data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Gabelli, S.B."  1 
"Bianchet, M.A." 2 
"Bessman, M.J."  3 
"Amzel, L.M."    4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "Structure of the ADPR-ase in complex with AMPCPR and Mg" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "NUDIX, ADP-ribose pyrophosphatase, AMPCPR, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Mechanism of the Escherichia coli ADP-ribose pyrophosphatase, a Nudix hydrolase." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            41 
_citation.page_first                9279 
_citation.page_last                 9285 
_citation.year                      2002 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   12135348 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi0259296 
# 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Gabelli, S.B."  1 ? 
primary "Bianchet, M.A." 2 ? 
primary "Ohnishi, Y."    3 ? 
primary "Ichikawa, Y."   4 ? 
primary "Bessman, M.J."  5 ? 
primary "Amzel, L.M."    6 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLKPDNLPVTFGKNDVEIIARETLYRGFFSLDLYRFRHRLFNGQMSHEVRREIFERGHAAVLLPFDPVRDEVVLIEQIRI
AAYDTSETPWLLEMVAGMIEEGESVEDVARREAIEEAGLIVKRTKPVLSFLASPGGTSERSSIMVGEVDATTASGIHGLA
DENEDIRVHVVSREQAYQWVEEGKIDNAASVIALQWLQLHHQALKNEWA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLKPDNLPVTFGKNDVEIIARETLYRGFFSLDLYRFRHRLFNGQMSHEVRREIFERGHAAVLLPFDPVRDEVVLIEQIRI
AAYDTSETPWLLEMVAGMIEEGESVEDVARREAIEEAGLIVKRTKPVLSFLASPGGTSERSSIMVGEVDATTASGIHGLA
DENEDIRVHVVSREQAYQWVEEGKIDNAASVIALQWLQLHHQALKNEWA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   LYS n 
1 4   PRO n 
1 5   ASP n 
1 6   ASN n 
1 7   LEU n 
1 8   PRO n 
1 9   VAL n 
1 10  THR n 
1 11  PHE n 
1 12  GLY n 
1 13  LYS n 
1 14  ASN n 
1 15  ASP n 
1 16  VAL n 
1 17  GLU n 
1 18  ILE n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  ARG n 
1 22  GLU n 
1 23  THR n 
1 24  LEU n 
1 25  TYR n 
1 26  ARG n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  PHE n 
1 30  SER n 
1 31  LEU n 
1 32  ASP n 
1 33  LEU n 
1 34  TYR n 
1 35  ARG n 
1 36  PHE n 
1 37  ARG n 
1 38  HIS n 
1 39  ARG n 
1 40  LEU n 
1 41  PHE n 
1 42  ASN n 
1 43  GLY n 
1 44  GLN n 
1 45  MET n 
1 46  SER n 
1 47  HIS n 
1 48  GLU n 
1 49  VAL n 
1 50  ARG n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  ILE n 
1 54  PHE n 
1 55  GLU n 
1 56  ARG n 
1 57  GLY n 
1 58  HIS n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  VAL n 
1 62  LEU n 
1 63  LEU n 
1 64  PRO n 
1 65  PHE n 
1 66  ASP n 
1 67  PRO n 
1 68  VAL n 
1 69  ARG n 
1 70  ASP n 
1 71  GLU n 
1 72  VAL n 
1 73  VAL n 
1 74  LEU n 
1 75  ILE n 
1 76  GLU n 
1 77  GLN n 
1 78  ILE n 
1 79  ARG n 
1 80  ILE n 
1 81  ALA n 
1 82  ALA n 
1 83  TYR n 
1 84  ASP n 
1 85  THR n 
1 86  SER n 
1 87  GLU n 
1 88  THR n 
1 89  PRO n 
1 90  TRP n 
1 91  LEU n 
1 92  LEU n 
1 93  GLU n 
1 94  MET n 
1 95  VAL n 
1 96  ALA n 
1 97  GLY n 
1 98  MET n 
1 99  ILE n 
1 100 GLU n 
1 101 GLU n 
1 102 GLY n 
1 103 GLU n 
1 104 SER n 
1 105 VAL n 
1 106 GLU n 
1 107 ASP n 
1 108 VAL n 
1 109 ALA n 
1 110 ARG n 
1 111 ARG n 
1 112 GLU n 
1 113 ALA n 
1 114 ILE n 
1 115 GLU n 
1 116 GLU n 
1 117 ALA n 
1 118 GLY n 
1 119 LEU n 
1 120 ILE n 
1 121 VAL n 
1 122 LYS n 
1 123 ARG n 
1 124 THR n 
1 125 LYS n 
1 126 PRO n 
1 127 VAL n 
1 128 LEU n 
1 129 SER n 
1 130 PHE n 
1 131 LEU n 
1 132 ALA n 
1 133 SER n 
1 134 PRO n 
1 135 GLY n 
1 136 GLY n 
1 137 THR n 
1 138 SER n 
1 139 GLU n 
1 140 ARG n 
1 141 SER n 
1 142 SER n 
1 143 ILE n 
1 144 MET n 
1 145 VAL n 
1 146 GLY n 
1 147 GLU n 
1 148 VAL n 
1 149 ASP n 
1 150 ALA n 
1 151 THR n 
1 152 THR n 
1 153 ALA n 
1 154 SER n 
1 155 GLY n 
1 156 ILE n 
1 157 HIS n 
1 158 GLY n 
1 159 LEU n 
1 160 ALA n 
1 161 ASP n 
1 162 GLU n 
1 163 ASN n 
1 164 GLU n 
1 165 ASP n 
1 166 ILE n 
1 167 ARG n 
1 168 VAL n 
1 169 HIS n 
1 170 VAL n 
1 171 VAL n 
1 172 SER n 
1 173 ARG n 
1 174 GLU n 
1 175 GLN n 
1 176 ALA n 
1 177 TYR n 
1 178 GLN n 
1 179 TRP n 
1 180 VAL n 
1 181 GLU n 
1 182 GLU n 
1 183 GLY n 
1 184 LYS n 
1 185 ILE n 
1 186 ASP n 
1 187 ASN n 
1 188 ALA n 
1 189 ALA n 
1 190 SER n 
1 191 VAL n 
1 192 ILE n 
1 193 ALA n 
1 194 LEU n 
1 195 GLN n 
1 196 TRP n 
1 197 LEU n 
1 198 GLN n 
1 199 LEU n 
1 200 HIS n 
1 201 HIS n 
1 202 GLN n 
1 203 ALA n 
1 204 LEU n 
1 205 LYS n 
1 206 ASN n 
1 207 GLU n 
1 208 TRP n 
1 209 ALA n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "ADP-ribose pyrophosphatase"      23695.779 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                    35.453    1   ?        ? ? ? 
3 non-polymer syn "MAGNESIUM ION"                   24.305    3   ?        ? ? ? 
4 non-polymer syn "ALPHA-BETA METHYLENE ADP-RIBOSE" 557.343   1   ?        ? ? ? 
5 water       nat water                             18.015    223 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   LYS 3   3   3   LYS LYS A ? n 
A 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A ? n 
A 1 5   ASP 5   5   5   ASP ASP A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A ? n 
A 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO A ? n 
A 1 9   VAL 9   9   9   VAL VAL A ? n 
A 1 10  THR 10  10  10  THR THR A ? n 
A 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A ? n 
A 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY A ? n 
A 1 13  LYS 13  13  13  LYS LYS A ? n 
A 1 14  ASN 14  14  14  ASN ASN A ? n 
A 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 16  VAL 16  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A ? n 
A 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  ARG 21  21  21  ARG ARG A ? n 
A 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A ? n 
A 1 23  THR 23  23  23  THR THR A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR A ? n 
A 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  PHE 29  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 30  SER 30  30  30  SER SER A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  ASP 32  32  32  ASP ASP A ? n 
A 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A ? n 
A 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 35  ARG 35  35  35  ARG ARG A ? n 
A 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE A ? n 
A 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS A ? n 
A 1 39  ARG 39  39  39  ARG ARG A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE A ? n 
A 1 42  ASN 42  42  42  ASN ASN A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  GLN 44  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 45  MET 45  45  45  MET MET A ? n 
A 1 46  SER 46  46  46  SER SER A ? n 
A 1 47  HIS 47  47  47  HIS HIS A ? n 
A 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A ? n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE A ? n 
A 1 54  PHE 54  54  54  PHE PHE A ? n 
A 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  HIS 58  58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL A ? n 
A 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A ? n 
A 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU A ? n 
A 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 65  PHE 65  65  65  PHE PHE A ? n 
A 1 66  ASP 66  66  66  ASP ASP A ? n 
A 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO A ? n 
A 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A ? n 
A 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A ? n 
A 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A ? n 
A 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A ? n 
A 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A ? n 
A 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  GLN 77  77  77  GLN GLN A ? n 
A 1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE A ? n 
A 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A ? n 
A 1 80  ILE 80  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  TYR 83  83  83  TYR TYR A ? n 
A 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  SER 86  86  86  SER SER A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  THR 88  88  88  THR THR A ? n 
A 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO A ? n 
A 1 90  TRP 90  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 94  MET 94  94  94  MET MET A ? n 
A 1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL A ? n 
A 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY A ? n 
A 1 98  MET 98  98  98  MET MET A ? n 
A 1 99  ILE 99  99  99  ILE ILE A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A ? n 
A 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 104 SER 104 104 104 SER SER A ? n 
A 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL A ? n 
A 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU A ? n 
A 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL A ? n 
A 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A ? n 
A 1 110 ARG 110 110 110 ARG ARG A ? n 
A 1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG A ? n 
A 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU A ? n 
A 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A ? n 
A 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE A ? n 
A 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU A ? n 
A 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A ? n 
A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 ILE 120 120 120 ILE ILE A ? n 
A 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 124 THR 124 124 124 THR THR A ? n 
A 1 125 LYS 125 125 125 LYS LYS A ? n 
A 1 126 PRO 126 126 126 PRO PRO A ? n 
A 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL A ? n 
A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 129 SER 129 129 129 SER SER A ? n 
A 1 130 PHE 130 130 130 PHE PHE A ? n 
A 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU A ? n 
A 1 132 ALA 132 132 132 ALA ALA A ? n 
A 1 133 SER 133 133 133 SER SER A ? n 
A 1 134 PRO 134 134 134 PRO PRO A ? n 
A 1 135 GLY 135 135 135 GLY GLY A ? n 
A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n 
A 1 137 THR 137 137 137 THR THR A ? n 
A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n 
A 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A ? n 
A 1 140 ARG 140 140 140 ARG ARG A ? n 
A 1 141 SER 141 141 141 SER SER A ? n 
A 1 142 SER 142 142 142 SER SER A ? n 
A 1 143 ILE 143 143 143 ILE ILE A ? n 
A 1 144 MET 144 144 144 MET MET A ? n 
A 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL A ? n 
A 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY A ? n 
A 1 147 GLU 147 147 147 GLU GLU A ? n 
A 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A ? n 
A 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP A ? n 
A 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A ? n 
A 1 151 THR 151 151 151 THR THR A ? n 
A 1 152 THR 152 152 152 THR THR A ? n 
A 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A ? n 
A 1 154 SER 154 154 154 SER SER A ? n 
A 1 155 GLY 155 155 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 156 ILE 156 156 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 157 HIS 157 157 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 158 GLY 158 158 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A ? n 
A 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A ? n 
A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n 
A 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A ? n 
A 1 163 ASN 163 163 163 ASN ASN A ? n 
A 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU A ? n 
A 1 165 ASP 165 165 165 ASP ASP A ? n 
A 1 166 ILE 166 166 166 ILE ILE A ? n 
A 1 167 ARG 167 167 167 ARG ARG A ? n 
A 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL A ? n 
A 1 169 HIS 169 169 169 HIS HIS A ? n 
A 1 170 VAL 170 170 170 VAL VAL A ? n 
A 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL A ? n 
A 1 172 SER 172 172 172 SER SER A ? n 
A 1 173 ARG 173 173 173 ARG ARG A ? n 
A 1 174 GLU 174 174 174 GLU GLU A ? n 
A 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN A ? n 
A 1 176 ALA 176 176 176 ALA ALA A ? n 
A 1 177 TYR 177 177 177 TYR TYR A ? n 
A 1 178 GLN 178 178 178 GLN GLN A ? n 
A 1 179 TRP 179 179 179 TRP TRP A ? n 
A 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL A ? n 
A 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU A ? n 
A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n 
A 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY A ? n 
A 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS A ? n 
A 1 185 ILE 185 185 185 ILE ILE A ? n 
A 1 186 ASP 186 186 186 ASP ASP A ? n 
A 1 187 ASN 187 187 187 ASN ASN A ? n 
A 1 188 ALA 188 188 188 ALA ALA A ? n 
A 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA A ? n 
A 1 190 SER 190 190 190 SER SER A ? n 
A 1 191 VAL 191 191 191 VAL VAL A ? n 
A 1 192 ILE 192 192 192 ILE ILE A ? n 
A 1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA A ? n 
A 1 194 LEU 194 194 194 LEU LEU A ? n 
A 1 195 GLN 195 195 195 GLN GLN A ? n 
A 1 196 TRP 196 196 196 TRP TRP A ? n 
A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A ? n 
A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A ? n 
A 1 199 LEU 199 199 199 LEU LEU A ? n 
A 1 200 HIS 200 200 200 HIS HIS A ? n 
A 1 201 HIS 201 201 201 HIS HIS A ? n 
A 1 202 GLN 202 202 202 GLN GLN A ? n 
A 1 203 ALA 203 203 203 ALA ALA A ? n 
A 1 204 LEU 204 204 204 LEU LEU A ? n 
A 1 205 LYS 205 205 205 LYS LYS A ? n 
A 1 206 ASN 206 206 206 ASN ASN A ? n 
A 1 207 GLU 207 207 207 GLU GLU A ? n 
A 1 208 TRP 208 208 208 TRP TRP A ? n 
A 1 209 ALA 209 209 209 ALA ALA A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   LYS 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   LEU 7   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO B ? n 
B 1 9   VAL 9   9   9   VAL VAL B ? n 
B 1 10  THR 10  10  10  THR THR B ? n 
B 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE B ? n 
B 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY B ? n 
B 1 13  LYS 13  13  13  LYS LYS B ? n 
B 1 14  ASN 14  14  14  ASN ASN B ? n 
B 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP B ? n 
B 1 16  VAL 16  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU B ? n 
B 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  ARG 21  21  21  ARG ARG B ? n 
B 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU B ? n 
B 1 23  THR 23  23  23  THR THR B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR B ? n 
B 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  PHE 29  29  29  PHE PHE B ? n 
B 1 30  SER 30  30  30  SER SER B ? n 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 32  ASP 32  32  32  ASP ASP B ? n 
B 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU B ? n 
B 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR B ? n 
B 1 35  ARG 35  35  35  ARG ARG B ? n 
B 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE B ? n 
B 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG B ? n 
B 1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS B ? n 
B 1 39  ARG 39  39  39  ARG ARG B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE B ? n 
B 1 42  ASN 42  42  42  ASN ASN B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  GLN 44  44  44  GLN GLN B ? n 
B 1 45  MET 45  45  45  MET MET B ? n 
B 1 46  SER 46  46  46  SER SER B ? n 
B 1 47  HIS 47  47  47  HIS HIS B ? n 
B 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU B ? n 
B 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL B ? n 
B 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE B ? n 
B 1 54  PHE 54  54  54  PHE PHE B ? n 
B 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU B ? n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B ? n 
B 1 58  HIS 58  58  58  HIS HIS B ? n 
B 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA B ? n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B ? n 
B 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL B ? n 
B 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU B ? n 
B 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU B ? n 
B 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO B ? n 
B 1 65  PHE 65  65  65  PHE PHE B ? n 
B 1 66  ASP 66  66  66  ASP ASP B ? n 
B 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO B ? n 
B 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL B ? n 
B 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP B ? n 
B 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU B ? n 
B 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL B ? n 
B 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL B ? n 
B 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU B ? n 
B 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE B ? n 
B 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU B ? n 
B 1 77  GLN 77  77  77  GLN GLN B ? n 
B 1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE B ? n 
B 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG B ? n 
B 1 80  ILE 80  80  80  ILE ILE B ? n 
B 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  TYR 83  83  83  TYR TYR B ? n 
B 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 85  THR 85  85  85  THR THR B ? n 
B 1 86  SER 86  86  86  SER SER B ? n 
B 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU B ? n 
B 1 88  THR 88  88  88  THR THR B ? n 
B 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO B ? n 
B 1 90  TRP 90  90  90  TRP TRP B ? n 
B 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 94  MET 94  94  94  MET MET B ? n 
B 1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL B ? n 
B 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA B ? n 
B 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY B ? n 
B 1 98  MET 98  98  98  MET MET B ? n 
B 1 99  ILE 99  99  99  ILE ILE B ? n 
B 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU B ? n 
B 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B ? n 
B 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY B ? n 
B 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU B ? n 
B 1 104 SER 104 104 104 SER SER B ? n 
B 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL B ? n 
B 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU B ? n 
B 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP B ? n 
B 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA B ? n 
B 1 110 ARG 110 110 110 ARG ARG B ? n 
B 1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG B ? n 
B 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU B ? n 
B 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA B ? n 
B 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE B ? n 
B 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU B ? n 
B 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU B ? n 
B 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA B ? n 
B 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 ILE 120 120 120 ILE ILE B ? n 
B 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL B ? n 
B 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG B ? n 
B 1 124 THR 124 124 124 THR THR B ? n 
B 1 125 LYS 125 125 125 LYS LYS B ? n 
B 1 126 PRO 126 126 126 PRO PRO B ? n 
B 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL B ? n 
B 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU B ? n 
B 1 129 SER 129 129 129 SER SER B ? n 
B 1 130 PHE 130 130 130 PHE PHE B ? n 
B 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU B ? n 
B 1 132 ALA 132 132 132 ALA ALA B ? n 
B 1 133 SER 133 133 133 SER SER B ? n 
B 1 134 PRO 134 134 134 PRO PRO B ? n 
B 1 135 GLY 135 135 135 GLY GLY B ? n 
B 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY B ? n 
B 1 137 THR 137 137 137 THR THR B ? n 
B 1 138 SER 138 138 138 SER SER B ? n 
B 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU B ? n 
B 1 140 ARG 140 140 140 ARG ARG B ? n 
B 1 141 SER 141 141 141 SER SER B ? n 
B 1 142 SER 142 142 142 SER SER B ? n 
B 1 143 ILE 143 143 143 ILE ILE B ? n 
B 1 144 MET 144 144 144 MET MET B ? n 
B 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL B ? n 
B 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY B ? n 
B 1 147 GLU 147 147 147 GLU GLU B ? n 
B 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL B ? n 
B 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP B ? n 
B 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA B ? n 
B 1 151 THR 151 151 151 THR THR B ? n 
B 1 152 THR 152 152 152 THR THR B ? n 
B 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA B ? n 
B 1 154 SER 154 154 154 SER SER B ? n 
B 1 155 GLY 155 155 155 GLY GLY B ? n 
B 1 156 ILE 156 156 156 ILE ILE B ? n 
B 1 157 HIS 157 157 157 HIS HIS B ? n 
B 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY B ? n 
B 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU B ? n 
B 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA B ? n 
B 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP B ? n 
B 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU B ? n 
B 1 163 ASN 163 163 163 ASN ASN B ? n 
B 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU B ? n 
B 1 165 ASP 165 165 165 ASP ASP B ? n 
B 1 166 ILE 166 166 166 ILE ILE B ? n 
B 1 167 ARG 167 167 167 ARG ARG B ? n 
B 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL B ? n 
B 1 169 HIS 169 169 169 HIS HIS B ? n 
B 1 170 VAL 170 170 170 VAL VAL B ? n 
B 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL B ? n 
B 1 172 SER 172 172 172 SER SER B ? n 
B 1 173 ARG 173 173 173 ARG ARG B ? n 
B 1 174 GLU 174 174 174 GLU GLU B ? n 
B 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN B ? n 
B 1 176 ALA 176 176 176 ALA ALA B ? n 
B 1 177 TYR 177 177 177 TYR TYR B ? n 
B 1 178 GLN 178 178 178 GLN GLN B ? n 
B 1 179 TRP 179 179 179 TRP TRP B ? n 
B 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL B ? n 
B 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU B ? n 
B 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU B ? n 
B 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY B ? n 
B 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS B ? n 
B 1 185 ILE 185 185 185 ILE ILE B ? n 
B 1 186 ASP 186 186 186 ASP ASP B ? n 
B 1 187 ASN 187 187 187 ASN ASN B ? n 
B 1 188 ALA 188 188 188 ALA ALA B ? n 
B 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA B ? n 
B 1 190 SER 190 190 190 SER SER B ? n 
B 1 191 VAL 191 191 191 VAL VAL B ? n 
B 1 192 ILE 192 192 192 ILE ILE B ? n 
B 1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA B ? n 
B 1 194 LEU 194 194 194 LEU LEU B ? n 
B 1 195 GLN 195 195 195 GLN GLN B ? n 
B 1 196 TRP 196 196 196 TRP TRP B ? n 
B 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU B ? n 
B 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN B ? n 
B 1 199 LEU 199 199 199 LEU LEU B ? n 
B 1 200 HIS 200 200 200 HIS HIS B ? n 
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C 2 CL  1   401 1   CL  CL1 A ? 
D 3 MG  1   301 1   MG  MG2 B ? 
E 3 MG  1   304 4   MG  MG2 B ? 
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G 4 ADV 1   402 2   ADV ADR B ? 
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H 5 HOH 3   404 5   HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 5   406 17  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 6   407 19  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 7   408 20  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 8   409 24  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 9   410 25  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 10  411 28  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 11  412 29  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 12  413 32  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 13  414 33  HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 16  417 39  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 17  418 42  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 18  419 43  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 19  420 44  HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 22  423 49  HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 24  425 55  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 25  426 57  HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 27  428 63  HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 32  433 69  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 33  434 72  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 34  435 73  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 35  436 79  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 36  437 81  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 37  438 82  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 38  439 87  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 39  440 88  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 40  441 91  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 41  442 92  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 42  443 94  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 43  444 95  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 44  445 97  HOH HOH A ? 
H 5 HOH 45  446 100 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 46  447 102 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 47  448 103 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 48  449 106 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 49  450 109 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 50  451 110 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 51  452 111 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 52  453 113 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 53  454 115 HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 55  456 118 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 56  457 120 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 57  458 125 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 58  459 126 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 59  460 128 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 60  461 131 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 61  462 134 HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 65  466 144 HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 70  471 151 HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 72  473 156 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 73  474 159 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 74  475 160 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 75  476 161 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 76  477 162 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 77  478 163 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 78  479 169 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 79  480 170 HOH HOH A ? 
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H 5 HOH 99  500 206 HOH HOH A ? 
H 5 HOH 100 501 208 HOH HOH A ? 
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I 5 HOH 101 503 192 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 102 504 193 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 103 505 194 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 104 506 196 HOH HOH B ? 
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I 5 HOH 116 518 217 HOH HOH B ? 
I 5 HOH 117 519 219 HOH HOH B ? 
# 
loop_
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_chem_comp.type 
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_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
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ADV non-polymer         . "ALPHA-BETA METHYLENE ADP-RIBOSE" "AMPCPR; {[5-(6-AMINO-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-TETRAHYDRO-FURAN-2-YLMETHOXY]-HYDROXY-PHOSPHORYLMETHYL}-PHOSPHONIC ACID MONO-(3,4,5-TRIHYDROXY-TETRAHYDRO-FURAN-2-YLMETHYL) ESTER" 
"C16 H25 N5 O13 P2" 557.343 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                           ?                                                                                                                                                                                  
"C3 H7 N O2"        89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                          ?                                                                                                                                                                                  
"C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                        ?                                                                                                                                                                                  
"C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                   ?                                                                                                                                                                                  
"C4 H7 N O4"        133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"                    ?                                                                                                                                                                                  "Cl -1" 
35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                         ?                                                                                                                                                                                  
"C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                   ?                                                                                                                                                                                  
"C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                           ?                                                                                                                                                                                  
"C2 H5 N O2"        75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                         ?                                                                                                                                                                                  
"C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                             ?                                                                                                                                                                                  "H2 O" 
18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                        ?                                                                                                                                                                                  
"C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                           ?                                                                                                                                                                                  
"C6 H13 N O2"       131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                            ?                                                                                                                                                                                  
"C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                        ?                                                                                                                                                                                  
"C5 H11 N O2 S"     149.211 
MG  non-polymer         . "MAGNESIUM ION"                   ?                                                                                                                                                                                  "Mg 2" 
24.305  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                     ?                                                                                                                                                                                  
"C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                           ?                                                                                                                                                                                  
"C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                            ?                                                                                                                                                                                  
"C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                         ?                                                                                                                                                                                  
"C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                        ?                                                                                                                                                                                  
"C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                          ?                                                                                                                                                                                  
"C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                            ?                                                                                                                                                                                  
"C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 5 ? 
I N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 GLY A 12  ? ASN A 14  ? GLY A 12  ASN A 14  5 ? 3  
HELX_P HELX_P2  AA2 ILE A 80  ? SER A 86  ? ILE A 80  SER A 86  5 ? 7  
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A 104 ? GLY A 118 ? SER A 104 GLY A 118 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 149 ? ALA A 153 ? ASP A 149 ALA A 153 5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 ARG A 173 ? GLU A 182 ? ARG A 173 GLU A 182 1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASN A 187 ? TRP A 208 ? ASN A 187 TRP A 208 1 ? 22 
HELX_P HELX_P7  AA7 GLY B 12  ? ASN B 14  ? GLY B 12  ASN B 14  5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  AA8 ILE B 80  ? SER B 86  ? ILE B 80  SER B 86  5 ? 7  
HELX_P HELX_P9  AA9 SER B 104 ? GLY B 118 ? SER B 104 GLY B 118 1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP B 149 ? ALA B 153 ? ASP B 149 ALA B 153 5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 AB2 ARG B 173 ? GLU B 182 ? ARG B 173 GLU B 182 1 ? 10 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN B 187 ? ALA B 209 ? ASN B 187 ALA B 209 1 ? 23 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3  ? 
AA2 ? 9  ? 
AA3 ? 3  ? 
AA4 ? 10 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2  ? anti-parallel 
AA1 2 3  ? anti-parallel 
AA2 1 2  ? anti-parallel 
AA2 2 3  ? parallel      
AA2 3 4  ? anti-parallel 
AA2 4 5  ? anti-parallel 
AA2 5 6  ? anti-parallel 
AA2 6 7  ? anti-parallel 
AA2 7 8  ? anti-parallel 
AA2 8 9  ? anti-parallel 
AA3 1 2  ? anti-parallel 
AA3 2 3  ? anti-parallel 
AA4 1 2  ? anti-parallel 
AA4 2 3  ? parallel      
AA4 3 4  ? anti-parallel 
AA4 4 5  ? anti-parallel 
AA4 5 6  ? anti-parallel 
AA4 6 7  ? anti-parallel 
AA4 7 8  ? anti-parallel 
AA4 8 9  ? anti-parallel 
AA4 9 10 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1  VAL A 16  ? TYR A 25  ? VAL A 16  TYR A 25  
AA1 2  SER A 30  ? HIS A 38  ? SER A 30  HIS A 38  
AA1 3  VAL A 49  ? GLU A 55  ? VAL A 49  GLU A 55  
AA2 1  THR A 124 ? LEU A 131 ? THR A 124 LEU A 131 
AA2 2  ARG A 140 ? GLU A 147 ? ARG A 140 GLU A 147 
AA2 3  HIS A 58  ? ASP A 66  ? HIS A 58  ASP A 66  
AA2 4  VAL A 95  ? MET A 98  ? VAL A 95  MET A 98  
AA2 5  HIS A 58  ? ASP A 66  ? HIS A 58  ASP A 66  
AA2 6  GLU A 71  ? ILE A 78  ? GLU A 71  ILE A 78  
AA2 7  TRP A 90  ? GLU A 93  ? TRP A 90  GLU A 93  
AA2 8  GLU A 71  ? ILE A 78  ? GLU A 71  ILE A 78  
AA2 9  ARG A 167 ? SER A 172 ? ARG A 167 SER A 172 
AA3 1  VAL B 16  ? ARG B 26  ? VAL B 16  ARG B 26  
AA3 2  SER B 30  ? HIS B 38  ? SER B 30  HIS B 38  
AA3 3  VAL B 49  ? GLU B 55  ? VAL B 49  GLU B 55  
AA4 1  THR B 124 ? LEU B 131 ? THR B 124 LEU B 131 
AA4 2  ARG B 140 ? GLU B 147 ? ARG B 140 GLU B 147 
AA4 3  ALA B 59  ? ASP B 66  ? ALA B 59  ASP B 66  
AA4 4  VAL B 95  ? MET B 98  ? VAL B 95  MET B 98  
AA4 5  ALA B 59  ? ASP B 66  ? ALA B 59  ASP B 66  
AA4 6  GLU B 71  ? ILE B 78  ? GLU B 71  ILE B 78  
AA4 7  TRP B 90  ? GLU B 93  ? TRP B 90  GLU B 93  
AA4 8  GLU B 71  ? ILE B 78  ? GLU B 71  ILE B 78  
AA4 9  ILE B 166 ? SER B 172 ? ILE B 166 SER B 172 
AA4 10 ILE B 156 ? HIS B 157 ? ILE B 156 HIS B 157 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.014903 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014837 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010363 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
MG 
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D B D B 1 
3 E B E B 1 
3 F B F B 1 
4 G B G B 1 
5 H A H A 1 
5 I B I B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION"                    CL  
3 "MAGNESIUM ION"                   MG  
4 "ALPHA-BETA METHYLENE ADP-RIBOSE" ADV 
5 water                             HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2  O TYR A 25  ? O TYR A 25  N LEU A 31  ? N LEU A 31  
AA1 2 3  O PHE A 36  ? O PHE A 36  N VAL A 49  ? N VAL A 49  
AA2 1 2  O PHE A 130 ? O PHE A 130 N SER A 141 ? N SER A 141 
AA2 2 3  O ARG A 140 ? O ARG A 140 N ALA A 59  ? N ALA A 59  
AA2 3 4  N LEU A 62  ? N LEU A 62  O VAL A 95  ? O VAL A 95  
AA2 4 5  O GLY A 97  ? O GLY A 97  N ALA A 60  ? N ALA A 60  
AA2 5 6  N ASP A 66  ? N ASP A 66  O GLU A 71  ? O GLU A 71  
AA2 6 7  O GLN A 77  ? O GLN A 77  N LEU A 91  ? N LEU A 91  
AA2 7 8  N GLU A 93  ? N GLU A 93  O ILE A 75  ? O ILE A 75  
AA2 8 9  N GLU A 76  ? N GLU A 76  O ARG A 167 ? O ARG A 167 
AA3 1 2  N LEU B 24  ? N LEU B 24  O LEU B 31  ? O LEU B 31  
AA3 2 3  O PHE B 36  ? O PHE B 36  N VAL B 49  ? N VAL B 49  
AA4 1 2  O PHE B 130 ? O PHE B 130 N SER B 141 ? N SER B 141 
AA4 2 3  N SER B 142 ? N SER B 142 O ALA B 59  ? O ALA B 59  
AA4 3 4  N LEU B 62  ? N LEU B 62  O VAL B 95  ? O VAL B 95  
AA4 4 5  O GLY B 97  ? O GLY B 97  N ALA B 60  ? N ALA B 60  
AA4 5 6  N ASP B 66  ? N ASP B 66  O GLU B 71  ? O GLU B 71  
AA4 6 7  O GLN B 77  ? O GLN B 77  N LEU B 91  ? N LEU B 91  
AA4 7 8  N GLU B 93  ? N GLU B 93  O ILE B 75  ? O ILE B 75  
AA4 8 9  N GLU B 76  ? N GLU B 76  O ARG B 167 ? O ARG B 167 
AA4 9 10 O ILE B 166 ? O ILE B 166 N HIS B 157 ? N HIS B 157 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
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_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . MET A 1 1   ? 17.279 -4.121 10.528 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
ATOM   2    C  CA    . MET A 1 1   ? 18.573 -3.499 10.131 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA    1 
ATOM   3    C  C     . MET A 1 1   ? 19.226 -2.842 11.330 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C     1 
ATOM   4    O  O     . MET A 1 1   ? 18.694 -2.879 12.433 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O     1 
ATOM   5    C  CB    . MET A 1 1   ? 18.358 -2.448 9.029  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB    1 
ATOM   6    C  CG    . MET A 1 1   ? 17.496 -1.253 9.432  1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG    1 
ATOM   7    S  SD    . MET A 1 1   ? 17.404 -0.005 8.115  1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   8    C  CE    . MET A 1 1   ? 15.855 -0.500 7.283  1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
ATOM   9    N  N     . LEU A 1 2   ? 20.380 -2.235 11.098 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N     1 
ATOM   10   C  CA    . LEU A 1 2   ? 21.127 -1.573 12.144 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA    1 
ATOM   11   C  C     . LEU A 1 2   ? 20.532 -0.209 12.456 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C     1 
ATOM   12   O  O     . LEU A 1 2   ? 19.966 0.441  11.582 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O     1 
ATOM   13   C  CB    . LEU A 1 2   ? 22.570 -1.383 11.699 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB    1 
ATOM   14   C  CG    . LEU A 1 2   ? 23.346 -2.590 11.194 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG    1 
ATOM   15   C  CD1   . LEU A 1 2   ? 24.677 -2.129 10.658 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1   1 
ATOM   16   C  CD2   . LEU A 1 2   ? 23.545 -3.570 12.323 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2   1 
ATOM   17   N  N     . LYS A 1 3   ? 20.658 0.217  13.709 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N     1 
ATOM   18   C  CA    . LYS A 1 3   ? 20.189 1.535  14.127 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA    1 
ATOM   19   C  C     . LYS A 1 3   ? 21.321 2.484  13.698 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C     1 
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ATOM   21   C  CB    . LYS A 1 3   ? 19.993 1.570  15.648 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB    1 
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ATOM   23   C  CD    . LYS A 1 3   ? 18.816 0.563  17.663 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD    1 
ATOM   24   C  CE    . LYS A 1 3   ? 17.801 -0.475 18.137 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE    1 
ATOM   25   N  NZ    . LYS A 1 3   ? 17.801 -0.609 19.625 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ    1 
ATOM   26   N  N     . PRO A 1 4   ? 21.028 3.775  13.507 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A N     1 
ATOM   27   C  CA    . PRO A 1 4   ? 22.080 4.708  13.091 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CA    1 
ATOM   28   C  C     . PRO A 1 4   ? 23.039 5.009  14.233 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A C     1 
ATOM   29   O  O     . PRO A 1 4   ? 22.674 4.850  15.397 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A O     1 
ATOM   30   C  CB    . PRO A 1 4   ? 21.300 5.961  12.684 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CB    1 
ATOM   31   C  CG    . PRO A 1 4   ? 19.873 5.474  12.499 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CG    1 
ATOM   32   C  CD    . PRO A 1 4   ? 19.727 4.453  13.581 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CD    1 
ATOM   33   N  N     . ASP A 1 5   ? 24.253 5.452  13.908 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A N     1 
ATOM   34   C  CA    . ASP A 1 5   ? 25.239 5.786  14.940 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CA    1 
ATOM   35   C  C     . ASP A 1 5   ? 24.801 7.039  15.690 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A C     1 
ATOM   36   O  O     . ASP A 1 5   ? 24.050 7.855  15.151 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A O     1 
ATOM   37   C  CB    . ASP A 1 5   ? 26.625 6.059  14.337 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CB    1 
ATOM   38   C  CG    . ASP A 1 5   ? 27.249 4.834  13.700 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CG    1 
ATOM   39   O  OD1   . ASP A 1 5   ? 26.870 3.701  14.053 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD1   1 
ATOM   40   O  OD2   . ASP A 1 5   ? 28.144 5.011  12.853 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD2   1 
ATOM   41   N  N     . ASN A 1 6   ? 25.267 7.184  16.930 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N     1 
ATOM   42   C  CA    . ASN A 1 6   ? 24.948 8.363  17.739 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA    1 
ATOM   43   C  C     . ASN A 1 6   ? 25.968 9.460  17.423 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C     1 
ATOM   44   O  O     . ASN A 1 6   ? 27.160 9.185  17.300 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O     1 
ATOM   45   C  CB    . ASN A 1 6   ? 25.014 8.036  19.231 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB    1 
ATOM   46   C  CG    . ASN A 1 6   ? 23.822 7.236  19.711 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG    1 
ATOM   47   O  OD1   . ASN A 1 6   ? 22.675 7.583  19.445 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1   1 
ATOM   48   N  ND2   . ASN A 1 6   ? 24.088 6.166  20.438 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2   1 
ATOM   49   N  N     . LEU A 1 7   ? 25.502 10.697 17.288 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N     1 
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ATOM   52   O  O     . LEU A 1 7   ? 25.167 13.078 18.574 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O     1 
ATOM   53   C  CB    . LEU A 1 7   ? 26.072 12.428 15.619 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB    1 
ATOM   54   C  CG    . LEU A 1 7   ? 26.139 11.572 14.346 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG    1 
ATOM   55   C  CD1   . LEU A 1 7   ? 25.546 12.354 13.191 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1   1 
ATOM   56   C  CD2   . LEU A 1 7   ? 27.573 11.160 14.040 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2   1 
ATOM   57   N  N     . PRO A 1 8   ? 27.335 13.586 18.348 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A N     1 
ATOM   58   C  CA    . PRO A 1 8   ? 27.246 14.647 19.355 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CA    1 
ATOM   59   C  C     . PRO A 1 8   ? 26.753 15.961 18.712 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A C     1 
ATOM   60   O  O     . PRO A 1 8   ? 26.412 16.929 19.397 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A O     1 
ATOM   61   C  CB    . PRO A 1 8   ? 28.678 14.740 19.865 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CB    1 
ATOM   62   C  CG    . PRO A 1 8   ? 29.468 14.488 18.607 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CG    1 
ATOM   63   C  CD    . PRO A 1 8   ? 28.734 13.334 17.952 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CD    1 
ATOM   64   N  N     . VAL A 1 9   ? 26.715 15.986 17.387 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A N     1 
ATOM   65   C  CA    . VAL A 1 9   ? 26.274 17.165 16.661 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CA    1 
ATOM   66   C  C     . VAL A 1 9   ? 24.957 16.891 15.957 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A C     1 
ATOM   67   O  O     . VAL A 1 9   ? 24.448 15.770 15.981 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A O     1 
ATOM   68   C  CB    . VAL A 1 9   ? 27.330 17.602 15.649 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CB    1 
ATOM   69   C  CG1   . VAL A 1 9   ? 28.578 18.013 16.388 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG1   1 
ATOM   70   C  CG2   . VAL A 1 9   ? 27.647 16.457 14.701 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG2   1 
ATOM   71   N  N     . THR A 1 10  ? 24.420 17.916 15.316 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 10  THR A N     1 
ATOM   72   C  CA    . THR A 1 10  ? 23.130 17.826 14.643 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CA    1 
ATOM   73   C  C     . THR A 1 10  ? 23.085 16.992 13.360 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 10  THR A C     1 
ATOM   74   O  O     . THR A 1 10  ? 22.182 16.178 13.167 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 10  THR A O     1 
ATOM   75   C  CB    . THR A 1 10  ? 22.617 19.245 14.323 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CB    1 
ATOM   76   O  OG1   . THR A 1 10  ? 22.629 20.021 15.528 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 10  THR A OG1   1 
ATOM   77   C  CG2   . THR A 1 10  ? 21.202 19.205 13.751 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CG2   1 
ATOM   78   N  N     . PHE A 1 11  ? 24.055 17.201 12.482 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A N     1 
ATOM   79   C  CA    . PHE A 1 11  ? 24.063 16.483 11.227 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CA    1 
ATOM   80   C  C     . PHE A 1 11  ? 25.228 15.532 11.085 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A C     1 
ATOM   81   O  O     . PHE A 1 11  ? 26.301 15.729 11.678 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A O     1 
ATOM   82   C  CB    . PHE A 1 11  ? 24.052 17.488 10.079 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CB    1 
ATOM   83   C  CG    . PHE A 1 11  ? 22.882 18.442 10.123 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CG    1 
ATOM   84   C  CD1   . PHE A 1 11  ? 21.574 17.982 9.892  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD1   1 
ATOM   85   C  CD2   . PHE A 1 11  ? 23.080 19.801 10.387 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD2   1 
ATOM   86   C  CE1   . PHE A 1 11  ? 20.479 18.865 9.923  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE1   1 
ATOM   87   C  CE2   . PHE A 1 11  ? 21.993 20.694 10.419 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE2   1 
ATOM   88   C  CZ    . PHE A 1 11  ? 20.691 20.225 10.186 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CZ    1 
ATOM   89   N  N     . GLY A 1 12  ? 25.005 14.487 10.299 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A N     1 
ATOM   90   C  CA    . GLY A 1 12  ? 26.045 13.503 10.071 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A CA    1 
ATOM   91   C  C     . GLY A 1 12  ? 26.630 13.617 8.678  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A C     1 
ATOM   92   O  O     . GLY A 1 12  ? 26.248 14.494 7.906  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A O     1 
ATOM   93   N  N     . LYS A 1 13  ? 27.553 12.719 8.358  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A N     1 
ATOM   94   C  CA    . LYS A 1 13  ? 28.218 12.711 7.071  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CA    1 
ATOM   95   C  C     . LYS A 1 13  ? 27.253 12.659 5.900  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A C     1 
ATOM   96   O  O     . LYS A 1 13  ? 27.560 13.189 4.836  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A O     1 
ATOM   97   C  CB    . LYS A 1 13  ? 29.192 11.532 7.010  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CB    1 
ATOM   98   C  CG    . LYS A 1 13  ? 30.180 11.614 5.878  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CG    1 
ATOM   99   C  CD    . LYS A 1 13  ? 31.394 10.712 6.098  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CD    1 
ATOM   100  C  CE    . LYS A 1 13  ? 32.593 11.498 6.600  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CE    1 
ATOM   101  N  NZ    . LYS A 1 13  ? 33.810 10.640 6.684  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A NZ    1 
ATOM   102  N  N     . ASN A 1 14  ? 26.083 12.044 6.098  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A N     1 
ATOM   103  C  CA    . ASN A 1 14  ? 25.072 11.922 5.042  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CA    1 
ATOM   104  C  C     . ASN A 1 14  ? 24.262 13.184 4.784  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A C     1 
ATOM   105  O  O     . ASN A 1 14  ? 23.452 13.214 3.851  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A O     1 
ATOM   106  C  CB    . ASN A 1 14  ? 24.068 10.794 5.353  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CB    1 
ATOM   107  C  CG    . ASN A 1 14  ? 24.696 9.413  5.320  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CG    1 
ATOM   108  O  OD1   . ASN A 1 14  ? 25.771 9.211  4.751  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A OD1   1 
ATOM   109  N  ND2   . ASN A 1 14  ? 24.019 8.451  5.923  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A ND2   1 
ATOM   110  N  N     . ASP A 1 15  ? 24.457 14.222 5.597  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A N     1 
ATOM   111  C  CA    . ASP A 1 15  ? 23.690 15.455 5.418  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CA    1 
ATOM   112  C  C     . ASP A 1 15  ? 24.398 16.518 4.605  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A C     1 
ATOM   113  O  O     . ASP A 1 15  ? 23.969 17.665 4.564  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A O     1 
ATOM   114  C  CB    . ASP A 1 15  ? 23.270 16.019 6.774  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CB    1 
ATOM   115  C  CG    . ASP A 1 15  ? 22.344 15.080 7.514  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CG    1 
ATOM   116  O  OD1   . ASP A 1 15  ? 21.323 14.690 6.917  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD1   1 
ATOM   117  O  OD2   . ASP A 1 15  ? 22.628 14.722 8.674  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD2   1 
ATOM   118  N  N     . VAL A 1 16  ? 25.492 16.130 3.966  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N     1 
ATOM   119  C  CA    . VAL A 1 16  ? 26.231 17.045 3.106  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA    1 
ATOM   120  C  C     . VAL A 1 16  ? 26.551 16.319 1.802  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C     1 
ATOM   121  O  O     . VAL A 1 16  ? 26.764 15.098 1.795  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O     1 
ATOM   122  C  CB    . VAL A 1 16  ? 27.577 17.535 3.748  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB    1 
ATOM   123  C  CG1   . VAL A 1 16  ? 28.505 16.353 4.050  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1   1 
ATOM   124  C  CG2   . VAL A 1 16  ? 28.273 18.521 2.801  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2   1 
ATOM   125  N  N     . GLU A 1 17  ? 26.551 17.069 0.703  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N     1 
ATOM   126  C  CA    . GLU A 1 17  ? 26.895 16.518 -0.598 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA    1 
ATOM   127  C  C     . GLU A 1 17  ? 28.097 17.272 -1.171 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C     1 
ATOM   128  O  O     . GLU A 1 17  ? 28.018 18.485 -1.421 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O     1 
ATOM   129  C  CB    . GLU A 1 17  ? 25.715 16.620 -1.578 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB    1 
ATOM   130  C  CG    . GLU A 1 17  ? 26.108 16.297 -3.034 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG    1 
ATOM   131  C  CD    . GLU A 1 17  ? 24.931 16.246 -4.012 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD    1 
ATOM   132  O  OE1   . GLU A 1 17  ? 24.198 15.224 -4.005 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1   1 
ATOM   133  O  OE2   . GLU A 1 17  ? 24.744 17.221 -4.785 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2   1 
ATOM   134  N  N     . ILE A 1 18  ? 29.213 16.560 -1.345 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A N     1 
ATOM   135  C  CA    . ILE A 1 18  ? 30.419 17.156 -1.933 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CA    1 
ATOM   136  C  C     . ILE A 1 18  ? 30.175 17.095 -3.438 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A C     1 
ATOM   137  O  O     . ILE A 1 18  ? 30.283 16.026 -4.045 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A O     1 
ATOM   138  C  CB    . ILE A 1 18  ? 31.725 16.340 -1.656 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CB    1 
ATOM   139  C  CG1   . ILE A 1 18  ? 31.891 16.038 -0.162 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG1   1 
ATOM   140  C  CG2   . ILE A 1 18  ? 32.935 17.128 -2.166 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG2   1 
ATOM   141  C  CD1   . ILE A 1 18  ? 32.397 17.174 0.644  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CD1   1 
ATOM   142  N  N     . ILE A 1 19  ? 29.832 18.228 -4.037 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N     1 
ATOM   143  C  CA    . ILE A 1 19  ? 29.567 18.263 -5.465 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA    1 
ATOM   144  C  C     . ILE A 1 19  ? 30.850 17.996 -6.254 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C     1 
ATOM   145  O  O     . ILE A 1 19  ? 30.902 17.073 -7.072 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O     1 
ATOM   146  C  CB    . ILE A 1 19  ? 28.969 19.619 -5.874 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB    1 
ATOM   147  C  CG1   . ILE A 1 19  ? 27.644 19.833 -5.147 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1   1 
ATOM   148  C  CG2   . ILE A 1 19  ? 28.735 19.669 -7.369 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2   1 
ATOM   149  C  CD1   . ILE A 1 19  ? 27.104 21.247 -5.280 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1   1 
ATOM   150  N  N     . ALA A 1 20  ? 31.889 18.785 -5.999 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N     1 
ATOM   151  C  CA    . ALA A 1 20  ? 33.150 18.608 -6.707 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA    1 
ATOM   152  C  C     . ALA A 1 20  ? 34.351 19.067 -5.908 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C     1 
ATOM   153  O  O     . ALA A 1 20  ? 34.244 19.873 -4.990 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O     1 
ATOM   154  C  CB    . ALA A 1 20  ? 33.115 19.367 -8.029 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB    1 
ATOM   155  N  N     . ARG A 1 21  ? 35.504 18.535 -6.282 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A N     1 
ATOM   156  C  CA    . ARG A 1 21  ? 36.764 18.899 -5.666 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CA    1 
ATOM   157  C  C     . ARG A 1 21  ? 37.652 19.235 -6.840 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A C     1 
ATOM   158  O  O     . ARG A 1 21  ? 37.747 18.454 -7.788 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A O     1 
