data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Martin, T.W."    1  
"Dauter, Z."      2  
"Devedjiev, Y."   3  
"Sheffield, P."   4  
"Jelen, F."       5  
"He, M."          6  
"Sherman, D."     7  
"Otlewski, J."    8  
"Derewenda, Z.S." 9  
"Derewenda, U."   10 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Molecular basis of mitomycin C resictance in streptomyces: Crystal structures of the MRD protein with and without a drug derivative" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "ANTIMICROBIAL PROTEIN" 
_struct_keywords.text            "Mitomycin C, antibiotic resistance, SAD, anomalous diffraction, domain swapping, p-staking, ANTIMICROBIAL PROTEIN" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Molecular basis of mitomycin C resistance in streptomyces: structure and function of the MRD protein." 
_citation.journal_abbrev            Structure 
_citation.journal_volume            10 
_citation.page_first                933 
_citation.page_last                 942 
_citation.year                      2002 
_citation.journal_id_ASTM           STRUE6 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0969-2126 
_citation.journal_id_CSD            2005 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12121648 
_citation.pdbx_database_id_DOI      "10.1016/S0969-2126(02)00778-5" 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Martin, T.W."    1  ? 
primary "Dauter, Z."      2  ? 
primary "Devedjiev, Y."   3  ? 
primary "Sheffield, P."   4  ? 
primary "Jelen, F."       5  ? 
primary "He, M."          6  ? 
primary "Sherman, D.H."   7  ? 
primary "Otlewski, J."    8  ? 
primary "Derewenda, Z.S." 9  ? 
primary "Derewenda, U."   10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSARISLFAVVVED(MSE)AKS(MSE)EFYRK(MSE)GVEIPAEADSAPHTEAVLDGGIRLAWDTVETVRSYDPEWQAPT
GGHRFAIAFEFPDTASVDKKYAELVDAGYEGHLKPWNAVWGQRYAIVKDPDGNVVDLFAPLP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSARISLFAVVVEDMAKSMEFYRKMGVEIPAEADSAPHTEAVLDGGIRLAWDTVETVRSYDPEWQAPTGGHRFAIAFEFP
DTASVDKKYAELVDAGYEGHLKPWNAVWGQRYAIVKDPDGNVVDLFAPLP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   ALA n 
1 4   ARG n 
1 5   ILE n 
1 6   SER n 
1 7   LEU n 
1 8   PHE n 
1 9   ALA n 
1 10  VAL n 
1 11  VAL n 
1 12  VAL n 
1 13  GLU n 
1 14  ASP n 
1 15  MSE n 
1 16  ALA n 
1 17  LYS n 
1 18  SER n 
1 19  MSE n 
1 20  GLU n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  ARG n 
1 24  LYS n 
1 25  MSE n 
1 26  GLY n 
1 27  VAL n 
1 28  GLU n 
1 29  ILE n 
1 30  PRO n 
1 31  ALA n 
1 32  GLU n 
1 33  ALA n 
1 34  ASP n 
1 35  SER n 
1 36  ALA n 
1 37  PRO n 
1 38  HIS n 
1 39  THR n 
1 40  GLU n 
1 41  ALA n 
1 42  VAL n 
1 43  LEU n 
1 44  ASP n 
1 45  GLY n 
1 46  GLY n 
1 47  ILE n 
1 48  ARG n 
1 49  LEU n 
1 50  ALA n 
1 51  TRP n 
1 52  ASP n 
1 53  THR n 
1 54  VAL n 
1 55  GLU n 
1 56  THR n 
1 57  VAL n 
1 58  ARG n 
1 59  SER n 
1 60  TYR n 
1 61  ASP n 
1 62  PRO n 
1 63  GLU n 
1 64  TRP n 
1 65  GLN n 
1 66  ALA n 
1 67  PRO n 
1 68  THR n 
1 69  GLY n 
1 70  GLY n 
1 71  HIS n 
1 72  ARG n 
1 73  PHE n 
1 74  ALA n 
1 75  ILE n 
1 76  ALA n 
1 77  PHE n 
1 78  GLU n 
1 79  PHE n 
1 80  PRO n 
1 81  ASP n 
1 82  THR n 
1 83  ALA n 
1 84  SER n 
1 85  VAL n 
1 86  ASP n 
1 87  LYS n 
1 88  LYS n 
1 89  TYR n 
1 90  ALA n 
1 91  GLU n 
1 92  LEU n 
1 93  VAL n 
1 94  ASP n 
1 95  ALA n 
1 96  GLY n 
1 97  TYR n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 HIS n 
1 101 LEU n 
1 102 LYS n 
1 103 PRO n 
1 104 TRP n 
1 105 ASN n 
1 106 ALA n 
1 107 VAL n 
1 108 TRP n 
1 109 GLY n 
1 110 GLN n 
1 111 ARG n 
1 112 TYR n 
1 113 ALA n 
1 114 ILE n 
1 115 VAL n 
1 116 LYS n 
1 117 ASP n 
1 118 PRO n 
1 119 ASP n 
1 120 GLY n 
1 121 ASN n 
1 122 VAL n 
1 123 VAL n 
1 124 ASP n 
1 125 LEU n 
1 126 PHE n 
1 127 ALA n 
1 128 PRO n 
1 129 LEU n 
1 130 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "mitomycin-binding protein"            14571.889 2   ? "L19M, L25M" ? "complexed with 2,7-DIAMINOMITOSENE, residue MC" 
2 non-polymer syn 1,2-CIS-1-HYDROXY-2,7-DIAMINO-MITOSENE 320.301   2   ? ?            ? ?                                                
3 water       nat water                                  18.015    306 ? ?            ? ?                                                
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   ALA 3   3   3   ALA ALA A   ? n 
A   1 4   ARG 4   4   4   ARG ARG A   ? n 
A   1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE A   ? n 
A   1 6   SER 6   6   6   SER SER A   ? n 
A   1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A   ? n 
A   1 8   PHE 8   8   8   PHE PHE A   ? n 
A   1 9   ALA 9   9   9   ALA ALA A   ? n 
A   1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A   ? n 
A   1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL A   ? n 
A   1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU A   ? n 
A   1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 15  MSE 15  15  15  MSE MSE A   ? n 
A   1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A   ? n 
A   1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS A   ? n 
A   1 18  SER 18  18  18  SER SER A   ? n 
A   1 19  MSE 19  19  19  MSE MSE A   ? n 
A   1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU A   ? n 
A   1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A   ? n 
A   1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A   ? n 
A   1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A   ? n 
A   1 24  LYS 24  24  24  LYS LYS A   ? n 
A   1 25  MSE 25  25  25  MSE MSE A   ? n 
A   1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A   ? n 
A   1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A   ? n 
A   1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU A   ? n 
A   1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A   ? n 
A   1 30  PRO 30  30  30  PRO PRO A   ? n 
A   1 31  ALA 31  31  31  ALA ALA A   ? n 
A   1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A   ? n 
A   1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA A   ? n 
A   1 34  ASP 34  34  34  ASP ASP A   ? n 
A   1 35  SER 35  35  35  SER SER A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO A   ? n 
A   1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 39  THR 39  39  39  THR THR A   ? n 
A   1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 43  LEU 43  43  43  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP A   ? n 
A   1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 46  GLY 46  46  46  GLY GLY A   ? n 
A   1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE A   ? n 
A   1 48  ARG 48  48  48  ARG ARG A   ? n 
A   1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A   ? n 
A   1 51  TRP 51  51  51  TRP TRP A   ? n 
A   1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A   ? n 
A   1 53  THR 53  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A   ? n 
A   1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 56  THR 56  56  56  THR THR A   ? n 
A   1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A   ? n 
A   1 58  ARG 58  58  58  ARG ARG A   ? n 
A   1 59  SER 59  59  59  SER SER A   ? n 
A   1 60  TYR 60  60  60  TYR TYR A   ? n 
A   1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A   ? n 
A   1 62  PRO 62  62  62  PRO PRO A   ? n 
A   1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A   ? n 
A   1 64  TRP 64  64  64  TRP TRP A   ? n 
A   1 65  GLN 65  65  65  GLN GLN A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO A   ? n 
A   1 68  THR 68  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A   ? n 
A   1 70  GLY 70  70  70  GLY GLY A   ? n 
A   1 71  HIS 71  71  71  HIS HIS A   ? n 
A   1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG A   ? n 
A   1 73  PHE 73  73  73  PHE PHE A   ? n 
A   1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A   ? n 
A   1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A   ? n 
A   1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A   ? n 
A   1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A   ? n 
A   1 79  PHE 79  79  79  PHE PHE A   ? n 
A   1 80  PRO 80  80  80  PRO PRO A   ? n 
A   1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP A   ? n 
A   1 82  THR 82  82  82  THR THR A   ? n 
A   1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A   ? n 
A   1 84  SER 84  84  84  SER SER A   ? n 
A   1 85  VAL 85  85  85  VAL VAL A   ? n 
A   1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A   ? n 
A   1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS A   ? n 
A   1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A   ? n 
A   1 89  TYR 89  89  89  TYR TYR A   ? n 
A   1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A   ? n 
A   1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU A   ? n 
A   1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A   ? n 
A   1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL A   ? n 
A   1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA A   ? n 
A   1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A   ? n 
A   1 97  TYR 97  97  97  TYR TYR A   ? n 
A   1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A   ? n 
A   1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A   ? n 
A   1 100 HIS 100 100 100 HIS HIS A   ? n 
A   1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A   ? n 
A   1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 TRP 104 104 104 TRP TRP A   ? n 
A   1 105 ASN 105 105 105 ASN ASN A   ? n 
A   1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA A   ? n 
A   1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A   ? n 
A   1 108 TRP 108 108 108 TRP TRP A   ? n 
A   1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A   ? n 
A   1 110 GLN 110 110 110 GLN GLN A   ? n 
A   1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG A   ? n 
A   1 112 TYR 112 112 112 TYR TYR A   ? n 
A   1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A   ? n 
A   1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE A   ? n 
A   1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A   ? n 
A   1 116 LYS 116 116 116 LYS LYS A   ? n 
A   1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A   ? n 
A   1 118 PRO 118 118 118 PRO PRO A   ? n 
A   1 119 ASP 119 119 119 ASP ASP A   ? n 
A   1 120 GLY 120 120 120 GLY GLY A   ? n 
A   1 121 ASN 121 121 121 ASN ASN A   ? n 
A   1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A   ? n 
A   1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A   ? n 
A   1 124 ASP 124 124 124 ASP ASP A   ? n 
A   1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A   ? n 
A   1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A   ? n 
A   1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO A   ? n 
A   1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU A   ? n 
A   1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   ALA 3   3   3   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 4   ARG 4   4   4   ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 6   SER 6   6   6   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 8   PHE 8   8   8   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 9   ALA 9   9   9   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 13  GLU 13  13  13  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 15  MSE 15  15  15  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 17  LYS 17  17  17  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 18  SER 18  18  18  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 19  MSE 19  19  19  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 23  ARG 23  23  23  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 24  LYS 24  24  24  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 25  MSE 25  25  25  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  30  30  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 31  ALA 31  31  31  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 32  GLU 32  32  32  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 34  ASP 34  34  34  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 35  SER 35  35  35  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 39  THR 39  39  39  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  43  43  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  ASP 44  44  44  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 46  GLY 46  46  46  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 48  ARG 48  48  48  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 50  ALA 50  50  50  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 51  TRP 51  51  51  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 53  THR 53  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 56  THR 56  56  56  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 58  ARG 58  58  58  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 59  SER 59  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 60  TYR 60  60  60  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 62  PRO 62  62  62  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 63  GLU 63  63  63  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 64  TRP 64  64  64  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 65  GLN 65  65  65  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 68  THR 68  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 70  GLY 70  70  70  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 71  HIS 71  71  71  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 73  PHE 73  73  73  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 79  PHE 79  79  79  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 80  PRO 80  80  80  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 82  THR 82  82  82  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 84  SER 84  84  84  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 85  VAL 85  85  85  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 87  LYS 87  87  87  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 89  TYR 89  89  89  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 90  ALA 90  90  90  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 96  GLY 96  96  96  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 97  TYR 97  97  97  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 100 HIS 100 100 100 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 TRP 104 104 104 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 105 ASN 105 105 105 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 108 TRP 108 108 108 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 110 GLN 110 110 110 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 112 TYR 112 112 112 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 116 LYS 116 116 116 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 118 PRO 118 118 118 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 119 ASP 119 119 119 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 120 GLY 120 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 121 ASN 121 121 121 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 122 VAL 122 122 122 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 123 VAL 123 123 123 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 124 ASP 124 124 124 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 125 LEU 125 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 127 ALA 127 127 127 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 128 PRO 128 128 128 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 MC  1   9138 9138 MC  MC  A   ? 
B-2 2 MC  1   9138 9138 MC  MC  A-2 ? 
C   3 HOH 1   9139 1    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 2   9140 2    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 3   9141 3    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 4   9142 4    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 5   9143 5    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 6   9144 6    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 7   9145 7    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 8   9146 8    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 9   9147 9    HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 10  9148 10   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 11  9149 11   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 12  9150 12   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 13  9151 13   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 14  9152 14   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 15  9153 15   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 16  9154 16   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 17  9155 17   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 18  9156 18   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 19  9157 19   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 20  9158 20   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 21  9159 21   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 22  9160 22   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 23  9161 23   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 24  9162 24   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 25  9163 25   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 26  9164 26   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 27  9165 27   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 28  9166 28   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 29  9167 29   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 30  9168 30   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 31  9169 31   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 32  9170 32   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 33  9171 33   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 34  9172 34   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 35  9173 35   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 36  9174 36   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 37  9175 37   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 38  9176 38   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 39  9177 39   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 40  9178 40   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 41  9179 41   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 42  9180 42   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 43  9181 43   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 44  9182 44   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 45  9183 45   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 46  9184 46   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 47  9185 47   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 48  9186 48   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 49  9187 49   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 50  9188 50   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 51  9189 51   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 52  9190 52   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 53  9191 53   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 54  9192 54   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 55  9193 55   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 56  9194 56   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 57  9195 57   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 58  9196 58   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 59  9197 59   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 60  9198 60   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 61  9199 61   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 62  9200 62   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 63  9201 63   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 64  9202 64   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 65  9203 65   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 66  9204 66   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 67  9205 67   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 68  9206 68   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 69  9207 69   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 70  9208 70   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 71  9209 71   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 72  9210 72   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 73  9211 73   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 74  9212 74   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 75  9213 75   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 76  9214 76   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 77  9215 77   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 78  9216 78   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 79  9217 79   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 80  9218 80   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 81  9219 81   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 82  9220 82   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 83  9221 83   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 84  9222 84   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 85  9223 85   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 86  9224 86   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 87  9225 87   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 88  9226 88   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 89  9227 89   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 90  9228 90   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 91  9229 91   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 92  9230 92   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 93  9231 93   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 94  9232 94   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 95  9233 95   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 96  9234 96   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 97  9235 97   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 98  9236 98   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 99  9237 99   HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 100 9238 100  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 101 9239 101  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 102 9240 102  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 103 9241 103  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 104 9242 104  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 105 9243 105  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 106 9244 106  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 107 9245 107  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 108 9246 108  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 109 9247 109  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 110 9248 110  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 111 9249 111  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 112 9250 112  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 113 9251 113  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 114 9252 114  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 115 9253 115  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 116 9254 116  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 117 9255 117  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 118 9256 118  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 119 9257 119  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 120 9258 120  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 121 9259 121  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 122 9260 122  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 123 9261 123  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 124 9262 124  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 125 9263 125  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 126 9264 126  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 127 9265 127  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 128 9266 128  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 129 9267 129  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 130 9268 130  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 131 9269 131  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 132 9270 132  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 133 9271 133  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 134 9272 134  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 135 9273 135  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 136 9274 136  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 137 9275 137  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 138 9276 138  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 139 9277 139  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 140 9278 140  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 141 9279 141  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 142 9280 142  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 143 9281 143  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 144 9282 144  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 145 9283 145  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 146 9284 146  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 147 9285 147  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 148 9286 148  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 149 9287 149  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 150 9288 150  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 151 9289 151  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 152 9290 152  HOH HOH A   ? 
C   3 HOH 153 9291 153  HOH HOH A   ? 
C-2 3 HOH 1   9139 1    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 2   9140 2    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 3   9141 3    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 4   9142 4    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 5   9143 5    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 6   9144 6    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 7   9145 7    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 8   9146 8    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 9   9147 9    HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 10  9148 10   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 11  9149 11   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 12  9150 12   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 13  9151 13   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 14  9152 14   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 15  9153 15   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 16  9154 16   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 17  9155 17   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 18  9156 18   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 19  9157 19   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 20  9158 20   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 21  9159 21   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 22  9160 22   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 23  9161 23   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 24  9162 24   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 25  9163 25   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 26  9164 26   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 27  9165 27   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 28  9166 28   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 29  9167 29   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 30  9168 30   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 31  9169 31   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 32  9170 32   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 33  9171 33   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 34  9172 34   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 35  9173 35   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 36  9174 36   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 37  9175 37   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 38  9176 38   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 39  9177 39   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 40  9178 40   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 41  9179 41   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 42  9180 42   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 43  9181 43   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 44  9182 44   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 45  9183 45   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 46  9184 46   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 47  9185 47   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 48  9186 48   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 49  9187 49   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 50  9188 50   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 51  9189 51   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 52  9190 52   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 53  9191 53   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 54  9192 54   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 55  9193 55   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 56  9194 56   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 57  9195 57   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 58  9196 58   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 59  9197 59   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 60  9198 60   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 61  9199 61   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 62  9200 62   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 63  9201 63   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 64  9202 64   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 65  9203 65   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 66  9204 66   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 67  9205 67   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 68  9206 68   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 69  9207 69   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 70  9208 70   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 71  9209 71   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 72  9210 72   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 73  9211 73   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 74  9212 74   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 75  9213 75   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 76  9214 76   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 77  9215 77   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 78  9216 78   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 79  9217 79   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 80  9218 80   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 81  9219 81   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 82  9220 82   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 83  9221 83   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 84  9222 84   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 85  9223 85   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 86  9224 86   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 87  9225 87   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 88  9226 88   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 89  9227 89   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 90  9228 90   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 91  9229 91   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 92  9230 92   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 93  9231 93   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 94  9232 94   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 95  9233 95   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 96  9234 96   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 97  9235 97   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 98  9236 98   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 99  9237 99   HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 100 9238 100  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 101 9239 101  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 102 9240 102  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 103 9241 103  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 104 9242 104  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 105 9243 105  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 106 9244 106  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 107 9245 107  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 108 9246 108  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 109 9247 109  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 110 9248 110  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 111 9249 111  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 112 9250 112  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 113 9251 113  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 114 9252 114  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 115 9253 115  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 116 9254 116  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 117 9255 117  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 118 9256 118  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 119 9257 119  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 120 9258 120  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 121 9259 121  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 122 9260 122  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 123 9261 123  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 124 9262 124  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 125 9263 125  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 126 9264 126  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 127 9265 127  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 128 9266 128  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 129 9267 129  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 130 9268 130  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 131 9269 131  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 132 9270 132  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 133 9271 133  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 134 9272 134  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 135 9273 135  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 136 9274 136  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 137 9275 137  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 138 9276 138  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 139 9277 139  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 140 9278 140  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 141 9279 141  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 142 9280 142  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 143 9281 143  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 144 9282 144  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 145 9283 145  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 146 9284 146  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 147 9285 147  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 148 9286 148  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 149 9287 149  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 150 9288 150  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 151 9289 151  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 152 9290 152  HOH HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH 153 9291 153  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                ?                                                                                                                         "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                               ?                                                                                                                         "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                             ?                                                                                                                         "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                        ?                                                                                                                         "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                              ?                                                                                                                         "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                        ?                                                                                                                         "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                ?                                                                                                                         "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                              ?                                                                                                                         "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                  ?                                                                                                                         "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                             ?                                                                                                                         "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                ?                                                                                                                         "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                 ?                                                                                                                         "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MC  non-polymer         . 1,2-CIS-1-HYDROXY-2,7-DIAMINO-MITOSENE "CARBAMIC ACID 2,6-DIAMINO-1-HYDROXY-5-METHYL-4,7-DIOXO-2,3,4,7-TETRAHYDRO-1H-3A-AZA-CYCLOPENTA[A]INDEN-8-YLMETHYL ESTER" "C14 H16 N4 O5"  320.301 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                             ?                                                                                                                         "C5 H11 N O2 S"  149.211 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE                       ?                                                                                                                         "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                          ?                                                                                                                         "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                ?                                                                                                                         "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                 ?                                                                                                                         "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                              ?                                                                                                                         "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                             ?                                                                                                                         "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                               ?                                                                                                                         "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                 ?                                                                                                                         "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
C-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A   14 ? MSE A   25 ? ASP A   14 MSE A   25 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLU A   32 ? ALA A   36 ? GLU A   32 ALA A   36 5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A   44 ? GLY A   46 ? ASP A   44 GLY A   46 5 ? 3  
HELX_P HELX_P4  AA4 VAL A   54 ? ASP A   61 ? VAL A   54 ASP A   61 1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A   81 ? ALA A   95 ? ASP A   81 ALA A   95 1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A-2 14 ? MSE A-2 25 ? ASP A-2 14 MSE A-2 25 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7  AA7 GLU A-2 32 ? ALA A-2 36 ? GLU A-2 32 ALA A-2 36 5 ? 5  
HELX_P HELX_P8  AA8 ASP A-2 44 ? GLY A-2 46 ? ASP A-2 44 GLY A-2 46 5 ? 3  
HELX_P HELX_P9  AA9 VAL A-2 54 ? ASP A-2 61 ? VAL A-2 54 ASP A-2 61 1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A-2 81 ? ALA A-2 95 ? ASP A-2 81 ALA A-2 95 1 ? 15 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? parallel      
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? parallel      
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA4 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A   7   ? VAL A   12  ? LEU A   7   VAL A   12  
AA1 2 ARG A   48  ? THR A   53  ? ARG A   48  THR A   53  
AA1 3 HIS A   38  ? VAL A   42  ? HIS A   38  VAL A   42  
AA2 1 ALA A   74  ? GLU A   78  ? ALA A   74  GLU A   78  
AA2 2 VAL A   122 ? PRO A   128 ? VAL A   122 PRO A   128 
AA2 3 GLN A   110 ? LYS A   116 ? GLN A   110 LYS A   116 
AA2 4 GLU A   98  ? ASN A   105 ? GLU A   98  ASN A   105 
AA3 1 LEU A-2 7   ? VAL A-2 12  ? LEU A-2 7   VAL A-2 12  
AA3 2 ARG A-2 48  ? THR A-2 53  ? ARG A-2 48  THR A-2 53  
AA3 3 HIS A-2 38  ? VAL A-2 42  ? HIS A-2 38  VAL A-2 42  
AA4 1 ALA A-2 74  ? GLU A-2 78  ? ALA A-2 74  GLU A-2 78  
AA4 2 VAL A-2 122 ? PRO A-2 128 ? VAL A-2 122 PRO A-2 128 
AA4 3 GLN A-2 110 ? LYS A-2 116 ? GLN A-2 110 LYS A-2 116 
AA4 4 GLU A-2 98  ? ASN A-2 105 ? GLU A-2 98  ASN A-2 105 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_556 -x,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -12.7249246352 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 42.2002159003 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022346 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.006738 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016540 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.023697 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
H  
N  
O  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C   A   C A 1 
3 C-2 A-2 C A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 1,2-CIS-1-HYDROXY-2,7-DIAMINO-MITOSENE MC  
3 water                                  HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N PHE A   8   ? N PHE A   8   O ALA A   50  ? O ALA A   50  
AA1 2 3 O LEU A   49  ? O LEU A   49  N ALA A   41  ? N ALA A   41  
AA2 1 2 N PHE A   77  ? N PHE A   77  O ASP A   124 ? O ASP A   124 
AA2 2 3 O VAL A   123 ? O VAL A   123 N VAL A   115 ? N VAL A   115 
AA2 3 4 O TYR A   112 ? O TYR A   112 N TRP A   104 ? N TRP A   104 
AA3 1 2 N PHE A-2 8   ? N PHE A-2 8   O ALA A-2 50  ? O ALA A-2 50  
AA3 2 3 O LEU A-2 49  ? O LEU A-2 49  N ALA A-2 41  ? N ALA A-2 41  
AA4 1 2 N PHE A-2 77  ? N PHE A-2 77  O ASP A-2 124 ? O ASP A-2 124 
AA4 2 3 O VAL A-2 123 ? O VAL A-2 123 N VAL A-2 115 ? N VAL A-2 115 
AA4 3 4 O TYR A-2 112 ? O TYR A-2 112 N TRP A-2 104 ? N TRP A-2 104 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    . ALA A   1 3   ? -0.895  40.992 35.715 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   N    1 
ATOM   2    C  CA   . ALA A   1 3   ? -0.501  40.440 34.420 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   CA   1 
ATOM   3    C  C    . ALA A   1 3   ? -1.508  40.819 33.338 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   C    1 
ATOM   4    O  O    . ALA A   1 3   ? -2.648  41.104 33.701 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   O    1 
ATOM   5    C  CB   . ALA A   1 3   ? -0.349  38.931 34.481 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   CB   1 
ATOM   6    H  H    . ALA A   1 3   ? -0.916  41.880 35.665 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   H    1 
ATOM   7    H  HA   . ALA A   1 3   ? 0.367   40.824 34.176 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   HA   1 
ATOM   8    H  HB1  . ALA A   1 3   ? 0.278   38.701 35.170 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   HB1  1 
ATOM   9    H  HB2  . ALA A   1 3   ? -0.030  38.607 33.636 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   HB2  1 
ATOM   10   H  HB3  . ALA A   1 3   ? -1.200  38.532 34.677 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   HB3  1 
ATOM   11   N  N    . ARG A   1 4   ? -1.116  40.824 32.071 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   N    1 
ATOM   12   C  CA   . ARG A   1 4   ? -1.896  41.183 30.898 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CA   1 
ATOM   13   C  C    . ARG A   1 4   ? -1.790  40.100 29.837 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   C    1 
ATOM   14   O  O    . ARG A   1 4   ? -0.719  39.546 29.604 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   O    1 
ATOM   15   C  CB   . ARG A   1 4   ? -1.453  42.522 30.325 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CB   1 
ATOM   16   C  CG   . ARG A   1 4   ? -0.487  42.529 29.154 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CG   1 
ATOM   17   C  CD   . ARG A   1 4   ? -0.267  43.956 28.645 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CD   1 
ATOM   18   N  NE   . ARG A   1 4   ? -0.788  44.168 27.299 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   NE   1 
ATOM   19   C  CZ   . ARG A   1 4   ? -0.238  43.807 26.140 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CZ   1 
ATOM   20   N  NH1  . ARG A   1 4   ? 0.929   43.163 26.090 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   NH1  1 
ATOM   21   N  NH2  . ARG A   1 4   ? -0.841  44.071 24.980 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   NH2  1 
ATOM   22   H  H    . ARG A   1 4   ? -0.303  40.586 31.925 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   H    1 
ATOM   23   H  HA   . ARG A   1 4   ? -2.836  41.260 31.166 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HA   1 
ATOM   24   H  HB2  . ARG A   1 4   ? -2.250  43.003 30.051 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HB2  1 
ATOM   25   H  HB3  . ARG A   1 4   ? -1.047  43.030 31.044 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HB3  1 
ATOM   26   H  HG2  . ARG A   1 4   ? 0.362   42.149 29.432 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HG2  1 
ATOM   27   H  HG3  . ARG A   1 4   ? -0.842  41.979 28.438 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HG3  1 
ATOM   28   H  HD2  . ARG A   1 4   ? -0.699  44.577 29.251 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HD2  1 
ATOM   29   H  HD3  . ARG A   1 4   ? 0.683   44.150 28.649 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HD3  1 
ATOM   30   H  HE   . ARG A   1 4   ? -1.543  44.577 27.246 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HE   1 
ATOM   31   H  HH11 . ARG A   1 4   ? 1.262   42.935 25.331 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HH11 1 
ATOM   32   H  HH12 . ARG A   1 4   ? 1.347   42.975 26.817 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HH12 1 
ATOM   33   H  HH21 . ARG A   1 4   ? -1.597  44.480 24.971 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HH21 1 
ATOM   34   H  HH22 . ARG A   1 4   ? -0.473  43.831 24.240 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   HH22 1 
ATOM   35   N  N    . ILE A   1 5   ? -2.896  39.751 29.188 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   N    1 
ATOM   36   C  CA   . ILE A   1 5   ? -2.834  38.806 28.079 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CA   1 
ATOM   37   C  C    . ILE A   1 5   ? -2.200  39.558 26.920 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   C    1 
ATOM   38   O  O    . ILE A   1 5   ? -2.677  40.614 26.502 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   O    1 
ATOM   39   C  CB   . ILE A   1 5   ? -4.194  38.231 27.619 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CB   1 
ATOM   40   C  CG1  . ILE A   1 5   ? -4.803  37.260 28.609 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CG1  1 
ATOM   41   C  CG2  . ILE A   1 5   ? -4.037  37.605 26.237 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CG2  1 
ATOM   42   C  CD1  . ILE A   1 5   ? -6.230  36.829 28.349 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CD1  1 
ATOM   43   H  H    . ILE A   1 5   ? -3.653  40.084 29.424 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   H    1 
ATOM   44   H  HA   . ILE A   1 5   ? -2.247  38.063 28.331 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HA   1 
ATOM   45   H  HB   . ILE A   1 5   ? -4.814  38.984 27.530 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HB   1 
ATOM   46   H  HG12 . ILE A   1 5   ? -4.247  36.466 28.633 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HG12 1 
ATOM   47   H  HG13 . ILE A   1 5   ? -4.766  37.665 29.490 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HG13 1 
ATOM   48   H  HG21 . ILE A   1 5   ? -3.642  38.244 25.639 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HG21 1 
ATOM   49   H  HG22 . ILE A   1 5   ? -4.899  37.346 25.903 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HG22 1 
ATOM   50   H  HG23 . ILE A   1 5   ? -3.472  36.832 26.298 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HG23 1 
ATOM   51   H  HD11 . ILE A   1 5   ? -6.512  36.222 29.037 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HD11 1 
ATOM   52   H  HD12 . ILE A   1 5   ? -6.282  36.391 27.496 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HD12 1 
ATOM   53   H  HD13 . ILE A   1 5   ? -6.802  37.600 28.348 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   HD13 1 
ATOM   54   N  N    . SER A   1 6   ? -1.121  38.975 26.439 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   N    1 
ATOM   55   C  CA   . SER A   1 6   ? -0.313  39.680 25.440 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   CA   1 
ATOM   56   C  C    . SER A   1 6   ? -0.303  38.998 24.081 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   C    1 
ATOM   57   O  O    . SER A   1 6   ? -0.107  39.679 23.074 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   O    1 
ATOM   58   C  CB   . SER A   1 6   ? 1.111   39.785 25.974 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   CB   1 
ATOM   59   O  OG   . SER A   1 6   ? 2.077   40.195 25.059 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   OG   1 
ATOM   60   H  H    . SER A   1 6   ? -0.893  38.190 26.708 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   H    1 
ATOM   61   H  HA   . SER A   1 6   ? -0.673  40.585 25.332 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   HA   1 
ATOM   62   H  HB2  . SER A   1 6   ? 1.113   40.408 26.717 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   HB2  1 
ATOM   63   H  HB3  . SER A   1 6   ? 1.371   38.918 26.322 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   HB3  1 
ATOM   64   H  HG   . SER A   1 6   ? 1.845   40.904 24.717 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   HG   1 
ATOM   65   N  N    . LEU A   1 7   ? -0.493  37.694 24.086 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   N    1 
ATOM   66   C  CA   . LEU A   1 7   ? -0.242  36.875 22.913 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CA   1 
ATOM   67   C  C    . LEU A   1 7   ? -1.006  35.583 22.964 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   C    1 
ATOM   68   O  O    . LEU A   1 7   ? -1.151  34.996 24.048 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   O    1 
ATOM   69   C  CB   . LEU A   1 7   ? 1.268   36.622 22.936 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CB   1 
ATOM   70   C  CG   . LEU A   1 7   ? 1.909   35.824 21.831 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CG   1 
ATOM   71   C  CD1  . LEU A   1 7   ? 3.296   36.372 21.511 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CD1  1 
ATOM   72   C  CD2  . LEU A   1 7   ? 1.966   34.358 22.220 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CD2  1 
ATOM   73   H  H    . LEU A   1 7   ? -0.775  37.316 24.806 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   H    1 
ATOM   74   H  HA   . LEU A   1 7   ? -0.483  37.372 22.104 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HA   1 
ATOM   75   H  HB2  . LEU A   1 7   ? 1.706   37.487 22.960 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HB2  1 
ATOM   76   H  HB3  . LEU A   1 7   ? 1.475   36.177 23.772 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HB3  1 
ATOM   77   H  HG   . LEU A   1 7   ? 1.353   35.907 21.028 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HG   1 
ATOM   78   H  HD11 . LEU A   1 7   ? 3.695   35.846 20.813 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HD11 1 
ATOM   79   H  HD12 . LEU A   1 7   ? 3.845   36.331 22.297 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HD12 1 
ATOM   80   H  HD13 . LEU A   1 7   ? 3.220   37.284 21.220 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HD13 1 
ATOM   81   H  HD21 . LEU A   1 7   ? 2.365   33.853 21.508 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HD21 1 
ATOM   82   H  HD22 . LEU A   1 7   ? 1.076   34.035 22.382 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HD22 1 
ATOM   83   H  HD23 . LEU A   1 7   ? 2.492   34.259 23.017 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   HD23 1 
ATOM   84   N  N    . PHE A   1 8   ? -1.479  35.147 21.804 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   N    1 
ATOM   85   C  CA   . PHE A   1 8   ? -2.080  33.845 21.645 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CA   1 
ATOM   86   C  C    . PHE A   1 8   ? -1.190  33.070 20.687 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   C    1 
ATOM   87   O  O    . PHE A   1 8   ? -0.813  33.687 19.689 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   O    1 
ATOM   88   C  CB   . PHE A   1 8   ? -3.510  33.945 21.061 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CB   1 
ATOM   89   C  CG   . PHE A   1 8   ? -4.526  34.565 21.996 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CG   1 
ATOM   90   C  CD1  . PHE A   1 8   ? -5.208  33.780 22.935 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CD1  1 
ATOM   91   C  CD2  . PHE A   1 8   ? -4.779  35.925 21.963 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CD2  1 
ATOM   92   C  CE1  . PHE A   1 8   ? -6.130  34.345 23.801 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CE1  1 
ATOM   93   C  CE2  . PHE A   1 8   ? -5.711  36.491 22.834 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CE2  1 
ATOM   94   C  CZ   . PHE A   1 8   ? -6.364  35.714 23.761 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CZ   1 
ATOM   95   H  H    . PHE A   1 8   ? -1.425  35.662 21.117 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   H    1 
ATOM   96   H  HA   . PHE A   1 8   ? -2.109  33.387 22.511 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HA   1 
ATOM   97   H  HB2  . PHE A   1 8   ? -3.476  34.471 20.247 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HB2  1 
ATOM   98   H  HB3  . PHE A   1 8   ? -3.811  33.054 20.823 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HB3  1 
ATOM   99   H  HD1  . PHE A   1 8   ? -5.039  32.866 22.977 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HD1  1 
ATOM   100  H  HD2  . PHE A   1 8   ? -4.325  36.465 21.357 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HD2  1 
ATOM   101  H  HE1  . PHE A   1 8   ? -6.590  33.810 24.407 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HE1  1 
ATOM   102  H  HE2  . PHE A   1 8   ? -5.891  37.402 22.787 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HE2  1 
ATOM   103  H  HZ   . PHE A   1 8   ? -6.960  36.104 24.360 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   HZ   1 
ATOM   104  N  N    . ALA A   1 9   ? -0.854  31.831 20.979 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   N    1 
ATOM   105  C  CA   . ALA A   1 9   ? 0.103   31.103 20.194 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   CA   1 
ATOM   106  C  C    . ALA A   1 9   ? -0.525  29.811 19.663 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   C    1 
ATOM   107  O  O    . ALA A   1 9   ? -1.329  29.216 20.362 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   O    1 
ATOM   108  C  CB   . ALA A   1 9   ? 1.322   30.694 21.012 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   CB   1 
ATOM   109  H  H    . ALA A   1 9   ? -1.218  31.448 21.658 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   H    1 
ATOM   110  H  HA   . ALA A   1 9   ? 0.391   31.657 19.439 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   HA   1 
ATOM   111  H  HB1  . ALA A   1 9   ? 1.746   31.478 21.368 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   HB1  1 
ATOM   112  H  HB2  . ALA A   1 9   ? 1.941   30.222 20.450 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   HB2  1 
ATOM   113  H  HB3  . ALA A   1 9   ? 1.046   30.124 21.734 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   HB3  1 
ATOM   114  N  N    . VAL A   1 10  ? -0.112  29.461 18.453 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   N    1 
ATOM   115  C  CA   . VAL A   1 10  ? -0.571  28.293 17.771 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CA   1 
ATOM   116  C  C    . VAL A   1 10  ? 0.647   27.469 17.297 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   C    1 
ATOM   117  O  O    . VAL A   1 10  ? 1.590   28.060 16.741 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   O    1 
ATOM   118  C  CB   . VAL A   1 10  ? -1.473  28.644 16.559 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CB   1 
ATOM   119  C  CG1  . VAL A   1 10  ? -1.803  27.382 15.823 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CG1  1 
ATOM   120  C  CG2  . VAL A   1 10  ? -2.718  29.437 17.014 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CG2  1 
ATOM   121  H  H    . VAL A   1 10  ? 0.463   29.963 18.058 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   H    1 
ATOM   122  H  HA   . VAL A   1 10  ? -1.091  27.749 18.399 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HA   1 
ATOM   123  H  HB   . VAL A   1 10  ? -0.956  29.218 15.955 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HB   1 
ATOM   124  H  HG11 . VAL A   1 10  ? -0.991  26.928 15.587 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HG11 1 
ATOM   125  H  HG12 . VAL A   1 10  ? -2.295  27.595 15.027 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HG12 1 
ATOM   126  H  HG13 . VAL A   1 10  ? -2.335  26.814 16.385 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HG13 1 
ATOM   127  H  HG21 . VAL A   1 10  ? -2.440  30.226 17.485 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HG21 1 
ATOM   128  H  HG22 . VAL A   1 10  ? -3.252  28.889 17.594 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HG22 1 
ATOM   129  H  HG23 . VAL A   1 10  ? -3.236  29.688 16.245 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   HG23 1 
ATOM   130  N  N    . VAL A   1 11  ? 0.595   26.181 17.523 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   N    1 
ATOM   131  C  CA   . VAL A   1 11  ? 1.689   25.287 17.099 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CA   1 
ATOM   132  C  C    . VAL A   1 11  ? 1.432   24.764 15.701 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   C    1 
ATOM   133  O  O    . VAL A   1 11  ? 0.348   24.197 15.483 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   O    1 
ATOM   134  C  CB   . VAL A   1 11  ? 1.835   24.103 18.064 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CB   1 
ATOM   135  C  CG1  . VAL A   1 11  ? 2.991   23.197 17.626 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CG1  1 
ATOM   136  C  CG2  . VAL A   1 11  ? 2.043   24.562 19.488 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CG2  1 
ATOM   137  H  H    . VAL A   1 11  ? -0.089  25.850 17.925 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   H    1 
ATOM   138  H  HA   . VAL A   1 11  ? 2.527   25.795 17.096 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HA   1 
ATOM   139  H  HB   . VAL A   1 11  ? 1.007   23.579 18.031 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HB   1 
ATOM   140  H  HG11 . VAL A   1 11  ? 2.845   22.905 16.724 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HG11 1 
ATOM   141  H  HG12 . VAL A   1 11  ? 3.037   22.434 18.207 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HG12 1 
ATOM   142  H  HG13 . VAL A   1 11  ? 3.816   23.686 17.675 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HG13 1 
ATOM   143  H  HG21 . VAL A   1 11  ? 1.312   25.126 19.753 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HG21 1 
ATOM   144  H  HG22 . VAL A   1 11  ? 2.865   25.055 19.548 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HG22 1 
ATOM   145  H  HG23 . VAL A   1 11  ? 2.084   23.798 20.068 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   HG23 1 
ATOM   146  N  N    . VAL A   1 12  ? 2.375   24.948 14.775 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   N    1 
ATOM   147  C  CA   . VAL A   1 12  ? 2.123   24.631 13.372 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CA   1 
ATOM   148  C  C    . VAL A   1 12  ? 3.033   23.510 12.890 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   C    1 
ATOM   149  O  O    . VAL A   1 12  ? 4.194   23.461 13.229 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   O    1 
ATOM   150  C  CB   . VAL A   1 12  ? 2.304   25.856 12.446 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CB   1 
ATOM   151  C  CG1  . VAL A   1 12  ? 1.367   27.000 12.812 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CG1  1 
ATOM   152  C  CG2  . VAL A   1 12  ? 3.764   26.344 12.439 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CG2  1 
ATOM   153  H  H    . VAL A   1 12  ? 3.142   25.258 15.008 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   H    1 
ATOM   154  H  HA   . VAL A   1 12  ? 1.196   24.325 13.291 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HA   1 
ATOM   155  H  HB   . VAL A   1 12  ? 2.082   25.573 11.535 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HB   1 
ATOM   156  H  HG11 . VAL A   1 12  ? 0.460   26.684 12.813 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HG11 1 
ATOM   157  H  HG12 . VAL A   1 12  ? 1.458   27.707 12.169 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HG12 1 
ATOM   158  H  HG13 . VAL A   1 12  ? 1.591   27.331 13.685 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HG13 1 
ATOM   159  H  HG21 . VAL A   1 12  ? 4.343   25.616 12.204 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HG21 1 
ATOM   160  H  HG22 . VAL A   1 12  ? 3.997   26.670 13.312 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HG22 1 
ATOM   161  H  HG23 . VAL A   1 12  ? 3.861   27.051 11.797 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   HG23 1 
ATOM   162  N  N    . GLU A   1 13  ? 2.584   22.586 12.074 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   N    1 
ATOM   163  C  CA   . GLU A   1 13  ? 3.426   21.519 11.547 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CA   1 
ATOM   164  C  C    . GLU A   1 13  ? 4.309   22.050 10.416 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   C    1 
ATOM   165  O  O    . GLU A   1 13  ? 5.427   21.637 10.141 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   O    1 
ATOM   166  C  CB   . GLU A   1 13  ? 2.547   20.399 11.018 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CB   1 
ATOM   167  C  CG   . GLU A   1 13  ? 1.612   19.729 11.974 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CG   1 
ATOM   168  C  CD   . GLU A   1 13  ? 2.266   18.875 13.032 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CD   1 
ATOM   169  O  OE1  . GLU A   1 13  ? 3.284   18.218 12.736 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   OE1  1 
ATOM   170  O  OE2  . GLU A   1 13  ? 1.722   18.879 14.159 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   OE2  1 
ATOM   171  H  H    . GLU A   1 13  ? 1.757   22.611 11.841 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   H    1 
ATOM   172  H  HA   . GLU A   1 13  ? 3.996   21.171 12.265 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   HA   1 
ATOM   173  H  HB2  . GLU A   1 13  ? 2.018   20.756 10.288 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   HB2  1 
ATOM   174  H  HB3  . GLU A   1 13  ? 3.127   19.717 10.644 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   HB3  1 
ATOM   175  H  HG2  . GLU A   1 13  ? 1.084   20.413 12.416 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   HG2  1 
ATOM   176  H  HG3  . GLU A   1 13  ? 1.001   19.173 11.466 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   HG3  1 
ATOM   177  N  N    . ASP A   1 14  ? 3.767   23.057 9.738  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   N    1 
ATOM   178  C  CA   . ASP A   1 14  ? 4.399   23.631 8.548  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   CA   1 
ATOM   179  C  C    . ASP A   1 14  ? 4.117   25.128 8.486  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   C    1 
ATOM   180  O  O    . ASP A   1 14  ? 2.986   25.554 8.187  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   O    1 
ATOM   181  C  CB   . ASP A   1 14  ? 3.849   22.892 7.339  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   CB   1 
ATOM   182  C  CG   . ASP A   1 14  ? 4.372   23.273 5.992  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   CG   1 
ATOM   183  O  OD1  . ASP A   1 14  ? 4.473   22.407 5.093  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   OD1  1 
ATOM   184  O  OD2  . ASP A   1 14  ? 4.696   24.433 5.751  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   OD2  1 
ATOM   185  H  H    . ASP A   1 14  ? 3.019   23.384 10.008 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   H    1 
ATOM   186  H  HA   . ASP A   1 14  ? 5.368   23.488 8.598  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   HA   1 
ATOM   187  H  HB2  . ASP A   1 14  ? 4.018   21.945 7.466  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   HB2  1 
ATOM   188  H  HB3  . ASP A   1 14  ? 2.887   23.012 7.329  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   HB3  1 
HETATM 189  N  N    . MSE A   1 15  ? 5.147   25.916 8.793  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   N    1 
HETATM 190  C  CA   . MSE A   1 15  ? 4.915   27.356 8.851  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CA   1 
HETATM 191  C  C    . MSE A   1 15  ? 4.370   27.895 7.538  1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   C    1 
HETATM 192  O  O    . MSE A   1 15  ? 3.357   28.621 7.555  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   O    1 
HETATM 193  C  CB   . MSE A   1 15  ? 6.198   28.098 9.233  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CB   1 
HETATM 194  C  CG   . MSE A   1 15  ? 6.045   29.560 9.527  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CG   1 
HETATM 195  SE SE   . MSE A   1 15  ? 5.083   30.155 10.956 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   SE   1 
HETATM 196  C  CE   . MSE A   1 15  ? 6.101   29.569 12.357 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CE   1 
HETATM 197  H  H    . MSE A   1 15  ? 5.925   25.586 8.953  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   H    1 
HETATM 198  H  HA   . MSE A   1 15  ? 4.248   27.527 9.548  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HA   1 
HETATM 199  H  HB2  . MSE A   1 15  ? 6.578   27.668 10.016 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HB2  1 
HETATM 200  H  HB3  . MSE A   1 15  ? 6.836   27.998 8.509  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HB3  1 
HETATM 201  H  HG2  . MSE A   1 15  ? 5.657   29.968 8.737  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HG2  1 
HETATM 202  H  HG3  . MSE A   1 15  ? 6.939   29.925 9.618  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HG3  1 
HETATM 203  H  HE1  . MSE A   1 15  ? 5.687   29.828 13.183 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HE1  1 
HETATM 204  H  HE2  . MSE A   1 15  ? 6.977   29.959 12.301 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HE2  1 
HETATM 205  H  HE3  . MSE A   1 15  ? 6.174   28.612 12.321 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   HE3  1 
ATOM   206  N  N    . ALA A   1 16  ? 5.018   27.544 6.419  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   N    1 
ATOM   207  C  CA   . ALA A   1 16  ? 4.552   28.127 5.148  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CA   1 
ATOM   208  C  C    . ALA A   1 16  ? 3.102   27.772 4.838  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   C    1 
ATOM   209  O  O    . ALA A   1 16  ? 2.326   28.607 4.367  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   O    1 
ATOM   210  C  CB   . ALA A   1 16  ? 5.444   27.720 3.987  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CB   1 
ATOM   211  H  H    . ALA A   1 16  ? 5.683   26.998 6.442  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   H    1 
ATOM   212  H  HA   . ALA A   1 16  ? 4.605   29.102 5.234  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   HA   1 
ATOM   213  H  HB1  . ALA A   1 16  ? 6.354   27.951 4.186  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   HB1  1 
ATOM   214  H  HB2  . ALA A   1 16  ? 5.163   28.178 3.192  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   HB2  1 
ATOM   215  H  HB3  . ALA A   1 16  ? 5.377   26.772 3.850  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   HB3  1 
ATOM   216  N  N    . LYS A   1 17  ? 2.715   26.527 5.098  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   N    1 
ATOM   217  C  CA   . LYS A   1 17  ? 1.326   26.169 4.809  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CA   1 
ATOM   218  C  C    . LYS A   1 17  ? 0.356   26.916 5.715  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   C    1 
ATOM   219  O  O    . LYS A   1 17  ? -0.693  27.391 5.270  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   O    1 
ATOM   220  C  CB   . LYS A   1 17  ? 1.202   24.644 4.913  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CB   1 
ATOM   221  C  CG   . LYS A   1 17  ? 1.991   23.937 3.815  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CG   1 
ATOM   222  C  CD   . LYS A   1 17  ? 1.930   22.433 3.939  1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CD   1 
ATOM   223  C  CE   . LYS A   1 17  ? 0.671   21.829 3.344  1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CE   1 
ATOM   224  N  NZ   . LYS A   1 17  ? 0.826   20.391 2.974  1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   NZ   1 
ATOM   225  H  H    . LYS A   1 17  ? 3.263   25.950 5.425  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   H    1 
ATOM   226  H  HA   . LYS A   1 17  ? 1.134   26.426 3.883  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HA   1 
ATOM   227  H  HB2  . LYS A   1 17  ? 1.530   24.355 5.779  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HB2  1 
ATOM   228  H  HB3  . LYS A   1 17  ? 0.267   24.393 4.848  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HB3  1 
ATOM   229  H  HG2  . LYS A   1 17  ? 1.637   24.200 2.951  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HG2  1 
ATOM   230  H  HG3  . LYS A   1 17  ? 2.917   24.222 3.855  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HG3  1 
ATOM   231  H  HD2  . LYS A   1 17  ? 2.702   22.050 3.494  1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HD2  1 
ATOM   232  H  HD3  . LYS A   1 17  ? 1.981   22.193 4.877  1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HD3  1 
ATOM   233  H  HE2  . LYS A   1 17  ? -0.052  21.912 3.986  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HE2  1 
ATOM   234  H  HE3  . LYS A   1 17  ? 0.423   22.332 2.553  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HE3  1 
ATOM   235  H  HZ1  . LYS A   1 17  ? 0.023   20.029 2.846  1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HZ1  1 
ATOM   236  H  HZ2  . LYS A   1 17  ? 1.245   19.959 3.630  1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HZ2  1 
ATOM   237  H  HZ3  . LYS A   1 17  ? 1.303   20.327 2.225  1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   HZ3  1 
ATOM   238  N  N    . SER A   1 18  ? 0.694   27.058 7.007  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   N    1 
ATOM   239  C  CA   . SER A   1 18  ? -0.191  27.833 7.862  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   CA   1 
ATOM   240  C  C    . SER A   1 18  ? -0.225  29.293 7.448  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   C    1 
ATOM   241  O  O    . SER A   1 18  ? -1.274  29.913 7.459  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   O    1 
ATOM   242  C  CB   . SER A   1 18  ? 0.234   27.673 9.320  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   CB   1 
ATOM   243  O  OG   . SER A   1 18  ? -0.036  26.320 9.684  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   OG   1 
ATOM   244  H  H    . SER A   1 18  ? 1.412   26.702 7.320  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   H    1 
ATOM   245  H  HA   . SER A   1 18  ? -1.097  27.470 7.768  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   HA   1 
ATOM   246  H  HB2  . SER A   1 18  ? 1.179   27.866 9.420  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   HB2  1 
ATOM   247  H  HB3  . SER A   1 18  ? -0.267  28.281 9.886  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   HB3  1 
ATOM   248  H  HG   . SER A   1 18  ? 0.409   25.817 9.214  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   HG   1 
HETATM 249  N  N    . MSE A   1 19  ? 0.902   29.870 7.063  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   N    1 
HETATM 250  C  CA   . MSE A   1 19  ? 0.893   31.278 6.672  1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CA   1 
HETATM 251  C  C    . MSE A   1 19  ? 0.047   31.504 5.402  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   C    1 
HETATM 252  O  O    . MSE A   1 19  ? -0.520  32.606 5.275  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   O    1 
HETATM 253  C  CB   . MSE A   1 19  ? 2.320   31.820 6.495  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CB   1 
HETATM 254  C  CG   . MSE A   1 19  ? 3.066   31.847 7.793  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CG   1 
HETATM 255  SE SE   . MSE A   1 19  ? 2.411   32.750 9.258  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   SE   1 
HETATM 256  C  CE   . MSE A   1 19  ? 1.646   31.282 9.993  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CE   1 
HETATM 257  H  H    . MSE A   1 19  ? 1.634   29.419 7.043  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   H    1 
HETATM 258  H  HA   . MSE A   1 19  ? 0.475   31.783 7.400  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HA   1 
HETATM 259  H  HB2  . MSE A   1 19  ? 2.799   31.262 5.862  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HB2  1 
HETATM 260  H  HB3  . MSE A   1 19  ? 2.279   32.718 6.131  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HB3  1 
HETATM 261  H  HG2  . MSE A   1 19  ? 3.946   32.210 7.606  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HG2  1 
HETATM 262  H  HG3  . MSE A   1 19  ? 3.197   30.925 8.064  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HG3  1 
HETATM 263  H  HE1  . MSE A   1 19  ? 1.206   31.527 10.810 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HE1  1 
HETATM 264  H  HE2  . MSE A   1 19  ? 2.323   30.627 10.178 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HE2  1 
HETATM 265  H  HE3  . MSE A   1 19  ? 1.004   30.915 9.381  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   HE3  1 
ATOM   266  N  N    . GLU A   1 20  ? 0.011   30.524 4.491  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   N    1 
ATOM   267  C  CA   . GLU A   1 20  ? -0.772  30.677 3.258  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CA   1 
ATOM   268  C  C    . GLU A   1 20  ? -2.227  30.896 3.684  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   C    1 
ATOM   269  O  O    . GLU A   1 20  ? -2.887  31.827 3.187  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   O    1 
ATOM   270  C  CB   . GLU A   1 20  ? -0.597  29.496 2.309  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CB   1 
ATOM   271  C  CG   . GLU A   1 20  ? -1.705  29.075 1.386  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CG   1 
ATOM   272  C  CD   . GLU A   1 20  ? -1.558  27.863 0.514  1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CD   1 
ATOM   273  O  OE1  . GLU A   1 20  ? -0.783  26.916 0.841  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   OE1  1 
ATOM   274  O  OE2  . GLU A   1 20  ? -2.133  27.779 -0.587 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   OE2  1 
ATOM   275  H  H    . GLU A   1 20  ? 0.452   29.799 4.629  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   H    1 
ATOM   276  H  HA   . GLU A   1 20  ? -0.463  31.486 2.799  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   HA   1 
ATOM   277  H  HB2  . GLU A   1 20  ? 0.177   29.686 1.757  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   HB2  1 
ATOM   278  H  HB3  . GLU A   1 20  ? -0.371  28.725 2.853  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   HB3  1 
ATOM   279  H  HG2  . GLU A   1 20  ? -2.496  28.941 1.931  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   HG2  1 
ATOM   280  H  HG3  . GLU A   1 20  ? -1.891  29.827 0.801  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   HG3  1 
ATOM   281  N  N    . PHE A   1 21  ? -2.676  30.068 4.634  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   N    1 
ATOM   282  C  CA   . PHE A   1 21  ? -4.049  30.163 5.139  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CA   1 
ATOM   283  C  C    . PHE A   1 21  ? -4.348  31.494 5.808  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   C    1 
ATOM   284  O  O    . PHE A   1 21  ? -5.377  32.117 5.542  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   O    1 
ATOM   285  C  CB   . PHE A   1 21  ? -4.292  29.017 6.143  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CB   1 
ATOM   286  C  CG   . PHE A   1 21  ? -5.697  29.078 6.724  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CG   1 
ATOM   287  C  CD1  . PHE A   1 21  ? -6.742  28.558 6.022  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CD1  1 
ATOM   288  C  CD2  . PHE A   1 21  ? -5.947  29.635 7.973  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CD2  1 
ATOM   289  C  CE1  . PHE A   1 21  ? -8.042  28.594 6.503  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CE1  1 
ATOM   290  C  CE2  . PHE A   1 21  ? -7.221  29.708 8.459  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CE2  1 
ATOM   291  C  CZ   . PHE A   1 21  ? -8.273  29.188 7.709  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CZ   1 
ATOM   292  H  H    . PHE A   1 21  ? -2.149  29.469 4.955  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   H    1 
ATOM   293  H  HA   . PHE A   1 21  ? -4.664  30.050 4.385  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HA   1 
ATOM   294  H  HB2  . PHE A   1 21  ? -4.167  28.165 5.696  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HB2  1 
ATOM   295  H  HB3  . PHE A   1 21  ? -3.644  29.075 6.862  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HB3  1 
ATOM   296  H  HD1  . PHE A   1 21  ? -6.579  28.166 5.194  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HD1  1 
ATOM   297  H  HD2  . PHE A   1 21  ? -5.240  29.962 8.481  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HD2  1 
ATOM   298  H  HE1  . PHE A   1 21  ? -8.740  28.221 6.014  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HE1  1 
ATOM   299  H  HE2  . PHE A   1 21  ? -7.385  30.101 9.286  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HE2  1 
ATOM   300  H  HZ   . PHE A   1 21  ? -9.143  29.247 8.034  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   HZ   1 
ATOM   301  N  N    . TYR A   1 22  ? -3.476  31.899 6.740  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   N    1 
ATOM   302  C  CA   . TYR A   1 22  ? -3.798  33.119 7.501  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CA   1 
ATOM   303  C  C    . TYR A   1 22  ? -3.674  34.358 6.625  1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   C    1 
ATOM   304  O  O    . TYR A   1 22  ? -4.396  35.328 6.835  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   O    1 
ATOM   305  C  CB   . TYR A   1 22  ? -2.957  33.189 8.816  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CB   1 
ATOM   306  C  CG   . TYR A   1 22  ? -3.628  32.174 9.759  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CG   1 
ATOM   307  C  CD1  . TYR A   1 22  ? -4.809  32.473 10.427 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CD1  1 
ATOM   308  C  CD2  . TYR A   1 22  ? -3.055  30.927 9.943  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CD2  1 
ATOM   309  C  CE1  . TYR A   1 22  ? -5.389  31.548 11.272 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CE1  1 
ATOM   310  C  CE2  . TYR A   1 22  ? -3.640  29.993 10.773 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CE2  1 
ATOM   311  C  CZ   . TYR A   1 22  ? -4.811  30.307 11.442 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CZ   1 
ATOM   312  O  OH   . TYR A   1 22  ? -5.420  29.387 12.259 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   OH   1 
ATOM   313  H  H    . TYR A   1 22  ? -2.751  31.461 6.890  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   H    1 
ATOM   314  H  HA   . TYR A   1 22  ? -4.738  33.050 7.766  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HA   1 
ATOM   315  H  HB2  . TYR A   1 22  ? -2.033  32.947 8.648  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HB2  1 
ATOM   316  H  HB3  . TYR A   1 22  ? -2.984  34.082 9.195  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HB3  1 
ATOM   317  H  HD1  . TYR A   1 22  ? -5.213  33.302 10.304 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HD1  1 
ATOM   318  H  HD2  . TYR A   1 22  ? -2.265  30.716 9.501  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HD2  1 
ATOM   319  H  HE1  . TYR A   1 22  ? -6.170  31.762 11.729 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HE1  1 
ATOM   320  H  HE2  . TYR A   1 22  ? -3.250  29.156 10.883 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HE2  1 
ATOM   321  H  HH   . TYR A   1 22  ? -4.977  28.697 12.271 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   HH   1 
ATOM   322  N  N    . ARG A   1 23  ? -2.759  34.341 5.662  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   N    1 
ATOM   323  C  CA   . ARG A   1 23  ? -2.658  35.397 4.656  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CA   1 
ATOM   324  C  C    . ARG A   1 23  ? -3.996  35.546 3.933  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   C    1 
ATOM   325  O  O    . ARG A   1 23  ? -4.538  36.634 3.705  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   O    1 
ATOM   326  C  CB   . ARG A   1 23  ? -1.530  35.122 3.644  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CB   1 
ATOM   327  C  CG   . ARG A   1 23  ? -1.250  36.322 2.768  1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CG   1 
ATOM   328  C  CD   . ARG A   1 23  ? 0.100   36.372 2.115  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CD   1 
ATOM   329  N  NE   . ARG A   1 23  ? 1.222   35.958 2.941  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NE   1 
ATOM   330  C  CZ   . ARG A   1 23  ? 1.755   34.746 2.975  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CZ   1 
ATOM   331  N  NH1  . ARG A   1 23  ? 1.311   33.722 2.252  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NH1  1 
ATOM   332  N  NH2  . ARG A   1 23  ? 2.780   34.573 3.789  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NH2  1 
ATOM   333  H  H    . ARG A   1 23  ? -2.206  33.684 5.629  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   H    1 
ATOM   334  H  HA   . ARG A   1 23  ? -2.461  36.240 5.114  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HA   1 
ATOM   335  H  HB2  . ARG A   1 23  ? -0.722  34.883 4.124  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HB2  1 
ATOM   336  H  HB3  . ARG A   1 23  ? -1.778  34.370 3.084  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HB3  1 
ATOM   337  H  HG2  . ARG A   1 23  ? -1.925  36.353 2.071  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HG2  1 
ATOM   338  H  HG3  . ARG A   1 23  ? -1.355  37.122 3.307  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HG3  1 
ATOM   339  H  HD2  . ARG A   1 23  ? 0.078   35.807 1.326  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HD2  1 
ATOM   340  H  HD3  . ARG A   1 23  ? 0.261   37.281 1.816  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HD3  1 
ATOM   341  H  HE   . ARG A   1 23  ? 1.571   36.554 3.453  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HE   1 
ATOM   342  H  HH11 . ARG A   1 23  ? 1.691   32.953 2.317  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HH11 1 
ATOM   343  H  HH12 . ARG A   1 23  ? 0.644   33.828 1.720  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HH12 1 
ATOM   344  H  HH21 . ARG A   1 23  ? 3.069   35.230 4.263  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HH21 1 
ATOM   345  H  HH22 . ARG A   1 23  ? 3.159   33.803 3.845  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   HH22 1 
ATOM   346  N  N    . LYS A   1 24  ? -4.571  34.402 3.545  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   N    1 
ATOM   347  C  CA   . LYS A   1 24  ? -5.847  34.437 2.838  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CA   1 
ATOM   348  C  C    . LYS A   1 24  ? -6.946  34.984 3.757  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   C    1 
ATOM   349  O  O    . LYS A   1 24  ? -7.899  35.575 3.248  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   O    1 
ATOM   350  C  CB   . LYS A   1 24  ? -6.306  33.076 2.343  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CB   1 
ATOM   351  C  CG   . LYS A   1 24  ? -5.254  32.202 1.743  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CG   1 
ATOM   352  C  CD   . LYS A   1 24  ? -5.784  31.417 0.563  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CD   1 
ATOM   353  C  CE   . LYS A   1 24  ? -4.676  30.936 -0.348 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CE   1 
ATOM   354  N  NZ   . LYS A   1 24  ? -4.443  29.469 -0.332 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   NZ   1 
ATOM   355  H  H    . LYS A   1 24  ? -4.190  33.649 3.711  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   H    1 
ATOM   356  H  HA   . LYS A   1 24  ? -5.759  35.035 2.067  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HA   1 
ATOM   357  H  HB2  . LYS A   1 24  ? -6.706  32.601 3.089  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HB2  1 
ATOM   358  H  HB3  . LYS A   1 24  ? -7.001  33.213 1.681  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HB3  1 
ATOM   359  H  HG2  . LYS A   1 24  ? -4.509  32.751 1.454  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HG2  1 
ATOM   360  H  HG3  . LYS A   1 24  ? -4.927  31.585 2.417  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HG3  1 
ATOM   361  H  HD2  . LYS A   1 24  ? -6.283  30.651 0.888  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HD2  1 
ATOM   362  H  HD3  . LYS A   1 24  ? -6.393  31.976 0.056  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HD3  1 
ATOM   363  H  HE2  . LYS A   1 24  ? -4.886  31.205 -1.257 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HE2  1 
ATOM   364  H  HE3  . LYS A   1 24  ? -3.853  31.382 -0.095 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HE3  1 
ATOM   365  H  HZ1  . LYS A   1 24  ? -3.769  29.269 -0.878 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HZ1  1 
ATOM   366  H  HZ2  . LYS A   1 24  ? -5.179  29.048 -0.604 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HZ2  1 
ATOM   367  H  HZ3  . LYS A   1 24  ? -4.242  29.210 0.495  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   HZ3  1 
HETATM 368  N  N    . MSE A   1 25  ? -6.807  34.785 5.077  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   N    1 
HETATM 369  C  CA   . MSE A   1 25  ? -7.849  35.308 5.965  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CA   1 
HETATM 370  C  C    . MSE A   1 25  ? -7.733  36.815 6.118  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   C    1 
HETATM 371  O  O    . MSE A   1 25  ? -8.563  37.510 6.706  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   O    1 
HETATM 372  C  CB   . MSE A   1 25  ? -7.749  34.620 7.329  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CB   1 
HETATM 373  C  CG   . MSE A   1 25  ? -8.185  33.163 7.328  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CG   1 
HETATM 374  SE SE   . MSE A   1 25  ? -9.852  32.765 6.683  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   SE   1 
HETATM 375  C  CE   . MSE A   1 25  ? -10.852 33.767 7.764  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CE   1 
HETATM 376  H  H    . MSE A   1 25  ? -6.127  34.363 5.392  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   H    1 
HETATM 377  H  HA   . MSE A   1 25  ? -8.724  35.101 5.575  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HA   1 
HETATM 378  H  HB2  . MSE A   1 25  ? -6.830  34.669 7.635  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HB2  1 
HETATM 379  H  HB3  . MSE A   1 25  ? -8.297  35.108 7.963  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HB3  1 
HETATM 380  H  HG2  . MSE A   1 25  ? -8.134  32.838 8.240  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HG2  1 
HETATM 381  H  HG3  . MSE A   1 25  ? -7.538  32.660 6.809  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HG3  1 
HETATM 382  H  HE1  . MSE A   1 25  ? -11.779 33.647 7.544  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HE1  1 
HETATM 383  H  HE2  . MSE A   1 25  ? -10.614 34.691 7.655  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HE2  1 
HETATM 384  H  HE3  . MSE A   1 25  ? -10.703 33.503 8.675  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   HE3  1 
ATOM   385  N  N    . GLY A   1 26  ? -6.648  37.406 5.612  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   N    1 
ATOM   386  C  CA   . GLY A   1 26  ? -6.515  38.833 5.781  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   CA   1 
ATOM   387  C  C    . GLY A   1 26  ? -5.473  39.276 6.773  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   C    1 
ATOM   388  O  O    . GLY A   1 26  ? -5.217  40.448 6.959  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   O    1 
ATOM   389  H  H    . GLY A   1 26  ? -6.047  36.951 5.198  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   H    1 
ATOM   390  H  HA2  . GLY A   1 26  ? -6.302  39.225 4.919  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   HA2  1 
ATOM   391  H  HA3  . GLY A   1 26  ? -7.373  39.190 6.058  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   HA3  1 
ATOM   392  N  N    . VAL A   1 27  ? -4.851  38.313 7.437  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   N    1 
ATOM   393  C  CA   . VAL A   1 27  ? -3.840  38.644 8.444  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CA   1 
ATOM   394  C  C    . VAL A   1 27  ? -2.576  39.152 7.764  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   C    1 
ATOM   395  O  O    . VAL A   1 27  ? -2.187  38.507 6.791  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   O    1 
ATOM   396  C  CB   . VAL A   1 27  ? -3.532  37.421 9.319  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CB   1 
ATOM   397  C  CG1  . VAL A   1 27  ? -2.553  37.792 10.417 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CG1  1 
ATOM   398  C  CG2  . VAL A   1 27  ? -4.839  36.895 9.891  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CG2  1 
ATOM   399  H  H    . VAL A   1 27  ? -5.041  37.490 7.276  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   H    1 
ATOM   400  H  HA   . VAL A   1 27  ? -4.193  39.356 9.017  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HA   1 
ATOM   401  H  HB   . VAL A   1 27  ? -3.130  36.725 8.758  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HB   1 
ATOM   402  H  HG11 . VAL A   1 27  ? -1.737  38.110 10.024 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HG11 1 
ATOM   403  H  HG12 . VAL A   1 27  ? -2.369  37.019 10.956 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HG12 1 
ATOM   404  H  HG13 . VAL A   1 27  ? -2.934  38.482 10.965 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HG13 1 
ATOM   405  H  HG21 . VAL A   1 27  ? -5.438  36.678 9.173  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HG21 1 
ATOM   406  H  HG22 . VAL A   1 27  ? -5.237  37.567 10.449 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HG22 1 
ATOM   407  H  HG23 . VAL A   1 27  ? -4.666  36.107 10.412 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   HG23 1 
ATOM   408  N  N    . GLU A   1 28  ? -2.049  40.243 8.301  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   N    1 
ATOM   409  C  CA   . GLU A   1 28  ? -0.811  40.891 7.942  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CA   1 
ATOM   410  C  C    . GLU A   1 28  ? 0.374   40.017 8.330  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   C    1 
ATOM   411  O  O    . GLU A   1 28  ? 0.756   39.981 9.514  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   O    1 
ATOM   412  C  CB   . GLU A   1 28  ? -0.676  42.242 8.665  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CB   1 
ATOM   413  C  CG   . GLU A   1 28  ? 0.508   43.039 8.154  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CG   1 
ATOM   414  C  CD   . GLU A   1 28  ? 0.257   43.446 6.707  1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CD   1 
ATOM   415  O  OE1  . GLU A   1 28  ? -0.615  44.322 6.510  1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   OE1  1 
ATOM   416  O  OE2  . GLU A   1 28  ? 0.935   42.868 5.831  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   OE2  1 
ATOM   417  H  H    . GLU A   1 28  ? -2.497  40.607 8.938  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   H    1 
ATOM   418  H  HA   . GLU A   1 28  ? -0.796  41.041 6.974  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   HA   1 
ATOM   419  H  HB2  . GLU A   1 28  ? -1.488  42.757 8.536  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   HB2  1 
ATOM   420  H  HB3  . GLU A   1 28  ? -0.569  42.086 9.617  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   HB3  1 
ATOM   421  H  HG2  . GLU A   1 28  ? 0.632   43.830 8.701  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   HG2  1 
ATOM   422  H  HG3  . GLU A   1 28  ? 1.313   42.501 8.208  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   HG3  1 
ATOM   423  N  N    . ILE A   1 29  ? 0.956   39.292 7.388  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   N    1 
ATOM   424  C  CA   . ILE A   1 29  ? 2.002   38.347 7.846  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CA   1 
ATOM   425  C  C    . ILE A   1 29  ? 3.353   38.948 7.542  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   C    1 
ATOM   426  O  O    . ILE A   1 29  ? 3.584   39.390 6.413  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   O    1 
ATOM   427  C  CB   . ILE A   1 29  ? 1.778   36.981 7.173  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CB   1 
ATOM   428  C  CG1  . ILE A   1 29  ? 0.415   36.365 7.521  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CG1  1 
ATOM   429  C  CG2  . ILE A   1 29  ? 2.862   35.975 7.441  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CG2  1 
ATOM   430  C  CD1  . ILE A   1 29  ? 0.157   36.072 8.972  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CD1  1 
ATOM   431  H  H    . ILE A   1 29  ? 0.739   39.364 6.559  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   H    1 
ATOM   432  H  HA   . ILE A   1 29  ? 1.921   38.235 8.816  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HA   1 
ATOM   433  H  HB   . ILE A   1 29  ? 1.776   37.141 6.206  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HB   1 
ATOM   434  H  HG12 . ILE A   1 29  ? -0.277  36.968 7.207  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HG12 1 
ATOM   435  H  HG13 . ILE A   1 29  ? 0.322   35.537 7.025  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HG13 1 
ATOM   436  H  HG21 . ILE A   1 29  ? 2.650   35.150 6.997  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HG21 1 
ATOM   437  H  HG22 . ILE A   1 29  ? 2.929   35.821 8.386  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HG22 1 
ATOM   438  H  HG23 . ILE A   1 29  ? 3.698   36.310 7.110  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HG23 1 
ATOM   439  H  HD11 . ILE A   1 29  ? -0.719  35.693 9.071  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HD11 1 
ATOM   440  H  HD12 . ILE A   1 29  ? 0.212   36.887 9.477  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HD12 1 
ATOM   441  H  HD13 . ILE A   1 29  ? 0.814   35.451 9.294  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   HD13 1 
ATOM   442  N  N    . PRO A   1 30  ? 4.255   38.978 8.521  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   N    1 
ATOM   443  C  CA   . PRO A   1 30  ? 5.617   39.458 8.286  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CA   1 
ATOM   444  C  C    . PRO A   1 30  ? 6.253   38.848 7.048  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   C    1 
ATOM   445  O  O    . PRO A   1 30  ? 6.008   37.686 6.715  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   O    1 
ATOM   446  C  CB   . PRO A   1 30  ? 6.348   38.939 9.529  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CB   1 
ATOM   447  C  CG   . PRO A   1 30  ? 5.318   38.920 10.600 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CG   1 
ATOM   448  C  CD   . PRO A   1 30  ? 4.031   38.560 9.917  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CD   1 
ATOM   449  H  HA   . PRO A   1 30  ? 5.643   40.437 8.247  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HA   1 
ATOM   450  H  HB2  . PRO A   1 30  ? 6.699   38.048 9.374  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HB2  1 
ATOM   451  H  HB3  . PRO A   1 30  ? 7.081   39.527 9.768  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HB3  1 
ATOM   452  H  HG2  . PRO A   1 30  ? 5.541   38.262 11.277 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HG2  1 
ATOM   453  H  HG3  . PRO A   1 30  ? 5.248   39.791 11.022 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HG3  1 
ATOM   454  H  HD2  . PRO A   1 30  ? 3.861   37.607 9.972  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HD2  1 
ATOM   455  H  HD3  . PRO A   1 30  ? 3.283   39.038 10.308 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   HD3  1 
ATOM   456  N  N    . ALA A   1 31  ? 7.084   39.596 6.343  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   N    1 
ATOM   457  C  CA   . ALA A   1 31  ? 7.864   39.084 5.237  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   CA   1 
ATOM   458  C  C    . ALA A   1 31  ? 8.649   37.850 5.632  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   C    1 
ATOM   459  O  O    . ALA A   1 31  ? 9.105   37.775 6.772  1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   O    1 
ATOM   460  C  CB   . ALA A   1 31  ? 8.866   40.144 4.745  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   CB   1 
ATOM   461  H  H    . ALA A   1 31  ? 7.164   40.427 6.551  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   H    1 
ATOM   462  H  HA   . ALA A   1 31  ? 7.259   38.854 4.501  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   HA   1 
ATOM   463  H  HB1  . ALA A   1 31  ? 8.390   40.927 4.459  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   HB1  1 
ATOM   464  H  HB2  . ALA A   1 31  ? 9.371   39.789 4.008  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   HB2  1 
ATOM   465  H  HB3  . ALA A   1 31  ? 9.464   40.375 5.459  1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   HB3  1 
ATOM   466  N  N    . GLU A   1 32  ? 8.834   36.902 4.707  1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   N    1 
ATOM   467  C  CA   . GLU A   1 32  ? 9.833   35.868 4.989  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CA   1 
ATOM   468  C  C    . GLU A   1 32  ? 9.448   34.941 6.129  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   C    1 
ATOM   469  O  O    . GLU A   1 32  ? 10.254  34.101 6.555  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   O    1 
ATOM   470  C  CB   . GLU A   1 32  ? 11.167  36.566 5.317  1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CB   1 
ATOM   471  C  CG   . GLU A   1 32  ? 11.627  37.568 4.276  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CG   1 
ATOM   472  C  CD   . GLU A   1 32  ? 13.062  38.037 4.411  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CD   1 
ATOM   473  O  OE1  . GLU A   1 32  ? 14.001  37.227 4.593  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   OE1  1 
ATOM   474  O  OE2  . GLU A   1 32  ? 13.319  39.265 4.314  1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   OE2  1 
ATOM   475  H  H    . GLU A   1 32  ? 8.383   36.899 3.974  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   H    1 
ATOM   476  H  HA   . GLU A   1 32  ? 9.958   35.328 4.180  1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   HA   1 
ATOM   477  H  HB2  . GLU A   1 32  ? 11.076  37.023 6.168  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   HB2  1 
ATOM   478  H  HB3  . GLU A   1 32  ? 11.854  35.889 5.420  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   HB3  1 
ATOM   479  H  HG2  . GLU A   1 32  ? 11.516  37.170 3.398  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   HG2  1 
ATOM   480  H  HG3  . GLU A   1 32  ? 11.046  38.344 4.319  1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   HG3  1 
ATOM   481  N  N    . ALA A   1 33  ? 8.224   35.060 6.633  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   N    1 
ATOM   482  C  CA   . ALA A   1 33  ? 7.786   34.237 7.762  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   CA   1 
ATOM   483  C  C    . ALA A   1 33  ? 7.857   32.743 7.485  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   C    1 
ATOM   484  O  O    . ALA A   1 33  ? 7.913   31.961 8.449  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   O    1 
ATOM   485  C  CB   . ALA A   1 33  ? 6.359   34.607 8.133  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   CB   1 
ATOM   486  H  H    . ALA A   1 33  ? 7.680   35.631 6.290  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   H    1 
ATOM   487  H  HA   . ALA A   1 33  ? 8.363   34.435 8.529  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   HA   1 
ATOM   488  H  HB1  . ALA A   1 33  ? 6.308   35.550 8.310  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   HB1  1 
ATOM   489  H  HB2  . ALA A   1 33  ? 6.095   34.120 8.917  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   HB2  1 
ATOM   490  H  HB3  . ALA A   1 33  ? 5.771   34.386 7.407  1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   HB3  1 
ATOM   491  N  N    . ASP A   1 34  ? 7.836   32.323 6.216  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   N    1 
ATOM   492  C  CA   . ASP A   1 34  ? 7.905   30.890 5.948  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   CA   1 
ATOM   493  C  C    . ASP A   1 34  ? 9.185   30.239 6.482  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   C    1 
ATOM   494  O  O    . ASP A   1 34  ? 9.207   29.040 6.702  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   O    1 
ATOM   495  C  CB   . ASP A   1 34  ? 7.885   30.593 4.450  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   CB   1 
ATOM   496  C  CG   . ASP A   1 34  ? 6.631   30.959 3.700  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   CG   1 
ATOM   497  O  OD1  . ASP A   1 34  ? 5.629   31.292 4.349  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   OD1  1 
ATOM   498  O  OD2  . ASP A   1 34  ? 6.619   30.907 2.448  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   OD2  1 
ATOM   499  H  H    . ASP A   1 34  ? 7.782   32.887 5.569  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   H    1 
ATOM   500  H  HA   . ASP A   1 34  ? 7.133   30.455 6.366  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   HA   1 
ATOM   501  H  HB2  . ASP A   1 34  ? 8.628   31.063 4.040  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   HB2  1 
ATOM   502  H  HB3  . ASP A   1 34  ? 8.042   29.644 4.329  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   HB3  1 
ATOM   503  N  N    . SER A   1 35  ? 10.268  30.995 6.662  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   N    1 
ATOM   504  C  CA   . SER A   1 35  ? 11.514  30.437 7.124  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CA   1 
ATOM   505  C  C    . SER A   1 35  ? 11.682  30.572 8.635  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   C    1 
ATOM   506  O  O    . SER A   1 35  ? 12.714  30.151 9.165  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   O    1 
ATOM   507  C  CB   . SER A   1 35  ? 12.704  31.156 6.473  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CB   1 
ATOM   508  O  OG   . SER A   1 35  ? 12.943  30.739 5.148  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   OG   1 
ATOM   509  H  H    . SER A   1 35  ? 10.222  31.838 6.497  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   H    1 
ATOM   510  H  HA   . SER A   1 35  ? 11.546  29.487 6.884  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   HA   1 
ATOM   511  H  HB2  . SER A   1 35  ? 12.537  32.111 6.478  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   HB2  1 
ATOM   512  H  HB3  . SER A   1 35  ? 13.500  30.992 7.004  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   HB3  1 
ATOM   513  H  HG   . SER A   1 35  ? 13.061  29.928 5.134  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   HG   1 
ATOM   514  N  N    . ALA A   1 36  ? 10.698  31.177 9.311  1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   N    1 
ATOM   515  C  CA   . ALA A   1 36  ? 10.896  31.479 10.727 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CA   1 
ATOM   516  C  C    . ALA A   1 36  ? 10.472  30.326 11.613 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   C    1 
ATOM   517  O  O    . ALA A   1 36  ? 9.505   29.635 11.284 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   O    1 
ATOM   518  C  CB   . ALA A   1 36  ? 10.089  32.710 11.077 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CB   1 
ATOM   519  H  H    . ALA A   1 36  ? 9.961   31.383 8.919  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   H    1 
ATOM   520  H  HA   . ALA A   1 36  ? 11.845  31.667 10.882 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   HA   1 
ATOM   521  H  HB1  . ALA A   1 36  ? 10.356  33.439 10.512 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   HB1  1 
ATOM   522  H  HB2  . ALA A   1 36  ? 10.244  32.943 11.995 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   HB2  1 
ATOM   523  H  HB3  . ALA A   1 36  ? 9.156   32.528 10.946 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   HB3  1 
ATOM   524  N  N    . PRO A   1 37  ? 11.141  30.147 12.735 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   N    1 
