250 24.483 19.197 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A O   1 
ATOM   465  N  N   . PRO A 1 58  ? 21.864 25.616 18.137 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A N   1 
ATOM   466  C  CA  . PRO A 1 58  ? 22.584 25.861 19.401 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CA  1 
ATOM   467  C  C   . PRO A 1 58  ? 21.871 26.943 20.206 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A C   1 
ATOM   468  O  O   . PRO A 1 58  ? 21.099 27.751 19.699 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A O   1 
ATOM   469  C  CB  . PRO A 1 58  ? 23.960 26.328 18.920 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CB  1 
ATOM   470  C  CG  . PRO A 1 58  ? 23.665 26.953 17.605 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CG  1 
ATOM   471  C  CD  . PRO A 1 58  ? 22.570 26.155 16.948 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CD  1 
ATOM   472  N  N   . ALA A 1 59  ? 22.169 26.944 21.491 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 59   ALA A N   1 
ATOM   473  C  CA  . ALA A 1 59  ? 21.766 28.074 22.353 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CA  1 
ATOM   474  C  C   . ALA A 1 59  ? 22.710 29.244 22.087 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 59   ALA A C   1 
ATOM   475  O  O   . ALA A 1 59  ? 23.667 29.124 21.346 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 59   ALA A O   1 
ATOM   476  C  CB  . ALA A 1 59  ? 21.804 27.701 23.820 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CB  1 
ATOM   477  N  N   . ALA A 1 60  ? 22.412 30.389 22.682 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   1 
ATOM   478  C  CA  . ALA A 1 60  ? 23.174 31.585 22.412 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  1 
ATOM   479  C  C   . ALA A 1 60  ? 24.470 31.590 23.212 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   1 
ATOM   480  O  O   . ALA A 1 60  ? 24.458 31.672 24.436 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   1 
ATOM   481  C  CB  . ALA A 1 60  ? 22.352 32.851 22.672 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  1 
ATOM   482  N  N   . ASP A 1 61  ? 25.578 31.529 22.516 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   1 
ATOM   483  C  CA  . ASP A 1 61  ? 26.919 31.656 23.107 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  1 
ATOM   484  C  C   . ASP A 1 61  ? 27.844 32.079 21.966 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   1 
ATOM   485  O  O   . ASP A 1 61  ? 27.372 32.355 20.851 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   1 
ATOM   486  C  CB  . ASP A 1 61  ? 27.396 30.393 23.789 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  1 
ATOM   487  C  CG  . ASP A 1 61  ? 27.280 29.214 22.845 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  1 
ATOM   488  O  OD1 . ASP A 1 61  ? 28.086 29.172 21.884 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 1 
ATOM   489  O  OD2 . ASP A 1 61  ? 26.391 28.381 23.078 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 1 
ATOM   490  N  N   . TYR A 1 62  ? 29.156 32.154 22.192 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   1 
ATOM   491  C  CA  . TYR A 1 62  ? 30.025 32.672 21.137 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  1 
ATOM   492  C  C   . TYR A 1 62  ? 30.657 31.609 20.271 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   1 
ATOM   493  O  O   . TYR A 1 62  ? 31.463 31.940 19.429 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   1 
ATOM   494  C  CB  . TYR A 1 62  ? 31.056 33.637 21.727 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  1 
ATOM   495  C  CG  . TYR A 1 62  ? 30.694 35.115 21.666 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  1 
ATOM   496  C  CD1 . TYR A 1 62  ? 29.694 35.765 20.937 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 1 
ATOM   497  C  CD2 . TYR A 1 62  ? 31.498 35.964 22.445 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 1 
ATOM   498  C  CE1 . TYR A 1 62  ? 29.487 37.118 20.971 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 1 
ATOM   499  C  CE2 . TYR A 1 62  ? 31.313 37.320 22.501 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 1 
ATOM   500  C  CZ  . TYR A 1 62  ? 30.303 37.893 21.763 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  1 
ATOM   501  O  OH  . TYR A 1 62  ? 30.121 39.248 21.816 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  1 
ATOM   502  N  N   . THR A 1 63  ? 30.247 30.363 20.435 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 63   THR A N   1 
ATOM   503  C  CA  . THR A 1 63  ? 30.739 29.337 19.516 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CA  1 
ATOM   504  C  C   . THR A 1 63  ? 30.364 29.669 18.076 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 63   THR A C   1 
ATOM   505  O  O   . THR A 1 63  ? 29.216 29.944 17.774 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 63   THR A O   1 
ATOM   506  C  CB  . THR A 1 63  ? 30.134 27.963 19.867 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CB  1 
ATOM   507  O  OG1 . THR A 1 63  ? 30.514 27.633 21.228 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 63   THR A OG1 1 
ATOM   508  C  CG2 . THR A 1 63  ? 30.669 26.863 19.004 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 63   THR A CG2 1 
ATOM   509  N  N   . HIS A 1 64  ? 31.348 29.634 17.160 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A N   1 
ATOM   510  C  CA  . HIS A 1 64  ? 31.070 30.048 15.785 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CA  1 
ATOM   511  C  C   . HIS A 1 64  ? 32.171 29.604 14.851 1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A C   1 
ATOM   512  O  O   . HIS A 1 64  ? 33.281 29.253 15.279 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A O   1 
ATOM   513  C  CB  . HIS A 1 64  ? 30.805 31.549 15.648 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CB  1 
ATOM   514  C  CG  . HIS A 1 64  ? 31.955 32.481 15.799 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CG  1 
ATOM   515  N  ND1 . HIS A 1 64  ? 32.337 32.976 17.028 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A ND1 1 
ATOM   516  C  CD2 . HIS A 1 64  ? 32.792 33.077 14.903 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CD2 1 
ATOM   517  C  CE1 . HIS A 1 64  ? 33.362 33.812 16.870 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CE1 1 
ATOM   518  N  NE2 . HIS A 1 64  ? 33.677 33.900 15.596 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A NE2 1 
ATOM   519  N  N   . TYR A 1 65  ? 31.865 29.603 13.552 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   1 
ATOM   520  C  CA  . TYR A 1 65  ? 32.693 29.041 12.505 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  1 
ATOM   521  C  C   . TYR A 1 65  ? 32.960 30.112 11.482 1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   1 
ATOM   522  O  O   . TYR A 1 65  ? 32.012 30.606 10.869 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   1 
ATOM   523  C  CB  . TYR A 1 65  ? 32.009 27.804 11.858 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  1 
ATOM   524  C  CG  . TYR A 1 65  ? 31.388 26.933 12.920 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  1 
ATOM   525  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 30.011 26.730 12.961 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 1 
ATOM   526  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 32.140 26.351 13.930 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 1 
ATOM   527  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 29.456 25.956 13.938 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 1 
ATOM   528  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 31.581 25.582 14.919 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 1 
ATOM   529  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 30.214 25.376 14.926 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  1 
ATOM   530  O  OH  . TYR A 1 65  ? 29.640 24.618 15.909 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  1 
ATOM   531  N  N   . ALA A 1 66  ? 34.232 30.498 11.327 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   1 
ATOM   532  C  CA  . ALA A 1 66  ? 34.567 31.565 10.387 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  1 
ATOM   533  C  C   . ALA A 1 66  ? 35.234 30.975 9.135  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   1 
ATOM   534  O  O   . ALA A 1 66  ? 36.164 30.161 9.219  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   1 
ATOM   535  C  CB  . ALA A 1 66  ? 35.486 32.553 11.060 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  1 
ATOM   536  N  N   . PHE A 1 67  ? 34.734 31.462 7.998  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   1 
ATOM   537  C  CA  . PHE A 1 67  ? 35.291 31.139 6.707  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  1 
ATOM   538  C  C   . PHE A 1 67  ? 36.083 32.327 6.179  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   1 
ATOM   539  O  O   . PHE A 1 67  ? 35.727 33.461 6.467  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   1 
ATOM   540  C  CB  . PHE A 1 67  ? 34.189 30.780 5.724  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  1 
ATOM   541  C  CG  . PHE A 1 67  ? 33.237 29.751 6.246  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  1 
ATOM   542  C  CD1 . PHE A 1 67  ? 31.920 30.031 6.515  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 1 
ATOM   543  C  CD2 . PHE A 1 67  ? 33.677 28.469 6.478  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 1 
ATOM   544  C  CE1 . PHE A 1 67  ? 31.066 29.068 7.021  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 1 
ATOM   545  C  CE2 . PHE A 1 67  ? 32.831 27.503 6.992  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 1 
ATOM   546  C  CZ  . PHE A 1 67  ? 31.506 27.789 7.258  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  1 
ATOM   547  N  N   . GLY A 1 68  ? 37.162 32.057 5.451  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   1 
ATOM   548  C  CA  . GLY A 1 68  ? 37.930 33.129 4.859  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  1 
ATOM   549  C  C   . GLY A 1 68  ? 37.326 33.741 3.621  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   1 
ATOM   550  O  O   . GLY A 1 68  ? 36.608 33.097 2.878  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   1 
ATOM   551  N  N   . ILE A 1 69  ? 37.645 35.016 3.417  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A N   1 
ATOM   552  C  CA  . ILE A 1 69  ? 37.249 35.705 2.212  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CA  1 
ATOM   553  C  C   . ILE A 1 69  ? 38.283 36.775 1.934  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A C   1 
ATOM   554  O  O   . ILE A 1 69  ? 38.826 37.352 2.878  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A O   1 
ATOM   555  C  CB  . ILE A 1 69  ? 35.831 36.286 2.347  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CB  1 
ATOM   556  C  CG1 . ILE A 1 69  ? 35.336 36.859 1.019  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG1 1 
ATOM   557  C  CG2 . ILE A 1 69  ? 35.729 37.289 3.488  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG2 1 
ATOM   558  C  CD1 . ILE A 1 69  ? 33.846 37.098 0.976  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CD1 1 
ATOM   559  N  N   . ALA A 1 70  ? 38.505 37.090 0.676  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   560  C  CA  . ALA A 1 70  ? 39.454 38.132 0.306  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   561  C  C   . ALA A 1 70  ? 38.843 39.525 0.484  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   562  O  O   . ALA A 1 70  ? 37.623 39.657 0.279  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   563  C  CB  . ALA A 1 70  ? 39.857 37.967 -1.166 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   564  N  N   . ALA A 1 71  ? 39.632 40.534 0.794  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   565  C  CA  . ALA A 1 71  ? 39.129 41.893 0.967  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   566  C  C   . ALA A 1 71  ? 38.244 42.334 -0.197 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   567  O  O   . ALA A 1 71  ? 37.166 42.919 -0.004 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   568  C  CB  . ALA A 1 71  ? 40.298 42.857 1.165  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   569  N  N   . ALA A 1 72  ? 38.670 42.058 -1.428 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 72   ALA A N   1 
ATOM   570  C  CA  . ALA A 1 72  ? 37.971 42.566 -2.600 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CA  1 
ATOM   571  C  C   . ALA A 1 72  ? 36.589 41.914 -2.776 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 72   ALA A C   1 
ATOM   572  O  O   . ALA A 1 72  ? 35.759 42.477 -3.491 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 72   ALA A O   1 
ATOM   573  C  CB  . ALA A 1 72  ? 38.806 42.363 -3.864 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CB  1 
ATOM   574  N  N   . ASP A 1 73  ? 36.347 40.744 -2.193 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A N   1 
ATOM   575  C  CA  . ASP A 1 73  ? 35.086 40.068 -2.341 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CA  1 
ATOM   576  C  C   . ASP A 1 73  ? 34.146 40.338 -1.180 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A C   1 
ATOM   577  O  O   . ASP A 1 73  ? 32.977 39.917 -1.238 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A O   1 
ATOM   578  C  CB  . ASP A 1 73  ? 35.375 38.547 -2.431 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CB  1 
ATOM   579  C  CG  . ASP A 1 73  ? 36.003 38.074 -3.714 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CG  1 
ATOM   580  O  OD1 . ASP A 1 73  ? 35.627 38.529 -4.815 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD1 1 
ATOM   581  O  OD2 . ASP A 1 73  ? 36.916 37.216 -3.662 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD2 1 
ATOM   582  N  N   . PHE A 1 74  ? 34.608 40.992 -0.109 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   1 
ATOM   583  C  CA  . PHE A 1 74  ? 33.844 41.030 1.141  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  1 
ATOM   584  C  C   . PHE A 1 74  ? 32.515 41.731 0.985  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   1 
ATOM   585  O  O   . PHE A 1 74  ? 31.454 41.252 1.384  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   1 
ATOM   586  C  CB  . PHE A 1 74  ? 34.697 41.662 2.253  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  1 
ATOM   587  C  CG  . PHE A 1 74  ? 33.943 41.813 3.560  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  1 
ATOM   588  C  CD1 . PHE A 1 74  ? 33.887 40.734 4.440  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 1 
ATOM   589  C  CD2 . PHE A 1 74  ? 33.329 43.010 3.892  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 1 
ATOM   590  C  CE1 . PHE A 1 74  ? 33.157 40.856 5.600  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 1 
ATOM   591  C  CE2 . PHE A 1 74  ? 32.564 43.103 5.049  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 1 
ATOM   592  C  CZ  . PHE A 1 74  ? 32.493 42.006 5.932  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  1 
ATOM   593  N  N   . ALA A 1 75  ? 32.589 42.957 0.457  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   1 
ATOM   594  C  CA  . ALA A 1 75  ? 31.375 43.758 0.394  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  1 
ATOM   595  C  C   . ALA A 1 75  ? 30.295 43.092 -0.435 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   1 
ATOM   596  O  O   . ALA A 1 75  ? 29.123 43.128 -0.078 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   1 
ATOM   597  C  CB  . ALA A 1 75  ? 31.727 45.144 -0.153 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  1 
ATOM   598  N  N   . ARG A 1 76  ? 30.695 42.494 -1.556 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A N   1 
ATOM   599  C  CA  . ARG A 1 76  ? 29.723 41.801 -2.408 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CA  1 
ATOM   600  C  C   . ARG A 1 76  ? 29.059 40.620 -1.708 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A C   1 
ATOM   601  O  O   . ARG A 1 76  ? 27.855 40.355 -1.843 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A O   1 
ATOM   602  C  CB  . ARG A 1 76  ? 30.440 41.323 -3.676 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CB  1 
ATOM   603  C  CG  . ARG A 1 76  ? 29.655 40.484 -4.648 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CG  1 
ATOM   604  C  CD  . ARG A 1 76  ? 30.575 39.984 -5.808 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CD  1 
ATOM   605  N  NE  . ARG A 1 76  ? 31.027 41.270 -6.356 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NE  1 
ATOM   606  C  CZ  . ARG A 1 76  ? 30.440 41.854 -7.399 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CZ  1 
ATOM   607  N  NH1 . ARG A 1 76  ? 29.414 41.395 -8.100 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH1 1 
ATOM   608  N  NH2 . ARG A 1 76  ? 30.935 43.010 -7.786 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH2 1 
ATOM   609  N  N   . PHE A 1 77  ? 29.842 39.864 -0.933 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A N   1 
ATOM   610  C  CA  . PHE A 1 77  ? 29.304 38.713 -0.184 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CA  1 
ATOM   611  C  C   . PHE A 1 77  ? 28.276 39.153 0.852  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A C   1 
ATOM   612  O  O   . PHE A 1 77  ? 27.181 38.606 0.972  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A O   1 
ATOM   613  C  CB  . PHE A 1 77  ? 30.442 37.958 0.496  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CB  1 
ATOM   614  C  CG  . PHE A 1 77  ? 30.024 36.728 1.274  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CG  1 
ATOM   615  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 29.851 35.532 0.611  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD1 1 
ATOM   616  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 29.824 36.794 2.644  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD2 1 
ATOM   617  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 29.455 34.384 1.278  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE1 1 
ATOM   618  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 29.426 35.654 3.298  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE2 1 
ATOM   619  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 29.243 34.455 2.654  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CZ  1 
ATOM   620  N  N   . ALA A 1 78  ? 28.654 40.148 1.665  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   1 
ATOM   621  C  CA  . ALA A 1 78  ? 27.767 40.699 2.678  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  1 
ATOM   622  C  C   . ALA A 1 78  ? 26.493 41.211 2.026  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   1 
ATOM   623  O  O   . ALA A 1 78  ? 25.372 40.932 2.457  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   1 
ATOM   624  C  CB  . ALA A 1 78  ? 28.472 41.807 3.488  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  1 
ATOM   625  N  N   . ALA A 1 79  ? 26.646 41.939 0.933  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N   1 
ATOM   626  C  CA  . ALA A 1 79  ? 25.459 42.484 0.283  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA  1 
ATOM   627  C  C   . ALA A 1 79  ? 24.582 41.379 -0.280 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C   1 
ATOM   628  O  O   . ALA A 1 79  ? 23.347 41.446 -0.166 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O   1 
ATOM   629  C  CB  . ALA A 1 79  ? 25.878 43.458 -0.823 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB  1 
ATOM   630  N  N   . GLN A 1 80  ? 25.184 40.362 -0.898 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A N   1 
ATOM   631  C  CA  . GLN A 1 80  ? 24.467 39.208 -1.416 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CA  1 
ATOM   632  C  C   . GLN A 1 80  ? 23.657 38.476 -0.352 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A C   1 
ATOM   633  O  O   . GLN A 1 80  ? 22.478 38.160 -0.520 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A O   1 
ATOM   634  C  CB  . GLN A 1 80  ? 25.485 38.234 -2.036 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CB  1 
ATOM   635  C  CG  . GLN A 1 80  ? 24.810 37.053 -2.725 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CG  1 
ATOM   636  C  CD  . GLN A 1 80  ? 25.872 36.036 -3.117 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CD  1 
ATOM   637  O  OE1 . GLN A 1 80  ? 27.067 36.348 -3.044 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A OE1 1 
ATOM   638  N  NE2 . GLN A 1 80  ? 25.384 34.863 -3.519 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A NE2 1 
ATOM   639  N  N   . LEU A 1 81  ? 24.283 38.138 0.770  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   1 
ATOM   640  C  CA  . LEU A 1 81  ? 23.552 37.407 1.800  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  1 
ATOM   641  C  C   . LEU A 1 81  ? 22.504 38.272 2.473  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   1 
ATOM   642  O  O   . LEU A 1 81  ? 21.437 37.777 2.834  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   1 
ATOM   643  C  CB  . LEU A 1 81  ? 24.526 36.812 2.818  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  1 
ATOM   644  C  CG  . LEU A 1 81  ? 24.914 35.377 2.443  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  1 
ATOM   645  C  CD1 . LEU A 1 81  ? 25.761 35.353 1.186  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 1 
ATOM   646  C  CD2 . LEU A 1 81  ? 25.594 34.679 3.606  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 1 
ATOM   647  N  N   . ARG A 1 82  ? 22.778 39.561 2.658  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   1 
ATOM   648  C  CA  . ARG A 1 82  ? 21.723 40.437 3.203  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  1 
ATOM   649  C  C   . ARG A 1 82  ? 20.537 40.468 2.244  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   1 
ATOM   650  O  O   . ARG A 1 82  ? 19.393 40.439 2.682  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   1 
ATOM   651  C  CB  . ARG A 1 82  ? 22.209 41.852 3.455  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . ARG A 1 82  ? 23.165 41.975 4.632  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  1 
ATOM   653  C  CD  . ARG A 1 82  ? 23.945 43.267 4.713  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  1 
ATOM   654  N  NE  . ARG A 1 82  ? 24.626 43.291 6.033  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  1 
ATOM   655  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 25.727 43.952 6.280  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  1 
ATOM   656  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 26.337 44.703 5.355  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 1 
ATOM   657  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 26.261 43.890 7.485  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 1 
ATOM   658  N  N   . ALA A 1 83  ? 20.769 40.550 0.952  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   659  C  CA  . ALA A 1 83  ? 19.685 40.640 -0.036 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   660  C  C   . ALA A 1 83  ? 18.859 39.349 -0.042 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   661  O  O   . ALA A 1 83  ? 17.641 39.376 -0.340 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   662  C  CB  . ALA A 1 83  ? 20.286 40.979 -1.406 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   663  N  N   A HIS A 1 84  ? 19.497 38.235 0.284  0.50 18.89 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   1 
ATOM   664  N  N   B HIS A 1 84  ? 19.466 38.206 0.283  0.50 18.84 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   1 
ATOM   665  C  CA  A HIS A 1 84  ? 18.814 36.959 0.379  0.50 18.85 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  1 
ATOM   666  C  CA  B HIS A 1 84  ? 18.807 36.916 0.383  0.50 18.89 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  1 
ATOM   667  C  C   A HIS A 1 84  ? 17.925 36.866 1.608  0.50 18.26 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   1 
ATOM   668  C  C   B HIS A 1 84  ? 18.201 36.666 1.763  0.50 18.37 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   1 
ATOM   669  O  O   A HIS A 1 84  ? 16.975 36.080 1.697  0.50 21.60 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   1 
ATOM   670  O  O   B HIS A 1 84  ? 17.711 35.574 2.101  0.50 18.19 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   1 
ATOM   671  C  CB  A HIS A 1 84  ? 19.844 35.822 0.397  0.50 20.45 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  1 
ATOM   672  C  CB  B HIS A 1 84  ? 19.742 35.747 0.063  0.50 20.44 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  1 
ATOM   673  C  CG  A HIS A 1 84  ? 19.241 34.528 -0.050 0.50 22.79 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  1 
ATOM   674  C  CG  B HIS A 1 84  ? 20.070 35.544 -1.379 0.50 21.40 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  1 
ATOM   675  N  ND1 A HIS A 1 84  ? 18.881 34.310 -1.357 0.50 23.69 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 1 
ATOM   676  N  ND1 B HIS A 1 84  ? 19.445 34.662 -2.238 0.50 22.37 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 1 
ATOM   677  C  CD2 A HIS A 1 84  ? 18.913 33.394 0.605  0.50 25.76 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 1 
ATOM   678  C  CD2 B HIS A 1 84  ? 21.019 36.157 -2.127 0.50 19.99 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 1 
ATOM   679  C  CE1 A HIS A 1 84  ? 18.367 33.101 -1.500 0.50 25.13 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 1 
ATOM   680  C  CE1 B HIS A 1 84  ? 19.983 34.741 -3.432 0.50 21.54 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 1 
ATOM   681  N  NE2 A HIS A 1 84  ? 18.382 32.522 -0.317 0.50 26.96 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 1 
ATOM   682  N  NE2 B HIS A 1 84  ? 20.950 35.642 -3.392 0.50 20.52 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 1 
ATOM   683  N  N   . GLY A 1 85  ? 18.195 37.680 2.631  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 85   GLY A N   1 
ATOM   684  C  CA  . GLY A 1 85  ? 17.445 37.633 3.866  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 85   GLY A CA  1 
ATOM   685  C  C   . GLY A 1 85  ? 18.137 36.932 5.017  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 85   GLY A C   1 
ATOM   686  O  O   . GLY A 1 85  ? 17.460 36.628 5.988  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 85   GLY A O   1 
ATOM   687  N  N   . VAL A 1 86  ? 19.432 36.689 4.907  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A N   1 
ATOM   688  C  CA  . VAL A 1 86  ? 20.134 36.008 5.999  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CA  1 
ATOM   689  C  C   . VAL A 1 86  ? 20.187 36.877 7.242  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A C   1 
ATOM   690  O  O   . VAL A 1 86  ? 20.342 38.099 7.195  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A O   1 
ATOM   691  C  CB  . VAL A 1 86  ? 21.550 35.628 5.484  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CB  1 
ATOM   692  C  CG1 . VAL A 1 86  ? 22.375 34.936 6.546  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG1 1 
ATOM   693  C  CG2 . VAL A 1 86  ? 21.490 34.688 4.275  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG2 1 
ATOM   694  N  N   . ARG A 1 87  ? 20.053 36.308 8.417  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A N   1 
ATOM   695  C  CA  . ARG A 1 87  ? 20.039 37.004 9.669  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CA  1 
ATOM   696  C  C   . ARG A 1 87  ? 21.459 37.152 10.234 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A C   1 
ATOM   697  O  O   . ARG A 1 87  ? 22.235 36.184 10.180 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A O   1 
ATOM   698  C  CB  . ARG A 1 87  ? 19.169 36.242 10.672 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . ARG A 1 87  ? 18.875 36.977 11.964 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CG  1 
ATOM   700  C  CD  . ARG A 1 87  ? 17.867 36.201 12.837 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CD  1 
ATOM   701  N  NE  . ARG A 1 87  ? 16.619 36.110 12.061 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NE  1 
ATOM   702  C  CZ  . ARG A 1 87  ? 15.581 35.323 12.267 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CZ  1 
ATOM   703  N  NH1 . ARG A 1 87  ? 15.602 34.487 13.310 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH1 1 
ATOM   704  N  NH2 . ARG A 1 87  ? 14.531 35.386 11.445 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH2 1 
ATOM   705  N  N   . GLU A 1 88  ? 21.751 38.340 10.770 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A N   1 
ATOM   706  C  CA  . GLU A 1 88  ? 23.075 38.543 11.359 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CA  1 
ATOM   707  C  C   . GLU A 1 88  ? 22.990 38.416 12.866 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A C   1 
ATOM   708  O  O   . GLU A 1 88  ? 21.943 38.675 13.471 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A O   1 
ATOM   709  C  CB  . GLU A 1 88  ? 23.628 39.919 10.953 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CB  1 
ATOM   710  C  CG  . GLU A 1 88  ? 24.027 39.978 9.489  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CG  1 
ATOM   711  C  CD  . GLU A 1 88  ? 24.273 41.369 8.953  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CD  1 
ATOM   712  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 25.281 41.978 9.406  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE1 1 
ATOM   713  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 23.476 41.818 8.098  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE2 1 
ATOM   714  N  N   . TRP A 1 89  ? 24.109 38.032 13.464 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   1 
ATOM   715  C  CA  . TRP A 1 89  ? 24.131 37.767 14.890 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  1 
ATOM   716  C  C   . TRP A 1 89  ? 25.163 38.609 15.663 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   1 
ATOM   717  O  O   . TRP A 1 89  ? 25.231 38.559 16.890 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   1 
ATOM   718  C  CB  . TRP A 1 89  ? 24.334 36.282 15.200 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  1 
ATOM   719  C  CG  . TRP A 1 89  ? 25.655 35.721 14.774 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  1 
ATOM   720  C  CD1 . TRP A 1 89  ? 25.939 35.255 13.552 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 1 
ATOM   721  C  CD2 . TRP A 1 89  ? 26.858 35.573 15.550 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 1 
ATOM   722  N  NE1 . TRP A 1 89  ? 27.245 34.813 13.493 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 1 
ATOM   723  C  CE2 . TRP A 1 89  ? 27.825 35.008 14.722 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 1 
ATOM   724  C  CE3 . TRP A 1 89  ? 27.210 35.872 16.889 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 1 
ATOM   725  C  CZ2 . TRP A 1 89  ? 29.124 34.734 15.174 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 1 
ATOM   726  C  CZ3 . TRP A 1 89  ? 28.485 35.593 17.324 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 1 
ATOM   727  C  CH2 . TRP A 1 89  ? 29.432 35.025 16.460 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 1 
ATOM   728  N  N   . LYS A 1 90  ? 25.961 39.400 14.941 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A N   1 
ATOM   729  C  CA  . LYS A 1 90  ? 26.993 40.251 15.519 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CA  1 
ATOM   730  C  C   . LYS A 1 90  ? 27.397 41.321 14.519 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A C   1 
ATOM   731  O  O   . LYS A 1 90  ? 27.354 41.101 13.337 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A O   1 
ATOM   732  C  CB  . LYS A 1 90  ? 28.207 39.412 15.921 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CB  1 
ATOM   733  C  CG  . LYS A 1 90  ? 29.305 39.988 16.777 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CG  1 
ATOM   734  C  CD  . LYS A 1 90  ? 30.205 38.855 17.273 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CD  1 
ATOM   735  C  CE  . LYS A 1 90  ? 31.663 38.996 17.000 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CE  1 
ATOM   736  N  NZ  . LYS A 1 90  ? 32.573 38.097 17.779 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A NZ  1 
ATOM   737  N  N   . GLN A 1 91  ? 27.807 42.461 15.058 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   738  C  CA  . GLN A 1 91  ? 28.317 43.535 14.230 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   739  C  C   . GLN A 1 91  ? 29.818 43.578 14.480 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   740  O  O   . GLN A 1 91  ? 30.325 43.440 15.601 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   741  C  CB  . GLN A 1 91  ? 27.600 44.841 14.557 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   742  C  CG  . GLN A 1 91  ? 28.272 46.010 13.904 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   743  C  CD  . GLN A 1 91  ? 27.511 47.267 14.339 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   744  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 27.623 47.798 15.435 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   745  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 26.681 47.671 13.398 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   746  N  N   . ASN A 1 92  ? 30.596 43.692 13.419 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   747  C  CA  . ASN A 1 92  ? 32.055 43.627 13.542 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   748  C  C   . ASN A 1 92  ? 32.664 44.702 14.413 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   749  O  O   . ASN A 1 92  ? 32.350 45.865 14.228 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   750  C  CB  . ASN A 1 92  ? 32.620 43.757 12.124 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   751  C  CG  . ASN A 1 92  ? 34.097 43.406 12.173 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   752  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 34.531 42.522 12.904 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   753  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 34.827 44.087 11.373 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   754  N  N   . ARG A 1 93  ? 33.493 44.318 15.351 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A N   1 
ATOM   755  C  CA  . ARG A 1 93  ? 34.203 45.249 16.225 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CA  1 
ATOM   756  C  C   . ARG A 1 93  ? 35.713 44.966 16.274 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A C   1 
ATOM   757  O  O   . ARG A 1 93  ? 36.529 45.677 16.871 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A O   1 
ATOM   758  C  CB  . ARG A 1 93  ? 33.694 45.232 17.654 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CB  1 
ATOM   759  C  CG  . ARG A 1 93  ? 32.537 44.363 18.112 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CG  1 
ATOM   760  C  CD  . ARG A 1 93  ? 31.749 45.069 19.217 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CD  1 
ATOM   761  N  NE  . ARG A 1 93  ? 30.489 45.735 18.907 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NE  1 
ATOM   762  C  CZ  . ARG A 1 93  ? 29.934 46.280 17.838 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CZ  1 
ATOM   763  N  NH1 . ARG A 1 93  ? 30.534 46.319 16.639 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH1 1 
ATOM   764  N  NH2 . ARG A 1 93  ? 28.747 46.855 17.807 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH2 1 
ATOM   765  N  N   . SER A 1 94  ? 36.201 43.873 15.683 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 94   SER A N   1 
ATOM   766  C  CA  . SER A 1 94  ? 37.569 43.420 15.792 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA  1 
ATOM   767  C  C   . SER A 1 94  ? 38.257 43.649 14.448 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 94   SER A C   1 
ATOM   768  O  O   . SER A 1 94  ? 37.657 43.898 13.412 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 94   SER A O   1 
ATOM   769  C  CB  . SER A 1 94  ? 37.578 41.978 16.273 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB  1 
ATOM   770  O  OG  . SER A 1 94  ? 36.926 41.045 15.392 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG  1 
ATOM   771  N  N   . GLU A 1 95  ? 39.562 43.420 14.522 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   1 
ATOM   772  C  CA  . GLU A 1 95  ? 40.404 43.582 13.341 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  1 
ATOM   773  C  C   . GLU A 1 95  ? 39.885 42.716 12.200 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   1 
ATOM   774  O  O   . GLU A 1 95  ? 39.565 41.533 12.334 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   1 
ATOM   775  C  CB  . GLU A 1 95  ? 41.841 43.216 13.709 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  1 
ATOM   776  C  CG  . GLU A 1 95  ? 42.879 43.088 12.606 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  1 
ATOM   777  C  CD  . GLU A 1 95  ? 42.998 41.704 12.012 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  1 
ATOM   778  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 42.604 40.731 12.698 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 1 
ATOM   779  O  OE2 . GLU A 1 95  ? 43.482 41.575 10.857 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 1 
ATOM   780  N  N   . GLY A 1 96  ? 39.899 43.335 11.027 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   1 
ATOM   781  C  CA  . GLY A 1 96  ? 39.585 42.659 9.795  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  1 
ATOM   782  C  C   . GLY A 1 96  ? 38.094 42.651 9.557  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   1 
ATOM   783  O  O   . GLY A 1 96  ? 37.320 42.306 10.470 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   1 
ATOM   784  N  N   . ASP A 1 97  ? 37.672 42.982 8.344  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A N   1 
ATOM   785  C  CA  . ASP A 1 97  ? 36.258 42.875 7.986  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CA  1 
ATOM   786  C  C   . ASP A 1 97  ? 35.687 41.500 8.368  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A C   1 
ATOM   787  O  O   . ASP A 1 97  ? 36.287 40.456 8.126  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A O   1 
ATOM   788  C  CB  . ASP A 1 97  ? 35.999 43.135 6.507  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CB  1 
ATOM   789  C  CG  . ASP A 1 97  ? 35.825 44.571 6.080  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CG  1 
ATOM   790  O  OD1 . ASP A 1 97  ? 35.342 45.428 6.837  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD1 1 
ATOM   791  O  OD2 . ASP A 1 97  ? 36.177 44.910 4.940  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD2 1 
ATOM   792  N  N   . SER A 1 98  ? 34.513 41.534 8.973  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 98   SER A N   1 
ATOM   793  C  CA  . SER A 1 98  ? 33.777 40.323 9.288  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA  1 
ATOM   794  C  C   . SER A 1 98  ? 32.264 40.555 9.119  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C   1 
ATOM   795  O  O   . SER A 1 98  ? 31.779 41.598 9.520  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 98   SER A O   1 
ATOM   796  C  CB  . SER A 1 98  ? 34.006 39.866 10.734 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB  1 
ATOM   797  O  OG  . SER A 1 98  ? 35.291 39.286 10.912 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG  1 
ATOM   798  N  N   . PHE A 1 99  ? 31.624 39.537 8.565  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   1 
ATOM   799  C  CA  . PHE A 1 99  ? 30.181 39.494 8.408  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  1 
ATOM   800  C  C   . PHE A 1 99  ? 29.702 38.274 9.180  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   1 
ATOM   801  O  O   . PHE A 1 99  ? 30.156 37.158 8.904  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   1 
ATOM   802  C  CB  . PHE A 1 99  ? 29.865 39.429 6.914  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  1 
ATOM   803  C  CG  . PHE A 1 99  ? 28.402 39.259 6.576  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  1 
ATOM   804  C  CD1 . PHE A 1 99  ? 27.521 40.298 6.797  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 1 
ATOM   805  C  CD2 . PHE A 1 99  ? 27.928 38.088 6.043  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 1 
ATOM   806  C  CE1 . PHE A 1 99  ? 26.176 40.165 6.462  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 1 
ATOM   807  C  CE2 . PHE A 1 99  ? 26.604 37.940 5.727  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 1 
ATOM   808  C  CZ  . PHE A 1 99  ? 25.716 38.971 5.967  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  1 
ATOM   809  N  N   . TYR A 1 100 ? 28.799 38.457 10.142 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   1 
ATOM   810  C  CA  . TYR A 1 100 ? 28.391 37.440 11.076 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  1 
ATOM   811  C  C   . TYR A 1 100 ? 26.939 37.055 10.854 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   1 
ATOM   812  O  O   . TYR A 1 100 ? 26.059 37.890 11.100 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   1 
ATOM   813  C  CB  . TYR A 1 100 ? 28.569 37.983 12.494 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  1 
ATOM   814  C  CG  . TYR A 1 100 ? 29.972 38.328 12.937 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  1 
ATOM   815  C  CD1 . TYR A 1 100 ? 30.444 39.614 12.800 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 1 
ATOM   816  C  CD2 . TYR A 1 100 ? 30.827 37.356 13.474 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 1 
ATOM   817  C  CE1 . TYR A 1 100 ? 31.735 39.908 13.204 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 1 
ATOM   818  C  CE2 . TYR A 1 100 ? 32.114 37.656 13.898 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 1 
ATOM   819  C  CZ  . TYR A 1 100 ? 32.567 38.946 13.758 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  1 
ATOM   820  O  OH  . TYR A 1 100 ? 33.827 39.302 14.154 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  1 
ATOM   821  N  N   . PHE A 1 101 ? 26.709 35.827 10.388 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A N   1 
ATOM   822  C  CA  . PHE A 1 101 ? 25.403 35.420 9.893  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CA  1 
ATOM   823  C  C   . PHE A 1 101 ? 25.061 34.027 10.363 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A C   1 
ATOM   824  O  O   . PHE A 1 101 ? 25.941 33.244 10.677 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A O   1 
ATOM   825  C  CB  . PHE A 1 101 ? 25.356 35.527 8.356  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CB  1 
ATOM   826  C  CG  . PHE A 1 101 ? 26.326 34.646 7.608  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CG  1 
ATOM   827  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 25.931 33.474 6.989  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD1 1 
ATOM   828  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 27.675 34.986 7.521  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD2 1 
ATOM   829  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 26.821 32.662 6.307  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE1 1 
ATOM   830  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 28.557 34.198 6.852  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE2 1 
ATOM   831  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 28.146 33.034 6.238  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CZ  1 
ATOM   832  N  N   . LEU A 1 102 ? 23.764 33.738 10.372 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   1 
ATOM   833  C  CA  . LEU A 1 102 ? 23.249 32.479 10.846 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  1 
ATOM   834  C  C   . LEU A 1 102 ? 22.937 31.545 9.681  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   1 
ATOM   835  O  O   . LEU A 1 102 ? 22.487 32.011 8.632  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   1 
ATOM   836  C  CB  . LEU A 1 102 ? 21.985 32.664 11.669 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  1 
ATOM   837  C  CG  . LEU A 1 102 ? 22.135 33.476 12.958 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  1 
ATOM   838  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 20.764 33.660 13.616 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 1 
ATOM   839  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 23.136 32.811 13.893 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 1 
ATOM   840  N  N   . ASP A 1 103 ? 23.189 30.247 9.872  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   1 
ATOM   841  C  CA  . ASP A 1 103 ? 22.763 29.248 8.909  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  1 
ATOM   842  C  C   . ASP A 1 103 ? 21.320 28.847 9.189  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   1 
ATOM   843  O  O   . ASP A 1 103 ? 20.729 29.345 10.175 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   1 
ATOM   844  C  CB  . ASP A 1 103 ? 23.790 28.109 8.907  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  1 
ATOM   845  C  CG  . ASP A 1 103 ? 23.508 26.915 9.778  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  1 
ATOM   846  O  OD1 . ASP A 1 103 ? 22.692 27.039 10.723 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 1 
ATOM   847  O  OD2 . ASP A 1 103 ? 24.140 25.852 9.554  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 1 
ATOM   848  N  N   . PRO A 1 104 ? 20.703 27.988 8.409  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A N   1 
ATOM   849  C  CA  . PRO A 1 104 ? 19.281 27.653 8.640  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CA  1 
ATOM   850  C  C   . PRO A 1 104 ? 18.907 27.095 9.998  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A C   1 
ATOM   851  O  O   . PRO A 1 104 ? 17.738 27.273 10.388 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A O   1 
ATOM   852  C  CB  . PRO A 1 104 ? 19.014 26.616 7.533  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CB  1 
ATOM   853  C  CG  . PRO A 1 104 ? 19.881 27.092 6.409  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CG  1 
ATOM   854  C  CD  . PRO A 1 104 ? 21.155 27.415 7.127  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CD  1 
ATOM   855  N  N   . ASP A 1 105 ? 19.824 26.451 10.694 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   1 
ATOM   856  C  CA  . ASP A 1 105 ? 19.587 25.923 12.041 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  1 
ATOM   857  C  C   . ASP A 1 105 ? 19.970 26.893 13.136 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   1 
ATOM   858  O  O   . ASP A 1 105 ? 19.701 26.629 14.306 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   1 
ATOM   859  C  CB  . ASP A 1 105 ? 20.353 24.609 12.258 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  1 
ATOM   860  C  CG  . ASP A 1 105 ? 19.793 23.495 11.421 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  1 
ATOM   861  O  OD1 . ASP A 1 105 ? 20.350 23.273 10.328 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 1 
ATOM   862  O  OD2 . ASP A 1 105 ? 18.826 22.852 11.898 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 1 
ATOM   863  N  N   . GLY A 1 106 ? 20.620 27.998 12.812 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   864  C  CA  . GLY A 1 106 ? 21.120 28.936 13.801 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   865  C  C   . GLY A 1 106 ? 22.576 28.707 14.174 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   866  O  O   . GLY A 1 106 ? 23.044 29.343 15.123 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   867  N  N   . HIS A 1 107 ? 23.301 27.855 13.466 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   1 
ATOM   868  C  CA  . HIS A 1 107 ? 24.734 27.818 13.661 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  1 
ATOM   869  C  C   . HIS A 1 107 ? 25.291 29.203 13.294 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   1 
ATOM   870  O  O   . HIS A 1 107 ? 24.884 29.821 12.315 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   1 
ATOM   871  C  CB  . HIS A 1 107 ? 25.445 26.747 12.836 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  1 
ATOM   872  C  CG  . HIS A 1 107 ? 25.081 25.335 13.166 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  1 
ATOM   873  N  ND1 . HIS A 1 107 ? 25.434 24.723 14.355 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 1 
ATOM   874  C  CD2 . HIS A 1 107 ? 24.405 24.416 12.425 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 1 
ATOM   875  C  CE1 . HIS A 1 107 ? 24.964 23.504 14.341 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 1 
ATOM   876  N  NE2 . HIS A 1 107 ? 24.342 23.288 13.183 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 1 
ATOM   877  N  N   . ARG A 1 108 ? 26.224 29.686 14.101 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A N   1 
ATOM   878  C  CA  . ARG A 1 108 ? 26.817 30.972 13.935 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CA  1 
ATOM   879  C  C   . ARG A 1 108 ? 28.029 30.912 12.994 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A C   1 
ATOM   880  O  O   . ARG A 1 108 ? 29.022 30.248 13.310 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A O   1 
ATOM   881  C  CB  . ARG A 1 108 ? 27.242 31.499 15.307 1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CB  1 
ATOM   882  C  CG  . ARG A 1 108 ? 26.050 32.009 16.109 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CG  1 
ATOM   883  C  CD  . ARG A 1 108 ? 26.459 32.330 17.533 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CD  1 
ATOM   884  N  NE  . ARG A 1 108 ? 26.680 31.128 18.329 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NE  1 
ATOM   885  C  CZ  . ARG A 1 108 ? 25.765 30.479 18.997 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CZ  1 
ATOM   886  N  NH1 . ARG A 1 108 ? 24.487 30.872 18.993 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH1 1 
ATOM   887  N  NH2 . ARG A 1 108 ? 26.059 29.393 19.726 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH2 1 
ATOM   888  N  N   . LEU A 1 109 ? 27.912 31.610 11.886 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A N   1 
ATOM   889  C  CA  . LEU A 1 109 ? 28.945 31.694 10.861 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CA  1 
ATOM   890  C  C   . LEU A 1 109 ? 29.514 33.094 10.758 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A C   1 
ATOM   891  O  O   . LEU A 1 109 ? 28.938 34.078 11.225 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A O   1 
ATOM   892  C  CB  . LEU A 1 109 ? 28.364 31.271 9.496  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CB  1 
ATOM   893  C  CG  . LEU A 1 109 ? 27.628 29.937 9.510  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CG  1 
ATOM   894  C  CD1 . LEU A 1 109 ? 27.101 29.646 8.134  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD1 1 
ATOM   895  C  CD2 . LEU A 1 109 ? 28.513 28.808 10.044 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD2 1 
ATOM   896  N  N   . GLU A 1 110 ? 30.683 33.143 10.106 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   1 
ATOM   897  C  CA  . GLU A 1 110 ? 31.381 34.407 9.899  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  1 
ATOM   898  C  C   . GLU A 1 110 ? 32.149 34.311 8.585  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   1 
ATOM   899  O  O   . GLU A 1 110 ? 32.661 33.236 8.260  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   1 
ATOM   900  C  CB  . GLU A 1 110 ? 32.336 34.697 11.077 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  1 
ATOM   901  C  CG  . GLU A 1 110 ? 33.278 35.870 10.938 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  1 
ATOM   902  C  CD  . GLU A 1 110 ? 34.315 35.956 12.052 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  1 
ATOM   903  O  OE1 . GLU A 1 110 ? 34.278 35.163 13.021 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 1 
ATOM   904  O  OE2 . GLU A 1 110 ? 35.190 36.868 11.940 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 1 
ATOM   905  N  N   . ALA A 1 111 ? 32.181 35.391 7.831  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   906  C  CA  . ALA A 1 111 ? 33.071 35.553 6.686  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   907  C  C   . ALA A 1 111 ? 34.071 36.616 7.110  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   908  O  O   . ALA A 1 111 ? 33.646 37.712 7.447  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   909  C  CB  . ALA A 1 111 ? 32.323 35.938 5.410  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   910  N  N   . HIS A 1 112 ? 35.358 36.260 7.147  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A N   1 
ATOM   911  C  CA  . HIS A 1 112 ? 36.381 37.136 7.696  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CA  1 
ATOM   912  C  C   . HIS A 1 112 ? 37.558 37.374 6.770  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A C   1 
ATOM   913  O  O   . HIS A 1 112 ? 38.081 36.430 6.161  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A O   1 
ATOM   914  C  CB  . HIS A 1 112 ? 36.905 36.483 8.985  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CB  1 
ATOM   915  C  CG  . HIS A 1 112 ? 37.963 37.291 9.685  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CG  1 
ATOM   916  N  ND1 . HIS A 1 112 ? 39.235 36.911 10.021 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A ND1 1 
ATOM   917  C  CD2 . HIS A 1 112 ? 37.845 38.568 10.101 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CD2 1 
ATOM   918  C  CE1 . HIS A 1 112 ? 39.814 37.944 10.622 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CE1 1 
ATOM   919  N  NE2 . HIS A 1 112 ? 39.001 38.969 10.708 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A NE2 1 
ATOM   920  N  N   . VAL A 1 113 ? 37.985 38.617 6.691  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   1 
ATOM   921  C  CA  . VAL A 1 113 ? 39.205 39.055 6.029  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  1 
ATOM   922  C  C   . VAL A 1 113 ? 40.341 39.171 7.040  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   1 
ATOM   923  O  O   . VAL A 1 113 ? 40.261 39.931 8.000  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   1 
ATOM   924  C  CB  . VAL A 1 113 ? 39.031 40.423 5.357  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  1 
ATOM   925  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 40.337 40.804 4.660  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 1 
ATOM   926  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 37.826 40.402 4.417  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 1 
ATOM   927  N  N   . GLY A 1 114 ? 41.388 38.392 6.862  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   1 
ATOM   928  C  CA  . GLY A 1 114 ? 42.516 38.329 7.754  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  1 
ATOM   929  C  C   . GLY A 1 114 ? 42.811 36.943 8.266  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   1 
ATOM   930  O  O   . GLY A 1 114 ? 42.160 35.963 7.868  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   1 
ATOM   931  N  N   . ASP A 1 115 ? 43.806 36.847 9.147  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   932  C  CA  . ASP A 1 115 ? 44.177 35.519 9.652  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   933  C  C   . ASP A 1 115 ? 44.762 35.650 11.034 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   934  O  O   . ASP A 1 115 ? 44.712 36.729 11.630 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   935  C  CB  . ASP A 1 115 ? 45.102 34.816 8.652  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   936  C  CG  . ASP A 1 115 ? 46.395 35.528 8.339  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   937  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 46.751 36.467 9.086  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   938  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 47.025 35.106 7.314  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   939  N  N   . LEU A 1 116 ? 45.278 34.584 11.614 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   1 
ATOM   940  C  CA  . LEU A 1 116 ? 45.784 34.727 12.991 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  1 
ATOM   941  C  C   . LEU A 1 116 ? 46.940 35.696 13.062 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   1 
ATOM   942  O  O   . LEU A 1 116 ? 47.074 36.438 14.031 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   1 
ATOM   943  C  CB  . LEU A 1 116 ? 46.179 33.345 13.500 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . LEU A 1 116 ? 46.871 33.287 14.865 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  1 
ATOM   945  C  CD1 . LEU A 1 116 ? 45.965 33.875 15.935 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 1 
ATOM   946  C  CD2 . LEU A 1 116 ? 47.311 31.868 15.207 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 1 
ATOM   947  N  N   . ARG A 1 117 ? 47.778 35.701 12.016 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A N   1 
ATOM   948  C  CA  . ARG A 1 117 ? 48.932 36.579 12.101 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CA  1 
ATOM   949  C  C   . ARG A 1 117 ? 48.491 38.027 12.059 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A C   1 
ATOM   950  O  O   . ARG A 1 117 ? 49.079 38.843 12.786 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A O   1 
ATOM   951  C  CB  . ARG A 1 117 ? 49.908 36.243 10.988 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . ARG A 1 117 ? 50.811 35.061 11.205 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CG  1 
ATOM   953  C  CD  . ARG A 1 117 ? 50.913 34.547 12.640 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CD  1 
ATOM   954  N  NE  . ARG A 1 117 ? 51.638 33.294 12.754 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NE  1 
ATOM   955  C  CZ  . ARG A 1 117 ? 52.933 33.075 12.992 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CZ  1 
ATOM   956  N  NH1 . ARG A 1 117 ? 53.777 34.084 13.185 1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH1 1 
ATOM   957  N  NH2 . ARG A 1 117 ? 53.406 31.829 13.056 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH2 1 
ATOM   958  N  N   . SER A 1 118 ? 47.485 38.349 11.215 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 118  SER A N   1 
ATOM   959  C  CA  . SER A 1 118 ? 47.086 39.772 11.190 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 118  SER A CA  1 
ATOM   960  C  C   . SER A 1 118 ? 46.429 40.153 12.495 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 118  SER A C   1 
ATOM   961  O  O   . SER A 1 118 ? 46.556 41.286 13.000 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 118  SER A O   1 
ATOM   962  C  CB  . SER A 1 118 ? 46.209 40.067 9.965  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 118  SER A CB  1 
ATOM   963  O  OG  . SER A 1 118 ? 44.936 39.453 10.015 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 118  SER A OG  1 
ATOM   964  N  N   . ARG A 1 119 ? 45.697 39.193 13.086 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   1 
ATOM   965  C  CA  . ARG A 1 119 ? 45.067 39.482 14.379 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  1 
ATOM   966  C  C   . ARG A 1 119 ? 46.110 39.692 15.475 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   1 
ATOM   967  O  O   . ARG A 1 119 ? 45.994 40.630 16.269 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   1 
ATOM   968  C  CB  . ARG A 1 119 ? 44.112 38.352 14.726 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  1 
ATOM   969  C  CG  . ARG A 1 119 ? 43.467 38.470 16.106 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  1 
ATOM   970  C  CD  . ARG A 1 119 ? 42.578 39.698 16.233 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  1 
ATOM   971  N  NE  . ARG A 1 119 ? 41.590 39.784 15.169 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  1 
ATOM   972  C  CZ  . ARG A 1 119 ? 40.411 39.155 15.178 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  1 
ATOM   973  N  NH1 . ARG A 1 119 ? 40.016 38.393 16.182 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 1 
ATOM   974  N  NH2 . ARG A 1 119 ? 39.594 39.298 14.139 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 1 
ATOM   975  N  N   . LEU A 1 120 ? 47.143 38.826 15.527 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   1 
ATOM   976  C  CA  . LEU A 1 120 ? 48.150 38.995 16.574 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  1 
ATOM   977  C  C   . LEU A 1 120 ? 48.866 40.334 16.390 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   1 
ATOM   978  O  O   . LEU A 1 120 ? 49.142 41.026 17.351 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   1 
ATOM   979  C  CB  . LEU A 1 120 ? 49.095 37.807 16.538 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  1 
ATOM   980  C  CG  . LEU A 1 120 ? 48.490 36.480 17.013 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  1 
ATOM   981  C  CD1 . LEU A 1 120 ? 49.494 35.362 16.665 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 1 
ATOM   982  C  CD2 . LEU A 1 120 ? 48.149 36.497 18.477 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 1 
ATOM   983  N  N   . ALA A 1 121 ? 49.137 40.712 15.163 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   1 
ATOM   984  C  CA  . ALA A 1 121 ? 49.874 41.952 14.903 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  1 
ATOM   985  C  C   . ALA A 1 121 ? 49.086 43.166 15.383 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   1 
ATOM   986  O  O   . ALA A 1 121 ? 49.594 44.076 16.003 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   1 
ATOM   987  C  CB  . ALA A 1 121 ? 50.226 42.092 13.436 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  1 
ATOM   988  N  N   . ALA A 1 122 ? 47.783 43.161 15.100 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   1 
ATOM   989  C  CA  . ALA A 1 122 ? 46.918 44.234 15.561 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  1 
ATOM   990  C  C   . ALA A 1 122 ? 46.805 44.225 17.077 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   1 
ATOM   991  O  O   . ALA A 1 122 ? 46.842 45.270 17.716 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   1 
ATOM   992  C  CB  . ALA A 1 122 ? 45.528 44.080 14.932 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  1 
ATOM   993  N  N   . CYS A 1 123 ? 46.694 43.037 17.649 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A N   1 
ATOM   994  C  CA  . CYS A 1 123 ? 46.658 42.927 19.114 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CA  1 
ATOM   995  C  C   . CYS A 1 123 ? 47.976 43.348 19.776 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A C   1 
ATOM   996  O  O   . CYS A 1 123 ? 47.912 43.966 20.851 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A O   1 
ATOM   997  C  CB  . CYS A 1 123 ? 46.283 41.510 19.515 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CB  1 
ATOM   998  S  SG  . CYS A 1 123 ? 44.596 40.980 19.151 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A SG  1 
ATOM   999  N  N   . ARG A 1 124 ? 49.134 43.031 19.186 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   1 
ATOM   1000 C  CA  . ARG A 1 124 ? 50.391 43.504 19.780 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  1 
ATOM   1001 C  C   . ARG A 1 124 ? 50.348 45.022 19.858 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   1 
ATOM   1002 O  O   . ARG A 1 124 ? 50.959 45.631 20.750 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   1 
ATOM   1003 C  CB  . ARG A 1 124 ? 51.635 43.067 19.016 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  1 
ATOM   1004 C  CG  . ARG A 1 124 ? 52.148 41.652 19.013 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  1 
ATOM   1005 C  CD  . ARG A 1 124 ? 52.941 41.220 20.245 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  1 
ATOM   1006 N  NE  . ARG A 1 124 ? 53.498 39.875 20.006 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  1 
ATOM   1007 C  CZ  . ARG A 1 124 ? 54.405 39.324 20.813 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  1 
ATOM   1008 N  NH1 . ARG A 1 124 ? 54.863 39.927 21.908 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 1 
ATOM   1009 N  NH2 . ARG A 1 124 ? 54.872 38.091 20.517 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 1 
ATOM   1010 N  N   . GLN A 1 125 ? 49.683 45.713 18.923 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . GLN A 1 125 ? 49.770 47.175 18.934 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . GLN A 1 125 ? 48.712 47.746 19.883 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   1 
ATOM   1013 O  O   . GLN A 1 125 ? 48.845 48.859 20.400 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   1 
ATOM   1014 C  CB  . GLN A 1 125 ? 49.585 47.857 17.569 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . GLN A 1 125 ? 50.438 47.391 16.409 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . GLN A 1 125 ? 49.956 47.838 15.047 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  1 
ATOM   1017 O  OE1 . GLN A 1 125 ? 49.296 48.878 14.910 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 1 
ATOM   1018 N  NE2 . GLN A 1 125 ? 50.243 47.122 13.949 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 1 
ATOM   1019 N  N   . ALA A 1 126 ? 47.674 46.937 20.066 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . ALA A 1 126 ? 46.549 47.355 20.905 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . ALA A 1 126 ? 45.939 46.191 21.657 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A C   1 
ATOM   1022 O  O   . ALA A 1 126 ? 44.899 45.616 21.302 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . ALA A 1 126 ? 45.485 48.015 20.038 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CB  1 
ATOM   1024 N  N   . PRO A 1 127 ? 46.549 45.752 22.756 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . PRO A 1 127 ? 45.969 44.581 23.426 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . PRO A 1 127 ? 44.617 44.803 24.088 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A C   1 
ATOM   1027 O  O   . PRO A 1 127 ? 44.315 45.816 24.686 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . PRO A 1 127 ? 47.040 44.281 24.484 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CB  1 
ATOM   1029 C  CG  . PRO A 1 127 ? 47.717 45.582 24.720 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CG  1 
ATOM   1030 C  CD  . PRO A 1 127 ? 47.762 46.281 23.392 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CD  1 
ATOM   1031 N  N   . TYR A 1 128 ? 43.749 43.807 23.988 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A N   1 
ATOM   1032 C  CA  . TYR A 1 128 ? 42.685 43.381 24.842 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CA  1 
ATOM   1033 C  C   . TYR A 1 128 ? 43.187 43.304 26.300 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A C   1 
ATOM   1034 O  O   . TYR A 1 128 ? 44.379 43.232 26.606 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A O   1 
ATOM   1035 C  CB  . TYR A 1 128 ? 42.046 42.034 24.479 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CB  1 
ATOM   1036 C  CG  . TYR A 1 128 ? 41.685 41.788 23.026 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CG  1 
ATOM   1037 C  CD1 . TYR A 1 128 ? 41.526 40.501 22.543 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD1 1 
ATOM   1038 C  CD2 . TYR A 1 128 ? 41.486 42.805 22.112 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD2 1 
ATOM   1039 C  CE1 . TYR A 1 128 ? 41.200 40.184 21.240 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE1 1 
ATOM   1040 C  CE2 . TYR A 1 128 ? 41.157 42.511 20.801 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE2 1 
ATOM   1041 C  CZ  . TYR A 1 128 ? 41.013 41.222 20.361 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CZ  1 
ATOM   1042 O  OH  . TYR A 1 128 ? 40.684 40.958 19.054 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A OH  1 
ATOM   1043 N  N   . ALA A 1 129 ? 42.194 43.334 27.192 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   1 
ATOM   1044 C  CA  . ALA A 1 129 ? 42.510 43.439 28.613 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  1 
ATOM   1045 C  C   . ALA A 1 129 ? 43.198 42.188 29.147 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   1 
ATOM   1046 O  O   . ALA A 1 129 ? 42.708 41.063 28.918 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   1 
ATOM   1047 C  CB  . ALA A 1 129 ? 41.248 43.754 29.412 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  1 
ATOM   1048 N  N   . GLY A 1 130 ? 44.314 42.381 29.847 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   1 
ATOM   1049 C  CA  . GLY A 1 130 ? 45.061 41.283 30.444 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  1 
ATOM   1050 C  C   . GLY A 1 130 ? 45.810 40.455 29.422 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   1 
ATOM   1051 O  O   . GLY A 1 130 ? 46.258 39.345 29.727 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   1 
ATOM   1052 N  N   . MET A 1 131 ? 45.931 41.030 28.217 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 131  MET A N   1 
ATOM   1053 C  CA  . MET A 1 131 ? 46.480 40.209 27.151 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CA  1 
ATOM   1054 C  C   . MET A 1 131 ? 47.998 39.999 27.210 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 131  MET A C   1 
ATOM   1055 O  O   . MET A 1 131 ? 48.745 40.943 27.454 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 131  MET A O   1 
ATOM   1056 C  CB  . MET A 1 131 ? 46.148 40.825 25.771 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CB  1 
ATOM   1057 C  CG  . MET A 1 131 ? 46.625 39.747 24.805 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CG  1 
ATOM   1058 S  SD  . MET A 1 131 ? 46.399 40.113 23.104 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 131  MET A SD  1 
ATOM   1059 C  CE  . MET A 1 131 ? 44.784 40.672 22.942 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CE  1 
ATOM   1060 N  N   . ARG A 1 132 ? 48.417 38.753 27.013 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   1 
ATOM   1061 C  CA  . ARG A 1 132 ? 49.809 38.303 27.075 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  1 
ATOM   1062 C  C   . ARG A 1 132 ? 50.077 37.419 25.854 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   1 
ATOM   1063 O  O   . ARG A 1 132 ? 49.183 36.665 25.452 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   1 
ATOM   1064 C  CB  . ARG A 1 132 ? 50.115 37.530 28.350 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  1 
ATOM   1065 C  CG  . ARG A 1 132 ? 50.488 38.250 29.618 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  1 
ATOM   1066 C  CD  . ARG A 1 132 ? 49.758 37.827 30.872 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  1 
ATOM   1067 N  NE  . ARG A 1 132 ? 50.330 37.029 31.875 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  1 
ATOM   1068 C  CZ  . ARG A 1 132 ? 50.931 36.132 32.574 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  1 
ATOM   1069 N  NH1 . ARG A 1 132 ? 51.545 35.072 32.038 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 1 
ATOM   1070 N  NH2 . ARG A 1 132 ? 50.999 36.179 33.911 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 1 
ATOM   1071 N  N   . PHE A 1 133 ? 51.234 37.466 25.243 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A N   1 
ATOM   1072 C  CA  . PHE A 1 133 ? 51.575 36.711 24.043 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CA  1 
ATOM   1073 C  C   . PHE A 1 133 ? 52.561 35.596 24.352 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A C   1 
ATOM   1074 O  O   . PHE A 1 133 ? 53.238 35.714 25.386 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A O   1 
ATOM   1075 C  CB  . PHE A 1 133 ? 52.164 37.686 23.020 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CB  1 
ATOM   1076 C  CG  . PHE A 1 133 ? 51.167 38.784 22.673 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CG  1 