ATOM   159  C  CB    . ARG A 1 21  ? 37.376 17.722 -4.921 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CB    1 
ATOM   160  C  CG    . ARG A 1 21  ? 36.522 17.157 -3.826 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CG    1 
ATOM   161  C  CD    . ARG A 1 21  ? 37.334 16.187 -2.982 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CD    1 
ATOM   162  N  NE    . ARG A 1 21  ? 36.495 15.475 -2.028 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NE    1 
ATOM   163  C  CZ    . ARG A 1 21  ? 36.947 14.909 -0.916 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CZ    1 
ATOM   164  N  NH1   . ARG A 1 21  ? 38.239 14.968 -0.618 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NH1   1 
ATOM   165  N  NH2   . ARG A 1 21  ? 36.104 14.305 -0.091 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NH2   1 
ATOM   166  N  N     . GLU A 1 22  ? 38.283 20.399 -6.792 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A N     1 
ATOM   167  C  CA    . GLU A 1 22  ? 39.182 20.817 -7.861 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA    1 
ATOM   168  C  C     . GLU A 1 22  ? 40.499 21.256 -7.257 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A C     1 
ATOM   169  O  O     . GLU A 1 22  ? 40.521 21.881 -6.204 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A O     1 
ATOM   170  C  CB    . GLU A 1 22  ? 38.561 21.963 -8.655 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB    1 
ATOM   171  C  CG    . GLU A 1 22  ? 37.399 22.627 -7.945 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG    1 
ATOM   172  C  CD    . GLU A 1 22  ? 36.733 23.726 -8.771 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CD    1 
ATOM   173  O  OE1   . GLU A 1 22  ? 37.437 24.684 -9.191 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE1   1 
ATOM   174  O  OE2   . GLU A 1 22  ? 35.499 23.628 -8.989 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE2   1 
ATOM   175  N  N     . THR A 1 23  ? 41.605 20.914 -7.902 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 23  THR A N     1 
ATOM   176  C  CA    . THR A 1 23  ? 42.899 21.321 -7.384 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CA    1 
ATOM   177  C  C     . THR A 1 23  ? 43.170 22.759 -7.813 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 23  THR A C     1 
ATOM   178  O  O     . THR A 1 23  ? 43.200 23.042 -9.001 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 23  THR A O     1 
ATOM   179  C  CB    . THR A 1 23  ? 44.027 20.410 -7.910 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CB    1 
ATOM   180  O  OG1   . THR A 1 23  ? 43.836 19.077 -7.414 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 23  THR A OG1   1 
ATOM   181  C  CG2   . THR A 1 23  ? 45.393 20.927 -7.449 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CG2   1 
ATOM   182  N  N     . LEU A 1 24  ? 43.338 23.664 -6.851 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N     1 
ATOM   183  C  CA    . LEU A 1 24  ? 43.619 25.066 -7.152 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA    1 
ATOM   184  C  C     . LEU A 1 24  ? 45.112 25.238 -7.399 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C     1 
ATOM   185  O  O     . LEU A 1 24  ? 45.541 26.092 -8.160 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O     1 
ATOM   186  C  CB    . LEU A 1 24  ? 43.203 25.960 -5.987 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB    1 
ATOM   187  C  CG    . LEU A 1 24  ? 41.712 26.066 -5.695 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG    1 
ATOM   188  C  CD1   . LEU A 1 24  ? 41.492 26.880 -4.434 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1   1 
ATOM   189  C  CD2   . LEU A 1 24  ? 41.012 26.704 -6.880 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2   1 
ATOM   190  N  N     . TYR A 1 25  ? 45.902 24.409 -6.746 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A N     1 
ATOM   191  C  CA    . TYR A 1 25  ? 47.339 24.472 -6.896 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CA    1 
ATOM   192  C  C     . TYR A 1 25  ? 47.886 23.124 -6.466 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A C     1 
ATOM   193  O  O     . TYR A 1 25  ? 47.549 22.634 -5.396 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A O     1 
ATOM   194  C  CB    . TYR A 1 25  ? 47.916 25.572 -6.003 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CB    1 
ATOM   195  C  CG    . TYR A 1 25  ? 49.419 25.636 -6.068 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CG    1 
ATOM   196  C  CD1   . TYR A 1 25  ? 50.055 26.372 -7.057 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD1   1 
ATOM   197  C  CD2   . TYR A 1 25  ? 50.210 24.897 -5.186 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD2   1 
ATOM   198  C  CE1   . TYR A 1 25  ? 51.441 26.367 -7.171 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE1   1 
ATOM   199  C  CE2   . TYR A 1 25  ? 51.599 24.885 -5.293 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE2   1 
ATOM   200  C  CZ    . TYR A 1 25  ? 52.204 25.621 -6.289 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CZ    1 
ATOM   201  O  OH    . TYR A 1 25  ? 53.574 25.617 -6.426 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A OH    1 
ATOM   202  N  N     . ARG A 1 26  ? 48.714 22.508 -7.297 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N     1 
ATOM   203  C  CA    . ARG A 1 26  ? 49.273 21.227 -6.922 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA    1 
ATOM   204  C  C     . ARG A 1 26  ? 50.774 21.349 -6.700 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C     1 
ATOM   205  O  O     . ARG A 1 26  ? 51.523 21.740 -7.593 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O     1 
ATOM   206  C  CB    . ARG A 1 26  ? 48.995 20.168 -7.988 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB    1 
ATOM   207  C  CG    . ARG A 1 26  ? 49.165 18.748 -7.451 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG    1 
ATOM   208  C  CD    . ARG A 1 26  ? 49.364 17.726 -8.560 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD    1 
ATOM   209  N  NE    . ARG A 1 26  ? 50.572 18.022 -9.327 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE    1 
ATOM   210  C  CZ    . ARG A 1 26  ? 51.796 18.075 -8.806 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ    1 
ATOM   211  N  NH1   . ARG A 1 26  ? 51.981 17.843 -7.510 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1   1 
ATOM   212  N  NH2   . ARG A 1 26  ? 52.832 18.389 -9.577 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2   1 
ATOM   213  N  N     . GLY A 1 27  ? 51.200 21.026 -5.488 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N     1 
ATOM   214  C  CA    . GLY A 1 27  ? 52.610 21.087 -5.142 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA    1 
ATOM   215  C  C     . GLY A 1 27  ? 52.846 19.917 -4.219 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C     1 
ATOM   216  O  O     . GLY A 1 27  ? 52.105 18.937 -4.309 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O     1 
ATOM   217  N  N     . PHE A 1 28  ? 53.840 19.991 -3.336 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N     1 
ATOM   218  C  CA    . PHE A 1 28  ? 54.060 18.873 -2.434 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA    1 
ATOM   219  C  C     . PHE A 1 28  ? 52.718 18.609 -1.743 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C     1 
ATOM   220  O  O     . PHE A 1 28  ? 52.289 17.456 -1.619 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O     1 
ATOM   221  C  CB    . PHE A 1 28  ? 55.138 19.181 -1.402 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB    1 
ATOM   222  C  CG    . PHE A 1 28  ? 55.551 17.978 -0.614 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG    1 
ATOM   223  C  CD1   . PHE A 1 28  ? 56.237 16.941 -1.225 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1   1 
ATOM   224  C  CD2   . PHE A 1 28  ? 55.203 17.848 0.728  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2   1 
ATOM   225  C  CE1   . PHE A 1 28  ? 56.569 15.790 -0.515 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1   1 
ATOM   226  C  CE2   . PHE A 1 28  ? 55.528 16.701 1.448  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2   1 
ATOM   227  C  CZ    . PHE A 1 28  ? 56.212 15.670 0.826  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ    1 
ATOM   228  N  N     . PHE A 1 29  ? 52.070 19.685 -1.295 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N     1 
ATOM   229  C  CA    . PHE A 1 29  ? 50.744 19.612 -0.681 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA    1 
ATOM   230  C  C     . PHE A 1 29  ? 49.852 20.404 -1.626 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C     1 
ATOM   231  O  O     . PHE A 1 29  ? 50.239 21.477 -2.087 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O     1 
ATOM   232  C  CB    . PHE A 1 29  ? 50.721 20.263 0.703  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB    1 
ATOM   233  C  CG    . PHE A 1 29  ? 51.526 19.527 1.736  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG    1 
ATOM   234  C  CD1   . PHE A 1 29  ? 51.251 18.189 2.031  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1   1 
ATOM   235  C  CD2   . PHE A 1 29  ? 52.571 20.166 2.406  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2   1 
ATOM   236  C  CE1   . PHE A 1 29  ? 52.012 17.497 2.980  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1   1 
ATOM   237  C  CE2   . PHE A 1 29  ? 53.338 19.491 3.356  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2   1 
ATOM   238  C  CZ    . PHE A 1 29  ? 53.059 18.153 3.644  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ    1 
ATOM   239  N  N     . SER A 1 30  ? 48.673 19.877 -1.936 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 30  SER A N     1 
ATOM   240  C  CA    . SER A 1 30  ? 47.768 20.564 -2.841 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 30  SER A CA    1 
ATOM   241  C  C     . SER A 1 30  ? 46.786 21.468 -2.120 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 30  SER A C     1 
ATOM   242  O  O     . SER A 1 30  ? 46.374 21.183 -1.007 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 30  SER A O     1 
ATOM   243  C  CB    . SER A 1 30  ? 46.974 19.547 -3.663 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 30  SER A CB    1 
ATOM   244  O  OG    . SER A 1 30  ? 47.821 18.795 -4.517 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 30  SER A OG    1 
ATOM   245  N  N     . LEU A 1 31  ? 46.425 22.575 -2.753 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N     1 
ATOM   246  C  CA    . LEU A 1 31  ? 45.424 23.465 -2.196 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA    1 
ATOM   247  C  C     . LEU A 1 31  ? 44.218 23.178 -3.085 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C     1 
ATOM   248  O  O     . LEU A 1 31  ? 44.272 23.380 -4.293 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O     1 
ATOM   249  C  CB    . LEU A 1 31  ? 45.841 24.933 -2.314 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB    1 
ATOM   250  C  CG    . LEU A 1 31  ? 44.768 25.921 -1.835 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG    1 
ATOM   251  C  CD1   . LEU A 1 31  ? 44.527 25.749 -0.353 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1   1 
ATOM   252  C  CD2   . LEU A 1 31  ? 45.214 27.332 -2.115 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2   1 
ATOM   253  N  N     . ASP A 1 32  ? 43.140 22.683 -2.494 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A N     1 
ATOM   254  C  CA    . ASP A 1 32  ? 41.949 22.343 -3.254 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CA    1 
ATOM   255  C  C     . ASP A 1 32  ? 40.772 23.263 -2.988 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A C     1 
ATOM   256  O  O     . ASP A 1 32  ? 40.784 24.068 -2.061 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A O     1 
ATOM   257  C  CB    . ASP A 1 32  ? 41.525 20.904 -2.941 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CB    1 
ATOM   258  C  CG    . ASP A 1 32  ? 42.290 19.876 -3.750 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CG    1 
ATOM   259  O  OD1   . ASP A 1 32  ? 43.499 20.083 -3.999 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD1   1 
ATOM   260  O  OD2   . ASP A 1 32  ? 41.677 18.848 -4.123 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD2   1 
ATOM   261  N  N     . LEU A 1 33  ? 39.753 23.138 -3.825 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N     1 
ATOM   262  C  CA    . LEU A 1 33  ? 38.539 23.911 -3.674 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA    1 
ATOM   263  C  C     . LEU A 1 33  ? 37.416 22.875 -3.631 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C     1 
ATOM   264  O  O     . LEU A 1 33  ? 37.256 22.072 -4.554 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O     1 
ATOM   265  C  CB    . LEU A 1 33  ? 38.366 24.861 -4.865 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB    1 
ATOM   266  C  CG    . LEU A 1 33  ? 37.249 25.914 -4.894 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG    1 
ATOM   267  C  CD1   . LEU A 1 33  ? 35.904 25.249 -5.008 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1   1 
ATOM   268  C  CD2   . LEU A 1 33  ? 37.314 26.770 -3.651 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2   1 
ATOM   269  N  N     . TYR A 1 34  ? 36.668 22.856 -2.541 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A N     1 
ATOM   270  C  CA    . TYR A 1 34  ? 35.555 21.930 -2.422 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CA    1 
ATOM   271  C  C     . TYR A 1 34  ? 34.275 22.677 -2.759 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A C     1 
ATOM   272  O  O     . TYR A 1 34  ? 34.080 23.811 -2.316 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A O     1 
ATOM   273  C  CB    . TYR A 1 34  ? 35.407 21.430 -0.988 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CB    1 
ATOM   274  C  CG    . TYR A 1 34  ? 36.351 20.348 -0.535 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CG    1 
ATOM   275  C  CD1   . TYR A 1 34  ? 37.675 20.303 -0.969 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD1   1 
ATOM   276  C  CD2   . TYR A 1 34  ? 35.948 19.445 0.445  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD2   1 
ATOM   277  C  CE1   . TYR A 1 34  ? 38.579 19.392 -0.417 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE1   1 
ATOM   278  C  CE2   . TYR A 1 34  ? 36.827 18.544 1.000  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE2   1 
ATOM   279  C  CZ    . TYR A 1 34  ? 38.145 18.522 0.580  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CZ    1 
ATOM   280  O  OH    . TYR A 1 34  ? 39.025 17.681 1.226  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A OH    1 
ATOM   281  N  N     . ARG A 1 35  ? 33.403 22.048 -3.541 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A N     1 
ATOM   282  C  CA    . ARG A 1 35  ? 32.109 22.644 -3.863 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CA    1 
ATOM   283  C  C     . ARG A 1 35  ? 31.134 21.676 -3.212 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A C     1 
ATOM   284  O  O     . ARG A 1 35  ? 31.174 20.485 -3.499 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A O     1 
ATOM   285  C  CB    . ARG A 1 35  ? 31.874 22.699 -5.373 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CB    1 
ATOM   286  C  CG    . ARG A 1 35  ? 32.819 23.629 -6.127 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CG    1 
ATOM   287  C  CD    . ARG A 1 35  ? 32.560 23.570 -7.625 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CD    1 
ATOM   288  N  NE    . ARG A 1 35  ? 33.384 24.523 -8.357 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NE    1 
ATOM   289  C  CZ    . ARG A 1 35  ? 33.244 25.843 -8.292 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CZ    1 
ATOM   290  N  NH1   . ARG A 1 35  ? 32.304 26.371 -7.521 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NH1   1 
ATOM   291  N  NH2   . ARG A 1 35  ? 34.039 26.640 -9.003 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NH2   1 
ATOM   292  N  N     . PHE A 1 36  ? 30.279 22.177 -2.323 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A N     1 
ATOM   293  C  CA    . PHE A 1 36  ? 29.342 21.314 -1.618 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CA    1 
ATOM   294  C  C     . PHE A 1 36  ? 28.054 22.012 -1.182 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A C     1 
ATOM   295  O  O     . PHE A 1 36  ? 27.956 23.243 -1.207 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A O     1 
ATOM   296  C  CB    . PHE A 1 36  ? 30.028 20.693 -0.380 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CB    1 
ATOM   297  C  CG    . PHE A 1 36  ? 30.513 21.711 0.641  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CG    1 
ATOM   298  C  CD1   . PHE A 1 36  ? 31.672 22.449 0.424  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CD1   1 
ATOM   299  C  CD2   . PHE A 1 36  ? 29.786 21.950 1.808  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CD2   1 
ATOM   300  C  CE1   . PHE A 1 36  ? 32.103 23.418 1.349  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CE1   1 
ATOM   301  C  CE2   . PHE A 1 36  ? 30.210 22.920 2.740  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CE2   1 
ATOM   302  C  CZ    . PHE A 1 36  ? 31.373 23.652 2.500  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CZ    1 
ATOM   303  N  N     . ARG A 1 37  ? 27.068 21.199 -0.803 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     1 
ATOM   304  C  CA    . ARG A 1 37  ? 25.773 21.667 -0.313 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    1 
ATOM   305  C  C     . ARG A 1 37  ? 25.512 20.864 0.935  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     1 
ATOM   306  O  O     . ARG A 1 37  ? 25.844 19.685 0.988  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     1 
ATOM   307  C  CB    . ARG A 1 37  ? 24.635 21.386 -1.297 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    1 
ATOM   308  C  CG    . ARG A 1 37  ? 24.390 22.494 -2.280 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    1 
ATOM   309  C  CD    . ARG A 1 37  ? 23.064 22.333 -3.004 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    1 
ATOM   310  N  NE    . ARG A 1 37  ? 22.985 23.298 -4.096 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    1 
ATOM   311  C  CZ    . ARG A 1 37  ? 23.463 23.076 -5.319 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    1 
ATOM   312  N  NH1   . ARG A 1 37  ? 24.044 21.916 -5.610 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   1 
ATOM   313  N  NH2   . ARG A 1 37  ? 23.382 24.023 -6.246 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   1 
ATOM   314  N  N     . HIS A 1 38  ? 24.902 21.491 1.929  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A N     1 
ATOM   315  C  CA    . HIS A 1 38  ? 24.628 20.807 3.175  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CA    1 
ATOM   316  C  C     . HIS A 1 38  ? 23.328 21.303 3.783  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A C     1 
ATOM   317  O  O     . HIS A 1 38  ? 22.830 22.366 3.409  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A O     1 
ATOM   318  C  CB    . HIS A 1 38  ? 25.790 21.054 4.145  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CB    1 
ATOM   319  C  CG    . HIS A 1 38  ? 25.983 22.497 4.499  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CG    1 
ATOM   320  N  ND1   . HIS A 1 38  ? 25.392 23.080 5.599  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A ND1   1 
ATOM   321  C  CD2   . HIS A 1 38  ? 26.682 23.479 3.884  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CD2   1 
ATOM   322  C  CE1   . HIS A 1 38  ? 25.721 24.358 5.651  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CE1   1 
ATOM   323  N  NE2   . HIS A 1 38  ? 26.502 24.626 4.621  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A NE2   1 
ATOM   324  N  N     . ARG A 1 39  ? 22.782 20.528 4.716  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A N     1 
ATOM   325  C  CA    . ARG A 1 39  ? 21.554 20.923 5.395  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CA    1 
ATOM   326  C  C     . ARG A 1 39  ? 21.891 22.048 6.351  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A C     1 
ATOM   327  O  O     . ARG A 1 39  ? 22.970 22.058 6.952  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A O     1 
ATOM   328  C  CB    . ARG A 1 39  ? 20.987 19.771 6.213  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CB    1 
ATOM   329  C  CG    . ARG A 1 39  ? 20.845 18.491 5.458  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CG    1 
ATOM   330  C  CD    . ARG A 1 39  ? 19.400 18.105 5.371  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CD    1 
ATOM   331  N  NE    . ARG A 1 39  ? 18.631 19.086 4.625  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NE    1 
ATOM   332  C  CZ    . ARG A 1 39  ? 17.372 18.894 4.244  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CZ    1 
ATOM   333  N  NH1   . ARG A 1 39  ? 16.757 17.752 4.553  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NH1   1 
ATOM   334  N  NH2   . ARG A 1 39  ? 16.738 19.831 3.537  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NH2   1 
ATOM   335  N  N     . LEU A 1 40  ? 20.975 23.001 6.478  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N     1 
ATOM   336  C  CA    . LEU A 1 40  ? 21.141 24.119 7.401  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA    1 
ATOM   337  C  C     . LEU A 1 40  ? 20.399 23.752 8.688  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C     1 
ATOM   338  O  O     . LEU A 1 40  ? 19.559 22.849 8.691  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O     1 
ATOM   339  C  CB    . LEU A 1 40  ? 20.545 25.400 6.815  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB    1 
ATOM   340  C  CG    . LEU A 1 40  ? 21.105 25.852 5.474  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG    1 
ATOM   341  C  CD1   . LEU A 1 40  ? 20.329 27.067 4.996  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1   1 
ATOM   342  C  CD2   . LEU A 1 40  ? 22.588 26.165 5.616  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2   1 
ATOM   343  N  N     . PHE A 1 41  ? 20.705 24.448 9.779  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N     1 
ATOM   344  C  CA    . PHE A 1 41  ? 20.059 24.163 11.046 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA    1 
ATOM   345  C  C     . PHE A 1 41  ? 18.562 24.434 10.999 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C     1 
ATOM   346  O  O     . PHE A 1 41  ? 17.806 23.856 11.767 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O     1 
ATOM   347  C  CB    . PHE A 1 41  ? 20.734 24.959 12.163 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB    1 
ATOM   348  C  CG    . PHE A 1 41  ? 22.125 24.492 12.458 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG    1 
ATOM   349  C  CD1   . PHE A 1 41  ? 22.350 23.194 12.924 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1   1 
ATOM   350  C  CD2   . PHE A 1 41  ? 23.217 25.316 12.216 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2   1 
ATOM   351  C  CE1   . PHE A 1 41  ? 23.651 22.722 13.141 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1   1 
ATOM   352  C  CE2   . PHE A 1 41  ? 24.523 24.858 12.428 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2   1 
ATOM   353  C  CZ    . PHE A 1 41  ? 24.739 23.557 12.891 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ    1 
ATOM   354  N  N     . ASN A 1 42  ? 18.127 25.289 10.080 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A N     1 
ATOM   355  C  CA    . ASN A 1 42  ? 16.700 25.584 9.955  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CA    1 
ATOM   356  C  C     . ASN A 1 42  ? 15.956 24.558 9.085  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A C     1 
ATOM   357  O  O     . ASN A 1 42  ? 14.790 24.756 8.743  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A O     1 
ATOM   358  C  CB    . ASN A 1 42  ? 16.476 27.000 9.403  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CB    1 
ATOM   359  C  CG    . ASN A 1 42  ? 16.971 27.159 7.986  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CG    1 
ATOM   360  O  OD1   . ASN A 1 42  ? 17.244 26.179 7.297  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A OD1   1 
ATOM   361  N  ND2   . ASN A 1 42  ? 17.075 28.402 7.535  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A ND2   1 
ATOM   362  N  N     . GLY A 1 43  ? 16.636 23.470 8.724  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N     1 
ATOM   363  C  CA    . GLY A 1 43  ? 16.002 22.419 7.943  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA    1 
ATOM   364  C  C     . GLY A 1 43  ? 16.141 22.506 6.441  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C     1 
ATOM   365  O  O     . GLY A 1 43  ? 15.914 21.524 5.730  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O     1 
ATOM   366  N  N     . GLN A 1 44  ? 16.529 23.678 5.954  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N     1 
ATOM   367  C  CA    . GLN A 1 44  ? 16.674 23.896 4.522  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA    1 
ATOM   368  C  C     . GLN A 1 44  ? 18.042 23.545 3.951  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C     1 
ATOM   369  O  O     . GLN A 1 44  ? 19.028 23.454 4.687  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O     1 
ATOM   370  C  CB    . GLN A 1 44  ? 16.351 25.350 4.209  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB    1 
ATOM   371  C  CG    . GLN A 1 44  ? 14.966 25.722 4.647  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG    1 
ATOM   372  C  CD    . GLN A 1 44  ? 14.654 27.171 4.417  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD    1 
ATOM   373  O  OE1   . GLN A 1 44  ? 13.587 27.649 4.808  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1   1 
ATOM   374  N  NE2   . GLN A 1 44  ? 15.576 27.890 3.777  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2   1 
ATOM   375  N  N     . MET A 1 45  ? 18.083 23.347 2.633  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 45  MET A N     1 
ATOM   376  C  CA    . MET A 1 45  ? 19.318 23.027 1.928  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CA    1 
ATOM   377  C  C     . MET A 1 45  ? 20.044 24.335 1.596  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 45  MET A C     1 
ATOM   378  O  O     . MET A 1 45  ? 19.418 25.346 1.296  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 45  MET A O     1 
ATOM   379  C  CB    . MET A 1 45  ? 19.013 22.248 0.644  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CB    1 
ATOM   380  C  CG    . MET A 1 45  ? 20.259 21.746 -0.083 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CG    1 
ATOM   381  S  SD    . MET A 1 45  ? 21.237 20.613 0.931  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 45  MET A SD    1 
ATOM   382  C  CE    . MET A 1 45  ? 20.128 19.173 0.900  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CE    1 
ATOM   383  N  N     . SER A 1 46  ? 21.367 24.309 1.654  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 46  SER A N     1 
ATOM   384  C  CA    . SER A 1 46  ? 22.164 25.496 1.384  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 46  SER A CA    1 
ATOM   385  C  C     . SER A 1 46  ? 22.385 25.709 -0.109 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 46  SER A C     1 
ATOM   386  O  O     . SER A 1 46  ? 22.006 24.872 -0.931 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 46  SER A O     1 
ATOM   387  C  CB    . SER A 1 46  ? 23.528 25.350 2.056  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 46  SER A CB    1 
ATOM   388  O  OG    . SER A 1 46  ? 24.318 24.388 1.375  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 46  SER A OG    1 
ATOM   389  N  N     . HIS A 1 47  ? 22.981 26.846 -0.458 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A N     1 
ATOM   390  C  CA    . HIS A 1 47  ? 23.327 27.098 -1.849 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CA    1 
ATOM   391  C  C     . HIS A 1 47  ? 24.640 26.330 -1.947 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A C     1 
ATOM   392  O  O     . HIS A 1 47  ? 25.077 25.719 -0.970 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A O     1 
ATOM   393  C  CB    . HIS A 1 47  ? 23.646 28.571 -2.115 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CB    1 
ATOM   394  C  CG    . HIS A 1 47  ? 22.532 29.508 -1.788 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CG    1 
ATOM   395  N  ND1   . HIS A 1 47  ? 22.464 30.196 -0.595 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A ND1   1 
ATOM   396  C  CD2   . HIS A 1 47  ? 21.437 29.872 -2.498 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CD2   1 
ATOM   397  C  CE1   . HIS A 1 47  ? 21.374 30.944 -0.584 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CE1   1 
ATOM   398  N  NE2   . HIS A 1 47  ? 20.733 30.765 -1.727 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A NE2   1 
ATOM   399  N  N     . GLU A 1 48  ? 25.277 26.366 -3.112 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N     1 
ATOM   400  C  CA    . GLU A 1 48  ? 26.555 25.694 -3.261 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA    1 
ATOM   401  C  C     . GLU A 1 48  ? 27.557 26.557 -2.493 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C     1 
ATOM   402  O  O     . GLU A 1 48  ? 27.575 27.772 -2.649 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O     1 
ATOM   403  C  CB    . GLU A 1 48  ? 26.962 25.623 -4.734 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB    1 
ATOM   404  C  CG    . GLU A 1 48  ? 28.032 24.581 -5.027 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG    1 
ATOM   405  C  CD    . GLU A 1 48  ? 28.844 24.895 -6.273 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD    1 
ATOM   406  O  OE1   . GLU A 1 48  ? 29.705 25.802 -6.215 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1   1 
ATOM   407  O  OE2   . GLU A 1 48  ? 28.623 24.239 -7.315 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2   1 
ATOM   408  N  N     . VAL A 1 49  ? 28.360 25.943 -1.634 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A N     1 
ATOM   409  C  CA    . VAL A 1 49  ? 29.357 26.696 -0.891 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CA    1 
ATOM   410  C  C     . VAL A 1 49  ? 30.724 26.247 -1.380 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A C     1 
ATOM   411  O  O     . VAL A 1 49  ? 30.907 25.092 -1.767 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A O     1 
ATOM   412  C  CB    . VAL A 1 49  ? 29.195 26.505 0.642  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CB    1 
ATOM   413  C  CG1   . VAL A 1 49  ? 28.543 25.177 0.938  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CG1   1 
ATOM   414  C  CG2   . VAL A 1 49  ? 30.542 26.621 1.337  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CG2   1 
ATOM   415  N  N     . ARG A 1 50  ? 31.664 27.187 -1.401 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N     1 
ATOM   416  C  CA    . ARG A 1 50  ? 33.015 26.941 -1.882 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA    1 
ATOM   417  C  C     . ARG A 1 50  ? 33.998 27.228 -0.785 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C     1 
ATOM   418  O  O     . ARG A 1 50  ? 33.926 28.272 -0.147 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O     1 
ATOM   419  C  CB    . ARG A 1 50  ? 33.333 27.863 -3.062 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB    1 
ATOM   420  C  CG    . ARG A 1 50  ? 32.424 27.694 -4.261 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG    1 
ATOM   421  C  CD    . ARG A 1 50  ? 32.529 28.890 -5.197 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD    1 
ATOM   422  N  NE    . ARG A 1 50  ? 31.573 28.804 -6.305 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE    1 
ATOM   423  C  CZ    . ARG A 1 50  ? 30.262 29.038 -6.204 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ    1 
ATOM   424  N  NH1   . ARG A 1 50  ? 29.730 29.382 -5.036 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1   1 
ATOM   425  N  NH2   . ARG A 1 50  ? 29.475 28.924 -7.274 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2   1 
ATOM   426  N  N     . ARG A 1 51  ? 34.927 26.303 -0.583 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N     1 
ATOM   427  C  CA    . ARG A 1 51  ? 35.955 26.449 0.434  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA    1 
ATOM   428  C  C     . ARG A 1 51  ? 37.321 26.024 -0.119 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C     1 
ATOM   429  O  O     . ARG A 1 51  ? 37.426 25.048 -0.862 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O     1 
ATOM   430  C  CB    . ARG A 1 51  ? 35.601 25.588 1.656  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB    1 
ATOM   431  C  CG    . ARG A 1 51  ? 34.375 26.052 2.432  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG    1 
ATOM   432  C  CD    . ARG A 1 51  ? 34.678 27.340 3.190  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD    1 
ATOM   433  N  NE    . ARG A 1 51  ? 33.526 27.876 3.907  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE    1 
ATOM   434  C  CZ    . ARG A 1 51  ? 32.694 28.789 3.418  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ    1 
ATOM   435  N  NH1   . ARG A 1 51  ? 32.877 29.282 2.204  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1   1 
ATOM   436  N  NH2   . ARG A 1 51  ? 31.669 29.204 4.146  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2   1 
ATOM   437  N  N     . GLU A 1 52  ? 38.364 26.770 0.223  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N     1 
ATOM   438  C  CA    . GLU A 1 52  ? 39.716 26.421 -0.206 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA    1 
ATOM   439  C  C     . GLU A 1 52  ? 40.274 25.539 0.894  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C     1 
ATOM   440  O  O     . GLU A 1 52  ? 40.295 25.946 2.041  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O     1 
ATOM   441  C  CB    . GLU A 1 52  ? 40.588 27.667 -0.335 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB    1 
ATOM   442  C  CG    . GLU A 1 52  ? 40.276 28.522 -1.551 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG    1 
ATOM   443  C  CD    . GLU A 1 52  ? 41.138 29.774 -1.613 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD    1 
ATOM   444  O  OE1   . GLU A 1 52  ? 42.171 29.812 -0.910 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1   1 
ATOM   445  O  OE2   . GLU A 1 52  ? 40.795 30.712 -2.372 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2   1 
ATOM   446  N  N     . ILE A 1 53  ? 40.714 24.336 0.552  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A N     1 
ATOM   447  C  CA    . ILE A 1 53  ? 41.256 23.412 1.542  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CA    1 
ATOM   448  C  C     . ILE A 1 53  ? 42.702 23.003 1.275  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A C     1 
ATOM   449  O  O     . ILE A 1 53  ? 43.045 22.598 0.169  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A O     1 
ATOM   450  C  CB    . ILE A 1 53  ? 40.411 22.121 1.619  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CB    1 
ATOM   451  C  CG1   . ILE A 1 53  ? 38.944 22.474 1.903  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG1   1 
ATOM   452  C  CG2   . ILE A 1 53  ? 40.957 21.216 2.709  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG2   1 
ATOM   453  C  CD1   . ILE A 1 53  ? 38.750 23.372 3.133  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CD1   1 
ATOM   454  N  N     . PHE A 1 54  ? 43.541 23.106 2.301  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A N     1 
ATOM   455  C  CA    . PHE A 1 54  ? 44.948 22.723 2.207  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CA    1 
ATOM   456  C  C     . PHE A 1 54  ? 45.011 21.236 2.602  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A C     1 
ATOM   457  O  O     . PHE A 1 54  ? 44.845 20.889 3.770  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A O     1 
ATOM   458  C  CB    . PHE A 1 54  ? 45.765 23.592 3.169  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CB    1 
ATOM   459  C  CG    . PHE A 1 54  ? 47.249 23.403 3.062  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CG    1 
ATOM   460  C  CD1   . PHE A 1 54  ? 47.899 23.543 1.843  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD1   1 
ATOM   461  C  CD2   . PHE A 1 54  ? 48.009 23.121 4.191  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD2   1 
ATOM   462  C  CE1   . PHE A 1 54  ? 49.292 23.406 1.752  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE1   1 
ATOM   463  C  CE2   . PHE A 1 54  ? 49.401 22.982 4.103  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE2   1 
ATOM   464  C  CZ    . PHE A 1 54  ? 50.039 23.126 2.881  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CZ    1 
ATOM   465  N  N     . GLU A 1 55  ? 45.210 20.362 1.619  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A N     1 
ATOM   466  C  CA    . GLU A 1 55  ? 45.265 18.920 1.859  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CA    1 
ATOM   467  C  C     . GLU A 1 55  ? 46.640 18.552 2.399  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A C     1 
ATOM   468  O  O     . GLU A 1 55  ? 47.541 18.199 1.634  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A O     1 
ATOM   469  C  CB    . GLU A 1 55  ? 45.011 18.163 0.554  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CB    1 
ATOM   470  C  CG    . GLU A 1 55  ? 43.734 18.564 -0.183 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CG    1 
ATOM   471  C  CD    . GLU A 1 55  ? 42.459 18.089 0.507  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CD    1 
ATOM   472  O  OE1   . GLU A 1 55  ? 42.333 18.282 1.730  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE1   1 
ATOM   473  O  OE2   . GLU A 1 55  ? 41.572 17.536 -0.175 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE2   1 
ATOM   474  N  N     . ARG A 1 56  ? 46.802 18.623 3.715  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N     1 
ATOM   475  C  CA    . ARG A 1 56  ? 48.090 18.335 4.323  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA    1 
ATOM   476  C  C     . ARG A 1 56  ? 48.356 16.866 4.650  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C     1 
ATOM   477  O  O     . ARG A 1 56  ? 49.514 16.429 4.636  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O     1 
ATOM   478  C  CB    . ARG A 1 56  ? 48.270 19.179 5.581  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB    1 
ATOM   479  C  CG    . ARG A 1 56  ? 49.540 20.000 5.567  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG    1 
ATOM   480  C  CD    . ARG A 1 56  ? 50.347 19.815 6.833  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD    1 
ATOM   481  N  NE    . ARG A 1 56  ? 51.671 19.286 6.539  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE    1 
ATOM   482  C  CZ    . ARG A 1 56  ? 52.676 19.252 7.410  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ    1 
ATOM   483  N  NH1   . ARG A 1 56  ? 52.505 19.722 8.640  1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1   1 
ATOM   484  N  NH2   . ARG A 1 56  ? 53.857 18.754 7.055  1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2   1 
ATOM   485  N  N     . GLY A 1 57  ? 47.317 16.101 4.965  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A N     1 
ATOM   486  C  CA    . GLY A 1 57  ? 47.563 14.702 5.255  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A CA    1 
ATOM   487  C  C     . GLY A 1 57  ? 47.123 14.074 6.571  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A C     1 
ATOM   488  O  O     . GLY A 1 57  ? 46.004 14.277 7.067  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A O     1 
ATOM   489  N  N     . HIS A 1 58  ? 48.033 13.288 7.130  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N     1 
ATOM   490  C  CA    . HIS A 1 58  ? 47.787 12.540 8.355  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA    1 
ATOM   491  C  C     . HIS A 1 58  ? 49.159 12.324 9.026  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C     1 
ATOM   492  O  O     . HIS A 1 58  ? 50.102 11.860 8.387  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O     1 
ATOM   493  C  CB    . HIS A 1 58  ? 47.131 11.216 7.947  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB    1 
ATOM   494  C  CG    . HIS A 1 58  ? 46.442 10.487 9.058  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG    1 
ATOM   495  N  ND1   . HIS A 1 58  ? 46.982 9.371  9.664  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1   1 
ATOM   496  C  CD2   . HIS A 1 58  ? 45.225 10.667 9.623  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2   1 
ATOM   497  C  CE1   . HIS A 1 58  ? 46.127 8.892  10.551 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1   1 
ATOM   498  N  NE2   . HIS A 1 58  ? 45.052 9.661  10.547 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2   1 
ATOM   499  N  N     . ALA A 1 59  ? 49.275 12.683 10.303 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N     1 
ATOM   500  C  CA    . ALA A 1 59  ? 50.539 12.545 11.022 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA    1 
ATOM   501  C  C     . ALA A 1 59  ? 50.434 11.676 12.255 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C     1 
ATOM   502  O  O     . ALA A 1 59  ? 49.356 11.491 12.809 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O     1 
ATOM   503  C  CB    . ALA A 1 59  ? 51.069 13.924 11.422 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB    1 
ATOM   504  N  N     . ALA A 1 60  ? 51.576 11.135 12.665 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A N     1 
ATOM   505  C  CA    . ALA A 1 60  ? 51.677 10.308 13.857 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CA    1 
ATOM   506  C  C     . ALA A 1 60  ? 52.511 11.155 14.805 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A C     1 
ATOM   507  O  O     . ALA A 1 60  ? 53.535 11.704 14.399 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A O     1 
ATOM   508  C  CB    . ALA A 1 60  ? 52.396 8.984  13.552 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CB    1 
ATOM   509  N  N     . VAL A 1 61  ? 52.058 11.284 16.051 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N     1 
ATOM   510  C  CA    . VAL A 1 61  ? 52.765 12.058 17.067 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA    1 
ATOM   511  C  C     . VAL A 1 61  ? 52.996 11.171 18.293 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C     1 
ATOM   512  O  O     . VAL A 1 61  ? 52.080 10.488 18.753 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O     1 
ATOM   513  C  CB    . VAL A 1 61  ? 51.952 13.285 17.499 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB    1 
ATOM   514  C  CG1   . VAL A 1 61  ? 52.707 14.039 18.570 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1   1 
ATOM   515  C  CG2   . VAL A 1 61  ? 51.669 14.180 16.293 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2   1 
ATOM   516  N  N     . LEU A 1 62  ? 54.221 11.174 18.812 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A N     1 
ATOM   517  C  CA    . LEU A 1 62  ? 54.540 10.363 19.977 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CA    1 
ATOM   518  C  C     . LEU A 1 62  ? 55.153 11.160 21.133 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A C     1 
ATOM   519  O  O     . LEU A 1 62  ? 56.157 11.866 20.973 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A O     1 
ATOM   520  C  CB    . LEU A 1 62  ? 55.511 9.236  19.597 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CB    1 
ATOM   521  C  CG    . LEU A 1 62  ? 55.977 8.446  20.833 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CG    1 
ATOM   522  C  CD1   . LEU A 1 62  ? 55.042 7.257  21.039 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD1   1 
ATOM   523  C  CD2   . LEU A 1 62  ? 57.412 7.983  20.681 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD2   1 
ATOM   524  N  N     . LEU A 1 63  ? 54.538 11.034 22.305 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A N     1 
ATOM   525  C  CA    . LEU A 1 63  ? 55.044 11.686 23.505 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CA    1 
ATOM   526  C  C     . LEU A 1 63  ? 55.879 10.624 24.231 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A C     1 
ATOM   527  O  O     . LEU A 1 63  ? 55.329 9.643  24.747 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A O     1 
ATOM   528  C  CB    . LEU A 1 63  ? 53.887 12.142 24.392 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CB    1 
ATOM   529  C  CG    . LEU A 1 63  ? 54.334 12.656 25.756 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CG    1 
ATOM   530  C  CD1   . LEU A 1 63  ? 55.334 13.788 25.595 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CD1   1 
ATOM   531  C  CD2   . LEU A 1 63  ? 53.122 13.092 26.531 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CD2   1 
ATOM   532  N  N     . PRO A 1 64  ? 57.222 10.783 24.229 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N     1 
ATOM   533  C  CA    . PRO A 1 64  ? 58.105 9.826  24.895 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA    1 
ATOM   534  C  C     . PRO A 1 64  ? 58.018 10.095 26.387 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C     1 
ATOM   535  O  O     . PRO A 1 64  ? 58.429 11.157 26.842 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O     1 
ATOM   536  C  CB    . PRO A 1 64  ? 59.501 10.179 24.347 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB    1 
ATOM   537  C  CG    . PRO A 1 64  ? 59.246 11.051 23.145 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG    1 
ATOM   538  C  CD    . PRO A 1 64  ? 58.018 11.817 23.545 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD    1 
ATOM   539  N  N     . PHE A 1 65  ? 57.482 9.149  27.146 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A N     1 
ATOM   540  C  CA    . PHE A 1 65  ? 57.360 9.334  28.583 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CA    1 
ATOM   541  C  C     . PHE A 1 65  ? 58.046 8.218  29.387 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A C     1 
ATOM   542  O  O     . PHE A 1 65  ? 57.839 7.042  29.124 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A O     1 
ATOM   543  C  CB    . PHE A 1 65  ? 55.871 9.413  28.959 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CB    1 
ATOM   544  C  CG    . PHE A 1 65  ? 55.619 9.630  30.427 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CG    1 
ATOM   545  C  CD1   . PHE A 1 65  ? 56.188 10.712 31.092 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD1   1 
ATOM   546  C  CD2   . PHE A 1 65  ? 54.777 8.775  31.132 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD2   1 
ATOM   547  C  CE1   . PHE A 1 65  ? 55.916 10.943 32.445 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE1   1 
ATOM   548  C  CE2   . PHE A 1 65  ? 54.496 8.995  32.486 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE2   1 
ATOM   549  C  CZ    . PHE A 1 65  ? 55.063 10.080 33.143 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CZ    1 
ATOM   550  N  N     . ASP A 1 66  ? 58.879 8.608  30.347 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A N     1 
ATOM   551  C  CA    . ASP A 1 66  ? 59.564 7.661  31.221 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CA    1 
ATOM   552  C  C     . ASP A 1 66  ? 58.806 7.778  32.551 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A C     1 
ATOM   553  O  O     . ASP A 1 66  ? 59.028 8.710  33.322 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A O     1 
ATOM   554  C  CB    . ASP A 1 66  ? 61.024 8.076  31.403 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CB    1 
ATOM   555  C  CG    . ASP A 1 66  ? 61.790 7.133  32.307 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CG    1 
ATOM   556  O  OD1   . ASP A 1 66  ? 61.174 6.577  33.242 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD1   1 
ATOM   557  O  OD2   . ASP A 1 66  ? 63.010 6.955  32.097 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD2   1 
ATOM   558  N  N     . PRO A 1 67  ? 57.893 6.827  32.830 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A N     1 
ATOM   559  C  CA    . PRO A 1 67  ? 57.090 6.834  34.060 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CA    1 
ATOM   560  C  C     . PRO A 1 67  ? 57.867 6.639  35.349 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A C     1 
ATOM   561  O  O     . PRO A 1 67  ? 57.459 7.115  36.402 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A O     1 
ATOM   562  C  CB    . PRO A 1 67  ? 56.083 5.712  33.814 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CB    1 
ATOM   563  C  CG    . PRO A 1 67  ? 56.899 4.717  33.060 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CG    1 
ATOM   564  C  CD    . PRO A 1 67  ? 57.645 5.593  32.059 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CD    1 
ATOM   565  N  N     . VAL A 1 68  ? 58.987 5.940  35.269 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A N     1 
ATOM   566  C  CA    . VAL A 1 68  ? 59.788 5.697  36.453 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CA    1 
ATOM   567  C  C     . VAL A 1 68  ? 60.554 6.935  36.899 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A C     1 
ATOM   568  O  O     . VAL A 1 68  ? 60.647 7.210  38.088 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A O     1 
ATOM   569  C  CB    . VAL A 1 68  ? 60.754 4.546  36.204 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CB    1 
ATOM   570  C  CG1   . VAL A 1 68  ? 61.704 4.396  37.368 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG1   1 
ATOM   571  C  CG2   . VAL A 1 68  ? 59.957 3.274  35.988 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG2   1 
ATOM   572  N  N     . ARG A 1 69  ? 61.102 7.691  35.956 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     1 
ATOM   573  C  CA    . ARG A 1 69  ? 61.846 8.898  36.307 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    1 
ATOM   574  C  C     . ARG A 1 69  ? 60.995 10.156 36.145 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     1 
ATOM   575  O  O     . ARG A 1 69  ? 61.449 11.263 36.435 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     1 
ATOM   576  C  CB    . ARG A 1 69  ? 63.114 8.993  35.452 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    1 
ATOM   577  C  CG    . ARG A 1 69  ? 64.151 7.950  35.821 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    1 
ATOM   578  C  CD    . ARG A 1 69  ? 65.019 7.561  34.636 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    1 
ATOM   579  N  NE    . ARG A 1 69  ? 65.724 8.699  34.053 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    1 
ATOM   580  C  CZ    . ARG A 1 69  ? 66.633 9.429  34.695 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    1 
ATOM   581  N  NH1   . ARG A 1 69  ? 66.951 9.136  35.953 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   1 
ATOM   582  N  NH2   . ARG A 1 69  ? 67.222 10.452 34.080 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   1 
ATOM   583  N  N     . ASP A 1 70  ? 59.754 9.963  35.706 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N     1 
ATOM   584  C  CA    . ASP A 1 70  ? 58.807 11.052 35.477 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA    1 
ATOM   585  C  C     . ASP A 1 70  ? 59.421 12.122 34.580 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C     1 
ATOM   586  O  O     . ASP A 1 70  ? 59.443 13.311 34.913 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O     1 
ATOM   587  C  CB    . ASP A 1 70  ? 58.363 11.662 36.805 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB    1 
ATOM   588  C  CG    . ASP A 1 70  ? 57.075 12.475 36.681 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG    1 
ATOM   589  O  OD1   . ASP A 1 70  ? 56.324 12.296 35.695 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1   1 
ATOM   590  O  OD2   . ASP A 1 70  ? 56.803 13.286 37.588 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2   1 
ATOM   591  N  N     . GLU A 1 71  ? 59.926 11.676 33.435 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N     1 
ATOM   592  C  CA    . GLU A 1 71  ? 60.542 12.562 32.467 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA    1 
ATOM   593  C  C     . GLU A 1 71  ? 59.940 12.390 31.085 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C     1 
ATOM   594  O  O     . GLU A 1 71  ? 59.307 11.376 30.773 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O     1 
ATOM   595  C  CB    . GLU A 1 71  ? 62.046 12.304 32.382 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB    1 
ATOM   596  C  CG    . GLU A 1 71  ? 62.770 12.565 33.679 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG    1 
ATOM   597  C  CD    . GLU A 1 71  ? 64.218 12.150 33.628 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD    1 
ATOM   598  O  OE1   . GLU A 1 71  ? 64.534 11.156 32.936 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1   1 
ATOM   599  O  OE2   . GLU A 1 71  ? 65.033 12.810 34.295 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2   1 
ATOM   600  N  N     . VAL A 1 72  ? 60.167 13.406 30.266 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A N     1 
ATOM   601  C  CA    . VAL A 1 72  ? 59.706 13.450 28.897 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CA    1 
ATOM   602  C  C     . VAL A 1 72  ? 60.937 13.744 28.021 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A C     1 
ATOM   603  O  O     . VAL A 1 72  ? 61.879 14.405 28.466 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A O     1 
ATOM   604  C  CB    . VAL A 1 72  ? 58.651 14.575 28.736 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CB    1 
ATOM   605  C  CG1   . VAL A 1 72  ? 58.277 14.744 27.274 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG1   1 
ATOM   606  C  CG2   . VAL A 1 72  ? 57.404 14.242 29.567 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG2   1 
ATOM   607  N  N     . VAL A 1 73  ? 60.942 13.221 26.798 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A N     1 
ATOM   608  C  CA    . VAL A 1 73  ? 62.031 13.466 25.856 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CA    1 
ATOM   609  C  C     . VAL A 1 73  ? 61.446 14.352 24.760 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A C     1 
ATOM   610  O  O     . VAL A 1 73  ? 60.506 13.961 24.068 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A O     1 
ATOM   611  C  CB    . VAL A 1 73  ? 62.560 12.164 25.214 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CB    1 
ATOM   612  C  CG1   . VAL A 1 73  ? 63.744 12.487 24.305 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CG1   1 
ATOM   613  C  CG2   . VAL A 1 73  ? 62.972 11.168 26.297 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CG2   1 
ATOM   614  N  N     . LEU A 1 74  ? 61.977 15.561 24.631 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N     1 
ATOM   615  C  CA    . LEU A 1 74  ? 61.487 16.499 23.626 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA    1 
ATOM   616  C  C     . LEU A 1 74  ? 62.540 16.658 22.552 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C     1 
ATOM   617  O  O     . LEU A 1 74  ? 63.717 16.457 22.826 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O     1 
ATOM   618  C  CB    . LEU A 1 74  ? 61.201 17.865 24.268 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB    1 
ATOM   619  C  CG    . LEU A 1 74  ? 60.235 17.850 25.460 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG    1 
ATOM   620  C  CD1   . LEU A 1 74  ? 60.149 19.250 26.049 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1   1 
ATOM   621  C  CD2   . LEU A 1 74  ? 58.855 17.350 25.035 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2   1 
ATOM   622  N  N     . ILE A 1 75  ? 62.126 16.980 21.326 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A N     1 
ATOM   623  C  CA    . ILE A 1 75  ? 63.089 17.194 20.246 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CA    1 
ATOM   624  C  C     . ILE A 1 75  ? 63.014 18.652 19.799 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A C     1 
ATOM   625  O  O     . ILE A 1 75  ? 61.936 19.250 19.718 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A O     1 
ATOM   626  C  CB    . ILE A 1 75  ? 62.874 16.244 19.009 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CB    1 
ATOM   627  C  CG1   . ILE A 1 75  ? 61.473 16.411 18.429 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1   1 
ATOM   628  C  CG2   . ILE A 1 75  ? 63.122 14.789 19.405 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2   1 
ATOM   629  C  CD1   . ILE A 1 75  ? 61.273 15.659 17.143 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1   1 
ATOM   630  N  N     . GLU A 1 76  ? 64.180 19.225 19.542 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N     1 
ATOM   631  C  CA    . GLU A 1 76  ? 64.280 20.605 19.120 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA    1 
ATOM   632  C  C     . GLU A 1 76  ? 64.554 20.608 17.629 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C     1 
ATOM   633  O  O     . GLU A 1 76  ? 65.487 19.957 17.179 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O     1 
ATOM   634  C  CB    . GLU A 1 76  ? 65.440 21.278 19.856 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB    1 
ATOM   635  C  CG    . GLU A 1 76  ? 65.505 22.778 19.680 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG    1 
ATOM   636  C  CD    . GLU A 1 76  ? 66.866 23.336 20.009 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD    1 