ATOM   525  C  CA   . PRO A   1 37  ? 10.700  29.169 13.730 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CA   1 
ATOM   526  C  C    . PRO A   1 37  ? 9.511   29.661 14.549 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   C    1 
ATOM   527  O  O    . PRO A   1 37  ? 8.792   28.887 15.164 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   O    1 
ATOM   528  C  CB   . PRO A   1 37  ? 11.951  29.069 14.627 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CB   1 
ATOM   529  C  CG   . PRO A   1 37  ? 12.567  30.430 14.530 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CG   1 
ATOM   530  C  CD   . PRO A   1 37  ? 12.404  30.845 13.097 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CD   1 
ATOM   531  H  HA   . PRO A   1 37  ? 10.502  28.307 13.309 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HA   1 
ATOM   532  H  HB2  . PRO A   1 37  ? 11.707  28.862 15.542 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HB2  1 
ATOM   533  H  HB3  . PRO A   1 37  ? 12.560  28.388 14.300 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HB3  1 
ATOM   534  H  HG2  . PRO A   1 37  ? 12.114  31.053 15.119 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HG2  1 
ATOM   535  H  HG3  . PRO A   1 37  ? 13.506  30.399 14.771 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HG3  1 
ATOM   536  H  HD2  . PRO A   1 37  ? 12.315  31.807 13.013 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HD2  1 
ATOM   537  H  HD3  . PRO A   1 37  ? 13.147  30.543 12.552 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   HD3  1 
ATOM   538  N  N    . HIS A   1 38  ? 9.323   30.956 14.560 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   N    1 
ATOM   539  C  CA   . HIS A   1 38  ? 8.292   31.694 15.302 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CA   1 
ATOM   540  C  C    . HIS A   1 38  ? 7.865   32.926 14.525 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   C    1 
ATOM   541  O  O    . HIS A   1 38  ? 8.760   33.683 14.141 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   O    1 
ATOM   542  C  CB   . HIS A   1 38  ? 8.850   32.079 16.680 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CB   1 
ATOM   543  C  CG   . HIS A   1 38  ? 7.955   32.937 17.532 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CG   1 
ATOM   544  N  ND1  . HIS A   1 38  ? 6.991   32.476 18.397 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   ND1  1 
ATOM   545  C  CD2  . HIS A   1 38  ? 7.892   34.292 17.639 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CD2  1 
ATOM   546  C  CE1  . HIS A   1 38  ? 6.384   33.476 18.986 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CE1  1 
ATOM   547  N  NE2  . HIS A   1 38  ? 6.907   34.616 18.556 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   NE2  1 
ATOM   548  H  H    . HIS A   1 38  ? 9.861   31.426 14.080 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   H    1 
ATOM   549  H  HA   . HIS A   1 38  ? 7.513   31.112 15.426 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   HA   1 
ATOM   550  H  HB2  . HIS A   1 38  ? 9.046   31.263 17.168 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   HB2  1 
ATOM   551  H  HB3  . HIS A   1 38  ? 9.689   32.548 16.549 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   HB3  1 
ATOM   552  H  HD1  . HIS A   1 38  ? 6.811   31.646 18.532 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   HD1  1 
ATOM   553  H  HD2  . HIS A   1 38  ? 8.422   34.899 17.174 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   HD2  1 
ATOM   554  H  HE1  . HIS A   1 38  ? 5.696   33.399 19.607 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   HE1  1 
ATOM   555  N  N    . THR A   1 39  ? 6.562   33.125 14.327 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   N    1 
ATOM   556  C  CA   . THR A   1 39  ? 6.059   34.268 13.587 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   CA   1 
ATOM   557  C  C    . THR A   1 39  ? 4.994   34.961 14.418 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   C    1 
ATOM   558  O  O    . THR A   1 39  ? 4.235   34.267 15.118 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   O    1 
ATOM   559  C  CB   . THR A   1 39  ? 5.442   33.816 12.241 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   CB   1 
ATOM   560  O  OG1  . THR A   1 39  ? 6.493   33.320 11.426 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   OG1  1 
ATOM   561  C  CG2  . THR A   1 39  ? 4.803   34.956 11.486 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   CG2  1 
ATOM   562  H  H    . THR A   1 39  ? 6.001   32.558 14.648 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   H    1 
ATOM   563  H  HA   . THR A   1 39  ? 6.794   34.892 13.414 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   HA   1 
ATOM   564  H  HB   . THR A   1 39  ? 4.781   33.110 12.398 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   HB   1 
ATOM   565  H  HG1  . THR A   1 39  ? 6.855   32.688 11.802 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   HG1  1 
ATOM   566  H  HG21 . THR A   1 39  ? 4.431   34.626 10.665 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   HG21 1 
ATOM   567  H  HG22 . THR A   1 39  ? 5.467   35.622 11.291 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   HG22 1 
ATOM   568  H  HG23 . THR A   1 39  ? 4.107   35.344 12.020 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   HG23 1 
ATOM   569  N  N    . GLU A   1 40  ? 4.960   36.294 14.341 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   N    1 
ATOM   570  C  CA   . GLU A   1 40  ? 3.910   37.035 15.012 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CA   1 
ATOM   571  C  C    . GLU A   1 40  ? 3.195   37.984 14.063 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   C    1 
ATOM   572  O  O    . GLU A   1 40  ? 3.813   38.702 13.284 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   O    1 
ATOM   573  C  CB   . GLU A   1 40  ? 4.454   37.854 16.202 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CB   1 
ATOM   574  C  CG   . GLU A   1 40  ? 5.177   36.976 17.211 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CG   1 
ATOM   575  C  CD   . GLU A   1 40  ? 5.651   37.648 18.465 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CD   1 
ATOM   576  O  OE1  . GLU A   1 40  ? 5.403   38.843 18.658 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   OE1  1 
ATOM   577  O  OE2  . GLU A   1 40  ? 6.302   37.001 19.326 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   OE2  1 
ATOM   578  H  H    . GLU A   1 40  ? 5.562   36.713 13.892 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   H    1 
ATOM   579  H  HA   . GLU A   1 40  ? 3.254   36.394 15.356 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   HA   1 
ATOM   580  H  HB2  . GLU A   1 40  ? 5.065   38.531 15.871 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   HB2  1 
ATOM   581  H  HB3  . GLU A   1 40  ? 3.718   38.307 16.642 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   HB3  1 
ATOM   582  H  HG2  . GLU A   1 40  ? 4.583   36.252 17.462 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   HG2  1 
ATOM   583  H  HG3  . GLU A   1 40  ? 5.946   36.580 16.771 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   HG3  1 
ATOM   584  N  N    . ALA A   1 41  ? 1.888   37.997 14.178 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   N    1 
ATOM   585  C  CA   . ALA A   1 41  ? 1.002   38.975 13.607 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   CA   1 
ATOM   586  C  C    . ALA A   1 41  ? 0.428   39.873 14.714 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   C    1 
ATOM   587  O  O    . ALA A   1 41  ? 0.193   39.441 15.837 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   O    1 
ATOM   588  C  CB   . ALA A   1 41  ? -0.123  38.311 12.845 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   CB   1 
ATOM   589  H  H    . ALA A   1 41  ? 1.529   37.364 14.635 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   H    1 
ATOM   590  H  HA   . ALA A   1 41  ? 1.513   39.534 12.986 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   HA   1 
ATOM   591  H  HB1  . ALA A   1 41  ? 0.243   37.762 12.148 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   HB1  1 
ATOM   592  H  HB2  . ALA A   1 41  ? -0.688  38.984 12.458 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   HB2  1 
ATOM   593  H  HB3  . ALA A   1 41  ? -0.638  37.766 13.444 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   HB3  1 
ATOM   594  N  N    . VAL A   1 42  ? 0.212   41.117 14.359 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   N    1 
ATOM   595  C  CA   . VAL A   1 42  ? -0.257  42.136 15.276 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CA   1 
ATOM   596  C  C    . VAL A   1 42  ? -1.741  42.431 15.075 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   C    1 
ATOM   597  O  O    . VAL A   1 42  ? -2.200  42.625 13.953 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   O    1 
ATOM   598  C  CB   . VAL A   1 42  ? 0.611   43.382 15.021 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CB   1 
ATOM   599  C  CG1  . VAL A   1 42  ? -0.048  44.599 15.638 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CG1  1 
ATOM   600  C  CG2  . VAL A   1 42  ? 2.018   43.161 15.551 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CG2  1 
ATOM   601  H  H    . VAL A   1 42  ? 0.355   41.339 13.540 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   H    1 
ATOM   602  H  HA   . VAL A   1 42  ? -0.114  41.829 16.196 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HA   1 
ATOM   603  H  HB   . VAL A   1 42  ? 0.668   43.523 14.052 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HB   1 
ATOM   604  H  HG11 . VAL A   1 42  ? -0.941  44.685 15.298 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HG11 1 
ATOM   605  H  HG12 . VAL A   1 42  ? 0.457   45.384 15.415 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HG12 1 
ATOM   606  H  HG13 . VAL A   1 42  ? -0.076  44.497 16.592 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HG13 1 
ATOM   607  H  HG21 . VAL A   1 42  ? 2.400   42.388 15.129 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HG21 1 
ATOM   608  H  HG22 . VAL A   1 42  ? 1.984   43.024 16.500 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HG22 1 
ATOM   609  H  HG23 . VAL A   1 42  ? 2.557   43.931 15.358 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   HG23 1 
ATOM   610  N  N    . LEU A   1 43  ? -2.508  42.458 16.165 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   N    1 
ATOM   611  C  CA   . LEU A   1 43  ? -3.922  42.694 16.114 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CA   1 
ATOM   612  C  C    . LEU A   1 43  ? -4.204  44.058 16.720 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   C    1 
ATOM   613  O  O    . LEU A   1 43  ? -3.295  44.627 17.337 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   O    1 
ATOM   614  C  CB   . LEU A   1 43  ? -4.617  41.586 16.891 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CB   1 
ATOM   615  C  CG   . LEU A   1 43  ? -4.910  40.236 16.248 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CG   1 
ATOM   616  C  CD1  . LEU A   1 43  ? -4.035  39.939 15.044 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CD1  1 
ATOM   617  C  CD2  . LEU A   1 43  ? -4.783  39.146 17.310 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CD2  1 
ATOM   618  H  H    . LEU A   1 43  ? -2.140  42.328 16.931 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   H    1 
ATOM   619  H  HA   . LEU A   1 43  ? -4.224  42.680 15.181 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HA   1 
ATOM   620  H  HB2  . LEU A   1 43  ? -4.081  41.414 17.682 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HB2  1 
ATOM   621  H  HB3  . LEU A   1 43  ? -5.464  41.944 17.200 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HB3  1 
ATOM   622  H  HG   . LEU A   1 43  ? -5.841  40.247 15.944 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HG   1 
ATOM   623  H  HD11 . LEU A   1 43  ? -4.284  39.092 14.668 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HD11 1 
ATOM   624  H  HD12 . LEU A   1 43  ? -3.115  39.910 15.316 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HD12 1 
ATOM   625  H  HD13 . LEU A   1 43  ? -4.152  40.628 14.386 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HD13 1 
ATOM   626  H  HD21 . LEU A   1 43  ? -5.327  39.373 18.068 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HD21 1 
ATOM   627  H  HD22 . LEU A   1 43  ? -3.866  39.072 17.586 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HD22 1 
ATOM   628  H  HD23 . LEU A   1 43  ? -5.076  38.308 16.945 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   HD23 1 
ATOM   629  N  N    . ASP A   1 44  ? -5.400  44.554 16.571 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   N    1 
ATOM   630  C  CA   . ASP A   1 44  ? -5.768  45.817 17.188 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   CA   1 
ATOM   631  C  C    . ASP A   1 44  ? -5.448  45.787 18.667 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   C    1 
ATOM   632  O  O    . ASP A   1 44  ? -5.612  44.737 19.299 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   O    1 
ATOM   633  H  H    . ASP A   1 44  ? -5.980  44.127 16.100 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   H    1 
ATOM   634  H  HA   . ASP A   1 44  ? -5.281  46.541 16.764 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   HA   1 
ATOM   635  N  N    . GLY A   1 45  ? -4.963  46.890 19.201 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   N    1 
ATOM   636  C  CA   . GLY A   1 45  ? -4.650  46.980 20.607 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   CA   1 
ATOM   637  C  C    . GLY A   1 45  ? -3.272  46.442 20.947 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   C    1 
ATOM   638  O  O    . GLY A   1 45  ? -2.787  46.634 22.064 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   O    1 
ATOM   639  H  H    . GLY A   1 45  ? -4.829  47.575 18.698 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   H    1 
ATOM   640  H  HA2  . GLY A   1 45  ? -4.703  47.908 20.883 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   HA2  1 
ATOM   641  H  HA3  . GLY A   1 45  ? -5.315  46.484 21.110 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   HA3  1 
ATOM   642  N  N    . GLY A   1 46  ? -2.657  45.762 19.977 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   N    1 
ATOM   643  C  CA   . GLY A   1 46  ? -1.337  45.220 20.093 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   CA   1 
ATOM   644  C  C    . GLY A   1 46  ? -1.204  43.826 20.646 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   C    1 
ATOM   645  O  O    . GLY A   1 46  ? -0.084  43.338 20.802 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   O    1 
ATOM   646  H  H    . GLY A   1 46  ? -3.079  45.643 19.237 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   H    1 
ATOM   647  H  HA2  . GLY A   1 46  ? -0.931  45.232 19.212 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   HA2  1 
ATOM   648  H  HA3  . GLY A   1 46  ? -0.819  45.816 20.656 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   HA3  1 
ATOM   649  N  N    . ILE A   1 47  ? -2.287  43.142 20.958 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   N    1 
ATOM   650  C  CA   . ILE A   1 47  ? -2.254  41.698 21.139 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CA   1 
ATOM   651  C  C    . ILE A   1 47  ? -1.699  41.066 19.870 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   C    1 
ATOM   652  O  O    . ILE A   1 47  ? -1.943  41.427 18.726 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   O    1 
ATOM   653  C  CB   . ILE A   1 47  ? -3.644  41.183 21.539 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CB   1 
ATOM   654  C  CG1  . ILE A   1 47  ? -4.025  41.639 22.960 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CG1  1 
ATOM   655  C  CG2  . ILE A   1 47  ? -3.779  39.672 21.406 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CG2  1 
ATOM   656  C  CD1  . ILE A   1 47  ? -4.492  40.549 23.878 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CD1  1 
ATOM   657  H  H    . ILE A   1 47  ? -3.033  43.560 21.058 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   H    1 
ATOM   658  H  HA   . ILE A   1 47  ? -1.635  41.499 21.872 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HA   1 
ATOM   659  H  HB   . ILE A   1 47  ? -4.290  41.586 20.923 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HB   1 
ATOM   660  H  HG12 . ILE A   1 47  ? -3.254  42.069 23.362 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HG12 1 
ATOM   661  H  HG13 . ILE A   1 47  ? -4.727  42.304 22.891 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HG13 1 
ATOM   662  H  HG21 . ILE A   1 47  ? -4.665  39.406 21.662 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HG21 1 
ATOM   663  H  HG22 . ILE A   1 47  ? -3.138  39.242 21.977 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HG22 1 
ATOM   664  H  HG23 . ILE A   1 47  ? -3.618  39.416 20.495 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HG23 1 
ATOM   665  H  HD11 . ILE A   1 47  ? -4.689  40.920 24.741 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HD11 1 
ATOM   666  H  HD12 . ILE A   1 47  ? -3.804  39.885 23.963 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HD12 1 
ATOM   667  H  HD13 . ILE A   1 47  ? -5.284  40.144 23.516 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   HD13 1 
ATOM   668  N  N    . ARG A   1 48  ? -0.866  40.066 20.116 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   N    1 
ATOM   669  C  CA   . ARG A   1 48  ? -0.199  39.297 19.096 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CA   1 
ATOM   670  C  C    . ARG A   1 48  ? -0.838  37.918 18.931 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   C    1 
ATOM   671  O  O    . ARG A   1 48  ? -1.215  37.297 19.917 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   O    1 
ATOM   672  C  CB   . ARG A   1 48  ? 1.283   39.099 19.501 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CB   1 
ATOM   673  C  CG   . ARG A   1 48  ? 1.956   40.445 19.841 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CG   1 
ATOM   674  C  CD   . ARG A   1 48  ? 2.861   40.776 18.720 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CD   1 
ATOM   675  N  NE   . ARG A   1 48  ? 3.460   42.088 18.583 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   NE   1 
ATOM   676  C  CZ   . ARG A   1 48  ? 4.556   42.320 17.857 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CZ   1 
ATOM   677  N  NH1  . ARG A   1 48  ? 5.212   41.358 17.195 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   NH1  1 
ATOM   678  N  NH2  . ARG A   1 48  ? 5.016   43.569 17.795 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   NH2  1 
ATOM   679  H  H    . ARG A   1 48  ? -0.712  39.864 20.937 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   H    1 
ATOM   680  H  HA   . ARG A   1 48  ? -0.242  39.780 18.245 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HA   1 
ATOM   681  H  HB2  . ARG A   1 48  ? 1.330   38.512 20.272 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HB2  1 
ATOM   682  H  HB3  . ARG A   1 48  ? 1.762   38.675 18.772 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HB3  1 
ATOM   683  H  HG2  . ARG A   1 48  ? 1.286   41.138 19.948 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HG2  1 
ATOM   684  H  HG3  . ARG A   1 48  ? 2.458   40.370 20.667 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HG3  1 
ATOM   685  H  HD2  . ARG A   1 48  ? 3.589   40.135 18.748 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HD2  1 
ATOM   686  H  HD3  . ARG A   1 48  ? 2.370   40.603 17.901 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HD3  1 
ATOM   687  H  HE   . ARG A   1 48  ? 3.091   42.751 18.989 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HE   1 
ATOM   688  H  HH11 . ARG A   1 48  ? 5.917   41.552 16.741 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HH11 1 
ATOM   689  H  HH12 . ARG A   1 48  ? 4.929   40.546 17.223 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HH12 1 
ATOM   690  H  HH21 . ARG A   1 48  ? 4.609   44.198 18.216 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HH21 1 
ATOM   691  H  HH22 . ARG A   1 48  ? 5.721   43.745 17.335 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   HH22 1 
ATOM   692  N  N    . LEU A   1 49  ? -0.888  37.497 17.677 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   N    1 
ATOM   693  C  CA   . LEU A   1 49  ? -1.170  36.125 17.293 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CA   1 
ATOM   694  C  C    . LEU A   1 49  ? 0.155   35.529 16.811 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   C    1 
ATOM   695  O  O    . LEU A   1 49  ? 0.764   36.098 15.902 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   O    1 
ATOM   696  C  CB   . LEU A   1 49  ? -2.270  35.989 16.234 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CB   1 
ATOM   697  C  CG   . LEU A   1 49  ? -2.587  34.607 15.697 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CG   1 
ATOM   698  C  CD1  . LEU A   1 49  ? -2.956  33.633 16.810 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CD1  1 
ATOM   699  C  CD2  . LEU A   1 49  ? -3.699  34.705 14.677 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CD2  1 
ATOM   700  H  H    . LEU A   1 49  ? -0.745  38.070 17.052 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   H    1 
ATOM   701  H  HA   . LEU A   1 49  ? -1.453  35.635 18.093 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HA   1 
ATOM   702  H  HB2  . LEU A   1 49  ? -3.086  36.355 16.608 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HB2  1 
ATOM   703  H  HB3  . LEU A   1 49  ? -2.025  36.549 15.481 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HB3  1 
ATOM   704  H  HG   . LEU A   1 49  ? -1.788  34.264 15.245 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HG   1 
ATOM   705  H  HD11 . LEU A   1 49  ? -3.142  32.771 16.431 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HD11 1 
ATOM   706  H  HD12 . LEU A   1 49  ? -3.733  33.955 17.272 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HD12 1 
ATOM   707  H  HD13 . LEU A   1 49  ? -2.224  33.560 17.427 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HD13 1 
ATOM   708  H  HD21 . LEU A   1 49  ? -3.896  33.830 14.333 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HD21 1 
ATOM   709  H  HD22 . LEU A   1 49  ? -3.424  35.277 13.958 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HD22 1 
ATOM   710  H  HD23 . LEU A   1 49  ? -4.484  35.069 15.094 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   HD23 1 
ATOM   711  N  N    . ALA A   1 50  ? 0.583   34.445 17.409 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   N    1 
ATOM   712  C  CA   . ALA A   1 50  ? 1.902   33.880 17.080 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   CA   1 
ATOM   713  C  C    . ALA A   1 50  ? 1.752   32.431 16.688 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   C    1 
ATOM   714  O  O    . ALA A   1 50  ? 0.808   31.768 17.117 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   O    1 
ATOM   715  C  CB   . ALA A   1 50  ? 2.868   33.998 18.253 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   CB   1 
ATOM   716  H  H    . ALA A   1 50  ? 0.090   34.060 17.999 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   H    1 
ATOM   717  H  HA   . ALA A   1 50  ? 2.273   34.373 16.319 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   HA   1 
ATOM   718  H  HB1  . ALA A   1 50  ? 2.953   34.920 18.506 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   HB1  1 
ATOM   719  H  HB2  . ALA A   1 50  ? 3.727   33.656 17.995 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   HB2  1 
ATOM   720  H  HB3  . ALA A   1 50  ? 2.532   33.491 18.996 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   HB3  1 
ATOM   721  N  N    . TRP A   1 51  ? 2.674   31.980 15.882 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   N    1 
ATOM   722  C  CA   . TRP A   1 51  ? 2.773   30.599 15.461 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CA   1 
ATOM   723  C  C    . TRP A   1 51  ? 4.207   30.116 15.713 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   C    1 
ATOM   724  O  O    . TRP A   1 51  ? 5.192   30.839 15.482 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   O    1 
ATOM   725  C  CB   . TRP A   1 51  ? 2.467   30.472 13.982 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CB   1 
ATOM   726  C  CG   . TRP A   1 51  ? 1.138   30.977 13.522 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CG   1 
ATOM   727  C  CD1  . TRP A   1 51  ? 0.023   30.214 13.320 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CD1  1 
ATOM   728  C  CD2  . TRP A   1 51  ? 0.737   32.317 13.191 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CD2  1 
ATOM   729  N  NE1  . TRP A   1 51  ? -1.029  30.968 12.905 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   NE1  1 
ATOM   730  C  CE2  . TRP A   1 51  ? -0.632  32.263 12.805 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CE2  1 
ATOM   731  C  CE3  . TRP A   1 51  ? 1.380   33.554 13.173 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CE3  1 
ATOM   732  C  CZ2  . TRP A   1 51  ? -1.320  33.408 12.418 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CZ2  1 
ATOM   733  C  CZ3  . TRP A   1 51  ? 0.689   34.673 12.795 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CZ3  1 
ATOM   734  C  CH2  . TRP A   1 51  ? -0.655  34.591 12.420 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CH2  1 
ATOM   735  H  H    . TRP A   1 51  ? 3.258   32.537 15.584 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   H    1 
ATOM   736  H  HA   . TRP A   1 51  ? 2.145   30.051 15.977 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HA   1 
ATOM   737  H  HB2  . TRP A   1 51  ? 3.156   30.945 13.490 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HB2  1 
ATOM   738  H  HB3  . TRP A   1 51  ? 2.533   29.535 13.741 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HB3  1 
ATOM   739  H  HD1  . TRP A   1 51  ? -0.012  29.294 13.450 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HD1  1 
ATOM   740  H  HE1  . TRP A   1 51  ? -1.819  30.673 12.734 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HE1  1 
ATOM   741  H  HE3  . TRP A   1 51  ? 2.275   33.618 13.417 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HE3  1 
ATOM   742  H  HZ2  . TRP A   1 51  ? -2.214  33.363 12.165 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HZ2  1 
ATOM   743  H  HZ3  . TRP A   1 51  ? 1.119   35.498 12.787 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HZ3  1 
ATOM   744  H  HH2  . TRP A   1 51  ? -1.104  35.365 12.166 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   HH2  1 
ATOM   745  N  N    . ASP A   1 52  ? 4.305   28.893 16.199 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   N    1 
ATOM   746  C  CA   . ASP A   1 52  ? 5.587   28.250 16.445 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   CA   1 
ATOM   747  C  C    . ASP A   1 52  ? 5.665   26.907 15.734 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   C    1 
ATOM   748  O  O    . ASP A   1 52  ? 4.681   26.159 15.785 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   O    1 
ATOM   749  C  CB   . ASP A   1 52  ? 5.809   27.938 17.932 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   CB   1 
ATOM   750  C  CG   . ASP A   1 52  ? 5.885   29.174 18.791 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   CG   1 
ATOM   751  O  OD1  . ASP A   1 52  ? 6.850   29.923 18.610 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   OD1  1 
ATOM   752  O  OD2  . ASP A   1 52  ? 4.994   29.426 19.607 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   OD2  1 
ATOM   753  H  H    . ASP A   1 52  ? 3.584   28.460 16.378 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   H    1 
ATOM   754  H  HA   . ASP A   1 52  ? 6.309   28.829 16.123 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   HA   1 
ATOM   755  H  HB2  . ASP A   1 52  ? 5.082   27.379 18.249 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   HB2  1 
ATOM   756  H  HB3  . ASP A   1 52  ? 6.633   27.435 18.030 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   HB3  1 
ATOM   757  N  N    . THR A   1 53  ? 6.816   26.602 15.113 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   N    1 
ATOM   758  C  CA   . THR A   1 53  ? 6.882   25.256 14.561 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CA   1 
ATOM   759  C  C    . THR A   1 53  ? 6.973   24.207 15.671 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   C    1 
ATOM   760  O  O    . THR A   1 53  ? 7.415   24.487 16.790 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   O    1 
ATOM   761  C  CB   . THR A   1 53  ? 8.078   25.106 13.622 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CB   1 
ATOM   762  O  OG1  . THR A   1 53  ? 9.268   25.497 14.274 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   OG1  1 
ATOM   763  C  CG2  . THR A   1 53  ? 7.998   26.077 12.447 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CG2  1 
ATOM   764  H  H    . THR A   1 53  ? 7.466   27.160 15.045 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   H    1 
ATOM   765  H  HA   . THR A   1 53  ? 6.064   25.092 14.048 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   HA   1 
ATOM   766  H  HB   . THR A   1 53  ? 8.150   24.183 13.301 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   HB   1 
ATOM   767  H  HG1  . THR A   1 53  ? 9.396   25.014 14.924 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   HG1  1 
ATOM   768  H  HG21 . THR A   1 53  ? 8.772   25.969 11.889 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   HG21 1 
ATOM   769  H  HG22 . THR A   1 53  ? 7.965   26.978 12.777 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   HG22 1 
ATOM   770  H  HG23 . THR A   1 53  ? 7.207   25.894 11.934 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   HG23 1 
ATOM   771  N  N    . VAL A   1 54  ? 6.553   22.995 15.299 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   N    1 
ATOM   772  C  CA   . VAL A   1 54  ? 6.694   21.865 16.208 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CA   1 
ATOM   773  C  C    . VAL A   1 54  ? 8.111   21.730 16.723 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   C    1 
ATOM   774  O  O    . VAL A   1 54  ? 8.288   21.381 17.886 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   O    1 
ATOM   775  C  CB   . VAL A   1 54  ? 6.255   20.571 15.495 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CB   1 
ATOM   776  C  CG1  . VAL A   1 54  ? 6.633   19.330 16.284 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CG1  1 
ATOM   777  C  CG2  . VAL A   1 54  ? 4.750   20.668 15.256 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CG2  1 
ATOM   778  H  H    . VAL A   1 54  ? 6.200   22.882 14.523 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   H    1 
ATOM   779  H  HA   . VAL A   1 54  ? 6.101   22.011 16.974 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HA   1 
ATOM   780  H  HB   . VAL A   1 54  ? 6.704   20.531 14.624 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HB   1 
ATOM   781  H  HG11 . VAL A   1 54  ? 7.584   19.311 16.414 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HG11 1 
ATOM   782  H  HG12 . VAL A   1 54  ? 6.361   18.547 15.799 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HG12 1 
ATOM   783  H  HG13 . VAL A   1 54  ? 6.194   19.347 17.137 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HG13 1 
ATOM   784  H  HG21 . VAL A   1 54  ? 4.556   21.468 14.763 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HG21 1 
ATOM   785  H  HG22 . VAL A   1 54  ? 4.293   20.692 16.100 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HG22 1 
ATOM   786  H  HG23 . VAL A   1 54  ? 4.456   19.904 14.755 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   HG23 1 
ATOM   787  N  N    . GLU A   1 55  ? 9.103   21.982 15.881 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   N    1 
ATOM   788  C  CA   . GLU A   1 55  ? 10.521  21.822 16.193 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CA   1 
ATOM   789  C  C    . GLU A   1 55  ? 10.949  22.732 17.315 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   C    1 
ATOM   790  O  O    . GLU A   1 55  ? 11.637  22.474 18.276 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   O    1 
ATOM   791  C  CB   . GLU A   1 55  ? 11.300  22.059 14.870 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CB   1 
ATOM   792  C  CG   . GLU A   1 55  ? 11.237  20.847 13.953 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CG   1 
ATOM   793  C  CD   . GLU A   1 55  ? 9.987   20.724 13.094 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CD   1 
ATOM   794  O  OE1  . GLU A   1 55  ? 9.330   21.750 12.787 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   OE1  1 
ATOM   795  O  OE2  . GLU A   1 55  ? 9.680   19.548 12.721 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   OE2  1 
ATOM   796  H  H    . GLU A   1 55  ? 8.896   22.259 15.094 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   H    1 
ATOM   797  H  HA   . GLU A   1 55  ? 10.671  20.896 16.475 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   HA   1 
ATOM   798  H  HB2  . GLU A   1 55  ? 10.924  22.827 14.411 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   HB2  1 
ATOM   799  H  HB3  . GLU A   1 55  ? 12.227  22.257 15.075 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   HB3  1 
ATOM   800  H  HG2  . GLU A   1 55  ? 12.008  20.869 13.365 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   HG2  1 
ATOM   801  H  HG3  . GLU A   1 55  ? 11.310  20.048 14.498 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   HG3  1 
ATOM   802  N  N    . THR A   1 56  ? 10.478  23.959 17.286 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   N    1 
ATOM   803  C  CA   . THR A   1 56  ? 10.618  25.124 18.117 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   CA   1 
ATOM   804  C  C    . THR A   1 56  ? 10.012  24.748 19.470 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   C    1 
ATOM   805  O  O    . THR A   1 56  ? 10.684  24.880 20.499 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   O    1 
ATOM   806  C  CB   . THR A   1 56  ? 9.955   26.378 17.550 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   CB   1 
ATOM   807  O  OG1  . THR A   1 56  ? 10.792  26.819 16.465 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   OG1  1 
ATOM   808  C  CG2  . THR A   1 56  ? 9.920   27.576 18.490 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   CG2  1 
ATOM   809  H  H    . THR A   1 56  ? 9.966   24.097 16.610 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   H    1 
ATOM   810  H  HA   . THR A   1 56  ? 11.573  25.305 18.242 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   HA   1 
ATOM   811  H  HB   . THR A   1 56  ? 9.054   26.172 17.225 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   HB   1 
ATOM   812  H  HG1  . THR A   1 56  ? 10.839  26.228 15.899 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   HG1  1 
ATOM   813  H  HG21 . THR A   1 56  ? 9.486   28.312 18.053 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   HG21 1 
ATOM   814  H  HG22 . THR A   1 56  ? 10.817  27.825 18.723 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   HG22 1 
ATOM   815  H  HG23 . THR A   1 56  ? 9.435   27.344 19.285 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   HG23 1 
ATOM   816  N  N    . VAL A   1 57  ? 8.758   24.275 19.391 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   N    1 
ATOM   817  C  CA   . VAL A   1 57  ? 8.113   23.924 20.663 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CA   1 
ATOM   818  C  C    . VAL A   1 57  ? 8.878   22.838 21.382 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   C    1 
ATOM   819  O  O    . VAL A   1 57  ? 9.085   22.885 22.595 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   O    1 
ATOM   820  C  CB   . VAL A   1 57  ? 6.653   23.477 20.439 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CB   1 
ATOM   821  C  CG1  . VAL A   1 57  ? 6.064   22.827 21.669 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CG1  1 
ATOM   822  C  CG2  . VAL A   1 57  ? 5.825   24.687 20.001 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CG2  1 
ATOM   823  H  H    . VAL A   1 57  ? 8.354   24.183 18.637 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   H    1 
ATOM   824  H  HA   . VAL A   1 57  ? 8.105   24.722 21.233 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HA   1 
ATOM   825  H  HB   . VAL A   1 57  ? 6.643   22.820 19.711 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HB   1 
ATOM   826  H  HG11 . VAL A   1 57  ? 6.609   22.081 21.929 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HG11 1 
ATOM   827  H  HG12 . VAL A   1 57  ? 5.175   22.521 21.474 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HG12 1 
ATOM   828  H  HG13 . VAL A   1 57  ? 6.033   23.466 22.384 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HG13 1 
ATOM   829  H  HG21 . VAL A   1 57  ? 6.221   25.081 19.221 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HG21 1 
ATOM   830  H  HG22 . VAL A   1 57  ? 5.804   25.334 20.710 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HG22 1 
ATOM   831  H  HG23 . VAL A   1 57  ? 4.930   24.406 19.798 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   HG23 1 
ATOM   832  N  N    . ARG A   1 58  ? 9.299   21.790 20.665 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   N    1 
ATOM   833  C  CA   . ARG A   1 58  ? 9.950   20.658 21.321 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CA   1 
ATOM   834  C  C    . ARG A   1 58  ? 11.324  20.995 21.875 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   C    1 
ATOM   835  O  O    . ARG A   1 58  ? 11.868  20.235 22.686 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   O    1 
ATOM   836  C  CB   . ARG A   1 58  ? 10.031  19.521 20.309 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CB   1 
ATOM   837  C  CG   . ARG A   1 58  ? 8.696   18.844 20.143 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CG   1 
ATOM   838  C  CD   . ARG A   1 58  ? 8.842   17.553 19.375 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CD   1 
ATOM   839  N  NE   . ARG A   1 58  ? 7.598   16.848 19.207 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   NE   1 
ATOM   840  C  CZ   . ARG A   1 58  ? 7.117   16.266 18.112 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CZ   1 
ATOM   841  N  NH1  . ARG A   1 58  ? 7.760   16.249 16.945 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   NH1  1 
ATOM   842  N  NH2  . ARG A   1 58  ? 5.926   15.674 18.224 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   NH2  1 
ATOM   843  H  H    . ARG A   1 58  ? 9.186   21.782 19.813 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   H    1 
ATOM   844  H  HA   . ARG A   1 58  ? 9.383   20.366 22.065 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HA   1 
ATOM   845  H  HB2  . ARG A   1 58  ? 10.323  19.872 19.453 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HB2  1 
ATOM   846  H  HB3  . ARG A   1 58  ? 10.687  18.871 20.606 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HB3  1 
ATOM   847  H  HG2  . ARG A   1 58  ? 8.316   18.660 21.017 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HG2  1 
ATOM   848  H  HG3  . ARG A   1 58  ? 8.090   19.436 19.670 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HG3  1 
ATOM   849  H  HD2  . ARG A   1 58  ? 9.214   17.747 18.501 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HD2  1 
ATOM   850  H  HD3  . ARG A   1 58  ? 9.468   16.978 19.842 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HD3  1 
ATOM   851  H  HE   . ARG A   1 58  ? 7.100   16.796 19.906 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HE   1 
ATOM   852  H  HH11 . ARG A   1 58  ? 8.528   16.629 16.872 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HH11 1 
ATOM   853  H  HH12 . ARG A   1 58  ? 7.406   15.859 16.265 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HH12 1 
ATOM   854  H  HH21 . ARG A   1 58  ? 5.575   15.282 17.544 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HH21 1 
ATOM   855  H  HH22 . ARG A   1 58  ? 5.510   15.684 18.977 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   HH22 1 
ATOM   856  N  N    . SER A   1 59  ? 11.911  22.134 21.485 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   N    1 
ATOM   857  C  CA   . SER A   1 59  ? 13.206  22.532 22.021 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CA   1 
ATOM   858  C  C    . SER A   1 59  ? 13.091  22.893 23.494 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   C    1 
ATOM   859  O  O    . SER A   1 59  ? 14.062  22.730 24.249 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   O    1 
ATOM   860  C  CB   . SER A   1 59  ? 13.823  23.684 21.214 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CB   1 
ATOM   861  O  OG   . SER A   1 59  ? 13.145  24.918 21.479 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   OG   1 
ATOM   862  H  H    . SER A   1 59  ? 11.518  22.639 20.910 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   H    1 
ATOM   863  H  HA   . SER A   1 59  ? 13.807  21.762 21.949 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   HA   1 
ATOM   864  H  HB2  . SER A   1 59  ? 14.760  23.775 21.446 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   HB2  1 
ATOM   865  H  HB3  . SER A   1 59  ? 13.766  23.482 20.268 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   HB3  1 
ATOM   866  H  HG   . SER A   1 59  ? 12.354  24.845 21.277 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   HG   1 
ATOM   867  N  N    . TYR A   1 60  ? 11.950  23.380 23.953 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   N    1 
ATOM   868  C  CA   . TYR A   1 60  ? 11.808  23.628 25.396 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CA   1 
ATOM   869  C  C    . TYR A   1 60  ? 10.689  22.801 25.998 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   C    1 
ATOM   870  O  O    . TYR A   1 60  ? 10.595  22.737 27.228 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   O    1 
ATOM   871  C  CB   . TYR A   1 60  ? 11.591  25.130 25.715 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CB   1 
ATOM   872  C  CG   . TYR A   1 60  ? 10.325  25.610 25.004 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CG   1 
ATOM   873  C  CD1  . TYR A   1 60  ? 9.088   25.631 25.636 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CD1  1 
ATOM   874  C  CD2  . TYR A   1 60  ? 10.362  26.069 23.694 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CD2  1 
ATOM   875  C  CE1  . TYR A   1 60  ? 7.922   26.062 25.047 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CE1  1 
ATOM   876  C  CE2  . TYR A   1 60  ? 9.201   26.491 23.071 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CE2  1 
ATOM   877  C  CZ   . TYR A   1 60  ? 7.991   26.493 23.737 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CZ   1 
ATOM   878  O  OH   . TYR A   1 60  ? 6.844   26.902 23.116 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   OH   1 
ATOM   879  H  H    . TYR A   1 60  ? 11.300  23.549 23.415 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   H    1 
ATOM   880  H  HA   . TYR A   1 60  ? 12.644  23.353 25.827 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HA   1 
ATOM   881  H  HB2  . TYR A   1 60  ? 11.499  25.255 26.672 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HB2  1 
ATOM   882  H  HB3  . TYR A   1 60  ? 12.355  25.646 25.412 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HB3  1 
ATOM   883  H  HD1  . TYR A   1 60  ? 9.046   25.334 26.516 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HD1  1 
ATOM   884  H  HD2  . TYR A   1 60  ? 11.170  26.094 23.234 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HD2  1 
ATOM   885  H  HE1  . TYR A   1 60  ? 7.118   26.063 25.514 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HE1  1 
ATOM   886  H  HE2  . TYR A   1 60  ? 9.236   26.779 22.187 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HE2  1 
ATOM   887  H  HH   . TYR A   1 60  ? 6.215   26.840 23.638 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   HH   1 
ATOM   888  N  N    . ASP A   1 61  ? 9.794   22.220 25.194 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   N    1 
ATOM   889  C  CA   . ASP A   1 61  ? 8.632   21.495 25.663 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   CA   1 
ATOM   890  C  C    . ASP A   1 61  ? 8.565   20.177 24.887 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   C    1 
ATOM   891  O  O    . ASP A   1 61  ? 7.690   19.939 24.080 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   O    1 
ATOM   892  C  CB   . ASP A   1 61  ? 7.341   22.285 25.501 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   CB   1 
ATOM   893  C  CG   . ASP A   1 61  ? 6.159   21.677 26.237 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   CG   1 
ATOM   894  O  OD1  . ASP A   1 61  ? 6.312   20.681 26.978 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   OD1  1 
ATOM   895  O  OD2  . ASP A   1 61  ? 5.031   22.231 26.066 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   OD2  1 
ATOM   896  H  H    . ASP A   1 61  ? 9.915   22.281 24.345 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   H    1 
ATOM   897  H  HA   . ASP A   1 61  ? 8.755   21.291 26.613 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   HA   1 
ATOM   898  H  HB2  . ASP A   1 61  ? 7.483   23.188 25.827 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   HB2  1 
ATOM   899  H  HB3  . ASP A   1 61  ? 7.126   22.343 24.557 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   HB3  1 
ATOM   900  N  N    . PRO A   1 62  ? 9.575   19.349 25.122 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   N    1 
ATOM   901  C  CA   . PRO A   1 62  ? 9.711   18.130 24.330 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CA   1 
ATOM   902  C  C    . PRO A   1 62  ? 8.514   17.198 24.515 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   C    1 
ATOM   903  O  O    . PRO A   1 62  ? 8.237   16.348 23.661 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   O    1 
ATOM   904  C  CB   . PRO A   1 62  ? 10.974  17.505 24.894 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CB   1 
ATOM   905  C  CG   . PRO A   1 62  ? 11.141  18.096 26.248 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CG   1 
ATOM   906  C  CD   . PRO A   1 62  ? 10.627  19.505 26.147 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CD   1 
ATOM   907  H  HA   . PRO A   1 62  ? 9.831   18.350 23.382 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HA   1 
ATOM   908  H  HB2  . PRO A   1 62  ? 10.882  16.541 24.951 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HB2  1 
ATOM   909  H  HB3  . PRO A   1 62  ? 11.738  17.713 24.334 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HB3  1 
ATOM   910  H  HG2  . PRO A   1 62  ? 10.631  17.594 26.904 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HG2  1 
ATOM   911  H  HG3  . PRO A   1 62  ? 12.075  18.091 26.510 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HG3  1 
ATOM   912  H  HD2  . PRO A   1 62  ? 10.260  19.813 26.990 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HD2  1 
ATOM   913  H  HD3  . PRO A   1 62  ? 11.321  20.117 25.855 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   HD3  1 
ATOM   914  N  N    . GLU A   1 63  ? 7.779   17.373 25.619 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   N    1 
ATOM   915  C  CA   . GLU A   1 63  ? 6.617   16.514 25.802 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CA   1 
ATOM   916  C  C    . GLU A   1 63  ? 5.516   16.808 24.793 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   C    1 
ATOM   917  O  O    . GLU A   1 63  ? 4.600   15.993 24.667 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   O    1 
ATOM   918  C  CB   . GLU A   1 63  ? 6.051   16.658 27.225 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CB   1 
ATOM   919  C  CG   . GLU A   1 63  ? 7.117   16.352 28.288 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CG   1 
ATOM   920  C  CD   . GLU A   1 63  ? 6.601   16.654 29.686 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CD   1 
ATOM   921  O  OE1  . GLU A   1 63  ? 5.797   15.852 30.195 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   OE1  1 
ATOM   922  O  OE2  . GLU A   1 63  ? 6.996   17.687 30.265 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   OE2  1 
ATOM   923  H  H    . GLU A   1 63  ? 7.986   17.972 26.200 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   H    1 
ATOM   924  H  HA   . GLU A   1 63  ? 6.903   15.584 25.680 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   HA   1 
ATOM   925  H  HB2  . GLU A   1 63  ? 5.723   17.562 27.349 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   HB2  1 
ATOM   926  H  HB3  . GLU A   1 63  ? 5.303   16.050 27.336 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   HB3  1 
ATOM   927  H  HG2  . GLU A   1 63  ? 7.369   15.417 28.233 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   HG2  1 
ATOM   928  H  HG3  . GLU A   1 63  ? 7.908   16.887 28.115 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   HG3  1 
ATOM   929  N  N    . TRP A   1 64  ? 5.596   17.933 24.078 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   N    1 
ATOM   930  C  CA   . TRP A   1 64  ? 4.516   18.291 23.176 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CA   1 
ATOM   931  C  C    . TRP A   1 64  ? 4.211   17.202 22.153 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   C    1 
ATOM   932  O  O    . TRP A   1 64  ? 5.063   16.664 21.462 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   O    1 
ATOM   933  C  CB   . TRP A   1 64  ? 4.828   19.610 22.431 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CB   1 
ATOM   934  C  CG   . TRP A   1 64  ? 3.617   20.053 21.642 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CG   1 
ATOM   935  C  CD1  . TRP A   1 64  ? 2.612   20.867 22.068 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CD1  1 
ATOM   936  C  CD2  . TRP A   1 64  ? 3.284   19.713 20.289 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CD2  1 
ATOM   937  N  NE1  . TRP A   1 64  ? 1.684   21.041 21.064 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   NE1  1 
ATOM   938  C  CE2  . TRP A   1 64  ? 2.072   20.341 19.960 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CE2  1 
ATOM   939  C  CE3  . TRP A   1 64  ? 3.914   18.916 19.337 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CE3  1 
ATOM   940  C  CZ2  . TRP A   1 64  ? 1.494   20.190 18.708 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CZ2  1 
ATOM   941  C  CZ3  . TRP A   1 64  ? 3.333   18.769 18.091 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CZ3  1 
ATOM   942  C  CH2  . TRP A   1 64  ? 2.129   19.408 17.786 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CH2  1 
ATOM   943  H  H    . TRP A   1 64  ? 6.285   18.444 24.151 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   H    1 
ATOM   944  H  HA   . TRP A   1 64  ? 3.709   18.432 23.714 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HA   1 
ATOM   945  H  HB2  . TRP A   1 64  ? 5.070   20.297 23.072 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HB2  1 
ATOM   946  H  HB3  . TRP A   1 64  ? 5.579   19.477 21.832 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HB3  1 
ATOM   947  H  HD1  . TRP A   1 64  ? 2.560   21.249 22.914 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HD1  1 
ATOM   948  H  HE1  . TRP A   1 64  ? 0.971   21.517 21.125 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HE1  1 
ATOM   949  H  HE3  . TRP A   1 64  ? 4.715   18.488 19.537 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HE3  1 
ATOM   950  H  HZ2  . TRP A   1 64  ? 0.692   20.612 18.501 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HZ2  1 
ATOM   951  H  HZ3  . TRP A   1 64  ? 3.748   18.240 17.449 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HZ3  1 
ATOM   952  H  HH2  . TRP A   1 64  ? 1.754   19.298 16.942 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   HH2  1 
ATOM   953  N  N    . GLN A   1 65  ? 2.913   16.945 21.972 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   N    1 
ATOM   954  C  CA   . GLN A   1 65  ? 2.434   16.048 20.924 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CA   1 
ATOM   955  C  C    . GLN A   1 65  ? 1.176   16.640 20.324 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   C    1 
ATOM   956  O  O    . GLN A   1 65  ? 0.472   17.367 21.022 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   O    1 
ATOM   957  C  CB   . GLN A   1 65  ? 2.167   14.655 21.482 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CB   1 
ATOM   958  C  CG   . GLN A   1 65  ? 1.305   14.678 22.736 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CG   1 
ATOM   959  C  CD   . GLN A   1 65  ? 1.190   13.338 23.434 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CD   1 
ATOM   960  O  OE1  . GLN A   1 65  ? 0.658   13.252 24.542 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   OE1  1 
ATOM   961  N  NE2  . GLN A   1 65  ? 1.699   12.286 22.790 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   NE2  1 
ATOM   962  H  H    . GLN A   1 65  ? 2.339   17.320 22.491 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   H    1 
ATOM   963  H  HA   . GLN A   1 65  ? 3.118   15.984 20.225 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HA   1 
ATOM   964  H  HB2  . GLN A   1 65  ? 1.724   14.122 20.803 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HB2  1 
ATOM   965  H  HB3  . GLN A   1 65  ? 3.014   14.229 21.688 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HB3  1 
ATOM   966  H  HG2  . GLN A   1 65  ? 1.677   15.322 23.358 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HG2  1 
ATOM   967  H  HG3  . GLN A   1 65  ? 0.415   14.981 22.496 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HG3  1 
ATOM   968  H  HE21 . GLN A   1 65  ? 1.664   11.505 23.147 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HE21 1 
ATOM   969  H  HE22 . GLN A   1 65  ? 2.063   12.390 22.017 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   HE22 1 
ATOM   970  N  N    . ALA A   1 66  ? 0.845   16.385 19.065 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   N    1 
ATOM   971  C  CA   . ALA A   1 66  ? -0.409  16.989 18.582 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   CA   1 
ATOM   972  C  C    . ALA A   1 66  ? -1.639  16.453 19.295 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   C    1 
ATOM   973  O  O    . ALA A   1 66  ? -1.652  15.341 19.833 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   O    1 
ATOM   974  C  CB   . ALA A   1 66  ? -0.534  16.761 17.084 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   CB   1 
ATOM   975  H  H    . ALA A   1 66  ? 1.336   15.894 18.558 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   H    1 
ATOM   976  H  HA   . ALA A   1 66  ? -0.362  17.955 18.740 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   HA   1 
ATOM   977  H  HB1  . ALA A   1 66  ? 0.251   17.095 16.643 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   HB1  1 
ATOM   978  H  HB2  . ALA A   1 66  ? -1.308  17.223 16.754 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   HB2  1 
ATOM   979  H  HB3  . ALA A   1 66  ? -0.624  15.822 16.910 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   HB3  1 
ATOM   980  N  N    . PRO A   1 67  ? -2.754  17.171 19.349 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   N    1 
ATOM   981  C  CA   . PRO A   1 67  ? -3.944  16.530 19.906 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CA   1 
ATOM   982  C  C    . PRO A   1 67  ? -4.637  15.694 18.834 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   C    1 
ATOM   983  O  O    . PRO A   1 67  ? -4.314  15.674 17.649 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   O    1 
ATOM   984  C  CB   . PRO A   1 67  ? -4.856  17.700 20.254 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CB   1 
ATOM   985  C  CG   . PRO A   1 67  ? -4.514  18.655 19.151 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CG   1 
ATOM   986  C  CD   . PRO A   1 67  ? -3.027  18.555 18.937 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CD   1 
ATOM   987  H  HA   . PRO A   1 67  ? -3.728  15.994 20.698 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HA   1 
ATOM   988  H  HB2  . PRO A   1 67  ? -5.791  17.445 20.229 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HB2  1 
ATOM   989  H  HB3  . PRO A   1 67  ? -4.645  18.071 21.125 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HB3  1 
ATOM   990  H  HG2  . PRO A   1 67  ? -4.989  18.418 18.339 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HG2  1 
ATOM   991  H  HG3  . PRO A   1 67  ? -4.760  19.560 19.399 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HG3  1 
ATOM   992  H  HD2  . PRO A   1 67  ? -2.792  18.700 18.007 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HD2  1 
ATOM   993  H  HD3  . PRO A   1 67  ? -2.546  19.190 19.491 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   HD3  1 
ATOM   994  N  N    . THR A   1 68  ? -5.658  14.996 19.321 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   N    1 
ATOM   995  C  CA   . THR A   1 68  ? -6.524  14.288 18.386 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   CA   1 
ATOM   996  C  C    . THR A   1 68  ? -7.972  14.578 18.744 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   C    1 
ATOM   997  O  O    . THR A   1 68  ? -8.319  14.703 19.918 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   O    1 
ATOM   998  C  CB   . THR A   1 68  ? -6.221  12.780 18.399 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   CB   1 
ATOM   999  O  OG1  . THR A   1 68  ? -5.045  12.528 19.191 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   OG1  1 
ATOM   1000 C  CG2  . THR A   1 68  ? -5.931  12.310 16.979 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   CG2  1 
ATOM   1001 H  H    . THR A   1 68  ? -5.804  14.963 20.168 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   H    1 
ATOM   1002 H  HA   . THR A   1 68  ? -6.352  14.631 17.485 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   HA   1 
ATOM   1003 H  HB   . THR A   1 68  ? -6.984  12.287 18.766 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 68   THR A   HB   1 
ATOM   1004 H  HG1  . THR A   1 68  ? -5.077  12.975 19.878 1.00 108.59 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   HG1  1 
ATOM   1005 H  HG21 . THR A   1 68  ? -5.816  11.356 16.974 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   HG21 1 
ATOM   1006 H  HG22 . THR A   1 68  ? -5.129  12.730 16.660 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   HG22 1 
ATOM   1007 H  HG23 . THR A   1 68  ? -6.665  12.546 16.407 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   HG23 1 
ATOM   1008 N  N    . GLY A   1 69  ? -8.814  14.706 17.717 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   N    1 
ATOM   1009 C  CA   . GLY A   1 69  ? -10.202 15.000 18.030 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   CA   1 
ATOM   1010 C  C    . GLY A   1 69  ? -10.468 16.484 18.105 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   C    1 
ATOM   1011 O  O    . GLY A   1 69  ? -9.908  17.300 17.374 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   O    1 
ATOM   1012 H  H    . GLY A   1 69  ? -8.546  14.619 16.904 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   H    1 
ATOM   1013 H  HA2  . GLY A   1 69  ? -10.772 14.608 17.350 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   HA2  1 
ATOM   1014 H  HA3  . GLY A   1 69  ? -10.430 14.592 18.880 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   HA3  1 
ATOM   1015 N  N    . GLY A   1 70  ? -11.365 16.889 19.000 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   N    1 
ATOM   1016 C  CA   . GLY A   1 70  ? -11.957 18.202 18.836 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   CA   1 
ATOM   1017 C  C    . GLY A   1 70  ? -11.026 19.307 19.266 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   C    1 
ATOM   1018 O  O    . GLY A   1 70  ? -9.983  19.120 19.873 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   O    1 
ATOM   1019 H  H    . GLY A   1 70  ? -11.589 16.385 19.660 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   H    1 
ATOM   1020 H  HA2  . GLY A   1 70  ? -12.193 18.331 17.904 1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   HA2  1 
ATOM   1021 H  HA3  . GLY A   1 70  ? -12.772 18.252 19.359 1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   HA3  1 
ATOM   1022 N  N    . HIS A   1 71  ? -11.463 20.506 18.911 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   N    1 
ATOM   1023 C  CA   . HIS A   1 71  ? -10.718 21.698 19.230 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CA   1 
ATOM   1024 C  C    . HIS A   1 71  ? -11.003 22.168 20.647 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   C    1 
ATOM   1025 O  O    . HIS A   1 71  ? -12.125 22.118 21.128 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   O    1 
ATOM   1026 C  CB   . HIS A   1 71  ? -11.125 22.803 18.259 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CB   1 
ATOM   1027 C  CG   . HIS A   1 71  ? -12.544 23.265 18.432 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CG   1 
ATOM   1028 N  ND1  . HIS A   1 71  ? -12.896 24.412 19.121 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   ND1  1 
ATOM   1029 C  CD2  . HIS A   1 71  ? -13.689 22.727 17.972 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CD2  1 
ATOM   1030 C  CE1  . HIS A   1 71  ? -14.216 24.552 19.087 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CE1  1 
ATOM   1031 N  NE2  . HIS A   1 71  ? -14.713 23.533 18.397 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   NE2  1 
ATOM   1032 H  H    . HIS A   1 71  ? -12.205 20.574 18.482 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   H    1 
ATOM   1033 H  HA   . HIS A   1 71  ? -9.760  21.518 19.134 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   HA   1 
ATOM   1034 H  HB2  . HIS A   1 71  ? -10.532 23.561 18.380 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   HB2  1 
ATOM   1035 H  HB3  . HIS A   1 71  ? -11.010 22.480 17.351 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   HB3  1 
ATOM   1036 H  HD1  . HIS A   1 71  ? -12.347 24.949 19.509 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   HD1  1 
ATOM   1037 H  HD2  . HIS A   1 71  ? -13.770 21.953 17.462 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   HD2  1 
ATOM   1038 H  HE1  . HIS A   1 71  ? -14.705 25.241 19.477 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   HE1  1 
ATOM   1039 N  N    . ARG A   1 72  ? -9.959  22.673 21.323 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   N    1 
ATOM   1040 C  CA   . ARG A   1 72  ? -10.266 23.370 22.576 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CA   1 
ATOM   1041 C  C    . ARG A   1 72  ? -10.440 24.845 22.260 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   C    1 
ATOM   1042 O  O    . ARG A   1 72  ? -11.029 25.666 22.942 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   O    1 
ATOM   1043 C  CB   . ARG A   1 72  ? -9.169  23.183 23.605 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CB   1 
ATOM   1044 C  CG   . ARG A   1 72  ? -8.367  21.895 23.592 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CG   1 
ATOM   1045 C  CD   . ARG A   1 72  ? -7.187  21.942 24.538 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CD   1 
ATOM   1046 N  NE   . ARG A   1 72  ? -6.739  20.766 25.237 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   NE   1 
ATOM   1047 C  CZ   . ARG A   1 72  ? -5.665  20.018 24.992 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CZ   1 
ATOM   1048 N  NH1  . ARG A   1 72  ? -4.810  20.269 23.993 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   NH1  1 
ATOM   1049 N  NH2  . ARG A   1 72  ? -5.378  18.947 25.743 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   NH2  1 
ATOM   1050 H  H    . ARG A   1 72  ? -9.152  22.592 21.036 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   H    1 
ATOM   1051 H  HA   . ARG A   1 72  ? -11.107 23.020 22.938 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HA   1 
ATOM   1052 H  HB2  . ARG A   1 72  ? -8.545  23.919 23.506 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HB2  1 
ATOM   1053 H  HB3  . ARG A   1 72  ? -9.572  23.269 24.483 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HB3  1 
ATOM   1054 H  HG2  . ARG A   1 72  ? -8.946  21.157 23.842 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HG2  1 
ATOM   1055 H  HG3  . ARG A   1 72  ? -8.046  21.729 22.692 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HG3  1 
ATOM   1056 H  HD2  . ARG A   1 72  ? -6.431  22.277 24.031 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HD2  1 
ATOM   1057 H  HD3  . ARG A   1 72  ? -7.391  22.611 25.211 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HD3  1 
ATOM   1058 H  HE   . ARG A   1 72  ? -7.229  20.513 25.897 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HE   1 
ATOM   1059 H  HH11 . ARG A   1 72  ? -4.942  20.941 23.473 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HH11 1 
ATOM   1060 H  HH12 . ARG A   1 72  ? -4.128  19.759 23.872 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HH12 1 
ATOM   1061 H  HH21 . ARG A   1 72  ? -5.892  18.730 26.398 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HH21 1 
ATOM   1062 H  HH22 . ARG A   1 72  ? -4.680  18.475 25.571 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   HH22 1 
ATOM   1063 N  N    . PHE A   1 73  ? -9.890  25.257 21.116 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   N    1 
ATOM   1064 C  CA   . PHE A   1 73  ? -9.899  26.681 20.799 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CA   1 
ATOM   1065 C  C    . PHE A   1 73  ? -10.404 26.982 19.410 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   C    1 
ATOM   1066 O  O    . PHE A   1 73  ? -10.391 26.099 18.546 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   O    1 
ATOM   1067 C  CB   . PHE A   1 73  ? -8.473  27.207 20.989 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CB   1 
ATOM   1068 C  CG   . PHE A   1 73  ? -7.576  27.131 19.802 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CG   1 
ATOM   1069 C  CD1  . PHE A   1 73  ? -7.020  25.916 19.394 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CD1  1 
ATOM   1070 C  CD2  . PHE A   1 73  ? -7.281  28.288 19.100 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CD2  1 
ATOM   1071 C  CE1  . PHE A   1 73  ? -6.173  25.869 18.298 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CE1  1 
ATOM   1072 C  CE2  . PHE A   1 73  ? -6.431  28.231 17.998 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CE2  1 
ATOM   1073 C  CZ   . PHE A   1 73  ? -5.879  27.026 17.597 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CZ   1 
ATOM   1074 H  H    . PHE A   1 73  ? -9.536  24.691 20.573 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   H    1 
ATOM   1075 H  HA   . PHE A   1 73  ? -10.482 27.136 21.443 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HA   1 
ATOM   1076 H  HB2  . PHE A   1 73  ? -8.527  28.134 21.268 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HB2  1 
ATOM   1077 H  HB3  . PHE A   1 73  ? -8.061  26.710 21.713 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HB3  1 
ATOM   1078 H  HD1  . PHE A   1 73  ? -7.218  25.136 19.860 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HD1  1 
ATOM   1079 H  HD2  . PHE A   1 73  ? -7.649  29.100 19.364 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HD2  1 
ATOM   1080 H  HE1  . PHE A   1 73  ? -5.802  25.059 18.032 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HE1  1 
ATOM   1081 H  HE2  . PHE A   1 73  ? -6.233  29.008 17.528 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HE2  1 
ATOM   1082 H  HZ   . PHE A   1 73  ? -5.313  26.994 16.860 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   HZ   1 
ATOM   1083 N  N    . ALA A   1 74  ? -10.827 28.226 19.214 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   N    1 
ATOM   1084 C  CA   . ALA A   1 74  ? -11.145 28.730 17.884 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   CA   1 
ATOM   1085 C  C    . ALA A   1 74  ? -10.722 30.190 17.712 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   C    1 
ATOM   1086 O  O    . ALA A   1 74  ? -10.673 30.954 18.697 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   O    1 
ATOM   1087 C  CB   . ALA A   1 74  ? -12.650 28.600 17.599 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   CB   1 
ATOM   1088 H  H    . ALA A   1 74  ? -10.915 28.749 19.891 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   H    1 
ATOM   1089 H  HA   . ALA A   1 74  ? -10.660 28.189 17.226 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   HA   1 
ATOM   1090 H  HB1  . ALA A   1 74  ? -12.919 27.685 17.710 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   HB1  1 
ATOM   1091 H  HB2  . ALA A   1 74  ? -12.831 28.880 16.699 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   HB2  1 
ATOM   1092 H  HB3  . ALA A   1 74  ? -13.140 29.153 18.212 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   HB3  1 
ATOM   1093 N  N    . ILE A   1 75  ? -10.400 30.555 16.479 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   N    1 
ATOM   1094 C  CA   . ILE A   1 75  ? -10.133 31.945 16.143 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CA   1 
ATOM   1095 C  C    . ILE A   1 75  ? -11.292 32.466 15.300 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   C    1 
ATOM   1096 O  O    . ILE A   1 75  ? -11.557 31.790 14.289 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   O    1 
ATOM   1097 C  CB   . ILE A   1 75  ? -8.819  32.117 15.381 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CB   1 
ATOM   1098 C  CG1  . ILE A   1 75  ? -7.650  31.469 16.098 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CG1  1 
ATOM   1099 C  CG2  . ILE A   1 75  ? -8.535  33.584 15.086 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CG2  1 
ATOM   1100 C  CD1  . ILE A   1 75  ? -6.370  31.441 15.272 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CD1  1 
ATOM   1101 H  H    . ILE A   1 75  ? -10.347 29.956 15.864 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   H    1 
ATOM   1102 H  HA   . ILE A   1 75  ? -10.087 32.466 16.972 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HA   1 
ATOM   1103 H  HB   . ILE A   1 75  ? -8.921  31.662 14.520 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HB   1 
ATOM   1104 H  HG12 . ILE A   1 75  ? -7.480  31.952 16.922 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HG12 1 
ATOM   1105 H  HG13 . ILE A   1 75  ? -7.891  30.559 16.333 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HG13 1 
ATOM   1106 H  HG21 . ILE A   1 75  ? -9.290  33.972 14.637 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HG21 1 
ATOM   1107 H  HG22 . ILE A   1 75  ? -7.760  33.653 14.524 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HG22 1 
ATOM   1108 H  HG23 . ILE A   1 75  ? -8.377  34.051 15.909 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HG23 1 
ATOM   1109 H  HD11 . ILE A   1 75  ? -5.667  31.035 15.784 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HD11 1 
ATOM   1110 H  HD12 . ILE A   1 75  ? -6.120  32.338 15.040 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HD12 1 
ATOM   1111 H  HD13 . ILE A   1 75  ? -6.517  30.932 14.471 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   HD13 1 
ATOM   1112 N  N    . ALA A   1 76  ? -11.870 33.583 15.740 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   N    1 
ATOM   1113 C  CA   . ALA A   1 76  ? -13.078 34.057 15.068 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   CA   1 
ATOM   1114 C  C    . ALA A   1 76  ? -12.822 35.336 14.292 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   C    1 
ATOM   1115 O  O    . ALA A   1 76  ? -12.399 36.336 14.854 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   O    1 
ATOM   1116 C  CB   . ALA A   1 76  ? -14.213 34.274 16.074 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   CB   1 
ATOM   1117 H  H    . ALA A   1 76  ? -11.540 34.015 16.406 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   H    1 
ATOM   1118 H  HA   . ALA A   1 76  ? -13.362 33.368 14.432 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   HA   1 
ATOM   1119 H  HB1  . ALA A   1 76  ? -14.372 33.460 16.558 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   HB1  1 
ATOM   1120 H  HB2  . ALA A   1 76  ? -15.012 34.528 15.606 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   HB2  1 
ATOM   1121 H  HB3  . ALA A   1 76  ? -13.968 34.969 16.689 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   HB3  1 
ATOM   1122 N  N    . PHE A   1 77  ? -13.077 35.320 12.989 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   N    1 
ATOM   1123 C  CA   . PHE A   1 77  ? -12.947 36.464 12.127 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CA   1 
ATOM   1124 C  C    . PHE A   1 77  ? -14.313 37.076 11.823 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   C    1 
ATOM   1125 O  O    . PHE A   1 77  ? -15.217 36.362 11.382 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   O    1 
ATOM   1126 C  CB   . PHE A   1 77  ? -12.320 36.026 10.812 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CB   1 
ATOM   1127 C  CG   . PHE A   1 77  ? -10.860 35.639 10.891 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CG   1 
ATOM   1128 C  CD1  . PHE A   1 77  ? -10.522 34.404 11.406 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CD1  1 
ATOM   1129 C  CD2  . PHE A   1 77  ? -9.877  36.505 10.457 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CD2  1 
ATOM   1130 C  CE1  . PHE A   1 77  ? -9.202  33.999 11.453 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CE1  1 
ATOM   1131 C  CE2  . PHE A   1 77  ? -8.555  36.099 10.502 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CE2  1 
ATOM   1132 C  CZ   . PHE A   1 77  ? -8.208  34.865 11.025 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CZ   1 
ATOM   1133 H  H    . PHE A   1 77  ? -13.336 34.579 12.638 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   H    1 
ATOM   1134 H  HA   . PHE A   1 77  ? -12.375 37.134 12.556 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HA   1 
ATOM   1135 H  HB2  . PHE A   1 77  ? -12.821 35.269 10.471 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HB2  1 
ATOM   1136 H  HB3  . PHE A   1 77  ? -12.413 36.749 10.173 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HB3  1 
ATOM   1137 H  HD1  . PHE A   1 77  ? -11.189 33.840 11.725 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HD1  1 
ATOM   1138 H  HD2  . PHE A   1 77  ? -10.100 37.351 10.140 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HD2  1 
ATOM   1139 H  HE1  . PHE A   1 77  ? -8.982  33.152 11.768 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HE1  1 
ATOM   1140 H  HE2  . PHE A   1 77  ? -7.891  36.662 10.176 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HE2  1 
ATOM   1141 H  HZ   . PHE A   1 77  ? -7.313  34.619 11.090 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   HZ   1 
ATOM   1142 N  N    . GLU A   1 78  ? -14.402 38.392 12.019 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   N    1 
ATOM   1143 C  CA   . GLU A   1 78  ? -15.613 39.143 11.726 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CA   1 
ATOM   1144 C  C    . GLU A   1 78  ? -15.618 39.772 10.341 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   C    1 
ATOM   1145 O  O    . GLU A   1 78  ? -14.621 40.397 9.974  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   O    1 
ATOM   1146 C  CB   . GLU A   1 78  ? -15.757 40.256 12.782 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CB   1 
ATOM   1147 C  CG   . GLU A   1 78  ? -17.109 40.944 12.634 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CG   1 
ATOM   1148 C  CD   . GLU A   1 78  ? -17.312 42.009 13.687 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CD   1 
ATOM   1149 O  OE1  . GLU A   1 78  ? -16.278 42.544 14.135 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   OE1  1 
ATOM   1150 O  OE2  . GLU A   1 78  ? -18.480 42.278 14.033 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   OE2  1 
ATOM   1151 H  H    . GLU A   1 78  ? -13.719 38.812 12.328 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   H    1 
ATOM   1152 H  HA   . GLU A   1 78  ? -16.381 38.540 11.800 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   HA   1 
ATOM   1153 H  HB2  . GLU A   1 78  ? -15.681 39.875 13.671 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   HB2  1 
ATOM   1154 H  HB3  . GLU A   1 78  ? -15.047 40.907 12.670 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   HB3  1 
ATOM   1155 H  HG2  . GLU A   1 78  ? -17.169 41.348 11.755 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   HG2  1 
ATOM   1156 H  HG3  . GLU A   1 78  ? -17.815 40.283 12.708 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   HG3  1 
ATOM   1157 N  N    . PHE A   1 79  ? -16.723 39.611 9.613  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   N    1 
ATOM   1158 C  CA   . PHE A   1 79  ? -16.918 40.133 8.265  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CA   1 
ATOM   1159 C  C    . PHE A   1 79  ? -17.900 41.295 8.304  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   C    1 
ATOM   1160 O  O    . PHE A   1 79  ? -18.708 41.366 9.248  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   O    1 
ATOM   1161 C  CB   . PHE A   1 79  ? -17.392 38.989 7.365  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CB   1 
ATOM   1162 C  CG   . PHE A   1 79  ? -16.254 38.009 7.117  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CG   1 
ATOM   1163 C  CD1  . PHE A   1 79  ? -15.981 37.048 8.078  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CD1  1 
ATOM   1164 C  CD2  . PHE A   1 79  ? -15.488 38.085 5.959  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CD2  1 
ATOM   1165 C  CE1  . PHE A   1 79  ? -14.926 36.178 7.874  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CE1  1 
ATOM   1166 C  CE2  . PHE A   1 79  ? -14.437 37.210 5.761  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CE2  1 
ATOM   1167 C  CZ   . PHE A   1 79  ? -14.166 36.252 6.730  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CZ   1 
ATOM   1168 H  H    . PHE A   1 79  ? -17.369 39.165 9.964  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   H    1 
ATOM   1169 H  HA   . PHE A   1 79  ? -16.058 40.461 7.928  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HA   1 
ATOM   1170 H  HB2  . PHE A   1 79  ? -18.133 38.527 7.788  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HB2  1 
ATOM   1171 H  HB3  . PHE A   1 79  ? -17.703 39.347 6.519  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HB3  1 
ATOM   1172 H  HD1  . PHE A   1 79  ? -16.499 36.990 8.848  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HD1  1 
ATOM   1173 H  HD2  . PHE A   1 79  ? -15.685 38.727 5.315  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HD2  1 
ATOM   1174 H  HE1  . PHE A   1 79  ? -14.728 35.535 8.516  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HE1  1 
ATOM   1175 H  HE2  . PHE A   1 79  ? -13.918 37.261 4.991  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HE2  1 
ATOM   1176 H  HZ   . PHE A   1 79  ? -13.464 35.656 6.605  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   HZ   1 
ATOM   1177 N  N    . PRO A   1 80  ? -17.828 42.195 7.328  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   N    1 
ATOM   1178 C  CA   . PRO A   1 80  ? -18.658 43.414 7.340  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CA   1 
ATOM   1179 C  C    . PRO A   1 80  ? -20.118 43.173 6.997  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   C    1 
ATOM   1180 O  O    . PRO A   1 80  ? -20.934 44.080 7.180  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   O    1 
ATOM   1181 C  CB   . PRO A   1 80  ? -17.999 44.301 6.273  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CB   1 
ATOM   1182 C  CG   . PRO A   1 80  ? -17.455 43.312 5.302  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CG   1 
ATOM   1183 C  CD   . PRO A   1 80  ? -16.956 42.151 6.132  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CD   1 
ATOM   1184 H  HA   . PRO A   1 80  ? -18.593 43.848 8.217  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HA   1 
ATOM   1185 H  HB2  . PRO A   1 80  ? -18.649 44.884 5.852  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HB2  1 
ATOM   1186 H  HB3  . PRO A   1 80  ? -17.290 44.841 6.657  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HB3  1 
ATOM   1187 H  HG2  . PRO A   1 80  ? -18.147 43.020 4.688  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HG2  1 
ATOM   1188 H  HG3  . PRO A   1 80  ? -16.729 43.701 4.789  1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HG3  1 
ATOM   1189 H  HD2  . PRO A   1 80  ? -17.056 41.312 5.656  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HD2  1 
ATOM   1190 H  HD3  . PRO A   1 80  ? -16.024 42.269 6.375  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   HD3  1 
ATOM   1191 N  N    . ASP A   1 81  ? -20.467 41.978 6.524  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   N    1 
ATOM   1192 C  CA   . ASP A   1 81  ? -21.884 41.693 6.259  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   CA   1 
ATOM   1193 C  C    . ASP A   1 81  ? -22.071 40.191 6.149  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   C    1 
ATOM   1194 O  O    . ASP A   1 81  ? -21.090 39.466 6.014  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   O    1 
ATOM   1195 C  CB   . ASP A   1 81  ? -22.341 42.387 4.990  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   CB   1 
ATOM   1196 C  CG   . ASP A   1 81  ? -21.368 42.251 3.837  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   CG   1 
ATOM   1197 O  OD1  . ASP A   1 81  ? -21.226 41.118 3.345  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   OD1  1 
ATOM   1198 O  OD2  . ASP A   1 81  ? -20.754 43.259 3.409  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   OD2  1 
ATOM   1199 H  H    . ASP A   1 81  ? -19.869 41.378 6.375  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   H    1 
ATOM   1200 H  HA   . ASP A   1 81  ? -22.419 42.024 7.011  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   HA   1 
ATOM   1201 H  HB2  . ASP A   1 81  ? -23.197 42.017 4.722  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   HB2  1 
ATOM   1202 H  HB3  . ASP A   1 81  ? -22.474 43.329 5.178  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   HB3  1 
ATOM   1203 N  N    . THR A   1 82  ? -23.296 39.709 6.215  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   N    1 
ATOM   1204 C  CA   . THR A   1 82  ? -23.509 38.262 6.261  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CA   1 
ATOM   1205 C  C    . THR A   1 82  ? -23.194 37.585 4.937  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   C    1 
ATOM   1206 O  O    . THR A   1 82  ? -22.680 36.445 4.922  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   O    1 
ATOM   1207 C  CB   . THR A   1 82  ? -24.944 37.969 6.725  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CB   1 
ATOM   1208 O  OG1  . THR A   1 82  ? -25.879 38.488 5.766  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   OG1  1 
ATOM   1209 C  CG2  . THR A   1 82  ? -25.234 38.685 8.046  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CG2  1 
ATOM   1210 H  H    . THR A   1 82  ? -23.969 40.244 6.231  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   H    1 
ATOM   1211 H  HA   . THR A   1 82  ? -22.899 37.895 6.935  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   HA   1 
ATOM   1212 H  HB   . THR A   1 82  ? -25.073 37.003 6.831  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   HB   1 
ATOM   1213 H  HG1  . THR A   1 82  ? -25.747 38.135 5.037  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   HG1  1 
ATOM   1214 H  HG21 . THR A   1 82  ? -26.137 38.502 8.317  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   HG21 1 
ATOM   1215 H  HG22 . THR A   1 82  ? -25.120 39.631 7.929  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   HG22 1 
ATOM   1216 H  HG23 . THR A   1 82  ? -24.628 38.370 8.720  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   HG23 1 
ATOM   1217 N  N    . ALA A   1 83  ? -23.462 38.222 3.788  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   N    1 
ATOM   1218 C  CA   . ALA A   1 83  ? -23.107 37.561 2.531  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   CA   1 
ATOM   1219 C  C    . ALA A   1 83  ? -21.609 37.306 2.413  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   C    1 
ATOM   1220 O  O    . ALA A   1 83  ? -21.222 36.332 1.747  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   O    1 
ATOM   1221 C  CB   . ALA A   1 83  ? -23.582 38.381 1.328  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   CB   1 
ATOM   1222 H  H    . ALA A   1 83  ? -23.833 38.998 3.789  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   H    1 
ATOM   1223 H  HA   . ALA A   1 83  ? -23.564 36.694 2.506  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   HA   1 
ATOM   1224 H  HB1  . ALA A   1 83  ? -24.522 38.558 1.412  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   HB1  1 
ATOM   1225 H  HB2  . ALA A   1 83  ? -23.420 37.888 0.520  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   HB2  1 
ATOM   1226 H  HB3  . ALA A   1 83  ? -23.102 39.212 1.297  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   HB3  1 
ATOM   1227 N  N    . SER A   1 84  ? -20.796 38.174 3.044  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   N    1 
ATOM   1228 C  CA   . SER A   1 84  ? -19.352 37.982 2.952  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   CA   1 
ATOM   1229 C  C    . SER A   1 84  ? -18.902 36.682 3.624  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   C    1 
ATOM   1230 O  O    . SER A   1 84  ? -17.874 36.155 3.202  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   O    1 
ATOM   1231 C  CB   . SER A   1 84  ? -18.573 39.156 3.564  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   CB   1 
ATOM   1232 O  OG   . SER A   1 84  ? -18.848 40.299 2.783  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   OG   1 
ATOM   1233 H  H    . SER A   1 84  ? -21.121 38.831 3.493  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   H    1 
ATOM   1234 H  HA   . SER A   1 84  ? -19.116 37.927 2.003  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   HA   1 
ATOM   1235 H  HB2  . SER A   1 84  ? -18.853 39.302 4.481  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   HB2  1 
ATOM   1236 H  HB3  . SER A   1 84  ? -17.622 38.967 3.558  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   HB3  1 
ATOM   1237 H  HG   . SER A   1 84  ? -18.561 40.186 2.023  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   HG   1 
ATOM   1238 N  N    . VAL A   1 85  ? -19.652 36.203 4.601  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   N    1 
ATOM   1239 C  CA   . VAL A   1 85  ? -19.382 34.940 5.296  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CA   1 
ATOM   1240 C  C    . VAL A   1 85  ? -19.531 33.781 4.323  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   C    1 
ATOM   1241 O  O    . VAL A   1 85  ? -18.633 32.952 4.146  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   O    1 
ATOM   1242 C  CB   . VAL A   1 85  ? -20.301 34.753 6.530  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CB   1 
ATOM   1243 C  CG1  . VAL A   1 85  ? -20.114 33.401 7.194  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CG1  1 
ATOM   1244 C  CG2  . VAL A   1 85  ? -20.119 35.836 7.593  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CG2  1 
ATOM   1245 H  H    . VAL A   1 85  ? -20.341 36.659 4.843  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   H    1 
ATOM   1246 H  HA   . VAL A   1 85  ? -18.453 34.957 5.609  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HA   1 
ATOM   1247 H  HB   . VAL A   1 85  ? -21.228 34.802 6.217  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HB   1 
ATOM   1248 H  HG11 . VAL A   1 85  ? -20.252 32.705 6.547  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HG11 1 
ATOM   1249 H  HG12 . VAL A   1 85  ? -20.749 33.305 7.908  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HG12 1 
ATOM   1250 H  HG13 . VAL A   1 85  ? -19.224 33.338 7.547  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HG13 1 
ATOM   1251 H  HG21 . VAL A   1 85  ? -20.235 36.701 7.193  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HG21 1 
ATOM   1252 H  HG22 . VAL A   1 85  ? -19.236 35.773 7.967  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HG22 1 
ATOM   1253 H  HG23 . VAL A   1 85  ? -20.770 35.715 8.288  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   HG23 1 
ATOM   1254 N  N    . ASP A   1 86  ? -20.700 33.765 3.671  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   N    1 
ATOM   1255 C  CA   . ASP A   1 86  ? -20.938 32.686 2.706  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   CA   1 
ATOM   1256 C  C    . ASP A   1 86  ? -19.894 32.657 1.600  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   C    1 
ATOM   1257 O  O    . ASP A   1 86  ? -19.449 31.575 1.228  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   O    1 
ATOM   1258 C  CB   . ASP A   1 86  ? -22.300 32.804 2.030  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   CB   1 
ATOM   1259 C  CG   . ASP A   1 86  ? -23.444 32.650 3.022  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   CG   1 
ATOM   1260 O  OD1  . ASP A   1 86  ? -23.633 33.552 3.872  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   OD1  1 
ATOM   1261 O  OD2  . ASP A   1 86  ? -24.121 31.604 2.900  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   OD2  1 
ATOM   1262 H  H    . ASP A   1 86  ? -21.294 34.370 3.813  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   H    1 
ATOM   1263 H  HA   . ASP A   1 86  ? -20.904 31.831 3.184  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   HA   1 
ATOM   1264 H  HB2  . ASP A   1 86  ? -22.367 33.669 1.596  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   HB2  1 
ATOM   1265 H  HB3  . ASP A   1 86  ? -22.377 32.121 1.345  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   HB3  1 
ATOM   1266 N  N    . LYS A   1 87  ? -19.561 33.855 1.123  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   N    1 
ATOM   1267 C  CA   . LYS A   1 87  ? -18.633 33.931 0.003  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CA   1 
ATOM   1268 C  C    . LYS A   1 87  ? -17.245 33.492 0.457  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   C    1 
ATOM   1269 O  O    . LYS A   1 87  ? -16.610 32.683 -0.228 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   O    1 
ATOM   1270 C  CB   . LYS A   1 87  ? -18.552 35.330 -0.628 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CB   1 
ATOM   1271 C  CG   . LYS A   1 87  ? -17.867 35.256 -1.984 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CG   1 
ATOM   1272 C  CD   . LYS A   1 87  ? -17.621 36.593 -2.635 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CD   1 
ATOM   1273 C  CE   . LYS A   1 87  ? -16.862 36.502 -3.955 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CE   1 
ATOM   1274 N  NZ   . LYS A   1 87  ? -16.317 35.152 -4.254 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   NZ   1 
ATOM   1275 H  H    . LYS A   1 87  ? -19.887 34.571 1.470  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   H    1 
ATOM   1276 H  HA   . LYS A   1 87  ? -18.938 33.305 -0.686 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HA   1 
ATOM   1277 H  HB2  . LYS A   1 87  ? -19.446 35.692 -0.734 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HB2  1 
ATOM   1278 H  HB3  . LYS A   1 87  ? -18.054 35.923 -0.044 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HB3  1 
ATOM   1279 H  HG2  . LYS A   1 87  ? -17.017 34.803 -1.877 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HG2  1 
ATOM   1280 H  HG3  . LYS A   1 87  ? -18.414 34.718 -2.578 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HG3  1 
ATOM   1281 H  HD2  . LYS A   1 87  ? -18.475 37.026 -2.795 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HD2  1 
ATOM   1282 H  HD3  . LYS A   1 87  ? -17.118 37.152 -2.023 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HD3  1 
ATOM   1283 H  HE2  . LYS A   1 87  ? -17.458 36.764 -4.675 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HE2  1 
ATOM   1284 H  HE3  . LYS A   1 87  ? -16.129 37.137 -3.936 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HE3  1 
ATOM   1285 H  HZ1  . LYS A   1 87  ? -16.072 35.114 -5.109 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HZ1  1 
ATOM   1286 H  HZ2  . LYS A   1 87  ? -16.941 34.538 -4.096 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HZ2  1 
ATOM   1287 H  HZ3  . LYS A   1 87  ? -15.610 34.997 -3.736 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   HZ3  1 
ATOM   1288 N  N    . LYS A   1 88  ? -16.783 34.010 1.599  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   N    1 
ATOM   1289 C  CA   . LYS A   1 88  ? -15.441 33.585 2.033  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CA   1 
ATOM   1290 C  C    . LYS A   1 88  ? -15.404 32.088 2.343  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   C    1 
ATOM   1291 O  O    . LYS A   1 88  ? -14.413 31.432 1.999  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   O    1 
ATOM   1292 C  CB   . LYS A   1 88  ? -15.035 34.401 3.251  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CB   1 
ATOM   1293 C  CG   . LYS A   1 88  ? -13.601 34.292 3.714  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CG   1 
ATOM   1294 C  CD   . LYS A   1 88  ? -12.682 34.771 2.601  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CD   1 
ATOM   1295 C  CE   . LYS A   1 88  ? -11.232 34.805 3.036  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CE   1 
ATOM   1296 N  NZ   . LYS A   1 88  ? -10.419 35.572 2.044  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   NZ   1 
ATOM   1297 H  H    . LYS A   1 88  ? -17.248 34.567 2.060  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   H    1 
ATOM   1298 H  HA   . LYS A   1 88  ? -14.806 33.769 1.310  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HA   1 
ATOM   1299 H  HB2  . LYS A   1 88  ? -15.217 35.335 3.059  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HB2  1 
ATOM   1300 H  HB3  . LYS A   1 88  ? -15.608 34.142 3.989  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HB3  1 
ATOM   1301 H  HG2  . LYS A   1 88  ? -13.469 34.834 4.508  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HG2  1 
ATOM   1302 H  HG3  . LYS A   1 88  ? -13.396 33.370 3.937  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HG3  1 
ATOM   1303 H  HD2  . LYS A   1 88  ? -12.773 34.181 1.837  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HD2  1 
ATOM   1304 H  HD3  . LYS A   1 88  ? -12.953 35.661 2.325  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HD3  1 
ATOM   1305 H  HE2  . LYS A   1 88  ? -11.163 35.223 3.909  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HE2  1 
ATOM   1306 H  HE3  . LYS A   1 88  ? -10.892 33.899 3.107  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HE3  1 
ATOM   1307 H  HZ1  . LYS A   1 88  ? -9.563  35.559 2.289  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HZ1  1 
ATOM   1308 H  HZ2  . LYS A   1 88  ? -10.706 36.414 2.013  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HZ2  1 
ATOM   1309 H  HZ3  . LYS A   1 88  ? -10.504 35.200 1.240  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   HZ3  1 
ATOM   1310 N  N    . TYR A   1 89  ? -16.472 31.559 2.966  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   N    1 
ATOM   1311 C  CA   . TYR A   1 89  ? -16.524 30.107 3.195  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CA   1 
ATOM   1312 C  C    . TYR A   1 89  ? -16.273 29.353 1.880  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   C    1 
ATOM   1313 O  O    . TYR A   1 89  ? -15.483 28.403 1.808  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   O    1 
ATOM   1314 C  CB   . TYR A   1 89  ? -17.847 29.693 3.828  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CB   1 
ATOM   1315 C  CG   . TYR A   1 89  ? -17.971 28.222 4.140  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CG   1 
ATOM   1316 C  CD1  . TYR A   1 89  ? -18.519 27.330 3.229  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CD1  1 
ATOM   1317 C  CD2  . TYR A   1 89  ? -17.534 27.727 5.362  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CD2  1 
ATOM   1318 C  CE1  . TYR A   1 89  ? -18.610 25.994 3.563  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CE1  1 
ATOM   1319 C  CE2  . TYR A   1 89  ? -17.610 26.400 5.722  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CE2  1 
ATOM   1320 C  CZ   . TYR A   1 89  ? -18.168 25.539 4.786  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CZ   1 
ATOM   1321 O  OH   . TYR A   1 89  ? -18.280 24.185 5.061  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   OH   1 
ATOM   1322 H  H    . TYR A   1 89  ? -17.117 32.064 3.228  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   H    1 
ATOM   1323 H  HA   . TYR A   1 89  ? -15.805 29.874 3.819  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HA   1 
ATOM   1324 H  HB2  . TYR A   1 89  ? -17.966 30.194 4.650  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HB2  1 
ATOM   1325 H  HB3  . TYR A   1 89  ? -18.567 29.943 3.227  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HB3  1 
ATOM   1326 H  HD1  . TYR A   1 89  ? -18.822 27.629 2.402  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HD1  1 
ATOM   1327 H  HD2  . TYR A   1 89  ? -17.169 28.326 5.972  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HD2  1 
ATOM   1328 H  HE1  . TYR A   1 89  ? -18.974 25.392 2.955  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HE1  1 
ATOM   1329 H  HE2  . TYR A   1 89  ? -17.304 26.097 6.547  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HE2  1 
ATOM   1330 H  HH   . TYR A   1 89  ? -18.614 23.802 4.418  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   HH   1 
ATOM   1331 N  N    . ALA A   1 90  ? -16.964 29.790 0.818  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   N    1 
ATOM   1332 C  CA   . ALA A   1 90  ? -16.877 29.153 -0.481 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   CA   1 
ATOM   1333 C  C    . ALA A   1 90  ? -15.462 29.274 -1.053 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   C    1 
ATOM   1334 O  O    . ALA A   1 90  ? -14.913 28.289 -1.576 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   O    1 
ATOM   1335 C  CB   . ALA A   1 90  ? -17.866 29.773 -1.461 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   CB   1 
ATOM   1336 H  H    . ALA A   1 90  ? -17.477 30.474 0.911  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   H    1 
ATOM   1337 H  HA   . ALA A   1 90  ? -17.093 28.203 -0.379 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   HA   1 
ATOM   1338 H  HB1  . ALA A   1 90  ? -18.755 29.704 -1.106 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   HB1  1 
ATOM   1339 H  HB2  . ALA A   1 90  ? -17.819 29.309 -2.300 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   HB2  1 
ATOM   1340 H  HB3  . ALA A   1 90  ? -17.645 30.698 -1.595 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   HB3  1 
ATOM   1341 N  N    . GLU A   1 91  ? -14.903 30.479 -0.947 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   N    1 
ATOM   1342 C  CA   . GLU A   1 91  ? -13.515 30.668 -1.410 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CA   1 
ATOM   1343 C  C    . GLU A   1 91  ? -12.545 29.742 -0.703 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   C    1 
ATOM   1344 O  O    . GLU A   1 91  ? -11.628 29.230 -1.359 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   O    1 
ATOM   1345 C  CB   . GLU A   1 91  ? -13.100 32.129 -1.236 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CB   1 
ATOM   1346 C  CG   . GLU A   1 91  ? -14.002 33.034 -2.074 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CG   1 
ATOM   1347 C  CD   . GLU A   1 91  ? -13.732 34.509 -1.885 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CD   1 
ATOM   1348 O  OE1  . GLU A   1 91  ? -13.240 34.943 -0.823 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   OE1  1 
ATOM   1349 O  OE2  . GLU A   1 91  ? -14.048 35.239 -2.854 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   OE2  1 
ATOM   1350 H  H    . GLU A   1 91  ? -15.346 31.137 -0.614 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   H    1 
ATOM   1351 H  HA   . GLU A   1 91  ? -13.486 30.460 -2.367 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   HA   1 
ATOM   1352 H  HB2  . GLU A   1 91  ? -13.168 32.378 -0.300 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   HB2  1 
ATOM   1353 H  HB3  . GLU A   1 91  ? -12.178 32.241 -1.512 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   HB3  1 
ATOM   1354 H  HG2  . GLU A   1 91  ? -13.883 32.812 -3.011 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   HG2  1 
ATOM   1355 H  HG3  . GLU A   1 91  ? -14.927 32.853 -1.844 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   HG3  1 
ATOM   1356 N  N    . LEU A   1 92  ? -12.762 29.542 0.598  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   N    1 
ATOM   1357 C  CA   . LEU A   1 92  ? -11.808 28.703 1.325  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CA   1 
ATOM   1358 C  C    . LEU A   1 92  ? -11.949 27.240 0.946  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   C    1 
ATOM   1359 O  O    . LEU A   1 92  ? -10.968 26.514 0.792  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   O    1 
ATOM   1360 C  CB   . LEU A   1 92  ? -11.975 28.937 2.836  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CB   1 
ATOM   1361 C  CG   . LEU A   1 92  ? -11.549 30.326 3.337  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CG   1 
ATOM   1362 C  CD1  . LEU A   1 92  ? -12.103 30.611 4.741  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CD1  1 
ATOM   1363 C  CD2  . LEU A   1 92  ? -10.028 30.458 3.280  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CD2  1 
ATOM   1364 H  H    . LEU A   1 92  ? -13.439 29.893 0.996  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   H    1 
ATOM   1365 H  HA   . LEU A   1 92  ? -10.905 28.991 1.075  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HA   1 
ATOM   1366 H  HB2  . LEU A   1 92  ? -12.908 28.800 3.067  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HB2  1 
ATOM   1367 H  HB3  . LEU A   1 92  ? -11.457 28.268 3.310  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HB3  1 
ATOM   1368 H  HG   . LEU A   1 92  ? -11.929 30.992 2.726  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HG   1 
ATOM   1369 H  HD11 . LEU A   1 92  ? -13.058 30.522 4.733  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HD11 1 
ATOM   1370 H  HD12 . LEU A   1 92  ? -11.866 31.504 5.003  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HD12 1 
ATOM   1371 H  HD13 . LEU A   1 92  ? -11.729 29.985 5.366  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HD13 1 
ATOM   1372 H  HD21 . LEU A   1 92  ? -9.723  30.261 2.392  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HD21 1 
ATOM   1373 H  HD22 . LEU A   1 92  ? -9.631  29.842 3.899  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HD22 1 
ATOM   1374 H  HD23 . LEU A   1 92  ? -9.776  31.354 3.514  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   HD23 1 
ATOM   1375 N  N    . VAL A   1 93  ? -13.191 26.779 0.786  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   N    1 
ATOM   1376 C  CA   . VAL A   1 93  ? -13.375 25.387 0.399  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CA   1 
ATOM   1377 C  C    . VAL A   1 93  ? -12.773 25.137 -0.977 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   C    1 
ATOM   1378 O  O    . VAL A   1 93  ? -12.152 24.095 -1.228 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   O    1 
ATOM   1379 C  CB   . VAL A   1 93  ? -14.865 25.030 0.406  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CB   1 
ATOM   1380 C  CG1  . VAL A   1 93  ? -15.105 23.696 -0.280 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CG1  1 
ATOM   1381 C  CG2  . VAL A   1 93  ? -15.364 25.022 1.843  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CG2  1 
ATOM   1382 H  H    . VAL A   1 93  ? -13.869 27.293 0.910  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   H    1 
ATOM   1383 H  HA   . VAL A   1 93  ? -12.914 24.818 1.050  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HA   1 
ATOM   1384 H  HB   . VAL A   1 93  ? -15.352 25.723 -0.087 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HB   1 
ATOM   1385 H  HG11 . VAL A   1 93  ? -14.791 23.741 -1.186 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HG11 1 
ATOM   1386 H  HG12 . VAL A   1 93  ? -16.044 23.498 -0.277 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HG12 1 
ATOM   1387 H  HG13 . VAL A   1 93  ? -14.631 23.005 0.189  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HG13 1 
ATOM   1388 H  HG21 . VAL A   1 93  ? -15.166 25.866 2.255  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HG21 1 
ATOM   1389 H  HG22 . VAL A   1 93  ? -14.927 24.318 2.329  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HG22 1 
ATOM   1390 H  HG23 . VAL A   1 93  ? -16.313 24.876 1.851  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   HG23 1 
ATOM   1391 N  N    . ASP A   1 94  ? -12.935 26.121 -1.856 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   N    1 
ATOM   1392 C  CA   . ASP A   1 94  ? -12.421 26.003 -3.215 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   CA   1 
ATOM   1393 C  C    . ASP A   1 94  ? -10.909 25.767 -3.220 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   C    1 
ATOM   1394 O  O    . ASP A   1 94  ? -10.343 25.004 -3.995 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   O    1 
ATOM   1395 C  CB   . ASP A   1 94  ? -12.627 27.279 -4.016 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   CB   1 
ATOM   1396 C  CG   . ASP A   1 94  ? -14.022 27.482 -4.552 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   CG   1 
ATOM   1397 O  OD1  . ASP A   1 94  ? -14.825 26.525 -4.521 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   OD1  1 
ATOM   1398 O  OD2  . ASP A   1 94  ? -14.248 28.628 -4.993 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   OD2  1 
ATOM   1399 H  H    . ASP A   1 94  ? -13.349 26.837 -1.620 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   H    1 
ATOM   1400 H  HA   . ASP A   1 94  ? -12.868 25.258 -3.669 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   HA   1 
ATOM   1401 H  HB2  . ASP A   1 94  ? -12.401 28.035 -3.453 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   HB2  1 
ATOM   1402 H  HB3  . ASP A   1 94  ? -12.008 27.276 -4.763 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   HB3  1 
ATOM   1403 N  N    . ALA A   1 95  ? -10.314 26.531 -2.299 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   N    1 
ATOM   1404 C  CA   . ALA A   1 95  ? -8.863  26.536 -2.186 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   CA   1 
ATOM   1405 C  C    . ALA A   1 95  ? -8.373  25.230 -1.579 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   C    1 
ATOM   1406 O  O    . ALA A   1 95  ? -7.155  25.016 -1.557 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   O    1 
ATOM   1407 C  CB   . ALA A   1 95  ? -8.424  27.734 -1.365 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   CB   1 
ATOM   1408 H  H    . ALA A   1 95  ? -10.788 27.019 -1.774 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   H    1 
ATOM   1409 H  HA   . ALA A   1 95  ? -8.483  26.621 -3.085 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   HA   1 