ATOM   1077 C  CD1 . PHE A 1 133 ? 51.089 39.947 23.403 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD1 1 
ATOM   1078 C  CD2 . PHE A 1 133 ? 50.314 38.620 21.589 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD2 1 
ATOM   1079 C  CE1 . PHE A 1 133 ? 50.188 40.942 23.063 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE1 1 
ATOM   1080 C  CE2 . PHE A 1 133 ? 49.403 39.605 21.264 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE2 1 
ATOM   1081 C  CZ  . PHE A 1 133 ? 49.329 40.768 22.013 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CZ  1 
ATOM   1082 N  N   . ALA A 1 134 ? 52.639 34.609 23.511 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   1 
ATOM   1083 C  CA  . ALA A 1 134 ? 53.202 33.288 23.614 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  1 
ATOM   1084 C  C   . ALA A 1 134 ? 53.577 32.746 22.241 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   1 
ATOM   1085 O  O   . ALA A 1 134 ? 53.768 31.555 21.984 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   1 
ATOM   1086 C  CB  . ALA A 1 134 ? 52.191 32.344 24.299 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  1 
ATOM   1087 N  N   . MET B 1 1   ? 33.104 35.088 -2.522 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1088 C  CA  . MET B 1 1   ? 33.889 33.849 -2.710 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1089 C  C   . MET B 1 1   ? 34.596 33.487 -1.427 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1090 O  O   . MET B 1 1   ? 35.514 34.177 -0.979 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1091 C  CB  . MET B 1 1   ? 34.889 34.173 -3.815 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . MET B 1 1   ? 35.010 33.180 -4.969 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1093 S  SD  . MET B 1 1   ? 35.464 31.530 -4.326 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1094 C  CE  . MET B 1 1   ? 37.236 31.660 -4.729 1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1095 N  N   . LEU B 1 2   ? 34.204 32.413 -0.790 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B N   1 
ATOM   1096 C  CA  . LEU B 1 2   ? 34.851 31.984 0.454  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CA  1 
ATOM   1097 C  C   . LEU B 1 2   ? 36.004 31.045 0.146  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B C   1 
ATOM   1098 O  O   . LEU B 1 2   ? 35.981 30.364 -0.884 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B O   1 
ATOM   1099 C  CB  . LEU B 1 2   ? 33.804 31.306 1.339  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CB  1 
ATOM   1100 C  CG  . LEU B 1 2   ? 32.602 32.140 1.748  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CG  1 
ATOM   1101 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 31.678 31.292 2.627  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD1 1 
ATOM   1102 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 33.015 33.419 2.463  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD2 1 
ATOM   1103 N  N   . THR B 1 3   ? 36.982 30.992 1.010  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   1 
ATOM   1104 C  CA  . THR B 1 3   ? 38.224 30.309 0.710  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  1 
ATOM   1105 C  C   . THR B 1 3   ? 38.474 29.047 1.508  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   1 
ATOM   1106 O  O   . THR B 1 3   ? 39.383 28.288 1.145  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   1 
ATOM   1107 C  CB  . THR B 1 3   ? 39.447 31.231 0.933  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  1 
ATOM   1108 O  OG1 . THR B 1 3   ? 39.513 31.641 2.303  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 3    THR B OG1 1 
ATOM   1109 C  CG2 . THR B 1 3   ? 39.286 32.472 0.067  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CG2 1 
ATOM   1110 N  N   . GLY B 1 4   ? 37.689 28.781 2.542  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   1 
ATOM   1111 C  CA  . GLY B 1 4   ? 37.943 27.662 3.427  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  1 
ATOM   1112 C  C   . GLY B 1 4   ? 37.625 28.104 4.856  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   1 
ATOM   1113 O  O   . GLY B 1 4   ? 36.935 29.093 5.040  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   1 
ATOM   1114 N  N   . LEU B 1 5   ? 38.124 27.334 5.824  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   1 
ATOM   1115 C  CA  . LEU B 1 5   ? 37.973 27.661 7.229  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  1 
ATOM   1116 C  C   . LEU B 1 5   ? 39.060 28.651 7.656  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   1 
ATOM   1117 O  O   . LEU B 1 5   ? 40.247 28.428 7.480  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   1 
ATOM   1118 C  CB  . LEU B 1 5   ? 38.026 26.438 8.177  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  1 
ATOM   1119 C  CG  . LEU B 1 5   ? 37.577 26.865 9.613  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  1 
ATOM   1120 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 36.068 26.842 9.672  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 1 
ATOM   1121 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 38.315 26.084 10.681 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 1 
ATOM   1122 N  N   . ASN B 1 6   ? 38.606 29.764 8.245  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   1 
ATOM   1123 C  CA  . ASN B 1 6   ? 39.489 30.795 8.743  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  1 
ATOM   1124 C  C   . ASN B 1 6   ? 39.799 30.584 10.206 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   1 
ATOM   1125 O  O   . ASN B 1 6   ? 40.972 30.663 10.587 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   1 
ATOM   1126 C  CB  . ASN B 1 6   ? 38.857 32.170 8.505  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  1 
ATOM   1127 C  CG  . ASN B 1 6   ? 39.785 33.314 8.909  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  1 
ATOM   1128 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 39.753 33.811 10.039 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 1 
ATOM   1129 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 40.649 33.695 7.995  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 1 
ATOM   1130 N  N   . HIS B 1 7   ? 38.787 30.314 11.055 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   1 
ATOM   1131 C  CA  . HIS B 1 7   ? 39.036 30.001 12.456 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  1 
ATOM   1132 C  C   . HIS B 1 7   ? 37.794 29.320 13.036 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   1 
ATOM   1133 O  O   . HIS B 1 7   ? 36.703 29.412 12.494 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   1 
ATOM   1134 C  CB  . HIS B 1 7   ? 39.454 31.184 13.285 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  1 
ATOM   1135 C  CG  . HIS B 1 7   ? 38.551 32.363 13.401 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  1 
ATOM   1136 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 38.526 33.368 12.473 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 1 
ATOM   1137 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 37.680 32.744 14.343 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 1 
ATOM   1138 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 37.669 34.295 12.845 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 1 
ATOM   1139 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 37.109 33.931 13.995 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 1 
ATOM   1140 N  N   . LEU B 1 8   ? 38.031 28.619 14.151 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . LEU B 1 8   ? 37.017 27.976 14.941 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . LEU B 1 8   ? 36.998 28.665 16.312 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1143 O  O   . LEU B 1 8   ? 38.065 28.775 16.896 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . LEU B 1 8   ? 37.325 26.510 15.102 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1145 C  CG  . LEU B 1 8   ? 36.597 25.633 16.079 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1146 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 35.129 25.588 15.670 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1147 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 37.167 24.220 16.104 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1148 N  N   . THR B 1 9   ? 35.848 29.089 16.794 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   1 
ATOM   1149 C  CA  . THR B 1 9   ? 35.726 29.669 18.127 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  1 
ATOM   1150 C  C   . THR B 1 9   ? 34.788 28.837 18.974 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   1 
ATOM   1151 O  O   . THR B 1 9   ? 33.685 28.528 18.542 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   1 
ATOM   1152 C  CB  . THR B 1 9   ? 35.190 31.108 18.025 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  1 
ATOM   1153 O  OG1 . THR B 1 9   ? 36.120 31.847 17.225 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 1 
ATOM   1154 C  CG2 . THR B 1 9   ? 35.033 31.704 19.421 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 1 
ATOM   1155 N  N   . LEU B 1 10  ? 35.254 28.479 20.157 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   1 
ATOM   1156 C  CA  . LEU B 1 10  ? 34.496 27.686 21.114 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  1 
ATOM   1157 C  C   . LEU B 1 10  ? 34.198 28.496 22.364 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   1 
ATOM   1158 O  O   . LEU B 1 10  ? 35.111 29.063 22.951 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   1 
ATOM   1159 C  CB  . LEU B 1 10  ? 35.239 26.413 21.536 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . LEU B 1 10  ? 35.648 25.479 20.386 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  1 
ATOM   1161 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 36.483 24.321 20.933 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 1 
ATOM   1162 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 34.435 24.953 19.615 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 1 
ATOM   1163 N  N   . ALA B 1 11  ? 32.940 28.530 22.792 1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   1 
ATOM   1164 C  CA  . ALA B 1 11  ? 32.606 29.044 24.120 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  1 
ATOM   1165 C  C   . ALA B 1 11  ? 33.122 28.102 25.199 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   1 
ATOM   1166 O  O   . ALA B 1 11  ? 33.011 26.880 25.060 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   1 
ATOM   1167 C  CB  . ALA B 1 11  ? 31.112 29.209 24.244 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  1 
ATOM   1168 N  N   . VAL B 1 12  ? 33.686 28.659 26.274 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   1 
ATOM   1169 C  CA  . VAL B 1 12  ? 34.250 27.853 27.353 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  1 
ATOM   1170 C  C   . VAL B 1 12  ? 33.901 28.481 28.697 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   1 
ATOM   1171 O  O   . VAL B 1 12  ? 34.010 29.679 28.895 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   1 
ATOM   1172 C  CB  . VAL B 1 12  ? 35.793 27.689 27.258 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  1 
ATOM   1173 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 36.160 27.062 25.951 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 1 
ATOM   1174 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 36.551 29.010 27.393 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 1 
ATOM   1175 N  N   . ALA B 1 13  ? 33.449 27.654 29.648 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   1 
ATOM   1176 C  CA  . ALA B 1 13  ? 33.111 28.151 30.953 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  1 
ATOM   1177 C  C   . ALA B 1 13  ? 34.337 28.399 31.830 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   1 
ATOM   1178 O  O   . ALA B 1 13  ? 34.255 29.296 32.676 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   1 
ATOM   1179 C  CB  . ALA B 1 13  ? 32.144 27.194 31.650 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  1 
ATOM   1180 N  N   . ASP B 1 14  ? 35.390 27.604 31.654 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ASP B 1 14  ? 36.592 27.623 32.484 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ASP B 1 14  ? 37.756 27.798 31.537 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   1 
ATOM   1183 O  O   . ASP B 1 14  ? 38.275 26.811 30.975 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ASP B 1 14  ? 36.655 26.322 33.292 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . ASP B 1 14  ? 37.767 26.174 34.286 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  1 
ATOM   1186 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 38.781 26.900 34.172 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 1 
ATOM   1187 O  OD2 . ASP B 1 14  ? 37.632 25.299 35.201 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 1 
ATOM   1188 N  N   . LEU B 1 15  ? 38.104 29.024 31.237 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   1 
ATOM   1189 C  CA  . LEU B 1 15  ? 39.160 29.296 30.259 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  1 
ATOM   1190 C  C   . LEU B 1 15  ? 40.481 28.673 30.682 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   1 
ATOM   1191 O  O   . LEU B 1 15  ? 41.124 28.086 29.807 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   1 
ATOM   1192 C  CB  . LEU B 1 15  ? 39.252 30.798 30.033 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  1 
ATOM   1193 C  CG  . LEU B 1 15  ? 40.337 31.292 29.111 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  1 
ATOM   1194 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 40.129 30.774 27.700 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 1 
ATOM   1195 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 40.348 32.825 29.135 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 1 
ATOM   1196 N  N   . PRO B 1 16  ? 40.912 28.745 31.937 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . PRO B 1 16  ? 42.145 28.030 32.292 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . PRO B 1 16  ? 42.097 26.536 31.997 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B C   1 
ATOM   1199 O  O   . PRO B 1 16  ? 43.080 25.993 31.463 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . PRO B 1 16  ? 42.303 28.291 33.790 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . PRO B 1 16  ? 41.589 29.601 34.005 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CG  1 
ATOM   1202 C  CD  . PRO B 1 16  ? 40.384 29.479 33.091 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CD  1 
ATOM   1203 N  N   . ALA B 1 17  ? 41.010 25.864 32.310 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   1 
ATOM   1204 C  CA  . ALA B 1 17  ? 40.942 24.418 32.050 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  1 
ATOM   1205 C  C   . ALA B 1 17  ? 41.010 24.137 30.562 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   1 
ATOM   1206 O  O   . ALA B 1 17  ? 41.606 23.185 30.109 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   1 
ATOM   1207 C  CB  . ALA B 1 17  ? 39.683 23.835 32.678 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  1 
ATOM   1208 N  N   . SER B 1 18  ? 40.338 24.937 29.742 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 18   SER B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . SER B 1 18  ? 40.284 24.744 28.314 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 18   SER B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . SER B 1 18  ? 41.650 25.013 27.709 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 18   SER B C   1 
ATOM   1211 O  O   . SER B 1 18  ? 42.077 24.259 26.830 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 18   SER B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . SER B 1 18  ? 39.186 25.616 27.719 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 18   SER B CB  1 
ATOM   1213 O  OG  . SER B 1 18  ? 37.922 25.115 28.175 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 18   SER B OG  1 
ATOM   1214 N  N   . ILE B 1 19  ? 42.340 26.051 28.164 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B N   1 
ATOM   1215 C  CA  . ILE B 1 19  ? 43.693 26.255 27.637 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CA  1 
ATOM   1216 C  C   . ILE B 1 19  ? 44.564 25.059 27.939 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B C   1 
ATOM   1217 O  O   . ILE B 1 19  ? 45.287 24.552 27.072 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B O   1 
ATOM   1218 C  CB  . ILE B 1 19  ? 44.300 27.555 28.192 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CB  1 
ATOM   1219 C  CG1 . ILE B 1 19  ? 43.624 28.799 27.647 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG1 1 
ATOM   1220 C  CG2 . ILE B 1 19  ? 45.810 27.600 27.983 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG2 1 
ATOM   1221 C  CD1 . ILE B 1 19  ? 43.918 30.060 28.460 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CD1 1 
ATOM   1222 N  N   . ALA B 1 20  ? 44.490 24.596 29.190 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   1 
ATOM   1223 C  CA  . ALA B 1 20  ? 45.335 23.457 29.560 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  1 
ATOM   1224 C  C   . ALA B 1 20  ? 45.023 22.230 28.685 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   1 
ATOM   1225 O  O   . ALA B 1 20  ? 45.931 21.503 28.299 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   1 
ATOM   1226 C  CB  . ALA B 1 20  ? 45.140 23.087 31.008 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  1 
ATOM   1227 N  N   . PHE B 1 21  ? 43.730 22.015 28.442 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   1 
ATOM   1228 C  CA  . PHE B 1 21  ? 43.337 20.839 27.639 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  1 
ATOM   1229 C  C   . PHE B 1 21  ? 43.885 20.972 26.224 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   1 
ATOM   1230 O  O   . PHE B 1 21  ? 44.568 20.054 25.693 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   1 
ATOM   1231 C  CB  . PHE B 1 21  ? 41.840 20.736 27.608 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  1 
ATOM   1232 C  CG  . PHE B 1 21  ? 41.229 19.586 26.846 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  1 
ATOM   1233 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 41.022 18.373 27.458 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 1 
ATOM   1234 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 40.844 19.726 25.506 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 1 
ATOM   1235 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 40.434 17.334 26.723 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 1 
ATOM   1236 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 40.265 18.701 24.795 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 1 
ATOM   1237 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 40.046 17.500 25.406 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  1 
ATOM   1238 N  N   . TYR B 1 22  ? 43.587 22.084 25.532 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . TYR B 1 22  ? 44.031 22.203 24.133 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . TYR B 1 22  ? 45.533 22.314 24.007 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B C   1 
ATOM   1241 O  O   . TYR B 1 22  ? 46.108 21.764 23.071 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . TYR B 1 22  ? 43.326 23.398 23.427 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CB  1 
ATOM   1243 C  CG  . TYR B 1 22  ? 41.875 23.016 23.159 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CG  1 
ATOM   1244 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 40.832 23.371 24.001 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD1 1 
ATOM   1245 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 41.579 22.240 22.050 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD2 1 
ATOM   1246 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 39.520 22.994 23.725 1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE1 1 
ATOM   1247 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 40.268 21.852 21.786 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE2 1 
ATOM   1248 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 39.252 22.222 22.628 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CZ  1 
ATOM   1249 O  OH  . TYR B 1 22  ? 37.970 21.824 22.335 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B OH  1 
ATOM   1250 N  N   . ARG B 1 23  ? 46.176 23.049 24.895 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   1 
ATOM   1251 C  CA  . ARG B 1 23  ? 47.623 23.211 24.794 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  1 
ATOM   1252 C  C   . ARG B 1 23  ? 48.378 21.994 25.297 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   1 
ATOM   1253 O  O   . ARG B 1 23  ? 49.196 21.414 24.570 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   1 
ATOM   1254 C  CB  . ARG B 1 23  ? 48.089 24.436 25.609 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  1 
ATOM   1255 C  CG  . ARG B 1 23  ? 49.594 24.588 25.571 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  1 
ATOM   1256 C  CD  . ARG B 1 23  ? 50.137 25.572 26.609 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  1 
ATOM   1257 N  NE  . ARG B 1 23  ? 49.582 25.305 27.892 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  1 
ATOM   1258 C  CZ  . ARG B 1 23  ? 49.377 25.986 28.990 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  1 
ATOM   1259 N  NH1 . ARG B 1 23  ? 49.745 27.257 29.126 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 1 
ATOM   1260 N  NH2 . ARG B 1 23  ? 48.787 25.317 29.991 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 1 
ATOM   1261 N  N   . ASP B 1 24  ? 48.094 21.651 26.569 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   1 
ATOM   1262 C  CA  . ASP B 1 24  ? 48.972 20.667 27.204 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  1 
ATOM   1263 C  C   . ASP B 1 24  ? 48.622 19.241 26.807 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   1 
ATOM   1264 O  O   . ASP B 1 24  ? 49.521 18.420 26.622 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   1 
ATOM   1265 C  CB  . ASP B 1 24  ? 48.981 20.797 28.740 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . ASP B 1 24  ? 49.473 22.147 29.171 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  1 
ATOM   1267 O  OD1 . ASP B 1 24  ? 50.352 22.745 28.490 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 1 
ATOM   1268 O  OD2 . ASP B 1 24  ? 49.022 22.667 30.218 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 1 
ATOM   1269 N  N   . LEU B 1 25  ? 47.326 18.937 26.672 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B N   1 
ATOM   1270 C  CA  . LEU B 1 25  ? 46.942 17.598 26.303 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CA  1 
ATOM   1271 C  C   . LEU B 1 25  ? 46.948 17.406 24.788 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B C   1 
ATOM   1272 O  O   . LEU B 1 25  ? 47.440 16.414 24.306 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B O   1 
ATOM   1273 C  CB  . LEU B 1 25  ? 45.562 17.279 26.836 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CB  1 
ATOM   1274 C  CG  . LEU B 1 25  ? 45.129 15.841 26.850 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CG  1 
ATOM   1275 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 46.098 14.962 27.617 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD1 1 
ATOM   1276 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 43.746 15.737 27.502 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD2 1 
ATOM   1277 N  N   . LEU B 1 26  ? 46.393 18.317 24.001 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   1 
ATOM   1278 C  CA  . LEU B 1 26  ? 46.295 18.121 22.576 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  1 
ATOM   1279 C  C   . LEU B 1 26  ? 47.440 18.740 21.774 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   1 
ATOM   1280 O  O   . LEU B 1 26  ? 47.570 18.417 20.604 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   1 
ATOM   1281 C  CB  . LEU B 1 26  ? 44.960 18.673 22.029 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  1 
ATOM   1282 C  CG  . LEU B 1 26  ? 43.690 18.057 22.618 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  1 
ATOM   1283 C  CD1 . LEU B 1 26  ? 42.495 18.477 21.779 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 1 
ATOM   1284 C  CD2 . LEU B 1 26  ? 43.796 16.575 22.777 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 1 
ATOM   1285 N  N   . GLY B 1 27  ? 48.276 19.608 22.337 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N   1 
ATOM   1286 C  CA  . GLY B 1 27  ? 49.451 20.045 21.582 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA  1 
ATOM   1287 C  C   . GLY B 1 27  ? 49.257 21.287 20.757 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C   1 
ATOM   1288 O  O   . GLY B 1 27  ? 50.116 21.597 19.934 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O   1 
ATOM   1289 N  N   . PHE B 1 28  ? 48.138 22.002 20.990 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . PHE B 1 28  ? 47.985 23.302 20.396 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . PHE B 1 28  ? 49.037 24.246 20.989 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B C   1 
ATOM   1292 O  O   . PHE B 1 28  ? 49.430 24.112 22.138 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B O   1 
ATOM   1293 C  CB  . PHE B 1 28  ? 46.605 23.889 20.631 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . PHE B 1 28  ? 45.475 23.337 19.782 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CG  1 
ATOM   1295 C  CD1 . PHE B 1 28  ? 45.043 22.045 19.930 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD1 1 
ATOM   1296 C  CD2 . PHE B 1 28  ? 44.843 24.137 18.849 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD2 1 
ATOM   1297 C  CE1 . PHE B 1 28  ? 43.997 21.568 19.172 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE1 1 
ATOM   1298 C  CE2 . PHE B 1 28  ? 43.787 23.690 18.106 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE2 1 
ATOM   1299 C  CZ  . PHE B 1 28  ? 43.357 22.409 18.287 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CZ  1 
ATOM   1300 N  N   . ARG B 1 29  ? 49.476 25.208 20.185 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   1 
ATOM   1301 C  CA  . ARG B 1 29  ? 50.363 26.248 20.684 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  1 
ATOM   1302 C  C   . ARG B 1 29  ? 49.563 27.475 21.125 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   1 
ATOM   1303 O  O   . ARG B 1 29  ? 48.743 28.025 20.383 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   1 
ATOM   1304 C  CB  . ARG B 1 29  ? 51.340 26.631 19.596 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  1 
ATOM   1305 C  CG  . ARG B 1 29  ? 52.289 27.763 19.924 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  1 
ATOM   1306 C  CD  . ARG B 1 29  ? 53.301 27.952 18.779 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  1 
ATOM   1307 N  NE  . ARG B 1 29  ? 53.173 27.039 17.688 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  1 
ATOM   1308 C  CZ  . ARG B 1 29  ? 53.121 26.197 16.714 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  1 
ATOM   1309 N  NH1 . ARG B 1 29  ? 51.985 25.970 16.011 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 1 
ATOM   1310 N  NH2 . ARG B 1 29  ? 54.186 25.482 16.321 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 1 
ATOM   1311 N  N   . LEU B 1 30  ? 49.811 27.888 22.378 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   1 
ATOM   1312 C  CA  . LEU B 1 30  ? 49.095 29.078 22.838 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  1 
ATOM   1313 C  C   . LEU B 1 30  ? 49.800 30.305 22.282 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   1 
ATOM   1314 O  O   . LEU B 1 30  ? 50.982 30.498 22.581 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   1 
ATOM   1315 C  CB  . LEU B 1 30  ? 49.050 29.147 24.351 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  1 
ATOM   1316 C  CG  . LEU B 1 30  ? 48.396 30.324 25.045 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  1 
ATOM   1317 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 46.897 30.350 24.785 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 1 
ATOM   1318 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 48.624 30.230 26.549 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 1 
ATOM   1319 N  N   . GLU B 1 31  ? 49.089 31.105 21.544 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   1 
ATOM   1320 C  CA  . GLU B 1 31  ? 49.670 32.297 20.919 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  1 
ATOM   1321 C  C   . GLU B 1 31  ? 49.310 33.590 21.651 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   1 
ATOM   1322 O  O   . GLU B 1 31  ? 50.099 34.556 21.674 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   1 
ATOM   1323 C  CB  . GLU B 1 31  ? 49.227 32.355 19.452 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . GLU B 1 31  ? 49.825 31.266 18.556 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  1 
ATOM   1325 C  CD  . GLU B 1 31  ? 51.285 31.511 18.204 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  1 
ATOM   1326 O  OE1 . GLU B 1 31  ? 51.768 32.654 18.429 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 1 
ATOM   1327 O  OE2 . GLU B 1 31  ? 51.981 30.596 17.717 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 1 
ATOM   1328 N  N   . ALA B 1 32  ? 48.146 33.646 22.291 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N   1 
ATOM   1329 C  CA  . ALA B 1 32  ? 47.753 34.800 23.107 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA  1 
ATOM   1330 C  C   . ALA B 1 32  ? 46.686 34.382 24.122 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C   1 
ATOM   1331 O  O   . ALA B 1 32  ? 45.886 33.506 23.843 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O   1 
ATOM   1332 C  CB  . ALA B 1 32  ? 47.233 35.929 22.204 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB  1 
ATOM   1333 N  N   . ARG B 1 33  ? 46.669 35.011 25.276 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B N   1 
ATOM   1334 C  CA  . ARG B 1 33  ? 45.720 34.728 26.351 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CA  1 
ATOM   1335 C  C   . ARG B 1 33  ? 45.316 36.072 26.922 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B C   1 
ATOM   1336 O  O   . ARG B 1 33  ? 46.189 36.947 27.099 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B O   1 
ATOM   1337 C  CB  . ARG B 1 33  ? 46.349 33.874 27.437 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CB  1 
ATOM   1338 C  CG  . ARG B 1 33  ? 45.430 33.534 28.601 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CG  1 
ATOM   1339 C  CD  . ARG B 1 33  ? 46.094 32.695 29.660 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CD  1 
ATOM   1340 N  NE  . ARG B 1 33  ? 45.139 32.332 30.704 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NE  1 
ATOM   1341 C  CZ  . ARG B 1 33  ? 45.322 31.339 31.597 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CZ  1 
ATOM   1342 N  NH1 . ARG B 1 33  ? 46.425 30.594 31.581 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH1 1 
ATOM   1343 N  NH2 . ARG B 1 33  ? 44.419 31.075 32.515 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH2 1 
ATOM   1344 N  N   . TRP B 1 34  ? 44.043 36.262 27.177 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   1 
ATOM   1345 C  CA  . TRP B 1 34  ? 43.607 37.524 27.782 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  1 
ATOM   1346 C  C   . TRP B 1 34  ? 42.486 37.185 28.735 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   1 
ATOM   1347 O  O   . TRP B 1 34  ? 42.094 36.046 28.891 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   1 
ATOM   1348 C  CB  . TRP B 1 34  ? 43.190 38.576 26.783 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  1 
ATOM   1349 C  CG  . TRP B 1 34  ? 41.985 38.345 25.923 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  1 
ATOM   1350 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 40.777 38.950 26.152 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 1 
ATOM   1351 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 41.821 37.522 24.767 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 1 
ATOM   1352 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 39.880 38.549 25.207 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 1 
ATOM   1353 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 40.490 37.670 24.336 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 1 
ATOM   1354 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 42.670 36.670 24.031 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 1 
ATOM   1355 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 39.956 37.008 23.219 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 1 
ATOM   1356 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 42.141 36.023 22.929 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 1 
ATOM   1357 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 40.803 36.195 22.533 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 1 
ATOM   1358 N  N   . ASP B 1 35  ? 41.991 38.210 29.422 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   1 
ATOM   1359 C  CA  . ASP B 1 35  ? 41.065 37.871 30.490 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  1 
ATOM   1360 C  C   . ASP B 1 35  ? 39.775 37.257 29.952 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   1 
ATOM   1361 O  O   . ASP B 1 35  ? 39.096 36.591 30.739 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   1 
ATOM   1362 C  CB  . ASP B 1 35  ? 40.731 39.103 31.309 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  1 
ATOM   1363 C  CG  . ASP B 1 35  ? 41.866 39.738 32.051 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  1 
ATOM   1364 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 42.917 39.050 32.138 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 1 
ATOM   1365 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 41.650 40.862 32.514 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 1 
ATOM   1366 N  N   . GLN B 1 36  ? 39.425 37.405 28.685 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   1 
ATOM   1367 C  CA  . GLN B 1 36  ? 38.190 36.771 28.211 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  1 
ATOM   1368 C  C   . GLN B 1 36  ? 38.416 35.760 27.117 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   1 
ATOM   1369 O  O   . GLN B 1 36  ? 37.447 35.331 26.494 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   1 
ATOM   1370 C  CB  . GLN B 1 36  ? 37.189 37.847 27.751 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . GLN B 1 36  ? 36.861 38.888 28.810 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  1 
ATOM   1372 C  CD  . GLN B 1 36  ? 35.487 39.462 28.731 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  1 
ATOM   1373 O  OE1 . GLN B 1 36  ? 35.199 40.541 28.190 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 1 
ATOM   1374 N  NE2 . GLN B 1 36  ? 34.534 38.768 29.343 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 1 
ATOM   1375 N  N   . GLY B 1 37  ? 39.652 35.332 26.877 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   1 
ATOM   1376 C  CA  . GLY B 1 37  ? 39.809 34.315 25.854 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  1 
ATOM   1377 C  C   . GLY B 1 37  ? 41.261 33.973 25.589 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   1 
ATOM   1378 O  O   . GLY B 1 37  ? 42.168 34.374 26.324 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   1 
ATOM   1379 N  N   . ALA B 1 38  ? 41.418 33.182 24.526 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   1 
ATOM   1380 C  CA  . ALA B 1 38  ? 42.726 32.726 24.093 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  1 
ATOM   1381 C  C   . ALA B 1 38  ? 42.736 32.414 22.586 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   1 
ATOM   1382 O  O   . ALA B 1 38  ? 41.686 32.021 22.042 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   1 
ATOM   1383 C  CB  . ALA B 1 38  ? 43.139 31.485 24.854 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  1 
ATOM   1384 N  N   . TYR B 1 39  ? 43.943 32.559 22.019 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   1 
ATOM   1385 C  CA  . TYR B 1 39  ? 44.171 32.177 20.646 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  1 
ATOM   1386 C  C   . TYR B 1 39  ? 45.230 31.075 20.618 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   1 
ATOM   1387 O  O   . TYR B 1 39  ? 46.279 31.295 21.215 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   1 
ATOM   1388 C  CB  . TYR B 1 39  ? 44.652 33.345 19.779 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  1 
ATOM   1389 C  CG  . TYR B 1 39  ? 43.663 34.463 19.532 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  1 
ATOM   1390 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 44.100 35.775 19.455 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 1 
ATOM   1391 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 42.300 34.270 19.390 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 1 
ATOM   1392 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 43.250 36.825 19.238 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 1 
ATOM   1393 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 41.444 35.321 19.159 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 1 
ATOM   1394 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 41.908 36.597 19.083 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  1 
ATOM   1395 O  OH  . TYR B 1 39  ? 41.043 37.649 18.859 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  1 
ATOM   1396 N  N   . LEU B 1 40  ? 44.893 29.999 19.917 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   1 
ATOM   1397 C  CA  . LEU B 1 40  ? 45.827 28.890 19.824 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  1 
ATOM   1398 C  C   . LEU B 1 40  ? 45.890 28.452 18.370 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   1 
ATOM   1399 O  O   . LEU B 1 40  ? 45.012 28.762 17.563 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   1 
ATOM   1400 C  CB  . LEU B 1 40  ? 45.422 27.733 20.732 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . LEU B 1 40  ? 45.185 27.988 22.230 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  1 
ATOM   1402 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 43.728 28.260 22.579 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 1 
ATOM   1403 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 45.710 26.796 23.042 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 1 
ATOM   1404 N  N   . GLU B 1 41  ? 46.982 27.736 18.060 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . GLU B 1 41  ? 47.196 27.263 16.696 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . GLU B 1 41  ? 47.654 25.815 16.678 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B C   1 
ATOM   1407 O  O   . GLU B 1 41  ? 48.463 25.409 17.522 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . GLU B 1 41  ? 48.210 28.167 15.954 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CB  1 
ATOM   1409 C  CG  . GLU B 1 41  ? 48.282 27.947 14.455 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CG  1 
ATOM   1410 C  CD  . GLU B 1 41  ? 49.151 28.946 13.725 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CD  1 
ATOM   1411 O  OE1 . GLU B 1 41  ? 50.274 29.235 14.176 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE1 1 
ATOM   1412 O  OE2 . GLU B 1 41  ? 48.741 29.470 12.672 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE2 1 
ATOM   1413 N  N   . LEU B 1 42  ? 47.135 25.080 15.709 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   1 
ATOM   1414 C  CA  . LEU B 1 42  ? 47.470 23.692 15.467 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  1 
ATOM   1415 C  C   . LEU B 1 42  ? 47.627 23.521 13.967 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   1 
ATOM   1416 O  O   . LEU B 1 42  ? 46.639 23.527 13.249 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   1 
ATOM   1417 C  CB  . LEU B 1 42  ? 46.385 22.752 15.999 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  1 
ATOM   1418 C  CG  . LEU B 1 42  ? 46.696 21.280 15.789 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  1 
ATOM   1419 C  CD1 . LEU B 1 42  ? 47.752 20.850 16.802 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 1 
ATOM   1420 C  CD2 . LEU B 1 42  ? 45.414 20.435 15.878 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 1 
ATOM   1421 N  N   . GLY B 1 43  ? 48.866 23.387 13.491 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 43   GLY B N   1 
ATOM   1422 C  CA  . GLY B 1 43  ? 49.051 23.437 12.038 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 43   GLY B CA  1 
ATOM   1423 C  C   . GLY B 1 43  ? 48.551 24.780 11.520 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 43   GLY B C   1 
ATOM   1424 O  O   . GLY B 1 43  ? 48.945 25.858 11.983 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 43   GLY B O   1 
ATOM   1425 N  N   . SER B 1 44  ? 47.645 24.717 10.542 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   1 
ATOM   1426 C  CA  . SER B 1 44  ? 47.017 25.895 9.989  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  1 
ATOM   1427 C  C   . SER B 1 44  ? 45.784 26.320 10.780 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   1 
ATOM   1428 O  O   . SER B 1 44  ? 45.266 27.408 10.476 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   1 
ATOM   1429 C  CB  . SER B 1 44  ? 46.651 25.672 8.509  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  1 
ATOM   1430 O  OG  . SER B 1 44  ? 45.636 24.672 8.419  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  1 
ATOM   1431 N  N   . LEU B 1 45  ? 45.303 25.517 11.729 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   1 
ATOM   1432 C  CA  . LEU B 1 45  ? 44.045 25.809 12.382 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  1 
ATOM   1433 C  C   . LEU B 1 45  ? 44.220 26.890 13.439 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   1 
ATOM   1434 O  O   . LEU B 1 45  ? 45.013 26.718 14.364 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   1 
ATOM   1435 C  CB  . LEU B 1 45  ? 43.508 24.547 13.059 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  1 
ATOM   1436 C  CG  . LEU B 1 45  ? 42.264 24.729 13.935 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  1 
ATOM   1437 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 41.090 25.250 13.127 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 1 
ATOM   1438 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 41.932 23.431 14.617 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 1 
ATOM   1439 N  N   . TRP B 1 46  ? 43.449 27.960 13.322 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B N   1 
ATOM   1440 C  CA  . TRP B 1 46  ? 43.340 29.013 14.331 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CA  1 
ATOM   1441 C  C   . TRP B 1 46  ? 42.101 28.666 15.190 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B C   1 
ATOM   1442 O  O   . TRP B 1 46  ? 40.965 28.689 14.708 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B O   1 
ATOM   1443 C  CB  . TRP B 1 46  ? 43.230 30.360 13.668 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CB  1 
ATOM   1444 C  CG  . TRP B 1 46  ? 42.917 31.547 14.525 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CG  1 
ATOM   1445 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 42.968 31.703 15.890 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD1 1 
ATOM   1446 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 42.497 32.838 14.063 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD2 1 
ATOM   1447 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 42.610 32.928 16.312 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B NE1 1 
ATOM   1448 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 42.315 33.672 15.187 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE2 1 
ATOM   1449 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 42.252 33.396 12.799 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE3 1 
ATOM   1450 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 41.904 34.991 15.115 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ2 1 
ATOM   1451 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 41.840 34.718 12.726 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ3 1 
ATOM   1452 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 41.670 35.518 13.865 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CH2 1 
ATOM   1453 N  N   . LEU B 1 47  ? 42.374 28.391 16.470 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   1 
ATOM   1454 C  CA  . LEU B 1 47  ? 41.358 28.160 17.450 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  1 
ATOM   1455 C  C   . LEU B 1 47  ? 41.230 29.346 18.409 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   1 
ATOM   1456 O  O   . LEU B 1 47  ? 42.248 29.789 18.915 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   1 
ATOM   1457 C  CB  . LEU B 1 47  ? 41.692 26.905 18.313 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  1 
ATOM   1458 C  CG  . LEU B 1 47  ? 40.750 26.577 19.467 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  1 
ATOM   1459 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 39.362 26.185 18.997 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 1 
ATOM   1460 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 41.287 25.440 20.326 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 1 
ATOM   1461 N  N   A CYS B 1 48  ? 40.016 29.818 18.616 0.50 8.92  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   1 
ATOM   1462 N  N   B CYS B 1 48  ? 40.008 29.793 18.632 0.50 9.07  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   1 
ATOM   1463 C  CA  A CYS B 1 48  ? 39.758 30.795 19.656 0.50 9.53  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  1 
ATOM   1464 C  CA  B CYS B 1 48  ? 39.703 30.822 19.607 0.50 9.82  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  1 
ATOM   1465 C  C   A CYS B 1 48  ? 38.919 30.156 20.757 0.50 8.86  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   1 
ATOM   1466 C  C   B CYS B 1 48  ? 38.844 30.284 20.746 0.50 8.69  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   1 
ATOM   1467 O  O   A CYS B 1 48  ? 37.994 29.429 20.422 0.50 7.19  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   1 
ATOM   1468 O  O   B CYS B 1 48  ? 37.785 29.727 20.477 0.50 10.45 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   1 
ATOM   1469 C  CB  A CYS B 1 48  ? 38.992 32.011 19.139 0.50 10.30 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  1 
ATOM   1470 C  CB  B CYS B 1 48  ? 38.953 31.982 18.947 0.50 9.95  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  1 
ATOM   1471 S  SG  A CYS B 1 48  ? 38.528 33.209 20.410 0.50 12.33 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  1 
ATOM   1472 S  SG  B CYS B 1 48  ? 39.723 32.710 17.479 0.50 11.11 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  1 
ATOM   1473 N  N   . LEU B 1 49  ? 39.296 30.481 21.983 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . LEU B 1 49  ? 38.489 30.116 23.155 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . LEU B 1 49  ? 37.890 31.422 23.675 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   1 
ATOM   1476 O  O   . LEU B 1 49  ? 38.628 32.385 23.902 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   1 
ATOM   1477 C  CB  . LEU B 1 49  ? 39.326 29.435 24.210 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  1 
ATOM   1478 C  CG  . LEU B 1 49  ? 40.122 28.209 23.744 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  1 
ATOM   1479 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 40.941 27.703 24.913 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 1 
ATOM   1480 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 39.202 27.155 23.173 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 1 
ATOM   1481 N  N   . SER B 1 50  ? 36.570 31.403 23.858 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   1 
ATOM   1482 C  CA  . SER B 1 50  ? 35.850 32.593 24.334 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  1 
ATOM   1483 C  C   . SER B 1 50  ? 35.227 32.301 25.684 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   1 
ATOM   1484 O  O   . SER B 1 50  ? 34.381 31.415 25.782 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   1 
ATOM   1485 C  CB  . SER B 1 50  ? 34.768 32.950 23.352 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  1 
ATOM   1486 O  OG  . SER B 1 50  ? 34.110 34.126 23.649 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  1 
ATOM   1487 N  N   . ARG B 1 51  ? 35.683 33.007 26.716 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B N   1 
ATOM   1488 C  CA  . ARG B 1 51  ? 35.141 32.820 28.063 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CA  1 
ATOM   1489 C  C   . ARG B 1 51  ? 33.664 33.228 28.130 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B C   1 
ATOM   1490 O  O   . ARG B 1 51  ? 33.286 34.339 27.763 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B O   1 
ATOM   1491 C  CB  . ARG B 1 51  ? 35.961 33.616 29.059 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CB  1 
ATOM   1492 C  CG  . ARG B 1 51  ? 35.525 33.400 30.500 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CG  1 
ATOM   1493 C  CD  . ARG B 1 51  ? 36.340 34.356 31.375 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CD  1 
ATOM   1494 N  NE  . ARG B 1 51  ? 36.011 34.204 32.754 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NE  1 
ATOM   1495 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 36.494 35.011 33.714 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CZ  1 
ATOM   1496 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 37.312 36.011 33.421 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH1 1 
ATOM   1497 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 36.139 34.783 34.956 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH2 1 
ATOM   1498 N  N   . GLU B 1 52  ? 32.876 32.267 28.621 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   1 
ATOM   1499 C  CA  . GLU B 1 52  ? 31.408 32.302 28.593 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  1 
ATOM   1500 C  C   . GLU B 1 52  ? 30.958 31.875 29.968 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   1 
ATOM   1501 O  O   . GLU B 1 52  ? 30.773 30.674 30.201 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   1 
ATOM   1502 C  CB  . GLU B 1 52  ? 30.874 31.379 27.487 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  1 
ATOM   1503 C  CG  . GLU B 1 52  ? 29.426 31.463 27.071 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  1 
ATOM   1504 C  CD  . GLU B 1 52  ? 29.192 32.393 25.876 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  1 
ATOM   1505 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 30.039 32.443 24.949 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 1 
ATOM   1506 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 28.169 33.118 25.861 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 1 
ATOM   1507 N  N   . PRO B 1 53  ? 30.739 32.766 30.909 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . PRO B 1 53  ? 30.316 32.357 32.257 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . PRO B 1 53  ? 29.046 31.527 32.274 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   1 
ATOM   1510 O  O   . PRO B 1 53  ? 28.054 31.675 31.557 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   1 
ATOM   1511 C  CB  . PRO B 1 53  ? 30.074 33.713 32.944 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  1 
ATOM   1512 C  CG  . PRO B 1 53  ? 31.008 34.643 32.237 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  1 
ATOM   1513 C  CD  . PRO B 1 53  ? 30.894 34.239 30.782 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  1 
ATOM   1514 N  N   . GLN B 1 54  ? 28.956 30.521 33.126 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B N   1 
ATOM   1515 C  CA  . GLN B 1 54  ? 27.780 29.676 33.196 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CA  1 
ATOM   1516 C  C   . GLN B 1 54  ? 27.506 28.873 31.924 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B C   1 
ATOM   1517 O  O   . GLN B 1 54  ? 26.411 28.277 31.863 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B O   1 
ATOM   1518 C  CB  . GLN B 1 54  ? 26.475 30.435 33.507 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CB  1 
ATOM   1519 C  CG  . GLN B 1 54  ? 26.388 30.991 34.945 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CG  1 
ATOM   1520 C  CD  . GLN B 1 54  ? 26.848 32.446 34.825 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CD  1 
ATOM   1521 O  OE1 . GLN B 1 54  ? 26.423 33.136 33.899 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B OE1 1 
ATOM   1522 N  NE2 . GLN B 1 54  ? 27.704 32.865 35.755 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B NE2 1 
ATOM   1523 N  N   . TYR B 1 55  ? 28.419 28.844 30.973 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N   1 
ATOM   1524 C  CA  . TYR B 1 55  ? 28.181 28.028 29.774 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA  1 
ATOM   1525 C  C   . TYR B 1 55  ? 28.104 26.572 30.194 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C   1 
ATOM   1526 O  O   . TYR B 1 55  ? 28.985 26.097 30.912 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O   1 
ATOM   1527 C  CB  . TYR B 1 55  ? 29.283 28.296 28.742 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB  1 
ATOM   1528 C  CG  . TYR B 1 55  ? 29.129 27.478 27.480 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG  1 
ATOM   1529 C  CD1 . TYR B 1 55  ? 28.015 27.565 26.656 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1 1 
ATOM   1530 C  CD2 . TYR B 1 55  ? 30.134 26.602 27.081 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2 1 
ATOM   1531 C  CE1 . TYR B 1 55  ? 27.901 26.821 25.494 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1 1 
ATOM   1532 C  CE2 . TYR B 1 55  ? 30.017 25.834 25.929 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2 1 
ATOM   1533 C  CZ  . TYR B 1 55  ? 28.890 25.942 25.126 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ  1 
ATOM   1534 O  OH  . TYR B 1 55  ? 28.775 25.177 24.001 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH  1 
ATOM   1535 N  N   . GLY B 1 56  ? 27.068 25.835 29.783 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B N   1 
ATOM   1536 C  CA  . GLY B 1 56  ? 26.923 24.452 30.151 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B CA  1 
ATOM   1537 C  C   . GLY B 1 56  ? 27.297 23.484 29.054 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B C   1 
ATOM   1538 O  O   . GLY B 1 56  ? 27.062 22.260 29.226 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B O   1 
ATOM   1539 N  N   . GLY B 1 57  ? 27.843 23.973 27.936 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B N   1 
ATOM   1540 C  CA  . GLY B 1 57  ? 28.207 23.066 26.868 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B CA  1 
ATOM   1541 C  C   . GLY B 1 57  ? 27.062 22.897 25.895 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B C   1 
ATOM   1542 O  O   . GLY B 1 57  ? 25.932 23.307 26.156 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B O   1 
ATOM   1543 N  N   . PRO B 1 58  ? 27.328 22.262 24.772 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . PRO B 1 58  ? 26.253 22.076 23.794 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . PRO B 1 58  ? 25.320 20.944 24.232 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B C   1 
ATOM   1546 O  O   . PRO B 1 58  ? 25.665 20.120 25.066 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . PRO B 1 58  ? 27.036 21.707 22.537 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . PRO B 1 58  ? 28.246 21.014 23.055 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CG  1 
ATOM   1549 C  CD  . PRO B 1 58  ? 28.610 21.703 24.343 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CD  1 
ATOM   1550 N  N   . ALA B 1 59  ? 24.120 20.918 23.649 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B N   1 
ATOM   1551 C  CA  . ALA B 1 59  ? 23.220 19.794 23.853 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CA  1 
ATOM   1552 C  C   . ALA B 1 59  ? 23.701 18.638 22.964 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B C   1 
ATOM   1553 O  O   . ALA B 1 59  ? 24.682 18.730 22.243 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B O   1 
ATOM   1554 C  CB  . ALA B 1 59  ? 21.788 20.187 23.587 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CB  1 
ATOM   1555 N  N   . ALA B 1 60  ? 23.002 17.539 23.049 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   1 
ATOM   1556 C  CA  . ALA B 1 60  ? 23.394 16.314 22.431 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  1 
ATOM   1557 C  C   . ALA B 1 60  ? 22.949 16.235 20.976 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   1 
ATOM   1558 O  O   . ALA B 1 60  ? 21.766 16.137 20.719 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   1 
ATOM   1559 C  CB  . ALA B 1 60  ? 22.701 15.189 23.208 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  1 
ATOM   1560 N  N   . ASP B 1 61  ? 23.904 16.288 20.091 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   1 
ATOM   1561 C  CA  . ASP B 1 61  ? 23.694 16.165 18.647 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  1 
ATOM   1562 C  C   . ASP B 1 61  ? 25.022 15.724 18.031 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   1 
ATOM   1563 O  O   . ASP B 1 61  ? 25.988 15.467 18.753 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   1 
ATOM   1564 C  CB  . ASP B 1 61  ? 23.094 17.419 18.018 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  1 
ATOM   1565 C  CG  . ASP B 1 61  ? 23.963 18.639 18.342 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  1 
ATOM   1566 O  OD1 . ASP B 1 61  ? 25.029 18.725 17.694 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 1 
ATOM   1567 O  OD2 . ASP B 1 61  ? 23.654 19.486 19.223 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 1 
ATOM   1568 N  N   . TYR B 1 62  ? 25.055 15.631 16.693 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . TYR B 1 62  ? 26.315 15.225 16.069 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . TYR B 1 62  ? 27.209 16.363 15.649 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B C   1 
ATOM   1571 O  O   . TYR B 1 62  ? 28.223 16.039 15.015 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . TYR B 1 62  ? 26.047 14.251 14.926 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CB  1 
ATOM   1573 C  CG  . TYR B 1 62  ? 25.904 12.795 15.376 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CG  1 
ATOM   1574 C  CD1 . TYR B 1 62  ? 25.392 11.920 14.418 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD1 1 
ATOM   1575 C  CD2 . TYR B 1 62  ? 26.200 12.191 16.602 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD2 1 
ATOM   1576 C  CE1 . TYR B 1 62  ? 25.205 10.587 14.674 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE1 1 
ATOM   1577 C  CE2 . TYR B 1 62  ? 26.036 10.859 16.914 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE2 1 
ATOM   1578 C  CZ  . TYR B 1 62  ? 25.518 10.052 15.907 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CZ  1 
ATOM   1579 O  OH  . TYR B 1 62  ? 25.317 8.704  16.104 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B OH  1 
ATOM   1580 N  N   . THR B 1 63  ? 26.953 17.594 16.053 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 63   THR B N   1 
ATOM   1581 C  CA  . THR B 1 63  ? 27.921 18.632 15.722 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CA  1 
ATOM   1582 C  C   . THR B 1 63  ? 29.253 18.268 16.360 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 63   THR B C   1 
ATOM   1583 O  O   . THR B 1 63  ? 29.283 17.987 17.565 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 63   THR B O   1 
ATOM   1584 C  CB  . THR B 1 63  ? 27.432 19.994 16.245 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CB  1 
ATOM   1585 O  OG1 . THR B 1 63  ? 26.173 20.300 15.615 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 63   THR B OG1 1 
ATOM   1586 C  CG2 . THR B 1 63  ? 28.428 21.115 15.869 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 63   THR B CG2 1 
ATOM   1587 N  N   . HIS B 1 64  ? 30.359 18.304 15.602 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B N   1 
ATOM   1588 C  CA  . HIS B 1 64  ? 31.684 17.933 16.148 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CA  1 
ATOM   1589 C  C   . HIS B 1 64  ? 32.808 18.423 15.234 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B C   1 
ATOM   1590 O  O   . HIS B 1 64  ? 32.614 18.788 14.096 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B O   1 
ATOM   1591 C  CB  . HIS B 1 64  ? 31.790 16.471 16.419 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CB  1 
ATOM   1592 C  CG  . HIS B 1 64  ? 31.854 15.551 15.258 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CG  1 
ATOM   1593 N  ND1 . HIS B 1 64  ? 30.756 15.054 14.610 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B ND1 1 
ATOM   1594 C  CD2 . HIS B 1 64  ? 32.926 14.977 14.682 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CD2 1 
ATOM   1595 C  CE1 . HIS B 1 64  ? 31.141 14.230 13.655 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CE1 1 
ATOM   1596 N  NE2 . HIS B 1 64  ? 32.460 14.167 13.660 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B NE2 1 
ATOM   1597 N  N   . TYR B 1 65  ? 33.970 18.392 15.879 1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B N   1 
ATOM   1598 C  CA  . TYR B 1 65  ? 35.165 18.984 15.286 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CA  1 
ATOM   1599 C  C   . TYR B 1 65  ? 36.252 17.931 15.222 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B C   1 
ATOM   1600 O  O   . TYR B 1 65  ? 36.630 17.421 16.270 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B O   1 
ATOM   1601 C  CB  . TYR B 1 65  ? 35.659 20.207 16.119 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CB  1 
ATOM   1602 C  CG  . TYR B 1 65  ? 34.469 21.049 16.538 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CG  1 
ATOM   1603 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 34.116 21.268 17.857 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD1 1 
ATOM   1604 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 33.625 21.619 15.584 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD2 1 
ATOM   1605 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 33.026 22.015 18.211 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE1 1 
ATOM   1606 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 32.527 22.358 15.930 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE2 1 
ATOM   1607 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 32.216 22.579 17.258 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CZ  1 
ATOM   1608 O  OH  . TYR B 1 65  ? 31.108 23.315 17.644 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B OH  1 
ATOM   1609 N  N   . ALA B 1 66  ? 36.695 17.608 14.016 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   1 
ATOM   1610 C  CA  . ALA B 1 66  ? 37.691 16.554 13.851 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  1 
ATOM   1611 C  C   . ALA B 1 66  ? 39.049 17.131 13.474 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   1 
ATOM   1612 O  O   . ALA B 1 66  ? 39.124 17.976 12.576 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   1 
ATOM   1613 C  CB  . ALA B 1 66  ? 37.230 15.614 12.772 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  1 
ATOM   1614 N  N   . PHE B 1 67  ? 40.058 16.634 14.181 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . PHE B 1 67  ? 41.446 16.970 13.944 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . PHE B 1 67  ? 42.154 15.797 13.275 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   1 
ATOM   1617 O  O   . PHE B 1 67  ? 41.831 14.644 13.524 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . PHE B 1 67  ? 42.166 17.320 15.251 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . PHE B 1 67  ? 41.394 18.339 16.065 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  1 
ATOM   1620 C  CD1 . PHE B 1 67  ? 40.894 18.054 17.304 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 1 
ATOM   1621 C  CD2 . PHE B 1 67  ? 41.166 19.609 15.563 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 1 
ATOM   1622 C  CE1 . PHE B 1 67  ? 40.191 18.939 18.073 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 1 
ATOM   1623 C  CE2 . PHE B 1 67  ? 40.445 20.532 16.297 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 1 
ATOM   1624 C  CZ  . PHE B 1 67  ? 39.962 20.202 17.567 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  1 
ATOM   1625 N  N   . GLY B 1 68  ? 43.134 16.114 12.401 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B N   1 
ATOM   1626 C  CA  . GLY B 1 68  ? 43.863 15.054 11.751 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 68   GLY B CA  1 
ATOM   1627 C  C   . GLY B 1 68  ? 44.972 14.488 12.629 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 68   GLY B C   1 
ATOM   1628 O  O   . GLY B 1 68  ? 45.493 15.145 13.517 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 68   GLY B O   1 
ATOM   1629 N  N   . ILE B 1 69  ? 45.307 13.234 12.285 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B N   1 
ATOM   1630 C  CA  . ILE B 1 69  ? 46.410 12.566 12.946 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CA  1 
ATOM   1631 C  C   . ILE B 1 69  ? 46.951 11.515 11.977 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B C   1 
ATOM   1632 O  O   . ILE B 1 69  ? 46.199 10.948 11.174 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B O   1 
ATOM   1633 C  CB  . ILE B 1 69  ? 45.969 11.938 14.273 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CB  1 
ATOM   1634 C  CG1 . ILE B 1 69  ? 47.122 11.303 15.047 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG1 1 
ATOM   1635 C  CG2 . ILE B 1 69  ? 44.891 10.882 14.017 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG2 1 
ATOM   1636 C  CD1 . ILE B 1 69  ? 46.836 11.037 16.506 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CD1 1 
ATOM   1637 N  N   . ALA B 1 70  ? 48.247 11.261 12.021 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   1 
ATOM   1638 C  CA  . ALA B 1 70  ? 48.858 10.249 11.196 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  1 
ATOM   1639 C  C   . ALA B 1 70  ? 48.481 8.850  11.682 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   1 
ATOM   1640 O  O   . ALA B 1 70  ? 48.361 8.651  12.894 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   1 
ATOM   1641 C  CB  . ALA B 1 70  ? 50.384 10.367 11.220 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  1 
ATOM   1642 N  N   . ALA B 1 71  ? 48.312 7.905  10.758 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1643 C  CA  . ALA B 1 71  ? 48.025 6.533  11.143 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1644 C  C   . ALA B 1 71  ? 48.958 6.019  12.240 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1645 O  O   . ALA B 1 71  ? 48.543 5.350  13.182 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1646 C  CB  . ALA B 1 71  ? 48.073 5.596  9.942  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1647 N  N   . ALA B 1 72  ? 50.245 6.306  12.158 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 72   ALA B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ALA B 1 72  ? 51.231 5.741  13.071 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ALA B 1 72  ? 51.081 6.287  14.484 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 72   ALA B C   1 
ATOM   1650 O  O   . ALA B 1 72  ? 51.620 5.628  15.387 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 72   ALA B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ALA B 1 72  ? 52.639 6.025  12.532 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CB  1 
ATOM   1652 N  N   . ASP B 1 73  ? 50.394 7.410  14.657 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ASP B 1 73  ? 50.254 8.055  15.968 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ASP B 1 73  ? 48.895 7.785  16.591 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B C   1 
ATOM   1655 O  O   . ASP B 1 73  ? 48.666 8.125  17.746 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ASP B 1 73  ? 50.448 9.576  15.848 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CB  1 
ATOM   1657 C  CG  . ASP B 1 73  ? 51.868 9.969  15.509 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CG  1 
ATOM   1658 O  OD1 . ASP B 1 73  ? 52.786 9.281  16.025 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD1 1 
ATOM   1659 O  OD2 . ASP B 1 73  ? 52.062 10.968 14.777 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD2 1 
ATOM   1660 N  N   . PHE B 1 74  ? 47.958 7.241  15.810 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B N   1 
ATOM   1661 C  CA  . PHE B 1 74  ? 46.604 7.084  16.305 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CA  1 
ATOM   1662 C  C   . PHE B 1 74  ? 46.511 6.300  17.607 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B C   1 
ATOM   1663 O  O   . PHE B 1 74  ? 45.823 6.693  18.559 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B O   1 
ATOM   1664 C  CB  . PHE B 1 74  ? 45.731 6.413  15.238 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CB  1 
ATOM   1665 C  CG  . PHE B 1 74  ? 44.286 6.293  15.709 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CG  1 
ATOM   1666 C  CD1 . PHE B 1 74  ? 43.420 7.373  15.628 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD1 1 
ATOM   1667 C  CD2 . PHE B 1 74  ? 43.830 5.088  16.222 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD2 1 
ATOM   1668 C  CE1 . PHE B 1 74  ? 42.116 7.264  16.112 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE1 1 
ATOM   1669 C  CE2 . PHE B 1 74  ? 42.558 4.968  16.709 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE2 1 
ATOM   1670 C  CZ  . PHE B 1 74  ? 41.690 6.061  16.620 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CZ  1 
ATOM   1671 N  N   . ALA B 1 75  ? 47.070 5.106  17.642 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 75   ALA B N   1 
ATOM   1672 C  CA  . ALA B 1 75  ? 46.861 4.235  18.787 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CA  1 
ATOM   1673 C  C   . ALA B 1 75  ? 47.406 4.876  20.048 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 75   ALA B C   1 
ATOM   1674 O  O   . ALA B 1 75  ? 46.844 4.861  21.116 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 75   ALA B O   1 
ATOM   1675 C  CB  . ALA B 1 75  ? 47.539 2.895  18.530 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CB  1 
ATOM   1676 N  N   . ARG B 1 76  ? 48.587 5.476  19.901 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B N   1 
ATOM   1677 C  CA  . ARG B 1 76  ? 49.230 6.064  21.069 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CA  1 
ATOM   1678 C  C   . ARG B 1 76  ? 48.487 7.305  21.543 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B C   1 
ATOM   1679 O  O   . ARG B 1 76  ? 48.437 7.556  22.778 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B O   1 
ATOM   1680 C  CB  . ARG B 1 76  ? 50.694 6.353  20.792 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CB  1 
ATOM   1681 C  CG  . ARG B 1 76  ? 51.055 7.535  19.950 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CG  1 
ATOM   1682 C  CD  . ARG B 1 76  ? 52.554 7.338  19.513 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CD  1 