ATOM   637  O  OE1   . GLU A 1 76  ? 67.569 22.726 20.845 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1   1 
ATOM   638  O  OE2   . GLU A 1 76  ? 67.232 24.390 19.437 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2   1 
ATOM   639  N  N     . GLN A 1 77  ? 63.744 21.321 16.857 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A N     1 
ATOM   640  C  CA    . GLN A 1 77  ? 63.963 21.386 15.410 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CA    1 
ATOM   641  C  C     . GLN A 1 77  ? 63.338 22.642 14.833 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A C     1 
ATOM   642  O  O     . GLN A 1 77  ? 62.383 23.178 15.392 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A O     1 
ATOM   643  C  CB    . GLN A 1 77  ? 63.364 20.166 14.713 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CB    1 
ATOM   644  C  CG    . GLN A 1 77  ? 61.855 20.161 14.659 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CG    1 
ATOM   645  C  CD    . GLN A 1 77  ? 61.306 18.904 14.018 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CD    1 
ATOM   646  O  OE1   . GLN A 1 77  ? 61.831 18.430 13.011 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A OE1   1 
ATOM   647  N  NE2   . GLN A 1 77  ? 60.236 18.364 14.592 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A NE2   1 
ATOM   648  N  N     . ILE A 1 78  ? 63.860 23.114 13.710 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A N     1 
ATOM   649  C  CA    . ILE A 1 78  ? 63.305 24.320 13.115 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CA    1 
ATOM   650  C  C     . ILE A 1 78  ? 61.990 24.055 12.361 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A C     1 
ATOM   651  O  O     . ILE A 1 78  ? 61.841 23.043 11.669 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A O     1 
ATOM   652  C  CB    . ILE A 1 78  ? 64.332 24.972 12.159 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CB    1 
ATOM   653  C  CG1   . ILE A 1 78  ? 63.865 26.371 11.753 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG1   1 
ATOM   654  C  CG2   . ILE A 1 78  ? 64.518 24.102 10.923 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG2   1 
ATOM   655  C  CD1   . ILE A 1 78  ? 64.867 27.121 10.893 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CD1   1 
ATOM   656  N  N     . ARG A 1 79  ? 61.024 24.951 12.543 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A N     1 
ATOM   657  C  CA    . ARG A 1 79  ? 59.728 24.893 11.845 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CA    1 
ATOM   658  C  C     . ARG A 1 79  ? 59.623 26.316 11.307 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A C     1 
ATOM   659  O  O     . ARG A 1 79  ? 59.107 27.211 11.967 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A O     1 
ATOM   660  C  CB    . ARG A 1 79  ? 58.572 24.607 12.803 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CB    1 
ATOM   661  C  CG    . ARG A 1 79  ? 58.810 23.428 13.713 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CG    1 
ATOM   662  C  CD    . ARG A 1 79  ? 59.237 22.192 12.940 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CD    1 
ATOM   663  N  NE    . ARG A 1 79  ? 58.116 21.366 12.520 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NE    1 
ATOM   664  C  CZ    . ARG A 1 79  ? 58.230 20.312 11.715 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CZ    1 
ATOM   665  N  NH1   . ARG A 1 79  ? 59.418 19.962 11.237 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH1   1 
ATOM   666  N  NH2   . ARG A 1 79  ? 57.156 19.600 11.395 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH2   1 
ATOM   667  N  N     . ILE A 1 80  ? 60.150 26.507 10.105 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A N     1 
ATOM   668  C  CA    . ILE A 1 80  ? 60.212 27.804 9.464  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CA    1 
ATOM   669  C  C     . ILE A 1 80  ? 58.919 28.613 9.427  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A C     1 
ATOM   670  O  O     . ILE A 1 80  ? 58.972 29.836 9.491  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A O     1 
ATOM   671  C  CB    . ILE A 1 80  ? 60.794 27.659 8.036  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CB    1 
ATOM   672  C  CG1   . ILE A 1 80  ? 61.247 29.024 7.516  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG1   1 
ATOM   673  C  CG2   . ILE A 1 80  ? 59.765 26.997 7.114  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG2   1 
ATOM   674  C  CD1   . ILE A 1 80  ? 62.402 29.626 8.293  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CD1   1 
ATOM   675  N  N     . ALA A 1 81  ? 57.767 27.952 9.325  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N     1 
ATOM   676  C  CA    . ALA A 1 81  ? 56.490 28.670 9.288  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA    1 
ATOM   677  C  C     . ALA A 1 81  ? 56.237 29.442 10.590 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C     1 
ATOM   678  O  O     . ALA A 1 81  ? 55.431 30.377 10.619 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O     1 
ATOM   679  C  CB    . ALA A 1 81  ? 55.348 27.697 9.021  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB    1 
ATOM   680  N  N     . ALA A 1 82  ? 56.927 29.053 11.662 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N     1 
ATOM   681  C  CA    . ALA A 1 82  ? 56.786 29.721 12.958 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA    1 
ATOM   682  C  C     . ALA A 1 82  ? 57.611 31.002 13.050 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C     1 
ATOM   683  O  O     . ALA A 1 82  ? 57.501 31.750 14.017 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O     1 
ATOM   684  C  CB    . ALA A 1 82  ? 57.194 28.780 14.078 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB    1 
ATOM   685  N  N     . TYR A 1 83  ? 58.421 31.257 12.034 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A N     1 
ATOM   686  C  CA    . TYR A 1 83  ? 59.283 32.430 11.996 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CA    1 
ATOM   687  C  C     . TYR A 1 83  ? 58.601 33.808 12.171 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A C     1 
ATOM   688  O  O     . TYR A 1 83  ? 59.073 34.648 12.942 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A O     1 
ATOM   689  C  CB    . TYR A 1 83  ? 60.088 32.392 10.697 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CB    1 
ATOM   690  C  CG    . TYR A 1 83  ? 61.214 33.391 10.619 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CG    1 
ATOM   691  C  CD1   . TYR A 1 83  ? 60.961 34.741 10.352 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD1   1 
ATOM   692  C  CD2   . TYR A 1 83  ? 62.535 32.993 10.788 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD2   1 
ATOM   693  C  CE1   . TYR A 1 83  ? 61.998 35.668 10.252 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE1   1 
ATOM   694  C  CE2   . TYR A 1 83  ? 63.582 33.911 10.690 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE2   1 
ATOM   695  C  CZ    . TYR A 1 83  ? 63.304 35.244 10.420 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CZ    1 
ATOM   696  O  OH    . TYR A 1 83  ? 64.325 36.157 10.315 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A OH    1 
ATOM   697  N  N     . ASP A 1 84  ? 57.490 34.053 11.484 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N     1 
ATOM   698  C  CA    . ASP A 1 84  ? 56.837 35.367 11.595 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA    1 
ATOM   699  C  C     . ASP A 1 84  ? 56.069 35.700 12.880 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C     1 
ATOM   700  O  O     . ASP A 1 84  ? 55.784 36.867 13.139 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O     1 
ATOM   701  C  CB    . ASP A 1 84  ? 55.910 35.608 10.394 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB    1 
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ATOM   710  O  OG1   . THR A 1 85  ? 53.609 33.000 14.720 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1   1 
ATOM   711  C  CG2   . THR A 1 85  ? 52.837 34.983 13.648 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2   1 
ATOM   712  N  N     . SER A 1 86  ? 56.932 34.114 16.127 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 86  SER A N     1 
ATOM   713  C  CA    . SER A 1 86  ? 57.630 33.537 17.275 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA    1 
ATOM   714  C  C     . SER A 1 86  ? 58.993 34.194 17.421 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 86  SER A C     1 
ATOM   715  O  O     . SER A 1 86  ? 59.485 34.809 16.486 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 86  SER A O     1 
ATOM   716  C  CB    . SER A 1 86  ? 57.808 32.031 17.076 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB    1 
ATOM   717  O  OG    . SER A 1 86  ? 56.576 31.423 16.739 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG    1 
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ATOM   720  C  C     . GLU A 1 87  ? 62.035 33.874 18.126 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C     1 
ATOM   721  O  O     . GLU A 1 87  ? 63.124 34.386 17.866 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O     1 
ATOM   722  C  CB    . GLU A 1 87  ? 61.226 34.900 20.265 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB    1 
ATOM   723  C  CG    . GLU A 1 87  ? 60.989 36.345 20.709 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG    1 
ATOM   724  C  CD    . GLU A 1 87  ? 61.972 37.342 20.076 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD    1 
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ATOM   726  O  OE2   . GLU A 1 87  ? 62.472 38.221 20.819 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2   1 
ATOM   727  N  N     . THR A 1 88  ? 61.749 32.606 17.868 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N     1 
ATOM   728  C  CA    . THR A 1 88  ? 62.705 31.724 17.228 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA    1 
ATOM   729  C  C     . THR A 1 88  ? 61.931 30.602 16.557 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C     1 
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ATOM   739  C  CG    . PRO A 1 89  ? 63.360 29.981 13.277 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG    1 
ATOM   740  C  CD    . PRO A 1 89  ? 63.226 30.963 14.412 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD    1 
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ATOM   742  C  CA    . TRP A 1 90  ? 63.346 26.437 16.627 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA    1 
ATOM   743  C  C     . TRP A 1 90  ? 62.430 26.127 17.776 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C     1 
ATOM   744  O  O     . TRP A 1 90  ? 62.492 26.766 18.821 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O     1 
ATOM   745  C  CB    . TRP A 1 90  ? 64.767 26.450 17.143 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB    1 
ATOM   746  C  CG    . TRP A 1 90  ? 65.725 26.038 16.123 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG    1 
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ATOM   748  C  CD2   . TRP A 1 90  ? 66.364 26.892 15.183 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2   1 
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ATOM   757  C  C     . LEU A 1 91  ? 60.955 23.389 19.248 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C     1 
ATOM   758  O  O     . LEU A 1 91  ? 61.654 22.531 18.702 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O     1 
ATOM   759  C  CB    . LEU A 1 91  ? 59.264 24.543 17.868 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB    1 
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ATOM   761  C  CD1   . LEU A 1 91  ? 59.253 27.055 17.547 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1   1 
ATOM   762  C  CD2   . LEU A 1 91  ? 57.677 25.581 16.286 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2   1 
ATOM   763  N  N     . LEU A 1 92  ? 60.435 23.262 20.464 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N     1 
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ATOM   765  C  C     . LEU A 1 92  ? 59.329 21.271 20.919 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C     1 
ATOM   766  O  O     . LEU A 1 92  ? 58.219 21.741 21.153 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O     1 
ATOM   767  C  CB    . LEU A 1 92  ? 60.589 22.440 22.750 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB    1 
ATOM   768  C  CG    . LEU A 1 92  ? 61.880 22.261 23.557 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG    1 
ATOM   769  C  CD1   . LEU A 1 92  ? 63.093 22.358 22.676 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1   1 
ATOM   770  C  CD2   . LEU A 1 92  ? 61.910 23.299 24.666 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2   1 
ATOM   771  N  N     . GLU A 1 93  ? 59.503 20.085 20.347 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N     1 
ATOM   772  C  CA    . GLU A 1 93  ? 58.367 19.287 19.930 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA    1 
ATOM   773  C  C     . GLU A 1 93  ? 58.344 17.811 20.315 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C     1 
ATOM   774  O  O     . GLU A 1 93  ? 59.221 17.304 21.013 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O     1 
ATOM   775  C  CB    . GLU A 1 93  ? 58.226 19.384 18.422 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB    1 
ATOM   776  C  CG    . GLU A 1 93  ? 57.769 20.738 17.954 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG    1 
ATOM   777  C  CD    . GLU A 1 93  ? 57.439 20.747 16.480 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD    1 
ATOM   778  O  OE1   . GLU A 1 93  ? 58.323 20.338 15.696 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1   1 
ATOM   779  O  OE2   . GLU A 1 93  ? 56.310 21.157 16.108 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2   1 
ATOM   780  N  N     . MET A 1 94  ? 57.309 17.133 19.835 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 94  MET A N     1 
ATOM   781  C  CA    . MET A 1 94  ? 57.110 15.707 20.068 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CA    1 
ATOM   782  C  C     . MET A 1 94  ? 57.707 14.990 18.869 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 94  MET A C     1 
ATOM   783  O  O     . MET A 1 94  ? 57.970 15.604 17.835 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 94  MET A O     1 
ATOM   784  C  CB    . MET A 1 94  ? 55.612 15.364 20.091 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CB    1 
ATOM   785  C  CG    . MET A 1 94  ? 54.753 16.149 21.064 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CG    1 
ATOM   786  S  SD    . MET A 1 94  ? 54.966 15.584 22.736 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 94  MET A SD    1 
ATOM   787  C  CE    . MET A 1 94  ? 56.081 16.817 23.409 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CE    1 
ATOM   788  N  N     . VAL A 1 95  ? 57.914 13.690 19.016 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A N     1 
ATOM   789  C  CA    . VAL A 1 95  ? 58.396 12.862 17.921 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CA    1 
ATOM   790  C  C     . VAL A 1 95  ? 57.178 12.837 16.990 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A C     1 
ATOM   791  O  O     . VAL A 1 95  ? 56.042 12.690 17.454 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A O     1 
ATOM   792  C  CB    . VAL A 1 95  ? 58.738 11.437 18.444 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CB    1 
ATOM   793  C  CG1   . VAL A 1 95  ? 58.758 10.421 17.311 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG1   1 
ATOM   794  C  CG2   . VAL A 1 95  ? 60.092 11.479 19.148 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG2   1 
ATOM   795  N  N     . ALA A 1 96  ? 57.401 13.003 15.687 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N     1 
ATOM   796  C  CA    . ALA A 1 96  ? 56.299 13.018 14.727 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA    1 
ATOM   797  C  C     . ALA A 1 96  ? 56.713 12.660 13.313 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C     1 
ATOM   798  O  O     . ALA A 1 96  ? 57.865 12.851 12.918 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O     1 
ATOM   799  C  CB    . ALA A 1 96  ? 55.648 14.388 14.726 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB    1 
ATOM   800  N  N     . GLY A 1 97  ? 55.757 12.160 12.538 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A N     1 
ATOM   801  C  CA    . GLY A 1 97  ? 56.039 11.807 11.161 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A CA    1 
ATOM   802  C  C     . GLY A 1 97  ? 54.756 11.685 10.365 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A C     1 
ATOM   803  O  O     . GLY A 1 97  ? 53.685 11.467 10.937 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A O     1 
ATOM   804  N  N     . MET A 1 98  ? 54.852 11.831 9.048  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 98  MET A N     1 
ATOM   805  C  CA    . MET A 1 98  ? 53.675 11.706 8.209  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CA    1 
ATOM   806  C  C     . MET A 1 98  ? 53.381 10.225 8.005  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 98  MET A C     1 
ATOM   807  O  O     . MET A 1 98  ? 54.295 9.400  7.988  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 98  MET A O     1 
ATOM   808  C  CB    . MET A 1 98  ? 53.905 12.410 6.872  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CB    1 
ATOM   809  C  CG    . MET A 1 98  ? 53.868 13.934 6.973  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CG    1 
ATOM   810  S  SD    . MET A 1 98  ? 54.352 14.775 5.428  1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 98  MET A SD    1 
ATOM   811  C  CE    . MET A 1 98  ? 55.815 15.754 5.986  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CE    1 
ATOM   812  N  N     . ILE A 1 99  ? 52.101 9.884  7.884  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A N     1 
ATOM   813  C  CA    . ILE A 1 99  ? 51.703 8.491  7.686  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CA    1 
ATOM   814  C  C     . ILE A 1 99  ? 51.278 8.281  6.246  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A C     1 
ATOM   815  O  O     . ILE A 1 99  ? 50.421 9.006  5.745  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A O     1 
ATOM   816  C  CB    . ILE A 1 99  ? 50.510 8.096  8.560  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CB    1 
ATOM   817  C  CG1   . ILE A 1 99  ? 50.789 8.413  10.036 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG1   1 
ATOM   818  C  CG2   . ILE A 1 99  ? 50.252 6.610  8.388  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG2   1 
ATOM   819  C  CD1   . ILE A 1 99  ? 49.540 8.505  10.909 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CD1   1 
ATOM   820  N  N     . GLU A 1 100 ? 51.864 7.287  5.588  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N     1 
ATOM   821  C  CA    . GLU A 1 100 ? 51.532 7.004  4.200  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA    1 
ATOM   822  C  C     . GLU A 1 100 ? 50.861 5.642  4.046  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C     1 
ATOM   823  O  O     . GLU A 1 100 ? 50.721 4.890  5.011  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O     1 
ATOM   824  C  CB    . GLU A 1 100 ? 52.794 7.058  3.332  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB    1 
ATOM   825  C  CG    . GLU A 1 100 ? 53.582 8.370  3.408  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG    1 
ATOM   826  C  CD    . GLU A 1 100 ? 52.740 9.600  3.043  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD    1 
ATOM   827  O  OE1   . GLU A 1 100 ? 51.697 9.440  2.359  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1   1 
ATOM   828  O  OE2   . GLU A 1 100 ? 53.128 10.729 3.429  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2   1 
ATOM   829  N  N     . GLU A 1 101 ? 50.444 5.345  2.818  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A N     1 
ATOM   830  C  CA    . GLU A 1 101 ? 49.785 4.090  2.456  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CA    1 
ATOM   831  C  C     . GLU A 1 101 ? 50.251 2.847  3.200  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A C     1 
ATOM   832  O  O     . GLU A 1 101 ? 51.446 2.567  3.280  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A O     1 
ATOM   833  C  CB    . GLU A 1 101 ? 49.972 3.836  0.961  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CB    1 
ATOM   834  C  CG    . GLU A 1 101 ? 48.754 4.112  0.110  1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CG    1 
ATOM   835  C  CD    . GLU A 1 101 ? 47.722 2.999  0.195  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CD    1 
ATOM   836  O  OE1   . GLU A 1 101 ? 47.185 2.754  1.302  1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE1   1 
ATOM   837  O  OE2   . GLU A 1 101 ? 47.449 2.366  -0.851 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE2   1 
ATOM   838  N  N     . GLY A 1 102 ? 49.296 2.095  3.731  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N     1 
ATOM   839  C  CA    . GLY A 1 102 ? 49.634 0.866  4.422  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA    1 
ATOM   840  C  C     . GLY A 1 102 ? 50.355 0.971  5.754  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C     1 
ATOM   841  O  O     . GLY A 1 102 ? 50.722 -0.053 6.336  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O     1 
ATOM   842  N  N     . GLU A 1 103 ? 50.566 2.189  6.248  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A N     1 
ATOM   843  C  CA    . GLU A 1 103 ? 51.239 2.375  7.536  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CA    1 
ATOM   844  C  C     . GLU A 1 103 ? 50.206 2.683  8.615  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A C     1 
ATOM   845  O  O     . GLU A 1 103 ? 49.142 3.227  8.318  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A O     1 
ATOM   846  C  CB    . GLU A 1 103 ? 52.232 3.535  7.452  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CB    1 
ATOM   847  C  CG    . GLU A 1 103 ? 53.319 3.360  6.416  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CG    1 
ATOM   848  C  CD    . GLU A 1 103 ? 53.930 4.682  5.996  1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CD    1 
ATOM   849  O  OE1   . GLU A 1 103 ? 54.495 5.384  6.859  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE1   1 
ATOM   850  O  OE2   . GLU A 1 103 ? 53.840 5.025  4.795  1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE2   1 
ATOM   851  N  N     . SER A 1 104 ? 50.515 2.323  9.858  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N     1 
ATOM   852  C  CA    . SER A 1 104 ? 49.630 2.603  10.987 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA    1 
ATOM   853  C  C     . SER A 1 104 ? 50.267 3.734  11.795 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C     1 
ATOM   854  O  O     . SER A 1 104 ? 51.464 3.980  11.670 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O     1 
ATOM   855  C  CB    . SER A 1 104 ? 49.473 1.370  11.879 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB    1 
ATOM   856  O  OG    . SER A 1 104 ? 50.688 1.055  12.525 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG    1 
ATOM   857  N  N     . VAL A 1 105 ? 49.477 4.424  12.614 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A N     1 
ATOM   858  C  CA    . VAL A 1 105 ? 50.011 5.517  13.428 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CA    1 
ATOM   859  C  C     . VAL A 1 105 ? 51.159 4.986  14.282 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A C     1 
ATOM   860  O  O     . VAL A 1 105 ? 52.224 5.599  14.377 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A O     1 
ATOM   861  C  CB    . VAL A 1 105 ? 48.929 6.105  14.379 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CB    1 
ATOM   862  C  CG1   . VAL A 1 105 ? 49.561 7.088  15.354 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG1   1 
ATOM   863  C  CG2   . VAL A 1 105 ? 47.839 6.798  13.569 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG2   1 
ATOM   864  N  N     . GLU A 1 106 ? 50.927 3.830  14.895 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N     1 
ATOM   865  C  CA    . GLU A 1 106 ? 51.912 3.220  15.766 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA    1 
ATOM   866  C  C     . GLU A 1 106 ? 53.213 2.862  15.044 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C     1 
ATOM   867  O  O     . GLU A 1 106 ? 54.304 3.089  15.576 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O     1 
ATOM   868  C  CB    . GLU A 1 106 ? 51.327 1.981  16.440 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB    1 
ATOM   869  C  CG    . GLU A 1 106 ? 52.125 1.587  17.650 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG    1 
ATOM   870  C  CD    . GLU A 1 106 ? 51.689 0.278  18.254 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD    1 
ATOM   871  O  OE1   . GLU A 1 106 ? 50.465 0.098  18.483 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1   1 
ATOM   872  O  OE2   . GLU A 1 106 ? 52.584 -0.561 18.507 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2   1 
ATOM   873  N  N     . ASP A 1 107 ? 53.114 2.296  13.847 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N     1 
ATOM   874  C  CA    . ASP A 1 107 ? 54.327 1.954  13.108 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA    1 
ATOM   875  C  C     . ASP A 1 107 ? 55.172 3.211  12.854 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C     1 
ATOM   876  O  O     . ASP A 1 107 ? 56.384 3.208  13.063 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O     1 
ATOM   877  C  CB    . ASP A 1 107 ? 53.990 1.295  11.765 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB    1 
ATOM   878  C  CG    . ASP A 1 107 ? 53.535 -0.146 11.912 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG    1 
ATOM   879  O  OD1   . ASP A 1 107 ? 53.843 -0.767 12.953 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1   1 
ATOM   880  O  OD2   . ASP A 1 107 ? 52.883 -0.661 10.977 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2   1 
ATOM   881  N  N     . VAL A 1 108 ? 54.525 4.282  12.403 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N     1 
ATOM   882  C  CA    . VAL A 1 108 ? 55.238 5.517  12.132 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA    1 
ATOM   883  C  C     . VAL A 1 108 ? 55.840 6.089  13.416 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C     1 
ATOM   884  O  O     . VAL A 1 108 ? 57.007 6.476  13.431 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O     1 
ATOM   885  C  CB    . VAL A 1 108 ? 54.312 6.579  11.461 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB    1 
ATOM   886  C  CG1   . VAL A 1 108 ? 55.099 7.856  11.178 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1   1 
ATOM   887  C  CG2   . VAL A 1 108 ? 53.739 6.027  10.169 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2   1 
ATOM   888  N  N     . ALA A 1 109 ? 55.061 6.124  14.496 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N     1 
ATOM   889  C  CA    . ALA A 1 109 ? 55.556 6.668  15.765 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA    1 
ATOM   890  C  C     . ALA A 1 109 ? 56.800 5.935  16.277 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C     1 
ATOM   891  O  O     . ALA A 1 109 ? 57.764 6.568  16.718 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O     1 
ATOM   892  C  CB    . ALA A 1 109 ? 54.468 6.625  16.820 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB    1 
ATOM   893  N  N     . ARG A 1 110 ? 56.778 4.605  16.226 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A N     1 
ATOM   894  C  CA    . ARG A 1 110 ? 57.922 3.828  16.697 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CA    1 
ATOM   895  C  C     . ARG A 1 110 ? 59.143 4.074  15.831 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A C     1 
ATOM   896  O  O     . ARG A 1 110 ? 60.253 4.209  16.336 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A O     1 
ATOM   897  C  CB    . ARG A 1 110 ? 57.588 2.332  16.720 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CB    1 
ATOM   898  C  CG    . ARG A 1 110 ? 56.651 1.945  17.848 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CG    1 
ATOM   899  C  CD    . ARG A 1 110 ? 56.199 0.503  17.741 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CD    1 
ATOM   900  N  NE    . ARG A 1 110 ? 55.294 0.164  18.832 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NE    1 
ATOM   901  C  CZ    . ARG A 1 110 ? 55.687 -0.072 20.081 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CZ    1 
ATOM   902  N  NH1   . ARG A 1 110 ? 56.973 -0.017 20.393 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH1   1 
ATOM   903  N  NH2   . ARG A 1 110 ? 54.794 -0.337 21.026 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH2   1 
ATOM   904  N  N     . ARG A 1 111 ? 58.933 4.146  14.524 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N     1 
ATOM   905  C  CA    . ARG A 1 111 ? 60.030 4.373  13.606 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA    1 
ATOM   906  C  C     . ARG A 1 111 ? 60.613 5.783  13.776 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C     1 
ATOM   907  O  O     . ARG A 1 111 ? 61.826 5.970  13.700 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O     1 
ATOM   908  C  CB    . ARG A 1 111 ? 59.565 4.152  12.163 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB    1 
ATOM   909  C  CG    . ARG A 1 111 ? 60.733 4.002  11.186 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG    1 
ATOM   910  C  CD    . ARG A 1 111 ? 60.275 3.876  9.740  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD    1 
ATOM   911  N  NE    . ARG A 1 111 ? 59.615 5.093  9.276  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE    1 
ATOM   912  C  CZ    . ARG A 1 111 ? 58.348 5.147  8.886  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ    1 
ATOM   913  N  NH1   . ARG A 1 111 ? 57.604 4.044  8.903  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1   1 
ATOM   914  N  NH2   . ARG A 1 111 ? 57.823 6.302  8.492  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2   1 
ATOM   915  N  N     . GLU A 1 112 ? 59.753 6.774  14.001 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N     1 
ATOM   916  C  CA    . GLU A 1 112 ? 60.214 8.152  14.191 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA    1 
ATOM   917  C  C     . GLU A 1 112 ? 60.968 8.297  15.504 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C     1 
ATOM   918  O  O     . GLU A 1 112 ? 61.901 9.090  15.607 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O     1 
ATOM   919  C  CB    . GLU A 1 112 ? 59.037 9.129  14.200 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB    1 
ATOM   920  C  CG    . GLU A 1 112 ? 58.334 9.281  12.881 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG    1 
ATOM   921  C  CD    . GLU A 1 112 ? 59.263 9.744  11.787 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD    1 
ATOM   922  O  OE1   . GLU A 1 112 ? 60.395 10.187 12.086 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1   1 
ATOM   923  O  OE2   . GLU A 1 112 ? 58.850 9.677  10.619 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2   1 
ATOM   924  N  N     . ALA A 1 113 ? 60.551 7.539  16.514 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N     1 
ATOM   925  C  CA    . ALA A 1 113 ? 61.199 7.596  17.816 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA    1 
ATOM   926  C  C     . ALA A 1 113 ? 62.678 7.238  17.671 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C     1 
ATOM   927  O  O     . ALA A 1 113 ? 63.544 7.835  18.322 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O     1 
ATOM   928  C  CB    . ALA A 1 113 ? 60.511 6.644  18.782 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB    1 
ATOM   929  N  N     . ILE A 1 114 ? 62.960 6.270  16.807 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N     1 
ATOM   930  C  CA    . ILE A 1 114 ? 64.335 5.826  16.562 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA    1 
ATOM   931  C  C     . ILE A 1 114 ? 65.111 6.801  15.662 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C     1 
ATOM   932  O  O     . ILE A 1 114 ? 66.240 7.170  15.966 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O     1 
ATOM   933  C  CB    . ILE A 1 114 ? 64.352 4.407  15.912 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB    1 
ATOM   934  C  CG1   . ILE A 1 114 ? 63.779 3.378  16.889 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1   1 
ATOM   935  C  CG2   . ILE A 1 114 ? 65.773 4.017  15.531 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2   1 
ATOM   936  C  CD1   . ILE A 1 114 ? 63.515 2.032  16.269 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1   1 
ATOM   937  N  N     . GLU A 1 115 ? 64.492 7.220  14.562 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N     1 
ATOM   938  C  CA    . GLU A 1 115 ? 65.126 8.134  13.616 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA    1 
ATOM   939  C  C     . GLU A 1 115 ? 65.402 9.538  14.153 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C     1 
ATOM   940  O  O     . GLU A 1 115 ? 66.496 10.069 13.966 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O     1 
ATOM   941  C  CB    . GLU A 1 115 ? 64.281 8.225  12.334 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB    1 
ATOM   942  C  CG    . GLU A 1 115 ? 64.389 6.978  11.430 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG    1 
ATOM   943  C  CD    . GLU A 1 115 ? 63.524 7.046  10.164 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD    1 
ATOM   944  O  OE1   . GLU A 1 115 ? 63.337 8.153  9.619  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1   1 
ATOM   945  O  OE2   . GLU A 1 115 ? 63.049 5.985  9.699  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2   1 
ATOM   946  N  N     . GLU A 1 116 ? 64.421 10.133 14.827 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A N     1 
ATOM   947  C  CA    . GLU A 1 116 ? 64.563 11.491 15.361 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CA    1 
ATOM   948  C  C     . GLU A 1 116 ? 65.200 11.613 16.729 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A C     1 
ATOM   949  O  O     . GLU A 1 116 ? 65.936 12.568 16.974 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A O     1 
ATOM   950  C  CB    . GLU A 1 116 ? 63.206 12.185 15.464 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CB    1 
ATOM   951  C  CG    . GLU A 1 116 ? 62.439 12.353 14.183 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CG    1 
ATOM   952  C  CD    . GLU A 1 116 ? 61.130 13.082 14.432 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CD    1 
ATOM   953  O  OE1   . GLU A 1 116 ? 60.425 12.710 15.392 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE1   1 
ATOM   954  O  OE2   . GLU A 1 116 ? 60.805 14.025 13.679 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE2   1 
ATOM   955  N  N     . ALA A 1 117 ? 64.908 10.669 17.626 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N     1 
ATOM   956  C  CA    . ALA A 1 117 ? 65.438 10.744 18.995 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA    1 
ATOM   957  C  C     . ALA A 1 117 ? 66.281 9.575  19.511 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C     1 
ATOM   958  O  O     . ALA A 1 117 ? 66.690 9.577  20.668 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O     1 
ATOM   959  C  CB    . ALA A 1 117 ? 64.285 11.014 19.973 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB    1 
ATOM   960  N  N     . GLY A 1 118 ? 66.550 8.585  18.671 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N     1 
ATOM   961  C  CA    . GLY A 1 118 ? 67.344 7.459  19.121 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA    1 
ATOM   962  C  C     . GLY A 1 118 ? 66.705 6.676  20.260 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C     1 
ATOM   963  O  O     . GLY A 1 118 ? 67.400 6.017  21.032 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O     1 
ATOM   964  N  N     . LEU A 1 119 ? 65.381 6.723  20.367 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N     1 
ATOM   965  C  CA    . LEU A 1 119 ? 64.697 6.007  21.441 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA    1 
ATOM   966  C  C     . LEU A 1 119 ? 63.996 4.749  20.970 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C     1 
ATOM   967  O  O     . LEU A 1 119 ? 63.466 4.688  19.867 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O     1 
ATOM   968  C  CB    . LEU A 1 119 ? 63.654 6.904  22.117 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB    1 
ATOM   969  C  CG    . LEU A 1 119 ? 64.113 8.156  22.870 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG    1 
ATOM   970  C  CD1   . LEU A 1 119 ? 62.900 8.985  23.234 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1   1 
ATOM   971  C  CD2   . LEU A 1 119 ? 64.899 7.779  24.112 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2   1 
ATOM   972  N  N     . ILE A 1 120 ? 63.997 3.732  21.812 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N     1 
ATOM   973  C  CA    . ILE A 1 120 ? 63.294 2.522  21.465 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA    1 
ATOM   974  C  C     . ILE A 1 120 ? 62.116 2.433  22.427 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C     1 
ATOM   975  O  O     . ILE A 1 120 ? 62.272 2.170  23.626 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O     1 
ATOM   976  C  CB    . ILE A 1 120 ? 64.206 1.291  21.551 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB    1 
ATOM   977  C  CG1   . ILE A 1 120 ? 65.227 1.357  20.406 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1   1 
ATOM   978  C  CG2   . ILE A 1 120 ? 63.382 0.018  21.438 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2   1 
ATOM   979  C  CD1   . ILE A 1 120 ? 66.194 0.206  20.364 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1   1 
ATOM   980  N  N     . VAL A 1 121 ? 60.943 2.712  21.871 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A N     1 
ATOM   981  C  CA    . VAL A 1 121 ? 59.687 2.708  22.595 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CA    1 
ATOM   982  C  C     . VAL A 1 121 ? 59.308 1.300  23.024 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A C     1 
ATOM   983  O  O     . VAL A 1 121 ? 59.576 0.330  22.316 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A O     1 
ATOM   984  C  CB    . VAL A 1 121 ? 58.579 3.285  21.709 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CB    1 
ATOM   985  C  CG1   . VAL A 1 121 ? 57.240 3.248  22.428 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG1   1 
ATOM   986  C  CG2   . VAL A 1 121 ? 58.945 4.704  21.313 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG2   1 
ATOM   987  N  N     . LYS A 1 122 ? 58.698 1.194  24.197 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N     1 
ATOM   988  C  CA    . LYS A 1 122 ? 58.257 -0.086 24.716 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA    1 
ATOM   989  C  C     . LYS A 1 122 ? 56.752 -0.108 24.475 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C     1 
ATOM   990  O  O     . LYS A 1 122 ? 56.313 -0.216 23.335 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O     1 
ATOM   991  C  CB    . LYS A 1 122 ? 58.596 -0.169 26.201 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB    1 
ATOM   992  C  CG    . LYS A 1 122 ? 60.075 0.094  26.452 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG    1 
ATOM   993  C  CD    . LYS A 1 122 ? 60.390 0.234  27.919 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD    1 
ATOM   994  C  CE    . LYS A 1 122 ? 61.813 0.720  28.130 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE    1 
ATOM   995  N  NZ    . LYS A 1 122 ? 62.087 0.883  29.596 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ    1 
ATOM   996  N  N     . ARG A 1 123 ? 55.958 0.008  25.529 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N     1 
ATOM   997  C  CA    . ARG A 1 123 ? 54.512 0.032  25.366 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA    1 
ATOM   998  C  C     . ARG A 1 123 ? 54.098 1.403  24.817 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C     1 
ATOM   999  O  O     . ARG A 1 123 ? 54.769 2.406  25.049 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O     1 
ATOM   1000 C  CB    . ARG A 1 123 ? 53.825 -0.221 26.710 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB    1 
ATOM   1001 C  CG    . ARG A 1 123 ? 53.851 -1.680 27.129 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG    1 
ATOM   1002 C  CD    . ARG A 1 123 ? 53.326 -1.905 28.545 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD    1 
ATOM   1003 N  NE    . ARG A 1 123 ? 54.244 -1.405 29.568 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE    1 
ATOM   1004 C  CZ    . ARG A 1 123 ? 54.072 -1.566 30.878 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ    1 
ATOM   1005 N  NH1   . ARG A 1 123 ? 53.012 -2.222 31.339 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1   1 
ATOM   1006 N  NH2   . ARG A 1 123 ? 54.955 -1.060 31.730 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2   1 
ATOM   1007 N  N     . THR A 1 124 ? 53.012 1.437  24.060 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N     1 
ATOM   1008 C  CA    . THR A 1 124 ? 52.509 2.686  23.521 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA    1 
ATOM   1009 C  C     . THR A 1 124 ? 51.056 2.708  23.920 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C     1 
ATOM   1010 O  O     . THR A 1 124 ? 50.474 1.662  24.208 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O     1 
ATOM   1011 C  CB    . THR A 1 124 ? 52.617 2.749  21.993 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB    1 
ATOM   1012 O  OG1   . THR A 1 124 ? 52.044 1.568  21.418 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1   1 
ATOM   1013 C  CG2   . THR A 1 124 ? 54.071 2.873  21.570 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2   1 
ATOM   1014 N  N     . LYS A 1 125 ? 50.466 3.892  23.952 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A N     1 
ATOM   1015 C  CA    . LYS A 1 125 ? 49.074 4.017  24.347 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CA    1 
ATOM   1016 C  C     . LYS A 1 125 ? 48.418 5.164  23.575 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A C     1 
ATOM   1017 O  O     . LYS A 1 125 ? 48.958 6.270  23.536 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A O     1 
ATOM   1018 C  CB    . LYS A 1 125 ? 49.031 4.270  25.854 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CB    1 
ATOM   1019 C  CG    . LYS A 1 125 ? 47.670 4.428  26.450 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CG    1 
ATOM   1020 C  CD    . LYS A 1 125 ? 47.774 4.614  27.960 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CD    1 
ATOM   1021 C  CE    . LYS A 1 125 ? 46.423 5.013  28.577 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CE    1 
ATOM   1022 N  NZ    . LYS A 1 125 ? 45.345 3.981  28.407 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A NZ    1 
ATOM   1023 N  N     . PRO A 1 126 ? 47.262 4.909  22.921 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A N     1 
ATOM   1024 C  CA    . PRO A 1 126 ? 46.594 5.989  22.173 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CA    1 
ATOM   1025 C  C     . PRO A 1 126 ? 46.104 7.064  23.140 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A C     1 
ATOM   1026 O  O     . PRO A 1 126 ? 45.468 6.753  24.136 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A O     1 
ATOM   1027 C  CB    . PRO A 1 126 ? 45.456 5.266  21.451 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CB    1 
ATOM   1028 C  CG    . PRO A 1 126 ? 45.179 4.053  22.336 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CG    1 
ATOM   1029 C  CD    . PRO A 1 126 ? 46.567 3.619  22.732 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CD    1 
ATOM   1030 N  N     . VAL A 1 127 ? 46.417 8.321  22.839 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N     1 
ATOM   1031 C  CA    . VAL A 1 127 ? 46.058 9.467  23.674 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA    1 
ATOM   1032 C  C     . VAL A 1 127 ? 44.856 10.255 23.109 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C     1 
ATOM   1033 O  O     . VAL A 1 127 ? 43.767 10.244 23.686 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O     1 
ATOM   1034 C  CB    . VAL A 1 127 ? 47.302 10.412 23.819 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB    1 
ATOM   1035 C  CG1   . VAL A 1 127 ? 46.938 11.693 24.491 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1   1 
ATOM   1036 C  CG2   . VAL A 1 127 ? 48.388 9.718  24.607 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2   1 
ATOM   1037 N  N     . LEU A 1 128 ? 45.062 10.928 21.978 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N     1 
ATOM   1038 C  CA    . LEU A 1 128 ? 44.027 11.734 21.322 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA    1 
ATOM   1039 C  C     . LEU A 1 128 ? 44.428 11.929 19.864 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C     1 
ATOM   1040 O  O     . LEU A 1 128 ? 45.607 11.832 19.506 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O     1 
ATOM   1041 C  CB    . LEU A 1 128 ? 43.918 13.130 21.960 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB    1 
ATOM   1042 C  CG    . LEU A 1 128 ? 43.668 13.259 23.465 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG    1 
ATOM   1043 C  CD1   . LEU A 1 128 ? 44.072 14.631 23.951 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1   1 
ATOM   1044 C  CD2   . LEU A 1 128 ? 42.204 12.999 23.756 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2   1 
ATOM   1045 N  N     . SER A 1 129 ? 43.443 12.227 19.030 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 129 SER A N     1 
ATOM   1046 C  CA    . SER A 1 129 ? 43.666 12.472 17.615 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CA    1 
ATOM   1047 C  C     . SER A 1 129 ? 42.932 13.784 17.354 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 129 SER A C     1 
ATOM   1048 O  O     . SER A 1 129 ? 41.723 13.886 17.600 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 129 SER A O     1 
ATOM   1049 C  CB    . SER A 1 129 ? 43.062 11.337 16.787 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CB    1 
ATOM   1050 O  OG    . SER A 1 129 ? 43.299 11.521 15.408 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 129 SER A OG    1 
ATOM   1051 N  N     . PHE A 1 130 ? 43.646 14.788 16.864 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A N     1 
ATOM   1052 C  CA    . PHE A 1 130 ? 43.015 16.073 16.644 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CA    1 
ATOM   1053 C  C     . PHE A 1 130 ? 43.199 16.630 15.245 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A C     1 
ATOM   1054 O  O     . PHE A 1 130 ? 44.093 16.220 14.512 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A O     1 
ATOM   1055 C  CB    . PHE A 1 130 ? 43.565 17.094 17.655 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CB    1 
ATOM   1056 C  CG    . PHE A 1 130 ? 45.012 17.427 17.445 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CG    1 
ATOM   1057 C  CD1   . PHE A 1 130 ? 46.011 16.593 17.929 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD1   1 
ATOM   1058 C  CD2   . PHE A 1 130 ? 45.380 18.564 16.740 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD2   1 
ATOM   1059 C  CE1   . PHE A 1 130 ? 47.351 16.887 17.714 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE1   1 
ATOM   1060 C  CE2   . PHE A 1 130 ? 46.717 18.875 16.516 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE2   1 
ATOM   1061 C  CZ    . PHE A 1 130 ? 47.706 18.037 17.003 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CZ    1 
ATOM   1062 N  N     . LEU A 1 131 ? 42.329 17.567 14.886 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N     1 
ATOM   1063 C  CA    . LEU A 1 131 ? 42.396 18.257 13.607 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA    1 
ATOM   1064 C  C     . LEU A 1 131 ? 43.094 19.569 13.970 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C     1 
ATOM   1065 O  O     . LEU A 1 131 ? 42.595 20.348 14.791 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O     1 
ATOM   1066 C  CB    . LEU A 1 131 ? 40.983 18.513 13.065 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB    1 
ATOM   1067 C  CG    . LEU A 1 131 ? 40.100 17.264 12.856 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG    1 
ATOM   1068 C  CD1   . LEU A 1 131 ? 38.691 17.684 12.454 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1   1 
ATOM   1069 C  CD2   . LEU A 1 131 ? 40.706 16.350 11.793 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2   1 
ATOM   1070 N  N     . ALA A 1 132 ? 44.269 19.794 13.392 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A N     1 
ATOM   1071 C  CA    . ALA A 1 132 ? 45.054 20.990 13.681 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A CA    1 
ATOM   1072 C  C     . ALA A 1 132 ? 44.323 22.323 13.461 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A C     1 
ATOM   1073 O  O     . ALA A 1 132 ? 44.427 23.235 14.286 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A O     1 
ATOM   1074 C  CB    . ALA A 1 132 ? 46.350 20.971 12.856 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A CB    1 
ATOM   1075 N  N     . SER A 1 133 ? 43.594 22.441 12.352 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 133 SER A N     1 
ATOM   1076 C  CA    . SER A 1 133 ? 42.891 23.684 12.019 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA    1 
ATOM   1077 C  C     . SER A 1 133 ? 41.921 23.316 10.888 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 133 SER A C     1 
ATOM   1078 O  O     . SER A 1 133 ? 42.144 23.659 9.726  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 133 SER A O     1 
ATOM   1079 C  CB    . SER A 1 133 ? 43.929 24.714 11.550 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB    1 
ATOM   1080 O  OG    . SER A 1 133 ? 43.364 25.974 11.277 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG    1 
ATOM   1081 N  N     . PRO A 1 134 ? 40.808 22.633 11.233 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A N     1 
ATOM   1082 C  CA    . PRO A 1 134 ? 39.793 22.181 10.273 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CA    1 
ATOM   1083 C  C     . PRO A 1 134 ? 39.046 23.225 9.452  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A C     1 
ATOM   1084 O  O     . PRO A 1 134 ? 38.269 22.875 8.567  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A O     1 
ATOM   1085 C  CB    . PRO A 1 134 ? 38.869 21.323 11.138 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CB    1 
ATOM   1086 C  CG    . PRO A 1 134 ? 38.903 22.019 12.433 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CG    1 
ATOM   1087 C  CD    . PRO A 1 134 ? 40.363 22.380 12.616 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CD    1 
ATOM   1088 N  N     . GLY A 1 135 ? 39.276 24.500 9.735  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A N     1 
ATOM   1089 C  CA    . GLY A 1 135 ? 38.604 25.528 8.963  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A CA    1 
ATOM   1090 C  C     . GLY A 1 135 ? 39.281 25.756 7.624  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A C     1 
ATOM   1091 O  O     . GLY A 1 135 ? 38.654 26.230 6.679  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A O     1 
ATOM   1092 N  N     . GLY A 1 136 ? 40.562 25.407 7.537  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N     1 
ATOM   1093 C  CA    . GLY A 1 136 ? 41.301 25.594 6.300  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA    1 
ATOM   1094 C  C     . GLY A 1 136 ? 42.183 24.431 5.866  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C     1 
ATOM   1095 O  O     . GLY A 1 136 ? 42.632 24.397 4.713  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O     1 
ATOM   1096 N  N     . THR A 1 137 ? 42.448 23.482 6.767  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 137 THR A N     1 
ATOM   1097 C  CA    . THR A 1 137 ? 43.285 22.337 6.418  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CA    1 
ATOM   1098 C  C     . THR A 1 137 ? 42.697 20.998 6.841  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 137 THR A C     1 
ATOM   1099 O  O     . THR A 1 137 ? 41.992 20.916 7.835  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 137 THR A O     1 
ATOM   1100 C  CB    . THR A 1 137 ? 44.704 22.460 7.026  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CB    1 
ATOM   1101 O  OG1   . THR A 1 137 ? 45.406 21.222 6.839  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 137 THR A OG1   1 
ATOM   1102 C  CG2   . THR A 1 137 ? 44.633 22.765 8.504  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CG2   1 
ATOM   1103 N  N     . SER A 1 138 ? 43.000 19.950 6.081  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N     1 
ATOM   1104 C  CA    . SER A 1 138 ? 42.501 18.602 6.373  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA    1 
ATOM   1105 C  C     . SER A 1 138 ? 43.399 17.801 7.341  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C     1 
ATOM   1106 O  O     . SER A 1 138 ? 43.063 16.684 7.737  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O     1 
ATOM   1107 C  CB    . SER A 1 138 ? 42.373 17.810 5.073  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB    1 
ATOM   1108 O  OG    . SER A 1 138 ? 43.668 17.508 4.575  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG    1 
ATOM   1109 N  N     . GLU A 1 139 ? 44.537 18.367 7.714  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N     1 
ATOM   1110 C  CA    . GLU A 1 139 ? 45.461 17.682 8.595  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA    1 
ATOM   1111 C  C     . GLU A 1 139 ? 44.815 17.061 9.827  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C     1 
ATOM   1112 O  O     . GLU A 1 139 ? 43.963 17.654 10.471 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O     1 
ATOM   1113 C  CB    . GLU A 1 139 ? 46.550 18.643 9.042  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB    1 
ATOM   1114 C  CG    . GLU A 1 139 ? 47.680 17.981 9.807  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG    1 
ATOM   1115 C  CD    . GLU A 1 139 ? 48.572 18.998 10.497 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD    1 
ATOM   1116 O  OE1   . GLU A 1 139 ? 48.873 20.044 9.872  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1   1 
ATOM   1117 O  OE2   . GLU A 1 139 ? 48.977 18.754 11.661 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2   1 
ATOM   1118 N  N     . ARG A 1 140 ? 45.246 15.853 10.153 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N     1 
ATOM   1119 C  CA    . ARG A 1 140 ? 44.763 15.137 11.317 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA    1 
ATOM   1120 C  C     . ARG A 1 140 ? 46.018 14.513 11.963 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C     1 
ATOM   1121 O  O     . ARG A 1 140 ? 46.823 13.869 11.279 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O     1 
ATOM   1122 C  CB    . ARG A 1 140 ? 43.747 14.085 10.864 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB    1 
ATOM   1123 C  CG    . ARG A 1 140 ? 43.747 12.777 11.621 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG    1 
ATOM   1124 C  CD    . ARG A 1 140 ? 42.812 12.768 12.797 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD    1 
ATOM   1125 N  NE    . ARG A 1 140 ? 41.428 13.064 12.427 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE    1 
ATOM   1126 C  CZ    . ARG A 1 140 ? 40.439 13.165 13.309 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ    1 
ATOM   1127 N  NH1   . ARG A 1 140 ? 40.689 12.979 14.597 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1   1 
ATOM   1128 N  NH2   . ARG A 1 140 ? 39.217 13.503 12.918 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2   1 
ATOM   1129 N  N     . SER A 1 141 ? 46.198 14.748 13.264 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 141 SER A N     1 
ATOM   1130 C  CA    . SER A 1 141 ? 47.348 14.224 14.006 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 141 SER A CA    1 
ATOM   1131 C  C     . SER A 1 141 ? 46.906 13.290 15.117 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 141 SER A C     1 
ATOM   1132 O  O     . SER A 1 141 ? 46.095 13.673 15.962 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 141 SER A O     1 
ATOM   1133 C  CB    . SER A 1 141 ? 48.167 15.355 14.649 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 141 SER A CB    1 
ATOM   1134 O  OG    . SER A 1 141 ? 48.633 16.285 13.692 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 141 SER A OG    1 
ATOM   1135 N  N     . SER A 1 142 ? 47.450 12.076 15.122 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N     1 
ATOM   1136 C  CA    . SER A 1 142 ? 47.132 11.082 16.144 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA    1 
ATOM   1137 C  C     . SER A 1 142 ? 48.279 10.995 17.139 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C     1 
ATOM   1138 O  O     . SER A 1 142 ? 49.413 10.692 16.778 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O     1 
ATOM   1139 C  CB    . SER A 1 142 ? 46.894 9.711  15.506 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB    1 
ATOM   1140 O  OG    . SER A 1 142 ? 45.823 9.772  14.588 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG    1 
ATOM   1141 N  N     . ILE A 1 143 ? 47.968 11.260 18.400 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A N     1 
ATOM   1142 C  CA    . ILE A 1 143 ? 48.961 11.236 19.452 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CA    1 