ATOM   1410 H  HB1  . ALA A   1 95  ? -8.757  28.538 -1.770 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   HB1  1 
ATOM   1411 H  HB2  . ALA A   1 95  ? -7.466  27.765 -1.332 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   HB2  1 
ATOM   1412 H  HB3  . ALA A   1 95  ? -8.773  27.656 -0.474 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   HB3  1 
ATOM   1413 N  N    . GLY A   1 96  ? -9.293  24.393 -1.101 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   N    1 
ATOM   1414 C  CA   . GLY A   1 96  ? -8.942  23.080 -0.576 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   CA   1 
ATOM   1415 C  C    . GLY A   1 96  ? -8.944  22.955 0.933  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   C    1 
ATOM   1416 O  O    . GLY A   1 96  ? -8.558  21.890 1.462  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   O    1 
ATOM   1417 H  H    . GLY A   1 96  ? -10.118 24.635 -1.102 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   H    1 
ATOM   1418 H  HA2  . GLY A   1 96  ? -9.564  22.430 -0.938 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   HA2  1 
ATOM   1419 H  HA3  . GLY A   1 96  ? -8.058  22.847 -0.901 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   HA3  1 
ATOM   1420 N  N    . TYR A   1 97  ? -9.371  24.001 1.621  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   N    1 
ATOM   1421 C  CA   . TYR A   1 97  ? -9.428  24.017 3.079  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CA   1 
ATOM   1422 C  C    . TYR A   1 97  ? -10.699 23.294 3.474  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   C    1 
ATOM   1423 O  O    . TYR A   1 97  ? -11.644 23.271 2.683  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   O    1 
ATOM   1424 C  CB   . TYR A   1 97  ? -9.345  25.440 3.667  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CB   1 
ATOM   1425 C  CG   . TYR A   1 97  ? -8.011  26.072 3.316  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CG   1 
ATOM   1426 C  CD1  . TYR A   1 97  ? -6.833  25.565 3.848  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CD1  1 
ATOM   1427 C  CD2  . TYR A   1 97  ? -7.957  27.162 2.440  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CD2  1 
ATOM   1428 C  CE1  . TYR A   1 97  ? -5.606  26.140 3.523  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CE1  1 
ATOM   1429 C  CE2  . TYR A   1 97  ? -6.746  27.747 2.106  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CE2  1 
ATOM   1430 C  CZ   . TYR A   1 97  ? -5.589  27.219 2.656  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CZ   1 
ATOM   1431 O  OH   . TYR A   1 97  ? -4.398  27.817 2.307  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   OH   1 
ATOM   1432 H  H    . TYR A   1 97  ? -9.626  24.700 1.191  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   H    1 
ATOM   1433 H  HA   . TYR A   1 97  ? -8.666  23.503 3.419  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HA   1 
ATOM   1434 H  HB2  . TYR A   1 97  ? -10.066 25.983 3.311  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HB2  1 
ATOM   1435 H  HB3  . TYR A   1 97  ? -9.444  25.401 4.631  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HB3  1 
ATOM   1436 H  HD1  . TYR A   1 97  ? -6.862  24.836 4.425  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HD1  1 
ATOM   1437 H  HD2  . TYR A   1 97  ? -8.744  27.498 2.077  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HD2  1 
ATOM   1438 H  HE1  . TYR A   1 97  ? -4.815  25.806 3.881  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HE1  1 
ATOM   1439 H  HE2  . TYR A   1 97  ? -6.710  28.475 1.528  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HE2  1 
ATOM   1440 H  HH   . TYR A   1 97  ? -3.779  27.436 2.687  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   HH   1 
ATOM   1441 N  N    . GLU A   1 98  ? -10.659 22.694 4.661  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   N    1 
ATOM   1442 C  CA   . GLU A   1 98  ? -11.761 21.860 5.129  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CA   1 
ATOM   1443 C  C    . GLU A   1 98  ? -12.917 22.731 5.616  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   C    1 
ATOM   1444 O  O    . GLU A   1 98  ? -12.785 23.549 6.526  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   O    1 
ATOM   1445 C  CB   . GLU A   1 98  ? -11.368 20.891 6.253  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CB   1 
ATOM   1446 C  CG   . GLU A   1 98  ? -12.577 20.054 6.706  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CG   1 
ATOM   1447 C  CD   . GLU A   1 98  ? -12.223 19.151 7.870  1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CD   1 
ATOM   1448 O  OE1  . GLU A   1 98  ? -11.000 19.037 8.129  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE1  1 
ATOM   1449 O  OE2  . GLU A   1 98  ? -13.122 18.573 8.518  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE2  1 
ATOM   1450 H  H    . GLU A   1 98  ? -9.969  22.800 5.163  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   H    1 
ATOM   1451 H  HA   . GLU A   1 98  ? -12.082 21.329 4.370  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   HA   1 
ATOM   1452 H  HB2  . GLU A   1 98  ? -10.666 20.300 5.939  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   HB2  1 
ATOM   1453 H  HB3  . GLU A   1 98  ? -11.023 21.394 7.007  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   HB3  1 
ATOM   1454 H  HG2  . GLU A   1 98  ? -13.298 20.647 6.969  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   HG2  1 
ATOM   1455 H  HG3  . GLU A   1 98  ? -12.890 19.513 5.964  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   HG3  1 
ATOM   1456 N  N    . GLY A   1 99  ? -14.073 22.551 4.974  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   N    1 
ATOM   1457 C  CA   . GLY A   1 99  ? -15.228 23.244 5.525  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   CA   1 
ATOM   1458 C  C    . GLY A   1 99  ? -15.838 22.343 6.574  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   C    1 
ATOM   1459 O  O    . GLY A   1 99  ? -16.121 21.184 6.252  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   O    1 
ATOM   1460 H  H    . GLY A   1 99  ? -14.132 22.053 4.275  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   H    1 
ATOM   1461 H  HA2  . GLY A   1 99  ? -14.955 24.085 5.924  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   HA2  1 
ATOM   1462 H  HA3  . GLY A   1 99  ? -15.873 23.430 4.826  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   HA3  1 
ATOM   1463 N  N    . HIS A   1 100 ? -16.042 22.851 7.781  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   N    1 
ATOM   1464 C  CA   . HIS A   1 100 ? -16.527 22.014 8.862  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CA   1 
ATOM   1465 C  C    . HIS A   1 100 ? -18.034 22.172 9.038  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   C    1 
ATOM   1466 O  O    . HIS A   1 100 ? -18.799 21.227 9.110  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   O    1 
ATOM   1467 C  CB   . HIS A   1 100 ? -15.818 22.347 10.179 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CB   1 
ATOM   1468 C  CG   . HIS A   1 100 ? -16.372 21.557 11.322 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CG   1 
ATOM   1469 N  ND1  . HIS A   1 100 ? -16.352 20.176 11.335 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   ND1  1 
ATOM   1470 C  CD2  . HIS A   1 100 ? -16.958 21.943 12.470 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CD2  1 
ATOM   1471 C  CE1  . HIS A   1 100 ? -16.898 19.733 12.448 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CE1  1 
ATOM   1472 N  NE2  . HIS A   1 100 ? -17.283 20.785 13.158 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   NE2  1 
ATOM   1473 H  H    . HIS A   1 100 ? -15.886 23.685 7.925  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   H    1 
ATOM   1474 H  HA   . HIS A   1 100 ? -16.338 21.079 8.637  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   HA   1 
ATOM   1475 H  HB2  . HIS A   1 100 ? -14.871 22.158 10.089 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   HB2  1 
ATOM   1476 H  HB3  . HIS A   1 100 ? -15.917 23.293 10.366 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   HB3  1 
ATOM   1477 H  HD1  . HIS A   1 100 ? -16.031 19.681 10.710 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   HD1  1 
ATOM   1478 H  HD2  . HIS A   1 100 ? -17.115 22.817 12.747 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   HD2  1 
ATOM   1479 H  HE1  . HIS A   1 100 ? -16.996 18.841 12.692 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   HE1  1 
ATOM   1480 N  N    . LEU A   1 101 ? -18.486 23.417 9.138  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   N    1 
ATOM   1481 C  CA   . LEU A   1 101 ? -19.906 23.704 9.199  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CA   1 
ATOM   1482 C  C    . LEU A   1 101 ? -20.278 24.870 8.269  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   C    1 
ATOM   1483 O  O    . LEU A   1 101 ? -19.827 26.006 8.409  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   O    1 
ATOM   1484 C  CB   . LEU A   1 101 ? -20.336 24.034 10.620 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CB   1 
ATOM   1485 C  CG   . LEU A   1 101 ? -20.437 22.914 11.627 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CG   1 
ATOM   1486 C  CD1  . LEU A   1 101 ? -20.787 23.432 13.038 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CD1  1 
ATOM   1487 C  CD2  . LEU A   1 101 ? -21.444 21.880 11.163 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CD2  1 
ATOM   1488 H  H    . LEU A   1 101 ? -17.923 24.067 9.167  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   H    1 
ATOM   1489 H  HA   . LEU A   1 101 ? -20.395 22.907 8.905  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HA   1 
ATOM   1490 H  HB2  . LEU A   1 101 ? -19.713 24.689 10.971 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HB2  1 
ATOM   1491 H  HB3  . LEU A   1 101 ? -21.204 24.464 10.571 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HB3  1 
ATOM   1492 H  HG   . LEU A   1 101 ? -19.561 22.477 11.677 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HG   1 
ATOM   1493 H  HD11 . LEU A   1 101 ? -20.816 22.694 13.652 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HD11 1 
ATOM   1494 H  HD12 . LEU A   1 101 ? -21.643 23.864 13.017 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HD12 1 
ATOM   1495 H  HD13 . LEU A   1 101 ? -20.118 24.059 13.324 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HD13 1 
ATOM   1496 H  HD21 . LEU A   1 101 ? -21.500 21.174 11.811 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HD21 1 
ATOM   1497 H  HD22 . LEU A   1 101 ? -21.166 21.519 10.318 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HD22 1 
ATOM   1498 H  HD23 . LEU A   1 101 ? -22.305 22.294 11.066 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   HD23 1 
ATOM   1499 N  N    . LYS A   1 102 ? -21.115 24.527 7.282  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   N    1 
ATOM   1500 C  CA   . LYS A   1 102 ? -21.494 25.509 6.276  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CA   1 
ATOM   1501 C  C    . LYS A   1 102 ? -22.307 26.620 6.935  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   C    1 
ATOM   1502 O  O    . LYS A   1 102 ? -22.918 26.389 7.977  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   O    1 
ATOM   1503 C  CB   . LYS A   1 102 ? -22.272 24.884 5.138  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CB   1 
ATOM   1504 C  CG   . LYS A   1 102 ? -23.623 24.320 5.517  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CG   1 
ATOM   1505 C  CD   . LYS A   1 102 ? -24.291 23.617 4.350  1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CD   1 
ATOM   1506 C  CE   . LYS A   1 102 ? -25.773 23.381 4.545  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CE   1 
ATOM   1507 N  NZ   . LYS A   1 102 ? -26.168 22.949 5.915  1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   NZ   1 
ATOM   1508 H  H    . LYS A   1 102 ? -21.428 23.727 7.242  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   H    1 
ATOM   1509 H  HA   . LYS A   1 102 ? -20.676 25.904 5.908  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HA   1 
ATOM   1510 H  HB2  . LYS A   1 102 ? -22.401 25.554 4.449  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HB2  1 
ATOM   1511 H  HB3  . LYS A   1 102 ? -21.738 24.171 4.755  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HB3  1 
ATOM   1512 H  HG2  . LYS A   1 102 ? -23.513 23.692 6.248  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HG2  1 
ATOM   1513 H  HG3  . LYS A   1 102 ? -24.195 25.040 5.826  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HG3  1 
ATOM   1514 H  HD2  . LYS A   1 102 ? -24.162 24.150 3.549  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HD2  1 
ATOM   1515 H  HD3  . LYS A   1 102 ? -23.854 22.763 4.208  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HD3  1 
ATOM   1516 H  HE2  . LYS A   1 102 ? -26.246 24.201 4.332  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HE2  1 
ATOM   1517 H  HE3  . LYS A   1 102 ? -26.062 22.704 3.913  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HE3  1 
ATOM   1518 H  HZ1  . LYS A   1 102 ? -27.031 22.732 5.920  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HZ1  1 
ATOM   1519 H  HZ2  . LYS A   1 102 ? -26.026 23.616 6.488  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HZ2  1 
ATOM   1520 H  HZ3  . LYS A   1 102 ? -25.682 22.243 6.155  1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   HZ3  1 
ATOM   1521 N  N    . PRO A   1 103 ? -22.276 27.787 6.303  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   N    1 
ATOM   1522 C  CA   . PRO A   1 103 ? -22.939 28.938 6.915  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CA   1 
ATOM   1523 C  C    . PRO A   1 103 ? -24.374 28.680 7.335  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   C    1 
ATOM   1524 O  O    . PRO A   1 103 ? -25.164 28.003 6.671  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   O    1 
ATOM   1525 C  CB   . PRO A   1 103 ? -22.903 29.992 5.793  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CB   1 
ATOM   1526 C  CG   . PRO A   1 103 ? -21.710 29.605 4.977  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CG   1 
ATOM   1527 C  CD   . PRO A   1 103 ? -21.622 28.112 5.013  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CD   1 
ATOM   1528 H  HA   . PRO A   1 103 ? -22.419 29.253 7.683  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HA   1 
ATOM   1529 H  HB2  . PRO A   1 103 ? -23.713 29.960 5.260  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HB2  1 
ATOM   1530 H  HB3  . PRO A   1 103 ? -22.799 30.884 6.157  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HB3  1 
ATOM   1531 H  HG2  . PRO A   1 103 ? -21.811 29.914 4.063  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HG2  1 
ATOM   1532 H  HG3  . PRO A   1 103 ? -20.905 29.998 5.349  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HG3  1 
ATOM   1533 H  HD2  . PRO A   1 103 ? -22.097 27.713 4.267  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HD2  1 
ATOM   1534 H  HD3  . PRO A   1 103 ? -20.700 27.813 5.000  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   HD3  1 
ATOM   1535 N  N    . TRP A   1 104 ? -24.675 29.233 8.500  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   N    1 
ATOM   1536 C  CA   . TRP A   1 104 ? -25.995 29.122 9.105  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CA   1 
ATOM   1537 C  C    . TRP A   1 104 ? -26.320 30.372 9.912  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   C    1 
ATOM   1538 O  O    . TRP A   1 104 ? -25.428 31.139 10.227 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   O    1 
ATOM   1539 C  CB   . TRP A   1 104 ? -26.073 27.858 9.947  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CB   1 
ATOM   1540 C  CG   . TRP A   1 104 ? -25.640 27.870 11.370 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CG   1 
ATOM   1541 C  CD1  . TRP A   1 104 ? -26.382 28.059 12.491 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CD1  1 
ATOM   1542 C  CD2  . TRP A   1 104 ? -24.289 27.675 11.866 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CD2  1 
ATOM   1543 N  NE1  . TRP A   1 104 ? -25.614 27.997 13.626 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   NE1  1 
ATOM   1544 C  CE2  . TRP A   1 104 ? -24.320 27.763 13.268 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CE2  1 
ATOM   1545 C  CE3  . TRP A   1 104 ? -23.079 27.440 11.226 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CE3  1 
ATOM   1546 C  CZ2  . TRP A   1 104 ? -23.163 27.617 14.044 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CZ2  1 
ATOM   1547 C  CZ3  . TRP A   1 104 ? -21.929 27.291 11.968 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CZ3  1 
ATOM   1548 C  CH2  . TRP A   1 104 ? -22.001 27.384 13.359 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CH2  1 
ATOM   1549 H  H    . TRP A   1 104 ? -24.066 29.675 8.917  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   H    1 
ATOM   1550 H  HA   . TRP A   1 104 ? -26.654 29.047 8.384  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HA   1 
ATOM   1551 H  HB2  . TRP A   1 104 ? -26.996 27.559 9.931  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HB2  1 
ATOM   1552 H  HB3  . TRP A   1 104 ? -25.550 27.179 9.493  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HB3  1 
ATOM   1553 H  HD1  . TRP A   1 104 ? -27.300 28.212 12.490 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HD1  1 
ATOM   1554 H  HE1  . TRP A   1 104 ? -25.902 28.091 14.431 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HE1  1 
ATOM   1555 H  HE3  . TRP A   1 104 ? -23.046 27.385 10.299 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HE3  1 
ATOM   1556 H  HZ2  . TRP A   1 104 ? -23.183 27.675 14.972 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HZ2  1 
ATOM   1557 H  HZ3  . TRP A   1 104 ? -21.115 27.130 11.548 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HZ3  1 
ATOM   1558 H  HH2  . TRP A   1 104 ? -21.216 27.282 13.847 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   HH2  1 
ATOM   1559 N  N    . ASN A   1 105 ? -27.605 30.577 10.192 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   N    1 
ATOM   1560 C  CA   . ASN A   1 105 ? -28.005 31.674 11.078 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   CA   1 
ATOM   1561 C  C    . ASN A   1 105 ? -27.969 31.160 12.512 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   C    1 
ATOM   1562 O  O    . ASN A   1 105 ? -28.841 30.372 12.883 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   O    1 
ATOM   1563 C  CB   . ASN A   1 105 ? -29.381 32.190 10.680 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   CB   1 
ATOM   1564 C  CG   . ASN A   1 105 ? -29.383 33.200 9.543  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   CG   1 
ATOM   1565 O  OD1  . ASN A   1 105 ? -28.436 33.401 8.794  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   OD1  1 
ATOM   1566 N  ND2  . ASN A   1 105 ? -30.521 33.885 9.409  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   ND2  1 
ATOM   1567 H  H    . ASN A   1 105 ? -28.204 30.064 9.850  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   H    1 
ATOM   1568 H  HA   . ASN A   1 105 ? -27.356 32.404 10.989 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   HA   1 
ATOM   1569 H  HB2  . ASN A   1 105 ? -29.931 31.434 10.421 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   HB2  1 
ATOM   1570 H  HB3  . ASN A   1 105 ? -29.794 32.600 11.456 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   HB3  1 
ATOM   1571 H  HD21 . ASN A   1 105 ? -30.596 34.477 8.790  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   HD21 1 
ATOM   1572 H  HD22 . ASN A   1 105 ? -31.179 33.735 9.942  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   HD22 1 
ATOM   1573 N  N    . ALA A   1 106 ? -26.968 31.574 13.319 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   N    1 
ATOM   1574 C  CA   . ALA A   1 106 ? -26.864 31.080 14.683 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   CA   1 
ATOM   1575 C  C    . ALA A   1 106 ? -27.865 31.723 15.642 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   C    1 
ATOM   1576 O  O    . ALA A   1 106 ? -28.311 32.876 15.474 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   O    1 
ATOM   1577 C  CB   . ALA A   1 106 ? -25.454 31.314 15.215 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   CB   1 
ATOM   1578 H  H    . ALA A   1 106 ? -26.387 32.135 13.023 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   H    1 
ATOM   1579 H  HA   . ALA A   1 106 ? -27.029 30.115 14.671 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   HA   1 
ATOM   1580 H  HB1  . ALA A   1 106 ? -24.817 30.915 14.618 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   HB1  1 
ATOM   1581 H  HB2  . ALA A   1 106 ? -25.370 30.916 16.085 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   HB2  1 
ATOM   1582 H  HB3  . ALA A   1 106 ? -25.288 32.257 15.277 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   HB3  1 
ATOM   1583 N  N    . VAL A   1 107 ? -28.185 30.912 16.662 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   N    1 
ATOM   1584 C  CA   . VAL A   1 107 ? -29.193 31.257 17.683 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CA   1 
ATOM   1585 C  C    . VAL A   1 107 ? -28.746 32.516 18.411 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   C    1 
ATOM   1586 O  O    . VAL A   1 107 ? -29.574 33.247 18.934 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   O    1 
ATOM   1587 C  CB   . VAL A   1 107 ? -29.465 30.097 18.653 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CB   1 
ATOM   1588 C  CG1  . VAL A   1 107 ? -30.273 30.482 19.891 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CG1  1 
ATOM   1589 C  CG2  . VAL A   1 107 ? -30.190 28.970 17.917 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CG2  1 
ATOM   1590 H  H    . VAL A   1 107 ? -27.782 30.155 16.724 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   H    1 
ATOM   1591 H  HA   . VAL A   1 107 ? -30.032 31.461 17.219 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HA   1 
ATOM   1592 H  HB   . VAL A   1 107 ? -28.600 29.750 18.956 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HB   1 
ATOM   1593 H  HG11 . VAL A   1 107 ? -29.816 31.178 20.368 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HG11 1 
ATOM   1594 H  HG12 . VAL A   1 107 ? -30.371 29.715 20.460 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HG12 1 
ATOM   1595 H  HG13 . VAL A   1 107 ? -31.140 30.793 19.622 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HG13 1 
ATOM   1596 H  HG21 . VAL A   1 107 ? -29.693 28.730 17.131 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HG21 1 
ATOM   1597 H  HG22 . VAL A   1 107 ? -31.067 29.266 17.663 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HG22 1 
ATOM   1598 H  HG23 . VAL A   1 107 ? -30.264 28.206 18.494 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   HG23 1 
ATOM   1599 N  N    . TRP A   1 108 ? -27.425 32.782 18.421 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   N    1 
ATOM   1600 C  CA   . TRP A   1 108 ? -26.945 33.977 19.121 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CA   1 
ATOM   1601 C  C    . TRP A   1 108 ? -26.942 35.218 18.247 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   C    1 
ATOM   1602 O  O    . TRP A   1 108 ? -26.468 36.274 18.682 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   O    1 
ATOM   1603 C  CB   . TRP A   1 108 ? -25.562 33.706 19.716 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CB   1 
ATOM   1604 C  CG   . TRP A   1 108 ? -24.476 33.325 18.770 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CG   1 
ATOM   1605 C  CD1  . TRP A   1 108 ? -23.612 34.113 18.063 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CD1  1 
ATOM   1606 C  CD2  . TRP A   1 108 ? -24.148 31.966 18.442 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CD2  1 
ATOM   1607 N  NE1  . TRP A   1 108 ? -22.757 33.325 17.314 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   NE1  1 
ATOM   1608 C  CE2  . TRP A   1 108 ? -23.077 32.004 17.535 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CE2  1 
ATOM   1609 C  CE3  . TRP A   1 108 ? -24.660 30.723 18.837 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CE3  1 
ATOM   1610 C  CZ2  . TRP A   1 108 ? -22.511 30.848 17.018 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CZ2  1 
ATOM   1611 C  CZ3  . TRP A   1 108 ? -24.099 29.571 18.319 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CZ3  1 
ATOM   1612 C  CH2  . TRP A   1 108 ? -23.027 29.638 17.406 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CH2  1 
ATOM   1613 H  H    . TRP A   1 108 ? -26.871 32.259 18.022 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   H    1 
ATOM   1614 H  HA   . TRP A   1 108 ? -27.558 34.145 19.868 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HA   1 
ATOM   1615 H  HB2  . TRP A   1 108 ? -25.279 34.502 20.191 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HB2  1 
ATOM   1616 H  HB3  . TRP A   1 108 ? -25.651 32.996 20.371 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HB3  1 
ATOM   1617 H  HD1  . TRP A   1 108 ? -23.601 35.043 18.082 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HD1  1 
ATOM   1618 H  HE1  . TRP A   1 108 ? -22.131 33.611 16.798 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HE1  1 
ATOM   1619 H  HE3  . TRP A   1 108 ? -25.366 30.674 19.440 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HE3  1 
ATOM   1620 H  HZ2  . TRP A   1 108 ? -21.798 30.892 16.421 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HZ2  1 
ATOM   1621 H  HZ3  . TRP A   1 108 ? -24.434 28.741 18.575 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HZ3  1 
ATOM   1622 H  HH2  . TRP A   1 108 ? -22.665 28.853 17.063 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   HH2  1 
ATOM   1623 N  N    . GLY A   1 109 ? -27.474 35.148 17.024 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   N    1 
ATOM   1624 C  CA   . GLY A   1 109 ? -27.715 36.353 16.240 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   CA   1 
ATOM   1625 C  C    . GLY A   1 109 ? -26.681 36.704 15.208 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   C    1 
ATOM   1626 O  O    . GLY A   1 109 ? -26.557 37.884 14.852 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   O    1 
ATOM   1627 H  H    . GLY A   1 109 ? -27.678 34.381 16.695 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   H    1 
ATOM   1628 H  HA2  . GLY A   1 109 ? -28.568 36.254 15.790 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   HA2  1 
ATOM   1629 H  HA3  . GLY A   1 109 ? -27.796 37.101 16.852 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   HA3  1 
ATOM   1630 N  N    . GLN A   1 110 ? -25.934 35.710 14.716 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   N    1 
ATOM   1631 C  CA   . GLN A   1 110 ? -24.916 35.950 13.714 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CA   1 
ATOM   1632 C  C    . GLN A   1 110 ? -25.031 34.937 12.583 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   C    1 
ATOM   1633 O  O    . GLN A   1 110 ? -25.382 33.785 12.859 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   O    1 
ATOM   1634 C  CB   . GLN A   1 110 ? -23.520 35.787 14.328 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CB   1 
ATOM   1635 C  CG   . GLN A   1 110 ? -23.101 36.855 15.308 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CG   1 
ATOM   1636 C  CD   . GLN A   1 110 ? -21.851 36.567 16.121 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CD   1 
ATOM   1637 O  OE1  . GLN A   1 110 ? -21.343 35.437 16.189 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   OE1  1 
ATOM   1638 N  NE2  . GLN A   1 110 ? -21.354 37.638 16.739 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   NE2  1 
ATOM   1639 H  H    . GLN A   1 110 ? -26.060 34.909 15.002 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   H    1 
ATOM   1640 H  HA   . GLN A   1 110 ? -25.014 36.857 13.356 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HA   1 
ATOM   1641 H  HB2  . GLN A   1 110 ? -23.484 34.929 14.778 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HB2  1 
ATOM   1642 H  HB3  . GLN A   1 110 ? -22.871 35.764 13.607 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HB3  1 
ATOM   1643 H  HG2  . GLN A   1 110 ? -22.960 37.679 14.817 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HG2  1 
ATOM   1644 H  HG3  . GLN A   1 110 ? -23.835 37.006 15.924 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HG3  1 
ATOM   1645 H  HE21 . GLN A   1 110 ? -20.643 37.567 17.217 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HE21 1 
ATOM   1646 H  HE22 . GLN A   1 110 ? -21.744 38.400 16.660 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   HE22 1 
ATOM   1647 N  N    . ARG A   1 111 ? -24.699 35.348 11.371 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   N    1 
ATOM   1648 C  CA   . ARG A   1 111 ? -24.401 34.399 10.317 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CA   1 
ATOM   1649 C  C    . ARG A   1 111 ? -23.016 33.817 10.631 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   C    1 
ATOM   1650 O  O    . ARG A   1 111 ? -22.088 34.613 10.871 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   O    1 
ATOM   1651 C  CB   . ARG A   1 111 ? -24.427 35.063 8.950  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CB   1 
ATOM   1652 C  CG   . ARG A   1 111 ? -24.263 34.043 7.829  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CG   1 
ATOM   1653 C  CD   . ARG A   1 111 ? -25.578 33.334 7.582  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CD   1 
ATOM   1654 N  NE   . ARG A   1 111 ? -25.536 32.642 6.288  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   NE   1 
ATOM   1655 C  CZ   . ARG A   1 111 ? -26.485 31.779 5.929  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CZ   1 
ATOM   1656 N  NH1  . ARG A   1 111 ? -27.498 31.514 6.724  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   NH1  1 
ATOM   1657 N  NH2  . ARG A   1 111 ? -26.349 31.217 4.750  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   NH2  1 
ATOM   1658 H  H    . ARG A   1 111 ? -24.658 36.191 11.205 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   H    1 
ATOM   1659 H  HA   . ARG A   1 111 ? -25.065 33.678 10.337 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HA   1 
ATOM   1660 H  HB2  . ARG A   1 111 ? -25.268 35.532 8.836  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HB2  1 
ATOM   1661 H  HB3  . ARG A   1 111 ? -23.711 35.716 8.896  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HB3  1 
ATOM   1662 H  HG2  . ARG A   1 111 ? -23.976 34.492 7.018  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HG2  1 
ATOM   1663 H  HG3  . ARG A   1 111 ? -23.583 33.396 8.073  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HG3  1 
ATOM   1664 H  HD2  . ARG A   1 111 ? -25.742 32.692 8.291  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HD2  1 
ATOM   1665 H  HD3  . ARG A   1 111 ? -26.303 33.978 7.585  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HD3  1 
ATOM   1666 H  HE   . ARG A   1 111 ? -24.884 32.798 5.750  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HE   1 
ATOM   1667 H  HH11 . ARG A   1 111 ? -28.102 30.955 6.478  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HH11 1 
ATOM   1668 H  HH12 . ARG A   1 111 ? -27.555 31.901 7.490  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HH12 1 
ATOM   1669 H  HH21 . ARG A   1 111 ? -26.936 30.652 4.473  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HH21 1 
ATOM   1670 H  HH22 . ARG A   1 111 ? -25.674 31.413 4.255  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   HH22 1 
ATOM   1671 N  N    . TYR A   1 112 ? -22.910 32.503 10.670 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   N    1 
ATOM   1672 C  CA   . TYR A   1 112 ? -21.717 31.853 11.221 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CA   1 
ATOM   1673 C  C    . TYR A   1 112 ? -21.299 30.751 10.282 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   C    1 
ATOM   1674 O  O    . TYR A   1 112 ? -22.144 30.172 9.615  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   O    1 
ATOM   1675 C  CB   . TYR A   1 112 ? -22.030 31.268 12.629 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CB   1 
ATOM   1676 C  CG   . TYR A   1 112 ? -20.906 31.456 13.631 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CG   1 
ATOM   1677 C  CD1  . TYR A   1 112 ? -19.970 30.463 13.890 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CD1  1 
ATOM   1678 C  CD2  . TYR A   1 112 ? -20.773 32.647 14.313 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CD2  1 
ATOM   1679 C  CE1  . TYR A   1 112 ? -18.956 30.666 14.806 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CE1  1 
ATOM   1680 C  CE2  . TYR A   1 112 ? -19.760 32.866 15.221 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CE2  1 
ATOM   1681 C  CZ   . TYR A   1 112 ? -18.853 31.873 15.465 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CZ   1 
ATOM   1682 O  OH   . TYR A   1 112 ? -17.848 32.122 16.374 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   OH   1 
ATOM   1683 H  H    . TYR A   1 112 ? -23.553 32.019 10.366 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   H    1 
ATOM   1684 H  HA   . TYR A   1 112 ? -20.993 32.510 11.295 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HA   1 
ATOM   1685 H  HB2  . TYR A   1 112 ? -22.831 31.693 12.973 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HB2  1 
ATOM   1686 H  HB3  . TYR A   1 112 ? -22.214 30.320 12.539 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HB3  1 
ATOM   1687 H  HD1  . TYR A   1 112 ? -20.027 29.651 13.441 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HD1  1 
ATOM   1688 H  HD2  . TYR A   1 112 ? -21.389 33.325 14.155 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HD2  1 
ATOM   1689 H  HE1  . TYR A   1 112 ? -18.342 29.988 14.977 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HE1  1 
ATOM   1690 H  HE2  . TYR A   1 112 ? -19.694 33.681 15.663 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HE2  1 
ATOM   1691 H  HH   . TYR A   1 112 ? -17.369 31.460 16.440 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   HH   1 
ATOM   1692 N  N    . ALA A   1 113 ? -20.033 30.447 10.238 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   N    1 
ATOM   1693 C  CA   . ALA A   1 113 ? -19.537 29.299 9.492  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   CA   1 
ATOM   1694 C  C    . ALA A   1 113 ? -18.165 28.921 10.071 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   C    1 
ATOM   1695 O  O    . ALA A   1 113 ? -17.517 29.767 10.690 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   O    1 
ATOM   1696 C  CB   . ALA A   1 113 ? -19.468 29.609 8.010  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   CB   1 
ATOM   1697 H  H    . ALA A   1 113 ? -19.472 30.941 10.665 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   H    1 
ATOM   1698 H  HA   . ALA A   1 113 ? -20.152 28.548 9.627  1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   HA   1 
ATOM   1699 H  HB1  . ALA A   1 113 ? -20.341 29.849 7.692  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   HB1  1 
ATOM   1700 H  HB2  . ALA A   1 113 ? -19.155 28.836 7.535  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   HB2  1 
ATOM   1701 H  HB3  . ALA A   1 113 ? -18.862 30.340 7.864  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   HB3  1 
ATOM   1702 N  N    . ILE A   1 114 ? -17.793 27.657 9.885  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   N    1 
ATOM   1703 C  CA   . ILE A   1 114 ? -16.593 27.140 10.522 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CA   1 
ATOM   1704 C  C    . ILE A   1 114 ? -15.768 26.393 9.492  1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   C    1 
ATOM   1705 O  O    . ILE A   1 114 ? -16.258 25.456 8.869  1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   O    1 
ATOM   1706 C  CB   . ILE A   1 114 ? -16.883 26.246 11.741 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CB   1 
ATOM   1707 C  CG1  . ILE A   1 114 ? -17.736 26.999 12.763 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CG1  1 
ATOM   1708 C  CG2  . ILE A   1 114 ? -15.614 25.738 12.394 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CG2  1 
ATOM   1709 C  CD1  . ILE A   1 114 ? -18.043 26.271 14.060 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CD1  1 
ATOM   1710 H  H    . ILE A   1 114 ? -18.266 27.142 9.385  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   H    1 
ATOM   1711 H  HA   . ILE A   1 114 ? -16.065 27.905 10.831 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HA   1 
ATOM   1712 H  HB   . ILE A   1 114 ? -17.396 25.470 11.431 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HB   1 
ATOM   1713 H  HG12 . ILE A   1 114 ? -17.283 27.828 12.982 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HG12 1 
ATOM   1714 H  HG13 . ILE A   1 114 ? -18.578 27.232 12.341 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HG13 1 
ATOM   1715 H  HG21 . ILE A   1 114 ? -15.081 25.277 11.742 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HG21 1 
ATOM   1716 H  HG22 . ILE A   1 114 ? -15.840 25.136 13.106 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HG22 1 
ATOM   1717 H  HG23 . ILE A   1 114 ? -15.116 26.479 12.747 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HG23 1 
ATOM   1718 H  HD11 . ILE A   1 114 ? -18.574 26.836 14.626 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HD11 1 
ATOM   1719 H  HD12 . ILE A   1 114 ? -17.221 26.053 14.507 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HD12 1 
ATOM   1720 H  HD13 . ILE A   1 114 ? -18.526 25.465 13.868 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   HD13 1 
ATOM   1721 N  N    . VAL A   1 115 ? -14.505 26.801 9.380  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   N    1 
ATOM   1722 C  CA   . VAL A   1 115 ? -13.545 26.060 8.572  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CA   1 
ATOM   1723 C  C    . VAL A   1 115 ? -12.408 25.551 9.437  1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   C    1 
ATOM   1724 O  O    . VAL A   1 115 ? -12.258 25.970 10.600 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   O    1 
ATOM   1725 C  CB   . VAL A   1 115 ? -13.026 26.951 7.429  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CB   1 
ATOM   1726 C  CG1  . VAL A   1 115 ? -14.199 27.430 6.578  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CG1  1 
ATOM   1727 C  CG2  . VAL A   1 115 ? -12.212 28.144 7.934  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CG2  1 
ATOM   1728 H  H    . VAL A   1 115 ? -14.252 27.513 9.792  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   H    1 
ATOM   1729 H  HA   . VAL A   1 115 ? -14.003 25.289 8.179  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HA   1 
ATOM   1730 H  HB   . VAL A   1 115 ? -12.443 26.405 6.861  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HB   1 
ATOM   1731 H  HG11 . VAL A   1 115 ? -14.697 26.672 6.264  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HG11 1 
ATOM   1732 H  HG12 . VAL A   1 115 ? -13.868 27.929 5.828  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HG12 1 
ATOM   1733 H  HG13 . VAL A   1 115 ? -14.770 27.991 7.108  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HG13 1 
ATOM   1734 H  HG21 . VAL A   1 115 ? -11.479 27.828 8.468  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HG21 1 
ATOM   1735 H  HG22 . VAL A   1 115 ? -12.774 28.712 8.467  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HG22 1 
ATOM   1736 H  HG23 . VAL A   1 115 ? -11.872 28.640 7.186  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   HG23 1 
ATOM   1737 N  N    . LYS A   1 116 ? -11.578 24.655 8.891  1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   N    1 
ATOM   1738 C  CA   . LYS A   1 116 ? -10.357 24.276 9.590  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CA   1 
ATOM   1739 C  C    . LYS A   1 116 ? -9.102  24.754 8.879  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   C    1 
ATOM   1740 O  O    . LYS A   1 116 ? -9.050  24.751 7.643  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   O    1 
ATOM   1741 C  CB   . LYS A   1 116 ? -10.319 22.742 9.770  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CB   1 
ATOM   1742 C  CG   . LYS A   1 116 ? -11.516 22.286 10.613 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CG   1 
ATOM   1743 C  CD   . LYS A   1 116 ? -11.173 21.078 11.451 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CD   1 
ATOM   1744 C  CE   . LYS A   1 116 ? -12.379 20.250 11.841 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CE   1 
ATOM   1745 N  NZ   . LYS A   1 116 ? -12.062 18.809 12.071 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   NZ   1 
ATOM   1746 H  H    . LYS A   1 116 ? -11.764 24.304 8.128  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   H    1 
ATOM   1747 H  HA   . LYS A   1 116 ? -10.377 24.686 10.480 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HA   1 
ATOM   1748 H  HB2  . LYS A   1 116 ? -10.348 22.310 8.902  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HB2  1 
ATOM   1749 H  HB3  . LYS A   1 116 ? -9.494  22.484 10.209 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HB3  1 
ATOM   1750 H  HG2  . LYS A   1 116 ? -11.794 23.012 11.195 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HG2  1 
ATOM   1751 H  HG3  . LYS A   1 116 ? -12.258 22.071 10.028 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HG3  1 
ATOM   1752 H  HD2  . LYS A   1 116 ? -10.555 20.518 10.955 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HD2  1 
ATOM   1753 H  HD3  . LYS A   1 116 ? -10.721 21.374 12.257 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HD3  1 
ATOM   1754 H  HE2  . LYS A   1 116 ? -12.765 20.620 12.651 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HE2  1 
ATOM   1755 H  HE3  . LYS A   1 116 ? -13.046 20.317 11.139 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HE3  1 
ATOM   1756 H  HZ1  . LYS A   1 116 ? -12.813 18.364 12.244 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HZ1  1 
ATOM   1757 H  HZ2  . LYS A   1 116 ? -11.507 18.734 12.762 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HZ2  1 
ATOM   1758 H  HZ3  . LYS A   1 116 ? -11.678 18.470 11.343 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   HZ3  1 
ATOM   1759 N  N    . ASP A   1 117 ? -8.117  25.150 9.684  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   N    1 
ATOM   1760 C  CA   . ASP A   1 117 ? -6.821  25.570 9.118  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   CA   1 
ATOM   1761 C  C    . ASP A   1 117 ? -6.055  24.316 8.689  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   C    1 
ATOM   1762 O  O    . ASP A   1 117 ? -6.570  23.211 8.894  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   O    1 
ATOM   1763 C  CB   . ASP A   1 117 ? -6.153  26.494 10.098 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   CB   1 
ATOM   1764 C  CG   . ASP A   1 117 ? -5.306  25.891 11.187 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   CG   1 
ATOM   1765 O  OD1  . ASP A   1 117 ? -5.260  24.654 11.319 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   OD1  1 
ATOM   1766 O  OD2  . ASP A   1 117 ? -4.668  26.696 11.921 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   OD2  1 
ATOM   1767 H  H    . ASP A   1 117 ? -8.236  25.161 10.536 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   H    1 
ATOM   1768 H  HA   . ASP A   1 117 ? -7.010  26.089 8.308  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   HA   1 
ATOM   1769 H  HB2  . ASP A   1 117 ? -5.594  27.106 9.594  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   HB2  1 
ATOM   1770 H  HB3  . ASP A   1 117 ? -6.846  27.025 10.522 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   HB3  1 
ATOM   1771 N  N    . PRO A   1 118 ? -4.856  24.415 8.111  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   N    1 
ATOM   1772 C  CA   . PRO A   1 118 ? -4.145  23.206 7.706  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CA   1 
ATOM   1773 C  C    . PRO A   1 118 ? -3.849  22.206 8.813  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   C    1 
ATOM   1774 O  O    . PRO A   1 118 ? -3.695  21.027 8.470  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   O    1 
ATOM   1775 C  CB   . PRO A   1 118 ? -2.793  23.739 7.199  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CB   1 
ATOM   1776 C  CG   . PRO A   1 118 ? -3.132  25.102 6.701  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CG   1 
ATOM   1777 C  CD   . PRO A   1 118 ? -4.140  25.610 7.682  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CD   1 
ATOM   1778 H  HA   . PRO A   1 118 ? -4.625  22.763 6.976  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HA   1 
ATOM   1779 H  HB2  . PRO A   1 118 ? -2.142  23.781 7.917  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HB2  1 
ATOM   1780 H  HB3  . PRO A   1 118 ? -2.443  23.183 6.486  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HB3  1 
ATOM   1781 H  HG2  . PRO A   1 118 ? -2.346  25.671 6.687  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HG2  1 
ATOM   1782 H  HG3  . PRO A   1 118 ? -3.507  25.061 5.808  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HG3  1 
ATOM   1783 H  HD2  . PRO A   1 118 ? -3.704  26.041 8.433  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HD2  1 
ATOM   1784 H  HD3  . PRO A   1 118 ? -4.743  26.242 7.262  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   HD3  1 
ATOM   1785 N  N    . ASP A   1 119 ? -3.730  22.667 10.045 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   N    1 
ATOM   1786 C  CA   . ASP A   1 119 ? -3.406  21.770 11.150 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   CA   1 
ATOM   1787 C  C    . ASP A   1 119 ? -4.683  21.221 11.775 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   C    1 
ATOM   1788 O  O    . ASP A   1 119 ? -4.687  20.384 12.684 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   O    1 
ATOM   1789 C  CB   . ASP A   1 119 ? -2.512  22.501 12.154 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   CB   1 
ATOM   1790 C  CG   . ASP A   1 119 ? -1.140  22.948 11.695 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   CG   1 
ATOM   1791 O  OD1  . ASP A   1 119 ? -0.164  22.266 12.016 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   OD1  1 
ATOM   1792 O  OD2  . ASP A   1 119 ? -0.883  24.031 11.076 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   OD2  1 
ATOM   1793 H  H    . ASP A   1 119 ? -3.844  23.505 10.199 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   H    1 
ATOM   1794 H  HA   . ASP A   1 119 ? -2.898  21.014 10.787 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   HA   1 
ATOM   1795 H  HB2  . ASP A   1 119 ? -2.992  23.287 12.461 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   HB2  1 
ATOM   1796 H  HB3  . ASP A   1 119 ? -2.393  21.921 12.922 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   HB3  1 
ATOM   1797 N  N    . GLY A   1 120 ? -5.844  21.646 11.308 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   N    1 
ATOM   1798 C  CA   . GLY A   1 120 ? -7.120  21.189 11.844 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   CA   1 
ATOM   1799 C  C    . GLY A   1 120 ? -7.692  22.114 12.907 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   C    1 
ATOM   1800 O  O    . GLY A   1 120 ? -8.678  21.751 13.526 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   O    1 
ATOM   1801 H  H    . GLY A   1 120 ? -5.846  22.214 10.663 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   H    1 
ATOM   1802 H  HA2  . GLY A   1 120 ? -7.757  21.113 11.117 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   HA2  1 
ATOM   1803 H  HA3  . GLY A   1 120 ? -7.001  20.306 12.227 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   HA3  1 
ATOM   1804 N  N    . ASN A   1 121 ? -7.077  23.277 13.130 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   N    1 
ATOM   1805 C  CA   . ASN A   1 121 ? -7.530  24.269 14.082 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   CA   1 
ATOM   1806 C  C    . ASN A   1 121 ? -8.824  24.916 13.556 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   C    1 
ATOM   1807 O  O    . ASN A   1 121 ? -8.978  25.068 12.353 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   O    1 
ATOM   1808 C  CB   . ASN A   1 121 ? -6.509  25.370 14.327 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   CB   1 
ATOM   1809 C  CG   . ASN A   1 121 ? -5.209  24.770 14.841 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   CG   1 
ATOM   1810 O  OD1  . ASN A   1 121 ? -5.250  23.902 15.711 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   OD1  1 
ATOM   1811 N  ND2  . ASN A   1 121 ? -4.109  25.219 14.305 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   ND2  1 
ATOM   1812 H  H    . ASN A   1 121 ? -6.365  23.448 12.679 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   H    1 
ATOM   1813 H  HA   . ASN A   1 121 ? -7.724  23.824 14.933 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   HA   1 
ATOM   1814 H  HB2  . ASN A   1 121 ? -6.342  25.851 13.501 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   HB2  1 
ATOM   1815 H  HB3  . ASN A   1 121 ? -6.857  25.999 14.978 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   HB3  1 
ATOM   1816 H  HD21 . ASN A   1 121 ? -3.348  24.906 14.557 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   HD21 1 
ATOM   1817 H  HD22 . ASN A   1 121 ? -4.143  25.829 13.700 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   HD22 1 
ATOM   1818 N  N    . VAL A   1 122 ? -9.702  25.277 14.461 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   N    1 
ATOM   1819 C  CA   . VAL A   1 122 ? -11.048 25.755 14.118 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CA   1 
ATOM   1820 C  C    . VAL A   1 122 ? -11.024 27.240 13.884 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   C    1 
ATOM   1821 O  O    . VAL A   1 122 ? -10.576 28.021 14.744 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   O    1 
ATOM   1822 C  CB   . VAL A   1 122 ? -12.035 25.321 15.234 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CB   1 
ATOM   1823 C  CG1  . VAL A   1 122 ? -13.396 25.959 15.120 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CG1  1 
ATOM   1824 C  CG2  . VAL A   1 122 ? -12.145 23.789 15.164 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CG2  1 
ATOM   1825 H  H    . VAL A   1 122 ? -9.481  25.232 15.291 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   H    1 
ATOM   1826 H  HA   . VAL A   1 122 ? -11.322 25.320 13.284 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HA   1 
ATOM   1827 H  HB   . VAL A   1 122 ? -11.650 25.565 16.102 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HB   1 
ATOM   1828 H  HG11 . VAL A   1 122 ? -13.306 26.914 15.159 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HG11 1 
ATOM   1829 H  HG12 . VAL A   1 122 ? -13.951 25.660 15.843 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HG12 1 
ATOM   1830 H  HG13 . VAL A   1 122 ? -13.797 25.709 14.284 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HG13 1 
ATOM   1831 H  HG21 . VAL A   1 122 ? -11.268 23.402 15.227 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HG21 1 
ATOM   1832 H  HG22 . VAL A   1 122 ? -12.546 23.535 14.329 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HG22 1 
ATOM   1833 H  HG23 . VAL A   1 122 ? -12.687 23.473 15.890 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   HG23 1 
ATOM   1834 N  N    . VAL A   1 123 ? -11.497 27.631 12.713 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   N    1 
ATOM   1835 C  CA   . VAL A   1 123 ? -11.577 29.050 12.371 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CA   1 
ATOM   1836 C  C    . VAL A   1 123 ? -13.019 29.404 12.054 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   C    1 
ATOM   1837 O  O    . VAL A   1 123 ? -13.677 28.825 11.181 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   O    1 
ATOM   1838 C  CB   . VAL A   1 123 ? -10.630 29.349 11.206 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CB   1 
ATOM   1839 C  CG1  . VAL A   1 123 ? -10.814 30.787 10.740 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG1  1 
ATOM   1840 C  CG2  . VAL A   1 123 ? -9.197  29.128 11.633 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG2  1 
ATOM   1841 H  H    . VAL A   1 123 ? -11.760 27.042 12.145 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   H    1 
ATOM   1842 H  HA   . VAL A   1 123 ? -11.291 29.575 13.148 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HA   1 
ATOM   1843 H  HB   . VAL A   1 123 ? -10.838 28.744 10.464 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HB   1 
ATOM   1844 H  HG11 . VAL A   1 123 ? -11.731 30.929 10.494 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HG11 1 
ATOM   1845 H  HG12 . VAL A   1 123 ? -10.250 30.952 9.980  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HG12 1 
ATOM   1846 H  HG13 . VAL A   1 123 ? -10.577 31.387 11.451 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HG13 1 
ATOM   1847 H  HG21 . VAL A   1 123 ? -9.085  28.219 11.920 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HG21 1 
ATOM   1848 H  HG22 . VAL A   1 123 ? -8.984  29.721 12.358 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HG22 1 
ATOM   1849 H  HG23 . VAL A   1 123 ? -8.612  29.305 10.893 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   HG23 1 
ATOM   1850 N  N    . ASP A   1 124 ? -13.553 30.329 12.834 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   N    1 
ATOM   1851 C  CA   . ASP A   1 124 ? -14.941 30.760 12.714 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   CA   1 
ATOM   1852 C  C    . ASP A   1 124 ? -15.005 31.985 11.820 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   C    1 
ATOM   1853 O  O    . ASP A   1 124 ? -14.138 32.855 11.920 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   O    1 
ATOM   1854 C  CB   . ASP A   1 124 ? -15.550 31.189 14.047 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   CB   1 
ATOM   1855 C  CG   . ASP A   1 124 ? -15.585 30.111 15.084 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   CG   1 
ATOM   1856 O  OD1  . ASP A   1 124 ? -15.431 28.902 14.762 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   OD1  1 
ATOM   1857 O  OD2  . ASP A   1 124 ? -15.787 30.500 16.258 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   OD2  1 
ATOM   1858 H  H    . ASP A   1 124 ? -13.060 30.692 13.438 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   H    1 
ATOM   1859 H  HA   . ASP A   1 124 ? -15.477 30.039 12.324 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   HA   1 
ATOM   1860 H  HB2  . ASP A   1 124 ? -15.042 31.938 14.394 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   HB2  1 
ATOM   1861 H  HB3  . ASP A   1 124 ? -16.456 31.497 13.889 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   HB3  1 
ATOM   1862 N  N    . LEU A   1 125 ? -16.018 32.084 10.980 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   N    1 
ATOM   1863 C  CA   . LEU A   1 125 ? -16.324 33.220 10.154 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CA   1 
ATOM   1864 C  C    . LEU A   1 125 ? -17.699 33.733 10.566 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   C    1 
ATOM   1865 O  O    . LEU A   1 125 ? -18.629 32.914 10.638 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   O    1 
ATOM   1866 C  CB   . LEU A   1 125 ? -16.400 32.775 8.687  1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CB   1 
ATOM   1867 C  CG   . LEU A   1 125 ? -15.262 31.913 8.126  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CG   1 
ATOM   1868 C  CD1  . LEU A   1 125 ? -15.496 31.648 6.642  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CD1  1 
ATOM   1869 C  CD2  . LEU A   1 125 ? -13.911 32.555 8.302  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CD2  1 
ATOM   1870 H  H    . LEU A   1 125 ? -16.544 31.407 10.921 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   H    1 
ATOM   1871 H  HA   . LEU A   1 125 ? -15.648 33.920 10.267 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HA   1 
ATOM   1872 H  HB2  . LEU A   1 125 ? -17.227 32.283 8.570  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HB2  1 
ATOM   1873 H  HB3  . LEU A   1 125 ? -16.462 33.573 8.140  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HB3  1 
ATOM   1874 H  HG   . LEU A   1 125 ? -15.261 31.055 8.598  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HG   1 
ATOM   1875 H  HD11 . LEU A   1 125 ? -16.357 31.242 6.521  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HD11 1 
ATOM   1876 H  HD12 . LEU A   1 125 ? -14.815 31.058 6.311  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HD12 1 
ATOM   1877 H  HD13 . LEU A   1 125 ? -15.463 32.477 6.159  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HD13 1 
ATOM   1878 H  HD21 . LEU A   1 125 ? -13.752 32.713 9.235  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HD21 1 
ATOM   1879 H  HD22 . LEU A   1 125 ? -13.889 33.389 7.827  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HD22 1 
ATOM   1880 H  HD23 . LEU A   1 125 ? -13.232 31.971 7.956  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   HD23 1 
ATOM   1881 N  N    . PHE A   1 126 ? -17.844 35.010 10.827 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   N    1 
ATOM   1882 C  CA   . PHE A   1 126 ? -19.166 35.460 11.279 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CA   1 
ATOM   1883 C  C    . PHE A   1 126 ? -19.398 36.920 10.935 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   C    1 
ATOM   1884 O  O    . PHE A   1 126 ? -18.473 37.677 10.675 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   O    1 
ATOM   1885 C  CB   . PHE A   1 126 ? -19.287 35.202 12.784 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CB   1 
ATOM   1886 C  CG   . PHE A   1 126 ? -18.580 36.252 13.624 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CG   1 
ATOM   1887 C  CD1  . PHE A   1 126 ? -17.205 36.132 13.838 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CD1  1 
ATOM   1888 C  CD2  . PHE A   1 126 ? -19.276 37.310 14.196 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CD2  1 
ATOM   1889 C  CE1  . PHE A   1 126 ? -16.515 37.073 14.595 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CE1  1 
ATOM   1890 C  CE2  . PHE A   1 126 ? -18.586 38.255 14.921 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CE2  1 
ATOM   1891 C  CZ   . PHE A   1 126 ? -17.215 38.144 15.133 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CZ   1 
ATOM   1892 H  H    . PHE A   1 126 ? -17.191 35.562 10.737 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   H    1 
ATOM   1893 H  HA   . PHE A   1 126 ? -19.846 34.925 10.820 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HA   1 
ATOM   1894 H  HB2  . PHE A   1 126 ? -20.225 35.183 13.027 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HB2  1 
ATOM   1895 H  HB3  . PHE A   1 126 ? -18.911 34.331 12.986 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HB3  1 
ATOM   1896 H  HD1  . PHE A   1 126 ? -16.744 35.414 13.469 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HD1  1 
ATOM   1897 H  HD2  . PHE A   1 126 ? -20.198 37.378 14.091 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HD2  1 
ATOM   1898 H  HE1  . PHE A   1 126 ? -15.601 36.985 14.740 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HE1  1 
ATOM   1899 H  HE2  . PHE A   1 126 ? -19.044 38.982 15.275 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HE2  1 
ATOM   1900 H  HZ   . PHE A   1 126 ? -16.768 38.787 15.634 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   HZ   1 
ATOM   1901 N  N    . ALA A   1 127 ? -20.676 37.289 10.941 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   N    1 
ATOM   1902 C  CA   . ALA A   1 127 ? -21.143 38.655 10.836 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   CA   1 
ATOM   1903 C  C    . ALA A   1 127 ? -22.477 38.787 11.557 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   C    1 
ATOM   1904 O  O    . ALA A   1 127 ? -23.311 37.856 11.588 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   O    1 
ATOM   1905 C  CB   . ALA A   1 127 ? -21.287 39.033 9.364  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   CB   1 
ATOM   1906 H  H    . ALA A   1 127 ? -21.268 36.670 11.014 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   H    1 
ATOM   1907 H  HA   . ALA A   1 127 ? -20.490 39.252 11.257 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   HA   1 
ATOM   1908 H  HB1  . ALA A   1 127 ? -20.433 38.966 8.931  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   HB1  1 
ATOM   1909 H  HB2  . ALA A   1 127 ? -21.611 39.934 9.295  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   HB2  1 
ATOM   1910 H  HB3  . ALA A   1 127 ? -21.908 38.436 8.940  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   HB3  1 
ATOM   1911 N  N    . PRO A   1 128 ? -22.768 39.911 12.182 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   N    1 
ATOM   1912 C  CA   . PRO A   1 128 ? -24.091 40.063 12.788 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CA   1 
ATOM   1913 C  C    . PRO A   1 128 ? -25.231 40.077 11.763 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   C    1 
ATOM   1914 O  O    . PRO A   1 128 ? -25.093 40.566 10.663 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   O    1 
ATOM   1915 C  CB   . PRO A   1 128 ? -24.035 41.432 13.481 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CB   1 
ATOM   1916 C  CG   . PRO A   1 128 ? -22.917 42.152 12.846 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CG   1 
ATOM   1917 C  CD   . PRO A   1 128 ? -21.940 41.111 12.376 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CD   1 
ATOM   1918 H  HA   . PRO A   1 128 ? -24.241 39.356 13.450 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HA   1 
ATOM   1919 H  HB2  . PRO A   1 128 ? -24.867 41.913 13.354 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HB2  1 
ATOM   1920 H  HB3  . PRO A   1 128 ? -23.877 41.327 14.432 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HB3  1 
ATOM   1921 H  HG2  . PRO A   1 128 ? -23.237 42.677 12.096 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HG2  1 
ATOM   1922 H  HG3  . PRO A   1 128 ? -22.494 42.748 13.483 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HG3  1 
ATOM   1923 H  HD2  . PRO A   1 128 ? -21.520 41.380 11.544 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HD2  1 
ATOM   1924 H  HD3  . PRO A   1 128 ? -21.253 40.954 13.041 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   HD3  1 
ATOM   1925 N  N    . LEU A   1 129 ? -26.319 39.487 12.256 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   N    1 
ATOM   1926 C  CA   . LEU A   1 129 ? -27.523 39.309 11.433 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CA   1 
ATOM   1927 C  C    . LEU A   1 129 ? -28.203 40.657 11.310 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   C    1 
ATOM   1928 O  O    . LEU A   1 129 ? -28.107 41.415 12.274 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   O    1 
ATOM   1929 C  CB   . LEU A   1 129 ? -28.409 38.257 12.065 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CB   1 
ATOM   1930 C  CG   . LEU A   1 129 ? -28.576 36.857 11.492 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CG   1 
ATOM   1931 C  CD1  . LEU A   1 129 ? -27.562 36.508 10.426 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CD1  1 
ATOM   1932 C  CD2  . LEU A   1 129 ? -28.565 35.840 12.625 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CD2  1 
ATOM   1933 H  H    . LEU A   1 129 ? -26.316 39.206 13.069 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   H    1 
ATOM   1934 H  HA   . LEU A   1 129 ? -27.256 39.005 10.540 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HA   1 
ATOM   1935 H  HB2  . LEU A   1 129 ? -28.100 38.148 12.977 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HB2  1 
ATOM   1936 H  HB3  . LEU A   1 129 ? -29.298 38.641 12.119 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HB3  1 
ATOM   1937 H  HG   . LEU A   1 129 ? -29.461 36.818 11.075 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HG   1 
ATOM   1938 H  HD11 . LEU A   1 129 ? -27.730 35.620 10.103 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HD11 1 
ATOM   1939 H  HD12 . LEU A   1 129 ? -26.678 36.552 10.798 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HD12 1 
ATOM   1940 H  HD13 . LEU A   1 129 ? -27.634 37.131 9.699  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HD13 1 
ATOM   1941 H  HD21 . LEU A   1 129 ? -29.190 36.109 13.302 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HD21 1 
ATOM   1942 H  HD22 . LEU A   1 129 ? -27.684 35.791 13.003 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HD22 1 
ATOM   1943 H  HD23 . LEU A   1 129 ? -28.816 34.978 12.284 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   HD23 1 
ATOM   1944 N  N    . PRO A   1 130 ? -28.831 41.061 10.226 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   N    1 
ATOM   1945 C  CA   . PRO A   1 130 ? -29.645 42.282 10.251 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CA   1 
ATOM   1946 C  C    . PRO A   1 130 ? -30.619 42.306 11.430 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   C    1 
ATOM   1947 O  O    . PRO A   1 130 ? -30.669 43.284 12.181 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   O    1 
ATOM   1948 C  CB   . PRO A   1 130 ? -30.428 42.217 8.935  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CB   1 
ATOM   1949 C  CG   . PRO A   1 130 ? -30.197 40.853 8.388  1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CG   1 
ATOM   1950 C  CD   . PRO A   1 130 ? -28.816 40.459 8.871  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CD   1 
ATOM   1951 H  HA   . PRO A   1 130 ? -29.070 43.076 10.267 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HA   1 
ATOM   1952 H  HB2  . PRO A   1 130 ? -31.374 42.364 9.094  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HB2  1 
ATOM   1953 H  HB3  . PRO A   1 130 ? -30.108 42.891 8.315  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HB3  1 
ATOM   1954 H  HG2  . PRO A   1 130 ? -30.865 40.233 8.719  1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HG2  1 
ATOM   1955 H  HG3  . PRO A   1 130 ? -30.231 40.863 7.419  1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HG3  1 
ATOM   1956 H  HD2  . PRO A   1 130 ? -28.709 39.496 8.908  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HD2  1 
ATOM   1957 H  HD3  . PRO A   1 130 ? -28.118 40.841 8.316  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   HD3  1 
ATOM   1958 N  N    . ALA A-2 1 3   ? -11.830 40.992 6.485  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 N    1 
ATOM   1959 C  CA   . ALA A-2 1 3   ? -12.224 40.440 7.780  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 CA   1 
ATOM   1960 C  C    . ALA A-2 1 3   ? -11.217 40.819 8.862  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 C    1 
ATOM   1961 O  O    . ALA A-2 1 3   ? -10.077 41.104 8.499  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 O    1 
ATOM   1962 C  CB   . ALA A-2 1 3   ? -12.376 38.931 7.719  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 CB   1 
ATOM   1963 H  H    . ALA A-2 1 3   ? -11.809 41.880 6.535  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 H    1 
ATOM   1964 H  HA   . ALA A-2 1 3   ? -13.092 40.824 8.024  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 HA   1 
ATOM   1965 H  HB1  . ALA A-2 1 3   ? -13.003 38.701 7.030  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 HB1  1 
ATOM   1966 H  HB2  . ALA A-2 1 3   ? -12.695 38.607 8.564  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 HB2  1 
ATOM   1967 H  HB3  . ALA A-2 1 3   ? -11.525 38.532 7.523  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 HB3  1 
ATOM   1968 N  N    . ARG A-2 1 4   ? -11.609 40.824 10.129 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 N    1 
ATOM   1969 C  CA   . ARG A-2 1 4   ? -10.829 41.183 11.302 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CA   1 
ATOM   1970 C  C    . ARG A-2 1 4   ? -10.935 40.100 12.363 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 C    1 
ATOM   1971 O  O    . ARG A-2 1 4   ? -12.006 39.546 12.596 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 O    1 
ATOM   1972 C  CB   . ARG A-2 1 4   ? -11.272 42.522 11.875 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CB   1 
ATOM   1973 C  CG   . ARG A-2 1 4   ? -12.238 42.529 13.046 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CG   1 
ATOM   1974 C  CD   . ARG A-2 1 4   ? -12.458 43.956 13.555 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CD   1 
ATOM   1975 N  NE   . ARG A-2 1 4   ? -11.937 44.168 14.901 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 NE   1 
ATOM   1976 C  CZ   . ARG A-2 1 4   ? -12.487 43.807 16.060 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1977 N  NH1  . ARG A-2 1 4   ? -13.654 43.163 16.110 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1978 N  NH2  . ARG A-2 1 4   ? -11.884 44.071 17.220 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1979 H  H    . ARG A-2 1 4   ? -12.422 40.586 10.275 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 H    1 
ATOM   1980 H  HA   . ARG A-2 1 4   ? -9.889  41.260 11.034 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HA   1 
ATOM   1981 H  HB2  . ARG A-2 1 4   ? -10.475 43.003 12.149 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HB2  1 
ATOM   1982 H  HB3  . ARG A-2 1 4   ? -11.678 43.030 11.156 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HB3  1 
ATOM   1983 H  HG2  . ARG A-2 1 4   ? -13.087 42.149 12.768 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HG2  1 
ATOM   1984 H  HG3  . ARG A-2 1 4   ? -11.883 41.979 13.762 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HG3  1 
ATOM   1985 H  HD2  . ARG A-2 1 4   ? -12.026 44.577 12.949 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HD2  1 
ATOM   1986 H  HD3  . ARG A-2 1 4   ? -13.408 44.150 13.551 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HD3  1 
ATOM   1987 H  HE   . ARG A-2 1 4   ? -11.182 44.577 14.954 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HE   1 
ATOM   1988 H  HH11 . ARG A-2 1 4   ? -13.987 42.935 16.869 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HH11 1 
ATOM   1989 H  HH12 . ARG A-2 1 4   ? -14.072 42.975 15.383 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HH12 1 
ATOM   1990 H  HH21 . ARG A-2 1 4   ? -11.128 44.480 17.229 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HH21 1 
ATOM   1991 H  HH22 . ARG A-2 1 4   ? -12.252 43.831 17.960 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 HH22 1 
ATOM   1992 N  N    . ILE A-2 1 5   ? -9.829  39.751 13.012 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 N    1 
ATOM   1993 C  CA   . ILE A-2 1 5   ? -9.891  38.806 14.121 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CA   1 
ATOM   1994 C  C    . ILE A-2 1 5   ? -10.525 39.558 15.280 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 C    1 
ATOM   1995 O  O    . ILE A-2 1 5   ? -10.048 40.614 15.698 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 O    1 
ATOM   1996 C  CB   . ILE A-2 1 5   ? -8.531  38.231 14.581 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CB   1 
ATOM   1997 C  CG1  . ILE A-2 1 5   ? -7.922  37.260 13.591 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CG1  1 
ATOM   1998 C  CG2  . ILE A-2 1 5   ? -8.688  37.605 15.963 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CG2  1 
ATOM   1999 C  CD1  . ILE A-2 1 5   ? -6.495  36.829 13.851 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CD1  1 
ATOM   2000 H  H    . ILE A-2 1 5   ? -9.072  40.084 12.776 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 H    1 
ATOM   2001 H  HA   . ILE A-2 1 5   ? -10.478 38.063 13.869 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HA   1 
ATOM   2002 H  HB   . ILE A-2 1 5   ? -7.911  38.984 14.670 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HB   1 
ATOM   2003 H  HG12 . ILE A-2 1 5   ? -8.478  36.466 13.567 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HG12 1 
ATOM   2004 H  HG13 . ILE A-2 1 5   ? -7.959  37.665 12.710 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HG13 1 
ATOM   2005 H  HG21 . ILE A-2 1 5   ? -9.083  38.244 16.561 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HG21 1 
ATOM   2006 H  HG22 . ILE A-2 1 5   ? -7.826  37.346 16.297 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HG22 1 
ATOM   2007 H  HG23 . ILE A-2 1 5   ? -9.253  36.832 15.902 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HG23 1 
ATOM   2008 H  HD11 . ILE A-2 1 5   ? -6.213  36.222 13.163 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HD11 1 
ATOM   2009 H  HD12 . ILE A-2 1 5   ? -6.443  36.391 14.704 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HD12 1 
ATOM   2010 H  HD13 . ILE A-2 1 5   ? -5.923  37.600 13.852 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 HD13 1 
ATOM   2011 N  N    . SER A-2 1 6   ? -11.604 38.975 15.761 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 N    1 
ATOM   2012 C  CA   . SER A-2 1 6   ? -12.412 39.680 16.760 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 CA   1 
ATOM   2013 C  C    . SER A-2 1 6   ? -12.422 38.998 18.119 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 C    1 
ATOM   2014 O  O    . SER A-2 1 6   ? -12.618 39.679 19.126 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 O    1 
ATOM   2015 C  CB   . SER A-2 1 6   ? -13.836 39.785 16.226 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 CB   1 
ATOM   2016 O  OG   . SER A-2 1 6   ? -14.802 40.195 17.141 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 OG   1 
ATOM   2017 H  H    . SER A-2 1 6   ? -11.832 38.190 15.492 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 H    1 
ATOM   2018 H  HA   . SER A-2 1 6   ? -12.052 40.585 16.868 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 HA   1 
ATOM   2019 H  HB2  . SER A-2 1 6   ? -13.838 40.408 15.483 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 HB2  1 
ATOM   2020 H  HB3  . SER A-2 1 6   ? -14.096 38.918 15.878 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 HB3  1 
ATOM   2021 H  HG   . SER A-2 1 6   ? -14.570 40.904 17.483 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 HG   1 
ATOM   2022 N  N    . LEU A-2 1 7   ? -12.232 37.694 18.114 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 N    1 
ATOM   2023 C  CA   . LEU A-2 1 7   ? -12.483 36.875 19.287 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CA   1 
ATOM   2024 C  C    . LEU A-2 1 7   ? -11.719 35.583 19.236 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 C    1 
ATOM   2025 O  O    . LEU A-2 1 7   ? -11.574 34.996 18.152 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 O    1 
ATOM   2026 C  CB   . LEU A-2 1 7   ? -13.993 36.622 19.264 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CB   1 
ATOM   2027 C  CG   . LEU A-2 1 7   ? -14.634 35.824 20.369 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CG   1 
ATOM   2028 C  CD1  . LEU A-2 1 7   ? -16.021 36.372 20.689 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2029 C  CD2  . LEU A-2 1 7   ? -14.691 34.358 19.980 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2030 H  H    . LEU A-2 1 7   ? -11.950 37.316 17.394 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 H    1 
ATOM   2031 H  HA   . LEU A-2 1 7   ? -12.242 37.372 20.096 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HA   1 
ATOM   2032 H  HB2  . LEU A-2 1 7   ? -14.431 37.487 19.240 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HB2  1 
ATOM   2033 H  HB3  . LEU A-2 1 7   ? -14.200 36.177 18.428 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HB3  1 
ATOM   2034 H  HG   . LEU A-2 1 7   ? -14.078 35.907 21.172 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HG   1 
ATOM   2035 H  HD11 . LEU A-2 1 7   ? -16.420 35.846 21.387 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HD11 1 
ATOM   2036 H  HD12 . LEU A-2 1 7   ? -16.570 36.331 19.903 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HD12 1 
ATOM   2037 H  HD13 . LEU A-2 1 7   ? -15.945 37.284 20.980 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HD13 1 
ATOM   2038 H  HD21 . LEU A-2 1 7   ? -15.090 33.853 20.692 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HD21 1 
ATOM   2039 H  HD22 . LEU A-2 1 7   ? -13.801 34.035 19.818 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HD22 1 
ATOM   2040 H  HD23 . LEU A-2 1 7   ? -15.217 34.259 19.183 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 HD23 1 
ATOM   2041 N  N    . PHE A-2 1 8   ? -11.246 35.147 20.396 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 N    1 
ATOM   2042 C  CA   . PHE A-2 1 8   ? -10.645 33.845 20.555 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CA   1 
ATOM   2043 C  C    . PHE A-2 1 8   ? -11.535 33.070 21.513 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 C    1 
ATOM   2044 O  O    . PHE A-2 1 8   ? -11.912 33.687 22.511 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 O    1 
ATOM   2045 C  CB   . PHE A-2 1 8   ? -9.215  33.945 21.139 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CB   1 
ATOM   2046 C  CG   . PHE A-2 1 8   ? -8.199  34.565 20.204 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CG   1 
ATOM   2047 C  CD1  . PHE A-2 1 8   ? -7.517  33.780 19.265 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CD1  1 
ATOM   2048 C  CD2  . PHE A-2 1 8   ? -7.946  35.925 20.237 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CD2  1 
ATOM   2049 C  CE1  . PHE A-2 1 8   ? -6.595  34.345 18.399 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CE1  1 
ATOM   2050 C  CE2  . PHE A-2 1 8   ? -7.014  36.491 19.366 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CE2  1 
ATOM   2051 C  CZ   . PHE A-2 1 8   ? -6.361  35.714 18.439 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CZ   1 
ATOM   2052 H  H    . PHE A-2 1 8   ? -11.300 35.662 21.083 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 H    1 
ATOM   2053 H  HA   . PHE A-2 1 8   ? -10.616 33.387 19.689 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HA   1 
ATOM   2054 H  HB2  . PHE A-2 1 8   ? -9.249  34.471 21.953 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HB2  1 
ATOM   2055 H  HB3  . PHE A-2 1 8   ? -8.914  33.054 21.377 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HB3  1 
ATOM   2056 H  HD1  . PHE A-2 1 8   ? -7.686  32.866 19.223 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HD1  1 
ATOM   2057 H  HD2  . PHE A-2 1 8   ? -8.400  36.465 20.843 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HD2  1 
ATOM   2058 H  HE1  . PHE A-2 1 8   ? -6.135  33.810 17.793 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HE1  1 
ATOM   2059 H  HE2  . PHE A-2 1 8   ? -6.834  37.402 19.413 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HE2  1 
ATOM   2060 H  HZ   . PHE A-2 1 8   ? -5.765  36.104 17.840 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 HZ   1 
ATOM   2061 N  N    . ALA A-2 1 9   ? -11.871 31.831 21.221 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 N    1 
ATOM   2062 C  CA   . ALA A-2 1 9   ? -12.828 31.103 22.006 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 CA   1 
ATOM   2063 C  C    . ALA A-2 1 9   ? -12.200 29.811 22.537 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 C    1 
ATOM   2064 O  O    . ALA A-2 1 9   ? -11.396 29.216 21.838 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 O    1 
ATOM   2065 C  CB   . ALA A-2 1 9   ? -14.047 30.694 21.188 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 CB   1 
ATOM   2066 H  H    . ALA A-2 1 9   ? -11.507 31.448 20.542 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 H    1 
ATOM   2067 H  HA   . ALA A-2 1 9   ? -13.116 31.657 22.761 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 HA   1 
ATOM   2068 H  HB1  . ALA A-2 1 9   ? -14.471 31.478 20.832 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2069 H  HB2  . ALA A-2 1 9   ? -14.666 30.222 21.750 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2070 H  HB3  . ALA A-2 1 9   ? -13.771 30.124 20.466 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2071 N  N    . VAL A-2 1 10  ? -12.613 29.461 23.747 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 N    1 
ATOM   2072 C  CA   . VAL A-2 1 10  ? -12.154 28.293 24.429 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2073 C  C    . VAL A-2 1 10  ? -13.372 27.469 24.903 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 C    1 
ATOM   2074 O  O    . VAL A-2 1 10  ? -14.315 28.060 25.459 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 O    1 
ATOM   2075 C  CB   . VAL A-2 1 10  ? -11.252 28.644 25.641 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2076 C  CG1  . VAL A-2 1 10  ? -10.922 27.382 26.377 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2077 C  CG2  . VAL A-2 1 10  ? -10.007 29.437 25.186 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2078 H  H    . VAL A-2 1 10  ? -13.188 29.963 24.142 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 H    1 
ATOM   2079 H  HA   . VAL A-2 1 10  ? -11.634 27.749 23.801 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2080 H  HB   . VAL A-2 1 10  ? -11.769 29.218 26.245 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2081 H  HG11 . VAL A-2 1 10  ? -11.734 26.928 26.613 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2082 H  HG12 . VAL A-2 1 10  ? -10.430 27.595 27.173 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2083 H  HG13 . VAL A-2 1 10  ? -10.390 26.814 25.815 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2084 H  HG21 . VAL A-2 1 10  ? -10.285 30.226 24.715 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2085 H  HG22 . VAL A-2 1 10  ? -9.473  28.889 24.606 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2086 H  HG23 . VAL A-2 1 10  ? -9.489  29.688 25.955 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2087 N  N    . VAL A-2 1 11  ? -13.320 26.181 24.677 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 N    1 
ATOM   2088 C  CA   . VAL A-2 1 11  ? -14.414 25.287 25.101 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2089 C  C    . VAL A-2 1 11  ? -14.157 24.764 26.499 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 C    1 
ATOM   2090 O  O    . VAL A-2 1 11  ? -13.073 24.197 26.717 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 O    1 
ATOM   2091 C  CB   . VAL A-2 1 11  ? -14.560 24.103 24.136 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2092 C  CG1  . VAL A-2 1 11  ? -15.716 23.197 24.574 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2093 C  CG2  . VAL A-2 1 11  ? -14.768 24.562 22.712 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2094 H  H    . VAL A-2 1 11  ? -12.636 25.850 24.275 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 H    1 
ATOM   2095 H  HA   . VAL A-2 1 11  ? -15.252 25.795 25.104 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2096 H  HB   . VAL A-2 1 11  ? -13.732 23.579 24.169 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2097 H  HG11 . VAL A-2 1 11  ? -15.570 22.905 25.476 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2098 H  HG12 . VAL A-2 1 11  ? -15.762 22.434 23.993 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2099 H  HG13 . VAL A-2 1 11  ? -16.541 23.686 24.525 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2100 H  HG21 . VAL A-2 1 11  ? -14.037 25.126 22.447 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2101 H  HG22 . VAL A-2 1 11  ? -15.590 25.055 22.652 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2102 H  HG23 . VAL A-2 1 11  ? -14.809 23.798 22.132 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2103 N  N    . VAL A-2 1 12  ? -15.100 24.948 27.425 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 N    1 
ATOM   2104 C  CA   . VAL A-2 1 12  ? -14.848 24.631 28.828 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2105 C  C    . VAL A-2 1 12  ? -15.758 23.510 29.310 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 C    1 
ATOM   2106 O  O    . VAL A-2 1 12  ? -16.919 23.461 28.971 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 O    1 
ATOM   2107 C  CB   . VAL A-2 1 12  ? -15.029 25.856 29.754 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2108 C  CG1  . VAL A-2 1 12  ? -14.092 27.000 29.388 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2109 C  CG2  . VAL A-2 1 12  ? -16.489 26.344 29.761 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2110 H  H    . VAL A-2 1 12  ? -15.867 25.258 27.192 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 H    1 
ATOM   2111 H  HA   . VAL A-2 1 12  ? -13.921 24.325 28.909 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2112 H  HB   . VAL A-2 1 12  ? -14.807 25.573 30.665 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2113 H  HG11 . VAL A-2 1 12  ? -13.185 26.684 29.387 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2114 H  HG12 . VAL A-2 1 12  ? -14.183 27.707 30.031 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2115 H  HG13 . VAL A-2 1 12  ? -14.316 27.331 28.515 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2116 H  HG21 . VAL A-2 1 12  ? -17.068 25.616 29.996 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2117 H  HG22 . VAL A-2 1 12  ? -16.722 26.670 28.888 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2118 H  HG23 . VAL A-2 1 12  ? -16.586 27.051 30.403 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2119 N  N    . GLU A-2 1 13  ? -15.309 22.586 30.126 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 N    1 
ATOM   2120 C  CA   . GLU A-2 1 13  ? -16.151 21.519 30.653 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2121 C  C    . GLU A-2 1 13  ? -17.034 22.050 31.784 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 C    1 
ATOM   2122 O  O    . GLU A-2 1 13  ? -18.152 21.637 32.059 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 O    1 
ATOM   2123 C  CB   . GLU A-2 1 13  ? -15.272 20.399 31.182 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2124 C  CG   . GLU A-2 1 13  ? -14.337 19.729 30.226 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2125 C  CD   . GLU A-2 1 13  ? -14.991 18.875 29.168 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2126 O  OE1  . GLU A-2 1 13  ? -16.009 18.218 29.464 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2127 O  OE2  . GLU A-2 1 13  ? -14.447 18.879 28.041 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2128 H  H    . GLU A-2 1 13  ? -14.482 22.611 30.359 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 H    1 
ATOM   2129 H  HA   . GLU A-2 1 13  ? -16.721 21.171 29.935 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2130 H  HB2  . GLU A-2 1 13  ? -14.743 20.756 31.912 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2131 H  HB3  . GLU A-2 1 13  ? -15.852 19.717 31.556 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2132 H  HG2  . GLU A-2 1 13  ? -13.809 20.413 29.784 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2133 H  HG3  . GLU A-2 1 13  ? -13.726 19.173 30.734 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2134 N  N    . ASP A-2 1 14  ? -16.492 23.057 32.462 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 N    1 
ATOM   2135 C  CA   . ASP A-2 1 14  ? -17.124 23.631 33.652 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 CA   1 
ATOM   2136 C  C    . ASP A-2 1 14  ? -16.842 25.128 33.714 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 C    1 
ATOM   2137 O  O    . ASP A-2 1 14  ? -15.711 25.554 34.013 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 O    1 
ATOM   2138 C  CB   . ASP A-2 1 14  ? -16.574 22.892 34.861 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 CB   1 
ATOM   2139 C  CG   . ASP A-2 1 14  ? -17.097 23.273 36.208 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 CG   1 
ATOM   2140 O  OD1  . ASP A-2 1 14  ? -17.198 22.407 37.107 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   2141 O  OD2  . ASP A-2 1 14  ? -17.421 24.433 36.449 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   2142 H  H    . ASP A-2 1 14  ? -15.744 23.384 32.192 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 H    1 
ATOM   2143 H  HA   . ASP A-2 1 14  ? -18.093 23.488 33.602 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 HA   1 
ATOM   2144 H  HB2  . ASP A-2 1 14  ? -16.743 21.945 34.734 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   2145 H  HB3  . ASP A-2 1 14  ? -15.612 23.012 34.871 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 HB3  1 
HETATM 2146 N  N    . MSE A-2 1 15  ? -17.872 25.916 33.407 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 N    1 
HETATM 2147 C  CA   . MSE A-2 1 15  ? -17.640 27.356 33.349 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CA   1 
HETATM 2148 C  C    . MSE A-2 1 15  ? -17.095 27.895 34.662 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 C    1 
HETATM 2149 O  O    . MSE A-2 1 15  ? -16.082 28.621 34.645 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 O    1 
HETATM 2150 C  CB   . MSE A-2 1 15  ? -18.923 28.098 32.967 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CB   1 
HETATM 2151 C  CG   . MSE A-2 1 15  ? -18.770 29.560 32.673 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CG   1 
HETATM 2152 SE SE   . MSE A-2 1 15  ? -17.808 30.155 31.244 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 SE   1 
HETATM 2153 C  CE   . MSE A-2 1 15  ? -18.826 29.569 29.843 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CE   1 
HETATM 2154 H  H    . MSE A-2 1 15  ? -18.650 25.586 33.247 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 H    1 
HETATM 2155 H  HA   . MSE A-2 1 15  ? -16.973 27.527 32.652 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HA   1 
HETATM 2156 H  HB2  . MSE A-2 1 15  ? -19.303 27.668 32.184 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HB2  1 
HETATM 2157 H  HB3  . MSE A-2 1 15  ? -19.561 27.998 33.691 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HB3  1 
HETATM 2158 H  HG2  . MSE A-2 1 15  ? -18.382 29.968 33.463 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HG2  1 
HETATM 2159 H  HG3  . MSE A-2 1 15  ? -19.664 29.925 32.582 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HG3  1 
HETATM 2160 H  HE1  . MSE A-2 1 15  ? -18.412 29.828 29.017 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HE1  1 
HETATM 2161 H  HE2  . MSE A-2 1 15  ? -19.702 29.959 29.899 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HE2  1 
HETATM 2162 H  HE3  . MSE A-2 1 15  ? -18.899 28.612 29.879 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 HE3  1 
ATOM   2163 N  N    . ALA A-2 1 16  ? -17.743 27.544 35.781 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 N    1 
ATOM   2164 C  CA   . ALA A-2 1 16  ? -17.277 28.127 37.052 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2165 C  C    . ALA A-2 1 16  ? -15.827 27.772 37.362 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 C    1 
ATOM   2166 O  O    . ALA A-2 1 16  ? -15.051 28.607 37.833 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 O    1 
ATOM   2167 C  CB   . ALA A-2 1 16  ? -18.169 27.720 38.213 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2168 H  H    . ALA A-2 1 16  ? -18.408 26.998 35.758 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 H    1 
ATOM   2169 H  HA   . ALA A-2 1 16  ? -17.330 29.102 36.966 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2170 H  HB1  . ALA A-2 1 16  ? -19.079 27.951 38.014 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2171 H  HB2  . ALA A-2 1 16  ? -17.888 28.178 39.008 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2172 H  HB3  . ALA A-2 1 16  ? -18.102 26.772 38.350 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2173 N  N    . LYS A-2 1 17  ? -15.440 26.527 37.102 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 N    1 
ATOM   2174 C  CA   . LYS A-2 1 17  ? -14.051 26.169 37.391 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CA   1 
ATOM   2175 C  C    . LYS A-2 1 17  ? -13.081 26.916 36.485 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 C    1 
ATOM   2176 O  O    . LYS A-2 1 17  ? -12.032 27.391 36.930 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 O    1 
ATOM   2177 C  CB   . LYS A-2 1 17  ? -13.927 24.644 37.287 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CB   1 
ATOM   2178 C  CG   . LYS A-2 1 17  ? -14.716 23.937 38.385 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CG   1 
ATOM   2179 C  CD   . LYS A-2 1 17  ? -14.655 22.433 38.261 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CD   1 
ATOM   2180 C  CE   . LYS A-2 1 17  ? -13.396 21.829 38.856 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CE   1 
ATOM   2181 N  NZ   . LYS A-2 1 17  ? -13.551 20.391 39.226 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 NZ   1 
ATOM   2182 H  H    . LYS A-2 1 17  ? -15.988 25.950 36.775 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 H    1 
ATOM   2183 H  HA   . LYS A-2 1 17  ? -13.859 26.426 38.317 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HA   1 
ATOM   2184 H  HB2  . LYS A-2 1 17  ? -14.255 24.355 36.421 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HB2  1 
ATOM   2185 H  HB3  . LYS A-2 1 17  ? -12.992 24.393 37.352 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HB3  1 
ATOM   2186 H  HG2  . LYS A-2 1 17  ? -14.362 24.200 39.249 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HG2  1 
ATOM   2187 H  HG3  . LYS A-2 1 17  ? -15.642 24.222 38.345 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HG3  1 
ATOM   2188 H  HD2  . LYS A-2 1 17  ? -15.427 22.050 38.706 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HD2  1 
ATOM   2189 H  HD3  . LYS A-2 1 17  ? -14.706 22.193 37.323 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HD3  1 
ATOM   2190 H  HE2  . LYS A-2 1 17  ? -12.673 21.912 38.214 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HE2  1 
ATOM   2191 H  HE3  . LYS A-2 1 17  ? -13.148 22.332 39.647 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HE3  1 
ATOM   2192 H  HZ1  . LYS A-2 1 17  ? -12.748 20.029 39.354 1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HZ1  1 
ATOM   2193 H  HZ2  . LYS A-2 1 17  ? -13.970 19.959 38.570 1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HZ2  1 
ATOM   2194 H  HZ3  . LYS A-2 1 17  ? -14.028 20.327 39.975 1.00 97.96  ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 HZ3  1 
ATOM   2195 N  N    . SER A-2 1 18  ? -13.419 27.058 35.193 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 N    1 
ATOM   2196 C  CA   . SER A-2 1 18  ? -12.534 27.833 34.338 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 CA   1 
ATOM   2197 C  C    . SER A-2 1 18  ? -12.500 29.293 34.752 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 C    1 
ATOM   2198 O  O    . SER A-2 1 18  ? -11.451 29.913 34.741 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 O    1 
ATOM   2199 C  CB   . SER A-2 1 18  ? -12.959 27.673 32.880 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 CB   1 
ATOM   2200 O  OG   . SER A-2 1 18  ? -12.689 26.320 32.516 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 OG   1 
ATOM   2201 H  H    . SER A-2 1 18  ? -14.137 26.702 34.880 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 H    1 
ATOM   2202 H  HA   . SER A-2 1 18  ? -11.628 27.470 34.432 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 HA   1 
ATOM   2203 H  HB2  . SER A-2 1 18  ? -13.904 27.866 32.780 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 HB2  1 
ATOM   2204 H  HB3  . SER A-2 1 18  ? -12.458 28.281 32.314 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 HB3  1 
ATOM   2205 H  HG   . SER A-2 1 18  ? -13.134 25.817 32.986 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 HG   1 
HETATM 2206 N  N    . MSE A-2 1 19  ? -13.627 29.870 35.137 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 N    1 
HETATM 2207 C  CA   . MSE A-2 1 19  ? -13.618 31.278 35.528 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CA   1 
HETATM 2208 C  C    . MSE A-2 1 19  ? -12.772 31.504 36.798 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 C    1 
HETATM 2209 O  O    . MSE A-2 1 19  ? -12.205 32.606 36.925 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 O    1 
HETATM 2210 C  CB   . MSE A-2 1 19  ? -15.045 31.820 35.705 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CB   1 
HETATM 2211 C  CG   . MSE A-2 1 19  ? -15.791 31.847 34.407 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CG   1 
HETATM 2212 SE SE   . MSE A-2 1 19  ? -15.136 32.750 32.942 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 SE   1 
HETATM 2213 C  CE   . MSE A-2 1 19  ? -14.371 31.282 32.207 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CE   1 
HETATM 2214 H  H    . MSE A-2 1 19  ? -14.359 29.419 35.157 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 H    1 
HETATM 2215 H  HA   . MSE A-2 1 19  ? -13.200 31.783 34.800 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HA   1 
HETATM 2216 H  HB2  . MSE A-2 1 19  ? -15.524 31.262 36.338 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HB2  1 
HETATM 2217 H  HB3  . MSE A-2 1 19  ? -15.004 32.718 36.069 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HB3  1 
HETATM 2218 H  HG2  . MSE A-2 1 19  ? -16.671 32.210 34.594 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HG2  1 
HETATM 2219 H  HG3  . MSE A-2 1 19  ? -15.922 30.925 34.136 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HG3  1 
HETATM 2220 H  HE1  . MSE A-2 1 19  ? -13.931 31.527 31.390 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HE1  1 
HETATM 2221 H  HE2  . MSE A-2 1 19  ? -15.048 30.627 32.022 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HE2  1 
HETATM 2222 H  HE3  . MSE A-2 1 19  ? -13.729 30.915 32.819 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 HE3  1 
ATOM   2223 N  N    . GLU A-2 1 20  ? -12.736 30.524 37.709 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 N    1 
ATOM   2224 C  CA   . GLU A-2 1 20  ? -11.953 30.677 38.942 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2225 C  C    . GLU A-2 1 20  ? -10.498 30.896 38.516 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 C    1 
ATOM   2226 O  O    . GLU A-2 1 20  ? -9.838  31.827 39.013 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 O    1 
ATOM   2227 C  CB   . GLU A-2 1 20  ? -12.128 29.496 39.891 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2228 C  CG   . GLU A-2 1 20  ? -11.020 29.075 40.814 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2229 C  CD   . GLU A-2 1 20  ? -11.167 27.863 41.686 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2230 O  OE1  . GLU A-2 1 20  ? -11.942 26.916 41.359 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2231 O  OE2  . GLU A-2 1 20  ? -10.592 27.779 42.787 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2232 H  H    . GLU A-2 1 20  ? -13.177 29.799 37.571 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 H    1 
ATOM   2233 H  HA   . GLU A-2 1 20  ? -12.262 31.486 39.401 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2234 H  HB2  . GLU A-2 1 20  ? -12.902 29.686 40.443 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2235 H  HB3  . GLU A-2 1 20  ? -12.354 28.725 39.347 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2236 H  HG2  . GLU A-2 1 20  ? -10.229 28.941 40.269 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2237 H  HG3  . GLU A-2 1 20  ? -10.834 29.827 41.399 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2238 N  N    . PHE A-2 1 21  ? -10.049 30.068 37.566 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 N    1 
ATOM   2239 C  CA   . PHE A-2 1 21  ? -8.676  30.163 37.061 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CA   1 
ATOM   2240 C  C    . PHE A-2 1 21  ? -8.377  31.494 36.392 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 C    1 
ATOM   2241 O  O    . PHE A-2 1 21  ? -7.348  32.117 36.658 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 O    1 
ATOM   2242 C  CB   . PHE A-2 1 21  ? -8.433  29.017 36.057 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CB   1 
ATOM   2243 C  CG   . PHE A-2 1 21  ? -7.028  29.078 35.476 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CG   1 
ATOM   2244 C  CD1  . PHE A-2 1 21  ? -5.983  28.558 36.178 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CD1  1 
ATOM   2245 C  CD2  . PHE A-2 1 21  ? -6.778  29.635 34.227 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CD2  1 
ATOM   2246 C  CE1  . PHE A-2 1 21  ? -4.683  28.594 35.697 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CE1  1 
ATOM   2247 C  CE2  . PHE A-2 1 21  ? -5.504  29.708 33.741 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CE2  1 
ATOM   2248 C  CZ   . PHE A-2 1 21  ? -4.452  29.188 34.491 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CZ   1 
ATOM   2249 H  H    . PHE A-2 1 21  ? -10.576 29.469 37.245 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 H    1 
ATOM   2250 H  HA   . PHE A-2 1 21  ? -8.061  30.050 37.815 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HA   1 
ATOM   2251 H  HB2  . PHE A-2 1 21  ? -8.558  28.165 36.504 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HB2  1 
ATOM   2252 H  HB3  . PHE A-2 1 21  ? -9.081  29.075 35.338 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HB3  1 
ATOM   2253 H  HD1  . PHE A-2 1 21  ? -6.146  28.166 37.006 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HD1  1 
ATOM   2254 H  HD2  . PHE A-2 1 21  ? -7.485  29.962 33.719 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HD2  1 
ATOM   2255 H  HE1  . PHE A-2 1 21  ? -3.985  28.221 36.186 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HE1  1 
ATOM   2256 H  HE2  . PHE A-2 1 21  ? -5.340  30.101 32.914 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HE2  1 
ATOM   2257 H  HZ   . PHE A-2 1 21  ? -3.582  29.247 34.166 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 HZ   1 
ATOM   2258 N  N    . TYR A-2 1 22  ? -9.249  31.899 35.460 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 N    1 
ATOM   2259 C  CA   . TYR A-2 1 22  ? -8.927  33.119 34.699 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CA   1 
ATOM   2260 C  C    . TYR A-2 1 22  ? -9.051  34.358 35.575 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 C    1 
ATOM   2261 O  O    . TYR A-2 1 22  ? -8.329  35.328 35.365 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 O    1 
ATOM   2262 C  CB   . TYR A-2 1 22  ? -9.768  33.189 33.384 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CB   1 
ATOM   2263 C  CG   . TYR A-2 1 22  ? -9.097  32.174 32.441 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CG   1 
ATOM   2264 C  CD1  . TYR A-2 1 22  ? -7.916  32.473 31.773 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CD1  1 
ATOM   2265 C  CD2  . TYR A-2 1 22  ? -9.670  30.927 32.257 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CD2  1 
ATOM   2266 C  CE1  . TYR A-2 1 22  ? -7.336  31.548 30.928 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CE1  1 
ATOM   2267 C  CE2  . TYR A-2 1 22  ? -9.085  29.993 31.427 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CE2  1 
ATOM   2268 C  CZ   . TYR A-2 1 22  ? -7.914  30.307 30.758 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CZ   1 
ATOM   2269 O  OH   . TYR A-2 1 22  ? -7.305  29.387 29.941 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 OH   1 
ATOM   2270 H  H    . TYR A-2 1 22  ? -9.974  31.461 35.310 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 H    1 
ATOM   2271 H  HA   . TYR A-2 1 22  ? -7.987  33.050 34.434 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HA   1 
ATOM   2272 H  HB2  . TYR A-2 1 22  ? -10.692 32.947 33.552 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HB2  1 
ATOM   2273 H  HB3  . TYR A-2 1 22  ? -9.741  34.082 33.005 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HB3  1 
ATOM   2274 H  HD1  . TYR A-2 1 22  ? -7.512  33.302 31.896 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HD1  1 
ATOM   2275 H  HD2  . TYR A-2 1 22  ? -10.460 30.716 32.699 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HD2  1 
ATOM   2276 H  HE1  . TYR A-2 1 22  ? -6.555  31.762 30.471 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HE1  1 
ATOM   2277 H  HE2  . TYR A-2 1 22  ? -9.475  29.156 31.317 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HE2  1 
ATOM   2278 H  HH   . TYR A-2 1 22  ? -7.748  28.697 29.929 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 HH   1 
ATOM   2279 N  N    . ARG A-2 1 23  ? -9.966  34.341 36.538 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 N    1 
ATOM   2280 C  CA   . ARG A-2 1 23  ? -10.067 35.397 37.544 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CA   1 
ATOM   2281 C  C    . ARG A-2 1 23  ? -8.729  35.546 38.267 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 C    1 
ATOM   2282 O  O    . ARG A-2 1 23  ? -8.187  36.634 38.495 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 O    1 
ATOM   2283 C  CB   . ARG A-2 1 23  ? -11.195 35.122 38.556 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CB   1 
ATOM   2284 C  CG   . ARG A-2 1 23  ? -11.475 36.322 39.432 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CG   1 
ATOM   2285 C  CD   . ARG A-2 1 23  ? -12.825 36.372 40.085 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CD   1 
ATOM   2286 N  NE   . ARG A-2 1 23  ? -13.947 35.958 39.259 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NE   1 
ATOM   2287 C  CZ   . ARG A-2 1 23  ? -14.480 34.746 39.225 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2288 N  NH1  . ARG A-2 1 23  ? -14.036 33.722 39.948 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2289 N  NH2  . ARG A-2 1 23  ? -15.505 34.573 38.411 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2290 H  H    . ARG A-2 1 23  ? -10.519 33.684 36.571 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 H    1 
ATOM   2291 H  HA   . ARG A-2 1 23  ? -10.264 36.240 37.086 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HA   1 
ATOM   2292 H  HB2  . ARG A-2 1 23  ? -12.003 34.883 38.076 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HB2  1 
ATOM   2293 H  HB3  . ARG A-2 1 23  ? -10.947 34.370 39.116 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HB3  1 
ATOM   2294 H  HG2  . ARG A-2 1 23  ? -10.800 36.353 40.129 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HG2  1 
ATOM   2295 H  HG3  . ARG A-2 1 23  ? -11.370 37.122 38.893 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HG3  1 
ATOM   2296 H  HD2  . ARG A-2 1 23  ? -12.803 35.807 40.874 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HD2  1 
ATOM   2297 H  HD3  . ARG A-2 1 23  ? -12.986 37.281 40.384 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HD3  1 
ATOM   2298 H  HE   . ARG A-2 1 23  ? -14.296 36.554 38.747 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HE   1 
ATOM   2299 H  HH11 . ARG A-2 1 23  ? -14.416 32.953 39.883 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HH11 1 
ATOM   2300 H  HH12 . ARG A-2 1 23  ? -13.369 33.828 40.480 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HH12 1 
ATOM   2301 H  HH21 . ARG A-2 1 23  ? -15.794 35.230 37.937 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HH21 1 
ATOM   2302 H  HH22 . ARG A-2 1 23  ? -15.884 33.803 38.355 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 HH22 1 
ATOM   2303 N  N    . LYS A-2 1 24  ? -8.154  34.402 38.655 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 N    1 
ATOM   2304 C  CA   . LYS A-2 1 24  ? -6.878  34.437 39.362 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CA   1 
ATOM   2305 C  C    . LYS A-2 1 24  ? -5.779  34.984 38.443 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 C    1 
ATOM   2306 O  O    . LYS A-2 1 24  ? -4.826  35.575 38.952 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 O    1 
ATOM   2307 C  CB   . LYS A-2 1 24  ? -6.419  33.076 39.857 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CB   1 
ATOM   2308 C  CG   . LYS A-2 1 24  ? -7.471  32.202 40.457 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CG   1 
