data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Gabelli, S.B."  1 
"Bianchet, M.A." 2 
"Bessman, M.J."  3 
"Amzel, L.M."    4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "COMPLEX STRUCTURE OF THE ADPR-ASE AND ITS SUBSTRATE ADP-RIBOSE" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            "Nudix, HYDROLASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "The structure of ADP-ribose pyrophosphatase reveals the structural basis for the versatility of the Nudix family." 
_citation.journal_abbrev            Nat.Struct.Biol. 
_citation.journal_volume            8 
_citation.page_first                467 
_citation.page_last                 472 
_citation.year                      2001 
_citation.journal_id_ASTM           NSBIEW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           1072-8368 
_citation.journal_id_CSD            2024 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   11323725 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/87647 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Gabelli, S.B."  1 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLKPDNLPVTFGKNDVEIIARETLYRGFFSLDLYRFRHRLFNGQMSHEVRREIFERGHAAVLLPFDPVRDEVVLIEQIRI
AAYDTSETPWLLEMVAGMIEEGESVEDVARREAIEEAGLIVKRTKPVLSFLASPGGTSERSSIMVGEVDATTASGIHGLA
DENEDIRVHVVSREQAYQWVEEGKIDNAASVIALQWLQLHHQALKNEWA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLKPDNLPVTFGKNDVEIIARETLYRGFFSLDLYRFRHRLFNGQMSHEVRREIFERGHAAVLLPFDPVRDEVVLIEQIRI
AAYDTSETPWLLEMVAGMIEEGESVEDVARREAIEEAGLIVKRTKPVLSFLASPGGTSERSSIMVGEVDATTASGIHGLA
DENEDIRVHVVSREQAYQWVEEGKIDNAASVIALQWLQLHHQALKNEWA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   LYS n 
1 4   PRO n 
1 5   ASP n 
1 6   ASN n 
1 7   LEU n 
1 8   PRO n 
1 9   VAL n 
1 10  THR n 
1 11  PHE n 
1 12  GLY n 
1 13  LYS n 
1 14  ASN n 
1 15  ASP n 
1 16  VAL n 
1 17  GLU n 
1 18  ILE n 
1 19  ILE n 
1 20  ALA n 
1 21  ARG n 
1 22  GLU n 
1 23  THR n 
1 24  LEU n 
1 25  TYR n 
1 26  ARG n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  PHE n 
1 30  SER n 
1 31  LEU n 
1 32  ASP n 
1 33  LEU n 
1 34  TYR n 
1 35  ARG n 
1 36  PHE n 
1 37  ARG n 
1 38  HIS n 
1 39  ARG n 
1 40  LEU n 
1 41  PHE n 
1 42  ASN n 
1 43  GLY n 
1 44  GLN n 
1 45  MET n 
1 46  SER n 
1 47  HIS n 
1 48  GLU n 
1 49  VAL n 
1 50  ARG n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  ILE n 
1 54  PHE n 
1 55  GLU n 
1 56  ARG n 
1 57  GLY n 
1 58  HIS n 
1 59  ALA n 
1 60  ALA n 
1 61  VAL n 
1 62  LEU n 
1 63  LEU n 
1 64  PRO n 
1 65  PHE n 
1 66  ASP n 
1 67  PRO n 
1 68  VAL n 
1 69  ARG n 
1 70  ASP n 
1 71  GLU n 
1 72  VAL n 
1 73  VAL n 
1 74  LEU n 
1 75  ILE n 
1 76  GLU n 
1 77  GLN n 
1 78  ILE n 
1 79  ARG n 
1 80  ILE n 
1 81  ALA n 
1 82  ALA n 
1 83  TYR n 
1 84  ASP n 
1 85  THR n 
1 86  SER n 
1 87  GLU n 
1 88  THR n 
1 89  PRO n 
1 90  TRP n 
1 91  LEU n 
1 92  LEU n 
1 93  GLU n 
1 94  MET n 
1 95  VAL n 
1 96  ALA n 
1 97  GLY n 
1 98  MET n 
1 99  ILE n 
1 100 GLU n 
1 101 GLU n 
1 102 GLY n 
1 103 GLU n 
1 104 SER n 
1 105 VAL n 
1 106 GLU n 
1 107 ASP n 
1 108 VAL n 
1 109 ALA n 
1 110 ARG n 
1 111 ARG n 
1 112 GLU n 
1 113 ALA n 
1 114 ILE n 
1 115 GLU n 
1 116 GLU n 
1 117 ALA n 
1 118 GLY n 
1 119 LEU n 
1 120 ILE n 
1 121 VAL n 
1 122 LYS n 
1 123 ARG n 
1 124 THR n 
1 125 LYS n 
1 126 PRO n 
1 127 VAL n 
1 128 LEU n 
1 129 SER n 
1 130 PHE n 
1 131 LEU n 
1 132 ALA n 
1 133 SER n 
1 134 PRO n 
1 135 GLY n 
1 136 GLY n 
1 137 THR n 
1 138 SER n 
1 139 GLU n 
1 140 ARG n 
1 141 SER n 
1 142 SER n 
1 143 ILE n 
1 144 MET n 
1 145 VAL n 
1 146 GLY n 
1 147 GLU n 
1 148 VAL n 
1 149 ASP n 
1 150 ALA n 
1 151 THR n 
1 152 THR n 
1 153 ALA n 
1 154 SER n 
1 155 GLY n 
1 156 ILE n 
1 157 HIS n 
1 158 GLY n 
1 159 LEU n 
1 160 ALA n 
1 161 ASP n 
1 162 GLU n 
1 163 ASN n 
1 164 GLU n 
1 165 ASP n 
1 166 ILE n 
1 167 ARG n 
1 168 VAL n 
1 169 HIS n 
1 170 VAL n 
1 171 VAL n 
1 172 SER n 
1 173 ARG n 
1 174 GLU n 
1 175 GLN n 
1 176 ALA n 
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1 178 GLN n 
1 179 TRP n 
1 180 VAL n 
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1 182 GLU n 
1 183 GLY n 
1 184 LYS n 
1 185 ILE n 
1 186 ASP n 
1 187 ASN n 
1 188 ALA n 
1 189 ALA n 
1 190 SER n 
1 191 VAL n 
1 192 ILE n 
1 193 ALA n 
1 194 LEU n 
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1 196 TRP n 
1 197 LEU n 
1 198 GLN n 
1 199 LEU n 
1 200 HIS n 
1 201 HIS n 
1 202 GLN n 
1 203 ALA n 
1 204 LEU n 
1 205 LYS n 
1 206 ASN n 
1 207 GLU n 
1 208 TRP n 
1 209 ALA n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "HYPOTHETICAL 23.7 KDA PROTEIN IN ICC-TOLC INTERGENIC REGION" 23695.779 2   3.6.1.13 ? ? ? 
2 non-polymer syn ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE                                   559.316   2   ?        ? ? ? 
3 water       nat water                                                         18.015    234 ?        ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
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_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   LYS 3   3   3   LYS LYS A ? n 
A 1 4   PRO 4   4   4   PRO PRO A ? n 
A 1 5   ASP 5   5   5   ASP ASP A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A ? n 
A 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO A ? n 
A 1 9   VAL 9   9   9   VAL VAL A ? n 
A 1 10  THR 10  10  10  THR THR A ? n 
A 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A ? n 
A 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY A ? n 
A 1 13  LYS 13  13  13  LYS LYS A ? n 
A 1 14  ASN 14  14  14  ASN ASN A ? n 
A 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 16  VAL 16  16  16  VAL VAL A ? n 
A 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A ? n 
A 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE A ? n 
A 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  ARG 21  21  21  ARG ARG A ? n 
A 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A ? n 
A 1 23  THR 23  23  23  THR THR A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR A ? n 
A 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  PHE 29  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 30  SER 30  30  30  SER SER A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  ASP 32  32  32  ASP ASP A ? n 
A 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A ? n 
A 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 35  ARG 35  35  35  ARG ARG A ? n 
A 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE A ? n 
A 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A ? n 
A 1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS A ? n 
A 1 39  ARG 39  39  39  ARG ARG A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE A ? n 
A 1 42  ASN 42  42  42  ASN ASN A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  GLN 44  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 45  MET 45  45  45  MET MET A ? n 
A 1 46  SER 46  46  46  SER SER A ? n 
A 1 47  HIS 47  47  47  HIS HIS A ? n 
A 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL A ? n 
A 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG A ? n 
A 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE A ? n 
A 1 54  PHE 54  54  54  PHE PHE A ? n 
A 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A ? n 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 58  HIS 58  58  58  HIS HIS A ? n 
A 1 59  ALA 59  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA A ? n 
A 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL A ? n 
A 1 62  LEU 62  62  62  LEU LEU A ? n 
A 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU A ? n 
A 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 65  PHE 65  65  65  PHE PHE A ? n 
A 1 66  ASP 66  66  66  ASP ASP A ? n 
A 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO A ? n 
A 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A ? n 
A 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A ? n 
A 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A ? n 
A 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A ? n 
A 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A ? n 
A 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  GLN 77  77  77  GLN GLN A ? n 
A 1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE A ? n 
A 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A ? n 
A 1 80  ILE 80  80  80  ILE ILE A ? n 
A 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  TYR 83  83  83  TYR TYR A ? n 
A 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP A ? n 
A 1 85  THR 85  85  85  THR THR A ? n 
A 1 86  SER 86  86  86  SER SER A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  THR 88  88  88  THR THR A ? n 
A 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO A ? n 
A 1 90  TRP 90  90  90  TRP TRP A ? n 
A 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 94  MET 94  94  94  MET MET A ? n 
A 1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL A ? n 
A 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY A ? n 
A 1 98  MET 98  98  98  MET MET A ? n 
A 1 99  ILE 99  99  99  ILE ILE A ? n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A ? n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A ? n 
A 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 104 SER 104 104 104 SER SER A ? n 
A 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL A ? n 
A 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU A ? n 
A 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL A ? n 
A 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A ? n 
A 1 110 ARG 110 110 110 ARG ARG A ? n 
A 1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG A ? n 
A 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU A ? n 
A 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA A ? n 
A 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE A ? n 
A 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU A ? n 
A 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A ? n 
A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 ILE 120 120 120 ILE ILE A ? n 
A 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 124 THR 124 124 124 THR THR A ? n 
A 1 125 LYS 125 125 125 LYS LYS A ? n 
A 1 126 PRO 126 126 126 PRO PRO A ? n 
A 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL A ? n 
A 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU A ? n 
A 1 129 SER 129 129 129 SER SER A ? n 
A 1 130 PHE 130 130 130 PHE PHE A ? n 
A 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU A ? n 
A 1 132 ALA 132 132 132 ALA ALA A ? n 
A 1 133 SER 133 133 133 SER SER A ? n 
A 1 134 PRO 134 134 134 PRO PRO A ? n 
A 1 135 GLY 135 135 135 GLY GLY A ? n 
A 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY A ? n 
A 1 137 THR 137 137 137 THR THR A ? n 
A 1 138 SER 138 138 138 SER SER A ? n 
A 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU A ? n 
A 1 140 ARG 140 140 140 ARG ARG A ? n 
A 1 141 SER 141 141 141 SER SER A ? n 
A 1 142 SER 142 142 142 SER SER A ? n 
A 1 143 ILE 143 143 143 ILE ILE A ? n 
A 1 144 MET 144 144 144 MET MET A ? n 
A 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL A ? n 
A 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY A ? n 
A 1 147 GLU 147 147 147 GLU GLU A ? n 
A 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A ? n 
A 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP A ? n 
A 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA A ? n 
A 1 151 THR 151 151 151 THR THR A ? n 
A 1 152 THR 152 152 152 THR THR A ? n 
A 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA A ? n 
A 1 154 SER 154 154 154 SER SER A ? n 
A 1 155 GLY 155 155 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 156 ILE 156 156 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 157 HIS 157 157 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 158 GLY 158 158 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU A ? n 
A 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A ? n 
A 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP A ? n 
A 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU A ? n 
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A 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU A ? n 
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A 1 166 ILE 166 166 166 ILE ILE A ? n 
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A 1 172 SER 172 172 172 SER SER A ? n 
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A 1 174 GLU 174 174 174 GLU GLU A ? n 
A 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN A ? n 
A 1 176 ALA 176 176 176 ALA ALA A ? n 
A 1 177 TYR 177 177 177 TYR TYR A ? n 
A 1 178 GLN 178 178 178 GLN GLN A ? n 
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A 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL A ? n 
A 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU A ? n 
A 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU A ? n 
A 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY A ? n 
A 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS A ? n 
A 1 185 ILE 185 185 185 ILE ILE A ? n 
A 1 186 ASP 186 186 186 ASP ASP A ? n 
A 1 187 ASN 187 187 187 ASN ASN A ? n 
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A 1 191 VAL 191 191 191 VAL VAL A ? n 
A 1 192 ILE 192 192 192 ILE ILE A ? n 
A 1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA A ? n 
A 1 194 LEU 194 194 194 LEU LEU A ? n 
A 1 195 GLN 195 195 195 GLN GLN A ? n 
A 1 196 TRP 196 196 196 TRP TRP A ? n 
A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A ? n 
A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A ? n 
A 1 199 LEU 199 199 199 LEU LEU A ? n 
A 1 200 HIS 200 200 200 HIS HIS A ? n 
A 1 201 HIS 201 201 201 HIS HIS A ? n 
A 1 202 GLN 202 202 202 GLN GLN A ? n 
A 1 203 ALA 203 203 203 ALA ALA A ? n 
A 1 204 LEU 204 204 204 LEU LEU A ? n 
A 1 205 LYS 205 205 205 LYS LYS A ? n 
A 1 206 ASN 206 206 206 ASN ASN A ? n 
A 1 207 GLU 207 207 207 GLU GLU A ? n 
A 1 208 TRP 208 208 208 TRP TRP A ? n 
A 1 209 ALA 209 209 209 ALA ALA A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   LYS 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   ASP 5   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   LEU 7   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO B ? n 
B 1 9   VAL 9   9   9   VAL VAL B ? n 
B 1 10  THR 10  10  10  THR THR B ? n 
B 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE B ? n 
B 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY B ? n 
B 1 13  LYS 13  13  13  LYS LYS B ? n 
B 1 14  ASN 14  14  14  ASN ASN B ? n 
B 1 15  ASP 15  15  15  ASP ASP B ? n 
B 1 16  VAL 16  16  16  VAL VAL B ? n 
B 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU B ? n 
B 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE B ? n 
B 1 19  ILE 19  19  19  ILE ILE B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  ARG 21  21  21  ARG ARG B ? n 
B 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU B ? n 
B 1 23  THR 23  23  23  THR THR B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR B ? n 
B 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  PHE 29  29  29  PHE PHE B ? n 
B 1 30  SER 30  30  30  SER SER B ? n 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 32  ASP 32  32  32  ASP ASP B ? n 
B 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU B ? n 
B 1 34  TYR 34  34  34  TYR TYR B ? n 
B 1 35  ARG 35  35  35  ARG ARG B ? n 
B 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE B ? n 
B 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG B ? n 
B 1 38  HIS 38  38  38  HIS HIS B ? n 
B 1 39  ARG 39  39  39  ARG ARG B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE B ? n 
B 1 42  ASN 42  42  42  ASN ASN B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  GLN 44  44  44  GLN GLN B ? n 
B 1 45  MET 45  45  45  MET MET B ? n 
B 1 46  SER 46  46  46  SER SER B ? n 
B 1 47  HIS 47  47  47  HIS HIS B ? n 
B 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU B ? n 
B 1 49  VAL 49  49  49  VAL VAL B ? n 
B 1 50  ARG 50  50  50  ARG ARG B ? n 
B 1 51  ARG 51  51  51  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU B ? n 
B 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE B ? n 
B 1 54  PHE 54  54  54  PHE PHE B ? n 
B 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU B ? n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
B 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY B ? n 
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B 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL B ? n 
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B 1 63  LEU 63  63  63  LEU LEU B ? n 
B 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO B ? n 
B 1 65  PHE 65  65  65  PHE PHE B ? n 
B 1 66  ASP 66  66  66  ASP ASP B ? n 
B 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO B ? n 
B 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL B ? n 
B 1 69  ARG 69  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP B ? n 
B 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU B ? n 
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B 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL B ? n 
B 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU B ? n 
B 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE B ? n 
B 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU B ? n 
B 1 77  GLN 77  77  77  GLN GLN B ? n 
B 1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE B ? n 
B 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG B ? n 
B 1 80  ILE 80  80  80  ILE ILE B ? n 
B 1 81  ALA 81  81  81  ALA ALA B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  TYR 83  83  83  TYR TYR B ? n 
B 1 84  ASP 84  84  84  ASP ASP B ? n 
B 1 85  THR 85  85  85  THR THR B ? n 
B 1 86  SER 86  86  86  SER SER B ? n 
B 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU B ? n 
B 1 88  THR 88  88  88  THR THR B ? n 
B 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO B ? n 
B 1 90  TRP 90  90  90  TRP TRP B ? n 
B 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 94  MET 94  94  94  MET MET B ? n 
B 1 95  VAL 95  95  95  VAL VAL B ? n 
B 1 96  ALA 96  96  96  ALA ALA B ? n 
B 1 97  GLY 97  97  97  GLY GLY B ? n 
B 1 98  MET 98  98  98  MET MET B ? n 
B 1 99  ILE 99  99  99  ILE ILE B ? n 
B 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU B ? n 
B 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B ? n 
B 1 102 GLY 102 102 102 GLY GLY B ? n 
B 1 103 GLU 103 103 103 GLU GLU B ? n 
B 1 104 SER 104 104 104 SER SER B ? n 
B 1 105 VAL 105 105 105 VAL VAL B ? n 
B 1 106 GLU 106 106 106 GLU GLU B ? n 
B 1 107 ASP 107 107 107 ASP ASP B ? n 
B 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA B ? n 
B 1 110 ARG 110 110 110 ARG ARG B ? n 
B 1 111 ARG 111 111 111 ARG ARG B ? n 
B 1 112 GLU 112 112 112 GLU GLU B ? n 
B 1 113 ALA 113 113 113 ALA ALA B ? n 
B 1 114 ILE 114 114 114 ILE ILE B ? n 
B 1 115 GLU 115 115 115 GLU GLU B ? n 
B 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU B ? n 
B 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA B ? n 
B 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 ILE 120 120 120 ILE ILE B ? n 
B 1 121 VAL 121 121 121 VAL VAL B ? n 
B 1 122 LYS 122 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 123 ARG 123 123 123 ARG ARG B ? n 
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B 1 125 LYS 125 125 125 LYS LYS B ? n 
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B 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL B ? n 
B 1 128 LEU 128 128 128 LEU LEU B ? n 
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B 1 130 PHE 130 130 130 PHE PHE B ? n 
B 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU B ? n 
B 1 132 ALA 132 132 132 ALA ALA B ? n 
B 1 133 SER 133 133 133 SER SER B ? n 
B 1 134 PRO 134 134 134 PRO PRO B ? n 
B 1 135 GLY 135 135 135 GLY GLY B ? n 
B 1 136 GLY 136 136 136 GLY GLY B ? n 
B 1 137 THR 137 137 137 THR THR B ? n 
B 1 138 SER 138 138 138 SER SER B ? n 
B 1 139 GLU 139 139 139 GLU GLU B ? n 
B 1 140 ARG 140 140 140 ARG ARG B ? n 
B 1 141 SER 141 141 141 SER SER B ? n 
B 1 142 SER 142 142 142 SER SER B ? n 
B 1 143 ILE 143 143 143 ILE ILE B ? n 
B 1 144 MET 144 144 144 MET MET B ? n 
B 1 145 VAL 145 145 145 VAL VAL B ? n 
B 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY B ? n 
B 1 147 GLU 147 147 147 GLU GLU B ? n 
B 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL B ? n 
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B 1 150 ALA 150 150 150 ALA ALA B ? n 
B 1 151 THR 151 151 151 THR THR B ? n 
B 1 152 THR 152 152 152 THR THR B ? n 
B 1 153 ALA 153 153 153 ALA ALA B ? n 
B 1 154 SER 154 154 154 SER SER B ? n 
B 1 155 GLY 155 155 155 GLY GLY B ? n 
B 1 156 ILE 156 156 156 ILE ILE B ? n 
B 1 157 HIS 157 157 157 HIS HIS B ? n 
B 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY B ? n 
B 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU B ? n 
B 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA B ? n 
B 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP B ? n 
B 1 162 GLU 162 162 162 GLU GLU B ? n 
B 1 163 ASN 163 163 163 ASN ASN B ? n 
B 1 164 GLU 164 164 164 GLU GLU B ? n 
B 1 165 ASP 165 165 165 ASP ASP B ? n 
B 1 166 ILE 166 166 166 ILE ILE B ? n 
B 1 167 ARG 167 167 167 ARG ARG B ? n 
B 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL B ? n 
B 1 169 HIS 169 169 169 HIS HIS B ? n 
B 1 170 VAL 170 170 170 VAL VAL B ? n 
B 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL B ? n 
B 1 172 SER 172 172 172 SER SER B ? n 
B 1 173 ARG 173 173 173 ARG ARG B ? n 
B 1 174 GLU 174 174 174 GLU GLU B ? n 
B 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN B ? n 
B 1 176 ALA 176 176 176 ALA ALA B ? n 
B 1 177 TYR 177 177 177 TYR TYR B ? n 
B 1 178 GLN 178 178 178 GLN GLN B ? n 
B 1 179 TRP 179 179 179 TRP TRP B ? n 
B 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL B ? n 
B 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU B ? n 
B 1 182 GLU 182 182 182 GLU GLU B ? n 
B 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY B ? n 
B 1 184 LYS 184 184 184 LYS LYS B ? n 
B 1 185 ILE 185 185 185 ILE ILE B ? n 
B 1 186 ASP 186 186 186 ASP ASP B ? n 
B 1 187 ASN 187 187 187 ASN ASN B ? n 
B 1 188 ALA 188 188 188 ALA ALA B ? n 
B 1 189 ALA 189 189 189 ALA ALA B ? n 
B 1 190 SER 190 190 190 SER SER B ? n 
B 1 191 VAL 191 191 191 VAL VAL B ? n 
B 1 192 ILE 192 192 192 ILE ILE B ? n 
B 1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA B ? n 
B 1 194 LEU 194 194 194 LEU LEU B ? n 
B 1 195 GLN 195 195 195 GLN GLN B ? n 
B 1 196 TRP 196 196 196 TRP TRP B ? n 
B 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU B ? n 
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B 1 200 HIS 200 200 200 HIS HIS B ? n 
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C 2 APR 1   301 1   APR ADR B ? 
D 2 APR 1   302 2   APR ADR B ? 