ATOM   1143 C  C     . ILE A 1 143 ? 48.934 9.932  20.245 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A C     1 
ATOM   1144 O  O     . ILE A 1 143 ? 47.867 9.397  20.532 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A O     1 
ATOM   1145 C  CB    . ILE A 1 143 ? 48.730 12.399 20.445 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CB    1 
ATOM   1146 C  CG1   . ILE A 1 143 ? 48.695 13.738 19.704 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CG1   1 
ATOM   1147 C  CG2   . ILE A 1 143 ? 49.826 12.418 21.461 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CG2   1 
ATOM   1148 C  CD1   . ILE A 1 143 ? 48.262 14.906 20.570 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CD1   1 
ATOM   1149 N  N     . MET A 1 144 ? 50.121 9.429  20.577 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 144 MET A N     1 
ATOM   1150 C  CA    . MET A 1 144 ? 50.287 8.230  21.396 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CA    1 
ATOM   1151 C  C     . MET A 1 144 ? 51.377 8.564  22.411 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 144 MET A C     1 
ATOM   1152 O  O     . MET A 1 144 ? 52.230 9.414  22.132 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 144 MET A O     1 
ATOM   1153 C  CB    . MET A 1 144 ? 50.763 7.042  20.561 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CB    1 
ATOM   1154 C  CG    . MET A 1 144 ? 49.758 6.551  19.555 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CG    1 
ATOM   1155 S  SD    . MET A 1 144 ? 50.272 4.999  18.790 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 144 MET A SD    1 
ATOM   1156 C  CE    . MET A 1 144 ? 49.606 3.764  20.021 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CE    1 
ATOM   1157 N  N     . VAL A 1 145 ? 51.333 7.944  23.592 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N     1 
ATOM   1158 C  CA    . VAL A 1 145 ? 52.388 8.149  24.580 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA    1 
ATOM   1159 C  C     . VAL A 1 145 ? 53.236 6.901  24.468 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C     1 
ATOM   1160 O  O     . VAL A 1 145 ? 52.711 5.782  24.433 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O     1 
ATOM   1161 C  CB    . VAL A 1 145 ? 51.883 8.245  26.039 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB    1 
ATOM   1162 C  CG1   . VAL A 1 145 ? 51.296 9.601  26.291 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1   1 
ATOM   1163 C  CG2   . VAL A 1 145 ? 50.855 7.174  26.309 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2   1 
ATOM   1164 N  N     . GLY A 1 146 ? 54.545 7.092  24.388 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N     1 
ATOM   1165 C  CA    . GLY A 1 146 ? 55.429 5.956  24.268 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA    1 
ATOM   1166 C  C     . GLY A 1 146 ? 56.263 5.777  25.512 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C     1 
ATOM   1167 O  O     . GLY A 1 146 ? 56.869 6.724  26.001 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O     1 
ATOM   1168 N  N     . GLU A 1 147 ? 56.265 4.558  26.036 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N     1 
ATOM   1169 C  CA    . GLU A 1 147 ? 57.036 4.217  27.217 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA    1 
ATOM   1170 C  C     . GLU A 1 147 ? 58.503 4.129  26.819 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C     1 
ATOM   1171 O  O     . GLU A 1 147 ? 58.861 3.356  25.930 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O     1 
ATOM   1172 C  CB    . GLU A 1 147 ? 56.585 2.860  27.774 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB    1 
ATOM   1173 C  CG    . GLU A 1 147 ? 57.394 2.380  28.985 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG    1 
ATOM   1174 C  CD    . GLU A 1 147 ? 56.989 0.985  29.452 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD    1 
ATOM   1175 O  OE1   . GLU A 1 147 ? 56.566 0.174  28.608 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1   1 
ATOM   1176 O  OE2   . GLU A 1 147 ? 57.109 0.692  30.658 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2   1 
ATOM   1177 N  N     . VAL A 1 148 ? 59.348 4.920  27.472 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N     1 
ATOM   1178 C  CA    . VAL A 1 148 ? 60.775 4.905  27.170 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA    1 
ATOM   1179 C  C     . VAL A 1 148 ? 61.594 4.925  28.439 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C     1 
ATOM   1180 O  O     . VAL A 1 148 ? 61.059 5.096  29.532 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O     1 
ATOM   1181 C  CB    . VAL A 1 148 ? 61.218 6.129  26.301 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB    1 
ATOM   1182 C  CG1   . VAL A 1 148 ? 60.442 6.151  24.995 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1   1 
ATOM   1183 C  CG2   . VAL A 1 148 ? 61.028 7.435  27.075 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2   1 
ATOM   1184 N  N     . ASP A 1 149 ? 62.895 4.720  28.279 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N     1 
ATOM   1185 C  CA    . ASP A 1 149 ? 63.841 4.766  29.387 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA    1 
ATOM   1186 C  C     . ASP A 1 149 ? 64.674 6.015  29.062 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C     1 
ATOM   1187 O  O     . ASP A 1 149 ? 65.505 5.981  28.158 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O     1 
ATOM   1188 C  CB    . ASP A 1 149 ? 64.726 3.513  29.387 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB    1 
ATOM   1189 C  CG    . ASP A 1 149 ? 65.529 3.369  30.667 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG    1 
ATOM   1190 O  OD1   . ASP A 1 149 ? 66.250 4.324  31.023 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1   1 
ATOM   1191 O  OD2   . ASP A 1 149 ? 65.434 2.304  31.321 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2   1 
ATOM   1192 N  N     . ALA A 1 150 ? 64.433 7.114  29.775 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A N     1 
ATOM   1193 C  CA    . ALA A 1 150 ? 65.142 8.358  29.515 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CA    1 
ATOM   1194 C  C     . ALA A 1 150 ? 66.638 8.248  29.768 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A C     1 
ATOM   1195 O  O     . ALA A 1 150 ? 67.388 9.172  29.468 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A O     1 
ATOM   1196 C  CB    . ALA A 1 150 ? 64.552 9.473  30.345 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CB    1 
ATOM   1197 N  N     . THR A 1 151 ? 67.063 7.122  30.331 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N     1 
ATOM   1198 C  CA    . THR A 1 151 ? 68.480 6.857  30.602 1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA    1 
ATOM   1199 C  C     . THR A 1 151 ? 69.197 6.705  29.258 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C     1 
ATOM   1200 O  O     . THR A 1 151 ? 70.329 7.156  29.075 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O     1 
ATOM   1201 C  CB    . THR A 1 151 ? 68.646 5.527  31.395 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB    1 
ATOM   1202 O  OG1   . THR A 1 151 ? 68.092 5.676  32.708 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1   1 
ATOM   1203 C  CG2   . THR A 1 151 ? 70.106 5.113  31.486 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2   1 
ATOM   1204 N  N     . THR A 1 152 ? 68.504 6.058  28.324 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N     1 
ATOM   1205 C  CA    . THR A 1 152 ? 69.011 5.789  26.983 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA    1 
ATOM   1206 C  C     . THR A 1 152 ? 69.097 7.036  26.099 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C     1 
ATOM   1207 O  O     . THR A 1 152 ? 69.561 6.968  24.955 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O     1 
ATOM   1208 C  CB    . THR A 1 152 ? 68.134 4.722  26.273 1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB    1 
ATOM   1209 O  OG1   . THR A 1 152 ? 66.872 5.293  25.905 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1   1 
ATOM   1210 C  CG2   . THR A 1 152 ? 67.889 3.534  27.207 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2   1 
ATOM   1211 N  N     . ALA A 1 153 ? 68.645 8.172  26.625 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N     1 
ATOM   1212 C  CA    . ALA A 1 153 ? 68.691 9.430  25.883 1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA    1 
ATOM   1213 C  C     . ALA A 1 153 ? 69.689 10.364 26.571 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C     1 
ATOM   1214 O  O     . ALA A 1 153 ? 70.256 10.015 27.609 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O     1 
ATOM   1215 C  CB    . ALA A 1 153 ? 67.304 10.068 25.836 1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB    1 
ATOM   1216 N  N     . SER A 1 154 ? 69.903 11.543 25.991 1.00 68.12 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N     1 
ATOM   1217 C  CA    . SER A 1 154 ? 70.840 12.530 26.534 1.00 68.94 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA    1 
ATOM   1218 C  C     . SER A 1 154 ? 72.243 11.944 26.713 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C     1 
ATOM   1219 O  O     . SER A 1 154 ? 73.072 11.980 25.797 1.00 69.63 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O     1 
ATOM   1220 C  CB    . SER A 1 154 ? 70.330 13.078 27.879 1.00 69.34 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB    1 
ATOM   1221 O  OG    . SER A 1 154 ? 70.287 12.078 28.887 1.00 69.53 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG    1 
ATOM   1222 N  N     . LEU A 1 159 ? 73.860 11.663 18.488 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N     1 
ATOM   1223 C  CA    . LEU A 1 159 ? 74.061 10.218 18.442 1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA    1 
ATOM   1224 C  C     . LEU A 1 159 ? 72.876 9.525  17.755 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C     1 
ATOM   1225 O  O     . LEU A 1 159 ? 72.991 8.379  17.307 1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O     1 
ATOM   1226 C  CB    . LEU A 1 159 ? 74.268 9.669  19.865 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB    1 
ATOM   1227 C  CG    . LEU A 1 159 ? 75.124 8.401  20.034 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG    1 
ATOM   1228 C  CD1   . LEU A 1 159 ? 76.441 8.555  19.275 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1   1 
ATOM   1229 C  CD2   . LEU A 1 159 ? 75.398 8.154  21.524 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2   1 
ATOM   1230 N  N     . ALA A 1 160 ? 71.741 10.219 17.677 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N     1 
ATOM   1231 C  CA    . ALA A 1 160 ? 70.556 9.676  17.010 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA    1 
ATOM   1232 C  C     . ALA A 1 160 ? 70.747 9.912  15.513 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C     1 
ATOM   1233 O  O     . ALA A 1 160 ? 71.623 10.685 15.119 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O     1 
ATOM   1234 C  CB    . ALA A 1 160 ? 69.295 10.386 17.496 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB    1 
ATOM   1235 N  N     . ASP A 1 161 ? 69.942 9.256  14.681 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N     1 
ATOM   1236 C  CA    . ASP A 1 161 ? 70.055 9.422  13.233 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA    1 
ATOM   1237 C  C     . ASP A 1 161 ? 70.098 10.890 12.798 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C     1 
ATOM   1238 O  O     . ASP A 1 161 ? 71.141 11.402 12.393 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O     1 
ATOM   1239 C  CB    . ASP A 1 161 ? 68.892 8.728  12.513 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB    1 
ATOM   1240 C  CG    . ASP A 1 161 ? 69.055 7.220  12.451 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG    1 
ATOM   1241 O  OD1   . ASP A 1 161 ? 70.190 6.730  12.652 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1   1 
ATOM   1242 O  OD2   . ASP A 1 161 ? 68.048 6.525  12.184 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2   1 
ATOM   1243 N  N     . GLU A 1 162 ? 68.956 11.561 12.889 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N     1 
ATOM   1244 C  CA    . GLU A 1 162 ? 68.844 12.960 12.488 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA    1 
ATOM   1245 C  C     . GLU A 1 162 ? 69.357 13.922 13.559 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C     1 
ATOM   1246 O  O     . GLU A 1 162 ? 68.698 14.917 13.853 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O     1 
ATOM   1247 C  CB    . GLU A 1 162 ? 67.376 13.268 12.174 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB    1 
ATOM   1248 C  CG    . GLU A 1 162 ? 66.771 12.344 11.118 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG    1 
ATOM   1249 C  CD    . GLU A 1 162 ? 65.247 12.389 11.073 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD    1 
ATOM   1250 O  OE1   . GLU A 1 162 ? 64.655 13.405 11.505 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1   1 
ATOM   1251 O  OE2   . GLU A 1 162 ? 64.639 11.408 10.586 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2   1 
ATOM   1252 N  N     . ASN A 1 163 ? 70.532 13.647 14.126 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N     1 
ATOM   1253 C  CA    . ASN A 1 163 ? 71.062 14.505 15.190 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA    1 
ATOM   1254 C  C     . ASN A 1 163 ? 71.543 15.901 14.788 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C     1 
ATOM   1255 O  O     . ASN A 1 163 ? 71.646 16.771 15.646 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O     1 
ATOM   1256 C  CB    . ASN A 1 163 ? 72.166 13.775 15.995 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB    1 
ATOM   1257 C  CG    . ASN A 1 163 ? 73.434 13.497 15.179 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG    1 
ATOM   1258 O  OD1   . ASN A 1 163 ? 74.172 14.416 14.811 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1   1 
ATOM   1259 N  ND2   . ASN A 1 163 ? 73.692 12.224 14.904 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2   1 
ATOM   1260 N  N     . GLU A 1 164 ? 71.836 16.147 13.513 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A N     1 
ATOM   1261 C  CA    . GLU A 1 164 ? 72.281 17.495 13.155 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CA    1 
ATOM   1262 C  C     . GLU A 1 164 ? 71.133 18.440 12.812 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A C     1 
ATOM   1263 O  O     . GLU A 1 164 ? 71.310 19.649 12.786 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A O     1 
ATOM   1264 C  CB    . GLU A 1 164 ? 73.327 17.457 12.033 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CB    1 
ATOM   1265 C  CG    . GLU A 1 164 ? 72.978 16.598 10.839 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CG    1 
ATOM   1266 C  CD    . GLU A 1 164 ? 74.211 16.259 10.002 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CD    1 
ATOM   1267 O  OE1   . GLU A 1 164 ? 75.075 15.493 10.506 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE1   1 
ATOM   1268 O  OE2   . GLU A 1 164 ? 74.317 16.761 8.849  1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE2   1 
ATOM   1269 N  N     . ASP A 1 165 ? 69.950 17.880 12.580 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A N     1 
ATOM   1270 C  CA    . ASP A 1 165 ? 68.747 18.661 12.271 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CA    1 
ATOM   1271 C  C     . ASP A 1 165 ? 67.801 18.647 13.478 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A C     1 
ATOM   1272 O  O     . ASP A 1 165 ? 66.930 19.509 13.606 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A O     1 
ATOM   1273 C  CB    . ASP A 1 165 ? 67.983 18.055 11.080 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CB    1 
ATOM   1274 C  CG    . ASP A 1 165 ? 68.634 18.344 9.737  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CG    1 
ATOM   1275 O  OD1   . ASP A 1 165 ? 68.933 19.527 9.450  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD1   1 
ATOM   1276 O  OD2   . ASP A 1 165 ? 68.829 17.381 8.958  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD2   1 
ATOM   1277 N  N     . ILE A 1 166 ? 67.975 17.644 14.342 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N     1 
ATOM   1278 C  CA    . ILE A 1 166 ? 67.142 17.439 15.523 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA    1 
ATOM   1279 C  C     . ILE A 1 166 ? 68.010 17.288 16.768 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C     1 
ATOM   1280 O  O     . ILE A 1 166 ? 68.949 16.490 16.779 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O     1 
ATOM   1281 C  CB    . ILE A 1 166 ? 66.322 16.120 15.424 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB    1 
ATOM   1282 C  CG1   . ILE A 1 166 ? 65.477 16.084 14.154 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1   1 
ATOM   1283 C  CG2   . ILE A 1 166 ? 65.437 15.972 16.645 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2   1 
ATOM   1284 C  CD1   . ILE A 1 166 ? 64.168 16.846 14.238 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1   1 
ATOM   1285 N  N     . ARG A 1 167 ? 67.695 18.049 17.813 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A N     1 
ATOM   1286 C  CA    . ARG A 1 167 ? 68.422 17.929 19.065 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CA    1 
ATOM   1287 C  C     . ARG A 1 167 ? 67.448 17.458 20.152 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A C     1 
ATOM   1288 O  O     . ARG A 1 167 ? 66.373 18.027 20.339 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A O     1 
ATOM   1289 C  CB    . ARG A 1 167 ? 69.069 19.249 19.481 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CB    1 
ATOM   1290 C  CG    . ARG A 1 167 ? 69.972 19.062 20.686 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CG    1 
ATOM   1291 C  CD    . ARG A 1 167 ? 70.930 20.207 20.888 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CD    1 
ATOM   1292 N  NE    . ARG A 1 167 ? 70.219 21.435 21.214 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NE    1 
ATOM   1293 C  CZ    . ARG A 1 167 ? 70.817 22.595 21.475 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CZ    1 
ATOM   1294 N  NH1   . ARG A 1 167 ? 72.146 22.669 21.442 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH1   1 
ATOM   1295 N  NH2   . ARG A 1 167 ? 70.093 23.676 21.774 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH2   1 
ATOM   1296 N  N     . VAL A 1 168 ? 67.856 16.399 20.846 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N     1 
ATOM   1297 C  CA    . VAL A 1 168 ? 67.095 15.768 21.917 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA    1 
ATOM   1298 C  C     . VAL A 1 168 ? 67.306 16.445 23.287 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C     1 
ATOM   1299 O  O     . VAL A 1 168 ? 68.425 16.782 23.666 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O     1 
ATOM   1300 C  CB    . VAL A 1 168 ? 67.493 14.270 22.031 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB    1 
ATOM   1301 C  CG1   . VAL A 1 168 ? 66.744 13.610 23.159 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1   1 
ATOM   1302 C  CG2   . VAL A 1 168 ? 67.222 13.559 20.714 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2   1 
ATOM   1303 N  N     . HIS A 1 169 ? 66.213 16.639 24.016 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A N     1 
ATOM   1304 C  CA    . HIS A 1 169 ? 66.238 17.240 25.344 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CA    1 
ATOM   1305 C  C     . HIS A 1 169 ? 65.437 16.331 26.279 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A C     1 
ATOM   1306 O  O     . HIS A 1 169 ? 64.290 15.998 25.985 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A O     1 
ATOM   1307 C  CB    . HIS A 1 169 ? 65.564 18.614 25.328 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CB    1 
ATOM   1308 C  CG    . HIS A 1 169 ? 66.202 19.600 24.403 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CG    1 
ATOM   1309 N  ND1   . HIS A 1 169 ? 67.093 20.557 24.836 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A ND1   1 
ATOM   1310 C  CD2   . HIS A 1 169 ? 66.077 19.781 23.066 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CD2   1 
ATOM   1311 C  CE1   . HIS A 1 169 ? 67.491 21.287 23.808 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CE1   1 
ATOM   1312 N  NE2   . HIS A 1 169 ? 66.891 20.836 22.721 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A NE2   1 
ATOM   1313 N  N     . VAL A 1 170 ? 66.038 15.917 27.390 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N     1 
ATOM   1314 C  CA    . VAL A 1 170 ? 65.339 15.096 28.378 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA    1 
ATOM   1315 C  C     . VAL A 1 170 ? 65.036 16.020 29.552 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C     1 
ATOM   1316 O  O     . VAL A 1 170 ? 65.950 16.611 30.133 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O     1 
ATOM   1317 C  CB    . VAL A 1 170 ? 66.209 13.926 28.884 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB    1 
ATOM   1318 C  CG1   . VAL A 1 170 ? 65.457 13.153 29.952 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1   1 
ATOM   1319 C  CG2   . VAL A 1 170 ? 66.593 13.017 27.715 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2   1 
ATOM   1320 N  N     . VAL A 1 171 ? 63.760 16.176 29.886 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A N     1 
ATOM   1321 C  CA    . VAL A 1 171 ? 63.391 17.052 30.993 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CA    1 
ATOM   1322 C  C     . VAL A 1 171 ? 62.297 16.408 31.843 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A C     1 
ATOM   1323 O  O     . VAL A 1 171 ? 61.644 15.458 31.406 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A O     1 
ATOM   1324 C  CB    . VAL A 1 171 ? 62.907 18.450 30.485 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CB    1 
ATOM   1325 C  CG1   . VAL A 1 171 ? 63.983 19.086 29.619 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG1   1 
ATOM   1326 C  CG2   . VAL A 1 171 ? 61.620 18.312 29.698 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG2   1 
ATOM   1327 N  N     . SER A 1 172 ? 62.115 16.915 33.059 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N     1 
ATOM   1328 C  CA    . SER A 1 172 ? 61.095 16.389 33.951 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA    1 
ATOM   1329 C  C     . SER A 1 172 ? 59.723 16.728 33.391 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C     1 
ATOM   1330 O  O     . SER A 1 172 ? 59.567 17.747 32.728 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O     1 
ATOM   1331 C  CB    . SER A 1 172 ? 61.232 17.012 35.342 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB    1 
ATOM   1332 O  OG    . SER A 1 172 ? 60.963 18.404 35.306 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG    1 
ATOM   1333 N  N     . ARG A 1 173 ? 58.736 15.875 33.648 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N     1 
ATOM   1334 C  CA    . ARG A 1 173 ? 57.388 16.145 33.172 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA    1 
ATOM   1335 C  C     . ARG A 1 173 ? 56.938 17.514 33.640 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C     1 
ATOM   1336 O  O     . ARG A 1 173 ? 56.368 18.299 32.877 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O     1 
ATOM   1337 C  CB    . ARG A 1 173 ? 56.400 15.107 33.706 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB    1 
ATOM   1338 C  CG    . ARG A 1 173 ? 54.939 15.530 33.537 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG    1 
ATOM   1339 C  CD    . ARG A 1 173 ? 54.001 14.488 34.085 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD    1 
ATOM   1340 N  NE    . ARG A 1 173 ? 54.280 14.230 35.493 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE    1 
ATOM   1341 C  CZ    . ARG A 1 173 ? 54.050 15.096 36.476 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ    1 
ATOM   1342 N  NH1   . ARG A 1 173 ? 53.523 16.287 36.218 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1   1 
ATOM   1343 N  NH2   . ARG A 1 173 ? 54.368 14.779 37.722 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2   1 
ATOM   1344 N  N     . GLU A 1 174 ? 57.205 17.803 34.906 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A N     1 
ATOM   1345 C  CA    . GLU A 1 174 ? 56.794 19.069 35.488 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CA    1 
ATOM   1346 C  C     . GLU A 1 174 ? 57.474 20.278 34.838 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A C     1 
ATOM   1347 O  O     . GLU A 1 174 ? 56.877 21.353 34.735 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A O     1 
ATOM   1348 C  CB    . GLU A 1 174 ? 57.048 19.040 36.994 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CB    1 
ATOM   1349 C  CG    . GLU A 1 174 ? 56.368 20.163 37.752 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CG    1 
ATOM   1350 C  CD    . GLU A 1 174 ? 54.865 20.208 37.518 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CD    1 
ATOM   1351 O  OE1   . GLU A 1 174 ? 54.209 19.154 37.692 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE1   1 
ATOM   1352 O  OE2   . GLU A 1 174 ? 54.344 21.295 37.169 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE2   1 
ATOM   1353 N  N     . GLN A 1 175 ? 58.720 20.108 34.405 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N     1 
ATOM   1354 C  CA    . GLN A 1 175 ? 59.439 21.189 33.744 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA    1 
ATOM   1355 C  C     . GLN A 1 175 ? 58.798 21.429 32.374 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C     1 
ATOM   1356 O  O     . GLN A 1 175 ? 58.584 22.574 31.951 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O     1 
ATOM   1357 C  CB    . GLN A 1 175 ? 60.911 20.815 33.552 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB    1 
ATOM   1358 C  CG    . GLN A 1 175 ? 61.636 21.728 32.575 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG    1 
ATOM   1359 C  CD    . GLN A 1 175 ? 61.721 23.160 33.077 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD    1 
ATOM   1360 O  OE1   . GLN A 1 175 ? 62.723 23.559 33.668 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1   1 
ATOM   1361 N  NE2   . GLN A 1 175 ? 60.664 23.936 32.858 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2   1 
ATOM   1362 N  N     . ALA A 1 176 ? 58.494 20.339 31.678 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N     1 
ATOM   1363 C  CA    . ALA A 1 176 ? 57.885 20.442 30.366 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA    1 
ATOM   1364 C  C     . ALA A 1 176 ? 56.525 21.135 30.482 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C     1 
ATOM   1365 O  O     . ALA A 1 176 ? 56.217 22.049 29.710 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O     1 
ATOM   1366 C  CB    . ALA A 1 176 ? 57.739 19.055 29.751 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB    1 
ATOM   1367 N  N     . TYR A 1 177 ? 55.715 20.719 31.452 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A N     1 
ATOM   1368 C  CA    . TYR A 1 177 ? 54.396 21.328 31.634 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CA    1 
ATOM   1369 C  C     . TYR A 1 177 ? 54.481 22.830 31.882 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A C     1 
ATOM   1370 O  O     . TYR A 1 177 ? 53.702 23.614 31.344 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A O     1 
ATOM   1371 C  CB    . TYR A 1 177 ? 53.664 20.707 32.810 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CB    1 
ATOM   1372 C  CG    . TYR A 1 177 ? 52.297 21.319 32.987 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CG    1 
ATOM   1373 C  CD1   . TYR A 1 177 ? 51.332 21.227 31.978 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CD1   1 
ATOM   1374 C  CD2   . TYR A 1 177 ? 51.971 22.012 34.143 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CD2   1 
ATOM   1375 C  CE1   . TYR A 1 177 ? 50.075 21.812 32.124 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CE1   1 
ATOM   1376 C  CE2   . TYR A 1 177 ? 50.710 22.606 34.300 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CE2   1 
ATOM   1377 C  CZ    . TYR A 1 177 ? 49.771 22.500 33.290 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CZ    1 
ATOM   1378 O  OH    . TYR A 1 177 ? 48.529 23.071 33.463 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A OH    1 
ATOM   1379 N  N     . GLN A 1 178 ? 55.437 23.210 32.719 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A N     1 
ATOM   1380 C  CA    . GLN A 1 178 ? 55.689 24.600 33.082 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CA    1 
ATOM   1381 C  C     . GLN A 1 178 ? 56.003 25.428 31.833 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A C     1 
ATOM   1382 O  O     . GLN A 1 178 ? 55.552 26.570 31.700 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A O     1 
ATOM   1383 C  CB    . GLN A 1 178 ? 56.884 24.663 34.032 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CB    1 
ATOM   1384 C  CG    . GLN A 1 178 ? 56.718 25.601 35.213 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CG    1 
ATOM   1385 C  CD    . GLN A 1 178 ? 56.246 24.880 36.474 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CD    1 
ATOM   1386 O  OE1   . GLN A 1 178 ? 55.099 24.411 36.553 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A OE1   1 
ATOM   1387 N  NE2   . GLN A 1 178 ? 57.135 24.784 37.467 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A NE2   1 
ATOM   1388 N  N     . TRP A 1 179 ? 56.793 24.858 30.924 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A N     1 
ATOM   1389 C  CA    . TRP A 1 179 ? 57.141 25.565 29.695 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CA    1 
ATOM   1390 C  C     . TRP A 1 179 ? 55.909 25.824 28.818 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A C     1 
ATOM   1391 O  O     . TRP A 1 179 ? 55.849 26.820 28.093 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A O     1 
ATOM   1392 C  CB    . TRP A 1 179 ? 58.207 24.785 28.916 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CB    1 
ATOM   1393 C  CG    . TRP A 1 179 ? 59.572 24.957 29.493 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CG    1 
ATOM   1394 C  CD1   . TRP A 1 179 ? 60.005 25.996 30.282 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CD1   1 
ATOM   1395 C  CD2   . TRP A 1 179 ? 60.706 24.109 29.288 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CD2   1 
ATOM   1396 N  NE1   . TRP A 1 179 ? 61.343 25.844 30.577 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A NE1   1 
ATOM   1397 C  CE2   . TRP A 1 179 ? 61.797 24.693 29.982 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CE2   1 
ATOM   1398 C  CE3   . TRP A 1 179 ? 60.912 22.913 28.583 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CE3   1 
ATOM   1399 C  CZ2   . TRP A 1 179 ? 63.076 24.115 29.989 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CZ2   1 
ATOM   1400 C  CZ3   . TRP A 1 179 ? 62.188 22.340 28.589 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CZ3   1 
ATOM   1401 C  CH2   . TRP A 1 179 ? 63.250 22.941 29.287 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CH2   1 
ATOM   1402 N  N     . VAL A 1 180 ? 54.938 24.915 28.883 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A N     1 
ATOM   1403 C  CA    . VAL A 1 180 ? 53.701 25.056 28.126 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CA    1 
ATOM   1404 C  C     . VAL A 1 180 ? 52.925 26.238 28.696 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A C     1 
ATOM   1405 O  O     . VAL A 1 180 ? 52.475 27.119 27.963 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A O     1 
ATOM   1406 C  CB    . VAL A 1 180 ? 52.853 23.781 28.226 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CB    1 
ATOM   1407 C  CG1   . VAL A 1 180 ? 51.431 24.043 27.727 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG1   1 
ATOM   1408 C  CG2   . VAL A 1 180 ? 53.509 22.684 27.405 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG2   1 
ATOM   1409 N  N     . GLU A 1 181 ? 52.794 26.259 30.016 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A N     1 
ATOM   1410 C  CA    . GLU A 1 181 ? 52.079 27.326 30.693 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CA    1 
ATOM   1411 C  C     . GLU A 1 181 ? 52.719 28.687 30.464 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A C     1 
ATOM   1412 O  O     . GLU A 1 181 ? 52.028 29.688 30.336 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A O     1 
ATOM   1413 C  CB    . GLU A 1 181 ? 51.997 27.015 32.187 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CB    1 
ATOM   1414 C  CG    . GLU A 1 181 ? 51.090 25.826 32.494 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CG    1 
ATOM   1415 C  CD    . GLU A 1 181 ? 49.737 25.935 31.780 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CD    1 
ATOM   1416 O  OE1   . GLU A 1 181 ? 49.015 26.939 32.013 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A OE1   1 
ATOM   1417 O  OE2   . GLU A 1 181 ? 49.398 25.022 30.984 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A OE2   1 
ATOM   1418 N  N     . GLU A 1 182 ? 54.042 28.714 30.401 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N     1 
ATOM   1419 C  CA    . GLU A 1 182 ? 54.791 29.948 30.187 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA    1 
ATOM   1420 C  C     . GLU A 1 182 ? 54.784 30.352 28.719 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C     1 
ATOM   1421 O  O     . GLU A 1 182 ? 55.150 31.476 28.367 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O     1 
ATOM   1422 C  CB    . GLU A 1 182 ? 56.241 29.756 30.627 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB    1 
ATOM   1423 C  CG    . GLU A 1 182 ? 56.435 29.585 32.117 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG    1 
ATOM   1424 C  CD    . GLU A 1 182 ? 57.797 29.007 32.460 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD    1 
ATOM   1425 O  OE1   . GLU A 1 182 ? 58.756 29.250 31.690 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1   1 
ATOM   1426 O  OE2   . GLU A 1 182 ? 57.907 28.320 33.504 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2   1 
ATOM   1427 N  N     . GLY A 1 183 ? 54.375 29.422 27.865 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A N     1 
ATOM   1428 C  CA    . GLY A 1 183 ? 54.352 29.686 26.444 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A CA    1 
ATOM   1429 C  C     . GLY A 1 183 ? 55.686 29.363 25.790 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A C     1 
ATOM   1430 O  O     . GLY A 1 183 ? 55.943 29.812 24.678 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A O     1 
ATOM   1431 N  N     . LYS A 1 184 ? 56.545 28.596 26.459 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N     1 
ATOM   1432 C  CA    . LYS A 1 184 ? 57.833 28.246 25.869 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA    1 
ATOM   1433 C  C     . LYS A 1 184 ? 57.728 27.015 24.979 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C     1 
ATOM   1434 O  O     . LYS A 1 184 ? 58.646 26.689 24.236 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O     1 
ATOM   1435 C  CB    . LYS A 1 184 ? 58.893 28.081 26.959 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB    1 
ATOM   1436 C  CG    . LYS A 1 184 ? 59.304 29.447 27.533 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG    1 
ATOM   1437 C  CD    . LYS A 1 184 ? 60.313 29.340 28.662 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD    1 
ATOM   1438 C  CE    . LYS A 1 184 ? 60.410 30.657 29.454 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE    1 
ATOM   1439 N  NZ    . LYS A 1 184 ? 61.303 30.559 30.668 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ    1 
ATOM   1440 N  N     . ILE A 1 185 ? 56.590 26.341 25.067 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A N     1 
ATOM   1441 C  CA    . ILE A 1 185 ? 56.264 25.192 24.223 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CA    1 
ATOM   1442 C  C     . ILE A 1 185 ? 54.866 25.588 23.766 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A C     1 
ATOM   1443 O  O     . ILE A 1 185 ? 53.937 25.628 24.574 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A O     1 
ATOM   1444 C  CB    . ILE A 1 185 ? 56.196 23.879 25.005 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CB    1 
ATOM   1445 C  CG1   . ILE A 1 185 ? 57.618 23.380 25.298 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CG1   1 
ATOM   1446 C  CG2   . ILE A 1 185 ? 55.414 22.850 24.204 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CG2   1 
ATOM   1447 C  CD1   . ILE A 1 185 ? 57.681 22.111 26.133 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CD1   1 
ATOM   1448 N  N     . ASP A 1 186 ? 54.723 25.905 22.483 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A N     1 
ATOM   1449 C  CA    . ASP A 1 186 ? 53.441 26.360 21.964 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CA    1 
ATOM   1450 C  C     . ASP A 1 186 ? 52.947 25.809 20.622 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A C     1 
ATOM   1451 O  O     . ASP A 1 186 ? 52.137 26.441 19.960 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A O     1 
ATOM   1452 C  CB    . ASP A 1 186 ? 53.450 27.890 21.904 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CB    1 
ATOM   1453 C  CG    . ASP A 1 186 ? 54.322 28.426 20.780 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CG    1 
ATOM   1454 O  OD1   . ASP A 1 186 ? 55.059 27.637 20.146 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD1   1 
ATOM   1455 O  OD2   . ASP A 1 186 ? 54.271 29.646 20.530 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD2   1 
ATOM   1456 N  N     . ASN A 1 187 ? 53.430 24.650 20.201 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A N     1 
ATOM   1457 C  CA    . ASN A 1 187 ? 52.928 24.082 18.966 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CA    1 
ATOM   1458 C  C     . ASN A 1 187 ? 51.826 23.131 19.454 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A C     1 
ATOM   1459 O  O     . ASN A 1 187 ? 52.003 22.454 20.470 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A O     1 
ATOM   1460 C  CB    . ASN A 1 187 ? 54.059 23.363 18.227 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CB    1 
ATOM   1461 C  CG    . ASN A 1 187 ? 54.666 22.264 19.038 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CG    1 
ATOM   1462 O  OD1   . ASN A 1 187 ? 54.284 21.113 18.900 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A OD1   1 
ATOM   1463 N  ND2   . ASN A 1 187 ? 55.611 22.609 19.905 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A ND2   1 
ATOM   1464 N  N     . ALA A 1 188 ? 50.685 23.107 18.763 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A N     1 
ATOM   1465 C  CA    . ALA A 1 188 ? 49.543 22.280 19.166 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CA    1 
ATOM   1466 C  C     . ALA A 1 188 ? 49.816 20.849 19.640 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A C     1 
ATOM   1467 O  O     . ALA A 1 188 ? 49.396 20.473 20.725 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A O     1 
ATOM   1468 C  CB    . ALA A 1 188 ? 48.508 22.254 18.065 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CB    1 
ATOM   1469 N  N     . ALA A 1 189 ? 50.502 20.041 18.840 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N     1 
ATOM   1470 C  CA    . ALA A 1 189 ? 50.760 18.658 19.241 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA    1 
ATOM   1471 C  C     . ALA A 1 189 ? 51.408 18.551 20.618 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C     1 
ATOM   1472 O  O     . ALA A 1 189 ? 50.981 17.738 21.439 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O     1 
ATOM   1473 C  CB    . ALA A 1 189 ? 51.624 17.955 18.198 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB    1 
ATOM   1474 N  N     . SER A 1 190 ? 52.433 19.361 20.877 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 190 SER A N     1 
ATOM   1475 C  CA    . SER A 1 190 ? 53.110 19.319 22.181 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA    1 
ATOM   1476 C  C     . SER A 1 190 ? 52.224 19.797 23.343 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 190 SER A C     1 
ATOM   1477 O  O     . SER A 1 190 ? 52.192 19.172 24.405 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 190 SER A O     1 
ATOM   1478 C  CB    . SER A 1 190 ? 54.398 20.152 22.146 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB    1 
ATOM   1479 O  OG    . SER A 1 190 ? 55.302 19.639 21.184 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG    1 
ATOM   1480 N  N     . VAL A 1 191 ? 51.513 20.904 23.147 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N     1 
ATOM   1481 C  CA    . VAL A 1 191 ? 50.646 21.445 24.189 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA    1 
ATOM   1482 C  C     . VAL A 1 191 ? 49.589 20.421 24.609 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C     1 
ATOM   1483 O  O     . VAL A 1 191 ? 49.404 20.151 25.793 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O     1 
ATOM   1484 C  CB    . VAL A 1 191 ? 49.933 22.714 23.705 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB    1 
ATOM   1485 C  CG1   . VAL A 1 191 ? 48.938 23.199 24.765 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1   1 
ATOM   1486 C  CG2   . VAL A 1 191 ? 50.959 23.799 23.398 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2   1 
ATOM   1487 N  N     . ILE A 1 192 ? 48.909 19.845 23.623 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A N     1 
ATOM   1488 C  CA    . ILE A 1 192 ? 47.864 18.859 23.860 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CA    1 
ATOM   1489 C  C     . ILE A 1 192 ? 48.411 17.625 24.558 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A C     1 
ATOM   1490 O  O     . ILE A 1 192 ? 47.811 17.120 25.508 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A O     1 
ATOM   1491 C  CB    . ILE A 1 192 ? 47.215 18.424 22.524 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CB    1 
ATOM   1492 C  CG1   . ILE A 1 192 ? 46.448 19.595 21.916 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CG1   1 
ATOM   1493 C  CG2   . ILE A 1 192 ? 46.282 17.260 22.745 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CG2   1 
ATOM   1494 C  CD1   . ILE A 1 192 ? 46.087 19.392 20.467 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CD1   1 
ATOM   1495 N  N     . ALA A 1 193 ? 49.561 17.143 24.094 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N     1 
ATOM   1496 C  CA    . ALA A 1 193 ? 50.159 15.942 24.670 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA    1 
ATOM   1497 C  C     . ALA A 1 193 ? 50.590 16.145 26.111 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C     1 
ATOM   1498 O  O     . ALA A 1 193 ? 50.380 15.273 26.959 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O     1 
ATOM   1499 C  CB    . ALA A 1 193 ? 51.347 15.490 23.824 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB    1 
ATOM   1500 N  N     . LEU A 1 194 ? 51.189 17.302 26.384 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A N     1 
ATOM   1501 C  CA    . LEU A 1 194 ? 51.671 17.618 27.723 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CA    1 
ATOM   1502 C  C     . LEU A 1 194 ? 50.533 17.942 28.695 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A C     1 
ATOM   1503 O  O     . LEU A 1 194 ? 50.615 17.617 29.886 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A O     1 
ATOM   1504 C  CB    . LEU A 1 194 ? 52.701 18.761 27.652 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CB    1 
ATOM   1505 C  CG    . LEU A 1 194 ? 53.997 18.343 26.934 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CG    1 
ATOM   1506 C  CD1   . LEU A 1 194 ? 54.998 19.499 26.877 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD1   1 
ATOM   1507 C  CD2   . LEU A 1 194 ? 54.605 17.148 27.676 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD2   1 
ATOM   1508 N  N     . GLN A 1 195 ? 49.473 18.581 28.207 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N     1 
ATOM   1509 C  CA    . GLN A 1 195 ? 48.335 18.856 29.072 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA    1 
ATOM   1510 C  C     . GLN A 1 195 ? 47.716 17.508 29.426 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C     1 
ATOM   1511 O  O     . GLN A 1 195 ? 47.311 17.277 30.559 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O     1 
ATOM   1512 C  CB    . GLN A 1 195 ? 47.270 19.669 28.359 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB    1 
ATOM   1513 C  CG    . GLN A 1 195 ? 47.614 21.092 28.061 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG    1 
ATOM   1514 C  CD    . GLN A 1 195 ? 46.459 21.758 27.344 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD    1 
ATOM   1515 O  OE1   . GLN A 1 195 ? 45.929 21.207 26.365 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1   1 
ATOM   1516 N  NE2   . GLN A 1 195 ? 46.054 22.933 27.821 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2   1 
ATOM   1517 N  N     . TRP A 1 196 ? 47.625 16.622 28.440 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A N     1 
ATOM   1518 C  CA    . TRP A 1 196 ? 47.044 15.306 28.664 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CA    1 
ATOM   1519 C  C     . TRP A 1 196 ? 47.885 14.575 29.699 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A C     1 
ATOM   1520 O  O     . TRP A 1 196 ? 47.354 13.982 30.630 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A O     1 
ATOM   1521 C  CB    . TRP A 1 196 ? 47.015 14.497 27.362 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CB    1 
ATOM   1522 C  CG    . TRP A 1 196 ? 46.432 13.116 27.541 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CG    1 
ATOM   1523 C  CD1   . TRP A 1 196 ? 45.125 12.742 27.361 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CD1   1 
ATOM   1524 C  CD2   . TRP A 1 196 ? 47.123 11.947 28.009 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CD2   1 
ATOM   1525 N  NE1   . TRP A 1 196 ? 44.964 11.419 27.693 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A NE1   1 
ATOM   1526 C  CE2   . TRP A 1 196 ? 46.174 10.907 28.094 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CE2   1 
ATOM   1527 C  CE3   . TRP A 1 196 ? 48.456 11.680 28.366 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CE3   1 
ATOM   1528 C  CZ2   . TRP A 1 196 ? 46.514 9.615  28.526 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CZ2   1 
ATOM   1529 C  CZ3   . TRP A 1 196 ? 48.790 10.400 28.793 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CZ3   1 
ATOM   1530 C  CH2   . TRP A 1 196 ? 47.822 9.385  28.869 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CH2   1 
ATOM   1531 N  N     . LEU A 1 197 ? 49.205 14.624 29.537 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N     1 
ATOM   1532 C  CA    . LEU A 1 197 ? 50.096 13.958 30.472 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA    1 
ATOM   1533 C  C     . LEU A 1 197 ? 49.972 14.544 31.884 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C     1 
ATOM   1534 O  O     . LEU A 1 197 ? 50.022 13.813 32.880 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O     1 
ATOM   1535 C  CB    . LEU A 1 197 ? 51.545 14.060 29.996 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB    1 
ATOM   1536 C  CG    . LEU A 1 197 ? 52.532 13.308 30.890 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG    1 
ATOM   1537 C  CD1   . LEU A 1 197 ? 52.201 11.824 30.865 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1   1 
ATOM   1538 C  CD2   . LEU A 1 197 ? 53.943 13.542 30.410 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2   1 
ATOM   1539 N  N     . GLN A 1 198 ? 49.811 15.861 31.977 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N     1 
ATOM   1540 C  CA    . GLN A 1 198 ? 49.673 16.506 33.278 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA    1 
ATOM   1541 C  C     . GLN A 1 198 ? 48.360 16.084 33.947 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C     1 
ATOM   1542 O  O     . GLN A 1 198 ? 48.244 16.083 35.168 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O     1 
ATOM   1543 C  CB    . GLN A 1 198 ? 49.686 18.021 33.125 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB    1 
ATOM   1544 C  CG    . GLN A 1 198 ? 49.935 18.758 34.426 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG    1 
ATOM   1545 C  CD    . GLN A 1 198 ? 51.344 18.533 34.971 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD    1 
ATOM   1546 O  OE1   . GLN A 1 198 ? 52.159 17.809 34.381 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1   1 
ATOM   1547 N  NE2   . GLN A 1 198 ? 51.636 19.157 36.102 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2   1 
ATOM   1548 N  N     . LEU A 1 199 ? 47.369 15.729 33.137 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A N     1 
ATOM   1549 C  CA    . LEU A 1 199 ? 46.077 15.306 33.646 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CA    1 
ATOM   1550 C  C     . LEU A 1 199 ? 46.032 13.820 33.964 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A C     1 
ATOM   1551 O  O     . LEU A 1 199 ? 45.208 13.390 34.768 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A O     1 
ATOM   1552 C  CB    . LEU A 1 199 ? 44.990 15.625 32.620 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CB    1 
ATOM   1553 C  CG    . LEU A 1 199 ? 44.588 17.098 32.484 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CG    1 
ATOM   1554 C  CD1   . LEU A 1 199 ? 43.961 17.357 31.124 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD1   1 
ATOM   1555 C  CD2   . LEU A 1 199 ? 43.627 17.443 33.618 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD2   1 
ATOM   1556 N  N     . HIS A 1 200 ? 46.922 13.039 33.352 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A N     1 
ATOM   1557 C  CA    . HIS A 1 200 ? 46.914 11.592 33.554 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CA    1 
ATOM   1558 C  C     . HIS A 1 200 ? 48.219 10.892 33.953 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A C     1 
ATOM   1559 O  O     . HIS A 1 200 ? 48.276 9.665  33.901 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A O     1 
ATOM   1560 C  CB    . HIS A 1 200 ? 46.412 10.895 32.285 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CB    1 
ATOM   1561 C  CG    . HIS A 1 200 ? 45.060 11.349 31.818 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CG    1 
ATOM   1562 N  ND1   . HIS A 1 200 ? 44.868 12.509 31.098 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A ND1   1 
ATOM   1563 C  CD2   . HIS A 1 200 ? 43.841 10.774 31.933 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CD2   1 
ATOM   1564 C  CE1   . HIS A 1 200 ? 43.591 12.627 30.786 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CE1   1 
ATOM   1565 N  NE2   . HIS A 1 200 ? 42.946 11.588 31.281 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A NE2   1 
ATOM   1566 N  N     . HIS A 1 201 ? 49.251 11.621 34.358 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N     1 
ATOM   1567 C  CA    . HIS A 1 201 ? 50.513 10.956 34.694 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA    1 
ATOM   1568 C  C     . HIS A 1 201 ? 50.438 9.899  35.800 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C     1 
ATOM   1569 O  O     . HIS A 1 201 ? 51.050 8.829  35.682 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O     1 
ATOM   1570 C  CB    . HIS A 1 201 ? 51.614 11.976 35.037 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB    1 
ATOM   1571 C  CG    . HIS A 1 201 ? 51.321 12.804 36.245 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG    1 
ATOM   1572 N  ND1   . HIS A 1 201 ? 50.329 13.763 36.270 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1   1 
ATOM   1573 C  CD2   . HIS A 1 201 ? 51.890 12.822 37.471 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2   1 
ATOM   1574 C  CE1   . HIS A 1 201 ? 50.299 14.336 37.460 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1   1 
ATOM   1575 N  NE2   . HIS A 1 201 ? 51.236 13.783 38.207 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2   1 
ATOM   1576 N  N     . GLN A 1 202 ? 49.691 10.176 36.863 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A N     1 
ATOM   1577 C  CA    . GLN A 1 202 ? 49.599 9.207  37.952 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CA    1 
ATOM   1578 C  C     . GLN A 1 202 ? 49.016 7.882  37.497 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A C     1 
ATOM   1579 O  O     . GLN A 1 202 ? 49.579 6.822  37.782 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A O     1 
ATOM   1580 C  CB    . GLN A 1 202 ? 48.781 9.761  39.125 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CB    1 
ATOM   1581 C  CG    . GLN A 1 202 ? 49.633 10.226 40.319 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CG    1 
ATOM   1582 C  CD    . GLN A 1 202 ? 50.707 9.201  40.733 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CD    1 
ATOM   1583 O  OE1   . GLN A 1 202 ? 50.428 8.001  40.885 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A OE1   1 
ATOM   1584 N  NE2   . GLN A 1 202 ? 51.942 9.680  40.921 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A NE2   1 
ATOM   1585 N  N     . ALA A 1 203 ? 47.898 7.928  36.785 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A N     1 
ATOM   1586 C  CA    . ALA A 1 203 ? 47.291 6.689  36.313 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CA    1 
ATOM   1587 C  C     . ALA A 1 203 ? 48.204 5.953  35.316 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A C     1 
ATOM   1588 O  O     . ALA A 1 203 ? 48.293 4.722  35.330 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A O     1 
ATOM   1589 C  CB    . ALA A 1 203 ? 45.939 6.981  35.674 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CB    1 
ATOM   1590 N  N     . LEU A 1 204 ? 48.881 6.707  34.452 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A N     1 
ATOM   1591 C  CA    . LEU A 1 204 ? 49.759 6.107  33.456 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CA    1 
ATOM   1592 C  C     . LEU A 1 204 ? 50.975 5.490  34.130 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A C     1 
ATOM   1593 O  O     . LEU A 1 204 ? 51.469 4.445  33.701 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A O     1 
ATOM   1594 C  CB    . LEU A 1 204 ? 50.197 7.152  32.415 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CB    1 
ATOM   1595 C  CG    . LEU A 1 204 ? 51.068 6.619  31.268 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CG    1 
ATOM   1596 C  CD1   . LEU A 1 204 ? 50.406 5.381  30.636 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD1   1 
ATOM   1597 C  CD2   . LEU A 1 204 ? 51.278 7.700  30.230 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD2   1 
ATOM   1598 N  N     . LYS A 1 205 ? 51.460 6.139  35.184 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A N     1 
ATOM   1599 C  CA    . LYS A 1 205 ? 52.612 5.635  35.923 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CA    1 
ATOM   1600 C  C     . LYS A 1 205 ? 52.257 4.320  36.616 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A C     1 
ATOM   1601 O  O     . LYS A 1 205 ? 53.086 3.412  36.692 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A O     1 
ATOM   1602 C  CB    . LYS A 1 205 ? 53.053 6.658  36.959 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CB    1 
ATOM   1603 C  CG    . LYS A 1 205 ? 54.125 6.152  37.890 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CG    1 
ATOM   1604 C  CD    . LYS A 1 205 ? 54.307 7.117  39.047 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CD    1 
ATOM   1605 C  CE    . LYS A 1 205 ? 55.227 6.556  40.128 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CE    1 
ATOM   1606 N  NZ    . LYS A 1 205 ? 56.587 6.246  39.600 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A NZ    1 
ATOM   1607 N  N     . ASN A 1 206 ? 51.026 4.223  37.121 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A N     1 
ATOM   1608 C  CA    . ASN A 1 206 ? 50.559 3.013  37.794 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A CA    1 
ATOM   1609 C  C     . ASN A 1 206 ? 50.246 1.946  36.760 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A C     1 
ATOM   1610 O  O     . ASN A 1 206 ? 50.444 0.759  37.006 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A O     1 
ATOM   1611 C  CB    . ASN A 1 206 ? 49.283 3.271  38.595 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A CB    1 
ATOM   1612 C  CG    . ASN A 1 206 ? 49.414 4.434  39.547 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A CG    1 
ATOM   1613 O  OD1   . ASN A 1 206 ? 50.520 4.793  39.971 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A OD1   1 
ATOM   1614 N  ND2   . ASN A 1 206 ? 48.274 5.026  39.910 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A ND2   1 
ATOM   1615 N  N     . GLU A 1 207 ? 49.737 2.367  35.608 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A N     1 
ATOM   1616 C  CA    . GLU A 1 207 ? 49.409 1.423  34.553 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CA    1 
ATOM   1617 C  C     . GLU A 1 207 ? 50.657 0.721  34.042 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A C     1 
ATOM   1618 O  O     . GLU A 1 207 ? 50.666 -0.496 33.866 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A O     1 
ATOM   1619 C  CB    . GLU A 1 207 ? 48.736 2.129  33.386 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CB    1 