ATOM   2309 C  CD   . LYS A-2 1 24  ? -6.941  31.417 41.637 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CD   1 
ATOM   2310 C  CE   . LYS A-2 1 24  ? -8.049  30.936 42.548 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CE   1 
ATOM   2311 N  NZ   . LYS A-2 1 24  ? -8.282  29.469 42.532 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 NZ   1 
ATOM   2312 H  H    . LYS A-2 1 24  ? -8.535  33.649 38.489 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 H    1 
ATOM   2313 H  HA   . LYS A-2 1 24  ? -6.966  35.035 40.133 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HA   1 
ATOM   2314 H  HB2  . LYS A-2 1 24  ? -6.019  32.601 39.111 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HB2  1 
ATOM   2315 H  HB3  . LYS A-2 1 24  ? -5.724  33.213 40.519 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HB3  1 
ATOM   2316 H  HG2  . LYS A-2 1 24  ? -8.216  32.751 40.746 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HG2  1 
ATOM   2317 H  HG3  . LYS A-2 1 24  ? -7.798  31.585 39.783 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HG3  1 
ATOM   2318 H  HD2  . LYS A-2 1 24  ? -6.442  30.651 41.312 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HD2  1 
ATOM   2319 H  HD3  . LYS A-2 1 24  ? -6.332  31.976 42.144 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HD3  1 
ATOM   2320 H  HE2  . LYS A-2 1 24  ? -7.839  31.205 43.457 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HE2  1 
ATOM   2321 H  HE3  . LYS A-2 1 24  ? -8.872  31.382 42.295 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HE3  1 
ATOM   2322 H  HZ1  . LYS A-2 1 24  ? -8.956  29.269 43.078 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HZ1  1 
ATOM   2323 H  HZ2  . LYS A-2 1 24  ? -7.546  29.048 42.804 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HZ2  1 
ATOM   2324 H  HZ3  . LYS A-2 1 24  ? -8.483  29.210 41.705 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 HZ3  1 
HETATM 2325 N  N    . MSE A-2 1 25  ? -5.918  34.785 37.123 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 N    1 
HETATM 2326 C  CA   . MSE A-2 1 25  ? -4.876  35.308 36.235 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CA   1 
HETATM 2327 C  C    . MSE A-2 1 25  ? -4.992  36.815 36.082 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 C    1 
HETATM 2328 O  O    . MSE A-2 1 25  ? -4.162  37.510 35.494 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 O    1 
HETATM 2329 C  CB   . MSE A-2 1 25  ? -4.976  34.620 34.871 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CB   1 
HETATM 2330 C  CG   . MSE A-2 1 25  ? -4.540  33.163 34.872 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CG   1 
HETATM 2331 SE SE   . MSE A-2 1 25  ? -2.873  32.765 35.517 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 SE   1 
HETATM 2332 C  CE   . MSE A-2 1 25  ? -1.873  33.767 34.436 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CE   1 
HETATM 2333 H  H    . MSE A-2 1 25  ? -6.598  34.363 36.808 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 H    1 
HETATM 2334 H  HA   . MSE A-2 1 25  ? -4.001  35.101 36.625 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HA   1 
HETATM 2335 H  HB2  . MSE A-2 1 25  ? -5.895  34.669 34.565 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HB2  1 
HETATM 2336 H  HB3  . MSE A-2 1 25  ? -4.428  35.108 34.237 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HB3  1 
HETATM 2337 H  HG2  . MSE A-2 1 25  ? -4.591  32.838 33.960 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HG2  1 
HETATM 2338 H  HG3  . MSE A-2 1 25  ? -5.187  32.660 35.391 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HG3  1 
HETATM 2339 H  HE1  . MSE A-2 1 25  ? -0.946  33.647 34.656 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HE1  1 
HETATM 2340 H  HE2  . MSE A-2 1 25  ? -2.111  34.691 34.545 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HE2  1 
HETATM 2341 H  HE3  . MSE A-2 1 25  ? -2.022  33.503 33.525 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 HE3  1 
ATOM   2342 N  N    . GLY A-2 1 26  ? -6.077  37.406 36.588 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 N    1 
ATOM   2343 C  CA   . GLY A-2 1 26  ? -6.210  38.833 36.419 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 CA   1 
ATOM   2344 C  C    . GLY A-2 1 26  ? -7.252  39.276 35.427 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 C    1 
ATOM   2345 O  O    . GLY A-2 1 26  ? -7.508  40.448 35.241 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 O    1 
ATOM   2346 H  H    . GLY A-2 1 26  ? -6.678  36.951 37.002 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 H    1 
ATOM   2347 H  HA2  . GLY A-2 1 26  ? -6.423  39.225 37.281 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   2348 H  HA3  . GLY A-2 1 26  ? -5.352  39.190 36.142 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   2349 N  N    . VAL A-2 1 27  ? -7.874  38.313 34.763 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 N    1 
ATOM   2350 C  CA   . VAL A-2 1 27  ? -8.885  38.644 33.756 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2351 C  C    . VAL A-2 1 27  ? -10.149 39.152 34.436 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 C    1 
ATOM   2352 O  O    . VAL A-2 1 27  ? -10.538 38.507 35.409 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 O    1 
ATOM   2353 C  CB   . VAL A-2 1 27  ? -9.193  37.421 32.881 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2354 C  CG1  . VAL A-2 1 27  ? -10.172 37.792 31.783 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2355 C  CG2  . VAL A-2 1 27  ? -7.886  36.895 32.309 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2356 H  H    . VAL A-2 1 27  ? -7.684  37.490 34.924 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 H    1 
ATOM   2357 H  HA   . VAL A-2 1 27  ? -8.532  39.356 33.183 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2358 H  HB   . VAL A-2 1 27  ? -9.595  36.725 33.442 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2359 H  HG11 . VAL A-2 1 27  ? -10.988 38.110 32.176 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2360 H  HG12 . VAL A-2 1 27  ? -10.356 37.019 31.244 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2361 H  HG13 . VAL A-2 1 27  ? -9.791  38.482 31.235 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2362 H  HG21 . VAL A-2 1 27  ? -7.287  36.678 33.027 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2363 H  HG22 . VAL A-2 1 27  ? -7.488  37.567 31.751 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2364 H  HG23 . VAL A-2 1 27  ? -8.059  36.107 31.788 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2365 N  N    . GLU A-2 1 28  ? -10.676 40.243 33.899 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 N    1 
ATOM   2366 C  CA   . GLU A-2 1 28  ? -11.914 40.891 34.258 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2367 C  C    . GLU A-2 1 28  ? -13.099 40.017 33.870 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 C    1 
ATOM   2368 O  O    . GLU A-2 1 28  ? -13.481 39.981 32.686 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 O    1 
ATOM   2369 C  CB   . GLU A-2 1 28  ? -12.049 42.242 33.535 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2370 C  CG   . GLU A-2 1 28  ? -13.233 43.039 34.046 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2371 C  CD   . GLU A-2 1 28  ? -12.982 43.446 35.493 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2372 O  OE1  . GLU A-2 1 28  ? -12.110 44.322 35.690 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2373 O  OE2  . GLU A-2 1 28  ? -13.660 42.868 36.369 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2374 H  H    . GLU A-2 1 28  ? -10.228 40.607 33.262 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 H    1 
ATOM   2375 H  HA   . GLU A-2 1 28  ? -11.929 41.041 35.226 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2376 H  HB2  . GLU A-2 1 28  ? -11.237 42.757 33.664 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2377 H  HB3  . GLU A-2 1 28  ? -12.156 42.086 32.583 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2378 H  HG2  . GLU A-2 1 28  ? -13.357 43.830 33.499 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2379 H  HG3  . GLU A-2 1 28  ? -14.038 42.501 33.992 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2380 N  N    . ILE A-2 1 29  ? -13.681 39.292 34.812 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 N    1 
ATOM   2381 C  CA   . ILE A-2 1 29  ? -14.727 38.347 34.354 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CA   1 
ATOM   2382 C  C    . ILE A-2 1 29  ? -16.078 38.948 34.658 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 C    1 
ATOM   2383 O  O    . ILE A-2 1 29  ? -16.309 39.390 35.787 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 O    1 
ATOM   2384 C  CB   . ILE A-2 1 29  ? -14.503 36.981 35.027 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CB   1 
ATOM   2385 C  CG1  . ILE A-2 1 29  ? -13.140 36.365 34.679 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CG1  1 
ATOM   2386 C  CG2  . ILE A-2 1 29  ? -15.587 35.975 34.759 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CG2  1 
ATOM   2387 C  CD1  . ILE A-2 1 29  ? -12.882 36.072 33.228 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CD1  1 
ATOM   2388 H  H    . ILE A-2 1 29  ? -13.464 39.364 35.641 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 H    1 
ATOM   2389 H  HA   . ILE A-2 1 29  ? -14.646 38.235 33.384 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HA   1 
ATOM   2390 H  HB   . ILE A-2 1 29  ? -14.501 37.141 35.994 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HB   1 
ATOM   2391 H  HG12 . ILE A-2 1 29  ? -12.448 36.968 34.993 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HG12 1 
ATOM   2392 H  HG13 . ILE A-2 1 29  ? -13.047 35.537 35.175 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HG13 1 
ATOM   2393 H  HG21 . ILE A-2 1 29  ? -15.375 35.150 35.203 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HG21 1 
ATOM   2394 H  HG22 . ILE A-2 1 29  ? -15.654 35.821 33.814 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HG22 1 
ATOM   2395 H  HG23 . ILE A-2 1 29  ? -16.423 36.310 35.090 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HG23 1 
ATOM   2396 H  HD11 . ILE A-2 1 29  ? -12.006 35.693 33.129 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HD11 1 
ATOM   2397 H  HD12 . ILE A-2 1 29  ? -12.937 36.887 32.723 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HD12 1 
ATOM   2398 H  HD13 . ILE A-2 1 29  ? -13.539 35.451 32.906 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 HD13 1 
ATOM   2399 N  N    . PRO A-2 1 30  ? -16.980 38.978 33.679 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 N    1 
ATOM   2400 C  CA   . PRO A-2 1 30  ? -18.342 39.458 33.914 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CA   1 
ATOM   2401 C  C    . PRO A-2 1 30  ? -18.978 38.848 35.152 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 C    1 
ATOM   2402 O  O    . PRO A-2 1 30  ? -18.733 37.686 35.485 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 O    1 
ATOM   2403 C  CB   . PRO A-2 1 30  ? -19.073 38.939 32.671 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CB   1 
ATOM   2404 C  CG   . PRO A-2 1 30  ? -18.043 38.920 31.600 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CG   1 
ATOM   2405 C  CD   . PRO A-2 1 30  ? -16.756 38.560 32.283 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CD   1 
ATOM   2406 H  HA   . PRO A-2 1 30  ? -18.368 40.437 33.953 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HA   1 
ATOM   2407 H  HB2  . PRO A-2 1 30  ? -19.424 38.048 32.826 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HB2  1 
ATOM   2408 H  HB3  . PRO A-2 1 30  ? -19.806 39.527 32.432 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HB3  1 
ATOM   2409 H  HG2  . PRO A-2 1 30  ? -18.266 38.262 30.923 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HG2  1 
ATOM   2410 H  HG3  . PRO A-2 1 30  ? -17.973 39.791 31.178 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HG3  1 
ATOM   2411 H  HD2  . PRO A-2 1 30  ? -16.586 37.607 32.228 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HD2  1 
ATOM   2412 H  HD3  . PRO A-2 1 30  ? -16.008 39.038 31.892 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 HD3  1 
ATOM   2413 N  N    . ALA A-2 1 31  ? -19.809 39.596 35.857 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 N    1 
ATOM   2414 C  CA   . ALA A-2 1 31  ? -20.589 39.084 36.963 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2415 C  C    . ALA A-2 1 31  ? -21.374 37.850 36.568 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 C    1 
ATOM   2416 O  O    . ALA A-2 1 31  ? -21.830 37.775 35.428 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 O    1 
ATOM   2417 C  CB   . ALA A-2 1 31  ? -21.591 40.144 37.455 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2418 H  H    . ALA A-2 1 31  ? -19.889 40.427 35.649 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 H    1 
ATOM   2419 H  HA   . ALA A-2 1 31  ? -19.984 38.854 37.699 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2420 H  HB1  . ALA A-2 1 31  ? -21.115 40.927 37.741 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2421 H  HB2  . ALA A-2 1 31  ? -22.096 39.789 38.192 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2422 H  HB3  . ALA A-2 1 31  ? -22.189 40.375 36.741 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2423 N  N    . GLU A-2 1 32  ? -21.559 36.902 37.493 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 N    1 
ATOM   2424 C  CA   . GLU A-2 1 32  ? -22.558 35.868 37.211 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2425 C  C    . GLU A-2 1 32  ? -22.173 34.941 36.071 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 C    1 
ATOM   2426 O  O    . GLU A-2 1 32  ? -22.979 34.101 35.645 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 O    1 
ATOM   2427 C  CB   . GLU A-2 1 32  ? -23.892 36.566 36.883 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2428 C  CG   . GLU A-2 1 32  ? -24.352 37.568 37.924 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2429 C  CD   . GLU A-2 1 32  ? -25.787 38.037 37.789 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2430 O  OE1  . GLU A-2 1 32  ? -26.726 37.227 37.607 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2431 O  OE2  . GLU A-2 1 32  ? -26.044 39.265 37.886 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2432 H  H    . GLU A-2 1 32  ? -21.108 36.899 38.226 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 H    1 
ATOM   2433 H  HA   . GLU A-2 1 32  ? -22.683 35.328 38.020 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2434 H  HB2  . GLU A-2 1 32  ? -23.801 37.023 36.032 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2435 H  HB3  . GLU A-2 1 32  ? -24.579 35.889 36.780 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2436 H  HG2  . GLU A-2 1 32  ? -24.241 37.170 38.802 1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2437 H  HG3  . GLU A-2 1 32  ? -23.771 38.344 37.881 1.00 71.37  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2438 N  N    . ALA A-2 1 33  ? -20.949 35.060 35.567 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 N    1 
ATOM   2439 C  CA   . ALA A-2 1 33  ? -20.511 34.237 34.438 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2440 C  C    . ALA A-2 1 33  ? -20.582 32.743 34.715 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 C    1 
ATOM   2441 O  O    . ALA A-2 1 33  ? -20.638 31.961 33.751 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 O    1 
ATOM   2442 C  CB   . ALA A-2 1 33  ? -19.084 34.607 34.067 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2443 H  H    . ALA A-2 1 33  ? -20.405 35.631 35.910 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 H    1 
ATOM   2444 H  HA   . ALA A-2 1 33  ? -21.088 34.435 33.671 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2445 H  HB1  . ALA A-2 1 33  ? -19.033 35.550 33.890 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2446 H  HB2  . ALA A-2 1 33  ? -18.820 34.120 33.283 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2447 H  HB3  . ALA A-2 1 33  ? -18.496 34.386 34.793 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2448 N  N    . ASP A-2 1 34  ? -20.561 32.323 35.984 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 N    1 
ATOM   2449 C  CA   . ASP A-2 1 34  ? -20.630 30.890 36.252 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 CA   1 
ATOM   2450 C  C    . ASP A-2 1 34  ? -21.910 30.239 35.718 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 C    1 
ATOM   2451 O  O    . ASP A-2 1 34  ? -21.932 29.040 35.498 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 O    1 
ATOM   2452 C  CB   . ASP A-2 1 34  ? -20.610 30.593 37.750 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 CB   1 
ATOM   2453 C  CG   . ASP A-2 1 34  ? -19.356 30.959 38.500 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 CG   1 
ATOM   2454 O  OD1  . ASP A-2 1 34  ? -18.354 31.292 37.851 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   2455 O  OD2  . ASP A-2 1 34  ? -19.344 30.907 39.752 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   2456 H  H    . ASP A-2 1 34  ? -20.507 32.887 36.631 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 H    1 
ATOM   2457 H  HA   . ASP A-2 1 34  ? -19.858 30.455 35.834 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 HA   1 
ATOM   2458 H  HB2  . ASP A-2 1 34  ? -21.353 31.063 38.160 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   2459 H  HB3  . ASP A-2 1 34  ? -20.767 29.644 37.871 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 HB3  1 
ATOM   2460 N  N    . SER A-2 1 35  ? -22.993 30.995 35.538 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 N    1 
ATOM   2461 C  CA   . SER A-2 1 35  ? -24.239 30.437 35.076 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CA   1 
ATOM   2462 C  C    . SER A-2 1 35  ? -24.407 30.572 33.565 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 C    1 
ATOM   2463 O  O    . SER A-2 1 35  ? -25.439 30.151 33.035 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 O    1 
ATOM   2464 C  CB   . SER A-2 1 35  ? -25.429 31.156 35.727 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CB   1 
ATOM   2465 O  OG   . SER A-2 1 35  ? -25.668 30.739 37.052 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 OG   1 
ATOM   2466 H  H    . SER A-2 1 35  ? -22.947 31.838 35.703 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 H    1 
ATOM   2467 H  HA   . SER A-2 1 35  ? -24.271 29.487 35.316 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 HA   1 
ATOM   2468 H  HB2  . SER A-2 1 35  ? -25.262 32.111 35.722 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 HB2  1 
ATOM   2469 H  HB3  . SER A-2 1 35  ? -26.225 30.992 35.196 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 HB3  1 
ATOM   2470 H  HG   . SER A-2 1 35  ? -25.786 29.928 37.066 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 HG   1 
ATOM   2471 N  N    . ALA A-2 1 36  ? -23.423 31.177 32.889 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 N    1 
ATOM   2472 C  CA   . ALA A-2 1 36  ? -23.621 31.479 31.473 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2473 C  C    . ALA A-2 1 36  ? -23.197 30.326 30.587 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 C    1 
ATOM   2474 O  O    . ALA A-2 1 36  ? -22.230 29.635 30.916 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 O    1 
ATOM   2475 C  CB   . ALA A-2 1 36  ? -22.814 32.710 31.123 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2476 H  H    . ALA A-2 1 36  ? -22.686 31.383 33.281 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 H    1 
ATOM   2477 H  HA   . ALA A-2 1 36  ? -24.570 31.667 31.318 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2478 H  HB1  . ALA A-2 1 36  ? -23.081 33.439 31.688 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2479 H  HB2  . ALA A-2 1 36  ? -22.969 32.943 30.205 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2480 H  HB3  . ALA A-2 1 36  ? -21.881 32.528 31.254 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2481 N  N    . PRO A-2 1 37  ? -23.866 30.147 29.465 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 N    1 
ATOM   2482 C  CA   . PRO A-2 1 37  ? -23.425 29.169 28.470 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CA   1 
ATOM   2483 C  C    . PRO A-2 1 37  ? -22.236 29.661 27.651 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 C    1 
ATOM   2484 O  O    . PRO A-2 1 37  ? -21.517 28.887 27.036 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 O    1 
ATOM   2485 C  CB   . PRO A-2 1 37  ? -24.676 29.069 27.573 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CB   1 
ATOM   2486 C  CG   . PRO A-2 1 37  ? -25.292 30.430 27.670 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CG   1 
ATOM   2487 C  CD   . PRO A-2 1 37  ? -25.129 30.845 29.103 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CD   1 
ATOM   2488 H  HA   . PRO A-2 1 37  ? -23.227 28.307 28.891 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HA   1 
ATOM   2489 H  HB2  . PRO A-2 1 37  ? -24.432 28.862 26.658 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HB2  1 
ATOM   2490 H  HB3  . PRO A-2 1 37  ? -25.285 28.388 27.900 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HB3  1 
ATOM   2491 H  HG2  . PRO A-2 1 37  ? -24.839 31.053 27.081 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HG2  1 
ATOM   2492 H  HG3  . PRO A-2 1 37  ? -26.231 30.399 27.429 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HG3  1 
ATOM   2493 H  HD2  . PRO A-2 1 37  ? -25.040 31.807 29.187 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HD2  1 
ATOM   2494 H  HD3  . PRO A-2 1 37  ? -25.872 30.543 29.648 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 HD3  1 
ATOM   2495 N  N    . HIS A-2 1 38  ? -22.048 30.956 27.640 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 N    1 
ATOM   2496 C  CA   . HIS A-2 1 38  ? -21.017 31.694 26.898 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CA   1 
ATOM   2497 C  C    . HIS A-2 1 38  ? -20.590 32.926 27.675 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 C    1 
ATOM   2498 O  O    . HIS A-2 1 38  ? -21.485 33.683 28.059 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 O    1 
ATOM   2499 C  CB   . HIS A-2 1 38  ? -21.575 32.079 25.520 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CB   1 
ATOM   2500 C  CG   . HIS A-2 1 38  ? -20.680 32.937 24.668 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CG   1 
ATOM   2501 N  ND1  . HIS A-2 1 38  ? -19.716 32.476 23.803 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2502 C  CD2  . HIS A-2 1 38  ? -20.617 34.292 24.561 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2503 C  CE1  . HIS A-2 1 38  ? -19.109 33.476 23.214 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2504 N  NE2  . HIS A-2 1 38  ? -19.632 34.616 23.644 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 NE2  1 
ATOM   2505 H  H    . HIS A-2 1 38  ? -22.586 31.426 28.120 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 H    1 
ATOM   2506 H  HA   . HIS A-2 1 38  ? -20.238 31.112 26.774 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 HA   1 
ATOM   2507 H  HB2  . HIS A-2 1 38  ? -21.771 31.263 25.032 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 HB2  1 
ATOM   2508 H  HB3  . HIS A-2 1 38  ? -22.414 32.548 25.651 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 HB3  1 
ATOM   2509 H  HD1  . HIS A-2 1 38  ? -19.536 31.646 23.668 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 HD1  1 
ATOM   2510 H  HD2  . HIS A-2 1 38  ? -21.147 34.899 25.026 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 HD2  1 
ATOM   2511 H  HE1  . HIS A-2 1 38  ? -18.421 33.399 22.593 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 HE1  1 
ATOM   2512 N  N    . THR A-2 1 39  ? -19.287 33.125 27.873 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 N    1 
ATOM   2513 C  CA   . THR A-2 1 39  ? -18.784 34.268 28.613 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 CA   1 
ATOM   2514 C  C    . THR A-2 1 39  ? -17.719 34.961 27.782 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 C    1 
ATOM   2515 O  O    . THR A-2 1 39  ? -16.960 34.267 27.082 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 O    1 
ATOM   2516 C  CB   . THR A-2 1 39  ? -18.167 33.816 29.959 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 CB   1 
ATOM   2517 O  OG1  . THR A-2 1 39  ? -19.218 33.320 30.774 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 OG1  1 
ATOM   2518 C  CG2  . THR A-2 1 39  ? -17.528 34.956 30.714 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 CG2  1 
ATOM   2519 H  H    . THR A-2 1 39  ? -18.726 32.558 27.552 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 H    1 
ATOM   2520 H  HA   . THR A-2 1 39  ? -19.519 34.892 28.786 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 HA   1 
ATOM   2521 H  HB   . THR A-2 1 39  ? -17.506 33.110 29.802 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 HB   1 
ATOM   2522 H  HG1  . THR A-2 1 39  ? -19.580 32.688 30.398 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 HG1  1 
ATOM   2523 H  HG21 . THR A-2 1 39  ? -17.156 34.626 31.535 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 HG21 1 
ATOM   2524 H  HG22 . THR A-2 1 39  ? -18.192 35.622 30.909 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 HG22 1 
ATOM   2525 H  HG23 . THR A-2 1 39  ? -16.832 35.344 30.180 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 HG23 1 
ATOM   2526 N  N    . GLU A-2 1 40  ? -17.685 36.294 27.859 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 N    1 
ATOM   2527 C  CA   . GLU A-2 1 40  ? -16.635 37.035 27.188 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2528 C  C    . GLU A-2 1 40  ? -15.920 37.984 28.137 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 C    1 
ATOM   2529 O  O    . GLU A-2 1 40  ? -16.538 38.702 28.916 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 O    1 
ATOM   2530 C  CB   . GLU A-2 1 40  ? -17.179 37.854 25.998 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2531 C  CG   . GLU A-2 1 40  ? -17.902 36.976 24.989 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2532 C  CD   . GLU A-2 1 40  ? -18.376 37.648 23.735 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2533 O  OE1  . GLU A-2 1 40  ? -18.128 38.843 23.542 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2534 O  OE2  . GLU A-2 1 40  ? -19.027 37.001 22.874 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2535 H  H    . GLU A-2 1 40  ? -18.287 36.713 28.308 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 H    1 
ATOM   2536 H  HA   . GLU A-2 1 40  ? -15.979 36.394 26.844 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2537 H  HB2  . GLU A-2 1 40  ? -17.790 38.531 26.329 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2538 H  HB3  . GLU A-2 1 40  ? -16.443 38.307 25.558 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2539 H  HG2  . GLU A-2 1 40  ? -17.308 36.252 24.738 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2540 H  HG3  . GLU A-2 1 40  ? -18.671 36.580 25.429 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2541 N  N    . ALA A-2 1 41  ? -14.613 37.997 28.022 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 N    1 
ATOM   2542 C  CA   . ALA A-2 1 41  ? -13.727 38.975 28.593 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2543 C  C    . ALA A-2 1 41  ? -13.153 39.873 27.486 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 C    1 
ATOM   2544 O  O    . ALA A-2 1 41  ? -12.918 39.441 26.363 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 O    1 
ATOM   2545 C  CB   . ALA A-2 1 41  ? -12.602 38.311 29.355 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2546 H  H    . ALA A-2 1 41  ? -14.254 37.364 27.565 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 H    1 
ATOM   2547 H  HA   . ALA A-2 1 41  ? -14.238 39.534 29.214 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2548 H  HB1  . ALA A-2 1 41  ? -12.968 37.762 30.052 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2549 H  HB2  . ALA A-2 1 41  ? -12.037 38.984 29.742 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2550 H  HB3  . ALA A-2 1 41  ? -12.087 37.766 28.756 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2551 N  N    . VAL A-2 1 42  ? -12.937 41.117 27.841 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 N    1 
ATOM   2552 C  CA   . VAL A-2 1 42  ? -12.468 42.136 26.924 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2553 C  C    . VAL A-2 1 42  ? -10.984 42.431 27.125 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 C    1 
ATOM   2554 O  O    . VAL A-2 1 42  ? -10.525 42.625 28.247 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 O    1 
ATOM   2555 C  CB   . VAL A-2 1 42  ? -13.336 43.382 27.179 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2556 C  CG1  . VAL A-2 1 42  ? -12.677 44.599 26.562 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2557 C  CG2  . VAL A-2 1 42  ? -14.743 43.161 26.649 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2558 H  H    . VAL A-2 1 42  ? -13.080 41.339 28.660 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 H    1 
ATOM   2559 H  HA   . VAL A-2 1 42  ? -12.611 41.829 26.004 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2560 H  HB   . VAL A-2 1 42  ? -13.393 43.523 28.148 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2561 H  HG11 . VAL A-2 1 42  ? -11.784 44.685 26.902 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2562 H  HG12 . VAL A-2 1 42  ? -13.182 45.384 26.785 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2563 H  HG13 . VAL A-2 1 42  ? -12.649 44.497 25.608 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2564 H  HG21 . VAL A-2 1 42  ? -15.125 42.388 27.071 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2565 H  HG22 . VAL A-2 1 42  ? -14.709 43.024 25.700 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2566 H  HG23 . VAL A-2 1 42  ? -15.282 43.931 26.842 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2567 N  N    . LEU A-2 1 43  ? -10.217 42.458 26.035 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 N    1 
ATOM   2568 C  CA   . LEU A-2 1 43  ? -8.803  42.694 26.086 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CA   1 
ATOM   2569 C  C    . LEU A-2 1 43  ? -8.521  44.058 25.480 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 C    1 
ATOM   2570 O  O    . LEU A-2 1 43  ? -9.430  44.627 24.863 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 O    1 
ATOM   2571 C  CB   . LEU A-2 1 43  ? -8.108  41.586 25.309 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CB   1 
ATOM   2572 C  CG   . LEU A-2 1 43  ? -7.815  40.236 25.952 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CG   1 
ATOM   2573 C  CD1  . LEU A-2 1 43  ? -8.690  39.939 27.156 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2574 C  CD2  . LEU A-2 1 43  ? -7.942  39.146 24.890 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2575 H  H    . LEU A-2 1 43  ? -10.585 42.328 25.269 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 H    1 
ATOM   2576 H  HA   . LEU A-2 1 43  ? -8.501  42.680 27.019 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HA   1 
ATOM   2577 H  HB2  . LEU A-2 1 43  ? -8.644  41.414 24.518 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HB2  1 
ATOM   2578 H  HB3  . LEU A-2 1 43  ? -7.261  41.944 25.000 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HB3  1 
ATOM   2579 H  HG   . LEU A-2 1 43  ? -6.884  40.247 26.256 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HG   1 
ATOM   2580 H  HD11 . LEU A-2 1 43  ? -8.441  39.092 27.532 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HD11 1 
ATOM   2581 H  HD12 . LEU A-2 1 43  ? -9.610  39.910 26.884 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HD12 1 
ATOM   2582 H  HD13 . LEU A-2 1 43  ? -8.573  40.628 27.814 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HD13 1 
ATOM   2583 H  HD21 . LEU A-2 1 43  ? -7.398  39.373 24.132 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HD21 1 
ATOM   2584 H  HD22 . LEU A-2 1 43  ? -8.859  39.072 24.614 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HD22 1 
ATOM   2585 H  HD23 . LEU A-2 1 43  ? -7.649  38.308 25.255 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 HD23 1 
ATOM   2586 N  N    . ASP A-2 1 44  ? -7.325  44.554 25.629 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 N    1 
ATOM   2587 C  CA   . ASP A-2 1 44  ? -6.957  45.817 25.012 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 CA   1 
ATOM   2588 C  C    . ASP A-2 1 44  ? -7.277  45.787 23.533 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 C    1 
ATOM   2589 O  O    . ASP A-2 1 44  ? -7.113  44.737 22.901 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 O    1 
ATOM   2590 H  H    . ASP A-2 1 44  ? -6.745  44.127 26.100 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 H    1 
ATOM   2591 H  HA   . ASP A-2 1 44  ? -7.444  46.541 25.436 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 HA   1 
ATOM   2592 N  N    . GLY A-2 1 45  ? -7.762  46.890 22.999 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 N    1 
ATOM   2593 C  CA   . GLY A-2 1 45  ? -8.075  46.980 21.593 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 CA   1 
ATOM   2594 C  C    . GLY A-2 1 45  ? -9.453  46.442 21.253 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 C    1 
ATOM   2595 O  O    . GLY A-2 1 45  ? -9.938  46.634 20.136 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 O    1 
ATOM   2596 H  H    . GLY A-2 1 45  ? -7.896  47.575 23.502 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 H    1 
ATOM   2597 H  HA2  . GLY A-2 1 45  ? -8.022  47.908 21.317 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   2598 H  HA3  . GLY A-2 1 45  ? -7.410  46.484 21.090 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   2599 N  N    . GLY A-2 1 46  ? -10.068 45.762 22.223 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 N    1 
ATOM   2600 C  CA   . GLY A-2 1 46  ? -11.388 45.220 22.107 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 CA   1 
ATOM   2601 C  C    . GLY A-2 1 46  ? -11.521 43.826 21.554 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 C    1 
ATOM   2602 O  O    . GLY A-2 1 46  ? -12.641 43.338 21.398 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 O    1 
ATOM   2603 H  H    . GLY A-2 1 46  ? -9.646  45.643 22.963 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 H    1 
ATOM   2604 H  HA2  . GLY A-2 1 46  ? -11.794 45.232 22.988 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   2605 H  HA3  . GLY A-2 1 46  ? -11.906 45.816 21.544 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   2606 N  N    . ILE A-2 1 47  ? -10.438 43.142 21.242 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 N    1 
ATOM   2607 C  CA   . ILE A-2 1 47  ? -10.471 41.698 21.061 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CA   1 
ATOM   2608 C  C    . ILE A-2 1 47  ? -11.026 41.066 22.330 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 C    1 
ATOM   2609 O  O    . ILE A-2 1 47  ? -10.782 41.427 23.474 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 O    1 
ATOM   2610 C  CB   . ILE A-2 1 47  ? -9.081  41.183 20.661 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CB   1 
ATOM   2611 C  CG1  . ILE A-2 1 47  ? -8.700  41.639 19.240 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CG1  1 
ATOM   2612 C  CG2  . ILE A-2 1 47  ? -8.946  39.672 20.794 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CG2  1 
ATOM   2613 C  CD1  . ILE A-2 1 47  ? -8.233  40.549 18.322 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CD1  1 
ATOM   2614 H  H    . ILE A-2 1 47  ? -9.692  43.560 21.142 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 H    1 
ATOM   2615 H  HA   . ILE A-2 1 47  ? -11.090 41.499 20.328 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HA   1 
ATOM   2616 H  HB   . ILE A-2 1 47  ? -8.435  41.586 21.277 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HB   1 
ATOM   2617 H  HG12 . ILE A-2 1 47  ? -9.471  42.069 18.838 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HG12 1 
ATOM   2618 H  HG13 . ILE A-2 1 47  ? -7.998  42.304 19.309 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HG13 1 
ATOM   2619 H  HG21 . ILE A-2 1 47  ? -8.060  39.406 20.538 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HG21 1 
ATOM   2620 H  HG22 . ILE A-2 1 47  ? -9.587  39.242 20.223 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HG22 1 
ATOM   2621 H  HG23 . ILE A-2 1 47  ? -9.107  39.416 21.705 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HG23 1 
ATOM   2622 H  HD11 . ILE A-2 1 47  ? -8.036  40.920 17.459 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HD11 1 
ATOM   2623 H  HD12 . ILE A-2 1 47  ? -8.921  39.885 18.237 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HD12 1 
ATOM   2624 H  HD13 . ILE A-2 1 47  ? -7.441  40.144 18.684 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 HD13 1 
ATOM   2625 N  N    . ARG A-2 1 48  ? -11.859 40.066 22.084 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 N    1 
ATOM   2626 C  CA   . ARG A-2 1 48  ? -12.526 39.297 23.104 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CA   1 
ATOM   2627 C  C    . ARG A-2 1 48  ? -11.887 37.918 23.269 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 C    1 
ATOM   2628 O  O    . ARG A-2 1 48  ? -11.510 37.297 22.283 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 O    1 
ATOM   2629 C  CB   . ARG A-2 1 48  ? -14.008 39.099 22.699 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CB   1 
ATOM   2630 C  CG   . ARG A-2 1 48  ? -14.681 40.445 22.359 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CG   1 
ATOM   2631 C  CD   . ARG A-2 1 48  ? -15.586 40.776 23.480 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CD   1 
ATOM   2632 N  NE   . ARG A-2 1 48  ? -16.185 42.088 23.617 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 NE   1 
ATOM   2633 C  CZ   . ARG A-2 1 48  ? -17.281 42.320 24.343 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2634 N  NH1  . ARG A-2 1 48  ? -17.937 41.358 25.005 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2635 N  NH2  . ARG A-2 1 48  ? -17.741 43.569 24.405 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2636 H  H    . ARG A-2 1 48  ? -12.013 39.864 21.263 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 H    1 
ATOM   2637 H  HA   . ARG A-2 1 48  ? -12.483 39.780 23.955 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HA   1 
ATOM   2638 H  HB2  . ARG A-2 1 48  ? -14.055 38.512 21.928 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HB2  1 
ATOM   2639 H  HB3  . ARG A-2 1 48  ? -14.487 38.675 23.428 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HB3  1 
ATOM   2640 H  HG2  . ARG A-2 1 48  ? -14.011 41.138 22.252 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HG2  1 
ATOM   2641 H  HG3  . ARG A-2 1 48  ? -15.183 40.370 21.533 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HG3  1 
ATOM   2642 H  HD2  . ARG A-2 1 48  ? -16.314 40.135 23.452 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HD2  1 
ATOM   2643 H  HD3  . ARG A-2 1 48  ? -15.095 40.603 24.299 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HD3  1 
ATOM   2644 H  HE   . ARG A-2 1 48  ? -15.816 42.751 23.211 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HE   1 
ATOM   2645 H  HH11 . ARG A-2 1 48  ? -18.642 41.552 25.459 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HH11 1 
ATOM   2646 H  HH12 . ARG A-2 1 48  ? -17.654 40.546 24.977 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HH12 1 
ATOM   2647 H  HH21 . ARG A-2 1 48  ? -17.334 44.198 23.984 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HH21 1 
ATOM   2648 H  HH22 . ARG A-2 1 48  ? -18.446 43.745 24.865 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 HH22 1 
ATOM   2649 N  N    . LEU A-2 1 49  ? -11.837 37.497 24.523 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 N    1 
ATOM   2650 C  CA   . LEU A-2 1 49  ? -11.555 36.125 24.907 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CA   1 
ATOM   2651 C  C    . LEU A-2 1 49  ? -12.880 35.529 25.389 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 C    1 
ATOM   2652 O  O    . LEU A-2 1 49  ? -13.489 36.098 26.298 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 O    1 
ATOM   2653 C  CB   . LEU A-2 1 49  ? -10.455 35.989 25.966 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CB   1 
ATOM   2654 C  CG   . LEU A-2 1 49  ? -10.138 34.607 26.503 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CG   1 
ATOM   2655 C  CD1  . LEU A-2 1 49  ? -9.769  33.633 25.390 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2656 C  CD2  . LEU A-2 1 49  ? -9.026  34.705 27.523 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2657 H  H    . LEU A-2 1 49  ? -11.980 38.070 25.148 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 H    1 
ATOM   2658 H  HA   . LEU A-2 1 49  ? -11.272 35.635 24.107 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HA   1 
ATOM   2659 H  HB2  . LEU A-2 1 49  ? -9.639  36.355 25.592 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HB2  1 
ATOM   2660 H  HB3  . LEU A-2 1 49  ? -10.700 36.549 26.719 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HB3  1 
ATOM   2661 H  HG   . LEU A-2 1 49  ? -10.937 34.264 26.955 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HG   1 
ATOM   2662 H  HD11 . LEU A-2 1 49  ? -9.583  32.771 25.769 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HD11 1 
ATOM   2663 H  HD12 . LEU A-2 1 49  ? -8.992  33.955 24.928 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HD12 1 
ATOM   2664 H  HD13 . LEU A-2 1 49  ? -10.501 33.560 24.773 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HD13 1 
ATOM   2665 H  HD21 . LEU A-2 1 49  ? -8.829  33.830 27.867 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HD21 1 
ATOM   2666 H  HD22 . LEU A-2 1 49  ? -9.301  35.277 28.242 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HD22 1 
ATOM   2667 H  HD23 . LEU A-2 1 49  ? -8.241  35.069 27.106 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 HD23 1 
ATOM   2668 N  N    . ALA A-2 1 50  ? -13.308 34.445 24.791 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 N    1 
ATOM   2669 C  CA   . ALA A-2 1 50  ? -14.627 33.880 25.120 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2670 C  C    . ALA A-2 1 50  ? -14.477 32.431 25.512 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 C    1 
ATOM   2671 O  O    . ALA A-2 1 50  ? -13.533 31.768 25.083 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 O    1 
ATOM   2672 C  CB   . ALA A-2 1 50  ? -15.593 33.998 23.947 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2673 H  H    . ALA A-2 1 50  ? -12.815 34.060 24.201 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 H    1 
ATOM   2674 H  HA   . ALA A-2 1 50  ? -14.998 34.373 25.881 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2675 H  HB1  . ALA A-2 1 50  ? -15.678 34.920 23.694 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2676 H  HB2  . ALA A-2 1 50  ? -16.452 33.656 24.205 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2677 H  HB3  . ALA A-2 1 50  ? -15.257 33.491 23.204 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2678 N  N    . TRP A-2 1 51  ? -15.399 31.980 26.318 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 N    1 
ATOM   2679 C  CA   . TRP A-2 1 51  ? -15.498 30.599 26.739 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CA   1 
ATOM   2680 C  C    . TRP A-2 1 51  ? -16.932 30.116 26.487 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 C    1 
ATOM   2681 O  O    . TRP A-2 1 51  ? -17.917 30.839 26.718 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 O    1 
ATOM   2682 C  CB   . TRP A-2 1 51  ? -15.192 30.472 28.218 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CB   1 
ATOM   2683 C  CG   . TRP A-2 1 51  ? -13.863 30.977 28.678 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CG   1 
ATOM   2684 C  CD1  . TRP A-2 1 51  ? -12.748 30.214 28.880 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CD1  1 
ATOM   2685 C  CD2  . TRP A-2 1 51  ? -13.462 32.317 29.009 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CD2  1 
ATOM   2686 N  NE1  . TRP A-2 1 51  ? -11.696 30.968 29.295 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 NE1  1 
ATOM   2687 C  CE2  . TRP A-2 1 51  ? -12.093 32.263 29.395 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CE2  1 
ATOM   2688 C  CE3  . TRP A-2 1 51  ? -14.105 33.554 29.027 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CE3  1 
ATOM   2689 C  CZ2  . TRP A-2 1 51  ? -11.405 33.408 29.782 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CZ2  1 
ATOM   2690 C  CZ3  . TRP A-2 1 51  ? -13.414 34.673 29.405 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CZ3  1 
ATOM   2691 C  CH2  . TRP A-2 1 51  ? -12.070 34.591 29.780 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CH2  1 
ATOM   2692 H  H    . TRP A-2 1 51  ? -15.983 32.537 26.616 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 H    1 
ATOM   2693 H  HA   . TRP A-2 1 51  ? -14.870 30.051 26.223 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HA   1 
ATOM   2694 H  HB2  . TRP A-2 1 51  ? -15.881 30.945 28.710 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HB2  1 
ATOM   2695 H  HB3  . TRP A-2 1 51  ? -15.258 29.535 28.459 1.00 12.44  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HB3  1 
ATOM   2696 H  HD1  . TRP A-2 1 51  ? -12.713 29.294 28.750 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HD1  1 
ATOM   2697 H  HE1  . TRP A-2 1 51  ? -10.906 30.673 29.466 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HE1  1 
ATOM   2698 H  HE3  . TRP A-2 1 51  ? -15.000 33.618 28.783 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HE3  1 
ATOM   2699 H  HZ2  . TRP A-2 1 51  ? -10.511 33.363 30.035 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HZ2  1 
ATOM   2700 H  HZ3  . TRP A-2 1 51  ? -13.844 35.498 29.413 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HZ3  1 
ATOM   2701 H  HH2  . TRP A-2 1 51  ? -11.621 35.365 30.034 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 HH2  1 
ATOM   2702 N  N    . ASP A-2 1 52  ? -17.030 28.893 26.001 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 N    1 
ATOM   2703 C  CA   . ASP A-2 1 52  ? -18.312 28.250 25.755 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 CA   1 
ATOM   2704 C  C    . ASP A-2 1 52  ? -18.390 26.907 26.466 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 C    1 
ATOM   2705 O  O    . ASP A-2 1 52  ? -17.406 26.159 26.415 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 O    1 
ATOM   2706 C  CB   . ASP A-2 1 52  ? -18.534 27.938 24.268 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 CB   1 
ATOM   2707 C  CG   . ASP A-2 1 52  ? -18.610 29.174 23.409 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 CG   1 
ATOM   2708 O  OD1  . ASP A-2 1 52  ? -19.575 29.923 23.590 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   2709 O  OD2  . ASP A-2 1 52  ? -17.719 29.426 22.593 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   2710 H  H    . ASP A-2 1 52  ? -16.309 28.460 25.822 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 H    1 
ATOM   2711 H  HA   . ASP A-2 1 52  ? -19.034 28.829 26.077 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 HA   1 
ATOM   2712 H  HB2  . ASP A-2 1 52  ? -17.807 27.379 23.951 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   2713 H  HB3  . ASP A-2 1 52  ? -19.358 27.435 24.170 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 HB3  1 
ATOM   2714 N  N    . THR A-2 1 53  ? -19.541 26.602 27.087 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 N    1 
ATOM   2715 C  CA   . THR A-2 1 53  ? -19.607 25.256 27.639 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CA   1 
ATOM   2716 C  C    . THR A-2 1 53  ? -19.698 24.207 26.529 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 C    1 
ATOM   2717 O  O    . THR A-2 1 53  ? -20.140 24.487 25.410 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 O    1 
ATOM   2718 C  CB   . THR A-2 1 53  ? -20.803 25.106 28.578 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CB   1 
ATOM   2719 O  OG1  . THR A-2 1 53  ? -21.993 25.497 27.926 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 OG1  1 
ATOM   2720 C  CG2  . THR A-2 1 53  ? -20.723 26.077 29.753 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CG2  1 
ATOM   2721 H  H    . THR A-2 1 53  ? -20.191 27.160 27.155 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 H    1 
ATOM   2722 H  HA   . THR A-2 1 53  ? -18.789 25.092 28.152 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 HA   1 
ATOM   2723 H  HB   . THR A-2 1 53  ? -20.875 24.183 28.899 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 HB   1 
ATOM   2724 H  HG1  . THR A-2 1 53  ? -22.121 25.014 27.276 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 HG1  1 
ATOM   2725 H  HG21 . THR A-2 1 53  ? -21.497 25.969 30.311 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 HG21 1 
ATOM   2726 H  HG22 . THR A-2 1 53  ? -20.690 26.978 29.423 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 HG22 1 
ATOM   2727 H  HG23 . THR A-2 1 53  ? -19.932 25.894 30.266 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 HG23 1 
ATOM   2728 N  N    . VAL A-2 1 54  ? -19.278 22.995 26.901 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 N    1 
ATOM   2729 C  CA   . VAL A-2 1 54  ? -19.419 21.865 25.992 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2730 C  C    . VAL A-2 1 54  ? -20.836 21.730 25.477 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 C    1 
ATOM   2731 O  O    . VAL A-2 1 54  ? -21.013 21.381 24.314 1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 O    1 
ATOM   2732 C  CB   . VAL A-2 1 54  ? -18.980 20.571 26.705 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2733 C  CG1  . VAL A-2 1 54  ? -19.358 19.330 25.916 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2734 C  CG2  . VAL A-2 1 54  ? -17.475 20.668 26.944 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2735 H  H    . VAL A-2 1 54  ? -18.925 22.882 27.677 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 H    1 
ATOM   2736 H  HA   . VAL A-2 1 54  ? -18.826 22.011 25.226 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2737 H  HB   . VAL A-2 1 54  ? -19.429 20.531 27.576 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2738 H  HG11 . VAL A-2 1 54  ? -20.309 19.311 25.786 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2739 H  HG12 . VAL A-2 1 54  ? -19.086 18.547 26.401 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2740 H  HG13 . VAL A-2 1 54  ? -18.919 19.347 25.063 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2741 H  HG21 . VAL A-2 1 54  ? -17.281 21.468 27.437 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2742 H  HG22 . VAL A-2 1 54  ? -17.018 20.692 26.100 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2743 H  HG23 . VAL A-2 1 54  ? -17.181 19.904 27.445 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2744 N  N    . GLU A-2 1 55  ? -21.828 21.982 26.319 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 N    1 
ATOM   2745 C  CA   . GLU A-2 1 55  ? -23.246 21.822 26.007 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2746 C  C    . GLU A-2 1 55  ? -23.674 22.732 24.885 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 C    1 
ATOM   2747 O  O    . GLU A-2 1 55  ? -24.362 22.474 23.924 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 O    1 
ATOM   2748 C  CB   . GLU A-2 1 55  ? -24.025 22.059 27.330 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2749 C  CG   . GLU A-2 1 55  ? -23.962 20.847 28.247 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2750 C  CD   . GLU A-2 1 55  ? -22.712 20.724 29.106 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2751 O  OE1  . GLU A-2 1 55  ? -22.055 21.750 29.413 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2752 O  OE2  . GLU A-2 1 55  ? -22.405 19.548 29.479 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2753 H  H    . GLU A-2 1 55  ? -21.621 22.259 27.106 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 H    1 
ATOM   2754 H  HA   . GLU A-2 1 55  ? -23.396 20.896 25.725 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2755 H  HB2  . GLU A-2 1 55  ? -23.649 22.827 27.789 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2756 H  HB3  . GLU A-2 1 55  ? -24.952 22.257 27.125 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2757 H  HG2  . GLU A-2 1 55  ? -24.733 20.869 28.835 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2758 H  HG3  . GLU A-2 1 55  ? -24.035 20.048 27.702 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2759 N  N    . THR A-2 1 56  ? -23.203 23.959 24.914 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 N    1 
ATOM   2760 C  CA   . THR A-2 1 56  ? -23.343 25.124 24.083 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 CA   1 
ATOM   2761 C  C    . THR A-2 1 56  ? -22.737 24.748 22.730 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 C    1 
ATOM   2762 O  O    . THR A-2 1 56  ? -23.409 24.880 21.701 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 O    1 
ATOM   2763 C  CB   . THR A-2 1 56  ? -22.680 26.378 24.650 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 CB   1 
ATOM   2764 O  OG1  . THR A-2 1 56  ? -23.517 26.819 25.735 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 OG1  1 
ATOM   2765 C  CG2  . THR A-2 1 56  ? -22.645 27.576 23.710 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 CG2  1 
ATOM   2766 H  H    . THR A-2 1 56  ? -22.691 24.097 25.590 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 H    1 
ATOM   2767 H  HA   . THR A-2 1 56  ? -24.298 25.305 23.958 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 HA   1 
ATOM   2768 H  HB   . THR A-2 1 56  ? -21.779 26.172 24.975 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 HB   1 
ATOM   2769 H  HG1  . THR A-2 1 56  ? -23.564 26.228 26.301 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 HG1  1 
ATOM   2770 H  HG21 . THR A-2 1 56  ? -22.211 28.312 24.147 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 HG21 1 
ATOM   2771 H  HG22 . THR A-2 1 56  ? -23.542 27.825 23.477 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 HG22 1 
ATOM   2772 H  HG23 . THR A-2 1 56  ? -22.160 27.344 22.915 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 HG23 1 
ATOM   2773 N  N    . VAL A-2 1 57  ? -21.483 24.275 22.809 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 N    1 
ATOM   2774 C  CA   . VAL A-2 1 57  ? -20.838 23.924 21.537 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CA   1 
ATOM   2775 C  C    . VAL A-2 1 57  ? -21.603 22.838 20.818 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 C    1 
ATOM   2776 O  O    . VAL A-2 1 57  ? -21.810 22.885 19.605 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 O    1 
ATOM   2777 C  CB   . VAL A-2 1 57  ? -19.378 23.477 21.761 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CB   1 
ATOM   2778 C  CG1  . VAL A-2 1 57  ? -18.789 22.827 20.531 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2779 C  CG2  . VAL A-2 1 57  ? -18.550 24.687 22.199 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2780 H  H    . VAL A-2 1 57  ? -21.079 24.183 23.563 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 H    1 
ATOM   2781 H  HA   . VAL A-2 1 57  ? -20.830 24.722 20.967 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HA   1 
ATOM   2782 H  HB   . VAL A-2 1 57  ? -19.368 22.820 22.489 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HB   1 
ATOM   2783 H  HG11 . VAL A-2 1 57  ? -19.334 22.081 20.271 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   2784 H  HG12 . VAL A-2 1 57  ? -17.900 22.521 20.726 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   2785 H  HG13 . VAL A-2 1 57  ? -18.758 23.466 19.816 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   2786 H  HG21 . VAL A-2 1 57  ? -18.946 25.081 22.979 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   2787 H  HG22 . VAL A-2 1 57  ? -18.529 25.334 21.490 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   2788 H  HG23 . VAL A-2 1 57  ? -17.655 24.406 22.402 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   2789 N  N    . ARG A-2 1 58  ? -22.024 21.790 21.535 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 N    1 
ATOM   2790 C  CA   . ARG A-2 1 58  ? -22.675 20.658 20.879 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CA   1 
ATOM   2791 C  C    . ARG A-2 1 58  ? -24.049 20.995 20.325 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 C    1 
ATOM   2792 O  O    . ARG A-2 1 58  ? -24.593 20.235 19.514 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 O    1 
ATOM   2793 C  CB   . ARG A-2 1 58  ? -22.756 19.521 21.891 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CB   1 
ATOM   2794 C  CG   . ARG A-2 1 58  ? -21.421 18.844 22.057 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CG   1 
ATOM   2795 C  CD   . ARG A-2 1 58  ? -21.567 17.553 22.825 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CD   1 
ATOM   2796 N  NE   . ARG A-2 1 58  ? -20.323 16.848 22.993 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 NE   1 
ATOM   2797 C  CZ   . ARG A-2 1 58  ? -19.842 16.266 24.088 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2798 N  NH1  . ARG A-2 1 58  ? -20.485 16.249 25.255 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2799 N  NH2  . ARG A-2 1 58  ? -18.651 15.674 23.976 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2800 H  H    . ARG A-2 1 58  ? -21.911 21.782 22.387 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 H    1 
ATOM   2801 H  HA   . ARG A-2 1 58  ? -22.108 20.366 20.135 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HA   1 
ATOM   2802 H  HB2  . ARG A-2 1 58  ? -23.048 19.872 22.747 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HB2  1 
ATOM   2803 H  HB3  . ARG A-2 1 58  ? -23.412 18.871 21.594 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HB3  1 
ATOM   2804 H  HG2  . ARG A-2 1 58  ? -21.041 18.660 21.183 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HG2  1 
ATOM   2805 H  HG3  . ARG A-2 1 58  ? -20.815 19.436 22.530 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HG3  1 
ATOM   2806 H  HD2  . ARG A-2 1 58  ? -21.939 17.747 23.699 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HD2  1 
ATOM   2807 H  HD3  . ARG A-2 1 58  ? -22.193 16.978 22.358 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HD3  1 
ATOM   2808 H  HE   . ARG A-2 1 58  ? -19.825 16.796 22.294 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HE   1 
ATOM   2809 H  HH11 . ARG A-2 1 58  ? -21.253 16.629 25.328 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HH11 1 
ATOM   2810 H  HH12 . ARG A-2 1 58  ? -20.131 15.859 25.935 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HH12 1 
ATOM   2811 H  HH21 . ARG A-2 1 58  ? -18.300 15.282 24.656 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HH21 1 
ATOM   2812 H  HH22 . ARG A-2 1 58  ? -18.235 15.684 23.223 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 HH22 1 
ATOM   2813 N  N    . SER A-2 1 59  ? -24.636 22.134 20.715 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 N    1 
ATOM   2814 C  CA   . SER A-2 1 59  ? -25.931 22.532 20.179 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CA   1 
ATOM   2815 C  C    . SER A-2 1 59  ? -25.816 22.893 18.706 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 C    1 
ATOM   2816 O  O    . SER A-2 1 59  ? -26.787 22.730 17.951 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 O    1 
ATOM   2817 C  CB   . SER A-2 1 59  ? -26.548 23.684 20.986 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CB   1 
ATOM   2818 O  OG   . SER A-2 1 59  ? -25.870 24.918 20.721 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 OG   1 
ATOM   2819 H  H    . SER A-2 1 59  ? -24.243 22.639 21.290 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 H    1 
ATOM   2820 H  HA   . SER A-2 1 59  ? -26.532 21.762 20.251 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 HA   1 
ATOM   2821 H  HB2  . SER A-2 1 59  ? -27.485 23.775 20.754 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 HB2  1 
ATOM   2822 H  HB3  . SER A-2 1 59  ? -26.491 23.482 21.932 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 HB3  1 
ATOM   2823 H  HG   . SER A-2 1 59  ? -25.079 24.845 20.923 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 HG   1 
ATOM   2824 N  N    . TYR A-2 1 60  ? -24.675 23.380 18.247 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 N    1 
ATOM   2825 C  CA   . TYR A-2 1 60  ? -24.533 23.628 16.804 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CA   1 
ATOM   2826 C  C    . TYR A-2 1 60  ? -23.414 22.801 16.202 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 C    1 
ATOM   2827 O  O    . TYR A-2 1 60  ? -23.320 22.737 14.972 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 O    1 
ATOM   2828 C  CB   . TYR A-2 1 60  ? -24.316 25.130 16.485 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CB   1 
ATOM   2829 C  CG   . TYR A-2 1 60  ? -23.050 25.610 17.196 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CG   1 
ATOM   2830 C  CD1  . TYR A-2 1 60  ? -21.813 25.631 16.564 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CD1  1 
ATOM   2831 C  CD2  . TYR A-2 1 60  ? -23.087 26.069 18.506 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CD2  1 
ATOM   2832 C  CE1  . TYR A-2 1 60  ? -20.647 26.062 17.153 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CE1  1 
ATOM   2833 C  CE2  . TYR A-2 1 60  ? -21.926 26.491 19.129 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CE2  1 
ATOM   2834 C  CZ   . TYR A-2 1 60  ? -20.716 26.493 18.463 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CZ   1 
ATOM   2835 O  OH   . TYR A-2 1 60  ? -19.569 26.902 19.084 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 OH   1 
ATOM   2836 H  H    . TYR A-2 1 60  ? -24.025 23.549 18.785 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 H    1 
ATOM   2837 H  HA   . TYR A-2 1 60  ? -25.369 23.353 16.373 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HA   1 
ATOM   2838 H  HB2  . TYR A-2 1 60  ? -24.224 25.255 15.528 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HB2  1 
ATOM   2839 H  HB3  . TYR A-2 1 60  ? -25.080 25.646 16.788 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HB3  1 
ATOM   2840 H  HD1  . TYR A-2 1 60  ? -21.771 25.334 15.684 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HD1  1 
ATOM   2841 H  HD2  . TYR A-2 1 60  ? -23.895 26.094 18.966 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HD2  1 
ATOM   2842 H  HE1  . TYR A-2 1 60  ? -19.843 26.063 16.686 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HE1  1 
ATOM   2843 H  HE2  . TYR A-2 1 60  ? -21.961 26.779 20.013 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HE2  1 
ATOM   2844 H  HH   . TYR A-2 1 60  ? -18.940 26.840 18.562 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 HH   1 
ATOM   2845 N  N    . ASP A-2 1 61  ? -22.519 22.220 17.006 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 N    1 
ATOM   2846 C  CA   . ASP A-2 1 61  ? -21.357 21.495 16.537 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 CA   1 
ATOM   2847 C  C    . ASP A-2 1 61  ? -21.290 20.177 17.313 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 C    1 
ATOM   2848 O  O    . ASP A-2 1 61  ? -20.415 19.939 18.120 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 O    1 
ATOM   2849 C  CB   . ASP A-2 1 61  ? -20.066 22.285 16.699 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 CB   1 
ATOM   2850 C  CG   . ASP A-2 1 61  ? -18.884 21.677 15.963 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 CG   1 
ATOM   2851 O  OD1  . ASP A-2 1 61  ? -19.037 20.681 15.222 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   2852 O  OD2  . ASP A-2 1 61  ? -17.756 22.231 16.134 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   2853 H  H    . ASP A-2 1 61  ? -22.640 22.281 17.855 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 H    1 
ATOM   2854 H  HA   . ASP A-2 1 61  ? -21.480 21.291 15.587 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 HA   1 
ATOM   2855 H  HB2  . ASP A-2 1 61  ? -20.208 23.188 16.373 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   2856 H  HB3  . ASP A-2 1 61  ? -19.851 22.343 17.643 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 HB3  1 
ATOM   2857 N  N    . PRO A-2 1 62  ? -22.300 19.349 17.078 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 N    1 
ATOM   2858 C  CA   . PRO A-2 1 62  ? -22.436 18.130 17.870 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CA   1 
ATOM   2859 C  C    . PRO A-2 1 62  ? -21.239 17.198 17.685 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 C    1 
ATOM   2860 O  O    . PRO A-2 1 62  ? -20.962 16.348 18.539 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 O    1 
ATOM   2861 C  CB   . PRO A-2 1 62  ? -23.699 17.505 17.306 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CB   1 
ATOM   2862 C  CG   . PRO A-2 1 62  ? -23.866 18.096 15.952 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CG   1 
ATOM   2863 C  CD   . PRO A-2 1 62  ? -23.352 19.505 16.053 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CD   1 
ATOM   2864 H  HA   . PRO A-2 1 62  ? -22.556 18.350 18.818 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HA   1 
ATOM   2865 H  HB2  . PRO A-2 1 62  ? -23.607 16.541 17.249 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HB2  1 
ATOM   2866 H  HB3  . PRO A-2 1 62  ? -24.463 17.713 17.866 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HB3  1 
ATOM   2867 H  HG2  . PRO A-2 1 62  ? -23.356 17.594 15.296 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HG2  1 
ATOM   2868 H  HG3  . PRO A-2 1 62  ? -24.800 18.091 15.690 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HG3  1 
ATOM   2869 H  HD2  . PRO A-2 1 62  ? -22.985 19.813 15.210 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HD2  1 
ATOM   2870 H  HD3  . PRO A-2 1 62  ? -24.046 20.117 16.345 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 HD3  1 
ATOM   2871 N  N    . GLU A-2 1 63  ? -20.504 17.373 16.581 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 N    1 
ATOM   2872 C  CA   . GLU A-2 1 63  ? -19.342 16.514 16.398 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CA   1 
ATOM   2873 C  C    . GLU A-2 1 63  ? -18.241 16.808 17.407 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 C    1 
ATOM   2874 O  O    . GLU A-2 1 63  ? -17.325 15.993 17.533 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 O    1 
ATOM   2875 C  CB   . GLU A-2 1 63  ? -18.776 16.658 14.975 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CB   1 
ATOM   2876 C  CG   . GLU A-2 1 63  ? -19.842 16.352 13.912 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CG   1 
ATOM   2877 C  CD   . GLU A-2 1 63  ? -19.326 16.654 12.514 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CD   1 
ATOM   2878 O  OE1  . GLU A-2 1 63  ? -18.522 15.852 12.005 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2879 O  OE2  . GLU A-2 1 63  ? -19.721 17.687 11.935 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2880 H  H    . GLU A-2 1 63  ? -20.711 17.972 16.000 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 H    1 
ATOM   2881 H  HA   . GLU A-2 1 63  ? -19.628 15.584 16.520 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 HA   1 
ATOM   2882 H  HB2  . GLU A-2 1 63  ? -18.448 17.562 14.851 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   2883 H  HB3  . GLU A-2 1 63  ? -18.028 16.050 14.864 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   2884 H  HG2  . GLU A-2 1 63  ? -20.094 15.417 13.967 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   2885 H  HG3  . GLU A-2 1 63  ? -20.633 16.887 14.085 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   2886 N  N    . TRP A-2 1 64  ? -18.321 17.933 18.122 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 N    1 
ATOM   2887 C  CA   . TRP A-2 1 64  ? -17.241 18.291 19.024 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CA   1 
ATOM   2888 C  C    . TRP A-2 1 64  ? -16.936 17.202 20.047 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 C    1 
ATOM   2889 O  O    . TRP A-2 1 64  ? -17.788 16.664 20.738 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 O    1 
ATOM   2890 C  CB   . TRP A-2 1 64  ? -17.553 19.610 19.769 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CB   1 
ATOM   2891 C  CG   . TRP A-2 1 64  ? -16.342 20.053 20.558 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CG   1 
ATOM   2892 C  CD1  . TRP A-2 1 64  ? -15.337 20.867 20.132 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CD1  1 
ATOM   2893 C  CD2  . TRP A-2 1 64  ? -16.009 19.713 21.911 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CD2  1 
ATOM   2894 N  NE1  . TRP A-2 1 64  ? -14.409 21.041 21.136 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 NE1  1 
ATOM   2895 C  CE2  . TRP A-2 1 64  ? -14.797 20.341 22.240 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CE2  1 
ATOM   2896 C  CE3  . TRP A-2 1 64  ? -16.639 18.916 22.863 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CE3  1 
ATOM   2897 C  CZ2  . TRP A-2 1 64  ? -14.219 20.190 23.492 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CZ2  1 
ATOM   2898 C  CZ3  . TRP A-2 1 64  ? -16.058 18.769 24.109 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CZ3  1 
ATOM   2899 C  CH2  . TRP A-2 1 64  ? -14.854 19.408 24.414 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CH2  1 
ATOM   2900 H  H    . TRP A-2 1 64  ? -19.010 18.444 18.049 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 H    1 
ATOM   2901 H  HA   . TRP A-2 1 64  ? -16.434 18.432 18.486 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HA   1 
ATOM   2902 H  HB2  . TRP A-2 1 64  ? -17.795 20.297 19.128 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HB2  1 
ATOM   2903 H  HB3  . TRP A-2 1 64  ? -18.304 19.477 20.368 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HB3  1 
ATOM   2904 H  HD1  . TRP A-2 1 64  ? -15.285 21.249 19.286 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HD1  1 
ATOM   2905 H  HE1  . TRP A-2 1 64  ? -13.696 21.517 21.075 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HE1  1 
ATOM   2906 H  HE3  . TRP A-2 1 64  ? -17.440 18.488 22.663 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HE3  1 
ATOM   2907 H  HZ2  . TRP A-2 1 64  ? -13.417 20.612 23.699 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HZ2  1 
ATOM   2908 H  HZ3  . TRP A-2 1 64  ? -16.473 18.240 24.751 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HZ3  1 
ATOM   2909 H  HH2  . TRP A-2 1 64  ? -14.479 19.298 25.258 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 HH2  1 
ATOM   2910 N  N    . GLN A-2 1 65  ? -15.638 16.945 20.228 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 N    1 
ATOM   2911 C  CA   . GLN A-2 1 65  ? -15.159 16.048 21.276 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CA   1 
ATOM   2912 C  C    . GLN A-2 1 65  ? -13.901 16.640 21.876 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 C    1 
ATOM   2913 O  O    . GLN A-2 1 65  ? -13.197 17.367 21.178 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 O    1 
ATOM   2914 C  CB   . GLN A-2 1 65  ? -14.892 14.655 20.718 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CB   1 
ATOM   2915 C  CG   . GLN A-2 1 65  ? -14.030 14.678 19.464 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CG   1 
ATOM   2916 C  CD   . GLN A-2 1 65  ? -13.915 13.338 18.766 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CD   1 
ATOM   2917 O  OE1  . GLN A-2 1 65  ? -13.383 13.252 17.658 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 OE1  1 
ATOM   2918 N  NE2  . GLN A-2 1 65  ? -14.424 12.286 19.410 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 NE2  1 
ATOM   2919 H  H    . GLN A-2 1 65  ? -15.064 17.320 19.709 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 H    1 
ATOM   2920 H  HA   . GLN A-2 1 65  ? -15.843 15.984 21.975 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HA   1 
ATOM   2921 H  HB2  . GLN A-2 1 65  ? -14.449 14.122 21.397 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HB2  1 
ATOM   2922 H  HB3  . GLN A-2 1 65  ? -15.739 14.229 20.512 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HB3  1 
ATOM   2923 H  HG2  . GLN A-2 1 65  ? -14.402 15.322 18.842 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HG2  1 
ATOM   2924 H  HG3  . GLN A-2 1 65  ? -13.140 14.981 19.704 1.00 69.72  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HG3  1 
ATOM   2925 H  HE21 . GLN A-2 1 65  ? -14.389 11.505 19.053 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HE21 1 
ATOM   2926 H  HE22 . GLN A-2 1 65  ? -14.788 12.390 20.183 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 HE22 1 
ATOM   2927 N  N    . ALA A-2 1 66  ? -13.570 16.385 23.135 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 N    1 
ATOM   2928 C  CA   . ALA A-2 1 66  ? -12.316 16.989 23.618 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 CA   1 
ATOM   2929 C  C    . ALA A-2 1 66  ? -11.086 16.453 22.905 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 C    1 
ATOM   2930 O  O    . ALA A-2 1 66  ? -11.073 15.341 22.367 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 O    1 
ATOM   2931 C  CB   . ALA A-2 1 66  ? -12.191 16.761 25.116 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 CB   1 
ATOM   2932 H  H    . ALA A-2 1 66  ? -14.061 15.894 23.642 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 H    1 
ATOM   2933 H  HA   . ALA A-2 1 66  ? -12.363 17.955 23.460 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 HA   1 
ATOM   2934 H  HB1  . ALA A-2 1 66  ? -12.976 17.095 25.557 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   2935 H  HB2  . ALA A-2 1 66  ? -11.417 17.223 25.446 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   2936 H  HB3  . ALA A-2 1 66  ? -12.101 15.822 25.290 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   2937 N  N    . PRO A-2 1 67  ? -9.971  17.171 22.851 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 N    1 
ATOM   2938 C  CA   . PRO A-2 1 67  ? -8.781  16.530 22.294 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CA   1 
ATOM   2939 C  C    . PRO A-2 1 67  ? -8.088  15.694 23.366 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 C    1 
ATOM   2940 O  O    . PRO A-2 1 67  ? -8.411  15.674 24.551 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 O    1 
ATOM   2941 C  CB   . PRO A-2 1 67  ? -7.869  17.700 21.946 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CB   1 
ATOM   2942 C  CG   . PRO A-2 1 67  ? -8.211  18.655 23.049 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CG   1 
ATOM   2943 C  CD   . PRO A-2 1 67  ? -9.698  18.555 23.263 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CD   1 
ATOM   2944 H  HA   . PRO A-2 1 67  ? -8.997  15.994 21.502 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HA   1 
ATOM   2945 H  HB2  . PRO A-2 1 67  ? -6.934  17.445 21.971 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HB2  1 
ATOM   2946 H  HB3  . PRO A-2 1 67  ? -8.080  18.071 21.075 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HB3  1 
ATOM   2947 H  HG2  . PRO A-2 1 67  ? -7.736  18.418 23.861 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HG2  1 
ATOM   2948 H  HG3  . PRO A-2 1 67  ? -7.965  19.560 22.801 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HG3  1 
ATOM   2949 H  HD2  . PRO A-2 1 67  ? -9.933  18.700 24.193 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HD2  1 
ATOM   2950 H  HD3  . PRO A-2 1 67  ? -10.179 19.190 22.709 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 HD3  1 
ATOM   2951 N  N    . THR A-2 1 68  ? -7.067  14.996 22.879 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 N    1 
ATOM   2952 C  CA   . THR A-2 1 68  ? -6.201  14.288 23.814 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 CA   1 
ATOM   2953 C  C    . THR A-2 1 68  ? -4.753  14.578 23.456 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 C    1 
ATOM   2954 O  O    . THR A-2 1 68  ? -4.406  14.703 22.282 1.00 67.46  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 O    1 
ATOM   2955 C  CB   . THR A-2 1 68  ? -6.504  12.780 23.801 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 CB   1 
ATOM   2956 O  OG1  . THR A-2 1 68  ? -7.680  12.528 23.009 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 OG1  1 
ATOM   2957 C  CG2  . THR A-2 1 68  ? -6.794  12.310 25.221 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 CG2  1 
ATOM   2958 H  H    . THR A-2 1 68  ? -6.921  14.963 22.032 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 H    1 
ATOM   2959 H  HA   . THR A-2 1 68  ? -6.373  14.631 24.715 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 HA   1 
ATOM   2960 H  HB   . THR A-2 1 68  ? -5.741  12.287 23.434 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 HB   1 
ATOM   2961 H  HG1  . THR A-2 1 68  ? -7.648  12.975 22.322 1.00 108.59 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 HG1  1 
ATOM   2962 H  HG21 . THR A-2 1 68  ? -6.909  11.356 25.226 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 HG21 1 
ATOM   2963 H  HG22 . THR A-2 1 68  ? -7.596  12.730 25.540 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 HG22 1 
ATOM   2964 H  HG23 . THR A-2 1 68  ? -6.060  12.546 25.793 1.00 120.20 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 HG23 1 
ATOM   2965 N  N    . GLY A-2 1 69  ? -3.911  14.706 24.483 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 N    1 
ATOM   2966 C  CA   . GLY A-2 1 69  ? -2.523  15.000 24.170 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 CA   1 
ATOM   2967 C  C    . GLY A-2 1 69  ? -2.257  16.484 24.095 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 C    1 
ATOM   2968 O  O    . GLY A-2 1 69  ? -2.817  17.300 24.826 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 O    1 
ATOM   2969 H  H    . GLY A-2 1 69  ? -4.179  14.619 25.296 1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 H    1 
ATOM   2970 H  HA2  . GLY A-2 1 69  ? -1.953  14.608 24.850 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   2971 H  HA3  . GLY A-2 1 69  ? -2.295  14.592 23.320 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   2972 N  N    . GLY A-2 1 70  ? -1.360  16.889 23.200 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 N    1 
ATOM   2973 C  CA   . GLY A-2 1 70  ? -0.768  18.202 23.364 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 CA   1 
ATOM   2974 C  C    . GLY A-2 1 70  ? -1.699  19.307 22.934 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 C    1 
ATOM   2975 O  O    . GLY A-2 1 70  ? -2.742  19.120 22.327 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 O    1 
ATOM   2976 H  H    . GLY A-2 1 70  ? -1.136  16.385 22.540 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 H    1 
ATOM   2977 H  HA2  . GLY A-2 1 70  ? -0.532  18.331 24.296 1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   2978 H  HA3  . GLY A-2 1 70  ? 0.047   18.252 22.841 1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   2979 N  N    . HIS A-2 1 71  ? -1.262  20.506 23.289 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 N    1 
ATOM   2980 C  CA   . HIS A-2 1 71  ? -2.007  21.698 22.970 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CA   1 
ATOM   2981 C  C    . HIS A-2 1 71  ? -1.722  22.168 21.553 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 C    1 
ATOM   2982 O  O    . HIS A-2 1 71  ? -0.600  22.118 21.072 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 O    1 
ATOM   2983 C  CB   . HIS A-2 1 71  ? -1.600  22.803 23.941 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CB   1 
ATOM   2984 C  CG   . HIS A-2 1 71  ? -0.181  23.265 23.768 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CG   1 
ATOM   2985 N  ND1  . HIS A-2 1 71  ? 0.171   24.412 23.079 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2986 C  CD2  . HIS A-2 1 71  ? 0.964   22.727 24.228 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2987 C  CE1  . HIS A-2 1 71  ? 1.491   24.552 23.113 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2988 N  NE2  . HIS A-2 1 71  ? 1.988   23.533 23.803 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 NE2  1 
ATOM   2989 H  H    . HIS A-2 1 71  ? -0.520  20.574 23.718 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 H    1 
ATOM   2990 H  HA   . HIS A-2 1 71  ? -2.965  21.518 23.066 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 HA   1 
ATOM   2991 H  HB2  . HIS A-2 1 71  ? -2.193  23.561 23.820 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 HB2  1 
ATOM   2992 H  HB3  . HIS A-2 1 71  ? -1.715  22.480 24.849 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 HB3  1 
ATOM   2993 H  HD1  . HIS A-2 1 71  ? -0.378  24.949 22.691 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 HD1  1 
ATOM   2994 H  HD2  . HIS A-2 1 71  ? 1.045   21.953 24.738 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 HD2  1 
ATOM   2995 H  HE1  . HIS A-2 1 71  ? 1.980   25.241 22.723 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 HE1  1 
ATOM   2996 N  N    . ARG A-2 1 72  ? -2.766  22.673 20.877 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 N    1 
ATOM   2997 C  CA   . ARG A-2 1 72  ? -2.459  23.370 19.624 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CA   1 
ATOM   2998 C  C    . ARG A-2 1 72  ? -2.285  24.845 19.940 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 C    1 
ATOM   2999 O  O    . ARG A-2 1 72  ? -1.696  25.666 19.258 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 O    1 
ATOM   3000 C  CB   . ARG A-2 1 72  ? -3.556  23.183 18.595 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CB   1 
ATOM   3001 C  CG   . ARG A-2 1 72  ? -4.358  21.895 18.608 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CG   1 
ATOM   3002 C  CD   . ARG A-2 1 72  ? -5.538  21.942 17.662 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CD   1 
ATOM   3003 N  NE   . ARG A-2 1 72  ? -5.986  20.766 16.963 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 NE   1 
ATOM   3004 C  CZ   . ARG A-2 1 72  ? -7.060  20.018 17.208 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CZ   1 
ATOM   3005 N  NH1  . ARG A-2 1 72  ? -7.915  20.269 18.207 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 NH1  1 
ATOM   3006 N  NH2  . ARG A-2 1 72  ? -7.347  18.947 16.457 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 NH2  1 
ATOM   3007 H  H    . ARG A-2 1 72  ? -3.573  22.592 21.164 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 H    1 
ATOM   3008 H  HA   . ARG A-2 1 72  ? -1.618  23.020 19.262 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HA   1 
ATOM   3009 H  HB2  . ARG A-2 1 72  ? -4.180  23.919 18.694 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HB2  1 
ATOM   3010 H  HB3  . ARG A-2 1 72  ? -3.153  23.269 17.717 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HB3  1 
ATOM   3011 H  HG2  . ARG A-2 1 72  ? -3.779  21.157 18.358 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HG2  1 
ATOM   3012 H  HG3  . ARG A-2 1 72  ? -4.679  21.729 19.508 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HG3  1 
ATOM   3013 H  HD2  . ARG A-2 1 72  ? -6.294  22.277 18.169 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HD2  1 
ATOM   3014 H  HD3  . ARG A-2 1 72  ? -5.334  22.611 16.989 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HD3  1 
ATOM   3015 H  HE   . ARG A-2 1 72  ? -5.496  20.513 16.303 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HE   1 
ATOM   3016 H  HH11 . ARG A-2 1 72  ? -7.783  20.941 18.727 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HH11 1 
ATOM   3017 H  HH12 . ARG A-2 1 72  ? -8.597  19.759 18.328 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HH12 1 
ATOM   3018 H  HH21 . ARG A-2 1 72  ? -6.833  18.730 15.802 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HH21 1 
ATOM   3019 H  HH22 . ARG A-2 1 72  ? -8.045  18.475 16.629 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 HH22 1 
ATOM   3020 N  N    . PHE A-2 1 73  ? -2.835  25.257 21.084 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 N    1 
ATOM   3021 C  CA   . PHE A-2 1 73  ? -2.826  26.681 21.401 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CA   1 
ATOM   3022 C  C    . PHE A-2 1 73  ? -2.321  26.982 22.790 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 C    1 
ATOM   3023 O  O    . PHE A-2 1 73  ? -2.334  26.099 23.654 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 O    1 
ATOM   3024 C  CB   . PHE A-2 1 73  ? -4.252  27.207 21.211 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CB   1 
ATOM   3025 C  CG   . PHE A-2 1 73  ? -5.149  27.131 22.398 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CG   1 
ATOM   3026 C  CD1  . PHE A-2 1 73  ? -5.705  25.916 22.806 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CD1  1 
ATOM   3027 C  CD2  . PHE A-2 1 73  ? -5.444  28.288 23.100 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CD2  1 
ATOM   3028 C  CE1  . PHE A-2 1 73  ? -6.552  25.869 23.902 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CE1  1 
ATOM   3029 C  CE2  . PHE A-2 1 73  ? -6.294  28.231 24.202 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CE2  1 
ATOM   3030 C  CZ   . PHE A-2 1 73  ? -6.846  27.026 24.603 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CZ   1 
ATOM   3031 H  H    . PHE A-2 1 73  ? -3.189  24.691 21.627 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 H    1 
ATOM   3032 H  HA   . PHE A-2 1 73  ? -2.243  27.136 20.757 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HA   1 
ATOM   3033 H  HB2  . PHE A-2 1 73  ? -4.198  28.134 20.932 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HB2  1 
ATOM   3034 H  HB3  . PHE A-2 1 73  ? -4.664  26.710 20.487 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HB3  1 
ATOM   3035 H  HD1  . PHE A-2 1 73  ? -5.507  25.136 22.340 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HD1  1 
ATOM   3036 H  HD2  . PHE A-2 1 73  ? -5.076  29.100 22.836 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HD2  1 
ATOM   3037 H  HE1  . PHE A-2 1 73  ? -6.923  25.059 24.168 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HE1  1 
ATOM   3038 H  HE2  . PHE A-2 1 73  ? -6.492  29.008 24.672 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HE2  1 
ATOM   3039 H  HZ   . PHE A-2 1 73  ? -7.412  26.994 25.340 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 HZ   1 
ATOM   3040 N  N    . ALA A-2 1 74  ? -1.898  28.226 22.986 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 N    1 
ATOM   3041 C  CA   . ALA A-2 1 74  ? -1.580  28.730 24.316 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 CA   1 
ATOM   3042 C  C    . ALA A-2 1 74  ? -2.003  30.190 24.488 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 C    1 
ATOM   3043 O  O    . ALA A-2 1 74  ? -2.052  30.954 23.503 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 O    1 
ATOM   3044 C  CB   . ALA A-2 1 74  ? -0.075  28.600 24.601 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 CB   1 
ATOM   3045 H  H    . ALA A-2 1 74  ? -1.810  28.749 22.309 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 H    1 
ATOM   3046 H  HA   . ALA A-2 1 74  ? -2.065  28.189 24.974 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 HA   1 
ATOM   3047 H  HB1  . ALA A-2 1 74  ? 0.194   27.685 24.490 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3048 H  HB2  . ALA A-2 1 74  ? 0.106   28.880 25.501 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3049 H  HB3  . ALA A-2 1 74  ? 0.415   29.153 23.988 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3050 N  N    . ILE A-2 1 75  ? -2.325  30.555 25.721 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 N    1 
ATOM   3051 C  CA   . ILE A-2 1 75  ? -2.592  31.945 26.057 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CA   1 
ATOM   3052 C  C    . ILE A-2 1 75  ? -1.433  32.466 26.900 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 C    1 
ATOM   3053 O  O    . ILE A-2 1 75  ? -1.168  31.790 27.911 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 O    1 
ATOM   3054 C  CB   . ILE A-2 1 75  ? -3.906  32.117 26.819 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CB   1 
ATOM   3055 C  CG1  . ILE A-2 1 75  ? -5.075  31.469 26.102 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CG1  1 
ATOM   3056 C  CG2  . ILE A-2 1 75  ? -4.190  33.584 27.114 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CG2  1 
ATOM   3057 C  CD1  . ILE A-2 1 75  ? -6.355  31.441 26.928 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CD1  1 
ATOM   3058 H  H    . ILE A-2 1 75  ? -2.378  29.956 26.336 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 H    1 
ATOM   3059 H  HA   . ILE A-2 1 75  ? -2.638  32.466 25.228 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HA   1 
ATOM   3060 H  HB   . ILE A-2 1 75  ? -3.804  31.662 27.680 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HB   1 
ATOM   3061 H  HG12 . ILE A-2 1 75  ? -5.245  31.952 25.278 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HG12 1 
ATOM   3062 H  HG13 . ILE A-2 1 75  ? -4.834  30.559 25.867 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HG13 1 
ATOM   3063 H  HG21 . ILE A-2 1 75  ? -3.435  33.972 27.563 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HG21 1 
ATOM   3064 H  HG22 . ILE A-2 1 75  ? -4.965  33.653 27.676 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HG22 1 
ATOM   3065 H  HG23 . ILE A-2 1 75  ? -4.348  34.051 26.291 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HG23 1 
ATOM   3066 H  HD11 . ILE A-2 1 75  ? -7.058  31.035 26.416 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HD11 1 
ATOM   3067 H  HD12 . ILE A-2 1 75  ? -6.605  32.338 27.160 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HD12 1 
ATOM   3068 H  HD13 . ILE A-2 1 75  ? -6.208  30.932 27.729 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 HD13 1 
ATOM   3069 N  N    . ALA A-2 1 76  ? -0.855  33.583 26.460 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 N    1 
ATOM   3070 C  CA   . ALA A-2 1 76  ? 0.353   34.057 27.132 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 CA   1 
ATOM   3071 C  C    . ALA A-2 1 76  ? 0.097   35.336 27.908 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 C    1 
ATOM   3072 O  O    . ALA A-2 1 76  ? -0.326  36.336 27.346 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 O    1 
ATOM   3073 C  CB   . ALA A-2 1 76  ? 1.488   34.274 26.126 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 CB   1 
ATOM   3074 H  H    . ALA A-2 1 76  ? -1.185  34.015 25.794 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 H    1 
ATOM   3075 H  HA   . ALA A-2 1 76  ? 0.637   33.368 27.768 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 HA   1 
ATOM   3076 H  HB1  . ALA A-2 1 76  ? 1.647   33.460 25.642 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3077 H  HB2  . ALA A-2 1 76  ? 2.287   34.528 26.594 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3078 H  HB3  . ALA A-2 1 76  ? 1.243   34.969 25.511 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3079 N  N    . PHE A-2 1 77  ? 0.352   35.320 29.211 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 N    1 
ATOM   3080 C  CA   . PHE A-2 1 77  ? 0.222   36.464 30.073 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CA   1 
ATOM   3081 C  C    . PHE A-2 1 77  ? 1.588   37.076 30.377 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 C    1 
ATOM   3082 O  O    . PHE A-2 1 77  ? 2.492   36.362 30.818 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 O    1 
ATOM   3083 C  CB   . PHE A-2 1 77  ? -0.405  36.026 31.388 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CB   1 
ATOM   3084 C  CG   . PHE A-2 1 77  ? -1.865  35.639 31.309 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CG   1 
ATOM   3085 C  CD1  . PHE A-2 1 77  ? -2.203  34.404 30.794 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CD1  1 
ATOM   3086 C  CD2  . PHE A-2 1 77  ? -2.848  36.505 31.743 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CD2  1 
ATOM   3087 C  CE1  . PHE A-2 1 77  ? -3.523  33.999 30.747 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CE1  1 
ATOM   3088 C  CE2  . PHE A-2 1 77  ? -4.170  36.099 31.698 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CE2  1 
ATOM   3089 C  CZ   . PHE A-2 1 77  ? -4.517  34.865 31.175 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CZ   1 
ATOM   3090 H  H    . PHE A-2 1 77  ? 0.611   34.579 29.562 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 H    1 
ATOM   3091 H  HA   . PHE A-2 1 77  ? -0.350  37.134 29.644 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HA   1 
ATOM   3092 H  HB2  . PHE A-2 1 77  ? 0.096   35.269 31.729 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HB2  1 
ATOM   3093 H  HB3  . PHE A-2 1 77  ? -0.312  36.749 32.027 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HB3  1 
ATOM   3094 H  HD1  . PHE A-2 1 77  ? -1.536  33.840 30.475 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HD1  1 
ATOM   3095 H  HD2  . PHE A-2 1 77  ? -2.625  37.351 32.060 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HD2  1 
ATOM   3096 H  HE1  . PHE A-2 1 77  ? -3.743  33.152 30.432 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HE1  1 
ATOM   3097 H  HE2  . PHE A-2 1 77  ? -4.834  36.662 32.024 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HE2  1 
ATOM   3098 H  HZ   . PHE A-2 1 77  ? -5.412  34.619 31.110 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 HZ   1 
ATOM   3099 N  N    . GLU A-2 1 78  ? 1.677   38.392 30.181 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 N    1 
ATOM   3100 C  CA   . GLU A-2 1 78  ? 2.888   39.143 30.474 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CA   1 
ATOM   3101 C  C    . GLU A-2 1 78  ? 2.893   39.772 31.859 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 C    1 
ATOM   3102 O  O    . GLU A-2 1 78  ? 1.896   40.397 32.226 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 O    1 
ATOM   3103 C  CB   . GLU A-2 1 78  ? 3.032   40.256 29.418 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CB   1 
ATOM   3104 C  CG   . GLU A-2 1 78  ? 4.384   40.944 29.566 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CG   1 
ATOM   3105 C  CD   . GLU A-2 1 78  ? 4.587   42.009 28.513 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CD   1 
ATOM   3106 O  OE1  . GLU A-2 1 78  ? 3.553   42.544 28.065 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   3107 O  OE2  . GLU A-2 1 78  ? 5.755   42.278 28.167 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   3108 H  H    . GLU A-2 1 78  ? 0.994   38.812 29.872 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 H    1 
ATOM   3109 H  HA   . GLU A-2 1 78  ? 3.656   38.540 30.400 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 HA   1 
ATOM   3110 H  HB2  . GLU A-2 1 78  ? 2.956   39.875 28.529 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   3111 H  HB3  . GLU A-2 1 78  ? 2.322   40.907 29.530 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   3112 H  HG2  . GLU A-2 1 78  ? 4.444   41.348 30.445 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   3113 H  HG3  . GLU A-2 1 78  ? 5.090   40.283 29.492 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   3114 N  N    . PHE A-2 1 79  ? 3.998   39.611 32.587 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 N    1 
ATOM   3115 C  CA   . PHE A-2 1 79  ? 4.193   40.133 33.935 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CA   1 
ATOM   3116 C  C    . PHE A-2 1 79  ? 5.175   41.295 33.896 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 C    1 
ATOM   3117 O  O    . PHE A-2 1 79  ? 5.983   41.366 32.952 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 O    1 
ATOM   3118 C  CB   . PHE A-2 1 79  ? 4.667   38.989 34.835 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CB   1 
ATOM   3119 C  CG   . PHE A-2 1 79  ? 3.529   38.009 35.083 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CG   1 
ATOM   3120 C  CD1  . PHE A-2 1 79  ? 3.256   37.048 34.122 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CD1  1 
ATOM   3121 C  CD2  . PHE A-2 1 79  ? 2.763   38.085 36.241 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CD2  1 
ATOM   3122 C  CE1  . PHE A-2 1 79  ? 2.201   36.178 34.326 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CE1  1 
ATOM   3123 C  CE2  . PHE A-2 1 79  ? 1.712   37.210 36.439 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CE2  1 
ATOM   3124 C  CZ   . PHE A-2 1 79  ? 1.441   36.252 35.470 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CZ   1 
ATOM   3125 H  H    . PHE A-2 1 79  ? 4.644   39.165 32.236 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 H    1 
ATOM   3126 H  HA   . PHE A-2 1 79  ? 3.333   40.461 34.272 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HA   1 
ATOM   3127 H  HB2  . PHE A-2 1 79  ? 5.408   38.527 34.412 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HB2  1 
ATOM   3128 H  HB3  . PHE A-2 1 79  ? 4.978   39.347 35.681 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HB3  1 
ATOM   3129 H  HD1  . PHE A-2 1 79  ? 3.774   36.990 33.352 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HD1  1 
ATOM   3130 H  HD2  . PHE A-2 1 79  ? 2.960   38.727 36.885 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HD2  1 
ATOM   3131 H  HE1  . PHE A-2 1 79  ? 2.003   35.535 33.684 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HE1  1 
ATOM   3132 H  HE2  . PHE A-2 1 79  ? 1.193   37.261 37.209 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HE2  1 
ATOM   3133 H  HZ   . PHE A-2 1 79  ? 0.739   35.656 35.595 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 HZ   1 
ATOM   3134 N  N    . PRO A-2 1 80  ? 5.103   42.195 34.872 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 N    1 
ATOM   3135 C  CA   . PRO A-2 1 80  ? 5.933   43.414 34.860 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CA   1 
ATOM   3136 C  C    . PRO A-2 1 80  ? 7.393   43.173 35.203 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 C    1 
ATOM   3137 O  O    . PRO A-2 1 80  ? 8.209   44.080 35.020 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 O    1 
ATOM   3138 C  CB   . PRO A-2 1 80  ? 5.274   44.301 35.927 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CB   1 
ATOM   3139 C  CG   . PRO A-2 1 80  ? 4.730   43.312 36.898 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CG   1 
ATOM   3140 C  CD   . PRO A-2 1 80  ? 4.231   42.151 36.068 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CD   1 
ATOM   3141 H  HA   . PRO A-2 1 80  ? 5.868   43.848 33.983 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HA   1 
ATOM   3142 H  HB2  . PRO A-2 1 80  ? 5.924   44.884 36.348 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HB2  1 
ATOM   3143 H  HB3  . PRO A-2 1 80  ? 4.565   44.841 35.543 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HB3  1 
ATOM   3144 H  HG2  . PRO A-2 1 80  ? 5.422   43.020 37.512 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HG2  1 
ATOM   3145 H  HG3  . PRO A-2 1 80  ? 4.004   43.701 37.411 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HG3  1 
ATOM   3146 H  HD2  . PRO A-2 1 80  ? 4.331   41.312 36.544 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HD2  1 
ATOM   3147 H  HD3  . PRO A-2 1 80  ? 3.299   42.269 35.825 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 HD3  1 
ATOM   3148 N  N    . ASP A-2 1 81  ? 7.742   41.978 35.676 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 N    1 
ATOM   3149 C  CA   . ASP A-2 1 81  ? 9.159   41.693 35.941 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 CA   1 
ATOM   3150 C  C    . ASP A-2 1 81  ? 9.346   40.191 36.051 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 C    1 
ATOM   3151 O  O    . ASP A-2 1 81  ? 8.365   39.466 36.186 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 O    1 
ATOM   3152 C  CB   . ASP A-2 1 81  ? 9.616   42.387 37.210 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 CB   1 
ATOM   3153 C  CG   . ASP A-2 1 81  ? 8.643   42.251 38.363 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 CG   1 
ATOM   3154 O  OD1  . ASP A-2 1 81  ? 8.501   41.118 38.855 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   3155 O  OD2  . ASP A-2 1 81  ? 8.029   43.259 38.791 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   3156 H  H    . ASP A-2 1 81  ? 7.144   41.378 35.825 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 H    1 
ATOM   3157 H  HA   . ASP A-2 1 81  ? 9.694   42.024 35.189 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 HA   1 
ATOM   3158 H  HB2  . ASP A-2 1 81  ? 10.472  42.017 37.478 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   3159 H  HB3  . ASP A-2 1 81  ? 9.749   43.329 37.022 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 HB3  1 
ATOM   3160 N  N    . THR A-2 1 82  ? 10.571  39.709 35.985 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 N    1 
ATOM   3161 C  CA   . THR A-2 1 82  ? 10.784  38.262 35.939 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CA   1 
ATOM   3162 C  C    . THR A-2 1 82  ? 10.469  37.585 37.263 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 C    1 
ATOM   3163 O  O    . THR A-2 1 82  ? 9.955   36.445 37.278 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 O    1 
ATOM   3164 C  CB   . THR A-2 1 82  ? 12.219  37.969 35.475 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CB   1 
ATOM   3165 O  OG1  . THR A-2 1 82  ? 13.154  38.488 36.434 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 OG1  1 
ATOM   3166 C  CG2  . THR A-2 1 82  ? 12.509  38.685 34.154 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CG2  1 
ATOM   3167 H  H    . THR A-2 1 82  ? 11.244  40.244 35.969 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 H    1 
ATOM   3168 H  HA   . THR A-2 1 82  ? 10.174  37.895 35.265 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 HA   1 
ATOM   3169 H  HB   . THR A-2 1 82  ? 12.348  37.003 35.369 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 HB   1 
ATOM   3170 H  HG1  . THR A-2 1 82  ? 13.022  38.135 37.163 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 HG1  1 
ATOM   3171 H  HG21 . THR A-2 1 82  ? 13.412  38.502 33.883 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 HG21 1 
ATOM   3172 H  HG22 . THR A-2 1 82  ? 12.395  39.631 34.271 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 HG22 1 
ATOM   3173 H  HG23 . THR A-2 1 82  ? 11.903  38.370 33.480 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 HG23 1 
ATOM   3174 N  N    . ALA A-2 1 83  ? 10.737  38.222 38.412 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 N    1 
ATOM   3175 C  CA   . ALA A-2 1 83  ? 10.382  37.561 39.669 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 CA   1 
ATOM   3176 C  C    . ALA A-2 1 83  ? 8.884   37.306 39.787 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 C    1 
ATOM   3177 O  O    . ALA A-2 1 83  ? 8.497   36.332 40.453 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 O    1 
ATOM   3178 C  CB   . ALA A-2 1 83  ? 10.857  38.381 40.872 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 CB   1 
ATOM   3179 H  H    . ALA A-2 1 83  ? 11.108  38.998 38.411 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 H    1 
ATOM   3180 H  HA   . ALA A-2 1 83  ? 10.839  36.694 39.694 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 HA   1 
ATOM   3181 H  HB1  . ALA A-2 1 83  ? 11.797  38.558 40.788 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3182 H  HB2  . ALA A-2 1 83  ? 10.695  37.888 41.680 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3183 H  HB3  . ALA A-2 1 83  ? 10.377  39.212 40.903 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3184 N  N    . SER A-2 1 84  ? 8.071   38.174 39.156 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 N    1 
ATOM   3185 C  CA   . SER A-2 1 84  ? 6.627   37.982 39.248 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 CA   1 
ATOM   3186 C  C    . SER A-2 1 84  ? 6.177   36.682 38.576 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 C    1 
ATOM   3187 O  O    . SER A-2 1 84  ? 5.149   36.155 38.998 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 O    1 
ATOM   3188 C  CB   . SER A-2 1 84  ? 5.848   39.156 38.636 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 CB   1 
ATOM   3189 O  OG   . SER A-2 1 84  ? 6.123   40.299 39.417 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 OG   1 
ATOM   3190 H  H    . SER A-2 1 84  ? 8.396   38.831 38.707 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 H    1 
ATOM   3191 H  HA   . SER A-2 1 84  ? 6.391   37.927 40.197 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 HA   1 
ATOM   3192 H  HB2  . SER A-2 1 84  ? 6.128   39.302 37.719 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 HB2  1 
ATOM   3193 H  HB3  . SER A-2 1 84  ? 4.897   38.967 38.642 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 HB3  1 
ATOM   3194 H  HG   . SER A-2 1 84  ? 5.836   40.186 40.177 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 HG   1 
ATOM   3195 N  N    . VAL A-2 1 85  ? 6.927   36.203 37.599 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 N    1 
ATOM   3196 C  CA   . VAL A-2 1 85  ? 6.657   34.940 36.904 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CA   1 
ATOM   3197 C  C    . VAL A-2 1 85  ? 6.806   33.781 37.877 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 C    1 
ATOM   3198 O  O    . VAL A-2 1 85  ? 5.908   32.952 38.054 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 O    1 
ATOM   3199 C  CB   . VAL A-2 1 85  ? 7.576   34.753 35.670 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CB   1 
ATOM   3200 C  CG1  . VAL A-2 1 85  ? 7.389   33.401 35.006 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   3201 C  CG2  . VAL A-2 1 85  ? 7.394   35.836 34.607 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   3202 H  H    . VAL A-2 1 85  ? 7.616   36.659 37.357 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 H    1 
ATOM   3203 H  HA   . VAL A-2 1 85  ? 5.728   34.957 36.591 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HA   1 
ATOM   3204 H  HB   . VAL A-2 1 85  ? 8.503   34.802 35.983 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HB   1 
ATOM   3205 H  HG11 . VAL A-2 1 85  ? 7.527   32.705 35.653 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   3206 H  HG12 . VAL A-2 1 85  ? 8.024   33.305 34.292 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   3207 H  HG13 . VAL A-2 1 85  ? 6.499   33.338 34.653 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   3208 H  HG21 . VAL A-2 1 85  ? 7.510   36.701 35.007 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   3209 H  HG22 . VAL A-2 1 85  ? 6.511   35.773 34.233 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   3210 H  HG23 . VAL A-2 1 85  ? 8.045   35.715 33.912 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   3211 N  N    . ASP A-2 1 86  ? 7.975   33.765 38.529 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 N    1 
ATOM   3212 C  CA   . ASP A-2 1 86  ? 8.213   32.686 39.494 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 CA   1 
ATOM   3213 C  C    . ASP A-2 1 86  ? 7.169   32.657 40.600 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 C    1 
ATOM   3214 O  O    . ASP A-2 1 86  ? 6.724   31.575 40.972 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 O    1 
ATOM   3215 C  CB   . ASP A-2 1 86  ? 9.575   32.804 40.170 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 CB   1 
ATOM   3216 C  CG   . ASP A-2 1 86  ? 10.719  32.650 39.178 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 CG   1 
ATOM   3217 O  OD1  . ASP A-2 1 86  ? 10.908  33.552 38.328 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   3218 O  OD2  . ASP A-2 1 86  ? 11.396  31.604 39.300 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   3219 H  H    . ASP A-2 1 86  ? 8.569   34.370 38.387 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 H    1 
ATOM   3220 H  HA   . ASP A-2 1 86  ? 8.179   31.831 39.016 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 HA   1 
ATOM   3221 H  HB2  . ASP A-2 1 86  ? 9.642   33.669 40.604 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   3222 H  HB3  . ASP A-2 1 86  ? 9.652   32.121 40.855 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 HB3  1 
ATOM   3223 N  N    . LYS A-2 1 87  ? 6.836   33.855 41.077 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 N    1 
ATOM   3224 C  CA   . LYS A-2 1 87  ? 5.908   33.931 42.197 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CA   1 