E 3 HOH 1   210 5   HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 5   214 15  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 8   217 19  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9   218 22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10  219 24  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11  220 26  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 13  222 30  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 15  224 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16  225 34  HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 18  227 37  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19  228 39  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20  229 40  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21  230 44  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22  231 45  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23  232 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24  233 50  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25  234 51  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26  235 52  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27  236 55  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28  237 56  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29  238 59  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30  239 61  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31  240 63  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32  241 64  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33  242 69  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34  243 72  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35  244 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36  245 78  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37  246 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38  247 82  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39  248 89  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40  249 90  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41  250 91  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42  251 92  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43  252 96  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44  253 97  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45  254 98  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46  255 99  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47  256 100 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48  257 102 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49  258 107 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50  259 108 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51  260 110 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52  261 112 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53  262 113 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54  263 114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55  264 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56  265 119 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57  266 122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58  267 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59  268 126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60  269 130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61  270 131 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62  271 133 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63  272 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64  273 135 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65  274 136 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66  275 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67  276 139 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68  277 143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69  278 144 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70  279 150 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71  280 152 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72  281 153 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73  282 155 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74  283 158 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75  284 159 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76  285 162 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77  286 168 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78  287 169 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79  288 171 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80  289 173 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81  290 175 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82  291 176 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83  292 179 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84  293 181 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85  294 184 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86  295 185 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87  296 188 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88  297 190 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89  298 192 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90  299 194 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 100 309 216 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 101 310 220 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 102 311 221 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 103 312 223 HOH HOH A ? 
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E 3 HOH 111 320 234 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 112 321 235 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 113 322 236 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 114 323 237 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 115 324 238 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 116 325 239 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 117 326 240 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 118 327 242 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1   303 1   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   304 3   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   305 4   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   306 6   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   307 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   308 11  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   309 12  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   310 14  HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 10  312 20  HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 12  314 23  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  315 25  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  316 27  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  317 28  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  318 33  HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 20  322 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  323 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  324 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  325 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  326 54  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  327 57  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  328 58  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  329 60  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  330 62  HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 34  336 73  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  337 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  338 75  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  339 76  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  340 79  HOH HOH B ? 
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F 3 HOH 41  343 84  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  344 85  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  345 86  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  346 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  347 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  348 94  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  349 101 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  350 103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  351 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  352 105 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  353 106 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  354 109 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  355 111 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  356 115 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  357 117 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  358 118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  359 120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  360 121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  361 124 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  362 125 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  363 127 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  364 128 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  365 129 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  366 132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  367 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  368 140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  369 141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  370 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  371 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  372 146 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  373 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  374 148 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  375 149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  376 151 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  377 154 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  378 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  379 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  380 160 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  381 161 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  382 164 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  383 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  384 166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  385 167 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  386 170 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  387 172 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  388 174 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  389 177 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  390 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  391 180 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  392 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  393 183 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  394 186 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  395 187 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  396 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 95  397 191 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 96  398 193 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  399 195 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  400 196 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 99  401 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 100 402 199 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 403 201 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 404 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 405 205 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 406 207 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 407 208 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 408 213 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 409 215 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 410 217 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 411 218 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 412 219 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 413 222 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 414 228 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 415 229 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 416 231 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 417 241 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 418 243 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
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_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ? "C3 H7 N O2"        89.093  
APR non-polymer         . ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE ? "C15 H23 N5 O14 P2" 559.316 
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ? "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                  ? "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ? "C4 H7 N O4"        133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ? "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ? "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ? "C2 H5 N O2"        75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ? "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ? "H2 O"              18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                      ? "C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ? "C5 H11 N O2 S"     149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ? "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ? "C5 H9 N O2"        115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ? "C3 H7 N O3"        105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ? "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ? "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ? "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ? "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 GLY A 12  ? ASN A 14  ? GLY A 12  ASN A 14  5 ? 3  
HELX_P HELX_P2  AA2 ILE A 80  ? SER A 86  ? ILE A 80  SER A 86  5 ? 7  
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A 104 ? GLY A 118 ? SER A 104 GLY A 118 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASP A 149 ? ALA A 153 ? ASP A 149 ALA A 153 5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 ARG A 173 ? GLU A 182 ? ARG A 173 GLU A 182 1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASN A 187 ? HIS A 201 ? ASN A 187 HIS A 201 1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 HIS A 200 ? ALA A 209 ? HIS A 200 ALA A 209 1 ? 10 
HELX_P HELX_P8  AA8 GLY B 12  ? ASN B 14  ? GLY B 12  ASN B 14  5 ? 3  
HELX_P HELX_P9  AA9 ILE B 80  ? SER B 86  ? ILE B 80  SER B 86  5 ? 7  
HELX_P HELX_P10 AB1 SER B 104 ? GLY B 118 ? SER B 104 GLY B 118 1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 149 ? ALA B 153 ? ASP B 149 ALA B 153 5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 ARG B 173 ? GLU B 182 ? ARG B 173 GLU B 182 1 ? 10 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN B 187 ? HIS B 201 ? ASN B 187 HIS B 201 1 ? 15 
HELX_P HELX_P14 AB5 HIS B 200 ? TRP B 208 ? HIS B 200 TRP B 208 1 ? 9  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
AA6 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A 16  ? TYR A 25  ? VAL A 16  TYR A 25  
AA1 2 SER A 30  ? HIS A 38  ? SER A 30  HIS A 38  
AA1 3 VAL A 49  ? GLU A 55  ? VAL A 49  GLU A 55  
AA2 1 THR A 124 ? LEU A 131 ? THR A 124 LEU A 131 
AA2 2 ARG A 140 ? GLU A 147 ? ARG A 140 GLU A 147 
AA2 3 ALA A 59  ? ASP A 66  ? ALA A 59  ASP A 66  
AA2 4 VAL A 95  ? MET A 98  ? VAL A 95  MET A 98  
AA3 1 ARG A 167 ? SER A 172 ? ARG A 167 SER A 172 
AA3 2 GLU A 71  ? ILE A 78  ? GLU A 71  ILE A 78  
AA3 3 TRP A 90  ? GLU A 93  ? TRP A 90  GLU A 93  
AA4 1 VAL B 16  ? ARG B 26  ? VAL B 16  ARG B 26  
AA4 2 SER B 30  ? HIS B 38  ? SER B 30  HIS B 38  
AA4 3 VAL B 49  ? GLU B 55  ? VAL B 49  GLU B 55  
AA5 1 THR B 124 ? LEU B 131 ? THR B 124 LEU B 131 
AA5 2 ARG B 140 ? GLU B 147 ? ARG B 140 GLU B 147 
AA5 3 HIS B 58  ? ASP B 66  ? HIS B 58  ASP B 66  
AA5 4 VAL B 95  ? ILE B 99  ? VAL B 95  ILE B 99  
AA6 1 TRP B 90  ? GLU B 93  ? TRP B 90  GLU B 93  
AA6 2 GLU B 71  ? ILE B 78  ? GLU B 71  ILE B 78  
AA6 3 ARG B 167 ? SER B 172 ? ARG B 167 SER B 172 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.014941 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014730 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010197 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE APR 
3 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 24  ? N LEU A 24  O LEU A 31  ? O LEU A 31  
AA1 2 3 O PHE A 36  ? O PHE A 36  N VAL A 49  ? N VAL A 49  
AA2 1 2 N PHE A 130 ? N PHE A 130 O SER A 141 ? O SER A 141 
AA2 2 3 N SER A 142 ? N SER A 142 O ALA A 59  ? O ALA A 59  
AA2 3 4 N LEU A 62  ? N LEU A 62  O VAL A 95  ? O VAL A 95  
AA3 1 2 O VAL A 171 ? O VAL A 171 N VAL A 72  ? N VAL A 72  
AA3 2 3 O GLN A 77  ? O GLN A 77  N LEU A 91  ? N LEU A 91  
AA4 1 2 O TYR B 25  ? O TYR B 25  N LEU B 31  ? N LEU B 31  
AA4 2 3 O PHE B 36  ? O PHE B 36  N VAL B 49  ? N VAL B 49  
AA5 1 2 O PHE B 130 ? O PHE B 130 N SER B 141 ? N SER B 141 
AA5 2 3 O ARG B 140 ? O ARG B 140 N ALA B 59  ? N ALA B 59  
AA5 3 4 N LEU B 62  ? N LEU B 62  O VAL B 95  ? O VAL B 95  
AA6 1 2 N GLU B 93  ? N GLU B 93  O ILE B 75  ? O ILE B 75  
AA6 2 3 N GLU B 76  ? N GLU B 76  O ARG B 167 ? O ARG B 167 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . MET A 1 1   ? 16.981 -3.407 10.039  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
ATOM   2    C CA    . MET A 1 1   ? 18.340 -2.825 9.824   1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA    1 
ATOM   3    C C     . MET A 1 1   ? 18.971 -2.427 11.153  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C     1 
ATOM   4    O O     . MET A 1 1   ? 18.277 -2.297 12.163  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O     1 
ATOM   5    C CB    . MET A 1 1   ? 18.253 -1.593 8.908   1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB    1 
ATOM   6    C CG    . MET A 1 1   ? 17.396 -0.459 9.460   1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG    1 
ATOM   7    S SD    . MET A 1 1   ? 17.205 0.954  8.318   1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   8    C CE    . MET A 1 1   ? 15.690 0.461  7.411   1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
ATOM   9    N N     . LEU A 1 2   ? 20.288 -2.244 11.144  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A N     1 
ATOM   10   C CA    . LEU A 1 2   ? 21.020 -1.838 12.335  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CA    1 
ATOM   11   C C     . LEU A 1 2   ? 20.596 -0.421 12.690  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A C     1 
ATOM   12   O O     . LEU A 1 2   ? 20.191 0.346  11.816  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A O     1 
ATOM   13   C CB    . LEU A 1 2   ? 22.527 -1.863 12.069  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CB    1 
ATOM   14   C CG    . LEU A 1 2   ? 23.227 -3.213 11.894  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CG    1 
ATOM   15   C CD1   . LEU A 1 2   ? 22.515 -4.063 10.849  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD1   1 
ATOM   16   C CD2   . LEU A 1 2   ? 24.651 -2.968 11.467  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 2   LEU A CD2   1 
ATOM   17   N N     . LYS A 1 3   ? 20.671 -0.074 13.971  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N     1 
ATOM   18   C CA    . LYS A 1 3   ? 20.304 1.267  14.401  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA    1 
ATOM   19   C C     . LYS A 1 3   ? 21.426 2.219  14.002  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C     1 
ATOM   20   O O     . LYS A 1 3   ? 22.589 1.819  13.914  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O     1 
ATOM   21   C CB    . LYS A 1 3   ? 20.090 1.305  15.913  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB    1 
ATOM   22   C CG    . LYS A 1 3   ? 19.011 0.350  16.406  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG    1 
ATOM   23   C CD    . LYS A 1 3   ? 18.894 0.381  17.921  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD    1 
ATOM   24   C CE    . LYS A 1 3   ? 17.972 -0.724 18.437  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE    1 
ATOM   25   N NZ    . LYS A 1 3   ? 17.957 -0.819 19.941  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ    1 
ATOM   26   N N     . PRO A 1 4   ? 21.087 3.488  13.731  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A N     1 
ATOM   27   C CA    . PRO A 1 4   ? 22.066 4.502  13.334  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CA    1 
ATOM   28   C C     . PRO A 1 4   ? 23.121 4.721  14.410  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A C     1 
ATOM   29   O O     . PRO A 1 4   ? 22.903 4.403  15.578  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A O     1 
ATOM   30   C CB    . PRO A 1 4   ? 21.210 5.749  13.134  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CB    1 
ATOM   31   C CG    . PRO A 1 4   ? 19.868 5.207  12.788  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CG    1 
ATOM   32   C CD    . PRO A 1 4   ? 19.725 4.044  13.728  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CD    1 
ATOM   33   N N     . ASP A 1 5   ? 24.268 5.268  14.020  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A N     1 
ATOM   34   C CA    . ASP A 1 5   ? 25.315 5.542  14.993  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CA    1 
ATOM   35   C C     . ASP A 1 5   ? 24.897 6.785  15.762  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A C     1 
ATOM   36   O O     . ASP A 1 5   ? 24.110 7.593  15.278  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A O     1 
ATOM   37   C CB    . ASP A 1 5   ? 26.672 5.818  14.326  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CB    1 
ATOM   38   C CG    . ASP A 1 5   ? 27.312 4.576  13.732  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CG    1 
ATOM   39   O OD1   . ASP A 1 5   ? 27.123 3.465  14.268  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD1   1 
ATOM   40   O OD2   . ASP A 1 5   ? 28.039 4.716  12.735  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD2   1 
ATOM   41   N N     . ASN A 1 6   ? 25.427 6.921  16.968  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A N     1 
ATOM   42   C CA    . ASN A 1 6   ? 25.148 8.070  17.821  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CA    1 
ATOM   43   C C     . ASN A 1 6   ? 26.066 9.196  17.367  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A C     1 
ATOM   44   O O     . ASN A 1 6   ? 27.133 8.931  16.814  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A O     1 
ATOM   45   C CB    . ASN A 1 6   ? 25.465 7.720  19.273  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CB    1 
ATOM   46   C CG    . ASN A 1 6   ? 24.632 6.576  19.782  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A CG    1 
ATOM   47   O OD1   . ASN A 1 6   ? 23.458 6.748  20.102  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A OD1   1 
ATOM   48   N ND2   . ASN A 1 6   ? 25.228 5.388  19.845  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A ND2   1 
ATOM   49   N N     . LEU A 1 7   ? 25.648 10.439 17.581  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N     1 
ATOM   50   C CA    . LEU A 1 7   ? 26.464 11.602 17.219  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA    1 
ATOM   51   C C     . LEU A 1 7   ? 26.291 12.650 18.307  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C     1 
ATOM   52   O O     . LEU A 1 7   ? 25.223 12.761 18.916  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O     1 
ATOM   53   C CB    . LEU A 1 7   ? 26.022 12.217 15.886  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB    1 
ATOM   54   C CG    . LEU A 1 7   ? 25.858 11.397 14.595  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG    1 
ATOM   55   C CD1   . LEU A 1 7   ? 25.389 12.350 13.490  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1   1 
ATOM   56   C CD2   . LEU A 1 7   ? 27.169 10.701 14.196  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2   1 
ATOM   57   N N     . PRO A 1 8   ? 27.346 13.424 18.587  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A N     1 
ATOM   58   C CA    . PRO A 1 8   ? 27.181 14.441 19.626  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CA    1 
ATOM   59   C C     . PRO A 1 8   ? 26.663 15.747 18.994  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A C     1 
ATOM   60   O O     . PRO A 1 8   ? 26.419 16.741 19.689  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A O     1 
ATOM   61   C CB    . PRO A 1 8   ? 28.588 14.558 20.208  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CB    1 
ATOM   62   C CG    . PRO A 1 8   ? 29.457 14.360 18.988  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CG    1 
ATOM   63   C CD    . PRO A 1 8   ? 28.767 13.234 18.236  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CD    1 
ATOM   64   N N     . VAL A 1 9   ? 26.482 15.718 17.673  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A N     1 
ATOM   65   C CA    . VAL A 1 9   ? 25.999 16.871 16.918  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CA    1 
ATOM   66   C C     . VAL A 1 9   ? 24.676 16.544 16.257  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A C     1 
ATOM   67   O O     . VAL A 1 9   ? 24.208 15.421 16.351  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A O     1 
ATOM   68   C CB    . VAL A 1 9   ? 27.010 17.300 15.849  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CB    1 
ATOM   69   C CG1   . VAL A 1 9   ? 28.274 17.845 16.532  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG1   1 
ATOM   70   C CG2   . VAL A 1 9   ? 27.362 16.115 14.959  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG2   1 
ATOM   71   N N     . THR A 1 10  ? 24.087 17.523 15.574  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 10  THR A N     1 
ATOM   72   C CA    . THR A 1 10  ? 22.778 17.359 14.947  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CA    1 
ATOM   73   C C     . THR A 1 10  ? 22.772 16.646 13.596  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 10  THR A C     1 
ATOM   74   O O     . THR A 1 10  ? 21.864 15.872 13.307  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 10  THR A O     1 
ATOM   75   C CB    . THR A 1 10  ? 22.081 18.743 14.749  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CB    1 
ATOM   76   O OG1   . THR A 1 10  ? 22.284 19.564 15.901  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 10  THR A OG1   1 
ATOM   77   C CG2   . THR A 1 10  ? 20.594 18.579 14.547  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 10  THR A CG2   1 
ATOM   78   N N     . PHE A 1 11  ? 23.775 16.899 12.763  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A N     1 
ATOM   79   C CA    . PHE A 1 11  ? 23.794 16.293 11.440  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CA    1 
ATOM   80   C C     . PHE A 1 11  ? 24.954 15.337 11.165  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A C     1 
ATOM   81   O O     . PHE A 1 11  ? 25.994 15.402 11.808  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A O     1 
ATOM   82   C CB    . PHE A 1 11  ? 23.766 17.401 10.374  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CB    1 
ATOM   83   C CG    . PHE A 1 11  ? 22.567 18.326 10.472  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CG    1 