ATOM   1683 N  NE  . ARG B 1 76  ? 53.218 8.354  20.325 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NE  1 
ATOM   1684 C  CZ  . ARG B 1 76  ? 53.646 9.535  19.923 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CZ  1 
ATOM   1685 N  NH1 . ARG B 1 76  ? 53.562 9.974  18.685 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH1 1 
ATOM   1686 N  NH2 . ARG B 1 76  ? 54.213 10.289 20.866 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH2 1 
ATOM   1687 N  N   . PHE B 1 77  ? 47.920 8.092  20.661 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B N   1 
ATOM   1688 C  CA  . PHE B 1 77  ? 47.063 9.229  21.030 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CA  1 
ATOM   1689 C  C   . PHE B 1 77  ? 45.839 8.772  21.804 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B C   1 
ATOM   1690 O  O   . PHE B 1 77  ? 45.482 9.285  22.881 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B O   1 
ATOM   1691 C  CB  . PHE B 1 77  ? 46.671 10.009 19.767 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CB  1 
ATOM   1692 C  CG  . PHE B 1 77  ? 45.800 11.218 20.073 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CG  1 
ATOM   1693 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 46.345 12.428 20.408 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD1 1 
ATOM   1694 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 44.421 11.138 20.002 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD2 1 
ATOM   1695 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 45.524 13.543 20.689 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE1 1 
ATOM   1696 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 43.612 12.204 20.292 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE2 1 
ATOM   1697 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 44.158 13.433 20.620 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CZ  1 
ATOM   1698 N  N   . ALA B 1 78  ? 45.116 7.781  21.266 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 78   ALA B N   1 
ATOM   1699 C  CA  . ALA B 1 78  ? 43.922 7.290  21.942 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CA  1 
ATOM   1700 C  C   . ALA B 1 78  ? 44.312 6.744  23.308 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 78   ALA B C   1 
ATOM   1701 O  O   . ALA B 1 78  ? 43.621 6.980  24.302 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 78   ALA B O   1 
ATOM   1702 C  CB  . ALA B 1 78  ? 43.245 6.237  21.092 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CB  1 
ATOM   1703 N  N   . ALA B 1 79  ? 45.427 6.013  23.396 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N   1 
ATOM   1704 C  CA  . ALA B 1 79  ? 45.812 5.437  24.697 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA  1 
ATOM   1705 C  C   . ALA B 1 79  ? 46.144 6.525  25.711 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C   1 
ATOM   1706 O  O   . ALA B 1 79  ? 45.789 6.366  26.869 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O   1 
ATOM   1707 C  CB  . ALA B 1 79  ? 46.982 4.472  24.573 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB  1 
ATOM   1708 N  N   . GLN B 1 80  ? 46.792 7.589  25.237 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B N   1 
ATOM   1709 C  CA  . GLN B 1 80  ? 47.191 8.694  26.087 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CA  1 
ATOM   1710 C  C   . GLN B 1 80  ? 45.972 9.379  26.661 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B C   1 
ATOM   1711 O  O   . GLN B 1 80  ? 45.914 9.630  27.865 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B O   1 
ATOM   1712 C  CB  . GLN B 1 80  ? 48.039 9.697  25.291 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CB  1 
ATOM   1713 C  CG  . GLN B 1 80  ? 48.376 10.903 26.160 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CG  1 
ATOM   1714 C  CD  . GLN B 1 80  ? 49.137 11.993 25.454 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CD  1 
ATOM   1715 O  OE1 . GLN B 1 80  ? 49.260 11.949 24.231 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B OE1 1 
ATOM   1716 N  NE2 . GLN B 1 80  ? 49.647 12.987 26.173 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B NE2 1 
ATOM   1717 N  N   . LEU B 1 81  ? 45.005 9.670  25.795 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B N   1 
ATOM   1718 C  CA  . LEU B 1 81  ? 43.833 10.393 26.271 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CA  1 
ATOM   1719 C  C   . LEU B 1 81  ? 42.997 9.491  27.161 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B C   1 
ATOM   1720 O  O   . LEU B 1 81  ? 42.451 9.965  28.161 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B O   1 
ATOM   1721 C  CB  . LEU B 1 81  ? 43.066 10.990 25.096 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . LEU B 1 81  ? 43.515 12.442 24.789 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CG  1 
ATOM   1723 C  CD1 . LEU B 1 81  ? 44.969 12.457 24.406 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD1 1 
ATOM   1724 C  CD2 . LEU B 1 81  ? 42.548 13.011 23.763 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD2 1 
ATOM   1725 N  N   . ARG B 1 82  ? 42.915 8.211  26.883 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ARG B 1 82  ? 42.191 7.295  27.773 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ARG B 1 82  ? 42.813 7.278  29.153 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   1 
ATOM   1728 O  O   . ARG B 1 82  ? 42.098 7.287  30.169 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ARG B 1 82  ? 42.102 5.897  27.130 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . ARG B 1 82  ? 41.056 5.886  26.005 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  1 
ATOM   1731 C  CD  . ARG B 1 82  ? 41.127 4.585  25.205 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  1 
ATOM   1732 N  NE  . ARG B 1 82  ? 39.979 4.539  24.310 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  1 
ATOM   1733 C  CZ  . ARG B 1 82  ? 39.954 3.926  23.128 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  1 
ATOM   1734 N  NH1 . ARG B 1 82  ? 40.987 3.250  22.642 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 1 
ATOM   1735 N  NH2 . ARG B 1 82  ? 38.841 3.982  22.408 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 1 
ATOM   1736 N  N   . ALA B 1 83  ? 44.153 7.249  29.173 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1737 C  CA  . ALA B 1 83  ? 44.888 7.118  30.422 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1738 C  C   . ALA B 1 83  ? 44.687 8.397  31.236 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1739 O  O   . ALA B 1 83  ? 44.675 8.311  32.466 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1740 C  CB  . ALA B 1 83  ? 46.352 6.780  30.216 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1741 N  N   A HIS B 1 84  ? 44.496 9.536  30.583 0.50 19.70 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   1 
ATOM   1742 N  N   B HIS B 1 84  ? 44.530 9.523  30.555 0.50 19.59 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   1 
ATOM   1743 C  CA  A HIS B 1 84  ? 44.214 10.839 31.176 0.50 20.06 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  1 
ATOM   1744 C  CA  B HIS B 1 84  ? 44.285 10.753 31.305 0.50 19.90 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  1 
ATOM   1745 C  C   A HIS B 1 84  ? 42.754 11.051 31.538 0.50 20.81 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   1 
ATOM   1746 C  C   B HIS B 1 84  ? 42.873 10.810 31.865 0.50 20.59 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   1 
ATOM   1747 O  O   A HIS B 1 84  ? 42.286 12.095 31.990 0.50 22.74 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   1 
ATOM   1748 O  O   B HIS B 1 84  ? 42.648 11.579 32.800 0.50 24.02 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   1 
ATOM   1749 C  CB  A HIS B 1 84  ? 44.645 11.959 30.208 0.50 21.07 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  1 
ATOM   1750 C  CB  B HIS B 1 84  ? 44.585 11.975 30.416 0.50 21.15 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  1 
ATOM   1751 C  CG  A HIS B 1 84  ? 44.440 13.352 30.718 0.50 23.21 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  1 
ATOM   1752 C  CG  B HIS B 1 84  ? 46.042 12.335 30.455 0.50 21.68 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  1 
ATOM   1753 N  ND1 A HIS B 1 84  ? 45.391 14.012 31.468 0.50 25.18 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 1 
ATOM   1754 N  ND1 B HIS B 1 84  ? 46.559 13.260 31.329 0.50 23.59 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 1 
ATOM   1755 C  CD2 A HIS B 1 84  ? 43.410 14.228 30.581 0.50 25.45 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 1 
ATOM   1756 C  CD2 B HIS B 1 84  ? 47.098 11.865 29.746 0.50 22.39 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 1 
ATOM   1757 C  CE1 A HIS B 1 84  ? 44.958 15.225 31.777 0.50 26.45 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 1 
ATOM   1758 C  CE1 B HIS B 1 84  ? 47.863 13.363 31.148 0.50 24.14 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 1 
ATOM   1759 N  NE2 A HIS B 1 84  ? 43.755 15.385 31.258 0.50 26.59 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 1 
ATOM   1760 N  NE2 B HIS B 1 84  ? 48.221 12.527 30.187 0.50 23.97 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 1 
ATOM   1761 N  N   . GLY B 1 85  ? 41.922 10.036 31.354 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 85   GLY B N   1 
ATOM   1762 C  CA  . GLY B 1 85  ? 40.558 10.107 31.864 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 85   GLY B CA  1 
ATOM   1763 C  C   . GLY B 1 85  ? 39.601 10.906 30.976 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 85   GLY B C   1 
ATOM   1764 O  O   . GLY B 1 85  ? 38.492 11.259 31.395 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 85   GLY B O   1 
ATOM   1765 N  N   . VAL B 1 86  ? 39.956 11.149 29.715 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B N   1 
ATOM   1766 C  CA  . VAL B 1 86  ? 39.043 11.848 28.805 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CA  1 
ATOM   1767 C  C   . VAL B 1 86  ? 37.827 10.982 28.554 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B C   1 
ATOM   1768 O  O   . VAL B 1 86  ? 37.952 9.770  28.473 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B O   1 
ATOM   1769 C  CB  . VAL B 1 86  ? 39.769 12.192 27.501 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CB  1 
ATOM   1770 C  CG1 . VAL B 1 86  ? 38.888 12.937 26.524 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG1 1 
ATOM   1771 C  CG2 . VAL B 1 86  ? 40.980 13.045 27.846 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG2 1 
ATOM   1772 N  N   . ARG B 1 87  ? 36.659 11.604 28.439 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B N   1 
ATOM   1773 C  CA  . ARG B 1 87  ? 35.429 10.881 28.155 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CA  1 
ATOM   1774 C  C   . ARG B 1 87  ? 35.184 10.715 26.648 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B C   1 
ATOM   1775 O  O   . ARG B 1 87  ? 35.328 11.659 25.897 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B O   1 
ATOM   1776 C  CB  . ARG B 1 87  ? 34.285 11.678 28.749 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CB  1 
ATOM   1777 C  CG  . ARG B 1 87  ? 32.978 10.954 28.836 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CG  1 
ATOM   1778 C  CD  . ARG B 1 87  ? 31.964 11.759 29.649 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CD  1 
ATOM   1779 N  NE  . ARG B 1 87  ? 32.409 11.903 31.026 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NE  1 
ATOM   1780 C  CZ  . ARG B 1 87  ? 31.927 12.729 31.949 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CZ  1 
ATOM   1781 N  NH1 . ARG B 1 87  ? 30.921 13.527 31.654 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH1 1 
ATOM   1782 N  NH2 . ARG B 1 87  ? 32.478 12.715 33.159 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH2 1 
ATOM   1783 N  N   . GLU B 1 88  ? 34.811 9.554  26.195 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 88   GLU B N   1 
ATOM   1784 C  CA  . GLU B 1 88  ? 34.441 9.304  24.803 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CA  1 
ATOM   1785 C  C   . GLU B 1 88  ? 32.929 9.418  24.590 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B C   1 
ATOM   1786 O  O   . GLU B 1 88  ? 32.159 9.149  25.498 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 88   GLU B O   1 
ATOM   1787 C  CB  . GLU B 1 88  ? 34.958 7.945  24.358 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . GLU B 1 88  ? 36.482 7.920  24.318 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CG  1 
ATOM   1789 C  CD  . GLU B 1 88  ? 37.096 6.547  24.135 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CD  1 
ATOM   1790 O  OE1 . GLU B 1 88  ? 36.821 5.951  23.061 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE1 1 
ATOM   1791 O  OE2 . GLU B 1 88  ? 37.783 6.032  25.056 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE2 1 
ATOM   1792 N  N   . TRP B 1 89  ? 32.537 9.809  23.369 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B N   1 
ATOM   1793 C  CA  . TRP B 1 89  ? 31.141 10.057 23.038 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CA  1 
ATOM   1794 C  C   . TRP B 1 89  ? 30.660 9.201  21.885 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B C   1 
ATOM   1795 O  O   . TRP B 1 89  ? 29.478 9.260  21.549 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B O   1 
ATOM   1796 C  CB  . TRP B 1 89  ? 30.900 11.540 22.784 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CB  1 
ATOM   1797 C  CG  . TRP B 1 89  ? 31.590 12.137 21.600 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CG  1 
ATOM   1798 C  CD1 . TRP B 1 89  ? 32.848 12.657 21.583 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD1 1 
ATOM   1799 C  CD2 . TRP B 1 89  ? 31.063 12.287 20.280 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD2 1 
ATOM   1800 N  NE1 . TRP B 1 89  ? 33.157 13.130 20.321 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B NE1 1 
ATOM   1801 C  CE2 . TRP B 1 89  ? 32.061 12.913 19.484 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE2 1 
ATOM   1802 C  CE3 . TRP B 1 89  ? 29.855 11.980 19.631 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE3 1 
ATOM   1803 C  CZ2 . TRP B 1 89  ? 31.888 13.210 18.135 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ2 1 
ATOM   1804 C  CZ3 . TRP B 1 89  ? 29.680 12.277 18.288 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ3 1 
ATOM   1805 C  CH2 . TRP B 1 89  ? 30.695 12.885 17.559 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CH2 1 
ATOM   1806 N  N   . LYS B 1 90  ? 31.525 8.415  21.275 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . LYS B 1 90  ? 31.199 7.631  20.112 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . LYS B 1 90  ? 32.317 6.595  19.936 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B C   1 
ATOM   1809 O  O   . LYS B 1 90  ? 33.486 6.824  20.165 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . LYS B 1 90  ? 31.018 8.471  18.866 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CB  1 
ATOM   1811 C  CG  . LYS B 1 90  ? 30.436 7.788  17.610 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CG  1 
ATOM   1812 C  CD  . LYS B 1 90  ? 30.391 8.766  16.461 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CD  1 
ATOM   1813 C  CE  . LYS B 1 90  ? 30.009 8.243  15.108 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CE  1 
ATOM   1814 N  NZ  . LYS B 1 90  ? 29.680 9.444  14.239 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B NZ  1 
ATOM   1815 N  N   . GLN B 1 91  ? 31.836 5.456  19.474 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   1816 C  CA  . GLN B 1 91  ? 32.759 4.378  19.173 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   1817 C  C   . GLN B 1 91  ? 32.865 4.334  17.665 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   1818 O  O   . GLN B 1 91  ? 31.853 4.408  16.962 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   1819 C  CB  . GLN B 1 91  ? 32.213 3.081  19.812 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . GLN B 1 91  ? 33.011 1.866  19.371 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   1821 C  CD  . GLN B 1 91  ? 32.409 0.658  20.083 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   1822 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 31.343 0.127  19.750 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   1823 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 33.129 0.251  21.111 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   1824 N  N   . ASN B 1 92  ? 34.053 4.212  17.093 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1825 C  CA  . ASN B 1 92  ? 34.151 4.279  15.662 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1826 C  C   . ASN B 1 92  ? 33.517 3.139  14.881 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1827 O  O   . ASN B 1 92  ? 33.705 1.959  15.178 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1828 C  CB  . ASN B 1 92  ? 35.663 4.271  15.347 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1829 C  CG  . ASN B 1 92  ? 35.875 4.655  13.877 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1830 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 35.206 5.498  13.269 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1831 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 36.865 3.971  13.320 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1832 N  N   . ARG B 1 93  ? 32.763 3.521  13.864 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B N   1 
ATOM   1833 C  CA  . ARG B 1 93  ? 32.162 2.609  12.905 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CA  1 
ATOM   1834 C  C   . ARG B 1 93  ? 32.362 3.008  11.441 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B C   1 
ATOM   1835 O  O   . ARG B 1 93  ? 31.947 2.242  10.568 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B O   1 
ATOM   1836 C  CB  . ARG B 1 93  ? 30.651 2.491  13.150 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CB  1 
ATOM   1837 C  CG  . ARG B 1 93  ? 30.317 1.984  14.523 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CG  1 
ATOM   1838 C  CD  . ARG B 1 93  ? 28.874 1.805  14.856 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CD  1 
ATOM   1839 N  NE  . ARG B 1 93  ? 27.899 2.618  14.167 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NE  1 
ATOM   1840 C  CZ  . ARG B 1 93  ? 27.684 3.903  14.425 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CZ  1 
ATOM   1841 N  NH1 . ARG B 1 93  ? 28.393 4.541  15.360 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH1 1 
ATOM   1842 N  NH2 . ARG B 1 93  ? 26.749 4.543  13.727 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH2 1 
ATOM   1843 N  N   . SER B 1 94  ? 32.953 4.160  11.143 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 94   SER B N   1 
ATOM   1844 C  CA  . SER B 1 94  ? 33.128 4.624  9.766  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA  1 
ATOM   1845 C  C   . SER B 1 94  ? 34.572 4.500  9.288  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 94   SER B C   1 
ATOM   1846 O  O   . SER B 1 94  ? 35.477 4.282  10.098 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 94   SER B O   1 
ATOM   1847 C  CB  . SER B 1 94  ? 32.641 6.063  9.679  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB  1 
ATOM   1848 O  OG  . SER B 1 94  ? 33.348 6.967  10.509 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG  1 
ATOM   1849 N  N   . GLU B 1 95  ? 34.780 4.723  7.978  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   1 
ATOM   1850 C  CA  . GLU B 1 95  ? 36.118 4.601  7.404  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  1 
ATOM   1851 C  C   . GLU B 1 95  ? 37.154 5.454  8.121  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   1 
ATOM   1852 O  O   . GLU B 1 95  ? 36.907 6.619  8.471  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   1 
ATOM   1853 C  CB  . GLU B 1 95  ? 36.028 4.965  5.922  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  1 
ATOM   1854 C  CG  . GLU B 1 95  ? 37.364 5.127  5.210  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  1 
ATOM   1855 C  CD  . GLU B 1 95  ? 37.938 6.544  5.160  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  1 
ATOM   1856 O  OE1 . GLU B 1 95  ? 37.210 7.504  5.461  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 1 
ATOM   1857 O  OE2 . GLU B 1 95  ? 39.160 6.619  4.917  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 1 
ATOM   1858 N  N   . GLY B 1 96  ? 38.368 4.909  8.261  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   1 
ATOM   1859 C  CA  . GLY B 1 96  ? 39.454 5.620  8.891  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  1 
ATOM   1860 C  C   . GLY B 1 96  ? 39.388 5.564  10.408 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   1 
ATOM   1861 O  O   . GLY B 1 96  ? 38.331 5.790  11.014 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   1 
ATOM   1862 N  N   . ASP B 1 97  ? 40.535 5.306  11.029 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B N   1 
ATOM   1863 C  CA  . ASP B 1 97  ? 40.572 5.359  12.498 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CA  1 
ATOM   1864 C  C   . ASP B 1 97  ? 40.038 6.689  13.013 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B C   1 
ATOM   1865 O  O   . ASP B 1 97  ? 40.385 7.759  12.518 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B O   1 
ATOM   1866 C  CB  . ASP B 1 97  ? 41.986 5.129  13.045 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CB  1 
ATOM   1867 C  CG  . ASP B 1 97  ? 42.357 3.665  13.201 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CG  1 
ATOM   1868 O  OD1 . ASP B 1 97  ? 41.477 2.827  13.494 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD1 1 
ATOM   1869 O  OD2 . ASP B 1 97  ? 43.546 3.309  13.014 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD2 1 
ATOM   1870 N  N   . SER B 1 98  ? 39.184 6.597  14.030 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   1 
ATOM   1871 C  CA  . SER B 1 98  ? 38.667 7.765  14.723 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  1 
ATOM   1872 C  C   . SER B 1 98  ? 38.511 7.504  16.211 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   1 
ATOM   1873 O  O   . SER B 1 98  ? 38.049 6.446  16.577 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   1 
ATOM   1874 C  CB  . SER B 1 98  ? 37.307 8.226  14.187 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  1 
ATOM   1875 O  OG  . SER B 1 98  ? 37.390 8.794  12.895 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  1 
ATOM   1876 N  N   . PHE B 1 99  ? 38.911 8.489  16.990 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   1 
ATOM   1877 C  CA  . PHE B 1 99  ? 38.795 8.535  18.438 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  1 
ATOM   1878 C  C   . PHE B 1 99  ? 37.922 9.747  18.776 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   1 
ATOM   1879 O  O   . PHE B 1 99  ? 38.269 10.858 18.371 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   1 
ATOM   1880 C  CB  . PHE B 1 99  ? 40.175 8.595  19.065 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  1 
ATOM   1881 C  CG  . PHE B 1 99  ? 40.197 8.682  20.581 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  1 
ATOM   1882 C  CD1 . PHE B 1 99  ? 39.906 7.590  21.368 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 1 
ATOM   1883 C  CD2 . PHE B 1 99  ? 40.517 9.894  21.195 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 1 
ATOM   1884 C  CE1 . PHE B 1 99  ? 39.918 7.671  22.746 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 1 
ATOM   1885 C  CE2 . PHE B 1 99  ? 40.547 9.966  22.574 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 1 
ATOM   1886 C  CZ  . PHE B 1 99  ? 40.261 8.855  23.371 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  1 
ATOM   1887 N  N   . TYR B 1 100 ? 36.801 9.520  19.445 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B N   1 
ATOM   1888 C  CA  . TYR B 1 100 ? 35.779 10.556 19.659 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CA  1 
ATOM   1889 C  C   . TYR B 1 100 ? 35.736 10.905 21.138 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B C   1 
ATOM   1890 O  O   . TYR B 1 100 ? 35.333 10.066 21.949 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B O   1 
ATOM   1891 C  CB  . TYR B 1 100 ? 34.466 9.988  19.209 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CB  1 
ATOM   1892 C  CG  . TYR B 1 100 ? 34.315 9.634  17.760 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CG  1 
ATOM   1893 C  CD1 . TYR B 1 100 ? 34.477 8.329  17.285 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD1 1 
ATOM   1894 C  CD2 . TYR B 1 100 ? 33.991 10.603 16.809 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD2 1 
ATOM   1895 C  CE1 . TYR B 1 100 ? 34.326 8.023  15.948 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE1 1 
ATOM   1896 C  CE2 . TYR B 1 100 ? 33.824 10.297 15.466 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE2 1 
ATOM   1897 C  CZ  . TYR B 1 100 ? 34.004 9.013  15.031 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CZ  1 
ATOM   1898 O  OH  . TYR B 1 100 ? 33.838 8.662  13.703 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B OH  1 
ATOM   1899 N  N   . PHE B 1 101 ? 36.143 12.118 21.487 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B N   1 
ATOM   1900 C  CA  . PHE B 1 101 ? 36.317 12.513 22.878 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CA  1 
ATOM   1901 C  C   . PHE B 1 101 ? 35.760 13.898 23.121 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B C   1 
ATOM   1902 O  O   . PHE B 1 101 ? 35.605 14.698 22.194 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B O   1 
ATOM   1903 C  CB  . PHE B 1 101 ? 37.806 12.426 23.235 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . PHE B 1 101 ? 38.726 13.327 22.438 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CG  1 
ATOM   1905 C  CD1 . PHE B 1 101 ? 39.232 14.488 23.016 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD1 1 
ATOM   1906 C  CD2 . PHE B 1 101 ? 39.090 13.040 21.134 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD2 1 
ATOM   1907 C  CE1 . PHE B 1 101 ? 40.047 15.342 22.307 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE1 1 
ATOM   1908 C  CE2 . PHE B 1 101 ? 39.929 13.893 20.434 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE2 1 
ATOM   1909 C  CZ  . PHE B 1 101 ? 40.449 15.017 21.024 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CZ  1 
ATOM   1910 N  N   . LEU B 1 102 ? 35.447 14.181 24.384 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   1 
ATOM   1911 C  CA  . LEU B 1 102 ? 34.879 15.462 24.810 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  1 
ATOM   1912 C  C   . LEU B 1 102 ? 35.942 16.387 25.370 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   1 
ATOM   1913 O  O   . LEU B 1 102 ? 36.885 15.933 26.010 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   1 
ATOM   1914 C  CB  . LEU B 1 102 ? 33.798 15.223 25.861 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  1 
ATOM   1915 C  CG  . LEU B 1 102 ? 32.594 14.403 25.389 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  1 
ATOM   1916 C  CD1 . LEU B 1 102 ? 31.645 14.213 26.568 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 1 
ATOM   1917 C  CD2 . LEU B 1 102 ? 31.845 15.050 24.229 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 1 
ATOM   1918 N  N   . ASP B 1 103 ? 35.732 17.674 25.106 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . ASP B 1 103 ? 36.562 18.672 25.753 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . ASP B 1 103 ? 35.981 19.034 27.107 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   1 
ATOM   1921 O  O   . ASP B 1 103 ? 34.925 18.494 27.486 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . ASP B 1 103 ? 36.767 19.823 24.751 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . ASP B 1 103 ? 35.825 20.999 24.852 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  1 
ATOM   1924 O  OD1 . ASP B 1 103 ? 34.748 20.894 25.487 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 1 
ATOM   1925 O  OD2 . ASP B 1 103 ? 36.158 22.070 24.274 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 1 
ATOM   1926 N  N   . PRO B 1 104 ? 36.619 19.899 27.889 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B N   1 
ATOM   1927 C  CA  . PRO B 1 104 ? 36.118 20.225 29.237 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CA  1 
ATOM   1928 C  C   . PRO B 1 104 ? 34.691 20.761 29.282 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B C   1 
ATOM   1929 O  O   . PRO B 1 104 ? 34.014 20.605 30.319 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B O   1 
ATOM   1930 C  CB  . PRO B 1 104 ? 37.147 21.260 29.745 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CB  1 
ATOM   1931 C  CG  . PRO B 1 104 ? 38.414 20.885 29.048 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CG  1 
ATOM   1932 C  CD  . PRO B 1 104 ? 37.948 20.525 27.679 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CD  1 
ATOM   1933 N  N   . ASP B 1 105 ? 34.168 21.393 28.240 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B N   1 
ATOM   1934 C  CA  . ASP B 1 105 ? 32.811 21.897 28.239 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CA  1 
ATOM   1935 C  C   . ASP B 1 105 ? 31.831 20.891 27.642 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B C   1 
ATOM   1936 O  O   . ASP B 1 105 ? 30.612 21.161 27.682 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B O   1 
ATOM   1937 C  CB  . ASP B 1 105 ? 32.718 23.186 27.444 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CB  1 
ATOM   1938 C  CG  . ASP B 1 105 ? 33.367 24.322 28.171 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CG  1 
ATOM   1939 O  OD1 . ASP B 1 105 ? 32.712 24.918 29.053 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD1 1 
ATOM   1940 O  OD2 . ASP B 1 105 ? 34.556 24.564 27.885 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD2 1 
ATOM   1941 N  N   . GLY B 1 106 ? 32.319 19.809 27.070 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1942 C  CA  . GLY B 1 106 ? 31.484 18.876 26.321 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1943 C  C   . GLY B 1 106 ? 31.383 19.135 24.842 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1944 O  O   . GLY B 1 106 ? 30.582 18.525 24.130 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1945 N  N   . HIS B 1 107 ? 32.205 20.041 24.264 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . HIS B 1 107 ? 32.324 20.061 22.816 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . HIS B 1 107 ? 32.832 18.705 22.331 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   1 
ATOM   1948 O  O   . HIS B 1 107 ? 33.712 18.099 22.985 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . HIS B 1 107 ? 33.239 21.176 22.309 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  1 
ATOM   1950 C  CG  . HIS B 1 107 ? 32.804 22.564 22.670 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  1 
ATOM   1951 N  ND1 . HIS B 1 107 ? 31.711 23.172 22.076 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 1 
ATOM   1952 C  CD2 . HIS B 1 107 ? 33.303 23.463 23.528 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 1 
ATOM   1953 C  CE1 . HIS B 1 107 ? 31.573 24.363 22.572 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 1 
ATOM   1954 N  NE2 . HIS B 1 107 ? 32.518 24.603 23.471 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 1 
ATOM   1955 N  N   . ARG B 1 108 ? 32.278 18.267 21.224 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ARG B 1 108 ? 32.573 16.962 20.669 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ARG B 1 108 ? 33.739 17.021 19.707 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B C   1 
ATOM   1958 O  O   . ARG B 1 108 ? 33.635 17.726 18.687 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ARG B 1 108 ? 31.324 16.392 19.981 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CB  1 
ATOM   1960 C  CG  . ARG B 1 108 ? 30.293 15.901 21.006 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CG  1 
ATOM   1961 C  CD  . ARG B 1 108 ? 28.975 15.605 20.295 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CD  1 
ATOM   1962 N  NE  . ARG B 1 108 ? 28.236 16.809 19.938 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NE  1 
ATOM   1963 C  CZ  . ARG B 1 108 ? 27.379 17.438 20.725 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CZ  1 
ATOM   1964 N  NH1 . ARG B 1 108 ? 27.102 17.037 21.944 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH1 1 
ATOM   1965 N  NH2 . ARG B 1 108 ? 26.747 18.524 20.262 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH2 1 
ATOM   1966 N  N   . LEU B 1 109 ? 34.818 16.333 20.016 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B N   1 
ATOM   1967 C  CA  . LEU B 1 109 ? 36.043 16.303 19.228 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CA  1 
ATOM   1968 C  C   . LEU B 1 109 ? 36.261 14.890 18.686 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B C   1 
ATOM   1969 O  O   . LEU B 1 109 ? 35.701 13.893 19.130 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B O   1 
ATOM   1970 C  CB  . LEU B 1 109 ? 37.227 16.743 20.092 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CB  1 
ATOM   1971 C  CG  . LEU B 1 109 ? 37.045 18.033 20.868 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CG  1 
ATOM   1972 C  CD1 . LEU B 1 109 ? 38.261 18.357 21.685 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD1 1 
ATOM   1973 C  CD2 . LEU B 1 109 ? 36.751 19.164 19.896 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD2 1 
ATOM   1974 N  N   . GLU B 1 110 ? 37.109 14.839 17.681 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   1 
ATOM   1975 C  CA  . GLU B 1 110 ? 37.531 13.629 17.019 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  1 
ATOM   1976 C  C   . GLU B 1 110 ? 38.970 13.759 16.549 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   1 
ATOM   1977 O  O   . GLU B 1 110 ? 39.369 14.825 16.107 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   1 
ATOM   1978 C  CB  . GLU B 1 110 ? 36.596 13.401 15.822 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  1 
ATOM   1979 C  CG  . GLU B 1 110 ? 36.925 12.228 14.935 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  1 
ATOM   1980 C  CD  . GLU B 1 110 ? 36.076 12.094 13.693 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  1 
ATOM   1981 O  OE1 . GLU B 1 110 ? 35.127 12.903 13.580 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 1 
ATOM   1982 O  OE2 . GLU B 1 110 ? 36.341 11.211 12.832 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 1 
ATOM   1983 N  N   . ALA B 1 111 ? 39.743 12.699 16.666 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1984 C  CA  . ALA B 1 111 ? 41.040 12.548 16.012 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1985 C  C   . ALA B 1 111 ? 40.858 11.513 14.906 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1986 O  O   . ALA B 1 111 ? 40.404 10.414 15.258 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1987 C  CB  . ALA B 1 111 ? 42.107 12.111 16.961 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1988 N  N   . HIS B 1 112 ? 41.130 11.885 13.670 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B N   1 
ATOM   1989 C  CA  . HIS B 1 112 ? 40.805 11.024 12.546 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CA  1 
ATOM   1990 C  C   . HIS B 1 112 ? 41.954 10.841 11.569 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B C   1 
ATOM   1991 O  O   . HIS B 1 112 ? 42.619 11.819 11.233 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B O   1 
ATOM   1992 C  CB  . HIS B 1 112 ? 39.616 11.641 11.807 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CB  1 
ATOM   1993 C  CG  . HIS B 1 112 ? 39.177 10.900 10.590 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CG  1 
ATOM   1994 N  ND1 . HIS B 1 112 ? 38.711 9.632  10.655 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B ND1 1 
ATOM   1995 C  CD2 . HIS B 1 112 ? 39.101 11.277 9.284  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CD2 1 
ATOM   1996 C  CE1 . HIS B 1 112 ? 38.376 9.224  9.440  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CE1 1 
ATOM   1997 N  NE2 . HIS B 1 112 ? 38.600 10.190 8.581  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B NE2 1 
ATOM   1998 N  N   . VAL B 1 113 ? 42.112 9.589  11.121 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   1 
ATOM   1999 C  CA  . VAL B 1 113 ? 43.022 9.201  10.051 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  1 
ATOM   2000 C  C   . VAL B 1 113 ? 42.241 9.135  8.744  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   1 
ATOM   2001 O  O   . VAL B 1 113 ? 41.296 8.336  8.655  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   1 
ATOM   2002 C  CB  . VAL B 1 113 ? 43.662 7.834  10.345 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  1 
ATOM   2003 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 44.644 7.421  9.250  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 1 
ATOM   2004 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 44.364 7.846  11.715 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 1 
ATOM   2005 N  N   . GLY B 1 114 ? 42.579 9.908  7.749  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N   1 
ATOM   2006 C  CA  . GLY B 1 114 ? 41.906 9.892  6.457  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA  1 
ATOM   2007 C  C   . GLY B 1 114 ? 41.426 11.285 6.104  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C   1 
ATOM   2008 O  O   . GLY B 1 114 ? 41.642 12.231 6.832  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O   1 
ATOM   2009 N  N   . ASP B 1 115 ? 40.786 11.406 4.942  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   2010 C  CA  . ASP B 1 115 ? 40.379 12.713 4.425  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   2011 C  C   . ASP B 1 115 ? 39.096 12.543 3.640  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   2012 O  O   . ASP B 1 115 ? 38.553 11.421 3.618  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   2013 C  CB  . ASP B 1 115 ? 41.494 13.366 3.645  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   2014 C  CG  . ASP B 1 115 ? 42.049 12.560 2.510  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   2015 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 43.196 12.921 2.161  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   2016 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 41.402 11.629 2.014  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   2017 N  N   . LEU B 1 116 ? 38.632 13.648 3.055  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   1 
ATOM   2018 C  CA  . LEU B 1 116 ? 37.398 13.519 2.289  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  1 
ATOM   2019 C  C   . LEU B 1 116 ? 37.487 12.504 1.158  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   1 
ATOM   2020 O  O   . LEU B 1 116 ? 36.571 11.741 0.867  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   1 
ATOM   2021 C  CB  . LEU B 1 116 ? 37.044 14.893 1.724  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  1 
ATOM   2022 C  CG  . LEU B 1 116 ? 35.863 14.957 0.774  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  1 
ATOM   2023 C  CD1 . LEU B 1 116 ? 34.563 14.460 1.419  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 1 
ATOM   2024 C  CD2 . LEU B 1 116 ? 35.640 16.377 0.310  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 1 
ATOM   2025 N  N   . ARG B 1 117 ? 38.627 12.490 0.456  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B N   1 
ATOM   2026 C  CA  . ARG B 1 117 ? 38.716 11.578 -0.677 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CA  1 
ATOM   2027 C  C   . ARG B 1 117 ? 38.790 10.123 -0.200 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B C   1 
ATOM   2028 O  O   . ARG B 1 117 ? 38.172 9.290  -0.868 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B O   1 
ATOM   2029 C  CB  . ARG B 1 117 ? 39.900 11.962 -1.588 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . ARG B 1 117 ? 39.825 13.363 -2.175 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CG  1 
ATOM   2031 C  CD  . ARG B 1 117 ? 38.638 13.579 -3.104 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CD  1 
ATOM   2032 N  NE  . ARG B 1 117 ? 38.225 14.967 -3.022 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NE  1 
ATOM   2033 C  CZ  . ARG B 1 117 ? 37.170 15.416 -3.693 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CZ  1 
ATOM   2034 N  NH1 . ARG B 1 117 ? 36.458 14.604 -4.466 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH1 1 
ATOM   2035 N  NH2 . ARG B 1 117 ? 36.827 16.685 -3.573 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH2 1 
ATOM   2036 N  N   . SER B 1 118 ? 39.470 9.833  0.896  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 118  SER B N   1 
ATOM   2037 C  CA  . SER B 1 118 ? 39.501 8.436  1.337  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CA  1 
ATOM   2038 C  C   . SER B 1 118 ? 38.102 8.016  1.760  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 118  SER B C   1 
ATOM   2039 O  O   . SER B 1 118 ? 37.672 6.884  1.535  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 118  SER B O   1 
ATOM   2040 C  CB  . SER B 1 118 ? 40.546 8.187  2.403  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CB  1 
ATOM   2041 O  OG  . SER B 1 118 ? 40.219 8.774  3.654  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 118  SER B OG  1 
ATOM   2042 N  N   . ARG B 1 119 ? 37.372 8.931  2.374  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B N   1 
ATOM   2043 C  CA  . ARG B 1 119 ? 35.973 8.630  2.756  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CA  1 
ATOM   2044 C  C   . ARG B 1 119 ? 35.113 8.392  1.520  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B C   1 
ATOM   2045 O  O   . ARG B 1 119 ? 34.341 7.439  1.455  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B O   1 
ATOM   2046 C  CB  . ARG B 1 119 ? 35.394 9.748  3.609  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CB  1 
ATOM   2047 C  CG  . ARG B 1 119 ? 33.931 9.567  4.013  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CG  1 
ATOM   2048 C  CD  . ARG B 1 119 ? 33.713 8.368  4.904  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CD  1 
ATOM   2049 N  NE  . ARG B 1 119 ? 34.546 8.323  6.100  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NE  1 
ATOM   2050 C  CZ  . ARG B 1 119 ? 34.255 8.965  7.236  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CZ  1 
ATOM   2051 N  NH1 . ARG B 1 119 ? 33.184 9.729  7.350  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH1 1 
ATOM   2052 N  NH2 . ARG B 1 119 ? 35.108 8.825  8.270  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH2 1 
ATOM   2053 N  N   . LEU B 1 120 ? 35.189 9.291  0.538  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N   1 
ATOM   2054 C  CA  . LEU B 1 120 ? 34.374 9.114  -0.673 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA  1 
ATOM   2055 C  C   . LEU B 1 120 ? 34.692 7.774  -1.336 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C   1 
ATOM   2056 O  O   . LEU B 1 120 ? 33.764 7.059  -1.783 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O   1 
ATOM   2057 C  CB  . LEU B 1 120 ? 34.593 10.278 -1.631 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB  1 
ATOM   2058 C  CG  . LEU B 1 120 ? 34.050 11.623 -1.126 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG  1 
ATOM   2059 C  CD1 . LEU B 1 120 ? 34.549 12.749 -2.037 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1 1 
ATOM   2060 C  CD2 . LEU B 1 120 ? 32.527 11.619 -1.101 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2 1 
ATOM   2061 N  N   . ALA B 1 121 ? 35.977 7.429  -1.396 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   1 
ATOM   2062 C  CA  . ALA B 1 121 ? 36.361 6.188  -2.088 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  1 
ATOM   2063 C  C   . ALA B 1 121 ? 35.790 4.962  -1.374 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   1 
ATOM   2064 O  O   . ALA B 1 121 ? 35.284 4.023  -2.027 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   1 
ATOM   2065 C  CB  . ALA B 1 121 ? 37.862 6.084  -2.248 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  1 
ATOM   2066 N  N   . ALA B 1 122 ? 35.835 4.955  -0.048 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   1 
ATOM   2067 C  CA  . ALA B 1 122 ? 35.315 3.820  0.692  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  1 
ATOM   2068 C  C   . ALA B 1 122 ? 33.800 3.793  0.589  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   1 
ATOM   2069 O  O   . ALA B 1 122 ? 33.205 2.720  0.495  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   1 
ATOM   2070 C  CB  . ALA B 1 122 ? 35.690 3.956  2.168  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  1 
ATOM   2071 N  N   . CYS B 1 123 ? 33.140 4.951  0.603  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B N   1 
ATOM   2072 C  CA  . CYS B 1 123 ? 31.690 4.993  0.521  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CA  1 
ATOM   2073 C  C   . CYS B 1 123 ? 31.194 4.492  -0.840 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B C   1 
ATOM   2074 O  O   . CYS B 1 123 ? 30.125 3.881  -0.894 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B O   1 
ATOM   2075 C  CB  . CYS B 1 123 ? 31.123 6.406  0.753  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CB  1 
ATOM   2076 S  SG  . CYS B 1 123 ? 31.261 6.942  2.487  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B SG  1 
ATOM   2077 N  N   . ARG B 1 124 ? 31.929 4.746  -1.936 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   1 
ATOM   2078 C  CA  . ARG B 1 124 ? 31.499 4.218  -3.225 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  1 
ATOM   2079 C  C   . ARG B 1 124 ? 31.464 2.715  -3.210 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   1 
ATOM   2080 O  O   . ARG B 1 124 ? 30.640 2.116  -3.893 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   1 
ATOM   2081 C  CB  . ARG B 1 124 ? 32.447 4.691  -4.354 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  1 
ATOM   2082 C  CG  . ARG B 1 124 ? 32.257 6.164  -4.687 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  1 
ATOM   2083 C  CD  . ARG B 1 124 ? 33.158 6.613  -5.808 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  1 
ATOM   2084 N  NE  . ARG B 1 124 ? 33.048 8.018  -6.217 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  1 
ATOM   2085 C  CZ  . ARG B 1 124 ? 32.156 8.484  -7.082 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  1 
ATOM   2086 N  NH1 . ARG B 1 124 ? 31.248 7.687  -7.652 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 1 
ATOM   2087 N  NH2 . ARG B 1 124 ? 32.083 9.766  -7.436 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 1 
ATOM   2088 N  N   . GLN B 1 125 ? 32.382 2.081  -2.461 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   1 
ATOM   2089 C  CA  . GLN B 1 125 ? 32.373 0.618  -2.342 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  1 
ATOM   2090 C  C   . GLN B 1 125 ? 31.370 0.127  -1.304 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   1 
ATOM   2091 O  O   . GLN B 1 125 ? 30.870 -1.007 -1.417 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   1 
ATOM   2092 C  CB  . GLN B 1 125 ? 33.785 0.115  -1.988 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  1 
ATOM   2093 C  CG  . GLN B 1 125 ? 34.880 0.476  -2.951 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  1 
ATOM   2094 C  CD  . GLN B 1 125 ? 34.670 0.052  -4.389 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  1 
ATOM   2095 O  OE1 . GLN B 1 125 ? 34.895 0.842  -5.323 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 1 
ATOM   2096 N  NE2 . GLN B 1 125 ? 34.247 -1.173 -4.653 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 1 
ATOM   2097 N  N   . ALA B 1 126 ? 31.041 0.944  -0.308 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B N   1 
ATOM   2098 C  CA  . ALA B 1 126 ? 30.209 0.581  0.852  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CA  1 
ATOM   2099 C  C   . ALA B 1 126 ? 29.396 1.793  1.273  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B C   1 
ATOM   2100 O  O   . ALA B 1 126 ? 29.638 2.518  2.235  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B O   1 
ATOM   2101 C  CB  . ALA B 1 126 ? 31.084 0.099  1.988  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CB  1 
ATOM   2102 N  N   . PRO B 1 127 ? 28.386 2.080  0.469  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B N   1 
ATOM   2103 C  CA  . PRO B 1 127 ? 27.616 3.309  0.640  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CA  1 
ATOM   2104 C  C   . PRO B 1 127 ? 26.583 3.227  1.749  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B C   1 
ATOM   2105 O  O   . PRO B 1 127 ? 25.984 2.212  2.087  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B O   1 
ATOM   2106 C  CB  . PRO B 1 127 ? 26.880 3.409  -0.702 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CB  1 
ATOM   2107 C  CG  . PRO B 1 127 ? 26.671 1.957  -1.029 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CG  1 
ATOM   2108 C  CD  . PRO B 1 127 ? 27.962 1.263  -0.687 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CD  1 
ATOM   2109 N  N   . TYR B 1 128 ? 26.387 4.412  2.314  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B N   1 
ATOM   2110 C  CA  . TYR B 1 128 ? 25.296 4.689  3.210  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CA  1 
ATOM   2111 C  C   . TYR B 1 128 ? 23.970 4.593  2.471  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B C   1 
ATOM   2112 O  O   . TYR B 1 128 ? 23.929 4.692  1.245  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B O   1 
ATOM   2113 C  CB  . TYR B 1 128 ? 25.475 6.109  3.785  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CB  1 
ATOM   2114 C  CG  . TYR B 1 128 ? 26.848 6.345  4.412  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CG  1 
ATOM   2115 C  CD1 . TYR B 1 128 ? 27.365 7.619  4.563  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD1 1 
ATOM   2116 C  CD2 . TYR B 1 128 ? 27.635 5.293  4.891  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD2 1 
ATOM   2117 C  CE1 . TYR B 1 128 ? 28.594 7.863  5.133  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE1 1 
ATOM   2118 C  CE2 . TYR B 1 128 ? 28.879 5.514  5.471  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE2 1 
ATOM   2119 C  CZ  . TYR B 1 128 ? 29.351 6.802  5.587  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CZ  1 
ATOM   2120 O  OH  . TYR B 1 128 ? 30.589 7.070  6.160  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B OH  1 
ATOM   2121 N  N   . ALA B 1 129 ? 22.870 4.443  3.190  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   1 
ATOM   2122 C  CA  . ALA B 1 129 ? 21.556 4.395  2.539  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  1 
ATOM   2123 C  C   . ALA B 1 129 ? 21.254 5.645  1.711  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   1 
ATOM   2124 O  O   . ALA B 1 129 ? 21.412 6.791  2.166  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   1 
ATOM   2125 C  CB  . ALA B 1 129 ? 20.436 4.208  3.541  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  1 
ATOM   2126 N  N   . GLY B 1 130 ? 20.819 5.431  0.471  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   1 
ATOM   2127 C  CA  . GLY B 1 130 ? 20.510 6.464  -0.481 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  1 
ATOM   2128 C  C   . GLY B 1 130 ? 21.691 7.266  -0.997 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   1 
ATOM   2129 O  O   . GLY B 1 130 ? 21.489 8.356  -1.554 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   1 
ATOM   2130 N  N   . MET B 1 131 ? 22.937 6.805  -0.864 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 131  MET B N   1 
ATOM   2131 C  CA  . MET B 1 131 ? 24.071 7.671  -1.153 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CA  1 
ATOM   2132 C  C   . MET B 1 131 ? 24.294 7.869  -2.646 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 131  MET B C   1 
ATOM   2133 O  O   . MET B 1 131 ? 24.166 6.901  -3.395 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 131  MET B O   1 
ATOM   2134 C  CB  . MET B 1 131 ? 25.327 7.103  -0.505 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CB  1 
ATOM   2135 C  CG  . MET B 1 131 ? 26.478 8.115  -0.419 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CG  1 
ATOM   2136 S  SD  . MET B 1 131 ? 27.626 7.572  0.833  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 131  MET B SD  1 
ATOM   2137 C  CE  . MET B 1 131 ? 28.652 8.995  1.041  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CE  1 
ATOM   2138 N  N   . ARG B 1 132 ? 24.571 9.094  -3.007 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   1 
ATOM   2139 C  CA  . ARG B 1 132 ? 24.728 9.619  -4.335 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  1 
ATOM   2140 C  C   . ARG B 1 132 ? 25.973 10.509 -4.356 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   1 
ATOM   2141 O  O   . ARG B 1 132 ? 26.166 11.315 -3.454 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   1 
ATOM   2142 C  CB  . ARG B 1 132 ? 23.525 10.424 -4.824 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . ARG B 1 132 ? 22.125 9.895  -4.585 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  1 
ATOM   2144 C  CD  . ARG B 1 132 ? 21.866 8.735  -5.531 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD  1 
ATOM   2145 N  NE  . ARG B 1 132 ? 20.567 8.119  -5.270 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE  1 
ATOM   2146 C  CZ  . ARG B 1 132 ? 20.344 7.065  -4.500 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ  1 
ATOM   2147 N  NH1 . ARG B 1 132 ? 21.301 6.422  -3.843 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1 1 
ATOM   2148 N  NH2 . ARG B 1 132 ? 19.107 6.596  -4.346 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2 1 
ATOM   2149 N  N   . PHE B 1 133 ? 26.790 10.374 -5.367 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B N   1 
ATOM   2150 C  CA  . PHE B 1 133 ? 28.036 11.089 -5.503 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CA  1 
ATOM   2151 C  C   . PHE B 1 133 ? 27.910 12.075 -6.660 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B C   1 
ATOM   2152 O  O   . PHE B 1 133 ? 27.273 11.772 -7.665 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B O   1 
ATOM   2153 C  CB  . PHE B 1 133 ? 29.199 10.113 -5.753 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CB  1 
ATOM   2154 C  CG  . PHE B 1 133 ? 29.304 9.071  -4.647 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CG  1 
ATOM   2155 C  CD1 . PHE B 1 133 ? 28.552 7.919  -4.678 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD1 1 
ATOM   2156 C  CD2 . PHE B 1 133 ? 30.164 9.295  -3.603 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD2 1 
ATOM   2157 C  CE1 . PHE B 1 133 ? 28.644 6.984  -3.678 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE1 1 
ATOM   2158 C  CE2 . PHE B 1 133 ? 30.245 8.374  -2.594 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE2 1 
ATOM   2159 C  CZ  . PHE B 1 133 ? 29.484 7.236  -2.617 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CZ  1 
ATOM   2160 N  N   . ALA B 1 134 ? 28.520 13.219 -6.505 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   1 
ATOM   2161 C  CA  . ALA B 1 134 ? 28.474 14.374 -7.388 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  1 
ATOM   2162 C  C   . ALA B 1 134 ? 29.690 15.258 -7.091 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   1 
ATOM   2163 O  O   . ALA B 1 134 ? 29.790 15.897 -6.032 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   1 
ATOM   2164 C  CB  . ALA B 1 134 ? 27.161 15.159 -7.271 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  1 
HETATM 2165 P  P   A PO4 C 2 .   ? 36.133 37.207 15.454 0.60 13.76 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A P   1 
HETATM 2166 P  P   B PO4 C 2 .   ? 36.153 37.600 16.638 0.35 12.92 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A P   1 
HETATM 2167 O  O1  A PO4 C 2 .   ? 37.039 38.003 16.422 0.60 15.56 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O1  1 
HETATM 2168 O  O1  B PO4 C 2 .   ? 36.739 36.849 17.813 0.35 22.48 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O1  1 
HETATM 2169 O  O2  A PO4 C 2 .   ? 36.592 37.528 13.991 0.60 13.92 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O2  1 
HETATM 2170 O  O2  B PO4 C 2 .   ? 37.291 38.417 15.984 0.35 19.22 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O2  1 
HETATM 2171 O  O3  A PO4 C 2 .   ? 36.506 35.715 15.884 0.60 16.06 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O3  1 
HETATM 2172 O  O3  B PO4 C 2 .   ? 35.578 36.678 15.477 0.35 9.52  ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O3  1 
HETATM 2173 O  O4  A PO4 C 2 .   ? 34.624 37.632 15.654 0.60 15.95 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O4  1 
HETATM 2174 O  O4  B PO4 C 2 .   ? 35.060 38.620 17.246 0.35 29.59 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O4  1 
HETATM 2175 K  K   . K   D 3 .   ? 36.666 40.976 12.731 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 701  K   A K   1 
HETATM 2176 MN MN  . MN  E 4 .   ? 35.300 34.944 14.818 0.75 15.51 ? ? ? ? ? ? 901  MN  A MN  1 
HETATM 2177 P  P   A PO4 F 2 .   ? 33.141 10.899 11.169 0.55 13.17 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B P   1 
HETATM 2178 P  P   B PO4 F 2 .   ? 32.074 10.513 11.074 0.35 12.45 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B P   1 
HETATM 2179 O  O1  A PO4 F 2 .   ? 32.732 10.522 12.553 0.55 11.08 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O1  1 
HETATM 2180 O  O1  B PO4 F 2 .   ? 32.918 11.676 11.612 0.35 15.76 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O1  1 
HETATM 2181 O  O2  A PO4 F 2 .   ? 32.340 10.075 10.103 0.55 13.39 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O2  1 
HETATM 2182 O  O2  B PO4 F 2 .   ? 31.619 9.604  12.183 0.35 22.99 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O2  1 
HETATM 2183 O  O3  A PO4 F 2 .   ? 32.761 12.385 10.728 0.55 15.91 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O3  1 
HETATM 2184 O  O3  B PO4 F 2 .   ? 30.790 11.198 10.369 0.35 18.26 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O3  1 
HETATM 2185 O  O4  A PO4 F 2 .   ? 34.691 10.510 10.931 0.55 12.06 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O4  1 
HETATM 2186 O  O4  B PO4 F 2 .   ? 32.897 9.726  9.939  0.35 15.66 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O4  1 
HETATM 2187 K  K   . K   G 3 .   ? 35.882 7.073  11.247 0.85 13.52 ? ? ? ? ? ? 601  K   B K   1 
HETATM 2188 MN MN  . MN  H 4 .   ? 33.482 13.141 12.157 0.70 15.55 ? ? ? ? ? ? 801  MN  B MN  1 
HETATM 2189 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.378 30.623 -1.923 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 902  HOH A O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.007 26.105 2.074  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 903  HOH A O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.445 31.930 10.438 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 904  HOH A O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.000 33.187 10.136 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 905  HOH A O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH I 5 .   ? 49.787 31.833 11.932 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 906  HOH A O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.768 25.968 22.167 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 907  HOH A O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.149 25.101 22.545 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 908  HOH A O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.905 22.909 21.112 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 909  HOH A O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.623 16.437 8.432  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 910  HOH A O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.358 12.698 13.613 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 911  HOH A O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.107 13.605 11.575 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 912  HOH A O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.724 16.875 5.634  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 913  HOH A O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.702 20.181 6.696  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 914  HOH A O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.495 18.575 2.218  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 915  HOH A O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.684 16.766 -1.350 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 916  HOH A O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.204 12.999 -5.120 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 917  HOH A O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.495 22.658 8.519  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 918  HOH A O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.926 24.463 8.561  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 919  HOH A O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.839 16.837 6.802  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 920  HOH A O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.647 18.155 5.524  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 921  HOH A O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.594 15.306 1.338  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 922  HOH A O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.729 13.546 0.796  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 923  HOH A O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.312 26.158 -0.132 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 924  HOH A O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.202 26.942 1.866  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 925  HOH A O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.701 28.791 0.401  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 926  HOH A O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.560 25.583 -5.291 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 927  HOH A O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.932 21.333 -5.922 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 928  HOH A O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.391 28.206 -2.739 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 929  HOH A O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.435 19.877 -4.117 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 930  HOH A O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.496 20.038 -3.439 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 931  HOH A O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.269 19.473 -3.989 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 932  HOH A O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.740 24.960 -3.635 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 933  HOH A O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.726 19.452 4.584  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 934  HOH A O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.820 26.220 14.745 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 935  HOH A O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.977 23.661 13.594 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 936  HOH A O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.196 24.130 11.638 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 937  HOH A O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.301 34.467 20.583 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 938  HOH A O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.917 40.612 20.229 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 939  HOH A O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.132 28.127 16.414 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 940  HOH A O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.112 25.242 16.546 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 941  HOH A O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.658 35.609 5.368  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 942  HOH A O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.301 39.924 1.667  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 943  HOH A O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.076 44.424 -0.103 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 944  HOH A O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.138 46.392 -1.958 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 945  HOH A O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.105 43.301 -2.846 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 946  HOH A O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.435 44.452 8.864  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 947  HOH A O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.270 45.197 1.361  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 948  HOH A O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.770 45.436 2.604  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 949  HOH A O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.906 45.638 3.401  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 950  HOH A O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.516 42.986 10.432 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 951  HOH A O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH I 5 .   ? 27.500 41.150 10.549 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 952  HOH A O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.853 43.088 17.213 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 953  HOH A O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.372 38.307 11.573 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 954  HOH A O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.418 41.652 8.193  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 955  HOH A O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.523 44.067 6.426  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 956  HOH A O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.384 43.899 3.683  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 957  HOH A O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH I 5 .   ? 47.240 43.436 11.440 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 958  HOH A O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH I 5 .   ? 51.643 38.548 13.638 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 959  HOH A O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.934 28.821 -4.084 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 960  HOH A O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.271 22.623 6.844  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 961  HOH A O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.477 35.475 19.870 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 962  HOH A O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.521 36.111 18.850 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 963  HOH A O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.014 13.979 5.489  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 964  HOH A O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH I 5 .   ? 44.838 18.289 9.871  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 965  HOH A O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.085 20.610 6.942  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 966  HOH A O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.446 24.445 9.206  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 967  HOH A O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.729 25.134 7.246  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 968  HOH A O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.232 14.982 3.705  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 969  HOH A O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.420 26.514 -6.319 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 970  HOH A O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.149 19.363 -5.884 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 971  HOH A O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.968 20.330 -1.223 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 972  HOH A O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.883 28.907 25.340 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 973  HOH A O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.744 47.885 -2.507 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 974  HOH A O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.558 45.304 -3.893 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 975  HOH A O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.633 45.870 1.130  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 976  HOH A O   1 
HETATM 2264 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.151 43.885 -0.069 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 977  HOH A O   1 
HETATM 2265 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.294 33.548 -2.295 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 978  HOH A O   1 
HETATM 2266 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.883 33.474 8.404  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 979  HOH A O   1 
HETATM 2267 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.815 31.226 10.733 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 980  HOH A O   1 
HETATM 2268 O  O   . HOH I 5 .   ? 31.353 46.963 11.981 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 981  HOH A O   1 
HETATM 2269 O  O   . HOH I 5 .   ? 40.838 46.023 10.647 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 982  HOH A O   1 
HETATM 2270 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.089 43.744 9.863  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 983  HOH A O   1 
HETATM 2271 O  O   . HOH I 5 .   ? 44.451 41.067 6.321  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 984  HOH A O   1 
HETATM 2272 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.483 37.934 7.724  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 985  HOH A O   1 
HETATM 2273 O  O   . HOH I 5 .   ? 48.505 45.522 12.710 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 986  HOH A O   1 
HETATM 2274 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.156 44.760 15.352 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 987  HOH A O   1 
HETATM 2275 O  O   . HOH I 5 .   ? 53.449 42.657 14.824 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 988  HOH A O   1 
HETATM 2276 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.859 47.475 16.221 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 989  HOH A O   1 
HETATM 2277 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.445 37.674 18.089 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 990  HOH A O   1 
HETATM 2278 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.411 23.030 8.037  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 991  HOH A O   1 
HETATM 2279 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.016 28.393 3.873  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 992  HOH A O   1 