ATOM   1620 C  CG    . GLU A 1 207 ? 48.242 1.162  32.336 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CG    1 
ATOM   1621 C  CD    . GLU A 1 207 ? 47.710 1.861  31.110 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CD    1 
ATOM   1622 O  OE1   . GLU A 1 207 ? 47.072 2.930  31.275 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A OE1   1 
ATOM   1623 O  OE2   . GLU A 1 207 ? 47.918 1.333  29.988 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A OE2   1 
ATOM   1624 N  N     . TRP A 1 208 ? 51.710 1.495  33.804 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A N     1 
ATOM   1625 C  CA    . TRP A 1 208 ? 52.958 0.955  33.288 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CA    1 
ATOM   1626 C  C     . TRP A 1 208 ? 53.918 0.488  34.380 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A C     1 
ATOM   1627 O  O     . TRP A 1 208 ? 55.032 0.058  34.087 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A O     1 
ATOM   1628 C  CB    . TRP A 1 208 ? 53.635 2.012  32.401 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CB    1 
ATOM   1629 C  CG    . TRP A 1 208 ? 52.999 2.149  31.025 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CG    1 
ATOM   1630 C  CD1   . TRP A 1 208 ? 52.143 1.265  30.425 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD1   1 
ATOM   1631 C  CD2   . TRP A 1 208 ? 53.254 3.174  30.052 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD2   1 
ATOM   1632 N  NE1   . TRP A 1 208 ? 51.857 1.669  29.143 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A NE1   1 
ATOM   1633 C  CE2   . TRP A 1 208 ? 52.525 2.837  28.886 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE2   1 
ATOM   1634 C  CE3   . TRP A 1 208 ? 54.029 4.341  30.048 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE3   1 
ATOM   1635 C  CZ2   . TRP A 1 208 ? 52.551 3.625  27.728 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ2   1 
ATOM   1636 C  CZ3   . TRP A 1 208 ? 54.052 5.128  28.891 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ3   1 
ATOM   1637 C  CH2   . TRP A 1 208 ? 53.319 4.763  27.752 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CH2   1 
ATOM   1638 N  N     . ALA A 1 209 ? 53.472 0.557  35.633 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N     1 
ATOM   1639 C  CA    . ALA A 1 209 ? 54.288 0.175  36.787 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA    1 
ATOM   1640 C  C     . ALA A 1 209 ? 54.873 -1.234 36.726 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C     1 
ATOM   1641 O  O     . ALA A 1 209 ? 54.405 -2.051 35.898 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O     1 
ATOM   1642 C  CB    . ALA A 1 209 ? 53.475 0.336  38.068 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB    1 
ATOM   1643 O  OXT   . ALA A 1 209 ? 55.794 -1.507 37.534 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A OXT   1 
ATOM   1644 N  N     . PRO B 1 8   ? 67.098 26.224 27.049 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B N     1 
ATOM   1645 C  CA    . PRO B 1 8   ? 66.552 25.117 26.216 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CA    1 
ATOM   1646 C  C     . PRO B 1 8   ? 67.012 25.260 24.751 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B C     1 
ATOM   1647 O  O     . PRO B 1 8   ? 68.062 24.740 24.347 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B O     1 
ATOM   1648 C  CB    . PRO B 1 8   ? 65.032 25.202 26.332 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CB    1 
ATOM   1649 C  CG    . PRO B 1 8   ? 64.825 26.707 26.610 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CG    1 
ATOM   1650 C  CD    . PRO B 1 8   ? 66.002 27.092 27.526 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CD    1 
ATOM   1651 N  N     . VAL B 1 9   ? 66.209 25.968 23.965 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B N     1 
ATOM   1652 C  CA    . VAL B 1 9   ? 66.511 26.229 22.567 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CA    1 
ATOM   1653 C  C     . VAL B 1 9   ? 67.536 27.369 22.535 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B C     1 
ATOM   1654 O  O     . VAL B 1 9   ? 67.390 28.354 23.261 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B O     1 
ATOM   1655 C  CB    . VAL B 1 9   ? 65.233 26.672 21.817 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CB    1 
ATOM   1656 C  CG1   . VAL B 1 9   ? 65.571 27.095 20.401 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG1   1 
ATOM   1657 C  CG2   . VAL B 1 9   ? 64.213 25.541 21.822 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG2   1 
ATOM   1658 N  N     . THR B 1 10  ? 68.572 27.245 21.711 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 10  THR B N     1 
ATOM   1659 C  CA    . THR B 1 10  ? 69.577 28.309 21.632 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA    1 
ATOM   1660 C  C     . THR B 1 10  ? 69.597 29.052 20.297 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 10  THR B C     1 
ATOM   1661 O  O     . THR B 1 10  ? 69.946 30.230 20.249 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 10  THR B O     1 
ATOM   1662 C  CB    . THR B 1 10  ? 71.012 27.781 21.920 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB    1 
ATOM   1663 O  OG1   . THR B 1 10  ? 71.356 26.747 20.982 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1   1 
ATOM   1664 C  CG2   . THR B 1 10  ? 71.098 27.237 23.349 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2   1 
ATOM   1665 N  N     . PHE B 1 11  ? 69.228 28.375 19.213 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B N     1 
ATOM   1666 C  CA    . PHE B 1 11  ? 69.218 29.022 17.910 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CA    1 
ATOM   1667 C  C     . PHE B 1 11  ? 68.066 30.010 17.808 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B C     1 
ATOM   1668 O  O     . PHE B 1 11  ? 66.948 29.706 18.206 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B O     1 
ATOM   1669 C  CB    . PHE B 1 11  ? 69.110 27.978 16.798 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CB    1 
ATOM   1670 C  CG    . PHE B 1 11  ? 70.318 27.097 16.670 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CG    1 
ATOM   1671 C  CD1   . PHE B 1 11  ? 71.598 27.603 16.909 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD1   1 
ATOM   1672 C  CD2   . PHE B 1 11  ? 70.186 25.772 16.269 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD2   1 
ATOM   1673 C  CE1   . PHE B 1 11  ? 72.730 26.796 16.748 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE1   1 
ATOM   1674 C  CE2   . PHE B 1 11  ? 71.307 24.960 16.104 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE2   1 
ATOM   1675 C  CZ    . PHE B 1 11  ? 72.582 25.471 16.343 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CZ    1 
ATOM   1676 N  N     . GLY B 1 12  ? 68.353 31.199 17.285 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B N     1 
ATOM   1677 C  CA    . GLY B 1 12  ? 67.334 32.225 17.132 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B CA    1 
ATOM   1678 C  C     . GLY B 1 12  ? 67.169 32.599 15.671 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B C     1 
ATOM   1679 O  O     . GLY B 1 12  ? 67.594 31.843 14.800 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B O     1 
ATOM   1680 N  N     . LYS B 1 13  ? 66.571 33.755 15.391 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B N     1 
ATOM   1681 C  CA    . LYS B 1 13  ? 66.371 34.177 14.007 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CA    1 
ATOM   1682 C  C     . LYS B 1 13  ? 67.659 34.461 13.233 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B C     1 
ATOM   1683 O  O     . LYS B 1 13  ? 67.664 34.391 11.996 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B O     1 
ATOM   1684 C  CB    . LYS B 1 13  ? 65.462 35.401 13.946 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CB    1 
ATOM   1685 C  CG    . LYS B 1 13  ? 64.066 35.108 14.434 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CG    1 
ATOM   1686 C  CD    . LYS B 1 13  ? 63.074 36.176 14.021 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CD    1 
ATOM   1687 C  CE    . LYS B 1 13  ? 61.662 35.781 14.475 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CE    1 
ATOM   1688 N  NZ    . LYS B 1 13  ? 60.588 36.573 13.799 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B NZ    1 
ATOM   1689 N  N     . ASN B 1 14  ? 68.742 34.782 13.941 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B N     1 
ATOM   1690 C  CA    . ASN B 1 14  ? 70.019 35.051 13.283 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CA    1 
ATOM   1691 C  C     . ASN B 1 14  ? 70.691 33.764 12.788 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B C     1 
ATOM   1692 O  O     . ASN B 1 14  ? 71.644 33.813 12.013 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B O     1 
ATOM   1693 C  CB    . ASN B 1 14  ? 70.965 35.802 14.226 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CB    1 
ATOM   1694 C  CG    . ASN B 1 14  ? 70.593 37.278 14.386 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CG    1 
ATOM   1695 O  OD1   . ASN B 1 14  ? 71.211 37.992 15.173 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B OD1   1 
ATOM   1696 N  ND2   . ASN B 1 14  ? 69.590 37.738 13.635 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B ND2   1 
ATOM   1697 N  N     . ASP B 1 15  ? 70.191 32.617 13.236 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B N     1 
ATOM   1698 C  CA    . ASP B 1 15  ? 70.727 31.320 12.827 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CA    1 
ATOM   1699 C  C     . ASP B 1 15  ? 70.024 30.768 11.591 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B C     1 
ATOM   1700 O  O     . ASP B 1 15  ? 70.310 29.648 11.147 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B O     1 
ATOM   1701 C  CB    . ASP B 1 15  ? 70.612 30.320 13.972 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CB    1 
ATOM   1702 C  CG    . ASP B 1 15  ? 71.620 30.584 15.064 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CG    1 
ATOM   1703 O  OD1   . ASP B 1 15  ? 72.836 30.567 14.766 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD1   1 
ATOM   1704 O  OD2   . ASP B 1 15  ? 71.207 30.818 16.217 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD2   1 
ATOM   1705 N  N     . VAL B 1 16  ? 69.100 31.556 11.048 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N     1 
ATOM   1706 C  CA    . VAL B 1 16  ? 68.354 31.177 9.858  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA    1 
ATOM   1707 C  C     . VAL B 1 16  ? 68.555 32.264 8.825  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C     1 
ATOM   1708 O  O     . VAL B 1 16  ? 68.533 33.447 9.152  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O     1 
ATOM   1709 C  CB    . VAL B 1 16  ? 66.823 31.101 10.104 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB    1 
ATOM   1710 C  CG1   . VAL B 1 16  ? 66.116 30.556 8.849  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1   1 
ATOM   1711 C  CG2   . VAL B 1 16  ? 66.527 30.253 11.300 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2   1 
ATOM   1712 N  N     . GLU B 1 17  ? 68.742 31.865 7.575  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B N     1 
ATOM   1713 C  CA    . GLU B 1 17  ? 68.898 32.833 6.504  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CA    1 
ATOM   1714 C  C     . GLU B 1 17  ? 67.728 32.626 5.557  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B C     1 
ATOM   1715 O  O     . GLU B 1 17  ? 67.700 31.642 4.809  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B O     1 
ATOM   1716 C  CB    . GLU B 1 17  ? 70.220 32.613 5.763  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CB    1 
ATOM   1717 C  CG    . GLU B 1 17  ? 71.389 32.408 6.709  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CG    1 
ATOM   1718 C  CD    . GLU B 1 17  ? 72.737 32.366 6.008  1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CD    1 
ATOM   1719 O  OE1   . GLU B 1 17  ? 72.886 31.608 5.013  1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE1   1 
ATOM   1720 O  OE2   . GLU B 1 17  ? 73.653 33.088 6.474  1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE2   1 
ATOM   1721 N  N     . ILE B 1 18  ? 66.741 33.517 5.620  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B N     1 
ATOM   1722 C  CA    . ILE B 1 18  ? 65.607 33.405 4.716  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CA    1 
ATOM   1723 C  C     . ILE B 1 18  ? 66.062 34.038 3.413  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B C     1 
ATOM   1724 O  O     . ILE B 1 18  ? 66.246 35.247 3.331  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B O     1 
ATOM   1725 C  CB    . ILE B 1 18  ? 64.333 34.145 5.224  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CB    1 
ATOM   1726 C  CG1   . ILE B 1 18  ? 63.571 33.299 6.256  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG1   1 
ATOM   1727 C  CG2   . ILE B 1 18  ? 63.391 34.396 4.059  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG2   1 
ATOM   1728 C  CD1   . ILE B 1 18  ? 64.294 33.089 7.551  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CD1   1 
ATOM   1729 N  N     . ILE B 1 19  ? 66.262 33.195 2.407  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N     1 
ATOM   1730 C  CA    . ILE B 1 19  ? 66.703 33.629 1.094  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA    1 
ATOM   1731 C  C     . ILE B 1 19  ? 65.548 34.255 0.329  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C     1 
ATOM   1732 O  O     . ILE B 1 19  ? 65.722 35.265 -0.351 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O     1 
ATOM   1733 C  CB    . ILE B 1 19  ? 67.238 32.443 0.287  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB    1 
ATOM   1734 C  CG1   . ILE B 1 19  ? 68.452 31.840 0.999  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1   1 
ATOM   1735 C  CG2   . ILE B 1 19  ? 67.593 32.891 -1.123 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2   1 
ATOM   1736 C  CD1   . ILE B 1 19  ? 68.880 30.502 0.444  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1   1 
ATOM   1737 N  N     . ALA B 1 20  ? 64.370 33.652 0.434  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N     1 
ATOM   1738 C  CA    . ALA B 1 20  ? 63.207 34.183 -0.255 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA    1 
ATOM   1739 C  C     . ALA B 1 20  ? 61.914 33.566 0.211  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C     1 
ATOM   1740 O  O     . ALA B 1 20  ? 61.886 32.471 0.752  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O     1 
ATOM   1741 C  CB    . ALA B 1 20  ? 63.345 33.975 -1.741 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB    1 
ATOM   1742 N  N     . ARG B 1 21  ? 60.839 34.302 -0.014 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B N     1 
ATOM   1743 C  CA    . ARG B 1 21  ? 59.495 33.868 0.328  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CA    1 
ATOM   1744 C  C     . ARG B 1 21  ? 58.686 34.219 -0.914 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B C     1 
ATOM   1745 O  O     . ARG B 1 21  ? 58.489 35.387 -1.232 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B O     1 
ATOM   1746 C  CB    . ARG B 1 21  ? 58.995 34.627 1.545  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CB    1 
ATOM   1747 C  CG    . ARG B 1 21  ? 57.628 34.216 2.018  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CG    1 
ATOM   1748 C  CD    . ARG B 1 21  ? 57.343 34.918 3.328  1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CD    1 
ATOM   1749 N  NE    . ARG B 1 21  ? 55.917 35.044 3.600  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B NE    1 
ATOM   1750 C  CZ    . ARG B 1 21  ? 55.424 35.620 4.692  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CZ    1 
ATOM   1751 N  NH1   . ARG B 1 21  ? 56.253 36.119 5.609  1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B NH1   1 
ATOM   1752 N  NH2   . ARG B 1 21  ? 54.106 35.699 4.871  1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B NH2   1 
ATOM   1753 N  N     . GLU B 1 22  ? 58.254 33.198 -1.636 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B N     1 
ATOM   1754 C  CA    . GLU B 1 22  ? 57.517 33.398 -2.864 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CA    1 
ATOM   1755 C  C     . GLU B 1 22  ? 56.076 33.004 -2.698 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B C     1 
ATOM   1756 O  O     . GLU B 1 22  ? 55.745 32.141 -1.887 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B O     1 
ATOM   1757 C  CB    . GLU B 1 22  ? 58.122 32.546 -3.968 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CB    1 
ATOM   1758 C  CG    . GLU B 1 22  ? 59.602 32.767 -4.202 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CG    1 
ATOM   1759 C  CD    . GLU B 1 22  ? 60.297 31.491 -4.650 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CD    1 
ATOM   1760 O  OE1   . GLU B 1 22  ? 59.703 30.725 -5.442 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE1   1 
ATOM   1761 O  OE2   . GLU B 1 22  ? 61.440 31.253 -4.215 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE2   1 
ATOM   1762 N  N     . THR B 1 23  ? 55.217 33.631 -3.485 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 23  THR B N     1 
ATOM   1763 C  CA    . THR B 1 23  ? 53.806 33.316 -3.446 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CA    1 
ATOM   1764 C  C     . THR B 1 23  ? 53.540 32.327 -4.561 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 23  THR B C     1 
ATOM   1765 O  O     . THR B 1 23  ? 53.771 32.622 -5.726 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 23  THR B O     1 
ATOM   1766 C  CB    . THR B 1 23  ? 52.953 34.560 -3.664 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CB    1 
ATOM   1767 O  OG1   . THR B 1 23  ? 53.321 35.549 -2.691 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 23  THR B OG1   1 
ATOM   1768 C  CG2   . THR B 1 23  ? 51.461 34.213 -3.515 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CG2   1 
ATOM   1769 N  N     . LEU B 1 24  ? 53.074 31.145 -4.196 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N     1 
ATOM   1770 C  CA    . LEU B 1 24  ? 52.793 30.120 -5.176 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA    1 
ATOM   1771 C  C     . LEU B 1 24  ? 51.362 30.270 -5.640 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C     1 
ATOM   1772 O  O     . LEU B 1 24  ? 51.062 30.096 -6.812 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O     1 
ATOM   1773 C  CB    . LEU B 1 24  ? 52.979 28.735 -4.554 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB    1 
ATOM   1774 C  CG    . LEU B 1 24  ? 54.366 28.382 -4.020 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG    1 
ATOM   1775 C  CD1   . LEU B 1 24  ? 54.306 27.084 -3.201 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1   1 
ATOM   1776 C  CD2   . LEU B 1 24  ? 55.323 28.246 -5.187 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2   1 
ATOM   1777 N  N     . TYR B 1 25  ? 50.486 30.595 -4.699 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B N     1 
ATOM   1778 C  CA    . TYR B 1 25  ? 49.064 30.753 -4.976 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CA    1 
ATOM   1779 C  C     . TYR B 1 25  ? 48.441 31.805 -4.056 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B C     1 
ATOM   1780 O  O     . TYR B 1 25  ? 48.767 31.890 -2.875 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B O     1 
ATOM   1781 C  CB    . TYR B 1 25  ? 48.323 29.423 -4.764 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CB    1 
ATOM   1782 C  CG    . TYR B 1 25  ? 46.835 29.522 -5.037 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CG    1 
ATOM   1783 C  CD1   . TYR B 1 25  ? 46.337 29.409 -6.335 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD1   1 
ATOM   1784 C  CD2   . TYR B 1 25  ? 45.926 29.800 -4.009 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD2   1 
ATOM   1785 C  CE1   . TYR B 1 25  ? 44.975 29.575 -6.609 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE1   1 
ATOM   1786 C  CE2   . TYR B 1 25  ? 44.558 29.967 -4.273 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE2   1 
ATOM   1787 C  CZ    . TYR B 1 25  ? 44.095 29.853 -5.577 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CZ    1 
ATOM   1788 O  OH    . TYR B 1 25  ? 42.754 30.021 -5.868 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B OH    1 
ATOM   1789 N  N     . ARG B 1 26  ? 47.540 32.607 -4.601 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N     1 
ATOM   1790 C  CA    . ARG B 1 26  ? 46.871 33.607 -3.795 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA    1 
ATOM   1791 C  C     . ARG B 1 26  ? 45.378 33.626 -4.108 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C     1 
ATOM   1792 O  O     . ARG B 1 26  ? 44.981 33.980 -5.210 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O     1 
ATOM   1793 C  CB    . ARG B 1 26  ? 47.483 34.994 -4.037 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB    1 
ATOM   1794 C  CG    . ARG B 1 26  ? 46.794 36.110 -3.254 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG    1 
ATOM   1795 C  CD    . ARG B 1 26  ? 45.435 36.429 -3.883 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD    1 
ATOM   1796 N  NE    . ARG B 1 26  ? 44.470 37.032 -2.964 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE    1 
ATOM   1797 C  CZ    . ARG B 1 26  ? 43.194 37.264 -3.270 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ    1 
ATOM   1798 N  NH1   . ARG B 1 26  ? 42.720 36.944 -4.472 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1   1 
ATOM   1799 N  NH2   . ARG B 1 26  ? 42.388 37.817 -2.372 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2   1 
ATOM   1800 N  N     . GLY B 1 27  ? 44.563 33.237 -3.134 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N     1 
ATOM   1801 C  CA    . GLY B 1 27  ? 43.119 33.243 -3.295 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA    1 
ATOM   1802 C  C     . GLY B 1 27  ? 42.600 33.748 -1.963 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C     1 
ATOM   1803 O  O     . GLY B 1 27  ? 43.115 34.743 -1.447 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O     1 
ATOM   1804 N  N     . PHE B 1 28  ? 41.602 33.078 -1.389 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N     1 
ATOM   1805 C  CA    . PHE B 1 28  ? 41.097 33.494 -0.081 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA    1 
ATOM   1806 C  C     . PHE B 1 28  ? 42.271 33.353 0.892  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C     1 
ATOM   1807 O  O     . PHE B 1 28  ? 42.474 34.181 1.776  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O     1 
ATOM   1808 C  CB    . PHE B 1 28  ? 39.945 32.599 0.372  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB    1 
ATOM   1809 C  CG    . PHE B 1 28  ? 39.304 33.058 1.645  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG    1 
ATOM   1810 C  CD1   . PHE B 1 28  ? 38.446 34.145 1.652  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1   1 
ATOM   1811 C  CD2   . PHE B 1 28  ? 39.625 32.459 2.856  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2   1 
ATOM   1812 C  CE1   . PHE B 1 28  ? 37.920 34.635 2.854  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1   1 
ATOM   1813 C  CE2   . PHE B 1 28  ? 39.103 32.946 4.066  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2   1 
ATOM   1814 C  CZ    . PHE B 1 28  ? 38.252 34.034 4.061  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ    1 
ATOM   1815 N  N     . PHE B 1 29  ? 43.028 32.273 0.724  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N     1 
ATOM   1816 C  CA    . PHE B 1 29  ? 44.224 32.003 1.522  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA    1 
ATOM   1817 C  C     . PHE B 1 29  ? 45.385 32.048 0.535  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C     1 
ATOM   1818 O  O     . PHE B 1 29  ? 45.185 32.057 -0.681 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O     1 
ATOM   1819 C  CB    . PHE B 1 29  ? 44.207 30.594 2.133  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB    1 
ATOM   1820 C  CG    . PHE B 1 29  ? 43.070 30.340 3.069  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG    1 
ATOM   1821 C  CD1   . PHE B 1 29  ? 42.703 31.282 4.015  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1   1 
ATOM   1822 C  CD2   . PHE B 1 29  ? 42.384 29.141 3.022  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2   1 
ATOM   1823 C  CE1   . PHE B 1 29  ? 41.662 31.034 4.906  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1   1 
ATOM   1824 C  CE2   . PHE B 1 29  ? 41.338 28.880 3.916  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2   1 
ATOM   1825 C  CZ    . PHE B 1 29  ? 40.979 29.829 4.856  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ    1 
ATOM   1826 N  N     . SER B 1 30  ? 46.603 32.073 1.048  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 30  SER B N     1 
ATOM   1827 C  CA    . SER B 1 30  ? 47.752 32.065 0.167  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 30  SER B CA    1 
ATOM   1828 C  C     . SER B 1 30  ? 48.625 30.868 0.479  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 30  SER B C     1 
ATOM   1829 O  O     . SER B 1 30  ? 48.585 30.316 1.574  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 30  SER B O     1 
ATOM   1830 C  CB    . SER B 1 30  ? 48.561 33.348 0.310  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 30  SER B CB    1 
ATOM   1831 O  OG    . SER B 1 30  ? 47.844 34.438 -0.242 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 30  SER B OG    1 
ATOM   1832 N  N     . LEU B 1 31  ? 49.402 30.461 -0.510 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N     1 
ATOM   1833 C  CA    . LEU B 1 31  ? 50.311 29.348 -0.359 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA    1 
ATOM   1834 C  C     . LEU B 1 31  ? 51.673 29.955 -0.684 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C     1 
ATOM   1835 O  O     . LEU B 1 31  ? 51.850 30.511 -1.765 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O     1 
ATOM   1836 C  CB    . LEU B 1 31  ? 49.932 28.258 -1.358 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB    1 
ATOM   1837 C  CG    . LEU B 1 31  ? 50.281 26.827 -0.974 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG    1 
ATOM   1838 C  CD1   . LEU B 1 31  ? 49.829 26.544 0.448  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1   1 
ATOM   1839 C  CD2   . LEU B 1 31  ? 49.602 25.879 -1.946 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2   1 
ATOM   1840 N  N     . ASP B 1 32  ? 52.618 29.894 0.256  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B N     1 
ATOM   1841 C  CA    . ASP B 1 32  ? 53.948 30.462 0.023  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CA    1 
ATOM   1842 C  C     . ASP B 1 32  ? 55.074 29.442 0.079  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B C     1 
ATOM   1843 O  O     . ASP B 1 32  ? 54.972 28.410 0.738  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B O     1 
ATOM   1844 C  CB    . ASP B 1 32  ? 54.276 31.560 1.041  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CB    1 
ATOM   1845 C  CG    . ASP B 1 32  ? 53.424 32.796 0.871  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CG    1 
ATOM   1846 O  OD1   . ASP B 1 32  ? 52.829 32.981 -0.206 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD1   1 
ATOM   1847 O  OD2   . ASP B 1 32  ? 53.364 33.598 1.819  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD2   1 
ATOM   1848 N  N     . LEU B 1 33  ? 56.156 29.745 -0.619 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B N     1 
ATOM   1849 C  CA    . LEU B 1 33  ? 57.310 28.876 -0.599 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CA    1 
ATOM   1850 C  C     . LEU B 1 33  ? 58.414 29.610 0.152  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B C     1 
ATOM   1851 O  O     . LEU B 1 33  ? 58.697 30.781 -0.121 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B O     1 
ATOM   1852 C  CB    . LEU B 1 33  ? 57.789 28.555 -2.021 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CB    1 
ATOM   1853 C  CG    . LEU B 1 33  ? 59.048 27.670 -2.051 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CG    1 
ATOM   1854 C  CD1   . LEU B 1 33  ? 58.644 26.247 -1.699 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD1   1 
ATOM   1855 C  CD2   . LEU B 1 33  ? 59.718 27.706 -3.416 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD2   1 
ATOM   1856 N  N     . TYR B 1 34  ? 59.019 28.926 1.116  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B N     1 
ATOM   1857 C  CA    . TYR B 1 34  ? 60.127 29.492 1.871  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CA    1 
ATOM   1858 C  C     . TYR B 1 34  ? 61.413 28.805 1.399  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B C     1 
ATOM   1859 O  O     . TYR B 1 34  ? 61.503 27.580 1.394  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B O     1 
ATOM   1860 C  CB    . TYR B 1 34  ? 59.965 29.237 3.374  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CB    1 
ATOM   1861 C  CG    . TYR B 1 34  ? 58.969 30.123 4.101  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CG    1 
ATOM   1862 C  CD1   . TYR B 1 34  ? 57.669 30.297 3.630  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD1   1 
ATOM   1863 C  CD2   . TYR B 1 34  ? 59.316 30.738 5.296  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD2   1 
ATOM   1864 C  CE1   . TYR B 1 34  ? 56.741 31.062 4.340  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE1   1 
ATOM   1865 C  CE2   . TYR B 1 34  ? 58.401 31.499 6.010  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE2   1 
ATOM   1866 C  CZ    . TYR B 1 34  ? 57.120 31.656 5.531  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CZ    1 
ATOM   1867 O  OH    . TYR B 1 34  ? 56.222 32.397 6.260  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B OH    1 
ATOM   1868 N  N     . ARG B 1 35  ? 62.384 29.603 0.971  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B N     1 
ATOM   1869 C  CA    . ARG B 1 35  ? 63.683 29.098 0.544  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CA    1 
ATOM   1870 C  C     . ARG B 1 35  ? 64.621 29.652 1.618  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B C     1 
ATOM   1871 O  O     . ARG B 1 35  ? 64.706 30.869 1.826  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B O     1 
ATOM   1872 C  CB    . ARG B 1 35  ? 64.062 29.652 -0.829 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CB    1 
ATOM   1873 C  CG    . ARG B 1 35  ? 63.235 29.135 -2.001 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CG    1 
ATOM   1874 C  CD    . ARG B 1 35  ? 63.624 29.887 -3.276 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CD    1 
ATOM   1875 N  NE    . ARG B 1 35  ? 65.078 29.941 -3.433 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NE    1 
ATOM   1876 C  CZ    . ARG B 1 35  ? 65.754 30.993 -3.886 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CZ    1 
ATOM   1877 N  NH1   . ARG B 1 35  ? 65.123 32.103 -4.235 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NH1   1 
ATOM   1878 N  NH2   . ARG B 1 35  ? 67.073 30.931 -3.988 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NH2   1 
ATOM   1879 N  N     . PHE B 1 36  ? 65.318 28.770 2.314  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B N     1 
ATOM   1880 C  CA    . PHE B 1 36  ? 66.184 29.226 3.384  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CA    1 
ATOM   1881 C  C     . PHE B 1 36  ? 67.290 28.241 3.732  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B C     1 
ATOM   1882 O  O     . PHE B 1 36  ? 67.306 27.094 3.268  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B O     1 
ATOM   1883 C  CB    . PHE B 1 36  ? 65.342 29.464 4.650  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CB    1 
ATOM   1884 C  CG    . PHE B 1 36  ? 64.643 28.223 5.152  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CG    1 
ATOM   1885 C  CD1   . PHE B 1 36  ? 63.528 27.716 4.486  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CD1   1 
ATOM   1886 C  CD2   . PHE B 1 36  ? 65.125 27.531 6.264  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CD2   1 
ATOM   1887 C  CE1   . PHE B 1 36  ? 62.896 26.536 4.913  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CE1   1 
ATOM   1888 C  CE2   . PHE B 1 36  ? 64.505 26.344 6.706  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CE2   1 
ATOM   1889 C  CZ    . PHE B 1 36  ? 63.386 25.847 6.026  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CZ    1 
ATOM   1890 N  N     . ARG B 1 37  ? 68.215 28.717 4.561  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N     1 
ATOM   1891 C  CA    . ARG B 1 37  ? 69.300 27.902 5.085  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA    1 
ATOM   1892 C  C     . ARG B 1 37  ? 69.227 28.109 6.593  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C     1 
ATOM   1893 O  O     . ARG B 1 37  ? 68.932 29.206 7.049  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O     1 
ATOM   1894 C  CB    . ARG B 1 37  ? 70.656 28.375 4.580  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB    1 
ATOM   1895 C  CG    . ARG B 1 37  ? 70.900 28.065 3.140  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG    1 
ATOM   1896 C  CD    . ARG B 1 37  ? 72.372 28.169 2.821  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD    1 
ATOM   1897 N  NE    . ARG B 1 37  ? 72.551 28.864 1.562  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE    1 
ATOM   1898 C  CZ    . ARG B 1 37  ? 72.195 30.130 1.377  1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ    1 
ATOM   1899 N  NH1   . ARG B 1 37  ? 71.653 30.814 2.384  1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1   1 
ATOM   1900 N  NH2   . ARG B 1 37  ? 72.361 30.707 0.192  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2   1 
ATOM   1901 N  N     . HIS B 1 38  ? 69.468 27.059 7.367  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B N     1 
ATOM   1902 C  CA    . HIS B 1 38  ? 69.423 27.180 8.817  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CA    1 
ATOM   1903 C  C     . HIS B 1 38  ? 70.588 26.421 9.407  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B C     1 
ATOM   1904 O  O     . HIS B 1 38  ? 71.043 25.433 8.834  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B O     1 
ATOM   1905 C  CB    . HIS B 1 38  ? 68.103 26.629 9.366  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CB    1 
ATOM   1906 C  CG    . HIS B 1 38  ? 67.927 25.160 9.161  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CG    1 
ATOM   1907 N  ND1   . HIS B 1 38  ? 68.394 24.223 10.056 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B ND1   1 
ATOM   1908 C  CD2   . HIS B 1 38  ? 67.363 24.463 8.147  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CD2   1 
ATOM   1909 C  CE1   . HIS B 1 38  ? 68.128 23.012 9.600  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CE1   1 
ATOM   1910 N  NE2   . HIS B 1 38  ? 67.504 23.130 8.443  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B NE2   1 
ATOM   1911 N  N     . ARG B 1 39  ? 71.065 26.888 10.555 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B N     1 
ATOM   1912 C  CA    . ARG B 1 39  ? 72.191 26.269 11.233 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CA    1 
ATOM   1913 C  C     . ARG B 1 39  ? 71.844 24.885 11.762 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B C     1 
ATOM   1914 O  O     . ARG B 1 39  ? 70.716 24.630 12.194 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B O     1 
ATOM   1915 C  CB    . ARG B 1 39  ? 72.671 27.167 12.378 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CB    1 
ATOM   1916 C  CG    . ARG B 1 39  ? 74.034 26.779 12.922 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CG    1 
ATOM   1917 C  CD    . ARG B 1 39  ? 74.532 27.810 13.928 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CD    1 
ATOM   1918 N  NE    . ARG B 1 39  ? 74.604 29.159 13.360 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NE    1 
ATOM   1919 C  CZ    . ARG B 1 39  ? 75.439 29.536 12.393 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CZ    1 
ATOM   1920 N  NH1   . ARG B 1 39  ? 76.293 28.672 11.860 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NH1   1 
ATOM   1921 N  NH2   . ARG B 1 39  ? 75.428 30.790 11.963 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NH2   1 
ATOM   1922 N  N     . LEU B 1 40  ? 72.830 23.995 11.709 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N     1 
ATOM   1923 C  CA    . LEU B 1 40  ? 72.686 22.622 12.170 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA    1 
ATOM   1924 C  C     . LEU B 1 40  ? 73.247 22.485 13.573 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C     1 
ATOM   1925 O  O     . LEU B 1 40  ? 74.016 23.333 14.031 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O     1 
ATOM   1926 C  CB    . LEU B 1 40  ? 73.416 21.683 11.212 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB    1 
ATOM   1927 C  CG    . LEU B 1 40  ? 72.803 21.783 9.810  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG    1 
ATOM   1928 C  CD1   . LEU B 1 40  ? 73.691 21.091 8.795  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1   1 
ATOM   1929 C  CD2   . LEU B 1 40  ? 71.398 21.186 9.822  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2   1 
ATOM   1930 N  N     . PHE B 1 41  ? 72.866 21.418 14.259 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B N     1 
ATOM   1931 C  CA    . PHE B 1 41  ? 73.334 21.226 15.617 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CA    1 
ATOM   1932 C  C     . PHE B 1 41  ? 74.811 20.874 15.721 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B C     1 
ATOM   1933 O  O     . PHE B 1 41  ? 75.315 20.606 16.812 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B O     1 
ATOM   1934 C  CB    . PHE B 1 41  ? 72.437 20.215 16.338 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CB    1 
ATOM   1935 C  CG    . PHE B 1 41  ? 71.071 20.767 16.632 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CG    1 
ATOM   1936 C  CD1   . PHE B 1 41  ? 70.923 21.846 17.505 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD1   1 
ATOM   1937 C  CD2   . PHE B 1 41  ? 69.947 20.292 15.963 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD2   1 
ATOM   1938 C  CE1   . PHE B 1 41  ? 69.672 22.448 17.699 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE1   1 
ATOM   1939 C  CE2   . PHE B 1 41  ? 68.695 20.885 16.149 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE2   1 
ATOM   1940 C  CZ    . PHE B 1 41  ? 68.560 21.965 17.017 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CZ    1 
ATOM   1941 N  N     . ASN B 1 42  ? 75.511 20.884 14.588 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B N     1 
ATOM   1942 C  CA    . ASN B 1 42  ? 76.947 20.641 14.597 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CA    1 
ATOM   1943 C  C     . ASN B 1 42  ? 77.605 21.980 14.288 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B C     1 
ATOM   1944 O  O     . ASN B 1 42  ? 78.804 22.047 14.042 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B O     1 
ATOM   1945 C  CB    . ASN B 1 42  ? 77.361 19.601 13.560 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CB    1 
ATOM   1946 C  CG    . ASN B 1 42  ? 77.066 20.034 12.153 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CG    1 
ATOM   1947 O  OD1   . ASN B 1 42  ? 76.799 21.208 11.887 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B OD1   1 
ATOM   1948 N  ND2   . ASN B 1 42  ? 77.126 19.088 11.231 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B ND2   1 
ATOM   1949 N  N     . GLY B 1 43  ? 76.799 23.041 14.286 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N     1 
ATOM   1950 C  CA    . GLY B 1 43  ? 77.303 24.384 14.042 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA    1 
ATOM   1951 C  C     . GLY B 1 43  ? 77.372 24.929 12.623 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C     1 
ATOM   1952 O  O     . GLY B 1 43  ? 77.492 26.137 12.437 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O     1 
ATOM   1953 N  N     . GLN B 1 44  ? 77.295 24.066 11.617 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N     1 
ATOM   1954 C  CA    . GLN B 1 44  ? 77.373 24.530 10.234 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA    1 
ATOM   1955 C  C     . GLN B 1 44  ? 76.010 24.950 9.692  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C     1 
ATOM   1956 O  O     . GLN B 1 44  ? 74.984 24.721 10.335 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O     1 
ATOM   1957 C  CB    . GLN B 1 44  ? 77.966 23.427 9.356  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB    1 
ATOM   1958 C  CG    . GLN B 1 44  ? 79.195 22.773 9.976  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG    1 
ATOM   1959 C  CD    . GLN B 1 44  ? 79.791 21.657 9.130  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD    1 
ATOM   1960 O  OE1   . GLN B 1 44  ? 80.506 20.797 9.647  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1   1 
ATOM   1961 N  NE2   . GLN B 1 44  ? 79.515 21.673 7.824  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2   1 
ATOM   1962 N  N     . MET B 1 45  ? 76.010 25.592 8.524  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 45  MET B N     1 
ATOM   1963 C  CA    . MET B 1 45  ? 74.771 26.022 7.876  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CA    1 
ATOM   1964 C  C     . MET B 1 45  ? 74.335 24.945 6.897  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 45  MET B C     1 
ATOM   1965 O  O     . MET B 1 45  ? 75.167 24.340 6.233  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 45  MET B O     1 
ATOM   1966 C  CB    . MET B 1 45  ? 74.961 27.334 7.101  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CB    1 
ATOM   1967 C  CG    . MET B 1 45  ? 74.861 28.594 7.936  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CG    1 
ATOM   1968 S  SD    . MET B 1 45  ? 73.264 28.796 8.754  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 45  MET B SD    1 
ATOM   1969 C  CE    . MET B 1 45  ? 72.205 28.991 7.364  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CE    1 
ATOM   1970 N  N     . SER B 1 46  ? 73.032 24.715 6.804  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 46  SER B N     1 
ATOM   1971 C  CA    . SER B 1 46  ? 72.494 23.716 5.897  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 46  SER B CA    1 
ATOM   1972 C  C     . SER B 1 46  ? 72.517 24.186 4.442  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 46  SER B C     1 
ATOM   1973 O  O     . SER B 1 46  ? 72.781 25.353 4.156  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 46  SER B O     1 
ATOM   1974 C  CB    . SER B 1 46  ? 71.043 23.426 6.270  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 46  SER B CB    1 
ATOM   1975 O  OG    . SER B 1 46  ? 70.260 24.573 6.009  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 46  SER B OG    1 
ATOM   1976 N  N     . HIS B 1 47  ? 72.239 23.265 3.524  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B N     1 
ATOM   1977 C  CA    . HIS B 1 47  ? 72.141 23.618 2.114  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CA    1 
ATOM   1978 C  C     . HIS B 1 47  ? 70.795 24.339 2.063  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B C     1 
ATOM   1979 O  O     . HIS B 1 47  ? 70.081 24.365 3.068  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B O     1 
ATOM   1980 C  CB    . HIS B 1 47  ? 72.065 22.367 1.238  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CB    1 
ATOM   1981 C  CG    . HIS B 1 47  ? 73.372 21.665 1.058  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CG    1 
ATOM   1982 N  ND1   . HIS B 1 47  ? 73.875 20.771 1.981  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B ND1   1 
ATOM   1983 C  CD2   . HIS B 1 47  ? 74.287 21.730 0.061  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CD2   1 
ATOM   1984 C  CE1   . HIS B 1 47  ? 75.042 20.313 1.558  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CE1   1 
ATOM   1985 N  NE2   . HIS B 1 47  ? 75.314 20.879 0.396  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B NE2   1 
ATOM   1986 N  N     . GLU B 1 48  ? 70.436 24.919 0.921  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N     1 
ATOM   1987 C  CA    . GLU B 1 48  ? 69.147 25.603 0.810  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA    1 
ATOM   1988 C  C     . GLU B 1 48  ? 68.023 24.606 1.029  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C     1 
ATOM   1989 O  O     . GLU B 1 48  ? 68.075 23.482 0.528  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O     1 
ATOM   1990 C  CB    . GLU B 1 48  ? 68.952 26.229 -0.572 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB    1 
ATOM   1991 C  CG    . GLU B 1 48  ? 67.670 27.056 -0.661 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG    1 
ATOM   1992 C  CD    . GLU B 1 48  ? 67.183 27.272 -2.082 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD    1 
ATOM   1993 O  OE1   . GLU B 1 48  ? 66.549 26.350 -2.659 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1   1 
ATOM   1994 O  OE2   . GLU B 1 48  ? 67.437 28.362 -2.628 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2   1 
ATOM   1995 N  N     . VAL B 1 49  ? 67.001 25.021 1.765  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B N     1 
ATOM   1996 C  CA    . VAL B 1 49  ? 65.858 24.167 2.029  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CA    1 
ATOM   1997 C  C     . VAL B 1 49  ? 64.616 24.868 1.518  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B C     1 
ATOM   1998 O  O     . VAL B 1 49  ? 64.551 26.090 1.526  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B O     1 
ATOM   1999 C  CB    . VAL B 1 49  ? 65.704 23.897 3.542  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CB    1 
ATOM   2000 C  CG1   . VAL B 1 49  ? 64.396 23.147 3.818  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CG1   1 
ATOM   2001 C  CG2   . VAL B 1 49  ? 66.887 23.085 4.041  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CG2   1 
ATOM   2002 N  N     . ARG B 1 50  ? 63.640 24.096 1.045  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N     1 
ATOM   2003 C  CA    . ARG B 1 50  ? 62.386 24.658 0.545  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA    1 
ATOM   2004 C  C     . ARG B 1 50  ? 61.251 24.056 1.332  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C     1 
ATOM   2005 O  O     . ARG B 1 50  ? 61.260 22.861 1.634  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O     1 
ATOM   2006 C  CB    . ARG B 1 50  ? 62.135 24.302 -0.922 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB    1 
ATOM   2007 C  CG    . ARG B 1 50  ? 63.111 24.868 -1.901 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG    1 
ATOM   2008 C  CD    . ARG B 1 50  ? 62.584 24.691 -3.296 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD    1 
ATOM   2009 N  NE    . ARG B 1 50  ? 63.401 25.444 -4.220 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE    1 
ATOM   2010 C  CZ    . ARG B 1 50  ? 62.980 25.874 -5.399 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ    1 
ATOM   2011 N  NH1   . ARG B 1 50  ? 61.742 25.616 -5.790 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1   1 
ATOM   2012 N  NH2   . ARG B 1 50  ? 63.794 26.580 -6.176 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2   1 
ATOM   2013 N  N     . ARG B 1 51  ? 60.268 24.883 1.651  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N     1 
ATOM   2014 C  CA    . ARG B 1 51  ? 59.114 24.409 2.376  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA    1 
ATOM   2015 C  C     . ARG B 1 51  ? 57.897 25.153 1.868  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C     1 
ATOM   2016 O  O     . ARG B 1 51  ? 57.925 26.363 1.687  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O     1 
ATOM   2017 C  CB    . ARG B 1 51  ? 59.291 24.637 3.878  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB    1 
ATOM   2018 C  CG    . ARG B 1 51  ? 58.720 23.519 4.740  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG    1 
ATOM   2019 C  CD    . ARG B 1 51  ? 59.759 22.473 5.161  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD    1 
ATOM   2020 N  NE    . ARG B 1 51  ? 60.418 21.821 4.031  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE    1 
ATOM   2021 C  CZ    . ARG B 1 51  ? 61.288 20.810 4.126  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ    1 
ATOM   2022 N  NH1   . ARG B 1 51  ? 61.620 20.302 5.309  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1   1 
ATOM   2023 N  NH2   . ARG B 1 51  ? 61.841 20.317 3.021  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2   1 
ATOM   2024 N  N     . GLU B 1 52  ? 56.834 24.412 1.604  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N     1 
ATOM   2025 C  CA    . GLU B 1 52  ? 55.589 24.999 1.143  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA    1 
ATOM   2026 C  C     . GLU B 1 52  ? 54.798 25.393 2.405  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C     1 
ATOM   2027 O  O     . GLU B 1 52  ? 54.481 24.542 3.232  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O     1 
ATOM   2028 C  CB    . GLU B 1 52  ? 54.843 23.956 0.315  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB    1 
ATOM   2029 C  CG    . GLU B 1 52  ? 53.423 24.320 -0.079 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG    1 
ATOM   2030 C  CD    . GLU B 1 52  ? 52.723 23.179 -0.824 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD    1 
ATOM   2031 O  OE1   . GLU B 1 52  ? 53.207 22.028 -0.736 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1   1 
ATOM   2032 O  OE2   . GLU B 1 52  ? 51.687 23.431 -1.482 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2   1 
ATOM   2033 N  N     . ILE B 1 53  ? 54.498 26.677 2.564  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N     1 
ATOM   2034 C  CA    . ILE B 1 53  ? 53.769 27.146 3.742  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA    1 
ATOM   2035 C  C     . ILE B 1 53  ? 52.386 27.745 3.463  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C     1 
ATOM   2036 O  O     . ILE B 1 53  ? 52.238 28.659 2.635  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O     1 
ATOM   2037 C  CB    . ILE B 1 53  ? 54.602 28.202 4.530  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB    1 
ATOM   2038 C  CG1   . ILE B 1 53  ? 55.622 27.509 5.442  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1   1 
ATOM   2039 C  CG2   . ILE B 1 53  ? 53.684 29.054 5.412  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2   1 
ATOM   2040 C  CD1   . ILE B 1 53  ? 56.663 26.740 4.742  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1   1 
ATOM   2041 N  N     . PHE B 1 54  ? 51.380 27.233 4.171  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B N     1 
ATOM   2042 C  CA    . PHE B 1 54  ? 49.999 27.709 4.045  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CA    1 
ATOM   2043 C  C     . PHE B 1 54  ? 49.827 28.989 4.889  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B C     1 
ATOM   2044 O  O     . PHE B 1 54  ? 49.942 28.948 6.110  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B O     1 
ATOM   2045 C  CB    . PHE B 1 54  ? 49.047 26.600 4.527  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CB    1 
ATOM   2046 C  CG    . PHE B 1 54  ? 47.585 26.948 4.452  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CG    1 
ATOM   2047 C  CD1   . PHE B 1 54  ? 47.028 27.471 3.286  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD1   1 
ATOM   2048 C  CD2   . PHE B 1 54  ? 46.751 26.687 5.527  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD2   1 
ATOM   2049 C  CE1   . PHE B 1 54  ? 45.663 27.725 3.188  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE1   1 
ATOM   2050 C  CE2   . PHE B 1 54  ? 45.377 26.936 5.444  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE2   1 
ATOM   2051 C  CZ    . PHE B 1 54  ? 44.834 27.456 4.267  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CZ    1 
ATOM   2052 N  N     . GLU B 1 55  ? 49.559 30.117 4.233  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B N     1 
ATOM   2053 C  CA    . GLU B 1 55  ? 49.385 31.395 4.923  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CA    1 
ATOM   2054 C  C     . GLU B 1 55  ? 47.911 31.746 4.978  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B C     1 
ATOM   2055 O  O     . GLU B 1 55  ? 47.325 32.091 3.956  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B O     1 
ATOM   2056 C  CB    . GLU B 1 55  ? 50.118 32.502 4.174  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CB    1 
ATOM   2057 C  CG    . GLU B 1 55  ? 51.596 32.254 3.957  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CG    1 
ATOM   2058 C  CD    . GLU B 1 55  ? 52.459 32.664 5.136  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CD    1 
ATOM   2059 O  OE1   . GLU B 1 55  ? 51.934 33.289 6.091  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE1   1 
ATOM   2060 O  OE2   . GLU B 1 55  ? 53.677 32.371 5.094  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE2   1 
ATOM   2061 N  N     . ARG B 1 56  ? 47.312 31.699 6.163  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N     1 
ATOM   2062 C  CA    . ARG B 1 56  ? 45.883 31.983 6.276  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA    1 
ATOM   2063 C  C     . ARG B 1 56  ? 45.522 33.012 7.355  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C     1 
ATOM   2064 O  O     . ARG B 1 56  ? 44.348 33.175 7.707  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O     1 
ATOM   2065 C  CB    . ARG B 1 56  ? 45.130 30.664 6.513  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB    1 
ATOM   2066 C  CG    . ARG B 1 56  ? 45.348 30.061 7.889  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG    1 
ATOM   2067 C  CD    . ARG B 1 56  ? 44.122 30.329 8.747  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD    1 
ATOM   2068 N  NE    . ARG B 1 56  ? 43.135 29.273 8.589  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE    1 
ATOM   2069 C  CZ    . ARG B 1 56  ? 41.819 29.438 8.664  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ    1 
ATOM   2070 N  NH1   . ARG B 1 56  ? 41.284 30.633 8.888  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1   1 
ATOM   2071 N  NH2   . ARG B 1 56  ? 41.034 28.383 8.537  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2   1 
ATOM   2072 N  N     . GLY B 1 57  ? 46.531 33.718 7.860  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B N     1 
ATOM   2073 C  CA    . GLY B 1 57  ? 46.291 34.708 8.893  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B CA    1 
ATOM   2074 C  C     . GLY B 1 57  ? 46.330 34.099 10.288 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B C     1 
ATOM   2075 O  O     . GLY B 1 57  ? 46.757 32.953 10.460 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B O     1 
ATOM   2076 N  N     . HIS B 1 58  ? 45.888 34.869 11.282 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N     1 
ATOM   2077 C  CA    . HIS B 1 58  ? 45.863 34.417 12.666 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA    1 
ATOM   2078 C  C     . HIS B 1 58  ? 44.453 34.459 13.255 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C     1 
ATOM   2079 O  O     . HIS B 1 58  ? 43.585 35.218 12.798 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O     1 
ATOM   2080 C  CB    . HIS B 1 58  ? 46.841 35.244 13.487 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB    1 
ATOM   2081 C  CG    . HIS B 1 58  ? 48.232 35.217 12.931 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG    1 
ATOM   2082 N  ND1   . HIS B 1 58  ? 48.792 34.075 12.395 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1   1 
ATOM   2083 C  CD2   . HIS B 1 58  ? 49.168 36.188 12.805 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2   1 
ATOM   2084 C  CE1   . HIS B 1 58  ? 50.010 34.344 11.961 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1   1 
ATOM   2085 N  NE2   . HIS B 1 58  ? 50.263 35.620 12.198 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2   1 
ATOM   2086 N  N     . ALA B 1 59  ? 44.223 33.631 14.266 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N     1 
ATOM   2087 C  CA    . ALA B 1 59  ? 42.899 33.529 14.857 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA    1 
ATOM   2088 C  C     . ALA B 1 59  ? 42.819 33.897 16.330 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C     1 
ATOM   2089 O  O     . ALA B 1 59  ? 43.797 33.806 17.084 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O     1 
ATOM   2090 C  CB    . ALA B 1 59  ? 42.344 32.091 14.645 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB    1 
ATOM   2091 N  N     . ALA B 1 60  ? 41.629 34.334 16.721 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B N     1 
ATOM   2092 C  CA    . ALA B 1 60  ? 41.339 34.671 18.100 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CA    1 
ATOM   2093 C  C     . ALA B 1 60  ? 40.314 33.603 18.463 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B C     1 
ATOM   2094 O  O     . ALA B 1 60  ? 39.359 33.384 17.726 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B O     1 
ATOM   2095 C  CB    . ALA B 1 60  ? 40.733 36.068 18.196 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CB    1 
ATOM   2096 N  N     . VAL B 1 61  ? 40.530 32.922 19.583 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N     1 