ATOM   84   C CD1   . PHE A 1 11  ? 22.731 19.672 10.794  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD1   1 
ATOM   85   C CD2   . PHE A 1 11  ? 21.276 17.853 10.229  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD2   1 
ATOM   86   C CE1   . PHE A 1 11  ? 21.635 20.530 10.870  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE1   1 
ATOM   87   C CE2   . PHE A 1 11  ? 20.171 18.706 10.302  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE2   1 
ATOM   88   C CZ    . PHE A 1 11  ? 20.353 20.047 10.624  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CZ    1 
ATOM   89   N N     . GLY A 1 12  ? 24.744 14.453 10.189  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A N     1 
ATOM   90   C CA    . GLY A 1 12  ? 25.750 13.478 9.800   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A CA    1 
ATOM   91   C C     . GLY A 1 12  ? 26.133 13.656 8.339   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A C     1 
ATOM   92   O O     . GLY A 1 12  ? 25.680 14.595 7.693   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A O     1 
ATOM   93   N N     . LYS A 1 13  ? 26.951 12.755 7.803   1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A N     1 
ATOM   94   C CA    . LYS A 1 13  ? 27.378 12.879 6.416   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CA    1 
ATOM   95   C C     . LYS A 1 13  ? 26.265 12.812 5.395   1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A C     1 
ATOM   96   O O     . LYS A 1 13  ? 26.438 13.294 4.279   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A O     1 
ATOM   97   C CB    . LYS A 1 13  ? 28.436 11.831 6.079   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CB    1 
ATOM   98   C CG    . LYS A 1 13  ? 29.787 12.140 6.704   1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CG    1 
ATOM   99   C CD    . LYS A 1 13  ? 30.858 11.163 6.265   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CD    1 
ATOM   100  C CE    . LYS A 1 13  ? 32.202 11.597 6.800   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A CE    1 
ATOM   101  N NZ    . LYS A 1 13  ? 33.256 10.649 6.411   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 13  LYS A NZ    1 
ATOM   102  N N     . ASN A 1 14  ? 25.130 12.217 5.759   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A N     1 
ATOM   103  C CA    . ASN A 1 14  ? 23.998 12.120 4.836   1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CA    1 
ATOM   104  C C     . ASN A 1 14  ? 23.241 13.437 4.741   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A C     1 
ATOM   105  O O     . ASN A 1 14  ? 22.296 13.545 3.951   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A O     1 
ATOM   106  C CB    . ASN A 1 14  ? 23.006 11.030 5.261   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CB    1 
ATOM   107  C CG    . ASN A 1 14  ? 23.601 9.637  5.206   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A CG    1 
ATOM   108  O OD1   . ASN A 1 14  ? 24.466 9.343  4.373   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A OD1   1 
ATOM   109  N ND2   . ASN A 1 14  ? 23.124 8.762  6.087   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 14  ASN A ND2   1 
ATOM   110  N N     . ASP A 1 15  ? 23.646 14.422 5.547   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A N     1 
ATOM   111  C CA    . ASP A 1 15  ? 22.996 15.727 5.555   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CA    1 
ATOM   112  C C     . ASP A 1 15  ? 23.788 16.766 4.781   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A C     1 
ATOM   113  O O     . ASP A 1 15  ? 23.398 17.922 4.706   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A O     1 
ATOM   114  C CB    . ASP A 1 15  ? 22.773 16.203 6.988   1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CB    1 
ATOM   115  C CG    . ASP A 1 15  ? 21.911 15.234 7.787   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CG    1 
ATOM   116  O OD1   . ASP A 1 15  ? 20.833 14.834 7.272   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD1   1 
ATOM   117  O OD2   . ASP A 1 15  ? 22.309 14.872 8.923   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD2   1 
ATOM   118  N N     . VAL A 1 16  ? 24.905 16.337 4.209   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N     1 
ATOM   119  C CA    . VAL A 1 16  ? 25.750 17.215 3.420   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA    1 
ATOM   120  C C     . VAL A 1 16  ? 26.121 16.507 2.124   1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C     1 
ATOM   121  O O     . VAL A 1 16  ? 26.305 15.295 2.106   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O     1 
ATOM   122  C CB    . VAL A 1 16  ? 27.057 17.586 4.164   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB    1 
ATOM   123  C CG1   . VAL A 1 16  ? 27.767 16.335 4.626   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1   1 
ATOM   124  C CG2   . VAL A 1 16  ? 27.977 18.388 3.240   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2   1 
ATOM   125  N N     . GLU A 1 17  ? 26.210 17.271 1.040   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N     1 
ATOM   126  C CA    . GLU A 1 17  ? 26.582 16.729 -0.256  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA    1 
ATOM   127  C C     . GLU A 1 17  ? 27.711 17.561 -0.827  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C     1 
ATOM   128  O O     . GLU A 1 17  ? 27.625 18.790 -0.896  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O     1 
ATOM   129  C CB    . GLU A 1 17  ? 25.389 16.735 -1.212  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB    1 
ATOM   130  C CG    . GLU A 1 17  ? 24.583 18.015 -1.217  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG    1 
ATOM   131  C CD    . GLU A 1 17  ? 23.316 17.879 -2.048  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD    1 
ATOM   132  O OE1   . GLU A 1 17  ? 23.453 17.612 -3.266  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1   1 
ATOM   133  O OE2   . GLU A 1 17  ? 22.196 18.031 -1.479  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2   1 
ATOM   134  N N     . ILE A 1 18  ? 28.781 16.879 -1.215  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A N     1 
ATOM   135  C CA    . ILE A 1 18  ? 29.942 17.538 -1.777  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CA    1 
ATOM   136  C C     . ILE A 1 18  ? 29.802 17.532 -3.296  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A C     1 
ATOM   137  O O     . ILE A 1 18  ? 29.749 16.483 -3.931  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A O     1 
ATOM   138  C CB    . ILE A 1 18  ? 31.247 16.837 -1.309  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CB    1 
ATOM   139  C CG1   . ILE A 1 18  ? 31.314 16.865 0.223   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG1   1 
ATOM   140  C CG2   . ILE A 1 18  ? 32.468 17.561 -1.856  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG2   1 
ATOM   141  C CD1   . ILE A 1 18  ? 32.499 16.161 0.802   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CD1   1 
ATOM   142  N N     . ILE A 1 19  ? 29.699 18.729 -3.858  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N     1 
ATOM   143  C CA    . ILE A 1 19  ? 29.540 18.909 -5.293  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA    1 
ATOM   144  C C     . ILE A 1 19  ? 30.826 18.517 -5.999  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C     1 
ATOM   145  O O     . ILE A 1 19  ? 30.791 17.857 -7.026  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O     1 
ATOM   146  C CB    . ILE A 1 19  ? 29.196 20.381 -5.616  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB    1 
ATOM   147  C CG1   . ILE A 1 19  ? 27.811 20.713 -5.064  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1   1 
ATOM   148  C CG2   . ILE A 1 19  ? 29.268 20.635 -7.115  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2   1 
ATOM   149  C CD1   . ILE A 1 19  ? 27.513 22.194 -5.016  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1   1 
ATOM   150  N N     . ALA A 1 20  ? 31.961 18.918 -5.441  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N     1 
ATOM   151  C CA    . ALA A 1 20  ? 33.244 18.592 -6.040  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA    1 
ATOM   152  C C     . ALA A 1 20  ? 34.388 19.250 -5.304  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C     1 
ATOM   153  O O     . ALA A 1 20  ? 34.186 20.099 -4.428  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O     1 
ATOM   154  C CB    . ALA A 1 20  ? 33.267 19.029 -7.491  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB    1 
ATOM   155  N N     . ARG A 1 21  ? 35.596 18.844 -5.678  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A N     1 
ATOM   156  C CA    . ARG A 1 21  ? 36.816 19.387 -5.100  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CA    1 
ATOM   157  C C     . ARG A 1 21  ? 37.684 19.747 -6.286  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A C     1 
ATOM   158  O O     . ARG A 1 21  ? 38.038 18.872 -7.070  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A O     1 
ATOM   159  C CB    . ARG A 1 21  ? 37.534 18.333 -4.252  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CB    1 
ATOM   160  C CG    . ARG A 1 21  ? 36.610 17.524 -3.365  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CG    1 
ATOM   161  C CD    . ARG A 1 21  ? 37.370 16.663 -2.384  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CD    1 
ATOM   162  N NE    . ARG A 1 21  ? 36.463 15.792 -1.645  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NE    1 
ATOM   163  C CZ    . ARG A 1 21  ? 36.784 15.149 -0.527  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CZ    1 
ATOM   164  N NH1   . ARG A 1 21  ? 37.997 15.275 -0.006  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NH1   1 
ATOM   165  N NH2   . ARG A 1 21  ? 35.883 14.378 0.071   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NH2   1 
ATOM   166  N N     . GLU A 1 22  ? 38.006 21.025 -6.442  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A N     1 
ATOM   167  C CA    . GLU A 1 22  ? 38.844 21.443 -7.560  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA    1 
ATOM   168  C C     . GLU A 1 22  ? 40.183 21.896 -7.014  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A C     1 
ATOM   169  O O     . GLU A 1 22  ? 40.236 22.588 -5.993  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A O     1 
ATOM   170  C CB    . GLU A 1 22  ? 38.192 22.588 -8.335  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB    1 
ATOM   171  C CG    . GLU A 1 22  ? 36.881 23.066 -7.745  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG    1 
ATOM   172  C CD    . GLU A 1 22  ? 36.277 24.228 -8.517  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CD    1 
ATOM   173  O OE1   . GLU A 1 22  ? 36.924 25.302 -8.592  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE1   1 
ATOM   174  O OE2   . GLU A 1 22  ? 35.154 24.063 -9.050  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE2   1 
ATOM   175  N N     . THR A 1 23  ? 41.263 21.503 -7.683  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 23  THR A N     1 
ATOM   176  C CA    . THR A 1 23  ? 42.591 21.888 -7.228  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CA    1 
ATOM   177  C C     . THR A 1 23  ? 42.943 23.323 -7.592  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 23  THR A C     1 
ATOM   178  O O     . THR A 1 23  ? 42.958 23.704 -8.762  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 23  THR A O     1 
ATOM   179  C CB    . THR A 1 23  ? 43.685 20.956 -7.783  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CB    1 
ATOM   180  O OG1   . THR A 1 23  ? 43.392 19.602 -7.411  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 23  THR A OG1   1 
ATOM   181  C CG2   . THR A 1 23  ? 45.054 21.346 -7.206  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CG2   1 
ATOM   182  N N     . LEU A 1 24  ? 43.203 24.122 -6.564  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A N     1 
ATOM   183  C CA    . LEU A 1 24  ? 43.573 25.509 -6.741  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CA    1 
ATOM   184  C C     . LEU A 1 24  ? 45.054 25.552 -7.061  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A C     1 
ATOM   185  O O     . LEU A 1 24  ? 45.485 26.277 -7.958  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A O     1 
ATOM   186  C CB    . LEU A 1 24  ? 43.279 26.283 -5.465  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CB    1 
ATOM   187  C CG    . LEU A 1 24  ? 41.785 26.503 -5.235  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CG    1 
ATOM   188  C CD1   . LEU A 1 24  ? 41.532 27.038 -3.850  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD1   1 
ATOM   189  C CD2   . LEU A 1 24  ? 41.272 27.472 -6.282  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 24  LEU A CD2   1 
ATOM   190  N N     . TYR A 1 25  ? 45.824 24.764 -6.316  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A N     1 
ATOM   191  C CA    . TYR A 1 25  ? 47.265 24.664 -6.511  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CA    1 
ATOM   192  C C     . TYR A 1 25  ? 47.705 23.254 -6.142  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A C     1 
ATOM   193  O O     . TYR A 1 25  ? 47.242 22.697 -5.149  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A O     1 
ATOM   194  C CB    . TYR A 1 25  ? 48.011 25.681 -5.643  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CB    1 
ATOM   195  C CG    . TYR A 1 25  ? 49.505 25.503 -5.693  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CG    1 
ATOM   196  C CD1   . TYR A 1 25  ? 50.260 26.037 -6.739  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD1   1 
ATOM   197  C CD2   . TYR A 1 25  ? 50.161 24.720 -4.736  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CD2   1 
ATOM   198  C CE1   . TYR A 1 25  ? 51.633 25.787 -6.839  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE1   1 
ATOM   199  C CE2   . TYR A 1 25  ? 51.528 24.463 -4.824  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CE2   1 
ATOM   200  C CZ    . TYR A 1 25  ? 52.254 24.995 -5.879  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A CZ    1 
ATOM   201  O OH    . TYR A 1 25  ? 53.595 24.705 -5.984  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A OH    1 
ATOM   202  N N     . ARG A 1 26  ? 48.600 22.684 -6.948  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N     1 
ATOM   203  C CA    . ARG A 1 26  ? 49.104 21.330 -6.720  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA    1 
ATOM   204  C C     . ARG A 1 26  ? 50.599 21.282 -6.407  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C     1 
ATOM   205  O O     . ARG A 1 26  ? 51.408 21.866 -7.130  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O     1 
ATOM   206  C CB    . ARG A 1 26  ? 48.845 20.458 -7.953  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB    1 
ATOM   207  C CG    . ARG A 1 26  ? 49.529 20.983 -9.221  1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG    1 
ATOM   208  C CD    . ARG A 1 26  ? 49.817 19.885 -10.258 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD    1 
ATOM   209  N NE    . ARG A 1 26  ? 50.947 19.021 -9.895  1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE    1 
ATOM   210  C CZ    . ARG A 1 26  ? 50.896 18.048 -8.986  1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ    1 
ATOM   211  N NH1   . ARG A 1 26  ? 49.767 17.797 -8.333  1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1   1 
ATOM   212  N NH2   . ARG A 1 26  ? 51.974 17.320 -8.731  1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2   1 
ATOM   213  N N     . GLY A 1 27  ? 50.952 20.572 -5.338  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N     1 
ATOM   214  C CA    . GLY A 1 27  ? 52.342 20.407 -4.933  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA    1 
ATOM   215  C C     . GLY A 1 27  ? 52.313 19.172 -4.057  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C     1 
ATOM   216  O O     . GLY A 1 27  ? 51.298 18.489 -4.081  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O     1 
ATOM   217  N N     . PHE A 1 28  ? 53.364 18.848 -3.298  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N     1 
ATOM   218  C CA    . PHE A 1 28  ? 53.259 17.654 -2.447  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA    1 
ATOM   219  C C     . PHE A 1 28  ? 52.207 17.975 -1.402  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C     1 
ATOM   220  O O     . PHE A 1 28  ? 51.601 17.084 -0.824  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O     1 
ATOM   221  C CB    . PHE A 1 28  ? 54.604 17.240 -1.800  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB    1 
ATOM   222  C CG    . PHE A 1 28  ? 55.404 18.385 -1.240  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG    1 
ATOM   223  C CD1   . PHE A 1 28  ? 55.026 19.016 -0.057  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1   1 
ATOM   224  C CD2   . PHE A 1 28  ? 56.544 18.844 -1.908  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2   1 
ATOM   225  C CE1   . PHE A 1 28  ? 55.766 20.089 0.443   1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1   1 
ATOM   226  C CE2   . PHE A 1 28  ? 57.297 19.927 -1.411  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2   1 
ATOM   227  C CZ    . PHE A 1 28  ? 56.907 20.544 -0.241  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ    1 
ATOM   228  N N     . PHE A 1 29  ? 52.009 19.273 -1.175  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N     1 
ATOM   229  C CA    . PHE A 1 29  ? 50.981 19.788 -0.273  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA    1 
ATOM   230  C C     . PHE A 1 29  ? 50.095 20.552 -1.242  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C     1 
ATOM   231  O O     . PHE A 1 29  ? 50.593 21.273 -2.117  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O     1 
ATOM   232  C CB    . PHE A 1 29  ? 51.555 20.755 0.766   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB    1 
ATOM   233  C CG    . PHE A 1 29  ? 52.219 20.078 1.935   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG    1 
ATOM   234  C CD1   . PHE A 1 29  ? 52.790 20.836 2.953   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1   1 
ATOM   235  C CD2   . PHE A 1 29  ? 52.278 18.688 2.019   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2   1 
ATOM   236  C CE1   . PHE A 1 29  ? 53.412 20.221 4.031   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1   1 
ATOM   237  C CE2   . PHE A 1 29  ? 52.898 18.066 3.091   1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2   1 
ATOM   238  C CZ    . PHE A 1 29  ? 53.466 18.832 4.100   1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ    1 
ATOM   239  N N     . SER A 1 30  ? 48.788 20.388 -1.106  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 30  SER A N     1 
ATOM   240  C CA    . SER A 1 30  ? 47.880 21.050 -2.020  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 30  SER A CA    1 
ATOM   241  C C     . SER A 1 30  ? 46.796 21.880 -1.359  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 30  SER A C     1 
ATOM   242  O O     . SER A 1 30  ? 46.444 21.671 -0.203  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 30  SER A O     1 
ATOM   243  C CB    . SER A 1 30  ? 47.234 20.017 -2.943  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 30  SER A CB    1 
ATOM   244  O OG    . SER A 1 30  ? 48.229 19.356 -3.704  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 30  SER A OG    1 
ATOM   245  N N     . LEU A 1 31  ? 46.290 22.837 -2.130  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N     1 
ATOM   246  C CA    . LEU A 1 31  ? 45.222 23.713 -1.707  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA    1 
ATOM   247  C C     . LEU A 1 31  ? 44.065 23.420 -2.645  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C     1 
ATOM   248  O O     . LEU A 1 31  ? 44.133 23.722 -3.835  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O     1 
ATOM   249  C CB    . LEU A 1 31  ? 45.638 25.173 -1.849  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB    1 
ATOM   250  C CG    . LEU A 1 31  ? 44.660 26.158 -1.213  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG    1 
ATOM   251  C CD1   . LEU A 1 31  ? 44.503 25.842 0.272   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1   1 
ATOM   252  C CD2   . LEU A 1 31  ? 45.181 27.579 -1.413  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2   1 
ATOM   253  N N     . ASP A 1 32  ? 43.015 22.813 -2.104  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A N     1 
ATOM   254  C CA    . ASP A 1 32  ? 41.832 22.469 -2.880  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CA    1 
ATOM   255  C C     . ASP A 1 32  ? 40.629 23.314 -2.472  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A C     1 
ATOM   256  O O     . ASP A 1 32  ? 40.603 23.929 -1.397  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A O     1 
ATOM   257  C CB    . ASP A 1 32  ? 41.484 20.993 -2.689  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CB    1 
ATOM   258  C CG    . ASP A 1 32  ? 42.491 20.068 -3.325  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CG    1 
ATOM   259  O OD1   . ASP A 1 32  ? 42.629 18.933 -2.831  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD1   1 
ATOM   260  O OD2   . ASP A 1 32  ? 43.139 20.462 -4.319  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD2   1 
ATOM   261  N N     . LEU A 1 33  ? 39.632 23.340 -3.343  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N     1 
ATOM   262  C CA    . LEU A 1 33  ? 38.422 24.084 -3.064  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA    1 
ATOM   263  C C     . LEU A 1 33  ? 37.221 23.144 -2.991  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C     1 
ATOM   264  O O     . LEU A 1 33  ? 36.835 22.523 -3.989  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O     1 
ATOM   265  C CB    . LEU A 1 33  ? 38.210 25.159 -4.129  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB    1 
ATOM   266  C CG    . LEU A 1 33  ? 36.873 25.903 -4.096  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG    1 
ATOM   267  C CD1   . LEU A 1 33  ? 37.010 27.269 -4.701  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1   1 
ATOM   268  C CD2   . LEU A 1 33  ? 35.846 25.111 -4.865  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2   1 
ATOM   269  N N     . TYR A 1 34  ? 36.656 23.018 -1.793  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A N     1 
ATOM   270  C CA    . TYR A 1 34  ? 35.487 22.180 -1.583  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CA    1 
ATOM   271  C C     . TYR A 1 34  ? 34.244 23.003 -1.931  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A C     1 
ATOM   272  O O     . TYR A 1 34  ? 34.080 24.130 -1.451  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A O     1 
ATOM   273  C CB    . TYR A 1 34  ? 35.362 21.730 -0.119  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CB    1 
ATOM   274  C CG    . TYR A 1 34  ? 36.306 20.637 0.361   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CG    1 
ATOM   275  C CD1   . TYR A 1 34  ? 35.834 19.605 1.186   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD1   1 
ATOM   276  C CD2   . TYR A 1 34  ? 37.670 20.674 0.078   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CD2   1 
ATOM   277  C CE1   . TYR A 1 34  ? 36.687 18.646 1.720   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE1   1 
ATOM   278  C CE2   . TYR A 1 34  ? 38.540 19.712 0.612   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CE2   1 
ATOM   279  C CZ    . TYR A 1 34  ? 38.034 18.705 1.435   1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A CZ    1 
ATOM   280  O OH    . TYR A 1 34  ? 38.876 17.771 1.980   1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 34  TYR A OH    1 
ATOM   281  N N     . ARG A 1 35  ? 33.382 22.419 -2.765  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A N     1 
ATOM   282  C CA    . ARG A 1 35  ? 32.116 23.019 -3.196  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CA    1 
ATOM   283  C C     . ARG A 1 35  ? 31.060 22.086 -2.632  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A C     1 
ATOM   284  O O     . ARG A 1 35  ? 31.084 20.892 -2.915  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A O     1 
ATOM   285  C CB    . ARG A 1 35  ? 32.045 23.052 -4.722  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CB    1 
ATOM   286  C CG    . ARG A 1 35  ? 32.869 24.174 -5.331  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CG    1 
ATOM   287  C CD    . ARG A 1 35  ? 33.454 23.786 -6.678  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CD    1 
ATOM   288  N NE    . ARG A 1 35  ? 32.432 23.377 -7.640  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NE    1 
ATOM   289  C CZ    . ARG A 1 35  ? 31.529 24.201 -8.158  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A CZ    1 
ATOM   290  N NH1   . ARG A 1 35  ? 31.524 25.478 -7.806  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NH1   1 
ATOM   291  N NH2   . ARG A 1 35  ? 30.640 23.754 -9.035  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A NH2   1 
ATOM   292  N N     . PHE A 1 36  ? 30.128 22.614 -1.842  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A N     1 
ATOM   293  C CA    . PHE A 1 36  ? 29.139 21.743 -1.214  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CA    1 
ATOM   294  C C     . PHE A 1 36  ? 27.898 22.451 -0.698  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A C     1 
ATOM   295  O O     . PHE A 1 36  ? 27.844 23.674 -0.619  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A O     1 
ATOM   296  C CB    . PHE A 1 36  ? 29.809 21.014 -0.036  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CB    1 
ATOM   297  C CG    . PHE A 1 36  ? 30.337 21.948 1.024   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CG    1 
ATOM   298  C CD1   . PHE A 1 36  ? 29.625 22.162 2.203   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CD1   1 
ATOM   299  C CD2   . PHE A 1 36  ? 31.494 22.689 0.804   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CD2   1 
ATOM   300  C CE1   . PHE A 1 36  ? 30.059 23.116 3.151   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CE1   1 
ATOM   301  C CE2   . PHE A 1 36  ? 31.931 23.636 1.736   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CE2   1 
ATOM   302  C CZ    . PHE A 1 36  ? 31.212 23.851 2.910   1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 36  PHE A CZ    1 
ATOM   303  N N     . ARG A 1 37  ? 26.899 21.648 -0.344  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     1 
ATOM   304  C CA    . ARG A 1 37  ? 25.648 22.143 0.219   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    1 
ATOM   305  C C     . ARG A 1 37  ? 25.397 21.278 1.448   1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     1 
ATOM   306  O O     . ARG A 1 37  ? 25.903 20.155 1.543   1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     1 
ATOM   307  C CB    . ARG A 1 37  ? 24.489 21.978 -0.762  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    1 
ATOM   308  C CG    . ARG A 1 37  ? 24.594 22.799 -2.031  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    1 
ATOM   309  C CD    . ARG A 1 37  ? 23.326 22.662 -2.862  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    1 
ATOM   310  N NE    . ARG A 1 37  ? 23.434 23.366 -4.136  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    1 
ATOM   311  C CZ    . ARG A 1 37  ? 23.749 22.785 -5.286  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    1 
ATOM   312  N NH1   . ARG A 1 37  ? 23.975 21.482 -5.327  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   1 