HETATM 2280 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.131 23.208 -4.063 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 993  HOH A O   1 
HETATM 2281 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.284 19.555 -6.704 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 994  HOH A O   1 
HETATM 2282 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.112 24.617 -7.713 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 995  HOH A O   1 
HETATM 2283 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.125 26.266 -6.533 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 996  HOH A O   1 
HETATM 2284 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.961 17.066 -4.817 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 997  HOH A O   1 
HETATM 2285 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.586 11.331 10.516 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 998  HOH A O   1 
HETATM 2286 O  O   . HOH I 5 .   ? 41.457 37.440 3.719  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 999  HOH A O   1 
HETATM 2287 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.713 41.670 3.332  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O   1 
HETATM 2288 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.998 44.070 4.281  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O   1 
HETATM 2289 O  O   . HOH I 5 .   ? 42.062 43.862 6.752  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O   1 
HETATM 2290 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.517 46.662 3.371  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O   1 
HETATM 2291 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.980 45.885 2.549  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O   1 
HETATM 2292 O  O   . HOH I 5 .   ? 28.241 47.008 -0.712 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O   1 
HETATM 2293 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.924 44.079 -4.514 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O   1 
HETATM 2294 O  O   . HOH I 5 .   ? 26.291 41.702 -4.003 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O   1 
HETATM 2295 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.957 39.897 5.404  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O   1 
HETATM 2296 O  O   . HOH I 5 .   ? 14.998 37.280 6.612  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O   1 
HETATM 2297 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.911 30.835 13.127 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O   1 
HETATM 2298 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.597 28.050 15.883 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O   1 
HETATM 2299 O  O   . HOH I 5 .   ? 49.181 42.949 9.725  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O   1 
HETATM 2300 O  O   . HOH I 5 .   ? 51.282 31.868 14.871 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O   1 
HETATM 2301 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.056 33.790 26.158 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O   1 
HETATM 2302 O  O   . HOH I 5 .   ? 11.775 18.803 7.330  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O   1 
HETATM 2303 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.426 22.577 10.043 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O   1 
HETATM 2304 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.968 27.037 5.060  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O   1 
HETATM 2305 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.832 25.858 -5.117 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH A O   1 
HETATM 2306 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.482 22.172 -6.285 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH A O   1 
HETATM 2307 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.411 22.720 -2.944 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH A O   1 
HETATM 2308 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.592 5.586  4.292  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH A O   1 
HETATM 2309 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.889 15.191 8.299  1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH A O   1 
HETATM 2310 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.777 20.644 14.475 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH A O   1 
HETATM 2311 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.958 27.785 18.203 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH A O   1 
HETATM 2312 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.093 30.638 24.441 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH A O   1 
HETATM 2313 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.867 23.712 23.541 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH A O   1 
HETATM 2314 O  O   . HOH I 5 .   ? 39.622 45.292 -2.014 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH A O   1 
HETATM 2315 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.058 45.212 -2.918 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH A O   1 
HETATM 2316 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.655 41.989 -3.727 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH A O   1 
HETATM 2317 O  O   . HOH I 5 .   ? 25.355 47.277 -1.257 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH A O   1 
HETATM 2318 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.810 41.568 16.040 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH A O   1 
HETATM 2319 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.128 43.179 7.085  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH A O   1 
HETATM 2320 O  O   . HOH I 5 .   ? 53.142 40.331 16.175 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH A O   1 
HETATM 2321 O  O   . HOH I 5 .   ? 56.237 36.849 22.791 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH A O   1 
HETATM 2322 O  O   . HOH I 5 .   ? 55.548 34.670 22.924 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH A O   1 
HETATM 2323 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.950 39.324 26.504 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH A O   1 
HETATM 2324 O  O   . HOH I 5 .   ? 49.581 33.494 28.829 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH A O   1 
HETATM 2325 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.320 16.133 5.637  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH A O   1 
HETATM 2326 O  O   . HOH I 5 .   ? 45.041 17.082 4.459  1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH A O   1 
HETATM 2327 O  O   . HOH I 5 .   ? 13.747 15.996 3.606  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O   1 
HETATM 2328 O  O   . HOH I 5 .   ? 21.578 20.319 -8.128 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O   1 
HETATM 2329 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.503 22.544 -3.912 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH A O   1 
HETATM 2330 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.384 25.575 -3.192 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH A O   1 
HETATM 2331 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.437 11.414 9.792  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH A O   1 
HETATM 2332 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.671 26.140 2.412  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH A O   1 
HETATM 2333 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.993 14.384 15.528 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH A O   1 
HETATM 2334 O  O   . HOH I 5 .   ? 19.598 43.926 0.933  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH A O   1 
HETATM 2335 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.059 40.435 6.540  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH A O   1 
HETATM 2336 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.526 41.135 8.460  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH A O   1 
HETATM 2337 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.861 31.916 5.794  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH A O   1 
HETATM 2338 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.607 28.140 12.543 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH A O   1 
HETATM 2339 O  O   . HOH I 5 .   ? 46.265 32.847 6.136  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH A O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.279 39.870 9.345  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH A O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH I 5 .   ? 53.583 41.761 25.876 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH A O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH I 5 .   ? 55.486 42.322 27.563 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH A O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH I 5 .   ? 47.458 39.024 32.696 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH A O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.500 34.596 17.873 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH A O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH I 5 .   ? 38.530 37.022 19.300 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH A O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.434 20.218 10.851 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH A O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.175 15.372 -0.664 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH A O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.614 27.430 5.867  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH A O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.726 27.295 -2.515 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH A O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH I 5 .   ? 32.825 25.228 -5.953 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH A O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH I 5 .   ? 23.127 14.869 -5.240 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH A O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH I 5 .   ? 20.768 12.994 -4.619 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH A O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH I 5 .   ? 24.314 8.719  8.660  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH A O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.426 12.168 3.621  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH A O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH I 5 .   ? 44.204 19.697 0.411  1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH A O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH I 5 .   ? 43.736 18.860 2.885  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH A O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.374 11.920 11.328 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH A O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH I 5 .   ? 12.018 18.424 11.681 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH A O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH I 5 .   ? 15.877 17.908 20.114 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH A O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH I 5 .   ? 17.929 20.552 19.812 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH A O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH I 5 .   ? 18.337 29.996 22.567 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH A O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH I 5 .   ? 22.216 44.107 -3.059 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH A O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH I 5 .   ? 29.093 45.594 5.994  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH A O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH I 5 .   ? 16.350 41.381 -1.649 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH A O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH I 5 .   ? 35.283 48.542 16.700 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH A O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.665 47.910 12.982 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH A O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH I 5 .   ? 33.384 47.107 6.065  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH A O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH I 5 .   ? 37.117 47.659 5.339  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH A O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH I 5 .   ? 36.592 48.148 2.545  1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH A O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH I 5 .   ? 30.297 44.041 7.588  1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH A O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH I 5 .   ? 50.091 34.033 7.984  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH A O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH I 5 .   ? 51.239 42.431 26.433 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH A O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH I 5 .   ? 52.463 29.554 12.623 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH A O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH I 5 .   ? 34.312 15.836 -6.899 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH A O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.641 35.565 -1.704 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 802  HOH B O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.168 25.369 5.113  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 803  HOH B O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.104 30.135 4.529  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 804  HOH B O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.834 27.905 10.841 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 805  HOH B O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.204 31.169 9.018  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 806  HOH B O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH J 5 .   ? 46.120 29.783 11.901 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 807  HOH B O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.869 25.187 30.150 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 808  HOH B O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.600 23.488 26.638 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 809  HOH B O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.635 24.034 30.539 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 810  HOH B O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.623 21.416 30.562 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 811  HOH B O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.909 23.242 31.939 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 812  HOH B O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.249 22.569 34.094 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 813  HOH B O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.707 25.739 36.313 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 814  HOH B O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.096 31.061 32.991 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 815  HOH B O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.284 32.871 33.374 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 816  HOH B O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.523 32.830 35.431 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 817  HOH B O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.842 26.782 31.708 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 818  HOH B O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.028 20.928 31.670 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 819  HOH B O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH J 5 .   ? 46.127 21.738 34.207 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 820  HOH B O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.160 17.669 18.633 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 821  HOH B O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.651 23.045 23.123 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 822  HOH B O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH J 5 .   ? 52.035 26.945 23.892 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 823  HOH B O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.290 28.546 32.762 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 824  HOH B O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.091 34.426 31.068 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 825  HOH B O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.914 32.671 32.738 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 826  HOH B O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.247 22.126 9.455  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 827  HOH B O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.803 22.870 9.548  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 828  HOH B O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.020 34.182 25.016 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 829  HOH B O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.967 24.768 25.263 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 830  HOH B O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.684 17.007 25.291 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 831  HOH B O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.079 17.420 24.733 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 832  HOH B O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.617 15.994 26.626 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 833  HOH B O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.406 22.767 21.538 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 834  HOH B O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.505 22.118 19.055 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 835  HOH B O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.868 22.626 19.992 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 836  HOH B O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.179 19.739 19.859 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 837  HOH B O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.474 23.896 25.859 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 838  HOH B O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.859 23.338 18.647 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 839  HOH B O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.517 12.486 12.008 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 840  HOH B O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.908 12.608 8.897  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 841  HOH B O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH J 5 .   ? 46.748 10.982 8.261  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 842  HOH B O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.494 7.163  9.558  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 843  HOH B O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.321 3.813  15.359 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 844  HOH B O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.513 4.973  17.823 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 845  HOH B O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.616 2.170  19.420 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 846  HOH B O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.144 2.667  21.509 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 847  HOH B O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.542 2.457  23.774 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 848  HOH B O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.380 3.887  27.822 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 849  HOH B O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.547 7.032  27.569 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 850  HOH B O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.808 7.183  28.034 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 851  HOH B O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.697 14.505 28.509 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 852  HOH B O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.797 7.403  30.642 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 853  HOH B O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.645 5.058  18.672 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 854  HOH B O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.152 6.842  20.534 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 855  HOH B O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.373 2.008  21.936 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 856  HOH B O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.847 10.043 26.769 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 857  HOH B O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.447 12.320 27.389 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 858  HOH B O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.504 13.849 29.467 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 859  HOH B O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.101 6.384  13.481 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 860  HOH B O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.489 4.391  22.911 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 861  HOH B O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.442 -1.621 18.113 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 862  HOH B O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.778 0.916  17.264 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 863  HOH B O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.305 -3.047 19.097 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 864  HOH B O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.212 -2.531 21.796 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 865  HOH B O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.120 3.494  15.080 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 866  HOH B O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.350 4.932  6.502  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 867  HOH B O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.201 9.830  5.962  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 868  HOH B O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.757 16.339 3.160  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 869  HOH B O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.885 15.478 0.798  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 870  HOH B O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.931 10.234 -0.049 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 871  HOH B O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.450 8.719  -1.742 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 872  HOH B O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.699 9.724  -3.563 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 873  HOH B O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.560 11.668 -5.053 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 874  HOH B O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.202 9.126  -4.170 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 875  HOH B O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.458 4.857  0.935  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 876  HOH B O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.165 3.467  -4.524 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 877  HOH B O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.661 0.506  1.583  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 878  HOH B O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.064 8.485  -7.460 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 879  HOH B O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.618 37.650 -2.962 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 880  HOH B O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.599 33.068 -2.103 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 881  HOH B O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.201 33.942 3.150  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 882  HOH B O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.290 31.863 5.772  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 883  HOH B O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.312 27.297 6.487  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 884  HOH B O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.409 23.409 36.653 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 885  HOH B O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.479 21.026 33.998 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 886  HOH B O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.222 18.831 30.479 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 887  HOH B O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.441 19.884 32.483 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 888  HOH B O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.036 20.856 34.726 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 889  HOH B O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.764 28.628 16.373 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 890  HOH B O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.242 36.878 31.580 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 891  HOH B O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.135 22.926 15.297 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 892  HOH B O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.495 20.017 27.589 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 893  HOH B O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.910 8.512  7.972  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 894  HOH B O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH J 5 .   ? 55.311 8.835  15.459 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 895  HOH B O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.804 2.009  26.153 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 896  HOH B O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.364 2.071  26.010 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 897  HOH B O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.336 1.118  22.093 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 898  HOH B O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.655 14.735 22.541 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 899  HOH B O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.504 2.343  19.463 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 900  HOH B O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.680 3.781  30.119 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 901  HOH B O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.708 4.627  28.640 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 902  HOH B O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.203 16.364 29.293 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 903  HOH B O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.490 9.707  32.010 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 904  HOH B O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.521 9.096  19.764 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 905  HOH B O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.329 5.179  19.240 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 906  HOH B O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.082 3.583  17.556 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 907  HOH B O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.921 -2.734 22.376 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 908  HOH B O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.252 0.420  23.275 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 909  HOH B O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.191 1.175  4.442  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 910  HOH B O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.194 4.384  3.516  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 911  HOH B O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.623 6.470  6.627  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 912  HOH B O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.747 4.254  9.529  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 913  HOH B O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.505 11.969 1.670  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 914  HOH B O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.891 15.447 2.160  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 915  HOH B O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.400 6.105  -0.766 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 916  HOH B O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.780 8.218  -5.200 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 917  HOH B O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.921 10.880 -5.463 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 918  HOH B O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.452 2.782  -0.540 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 919  HOH B O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH J 5 .   ? 23.252 4.545  6.355  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 920  HOH B O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.851 35.585 0.847  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 921  HOH B O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.561 -0.210 23.172 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 922  HOH B O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.656 32.010 6.555  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 923  HOH B O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.720 20.861 32.145 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 924  HOH B O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.699 15.749 20.378 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 925  HOH B O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.237 25.342 13.322 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 926  HOH B O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.497 28.716 8.280  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 927  HOH B O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.838 25.754 33.739 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 928  HOH B O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH J 5 .   ? 32.554 23.748 33.047 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 929  HOH B O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.200 19.231 20.372 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 930  HOH B O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.789 2.664  21.903 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 931  HOH B O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.294 6.086  27.255 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 932  HOH B O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.775 4.540  11.744 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 933  HOH B O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.524 19.699 31.022 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 934  HOH B O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.062 5.717  -5.686 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 935  HOH B O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH J 5 .   ? 25.572 14.332 -4.461 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 936  HOH B O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.751 23.167 5.442  1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 937  HOH B O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.161 -1.900 20.251 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 938  HOH B O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.978 24.558 20.282 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 939  HOH B O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.780 34.504 -1.923 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 940  HOH B O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH J 5 .   ? 22.936 9.992  16.987 1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 941  HOH B O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.810 35.262 19.752 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 942  HOH B O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.007 32.085 -0.392 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 943  HOH B O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.798 25.322 9.087  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 944  HOH B O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.575 28.167 27.337 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 945  HOH B O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.872 23.339 17.683 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 946  HOH B O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.977 30.811 30.219 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 947  HOH B O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.631 41.128 33.962 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 948  HOH B O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH J 5 .   ? 35.913 36.455 24.276 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 949  HOH B O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.023 35.472 33.583 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 950  HOH B O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.908 16.978 28.013 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 951  HOH B O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH J 5 .   ? 21.051 17.339 25.078 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 952  HOH B O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.477 14.266 8.349  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 953  HOH B O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH J 5 .   ? 53.790 12.621 15.762 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 954  HOH B O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH J 5 .   ? 44.257 1.406  17.013 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 955  HOH B O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH J 5 .   ? 41.865 1.074  15.694 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 956  HOH B O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.584 3.438  23.911 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 957  HOH B O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH J 5 .   ? 50.170 6.418  24.477 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 958  HOH B O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH J 5 .   ? 52.037 8.842  24.868 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 959  HOH B O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.284 3.536  28.194 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 960  HOH B O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH J 5 .   ? 47.082 0.438  25.034 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 961  HOH B O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH J 5 .   ? 40.667 2.321  19.715 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 962  HOH B O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.826 17.825 31.766 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 963  HOH B O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.701 0.055  10.212 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 964  HOH B O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.929 1.281  8.269  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 965  HOH B O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.007 2.243  7.731  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 966  HOH B O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.555 12.037 -6.965 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 967  HOH B O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.049 9.371  -7.822 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 968  HOH B O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH J 5 .   ? 43.826 18.188 34.288 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 969  HOH B O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.322 39.275 24.375 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 970  HOH B O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH J 5 .   ? 33.283 36.694 28.793 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 971  HOH B O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.687 19.604 29.504 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 972  HOH B O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH J 5 .   ? 28.679 11.949 14.723 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 973  HOH B O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.434 2.011  14.860 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 974  HOH B O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH J 5 .   ? 31.154 16.879 29.271 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 975  HOH B O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH J 5 .   ? 37.150 0.640  1.092  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 976  HOH B O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.135 -2.112 1.259  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 977  HOH B O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.780 13.479 10.346 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 978  HOH B O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.978 11.196 8.218  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 979  HOH B O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.392 7.941  12.072 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 980  HOH B O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.279 8.164  9.051  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 981  HOH B O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH J 5 .   ? 25.725 32.620 26.828 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 982  HOH B O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.205 31.893 33.295 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 983  HOH B O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.614 28.710 36.162 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 984  HOH B O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.871 18.438 31.144 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 985  HOH B O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH J 5 .   ? 48.152 17.014 29.609 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 986  HOH B O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.438 19.696 18.412 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 987  HOH B O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH J 5 .   ? 27.089 33.791 30.190 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 988  HOH B O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH J 5 .   ? 24.896 26.967 28.425 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 989  HOH B O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH J 5 .   ? 51.333 2.725  19.302 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 990  HOH B O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH J 5 .   ? 53.764 7.909  22.721 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 991  HOH B O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH J 5 .   ? 39.070 -0.143 20.923 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 992  HOH B O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH J 5 .   ? 45.210 3.577  32.263 1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 993  HOH B O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH J 5 .   ? 49.634 8.535  29.043 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 994  HOH B O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH J 5 .   ? 30.931 15.459 33.527 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 995  HOH B O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH J 5 .   ? 42.537 3.879  3.129  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 996  HOH B O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH J 5 .   ? 34.498 19.512 32.619 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 997  HOH B O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH J 5 .   ? 26.379 15.987 28.629 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 998  HOH B O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH J 5 .   ? 38.600 2.219  -3.142 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 999  HOH B O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH J 5 .   ? 36.946 1.322  5.179  1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH B O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.062 3.433  -5.695 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH B O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH J 5 .   ? 29.878 4.972  -7.192 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH B O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH J 5 .   ? 17.608 5.174  -1.602 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . MET A 1   ? 0.2021 0.3999 0.3952 0.0739  -0.1457 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   
2    C  CA  . MET A 1   ? 0.1743 0.3935 0.3142 0.0657  -0.0840 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  
3    C  C   . MET A 1   ? 0.1425 0.3441 0.2352 0.0620  -0.0271 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   
4    O  O   . MET A 1   ? 0.1846 0.2770 0.2339 0.0506  -0.0056 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   
5    C  CB  . MET A 1   ? 0.2583 0.4239 0.2631 0.0305  -0.1257 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  
6    C  CG  . MET A 1   ? 0.2776 0.4165 0.3403 0.0413  -0.0958 0.0280  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  
7    S  SD  . MET A 1   ? 0.2437 0.5128 0.2693 0.1146  0.0156  0.0657  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  
8    C  CE  . MET A 1   ? 0.3932 0.4341 0.3408 0.2196  0.0243  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  
9    N  N   . LEU A 2   ? 0.1411 0.2478 0.1725 0.0196  -0.0236 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A N   
10   C  CA  . LEU A 2   ? 0.1398 0.2388 0.1317 0.0200  -0.0033 0.0013  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CA  
11   C  C   . LEU A 2   ? 0.1236 0.2306 0.1382 0.0131  0.0049  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A C   
12   O  O   . LEU A 2   ? 0.1428 0.2905 0.1920 -0.0209 -0.0150 0.0015  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A O   
13   C  CB  . LEU A 2   ? 0.1312 0.2229 0.1215 0.0052  -0.0090 0.0020  ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CB  
14   C  CG  . LEU A 2   ? 0.1627 0.2019 0.0910 0.0127  -0.0112 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CG  
15   C  CD1 . LEU A 2   ? 0.2101 0.1569 0.1489 -0.0102 0.0414  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD1 
16   C  CD2 . LEU A 2   ? 0.2325 0.1589 0.1344 0.0265  -0.0072 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 2    LEU A CD2 
17   N  N   . THR A 3   ? 0.1041 0.2366 0.1376 0.0171  0.0114  0.0092  ? ? ? ? ? ? 3    THR A N   
18   C  CA  . THR A 3   ? 0.1256 0.2614 0.1617 0.0235  0.0380  0.0187  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CA  
19   C  C   . THR A 3   ? 0.1168 0.2627 0.1551 0.0065  0.0172  0.0392  ? ? ? ? ? ? 3    THR A C   
20   O  O   . THR A 3   ? 0.1691 0.2737 0.2103 -0.0197 0.0432  0.0479  ? ? ? ? ? ? 3    THR A O   
21   C  CB  . THR A 3   ? 0.1814 0.3023 0.1590 0.0355  0.0570  0.0127  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CB  
22   O  OG1 . THR A 3   ? 0.2228 0.2730 0.1620 -0.0095 0.0582  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 3    THR A OG1 
23   C  CG2 . THR A 3   ? 0.2564 0.2979 0.2180 0.0718  0.0950  0.0072  ? ? ? ? ? ? 3    THR A CG2 
24   N  N   . GLY A 4   ? 0.1077 0.2287 0.1436 0.0004  -0.0033 0.0059  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A N   
25   C  CA  . GLY A 4   ? 0.1113 0.2149 0.1446 -0.0101 0.0138  0.0112  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A CA  
26   C  C   . GLY A 4   ? 0.1127 0.1835 0.1245 -0.0050 -0.0060 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 4    GLY A C   
27   O  O   . GLY A 4   ? 0.1075 0.1692 0.1597 -0.0066 -0.0108 0.0041  ? ? ? ? ? ? 4    GLY A O   
28   N  N   . LEU A 5   ? 0.1228 0.1651 0.1144 -0.0221 -0.0123 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A N   
29   C  CA  . LEU A 5   ? 0.1158 0.1808 0.1296 0.0004  -0.0165 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CA  
30   C  C   . LEU A 5   ? 0.1188 0.1784 0.0844 -0.0203 -0.0117 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A C   
31   O  O   . LEU A 5   ? 0.2570 0.2420 0.1051 -0.1118 0.0306  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A O   
32   C  CB  . LEU A 5   ? 0.1650 0.1968 0.2248 0.0247  -0.0631 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CB  
33   C  CG  . LEU A 5   ? 0.1468 0.2386 0.3207 0.0431  -0.0829 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CG  
34   C  CD1 . LEU A 5   ? 0.1286 0.2579 0.3489 -0.0185 -0.0399 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD1 
35   C  CD2 . LEU A 5   ? 0.2481 0.4822 0.4095 0.1152  -0.1799 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 5    LEU A CD2 
36   N  N   . ASN A 6   ? 0.1209 0.1528 0.0830 0.0046  0.0127  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A N   
37   C  CA  . ASN A 6   ? 0.1195 0.1436 0.0788 0.0026  0.0240  0.0030  ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CA  
38   C  C   . ASN A 6   ? 0.1194 0.1137 0.0844 0.0020  0.0220  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A C   
39   O  O   . ASN A 6   ? 0.1366 0.1405 0.0831 0.0115  0.0153  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A O   
40   C  CB  . ASN A 6   ? 0.1372 0.1514 0.0885 0.0059  -0.0042 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CB  
41   C  CG  . ASN A 6   ? 0.1232 0.1522 0.1038 0.0008  0.0081  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A CG  
42   O  OD1 . ASN A 6   ? 0.1193 0.1446 0.1324 -0.0052 0.0268  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A OD1 
43   N  ND2 . ASN A 6   ? 0.1029 0.2041 0.1957 -0.0017 0.0060  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 6    ASN A ND2 
44   N  N   . HIS A 7   ? 0.1192 0.1102 0.0917 0.0161  0.0152  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A N   
45   C  CA  . HIS A 7   ? 0.1191 0.1045 0.0893 0.0104  0.0150  0.0000  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CA  
46   C  C   . HIS A 7   ? 0.0887 0.1460 0.0770 -0.0043 -0.0023 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A C   
47   O  O   . HIS A 7   ? 0.1092 0.1413 0.0780 -0.0074 -0.0015 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A O   
48   C  CB  . HIS A 7   ? 0.1356 0.1155 0.0919 0.0194  -0.0145 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CB  
49   C  CG  . HIS A 7   ? 0.1251 0.1023 0.1213 0.0057  -0.0106 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CG  
50   N  ND1 . HIS A 7   ? 0.1158 0.1146 0.1078 0.0088  0.0013  0.0015  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A ND1 
51   C  CD2 . HIS A 7   ? 0.1125 0.1483 0.1407 0.0171  -0.0061 0.0151  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CD2 
52   C  CE1 . HIS A 7   ? 0.1338 0.1036 0.1070 0.0102  0.0185  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 7    HIS A CE1 
53   N  NE2 . HIS A 7   ? 0.1327 0.1503 0.1359 0.0165  0.0167  0.0140  ? ? ? ? ? ? 7    HIS A NE2 
54   N  N   . LEU A 8   ? 0.0910 0.1222 0.0984 -0.0003 0.0051  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   
55   C  CA  . LEU A 8   ? 0.1090 0.1244 0.0715 -0.0064 0.0107  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  
56   C  C   . LEU A 8   ? 0.0893 0.1574 0.0709 0.0065  0.0124  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   
57   O  O   . LEU A 8   ? 0.1083 0.1722 0.0709 -0.0239 0.0116  0.0103  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   
58   C  CB  . LEU A 8   ? 0.1278 0.1296 0.1247 0.0275  -0.0228 0.0027  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  
59   C  CG  . LEU A 8   ? 0.1152 0.1392 0.1492 0.0083  -0.0032 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  
60   C  CD1 . LEU A 8   ? 0.1405 0.1891 0.1492 -0.0001 0.0049  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 
61   C  CD2 . LEU A 8   ? 0.1876 0.1303 0.2076 0.0410  -0.0171 0.0031  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 
62   N  N   . THR A 9   ? 0.0836 0.1504 0.0566 0.0109  0.0012  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 9    THR A N   
63   C  CA  . THR A 9   ? 0.0808 0.1330 0.0928 0.0131  0.0048  0.0066  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CA  
64   C  C   . THR A 9   ? 0.0795 0.1489 0.0750 0.0166  0.0000  0.0059  ? ? ? ? ? ? 9    THR A C   
65   O  O   . THR A 9   ? 0.1094 0.1603 0.0789 0.0090  -0.0024 0.0028  ? ? ? ? ? ? 9    THR A O   
66   C  CB  . THR A 9   ? 0.1170 0.1338 0.0902 0.0124  0.0073  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 9    THR A CB  
67   O  OG1 . THR A 9   ? 0.1306 0.1488 0.1010 0.0362  -0.0007 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 9    THR A OG1 
68   C  CG2 . THR A 9   ? 0.1319 0.1292 0.1102 -0.0029 0.0113  0.0111  ? ? ? ? ? ? 9    THR A CG2 
69   N  N   . LEU A 10  ? 0.0798 0.1521 0.0804 0.0148  -0.0020 0.0086  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A N   
70   C  CA  . LEU A 10  ? 0.0765 0.1324 0.0780 0.0039  0.0072  0.0220  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CA  
71   C  C   . LEU A 10  ? 0.0838 0.1669 0.0807 -0.0067 0.0011  0.0141  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A C   
72   O  O   . LEU A 10  ? 0.1007 0.1627 0.0938 -0.0005 -0.0166 0.0019  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A O   
73   C  CB  . LEU A 10  ? 0.1180 0.1459 0.0782 0.0218  0.0054  0.0264  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CB  
74   C  CG  . LEU A 10  ? 0.1442 0.1179 0.0922 0.0173  0.0343  0.0275  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CG  
75   C  CD1 . LEU A 10  ? 0.1833 0.1315 0.1438 0.0502  0.0219  0.0450  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD1 
76   C  CD2 . LEU A 10  ? 0.1371 0.1395 0.1237 0.0066  0.0070  0.0146  ? ? ? ? ? ? 10   LEU A CD2 
77   N  N   . ALA A 11  ? 0.0877 0.1470 0.0936 -0.0185 0.0115  0.0194  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A N   
78   C  CA  . ALA A 11  ? 0.0818 0.1638 0.1072 -0.0217 -0.0057 0.0290  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CA  
79   C  C   . ALA A 11  ? 0.0856 0.1129 0.1058 -0.0196 0.0072  0.0086  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A C   
80   O  O   . ALA A 11  ? 0.1109 0.1241 0.1240 -0.0305 -0.0043 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 11   ALA A O   
81   C  CB  . ALA A 11  ? 0.1099 0.1832 0.1129 -0.0462 0.0140  0.0351  ? ? ? ? ? ? 11   ALA A CB  
82   N  N   . VAL A 12  ? 0.0940 0.1003 0.1237 -0.0155 -0.0149 0.0121  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A N   
83   C  CA  . VAL A 12  ? 0.0962 0.1340 0.1183 -0.0055 -0.0061 0.0152  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CA  
84   C  C   . VAL A 12  ? 0.0979 0.1436 0.1314 -0.0140 -0.0187 0.0204  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A C   
85   O  O   . VAL A 12  ? 0.1218 0.1399 0.1630 -0.0179 -0.0185 0.0225  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A O   
86   C  CB  . VAL A 12  ? 0.0806 0.1352 0.1071 0.0020  -0.0206 0.0035  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CB  
87   C  CG1 . VAL A 12  ? 0.0761 0.1990 0.1099 -0.0144 -0.0179 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG1 
88   C  CG2 . VAL A 12  ? 0.1527 0.1384 0.1291 0.0079  -0.0204 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A CG2 
89   N  N   . ALA A 13  ? 0.0954 0.1431 0.1235 -0.0296 0.0062  0.0049  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N   
90   C  CA  . ALA A 13  ? 0.0972 0.1653 0.1296 -0.0372 0.0096  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA  
91   C  C   . ALA A 13  ? 0.1023 0.1318 0.1224 -0.0155 0.0114  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C   
92   O  O   . ALA A 13  ? 0.1327 0.1737 0.1313 -0.0435 -0.0251 0.0118  ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O   
93   C  CB  . ALA A 13  ? 0.1195 0.2713 0.1443 -0.0439 0.0359  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB  
94   N  N   . ASP A 14  ? 0.0934 0.1469 0.1341 -0.0101 0.0015  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A N   
95   C  CA  . ASP A 14  ? 0.1051 0.1388 0.1428 -0.0257 -0.0005 0.0028  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CA  
96   C  C   . ASP A 14  ? 0.0967 0.1262 0.1265 -0.0118 -0.0109 0.0162  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A C   
97   O  O   . ASP A 14  ? 0.0926 0.1470 0.1227 -0.0282 -0.0098 0.0081  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A O   
98   C  CB  . ASP A 14  ? 0.1110 0.1951 0.1631 0.0191  0.0201  0.0293  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CB  
99   C  CG  . ASP A 14  ? 0.1649 0.2345 0.1669 0.0278  0.0099  0.0518  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A CG  
100  O  OD1 . ASP A 14  ? 0.1673 0.2059 0.2028 -0.0151 -0.0402 0.0078  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD1 
101  O  OD2 . ASP A 14  ? 0.1794 0.3285 0.1857 0.0888  -0.0121 0.0357  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A OD2 
102  N  N   . LEU A 15  ? 0.1196 0.1359 0.1459 0.0032  -0.0085 0.0184  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A N   
103  C  CA  . LEU A 15  ? 0.1037 0.1376 0.1384 0.0015  -0.0312 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CA  
104  C  C   . LEU A 15  ? 0.0933 0.1653 0.1241 -0.0283 -0.0286 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A C   
105  O  O   . LEU A 15  ? 0.0949 0.1586 0.1544 -0.0355 -0.0261 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A O   
106  C  CB  . LEU A 15  ? 0.1316 0.1307 0.1676 -0.0153 -0.0086 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CB  
107  C  CG  . LEU A 15  ? 0.1410 0.1512 0.1227 -0.0044 -0.0215 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CG  
108  C  CD1 . LEU A 15  ? 0.1262 0.1633 0.1651 -0.0004 -0.0370 0.0087  ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD1 
109  C  CD2 . LEU A 15  ? 0.1469 0.1545 0.1916 0.0125  -0.0090 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 15   LEU A CD2 
110  N  N   . PRO A 16  ? 0.1035 0.1683 0.1376 -0.0423 -0.0437 0.0038  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A N   
111  C  CA  . PRO A 16  ? 0.1217 0.1598 0.1431 -0.0489 -0.0519 0.0032  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CA  
112  C  C   . PRO A 16  ? 0.1147 0.1592 0.1332 -0.0409 -0.0401 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A C   
113  O  O   . PRO A 16  ? 0.1128 0.1455 0.1507 -0.0274 -0.0256 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A O   
114  C  CB  . PRO A 16  ? 0.1375 0.1630 0.1690 -0.0492 -0.0775 0.0034  ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CB  
115  C  CG  . PRO A 16  ? 0.1121 0.1416 0.1450 -0.0348 -0.0393 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CG  
116  C  CD  . PRO A 16  ? 0.0954 0.1732 0.1397 -0.0340 -0.0293 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 16   PRO A CD  
117  N  N   . ALA A 17  ? 0.1253 0.1711 0.1246 -0.0447 -0.0383 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N   
118  C  CA  . ALA A 17  ? 0.1031 0.1570 0.1202 -0.0113 -0.0255 0.0146  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA  
119  C  C   . ALA A 17  ? 0.1093 0.1385 0.0865 -0.0263 -0.0230 0.0164  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C   
120  O  O   . ALA A 17  ? 0.1380 0.1371 0.0988 -0.0333 -0.0139 0.0252  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O   
121  C  CB  . ALA A 17  ? 0.1275 0.1882 0.1616 0.0216  -0.0024 0.0060  ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB  
122  N  N   . SER A 18  ? 0.1052 0.1194 0.0767 -0.0182 -0.0205 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   
123  C  CA  . SER A 18  ? 0.1006 0.1094 0.0841 -0.0249 -0.0188 0.0018  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  
124  C  C   . SER A 18  ? 0.1021 0.1383 0.0716 -0.0133 -0.0295 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   
125  O  O   . SER A 18  ? 0.0937 0.1542 0.0881 -0.0165 -0.0179 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   
126  C  CB  . SER A 18  ? 0.0968 0.1357 0.0930 0.0052  -0.0057 0.0151  ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  
127  O  OG  . SER A 18  ? 0.1032 0.1686 0.0887 -0.0115 -0.0026 0.0026  ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  
128  N  N   . ILE A 19  ? 0.1294 0.1286 0.0982 -0.0124 -0.0143 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A N   
129  C  CA  . ILE A 19  ? 0.1372 0.1141 0.1086 -0.0019 -0.0099 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CA  
130  C  C   . ILE A 19  ? 0.1350 0.1226 0.1055 -0.0152 -0.0160 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A C   
131  O  O   . ILE A 19  ? 0.1334 0.1597 0.1010 -0.0204 -0.0196 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A O   
132  C  CB  . ILE A 19  ? 0.1219 0.1219 0.1031 -0.0020 -0.0275 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CB  
133  C  CG1 . ILE A 19  ? 0.1078 0.1170 0.1313 0.0132  -0.0154 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG1 
134  C  CG2 . ILE A 19  ? 0.1885 0.1749 0.1069 0.0160  -0.0091 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CG2 
135  C  CD1 . ILE A 19  ? 0.1662 0.1203 0.1071 -0.0045 -0.0105 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 19   ILE A CD1 
136  N  N   . ALA A 20  ? 0.1335 0.1309 0.1037 -0.0109 -0.0162 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A N   
137  C  CA  . ALA A 20  ? 0.1507 0.1313 0.1121 -0.0121 -0.0271 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CA  
138  C  C   . ALA A 20  ? 0.1438 0.1316 0.0857 -0.0088 -0.0121 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A C   
139  O  O   . ALA A 20  ? 0.1767 0.1618 0.0894 -0.0332 -0.0148 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 20   ALA A O   
140  C  CB  . ALA A 20  ? 0.1633 0.1648 0.1519 -0.0123 -0.0700 0.0042  ? ? ? ? ? ? 20   ALA A CB  
141  N  N   . PHE A 21  ? 0.1283 0.1408 0.0898 -0.0197 -0.0057 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A N   
142  C  CA  . PHE A 21  ? 0.1136 0.1294 0.0778 -0.0045 -0.0223 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CA  
143  C  C   . PHE A 21  ? 0.1159 0.1247 0.1000 -0.0056 -0.0091 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A C   
144  O  O   . PHE A 21  ? 0.1301 0.1269 0.1017 -0.0184 -0.0083 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A O   
145  C  CB  . PHE A 21  ? 0.1279 0.1189 0.0846 -0.0136 -0.0054 0.0072  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CB  
146  C  CG  . PHE A 21  ? 0.1313 0.1167 0.0781 -0.0121 0.0110  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CG  
147  C  CD1 . PHE A 21  ? 0.1383 0.1135 0.1437 -0.0178 -0.0046 0.0061  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD1 
148  C  CD2 . PHE A 21  ? 0.1370 0.1112 0.1066 -0.0154 -0.0026 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CD2 
149  C  CE1 . PHE A 21  ? 0.1709 0.1141 0.1610 -0.0134 0.0159  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE1 
150  C  CE2 . PHE A 21  ? 0.1534 0.1324 0.1004 -0.0432 -0.0030 0.0038  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CE2 
151  C  CZ  . PHE A 21  ? 0.2038 0.1197 0.1032 -0.0430 -0.0061 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A CZ  
152  N  N   . TYR A 22  ? 0.1188 0.1218 0.0818 -0.0002 -0.0069 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A N   
153  C  CA  . TYR A 22  ? 0.1189 0.1232 0.0933 -0.0015 -0.0032 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CA  
154  C  C   . TYR A 22  ? 0.1134 0.1435 0.0914 -0.0053 -0.0078 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A C   
155  O  O   . TYR A 22  ? 0.1370 0.1772 0.0908 -0.0324 -0.0166 0.0180  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A O   
156  C  CB  . TYR A 22  ? 0.1268 0.1177 0.0875 0.0034  -0.0054 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CB  
157  C  CG  . TYR A 22  ? 0.0982 0.1296 0.0876 -0.0011 -0.0068 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CG  
158  C  CD1 . TYR A 22  ? 0.1158 0.1260 0.0824 -0.0239 -0.0170 0.0057  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD1 
159  C  CD2 . TYR A 22  ? 0.0991 0.1066 0.0822 -0.0046 -0.0025 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CD2 
160  C  CE1 . TYR A 22  ? 0.1185 0.1174 0.0736 -0.0343 -0.0114 0.0116  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE1 
161  C  CE2 . TYR A 22  ? 0.1174 0.0935 0.0769 -0.0298 0.0005  0.0000  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CE2 
162  C  CZ  . TYR A 22  ? 0.1263 0.0727 0.0663 -0.0229 -0.0069 0.0227  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A CZ  
163  O  OH  . TYR A 22  ? 0.1217 0.1049 0.0744 0.0091  -0.0046 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A OH  
164  N  N   . ARG A 23  ? 0.1319 0.1718 0.0829 -0.0225 -0.0098 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A N   
165  C  CA  . ARG A 23  ? 0.1507 0.1999 0.0738 -0.0346 -0.0181 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CA  
166  C  C   . ARG A 23  ? 0.1690 0.2016 0.0795 -0.0322 0.0056  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A C   
167  O  O   . ARG A 23  ? 0.1825 0.2263 0.1154 -0.0667 -0.0066 0.0176  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A O   
168  C  CB  . ARG A 23  ? 0.1973 0.2157 0.0813 -0.0612 -0.0088 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CB  
169  C  CG  . ARG A 23  ? 0.3112 0.2423 0.0837 -0.0793 -0.0017 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CG  
170  C  CD  . ARG A 23  ? 0.3537 0.3175 0.1225 -0.1192 0.0055  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CD  
171  N  NE  . ARG A 23  ? 0.3292 0.3652 0.1257 -0.1300 -0.0189 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NE  
172  C  CZ  . ARG A 23  ? 0.3324 0.3594 0.1275 -0.1491 -0.1071 0.0206  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A CZ  
173  N  NH1 . ARG A 23  ? 0.3897 0.3553 0.1501 -0.1494 -0.0790 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH1 
174  N  NH2 . ARG A 23  ? 0.3056 0.3479 0.2322 -0.1694 -0.1118 0.0633  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A NH2 
175  N  N   . ASP A 24  ? 0.1761 0.2243 0.1014 -0.0193 -0.0157 0.0262  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A N   
176  C  CA  . ASP A 24  ? 0.2010 0.2433 0.0739 -0.0360 -0.0147 0.0409  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CA  
177  C  C   . ASP A 24  ? 0.2382 0.2242 0.1244 -0.0053 -0.0063 0.0293  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A C   
178  O  O   . ASP A 24  ? 0.3253 0.2196 0.1299 -0.0271 0.0104  0.0275  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A O   
179  C  CB  . ASP A 24  ? 0.2114 0.3443 0.0939 -0.0287 -0.0472 0.0775  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CB  
180  C  CG  . ASP A 24  ? 0.2731 0.4274 0.1245 -0.1102 -0.0937 0.0571  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A CG  
181  O  OD1 . ASP A 24  ? 0.4139 0.3331 0.1613 -0.1047 -0.0548 0.0345  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD1 
182  O  OD2 . ASP A 24  ? 0.3263 0.6251 0.1547 -0.2266 -0.1079 0.1182  ? ? ? ? ? ? 24   ASP A OD2 
183  N  N   A LEU A 25  ? 0.2379 0.1883 0.1395 0.0156  0.0190  0.0228  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   
184  N  N   B LEU A 25  ? 0.2370 0.1872 0.1388 0.0151  0.0231  0.0183  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   
185  C  CA  A LEU A 25  ? 0.2335 0.1675 0.1691 0.0308  0.0440  0.0185  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  
186  C  CA  B LEU A 25  ? 0.2318 0.1670 0.1657 0.0215  0.0414  0.0210  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  
187  C  C   A LEU A 25  ? 0.2283 0.1396 0.1751 0.0212  0.0583  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   
188  C  C   B LEU A 25  ? 0.2271 0.1541 0.1725 0.0202  0.0594  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   
189  O  O   A LEU A 25  ? 0.2568 0.1760 0.2155 0.0009  0.0628  0.0401  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   
190  O  O   B LEU A 25  ? 0.2367 0.1616 0.2141 0.0131  0.0501  0.0037  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   
191  C  CB  A LEU A 25  ? 0.2147 0.1874 0.1746 0.0185  0.0429  0.0126  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  
192  C  CB  B LEU A 25  ? 0.2176 0.1837 0.1813 0.0202  0.0435  0.0050  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  
193  C  CG  A LEU A 25  ? 0.2224 0.1930 0.1771 0.0259  0.0341  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  
194  C  CG  B LEU A 25  ? 0.2122 0.1752 0.1747 0.0224  0.0316  0.0153  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  
195  C  CD1 A LEU A 25  ? 0.1782 0.1815 0.1538 -0.0091 0.0031  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 
196  C  CD1 B LEU A 25  ? 0.2888 0.1945 0.1593 0.0293  0.0138  0.0095  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 
197  C  CD2 A LEU A 25  ? 0.3063 0.2584 0.1331 0.0477  -0.0129 0.0077  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 
198  C  CD2 B LEU A 25  ? 0.2225 0.2191 0.1571 0.0490  0.0237  0.0022  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 
199  N  N   . LEU A 26  ? 0.2261 0.1599 0.1102 -0.0072 0.0191  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   
200  C  CA  . LEU A 26  ? 0.2249 0.1431 0.1085 -0.0311 0.0310  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  
201  C  C   . LEU A 26  ? 0.2141 0.1581 0.1283 -0.0921 0.0732  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   
202  O  O   . LEU A 26  ? 0.2166 0.2258 0.1788 -0.0982 0.0664  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   
203  C  CB  . LEU A 26  ? 0.2173 0.1515 0.0969 -0.0376 0.0227  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  
204  C  CG  . LEU A 26  ? 0.2836 0.1946 0.1116 0.0029  0.0381  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  
205  C  CD1 . LEU A 26  ? 0.3238 0.3642 0.1376 0.0990  0.0500  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 
206  C  CD2 . LEU A 26  ? 0.2615 0.1556 0.0957 -0.0362 0.0364  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 
207  N  N   . GLY A 27  ? 0.1912 0.1516 0.1182 -0.0307 0.0469  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N   
208  C  CA  . GLY A 27  ? 0.1744 0.1507 0.1099 -0.0257 0.0334  0.0037  ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA  
209  C  C   . GLY A 27  ? 0.1621 0.1711 0.1016 -0.0159 0.0111  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C   
210  O  O   . GLY A 27  ? 0.1846 0.1890 0.1237 -0.0114 0.0327  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O   
211  N  N   . PHE A 28  ? 0.1530 0.1447 0.0930 -0.0053 0.0048  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A N   
212  C  CA  . PHE A 28  ? 0.1492 0.1604 0.0949 0.0053  0.0071  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CA  
213  C  C   . PHE A 28  ? 0.1482 0.1528 0.1051 -0.0150 0.0177  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A C   
214  O  O   . PHE A 28  ? 0.1595 0.1885 0.1609 0.0008  -0.0121 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A O   
215  C  CB  . PHE A 28  ? 0.1366 0.1576 0.0951 0.0063  0.0002  0.0005  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CB  
216  C  CG  . PHE A 28  ? 0.1346 0.1967 0.0942 0.0010  0.0048  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CG  
217  C  CD1 . PHE A 28  ? 0.1322 0.2059 0.0884 -0.0166 0.0028  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD1 
218  C  CD2 . PHE A 28  ? 0.1568 0.2153 0.0786 -0.0049 0.0069  0.0140  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CD2 
219  C  CE1 . PHE A 28  ? 0.1338 0.2314 0.1081 -0.0191 -0.0189 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE1 
220  C  CE2 . PHE A 28  ? 0.1660 0.2162 0.1051 -0.0377 -0.0122 0.0212  ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CE2 
221  C  CZ  . PHE A 28  ? 0.1384 0.2634 0.0823 -0.0082 0.0008  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 28   PHE A CZ  
222  N  N   . ARG A 29  ? 0.1668 0.1425 0.1086 -0.0085 0.0296  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A N   
223  C  CA  . ARG A 29  ? 0.1575 0.1787 0.1081 -0.0040 0.0198  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CA  
224  C  C   . ARG A 29  ? 0.1642 0.1519 0.1099 -0.0030 -0.0059 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A C   
225  O  O   . ARG A 29  ? 0.1595 0.1562 0.1401 -0.0149 -0.0225 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A O   
226  C  CB  . ARG A 29  ? 0.1899 0.2266 0.1549 0.0310  0.0476  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CB  
227  C  CG  . ARG A 29  ? 0.2883 0.2772 0.1788 0.0632  0.0468  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CG  
228  C  CD  . ARG A 29  ? 0.4138 0.3905 0.2214 0.0959  0.1361  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CD  
229  N  NE  . ARG A 29  ? 0.5217 0.4677 0.3251 0.0542  0.1838  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NE  
230  C  CZ  . ARG A 29  ? 0.5944 0.4789 0.3746 -0.0017 0.1264  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A CZ  
231  N  NH1 . ARG A 29  ? 0.7731 0.5781 0.4401 -0.0898 0.1332  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH1 
232  N  NH2 . ARG A 29  ? 0.5980 0.5398 0.4297 -0.1390 0.1070  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 29   ARG A NH2 
233  N  N   . LEU A 30  ? 0.1786 0.1632 0.0949 -0.0128 -0.0126 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N   
234  C  CA  . LEU A 30  ? 0.1672 0.1534 0.1013 -0.0079 -0.0119 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA  
235  C  C   . LEU A 30  ? 0.1818 0.1648 0.0872 -0.0062 -0.0050 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C   
236  O  O   . LEU A 30  ? 0.2631 0.2253 0.0925 0.0050  -0.0260 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O   
237  C  CB  . LEU A 30  ? 0.1709 0.1604 0.1524 -0.0082 -0.0244 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB  
238  C  CG  . LEU A 30  ? 0.1595 0.1574 0.1513 -0.0051 -0.0403 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG  
239  C  CD1 . LEU A 30  ? 0.2091 0.1870 0.1479 -0.0474 -0.0287 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1 
240  C  CD2 . LEU A 30  ? 0.1502 0.1851 0.1949 0.0038  -0.0425 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2 