ATOM   2097 C  CA    . VAL B 1 61  ? 39.635 31.861 20.030 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA    1 
ATOM   2098 C  C     . VAL B 1 61  ? 39.059 32.188 21.397 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C     1 
ATOM   2099 O  O     . VAL B 1 61  ? 39.782 32.626 22.289 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O     1 
ATOM   2100 C  CB    . VAL B 1 61  ? 40.399 30.512 20.120 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB    1 
ATOM   2101 C  CG1   . VAL B 1 61  ? 39.467 29.416 20.671 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1   1 
ATOM   2102 C  CG2   . VAL B 1 61  ? 40.955 30.128 18.735 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2   1 
ATOM   2103 N  N     . LEU B 1 62  ? 37.761 31.979 21.572 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B N     1 
ATOM   2104 C  CA    . LEU B 1 62  ? 37.144 32.252 22.866 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CA    1 
ATOM   2105 C  C     . LEU B 1 62  ? 36.404 31.064 23.479 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B C     1 
ATOM   2106 O  O     . LEU B 1 62  ? 35.486 30.510 22.876 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B O     1 
ATOM   2107 C  CB    . LEU B 1 62  ? 36.169 33.433 22.779 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CB    1 
ATOM   2108 C  CG    . LEU B 1 62  ? 35.579 33.749 24.158 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CG    1 
ATOM   2109 C  CD1   . LEU B 1 62  ? 36.082 35.109 24.619 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CD1   1 
ATOM   2110 C  CD2   . LEU B 1 62  ? 34.069 33.706 24.112 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CD2   1 
ATOM   2111 N  N     . LEU B 1 63  ? 36.818 30.681 24.682 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B N     1 
ATOM   2112 C  CA    . LEU B 1 63  ? 36.189 29.591 25.430 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CA    1 
ATOM   2113 C  C     . LEU B 1 63  ? 35.132 30.209 26.362 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B C     1 
ATOM   2114 O  O     . LEU B 1 63  ? 35.476 30.844 27.363 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B O     1 
ATOM   2115 C  CB    . LEU B 1 63  ? 37.248 28.855 26.270 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CB    1 
ATOM   2116 C  CG    . LEU B 1 63  ? 36.783 27.966 27.438 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CG    1 
ATOM   2117 C  CD1   . LEU B 1 63  ? 35.914 26.836 26.920 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CD1   1 
ATOM   2118 C  CD2   . LEU B 1 63  ? 37.995 27.423 28.172 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CD2   1 
ATOM   2119 N  N     . PRO B 1 64  ? 33.835 30.055 26.037 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N     1 
ATOM   2120 C  CA    . PRO B 1 64  ? 32.798 30.635 26.909 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA    1 
ATOM   2121 C  C     . PRO B 1 64  ? 32.587 29.768 28.160 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C     1 
ATOM   2122 O  O     . PRO B 1 64  ? 32.146 28.607 28.066 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O     1 
ATOM   2123 C  CB    . PRO B 1 64  ? 31.556 30.662 26.012 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB    1 
ATOM   2124 C  CG    . PRO B 1 64  ? 32.122 30.579 24.610 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG    1 
ATOM   2125 C  CD    . PRO B 1 64  ? 33.241 29.588 24.778 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD    1 
ATOM   2126 N  N     . PHE B 1 65  ? 32.902 30.335 29.324 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B N     1 
ATOM   2127 C  CA    . PHE B 1 65  ? 32.779 29.612 30.586 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CA    1 
ATOM   2128 C  C     . PHE B 1 65  ? 31.873 30.326 31.585 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B C     1 
ATOM   2129 O  O     . PHE B 1 65  ? 32.034 31.513 31.830 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B O     1 
ATOM   2130 C  CB    . PHE B 1 65  ? 34.178 29.419 31.193 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CB    1 
ATOM   2131 C  CG    . PHE B 1 65  ? 34.190 28.649 32.491 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CG    1 
ATOM   2132 C  CD1   . PHE B 1 65  ? 33.613 27.378 32.578 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CD1   1 
ATOM   2133 C  CD2   . PHE B 1 65  ? 34.802 29.185 33.624 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CD2   1 
ATOM   2134 C  CE1   . PHE B 1 65  ? 33.647 26.646 33.788 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CE1   1 
ATOM   2135 C  CE2   . PHE B 1 65  ? 34.844 28.471 34.835 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CE2   1 
ATOM   2136 C  CZ    . PHE B 1 65  ? 34.265 27.195 34.918 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CZ    1 
ATOM   2137 N  N     . ASP B 1 66  ? 30.906 29.592 32.135 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B N     1 
ATOM   2138 C  CA    . ASP B 1 66  ? 29.980 30.104 33.151 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B CA    1 
ATOM   2139 C  C     . ASP B 1 66  ? 30.537 29.524 34.460 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B C     1 
ATOM   2140 O  O     . ASP B 1 66  ? 30.393 28.322 34.727 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B O     1 
ATOM   2141 C  CB    . ASP B 1 66  ? 28.559 29.578 32.909 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B CB    1 
ATOM   2142 C  CG    . ASP B 1 66  ? 27.527 30.217 33.838 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B CG    1 
ATOM   2143 O  OD1   . ASP B 1 66  ? 27.884 30.506 35.002 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B OD1   1 
ATOM   2144 O  OD2   . ASP B 1 66  ? 26.359 30.421 33.411 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B OD2   1 
ATOM   2145 N  N     . PRO B 1 67  ? 31.193 30.368 35.284 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B N     1 
ATOM   2146 C  CA    . PRO B 1 67  ? 31.785 29.942 36.555 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CA    1 
ATOM   2147 C  C     . PRO B 1 67  ? 30.736 29.554 37.594 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B C     1 
ATOM   2148 O  O     . PRO B 1 67  ? 30.967 28.671 38.418 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B O     1 
ATOM   2149 C  CB    . PRO B 1 67  ? 32.595 31.164 36.999 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CB    1 
ATOM   2150 C  CG    . PRO B 1 67  ? 32.570 32.108 35.830 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CG    1 
ATOM   2151 C  CD    . PRO B 1 67  ? 31.273 31.830 35.154 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CD    1 
ATOM   2152 N  N     . VAL B 1 68  ? 29.587 30.219 37.555 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B N     1 
ATOM   2153 C  CA    . VAL B 1 68  ? 28.510 29.927 38.494 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CA    1 
ATOM   2154 C  C     . VAL B 1 68  ? 27.887 28.552 38.244 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B C     1 
ATOM   2155 O  O     . VAL B 1 68  ? 27.703 27.764 39.169 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B O     1 
ATOM   2156 C  CB    . VAL B 1 68  ? 27.392 30.994 38.403 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CB    1 
ATOM   2157 C  CG1   . VAL B 1 68  ? 26.241 30.638 39.325 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG1   1 
ATOM   2158 C  CG2   . VAL B 1 68  ? 27.956 32.351 38.770 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG2   1 
ATOM   2159 N  N     . ARG B 1 69  ? 27.566 28.261 36.991 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N     1 
ATOM   2160 C  CA    . ARG B 1 69  ? 26.943 26.991 36.672 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA    1 
ATOM   2161 C  C     . ARG B 1 69  ? 27.945 25.907 36.286 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C     1 
ATOM   2162 O  O     . ARG B 1 69  ? 27.577 24.738 36.144 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O     1 
ATOM   2163 C  CB    . ARG B 1 69  ? 25.921 27.193 35.556 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB    1 
ATOM   2164 C  CG    . ARG B 1 69  ? 24.924 28.309 35.838 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG    1 
ATOM   2165 C  CD    . ARG B 1 69  ? 23.671 28.147 34.995 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD    1 
ATOM   2166 N  NE    . ARG B 1 69  ? 22.620 27.423 35.711 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE    1 
ATOM   2167 C  CZ    . ARG B 1 69  ? 21.738 26.603 35.139 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ    1 
ATOM   2168 N  NH1   . ARG B 1 69  ? 21.767 26.384 33.826 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1   1 
ATOM   2169 N  NH2   . ARG B 1 69  ? 20.820 25.997 35.884 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2   1 
ATOM   2170 N  N     . ASP B 1 70  ? 29.209 26.295 36.140 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N     1 
ATOM   2171 C  CA    . ASP B 1 70  ? 30.282 25.365 35.759 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA    1 
ATOM   2172 C  C     . ASP B 1 70  ? 29.914 24.681 34.437 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C     1 
ATOM   2173 O  O     . ASP B 1 70  ? 29.929 23.454 34.304 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O     1 
ATOM   2174 C  CB    . ASP B 1 70  ? 30.515 24.332 36.874 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB    1 
ATOM   2175 C  CG    . ASP B 1 70  ? 31.866 23.637 36.762 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG    1 
ATOM   2176 O  OD1   . ASP B 1 70  ? 32.828 24.250 36.251 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1   1 
ATOM   2177 O  OD2   . ASP B 1 70  ? 31.973 22.477 37.204 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2   1 
ATOM   2178 N  N     . GLU B 1 71  ? 29.573 25.507 33.457 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     1 
ATOM   2179 C  CA    . GLU B 1 71  ? 29.194 25.024 32.142 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    1 
ATOM   2180 C  C     . GLU B 1 71  ? 30.014 25.707 31.069 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     1 
ATOM   2181 O  O     . GLU B 1 71  ? 30.613 26.762 31.290 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     1 
ATOM   2182 C  CB    . GLU B 1 71  ? 27.709 25.279 31.882 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    1 
ATOM   2183 C  CG    . GLU B 1 71  ? 26.802 24.583 32.871 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    1 
ATOM   2184 C  CD    . GLU B 1 71  ? 25.358 24.999 32.717 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    1 
ATOM   2185 O  OE1   . GLU B 1 71  ? 25.109 26.208 32.488 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   1 
ATOM   2186 O  OE2   . GLU B 1 71  ? 24.479 24.121 32.835 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   1 
ATOM   2187 N  N     . VAL B 1 72  ? 30.022 25.081 29.902 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B N     1 
ATOM   2188 C  CA    . VAL B 1 72  ? 30.746 25.567 28.747 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CA    1 
ATOM   2189 C  C     . VAL B 1 72  ? 29.762 25.733 27.597 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B C     1 
ATOM   2190 O  O     . VAL B 1 72  ? 28.807 24.957 27.456 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B O     1 
ATOM   2191 C  CB    . VAL B 1 72  ? 31.851 24.562 28.354 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CB    1 
ATOM   2192 C  CG1   . VAL B 1 72  ? 32.417 24.903 27.007 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CG1   1 
ATOM   2193 C  CG2   . VAL B 1 72  ? 32.961 24.598 29.399 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CG2   1 
ATOM   2194 N  N     . VAL B 1 73  ? 29.979 26.764 26.793 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B N     1 
ATOM   2195 C  CA    . VAL B 1 73  ? 29.119 26.996 25.642 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CA    1 
ATOM   2196 C  C     . VAL B 1 73  ? 29.925 26.613 24.406 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B C     1 
ATOM   2197 O  O     . VAL B 1 73  ? 30.965 27.204 24.132 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B O     1 
ATOM   2198 C  CB    . VAL B 1 73  ? 28.691 28.480 25.507 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CB    1 
ATOM   2199 C  CG1   . VAL B 1 73  ? 27.810 28.632 24.278 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG1   1 
ATOM   2200 C  CG2   . VAL B 1 73  ? 27.953 28.949 26.765 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG2   1 
ATOM   2201 N  N     . LEU B 1 74  ? 29.444 25.614 23.675 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N     1 
ATOM   2202 C  CA    . LEU B 1 74  ? 30.109 25.135 22.467 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA    1 
ATOM   2203 C  C     . LEU B 1 74  ? 29.290 25.534 21.242 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C     1 
ATOM   2204 O  O     . LEU B 1 74  ? 28.070 25.681 21.335 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O     1 
ATOM   2205 C  CB    . LEU B 1 74  ? 30.206 23.615 22.515 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB    1 
ATOM   2206 C  CG    . LEU B 1 74  ? 30.817 23.001 23.768 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG    1 
ATOM   2207 C  CD1   . LEU B 1 74  ? 30.676 21.498 23.710 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1   1 
ATOM   2208 C  CD2   . LEU B 1 74  ? 32.286 23.402 23.863 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2   1 
ATOM   2209 N  N     . ILE B 1 75  ? 29.948 25.724 20.101 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B N     1 
ATOM   2210 C  CA    . ILE B 1 75  ? 29.217 26.058 18.884 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CA    1 
ATOM   2211 C  C     . ILE B 1 75  ? 29.383 24.925 17.877 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B C     1 
ATOM   2212 O  O     . ILE B 1 75  ? 30.433 24.273 17.813 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B O     1 
ATOM   2213 C  CB    . ILE B 1 75  ? 29.693 27.401 18.254 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CB    1 
ATOM   2214 C  CG1   . ILE B 1 75  ? 31.179 27.345 17.915 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG1   1 
ATOM   2215 C  CG2   . ILE B 1 75  ? 29.412 28.547 19.222 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG2   1 
ATOM   2216 C  CD1   . ILE B 1 75  ? 31.694 28.604 17.274 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CD1   1 
ATOM   2217 N  N     . GLU B 1 76  ? 28.332 24.678 17.109 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B N     1 
ATOM   2218 C  CA    . GLU B 1 76  ? 28.357 23.630 16.105 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CA    1 
ATOM   2219 C  C     . GLU B 1 76  ? 28.266 24.264 14.721 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B C     1 
ATOM   2220 O  O     . GLU B 1 76  ? 27.488 25.189 14.511 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B O     1 
ATOM   2221 C  CB    . GLU B 1 76  ? 27.176 22.697 16.303 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CB    1 
ATOM   2222 C  CG    . GLU B 1 76  ? 27.224 21.455 15.446 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CG    1 
ATOM   2223 C  CD    . GLU B 1 76  ? 25.867 20.785 15.342 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CD    1 
ATOM   2224 O  OE1   . GLU B 1 76  ? 25.033 20.986 16.251 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE1   1 
ATOM   2225 O  OE2   . GLU B 1 76  ? 25.634 20.055 14.356 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE2   1 
ATOM   2226 N  N     . GLN B 1 77  ? 29.087 23.784 13.792 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B N     1 
ATOM   2227 C  CA    . GLN B 1 77  ? 29.082 24.279 12.418 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CA    1 
ATOM   2228 C  C     . GLN B 1 77  ? 29.886 23.304 11.573 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B C     1 
ATOM   2229 O  O     . GLN B 1 77  ? 30.759 22.600 12.086 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B O     1 
ATOM   2230 C  CB    . GLN B 1 77  ? 29.694 25.678 12.318 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CB    1 
ATOM   2231 C  CG    . GLN B 1 77  ? 31.211 25.718 12.333 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CG    1 
ATOM   2232 C  CD    . GLN B 1 77  ? 31.740 27.140 12.376 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CD    1 
ATOM   2233 O  OE1   . GLN B 1 77  ? 31.548 27.924 11.444 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B OE1   1 
ATOM   2234 N  NE2   . GLN B 1 77  ? 32.398 27.484 13.471 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B NE2   1 
ATOM   2235 N  N     . ILE B 1 78  ? 29.590 23.256 10.282 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B N     1 
ATOM   2236 C  CA    . ILE B 1 78  ? 30.292 22.347 9.396  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CA    1 
ATOM   2237 C  C     . ILE B 1 78  ? 31.659 22.879 8.976  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B C     1 
ATOM   2238 O  O     . ILE B 1 78  ? 31.827 24.068 8.690  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B O     1 
ATOM   2239 C  CB    . ILE B 1 78  ? 29.451 22.044 8.126  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CB    1 
ATOM   2240 C  CG1   . ILE B 1 78  ? 30.072 20.879 7.338  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CG1   1 
ATOM   2241 C  CG2   . ILE B 1 78  ? 29.387 23.284 7.253  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CG2   1 
ATOM   2242 C  CD1   . ILE B 1 78  ? 29.202 20.358 6.206  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CD1   1 
ATOM   2243 N  N     . ARG B 1 79  ? 32.635 21.977 8.978  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B N     1 
ATOM   2244 C  CA    . ARG B 1 79  ? 34.007 22.258 8.553  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CA    1 
ATOM   2245 C  C     . ARG B 1 79  ? 34.292 21.133 7.559  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B C     1 
ATOM   2246 O  O     . ARG B 1 79  ? 34.663 20.033 7.946  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B O     1 
ATOM   2247 C  CB    . ARG B 1 79  ? 34.971 22.171 9.735  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CB    1 
ATOM   2248 C  CG    . ARG B 1 79  ? 34.700 23.189 10.842 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CG    1 
ATOM   2249 C  CD    . ARG B 1 79  ? 34.945 24.612 10.361 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CD    1 
ATOM   2250 N  NE    . ARG B 1 79  ? 35.069 25.531 11.487 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NE    1 
ATOM   2251 C  CZ    . ARG B 1 79  ? 35.359 26.822 11.376 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CZ    1 
ATOM   2252 N  NH1   . ARG B 1 79  ? 35.552 27.364 10.181 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH1   1 
ATOM   2253 N  NH2   . ARG B 1 79  ? 35.480 27.568 12.464 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH2   1 
ATOM   2254 N  N     . ILE B 1 80  ? 34.097 21.422 6.278  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B N     1 
ATOM   2255 C  CA    . ILE B 1 80  ? 34.261 20.434 5.225  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CA    1 
ATOM   2256 C  C     . ILE B 1 80  ? 35.645 19.781 5.151  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B C     1 
ATOM   2257 O  O     . ILE B 1 80  ? 35.762 18.640 4.711  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B O     1 
ATOM   2258 C  CB    . ILE B 1 80  ? 33.850 21.054 3.858  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CB    1 
ATOM   2259 C  CG1   . ILE B 1 80  ? 33.431 19.950 2.882  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG1   1 
ATOM   2260 C  CG2   . ILE B 1 80  ? 34.962 21.925 3.313  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG2   1 
ATOM   2261 C  CD1   . ILE B 1 80  ? 32.096 19.277 3.230  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CD1   1 
ATOM   2262 N  N     . ALA B 1 81  ? 36.681 20.487 5.594  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N     1 
ATOM   2263 C  CA    . ALA B 1 81  ? 38.041 19.942 5.593  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA    1 
ATOM   2264 C  C     . ALA B 1 81  ? 38.166 18.746 6.546  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C     1 
ATOM   2265 O  O     . ALA B 1 81  ? 39.102 17.964 6.448  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O     1 
ATOM   2266 C  CB    . ALA B 1 81  ? 39.042 21.019 5.989  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB    1 
ATOM   2267 N  N     . ALA B 1 82  ? 37.227 18.604 7.473  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N     1 
ATOM   2268 C  CA    . ALA B 1 82  ? 37.249 17.482 8.407  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA    1 
ATOM   2269 C  C     . ALA B 1 82  ? 36.580 16.242 7.793  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C     1 
ATOM   2270 O  O     . ALA B 1 82  ? 36.725 15.126 8.306  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O     1 
ATOM   2271 C  CB    . ALA B 1 82  ? 36.533 17.865 9.684  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB    1 
ATOM   2272 N  N     . TYR B 1 83  ? 35.860 16.441 6.691  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B N     1 
ATOM   2273 C  CA    . TYR B 1 83  ? 35.146 15.358 6.026  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CA    1 
ATOM   2274 C  C     . TYR B 1 83  ? 35.931 14.057 5.831  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B C     1 
ATOM   2275 O  O     . TYR B 1 83  ? 35.519 13.010 6.324  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B O     1 
ATOM   2276 C  CB    . TYR B 1 83  ? 34.596 15.841 4.669  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CB    1 
ATOM   2277 C  CG    . TYR B 1 83  ? 33.663 14.846 4.005  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CG    1 
ATOM   2278 C  CD1   . TYR B 1 83  ? 34.162 13.722 3.329  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CD1   1 
ATOM   2279 C  CD2   . TYR B 1 83  ? 32.278 14.997 4.093  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CD2   1 
ATOM   2280 C  CE1   . TYR B 1 83  ? 33.300 12.770 2.762  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CE1   1 
ATOM   2281 C  CE2   . TYR B 1 83  ? 31.410 14.055 3.533  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CE2   1 
ATOM   2282 C  CZ    . TYR B 1 83  ? 31.930 12.945 2.872  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CZ    1 
ATOM   2283 O  OH    . TYR B 1 83  ? 31.080 12.003 2.348  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B OH    1 
ATOM   2284 N  N     . ASP B 1 84  ? 37.065 14.121 5.137  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N     1 
ATOM   2285 C  CA    . ASP B 1 84  ? 37.850 12.910 4.853  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA    1 
ATOM   2286 C  C     . ASP B 1 84  ? 38.424 12.116 6.024  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C     1 
ATOM   2287 O  O     . ASP B 1 84  ? 38.710 10.931 5.876  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O     1 
ATOM   2288 C  CB    . ASP B 1 84  ? 39.003 13.215 3.874  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB    1 
ATOM   2289 C  CG    . ASP B 1 84  ? 38.514 13.522 2.452  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG    1 
ATOM   2290 O  OD1   . ASP B 1 84  ? 37.391 13.101 2.092  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1   1 
ATOM   2291 O  OD2   . ASP B 1 84  ? 39.260 14.170 1.684  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2   1 
ATOM   2292 N  N     . THR B 1 85  ? 38.593 12.738 7.182  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N     1 
ATOM   2293 C  CA    . THR B 1 85  ? 39.168 12.020 8.317  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA    1 
ATOM   2294 C  C     . THR B 1 85  ? 38.292 11.990 9.554  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C     1 
ATOM   2295 O  O     . THR B 1 85  ? 38.742 11.547 10.611 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O     1 
ATOM   2296 C  CB    . THR B 1 85  ? 40.471 12.660 8.763  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB    1 
ATOM   2297 O  OG1   . THR B 1 85  ? 40.220 14.041 9.051  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1   1 
ATOM   2298 C  CG2   . THR B 1 85  ? 41.536 12.545 7.683  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2   1 
ATOM   2299 N  N     . SER B 1 86  ? 37.056 12.459 9.443  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 86  SER B N     1 
ATOM   2300 C  CA    . SER B 1 86  ? 36.186 12.506 10.611 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CA    1 
ATOM   2301 C  C     . SER B 1 86  ? 34.894 11.763 10.406 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 86  SER B C     1 
ATOM   2302 O  O     . SER B 1 86  ? 34.520 11.483 9.278  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 86  SER B O     1 
ATOM   2303 C  CB    . SER B 1 86  ? 35.906 13.965 10.976 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CB    1 
ATOM   2304 O  OG    . SER B 1 86  ? 37.128 14.633 11.254 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 86  SER B OG    1 
ATOM   2305 N  N     . GLU B 1 87  ? 34.200 11.451 11.494 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N     1 
ATOM   2306 C  CA    . GLU B 1 87  ? 32.952 10.719 11.357 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA    1 
ATOM   2307 C  C     . GLU B 1 87  ? 31.885 11.630 10.789 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C     1 
ATOM   2308 O  O     . GLU B 1 87  ? 30.956 11.165 10.142 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O     1 
ATOM   2309 C  CB    . GLU B 1 87  ? 32.534 10.065 12.689 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB    1 
ATOM   2310 C  CG    . GLU B 1 87  ? 31.498 10.765 13.548 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG    1 
ATOM   2311 C  CD    . GLU B 1 87  ? 31.066 9.889  14.738 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD    1 
ATOM   2312 O  OE1   . GLU B 1 87  ? 31.893 9.641  15.651 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1   1 
ATOM   2313 O  OE2   . GLU B 1 87  ? 29.902 9.432  14.755 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2   1 
ATOM   2314 N  N     . THR B 1 88  ? 32.039 12.930 11.015 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N     1 
ATOM   2315 C  CA    . THR B 1 88  ? 31.118 13.917 10.464 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA    1 
ATOM   2316 C  C     . THR B 1 88  ? 31.828 15.270 10.341 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C     1 
ATOM   2317 O  O     . THR B 1 88  ? 32.714 15.588 11.135 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O     1 
ATOM   2318 C  CB    . THR B 1 88  ? 29.807 14.061 11.318 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB    1 
ATOM   2319 O  OG1   . THR B 1 88  ? 29.002 15.115 10.778 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1   1 
ATOM   2320 C  CG2   . THR B 1 88  ? 30.120 14.377 12.761 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2   1 
ATOM   2321 N  N     . PRO B 1 89  ? 31.478 16.063 9.308  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B N     1 
ATOM   2322 C  CA    . PRO B 1 89  ? 32.107 17.376 9.118  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CA    1 
ATOM   2323 C  C     . PRO B 1 89  ? 31.610 18.447 10.088 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B C     1 
ATOM   2324 O  O     . PRO B 1 89  ? 32.212 19.512 10.184 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B O     1 
ATOM   2325 C  CB    . PRO B 1 89  ? 31.801 17.703 7.658  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CB    1 
ATOM   2326 C  CG    . PRO B 1 89  ? 30.481 17.057 7.452  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CG    1 
ATOM   2327 C  CD    . PRO B 1 89  ? 30.657 15.709 8.138  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CD    1 
ATOM   2328 N  N     . TRP B 1 90  ? 30.517 18.165 10.799 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N     1 
ATOM   2329 C  CA    . TRP B 1 90  ? 29.979 19.100 11.790 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA    1 
ATOM   2330 C  C     . TRP B 1 90  ? 30.750 18.901 13.076 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C     1 
ATOM   2331 O  O     . TRP B 1 90  ? 30.692 17.834 13.688 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O     1 
ATOM   2332 C  CB    . TRP B 1 90  ? 28.497 18.845 12.040 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB    1 
ATOM   2333 C  CG    . TRP B 1 90  ? 27.644 19.578 11.093 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG    1 
ATOM   2334 C  CD1   . TRP B 1 90  ? 27.138 20.837 11.250 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1   1 
ATOM   2335 C  CD2   . TRP B 1 90  ? 27.184 19.111 9.821  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2   1 
ATOM   2336 N  NE1   . TRP B 1 90  ? 26.382 21.181 10.154 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1   1 
ATOM   2337 C  CE2   . TRP B 1 90  ? 26.392 20.141 9.261  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2   1 
ATOM   2338 C  CE3   . TRP B 1 90  ? 27.358 17.917 9.099  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3   1 
ATOM   2339 C  CZ2   . TRP B 1 90  ? 25.773 20.015 8.012  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2   1 
ATOM   2340 C  CZ3   . TRP B 1 90  ? 26.744 17.790 7.862  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3   1 
ATOM   2341 C  CH2   . TRP B 1 90  ? 25.959 18.834 7.329  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2   1 
ATOM   2342 N  N     . LEU B 1 91  ? 31.467 19.941 13.483 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N     1 
ATOM   2343 C  CA    . LEU B 1 91  ? 32.298 19.886 14.674 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA    1 
ATOM   2344 C  C     . LEU B 1 91  ? 31.757 20.739 15.806 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C     1 
ATOM   2345 O  O     . LEU B 1 91  ? 31.039 21.719 15.582 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O     1 
ATOM   2346 C  CB    . LEU B 1 91  ? 33.717 20.374 14.331 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB    1 
ATOM   2347 C  CG    . LEU B 1 91  ? 34.386 19.838 13.063 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG    1 
ATOM   2348 C  CD1   . LEU B 1 91  ? 35.872 20.237 13.034 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1   1 
ATOM   2349 C  CD2   . LEU B 1 91  ? 34.262 18.328 13.048 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2   1 
ATOM   2350 N  N     . LEU B 1 92  ? 32.111 20.342 17.025 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N     1 
ATOM   2351 C  CA    . LEU B 1 92  ? 31.757 21.069 18.239 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA    1 
ATOM   2352 C  C     . LEU B 1 92  ? 33.033 21.885 18.478 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C     1 
ATOM   2353 O  O     . LEU B 1 92  ? 34.123 21.315 18.579 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O     1 
ATOM   2354 C  CB    . LEU B 1 92  ? 31.513 20.080 19.382 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB    1 
ATOM   2355 C  CG    . LEU B 1 92  ? 30.085 19.845 19.887 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG    1 
ATOM   2356 C  CD1   . LEU B 1 92  ? 29.045 20.129 18.835 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1   1 
ATOM   2357 C  CD2   . LEU B 1 92  ? 29.991 18.429 20.357 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2   1 
ATOM   2358 N  N     . GLU B 1 93  ? 32.919 23.207 18.546 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N     1 
ATOM   2359 C  CA    . GLU B 1 93  ? 34.112 24.028 18.711 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA    1 
ATOM   2360 C  C     . GLU B 1 93  ? 33.939 25.211 19.643 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C     1 
ATOM   2361 O  O     . GLU B 1 93  ? 32.896 25.394 20.261 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O     1 
ATOM   2362 C  CB    . GLU B 1 93  ? 34.566 24.581 17.354 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB    1 
ATOM   2363 C  CG    . GLU B 1 93  ? 34.764 23.569 16.247 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG    1 
ATOM   2364 C  CD    . GLU B 1 93  ? 35.173 24.231 14.923 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD    1 
ATOM   2365 O  OE1   . GLU B 1 93  ? 34.349 24.988 14.364 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1   1 
ATOM   2366 O  OE2   . GLU B 1 93  ? 36.316 24.007 14.438 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2   1 
ATOM   2367 N  N     . MET B 1 94  ? 34.998 26.013 19.715 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 94  MET B N     1 
ATOM   2368 C  CA    . MET B 1 94  ? 35.032 27.236 20.514 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CA    1 
ATOM   2369 C  C     . MET B 1 94  ? 34.703 28.381 19.563 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 94  MET B C     1 
ATOM   2370 O  O     . MET B 1 94  ? 34.814 28.239 18.343 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 94  MET B O     1 
ATOM   2371 C  CB    . MET B 1 94  ? 36.444 27.495 21.062 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CB    1 
ATOM   2372 C  CG    . MET B 1 94  ? 37.045 26.365 21.861 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CG    1 
ATOM   2373 S  SD    . MET B 1 94  ? 36.406 26.251 23.512 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 94  MET B SD    1 
ATOM   2374 C  CE    . MET B 1 94  ? 34.931 25.307 23.266 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CE    1 
ATOM   2375 N  N     . VAL B 1 95  ? 34.294 29.516 20.112 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N     1 
ATOM   2376 C  CA    . VAL B 1 95  ? 34.027 30.671 19.274 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA    1 
ATOM   2377 C  C     . VAL B 1 95  ? 35.398 30.976 18.679 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C     1 
ATOM   2378 O  O     . VAL B 1 95  ? 36.400 30.849 19.373 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O     1 
ATOM   2379 C  CB    . VAL B 1 95  ? 33.549 31.850 20.114 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB    1 
ATOM   2380 C  CG1   . VAL B 1 95  ? 33.703 33.140 19.327 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1   1 
ATOM   2381 C  CG2   . VAL B 1 95  ? 32.100 31.640 20.497 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2   1 
ATOM   2382 N  N     . ALA B 1 96  ? 35.462 31.347 17.407 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N     1 
ATOM   2383 C  CA    . ALA B 1 96  ? 36.757 31.631 16.782 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA    1 
ATOM   2384 C  C     . ALA B 1 96  ? 36.619 32.501 15.539 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C     1 
ATOM   2385 O  O     . ALA B 1 96  ? 35.763 32.260 14.681 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O     1 
ATOM   2386 C  CB    . ALA B 1 96  ? 37.480 30.312 16.420 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB    1 
ATOM   2387 N  N     . GLY B 1 97  ? 37.479 33.503 15.436 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B N     1 
ATOM   2388 C  CA    . GLY B 1 97  ? 37.403 34.380 14.299 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B CA    1 
ATOM   2389 C  C     . GLY B 1 97  ? 38.765 34.765 13.803 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B C     1 
ATOM   2390 O  O     . GLY B 1 97  ? 39.760 34.620 14.512 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B O     1 
ATOM   2391 N  N     . MET B 1 98  ? 38.806 35.259 12.573 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 98  MET B N     1 
ATOM   2392 C  CA    . MET B 1 98  ? 40.044 35.700 11.974 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CA    1 
ATOM   2393 C  C     . MET B 1 98  ? 40.299 37.138 12.396 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 98  MET B C     1 
ATOM   2394 O  O     . MET B 1 98  ? 39.423 38.003 12.296 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 98  MET B O     1 
ATOM   2395 C  CB    . MET B 1 98  ? 39.966 35.599 10.450 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CB    1 
ATOM   2396 C  CG    . MET B 1 98  ? 41.297 35.865 9.764  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CG    1 
ATOM   2397 S  SD    . MET B 1 98  ? 41.292 35.403 8.018  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 98  MET B SD    1 
ATOM   2398 C  CE    . MET B 1 98  ? 41.399 33.566 8.141  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CE    1 
ATOM   2399 N  N     . ILE B 1 99  ? 41.514 37.372 12.880 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B N     1 
ATOM   2400 C  CA    . ILE B 1 99  ? 41.944 38.686 13.338 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CA    1 
ATOM   2401 C  C     . ILE B 1 99  ? 42.264 39.510 12.113 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B C     1 
ATOM   2402 O  O     . ILE B 1 99  ? 43.200 39.197 11.379 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B O     1 
ATOM   2403 C  CB    . ILE B 1 99  ? 43.213 38.579 14.196 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CB    1 
ATOM   2404 C  CG1   . ILE B 1 99  ? 42.954 37.636 15.380 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG1   1 
ATOM   2405 C  CG2   . ILE B 1 99  ? 43.654 39.968 14.660 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG2   1 
ATOM   2406 C  CD1   . ILE B 1 99  ? 44.195 37.270 16.156 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CD1   1 
ATOM   2407 N  N     . GLU B 1 100 ? 41.489 40.562 11.886 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N     1 
ATOM   2408 C  CA    . GLU B 1 100 ? 41.722 41.400 10.722 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA    1 
ATOM   2409 C  C     . GLU B 1 100 ? 42.758 42.487 10.949 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C     1 
ATOM   2410 O  O     . GLU B 1 100 ? 43.524 42.450 11.913 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O     1 
ATOM   2411 C  CB    . GLU B 1 100 ? 40.411 42.027 10.251 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB    1 
ATOM   2412 C  CG    . GLU B 1 100 ? 39.413 41.012 9.721  1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG    1 
ATOM   2413 C  CD    . GLU B 1 100 ? 39.951 40.228 8.527  1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD    1 
ATOM   2414 O  OE1   . GLU B 1 100 ? 40.306 40.869 7.513  1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1   1 
ATOM   2415 O  OE2   . GLU B 1 100 ? 40.016 38.975 8.603  1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2   1 
ATOM   2416 N  N     . GLU B 1 101 ? 42.765 43.451 10.035 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B N     1 
ATOM   2417 C  CA    . GLU B 1 101 ? 43.685 44.581 10.056 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CA    1 
ATOM   2418 C  C     . GLU B 1 101 ? 43.726 45.305 11.398 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B C     1 
ATOM   2419 O  O     . GLU B 1 101 ? 42.760 45.971 11.801 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B O     1 
ATOM   2420 C  CB    . GLU B 1 101 ? 43.311 45.567 8.941  1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CB    1 
ATOM   2421 C  CG    . GLU B 1 101 ? 42.005 46.359 9.162  1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CG    1 
ATOM   2422 C  CD    . GLU B 1 101 ? 40.742 45.499 9.236  1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CD    1 
ATOM   2423 O  OE1   . GLU B 1 101 ? 40.436 44.779 8.257  1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE1   1 
ATOM   2424 O  OE2   . GLU B 1 101 ? 40.045 45.555 10.274 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE2   1 
ATOM   2425 N  N     . GLY B 1 102 ? 44.854 45.157 12.088 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B N     1 
ATOM   2426 C  CA    . GLY B 1 102 ? 45.040 45.802 13.376 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B CA    1 
ATOM   2427 C  C     . GLY B 1 102 ? 43.965 45.644 14.447 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B C     1 
ATOM   2428 O  O     . GLY B 1 102 ? 43.624 46.623 15.115 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B O     1 
ATOM   2429 N  N     . GLU B 1 103 ? 43.414 44.440 14.612 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B N     1 
ATOM   2430 C  CA    . GLU B 1 103 ? 42.417 44.193 15.657 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CA    1 
ATOM   2431 C  C     . GLU B 1 103 ? 43.155 43.419 16.739 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B C     1 
ATOM   2432 O  O     . GLU B 1 103 ? 44.091 42.685 16.439 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B O     1 
ATOM   2433 C  CB    . GLU B 1 103 ? 41.255 43.320 15.163 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CB    1 
ATOM   2434 C  CG    . GLU B 1 103 ? 40.443 43.866 14.000 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CG    1 
ATOM   2435 C  CD    . GLU B 1 103 ? 39.152 43.082 13.786 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CD    1 
ATOM   2436 O  OE1   . GLU B 1 103 ? 38.247 43.168 14.653 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE1   1 
ATOM   2437 O  OE2   . GLU B 1 103 ? 39.048 42.371 12.759 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE2   1 
ATOM   2438 N  N     . SER B 1 104 ? 42.743 43.578 17.993 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N     1 
ATOM   2439 C  CA    . SER B 1 104 ? 43.388 42.857 19.084 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA    1 
ATOM   2440 C  C     . SER B 1 104 ? 42.705 41.504 19.244 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C     1 
ATOM   2441 O  O     . SER B 1 104 ? 41.582 41.313 18.784 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O     1 
ATOM   2442 C  CB    . SER B 1 104 ? 43.288 43.648 20.395 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB    1 
ATOM   2443 O  OG    . SER B 1 104 ? 41.956 43.705 20.872 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG    1 
ATOM   2444 N  N     . VAL B 1 105 ? 43.388 40.562 19.879 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B N     1 
ATOM   2445 C  CA    . VAL B 1 105 ? 42.807 39.253 20.092 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CA    1 
ATOM   2446 C  C     . VAL B 1 105 ? 41.482 39.418 20.833 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B C     1 
ATOM   2447 O  O     . VAL B 1 105 ? 40.477 38.807 20.465 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B O     1 
ATOM   2448 C  CB    . VAL B 1 105 ? 43.770 38.345 20.904 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CB    1 
ATOM   2449 C  CG1   . VAL B 1 105 ? 43.048 37.093 21.397 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CG1   1 
ATOM   2450 C  CG2   . VAL B 1 105 ? 44.937 37.940 20.025 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CG2   1 
ATOM   2451 N  N     . GLU B 1 106 ? 41.478 40.271 21.855 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N     1 
ATOM   2452 C  CA    . GLU B 1 106 ? 40.271 40.499 22.650 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA    1 
ATOM   2453 C  C     . GLU B 1 106 ? 39.111 41.064 21.843 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C     1 
ATOM   2454 O  O     . GLU B 1 106 ? 37.990 40.576 21.951 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O     1 
ATOM   2455 C  CB    . GLU B 1 106 ? 40.555 41.441 23.821 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB    1 
ATOM   2456 C  CG    . GLU B 1 106 ? 39.413 41.484 24.837 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG    1 
ATOM   2457 C  CD    . GLU B 1 106 ? 39.636 42.502 25.944 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD    1 
ATOM   2458 O  OE1   . GLU B 1 106 ? 40.788 42.644 26.398 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1   1 
ATOM   2459 O  OE2   . GLU B 1 106 ? 38.659 43.155 26.374 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2   1 
ATOM   2460 N  N     . ASP B 1 107 ? 39.363 42.099 21.048 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N     1 
ATOM   2461 C  CA    . ASP B 1 107 ? 38.288 42.673 20.247 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA    1 
ATOM   2462 C  C     . ASP B 1 107 ? 37.672 41.617 19.340 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C     1 
ATOM   2463 O  O     . ASP B 1 107 ? 36.455 41.516 19.243 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O     1 
ATOM   2464 C  CB    . ASP B 1 107 ? 38.790 43.843 19.395 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB    1 
ATOM   2465 C  CG    . ASP B 1 107 ? 39.152 45.068 20.228 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG    1 
ATOM   2466 O  OD1   . ASP B 1 107 ? 38.440 45.373 21.210 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1   1 
ATOM   2467 O  OD2   . ASP B 1 107 ? 40.150 45.738 19.888 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2   1 
ATOM   2468 N  N     . VAL B 1 108 ? 38.511 40.823 18.681 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N     1 
ATOM   2469 C  CA    . VAL B 1 108 ? 38.005 39.777 17.787 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA    1 
ATOM   2470 C  C     . VAL B 1 108 ? 37.237 38.692 18.534 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C     1 
ATOM   2471 O  O     . VAL B 1 108 ? 36.148 38.286 18.103 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O     1 
ATOM   2472 C  CB    . VAL B 1 108 ? 39.141 39.113 17.000 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB    1 
ATOM   2473 C  CG1   . VAL B 1 108 ? 38.597 37.949 16.180 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1   1 
ATOM   2474 C  CG2   . VAL B 1 108 ? 39.809 40.147 16.104 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2   1 
ATOM   2475 N  N     . ALA B 1 109 ? 37.794 38.233 19.655 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N     1 
ATOM   2476 C  CA    . ALA B 1 109 ? 37.155 37.187 20.459 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA    1 
ATOM   2477 C  C     . ALA B 1 109 ? 35.790 37.622 20.992 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C     1 
ATOM   2478 O  O     . ALA B 1 109 ? 34.833 36.849 20.952 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O     1 
ATOM   2479 C  CB    . ALA B 1 109 ? 38.057 36.796 21.615 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB    1 
ATOM   2480 N  N     . ARG B 1 110 ? 35.714 38.855 21.503 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B N     1 
ATOM   2481 C  CA    . ARG B 1 110 ? 34.461 39.395 22.039 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CA    1 
ATOM   2482 C  C     . ARG B 1 110 ? 33.438 39.660 20.928 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B C     1 
ATOM   2483 O  O     . ARG B 1 110 ? 32.248 39.422 21.109 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B O     1 
ATOM   2484 C  CB    . ARG B 1 110 ? 34.720 40.692 22.820 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CB    1 
ATOM   2485 C  CG    . ARG B 1 110 ? 35.361 40.509 24.192 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CG    1 
ATOM   2486 C  CD    . ARG B 1 110 ? 35.473 41.862 24.903 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CD    1 
ATOM   2487 N  NE    . ARG B 1 110 ? 36.044 41.775 26.250 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B NE    1 
ATOM   2488 C  CZ    . ARG B 1 110 ? 35.346 41.569 27.366 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CZ    1 
ATOM   2489 N  NH1   . ARG B 1 110 ? 34.028 41.414 27.323 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B NH1   1 
ATOM   2490 N  NH2   . ARG B 1 110 ? 35.969 41.552 28.537 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B NH2   1 
ATOM   2491 N  N     . ARG B 1 111 ? 33.902 40.160 19.786 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B N     1 
ATOM   2492 C  CA    . ARG B 1 111 ? 33.019 40.426 18.657 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CA    1 
ATOM   2493 C  C     . ARG B 1 111 ? 32.447 39.109 18.102 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B C     1 
ATOM   2494 O  O     . ARG B 1 111 ? 31.232 38.962 17.929 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B O     1 
ATOM   2495 C  CB    . ARG B 1 111 ? 33.793 41.170 17.562 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CB    1 
ATOM   2496 C  CG    . ARG B 1 111 ? 33.029 41.360 16.258 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CG    1 
ATOM   2497 C  CD    . ARG B 1 111 ? 33.827 42.224 15.279 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CD    1 
ATOM   2498 N  NE    . ARG B 1 111 ? 35.160 41.695 14.950 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NE    1 
ATOM   2499 C  CZ    . ARG B 1 111 ? 35.396 40.659 14.141 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CZ    1 
ATOM   2500 N  NH1   . ARG B 1 111 ? 34.391 40.015 13.559 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH1   1 
ATOM   2501 N  NH2   . ARG B 1 111 ? 36.642 40.270 13.904 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH2   1 
ATOM   2502 N  N     . GLU B 1 112 ? 33.322 38.144 17.844 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B N     1 
ATOM   2503 C  CA    . GLU B 1 112 ? 32.882 36.867 17.300 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CA    1 
ATOM   2504 C  C     . GLU B 1 112 ? 31.933 36.130 18.250 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B C     1 
ATOM   2505 O  O     . GLU B 1 112 ? 31.089 35.361 17.798 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B O     1 
ATOM   2506 C  CB    . GLU B 1 112 ? 34.093 35.976 16.975 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CB    1 
ATOM   2507 C  CG    . GLU B 1 112 ? 35.055 36.527 15.914 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CG    1 
ATOM   2508 C  CD    . GLU B 1 112 ? 34.681 36.157 14.480 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CD    1 
ATOM   2509 O  OE1   . GLU B 1 112 ? 33.887 35.217 14.271 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE1   1 
ATOM   2510 O  OE2   . GLU B 1 112 ? 35.210 36.797 13.548 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE2   1 
ATOM   2511 N  N     . ALA B 1 113 ? 32.067 36.352 19.557 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N     1 
ATOM   2512 C  CA    . ALA B 1 113 ? 31.195 35.683 20.525 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA    1 
ATOM   2513 C  C     . ALA B 1 113 ? 29.756 36.150 20.358 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C     1 
ATOM   2514 O  O     . ALA B 1 113 ? 28.819 35.388 20.589 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O     1 
ATOM   2515 C  CB    . ALA B 1 113 ? 31.661 35.956 21.933 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB    1 
ATOM   2516 N  N     . ILE B 1 114 ? 29.582 37.413 19.977 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N     1 
ATOM   2517 C  CA    . ILE B 1 114 ? 28.244 37.952 19.756 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA    1 
ATOM   2518 C  C     . ILE B 1 114 ? 27.789 37.394 18.410 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C     1 
ATOM   2519 O  O     . ILE B 1 114 ? 26.702 36.829 18.299 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O     1 
ATOM   2520 C  CB    . ILE B 1 114 ? 28.242 39.510 19.693 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB    1 
ATOM   2521 C  CG1   . ILE B 1 114 ? 28.510 40.095 21.080 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1   1 
ATOM   2522 C  CG2   . ILE B 1 114 ? 26.902 40.013 19.176 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2   1 
ATOM   2523 C  CD1   . ILE B 1 114 ? 28.613 41.628 21.110 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1   1 
ATOM   2524 N  N     . GLU B 1 115 ? 28.655 37.543 17.407 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N     1 
ATOM   2525 C  CA    . GLU B 1 115 ? 28.400 37.077 16.046 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA    1 
ATOM   2526 C  C     . GLU B 1 115 ? 28.091 35.587 15.947 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C     1 
ATOM   2527 O  O     . GLU B 1 115 ? 27.083 35.205 15.368 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O     1 
ATOM   2528 C  CB    . GLU B 1 115 ? 29.615 37.371 15.137 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB    1 
ATOM   2529 C  CG    . GLU B 1 115 ? 29.649 38.738 14.428 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG    1 
ATOM   2530 C  CD    . GLU B 1 115 ? 30.986 39.014 13.724 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD    1 
ATOM   2531 O  OE1   . GLU B 1 115 ? 31.558 38.086 13.113 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1   1 
ATOM   2532 O  OE2   . GLU B 1 115 ? 31.468 40.172 13.766 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2   1 
ATOM   2533 N  N     . GLU B 1 116 ? 28.956 34.746 16.516 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B N     1 
ATOM   2534 C  CA    . GLU B 1 116 ? 28.790 33.301 16.404 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CA    1 
ATOM   2535 C  C     . GLU B 1 116 ? 27.912 32.615 17.419 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B C     1 
ATOM   2536 O  O     . GLU B 1 116 ? 27.392 31.527 17.153 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B O     1 
ATOM   2537 C  CB    . GLU B 1 116 ? 30.163 32.630 16.403 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CB    1 
ATOM   2538 C  CG    . GLU B 1 116 ? 31.162 33.329 15.495 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CG    1 
ATOM   2539 C  CD    . GLU B 1 116 ? 32.328 32.460 15.115 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CD    1 
ATOM   2540 O  OE1   . GLU B 1 116 ? 32.703 31.587 15.908 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE1   1 
ATOM   2541 O  OE2   . GLU B 1 116 ? 32.890 32.659 14.021 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE2   1 
ATOM   2542 N  N     . ALA B 1 117 ? 27.732 33.233 18.580 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N     1 
ATOM   2543 C  CA    . ALA B 1 117 ? 26.917 32.610 19.618 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA    1 
ATOM   2544 C  C     . ALA B 1 117 ? 25.957 33.548 20.340 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C     1 
ATOM   2545 O  O     . ALA B 1 117 ? 25.244 33.114 21.246 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O     1 
ATOM   2546 C  CB    . ALA B 1 117 ? 27.832 31.903 20.639 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB    1 
ATOM   2547 N  N     . GLY B 1 118 ? 25.938 34.821 19.946 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N     1 
ATOM   2548 C  CA    . GLY B 1 118 ? 25.045 35.781 20.577 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA    1 
ATOM   2549 C  C     . GLY B 1 118 ? 25.291 35.927 22.068 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C     1 
ATOM   2550 O  O     . GLY B 1 118 ? 24.373 36.217 22.842 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O     1 
ATOM   2551 N  N     . LEU B 1 119 ? 26.537 35.725 22.485 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N     1 
ATOM   2552 C  CA    . LEU B 1 119 ? 26.884 35.841 23.899 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA    1 
ATOM   2553 C  C     . LEU B 1 119 ? 27.619 37.134 24.199 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C     1 
ATOM   2554 O  O     . LEU B 1 119 ? 28.483 37.571 23.435 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O     1 
ATOM   2555 C  CB    . LEU B 1 119 ? 27.760 34.662 24.345 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB    1 
ATOM   2556 C  CG    . LEU B 1 119 ? 27.069 33.320 24.609 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG    1 
ATOM   2557 C  CD1   . LEU B 1 119 ? 28.113 32.277 25.001 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1   1 
ATOM   2558 C  CD2   . LEU B 1 119 ? 26.026 33.484 25.704 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2   1 
ATOM   2559 N  N     . ILE B 1 120 ? 27.264 37.763 25.309 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B N     1 
ATOM   2560 C  CA    . ILE B 1 120 ? 27.956 38.976 25.690 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CA    1 
ATOM   2561 C  C     . ILE B 1 120 ? 28.903 38.545 26.805 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B C     1 
ATOM   2562 O  O     . ILE B 1 120 ? 28.482 38.259 27.913 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B O     1 
ATOM   2563 C  CB    . ILE B 1 120 ? 26.972 40.045 26.167 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CB    1 
ATOM   2564 C  CG1   . ILE B 1 120 ? 25.961 40.323 25.050 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG1   1 
ATOM   2565 C  CG2   . ILE B 1 120 ? 27.729 41.331 26.535 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG2   1 
ATOM   2566 C  CD1   . ILE B 1 120 ? 24.606 40.813 25.545 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CD1   1 
ATOM   2567 N  N     . VAL B 1 121 ? 30.184 38.451 26.480 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B N     1 
ATOM   2568 C  CA    . VAL B 1 121 ? 31.189 38.039 27.448 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CA    1 
ATOM   2569 C  C     . VAL B 1 121 ? 31.428 39.166 28.451 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B C     1 
ATOM   2570 O  O     . VAL B 1 121 ? 31.388 40.357 28.103 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B O     1 
ATOM   2571 C  CB    . VAL B 1 121 ? 32.523 37.679 26.738 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CB    1 
ATOM   2572 C  CG1   . VAL B 1 121 ? 33.621 37.419 27.747 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG1   1 
ATOM   2573 C  CG2   . VAL B 1 121 ? 32.316 36.471 25.880 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG2   1 
ATOM   2574 N  N     . LYS B 1 122 ? 31.649 38.772 29.700 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N     1 