ATOM   313  N NH2   . ARG A 1 37  ? 23.860 23.513 -6.388  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   1 
ATOM   314  N N     . HIS A 1 38  ? 24.611 21.789 2.383   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A N     1 
ATOM   315  C CA    . HIS A 1 38  ? 24.336 21.046 3.598   1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CA    1 
ATOM   316  C C     . HIS A 1 38  ? 23.045 21.531 4.244   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A C     1 
ATOM   317  O O     . HIS A 1 38  ? 22.599 22.645 3.997   1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A O     1 
ATOM   318  C CB    . HIS A 1 38  ? 25.517 21.213 4.563   1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CB    1 
ATOM   319  C CG    . HIS A 1 38  ? 25.805 22.640 4.931   1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CG    1 
ATOM   320  N ND1   . HIS A 1 38  ? 25.104 23.314 5.910   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A ND1   1 
ATOM   321  C CD2   . HIS A 1 38  ? 26.716 23.520 4.450   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CD2   1 
ATOM   322  C CE1   . HIS A 1 38  ? 25.575 24.544 6.021   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A CE1   1 
ATOM   323  N NE2   . HIS A 1 38  ? 26.554 24.695 5.147   1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A NE2   1 
ATOM   324  N N     . ARG A 1 39  ? 22.437 20.693 5.069   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A N     1 
ATOM   325  C CA    . ARG A 1 39  ? 21.215 21.095 5.737   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CA    1 
ATOM   326  C C     . ARG A 1 39  ? 21.558 22.164 6.771   1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A C     1 
ATOM   327  O O     . ARG A 1 39  ? 22.644 22.157 7.349   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A O     1 
ATOM   328  C CB    . ARG A 1 39  ? 20.554 19.890 6.414   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CB    1 
ATOM   329  C CG    . ARG A 1 39  ? 20.110 18.820 5.434   1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CG    1 
ATOM   330  C CD    . ARG A 1 39  ? 19.138 17.841 6.073   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CD    1 
ATOM   331  N NE    . ARG A 1 39  ? 17.850 18.465 6.370   1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NE    1 
ATOM   332  C CZ    . ARG A 1 39  ? 16.878 18.667 5.479   1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CZ    1 
ATOM   333  N NH1   . ARG A 1 39  ? 17.025 18.293 4.213   1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NH1   1 
ATOM   334  N NH2   . ARG A 1 39  ? 15.747 19.250 5.861   1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NH2   1 
ATOM   335  N N     . LEU A 1 40  ? 20.640 23.097 6.974   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N     1 
ATOM   336  C CA    . LEU A 1 40  ? 20.829 24.154 7.952   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA    1 
ATOM   337  C C     . LEU A 1 40  ? 19.992 23.761 9.174   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C     1 
ATOM   338  O O     . LEU A 1 40  ? 19.100 22.922 9.069   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O     1 
ATOM   339  C CB    . LEU A 1 40  ? 20.349 25.489 7.379   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB    1 
ATOM   340  C CG    . LEU A 1 40  ? 21.048 25.979 6.102   1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG    1 
ATOM   341  C CD1   . LEU A 1 40  ? 20.308 27.182 5.553   1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1   1 
ATOM   342  C CD2   . LEU A 1 40  ? 22.490 26.336 6.391   1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2   1 
ATOM   343  N N     . PHE A 1 41  ? 20.285 24.353 10.330  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N     1 
ATOM   344  C CA    . PHE A 1 41  ? 19.543 24.044 11.542  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA    1 
ATOM   345  C C     . PHE A 1 41  ? 18.081 24.445 11.447  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C     1 
ATOM   346  O O     . PHE A 1 41  ? 17.244 23.890 12.148  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O     1 
ATOM   347  C CB    . PHE A 1 41  ? 20.193 24.717 12.748  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB    1 
ATOM   348  C CG    . PHE A 1 41  ? 21.566 24.197 13.045  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG    1 
ATOM   349  C CD1   . PHE A 1 41  ? 22.703 24.922 12.675  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1   1 
ATOM   350  C CD2   . PHE A 1 41  ? 21.729 22.951 13.655  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2   1 
ATOM   351  C CE1   . PHE A 1 41  ? 23.985 24.414 12.907  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1   1 
ATOM   352  C CE2   . PHE A 1 41  ? 23.012 22.428 13.893  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2   1 
ATOM   353  C CZ    . PHE A 1 41  ? 24.141 23.166 13.515  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ    1 
ATOM   354  N N     . ASN A 1 42  ? 17.766 25.412 10.590  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A N     1 
ATOM   355  C CA    . ASN A 1 42  ? 16.380 25.833 10.434  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CA    1 
ATOM   356  C C     . ASN A 1 42  ? 15.616 24.831 9.558   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A C     1 
ATOM   357  O O     . ASN A 1 42  ? 14.471 25.073 9.173   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A O     1 
ATOM   358  C CB    . ASN A 1 42  ? 16.288 27.230 9.817   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CB    1 
ATOM   359  C CG    . ASN A 1 42  ? 16.958 27.308 8.475   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A CG    1 
ATOM   360  O OD1   . ASN A 1 42  ? 17.157 26.297 7.808   1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A OD1   1 
ATOM   361  N ND2   . ASN A 1 42  ? 17.300 28.513 8.059   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 42  ASN A ND2   1 
ATOM   362  N N     . GLY A 1 43  ? 16.255 23.715 9.220   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A N     1 
ATOM   363  C CA    . GLY A 1 43  ? 15.568 22.714 8.430   1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A CA    1 
ATOM   364  C C     . GLY A 1 43  ? 15.638 22.878 6.933   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A C     1 
ATOM   365  O O     . GLY A 1 43  ? 15.139 22.035 6.191   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 43  GLY A O     1 
ATOM   366  N N     . GLN A 1 44  ? 16.250 23.952 6.467   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N     1 
ATOM   367  C CA    . GLN A 1 44  ? 16.356 24.142 5.036   1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA    1 
ATOM   368  C C     . GLN A 1 44  ? 17.688 23.628 4.525   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C     1 
ATOM   369  O O     . GLN A 1 44  ? 18.494 23.106 5.290   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O     1 
ATOM   370  C CB    . GLN A 1 44  ? 16.178 25.611 4.698   1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB    1 
ATOM   371  C CG    . GLN A 1 44  ? 14.780 26.106 5.016   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG    1 
ATOM   372  C CD    . GLN A 1 44  ? 14.708 27.611 5.109   1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD    1 
ATOM   373  O OE1   . GLN A 1 44  ? 13.638 28.178 5.324   1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1   1 
ATOM   374  N NE2   . GLN A 1 44  ? 15.852 28.271 4.956   1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2   1 
ATOM   375  N N     . MET A 1 45  ? 17.907 23.760 3.224   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 45  MET A N     1 
ATOM   376  C CA    . MET A 1 45  ? 19.144 23.308 2.608   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CA    1 
ATOM   377  C C     . MET A 1 45  ? 19.862 24.533 2.066   1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 45  MET A C     1 
ATOM   378  O O     . MET A 1 45  ? 19.233 25.439 1.519   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 45  MET A O     1 
ATOM   379  C CB    . MET A 1 45  ? 18.827 22.316 1.487   1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CB    1 
ATOM   380  C CG    . MET A 1 45  ? 17.784 21.270 1.896   1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CG    1 
ATOM   381  S SD    . MET A 1 45  ? 17.495 19.989 0.648   1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 45  MET A SD    1 
ATOM   382  C CE    . MET A 1 45  ? 16.395 20.862 -0.505  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 45  MET A CE    1 
ATOM   383  N N     . SER A 1 46  ? 21.180 24.563 2.223   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 46  SER A N     1 
ATOM   384  C CA    . SER A 1 46  ? 21.977 25.702 1.782   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 46  SER A CA    1 
ATOM   385  C C     . SER A 1 46  ? 22.196 25.826 0.275   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 46  SER A C     1 
ATOM   386  O O     . SER A 1 46  ? 21.858 24.931 -0.499  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 46  SER A O     1 
ATOM   387  C CB    . SER A 1 46  ? 23.345 25.652 2.452   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 46  SER A CB    1 
ATOM   388  O OG    . SER A 1 46  ? 24.161 24.701 1.798   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 46  SER A OG    1 
ATOM   389  N N     . HIS A 1 47  ? 22.752 26.967 -0.127  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A N     1 
ATOM   390  C CA    . HIS A 1 47  ? 23.110 27.205 -1.520  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CA    1 
ATOM   391  C C     . HIS A 1 47  ? 24.527 26.654 -1.535  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A C     1 
ATOM   392  O O     . HIS A 1 47  ? 25.049 26.286 -0.485  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A O     1 
ATOM   393  C CB    . HIS A 1 47  ? 23.189 28.694 -1.840  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CB    1 
ATOM   394  C CG    . HIS A 1 47  ? 21.867 29.384 -1.879  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CG    1 
ATOM   395  N ND1   . HIS A 1 47  ? 21.045 29.480 -0.778  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A ND1   1 
ATOM   396  C CD2   . HIS A 1 47  ? 21.230 30.028 -2.884  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CD2   1 
ATOM   397  C CE1   . HIS A 1 47  ? 19.957 30.156 -1.103  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CE1   1 
ATOM   398  N NE2   . HIS A 1 47  ? 20.046 30.500 -2.376  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 47  HIS A NE2   1 
ATOM   399  N N     . GLU A 1 48  ? 25.164 26.606 -2.698  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N     1 
ATOM   400  C CA    . GLU A 1 48  ? 26.527 26.112 -2.743  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA    1 
ATOM   401  C C     . GLU A 1 48  ? 27.410 26.997 -1.865  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C     1 
ATOM   402  O O     . GLU A 1 48  ? 27.286 28.228 -1.872  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O     1 
ATOM   403  C CB    . GLU A 1 48  ? 27.068 26.139 -4.168  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB    1 
ATOM   404  C CG    . GLU A 1 48  ? 28.504 25.658 -4.275  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG    1 
ATOM   405  C CD    . GLU A 1 48  ? 29.060 25.782 -5.679  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD    1 
ATOM   406  O OE1   . GLU A 1 48  ? 28.472 25.185 -6.606  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1   1 
ATOM   407  O OE2   . GLU A 1 48  ? 30.085 26.476 -5.850  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2   1 
ATOM   408  N N     . VAL A 1 49  ? 28.276 26.354 -1.089  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A N     1 
ATOM   409  C CA    . VAL A 1 49  ? 29.223 27.056 -0.237  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CA    1 
ATOM   410  C C     . VAL A 1 49  ? 30.573 26.570 -0.738  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A C     1 
ATOM   411  O O     . VAL A 1 49  ? 30.707 25.424 -1.174  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A O     1 
ATOM   412  C CB    . VAL A 1 49  ? 28.995 26.744 1.287   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CB    1 
ATOM   413  C CG1   . VAL A 1 49  ? 28.438 25.364 1.459   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CG1   1 
ATOM   414  C CG2   . VAL A 1 49  ? 30.301 26.890 2.069   1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 49  VAL A CG2   1 
ATOM   415  N N     . ARG A 1 50  ? 31.558 27.459 -0.721  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N     1 
ATOM   416  C CA    . ARG A 1 50  ? 32.885 27.149 -1.218  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA    1 
ATOM   417  C C     . ARG A 1 50  ? 33.931 27.453 -0.161  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C     1 
ATOM   418  O O     . ARG A 1 50  ? 33.896 28.508 0.468   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O     1 
ATOM   419  C CB    . ARG A 1 50  ? 33.139 27.969 -2.486  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB    1 
ATOM   420  C CG    . ARG A 1 50  ? 32.106 27.706 -3.586  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG    1 
ATOM   421  C CD    . ARG A 1 50  ? 31.917 28.908 -4.493  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD    1 
ATOM   422  N NE    . ARG A 1 50  ? 33.118 29.219 -5.257  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE    1 
ATOM   423  C CZ    . ARG A 1 50  ? 33.500 28.562 -6.347  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ    1 
ATOM   424  N NH1   . ARG A 1 50  ? 32.766 27.551 -6.801  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1   1 
ATOM   425  N NH2   . ARG A 1 50  ? 34.613 28.912 -6.987  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2   1 
ATOM   426  N N     . ARG A 1 51  ? 34.858 26.517 0.021   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N     1 
ATOM   427  C CA    . ARG A 1 51  ? 35.928 26.628 1.017   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA    1 
ATOM   428  C C     . ARG A 1 51  ? 37.294 26.207 0.459   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C     1 
ATOM   429  O O     . ARG A 1 51  ? 37.397 25.208 -0.253  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O     1 
ATOM   430  C CB    . ARG A 1 51  ? 35.600 25.738 2.238   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB    1 
ATOM   431  C CG    . ARG A 1 51  ? 34.979 26.459 3.441   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG    1 
ATOM   432  C CD    . ARG A 1 51  ? 33.736 27.215 3.049   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD    1 
ATOM   433  N NE    . ARG A 1 51  ? 33.136 27.960 4.148   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE    1 
ATOM   434  C CZ    . ARG A 1 51  ? 32.482 29.106 3.980   1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ    1 
ATOM   435  N NH1   . ARG A 1 51  ? 32.357 29.628 2.764   1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1   1 
ATOM   436  N NH2   . ARG A 1 51  ? 31.943 29.727 5.016   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2   1 
ATOM   437  N N     . GLU A 1 52  ? 38.338 26.965 0.781   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A N     1 
ATOM   438  C CA    . GLU A 1 52  ? 39.685 26.620 0.335   1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CA    1 
ATOM   439  C C     . GLU A 1 52  ? 40.248 25.788 1.486   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A C     1 
ATOM   440  O O     . GLU A 1 52  ? 40.282 26.239 2.626   1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A O     1 
ATOM   441  C CB    . GLU A 1 52  ? 40.542 27.882 0.103   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CB    1 
ATOM   442  C CG    . GLU A 1 52  ? 39.890 28.932 -0.817  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CG    1 
ATOM   443  C CD    . GLU A 1 52  ? 40.799 30.126 -1.116  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A CD    1 
ATOM   444  O OE1   . GLU A 1 52  ? 41.749 30.369 -0.338  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE1   1 
ATOM   445  O OE2   . GLU A 1 52  ? 40.550 30.830 -2.130  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 52  GLU A OE2   1 
ATOM   446  N N     . ILE A 1 53  ? 40.674 24.566 1.185   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A N     1 
ATOM   447  C CA    . ILE A 1 53  ? 41.193 23.676 2.212   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CA    1 
ATOM   448  C C     . ILE A 1 53  ? 42.625 23.217 1.948   1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A C     1 
ATOM   449  O O     . ILE A 1 53  ? 42.974 22.786 0.841   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A O     1 
ATOM   450  C CB    . ILE A 1 53  ? 40.272 22.440 2.363   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CB    1 
ATOM   451  C CG1   . ILE A 1 53  ? 38.832 22.908 2.592   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG1   1 
ATOM   452  C CG2   . ILE A 1 53  ? 40.737 21.554 3.506   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG2   1 
ATOM   453  C CD1   . ILE A 1 53  ? 38.681 23.876 3.731   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CD1   1 
ATOM   454  N N     . PHE A 1 54  ? 43.448 23.317 2.987   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A N     1 
ATOM   455  C CA    . PHE A 1 54  ? 44.838 22.918 2.923   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CA    1 
ATOM   456  C C     . PHE A 1 54  ? 44.927 21.392 3.127   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A C     1 
ATOM   457  O O     . PHE A 1 54  ? 44.593 20.867 4.194   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A O     1 
ATOM   458  C CB    . PHE A 1 54  ? 45.626 23.688 3.997   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CB    1 
ATOM   459  C CG    . PHE A 1 54  ? 47.119 23.481 3.942   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CG    1 
ATOM   460  C CD1   . PHE A 1 54  ? 47.817 23.606 2.741   1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD1   1 
ATOM   461  C CD2   . PHE A 1 54  ? 47.837 23.198 5.107   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CD2   1 
ATOM   462  C CE1   . PHE A 1 54  ? 49.221 23.449 2.704   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE1   1 
ATOM   463  C CE2   . PHE A 1 54  ? 49.233 23.041 5.085   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CE2   1 
ATOM   464  C CZ    . PHE A 1 54  ? 49.927 23.166 3.884   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A CZ    1 
ATOM   465  N N     . GLU A 1 55  ? 45.341 20.696 2.069   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A N     1 
ATOM   466  C CA    . GLU A 1 55  ? 45.503 19.247 2.065   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CA    1 
ATOM   467  C C     . GLU A 1 55  ? 46.988 18.996 2.249   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A C     1 
ATOM   468  O O     . GLU A 1 55  ? 47.802 19.303 1.376   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A O     1 
ATOM   469  C CB    . GLU A 1 55  ? 45.060 18.667 0.730   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CB    1 
ATOM   470  C CG    . GLU A 1 55  ? 43.606 18.863 0.428   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CG    1 
ATOM   471  C CD    . GLU A 1 55  ? 42.717 18.089 1.365   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CD    1 
ATOM   472  O OE1   . GLU A 1 55  ? 43.219 17.176 2.061   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE1   1 
ATOM   473  O OE2   . GLU A 1 55  ? 41.507 18.389 1.387   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE2   1 
ATOM   474  N N     . ARG A 1 56  ? 47.329 18.379 3.364   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A N     1 
ATOM   475  C CA    . ARG A 1 56  ? 48.720 18.170 3.713   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CA    1 
ATOM   476  C C     . ARG A 1 56  ? 48.962 16.797 4.350   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A C     1 
ATOM   477  O O     . ARG A 1 56  ? 50.011 16.542 4.946   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A O     1 
ATOM   478  C CB    . ARG A 1 56  ? 49.077 19.287 4.688   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CB    1 
ATOM   479  C CG    . ARG A 1 56  ? 50.279 19.052 5.532   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CG    1 
ATOM   480  C CD    . ARG A 1 56  ? 50.010 19.404 6.956   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CD    1 
ATOM   481  N NE    . ARG A 1 56  ? 51.268 19.781 7.583   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NE    1 
ATOM   482  C CZ    . ARG A 1 56  ? 52.336 18.999 7.644   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A CZ    1 
ATOM   483  N NH1   . ARG A 1 56  ? 52.307 17.780 7.126   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH1   1 
ATOM   484  N NH2   . ARG A 1 56  ? 53.447 19.456 8.194   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 56  ARG A NH2   1 
ATOM   485  N N     . GLY A 1 57  ? 47.993 15.902 4.221   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A N     1 
ATOM   486  C CA    . GLY A 1 57  ? 48.165 14.602 4.826   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A CA    1 
ATOM   487  C C     . GLY A 1 57  ? 47.838 14.699 6.300   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A C     1 
ATOM   488  O O     . GLY A 1 57  ? 47.256 15.681 6.744   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 57  GLY A O     1 
ATOM   489  N N     . HIS A 1 58  ? 48.241 13.684 7.056   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A N     1 
ATOM   490  C CA    . HIS A 1 58  ? 47.964 13.603 8.482   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CA    1 
ATOM   491  C C     . HIS A 1 58  ? 49.193 13.115 9.231   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A C     1 
ATOM   492  O O     . HIS A 1 58  ? 50.052 12.451 8.649   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A O     1 
ATOM   493  C CB    . HIS A 1 58  ? 46.785 12.657 8.687   1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CB    1 
ATOM   494  C CG    . HIS A 1 58  ? 45.608 13.005 7.834   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CG    1 
ATOM   495  N ND1   . HIS A 1 58  ? 44.785 14.077 8.107   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A ND1   1 
ATOM   496  C CD2   . HIS A 1 58  ? 45.169 12.481 6.665   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CD2   1 
ATOM   497  C CE1   . HIS A 1 58  ? 43.890 14.198 7.143   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A CE1   1 
ATOM   498  N NE2   . HIS A 1 58  ? 44.101 13.244 6.255   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 58  HIS A NE2   1 
ATOM   499  N N     . ALA A 1 59  ? 49.272 13.428 10.522  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N     1 
ATOM   500  C CA    . ALA A 1 59  ? 50.439 13.046 11.306  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA    1 
ATOM   501  C C     . ALA A 1 59  ? 50.202 12.106 12.472  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C     1 
ATOM   502  O O     . ALA A 1 59  ? 49.087 11.927 12.933  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O     1 
ATOM   503  C CB    . ALA A 1 59  ? 51.145 14.304 11.808  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB    1 
ATOM   504  N N     . ALA A 1 60  ? 51.293 11.497 12.922  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A N     1 
ATOM   505  C CA    . ALA A 1 60  ? 51.311 10.588 14.058  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CA    1 
ATOM   506  C C     . ALA A 1 60  ? 52.169 11.332 15.101  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A C     1 
ATOM   507  O O     . ALA A 1 60  ? 53.221 11.876 14.756  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A O     1 
ATOM   508  C CB    . ALA A 1 60  ? 51.968 9.275  13.655  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A CB    1 
ATOM   509  N N     . VAL A 1 61  ? 51.719 11.375 16.358  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N     1 
ATOM   510  C CA    . VAL A 1 61  ? 52.441 12.076 17.423  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA    1 
ATOM   511  C C     . VAL A 1 61  ? 52.738 11.161 18.620  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C     1 
ATOM   512  O O     . VAL A 1 61  ? 51.864 10.410 19.071  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O     1 
ATOM   513  C CB    . VAL A 1 61  ? 51.621 13.299 17.926  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB    1 
ATOM   514  C CG1   . VAL A 1 61  ? 52.367 14.008 19.071  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1   1 
ATOM   515  C CG2   . VAL A 1 61  ? 51.365 14.262 16.769  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2   1 
ATOM   516  N N     . LEU A 1 62  ? 53.966 11.219 19.131  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A N     1 
ATOM   517  C CA    . LEU A 1 62  ? 54.343 10.396 20.271  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CA    1 
ATOM   518  C C     . LEU A 1 62  ? 54.855 11.220 21.445  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A C     1 
ATOM   519  O O     . LEU A 1 62  ? 55.761 12.036 21.287  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A O     1 
ATOM   520  C CB    . LEU A 1 62  ? 55.424 9.376  19.894  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CB    1 
ATOM   521  C CG    . LEU A 1 62  ? 55.857 8.527  21.099  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CG    1 
ATOM   522  C CD1   . LEU A 1 62  ? 54.985 7.301  21.228  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD1   1 
ATOM   523  C CD2   . LEU A 1 62  ? 57.279 8.109  20.942  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD2   1 
ATOM   524  N N     . LEU A 1 63  ? 54.271 10.995 22.623  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A N     1 
ATOM   525  C CA    . LEU A 1 63  ? 54.683 11.685 23.847  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CA    1 
ATOM   526  C C     . LEU A 1 63  ? 55.603 10.730 24.604  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A C     1 
ATOM   527  O O     . LEU A 1 63  ? 55.128 9.746  25.185  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A O     1 
ATOM   528  C CB    . LEU A 1 63  ? 53.465 12.014 24.711  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CB    1 
ATOM   529  C CG    . LEU A 1 63  ? 53.787 12.442 26.147  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CG    1 
ATOM   530  C CD1   . LEU A 1 63  ? 54.628 13.709 26.148  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CD1   1 
ATOM   531  C CD2   . LEU A 1 63  ? 52.495 12.676 26.905  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 63  LEU A CD2   1 
ATOM   532  N N     . PRO A 1 64  ? 56.929 10.990 24.582  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N     1 
ATOM   533  C CA    . PRO A 1 64  ? 57.905 10.133 25.274  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA    1 
ATOM   534  C C     . PRO A 1 64  ? 57.924 10.373 26.785  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C     1 
ATOM   535  O O     . PRO A 1 64  ? 58.470 11.368 27.271  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O     1 
ATOM   536  C CB    . PRO A 1 64  ? 59.231 10.503 24.606  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB    1 
ATOM   537  C CG    . PRO A 1 64  ? 58.808 11.127 23.261  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG    1 
ATOM   538  C CD    . PRO A 1 64  ? 57.616 11.932 23.679  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD    1 
ATOM   539  N N     . PHE A 1 65  ? 57.336 9.433  27.520  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A N     1 