241  N  N   . GLU A 31  ? 0.1871 0.1703 0.1023 0.0099  -0.0125 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A N   
242  C  CA  . GLU A 31  ? 0.1710 0.1726 0.1319 0.0020  -0.0084 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CA  
243  C  C   . GLU A 31  ? 0.1788 0.1777 0.1706 -0.0085 -0.0004 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A C   
244  O  O   . GLU A 31  ? 0.1913 0.1918 0.2041 -0.0209 0.0320  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A O   
245  C  CB  . GLU A 31  ? 0.1747 0.1584 0.1386 -0.0069 -0.0140 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CB  
246  C  CG  . GLU A 31  ? 0.1891 0.2276 0.1712 -0.0447 0.0053  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CG  
247  C  CD  . GLU A 31  ? 0.2363 0.2702 0.1738 -0.0671 0.0191  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A CD  
248  O  OE1 . GLU A 31  ? 0.3361 0.2612 0.2984 -0.0514 0.1308  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE1 
249  O  OE2 . GLU A 31  ? 0.3171 0.2385 0.1937 -0.0282 0.0719  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 31   GLU A OE2 
250  N  N   . ALA A 32  ? 0.1883 0.1663 0.1480 -0.0142 -0.0118 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N   
251  C  CA  . ALA A 32  ? 0.1800 0.1706 0.1586 -0.0105 -0.0224 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA  
252  C  C   . ALA A 32  ? 0.1542 0.1784 0.1541 -0.0069 -0.0424 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C   
253  O  O   . ALA A 32  ? 0.1248 0.1571 0.1582 -0.0126 -0.0227 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O   
254  C  CB  . ALA A 32  ? 0.1506 0.2052 0.2255 -0.0017 0.0087  0.0038  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB  
255  N  N   . ARG A 33  ? 0.1812 0.2093 0.1775 -0.0393 -0.0262 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A N   
256  C  CA  . ARG A 33  ? 0.1815 0.1649 0.2194 -0.0169 -0.0110 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CA  
257  C  C   . ARG A 33  ? 0.1786 0.1608 0.2198 -0.0129 -0.0132 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A C   
258  O  O   . ARG A 33  ? 0.1927 0.1645 0.2307 -0.0019 0.0017  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A O   
259  C  CB  . ARG A 33  ? 0.2284 0.2130 0.3779 0.0109  -0.0413 0.0272  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CB  
260  C  CG  . ARG A 33  ? 0.2249 0.2833 0.4530 0.0210  -0.0480 0.0385  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CG  
261  C  CD  . ARG A 33  ? 0.2135 0.2762 0.4025 -0.0104 -0.1206 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CD  
262  N  NE  . ARG A 33  ? 0.2313 0.2586 0.3170 -0.0076 -0.1345 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NE  
263  C  CZ  . ARG A 33  ? 0.1707 0.2902 0.2879 -0.0193 -0.1024 0.0178  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A CZ  
264  N  NH1 . ARG A 33  ? 0.1994 0.3026 0.3825 -0.0563 -0.0394 0.0389  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH1 
265  N  NH2 . ARG A 33  ? 0.1498 0.3768 0.3094 -0.0088 -0.0923 0.0508  ? ? ? ? ? ? 33   ARG A NH2 
266  N  N   . TRP A 34  ? 0.1810 0.1514 0.2240 -0.0276 -0.0074 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   
267  C  CA  . TRP A 34  ? 0.1492 0.1503 0.2555 -0.0235 -0.0054 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  
268  C  C   . TRP A 34  ? 0.1596 0.1573 0.2623 -0.0175 0.0038  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   
269  O  O   . TRP A 34  ? 0.1516 0.1635 0.2322 -0.0011 -0.0351 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   
270  C  CB  . TRP A 34  ? 0.1586 0.1490 0.2600 -0.0168 0.0171  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  
271  C  CG  . TRP A 34  ? 0.1271 0.1525 0.2551 0.0073  0.0224  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  
272  C  CD1 . TRP A 34  ? 0.1632 0.1508 0.2628 -0.0084 0.0324  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 
273  C  CD2 . TRP A 34  ? 0.1337 0.1541 0.2690 0.0005  0.0115  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 
274  N  NE1 . TRP A 34  ? 0.1825 0.1990 0.2605 -0.0062 0.0079  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 
275  C  CE2 . TRP A 34  ? 0.1438 0.1644 0.2733 0.0127  -0.0052 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 
276  C  CE3 . TRP A 34  ? 0.1328 0.1468 0.2883 0.0045  -0.0200 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 
277  C  CZ2 . TRP A 34  ? 0.1449 0.1881 0.2902 0.0246  -0.0280 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 
278  C  CZ3 . TRP A 34  ? 0.1211 0.1590 0.3214 0.0050  -0.0367 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 
279  C  CH2 . TRP A 34  ? 0.1253 0.1843 0.3178 0.0121  -0.0459 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 
280  N  N   . ASP A 35  ? 0.1805 0.1833 0.2755 -0.0449 0.0176  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A N   
281  C  CA  . ASP A 35  ? 0.1775 0.2079 0.3345 -0.0546 0.0327  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CA  
282  C  C   . ASP A 35  ? 0.1658 0.1885 0.3182 -0.0323 0.0402  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A C   
283  O  O   . ASP A 35  ? 0.1456 0.2439 0.3555 -0.0593 0.0746  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A O   
284  C  CB  . ASP A 35  ? 0.2177 0.2112 0.3566 -0.0709 0.0512  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CB  
285  C  CG  . ASP A 35  ? 0.2733 0.2742 0.4278 -0.0981 -0.0454 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A CG  
286  O  OD1 . ASP A 35  ? 0.3448 0.3669 0.4088 -0.0121 -0.0719 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD1 
287  O  OD2 . ASP A 35  ? 0.3690 0.3064 0.6058 -0.1623 -0.0941 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 35   ASP A OD2 
288  N  N   . GLN A 36  ? 0.1774 0.1621 0.3120 -0.0462 0.0265  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A N   
289  C  CA  . GLN A 36  ? 0.1741 0.1714 0.2795 -0.0564 0.0510  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CA  
290  C  C   . GLN A 36  ? 0.1391 0.1342 0.2222 -0.0210 0.0391  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A C   
291  O  O   . GLN A 36  ? 0.1604 0.1338 0.1988 -0.0173 0.0273  0.0156  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A O   
292  C  CB  . GLN A 36  ? 0.2512 0.2006 0.3195 -0.0881 0.0609  0.0191  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CB  
293  C  CG  . GLN A 36  ? 0.2596 0.2829 0.4095 -0.1295 0.0421  0.0681  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CG  
294  C  CD  . GLN A 36  ? 0.2645 0.2979 0.5295 -0.1175 0.0391  0.0091  ? ? ? ? ? ? 36   GLN A CD  
295  O  OE1 . GLN A 36  ? 0.4472 0.2958 0.8021 -0.0445 0.0136  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A OE1 
296  N  NE2 . GLN A 36  ? 0.3003 0.5340 0.5640 -0.1136 -0.0480 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 36   GLN A NE2 
297  N  N   . GLY A 37  ? 0.0896 0.1428 0.1927 -0.0114 0.0053  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A N   
298  C  CA  . GLY A 37  ? 0.1283 0.1293 0.1674 -0.0234 -0.0006 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A CA  
299  C  C   . GLY A 37  ? 0.1118 0.1321 0.1529 -0.0137 -0.0122 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A C   
300  O  O   . GLY A 37  ? 0.1428 0.1547 0.1623 -0.0163 -0.0145 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 37   GLY A O   
301  N  N   . ALA A 38  ? 0.0938 0.1499 0.1325 -0.0083 -0.0014 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A N   
302  C  CA  . ALA A 38  ? 0.0953 0.1745 0.0995 0.0048  -0.0037 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CA  
303  C  C   . ALA A 38  ? 0.1010 0.1504 0.0904 -0.0078 -0.0102 0.0009  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A C   
304  O  O   . ALA A 38  ? 0.1004 0.1642 0.1001 -0.0241 0.0020  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 38   ALA A O   
305  C  CB  . ALA A 38  ? 0.1006 0.2177 0.1227 0.0027  -0.0195 0.0001  ? ? ? ? ? ? 38   ALA A CB  
306  N  N   . TYR A 39  ? 0.1092 0.1575 0.1110 -0.0129 -0.0009 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   
307  C  CA  . TYR A 39  ? 0.1094 0.1274 0.0933 -0.0086 0.0053  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  
308  C  C   . TYR A 39  ? 0.1207 0.1237 0.0998 -0.0063 -0.0270 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   
309  O  O   . TYR A 39  ? 0.1584 0.1292 0.1005 -0.0247 -0.0301 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   
310  C  CB  . TYR A 39  ? 0.1269 0.1286 0.1284 0.0084  0.0031  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  
311  C  CG  . TYR A 39  ? 0.1411 0.1340 0.1309 0.0017  0.0112  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  
312  C  CD1 . TYR A 39  ? 0.1491 0.1269 0.1360 -0.0046 -0.0015 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 
313  C  CD2 . TYR A 39  ? 0.1126 0.1421 0.1334 0.0175  0.0288  0.0039  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 
314  C  CE1 . TYR A 39  ? 0.1555 0.1417 0.1425 -0.0125 0.0239  0.0081  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 
315  C  CE2 . TYR A 39  ? 0.1406 0.1488 0.1331 -0.0081 0.0033  0.0043  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 
316  C  CZ  . TYR A 39  ? 0.1433 0.1400 0.1396 -0.0092 -0.0047 0.0113  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  
317  O  OH  . TYR A 39  ? 0.1864 0.1737 0.1529 0.0215  0.0075  0.0361  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  
318  N  N   . LEU A 40  ? 0.1369 0.1331 0.0523 -0.0208 -0.0076 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A N   
319  C  CA  . LEU A 40  ? 0.1295 0.1474 0.0628 -0.0153 0.0042  0.0012  ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CA  
320  C  C   . LEU A 40  ? 0.1296 0.1555 0.0665 -0.0188 0.0153  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A C   
321  O  O   . LEU A 40  ? 0.1343 0.1527 0.0817 -0.0225 0.0022  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A O   
322  C  CB  . LEU A 40  ? 0.1375 0.1320 0.0985 -0.0223 0.0097  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CB  
323  C  CG  . LEU A 40  ? 0.1347 0.1123 0.1173 -0.0126 0.0166  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CG  
324  C  CD1 . LEU A 40  ? 0.1463 0.1486 0.1310 -0.0287 0.0220  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD1 
325  C  CD2 . LEU A 40  ? 0.1555 0.1064 0.1425 0.0095  0.0161  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 40   LEU A CD2 
326  N  N   . GLU A 41  ? 0.1023 0.1206 0.0948 0.0028  0.0054  0.0002  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A N   
327  C  CA  . GLU A 41  ? 0.1021 0.1255 0.0720 -0.0005 0.0016  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CA  
328  C  C   . GLU A 41  ? 0.1448 0.1242 0.0981 -0.0115 -0.0059 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A C   
329  O  O   . GLU A 41  ? 0.1576 0.1605 0.1099 -0.0020 -0.0124 0.0252  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A O   
330  C  CB  . GLU A 41  ? 0.1184 0.1484 0.0747 0.0129  0.0175  0.0014  ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CB  
331  C  CG  . GLU A 41  ? 0.1145 0.1562 0.1118 0.0118  0.0230  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CG  
332  C  CD  . GLU A 41  ? 0.1223 0.1758 0.1220 0.0203  0.0217  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A CD  
333  O  OE1 . GLU A 41  ? 0.1977 0.2226 0.1150 0.0426  0.0211  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE1 
334  O  OE2 . GLU A 41  ? 0.1453 0.1877 0.1611 0.0423  0.0029  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 41   GLU A OE2 
335  N  N   . LEU A 42  ? 0.1356 0.1173 0.1368 -0.0042 -0.0071 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N   
336  C  CA  . LEU A 42  ? 0.1556 0.1198 0.1621 -0.0172 0.0167  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA  
337  C  C   . LEU A 42  ? 0.1500 0.1348 0.1386 -0.0194 0.0223  0.0133  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C   
338  O  O   . LEU A 42  ? 0.1755 0.1495 0.1274 -0.0222 0.0222  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O   
339  C  CB  . LEU A 42  ? 0.1461 0.1241 0.2091 0.0027  -0.0111 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB  
340  C  CG  . LEU A 42  ? 0.1903 0.1260 0.1759 0.0036  -0.0213 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG  
341  C  CD1 . LEU A 42  ? 0.2132 0.1772 0.2230 -0.0648 -0.0697 0.0283  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1 
342  C  CD2 . LEU A 42  ? 0.2256 0.1267 0.1966 -0.0127 0.0434  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2 
343  N  N   . GLY A 43  ? 0.1607 0.1904 0.1315 -0.0250 0.0170  0.0185  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A N   
344  C  CA  . GLY A 43  ? 0.1568 0.2085 0.2073 -0.0267 0.0422  0.0726  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A CA  
345  C  C   . GLY A 43  ? 0.1504 0.1870 0.2078 -0.0259 0.0580  0.0577  ? ? ? ? ? ? 43   GLY A C   
346  O  O   . GLY A 43  ? 0.1564 0.2105 0.3596 -0.0109 0.0383  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 43   GLY A O   
347  N  N   . SER A 44  ? 0.1677 0.1935 0.2017 0.0117  0.0592  0.0530  ? ? ? ? ? ? 44   SER A N   
348  C  CA  . SER A 44  ? 0.1463 0.1799 0.2269 0.0169  0.0612  0.0451  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CA  
349  C  C   . SER A 44  ? 0.1431 0.1460 0.1736 -0.0079 0.0362  0.0114  ? ? ? ? ? ? 44   SER A C   
350  O  O   . SER A 44  ? 0.1572 0.1482 0.1771 0.0091  0.0481  0.0074  ? ? ? ? ? ? 44   SER A O   
351  C  CB  . SER A 44  ? 0.1357 0.2307 0.3710 0.0147  0.0378  0.0873  ? ? ? ? ? ? 44   SER A CB  
352  O  OG  . SER A 44  ? 0.1771 0.2726 0.5028 -0.0273 -0.0654 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 44   SER A OG  
353  N  N   . LEU A 45  ? 0.1227 0.1612 0.1354 -0.0072 0.0152  0.0268  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N   
354  C  CA  . LEU A 45  ? 0.1291 0.1276 0.1166 -0.0110 0.0101  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA  
355  C  C   . LEU A 45  ? 0.1214 0.1356 0.0865 -0.0062 0.0156  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C   
356  O  O   . LEU A 45  ? 0.1265 0.1553 0.0927 -0.0078 0.0099  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O   
357  C  CB  . LEU A 45  ? 0.1396 0.1095 0.1321 -0.0032 0.0090  0.0176  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB  
358  C  CG  . LEU A 45  ? 0.1482 0.1252 0.0986 0.0084  0.0053  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG  
359  C  CD1 . LEU A 45  ? 0.1884 0.1345 0.1123 0.0121  0.0041  0.0101  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1 
360  C  CD2 . LEU A 45  ? 0.1851 0.1378 0.1188 0.0319  0.0086  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2 
361  N  N   . TRP A 46  ? 0.1163 0.1051 0.1040 0.0077  0.0085  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A N   
362  C  CA  . TRP A 46  ? 0.1221 0.1162 0.0887 0.0034  0.0047  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CA  
363  C  C   . TRP A 46  ? 0.1119 0.1421 0.0780 0.0040  -0.0025 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A C   
364  O  O   . TRP A 46  ? 0.1066 0.1531 0.0807 -0.0169 -0.0142 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A O   
365  C  CB  . TRP A 46  ? 0.1310 0.1111 0.1207 0.0032  0.0115  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CB  
366  C  CG  . TRP A 46  ? 0.1313 0.1239 0.0672 -0.0105 0.0075  0.0019  ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CG  
367  C  CD1 . TRP A 46  ? 0.1359 0.1414 0.1075 -0.0024 -0.0134 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD1 
368  C  CD2 . TRP A 46  ? 0.1281 0.1134 0.1051 -0.0069 0.0006  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CD2 
369  N  NE1 . TRP A 46  ? 0.1227 0.1513 0.1618 -0.0156 0.0074  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A NE1 
370  C  CE2 . TRP A 46  ? 0.1219 0.1091 0.1376 -0.0083 0.0130  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE2 
371  C  CE3 . TRP A 46  ? 0.1186 0.1218 0.1000 -0.0074 0.0044  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CE3 
372  C  CZ2 . TRP A 46  ? 0.1407 0.1288 0.1584 -0.0312 0.0088  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ2 
373  C  CZ3 . TRP A 46  ? 0.1396 0.1226 0.1112 0.0130  -0.0153 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CZ3 
374  C  CH2 . TRP A 46  ? 0.1707 0.1170 0.1083 -0.0121 0.0083  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 46   TRP A CH2 
375  N  N   . LEU A 47  ? 0.1111 0.1407 0.0548 -0.0103 0.0038  0.0232  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   
376  C  CA  . LEU A 47  ? 0.1075 0.1576 0.0664 -0.0112 -0.0009 0.0020  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  
377  C  C   . LEU A 47  ? 0.0877 0.1408 0.0769 0.0050  0.0062  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   
378  O  O   . LEU A 47  ? 0.1319 0.1463 0.0817 -0.0081 -0.0021 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   
379  C  CB  . LEU A 47  ? 0.1216 0.1485 0.0740 -0.0068 0.0065  0.0051  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  
380  C  CG  . LEU A 47  ? 0.1194 0.1536 0.0813 -0.0041 0.0039  0.0027  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  
381  C  CD1 . LEU A 47  ? 0.1545 0.2112 0.0712 0.0398  0.0099  0.0119  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 
382  C  CD2 . LEU A 47  ? 0.1822 0.2112 0.0853 0.0548  -0.0137 0.0086  ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 
383  N  N   A CYS A 48  ? 0.1028 0.1470 0.0820 -0.0093 0.0114  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   
384  N  N   B CYS A 48  ? 0.1014 0.1403 0.0824 -0.0070 0.0106  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A N   
385  C  CA  A CYS A 48  ? 0.0994 0.1515 0.0827 -0.0057 0.0027  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  
386  C  CA  B CYS A 48  ? 0.0999 0.1559 0.0768 -0.0122 -0.0002 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CA  
387  C  C   A CYS A 48  ? 0.1014 0.1379 0.0713 -0.0116 0.0059  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   
388  C  C   B CYS A 48  ? 0.1015 0.1313 0.0740 -0.0111 0.0027  0.0078  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A C   
389  O  O   A CYS A 48  ? 0.1021 0.1269 0.0906 -0.0108 -0.0044 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   
390  O  O   B CYS A 48  ? 0.0994 0.1433 0.0734 0.0042  -0.0097 0.0089  ? ? ? ? ? ? 48   CYS A O   
391  C  CB  A CYS A 48  ? 0.1061 0.1451 0.0801 -0.0068 -0.0093 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  
392  C  CB  B CYS A 48  ? 0.1100 0.1302 0.1008 -0.0024 0.0034  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A CB  
393  S  SG  A CYS A 48  ? 0.1449 0.1256 0.1585 -0.0181 0.0055  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  
394  S  SG  B CYS A 48  ? 0.1120 0.1883 0.1340 0.0138  -0.0001 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 48   CYS A SG  
395  N  N   . LEU A 49  ? 0.0992 0.1489 0.1004 0.0023  -0.0015 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   
396  C  CA  . LEU A 49  ? 0.1014 0.1731 0.0809 0.0012  0.0019  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  
397  C  C   . LEU A 49  ? 0.1139 0.1806 0.1382 -0.0020 0.0166  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   
398  O  O   . LEU A 49  ? 0.1470 0.2123 0.1594 -0.0628 0.0238  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   
399  C  CB  . LEU A 49  ? 0.0804 0.2056 0.1057 -0.0133 -0.0073 0.0001  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  
400  C  CG  . LEU A 49  ? 0.0980 0.2036 0.0799 0.0008  0.0157  0.0035  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  
401  C  CD1 . LEU A 49  ? 0.1271 0.1919 0.1170 0.0140  -0.0170 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 
402  C  CD2 . LEU A 49  ? 0.1023 0.1845 0.1133 0.0058  -0.0082 0.0054  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 
403  N  N   . SER A 50  ? 0.1126 0.1524 0.1323 -0.0083 -0.0016 0.0124  ? ? ? ? ? ? 50   SER A N   
404  C  CA  . SER A 50  ? 0.1197 0.1520 0.1268 -0.0216 -0.0027 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 50   SER A CA  
405  C  C   . SER A 50  ? 0.1278 0.1378 0.1289 -0.0151 0.0052  0.0115  ? ? ? ? ? ? 50   SER A C   
406  O  O   . SER A 50  ? 0.1170 0.1404 0.1477 -0.0129 -0.0078 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 50   SER A O   
407  C  CB  . SER A 50  ? 0.1473 0.2047 0.1437 -0.0179 -0.0100 0.0413  ? ? ? ? ? ? 50   SER A CB  
408  O  OG  . SER A 50  ? 0.3024 0.2582 0.2693 -0.0897 -0.0631 0.1261  ? ? ? ? ? ? 50   SER A OG  
409  N  N   . ARG A 51  ? 0.1159 0.1483 0.1316 0.0161  -0.0315 0.0076  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A N   
410  C  CA  . ARG A 51  ? 0.1254 0.1366 0.1564 0.0013  -0.0094 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CA  
411  C  C   . ARG A 51  ? 0.1540 0.1558 0.1867 0.0120  0.0154  0.0184  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A C   
412  O  O   . ARG A 51  ? 0.2066 0.1614 0.2223 0.0273  0.0516  0.0318  ? ? ? ? ? ? 51   ARG A O   
413  C  CB  . ARG A 51  ? 0.1294 0.1785 0.1989 -0.0555 -0.0243 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CB  
414  C  CG  . ARG A 51  ? 0.1411 0.2104 0.2450 -0.0248 -0.0363 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CG  
415  C  CD  . ARG A 51  ? 0.1559 0.2455 0.3382 -0.0113 -0.1047 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CD  
416  N  NE  . ARG A 51  ? 0.1610 0.2668 0.4125 0.0154  -0.1118 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NE  
417  C  CZ  . ARG A 51  ? 0.1456 0.3018 0.4314 0.0037  -0.0959 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A CZ  
418  N  NH1 . ARG A 51  ? 0.2609 0.3087 0.3992 -0.1105 0.0964  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH1 
419  N  NH2 . ARG A 51  ? 0.1419 0.4329 0.5986 0.0228  -0.1071 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 51   ARG A NH2 
420  N  N   . GLU A 52  ? 0.1185 0.1581 0.1912 0.0036  0.0311  0.0286  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   
421  C  CA  . GLU A 52  ? 0.1825 0.1888 0.1934 -0.0102 0.0453  0.0237  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  
422  C  C   . GLU A 52  ? 0.1632 0.2076 0.2062 -0.0232 0.0640  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   
423  O  O   . GLU A 52  ? 0.1961 0.1967 0.1466 -0.0029 0.0148  0.0068  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   
424  C  CB  . GLU A 52  ? 0.1957 0.2857 0.2064 0.0120  0.0322  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  
425  C  CG  . GLU A 52  ? 0.2323 0.3316 0.2772 0.0474  -0.0341 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  
426  C  CD  . GLU A 52  ? 0.2849 0.3988 0.3439 0.0527  -0.0998 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  
427  O  OE1 . GLU A 52  ? 0.2859 0.4559 0.3247 0.0977  -0.1128 -0.1927 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 
428  O  OE2 . GLU A 52  ? 0.2948 0.3831 0.3967 0.0149  -0.1294 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 
429  N  N   . PRO A 53  ? 0.1788 0.2537 0.3155 -0.0612 0.0711  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   
430  C  CA  . PRO A 53  ? 0.1624 0.3095 0.3148 -0.0595 0.0458  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  
431  C  C   . PRO A 53  ? 0.2195 0.3044 0.3326 -0.0332 0.0720  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   
432  O  O   . PRO A 53  ? 0.2101 0.3355 0.4527 -0.0118 0.0542  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   
433  C  CB  . PRO A 53  ? 0.2200 0.3340 0.3912 -0.0831 0.0129  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  
434  C  CG  . PRO A 53  ? 0.2506 0.3232 0.4041 -0.0940 0.0457  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  
435  C  CD  . PRO A 53  ? 0.2289 0.2668 0.3658 -0.0809 0.0750  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  
436  N  N   . GLN A 54  ? 0.2413 0.3069 0.3142 -0.1169 0.1016  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A N   
437  C  CA  . GLN A 54  ? 0.2623 0.3249 0.3280 -0.1407 0.1412  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CA  
438  C  C   . GLN A 54  ? 0.2801 0.3276 0.2916 -0.1408 0.1295  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A C   
439  O  O   . GLN A 54  ? 0.2751 0.4800 0.3309 -0.1661 0.1548  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A O   
440  C  CB  . GLN A 54  ? 0.3009 0.3460 0.3744 -0.1367 0.1720  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CB  
441  C  CG  . GLN A 54  ? 0.2833 0.2949 0.4419 -0.1078 0.1760  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CG  
442  C  CD  . GLN A 54  ? 0.2939 0.2963 0.5051 -0.0873 0.1494  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A CD  
443  O  OE1 . GLN A 54  ? 0.4333 0.2921 0.5634 -0.0447 0.1425  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A OE1 
444  N  NE2 . GLN A 54  ? 0.3211 0.3435 0.5953 -0.0791 0.0807  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 54   GLN A NE2 
445  N  N   . TYR A 55  ? 0.2490 0.3026 0.2399 -0.1277 0.0892  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A N   
446  C  CA  . TYR A 55  ? 0.2282 0.2885 0.2219 -0.1011 0.0783  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CA  
447  C  C   . TYR A 55  ? 0.2175 0.2942 0.1957 -0.0911 0.0534  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A C   
448  O  O   . TYR A 55  ? 0.1961 0.3472 0.2132 -0.0840 0.0241  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A O   
449  C  CB  . TYR A 55  ? 0.2108 0.2742 0.2082 -0.0822 0.0593  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CB  
450  C  CG  . TYR A 55  ? 0.1853 0.2379 0.1668 -0.0460 0.0314  0.0063  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CG  
451  C  CD1 . TYR A 55  ? 0.1827 0.2163 0.1838 -0.0185 0.0212  0.0396  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD1 
452  C  CD2 . TYR A 55  ? 0.1336 0.2454 0.1467 -0.0272 0.0282  0.0081  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CD2 
453  C  CE1 . TYR A 55  ? 0.1505 0.2030 0.1660 0.0106  0.0173  0.0189  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE1 
454  C  CE2 . TYR A 55  ? 0.1147 0.1836 0.1551 0.0106  0.0251  0.0033  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CE2 
455  C  CZ  . TYR A 55  ? 0.1299 0.1921 0.1726 0.0032  0.0067  0.0118  ? ? ? ? ? ? 55   TYR A CZ  
456  O  OH  . TYR A 55  ? 0.1141 0.2231 0.2239 0.0005  -0.0010 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 55   TYR A OH  
457  N  N   . GLY A 56  ? 0.2127 0.3098 0.2055 -0.0639 0.0293  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A N   
458  C  CA  . GLY A 56  ? 0.1642 0.3411 0.2310 -0.0374 0.0363  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A CA  
459  C  C   . GLY A 56  ? 0.1797 0.2871 0.1956 -0.0095 0.0486  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A C   
460  O  O   . GLY A 56  ? 0.1736 0.3049 0.2836 0.0208  -0.0036 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 56   GLY A O   
461  N  N   . GLY A 57  ? 0.1665 0.2415 0.1581 -0.0042 0.0158  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 57   GLY A N   
462  C  CA  . GLY A 57  ? 0.1606 0.2269 0.1388 0.0146  0.0110  0.0241  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A CA  
463  C  C   . GLY A 57  ? 0.1574 0.2146 0.1425 -0.0020 0.0082  0.0385  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A C   
464  O  O   . GLY A 57  ? 0.1815 0.2541 0.1297 -0.0330 0.0287  0.0032  ? ? ? ? ? ? 57   GLY A O   
465  N  N   . PRO A 58  ? 0.1727 0.1530 0.1569 0.0053  0.0165  0.0301  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A N   
466  C  CA  . PRO A 58  ? 0.1574 0.1606 0.1731 0.0006  0.0228  0.0053  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CA  
467  C  C   . PRO A 58  ? 0.1452 0.1662 0.1842 -0.0143 0.0331  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A C   
468  O  O   . PRO A 58  ? 0.1519 0.2078 0.1952 0.0225  0.0277  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 58   PRO A O   
469  C  CB  . PRO A 58  ? 0.1489 0.1863 0.1901 0.0202  0.0331  0.0219  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CB  
470  C  CG  . PRO A 58  ? 0.1596 0.2063 0.1985 0.0016  0.0329  0.0325  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CG  
471  C  CD  . PRO A 58  ? 0.1905 0.2056 0.1774 -0.0168 0.0320  0.0321  ? ? ? ? ? ? 58   PRO A CD  
472  N  N   . ALA A 59  ? 0.1968 0.1923 0.1793 -0.0085 0.0340  0.0043  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A N   
473  C  CA  . ALA A 59  ? 0.1879 0.2004 0.1408 -0.0087 0.0448  0.0200  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CA  
474  C  C   . ALA A 59  ? 0.1960 0.1943 0.1433 -0.0113 0.0571  0.0000  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A C   
475  O  O   . ALA A 59  ? 0.1546 0.1567 0.1315 -0.0016 0.0169  0.0118  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A O   
476  C  CB  . ALA A 59  ? 0.2866 0.2822 0.1444 -0.0320 0.0503  0.0474  ? ? ? ? ? ? 59   ALA A CB  
477  N  N   . ALA A 60  ? 0.1939 0.2174 0.1719 -0.0125 0.0425  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A N   
478  C  CA  . ALA A 60  ? 0.1353 0.1897 0.1919 0.0279  0.0206  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CA  
479  C  C   . ALA A 60  ? 0.1505 0.2057 0.1422 0.0348  0.0185  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A C   
480  O  O   . ALA A 60  ? 0.2079 0.2885 0.1393 0.0346  0.0396  0.0016  ? ? ? ? ? ? 60   ALA A O   
481  C  CB  . ALA A 60  ? 0.2105 0.2266 0.2365 0.0867  -0.0188 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 60   ALA A CB  
482  N  N   . ASP A 61  ? 0.1402 0.2269 0.1261 0.0602  0.0015  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A N   
483  C  CA  . ASP A 61  ? 0.1429 0.2472 0.1222 0.0816  -0.0020 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CA  
484  C  C   . ASP A 61  ? 0.1431 0.2389 0.1226 0.0493  -0.0102 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A C   
485  O  O   . ASP A 61  ? 0.1659 0.2090 0.1219 0.0094  -0.0177 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A O   
486  C  CB  . ASP A 61  ? 0.1585 0.2810 0.1543 0.0799  -0.0013 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CB  
487  C  CG  . ASP A 61  ? 0.1520 0.2150 0.1366 0.0431  0.0231  0.0394  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A CG  
488  O  OD1 . ASP A 61  ? 0.1682 0.2198 0.1194 -0.0034 0.0184  0.0223  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD1 
489  O  OD2 . ASP A 61  ? 0.1949 0.3213 0.2007 -0.0282 0.0371  0.0539  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A OD2 
490  N  N   . TYR A 62  ? 0.1460 0.2268 0.1685 0.0398  -0.0125 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A N   
491  C  CA  . TYR A 62  ? 0.1756 0.1860 0.2118 -0.0091 -0.0018 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CA  
492  C  C   . TYR A 62  ? 0.1630 0.1551 0.1532 0.0057  0.0143  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A C   
493  O  O   . TYR A 62  ? 0.1593 0.1639 0.1621 -0.0173 -0.0009 0.0187  ? ? ? ? ? ? 62   TYR A O   
494  C  CB  . TYR A 62  ? 0.2587 0.2307 0.3634 -0.0583 -0.0300 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CB  
495  C  CG  . TYR A 62  ? 0.3771 0.2095 0.5041 -0.1002 -0.0592 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CG  
496  C  CD1 . TYR A 62  ? 0.4112 0.2059 0.5232 -0.0363 -0.0586 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD1 
497  C  CD2 . TYR A 62  ? 0.5020 0.2216 0.5190 -0.0524 -0.1082 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CD2 
498  C  CE1 . TYR A 62  ? 0.4676 0.2173 0.5372 -0.0078 -0.0458 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE1 
499  C  CE2 . TYR A 62  ? 0.5201 0.2315 0.5377 -0.0315 -0.0749 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CE2 
500  C  CZ  . TYR A 62  ? 0.4866 0.2247 0.5593 -0.0193 -0.0525 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A CZ  
501  O  OH  . TYR A 62  ? 0.5260 0.2232 0.6351 -0.0075 -0.0589 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 62   TYR A OH  
502  N  N   . THR A 63  ? 0.1488 0.1586 0.0978 0.0052  0.0306  0.0006  ? ? ? ? ? ? 63   THR A N   
503  C  CA  . THR A 63  ? 0.1270 0.1360 0.0827 0.0170  0.0222  0.0214  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CA  
504  C  C   . THR A 63  ? 0.1273 0.1189 0.0886 0.0092  0.0034  0.0135  ? ? ? ? ? ? 63   THR A C   
505  O  O   . THR A 63  ? 0.1150 0.1556 0.0987 -0.0061 0.0077  0.0112  ? ? ? ? ? ? 63   THR A O   
506  C  CB  . THR A 63  ? 0.1457 0.1694 0.0500 -0.0369 0.0438  0.0059  ? ? ? ? ? ? 63   THR A CB  
507  O  OG1 . THR A 63  ? 0.1372 0.1447 0.0854 -0.0374 -0.0048 0.0176  ? ? ? ? ? ? 63   THR A OG1 
508  C  CG2 . THR A 63  ? 0.1557 0.1496 0.1039 -0.0404 0.0283  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 63   THR A CG2 
509  N  N   . HIS A 64  ? 0.1120 0.1247 0.0689 -0.0133 -0.0100 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A N   
510  C  CA  . HIS A 64  ? 0.1362 0.1114 0.0755 -0.0010 -0.0002 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CA  
511  C  C   . HIS A 64  ? 0.0876 0.1310 0.0786 -0.0304 -0.0022 0.0065  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A C   
512  O  O   . HIS A 64  ? 0.1119 0.1413 0.1011 -0.0098 -0.0206 0.0040  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A O   
513  C  CB  . HIS A 64  ? 0.1658 0.1141 0.0933 -0.0120 -0.0057 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CB  
514  C  CG  . HIS A 64  ? 0.1608 0.1136 0.1145 -0.0145 -0.0061 0.0003  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CG  
515  N  ND1 . HIS A 64  ? 0.1588 0.1222 0.1182 -0.0169 -0.0184 0.0099  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A ND1 
516  C  CD2 . HIS A 64  ? 0.1247 0.1725 0.1184 -0.0040 -0.0132 0.0197  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CD2 
517  C  CE1 . HIS A 64  ? 0.1325 0.1471 0.1403 -0.0163 -0.0242 0.0086  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A CE1 
518  N  NE2 . HIS A 64  ? 0.1047 0.1805 0.1455 -0.0115 -0.0189 0.0310  ? ? ? ? ? ? 64   HIS A NE2 
519  N  N   . TYR A 65  ? 0.1151 0.1032 0.0794 -0.0013 -0.0028 0.0082  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A N   
520  C  CA  . TYR A 65  ? 0.1143 0.0981 0.0924 -0.0026 0.0068  0.0008  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CA  
521  C  C   . TYR A 65  ? 0.0908 0.1091 0.0738 -0.0208 -0.0098 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 65   TYR A C   
522  O  O   . TYR A 65  ? 0.0894 0.1321 0.1109 -0.0099 -0.0052 0.0255  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A O   
523  C  CB  . TYR A 65  ? 0.1404 0.1043 0.0907 -0.0192 0.0085  0.0024  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CB  
524  C  CG  . TYR A 65  ? 0.1055 0.1215 0.0931 -0.0099 -0.0109 0.0188  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CG  
525  C  CD1 . TYR A 65  ? 0.1009 0.1701 0.1075 -0.0092 -0.0162 0.0369  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD1 
526  C  CD2 . TYR A 65  ? 0.0976 0.1713 0.1399 0.0091  -0.0096 0.0592  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CD2 
527  C  CE1 . TYR A 65  ? 0.0957 0.1577 0.1231 0.0075  -0.0045 0.0410  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE1 
528  C  CE2 . TYR A 65  ? 0.0980 0.1449 0.1391 0.0164  -0.0057 0.0567  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CE2 
529  C  CZ  . TYR A 65  ? 0.0965 0.1064 0.1336 0.0259  0.0023  0.0354  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A CZ  
530  O  OH  . TYR A 65  ? 0.1118 0.1530 0.1183 -0.0061 -0.0066 0.0403  ? ? ? ? ? ? 65   TYR A OH  
531  N  N   . ALA A 66  ? 0.0897 0.1226 0.0874 -0.0079 -0.0003 0.0089  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N   
532  C  CA  . ALA A 66  ? 0.1113 0.1222 0.0829 -0.0241 0.0156  0.0008  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA  
533  C  C   . ALA A 66  ? 0.1371 0.1088 0.0898 -0.0150 0.0161  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C   
534  O  O   . ALA A 66  ? 0.1371 0.1331 0.0964 -0.0011 0.0048  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O   
535  C  CB  . ALA A 66  ? 0.1203 0.1369 0.0609 -0.0311 0.0112  0.0090  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB  
536  N  N   . PHE A 67  ? 0.1122 0.1030 0.0859 -0.0113 0.0127  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A N   
537  C  CA  . PHE A 67  ? 0.1444 0.1120 0.0826 -0.0198 0.0169  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CA  
538  C  C   . PHE A 67  ? 0.1375 0.1154 0.0786 -0.0029 0.0242  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A C   
539  O  O   . PHE A 67  ? 0.1374 0.1062 0.1293 -0.0193 0.0255  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A O   
540  C  CB  . PHE A 67  ? 0.1004 0.1392 0.0814 0.0062  0.0274  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CB  
541  C  CG  . PHE A 67  ? 0.1128 0.1281 0.0841 -0.0023 0.0208  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CG  
542  C  CD1 . PHE A 67  ? 0.1068 0.1552 0.1230 -0.0037 0.0218  0.0391  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD1 
543  C  CD2 . PHE A 67  ? 0.1384 0.1248 0.1747 -0.0004 0.0261  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CD2 
544  C  CE1 . PHE A 67  ? 0.1194 0.1405 0.1776 -0.0158 0.0343  0.0170  ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE1 
545  C  CE2 . PHE A 67  ? 0.1578 0.1153 0.2017 -0.0066 0.0313  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CE2 
546  C  CZ  . PHE A 67  ? 0.1440 0.1125 0.1536 -0.0322 0.0156  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 67   PHE A CZ  
547  N  N   . GLY A 68  ? 0.1101 0.1328 0.0802 -0.0019 0.0086  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   
548  C  CA  . GLY A 68  ? 0.1134 0.1392 0.0955 -0.0099 -0.0010 0.0009  ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  
549  C  C   . GLY A 68  ? 0.1210 0.1035 0.0895 -0.0057 -0.0022 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   
550  O  O   . GLY A 68  ? 0.1304 0.1227 0.1048 -0.0265 -0.0057 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   
551  N  N   . ILE A 69  ? 0.1310 0.1183 0.1012 -0.0295 0.0074  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A N   
552  C  CA  . ILE A 69  ? 0.1365 0.1097 0.0992 -0.0186 0.0257  0.0010  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CA  
553  C  C   . ILE A 69  ? 0.1387 0.1296 0.0750 -0.0335 0.0454  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A C   
554  O  O   . ILE A 69  ? 0.1414 0.1617 0.0833 -0.0348 0.0259  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 69   ILE A O   
555  C  CB  . ILE A 69  ? 0.1297 0.1362 0.0888 -0.0233 0.0187  0.0071  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CB  
556  C  CG1 . ILE A 69  ? 0.1502 0.1779 0.1209 -0.0392 -0.0179 0.0304  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG1 
557  C  CG2 . ILE A 69  ? 0.1936 0.1472 0.1071 0.0115  0.0469  0.0002  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CG2 
558  C  CD1 . ILE A 69  ? 0.1549 0.1700 0.1040 -0.0282 0.0010  0.0304  ? ? ? ? ? ? 69   ILE A CD1 
559  N  N   . ALA A 70  ? 0.1617 0.1522 0.0771 -0.0433 0.0345  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   
560  C  CA  . ALA A 70  ? 0.1598 0.1687 0.1033 -0.0394 0.0464  0.0110  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  
561  C  C   . ALA A 70  ? 0.1679 0.1618 0.1155 -0.0424 0.0534  0.0210  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   
562  O  O   . ALA A 70  ? 0.1729 0.1561 0.0881 -0.0392 0.0378  0.0173  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   
563  C  CB  . ALA A 70  ? 0.2432 0.1860 0.1220 -0.0936 0.0824  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  
564  N  N   . ALA A 71  ? 0.1792 0.1732 0.1033 -0.0438 0.0274  0.0094  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   
565  C  CA  . ALA A 71  ? 0.1714 0.1678 0.0942 -0.0609 0.0530  0.0119  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  
566  C  C   . ALA A 71  ? 0.1659 0.1614 0.0974 -0.0453 0.0529  0.0062  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   
567  O  O   . ALA A 71  ? 0.1843 0.2153 0.1048 -0.0144 0.0618  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   
568  C  CB  . ALA A 71  ? 0.1889 0.1908 0.1491 -0.0707 0.0229  0.0018  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  
569  N  N   . ALA A 72  ? 0.1596 0.1466 0.0963 -0.0293 0.0552  0.0217  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A N   
570  C  CA  . ALA A 72  ? 0.1731 0.1401 0.0967 -0.0198 0.0595  0.0199  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CA  
571  C  C   . ALA A 72  ? 0.1603 0.1560 0.0990 -0.0086 0.0507  0.0335  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A C   
572  O  O   . ALA A 72  ? 0.1823 0.1744 0.1455 0.0090  0.0403  0.0553  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A O   
573  C  CB  . ALA A 72  ? 0.1469 0.2307 0.0955 0.0144  0.0503  0.0129  ? ? ? ? ? ? 72   ALA A CB  
574  N  N   . ASP A 73  ? 0.1433 0.1779 0.0905 -0.0326 0.0275  0.0475  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A N   
575  C  CA  . ASP A 73  ? 0.1560 0.1891 0.0982 -0.0449 0.0325  0.0068  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CA  
576  C  C   . ASP A 73  ? 0.1389 0.2142 0.1054 -0.0194 0.0277  0.0082  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A C   
577  O  O   . ASP A 73  ? 0.1401 0.2111 0.1262 -0.0150 0.0242  0.0341  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A O   
578  C  CB  . ASP A 73  ? 0.1425 0.1921 0.1151 -0.0381 0.0356  0.0079  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CB  
579  C  CG  . ASP A 73  ? 0.1631 0.1883 0.1033 -0.0516 0.0217  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A CG  
580  O  OD1 . ASP A 73  ? 0.1786 0.2729 0.1070 -0.0265 0.0251  0.0126  ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD1 
581  O  OD2 . ASP A 73  ? 0.2302 0.2186 0.0937 -0.0041 0.0377  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 73   ASP A OD2 
582  N  N   . PHE A 74  ? 0.1758 0.1612 0.0946 -0.0175 0.0342  0.0209  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   
583  C  CA  . PHE A 74  ? 0.1592 0.1555 0.1114 -0.0190 0.0364  0.0093  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  
584  C  C   . PHE A 74  ? 0.1648 0.1555 0.1200 -0.0150 0.0278  0.0093  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   
585  O  O   . PHE A 74  ? 0.1572 0.1797 0.1272 -0.0070 0.0205  0.0344  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   
586  C  CB  . PHE A 74  ? 0.1649 0.1654 0.0988 -0.0344 0.0351  0.0253  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  
587  C  CG  . PHE A 74  ? 0.1473 0.1523 0.1008 -0.0177 0.0311  0.0219  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  
588  C  CD1 . PHE A 74  ? 0.1527 0.1514 0.0994 0.0172  0.0344  0.0283  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 
589  C  CD2 . PHE A 74  ? 0.2042 0.1331 0.1230 -0.0128 0.0364  0.0322  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 
590  C  CE1 . PHE A 74  ? 0.1777 0.1492 0.0938 -0.0008 0.0348  0.0225  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 
591  C  CE2 . PHE A 74  ? 0.2211 0.1630 0.1333 0.0291  0.0438  0.0203  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 
592  C  CZ  . PHE A 74  ? 0.1799 0.1704 0.1031 0.0089  0.0501  0.0118  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  
593  N  N   . ALA A 75  ? 0.1738 0.1673 0.1554 -0.0159 0.0257  0.0253  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   
594  C  CA  . ALA A 75  ? 0.2002 0.1750 0.1720 0.0048  0.0255  0.0312  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  
595  C  C   . ALA A 75  ? 0.1830 0.1911 0.1706 0.0146  0.0156  0.0404  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   
596  O  O   . ALA A 75  ? 0.1901 0.2034 0.1798 0.0208  0.0276  0.0379  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   
597  C  CB  . ALA A 75  ? 0.2458 0.1713 0.1637 0.0067  0.0481  0.0272  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  
598  N  N   . ARG A 76  ? 0.1623 0.1986 0.1757 0.0074  0.0119  0.0340  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A N   
599  C  CA  . ARG A 76  ? 0.1807 0.2322 0.1505 -0.0103 0.0023  0.0528  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CA  
600  C  C   . ARG A 76  ? 0.1479 0.2369 0.1134 -0.0069 -0.0012 0.0424  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A C   
601  O  O   . ARG A 76  ? 0.1279 0.2552 0.1131 0.0116  0.0182  0.0341  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A O   
602  C  CB  . ARG A 76  ? 0.2433 0.3192 0.1029 -0.0224 0.0109  0.0783  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CB  
603  C  CG  . ARG A 76  ? 0.3607 0.4958 0.1249 -0.0515 -0.0157 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CG  
604  C  CD  . ARG A 76  ? 0.4427 0.5776 0.1002 -0.0831 0.0269  0.0038  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CD  
605  N  NE  . ARG A 76  ? 0.4639 0.6098 0.1918 -0.1055 0.0217  0.0528  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NE  
606  C  CZ  . ARG A 76  ? 0.5107 0.5798 0.2075 -0.1473 -0.0325 0.0484  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A CZ  
607  N  NH1 . ARG A 76  ? 0.4869 0.5859 0.3358 -0.0321 -0.0720 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH1 
608  N  NH2 . ARG A 76  ? 0.6627 0.6093 0.4804 -0.1788 -0.1096 0.1694  ? ? ? ? ? ? 76   ARG A NH2 
609  N  N   . PHE A 77  ? 0.1325 0.2035 0.1407 -0.0148 -0.0119 0.0294  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A N   
610  C  CA  . PHE A 77  ? 0.1434 0.1911 0.1028 -0.0088 -0.0017 0.0085  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CA  
611  C  C   . PHE A 77  ? 0.1384 0.2032 0.1005 0.0033  -0.0128 0.0121  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A C   
612  O  O   . PHE A 77  ? 0.1380 0.2245 0.1283 -0.0049 0.0030  0.0244  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A O   
613  C  CB  . PHE A 77  ? 0.1551 0.1894 0.1362 0.0097  0.0025  0.0135  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CB  
614  C  CG  . PHE A 77  ? 0.1121 0.1880 0.1404 0.0141  0.0085  0.0124  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CG  
615  C  CD1 . PHE A 77  ? 0.1680 0.2088 0.1552 -0.0243 -0.0037 0.0034  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD1 
616  C  CD2 . PHE A 77  ? 0.1633 0.2099 0.1299 0.0168  -0.0149 0.0234  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CD2 
617  C  CE1 . PHE A 77  ? 0.1689 0.1990 0.1503 -0.0180 -0.0123 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE1 
618  C  CE2 . PHE A 77  ? 0.1498 0.2100 0.1284 0.0131  -0.0097 0.0160  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CE2 
619  C  CZ  . PHE A 77  ? 0.1318 0.2155 0.1557 0.0108  0.0076  0.0061  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A CZ  
620  N  N   . ALA A 78  ? 0.1783 0.1902 0.1054 0.0115  -0.0026 0.0072  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   
621  C  CA  . ALA A 78  ? 0.1798 0.2143 0.0855 0.0160  -0.0038 0.0213  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  
622  C  C   . ALA A 78  ? 0.1698 0.2066 0.1032 0.0119  0.0113  0.0582  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   
623  O  O   . ALA A 78  ? 0.1769 0.1925 0.1277 -0.0072 0.0243  0.0303  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   
624  C  CB  . ALA A 78  ? 0.1799 0.1782 0.1134 0.0191  0.0153  0.0157  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  
625  N  N   . ALA A 79  ? 0.1843 0.2254 0.1029 0.0361  0.0260  0.0628  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N   
626  C  CA  . ALA A 79  ? 0.2304 0.2459 0.1351 0.0527  -0.0023 0.0800  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA  
627  C  C   . ALA A 79  ? 0.1809 0.2782 0.1194 0.0654  0.0092  0.0561  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C   
628  O  O   . ALA A 79  ? 0.1866 0.2989 0.1604 0.0779  0.0261  0.0667  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O   
629  C  CB  . ALA A 79  ? 0.3156 0.2618 0.1364 0.0533  0.0123  0.0934  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB  
630  N  N   . GLN A 80  ? 0.1674 0.2785 0.1223 0.0383  0.0331  0.0493  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A N   
631  C  CA  . GLN A 80  ? 0.1967 0.3020 0.1194 0.0328  0.0086  0.0342  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CA  
632  C  C   . GLN A 80  ? 0.1388 0.2715 0.1289 0.0348  0.0044  0.0160  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A C   
633  O  O   . GLN A 80  ? 0.1535 0.3242 0.1808 0.0184  -0.0215 0.0045  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A O   
634  C  CB  . GLN A 80  ? 0.1899 0.2957 0.1764 -0.0057 0.0537  0.0077  ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CB  
635  C  CG  . GLN A 80  ? 0.2972 0.2895 0.2435 -0.0504 0.0759  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CG  
636  C  CD  . GLN A 80  ? 0.3498 0.2850 0.3227 -0.0326 0.0799  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A CD  
637  O  OE1 . GLN A 80  ? 0.3257 0.4017 0.3781 0.0363  -0.0183 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A OE1 
638  N  NE2 . GLN A 80  ? 0.4642 0.3192 0.6350 -0.0823 0.1537  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 80   GLN A NE2 
639  N  N   . LEU A 81  ? 0.1283 0.2720 0.1355 0.0066  0.0024  0.0403  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A N   
640  C  CA  . LEU A 81  ? 0.1388 0.2179 0.1315 -0.0005 0.0006  0.0105  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CA  
641  C  C   . LEU A 81  ? 0.1502 0.2238 0.1328 0.0133  0.0101  0.0254  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A C   
642  O  O   . LEU A 81  ? 0.1491 0.2341 0.1652 0.0073  0.0148  0.0101  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A O   
643  C  CB  . LEU A 81  ? 0.1208 0.2015 0.1124 -0.0137 0.0088  0.0048  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CB  
644  C  CG  . LEU A 81  ? 0.1691 0.2285 0.1541 0.0304  -0.0076 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CG  
645  C  CD1 . LEU A 81  ? 0.1690 0.2380 0.1552 0.0288  -0.0115 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD1 
646  C  CD2 . LEU A 81  ? 0.1882 0.2498 0.1917 0.0446  -0.0003 0.0260  ? ? ? ? ? ? 81   LEU A CD2 
647  N  N   . ARG A 82  ? 0.1203 0.2231 0.1425 0.0275  0.0010  0.0307  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A N   
648  C  CA  . ARG A 82  ? 0.1585 0.2527 0.1250 0.0478  0.0037  0.0140  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CA  
649  C  C   . ARG A 82  ? 0.1333 0.2900 0.1248 0.0604  0.0213  0.0469  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A C   
650  O  O   . ARG A 82  ? 0.1391 0.3674 0.1985 0.0459  0.0427  0.0562  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A O   
651  C  CB  . ARG A 82  ? 0.2212 0.2369 0.1330 0.0596  0.0065  0.0225  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CB  
652  C  CG  . ARG A 82  ? 0.2189 0.2247 0.1374 0.0522  0.0125  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CG  
653  C  CD  . ARG A 82  ? 0.2277 0.2144 0.1304 0.0478  0.0330  0.0168  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CD  
654  N  NE  . ARG A 82  ? 0.2206 0.1616 0.1302 0.0050  0.0382  0.0284  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NE  
655  C  CZ  . ARG A 82  ? 0.2333 0.1810 0.1487 -0.0144 0.0542  0.0159  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A CZ  
656  N  NH1 . ARG A 82  ? 0.2419 0.1636 0.2073 0.0007  0.0659  0.0462  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH1 
657  N  NH2 . ARG A 82  ? 0.1657 0.2198 0.1800 0.0132  0.0441  0.0181  ? ? ? ? ? ? 82   ARG A NH2 
658  N  N   . ALA A 83  ? 0.1661 0.3329 0.1234 0.0495  0.0028  0.0607  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   
659  C  CA  . ALA A 83  ? 0.1716 0.3885 0.1485 0.0402  -0.0174 0.0626  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  
660  C  C   . ALA A 83  ? 0.1660 0.3955 0.1756 0.0359  -0.0182 0.0580  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   
661  O  O   . ALA A 83  ? 0.1828 0.4468 0.3139 0.0159  -0.0712 0.1272  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   
662  C  CB  . ALA A 83  ? 0.1937 0.4459 0.1579 0.0564  -0.0369 0.1345  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  
663  N  N   A HIS A 84  ? 0.1792 0.3722 0.1662 0.0430  -0.0327 0.0019  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   
664  N  N   B HIS A 84  ? 0.1800 0.3694 0.1663 0.0454  -0.0311 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A N   
665  C  CA  A HIS A 84  ? 0.1735 0.3668 0.1759 0.0446  -0.0575 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  
666  C  CA  B HIS A 84  ? 0.1742 0.3650 0.1785 0.0466  -0.0590 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CA  
667  C  C   A HIS A 84  ? 0.1803 0.3298 0.1837 0.0365  -0.0547 0.0041  ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   
668  C  C   B HIS A 84  ? 0.1812 0.3283 0.1884 0.0317  -0.0533 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A C   
669  O  O   A HIS A 84  ? 0.1799 0.3753 0.2655 0.0159  -0.0048 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   
670  O  O   B HIS A 84  ? 0.1929 0.3032 0.1950 0.0368  -0.0847 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A O   
671  C  CB  A HIS A 84  ? 0.1997 0.3776 0.1998 0.0609  -0.0462 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  
672  C  CB  B HIS A 84  ? 0.2012 0.3739 0.2016 0.0558  -0.0551 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CB  
673  C  CG  A HIS A 84  ? 0.2450 0.3730 0.2480 0.0570  -0.0246 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  
674  C  CG  B HIS A 84  ? 0.2396 0.3673 0.2063 0.0416  -0.0575 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CG  
675  N  ND1 A HIS A 84  ? 0.2671 0.3686 0.2642 0.0483  -0.0464 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 
676  N  ND1 B HIS A 84  ? 0.2497 0.3502 0.2502 0.0360  -0.0592 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A ND1 
677  C  CD2 A HIS A 84  ? 0.2978 0.4009 0.2801 0.0132  -0.0066 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 
678  C  CD2 B HIS A 84  ? 0.2261 0.3560 0.1776 0.0462  -0.0499 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CD2 
679  C  CE1 A HIS A 84  ? 0.2943 0.3731 0.2876 0.0363  -0.0025 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 
680  C  CE1 B HIS A 84  ? 0.2580 0.3307 0.2299 0.0255  -0.0753 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A CE1 
681  N  NE2 A HIS A 84  ? 0.3282 0.4035 0.2926 0.0029  0.0234  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 
682  N  NE2 B HIS A 84  ? 0.2580 0.3442 0.1774 0.0198  -0.0836 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 84   HIS A NE2 
683  N  N   . GLY A 85  ? 0.1783 0.2743 0.1607 0.0274  -0.0277 0.0347  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A N   
684  C  CA  . GLY A 85  ? 0.1948 0.2679 0.1939 0.0318  0.0041  0.0395  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A CA  
685  C  C   . GLY A 85  ? 0.1711 0.2437 0.1438 -0.0129 -0.0045 0.0056  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A C   
686  O  O   . GLY A 85  ? 0.1878 0.2420 0.1817 0.0008  0.0283  0.0154  ? ? ? ? ? ? 85   GLY A O   
687  N  N   . VAL A 86  ? 0.1693 0.2106 0.1290 -0.0128 0.0037  0.0076  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A N   
688  C  CA  . VAL A 86  ? 0.1834 0.2065 0.1549 -0.0122 -0.0189 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CA  
689  C  C   . VAL A 86  ? 0.1755 0.1740 0.1573 -0.0310 -0.0298 0.0045  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A C   
690  O  O   . VAL A 86  ? 0.2957 0.1816 0.1730 -0.0407 -0.0601 0.0180  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A O   
691  C  CB  . VAL A 86  ? 0.1898 0.2094 0.2035 0.0037  -0.0046 0.0086  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CB  
692  C  CG1 . VAL A 86  ? 0.2080 0.3110 0.2238 0.0303  -0.0359 0.0056  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG1 
693  C  CG2 . VAL A 86  ? 0.2993 0.2142 0.1836 0.0609  0.0021  0.0141  ? ? ? ? ? ? 86   VAL A CG2 
694  N  N   . ARG A 87  ? 0.1443 0.1546 0.1564 -0.0008 -0.0042 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A N   
695  C  CA  . ARG A 87  ? 0.1315 0.1329 0.1639 0.0085  0.0090  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CA  
696  C  C   . ARG A 87  ? 0.1287 0.1230 0.1522 0.0059  0.0125  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A C   
697  O  O   . ARG A 87  ? 0.1361 0.1293 0.1917 0.0170  -0.0062 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A O   
698  C  CB  . ARG A 87  ? 0.1273 0.1683 0.1934 0.0134  0.0389  0.0038  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CB  
699  C  CG  . ARG A 87  ? 0.1675 0.1760 0.1698 -0.0016 0.0161  0.0072  ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CG  
700  C  CD  . ARG A 87  ? 0.1396 0.2282 0.2236 0.0308  0.0737  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CD  
701  N  NE  . ARG A 87  ? 0.1739 0.2901 0.2572 -0.0247 0.0539  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NE  
702  C  CZ  . ARG A 87  ? 0.1979 0.2862 0.2640 -0.0389 0.0438  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A CZ  
703  N  NH1 . ARG A 87  ? 0.2492 0.3181 0.2527 -0.0567 0.0602  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH1 
704  N  NH2 . ARG A 87  ? 0.2199 0.2989 0.3247 -0.0512 0.0059  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 87   ARG A NH2 
705  N  N   . GLU A 88  ? 0.1191 0.1210 0.1131 0.0173  0.0174  0.0029  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A N   
706  C  CA  . GLU A 88  ? 0.1270 0.1451 0.1100 -0.0031 0.0188  0.0086  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CA  
707  C  C   . GLU A 88  ? 0.1215 0.1349 0.1130 -0.0091 0.0237  0.0052  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A C   
708  O  O   . GLU A 88  ? 0.1239 0.1787 0.1177 0.0214  0.0293  0.0413  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A O   
709  C  CB  . GLU A 88  ? 0.1337 0.1344 0.0997 0.0081  0.0107  0.0081  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CB  
710  C  CG  . GLU A 88  ? 0.1716 0.1411 0.1010 -0.0053 0.0160  0.0087  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CG  
711  C  CD  . GLU A 88  ? 0.1657 0.1293 0.0886 0.0083  0.0251  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A CD  
712  O  OE1 . GLU A 88  ? 0.1848 0.1298 0.1021 -0.0015 0.0085  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE1 
713  O  OE2 . GLU A 88  ? 0.1604 0.1479 0.1059 0.0035  0.0206  0.0137  ? ? ? ? ? ? 88   GLU A OE2 
714  N  N   . TRP A 89  ? 0.1148 0.1696 0.1061 0.0021  0.0313  0.0188  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A N   
715  C  CA  . TRP A 89  ? 0.1397 0.1552 0.0956 -0.0003 0.0348  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CA  
716  C  C   . TRP A 89  ? 0.1581 0.1513 0.1044 -0.0102 0.0361  0.0009  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A C   
717  O  O   . TRP A 89  ? 0.1818 0.1229 0.1040 0.0053  0.0367  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A O   
718  C  CB  . TRP A 89  ? 0.1141 0.1586 0.1102 -0.0247 0.0367  0.0188  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CB  
719  C  CG  . TRP A 89  ? 0.1202 0.1338 0.1008 -0.0180 0.0226  0.0027  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CG  
720  C  CD1 . TRP A 89  ? 0.1252 0.1178 0.1038 -0.0316 0.0189  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD1 
721  C  CD2 . TRP A 89  ? 0.1352 0.1040 0.1100 0.0036  0.0083  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CD2 
722  N  NE1 . TRP A 89  ? 0.1385 0.1246 0.0962 -0.0120 0.0278  0.0044  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A NE1 
723  C  CE2 . TRP A 89  ? 0.1317 0.1033 0.1073 -0.0076 0.0169  0.0024  ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE2 
724  C  CE3 . TRP A 89  ? 0.1598 0.1482 0.1037 0.0130  0.0073  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CE3 
725  C  CZ2 . TRP A 89  ? 0.1214 0.0991 0.1628 -0.0106 0.0121  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ2 
726  C  CZ3 . TRP A 89  ? 0.1827 0.1197 0.1330 0.0113  -0.0287 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CZ3 
727  C  CH2 . TRP A 89  ? 0.1423 0.1118 0.1751 0.0080  -0.0276 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 89   TRP A CH2 
728  N  N   . LYS A 90  ? 0.1587 0.1236 0.1379 -0.0006 0.0432  0.0057  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A N   
729  C  CA  . LYS A 90  ? 0.1865 0.1150 0.1172 -0.0067 0.0455  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CA  
730  C  C   . LYS A 90  ? 0.1582 0.1056 0.1200 0.0073  0.0628  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A C   
731  O  O   . LYS A 90  ? 0.1679 0.1546 0.1079 0.0037  0.0379  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A O   
732  C  CB  . LYS A 90  ? 0.1916 0.1548 0.0975 -0.0047 0.0142  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CB  
733  C  CG  . LYS A 90  ? 0.2257 0.1889 0.2089 -0.0755 -0.0177 0.0025  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CG  
734  C  CD  . LYS A 90  ? 0.2417 0.3814 0.2800 0.0049  -0.0807 0.0518  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CD  
735  C  CE  . LYS A 90  ? 0.2821 0.4925 0.3096 0.0464  0.0404  0.1693  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A CE  
736  N  NZ  . LYS A 90  ? 0.2442 0.6975 0.3278 0.0909  0.0019  0.1806  ? ? ? ? ? ? 90   LYS A NZ  
737  N  N   . GLN A 91  ? 0.2734 0.1305 0.1665 -0.0531 0.0766  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   
738  C  CA  . GLN A 91  ? 0.2386 0.1332 0.1730 -0.0457 0.1188  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  
739  C  C   . GLN A 91  ? 0.2540 0.1472 0.1645 -0.0396 0.0815  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   
740  O  O   . GLN A 91  ? 0.3358 0.2961 0.1897 -0.0766 0.0385  0.0197  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   
741  C  CB  . GLN A 91  ? 0.2512 0.1211 0.2146 -0.0519 0.0952  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  
742  C  CG  . GLN A 91  ? 0.1990 0.1434 0.1770 -0.0201 0.0548  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  
743  C  CD  . GLN A 91  ? 0.2474 0.1338 0.1814 0.0060  0.0086  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  
744  O  OE1 . GLN A 91  ? 0.2295 0.1818 0.1964 0.0617  -0.0051 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 
745  N  NE2 . GLN A 91  ? 0.2120 0.2021 0.1985 0.0138  -0.0043 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 
746  N  N   . ASN A 92  ? 0.2200 0.1857 0.1998 0.0067  0.1033  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   
747  C  CA  . ASN A 92  ? 0.2337 0.1717 0.1707 0.0079  0.0643  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  
748  C  C   . ASN A 92  ? 0.3093 0.1566 0.1913 -0.0036 0.0223  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   
749  O  O   . ASN A 92  ? 0.4307 0.1613 0.2259 0.0222  -0.0337 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   
750  C  CB  . ASN A 92  ? 0.2102 0.2289 0.1953 -0.0212 0.0950  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  
751  C  CG  . ASN A 92  ? 0.2013 0.2600 0.2454 -0.0315 0.0679  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  
752  O  OD1 . ASN A 92  ? 0.2076 0.2991 0.2859 -0.0131 0.0635  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 
753  N  ND2 . ASN A 92  ? 0.2032 0.2145 0.4058 -0.0499 0.1056  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 
754  N  N   . ARG A 93  ? 0.2443 0.1795 0.1700 0.0132  0.0583  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A N   
755  C  CA  . ARG A 93  ? 0.3102 0.2131 0.2042 0.0356  0.0303  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CA  
756  C  C   . ARG A 93  ? 0.3011 0.2354 0.2784 0.0080  -0.0136 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A C   
757  O  O   . ARG A 93  ? 0.3813 0.3480 0.4448 -0.0503 -0.0601 -0.1881 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A O   
758  C  CB  . ARG A 93  ? 0.4026 0.3329 0.2004 -0.0136 0.0410  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CB  
759  C  CG  . ARG A 93  ? 0.3869 0.4702 0.3349 0.0100  0.1204  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CG  
760  C  CD  . ARG A 93  ? 0.3470 0.5936 0.3694 0.1837  0.0865  0.0093  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CD  
761  N  NE  . ARG A 93  ? 0.4599 0.6860 0.4550 0.2603  -0.0120 0.0648  ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NE  
762  C  CZ  . ARG A 93  ? 0.4482 0.7450 0.3139 0.2458  0.0246  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A CZ  
763  N  NH1 . ARG A 93  ? 0.5761 1.0059 0.3540 0.1991  0.1068  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH1 
764  N  NH2 . ARG A 93  ? 0.4117 0.3342 0.2012 0.1173  -0.0893 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 93   ARG A NH2 
765  N  N   . SER A 94  ? 0.2461 0.2764 0.2255 0.0098  0.0411  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 94   SER A N   
766  C  CA  . SER A 94  ? 0.2287 0.2597 0.2225 -0.0268 0.0332  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA  
767  C  C   . SER A 94  ? 0.1986 0.2583 0.2108 -0.0384 0.0135  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 94   SER A C   
768  O  O   . SER A 94  ? 0.2085 0.2552 0.2169 -0.0159 0.0103  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 94   SER A O   
769  C  CB  . SER A 94  ? 0.2336 0.2613 0.2256 -0.0334 -0.0053 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB  
770  O  OG  . SER A 94  ? 0.2404 0.2447 0.2125 -0.0198 -0.0447 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG  
771  N  N   . GLU A 95  ? 0.1961 0.2260 0.2079 -0.0552 0.0105  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N   
772  C  CA  . GLU A 95  ? 0.1837 0.2065 0.1954 -0.0690 -0.0032 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA  
773  C  C   . GLU A 95  ? 0.2075 0.1702 0.1919 -0.0457 -0.0114 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C   
774  O  O   . GLU A 95  ? 0.1738 0.1726 0.1754 -0.0365 -0.0049 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O   
775  C  CB  . GLU A 95  ? 0.1855 0.2084 0.2127 -0.0588 0.0025  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB  
776  C  CG  . GLU A 95  ? 0.1862 0.1679 0.2635 -0.1007 0.0363  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG  
777  C  CD  . GLU A 95  ? 0.1555 0.1696 0.2385 -0.0672 0.0464  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD  
778  O  OE1 . GLU A 95  ? 0.1384 0.1577 0.2399 -0.0539 0.0535  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1 
779  O  OE2 . GLU A 95  ? 0.2016 0.1938 0.1901 -0.0391 0.0039  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2 
780  N  N   . GLY A 96  ? 0.1947 0.1485 0.1978 -0.0242 -0.0136 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A N   
781  C  CA  . GLY A 96  ? 0.1848 0.1972 0.1830 -0.0783 0.0193  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A CA  
782  C  C   . GLY A 96  ? 0.1785 0.2552 0.1351 -0.0751 0.0337  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A C   
783  O  O   . GLY A 96  ? 0.1893 0.2562 0.1510 -0.0108 0.0507  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A O   
784  N  N   . ASP A 97  ? 0.1722 0.1820 0.1588 -0.0682 0.0475  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A N   
785  C  CA  . ASP A 97  ? 0.1676 0.1492 0.1506 -0.0374 0.0484  0.0182  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CA  
786  C  C   . ASP A 97  ? 0.1265 0.1339 0.1402 -0.0247 0.0262  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A C   
787  O  O   . ASP A 97  ? 0.1242 0.1399 0.1195 -0.0280 0.0273  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 97   ASP A O   
788  C  CB  . ASP A 97  ? 0.2198 0.1724 0.1547 -0.0311 0.0327  0.0167  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CB  
789  C  CG  . ASP A 97  ? 0.3079 0.1991 0.1860 0.0279  0.0298  0.0442  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A CG  
790  O  OD1 . ASP A 97  ? 0.3969 0.1923 0.2676 0.0308  0.0995  0.0343  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD1 
791  O  OD2 . ASP A 97  ? 0.3300 0.2181 0.2442 -0.0283 0.0943  0.0682  ? ? ? ? ? ? 97   ASP A OD2 
792  N  N   . SER A 98  ? 0.1322 0.1267 0.1360 -0.0313 0.0312  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 98   SER A N   
793  C  CA  . SER A 98  ? 0.1243 0.1245 0.0979 -0.0235 0.0137  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 98   SER A CA  
794  C  C   . SER A 98  ? 0.1202 0.1280 0.0992 -0.0192 0.0250  0.0000  ? ? ? ? ? ? 98   SER A C   
795  O  O   . SER A 98  ? 0.1320 0.1408 0.1555 -0.0201 0.0183  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 98   SER A O   
796  C  CB  . SER A 98  ? 0.1582 0.1616 0.1032 0.0000  0.0076  0.0011  ? ? ? ? ? ? 98   SER A CB  
797  O  OG  . SER A 98  ? 0.1600 0.1548 0.1135 -0.0039 0.0077  0.0118  ? ? ? ? ? ? 98   SER A OG  
798  N  N   . PHE A 99  ? 0.1276 0.1210 0.1012 -0.0171 0.0068  0.0123  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   
799  C  CA  . PHE A 99  ? 0.1306 0.1057 0.0884 -0.0132 0.0079  0.0002  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  
800  C  C   . PHE A 99  ? 0.1344 0.1022 0.0865 -0.0142 0.0169  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   
801  O  O   . PHE A 99  ? 0.1276 0.1040 0.1091 -0.0120 0.0252  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   
802  C  CB  . PHE A 99  ? 0.1585 0.1345 0.0848 0.0027  0.0025  0.0056  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  
803  C  CG  . PHE A 99  ? 0.1559 0.1645 0.0663 0.0021  0.0069  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  
804  C  CD1 . PHE A 99  ? 0.1439 0.1446 0.0819 -0.0166 0.0325  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 
805  C  CD2 . PHE A 99  ? 0.1554 0.1353 0.1000 -0.0018 0.0079  0.0125  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 
806  C  CE1 . PHE A 99  ? 0.1442 0.1791 0.1099 -0.0045 0.0208  0.0003  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 
807  C  CE2 . PHE A 99  ? 0.1613 0.1518 0.1209 -0.0192 0.0044  0.0301  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 
808  C  CZ  . PHE A 99  ? 0.1396 0.1802 0.0863 -0.0110 -0.0095 0.0233  ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  
809  N  N   . TYR A 100 ? 0.1379 0.0987 0.0994 0.0000  0.0193  0.0035  ? ? ? ? ? ? 100  TYR A N   
810  C  CA  . TYR A 100 ? 0.1382 0.0943 0.0889 -0.0092 0.0201  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CA  
811  C  C   . TYR A 100 ? 0.1310 0.0992 0.1071 -0.0021 0.0090  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A C   
812  O  O   . TYR A 100 ? 0.1466 0.0992 0.1383 -0.0006 0.0232  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A O   
813  C  CB  . TYR A 100 ? 0.1307 0.1271 0.0962 -0.0079 0.0235  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CB  
814  C  CG  . TYR A 100 ? 0.1344 0.1314 0.1054 -0.0179 0.0226  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CG  
815  C  CD1 . TYR A 100 ? 0.1462 0.1318 0.1099 -0.0172 0.0268  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD1 
816  C  CD2 . TYR A 100 ? 0.1197 0.1527 0.1077 -0.0179 0.0260  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CD2 
817  C  CE1 . TYR A 100 ? 0.1585 0.1516 0.1425 -0.0384 0.0175  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE1 
818  C  CE2 . TYR A 100 ? 0.1297 0.1614 0.1170 -0.0163 0.0219  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CE2 
819  C  CZ  . TYR A 100 ? 0.1285 0.1812 0.1230 -0.0378 0.0280  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A CZ  