ATOM   2575 C  CA    . LYS B 1 122 ? 31.911 39.704 30.781 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA    1 
ATOM   2576 C  C     . LYS B 1 122 ? 33.428 39.784 30.923 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C     1 
ATOM   2577 O  O     . LYS B 1 122 ? 34.108 40.259 30.009 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O     1 
ATOM   2578 C  CB    . LYS B 1 122 ? 31.242 39.191 32.051 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB    1 
ATOM   2579 C  CG    . LYS B 1 122 ? 29.773 38.849 31.824 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG    1 
ATOM   2580 C  CD    . LYS B 1 122 ? 29.120 38.269 33.050 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD    1 
ATOM   2581 C  CE    . LYS B 1 122 ? 27.713 37.801 32.734 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE    1 
ATOM   2582 N  NZ    . LYS B 1 122 ? 27.097 37.165 33.932 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ    1 
ATOM   2583 N  N     . ARG B 1 123 ? 33.972 39.318 32.043 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N     1 
ATOM   2584 C  CA    . ARG B 1 123 ? 35.423 39.351 32.227 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA    1 
ATOM   2585 C  C     . ARG B 1 123 ? 36.086 38.365 31.269 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C     1 
ATOM   2586 O  O     . ARG B 1 123 ? 35.493 37.340 30.918 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O     1 
ATOM   2587 C  CB    . ARG B 1 123 ? 35.776 38.994 33.674 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB    1 
ATOM   2588 C  CG    . ARG B 1 123 ? 35.500 40.128 34.662 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG    1 
ATOM   2589 C  CD    . ARG B 1 123 ? 35.627 39.673 36.109 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD    1 
ATOM   2590 N  NE    . ARG B 1 123 ? 34.508 38.820 36.493 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE    1 
ATOM   2591 C  CZ    . ARG B 1 123 ? 34.302 38.365 37.721 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ    1 
ATOM   2592 N  NH1   . ARG B 1 123 ? 35.149 38.681 38.697 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1   1 
ATOM   2593 N  NH2   . ARG B 1 123 ? 33.247 37.600 37.974 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2   1 
ATOM   2594 N  N     . THR B 1 124 ? 37.300 38.684 30.826 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 124 THR B N     1 
ATOM   2595 C  CA    . THR B 1 124 ? 38.044 37.799 29.929 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CA    1 
ATOM   2596 C  C     . THR B 1 124 ? 39.460 37.678 30.432 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 124 THR B C     1 
ATOM   2597 O  O     . THR B 1 124 ? 39.974 38.594 31.076 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 124 THR B O     1 
ATOM   2598 C  CB    . THR B 1 124 ? 38.098 38.313 28.474 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CB    1 
ATOM   2599 O  OG1   . THR B 1 124 ? 38.403 39.714 28.457 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 124 THR B OG1   1 
ATOM   2600 C  CG2   . THR B 1 124 ? 36.789 38.058 27.779 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CG2   1 
ATOM   2601 N  N     . LYS B 1 125 ? 40.095 36.555 30.114 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B N     1 
ATOM   2602 C  CA    . LYS B 1 125 ? 41.449 36.282 30.566 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CA    1 
ATOM   2603 C  C     . LYS B 1 125 ? 42.239 35.523 29.499 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B C     1 
ATOM   2604 O  O     . LYS B 1 125 ? 41.729 34.589 28.894 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B O     1 
ATOM   2605 C  CB    . LYS B 1 125 ? 41.351 35.444 31.841 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CB    1 
ATOM   2606 C  CG    . LYS B 1 125 ? 42.657 34.952 32.418 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CG    1 
ATOM   2607 C  CD    . LYS B 1 125 ? 42.422 33.907 33.524 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CD    1 
ATOM   2608 C  CE    . LYS B 1 125 ? 41.503 34.429 34.623 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CE    1 
ATOM   2609 N  NZ    . LYS B 1 125 ? 42.069 35.616 35.305 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B NZ    1 
ATOM   2610 N  N     . PRO B 1 126 ? 43.499 35.910 29.251 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B N     1 
ATOM   2611 C  CA    . PRO B 1 126 ? 44.210 35.146 28.226 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CA    1 
ATOM   2612 C  C     . PRO B 1 126 ? 44.480 33.740 28.762 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B C     1 
ATOM   2613 O  O     . PRO B 1 126 ? 44.591 33.539 29.973 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B O     1 
ATOM   2614 C  CB    . PRO B 1 126 ? 45.476 35.967 28.000 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CB    1 
ATOM   2615 C  CG    . PRO B 1 126 ? 45.756 36.518 29.356 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CG    1 
ATOM   2616 C  CD    . PRO B 1 126 ? 44.378 36.930 29.859 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CD    1 
ATOM   2617 N  N     . VAL B 1 127 ? 44.553 32.771 27.853 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B N     1 
ATOM   2618 C  CA    . VAL B 1 127 ? 44.786 31.375 28.213 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CA    1 
ATOM   2619 C  C     . VAL B 1 127 ? 46.159 30.926 27.694 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B C     1 
ATOM   2620 O  O     . VAL B 1 127 ? 47.138 30.907 28.442 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B O     1 
ATOM   2621 C  CB    . VAL B 1 127 ? 43.641 30.483 27.641 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CB    1 
ATOM   2622 C  CG1   . VAL B 1 127 ? 44.049 29.026 27.581 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG1   1 
ATOM   2623 C  CG2   . VAL B 1 127 ? 42.403 30.629 28.529 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG2   1 
ATOM   2624 N  N     . LEU B 1 128 ? 46.226 30.582 26.412 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N     1 
ATOM   2625 C  CA    . LEU B 1 128 ? 47.469 30.145 25.773 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA    1 
ATOM   2626 C  C     . LEU B 1 128 ? 47.376 30.554 24.307 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C     1 
ATOM   2627 O  O     . LEU B 1 128 ? 46.283 30.745 23.777 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O     1 
ATOM   2628 C  CB    . LEU B 1 128 ? 47.628 28.620 25.859 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB    1 
ATOM   2629 C  CG    . LEU B 1 128 ? 47.764 27.986 27.250 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG    1 
ATOM   2630 C  CD1   . LEU B 1 128 ? 47.651 26.475 27.144 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1   1 
ATOM   2631 C  CD2   . LEU B 1 128 ? 49.091 28.383 27.873 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2   1 
ATOM   2632 N  N     . SER B 1 129 ? 48.523 30.710 23.665 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 129 SER B N     1 
ATOM   2633 C  CA    . SER B 1 129 ? 48.573 31.067 22.247 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CA    1 
ATOM   2634 C  C     . SER B 1 129 ? 49.407 29.986 21.572 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 129 SER B C     1 
ATOM   2635 O  O     . SER B 1 129 ? 50.557 29.781 21.951 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 129 SER B O     1 
ATOM   2636 C  CB    . SER B 1 129 ? 49.246 32.421 22.062 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CB    1 
ATOM   2637 O  OG    . SER B 1 129 ? 49.401 32.697 20.691 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 129 SER B OG    1 
ATOM   2638 N  N     . PHE B 1 130 ? 48.853 29.297 20.578 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B N     1 
ATOM   2639 C  CA    . PHE B 1 130 ? 49.606 28.222 19.942 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CA    1 
ATOM   2640 C  C     . PHE B 1 130 ? 49.650 28.252 18.428 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B C     1 
ATOM   2641 O  O     . PHE B 1 130 ? 48.858 28.925 17.773 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B O     1 
ATOM   2642 C  CB    . PHE B 1 130 ? 49.037 26.865 20.364 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CB    1 
ATOM   2643 C  CG    . PHE B 1 130 ? 47.675 26.596 19.804 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CG    1 
ATOM   2644 C  CD1   . PHE B 1 130 ? 46.545 27.182 20.372 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CD1   1 
ATOM   2645 C  CD2   . PHE B 1 130 ? 47.522 25.798 18.670 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CD2   1 
ATOM   2646 C  CE1   . PHE B 1 130 ? 45.273 26.979 19.815 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CE1   1 
ATOM   2647 C  CE2   . PHE B 1 130 ? 46.264 25.586 18.099 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CE2   1 
ATOM   2648 C  CZ    . PHE B 1 130 ? 45.132 26.176 18.670 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CZ    1 
ATOM   2649 N  N     . LEU B 1 131 ? 50.597 27.490 17.893 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B N     1 
ATOM   2650 C  CA    . LEU B 1 131 ? 50.789 27.340 16.462 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CA    1 
ATOM   2651 C  C     . LEU B 1 131 ? 50.114 26.007 16.141 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B C     1 
ATOM   2652 O  O     . LEU B 1 131 ? 50.458 24.968 16.713 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B O     1 
ATOM   2653 C  CB    . LEU B 1 131 ? 52.288 27.309 16.133 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CB    1 
ATOM   2654 C  CG    . LEU B 1 131 ? 53.057 28.602 16.458 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CG    1 
ATOM   2655 C  CD1   . LEU B 1 131 ? 54.551 28.378 16.281 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD1   1 
ATOM   2656 C  CD2   . LEU B 1 131 ? 52.576 29.732 15.556 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD2   1 
ATOM   2657 N  N     . ALA B 1 132 ? 49.134 26.040 15.247 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B N     1 
ATOM   2658 C  CA    . ALA B 1 132 ? 48.390 24.833 14.909 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B CA    1 
ATOM   2659 C  C     . ALA B 1 132 ? 49.252 23.734 14.306 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B C     1 
ATOM   2660 O  O     . ALA B 1 132 ? 49.105 22.556 14.647 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B O     1 
ATOM   2661 C  CB    . ALA B 1 132 ? 47.228 25.178 13.962 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B CB    1 
ATOM   2662 N  N     . SER B 1 133 ? 50.152 24.109 13.404 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 133 SER B N     1 
ATOM   2663 C  CA    . SER B 1 133 ? 51.015 23.119 12.773 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 133 SER B CA    1 
ATOM   2664 C  C     . SER B 1 133 ? 52.171 23.846 12.095 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 133 SER B C     1 
ATOM   2665 O  O     . SER B 1 133 ? 52.190 24.010 10.874 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 133 SER B O     1 
ATOM   2666 C  CB    . SER B 1 133 ? 50.210 22.302 11.760 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 133 SER B CB    1 
ATOM   2667 O  OG    . SER B 1 133 ? 50.928 21.162 11.325 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 133 SER B OG    1 
ATOM   2668 N  N     . PRO B 1 134 ? 53.161 24.278 12.895 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B N     1 
ATOM   2669 C  CA    . PRO B 1 134 ? 54.379 25.005 12.531 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CA    1 
ATOM   2670 C  C     . PRO B 1 134 ? 55.121 24.417 11.328 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B C     1 
ATOM   2671 O  O     . PRO B 1 134 ? 55.975 25.080 10.729 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B O     1 
ATOM   2672 C  CB    . PRO B 1 134 ? 55.216 24.918 13.806 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CB    1 
ATOM   2673 C  CG    . PRO B 1 134 ? 54.231 24.798 14.861 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CG    1 
ATOM   2674 C  CD    . PRO B 1 134 ? 53.249 23.828 14.291 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CD    1 
ATOM   2675 N  N     . GLY B 1 135 ? 54.797 23.167 11.000 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B N     1 
ATOM   2676 C  CA    . GLY B 1 135 ? 55.425 22.482 9.880  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B CA    1 
ATOM   2677 C  C     . GLY B 1 135 ? 54.929 22.900 8.506  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B C     1 
ATOM   2678 O  O     . GLY B 1 135 ? 55.718 22.977 7.568  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B O     1 
ATOM   2679 N  N     . GLY B 1 136 ? 53.635 23.173 8.375  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B N     1 
ATOM   2680 C  CA    . GLY B 1 136 ? 53.110 23.568 7.084  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B CA    1 
ATOM   2681 C  C     . GLY B 1 136 ? 52.297 24.851 7.027  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B C     1 
ATOM   2682 O  O     . GLY B 1 136 ? 51.896 25.283 5.943  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B O     1 
ATOM   2683 N  N     . THR B 1 137 ? 52.043 25.468 8.175  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 137 THR B N     1 
ATOM   2684 C  CA    . THR B 1 137 ? 51.266 26.707 8.205  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CA    1 
ATOM   2685 C  C     . THR B 1 137 ? 51.817 27.712 9.218  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 137 THR B C     1 
ATOM   2686 O  O     . THR B 1 137 ? 52.371 27.329 10.243 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 137 THR B O     1 
ATOM   2687 C  CB    . THR B 1 137 ? 49.779 26.426 8.539  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CB    1 
ATOM   2688 O  OG1   . THR B 1 137 ? 49.040 27.650 8.490  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 137 THR B OG1   1 
ATOM   2689 C  CG2   . THR B 1 137 ? 49.641 25.818 9.929  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CG2   1 
ATOM   2690 N  N     . SER B 1 138 ? 51.677 28.997 8.918  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 138 SER B N     1 
ATOM   2691 C  CA    . SER B 1 138 ? 52.156 30.045 9.814  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 138 SER B CA    1 
ATOM   2692 C  C     . SER B 1 138 ? 51.080 30.449 10.836 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 138 SER B C     1 
ATOM   2693 O  O     . SER B 1 138 ? 51.327 31.283 11.711 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 138 SER B O     1 
ATOM   2694 C  CB    . SER B 1 138 ? 52.549 31.275 8.999  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 138 SER B CB    1 
ATOM   2695 O  OG    . SER B 1 138 ? 51.416 31.780 8.308  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 138 SER B OG    1 
ATOM   2696 N  N     . GLU B 1 139 ? 49.893 29.851 10.740 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N     1 
ATOM   2697 C  CA    . GLU B 1 139 ? 48.808 30.211 11.647 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA    1 
ATOM   2698 C  C     . GLU B 1 139 ? 49.060 30.114 13.145 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C     1 
ATOM   2699 O  O     . GLU B 1 139 ? 49.545 29.109 13.662 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O     1 
ATOM   2700 C  CB    . GLU B 1 139 ? 47.526 29.425 11.336 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB    1 
ATOM   2701 C  CG    . GLU B 1 139 ? 46.367 29.859 12.243 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG    1 
ATOM   2702 C  CD    . GLU B 1 139 ? 45.083 29.097 12.005 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD    1 
ATOM   2703 O  OE1   . GLU B 1 139 ? 45.127 27.852 12.032 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1   1 
ATOM   2704 O  OE2   . GLU B 1 139 ? 44.031 29.745 11.803 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2   1 
ATOM   2705 N  N     . ARG B 1 140 ? 48.669 31.181 13.832 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N     1 
ATOM   2706 C  CA    . ARG B 1 140 ? 48.776 31.297 15.270 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA    1 
ATOM   2707 C  C     . ARG B 1 140 ? 47.359 31.549 15.794 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C     1 
ATOM   2708 O  O     . ARG B 1 140 ? 46.655 32.403 15.275 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O     1 
ATOM   2709 C  CB    . ARG B 1 140 ? 49.683 32.477 15.611 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB    1 
ATOM   2710 C  CG    . ARG B 1 140 ? 49.906 32.686 17.077 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG    1 
ATOM   2711 C  CD    . ARG B 1 140 ? 51.365 32.989 17.302 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD    1 
ATOM   2712 N  NE    . ARG B 1 140 ? 51.755 32.489 18.605 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE    1 
ATOM   2713 C  CZ    . ARG B 1 140 ? 52.893 31.868 18.884 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ    1 
ATOM   2714 N  NH1   . ARG B 1 140 ? 53.813 31.648 17.954 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1   1 
ATOM   2715 N  NH2   . ARG B 1 140 ? 53.091 31.450 20.117 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2   1 
ATOM   2716 N  N     . SER B 1 141 ? 46.940 30.793 16.806 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 141 SER B N     1 
ATOM   2717 C  CA    . SER B 1 141 ? 45.609 30.963 17.392 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 141 SER B CA    1 
ATOM   2718 C  C     . SER B 1 141 ? 45.774 31.367 18.839 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 141 SER B C     1 
ATOM   2719 O  O     . SER B 1 141 ? 46.472 30.673 19.581 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 141 SER B O     1 
ATOM   2720 C  CB    . SER B 1 141 ? 44.822 29.656 17.334 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 141 SER B CB    1 
ATOM   2721 O  OG    . SER B 1 141 ? 44.669 29.224 15.994 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 141 SER B OG    1 
ATOM   2722 N  N     . SER B 1 142 ? 45.167 32.484 19.244 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 142 SER B N     1 
ATOM   2723 C  CA    . SER B 1 142 ? 45.258 32.930 20.642 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 142 SER B CA    1 
ATOM   2724 C  C     . SER B 1 142 ? 43.939 32.720 21.366 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 142 SER B C     1 
ATOM   2725 O  O     . SER B 1 142 ? 42.904 33.270 20.994 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 142 SER B O     1 
ATOM   2726 C  CB    . SER B 1 142 ? 45.671 34.395 20.732 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 142 SER B CB    1 
ATOM   2727 O  OG    . SER B 1 142 ? 46.979 34.544 20.211 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 142 SER B OG    1 
ATOM   2728 N  N     . ILE B 1 143 ? 44.002 31.908 22.412 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B N     1 
ATOM   2729 C  CA    . ILE B 1 143 ? 42.844 31.558 23.203 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CA    1 
ATOM   2730 C  C     . ILE B 1 143 ? 42.660 32.442 24.429 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B C     1 
ATOM   2731 O  O     . ILE B 1 143 ? 43.618 32.801 25.121 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B O     1 
ATOM   2732 C  CB    . ILE B 1 143 ? 42.954 30.106 23.691 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CB    1 
ATOM   2733 C  CG1   . ILE B 1 143 ? 43.256 29.177 22.510 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CG1   1 
ATOM   2734 C  CG2   . ILE B 1 143 ? 41.670 29.695 24.375 1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CG2   1 
ATOM   2735 C  CD1   . ILE B 1 143 ? 43.634 27.762 22.949 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CD1   1 
ATOM   2736 N  N     . MET B 1 144 ? 41.406 32.772 24.691 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 144 MET B N     1 
ATOM   2737 C  CA    . MET B 1 144 ? 41.035 33.573 25.839 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CA    1 
ATOM   2738 C  C     . MET B 1 144 ? 39.831 32.910 26.458 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 144 MET B C     1 
ATOM   2739 O  O     . MET B 1 144 ? 39.043 32.282 25.757 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 144 MET B O     1 
ATOM   2740 C  CB    . MET B 1 144 ? 40.667 34.980 25.402 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CB    1 
ATOM   2741 C  CG    . MET B 1 144 ? 41.831 35.712 24.782 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CG    1 
ATOM   2742 S  SD    . MET B 1 144 ? 41.480 37.446 24.740 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 144 MET B SD    1 
ATOM   2743 C  CE    . MET B 1 144 ? 41.953 37.878 26.392 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CE    1 
ATOM   2744 N  N     . VAL B 1 145 ? 39.691 33.004 27.768 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B N     1 
ATOM   2745 C  CA    . VAL B 1 145 ? 38.516 32.418 28.380 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA    1 
ATOM   2746 C  C     . VAL B 1 145 ? 37.620 33.596 28.725 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B C     1 
ATOM   2747 O  O     . VAL B 1 145 ? 38.097 34.651 29.179 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B O     1 
ATOM   2748 C  CB    . VAL B 1 145 ? 38.858 31.561 29.631 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB    1 
ATOM   2749 C  CG1   . VAL B 1 145 ? 39.571 32.400 30.679 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1   1 
ATOM   2750 C  CG2   . VAL B 1 145 ? 37.578 30.928 30.188 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2   1 
ATOM   2751 N  N     . GLY B 1 146 ? 36.331 33.435 28.448 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B N     1 
ATOM   2752 C  CA    . GLY B 1 146 ? 35.394 34.505 28.702 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B CA    1 
ATOM   2753 C  C     . GLY B 1 146 ? 34.262 34.076 29.600 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B C     1 
ATOM   2754 O  O     . GLY B 1 146 ? 33.650 33.025 29.387 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B O     1 
ATOM   2755 N  N     . GLU B 1 147 ? 34.002 34.898 30.614 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B N     1 
ATOM   2756 C  CA    . GLU B 1 147 ? 32.939 34.659 31.582 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CA    1 
ATOM   2757 C  C     . GLU B 1 147 ? 31.594 34.944 30.933 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B C     1 
ATOM   2758 O  O     . GLU B 1 147 ? 31.361 36.044 30.464 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B O     1 
ATOM   2759 C  CB    . GLU B 1 147 ? 33.145 35.573 32.794 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CB    1 
ATOM   2760 C  CG    . GLU B 1 147 ? 31.970 35.627 33.770 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CG    1 
ATOM   2761 C  CD    . GLU B 1 147 ? 32.226 36.595 34.924 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CD    1 
ATOM   2762 O  OE1   . GLU B 1 147 ? 32.862 37.648 34.688 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B OE1   1 
ATOM   2763 O  OE2   . GLU B 1 147 ? 31.790 36.308 36.059 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B OE2   1 
ATOM   2764 N  N     . VAL B 1 148 ? 30.712 33.955 30.890 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B N     1 
ATOM   2765 C  CA    . VAL B 1 148 ? 29.404 34.156 30.282 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CA    1 
ATOM   2766 C  C     . VAL B 1 148 ? 28.295 33.605 31.159 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B C     1 
ATOM   2767 O  O     . VAL B 1 148 ? 28.544 32.843 32.100 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B O     1 
ATOM   2768 C  CB    . VAL B 1 148 ? 29.291 33.464 28.877 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CB    1 
ATOM   2769 C  CG1   . VAL B 1 148 ? 30.371 33.975 27.934 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG1   1 
ATOM   2770 C  CG2   . VAL B 1 148 ? 29.387 31.949 29.028 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG2   1 
ATOM   2771 N  N     . ASP B 1 149 ? 27.070 34.014 30.857 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B N     1 
ATOM   2772 C  CA    . ASP B 1 149 ? 25.902 33.517 31.569 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CA    1 
ATOM   2773 C  C     . ASP B 1 149 ? 25.345 32.472 30.614 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B C     1 
ATOM   2774 O  O     . ASP B 1 149 ? 24.719 32.817 29.601 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B O     1 
ATOM   2775 C  CB    . ASP B 1 149 ? 24.867 34.618 31.765 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CB    1 
ATOM   2776 C  CG    . ASP B 1 149 ? 23.662 34.142 32.545 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CG    1 
ATOM   2777 O  OD1   . ASP B 1 149 ? 23.526 32.913 32.762 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD1   1 
ATOM   2778 O  OD2   . ASP B 1 149 ? 22.842 34.999 32.939 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD2   1 
ATOM   2779 N  N     . ALA B 1 150 ? 25.575 31.201 30.935 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B N     1 
ATOM   2780 C  CA    . ALA B 1 150 ? 25.150 30.112 30.076 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CA    1 
ATOM   2781 C  C     . ALA B 1 150 ? 23.648 29.952 29.925 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B C     1 
ATOM   2782 O  O     . ALA B 1 150 ? 23.206 29.363 28.953 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B O     1 
ATOM   2783 C  CB    . ALA B 1 150 ? 25.766 28.808 30.560 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CB    1 
ATOM   2784 N  N     . THR B 1 151 ? 22.862 30.470 30.868 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 151 THR B N     1 
ATOM   2785 C  CA    . THR B 1 151 ? 21.408 30.327 30.784 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CA    1 
ATOM   2786 C  C     . THR B 1 151 ? 20.760 31.132 29.681 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 151 THR B C     1 
ATOM   2787 O  O     . THR B 1 151 ? 19.559 31.004 29.470 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 151 THR B O     1 
ATOM   2788 C  CB    . THR B 1 151 ? 20.686 30.755 32.074 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CB    1 
ATOM   2789 O  OG1   . THR B 1 151 ? 20.864 32.166 32.272 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 151 THR B OG1   1 
ATOM   2790 C  CG2   . THR B 1 151 ? 21.210 29.974 33.273 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CG2   1 
ATOM   2791 N  N     . THR B 1 152 ? 21.530 31.978 28.999 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 152 THR B N     1 
ATOM   2792 C  CA    . THR B 1 152 ? 20.980 32.798 27.917 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CA    1 
ATOM   2793 C  C     . THR B 1 152 ? 21.583 32.432 26.566 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 152 THR B C     1 
ATOM   2794 O  O     . THR B 1 152 ? 21.197 32.983 25.539 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 152 THR B O     1 
ATOM   2795 C  CB    . THR B 1 152 ? 21.206 34.320 28.170 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CB    1 
ATOM   2796 O  OG1   . THR B 1 152 ? 22.608 34.624 28.114 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 152 THR B OG1   1 
ATOM   2797 C  CG2   . THR B 1 152 ? 20.654 34.716 29.535 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CG2   1 
ATOM   2798 N  N     . ALA B 1 153 ? 22.523 31.494 26.567 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N     1 
ATOM   2799 C  CA    . ALA B 1 153 ? 23.170 31.060 25.335 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA    1 
ATOM   2800 C  C     . ALA B 1 153 ? 22.268 30.076 24.598 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C     1 
ATOM   2801 O  O     . ALA B 1 153 ? 21.960 29.001 25.124 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O     1 
ATOM   2802 C  CB    . ALA B 1 153 ? 24.505 30.394 25.663 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB    1 
ATOM   2803 N  N     . SER B 1 154 ? 21.845 30.427 23.384 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 154 SER B N     1 
ATOM   2804 C  CA    . SER B 1 154 ? 20.971 29.532 22.620 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CA    1 
ATOM   2805 C  C     . SER B 1 154 ? 20.684 29.929 21.171 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 154 SER B C     1 
ATOM   2806 O  O     . SER B 1 154 ? 20.853 31.084 20.774 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 154 SER B O     1 
ATOM   2807 C  CB    . SER B 1 154 ? 19.635 29.384 23.348 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CB    1 
ATOM   2808 O  OG    . SER B 1 154 ? 18.746 28.579 22.598 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 154 SER B OG    1 
ATOM   2809 N  N     . GLY B 1 155 ? 20.254 28.948 20.382 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B N     1 
ATOM   2810 C  CA    . GLY B 1 155 ? 19.900 29.211 18.999 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B CA    1 
ATOM   2811 C  C     . GLY B 1 155 ? 20.965 29.141 17.925 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B C     1 
ATOM   2812 O  O     . GLY B 1 155 ? 22.088 28.697 18.160 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B O     1 
ATOM   2813 N  N     . ILE B 1 156 ? 20.581 29.583 16.727 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B N     1 
ATOM   2814 C  CA    . ILE B 1 156 ? 21.452 29.591 15.552 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CA    1 
ATOM   2815 C  C     . ILE B 1 156 ? 21.956 31.008 15.286 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B C     1 
ATOM   2816 O  O     . ILE B 1 156 ? 21.185 31.972 15.336 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B O     1 
ATOM   2817 C  CB    . ILE B 1 156 ? 20.707 29.064 14.290 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CB    1 
ATOM   2818 C  CG1   . ILE B 1 156 ? 20.449 27.560 14.413 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG1   1 
ATOM   2819 C  CG2   . ILE B 1 156 ? 21.525 29.350 13.047 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG2   1 
ATOM   2820 C  CD1   . ILE B 1 156 ? 19.247 27.198 15.219 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CD1   1 
ATOM   2821 N  N     . HIS B 1 157 ? 23.248 31.130 14.999 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B N     1 
ATOM   2822 C  CA    . HIS B 1 157 ? 23.847 32.433 14.756 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CA    1 
ATOM   2823 C  C     . HIS B 1 157 ? 24.829 32.383 13.592 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B C     1 
ATOM   2824 O  O     . HIS B 1 157 ? 24.795 31.466 12.767 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B O     1 
ATOM   2825 C  CB    . HIS B 1 157 ? 24.573 32.906 16.022 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CB    1 
ATOM   2826 C  CG    . HIS B 1 157 ? 23.709 32.918 17.247 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CG    1 
ATOM   2827 N  ND1   . HIS B 1 157 ? 23.036 34.043 17.673 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B ND1   1 
ATOM   2828 C  CD2   . HIS B 1 157 ? 23.375 31.931 18.112 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CD2   1 
ATOM   2829 C  CE1   . HIS B 1 157 ? 22.326 33.749 18.747 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CE1   1 
ATOM   2830 N  NE2   . HIS B 1 157 ? 22.513 32.474 19.034 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B NE2   1 
ATOM   2831 N  N     . GLY B 1 158 ? 25.708 33.378 13.545 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B N     1 
ATOM   2832 C  CA    . GLY B 1 158 ? 26.704 33.461 12.495 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B CA    1 
ATOM   2833 C  C     . GLY B 1 158 ? 26.347 34.610 11.581 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B C     1 
ATOM   2834 O  O     . GLY B 1 158 ? 25.175 34.991 11.513 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B O     1 
ATOM   2835 N  N     . LEU B 1 159 ? 27.340 35.175 10.894 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B N     1 
ATOM   2836 C  CA    . LEU B 1 159 ? 27.087 36.285 9.972  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CA    1 
ATOM   2837 C  C     . LEU B 1 159 ? 26.448 35.781 8.685  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B C     1 
ATOM   2838 O  O     . LEU B 1 159 ? 26.851 34.746 8.143  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B O     1 
ATOM   2839 C  CB    . LEU B 1 159 ? 28.381 37.031 9.627  1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CB    1 
ATOM   2840 C  CG    . LEU B 1 159 ? 28.957 37.999 10.658 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CG    1 
ATOM   2841 C  CD1   . LEU B 1 159 ? 30.132 38.732 10.032 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD1   1 
ATOM   2842 C  CD2   . LEU B 1 159 ? 27.892 38.991 11.106 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD2   1 
ATOM   2843 N  N     . ALA B 1 160 ? 25.447 36.519 8.209  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B N     1 
ATOM   2844 C  CA    . ALA B 1 160 ? 24.727 36.172 6.985  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CA    1 
ATOM   2845 C  C     . ALA B 1 160 ? 25.592 36.425 5.758  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B C     1 
ATOM   2846 O  O     . ALA B 1 160 ? 25.604 35.619 4.830  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B O     1 
ATOM   2847 C  CB    . ALA B 1 160 ? 23.437 36.984 6.890  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CB    1 
ATOM   2848 N  N     . ASP B 1 161 ? 26.310 37.547 5.767  1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N     1 
ATOM   2849 C  CA    . ASP B 1 161 ? 27.189 37.928 4.661  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA    1 
ATOM   2850 C  C     . ASP B 1 161 ? 28.404 37.017 4.472  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C     1 
ATOM   2851 O  O     . ASP B 1 161 ? 29.021 37.007 3.410  1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O     1 
ATOM   2852 C  CB    . ASP B 1 161 ? 27.649 39.376 4.831  1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB    1 
ATOM   2853 C  CG    . ASP B 1 161 ? 27.852 39.759 6.278  1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG    1 
ATOM   2854 O  OD1   . ASP B 1 161 ? 26.861 39.723 7.044  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1   1 
ATOM   2855 O  OD2   . ASP B 1 161 ? 28.996 40.100 6.651  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2   1 
ATOM   2856 N  N     . GLU B 1 162 ? 28.749 36.259 5.507  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B N     1 
ATOM   2857 C  CA    . GLU B 1 162 ? 29.867 35.319 5.446  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CA    1 
ATOM   2858 C  C     . GLU B 1 162 ? 29.268 33.950 5.188  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B C     1 
ATOM   2859 O  O     . GLU B 1 162 ? 29.957 33.015 4.778  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B O     1 
ATOM   2860 C  CB    . GLU B 1 162 ? 30.593 35.253 6.786  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CB    1 
ATOM   2861 C  CG    . GLU B 1 162 ? 31.660 36.283 7.022  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CG    1 
ATOM   2862 C  CD    . GLU B 1 162 ? 32.230 36.169 8.419  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CD    1 
ATOM   2863 O  OE1   . GLU B 1 162 ? 32.182 35.056 8.981  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE1   1 
ATOM   2864 O  OE2   . GLU B 1 162 ? 32.727 37.182 8.954  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE2   1 
ATOM   2865 N  N     . ASN B 1 163 ? 27.972 33.844 5.457  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B N     1 
ATOM   2866 C  CA    . ASN B 1 163 ? 27.247 32.595 5.308  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CA    1 
ATOM   2867 C  C     . ASN B 1 163 ? 27.677 31.593 6.378  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B C     1 
ATOM   2868 O  O     . ASN B 1 163 ? 28.075 30.460 6.074  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B O     1 
ATOM   2869 C  CB    . ASN B 1 163 ? 27.441 32.011 3.903  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CB    1 
ATOM   2870 C  CG    . ASN B 1 163 ? 26.766 32.856 2.827  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CG    1 
ATOM   2871 O  OD1   . ASN B 1 163 ? 25.576 33.183 2.930  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B OD1   1 
ATOM   2872 N  ND2   . ASN B 1 163 ? 27.521 33.212 1.789  1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B ND2   1 
ATOM   2873 N  N     . GLU B 1 164 ? 27.611 32.047 7.631  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B N     1 
ATOM   2874 C  CA    . GLU B 1 164 ? 27.926 31.225 8.795  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CA    1 
ATOM   2875 C  C     . GLU B 1 164 ? 26.607 30.680 9.331  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B C     1 
ATOM   2876 O  O     . GLU B 1 164 ? 25.663 31.435 9.573  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B O     1 
ATOM   2877 C  CB    . GLU B 1 164 ? 28.566 32.047 9.912  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CB    1 
ATOM   2878 C  CG    . GLU B 1 164 ? 30.006 32.437 9.712  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CG    1 
ATOM   2879 C  CD    . GLU B 1 164 ? 30.531 33.223 10.901 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CD    1 
ATOM   2880 O  OE1   . GLU B 1 164 ? 29.805 34.135 11.366 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B OE1   1 
ATOM   2881 O  OE2   . GLU B 1 164 ? 31.659 32.938 11.365 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B OE2   1 
ATOM   2882 N  N     . ASP B 1 165 ? 26.547 29.370 9.507  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B N     1 
ATOM   2883 C  CA    . ASP B 1 165 ? 25.369 28.710 10.040 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CA    1 
ATOM   2884 C  C     . ASP B 1 165 ? 25.931 28.030 11.294 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B C     1 
ATOM   2885 O  O     . ASP B 1 165 ? 26.582 26.982 11.203 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B O     1 
ATOM   2886 C  CB    . ASP B 1 165 ? 24.859 27.681 9.028  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CB    1 
ATOM   2887 C  CG    . ASP B 1 165 ? 23.497 27.117 9.398  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CG    1 
ATOM   2888 O  OD1   . ASP B 1 165 ? 22.623 27.907 9.809  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD1   1 
ATOM   2889 O  OD2   . ASP B 1 165 ? 23.297 25.887 9.265  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD2   1 
ATOM   2890 N  N     . ILE B 1 166 ? 25.697 28.637 12.457 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B N     1 
ATOM   2891 C  CA    . ILE B 1 166 ? 26.239 28.123 13.714 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CA    1 
ATOM   2892 C  C     . ILE B 1 166 ? 25.174 27.869 14.766 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B C     1 
ATOM   2893 O  O     . ILE B 1 166 ? 24.321 28.722 15.021 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B O     1 
ATOM   2894 C  CB    . ILE B 1 166 ? 27.281 29.122 14.289 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CB    1 
ATOM   2895 C  CG1   . ILE B 1 166 ? 28.372 29.390 13.248 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG1   1 
ATOM   2896 C  CG2   . ILE B 1 166 ? 27.881 28.583 15.585 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG2   1 
ATOM   2897 C  CD1   . ILE B 1 166 ? 29.365 30.461 13.667 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CD1   1 
ATOM   2898 N  N     . ARG B 1 167 ? 25.228 26.693 15.384 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B N     1 
ATOM   2899 C  CA    . ARG B 1 167 ? 24.265 26.342 16.427 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CA    1 
ATOM   2900 C  C     . ARG B 1 167 ? 24.956 26.233 17.782 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B C     1 
ATOM   2901 O  O     . ARG B 1 167 ? 26.012 25.604 17.901 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B O     1 
ATOM   2902 C  CB    . ARG B 1 167 ? 23.585 25.018 16.108 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CB    1 
ATOM   2903 C  CG    . ARG B 1 167 ? 22.564 24.627 17.140 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CG    1 
ATOM   2904 C  CD    . ARG B 1 167 ? 21.830 23.390 16.717 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CD    1 
ATOM   2905 N  NE    . ARG B 1 167 ? 20.816 23.011 17.690 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B NE    1 
ATOM   2906 C  CZ    . ARG B 1 167 ? 20.196 21.837 17.693 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CZ    1 
ATOM   2907 N  NH1   . ARG B 1 167 ? 20.492 20.933 16.771 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B NH1   1 
ATOM   2908 N  NH2   . ARG B 1 167 ? 19.290 21.558 18.623 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B NH2   1 
ATOM   2909 N  N     . VAL B 1 168 ? 24.367 26.834 18.808 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B N     1 
ATOM   2910 C  CA    . VAL B 1 168 ? 24.996 26.772 20.116 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CA    1 
ATOM   2911 C  C     . VAL B 1 168 ? 24.494 25.639 21.023 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B C     1 
ATOM   2912 O  O     . VAL B 1 168 ? 23.308 25.309 21.040 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B O     1 
ATOM   2913 C  CB    . VAL B 1 168 ? 24.948 28.183 20.829 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CB    1 
ATOM   2914 C  CG1   . VAL B 1 168 ? 23.884 29.056 20.221 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG1   1 
ATOM   2915 C  CG2   . VAL B 1 168 ? 24.732 28.024 22.318 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG2   1 
ATOM   2916 N  N     . HIS B 1 169 ? 25.440 25.028 21.735 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B N     1 
ATOM   2917 C  CA    . HIS B 1 169 ? 25.193 23.926 22.663 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CA    1 
ATOM   2918 C  C     . HIS B 1 169 ? 25.755 24.285 24.041 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B C     1 
ATOM   2919 O  O     . HIS B 1 169 ? 26.880 24.767 24.147 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B O     1 
ATOM   2920 C  CB    . HIS B 1 169 ? 25.914 22.660 22.198 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CB    1 
ATOM   2921 C  CG    . HIS B 1 169 ? 25.489 22.168 20.851 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CG    1 
ATOM   2922 N  ND1   . HIS B 1 169 ? 24.566 21.157 20.685 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B ND1   1 
ATOM   2923 C  CD2   . HIS B 1 169 ? 25.881 22.529 19.606 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CD2   1 
ATOM   2924 C  CE1   . HIS B 1 169 ? 24.411 20.914 19.395 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CE1   1 
ATOM   2925 N  NE2   . HIS B 1 169 ? 25.197 21.733 18.719 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B NE2   1 
ATOM   2926 N  N     . VAL B 1 170 ? 24.988 24.041 25.095 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B N     1 
ATOM   2927 C  CA    . VAL B 1 170 ? 25.457 24.316 26.445 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CA    1 
ATOM   2928 C  C     . VAL B 1 170 ? 25.605 22.981 27.154 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B C     1 
ATOM   2929 O  O     . VAL B 1 170 ? 24.662 22.194 27.194 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B O     1 
ATOM   2930 C  CB    . VAL B 1 170 ? 24.457 25.197 27.221 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CB    1 
ATOM   2931 C  CG1   . VAL B 1 170 ? 24.898 25.334 28.656 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CG1   1 
ATOM   2932 C  CG2   . VAL B 1 170 ? 24.361 26.576 26.571 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CG2   1 
ATOM   2933 N  N     . VAL B 1 171 ? 26.797 22.708 27.679 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B N     1 
ATOM   2934 C  CA    . VAL B 1 171 ? 27.047 21.456 28.402 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CA    1 
ATOM   2935 C  C     . VAL B 1 171 ? 27.868 21.764 29.650 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B C     1 
ATOM   2936 O  O     . VAL B 1 171 ? 28.500 22.814 29.723 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B O     1 
ATOM   2937 C  CB    . VAL B 1 171 ? 27.820 20.398 27.523 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CB    1 
ATOM   2938 C  CG1   . VAL B 1 171 ? 27.065 20.130 26.216 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CG1   1 
ATOM   2939 C  CG2   . VAL B 1 171 ? 29.216 20.879 27.227 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CG2   1 
ATOM   2940 N  N     . SER B 1 172 ? 27.844 20.867 30.635 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N     1 
ATOM   2941 C  CA    . SER B 1 172 ? 28.625 21.071 31.852 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA    1 
ATOM   2942 C  C     . SER B 1 172 ? 30.100 21.012 31.465 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C     1 
ATOM   2943 O  O     . SER B 1 172 ? 30.447 20.434 30.439 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O     1 
ATOM   2944 C  CB    . SER B 1 172 ? 28.336 19.974 32.873 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB    1 
ATOM   2945 O  OG    . SER B 1 172 ? 28.794 18.719 32.410 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG    1 
ATOM   2946 N  N     . ARG B 1 173 ? 30.967 21.600 32.280 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B N     1 
ATOM   2947 C  CA    . ARG B 1 173 ? 32.400 21.590 31.997 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CA    1 
ATOM   2948 C  C     . ARG B 1 173 ? 32.949 20.154 31.984 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B C     1 
ATOM   2949 O  O     . ARG B 1 173 ? 33.781 19.790 31.146 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B O     1 
ATOM   2950 C  CB    . ARG B 1 173 ? 33.119 22.431 33.052 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CB    1 
ATOM   2951 C  CG    . ARG B 1 173 ? 34.594 22.663 32.804 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CG    1 
ATOM   2952 C  CD    . ARG B 1 173 ? 35.410 21.831 33.745 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CD    1 
ATOM   2953 N  NE    . ARG B 1 173 ? 34.902 21.930 35.115 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NE    1 
ATOM   2954 C  CZ    . ARG B 1 173 ? 35.028 20.962 36.018 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CZ    1 
ATOM   2955 N  NH1   . ARG B 1 173 ? 35.649 19.831 35.699 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH1   1 
ATOM   2956 N  NH2   . ARG B 1 173 ? 34.513 21.107 37.228 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH2   1 
ATOM   2957 N  N     . GLU B 1 174 ? 32.476 19.333 32.913 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B N     1 
ATOM   2958 C  CA    . GLU B 1 174 ? 32.927 17.949 32.981 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CA    1 
ATOM   2959 C  C     . GLU B 1 174 ? 32.608 17.171 31.699 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B C     1 
ATOM   2960 O  O     . GLU B 1 174 ? 33.431 16.395 31.216 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B O     1 
ATOM   2961 C  CB    . GLU B 1 174 ? 32.269 17.225 34.159 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CB    1 
ATOM   2962 C  CG    . GLU B 1 174 ? 33.238 16.700 35.195 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CG    1 
ATOM   2963 C  CD    . GLU B 1 174 ? 34.448 16.006 34.586 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CD    1 
ATOM   2964 O  OE1   . GLU B 1 174 ? 34.281 15.047 33.798 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE1   1 
ATOM   2965 O  OE2   . GLU B 1 174 ? 35.575 16.430 34.909 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE2   1 
ATOM   2966 N  N     . GLN B 1 175 ? 31.405 17.361 31.161 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B N     1 
ATOM   2967 C  CA    . GLN B 1 175 ? 31.017 16.650 29.955 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CA    1 
ATOM   2968 C  C     . GLN B 1 175 ? 31.886 17.043 28.772 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B C     1 
ATOM   2969 O  O     . GLN B 1 175 ? 32.375 16.179 28.042 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B O     1 
ATOM   2970 C  CB    . GLN B 1 175 ? 29.547 16.897 29.628 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CB    1 
ATOM   2971 C  CG    . GLN B 1 175 ? 29.109 16.179 28.363 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CG    1 
ATOM   2972 C  CD    . GLN B 1 175 ? 27.630 15.856 28.346 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CD    1 
ATOM   2973 O  OE1   . GLN B 1 175 ? 26.782 16.742 28.470 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B OE1   1 
ATOM   2974 N  NE2   . GLN B 1 175 ? 27.311 14.576 28.187 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B NE2   1 
ATOM   2975 N  N     . ALA B 1 176 ? 32.076 18.347 28.586 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B N     1 
ATOM   2976 C  CA    . ALA B 1 176 ? 32.906 18.842 27.494 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B CA    1 
ATOM   2977 C  C     . ALA B 1 176 ? 34.295 18.221 27.624 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B C     1 
ATOM   2978 O  O     . ALA B 1 176 ? 34.858 17.747 26.642 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B O     1 
ATOM   2979 C  CB    . ALA B 1 176 ? 33.007 20.362 27.553 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B CB    1 
ATOM   2980 N  N     . TYR B 1 177 ? 34.843 18.227 28.840 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B N     1 
ATOM   2981 C  CA    . TYR B 1 177 ? 36.165 17.650 29.078 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CA    1 
ATOM   2982 C  C     . TYR B 1 177 ? 36.195 16.151 28.753 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B C     1 
ATOM   2983 O  O     . TYR B 1 177 ? 37.140 15.663 28.137 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B O     1 
ATOM   2984 C  CB    . TYR B 1 177 ? 36.596 17.854 30.521 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CB    1 
ATOM   2985 C  CG    . TYR B 1 177 ? 37.843 17.074 30.857 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CG    1 
ATOM   2986 C  CD1   . TYR B 1 177 ? 39.082 17.429 30.313 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD1   1 
ATOM   2987 C  CD2   . TYR B 1 177 ? 37.782 15.946 31.685 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD2   1 
ATOM   2988 C  CE1   . TYR B 1 177 ? 40.231 16.679 30.584 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE1   1 
ATOM   2989 C  CE2   . TYR B 1 177 ? 38.925 15.186 31.961 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE2   1 
ATOM   2990 C  CZ    . TYR B 1 177 ? 40.139 15.559 31.409 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CZ    1 
ATOM   2991 O  OH    . TYR B 1 177 ? 41.262 14.812 31.684 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B OH    1 
ATOM   2992 N  N     . GLN B 1 178 ? 35.180 15.412 29.182 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B N     1 
ATOM   2993 C  CA    . GLN B 1 178 ? 35.139 13.993 28.874 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CA    1 
ATOM   2994 C  C     . GLN B 1 178 ? 34.996 13.769 27.370 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B C     1 
ATOM   2995 O  O     . GLN B 1 178 ? 35.554 12.823 26.831 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B O     1 
ATOM   2996 C  CB    . GLN B 1 178 ? 33.988 13.322 29.596 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CB    1 
ATOM   2997 C  CG    . GLN B 1 178 ? 34.161 13.269 31.084 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CG    1 
ATOM   2998 C  CD    . GLN B 1 178 ? 33.070 12.473 31.732 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CD    1 
ATOM   2999 O  OE1   . GLN B 1 178 ? 32.919 12.490 32.946 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B OE1   1 
ATOM   3000 N  NE2   . GLN B 1 178 ? 32.298 11.756 30.922 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B NE2   1 
ATOM   3001 N  N     . TRP B 1 179 ? 34.236 14.622 26.694 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B N     1 
ATOM   3002 C  CA    . TRP B 1 179 ? 34.092 14.492 25.247 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CA    1 
ATOM   3003 C  C     . TRP B 1 179 ? 35.428 14.710 24.545 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B C     1 
ATOM   3004 O  O     . TRP B 1 179 ? 35.688 14.132 23.497 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B O     1 
ATOM   3005 C  CB    . TRP B 1 179 ? 33.067 15.484 24.714 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CB    1 
ATOM   3006 C  CG    . TRP B 1 179 ? 31.661 15.061 24.990 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CG    1 
ATOM   3007 C  CD1   . TRP B 1 179 ? 31.245 13.893 25.579 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CD1   1 
ATOM   3008 C  CD2   . TRP B 1 179 ? 30.480 15.793 24.666 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CD2   1 
ATOM   3009 N  NE1   . TRP B 1 179 ? 29.867 13.858 25.636 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B NE1   1 
ATOM   3010 C  CE2   . TRP B 1 179 ? 29.375 15.011 25.081 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CE2   1 
ATOM   3011 C  CE3   . TRP B 1 179 ? 30.244 17.036 24.064 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CE3   1 
ATOM   3012 C  CZ2   . TRP B 1 179 ? 28.053 15.437 24.910 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CZ2   1 
ATOM   3013 C  CZ3   . TRP B 1 179 ? 28.933 17.458 23.895 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CZ3   1 
ATOM   3014 C  CH2   . TRP B 1 179 ? 27.853 16.661 24.317 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CH2   1 
ATOM   3015 N  N     . VAL B 1 180 ? 36.275 15.553 25.113 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B N     1 
ATOM   3016 C  CA    . VAL B 1 180 ? 37.583 15.772 24.530 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CA    1 
ATOM   3017 C  C     . VAL B 1 180 ? 38.436 14.518 24.720 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B C     1 
ATOM   3018 O  O     . VAL B 1 180 ? 39.025 14.020 23.768 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B O     1 
ATOM   3019 C  CB    . VAL B 1 180 ? 38.300 16.977 25.173 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CB    1 
ATOM   3020 C  CG1   . VAL B 1 180 ? 39.787 16.950 24.818 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CG1   1 
ATOM   3021 C  CG2   . VAL B 1 180 ? 37.669 18.284 24.685 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CG2   1 
ATOM   3022 N  N     . GLU B 1 181 ? 38.500 13.989 25.935 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B N     1 
ATOM   3023 C  CA    . GLU B 1 181 ? 39.320 12.797 26.154 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CA    1 
ATOM   3024 C  C     . GLU B 1 181 ? 38.783 11.629 25.324 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B C     1 
ATOM   3025 O  O     . GLU B 1 181 ? 39.537 10.726 24.958 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B O     1 
ATOM   3026 C  CB    . GLU B 1 181 ? 39.375 12.427 27.648 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CB    1 
ATOM   3027 C  CG    . GLU B 1 181 ? 39.831 13.572 28.594 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CG    1 
ATOM   3028 C  CD    . GLU B 1 181 ? 41.242 14.137 28.304 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CD    1 
ATOM   3029 O  OE1   . GLU B 1 181 ? 42.240 13.418 28.510 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B OE1   1 
ATOM   3030 O  OE2   . GLU B 1 181 ? 41.359 15.311 27.877 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B OE2   1 
ATOM   3031 N  N     . GLU B 1 182 ? 37.487 11.679 25.000 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B N     1 
ATOM   3032 C  CA    . GLU B 1 182 ? 36.818 10.637 24.206 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CA    1 
ATOM   3033 C  C     . GLU B 1 182 ? 36.885 10.867 22.694 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B C     1 
ATOM   3034 O  O     . GLU B 1 182 ? 36.425 10.038 21.910 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B O     1 
ATOM   3035 C  CB    . GLU B 1 182 ? 35.348 10.513 24.627 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CB    1 
ATOM   3036 C  CG    . GLU B 1 182 ? 35.147 9.938  26.018 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CG    1 
ATOM   3037 C  CD    . GLU B 1 182 ? 33.719 10.088 26.512 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CD    1 
ATOM   3038 O  OE1   . GLU B 1 182 ? 32.834 10.451 25.699 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE1   1 
ATOM   3039 O  OE2   . GLU B 1 182 ? 33.485 9.836  27.713 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE2   1 
ATOM   3040 N  N     . GLY B 1 183 ? 37.450 11.996 22.286 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B N     1 
ATOM   3041 C  CA    . GLY B 1 183 ? 37.570 12.284 20.871 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B CA    1 
ATOM   3042 C  C     . GLY B 1 183 ? 36.322 12.826 20.203 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B C     1 
ATOM   3043 O  O     . GLY B 1 183 ? 36.284 12.908 18.975 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B O     1 
ATOM   3044 N  N     . LYS B 1 184 ? 35.311 13.207 20.985 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B N     1 
ATOM   3045 C  CA    . LYS B 1 184 ? 34.080 13.754 20.423 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CA    1 
ATOM   3046 C  C     . LYS B 1 184 ? 34.203 15.243 20.116 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B C     1 