ATOM   540  C CA    . PHE A 1 65  ? 57.231 9.520  28.965  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CA    1 
ATOM   541  C C     . PHE A 1 65  ? 57.948 8.399  29.726  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A C     1 
ATOM   542  O O     . PHE A 1 65  ? 57.728 7.210  29.467  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A O     1 
ATOM   543  C CB    . PHE A 1 65  ? 55.746 9.538  29.335  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CB    1 
ATOM   544  C CG    . PHE A 1 65  ? 55.474 9.644  30.802  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CG    1 
ATOM   545  C CD1   . PHE A 1 65  ? 56.110 10.605 31.576  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD1   1 
ATOM   546  C CD2   . PHE A 1 65  ? 54.527 8.822  31.398  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CD2   1 
ATOM   547  C CE1   . PHE A 1 65  ? 55.794 10.746 32.941  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE1   1 
ATOM   548  C CE2   . PHE A 1 65  ? 54.203 8.946  32.743  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CE2   1 
ATOM   549  C CZ    . PHE A 1 65  ? 54.834 9.910  33.524  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 65  PHE A CZ    1 
ATOM   550  N N     . ASP A 1 66  ? 58.822 8.807  30.647  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A N     1 
ATOM   551  C CA    . ASP A 1 66  ? 59.568 7.900  31.515  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CA    1 
ATOM   552  C C     . ASP A 1 66  ? 58.775 8.009  32.818  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A C     1 
ATOM   553  O O     . ASP A 1 66  ? 58.931 8.982  33.563  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A O     1 
ATOM   554  C CB    . ASP A 1 66  ? 60.990 8.425  31.728  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CB    1 
ATOM   555  C CG    . ASP A 1 66  ? 61.862 7.475  32.553  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CG    1 
ATOM   556  O OD1   . ASP A 1 66  ? 61.358 6.849  33.513  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD1   1 
ATOM   557  O OD2   . ASP A 1 66  ? 63.070 7.372  32.251  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD2   1 
ATOM   558  N N     . PRO A 1 67  ? 57.911 7.018  33.106  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A N     1 
ATOM   559  C CA    . PRO A 1 67  ? 57.103 7.054  34.328  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CA    1 
ATOM   560  C C     . PRO A 1 67  ? 57.871 6.887  35.639  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A C     1 
ATOM   561  O O     . PRO A 1 67  ? 57.450 7.399  36.686  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A O     1 
ATOM   562  C CB    . PRO A 1 67  ? 56.087 5.938  34.096  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CB    1 
ATOM   563  C CG    . PRO A 1 67  ? 56.890 4.919  33.358  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CG    1 
ATOM   564  C CD    . PRO A 1 67  ? 57.674 5.764  32.360  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CD    1 
ATOM   565  N N     . VAL A 1 68  ? 58.993 6.178  35.590  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A N     1 
ATOM   566  C CA    . VAL A 1 68  ? 59.770 5.958  36.800  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CA    1 
ATOM   567  C C     . VAL A 1 68  ? 60.557 7.201  37.190  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A C     1 
ATOM   568  O O     . VAL A 1 68  ? 60.535 7.607  38.343  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A O     1 
ATOM   569  C CB    . VAL A 1 68  ? 60.702 4.753  36.628  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CB    1 
ATOM   570  C CG1   . VAL A 1 68  ? 61.628 4.636  37.803  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG1   1 
ATOM   571  C CG2   . VAL A 1 68  ? 59.873 3.493  36.488  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 68  VAL A CG2   1 
ATOM   572  N N     . ARG A 1 69  ? 61.240 7.822  36.235  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     1 
ATOM   573  C CA    . ARG A 1 69  ? 62.006 9.035  36.540  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    1 
ATOM   574  C C     . ARG A 1 69  ? 61.134 10.279 36.417  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     1 
ATOM   575  O O     . ARG A 1 69  ? 61.591 11.391 36.694  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     1 
ATOM   576  C CB    . ARG A 1 69  ? 63.218 9.155  35.616  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    1 
ATOM   577  C CG    . ARG A 1 69  ? 64.294 8.111  35.871  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    1 
ATOM   578  C CD    . ARG A 1 69  ? 65.289 8.048  34.720  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    1 
ATOM   579  N NE    . ARG A 1 69  ? 65.997 9.310  34.539  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    1 
ATOM   580  C CZ    . ARG A 1 69  ? 66.804 9.857  35.448  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    1 
ATOM   581  N NH1   . ARG A 1 69  ? 67.009 9.252  36.613  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   1 
ATOM   582  N NH2   . ARG A 1 69  ? 67.417 11.008 35.190  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   1 
ATOM   583  N N     . ASP A 1 70  ? 59.881 10.076 36.010  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N     1 
ATOM   584  C CA    . ASP A 1 70  ? 58.911 11.154 35.840  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA    1 
ATOM   585  C C     . ASP A 1 70  ? 59.489 12.274 34.980  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C     1 
ATOM   586  O O     . ASP A 1 70  ? 59.478 13.450 35.351  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O     1 
ATOM   587  C CB    . ASP A 1 70  ? 58.469 11.689 37.211  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB    1 
ATOM   588  C CG    . ASP A 1 70  ? 57.260 12.616 37.124  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG    1 
ATOM   589  O OD1   . ASP A 1 70  ? 56.390 12.391 36.253  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1   1 
ATOM   590  O OD2   . ASP A 1 70  ? 57.176 13.561 37.938  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2   1 
ATOM   591  N N     . GLU A 1 71  ? 59.993 11.884 33.814  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N     1 
ATOM   592  C CA    . GLU A 1 71  ? 60.577 12.828 32.868  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA    1 
ATOM   593  C C     . GLU A 1 71  ? 59.947 12.699 31.486  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C     1 
ATOM   594  O O     . GLU A 1 71  ? 59.262 11.729 31.180  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O     1 
ATOM   595  C CB    . GLU A 1 71  ? 62.088 12.614 32.767  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB    1 
ATOM   596  C CG    . GLU A 1 71  ? 62.782 12.615 34.111  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG    1 
ATOM   597  C CD    . GLU A 1 71  ? 64.271 12.463 33.975  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD    1 
ATOM   598  O OE1   . GLU A 1 71  ? 64.707 11.656 33.125  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1   1 
ATOM   599  O OE2   . GLU A 1 71  ? 65.003 13.144 34.723  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2   1 
ATOM   600  N N     . VAL A 1 72  ? 60.206 13.696 30.657  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A N     1 
ATOM   601  C CA    . VAL A 1 72  ? 59.683 13.765 29.308  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CA    1 
ATOM   602  C C     . VAL A 1 72  ? 60.840 14.090 28.363  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A C     1 
ATOM   603  O O     . VAL A 1 72  ? 61.730 14.876 28.704  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A O     1 
ATOM   604  C CB    . VAL A 1 72  ? 58.591 14.877 29.237  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CB    1 
ATOM   605  C CG1   . VAL A 1 72  ? 58.542 15.501 27.857  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG1   1 
ATOM   606  C CG2   . VAL A 1 72  ? 57.243 14.291 29.591  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 72  VAL A CG2   1 
ATOM   607  N N     . VAL A 1 73  ? 60.840 13.469 27.189  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A N     1 
ATOM   608  C CA    . VAL A 1 73  ? 61.879 13.731 26.211  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CA    1 
ATOM   609  C C     . VAL A 1 73  ? 61.296 14.569 25.087  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A C     1 
ATOM   610  O O     . VAL A 1 73  ? 60.423 14.104 24.353  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A O     1 
ATOM   611  C CB    . VAL A 1 73  ? 62.437 12.439 25.593  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CB    1 
ATOM   612  C CG1   . VAL A 1 73  ? 63.600 12.784 24.658  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CG1   1 
ATOM   613  C CG2   . VAL A 1 73  ? 62.878 11.487 26.686  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CG2   1 
ATOM   614  N N     . LEU A 1 74  ? 61.786 15.802 24.959  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N     1 
ATOM   615  C CA    . LEU A 1 74  ? 61.329 16.730 23.925  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA    1 
ATOM   616  C C     . LEU A 1 74  ? 62.282 16.755 22.740  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C     1 
ATOM   617  O O     . LEU A 1 74  ? 63.384 16.228 22.797  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O     1 
ATOM   618  C CB    . LEU A 1 74  ? 61.189 18.147 24.500  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB    1 
ATOM   619  C CG    . LEU A 1 74  ? 60.296 18.222 25.750  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG    1 
ATOM   620  C CD1   . LEU A 1 74  ? 60.344 19.613 26.381  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1   1 
ATOM   621  C CD2   . LEU A 1 74  ? 58.876 17.826 25.373  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2   1 
ATOM   622  N N     . ILE A 1 75  ? 61.845 17.381 21.660  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A N     1 
ATOM   623  C CA    . ILE A 1 75  ? 62.653 17.482 20.456  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CA    1 
ATOM   624  C C     . ILE A 1 75  ? 62.648 18.937 19.998  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A C     1 
ATOM   625  O O     . ILE A 1 75  ? 61.589 19.555 19.939  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A O     1 
ATOM   626  C CB    . ILE A 1 75  ? 62.066 16.545 19.341  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CB    1 
ATOM   627  C CG1   . ILE A 1 75  ? 62.869 15.249 19.292  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1   1 
ATOM   628  C CG2   . ILE A 1 75  ? 62.022 17.230 17.997  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2   1 
ATOM   629  C CD1   . ILE A 1 75  ? 62.616 14.342 20.476  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1   1 
ATOM   630  N N     . GLU A 1 76  ? 63.834 19.481 19.718  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N     1 
ATOM   631  C CA    . GLU A 1 76  ? 63.969 20.858 19.232  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA    1 
ATOM   632  C C     . GLU A 1 76  ? 64.219 20.827 17.734  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C     1 
ATOM   633  O O     . GLU A 1 76  ? 65.080 20.089 17.255  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O     1 
ATOM   634  C CB    . GLU A 1 76  ? 65.129 21.597 19.903  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB    1 
ATOM   635  C CG    . GLU A 1 76  ? 65.280 23.026 19.380  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG    1 
ATOM   636  C CD    . GLU A 1 76  ? 66.378 23.813 20.074  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD    1 
ATOM   637  O OE1   . GLU A 1 76  ? 66.570 25.002 19.729  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1   1 
ATOM   638  O OE2   . GLU A 1 76  ? 67.049 23.250 20.959  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2   1 
ATOM   639  N N     . GLN A 1 77  ? 63.504 21.673 17.007  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A N     1 
ATOM   640  C CA    . GLN A 1 77  ? 63.595 21.699 15.553  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CA    1 
ATOM   641  C C     . GLN A 1 77  ? 63.062 23.034 15.020  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A C     1 
ATOM   642  O O     . GLN A 1 77  ? 62.190 23.648 15.638  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A O     1 
ATOM   643  C CB    . GLN A 1 77  ? 62.733 20.551 15.058  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CB    1 
ATOM   644  C CG    . GLN A 1 77  ? 62.728 20.254 13.614  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CG    1 
ATOM   645  C CD    . GLN A 1 77  ? 61.804 19.089 13.322  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CD    1 
ATOM   646  O OE1   . GLN A 1 77  ? 61.824 18.529 12.229  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A OE1   1 
ATOM   647  N NE2   . GLN A 1 77  ? 60.981 18.714 14.307  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A NE2   1 
ATOM   648  N N     . ILE A 1 78  ? 63.564 23.478 13.871  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A N     1 
ATOM   649  C CA    . ILE A 1 78  ? 63.099 24.740 13.293  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CA    1 
ATOM   650  C C     . ILE A 1 78  ? 61.787 24.560 12.521  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A C     1 
ATOM   651  O O     . ILE A 1 78  ? 61.616 23.609 11.742  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A O     1 
ATOM   652  C CB    . ILE A 1 78  ? 64.146 25.372 12.333  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CB    1 
ATOM   653  C CG1   . ILE A 1 78  ? 63.730 26.805 11.986  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG1   1 
ATOM   654  C CG2   . ILE A 1 78  ? 64.230 24.580 11.054  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG2   1 
ATOM   655  C CD1   . ILE A 1 78  ? 64.663 27.527 11.021  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CD1   1 
ATOM   656  N N     . ARG A 1 79  ? 60.864 25.482 12.769  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A N     1 
ATOM   657  C CA    . ARG A 1 79  ? 59.557 25.510 12.125  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CA    1 
ATOM   658  C C     . ARG A 1 79  ? 59.419 26.930 11.587  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A C     1 
ATOM   659  O O     . ARG A 1 79  ? 58.960 27.821 12.299  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A O     1 
ATOM   660  C CB    . ARG A 1 79  ? 58.454 25.252 13.152  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CB    1 
ATOM   661  C CG    . ARG A 1 79  ? 58.484 23.876 13.786  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CG    1 
ATOM   662  C CD    . ARG A 1 79  ? 58.258 22.793 12.740  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CD    1 
ATOM   663  N NE    . ARG A 1 79  ? 57.960 21.502 13.346  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NE    1 
ATOM   664  C CZ    . ARG A 1 79  ? 57.779 20.373 12.664  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CZ    1 
ATOM   665  N NH1   . ARG A 1 79  ? 57.867 20.361 11.339  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH1   1 
ATOM   666  N NH2   . ARG A 1 79  ? 57.508 19.248 13.313  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NH2   1 
ATOM   667  N N     . ILE A 1 80  ? 59.811 27.139 10.337  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A N     1 
ATOM   668  C CA    . ILE A 1 80  ? 59.774 28.467 9.728   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CA    1 
ATOM   669  C C     . ILE A 1 80  ? 58.412 29.189 9.756   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A C     1 
ATOM   670  O O     . ILE A 1 80  ? 58.363 30.418 9.829   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A O     1 
ATOM   671  C CB    . ILE A 1 80  ? 60.341 28.407 8.269   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CB    1 
ATOM   672  C CG1   . ILE A 1 80  ? 60.833 29.789 7.843   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG1   1 
ATOM   673  C CG2   . ILE A 1 80  ? 59.305 27.868 7.309   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CG2   1 
ATOM   674  C CD1   . ILE A 1 80  ? 62.066 30.254 8.607   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 80  ILE A CD1   1 
ATOM   675  N N     . ALA A 1 81  ? 57.311 28.442 9.722   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N     1 
ATOM   676  C CA    . ALA A 1 81  ? 55.985 29.057 9.744   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA    1 
ATOM   677  C C     . ALA A 1 81  ? 55.694 29.785 11.069  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C     1 
ATOM   678  O O     . ALA A 1 81  ? 54.814 30.649 11.135  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O     1 
ATOM   679  C CB    . ALA A 1 81  ? 54.917 27.996 9.469   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB    1 
ATOM   680  N N     . ALA A 1 82  ? 56.436 29.422 12.117  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N     1 
ATOM   681  C CA    . ALA A 1 82  ? 56.310 30.022 13.447  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA    1 
ATOM   682  C C     . ALA A 1 82  ? 57.056 31.354 13.521  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C     1 
ATOM   683  O O     . ALA A 1 82  ? 56.933 32.093 14.494  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O     1 
ATOM   684  C CB    . ALA A 1 82  ? 56.869 29.073 14.501  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB    1 
ATOM   685  N N     . TYR A 1 83  ? 57.819 31.653 12.476  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A N     1 
ATOM   686  C CA    . TYR A 1 83  ? 58.625 32.866 12.391  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CA    1 
ATOM   687  C C     . TYR A 1 83  ? 57.930 34.217 12.597  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A C     1 
ATOM   688  O O     . TYR A 1 83  ? 58.336 35.000 13.452  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A O     1 
ATOM   689  C CB    . TYR A 1 83  ? 59.347 32.901 11.040  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CB    1 
ATOM   690  C CG    . TYR A 1 83  ? 60.447 33.937 10.951  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CG    1 
ATOM   691  C CD1   . TYR A 1 83  ? 61.764 33.610 11.275  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD1   1 
ATOM   692  C CD2   . TYR A 1 83  ? 60.173 35.244 10.524  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CD2   1 
ATOM   693  C CE1   . TYR A 1 83  ? 62.792 34.558 11.167  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE1   1 
ATOM   694  C CE2   . TYR A 1 83  ? 61.192 36.202 10.414  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CE2   1 
ATOM   695  C CZ    . TYR A 1 83  ? 62.497 35.851 10.734  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A CZ    1 
ATOM   696  O OH    . TYR A 1 83  ? 63.511 36.775 10.603  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 83  TYR A OH    1 
ATOM   697  N N     . ASP A 1 84  ? 56.900 34.501 11.809  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N     1 
ATOM   698  C CA    . ASP A 1 84  ? 56.222 35.790 11.909  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA    1 
ATOM   699  C C     . ASP A 1 84  ? 55.498 36.099 13.215  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C     1 
ATOM   700  O O     . ASP A 1 84  ? 55.196 37.255 13.479  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O     1 
ATOM   701  C CB    . ASP A 1 84  ? 55.227 35.970 10.752  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB    1 
ATOM   702  C CG    . ASP A 1 84  ? 55.907 35.994 9.397   1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG    1 
ATOM   703  O OD1   . ASP A 1 84  ? 56.941 36.673 9.257   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1   1 
ATOM   704  O OD2   . ASP A 1 84  ? 55.404 35.332 8.471   1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2   1 
ATOM   705  N N     . THR A 1 85  ? 55.218 35.087 14.029  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 85  THR A N     1 
ATOM   706  C CA    . THR A 1 85  ? 54.504 35.312 15.281  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA    1 
ATOM   707  C C     . THR A 1 85  ? 55.196 34.745 16.519  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C     1 
ATOM   708  O O     . THR A 1 85  ? 54.574 34.625 17.575  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O     1 
ATOM   709  C CB    . THR A 1 85  ? 53.097 34.707 15.213  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB    1 
ATOM   710  O OG1   . THR A 1 85  ? 53.201 33.286 15.158  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1   1 
ATOM   711  C CG2   . THR A 1 85  ? 52.370 35.178 13.976  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2   1 
ATOM   712  N N     . SER A 1 86  ? 56.475 34.394 16.390  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 86  SER A N     1 
ATOM   713  C CA    . SER A 1 86  ? 57.237 33.837 17.507  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CA    1 
ATOM   714  C C     . SER A 1 86  ? 58.624 34.462 17.603  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 86  SER A C     1 
ATOM   715  O O     . SER A 1 86  ? 59.181 34.924 16.611  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 86  SER A O     1 
ATOM   716  C CB    . SER A 1 86  ? 57.384 32.316 17.361  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 86  SER A CB    1 
ATOM   717  O OG    . SER A 1 86  ? 56.122 31.685 17.302  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 86  SER A OG    1 
ATOM   718  N N     . GLU A 1 87  ? 59.173 34.460 18.812  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N     1 
ATOM   719  C CA    . GLU A 1 87  ? 60.497 35.007 19.075  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA    1 
ATOM   720  C C     . GLU A 1 87  ? 61.576 34.180 18.356  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C     1 
ATOM   721  O O     . GLU A 1 87  ? 62.570 34.726 17.898  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O     1 
ATOM   722  C CB    . GLU A 1 87  ? 60.732 35.021 20.583  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB    1 
ATOM   723  C CG    . GLU A 1 87  ? 61.958 35.764 21.058  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG    1 
ATOM   724  C CD    . GLU A 1 87  ? 62.017 35.843 22.582  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD    1 
ATOM   725  O OE1   . GLU A 1 87  ? 63.015 36.371 23.122  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1   1 
ATOM   726  O OE2   . GLU A 1 87  ? 61.059 35.380 23.247  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2   1 
ATOM   727  N N     . THR A 1 88  ? 61.385 32.866 18.261  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N     1 
ATOM   728  C CA    . THR A 1 88  ? 62.340 32.005 17.549  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA    1 
ATOM   729  C C     . THR A 1 88  ? 61.594 30.963 16.739  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C     1 
ATOM   730  O O     . THR A 1 88  ? 60.594 30.429 17.200  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O     1 
ATOM   731  C CB    . THR A 1 88  ? 63.249 31.185 18.479  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB    1 
ATOM   732  O OG1   . THR A 1 88  ? 63.711 31.991 19.573  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 88  THR A OG1   1 
ATOM   733  C CG2   . THR A 1 88  ? 64.425 30.656 17.684  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CG2   1 
ATOM   734  N N     . PRO A 1 89  ? 62.066 30.661 15.518  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A N     1 
ATOM   735  C CA    . PRO A 1 89  ? 61.369 29.645 14.719  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CA    1 
ATOM   736  C C     . PRO A 1 89  ? 61.715 28.218 15.203  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A C     1 
ATOM   737  O O     . PRO A 1 89  ? 61.231 27.231 14.658  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A O     1 
ATOM   738  C CB    . PRO A 1 89  ? 61.865 29.926 13.299  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CB    1 
ATOM   739  C CG    . PRO A 1 89  ? 63.267 30.444 13.526  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG    1 
ATOM   740  C CD    . PRO A 1 89  ? 63.068 31.379 14.703  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD    1 
ATOM   741  N N     . TRP A 1 90  ? 62.557 28.128 16.227  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N     1 
ATOM   742  C CA    . TRP A 1 90  ? 62.962 26.844 16.781  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA    1 
ATOM   743  C C     . TRP A 1 90  ? 62.063 26.486 17.942  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C     1 
ATOM   744  O O     . TRP A 1 90  ? 62.109 27.134 18.999  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O     1 
ATOM   745  C CB    . TRP A 1 90  ? 64.406 26.906 17.269  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB    1 
ATOM   746  C CG    . TRP A 1 90  ? 65.411 26.522 16.245  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG    1 
ATOM   747  C CD1   . TRP A 1 90  ? 65.905 25.274 16.006  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1   1 
ATOM   748  C CD2   . TRP A 1 90  ? 66.082 27.404 15.345  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2   1 
ATOM   749  N NE1   . TRP A 1 90  ? 66.855 25.327 15.014  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1   1 
ATOM   750  C CE2   . TRP A 1 90  ? 66.984 26.625 14.592  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2   1 
ATOM   751  C CE3   . TRP A 1 90  ? 66.008 28.780 15.103  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3   1 
ATOM   752  C CZ2   . TRP A 1 90  ? 67.814 27.175 13.610  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2   1 
ATOM   753  C CZ3   . TRP A 1 90  ? 66.830 29.333 14.127  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3   1 
ATOM   754  C CH2   . TRP A 1 90  ? 67.727 28.527 13.391  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2   1 
ATOM   755  N N     . LEU A 1 91  ? 61.272 25.433 17.746  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N     1 
ATOM   756  C CA    . LEU A 1 91  ? 60.311 24.972 18.741  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA    1 
ATOM   757  C C     . LEU A 1 91  ? 60.677 23.674 19.456  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C     1 
ATOM   758  O O     . LEU A 1 91  ? 61.463 22.871 18.954  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O     1 
ATOM   759  C CB    . LEU A 1 91  ? 58.945 24.790 18.066  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB    1 
ATOM   760  C CG    . LEU A 1 91  ? 58.168 26.010 17.559  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG    1 
ATOM   761  C CD1   . LEU A 1 91  ? 58.926 26.723 16.502  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1   1 
ATOM   762  C CD2   . LEU A 1 91  ? 56.843 25.544 16.993  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2   1 
ATOM   763  N N     . LEU A 1 92  ? 60.096 23.483 20.635  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N     1 
ATOM   764  C CA    . LEU A 1 92  ? 60.280 22.264 21.431  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA    1 
ATOM   765  C C     . LEU A 1 92  ? 59.023 21.455 21.129  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C     1 
ATOM   766  O O     . LEU A 1 92  ? 57.912 21.893 21.433  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O     1 
ATOM   767  C CB    . LEU A 1 92  ? 60.329 22.598 22.922  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB    1 
ATOM   768  C CG    . LEU A 1 92  ? 61.660 22.534 23.673  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG    1 