820  O  OH  . TYR A 100 ? 0.1410 0.2319 0.1876 -0.0562 0.0107  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 100  TYR A OH  
821  N  N   . PHE A 101 ? 0.1081 0.1132 0.0957 0.0054  0.0127  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A N   
822  C  CA  . PHE A 101 ? 0.1258 0.1192 0.0988 -0.0060 -0.0049 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CA  
823  C  C   . PHE A 101 ? 0.1163 0.1073 0.0819 0.0075  -0.0099 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A C   
824  O  O   . PHE A 101 ? 0.1086 0.1309 0.0911 0.0119  0.0063  0.0022  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A O   
825  C  CB  . PHE A 101 ? 0.1168 0.1238 0.1028 -0.0227 0.0019  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CB  
826  C  CG  . PHE A 101 ? 0.1286 0.1114 0.0909 -0.0124 -0.0113 0.0048  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CG  
827  C  CD1 . PHE A 101 ? 0.1708 0.1287 0.0714 -0.0262 0.0038  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD1 
828  C  CD2 . PHE A 101 ? 0.1283 0.1331 0.1060 -0.0097 0.0100  0.0074  ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CD2 
829  C  CE1 . PHE A 101 ? 0.1758 0.1500 0.0858 -0.0344 0.0244  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE1 
830  C  CE2 . PHE A 101 ? 0.1432 0.1261 0.1066 -0.0086 0.0094  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CE2 
831  C  CZ  . PHE A 101 ? 0.1674 0.1556 0.0882 -0.0242 -0.0006 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 101  PHE A CZ  
832  N  N   . LEU A 102 ? 0.1150 0.1033 0.1100 0.0095  -0.0047 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A N   
833  C  CA  . LEU A 102 ? 0.1431 0.1083 0.1057 0.0082  0.0178  0.0036  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CA  
834  C  C   . LEU A 102 ? 0.1170 0.0987 0.1011 0.0001  0.0097  0.0121  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A C   
835  O  O   . LEU A 102 ? 0.1741 0.1109 0.1079 0.0069  0.0010  0.0159  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A O   
836  C  CB  . LEU A 102 ? 0.1225 0.1321 0.0975 0.0139  0.0008  0.0073  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CB  
837  C  CG  . LEU A 102 ? 0.1235 0.1997 0.0796 0.0086  0.0016  0.0016  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CG  
838  C  CD1 . LEU A 102 ? 0.1484 0.2474 0.1280 0.0454  0.0241  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD1 
839  C  CD2 . LEU A 102 ? 0.1461 0.1340 0.0974 0.0050  -0.0021 0.0106  ? ? ? ? ? ? 102  LEU A CD2 
840  N  N   . ASP A 103 ? 0.1104 0.1026 0.0982 -0.0029 -0.0035 0.0117  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A N   
841  C  CA  . ASP A 103 ? 0.1062 0.1080 0.1017 -0.0104 0.0061  0.0017  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CA  
842  C  C   . ASP A 103 ? 0.1190 0.1625 0.0677 -0.0285 0.0056  0.0015  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A C   
843  O  O   . ASP A 103 ? 0.1106 0.1427 0.0827 -0.0095 0.0099  0.0155  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A O   
844  C  CB  . ASP A 103 ? 0.1465 0.1059 0.0913 0.0030  -0.0025 0.0030  ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CB  
845  C  CG  . ASP A 103 ? 0.1174 0.1030 0.0833 -0.0103 -0.0110 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A CG  
846  O  OD1 . ASP A 103 ? 0.1164 0.1358 0.0918 -0.0008 0.0007  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD1 
847  O  OD2 . ASP A 103 ? 0.1208 0.0942 0.1075 -0.0061 0.0030  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 103  ASP A OD2 
848  N  N   . PRO A 104 ? 0.1111 0.1193 0.0979 -0.0140 -0.0127 0.0103  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A N   
849  C  CA  . PRO A 104 ? 0.0978 0.1399 0.1149 -0.0026 -0.0194 0.0096  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CA  
850  C  C   . PRO A 104 ? 0.0660 0.1795 0.1131 -0.0364 -0.0387 0.0071  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A C   
851  O  O   . PRO A 104 ? 0.0759 0.2632 0.1704 -0.0181 -0.0090 0.0480  ? ? ? ? ? ? 104  PRO A O   
852  C  CB  . PRO A 104 ? 0.1287 0.1701 0.1252 -0.0369 -0.0101 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CB  
853  C  CG  . PRO A 104 ? 0.1517 0.1578 0.1195 -0.0583 -0.0095 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CG  
854  C  CD  . PRO A 104 ? 0.1311 0.1505 0.1049 -0.0304 -0.0012 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 104  PRO A CD  
855  N  N   . ASP A 105 ? 0.0884 0.1239 0.1101 -0.0111 -0.0047 0.0144  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A N   
856  C  CA  . ASP A 105 ? 0.0908 0.1319 0.1057 -0.0042 0.0058  0.0063  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CA  
857  C  C   . ASP A 105 ? 0.1021 0.1355 0.1122 -0.0061 0.0139  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A C   
858  O  O   . ASP A 105 ? 0.1812 0.1709 0.1172 -0.0548 0.0273  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A O   
859  C  CB  . ASP A 105 ? 0.1154 0.1209 0.1034 -0.0145 -0.0165 0.0115  ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CB  
860  C  CG  . ASP A 105 ? 0.1191 0.1331 0.1052 -0.0258 0.0102  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A CG  
861  O  OD1 . ASP A 105 ? 0.1065 0.1676 0.1147 -0.0309 0.0187  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD1 
862  O  OD2 . ASP A 105 ? 0.1191 0.1480 0.1270 -0.0327 0.0233  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 105  ASP A OD2 
863  N  N   . GLY A 106 ? 0.1077 0.1372 0.0934 -0.0057 0.0126  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   
864  C  CA  . GLY A 106 ? 0.1105 0.1191 0.1128 0.0181  0.0102  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  
865  C  C   . GLY A 106 ? 0.1085 0.1227 0.0635 0.0090  0.0139  0.0041  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   
866  O  O   . GLY A 106 ? 0.1465 0.1274 0.0730 0.0154  -0.0019 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   
867  N  N   . HIS A 107 ? 0.0821 0.1219 0.0920 -0.0016 -0.0072 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   
868  C  CA  . HIS A 107 ? 0.0845 0.1169 0.0651 -0.0080 -0.0095 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  
869  C  C   . HIS A 107 ? 0.1046 0.1202 0.0529 -0.0072 0.0087  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   
870  O  O   . HIS A 107 ? 0.1297 0.1163 0.0837 0.0002  -0.0123 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   
871  C  CB  . HIS A 107 ? 0.0768 0.1257 0.0989 -0.0023 0.0114  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  
872  C  CG  . HIS A 107 ? 0.0998 0.1202 0.0838 -0.0023 0.0231  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  
873  N  ND1 . HIS A 107 ? 0.1502 0.1166 0.1066 -0.0066 -0.0093 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 
874  C  CD2 . HIS A 107 ? 0.1110 0.1125 0.1204 0.0126  -0.0168 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 
875  C  CE1 . HIS A 107 ? 0.1722 0.0990 0.1051 0.0040  -0.0038 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 
876  N  NE2 . HIS A 107 ? 0.1194 0.1118 0.1089 0.0058  0.0125  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 
877  N  N   . ARG A 108 ? 0.0934 0.0982 0.0884 -0.0061 -0.0021 0.0103  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A N   
878  C  CA  . ARG A 108 ? 0.1252 0.0999 0.0739 -0.0075 0.0047  0.0134  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CA  
879  C  C   . ARG A 108 ? 0.1132 0.1148 0.0694 -0.0081 0.0030  0.0130  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A C   
880  O  O   . ARG A 108 ? 0.1323 0.1353 0.0691 0.0088  -0.0104 0.0077  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A O   
881  C  CB  . ARG A 108 ? 0.1263 0.0910 0.0743 -0.0055 0.0093  0.0078  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CB  
882  C  CG  . ARG A 108 ? 0.1167 0.1197 0.0791 0.0066  -0.0027 0.0045  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CG  
883  C  CD  . ARG A 108 ? 0.1256 0.1396 0.0815 0.0004  0.0039  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CD  
884  N  NE  . ARG A 108 ? 0.1441 0.1553 0.0627 -0.0133 -0.0007 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NE  
885  C  CZ  . ARG A 108 ? 0.1357 0.1788 0.0905 0.0137  0.0239  0.0167  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A CZ  
886  N  NH1 . ARG A 108 ? 0.1319 0.1652 0.1453 0.0133  0.0043  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH1 
887  N  NH2 . ARG A 108 ? 0.1249 0.1657 0.1457 0.0064  0.0266  0.0329  ? ? ? ? ? ? 108  ARG A NH2 
888  N  N   . LEU A 109 ? 0.1015 0.1090 0.0763 0.0112  0.0125  0.0122  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A N   
889  C  CA  . LEU A 109 ? 0.1030 0.1241 0.0756 -0.0054 0.0181  0.0027  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CA  
890  C  C   . LEU A 109 ? 0.1074 0.1263 0.0696 0.0006  0.0170  0.0118  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A C   
891  O  O   . LEU A 109 ? 0.1025 0.1254 0.0900 -0.0081 0.0199  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A O   
892  C  CB  . LEU A 109 ? 0.1047 0.1319 0.0831 0.0061  0.0121  0.0001  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CB  
893  C  CG  . LEU A 109 ? 0.1011 0.1399 0.0780 -0.0033 0.0052  0.0047  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CG  
894  C  CD1 . LEU A 109 ? 0.0937 0.1760 0.1037 0.0303  -0.0085 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD1 
895  C  CD2 . LEU A 109 ? 0.0999 0.1308 0.1040 -0.0112 0.0057  0.0066  ? ? ? ? ? ? 109  LEU A CD2 
896  N  N   . GLU A 110 ? 0.1239 0.1131 0.0814 -0.0079 0.0361  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A N   
897  C  CA  . GLU A 110 ? 0.1390 0.1169 0.0684 -0.0232 0.0219  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CA  
898  C  C   . GLU A 110 ? 0.1442 0.1046 0.0801 -0.0274 0.0298  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A C   
899  O  O   . GLU A 110 ? 0.1336 0.1147 0.1115 -0.0023 0.0326  0.0021  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A O   
900  C  CB  . GLU A 110 ? 0.1185 0.0948 0.0759 0.0045  0.0113  0.0118  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CB  
901  C  CG  . GLU A 110 ? 0.1199 0.1097 0.0694 -0.0051 0.0097  0.0155  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CG  
902  C  CD  . GLU A 110 ? 0.1308 0.1170 0.0624 -0.0128 0.0131  0.0042  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A CD  
903  O  OE1 . GLU A 110 ? 0.1325 0.1198 0.0710 -0.0076 -0.0060 0.0074  ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE1 
904  O  OE2 . GLU A 110 ? 0.1382 0.1346 0.1063 -0.0316 0.0116  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 110  GLU A OE2 
905  N  N   . ALA A 111 ? 0.1325 0.1054 0.0818 -0.0176 0.0214  0.0036  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   
906  C  CA  . ALA A 111 ? 0.1230 0.1071 0.0792 -0.0198 0.0193  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  
907  C  C   . ALA A 111 ? 0.1264 0.1137 0.0769 -0.0185 0.0264  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   
908  O  O   . ALA A 111 ? 0.1345 0.1083 0.1086 -0.0271 0.0244  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   
909  C  CB  . ALA A 111 ? 0.1404 0.1559 0.0829 -0.0163 0.0115  0.0045  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  
910  N  N   . HIS A 112 ? 0.1262 0.1220 0.0870 -0.0241 0.0175  0.0032  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A N   
911  C  CA  . HIS A 112 ? 0.1320 0.1141 0.0786 -0.0270 0.0246  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CA  
912  C  C   . HIS A 112 ? 0.1270 0.1244 0.0890 -0.0173 0.0248  0.0030  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A C   
913  O  O   . HIS A 112 ? 0.1348 0.1371 0.0875 -0.0282 0.0305  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A O   
914  C  CB  . HIS A 112 ? 0.1142 0.1095 0.0871 -0.0270 0.0278  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CB  
915  C  CG  . HIS A 112 ? 0.1160 0.1351 0.0958 -0.0251 0.0179  0.0045  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CG  
916  N  ND1 . HIS A 112 ? 0.1327 0.1636 0.1316 -0.0147 -0.0060 0.0007  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A ND1 
917  C  CD2 . HIS A 112 ? 0.1139 0.1258 0.0716 -0.0325 0.0194  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CD2 
918  C  CE1 . HIS A 112 ? 0.1140 0.1471 0.0780 -0.0277 0.0128  0.0191  ? ? ? ? ? ? 112  HIS A CE1 
919  N  NE2 . HIS A 112 ? 0.1554 0.1595 0.1568 -0.0269 -0.0206 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 112  HIS A NE2 
920  N  N   . VAL A 113 ? 0.1287 0.1197 0.0969 -0.0107 0.0357  0.0141  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   
921  C  CA  . VAL A 113 ? 0.1347 0.1220 0.0881 -0.0253 0.0388  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  
922  C  C   . VAL A 113 ? 0.1444 0.1436 0.1121 -0.0382 0.0226  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   
923  O  O   . VAL A 113 ? 0.1519 0.1606 0.1312 -0.0282 -0.0088 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   
924  C  CB  . VAL A 113 ? 0.1598 0.1374 0.0764 -0.0536 0.0281  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  
925  C  CG1 . VAL A 113 ? 0.1735 0.1817 0.0961 -0.0231 0.0578  0.0254  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 
926  C  CG2 . VAL A 113 ? 0.1884 0.1551 0.0869 -0.0297 0.0120  0.0040  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 
927  N  N   . GLY A 114 ? 0.1421 0.1580 0.1347 -0.0329 0.0126  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A N   
928  C  CA  . GLY A 114 ? 0.1666 0.1677 0.1629 -0.0435 -0.0158 0.0158  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A CA  
929  C  C   . GLY A 114 ? 0.1445 0.1624 0.1699 -0.0249 -0.0040 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 114  GLY A C   
930  O  O   . GLY A 114 ? 0.1777 0.1685 0.1612 -0.0509 -0.0167 0.0263  ? ? ? ? ? ? 114  GLY A O   
931  N  N   . ASP A 115 ? 0.1453 0.1507 0.1701 -0.0296 -0.0037 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   
932  C  CA  . ASP A 115 ? 0.1307 0.1528 0.1639 -0.0278 -0.0088 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  
933  C  C   . ASP A 115 ? 0.1140 0.1486 0.1608 -0.0636 0.0031  0.0026  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   
934  O  O   . ASP A 115 ? 0.1164 0.1685 0.1576 -0.0387 0.0214  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   
935  C  CB  . ASP A 115 ? 0.1404 0.1960 0.1686 0.0057  -0.0115 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  
936  C  CG  . ASP A 115 ? 0.1718 0.2419 0.1604 -0.0138 0.0287  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  
937  O  OD1 . ASP A 115 ? 0.1575 0.2251 0.1594 -0.0292 0.0151  0.0010  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 
938  O  OD2 . ASP A 115 ? 0.2488 0.3673 0.1970 -0.0001 0.0816  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 
939  N  N   . LEU A 116 ? 0.1096 0.1699 0.1571 -0.0450 -0.0004 0.0056  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A N   
940  C  CA  . LEU A 116 ? 0.1201 0.2004 0.1435 -0.0402 0.0101  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CA  
941  C  C   . LEU A 116 ? 0.1398 0.2178 0.1332 -0.0578 0.0022  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 116  LEU A C   
942  O  O   . LEU A 116 ? 0.1567 0.1918 0.1364 -0.0505 0.0043  0.0058  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A O   
943  C  CB  . LEU A 116 ? 0.0935 0.2140 0.1640 -0.0373 -0.0085 0.0140  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CB  
944  C  CG  . LEU A 116 ? 0.1426 0.1962 0.1438 -0.0503 0.0016  0.0028  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CG  
945  C  CD1 . LEU A 116 ? 0.1433 0.2269 0.1690 -0.0474 0.0275  0.0163  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD1 
946  C  CD2 . LEU A 116 ? 0.1652 0.2322 0.1990 -0.0069 -0.0328 0.0198  ? ? ? ? ? ? 116  LEU A CD2 
947  N  N   . ARG A 117 ? 0.1377 0.2370 0.1358 -0.0684 0.0044  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A N   
948  C  CA  . ARG A 117 ? 0.1691 0.2358 0.1867 -0.0909 0.0081  0.0161  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CA  
949  C  C   . ARG A 117 ? 0.1575 0.2402 0.1851 -0.0755 0.0161  0.0201  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A C   
950  O  O   . ARG A 117 ? 0.1268 0.2392 0.1689 -0.0363 0.0168  0.0029  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A O   
951  C  CB  . ARG A 117 ? 0.1530 0.3144 0.3562 -0.0766 0.0829  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CB  
952  C  CG  . ARG A 117 ? 0.2770 0.3961 0.4993 0.0260  0.0304  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CG  
953  C  CD  . ARG A 117 ? 0.4300 0.5131 0.5779 0.0456  -0.0904 0.0385  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CD  
954  N  NE  . ARG A 117 ? 0.5297 0.5815 0.7524 0.1239  -0.1668 0.0442  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NE  
955  C  CZ  . ARG A 117 ? 0.5563 0.6214 0.8348 0.1401  -0.2295 0.0289  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A CZ  
956  N  NH1 . ARG A 117 ? 0.6424 0.8003 0.9219 0.0375  -0.2955 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH1 
957  N  NH2 . ARG A 117 ? 0.6776 0.6953 0.9279 0.2604  -0.1654 0.0519  ? ? ? ? ? ? 117  ARG A NH2 
958  N  N   . SER A 118 ? 0.1597 0.2247 0.1408 -0.0848 0.0283  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 118  SER A N   
959  C  CA  . SER A 118 ? 0.1454 0.2296 0.1605 -0.0804 0.0269  0.0228  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CA  
960  C  C   . SER A 118 ? 0.1354 0.2080 0.1547 -0.0851 0.0067  0.0004  ? ? ? ? ? ? 118  SER A C   
961  O  O   . SER A 118 ? 0.1637 0.2109 0.2244 -0.0958 0.0077  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 118  SER A O   
962  C  CB  . SER A 118 ? 0.1624 0.2379 0.1517 -0.0877 0.0238  0.0157  ? ? ? ? ? ? 118  SER A CB  
963  O  OG  . SER A 118 ? 0.1420 0.1801 0.1975 -0.0470 0.0132  0.0041  ? ? ? ? ? ? 118  SER A OG  
964  N  N   . ARG A 119 ? 0.1364 0.1817 0.1472 -0.0586 0.0267  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   
965  C  CA  . ARG A 119 ? 0.1360 0.2053 0.1567 -0.0805 0.0216  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  
966  C  C   . ARG A 119 ? 0.1860 0.2110 0.1584 -0.0813 -0.0032 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   
967  O  O   . ARG A 119 ? 0.1824 0.2093 0.1687 -0.1025 0.0116  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   
968  C  CB  . ARG A 119 ? 0.1517 0.1803 0.1618 -0.0696 0.0423  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  
969  C  CG  . ARG A 119 ? 0.1927 0.2088 0.1681 -0.0909 0.0604  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  
970  C  CD  . ARG A 119 ? 0.2064 0.2107 0.1980 -0.0869 0.0780  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  
971  N  NE  . ARG A 119 ? 0.2091 0.1992 0.2093 -0.0720 0.0723  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  
972  C  CZ  . ARG A 119 ? 0.1954 0.2024 0.2059 -0.0561 0.0651  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  
973  N  NH1 . ARG A 119 ? 0.1722 0.1958 0.2013 -0.0660 0.0554  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 
974  N  NH2 . ARG A 119 ? 0.2321 0.2237 0.2121 -0.0791 0.0450  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 
975  N  N   . LEU A 120 ? 0.1827 0.2196 0.1585 -0.0831 -0.0190 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N   
976  C  CA  . LEU A 120 ? 0.1903 0.2351 0.1451 -0.1068 -0.0162 0.0198  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA  
977  C  C   . LEU A 120 ? 0.1881 0.2390 0.1617 -0.1137 -0.0060 0.0011  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C   
978  O  O   . LEU A 120 ? 0.3087 0.3049 0.1798 -0.1773 -0.0535 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O   
979  C  CB  . LEU A 120 ? 0.2015 0.2463 0.1581 -0.0938 -0.0221 0.0314  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB  
980  C  CG  . LEU A 120 ? 0.1874 0.2386 0.1426 -0.0914 -0.0135 0.0082  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG  
981  C  CD1 . LEU A 120 ? 0.2238 0.2582 0.1801 -0.0487 -0.0351 0.0244  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1 
982  C  CD2 . LEU A 120 ? 0.2510 0.2757 0.1399 -0.1052 -0.0106 0.0221  ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2 
983  N  N   . ALA A 121 ? 0.1703 0.2258 0.1746 -0.0798 0.0122  0.0192  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   
984  C  CA  . ALA A 121 ? 0.1811 0.2580 0.1862 -0.1090 0.0278  0.0037  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  
985  C  C   . ALA A 121 ? 0.1966 0.2348 0.2182 -0.1176 0.0195  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   
986  O  O   . ALA A 121 ? 0.2725 0.2236 0.2535 -0.1248 -0.0359 0.0080  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   
987  C  CB  . ALA A 121 ? 0.2440 0.2943 0.1868 -0.1696 0.0468  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  
988  N  N   . ALA A 122 ? 0.1919 0.2645 0.2145 -0.1003 0.0305  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A N   
989  C  CA  . ALA A 122 ? 0.2193 0.2291 0.2052 -0.0960 0.0051  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CA  
990  C  C   . ALA A 122 ? 0.2764 0.2257 0.2031 -0.1161 0.0151  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A C   
991  O  O   . ALA A 122 ? 0.3462 0.2524 0.2699 -0.1655 0.0892  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A O   
992  C  CB  . ALA A 122 ? 0.2046 0.2112 0.2207 -0.0968 0.0196  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 122  ALA A CB  
993  N  N   . CYS A 123 ? 0.3280 0.2536 0.1931 -0.1765 0.0452  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A N   
994  C  CA  . CYS A 123 ? 0.4129 0.3093 0.2015 -0.2079 0.0580  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CA  
995  C  C   . CYS A 123 ? 0.4700 0.3449 0.1968 -0.2231 0.0007  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A C   
996  O  O   . CYS A 123 ? 0.5863 0.2583 0.2372 -0.2467 0.0126  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A O   
997  C  CB  . CYS A 123 ? 0.4823 0.3203 0.2169 -0.2278 0.0776  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A CB  
998  S  SG  . CYS A 123 ? 0.5150 0.3585 0.2500 -0.2914 0.1244  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 123  CYS A SG  
999  N  N   . ARG A 124 ? 0.4182 0.3638 0.1861 -0.2353 -0.0364 0.0114  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A N   
1000 C  CA  . ARG A 124 ? 0.4708 0.3363 0.2324 -0.2365 -0.1072 0.0284  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CA  
1001 C  C   . ARG A 124 ? 0.5108 0.3371 0.2582 -0.2171 -0.1214 0.0193  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A C   
1002 O  O   . ARG A 124 ? 0.5419 0.3109 0.2444 -0.2281 -0.1216 0.0448  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A O   
1003 C  CB  . ARG A 124 ? 0.4031 0.3302 0.2864 -0.2199 -0.1574 0.0450  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CB  
1004 C  CG  . ARG A 124 ? 0.4255 0.3202 0.3581 -0.2318 -0.1683 0.0133  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CG  
1005 C  CD  . ARG A 124 ? 0.3160 0.3603 0.3778 -0.1416 -0.1024 0.0247  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CD  
1006 N  NE  . ARG A 124 ? 0.2574 0.3776 0.4178 -0.1465 0.0236  0.0313  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NE  
1007 C  CZ  . ARG A 124 ? 0.3499 0.3388 0.3955 -0.1022 0.0069  0.0038  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A CZ  
1008 N  NH1 . ARG A 124 ? 0.3275 0.4203 0.3580 -0.1329 0.0428  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH1 
1009 N  NH2 . ARG A 124 ? 0.4056 0.3429 0.3671 -0.0897 0.1341  0.0502  ? ? ? ? ? ? 124  ARG A NH2 
1010 N  N   . GLN A 125 ? 0.5111 0.3455 0.3305 -0.2025 -0.1719 0.0117  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A N   
1011 C  CA  . GLN A 125 ? 0.5740 0.3450 0.3596 -0.2003 -0.1376 0.0374  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CA  
1012 C  C   . GLN A 125 ? 0.6719 0.3157 0.3611 -0.2603 -0.0801 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A C   
1013 O  O   . GLN A 125 ? 0.7637 0.3062 0.4333 -0.2676 -0.0993 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A O   
1014 C  CB  . GLN A 125 ? 0.5808 0.4345 0.3806 -0.1621 -0.0864 0.0940  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CB  
1015 C  CG  . GLN A 125 ? 0.6288 0.5447 0.4036 -0.1378 -0.0565 0.0796  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CG  
1016 C  CD  . GLN A 125 ? 0.6565 0.5878 0.3961 -0.0455 -0.0568 0.0482  ? ? ? ? ? ? 125  GLN A CD  
1017 O  OE1 . GLN A 125 ? 0.7355 0.6512 0.6373 0.0195  -0.2717 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A OE1 
1018 N  NE2 . GLN A 125 ? 0.6973 0.7928 0.4348 -0.0818 -0.0714 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 125  GLN A NE2 
1019 N  N   . ALA A 126 ? 0.7391 0.2934 0.3178 -0.2732 -0.0049 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A N   
1020 C  CA  . ALA A 126 ? 0.8319 0.2944 0.3616 -0.3044 0.0779  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CA  
1021 C  C   . ALA A 126 ? 0.8739 0.2530 0.3679 -0.2884 0.1010  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A C   
1022 O  O   . ALA A 126 ? 0.7402 0.2285 0.3937 -0.2076 0.1632  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A O   
1023 C  CB  . ALA A 126 ? 0.7799 0.3181 0.3543 -0.2190 0.1846  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 126  ALA A CB  
1024 N  N   . PRO A 127 ? 0.9086 0.2610 0.3507 -0.3287 0.0972  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A N   
1025 C  CA  . PRO A 127 ? 0.9053 0.2756 0.3417 -0.3210 0.1286  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CA  
1026 C  C   . PRO A 127 ? 0.9371 0.2989 0.3851 -0.2938 0.1635  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A C   
1027 O  O   . PRO A 127 ? 1.0759 0.3550 0.3935 -0.3186 0.2448  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A O   
1028 C  CB  . PRO A 127 ? 0.9457 0.3149 0.3472 -0.3245 0.1053  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CB  
1029 C  CG  . PRO A 127 ? 0.9424 0.3333 0.3730 -0.3363 0.0734  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CG  
1030 C  CD  . PRO A 127 ? 0.9282 0.3240 0.3636 -0.3543 0.0754  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 127  PRO A CD  
1031 N  N   . TYR A 128 ? 0.8592 0.3491 0.3792 -0.2772 0.1396  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A N   
1032 C  CA  . TYR A 128 ? 0.7955 0.2845 0.3764 -0.2246 0.1133  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CA  
1033 C  C   . TYR A 128 ? 0.7655 0.2953 0.3730 -0.2288 0.1184  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A C   
1034 O  O   . TYR A 128 ? 0.7467 0.3814 0.3701 -0.3397 0.1226  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A O   
1035 C  CB  . TYR A 128 ? 0.7254 0.2871 0.3807 -0.1919 0.1307  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CB  
1036 C  CG  . TYR A 128 ? 0.6642 0.2858 0.3604 -0.1790 0.1658  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CG  
1037 C  CD1 . TYR A 128 ? 0.5836 0.2829 0.3464 -0.1811 0.1588  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD1 
1038 C  CD2 . TYR A 128 ? 0.6853 0.2821 0.3698 -0.1583 0.1909  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CD2 
1039 C  CE1 . TYR A 128 ? 0.5573 0.2819 0.3363 -0.1714 0.1637  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE1 
1040 C  CE2 . TYR A 128 ? 0.6649 0.2801 0.3754 -0.1426 0.1675  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CE2 
1041 C  CZ  . TYR A 128 ? 0.5826 0.2776 0.3491 -0.1656 0.1870  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A CZ  
1042 O  OH  . TYR A 128 ? 0.6099 0.2559 0.3431 -0.1002 0.1868  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 128  TYR A OH  
1043 N  N   . ALA A 129 ? 0.7528 0.2604 0.3787 -0.1860 0.1146  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A N   
1044 C  CA  . ALA A 129 ? 0.6551 0.2392 0.3858 -0.1825 0.1240  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CA  
1045 C  C   . ALA A 129 ? 0.5695 0.2494 0.3765 -0.2053 0.1082  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A C   
1046 O  O   . ALA A 129 ? 0.5475 0.2372 0.2913 -0.1723 0.0740  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A O   
1047 C  CB  . ALA A 129 ? 0.6793 0.2909 0.4359 -0.1232 0.1504  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 129  ALA A CB  
1048 N  N   . GLY A 130 ? 0.5253 0.2637 0.3686 -0.2284 0.1567  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A N   
1049 C  CA  . GLY A 130 ? 0.4581 0.3022 0.4065 -0.2139 0.1293  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A CA  
1050 C  C   . GLY A 130 ? 0.3959 0.2977 0.3661 -0.2521 0.1155  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A C   
1051 O  O   . GLY A 130 ? 0.3331 0.3770 0.3087 -0.1807 0.0976  -0.1433 ? ? ? ? ? ? 130  GLY A O   
1052 N  N   . MET A 131 ? 0.4139 0.3268 0.3954 -0.2711 0.1219  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 131  MET A N   
1053 C  CA  . MET A 131 ? 0.3960 0.3448 0.3537 -0.2277 0.1234  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CA  
1054 C  C   . MET A 131 ? 0.3887 0.3507 0.3519 -0.2563 0.0943  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 131  MET A C   
1055 O  O   . MET A 131 ? 0.4331 0.3849 0.4948 -0.2890 0.1268  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 131  MET A O   
1056 C  CB  . MET A 131 ? 0.3881 0.3485 0.3871 -0.2038 0.1310  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CB  
1057 C  CG  . MET A 131 ? 0.4114 0.3545 0.3277 -0.1742 0.1156  0.0110  ? ? ? ? ? ? 131  MET A CG  
1058 S  SD  . MET A 131 ? 0.4381 0.3209 0.3696 -0.0606 -0.0341 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 131  MET A SD  
1059 C  CE  . MET A 131 ? 0.3672 0.1831 0.2680 -0.1231 0.1719  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 131  MET A CE  
1060 N  N   . ARG A 132 ? 0.3509 0.3750 0.3003 -0.2452 0.0625  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N   
1061 C  CA  . ARG A 132 ? 0.3529 0.4158 0.3310 -0.2428 0.0278  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA  
1062 C  C   . ARG A 132 ? 0.3030 0.4314 0.3169 -0.2165 0.0342  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C   
1063 O  O   . ARG A 132 ? 0.2880 0.3890 0.1860 -0.1955 0.0367  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O   
1064 C  CB  . ARG A 132 ? 0.4659 0.5214 0.3221 -0.1751 0.0038  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB  
1065 C  CG  . ARG A 132 ? 0.5459 0.5648 0.3477 -0.1236 -0.0255 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG  
1066 C  CD  . ARG A 132 ? 0.6355 0.5950 0.3315 -0.1255 -0.0069 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD  
1067 N  NE  . ARG A 132 ? 0.6849 0.6166 0.3692 -0.1182 -0.0063 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE  
1068 C  CZ  . ARG A 132 ? 0.6892 0.6480 0.4275 -0.0941 -0.0292 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ  
1069 N  NH1 . ARG A 132 ? 0.6520 0.6570 0.5766 -0.0926 -0.0184 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1 
1070 N  NH2 . ARG A 132 ? 0.7724 0.7316 0.4280 -0.0977 -0.0622 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2 
1071 N  N   . PHE A 133 ? 0.3153 0.5468 0.2675 -0.2682 0.0258  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A N   
1072 C  CA  . PHE A 133 ? 0.2910 0.5999 0.2538 -0.2608 0.0236  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CA  
1073 C  C   . PHE A 133 ? 0.2971 0.6403 0.3339 -0.2205 0.0130  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A C   
1074 O  O   . PHE A 133 ? 0.3379 0.8449 0.3839 -0.0273 -0.0379 -0.2276 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A O   
1075 C  CB  . PHE A 133 ? 0.3533 0.6286 0.2693 -0.3302 0.0397  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CB  
1076 C  CG  . PHE A 133 ? 0.4328 0.5748 0.2521 -0.3423 0.0156  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CG  
1077 C  CD1 . PHE A 133 ? 0.4890 0.5402 0.2434 -0.3654 0.0123  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD1 
1078 C  CD2 . PHE A 133 ? 0.4809 0.5430 0.2459 -0.3469 -0.0037 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CD2 
1079 C  CE1 . PHE A 133 ? 0.5493 0.5027 0.2221 -0.3720 0.0071  0.0028  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE1 
1080 C  CE2 . PHE A 133 ? 0.5596 0.5071 0.2117 -0.3489 -0.0141 0.0097  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CE2 
1081 C  CZ  . PHE A 133 ? 0.5921 0.4659 0.2278 -0.3755 -0.0173 0.0347  ? ? ? ? ? ? 133  PHE A CZ  
1082 N  N   . ALA A 134 ? 0.3254 0.6675 0.3743 -0.2081 0.0023  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A N   
1083 C  CA  . ALA A 134 ? 0.3563 0.6639 0.4416 -0.2023 0.0378  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CA  
1084 C  C   . ALA A 134 ? 0.4021 0.6889 0.4568 -0.2016 0.0173  -0.1727 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A C   
1085 O  O   . ALA A 134 ? 0.5357 0.7230 0.5792 -0.1234 0.0704  -0.1982 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A O   
1086 C  CB  . ALA A 134 ? 0.3384 0.7065 0.5151 -0.2004 0.0014  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 134  ALA A CB  
1087 N  N   . MET B 1   ? 0.4200 0.3998 0.3454 -0.0914 -0.1685 0.1765  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   
1088 C  CA  . MET B 1   ? 0.3922 0.3552 0.1955 -0.1494 -0.0961 0.1897  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  
1089 C  C   . MET B 1   ? 0.2971 0.2745 0.1873 -0.1574 -0.0790 0.1351  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   
1090 O  O   . MET B 1   ? 0.4203 0.3805 0.2250 -0.2745 -0.0928 0.1352  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   
1091 C  CB  . MET B 1   ? 0.4177 0.4531 0.1674 -0.2876 -0.1134 0.1201  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  
1092 C  CG  . MET B 1   ? 0.5257 0.5458 0.2179 -0.3214 -0.0544 0.0559  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  
1093 S  SD  . MET B 1   ? 0.6635 0.6103 0.6350 0.0113  -0.2302 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  
1094 C  CE  . MET B 1   ? 1.0428 0.9575 0.5895 0.2940  0.6833  0.2875  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  
1095 N  N   . LEU B 2   ? 0.1982 0.1865 0.0984 -0.0678 -0.0149 0.0633  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B N   
1096 C  CA  . LEU B 2   ? 0.1697 0.1563 0.0825 -0.0405 -0.0017 0.0182  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CA  
1097 C  C   . LEU B 2   ? 0.1820 0.1425 0.0803 -0.0448 0.0218  0.0027  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B C   
1098 O  O   . LEU B 2   ? 0.2380 0.1994 0.0999 -0.0577 0.0171  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B O   
1099 C  CB  . LEU B 2   ? 0.1643 0.1592 0.0720 -0.0064 -0.0034 0.0413  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CB  
1100 C  CG  . LEU B 2   ? 0.1480 0.1665 0.1073 -0.0256 -0.0125 0.0002  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CG  
1101 C  CD1 . LEU B 2   ? 0.1696 0.1756 0.1286 -0.0428 0.0175  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD1 
1102 C  CD2 . LEU B 2   ? 0.1458 0.1480 0.1689 -0.0168 -0.0420 0.0054  ? ? ? ? ? ? 2    LEU B CD2 
1103 N  N   . THR B 3   ? 0.1830 0.1389 0.0877 -0.0110 0.0255  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 3    THR B N   
1104 C  CA  . THR B 3   ? 0.1787 0.1546 0.1332 -0.0202 0.0491  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CA  
1105 C  C   . THR B 3   ? 0.1661 0.1532 0.1296 -0.0087 0.0431  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 3    THR B C   
1106 O  O   . THR B 3   ? 0.2070 0.2286 0.2118 0.0445  0.0929  0.0384  ? ? ? ? ? ? 3    THR B O   
1107 C  CB  . THR B 3   ? 0.1892 0.1585 0.1834 -0.0311 0.0460  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 3    THR B CB  
1108 O  OG1 . THR B 3   ? 0.1609 0.2051 0.1903 -0.0178 0.0161  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 3    THR B OG1 
1109 C  CG2 . THR B 3   ? 0.2358 0.2072 0.2166 -0.0553 0.0828  0.0360  ? ? ? ? ? ? 3    THR B CG2 
1110 N  N   . GLY B 4   ? 0.1905 0.1398 0.1205 -0.0171 0.0482  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B N   
1111 C  CA  . GLY B 4   ? 0.1245 0.1443 0.1323 -0.0222 0.0202  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B CA  
1112 C  C   . GLY B 4   ? 0.1471 0.1272 0.1224 -0.0063 -0.0076 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 4    GLY B C   
1113 O  O   . GLY B 4   ? 0.1408 0.1499 0.1078 0.0109  -0.0005 0.0042  ? ? ? ? ? ? 4    GLY B O   
1114 N  N   . LEU B 5   ? 0.1555 0.1028 0.1405 0.0046  -0.0114 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B N   
1115 C  CA  . LEU B 5   ? 0.1505 0.1396 0.1240 -0.0249 -0.0173 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CA  
1116 C  C   . LEU B 5   ? 0.1277 0.1540 0.1416 -0.0188 0.0070  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B C   
1117 O  O   . LEU B 5   ? 0.1225 0.2236 0.2832 0.0125  -0.0300 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 5    LEU B O   
1118 C  CB  . LEU B 5   ? 0.2498 0.1446 0.1778 -0.0237 -0.0630 0.0181  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CB  
1119 C  CG  . LEU B 5   ? 0.3397 0.2116 0.1436 -0.0822 -0.0469 0.0579  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CG  
1120 C  CD1 . LEU B 5   ? 0.3451 0.1985 0.1316 -0.0673 -0.0031 0.0241  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD1 
1121 C  CD2 . LEU B 5   ? 0.5190 0.5422 0.2291 -0.0067 -0.1919 0.1024  ? ? ? ? ? ? 5    LEU B CD2 
1122 N  N   . ASN B 6   ? 0.1080 0.1383 0.1048 -0.0265 0.0238  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B N   
1123 C  CA  . ASN B 6   ? 0.1394 0.1316 0.0864 -0.0327 0.0150  0.0027  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CA  
1124 C  C   . ASN B 6   ? 0.1125 0.1448 0.0943 -0.0139 0.0166  0.0144  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B C   
1125 O  O   . ASN B 6   ? 0.1158 0.1732 0.1084 -0.0125 0.0102  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B O   
1126 C  CB  . ASN B 6   ? 0.1436 0.1338 0.1041 -0.0313 0.0092  0.0193  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CB  
1127 C  CG  . ASN B 6   ? 0.1680 0.1358 0.0977 -0.0399 -0.0024 0.0177  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B CG  
1128 O  OD1 . ASN B 6   ? 0.1342 0.1619 0.1033 -0.0363 0.0066  0.0043  ? ? ? ? ? ? 6    ASN B OD1 
1129 N  ND2 . ASN B 6   ? 0.1925 0.1634 0.1050 -0.0735 0.0191  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 6    ASN B ND2 
1130 N  N   . HIS B 7   ? 0.1263 0.1235 0.0719 -0.0244 0.0151  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B N   
1131 C  CA  . HIS B 7   ? 0.1207 0.1154 0.0749 -0.0041 0.0100  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CA  
1132 C  C   . HIS B 7   ? 0.1074 0.1329 0.0734 0.0033  0.0079  0.0023  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B C   
1133 O  O   . HIS B 7   ? 0.1178 0.1456 0.0846 0.0088  0.0025  0.0113  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B O   
1134 C  CB  . HIS B 7   ? 0.1285 0.1425 0.0942 -0.0068 -0.0125 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CB  
1135 C  CG  . HIS B 7   ? 0.1299 0.1120 0.0847 -0.0303 0.0069  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CG  
1136 N  ND1 . HIS B 7   ? 0.1366 0.1412 0.0901 -0.0321 0.0110  0.0071  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B ND1 
1137 C  CD2 . HIS B 7   ? 0.1822 0.1230 0.0770 -0.0100 0.0262  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CD2 
1138 C  CE1 . HIS B 7   ? 0.1460 0.1264 0.1206 -0.0256 -0.0110 0.0072  ? ? ? ? ? ? 7    HIS B CE1 
1139 N  NE2 . HIS B 7   ? 0.1502 0.1372 0.1112 -0.0106 0.0048  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 7    HIS B NE2 
1140 N  N   . LEU B 8   ? 0.1018 0.1588 0.0524 0.0054  0.0186  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   
1141 C  CA  . LEU B 8   ? 0.0913 0.1561 0.0557 -0.0020 0.0094  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  
1142 C  C   . LEU B 8   ? 0.0747 0.1629 0.0600 -0.0381 0.0212  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   
1143 O  O   . LEU B 8   ? 0.0951 0.1913 0.0822 -0.0219 -0.0028 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   
1144 C  CB  . LEU B 8   ? 0.1151 0.1509 0.1026 0.0017  0.0052  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  
1145 C  CG  . LEU B 8   ? 0.1398 0.1783 0.1423 -0.0086 0.0063  0.0236  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  
1146 C  CD1 . LEU B 8   ? 0.1294 0.2015 0.1511 -0.0068 0.0186  0.0418  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 
1147 C  CD2 . LEU B 8   ? 0.1276 0.1722 0.2815 -0.0159 0.0134  0.0532  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 
1148 N  N   . THR B 9   ? 0.0912 0.1156 0.0749 -0.0155 0.0220  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 9    THR B N   
1149 C  CA  . THR B 9   ? 0.1042 0.1315 0.0681 -0.0070 0.0196  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CA  
1150 C  C   . THR B 9   ? 0.0991 0.1220 0.0587 -0.0245 0.0030  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 9    THR B C   
1151 O  O   . THR B 9   ? 0.1054 0.1471 0.0889 -0.0203 -0.0114 0.0003  ? ? ? ? ? ? 9    THR B O   
1152 C  CB  . THR B 9   ? 0.1053 0.1162 0.0911 -0.0236 0.0202  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CB  
1153 O  OG1 . THR B 9   ? 0.1132 0.1474 0.1234 -0.0268 0.0262  0.0121  ? ? ? ? ? ? 9    THR B OG1 
1154 C  CG2 . THR B 9   ? 0.1146 0.1424 0.0995 -0.0025 0.0130  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 9    THR B CG2 
1155 N  N   . LEU B 10  ? 0.1083 0.1364 0.0581 -0.0192 0.0054  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B N   
1156 C  CA  . LEU B 10  ? 0.0762 0.1367 0.0789 -0.0028 0.0202  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CA  
1157 C  C   . LEU B 10  ? 0.0866 0.1365 0.0727 -0.0078 0.0143  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B C   
1158 O  O   . LEU B 10  ? 0.0947 0.1477 0.0967 -0.0188 0.0102  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B O   
1159 C  CB  . LEU B 10  ? 0.0961 0.1164 0.1156 -0.0174 0.0001  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CB  
1160 C  CG  . LEU B 10  ? 0.1070 0.1245 0.1314 0.0023  0.0161  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CG  
1161 C  CD1 . LEU B 10  ? 0.1648 0.1449 0.0957 0.0254  0.0227  0.0196  ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD1 
1162 C  CD2 . LEU B 10  ? 0.1267 0.1231 0.1111 -0.0081 0.0168  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 10   LEU B CD2 
1163 N  N   . ALA B 11  ? 0.0986 0.1307 0.0669 -0.0037 0.0135  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B N   
1164 C  CA  . ALA B 11  ? 0.1046 0.1413 0.0503 -0.0051 0.0154  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CA  
1165 C  C   . ALA B 11  ? 0.1029 0.1178 0.0770 -0.0150 0.0013  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B C   
1166 O  O   . ALA B 11  ? 0.1355 0.1237 0.0846 -0.0201 -0.0013 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B O   
1167 C  CB  . ALA B 11  ? 0.1064 0.1443 0.0893 0.0146  0.0126  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 11   ALA B CB  
1168 N  N   . VAL B 12  ? 0.0928 0.1202 0.0849 -0.0036 -0.0089 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B N   
1169 C  CA  . VAL B 12  ? 0.1019 0.1597 0.0676 -0.0013 0.0024  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CA  
1170 C  C   . VAL B 12  ? 0.1350 0.1391 0.0826 -0.0006 0.0121  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B C   
1171 O  O   . VAL B 12  ? 0.1844 0.1508 0.1002 -0.0029 -0.0015 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B O   
1172 C  CB  . VAL B 12  ? 0.1025 0.1705 0.0813 0.0053  -0.0188 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CB  
1173 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.0892 0.1822 0.0963 0.0059  0.0036  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG1 
1174 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.0987 0.1843 0.1345 -0.0072 0.0103  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 12   VAL B CG2 
1175 N  N   . ALA B 13  ? 0.1372 0.1709 0.0709 0.0078  0.0156  0.0010  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N   
1176 C  CA  . ALA B 13  ? 0.1518 0.1819 0.0842 0.0133  0.0266  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA  
1177 C  C   . ALA B 13  ? 0.1559 0.1619 0.0813 0.0002  0.0309  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C   
1178 O  O   . ALA B 13  ? 0.2241 0.2022 0.0996 0.0398  0.0030  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O   
1179 C  CB  . ALA B 13  ? 0.1358 0.2455 0.1108 -0.0030 0.0366  0.0013  ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB  
1180 N  N   . ASP B 14  ? 0.1677 0.1770 0.0666 0.0183  -0.0015 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B N   
1181 C  CA  . ASP B 14  ? 0.1886 0.2238 0.0704 0.0062  -0.0148 0.0136  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CA  
1182 C  C   . ASP B 14  ? 0.1662 0.1890 0.0817 -0.0110 -0.0234 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B C   
1183 O  O   . ASP B 14  ? 0.1781 0.1914 0.0925 -0.0035 -0.0313 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B O   
1184 C  CB  . ASP B 14  ? 0.2001 0.2212 0.0627 0.0429  0.0221  0.0106  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CB  
1185 C  CG  . ASP B 14  ? 0.2267 0.2691 0.1002 0.0555  -0.0012 0.0286  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B CG  
1186 O  OD1 . ASP B 14  ? 0.2460 0.2180 0.1343 0.0474  -0.0440 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD1 
1187 O  OD2 . ASP B 14  ? 0.2691 0.4367 0.1421 0.0368  -0.0214 0.1297  ? ? ? ? ? ? 14   ASP B OD2 
1188 N  N   . LEU B 15  ? 0.1620 0.1853 0.0945 0.0019  -0.0129 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B N   
1189 C  CA  . LEU B 15  ? 0.1604 0.1738 0.0863 -0.0007 -0.0207 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CA  
1190 C  C   . LEU B 15  ? 0.1514 0.1973 0.1012 -0.0064 -0.0347 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B C   
1191 O  O   . LEU B 15  ? 0.1382 0.1777 0.0880 -0.0147 -0.0316 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B O   
1192 C  CB  . LEU B 15  ? 0.1909 0.1767 0.0987 -0.0114 -0.0234 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CB  
1193 C  CG  . LEU B 15  ? 0.2102 0.1838 0.1085 -0.0396 -0.0236 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CG  
1194 C  CD1 . LEU B 15  ? 0.1838 0.1784 0.0955 -0.0275 -0.0217 0.0040  ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD1 
1195 C  CD2 . LEU B 15  ? 0.2386 0.1896 0.1533 -0.0615 -0.0314 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 15   LEU B CD2 
1196 N  N   . PRO B 16  ? 0.1671 0.1958 0.0942 0.0038  -0.0348 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B N   
1197 C  CA  . PRO B 16  ? 0.1643 0.1951 0.0959 -0.0090 -0.0432 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CA  
1198 C  C   . PRO B 16  ? 0.1520 0.1901 0.1010 -0.0082 -0.0326 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B C   
1199 O  O   . PRO B 16  ? 0.1472 0.1965 0.1051 -0.0002 -0.0351 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B O   
1200 C  CB  . PRO B 16  ? 0.2056 0.1948 0.0938 0.0106  -0.0431 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CB  
1201 C  CG  . PRO B 16  ? 0.2434 0.1878 0.1165 0.0156  -0.0584 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CG  
1202 C  CD  . PRO B 16  ? 0.2108 0.1864 0.1112 0.0197  -0.0355 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 16   PRO B CD  
1203 N  N   . ALA B 17  ? 0.1401 0.1873 0.0967 -0.0014 -0.0429 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N   
1204 C  CA  . ALA B 17  ? 0.1258 0.1828 0.0878 0.0050  -0.0374 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA  
1205 C  C   . ALA B 17  ? 0.1112 0.1816 0.0907 0.0261  -0.0257 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C   
1206 O  O   . ALA B 17  ? 0.1293 0.1633 0.0975 0.0149  -0.0237 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O   
1207 C  CB  . ALA B 17  ? 0.1725 0.1602 0.1163 0.0184  0.0101  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB  
1208 N  N   . SER B 18  ? 0.1393 0.1295 0.0855 -0.0084 -0.0317 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 18   SER B N   
1209 C  CA  . SER B 18  ? 0.1137 0.1313 0.0792 0.0016  -0.0171 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 18   SER B CA  
1210 C  C   . SER B 18  ? 0.1031 0.1551 0.1009 0.0025  -0.0290 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 18   SER B C   
1211 O  O   . SER B 18  ? 0.1014 0.1593 0.1044 0.0001  -0.0120 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 18   SER B O   
1212 C  CB  . SER B 18  ? 0.1124 0.1674 0.0829 0.0133  -0.0113 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 18   SER B CB  
1213 O  OG  . SER B 18  ? 0.1098 0.1866 0.1108 0.0080  -0.0120 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 18   SER B OG  
1214 N  N   . ILE B 19  ? 0.1298 0.1768 0.1039 -0.0260 -0.0205 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B N   
1215 C  CA  . ILE B 19  ? 0.1308 0.1607 0.1164 -0.0241 -0.0206 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CA  
1216 C  C   . ILE B 19  ? 0.1329 0.1515 0.1027 -0.0285 -0.0190 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B C   
1217 O  O   . ILE B 19  ? 0.1271 0.1990 0.0919 -0.0060 -0.0227 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B O   
1218 C  CB  . ILE B 19  ? 0.1380 0.1539 0.1389 -0.0222 -0.0140 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CB  
1219 C  CG1 . ILE B 19  ? 0.1696 0.1602 0.1187 -0.0376 -0.0261 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG1 
1220 C  CG2 . ILE B 19  ? 0.1449 0.1681 0.1680 -0.0483 -0.0007 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CG2 
1221 C  CD1 . ILE B 19  ? 0.1783 0.1525 0.2062 -0.0249 -0.0457 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 19   ILE B CD1 
1222 N  N   . ALA B 20  ? 0.1390 0.1721 0.0968 0.0022  -0.0123 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B N   
1223 C  CA  . ALA B 20  ? 0.1146 0.1944 0.1099 0.0015  -0.0329 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CA  
1224 C  C   . ALA B 20  ? 0.1052 0.1814 0.1007 0.0171  -0.0227 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B C   
1225 O  O   . ALA B 20  ? 0.1100 0.2020 0.1207 0.0362  -0.0271 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B O   
1226 C  CB  . ALA B 20  ? 0.1372 0.2005 0.1020 0.0304  -0.0468 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 20   ALA B CB  
1227 N  N   . PHE B 21  ? 0.1059 0.1950 0.0962 0.0141  -0.0332 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B N   
1228 C  CA  . PHE B 21  ? 0.1210 0.1845 0.0809 -0.0010 -0.0385 0.0062  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CA  
1229 C  C   . PHE B 21  ? 0.1065 0.1965 0.0804 0.0128  -0.0341 0.0045  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B C   
1230 O  O   . PHE B 21  ? 0.1346 0.1753 0.1053 0.0003  -0.0193 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B O   
1231 C  CB  . PHE B 21  ? 0.1258 0.1588 0.1044 -0.0192 -0.0165 0.0242  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CB  
1232 C  CG  . PHE B 21  ? 0.1149 0.1738 0.1171 -0.0063 -0.0209 0.0001  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CG  
1233 C  CD1 . PHE B 21  ? 0.1205 0.1709 0.1619 -0.0206 -0.0337 0.0058  ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD1 
1234 C  CD2 . PHE B 21  ? 0.1313 0.2123 0.1073 0.0109  -0.0057 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CD2 
1235 C  CE1 . PHE B 21  ? 0.1452 0.1801 0.1875 -0.0198 -0.0322 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE1 
1236 C  CE2 . PHE B 21  ? 0.1065 0.2194 0.1214 0.0374  -0.0097 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CE2 
1237 C  CZ  . PHE B 21  ? 0.1186 0.2181 0.1716 0.0054  -0.0173 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 21   PHE B CZ  
1238 N  N   . TYR B 22  ? 0.1066 0.1736 0.0936 -0.0124 -0.0183 0.0111  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B N   
1239 C  CA  . TYR B 22  ? 0.1038 0.1595 0.0882 -0.0317 -0.0236 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CA  
1240 C  C   . TYR B 22  ? 0.1035 0.2005 0.0889 -0.0125 -0.0219 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B C   
1241 O  O   . TYR B 22  ? 0.1234 0.2047 0.1239 -0.0057 0.0023  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B O   
1242 C  CB  . TYR B 22  ? 0.1112 0.1685 0.0887 -0.0136 -0.0165 0.0002  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CB  
1243 C  CG  . TYR B 22  ? 0.1098 0.1273 0.0860 -0.0065 -0.0070 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CG  
1244 C  CD1 . TYR B 22  ? 0.1081 0.1574 0.0934 0.0164  -0.0181 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD1 
1245 C  CD2 . TYR B 22  ? 0.1050 0.1831 0.0737 -0.0301 0.0092  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CD2 
1246 C  CE1 . TYR B 22  ? 0.1067 0.1667 0.0594 0.0148  -0.0084 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE1 
1247 C  CE2 . TYR B 22  ? 0.1038 0.1792 0.0805 -0.0226 0.0097  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CE2 
1248 C  CZ  . TYR B 22  ? 0.0913 0.1539 0.0636 0.0082  -0.0108 0.0084  ? ? ? ? ? ? 22   TYR B CZ  
1249 O  OH  . TYR B 22  ? 0.0890 0.1525 0.0940 0.0038  0.0014  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 22   TYR B OH  
1250 N  N   . ARG B 23  ? 0.1019 0.2375 0.1092 -0.0353 -0.0371 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B N   
1251 C  CA  . ARG B 23  ? 0.1097 0.2738 0.1306 -0.0426 -0.0278 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CA  
1252 C  C   . ARG B 23  ? 0.1075 0.3087 0.1382 -0.0060 -0.0147 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B C   
1253 O  O   . ARG B 23  ? 0.1225 0.3867 0.1558 0.0226  0.0003  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B O   
1254 C  CB  . ARG B 23  ? 0.1397 0.2919 0.1983 -0.0801 -0.0326 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CB  
1255 C  CG  . ARG B 23  ? 0.1564 0.4308 0.2546 -0.1465 -0.0391 0.0072  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CG  
1256 C  CD  . ARG B 23  ? 0.2263 0.5113 0.2576 -0.1944 -0.0759 0.0013  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CD  
1257 N  NE  . ARG B 23  ? 0.3467 0.5952 0.2495 -0.1694 -0.0432 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NE  
1258 C  CZ  . ARG B 23  ? 0.4270 0.5796 0.2408 -0.1815 -0.0735 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 23   ARG B CZ  
1259 N  NH1 . ARG B 23  ? 0.4098 0.5411 0.3494 -0.1217 -0.1130 0.0037  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH1 
1260 N  NH2 . ARG B 23  ? 0.6449 0.6166 0.1639 -0.1860 -0.0996 0.0340  ? ? ? ? ? ? 23   ARG B NH2 
1261 N  N   . ASP B 24  ? 0.1269 0.3030 0.1460 0.0311  -0.0008 0.0003  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B N   
1262 C  CA  . ASP B 24  ? 0.1198 0.3458 0.1722 0.0368  -0.0478 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CA  
1263 C  C   . ASP B 24  ? 0.1474 0.3147 0.1671 0.0581  -0.0292 0.0149  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B C   
1264 O  O   . ASP B 24  ? 0.1756 0.3435 0.2970 0.0814  0.0353  0.0441  ? ? ? ? ? ? 24   ASP B O   
1265 C  CB  . ASP B 24  ? 0.1591 0.3606 0.1761 0.0656  -0.0485 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CB  
1266 C  CG  . ASP B 24  ? 0.2227 0.4328 0.2379 0.0292  -0.1226 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B CG  
1267 O  OD1 . ASP B 24  ? 0.2670 0.4458 0.3403 -0.0604 -0.1154 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD1 
1268 O  OD2 . ASP B 24  ? 0.3470 0.4651 0.2866 0.0829  -0.1125 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 24   ASP B OD2 
1269 N  N   . LEU B 25  ? 0.1584 0.2604 0.1610 0.0517  -0.0232 0.0124  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B N   
1270 C  CA  . LEU B 25  ? 0.1693 0.2623 0.1938 0.0660  -0.0094 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CA  
1271 C  C   . LEU B 25  ? 0.1718 0.2397 0.2038 0.0697  -0.0083 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B C   
1272 O  O   . LEU B 25  ? 0.2781 0.2681 0.2539 0.1052  0.0933  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 25   LEU B O   
1273 C  CB  . LEU B 25  ? 0.1986 0.2775 0.2397 0.0283  0.0129  0.0486  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CB  
1274 C  CG  . LEU B 25  ? 0.1740 0.2507 0.3184 0.0695  -0.0172 0.0188  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CG  
1275 C  CD1 . LEU B 25  ? 0.1580 0.3216 0.3461 0.0363  -0.0038 0.1199  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD1 
1276 C  CD2 . LEU B 25  ? 0.1682 0.2364 0.5871 0.0448  0.0327  0.0539  ? ? ? ? ? ? 25   LEU B CD2 
1277 N  N   . LEU B 26  ? 0.1502 0.2358 0.1742 0.0270  0.0046  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   
1278 C  CA  . LEU B 26  ? 0.1273 0.2187 0.1816 0.0116  0.0010  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  
1279 C  C   . LEU B 26  ? 0.1315 0.2414 0.1793 0.0268  0.0197  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   
1280 O  O   . LEU B 26  ? 0.1917 0.3160 0.1854 0.0219  0.0380  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   
1281 C  CB  . LEU B 26  ? 0.1234 0.2152 0.1801 0.0054  -0.0046 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  
1282 C  CG  . LEU B 26  ? 0.1290 0.2125 0.2418 -0.0281 -0.0330 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  
1283 C  CD1 . LEU B 26  ? 0.1417 0.1826 0.2114 -0.0585 -0.0348 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 
1284 C  CD2 . LEU B 26  ? 0.2162 0.2239 0.3436 -0.0302 -0.0842 0.0300  ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 
1285 N  N   . GLY B 27  ? 0.1103 0.2366 0.1684 0.0246  0.0040  0.0042  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N   
1286 C  CA  . GLY B 27  ? 0.1103 0.2391 0.2022 0.0419  0.0215  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA  
1287 C  C   . GLY B 27  ? 0.0659 0.2479 0.1654 0.0068  -0.0020 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C   
1288 O  O   . GLY B 27  ? 0.0785 0.3063 0.1984 0.0075  0.0181  0.0029  ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O   
1289 N  N   . PHE B 28  ? 0.0795 0.2486 0.1391 0.0193  -0.0032 0.0090  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B N   
1290 C  CA  . PHE B 28  ? 0.1006 0.2456 0.1442 0.0157  -0.0007 0.0082  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CA  
1291 C  C   . PHE B 28  ? 0.1114 0.2555 0.1300 0.0072  0.0016  0.0062  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B C   
1292 O  O   . PHE B 28  ? 0.1237 0.2986 0.1467 -0.0115 -0.0160 0.0385  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B O   
1293 C  CB  . PHE B 28  ? 0.1067 0.2138 0.1165 0.0144  -0.0021 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CB  
1294 C  CG  . PHE B 28  ? 0.1061 0.2071 0.1000 0.0187  0.0046  0.0010  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CG  
1295 C  CD1 . PHE B 28  ? 0.1300 0.2133 0.1250 0.0032  -0.0071 0.0023  ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD1 
1296 C  CD2 . PHE B 28  ? 0.1348 0.2234 0.0930 0.0365  -0.0054 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CD2 
1297 C  CE1 . PHE B 28  ? 0.1470 0.2408 0.1017 -0.0155 0.0003  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE1 
1298 C  CE2 . PHE B 28  ? 0.1513 0.2291 0.1263 0.0556  -0.0323 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CE2 
1299 C  CZ  . PHE B 28  ? 0.1055 0.2713 0.1188 0.0162  0.0102  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 28   PHE B CZ  
1300 N  N   . ARG B 29  ? 0.1392 0.2405 0.1414 0.0049  -0.0201 0.0170  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B N   
1301 C  CA  . ARG B 29  ? 0.1116 0.3001 0.1480 -0.0229 -0.0167 0.0181  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CA  
1302 C  C   . ARG B 29  ? 0.0962 0.2593 0.1644 -0.0511 -0.0539 0.0038  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B C   
1303 O  O   . ARG B 29  ? 0.1031 0.3120 0.1634 -0.0214 -0.0481 0.0013  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B O   
1304 C  CB  . ARG B 29  ? 0.1792 0.4155 0.1835 -0.0671 0.0315  0.0154  ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CB  
1305 C  CG  . ARG B 29  ? 0.2450 0.5829 0.2905 -0.1992 0.0635  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CG  
1306 C  CD  . ARG B 29  ? 0.3009 0.6827 0.3433 -0.2357 0.1250  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CD  
1307 N  NE  . ARG B 29  ? 0.3849 0.7991 0.3669 -0.1465 0.0984  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NE  
1308 C  CZ  . ARG B 29  ? 0.4007 0.8322 0.3455 -0.1049 0.0601  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B CZ  
1309 N  NH1 . ARG B 29  ? 0.4725 0.8335 0.3120 0.0848  -0.0487 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH1 
1310 N  NH2 . ARG B 29  ? 0.3994 0.9062 0.3909 -0.0530 -0.0431 -0.2219 ? ? ? ? ? ? 29   ARG B NH2 
1311 N  N   . LEU B 30  ? 0.1055 0.2840 0.1573 -0.0416 -0.0406 0.0065  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N   
1312 C  CA  . LEU B 30  ? 0.1414 0.2898 0.1539 -0.0388 -0.0019 0.0117  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA  
1313 C  C   . LEU B 30  ? 0.1169 0.2868 0.1573 -0.0481 -0.0156 0.0010  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C   
1314 O  O   . LEU B 30  ? 0.1239 0.3784 0.2589 -0.0638 -0.0446 0.0417  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O   
1315 C  CB  . LEU B 30  ? 0.1190 0.3234 0.1528 -0.0251 -0.0227 0.0169  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB  
1316 C  CG  . LEU B 30  ? 0.1547 0.3119 0.1640 -0.0596 -0.0257 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG  
1317 C  CD1 . LEU B 30  ? 0.1367 0.2549 0.1835 -0.0433 0.0133  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1 
1318 C  CD2 . LEU B 30  ? 0.2476 0.3321 0.1645 -0.0678 -0.0291 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2 
1319 N  N   . GLU B 31  ? 0.1078 0.2692 0.1578 -0.0653 -0.0169 0.0007  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B N   
1320 C  CA  . GLU B 31  ? 0.1302 0.2866 0.1419 -0.0878 -0.0117 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CA  
1321 C  C   . GLU B 31  ? 0.1644 0.2813 0.1445 -0.1091 0.0186  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B C   
1322 O  O   . GLU B 31  ? 0.1766 0.3165 0.1940 -0.1371 0.0218  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B O   
1323 C  CB  . GLU B 31  ? 0.1690 0.3523 0.1213 -0.0949 0.0160  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CB  
1324 C  CG  . GLU B 31  ? 0.2048 0.4132 0.1377 -0.0194 0.0181  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CG  
1325 C  CD  . GLU B 31  ? 0.2230 0.4815 0.2907 -0.0128 0.0763  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B CD  
1326 O  OE1 . GLU B 31  ? 0.2199 0.5067 0.4175 -0.0556 0.1005  0.0032  ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE1 
1327 O  OE2 . GLU B 31  ? 0.2372 0.5730 0.4496 0.0538  0.0583  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 31   GLU B OE2 
1328 N  N   . ALA B 32  ? 0.1468 0.2700 0.1358 -0.0994 -0.0034 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N   
1329 C  CA  . ALA B 32  ? 0.1583 0.2710 0.1383 -0.1027 0.0059  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA  
1330 C  C   . ALA B 32  ? 0.1475 0.2605 0.1094 -0.0970 -0.0162 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C   
1331 O  O   . ALA B 32  ? 0.1328 0.2454 0.1251 -0.0824 -0.0078 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O   
1332 C  CB  . ALA B 32  ? 0.2169 0.2684 0.1742 -0.0885 0.0382  0.0159  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB  
1333 N  N   . ARG B 33  ? 0.1984 0.2766 0.1215 -0.1095 -0.0020 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B N   
1334 C  CA  . ARG B 33  ? 0.2025 0.2569 0.1059 -0.0910 -0.0068 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CA  
1335 C  C   . ARG B 33  ? 0.2086 0.2303 0.1505 -0.1162 0.0101  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B C   
1336 O  O   . ARG B 33  ? 0.2481 0.2882 0.2711 -0.1679 0.0540  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B O   
1337 C  CB  . ARG B 33  ? 0.2281 0.2942 0.1567 -0.0650 0.0097  0.0204  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CB  
1338 C  CG  . ARG B 33  ? 0.2655 0.2727 0.1411 -0.0898 0.0058  0.0138  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CG  
1339 C  CD  . ARG B 33  ? 0.2782 0.2430 0.1383 -0.1151 -0.0272 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CD  
1340 N  NE  . ARG B 33  ? 0.2667 0.1952 0.1454 -0.0690 -0.0182 0.0001  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NE  
1341 C  CZ  . ARG B 33  ? 0.2306 0.1828 0.1703 -0.0814 -0.0250 0.0070  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B CZ  
1342 N  NH1 . ARG B 33  ? 0.2498 0.2376 0.1886 -0.0494 -0.0183 0.0167  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH1 
1343 N  NH2 . ARG B 33  ? 0.1974 0.2700 0.2154 -0.1001 -0.0312 0.0533  ? ? ? ? ? ? 33   ARG B NH2 
1344 N  N   . TRP B 34  ? 0.2239 0.2268 0.1544 -0.1244 0.0364  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   
1345 C  CA  . TRP B 34  ? 0.2444 0.2076 0.1634 -0.1047 0.0237  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  
1346 C  C   . TRP B 34  ? 0.2497 0.1906 0.1351 -0.1133 0.0217  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   
1347 O  O   . TRP B 34  ? 0.2346 0.1858 0.1529 -0.0964 0.0303  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   
1348 C  CB  . TRP B 34  ? 0.2696 0.2446 0.1761 -0.1258 -0.0163 0.0030  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  
1349 C  CG  . TRP B 34  ? 0.2446 0.2348 0.1594 -0.1089 0.0125  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  
1350 C  CD1 . TRP B 34  ? 0.2562 0.2358 0.1435 -0.1005 0.0256  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 
1351 C  CD2 . TRP B 34  ? 0.2556 0.2266 0.1481 -0.1027 0.0220  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 
1352 N  NE1 . TRP B 34  ? 0.2599 0.2842 0.1625 -0.0719 0.0017  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 
1353 C  CE2 . TRP B 34  ? 0.2764 0.2596 0.1589 -0.0878 -0.0088 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 
1354 C  CE3 . TRP B 34  ? 0.3104 0.1772 0.1348 -0.0674 0.0026  0.0049  ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 
1355 C  CZ2 . TRP B 34  ? 0.3045 0.2484 0.1660 -0.1356 -0.0050 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 
1356 C  CZ3 . TRP B 34  ? 0.3586 0.1507 0.1644 -0.0953 -0.0033 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 
1357 C  CH2 . TRP B 34  ? 0.3635 0.1787 0.1575 -0.1207 -0.0204 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 
1358 N  N   . ASP B 35  ? 0.2638 0.2122 0.1689 -0.0954 0.0127  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B N   
1359 C  CA  . ASP B 35  ? 0.2579 0.2511 0.1597 -0.0533 0.0201  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CA  
1360 C  C   . ASP B 35  ? 0.2288 0.2497 0.1579 -0.0397 0.0341  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B C   
1361 O  O   . ASP B 35  ? 0.3055 0.2771 0.1523 -0.0946 0.0185  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B O   
1362 C  CB  . ASP B 35  ? 0.2648 0.2946 0.1816 -0.0193 -0.0038 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CB  
1363 C  CG  . ASP B 35  ? 0.2430 0.2774 0.1884 -0.0204 0.0210  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B CG  
1364 O  OD1 . ASP B 35  ? 0.2681 0.2841 0.2541 -0.0031 -0.0216 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD1 
1365 O  OD2 . ASP B 35  ? 0.3001 0.2814 0.3955 -0.0078 -0.0133 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 35   ASP B OD2 
1366 N  N   . GLN B 36  ? 0.2523 0.1728 0.1582 -0.0778 0.0304  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B N   
1367 C  CA  . GLN B 36  ? 0.2351 0.1722 0.1629 -0.0618 0.0389  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CA  
1368 C  C   . GLN B 36  ? 0.1972 0.1728 0.1507 -0.0531 0.0152  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B C   
1369 O  O   . GLN B 36  ? 0.2190 0.1594 0.1609 -0.0613 -0.0132 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B O   
1370 C  CB  . GLN B 36  ? 0.2551 0.1829 0.2210 -0.0424 0.0289  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CB  
1371 C  CG  . GLN B 36  ? 0.3904 0.2530 0.3206 0.0067  0.1168  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CG  
1372 C  CD  . GLN B 36  ? 0.3974 0.3389 0.4011 0.0376  0.1656  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B CD  
1373 O  OE1 . GLN B 36  ? 0.6365 0.5769 0.6679 0.1638  -0.0232 0.1146  ? ? ? ? ? ? 36   GLN B OE1 
1374 N  NE2 . GLN B 36  ? 0.4634 0.7505 0.5055 -0.1031 0.2639  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 36   GLN B NE2 
1375 N  N   . GLY B 37  ? 0.2037 0.1626 0.1246 -0.0584 0.0311  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B N   
1376 C  CA  . GLY B 37  ? 0.1698 0.1441 0.1216 -0.0325 -0.0072 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B CA  
1377 C  C   . GLY B 37  ? 0.1556 0.1819 0.1190 -0.0616 0.0135  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B C   
1378 O  O   . GLY B 37  ? 0.1801 0.1688 0.1423 -0.0724 -0.0089 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 37   GLY B O   
1379 N  N   . ALA B 38  ? 0.1307 0.2007 0.1124 -0.0671 0.0176  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B N   
1380 C  CA  . ALA B 38  ? 0.1310 0.2118 0.1033 -0.0518 0.0110  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CA  
1381 C  C   . ALA B 38  ? 0.1009 0.1753 0.1033 -0.0549 0.0047  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B C   
1382 O  O   . ALA B 38  ? 0.0880 0.1905 0.1335 -0.0406 -0.0047 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 38   ALA B O   
1383 C  CB  . ALA B 38  ? 0.1583 0.2542 0.1022 -0.0373 0.0019  0.0125  ? ? ? ? ? ? 38   ALA B CB  
1384 N  N   . TYR B 39  ? 0.1083 0.1904 0.1003 -0.0782 0.0061  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   
1385 C  CA  . TYR B 39  ? 0.1313 0.1771 0.1041 -0.0490 0.0220  0.0068  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  
1386 C  C   . TYR B 39  ? 0.1171 0.1758 0.1014 -0.0536 -0.0136 0.0099  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   
1387 O  O   . TYR B 39  ? 0.1305 0.2384 0.1358 -0.0644 -0.0325 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   
1388 C  CB  . TYR B 39  ? 0.1384 0.1732 0.1139 -0.0518 0.0044  0.0170  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  
1389 C  CG  . TYR B 39  ? 0.1475 0.1657 0.1239 -0.0433 0.0275  0.0008  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  
1390 C  CD1 . TYR B 39  ? 0.1695 0.1656 0.1354 -0.0487 0.0237  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 
1391 C  CD2 . TYR B 39  ? 0.1471 0.1477 0.1303 -0.0277 0.0292  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 
1392 C  CE1 . TYR B 39  ? 0.1800 0.1630 0.1488 -0.0482 0.0487  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 
1393 C  CE2 . TYR B 39  ? 0.1594 0.1515 0.1476 -0.0292 0.0248  0.0008  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 
1394 C  CZ  . TYR B 39  ? 0.1697 0.1559 0.1586 -0.0292 0.0651  0.0216  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  
1395 O  OH  . TYR B 39  ? 0.2413 0.1688 0.2196 0.0094  0.0231  0.0179  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  
1396 N  N   . LEU B 40  ? 0.0725 0.1987 0.1304 -0.0413 -0.0139 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B N   