ATOM   3225 C  C    . LYS A-2 1 87  ? 4.520   33.492 41.743 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 C    1 
ATOM   3226 O  O    . LYS A-2 1 87  ? 3.885   32.683 42.428 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 O    1 
ATOM   3227 C  CB   . LYS A-2 1 87  ? 5.827   35.330 42.828 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CB   1 
ATOM   3228 C  CG   . LYS A-2 1 87  ? 5.142   35.256 44.184 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CG   1 
ATOM   3229 C  CD   . LYS A-2 1 87  ? 4.896   36.593 44.835 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CD   1 
ATOM   3230 C  CE   . LYS A-2 1 87  ? 4.137   36.502 46.155 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CE   1 
ATOM   3231 N  NZ   . LYS A-2 1 87  ? 3.592   35.152 46.454 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 NZ   1 
ATOM   3232 H  H    . LYS A-2 1 87  ? 7.162   34.571 40.730 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 H    1 
ATOM   3233 H  HA   . LYS A-2 1 87  ? 6.213   33.305 42.886 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HA   1 
ATOM   3234 H  HB2  . LYS A-2 1 87  ? 6.721   35.692 42.934 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HB2  1 
ATOM   3235 H  HB3  . LYS A-2 1 87  ? 5.329   35.923 42.244 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HB3  1 
ATOM   3236 H  HG2  . LYS A-2 1 87  ? 4.292   34.803 44.077 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HG2  1 
ATOM   3237 H  HG3  . LYS A-2 1 87  ? 5.689   34.718 44.778 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HG3  1 
ATOM   3238 H  HD2  . LYS A-2 1 87  ? 5.750   37.026 44.995 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HD2  1 
ATOM   3239 H  HD3  . LYS A-2 1 87  ? 4.393   37.152 44.223 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HD3  1 
ATOM   3240 H  HE2  . LYS A-2 1 87  ? 4.733   36.764 46.875 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HE2  1 
ATOM   3241 H  HE3  . LYS A-2 1 87  ? 3.404   37.137 46.136 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HE3  1 
ATOM   3242 H  HZ1  . LYS A-2 1 87  ? 3.347   35.114 47.309 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HZ1  1 
ATOM   3243 H  HZ2  . LYS A-2 1 87  ? 4.216   34.538 46.296 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HZ2  1 
ATOM   3244 H  HZ3  . LYS A-2 1 87  ? 2.885   34.997 45.936 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 HZ3  1 
ATOM   3245 N  N    . LYS A-2 1 88  ? 4.058   34.010 40.601 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 N    1 
ATOM   3246 C  CA   . LYS A-2 1 88  ? 2.716   33.585 40.167 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CA   1 
ATOM   3247 C  C    . LYS A-2 1 88  ? 2.679   32.088 39.857 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 C    1 
ATOM   3248 O  O    . LYS A-2 1 88  ? 1.688   31.432 40.201 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 O    1 
ATOM   3249 C  CB   . LYS A-2 1 88  ? 2.310   34.401 38.949 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CB   1 
ATOM   3250 C  CG   . LYS A-2 1 88  ? 0.876   34.292 38.486 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CG   1 
ATOM   3251 C  CD   . LYS A-2 1 88  ? -0.043  34.771 39.599 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CD   1 
ATOM   3252 C  CE   . LYS A-2 1 88  ? -1.493  34.805 39.164 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CE   1 
ATOM   3253 N  NZ   . LYS A-2 1 88  ? -2.306  35.572 40.156 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 NZ   1 
ATOM   3254 H  H    . LYS A-2 1 88  ? 4.523   34.567 40.140 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 H    1 
ATOM   3255 H  HA   . LYS A-2 1 88  ? 2.081   33.769 40.890 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HA   1 
ATOM   3256 H  HB2  . LYS A-2 1 88  ? 2.492   35.335 39.141 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HB2  1 
ATOM   3257 H  HB3  . LYS A-2 1 88  ? 2.883   34.142 38.211 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HB3  1 
ATOM   3258 H  HG2  . LYS A-2 1 88  ? 0.744   34.834 37.692 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HG2  1 
ATOM   3259 H  HG3  . LYS A-2 1 88  ? 0.671   33.370 38.263 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HG3  1 
ATOM   3260 H  HD2  . LYS A-2 1 88  ? 0.048   34.181 40.363 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HD2  1 
ATOM   3261 H  HD3  . LYS A-2 1 88  ? 0.228   35.661 39.875 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HD3  1 
ATOM   3262 H  HE2  . LYS A-2 1 88  ? -1.562  35.223 38.291 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HE2  1 
ATOM   3263 H  HE3  . LYS A-2 1 88  ? -1.833  33.899 39.093 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HE3  1 
ATOM   3264 H  HZ1  . LYS A-2 1 88  ? -3.162  35.559 39.911 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HZ1  1 
ATOM   3265 H  HZ2  . LYS A-2 1 88  ? -2.019  36.414 40.187 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HZ2  1 
ATOM   3266 H  HZ3  . LYS A-2 1 88  ? -2.221  35.200 40.960 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 HZ3  1 
ATOM   3267 N  N    . TYR A-2 1 89  ? 3.747   31.559 39.234 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 N    1 
ATOM   3268 C  CA   . TYR A-2 1 89  ? 3.799   30.107 39.005 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CA   1 
ATOM   3269 C  C    . TYR A-2 1 89  ? 3.548   29.353 40.320 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 C    1 
ATOM   3270 O  O    . TYR A-2 1 89  ? 2.758   28.403 40.392 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 O    1 
ATOM   3271 C  CB   . TYR A-2 1 89  ? 5.122   29.693 38.372 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CB   1 
ATOM   3272 C  CG   . TYR A-2 1 89  ? 5.246   28.222 38.060 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CG   1 
ATOM   3273 C  CD1  . TYR A-2 1 89  ? 5.794   27.330 38.971 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CD1  1 
ATOM   3274 C  CD2  . TYR A-2 1 89  ? 4.809   27.727 36.838 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CD2  1 
ATOM   3275 C  CE1  . TYR A-2 1 89  ? 5.885   25.994 38.637 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CE1  1 
ATOM   3276 C  CE2  . TYR A-2 1 89  ? 4.885   26.400 36.478 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CE2  1 
ATOM   3277 C  CZ   . TYR A-2 1 89  ? 5.443   25.539 37.414 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CZ   1 
ATOM   3278 O  OH   . TYR A-2 1 89  ? 5.555   24.185 37.139 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 OH   1 
ATOM   3279 H  H    . TYR A-2 1 89  ? 4.392   32.064 38.972 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 H    1 
ATOM   3280 H  HA   . TYR A-2 1 89  ? 3.080   29.874 38.381 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HA   1 
ATOM   3281 H  HB2  . TYR A-2 1 89  ? 5.241   30.194 37.550 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HB2  1 
ATOM   3282 H  HB3  . TYR A-2 1 89  ? 5.842   29.943 38.973 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HB3  1 
ATOM   3283 H  HD1  . TYR A-2 1 89  ? 6.097   27.629 39.798 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HD1  1 
ATOM   3284 H  HD2  . TYR A-2 1 89  ? 4.444   28.326 36.228 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HD2  1 
ATOM   3285 H  HE1  . TYR A-2 1 89  ? 6.249   25.392 39.245 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HE1  1 
ATOM   3286 H  HE2  . TYR A-2 1 89  ? 4.579   26.097 35.653 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HE2  1 
ATOM   3287 H  HH   . TYR A-2 1 89  ? 5.889   23.802 37.782 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 HH   1 
ATOM   3288 N  N    . ALA A-2 1 90  ? 4.239   29.790 41.382 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 N    1 
ATOM   3289 C  CA   . ALA A-2 1 90  ? 4.152   29.153 42.681 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 CA   1 
ATOM   3290 C  C    . ALA A-2 1 90  ? 2.737   29.274 43.253 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 C    1 
ATOM   3291 O  O    . ALA A-2 1 90  ? 2.188   28.289 43.776 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 O    1 
ATOM   3292 C  CB   . ALA A-2 1 90  ? 5.141   29.773 43.661 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 CB   1 
ATOM   3293 H  H    . ALA A-2 1 90  ? 4.752   30.474 41.289 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 H    1 
ATOM   3294 H  HA   . ALA A-2 1 90  ? 4.368   28.203 42.579 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 HA   1 
ATOM   3295 H  HB1  . ALA A-2 1 90  ? 6.030   29.704 43.306 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3296 H  HB2  . ALA A-2 1 90  ? 5.094   29.309 44.500 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3297 H  HB3  . ALA A-2 1 90  ? 4.920   30.698 43.795 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3298 N  N    . GLU A-2 1 91  ? 2.178   30.479 43.147 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 N    1 
ATOM   3299 C  CA   . GLU A-2 1 91  ? 0.790   30.668 43.610 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CA   1 
ATOM   3300 C  C    . GLU A-2 1 91  ? -0.180  29.742 42.903 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 C    1 
ATOM   3301 O  O    . GLU A-2 1 91  ? -1.097  29.230 43.559 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 O    1 
ATOM   3302 C  CB   . GLU A-2 1 91  ? 0.375   32.129 43.436 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CB   1 
ATOM   3303 C  CG   . GLU A-2 1 91  ? 1.277   33.034 44.274 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CG   1 
ATOM   3304 C  CD   . GLU A-2 1 91  ? 1.007   34.509 44.085 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CD   1 
ATOM   3305 O  OE1  . GLU A-2 1 91  ? 0.515   34.943 43.023 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   3306 O  OE2  . GLU A-2 1 91  ? 1.323   35.239 45.054 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   3307 H  H    . GLU A-2 1 91  ? 2.621   31.137 42.814 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 H    1 
ATOM   3308 H  HA   . GLU A-2 1 91  ? 0.761   30.460 44.567 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 HA   1 
ATOM   3309 H  HB2  . GLU A-2 1 91  ? 0.443   32.378 42.500 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   3310 H  HB3  . GLU A-2 1 91  ? -0.547  32.241 43.712 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   3311 H  HG2  . GLU A-2 1 91  ? 1.158   32.812 45.211 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   3312 H  HG3  . GLU A-2 1 91  ? 2.202   32.853 44.044 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   3313 N  N    . LEU A-2 1 92  ? 0.037   29.542 41.602 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 N    1 
ATOM   3314 C  CA   . LEU A-2 1 92  ? -0.917  28.703 40.875 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CA   1 
ATOM   3315 C  C    . LEU A-2 1 92  ? -0.776  27.240 41.254 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 C    1 
ATOM   3316 O  O    . LEU A-2 1 92  ? -1.757  26.514 41.408 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 O    1 
ATOM   3317 C  CB   . LEU A-2 1 92  ? -0.750  28.937 39.364 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CB   1 
ATOM   3318 C  CG   . LEU A-2 1 92  ? -1.176  30.326 38.863 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CG   1 
ATOM   3319 C  CD1  . LEU A-2 1 92  ? -0.622  30.611 37.459 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CD1  1 
ATOM   3320 C  CD2  . LEU A-2 1 92  ? -2.697  30.458 38.920 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CD2  1 
ATOM   3321 H  H    . LEU A-2 1 92  ? 0.714   29.893 41.204 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 H    1 
ATOM   3322 H  HA   . LEU A-2 1 92  ? -1.820  28.991 41.125 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HA   1 
ATOM   3323 H  HB2  . LEU A-2 1 92  ? 0.183   28.800 39.133 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HB2  1 
ATOM   3324 H  HB3  . LEU A-2 1 92  ? -1.268  28.268 38.890 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HB3  1 
ATOM   3325 H  HG   . LEU A-2 1 92  ? -0.796  30.992 39.474 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HG   1 
ATOM   3326 H  HD11 . LEU A-2 1 92  ? 0.333   30.522 37.467 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HD11 1 
ATOM   3327 H  HD12 . LEU A-2 1 92  ? -0.859  31.504 37.197 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HD12 1 
ATOM   3328 H  HD13 . LEU A-2 1 92  ? -0.996  29.985 36.834 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HD13 1 
ATOM   3329 H  HD21 . LEU A-2 1 92  ? -3.002  30.261 39.808 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HD21 1 
ATOM   3330 H  HD22 . LEU A-2 1 92  ? -3.094  29.842 38.301 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HD22 1 
ATOM   3331 H  HD23 . LEU A-2 1 92  ? -2.949  31.354 38.686 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 HD23 1 
ATOM   3332 N  N    . VAL A-2 1 93  ? 0.466   26.779 41.414 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 N    1 
ATOM   3333 C  CA   . VAL A-2 1 93  ? 0.650   25.387 41.801 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CA   1 
ATOM   3334 C  C    . VAL A-2 1 93  ? 0.048   25.137 43.177 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 C    1 
ATOM   3335 O  O    . VAL A-2 1 93  ? -0.573  24.095 43.428 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 O    1 
ATOM   3336 C  CB   . VAL A-2 1 93  ? 2.140   25.030 41.794 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CB   1 
ATOM   3337 C  CG1  . VAL A-2 1 93  ? 2.380   23.696 42.480 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CG1  1 
ATOM   3338 C  CG2  . VAL A-2 1 93  ? 2.639   25.022 40.357 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CG2  1 
ATOM   3339 H  H    . VAL A-2 1 93  ? 1.144   27.293 41.290 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 H    1 
ATOM   3340 H  HA   . VAL A-2 1 93  ? 0.189   24.818 41.150 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HA   1 
ATOM   3341 H  HB   . VAL A-2 1 93  ? 2.627   25.723 42.287 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HB   1 
ATOM   3342 H  HG11 . VAL A-2 1 93  ? 2.066   23.741 43.386 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HG11 1 
ATOM   3343 H  HG12 . VAL A-2 1 93  ? 3.319   23.498 42.477 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HG12 1 
ATOM   3344 H  HG13 . VAL A-2 1 93  ? 1.906   23.005 42.011 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HG13 1 
ATOM   3345 H  HG21 . VAL A-2 1 93  ? 2.441   25.866 39.945 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HG21 1 
ATOM   3346 H  HG22 . VAL A-2 1 93  ? 2.202   24.318 39.871 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HG22 1 
ATOM   3347 H  HG23 . VAL A-2 1 93  ? 3.588   24.876 40.349 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 HG23 1 
ATOM   3348 N  N    . ASP A-2 1 94  ? 0.210   26.121 44.056 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 N    1 
ATOM   3349 C  CA   . ASP A-2 1 94  ? -0.304  26.003 45.415 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 CA   1 
ATOM   3350 C  C    . ASP A-2 1 94  ? -1.816  25.767 45.420 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 C    1 
ATOM   3351 O  O    . ASP A-2 1 94  ? -2.382  25.004 46.195 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 O    1 
ATOM   3352 C  CB   . ASP A-2 1 94  ? -0.098  27.279 46.216 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 CB   1 
ATOM   3353 C  CG   . ASP A-2 1 94  ? 1.297   27.482 46.752 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 CG   1 
ATOM   3354 O  OD1  . ASP A-2 1 94  ? 2.100   26.525 46.721 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 OD1  1 
ATOM   3355 O  OD2  . ASP A-2 1 94  ? 1.523   28.628 47.193 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 OD2  1 
ATOM   3356 H  H    . ASP A-2 1 94  ? 0.624   26.837 43.820 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 H    1 
ATOM   3357 H  HA   . ASP A-2 1 94  ? 0.143   25.258 45.869 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 HA   1 
ATOM   3358 H  HB2  . ASP A-2 1 94  ? -0.324  28.035 45.653 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 HB2  1 
ATOM   3359 H  HB3  . ASP A-2 1 94  ? -0.717  27.276 46.963 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 HB3  1 
ATOM   3360 N  N    . ALA A-2 1 95  ? -2.411  26.531 44.499 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 N    1 
ATOM   3361 C  CA   . ALA A-2 1 95  ? -3.862  26.536 44.386 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 CA   1 
ATOM   3362 C  C    . ALA A-2 1 95  ? -4.352  25.230 43.779 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 C    1 
ATOM   3363 O  O    . ALA A-2 1 95  ? -5.570  25.016 43.757 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 O    1 
ATOM   3364 C  CB   . ALA A-2 1 95  ? -4.301  27.734 43.565 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 CB   1 
ATOM   3365 H  H    . ALA A-2 1 95  ? -1.937  27.019 43.974 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 H    1 
ATOM   3366 H  HA   . ALA A-2 1 95  ? -4.242  26.621 45.285 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 HA   1 
ATOM   3367 H  HB1  . ALA A-2 1 95  ? -3.968  28.538 43.970 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3368 H  HB2  . ALA A-2 1 95  ? -5.259  27.765 43.532 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3369 H  HB3  . ALA A-2 1 95  ? -3.952  27.656 42.674 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3370 N  N    . GLY A-2 1 96  ? -3.432  24.393 43.301 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 N    1 
ATOM   3371 C  CA   . GLY A-2 1 96  ? -3.783  23.080 42.776 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 CA   1 
ATOM   3372 C  C    . GLY A-2 1 96  ? -3.781  22.955 41.267 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 C    1 
ATOM   3373 O  O    . GLY A-2 1 96  ? -4.167  21.890 40.738 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 O    1 
ATOM   3374 H  H    . GLY A-2 1 96  ? -2.607  24.635 43.302 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 H    1 
ATOM   3375 H  HA2  . GLY A-2 1 96  ? -3.161  22.430 43.138 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   3376 H  HA3  . GLY A-2 1 96  ? -4.667  22.847 43.101 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   3377 N  N    . TYR A-2 1 97  ? -3.354  24.001 40.579 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 N    1 
ATOM   3378 C  CA   . TYR A-2 1 97  ? -3.297  24.017 39.121 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CA   1 
ATOM   3379 C  C    . TYR A-2 1 97  ? -2.026  23.294 38.726 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 C    1 
ATOM   3380 O  O    . TYR A-2 1 97  ? -1.081  23.271 39.517 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 O    1 
ATOM   3381 C  CB   . TYR A-2 1 97  ? -3.380  25.440 38.533 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CB   1 
ATOM   3382 C  CG   . TYR A-2 1 97  ? -4.714  26.072 38.884 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CG   1 
ATOM   3383 C  CD1  . TYR A-2 1 97  ? -5.892  25.565 38.352 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CD1  1 
ATOM   3384 C  CD2  . TYR A-2 1 97  ? -4.768  27.162 39.760 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CD2  1 
ATOM   3385 C  CE1  . TYR A-2 1 97  ? -7.119  26.140 38.677 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CE1  1 
ATOM   3386 C  CE2  . TYR A-2 1 97  ? -5.979  27.747 40.094 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CE2  1 
ATOM   3387 C  CZ   . TYR A-2 1 97  ? -7.136  27.219 39.544 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CZ   1 
ATOM   3388 O  OH   . TYR A-2 1 97  ? -8.327  27.817 39.893 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 OH   1 
ATOM   3389 H  H    . TYR A-2 1 97  ? -3.099  24.700 41.009 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 H    1 
ATOM   3390 H  HA   . TYR A-2 1 97  ? -4.059  23.503 38.781 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HA   1 
ATOM   3391 H  HB2  . TYR A-2 1 97  ? -2.659  25.983 38.889 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HB2  1 
ATOM   3392 H  HB3  . TYR A-2 1 97  ? -3.281  25.401 37.569 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HB3  1 
ATOM   3393 H  HD1  . TYR A-2 1 97  ? -5.863  24.836 37.775 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HD1  1 
ATOM   3394 H  HD2  . TYR A-2 1 97  ? -3.981  27.498 40.123 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HD2  1 
ATOM   3395 H  HE1  . TYR A-2 1 97  ? -7.910  25.806 38.319 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HE1  1 
ATOM   3396 H  HE2  . TYR A-2 1 97  ? -6.015  28.475 40.672 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HE2  1 
ATOM   3397 H  HH   . TYR A-2 1 97  ? -8.946  27.436 39.513 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 HH   1 
ATOM   3398 N  N    . GLU A-2 1 98  ? -2.066  22.694 37.539 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 N    1 
ATOM   3399 C  CA   . GLU A-2 1 98  ? -0.964  21.860 37.071 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CA   1 
ATOM   3400 C  C    . GLU A-2 1 98  ? 0.192   22.731 36.584 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 C    1 
ATOM   3401 O  O    . GLU A-2 1 98  ? 0.060   23.549 35.674 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 O    1 
ATOM   3402 C  CB   . GLU A-2 1 98  ? -1.357  20.891 35.947 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CB   1 
ATOM   3403 C  CG   . GLU A-2 1 98  ? -0.148  20.054 35.494 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CG   1 
ATOM   3404 C  CD   . GLU A-2 1 98  ? -0.502  19.151 34.330 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CD   1 
ATOM   3405 O  OE1  . GLU A-2 1 98  ? -1.725  19.037 34.071 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE1  1 
ATOM   3406 O  OE2  . GLU A-2 1 98  ? 0.397   18.573 33.682 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE2  1 
ATOM   3407 H  H    . GLU A-2 1 98  ? -2.756  22.800 37.037 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 H    1 
ATOM   3408 H  HA   . GLU A-2 1 98  ? -0.643  21.329 37.830 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 HA   1 
ATOM   3409 H  HB2  . GLU A-2 1 98  ? -2.059  20.300 36.261 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 HB2  1 
ATOM   3410 H  HB3  . GLU A-2 1 98  ? -1.702  21.394 35.193 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 HB3  1 
ATOM   3411 H  HG2  . GLU A-2 1 98  ? 0.573   20.647 35.231 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 HG2  1 
ATOM   3412 H  HG3  . GLU A-2 1 98  ? 0.165   19.513 36.236 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 HG3  1 
ATOM   3413 N  N    . GLY A-2 1 99  ? 1.348   22.551 37.226 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 N    1 
ATOM   3414 C  CA   . GLY A-2 1 99  ? 2.503   23.244 36.675 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 CA   1 
ATOM   3415 C  C    . GLY A-2 1 99  ? 3.113   22.343 35.626 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 C    1 
ATOM   3416 O  O    . GLY A-2 1 99  ? 3.396   21.184 35.948 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 O    1 
ATOM   3417 H  H    . GLY A-2 1 99  ? 1.407   22.053 37.925 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 H    1 
ATOM   3418 H  HA2  . GLY A-2 1 99  ? 2.230   24.085 36.276 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 HA2  1 
ATOM   3419 H  HA3  . GLY A-2 1 99  ? 3.148   23.430 37.374 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 HA3  1 
ATOM   3420 N  N    . HIS A-2 1 100 ? 3.317   22.851 34.419 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 N    1 
ATOM   3421 C  CA   . HIS A-2 1 100 ? 3.802   22.014 33.338 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CA   1 
ATOM   3422 C  C    . HIS A-2 1 100 ? 5.309   22.172 33.162 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 C    1 
ATOM   3423 O  O    . HIS A-2 1 100 ? 6.074   21.227 33.090 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 O    1 
ATOM   3424 C  CB   . HIS A-2 1 100 ? 3.093   22.347 32.021 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CB   1 
ATOM   3425 C  CG   . HIS A-2 1 100 ? 3.647   21.557 30.878 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CG   1 
ATOM   3426 N  ND1  . HIS A-2 1 100 ? 3.627   20.176 30.865 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 ND1  1 
ATOM   3427 C  CD2  . HIS A-2 1 100 ? 4.233   21.943 29.730 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CD2  1 
ATOM   3428 C  CE1  . HIS A-2 1 100 ? 4.173   19.733 29.752 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CE1  1 
ATOM   3429 N  NE2  . HIS A-2 1 100 ? 4.558   20.785 29.042 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 NE2  1 
ATOM   3430 H  H    . HIS A-2 1 100 ? 3.161   23.685 34.275 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 H    1 
ATOM   3431 H  HA   . HIS A-2 1 100 ? 3.613   21.079 33.563 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 HA   1 
ATOM   3432 H  HB2  . HIS A-2 1 100 ? 2.146   22.158 32.111 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 HB2  1 
ATOM   3433 H  HB3  . HIS A-2 1 100 ? 3.192   23.293 31.834 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 HB3  1 
ATOM   3434 H  HD1  . HIS A-2 1 100 ? 3.306   19.681 31.490 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 HD1  1 
ATOM   3435 H  HD2  . HIS A-2 1 100 ? 4.390   22.817 29.453 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 HD2  1 
ATOM   3436 H  HE1  . HIS A-2 1 100 ? 4.271   18.841 29.508 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 HE1  1 
ATOM   3437 N  N    . LEU A-2 1 101 ? 5.761   23.417 33.062 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 N    1 
ATOM   3438 C  CA   . LEU A-2 1 101 ? 7.181   23.704 33.001 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CA   1 
ATOM   3439 C  C    . LEU A-2 1 101 ? 7.553   24.870 33.931 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 C    1 
ATOM   3440 O  O    . LEU A-2 1 101 ? 7.102   26.006 33.791 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 O    1 
ATOM   3441 C  CB   . LEU A-2 1 101 ? 7.611   24.034 31.580 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CB   1 
ATOM   3442 C  CG   . LEU A-2 1 101 ? 7.712   22.914 30.573 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CG   1 
ATOM   3443 C  CD1  . LEU A-2 1 101 ? 8.062   23.432 29.162 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   3444 C  CD2  . LEU A-2 1 101 ? 8.719   21.880 31.037 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   3445 H  H    . LEU A-2 1 101 ? 5.198   24.067 33.033 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 H    1 
ATOM   3446 H  HA   . LEU A-2 1 101 ? 7.670   22.907 33.295 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HA   1 
ATOM   3447 H  HB2  . LEU A-2 1 101 ? 6.988   24.689 31.229 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HB2  1 
ATOM   3448 H  HB3  . LEU A-2 1 101 ? 8.479   24.464 31.629 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HB3  1 
ATOM   3449 H  HG   . LEU A-2 1 101 ? 6.836   22.477 30.523 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HG   1 
ATOM   3450 H  HD11 . LEU A-2 1 101 ? 8.091   22.694 28.548 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HD11 1 
ATOM   3451 H  HD12 . LEU A-2 1 101 ? 8.918   23.864 29.183 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HD12 1 
ATOM   3452 H  HD13 . LEU A-2 1 101 ? 7.393   24.059 28.876 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HD13 1 
ATOM   3453 H  HD21 . LEU A-2 1 101 ? 8.775   21.174 30.389 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HD21 1 
ATOM   3454 H  HD22 . LEU A-2 1 101 ? 8.441   21.519 31.882 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HD22 1 
ATOM   3455 H  HD23 . LEU A-2 1 101 ? 9.580   22.294 31.134 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 HD23 1 
ATOM   3456 N  N    . LYS A-2 1 102 ? 8.390   24.527 34.918 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 N    1 
ATOM   3457 C  CA   . LYS A-2 1 102 ? 8.769   25.509 35.924 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CA   1 
ATOM   3458 C  C    . LYS A-2 1 102 ? 9.582   26.620 35.265 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 C    1 
ATOM   3459 O  O    . LYS A-2 1 102 ? 10.193  26.389 34.223 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 O    1 
ATOM   3460 C  CB   . LYS A-2 1 102 ? 9.547   24.884 37.062 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CB   1 
ATOM   3461 C  CG   . LYS A-2 1 102 ? 10.898  24.320 36.683 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CG   1 
ATOM   3462 C  CD   . LYS A-2 1 102 ? 11.566  23.617 37.850 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CD   1 
ATOM   3463 C  CE   . LYS A-2 1 102 ? 13.048  23.381 37.655 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CE   1 
ATOM   3464 N  NZ   . LYS A-2 1 102 ? 13.443  22.949 36.285 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 NZ   1 
ATOM   3465 H  H    . LYS A-2 1 102 ? 8.703   23.727 34.958 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 H    1 
ATOM   3466 H  HA   . LYS A-2 1 102 ? 7.951   25.904 36.292 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HA   1 
ATOM   3467 H  HB2  . LYS A-2 1 102 ? 9.676   25.554 37.751 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HB2  1 
ATOM   3468 H  HB3  . LYS A-2 1 102 ? 9.013   24.171 37.445 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HB3  1 
ATOM   3469 H  HG2  . LYS A-2 1 102 ? 10.788  23.692 35.952 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HG2  1 
ATOM   3470 H  HG3  . LYS A-2 1 102 ? 11.470  25.040 36.374 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HG3  1 
ATOM   3471 H  HD2  . LYS A-2 1 102 ? 11.437  24.150 38.651 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HD2  1 
ATOM   3472 H  HD3  . LYS A-2 1 102 ? 11.129  22.763 37.992 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HD3  1 
ATOM   3473 H  HE2  . LYS A-2 1 102 ? 13.521  24.201 37.868 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HE2  1 
ATOM   3474 H  HE3  . LYS A-2 1 102 ? 13.337  22.704 38.287 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HE3  1 
ATOM   3475 H  HZ1  . LYS A-2 1 102 ? 14.306  22.732 36.280 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HZ1  1 
ATOM   3476 H  HZ2  . LYS A-2 1 102 ? 13.301  23.616 35.712 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HZ2  1 
ATOM   3477 H  HZ3  . LYS A-2 1 102 ? 12.957  22.243 36.045 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 HZ3  1 
ATOM   3478 N  N    . PRO A-2 1 103 ? 9.551   27.787 35.897 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 N    1 
ATOM   3479 C  CA   . PRO A-2 1 103 ? 10.214  28.938 35.285 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CA   1 
ATOM   3480 C  C    . PRO A-2 1 103 ? 11.649  28.680 34.865 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 C    1 
ATOM   3481 O  O    . PRO A-2 1 103 ? 12.439  28.003 35.529 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 O    1 
ATOM   3482 C  CB   . PRO A-2 1 103 ? 10.178  29.992 36.407 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CB   1 
ATOM   3483 C  CG   . PRO A-2 1 103 ? 8.985   29.605 37.223 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CG   1 
ATOM   3484 C  CD   . PRO A-2 1 103 ? 8.897   28.112 37.187 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CD   1 
ATOM   3485 H  HA   . PRO A-2 1 103 ? 9.694   29.253 34.517 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HA   1 
ATOM   3486 H  HB2  . PRO A-2 1 103 ? 10.988  29.960 36.940 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HB2  1 
ATOM   3487 H  HB3  . PRO A-2 1 103 ? 10.074  30.884 36.043 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HB3  1 
ATOM   3488 H  HG2  . PRO A-2 1 103 ? 9.086   29.914 38.137 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HG2  1 
ATOM   3489 H  HG3  . PRO A-2 1 103 ? 8.180   29.998 36.851 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HG3  1 
ATOM   3490 H  HD2  . PRO A-2 1 103 ? 9.372   27.713 37.933 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HD2  1 
ATOM   3491 H  HD3  . PRO A-2 1 103 ? 7.975   27.813 37.200 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 HD3  1 
ATOM   3492 N  N    . TRP A-2 1 104 ? 11.950  29.233 33.700 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 N    1 
ATOM   3493 C  CA   . TRP A-2 1 104 ? 13.270  29.122 33.095 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CA   1 
ATOM   3494 C  C    . TRP A-2 1 104 ? 13.595  30.372 32.288 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 C    1 
ATOM   3495 O  O    . TRP A-2 1 104 ? 12.703  31.139 31.973 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 O    1 
ATOM   3496 C  CB   . TRP A-2 1 104 ? 13.348  27.858 32.253 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CB   1 
ATOM   3497 C  CG   . TRP A-2 1 104 ? 12.915  27.870 30.830 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CG   1 
ATOM   3498 C  CD1  . TRP A-2 1 104 ? 13.657  28.059 29.709 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CD1  1 
ATOM   3499 C  CD2  . TRP A-2 1 104 ? 11.564  27.675 30.334 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CD2  1 
ATOM   3500 N  NE1  . TRP A-2 1 104 ? 12.889  27.997 28.574 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 NE1  1 
ATOM   3501 C  CE2  . TRP A-2 1 104 ? 11.595  27.763 28.932 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CE2  1 
ATOM   3502 C  CE3  . TRP A-2 1 104 ? 10.354  27.440 30.974 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CE3  1 
ATOM   3503 C  CZ2  . TRP A-2 1 104 ? 10.438  27.617 28.156 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CZ2  1 
ATOM   3504 C  CZ3  . TRP A-2 1 104 ? 9.204   27.291 30.232 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CZ3  1 
ATOM   3505 C  CH2  . TRP A-2 1 104 ? 9.276   27.384 28.841 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CH2  1 
ATOM   3506 H  H    . TRP A-2 1 104 ? 11.341  29.675 33.283 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 H    1 
ATOM   3507 H  HA   . TRP A-2 1 104 ? 13.929  29.047 33.816 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HA   1 
ATOM   3508 H  HB2  . TRP A-2 1 104 ? 14.271  27.559 32.269 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HB2  1 
ATOM   3509 H  HB3  . TRP A-2 1 104 ? 12.825  27.179 32.707 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HB3  1 
ATOM   3510 H  HD1  . TRP A-2 1 104 ? 14.575  28.212 29.710 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HD1  1 
ATOM   3511 H  HE1  . TRP A-2 1 104 ? 13.177  28.091 27.769 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HE1  1 
ATOM   3512 H  HE3  . TRP A-2 1 104 ? 10.321  27.385 31.901 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HE3  1 
ATOM   3513 H  HZ2  . TRP A-2 1 104 ? 10.458  27.675 27.228 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HZ2  1 
ATOM   3514 H  HZ3  . TRP A-2 1 104 ? 8.390   27.130 30.652 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HZ3  1 
ATOM   3515 H  HH2  . TRP A-2 1 104 ? 8.491   27.282 28.353 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 HH2  1 
ATOM   3516 N  N    . ASN A-2 1 105 ? 14.880  30.577 32.008 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 N    1 
ATOM   3517 C  CA   . ASN A-2 1 105 ? 15.280  31.674 31.122 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 CA   1 
ATOM   3518 C  C    . ASN A-2 1 105 ? 15.244  31.160 29.688 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 C    1 
ATOM   3519 O  O    . ASN A-2 1 105 ? 16.116  30.372 29.317 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 O    1 
ATOM   3520 C  CB   . ASN A-2 1 105 ? 16.656  32.190 31.520 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 CB   1 
ATOM   3521 C  CG   . ASN A-2 1 105 ? 16.658  33.200 32.657 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 CG   1 
ATOM   3522 O  OD1  . ASN A-2 1 105 ? 15.711  33.401 33.406 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 OD1  1 
ATOM   3523 N  ND2  . ASN A-2 1 105 ? 17.796  33.885 32.791 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 ND2  1 
ATOM   3524 H  H    . ASN A-2 1 105 ? 15.479  30.064 32.350 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 H    1 
ATOM   3525 H  HA   . ASN A-2 1 105 ? 14.631  32.404 31.211 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 HA   1 
ATOM   3526 H  HB2  . ASN A-2 1 105 ? 17.206  31.434 31.779 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 HB2  1 
ATOM   3527 H  HB3  . ASN A-2 1 105 ? 17.069  32.600 30.744 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 HB3  1 
ATOM   3528 H  HD21 . ASN A-2 1 105 ? 17.871  34.477 33.410 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 HD21 1 
ATOM   3529 H  HD22 . ASN A-2 1 105 ? 18.454  33.735 32.258 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 HD22 1 
ATOM   3530 N  N    . ALA A-2 1 106 ? 14.243  31.574 28.881 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 N    1 
ATOM   3531 C  CA   . ALA A-2 1 106 ? 14.139  31.080 27.517 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 CA   1 
ATOM   3532 C  C    . ALA A-2 1 106 ? 15.140  31.723 26.558 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 C    1 
ATOM   3533 O  O    . ALA A-2 1 106 ? 15.586  32.876 26.726 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 O    1 
ATOM   3534 C  CB   . ALA A-2 1 106 ? 12.729  31.314 26.985 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 CB   1 
ATOM   3535 H  H    . ALA A-2 1 106 ? 13.662  32.135 29.177 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 H    1 
ATOM   3536 H  HA   . ALA A-2 1 106 ? 14.304  30.115 27.529 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 HA   1 
ATOM   3537 H  HB1  . ALA A-2 1 106 ? 12.092  30.915 27.582 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3538 H  HB2  . ALA A-2 1 106 ? 12.645  30.916 26.115 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3539 H  HB3  . ALA A-2 1 106 ? 12.563  32.257 26.923 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3540 N  N    . VAL A-2 1 107 ? 15.460  30.912 25.538 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 N    1 
ATOM   3541 C  CA   . VAL A-2 1 107 ? 16.468  31.257 24.517 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CA   1 
ATOM   3542 C  C    . VAL A-2 1 107 ? 16.021  32.516 23.789 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 C    1 
ATOM   3543 O  O    . VAL A-2 1 107 ? 16.849  33.247 23.266 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 O    1 
ATOM   3544 C  CB   . VAL A-2 1 107 ? 16.740  30.097 23.547 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CB   1 
ATOM   3545 C  CG1  . VAL A-2 1 107 ? 17.548  30.482 22.309 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   3546 C  CG2  . VAL A-2 1 107 ? 17.465  28.970 24.283 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   3547 H  H    . VAL A-2 1 107 ? 15.057  30.155 25.476 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 H    1 
ATOM   3548 H  HA   . VAL A-2 1 107 ? 17.307  31.461 24.981 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HA   1 
ATOM   3549 H  HB   . VAL A-2 1 107 ? 15.875  29.750 23.244 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HB   1 
ATOM   3550 H  HG11 . VAL A-2 1 107 ? 17.091  31.178 21.832 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HG11 1 
ATOM   3551 H  HG12 . VAL A-2 1 107 ? 17.646  29.715 21.740 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HG12 1 
ATOM   3552 H  HG13 . VAL A-2 1 107 ? 18.415  30.793 22.578 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HG13 1 
ATOM   3553 H  HG21 . VAL A-2 1 107 ? 16.968  28.730 25.069 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HG21 1 
ATOM   3554 H  HG22 . VAL A-2 1 107 ? 18.342  29.266 24.537 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HG22 1 
ATOM   3555 H  HG23 . VAL A-2 1 107 ? 17.539  28.206 23.706 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 HG23 1 
ATOM   3556 N  N    . TRP A-2 1 108 ? 14.700  32.782 23.779 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 N    1 
ATOM   3557 C  CA   . TRP A-2 1 108 ? 14.220  33.977 23.079 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CA   1 
ATOM   3558 C  C    . TRP A-2 1 108 ? 14.217  35.218 23.953 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 C    1 
ATOM   3559 O  O    . TRP A-2 1 108 ? 13.743  36.274 23.518 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 O    1 
ATOM   3560 C  CB   . TRP A-2 1 108 ? 12.837  33.706 22.484 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CB   1 
ATOM   3561 C  CG   . TRP A-2 1 108 ? 11.751  33.325 23.430 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CG   1 
ATOM   3562 C  CD1  . TRP A-2 1 108 ? 10.887  34.113 24.137 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CD1  1 
ATOM   3563 C  CD2  . TRP A-2 1 108 ? 11.423  31.966 23.758 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CD2  1 
ATOM   3564 N  NE1  . TRP A-2 1 108 ? 10.032  33.325 24.886 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 NE1  1 
ATOM   3565 C  CE2  . TRP A-2 1 108 ? 10.352  32.004 24.665 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CE2  1 
ATOM   3566 C  CE3  . TRP A-2 1 108 ? 11.935  30.723 23.363 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CE3  1 
ATOM   3567 C  CZ2  . TRP A-2 1 108 ? 9.786   30.848 25.182 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CZ2  1 
ATOM   3568 C  CZ3  . TRP A-2 1 108 ? 11.374  29.571 23.881 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CZ3  1 
ATOM   3569 C  CH2  . TRP A-2 1 108 ? 10.302  29.638 24.794 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CH2  1 
ATOM   3570 H  H    . TRP A-2 1 108 ? 14.146  32.259 24.178 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 H    1 
ATOM   3571 H  HA   . TRP A-2 1 108 ? 14.833  34.145 22.332 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HA   1 
ATOM   3572 H  HB2  . TRP A-2 1 108 ? 12.554  34.502 22.009 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HB2  1 
ATOM   3573 H  HB3  . TRP A-2 1 108 ? 12.926  32.996 21.829 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HB3  1 
ATOM   3574 H  HD1  . TRP A-2 1 108 ? 10.876  35.043 24.118 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HD1  1 
ATOM   3575 H  HE1  . TRP A-2 1 108 ? 9.406   33.611 25.402 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HE1  1 
ATOM   3576 H  HE3  . TRP A-2 1 108 ? 12.641  30.674 22.760 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HE3  1 
ATOM   3577 H  HZ2  . TRP A-2 1 108 ? 9.073   30.892 25.779 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HZ2  1 
ATOM   3578 H  HZ3  . TRP A-2 1 108 ? 11.709  28.741 23.625 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HZ3  1 
ATOM   3579 H  HH2  . TRP A-2 1 108 ? 9.940   28.853 25.137 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 HH2  1 
ATOM   3580 N  N    . GLY A-2 1 109 ? 14.749  35.148 25.176 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 N    1 
ATOM   3581 C  CA   . GLY A-2 1 109 ? 14.990  36.353 25.960 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 CA   1 
ATOM   3582 C  C    . GLY A-2 1 109 ? 13.956  36.704 26.992 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 C    1 
ATOM   3583 O  O    . GLY A-2 1 109 ? 13.832  37.884 27.348 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 O    1 
ATOM   3584 H  H    . GLY A-2 1 109 ? 14.953  34.381 25.505 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 H    1 
ATOM   3585 H  HA2  . GLY A-2 1 109 ? 15.843  36.254 26.410 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 HA2  1 
ATOM   3586 H  HA3  . GLY A-2 1 109 ? 15.071  37.101 25.348 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 HA3  1 
ATOM   3587 N  N    . GLN A-2 1 110 ? 13.209  35.710 27.484 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 N    1 
ATOM   3588 C  CA   . GLN A-2 1 110 ? 12.191  35.950 28.486 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CA   1 
ATOM   3589 C  C    . GLN A-2 1 110 ? 12.306  34.937 29.617 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 C    1 
ATOM   3590 O  O    . GLN A-2 1 110 ? 12.657  33.785 29.341 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 O    1 
ATOM   3591 C  CB   . GLN A-2 1 110 ? 10.795  35.787 27.872 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CB   1 
ATOM   3592 C  CG   . GLN A-2 1 110 ? 10.376  36.855 26.892 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CG   1 
ATOM   3593 C  CD   . GLN A-2 1 110 ? 9.126   36.567 26.079 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CD   1 
ATOM   3594 O  OE1  . GLN A-2 1 110 ? 8.618   35.437 26.011 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   3595 N  NE2  . GLN A-2 1 110 ? 8.629   37.638 25.461 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   3596 H  H    . GLN A-2 1 110 ? 13.335  34.909 27.198 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 H    1 
ATOM   3597 H  HA   . GLN A-2 1 110 ? 12.289  36.857 28.844 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HA   1 
ATOM   3598 H  HB2  . GLN A-2 1 110 ? 10.759  34.929 27.422 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HB2  1 
ATOM   3599 H  HB3  . GLN A-2 1 110 ? 10.146  35.764 28.593 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HB3  1 
ATOM   3600 H  HG2  . GLN A-2 1 110 ? 10.235  37.679 27.383 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HG2  1 
ATOM   3601 H  HG3  . GLN A-2 1 110 ? 11.110  37.006 26.276 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HG3  1 
ATOM   3602 H  HE21 . GLN A-2 1 110 ? 7.918   37.567 24.983 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HE21 1 
ATOM   3603 H  HE22 . GLN A-2 1 110 ? 9.019   38.400 25.540 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 HE22 1 
ATOM   3604 N  N    . ARG A-2 1 111 ? 11.974  35.348 30.829 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 N    1 
ATOM   3605 C  CA   . ARG A-2 1 111 ? 11.676  34.399 31.883 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CA   1 
ATOM   3606 C  C    . ARG A-2 1 111 ? 10.291  33.817 31.569 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 C    1 
ATOM   3607 O  O    . ARG A-2 1 111 ? 9.363   34.613 31.329 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 O    1 
ATOM   3608 C  CB   . ARG A-2 1 111 ? 11.702  35.063 33.250 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CB   1 
ATOM   3609 C  CG   . ARG A-2 1 111 ? 11.538  34.043 34.371 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CG   1 
ATOM   3610 C  CD   . ARG A-2 1 111 ? 12.853  33.334 34.618 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CD   1 
ATOM   3611 N  NE   . ARG A-2 1 111 ? 12.811  32.642 35.912 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 NE   1 
ATOM   3612 C  CZ   . ARG A-2 1 111 ? 13.760  31.779 36.271 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   3613 N  NH1  . ARG A-2 1 111 ? 14.773  31.514 35.476 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   3614 N  NH2  . ARG A-2 1 111 ? 13.624  31.217 37.450 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   3615 H  H    . ARG A-2 1 111 ? 11.933  36.191 30.995 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 H    1 
ATOM   3616 H  HA   . ARG A-2 1 111 ? 12.340  33.678 31.863 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HA   1 
ATOM   3617 H  HB2  . ARG A-2 1 111 ? 12.543  35.532 33.364 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HB2  1 
ATOM   3618 H  HB3  . ARG A-2 1 111 ? 10.986  35.716 33.304 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HB3  1 
ATOM   3619 H  HG2  . ARG A-2 1 111 ? 11.251  34.492 35.182 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HG2  1 
ATOM   3620 H  HG3  . ARG A-2 1 111 ? 10.858  33.396 34.127 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HG3  1 
ATOM   3621 H  HD2  . ARG A-2 1 111 ? 13.017  32.692 33.909 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HD2  1 
ATOM   3622 H  HD3  . ARG A-2 1 111 ? 13.578  33.978 34.615 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HD3  1 
ATOM   3623 H  HE   . ARG A-2 1 111 ? 12.159  32.798 36.450 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HE   1 
ATOM   3624 H  HH11 . ARG A-2 1 111 ? 15.377  30.955 35.722 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HH11 1 
ATOM   3625 H  HH12 . ARG A-2 1 111 ? 14.830  31.901 34.710 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HH12 1 
ATOM   3626 H  HH21 . ARG A-2 1 111 ? 14.211  30.652 37.727 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HH21 1 
ATOM   3627 H  HH22 . ARG A-2 1 111 ? 12.949  31.413 37.945 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 HH22 1 
ATOM   3628 N  N    . TYR A-2 1 112 ? 10.185  32.503 31.530 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 N    1 
ATOM   3629 C  CA   . TYR A-2 1 112 ? 8.992   31.853 30.979 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CA   1 
ATOM   3630 C  C    . TYR A-2 1 112 ? 8.574   30.751 31.918 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 C    1 
ATOM   3631 O  O    . TYR A-2 1 112 ? 9.419   30.172 32.585 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 O    1 
ATOM   3632 C  CB   . TYR A-2 1 112 ? 9.305   31.268 29.571 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CB   1 
ATOM   3633 C  CG   . TYR A-2 1 112 ? 8.181   31.456 28.569 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CG   1 
ATOM   3634 C  CD1  . TYR A-2 1 112 ? 7.245   30.463 28.310 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CD1  1 
ATOM   3635 C  CD2  . TYR A-2 1 112 ? 8.048   32.647 27.887 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CD2  1 
ATOM   3636 C  CE1  . TYR A-2 1 112 ? 6.231   30.666 27.394 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CE1  1 
ATOM   3637 C  CE2  . TYR A-2 1 112 ? 7.035   32.866 26.979 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CE2  1 
ATOM   3638 C  CZ   . TYR A-2 1 112 ? 6.128   31.873 26.735 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CZ   1 
ATOM   3639 O  OH   . TYR A-2 1 112 ? 5.123   32.122 25.826 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 OH   1 
ATOM   3640 H  H    . TYR A-2 1 112 ? 10.828  32.019 31.834 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 H    1 
ATOM   3641 H  HA   . TYR A-2 1 112 ? 8.268   32.510 30.905 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HA   1 
ATOM   3642 H  HB2  . TYR A-2 1 112 ? 10.106  31.693 29.227 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HB2  1 
ATOM   3643 H  HB3  . TYR A-2 1 112 ? 9.489   30.320 29.661 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HB3  1 
ATOM   3644 H  HD1  . TYR A-2 1 112 ? 7.302   29.651 28.759 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HD1  1 
ATOM   3645 H  HD2  . TYR A-2 1 112 ? 8.664   33.325 28.045 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HD2  1 
ATOM   3646 H  HE1  . TYR A-2 1 112 ? 5.617   29.988 27.223 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HE1  1 
ATOM   3647 H  HE2  . TYR A-2 1 112 ? 6.969   33.681 26.537 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HE2  1 
ATOM   3648 H  HH   . TYR A-2 1 112 ? 4.644   31.460 25.760 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 HH   1 
ATOM   3649 N  N    . ALA A-2 1 113 ? 7.308   30.447 31.962 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 N    1 
ATOM   3650 C  CA   . ALA A-2 1 113 ? 6.812   29.299 32.708 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 CA   1 
ATOM   3651 C  C    . ALA A-2 1 113 ? 5.440   28.921 32.129 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 C    1 
ATOM   3652 O  O    . ALA A-2 1 113 ? 4.792   29.767 31.510 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 O    1 
ATOM   3653 C  CB   . ALA A-2 1 113 ? 6.743   29.609 34.190 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 CB   1 
ATOM   3654 H  H    . ALA A-2 1 113 ? 6.747   30.941 31.535 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 H    1 
ATOM   3655 H  HA   . ALA A-2 1 113 ? 7.427   28.548 32.573 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 HA   1 
ATOM   3656 H  HB1  . ALA A-2 1 113 ? 7.616   29.849 34.508 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3657 H  HB2  . ALA A-2 1 113 ? 6.430   28.836 34.665 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3658 H  HB3  . ALA A-2 1 113 ? 6.137   30.340 34.336 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3659 N  N    . ILE A-2 1 114 ? 5.068   27.657 32.315 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 N    1 
ATOM   3660 C  CA   . ILE A-2 1 114 ? 3.868   27.140 31.678 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CA   1 
ATOM   3661 C  C    . ILE A-2 1 114 ? 3.043   26.393 32.708 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 C    1 
ATOM   3662 O  O    . ILE A-2 1 114 ? 3.533   25.456 33.331 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 O    1 
ATOM   3663 C  CB   . ILE A-2 1 114 ? 4.158   26.246 30.459 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CB   1 
ATOM   3664 C  CG1  . ILE A-2 1 114 ? 5.011   26.999 29.437 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CG1  1 
ATOM   3665 C  CG2  . ILE A-2 1 114 ? 2.889   25.738 29.806 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CG2  1 
ATOM   3666 C  CD1  . ILE A-2 1 114 ? 5.318   26.271 28.140 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CD1  1 
ATOM   3667 H  H    . ILE A-2 1 114 ? 5.541   27.142 32.815 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 H    1 
ATOM   3668 H  HA   . ILE A-2 1 114 ? 3.340   27.905 31.369 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HA   1 
ATOM   3669 H  HB   . ILE A-2 1 114 ? 4.671   25.470 30.769 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HB   1 
ATOM   3670 H  HG12 . ILE A-2 1 114 ? 4.558   27.828 29.218 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HG12 1 
ATOM   3671 H  HG13 . ILE A-2 1 114 ? 5.853   27.232 29.859 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HG13 1 
ATOM   3672 H  HG21 . ILE A-2 1 114 ? 2.356   25.277 30.458 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HG21 1 
ATOM   3673 H  HG22 . ILE A-2 1 114 ? 3.115   25.136 29.094 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HG22 1 
ATOM   3674 H  HG23 . ILE A-2 1 114 ? 2.391   26.479 29.453 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HG23 1 
ATOM   3675 H  HD11 . ILE A-2 1 114 ? 5.849   26.836 27.574 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HD11 1 
ATOM   3676 H  HD12 . ILE A-2 1 114 ? 4.496   26.053 27.693 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HD12 1 
ATOM   3677 H  HD13 . ILE A-2 1 114 ? 5.801   25.465 28.332 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 HD13 1 
ATOM   3678 N  N    . VAL A-2 1 115 ? 1.780   26.801 32.820 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 N    1 
ATOM   3679 C  CA   . VAL A-2 1 115 ? 0.820   26.060 33.628 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CA   1 
ATOM   3680 C  C    . VAL A-2 1 115 ? -0.317  25.551 32.763 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 C    1 
ATOM   3681 O  O    . VAL A-2 1 115 ? -0.467  25.970 31.600 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 O    1 
ATOM   3682 C  CB   . VAL A-2 1 115 ? 0.301   26.951 34.771 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CB   1 
ATOM   3683 C  CG1  . VAL A-2 1 115 ? 1.474   27.430 35.622 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   3684 C  CG2  . VAL A-2 1 115 ? -0.513  28.144 34.266 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   3685 H  H    . VAL A-2 1 115 ? 1.527   27.513 32.408 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 H    1 
ATOM   3686 H  HA   . VAL A-2 1 115 ? 1.278   25.289 34.021 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HA   1 
ATOM   3687 H  HB   . VAL A-2 1 115 ? -0.282  26.405 35.339 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HB   1 
ATOM   3688 H  HG11 . VAL A-2 1 115 ? 1.972   26.672 35.936 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HG11 1 
ATOM   3689 H  HG12 . VAL A-2 1 115 ? 1.143   27.929 36.372 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HG12 1 
ATOM   3690 H  HG13 . VAL A-2 1 115 ? 2.045   27.991 35.092 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HG13 1 
ATOM   3691 H  HG21 . VAL A-2 1 115 ? -1.246  27.828 33.732 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HG21 1 
ATOM   3692 H  HG22 . VAL A-2 1 115 ? 0.049   28.712 33.733 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HG22 1 
ATOM   3693 H  HG23 . VAL A-2 1 115 ? -0.853  28.640 35.014 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 HG23 1 
ATOM   3694 N  N    . LYS A-2 1 116 ? -1.147  24.655 33.309 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 N    1 
ATOM   3695 C  CA   . LYS A-2 1 116 ? -2.368  24.276 32.610 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CA   1 
ATOM   3696 C  C    . LYS A-2 1 116 ? -3.623  24.754 33.321 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 C    1 
ATOM   3697 O  O    . LYS A-2 1 116 ? -3.675  24.751 34.557 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 O    1 
ATOM   3698 C  CB   . LYS A-2 1 116 ? -2.406  22.742 32.430 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CB   1 
ATOM   3699 C  CG   . LYS A-2 1 116 ? -1.209  22.286 31.587 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CG   1 
ATOM   3700 C  CD   . LYS A-2 1 116 ? -1.552  21.078 30.749 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CD   1 
ATOM   3701 C  CE   . LYS A-2 1 116 ? -0.346  20.250 30.359 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CE   1 
ATOM   3702 N  NZ   . LYS A-2 1 116 ? -0.663  18.809 30.129 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 NZ   1 
ATOM   3703 H  H    . LYS A-2 1 116 ? -0.961  24.304 34.072 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 H    1 
ATOM   3704 H  HA   . LYS A-2 1 116 ? -2.348  24.686 31.720 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HA   1 
ATOM   3705 H  HB2  . LYS A-2 1 116 ? -2.377  22.310 33.298 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HB2  1 
ATOM   3706 H  HB3  . LYS A-2 1 116 ? -3.231  22.484 31.991 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HB3  1 
ATOM   3707 H  HG2  . LYS A-2 1 116 ? -0.931  23.012 31.005 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HG2  1 
ATOM   3708 H  HG3  . LYS A-2 1 116 ? -0.467  22.071 32.172 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HG3  1 
ATOM   3709 H  HD2  . LYS A-2 1 116 ? -2.170  20.518 31.245 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HD2  1 
ATOM   3710 H  HD3  . LYS A-2 1 116 ? -2.004  21.374 29.943 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HD3  1 
ATOM   3711 H  HE2  . LYS A-2 1 116 ? 0.040   20.620 29.549 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HE2  1 
ATOM   3712 H  HE3  . LYS A-2 1 116 ? 0.321   20.317 31.061 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HE3  1 
ATOM   3713 H  HZ1  . LYS A-2 1 116 ? 0.088   18.364 29.956 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HZ1  1 
ATOM   3714 H  HZ2  . LYS A-2 1 116 ? -1.218  18.734 29.438 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HZ2  1 
ATOM   3715 H  HZ3  . LYS A-2 1 116 ? -1.047  18.470 30.857 1.00 82.31  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 HZ3  1 
ATOM   3716 N  N    . ASP A-2 1 117 ? -4.608  25.150 32.516 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 N    1 
ATOM   3717 C  CA   . ASP A-2 1 117 ? -5.904  25.570 33.082 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 CA   1 
ATOM   3718 C  C    . ASP A-2 1 117 ? -6.670  24.316 33.511 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 C    1 
ATOM   3719 O  O    . ASP A-2 1 117 ? -6.155  23.211 33.306 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 O    1 
ATOM   3720 C  CB   . ASP A-2 1 117 ? -6.572  26.494 32.102 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 CB   1 
ATOM   3721 C  CG   . ASP A-2 1 117 ? -7.419  25.891 31.013 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 CG   1 
ATOM   3722 O  OD1  . ASP A-2 1 117 ? -7.465  24.654 30.881 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   3723 O  OD2  . ASP A-2 1 117 ? -8.057  26.696 30.279 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   3724 H  H    . ASP A-2 1 117 ? -4.489  25.161 31.664 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 H    1 
ATOM   3725 H  HA   . ASP A-2 1 117 ? -5.715  26.089 33.892 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 HA   1 
ATOM   3726 H  HB2  . ASP A-2 1 117 ? -7.131  27.106 32.606 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 HB2  1 
ATOM   3727 H  HB3  . ASP A-2 1 117 ? -5.879  27.025 31.678 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 HB3  1 
ATOM   3728 N  N    . PRO A-2 1 118 ? -7.869  24.415 34.089 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 N    1 
ATOM   3729 C  CA   . PRO A-2 1 118 ? -8.580  23.206 34.494 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CA   1 
ATOM   3730 C  C    . PRO A-2 1 118 ? -8.876  22.206 33.387 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 C    1 
ATOM   3731 O  O    . PRO A-2 1 118 ? -9.030  21.027 33.730 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 O    1 
ATOM   3732 C  CB   . PRO A-2 1 118 ? -9.932  23.739 35.001 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CB   1 
ATOM   3733 C  CG   . PRO A-2 1 118 ? -9.593  25.102 35.499 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CG   1 
ATOM   3734 C  CD   . PRO A-2 1 118 ? -8.585  25.610 34.518 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CD   1 
ATOM   3735 H  HA   . PRO A-2 1 118 ? -8.100  22.763 35.224 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HA   1 
ATOM   3736 H  HB2  . PRO A-2 1 118 ? -10.583 23.781 34.283 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HB2  1 
ATOM   3737 H  HB3  . PRO A-2 1 118 ? -10.282 23.183 35.714 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HB3  1 
ATOM   3738 H  HG2  . PRO A-2 1 118 ? -10.379 25.671 35.513 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HG2  1 
ATOM   3739 H  HG3  . PRO A-2 1 118 ? -9.218  25.061 36.392 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HG3  1 
ATOM   3740 H  HD2  . PRO A-2 1 118 ? -9.021  26.041 33.767 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HD2  1 
ATOM   3741 H  HD3  . PRO A-2 1 118 ? -7.982  26.242 34.938 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 HD3  1 
ATOM   3742 N  N    . ASP A-2 1 119 ? -8.995  22.667 32.155 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 N    1 
ATOM   3743 C  CA   . ASP A-2 1 119 ? -9.319  21.770 31.050 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 CA   1 
ATOM   3744 C  C    . ASP A-2 1 119 ? -8.042  21.221 30.425 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 C    1 
ATOM   3745 O  O    . ASP A-2 1 119 ? -8.038  20.384 29.516 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 O    1 
ATOM   3746 C  CB   . ASP A-2 1 119 ? -10.213 22.501 30.046 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 CB   1 
ATOM   3747 C  CG   . ASP A-2 1 119 ? -11.585 22.948 30.505 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 CG   1 
ATOM   3748 O  OD1  . ASP A-2 1 119 ? -12.561 22.266 30.184 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   3749 O  OD2  . ASP A-2 1 119 ? -11.842 24.031 31.124 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   3750 H  H    . ASP A-2 1 119 ? -8.881  23.505 32.001 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 H    1 
ATOM   3751 H  HA   . ASP A-2 1 119 ? -9.827  21.014 31.413 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 HA   1 
ATOM   3752 H  HB2  . ASP A-2 1 119 ? -9.733  23.287 29.739 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 HB2  1 
ATOM   3753 H  HB3  . ASP A-2 1 119 ? -10.332 21.921 29.278 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 HB3  1 
ATOM   3754 N  N    . GLY A-2 1 120 ? -6.881  21.646 30.892 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 N    1 
ATOM   3755 C  CA   . GLY A-2 1 120 ? -5.605  21.189 30.356 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 CA   1 
ATOM   3756 C  C    . GLY A-2 1 120 ? -5.033  22.114 29.293 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 C    1 
ATOM   3757 O  O    . GLY A-2 1 120 ? -4.047  21.751 28.674 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 O    1 
ATOM   3758 H  H    . GLY A-2 1 120 ? -6.879  22.214 31.537 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 H    1 
ATOM   3759 H  HA2  . GLY A-2 1 120 ? -4.968  21.113 31.083 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 HA2  1 
ATOM   3760 H  HA3  . GLY A-2 1 120 ? -5.724  20.306 29.973 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 HA3  1 
ATOM   3761 N  N    . ASN A-2 1 121 ? -5.648  23.277 29.070 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 N    1 
ATOM   3762 C  CA   . ASN A-2 1 121 ? -5.195  24.269 28.118 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 CA   1 
ATOM   3763 C  C    . ASN A-2 1 121 ? -3.901  24.916 28.644 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 C    1 
ATOM   3764 O  O    . ASN A-2 1 121 ? -3.747  25.068 29.847 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 O    1 
ATOM   3765 C  CB   . ASN A-2 1 121 ? -6.216  25.370 27.873 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 CB   1 
ATOM   3766 C  CG   . ASN A-2 1 121 ? -7.516  24.770 27.359 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 CG   1 
ATOM   3767 O  OD1  . ASN A-2 1 121 ? -7.475  23.902 26.489 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 OD1  1 
ATOM   3768 N  ND2  . ASN A-2 1 121 ? -8.616  25.219 27.895 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 ND2  1 
ATOM   3769 H  H    . ASN A-2 1 121 ? -6.360  23.448 29.521 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 H    1 
ATOM   3770 H  HA   . ASN A-2 1 121 ? -5.001  23.824 27.267 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 HA   1 
ATOM   3771 H  HB2  . ASN A-2 1 121 ? -6.383  25.851 28.699 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 HB2  1 
ATOM   3772 H  HB3  . ASN A-2 1 121 ? -5.868  25.999 27.222 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 HB3  1 
ATOM   3773 H  HD21 . ASN A-2 1 121 ? -9.377  24.906 27.643 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 HD21 1 
ATOM   3774 H  HD22 . ASN A-2 1 121 ? -8.582  25.829 28.500 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 HD22 1 
ATOM   3775 N  N    . VAL A-2 1 122 ? -3.023  25.277 27.739 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 N    1 
ATOM   3776 C  CA   . VAL A-2 1 122 ? -1.677  25.755 28.082 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CA   1 
ATOM   3777 C  C    . VAL A-2 1 122 ? -1.701  27.240 28.316 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 C    1 
ATOM   3778 O  O    . VAL A-2 1 122 ? -2.149  28.021 27.456 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 O    1 
ATOM   3779 C  CB   . VAL A-2 1 122 ? -0.690  25.321 26.966 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CB   1 
ATOM   3780 C  CG1  . VAL A-2 1 122 ? 0.671   25.959 27.080 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   3781 C  CG2  . VAL A-2 1 122 ? -0.580  23.789 27.036 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   3782 H  H    . VAL A-2 1 122 ? -3.244  25.232 26.909 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 H    1 
ATOM   3783 H  HA   . VAL A-2 1 122 ? -1.403  25.320 28.916 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HA   1 
ATOM   3784 H  HB   . VAL A-2 1 122 ? -1.075  25.565 26.098 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HB   1 
ATOM   3785 H  HG11 . VAL A-2 1 122 ? 0.581   26.914 27.041 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HG11 1 
ATOM   3786 H  HG12 . VAL A-2 1 122 ? 1.226   25.660 26.357 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HG12 1 
ATOM   3787 H  HG13 . VAL A-2 1 122 ? 1.072   25.709 27.916 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HG13 1 
ATOM   3788 H  HG21 . VAL A-2 1 122 ? -1.457  23.402 26.973 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HG21 1 
ATOM   3789 H  HG22 . VAL A-2 1 122 ? -0.179  23.535 27.871 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HG22 1 
ATOM   3790 H  HG23 . VAL A-2 1 122 ? -0.038  23.473 26.310 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 HG23 1 
ATOM   3791 N  N    . VAL A-2 1 123 ? -1.228  27.631 29.487 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 N    1 
ATOM   3792 C  CA   . VAL A-2 1 123 ? -1.148  29.050 29.829 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CA   1 
ATOM   3793 C  C    . VAL A-2 1 123 ? 0.294   29.404 30.146 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 C    1 
ATOM   3794 O  O    . VAL A-2 1 123 ? 0.952   28.825 31.019 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 O    1 
ATOM   3795 C  CB   . VAL A-2 1 123 ? -2.095  29.349 30.994 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CB   1 
ATOM   3796 C  CG1  . VAL A-2 1 123 ? -1.911  30.787 31.460 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   3797 C  CG2  . VAL A-2 1 123 ? -3.528  29.128 30.567 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   3798 H  H    . VAL A-2 1 123 ? -0.965  27.042 30.055 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 H    1 
ATOM   3799 H  HA   . VAL A-2 1 123 ? -1.434  29.575 29.052 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HA   1 
ATOM   3800 H  HB   . VAL A-2 1 123 ? -1.887  28.744 31.736 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HB   1 
ATOM   3801 H  HG11 . VAL A-2 1 123 ? -0.994  30.929 31.706 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HG11 1 
ATOM   3802 H  HG12 . VAL A-2 1 123 ? -2.475  30.952 32.220 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HG12 1 
ATOM   3803 H  HG13 . VAL A-2 1 123 ? -2.148  31.387 30.749 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HG13 1 
ATOM   3804 H  HG21 . VAL A-2 1 123 ? -3.640  28.219 30.280 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HG21 1 
ATOM   3805 H  HG22 . VAL A-2 1 123 ? -3.741  29.721 29.842 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HG22 1 
ATOM   3806 H  HG23 . VAL A-2 1 123 ? -4.113  29.305 31.307 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 HG23 1 
ATOM   3807 N  N    . ASP A-2 1 124 ? 0.828   30.329 29.366 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 N    1 
ATOM   3808 C  CA   . ASP A-2 1 124 ? 2.216   30.760 29.486 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 CA   1 
ATOM   3809 C  C    . ASP A-2 1 124 ? 2.280   31.985 30.380 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 C    1 
ATOM   3810 O  O    . ASP A-2 1 124 ? 1.413   32.855 30.280 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 O    1 
ATOM   3811 C  CB   . ASP A-2 1 124 ? 2.825   31.189 28.153 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 CB   1 
ATOM   3812 C  CG   . ASP A-2 1 124 ? 2.860   30.111 27.116 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 CG   1 
ATOM   3813 O  OD1  . ASP A-2 1 124 ? 2.706   28.902 27.438 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   3814 O  OD2  . ASP A-2 1 124 ? 3.062   30.500 25.942 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   3815 H  H    . ASP A-2 1 124 ? 0.335   30.692 28.762 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 H    1 
ATOM   3816 H  HA   . ASP A-2 1 124 ? 2.752   30.039 29.876 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 HA   1 
ATOM   3817 H  HB2  . ASP A-2 1 124 ? 2.317   31.938 27.806 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 HB2  1 
ATOM   3818 H  HB3  . ASP A-2 1 124 ? 3.731   31.497 28.311 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 HB3  1 
ATOM   3819 N  N    . LEU A-2 1 125 ? 3.293   32.084 31.220 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 N    1 
ATOM   3820 C  CA   . LEU A-2 1 125 ? 3.599   33.220 32.046 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CA   1 
ATOM   3821 C  C    . LEU A-2 1 125 ? 4.974   33.733 31.634 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 C    1 
ATOM   3822 O  O    . LEU A-2 1 125 ? 5.904   32.914 31.562 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 O    1 
ATOM   3823 C  CB   . LEU A-2 1 125 ? 3.675   32.775 33.513 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CB   1 
ATOM   3824 C  CG   . LEU A-2 1 125 ? 2.537   31.913 34.074 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CG   1 
ATOM   3825 C  CD1  . LEU A-2 1 125 ? 2.771   31.648 35.558 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   3826 C  CD2  . LEU A-2 1 125 ? 1.186   32.555 33.898 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   3827 H  H    . LEU A-2 1 125 ? 3.819   31.407 31.279 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 H    1 
ATOM   3828 H  HA   . LEU A-2 1 125 ? 2.923   33.920 31.933 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HA   1 
ATOM   3829 H  HB2  . LEU A-2 1 125 ? 4.502   32.283 33.630 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HB2  1 
ATOM   3830 H  HB3  . LEU A-2 1 125 ? 3.737   33.573 34.060 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HB3  1 
ATOM   3831 H  HG   . LEU A-2 1 125 ? 2.536   31.055 33.602 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HG   1 
ATOM   3832 H  HD11 . LEU A-2 1 125 ? 3.632   31.242 35.679 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HD11 1 
ATOM   3833 H  HD12 . LEU A-2 1 125 ? 2.090   31.058 35.889 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HD12 1 
ATOM   3834 H  HD13 . LEU A-2 1 125 ? 2.738   32.477 36.041 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HD13 1 
ATOM   3835 H  HD21 . LEU A-2 1 125 ? 1.027   32.713 32.965 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HD21 1 
ATOM   3836 H  HD22 . LEU A-2 1 125 ? 1.164   33.389 34.373 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HD22 1 
ATOM   3837 H  HD23 . LEU A-2 1 125 ? 0.507   31.971 34.244 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 HD23 1 
ATOM   3838 N  N    . PHE A-2 1 126 ? 5.119   35.010 31.373 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 N    1 
ATOM   3839 C  CA   . PHE A-2 1 126 ? 6.441   35.460 30.921 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CA   1 
ATOM   3840 C  C    . PHE A-2 1 126 ? 6.673   36.920 31.265 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 C    1 
ATOM   3841 O  O    . PHE A-2 1 126 ? 5.748   37.677 31.525 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 O    1 
ATOM   3842 C  CB   . PHE A-2 1 126 ? 6.562   35.202 29.416 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CB   1 
ATOM   3843 C  CG   . PHE A-2 1 126 ? 5.855   36.252 28.576 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CG   1 
ATOM   3844 C  CD1  . PHE A-2 1 126 ? 4.480   36.132 28.362 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CD1  1 
ATOM   3845 C  CD2  . PHE A-2 1 126 ? 6.551   37.310 28.004 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CD2  1 
ATOM   3846 C  CE1  . PHE A-2 1 126 ? 3.790   37.073 27.605 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CE1  1 
ATOM   3847 C  CE2  . PHE A-2 1 126 ? 5.861   38.255 27.279 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CE2  1 
ATOM   3848 C  CZ   . PHE A-2 1 126 ? 4.490   38.144 27.067 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CZ   1 
ATOM   3849 H  H    . PHE A-2 1 126 ? 4.466   35.562 31.463 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 H    1 
ATOM   3850 H  HA   . PHE A-2 1 126 ? 7.121   34.925 31.380 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HA   1 
ATOM   3851 H  HB2  . PHE A-2 1 126 ? 7.500   35.183 29.173 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HB2  1 
ATOM   3852 H  HB3  . PHE A-2 1 126 ? 6.186   34.331 29.214 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HB3  1 
ATOM   3853 H  HD1  . PHE A-2 1 126 ? 4.019   35.414 28.731 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HD1  1 
ATOM   3854 H  HD2  . PHE A-2 1 126 ? 7.473   37.378 28.109 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HD2  1 
ATOM   3855 H  HE1  . PHE A-2 1 126 ? 2.876   36.985 27.460 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HE1  1 
ATOM   3856 H  HE2  . PHE A-2 1 126 ? 6.319   38.982 26.925 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HE2  1 
ATOM   3857 H  HZ   . PHE A-2 1 126 ? 4.043   38.787 26.566 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 HZ   1 
ATOM   3858 N  N    . ALA A-2 1 127 ? 7.951   37.289 31.259 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 N    1 
ATOM   3859 C  CA   . ALA A-2 1 127 ? 8.418   38.655 31.364 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 CA   1 
ATOM   3860 C  C    . ALA A-2 1 127 ? 9.752   38.787 30.643 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 C    1 
ATOM   3861 O  O    . ALA A-2 1 127 ? 10.586  37.856 30.612 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 O    1 
ATOM   3862 C  CB   . ALA A-2 1 127 ? 8.562   39.033 32.836 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 CB   1 
ATOM   3863 H  H    . ALA A-2 1 127 ? 8.543   36.670 31.186 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 H    1 
ATOM   3864 H  HA   . ALA A-2 1 127 ? 7.765   39.252 30.943 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 HA   1 
ATOM   3865 H  HB1  . ALA A-2 1 127 ? 7.708   38.966 33.269 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 HB1  1 
ATOM   3866 H  HB2  . ALA A-2 1 127 ? 8.886   39.934 32.905 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 HB2  1 
ATOM   3867 H  HB3  . ALA A-2 1 127 ? 9.183   38.436 33.260 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 HB3  1 
ATOM   3868 N  N    . PRO A-2 1 128 ? 10.043  39.911 30.018 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 N    1 
ATOM   3869 C  CA   . PRO A-2 1 128 ? 11.366  40.063 29.412 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CA   1 
ATOM   3870 C  C    . PRO A-2 1 128 ? 12.506  40.077 30.437 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 C    1 
ATOM   3871 O  O    . PRO A-2 1 128 ? 12.368  40.566 31.537 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 O    1 
ATOM   3872 C  CB   . PRO A-2 1 128 ? 11.310  41.432 28.719 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CB   1 
ATOM   3873 C  CG   . PRO A-2 1 128 ? 10.192  42.152 29.354 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CG   1 
ATOM   3874 C  CD   . PRO A-2 1 128 ? 9.215   41.111 29.824 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CD   1 
ATOM   3875 H  HA   . PRO A-2 1 128 ? 11.516  39.356 28.750 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HA   1 
ATOM   3876 H  HB2  . PRO A-2 1 128 ? 12.142  41.913 28.846 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HB2  1 
ATOM   3877 H  HB3  . PRO A-2 1 128 ? 11.152  41.327 27.768 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HB3  1 
ATOM   3878 H  HG2  . PRO A-2 1 128 ? 10.512  42.677 30.104 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HG2  1 
ATOM   3879 H  HG3  . PRO A-2 1 128 ? 9.769   42.748 28.717 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HG3  1 
ATOM   3880 H  HD2  . PRO A-2 1 128 ? 8.795   41.380 30.656 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HD2  1 
ATOM   3881 H  HD3  . PRO A-2 1 128 ? 8.528   40.954 29.159 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 HD3  1 
ATOM   3882 N  N    . LEU A-2 1 129 ? 13.594  39.487 29.944 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 N    1 
ATOM   3883 C  CA   . LEU A-2 1 129 ? 14.798  39.309 30.767 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CA   1 
ATOM   3884 C  C    . LEU A-2 1 129 ? 15.478  40.657 30.890 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 C    1 
ATOM   3885 O  O    . LEU A-2 1 129 ? 15.382  41.415 29.926 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 O    1 
ATOM   3886 C  CB   . LEU A-2 1 129 ? 15.684  38.257 30.135 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CB   1 
ATOM   3887 C  CG   . LEU A-2 1 129 ? 15.851  36.857 30.708 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CG   1 
ATOM   3888 C  CD1  . LEU A-2 1 129 ? 14.837  36.508 31.774 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   3889 C  CD2  . LEU A-2 1 129 ? 15.840  35.840 29.575 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   3890 H  H    . LEU A-2 1 129 ? 13.591  39.206 29.131 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 H    1 
ATOM   3891 H  HA   . LEU A-2 1 129 ? 14.531  39.005 31.660 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HA   1 
ATOM   3892 H  HB2  . LEU A-2 1 129 ? 15.375  38.148 29.223 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HB2  1 
ATOM   3893 H  HB3  . LEU A-2 1 129 ? 16.573  38.641 30.081 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HB3  1 
ATOM   3894 H  HG   . LEU A-2 1 129 ? 16.736  36.818 31.125 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HG   1 
ATOM   3895 H  HD11 . LEU A-2 1 129 ? 15.005  35.620 32.097 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HD11 1 
ATOM   3896 H  HD12 . LEU A-2 1 129 ? 13.953  36.552 31.402 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HD12 1 
ATOM   3897 H  HD13 . LEU A-2 1 129 ? 14.909  37.131 32.501 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HD13 1 
ATOM   3898 H  HD21 . LEU A-2 1 129 ? 16.465  36.109 28.898 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HD21 1 
ATOM   3899 H  HD22 . LEU A-2 1 129 ? 14.959  35.791 29.197 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HD22 1 
ATOM   3900 H  HD23 . LEU A-2 1 129 ? 16.091  34.978 29.916 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 HD23 1 
ATOM   3901 N  N    . PRO A-2 1 130 ? 16.106  41.061 31.974 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 N    1 
ATOM   3902 C  CA   . PRO A-2 1 130 ? 16.920  42.282 31.949 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CA   1 
ATOM   3903 C  C    . PRO A-2 1 130 ? 17.894  42.306 30.770 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 C    1 
ATOM   3904 O  O    . PRO A-2 1 130 ? 17.944  43.284 30.019 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 O    1 
ATOM   3905 C  CB   . PRO A-2 1 130 ? 17.703  42.217 33.265 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CB   1 
ATOM   3906 C  CG   . PRO A-2 1 130 ? 17.472  40.853 33.812 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CG   1 
ATOM   3907 C  CD   . PRO A-2 1 130 ? 16.091  40.459 33.329 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CD   1 
ATOM   3908 H  HA   . PRO A-2 1 130 ? 16.345  43.076 31.933 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HA   1 
ATOM   3909 H  HB2  . PRO A-2 1 130 ? 18.649  42.364 33.106 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HB2  1 
ATOM   3910 H  HB3  . PRO A-2 1 130 ? 17.383  42.891 33.885 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HB3  1 
ATOM   3911 H  HG2  . PRO A-2 1 130 ? 18.140  40.233 33.481 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HG2  1 
ATOM   3912 H  HG3  . PRO A-2 1 130 ? 17.506  40.863 34.781 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HG3  1 
ATOM   3913 H  HD2  . PRO A-2 1 130 ? 15.984  39.496 33.292 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HD2  1 
ATOM   3914 H  HD3  . PRO A-2 1 130 ? 15.393  40.841 33.884 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 HD3  1 
HETATM 3915 C  C51  . MC  B   2 .   ? 9.375   32.350 20.873 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C51  1 
HETATM 3916 C  C5   . MC  B   2 .   ? 10.359  31.911 19.916 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C5   1 
HETATM 3917 C  C6   . MC  B   2 .   ? 11.116  32.960 19.221 0.96 17.93  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C6   1 
HETATM 3918 C  C7   . MC  B   2 .   ? 10.929  34.267 19.480 0.92 18.11  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C7   1 
HETATM 3919 C  C8   . MC  B   2 .   ? 9.882   34.675 20.468 0.96 16.21  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C8   1 
HETATM 3920 C  C81  . MC  B   2 .   ? 9.158   33.623 21.102 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C81  1 
HETATM 3921 C  C9   . MC  B   2 .   ? 8.054   33.716 22.105 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C9   1 
HETATM 3922 C  C91  . MC  B   2 .   ? 7.768   32.470 22.368 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C91  1 
HETATM 3923 C  C11  . MC  B   2 .   ? 12.124  32.484 18.199 0.81 19.50  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C11  1 
HETATM 3924 N  N4   . MC  B   2 .   ? 8.513   31.598 21.625 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   N4   1 
HETATM 3925 N  N7   . MC  B   2 .   ? 11.612  35.289 18.838 0.83 21.67  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   N7   1 
HETATM 3926 O  O5   . MC  B   2 .   ? 10.474  30.708 19.751 0.85 18.53  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   O5   1 
HETATM 3927 O  O8   . MC  B   2 .   ? 9.716   35.873 20.665 0.85 19.14  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   O8   1 
HETATM 3928 C  C10  . MC  B   2 .   ? 7.480   34.943 22.601 0.99 17.96  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C10  1 
HETATM 3929 O  O10  . MC  B   2 .   ? 6.395   34.518 23.575 0.96 16.83  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   O10  1 
HETATM 3930 C  C12  . MC  B   2 .   ? 5.994   35.656 24.129 0.93 15.36  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C12  1 
HETATM 3931 O  O13  . MC  B   2 .   ? 6.111   36.842 23.884 0.84 18.59  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   O13  1 
HETATM 3932 N  N14  . MC  B   2 .   ? 5.038   35.304 25.014 0.83 17.94  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   N14  1 
HETATM 3933 C  C1   . MC  B   2 .   ? 6.794   31.474 23.124 0.81 18.11  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C1   1 
HETATM 3934 C  C2   . MC  B   2 .   ? 6.926   30.108 22.743 0.88 20.08  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C2   1 
HETATM 3935 C  C3   . MC  B   2 .   ? 8.072   30.132 21.782 0.93 19.31  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   C3   1 
HETATM 3936 N  N1   . MC  B   2 .   ? 5.950   29.269 22.379 0.87 21.01  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   N1   1 
HETATM 3937 O  O0   . MC  B   2 .   ? 5.518   31.619 23.052 0.59 27.09  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   O0   1 
HETATM 3938 H  H111 . MC  B   2 .   ? 12.104  31.525 18.151 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H111 1 
HETATM 3939 H  H112 . MC  B   2 .   ? 13.003  32.772 18.457 0.17 29.25  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H112 1 
HETATM 3940 H  H113 . MC  B   2 .   ? 11.907  32.852 17.339 0.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H113 1 
HETATM 3941 H  H71  . MC  B   2 .   ? 12.196  35.103 18.234 0.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H71  1 
HETATM 3942 H  H72  . MC  B   2 .   ? 11.452  36.108 19.044 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H72  1 
HETATM 3943 H  H141 . MC  B   2 .   ? 4.544   35.908 25.376 0.49 21.53  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H141 1 
HETATM 3944 H  H142 . MC  B   2 .   ? 4.922   34.476 25.216 0.93 21.53  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H142 1 
HETATM 3945 H  H1   . MC  B   2 .   ? 7.028   31.522 24.075 0.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H1   1 
HETATM 3946 H  H2   . MC  B   2 .   ? 7.305   29.684 23.541 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H2   1 
HETATM 3947 H  H31  . MC  B   2 .   ? 7.798   29.770 20.925 0.58 23.18  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H31  1 
HETATM 3948 H  H32  . MC  B   2 .   ? 8.805   29.596 22.122 0.65 23.18  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H32  1 
HETATM 3949 H  H11  . MC  B   2 .   ? 5.134   29.542 22.358 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H11  1 
HETATM 3950 H  H12  . MC  B   2 .   ? 6.138   28.458 22.166 0.11 25.21  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H12  1 
HETATM 3951 H  H0   . MC  B   2 .   ? 5.170   30.895 22.887 0.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A   H0   1 
HETATM 3952 C  C51  . MC  B-2 2 .   ? -22.100 32.350 21.327 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C51  1 
HETATM 3953 C  C5   . MC  B-2 2 .   ? -23.084 31.911 22.284 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C5   1 
HETATM 3954 C  C6   . MC  B-2 2 .   ? -23.841 32.960 22.979 0.96 17.93  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C6   1 
HETATM 3955 C  C7   . MC  B-2 2 .   ? -23.654 34.267 22.720 0.92 18.11  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C7   1 
HETATM 3956 C  C8   . MC  B-2 2 .   ? -22.607 34.675 21.732 0.96 16.21  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C8   1 
HETATM 3957 C  C81  . MC  B-2 2 .   ? -21.883 33.623 21.098 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C81  1 
HETATM 3958 C  C9   . MC  B-2 2 .   ? -20.779 33.716 20.095 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C9   1 
HETATM 3959 C  C91  . MC  B-2 2 .   ? -20.493 32.470 19.832 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C91  1 
HETATM 3960 C  C11  . MC  B-2 2 .   ? -24.849 32.484 24.001 0.81 19.50  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C11  1 
HETATM 3961 N  N4   . MC  B-2 2 .   ? -21.238 31.598 20.575 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 N4   1 
HETATM 3962 N  N7   . MC  B-2 2 .   ? -24.337 35.289 23.362 0.83 21.67  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 N7   1 
HETATM 3963 O  O5   . MC  B-2 2 .   ? -23.199 30.708 22.449 0.85 18.53  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 O5   1 
HETATM 3964 O  O8   . MC  B-2 2 .   ? -22.441 35.873 21.535 0.85 19.14  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 O8   1 
HETATM 3965 C  C10  . MC  B-2 2 .   ? -20.205 34.943 19.599 0.99 17.96  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C10  1 
HETATM 3966 O  O10  . MC  B-2 2 .   ? -19.120 34.518 18.625 0.96 16.83  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 O10  1 
HETATM 3967 C  C12  . MC  B-2 2 .   ? -18.719 35.656 18.071 0.93 15.36  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C12  1 
HETATM 3968 O  O13  . MC  B-2 2 .   ? -18.836 36.842 18.316 0.84 18.59  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 O13  1 
HETATM 3969 N  N14  . MC  B-2 2 .   ? -17.763 35.304 17.186 0.83 17.94  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 N14  1 
HETATM 3970 C  C1   . MC  B-2 2 .   ? -19.519 31.474 19.076 0.81 18.11  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C1   1 
HETATM 3971 C  C2   . MC  B-2 2 .   ? -19.651 30.108 19.457 0.88 20.08  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C2   1 
HETATM 3972 C  C3   . MC  B-2 2 .   ? -20.797 30.132 20.418 0.93 19.31  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 C3   1 
HETATM 3973 N  N1   . MC  B-2 2 .   ? -18.675 29.269 19.821 0.87 21.01  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 N1   1 
HETATM 3974 O  O0   . MC  B-2 2 .   ? -18.243 31.619 19.148 0.59 27.09  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 O0   1 
HETATM 3975 H  H111 . MC  B-2 2 .   ? -24.829 31.525 24.049 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H111 1 
HETATM 3976 H  H112 . MC  B-2 2 .   ? -25.728 32.772 23.743 0.17 29.25  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H112 1 
HETATM 3977 H  H113 . MC  B-2 2 .   ? -24.632 32.852 24.861 0.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H113 1 
HETATM 3978 H  H71  . MC  B-2 2 .   ? -24.921 35.103 23.966 0.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H71  1 
HETATM 3979 H  H72  . MC  B-2 2 .   ? -24.177 36.108 23.156 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H72  1 
HETATM 3980 H  H141 . MC  B-2 2 .   ? -17.269 35.908 16.824 0.49 21.53  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H141 1 
HETATM 3981 H  H142 . MC  B-2 2 .   ? -17.647 34.476 16.984 0.93 21.53  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H142 1 
HETATM 3982 H  H1   . MC  B-2 2 .   ? -19.753 31.522 18.125 0.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H1   1 
HETATM 3983 H  H2   . MC  B-2 2 .   ? -20.030 29.684 18.659 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H2   1 
HETATM 3984 H  H31  . MC  B-2 2 .   ? -20.523 29.770 21.275 0.58 23.18  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H31  1 
HETATM 3985 H  H32  . MC  B-2 2 .   ? -21.530 29.596 20.078 0.65 23.18  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H32  1 
HETATM 3986 H  H11  . MC  B-2 2 .   ? -17.859 29.542 19.842 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H11  1 
HETATM 3987 H  H12  . MC  B-2 2 .   ? -18.863 28.458 20.034 0.11 25.21  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H12  1 
HETATM 3988 H  H0   . MC  B-2 2 .   ? -17.895 30.895 19.313 0.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 9138 MC  A-2 H0   1 
HETATM 3989 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.825   31.170 21.242 0.37 23.32  ? ? ? ? ? ? 9139 HOH A   O    1 
HETATM 3990 O  O    . HOH C   3 .   ? -8.248  22.583 6.140  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 9140 HOH A   O    1 
HETATM 3991 O  O    . HOH C   3 .   ? 14.106  19.275 23.891 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A   O    1 
HETATM 3992 O  O    . HOH C   3 .   ? -23.310 29.341 1.678  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 9142 HOH A   O    1 
HETATM 3993 O  O    . HOH C   3 .   ? -4.724  39.354 33.579 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH A   O    1 
HETATM 3994 O  O    . HOH C   3 .   ? -27.115 27.994 16.354 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 9144 HOH A   O    1 
HETATM 3995 O  O    . HOH C   3 .   ? 7.762   26.314 6.362  0.99 27.39  ? ? ? ? ? ? 9145 HOH A   O    1 
HETATM 3996 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.245  26.257 3.183  0.93 22.19  ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A   O    1 
HETATM 3997 O  O    . HOH C   3 .   ? 9.762   27.746 9.381  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 9147 HOH A   O    1 
HETATM 3998 O  O    . HOH C   3 .   ? 11.539  25.185 12.974 0.97 25.44  ? ? ? ? ? ? 9148 HOH A   O    1 
HETATM 3999 O  O    . HOH C   3 .   ? -7.192  22.599 20.194 0.98 34.24  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A   O    1 
HETATM 4000 O  O    . HOH C   3 .   ? 1.044   23.818 9.243  0.95 19.69  ? ? ? ? ? ? 9150 HOH A   O    1 
HETATM 4001 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.090  26.437 11.450 0.98 21.08  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH A   O    1 
HETATM 4002 O  O    . HOH C   3 .   ? 7.261   37.583 13.115 0.93 20.53  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH A   O    1 
HETATM 4003 O  O    . HOH C   3 .   ? 0.196   21.200 15.195 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH A   O    1 
HETATM 4004 O  O    . HOH C   3 .   ? 8.262   35.757 11.090 0.83 26.48  ? ? ? ? ? ? 9154 HOH A   O    1 
HETATM 4005 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.612   24.888 24.871 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 9155 HOH A   O    1 
HETATM 4006 O  O    . HOH C   3 .   ? 13.455  26.115 15.977 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 9156 HOH A   O    1 
HETATM 4007 O  O    . HOH C   3 .   ? -13.528 26.856 20.722 0.72 25.23  ? ? ? ? ? ? 9157 HOH A   O    1 
HETATM 4008 O  O    . HOH C   3 .   ? 15.140  28.893 8.958  0.88 21.71  ? ? ? ? ? ? 9158 HOH A   O    1 
HETATM 4009 O  O    . HOH C   3 .   ? -14.632 20.880 2.735  0.94 32.58  ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A   O    1 
HETATM 4010 O  O    . HOH C   3 .   ? 6.020   36.088 5.067  0.89 33.83  ? ? ? ? ? ? 9160 HOH A   O    1 
HETATM 4011 O  O    . HOH C   3 .   ? 1.029   41.730 11.553 0.96 26.50  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH A   O    1 
HETATM 4012 O  O    . HOH C   3 .   ? 1.169   42.327 22.973 0.86 32.73  ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A   O    1 
HETATM 4013 O  O    . HOH C   3 .   ? -25.276 27.298 4.018  0.85 28.40  ? ? ? ? ? ? 9163 HOH A   O    1 
HETATM 4014 O  O    . HOH C   3 .   ? -24.128 24.369 8.830  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 9164 HOH A   O    1 
HETATM 4015 O  O    . HOH C   3 .   ? 12.123  27.217 11.265 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A   O    1 
HETATM 4016 O  O    . HOH C   3 .   ? -25.237 40.563 3.315  0.67 23.74  ? ? ? ? ? ? 9166 HOH A   O    1 
HETATM 4017 O  O    . HOH C   3 .   ? -29.426 27.185 14.282 0.95 29.88  ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A   O    1 
HETATM 4018 O  O    . HOH C   3 .   ? 8.111   19.091 27.975 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH A   O    1 
HETATM 4019 O  O    . HOH C   3 .   ? -20.797 29.393 1.116  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A   O    1 
HETATM 4020 O  O    . HOH C   3 .   ? 7.964   25.046 9.202  0.94 25.64  ? ? ? ? ? ? 9170 HOH A   O    1 
HETATM 4021 O  O    . HOH C   3 .   ? -32.038 34.308 12.017 0.91 33.37  ? ? ? ? ? ? 9171 HOH A   O    1 
HETATM 4022 O  O    . HOH C   3 .   ? 2.311   44.265 19.717 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 9172 HOH A   O    1 
HETATM 4023 O  O    . HOH C   3 .   ? -16.022 29.559 18.718 0.88 31.91  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A   O    1 
HETATM 4024 O  O    . HOH C   3 .   ? -10.284 34.109 -0.493 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 9174 HOH A   O    1 
HETATM 4025 O  O    . HOH C   3 .   ? -15.216 18.734 9.448  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 9175 HOH A   O    1 
HETATM 4026 O  O    . HOH C   3 .   ? 3.207   37.559 4.426  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A   O    1 
HETATM 4027 O  O    . HOH C   3 .   ? -20.958 41.330 0.277  1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A   O    1 
HETATM 4028 O  O    . HOH C   3 .   ? -8.028  20.391 7.635  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 9178 HOH A   O    1 
HETATM 4029 O  O    . HOH C   3 .   ? -8.725  24.578 17.077 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A   O    1 
HETATM 4030 O  O    . HOH C   3 .   ? -15.907 26.889 16.783 0.79 28.93  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH A   O    1 
HETATM 4031 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.137  43.770 21.303 0.69 25.96  ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A   O    1 
HETATM 4032 O  O    . HOH C   3 .   ? -19.112 22.544 3.258  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A   O    1 
HETATM 4033 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.517   38.890 23.595 0.84 29.94  ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A   O    1 
HETATM 4034 O  O    . HOH C   3 .   ? 9.062   31.155 0.726  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 9184 HOH A   O    1 
HETATM 4035 O  O    . HOH C   3 .   ? -1.449  24.809 13.723 0.68 22.61  ? ? ? ? ? ? 9185 HOH A   O    1 
HETATM 4036 O  O    . HOH C   3 .   ? -3.027  41.503 10.984 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A   O    1 
HETATM 4037 O  O    . HOH C   3 .   ? 0.867   31.735 0.750  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 9187 HOH A   O    1 
HETATM 4038 O  O    . HOH C   3 .   ? -25.526 41.900 6.351  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 9188 HOH A   O    1 
HETATM 4039 O  O    . HOH C   3 .   ? -12.138 21.700 0.635  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 9189 HOH A   O    1 
HETATM 4040 O  O    . HOH C   3 .   ? -27.795 26.987 6.503  0.99 46.29  ? ? ? ? ? ? 9190 HOH A   O    1 
HETATM 4041 O  O    . HOH C   3 .   ? 16.309  20.101 22.472 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 9191 HOH A   O    1 
HETATM 4042 O  O    . HOH C   3 .   ? 3.054   27.936 19.824 0.80 29.87  ? ? ? ? ? ? 9192 HOH A   O    1 
HETATM 4043 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.158  21.232 15.971 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 9193 HOH A   O    1 
HETATM 4044 O  O    . HOH C   3 .   ? -16.058 37.274 1.572  0.72 29.93  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH A   O    1 
HETATM 4045 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.170  23.919 0.583  0.96 44.33  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH A   O    1 
HETATM 4046 O  O    . HOH C   3 .   ? 8.084   34.024 3.602  0.89 32.00  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH A   O    1 
HETATM 4047 O  O    . HOH C   3 .   ? -16.344 29.535 -4.785 0.83 40.74  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A   O    1 
HETATM 4048 O  O    . HOH C   3 .   ? -16.857 26.336 -2.853 0.67 28.00  ? ? ? ? ? ? 9198 HOH A   O    1 
HETATM 4049 O  O    . HOH C   3 .   ? -23.195 21.217 7.361  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 9199 HOH A   O    1 
HETATM 4050 O  O    . HOH C   3 .   ? 5.809   12.670 19.695 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A   O    1 
HETATM 4051 O  O    . HOH C   3 .   ? -7.786  45.929 14.876 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 9201 HOH A   O    1 
HETATM 4052 O  O    . HOH C   3 .   ? 6.487   37.095 3.069  0.82 43.58  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH A   O    1 
HETATM 4053 O  O    . HOH C   3 .   ? -1.103  42.368 37.990 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH A   O    1 
HETATM 4054 O  O    . HOH C   3 .   ? 3.361   31.417 3.117  0.87 40.77  ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A   O    1 
HETATM 4055 O  O    . HOH C   3 .   ? -3.055  39.303 4.124  0.57 34.38  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A   O    1 
HETATM 4056 O  O    . HOH C   3 .   ? -3.203  25.176 -0.851 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 9206 HOH A   O    1 
HETATM 4057 O  O    . HOH C   3 .   ? -0.888  20.784 9.948  0.99 48.78  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH A   O    1 
HETATM 4058 O  O    . HOH C   3 .   ? 3.244   35.610 0.242  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 9208 HOH A   O    1 
HETATM 4059 O  O    . HOH C   3 .   ? -14.565 18.351 14.313 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH A   O    1 
HETATM 4060 O  O    . HOH C   3 .   ? -21.104 21.395 6.460  0.95 53.58  ? ? ? ? ? ? 9210 HOH A   O    1 
HETATM 4061 O  O    . HOH C   3 .   ? -21.043 39.689 19.858 0.68 45.77  ? ? ? ? ? ? 9211 HOH A   O    1 
HETATM 4062 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.300  41.575 29.411 0.67 33.69  ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A   O    1 
HETATM 4063 O  O    . HOH C   3 .   ? -24.963 38.996 18.761 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH A   O    1 
HETATM 4064 O  O    . HOH C   3 .   ? -16.107 35.408 -6.964 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH A   O    1 
HETATM 4065 O  O    . HOH C   3 .   ? 13.658  26.929 20.540 0.29 39.98  ? ? ? ? ? ? 9215 HOH A   O    1 
HETATM 4066 O  O    . HOH C   3 .   ? 5.964   39.075 21.567 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A   O    1 
HETATM 4067 O  O    . HOH C   3 .   ? -1.044  13.204 20.415 0.96 49.32  ? ? ? ? ? ? 9217 HOH A   O    1 
HETATM 4068 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.101  23.691 -2.749 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A   O    1 
HETATM 4069 O  O    . HOH C   3 .   ? -3.606  45.135 25.641 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 9219 HOH A   O    1 
HETATM 4070 O  O    . HOH C   3 .   ? 10.482  17.608 15.906 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 9220 HOH A   O    1 
HETATM 4071 O  O    . HOH C   3 .   ? -19.076 43.474 11.046 0.92 48.55  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH A   O    1 
HETATM 4072 O  O    . HOH C   3 .   ? 2.859   21.428 26.328 0.79 39.59  ? ? ? ? ? ? 9222 HOH A   O    1 
HETATM 4073 O  O    . HOH C   3 .   ? -32.600 35.025 8.684  0.98 59.12  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A   O    1 
HETATM 4074 O  O    . HOH C   3 .   ? -23.763 40.169 17.196 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 9224 HOH A   O    1 
HETATM 4075 O  O    . HOH C   3 .   ? -30.961 33.774 14.579 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A   O    1 
HETATM 4076 O  O    . HOH C   3 .   ? -30.552 36.429 19.067 0.96 49.82  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH A   O    1 
HETATM 4077 O  O    . HOH C   3 .   ? 3.160   17.204 31.189 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH A   O    1 
HETATM 4078 O  O    . HOH C   3 .   ? 6.694   22.913 12.180 0.94 33.85  ? ? ? ? ? ? 9228 HOH A   O    1 
HETATM 4079 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.947  45.437 13.332 0.89 41.78  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH A   O    1 
HETATM 4080 O  O    . HOH C   3 .   ? 14.885  38.272 6.653  0.99 52.49  ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A   O    1 
HETATM 4081 O  O    . HOH C   3 .   ? -10.459 30.802 -2.941 0.57 36.80  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH A   O    1 
HETATM 4082 O  O    . HOH C   3 .   ? -11.138 37.621 5.580  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 9232 HOH A   O    1 
HETATM 4083 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.939   41.234 13.873 0.83 33.75  ? ? ? ? ? ? 9233 HOH A   O    1 
HETATM 4084 O  O    . HOH C   3 .   ? 16.785  22.906 24.207 0.63 27.08  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH A   O    1 
HETATM 4085 O  O    . HOH C   3 .   ? 0.066   21.756 7.698  0.80 35.31  ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A   O    1 
HETATM 4086 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.101  24.010 16.351 0.87 37.83  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH A   O    1 
HETATM 4087 O  O    . HOH C   3 .   ? -23.312 19.116 12.438 0.71 35.57  ? ? ? ? ? ? 9237 HOH A   O    1 
HETATM 4088 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.756  21.674 4.839  0.70 31.42  ? ? ? ? ? ? 9238 HOH A   O    1 
HETATM 4089 O  O    . HOH C   3 .   ? 2.911   27.639 22.096 0.83 37.91  ? ? ? ? ? ? 9239 HOH A   O    1 
HETATM 4090 O  O    . HOH C   3 .   ? -0.856  19.252 14.636 0.85 31.62  ? ? ? ? ? ? 9240 HOH A   O    1 
HETATM 4091 O  O    . HOH C   3 .   ? 7.150   35.665 1.411  0.92 51.40  ? ? ? ? ? ? 9241 HOH A   O    1 
HETATM 4092 O  O    . HOH C   3 .   ? -6.380  40.195 30.895 0.81 34.75  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH A   O    1 
HETATM 4093 O  O    . HOH C   3 .   ? -18.681 25.631 -0.530 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 9243 HOH A   O    1 
HETATM 4094 O  O    . HOH C   3 .   ? -26.985 25.169 7.634  0.99 49.71  ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A   O    1 
HETATM 4095 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.985   33.488 4.200  0.49 39.54  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A   O    1 
HETATM 4096 O  O    . HOH C   3 .   ? -23.342 42.425 17.254 0.91 40.90  ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A   O    1 
HETATM 4097 O  O    . HOH C   3 .   ? -9.486  18.335 13.338 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 9247 HOH A   O    1 
HETATM 4098 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.565  32.429 0.635  0.76 36.60  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A   O    1 
HETATM 4099 O  O    . HOH C   3 .   ? -4.849  42.234 27.156 0.99 28.47  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH A   O    1 
HETATM 4100 O  O    . HOH C   3 .   ? 17.165  25.174 24.256 0.86 41.39  ? ? ? ? ? ? 9250 HOH A   O    1 
HETATM 4101 O  O    . HOH C   3 .   ? -3.238  48.631 24.126 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH A   O    1 
HETATM 4102 O  O    . HOH C   3 .   ? 10.150  36.645 9.488  0.90 44.64  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH A   O    1 
HETATM 4103 O  O    . HOH C   3 .   ? 8.683   40.382 15.239 0.64 55.95  ? ? ? ? ? ? 9253 HOH A   O    1 
HETATM 4104 O  O    . HOH C   3 .   ? 7.348   24.049 4.496  0.86 39.34  ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A   O    1 
HETATM 4105 O  O    . HOH C   3 .   ? 14.558  19.314 26.507 0.85 44.18  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH A   O    1 
HETATM 4106 O  O    . HOH C   3 .   ? -14.825 42.904 9.113  0.41 35.80  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH A   O    1 
HETATM 4107 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.945   17.134 9.529  0.64 39.91  ? ? ? ? ? ? 9257 HOH A   O    1 
HETATM 4108 O  O    . HOH C   3 .   ? -2.435  15.755 13.898 0.78 56.93  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH A   O    1 
HETATM 4109 O  O    . HOH C   3 .   ? -6.240  43.801 28.817 0.45 34.83  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH A   O    1 
HETATM 4110 O  O    . HOH C   3 .   ? -4.090  39.635 39.201 0.63 35.69  ? ? ? ? ? ? 9260 HOH A   O    1 