ATOM   769  C CD1   . LEU A 1 92  ? 62.808 22.922 22.764  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1   1 
ATOM   770  C CD2   . LEU A 1 92  ? 61.580 23.451 24.877  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2   1 
ATOM   771  N N     . GLU A 1 93  ? 59.188 20.283 20.530  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N     1 
ATOM   772  C CA    . GLU A 1 93  ? 58.035 19.486 20.156  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA    1 
ATOM   773  C C     . GLU A 1 93  ? 58.043 18.023 20.582  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C     1 
ATOM   774  O O     . GLU A 1 93  ? 58.964 17.521 21.252  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O     1 
ATOM   775  C CB    . GLU A 1 93  ? 57.856 19.541 18.634  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB    1 
ATOM   776  C CG    . GLU A 1 93  ? 57.757 20.938 18.059  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG    1 
ATOM   777  C CD    . GLU A 1 93  ? 57.570 20.954 16.544  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD    1 
ATOM   778  O OE1   . GLU A 1 93  ? 58.392 20.334 15.826  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1   1 
ATOM   779  O OE2   . GLU A 1 93  ? 56.598 21.591 16.073  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2   1 
ATOM   780  N N     . MET A 1 94  ? 56.975 17.348 20.167  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 94  MET A N     1 
ATOM   781  C CA    . MET A 1 94  ? 56.789 15.931 20.422  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CA    1 
ATOM   782  C C     . MET A 1 94  ? 57.357 15.202 19.214  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 94  MET A C     1 
ATOM   783  O O     . MET A 1 94  ? 57.580 15.805 18.157  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 94  MET A O     1 
ATOM   784  C CB    . MET A 1 94  ? 55.303 15.605 20.519  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CB    1 
ATOM   785  C CG    . MET A 1 94  ? 54.577 16.384 21.572  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 94  MET A CG    1 
ATOM   786  S SD    . MET A 1 94  ? 54.796 15.637 23.150  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 94  MET A SD    1 
ATOM   787  C CE    . MET A 1 94  ? 55.786 16.839 24.020  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 94  MET A CE    1 
ATOM   788  N N     . VAL A 1 95  ? 57.598 13.908 19.377  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A N     1 
ATOM   789  C CA    . VAL A 1 95  ? 58.089 13.099 18.286  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CA    1 
ATOM   790  C C     . VAL A 1 95  ? 56.861 13.038 17.393  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A C     1 
ATOM   791  O O     . VAL A 1 95  ? 55.761 12.815 17.884  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A O     1 
ATOM   792  C CB    . VAL A 1 95  ? 58.484 11.693 18.793  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CB    1 
ATOM   793  C CG1   . VAL A 1 95  ? 58.673 10.723 17.615  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG1   1 
ATOM   794  C CG2   . VAL A 1 95  ? 59.763 11.808 19.637  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG2   1 
ATOM   795  N N     . ALA A 1 96  ? 57.040 13.275 16.097  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N     1 
ATOM   796  C CA    . ALA A 1 96  ? 55.926 13.257 15.156  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA    1 
ATOM   797  C C     . ALA A 1 96  ? 56.397 12.956 13.737  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C     1 
ATOM   798  O O     . ALA A 1 96  ? 57.551 13.201 13.390  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O     1 
ATOM   799  C CB    . ALA A 1 96  ? 55.193 14.607 15.192  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB    1 
ATOM   800  N N     . GLY A 1 97  ? 55.493 12.434 12.916  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A N     1 
ATOM   801  C CA    . GLY A 1 97  ? 55.832 12.109 11.544  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A CA    1 
ATOM   802  C C     . GLY A 1 97  ? 54.576 11.900 10.724  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A C     1 
ATOM   803  O O     . GLY A 1 97  ? 53.507 11.640 11.267  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 97  GLY A O     1 
ATOM   804  N N     . MET A 1 98  ? 54.696 11.998 9.410   1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 98  MET A N     1 
ATOM   805  C CA    . MET A 1 98  ? 53.542 11.835 8.544   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CA    1 
ATOM   806  C C     . MET A 1 98  ? 53.156 10.386 8.453   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 98  MET A C     1 
ATOM   807  O O     . MET A 1 98  ? 54.024 9.511  8.407   1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 98  MET A O     1 
ATOM   808  C CB    . MET A 1 98  ? 53.839 12.360 7.139   1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CB    1 
ATOM   809  C CG    . MET A 1 98  ? 52.631 12.365 6.221   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CG    1 
ATOM   810  S SD    . MET A 1 98  ? 53.004 13.014 4.587   1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 98  MET A SD    1 
ATOM   811  C CE    . MET A 1 98  ? 53.408 11.457 3.689   1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 98  MET A CE    1 
ATOM   812  N N     . ILE A 1 99  ? 51.855 10.129 8.434   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A N     1 
ATOM   813  C CA    . ILE A 1 99  ? 51.382 8.761  8.320   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CA    1 
ATOM   814  C C     . ILE A 1 99  ? 51.264 8.425  6.846   1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A C     1 
ATOM   815  O O     . ILE A 1 99  ? 50.623 9.138  6.085   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A O     1 
ATOM   816  C CB    . ILE A 1 99  ? 50.012 8.556  8.979   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CB    1 
ATOM   817  C CG1   . ILE A 1 99  ? 50.096 8.902  10.466  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG1   1 
ATOM   818  C CG2   . ILE A 1 99  ? 49.558 7.101  8.771   1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CG2   1 
ATOM   819  C CD1   . ILE A 1 99  ? 48.771 8.845  11.182  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 99  ILE A CD1   1 
ATOM   820  N N     . GLU A 1 100 ? 51.896 7.328  6.459   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N     1 
ATOM   821  C CA    . GLU A 1 100 ? 51.895 6.879  5.079   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA    1 
ATOM   822  C C     . GLU A 1 100 ? 50.939 5.706  4.891   1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C     1 
ATOM   823  O O     . GLU A 1 100 ? 50.516 5.075  5.863   1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O     1 
ATOM   824  C CB    . GLU A 1 100 ? 53.324 6.500  4.683   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB    1 
ATOM   825  C CG    . GLU A 1 100 ? 54.273 7.711  4.614   1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG    1 
ATOM   826  C CD    . GLU A 1 100 ? 55.602 7.483  5.320   1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD    1 
ATOM   827  O OE1   . GLU A 1 100 ? 55.593 7.333  6.560   1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1   1 
ATOM   828  O OE2   . GLU A 1 100 ? 56.656 7.458  4.645   1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2   1 
ATOM   829  N N     . GLU A 1 101 ? 50.591 5.433  3.637   1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A N     1 
ATOM   830  C CA    . GLU A 1 101 ? 49.683 4.340  3.289   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CA    1 
ATOM   831  C C     . GLU A 1 101 ? 50.077 2.982  3.875   1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A C     1 
ATOM   832  O O     . GLU A 1 101 ? 51.231 2.555  3.770   1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A O     1 
ATOM   833  C CB    . GLU A 1 101 ? 49.593 4.220  1.767   1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CB    1 
ATOM   834  C CG    . GLU A 1 101 ? 48.912 2.951  1.280   1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CG    1 
ATOM   835  C CD    . GLU A 1 101 ? 49.716 2.245  0.197   1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CD    1 
ATOM   836  O OE1   . GLU A 1 101 ? 50.868 1.827  0.474   1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE1   1 
ATOM   837  O OE2   . GLU A 1 101 ? 49.193 2.109  -0.933  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE2   1 
ATOM   838  N N     . GLY A 1 102 ? 49.107 2.302  4.482   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N     1 
ATOM   839  C CA    . GLY A 1 102 ? 49.370 0.993  5.057   1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA    1 
ATOM   840  C C     . GLY A 1 102 ? 50.104 1.013  6.385   1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C     1 
ATOM   841  O O     . GLY A 1 102 ? 50.399 -0.042 6.952   1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O     1 
ATOM   842  N N     . GLU A 1 103 ? 50.397 2.208  6.889   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A N     1 
ATOM   843  C CA    . GLU A 1 103 ? 51.102 2.353  8.161   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CA    1 
ATOM   844  C C     . GLU A 1 103 ? 50.127 2.742  9.266   1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A C     1 
ATOM   845  O O     . GLU A 1 103 ? 49.209 3.529  9.035   1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A O     1 
ATOM   846  C CB    . GLU A 1 103 ? 52.186 3.429  8.044   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CB    1 
ATOM   847  C CG    . GLU A 1 103 ? 53.211 3.167  6.957   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CG    1 
ATOM   848  C CD    . GLU A 1 103 ? 54.429 4.065  7.068   1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A CD    1 
ATOM   849  O OE1   . GLU A 1 103 ? 54.555 4.793  8.077   1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE1   1 
ATOM   850  O OE2   . GLU A 1 103 ? 55.274 4.031  6.148   1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 103 GLU A OE2   1 
ATOM   851  N N     . SER A 1 104 ? 50.322 2.192  10.462  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 104 SER A N     1 
ATOM   852  C CA    . SER A 1 104 ? 49.452 2.520  11.585  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CA    1 
ATOM   853  C C     . SER A 1 104 ? 50.059 3.695  12.319  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 104 SER A C     1 
ATOM   854  O O     . SER A 1 104 ? 51.232 3.996  12.149  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 104 SER A O     1 
ATOM   855  C CB    . SER A 1 104 ? 49.343 1.351  12.561  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 104 SER A CB    1 
ATOM   856  O OG    . SER A 1 104 ? 50.541 1.203  13.301  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 104 SER A OG    1 
ATOM   857  N N     . VAL A 1 105 ? 49.262 4.351  13.145  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A N     1 
ATOM   858  C CA    . VAL A 1 105 ? 49.737 5.492  13.905  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CA    1 
ATOM   859  C C     . VAL A 1 105 ? 50.876 5.074  14.817  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A C     1 
ATOM   860  O O     . VAL A 1 105 ? 51.846 5.814  14.988  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A O     1 
ATOM   861  C CB    . VAL A 1 105 ? 48.610 6.084  14.761  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CB    1 
ATOM   862  C CG1   . VAL A 1 105 ? 49.146 7.223  15.621  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG1   1 
ATOM   863  C CG2   . VAL A 1 105 ? 47.491 6.561  13.862  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 105 VAL A CG2   1 
ATOM   864  N N     . GLU A 1 106 ? 50.746 3.884  15.398  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A N     1 
ATOM   865  C CA    . GLU A 1 106 ? 51.746 3.335  16.305  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CA    1 
ATOM   866  C C     . GLU A 1 106 ? 53.067 3.014  15.603  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A C     1 
ATOM   867  O O     . GLU A 1 106 ? 54.138 3.260  16.157  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A O     1 
ATOM   868  C CB    . GLU A 1 106 ? 51.198 2.073  16.982  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CB    1 
ATOM   869  C CG    . GLU A 1 106 ? 52.201 1.360  17.871  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CG    1 
ATOM   870  C CD    . GLU A 1 106 ? 51.563 0.250  18.678  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A CD    1 
ATOM   871  O OE1   . GLU A 1 106 ? 52.274 -0.386 19.480  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE1   1 
ATOM   872  O OE2   . GLU A 1 106 ? 50.344 0.018  18.510  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 106 GLU A OE2   1 
ATOM   873  N N     . ASP A 1 107 ? 52.996 2.467  14.389  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N     1 
ATOM   874  C CA    . ASP A 1 107 ? 54.212 2.138  13.647  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA    1 
ATOM   875  C C     . ASP A 1 107 ? 55.028 3.391  13.294  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C     1 
ATOM   876  O O     . ASP A 1 107 ? 56.265 3.367  13.296  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O     1 
ATOM   877  C CB    . ASP A 1 107 ? 53.876 1.383  12.363  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB    1 
ATOM   878  C CG    . ASP A 1 107 ? 53.294 0.008  12.627  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG    1 
ATOM   879  O OD1   . ASP A 1 107 ? 53.603 -0.580 13.695  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1   1 
ATOM   880  O OD2   . ASP A 1 107 ? 52.539 -0.482 11.751  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2   1 
ATOM   881  N N     . VAL A 1 108 ? 54.330 4.479  12.983  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N     1 
ATOM   882  C CA    . VAL A 1 108 ? 54.995 5.718  12.634  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA    1 
ATOM   883  C C     . VAL A 1 108 ? 55.633 6.328  13.878  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C     1 
ATOM   884  O O     . VAL A 1 108 ? 56.787 6.751  13.851  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O     1 
ATOM   885  C CB    . VAL A 1 108 ? 54.007 6.717  12.026  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB    1 
ATOM   886  C CG1   . VAL A 1 108 ? 54.711 8.057  11.773  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1   1 
ATOM   887  C CG2   . VAL A 1 108 ? 53.424 6.143  10.737  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2   1 
ATOM   888  N N     . ALA A 1 109 ? 54.870 6.362  14.964  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N     1 
ATOM   889  C CA    . ALA A 1 109 ? 55.344 6.901  16.223  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA    1 
ATOM   890  C C     . ALA A 1 109 ? 56.604 6.164  16.652  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C     1 
ATOM   891  O O     . ALA A 1 109 ? 57.587 6.792  17.053  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O     1 
ATOM   892  C CB    . ALA A 1 109 ? 54.272 6.753  17.287  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB    1 
ATOM   893  N N     . ARG A 1 110 ? 56.571 4.835  16.566  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A N     1 
ATOM   894  C CA    . ARG A 1 110 ? 57.716 4.016  16.951  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CA    1 
ATOM   895  C C     . ARG A 1 110 ? 58.926 4.253  16.049  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A C     1 
ATOM   896  O O     . ARG A 1 110 ? 60.054 4.364  16.536  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A O     1 
ATOM   897  C CB    . ARG A 1 110 ? 57.341 2.526  16.951  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CB    1 
ATOM   898  C CG    . ARG A 1 110 ? 56.469 2.104  18.137  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CG    1 
ATOM   899  C CD    . ARG A 1 110 ? 56.063 0.635  18.056  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CD    1 
ATOM   900  N NE    . ARG A 1 110 ? 55.183 0.236  19.153  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NE    1 
ATOM   901  C CZ    . ARG A 1 110 ? 55.573 0.074  20.415  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CZ    1 
ATOM   902  N NH1   . ARG A 1 110 ? 56.837 0.269  20.756  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH1   1 
ATOM   903  N NH2   . ARG A 1 110 ? 54.691 -0.270 21.350  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH2   1 
ATOM   904  N N     . ARG A 1 111 ? 58.699 4.346  14.742  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A N     1 
ATOM   905  C CA    . ARG A 1 111 ? 59.802 4.571  13.813  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CA    1 
ATOM   906  C C     . ARG A 1 111 ? 60.396 5.958  14.011  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A C     1 
ATOM   907  O O     . ARG A 1 111 ? 61.612 6.141  13.949  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A O     1 
ATOM   908  C CB    . ARG A 1 111 ? 59.328 4.418  12.365  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CB    1 
ATOM   909  C CG    . ARG A 1 111 ? 60.453 4.540  11.333  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CG    1 
ATOM   910  C CD    . ARG A 1 111 ? 59.930 4.505  9.901   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CD    1 
ATOM   911  N NE    . ARG A 1 111 ? 59.015 5.613  9.633   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NE    1 
ATOM   912  C CZ    . ARG A 1 111 ? 57.761 5.450  9.229   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A CZ    1 
ATOM   913  N NH1   . ARG A 1 111 ? 57.286 4.223  9.043   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH1   1 
ATOM   914  N NH2   . ARG A 1 111 ? 56.974 6.504  9.038   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 111 ARG A NH2   1 
ATOM   915  N N     . GLU A 1 112 ? 59.530 6.934  14.263  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N     1 
ATOM   916  C CA    . GLU A 1 112 ? 59.962 8.315  14.461  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA    1 
ATOM   917  C C     . GLU A 1 112 ? 60.717 8.531  15.762  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C     1 
ATOM   918  O O     . GLU A 1 112 ? 61.579 9.403  15.834  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O     1 
ATOM   919  C CB    . GLU A 1 112 ? 58.760 9.266  14.410  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB    1 
ATOM   920  C CG    . GLU A 1 112 ? 58.171 9.463  13.007  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG    1 
ATOM   921  C CD    . GLU A 1 112 ? 59.163 10.080 12.030  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD    1 
ATOM   922  O OE1   . GLU A 1 112 ? 60.133 10.723 12.478  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1   1 
ATOM   923  O OE2   . GLU A 1 112 ? 58.969 9.940  10.811  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2   1 
ATOM   924  N N     . ALA A 1 113 ? 60.381 7.749  16.788  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N     1 
ATOM   925  C CA    . ALA A 1 113 ? 61.035 7.847  18.095  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA    1 
ATOM   926  C C     . ALA A 1 113 ? 62.504 7.499  17.935  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C     1 
ATOM   927  O O     . ALA A 1 113 ? 63.384 8.161  18.502  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O     1 
ATOM   928  C CB    . ALA A 1 113 ? 60.380 6.885  19.101  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB    1 
ATOM   929  N N     . ILE A 1 114 ? 62.756 6.451  17.157  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N     1 
ATOM   930  C CA    . ILE A 1 114 ? 64.112 5.997  16.894  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA    1 
ATOM   931  C C     . ILE A 1 114 ? 64.942 6.995  16.080  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C     1 
ATOM   932  O O     . ILE A 1 114 ? 65.983 7.448  16.542  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O     1 
ATOM   933  C CB    . ILE A 1 114 ? 64.107 4.640  16.157  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB    1 
ATOM   934  C CG1   . ILE A 1 114 ? 63.457 3.573  17.035  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1   1 
ATOM   935  C CG2   . ILE A 1 114 ? 65.531 4.228  15.814  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2   1 
ATOM   936  C CD1   . ILE A 1 114 ? 63.429 2.219  16.404  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1   1 
ATOM   937  N N     . GLU A 1 115 ? 64.488 7.359  14.886  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N     1 
ATOM   938  C CA    . GLU A 1 115 ? 65.275 8.282  14.074  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA    1 
ATOM   939  C C     . GLU A 1 115 ? 65.268 9.771  14.425  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C     1 
ATOM   940  O O     . GLU A 1 115 ? 66.113 10.515 13.922  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O     1 
ATOM   941  C CB    . GLU A 1 115 ? 64.959 8.103  12.580  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB    1 
ATOM   942  C CG    . GLU A 1 115 ? 63.509 8.081  12.199  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG    1 
ATOM   943  C CD    . GLU A 1 115 ? 63.328 7.602  10.765  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD    1 
ATOM   944  O OE1   . GLU A 1 115 ? 64.117 6.736  10.324  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1   1 
ATOM   945  O OE2   . GLU A 1 115 ? 62.394 8.079  10.076  1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2   1 
ATOM   946  N N     . GLU A 1 116 ? 64.343 10.218 15.269  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A N     1 
ATOM   947  C CA    . GLU A 1 116 ? 64.332 11.626 15.659  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CA    1 
ATOM   948  C C     . GLU A 1 116 ? 65.012 11.835 16.999  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A C     1 
ATOM   949  O O     . GLU A 1 116 ? 65.761 12.800 17.172  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A O     1 
ATOM   950  C CB    . GLU A 1 116 ? 62.911 12.181 15.749  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CB    1 
ATOM   951  C CG    . GLU A 1 116 ? 62.182 12.284 14.433  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CG    1 
ATOM   952  C CD    . GLU A 1 116 ? 60.905 13.095 14.562  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CD    1 
ATOM   953  O OE1   . GLU A 1 116 ? 60.121 12.842 15.508  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE1   1 
ATOM   954  O OE2   . GLU A 1 116 ? 60.681 13.985 13.718  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE2   1 
ATOM   955  N N     . ALA A 1 117 ? 64.762 10.929 17.945  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N     1 
ATOM   956  C CA    . ALA A 1 117 ? 65.343 11.053 19.278  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA    1 
ATOM   957  C C     . ALA A 1 117 ? 66.193 9.879  19.765  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C     1 
ATOM   958  O O     . ALA A 1 117 ? 66.641 9.884  20.907  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O     1 
ATOM   959  C CB    . ALA A 1 117 ? 64.240 11.333 20.282  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB    1 
ATOM   960  N N     . GLY A 1 118 ? 66.419 8.881  18.917  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N     1 
ATOM   961  C CA    . GLY A 1 118 ? 67.221 7.736  19.321  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA    1 
ATOM   962  C C     . GLY A 1 118 ? 66.654 6.959  20.498  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C     1 
ATOM   963  O O     . GLY A 1 118 ? 67.393 6.354  21.280  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O     1 
ATOM   964  N N     . LEU A 1 119 ? 65.333 6.954  20.617  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A N     1 
ATOM   965  C CA    . LEU A 1 119 ? 64.669 6.265  21.714  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CA    1 
ATOM   966  C C     . LEU A 1 119 ? 63.977 4.992  21.245  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A C     1 
ATOM   967  O O     . LEU A 1 119 ? 63.502 4.919  20.114  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A O     1 
ATOM   968  C CB    . LEU A 1 119 ? 63.614 7.186  22.335  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CB    1 
ATOM   969  C CG    . LEU A 1 119 ? 64.015 8.516  22.975  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CG    1 
ATOM   970  C CD1   . LEU A 1 119 ? 62.788 9.385  23.164  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD1   1 
ATOM   971  C CD2   . LEU A 1 119 ? 64.689 8.258  24.310  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A CD2   1 
ATOM   972  N N     . ILE A 1 120 ? 63.923 3.985  22.107  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N     1 
ATOM   973  C CA    . ILE A 1 120 ? 63.215 2.761  21.762  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA    1 
ATOM   974  C C     . ILE A 1 120 ? 61.993 2.699  22.674  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C     1 
ATOM   975  O O     . ILE A 1 120 ? 62.107 2.482  23.878  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O     1 
ATOM   976  C CB    . ILE A 1 120 ? 64.096 1.504  21.944  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB    1 
ATOM   977  C CG1   . ILE A 1 120 ? 65.250 1.549  20.929  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1   1 
ATOM   978  C CG2   . ILE A 1 120 ? 63.248 0.232  21.753  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2   1 
ATOM   979  C CD1   . ILE A 1 120 ? 66.089 0.283  20.865  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1   1 
ATOM   980  N N     . VAL A 1 121 ? 60.823 2.924  22.089  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A N     1 
ATOM   981  C CA    . VAL A 1 121 ? 59.573 2.927  22.838  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CA    1 
ATOM   982  C C     . VAL A 1 121 ? 59.151 1.528  23.270  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A C     1 
ATOM   983  O O     . VAL A 1 121 ? 59.245 0.567  22.504  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A O     1 
ATOM   984  C CB    . VAL A 1 121 ? 58.439 3.591  22.002  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CB    1 
ATOM   985  C CG1   . VAL A 1 121 ? 57.121 3.574  22.772  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG1   1 
ATOM   986  C CG2   . VAL A 1 121 ? 58.834 5.035  21.663  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 121 VAL A CG2   1 
ATOM   987  N N     . LYS A 1 122 ? 58.701 1.416  24.511  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N     1 
ATOM   988  C CA    . LYS A 1 122 ? 58.250 0.143  25.046  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA    1 
ATOM   989  C C     . LYS A 1 122 ? 56.740 0.103  24.859  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C     1 
ATOM   990  O O     . LYS A 1 122 ? 56.260 0.095  23.731  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O     1 
ATOM   991  C CB    . LYS A 1 122 ? 58.644 0.042  26.524  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB    1 
ATOM   992  C CG    . LYS A 1 122 ? 60.166 0.091  26.743  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG    1 
ATOM   993  C CD    . LYS A 1 122 ? 60.527 0.453  28.175  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD    1 
ATOM   994  C CE    . LYS A 1 122 ? 62.042 0.637  28.356  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE    1 
ATOM   995  N NZ    . LYS A 1 122 ? 62.405 1.112  29.745  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ    1 
ATOM   996  N N     . ARG A 1 123 ? 55.981 0.096  25.944  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N     1 