1397 C  CA  . LEU B 40  ? 0.1063 0.2018 0.1222 -0.0244 0.0103  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CA  
1398 C  C   . LEU B 40  ? 0.0935 0.2211 0.1134 -0.0175 0.0189  0.0109  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B C   
1399 O  O   . LEU B 40  ? 0.1006 0.1711 0.1220 -0.0162 0.0126  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B O   
1400 C  CB  . LEU B 40  ? 0.1458 0.2193 0.1099 -0.0256 0.0219  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CB  
1401 C  CG  . LEU B 40  ? 0.1418 0.2230 0.1132 -0.0330 0.0192  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CG  
1402 C  CD1 . LEU B 40  ? 0.1423 0.2324 0.1295 -0.0313 0.0288  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD1 
1403 C  CD2 . LEU B 40  ? 0.1751 0.2652 0.1063 0.0095  0.0596  0.0106  ? ? ? ? ? ? 40   LEU B CD2 
1404 N  N   . GLU B 41  ? 0.1133 0.2079 0.1083 -0.0043 -0.0079 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B N   
1405 C  CA  . GLU B 41  ? 0.0972 0.2110 0.1049 -0.0097 -0.0016 0.0070  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CA  
1406 C  C   . GLU B 41  ? 0.0929 0.2132 0.1112 -0.0041 0.0245  0.0092  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B C   
1407 O  O   . GLU B 41  ? 0.1501 0.2137 0.1313 0.0238  -0.0104 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 41   GLU B O   
1408 C  CB  . GLU B 41  ? 0.1168 0.2289 0.1405 -0.0150 0.0113  0.0293  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CB  
1409 C  CG  . GLU B 41  ? 0.1363 0.2541 0.1418 -0.0135 0.0258  0.0424  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CG  
1410 C  CD  . GLU B 41  ? 0.1095 0.2891 0.1600 -0.0220 0.0372  0.0379  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B CD  
1411 O  OE1 . GLU B 41  ? 0.1247 0.2935 0.3221 -0.0278 -0.0224 0.0651  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE1 
1412 O  OE2 . GLU B 41  ? 0.1600 0.2856 0.1924 -0.0430 0.0229  0.0757  ? ? ? ? ? ? 41   GLU B OE2 
1413 N  N   . LEU B 42  ? 0.1192 0.2041 0.1315 0.0128  0.0001  0.0035  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N   
1414 C  CA  . LEU B 42  ? 0.1105 0.2044 0.1368 0.0229  0.0257  0.0073  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA  
1415 C  C   . LEU B 42  ? 0.1064 0.2143 0.1348 -0.0033 0.0350  0.0038  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C   
1416 O  O   . LEU B 42  ? 0.1062 0.1887 0.1478 0.0016  0.0270  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O   
1417 C  CB  . LEU B 42  ? 0.1398 0.2021 0.1095 0.0218  0.0237  0.0197  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB  
1418 C  CG  . LEU B 42  ? 0.1490 0.1998 0.1312 0.0239  0.0118  0.0130  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG  
1419 C  CD1 . LEU B 42  ? 0.1976 0.2577 0.1625 0.0668  -0.0200 0.0121  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1 
1420 C  CD2 . LEU B 42  ? 0.1817 0.2176 0.1984 -0.0027 0.0275  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2 
1421 N  N   . GLY B 43  ? 0.1068 0.2667 0.1470 0.0051  0.0316  0.0015  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B N   
1422 C  CA  . GLY B 43  ? 0.1550 0.2600 0.1566 0.0563  0.0702  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 43   GLY B CA  
1423 C  C   . GLY B 43  ? 0.1741 0.2366 0.1438 0.0236  0.0765  0.0005  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B C   
1424 O  O   . GLY B 43  ? 0.2717 0.2539 0.1485 -0.0164 0.0528  0.0080  ? ? ? ? ? ? 43   GLY B O   
1425 N  N   . SER B 44  ? 0.1592 0.2065 0.1690 0.0101  0.0708  0.0283  ? ? ? ? ? ? 44   SER B N   
1426 C  CA  . SER B 44  ? 0.1697 0.1966 0.1685 0.0033  0.0813  0.0290  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CA  
1427 C  C   . SER B 44  ? 0.1525 0.1455 0.1657 -0.0177 0.0641  0.0057  ? ? ? ? ? ? 44   SER B C   
1428 O  O   . SER B 44  ? 0.1740 0.1620 0.1750 0.0002  0.0318  0.0135  ? ? ? ? ? ? 44   SER B O   
1429 C  CB  . SER B 44  ? 0.2226 0.1856 0.1620 0.0396  0.0838  0.0396  ? ? ? ? ? ? 44   SER B CB  
1430 O  OG  . SER B 44  ? 0.3065 0.2597 0.1689 -0.0325 0.0501  0.0056  ? ? ? ? ? ? 44   SER B OG  
1431 N  N   . LEU B 45  ? 0.1355 0.1743 0.1221 0.0192  0.0529  0.0118  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N   
1432 C  CA  . LEU B 45  ? 0.1201 0.1600 0.1082 0.0162  0.0323  0.0110  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA  
1433 C  C   . LEU B 45  ? 0.0769 0.1862 0.1067 -0.0002 0.0301  0.0005  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C   
1434 O  O   . LEU B 45  ? 0.1163 0.2055 0.1406 0.0143  -0.0022 0.0033  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O   
1435 C  CB  . LEU B 45  ? 0.1359 0.1848 0.1112 -0.0152 0.0251  0.0115  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB  
1436 C  CG  . LEU B 45  ? 0.1027 0.1960 0.1111 -0.0495 0.0036  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG  
1437 C  CD1 . LEU B 45  ? 0.1240 0.2122 0.1444 -0.0278 -0.0049 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1 
1438 C  CD2 . LEU B 45  ? 0.1108 0.1764 0.1150 -0.0316 0.0221  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2 
1439 N  N   . TRP B 46  ? 0.1038 0.1654 0.0782 -0.0012 0.0168  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B N   
1440 C  CA  . TRP B 46  ? 0.0994 0.1685 0.0770 -0.0247 0.0100  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CA  
1441 C  C   . TRP B 46  ? 0.0905 0.1847 0.0630 -0.0040 0.0110  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B C   
1442 O  O   . TRP B 46  ? 0.0998 0.1799 0.0802 -0.0238 -0.0032 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B O   
1443 C  CB  . TRP B 46  ? 0.0970 0.1634 0.1212 -0.0179 0.0230  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CB  
1444 C  CG  . TRP B 46  ? 0.1077 0.1630 0.1118 -0.0422 0.0126  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CG  
1445 C  CD1 . TRP B 46  ? 0.1307 0.1811 0.1102 -0.0609 -0.0085 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD1 
1446 C  CD2 . TRP B 46  ? 0.1106 0.1574 0.1124 -0.0419 0.0143  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CD2 
1447 N  NE1 . TRP B 46  ? 0.1825 0.1819 0.1156 -0.0682 0.0034  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B NE1 
1448 C  CE2 . TRP B 46  ? 0.1341 0.1659 0.1195 -0.0606 0.0188  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE2 
1449 C  CE3 . TRP B 46  ? 0.1224 0.1770 0.1175 -0.0383 -0.0014 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CE3 
1450 C  CZ2 . TRP B 46  ? 0.1299 0.1677 0.1272 -0.0593 0.0227  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ2 
1451 C  CZ3 . TRP B 46  ? 0.1237 0.1719 0.1160 -0.0520 0.0022  0.0030  ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CZ3 
1452 C  CH2 . TRP B 46  ? 0.1168 0.1755 0.1513 -0.0482 0.0069  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 46   TRP B CH2 
1453 N  N   . LEU B 47  ? 0.0829 0.1967 0.0726 -0.0182 0.0023  0.0065  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   
1454 C  CA  . LEU B 47  ? 0.0949 0.1713 0.0647 -0.0289 0.0012  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  
1455 C  C   . LEU B 47  ? 0.0833 0.1718 0.1003 -0.0492 0.0185  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   
1456 O  O   . LEU B 47  ? 0.0889 0.1989 0.0976 -0.0344 0.0031  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   
1457 C  CB  . LEU B 47  ? 0.1119 0.1786 0.0948 -0.0273 0.0049  0.0126  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  
1458 C  CG  . LEU B 47  ? 0.1127 0.1949 0.0819 -0.0336 -0.0010 0.0172  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  
1459 C  CD1 . LEU B 47  ? 0.1040 0.1868 0.1536 -0.0295 0.0123  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 
1460 C  CD2 . LEU B 47  ? 0.1714 0.2028 0.0921 -0.0065 0.0141  0.0241  ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 
1461 N  N   A CYS B 48  ? 0.0869 0.1639 0.0882 -0.0376 0.0064  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   
1462 N  N   B CYS B 48  ? 0.0869 0.1687 0.0890 -0.0379 0.0040  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B N   
1463 C  CA  A CYS B 48  ? 0.1082 0.1529 0.1012 -0.0273 0.0106  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  
1464 C  CA  B CYS B 48  ? 0.1108 0.1588 0.1034 -0.0294 0.0137  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CA  
1465 C  C   A CYS B 48  ? 0.1072 0.1341 0.0956 -0.0211 0.0139  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   
1466 C  C   B CYS B 48  ? 0.1030 0.1303 0.0969 -0.0245 0.0093  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B C   
1467 O  O   A CYS B 48  ? 0.0859 0.1054 0.0820 0.0069  0.0038  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   
1468 O  O   B CYS B 48  ? 0.1174 0.1616 0.1181 -0.0446 -0.0070 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B O   
1469 C  CB  A CYS B 48  ? 0.1143 0.1592 0.1179 -0.0278 -0.0027 0.0017  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  
1470 C  CB  B CYS B 48  ? 0.1085 0.1577 0.1118 -0.0438 0.0087  0.0030  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B CB  
1471 S  SG  A CYS B 48  ? 0.1450 0.1636 0.1600 -0.0092 0.0034  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  
1472 S  SG  B CYS B 48  ? 0.1153 0.2008 0.1059 -0.0524 0.0194  0.0020  ? ? ? ? ? ? 48   CYS B SG  
1473 N  N   . LEU B 49  ? 0.1181 0.1860 0.0926 -0.0501 0.0152  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B N   
1474 C  CA  . LEU B 49  ? 0.1050 0.1927 0.0983 -0.0297 0.0175  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CA  
1475 C  C   . LEU B 49  ? 0.1260 0.1827 0.1184 -0.0367 0.0310  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B C   
1476 O  O   . LEU B 49  ? 0.1522 0.2209 0.1610 -0.0688 0.0589  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B O   
1477 C  CB  . LEU B 49  ? 0.1188 0.1970 0.0995 -0.0377 0.0053  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CB  
1478 C  CG  . LEU B 49  ? 0.1247 0.1972 0.0815 -0.0286 0.0059  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CG  
1479 C  CD1 . LEU B 49  ? 0.1087 0.2423 0.1162 -0.0407 -0.0252 0.0056  ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD1 
1480 C  CD2 . LEU B 49  ? 0.1229 0.2010 0.0872 -0.0004 -0.0216 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 49   LEU B CD2 
1481 N  N   . SER B 50  ? 0.1196 0.1673 0.0913 -0.0161 0.0061  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 50   SER B N   
1482 C  CA  . SER B 50  ? 0.1210 0.1522 0.1191 -0.0273 -0.0061 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 50   SER B CA  
1483 C  C   . SER B 50  ? 0.1077 0.1345 0.1197 -0.0039 0.0013  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 50   SER B C   
1484 O  O   . SER B 50  ? 0.1144 0.1715 0.1203 -0.0268 0.0008  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 50   SER B O   
1485 C  CB  . SER B 50  ? 0.1398 0.1787 0.1331 -0.0053 -0.0145 0.0048  ? ? ? ? ? ? 50   SER B CB  
1486 O  OG  . SER B 50  ? 0.2604 0.2341 0.2552 0.0800  -0.0573 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 50   SER B OG  
1487 N  N   . ARG B 51  ? 0.1532 0.1165 0.1197 -0.0208 -0.0011 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B N   
1488 C  CA  . ARG B 51  ? 0.1771 0.1402 0.1034 0.0148  -0.0220 0.0117  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CA  
1489 C  C   . ARG B 51  ? 0.1739 0.1779 0.1282 0.0102  0.0091  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B C   
1490 O  O   . ARG B 51  ? 0.1788 0.2032 0.2100 0.0449  0.0241  0.0324  ? ? ? ? ? ? 51   ARG B O   
1491 C  CB  . ARG B 51  ? 0.2109 0.1696 0.1330 0.0071  -0.0299 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CB  
1492 C  CG  . ARG B 51  ? 0.2296 0.2475 0.1226 0.0302  -0.0385 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CG  
1493 C  CD  . ARG B 51  ? 0.3222 0.3274 0.1747 0.0322  -0.0887 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CD  
1494 N  NE  . ARG B 51  ? 0.4750 0.3600 0.1606 0.0176  -0.1303 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NE  
1495 C  CZ  . ARG B 51  ? 0.5624 0.3971 0.1816 0.0275  -0.1315 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B CZ  
1496 N  NH1 . ARG B 51  ? 0.7237 0.4706 0.4150 -0.1193 -0.1610 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH1 
1497 N  NH2 . ARG B 51  ? 0.7262 0.5732 0.1689 0.1585  -0.0754 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 51   ARG B NH2 
1498 N  N   . GLU B 52  ? 0.1979 0.1950 0.1293 -0.0144 0.0033  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   
1499 C  CA  . GLU B 52  ? 0.1970 0.2201 0.2020 -0.0213 0.0151  0.0289  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  
1500 C  C   . GLU B 52  ? 0.2476 0.2403 0.1950 -0.0697 0.0441  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   
1501 O  O   . GLU B 52  ? 0.1979 0.2412 0.1583 -0.0412 0.0164  0.0065  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   
1502 C  CB  . GLU B 52  ? 0.2042 0.3363 0.1688 -0.0373 -0.0509 0.0492  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  
1503 C  CG  . GLU B 52  ? 0.2300 0.4023 0.3229 0.0050  -0.1032 0.0590  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  
1504 C  CD  . GLU B 52  ? 0.2561 0.4205 0.3391 -0.0179 -0.1588 0.0656  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  
1505 O  OE1 . GLU B 52  ? 0.4302 0.3339 0.2118 0.0402  -0.1449 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 
1506 O  OE2 . GLU B 52  ? 0.4003 0.3787 0.4035 0.0715  -0.1144 0.0618  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 
1507 N  N   . PRO B 53  ? 0.4281 0.2782 0.2646 -0.1296 0.1165  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   
1508 C  CA  . PRO B 53  ? 0.4963 0.2958 0.2706 -0.1439 0.1631  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  
1509 C  C   . PRO B 53  ? 0.4292 0.2860 0.2367 -0.0928 0.1489  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   
1510 O  O   . PRO B 53  ? 0.4019 0.3346 0.3589 0.0027  0.1503  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   
1511 C  CB  . PRO B 53  ? 0.5596 0.3088 0.3225 -0.1617 0.1954  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  
1512 C  CG  . PRO B 53  ? 0.5542 0.3026 0.3234 -0.1682 0.1707  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  
1513 C  CD  . PRO B 53  ? 0.5122 0.2765 0.3143 -0.1264 0.1668  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  
1514 N  N   . GLN B 54  ? 0.4096 0.2892 0.2339 -0.1086 0.1451  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B N   
1515 C  CA  . GLN B 54  ? 0.3497 0.2897 0.2797 -0.0727 0.1323  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CA  
1516 C  C   . GLN B 54  ? 0.2917 0.3462 0.2683 -0.0733 0.1079  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B C   
1517 O  O   . GLN B 54  ? 0.2730 0.3990 0.3566 -0.0780 0.1163  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B O   
1518 C  CB  . GLN B 54  ? 0.3778 0.3267 0.3432 -0.0183 0.0718  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CB  
1519 C  CG  . GLN B 54  ? 0.3592 0.3093 0.3610 0.0079  0.0826  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CG  
1520 C  CD  . GLN B 54  ? 0.3755 0.3162 0.3332 0.0012  0.0856  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B CD  
1521 O  OE1 . GLN B 54  ? 0.4387 0.4317 0.2518 -0.0919 0.1340  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B OE1 
1522 N  NE2 . GLN B 54  ? 0.3188 0.3418 0.4233 -0.0437 0.0552  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 54   GLN B NE2 
1523 N  N   . TYR B 55  ? 0.2344 0.3271 0.2673 -0.0381 0.0732  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B N   
1524 C  CA  . TYR B 55  ? 0.2072 0.2851 0.2330 -0.0545 0.0612  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CA  
1525 C  C   . TYR B 55  ? 0.1954 0.2915 0.2199 -0.0393 0.0788  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B C   
1526 O  O   . TYR B 55  ? 0.2117 0.3207 0.2383 -0.0112 0.0672  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B O   
1527 C  CB  . TYR B 55  ? 0.2113 0.2454 0.2234 -0.0140 0.0585  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CB  
1528 C  CG  . TYR B 55  ? 0.2396 0.2145 0.2054 -0.0002 0.0481  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CG  
1529 C  CD1 . TYR B 55  ? 0.2201 0.1907 0.2316 -0.0005 0.0521  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD1 
1530 C  CD2 . TYR B 55  ? 0.1890 0.2154 0.1634 -0.0370 0.0573  0.0003  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CD2 
1531 C  CE1 . TYR B 55  ? 0.2136 0.1822 0.1817 -0.0069 0.0686  0.0023  ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE1 
1532 C  CE2 . TYR B 55  ? 0.1874 0.2319 0.1817 -0.0296 0.0501  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CE2 
1533 C  CZ  . TYR B 55  ? 0.2179 0.2031 0.1422 0.0062  0.0492  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B CZ  
1534 O  OH  . TYR B 55  ? 0.2316 0.1791 0.1570 -0.0181 0.0483  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 55   TYR B OH  
1535 N  N   . GLY B 56  ? 0.2345 0.2655 0.2213 -0.0431 0.0590  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B N   
1536 C  CA  . GLY B 56  ? 0.2789 0.2815 0.2239 -0.0556 0.0442  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 56   GLY B CA  
1537 C  C   . GLY B 56  ? 0.2935 0.2259 0.2374 -0.0316 0.0621  0.0055  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B C   
1538 O  O   . GLY B 56  ? 0.3477 0.2319 0.2113 -0.0392 0.0054  0.0396  ? ? ? ? ? ? 56   GLY B O   
1539 N  N   . GLY B 57  ? 0.2563 0.1927 0.2174 -0.0376 0.0374  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B N   
1540 C  CA  . GLY B 57  ? 0.1929 0.2062 0.2349 -0.0089 0.0250  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B CA  
1541 C  C   . GLY B 57  ? 0.1858 0.1213 0.2060 -0.0118 0.0341  0.0273  ? ? ? ? ? ? 57   GLY B C   
1542 O  O   . GLY B 57  ? 0.2009 0.1532 0.2198 0.0148  0.0132  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 57   GLY B O   
1543 N  N   . PRO B 58  ? 0.1645 0.1745 0.2028 0.0020  0.0335  0.0290  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B N   
1544 C  CA  . PRO B 58  ? 0.1675 0.1794 0.1932 -0.0046 0.0419  0.0203  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CA  
1545 C  C   . PRO B 58  ? 0.1686 0.1742 0.1957 0.0010  0.0319  0.0341  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B C   
1546 O  O   . PRO B 58  ? 0.2428 0.1812 0.1586 0.0044  0.0259  0.0212  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B O   
1547 C  CB  . PRO B 58  ? 0.1928 0.1925 0.1914 0.0301  0.0503  0.0388  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CB  
1548 C  CG  . PRO B 58  ? 0.1751 0.1987 0.2329 0.0181  0.0284  0.0008  ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CG  
1549 C  CD  . PRO B 58  ? 0.1799 0.1697 0.2439 0.0181  0.0249  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 58   PRO B CD  
1550 N  N   . ALA B 59  ? 0.1640 0.1925 0.2285 -0.0010 0.0315  0.0189  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B N   
1551 C  CA  . ALA B 59  ? 0.1669 0.2125 0.2226 -0.0078 0.0425  0.0016  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CA  
1552 C  C   . ALA B 59  ? 0.1719 0.2039 0.1606 -0.0179 0.0386  0.0197  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B C   
1553 O  O   . ALA B 59  ? 0.1444 0.2123 0.1486 0.0022  0.0158  0.0422  ? ? ? ? ? ? 59   ALA B O   
1554 C  CB  . ALA B 59  ? 0.1466 0.3127 0.3710 0.0002  0.0640  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 59   ALA B CB  
1555 N  N   . ALA B 60  ? 0.1863 0.2124 0.1699 -0.0315 0.0308  0.0247  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B N   
1556 C  CA  . ALA B 60  ? 0.2468 0.1965 0.1297 -0.0267 0.0106  0.0462  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CA  
1557 C  C   . ALA B 60  ? 0.1996 0.1771 0.1428 -0.0518 -0.0053 0.0605  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B C   
1558 O  O   . ALA B 60  ? 0.1870 0.2874 0.1878 -0.0044 0.0098  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 60   ALA B O   
1559 C  CB  . ALA B 60  ? 0.4159 0.2233 0.1469 -0.0487 0.0693  0.0634  ? ? ? ? ? ? 60   ALA B CB  
1560 N  N   . ASP B 61  ? 0.1890 0.2048 0.1200 -0.0727 -0.0197 0.0412  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B N   
1561 C  CA  . ASP B 61  ? 0.1776 0.2093 0.1300 -0.0582 -0.0306 0.0455  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CA  
1562 C  C   . ASP B 61  ? 0.1846 0.1959 0.1338 -0.0573 -0.0197 0.0387  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B C   
1563 O  O   . ASP B 61  ? 0.1827 0.2304 0.1355 -0.0416 -0.0235 0.0221  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B O   
1564 C  CB  . ASP B 61  ? 0.1910 0.2224 0.1603 -0.0398 -0.0151 0.0695  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CB  
1565 C  CG  . ASP B 61  ? 0.1494 0.2002 0.1493 -0.0080 0.0144  0.0313  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B CG  
1566 O  OD1 . ASP B 61  ? 0.1402 0.2298 0.1423 -0.0017 0.0053  0.0257  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD1 
1567 O  OD2 . ASP B 61  ? 0.2198 0.2479 0.1739 -0.0003 0.0421  0.0088  ? ? ? ? ? ? 61   ASP B OD2 
1568 N  N   . TYR B 62  ? 0.1902 0.1872 0.1370 -0.0621 -0.0284 0.0272  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B N   
1569 C  CA  . TYR B 62  ? 0.2135 0.1803 0.1405 -0.0345 -0.0248 0.0096  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CA  
1570 C  C   . TYR B 62  ? 0.1766 0.1568 0.1220 -0.0026 0.0078  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B C   
1571 O  O   . TYR B 62  ? 0.1975 0.1321 0.1441 0.0362  0.0100  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B O   
1572 C  CB  . TYR B 62  ? 0.2914 0.1985 0.1870 -0.0672 -0.0152 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CB  
1573 C  CG  . TYR B 62  ? 0.4311 0.1806 0.3076 -0.0293 -0.0894 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CG  
1574 C  CD1 . TYR B 62  ? 0.4698 0.1757 0.3879 -0.0589 -0.1682 0.0113  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD1 
1575 C  CD2 . TYR B 62  ? 0.4681 0.1977 0.3549 -0.0379 -0.1303 0.0324  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CD2 
1576 C  CE1 . TYR B 62  ? 0.5276 0.1777 0.4115 -0.0556 -0.1495 0.0205  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE1 
1577 C  CE2 . TYR B 62  ? 0.5324 0.1967 0.3893 -0.0359 -0.1247 0.0342  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CE2 
1578 C  CZ  . TYR B 62  ? 0.5884 0.1902 0.4078 -0.0454 -0.1323 0.0271  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B CZ  
1579 O  OH  . TYR B 62  ? 0.7863 0.2017 0.4108 -0.0945 -0.1190 0.0400  ? ? ? ? ? ? 62   TYR B OH  
1580 N  N   . THR B 63  ? 0.1205 0.1593 0.1212 0.0112  0.0271  0.0009  ? ? ? ? ? ? 63   THR B N   
1581 C  CA  . THR B 63  ? 0.1071 0.1535 0.1002 0.0164  -0.0035 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 63   THR B CA  
1582 C  C   . THR B 63  ? 0.1177 0.1427 0.0851 0.0286  -0.0071 0.0101  ? ? ? ? ? ? 63   THR B C   
1583 O  O   . THR B 63  ? 0.1484 0.1669 0.0890 0.0109  -0.0050 0.0195  ? ? ? ? ? ? 63   THR B O   
1584 C  CB  . THR B 63  ? 0.0845 0.1585 0.1270 0.0177  0.0275  0.0000  ? ? ? ? ? ? 63   THR B CB  
1585 O  OG1 . THR B 63  ? 0.0880 0.1609 0.1526 0.0084  0.0052  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 63   THR B OG1 
1586 C  CG2 . THR B 63  ? 0.1105 0.1706 0.1167 -0.0223 0.0052  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 63   THR B CG2 
1587 N  N   . HIS B 64  ? 0.1063 0.1492 0.0829 0.0064  -0.0166 0.0037  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B N   
1588 C  CA  . HIS B 64  ? 0.1082 0.1427 0.0957 0.0097  -0.0083 0.0256  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CA  
1589 C  C   . HIS B 64  ? 0.1017 0.1532 0.0595 0.0038  -0.0236 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B C   
1590 O  O   . HIS B 64  ? 0.1286 0.1655 0.0623 0.0129  -0.0222 0.0158  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B O   
1591 C  CB  . HIS B 64  ? 0.1372 0.1349 0.1028 0.0135  -0.0101 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CB  
1592 C  CG  . HIS B 64  ? 0.1285 0.1636 0.0839 0.0176  -0.0067 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CG  
1593 N  ND1 . HIS B 64  ? 0.1501 0.1482 0.0955 0.0087  -0.0220 0.0060  ? ? ? ? ? ? 64   HIS B ND1 
1594 C  CD2 . HIS B 64  ? 0.1472 0.1635 0.1209 0.0095  0.0161  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CD2 
1595 C  CE1 . HIS B 64  ? 0.1919 0.1747 0.0844 0.0357  -0.0425 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B CE1 
1596 N  NE2 . HIS B 64  ? 0.1937 0.1514 0.1057 0.0509  -0.0257 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 64   HIS B NE2 
1597 N  N   . TYR B 65  ? 0.0977 0.1257 0.0729 0.0100  -0.0214 0.0018  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B N   
1598 C  CA  . TYR B 65  ? 0.0970 0.1380 0.0900 0.0097  -0.0093 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CA  
1599 C  C   . TYR B 65  ? 0.1037 0.1238 0.0710 0.0053  -0.0100 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B C   
1600 O  O   . TYR B 65  ? 0.1166 0.1595 0.0750 0.0258  -0.0085 0.0018  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B O   
1601 C  CB  . TYR B 65  ? 0.1145 0.1153 0.0935 0.0028  -0.0006 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CB  
1602 C  CG  . TYR B 65  ? 0.1005 0.1385 0.0860 -0.0037 0.0016  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CG  
1603 C  CD1 . TYR B 65  ? 0.0946 0.1989 0.0877 0.0252  -0.0032 0.0058  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD1 
1604 C  CD2 . TYR B 65  ? 0.1573 0.1534 0.0845 0.0435  0.0175  0.0180  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CD2 
1605 C  CE1 . TYR B 65  ? 0.1048 0.1417 0.0958 0.0168  0.0033  0.0087  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE1 
1606 C  CE2 . TYR B 65  ? 0.1624 0.1321 0.0898 0.0372  0.0192  0.0124  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CE2 
1607 C  CZ  . TYR B 65  ? 0.1457 0.0940 0.0812 0.0196  0.0071  0.0140  ? ? ? ? ? ? 65   TYR B CZ  
1608 O  OH  . TYR B 65  ? 0.1332 0.1309 0.0803 0.0306  -0.0038 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 65   TYR B OH  
1609 N  N   . ALA B 66  ? 0.1096 0.1379 0.0625 0.0119  -0.0166 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N   
1610 C  CA  . ALA B 66  ? 0.1204 0.1267 0.0644 0.0089  -0.0043 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA  
1611 C  C   . ALA B 66  ? 0.1127 0.1256 0.0940 0.0164  -0.0004 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C   
1612 O  O   . ALA B 66  ? 0.1138 0.1348 0.1249 0.0070  -0.0014 0.0120  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O   
1613 C  CB  . ALA B 66  ? 0.1186 0.1425 0.0918 0.0155  -0.0072 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB  
1614 N  N   . PHE B 67  ? 0.1161 0.1340 0.1065 0.0163  -0.0016 0.0006  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B N   
1615 C  CA  . PHE B 67  ? 0.1119 0.1460 0.1013 0.0120  -0.0060 0.0085  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CA  
1616 C  C   . PHE B 67  ? 0.1092 0.1524 0.1073 0.0148  -0.0014 0.0081  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B C   
1617 O  O   . PHE B 67  ? 0.1373 0.1515 0.1242 0.0164  0.0140  0.0060  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B O   
1618 C  CB  . PHE B 67  ? 0.1225 0.1661 0.0999 -0.0039 -0.0033 0.0079  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CB  
1619 C  CG  . PHE B 67  ? 0.0960 0.1747 0.1055 -0.0071 0.0013  0.0048  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CG  
1620 C  CD1 . PHE B 67  ? 0.1297 0.1915 0.1301 0.0043  0.0323  0.0266  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD1 
1621 C  CD2 . PHE B 67  ? 0.1547 0.1504 0.0911 -0.0277 0.0217  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CD2 
1622 C  CE1 . PHE B 67  ? 0.1422 0.1928 0.1431 -0.0191 0.0520  0.0083  ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE1 
1623 C  CE2 . PHE B 67  ? 0.1930 0.1499 0.1133 -0.0310 0.0396  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CE2 
1624 C  CZ  . PHE B 67  ? 0.1640 0.1712 0.1199 -0.0302 0.0440  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 67   PHE B CZ  
1625 N  N   . GLY B 68  ? 0.1041 0.1460 0.1251 0.0102  0.0008  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 68   GLY B N   
1626 C  CA  . GLY B 68  ? 0.1192 0.1710 0.0975 0.0335  0.0010  0.0150  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B CA  
1627 C  C   . GLY B 68  ? 0.1292 0.1708 0.1006 0.0333  -0.0111 0.0056  ? ? ? ? ? ? 68   GLY B C   
1628 O  O   . GLY B 68  ? 0.1228 0.2224 0.1162 0.0270  -0.0071 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 68   GLY B O   
1629 N  N   . ILE B 69  ? 0.1432 0.1769 0.1151 0.0511  -0.0023 0.0070  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B N   
1630 C  CA  . ILE B 69  ? 0.1048 0.2021 0.1033 0.0449  0.0139  0.0144  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CA  
1631 C  C   . ILE B 69  ? 0.1417 0.2174 0.1124 0.0667  -0.0015 0.0044  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B C   
1632 O  O   . ILE B 69  ? 0.1737 0.2759 0.1007 0.0488  -0.0014 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 69   ILE B O   
1633 C  CB  . ILE B 69  ? 0.1320 0.2016 0.1121 0.0298  0.0070  0.0254  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CB  
1634 C  CG1 . ILE B 69  ? 0.1514 0.2318 0.1190 0.0450  0.0096  0.0351  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG1 
1635 C  CG2 . ILE B 69  ? 0.1670 0.1918 0.1457 0.0188  0.0019  0.0294  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CG2 
1636 C  CD1 . ILE B 69  ? 0.1739 0.2125 0.1050 0.0378  -0.0028 0.0198  ? ? ? ? ? ? 69   ILE B CD1 
1637 N  N   . ALA B 70  ? 0.1503 0.2522 0.1171 0.0894  0.0127  0.0117  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B N   
1638 C  CA  . ALA B 70  ? 0.1760 0.2906 0.1376 0.0883  0.0411  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CA  
1639 C  C   . ALA B 70  ? 0.2083 0.2693 0.1403 0.1218  0.0462  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B C   
1640 O  O   . ALA B 70  ? 0.1692 0.2871 0.1378 0.1090  0.0213  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 70   ALA B O   
1641 C  CB  . ALA B 70  ? 0.1699 0.3767 0.1452 0.1218  0.0582  0.0612  ? ? ? ? ? ? 70   ALA B CB  
1642 N  N   . ALA B 71  ? 0.2416 0.2876 0.1409 0.0988  0.0351  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   
1643 C  CA  . ALA B 71  ? 0.2368 0.2657 0.1607 0.1356  0.0351  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  
1644 C  C   . ALA B 71  ? 0.2325 0.3095 0.1526 0.0984  0.0286  0.0044  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   
1645 O  O   . ALA B 71  ? 0.2454 0.2452 0.1876 0.1079  0.0437  0.0065  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   
1646 C  CB  . ALA B 71  ? 0.2562 0.3385 0.2094 0.1133  -0.0142 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  
1647 N  N   . ALA B 72  ? 0.2291 0.3343 0.1638 0.1205  0.0487  0.0442  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B N   
1648 C  CA  . ALA B 72  ? 0.2093 0.3102 0.1779 0.1495  0.0739  0.0448  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CA  
1649 C  C   . ALA B 72  ? 0.1713 0.2927 0.1780 0.1143  0.0370  0.0320  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B C   
1650 O  O   . ALA B 72  ? 0.1852 0.2905 0.2014 0.1181  0.0115  0.0272  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B O   
1651 C  CB  . ALA B 72  ? 0.2187 0.3990 0.2259 0.1312  0.0859  0.0297  ? ? ? ? ? ? 72   ALA B CB  
1652 N  N   . ASP B 73  ? 0.1225 0.2825 0.1587 0.0900  0.0346  0.0306  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B N   
1653 C  CA  . ASP B 73  ? 0.1304 0.2865 0.1796 0.0705  0.0327  0.0108  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CA  
1654 C  C   . ASP B 73  ? 0.1310 0.2675 0.1403 0.0677  0.0243  0.0036  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B C   
1655 O  O   . ASP B 73  ? 0.1392 0.2753 0.1367 0.0701  0.0119  0.0017  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B O   
1656 C  CB  . ASP B 73  ? 0.1193 0.2944 0.1792 0.0503  -0.0075 0.0208  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CB  
1657 C  CG  . ASP B 73  ? 0.1264 0.3335 0.1702 0.0562  0.0104  0.0633  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B CG  
1658 O  OD1 . ASP B 73  ? 0.1191 0.2876 0.2859 0.0363  -0.0059 0.0799  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD1 
1659 O  OD2 . ASP B 73  ? 0.1464 0.3845 0.2207 0.0739  0.0287  0.1171  ? ? ? ? ? ? 73   ASP B OD2 
1660 N  N   . PHE B 74  ? 0.1352 0.2582 0.1181 0.0651  0.0303  0.0111  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B N   
1661 C  CA  . PHE B 74  ? 0.1387 0.2176 0.1273 0.0595  0.0282  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CA  
1662 C  C   . PHE B 74  ? 0.1453 0.2030 0.1476 0.0391  0.0404  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B C   
1663 O  O   . PHE B 74  ? 0.1125 0.2806 0.1216 0.0458  0.0151  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B O   
1664 C  CB  . PHE B 74  ? 0.1500 0.1917 0.1666 0.0692  0.0113  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CB  
1665 C  CG  . PHE B 74  ? 0.1532 0.1835 0.1391 0.0553  0.0136  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CG  
1666 C  CD1 . PHE B 74  ? 0.1279 0.1681 0.1279 0.0362  0.0111  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD1 
1667 C  CD2 . PHE B 74  ? 0.1755 0.1761 0.1525 0.0503  -0.0072 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CD2 
1668 C  CE1 . PHE B 74  ? 0.1354 0.1468 0.1330 0.0254  0.0171  0.0061  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE1 
1669 C  CE2 . PHE B 74  ? 0.2017 0.1821 0.1250 0.0612  0.0258  0.0379  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CE2 
1670 C  CZ  . PHE B 74  ? 0.1621 0.1504 0.1371 0.0256  0.0054  0.0143  ? ? ? ? ? ? 74   PHE B CZ  
1671 N  N   . ALA B 75  ? 0.1816 0.2184 0.1531 0.0564  0.0324  0.0112  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B N   
1672 C  CA  . ALA B 75  ? 0.1890 0.2336 0.1440 0.0652  0.0211  0.0205  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CA  
1673 C  C   . ALA B 75  ? 0.1575 0.2408 0.1565 0.0806  0.0299  0.0086  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B C   
1674 O  O   . ALA B 75  ? 0.1723 0.2625 0.1356 0.0723  0.0146  0.0297  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B O   
1675 C  CB  . ALA B 75  ? 0.2155 0.2295 0.1532 0.0734  -0.0015 0.0132  ? ? ? ? ? ? 75   ALA B CB  
1676 N  N   . ARG B 76  ? 0.1392 0.2719 0.1747 0.0849  0.0041  0.0329  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B N   
1677 C  CA  . ARG B 76  ? 0.1347 0.3258 0.1730 0.1056  -0.0167 0.0215  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CA  
1678 C  C   . ARG B 76  ? 0.1226 0.2730 0.1598 0.0598  -0.0128 0.0339  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B C   
1679 O  O   . ARG B 76  ? 0.1591 0.2764 0.1557 0.0389  0.0092  0.0343  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B O   
1680 C  CB  . ARG B 76  ? 0.1401 0.4485 0.1897 0.0832  -0.0020 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CB  
1681 C  CG  . ARG B 76  ? 0.1291 0.5579 0.2737 0.0380  0.0257  0.0376  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CG  
1682 C  CD  . ARG B 76  ? 0.0932 0.6483 0.4150 0.0788  -0.0145 0.1114  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CD  
1683 N  NE  . ARG B 76  ? 0.0773 0.6846 0.5605 0.0645  0.0395  0.0141  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NE  
1684 C  CZ  . ARG B 76  ? 0.0967 0.6679 0.4615 0.0895  0.0297  0.0205  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B CZ  
1685 N  NH1 . ARG B 76  ? 0.1790 0.6636 0.4187 0.2098  0.0166  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH1 
1686 N  NH2 . ARG B 76  ? 0.3806 0.6808 0.3435 -0.0148 0.1179  0.0200  ? ? ? ? ? ? 76   ARG B NH2 
1687 N  N   . PHE B 77  ? 0.1009 0.2705 0.1559 0.0525  -0.0010 0.0362  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B N   
1688 C  CA  . PHE B 77  ? 0.1061 0.2231 0.1277 0.0228  -0.0038 0.0259  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CA  
1689 C  C   . PHE B 77  ? 0.1112 0.2232 0.1326 0.0310  0.0033  0.0285  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B C   
1690 O  O   . PHE B 77  ? 0.1120 0.2461 0.1375 0.0284  0.0082  0.0213  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B O   
1691 C  CB  . PHE B 77  ? 0.1316 0.2231 0.1501 0.0308  0.0100  0.0424  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CB  
1692 C  CG  . PHE B 77  ? 0.1295 0.2246 0.1317 0.0330  0.0029  0.0308  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CG  
1693 C  CD1 . PHE B 77  ? 0.1158 0.2485 0.1355 0.0312  -0.0014 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD1 
1694 C  CD2 . PHE B 77  ? 0.1333 0.2155 0.1346 0.0346  -0.0160 0.0076  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CD2 
1695 C  CE1 . PHE B 77  ? 0.1334 0.2359 0.1464 0.0326  -0.0114 0.0041  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE1 
1696 C  CE2 . PHE B 77  ? 0.1300 0.2329 0.1216 0.0444  -0.0265 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CE2 
1697 C  CZ  . PHE B 77  ? 0.1324 0.2184 0.1478 0.0477  -0.0150 0.0099  ? ? ? ? ? ? 77   PHE B CZ  
1698 N  N   . ALA B 78  ? 0.1238 0.2273 0.1352 0.0186  -0.0055 0.0372  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B N   
1699 C  CA  . ALA B 78  ? 0.1394 0.2119 0.1237 0.0160  0.0072  0.0169  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CA  
1700 C  C   . ALA B 78  ? 0.1442 0.2462 0.1331 0.0382  0.0115  0.0328  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B C   
1701 O  O   . ALA B 78  ? 0.1586 0.2604 0.1304 0.0395  0.0182  0.0333  ? ? ? ? ? ? 78   ALA B O   
1702 C  CB  . ALA B 78  ? 0.1302 0.2291 0.1687 0.0214  0.0027  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 78   ALA B CB  
1703 N  N   . ALA B 79  ? 0.1886 0.2502 0.1587 0.0757  0.0206  0.0388  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N   
1704 C  CA  . ALA B 79  ? 0.1401 0.2719 0.1612 0.0532  0.0257  0.0589  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA  
1705 C  C   . ALA B 79  ? 0.1400 0.3016 0.1571 0.0538  0.0168  0.0497  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C   
1706 O  O   . ALA B 79  ? 0.1555 0.3304 0.1512 0.0710  0.0120  0.0550  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O   
1707 C  CB  . ALA B 79  ? 0.1333 0.2985 0.1836 0.0624  0.0198  0.0580  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB  
1708 N  N   . GLN B 80  ? 0.1118 0.3195 0.1493 0.0311  -0.0129 0.0360  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B N   
1709 C  CA  . GLN B 80  ? 0.1464 0.3447 0.1312 0.0178  -0.0078 0.0304  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CA  
1710 C  C   . GLN B 80  ? 0.1495 0.2947 0.1134 0.0039  -0.0081 0.0461  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B C   
1711 O  O   . GLN B 80  ? 0.1576 0.3386 0.1225 0.0291  -0.0182 0.0267  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B O   
1712 C  CB  . GLN B 80  ? 0.1395 0.3595 0.1876 -0.0115 0.0098  0.0079  ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CB  
1713 C  CG  . GLN B 80  ? 0.2105 0.3564 0.2149 -0.0066 0.0304  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CG  
1714 C  CD  . GLN B 80  ? 0.3196 0.3777 0.2847 -0.0692 0.0524  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B CD  
1715 O  OE1 . GLN B 80  ? 0.5506 0.4386 0.3156 -0.1604 0.1926  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B OE1 
1716 N  NE2 . GLN B 80  ? 0.5207 0.3945 0.3943 -0.1327 0.0592  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 80   GLN B NE2 
1717 N  N   . LEU B 81  ? 0.1677 0.2474 0.1109 0.0251  -0.0113 0.0095  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B N   
1718 C  CA  . LEU B 81  ? 0.1899 0.2492 0.1054 0.0430  -0.0007 0.0287  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CA  
1719 C  C   . LEU B 81  ? 0.1582 0.2625 0.1029 0.0549  -0.0185 0.0512  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B C   
1720 O  O   . LEU B 81  ? 0.1579 0.3076 0.1294 0.0199  0.0016  0.0186  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B O   
1721 C  CB  . LEU B 81  ? 0.2086 0.2130 0.1080 0.0384  0.0041  0.0379  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CB  
1722 C  CG  . LEU B 81  ? 0.2090 0.2182 0.1304 0.0218  0.0043  0.0220  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CG  
1723 C  CD1 . LEU B 81  ? 0.2237 0.3524 0.1475 -0.0162 0.0421  0.0180  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD1 
1724 C  CD2 . LEU B 81  ? 0.2795 0.1903 0.1535 0.0029  -0.0300 0.0472  ? ? ? ? ? ? 81   LEU B CD2 
1725 N  N   . ARG B 82  ? 0.1199 0.2713 0.1335 0.0381  -0.0120 0.0439  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B N   
1726 C  CA  . ARG B 82  ? 0.1666 0.2668 0.1238 0.0367  0.0022  0.0369  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CA  
1727 C  C   . ARG B 82  ? 0.1746 0.3303 0.1232 0.0428  0.0001  0.0368  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B C   
1728 O  O   . ARG B 82  ? 0.1955 0.3420 0.1231 0.0727  0.0063  0.0367  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B O   
1729 C  CB  . ARG B 82  ? 0.1772 0.2517 0.1402 0.0618  0.0021  0.0419  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CB  
1730 C  CG  . ARG B 82  ? 0.1518 0.2212 0.1669 0.0441  0.0023  0.0257  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CG  
1731 C  CD  . ARG B 82  ? 0.1765 0.2045 0.1541 0.0639  0.0021  0.0410  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CD  
1732 N  NE  . ARG B 82  ? 0.1619 0.2033 0.1272 0.0372  0.0255  0.0427  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NE  
1733 C  CZ  . ARG B 82  ? 0.1601 0.1952 0.1709 0.0741  0.0037  0.0051  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B CZ  
1734 N  NH1 . ARG B 82  ? 0.1860 0.2357 0.2308 0.1112  0.0036  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH1 
1735 N  NH2 . ARG B 82  ? 0.1315 0.1874 0.1790 0.0251  0.0158  0.0101  ? ? ? ? ? ? 82   ARG B NH2 
1736 N  N   . ALA B 83  ? 0.1769 0.3588 0.1229 0.0479  -0.0082 0.0270  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   
1737 C  CA  . ALA B 83  ? 0.1811 0.4149 0.1197 0.0158  -0.0112 0.0344  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  
1738 C  C   . ALA B 83  ? 0.2022 0.4284 0.1087 0.0531  -0.0384 0.0320  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   
1739 O  O   . ALA B 83  ? 0.3321 0.4436 0.1109 0.0645  -0.0347 0.0386  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   
1740 C  CB  . ALA B 83  ? 0.2081 0.5153 0.0972 0.0821  -0.0350 0.0110  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  
1741 N  N   A HIS B 84  ? 0.2180 0.4145 0.1162 0.0192  -0.0086 0.0399  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   
1742 N  N   B HIS B 84  ? 0.2171 0.4144 0.1131 0.0195  -0.0059 0.0365  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B N   
1743 C  CA  A HIS B 84  ? 0.2291 0.4119 0.1211 0.0041  -0.0146 0.0326  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  
1744 C  CA  B HIS B 84  ? 0.2257 0.4131 0.1172 0.0061  -0.0088 0.0299  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CA  
1745 C  C   A HIS B 84  ? 0.2448 0.4164 0.1294 0.0193  0.0072  0.0229  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   
1746 C  C   B HIS B 84  ? 0.2356 0.4147 0.1319 0.0226  0.0011  0.0238  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B C   
1747 O  O   A HIS B 84  ? 0.2870 0.3961 0.1809 0.0109  0.0517  0.0394  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   
1748 O  O   B HIS B 84  ? 0.3059 0.4521 0.1548 -0.0450 0.0751  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B O   
1749 C  CB  A HIS B 84  ? 0.2495 0.4162 0.1348 -0.0083 -0.0133 0.0367  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  
1750 C  CB  B HIS B 84  ? 0.2506 0.4155 0.1376 -0.0030 -0.0194 0.0387  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CB  
1751 C  CG  A HIS B 84  ? 0.3000 0.4141 0.1680 -0.0177 -0.0176 0.0271  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  
1752 C  CG  B HIS B 84  ? 0.2581 0.4239 0.1417 -0.0199 -0.0083 0.0286  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CG  
1753 N  ND1 A HIS B 84  ? 0.3159 0.4497 0.1910 -0.0263 -0.0185 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 
1754 N  ND1 B HIS B 84  ? 0.2700 0.4366 0.1898 -0.0136 -0.0178 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B ND1 
1755 C  CD2 A HIS B 84  ? 0.3473 0.4199 0.1999 0.0127  -0.0463 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 
1756 C  CD2 B HIS B 84  ? 0.2639 0.4410 0.1458 -0.0425 0.0118  0.0219  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CD2 
1757 C  CE1 A HIS B 84  ? 0.3482 0.4580 0.1987 -0.0186 -0.0258 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 
1758 C  CE1 B HIS B 84  ? 0.2763 0.4385 0.2025 -0.0385 -0.0070 0.0022  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B CE1 
1759 N  NE2 A HIS B 84  ? 0.3729 0.4417 0.1958 0.0023  -0.0467 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 
1760 N  NE2 B HIS B 84  ? 0.2587 0.4361 0.2158 -0.0265 -0.0065 0.0026  ? ? ? ? ? ? 84   HIS B NE2 
1761 N  N   . GLY B 85  ? 0.1954 0.3916 0.1426 0.0543  -0.0145 0.0428  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B N   
1762 C  CA  . GLY B 85  ? 0.2147 0.3399 0.1384 0.0713  0.0040  0.0252  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B CA  
1763 C  C   . GLY B 85  ? 0.2050 0.2697 0.1197 0.0623  0.0150  0.0031  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B C   
1764 O  O   . GLY B 85  ? 0.1955 0.2988 0.1520 0.0475  0.0321  0.0273  ? ? ? ? ? ? 85   GLY B O   
1765 N  N   . VAL B 86  ? 0.1764 0.2316 0.1266 0.0295  0.0087  0.0064  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B N   
1766 C  CA  . VAL B 86  ? 0.1856 0.1713 0.1264 0.0103  0.0071  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CA  
1767 C  C   . VAL B 86  ? 0.2005 0.1650 0.1417 0.0121  -0.0229 0.0046  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B C   
1768 O  O   . VAL B 86  ? 0.2416 0.1637 0.3136 0.0095  -0.0894 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B O   
1769 C  CB  . VAL B 86  ? 0.2499 0.1975 0.1230 0.0020  0.0264  0.0003  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CB  
1770 C  CG1 . VAL B 86  ? 0.2936 0.3786 0.1511 0.0330  0.0193  0.0706  ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG1 
1771 C  CG2 . VAL B 86  ? 0.2094 0.3252 0.2135 -0.0319 0.0798  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 86   VAL B CG2 
1772 N  N   . ARG B 87  ? 0.1877 0.1866 0.1197 0.0095  0.0046  0.0011  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B N   
1773 C  CA  . ARG B 87  ? 0.1857 0.1637 0.0950 0.0101  0.0201  0.0219  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CA  
1774 C  C   . ARG B 87  ? 0.1677 0.1607 0.0966 -0.0015 0.0173  0.0230  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B C   
1775 O  O   . ARG B 87  ? 0.2124 0.1483 0.0920 0.0186  0.0049  0.0179  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B O   
1776 C  CB  . ARG B 87  ? 0.2001 0.1859 0.1288 0.0153  0.0420  0.0137  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CB  
1777 C  CG  . ARG B 87  ? 0.1896 0.2238 0.1566 0.0119  0.0393  0.0356  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CG  
1778 C  CD  . ARG B 87  ? 0.2217 0.2505 0.1981 0.0030  0.0773  0.0055  ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CD  
1779 N  NE  . ARG B 87  ? 0.2774 0.2656 0.2185 -0.0542 0.0717  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NE  
1780 C  CZ  . ARG B 87  ? 0.3542 0.2232 0.2120 -0.0593 0.1070  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B CZ  
1781 N  NH1 . ARG B 87  ? 0.4148 0.2501 0.3180 0.0041  0.1338  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH1 
1782 N  NH2 . ARG B 87  ? 0.4919 0.2892 0.2202 -0.0906 0.0634  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 87   ARG B NH2 
1783 N  N   . GLU B 88  ? 0.1547 0.1443 0.0949 0.0221  0.0205  0.0256  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B N   
1784 C  CA  . GLU B 88  ? 0.1210 0.1165 0.0958 0.0169  0.0272  0.0289  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CA  
1785 C  C   . GLU B 88  ? 0.1177 0.1250 0.1276 0.0176  0.0260  0.0406  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B C   
1786 O  O   . GLU B 88  ? 0.1190 0.1758 0.1448 0.0267  0.0317  0.0571  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B O   
1787 C  CB  . GLU B 88  ? 0.1153 0.1230 0.1268 0.0185  0.0131  0.0162  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CB  
1788 C  CG  . GLU B 88  ? 0.1101 0.1202 0.1315 0.0027  0.0114  0.0085  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CG  
1789 C  CD  . GLU B 88  ? 0.1176 0.1373 0.1185 0.0213  0.0251  0.0001  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B CD  
1790 O  OE1 . GLU B 88  ? 0.1273 0.1318 0.1254 0.0054  0.0114  0.0074  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE1 
1791 O  OE2 . GLU B 88  ? 0.1495 0.1400 0.1161 0.0201  0.0140  0.0103  ? ? ? ? ? ? 88   GLU B OE2 
1792 N  N   . TRP B 89  ? 0.1173 0.1673 0.1422 0.0086  0.0213  0.0601  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B N   
1793 C  CA  . TRP B 89  ? 0.1178 0.1728 0.1434 0.0130  0.0199  0.0575  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CA  
1794 C  C   . TRP B 89  ? 0.1239 0.1779 0.1627 -0.0126 0.0239  0.0543  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B C   
1795 O  O   . TRP B 89  ? 0.1304 0.1595 0.1926 0.0029  0.0169  0.0273  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B O   
1796 C  CB  . TRP B 89  ? 0.1336 0.1772 0.1437 0.0126  0.0001  0.0550  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CB  
1797 C  CG  . TRP B 89  ? 0.1251 0.1325 0.1107 -0.0001 -0.0123 0.0202  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CG  
1798 C  CD1 . TRP B 89  ? 0.1297 0.1624 0.0916 -0.0048 -0.0075 0.0035  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD1 
1799 C  CD2 . TRP B 89  ? 0.1293 0.1276 0.1181 -0.0077 -0.0201 0.0081  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CD2 
1800 N  NE1 . TRP B 89  ? 0.1321 0.1737 0.0874 -0.0173 0.0012  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 89   TRP B NE1 
1801 C  CE2 . TRP B 89  ? 0.1374 0.1286 0.1028 0.0005  -0.0194 0.0180  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE2 
1802 C  CE3 . TRP B 89  ? 0.1404 0.1665 0.1448 -0.0096 -0.0413 0.0203  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CE3 
1803 C  CZ2 . TRP B 89  ? 0.1811 0.1390 0.1082 0.0149  -0.0256 0.0181  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ2 
1804 C  CZ3 . TRP B 89  ? 0.1734 0.1749 0.1404 0.0086  -0.0542 0.0108  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CZ3 
1805 C  CH2 . TRP B 89  ? 0.2050 0.1437 0.1082 0.0107  -0.0490 0.0044  ? ? ? ? ? ? 89   TRP B CH2 
1806 N  N   . LYS B 90  ? 0.1131 0.1714 0.1529 -0.0151 -0.0061 0.0364  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B N   
1807 C  CA  . LYS B 90  ? 0.1331 0.1477 0.1759 -0.0254 -0.0125 0.0387  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CA  
1808 C  C   . LYS B 90  ? 0.1435 0.1249 0.1762 -0.0296 0.0185  0.0572  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B C   
1809 O  O   . LYS B 90  ? 0.1387 0.1662 0.1300 -0.0107 0.0033  0.0078  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B O   
1810 C  CB  . LYS B 90  ? 0.1815 0.1429 0.1457 0.0065  -0.0109 0.0101  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CB  
1811 C  CG  . LYS B 90  ? 0.2441 0.1879 0.1755 -0.0211 -0.0394 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CG  
1812 C  CD  . LYS B 90  ? 0.3083 0.2530 0.1746 0.0342  -0.0802 0.0114  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CD  
1813 C  CE  . LYS B 90  ? 0.4569 0.4347 0.1890 0.0655  -0.1178 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 90   LYS B CE  
1814 N  NZ  . LYS B 90  ? 0.6200 0.5805 0.2002 0.1880  -0.1520 0.0261  ? ? ? ? ? ? 90   LYS B NZ  
1815 N  N   . GLN B 91  ? 0.1625 0.1418 0.2948 -0.0417 0.0322  0.0229  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   
1816 C  CA  . GLN B 91  ? 0.1765 0.1427 0.2956 -0.0466 0.0671  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  
1817 C  C   . GLN B 91  ? 0.2016 0.1645 0.2904 -0.0114 0.0428  0.0392  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   
1818 O  O   . GLN B 91  ? 0.2320 0.2453 0.3393 0.0526  0.0014  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   
1819 C  CB  . GLN B 91  ? 0.1766 0.1459 0.3005 -0.0228 0.0813  0.0138  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  
1820 C  CG  . GLN B 91  ? 0.2288 0.1425 0.2416 -0.0164 0.0527  0.0004  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  
1821 C  CD  . GLN B 91  ? 0.1897 0.1491 0.1943 -0.0149 -0.0017 0.0120  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  
1822 O  OE1 . GLN B 91  ? 0.1967 0.1840 0.1934 -0.0320 -0.0291 0.0555  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 
1823 N  NE2 . GLN B 91  ? 0.1750 0.2175 0.1336 -0.0425 0.0101  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 
1824 N  N   . ASN B 92  ? 0.2079 0.1855 0.2471 -0.0594 0.0494  0.0340  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   
1825 C  CA  . ASN B 92  ? 0.2144 0.2045 0.2452 -0.0340 0.0158  0.0335  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  
1826 C  C   . ASN B 92  ? 0.2381 0.1813 0.2771 0.0094  -0.0222 0.0227  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   
1827 O  O   . ASN B 92  ? 0.3222 0.1795 0.2644 0.0175  -0.0041 0.0288  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   
1828 C  CB  . ASN B 92  ? 0.2300 0.2587 0.2354 -0.0290 0.0559  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  
1829 C  CG  . ASN B 92  ? 0.2913 0.2641 0.2430 -0.0365 0.0638  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  
1830 O  OD1 . ASN B 92  ? 0.2775 0.2708 0.2624 -0.0721 0.0348  0.0184  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 
1831 N  ND2 . ASN B 92  ? 0.4530 0.2057 0.3077 -0.0062 0.1874  0.0258  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 
1832 N  N   . ARG B 93  ? 0.2885 0.1964 0.2365 0.0087  -0.0204 0.0216  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B N   
1833 C  CA  . ARG B 93  ? 0.3120 0.2254 0.2722 -0.0330 -0.0269 0.0184  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CA  
1834 C  C   . ARG B 93  ? 0.3691 0.2599 0.2486 -0.0643 -0.0211 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B C   
1835 O  O   . ARG B 93  ? 0.5845 0.3392 0.3050 -0.1672 0.0085  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 93   ARG B O   
1836 C  CB  . ARG B 93  ? 0.3222 0.2992 0.3576 -0.0774 -0.0148 0.0415  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CB  
1837 C  CG  . ARG B 93  ? 0.3609 0.3914 0.3683 -0.0998 0.0212  0.0461  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CG  
1838 C  CD  . ARG B 93  ? 0.3621 0.5247 0.4474 -0.0655 0.0484  0.0963  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CD  
1839 N  NE  . ARG B 93  ? 0.3835 0.6277 0.5325 -0.0316 0.0415  0.1564  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NE  
1840 C  CZ  . ARG B 93  ? 0.4358 0.6138 0.5719 -0.0192 -0.0653 0.1779  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B CZ  
1841 N  NH1 . ARG B 93  ? 0.5472 0.6453 0.5745 -0.0420 -0.0946 0.1655  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH1 
1842 N  NH2 . ARG B 93  ? 0.4965 0.7031 0.7864 0.0025  -0.1760 0.2056  ? ? ? ? ? ? 93   ARG B NH2 
1843 N  N   . SER B 94  ? 0.2840 0.3081 0.1665 -0.0834 -0.0034 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 94   SER B N   
1844 C  CA  . SER B 94  ? 0.2548 0.3100 0.1594 -0.0325 0.0036  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA  
1845 C  C   . SER B 94  ? 0.2445 0.2419 0.1574 -0.0246 -0.0144 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 94   SER B C   
1846 O  O   . SER B 94  ? 0.2708 0.2554 0.1271 -0.0067 -0.0077 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 94   SER B O   
1847 C  CB  . SER B 94  ? 0.2265 0.3337 0.1486 -0.0012 -0.0378 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB  
1848 O  OG  . SER B 94  ? 0.1987 0.2992 0.1614 -0.0273 -0.0018 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG  
1849 N  N   . GLU B 95  ? 0.2073 0.2003 0.1673 -0.0329 -0.0198 0.0244  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N   
1850 C  CA  . GLU B 95  ? 0.2071 0.1644 0.1443 -0.0066 -0.0327 0.0037  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA  
1851 C  C   . GLU B 95  ? 0.1936 0.1685 0.1486 -0.0046 -0.0358 0.0107  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C   
1852 O  O   . GLU B 95  ? 0.1717 0.1617 0.1533 -0.0167 -0.0384 0.0164  ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O   
1853 C  CB  . GLU B 95  ? 0.2136 0.1899 0.1414 -0.0148 -0.0301 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB  
1854 C  CG  . GLU B 95  ? 0.2075 0.1726 0.1297 0.0130  -0.0236 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG  
1855 C  CD  . GLU B 95  ? 0.2015 0.1699 0.1427 0.0175  0.0012  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD  
1856 O  OE1 . GLU B 95  ? 0.1939 0.1717 0.1340 0.0132  0.0211  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1 
1857 O  OE2 . GLU B 95  ? 0.2076 0.1812 0.1483 0.0264  0.0210  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2 
1858 N  N   . GLY B 96  ? 0.1861 0.1947 0.1484 -0.0020 -0.0057 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B N   
1859 C  CA  . GLY B 96  ? 0.1662 0.2195 0.1435 0.0311  -0.0058 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B CA  
1860 C  C   . GLY B 96  ? 0.1552 0.2410 0.1397 0.0104  0.0028  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 96   GLY B C   
1861 O  O   . GLY B 96  ? 0.1474 0.2429 0.1509 0.0161  0.0015  0.0032  ? ? ? ? ? ? 96   GLY B O   
1862 N  N   . ASP B 97  ? 0.1571 0.2154 0.1244 0.0358  0.0202  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B N   
1863 C  CA  . ASP B 97  ? 0.1657 0.1953 0.1221 0.0359  0.0106  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CA  
1864 C  C   . ASP B 97  ? 0.1826 0.1802 0.1039 0.0425  0.0008  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B C   
1865 O  O   . ASP B 97  ? 0.1489 0.1934 0.1070 0.0377  0.0130  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B O   
1866 C  CB  . ASP B 97  ? 0.1740 0.2385 0.1570 0.0606  -0.0046 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CB  
1867 C  CG  . ASP B 97  ? 0.2353 0.2636 0.2340 0.0943  -0.0134 0.0058  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B CG  
1868 O  OD1 . ASP B 97  ? 0.2352 0.2214 0.3680 0.0979  -0.0236 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD1 
1869 O  OD2 . ASP B 97  ? 0.2501 0.2772 0.2808 0.1138  0.0061  0.0095  ? ? ? ? ? ? 97   ASP B OD2 
1870 N  N   . SER B 98  ? 0.1637 0.1333 0.1288 0.0373  0.0054  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 98   SER B N   
1871 C  CA  . SER B 98  ? 0.1591 0.1133 0.1189 0.0284  0.0019  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 98   SER B CA  
1872 C  C   . SER B 98  ? 0.1542 0.1178 0.1243 0.0273  0.0055  0.0057  ? ? ? ? ? ? 98   SER B C   
1873 O  O   . SER B 98  ? 0.2019 0.1290 0.1366 0.0102  -0.0029 0.0172  ? ? ? ? ? ? 98   SER B O   
1874 C  CB  . SER B 98  ? 0.1446 0.1198 0.1156 0.0211  0.0165  0.0076  ? ? ? ? ? ? 98   SER B CB  
1875 O  OG  . SER B 98  ? 0.1449 0.1597 0.1075 0.0183  0.0113  0.0159  ? ? ? ? ? ? 98   SER B OG  
1876 N  N   . PHE B 99  ? 0.1367 0.1331 0.1135 0.0273  0.0075  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   
1877 C  CA  . PHE B 99  ? 0.1070 0.1309 0.1109 0.0156  0.0060  0.0221  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  
1878 C  C   . PHE B 99  ? 0.0986 0.1382 0.0924 0.0160  0.0013  0.0147  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   
1879 O  O   . PHE B 99  ? 0.1180 0.1263 0.1266 0.0130  0.0113  0.0134  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   
1880 C  CB  . PHE B 99  ? 0.1053 0.1386 0.1243 0.0258  0.0089  0.0141  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  
1881 C  CG  . PHE B 99  ? 0.1005 0.1501 0.1254 0.0215  -0.0092 0.0230  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  
1882 C  CD1 . PHE B 99  ? 0.1096 0.1628 0.1224 -0.0235 0.0300  0.0066  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 
1883 C  CD2 . PHE B 99  ? 0.1647 0.1299 0.1267 0.0413  -0.0332 0.0277  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 
1884 C  CE1 . PHE B 99  ? 0.1305 0.1981 0.1208 0.0029  0.0016  0.0230  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 
1885 C  CE2 . PHE B 99  ? 0.1628 0.1736 0.1299 0.0533  -0.0507 0.0177  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 
1886 C  CZ  . PHE B 99  ? 0.1517 0.1999 0.1057 0.0282  -0.0257 0.0145  ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  
1887 N  N   . TYR B 100 ? 0.1217 0.1244 0.0935 0.0072  0.0167  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B N   
1888 C  CA  . TYR B 100 ? 0.1031 0.1279 0.0984 0.0013  0.0148  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CA  
1889 C  C   . TYR B 100 ? 0.0914 0.1028 0.0921 0.0061  0.0138  0.0078  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B C   
1890 O  O   . TYR B 100 ? 0.1217 0.1249 0.1140 -0.0148 0.0285  0.0172  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B O   
1891 C  CB  . TYR B 100 ? 0.1137 0.1264 0.0881 -0.0029 0.0089  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CB  
1892 C  CG  . TYR B 100 ? 0.1099 0.1315 0.0963 -0.0069 0.0139  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CG  
1893 C  CD1 . TYR B 100 ? 0.1492 0.1418 0.0943 -0.0045 0.0166  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD1 
1894 C  CD2 . TYR B 100 ? 0.1793 0.1493 0.1000 -0.0260 -0.0054 0.0097  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CD2 
1895 C  CE1 . TYR B 100 ? 0.1737 0.1748 0.0835 -0.0050 0.0208  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE1 
1896 C  CE2 . TYR B 100 ? 0.1749 0.1808 0.1070 -0.0230 -0.0099 0.0057  ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CE2 
1897 C  CZ  . TYR B 100 ? 0.1473 0.1874 0.1016 -0.0120 -0.0064 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B CZ  
1898 O  OH  . TYR B 100 ? 0.1849 0.2182 0.0973 0.0021  -0.0053 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 100  TYR B OH  
1899 N  N   . PHE B 101 ? 0.1393 0.1166 0.0991 -0.0140 -0.0227 0.0107  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B N   
1900 C  CA  . PHE B 101 ? 0.1048 0.1137 0.0925 -0.0041 -0.0191 0.0177  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CA  
1901 C  C   . PHE B 101 ? 0.0964 0.1204 0.0949 -0.0031 -0.0050 0.0195  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B C   
1902 O  O   . PHE B 101 ? 0.1233 0.1285 0.1064 0.0149  -0.0026 0.0325  ? ? ? ? ? ? 101  PHE B O   
1903 C  CB  . PHE B 101 ? 0.1026 0.1545 0.1156 0.0178  -0.0168 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CB  
1904 C  CG  . PHE B 101 ? 0.0883 0.1609 0.1260 0.0097  -0.0226 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CG  
1905 C  CD1 . PHE B 101 ? 0.1195 0.1349 0.1479 0.0278  -0.0252 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD1 
1906 C  CD2 . PHE B 101 ? 0.0942 0.1792 0.1298 0.0014  -0.0161 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CD2 
1907 C  CE1 . PHE B 101 ? 0.1243 0.1531 0.1409 0.0026  -0.0417 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE1 
1908 C  CE2 . PHE B 101 ? 0.0889 0.1567 0.1427 0.0167  -0.0039 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CE2 
1909 C  CZ  . PHE B 101 ? 0.1096 0.1558 0.1545 0.0166  -0.0286 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 101  PHE B CZ  
1910 N  N   . LEU B 102 ? 0.1172 0.1318 0.0982 0.0002  0.0034  0.0144  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B N   
1911 C  CA  . LEU B 102 ? 0.1162 0.1329 0.0973 0.0051  0.0011  0.0168  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CA  
1912 C  C   . LEU B 102 ? 0.1129 0.1367 0.0896 0.0142  0.0001  0.0062  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B C   
1913 O  O   . LEU B 102 ? 0.1254 0.1356 0.1185 0.0125  -0.0223 0.0146  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B O   
1914 C  CB  . LEU B 102 ? 0.1330 0.1130 0.0995 0.0063  0.0108  0.0106  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CB  
1915 C  CG  . LEU B 102 ? 0.1141 0.1379 0.1236 0.0092  0.0116  0.0072  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CG  
1916 C  CD1 . LEU B 102 ? 0.1370 0.2480 0.1447 -0.0244 0.0190  0.0515  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD1 
1917 C  CD2 . LEU B 102 ? 0.1371 0.1448 0.1372 -0.0069 -0.0029 0.0265  ? ? ? ? ? ? 102  LEU B CD2 
1918 N  N   . ASP B 103 ? 0.1014 0.1371 0.0778 0.0170  -0.0112 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B N   
1919 C  CA  . ASP B 103 ? 0.1197 0.1433 0.0840 0.0029  -0.0160 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CA  
1920 C  C   . ASP B 103 ? 0.1049 0.1673 0.0879 0.0093  -0.0131 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B C   
1921 O  O   . ASP B 103 ? 0.1144 0.1450 0.1100 0.0118  -0.0065 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B O   
1922 C  CB  . ASP B 103 ? 0.1378 0.1442 0.1053 0.0028  -0.0003 0.0059  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CB  
1923 C  CG  . ASP B 103 ? 0.1291 0.1342 0.0732 -0.0065 -0.0042 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 103  ASP B CG  
1924 O  OD1 . ASP B 103 ? 0.1218 0.1396 0.0896 -0.0136 -0.0011 0.0016  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD1 
1925 O  OD2 . ASP B 103 ? 0.1234 0.1394 0.0722 -0.0002 0.0045  0.0048  ? ? ? ? ? ? 103  ASP B OD2 
1926 N  N   . PRO B 104 ? 0.1086 0.1956 0.0923 0.0019  -0.0070 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B N   
1927 C  CA  . PRO B 104 ? 0.1396 0.1948 0.0856 -0.0071 0.0001  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CA  
1928 C  C   . PRO B 104 ? 0.1420 0.1890 0.0807 0.0038  0.0058  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B C   
1929 O  O   . PRO B 104 ? 0.1769 0.3227 0.0940 0.0579  0.0235  0.0177  ? ? ? ? ? ? 104  PRO B O   
1930 C  CB  . PRO B 104 ? 0.1480 0.1867 0.1132 -0.0066 -0.0001 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CB  
1931 C  CG  . PRO B 104 ? 0.1238 0.1923 0.1289 0.0134  -0.0279 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CG  
1932 C  CD  . PRO B 104 ? 0.0920 0.2067 0.1155 0.0088  -0.0081 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 104  PRO B CD  
1933 N  N   . ASP B 105 ? 0.1318 0.1702 0.0932 -0.0144 0.0081  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B N   
1934 C  CA  . ASP B 105 ? 0.1386 0.1447 0.0974 -0.0132 0.0036  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CA  
1935 C  C   . ASP B 105 ? 0.1262 0.1444 0.0992 -0.0012 0.0077  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B C   
1936 O  O   . ASP B 105 ? 0.1254 0.1454 0.2108 0.0081  -0.0154 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B O   
1937 C  CB  . ASP B 105 ? 0.1563 0.1557 0.0833 -0.0170 0.0063  0.0067  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CB  
1938 C  CG  . ASP B 105 ? 0.1444 0.1333 0.0774 0.0037  0.0198  0.0086  ? ? ? ? ? ? 105  ASP B CG  
1939 O  OD1 . ASP B 105 ? 0.1504 0.1826 0.1047 0.0002  0.0319  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD1 
1940 O  OD2 . ASP B 105 ? 0.1459 0.1559 0.1178 -0.0056 0.0285  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 105  ASP B OD2 
1941 N  N   . GLY B 106 ? 0.1115 0.1369 0.0924 -0.0003 0.0020  0.0054  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   
1942 C  CA  . GLY B 106 ? 0.1038 0.1388 0.0877 0.0055  -0.0007 0.0111  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  
1943 C  C   . GLY B 106 ? 0.0914 0.1473 0.0893 0.0038  -0.0003 0.0164  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   
1944 O  O   . GLY B 106 ? 0.1433 0.1463 0.0928 -0.0204 -0.0073 0.0022  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   
1945 N  N   . HIS B 107 ? 0.1375 0.1297 0.0840 -0.0143 0.0086  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B N   
1946 C  CA  . HIS B 107 ? 0.1068 0.1206 0.0794 -0.0146 0.0057  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CA  
1947 C  C   . HIS B 107 ? 0.1082 0.1258 0.0844 0.0011  -0.0105 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B C   
1948 O  O   . HIS B 107 ? 0.1060 0.1500 0.0935 0.0004  -0.0142 0.0062  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B O   
1949 C  CB  . HIS B 107 ? 0.1205 0.1278 0.0708 -0.0177 -0.0045 0.0014  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CB  
1950 C  CG  . HIS B 107 ? 0.1363 0.1249 0.0770 -0.0152 0.0120  0.0049  ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CG  
1951 N  ND1 . HIS B 107 ? 0.1249 0.1311 0.1129 -0.0127 0.0089  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B ND1 
1952 C  CD2 . HIS B 107 ? 0.1298 0.1376 0.0683 -0.0136 0.0217  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CD2 
1953 C  CE1 . HIS B 107 ? 0.1115 0.1269 0.1217 -0.0157 0.0167  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B CE1 
1954 N  NE2 . HIS B 107 ? 0.1268 0.1401 0.0978 -0.0118 0.0166  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 107  HIS B NE2 
1955 N  N   . ARG B 108 ? 0.1147 0.1130 0.0828 0.0147  -0.0139 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B N   
1956 C  CA  . ARG B 108 ? 0.1029 0.1201 0.0933 0.0214  -0.0048 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CA  
1957 C  C   . ARG B 108 ? 0.1070 0.1297 0.0785 0.0109  -0.0099 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B C   
1958 O  O   . ARG B 108 ? 0.1173 0.1419 0.1116 0.0050  -0.0128 0.0227  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B O   
1959 C  CB  . ARG B 108 ? 0.1110 0.1068 0.0952 0.0076  -0.0108 0.0025  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CB  
1960 C  CG  . ARG B 108 ? 0.1223 0.1049 0.1006 0.0048  -0.0002 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CG  
1961 C  CD  . ARG B 108 ? 0.1108 0.1547 0.1231 0.0032  0.0113  0.0028  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CD  
1962 N  NE  . ARG B 108 ? 0.1122 0.1772 0.1213 0.0237  -0.0005 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NE  
1963 C  CZ  . ARG B 108 ? 0.1183 0.1504 0.1121 0.0064  0.0178  0.0089  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B CZ  
1964 N  NH1 . ARG B 108 ? 0.1677 0.1888 0.1057 0.0011  0.0003  0.0100  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH1 
1965 N  NH2 . ARG B 108 ? 0.1622 0.1498 0.1417 0.0228  0.0530  0.0176  ? ? ? ? ? ? 108  ARG B NH2 
1966 N  N   . LEU B 109 ? 0.0906 0.1266 0.0762 -0.0005 -0.0013 0.0098  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B N   
1967 C  CA  . LEU B 109 ? 0.0961 0.1200 0.0737 -0.0091 -0.0047 0.0002  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CA  
1968 C  C   . LEU B 109 ? 0.1267 0.1219 0.0726 -0.0092 0.0053  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B C   
1969 O  O   . LEU B 109 ? 0.1263 0.1105 0.1002 -0.0033 0.0070  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B O   
1970 C  CB  . LEU B 109 ? 0.0926 0.1335 0.0669 -0.0177 0.0057  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CB  
1971 C  CG  . LEU B 109 ? 0.0978 0.1363 0.0734 -0.0093 0.0003  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CG  