HETATM 4111 O  O    . HOH C   3 .   ? 6.677   40.576 24.857 0.89 53.06  ? ? ? ? ? ? 9261 HOH A   O    1 
HETATM 4112 O  O    . HOH C   3 .   ? 0.223   39.415 4.589  0.58 32.39  ? ? ? ? ? ? 9262 HOH A   O    1 
HETATM 4113 O  O    . HOH C   3 .   ? -13.588 18.416 3.735  0.39 33.57  ? ? ? ? ? ? 9263 HOH A   O    1 
HETATM 4114 O  O    . HOH C   3 .   ? -4.379  47.163 14.038 0.96 55.61  ? ? ? ? ? ? 9264 HOH A   O    1 
HETATM 4115 O  O    . HOH C   3 .   ? 14.720  39.876 1.252  0.41 28.95  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH A   O    1 
HETATM 4116 O  O    . HOH C   3 .   ? 0.658   15.105 14.148 0.83 56.32  ? ? ? ? ? ? 9266 HOH A   O    1 
HETATM 4117 O  O    . HOH C   3 .   ? -27.346 26.644 18.332 0.64 38.05  ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A   O    1 
HETATM 4118 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.545  16.481 26.075 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A   O    1 
HETATM 4119 O  O    . HOH C   3 .   ? 6.977   40.114 13.374 0.58 45.54  ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A   O    1 
HETATM 4120 O  O    . HOH C   3 .   ? -9.584  18.309 10.973 0.64 45.65  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH A   O    1 
HETATM 4121 O  O    . HOH C   3 .   ? -20.481 26.994 -0.104 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 9271 HOH A   O    1 
HETATM 4122 O  O    . HOH C   3 .   ? -0.781  38.907 38.471 0.97 54.48  ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A   O    1 
HETATM 4123 O  O    . HOH C   3 .   ? -4.443  44.896 30.904 0.65 38.93  ? ? ? ? ? ? 9273 HOH A   O    1 
HETATM 4124 O  O    . HOH C   3 .   ? 1.934   40.360 38.489 0.38 29.02  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH A   O    1 
HETATM 4125 O  O    . HOH C   3 .   ? -29.955 27.989 12.087 0.47 28.57  ? ? ? ? ? ? 9275 HOH A   O    1 
HETATM 4126 O  O    . HOH C   3 .   ? -9.938  20.136 14.909 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH A   O    1 
HETATM 4127 O  O    . HOH C   3 .   ? -25.080 44.721 6.283  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 9277 HOH A   O    1 
HETATM 4128 O  O    . HOH C   3 .   ? 2.155   19.505 7.334  0.33 27.59  ? ? ? ? ? ? 9278 HOH A   O    1 
HETATM 4129 O  O    . HOH C   3 .   ? 7.437   20.990 8.232  0.92 47.62  ? ? ? ? ? ? 9279 HOH A   O    1 
HETATM 4130 O  O    . HOH C   3 .   ? -0.281  44.281 10.944 0.95 54.25  ? ? ? ? ? ? 9280 HOH A   O    1 
HETATM 4131 O  O    . HOH C   3 .   ? -5.539  18.923 8.518  0.94 61.40  ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A   O    1 
HETATM 4132 O  O    . HOH C   3 .   ? -20.163 42.595 15.968 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A   O    1 
HETATM 4133 O  O    . HOH C   3 .   ? -25.097 20.926 13.195 0.84 70.32  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH A   O    1 
HETATM 4134 O  O    . HOH C   3 .   ? 10.138  23.549 11.138 0.92 49.41  ? ? ? ? ? ? 9284 HOH A   O    1 
HETATM 4135 O  O    . HOH C   3 .   ? 14.658  24.223 28.365 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 9285 HOH A   O    1 
HETATM 4136 O  O    . HOH C   3 .   ? 4.008   14.761 15.849 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 9286 HOH A   O    1 
HETATM 4137 O  O    . HOH C   3 .   ? 13.604  26.388 7.817  1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A   O    1 
HETATM 4138 O  O    . HOH C   3 .   ? 8.865   37.668 16.083 0.91 58.91  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A   O    1 
HETATM 4139 O  O    . HOH C   3 .   ? -22.134 18.601 9.670  0.64 39.87  ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A   O    1 
HETATM 4140 O  O    . HOH C   3 .   ? -21.516 41.803 18.501 0.46 49.32  ? ? ? ? ? ? 9290 HOH A   O    1 
HETATM 4141 O  O    . HOH C   3 .   ? -21.547 45.697 4.507  0.14 20.34  ? ? ? ? ? ? 9291 HOH A   O    1 
HETATM 4142 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -17.550 31.170 20.958 0.37 23.32  ? ? ? ? ? ? 9139 HOH A-2 O    1 
HETATM 4143 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -4.477  22.583 36.060 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 9140 HOH A-2 O    1 
HETATM 4144 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -26.831 19.275 18.309 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A-2 O    1 
HETATM 4145 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 10.585  29.341 40.522 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 9142 HOH A-2 O    1 
HETATM 4146 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -8.001  39.354 8.621  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH A-2 O    1 
HETATM 4147 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 14.390  27.994 25.846 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 9144 HOH A-2 O    1 
HETATM 4148 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.487 26.314 35.838 0.99 27.39  ? ? ? ? ? ? 9145 HOH A-2 O    1 
HETATM 4149 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -10.480 26.257 39.017 0.93 22.19  ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A-2 O    1 
HETATM 4150 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -22.487 27.746 32.819 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 9147 HOH A-2 O    1 
HETATM 4151 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -24.264 25.185 29.226 0.97 25.44  ? ? ? ? ? ? 9148 HOH A-2 O    1 
HETATM 4152 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -5.533  22.599 22.006 0.98 34.24  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A-2 O    1 
HETATM 4153 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -13.769 23.818 32.957 0.95 19.69  ? ? ? ? ? ? 9150 HOH A-2 O    1 
HETATM 4154 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -10.635 26.437 30.750 0.98 21.08  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH A-2 O    1 
HETATM 4155 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -19.986 37.583 29.085 0.93 20.53  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH A-2 O    1 
HETATM 4156 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -12.921 21.200 27.005 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH A-2 O    1 
HETATM 4157 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.987 35.757 31.110 0.83 26.48  ? ? ? ? ? ? 9154 HOH A-2 O    1 
HETATM 4158 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -17.337 24.888 17.329 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 9155 HOH A-2 O    1 
HETATM 4159 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -26.180 26.115 26.223 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 9156 HOH A-2 O    1 
HETATM 4160 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 0.803   26.856 21.478 0.72 25.23  ? ? ? ? ? ? 9157 HOH A-2 O    1 
HETATM 4161 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -27.865 28.893 33.242 0.88 21.71  ? ? ? ? ? ? 9158 HOH A-2 O    1 
HETATM 4162 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 1.907   20.880 39.465 0.94 32.58  ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A-2 O    1 
HETATM 4163 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -18.745 36.088 37.133 0.89 33.83  ? ? ? ? ? ? 9160 HOH A-2 O    1 
HETATM 4164 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -13.754 41.730 30.647 0.96 26.50  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH A-2 O    1 
HETATM 4165 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -13.894 42.327 19.227 0.86 32.73  ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A-2 O    1 
HETATM 4166 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 12.551  27.298 38.182 0.85 28.40  ? ? ? ? ? ? 9163 HOH A-2 O    1 
HETATM 4167 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 11.403  24.369 33.370 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 9164 HOH A-2 O    1 
HETATM 4168 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -24.848 27.217 30.935 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A-2 O    1 
HETATM 4169 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 12.512  40.563 38.885 0.67 23.74  ? ? ? ? ? ? 9166 HOH A-2 O    1 
HETATM 4170 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 16.701  27.185 27.918 0.95 29.88  ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A-2 O    1 
HETATM 4171 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.836 19.091 14.225 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH A-2 O    1 
HETATM 4172 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 8.072   29.393 41.084 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A-2 O    1 
HETATM 4173 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.689 25.046 32.998 0.94 25.64  ? ? ? ? ? ? 9170 HOH A-2 O    1 
HETATM 4174 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 19.313  34.308 30.183 0.91 33.37  ? ? ? ? ? ? 9171 HOH A-2 O    1 
HETATM 4175 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.036 44.265 22.483 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 9172 HOH A-2 O    1 
HETATM 4176 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 3.297   29.559 23.482 0.88 31.91  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A-2 O    1 
HETATM 4177 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -2.441  34.109 42.693 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 9174 HOH A-2 O    1 
HETATM 4178 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 2.491   18.734 32.752 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 9175 HOH A-2 O    1 
HETATM 4179 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.932 37.559 37.774 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A-2 O    1 
HETATM 4180 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 8.233   41.330 41.923 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A-2 O    1 
HETATM 4181 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -4.697  20.391 34.565 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 9178 HOH A-2 O    1 
HETATM 4182 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -4.000  24.578 25.123 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A-2 O    1 
HETATM 4183 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 3.182   26.889 25.417 0.79 28.93  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH A-2 O    1 
HETATM 4184 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.588  43.770 20.897 0.69 25.96  ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A-2 O    1 
HETATM 4185 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 6.387   22.544 38.942 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A-2 O    1 
HETATM 4186 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -17.242 38.890 18.605 0.84 29.94  ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A-2 O    1 
HETATM 4187 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -21.787 31.155 41.474 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 9184 HOH A-2 O    1 
HETATM 4188 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -11.276 24.809 28.477 0.68 22.61  ? ? ? ? ? ? 9185 HOH A-2 O    1 
HETATM 4189 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -9.698  41.503 31.216 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A-2 O    1 
HETATM 4190 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -13.592 31.735 41.450 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 9187 HOH A-2 O    1 
HETATM 4191 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 12.801  41.900 35.849 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 9188 HOH A-2 O    1 
HETATM 4192 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -0.587  21.700 41.565 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 9189 HOH A-2 O    1 
HETATM 4193 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 15.070  26.987 35.697 0.99 46.29  ? ? ? ? ? ? 9190 HOH A-2 O    1 
HETATM 4194 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -29.034 20.101 19.728 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 9191 HOH A-2 O    1 
HETATM 4195 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.779 27.936 22.376 0.80 29.87  ? ? ? ? ? ? 9192 HOH A-2 O    1 
HETATM 4196 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -10.567 21.232 26.229 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 9193 HOH A-2 O    1 
HETATM 4197 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 3.333   37.274 40.628 0.72 29.93  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH A-2 O    1 
HETATM 4198 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.555  23.919 41.617 0.96 44.33  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH A-2 O    1 
HETATM 4199 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.809 34.024 38.598 0.89 32.00  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH A-2 O    1 
HETATM 4200 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 3.619   29.535 46.985 0.83 40.74  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A-2 O    1 
HETATM 4201 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 4.132   26.336 45.053 0.67 28.00  ? ? ? ? ? ? 9198 HOH A-2 O    1 
HETATM 4202 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 10.470  21.217 34.839 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 9199 HOH A-2 O    1 
HETATM 4203 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -18.534 12.670 22.505 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A-2 O    1 
HETATM 4204 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -4.939  45.929 27.324 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 9201 HOH A-2 O    1 
HETATM 4205 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -19.212 37.095 39.131 0.82 43.58  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH A-2 O    1 
HETATM 4206 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -11.622 42.368 4.210  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH A-2 O    1 
HETATM 4207 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -16.086 31.417 39.083 0.87 40.77  ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A-2 O    1 
HETATM 4208 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -9.670  39.303 38.076 0.57 34.38  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A-2 O    1 
HETATM 4209 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -9.522  25.176 43.051 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 9206 HOH A-2 O    1 
HETATM 4210 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -11.837 20.784 32.252 0.99 48.78  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH A-2 O    1 
HETATM 4211 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.969 35.610 41.958 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 9208 HOH A-2 O    1 
HETATM 4212 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 1.840   18.351 27.887 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH A-2 O    1 
HETATM 4213 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 8.379   21.395 35.740 0.95 53.58  ? ? ? ? ? ? 9210 HOH A-2 O    1 
HETATM 4214 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 8.318   39.689 22.342 0.68 45.77  ? ? ? ? ? ? 9211 HOH A-2 O    1 
HETATM 4215 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.425  41.575 12.789 0.67 33.69  ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A-2 O    1 
HETATM 4216 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 12.238  38.996 23.439 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH A-2 O    1 
HETATM 4217 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 3.382   35.408 49.164 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH A-2 O    1 
HETATM 4218 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -26.383 26.929 21.660 0.29 39.98  ? ? ? ? ? ? 9215 HOH A-2 O    1 
HETATM 4219 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -18.689 39.075 20.633 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A-2 O    1 
HETATM 4220 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -11.681 13.204 21.785 0.96 49.32  ? ? ? ? ? ? 9217 HOH A-2 O    1 
HETATM 4221 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.624  23.691 44.949 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A-2 O    1 
HETATM 4222 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -9.119  45.135 16.559 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 9219 HOH A-2 O    1 
HETATM 4223 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -23.207 17.608 26.294 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 9220 HOH A-2 O    1 
HETATM 4224 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 6.351   43.474 31.154 0.92 48.55  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH A-2 O    1 
HETATM 4225 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.584 21.428 15.872 0.79 39.59  ? ? ? ? ? ? 9222 HOH A-2 O    1 
HETATM 4226 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 19.875  35.025 33.516 0.98 59.12  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A-2 O    1 
HETATM 4227 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 11.038  40.169 25.004 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 9224 HOH A-2 O    1 
HETATM 4228 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 18.236  33.774 27.621 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A-2 O    1 
HETATM 4229 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 17.827  36.429 23.133 0.96 49.82  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH A-2 O    1 
HETATM 4230 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.885 17.204 11.011 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH A-2 O    1 
HETATM 4231 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -19.419 22.913 30.020 0.94 33.85  ? ? ? ? ? ? 9228 HOH A-2 O    1 
HETATM 4232 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -9.778  45.437 28.868 0.89 41.78  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH A-2 O    1 
HETATM 4233 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -27.610 38.272 35.547 0.99 52.49  ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A-2 O    1 
HETATM 4234 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -2.266  30.802 45.141 0.57 36.80  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH A-2 O    1 
HETATM 4235 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -1.587  37.621 36.620 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 9232 HOH A-2 O    1 
HETATM 4236 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -17.664 41.234 28.327 0.83 33.75  ? ? ? ? ? ? 9233 HOH A-2 O    1 
HETATM 4237 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -29.510 22.906 17.993 0.63 27.08  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH A-2 O    1 
HETATM 4238 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -12.791 21.756 34.502 0.80 35.31  ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A-2 O    1 
HETATM 4239 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -10.624 24.010 25.849 0.87 37.83  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH A-2 O    1 
HETATM 4240 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 10.587  19.116 29.762 0.71 35.57  ? ? ? ? ? ? 9237 HOH A-2 O    1 
HETATM 4241 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -6.969  21.674 37.361 0.70 31.42  ? ? ? ? ? ? 9238 HOH A-2 O    1 
HETATM 4242 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -15.636 27.639 20.104 0.83 37.91  ? ? ? ? ? ? 9239 HOH A-2 O    1 
HETATM 4243 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -11.869 19.252 27.564 0.85 31.62  ? ? ? ? ? ? 9240 HOH A-2 O    1 
HETATM 4244 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -19.875 35.665 40.789 0.92 51.40  ? ? ? ? ? ? 9241 HOH A-2 O    1 
HETATM 4245 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -6.345  40.195 11.305 0.81 34.75  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH A-2 O    1 
HETATM 4246 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 5.956   25.631 42.730 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 9243 HOH A-2 O    1 
HETATM 4247 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 14.260  25.169 34.566 0.99 49.71  ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A-2 O    1 
HETATM 4248 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -17.710 33.488 38.000 0.49 39.54  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A-2 O    1 
HETATM 4249 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 10.617  42.425 24.946 0.91 40.90  ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A-2 O    1 
HETATM 4250 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -3.239  18.335 28.862 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 9247 HOH A-2 O    1 
HETATM 4251 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -10.160 32.429 41.565 0.76 36.60  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A-2 O    1 
HETATM 4252 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.876  42.234 15.044 0.99 28.47  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH A-2 O    1 
HETATM 4253 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -29.890 25.174 17.944 0.86 41.39  ? ? ? ? ? ? 9250 HOH A-2 O    1 
HETATM 4254 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -9.487  48.631 18.074 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH A-2 O    1 
HETATM 4255 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -22.875 36.645 32.712 0.90 44.64  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH A-2 O    1 
HETATM 4256 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -21.408 40.382 26.961 0.64 55.95  ? ? ? ? ? ? 9253 HOH A-2 O    1 
HETATM 4257 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.073 24.049 37.704 0.86 39.34  ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A-2 O    1 
HETATM 4258 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -27.283 19.314 15.693 0.85 44.18  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH A-2 O    1 
HETATM 4259 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 2.100   42.904 33.087 0.41 35.80  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH A-2 O    1 
HETATM 4260 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -17.670 17.134 32.671 0.64 39.91  ? ? ? ? ? ? 9257 HOH A-2 O    1 
HETATM 4261 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -10.290 15.755 28.302 0.78 56.93  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH A-2 O    1 
HETATM 4262 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -6.485  43.801 13.383 0.45 34.83  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH A-2 O    1 
HETATM 4263 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -8.635  39.635 2.999  0.63 35.69  ? ? ? ? ? ? 9260 HOH A-2 O    1 
HETATM 4264 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -19.402 40.576 17.343 0.89 53.06  ? ? ? ? ? ? 9261 HOH A-2 O    1 
HETATM 4265 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -12.948 39.415 37.611 0.58 32.39  ? ? ? ? ? ? 9262 HOH A-2 O    1 
HETATM 4266 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 0.863   18.416 38.465 0.39 33.57  ? ? ? ? ? ? 9263 HOH A-2 O    1 
HETATM 4267 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -8.346  47.163 28.162 0.96 55.61  ? ? ? ? ? ? 9264 HOH A-2 O    1 
HETATM 4268 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -27.445 39.876 40.948 0.41 28.95  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH A-2 O    1 
HETATM 4269 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -13.383 15.105 28.052 0.83 56.32  ? ? ? ? ? ? 9266 HOH A-2 O    1 
HETATM 4270 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 14.621  26.644 23.868 0.64 38.05  ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A-2 O    1 
HETATM 4271 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.180  16.481 16.125 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A-2 O    1 
HETATM 4272 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -19.702 40.114 28.826 0.58 45.54  ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A-2 O    1 
HETATM 4273 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -3.141  18.309 31.227 0.64 45.65  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH A-2 O    1 
HETATM 4274 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 7.756   26.994 42.304 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 9271 HOH A-2 O    1 
HETATM 4275 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -11.944 38.907 3.729  0.97 54.48  ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A-2 O    1 
HETATM 4276 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -8.282  44.896 11.296 0.65 38.93  ? ? ? ? ? ? 9273 HOH A-2 O    1 
HETATM 4277 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -14.659 40.360 3.711  0.38 29.02  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH A-2 O    1 
HETATM 4278 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 17.230  27.989 30.113 0.47 28.57  ? ? ? ? ? ? 9275 HOH A-2 O    1 
HETATM 4279 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -2.787  20.136 27.291 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH A-2 O    1 
HETATM 4280 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 12.355  44.721 35.917 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 9277 HOH A-2 O    1 
HETATM 4281 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -14.880 19.505 34.866 0.33 27.59  ? ? ? ? ? ? 9278 HOH A-2 O    1 
HETATM 4282 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -20.162 20.990 33.968 0.92 47.62  ? ? ? ? ? ? 9279 HOH A-2 O    1 
HETATM 4283 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -12.444 44.281 31.256 0.95 54.25  ? ? ? ? ? ? 9280 HOH A-2 O    1 
HETATM 4284 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -7.186  18.923 33.682 0.94 61.40  ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A-2 O    1 
HETATM 4285 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 7.438   42.595 26.232 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A-2 O    1 
HETATM 4286 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 12.372  20.926 29.005 0.84 70.32  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH A-2 O    1 
HETATM 4287 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -22.863 23.549 31.062 0.92 49.41  ? ? ? ? ? ? 9284 HOH A-2 O    1 
HETATM 4288 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -27.383 24.223 13.835 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 9285 HOH A-2 O    1 
HETATM 4289 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -16.733 14.761 26.351 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 9286 HOH A-2 O    1 
HETATM 4290 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -26.329 26.388 34.383 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A-2 O    1 
HETATM 4291 O  O    . HOH C-2 3 .   ? -21.590 37.668 26.117 0.91 58.91  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A-2 O    1 
HETATM 4292 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 9.409   18.601 32.530 0.64 39.87  ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A-2 O    1 
HETATM 4293 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 8.791   41.803 23.699 0.46 49.32  ? ? ? ? ? ? 9290 HOH A-2 O    1 
HETATM 4294 O  O    . HOH C-2 3 .   ? 8.822   45.697 37.693 0.14 20.34  ? ? ? ? ? ? 9291 HOH A-2 O    1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . ALA A   3   ? 0.3444 0.7729 0.2301 0.1826  -0.0669 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   N   
2    C  CA  . ALA A   3   ? 0.3527 0.3631 0.2274 0.0527  -0.0488 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   CA  
3    C  C   . ALA A   3   ? 0.3901 0.4484 0.2166 0.1363  -0.0443 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   C   
4    O  O   . ALA A   3   ? 0.3880 0.4547 0.2487 0.1362  -0.0455 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   O   
5    C  CB  . ALA A   3   ? 0.7188 0.3575 0.2687 -0.0233 -0.0890 0.0330  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A   CB  
11   N  N   . ARG A   4   ? 0.4218 0.4267 0.2177 0.1214  -0.0435 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   N   
12   C  CA  . ARG A   4   ? 0.3988 0.3130 0.2267 0.0471  -0.0436 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CA  
13   C  C   . ARG A   4   ? 0.2703 0.3408 0.2593 0.0409  -0.0470 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   C   
14   O  O   . ARG A   4   ? 0.2736 0.3270 0.2192 0.0475  -0.0418 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   O   
15   C  CB  . ARG A   4   ? 0.6878 0.3497 0.2856 -0.0657 -0.0574 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CB  
16   C  CG  . ARG A   4   ? 0.7634 0.5524 0.3753 -0.1853 0.0280  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CG  
17   C  CD  . ARG A   4   ? 1.0053 0.6210 0.4319 -0.3163 -0.0890 0.0520  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CD  
18   N  NE  . ARG A   4   ? 1.1416 0.6727 0.4036 -0.4045 -0.0935 0.0630  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   NE  
19   C  CZ  . ARG A   4   ? 1.1881 0.7650 0.4388 -0.3550 -0.0978 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   CZ  
20   N  NH1 . ARG A   4   ? 1.2480 0.9004 0.4400 -0.2600 -0.1988 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   NH1 
21   N  NH2 . ARG A   4   ? 1.0082 0.7336 0.4264 -0.4506 -0.1389 -0.1776 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A   NH2 
35   N  N   . ILE A   5   ? 0.2588 0.3645 0.2692 0.0082  -0.0355 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   N   
36   C  CA  . ILE A   5   ? 0.2566 0.2927 0.2082 -0.0018 -0.0591 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CA  
37   C  C   . ILE A   5   ? 0.2366 0.2764 0.2445 0.0056  -0.0563 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   C   
38   O  O   . ILE A   5   ? 0.2870 0.2520 0.2585 0.0142  -0.0538 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   O   
39   C  CB  . ILE A   5   ? 0.2296 0.2983 0.2167 0.0094  -0.0385 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CB  
40   C  CG1 . ILE A   5   ? 0.1807 0.4032 0.2707 0.0389  -0.0063 0.0294  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CG1 
41   C  CG2 . ILE A   5   ? 0.2445 0.3071 0.2051 0.0058  -0.0738 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CG2 
42   C  CD1 . ILE A   5   ? 0.1782 0.3775 0.3945 0.0448  -0.0192 0.0508  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A   CD1 
54   N  N   . SER A   6   ? 0.2874 0.3085 0.1730 0.0452  -0.0550 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 6    SER A   N   
55   C  CA  . SER A   6   ? 0.2917 0.3112 0.1840 0.0103  -0.0444 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 6    SER A   CA  
56   C  C   . SER A   6   ? 0.2566 0.2789 0.1767 -0.0424 -0.0450 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 6    SER A   C   
57   O  O   . SER A   6   ? 0.2842 0.2667 0.1865 -0.0180 -0.0370 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 6    SER A   O   
58   C  CB  . SER A   6   ? 0.3348 0.4754 0.2054 -0.0745 -0.0915 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 6    SER A   CB  
59   O  OG  . SER A   6   ? 0.3360 0.5047 0.4968 -0.0994 -0.0290 0.1065  ? ? ? ? ? ? 6    SER A   OG  
65   N  N   . LEU A   7   ? 0.2218 0.2794 0.1593 -0.0386 -0.0045 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   N   
66   C  CA  . LEU A   7   ? 0.2100 0.2744 0.1326 -0.0030 -0.0495 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CA  
67   C  C   . LEU A   7   ? 0.1631 0.2412 0.1273 0.0465  -0.0101 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   C   
68   O  O   . LEU A   7   ? 0.1493 0.2911 0.1270 0.0169  -0.0039 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   O   
69   C  CB  . LEU A   7   ? 0.2061 0.3036 0.2313 -0.0124 -0.0001 0.0003  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CB  
70   C  CG  . LEU A   7   ? 0.2054 0.3205 0.1834 -0.0004 -0.0256 0.0098  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CG  
71   C  CD1 . LEU A   7   ? 0.2151 0.4080 0.1110 -0.0435 -0.0333 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CD1 
72   C  CD2 . LEU A   7   ? 0.1488 0.3333 0.2024 0.0622  -0.0321 0.0280  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A   CD2 
84   N  N   . PHE A   8   ? 0.1092 0.2704 0.1195 -0.0092 0.0214  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   N   
85   C  CA  . PHE A   8   ? 0.0913 0.2513 0.1017 0.0069  0.0181  0.0284  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CA  
86   C  C   . PHE A   8   ? 0.1054 0.2471 0.1146 0.0003  0.0257  0.0181  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   C   
87   O  O   . PHE A   8   ? 0.1237 0.3024 0.1092 0.0205  0.0281  0.0371  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   O   
88   C  CB  . PHE A   8   ? 0.1138 0.2344 0.0751 0.0148  -0.0030 0.0012  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CB  
89   C  CG  . PHE A   8   ? 0.0914 0.2581 0.0930 0.0221  -0.0004 0.0085  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CG  
90   C  CD1 . PHE A   8   ? 0.1360 0.3193 0.1415 0.0271  0.0438  0.0363  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CD1 
91   C  CD2 . PHE A   8   ? 0.1589 0.2497 0.1260 0.0187  -0.0088 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CD2 
92   C  CE1 . PHE A   8   ? 0.1615 0.3722 0.0888 0.0255  0.0278  0.0044  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CE1 
93   C  CE2 . PHE A   8   ? 0.1136 0.2791 0.1869 -0.0027 -0.0139 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CE2 
94   C  CZ  . PHE A   8   ? 0.1062 0.3662 0.1168 0.0108  -0.0359 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A   CZ  
104  N  N   . ALA A   9   ? 0.0937 0.2394 0.1400 -0.0064 0.0175  0.0102  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   N   
105  C  CA  . ALA A   9   ? 0.1605 0.2609 0.1186 0.0203  0.0238  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   CA  
106  C  C   . ALA A   9   ? 0.1503 0.2662 0.1373 0.0176  0.0311  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   C   
107  O  O   . ALA A   9   ? 0.2065 0.2368 0.1219 0.0183  0.0449  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   O   
108  C  CB  . ALA A   9   ? 0.1698 0.3220 0.2202 0.0816  -0.0231 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A   CB  
114  N  N   . VAL A   10  ? 0.1503 0.2424 0.1290 0.0060  0.0276  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   N   
115  C  CA  . VAL A   10  ? 0.1256 0.2542 0.1890 0.0336  -0.0277 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CA  
116  C  C   . VAL A   10  ? 0.1242 0.2155 0.1488 0.0326  -0.0236 0.0180  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   C   
117  O  O   . VAL A   10  ? 0.1375 0.2406 0.1449 0.0116  -0.0233 0.0162  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   O   
118  C  CB  . VAL A   10  ? 0.1363 0.2481 0.2161 0.0650  -0.0375 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CB  
119  C  CG1 . VAL A   10  ? 0.1743 0.3928 0.2478 -0.0115 -0.0092 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CG1 
120  C  CG2 . VAL A   10  ? 0.1545 0.3842 0.2311 0.1063  -0.0275 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A   CG2 
130  N  N   . VAL A   11  ? 0.2201 0.2092 0.1404 0.0102  0.0181  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   N   
131  C  CA  . VAL A   11  ? 0.2510 0.1731 0.1758 0.0146  0.0045  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CA  
132  C  C   . VAL A   11  ? 0.1630 0.2051 0.1751 0.0018  0.0129  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   C   
133  O  O   . VAL A   11  ? 0.1747 0.3099 0.2239 -0.0481 0.0243  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   O   
134  C  CB  . VAL A   11  ? 0.2324 0.1978 0.1777 0.0028  0.0401  0.0089  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CB  
135  C  CG1 . VAL A   11  ? 0.2952 0.2919 0.2611 0.1080  0.0319  0.0466  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CG1 
136  C  CG2 . VAL A   11  ? 0.2906 0.2829 0.1673 -0.0992 0.0412  0.0178  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A   CG2 
146  N  N   . VAL A   12  ? 0.1387 0.2460 0.1737 -0.0111 -0.0069 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   N   
147  C  CA  . VAL A   12  ? 0.1372 0.2283 0.1739 0.0337  0.0045  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CA  
148  C  C   . VAL A   12  ? 0.1331 0.1995 0.2186 0.0167  0.0311  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   C   
149  O  O   . VAL A   12  ? 0.1690 0.2666 0.1814 0.0829  -0.0047 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   O   
150  C  CB  . VAL A   12  ? 0.1714 0.2160 0.1707 0.0357  -0.0308 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CB  
151  C  CG1 . VAL A   12  ? 0.2123 0.2621 0.1687 0.0875  -0.0388 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CG1 
152  C  CG2 . VAL A   12  ? 0.1792 0.2357 0.1790 0.0138  -0.0149 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A   CG2 
162  N  N   . GLU A   13  ? 0.1780 0.1841 0.2483 0.0197  0.0278  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   N   
163  C  CA  . GLU A   13  ? 0.2469 0.2514 0.2431 0.0668  0.0193  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CA  
164  C  C   . GLU A   13  ? 0.2465 0.2587 0.2723 0.0750  0.0472  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   C   
165  O  O   . GLU A   13  ? 0.2551 0.4142 0.4067 0.1142  0.0818  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   O   
166  C  CB  . GLU A   13  ? 0.2612 0.2680 0.2815 0.0532  0.0647  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CB  
167  C  CG  . GLU A   13  ? 0.3553 0.3398 0.3086 -0.0236 0.0290  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CG  
168  C  CD  . GLU A   13  ? 0.4497 0.4672 0.3503 0.1422  0.0940  0.0189  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   CD  
169  O  OE1 . GLU A   13  ? 0.4711 0.5667 0.4742 0.1980  -0.0409 -0.1961 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   OE1 
170  O  OE2 . GLU A   13  ? 0.6584 0.4630 0.4046 0.1125  0.1998  0.1354  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A   OE2 
177  N  N   . ASP A   14  ? 0.2881 0.2699 0.2411 0.0679  0.0471  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   N   
178  C  CA  . ASP A   14  ? 0.2840 0.3585 0.2197 0.0781  0.0420  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   CA  
179  C  C   . ASP A   14  ? 0.1956 0.3583 0.1552 0.0576  0.0326  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   C   
180  O  O   . ASP A   14  ? 0.1622 0.3816 0.1684 0.0460  0.0508  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   O   
181  C  CB  . ASP A   14  ? 0.3140 0.3404 0.2346 0.0045  0.0188  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   CB  
182  C  CG  . ASP A   14  ? 0.4505 0.3199 0.2174 0.0328  0.0556  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   CG  
183  O  OD1 . ASP A   14  ? 0.6526 0.4269 0.3224 -0.0117 0.1062  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   OD1 
184  O  OD2 . ASP A   14  ? 0.2690 0.3571 0.2127 0.0084  0.0612  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A   OD2 
189  N  N   . MSE A   15  ? 0.1739 0.3695 0.1304 0.0678  0.0146  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   N   
190  C  CA  . MSE A   15  ? 0.1299 0.3674 0.1507 0.0553  0.0399  0.0035  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CA  
191  C  C   . MSE A   15  ? 0.1766 0.3150 0.1394 0.0385  0.0348  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   C   
192  O  O   . MSE A   15  ? 0.1690 0.2517 0.1190 0.0128  -0.0021 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   O   
193  C  CB  . MSE A   15  ? 0.1073 0.3799 0.1009 0.0555  0.0839  0.0038  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CB  
194  C  CG  . MSE A   15  ? 0.1808 0.3788 0.1164 0.0653  0.0000  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CG  
195  SE SE  . MSE A   15  ? 0.1455 0.3409 0.1396 0.0159  0.0115  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   SE  
196  C  CE  . MSE A   15  ? 0.1302 0.3215 0.0726 -0.0474 -0.0727 0.0776  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A   CE  
206  N  N   . ALA A   16  ? 0.1527 0.3786 0.1414 0.0230  0.0414  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   N   
207  C  CA  . ALA A   16  ? 0.1335 0.3771 0.1492 0.0214  0.0425  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CA  
208  C  C   . ALA A   16  ? 0.1453 0.3912 0.1264 0.0081  0.0436  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   C   
209  O  O   . ALA A   16  ? 0.1296 0.3984 0.1248 -0.0023 0.0263  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   O   
210  C  CB  . ALA A   16  ? 0.1368 0.4732 0.1403 0.0352  0.0372  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A   CB  
216  N  N   . LYS A   17  ? 0.1658 0.4022 0.1031 -0.0089 0.0120  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   N   
217  C  CA  . LYS A   17  ? 0.1647 0.4203 0.1266 -0.0176 0.0143  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CA  
218  C  C   . LYS A   17  ? 0.1674 0.4891 0.1357 0.0140  0.0168  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   C   
219  O  O   . LYS A   17  ? 0.2084 0.4009 0.1866 0.0231  -0.0469 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   O   
220  C  CB  . LYS A   17  ? 0.2455 0.4189 0.2848 -0.0428 -0.0636 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CB  
221  C  CG  . LYS A   17  ? 0.3773 0.4909 0.5243 0.1327  -0.0213 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CG  
222  C  CD  . LYS A   17  ? 0.6426 0.4795 0.7718 0.1580  -0.2239 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CD  
223  C  CE  . LYS A   17  ? 0.8633 0.4595 0.9127 0.0736  -0.4403 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   CE  
224  N  NZ  . LYS A   17  ? 0.9818 0.4643 1.0353 0.1230  -0.5120 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A   NZ  
238  N  N   . SER A   18  ? 0.1350 0.4092 0.1448 0.0078  0.0157  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 18   SER A   N   
239  C  CA  . SER A   18  ? 0.1152 0.3741 0.1442 -0.0023 0.0113  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 18   SER A   CA  
240  C  C   . SER A   18  ? 0.1290 0.3833 0.1436 -0.0054 0.0023  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 18   SER A   C   
241  O  O   . SER A   18  ? 0.1363 0.3637 0.1358 -0.0060 0.0536  0.0195  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   O   
242  C  CB  . SER A   18  ? 0.2320 0.3937 0.1281 -0.0335 0.0137  0.0035  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   CB  
243  O  OG  . SER A   18  ? 0.3003 0.3823 0.2340 -0.0034 -0.0489 0.0341  ? ? ? ? ? ? 18   SER A   OG  
249  N  N   . MSE A   19  ? 0.1172 0.3579 0.1023 0.0182  0.0042  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   N   
250  C  CA  . MSE A   19  ? 0.1030 0.3476 0.1309 0.0155  -0.0238 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CA  
251  C  C   . MSE A   19  ? 0.1187 0.3482 0.1294 -0.0551 -0.0290 0.0269  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   C   
252  O  O   . MSE A   19  ? 0.1822 0.3854 0.1060 -0.0059 -0.0438 0.0214  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   O   
253  C  CB  . MSE A   19  ? 0.1173 0.3673 0.1597 -0.0057 -0.0437 0.0078  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CB  
254  C  CG  . MSE A   19  ? 0.1035 0.3188 0.1383 0.0120  -0.0131 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CG  
255  SE SE  . MSE A   19  ? 0.2097 0.3746 0.1784 0.0204  -0.0166 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   SE  
256  C  CE  . MSE A   19  ? 0.2196 0.3967 0.0810 0.1048  -0.0179 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A   CE  
266  N  N   . GLU A   20  ? 0.1889 0.4151 0.1076 0.0089  -0.0329 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   N   
267  C  CA  . GLU A   20  ? 0.1568 0.4578 0.0859 -0.0207 -0.0016 0.0100  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CA  
268  C  C   . GLU A   20  ? 0.1711 0.4390 0.1121 0.0219  0.0060  0.0511  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   C   
269  O  O   . GLU A   20  ? 0.2888 0.4859 0.1057 0.1013  0.0127  0.0524  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   O   
270  C  CB  . GLU A   20  ? 0.2538 0.5863 0.1258 0.0670  -0.0375 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CB  
271  C  CG  . GLU A   20  ? 0.5031 0.6360 0.3408 0.0018  -0.2249 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CG  
272  C  CD  . GLU A   20  ? 0.5200 0.6143 0.3311 -0.0517 -0.1328 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   CD  
273  O  OE1 . GLU A   20  ? 0.5513 0.8301 0.3718 0.1634  0.0111  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   OE1 
274  O  OE2 . GLU A   20  ? 0.6902 0.6606 0.2181 -0.1266 -0.0661 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A   OE2 
281  N  N   . PHE A   21  ? 0.1421 0.4183 0.0958 0.0071  -0.0027 0.0262  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   N   
282  C  CA  . PHE A   21  ? 0.1364 0.4144 0.1079 -0.0198 -0.0120 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CA  
283  C  C   . PHE A   21  ? 0.1192 0.4139 0.1096 -0.0201 -0.0055 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   C   
284  O  O   . PHE A   21  ? 0.1658 0.3970 0.1404 -0.0067 -0.0577 0.0095  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   O   
285  C  CB  . PHE A   21  ? 0.1279 0.4172 0.1074 0.0237  0.0273  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CB  
286  C  CG  . PHE A   21  ? 0.1080 0.4305 0.1209 -0.0015 0.0119  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CG  
287  C  CD1 . PHE A   21  ? 0.1554 0.4430 0.0989 -0.0492 -0.0024 0.0155  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CD1 
288  C  CD2 . PHE A   21  ? 0.0904 0.3180 0.1481 0.0309  0.0133  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CD2 
289  C  CE1 . PHE A   21  ? 0.1348 0.4436 0.1554 -0.0527 -0.0159 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CE1 
290  C  CE2 . PHE A   21  ? 0.0742 0.3451 0.1567 0.0217  -0.0053 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CE2 
291  C  CZ  . PHE A   21  ? 0.1248 0.4071 0.1882 -0.0555 0.0012  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A   CZ  
301  N  N   . TYR A   22  ? 0.1211 0.3847 0.0837 0.0024  -0.0096 0.0150  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   N   
302  C  CA  . TYR A   22  ? 0.1308 0.3780 0.0885 -0.0127 0.0007  0.0166  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CA  
303  C  C   . TYR A   22  ? 0.1496 0.3863 0.1059 0.0041  -0.0096 0.0324  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   C   
304  O  O   . TYR A   22  ? 0.1951 0.3825 0.1601 0.0180  -0.0368 0.0035  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   O   
305  C  CB  . TYR A   22  ? 0.1274 0.2881 0.1363 -0.0102 -0.0381 0.0193  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CB  
306  C  CG  . TYR A   22  ? 0.1775 0.2834 0.0951 0.0315  0.0134  0.0020  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CG  
307  C  CD1 . TYR A   22  ? 0.1413 0.3033 0.1789 0.0228  0.0116  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CD1 
308  C  CD2 . TYR A   22  ? 0.1147 0.2785 0.1260 0.0111  -0.0264 0.0068  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CD2 
309  C  CE1 . TYR A   22  ? 0.0841 0.3006 0.1643 0.0016  -0.0147 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CE1 
310  C  CE2 . TYR A   22  ? 0.1148 0.2789 0.1544 0.0182  -0.0154 0.0130  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CE2 
311  C  CZ  . TYR A   22  ? 0.1537 0.3300 0.0754 0.0353  -0.0121 0.0003  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   CZ  
312  O  OH  . TYR A   22  ? 0.1527 0.3582 0.1603 0.0262  0.0065  0.0362  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A   OH  
322  N  N   . ARG A   23  ? 0.2105 0.4647 0.1411 -0.0184 0.0425  0.0569  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   N   
323  C  CA  . ARG A   23  ? 0.2813 0.5037 0.1523 0.0045  0.0471  0.0864  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CA  
324  C  C   . ARG A   23  ? 0.2930 0.4702 0.2203 -0.0005 0.0178  0.1081  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   C   
325  O  O   . ARG A   23  ? 0.3112 0.4507 0.2167 -0.0065 0.0126  0.0809  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   O   
326  C  CB  . ARG A   23  ? 0.3304 0.5402 0.1274 0.0811  0.0574  0.1482  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CB  
327  C  CG  . ARG A   23  ? 0.4664 0.5926 0.2507 0.0353  0.1418  0.1959  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CG  
328  C  CD  . ARG A   23  ? 0.4494 0.5448 0.3577 0.0307  0.1543  0.1851  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CD  
329  N  NE  . ARG A   23  ? 0.4708 0.5453 0.3460 0.0322  0.1169  0.1080  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NE  
330  C  CZ  . ARG A   23  ? 0.4913 0.5464 0.3355 0.0361  0.0379  0.0919  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   CZ  
331  N  NH1 . ARG A   23  ? 0.4074 0.4763 0.5886 -0.1019 0.0107  0.1612  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NH1 
332  N  NH2 . ARG A   23  ? 0.3820 0.6554 0.1940 0.0401  0.1596  0.0907  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A   NH2 
346  N  N   . LYS A   24  ? 0.2269 0.4513 0.1785 0.0611  0.0658  0.0568  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   N   
347  C  CA  . LYS A   24  ? 0.2573 0.5414 0.1851 0.0024  0.0350  0.0957  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CA  
348  C  C   . LYS A   24  ? 0.2077 0.6492 0.1972 0.0752  0.0057  0.1400  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   C   
349  O  O   . LYS A   24  ? 0.3357 0.4963 0.2482 0.1014  -0.1404 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   O   
350  C  CB  . LYS A   24  ? 0.3142 0.5475 0.2885 -0.0612 0.0195  0.1145  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CB  
351  C  CG  . LYS A   24  ? 0.3396 0.5527 0.4112 -0.0958 -0.0047 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CG  
352  C  CD  . LYS A   24  ? 0.4475 0.6888 0.3834 -0.1121 -0.0532 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CD  
353  C  CE  . LYS A   24  ? 0.5081 0.6876 0.3938 -0.1199 -0.0261 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   CE  
354  N  NZ  . LYS A   24  ? 0.5307 0.6876 0.4713 -0.1163 -0.0521 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A   NZ  
368  N  N   . MSE A   25  ? 0.2549 0.4935 0.1743 0.0941  -0.0108 0.0428  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   N   
369  C  CA  . MSE A   25  ? 0.1445 0.3930 0.1934 0.0249  -0.0517 0.0184  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CA  
370  C  C   . MSE A   25  ? 0.1823 0.3840 0.2490 0.0337  -0.0807 0.0585  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   C   
371  O  O   . MSE A   25  ? 0.2514 0.3473 0.3219 0.0356  -0.0170 0.0659  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   O   
372  C  CB  . MSE A   25  ? 0.1163 0.3215 0.1690 0.0036  -0.0457 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CB  
373  C  CG  . MSE A   25  ? 0.1100 0.3935 0.2756 -0.1175 -0.1469 0.0224  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CG  
374  SE SE  . MSE A   25  ? 0.2332 0.4817 0.1740 0.0063  -0.0367 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   SE  
375  C  CE  . MSE A   25  ? 0.1957 0.3463 0.2201 -0.0008 -0.0450 0.0949  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A   CE  
385  N  N   . GLY A   26  ? 0.1977 0.3804 0.2734 0.0287  -0.0757 0.0732  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   N   
386  C  CA  . GLY A   26  ? 0.2083 0.3727 0.3498 0.0375  -0.1088 0.1010  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   CA  
387  C  C   . GLY A   26  ? 0.2186 0.3568 0.2695 -0.0181 -0.0595 0.1231  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   C   
388  O  O   . GLY A   26  ? 0.2225 0.3669 0.4400 -0.0892 -0.0861 0.1790  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A   O   
392  N  N   . VAL A   27  ? 0.2508 0.3654 0.2496 0.0128  -0.0922 0.0800  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   N   
393  C  CA  . VAL A   27  ? 0.2215 0.3507 0.3179 0.0242  -0.1001 0.0553  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CA  
394  C  C   . VAL A   27  ? 0.2638 0.3891 0.3533 -0.0099 -0.0824 0.0862  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   C   
395  O  O   . VAL A   27  ? 0.2517 0.4483 0.2785 -0.0018 -0.0942 0.1223  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   O   
396  C  CB  . VAL A   27  ? 0.1319 0.3306 0.2453 0.0570  -0.0623 0.0146  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CB  
397  C  CG1 . VAL A   27  ? 0.2165 0.3118 0.3780 -0.0105 -0.1620 0.0382  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CG1 
398  C  CG2 . VAL A   27  ? 0.1523 0.3552 0.2935 0.0125  -0.0585 0.0018  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A   CG2 
408  N  N   . GLU A   28  ? 0.2970 0.4042 0.4143 -0.0427 -0.1222 0.0959  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   N   
409  C  CA  . GLU A   28  ? 0.2809 0.4234 0.5467 -0.0297 -0.0935 0.0865  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CA  
410  C  C   . GLU A   28  ? 0.3011 0.4491 0.4458 -0.0116 -0.1011 0.0785  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   C   
411  O  O   . GLU A   28  ? 0.3188 0.5207 0.4278 -0.0244 -0.0776 0.0676  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   O   
412  C  CB  . GLU A   28  ? 0.3548 0.3859 0.7016 -0.0675 -0.0395 0.0822  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CB  
413  C  CG  . GLU A   28  ? 0.5438 0.5473 0.7456 -0.2274 -0.0547 0.1909  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CG  
414  C  CD  . GLU A   28  ? 0.7826 0.7697 0.7658 -0.1706 -0.0325 0.2771  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   CD  
415  O  OE1 . GLU A   28  ? 1.1155 0.8673 0.8920 0.0007  -0.0983 0.3828  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   OE1 
416  O  OE2 . GLU A   28  ? 0.7688 0.9974 0.7773 -0.2550 0.0899  0.2748  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A   OE2 
423  N  N   . ILE A   29  ? 0.3018 0.4518 0.3765 -0.0040 -0.0565 0.1601  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   N   
424  C  CA  . ILE A   29  ? 0.3150 0.4124 0.3611 -0.0160 -0.0270 0.1828  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CA  
425  C  C   . ILE A   29  ? 0.3025 0.4257 0.3938 0.0095  -0.0104 0.2070  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   C   
426  O  O   . ILE A   29  ? 0.4134 0.5999 0.4363 -0.0846 -0.0063 0.2842  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   O   
427  C  CB  . ILE A   29  ? 0.3225 0.4672 0.4282 0.0075  -0.0671 0.1060  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CB  
428  C  CG1 . ILE A   29  ? 0.2881 0.4063 0.4610 0.0348  -0.0734 0.0385  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CG1 
429  C  CG2 . ILE A   29  ? 0.2691 0.4214 0.2933 -0.0350 0.0523  0.1703  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CG2 
430  C  CD1 . ILE A   29  ? 0.5023 0.3191 0.5094 -0.0213 0.0586  0.0329  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A   CD1 
442  N  N   . PRO A   30  ? 0.3931 0.4417 0.4041 -0.1234 -0.0493 0.1201  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   N   
443  C  CA  . PRO A   30  ? 0.3856 0.4959 0.4629 -0.1221 -0.0399 0.1320  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CA  
444  C  C   . PRO A   30  ? 0.4589 0.5320 0.4512 -0.1290 0.0123  0.1673  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   C   
445  O  O   . PRO A   30  ? 0.5207 0.5692 0.4199 -0.1801 0.0970  0.1229  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   O   
446  C  CB  . PRO A   30  ? 0.3733 0.4843 0.4606 -0.1059 -0.0448 0.1003  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CB  
447  C  CG  . PRO A   30  ? 0.3421 0.4061 0.4414 -0.0822 -0.0706 0.1022  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CG  
448  C  CD  . PRO A   30  ? 0.3591 0.3248 0.3760 -0.0680 -0.0659 0.0787  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A   CD  
456  N  N   . ALA A   31  ? 0.5379 0.5491 0.4685 -0.1605 0.0126  0.1973  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   N   
457  C  CA  . ALA A   31  ? 0.5767 0.6060 0.4866 -0.1522 0.0728  0.2416  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   CA  
458  C  C   . ALA A   31  ? 0.4652 0.6935 0.4769 -0.1208 0.1553  0.2966  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   C   
459  O  O   . ALA A   31  ? 0.5881 0.7548 0.4976 -0.0591 0.1025  0.2686  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   O   
460  C  CB  . ALA A   31  ? 0.6285 0.5846 0.5170 -0.2081 0.0826  0.1509  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A   CB  
466  N  N   . GLU A   32  ? 0.4908 0.6648 0.5052 -0.0778 0.0766  0.2920  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   N   
467  C  CA  . GLU A   32  ? 0.4801 0.6797 0.5567 -0.0856 0.0220  0.2786  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CA  
468  C  C   . GLU A   32  ? 0.4544 0.6086 0.3505 -0.0703 -0.0455 0.1543  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   C   
469  O  O   . GLU A   32  ? 0.4438 0.5446 0.3655 -0.0706 -0.0385 0.0968  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   O   
470  C  CB  . GLU A   32  ? 0.4939 0.6873 0.7517 -0.1008 0.0190  0.2423  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CB  
471  C  CG  . GLU A   32  ? 0.6035 0.7432 0.9129 -0.1912 0.0203  0.3234  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CG  
472  C  CD  . GLU A   32  ? 0.6626 0.7977 1.0420 -0.2764 -0.0390 0.3549  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   CD  
473  O  OE1 . GLU A   32  ? 0.6121 0.8926 1.1135 -0.2620 -0.1204 0.2626  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   OE1 
474  O  OE2 . GLU A   32  ? 0.8566 0.8380 1.1273 -0.3630 -0.0355 0.4296  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A   OE2 
481  N  N   . ALA A   33  ? 0.4009 0.5042 0.2765 -0.1121 -0.1210 0.1284  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   N   
482  C  CA  . ALA A   33  ? 0.3882 0.4266 0.1563 -0.0249 -0.1266 0.0496  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   CA  
483  C  C   . ALA A   33  ? 0.3632 0.4323 0.1664 -0.0584 -0.0712 0.0286  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   C   
484  O  O   . ALA A   33  ? 0.2112 0.4021 0.1448 0.0032  -0.0482 0.0039  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   O   
485  C  CB  . ALA A   33  ? 0.4143 0.4543 0.1822 0.0382  -0.1094 0.1337  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A   CB  
491  N  N   . ASP A   34  ? 0.2850 0.4501 0.1513 -0.0119 0.0394  0.0407  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   N   
492  C  CA  . ASP A   34  ? 0.2820 0.4556 0.1523 -0.0525 0.0398  0.0212  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   CA  
493  C  C   . ASP A   34  ? 0.3209 0.3878 0.1520 -0.0499 0.0200  0.0346  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   C   
494  O  O   . ASP A   34  ? 0.4714 0.3833 0.2166 -0.0399 0.0154  0.0232  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   O   
495  C  CB  . ASP A   34  ? 0.3677 0.5043 0.1579 -0.1475 -0.0276 0.0043  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   CB  
496  C  CG  . ASP A   34  ? 0.3392 0.5378 0.1922 -0.1724 -0.0156 0.0526  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   CG  
497  O  OD1 . ASP A   34  ? 0.4123 0.6262 0.1438 -0.0563 -0.0228 0.0730  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   OD1 
498  O  OD2 . ASP A   34  ? 0.3885 0.5518 0.1972 0.0457  -0.0356 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A   OD2 
503  N  N   . SER A   35  ? 0.2884 0.4405 0.1197 -0.0413 0.0343  0.0171  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   N   
504  C  CA  . SER A   35  ? 0.3019 0.5071 0.1765 0.0251  0.0277  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CA  
505  C  C   . SER A   35  ? 0.2146 0.4714 0.1721 0.0688  0.0343  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   C   
506  O  O   . SER A   35  ? 0.1790 0.5071 0.2177 0.0639  0.0474  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35   SER A   O   
507  C  CB  . SER A   35  ? 0.2851 0.7616 0.2093 0.0502  0.0929  0.0129  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   CB  
508  O  OG  . SER A   35  ? 0.4989 0.9254 0.1428 -0.0158 0.0420  0.0476  ? ? ? ? ? ? 35   SER A   OG  
514  N  N   . ALA A   36  ? 0.1408 0.3711 0.1496 0.0039  0.0041  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   N   
515  C  CA  . ALA A   36  ? 0.1855 0.3699 0.1449 -0.0004 0.0108  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CA  
516  C  C   . ALA A   36  ? 0.1619 0.3619 0.1639 0.0042  -0.0222 0.0103  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   C   
517  O  O   . ALA A   36  ? 0.1253 0.3565 0.1519 0.0255  0.0188  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   O   
518  C  CB  . ALA A   36  ? 0.2191 0.3508 0.1269 -0.0083 0.0290  0.0015  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A   CB  
524  N  N   . PRO A   37  ? 0.1588 0.4022 0.1415 0.0001  -0.0038 0.0028  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   N   
525  C  CA  . PRO A   37  ? 0.1348 0.3024 0.1721 0.0642  -0.0028 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CA  
526  C  C   . PRO A   37  ? 0.1265 0.2455 0.1757 0.0173  0.0041  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   C   
527  O  O   . PRO A   37  ? 0.2169 0.2484 0.1202 0.0382  0.0245  0.0226  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   O   
528  C  CB  . PRO A   37  ? 0.1400 0.3658 0.1837 0.0486  -0.0125 0.0012  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CB  
529  C  CG  . PRO A   37  ? 0.1497 0.3565 0.1652 0.0533  -0.0208 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CG  
530  C  CD  . PRO A   37  ? 0.1810 0.3254 0.1578 0.0164  -0.0229 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A   CD  
538  N  N   . HIS A   38  ? 0.1302 0.2471 0.1293 0.0222  -0.0018 0.0020  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   N   
539  C  CA  . HIS A   38  ? 0.1303 0.2528 0.1425 0.0293  -0.0120 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CA  
540  C  C   . HIS A   38  ? 0.0816 0.2503 0.1421 0.0057  0.0327  0.0111  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   C   
541  O  O   . HIS A   38  ? 0.1201 0.3282 0.1609 -0.0468 0.0275  0.0228  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   O   
542  C  CB  . HIS A   38  ? 0.1793 0.2481 0.1284 -0.0232 0.0016  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CB  
543  C  CG  . HIS A   38  ? 0.1704 0.2879 0.1522 -0.0242 -0.0049 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CG  
544  N  ND1 . HIS A   38  ? 0.1145 0.3073 0.1304 -0.0037 -0.0406 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   ND1 
545  C  CD2 . HIS A   38  ? 0.1501 0.2939 0.1427 -0.0162 -0.0037 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CD2 
546  C  CE1 . HIS A   38  ? 0.1237 0.3021 0.1419 -0.0403 -0.0313 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   CE1 
547  N  NE2 . HIS A   38  ? 0.1539 0.3103 0.0785 -0.0303 -0.0186 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A   NE2 
555  N  N   . THR A   39  ? 0.0879 0.2378 0.1429 0.0255  0.0334  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 39   THR A   N   
556  C  CA  . THR A   39  ? 0.1020 0.2253 0.1906 0.0129  0.0133  0.0006  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   CA  
557  C  C   . THR A   39  ? 0.1123 0.2151 0.1551 0.0188  0.0025  0.0036  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   C   
558  O  O   . THR A   39  ? 0.1291 0.2192 0.1505 0.0157  0.0127  0.0069  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   O   
559  C  CB  . THR A   39  ? 0.1943 0.2513 0.1494 0.0514  0.0153  0.0009  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   CB  
560  O  OG1 . THR A   39  ? 0.1398 0.3518 0.1613 0.0312  0.0174  0.0189  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   OG1 
561  C  CG2 . THR A   39  ? 0.1948 0.3152 0.2128 0.0426  0.0060  0.0680  ? ? ? ? ? ? 39   THR A   CG2 
569  N  N   . GLU A   40  ? 0.1667 0.2176 0.1622 0.0354  0.0331  0.0264  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   N   
570  C  CA  . GLU A   40  ? 0.1799 0.2382 0.1566 0.0548  0.0080  0.0046  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CA  
571  C  C   . GLU A   40  ? 0.1400 0.2933 0.1328 0.0599  0.0635  0.0424  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   C   
572  O  O   . GLU A   40  ? 0.1454 0.2898 0.2149 0.0291  0.0524  0.0683  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   O   
573  C  CB  . GLU A   40  ? 0.2392 0.3010 0.1878 0.0611  -0.0173 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CB  
574  C  CG  . GLU A   40  ? 0.1579 0.3493 0.1549 -0.0381 0.0097  0.0355  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CG  
575  C  CD  . GLU A   40  ? 0.1731 0.2951 0.2039 0.0695  -0.0119 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   CD  
576  O  OE1 . GLU A   40  ? 0.3303 0.2623 0.3438 0.0336  -0.0287 0.0110  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   OE1 
577  O  OE2 . GLU A   40  ? 0.2519 0.2825 0.1900 0.0277  -0.0506 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A   OE2 
584  N  N   . ALA A   41  ? 0.1337 0.2734 0.1525 0.0101  0.0179  0.0431  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   N   
585  C  CA  . ALA A   41  ? 0.1287 0.2949 0.1577 0.0300  0.0163  0.0324  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   CA  
586  C  C   . ALA A   41  ? 0.1805 0.2783 0.1628 0.0249  -0.0070 0.0116  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   C   
587  O  O   . ALA A   41  ? 0.2790 0.2757 0.1619 0.0659  0.0224  0.0102  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   O   
588  C  CB  . ALA A   41  ? 0.1724 0.2825 0.1466 0.0394  -0.0089 0.0200  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A   CB  
594  N  N   . VAL A   42  ? 0.1462 0.2733 0.1951 0.0043  0.0384  0.0276  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   N   
595  C  CA  . VAL A   42  ? 0.1519 0.2712 0.2067 0.0104  0.0165  0.0183  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CA  
596  C  C   . VAL A   42  ? 0.1649 0.3039 0.2134 0.0487  0.0063  0.0391  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   C   
597  O  O   . VAL A   42  ? 0.2106 0.4041 0.2334 0.0145  -0.0165 0.1005  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   O   
598  C  CB  . VAL A   42  ? 0.2241 0.2788 0.2893 -0.0191 0.0360  0.0080  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CB  
599  C  CG1 . VAL A   42  ? 0.2259 0.2886 0.3330 -0.0266 0.0490  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CG1 
600  C  CG2 . VAL A   42  ? 0.2356 0.2117 0.4452 -0.0438 -0.0356 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 42   VAL A   CG2 
610  N  N   . LEU A   43  ? 0.1327 0.2762 0.2258 0.0033  -0.0012 0.0273  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   N   
611  C  CA  . LEU A   43  ? 0.1282 0.2842 0.2524 -0.0133 -0.0034 0.0130  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CA  
612  C  C   . LEU A   43  ? 0.1455 0.2901 0.2746 -0.0051 0.0494  0.0172  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   C   
613  O  O   . LEU A   43  ? 0.1887 0.2493 0.3019 -0.0042 0.0336  0.0043  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   O   
614  C  CB  . LEU A   43  ? 0.1858 0.3300 0.4647 -0.1174 -0.0326 0.0665  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CB  
615  C  CG  . LEU A   43  ? 0.3358 0.3304 0.5943 -0.1038 0.0140  0.0121  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CG  
616  C  CD1 . LEU A   43  ? 0.2477 0.2871 0.8001 0.0264  0.0826  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CD1 
617  C  CD2 . LEU A   43  ? 0.2118 0.2739 0.7008 0.0555  -0.0878 0.0015  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A   CD2 
629  N  N   . ASP A   44  ? 0.2327 0.3491 0.4213 0.0820  -0.0554 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   N   
630  C  CA  . ASP A   44  ? 0.2688 0.3595 0.4640 0.1065  -0.0500 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   CA  
631  C  C   . ASP A   44  ? 0.2657 0.3309 0.4458 0.0996  -0.0139 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   C   
632  O  O   . ASP A   44  ? 0.3767 0.3692 0.3597 -0.0698 0.1244  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A   O   
635  N  N   . GLY A   45  ? 0.2149 0.3138 0.3548 0.0585  0.0752  0.0148  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   N   
636  C  CA  . GLY A   45  ? 0.2711 0.2952 0.3738 0.0257  0.0301  0.0371  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   CA  
637  C  C   . GLY A   45  ? 0.2069 0.2300 0.3754 -0.0530 0.0450  0.0262  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   C   
638  O  O   . GLY A   45  ? 0.2468 0.3369 0.4718 -0.0159 -0.0289 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A   O   
642  N  N   . GLY A   46  ? 0.2350 0.2517 0.3863 -0.0179 0.0138  0.0016  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   N   
643  C  CA  . GLY A   46  ? 0.2151 0.2475 0.4015 -0.0390 0.0363  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   CA  
644  C  C   . GLY A   46  ? 0.2034 0.2642 0.3003 -0.0171 0.0113  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   C   
645  O  O   . GLY A   46  ? 0.2155 0.3645 0.2515 0.0272  0.0286  0.0015  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A   O   
649  N  N   . ILE A   47  ? 0.2146 0.2155 0.2348 0.0313  0.0639  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   N   
650  C  CA  . ILE A   47  ? 0.2311 0.2132 0.2233 0.0386  0.0509  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CA  
651  C  C   . ILE A   47  ? 0.2225 0.2160 0.2086 0.0378  0.0444  0.0006  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   C   
652  O  O   . ILE A   47  ? 0.1807 0.2433 0.2147 0.0112  0.0243  0.0047  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   O   
653  C  CB  . ILE A   47  ? 0.2740 0.2036 0.2751 -0.0155 0.0999  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CB  
654  C  CG1 . ILE A   47  ? 0.3696 0.3141 0.3081 -0.0116 0.1605  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CG1 
655  C  CG2 . ILE A   47  ? 0.3891 0.1847 0.3078 0.0111  0.1829  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CG2 
656  C  CD1 . ILE A   47  ? 0.7229 0.5694 0.2372 -0.2458 0.0791  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A   CD1 
668  N  N   . ARG A   48  ? 0.2300 0.2421 0.1971 0.0568  0.0320  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   N   
669  C  CA  . ARG A   48  ? 0.1717 0.2118 0.1501 0.0274  0.0200  0.0166  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CA  
670  C  C   . ARG A   48  ? 0.1408 0.2355 0.1465 0.0146  0.0118  0.0029  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   C   
671  O  O   . ARG A   48  ? 0.1859 0.2083 0.1399 0.0060  0.0046  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   O   
672  C  CB  . ARG A   48  ? 0.1493 0.2639 0.2928 -0.0041 0.0147  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CB  
673  C  CG  . ARG A   48  ? 0.2703 0.3313 0.5476 -0.1009 -0.0268 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CG  
674  C  CD  . ARG A   48  ? 0.3350 0.4098 0.6598 -0.1684 0.0296  0.0514  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CD  
675  N  NE  . ARG A   48  ? 0.2991 0.4149 0.7633 -0.1677 -0.0658 0.0897  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   NE  
676  C  CZ  . ARG A   48  ? 0.3803 0.3759 0.7557 -0.1987 -0.0146 0.0753  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   CZ  
677  N  NH1 . ARG A   48  ? 0.3955 0.5206 0.6718 -0.1871 -0.0744 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   NH1 
678  N  NH2 . ARG A   48  ? 0.3167 0.3502 0.9799 -0.1418 -0.1539 0.2452  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A   NH2 
692  N  N   . LEU A   49  ? 0.1429 0.2340 0.1517 0.0222  0.0461  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   N   
693  C  CA  . LEU A   49  ? 0.1229 0.2261 0.1489 0.0363  0.0044  0.0066  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CA  
694  C  C   . LEU A   49  ? 0.0980 0.1855 0.1449 0.0012  0.0020  0.0125  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   C   
695  O  O   . LEU A   49  ? 0.1576 0.2231 0.0945 0.0236  0.0079  0.0158  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   O   
696  C  CB  . LEU A   49  ? 0.1198 0.2351 0.1783 0.0294  -0.0118 0.0335  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CB  
697  C  CG  . LEU A   49  ? 0.0940 0.2504 0.1956 -0.0010 0.0002  0.0241  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CG  
698  C  CD1 . LEU A   49  ? 0.2709 0.2410 0.1389 -0.0443 0.0399  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CD1 
699  C  CD2 . LEU A   49  ? 0.0851 0.2790 0.2553 0.0274  -0.0235 0.0040  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A   CD2 
711  N  N   . ALA A   50  ? 0.1249 0.1980 0.1203 0.0262  0.0308  0.0153  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   N   
712  C  CA  . ALA A   50  ? 0.1532 0.2262 0.0959 0.0563  0.0238  0.0045  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   CA  
713  C  C   . ALA A   50  ? 0.1081 0.2179 0.0987 0.0553  0.0163  0.0233  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   C   
714  O  O   . ALA A   50  ? 0.1375 0.2608 0.1171 0.0275  0.0400  0.0070  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   O   
715  C  CB  . ALA A   50  ? 0.1295 0.2712 0.1385 0.0565  0.0119  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A   CB  
721  N  N   . TRP A   51  ? 0.1073 0.2134 0.0956 0.0129  0.0153  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   N   
722  C  CA  . TRP A   51  ? 0.1279 0.1982 0.0832 0.0188  0.0250  0.0108  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CA  
723  C  C   . TRP A   51  ? 0.1348 0.2099 0.1008 0.0263  0.0075  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   C   
724  O  O   . TRP A   51  ? 0.1333 0.2321 0.1140 0.0165  -0.0220 0.0205  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   O   
725  C  CB  . TRP A   51  ? 0.1084 0.1990 0.0865 0.0303  0.0294  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CB  
726  C  CG  . TRP A   51  ? 0.1097 0.2014 0.1000 0.0291  0.0180  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CG  
727  C  CD1 . TRP A   51  ? 0.1511 0.2089 0.1237 0.0050  -0.0300 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CD1 
728  C  CD2 . TRP A   51  ? 0.1139 0.2094 0.1370 0.0159  -0.0025 0.0268  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CD2 
729  N  NE1 . TRP A   51  ? 0.1254 0.2395 0.1318 0.0029  -0.0222 0.0002  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   NE1 
730  C  CE2 . TRP A   51  ? 0.1255 0.2182 0.1628 0.0369  -0.0193 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CE2 
731  C  CE3 . TRP A   51  ? 0.1504 0.2106 0.1115 0.0104  -0.0098 0.0183  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CE3 
732  C  CZ2 . TRP A   51  ? 0.1385 0.2405 0.1314 0.0582  -0.0154 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CZ2 
733  C  CZ3 . TRP A   51  ? 0.1945 0.1972 0.1812 0.0258  -0.0335 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CZ3 
734  C  CH2 . TRP A   51  ? 0.1912 0.2442 0.1474 0.0358  -0.0324 0.0521  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A   CH2 
745  N  N   . ASP A   52  ? 0.1319 0.2269 0.0956 0.0197  -0.0121 0.0145  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   N   
746  C  CA  . ASP A   52  ? 0.1264 0.2185 0.1411 0.0051  -0.0414 0.0114  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   CA  
747  C  C   . ASP A   52  ? 0.1481 0.1922 0.1477 0.0084  -0.0083 0.0352  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   C   
748  O  O   . ASP A   52  ? 0.1489 0.2300 0.1400 -0.0106 0.0091  0.0012  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   O   
749  C  CB  . ASP A   52  ? 0.1438 0.2252 0.1490 0.0474  -0.0282 0.0198  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   CB  
750  C  CG  . ASP A   52  ? 0.1690 0.2870 0.1468 0.0440  -0.0505 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   CG  
751  O  OD1 . ASP A   52  ? 0.2460 0.3543 0.2061 -0.0356 -0.0231 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   OD1 
752  O  OD2 . ASP A   52  ? 0.2388 0.4071 0.2065 0.0354  0.0033  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 52   ASP A   OD2 
757  N  N   . THR A   53  ? 0.1183 0.2349 0.1458 0.0003  -0.0373 0.0115  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   N   
758  C  CA  . THR A   53  ? 0.2100 0.2515 0.1418 0.0437  -0.0162 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CA  
759  C  C   . THR A   53  ? 0.2354 0.2250 0.1179 0.0599  0.0048  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   C   
760  O  O   . THR A   53  ? 0.1803 0.2988 0.1282 0.0429  -0.0108 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   O   
761  C  CB  . THR A   53  ? 0.2303 0.2187 0.2183 -0.0113 0.0373  0.0030  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CB  
762  O  OG1 . THR A   53  ? 0.2237 0.3294 0.1870 0.0315  0.0404  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 53   THR A   OG1 
763  C  CG2 . THR A   53  ? 0.2716 0.2825 0.2222 -0.0079 0.0343  0.0349  ? ? ? ? ? ? 53   THR A   CG2 
771  N  N   . VAL A   54  ? 0.3508 0.2116 0.1735 0.0635  0.0024  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   N   
772  C  CA  . VAL A   54  ? 0.2404 0.2420 0.1908 0.0384  0.0290  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CA  
773  C  C   . VAL A   54  ? 0.2298 0.2914 0.2074 0.0101  0.0343  0.0225  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   C   
774  O  O   . VAL A   54  ? 0.2476 0.3184 0.2018 0.0555  0.0235  0.0061  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   O   
775  C  CB  . VAL A   54  ? 0.4248 0.2451 0.2771 -0.0450 -0.0804 0.0369  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CB  
776  C  CG1 . VAL A   54  ? 0.3608 0.2528 0.3631 0.0169  0.1284  0.0990  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CG1 
777  C  CG2 . VAL A   54  ? 0.4205 0.2644 0.2039 -0.0475 -0.0542 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A   CG2 
787  N  N   . GLU A   55  ? 0.2556 0.3129 0.2776 -0.0270 0.0597  0.0507  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   N   
788  C  CA  . GLU A   55  ? 0.2510 0.3216 0.3268 0.0905  0.1180  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CA  
789  C  C   . GLU A   55  ? 0.1623 0.3462 0.2715 0.0882  0.0666  0.0381  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   C   
790  O  O   . GLU A   55  ? 0.2156 0.4151 0.3305 0.0664  0.0360  0.1336  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   O   
791  C  CB  . GLU A   55  ? 0.3249 0.5414 0.3282 0.1339  0.1622  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CB  
792  C  CG  . GLU A   55  ? 0.5342 0.6007 0.3507 0.2277  0.1073  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CG  
793  C  CD  . GLU A   55  ? 0.7399 0.5184 0.5118 0.1582  -0.0892 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   CD  
794  O  OE1 . GLU A   55  ? 0.5597 0.4756 0.3559 0.0841  0.0050  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   OE1 
795  O  OE2 . GLU A   55  ? 0.9389 0.5266 0.5215 0.2464  -0.1303 -0.1899 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A   OE2 
802  N  N   . THR A   56  ? 0.2040 0.3095 0.2325 0.0493  0.0318  0.0189  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   N   
803  C  CA  . THR A   56  ? 0.1586 0.3249 0.2185 -0.0243 -0.0110 0.0283  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   CA  
804  C  C   . THR A   56  ? 0.2022 0.2663 0.2061 -0.0135 -0.0064 0.0342  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   C   
805  O  O   . THR A   56  ? 0.1803 0.3791 0.2329 0.0389  -0.0394 0.0816  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   O   
806  C  CB  . THR A   56  ? 0.3476 0.2618 0.2305 -0.0362 0.0188  0.0488  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   CB  
807  O  OG1 . THR A   56  ? 0.2434 0.3562 0.3346 0.0494  0.0672  0.0962  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   OG1 
808  C  CG2 . THR A   56  ? 0.5110 0.2918 0.2095 -0.0229 -0.0565 0.0395  ? ? ? ? ? ? 56   THR A   CG2 
816  N  N   . VAL A   57  ? 0.1680 0.2646 0.1905 0.0366  -0.0047 0.0698  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   N   
817  C  CA  . VAL A   57  ? 0.2018 0.2080 0.1718 0.0182  -0.0035 0.0410  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CA  
818  C  C   . VAL A   57  ? 0.1670 0.2421 0.1647 0.0365  0.0170  0.0450  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   C   
819  O  O   . VAL A   57  ? 0.1748 0.2878 0.1742 0.0608  -0.0080 0.0346  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   O   
820  C  CB  . VAL A   57  ? 0.1859 0.2180 0.1401 0.0385  0.0000  0.0386  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CB  
821  C  CG1 . VAL A   57  ? 0.1726 0.4372 0.2102 0.0555  0.0412  0.1199  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CG1 
822  C  CG2 . VAL A   57  ? 0.2802 0.2861 0.3158 0.1028  -0.0650 0.0627  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A   CG2 
832  N  N   . ARG A   58  ? 0.1991 0.2639 0.1725 0.0637  0.0219  0.0470  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   N   
833  C  CA  . ARG A   58  ? 0.1696 0.2602 0.2691 0.0601  0.0005  0.0532  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CA  
834  C  C   . ARG A   58  ? 0.1673 0.3048 0.2441 0.0491  0.0106  0.0535  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   C   
835  O  O   . ARG A   58  ? 0.1960 0.3202 0.2007 0.0474  0.0036  0.0431  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   O   
836  C  CB  . ARG A   58  ? 0.1228 0.2561 0.2875 0.0477  0.0269  0.0518  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CB  
837  C  CG  . ARG A   58  ? 0.1072 0.3287 0.3762 0.0557  0.0090  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CG  
838  C  CD  . ARG A   58  ? 0.2584 0.2430 0.6218 0.0988  -0.1464 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CD  
839  N  NE  . ARG A   58  ? 0.3359 0.3685 0.6976 0.0314  -0.2973 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   NE  
840  C  CZ  . ARG A   58  ? 0.4181 0.4000 0.6855 0.0436  -0.2320 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   CZ  
841  N  NH1 . ARG A   58  ? 0.5834 0.4247 0.7915 0.1554  -0.0920 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   NH1 
842  N  NH2 . ARG A   58  ? 0.4282 0.4486 0.7279 0.0055  -0.2829 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A   NH2 
856  N  N   . SER A   59  ? 0.1834 0.2848 0.3078 0.0467  -0.0405 0.0547  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   N   
857  C  CA  . SER A   59  ? 0.1663 0.3010 0.2949 0.0526  -0.0113 0.0320  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CA  
858  C  C   . SER A   59  ? 0.1817 0.3268 0.2887 0.0611  -0.0263 0.0419  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   C   
859  O  O   . SER A   59  ? 0.1868 0.4268 0.3203 0.0743  -0.0452 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 59   SER A   O   
860  C  CB  . SER A   59  ? 0.2626 0.3581 0.3146 -0.0257 -0.0020 0.0413  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   CB  
861  O  OG  . SER A   59  ? 0.3168 0.3165 0.3324 -0.0348 -0.0105 0.0749  ? ? ? ? ? ? 59   SER A   OG  
867  N  N   . TYR A   60  ? 0.1801 0.2555 0.2612 0.0376  -0.0266 0.0401  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   N   
868  C  CA  . TYR A   60  ? 0.1653 0.3000 0.2580 0.0356  -0.0606 0.0215  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CA  
869  C  C   . TYR A   60  ? 0.1408 0.2908 0.2310 0.0754  -0.0240 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   C   
870  O  O   . TYR A   60  ? 0.2855 0.2690 0.2281 0.0108  -0.0577 0.0149  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   O   
871  C  CB  . TYR A   60  ? 0.2101 0.3008 0.2295 0.0614  -0.0424 0.0352  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CB  
872  C  CG  . TYR A   60  ? 0.1907 0.2872 0.1634 0.0528  -0.0477 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CG  
873  C  CD1 . TYR A   60  ? 0.1849 0.3333 0.2066 0.0053  -0.0409 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CD1 
874  C  CD2 . TYR A   60  ? 0.2012 0.2890 0.1805 0.0335  -0.0494 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CD2 
875  C  CE1 . TYR A   60  ? 0.1850 0.2856 0.2437 0.0323  -0.0325 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CE1 
876  C  CE2 . TYR A   60  ? 0.2378 0.1915 0.2084 0.0856  -0.0397 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CE2 
877  C  CZ  . TYR A   60  ? 0.2396 0.2137 0.2533 0.1352  -0.0251 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   CZ  
878  O  OH  . TYR A   60  ? 0.2333 0.2963 0.3099 0.0854  -0.0874 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A   OH  
888  N  N   . ASP A   61  ? 0.1519 0.3350 0.1854 0.0184  -0.0091 0.0444  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   N   
889  C  CA  . ASP A   61  ? 0.1735 0.2464 0.1559 0.0469  0.0272  0.0215  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   CA  
890  C  C   . ASP A   61  ? 0.1725 0.2801 0.1688 0.0594  0.0342  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   C   
891  O  O   . ASP A   61  ? 0.1622 0.2785 0.1982 0.0270  0.0336  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   O   
892  C  CB  . ASP A   61  ? 0.1431 0.2213 0.2067 0.0129  -0.0078 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   CB  
893  C  CG  . ASP A   61  ? 0.1906 0.3260 0.2245 0.0276  0.0638  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   CG  
894  O  OD1 . ASP A   61  ? 0.2629 0.2945 0.2781 0.0056  0.1020  0.0045  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   OD1 
895  O  OD2 . ASP A   61  ? 0.1644 0.4048 0.3551 0.0165  0.0667  0.0209  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A   OD2 
900  N  N   . PRO A   62  ? 0.1746 0.2163 0.2395 0.0245  0.0249  0.0298  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   N   
901  C  CA  . PRO A   62  ? 0.2206 0.1897 0.3247 0.0381  -0.0366 0.0230  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CA  
902  C  C   . PRO A   62  ? 0.2082 0.2249 0.3174 0.0302  -0.0443 0.0201  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   C   
903  O  O   . PRO A   62  ? 0.2310 0.2669 0.2851 -0.0162 -0.0233 0.0239  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   O   
904  C  CB  . PRO A   62  ? 0.1973 0.2368 0.3386 0.0499  -0.0248 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CB  
905  C  CG  . PRO A   62  ? 0.1841 0.2330 0.3024 0.0149  -0.0113 0.0364  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CG  
906  C  CD  . PRO A   62  ? 0.1502 0.2628 0.2420 0.0559  0.0343  0.0099  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A   CD  
914  N  N   . GLU A   63  ? 0.2198 0.2176 0.3137 0.0293  -0.0397 0.0145  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   N   
915  C  CA  . GLU A   63  ? 0.2865 0.3330 0.3718 -0.0383 -0.0388 0.1380  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CA  
916  C  C   . GLU A   63  ? 0.1788 0.3293 0.4419 -0.0364 -0.0082 0.1619  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   C   
917  O  O   . GLU A   63  ? 0.2635 0.3521 0.6945 -0.0939 -0.1058 0.2274  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   O   
918  C  CB  . GLU A   63  ? 0.4112 0.3631 0.4078 -0.0201 0.0339  0.1609  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CB  
919  C  CG  . GLU A   63  ? 0.5613 0.4143 0.3477 0.0588  0.0129  0.1747  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CG  
920  C  CD  . GLU A   63  ? 0.5912 0.4463 0.3856 0.0014  0.0597  0.1338  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   CD  
921  O  OE1 . GLU A   63  ? 0.5859 0.6326 0.4483 -0.1101 0.1005  0.0797  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   OE1 
922  O  OE2 . GLU A   63  ? 0.4637 0.5798 0.4332 -0.0265 0.0235  0.0505  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A   OE2 
929  N  N   . TRP A   64  ? 0.1336 0.3350 0.4636 -0.0242 -0.0085 0.1747  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   N   
930  C  CA  . TRP A   64  ? 0.1950 0.3760 0.4846 0.0299  -0.0455 0.1450  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CA  
931  C  C   . TRP A   64  ? 0.2941 0.4466 0.5168 -0.0668 -0.0672 0.1214  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   C   
932  O  O   . TRP A   64  ? 0.3461 0.2626 0.6331 -0.0186 -0.0941 0.0796  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   O   
933  C  CB  . TRP A   64  ? 0.1476 0.3728 0.4183 0.0848  0.0101  0.1285  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CB  
934  C  CG  . TRP A   64  ? 0.1229 0.4290 0.3616 0.0699  0.0299  0.1288  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CG  
935  C  CD1 . TRP A   64  ? 0.1415 0.3842 0.3567 0.0760  -0.0057 0.1192  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CD1 
936  C  CD2 . TRP A   64  ? 0.2118 0.3466 0.3995 0.0626  -0.0012 0.0914  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CD2 
937  N  NE1 . TRP A   64  ? 0.1561 0.3616 0.3524 0.0564  -0.0111 0.1342  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   NE1 
938  C  CE2 . TRP A   64  ? 0.1616 0.3811 0.3687 0.0179  -0.0043 0.1106  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CE2 
939  C  CE3 . TRP A   64  ? 0.2995 0.3686 0.4101 0.0843  0.0195  0.0875  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CE3 
940  C  CZ2 . TRP A   64  ? 0.2359 0.3449 0.3775 -0.0060 -0.0208 0.1021  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CZ2 
941  C  CZ3 . TRP A   64  ? 0.3575 0.3765 0.3962 0.0655  0.0166  0.0944  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CZ3 
942  C  CH2 . TRP A   64  ? 0.2950 0.4004 0.4043 0.0105  -0.0044 0.0678  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A   CH2 
953  N  N   . GLN A   65  ? 0.3220 0.5463 0.5251 -0.1614 -0.0540 0.1925  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   N   
954  C  CA  . GLN A   65  ? 0.4289 0.5209 0.6807 -0.2060 -0.1336 0.1626  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CA  
955  C  C   . GLN A   65  ? 0.4326 0.5520 0.8092 -0.2369 -0.2218 0.1201  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   C   
956  O  O   . GLN A   65  ? 0.4282 0.7319 0.6764 -0.1209 -0.2747 0.1566  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   O   
957  C  CB  . GLN A   65  ? 0.5879 0.5662 0.7253 -0.2490 -0.1006 0.2086  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CB  
958  C  CG  . GLN A   65  ? 0.7513 0.6646 0.7917 -0.2191 0.0052  0.2453  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CG  
959  C  CD  . GLN A   65  ? 0.8692 0.6786 0.8106 -0.2328 0.0537  0.2573  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   CD  
960  O  OE1 . GLN A   65  ? 0.8332 0.9135 0.9248 -0.3022 0.1485  0.3383  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   OE1 
961  N  NE2 . GLN A   65  ? 1.2019 0.6693 0.9434 -0.1607 -0.0290 0.1794  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A   NE2 
970  N  N   . ALA A   66  ? 0.4238 0.4433 0.8240 -0.1899 -0.2292 0.0902  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   N   
971  C  CA  . ALA A   66  ? 0.4450 0.4745 0.7378 -0.1252 -0.1626 0.1085  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   CA  
972  C  C   . ALA A   66  ? 0.4438 0.4764 0.8123 -0.1464 -0.1328 0.0419  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   C   
973  O  O   . ALA A   66  ? 0.3929 0.5084 0.9518 -0.1270 -0.0367 0.1020  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   O   
974  C  CB  . ALA A   66  ? 0.4552 0.4734 0.7545 -0.1361 -0.1914 0.0621  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A   CB  
980  N  N   . PRO A   67  ? 0.4551 0.4701 0.7453 -0.1419 -0.1461 0.0130  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   N   
981  C  CA  . PRO A   67  ? 0.4457 0.4806 0.8049 -0.1454 -0.1350 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CA  
982  C  C   . PRO A   67  ? 0.4816 0.5398 0.9097 -0.1733 -0.1126 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   C   
983  O  O   . PRO A   67  ? 0.3792 0.5555 0.8714 -0.0868 -0.1943 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   O   
984  C  CB  . PRO A   67  ? 0.4900 0.4726 0.7283 -0.1355 -0.1177 0.0176  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CB  
985  C  CG  . PRO A   67  ? 0.5202 0.5362 0.6323 -0.0633 -0.0829 0.0001  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CG  
986  C  CD  . PRO A   67  ? 0.5009 0.4700 0.6081 -0.1151 -0.1227 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A   CD  
994  N  N   . THR A   68  ? 0.5234 0.5345 1.0122 -0.2092 -0.0888 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   N   
995  C  CA  . THR A   68  ? 0.5773 0.5495 1.2047 -0.2096 -0.2130 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   CA  
996  C  C   . THR A   68  ? 0.5684 0.6789 1.2619 -0.1933 -0.2308 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   C   
997  O  O   . THR A   68  ? 0.6137 0.6557 1.2938 -0.0760 -0.1990 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   O   
998  C  CB  . THR A   68  ? 0.7178 0.5563 1.2939 -0.1727 -0.3381 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   CB  
999  O  OG1 . THR A   68  ? 0.7958 0.5996 1.3551 -0.1490 -0.4090 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   OG1 
1000 C  CG2 . THR A   68  ? 1.1872 0.5509 1.3066 -0.2117 -0.4041 -0.2545 ? ? ? ? ? ? 68   THR A   CG2 
1008 N  N   . GLY A   69  ? 0.6455 0.6850 1.3396 -0.1157 -0.3068 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   N   
1009 C  CA  . GLY A   69  ? 0.6763 0.6716 1.3538 -0.0273 -0.3370 -0.2247 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   CA  
1010 C  C   . GLY A   69  ? 0.6886 0.6353 1.3137 -0.1148 -0.3975 -0.2033 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   C   
1011 O  O   . GLY A   69  ? 0.5849 0.7609 1.2906 -0.0641 -0.4714 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A   O   
1015 N  N   . GLY A   70  ? 0.7799 0.4677 1.1792 -0.1850 -0.4317 -0.2693 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   N   
1016 C  CA  . GLY A   70  ? 0.7084 0.4821 1.0430 -0.2109 -0.4105 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   CA  
1017 C  C   . GLY A   70  ? 0.5383 0.4533 0.8250 -0.2192 -0.1502 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   C   
1018 O  O   . GLY A   70  ? 0.6243 0.3590 0.8463 -0.3435 -0.2340 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A   O   
1022 N  N   . HIS A   71  ? 0.4640 0.4738 0.6024 -0.1812 -0.0417 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   N   
1023 C  CA  . HIS A   71  ? 0.4535 0.4532 0.3608 -0.1823 -0.0219 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CA  
1024 C  C   . HIS A   71  ? 0.2556 0.5487 0.3170 -0.2508 0.0145  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   C   
1025 O  O   . HIS A   71  ? 0.2072 0.8364 0.4639 -0.2182 -0.0018 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   O   
1026 C  CB  . HIS A   71  ? 0.4247 0.5681 0.3116 -0.1889 0.0129  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CB  
1027 C  CG  . HIS A   71  ? 0.4099 0.7445 0.2696 -0.1602 -0.0216 0.0261  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CG  
1028 N  ND1 . HIS A   71  ? 0.2816 0.8148 0.2425 -0.1330 0.0256  0.0132  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   ND1 
1029 C  CD2 . HIS A   71  ? 0.4363 0.7761 0.2810 -0.2064 -0.0415 0.0847  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CD2 
1030 C  CE1 . HIS A   71  ? 0.2662 0.8842 0.3234 -0.2198 0.0108  0.0023  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   CE1 
1031 N  NE2 . HIS A   71  ? 0.4120 0.9038 0.2957 -0.1526 -0.1443 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A   NE2 
1039 N  N   . ARG A   72  ? 0.1602 0.3690 0.3467 -0.0633 -0.0111 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   N   
1040 C  CA  . ARG A   72  ? 0.2258 0.3031 0.2105 -0.0424 -0.0147 0.0452  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CA  
1041 C  C   . ARG A   72  ? 0.1419 0.3215 0.2457 0.0374  0.0635  0.0454  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   C   
1042 O  O   . ARG A   72  ? 0.4377 0.3663 0.3043 0.0387  0.1684  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   O   
1043 C  CB  . ARG A   72  ? 0.5010 0.3837 0.4056 0.1071  -0.2394 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CB  
1044 C  CG  . ARG A   72  ? 0.5104 0.4079 0.6354 0.1284  -0.2642 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CG  
1045 C  CD  . ARG A   72  ? 0.4998 0.5101 0.6976 0.1509  -0.2833 0.0040  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CD  
1046 N  NE  . ARG A   72  ? 0.3484 0.6017 0.6915 0.1299  -0.1400 0.1261  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   NE  
1047 C  CZ  . ARG A   72  ? 0.2672 0.6171 0.7080 0.0863  0.0195  0.3710  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   CZ  
1048 N  NH1 . ARG A   72  ? 0.2953 0.9139 0.8997 -0.0427 0.0801  0.5270  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   NH1 
1049 N  NH2 . ARG A   72  ? 0.4500 0.7275 0.7155 0.1914  0.0633  0.4296  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A   NH2 
1063 N  N   . PHE A   73  ? 0.1642 0.2562 0.1941 0.0114  0.0097  0.0197  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   N   
1064 C  CA  . PHE A   73  ? 0.2502 0.2421 0.1667 -0.0105 -0.0702 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CA  
1065 C  C   . PHE A   73  ? 0.1721 0.2543 0.1261 0.0066  0.0035  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   C   
1066 O  O   . PHE A   73  ? 0.2340 0.3237 0.1744 0.0860  -0.0444 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   O   
1067 C  CB  . PHE A   73  ? 0.2853 0.2934 0.2392 -0.0627 -0.1095 0.0562  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CB  
1068 C  CG  . PHE A   73  ? 0.2691 0.4302 0.4380 0.0874  0.0209  0.1678  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CG  
1069 C  CD1 . PHE A   73  ? 0.5211 0.4488 0.3941 0.1444  0.0669  0.1702  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CD1 
1070 C  CD2 . PHE A   73  ? 0.3049 0.4636 0.4056 0.1519  0.0527  0.2111  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CD2 
1071 C  CE1 . PHE A   73  ? 0.4536 0.5764 0.3958 0.1416  0.0401  0.1049  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CE1 
1072 C  CE2 . PHE A   73  ? 0.3632 0.6017 0.3330 0.1354  0.0274  0.1885  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CE2 
1073 C  CZ  . PHE A   73  ? 0.3404 0.6202 0.2867 0.0706  0.0178  0.0816  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A   CZ  
1083 N  N   . ALA A   74  ? 0.1125 0.2466 0.1434 -0.0242 -0.0236 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   N   
1084 C  CA  . ALA A   74  ? 0.0981 0.2727 0.1430 -0.0361 -0.0331 0.0031  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   CA  
1085 C  C   . ALA A   74  ? 0.0945 0.2605 0.1034 -0.0140 -0.0047 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   C   
1086 O  O   . ALA A   74  ? 0.1732 0.2571 0.0987 0.0148  0.0021  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   O   
1087 C  CB  . ALA A   74  ? 0.0867 0.3114 0.1322 -0.0340 -0.0045 0.0481  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A   CB  
1093 N  N   . ILE A   75  ? 0.1392 0.2548 0.0845 -0.0065 -0.0453 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   N   
1094 C  CA  . ILE A   75  ? 0.1350 0.2401 0.0525 0.0192  -0.0124 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CA  
1095 C  C   . ILE A   75  ? 0.1372 0.2191 0.1434 -0.0119 -0.0607 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   C   
1096 O  O   . ILE A   75  ? 0.1231 0.2957 0.1415 -0.0133 -0.0554 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   O   
1097 C  CB  . ILE A   75  ? 0.1409 0.2700 0.0949 0.0033  -0.0035 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CB  
1098 C  CG1 . ILE A   75  ? 0.1343 0.3665 0.0808 0.0280  0.0040  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CG1 
1099 C  CG2 . ILE A   75  ? 0.2200 0.2852 0.1107 -0.0485 -0.0034 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CG2 
1100 C  CD1 . ILE A   75  ? 0.1392 0.4313 0.1763 0.0060  0.0410  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A   CD1 
1112 N  N   . ALA A   76  ? 0.1279 0.2308 0.1250 -0.0015 -0.0501 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   N   
1113 C  CA  . ALA A   76  ? 0.1227 0.2509 0.1142 -0.0022 -0.0423 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   CA  
1114 C  C   . ALA A   76  ? 0.2186 0.2179 0.1180 0.0409  -0.0266 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   C   
1115 O  O   . ALA A   76  ? 0.2100 0.2622 0.1369 -0.0349 -0.0039 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   O   
1116 C  CB  . ALA A   76  ? 0.1680 0.3198 0.1236 0.0699  -0.0253 0.0156  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A   CB  
1122 N  N   . PHE A   77  ? 0.1597 0.2856 0.1289 -0.0048 -0.0453 0.0214  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   N   
1123 C  CA  . PHE A   77  ? 0.1856 0.3212 0.1514 0.0234  0.0139  0.0495  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CA  
1124 C  C   . PHE A   77  ? 0.1785 0.2595 0.1299 -0.0129 -0.0207 0.0343  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   C   
1125 O  O   . PHE A   77  ? 0.2277 0.2927 0.1570 -0.0189 -0.0464 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   O   
1126 C  CB  . PHE A   77  ? 0.1601 0.3535 0.1511 -0.0268 0.0015  0.0129  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CB  
1127 C  CG  . PHE A   77  ? 0.1665 0.3733 0.1203 -0.0100 0.0060  0.0237  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CG  
1128 C  CD1 . PHE A   77  ? 0.1715 0.3183 0.1974 -0.0359 -0.0468 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CD1 
1129 C  CD2 . PHE A   77  ? 0.1506 0.3553 0.1140 -0.0178 -0.0308 0.0029  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CD2 
1130 C  CE1 . PHE A   77  ? 0.1769 0.3640 0.2341 -0.0307 -0.0778 0.0205  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CE1 
1131 C  CE2 . PHE A   77  ? 0.1497 0.3363 0.2068 -0.0331 -0.0477 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CE2 
1132 C  CZ  . PHE A   77  ? 0.1508 0.3522 0.2346 -0.0171 -0.0646 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A   CZ  
1142 N  N   . GLU A   78  ? 0.2193 0.2519 0.1495 -0.0150 -0.0396 0.0515  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   N   
1143 C  CA  . GLU A   78  ? 0.2258 0.2485 0.1586 -0.0108 -0.0528 0.0536  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CA  
1144 C  C   . GLU A   78  ? 0.2165 0.2904 0.1925 -0.1053 -0.0996 0.0986  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   C   
1145 O  O   . GLU A   78  ? 0.1745 0.3267 0.2491 -0.0533 -0.0481 0.1057  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   O   
1146 C  CB  . GLU A   78  ? 0.2318 0.2413 0.2379 -0.0324 -0.0417 0.0176  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CB  
1147 C  CG  . GLU A   78  ? 0.3017 0.3413 0.4201 0.0679  -0.0454 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CG  
1148 C  CD  . GLU A   78  ? 0.4599 0.4822 0.5225 0.1884  -0.1101 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   CD  
1149 O  OE1 . GLU A   78  ? 0.5552 0.7884 0.6308 0.3175  -0.3721 -0.3590 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   OE1 
1150 O  OE2 . GLU A   78  ? 0.5452 0.5466 0.5486 0.2069  0.0342  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A   OE2 
1157 N  N   . PHE A   79  ? 0.2440 0.4077 0.2339 -0.1246 -0.1357 0.1276  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   N   
1158 C  CA  . PHE A   79  ? 0.2556 0.4083 0.2233 -0.0868 -0.1306 0.1117  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CA  
1159 C  C   . PHE A   79  ? 0.3160 0.3819 0.2607 -0.0780 -0.1579 0.0868  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   C   
1160 O  O   . PHE A   79  ? 0.3914 0.3854 0.2624 -0.0126 -0.1264 0.0764  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   O   
1161 C  CB  . PHE A   79  ? 0.2193 0.3845 0.1898 -0.0818 -0.0610 0.1180  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CB  
1162 C  CG  . PHE A   79  ? 0.2795 0.4777 0.1846 -0.0069 -0.0630 0.1198  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CG  
1163 C  CD1 . PHE A   79  ? 0.2976 0.3773 0.1734 -0.0370 -0.0633 0.0723  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CD1 
1164 C  CD2 . PHE A   79  ? 0.3211 0.4455 0.1568 0.0071  -0.0683 0.0864  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CD2 
1165 C  CE1 . PHE A   79  ? 0.3066 0.4021 0.1896 -0.0186 -0.1034 0.0392  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CE1 
1166 C  CE2 . PHE A   79  ? 0.3114 0.4538 0.2241 0.0001  -0.0530 0.0694  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CE2 
1167 C  CZ  . PHE A   79  ? 0.2573 0.4505 0.2237 0.0057  -0.0941 0.0548  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A   CZ  
1177 N  N   . PRO A   80  ? 0.3605 0.4372 0.3177 -0.0576 -0.1447 0.1466  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   N   
1178 C  CA  . PRO A   80  ? 0.4740 0.3721 0.2957 -0.0666 -0.2153 0.0755  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CA  
1179 C  C   . PRO A   80  ? 0.4455 0.3297 0.2621 0.0126  -0.2032 0.0474  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   C   
1180 O  O   . PRO A   80  ? 0.5182 0.4134 0.3692 0.0569  -0.0445 0.0261  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   O   
1181 C  CB  . PRO A   80  ? 0.5062 0.4608 0.3344 -0.0878 -0.2668 0.1682  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CB  
1182 C  CG  . PRO A   80  ? 0.4761 0.5028 0.3531 -0.0981 -0.1525 0.1965  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CG  
1183 C  CD  . PRO A   80  ? 0.4423 0.5206 0.2629 -0.0550 -0.1508 0.1468  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A   CD  
1191 N  N   . ASP A   81  ? 0.4347 0.3493 0.2663 -0.0446 -0.1632 0.0524  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   N   
1192 C  CA  . ASP A   81  ? 0.4071 0.3052 0.2977 0.0219  -0.1490 0.0238  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   CA  
1193 C  C   . ASP A   81  ? 0.3120 0.3104 0.2491 0.0294  -0.0686 0.0055  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   C   
1194 O  O   . ASP A   81  ? 0.3624 0.3599 0.2772 0.0897  -0.0589 0.0417  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   O   
1195 C  CB  . ASP A   81  ? 0.4404 0.3814 0.3767 0.0416  -0.1810 0.0898  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   CB  
1196 C  CG  . ASP A   81  ? 0.5113 0.4513 0.3122 -0.0265 -0.1774 0.0931  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   CG  
1197 O  OD1 . ASP A   81  ? 0.3711 0.4938 0.3918 -0.0217 -0.1593 0.0336  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   OD1 
1198 O  OD2 . ASP A   81  ? 0.5977 0.5243 0.5156 -0.1229 -0.0923 0.0679  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A   OD2 
1203 N  N   . THR A   82  ? 0.3176 0.3676 0.2318 0.0032  -0.1746 0.0734  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   N   
1204 C  CA  . THR A   82  ? 0.2666 0.3602 0.2007 0.0222  -0.0666 0.0491  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CA  
1205 C  C   . THR A   82  ? 0.2657 0.4073 0.1875 0.0595  -0.0714 0.0610  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   C   
1206 O  O   . THR A   82  ? 0.1621 0.3973 0.2112 0.0291  -0.0705 0.0387  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   O   
1207 C  CB  . THR A   82  ? 0.2659 0.3951 0.2313 0.0218  -0.0560 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CB  
1208 O  OG1 . THR A   82  ? 0.2519 0.5663 0.2517 0.0461  -0.0351 0.0631  ? ? ? ? ? ? 82   THR A   OG1 
1209 C  CG2 . THR A   82  ? 0.2951 0.5084 0.2747 0.0563  -0.0438 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 82   THR A   CG2 
1217 N  N   . ALA A   83  ? 0.2496 0.4407 0.1958 0.0347  -0.1118 0.0623  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   N   
1218 C  CA  . ALA A   83  ? 0.2671 0.4071 0.1883 0.0178  -0.0445 0.1093  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   CA  
1219 C  C   . ALA A   83  ? 0.2630 0.3936 0.2615 0.0155  -0.0691 0.0678  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   C   
1220 O  O   . ALA A   83  ? 0.2442 0.4752 0.1616 0.0349  -0.1190 0.0334  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   O   
1221 C  CB  . ALA A   83  ? 0.4753 0.4398 0.1983 0.1329  -0.1489 0.0485  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A   CB  