ATOM   997  C CA    . ARG A 1 123 ? 54.532 0.091  25.816  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA    1 
ATOM   998  C C     . ARG A 1 123 ? 54.009 1.437  25.305  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C     1 
ATOM   999  O O     . ARG A 1 123 ? 54.566 2.490  25.623  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O     1 
ATOM   1000 C CB    . ARG A 1 123 ? 53.884 -0.239 27.161  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB    1 
ATOM   1001 C CG    . ARG A 1 123 ? 54.097 -1.686 27.599  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG    1 
ATOM   1002 C CD    . ARG A 1 123 ? 53.621 -1.915 29.021  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD    1 
ATOM   1003 N NE    . ARG A 1 123 ? 54.446 -1.200 29.988  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE    1 
ATOM   1004 C CZ    . ARG A 1 123 ? 54.378 -1.379 31.304  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ    1 
ATOM   1005 N NH1   . ARG A 1 123 ? 53.518 -2.252 31.820  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1   1 
ATOM   1006 N NH2   . ARG A 1 123 ? 55.178 -0.687 32.107  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2   1 
ATOM   1007 N N     . THR A 1 124 ? 52.960 1.395  24.487  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 124 THR A N     1 
ATOM   1008 C CA    . THR A 1 124 ? 52.342 2.616  23.969  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA    1 
ATOM   1009 C C     . THR A 1 124 ? 50.893 2.632  24.432  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C     1 
ATOM   1010 O O     . THR A 1 124 ? 50.357 1.606  24.869  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O     1 
ATOM   1011 C CB    . THR A 1 124 ? 52.354 2.701  22.426  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB    1 
ATOM   1012 O OG1   . THR A 1 124 ? 51.875 1.466  21.875  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1   1 
ATOM   1013 C CG2   . THR A 1 124 ? 53.761 3.022  21.909  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2   1 
ATOM   1014 N N     . LYS A 1 125 ? 50.260 3.794  24.337  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A N     1 
ATOM   1015 C CA    . LYS A 1 125 ? 48.890 3.923  24.773  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CA    1 
ATOM   1016 C C     . LYS A 1 125 ? 48.237 5.083  24.019  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A C     1 
ATOM   1017 O O     . LYS A 1 125 ? 48.787 6.183  23.955  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A O     1 
ATOM   1018 C CB    . LYS A 1 125 ? 48.885 4.163  26.286  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CB    1 
ATOM   1019 C CG    . LYS A 1 125 ? 47.539 4.072  26.971  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CG    1 
ATOM   1020 C CD    . LYS A 1 125 ? 47.704 3.464  28.364  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CD    1 
ATOM   1021 C CE    . LYS A 1 125 ? 46.670 4.004  29.351  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CE    1 
ATOM   1022 N NZ    . LYS A 1 125 ? 45.284 3.531  29.092  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A NZ    1 
ATOM   1023 N N     . PRO A 1 126 ? 47.067 4.841  23.405  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A N     1 
ATOM   1024 C CA    . PRO A 1 126 ? 46.406 5.930  22.674  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CA    1 
ATOM   1025 C C     . PRO A 1 126 ? 46.013 7.077  23.615  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A C     1 
ATOM   1026 O O     . PRO A 1 126 ? 45.547 6.853  24.737  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A O     1 
ATOM   1027 C CB    . PRO A 1 126 ? 45.199 5.235  22.032  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CB    1 
ATOM   1028 C CG    . PRO A 1 126 ? 44.911 4.107  22.963  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CG    1 
ATOM   1029 C CD    . PRO A 1 126 ? 46.290 3.593  23.313  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 126 PRO A CD    1 
ATOM   1030 N N     . VAL A 1 127 ? 46.233 8.306  23.166  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N     1 
ATOM   1031 C CA    . VAL A 1 127 ? 45.904 9.476  23.970  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA    1 
ATOM   1032 C C     . VAL A 1 127 ? 44.709 10.211 23.394  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C     1 
ATOM   1033 O O     . VAL A 1 127 ? 43.657 10.284 24.026  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O     1 
ATOM   1034 C CB    . VAL A 1 127 ? 47.084 10.480 24.037  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB    1 
ATOM   1035 C CG1   . VAL A 1 127 ? 46.601 11.829 24.558  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1   1 
ATOM   1036 C CG2   . VAL A 1 127 ? 48.159 9.944  24.927  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2   1 
ATOM   1037 N N     . LEU A 1 128 ? 44.878 10.736 22.180  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A N     1 
ATOM   1038 C CA    . LEU A 1 128 ? 43.831 11.512 21.534  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CA    1 
ATOM   1039 C C     . LEU A 1 128 ? 44.199 11.865 20.097  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A C     1 
ATOM   1040 O O     . LEU A 1 128 ? 45.375 12.030 19.762  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A O     1 
ATOM   1041 C CB    . LEU A 1 128 ? 43.627 12.784 22.350  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CB    1 
ATOM   1042 C CG    . LEU A 1 128 ? 42.618 13.888 22.078  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CG    1 
ATOM   1043 C CD1   . LEU A 1 128 ? 42.765 14.878 23.239  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD1   1 
ATOM   1044 C CD2   . LEU A 1 128 ? 42.866 14.587 20.746  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A CD2   1 
ATOM   1045 N N     . SER A 1 129 ? 43.177 11.984 19.258  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 129 SER A N     1 
ATOM   1046 C CA    . SER A 1 129 ? 43.345 12.336 17.851  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CA    1 
ATOM   1047 C C     . SER A 1 129 ? 42.599 13.650 17.647  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 129 SER A C     1 
ATOM   1048 O O     . SER A 1 129 ? 41.416 13.731 17.949  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 129 SER A O     1 
ATOM   1049 C CB    . SER A 1 129 ? 42.748 11.241 16.974  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 129 SER A CB    1 
ATOM   1050 O OG    . SER A 1 129 ? 42.632 11.667 15.641  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 129 SER A OG    1 
ATOM   1051 N N     . PHE A 1 130 ? 43.280 14.677 17.144  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A N     1 
ATOM   1052 C CA    . PHE A 1 130 ? 42.636 15.974 16.972  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CA    1 
ATOM   1053 C C     . PHE A 1 130 ? 42.814 16.638 15.602  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A C     1 
ATOM   1054 O O     . PHE A 1 130 ? 43.752 16.340 14.860  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A O     1 
ATOM   1055 C CB    . PHE A 1 130 ? 43.150 16.916 18.064  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CB    1 
ATOM   1056 C CG    . PHE A 1 130 ? 44.600 17.295 17.904  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CG    1 
ATOM   1057 C CD1   . PHE A 1 130 ? 44.957 18.490 17.283  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD1   1 
ATOM   1058 C CD2   . PHE A 1 130 ? 45.611 16.446 18.356  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CD2   1 
ATOM   1059 C CE1   . PHE A 1 130 ? 46.305 18.844 17.115  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE1   1 
ATOM   1060 C CE2   . PHE A 1 130 ? 46.958 16.783 18.198  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CE2   1 
ATOM   1061 C CZ    . PHE A 1 130 ? 47.306 17.989 17.574  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 130 PHE A CZ    1 
ATOM   1062 N N     . LEU A 1 131 ? 41.904 17.547 15.275  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N     1 
ATOM   1063 C CA    . LEU A 1 131 ? 41.977 18.294 14.018  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA    1 
ATOM   1064 C C     . LEU A 1 131 ? 42.668 19.626 14.350  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C     1 
ATOM   1065 O O     . LEU A 1 131 ? 42.185 20.407 15.166  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O     1 
ATOM   1066 C CB    . LEU A 1 131 ? 40.571 18.522 13.445  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB    1 
ATOM   1067 C CG    . LEU A 1 131 ? 39.838 17.284 12.881  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG    1 
ATOM   1068 C CD1   . LEU A 1 131 ? 38.382 17.619 12.603  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1   1 
ATOM   1069 C CD2   . LEU A 1 131 ? 40.497 16.811 11.603  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2   1 
ATOM   1070 N N     . ALA A 1 132 ? 43.818 19.859 13.725  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A N     1 
ATOM   1071 C CA    . ALA A 1 132 ? 44.615 21.058 13.974  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A CA    1 
ATOM   1072 C C     . ALA A 1 132 ? 43.872 22.383 13.886  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A C     1 
ATOM   1073 O O     . ALA A 1 132 ? 44.013 23.225 14.776  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A O     1 
ATOM   1074 C CB    . ALA A 1 132 ? 45.825 21.087 13.031  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A CB    1 
ATOM   1075 N N     . SER A 1 133 ? 43.100 22.567 12.811  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 133 SER A N     1 
ATOM   1076 C CA    . SER A 1 133 ? 42.355 23.812 12.564  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CA    1 
ATOM   1077 C C     . SER A 1 133 ? 41.389 23.486 11.409  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 133 SER A C     1 
ATOM   1078 O O     . SER A 1 133 ? 41.569 23.935 10.270  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 133 SER A O     1 
ATOM   1079 C CB    . SER A 1 133 ? 43.359 24.913 12.178  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 133 SER A CB    1 
ATOM   1080 O OG    . SER A 1 133 ? 42.730 26.029 11.580  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 133 SER A OG    1 
ATOM   1081 N N     . PRO A 1 134 ? 40.327 22.722 11.717  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A N     1 
ATOM   1082 C CA    . PRO A 1 134 ? 39.283 22.245 10.798  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CA    1 
ATOM   1083 C C     . PRO A 1 134 ? 38.549 23.205 9.872   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A C     1 
ATOM   1084 O O     . PRO A 1 134 ? 37.854 22.770 8.942   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A O     1 
ATOM   1085 C CB    . PRO A 1 134 ? 38.351 21.446 11.715  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CB    1 
ATOM   1086 C CG    . PRO A 1 134 ? 38.470 22.181 13.017  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CG    1 
ATOM   1087 C CD    . PRO A 1 134 ? 39.932 22.505 13.124  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CD    1 
ATOM   1088 N N     . GLY A 1 135 ? 38.711 24.501 10.099  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A N     1 
ATOM   1089 C CA    . GLY A 1 135 ? 38.057 25.467 9.228   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A CA    1 
ATOM   1090 C C     . GLY A 1 135 ? 38.844 25.734 7.957   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A C     1 
ATOM   1091 O O     . GLY A 1 135 ? 38.310 26.273 6.997   1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 135 GLY A O     1 
ATOM   1092 N N     . GLY A 1 136 ? 40.117 25.352 7.943   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N     1 
ATOM   1093 C CA    . GLY A 1 136 ? 40.927 25.604 6.768   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA    1 
ATOM   1094 C C     . GLY A 1 136 ? 41.871 24.484 6.392   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C     1 
ATOM   1095 O O     . GLY A 1 136 ? 42.510 24.554 5.345   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O     1 
ATOM   1096 N N     . THR A 1 137 ? 41.980 23.467 7.245   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 137 THR A N     1 
ATOM   1097 C CA    . THR A 1 137 ? 42.836 22.319 6.964   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CA    1 
ATOM   1098 C C     . THR A 1 137 ? 42.120 21.059 7.359   1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 137 THR A C     1 
ATOM   1099 O O     . THR A 1 137 ? 41.364 21.037 8.342   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 137 THR A O     1 
ATOM   1100 C CB    . THR A 1 137 ? 44.125 22.245 7.801   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CB    1 
ATOM   1101 O OG1   . THR A 1 137 ? 44.606 23.554 8.115   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 137 THR A OG1   1 
ATOM   1102 C CG2   . THR A 1 137 ? 45.177 21.465 7.024   1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 137 THR A CG2   1 
ATOM   1103 N N     . SER A 1 138 ? 42.414 19.998 6.617   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 138 SER A N     1 
ATOM   1104 C CA    . SER A 1 138 ? 41.848 18.684 6.877   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CA    1 
ATOM   1105 C C     . SER A 1 138 ? 42.775 17.893 7.814   1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 138 SER A C     1 
ATOM   1106 O O     . SER A 1 138 ? 42.392 16.845 8.325   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 138 SER A O     1 
ATOM   1107 C CB    . SER A 1 138 ? 41.686 17.916 5.556   1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 138 SER A CB    1 
ATOM   1108 O OG    . SER A 1 138 ? 42.945 17.664 4.942   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 138 SER A OG    1 
ATOM   1109 N N     . GLU A 1 139 ? 43.978 18.411 8.061   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A N     1 
ATOM   1110 C CA    . GLU A 1 139 ? 44.951 17.705 8.883   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CA    1 
ATOM   1111 C C     . GLU A 1 139 ? 44.495 17.164 10.223  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A C     1 
ATOM   1112 O O     . GLU A 1 139 ? 43.989 17.887 11.079  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 139 GLU A O     1 
ATOM   1113 C CB    . GLU A 1 139 ? 46.204 18.543 9.108   1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CB    1 
ATOM   1114 C CG    . GLU A 1 139 ? 47.247 17.734 9.888   1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CG    1 
ATOM   1115 C CD    . GLU A 1 139 ? 48.481 18.518 10.262  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A CD    1 
ATOM   1116 O OE1   . GLU A 1 139 ? 48.336 19.652 10.731  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE1   1 
ATOM   1117 O OE2   . GLU A 1 139 ? 49.602 17.992 10.101  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 139 GLU A OE2   1 
ATOM   1118 N N     . ARG A 1 140 ? 44.735 15.873 10.406  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A N     1 
ATOM   1119 C CA    . ARG A 1 140 ? 44.373 15.168 11.620  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CA    1 
ATOM   1120 C C     . ARG A 1 140 ? 45.654 14.576 12.245  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A C     1 
ATOM   1121 O O     . ARG A 1 140 ? 46.477 13.983 11.551  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A O     1 
ATOM   1122 C CB    . ARG A 1 140 ? 43.335 14.099 11.237  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CB    1 
ATOM   1123 C CG    . ARG A 1 140 ? 43.282 12.819 12.054  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CG    1 
ATOM   1124 C CD    . ARG A 1 140 ? 42.266 12.860 13.179  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CD    1 
ATOM   1125 N NE    . ARG A 1 140 ? 40.890 13.127 12.760  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NE    1 
ATOM   1126 C CZ    . ARG A 1 140 ? 39.908 13.356 13.628  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A CZ    1 
ATOM   1127 N NH1   . ARG A 1 140 ? 40.171 13.333 14.917  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH1   1 
ATOM   1128 N NH2   . ARG A 1 140 ? 38.682 13.645 13.222  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 140 ARG A NH2   1 
ATOM   1129 N N     . SER A 1 141 ? 45.832 14.783 13.551  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 141 SER A N     1 
ATOM   1130 C CA    . SER A 1 141 ? 47.000 14.282 14.279  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 141 SER A CA    1 
ATOM   1131 C C     . SER A 1 141 ? 46.582 13.363 15.414  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 141 SER A C     1 
ATOM   1132 O O     . SER A 1 141 ? 45.762 13.738 16.245  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 141 SER A O     1 
ATOM   1133 C CB    . SER A 1 141 ? 47.810 15.433 14.878  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 141 SER A CB    1 
ATOM   1134 O OG    . SER A 1 141 ? 48.318 16.292 13.881  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 141 SER A OG    1 
ATOM   1135 N N     . SER A 1 142 ? 47.173 12.172 15.450  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N     1 
ATOM   1136 C CA    . SER A 1 142 ? 46.888 11.168 16.464  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA    1 
ATOM   1137 C C     . SER A 1 142 ? 48.042 11.055 17.458  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C     1 
ATOM   1138 O O     . SER A 1 142 ? 49.171 10.727 17.088  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O     1 
ATOM   1139 C CB    . SER A 1 142 ? 46.654 9.808  15.795  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB    1 
ATOM   1140 O OG    . SER A 1 142 ? 45.656 9.898  14.793  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG    1 
ATOM   1141 N N     . ILE A 1 143 ? 47.742 11.304 18.729  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A N     1 
ATOM   1142 C CA    . ILE A 1 143 ? 48.751 11.254 19.771  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CA    1 
ATOM   1143 C C     . ILE A 1 143 ? 48.761 9.943  20.542  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A C     1 
ATOM   1144 O O     . ILE A 1 143 ? 47.724 9.322  20.759  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A O     1 
ATOM   1145 C CB    . ILE A 1 143 ? 48.549 12.391 20.813  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CB    1 
ATOM   1146 C CG1   . ILE A 1 143 ? 48.432 13.747 20.114  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CG1   1 
ATOM   1147 C CG2   . ILE A 1 143 ? 49.714 12.409 21.813  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CG2   1 
ATOM   1148 C CD1   . ILE A 1 143 ? 48.100 14.891 21.070  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 143 ILE A CD1   1 
ATOM   1149 N N     . MET A 1 144 ? 49.959 9.544  20.960  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 144 MET A N     1 
ATOM   1150 C CA    . MET A 1 144 ? 50.156 8.352  21.770  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CA    1 
ATOM   1151 C C     . MET A 1 144 ? 51.236 8.629  22.809  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 144 MET A C     1 
ATOM   1152 O O     . MET A 1 144 ? 52.124 9.470  22.596  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 144 MET A O     1 
ATOM   1153 C CB    . MET A 1 144 ? 50.568 7.153  20.910  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CB    1 
ATOM   1154 C CG    . MET A 1 144 ? 49.423 6.571  20.101  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CG    1 
ATOM   1155 S SD    . MET A 1 144 ? 49.816 4.976  19.377  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 144 MET A SD    1 
ATOM   1156 C CE    . MET A 1 144 ? 48.531 3.979  20.066  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 144 MET A CE    1 
ATOM   1157 N N     . VAL A 1 145 ? 51.133 7.945  23.946  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N     1 
ATOM   1158 C CA    . VAL A 1 145 ? 52.136 8.078  24.990  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA    1 
ATOM   1159 C C     . VAL A 1 145 ? 53.057 6.886  24.795  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C     1 
ATOM   1160 O O     . VAL A 1 145 ? 52.597 5.745  24.707  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O     1 
ATOM   1161 C CB    . VAL A 1 145 ? 51.567 7.970  26.424  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB    1 
ATOM   1162 C CG1   . VAL A 1 145 ? 52.001 9.172  27.237  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1   1 
ATOM   1163 C CG2   . VAL A 1 145 ? 50.072 7.811  26.395  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2   1 
ATOM   1164 N N     . GLY A 1 146 ? 54.352 7.156  24.714  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N     1 
ATOM   1165 C CA    . GLY A 1 146 ? 55.304 6.081  24.546  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA    1 
ATOM   1166 C C     . GLY A 1 146 ? 56.133 5.949  25.805  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C     1 
ATOM   1167 O O     . GLY A 1 146 ? 56.775 6.919  26.221  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O     1 
ATOM   1168 N N     . GLU A 1 147 ? 56.091 4.769  26.424  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N     1 
ATOM   1169 C CA    . GLU A 1 147 ? 56.865 4.485  27.629  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA    1 
ATOM   1170 C C     . GLU A 1 147 ? 58.310 4.448  27.173  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C     1 
ATOM   1171 O O     . GLU A 1 147 ? 58.653 3.739  26.231  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O     1 
ATOM   1172 C CB    . GLU A 1 147 ? 56.487 3.119  28.221  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB    1 
ATOM   1173 C CG    . GLU A 1 147 ? 57.532 2.551  29.192  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG    1 
ATOM   1174 C CD    . GLU A 1 147 ? 57.170 1.160  29.716  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD    1 
ATOM   1175 O OE1   . GLU A 1 147 ? 56.678 0.334  28.914  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1   1 
ATOM   1176 O OE2   . GLU A 1 147 ? 57.386 0.882  30.919  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2   1 
ATOM   1177 N N     . VAL A 1 148 ? 59.168 5.200  27.838  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N     1 
ATOM   1178 C CA    . VAL A 1 148 ? 60.542 5.217  27.416  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA    1 
ATOM   1179 C C     . VAL A 1 148 ? 61.462 5.359  28.630  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C     1 
ATOM   1180 O O     . VAL A 1 148 ? 61.025 5.732  29.717  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O     1 
ATOM   1181 C CB    . VAL A 1 148 ? 60.724 6.369  26.353  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB    1 
ATOM   1182 C CG1   . VAL A 1 148 ? 61.021 7.709  27.032  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1   1 
ATOM   1183 C CG2   . VAL A 1 148 ? 61.783 5.985  25.336  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2   1 
ATOM   1184 N N     . ASP A 1 149 ? 62.727 5.001  28.455  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N     1 
ATOM   1185 C CA    . ASP A 1 149 ? 63.717 5.124  29.526  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA    1 
ATOM   1186 C C     . ASP A 1 149 ? 64.491 6.384  29.161  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C     1 
ATOM   1187 O O     . ASP A 1 149 ? 65.379 6.342  28.312  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O     1 
ATOM   1188 C CB    . ASP A 1 149 ? 64.660 3.929  29.522  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB    1 
ATOM   1189 C CG    . ASP A 1 149 ? 65.625 3.954  30.671  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG    1 
ATOM   1190 O OD1   . ASP A 1 149 ? 66.091 5.051  31.043  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1   1 
ATOM   1191 O OD2   . ASP A 1 149 ? 65.928 2.868  31.205  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2   1 
ATOM   1192 N N     . ALA A 1 150 ? 64.138 7.498  29.800  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A N     1 
ATOM   1193 C CA    . ALA A 1 150 ? 64.750 8.789  29.514  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CA    1 
ATOM   1194 C C     . ALA A 1 150 ? 66.282 8.828  29.517  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A C     1 
ATOM   1195 O O     . ALA A 1 150 ? 66.880 9.776  29.011  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A O     1 
ATOM   1196 C CB    . ALA A 1 150 ? 64.192 9.833  30.461  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 150 ALA A CB    1 
ATOM   1197 N N     . THR A 1 151 ? 66.919 7.804  30.071  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N     1 
ATOM   1198 C CA    . THR A 1 151 ? 68.374 7.759  30.099  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA    1 
ATOM   1199 C C     . THR A 1 151 ? 68.928 7.333  28.737  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C     1 
ATOM   1200 O O     . THR A 1 151 ? 70.132 7.439  28.482  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O     1 
ATOM   1201 C CB    . THR A 1 151 ? 68.871 6.783  31.168  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB    1 
ATOM   1202 O OG1   . THR A 1 151 ? 68.273 7.117  32.426  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1   1 
ATOM   1203 C CG2   . THR A 1 151 ? 70.387 6.872  31.299  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2   1 
ATOM   1204 N N     . THR A 1 152 ? 68.037 6.853  27.871  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N     1 
ATOM   1205 C CA    . THR A 1 152 ? 68.400 6.412  26.529  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA    1 
ATOM   1206 C C     . THR A 1 152 ? 68.455 7.615  25.582  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C     1 
ATOM   1207 O O     . THR A 1 152 ? 68.295 7.473  24.367  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O     1 
ATOM   1208 C CB    . THR A 1 152 ? 67.370 5.399  25.994  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB    1 
ATOM   1209 O OG1   . THR A 1 152 ? 67.212 4.345  26.945  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1   1 
ATOM   1210 C CG2   . THR A 1 152 ? 67.837 4.798  24.674  1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2   1 
ATOM   1211 N N     . ALA A 1 153 ? 68.678 8.798  26.151  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N     1 
ATOM   1212 C CA    . ALA A 1 153 ? 68.759 10.038 25.378  1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA    1 
ATOM   1213 C C     . ALA A 1 153 ? 69.734 9.885  24.207  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C     1 
ATOM   1214 O O     . ALA A 1 153 ? 70.794 9.263  24.354  1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O     1 
ATOM   1215 C CB    . ALA A 1 153 ? 69.210 11.199 26.289  1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB    1 
ATOM   1216 N N     . SER A 1 154 ? 69.376 10.452 23.052  1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N     1 
ATOM   1217 C CA    . SER A 1 154 ? 70.229 10.379 21.862  1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA    1 
ATOM   1218 C C     . SER A 1 154 ? 69.633 11.192 20.707  1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C     1 
ATOM   1219 O O     . SER A 1 154 ? 70.193 12.209 20.281  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O     1 
ATOM   1220 C CB    . SER A 1 154 ? 70.400 8.911  21.437  1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB    1 
ATOM   1221 O OG    . SER A 1 154 ? 71.534 8.728  20.607  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG    1 
ATOM   1222 N N     . LEU A 1 159 ? 74.368 10.093 19.354  1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A N     1 