ATOM   3047 O  O     . LYS B 1 184 ? 33.353 15.821 19.442 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B O     1 
ATOM   3048 C  CB    . LYS B 1 184 ? 32.913 13.461 21.352 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CB    1 
ATOM   3049 C  CG    . LYS B 1 184 ? 32.607 11.969 21.408 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CG    1 
ATOM   3050 C  CD    . LYS B 1 184 ? 31.581 11.633 22.466 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CD    1 
ATOM   3051 C  CE    . LYS B 1 184 ? 30.232 12.206 22.104 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CE    1 
ATOM   3052 N  NZ    . LYS B 1 184 ? 29.172 11.682 23.016 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B NZ    1 
ATOM   3053 N  N     . ILE B 1 185 ? 35.275 15.850 20.624 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B N     1 
ATOM   3054 C  CA    . ILE B 1 185 ? 35.628 17.255 20.362 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CA    1 
ATOM   3055 C  C     . ILE B 1 185 ? 37.102 17.077 20.051 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B C     1 
ATOM   3056 O  O     . ILE B 1 185 ? 37.858 16.672 20.927 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B O     1 
ATOM   3057 C  CB    . ILE B 1 185 ? 35.534 18.158 21.596 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CB    1 
ATOM   3058 C  CG1   . ILE B 1 185 ? 34.069 18.350 22.001 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CG1   1 
ATOM   3059 C  CG2   . ILE B 1 185 ? 36.227 19.483 21.295 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CG2   1 
ATOM   3060 C  CD1   . ILE B 1 185 ? 33.874 19.178 23.269 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CD1   1 
ATOM   3061 N  N     . ASP B 1 186 ? 37.529 17.340 18.822 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B N     1 
ATOM   3062 C  CA    . ASP B 1 186 ? 38.936 17.105 18.523 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B CA    1 
ATOM   3063 C  C     . ASP B 1 186 ? 39.645 18.096 17.633 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B C     1 
ATOM   3064 O  O     . ASP B 1 186 ? 40.610 17.744 16.981 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B O     1 
ATOM   3065 C  CB    . ASP B 1 186 ? 39.142 15.684 17.958 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B CB    1 
ATOM   3066 C  CG    . ASP B 1 186 ? 38.369 15.439 16.673 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B CG    1 
ATOM   3067 O  OD1   . ASP B 1 186 ? 37.853 16.410 16.070 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B OD1   1 
ATOM   3068 O  OD2   . ASP B 1 186 ? 38.285 14.269 16.250 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B OD2   1 
ATOM   3069 N  N     . ASN B 1 187 ? 39.176 19.330 17.583 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B N     1 
ATOM   3070 C  CA    . ASN B 1 187 ? 39.884 20.314 16.789 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CA    1 
ATOM   3071 C  C     . ASN B 1 187 ? 40.853 20.889 17.816 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B C     1 
ATOM   3072 O  O     . ASN B 1 187 ? 40.480 21.010 18.970 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B O     1 
ATOM   3073 C  CB    . ASN B 1 187 ? 38.895 21.348 16.257 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CB    1 
ATOM   3074 C  CG    . ASN B 1 187 ? 38.031 21.937 17.340 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CG    1 
ATOM   3075 O  OD1   . ASN B 1 187 ? 38.375 22.968 17.922 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B OD1   1 
ATOM   3076 N  ND2   . ASN B 1 187 ? 36.907 21.280 17.632 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B ND2   1 
ATOM   3077 N  N     . ALA B 1 188 ? 42.088 21.218 17.419 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B N     1 
ATOM   3078 C  CA    . ALA B 1 188 ? 43.125 21.733 18.349 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B CA    1 
ATOM   3079 C  C     . ALA B 1 188 ? 42.735 22.823 19.378 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B C     1 
ATOM   3080 O  O     . ALA B 1 188 ? 42.910 22.641 20.576 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B O     1 
ATOM   3081 C  CB    . ALA B 1 188 ? 44.362 22.208 17.542 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B CB    1 
ATOM   3082 N  N     . ALA B 1 189 ? 42.237 23.962 18.907 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B N     1 
ATOM   3083 C  CA    . ALA B 1 189 ? 41.839 25.054 19.800 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CA    1 
ATOM   3084 C  C     . ALA B 1 189 ? 40.903 24.597 20.936 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B C     1 
ATOM   3085 O  O     . ALA B 1 189 ? 41.084 24.984 22.097 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B O     1 
ATOM   3086 C  CB    . ALA B 1 189 ? 41.167 26.157 18.989 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CB    1 
ATOM   3087 N  N     . SER B 1 190 ? 39.901 23.788 20.604 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 190 SER B N     1 
ATOM   3088 C  CA    . SER B 1 190 ? 38.957 23.302 21.609 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA    1 
ATOM   3089 C  C     . SER B 1 190 ? 39.621 22.334 22.579 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 190 SER B C     1 
ATOM   3090 O  O     . SER B 1 190 ? 39.406 22.413 23.783 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 190 SER B O     1 
ATOM   3091 C  CB    . SER B 1 190 ? 37.768 22.608 20.944 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB    1 
ATOM   3092 O  OG    . SER B 1 190 ? 37.070 23.507 20.100 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG    1 
ATOM   3093 N  N     . VAL B 1 191 ? 40.415 21.406 22.057 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N     1 
ATOM   3094 C  CA    . VAL B 1 191 ? 41.102 20.444 22.903 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA    1 
ATOM   3095 C  C     . VAL B 1 191 ? 42.028 21.191 23.879 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C     1 
ATOM   3096 O  O     . VAL B 1 191 ? 41.992 20.945 25.086 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O     1 
ATOM   3097 C  CB    . VAL B 1 191 ? 41.907 19.430 22.033 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB    1 
ATOM   3098 C  CG1   . VAL B 1 191 ? 42.811 18.575 22.901 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1   1 
ATOM   3099 C  CG2   . VAL B 1 191 ? 40.929 18.524 21.270 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2   1 
ATOM   3100 N  N     . ILE B 1 192 ? 42.830 22.117 23.364 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B N     1 
ATOM   3101 C  CA    . ILE B 1 192 ? 43.752 22.893 24.198 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CA    1 
ATOM   3102 C  C     . ILE B 1 192 ? 43.001 23.728 25.246 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 192 ILE B C     1 
ATOM   3103 O  O     . ILE B 1 192 ? 43.305 23.672 26.445 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 192 ILE B O     1 
ATOM   3104 C  CB    . ILE B 1 192 ? 44.641 23.810 23.313 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CB    1 
ATOM   3105 C  CG1   . ILE B 1 192 ? 45.584 22.925 22.485 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CG1   1 
ATOM   3106 C  CG2   . ILE B 1 192 ? 45.415 24.810 24.177 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CG2   1 
ATOM   3107 C  CD1   . ILE B 1 192 ? 46.453 23.662 21.502 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CD1   1 
ATOM   3108 N  N     . ALA B 1 193 ? 42.004 24.485 24.797 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B N     1 
ATOM   3109 C  CA    . ALA B 1 193 ? 41.213 25.309 25.711 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CA    1 
ATOM   3110 C  C     . ALA B 1 193 ? 40.518 24.480 26.799 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B C     1 
ATOM   3111 O  O     . ALA B 1 193 ? 40.516 24.866 27.964 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B O     1 
ATOM   3112 C  CB    . ALA B 1 193 ? 40.174 26.099 24.932 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CB    1 
ATOM   3113 N  N     . LEU B 1 194 ? 39.931 23.343 26.430 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B N     1 
ATOM   3114 C  CA    . LEU B 1 194 ? 39.221 22.520 27.412 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CA    1 
ATOM   3115 C  C     . LEU B 1 194 ? 40.116 21.742 28.372 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B C     1 
ATOM   3116 O  O     . LEU B 1 194 ? 39.725 21.513 29.513 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B O     1 
ATOM   3117 C  CB    . LEU B 1 194 ? 38.224 21.578 26.714 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CB    1 
ATOM   3118 C  CG    . LEU B 1 194 ? 37.000 22.294 26.098 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CG    1 
ATOM   3119 C  CD1   . LEU B 1 194 ? 36.144 21.317 25.286 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CD1   1 
ATOM   3120 C  CD2   . LEU B 1 194 ? 36.174 22.939 27.211 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CD2   1 
ATOM   3121 N  N     . GLN B 1 195 ? 41.305 21.331 27.940 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B N     1 
ATOM   3122 C  CA    . GLN B 1 195 ? 42.197 20.624 28.849 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CA    1 
ATOM   3123 C  C     . GLN B 1 195 ? 42.738 21.685 29.803 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B C     1 
ATOM   3124 O  O     . GLN B 1 195 ? 42.999 21.407 30.967 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B O     1 
ATOM   3125 C  CB    . GLN B 1 195 ? 43.348 19.929 28.094 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CB    1 
ATOM   3126 C  CG    . GLN B 1 195 ? 42.901 18.723 27.272 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CG    1 
ATOM   3127 C  CD    . GLN B 1 195 ? 44.064 17.845 26.801 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CD    1 
ATOM   3128 O  OE1   . GLN B 1 195 ? 45.046 18.340 26.245 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B OE1   1 
ATOM   3129 N  NE2   . GLN B 1 195 ? 43.946 16.533 27.019 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B NE2   1 
ATOM   3130 N  N     . TRP B 1 196 ? 42.899 22.907 29.307 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B N     1 
ATOM   3131 C  CA    . TRP B 1 196 ? 43.379 23.999 30.153 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CA    1 
ATOM   3132 C  C     . TRP B 1 196 ? 42.320 24.291 31.208 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B C     1 
ATOM   3133 O  O     . TRP B 1 196 ? 42.644 24.509 32.372 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B O     1 
ATOM   3134 C  CB    . TRP B 1 196 ? 43.618 25.266 29.329 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CB    1 
ATOM   3135 C  CG    . TRP B 1 196 ? 43.959 26.462 30.158 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CG    1 
ATOM   3136 C  CD1   . TRP B 1 196 ? 45.202 26.906 30.474 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CD1   1 
ATOM   3137 C  CD2   . TRP B 1 196 ? 43.035 27.371 30.778 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CD2   1 
ATOM   3138 N  NE1   . TRP B 1 196 ? 45.118 28.040 31.252 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B NE1   1 
ATOM   3139 C  CE2   . TRP B 1 196 ? 43.798 28.345 31.453 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CE2   1 
ATOM   3140 C  CE3   . TRP B 1 196 ? 41.631 27.454 30.825 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CE3   1 
ATOM   3141 C  CZ2   . TRP B 1 196 ? 43.210 29.400 32.174 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CZ2   1 
ATOM   3142 C  CZ3   . TRP B 1 196 ? 41.039 28.503 31.542 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CZ3   1 
ATOM   3143 C  CH2   . TRP B 1 196 ? 41.831 29.462 32.207 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CH2   1 
ATOM   3144 N  N     . LEU B 1 197 ? 41.054 24.306 30.796 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B N     1 
ATOM   3145 C  CA    . LEU B 1 197 ? 39.954 24.573 31.721 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CA    1 
ATOM   3146 C  C     . LEU B 1 197 ? 39.888 23.484 32.777 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B C     1 
ATOM   3147 O  O     . LEU B 1 197 ? 39.668 23.763 33.957 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B O     1 
ATOM   3148 C  CB    . LEU B 1 197 ? 38.607 24.648 30.987 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CB    1 
ATOM   3149 C  CG    . LEU B 1 197 ? 37.371 24.879 31.870 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CG    1 
ATOM   3150 C  CD1   . LEU B 1 197 ? 37.577 26.110 32.757 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CD1   1 
ATOM   3151 C  CD2   . LEU B 1 197 ? 36.145 25.053 31.002 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CD2   1 
ATOM   3152 N  N     . GLN B 1 198 ? 40.090 22.244 32.357 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B N     1 
ATOM   3153 C  CA    . GLN B 1 198 ? 40.045 21.144 33.294 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CA    1 
ATOM   3154 C  C     . GLN B 1 198 ? 41.183 21.263 34.282 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B C     1 
ATOM   3155 O  O     . GLN B 1 198 ? 41.034 20.881 35.430 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B O     1 
ATOM   3156 C  CB    . GLN B 1 198 ? 40.138 19.809 32.567 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CB    1 
ATOM   3157 C  CG    . GLN B 1 198 ? 39.814 18.612 33.446 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CG    1 
ATOM   3158 C  CD    . GLN B 1 198 ? 38.394 18.650 33.992 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CD    1 
ATOM   3159 O  OE1   . GLN B 1 198 ? 37.555 19.414 33.526 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B OE1   1 
ATOM   3160 N  NE2   . GLN B 1 198 ? 38.122 17.810 34.974 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B NE2   1 
ATOM   3161 N  N     . LEU B 1 199 ? 42.324 21.791 33.851 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B N     1 
ATOM   3162 C  CA    . LEU B 1 199 ? 43.460 21.939 34.763 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CA    1 
ATOM   3163 C  C     . LEU B 1 199 ? 43.390 23.199 35.637 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B C     1 
ATOM   3164 O  O     . LEU B 1 199 ? 44.072 23.280 36.648 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B O     1 
ATOM   3165 C  CB    . LEU B 1 199 ? 44.787 21.938 33.980 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CB    1 
ATOM   3166 C  CG    . LEU B 1 199 ? 45.358 20.613 33.442 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CG    1 
ATOM   3167 C  CD1   . LEU B 1 199 ? 46.366 20.881 32.331 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD1   1 
ATOM   3168 C  CD2   . LEU B 1 199 ? 46.020 19.840 34.571 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD2   1 
ATOM   3169 N  N     . HIS B 1 200 ? 42.563 24.169 35.268 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B N     1 
ATOM   3170 C  CA    . HIS B 1 200 ? 42.480 25.415 36.026 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CA    1 
ATOM   3171 C  C     . HIS B 1 200 ? 41.088 25.820 36.482 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B C     1 
ATOM   3172 O  O     . HIS B 1 200 ? 40.921 26.937 36.970 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B O     1 
ATOM   3173 C  CB    . HIS B 1 200 ? 43.014 26.585 35.185 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CB    1 
ATOM   3174 C  CG    . HIS B 1 200 ? 44.431 26.423 34.727 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CG    1 
ATOM   3175 N  ND1   . HIS B 1 200 ? 44.811 25.493 33.781 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B ND1   1 
ATOM   3176 C  CD2   . HIS B 1 200 ? 45.560 27.086 35.074 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CD2   1 
ATOM   3177 C  CE1   . HIS B 1 200 ? 46.110 25.590 33.566 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CE1   1 
ATOM   3178 N  NE2   . HIS B 1 200 ? 46.588 26.549 34.337 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B NE2   1 
ATOM   3179 N  N     . HIS B 1 201 ? 40.095 24.945 36.338 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B N     1 
ATOM   3180 C  CA    . HIS B 1 201 ? 38.722 25.312 36.694 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CA    1 
ATOM   3181 C  C     . HIS B 1 201 ? 38.473 25.758 38.127 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B C     1 
ATOM   3182 O  O     . HIS B 1 201 ? 37.724 26.698 38.374 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B O     1 
ATOM   3183 C  CB    . HIS B 1 201 ? 37.751 24.180 36.324 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CB    1 
ATOM   3184 C  CG    . HIS B 1 201 ? 37.859 22.960 37.182 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CG    1 
ATOM   3185 N  ND1   . HIS B 1 201 ? 36.922 22.643 38.139 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B ND1   1 
ATOM   3186 C  CD2   . HIS B 1 201 ? 38.764 21.952 37.197 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CD2   1 
ATOM   3187 C  CE1   . HIS B 1 201 ? 37.241 21.491 38.706 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CE1   1 
ATOM   3188 N  NE2   . HIS B 1 201 ? 38.355 21.050 38.151 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B NE2   1 
ATOM   3189 N  N     . GLN B 1 202 ? 39.107 25.097 39.076 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B N     1 
ATOM   3190 C  CA    . GLN B 1 202 ? 38.887 25.472 40.447 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CA    1 
ATOM   3191 C  C     . GLN B 1 202 ? 39.417 26.867 40.727 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B C     1 
ATOM   3192 O  O     . GLN B 1 202 ? 38.749 27.655 41.386 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B O     1 
ATOM   3193 C  CB    . GLN B 1 202 ? 39.519 24.440 41.390 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CB    1 
ATOM   3194 C  CG    . GLN B 1 202 ? 39.014 24.576 42.835 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CG    1 
ATOM   3195 C  CD    . GLN B 1 202 ? 37.502 24.737 42.902 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CD    1 
ATOM   3196 O  OE1   . GLN B 1 202 ? 36.743 23.807 42.591 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B OE1   1 
ATOM   3197 N  NE2   . GLN B 1 202 ? 37.054 25.930 43.287 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B NE2   1 
ATOM   3198 N  N     . ALA B 1 203 ? 40.608 27.178 40.227 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B N     1 
ATOM   3199 C  CA    . ALA B 1 203 ? 41.196 28.495 40.441 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CA    1 
ATOM   3200 C  C     . ALA B 1 203 ? 40.368 29.565 39.752 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B C     1 
ATOM   3201 O  O     . ALA B 1 203 ? 40.224 30.677 40.266 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B O     1 
ATOM   3202 C  CB    . ALA B 1 203 ? 42.625 28.537 39.907 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CB    1 
ATOM   3203 N  N     . LEU B 1 204 ? 39.827 29.231 38.580 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B N     1 
ATOM   3204 C  CA    . LEU B 1 204 ? 39.027 30.191 37.826 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CA    1 
ATOM   3205 C  C     . LEU B 1 204 ? 37.666 30.419 38.469 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B C     1 
ATOM   3206 O  O     . LEU B 1 204 ? 37.190 31.552 38.525 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B O     1 
ATOM   3207 C  CB    . LEU B 1 204 ? 38.846 29.730 36.384 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CB    1 
ATOM   3208 C  CG    . LEU B 1 204 ? 38.218 30.796 35.480 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CG    1 
ATOM   3209 C  CD1   . LEU B 1 204 ? 39.095 32.054 35.441 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD1   1 
ATOM   3210 C  CD2   . LEU B 1 204 ? 38.036 30.206 34.074 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD2   1 
ATOM   3211 N  N     . LYS B 1 205 ? 37.032 29.351 38.945 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B N     1 
ATOM   3212 C  CA    . LYS B 1 205 ? 35.739 29.501 39.597 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CA    1 
ATOM   3213 C  C     . LYS B 1 205 ? 35.960 30.351 40.832 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B C     1 
ATOM   3214 O  O     . LYS B 1 205 ? 35.186 31.259 41.123 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B O     1 
ATOM   3215 C  CB    . LYS B 1 205 ? 35.151 28.139 39.989 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CB    1 
ATOM   3216 C  CG    . LYS B 1 205 ? 34.430 27.431 38.842 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CG    1 
ATOM   3217 C  CD    . LYS B 1 205 ? 33.758 26.132 39.285 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CD    1 
ATOM   3218 C  CE    . LYS B 1 205 ? 34.793 25.092 39.692 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CE    1 
ATOM   3219 N  NZ    . LYS B 1 205 ? 34.184 23.938 40.424 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B NZ    1 
ATOM   3220 N  N     . ASN B 1 206 ? 37.041 30.068 41.549 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B N     1 
ATOM   3221 C  CA    . ASN B 1 206 ? 37.365 30.828 42.748 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B CA    1 
ATOM   3222 C  C     . ASN B 1 206 ? 37.507 32.309 42.446 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B C     1 
ATOM   3223 O  O     . ASN B 1 206 ? 37.067 33.161 43.223 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B O     1 
ATOM   3224 C  CB    . ASN B 1 206 ? 38.660 30.323 43.375 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B CB    1 
ATOM   3225 C  CG    . ASN B 1 206 ? 38.489 28.989 44.067 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B CG    1 
ATOM   3226 O  OD1   . ASN B 1 206 ? 37.396 28.408 44.082 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B OD1   1 
ATOM   3227 N  ND2   . ASN B 1 206 ? 39.573 28.491 44.651 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B ND2   1 
ATOM   3228 N  N     . GLU B 1 207 ? 38.122 32.631 41.320 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B N     1 
ATOM   3229 C  CA    . GLU B 1 207 ? 38.283 34.023 40.986 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CA    1 
ATOM   3230 C  C     . GLU B 1 207 ? 36.991 34.685 40.531 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B C     1 
ATOM   3231 O  O     . GLU B 1 207 ? 36.635 35.756 41.011 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B O     1 
ATOM   3232 C  CB    . GLU B 1 207 ? 39.316 34.209 39.891 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CB    1 
ATOM   3233 C  CG    . GLU B 1 207 ? 39.543 35.677 39.628 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CG    1 
ATOM   3234 C  CD    . GLU B 1 207 ? 40.384 35.943 38.409 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CD    1 
ATOM   3235 O  OE1   . GLU B 1 207 ? 41.325 35.156 38.167 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B OE1   1 
ATOM   3236 O  OE2   . GLU B 1 207 ? 40.111 36.948 37.709 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B OE2   1 
ATOM   3237 N  N     . TRP B 1 208 ? 36.282 34.060 39.605 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B N     1 
ATOM   3238 C  CA    . TRP B 1 208 ? 35.068 34.678 39.098 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CA    1 
ATOM   3239 C  C     . TRP B 1 208 ? 33.778 34.380 39.844 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B C     1 
ATOM   3240 O  O     . TRP B 1 208 ? 32.897 35.227 39.907 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B O     1 
ATOM   3241 C  CB    . TRP B 1 208 ? 34.858 34.316 37.636 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CB    1 
ATOM   3242 C  CG    . TRP B 1 208 ? 35.874 34.862 36.709 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CG    1 
ATOM   3243 C  CD1   . TRP B 1 208 ? 36.720 35.911 36.932 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD1   1 
ATOM   3244 C  CD2   . TRP B 1 208 ? 36.068 34.468 35.350 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD2   1 
ATOM   3245 N  NE1   . TRP B 1 208 ? 37.424 36.204 35.788 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B NE1   1 
ATOM   3246 C  CE2   . TRP B 1 208 ? 37.043 35.334 34.799 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE2   1 
ATOM   3247 C  CE3   . TRP B 1 208 ? 35.505 33.468 34.536 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE3   1 
ATOM   3248 C  CZ2   . TRP B 1 208 ? 37.468 35.234 33.471 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ2   1 
ATOM   3249 C  CZ3   . TRP B 1 208 ? 35.925 33.368 33.212 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ3   1 
ATOM   3250 C  CH2   . TRP B 1 208 ? 36.898 34.250 32.692 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CH2   1 
ATOM   3251 N  N     . ALA B 1 209 ? 33.644 33.174 40.380 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B N     1 
ATOM   3252 C  CA    . ALA B 1 209 ? 32.422 32.832 41.084 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CA    1 
ATOM   3253 C  C     . ALA B 1 209 ? 32.487 33.356 42.514 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B C     1 
ATOM   3254 O  O     . ALA B 1 209 ? 31.638 34.210 42.869 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B O     1 
ATOM   3255 C  CB    . ALA B 1 209 ? 32.219 31.325 41.078 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CB    1 
ATOM   3256 O  OXT   . ALA B 1 209 ? 33.390 32.913 43.263 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B OXT   1 
HETATM 3257 CL CL    . CL  C 2 .   ? 28.446 6.292  9.132  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 401 CL  A CL    1 
HETATM 3258 MG MG    . MG  D 3 .   ? 33.036 34.179 12.530 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 301 MG  B MG    1 
HETATM 3259 MG MG    . MG  E 3 .   ? 35.136 36.697 11.313 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 304 MG  B MG    1 
HETATM 3260 MG MG    . MG  F 3 .   ? 34.433 31.258 13.185 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 310 MG  B MG    1 
HETATM 3261 P  PA    . ADV G 4 .   ? 35.687 33.465 10.905 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B PA    1 
HETATM 3262 O  "O5'" . ADV G 4 .   ? 34.994 33.533 9.568  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "O5'" 1 
HETATM 3263 C  "C5'" . ADV G 4 .   ? 34.531 32.327 8.847  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "C5'" 1 
HETATM 3264 C  "C4'" . ADV G 4 .   ? 34.090 32.785 7.538  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "C4'" 1 
HETATM 3265 O  "O4'" . ADV G 4 .   ? 35.253 32.926 6.676  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "O4'" 1 
HETATM 3266 C  "C3'" . ADV G 4 .   ? 33.233 31.758 6.869  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "C3'" 1 
HETATM 3267 O  "O3'" . ADV G 4 .   ? 31.830 32.084 7.022  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "O3'" 1 
HETATM 3268 C  "C2'" . ADV G 4 .   ? 33.672 31.806 5.319  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "C2'" 1 
HETATM 3269 O  "O2'" . ADV G 4 .   ? 32.914 32.907 4.631  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "O2'" 1 
HETATM 3270 C  "C1'" . ADV G 4 .   ? 35.148 32.235 5.361  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B "C1'" 1 
HETATM 3271 N  N9    . ADV G 4 .   ? 36.057 30.979 5.373  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B N9    1 
HETATM 3272 C  C8    . ADV G 4 .   ? 36.345 30.103 6.386  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B C8    1 
HETATM 3273 N  N7    . ADV G 4 .   ? 37.088 29.082 5.990  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B N7    1 
HETATM 3274 C  C5    . ADV G 4 .   ? 37.244 29.271 4.625  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B C5    1 
HETATM 3275 C  C6    . ADV G 4 .   ? 37.830 28.463 3.568  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B C6    1 
HETATM 3276 N  N6    . ADV G 4 .   ? 38.258 27.217 3.768  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B N6    1 
HETATM 3277 N  N1    . ADV G 4 .   ? 37.801 28.969 2.245  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B N1    1 
HETATM 3278 C  C2    . ADV G 4 .   ? 37.053 30.120 1.975  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B C2    1 
HETATM 3279 N  N3    . ADV G 4 .   ? 36.384 30.862 2.868  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B N3    1 
HETATM 3280 C  C4    . ADV G 4 .   ? 36.563 30.421 4.204  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B C4    1 
HETATM 3281 C  CX    . ADV G 4 .   ? 36.962 32.336 10.807 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B CX    1 
HETATM 3282 P  PB    . ADV G 4 .   ? 37.021 30.703 11.220 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B PB    1 
HETATM 3283 O  O1B   . ADV G 4 .   ? 36.447 29.940 10.090 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B O1B   1 
HETATM 3284 O  OR5   . ADV G 4 .   ? 38.596 30.263 11.372 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B OR5   1 
HETATM 3285 C  CR5   . ADV G 4 .   ? 39.225 30.464 12.825 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B CR5   1 
HETATM 3286 C  CR4   . ADV G 4 .   ? 39.795 29.092 13.400 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B CR4   1 
HETATM 3287 O  OR4   . ADV G 4 .   ? 38.667 27.991 13.428 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B OR4   1 
HETATM 3288 C  CR3   . ADV G 4 .   ? 40.877 28.597 12.375 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B CR3   1 
HETATM 3289 O  OR3   . ADV G 4 .   ? 42.003 28.104 13.053 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B OR3   1 
HETATM 3290 C  CR2   . ADV G 4 .   ? 40.185 27.455 11.592 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B CR2   1 
HETATM 3291 O  OR2   . ADV G 4 .   ? 41.066 26.477 11.274 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B OR2   1 
HETATM 3292 C  CR1   . ADV G 4 .   ? 39.076 26.888 12.520 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B CR1   1 
HETATM 3293 O  OR1   . ADV G 4 .   ? 39.628 25.825 13.323 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B OR1   1 
HETATM 3294 O  O2A   . ADV G 4 .   ? 36.197 34.766 11.203 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B O2A   1 
HETATM 3295 O  O2B   . ADV G 4 .   ? 36.241 30.426 12.438 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B O2B   1 
HETATM 3296 O  O1A   . ADV G 4 .   ? 34.764 33.095 11.892 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 402 ADV B O1A   1 
HETATM 3297 O  O     . HOH H 5 .   ? 47.154 23.994 30.496 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O     1 
HETATM 3298 O  O     . HOH H 5 .   ? 42.586 20.229 10.376 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O     1 
HETATM 3299 O  O     . HOH H 5 .   ? 28.979 7.577  16.554 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O     1 
HETATM 3300 O  O     . HOH H 5 .   ? 56.875 29.597 19.088 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O     1 
HETATM 3301 O  O     . HOH H 5 .   ? 36.578 23.322 6.360  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O     1 
HETATM 3302 O  O     . HOH H 5 .   ? 47.910 17.188 -1.417 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O     1 
HETATM 3303 O  O     . HOH H 5 .   ? 63.747 19.345 33.654 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O     1 
HETATM 3304 O  O     . HOH H 5 .   ? 51.974 27.580 25.478 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O     1 
HETATM 3305 O  O     . HOH H 5 .   ? 58.655 2.026  32.508 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O     1 
HETATM 3306 O  O     . HOH H 5 .   ? 43.606 26.101 8.385  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O     1 
HETATM 3307 O  O     . HOH H 5 .   ? 15.659 -2.489 20.303 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O     1 
HETATM 3308 O  O     . HOH H 5 .   ? 66.364 21.883 12.757 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O     1 
HETATM 3309 O  O     . HOH H 5 .   ? 54.522 20.515 13.965 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O     1 
HETATM 3310 O  O     . HOH H 5 .   ? 60.884 3.070  18.622 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O     1 
HETATM 3311 O  O     . HOH H 5 .   ? 40.698 12.532 19.862 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O     1 
HETATM 3312 O  O     . HOH H 5 .   ? 58.166 16.133 37.257 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O     1 
HETATM 3313 O  O     . HOH H 5 .   ? 28.921 26.239 5.157  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O     1 
HETATM 3314 O  O     . HOH H 5 .   ? 63.424 3.313  25.643 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O     1 
HETATM 3315 O  O     . HOH H 5 .   ? 70.602 15.060 19.931 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O     1 
HETATM 3316 O  O     . HOH H 5 .   ? 66.838 35.647 9.804  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O     1 
HETATM 3317 O  O     . HOH H 5 .   ? 47.347 12.259 37.396 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O     1 
HETATM 3318 O  O     . HOH H 5 .   ? 34.215 14.066 -3.388 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O     1 
HETATM 3319 O  O     . HOH H 5 .   ? 59.170 25.628 21.510 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O     1 
HETATM 3320 O  O     . HOH H 5 .   ? 33.544 8.213  7.652  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O     1 
HETATM 3321 O  O     . HOH H 5 .   ? 46.086 8.591  18.882 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O     1 
HETATM 3322 O  O     . HOH H 5 .   ? 28.292 10.800 10.011 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O     1 
HETATM 3323 O  O     . HOH H 5 .   ? 65.570 35.379 17.516 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O     1 
HETATM 3324 O  O     . HOH H 5 .   ? 48.437 2.411  15.398 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O     1 
HETATM 3325 O  O     . HOH H 5 .   ? 53.709 31.997 12.511 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O     1 
HETATM 3326 O  O     . HOH H 5 .   ? 59.345 14.504 21.509 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O     1 
HETATM 3327 O  O     . HOH H 5 .   ? 28.178 12.742 2.387  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O     1 
HETATM 3328 O  O     . HOH H 5 .   ? 24.130 20.498 -8.004 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O     1 
HETATM 3329 O  O     . HOH H 5 .   ? 30.914 29.948 -0.640 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O     1 
HETATM 3330 O  O     . HOH H 5 .   ? 59.436 29.686 19.411 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O     1 
HETATM 3331 O  O     . HOH H 5 .   ? 45.985 10.265 36.868 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O     1 
HETATM 3332 O  O     . HOH H 5 .   ? 23.474 24.865 -8.615 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O     1 
HETATM 3333 O  O     . HOH H 5 .   ? 52.144 13.390 3.635  1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O     1 
HETATM 3334 O  O     . HOH H 5 .   ? 39.256 29.914 -3.960 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O     1 
HETATM 3335 O  O     . HOH H 5 .   ? 34.584 9.748  4.222  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O     1 
HETATM 3336 O  O     . HOH H 5 .   ? 45.508 4.482  32.480 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O     1 
HETATM 3337 O  O     . HOH H 5 .   ? 60.902 27.776 20.795 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O     1 
HETATM 3338 O  O     . HOH H 5 .   ? 59.491 26.220 34.911 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O     1 
HETATM 3339 O  O     . HOH H 5 .   ? 50.911 17.431 14.453 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O     1 
HETATM 3340 O  O     . HOH H 5 .   ? 22.683 28.987 1.956  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O     1 
HETATM 3341 O  O     . HOH H 5 .   ? 54.040 -0.622 15.378 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O     1 
HETATM 3342 O  O     . HOH H 5 .   ? 22.041 14.049 15.912 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O     1 
HETATM 3343 O  O     . HOH H 5 .   ? 49.770 11.453 5.156  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O     1 
HETATM 3344 O  O     . HOH H 5 .   ? 37.038 27.617 -9.377 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O     1 
HETATM 3345 O  O     . HOH H 5 .   ? 40.282 16.524 -2.524 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O     1 
HETATM 3346 O  O     . HOH H 5 .   ? 63.359 0.034  31.686 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O     1 
HETATM 3347 O  O     . HOH H 5 .   ? 58.209 13.689 40.217 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O     1 
HETATM 3348 O  O     . HOH H 5 .   ? 59.186 13.336 10.020 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O     1 
HETATM 3349 O  O     . HOH H 5 .   ? 20.887 2.077  9.653  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O     1 
HETATM 3350 O  O     . HOH H 5 .   ? 56.569 32.622 9.313  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O     1 
HETATM 3351 O  O     . HOH H 5 .   ? 69.625 15.202 10.825 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O     1 
HETATM 3352 O  O     . HOH H 5 .   ? 71.130 7.691  21.422 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O     1 
HETATM 3353 O  O     . HOH H 5 .   ? 51.772 -1.484 23.838 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O     1 
HETATM 3354 O  O     . HOH H 5 .   ? 71.789 17.280 18.014 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O     1 
HETATM 3355 O  O     . HOH H 5 .   ? 43.658 28.300 -9.755 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O     1 
HETATM 3356 O  O     . HOH H 5 .   ? 50.043 15.785 -1.637 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O     1 
HETATM 3357 O  O     . HOH H 5 .   ? 56.965 25.137 20.605 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O     1 
HETATM 3358 O  O     . HOH H 5 .   ? 72.558 13.588 11.577 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O     1 
HETATM 3359 O  O     . HOH H 5 .   ? 50.217 23.347 -9.824 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O     1 
HETATM 3360 O  O     . HOH H 5 .   ? 68.825 7.072  15.696 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O     1 
HETATM 3361 O  O     . HOH H 5 .   ? 46.590 10.942 12.087 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O     1 
HETATM 3362 O  O     . HOH H 5 .   ? 54.263 21.678 -7.530 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O     1 
HETATM 3363 O  O     . HOH H 5 .   ? 50.236 -1.084 13.960 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O     1 
HETATM 3364 O  O     . HOH H 5 .   ? 39.984 9.865  30.762 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O     1 
HETATM 3365 O  O     . HOH H 5 .   ? 22.834 26.503 -5.430 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O     1 
HETATM 3366 O  O     . HOH H 5 .   ? 52.208 22.368 38.169 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O     1 
HETATM 3367 O  O     . HOH H 5 .   ? 24.377 5.683  10.818 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O     1 
HETATM 3368 O  O     . HOH H 5 .   ? 46.559 3.139  12.410 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O     1 
HETATM 3369 O  O     . HOH H 5 .   ? 55.912 3.033  36.138 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O     1 
HETATM 3370 O  O     . HOH H 5 .   ? 46.184 16.627 -6.693 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O     1 
HETATM 3371 O  O     . HOH H 5 .   ? 69.180 16.129 27.922 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O     1 
HETATM 3372 O  O     . HOH H 5 .   ? 57.138 18.059 8.417  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O     1 
HETATM 3373 O  O     . HOH H 5 .   ? 57.469 1.249  34.608 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O     1 
HETATM 3374 O  O     . HOH H 5 .   ? 35.520 26.035 6.792  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O     1 
HETATM 3375 O  O     . HOH H 5 .   ? 25.193 5.811  7.168  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O     1 
HETATM 3376 O  O     . HOH H 5 .   ? 36.998 30.327 -2.333 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O     1 
HETATM 3377 O  O     . HOH H 5 .   ? 54.369 27.250 -8.833 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O     1 
HETATM 3378 O  O     . HOH H 5 .   ? 25.083 10.780 8.467  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O     1 
HETATM 3379 O  O     . HOH H 5 .   ? 58.899 15.804 13.032 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O     1 
HETATM 3380 O  O     . HOH H 5 .   ? 59.607 0.376  19.436 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O     1 
HETATM 3381 O  O     . HOH H 5 .   ? 53.110 17.095 31.509 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O     1 
HETATM 3382 O  O     . HOH H 5 .   ? 45.704 15.902 -2.716 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O     1 
HETATM 3383 O  O     . HOH H 5 .   ? 57.432 -2.766 28.711 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O     1 
HETATM 3384 O  O     . HOH H 5 .   ? 70.291 12.731 18.953 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O     1 
HETATM 3385 O  O     . HOH H 5 .   ? 41.009 10.258 19.456 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O     1 
HETATM 3386 O  O     . HOH H 5 .   ? 44.975 7.221  31.316 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O     1 
HETATM 3387 O  O     . HOH H 5 .   ? 46.403 18.026 12.665 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O     1 
HETATM 3388 O  O     . HOH H 5 .   ? 63.886 14.740 36.320 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O     1 
HETATM 3389 O  O     . HOH H 5 .   ? 42.384 9.360  29.104 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O     1 
HETATM 3390 O  O     . HOH H 5 .   ? 46.236 3.331  36.949 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O     1 
HETATM 3391 O  O     . HOH H 5 .   ? 69.336 10.622 21.025 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O     1 
HETATM 3392 O  O     . HOH H 5 .   ? 68.133 10.951 31.169 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O     1 
HETATM 3393 O  O     . HOH H 5 .   ? 50.188 0.410  27.751 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O     1 
HETATM 3394 O  O     . HOH H 5 .   ? 36.420 9.077  7.833  1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O     1 
HETATM 3395 O  O     . HOH H 5 .   ? 65.900 11.200 37.863 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 500 HOH A O     1 
HETATM 3396 O  O     . HOH H 5 .   ? 63.851 29.646 29.330 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O     1 
HETATM 3397 O  O     . HOH H 5 .   ? 43.717 9.597  34.966 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O     1 
HETATM 3398 O  O     . HOH H 5 .   ? 57.466 0.284  13.371 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O     1 
HETATM 3399 O  O     . HOH H 5 .   ? 58.073 16.911 15.438 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O     1 
HETATM 3400 O  O     . HOH H 5 .   ? 61.318 14.210 36.966 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O     1 
HETATM 3401 O  O     . HOH H 5 .   ? 52.704 21.018 15.834 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O     1 
HETATM 3402 O  O     . HOH H 5 .   ? 74.196 17.749 18.662 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O     1 
HETATM 3403 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.361 35.346 13.081 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O     1 
HETATM 3404 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.709 38.320 11.207 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O     1 
HETATM 3405 O  O     . HOH I 5 .   ? 35.453 36.916 9.519  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     1 
HETATM 3406 O  O     . HOH I 5 .   ? 37.049 37.969 11.631 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O     1 
HETATM 3407 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.509 35.583 11.134 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     1 
HETATM 3408 O  O     . HOH I 5 .   ? 38.597 29.033 8.562  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     1 
HETATM 3409 O  O     . HOH I 5 .   ? 32.872 30.666 11.673 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     1 
HETATM 3410 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.809 29.789 14.396 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O     1 
HETATM 3411 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.799 24.489 5.718  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O     1 
HETATM 3412 O  O     . HOH I 5 .   ? 69.711 25.372 19.995 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O     1 
HETATM 3413 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.806 16.102 15.451 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O     1 
HETATM 3414 O  O     . HOH I 5 .   ? 24.638 23.712 8.928  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O     1 
HETATM 3415 O  O     . HOH I 5 .   ? 27.399 25.140 9.532  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O     1 
HETATM 3416 O  O     . HOH I 5 .   ? 53.855 20.727 11.846 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O     1 
HETATM 3417 O  O     . HOH I 5 .   ? 45.539 32.208 32.459 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O     1 
HETATM 3418 O  O     . HOH I 5 .   ? 42.944 32.209 11.096 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O     1 
HETATM 3419 O  O     . HOH I 5 .   ? 52.913 29.549 -8.988 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O     1 
HETATM 3420 O  O     . HOH I 5 .   ? 26.217 18.601 30.101 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O     1 
HETATM 3421 O  O     . HOH I 5 .   ? 67.271 20.795 1.202  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O     1 
HETATM 3422 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.981 41.260 25.593 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O     1 
HETATM 3423 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.251 17.570 17.095 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O     1 
HETATM 3424 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.470 10.398 28.733 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O     1 
HETATM 3425 O  O     . HOH I 5 .   ? 35.417 27.865 15.596 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O     1 
HETATM 3426 O  O     . HOH I 5 .   ? 32.288 27.926 21.834 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O     1 
HETATM 3427 O  O     . HOH I 5 .   ? 58.030 21.501 0.047  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O     1 
HETATM 3428 O  O     . HOH I 5 .   ? 30.979 20.479 35.235 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O     1 
HETATM 3429 O  O     . HOH I 5 .   ? 50.912 30.335 25.345 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O     1 
HETATM 3430 O  O     . HOH I 5 .   ? 36.127 10.771 1.930  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O     1 
HETATM 3431 O  O     . HOH I 5 .   ? 38.105 16.291 3.759  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O     1 
HETATM 3432 O  O     . HOH I 5 .   ? 49.352 34.431 6.954  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O     1 
HETATM 3433 O  O     . HOH I 5 .   ? 20.060 27.725 9.695  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O     1 
HETATM 3434 O  O     . HOH I 5 .   ? 48.642 31.517 8.648  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O     1 
HETATM 3435 O  O     . HOH I 5 .   ? 34.478 37.646 41.353 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O     1 
HETATM 3436 O  O     . HOH I 5 .   ? 42.439 27.477 15.463 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O     1 
HETATM 3437 O  O     . HOH I 5 .   ? 46.099 41.263 20.955 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O     1 
HETATM 3438 O  O     . HOH I 5 .   ? 51.014 26.703 12.823 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O     1 
HETATM 3439 O  O     . HOH I 5 .   ? 62.272 29.500 -6.386 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O     1 
HETATM 3440 O  O     . HOH I 5 .   ? 41.456 15.175 2.560  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O     1 
HETATM 3441 O  O     . HOH I 5 .   ? 35.881 18.784 17.186 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O     1 
HETATM 3442 O  O     . HOH I 5 .   ? 37.109 44.205 23.028 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O     1 
HETATM 3443 O  O     . HOH I 5 .   ? 44.078 41.269 23.147 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O     1 
HETATM 3444 O  O     . HOH I 5 .   ? 29.731 30.978 1.315  1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O     1 
HETATM 3445 O  O     . HOH I 5 .   ? 36.171 9.269  19.472 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O     1 
HETATM 3446 O  O     . HOH I 5 .   ? 37.590 26.196 17.952 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O     1 
HETATM 3447 O  O     . HOH I 5 .   ? 36.189 15.098 13.772 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O     1 
HETATM 3448 O  O     . HOH I 5 .   ? 40.155 14.833 21.292 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O     1 
HETATM 3449 O  O     . HOH I 5 .   ? 27.111 35.976 29.053 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O     1 
HETATM 3450 O  O     . HOH I 5 .   ? 29.316 34.653 35.734 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O     1 
HETATM 3451 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.634 14.524 13.607 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O     1 
HETATM 3452 O  O     . HOH I 5 .   ? 41.652 44.895 27.573 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O     1 
HETATM 3453 O  O     . HOH I 5 .   ? 39.173 12.327 17.612 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O     1 
HETATM 3454 O  O     . HOH I 5 .   ? 64.295 21.018 0.596  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O     1 
HETATM 3455 O  O     . HOH I 5 .   ? 73.388 36.865 16.934 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O     1 
HETATM 3456 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.721 26.009 6.193  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O     1 
HETATM 3457 O  O     . HOH I 5 .   ? 30.981 39.473 23.747 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O     1 
HETATM 3458 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.008 8.378  9.526  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O     1 
HETATM 3459 O  O     . HOH I 5 .   ? 22.300 23.375 24.741 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O     1 
HETATM 3460 O  O     . HOH I 5 .   ? 22.887 32.990 22.650 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O     1 
HETATM 3461 O  O     . HOH I 5 .   ? 24.438 31.695 35.268 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O     1 
HETATM 3462 O  O     . HOH I 5 .   ? 36.565 17.700 38.248 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O     1 
HETATM 3463 O  O     . HOH I 5 .   ? 64.629 22.043 7.558  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O     1 
HETATM 3464 O  O     . HOH I 5 .   ? 39.443 24.201 15.993 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O     1 
HETATM 3465 O  O     . HOH I 5 .   ? 27.960 21.727 35.781 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O     1 
HETATM 3466 O  O     . HOH I 5 .   ? 71.516 35.116 8.901  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O     1 
HETATM 3467 O  O     . HOH I 5 .   ? 47.172 27.919 15.081 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O     1 
HETATM 3468 O  O     . HOH I 5 .   ? 28.563 7.894  12.888 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O     1 
HETATM 3469 O  O     . HOH I 5 .   ? 41.924 24.540 15.938 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O     1 
HETATM 3470 O  O     . HOH I 5 .   ? 29.636 42.052 14.199 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O     1 
HETATM 3471 O  O     . HOH I 5 .   ? 41.369 23.485 39.303 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O     1 
HETATM 3472 O  O     . HOH I 5 .   ? 46.572 34.721 17.094 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O     1 
HETATM 3473 O  O     . HOH I 5 .   ? 68.701 22.863 12.954 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O     1 
HETATM 3474 O  O     . HOH I 5 .   ? 45.867 34.400 24.622 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O     1 
HETATM 3475 O  O     . HOH I 5 .   ? 30.862 10.566 18.288 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O     1 
HETATM 3476 O  O     . HOH I 5 .   ? 69.408 19.875 5.756  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O     1 
HETATM 3477 O  O     . HOH I 5 .   ? 18.716 33.736 31.798 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O     1 
HETATM 3478 O  O     . HOH I 5 .   ? 41.970 9.929  26.105 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O     1 
HETATM 3479 O  O     . HOH I 5 .   ? 56.873 21.187 2.073  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O     1 
HETATM 3480 O  O     . HOH I 5 .   ? 36.938 39.613 9.769  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O     1 
HETATM 3481 O  O     . HOH I 5 .   ? 34.442 12.969 16.332 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O     1 
HETATM 3482 O  O     . HOH I 5 .   ? 52.868 22.367 4.408  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O     1 
HETATM 3483 O  O     . HOH I 5 .   ? 47.259 29.773 31.603 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O     1 
HETATM 3484 O  O     . HOH I 5 .   ? 37.094 21.441 31.101 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O     1 
HETATM 3485 O  O     . HOH I 5 .   ? 42.670 33.977 40.033 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O     1 
HETATM 3486 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.906 39.491 7.156  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O     1 
HETATM 3487 O  O     . HOH I 5 .   ? 28.573 27.224 7.968  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O     1 
HETATM 3488 O  O     . HOH I 5 .   ? 37.640 13.895 35.793 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O     1 
HETATM 3489 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.559 32.126 2.462  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O     1 
HETATM 3490 O  O     . HOH I 5 .   ? 25.242 18.538 22.582 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O     1 
HETATM 3491 O  O     . HOH I 5 .   ? 72.186 20.345 4.757  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O     1 
HETATM 3492 O  O     . HOH I 5 .   ? 30.855 26.581 8.600  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O     1 
HETATM 3493 O  O     . HOH I 5 .   ? 27.081 34.296 35.067 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O     1 
HETATM 3494 O  O     . HOH I 5 .   ? 24.294 17.545 26.508 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O     1 
HETATM 3495 O  O     . HOH I 5 .   ? 69.109 33.127 19.362 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O     1 
HETATM 3496 O  O     . HOH I 5 .   ? 33.789 10.148 18.021 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O     1 
HETATM 3497 O  O     . HOH I 5 .   ? 48.333 33.689 25.743 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O     1 
HETATM 3498 O  O     . HOH I 5 .   ? 45.717 37.117 23.933 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O     1 
HETATM 3499 O  O     . HOH I 5 .   ? 45.375 37.826 10.939 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O     1 
HETATM 3500 O  O     . HOH I 5 .   ? 47.998 36.836 16.405 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O     1 
HETATM 3501 O  O     . HOH I 5 .   ? 30.403 29.815 7.468  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O     1 
HETATM 3502 O  O     . HOH I 5 .   ? 35.847 11.994 14.380 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O     1 
HETATM 3503 O  O     . HOH I 5 .   ? 75.731 30.812 16.628 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O     1 
HETATM 3504 O  O     . HOH I 5 .   ? 21.828 26.613 30.958 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O     1 
HETATM 3505 O  O     . HOH I 5 .   ? 34.369 40.000 42.533 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O     1 
HETATM 3506 O  O     . HOH I 5 .   ? 37.297 35.943 8.036  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O     1 
HETATM 3507 O  O     . HOH I 5 .   ? 34.379 8.784  15.894 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O     1 
HETATM 3508 O  O     . HOH I 5 .   ? 35.384 21.837 41.472 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O     1 
HETATM 3509 O  O     . HOH I 5 .   ? 24.761 36.985 14.067 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O     1 
HETATM 3510 O  O     . HOH I 5 .   ? 31.828 37.286 41.975 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O     1 
HETATM 3511 O  O     . HOH I 5 .   ? 55.875 21.997 4.888  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O     1 
HETATM 3512 O  O     . HOH I 5 .   ? 20.684 25.940 20.570 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O     1 
HETATM 3513 O  O     . HOH I 5 .   ? 41.211 45.252 22.947 1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O     1 
HETATM 3514 O  O     . HOH I 5 .   ? 25.433 21.732 33.496 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O     1 
HETATM 3515 O  O     . HOH I 5 .   ? 24.984 36.373 35.746 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O     1 
HETATM 3516 O  O     . HOH I 5 .   ? 67.277 38.534 11.982 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O     1 
HETATM 3517 O  O     . HOH I 5 .   ? 43.656 43.874 23.990 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O     1 
HETATM 3518 O  O     . HOH I 5 .   ? 59.158 35.583 5.653  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O     1 
HETATM 3519 O  O     . HOH I 5 .   ? 19.142 24.036 34.402 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O     1 
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