1227 N  N   . SER A   84  ? 0.2734 0.3865 0.2252 -0.0063 -0.0167 0.0629  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   N   
1228 C  CA  . SER A   84  ? 0.2669 0.4352 0.3361 -0.0086 -0.0782 0.0832  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   CA  
1229 C  C   . SER A   84  ? 0.2740 0.4063 0.2095 0.0245  0.0134  0.0315  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   C   
1230 O  O   . SER A   84  ? 0.1940 0.4645 0.2057 -0.0061 -0.0156 0.0348  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   O   
1231 C  CB  . SER A   84  ? 0.2939 0.4175 0.3515 -0.0173 -0.0706 0.0859  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   CB  
1232 O  OG  . SER A   84  ? 0.3208 0.4431 0.3608 -0.0116 -0.0045 0.1220  ? ? ? ? ? ? 84   SER A   OG  
1238 N  N   . VAL A   85  ? 0.2282 0.4052 0.1969 0.0046  0.0029  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   N   
1239 C  CA  . VAL A   85  ? 0.2397 0.4369 0.1703 -0.0463 -0.0541 0.0239  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CA  
1240 C  C   . VAL A   85  ? 0.1591 0.3747 0.1946 -0.0897 -0.0029 0.0561  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   C   
1241 O  O   . VAL A   85  ? 0.2549 0.4497 0.1977 0.0115  -0.0986 0.0232  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   O   
1242 C  CB  . VAL A   85  ? 0.1653 0.4233 0.2041 -0.0175 -0.0549 0.0205  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CB  
1243 C  CG1 . VAL A   85  ? 0.1954 0.4038 0.1486 -0.0082 -0.0141 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CG1 
1244 C  CG2 . VAL A   85  ? 0.2244 0.3899 0.1875 0.0320  -0.0596 0.0343  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A   CG2 
1254 N  N   . ASP A   86  ? 0.2116 0.3438 0.1811 -0.0245 -0.0428 0.0266  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   N   
1255 C  CA  . ASP A   86  ? 0.2481 0.3444 0.1920 0.0221  -0.0716 0.0122  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   CA  
1256 C  C   . ASP A   86  ? 0.2124 0.3665 0.1894 0.0424  -0.0886 0.0002  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   C   
1257 O  O   . ASP A   86  ? 0.2602 0.4020 0.2383 0.0892  -0.1019 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   O   
1258 C  CB  . ASP A   86  ? 0.2223 0.3768 0.1987 0.0205  -0.0497 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   CB  
1259 C  CG  . ASP A   86  ? 0.2695 0.4345 0.2572 -0.0255 0.0045  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   CG  
1260 O  OD1 . ASP A   86  ? 0.2126 0.5529 0.3746 -0.0152 0.0147  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   OD1 
1261 O  OD2 . ASP A   86  ? 0.2653 0.4684 0.2337 -0.0485 -0.0452 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A   OD2 
1266 N  N   . LYS A   87  ? 0.2044 0.3938 0.1878 -0.0045 -0.0853 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   N   
1267 C  CA  . LYS A   87  ? 0.2285 0.4557 0.2693 -0.0257 -0.0262 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CA  
1268 C  C   . LYS A   87  ? 0.2329 0.4332 0.2386 -0.0251 -0.0124 0.0164  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   C   
1269 O  O   . LYS A   87  ? 0.2401 0.5101 0.1557 0.0058  -0.0420 0.0105  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   O   
1270 C  CB  . LYS A   87  ? 0.3135 0.5713 0.2913 0.0420  0.0022  0.1144  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CB  
1271 C  CG  . LYS A   87  ? 0.3623 0.7656 0.3884 0.0335  0.1107  0.1304  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CG  
1272 C  CD  . LYS A   87  ? 0.4620 0.8279 0.4132 0.0574  0.1677  0.2022  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CD  
1273 C  CE  . LYS A   87  ? 0.4584 0.9012 0.4551 0.0675  0.2034  0.1876  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   CE  
1274 N  NZ  . LYS A   87  ? 0.3058 0.9942 0.6952 0.0976  0.1506  0.0424  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A   NZ  
1288 N  N   . LYS A   88  ? 0.2290 0.4226 0.2550 0.0399  -0.0248 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   N   
1289 C  CA  . LYS A   88  ? 0.1932 0.4538 0.2142 0.0076  0.0217  0.0190  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CA  
1290 C  C   . LYS A   88  ? 0.1702 0.4468 0.2049 0.0234  -0.0090 0.0025  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   C   
1291 O  O   . LYS A   88  ? 0.1228 0.4536 0.1390 -0.0150 -0.0433 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   O   
1292 C  CB  . LYS A   88  ? 0.1936 0.4281 0.2390 0.0430  -0.0083 0.0107  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CB  
1293 C  CG  . LYS A   88  ? 0.1834 0.3487 0.2756 0.0711  0.0049  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CG  
1294 C  CD  . LYS A   88  ? 0.2007 0.4889 0.3616 0.0321  0.0135  0.0600  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CD  
1295 C  CE  . LYS A   88  ? 0.2252 0.5240 0.3431 -0.0519 -0.0268 0.1085  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   CE  
1296 N  NZ  . LYS A   88  ? 0.2584 0.6672 0.3360 -0.0823 -0.0329 0.1565  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A   NZ  
1310 N  N   . TYR A   89  ? 0.1557 0.3941 0.1348 0.0559  -0.0229 0.0044  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   N   
1311 C  CA  . TYR A   89  ? 0.1437 0.3817 0.1536 0.0599  -0.0332 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CA  
1312 C  C   . TYR A   89  ? 0.1417 0.4423 0.1442 0.0458  -0.0394 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   C   
1313 O  O   . TYR A   89  ? 0.1806 0.4536 0.0974 0.0654  -0.0157 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   O   
1314 C  CB  . TYR A   89  ? 0.1765 0.3508 0.1625 0.0395  -0.0156 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CB  
1315 C  CG  . TYR A   89  ? 0.2144 0.3536 0.2170 0.0240  -0.0533 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CG  
1316 C  CD1 . TYR A   89  ? 0.1352 0.3610 0.2098 -0.0027 -0.0390 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CD1 
1317 C  CD2 . TYR A   89  ? 0.1722 0.3496 0.1671 -0.0372 0.0130  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CD2 
1318 C  CE1 . TYR A   89  ? 0.1623 0.3526 0.2393 0.0061  -0.0187 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CE1 
1319 C  CE2 . TYR A   89  ? 0.1195 0.3485 0.2179 -0.0282 0.0229  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CE2 
1320 C  CZ  . TYR A   89  ? 0.1480 0.3228 0.2381 0.0098  -0.0095 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   CZ  
1321 O  OH  . TYR A   89  ? 0.2389 0.3415 0.2643 -0.0389 -0.0129 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A   OH  
1331 N  N   . ALA A   90  ? 0.1575 0.4462 0.1442 0.0260  -0.0241 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   N   
1332 C  CA  . ALA A   90  ? 0.1803 0.4997 0.1239 0.0251  -0.0306 0.0058  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   CA  
1333 C  C   . ALA A   90  ? 0.2077 0.4579 0.1402 0.0343  0.0052  0.0329  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   C   
1334 O  O   . ALA A   90  ? 0.1969 0.5186 0.2145 0.0321  -0.0283 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   O   
1335 C  CB  . ALA A   90  ? 0.2399 0.6129 0.1577 0.0653  -0.0634 0.0195  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A   CB  
1341 N  N   . GLU A   91  ? 0.2134 0.4548 0.1037 0.0317  -0.0285 0.0621  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   N   
1342 C  CA  . GLU A   91  ? 0.2029 0.6721 0.1680 -0.0569 -0.0639 0.0414  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CA  
1343 C  C   . GLU A   91  ? 0.1412 0.6252 0.1156 -0.0540 -0.0353 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   C   
1344 O  O   . GLU A   91  ? 0.1835 0.8448 0.1467 -0.0004 0.0020  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   O   
1345 C  CB  . GLU A   91  ? 0.2341 0.6727 0.2140 -0.0836 -0.0903 0.1163  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CB  
1346 C  CG  . GLU A   91  ? 0.3511 0.7734 0.4288 0.1013  -0.0756 0.1542  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CG  
1347 C  CD  . GLU A   91  ? 0.4165 0.7683 0.5076 0.0839  -0.1095 0.1865  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   CD  
1348 O  OE1 . GLU A   91  ? 0.3208 0.9725 0.7559 -0.1559 -0.2429 0.1180  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   OE1 
1349 O  OE2 . GLU A   91  ? 0.2754 0.8986 0.5937 0.1287  0.1145  0.3624  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A   OE2 
1356 N  N   . LEU A   92  ? 0.1604 0.5709 0.1402 -0.0268 0.0088  0.0152  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   N   
1357 C  CA  . LEU A   92  ? 0.1751 0.5189 0.1267 -0.0187 0.0142  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CA  
1358 C  C   . LEU A   92  ? 0.2029 0.5444 0.1373 -0.0257 0.0315  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   C   
1359 O  O   . LEU A   92  ? 0.2002 0.5392 0.1685 -0.0483 0.0586  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   O   
1360 C  CB  . LEU A   92  ? 0.2039 0.4423 0.1279 -0.0076 0.0213  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CB  
1361 C  CG  . LEU A   92  ? 0.2141 0.4366 0.1478 -0.0137 0.0368  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CG  
1362 C  CD1 . LEU A   92  ? 0.1966 0.4832 0.1338 -0.0699 0.0149  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CD1 
1363 C  CD2 . LEU A   92  ? 0.2121 0.3295 0.1372 0.0150  0.0218  0.0424  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A   CD2 
1375 N  N   . VAL A   93  ? 0.2055 0.5233 0.1275 -0.0337 0.0408  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   N   
1376 C  CA  . VAL A   93  ? 0.1878 0.5435 0.2572 0.0044  0.0054  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CA  
1377 C  C   . VAL A   93  ? 0.2607 0.5511 0.2568 0.0767  0.0158  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   C   
1378 O  O   . VAL A   93  ? 0.4445 0.4745 0.2916 0.0461  -0.0280 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   O   
1379 C  CB  . VAL A   93  ? 0.2087 0.5281 0.3319 -0.0261 -0.0068 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CB  
1380 C  CG1 . VAL A   93  ? 0.3295 0.5672 0.3797 -0.0454 -0.1030 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CG1 
1381 C  CG2 . VAL A   93  ? 0.2421 0.6315 0.3590 -0.1608 0.0384  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A   CG2 
1391 N  N   . ASP A   94  ? 0.3371 0.6628 0.2068 0.1740  -0.0607 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   N   
1392 C  CA  . ASP A   94  ? 0.4349 0.7382 0.2354 0.0512  0.0038  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   CA  
1393 C  C   . ASP A   94  ? 0.4168 0.7461 0.2479 -0.0046 0.0482  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   C   
1394 O  O   . ASP A   94  ? 0.4287 0.7618 0.2440 0.0035  0.0162  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   O   
1395 C  CB  . ASP A   94  ? 0.6286 0.7858 0.2726 0.0532  0.0011  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   CB  
1396 C  CG  . ASP A   94  ? 0.6400 0.6457 0.2598 0.0444  -0.0064 0.0115  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   CG  
1397 O  OD1 . ASP A   94  ? 0.9216 0.7016 0.4730 -0.1285 -0.3237 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   OD1 
1398 O  OD2 . ASP A   94  ? 1.0805 0.6645 0.3862 0.0962  -0.2469 0.0140  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A   OD2 
1403 N  N   . ALA A   95  ? 0.4432 0.7435 0.2092 0.0406  0.0215  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   N   
1404 C  CA  . ALA A   95  ? 0.4272 0.6411 0.1498 -0.0756 0.1020  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   CA  
1405 C  C   . ALA A   95  ? 0.3533 0.6492 0.2007 -0.0596 0.0616  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   C   
1406 O  O   . ALA A   95  ? 0.3517 0.8230 0.3839 -0.0506 0.1378  0.0579  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   O   
1407 C  CB  . ALA A   95  ? 0.4100 0.6672 0.2537 -0.0108 0.1615  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A   CB  
1413 N  N   . GLY A   96  ? 0.3000 0.5845 0.1946 -0.0110 0.0436  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   N   
1414 C  CA  . GLY A   96  ? 0.2497 0.5829 0.2349 0.0389  0.0839  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   CA  
1415 C  C   . GLY A   96  ? 0.2878 0.4975 0.2363 0.0593  0.0084  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   C   
1416 O  O   . GLY A   96  ? 0.2712 0.4976 0.2808 0.1009  0.0380  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A   O   
1420 N  N   . TYR A   97  ? 0.2638 0.4014 0.1956 -0.0129 0.0011  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   N   
1421 C  CA  . TYR A   97  ? 0.2249 0.3715 0.1981 0.0290  0.0125  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CA  
1422 C  C   . TYR A   97  ? 0.2292 0.3898 0.2326 0.0135  0.0233  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   C   
1423 O  O   . TYR A   97  ? 0.2609 0.4702 0.2166 -0.0324 0.0161  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   O   
1424 C  CB  . TYR A   97  ? 0.2365 0.4071 0.1965 -0.0063 0.0892  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CB  
1425 C  CG  . TYR A   97  ? 0.2085 0.4093 0.2103 -0.0016 0.0389  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CG  
1426 C  CD1 . TYR A   97  ? 0.2462 0.3566 0.1906 -0.0061 0.0152  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CD1 
1427 C  CD2 . TYR A   97  ? 0.1655 0.4174 0.1311 0.0410  0.0609  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CD2 
1428 C  CE1 . TYR A   97  ? 0.2157 0.3536 0.2344 -0.0085 -0.0110 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CE1 
1429 C  CE2 . TYR A   97  ? 0.1958 0.4560 0.1377 0.0089  0.0549  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CE2 
1430 C  CZ  . TYR A   97  ? 0.1739 0.4961 0.1578 -0.0267 0.0341  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   CZ  
1431 O  OH  . TYR A   97  ? 0.2079 0.5762 0.2029 -0.0874 0.0266  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A   OH  
1441 N  N   . GLU A   98  ? 0.2209 0.4932 0.2233 0.0024  0.0649  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   N   
1442 C  CA  . GLU A   98  ? 0.2364 0.4582 0.2770 -0.0031 0.0751  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CA  
1443 C  C   . GLU A   98  ? 0.2104 0.4681 0.2112 -0.0396 0.0505  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   C   
1444 O  O   . GLU A   98  ? 0.2846 0.4835 0.1632 -0.0670 0.0308  -0.1111 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   O   
1445 C  CB  . GLU A   98  ? 0.3966 0.4533 0.3479 -0.0030 0.0768  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CB  
1446 C  CG  . GLU A   98  ? 0.5280 0.4351 0.4424 -0.0918 0.0904  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CG  
1447 C  CD  . GLU A   98  ? 0.6095 0.4134 0.5590 -0.1119 0.0533  0.0441  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   CD  
1448 O  OE1 . GLU A   98  ? 0.5956 0.4535 0.6261 0.1004  0.1538  0.0649  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE1 
1449 O  OE2 . GLU A   98  ? 0.6760 0.5859 0.6932 -0.1365 0.0771  0.1970  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A   OE2 
1456 N  N   . GLY A   99  ? 0.2450 0.4549 0.1987 -0.0002 0.0116  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   N   
1457 C  CA  . GLY A   99  ? 0.2309 0.4302 0.2037 0.0001  0.0070  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   CA  
1458 C  C   . GLY A   99  ? 0.2679 0.3504 0.2683 0.0183  0.0511  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   C   
1459 O  O   . GLY A   99  ? 0.4192 0.3668 0.3110 0.0009  0.0655  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A   O   
1463 N  N   . HIS A   100 ? 0.1506 0.3164 0.2280 -0.0318 0.0069  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   N   
1464 C  CA  . HIS A   100 ? 0.1647 0.2941 0.2818 -0.0377 0.0180  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CA  
1465 C  C   . HIS A   100 ? 0.1639 0.2587 0.2779 -0.0457 0.0055  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   C   
1466 O  O   . HIS A   100 ? 0.2000 0.2781 0.3420 -0.0692 0.0408  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   O   
1467 C  CB  . HIS A   100 ? 0.1469 0.3455 0.2547 -0.0130 0.0218  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CB  
1468 C  CG  . HIS A   100 ? 0.1677 0.3289 0.2971 0.0245  0.0738  0.0086  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CG  
1469 N  ND1 . HIS A   100 ? 0.2739 0.3307 0.3110 0.0197  0.0961  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   ND1 
1470 C  CD2 . HIS A   100 ? 0.1941 0.3453 0.2541 0.0990  0.0333  0.0307  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CD2 
1471 C  CE1 . HIS A   100 ? 0.2680 0.3409 0.3032 0.0248  0.0584  0.0346  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   CE1 
1472 N  NE2 . HIS A   100 ? 0.2614 0.3824 0.2667 0.0232  0.0667  0.0190  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A   NE2 
1480 N  N   . LEU A   101 ? 0.1944 0.2674 0.1788 -0.0178 -0.0004 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   N   
1481 C  CA  . LEU A   101 ? 0.1861 0.2819 0.2851 -0.0281 -0.0174 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CA  
1482 C  C   . LEU A   101 ? 0.1805 0.3014 0.2612 0.0224  -0.0211 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   C   
1483 O  O   . LEU A   101 ? 0.1998 0.3291 0.1675 -0.0349 -0.0432 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   O   
1484 C  CB  . LEU A   101 ? 0.1792 0.2999 0.2928 -0.0552 0.0326  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CB  
1485 C  CG  . LEU A   101 ? 0.2230 0.2746 0.3068 0.0066  -0.0173 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CG  
1486 C  CD1 . LEU A   101 ? 0.4024 0.3951 0.2387 0.0079  -0.0833 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CD1 
1487 C  CD2 . LEU A   101 ? 0.2114 0.2847 0.2411 -0.0275 0.0248  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A   CD2 
1499 N  N   . LYS A   102 ? 0.1621 0.3123 0.2730 -0.0767 0.0020  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   N   
1500 C  CA  . LYS A   102 ? 0.2169 0.3618 0.1748 -0.0548 0.0053  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CA  
1501 C  C   . LYS A   102 ? 0.1757 0.3922 0.1972 -0.0077 -0.0027 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   C   
1502 O  O   . LYS A   102 ? 0.2186 0.3720 0.1823 -0.0051 0.0047  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   O   
1503 C  CB  . LYS A   102 ? 0.2001 0.4678 0.2683 -0.1153 -0.0258 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CB  
1504 C  CG  . LYS A   102 ? 0.1301 0.5766 0.3333 -0.0398 0.0475  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CG  
1505 C  CD  . LYS A   102 ? 0.3218 0.5694 0.5558 -0.1575 -0.2075 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CD  
1506 C  CE  . LYS A   102 ? 0.2884 0.6986 0.5638 -0.0905 -0.2608 0.0201  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   CE  
1507 N  NZ  . LYS A   102 ? 0.4161 0.9941 0.6852 0.0007  -0.0921 0.1438  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A   NZ  
1521 N  N   . PRO A   103 ? 0.1342 0.4076 0.1685 0.0008  -0.0310 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   N   
1522 C  CA  . PRO A   103 ? 0.1409 0.3806 0.1950 -0.0300 -0.0214 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CA  
1523 C  C   . PRO A   103 ? 0.1538 0.3086 0.2664 -0.0408 0.0060  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   C   
1524 O  O   . PRO A   103 ? 0.2024 0.4200 0.2135 -0.1124 -0.0039 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   O   
1525 C  CB  . PRO A   103 ? 0.1999 0.3697 0.2072 -0.0405 -0.0121 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CB  
1526 C  CG  . PRO A   103 ? 0.1825 0.4236 0.2191 -0.0469 -0.0060 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CG  
1527 C  CD  . PRO A   103 ? 0.2023 0.4285 0.1637 0.0119  -0.0195 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A   CD  
1535 N  N   . TRP A   104 ? 0.1092 0.3813 0.2269 -0.0282 -0.0228 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   N   
1536 C  CA  . TRP A   104 ? 0.0918 0.3529 0.2110 -0.0194 -0.0433 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CA  
1537 C  C   . TRP A   104 ? 0.1245 0.3717 0.1430 0.0029  -0.0545 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   C   
1538 O  O   . TRP A   104 ? 0.1188 0.3429 0.2466 0.0315  -0.0680 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   O   
1539 C  CB  . TRP A   104 ? 0.1375 0.3701 0.2310 -0.0075 -0.0225 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CB  
1540 C  CG  . TRP A   104 ? 0.1485 0.3522 0.2198 -0.0324 -0.0124 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CG  
1541 C  CD1 . TRP A   104 ? 0.1451 0.3721 0.2300 -0.0139 0.0077  0.0301  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CD1 
1542 C  CD2 . TRP A   104 ? 0.1521 0.3370 0.1985 -0.0069 -0.0096 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CD2 
1543 N  NE1 . TRP A   104 ? 0.1737 0.3363 0.2116 0.0540  0.0094  0.0070  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   NE1 
1544 C  CE2 . TRP A   104 ? 0.1758 0.2934 0.2010 0.0535  -0.0063 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CE2 
1545 C  CE3 . TRP A   104 ? 0.1387 0.3255 0.1972 -0.0709 -0.0046 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CE3 
1546 C  CZ2 . TRP A   104 ? 0.1450 0.3308 0.1790 -0.0244 0.0162  0.0126  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CZ2 
1547 C  CZ3 . TRP A   104 ? 0.1366 0.3473 0.1804 -0.0612 0.0071  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CZ3 
1548 C  CH2 . TRP A   104 ? 0.1448 0.3955 0.1797 -0.0392 0.0083  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A   CH2 
1559 N  N   . ASN A   105 ? 0.1279 0.3385 0.2274 0.0132  -0.0419 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   N   
1560 C  CA  . ASN A   105 ? 0.0896 0.3430 0.2302 0.0312  -0.0831 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   CA  
1561 C  C   . ASN A   105 ? 0.1703 0.2940 0.2294 -0.0182 -0.0659 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   C   
1562 O  O   . ASN A   105 ? 0.1072 0.4186 0.2444 -0.0303 -0.0645 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   O   
1563 C  CB  . ASN A   105 ? 0.1057 0.4236 0.3915 0.0653  -0.0915 0.0080  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   CB  
1564 C  CG  . ASN A   105 ? 0.2096 0.5134 0.4124 0.1071  -0.1670 0.0582  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   CG  
1565 O  OD1 . ASN A   105 ? 0.4454 0.4825 0.2248 0.1909  -0.0615 0.0050  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   OD1 
1566 N  ND2 . ASN A   105 ? 0.3074 0.5635 0.7592 0.1934  -0.1837 0.1184  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A   ND2 
1573 N  N   . ALA A   106 ? 0.1611 0.3483 0.1656 -0.0537 -0.0327 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   N   
1574 C  CA  . ALA A   106 ? 0.1574 0.3042 0.1797 0.0214  -0.0095 0.0046  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   CA  
1575 C  C   . ALA A   106 ? 0.1902 0.3303 0.2014 0.0403  0.0127  0.0104  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   C   
1576 O  O   . ALA A   106 ? 0.2152 0.3519 0.1978 0.0725  0.0124  0.0145  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   O   
1577 C  CB  . ALA A   106 ? 0.1711 0.3972 0.2826 0.0983  -0.0855 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 106  ALA A   CB  
1583 N  N   . VAL A   107 ? 0.1623 0.3012 0.2401 -0.0190 0.0407  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   N   
1584 C  CA  . VAL A   107 ? 0.1511 0.3241 0.2051 0.0287  0.0027  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CA  
1585 C  C   . VAL A   107 ? 0.1611 0.3284 0.2621 0.0343  -0.0224 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   C   
1586 O  O   . VAL A   107 ? 0.1777 0.3436 0.2337 0.0436  -0.0267 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   O   
1587 C  CB  . VAL A   107 ? 0.2357 0.3556 0.2112 -0.0070 0.0562  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CB  
1588 C  CG1 . VAL A   107 ? 0.2835 0.4994 0.1929 0.0924  0.0437  0.0148  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CG1 
1589 C  CG2 . VAL A   107 ? 0.1480 0.4008 0.3263 -0.0533 0.0955  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A   CG2 
1599 N  N   . TRP A   108 ? 0.1564 0.3507 0.2915 0.0555  -0.0740 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   N   
1600 C  CA  . TRP A   108 ? 0.1271 0.3437 0.2317 0.0559  -0.0424 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CA  
1601 C  C   . TRP A   108 ? 0.1599 0.3639 0.3067 0.0461  -0.0589 0.0071  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   C   
1602 O  O   . TRP A   108 ? 0.2819 0.3614 0.4533 0.0194  -0.2147 0.0493  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   O   
1603 C  CB  . TRP A   108 ? 0.1447 0.3416 0.2679 0.0687  -0.0654 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CB  
1604 C  CG  . TRP A   108 ? 0.1140 0.3096 0.2018 0.0593  -0.0918 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CG  
1605 C  CD1 . TRP A   108 ? 0.1898 0.3004 0.2005 0.0263  -0.0894 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CD1 
1606 C  CD2 . TRP A   108 ? 0.1821 0.2993 0.1653 0.0444  -0.0270 0.0102  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CD2 
1607 N  NE1 . TRP A   108 ? 0.1680 0.3130 0.2142 0.0241  -0.0534 0.0318  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   NE1 
1608 C  CE2 . TRP A   108 ? 0.1561 0.3090 0.1364 0.0212  -0.0552 0.0048  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CE2 
1609 C  CE3 . TRP A   108 ? 0.2350 0.3205 0.1621 -0.0193 -0.0069 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CE3 
1610 C  CZ2 . TRP A   108 ? 0.1367 0.3122 0.1861 0.0112  -0.0106 0.0161  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CZ2 
1611 C  CZ3 . TRP A   108 ? 0.2323 0.2959 0.1308 -0.0172 -0.0045 0.0114  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CZ3 
1612 C  CH2 . TRP A   108 ? 0.1516 0.3091 0.1759 0.0108  -0.0367 0.0257  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A   CH2 
1623 N  N   . GLY A   109 ? 0.1704 0.3659 0.2710 0.0576  -0.0252 0.0235  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   N   
1624 C  CA  . GLY A   109 ? 0.2195 0.2956 0.2459 0.0920  0.0002  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   CA  
1625 C  C   . GLY A   109 ? 0.2406 0.2552 0.1979 0.0399  -0.0232 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   C   
1626 O  O   . GLY A   109 ? 0.2004 0.2748 0.3034 0.0722  -0.0427 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A   O   
1630 N  N   . GLN A   110 ? 0.1685 0.2602 0.2993 0.0286  0.0214  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   N   
1631 C  CA  . GLN A   110 ? 0.1553 0.2270 0.2394 0.0438  -0.0241 0.0115  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CA  
1632 C  C   . GLN A   110 ? 0.1790 0.2442 0.2068 -0.0044 -0.0259 0.0262  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   C   
1633 O  O   . GLN A   110 ? 0.2090 0.2164 0.2201 0.0343  -0.0337 0.0314  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   O   
1634 C  CB  . GLN A   110 ? 0.1584 0.3059 0.2414 -0.0016 -0.0458 0.0252  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CB  
1635 C  CG  . GLN A   110 ? 0.1998 0.2596 0.2596 0.0269  -0.0601 0.0326  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CG  
1636 C  CD  . GLN A   110 ? 0.2096 0.2580 0.2010 0.0165  -0.0552 0.0294  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   CD  
1637 O  OE1 . GLN A   110 ? 0.1612 0.2670 0.2169 0.0176  -0.0197 0.0454  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   OE1 
1638 N  NE2 . GLN A   110 ? 0.3172 0.3172 0.2056 0.0479  -0.0852 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A   NE2 
1647 N  N   . ARG A   111 ? 0.1453 0.2668 0.2264 0.0272  0.0014  0.0349  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   N   
1648 C  CA  . ARG A   111 ? 0.1481 0.3499 0.2296 0.0666  -0.0069 0.0061  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CA  
1649 C  C   . ARG A   111 ? 0.1382 0.3030 0.2388 0.0389  -0.0280 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   C   
1650 O  O   . ARG A   111 ? 0.1724 0.3288 0.1791 -0.0089 -0.0239 0.0407  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   O   
1651 C  CB  . ARG A   111 ? 0.2553 0.3143 0.2252 0.0810  -0.0437 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CB  
1652 C  CG  . ARG A   111 ? 0.2819 0.3198 0.2312 0.0598  -0.0626 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CG  
1653 C  CD  . ARG A   111 ? 0.2406 0.3498 0.3312 0.0759  0.0055  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CD  
1654 N  NE  . ARG A   111 ? 0.2983 0.3895 0.3855 0.0932  -0.0682 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   NE  
1655 C  CZ  . ARG A   111 ? 0.2682 0.4607 0.2977 0.0559  -0.0550 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   CZ  
1656 N  NH1 . ARG A   111 ? 0.2424 0.5656 0.3253 0.1234  -0.0310 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   NH1 
1657 N  NH2 . ARG A   111 ? 0.1989 0.5283 0.3373 0.0144  -0.0359 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A   NH2 
1671 N  N   . TYR A   112 ? 0.1794 0.3013 0.1805 0.0367  -0.0758 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   N   
1672 C  CA  . TYR A   112 ? 0.1423 0.2695 0.1487 0.0150  -0.0456 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CA  
1673 C  C   . TYR A   112 ? 0.0798 0.2434 0.1816 -0.0577 0.0022  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   C   
1674 O  O   . TYR A   112 ? 0.1548 0.2518 0.2007 -0.0590 -0.0603 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   O   
1675 C  CB  . TYR A   112 ? 0.1656 0.2538 0.1637 0.0240  -0.0244 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CB  
1676 C  CG  . TYR A   112 ? 0.1784 0.2603 0.1340 0.0393  -0.0122 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CG  
1677 C  CD1 . TYR A   112 ? 0.1507 0.2660 0.1578 0.0404  -0.0027 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CD1 
1678 C  CD2 . TYR A   112 ? 0.1167 0.2582 0.1637 0.0097  0.0162  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CD2 
1679 C  CE1 . TYR A   112 ? 0.1589 0.2758 0.2325 -0.0056 -0.0366 0.0213  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CE1 
1680 C  CE2 . TYR A   112 ? 0.1499 0.2912 0.2218 -0.0074 -0.0290 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CE2 
1681 C  CZ  . TYR A   112 ? 0.2005 0.3144 0.1630 0.0242  -0.0422 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   CZ  
1682 O  OH  . TYR A   112 ? 0.1341 0.4190 0.1741 0.0474  -0.0031 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A   OH  
1692 N  N   . ALA A   113 ? 0.0997 0.3028 0.1503 0.0000  -0.0061 0.0139  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   N   
1693 C  CA  . ALA A   113 ? 0.1010 0.2705 0.1375 -0.0159 0.0052  0.0338  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   CA  
1694 C  C   . ALA A   113 ? 0.1188 0.2245 0.1245 -0.0209 -0.0148 0.0185  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   C   
1695 O  O   . ALA A   113 ? 0.1372 0.2538 0.2069 -0.0186 -0.0153 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   O   
1696 C  CB  . ALA A   113 ? 0.1506 0.5683 0.1038 -0.0175 -0.0446 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A   CB  
1702 N  N   . ILE A   114 ? 0.1493 0.2477 0.1521 0.0012  -0.0541 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   N   
1703 C  CA  . ILE A   114 ? 0.1188 0.2320 0.1758 -0.0125 -0.0216 0.0048  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CA  
1704 C  C   . ILE A   114 ? 0.1233 0.2746 0.1783 -0.0255 0.0024  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   C   
1705 O  O   . ILE A   114 ? 0.0874 0.3439 0.1635 -0.0287 0.0059  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   O   
1706 C  CB  . ILE A   114 ? 0.0845 0.2639 0.1824 -0.0078 -0.0046 0.0167  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CB  
1707 C  CG1 . ILE A   114 ? 0.1307 0.3796 0.2221 0.0366  0.0347  0.0115  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CG1 
1708 C  CG2 . ILE A   114 ? 0.1533 0.2993 0.1782 0.0517  -0.0360 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CG2 
1709 C  CD1 . ILE A   114 ? 0.2899 0.5471 0.1427 0.1094  0.0069  0.0281  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A   CD1 
1721 N  N   . VAL A   115 ? 0.1213 0.2721 0.1938 -0.0237 -0.0156 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   N   
1722 C  CA  . VAL A   115 ? 0.1137 0.3273 0.1793 -0.0268 -0.0075 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CA  
1723 C  C   . VAL A   115 ? 0.1119 0.2594 0.1627 -0.0347 0.0022  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   C   
1724 O  O   . VAL A   115 ? 0.1645 0.2903 0.2016 -0.0257 -0.0432 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   O   
1725 C  CB  . VAL A   115 ? 0.1879 0.2588 0.1623 0.0016  -0.0075 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CB  
1726 C  CG1 . VAL A   115 ? 0.1902 0.3060 0.1603 0.0057  -0.0202 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CG1 
1727 C  CG2 . VAL A   115 ? 0.2038 0.2664 0.1834 -0.0110 -0.0358 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A   CG2 
1737 N  N   . LYS A   116 ? 0.1515 0.3040 0.2107 -0.0034 -0.0037 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   N   
1738 C  CA  . LYS A   116 ? 0.1581 0.3271 0.2153 0.0278  0.0059  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CA  
1739 C  C   . LYS A   116 ? 0.1518 0.3810 0.1966 0.0267  -0.0030 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   C   
1740 O  O   . LYS A   116 ? 0.1367 0.4227 0.1958 -0.0276 -0.0290 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   O   
1741 C  CB  . LYS A   116 ? 0.1672 0.3287 0.3827 0.0342  -0.0038 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CB  
1742 C  CG  . LYS A   116 ? 0.2528 0.4766 0.5114 -0.1144 0.0121  0.0387  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CG  
1743 C  CD  . LYS A   116 ? 0.2708 0.6495 0.4646 -0.0455 0.0326  0.1164  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CD  
1744 C  CE  . LYS A   116 ? 0.2751 0.6408 0.4419 0.0349  0.1529  0.1943  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   CE  
1745 N  NZ  . LYS A   116 ? 0.5885 0.7087 0.7877 0.0044  -0.0535 0.4522  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A   NZ  
1759 N  N   . ASP A   117 ? 0.1740 0.3184 0.1283 0.0053  0.0268  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   N   
1760 C  CA  . ASP A   117 ? 0.1598 0.3223 0.1415 0.0163  0.0149  0.0045  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   CA  
1761 C  C   . ASP A   117 ? 0.1709 0.3256 0.1868 0.0111  0.0382  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   C   
1762 O  O   . ASP A   117 ? 0.1864 0.3210 0.2570 0.0096  0.0480  0.0009  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   O   
1763 C  CB  . ASP A   117 ? 0.1597 0.2979 0.2227 0.0352  -0.0345 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   CB  
1764 C  CG  . ASP A   117 ? 0.1091 0.3227 0.2739 0.0160  -0.0558 0.0184  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   CG  
1765 O  OD1 . ASP A   117 ? 0.2373 0.3253 0.1886 0.0007  -0.0687 0.0274  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   OD1 
1766 O  OD2 . ASP A   117 ? 0.1509 0.3309 0.2409 -0.0353 -0.0403 0.0484  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A   OD2 
1771 N  N   . PRO A   118 ? 0.1461 0.3621 0.2075 -0.0004 0.0216  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   N   
1772 C  CA  . PRO A   118 ? 0.1568 0.3717 0.2770 0.0192  0.0652  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CA  
1773 C  C   . PRO A   118 ? 0.2632 0.3142 0.3688 -0.0503 0.0486  0.0365  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   C   
1774 O  O   . PRO A   118 ? 0.3218 0.3685 0.5141 0.1109  0.0840  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   O   
1775 C  CB  . PRO A   118 ? 0.1802 0.3596 0.2616 -0.0032 0.0733  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CB  
1776 C  CG  . PRO A   118 ? 0.1632 0.3876 0.2316 0.0134  0.0357  0.0056  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CG  
1777 C  CD  . PRO A   118 ? 0.1044 0.3704 0.2365 -0.0296 -0.0088 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A   CD  
1785 N  N   . ASP A   119 ? 0.2088 0.4030 0.3211 0.0866  0.0459  0.0687  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   N   
1786 C  CA  . ASP A   119 ? 0.1812 0.4389 0.4220 0.0581  0.0345  0.1432  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   CA  
1787 C  C   . ASP A   119 ? 0.2040 0.3593 0.4061 0.0787  0.0833  0.0717  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   C   
1788 O  O   . ASP A   119 ? 0.2653 0.4497 0.4416 0.0784  0.1160  0.1316  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   O   
1789 C  CB  . ASP A   119 ? 0.2300 0.6297 0.3281 -0.0302 0.0364  0.1921  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   CB  
1790 C  CG  . ASP A   119 ? 0.2508 0.6683 0.2355 -0.0602 0.0413  0.1461  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   CG  
1791 O  OD1 . ASP A   119 ? 0.2218 0.4742 0.2487 -0.0810 0.0297  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   OD1 
1792 O  OD2 . ASP A   119 ? 0.3051 0.6056 0.3414 -0.0503 0.1405  0.1028  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A   OD2 
1797 N  N   . GLY A   120 ? 0.1810 0.3147 0.4536 0.0585  0.0732  0.0252  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   N   
1798 C  CA  . GLY A   120 ? 0.2053 0.3406 0.4089 -0.0069 0.0519  0.0100  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   CA  
1799 C  C   . GLY A   120 ? 0.1961 0.3671 0.3714 0.0220  0.0625  0.0439  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   C   
1800 O  O   . GLY A   120 ? 0.2018 0.4504 0.3910 -0.0002 0.0616  0.0551  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A   O   
1804 N  N   . ASN A   121 ? 0.2375 0.3330 0.3176 0.0419  0.0594  0.0490  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   N   
1805 C  CA  . ASN A   121 ? 0.1793 0.4088 0.2040 0.0332  0.0335  0.0527  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   CA  
1806 C  C   . ASN A   121 ? 0.1683 0.3977 0.1836 0.0282  0.0202  0.0050  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   C   
1807 O  O   . ASN A   121 ? 0.1515 0.4563 0.1728 0.0638  0.0413  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   O   
1808 C  CB  . ASN A   121 ? 0.1808 0.4510 0.1974 0.0296  -0.0103 0.0126  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   CB  
1809 C  CG  . ASN A   121 ? 0.2168 0.3672 0.2492 0.0338  -0.0256 0.0463  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   CG  
1810 O  OD1 . ASN A   121 ? 0.2861 0.3693 0.2040 0.0404  0.0124  0.0221  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   OD1 
1811 N  ND2 . ASN A   121 ? 0.1788 0.2889 0.3313 0.0443  -0.0575 0.0814  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A   ND2 
1818 N  N   . VAL A   122 ? 0.2044 0.3376 0.1501 0.0404  0.0093  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   N   
1819 C  CA  . VAL A   122 ? 0.1722 0.3194 0.2039 0.0099  0.0360  0.0225  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CA  
1820 C  C   . VAL A   122 ? 0.1162 0.3090 0.1513 -0.0050 0.0141  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   C   
1821 O  O   . VAL A   122 ? 0.1598 0.3572 0.1662 -0.0005 -0.0506 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   O   
1822 C  CB  . VAL A   122 ? 0.2084 0.4753 0.3034 0.0071  0.0536  0.1604  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CB  
1823 C  CG1 . VAL A   122 ? 0.1642 0.7226 0.1343 0.0250  0.0062  0.0236  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CG1 
1824 C  CG2 . VAL A   122 ? 0.2516 0.5001 0.5766 -0.1494 0.0515  0.1467  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A   CG2 
1834 N  N   . VAL A   123 ? 0.1114 0.2592 0.1526 -0.0122 0.0014  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   N   
1835 C  CA  . VAL A   123 ? 0.0878 0.2598 0.1464 -0.0360 0.0083  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CA  
1836 C  C   . VAL A   123 ? 0.0980 0.2605 0.1430 -0.0186 0.0093  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   C   
1837 O  O   . VAL A   123 ? 0.1376 0.2883 0.1386 0.0172  -0.0324 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   O   
1838 C  CB  . VAL A   123 ? 0.0951 0.2914 0.1427 -0.0126 0.0058  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CB  
1839 C  CG1 . VAL A   123 ? 0.1722 0.3158 0.1960 -0.0459 -0.0284 0.0398  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG1 
1840 C  CG2 . VAL A   123 ? 0.0862 0.3885 0.1669 -0.0212 0.0165  0.0234  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A   CG2 
1850 N  N   . ASP A   124 ? 0.1215 0.3039 0.1118 0.0172  -0.0202 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   N   
1851 C  CA  . ASP A   124 ? 0.1413 0.2533 0.1098 0.0362  -0.0707 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   CA  
1852 C  C   . ASP A   124 ? 0.1205 0.3606 0.1459 -0.0066 -0.0421 0.0294  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   C   
1853 O  O   . ASP A   124 ? 0.1417 0.3356 0.1146 0.0037  -0.0316 0.0002  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   O   
1854 C  CB  . ASP A   124 ? 0.1061 0.3470 0.1352 0.0106  0.0008  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   CB  
1855 C  CG  . ASP A   124 ? 0.1187 0.3378 0.1582 -0.0315 -0.0375 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   CG  
1856 O  OD1 . ASP A   124 ? 0.1680 0.3436 0.1435 -0.0304 -0.0221 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   OD1 
1857 O  OD2 . ASP A   124 ? 0.2174 0.2961 0.1614 0.0334  0.0061  0.0215  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A   OD2 
1862 N  N   . LEU A   125 ? 0.1465 0.3327 0.1026 0.0115  -0.0412 0.0128  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   N   
1863 C  CA  . LEU A   125 ? 0.1435 0.3058 0.0624 -0.0224 -0.0007 0.0088  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CA  
1864 C  C   . LEU A   125 ? 0.1516 0.2836 0.0918 -0.0038 -0.0025 0.0286  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   C   
1865 O  O   . LEU A   125 ? 0.1263 0.3141 0.1826 -0.0109 -0.0190 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   O   
1866 C  CB  . LEU A   125 ? 0.2430 0.3013 0.0656 -0.0470 0.0091  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CB  
1867 C  CG  . LEU A   125 ? 0.2659 0.4356 0.0913 -0.0048 0.0207  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CG  
1868 C  CD1 . LEU A   125 ? 0.2151 0.8094 0.1357 0.1551  -0.0515 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CD1 
1869 C  CD2 . LEU A   125 ? 0.2539 0.5709 0.1421 -0.0117 0.0100  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A   CD2 
1881 N  N   . PHE A   126 ? 0.1566 0.2840 0.1708 0.0071  -0.0503 0.0259  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   N   
1882 C  CA  . PHE A   126 ? 0.1748 0.2601 0.1797 0.0173  -0.0317 0.0350  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CA  
1883 C  C   . PHE A   126 ? 0.2000 0.2542 0.1363 0.0074  -0.0295 0.0248  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   C   
1884 O  O   . PHE A   126 ? 0.2310 0.3017 0.2202 -0.0148 -0.0428 0.0951  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   O   
1885 C  CB  . PHE A   126 ? 0.2006 0.1942 0.1806 -0.0072 -0.0262 0.0219  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CB  
1886 C  CG  . PHE A   126 ? 0.2017 0.1992 0.2019 -0.0255 -0.0135 0.0084  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CG  
1887 C  CD1 . PHE A   126 ? 0.2194 0.2806 0.1810 -0.0015 -0.0470 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CD1 
1888 C  CD2 . PHE A   126 ? 0.2637 0.2486 0.2109 0.0312  -0.0629 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CD2 
1889 C  CE1 . PHE A   126 ? 0.2308 0.2689 0.2043 -0.0056 -0.0664 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CE1 
1890 C  CE2 . PHE A   126 ? 0.2842 0.2912 0.2552 0.0313  -0.0518 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CE2 
1891 C  CZ  . PHE A   126 ? 0.2709 0.2703 0.1941 -0.0169 -0.0286 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A   CZ  
1901 N  N   . ALA A   127 ? 0.2072 0.2361 0.2126 0.0208  -0.0639 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   N   
1902 C  CA  . ALA A   127 ? 0.2312 0.2214 0.1877 0.0045  -0.0719 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   CA  
1903 C  C   . ALA A   127 ? 0.2267 0.2509 0.2229 0.0551  -0.0634 0.0406  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   C   
1904 O  O   . ALA A   127 ? 0.2514 0.2787 0.2085 0.0327  -0.0161 0.0271  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   O   
1905 C  CB  . ALA A   127 ? 0.2460 0.3163 0.2089 -0.0372 -0.0788 0.0402  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A   CB  
1911 N  N   . PRO A   128 ? 0.2333 0.3013 0.2783 0.0174  -0.0129 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   N   
1912 C  CA  . PRO A   128 ? 0.2656 0.3682 0.1916 0.0050  0.0031  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CA  
1913 C  C   . PRO A   128 ? 0.2368 0.4341 0.2183 0.0975  0.0121  0.0194  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   C   
1914 O  O   . PRO A   128 ? 0.2922 0.4982 0.2381 0.0632  -0.0053 0.0631  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   O   
1915 C  CB  . PRO A   128 ? 0.3499 0.3359 0.3247 0.0396  0.0438  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CB  
1916 C  CG  . PRO A   128 ? 0.3009 0.3091 0.4584 0.0437  0.0357  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CG  
1917 C  CD  . PRO A   128 ? 0.2584 0.2654 0.4024 0.0277  -0.0163 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A   CD  
1925 N  N   . LEU A   129 ? 0.2534 0.4218 0.1818 0.0399  -0.0131 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   N   
1926 C  CA  . LEU A   129 ? 0.2668 0.4971 0.2705 0.0782  -0.0599 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CA  
1927 C  C   . LEU A   129 ? 0.3736 0.5453 0.3646 0.1458  -0.1014 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   C   
1928 O  O   . LEU A   129 ? 0.4910 0.5106 0.3772 0.1802  -0.0999 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   O   
1929 C  CB  . LEU A   129 ? 0.2467 0.5515 0.3909 0.0131  -0.0370 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CB  
1930 C  CG  . LEU A   129 ? 0.2688 0.4968 0.5074 0.0791  -0.0595 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CG  
1931 C  CD1 . LEU A   129 ? 0.2497 0.4661 0.5630 0.1576  -0.0624 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CD1 
1932 C  CD2 . LEU A   129 ? 0.3276 0.5625 0.5606 0.1173  -0.0863 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A   CD2 
1944 N  N   . PRO A   130 ? 0.6552 0.5781 0.5127 0.2347  -0.3065 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   N   
1945 C  CA  . PRO A   130 ? 0.6877 0.6363 0.5620 0.2900  -0.2847 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CA  
1946 C  C   . PRO A   130 ? 0.6523 0.7943 0.6493 0.2935  -0.2478 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   C   
1947 O  O   . PRO A   130 ? 0.5657 1.1191 0.7372 0.3057  -0.2832 -0.3406 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   O   
1948 C  CB  . PRO A   130 ? 0.7929 0.6686 0.6306 0.3465  -0.3710 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CB  
1949 C  CG  . PRO A   130 ? 0.8571 0.6760 0.6177 0.3525  -0.4599 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CG  
1950 C  CD  . PRO A   130 ? 0.8817 0.5500 0.5383 0.3252  -0.4923 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A   CD  
1958 N  N   . ALA A-2 3   ? 0.3444 0.7729 0.2301 0.1826  -0.0669 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 N   
1959 C  CA  . ALA A-2 3   ? 0.3527 0.3631 0.2274 0.0527  -0.0488 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 CA  
1960 C  C   . ALA A-2 3   ? 0.3901 0.4484 0.2166 0.1363  -0.0443 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 C   
1961 O  O   . ALA A-2 3   ? 0.3880 0.4547 0.2487 0.1362  -0.0455 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 O   
1962 C  CB  . ALA A-2 3   ? 0.7188 0.3575 0.2687 -0.0233 -0.0890 0.0330  ? ? ? ? ? ? 3    ALA A-2 CB  
1968 N  N   . ARG A-2 4   ? 0.4218 0.4267 0.2177 0.1214  -0.0435 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 N   
1969 C  CA  . ARG A-2 4   ? 0.3988 0.3130 0.2267 0.0471  -0.0436 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CA  
1970 C  C   . ARG A-2 4   ? 0.2703 0.3408 0.2593 0.0409  -0.0470 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 C   
1971 O  O   . ARG A-2 4   ? 0.2736 0.3270 0.2192 0.0475  -0.0418 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 O   
1972 C  CB  . ARG A-2 4   ? 0.6878 0.3497 0.2856 -0.0657 -0.0574 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CB  
1973 C  CG  . ARG A-2 4   ? 0.7634 0.5524 0.3753 -0.1853 0.0280  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CG  
1974 C  CD  . ARG A-2 4   ? 1.0053 0.6210 0.4319 -0.3163 -0.0890 0.0520  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CD  
1975 N  NE  . ARG A-2 4   ? 1.1416 0.6727 0.4036 -0.4045 -0.0935 0.0630  ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 NE  
1976 C  CZ  . ARG A-2 4   ? 1.1881 0.7650 0.4388 -0.3550 -0.0978 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 CZ  
1977 N  NH1 . ARG A-2 4   ? 1.2480 0.9004 0.4400 -0.2600 -0.1988 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 NH1 
1978 N  NH2 . ARG A-2 4   ? 1.0082 0.7336 0.4264 -0.4506 -0.1389 -0.1776 ? ? ? ? ? ? 4    ARG A-2 NH2 
1992 N  N   . ILE A-2 5   ? 0.2588 0.3645 0.2692 0.0082  -0.0355 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 N   
1993 C  CA  . ILE A-2 5   ? 0.2566 0.2927 0.2082 -0.0018 -0.0591 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CA  
1994 C  C   . ILE A-2 5   ? 0.2366 0.2764 0.2445 0.0056  -0.0563 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 C   
1995 O  O   . ILE A-2 5   ? 0.2870 0.2520 0.2585 0.0142  -0.0538 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 O   
1996 C  CB  . ILE A-2 5   ? 0.2296 0.2983 0.2167 0.0094  -0.0385 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CB  
1997 C  CG1 . ILE A-2 5   ? 0.1807 0.4032 0.2707 0.0389  -0.0063 0.0294  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CG1 
1998 C  CG2 . ILE A-2 5   ? 0.2445 0.3071 0.2051 0.0058  -0.0738 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CG2 
1999 C  CD1 . ILE A-2 5   ? 0.1782 0.3775 0.3945 0.0448  -0.0192 0.0508  ? ? ? ? ? ? 5    ILE A-2 CD1 
2011 N  N   . SER A-2 6   ? 0.2874 0.3085 0.1730 0.0452  -0.0550 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 N   
2012 C  CA  . SER A-2 6   ? 0.2917 0.3112 0.1840 0.0103  -0.0444 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 CA  
2013 C  C   . SER A-2 6   ? 0.2566 0.2789 0.1767 -0.0424 -0.0450 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 C   
2014 O  O   . SER A-2 6   ? 0.2842 0.2667 0.1865 -0.0180 -0.0370 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 O   
2015 C  CB  . SER A-2 6   ? 0.3348 0.4754 0.2054 -0.0745 -0.0915 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 CB  
2016 O  OG  . SER A-2 6   ? 0.3360 0.5047 0.4968 -0.0994 -0.0290 0.1065  ? ? ? ? ? ? 6    SER A-2 OG  
2022 N  N   . LEU A-2 7   ? 0.2218 0.2794 0.1593 -0.0386 -0.0045 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 N   
2023 C  CA  . LEU A-2 7   ? 0.2100 0.2744 0.1326 -0.0030 -0.0495 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CA  
2024 C  C   . LEU A-2 7   ? 0.1631 0.2412 0.1273 0.0465  -0.0101 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 C   
2025 O  O   . LEU A-2 7   ? 0.1493 0.2911 0.1270 0.0169  -0.0039 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 O   
2026 C  CB  . LEU A-2 7   ? 0.2061 0.3036 0.2313 -0.0124 -0.0001 0.0003  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CB  
2027 C  CG  . LEU A-2 7   ? 0.2054 0.3205 0.1834 -0.0004 -0.0256 0.0098  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CG  
2028 C  CD1 . LEU A-2 7   ? 0.2151 0.4080 0.1110 -0.0435 -0.0333 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CD1 
2029 C  CD2 . LEU A-2 7   ? 0.1488 0.3333 0.2024 0.0622  -0.0321 0.0280  ? ? ? ? ? ? 7    LEU A-2 CD2 
2041 N  N   . PHE A-2 8   ? 0.1092 0.2704 0.1195 -0.0092 0.0214  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 N   
2042 C  CA  . PHE A-2 8   ? 0.0913 0.2513 0.1017 0.0069  0.0181  0.0284  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CA  
2043 C  C   . PHE A-2 8   ? 0.1054 0.2471 0.1146 0.0003  0.0257  0.0181  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 C   
2044 O  O   . PHE A-2 8   ? 0.1237 0.3024 0.1092 0.0205  0.0281  0.0371  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 O   
2045 C  CB  . PHE A-2 8   ? 0.1138 0.2344 0.0751 0.0148  -0.0030 0.0012  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CB  
2046 C  CG  . PHE A-2 8   ? 0.0914 0.2581 0.0930 0.0221  -0.0004 0.0085  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CG  
2047 C  CD1 . PHE A-2 8   ? 0.1360 0.3193 0.1415 0.0271  0.0438  0.0363  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CD1 
2048 C  CD2 . PHE A-2 8   ? 0.1589 0.2497 0.1260 0.0187  -0.0088 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CD2 
2049 C  CE1 . PHE A-2 8   ? 0.1615 0.3722 0.0888 0.0255  0.0278  0.0044  ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CE1 
2050 C  CE2 . PHE A-2 8   ? 0.1136 0.2791 0.1869 -0.0027 -0.0139 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CE2 
2051 C  CZ  . PHE A-2 8   ? 0.1062 0.3662 0.1168 0.0108  -0.0359 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 8    PHE A-2 CZ  
2061 N  N   . ALA A-2 9   ? 0.0937 0.2394 0.1400 -0.0064 0.0175  0.0102  ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 N   
2062 C  CA  . ALA A-2 9   ? 0.1605 0.2609 0.1186 0.0203  0.0238  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 CA  
2063 C  C   . ALA A-2 9   ? 0.1503 0.2662 0.1373 0.0176  0.0311  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 C   
2064 O  O   . ALA A-2 9   ? 0.2065 0.2368 0.1219 0.0183  0.0449  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 O   
2065 C  CB  . ALA A-2 9   ? 0.1698 0.3220 0.2202 0.0816  -0.0231 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 9    ALA A-2 CB  
2071 N  N   . VAL A-2 10  ? 0.1503 0.2424 0.1290 0.0060  0.0276  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 N   
2072 C  CA  . VAL A-2 10  ? 0.1256 0.2542 0.1890 0.0336  -0.0277 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CA  
2073 C  C   . VAL A-2 10  ? 0.1242 0.2155 0.1488 0.0326  -0.0236 0.0180  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 C   
2074 O  O   . VAL A-2 10  ? 0.1375 0.2406 0.1449 0.0116  -0.0233 0.0162  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 O   
2075 C  CB  . VAL A-2 10  ? 0.1363 0.2481 0.2161 0.0650  -0.0375 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CB  
2076 C  CG1 . VAL A-2 10  ? 0.1743 0.3928 0.2478 -0.0115 -0.0092 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CG1 
2077 C  CG2 . VAL A-2 10  ? 0.1545 0.3842 0.2311 0.1063  -0.0275 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 10   VAL A-2 CG2 
2087 N  N   . VAL A-2 11  ? 0.2201 0.2092 0.1404 0.0102  0.0181  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 N   
2088 C  CA  . VAL A-2 11  ? 0.2510 0.1731 0.1758 0.0146  0.0045  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CA  
2089 C  C   . VAL A-2 11  ? 0.1630 0.2051 0.1751 0.0018  0.0129  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 C   
2090 O  O   . VAL A-2 11  ? 0.1747 0.3099 0.2239 -0.0481 0.0243  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 O   
2091 C  CB  . VAL A-2 11  ? 0.2324 0.1978 0.1777 0.0028  0.0401  0.0089  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CB  
2092 C  CG1 . VAL A-2 11  ? 0.2952 0.2919 0.2611 0.1080  0.0319  0.0466  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CG1 
2093 C  CG2 . VAL A-2 11  ? 0.2906 0.2829 0.1673 -0.0992 0.0412  0.0178  ? ? ? ? ? ? 11   VAL A-2 CG2 
2103 N  N   . VAL A-2 12  ? 0.1387 0.2460 0.1737 -0.0111 -0.0069 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 N   
2104 C  CA  . VAL A-2 12  ? 0.1372 0.2283 0.1739 0.0337  0.0045  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CA  
2105 C  C   . VAL A-2 12  ? 0.1331 0.1995 0.2186 0.0167  0.0311  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 C   
2106 O  O   . VAL A-2 12  ? 0.1690 0.2666 0.1814 0.0829  -0.0047 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 O   
2107 C  CB  . VAL A-2 12  ? 0.1714 0.2160 0.1707 0.0357  -0.0308 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CB  
2108 C  CG1 . VAL A-2 12  ? 0.2123 0.2621 0.1687 0.0875  -0.0388 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CG1 
2109 C  CG2 . VAL A-2 12  ? 0.1792 0.2357 0.1790 0.0138  -0.0149 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 12   VAL A-2 CG2 
2119 N  N   . GLU A-2 13  ? 0.1780 0.1841 0.2483 0.0197  0.0278  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 N   
2120 C  CA  . GLU A-2 13  ? 0.2469 0.2514 0.2431 0.0668  0.0193  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CA  
2121 C  C   . GLU A-2 13  ? 0.2465 0.2587 0.2723 0.0750  0.0472  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 C   
2122 O  O   . GLU A-2 13  ? 0.2551 0.4142 0.4067 0.1142  0.0818  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 O   
2123 C  CB  . GLU A-2 13  ? 0.2612 0.2680 0.2815 0.0532  0.0647  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CB  
2124 C  CG  . GLU A-2 13  ? 0.3553 0.3398 0.3086 -0.0236 0.0290  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CG  
2125 C  CD  . GLU A-2 13  ? 0.4497 0.4672 0.3503 0.1422  0.0940  0.0189  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 CD  
2126 O  OE1 . GLU A-2 13  ? 0.4711 0.5667 0.4742 0.1980  -0.0409 -0.1961 ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 OE1 
2127 O  OE2 . GLU A-2 13  ? 0.6584 0.4630 0.4046 0.1125  0.1998  0.1354  ? ? ? ? ? ? 13   GLU A-2 OE2 
2134 N  N   . ASP A-2 14  ? 0.2881 0.2699 0.2411 0.0679  0.0471  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 N   
2135 C  CA  . ASP A-2 14  ? 0.2840 0.3585 0.2197 0.0781  0.0420  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 CA  
2136 C  C   . ASP A-2 14  ? 0.1956 0.3583 0.1552 0.0576  0.0326  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 C   
2137 O  O   . ASP A-2 14  ? 0.1622 0.3816 0.1684 0.0460  0.0508  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 O   
2138 C  CB  . ASP A-2 14  ? 0.3140 0.3404 0.2346 0.0045  0.0188  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 CB  
2139 C  CG  . ASP A-2 14  ? 0.4505 0.3199 0.2174 0.0328  0.0556  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 CG  
2140 O  OD1 . ASP A-2 14  ? 0.6526 0.4269 0.3224 -0.0117 0.1062  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 OD1 
2141 O  OD2 . ASP A-2 14  ? 0.2690 0.3571 0.2127 0.0084  0.0612  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 14   ASP A-2 OD2 
2146 N  N   . MSE A-2 15  ? 0.1739 0.3695 0.1304 0.0678  0.0146  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 N   
2147 C  CA  . MSE A-2 15  ? 0.1299 0.3674 0.1507 0.0553  0.0399  0.0035  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CA  
2148 C  C   . MSE A-2 15  ? 0.1766 0.3150 0.1394 0.0385  0.0348  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 C   
2149 O  O   . MSE A-2 15  ? 0.1690 0.2517 0.1190 0.0128  -0.0021 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 O   
2150 C  CB  . MSE A-2 15  ? 0.1073 0.3799 0.1009 0.0555  0.0839  0.0038  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CB  
2151 C  CG  . MSE A-2 15  ? 0.1808 0.3788 0.1164 0.0653  0.0000  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CG  
2152 SE SE  . MSE A-2 15  ? 0.1455 0.3409 0.1396 0.0159  0.0115  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 SE  
2153 C  CE  . MSE A-2 15  ? 0.1302 0.3215 0.0726 -0.0474 -0.0727 0.0776  ? ? ? ? ? ? 15   MSE A-2 CE  
2163 N  N   . ALA A-2 16  ? 0.1527 0.3786 0.1414 0.0230  0.0414  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 N   
2164 C  CA  . ALA A-2 16  ? 0.1335 0.3771 0.1492 0.0214  0.0425  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CA  
2165 C  C   . ALA A-2 16  ? 0.1453 0.3912 0.1264 0.0081  0.0436  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 C   
2166 O  O   . ALA A-2 16  ? 0.1296 0.3984 0.1248 -0.0023 0.0263  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 O   
2167 C  CB  . ALA A-2 16  ? 0.1368 0.4732 0.1403 0.0352  0.0372  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A-2 CB  
2173 N  N   . LYS A-2 17  ? 0.1658 0.4022 0.1031 -0.0089 0.0120  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 N   
2174 C  CA  . LYS A-2 17  ? 0.1647 0.4203 0.1266 -0.0176 0.0143  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CA  
2175 C  C   . LYS A-2 17  ? 0.1674 0.4891 0.1357 0.0140  0.0168  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 C   
2176 O  O   . LYS A-2 17  ? 0.2084 0.4009 0.1866 0.0231  -0.0469 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 O   
2177 C  CB  . LYS A-2 17  ? 0.2455 0.4189 0.2848 -0.0428 -0.0636 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CB  
2178 C  CG  . LYS A-2 17  ? 0.3773 0.4909 0.5243 0.1327  -0.0213 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CG  
2179 C  CD  . LYS A-2 17  ? 0.6426 0.4795 0.7718 0.1580  -0.2239 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CD  
2180 C  CE  . LYS A-2 17  ? 0.8633 0.4595 0.9127 0.0736  -0.4403 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 CE  
2181 N  NZ  . LYS A-2 17  ? 0.9818 0.4643 1.0353 0.1230  -0.5120 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 17   LYS A-2 NZ  
2195 N  N   . SER A-2 18  ? 0.1350 0.4092 0.1448 0.0078  0.0157  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 N   
2196 C  CA  . SER A-2 18  ? 0.1152 0.3741 0.1442 -0.0023 0.0113  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 CA  
2197 C  C   . SER A-2 18  ? 0.1290 0.3833 0.1436 -0.0054 0.0023  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 C   
2198 O  O   . SER A-2 18  ? 0.1363 0.3637 0.1358 -0.0060 0.0536  0.0195  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 O   
2199 C  CB  . SER A-2 18  ? 0.2320 0.3937 0.1281 -0.0335 0.0137  0.0035  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 CB  
2200 O  OG  . SER A-2 18  ? 0.3003 0.3823 0.2340 -0.0034 -0.0489 0.0341  ? ? ? ? ? ? 18   SER A-2 OG  
2206 N  N   . MSE A-2 19  ? 0.1172 0.3579 0.1023 0.0182  0.0042  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 N   
2207 C  CA  . MSE A-2 19  ? 0.1030 0.3476 0.1309 0.0155  -0.0238 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CA  
2208 C  C   . MSE A-2 19  ? 0.1187 0.3482 0.1294 -0.0551 -0.0290 0.0269  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 C   
2209 O  O   . MSE A-2 19  ? 0.1822 0.3854 0.1060 -0.0059 -0.0438 0.0214  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 O   
2210 C  CB  . MSE A-2 19  ? 0.1173 0.3673 0.1597 -0.0057 -0.0437 0.0078  ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CB  
2211 C  CG  . MSE A-2 19  ? 0.1035 0.3188 0.1383 0.0120  -0.0131 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CG  
2212 SE SE  . MSE A-2 19  ? 0.2097 0.3746 0.1784 0.0204  -0.0166 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 SE  
2213 C  CE  . MSE A-2 19  ? 0.2196 0.3967 0.0810 0.1048  -0.0179 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 19   MSE A-2 CE  
2223 N  N   . GLU A-2 20  ? 0.1889 0.4151 0.1076 0.0089  -0.0329 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 N   
2224 C  CA  . GLU A-2 20  ? 0.1568 0.4578 0.0859 -0.0207 -0.0016 0.0100  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CA  
2225 C  C   . GLU A-2 20  ? 0.1711 0.4390 0.1121 0.0219  0.0060  0.0511  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 C   
2226 O  O   . GLU A-2 20  ? 0.2888 0.4859 0.1057 0.1013  0.0127  0.0524  ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 O   
2227 C  CB  . GLU A-2 20  ? 0.2538 0.5863 0.1258 0.0670  -0.0375 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CB  
2228 C  CG  . GLU A-2 20  ? 0.5031 0.6360 0.3408 0.0018  -0.2249 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CG  
2229 C  CD  . GLU A-2 20  ? 0.5200 0.6143 0.3311 -0.0517 -0.1328 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 CD  
2230 O  OE1 . GLU A-2 20  ? 0.5513 0.8301 0.3718 0.1634  0.0111  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 OE1 
2231 O  OE2 . GLU A-2 20  ? 0.6902 0.6606 0.2181 -0.1266 -0.0661 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A-2 OE2 
2238 N  N   . PHE A-2 21  ? 0.1421 0.4183 0.0958 0.0071  -0.0027 0.0262  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 N   
2239 C  CA  . PHE A-2 21  ? 0.1364 0.4144 0.1079 -0.0198 -0.0120 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CA  
2240 C  C   . PHE A-2 21  ? 0.1192 0.4139 0.1096 -0.0201 -0.0055 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 C   
2241 O  O   . PHE A-2 21  ? 0.1658 0.3970 0.1404 -0.0067 -0.0577 0.0095  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 O   
2242 C  CB  . PHE A-2 21  ? 0.1279 0.4172 0.1074 0.0237  0.0273  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CB  
2243 C  CG  . PHE A-2 21  ? 0.1080 0.4305 0.1209 -0.0015 0.0119  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CG  
2244 C  CD1 . PHE A-2 21  ? 0.1554 0.4430 0.0989 -0.0492 -0.0024 0.0155  ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CD1 
2245 C  CD2 . PHE A-2 21  ? 0.0904 0.3180 0.1481 0.0309  0.0133  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CD2 
2246 C  CE1 . PHE A-2 21  ? 0.1348 0.4436 0.1554 -0.0527 -0.0159 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CE1 
2247 C  CE2 . PHE A-2 21  ? 0.0742 0.3451 0.1567 0.0217  -0.0053 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CE2 
2248 C  CZ  . PHE A-2 21  ? 0.1248 0.4071 0.1882 -0.0555 0.0012  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 21   PHE A-2 CZ  
2258 N  N   . TYR A-2 22  ? 0.1211 0.3847 0.0837 0.0024  -0.0096 0.0150  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 N   
2259 C  CA  . TYR A-2 22  ? 0.1308 0.3780 0.0885 -0.0127 0.0007  0.0166  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CA  
2260 C  C   . TYR A-2 22  ? 0.1496 0.3863 0.1059 0.0041  -0.0096 0.0324  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 C   
2261 O  O   . TYR A-2 22  ? 0.1951 0.3825 0.1601 0.0180  -0.0368 0.0035  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 O   
2262 C  CB  . TYR A-2 22  ? 0.1274 0.2881 0.1363 -0.0102 -0.0381 0.0193  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CB  
2263 C  CG  . TYR A-2 22  ? 0.1775 0.2834 0.0951 0.0315  0.0134  0.0020  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CG  
2264 C  CD1 . TYR A-2 22  ? 0.1413 0.3033 0.1789 0.0228  0.0116  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CD1 
2265 C  CD2 . TYR A-2 22  ? 0.1147 0.2785 0.1260 0.0111  -0.0264 0.0068  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CD2 
2266 C  CE1 . TYR A-2 22  ? 0.0841 0.3006 0.1643 0.0016  -0.0147 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CE1 
2267 C  CE2 . TYR A-2 22  ? 0.1148 0.2789 0.1544 0.0182  -0.0154 0.0130  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CE2 
2268 C  CZ  . TYR A-2 22  ? 0.1537 0.3300 0.0754 0.0353  -0.0121 0.0003  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 CZ  
2269 O  OH  . TYR A-2 22  ? 0.1527 0.3582 0.1603 0.0262  0.0065  0.0362  ? ? ? ? ? ? 22   TYR A-2 OH  
2279 N  N   . ARG A-2 23  ? 0.2105 0.4647 0.1411 -0.0184 0.0425  0.0569  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 N   
2280 C  CA  . ARG A-2 23  ? 0.2813 0.5037 0.1523 0.0045  0.0471  0.0864  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CA  
2281 C  C   . ARG A-2 23  ? 0.2930 0.4702 0.2203 -0.0005 0.0178  0.1081  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 C   
2282 O  O   . ARG A-2 23  ? 0.3112 0.4507 0.2167 -0.0065 0.0126  0.0809  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 O   
2283 C  CB  . ARG A-2 23  ? 0.3304 0.5402 0.1274 0.0811  0.0574  0.1482  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CB  
2284 C  CG  . ARG A-2 23  ? 0.4664 0.5926 0.2507 0.0353  0.1418  0.1959  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CG  
2285 C  CD  . ARG A-2 23  ? 0.4494 0.5448 0.3577 0.0307  0.1543  0.1851  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CD  
2286 N  NE  . ARG A-2 23  ? 0.4708 0.5453 0.3460 0.0322  0.1169  0.1080  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NE  
2287 C  CZ  . ARG A-2 23  ? 0.4913 0.5464 0.3355 0.0361  0.0379  0.0919  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 CZ  
2288 N  NH1 . ARG A-2 23  ? 0.4074 0.4763 0.5886 -0.1019 0.0107  0.1612  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NH1 
2289 N  NH2 . ARG A-2 23  ? 0.3820 0.6554 0.1940 0.0401  0.1596  0.0907  ? ? ? ? ? ? 23   ARG A-2 NH2 
2303 N  N   . LYS A-2 24  ? 0.2269 0.4513 0.1785 0.0611  0.0658  0.0568  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 N   
2304 C  CA  . LYS A-2 24  ? 0.2573 0.5414 0.1851 0.0024  0.0350  0.0957  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CA  
2305 C  C   . LYS A-2 24  ? 0.2077 0.6492 0.1972 0.0752  0.0057  0.1400  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 C   
2306 O  O   . LYS A-2 24  ? 0.3357 0.4963 0.2482 0.1014  -0.1404 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 O   
2307 C  CB  . LYS A-2 24  ? 0.3142 0.5475 0.2885 -0.0612 0.0195  0.1145  ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CB  
2308 C  CG  . LYS A-2 24  ? 0.3396 0.5527 0.4112 -0.0958 -0.0047 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CG  
2309 C  CD  . LYS A-2 24  ? 0.4475 0.6888 0.3834 -0.1121 -0.0532 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CD  
2310 C  CE  . LYS A-2 24  ? 0.5081 0.6876 0.3938 -0.1199 -0.0261 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 CE  
2311 N  NZ  . LYS A-2 24  ? 0.5307 0.6876 0.4713 -0.1163 -0.0521 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 24   LYS A-2 NZ  
2325 N  N   . MSE A-2 25  ? 0.2549 0.4935 0.1743 0.0941  -0.0108 0.0428  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 N   
2326 C  CA  . MSE A-2 25  ? 0.1445 0.3930 0.1934 0.0249  -0.0517 0.0184  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CA  
2327 C  C   . MSE A-2 25  ? 0.1823 0.3840 0.2490 0.0337  -0.0807 0.0585  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 C   
2328 O  O   . MSE A-2 25  ? 0.2514 0.3473 0.3219 0.0356  -0.0170 0.0659  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 O   
2329 C  CB  . MSE A-2 25  ? 0.1163 0.3215 0.1690 0.0036  -0.0457 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CB  
2330 C  CG  . MSE A-2 25  ? 0.1100 0.3935 0.2756 -0.1175 -0.1469 0.0224  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CG  
2331 SE SE  . MSE A-2 25  ? 0.2332 0.4817 0.1740 0.0063  -0.0367 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 SE  
2332 C  CE  . MSE A-2 25  ? 0.1957 0.3463 0.2201 -0.0008 -0.0450 0.0949  ? ? ? ? ? ? 25   MSE A-2 CE  
2342 N  N   . GLY A-2 26  ? 0.1977 0.3804 0.2734 0.0287  -0.0757 0.0732  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 N   
2343 C  CA  . GLY A-2 26  ? 0.2083 0.3727 0.3498 0.0375  -0.1088 0.1010  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 CA  
2344 C  C   . GLY A-2 26  ? 0.2186 0.3568 0.2695 -0.0181 -0.0595 0.1231  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 C   
2345 O  O   . GLY A-2 26  ? 0.2225 0.3669 0.4400 -0.0892 -0.0861 0.1790  ? ? ? ? ? ? 26   GLY A-2 O   
2349 N  N   . VAL A-2 27  ? 0.2508 0.3654 0.2496 0.0128  -0.0922 0.0800  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 N   
2350 C  CA  . VAL A-2 27  ? 0.2215 0.3507 0.3179 0.0242  -0.1001 0.0553  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CA  
2351 C  C   . VAL A-2 27  ? 0.2638 0.3891 0.3533 -0.0099 -0.0824 0.0862  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 C   
2352 O  O   . VAL A-2 27  ? 0.2517 0.4483 0.2785 -0.0018 -0.0942 0.1223  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 O   
2353 C  CB  . VAL A-2 27  ? 0.1319 0.3306 0.2453 0.0570  -0.0623 0.0146  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CB  
2354 C  CG1 . VAL A-2 27  ? 0.2165 0.3118 0.3780 -0.0105 -0.1620 0.0382  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CG1 
2355 C  CG2 . VAL A-2 27  ? 0.1523 0.3552 0.2935 0.0125  -0.0585 0.0018  ? ? ? ? ? ? 27   VAL A-2 CG2 
2365 N  N   . GLU A-2 28  ? 0.2970 0.4042 0.4143 -0.0427 -0.1222 0.0959  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 N   
2366 C  CA  . GLU A-2 28  ? 0.2809 0.4234 0.5467 -0.0297 -0.0935 0.0865  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CA  
2367 C  C   . GLU A-2 28  ? 0.3011 0.4491 0.4458 -0.0116 -0.1011 0.0785  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 C   
2368 O  O   . GLU A-2 28  ? 0.3188 0.5207 0.4278 -0.0244 -0.0776 0.0676  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 O   
2369 C  CB  . GLU A-2 28  ? 0.3548 0.3859 0.7016 -0.0675 -0.0395 0.0822  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CB  
2370 C  CG  . GLU A-2 28  ? 0.5438 0.5473 0.7456 -0.2274 -0.0547 0.1909  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CG  
2371 C  CD  . GLU A-2 28  ? 0.7826 0.7697 0.7658 -0.1706 -0.0325 0.2771  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 CD  
2372 O  OE1 . GLU A-2 28  ? 1.1155 0.8673 0.8920 0.0007  -0.0983 0.3828  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 OE1 
2373 O  OE2 . GLU A-2 28  ? 0.7688 0.9974 0.7773 -0.2550 0.0899  0.2748  ? ? ? ? ? ? 28   GLU A-2 OE2 
2380 N  N   . ILE A-2 29  ? 0.3018 0.4518 0.3765 -0.0040 -0.0565 0.1601  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 N   
2381 C  CA  . ILE A-2 29  ? 0.3150 0.4124 0.3611 -0.0160 -0.0270 0.1828  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CA  
2382 C  C   . ILE A-2 29  ? 0.3025 0.4257 0.3938 0.0095  -0.0104 0.2070  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 C   
2383 O  O   . ILE A-2 29  ? 0.4134 0.5999 0.4363 -0.0846 -0.0063 0.2842  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 O   
2384 C  CB  . ILE A-2 29  ? 0.3225 0.4672 0.4282 0.0075  -0.0671 0.1060  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CB  
2385 C  CG1 . ILE A-2 29  ? 0.2881 0.4063 0.4610 0.0348  -0.0734 0.0385  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CG1 
2386 C  CG2 . ILE A-2 29  ? 0.2691 0.4214 0.2933 -0.0350 0.0523  0.1703  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CG2 
2387 C  CD1 . ILE A-2 29  ? 0.5023 0.3191 0.5094 -0.0213 0.0586  0.0329  ? ? ? ? ? ? 29   ILE A-2 CD1 
2399 N  N   . PRO A-2 30  ? 0.3931 0.4417 0.4041 -0.1234 -0.0493 0.1201  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 N   
2400 C  CA  . PRO A-2 30  ? 0.3856 0.4959 0.4629 -0.1221 -0.0399 0.1320  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CA  
2401 C  C   . PRO A-2 30  ? 0.4589 0.5320 0.4512 -0.1290 0.0123  0.1673  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 C   
2402 O  O   . PRO A-2 30  ? 0.5207 0.5692 0.4199 -0.1801 0.0970  0.1229  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 O   
2403 C  CB  . PRO A-2 30  ? 0.3733 0.4843 0.4606 -0.1059 -0.0448 0.1003  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CB  
2404 C  CG  . PRO A-2 30  ? 0.3421 0.4061 0.4414 -0.0822 -0.0706 0.1022  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CG  
2405 C  CD  . PRO A-2 30  ? 0.3591 0.3248 0.3760 -0.0680 -0.0659 0.0787  ? ? ? ? ? ? 30   PRO A-2 CD  
2413 N  N   . ALA A-2 31  ? 0.5379 0.5491 0.4685 -0.1605 0.0126  0.1973  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 N   
2414 C  CA  . ALA A-2 31  ? 0.5767 0.6060 0.4866 -0.1522 0.0728  0.2416  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 CA  
2415 C  C   . ALA A-2 31  ? 0.4652 0.6935 0.4769 -0.1208 0.1553  0.2966  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 C   
2416 O  O   . ALA A-2 31  ? 0.5881 0.7548 0.4976 -0.0591 0.1025  0.2686  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 O   
2417 C  CB  . ALA A-2 31  ? 0.6285 0.5846 0.5170 -0.2081 0.0826  0.1509  ? ? ? ? ? ? 31   ALA A-2 CB  
2423 N  N   . GLU A-2 32  ? 0.4908 0.6648 0.5052 -0.0778 0.0766  0.2920  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 N   
2424 C  CA  . GLU A-2 32  ? 0.4801 0.6797 0.5567 -0.0856 0.0220  0.2786  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CA  
2425 C  C   . GLU A-2 32  ? 0.4544 0.6086 0.3505 -0.0703 -0.0455 0.1543  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 C   
2426 O  O   . GLU A-2 32  ? 0.4438 0.5446 0.3655 -0.0706 -0.0385 0.0968  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 O   
2427 C  CB  . GLU A-2 32  ? 0.4939 0.6873 0.7517 -0.1008 0.0190  0.2423  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CB  
2428 C  CG  . GLU A-2 32  ? 0.6035 0.7432 0.9129 -0.1912 0.0203  0.3234  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CG  
2429 C  CD  . GLU A-2 32  ? 0.6626 0.7977 1.0420 -0.2764 -0.0390 0.3549  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 CD  
2430 O  OE1 . GLU A-2 32  ? 0.6121 0.8926 1.1135 -0.2620 -0.1204 0.2626  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 OE1 
2431 O  OE2 . GLU A-2 32  ? 0.8566 0.8380 1.1273 -0.3630 -0.0355 0.4296  ? ? ? ? ? ? 32   GLU A-2 OE2 
2438 N  N   . ALA A-2 33  ? 0.4009 0.5042 0.2765 -0.1121 -0.1210 0.1284  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 N   
2439 C  CA  . ALA A-2 33  ? 0.3882 0.4266 0.1563 -0.0249 -0.1266 0.0496  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 CA  
2440 C  C   . ALA A-2 33  ? 0.3632 0.4323 0.1664 -0.0584 -0.0712 0.0286  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 C   
2441 O  O   . ALA A-2 33  ? 0.2112 0.4021 0.1448 0.0032  -0.0482 0.0039  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 O   
2442 C  CB  . ALA A-2 33  ? 0.4143 0.4543 0.1822 0.0382  -0.1094 0.1337  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A-2 CB  
2448 N  N   . ASP A-2 34  ? 0.2850 0.4501 0.1513 -0.0119 0.0394  0.0407  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 N   
2449 C  CA  . ASP A-2 34  ? 0.2820 0.4556 0.1523 -0.0525 0.0398  0.0212  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 CA  
2450 C  C   . ASP A-2 34  ? 0.3209 0.3878 0.1520 -0.0499 0.0200  0.0346  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 C   
2451 O  O   . ASP A-2 34  ? 0.4714 0.3833 0.2166 -0.0399 0.0154  0.0232  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 O   
2452 C  CB  . ASP A-2 34  ? 0.3677 0.5043 0.1579 -0.1475 -0.0276 0.0043  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 CB  
2453 C  CG  . ASP A-2 34  ? 0.3392 0.5378 0.1922 -0.1724 -0.0156 0.0526  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 CG  
2454 O  OD1 . ASP A-2 34  ? 0.4123 0.6262 0.1438 -0.0563 -0.0228 0.0730  ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 OD1 
2455 O  OD2 . ASP A-2 34  ? 0.3885 0.5518 0.1972 0.0457  -0.0356 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A-2 OD2 
2460 N  N   . SER A-2 35  ? 0.2884 0.4405 0.1197 -0.0413 0.0343  0.0171  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 N   
2461 C  CA  . SER A-2 35  ? 0.3019 0.5071 0.1765 0.0251  0.0277  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CA  
2462 C  C   . SER A-2 35  ? 0.2146 0.4714 0.1721 0.0688  0.0343  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 C   
2463 O  O   . SER A-2 35  ? 0.1790 0.5071 0.2177 0.0639  0.0474  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 O   
2464 C  CB  . SER A-2 35  ? 0.2851 0.7616 0.2093 0.0502  0.0929  0.0129  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 CB  
2465 O  OG  . SER A-2 35  ? 0.4989 0.9254 0.1428 -0.0158 0.0420  0.0476  ? ? ? ? ? ? 35   SER A-2 OG  
2471 N  N   . ALA A-2 36  ? 0.1408 0.3711 0.1496 0.0039  0.0041  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 N   
2472 C  CA  . ALA A-2 36  ? 0.1855 0.3699 0.1449 -0.0004 0.0108  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CA  
2473 C  C   . ALA A-2 36  ? 0.1619 0.3619 0.1639 0.0042  -0.0222 0.0103  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 C   
2474 O  O   . ALA A-2 36  ? 0.1253 0.3565 0.1519 0.0255  0.0188  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 O   
2475 C  CB  . ALA A-2 36  ? 0.2191 0.3508 0.1269 -0.0083 0.0290  0.0015  ? ? ? ? ? ? 36   ALA A-2 CB  
2481 N  N   . PRO A-2 37  ? 0.1588 0.4022 0.1415 0.0001  -0.0038 0.0028  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 N   
2482 C  CA  . PRO A-2 37  ? 0.1348 0.3024 0.1721 0.0642  -0.0028 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CA  
2483 C  C   . PRO A-2 37  ? 0.1265 0.2455 0.1757 0.0173  0.0041  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 C   
2484 O  O   . PRO A-2 37  ? 0.2169 0.2484 0.1202 0.0382  0.0245  0.0226  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 O   
2485 C  CB  . PRO A-2 37  ? 0.1400 0.3658 0.1837 0.0486  -0.0125 0.0012  ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CB  
2486 C  CG  . PRO A-2 37  ? 0.1497 0.3565 0.1652 0.0533  -0.0208 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CG  
2487 C  CD  . PRO A-2 37  ? 0.1810 0.3254 0.1578 0.0164  -0.0229 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 37   PRO A-2 CD  
2495 N  N   . HIS A-2 38  ? 0.1302 0.2471 0.1293 0.0222  -0.0018 0.0020  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 N   
2496 C  CA  . HIS A-2 38  ? 0.1303 0.2528 0.1425 0.0293  -0.0120 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CA  
2497 C  C   . HIS A-2 38  ? 0.0816 0.2503 0.1421 0.0057  0.0327  0.0111  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 C   
2498 O  O   . HIS A-2 38  ? 0.1201 0.3282 0.1609 -0.0468 0.0275  0.0228  ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 O   
2499 C  CB  . HIS A-2 38  ? 0.1793 0.2481 0.1284 -0.0232 0.0016  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CB  
2500 C  CG  . HIS A-2 38  ? 0.1704 0.2879 0.1522 -0.0242 -0.0049 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CG  
2501 N  ND1 . HIS A-2 38  ? 0.1145 0.3073 0.1304 -0.0037 -0.0406 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 ND1 
2502 C  CD2 . HIS A-2 38  ? 0.1501 0.2939 0.1427 -0.0162 -0.0037 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CD2 
2503 C  CE1 . HIS A-2 38  ? 0.1237 0.3021 0.1419 -0.0403 -0.0313 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 CE1 
2504 N  NE2 . HIS A-2 38  ? 0.1539 0.3103 0.0785 -0.0303 -0.0186 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 38   HIS A-2 NE2 
2512 N  N   . THR A-2 39  ? 0.0879 0.2378 0.1429 0.0255  0.0334  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 N   
2513 C  CA  . THR A-2 39  ? 0.1020 0.2253 0.1906 0.0129  0.0133  0.0006  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 CA  
2514 C  C   . THR A-2 39  ? 0.1123 0.2151 0.1551 0.0188  0.0025  0.0036  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 C   
2515 O  O   . THR A-2 39  ? 0.1291 0.2192 0.1505 0.0157  0.0127  0.0069  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 O   
2516 C  CB  . THR A-2 39  ? 0.1943 0.2513 0.1494 0.0514  0.0153  0.0009  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 CB  
2517 O  OG1 . THR A-2 39  ? 0.1398 0.3518 0.1613 0.0312  0.0174  0.0189  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 OG1 
2518 C  CG2 . THR A-2 39  ? 0.1948 0.3152 0.2128 0.0426  0.0060  0.0680  ? ? ? ? ? ? 39   THR A-2 CG2 
2526 N  N   . GLU A-2 40  ? 0.1667 0.2176 0.1622 0.0354  0.0331  0.0264  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 N   
2527 C  CA  . GLU A-2 40  ? 0.1799 0.2382 0.1566 0.0548  0.0080  0.0046  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CA  
2528 C  C   . GLU A-2 40  ? 0.1400 0.2933 0.1328 0.0599  0.0635  0.0424  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 C   
2529 O  O   . GLU A-2 40  ? 0.1454 0.2898 0.2149 0.0291  0.0524  0.0683  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 O   
2530 C  CB  . GLU A-2 40  ? 0.2392 0.3010 0.1878 0.0611  -0.0173 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CB  
2531 C  CG  . GLU A-2 40  ? 0.1579 0.3493 0.1549 -0.0381 0.0097  0.0355  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CG  
2532 C  CD  . GLU A-2 40  ? 0.1731 0.2951 0.2039 0.0695  -0.0119 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 CD  
2533 O  OE1 . GLU A-2 40  ? 0.3303 0.2623 0.3438 0.0336  -0.0287 0.0110  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 OE1 
2534 O  OE2 . GLU A-2 40  ? 0.2519 0.2825 0.1900 0.0277  -0.0506 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A-2 OE2 
2541 N  N   . ALA A-2 41  ? 0.1337 0.2734 0.1525 0.0101  0.0179  0.0431  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 N   
2542 C  CA  . ALA A-2 41  ? 0.1287 0.2949 0.1577 0.0300  0.0163  0.0324  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 CA  
2543 C  C   . ALA A-2 41  ? 0.1805 0.2783 0.1628 0.0249  -0.0070 0.0116  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 C   
2544 O  O   . ALA A-2 41  ? 0.2790 0.2757 0.1619 0.0659  0.0224  0.0102  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 O   
2545 C  CB  . ALA A-2 41  ? 0.1724 0.2825 0.1466 0.0394  -0.0089 0.0200  ? ? ? ? ? ? 41   ALA A-2 CB  
2551 N  N   . VAL A-2 42  ? 0.1462 0.2733 0.1951 0.0043  0.0384  0.0276  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 N   
2552 C  CA  . VAL A-2 42  ? 0.1519 0.2712 0.2067 0.0104  0.0165  0.0183  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CA  
2553 C  C   . VAL A-2 42  ? 0.1649 0.3039 0.2134 0.0487  0.0063  0.0391  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 C   
2554 O  O   . VAL A-2 42  ? 0.2106 0.4041 0.2334 0.0145  -0.0165 0.1005  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 O   
2555 C  CB  . VAL A-2 42  ? 0.2241 0.2788 0.2893 -0.0191 0.0360  0.0080  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CB  
2556 C  CG1 . VAL A-2 42  ? 0.2259 0.2886 0.3330 -0.0266 0.0490  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CG1 
2557 C  CG2 . VAL A-2 42  ? 0.2356 0.2117 0.4452 -0.0438 -0.0356 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 42   VAL A-2 CG2 
2567 N  N   . LEU A-2 43  ? 0.1327 0.2762 0.2258 0.0033  -0.0012 0.0273  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 N   
2568 C  CA  . LEU A-2 43  ? 0.1282 0.2842 0.2524 -0.0133 -0.0034 0.0130  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CA  
2569 C  C   . LEU A-2 43  ? 0.1455 0.2901 0.2746 -0.0051 0.0494  0.0172  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 C   
2570 O  O   . LEU A-2 43  ? 0.1887 0.2493 0.3019 -0.0042 0.0336  0.0043  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 O   
2571 C  CB  . LEU A-2 43  ? 0.1858 0.3300 0.4647 -0.1174 -0.0326 0.0665  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CB  
2572 C  CG  . LEU A-2 43  ? 0.3358 0.3304 0.5943 -0.1038 0.0140  0.0121  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CG  
2573 C  CD1 . LEU A-2 43  ? 0.2477 0.2871 0.8001 0.0264  0.0826  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CD1 
2574 C  CD2 . LEU A-2 43  ? 0.2118 0.2739 0.7008 0.0555  -0.0878 0.0015  ? ? ? ? ? ? 43   LEU A-2 CD2 
2586 N  N   . ASP A-2 44  ? 0.2327 0.3491 0.4213 0.0820  -0.0554 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 N   
2587 C  CA  . ASP A-2 44  ? 0.2688 0.3595 0.4640 0.1065  -0.0500 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 CA  
2588 C  C   . ASP A-2 44  ? 0.2657 0.3309 0.4458 0.0996  -0.0139 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 C   
2589 O  O   . ASP A-2 44  ? 0.3767 0.3692 0.3597 -0.0698 0.1244  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 44   ASP A-2 O   
2592 N  N   . GLY A-2 45  ? 0.2149 0.3138 0.3548 0.0585  0.0752  0.0148  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 N   
2593 C  CA  . GLY A-2 45  ? 0.2711 0.2952 0.3738 0.0257  0.0301  0.0371  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 CA  
2594 C  C   . GLY A-2 45  ? 0.2069 0.2300 0.3754 -0.0530 0.0450  0.0262  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 C   
2595 O  O   . GLY A-2 45  ? 0.2468 0.3369 0.4718 -0.0159 -0.0289 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 45   GLY A-2 O   
2599 N  N   . GLY A-2 46  ? 0.2350 0.2517 0.3863 -0.0179 0.0138  0.0016  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 N   
2600 C  CA  . GLY A-2 46  ? 0.2151 0.2475 0.4015 -0.0390 0.0363  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 CA  
2601 C  C   . GLY A-2 46  ? 0.2034 0.2642 0.3003 -0.0171 0.0113  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 C   
2602 O  O   . GLY A-2 46  ? 0.2155 0.3645 0.2515 0.0272  0.0286  0.0015  ? ? ? ? ? ? 46   GLY A-2 O   
2606 N  N   . ILE A-2 47  ? 0.2146 0.2155 0.2348 0.0313  0.0639  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 N   
2607 C  CA  . ILE A-2 47  ? 0.2311 0.2132 0.2233 0.0386  0.0509  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CA  
2608 C  C   . ILE A-2 47  ? 0.2225 0.2160 0.2086 0.0378  0.0444  0.0006  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 C   
2609 O  O   . ILE A-2 47  ? 0.1807 0.2433 0.2147 0.0112  0.0243  0.0047  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 O   
2610 C  CB  . ILE A-2 47  ? 0.2740 0.2036 0.2751 -0.0155 0.0999  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CB  
2611 C  CG1 . ILE A-2 47  ? 0.3696 0.3141 0.3081 -0.0116 0.1605  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CG1 
2612 C  CG2 . ILE A-2 47  ? 0.3891 0.1847 0.3078 0.0111  0.1829  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CG2 
2613 C  CD1 . ILE A-2 47  ? 0.7229 0.5694 0.2372 -0.2458 0.0791  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 47   ILE A-2 CD1 
2625 N  N   . ARG A-2 48  ? 0.2300 0.2421 0.1971 0.0568  0.0320  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 N   
2626 C  CA  . ARG A-2 48  ? 0.1717 0.2118 0.1501 0.0274  0.0200  0.0166  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CA  
2627 C  C   . ARG A-2 48  ? 0.1408 0.2355 0.1465 0.0146  0.0118  0.0029  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 C   
2628 O  O   . ARG A-2 48  ? 0.1859 0.2083 0.1399 0.0060  0.0046  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 O   
2629 C  CB  . ARG A-2 48  ? 0.1493 0.2639 0.2928 -0.0041 0.0147  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CB  
2630 C  CG  . ARG A-2 48  ? 0.2703 0.3313 0.5476 -0.1009 -0.0268 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CG  
2631 C  CD  . ARG A-2 48  ? 0.3350 0.4098 0.6598 -0.1684 0.0296  0.0514  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CD  
2632 N  NE  . ARG A-2 48  ? 0.2991 0.4149 0.7633 -0.1677 -0.0658 0.0897  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 NE  
2633 C  CZ  . ARG A-2 48  ? 0.3803 0.3759 0.7557 -0.1987 -0.0146 0.0753  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 CZ  
2634 N  NH1 . ARG A-2 48  ? 0.3955 0.5206 0.6718 -0.1871 -0.0744 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 NH1 
2635 N  NH2 . ARG A-2 48  ? 0.3167 0.3502 0.9799 -0.1418 -0.1539 0.2452  ? ? ? ? ? ? 48   ARG A-2 NH2 
2649 N  N   . LEU A-2 49  ? 0.1429 0.2340 0.1517 0.0222  0.0461  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 N   
2650 C  CA  . LEU A-2 49  ? 0.1229 0.2261 0.1489 0.0363  0.0044  0.0066  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CA  
2651 C  C   . LEU A-2 49  ? 0.0980 0.1855 0.1449 0.0012  0.0020  0.0125  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 C   
2652 O  O   . LEU A-2 49  ? 0.1576 0.2231 0.0945 0.0236  0.0079  0.0158  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 O   
2653 C  CB  . LEU A-2 49  ? 0.1198 0.2351 0.1783 0.0294  -0.0118 0.0335  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CB  
2654 C  CG  . LEU A-2 49  ? 0.0940 0.2504 0.1956 -0.0010 0.0002  0.0241  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CG  
2655 C  CD1 . LEU A-2 49  ? 0.2709 0.2410 0.1389 -0.0443 0.0399  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CD1 
2656 C  CD2 . LEU A-2 49  ? 0.0851 0.2790 0.2553 0.0274  -0.0235 0.0040  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A-2 CD2 
2668 N  N   . ALA A-2 50  ? 0.1249 0.1980 0.1203 0.0262  0.0308  0.0153  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 N   
2669 C  CA  . ALA A-2 50  ? 0.1532 0.2262 0.0959 0.0563  0.0238  0.0045  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 CA  
2670 C  C   . ALA A-2 50  ? 0.1081 0.2179 0.0987 0.0553  0.0163  0.0233  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 C   
2671 O  O   . ALA A-2 50  ? 0.1375 0.2608 0.1171 0.0275  0.0400  0.0070  ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 O   
2672 C  CB  . ALA A-2 50  ? 0.1295 0.2712 0.1385 0.0565  0.0119  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 50   ALA A-2 CB  
2678 N  N   . TRP A-2 51  ? 0.1073 0.2134 0.0956 0.0129  0.0153  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 N   
2679 C  CA  . TRP A-2 51  ? 0.1279 0.1982 0.0832 0.0188  0.0250  0.0108  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CA  
2680 C  C   . TRP A-2 51  ? 0.1348 0.2099 0.1008 0.0263  0.0075  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 C   
2681 O  O   . TRP A-2 51  ? 0.1333 0.2321 0.1140 0.0165  -0.0220 0.0205  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 O   
2682 C  CB  . TRP A-2 51  ? 0.1084 0.1990 0.0865 0.0303  0.0294  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CB  
2683 C  CG  . TRP A-2 51  ? 0.1097 0.2014 0.1000 0.0291  0.0180  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CG  
2684 C  CD1 . TRP A-2 51  ? 0.1511 0.2089 0.1237 0.0050  -0.0300 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CD1 
2685 C  CD2 . TRP A-2 51  ? 0.1139 0.2094 0.1370 0.0159  -0.0025 0.0268  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CD2 
2686 N  NE1 . TRP A-2 51  ? 0.1254 0.2395 0.1318 0.0029  -0.0222 0.0002  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 NE1 
2687 C  CE2 . TRP A-2 51  ? 0.1255 0.2182 0.1628 0.0369  -0.0193 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CE2 
2688 C  CE3 . TRP A-2 51  ? 0.1504 0.2106 0.1115 0.0104  -0.0098 0.0183  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CE3 
2689 C  CZ2 . TRP A-2 51  ? 0.1385 0.2405 0.1314 0.0582  -0.0154 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CZ2 
2690 C  CZ3 . TRP A-2 51  ? 0.1945 0.1972 0.1812 0.0258  -0.0335 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CZ3 
2691 C  CH2 . TRP A-2 51  ? 0.1912 0.2442 0.1474 0.0358  -0.0324 0.0521  ? ? ? ? ? ? 51   TRP A-2 CH2 
2702 N  N   . ASP A-2 52  ? 0.1319 0.2269 0.0956 0.0197  -0.0121 0.0145  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 N   
2703 C  CA  . ASP A-2 52  ? 0.1264 0.2185 0.1411 0.0051  -0.0414 0.0114  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 CA  
2704 C  C   . ASP A-2 52  ? 0.1481 0.1922 0.1477 0.0084  -0.0083 0.0352  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 C   
2705 O  O   . ASP A-2 52  ? 0.1489 0.2300 0.1400 -0.0106 0.0091  0.0012  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 O   
2706 C  CB  . ASP A-2 52  ? 0.1438 0.2252 0.1490 0.0474  -0.0282 0.0198  ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 CB  
2707 C  CG  . ASP A-2 52  ? 0.1690 0.2870 0.1468 0.0440  -0.0505 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 CG  
2708 O  OD1 . ASP A-2 52  ? 0.2460 0.3543 0.2061 -0.0356 -0.0231 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 OD1 
2709 O  OD2 . ASP A-2 52  ? 0.2388 0.4071 0.2065 0.0354  0.0033  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 52   ASP A-2 OD2 
2714 N  N   . THR A-2 53  ? 0.1183 0.2349 0.1458 0.0003  -0.0373 0.0115  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 N   
2715 C  CA  . THR A-2 53  ? 0.2100 0.2515 0.1418 0.0437  -0.0162 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CA  
2716 C  C   . THR A-2 53  ? 0.2354 0.2250 0.1179 0.0599  0.0048  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 C   
2717 O  O   . THR A-2 53  ? 0.1803 0.2988 0.1282 0.0429  -0.0108 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 O   
2718 C  CB  . THR A-2 53  ? 0.2303 0.2187 0.2183 -0.0113 0.0373  0.0030  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CB  
2719 O  OG1 . THR A-2 53  ? 0.2237 0.3294 0.1870 0.0315  0.0404  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 OG1 
2720 C  CG2 . THR A-2 53  ? 0.2716 0.2825 0.2222 -0.0079 0.0343  0.0349  ? ? ? ? ? ? 53   THR A-2 CG2 
2728 N  N   . VAL A-2 54  ? 0.3508 0.2116 0.1735 0.0635  0.0024  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 N   
2729 C  CA  . VAL A-2 54  ? 0.2404 0.2420 0.1908 0.0384  0.0290  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CA  
2730 C  C   . VAL A-2 54  ? 0.2298 0.2914 0.2074 0.0101  0.0343  0.0225  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 C   
2731 O  O   . VAL A-2 54  ? 0.2476 0.3184 0.2018 0.0555  0.0235  0.0061  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 O   
2732 C  CB  . VAL A-2 54  ? 0.4248 0.2451 0.2771 -0.0450 -0.0804 0.0369  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CB  
2733 C  CG1 . VAL A-2 54  ? 0.3608 0.2528 0.3631 0.0169  0.1284  0.0990  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CG1 
2734 C  CG2 . VAL A-2 54  ? 0.4205 0.2644 0.2039 -0.0475 -0.0542 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 54   VAL A-2 CG2 
2744 N  N   . GLU A-2 55  ? 0.2556 0.3129 0.2776 -0.0270 0.0597  0.0507  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 N   
2745 C  CA  . GLU A-2 55  ? 0.2510 0.3216 0.3268 0.0905  0.1180  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CA  
2746 C  C   . GLU A-2 55  ? 0.1623 0.3462 0.2715 0.0882  0.0666  0.0381  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 C   
2747 O  O   . GLU A-2 55  ? 0.2156 0.4151 0.3305 0.0664  0.0360  0.1336  ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 O   
2748 C  CB  . GLU A-2 55  ? 0.3249 0.5414 0.3282 0.1339  0.1622  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CB  
2749 C  CG  . GLU A-2 55  ? 0.5342 0.6007 0.3507 0.2277  0.1073  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CG  
2750 C  CD  . GLU A-2 55  ? 0.7399 0.5184 0.5118 0.1582  -0.0892 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 CD  
2751 O  OE1 . GLU A-2 55  ? 0.5597 0.4756 0.3559 0.0841  0.0050  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 OE1 
2752 O  OE2 . GLU A-2 55  ? 0.9389 0.5266 0.5215 0.2464  -0.1303 -0.1899 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A-2 OE2 
2759 N  N   . THR A-2 56  ? 0.2040 0.3095 0.2325 0.0493  0.0318  0.0189  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 N   
2760 C  CA  . THR A-2 56  ? 0.1586 0.3249 0.2185 -0.0243 -0.0110 0.0283  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 CA  
2761 C  C   . THR A-2 56  ? 0.2022 0.2663 0.2061 -0.0135 -0.0064 0.0342  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 C   
2762 O  O   . THR A-2 56  ? 0.1803 0.3791 0.2329 0.0389  -0.0394 0.0816  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 O   
2763 C  CB  . THR A-2 56  ? 0.3476 0.2618 0.2305 -0.0362 0.0188  0.0488  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 CB  
2764 O  OG1 . THR A-2 56  ? 0.2434 0.3562 0.3346 0.0494  0.0672  0.0962  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 OG1 
2765 C  CG2 . THR A-2 56  ? 0.5110 0.2918 0.2095 -0.0229 -0.0565 0.0395  ? ? ? ? ? ? 56   THR A-2 CG2 
2773 N  N   . VAL A-2 57  ? 0.1680 0.2646 0.1905 0.0366  -0.0047 0.0698  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 N   
2774 C  CA  . VAL A-2 57  ? 0.2018 0.2080 0.1718 0.0182  -0.0035 0.0410  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CA  
2775 C  C   . VAL A-2 57  ? 0.1670 0.2421 0.1647 0.0365  0.0170  0.0450  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 C   
2776 O  O   . VAL A-2 57  ? 0.1748 0.2878 0.1742 0.0608  -0.0080 0.0346  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 O   
2777 C  CB  . VAL A-2 57  ? 0.1859 0.2180 0.1401 0.0385  0.0000  0.0386  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CB  
2778 C  CG1 . VAL A-2 57  ? 0.1726 0.4372 0.2102 0.0555  0.0412  0.1199  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CG1 
2779 C  CG2 . VAL A-2 57  ? 0.2802 0.2861 0.3158 0.1028  -0.0650 0.0627  ? ? ? ? ? ? 57   VAL A-2 CG2 
2789 N  N   . ARG A-2 58  ? 0.1991 0.2639 0.1725 0.0637  0.0219  0.0470  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 N   
2790 C  CA  . ARG A-2 58  ? 0.1696 0.2602 0.2691 0.0601  0.0005  0.0532  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CA  
2791 C  C   . ARG A-2 58  ? 0.1673 0.3048 0.2441 0.0491  0.0106  0.0535  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 C   
2792 O  O   . ARG A-2 58  ? 0.1960 0.3202 0.2007 0.0474  0.0036  0.0431  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 O   
2793 C  CB  . ARG A-2 58  ? 0.1228 0.2561 0.2875 0.0477  0.0269  0.0518  ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CB  
2794 C  CG  . ARG A-2 58  ? 0.1072 0.3287 0.3762 0.0557  0.0090  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CG  
2795 C  CD  . ARG A-2 58  ? 0.2584 0.2430 0.6218 0.0988  -0.1464 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CD  
2796 N  NE  . ARG A-2 58  ? 0.3359 0.3685 0.6976 0.0314  -0.2973 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 NE  
2797 C  CZ  . ARG A-2 58  ? 0.4181 0.4000 0.6855 0.0436  -0.2320 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 CZ  
2798 N  NH1 . ARG A-2 58  ? 0.5834 0.4247 0.7915 0.1554  -0.0920 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 NH1 
2799 N  NH2 . ARG A-2 58  ? 0.4282 0.4486 0.7279 0.0055  -0.2829 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 58   ARG A-2 NH2 
2813 N  N   . SER A-2 59  ? 0.1834 0.2848 0.3078 0.0467  -0.0405 0.0547  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 N   
2814 C  CA  . SER A-2 59  ? 0.1663 0.3010 0.2949 0.0526  -0.0113 0.0320  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CA  
2815 C  C   . SER A-2 59  ? 0.1817 0.3268 0.2887 0.0611  -0.0263 0.0419  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 C   
2816 O  O   . SER A-2 59  ? 0.1868 0.4268 0.3203 0.0743  -0.0452 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 O   
2817 C  CB  . SER A-2 59  ? 0.2626 0.3581 0.3146 -0.0257 -0.0020 0.0413  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 CB  
2818 O  OG  . SER A-2 59  ? 0.3168 0.3165 0.3324 -0.0348 -0.0105 0.0749  ? ? ? ? ? ? 59   SER A-2 OG  
2824 N  N   . TYR A-2 60  ? 0.1801 0.2555 0.2612 0.0376  -0.0266 0.0401  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 N   
2825 C  CA  . TYR A-2 60  ? 0.1653 0.3000 0.2580 0.0356  -0.0606 0.0215  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CA  
2826 C  C   . TYR A-2 60  ? 0.1408 0.2908 0.2310 0.0754  -0.0240 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 C   
2827 O  O   . TYR A-2 60  ? 0.2855 0.2690 0.2281 0.0108  -0.0577 0.0149  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 O   
2828 C  CB  . TYR A-2 60  ? 0.2101 0.3008 0.2295 0.0614  -0.0424 0.0352  ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CB  
2829 C  CG  . TYR A-2 60  ? 0.1907 0.2872 0.1634 0.0528  -0.0477 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CG  
2830 C  CD1 . TYR A-2 60  ? 0.1849 0.3333 0.2066 0.0053  -0.0409 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CD1 
2831 C  CD2 . TYR A-2 60  ? 0.2012 0.2890 0.1805 0.0335  -0.0494 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CD2 
2832 C  CE1 . TYR A-2 60  ? 0.1850 0.2856 0.2437 0.0323  -0.0325 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CE1 
2833 C  CE2 . TYR A-2 60  ? 0.2378 0.1915 0.2084 0.0856  -0.0397 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CE2 
2834 C  CZ  . TYR A-2 60  ? 0.2396 0.2137 0.2533 0.1352  -0.0251 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 CZ  
2835 O  OH  . TYR A-2 60  ? 0.2333 0.2963 0.3099 0.0854  -0.0874 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 60   TYR A-2 OH  
2845 N  N   . ASP A-2 61  ? 0.1519 0.3350 0.1854 0.0184  -0.0091 0.0444  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 N   
2846 C  CA  . ASP A-2 61  ? 0.1735 0.2464 0.1559 0.0469  0.0272  0.0215  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 CA  
2847 C  C   . ASP A-2 61  ? 0.1725 0.2801 0.1688 0.0594  0.0342  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 C   
2848 O  O   . ASP A-2 61  ? 0.1622 0.2785 0.1982 0.0270  0.0336  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 O   
2849 C  CB  . ASP A-2 61  ? 0.1431 0.2213 0.2067 0.0129  -0.0078 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 CB  
2850 C  CG  . ASP A-2 61  ? 0.1906 0.3260 0.2245 0.0276  0.0638  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 CG  
2851 O  OD1 . ASP A-2 61  ? 0.2629 0.2945 0.2781 0.0056  0.1020  0.0045  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 OD1 
2852 O  OD2 . ASP A-2 61  ? 0.1644 0.4048 0.3551 0.0165  0.0667  0.0209  ? ? ? ? ? ? 61   ASP A-2 OD2 
2857 N  N   . PRO A-2 62  ? 0.1746 0.2163 0.2395 0.0245  0.0249  0.0298  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 N   
2858 C  CA  . PRO A-2 62  ? 0.2206 0.1897 0.3247 0.0381  -0.0366 0.0230  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CA  
2859 C  C   . PRO A-2 62  ? 0.2082 0.2249 0.3174 0.0302  -0.0443 0.0201  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 C   
2860 O  O   . PRO A-2 62  ? 0.2310 0.2669 0.2851 -0.0162 -0.0233 0.0239  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 O   
2861 C  CB  . PRO A-2 62  ? 0.1973 0.2368 0.3386 0.0499  -0.0248 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CB  
2862 C  CG  . PRO A-2 62  ? 0.1841 0.2330 0.3024 0.0149  -0.0113 0.0364  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CG  
2863 C  CD  . PRO A-2 62  ? 0.1502 0.2628 0.2420 0.0559  0.0343  0.0099  ? ? ? ? ? ? 62   PRO A-2 CD  
2871 N  N   . GLU A-2 63  ? 0.2198 0.2176 0.3137 0.0293  -0.0397 0.0145  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 N   
2872 C  CA  . GLU A-2 63  ? 0.2865 0.3330 0.3718 -0.0383 -0.0388 0.1380  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CA  
2873 C  C   . GLU A-2 63  ? 0.1788 0.3293 0.4419 -0.0364 -0.0082 0.1619  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 C   
2874 O  O   . GLU A-2 63  ? 0.2635 0.3521 0.6945 -0.0939 -0.1058 0.2274  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 O   
2875 C  CB  . GLU A-2 63  ? 0.4112 0.3631 0.4078 -0.0201 0.0339  0.1609  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CB  
2876 C  CG  . GLU A-2 63  ? 0.5613 0.4143 0.3477 0.0588  0.0129  0.1747  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CG  
2877 C  CD  . GLU A-2 63  ? 0.5912 0.4463 0.3856 0.0014  0.0597  0.1338  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 CD  
2878 O  OE1 . GLU A-2 63  ? 0.5859 0.6326 0.4483 -0.1101 0.1005  0.0797  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 OE1 
2879 O  OE2 . GLU A-2 63  ? 0.4637 0.5798 0.4332 -0.0265 0.0235  0.0505  ? ? ? ? ? ? 63   GLU A-2 OE2 
2886 N  N   . TRP A-2 64  ? 0.1336 0.3350 0.4636 -0.0242 -0.0085 0.1747  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 N   
2887 C  CA  . TRP A-2 64  ? 0.1950 0.3760 0.4846 0.0299  -0.0455 0.1450  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CA  
2888 C  C   . TRP A-2 64  ? 0.2941 0.4466 0.5168 -0.0668 -0.0672 0.1214  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 C   
2889 O  O   . TRP A-2 64  ? 0.3461 0.2626 0.6331 -0.0186 -0.0941 0.0796  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 O   
2890 C  CB  . TRP A-2 64  ? 0.1476 0.3728 0.4183 0.0848  0.0101  0.1285  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CB  
2891 C  CG  . TRP A-2 64  ? 0.1229 0.4290 0.3616 0.0699  0.0299  0.1288  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CG  
2892 C  CD1 . TRP A-2 64  ? 0.1415 0.3842 0.3567 0.0760  -0.0057 0.1192  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CD1 
2893 C  CD2 . TRP A-2 64  ? 0.2118 0.3466 0.3995 0.0626  -0.0012 0.0914  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CD2 
2894 N  NE1 . TRP A-2 64  ? 0.1561 0.3616 0.3524 0.0564  -0.0111 0.1342  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 NE1 
2895 C  CE2 . TRP A-2 64  ? 0.1616 0.3811 0.3687 0.0179  -0.0043 0.1106  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CE2 