1972 C  CD1 . LEU B 109 ? 0.1284 0.1204 0.0918 -0.0118 -0.0242 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD1 
1973 C  CD2 . LEU B 109 ? 0.0815 0.1429 0.1035 0.0062  -0.0006 0.0016  ? ? ? ? ? ? 109  LEU B CD2 
1974 N  N   . GLU B 110 ? 0.1179 0.1161 0.0802 0.0107  0.0020  0.0055  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B N   
1975 C  CA  . GLU B 110 ? 0.1010 0.1219 0.1003 0.0031  0.0056  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CA  
1976 C  C   . GLU B 110 ? 0.1034 0.1484 0.0898 0.0147  0.0102  0.0295  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B C   
1977 O  O   . GLU B 110 ? 0.1197 0.1387 0.1062 -0.0002 0.0098  0.0208  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B O   
1978 C  CB  . GLU B 110 ? 0.1110 0.1292 0.0986 0.0107  0.0026  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CB  
1979 C  CG  . GLU B 110 ? 0.1045 0.1213 0.1050 0.0018  0.0013  0.0009  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CG  
1980 C  CD  . GLU B 110 ? 0.1002 0.1257 0.1019 0.0058  0.0029  0.0002  ? ? ? ? ? ? 110  GLU B CD  
1981 O  OE1 . GLU B 110 ? 0.1252 0.1171 0.1200 0.0151  -0.0245 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE1 
1982 O  OE2 . GLU B 110 ? 0.1298 0.1396 0.1210 0.0184  -0.0077 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 110  GLU B OE2 
1983 N  N   . ALA B 111 ? 0.1117 0.1493 0.0911 0.0229  0.0093  0.0196  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   
1984 C  CA  . ALA B 111 ? 0.1093 0.1407 0.0914 0.0107  0.0082  0.0197  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  
1985 C  C   . ALA B 111 ? 0.0946 0.1288 0.1062 0.0295  0.0158  0.0200  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   
1986 O  O   . ALA B 111 ? 0.1557 0.1361 0.1044 0.0041  0.0210  0.0169  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   
1987 C  CB  . ALA B 111 ? 0.0982 0.1609 0.1242 0.0018  -0.0002 0.0227  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  
1988 N  N   . HIS B 112 ? 0.1212 0.1288 0.0945 0.0049  0.0101  0.0133  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B N   
1989 C  CA  . HIS B 112 ? 0.1214 0.1106 0.1111 0.0250  0.0044  0.0115  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CA  
1990 C  C   . HIS B 112 ? 0.1165 0.1385 0.1173 0.0169  0.0028  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B C   
1991 O  O   . HIS B 112 ? 0.1191 0.1557 0.1216 0.0001  0.0096  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B O   
1992 C  CB  . HIS B 112 ? 0.1195 0.1335 0.1044 0.0242  -0.0024 0.0017  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CB  
1993 C  CG  . HIS B 112 ? 0.1275 0.1278 0.1077 0.0302  0.0112  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CG  
1994 N  ND1 . HIS B 112 ? 0.1333 0.1345 0.1104 0.0244  0.0156  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B ND1 
1995 C  CD2 . HIS B 112 ? 0.1244 0.1298 0.1111 0.0235  -0.0004 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CD2 
1996 C  CE1 . HIS B 112 ? 0.1056 0.1334 0.1093 0.0162  0.0002  0.0045  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B CE1 
1997 N  NE2 . HIS B 112 ? 0.1234 0.1338 0.1181 0.0020  -0.0006 0.0019  ? ? ? ? ? ? 112  HIS B NE2 
1998 N  N   . VAL B 113 ? 0.1500 0.1391 0.1074 0.0374  0.0025  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   
1999 C  CA  . VAL B 113 ? 0.1456 0.1639 0.1184 0.0222  0.0052  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  
2000 C  C   . VAL B 113 ? 0.1336 0.1622 0.1142 0.0243  0.0134  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   
2001 O  O   . VAL B 113 ? 0.1508 0.2009 0.1287 -0.0006 -0.0120 0.0075  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   
2002 C  CB  . VAL B 113 ? 0.1778 0.2058 0.1127 0.0709  0.0192  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  
2003 C  CG1 . VAL B 113 ? 0.2394 0.2962 0.1646 0.1187  0.0600  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 
2004 C  CG2 . VAL B 113 ? 0.1369 0.2443 0.1511 0.0631  -0.0080 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 
2005 N  N   . GLY B 114 ? 0.1479 0.1640 0.1178 0.0355  0.0234  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B N   
2006 C  CA  . GLY B 114 ? 0.1616 0.1526 0.1211 0.0207  0.0207  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B CA  
2007 C  C   . GLY B 114 ? 0.1579 0.1546 0.1103 0.0352  0.0215  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B C   
2008 O  O   . GLY B 114 ? 0.2189 0.1478 0.1129 0.0131  -0.0003 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 114  GLY B O   
2009 N  N   . ASP B 115 ? 0.1734 0.1450 0.1188 0.0327  0.0130  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   
2010 C  CA  . ASP B 115 ? 0.1776 0.1435 0.1050 0.0078  0.0038  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  
2011 C  C   . ASP B 115 ? 0.1709 0.1251 0.0884 0.0052  0.0156  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   
2012 O  O   . ASP B 115 ? 0.1629 0.1228 0.1019 0.0062  0.0248  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   
2013 C  CB  . ASP B 115 ? 0.1744 0.1782 0.1655 -0.0085 0.0089  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  
2014 C  CG  . ASP B 115 ? 0.1525 0.2186 0.2188 -0.0007 0.0546  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  
2015 O  OD1 . ASP B 115 ? 0.1544 0.4247 0.3413 -0.0519 0.0725  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 
2016 O  OD2 . ASP B 115 ? 0.1837 0.2480 0.1352 -0.0123 0.0401  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 
2017 N  N   . LEU B 116 ? 0.1528 0.1265 0.1006 -0.0114 0.0141  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B N   
2018 C  CA  . LEU B 116 ? 0.1542 0.1214 0.0913 -0.0155 0.0155  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CA  
2019 C  C   . LEU B 116 ? 0.1379 0.1207 0.1053 0.0017  0.0136  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B C   
2020 O  O   . LEU B 116 ? 0.1536 0.1265 0.1033 -0.0189 0.0072  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B O   
2021 C  CB  . LEU B 116 ? 0.1564 0.1201 0.1184 -0.0045 0.0105  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CB  
2022 C  CG  . LEU B 116 ? 0.1604 0.1473 0.1116 -0.0066 0.0089  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CG  
2023 C  CD1 . LEU B 116 ? 0.1427 0.2086 0.1189 0.0178  0.0237  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD1 
2024 C  CD2 . LEU B 116 ? 0.2135 0.1483 0.1856 0.0104  -0.0442 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 116  LEU B CD2 
2025 N  N   . ARG B 117 ? 0.1490 0.1459 0.1261 -0.0031 0.0338  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B N   
2026 C  CA  . ARG B 117 ? 0.1607 0.1486 0.1106 -0.0133 0.0360  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CA  
2027 C  C   . ARG B 117 ? 0.1532 0.1404 0.1104 -0.0070 0.0364  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B C   
2028 O  O   . ARG B 117 ? 0.1611 0.1497 0.1194 0.0031  0.0183  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B O   
2029 C  CB  . ARG B 117 ? 0.1656 0.1629 0.1270 0.0113  0.0512  0.0004  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CB  
2030 C  CG  . ARG B 117 ? 0.1701 0.1954 0.1393 0.0189  0.0466  0.0373  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CG  
2031 C  CD  . ARG B 117 ? 0.1951 0.2033 0.1709 0.0187  0.0158  0.0183  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CD  
2032 N  NE  . ARG B 117 ? 0.2083 0.2138 0.1669 0.0439  0.0001  0.0024  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NE  
2033 C  CZ  . ARG B 117 ? 0.2018 0.1994 0.1642 0.0258  0.0007  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B CZ  
2034 N  NH1 . ARG B 117 ? 0.2490 0.2218 0.1503 -0.0239 -0.0108 0.0193  ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH1 
2035 N  NH2 . ARG B 117 ? 0.2556 0.2163 0.1904 0.0738  -0.0007 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 117  ARG B NH2 
2036 N  N   . SER B 118 ? 0.1537 0.1306 0.1116 -0.0148 0.0303  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 118  SER B N   
2037 C  CA  . SER B 118 ? 0.1329 0.1433 0.1246 0.0002  0.0277  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CA  
2038 C  C   . SER B 118 ? 0.1321 0.1407 0.1298 0.0024  0.0280  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 118  SER B C   
2039 O  O   . SER B 118 ? 0.1595 0.1431 0.1360 -0.0103 0.0310  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 118  SER B O   
2040 C  CB  . SER B 118 ? 0.1423 0.1468 0.1475 0.0014  0.0091  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 118  SER B CB  
2041 O  OG  . SER B 118 ? 0.1819 0.1351 0.1456 0.0422  -0.0088 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 118  SER B OG  
2042 N  N   . ARG B 119 ? 0.1320 0.1499 0.1170 -0.0085 0.0326  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B N   
2043 C  CA  . ARG B 119 ? 0.1304 0.1690 0.1214 0.0023  0.0311  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CA  
2044 C  C   . ARG B 119 ? 0.1491 0.1671 0.1204 -0.0241 0.0292  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B C   
2045 O  O   . ARG B 119 ? 0.1826 0.1422 0.1344 -0.0206 0.0130  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B O   
2046 C  CB  . ARG B 119 ? 0.1624 0.1346 0.1286 -0.0049 0.0422  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CB  
2047 C  CG  . ARG B 119 ? 0.1721 0.1330 0.1187 0.0031  0.0538  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CG  
2048 C  CD  . ARG B 119 ? 0.2054 0.1550 0.1253 -0.0161 0.0570  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CD  
2049 N  NE  . ARG B 119 ? 0.1985 0.1459 0.1354 -0.0059 0.0494  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NE  
2050 C  CZ  . ARG B 119 ? 0.1384 0.1773 0.1251 -0.0074 0.0376  0.0009  ? ? ? ? ? ? 119  ARG B CZ  
2051 N  NH1 . ARG B 119 ? 0.1459 0.1997 0.1151 0.0057  0.0093  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH1 
2052 N  NH2 . ARG B 119 ? 0.1625 0.2271 0.1672 0.0255  -0.0002 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 119  ARG B NH2 
2053 N  N   . LEU B 120 ? 0.1389 0.1755 0.1050 -0.0348 0.0399  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N   
2054 C  CA  . LEU B 120 ? 0.1658 0.1543 0.1339 -0.0122 0.0069  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA  
2055 C  C   . LEU B 120 ? 0.1542 0.1603 0.1268 -0.0174 0.0185  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C   
2056 O  O   . LEU B 120 ? 0.1742 0.1745 0.1421 -0.0398 0.0202  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O   
2057 C  CB  . LEU B 120 ? 0.1350 0.1632 0.1163 0.0093  0.0292  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB  
2058 C  CG  . LEU B 120 ? 0.1308 0.1539 0.1453 -0.0069 0.0251  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG  
2059 C  CD1 . LEU B 120 ? 0.1362 0.1584 0.1522 -0.0145 0.0255  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1 
2060 C  CD2 . LEU B 120 ? 0.1310 0.1762 0.2257 0.0048  0.0590  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2 
2061 N  N   . ALA B 121 ? 0.1579 0.1658 0.1244 -0.0106 0.0311  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N   
2062 C  CA  . ALA B 121 ? 0.1599 0.1703 0.1162 -0.0161 0.0286  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA  
2063 C  C   . ALA B 121 ? 0.1710 0.1580 0.1187 -0.0073 0.0174  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C   
2064 O  O   . ALA B 121 ? 0.2526 0.1522 0.1376 -0.0155 0.0090  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O   
2065 C  CB  . ALA B 121 ? 0.1627 0.1542 0.1363 -0.0118 0.0202  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB  
2066 N  N   . ALA B 122 ? 0.1767 0.1421 0.1175 0.0002  0.0125  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B N   
2067 C  CA  . ALA B 122 ? 0.1998 0.1483 0.1275 -0.0119 -0.0205 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CA  
2068 C  C   . ALA B 122 ? 0.1957 0.1252 0.1600 -0.0308 -0.0078 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B C   
2069 O  O   . ALA B 122 ? 0.2471 0.1278 0.1919 -0.0542 0.0375  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B O   
2070 C  CB  . ALA B 122 ? 0.2096 0.1963 0.1255 0.0383  -0.0153 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 122  ALA B CB  
2071 N  N   . CYS B 123 ? 0.1887 0.1303 0.1750 -0.0306 0.0110  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B N   
2072 C  CA  . CYS B 123 ? 0.1885 0.1743 0.1877 -0.0159 0.0195  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CA  
2073 C  C   . CYS B 123 ? 0.1826 0.1862 0.2021 -0.0318 0.0151  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B C   
2074 O  O   . CYS B 123 ? 0.2007 0.2002 0.2548 -0.0567 0.0157  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B O   
2075 C  CB  . CYS B 123 ? 0.1908 0.1612 0.2050 -0.0253 0.0204  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B CB  
2076 S  SG  . CYS B 123 ? 0.2150 0.2096 0.2166 -0.0257 0.0467  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 123  CYS B SG  
2077 N  N   . ARG B 124 ? 0.2203 0.1697 0.1866 -0.0487 0.0101  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B N   
2078 C  CA  . ARG B 124 ? 0.2351 0.1894 0.1914 -0.0173 -0.0133 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CA  
2079 C  C   . ARG B 124 ? 0.2754 0.1909 0.1893 -0.0224 -0.0274 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B C   
2080 O  O   . ARG B 124 ? 0.2982 0.2409 0.3383 -0.0360 -0.0726 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B O   
2081 C  CB  . ARG B 124 ? 0.2537 0.2325 0.1745 -0.0516 -0.0256 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CB  
2082 C  CG  . ARG B 124 ? 0.2834 0.2455 0.1828 -0.0640 -0.0427 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CG  
2083 C  CD  . ARG B 124 ? 0.3280 0.2727 0.1633 -0.0521 -0.0176 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CD  
2084 N  NE  . ARG B 124 ? 0.3367 0.2947 0.2250 -0.0379 0.0334  0.0153  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NE  
2085 C  CZ  . ARG B 124 ? 0.3954 0.2665 0.2412 -0.0461 -0.0093 0.0044  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B CZ  
2086 N  NH1 . ARG B 124 ? 0.4930 0.2194 0.2822 -0.0061 -0.0754 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH1 
2087 N  NH2 . ARG B 124 ? 0.4360 0.2714 0.2068 -0.0926 -0.0130 0.0243  ? ? ? ? ? ? 124  ARG B NH2 
2088 N  N   . GLN B 125 ? 0.3099 0.1984 0.2112 0.0100  -0.0252 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B N   
2089 C  CA  . GLN B 125 ? 0.3022 0.1909 0.2949 0.0172  0.0085  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CA  
2090 C  C   . GLN B 125 ? 0.2760 0.1921 0.3660 -0.0274 0.0175  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B C   
2091 O  O   . GLN B 125 ? 0.3008 0.1937 0.5006 -0.0377 -0.0175 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B O   
2092 C  CB  . GLN B 125 ? 0.2956 0.2238 0.3840 0.0481  0.0517  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CB  
2093 C  CG  . GLN B 125 ? 0.3448 0.3397 0.3996 0.0543  0.1024  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CG  
2094 C  CD  . GLN B 125 ? 0.4146 0.4283 0.4233 0.0005  0.1142  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B CD  
2095 O  OE1 . GLN B 125 ? 0.5122 0.6166 0.3779 -0.1583 0.1402  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B OE1 
2096 N  NE2 . GLN B 125 ? 0.5164 0.4822 0.5652 -0.0670 0.0514  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 125  GLN B NE2 
2097 N  N   . ALA B 126 ? 0.2645 0.1776 0.3621 0.0144  0.0573  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B N   
2098 C  CA  . ALA B 126 ? 0.2663 0.1838 0.4283 0.0160  0.0931  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CA  
2099 C  C   . ALA B 126 ? 0.2470 0.1710 0.4211 0.0007  0.0947  0.0026  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B C   
2100 O  O   . ALA B 126 ? 0.2813 0.2187 0.4001 0.0169  0.1099  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 126  ALA B O   
2101 C  CB  . ALA B 126 ? 0.3323 0.2390 0.4996 0.0217  0.1212  0.1798  ? ? ? ? ? ? 126  ALA B CB  
2102 N  N   . PRO B 127 ? 0.2259 0.1615 0.5033 -0.0169 0.0656  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B N   
2103 C  CA  . PRO B 127 ? 0.2214 0.1924 0.4956 0.0009  0.0574  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CA  
2104 C  C   . PRO B 127 ? 0.2273 0.1837 0.5375 0.0050  0.0804  0.0006  ? ? ? ? ? ? 127  PRO B C   
2105 O  O   . PRO B 127 ? 0.2233 0.2176 0.7438 -0.0460 0.1359  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B O   
2106 C  CB  . PRO B 127 ? 0.1964 0.1768 0.5173 -0.0011 0.0360  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CB  
2107 C  CG  . PRO B 127 ? 0.2466 0.1699 0.5606 0.0402  0.0280  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CG  
2108 C  CD  . PRO B 127 ? 0.2289 0.1879 0.5592 0.0170  0.0236  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 127  PRO B CD  
2109 N  N   . TYR B 128 ? 0.2611 0.1856 0.4564 0.0011  0.0960  0.0197  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B N   
2110 C  CA  . TYR B 128 ? 0.2598 0.2058 0.4190 -0.0254 0.0853  0.0113  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CA  
2111 C  C   . TYR B 128 ? 0.2562 0.2373 0.4390 -0.0400 0.0865  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B C   
2112 O  O   . TYR B 128 ? 0.2417 0.2072 0.4341 -0.0342 0.0808  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B O   
2113 C  CB  . TYR B 128 ? 0.2722 0.2284 0.4075 -0.0063 0.0526  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CB  
2114 C  CG  . TYR B 128 ? 0.2329 0.2119 0.4336 -0.0061 0.0891  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CG  
2115 C  CD1 . TYR B 128 ? 0.2139 0.2003 0.4139 -0.0021 0.1326  0.0002  ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD1 
2116 C  CD2 . TYR B 128 ? 0.2257 0.1933 0.4988 -0.0308 0.0596  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CD2 
2117 C  CE1 . TYR B 128 ? 0.2523 0.2065 0.3918 -0.0070 0.1083  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE1 
2118 C  CE2 . TYR B 128 ? 0.2394 0.2063 0.4634 -0.0371 0.0507  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CE2 
2119 C  CZ  . TYR B 128 ? 0.2361 0.1965 0.4026 -0.0055 0.0777  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B CZ  
2120 O  OH  . TYR B 128 ? 0.2363 0.2309 0.4161 -0.0413 0.0839  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 128  TYR B OH  
2121 N  N   . ALA B 129 ? 0.2624 0.2942 0.4463 -0.0447 0.0945  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B N   
2122 C  CA  . ALA B 129 ? 0.2587 0.2814 0.4666 -0.0617 0.0920  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CA  
2123 C  C   . ALA B 129 ? 0.2319 0.2301 0.4590 -0.0239 0.0636  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B C   
2124 O  O   . ALA B 129 ? 0.1547 0.2498 0.5404 -0.0350 0.0579  -0.1738 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B O   
2125 C  CB  . ALA B 129 ? 0.2776 0.2928 0.6256 0.0088  0.1854  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 129  ALA B CB  
2126 N  N   . GLY B 130 ? 0.2563 0.2475 0.4698 -0.0378 0.0381  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B N   
2127 C  CA  . GLY B 130 ? 0.2660 0.2489 0.4901 -0.0520 0.0195  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B CA  
2128 C  C   . GLY B 130 ? 0.2628 0.2364 0.4829 -0.0611 -0.0093 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B C   
2129 O  O   . GLY B 130 ? 0.2773 0.2746 0.5125 -0.0715 -0.0324 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 130  GLY B O   
2130 N  N   . MET B 131 ? 0.2602 0.2399 0.4343 -0.0619 -0.0082 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 131  MET B N   
2131 C  CA  . MET B 131 ? 0.2558 0.2245 0.3816 -0.0451 -0.0284 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CA  
2132 C  C   . MET B 131 ? 0.2477 0.2160 0.3639 -0.0647 -0.0673 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 131  MET B C   
2133 O  O   . MET B 131 ? 0.4088 0.2461 0.4245 -0.0476 -0.1008 -0.1792 ? ? ? ? ? ? 131  MET B O   
2134 C  CB  . MET B 131 ? 0.2422 0.2329 0.3534 -0.0361 0.0155  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CB  
2135 C  CG  . MET B 131 ? 0.2109 0.1891 0.3595 -0.0049 0.0153  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CG  
2136 S  SD  . MET B 131 ? 0.2094 0.2364 0.3387 -0.0132 0.0237  0.0015  ? ? ? ? ? ? 131  MET B SD  
2137 C  CE  . MET B 131 ? 0.4016 0.1654 0.4753 0.0044  -0.1340 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 131  MET B CE  
2138 N  N   . ARG B 132 ? 0.2490 0.2257 0.3342 -0.0422 -0.1022 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N   
2139 C  CA  . ARG B 132 ? 0.2950 0.2534 0.3047 -0.0172 -0.0866 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA  
2140 C  C   . ARG B 132 ? 0.3122 0.2532 0.2472 -0.0246 -0.0569 -0.1272 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C   
2141 O  O   . ARG B 132 ? 0.2928 0.3425 0.2310 -0.0749 -0.0273 -0.1507 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O   
2142 C  CB  . ARG B 132 ? 0.3334 0.2572 0.3735 -0.0246 -0.1223 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB  
2143 C  CG  . ARG B 132 ? 0.3148 0.3042 0.4295 -0.0240 -0.1886 0.0280  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG  
2144 C  CD  . ARG B 132 ? 0.3566 0.3329 0.4809 -0.0802 -0.2190 0.0172  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD  
2145 N  NE  . ARG B 132 ? 0.3914 0.4059 0.5668 -0.1279 -0.2199 0.0620  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE  
2146 C  CZ  . ARG B 132 ? 0.4039 0.4789 0.6185 -0.1206 -0.1891 0.1245  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ  
2147 N  NH1 . ARG B 132 ? 0.4844 0.5020 0.6902 -0.0407 -0.1779 0.1562  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1 
2148 N  NH2 . ARG B 132 ? 0.4275 0.6294 0.7277 -0.1427 -0.0927 0.1753  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2 
2149 N  N   . PHE B 133 ? 0.3360 0.2421 0.1963 -0.0097 -0.0754 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B N   
2150 C  CA  . PHE B 133 ? 0.3777 0.2288 0.2311 -0.0249 -0.0286 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CA  
2151 C  C   . PHE B 133 ? 0.5300 0.2551 0.2344 -0.0234 -0.0603 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B C   
2152 O  O   . PHE B 133 ? 0.5196 0.4104 0.2551 -0.0982 -0.0845 0.0112  ? ? ? ? ? ? 133  PHE B O   
2153 C  CB  . PHE B 133 ? 0.3480 0.2716 0.2385 -0.0296 -0.0132 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CB  
2154 C  CG  . PHE B 133 ? 0.2690 0.2515 0.2295 -0.0090 -0.0033 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CG  
2155 C  CD1 . PHE B 133 ? 0.2674 0.2410 0.2583 0.0025  -0.0426 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD1 
2156 C  CD2 . PHE B 133 ? 0.2151 0.2595 0.2395 0.0062  0.0056  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CD2 
2157 C  CE1 . PHE B 133 ? 0.2604 0.2526 0.2799 0.0046  -0.0361 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE1 
2158 C  CE2 . PHE B 133 ? 0.2256 0.2565 0.2654 0.0364  -0.0165 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CE2 
2159 C  CZ  . PHE B 133 ? 0.2395 0.2463 0.2649 0.0411  -0.0238 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 133  PHE B CZ  
2160 N  N   . ALA B 134 ? 0.6681 0.2479 0.2403 -0.0585 -0.0356 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B N   
2161 C  CA  . ALA B 134 ? 0.7081 0.3417 0.3965 -0.0721 -0.0120 0.0905  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CA  
2162 C  C   . ALA B 134 ? 0.7107 0.4023 0.4293 -0.1179 0.0060  0.1350  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B C   
2163 O  O   . ALA B 134 ? 0.7456 0.6229 0.6156 -0.1262 -0.0725 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 134  ALA B O   
2164 C  CB  . ALA B 134 ? 0.7117 0.5167 0.6151 0.0107  -0.0836 0.2482  ? ? ? ? ? ? 134  ALA B CB  
2165 P  P   A PO4 C .   ? 0.1911 0.1970 0.1348 -0.0123 -0.0409 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A P   
2166 P  P   B PO4 C .   ? 0.2295 0.1186 0.1429 -0.0598 -0.0233 0.0039  ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A P   
2167 O  O1  A PO4 C .   ? 0.2813 0.2216 0.0882 -0.0927 -0.0301 0.0141  ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O1  
2168 O  O1  B PO4 C .   ? 0.1622 0.5850 0.1070 -0.1389 -0.0380 0.1414  ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O1  
2169 O  O2  A PO4 C .   ? 0.1918 0.2347 0.1024 0.0857  -0.0488 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O2  
2170 O  O2  B PO4 C .   ? 0.3329 0.1991 0.1983 -0.1607 -0.0235 0.0247  ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O2  
2171 O  O3  A PO4 C .   ? 0.2380 0.1936 0.1785 0.0099  -0.0251 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O3  
2172 O  O3  B PO4 C .   ? 0.0728 0.2265 0.0625 -0.0510 0.0489  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O3  
2173 O  O4  A PO4 C .   ? 0.2148 0.2061 0.1851 0.0036  0.0106  0.0182  ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O4  
2174 O  O4  B PO4 C .   ? 0.6337 0.1650 0.3256 0.0249  0.2398  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 501  PO4 A O4  
2175 K  K   . K   D .   ? 0.1976 0.2054 0.1911 -0.0324 0.0065  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 701  K   A K   
2176 MN MN  . MN  E .   ? 0.2245 0.1773 0.1874 -0.0027 0.0360  0.0201  ? ? ? ? ? ? 901  MN  A MN  
2177 P  P   A PO4 F .   ? 0.1394 0.2454 0.1156 -0.0750 -0.0493 0.0150  ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B P   
2178 P  P   B PO4 F .   ? 0.2064 0.0807 0.1859 0.0776  0.0076  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B P   
2179 O  O1  A PO4 F .   ? 0.1198 0.2063 0.0947 0.0325  -0.0245 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O1  
2180 O  O1  B PO4 F .   ? 0.2101 0.3635 0.0251 -0.0301 -0.0531 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O1  
2181 O  O2  A PO4 F .   ? 0.0540 0.3236 0.1310 0.0345  0.0099  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O2  
2182 O  O2  B PO4 F .   ? 0.4034 0.3041 0.1660 0.0374  0.0912  0.0068  ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O2  
2183 O  O3  A PO4 F .   ? 0.2248 0.2757 0.1040 -0.0684 -0.1156 0.0329  ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O3  
2184 O  O3  B PO4 F .   ? 0.1652 0.3181 0.2106 0.0316  -0.0892 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O3  
2185 O  O4  A PO4 F .   ? 0.1185 0.2727 0.0671 -0.1207 -0.0320 0.0586  ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O4  
2186 O  O4  B PO4 F .   ? 0.1613 0.3073 0.1264 -0.0128 0.0057  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 401  PO4 B O4  
2187 K  K   . K   G .   ? 0.1926 0.1650 0.1560 0.0012  0.0053  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 601  K   B K   
2188 MN MN  . MN  H .   ? 0.2074 0.1820 0.2013 0.0459  0.0470  0.0304  ? ? ? ? ? ? 801  MN  B MN  
2189 O  O   . HOH I .   ? 0.2152 0.2506 0.2046 -0.0956 -0.0292 0.0399  ? ? ? ? ? ? 902  HOH A O   
2190 O  O   . HOH I .   ? 0.3080 0.2305 0.2828 0.0677  -0.0431 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 903  HOH A O   
2191 O  O   . HOH I .   ? 0.1614 0.2103 0.1565 -0.0308 0.0319  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 904  HOH A O   
2192 O  O   . HOH I .   ? 0.1478 0.2346 0.2602 -0.0112 0.0225  0.0328  ? ? ? ? ? ? 905  HOH A O   
2193 O  O   . HOH I .   ? 0.2718 0.2990 0.3285 -0.0854 -0.0448 0.1318  ? ? ? ? ? ? 906  HOH A O   
2194 O  O   . HOH I .   ? 0.1952 0.3005 0.2712 0.0029  0.0450  0.0139  ? ? ? ? ? ? 907  HOH A O   
2195 O  O   . HOH I .   ? 0.2137 0.3196 0.2981 0.0604  -0.0465 0.0698  ? ? ? ? ? ? 908  HOH A O   
2196 O  O   . HOH I .   ? 0.3003 0.2801 0.2942 -0.0132 0.0571  0.0697  ? ? ? ? ? ? 909  HOH A O   
2197 O  O   . HOH I .   ? 0.1998 0.2979 0.1995 -0.0188 0.0123  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 910  HOH A O   
2198 O  O   . HOH I .   ? 0.1320 0.2881 0.1802 0.0479  0.0066  0.0579  ? ? ? ? ? ? 911  HOH A O   
2199 O  O   . HOH I .   ? 0.2999 0.4824 0.4346 0.0590  0.1405  0.1138  ? ? ? ? ? ? 912  HOH A O   
2200 O  O   . HOH I .   ? 0.1697 0.3152 0.1375 0.0546  0.0126  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 913  HOH A O   
2201 O  O   . HOH I .   ? 0.1940 0.1623 0.2671 0.0025  -0.0407 0.0267  ? ? ? ? ? ? 914  HOH A O   
2202 O  O   . HOH I .   ? 0.1777 0.1670 0.1721 -0.0022 0.0380  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 915  HOH A O   
2203 O  O   . HOH I .   ? 0.1662 0.1513 0.1646 0.0316  0.0236  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 916  HOH A O   
2204 O  O   . HOH I .   ? 0.1880 0.4604 0.1816 0.0297  0.0372  0.0120  ? ? ? ? ? ? 917  HOH A O   
2205 O  O   . HOH I .   ? 0.1129 0.1180 0.1422 -0.0099 -0.0040 0.0111  ? ? ? ? ? ? 918  HOH A O   
2206 O  O   . HOH I .   ? 0.1265 0.1302 0.1192 -0.0136 0.0004  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 919  HOH A O   
2207 O  O   . HOH I .   ? 0.1959 0.1827 0.3044 -0.0628 0.0017  0.0163  ? ? ? ? ? ? 920  HOH A O   
2208 O  O   . HOH I .   ? 0.2049 0.4726 0.2058 0.0435  -0.0461 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 921  HOH A O   
2209 O  O   . HOH I .   ? 0.3141 0.2651 0.2955 0.0154  -0.0803 0.0214  ? ? ? ? ? ? 922  HOH A O   
2210 O  O   . HOH I .   ? 0.3105 0.3039 0.3053 -0.0199 -0.0262 0.0495  ? ? ? ? ? ? 923  HOH A O   
2211 O  O   . HOH I .   ? 0.2442 0.3025 0.2594 0.0179  -0.0982 0.0023  ? ? ? ? ? ? 924  HOH A O   
2212 O  O   . HOH I .   ? 0.1745 0.1752 0.2428 0.0002  -0.0086 0.0423  ? ? ? ? ? ? 925  HOH A O   
2213 O  O   . HOH I .   ? 0.1967 0.2551 0.3786 0.0249  -0.0303 0.0591  ? ? ? ? ? ? 926  HOH A O   
2214 O  O   . HOH I .   ? 0.2716 0.4412 0.1702 0.0192  0.0009  0.0031  ? ? ? ? ? ? 927  HOH A O   
2215 O  O   . HOH I .   ? 0.3118 0.2665 0.1557 0.0175  -0.0430 0.0182  ? ? ? ? ? ? 928  HOH A O   
2216 O  O   . HOH I .   ? 0.3263 0.3226 0.5620 0.0051  0.0764  0.1563  ? ? ? ? ? ? 929  HOH A O   
2217 O  O   . HOH I .   ? 0.2608 0.2735 0.2174 -0.0420 0.0110  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 930  HOH A O   
2218 O  O   . HOH I .   ? 0.2996 0.2662 0.2718 -0.0105 -0.0578 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 931  HOH A O   
2219 O  O   . HOH I .   ? 0.2366 0.4928 0.2343 0.1321  0.0800  0.0851  ? ? ? ? ? ? 932  HOH A O   
2220 O  O   . HOH I .   ? 0.3079 0.3136 0.4253 -0.0311 0.0788  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 933  HOH A O   
2221 O  O   . HOH I .   ? 0.1770 0.2699 0.3440 -0.0060 -0.0069 0.0738  ? ? ? ? ? ? 934  HOH A O   
2222 O  O   . HOH I .   ? 0.2490 0.2606 0.2203 -0.0085 0.0577  0.0080  ? ? ? ? ? ? 935  HOH A O   
2223 O  O   . HOH I .   ? 0.2069 0.2385 0.2462 0.0235  0.0487  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 936  HOH A O   
2224 O  O   . HOH I .   ? 0.2979 0.2973 0.3563 0.0515  0.0704  0.0508  ? ? ? ? ? ? 937  HOH A O   
2225 O  O   . HOH I .   ? 0.2366 0.2986 0.2043 0.0376  -0.0594 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 938  HOH A O   
2226 O  O   . HOH I .   ? 0.2591 0.4700 0.2338 0.1067  -0.0726 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 939  HOH A O   
2227 O  O   . HOH I .   ? 0.1445 0.1366 0.1344 -0.0104 0.0020  0.0034  ? ? ? ? ? ? 940  HOH A O   
2228 O  O   . HOH I .   ? 0.1429 0.1536 0.2032 -0.0267 -0.0276 0.0214  ? ? ? ? ? ? 941  HOH A O   
2229 O  O   . HOH I .   ? 0.1864 0.3104 0.2587 -0.0034 0.0021  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 942  HOH A O   
2230 O  O   . HOH I .   ? 0.1830 0.2466 0.4153 -0.0730 -0.0192 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 943  HOH A O   
2231 O  O   . HOH I .   ? 0.2179 0.1577 0.2684 -0.0114 0.0861  0.0740  ? ? ? ? ? ? 944  HOH A O   
2232 O  O   . HOH I .   ? 0.4407 0.2734 0.2557 0.0349  0.1381  0.0439  ? ? ? ? ? ? 945  HOH A O   
2233 O  O   . HOH I .   ? 0.2611 0.2445 0.2509 0.0155  0.0313  0.0936  ? ? ? ? ? ? 946  HOH A O   
2234 O  O   . HOH I .   ? 0.2747 0.2290 0.3251 0.0445  0.0835  0.0164  ? ? ? ? ? ? 947  HOH A O   
2235 O  O   . HOH I .   ? 0.2315 0.2269 0.2009 0.0253  0.0735  0.0458  ? ? ? ? ? ? 948  HOH A O   
2236 O  O   . HOH I .   ? 0.2329 0.2785 0.2137 0.0568  0.1056  0.1311  ? ? ? ? ? ? 949  HOH A O   
2237 O  O   . HOH I .   ? 0.3513 0.5220 0.2566 0.0592  0.0077  0.0097  ? ? ? ? ? ? 950  HOH A O   
2238 O  O   . HOH I .   ? 0.2459 0.1627 0.5248 -0.0442 0.0037  0.0192  ? ? ? ? ? ? 951  HOH A O   
2239 O  O   . HOH I .   ? 0.1786 0.1178 0.1210 -0.0156 0.0253  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 952  HOH A O   
2240 O  O   . HOH I .   ? 0.2676 0.3595 0.2220 -0.0545 0.0300  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 953  HOH A O   
2241 O  O   . HOH I .   ? 0.1585 0.1757 0.1913 -0.0251 0.0150  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 954  HOH A O   
2242 O  O   . HOH I .   ? 0.1953 0.2146 0.2197 -0.0560 0.0635  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 955  HOH A O   
2243 O  O   . HOH I .   ? 0.2459 0.2429 0.2479 -0.0804 0.0854  0.0015  ? ? ? ? ? ? 956  HOH A O   
2244 O  O   . HOH I .   ? 0.3762 0.2339 0.2352 -0.0228 0.0768  0.0524  ? ? ? ? ? ? 957  HOH A O   
2245 O  O   . HOH I .   ? 0.2111 0.2374 0.2599 -0.0754 -0.0061 0.0228  ? ? ? ? ? ? 958  HOH A O   
2246 O  O   . HOH I .   ? 0.1557 0.3271 0.2718 -0.0938 -0.0281 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 959  HOH A O   
2247 O  O   . HOH I .   ? 0.2997 0.3149 0.2841 -0.0751 0.1075  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 960  HOH A O   
2248 O  O   . HOH I .   ? 0.2856 0.4397 0.4438 -0.0900 -0.0278 0.0663  ? ? ? ? ? ? 961  HOH A O   
2249 O  O   . HOH I .   ? 0.3994 0.2765 0.4885 0.0447  -0.1060 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 962  HOH A O   
2250 O  O   . HOH I .   ? 0.6890 0.2894 0.4584 0.0061  0.1139  0.1204  ? ? ? ? ? ? 963  HOH A O   
2251 O  O   . HOH I .   ? 0.2727 0.3964 0.3107 0.0442  0.0625  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 964  HOH A O   
2252 O  O   . HOH I .   ? 0.2809 0.3311 0.2180 0.0468  0.0407  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 965  HOH A O   
2253 O  O   . HOH I .   ? 0.2085 0.6073 0.2706 -0.0810 0.0359  0.0280  ? ? ? ? ? ? 966  HOH A O   
2254 O  O   . HOH I .   ? 0.1551 0.2374 0.2693 0.0141  0.0028  0.0247  ? ? ? ? ? ? 967  HOH A O   
2255 O  O   . HOH I .   ? 0.3682 0.4092 0.2988 0.1735  -0.1091 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 968  HOH A O   
2256 O  O   . HOH I .   ? 0.2117 0.2409 0.4006 -0.0423 -0.1116 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 969  HOH A O   
2257 O  O   . HOH I .   ? 0.3671 0.4982 0.2353 -0.0864 -0.1498 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 970  HOH A O   
2258 O  O   . HOH I .   ? 0.5904 0.4759 0.5310 0.0318  -0.1469 0.1563  ? ? ? ? ? ? 971  HOH A O   
2259 O  O   . HOH I .   ? 0.2391 0.4115 0.5714 -0.0076 0.1232  -0.2380 ? ? ? ? ? ? 972  HOH A O   
2260 O  O   . HOH I .   ? 0.2490 0.5537 0.2874 0.0691  0.0561  0.0683  ? ? ? ? ? ? 973  HOH A O   
2261 O  O   . HOH I .   ? 0.4567 0.2500 0.4025 -0.0129 0.1285  0.0632  ? ? ? ? ? ? 974  HOH A O   
2262 O  O   . HOH I .   ? 0.2978 0.3215 0.2848 0.0193  0.0200  0.1164  ? ? ? ? ? ? 975  HOH A O   
2263 O  O   . HOH I .   ? 0.2962 0.3152 0.3614 0.1152  -0.0037 0.1043  ? ? ? ? ? ? 976  HOH A O   
2264 O  O   . HOH I .   ? 0.2380 0.3324 0.2684 0.0909  0.0059  0.1110  ? ? ? ? ? ? 977  HOH A O   
2265 O  O   . HOH I .   ? 0.5743 0.3256 0.4818 -0.1208 0.0841  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 978  HOH A O   
2266 O  O   . HOH I .   ? 0.4261 0.1634 0.2185 0.0286  -0.1092 0.0047  ? ? ? ? ? ? 979  HOH A O   
2267 O  O   . HOH I .   ? 0.3159 0.3042 0.4993 0.0376  -0.0911 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 980  HOH A O   
2268 O  O   . HOH I .   ? 0.4433 0.3124 0.2259 0.0527  0.0281  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 981  HOH A O   
2269 O  O   . HOH I .   ? 0.4379 0.2013 0.4208 -0.0415 0.0160  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 982  HOH A O   
2270 O  O   . HOH I .   ? 0.2059 0.2697 0.3679 -0.0446 -0.0035 0.0109  ? ? ? ? ? ? 983  HOH A O   
2271 O  O   . HOH I .   ? 0.2872 0.4211 0.4386 -0.0760 0.1974  0.0369  ? ? ? ? ? ? 984  HOH A O   
2272 O  O   . HOH I .   ? 0.5137 0.4018 0.4283 0.0229  0.2990  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 985  HOH A O   
2273 O  O   . HOH I .   ? 0.4100 0.2663 0.4041 -0.1374 0.0746  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 986  HOH A O   
2274 O  O   . HOH I .   ? 0.2630 0.3423 0.3081 -0.1029 -0.0289 0.0329  ? ? ? ? ? ? 987  HOH A O   
2275 O  O   . HOH I .   ? 0.2569 0.5425 0.6647 -0.1739 -0.0321 0.0361  ? ? ? ? ? ? 988  HOH A O   
2276 O  O   . HOH I .   ? 0.3768 0.3992 0.5672 -0.1326 -0.0872 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 989  HOH A O   
2277 O  O   . HOH I .   ? 0.3223 0.5193 0.3689 -0.1913 -0.0143 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 990  HOH A O   
2278 O  O   . HOH I .   ? 0.5190 0.4053 0.5079 -0.0426 -0.0970 0.1781  ? ? ? ? ? ? 991  HOH A O   
2279 O  O   . HOH I .   ? 0.3884 0.3221 0.4086 -0.0028 0.0498  -0.1361 ? ? ? ? ? ? 992  HOH A O   
2280 O  O   . HOH I .   ? 0.4927 0.3780 0.3335 -0.0806 -0.0768 0.0073  ? ? ? ? ? ? 993  HOH A O   
2281 O  O   . HOH I .   ? 0.5049 0.4562 0.2312 0.0820  0.0030  0.0218  ? ? ? ? ? ? 994  HOH A O   
2282 O  O   . HOH I .   ? 0.3899 0.3612 0.2394 -0.1106 -0.0548 0.0514  ? ? ? ? ? ? 995  HOH A O   
2283 O  O   . HOH I .   ? 0.3700 0.5184 0.2756 0.0991  -0.0357 0.1036  ? ? ? ? ? ? 996  HOH A O   
2284 O  O   . HOH I .   ? 0.3277 0.5055 0.2622 -0.0314 -0.0718 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 997  HOH A O   
2285 O  O   . HOH I .   ? 0.6496 0.3199 0.6469 0.1148  0.1962  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 998  HOH A O   
2286 O  O   . HOH I .   ? 0.2704 0.3731 0.4440 0.0135  -0.0558 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 999  HOH A O   
2287 O  O   . HOH I .   ? 0.2296 0.3674 0.5201 -0.0399 0.0158  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O   
2288 O  O   . HOH I .   ? 0.4373 0.4809 0.3898 -0.1487 0.0541  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O   
2289 O  O   . HOH I .   ? 0.2541 0.4228 0.3987 -0.1220 -0.0334 0.0125  ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O   
2290 O  O   . HOH I .   ? 0.2832 0.2763 0.2995 0.0287  0.0226  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O   
2291 O  O   . HOH I .   ? 0.3498 0.2700 0.3344 -0.0329 0.1251  0.0099  ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O   
2292 O  O   . HOH I .   ? 0.4146 0.2937 0.3398 0.0483  0.0293  0.0814  ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O   
2293 O  O   . HOH I .   ? 0.4329 0.3660 0.3031 0.0311  0.0182  0.1601  ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O   
2294 O  O   . HOH I .   ? 0.2968 0.4206 0.3130 0.0790  0.0666  0.0433  ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O   
2295 O  O   . HOH I .   ? 0.6288 0.3097 0.4284 -0.0160 0.1164  0.1053  ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O   
2296 O  O   . HOH I .   ? 0.4859 0.4875 0.6703 0.0488  0.1062  0.1049  ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O   
2297 O  O   . HOH I .   ? 0.4302 0.4499 0.3981 0.1168  -0.0097 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O   
2298 O  O   . HOH I .   ? 0.3519 0.5231 0.3695 0.1592  0.0676  0.0959  ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O   
2299 O  O   . HOH I .   ? 0.5098 0.5749 0.4844 -0.1101 0.0991  0.1395  ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O   
2300 O  O   . HOH I .   ? 0.3517 0.5277 0.4821 -0.1159 0.1280  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O   
2301 O  O   . HOH I .   ? 0.4061 0.3878 0.4218 -0.0337 -0.0259 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O   
2302 O  O   . HOH I .   ? 0.2882 0.4166 0.3806 0.0062  0.0307  0.0936  ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O   
2303 O  O   . HOH I .   ? 0.4543 0.6007 0.6175 0.1263  0.0301  -0.0996 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O   
2304 O  O   . HOH I .   ? 0.4602 0.4159 0.5048 0.0182  -0.1757 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O   
2305 O  O   . HOH I .   ? 0.4682 0.4258 0.4549 -0.1467 -0.2458 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH A O   
2306 O  O   . HOH I .   ? 0.2292 0.3900 0.3980 0.0743  -0.0730 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH A O   
2307 O  O   . HOH I .   ? 0.4290 0.3140 0.3631 -0.0149 0.0863  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH A O   
2308 O  O   . HOH I .   ? 0.5980 0.7395 0.3328 0.0981  0.1012  0.0857  ? ? ? ? ? ? 1021 HOH A O   
2309 O  O   . HOH I .   ? 0.4120 0.5792 0.4481 -0.0068 -0.2092 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH A O   
2310 O  O   . HOH I .   ? 0.2139 0.5524 0.4067 -0.0764 0.0439  0.1223  ? ? ? ? ? ? 1023 HOH A O   
2311 O  O   . HOH I .   ? 0.3540 0.4195 0.5299 0.1679  -0.1001 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH A O   
2312 O  O   . HOH I .   ? 0.4047 0.4191 0.3950 0.1042  0.1819  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH A O   
2313 O  O   . HOH I .   ? 0.4978 0.4571 0.2794 0.0777  -0.0078 0.0307  ? ? ? ? ? ? 1026 HOH A O   
2314 O  O   . HOH I .   ? 0.3678 0.3088 0.4191 -0.0287 -0.0873 0.1044  ? ? ? ? ? ? 1027 HOH A O   
2315 O  O   . HOH I .   ? 0.2479 0.4651 0.3507 0.0377  0.0436  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH A O   
2316 O  O   . HOH I .   ? 0.3792 0.5209 0.2993 0.1031  0.0004  0.1253  ? ? ? ? ? ? 1029 HOH A O   
2317 O  O   . HOH I .   ? 0.6927 0.4987 0.4766 0.0718  0.1518  0.0963  ? ? ? ? ? ? 1030 HOH A O   
2318 O  O   . HOH I .   ? 0.2270 0.2234 0.2662 -0.0477 0.0158  0.0328  ? ? ? ? ? ? 1031 HOH A O   
2319 O  O   . HOH I .   ? 0.3931 0.3186 0.3865 -0.0515 -0.0249 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH A O   
2320 O  O   . HOH I .   ? 0.5320 0.6337 0.8114 0.2469  0.0402  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH A O   
2321 O  O   . HOH I .   ? 0.4033 0.6051 0.4650 -0.1897 -0.0983 0.0921  ? ? ? ? ? ? 1034 HOH A O   
2322 O  O   . HOH I .   ? 0.3128 0.5159 0.3650 -0.1075 0.0559  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH A O   
2323 O  O   . HOH I .   ? 0.3618 0.5059 0.4690 -0.2568 -0.1267 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH A O   
2324 O  O   . HOH I .   ? 0.3900 0.7348 0.5112 -0.0755 -0.1655 0.1223  ? ? ? ? ? ? 1037 HOH A O   
2325 O  O   . HOH I .   ? 0.2676 0.5167 0.5852 -0.0660 -0.0138 0.0622  ? ? ? ? ? ? 1038 HOH A O   
2326 O  O   . HOH I .   ? 0.3793 0.6538 0.6394 0.1209  0.1755  0.1668  ? ? ? ? ? ? 1039 HOH A O   
2327 O  O   . HOH I .   ? 0.2404 0.3679 0.1576 -0.0576 -0.0187 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O   
2328 O  O   . HOH I .   ? 0.6132 0.3833 0.2759 -0.0042 -0.1123 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O   
2329 O  O   . HOH I .   ? 0.3963 0.4552 0.3870 -0.2072 -0.1012 0.1182  ? ? ? ? ? ? 1042 HOH A O   
2330 O  O   . HOH I .   ? 0.4327 0.5487 0.1724 -0.1617 -0.0313 0.0357  ? ? ? ? ? ? 1043 HOH A O   
2331 O  O   . HOH I .   ? 0.4776 0.3628 0.6234 0.0773  0.0475  0.0893  ? ? ? ? ? ? 1044 HOH A O   
2332 O  O   . HOH I .   ? 0.4094 0.5182 0.4050 -0.0902 -0.0790 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH A O   
2333 O  O   . HOH I .   ? 0.3581 0.3873 0.3590 0.0285  -0.0130 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1046 HOH A O   
2334 O  O   . HOH I .   ? 0.2475 0.3562 0.4870 0.0474  0.1408  0.0240  ? ? ? ? ? ? 1047 HOH A O   
2335 O  O   . HOH I .   ? 0.5048 0.4408 0.5678 -0.1340 0.2350  0.0261  ? ? ? ? ? ? 1048 HOH A O   
2336 O  O   . HOH I .   ? 0.3706 0.4441 0.3891 0.0136  -0.0605 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH A O   
2337 O  O   . HOH I .   ? 0.3323 0.6346 0.5907 0.0427  -0.1691 0.1690  ? ? ? ? ? ? 1050 HOH A O   
2338 O  O   . HOH I .   ? 0.4668 0.4951 0.3564 0.1806  -0.0203 0.0933  ? ? ? ? ? ? 1051 HOH A O   
2339 O  O   . HOH I .   ? 0.3983 0.5650 0.4257 -0.0056 0.1232  -0.1780 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH A O   
2340 O  O   . HOH I .   ? 0.4989 0.4066 0.4383 -0.0883 0.0561  0.1196  ? ? ? ? ? ? 1053 HOH A O   
2341 O  O   . HOH I .   ? 0.3119 0.4486 0.3994 -0.1590 -0.0756 0.1640  ? ? ? ? ? ? 1054 HOH A O   
2342 O  O   . HOH I .   ? 0.4211 0.4965 0.6422 -0.0966 0.0570  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH A O   
2343 O  O   . HOH I .   ? 0.3429 0.6433 0.3992 0.0883  -0.1252 -0.2031 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH A O   
2344 O  O   . HOH I .   ? 0.2679 0.1867 0.4679 0.0164  0.0677  0.0635  ? ? ? ? ? ? 1057 HOH A O   
2345 O  O   . HOH I .   ? 0.3248 0.3244 0.4204 0.0229  0.1130  0.0759  ? ? ? ? ? ? 1058 HOH A O   
2346 O  O   . HOH I .   ? 0.3159 0.4883 0.5738 -0.0908 0.0510  0.0185  ? ? ? ? ? ? 1059 HOH A O   
2347 O  O   . HOH I .   ? 0.5161 0.4852 0.5576 -0.1043 0.1736  -0.2113 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH A O   
2348 O  O   . HOH I .   ? 0.5372 0.4901 0.5172 0.0139  -0.1860 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH A O   
2349 O  O   . HOH I .   ? 0.3550 0.4750 0.4274 -0.0364 -0.0065 0.0873  ? ? ? ? ? ? 1062 HOH A O   
2350 O  O   . HOH I .   ? 0.7038 0.4374 0.3088 0.0107  -0.1656 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH A O   
2351 O  O   . HOH I .   ? 0.4620 0.4781 0.4667 0.0938  -0.1170 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH A O   
2352 O  O   . HOH I .   ? 0.4936 0.3964 0.5334 0.2009  0.0703  0.0074  ? ? ? ? ? ? 1065 HOH A O   
2353 O  O   . HOH I .   ? 0.3342 0.4478 0.5209 0.0188  -0.1102 0.0455  ? ? ? ? ? ? 1066 HOH A O   
2354 O  O   . HOH I .   ? 0.5440 0.3580 0.4878 0.0548  0.0604  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH A O   
2355 O  O   . HOH I .   ? 0.8372 0.9686 0.7322 0.0420  0.0788  0.0712  ? ? ? ? ? ? 1068 HOH A O   
2356 O  O   . HOH I .   ? 0.5408 0.5961 0.4483 0.1178  -0.0179 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH A O   
2357 O  O   . HOH I .   ? 0.3798 0.3927 0.4912 0.0757  -0.0556 0.0379  ? ? ? ? ? ? 1070 HOH A O   
2358 O  O   . HOH I .   ? 0.5090 0.4123 0.4084 0.0012  -0.0113 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH A O   
2359 O  O   . HOH I .   ? 0.8033 0.5759 0.6339 0.0698  0.0412  0.1941  ? ? ? ? ? ? 1072 HOH A O   
2360 O  O   . HOH I .   ? 0.6721 0.4110 0.4342 -0.0480 0.1352  0.0557  ? ? ? ? ? ? 1073 HOH A O   
2361 O  O   . HOH I .   ? 0.4969 0.6074 0.6526 0.0347  0.1128  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH A O   
2362 O  O   . HOH I .   ? 0.5543 0.6063 0.5160 0.0945  -0.0745 0.1471  ? ? ? ? ? ? 1075 HOH A O   
2363 O  O   . HOH I .   ? 0.2782 0.5777 0.5256 -0.1461 0.1044  0.1131  ? ? ? ? ? ? 1076 HOH A O   
2364 O  O   . HOH I .   ? 0.4692 0.5484 0.5893 0.0930  -0.0172 0.1376  ? ? ? ? ? ? 1077 HOH A O   
2365 O  O   . HOH I .   ? 0.6190 0.5367 0.5049 0.0027  0.0068  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH A O   
2366 O  O   . HOH I .   ? 0.7146 0.4371 0.5515 0.0875  0.0889  0.0311  ? ? ? ? ? ? 1079 HOH A O   
2367 O  O   . HOH I .   ? 0.4048 0.4843 0.4374 0.0230  0.1220  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH A O   
2368 O  O   . HOH I .   ? 0.4738 0.2818 0.5321 -0.1349 0.0057  0.0241  ? ? ? ? ? ? 1081 HOH A O   
2369 O  O   . HOH I .   ? 0.8195 0.8203 0.6975 -0.1056 0.0410  0.0438  ? ? ? ? ? ? 1082 HOH A O   
2370 O  O   . HOH I .   ? 0.5186 0.6334 0.4371 -0.0138 0.2050  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH A O   
2371 O  O   . HOH I .   ? 0.6388 0.6711 0.4815 0.0868  0.2011  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH A O   
2372 O  O   . HOH I .   ? 0.5774 0.5953 0.6311 0.0315  0.0545  0.0173  ? ? ? ? ? ? 1085 HOH A O   
2373 O  O   . HOH I .   ? 0.5693 0.5731 0.6221 -0.1715 0.0145  0.1521  ? ? ? ? ? ? 1086 HOH A O   
2374 O  O   . HOH I .   ? 0.5355 0.6601 0.4116 0.0623  -0.0122 0.0429  ? ? ? ? ? ? 1087 HOH A O   
2375 O  O   . HOH J .   ? 0.2343 0.1677 0.1171 -0.0416 0.0270  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 802  HOH B O   
2376 O  O   . HOH J .   ? 0.2067 0.2245 0.2355 0.0501  -0.0230 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 803  HOH B O   
2377 O  O   . HOH J .   ? 0.3097 0.2814 0.3150 -0.0864 -0.0681 0.0252  ? ? ? ? ? ? 804  HOH B O   
2378 O  O   . HOH J .   ? 0.2638 0.1970 0.1564 0.0341  -0.0194 0.0123  ? ? ? ? ? ? 805  HOH B O   
2379 O  O   . HOH J .   ? 0.1882 0.3189 0.2074 -0.0479 0.0019  0.0439  ? ? ? ? ? ? 806  HOH B O   
2380 O  O   . HOH J .   ? 0.1587 0.1909 0.2774 0.0026  0.0101  0.0054  ? ? ? ? ? ? 807  HOH B O   
2381 O  O   . HOH J .   ? 0.1558 0.1751 0.1169 0.0053  0.0268  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 808  HOH B O   
2382 O  O   . HOH J .   ? 0.1440 0.1565 0.1192 -0.0010 0.0179  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 809  HOH B O   
2383 O  O   . HOH J .   ? 0.2688 0.2516 0.2705 -0.0207 0.1217  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 810  HOH B O   
2384 O  O   . HOH J .   ? 0.2739 0.2569 0.2777 -0.0205 0.0893  0.0032  ? ? ? ? ? ? 811  HOH B O   
2385 O  O   . HOH J .   ? 0.2773 0.2095 0.1728 -0.0614 0.0160  0.0097  ? ? ? ? ? ? 812  HOH B O   
2386 O  O   . HOH J .   ? 0.4556 0.4511 0.4455 -0.0938 -0.1106 0.2137  ? ? ? ? ? ? 813  HOH B O   
2387 O  O   . HOH J .   ? 0.1703 0.3018 0.1606 -0.0421 -0.0507 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 814  HOH B O   
2388 O  O   . HOH J .   ? 0.3210 0.1601 0.2267 0.0451  0.0557  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 815  HOH B O   
2389 O  O   . HOH J .   ? 0.3947 0.4419 0.3476 -0.1043 -0.0856 0.0572  ? ? ? ? ? ? 816  HOH B O   
2390 O  O   . HOH J .   ? 0.4554 0.2816 0.1726 0.0486  -0.0672 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 817  HOH B O   
2391 O  O   . HOH J .   ? 0.1871 0.4922 0.2177 -0.0145 -0.0214 -0.1656 ? ? ? ? ? ? 818  HOH B O   
2392 O  O   . HOH J .   ? 0.2135 0.1889 0.1725 0.0106  -0.0422 0.0270  ? ? ? ? ? ? 819  HOH B O   
2393 O  O   . HOH J .   ? 0.2790 0.2139 0.1912 0.0133  -0.0676 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 820  HOH B O   
2394 O  O   . HOH J .   ? 0.1986 0.4651 0.3360 0.0440  -0.0273 -0.1759 ? ? ? ? ? ? 821  HOH B O   
2395 O  O   . HOH J .   ? 0.2393 0.4132 0.4147 -0.0166 -0.0773 0.1340  ? ? ? ? ? ? 822  HOH B O   
2396 O  O   . HOH J .   ? 0.1377 0.4491 0.2321 0.0028  -0.0581 0.0642  ? ? ? ? ? ? 823  HOH B O   
2397 O  O   . HOH J .   ? 0.3279 0.3821 0.2418 -0.0223 -0.0281 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 824  HOH B O   
2398 O  O   . HOH J .   ? 0.2311 0.2566 0.2320 -0.0138 -0.0370 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 825  HOH B O   
2399 O  O   . HOH J .   ? 0.3658 0.2531 0.2277 0.0663  -0.0326 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 826  HOH B O   
2400 O  O   . HOH J .   ? 0.3048 0.2546 0.2663 -0.0087 0.0185  0.0580  ? ? ? ? ? ? 827  HOH B O   
2401 O  O   . HOH J .   ? 0.2675 0.2487 0.2066 -0.0973 -0.0044 0.0655  ? ? ? ? ? ? 828  HOH B O   
2402 O  O   . HOH J .   ? 0.3452 0.3205 0.3541 0.0321  0.1147  0.0306  ? ? ? ? ? ? 829  HOH B O   
2403 O  O   . HOH J .   ? 0.2656 0.3386 0.4102 0.0895  0.0537  0.1076  ? ? ? ? ? ? 830  HOH B O   
2404 O  O   . HOH J .   ? 0.1667 0.1875 0.1593 -0.0397 0.0159  0.0129  ? ? ? ? ? ? 831  HOH B O   
2405 O  O   . HOH J .   ? 0.1734 0.1787 0.1609 0.0019  0.0060  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 832  HOH B O   
2406 O  O   . HOH J .   ? 0.2940 0.2593 0.2202 -0.0985 0.0416  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 833  HOH B O   
2407 O  O   . HOH J .   ? 0.2640 0.2891 0.2058 0.0220  -0.0586 0.0702  ? ? ? ? ? ? 834  HOH B O   
2408 O  O   . HOH J .   ? 0.2455 0.2772 0.2309 0.0774  -0.0138 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 835  HOH B O   
2409 O  O   . HOH J .   ? 0.2079 0.1701 0.0946 0.0264  0.0297  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 836  HOH B O   
2410 O  O   . HOH J .   ? 0.1508 0.1457 0.1190 0.0062  -0.0344 0.0008  ? ? ? ? ? ? 837  HOH B O   
2411 O  O   . HOH J .   ? 0.3859 0.3922 0.5070 0.0439  0.0929  0.0179  ? ? ? ? ? ? 838  HOH B O   
2412 O  O   . HOH J .   ? 0.3331 0.3658 0.2304 0.0661  0.0892  0.0871  ? ? ? ? ? ? 839  HOH B O   
2413 O  O   . HOH J .   ? 0.3806 0.2432 0.3274 -0.0795 -0.0651 0.0570  ? ? ? ? ? ? 840  HOH B O   
2414 O  O   . HOH J .   ? 0.2538 0.2925 0.1402 0.0121  0.0207  0.0132  ? ? ? ? ? ? 841  HOH B O   
2415 O  O   . HOH J .   ? 0.3210 0.3139 0.2210 0.1202  0.0056  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 842  HOH B O   
2416 O  O   . HOH J .   ? 0.2823 0.4411 0.2386 0.1247  0.1294  0.0589  ? ? ? ? ? ? 843  HOH B O   
2417 O  O   . HOH J .   ? 0.3333 0.2384 0.2714 0.1165  0.1236  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 844  HOH B O   
2418 O  O   . HOH J .   ? 0.1857 0.3004 0.2426 0.1049  0.0221  0.0520  ? ? ? ? ? ? 845  HOH B O   
2419 O  O   . HOH J .   ? 0.4094 0.5425 0.3107 0.0832  -0.0327 0.0179  ? ? ? ? ? ? 846  HOH B O   
2420 O  O   . HOH J .   ? 0.2342 0.2601 0.2254 0.0677  0.0291  0.0276  ? ? ? ? ? ? 847  HOH B O   
2421 O  O   . HOH J .   ? 0.1931 0.2185 0.2716 0.0762  0.0425  0.0475  ? ? ? ? ? ? 848  HOH B O   
2422 O  O   . HOH J .   ? 0.2222 0.4249 0.2097 0.0901  0.0213  0.0599  ? ? ? ? ? ? 849  HOH B O   
2423 O  O   . HOH J .   ? 0.1603 0.2164 0.1139 0.0202  -0.0030 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 850  HOH B O   
2424 O  O   . HOH J .   ? 0.1411 0.1218 0.1018 -0.0115 -0.0238 0.0193  ? ? ? ? ? ? 851  HOH B O   
2425 O  O   . HOH J .   ? 0.2512 0.1961 0.3217 -0.0102 -0.0861 0.0150  ? ? ? ? ? ? 852  HOH B O   
2426 O  O   . HOH J .   ? 0.2009 0.2145 0.1161 0.0144  0.0211  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 853  HOH B O   
2427 O  O   . HOH J .   ? 0.4033 0.2521 0.2226 0.0292  0.0511  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 854  HOH B O   
2428 O  O   . HOH J .   ? 0.1592 0.1243 0.1186 -0.0122 0.0110  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 855  HOH B O   
2429 O  O   . HOH J .   ? 0.1921 0.1844 0.1982 -0.0077 0.0196  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 856  HOH B O   
2430 O  O   . HOH J .   ? 0.1798 0.1559 0.1377 0.0424  0.0421  0.0183  ? ? ? ? ? ? 857  HOH B O   
2431 O  O   . HOH J .   ? 0.2072 0.2228 0.2429 0.0449  0.0842  0.0769  ? ? ? ? ? ? 858  HOH B O   
2432 O  O   . HOH J .   ? 0.4262 0.3348 0.3341 0.0894  0.1788  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 859  HOH B O   
2433 O  O   . HOH J .   ? 0.2617 0.2525 0.2269 0.0426  0.0509  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 860  HOH B O   
2434 O  O   . HOH J .   ? 0.1305 0.1704 0.1493 -0.0216 0.0183  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 861  HOH B O   
2435 O  O   . HOH J .   ? 0.1358 0.3263 0.2757 -0.0459 0.0151  0.0864  ? ? ? ? ? ? 862  HOH B O   
2436 O  O   . HOH J .   ? 0.2711 0.3286 0.2735 -0.0299 0.0564  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 863  HOH B O   
2437 O  O   . HOH J .   ? 0.1597 0.2207 0.1240 -0.0280 0.0231  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 864  HOH B O   
2438 O  O   . HOH J .   ? 0.1546 0.1848 0.1261 -0.0053 0.0162  0.0100  ? ? ? ? ? ? 865  HOH B O   
2439 O  O   . HOH J .   ? 0.3552 0.2493 0.3002 -0.0031 0.1147  0.0098  ? ? ? ? ? ? 866  HOH B O   
2440 O  O   . HOH J .   ? 0.2514 0.2861 0.2489 0.0184  -0.0620 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 867  HOH B O   
2441 O  O   . HOH J .   ? 0.1693 0.1754 0.1017 0.0012  -0.0161 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 868  HOH B O   
2442 O  O   . HOH J .   ? 0.1305 0.1684 0.1229 -0.0057 0.0124  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 869  HOH B O   
2443 O  O   . HOH J .   ? 0.3122 0.4724 0.1490 0.2331  0.1103  0.0445  ? ? ? ? ? ? 870  HOH B O   
2444 O  O   . HOH J .   ? 0.1939 0.2050 0.2455 0.0627  0.0954  0.0205  ? ? ? ? ? ? 871  HOH B O   
2445 O  O   . HOH J .   ? 0.2318 0.2257 0.2361 0.0030  0.0724  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 872  HOH B O   
2446 O  O   . HOH J .   ? 0.1761 0.1560 0.1736 -0.0262 0.0493  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 873  HOH B O   
2447 O  O   . HOH J .   ? 0.3113 0.2126 0.1689 -0.0255 -0.0304 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 874  HOH B O   
2448 O  O   . HOH J .   ? 0.1892 0.2827 0.1821 -0.0177 0.0892  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 875  HOH B O   
2449 O  O   . HOH J .   ? 0.2057 0.2129 0.1956 0.0358  0.0604  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 876  HOH B O   
2450 O  O   . HOH J .   ? 0.3168 0.2423 0.1605 0.0047  0.0261  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 877  HOH B O   
2451 O  O   . HOH J .   ? 0.4259 0.3000 0.4542 -0.0195 -0.0482 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 878  HOH B O   
2452 O  O   . HOH J .   ? 0.3835 0.3327 0.2464 0.0293  -0.0711 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 879  HOH B O   
2453 O  O   . HOH J .   ? 0.3272 0.2793 0.1398 -0.0452 0.0479  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 880  HOH B O   
2454 O  O   . HOH J .   ? 0.4153 0.3782 0.3678 0.0807  -0.0158 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 881  HOH B O   
2455 O  O   . HOH J .   ? 0.3832 0.2997 0.4669 -0.0425 0.0662  0.0779  ? ? ? ? ? ? 882  HOH B O   
2456 O  O   . HOH J .   ? 0.3602 0.3824 0.2893 0.0169  0.0864  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 883  HOH B O   
2457 O  O   . HOH J .   ? 0.2781 0.4905 0.2551 0.0493  0.0274  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 884  HOH B O   
2458 O  O   . HOH J .   ? 0.4373 0.6103 0.2945 -0.2388 -0.1826 0.1379  ? ? ? ? ? ? 885  HOH B O   
2459 O  O   . HOH J .   ? 0.3727 0.2543 0.1980 -0.0669 -0.0735 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 886  HOH B O   
2460 O  O   . HOH J .   ? 0.5089 0.3088 0.2060 0.0725  -0.1207 0.0248  ? ? ? ? ? ? 887  HOH B O   
2461 O  O   . HOH J .   ? 0.3890 0.4408 0.3042 -0.1199 -0.1407 0.1241  ? ? ? ? ? ? 888  HOH B O   
2462 O  O   . HOH J .   ? 0.4907 0.4944 0.3912 -0.2177 -0.0019 0.0275  ? ? ? ? ? ? 889  HOH B O   
2463 O  O   . HOH J .   ? 0.2492 0.4502 0.2815 -0.0870 0.0579  0.0634  ? ? ? ? ? ? 890  HOH B O   
2464 O  O   . HOH J .   ? 0.4998 0.4328 0.3606 -0.2170 -0.0218 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 891  HOH B O   
2465 O  O   . HOH J .   ? 0.2074 0.5592 0.3943 -0.0498 0.0126  0.0824  ? ? ? ? ? ? 892  HOH B O   
2466 O  O   . HOH J .   ? 0.5806 0.3889 0.3043 -0.0567 -0.0993 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 893  HOH B O   
2467 O  O   . HOH J .   ? 0.3119 0.3133 0.2160 0.1466  0.0350  0.0472  ? ? ? ? ? ? 894  HOH B O   
2468 O  O   . HOH J .   ? 0.3818 0.3900 0.3864 0.1787  0.0362  0.0778  ? ? ? ? ? ? 895  HOH B O   
2469 O  O   . HOH J .   ? 0.3304 0.2645 0.2922 0.0344  -0.0056 0.1135  ? ? ? ? ? ? 896  HOH B O   
2470 O  O   . HOH J .   ? 0.3508 0.3980 0.6080 0.1096  0.0749  0.1216  ? ? ? ? ? ? 897  HOH B O   
2471 O  O   . HOH J .   ? 0.3414 0.3523 0.5102 0.1539  0.0606  0.0366  ? ? ? ? ? ? 898  HOH B O   
2472 O  O   . HOH J .   ? 0.3352 0.5521 0.3072 0.1505  0.0417  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 899  HOH B O   
2473 O  O   . HOH J .   ? 0.3931 0.4342 0.3897 -0.0026 0.2237  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 900  HOH B O   
2474 O  O   . HOH J .   ? 0.4354 0.5512 0.2181 0.0013  0.0510  0.1187  ? ? ? ? ? ? 901  HOH B O   
2475 O  O   . HOH J .   ? 0.3232 0.2689 0.3949 -0.0181 -0.1225 0.1008  ? ? ? ? ? ? 902  HOH B O   
2476 O  O   . HOH J .   ? 0.4727 0.5612 0.2536 -0.1059 -0.0424 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 903  HOH B O   
2477 O  O   . HOH J .   ? 0.5008 0.4454 0.2298 -0.2053 -0.0347 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 904  HOH B O   
2478 O  O   . HOH J .   ? 0.1299 0.2793 0.5405 -0.0275 -0.0676 0.1350  ? ? ? ? ? ? 905  HOH B O   
2479 O  O   . HOH J .   ? 0.4231 0.3359 0.1399 -0.1606 -0.0116 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 906  HOH B O   
2480 O  O   . HOH J .   ? 0.3337 0.3539 0.3864 0.1188  0.0875  0.1466  ? ? ? ? ? ? 907  HOH B O   
2481 O  O   . HOH J .   ? 0.1664 0.5585 0.3455 0.0063  0.0130  0.1482  ? ? ? ? ? ? 908  HOH B O   
2482 O  O   . HOH J .   ? 0.2315 0.2775 0.4028 0.0829  0.0969  0.0484  ? ? ? ? ? ? 909  HOH B O   
2483 O  O   . HOH J .   ? 0.4414 0.4617 0.4239 0.0688  0.0749  0.1202  ? ? ? ? ? ? 910  HOH B O   
2484 O  O   . HOH J .   ? 0.4126 0.2309 0.3756 0.0989  0.0280  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 911  HOH B O   
2485 O  O   . HOH J .   ? 0.3914 0.2710 0.2980 -0.0187 0.1356  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 912  HOH B O   
2486 O  O   . HOH J .   ? 0.2086 0.4329 0.3383 0.1282  0.0274  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 913  HOH B O   
2487 O  O   . HOH J .   ? 0.2378 0.3929 0.1752 0.0954  0.0150  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 914  HOH B O   
2488 O  O   . HOH J .   ? 0.2886 0.3612 0.2136 -0.0930 0.0382  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 915  HOH B O   
2489 O  O   . HOH J .   ? 0.2766 0.3723 0.2413 0.0472  -0.0013 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 916  HOH B O   
2490 O  O   . HOH J .   ? 0.4762 0.2756 0.2564 -0.1128 0.0112  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 917  HOH B O   
2491 O  O   . HOH J .   ? 0.2743 0.3310 0.2536 -0.0623 0.0135  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 918  HOH B O   
2492 O  O   . HOH J .   ? 0.3480 0.3004 0.3433 0.0410  -0.0025 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 919  HOH B O   
2493 O  O   . HOH J .   ? 0.4746 0.3056 0.3509 -0.0337 0.1153  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 920  HOH B O   
2494 O  O   . HOH J .   ? 0.5455 0.2897 0.3811 0.0290  -0.0523 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 921  HOH B O   
2495 O  O   . HOH J .   ? 0.4745 0.3172 0.4200 0.0387  0.0399  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 922  HOH B O   
2496 O  O   . HOH J .   ? 0.3499 0.4752 0.2711 -0.0853 0.0680  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 923  HOH B O   
2497 O  O   . HOH J .   ? 0.3770 0.4706 0.2066 0.0839  -0.0696 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 924  HOH B O   
2498 O  O   . HOH J .   ? 0.4423 0.5483 0.5478 0.0188  0.1969  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 925  HOH B O   
2499 O  O   . HOH J .   ? 0.4436 0.7356 0.2986 0.0287  -0.0201 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 926  HOH B O   
2500 O  O   . HOH J .   ? 0.3612 0.3776 0.2270 0.1558  0.0678  0.0216  ? ? ? ? ? ? 927  HOH B O   
2501 O  O   . HOH J .   ? 0.4339 0.6614 0.3997 0.1441  0.0115  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 928  HOH B O   
2502 O  O   . HOH J .   ? 0.3714 0.3751 0.3493 0.0890  0.1359  0.1581  ? ? ? ? ? ? 929  HOH B O   
2503 O  O   . HOH J .   ? 0.3357 0.5510 0.2638 -0.0256 0.1442  0.0511  ? ? ? ? ? ? 930  HOH B O   
2504 O  O   . HOH J .   ? 0.4759 0.5004 0.4313 0.1213  -0.0454 0.1474  ? ? ? ? ? ? 931  HOH B O   
2505 O  O   . HOH J .   ? 0.3601 0.4747 0.3524 0.0581  0.0018  0.1585  ? ? ? ? ? ? 932  HOH B O   
2506 O  O   . HOH J .   ? 0.3803 0.4192 0.4626 0.1067  0.1734  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 933  HOH B O   
2507 O  O   . HOH J .   ? 0.4011 0.5032 0.3744 -0.0431 0.0502  0.1348  ? ? ? ? ? ? 934  HOH B O   
2508 O  O   . HOH J .   ? 0.4544 0.2480 0.2771 -0.0198 0.0646  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 935  HOH B O   
2509 O  O   . HOH J .   ? 0.3350 0.3541 0.4325 0.0353  0.0095  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 936  HOH B O   
2510 O  O   . HOH J .   ? 0.7127 0.5736 0.4952 -0.1096 -0.1507 0.0009  ? ? ? ? ? ? 937  HOH B O   
2511 O  O   . HOH J .   ? 0.2512 0.6245 0.6030 -0.0931 0.0114  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 938  HOH B O   
2512 O  O   . HOH J .   ? 0.2633 0.4709 0.3745 0.0036  0.0211  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 939  HOH B O   
2513 O  O   . HOH J .   ? 0.3634 0.5070 0.4686 -0.1071 0.0273  0.2209  ? ? ? ? ? ? 940  HOH B O   
2514 O  O   . HOH J .   ? 0.8352 0.8823 0.9472 0.1169  -0.0232 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 941  HOH B O   
2515 O  O   . HOH J .   ? 0.2754 0.5593 0.3251 -0.0522 0.0741  0.0566  ? ? ? ? ? ? 942  HOH B O   
2516 O  O   . HOH J .   ? 0.3662 0.7129 0.6954 0.1324  0.1406  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 943  HOH B O   
2517 O  O   . HOH J .   ? 0.3328 0.6064 0.2710 0.1086  -0.0246 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 944  HOH B O   
2518 O  O   . HOH J .   ? 0.4330 0.6204 0.4327 0.1403  -0.1210 0.0602  ? ? ? ? ? ? 945  HOH B O   
2519 O  O   . HOH J .   ? 0.3312 0.4368 0.4614 -0.0138 0.0321  -0.1431 ? ? ? ? ? ? 946  HOH B O   
2520 O  O   . HOH J .   ? 0.3250 0.5421 0.2551 -0.0180 0.0071  0.1597  ? ? ? ? ? ? 947  HOH B O   
2521 O  O   . HOH J .   ? 0.6230 0.7475 0.3455 -0.2117 -0.1707 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 948  HOH B O   
2522 O  O   . HOH J .   ? 0.4934 0.4483 0.3849 0.0001  -0.1683 0.0495  ? ? ? ? ? ? 949  HOH B O   
2523 O  O   . HOH J .   ? 0.4543 0.4127 0.5430 0.0397  -0.1632 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 950  HOH B O   
2524 O  O   . HOH J .   ? 0.3078 0.5254 0.2071 -0.1761 0.0517  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 951  HOH B O   
2525 O  O   . HOH J .   ? 0.5444 0.6118 0.4245 -0.0965 0.1874  0.0276  ? ? ? ? ? ? 952  HOH B O   
2526 O  O   . HOH J .   ? 0.4479 0.3363 0.5336 0.0777  0.2305  0.0701  ? ? ? ? ? ? 953  HOH B O   
2527 O  O   . HOH J .   ? 0.5115 0.4056 0.4551 -0.1161 0.0516  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 954  HOH B O   
2528 O  O   . HOH J .   ? 0.3758 0.4303 0.2591 0.1054  -0.0698 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 955  HOH B O   
2529 O  O   . HOH J .   ? 0.3312 0.5175 0.5052 -0.0417 0.0319  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 956  HOH B O   
2530 O  O   . HOH J .   ? 0.2950 0.6229 0.5172 0.1701  -0.0095 0.0006  ? ? ? ? ? ? 957  HOH B O   
2531 O  O   . HOH J .   ? 0.2563 0.4196 0.2946 0.0550  -0.0296 0.0879  ? ? ? ? ? ? 958  HOH B O   
2532 O  O   . HOH J .   ? 0.3683 0.7181 0.5176 -0.1499 0.1635  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 959  HOH B O   
2533 O  O   . HOH J .   ? 0.3140 0.6241 0.4386 0.1534  -0.0400 0.0294  ? ? ? ? ? ? 960  HOH B O   
2534 O  O   . HOH J .   ? 0.3768 0.4683 0.4938 0.1426  -0.1310 0.0120  ? ? ? ? ? ? 961  HOH B O   
2535 O  O   . HOH J .   ? 0.4140 0.3856 0.4257 -0.1304 0.2596  -0.1666 ? ? ? ? ? ? 962  HOH B O   
2536 O  O   . HOH J .   ? 0.4496 0.3939 0.5140 -0.0220 0.0189  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 963  HOH B O   
2537 O  O   . HOH J .   ? 0.6038 0.3589 0.5626 -0.1560 0.0877  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 964  HOH B O   
2538 O  O   . HOH J .   ? 0.5776 0.5375 0.4132 0.1670  -0.0557 0.0061  ? ? ? ? ? ? 965  HOH B O   
2539 O  O   . HOH J .   ? 0.3936 0.3192 0.3776 0.0456  0.0547  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 966  HOH B O   
2540 O  O   . HOH J .   ? 0.6701 0.5416 0.3327 -0.1585 0.1072  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 967  HOH B O   
2541 O  O   . HOH J .   ? 0.4109 0.4311 0.3434 0.0029  -0.0118 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 968  HOH B O   
2542 O  O   . HOH J .   ? 0.5389 0.4071 0.3821 0.0018  -0.0365 0.0682  ? ? ? ? ? ? 969  HOH B O   
2543 O  O   . HOH J .   ? 0.4103 0.6453 0.2781 0.0673  0.0040  0.1359  ? ? ? ? ? ? 970  HOH B O   
2544 O  O   . HOH J .   ? 0.4517 0.3043 0.6427 0.0699  -0.0615 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 971  HOH B O   
2545 O  O   . HOH J .   ? 0.3856 0.5718 0.4598 0.1188  0.0411  0.0881  ? ? ? ? ? ? 972  HOH B O   
2546 O  O   . HOH J .   ? 0.4816 0.3327 0.4378 -0.0460 -0.0306 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 973  HOH B O   
2547 O  O   . HOH J .   ? 0.5992 0.3764 0.4217 0.1347  0.0574  -0.1136 ? ? ? ? ? ? 974  HOH B O   
2548 O  O   . HOH J .   ? 0.4603 0.4774 0.4787 -0.0675 -0.1278 0.0066  ? ? ? ? ? ? 975  HOH B O   
2549 O  O   . HOH J .   ? 0.4024 0.3074 0.4832 0.0772  0.1228  0.0116  ? ? ? ? ? ? 976  HOH B O   
2550 O  O   . HOH J .   ? 0.5562 0.3483 0.5823 0.0226  0.1655  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 977  HOH B O   
2551 O  O   . HOH J .   ? 0.4243 0.1902 0.2324 -0.0097 0.0009  0.0693  ? ? ? ? ? ? 978  HOH B O   
2552 O  O   . HOH J .   ? 0.4483 0.4483 0.1901 0.1415  0.0913  0.1158  ? ? ? ? ? ? 979  HOH B O   
2553 O  O   . HOH J .   ? 0.8192 0.6312 0.6627 -0.0473 -0.2067 -0.1974 ? ? ? ? ? ? 980  HOH B O   
2554 O  O   . HOH J .   ? 0.4912 0.3981 0.6441 0.1129  0.2324  0.0241  ? ? ? ? ? ? 981  HOH B O   
2555 O  O   . HOH J .   ? 0.5115 0.5588 0.5134 -0.0923 -0.0986 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 982  HOH B O   
2556 O  O   . HOH J .   ? 0.6795 0.5957 0.4496 0.0884  0.0908  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 983  HOH B O   
2557 O  O   . HOH J .   ? 0.6479 0.8041 0.4697 -0.0652 0.1520  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 984  HOH B O   
2558 O  O   . HOH J .   ? 0.7465 0.5113 0.6683 0.0066  0.0656  -0.2480 ? ? ? ? ? ? 985  HOH B O   
2559 O  O   . HOH J .   ? 0.6746 0.5262 0.6948 -0.0956 0.0693  0.1170  ? ? ? ? ? ? 986  HOH B O   
2560 O  O   . HOH J .   ? 0.5254 0.4685 0.4558 0.0595  0.0544  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 987  HOH B O   
2561 O  O   . HOH J .   ? 0.5427 0.4083 0.5033 0.1463  -0.0691 0.0190  ? ? ? ? ? ? 988  HOH B O   
2562 O  O   . HOH J .   ? 0.6607 0.5948 0.8488 -0.0243 0.0878  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 989  HOH B O   
2563 O  O   . HOH J .   ? 0.5064 0.4072 0.6081 0.0783  0.0142  0.1715  ? ? ? ? ? ? 990  HOH B O   
2564 O  O   . HOH J .   ? 0.6556 0.7069 0.4668 -0.1597 -0.0927 0.0647  ? ? ? ? ? ? 991  HOH B O   
2565 O  O   . HOH J .   ? 0.4761 0.5702 0.5969 0.0928  0.1471  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 992  HOH B O   
2566 O  O   . HOH J .   ? 0.6854 0.5575 0.5877 0.0210  0.1018  0.2157  ? ? ? ? ? ? 993  HOH B O   
2567 O  O   . HOH J .   ? 0.3873 0.6234 0.5042 -0.0601 -0.0764 0.0335  ? ? ? ? ? ? 994  HOH B O   
2568 O  O   . HOH J .   ? 0.5212 0.5190 0.5192 -0.0132 -0.0762 -0.1894 ? ? ? ? ? ? 995  HOH B O   
2569 O  O   . HOH J .   ? 0.5234 0.5380 0.5828 0.0185  0.0109  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 996  HOH B O   
2570 O  O   . HOH J .   ? 0.6186 0.6795 0.3565 -0.0125 0.1196  0.1574  ? ? ? ? ? ? 997  HOH B O   
2571 O  O   . HOH J .   ? 0.5215 0.5350 0.3691 -0.0982 -0.0713 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 998  HOH B O   
2572 O  O   . HOH J .   ? 0.6054 0.5241 0.4956 0.0110  0.1349  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 999  HOH B O   
2573 O  O   . HOH J .   ? 0.6328 0.3995 0.7075 -0.0008 0.0272  0.1732  ? ? ? ? ? ? 1000 HOH B O   
2574 O  O   . HOH J .   ? 0.5520 0.3789 0.6275 -0.0568 -0.1243 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH B O   
2575 O  O   . HOH J .   ? 0.6209 0.4178 0.3797 0.0213  -0.1451 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH B O   
2576 O  O   . HOH J .   ? 0.3733 0.6463 0.8092 -0.0796 -0.0207 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH B O   
# 