2896 C  CE3 . TRP A-2 64  ? 0.2995 0.3686 0.4101 0.0843  0.0195  0.0875  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CE3 
2897 C  CZ2 . TRP A-2 64  ? 0.2359 0.3449 0.3775 -0.0060 -0.0208 0.1021  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CZ2 
2898 C  CZ3 . TRP A-2 64  ? 0.3575 0.3765 0.3962 0.0655  0.0166  0.0944  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CZ3 
2899 C  CH2 . TRP A-2 64  ? 0.2950 0.4004 0.4043 0.0105  -0.0044 0.0678  ? ? ? ? ? ? 64   TRP A-2 CH2 
2910 N  N   . GLN A-2 65  ? 0.3220 0.5463 0.5251 -0.1614 -0.0540 0.1925  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 N   
2911 C  CA  . GLN A-2 65  ? 0.4289 0.5209 0.6807 -0.2060 -0.1336 0.1626  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CA  
2912 C  C   . GLN A-2 65  ? 0.4326 0.5520 0.8092 -0.2369 -0.2218 0.1201  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 C   
2913 O  O   . GLN A-2 65  ? 0.4282 0.7319 0.6764 -0.1209 -0.2747 0.1566  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 O   
2914 C  CB  . GLN A-2 65  ? 0.5879 0.5662 0.7253 -0.2490 -0.1006 0.2086  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CB  
2915 C  CG  . GLN A-2 65  ? 0.7513 0.6646 0.7917 -0.2191 0.0052  0.2453  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CG  
2916 C  CD  . GLN A-2 65  ? 0.8692 0.6786 0.8106 -0.2328 0.0537  0.2573  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 CD  
2917 O  OE1 . GLN A-2 65  ? 0.8332 0.9135 0.9248 -0.3022 0.1485  0.3383  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 OE1 
2918 N  NE2 . GLN A-2 65  ? 1.2019 0.6693 0.9434 -0.1607 -0.0290 0.1794  ? ? ? ? ? ? 65   GLN A-2 NE2 
2927 N  N   . ALA A-2 66  ? 0.4238 0.4433 0.8240 -0.1899 -0.2292 0.0902  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 N   
2928 C  CA  . ALA A-2 66  ? 0.4450 0.4745 0.7378 -0.1252 -0.1626 0.1085  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 CA  
2929 C  C   . ALA A-2 66  ? 0.4438 0.4764 0.8123 -0.1464 -0.1328 0.0419  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 C   
2930 O  O   . ALA A-2 66  ? 0.3929 0.5084 0.9518 -0.1270 -0.0367 0.1020  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 O   
2931 C  CB  . ALA A-2 66  ? 0.4552 0.4734 0.7545 -0.1361 -0.1914 0.0621  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A-2 CB  
2937 N  N   . PRO A-2 67  ? 0.4551 0.4701 0.7453 -0.1419 -0.1461 0.0130  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 N   
2938 C  CA  . PRO A-2 67  ? 0.4457 0.4806 0.8049 -0.1454 -0.1350 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CA  
2939 C  C   . PRO A-2 67  ? 0.4816 0.5398 0.9097 -0.1733 -0.1126 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 C   
2940 O  O   . PRO A-2 67  ? 0.3792 0.5555 0.8714 -0.0868 -0.1943 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 O   
2941 C  CB  . PRO A-2 67  ? 0.4900 0.4726 0.7283 -0.1355 -0.1177 0.0176  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CB  
2942 C  CG  . PRO A-2 67  ? 0.5202 0.5362 0.6323 -0.0633 -0.0829 0.0001  ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CG  
2943 C  CD  . PRO A-2 67  ? 0.5009 0.4700 0.6081 -0.1151 -0.1227 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 67   PRO A-2 CD  
2951 N  N   . THR A-2 68  ? 0.5234 0.5345 1.0122 -0.2092 -0.0888 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 N   
2952 C  CA  . THR A-2 68  ? 0.5773 0.5495 1.2047 -0.2096 -0.2130 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 CA  
2953 C  C   . THR A-2 68  ? 0.5684 0.6789 1.2619 -0.1933 -0.2308 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 C   
2954 O  O   . THR A-2 68  ? 0.6137 0.6557 1.2938 -0.0760 -0.1990 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 O   
2955 C  CB  . THR A-2 68  ? 0.7178 0.5563 1.2939 -0.1727 -0.3381 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 CB  
2956 O  OG1 . THR A-2 68  ? 0.7958 0.5996 1.3551 -0.1490 -0.4090 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 OG1 
2957 C  CG2 . THR A-2 68  ? 1.1872 0.5509 1.3066 -0.2117 -0.4041 -0.2545 ? ? ? ? ? ? 68   THR A-2 CG2 
2965 N  N   . GLY A-2 69  ? 0.6455 0.6850 1.3396 -0.1157 -0.3068 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 N   
2966 C  CA  . GLY A-2 69  ? 0.6763 0.6716 1.3538 -0.0273 -0.3370 -0.2247 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 CA  
2967 C  C   . GLY A-2 69  ? 0.6886 0.6353 1.3137 -0.1148 -0.3975 -0.2033 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 C   
2968 O  O   . GLY A-2 69  ? 0.5849 0.7609 1.2906 -0.0641 -0.4714 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 69   GLY A-2 O   
2972 N  N   . GLY A-2 70  ? 0.7799 0.4677 1.1792 -0.1850 -0.4317 -0.2693 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 N   
2973 C  CA  . GLY A-2 70  ? 0.7084 0.4821 1.0430 -0.2109 -0.4105 -0.1904 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 CA  
2974 C  C   . GLY A-2 70  ? 0.5383 0.4533 0.8250 -0.2192 -0.1502 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 C   
2975 O  O   . GLY A-2 70  ? 0.6243 0.3590 0.8463 -0.3435 -0.2340 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 70   GLY A-2 O   
2979 N  N   . HIS A-2 71  ? 0.4640 0.4738 0.6024 -0.1812 -0.0417 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 N   
2980 C  CA  . HIS A-2 71  ? 0.4535 0.4532 0.3608 -0.1823 -0.0219 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CA  
2981 C  C   . HIS A-2 71  ? 0.2556 0.5487 0.3170 -0.2508 0.0145  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 C   
2982 O  O   . HIS A-2 71  ? 0.2072 0.8364 0.4639 -0.2182 -0.0018 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 O   
2983 C  CB  . HIS A-2 71  ? 0.4247 0.5681 0.3116 -0.1889 0.0129  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CB  
2984 C  CG  . HIS A-2 71  ? 0.4099 0.7445 0.2696 -0.1602 -0.0216 0.0261  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CG  
2985 N  ND1 . HIS A-2 71  ? 0.2816 0.8148 0.2425 -0.1330 0.0256  0.0132  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 ND1 
2986 C  CD2 . HIS A-2 71  ? 0.4363 0.7761 0.2810 -0.2064 -0.0415 0.0847  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CD2 
2987 C  CE1 . HIS A-2 71  ? 0.2662 0.8842 0.3234 -0.2198 0.0108  0.0023  ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 CE1 
2988 N  NE2 . HIS A-2 71  ? 0.4120 0.9038 0.2957 -0.1526 -0.1443 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 71   HIS A-2 NE2 
2996 N  N   . ARG A-2 72  ? 0.1602 0.3690 0.3467 -0.0633 -0.0111 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 N   
2997 C  CA  . ARG A-2 72  ? 0.2258 0.3031 0.2105 -0.0424 -0.0147 0.0452  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CA  
2998 C  C   . ARG A-2 72  ? 0.1419 0.3215 0.2457 0.0374  0.0635  0.0454  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 C   
2999 O  O   . ARG A-2 72  ? 0.4377 0.3663 0.3043 0.0387  0.1684  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 O   
3000 C  CB  . ARG A-2 72  ? 0.5010 0.3837 0.4056 0.1071  -0.2394 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CB  
3001 C  CG  . ARG A-2 72  ? 0.5104 0.4079 0.6354 0.1284  -0.2642 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CG  
3002 C  CD  . ARG A-2 72  ? 0.4998 0.5101 0.6976 0.1509  -0.2833 0.0040  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CD  
3003 N  NE  . ARG A-2 72  ? 0.3484 0.6017 0.6915 0.1299  -0.1400 0.1261  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 NE  
3004 C  CZ  . ARG A-2 72  ? 0.2672 0.6171 0.7080 0.0863  0.0195  0.3710  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 CZ  
3005 N  NH1 . ARG A-2 72  ? 0.2953 0.9139 0.8997 -0.0427 0.0801  0.5270  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 NH1 
3006 N  NH2 . ARG A-2 72  ? 0.4500 0.7275 0.7155 0.1914  0.0633  0.4296  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A-2 NH2 
3020 N  N   . PHE A-2 73  ? 0.1642 0.2562 0.1941 0.0114  0.0097  0.0197  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 N   
3021 C  CA  . PHE A-2 73  ? 0.2502 0.2421 0.1667 -0.0105 -0.0702 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CA  
3022 C  C   . PHE A-2 73  ? 0.1721 0.2543 0.1261 0.0066  0.0035  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 C   
3023 O  O   . PHE A-2 73  ? 0.2340 0.3237 0.1744 0.0860  -0.0444 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 O   
3024 C  CB  . PHE A-2 73  ? 0.2853 0.2934 0.2392 -0.0627 -0.1095 0.0562  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CB  
3025 C  CG  . PHE A-2 73  ? 0.2691 0.4302 0.4380 0.0874  0.0209  0.1678  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CG  
3026 C  CD1 . PHE A-2 73  ? 0.5211 0.4488 0.3941 0.1444  0.0669  0.1702  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CD1 
3027 C  CD2 . PHE A-2 73  ? 0.3049 0.4636 0.4056 0.1519  0.0527  0.2111  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CD2 
3028 C  CE1 . PHE A-2 73  ? 0.4536 0.5764 0.3958 0.1416  0.0401  0.1049  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CE1 
3029 C  CE2 . PHE A-2 73  ? 0.3632 0.6017 0.3330 0.1354  0.0274  0.1885  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CE2 
3030 C  CZ  . PHE A-2 73  ? 0.3404 0.6202 0.2867 0.0706  0.0178  0.0816  ? ? ? ? ? ? 73   PHE A-2 CZ  
3040 N  N   . ALA A-2 74  ? 0.1125 0.2466 0.1434 -0.0242 -0.0236 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 N   
3041 C  CA  . ALA A-2 74  ? 0.0981 0.2727 0.1430 -0.0361 -0.0331 0.0031  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 CA  
3042 C  C   . ALA A-2 74  ? 0.0945 0.2605 0.1034 -0.0140 -0.0047 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 C   
3043 O  O   . ALA A-2 74  ? 0.1732 0.2571 0.0987 0.0148  0.0021  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 O   
3044 C  CB  . ALA A-2 74  ? 0.0867 0.3114 0.1322 -0.0340 -0.0045 0.0481  ? ? ? ? ? ? 74   ALA A-2 CB  
3050 N  N   . ILE A-2 75  ? 0.1392 0.2548 0.0845 -0.0065 -0.0453 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 N   
3051 C  CA  . ILE A-2 75  ? 0.1350 0.2401 0.0525 0.0192  -0.0124 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CA  
3052 C  C   . ILE A-2 75  ? 0.1372 0.2191 0.1434 -0.0119 -0.0607 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 C   
3053 O  O   . ILE A-2 75  ? 0.1231 0.2957 0.1415 -0.0133 -0.0554 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 O   
3054 C  CB  . ILE A-2 75  ? 0.1409 0.2700 0.0949 0.0033  -0.0035 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CB  
3055 C  CG1 . ILE A-2 75  ? 0.1343 0.3665 0.0808 0.0280  0.0040  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CG1 
3056 C  CG2 . ILE A-2 75  ? 0.2200 0.2852 0.1107 -0.0485 -0.0034 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CG2 
3057 C  CD1 . ILE A-2 75  ? 0.1392 0.4313 0.1763 0.0060  0.0410  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 75   ILE A-2 CD1 
3069 N  N   . ALA A-2 76  ? 0.1279 0.2308 0.1250 -0.0015 -0.0501 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 N   
3070 C  CA  . ALA A-2 76  ? 0.1227 0.2509 0.1142 -0.0022 -0.0423 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 CA  
3071 C  C   . ALA A-2 76  ? 0.2186 0.2179 0.1180 0.0409  -0.0266 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 C   
3072 O  O   . ALA A-2 76  ? 0.2100 0.2622 0.1369 -0.0349 -0.0039 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 O   
3073 C  CB  . ALA A-2 76  ? 0.1680 0.3198 0.1236 0.0699  -0.0253 0.0156  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A-2 CB  
3079 N  N   . PHE A-2 77  ? 0.1597 0.2856 0.1289 -0.0048 -0.0453 0.0214  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 N   
3080 C  CA  . PHE A-2 77  ? 0.1856 0.3212 0.1514 0.0234  0.0139  0.0495  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CA  
3081 C  C   . PHE A-2 77  ? 0.1785 0.2595 0.1299 -0.0129 -0.0207 0.0343  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 C   
3082 O  O   . PHE A-2 77  ? 0.2277 0.2927 0.1570 -0.0189 -0.0464 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 O   
3083 C  CB  . PHE A-2 77  ? 0.1601 0.3535 0.1511 -0.0268 0.0015  0.0129  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CB  
3084 C  CG  . PHE A-2 77  ? 0.1665 0.3733 0.1203 -0.0100 0.0060  0.0237  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CG  
3085 C  CD1 . PHE A-2 77  ? 0.1715 0.3183 0.1974 -0.0359 -0.0468 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CD1 
3086 C  CD2 . PHE A-2 77  ? 0.1506 0.3553 0.1140 -0.0178 -0.0308 0.0029  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CD2 
3087 C  CE1 . PHE A-2 77  ? 0.1769 0.3640 0.2341 -0.0307 -0.0778 0.0205  ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CE1 
3088 C  CE2 . PHE A-2 77  ? 0.1497 0.3363 0.2068 -0.0331 -0.0477 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CE2 
3089 C  CZ  . PHE A-2 77  ? 0.1508 0.3522 0.2346 -0.0171 -0.0646 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 77   PHE A-2 CZ  
3099 N  N   . GLU A-2 78  ? 0.2193 0.2519 0.1495 -0.0150 -0.0396 0.0515  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 N   
3100 C  CA  . GLU A-2 78  ? 0.2258 0.2485 0.1586 -0.0108 -0.0528 0.0536  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CA  
3101 C  C   . GLU A-2 78  ? 0.2165 0.2904 0.1925 -0.1053 -0.0996 0.0986  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 C   
3102 O  O   . GLU A-2 78  ? 0.1745 0.3267 0.2491 -0.0533 -0.0481 0.1057  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 O   
3103 C  CB  . GLU A-2 78  ? 0.2318 0.2413 0.2379 -0.0324 -0.0417 0.0176  ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CB  
3104 C  CG  . GLU A-2 78  ? 0.3017 0.3413 0.4201 0.0679  -0.0454 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CG  
3105 C  CD  . GLU A-2 78  ? 0.4599 0.4822 0.5225 0.1884  -0.1101 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 CD  
3106 O  OE1 . GLU A-2 78  ? 0.5552 0.7884 0.6308 0.3175  -0.3721 -0.3590 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 OE1 
3107 O  OE2 . GLU A-2 78  ? 0.5452 0.5466 0.5486 0.2069  0.0342  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 78   GLU A-2 OE2 
3114 N  N   . PHE A-2 79  ? 0.2440 0.4077 0.2339 -0.1246 -0.1357 0.1276  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 N   
3115 C  CA  . PHE A-2 79  ? 0.2556 0.4083 0.2233 -0.0868 -0.1306 0.1117  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CA  
3116 C  C   . PHE A-2 79  ? 0.3160 0.3819 0.2607 -0.0780 -0.1579 0.0868  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 C   
3117 O  O   . PHE A-2 79  ? 0.3914 0.3854 0.2624 -0.0126 -0.1264 0.0764  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 O   
3118 C  CB  . PHE A-2 79  ? 0.2193 0.3845 0.1898 -0.0818 -0.0610 0.1180  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CB  
3119 C  CG  . PHE A-2 79  ? 0.2795 0.4777 0.1846 -0.0069 -0.0630 0.1198  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CG  
3120 C  CD1 . PHE A-2 79  ? 0.2976 0.3773 0.1734 -0.0370 -0.0633 0.0723  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CD1 
3121 C  CD2 . PHE A-2 79  ? 0.3211 0.4455 0.1568 0.0071  -0.0683 0.0864  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CD2 
3122 C  CE1 . PHE A-2 79  ? 0.3066 0.4021 0.1896 -0.0186 -0.1034 0.0392  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CE1 
3123 C  CE2 . PHE A-2 79  ? 0.3114 0.4538 0.2241 0.0001  -0.0530 0.0694  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CE2 
3124 C  CZ  . PHE A-2 79  ? 0.2573 0.4505 0.2237 0.0057  -0.0941 0.0548  ? ? ? ? ? ? 79   PHE A-2 CZ  
3134 N  N   . PRO A-2 80  ? 0.3605 0.4372 0.3177 -0.0576 -0.1447 0.1466  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 N   
3135 C  CA  . PRO A-2 80  ? 0.4740 0.3721 0.2957 -0.0666 -0.2153 0.0755  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CA  
3136 C  C   . PRO A-2 80  ? 0.4455 0.3297 0.2621 0.0126  -0.2032 0.0474  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 C   
3137 O  O   . PRO A-2 80  ? 0.5182 0.4134 0.3692 0.0569  -0.0445 0.0261  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 O   
3138 C  CB  . PRO A-2 80  ? 0.5062 0.4608 0.3344 -0.0878 -0.2668 0.1682  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CB  
3139 C  CG  . PRO A-2 80  ? 0.4761 0.5028 0.3531 -0.0981 -0.1525 0.1965  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CG  
3140 C  CD  . PRO A-2 80  ? 0.4423 0.5206 0.2629 -0.0550 -0.1508 0.1468  ? ? ? ? ? ? 80   PRO A-2 CD  
3148 N  N   . ASP A-2 81  ? 0.4347 0.3493 0.2663 -0.0446 -0.1632 0.0524  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 N   
3149 C  CA  . ASP A-2 81  ? 0.4071 0.3052 0.2977 0.0219  -0.1490 0.0238  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 CA  
3150 C  C   . ASP A-2 81  ? 0.3120 0.3104 0.2491 0.0294  -0.0686 0.0055  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 C   
3151 O  O   . ASP A-2 81  ? 0.3624 0.3599 0.2772 0.0897  -0.0589 0.0417  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 O   
3152 C  CB  . ASP A-2 81  ? 0.4404 0.3814 0.3767 0.0416  -0.1810 0.0898  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 CB  
3153 C  CG  . ASP A-2 81  ? 0.5113 0.4513 0.3122 -0.0265 -0.1774 0.0931  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 CG  
3154 O  OD1 . ASP A-2 81  ? 0.3711 0.4938 0.3918 -0.0217 -0.1593 0.0336  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 OD1 
3155 O  OD2 . ASP A-2 81  ? 0.5977 0.5243 0.5156 -0.1229 -0.0923 0.0679  ? ? ? ? ? ? 81   ASP A-2 OD2 
3160 N  N   . THR A-2 82  ? 0.3176 0.3676 0.2318 0.0032  -0.1746 0.0734  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 N   
3161 C  CA  . THR A-2 82  ? 0.2666 0.3602 0.2007 0.0222  -0.0666 0.0491  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CA  
3162 C  C   . THR A-2 82  ? 0.2657 0.4073 0.1875 0.0595  -0.0714 0.0610  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 C   
3163 O  O   . THR A-2 82  ? 0.1621 0.3973 0.2112 0.0291  -0.0705 0.0387  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 O   
3164 C  CB  . THR A-2 82  ? 0.2659 0.3951 0.2313 0.0218  -0.0560 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CB  
3165 O  OG1 . THR A-2 82  ? 0.2519 0.5663 0.2517 0.0461  -0.0351 0.0631  ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 OG1 
3166 C  CG2 . THR A-2 82  ? 0.2951 0.5084 0.2747 0.0563  -0.0438 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 82   THR A-2 CG2 
3174 N  N   . ALA A-2 83  ? 0.2496 0.4407 0.1958 0.0347  -0.1118 0.0623  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 N   
3175 C  CA  . ALA A-2 83  ? 0.2671 0.4071 0.1883 0.0178  -0.0445 0.1093  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 CA  
3176 C  C   . ALA A-2 83  ? 0.2630 0.3936 0.2615 0.0155  -0.0691 0.0678  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 C   
3177 O  O   . ALA A-2 83  ? 0.2442 0.4752 0.1616 0.0349  -0.1190 0.0334  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 O   
3178 C  CB  . ALA A-2 83  ? 0.4753 0.4398 0.1983 0.1329  -0.1489 0.0485  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A-2 CB  
3184 N  N   . SER A-2 84  ? 0.2734 0.3865 0.2252 -0.0063 -0.0167 0.0629  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 N   
3185 C  CA  . SER A-2 84  ? 0.2669 0.4352 0.3361 -0.0086 -0.0782 0.0832  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 CA  
3186 C  C   . SER A-2 84  ? 0.2740 0.4063 0.2095 0.0245  0.0134  0.0315  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 C   
3187 O  O   . SER A-2 84  ? 0.1940 0.4645 0.2057 -0.0061 -0.0156 0.0348  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 O   
3188 C  CB  . SER A-2 84  ? 0.2939 0.4175 0.3515 -0.0173 -0.0706 0.0859  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 CB  
3189 O  OG  . SER A-2 84  ? 0.3208 0.4431 0.3608 -0.0116 -0.0045 0.1220  ? ? ? ? ? ? 84   SER A-2 OG  
3195 N  N   . VAL A-2 85  ? 0.2282 0.4052 0.1969 0.0046  0.0029  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 N   
3196 C  CA  . VAL A-2 85  ? 0.2397 0.4369 0.1703 -0.0463 -0.0541 0.0239  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CA  
3197 C  C   . VAL A-2 85  ? 0.1591 0.3747 0.1946 -0.0897 -0.0029 0.0561  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 C   
3198 O  O   . VAL A-2 85  ? 0.2549 0.4497 0.1977 0.0115  -0.0986 0.0232  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 O   
3199 C  CB  . VAL A-2 85  ? 0.1653 0.4233 0.2041 -0.0175 -0.0549 0.0205  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CB  
3200 C  CG1 . VAL A-2 85  ? 0.1954 0.4038 0.1486 -0.0082 -0.0141 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CG1 
3201 C  CG2 . VAL A-2 85  ? 0.2244 0.3899 0.1875 0.0320  -0.0596 0.0343  ? ? ? ? ? ? 85   VAL A-2 CG2 
3211 N  N   . ASP A-2 86  ? 0.2116 0.3438 0.1811 -0.0245 -0.0428 0.0266  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 N   
3212 C  CA  . ASP A-2 86  ? 0.2481 0.3444 0.1920 0.0221  -0.0716 0.0122  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 CA  
3213 C  C   . ASP A-2 86  ? 0.2124 0.3665 0.1894 0.0424  -0.0886 0.0002  ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 C   
3214 O  O   . ASP A-2 86  ? 0.2602 0.4020 0.2383 0.0892  -0.1019 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 O   
3215 C  CB  . ASP A-2 86  ? 0.2223 0.3768 0.1987 0.0205  -0.0497 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 CB  
3216 C  CG  . ASP A-2 86  ? 0.2695 0.4345 0.2572 -0.0255 0.0045  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 CG  
3217 O  OD1 . ASP A-2 86  ? 0.2126 0.5529 0.3746 -0.0152 0.0147  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 OD1 
3218 O  OD2 . ASP A-2 86  ? 0.2653 0.4684 0.2337 -0.0485 -0.0452 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A-2 OD2 
3223 N  N   . LYS A-2 87  ? 0.2044 0.3938 0.1878 -0.0045 -0.0853 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 N   
3224 C  CA  . LYS A-2 87  ? 0.2285 0.4557 0.2693 -0.0257 -0.0262 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CA  
3225 C  C   . LYS A-2 87  ? 0.2329 0.4332 0.2386 -0.0251 -0.0124 0.0164  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 C   
3226 O  O   . LYS A-2 87  ? 0.2401 0.5101 0.1557 0.0058  -0.0420 0.0105  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 O   
3227 C  CB  . LYS A-2 87  ? 0.3135 0.5713 0.2913 0.0420  0.0022  0.1144  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CB  
3228 C  CG  . LYS A-2 87  ? 0.3623 0.7656 0.3884 0.0335  0.1107  0.1304  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CG  
3229 C  CD  . LYS A-2 87  ? 0.4620 0.8279 0.4132 0.0574  0.1677  0.2022  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CD  
3230 C  CE  . LYS A-2 87  ? 0.4584 0.9012 0.4551 0.0675  0.2034  0.1876  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 CE  
3231 N  NZ  . LYS A-2 87  ? 0.3058 0.9942 0.6952 0.0976  0.1506  0.0424  ? ? ? ? ? ? 87   LYS A-2 NZ  
3245 N  N   . LYS A-2 88  ? 0.2290 0.4226 0.2550 0.0399  -0.0248 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 N   
3246 C  CA  . LYS A-2 88  ? 0.1932 0.4538 0.2142 0.0076  0.0217  0.0190  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CA  
3247 C  C   . LYS A-2 88  ? 0.1702 0.4468 0.2049 0.0234  -0.0090 0.0025  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 C   
3248 O  O   . LYS A-2 88  ? 0.1228 0.4536 0.1390 -0.0150 -0.0433 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 O   
3249 C  CB  . LYS A-2 88  ? 0.1936 0.4281 0.2390 0.0430  -0.0083 0.0107  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CB  
3250 C  CG  . LYS A-2 88  ? 0.1834 0.3487 0.2756 0.0711  0.0049  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CG  
3251 C  CD  . LYS A-2 88  ? 0.2007 0.4889 0.3616 0.0321  0.0135  0.0600  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CD  
3252 C  CE  . LYS A-2 88  ? 0.2252 0.5240 0.3431 -0.0519 -0.0268 0.1085  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 CE  
3253 N  NZ  . LYS A-2 88  ? 0.2584 0.6672 0.3360 -0.0823 -0.0329 0.1565  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A-2 NZ  
3267 N  N   . TYR A-2 89  ? 0.1557 0.3941 0.1348 0.0559  -0.0229 0.0044  ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 N   
3268 C  CA  . TYR A-2 89  ? 0.1437 0.3817 0.1536 0.0599  -0.0332 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CA  
3269 C  C   . TYR A-2 89  ? 0.1417 0.4423 0.1442 0.0458  -0.0394 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 C   
3270 O  O   . TYR A-2 89  ? 0.1806 0.4536 0.0974 0.0654  -0.0157 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 O   
3271 C  CB  . TYR A-2 89  ? 0.1765 0.3508 0.1625 0.0395  -0.0156 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CB  
3272 C  CG  . TYR A-2 89  ? 0.2144 0.3536 0.2170 0.0240  -0.0533 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CG  
3273 C  CD1 . TYR A-2 89  ? 0.1352 0.3610 0.2098 -0.0027 -0.0390 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CD1 
3274 C  CD2 . TYR A-2 89  ? 0.1722 0.3496 0.1671 -0.0372 0.0130  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CD2 
3275 C  CE1 . TYR A-2 89  ? 0.1623 0.3526 0.2393 0.0061  -0.0187 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CE1 
3276 C  CE2 . TYR A-2 89  ? 0.1195 0.3485 0.2179 -0.0282 0.0229  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CE2 
3277 C  CZ  . TYR A-2 89  ? 0.1480 0.3228 0.2381 0.0098  -0.0095 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 CZ  
3278 O  OH  . TYR A-2 89  ? 0.2389 0.3415 0.2643 -0.0389 -0.0129 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 89   TYR A-2 OH  
3288 N  N   . ALA A-2 90  ? 0.1575 0.4462 0.1442 0.0260  -0.0241 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 N   
3289 C  CA  . ALA A-2 90  ? 0.1803 0.4997 0.1239 0.0251  -0.0306 0.0058  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 CA  
3290 C  C   . ALA A-2 90  ? 0.2077 0.4579 0.1402 0.0343  0.0052  0.0329  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 C   
3291 O  O   . ALA A-2 90  ? 0.1969 0.5186 0.2145 0.0321  -0.0283 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 O   
3292 C  CB  . ALA A-2 90  ? 0.2399 0.6129 0.1577 0.0653  -0.0634 0.0195  ? ? ? ? ? ? 90   ALA A-2 CB  
3298 N  N   . GLU A-2 91  ? 0.2134 0.4548 0.1037 0.0317  -0.0285 0.0621  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 N   
3299 C  CA  . GLU A-2 91  ? 0.2029 0.6721 0.1680 -0.0569 -0.0639 0.0414  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CA  
3300 C  C   . GLU A-2 91  ? 0.1412 0.6252 0.1156 -0.0540 -0.0353 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 C   
3301 O  O   . GLU A-2 91  ? 0.1835 0.8448 0.1467 -0.0004 0.0020  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 O   
3302 C  CB  . GLU A-2 91  ? 0.2341 0.6727 0.2140 -0.0836 -0.0903 0.1163  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CB  
3303 C  CG  . GLU A-2 91  ? 0.3511 0.7734 0.4288 0.1013  -0.0756 0.1542  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CG  
3304 C  CD  . GLU A-2 91  ? 0.4165 0.7683 0.5076 0.0839  -0.1095 0.1865  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 CD  
3305 O  OE1 . GLU A-2 91  ? 0.3208 0.9725 0.7559 -0.1559 -0.2429 0.1180  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 OE1 
3306 O  OE2 . GLU A-2 91  ? 0.2754 0.8986 0.5937 0.1287  0.1145  0.3624  ? ? ? ? ? ? 91   GLU A-2 OE2 
3313 N  N   . LEU A-2 92  ? 0.1604 0.5709 0.1402 -0.0268 0.0088  0.0152  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 N   
3314 C  CA  . LEU A-2 92  ? 0.1751 0.5189 0.1267 -0.0187 0.0142  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CA  
3315 C  C   . LEU A-2 92  ? 0.2029 0.5444 0.1373 -0.0257 0.0315  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 C   
3316 O  O   . LEU A-2 92  ? 0.2002 0.5392 0.1685 -0.0483 0.0586  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 O   
3317 C  CB  . LEU A-2 92  ? 0.2039 0.4423 0.1279 -0.0076 0.0213  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CB  
3318 C  CG  . LEU A-2 92  ? 0.2141 0.4366 0.1478 -0.0137 0.0368  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CG  
3319 C  CD1 . LEU A-2 92  ? 0.1966 0.4832 0.1338 -0.0699 0.0149  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CD1 
3320 C  CD2 . LEU A-2 92  ? 0.2121 0.3295 0.1372 0.0150  0.0218  0.0424  ? ? ? ? ? ? 92   LEU A-2 CD2 
3332 N  N   . VAL A-2 93  ? 0.2055 0.5233 0.1275 -0.0337 0.0408  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 N   
3333 C  CA  . VAL A-2 93  ? 0.1878 0.5435 0.2572 0.0044  0.0054  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CA  
3334 C  C   . VAL A-2 93  ? 0.2607 0.5511 0.2568 0.0767  0.0158  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 C   
3335 O  O   . VAL A-2 93  ? 0.4445 0.4745 0.2916 0.0461  -0.0280 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 O   
3336 C  CB  . VAL A-2 93  ? 0.2087 0.5281 0.3319 -0.0261 -0.0068 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CB  
3337 C  CG1 . VAL A-2 93  ? 0.3295 0.5672 0.3797 -0.0454 -0.1030 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CG1 
3338 C  CG2 . VAL A-2 93  ? 0.2421 0.6315 0.3590 -0.1608 0.0384  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 93   VAL A-2 CG2 
3348 N  N   . ASP A-2 94  ? 0.3371 0.6628 0.2068 0.1740  -0.0607 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 N   
3349 C  CA  . ASP A-2 94  ? 0.4349 0.7382 0.2354 0.0512  0.0038  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 CA  
3350 C  C   . ASP A-2 94  ? 0.4168 0.7461 0.2479 -0.0046 0.0482  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 C   
3351 O  O   . ASP A-2 94  ? 0.4287 0.7618 0.2440 0.0035  0.0162  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 O   
3352 C  CB  . ASP A-2 94  ? 0.6286 0.7858 0.2726 0.0532  0.0011  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 CB  
3353 C  CG  . ASP A-2 94  ? 0.6400 0.6457 0.2598 0.0444  -0.0064 0.0115  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 CG  
3354 O  OD1 . ASP A-2 94  ? 0.9216 0.7016 0.4730 -0.1285 -0.3237 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 OD1 
3355 O  OD2 . ASP A-2 94  ? 1.0805 0.6645 0.3862 0.0962  -0.2469 0.0140  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A-2 OD2 
3360 N  N   . ALA A-2 95  ? 0.4432 0.7435 0.2092 0.0406  0.0215  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 N   
3361 C  CA  . ALA A-2 95  ? 0.4272 0.6411 0.1498 -0.0756 0.1020  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 CA  
3362 C  C   . ALA A-2 95  ? 0.3533 0.6492 0.2007 -0.0596 0.0616  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 C   
3363 O  O   . ALA A-2 95  ? 0.3517 0.8230 0.3839 -0.0506 0.1378  0.0579  ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 O   
3364 C  CB  . ALA A-2 95  ? 0.4100 0.6672 0.2537 -0.0108 0.1615  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 95   ALA A-2 CB  
3370 N  N   . GLY A-2 96  ? 0.3000 0.5845 0.1946 -0.0110 0.0436  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 N   
3371 C  CA  . GLY A-2 96  ? 0.2497 0.5829 0.2349 0.0389  0.0839  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 CA  
3372 C  C   . GLY A-2 96  ? 0.2878 0.4975 0.2363 0.0593  0.0084  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 C   
3373 O  O   . GLY A-2 96  ? 0.2712 0.4976 0.2808 0.1009  0.0380  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 96   GLY A-2 O   
3377 N  N   . TYR A-2 97  ? 0.2638 0.4014 0.1956 -0.0129 0.0011  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 N   
3378 C  CA  . TYR A-2 97  ? 0.2249 0.3715 0.1981 0.0290  0.0125  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CA  
3379 C  C   . TYR A-2 97  ? 0.2292 0.3898 0.2326 0.0135  0.0233  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 C   
3380 O  O   . TYR A-2 97  ? 0.2609 0.4702 0.2166 -0.0324 0.0161  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 O   
3381 C  CB  . TYR A-2 97  ? 0.2365 0.4071 0.1965 -0.0063 0.0892  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CB  
3382 C  CG  . TYR A-2 97  ? 0.2085 0.4093 0.2103 -0.0016 0.0389  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CG  
3383 C  CD1 . TYR A-2 97  ? 0.2462 0.3566 0.1906 -0.0061 0.0152  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CD1 
3384 C  CD2 . TYR A-2 97  ? 0.1655 0.4174 0.1311 0.0410  0.0609  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CD2 
3385 C  CE1 . TYR A-2 97  ? 0.2157 0.3536 0.2344 -0.0085 -0.0110 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CE1 
3386 C  CE2 . TYR A-2 97  ? 0.1958 0.4560 0.1377 0.0089  0.0549  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CE2 
3387 C  CZ  . TYR A-2 97  ? 0.1739 0.4961 0.1578 -0.0267 0.0341  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 CZ  
3388 O  OH  . TYR A-2 97  ? 0.2079 0.5762 0.2029 -0.0874 0.0266  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 97   TYR A-2 OH  
3398 N  N   . GLU A-2 98  ? 0.2209 0.4932 0.2233 0.0024  0.0649  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 N   
3399 C  CA  . GLU A-2 98  ? 0.2364 0.4582 0.2770 -0.0031 0.0751  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CA  
3400 C  C   . GLU A-2 98  ? 0.2104 0.4681 0.2112 -0.0396 0.0505  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 C   
3401 O  O   . GLU A-2 98  ? 0.2846 0.4835 0.1632 -0.0670 0.0308  -0.1111 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 O   
3402 C  CB  . GLU A-2 98  ? 0.3966 0.4533 0.3479 -0.0030 0.0768  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CB  
3403 C  CG  . GLU A-2 98  ? 0.5280 0.4351 0.4424 -0.0918 0.0904  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CG  
3404 C  CD  . GLU A-2 98  ? 0.6095 0.4134 0.5590 -0.1119 0.0533  0.0441  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 CD  
3405 O  OE1 . GLU A-2 98  ? 0.5956 0.4535 0.6261 0.1004  0.1538  0.0649  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE1 
3406 O  OE2 . GLU A-2 98  ? 0.6760 0.5859 0.6932 -0.1365 0.0771  0.1970  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A-2 OE2 
3413 N  N   . GLY A-2 99  ? 0.2450 0.4549 0.1987 -0.0002 0.0116  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 N   
3414 C  CA  . GLY A-2 99  ? 0.2309 0.4302 0.2037 0.0001  0.0070  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 CA  
3415 C  C   . GLY A-2 99  ? 0.2679 0.3504 0.2683 0.0183  0.0511  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 C   
3416 O  O   . GLY A-2 99  ? 0.4192 0.3668 0.3110 0.0009  0.0655  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 99   GLY A-2 O   
3420 N  N   . HIS A-2 100 ? 0.1506 0.3164 0.2280 -0.0318 0.0069  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 N   
3421 C  CA  . HIS A-2 100 ? 0.1647 0.2941 0.2818 -0.0377 0.0180  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CA  
3422 C  C   . HIS A-2 100 ? 0.1639 0.2587 0.2779 -0.0457 0.0055  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 C   
3423 O  O   . HIS A-2 100 ? 0.2000 0.2781 0.3420 -0.0692 0.0408  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 O   
3424 C  CB  . HIS A-2 100 ? 0.1469 0.3455 0.2547 -0.0130 0.0218  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CB  
3425 C  CG  . HIS A-2 100 ? 0.1677 0.3289 0.2971 0.0245  0.0738  0.0086  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CG  
3426 N  ND1 . HIS A-2 100 ? 0.2739 0.3307 0.3110 0.0197  0.0961  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 ND1 
3427 C  CD2 . HIS A-2 100 ? 0.1941 0.3453 0.2541 0.0990  0.0333  0.0307  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CD2 
3428 C  CE1 . HIS A-2 100 ? 0.2680 0.3409 0.3032 0.0248  0.0584  0.0346  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 CE1 
3429 N  NE2 . HIS A-2 100 ? 0.2614 0.3824 0.2667 0.0232  0.0667  0.0190  ? ? ? ? ? ? 100  HIS A-2 NE2 
3437 N  N   . LEU A-2 101 ? 0.1944 0.2674 0.1788 -0.0178 -0.0004 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 N   
3438 C  CA  . LEU A-2 101 ? 0.1861 0.2819 0.2851 -0.0281 -0.0174 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CA  
3439 C  C   . LEU A-2 101 ? 0.1805 0.3014 0.2612 0.0224  -0.0211 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 C   
3440 O  O   . LEU A-2 101 ? 0.1998 0.3291 0.1675 -0.0349 -0.0432 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 O   
3441 C  CB  . LEU A-2 101 ? 0.1792 0.2999 0.2928 -0.0552 0.0326  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CB  
3442 C  CG  . LEU A-2 101 ? 0.2230 0.2746 0.3068 0.0066  -0.0173 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CG  
3443 C  CD1 . LEU A-2 101 ? 0.4024 0.3951 0.2387 0.0079  -0.0833 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CD1 
3444 C  CD2 . LEU A-2 101 ? 0.2114 0.2847 0.2411 -0.0275 0.0248  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A-2 CD2 
3456 N  N   . LYS A-2 102 ? 0.1621 0.3123 0.2730 -0.0767 0.0020  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 N   
3457 C  CA  . LYS A-2 102 ? 0.2169 0.3618 0.1748 -0.0548 0.0053  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CA  
3458 C  C   . LYS A-2 102 ? 0.1757 0.3922 0.1972 -0.0077 -0.0027 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 C   
3459 O  O   . LYS A-2 102 ? 0.2186 0.3720 0.1823 -0.0051 0.0047  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 O   
3460 C  CB  . LYS A-2 102 ? 0.2001 0.4678 0.2683 -0.1153 -0.0258 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CB  
3461 C  CG  . LYS A-2 102 ? 0.1301 0.5766 0.3333 -0.0398 0.0475  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CG  
3462 C  CD  . LYS A-2 102 ? 0.3218 0.5694 0.5558 -0.1575 -0.2075 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CD  
3463 C  CE  . LYS A-2 102 ? 0.2884 0.6986 0.5638 -0.0905 -0.2608 0.0201  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 CE  
3464 N  NZ  . LYS A-2 102 ? 0.4161 0.9941 0.6852 0.0007  -0.0921 0.1438  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A-2 NZ  
3478 N  N   . PRO A-2 103 ? 0.1342 0.4076 0.1685 0.0008  -0.0310 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 N   
3479 C  CA  . PRO A-2 103 ? 0.1409 0.3806 0.1950 -0.0300 -0.0214 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CA  
3480 C  C   . PRO A-2 103 ? 0.1538 0.3086 0.2664 -0.0408 0.0060  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 C   
3481 O  O   . PRO A-2 103 ? 0.2024 0.4200 0.2135 -0.1124 -0.0039 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 O   
3482 C  CB  . PRO A-2 103 ? 0.1999 0.3697 0.2072 -0.0405 -0.0121 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CB  
3483 C  CG  . PRO A-2 103 ? 0.1825 0.4236 0.2191 -0.0469 -0.0060 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CG  
3484 C  CD  . PRO A-2 103 ? 0.2023 0.4285 0.1637 0.0119  -0.0195 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 103  PRO A-2 CD  
3492 N  N   . TRP A-2 104 ? 0.1092 0.3813 0.2269 -0.0282 -0.0228 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 N   
3493 C  CA  . TRP A-2 104 ? 0.0918 0.3529 0.2110 -0.0194 -0.0433 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CA  
3494 C  C   . TRP A-2 104 ? 0.1245 0.3717 0.1430 0.0029  -0.0545 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 C   
3495 O  O   . TRP A-2 104 ? 0.1188 0.3429 0.2466 0.0315  -0.0680 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 O   
3496 C  CB  . TRP A-2 104 ? 0.1375 0.3701 0.2310 -0.0075 -0.0225 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CB  
3497 C  CG  . TRP A-2 104 ? 0.1485 0.3522 0.2198 -0.0324 -0.0124 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CG  
3498 C  CD1 . TRP A-2 104 ? 0.1451 0.3721 0.2300 -0.0139 0.0077  0.0301  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CD1 
3499 C  CD2 . TRP A-2 104 ? 0.1521 0.3370 0.1985 -0.0069 -0.0096 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CD2 
3500 N  NE1 . TRP A-2 104 ? 0.1737 0.3363 0.2116 0.0540  0.0094  0.0070  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 NE1 
3501 C  CE2 . TRP A-2 104 ? 0.1758 0.2934 0.2010 0.0535  -0.0063 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CE2 
3502 C  CE3 . TRP A-2 104 ? 0.1387 0.3255 0.1972 -0.0709 -0.0046 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CE3 
3503 C  CZ2 . TRP A-2 104 ? 0.1450 0.3308 0.1790 -0.0244 0.0162  0.0126  ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CZ2 
3504 C  CZ3 . TRP A-2 104 ? 0.1366 0.3473 0.1804 -0.0612 0.0071  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CZ3 
3505 C  CH2 . TRP A-2 104 ? 0.1448 0.3955 0.1797 -0.0392 0.0083  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 104  TRP A-2 CH2 
3516 N  N   . ASN A-2 105 ? 0.1279 0.3385 0.2274 0.0132  -0.0419 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 N   
3517 C  CA  . ASN A-2 105 ? 0.0896 0.3430 0.2302 0.0312  -0.0831 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 CA  
3518 C  C   . ASN A-2 105 ? 0.1703 0.2940 0.2294 -0.0182 -0.0659 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 C   
3519 O  O   . ASN A-2 105 ? 0.1072 0.4186 0.2444 -0.0303 -0.0645 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 O   
3520 C  CB  . ASN A-2 105 ? 0.1057 0.4236 0.3915 0.0653  -0.0915 0.0080  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 CB  
3521 C  CG  . ASN A-2 105 ? 0.2096 0.5134 0.4124 0.1071  -0.1670 0.0582  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 CG  
3522 O  OD1 . ASN A-2 105 ? 0.4454 0.4825 0.2248 0.1909  -0.0615 0.0050  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 OD1 
3523 N  ND2 . ASN A-2 105 ? 0.3074 0.5635 0.7592 0.1934  -0.1837 0.1184  ? ? ? ? ? ? 105  ASN A-2 ND2 
3530 N  N   . ALA A-2 106 ? 0.1611 0.3483 0.1656 -0.0537 -0.0327 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 N   
3531 C  CA  . ALA A-2 106 ? 0.1574 0.3042 0.1797 0.0214  -0.0095 0.0046  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 CA  
3532 C  C   . ALA A-2 106 ? 0.1902 0.3303 0.2014 0.0403  0.0127  0.0104  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 C   
3533 O  O   . ALA A-2 106 ? 0.2152 0.3519 0.1978 0.0725  0.0124  0.0145  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 O   
3534 C  CB  . ALA A-2 106 ? 0.1711 0.3972 0.2826 0.0983  -0.0855 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 106  ALA A-2 CB  
3540 N  N   . VAL A-2 107 ? 0.1623 0.3012 0.2401 -0.0190 0.0407  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 N   
3541 C  CA  . VAL A-2 107 ? 0.1511 0.3241 0.2051 0.0287  0.0027  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CA  
3542 C  C   . VAL A-2 107 ? 0.1611 0.3284 0.2621 0.0343  -0.0224 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 C   
3543 O  O   . VAL A-2 107 ? 0.1777 0.3436 0.2337 0.0436  -0.0267 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 O   
3544 C  CB  . VAL A-2 107 ? 0.2357 0.3556 0.2112 -0.0070 0.0562  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CB  
3545 C  CG1 . VAL A-2 107 ? 0.2835 0.4994 0.1929 0.0924  0.0437  0.0148  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CG1 
3546 C  CG2 . VAL A-2 107 ? 0.1480 0.4008 0.3263 -0.0533 0.0955  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 107  VAL A-2 CG2 
3556 N  N   . TRP A-2 108 ? 0.1564 0.3507 0.2915 0.0555  -0.0740 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 N   
3557 C  CA  . TRP A-2 108 ? 0.1271 0.3437 0.2317 0.0559  -0.0424 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CA  
3558 C  C   . TRP A-2 108 ? 0.1599 0.3639 0.3067 0.0461  -0.0589 0.0071  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 C   
3559 O  O   . TRP A-2 108 ? 0.2819 0.3614 0.4533 0.0194  -0.2147 0.0493  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 O   
3560 C  CB  . TRP A-2 108 ? 0.1447 0.3416 0.2679 0.0687  -0.0654 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CB  
3561 C  CG  . TRP A-2 108 ? 0.1140 0.3096 0.2018 0.0593  -0.0918 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CG  
3562 C  CD1 . TRP A-2 108 ? 0.1898 0.3004 0.2005 0.0263  -0.0894 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CD1 
3563 C  CD2 . TRP A-2 108 ? 0.1821 0.2993 0.1653 0.0444  -0.0270 0.0102  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CD2 
3564 N  NE1 . TRP A-2 108 ? 0.1680 0.3130 0.2142 0.0241  -0.0534 0.0318  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 NE1 
3565 C  CE2 . TRP A-2 108 ? 0.1561 0.3090 0.1364 0.0212  -0.0552 0.0048  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CE2 
3566 C  CE3 . TRP A-2 108 ? 0.2350 0.3205 0.1621 -0.0193 -0.0069 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CE3 
3567 C  CZ2 . TRP A-2 108 ? 0.1367 0.3122 0.1861 0.0112  -0.0106 0.0161  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CZ2 
3568 C  CZ3 . TRP A-2 108 ? 0.2323 0.2959 0.1308 -0.0172 -0.0045 0.0114  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CZ3 
3569 C  CH2 . TRP A-2 108 ? 0.1516 0.3091 0.1759 0.0108  -0.0367 0.0257  ? ? ? ? ? ? 108  TRP A-2 CH2 
3580 N  N   . GLY A-2 109 ? 0.1704 0.3659 0.2710 0.0576  -0.0252 0.0235  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 N   
3581 C  CA  . GLY A-2 109 ? 0.2195 0.2956 0.2459 0.0920  0.0002  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 CA  
3582 C  C   . GLY A-2 109 ? 0.2406 0.2552 0.1979 0.0399  -0.0232 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 C   
3583 O  O   . GLY A-2 109 ? 0.2004 0.2748 0.3034 0.0722  -0.0427 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A-2 O   
3587 N  N   . GLN A-2 110 ? 0.1685 0.2602 0.2993 0.0286  0.0214  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 N   
3588 C  CA  . GLN A-2 110 ? 0.1553 0.2270 0.2394 0.0438  -0.0241 0.0115  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CA  
3589 C  C   . GLN A-2 110 ? 0.1790 0.2442 0.2068 -0.0044 -0.0259 0.0262  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 C   
3590 O  O   . GLN A-2 110 ? 0.2090 0.2164 0.2201 0.0343  -0.0337 0.0314  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 O   
3591 C  CB  . GLN A-2 110 ? 0.1584 0.3059 0.2414 -0.0016 -0.0458 0.0252  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CB  
3592 C  CG  . GLN A-2 110 ? 0.1998 0.2596 0.2596 0.0269  -0.0601 0.0326  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CG  
3593 C  CD  . GLN A-2 110 ? 0.2096 0.2580 0.2010 0.0165  -0.0552 0.0294  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 CD  
3594 O  OE1 . GLN A-2 110 ? 0.1612 0.2670 0.2169 0.0176  -0.0197 0.0454  ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 OE1 
3595 N  NE2 . GLN A-2 110 ? 0.3172 0.3172 0.2056 0.0479  -0.0852 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A-2 NE2 
3604 N  N   . ARG A-2 111 ? 0.1453 0.2668 0.2264 0.0272  0.0014  0.0349  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 N   
3605 C  CA  . ARG A-2 111 ? 0.1481 0.3499 0.2296 0.0666  -0.0069 0.0061  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CA  
3606 C  C   . ARG A-2 111 ? 0.1382 0.3030 0.2388 0.0389  -0.0280 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 C   
3607 O  O   . ARG A-2 111 ? 0.1724 0.3288 0.1791 -0.0089 -0.0239 0.0407  ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 O   
3608 C  CB  . ARG A-2 111 ? 0.2553 0.3143 0.2252 0.0810  -0.0437 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CB  
3609 C  CG  . ARG A-2 111 ? 0.2819 0.3198 0.2312 0.0598  -0.0626 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CG  
3610 C  CD  . ARG A-2 111 ? 0.2406 0.3498 0.3312 0.0759  0.0055  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CD  
3611 N  NE  . ARG A-2 111 ? 0.2983 0.3895 0.3855 0.0932  -0.0682 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 NE  
3612 C  CZ  . ARG A-2 111 ? 0.2682 0.4607 0.2977 0.0559  -0.0550 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 CZ  
3613 N  NH1 . ARG A-2 111 ? 0.2424 0.5656 0.3253 0.1234  -0.0310 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 NH1 
3614 N  NH2 . ARG A-2 111 ? 0.1989 0.5283 0.3373 0.0144  -0.0359 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 111  ARG A-2 NH2 
3628 N  N   . TYR A-2 112 ? 0.1794 0.3013 0.1805 0.0367  -0.0758 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 N   
3629 C  CA  . TYR A-2 112 ? 0.1423 0.2695 0.1487 0.0150  -0.0456 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CA  
3630 C  C   . TYR A-2 112 ? 0.0798 0.2434 0.1816 -0.0577 0.0022  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 C   
3631 O  O   . TYR A-2 112 ? 0.1548 0.2518 0.2007 -0.0590 -0.0603 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 O   
3632 C  CB  . TYR A-2 112 ? 0.1656 0.2538 0.1637 0.0240  -0.0244 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CB  
3633 C  CG  . TYR A-2 112 ? 0.1784 0.2603 0.1340 0.0393  -0.0122 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CG  
3634 C  CD1 . TYR A-2 112 ? 0.1507 0.2660 0.1578 0.0404  -0.0027 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CD1 
3635 C  CD2 . TYR A-2 112 ? 0.1167 0.2582 0.1637 0.0097  0.0162  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CD2 
3636 C  CE1 . TYR A-2 112 ? 0.1589 0.2758 0.2325 -0.0056 -0.0366 0.0213  ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CE1 
3637 C  CE2 . TYR A-2 112 ? 0.1499 0.2912 0.2218 -0.0074 -0.0290 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CE2 
3638 C  CZ  . TYR A-2 112 ? 0.2005 0.3144 0.1630 0.0242  -0.0422 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 CZ  
3639 O  OH  . TYR A-2 112 ? 0.1341 0.4190 0.1741 0.0474  -0.0031 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 112  TYR A-2 OH  
3649 N  N   . ALA A-2 113 ? 0.0997 0.3028 0.1503 0.0000  -0.0061 0.0139  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 N   
3650 C  CA  . ALA A-2 113 ? 0.1010 0.2705 0.1375 -0.0159 0.0052  0.0338  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 CA  
3651 C  C   . ALA A-2 113 ? 0.1188 0.2245 0.1245 -0.0209 -0.0148 0.0185  ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 C   
3652 O  O   . ALA A-2 113 ? 0.1372 0.2538 0.2069 -0.0186 -0.0153 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 O   
3653 C  CB  . ALA A-2 113 ? 0.1506 0.5683 0.1038 -0.0175 -0.0446 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A-2 CB  
3659 N  N   . ILE A-2 114 ? 0.1493 0.2477 0.1521 0.0012  -0.0541 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 N   
3660 C  CA  . ILE A-2 114 ? 0.1188 0.2320 0.1758 -0.0125 -0.0216 0.0048  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CA  
3661 C  C   . ILE A-2 114 ? 0.1233 0.2746 0.1783 -0.0255 0.0024  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 C   
3662 O  O   . ILE A-2 114 ? 0.0874 0.3439 0.1635 -0.0287 0.0059  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 O   
3663 C  CB  . ILE A-2 114 ? 0.0845 0.2639 0.1824 -0.0078 -0.0046 0.0167  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CB  
3664 C  CG1 . ILE A-2 114 ? 0.1307 0.3796 0.2221 0.0366  0.0347  0.0115  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CG1 
3665 C  CG2 . ILE A-2 114 ? 0.1533 0.2993 0.1782 0.0517  -0.0360 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CG2 
3666 C  CD1 . ILE A-2 114 ? 0.2899 0.5471 0.1427 0.1094  0.0069  0.0281  ? ? ? ? ? ? 114  ILE A-2 CD1 
3678 N  N   . VAL A-2 115 ? 0.1213 0.2721 0.1938 -0.0237 -0.0156 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 N   
3679 C  CA  . VAL A-2 115 ? 0.1137 0.3273 0.1793 -0.0268 -0.0075 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CA  
3680 C  C   . VAL A-2 115 ? 0.1119 0.2594 0.1627 -0.0347 0.0022  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 C   
3681 O  O   . VAL A-2 115 ? 0.1645 0.2903 0.2016 -0.0257 -0.0432 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 O   
3682 C  CB  . VAL A-2 115 ? 0.1879 0.2588 0.1623 0.0016  -0.0075 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CB  
3683 C  CG1 . VAL A-2 115 ? 0.1902 0.3060 0.1603 0.0057  -0.0202 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CG1 
3684 C  CG2 . VAL A-2 115 ? 0.2038 0.2664 0.1834 -0.0110 -0.0358 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 115  VAL A-2 CG2 
3694 N  N   . LYS A-2 116 ? 0.1515 0.3040 0.2107 -0.0034 -0.0037 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 N   
3695 C  CA  . LYS A-2 116 ? 0.1581 0.3271 0.2153 0.0278  0.0059  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CA  
3696 C  C   . LYS A-2 116 ? 0.1518 0.3810 0.1966 0.0267  -0.0030 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 C   
3697 O  O   . LYS A-2 116 ? 0.1367 0.4227 0.1958 -0.0276 -0.0290 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 O   
3698 C  CB  . LYS A-2 116 ? 0.1672 0.3287 0.3827 0.0342  -0.0038 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CB  
3699 C  CG  . LYS A-2 116 ? 0.2528 0.4766 0.5114 -0.1144 0.0121  0.0387  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CG  
3700 C  CD  . LYS A-2 116 ? 0.2708 0.6495 0.4646 -0.0455 0.0326  0.1164  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CD  
3701 C  CE  . LYS A-2 116 ? 0.2751 0.6408 0.4419 0.0349  0.1529  0.1943  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 CE  
3702 N  NZ  . LYS A-2 116 ? 0.5885 0.7087 0.7877 0.0044  -0.0535 0.4522  ? ? ? ? ? ? 116  LYS A-2 NZ  
3716 N  N   . ASP A-2 117 ? 0.1740 0.3184 0.1283 0.0053  0.0268  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 N   
3717 C  CA  . ASP A-2 117 ? 0.1598 0.3223 0.1415 0.0163  0.0149  0.0045  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 CA  
3718 C  C   . ASP A-2 117 ? 0.1709 0.3256 0.1868 0.0111  0.0382  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 C   
3719 O  O   . ASP A-2 117 ? 0.1864 0.3210 0.2570 0.0096  0.0480  0.0009  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 O   
3720 C  CB  . ASP A-2 117 ? 0.1597 0.2979 0.2227 0.0352  -0.0345 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 CB  
3721 C  CG  . ASP A-2 117 ? 0.1091 0.3227 0.2739 0.0160  -0.0558 0.0184  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 CG  
3722 O  OD1 . ASP A-2 117 ? 0.2373 0.3253 0.1886 0.0007  -0.0687 0.0274  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 OD1 
3723 O  OD2 . ASP A-2 117 ? 0.1509 0.3309 0.2409 -0.0353 -0.0403 0.0484  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A-2 OD2 
3728 N  N   . PRO A-2 118 ? 0.1461 0.3621 0.2075 -0.0004 0.0216  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 N   
3729 C  CA  . PRO A-2 118 ? 0.1568 0.3717 0.2770 0.0192  0.0652  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CA  
3730 C  C   . PRO A-2 118 ? 0.2632 0.3142 0.3688 -0.0503 0.0486  0.0365  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 C   
3731 O  O   . PRO A-2 118 ? 0.3218 0.3685 0.5141 0.1109  0.0840  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 O   
3732 C  CB  . PRO A-2 118 ? 0.1802 0.3596 0.2616 -0.0032 0.0733  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CB  
3733 C  CG  . PRO A-2 118 ? 0.1632 0.3876 0.2316 0.0134  0.0357  0.0056  ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CG  
3734 C  CD  . PRO A-2 118 ? 0.1044 0.3704 0.2365 -0.0296 -0.0088 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 118  PRO A-2 CD  
3742 N  N   . ASP A-2 119 ? 0.2088 0.4030 0.3211 0.0866  0.0459  0.0687  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 N   
3743 C  CA  . ASP A-2 119 ? 0.1812 0.4389 0.4220 0.0581  0.0345  0.1432  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 CA  
3744 C  C   . ASP A-2 119 ? 0.2040 0.3593 0.4061 0.0787  0.0833  0.0717  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 C   
3745 O  O   . ASP A-2 119 ? 0.2653 0.4497 0.4416 0.0784  0.1160  0.1316  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 O   
3746 C  CB  . ASP A-2 119 ? 0.2300 0.6297 0.3281 -0.0302 0.0364  0.1921  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 CB  
3747 C  CG  . ASP A-2 119 ? 0.2508 0.6683 0.2355 -0.0602 0.0413  0.1461  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 CG  
3748 O  OD1 . ASP A-2 119 ? 0.2218 0.4742 0.2487 -0.0810 0.0297  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 OD1 
3749 O  OD2 . ASP A-2 119 ? 0.3051 0.6056 0.3414 -0.0503 0.1405  0.1028  ? ? ? ? ? ? 119  ASP A-2 OD2 
3754 N  N   . GLY A-2 120 ? 0.1810 0.3147 0.4536 0.0585  0.0732  0.0252  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 N   
3755 C  CA  . GLY A-2 120 ? 0.2053 0.3406 0.4089 -0.0069 0.0519  0.0100  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 CA  
3756 C  C   . GLY A-2 120 ? 0.1961 0.3671 0.3714 0.0220  0.0625  0.0439  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 C   
3757 O  O   . GLY A-2 120 ? 0.2018 0.4504 0.3910 -0.0002 0.0616  0.0551  ? ? ? ? ? ? 120  GLY A-2 O   
3761 N  N   . ASN A-2 121 ? 0.2375 0.3330 0.3176 0.0419  0.0594  0.0490  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 N   
3762 C  CA  . ASN A-2 121 ? 0.1793 0.4088 0.2040 0.0332  0.0335  0.0527  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 CA  
3763 C  C   . ASN A-2 121 ? 0.1683 0.3977 0.1836 0.0282  0.0202  0.0050  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 C   
3764 O  O   . ASN A-2 121 ? 0.1515 0.4563 0.1728 0.0638  0.0413  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 O   
3765 C  CB  . ASN A-2 121 ? 0.1808 0.4510 0.1974 0.0296  -0.0103 0.0126  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 CB  
3766 C  CG  . ASN A-2 121 ? 0.2168 0.3672 0.2492 0.0338  -0.0256 0.0463  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 CG  
3767 O  OD1 . ASN A-2 121 ? 0.2861 0.3693 0.2040 0.0404  0.0124  0.0221  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 OD1 
3768 N  ND2 . ASN A-2 121 ? 0.1788 0.2889 0.3313 0.0443  -0.0575 0.0814  ? ? ? ? ? ? 121  ASN A-2 ND2 
3775 N  N   . VAL A-2 122 ? 0.2044 0.3376 0.1501 0.0404  0.0093  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 N   
3776 C  CA  . VAL A-2 122 ? 0.1722 0.3194 0.2039 0.0099  0.0360  0.0225  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CA  
3777 C  C   . VAL A-2 122 ? 0.1162 0.3090 0.1513 -0.0050 0.0141  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 C   
3778 O  O   . VAL A-2 122 ? 0.1598 0.3572 0.1662 -0.0005 -0.0506 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 O   
3779 C  CB  . VAL A-2 122 ? 0.2084 0.4753 0.3034 0.0071  0.0536  0.1604  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CB  
3780 C  CG1 . VAL A-2 122 ? 0.1642 0.7226 0.1343 0.0250  0.0062  0.0236  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CG1 
3781 C  CG2 . VAL A-2 122 ? 0.2516 0.5001 0.5766 -0.1494 0.0515  0.1467  ? ? ? ? ? ? 122  VAL A-2 CG2 
3791 N  N   . VAL A-2 123 ? 0.1114 0.2592 0.1526 -0.0122 0.0014  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 N   
3792 C  CA  . VAL A-2 123 ? 0.0878 0.2598 0.1464 -0.0360 0.0083  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CA  
3793 C  C   . VAL A-2 123 ? 0.0980 0.2605 0.1430 -0.0186 0.0093  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 C   
3794 O  O   . VAL A-2 123 ? 0.1376 0.2883 0.1386 0.0172  -0.0324 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 O   
3795 C  CB  . VAL A-2 123 ? 0.0951 0.2914 0.1427 -0.0126 0.0058  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CB  
3796 C  CG1 . VAL A-2 123 ? 0.1722 0.3158 0.1960 -0.0459 -0.0284 0.0398  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG1 
3797 C  CG2 . VAL A-2 123 ? 0.0862 0.3885 0.1669 -0.0212 0.0165  0.0234  ? ? ? ? ? ? 123  VAL A-2 CG2 
3807 N  N   . ASP A-2 124 ? 0.1215 0.3039 0.1118 0.0172  -0.0202 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 N   
3808 C  CA  . ASP A-2 124 ? 0.1413 0.2533 0.1098 0.0362  -0.0707 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 CA  
3809 C  C   . ASP A-2 124 ? 0.1205 0.3606 0.1459 -0.0066 -0.0421 0.0294  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 C   
3810 O  O   . ASP A-2 124 ? 0.1417 0.3356 0.1146 0.0037  -0.0316 0.0002  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 O   
3811 C  CB  . ASP A-2 124 ? 0.1061 0.3470 0.1352 0.0106  0.0008  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 CB  
3812 C  CG  . ASP A-2 124 ? 0.1187 0.3378 0.1582 -0.0315 -0.0375 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 CG  
3813 O  OD1 . ASP A-2 124 ? 0.1680 0.3436 0.1435 -0.0304 -0.0221 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 OD1 
3814 O  OD2 . ASP A-2 124 ? 0.2174 0.2961 0.1614 0.0334  0.0061  0.0215  ? ? ? ? ? ? 124  ASP A-2 OD2 
3819 N  N   . LEU A-2 125 ? 0.1465 0.3327 0.1026 0.0115  -0.0412 0.0128  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 N   
3820 C  CA  . LEU A-2 125 ? 0.1435 0.3058 0.0624 -0.0224 -0.0007 0.0088  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CA  
3821 C  C   . LEU A-2 125 ? 0.1516 0.2836 0.0918 -0.0038 -0.0025 0.0286  ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 C   
3822 O  O   . LEU A-2 125 ? 0.1263 0.3141 0.1826 -0.0109 -0.0190 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 O   
3823 C  CB  . LEU A-2 125 ? 0.2430 0.3013 0.0656 -0.0470 0.0091  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CB  
3824 C  CG  . LEU A-2 125 ? 0.2659 0.4356 0.0913 -0.0048 0.0207  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CG  
3825 C  CD1 . LEU A-2 125 ? 0.2151 0.8094 0.1357 0.1551  -0.0515 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CD1 
3826 C  CD2 . LEU A-2 125 ? 0.2539 0.5709 0.1421 -0.0117 0.0100  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 125  LEU A-2 CD2 
3838 N  N   . PHE A-2 126 ? 0.1566 0.2840 0.1708 0.0071  -0.0503 0.0259  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 N   
3839 C  CA  . PHE A-2 126 ? 0.1748 0.2601 0.1797 0.0173  -0.0317 0.0350  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CA  
3840 C  C   . PHE A-2 126 ? 0.2000 0.2542 0.1363 0.0074  -0.0295 0.0248  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 C   
3841 O  O   . PHE A-2 126 ? 0.2310 0.3017 0.2202 -0.0148 -0.0428 0.0951  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 O   
3842 C  CB  . PHE A-2 126 ? 0.2006 0.1942 0.1806 -0.0072 -0.0262 0.0219  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CB  
3843 C  CG  . PHE A-2 126 ? 0.2017 0.1992 0.2019 -0.0255 -0.0135 0.0084  ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CG  
3844 C  CD1 . PHE A-2 126 ? 0.2194 0.2806 0.1810 -0.0015 -0.0470 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CD1 
3845 C  CD2 . PHE A-2 126 ? 0.2637 0.2486 0.2109 0.0312  -0.0629 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CD2 
3846 C  CE1 . PHE A-2 126 ? 0.2308 0.2689 0.2043 -0.0056 -0.0664 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CE1 
3847 C  CE2 . PHE A-2 126 ? 0.2842 0.2912 0.2552 0.0313  -0.0518 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CE2 
3848 C  CZ  . PHE A-2 126 ? 0.2709 0.2703 0.1941 -0.0169 -0.0286 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A-2 CZ  
3858 N  N   . ALA A-2 127 ? 0.2072 0.2361 0.2126 0.0208  -0.0639 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 N   
3859 C  CA  . ALA A-2 127 ? 0.2312 0.2214 0.1877 0.0045  -0.0719 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 CA  
3860 C  C   . ALA A-2 127 ? 0.2267 0.2509 0.2229 0.0551  -0.0634 0.0406  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 C   
3861 O  O   . ALA A-2 127 ? 0.2514 0.2787 0.2085 0.0327  -0.0161 0.0271  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 O   
3862 C  CB  . ALA A-2 127 ? 0.2460 0.3163 0.2089 -0.0372 -0.0788 0.0402  ? ? ? ? ? ? 127  ALA A-2 CB  
3868 N  N   . PRO A-2 128 ? 0.2333 0.3013 0.2783 0.0174  -0.0129 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 N   
3869 C  CA  . PRO A-2 128 ? 0.2656 0.3682 0.1916 0.0050  0.0031  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CA  
3870 C  C   . PRO A-2 128 ? 0.2368 0.4341 0.2183 0.0975  0.0121  0.0194  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 C   
3871 O  O   . PRO A-2 128 ? 0.2922 0.4982 0.2381 0.0632  -0.0053 0.0631  ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 O   
3872 C  CB  . PRO A-2 128 ? 0.3499 0.3359 0.3247 0.0396  0.0438  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CB  
3873 C  CG  . PRO A-2 128 ? 0.3009 0.3091 0.4584 0.0437  0.0357  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CG  
3874 C  CD  . PRO A-2 128 ? 0.2584 0.2654 0.4024 0.0277  -0.0163 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 128  PRO A-2 CD  
3882 N  N   . LEU A-2 129 ? 0.2534 0.4218 0.1818 0.0399  -0.0131 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 N   
3883 C  CA  . LEU A-2 129 ? 0.2668 0.4971 0.2705 0.0782  -0.0599 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CA  
3884 C  C   . LEU A-2 129 ? 0.3736 0.5453 0.3646 0.1458  -0.1014 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 C   
3885 O  O   . LEU A-2 129 ? 0.4910 0.5106 0.3772 0.1802  -0.0999 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 O   
3886 C  CB  . LEU A-2 129 ? 0.2467 0.5515 0.3909 0.0131  -0.0370 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CB  
3887 C  CG  . LEU A-2 129 ? 0.2688 0.4968 0.5074 0.0791  -0.0595 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CG  
3888 C  CD1 . LEU A-2 129 ? 0.2497 0.4661 0.5630 0.1576  -0.0624 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CD1 
3889 C  CD2 . LEU A-2 129 ? 0.3276 0.5625 0.5606 0.1173  -0.0863 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 129  LEU A-2 CD2 
3901 N  N   . PRO A-2 130 ? 0.6552 0.5781 0.5127 0.2347  -0.3065 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 N   
3902 C  CA  . PRO A-2 130 ? 0.6877 0.6363 0.5620 0.2900  -0.2847 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CA  
3903 C  C   . PRO A-2 130 ? 0.6523 0.7943 0.6493 0.2935  -0.2478 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 C   
3904 O  O   . PRO A-2 130 ? 0.5657 1.1191 0.7372 0.3057  -0.2832 -0.3406 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 O   
3905 C  CB  . PRO A-2 130 ? 0.7929 0.6686 0.6306 0.3465  -0.3710 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CB  
3906 C  CG  . PRO A-2 130 ? 0.8571 0.6760 0.6177 0.3525  -0.4599 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CG  
3907 C  CD  . PRO A-2 130 ? 0.8817 0.5500 0.5383 0.3252  -0.4923 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 130  PRO A-2 CD  
3990 O  O   . HOH C   .   ? 0.2117 0.4692 0.2395 0.0339  -0.0137 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 9140 HOH A   O   
3991 O  O   . HOH C   .   ? 0.3228 0.2755 0.3205 0.0194  -0.0683 0.0672  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A   O   
3992 O  O   . HOH C   .   ? 0.2216 0.5161 0.3156 -0.0015 -0.0162 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 9142 HOH A   O   
3993 O  O   . HOH C   .   ? 0.3936 0.3647 0.3858 -0.0980 0.0052  0.0281  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH A   O   
3994 O  O   . HOH C   .   ? 0.2468 0.3336 0.2439 0.0346  0.1113  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 9144 HOH A   O   
3995 O  O   . HOH C   .   ? 0.2366 0.5820 0.2219 0.1050  0.0617  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 9145 HOH A   O   
3996 O  O   . HOH C   .   ? 0.2102 0.4071 0.2257 -0.0150 -0.0185 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A   O   
3997 O  O   . HOH C   .   ? 0.2902 0.4267 0.1762 0.0153  0.0324  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 9147 HOH A   O   
3998 O  O   . HOH C   .   ? 0.2441 0.4133 0.3094 0.0719  0.0467  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 9148 HOH A   O   
3999 O  O   . HOH C   .   ? 0.3498 0.6135 0.3375 -0.1540 0.1375  0.1720  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A   O   
4000 O  O   . HOH C   .   ? 0.1861 0.3695 0.1926 -0.0051 0.0281  0.0292  ? ? ? ? ? ? 9150 HOH A   O   
4001 O  O   . HOH C   .   ? 0.1839 0.2676 0.3495 0.0151  0.0561  0.0404  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH A   O   
4002 O  O   . HOH C   .   ? 0.2321 0.2928 0.2553 -0.0380 0.0199  0.0362  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH A   O   
4003 O  O   . HOH C   .   ? 0.4595 0.3864 0.3168 0.0735  -0.0142 0.0208  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH A   O   
4004 O  O   . HOH C   .   ? 0.2879 0.4703 0.2478 -0.0632 0.1427  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 9154 HOH A   O   
4005 O  O   . HOH C   .   ? 0.2800 0.4482 0.3260 0.0708  -0.0406 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 9155 HOH A   O   
4006 O  O   . HOH C   .   ? 0.3225 0.4267 0.2831 0.0655  0.1198  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 9156 HOH A   O   
4007 O  O   . HOH C   .   ? 0.2111 0.3588 0.3888 -0.0057 0.0869  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 9157 HOH A   O   
4008 O  O   . HOH C   .   ? 0.1604 0.3858 0.2786 0.0315  -0.0055 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 9158 HOH A   O   
4009 O  O   . HOH C   .   ? 0.4286 0.4861 0.3233 -0.0406 0.0243  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A   O   
4010 O  O   . HOH C   .   ? 0.3034 0.5620 0.4199 -0.0256 0.0780  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 9160 HOH A   O   
4011 O  O   . HOH C   .   ? 0.4663 0.2867 0.2538 -0.0885 0.0505  0.0757  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH A   O   
4012 O  O   . HOH C   .   ? 0.4567 0.4269 0.3601 -0.1538 -0.1582 0.0478  ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A   O   
4013 O  O   . HOH C   .   ? 0.3299 0.5229 0.2263 -0.0197 -0.1482 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 9163 HOH A   O   
4014 O  O   . HOH C   .   ? 0.2819 0.3824 0.3286 -0.0714 -0.0387 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 9164 HOH A   O   
4015 O  O   . HOH C   .   ? 0.3694 0.4673 0.3493 0.0363  0.0499  0.1246  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A   O   
4016 O  O   . HOH C   .   ? 0.3067 0.3848 0.2103 0.1191  -0.0022 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 9166 HOH A   O   
4017 O  O   . HOH C   .   ? 0.2804 0.5324 0.3225 -0.1593 0.0231  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A   O   
4018 O  O   . HOH C   .   ? 0.4007 0.3847 0.2457 0.0887  0.0340  0.0604  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH A   O   
4019 O  O   . HOH C   .   ? 0.2555 0.4404 0.3664 0.0135  -0.0864 0.0158  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A   O   
4020 O  O   . HOH C   .   ? 0.2965 0.4321 0.2457 0.1650  -0.0805 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 9170 HOH A   O   
4021 O  O   . HOH C   .   ? 0.2385 0.5370 0.4924 -0.0479 0.0242  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 9171 HOH A   O   
4022 O  O   . HOH C   .   ? 0.2951 0.3673 0.3222 -0.0120 0.0740  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 9172 HOH A   O   
4023 O  O   . HOH C   .   ? 0.2665 0.7628 0.1832 0.0311  0.0581  0.1212  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A   O   
4024 O  O   . HOH C   .   ? 0.5532 0.5316 0.2957 -0.1860 -0.0023 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 9174 HOH A   O   
4025 O  O   . HOH C   .   ? 0.5597 0.5415 0.4670 0.1341  0.1071  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 9175 HOH A   O   
4026 O  O   . HOH C   .   ? 0.6414 0.5157 0.3810 0.1217  -0.0162 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A   O   
4027 O  O   . HOH C   .   ? 1.0068 0.9126 0.6743 0.0114  -0.0342 0.0111  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A   O   
4028 O  O   . HOH C   .   ? 0.5933 0.6492 0.5620 0.1048  -0.0209 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 9178 HOH A   O   
4029 O  O   . HOH C   .   ? 0.3094 0.3381 0.3035 0.0252  0.0694  0.0304  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A   O   
4030 O  O   . HOH C   .   ? 0.3991 0.4418 0.2584 0.0174  -0.1411 0.0286  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH A   O   
4031 O  O   . HOH C   .   ? 0.2684 0.2962 0.4217 -0.0379 0.0249  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A   O   
4032 O  O   . HOH C   .   ? 0.4189 0.5317 0.5273 0.0092  -0.0293 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A   O   
4033 O  O   . HOH C   .   ? 0.3165 0.4608 0.3601 -0.0222 0.0048  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A   O   
4034 O  O   . HOH C   .   ? 0.2669 0.6573 0.4277 0.0362  0.0646  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 9184 HOH A   O   
4035 O  O   . HOH C   .   ? 0.2936 0.3593 0.2062 -0.0433 0.1015  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 9185 HOH A   O   
4036 O  O   . HOH C   .   ? 0.5365 0.3944 0.5799 -0.0477 0.0531  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A   O   
4037 O  O   . HOH C   .   ? 0.5003 0.7270 0.4647 0.0613  0.2188  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 9187 HOH A   O   
4038 O  O   . HOH C   .   ? 0.5380 0.6301 0.3453 -0.0897 -0.0050 0.0334  ? ? ? ? ? ? 9188 HOH A   O   
4039 O  O   . HOH C   .   ? 0.4393 0.5080 0.3105 0.1567  -0.0720 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 9189 HOH A   O   
4040 O  O   . HOH C   .   ? 0.4515 0.6151 0.6923 -0.2362 -0.0381 0.0350  ? ? ? ? ? ? 9190 HOH A   O   
4041 O  O   . HOH C   .   ? 0.1968 0.4633 0.5917 -0.0173 -0.0033 0.1056  ? ? ? ? ? ? 9191 HOH A   O   
4042 O  O   . HOH C   .   ? 0.3726 0.3549 0.4072 -0.0055 0.2110  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 9192 HOH A   O   
4043 O  O   . HOH C   .   ? 0.3127 0.4992 0.4169 0.1533  0.0186  -0.2060 ? ? ? ? ? ? 9193 HOH A   O   
4044 O  O   . HOH C   .   ? 0.4160 0.3596 0.3615 -0.0232 -0.0573 0.0896  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH A   O   
4045 O  O   . HOH C   .   ? 0.5259 0.6012 0.5572 0.1786  -0.0235 0.0111  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH A   O   
4046 O  O   . HOH C   .   ? 0.2897 0.6443 0.2819 -0.0333 0.0345  0.0468  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH A   O   
4047 O  O   . HOH C   .   ? 0.4518 0.5783 0.5179 0.1951  0.0789  0.0785  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A   O   
4048 O  O   . HOH C   .   ? 0.3296 0.4935 0.2408 -0.1120 -0.0641 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 9198 HOH A   O   
4049 O  O   . HOH C   .   ? 0.6735 0.6761 0.5542 0.0748  -0.1100 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 9199 HOH A   O   
4050 O  O   . HOH C   .   ? 0.7231 0.4769 0.5968 0.0667  -0.0653 0.0736  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A   O   
4051 O  O   . HOH C   .   ? 0.6883 0.6098 0.6388 0.2418  -0.0266 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 9201 HOH A   O   
4052 O  O   . HOH C   .   ? 0.5342 0.5265 0.5952 0.0021  -0.0700 0.0510  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH A   O   
4053 O  O   . HOH C   .   ? 0.5544 0.7447 0.5116 0.0069  0.1664  0.0058  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH A   O   
4054 O  O   . HOH C   .   ? 0.3609 0.7903 0.3980 -0.1417 -0.0060 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A   O   
4055 O  O   . HOH C   .   ? 0.3751 0.3909 0.5404 -0.0275 -0.0369 0.0922  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A   O   
4056 O  O   . HOH C   .   ? 0.7222 0.7045 0.7218 0.0208  -0.0443 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 9206 HOH A   O   
4057 O  O   . HOH C   .   ? 0.3037 0.8452 0.7045 -0.2193 -0.0013 0.1234  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH A   O   
4058 O  O   . HOH C   .   ? 0.5052 0.8119 0.5919 -0.0577 0.0774  0.0358  ? ? ? ? ? ? 9208 HOH A   O   
4059 O  O   . HOH C   .   ? 0.7926 0.6284 0.5977 0.0515  -0.1432 0.0925  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH A   O   
4060 O  O   . HOH C   .   ? 0.7989 0.5409 0.6961 -0.2161 -0.1869 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 9210 HOH A   O   
4061 O  O   . HOH C   .   ? 0.5654 0.6456 0.5280 -0.1551 -0.0685 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 9211 HOH A   O   
4062 O  O   . HOH C   .   ? 0.5154 0.3174 0.4473 0.0676  -0.1509 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A   O   
4063 O  O   . HOH C   .   ? 0.6406 0.6109 0.5909 -0.0813 0.1165  0.0657  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH A   O   
4064 O  O   . HOH C   .   ? 0.4813 0.6625 0.3977 -0.0183 -0.0672 0.0260  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH A   O   
4065 O  O   . HOH C   .   ? 0.5235 0.4671 0.5286 0.0390  0.0064  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 9215 HOH A   O   
4066 O  O   . HOH C   .   ? 0.6775 0.5977 0.4233 -0.1987 -0.0517 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A   O   
4067 O  O   . HOH C   .   ? 0.6590 0.5995 0.6153 -0.0160 -0.0587 0.0987  ? ? ? ? ? ? 9217 HOH A   O   
4068 O  O   . HOH C   .   ? 0.3811 0.6152 0.4177 -0.0530 0.0713  0.0563  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A   O   
4069 O  O   . HOH C   .   ? 0.7449 0.7001 0.6259 0.0017  0.0329  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 9219 HOH A   O   
4070 O  O   . HOH C   .   ? 0.5545 0.5046 0.5241 0.1457  0.0282  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 9220 HOH A   O   
4071 O  O   . HOH C   .   ? 0.7170 0.5855 0.5421 0.0349  -0.0214 0.0548  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH A   O   
4072 O  O   . HOH C   .   ? 0.3592 0.5897 0.5553 -0.0310 -0.0536 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 9222 HOH A   O   
4073 O  O   . HOH C   .   ? 0.6911 0.7632 0.7919 0.0388  -0.1196 0.0368  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A   O   
4074 O  O   . HOH C   .   ? 0.7421 0.4519 0.6257 0.0361  -0.0744 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 9224 HOH A   O   
4075 O  O   . HOH C   .   ? 0.5591 0.4413 0.5081 -0.0121 -0.0828 0.0285  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A   O   
4076 O  O   . HOH C   .   ? 0.6122 0.5107 0.7702 -0.1304 0.0098  0.0714  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH A   O   
4077 O  O   . HOH C   .   ? 0.9602 0.9533 1.0413 -0.0082 0.0192  0.0116  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH A   O   
4078 O  O   . HOH C   .   ? 0.4309 0.4986 0.3567 -0.0097 -0.0408 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 9228 HOH A   O   
4079 O  O   . HOH C   .   ? 0.4721 0.5856 0.5298 -0.0243 -0.0526 0.0721  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH A   O   
4080 O  O   . HOH C   .   ? 0.6642 0.6537 0.6764 0.1049  -0.0814 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A   O   
4081 O  O   . HOH C   .   ? 0.3606 0.6491 0.3883 -0.0459 -0.0838 0.1110  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH A   O   
4082 O  O   . HOH C   .   ? 0.4735 0.5648 0.5877 0.0504  -0.0250 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 9232 HOH A   O   
4083 O  O   . HOH C   .   ? 0.4119 0.4451 0.4255 -0.0882 0.1054  0.0569  ? ? ? ? ? ? 9233 HOH A   O   
4084 O  O   . HOH C   .   ? 0.2771 0.3578 0.3938 0.0019  0.0179  0.0513  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH A   O   
4085 O  O   . HOH C   .   ? 0.4438 0.5070 0.3909 -0.1054 -0.0512 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A   O   
4086 O  O   . HOH C   .   ? 0.5061 0.5986 0.3329 -0.0570 0.0384  0.1726  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH A   O   
4087 O  O   . HOH C   .   ? 0.4202 0.5423 0.3888 -0.1844 0.1213  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 9237 HOH A   O   
4088 O  O   . HOH C   .   ? 0.3115 0.5756 0.3069 0.0398  0.1156  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 9238 HOH A   O   
4089 O  O   . HOH C   .   ? 0.4086 0.4906 0.5414 0.1197  -0.2568 -0.2434 ? ? ? ? ? ? 9239 HOH A   O   
4090 O  O   . HOH C   .   ? 0.4275 0.3564 0.4175 0.0713  -0.1373 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 9240 HOH A   O   
4091 O  O   . HOH C   .   ? 0.7284 0.5904 0.6341 0.0677  -0.0448 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 9241 HOH A   O   
4092 O  O   . HOH C   .   ? 0.3926 0.4593 0.4683 0.1016  0.0103  0.0016  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH A   O   
4093 O  O   . HOH C   .   ? 0.4247 0.5125 0.3429 -0.0383 -0.0985 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 9243 HOH A   O   
4094 O  O   . HOH C   .   ? 0.7067 0.5965 0.5854 -0.1400 -0.0807 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A   O   
4095 O  O   . HOH C   .   ? 0.4731 0.6313 0.3980 -0.0680 0.1251  0.1193  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A   O   
4096 O  O   . HOH C   .   ? 0.5355 0.4837 0.5348 -0.0773 -0.0085 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A   O   
4097 O  O   . HOH C   .   ? 0.4259 0.6045 0.4481 -0.0965 -0.0134 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 9247 HOH A   O   
4098 O  O   . HOH C   .   ? 0.3885 0.6736 0.3286 0.1141  0.0958  0.1541  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A   O   
4099 O  O   . HOH C   .   ? 0.2973 0.4505 0.3339 0.0243  0.0961  0.0159  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH A   O   
4100 O  O   . HOH C   .   ? 0.4750 0.6364 0.4613 -0.0425 0.2392  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 9250 HOH A   O   
4101 O  O   . HOH C   .   ? 0.6350 0.6538 0.5716 -0.0862 0.1214  0.0512  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH A   O   
4102 O  O   . HOH C   .   ? 0.5143 0.6069 0.5748 -0.1249 -0.0813 0.0513  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH A   O   
4103 O  O   . HOH C   .   ? 0.8051 0.6100 0.7109 0.0465  -0.0913 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 9253 HOH A   O   
4104 O  O   . HOH C   .   ? 0.4774 0.5530 0.4643 0.1091  0.0775  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A   O   
4105 O  O   . HOH C   .   ? 0.4325 0.7141 0.5321 -0.1131 0.0395  0.0680  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH A   O   
4106 O  O   . HOH C   .   ? 0.4463 0.4834 0.4305 -0.0713 0.1209  0.1600  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH A   O   
4107 O  O   . HOH C   .   ? 0.5457 0.4614 0.5094 0.0165  -0.0425 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 9257 HOH A   O   
4108 O  O   . HOH C   .   ? 0.7304 0.7895 0.6430 -0.0053 -0.0368 0.0067  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH A   O   
4109 O  O   . HOH C   .   ? 0.4083 0.4847 0.4304 0.1311  -0.0380 0.0202  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH A   O   
4110 O  O   . HOH C   .   ? 0.4261 0.5018 0.4279 0.1021  -0.0777 0.1187  ? ? ? ? ? ? 9260 HOH A   O   
4111 O  O   . HOH C   .   ? 0.6554 0.6841 0.6764 -0.0883 0.0224  0.1255  ? ? ? ? ? ? 9261 HOH A   O   
4112 O  O   . HOH C   .   ? 0.3187 0.4243 0.4877 0.0972  0.0611  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 9262 HOH A   O   
4113 O  O   . HOH C   .   ? 0.4345 0.5017 0.3394 0.0469  0.1467  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 9263 HOH A   O   
4114 O  O   . HOH C   .   ? 0.8054 0.6389 0.6688 -0.0758 -0.1215 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 9264 HOH A   O   
4115 O  O   . HOH C   .   ? 0.3166 0.4400 0.3434 -0.0544 0.0800  0.0769  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH A   O   
4116 O  O   . HOH C   .   ? 0.6542 0.6808 0.8047 0.0466  0.0334  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 9266 HOH A   O   
4117 O  O   . HOH C   .   ? 0.3888 0.4454 0.6117 0.0541  0.0838  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A   O   
4118 O  O   . HOH C   .   ? 0.7233 0.7551 0.6435 0.1230  -0.0305 -0.1369 ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A   O   
4119 O  O   . HOH C   .   ? 0.5796 0.6126 0.5381 0.1007  0.0425  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A   O   
4120 O  O   . HOH C   .   ? 0.5581 0.6718 0.5047 -0.0189 0.1069  0.0464  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH A   O   
4121 O  O   . HOH C   .   ? 0.5703 0.7139 0.6204 0.0689  0.0107  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 9271 HOH A   O   
4122 O  O   . HOH C   .   ? 0.6666 0.7071 0.6962 0.0545  0.0001  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A   O   
4123 O  O   . HOH C   .   ? 0.4618 0.5883 0.4290 0.1163  0.1304  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 9273 HOH A   O   
4124 O  O   . HOH C   .   ? 0.4076 0.4555 0.2396 -0.0625 0.0944  0.2091  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH A   O   
4125 O  O   . HOH C   .   ? 0.3849 0.3576 0.3429 0.1075  0.0909  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 9275 HOH A   O   
4126 O  O   . HOH C   .   ? 0.6340 0.6026 0.7013 -0.1617 0.1014  0.1643  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH A   O   
4127 O  O   . HOH C   .   ? 0.6949 0.7852 0.6763 0.1392  0.0992  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 9277 HOH A   O   
4128 O  O   . HOH C   .   ? 0.3638 0.3705 0.3139 -0.0059 -0.0637 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 9278 HOH A   O   
4129 O  O   . HOH C   .   ? 0.4221 0.7771 0.6101 0.0930  0.1713  0.0014  ? ? ? ? ? ? 9279 HOH A   O   
4130 O  O   . HOH C   .   ? 0.7375 0.6487 0.6750 0.1209  -0.0341 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 9280 HOH A   O   
4131 O  O   . HOH C   .   ? 0.7428 0.7915 0.7988 -0.0116 0.0459  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A   O   
4132 O  O   . HOH C   .   ? 0.8445 0.9400 0.8946 -0.0505 0.0172  0.0287  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A   O   
4133 O  O   . HOH C   .   ? 0.8325 0.9347 0.9046 0.0611  -0.0439 0.0020  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH A   O   
4134 O  O   . HOH C   .   ? 0.6866 0.5534 0.6374 -0.0391 0.1066  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 9284 HOH A   O   
4135 O  O   . HOH C   .   ? 0.8899 0.6531 0.8438 -0.0444 -0.1498 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 9285 HOH A   O   
4136 O  O   . HOH C   .   ? 0.8516 0.7369 0.8148 -0.0347 -0.1474 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 9286 HOH A   O   
4137 O  O   . HOH C   .   ? 1.0427 1.0232 1.0103 -0.0424 0.0235  0.1098  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A   O   
4138 O  O   . HOH C   .   ? 0.7535 0.7056 0.7792 0.0234  -0.0191 0.0947  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A   O   
4139 O  O   . HOH C   .   ? 0.6009 0.5478 0.3661 0.1105  -0.0961 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A   O   
4140 O  O   . HOH C   .   ? 0.5936 0.6347 0.6456 0.0907  0.0470  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 9290 HOH A   O   
4141 O  O   . HOH C   .   ? 0.3261 0.2090 0.2379 0.0033  -0.0169 0.0558  ? ? ? ? ? ? 9291 HOH A   O   
4143 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2117 0.4692 0.2395 0.0339  -0.0137 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 9140 HOH A-2 O   
4144 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3228 0.2755 0.3205 0.0194  -0.0683 0.0672  ? ? ? ? ? ? 9141 HOH A-2 O   
4145 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2216 0.5161 0.3156 -0.0015 -0.0162 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 9142 HOH A-2 O   
4146 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3936 0.3647 0.3858 -0.0980 0.0052  0.0281  ? ? ? ? ? ? 9143 HOH A-2 O   
4147 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2468 0.3336 0.2439 0.0346  0.1113  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 9144 HOH A-2 O   
4148 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2366 0.5820 0.2219 0.1050  0.0617  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 9145 HOH A-2 O   
4149 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2102 0.4071 0.2257 -0.0150 -0.0185 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 9146 HOH A-2 O   
4150 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2902 0.4267 0.1762 0.0153  0.0324  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 9147 HOH A-2 O   
4151 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2441 0.4133 0.3094 0.0719  0.0467  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 9148 HOH A-2 O   
4152 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3498 0.6135 0.3375 -0.1540 0.1375  0.1720  ? ? ? ? ? ? 9149 HOH A-2 O   
4153 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.1861 0.3695 0.1926 -0.0051 0.0281  0.0292  ? ? ? ? ? ? 9150 HOH A-2 O   
4154 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.1839 0.2676 0.3495 0.0151  0.0561  0.0404  ? ? ? ? ? ? 9151 HOH A-2 O   
4155 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2321 0.2928 0.2553 -0.0380 0.0199  0.0362  ? ? ? ? ? ? 9152 HOH A-2 O   
4156 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4595 0.3864 0.3168 0.0735  -0.0142 0.0208  ? ? ? ? ? ? 9153 HOH A-2 O   
4157 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2879 0.4703 0.2478 -0.0632 0.1427  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 9154 HOH A-2 O   
4158 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2800 0.4482 0.3260 0.0708  -0.0406 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 9155 HOH A-2 O   
4159 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3225 0.4267 0.2831 0.0655  0.1198  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 9156 HOH A-2 O   
4160 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2111 0.3588 0.3888 -0.0057 0.0869  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 9157 HOH A-2 O   
4161 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.1604 0.3858 0.2786 0.0315  -0.0055 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 9158 HOH A-2 O   
4162 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4286 0.4861 0.3233 -0.0406 0.0243  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 9159 HOH A-2 O   
4163 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3034 0.5620 0.4199 -0.0256 0.0780  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 9160 HOH A-2 O   
4164 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4663 0.2867 0.2538 -0.0885 0.0505  0.0757  ? ? ? ? ? ? 9161 HOH A-2 O   
4165 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4567 0.4269 0.3601 -0.1538 -0.1582 0.0478  ? ? ? ? ? ? 9162 HOH A-2 O   
4166 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3299 0.5229 0.2263 -0.0197 -0.1482 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 9163 HOH A-2 O   
4167 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2819 0.3824 0.3286 -0.0714 -0.0387 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 9164 HOH A-2 O   
4168 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3694 0.4673 0.3493 0.0363  0.0499  0.1246  ? ? ? ? ? ? 9165 HOH A-2 O   
4169 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3067 0.3848 0.2103 0.1191  -0.0022 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 9166 HOH A-2 O   
4170 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2804 0.5324 0.3225 -0.1593 0.0231  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 9167 HOH A-2 O   
4171 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4007 0.3847 0.2457 0.0887  0.0340  0.0604  ? ? ? ? ? ? 9168 HOH A-2 O   
4172 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2555 0.4404 0.3664 0.0135  -0.0864 0.0158  ? ? ? ? ? ? 9169 HOH A-2 O   
4173 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2965 0.4321 0.2457 0.1650  -0.0805 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 9170 HOH A-2 O   
4174 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2385 0.5370 0.4924 -0.0479 0.0242  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 9171 HOH A-2 O   
4175 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2951 0.3673 0.3222 -0.0120 0.0740  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 9172 HOH A-2 O   
4176 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2665 0.7628 0.1832 0.0311  0.0581  0.1212  ? ? ? ? ? ? 9173 HOH A-2 O   
4177 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5532 0.5316 0.2957 -0.1860 -0.0023 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 9174 HOH A-2 O   
4178 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5597 0.5415 0.4670 0.1341  0.1071  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 9175 HOH A-2 O   
4179 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6414 0.5157 0.3810 0.1217  -0.0162 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 9176 HOH A-2 O   
4180 O  O   . HOH C-2 .   ? 1.0068 0.9126 0.6743 0.0114  -0.0342 0.0111  ? ? ? ? ? ? 9177 HOH A-2 O   
4181 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5933 0.6492 0.5620 0.1048  -0.0209 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 9178 HOH A-2 O   
4182 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3094 0.3381 0.3035 0.0252  0.0694  0.0304  ? ? ? ? ? ? 9179 HOH A-2 O   
4183 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3991 0.4418 0.2584 0.0174  -0.1411 0.0286  ? ? ? ? ? ? 9180 HOH A-2 O   
4184 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2684 0.2962 0.4217 -0.0379 0.0249  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 9181 HOH A-2 O   
4185 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4189 0.5317 0.5273 0.0092  -0.0293 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 9182 HOH A-2 O   
4186 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3165 0.4608 0.3601 -0.0222 0.0048  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 9183 HOH A-2 O   
4187 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2669 0.6573 0.4277 0.0362  0.0646  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 9184 HOH A-2 O   
4188 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2936 0.3593 0.2062 -0.0433 0.1015  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 9185 HOH A-2 O   
4189 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5365 0.3944 0.5799 -0.0477 0.0531  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 9186 HOH A-2 O   
4190 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5003 0.7270 0.4647 0.0613  0.2188  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 9187 HOH A-2 O   
4191 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5380 0.6301 0.3453 -0.0897 -0.0050 0.0334  ? ? ? ? ? ? 9188 HOH A-2 O   
4192 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4393 0.5080 0.3105 0.1567  -0.0720 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 9189 HOH A-2 O   
4193 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4515 0.6151 0.6923 -0.2362 -0.0381 0.0350  ? ? ? ? ? ? 9190 HOH A-2 O   
4194 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.1968 0.4633 0.5917 -0.0173 -0.0033 0.1056  ? ? ? ? ? ? 9191 HOH A-2 O   
4195 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3726 0.3549 0.4072 -0.0055 0.2110  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 9192 HOH A-2 O   
4196 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3127 0.4992 0.4169 0.1533  0.0186  -0.2060 ? ? ? ? ? ? 9193 HOH A-2 O   
4197 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4160 0.3596 0.3615 -0.0232 -0.0573 0.0896  ? ? ? ? ? ? 9194 HOH A-2 O   
4198 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5259 0.6012 0.5572 0.1786  -0.0235 0.0111  ? ? ? ? ? ? 9195 HOH A-2 O   
4199 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2897 0.6443 0.2819 -0.0333 0.0345  0.0468  ? ? ? ? ? ? 9196 HOH A-2 O   
4200 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4518 0.5783 0.5179 0.1951  0.0789  0.0785  ? ? ? ? ? ? 9197 HOH A-2 O   
4201 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3296 0.4935 0.2408 -0.1120 -0.0641 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 9198 HOH A-2 O   
4202 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6735 0.6761 0.5542 0.0748  -0.1100 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 9199 HOH A-2 O   
4203 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7231 0.4769 0.5968 0.0667  -0.0653 0.0736  ? ? ? ? ? ? 9200 HOH A-2 O   
4204 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6883 0.6098 0.6388 0.2418  -0.0266 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 9201 HOH A-2 O   
4205 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5342 0.5265 0.5952 0.0021  -0.0700 0.0510  ? ? ? ? ? ? 9202 HOH A-2 O   
4206 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5544 0.7447 0.5116 0.0069  0.1664  0.0058  ? ? ? ? ? ? 9203 HOH A-2 O   
4207 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3609 0.7903 0.3980 -0.1417 -0.0060 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 9204 HOH A-2 O   
4208 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3751 0.3909 0.5404 -0.0275 -0.0369 0.0922  ? ? ? ? ? ? 9205 HOH A-2 O   
4209 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7222 0.7045 0.7218 0.0208  -0.0443 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 9206 HOH A-2 O   
4210 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3037 0.8452 0.7045 -0.2193 -0.0013 0.1234  ? ? ? ? ? ? 9207 HOH A-2 O   
4211 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5052 0.8119 0.5919 -0.0577 0.0774  0.0358  ? ? ? ? ? ? 9208 HOH A-2 O   
4212 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7926 0.6284 0.5977 0.0515  -0.1432 0.0925  ? ? ? ? ? ? 9209 HOH A-2 O   
4213 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7989 0.5409 0.6961 -0.2161 -0.1869 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 9210 HOH A-2 O   
4214 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5654 0.6456 0.5280 -0.1551 -0.0685 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 9211 HOH A-2 O   
4215 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5154 0.3174 0.4473 0.0676  -0.1509 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 9212 HOH A-2 O   
4216 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6406 0.6109 0.5909 -0.0813 0.1165  0.0657  ? ? ? ? ? ? 9213 HOH A-2 O   
4217 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4813 0.6625 0.3977 -0.0183 -0.0672 0.0260  ? ? ? ? ? ? 9214 HOH A-2 O   
4218 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5235 0.4671 0.5286 0.0390  0.0064  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 9215 HOH A-2 O   
4219 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6775 0.5977 0.4233 -0.1987 -0.0517 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 9216 HOH A-2 O   
4220 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6590 0.5995 0.6153 -0.0160 -0.0587 0.0987  ? ? ? ? ? ? 9217 HOH A-2 O   
4221 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3811 0.6152 0.4177 -0.0530 0.0713  0.0563  ? ? ? ? ? ? 9218 HOH A-2 O   
4222 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7449 0.7001 0.6259 0.0017  0.0329  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 9219 HOH A-2 O   
4223 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5545 0.5046 0.5241 0.1457  0.0282  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 9220 HOH A-2 O   
4224 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7170 0.5855 0.5421 0.0349  -0.0214 0.0548  ? ? ? ? ? ? 9221 HOH A-2 O   
4225 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3592 0.5897 0.5553 -0.0310 -0.0536 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 9222 HOH A-2 O   
4226 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6911 0.7632 0.7919 0.0388  -0.1196 0.0368  ? ? ? ? ? ? 9223 HOH A-2 O   
4227 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7421 0.4519 0.6257 0.0361  -0.0744 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 9224 HOH A-2 O   
4228 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5591 0.4413 0.5081 -0.0121 -0.0828 0.0285  ? ? ? ? ? ? 9225 HOH A-2 O   
4229 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6122 0.5107 0.7702 -0.1304 0.0098  0.0714  ? ? ? ? ? ? 9226 HOH A-2 O   
4230 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.9602 0.9533 1.0413 -0.0082 0.0192  0.0116  ? ? ? ? ? ? 9227 HOH A-2 O   
4231 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4309 0.4986 0.3567 -0.0097 -0.0408 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 9228 HOH A-2 O   
4232 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4721 0.5856 0.5298 -0.0243 -0.0526 0.0721  ? ? ? ? ? ? 9229 HOH A-2 O   
4233 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6642 0.6537 0.6764 0.1049  -0.0814 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 9230 HOH A-2 O   
4234 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3606 0.6491 0.3883 -0.0459 -0.0838 0.1110  ? ? ? ? ? ? 9231 HOH A-2 O   
4235 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4735 0.5648 0.5877 0.0504  -0.0250 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 9232 HOH A-2 O   
4236 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4119 0.4451 0.4255 -0.0882 0.1054  0.0569  ? ? ? ? ? ? 9233 HOH A-2 O   
4237 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2771 0.3578 0.3938 0.0019  0.0179  0.0513  ? ? ? ? ? ? 9234 HOH A-2 O   
4238 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4438 0.5070 0.3909 -0.1054 -0.0512 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 9235 HOH A-2 O   
4239 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5061 0.5986 0.3329 -0.0570 0.0384  0.1726  ? ? ? ? ? ? 9236 HOH A-2 O   
4240 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4202 0.5423 0.3888 -0.1844 0.1213  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 9237 HOH A-2 O   
4241 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3115 0.5756 0.3069 0.0398  0.1156  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 9238 HOH A-2 O   
4242 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4086 0.4906 0.5414 0.1197  -0.2568 -0.2434 ? ? ? ? ? ? 9239 HOH A-2 O   
4243 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4275 0.3564 0.4175 0.0713  -0.1373 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 9240 HOH A-2 O   
4244 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7284 0.5904 0.6341 0.0677  -0.0448 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 9241 HOH A-2 O   
4245 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3926 0.4593 0.4683 0.1016  0.0103  0.0016  ? ? ? ? ? ? 9242 HOH A-2 O   
4246 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4247 0.5125 0.3429 -0.0383 -0.0985 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 9243 HOH A-2 O   
4247 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7067 0.5965 0.5854 -0.1400 -0.0807 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 9244 HOH A-2 O   
4248 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4731 0.6313 0.3980 -0.0680 0.1251  0.1193  ? ? ? ? ? ? 9245 HOH A-2 O   
4249 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5355 0.4837 0.5348 -0.0773 -0.0085 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 9246 HOH A-2 O   
4250 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4259 0.6045 0.4481 -0.0965 -0.0134 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 9247 HOH A-2 O   
4251 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3885 0.6736 0.3286 0.1141  0.0958  0.1541  ? ? ? ? ? ? 9248 HOH A-2 O   
4252 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.2973 0.4505 0.3339 0.0243  0.0961  0.0159  ? ? ? ? ? ? 9249 HOH A-2 O   
4253 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4750 0.6364 0.4613 -0.0425 0.2392  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 9250 HOH A-2 O   
4254 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6350 0.6538 0.5716 -0.0862 0.1214  0.0512  ? ? ? ? ? ? 9251 HOH A-2 O   
4255 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5143 0.6069 0.5748 -0.1249 -0.0813 0.0513  ? ? ? ? ? ? 9252 HOH A-2 O   
4256 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.8051 0.6100 0.7109 0.0465  -0.0913 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 9253 HOH A-2 O   
4257 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4774 0.5530 0.4643 0.1091  0.0775  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 9254 HOH A-2 O   
4258 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4325 0.7141 0.5321 -0.1131 0.0395  0.0680  ? ? ? ? ? ? 9255 HOH A-2 O   
4259 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4463 0.4834 0.4305 -0.0713 0.1209  0.1600  ? ? ? ? ? ? 9256 HOH A-2 O   
4260 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5457 0.4614 0.5094 0.0165  -0.0425 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 9257 HOH A-2 O   
4261 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7304 0.7895 0.6430 -0.0053 -0.0368 0.0067  ? ? ? ? ? ? 9258 HOH A-2 O   
4262 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4083 0.4847 0.4304 0.1311  -0.0380 0.0202  ? ? ? ? ? ? 9259 HOH A-2 O   
4263 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4261 0.5018 0.4279 0.1021  -0.0777 0.1187  ? ? ? ? ? ? 9260 HOH A-2 O   
4264 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6554 0.6841 0.6764 -0.0883 0.0224  0.1255  ? ? ? ? ? ? 9261 HOH A-2 O   
4265 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3187 0.4243 0.4877 0.0972  0.0611  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 9262 HOH A-2 O   
4266 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4345 0.5017 0.3394 0.0469  0.1467  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 9263 HOH A-2 O   
4267 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.8054 0.6389 0.6688 -0.0758 -0.1215 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 9264 HOH A-2 O   
4268 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3166 0.4400 0.3434 -0.0544 0.0800  0.0769  ? ? ? ? ? ? 9265 HOH A-2 O   
4269 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6542 0.6808 0.8047 0.0466  0.0334  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 9266 HOH A-2 O   
4270 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3888 0.4454 0.6117 0.0541  0.0838  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 9267 HOH A-2 O   
4271 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7233 0.7551 0.6435 0.1230  -0.0305 -0.1369 ? ? ? ? ? ? 9268 HOH A-2 O   
4272 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5796 0.6126 0.5381 0.1007  0.0425  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 9269 HOH A-2 O   
4273 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5581 0.6718 0.5047 -0.0189 0.1069  0.0464  ? ? ? ? ? ? 9270 HOH A-2 O   
4274 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5703 0.7139 0.6204 0.0689  0.0107  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 9271 HOH A-2 O   
4275 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6666 0.7071 0.6962 0.0545  0.0001  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 9272 HOH A-2 O   
4276 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4618 0.5883 0.4290 0.1163  0.1304  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 9273 HOH A-2 O   
4277 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4076 0.4555 0.2396 -0.0625 0.0944  0.2091  ? ? ? ? ? ? 9274 HOH A-2 O   
4278 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3849 0.3576 0.3429 0.1075  0.0909  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 9275 HOH A-2 O   
4279 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6340 0.6026 0.7013 -0.1617 0.1014  0.1643  ? ? ? ? ? ? 9276 HOH A-2 O   
4280 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6949 0.7852 0.6763 0.1392  0.0992  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 9277 HOH A-2 O   
4281 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3638 0.3705 0.3139 -0.0059 -0.0637 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 9278 HOH A-2 O   
4282 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.4221 0.7771 0.6101 0.0930  0.1713  0.0014  ? ? ? ? ? ? 9279 HOH A-2 O   
4283 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7375 0.6487 0.6750 0.1209  -0.0341 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 9280 HOH A-2 O   
4284 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7428 0.7915 0.7988 -0.0116 0.0459  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 9281 HOH A-2 O   
4285 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.8445 0.9400 0.8946 -0.0505 0.0172  0.0287  ? ? ? ? ? ? 9282 HOH A-2 O   
4286 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.8325 0.9347 0.9046 0.0611  -0.0439 0.0020  ? ? ? ? ? ? 9283 HOH A-2 O   
4287 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6866 0.5534 0.6374 -0.0391 0.1066  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 9284 HOH A-2 O   
4288 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.8899 0.6531 0.8438 -0.0444 -0.1498 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 9285 HOH A-2 O   
4289 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.8516 0.7369 0.8148 -0.0347 -0.1474 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 9286 HOH A-2 O   
4290 O  O   . HOH C-2 .   ? 1.0427 1.0232 1.0103 -0.0424 0.0235  0.1098  ? ? ? ? ? ? 9287 HOH A-2 O   
4291 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.7535 0.7056 0.7792 0.0234  -0.0191 0.0947  ? ? ? ? ? ? 9288 HOH A-2 O   
4292 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.6009 0.5478 0.3661 0.1105  -0.0961 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 9289 HOH A-2 O   
4293 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.5936 0.6347 0.6456 0.0907  0.0470  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 9290 HOH A-2 O   
4294 O  O   . HOH C-2 .   ? 0.3261 0.2090 0.2379 0.0033  -0.0169 0.0558  ? ? ? ? ? ? 9291 HOH A-2 O   
# 