ATOM   1223 C CA    . LEU A 1 159 ? 73.403 10.973 18.700  1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CA    1 
ATOM   1224 C C     . LEU A 1 159 ? 72.462 10.223 17.765  1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A C     1 
ATOM   1225 O O     . LEU A 1 159 ? 72.840 9.223  17.146  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A O     1 
ATOM   1226 C CB    . LEU A 1 159 ? 74.118 12.071 17.912  1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CB    1 
ATOM   1227 C CG    . LEU A 1 159 ? 74.792 13.174 18.727  1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CG    1 
ATOM   1228 C CD1   . LEU A 1 159 ? 75.353 14.235 17.782  1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD1   1 
ATOM   1229 C CD2   . LEU A 1 159 ? 73.778 13.791 19.687  1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 159 LEU A CD2   1 
ATOM   1230 N N     . ALA A 1 160 ? 71.233 10.723 17.670  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N     1 
ATOM   1231 C CA    . ALA A 1 160 ? 70.212 10.128 16.821  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA    1 
ATOM   1232 C C     . ALA A 1 160 ? 70.639 10.160 15.360  1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C     1 
ATOM   1233 O O     . ALA A 1 160 ? 71.807 10.375 15.046  1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O     1 
ATOM   1234 C CB    . ALA A 1 160 ? 68.901 10.871 16.994  1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB    1 
ATOM   1235 N N     . ASP A 1 161 ? 69.685 9.947  14.466  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N     1 
ATOM   1236 C CA    . ASP A 1 161 ? 69.969 9.950  13.045  1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA    1 
ATOM   1237 C C     . ASP A 1 161 ? 69.900 11.353 12.470  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C     1 
ATOM   1238 O O     . ASP A 1 161 ? 70.736 11.738 11.651  1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O     1 
ATOM   1239 C CB    . ASP A 1 161 ? 68.979 9.042  12.337  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB    1 
ATOM   1240 C CG    . ASP A 1 161 ? 69.182 7.596  12.697  1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG    1 
ATOM   1241 O OD1   . ASP A 1 161 ? 70.207 7.027  12.262  1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1   1 
ATOM   1242 O OD2   . ASP A 1 161 ? 68.330 7.038  13.428  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2   1 
ATOM   1243 N N     . GLU A 1 162 ? 68.904 12.117 12.910  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N     1 
ATOM   1244 C CA    . GLU A 1 162 ? 68.731 13.489 12.438  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA    1 
ATOM   1245 C C     . GLU A 1 162 ? 69.178 14.480 13.504  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C     1 
ATOM   1246 O O     . GLU A 1 162 ? 68.536 15.512 13.701  1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O     1 
ATOM   1247 C CB    . GLU A 1 162 ? 67.266 13.772 12.104  1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB    1 
ATOM   1248 C CG    . GLU A 1 162 ? 66.537 12.636 11.440  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG    1 
ATOM   1249 C CD    . GLU A 1 162 ? 65.117 13.009 11.081  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD    1 
ATOM   1250 O OE1   . GLU A 1 162 ? 64.344 12.100 10.714  1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1   1 
ATOM   1251 O OE2   . GLU A 1 162 ? 64.777 14.212 11.159  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2   1 
ATOM   1252 N N     . ASN A 1 163 ? 70.275 14.173 14.189  1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N     1 
ATOM   1253 C CA    . ASN A 1 163 ? 70.772 15.060 15.232  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA    1 
ATOM   1254 C C     . ASN A 1 163 ? 71.198 16.435 14.711  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C     1 
ATOM   1255 O O     . ASN A 1 163 ? 71.321 17.378 15.494  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O     1 
ATOM   1256 C CB    . ASN A 1 163 ? 71.925 14.393 16.001  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB    1 
ATOM   1257 C CG    . ASN A 1 163 ? 73.027 13.879 15.089  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG    1 
ATOM   1258 O OD1   . ASN A 1 163 ? 73.703 14.650 14.406  1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1   1 
ATOM   1259 N ND2   . ASN A 1 163 ? 73.216 12.565 15.080  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2   1 
ATOM   1260 N N     . GLU A 1 164 ? 71.406 16.566 13.401  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A N     1 
ATOM   1261 C CA    . GLU A 1 164 ? 71.815 17.862 12.854  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CA    1 
ATOM   1262 C C     . GLU A 1 164 ? 70.626 18.798 12.613  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A C     1 
ATOM   1263 O O     . GLU A 1 164 ? 70.784 20.018 12.565  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A O     1 
ATOM   1264 C CB    . GLU A 1 164 ? 72.634 17.678 11.569  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CB    1 
ATOM   1265 C CG    . GLU A 1 164 ? 71.888 17.133 10.362  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CG    1 
ATOM   1266 C CD    . GLU A 1 164 ? 72.816 16.927 9.158   1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A CD    1 
ATOM   1267 O OE1   . GLU A 1 164 ? 73.679 16.014 9.219   1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE1   1 
ATOM   1268 O OE2   . GLU A 1 164 ? 72.691 17.681 8.157   1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 164 GLU A OE2   1 
ATOM   1269 N N     . ASP A 1 165 ? 69.437 18.213 12.486  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A N     1 
ATOM   1270 C CA    . ASP A 1 165 ? 68.202 18.976 12.278  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CA    1 
ATOM   1271 C C     . ASP A 1 165 ? 67.315 18.953 13.537  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A C     1 
ATOM   1272 O O     . ASP A 1 165 ? 66.471 19.837 13.732  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A O     1 
ATOM   1273 C CB    . ASP A 1 165 ? 67.398 18.397 11.102  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CB    1 
ATOM   1274 C CG    . ASP A 1 165 ? 68.133 18.496 9.777   1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CG    1 
ATOM   1275 O OD1   . ASP A 1 165 ? 68.491 19.619 9.361   1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD1   1 
ATOM   1276 O OD2   . ASP A 1 165 ? 68.349 17.442 9.144   1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD2   1 
ATOM   1277 N N     . ILE A 1 166 ? 67.529 17.942 14.381  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A N     1 
ATOM   1278 C CA    . ILE A 1 166 ? 66.751 17.741 15.602  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CA    1 
ATOM   1279 C C     . ILE A 1 166 ? 67.635 17.500 16.823  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A C     1 
ATOM   1280 O O     . ILE A 1 166 ? 68.545 16.677 16.773  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A O     1 
ATOM   1281 C CB    . ILE A 1 166 ? 65.833 16.505 15.459  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CB    1 
ATOM   1282 C CG1   . ILE A 1 166 ? 64.863 16.714 14.304  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG1   1 
ATOM   1283 C CG2   . ILE A 1 166 ? 65.100 16.228 16.770  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CG2   1 
ATOM   1284 C CD1   . ILE A 1 166 ? 63.977 15.528 14.031  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 166 ILE A CD1   1 
ATOM   1285 N N     . ARG A 1 167 ? 67.358 18.204 17.918  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A N     1 
ATOM   1286 C CA    . ARG A 1 167 ? 68.122 18.027 19.151  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CA    1 
ATOM   1287 C C     . ARG A 1 167 ? 67.170 17.640 20.285  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A C     1 
ATOM   1288 O O     . ARG A 1 167 ? 66.167 18.319 20.514  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A O     1 
ATOM   1289 C CB    . ARG A 1 167 ? 68.876 19.310 19.521  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CB    1 
ATOM   1290 C CG    . ARG A 1 167 ? 69.634 19.187 20.836  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CG    1 
ATOM   1291 C CD    . ARG A 1 167 ? 70.538 20.371 21.101  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CD    1 
ATOM   1292 N NE    . ARG A 1 167 ? 69.789 21.589 21.383  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NE    1 
ATOM   1293 C CZ    . ARG A 1 167 ? 70.351 22.744 21.734  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CZ    1 
ATOM   1294 N NH1   . ARG A 1 167 ? 71.667 22.825 21.848  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH1   1 
ATOM   1295 N NH2   . ARG A 1 167 ? 69.601 23.822 21.963  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH2   1 
ATOM   1296 N N     . VAL A 1 168 ? 67.477 16.554 20.998  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A N     1 
ATOM   1297 C CA    . VAL A 1 168 ? 66.598 16.138 22.082  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CA    1 
ATOM   1298 C C     . VAL A 1 168 ? 66.926 16.883 23.375  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A C     1 
ATOM   1299 O O     . VAL A 1 168 ? 68.057 17.321 23.589  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A O     1 
ATOM   1300 C CB    . VAL A 1 168 ? 66.622 14.577 22.307  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CB    1 
ATOM   1301 C CG1   . VAL A 1 168 ? 67.115 13.887 21.073  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG1   1 
ATOM   1302 C CG2   . VAL A 1 168 ? 67.449 14.195 23.517  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 168 VAL A CG2   1 
ATOM   1303 N N     . HIS A 1 169 ? 65.908 17.042 24.213  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A N     1 
ATOM   1304 C CA    . HIS A 1 169 ? 66.021 17.729 25.488  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CA    1 
ATOM   1305 C C     . HIS A 1 169 ? 65.264 16.878 26.485  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A C     1 
ATOM   1306 O O     . HIS A 1 169 ? 64.061 16.714 26.347  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A O     1 
ATOM   1307 C CB    . HIS A 1 169 ? 65.336 19.097 25.421  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CB    1 
ATOM   1308 C CG    . HIS A 1 169 ? 65.903 20.017 24.385  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CG    1 
ATOM   1309 N ND1   . HIS A 1 169 ? 66.713 21.086 24.704  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A ND1   1 
ATOM   1310 C CD2   . HIS A 1 169 ? 65.784 20.023 23.036  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CD2   1 
ATOM   1311 C CE1   . HIS A 1 169 ? 67.069 21.712 23.596  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A CE1   1 
ATOM   1312 N NE2   . HIS A 1 169 ? 66.520 21.087 22.571  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 169 HIS A NE2   1 
ATOM   1313 N N     . VAL A 1 170 ? 65.947 16.332 27.482  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N     1 
ATOM   1314 C CA    . VAL A 1 170 ? 65.261 15.524 28.481  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA    1 
ATOM   1315 C C     . VAL A 1 170 ? 65.000 16.394 29.695  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C     1 
ATOM   1316 O O     . VAL A 1 170 ? 65.929 16.968 30.257  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O     1 
ATOM   1317 C CB    . VAL A 1 170 ? 66.107 14.308 28.923  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB    1 
ATOM   1318 C CG1   . VAL A 1 170 ? 65.363 13.531 30.007  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1   1 
ATOM   1319 C CG2   . VAL A 1 170 ? 66.410 13.412 27.727  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2   1 
ATOM   1320 N N     . VAL A 1 171 ? 63.738 16.497 30.096  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A N     1 
ATOM   1321 C CA    . VAL A 1 171 ? 63.364 17.308 31.255  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CA    1 
ATOM   1322 C C     . VAL A 1 171 ? 62.311 16.603 32.119  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A C     1 
ATOM   1323 O O     . VAL A 1 171 ? 61.744 15.573 31.731  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A O     1 
ATOM   1324 C CB    . VAL A 1 171 ? 62.777 18.680 30.833  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CB    1 
ATOM   1325 C CG1   . VAL A 1 171 ? 63.787 19.463 30.024  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG1   1 
ATOM   1326 C CG2   . VAL A 1 171 ? 61.505 18.468 30.032  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG2   1 
ATOM   1327 N N     . SER A 1 172 ? 62.049 17.174 33.290  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 172 SER A N     1 
ATOM   1328 C CA    . SER A 1 172 ? 61.066 16.620 34.198  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CA    1 
ATOM   1329 C C     . SER A 1 172 ? 59.679 16.956 33.661  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 172 SER A C     1 
ATOM   1330 O O     . SER A 1 172 ? 59.497 17.952 32.959  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 172 SER A O     1 
ATOM   1331 C CB    . SER A 1 172 ? 61.229 17.221 35.599  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 172 SER A CB    1 
ATOM   1332 O OG    . SER A 1 172 ? 60.892 18.603 35.612  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 172 SER A OG    1 
ATOM   1333 N N     . ARG A 1 173 ? 58.708 16.109 33.981  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N     1 
ATOM   1334 C CA    . ARG A 1 173 ? 57.341 16.329 33.552  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA    1 
ATOM   1335 C C     . ARG A 1 173 ? 56.930 17.720 34.019  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C     1 
ATOM   1336 O O     . ARG A 1 173 ? 56.372 18.502 33.254  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O     1 
ATOM   1337 C CB    . ARG A 1 173 ? 56.419 15.288 34.186  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB    1 
ATOM   1338 C CG    . ARG A 1 173 ? 55.039 15.217 33.573  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG    1 
ATOM   1339 C CD    . ARG A 1 173 ? 54.099 14.477 34.475  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD    1 
ATOM   1340 N NE    . ARG A 1 173 ? 53.571 15.379 35.483  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE    1 
ATOM   1341 C CZ    . ARG A 1 173 ? 53.888 15.362 36.772  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ    1 
ATOM   1342 N NH1   . ARG A 1 173 ? 54.743 14.477 37.257  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1   1 
ATOM   1343 N NH2   . ARG A 1 173 ? 53.339 16.253 37.576  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2   1 
ATOM   1344 N N     . GLU A 1 174 ? 57.218 18.032 35.281  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A N     1 
ATOM   1345 C CA    . GLU A 1 174 ? 56.856 19.330 35.840  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CA    1 
ATOM   1346 C C     . GLU A 1 174 ? 57.455 20.530 35.096  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A C     1 
ATOM   1347 O O     . GLU A 1 174 ? 56.809 21.567 34.972  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A O     1 
ATOM   1348 C CB    . GLU A 1 174 ? 57.241 19.387 37.317  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CB    1 
ATOM   1349 C CG    . GLU A 1 174 ? 56.499 18.377 38.169  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CG    1 
ATOM   1350 C CD    . GLU A 1 174 ? 55.018 18.688 38.304  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CD    1 
ATOM   1351 O OE1   . GLU A 1 174 ? 54.501 19.542 37.550  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE1   1 
ATOM   1352 O OE2   . GLU A 1 174 ? 54.365 18.067 39.169  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE2   1 
ATOM   1353 N N     . GLN A 1 175 ? 58.683 20.397 34.606  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A N     1 
ATOM   1354 C CA    . GLN A 1 175 ? 59.307 21.494 33.873  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CA    1 
ATOM   1355 C C     . GLN A 1 175 ? 58.631 21.637 32.501  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A C     1 
ATOM   1356 O O     . GLN A 1 175 ? 58.402 22.752 32.010  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A O     1 
ATOM   1357 C CB    . GLN A 1 175 ? 60.810 21.242 33.695  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CB    1 
ATOM   1358 C CG    . GLN A 1 175 ? 61.514 22.336 32.901  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CG    1 
ATOM   1359 C CD    . GLN A 1 175 ? 61.565 23.664 33.643  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A CD    1 
ATOM   1360 O OE1   . GLN A 1 175 ? 62.493 23.924 34.413  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A OE1   1 
ATOM   1361 N NE2   . GLN A 1 175 ? 60.557 24.510 33.421  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 175 GLN A NE2   1 
ATOM   1362 N N     . ALA A 1 176 ? 58.305 20.497 31.896  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A N     1 
ATOM   1363 C CA    . ALA A 1 176 ? 57.652 20.486 30.600  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CA    1 
ATOM   1364 C C     . ALA A 1 176 ? 56.339 21.247 30.696  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A C     1 
ATOM   1365 O O     . ALA A 1 176 ? 56.088 22.160 29.919  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A O     1 
ATOM   1366 C CB    . ALA A 1 176 ? 57.401 19.048 30.150  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 176 ALA A CB    1 
ATOM   1367 N N     . TYR A 1 177 ? 55.506 20.863 31.656  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A N     1 
ATOM   1368 C CA    . TYR A 1 177 ? 54.210 21.501 31.871  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CA    1 
ATOM   1369 C C     . TYR A 1 177 ? 54.319 22.984 32.215  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A C     1 
ATOM   1370 O O     . TYR A 1 177 ? 53.544 23.796 31.723  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A O     1 
ATOM   1371 C CB    . TYR A 1 177 ? 53.448 20.793 32.988  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CB    1 
ATOM   1372 C CG    . TYR A 1 177 ? 52.082 21.382 33.231  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CG    1 
ATOM   1373 C CD1   . TYR A 1 177 ? 51.079 21.308 32.255  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CD1   1 
ATOM   1374 C CD2   . TYR A 1 177 ? 51.791 22.033 34.425  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CD2   1 
ATOM   1375 C CE1   . TYR A 1 177 ? 49.818 21.873 32.472  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CE1   1 
ATOM   1376 C CE2   . TYR A 1 177 ? 50.540 22.602 34.651  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CE2   1 
ATOM   1377 C CZ    . TYR A 1 177 ? 49.564 22.519 33.676  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A CZ    1 
ATOM   1378 O OH    . TYR A 1 177 ? 48.339 23.094 33.912  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 177 TYR A OH    1 
ATOM   1379 N N     . GLN A 1 178 ? 55.268 23.332 33.076  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A N     1 
ATOM   1380 C CA    . GLN A 1 178 ? 55.460 24.726 33.457  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CA    1 
ATOM   1381 C C     . GLN A 1 178 ? 55.773 25.550 32.209  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A C     1 
ATOM   1382 O O     . GLN A 1 178 ? 55.379 26.711 32.110  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A O     1 
ATOM   1383 C CB    . GLN A 1 178 ? 56.610 24.848 34.457  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CB    1 
ATOM   1384 C CG    . GLN A 1 178 ? 56.742 26.224 35.107  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CG    1 
ATOM   1385 C CD    . GLN A 1 178 ? 55.450 26.677 35.791  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A CD    1 
ATOM   1386 O OE1   . GLN A 1 178 ? 54.651 25.848 36.254  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A OE1   1 
ATOM   1387 N NE2   . GLN A 1 178 ? 55.247 27.995 35.869  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 178 GLN A NE2   1 
ATOM   1388 N N     . TRP A 1 179 ? 56.486 24.952 31.258  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A N     1 
ATOM   1389 C CA    . TRP A 1 179 ? 56.817 25.667 30.027  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CA    1 
ATOM   1390 C C     . TRP A 1 179 ? 55.595 25.839 29.133  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A C     1 
ATOM   1391 O O     . TRP A 1 179 ? 55.535 26.775 28.335  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A O     1 
ATOM   1392 C CB    . TRP A 1 179 ? 57.930 24.958 29.260  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CB    1 
ATOM   1393 C CG    . TRP A 1 179 ? 59.273 25.190 29.853  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CG    1 
ATOM   1394 C CD1   . TRP A 1 179 ? 59.647 26.237 30.649  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CD1   1 
ATOM   1395 C CD2   . TRP A 1 179 ? 60.454 24.413 29.629  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CD2   1 
ATOM   1396 N NE1   . TRP A 1 179 ? 60.993 26.164 30.927  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A NE1   1 
ATOM   1397 C CE2   . TRP A 1 179 ? 61.514 25.056 30.313  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CE2   1 
ATOM   1398 C CE3   . TRP A 1 179 ? 60.724 23.235 28.911  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CE3   1 
ATOM   1399 C CZ2   . TRP A 1 179 ? 62.829 24.560 30.297  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CZ2   1 
ATOM   1400 C CZ3   . TRP A 1 179 ? 62.037 22.742 28.899  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CZ3   1 
ATOM   1401 C CH2   . TRP A 1 179 ? 63.069 23.408 29.589  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 179 TRP A CH2   1 
ATOM   1402 N N     . VAL A 1 180 ? 54.633 24.926 29.255  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A N     1 
ATOM   1403 C CA    . VAL A 1 180 ? 53.405 25.043 28.489  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CA    1 
ATOM   1404 C C     . VAL A 1 180 ? 52.650 26.242 29.082  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A C     1 
ATOM   1405 O O     . VAL A 1 180 ? 52.173 27.115 28.355  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A O     1 
ATOM   1406 C CB    . VAL A 1 180 ? 52.528 23.765 28.606  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CB    1 
ATOM   1407 C CG1   . VAL A 1 180 ? 51.102 24.066 28.145  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG1   1 
ATOM   1408 C CG2   . VAL A 1 180 ? 53.107 22.645 27.743  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG2   1 
ATOM   1409 N N     . GLU A 1 181 ? 52.565 26.297 30.406  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A N     1 
ATOM   1410 C CA    . GLU A 1 181 ? 51.870 27.397 31.067  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CA    1 
ATOM   1411 C C     . GLU A 1 181 ? 52.461 28.774 30.791  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A C     1 
ATOM   1412 O O     . GLU A 1 181 ? 51.726 29.753 30.663  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A O     1 
ATOM   1413 C CB    . GLU A 1 181 ? 51.829 27.158 32.571  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CB    1 
ATOM   1414 C CG    . GLU A 1 181 ? 50.859 26.072 32.966  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CG    1 
ATOM   1415 C CD    . GLU A 1 181 ? 50.646 26.006 34.458  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A CD    1 
ATOM   1416 O OE1   . GLU A 1 181 ? 51.627 25.721 35.183  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A OE1   1 
ATOM   1417 O OE2   . GLU A 1 181 ? 49.499 26.242 34.906  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A OE2   1 
ATOM   1418 N N     . GLU A 1 182 ? 53.786 28.838 30.698  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N     1 
ATOM   1419 C CA    . GLU A 1 182 ? 54.501 30.082 30.449  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA    1 
ATOM   1420 C C     . GLU A 1 182 ? 54.535 30.474 28.975  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C     1 
ATOM   1421 O O     . GLU A 1 182 ? 54.993 31.561 28.632  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O     1 
ATOM   1422 C CB    . GLU A 1 182 ? 55.936 29.962 30.967  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB    1 
ATOM   1423 C CG    . GLU A 1 182 ? 56.031 29.748 32.471  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG    1 
ATOM   1424 C CD    . GLU A 1 182 ? 57.438 29.389 32.934  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD    1 
ATOM   1425 O OE1   . GLU A 1 182 ? 57.623 29.173 34.150  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1   1 
ATOM   1426 O OE2   . GLU A 1 182 ? 58.360 29.320 32.090  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2   1 
ATOM   1427 N N     . GLY A 1 183 ? 54.067 29.582 28.107  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A N     1 
ATOM   1428 C CA    . GLY A 1 183 ? 54.058 29.859 26.683  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A CA    1 
ATOM   1429 C C     . GLY A 1 183 ? 55.356 29.491 25.989  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A C     1 
ATOM   1430 O O     . GLY A 1 183 ? 55.576 29.883 24.845  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A O     1 
ATOM   1431 N N     . LYS A 1 184 ? 56.216 28.737 26.671  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N     1 
ATOM   1432 C CA    . LYS A 1 184 ? 57.499 28.338 26.093  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA    1 
ATOM   1433 C C     . LYS A 1 184 ? 57.381 27.119 25.200  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C     1 
ATOM   1434 O O     . LYS A 1 184 ? 58.306 26.784 24.457  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O     1 
ATOM   1435 C CB    . LYS A 1 184 ? 58.537 28.115 27.199  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB    1 
ATOM   1436 C CG    . LYS A 1 184 ? 58.946 29.425 27.876  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG    1 
ATOM   1437 C CD    . LYS A 1 184 ? 59.850 29.204 29.067  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD    1 
ATOM   1438 C CE    . LYS A 1 184 ? 60.110 30.518 29.803  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE    1 
ATOM   1439 N NZ    . LYS A 1 184 ? 60.931 30.321 31.047  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ    1 
ATOM   1440 N N     . ILE A 1 185 ? 56.241 26.450 25.300  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A N     1 
ATOM   1441 C CA    . ILE A 1 185 ? 55.919 25.301 24.458  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CA    1 
ATOM   1442 C C     . ILE A 1 185 ? 54.502 25.629 24.033  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A C     1 
ATOM   1443 O O     . ILE A 1 185 ? 53.571 25.480 24.821  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A O     1 
ATOM   1444 C CB    . ILE A 1 185 ? 55.917 23.977 25.233  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CB    1 
ATOM   1445 C CG1   . ILE A 1 185 ? 57.351 23.546 25.521  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CG1   1 
ATOM   1446 C CG2   . ILE A 1 185 ? 55.195 22.906 24.430  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CG2   1 
ATOM   1447 C CD1   . ILE A 1 185 ? 57.445 22.434 26.552  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CD1   1 
ATOM   1448 N N     . ASP A 1 186 ? 54.337 26.114 22.807  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A N     1 
ATOM   1449 C CA    . ASP A 1 186 ? 53.006 26.480 22.354  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CA    1 
ATOM   1450 C C     . ASP A 1 186 ? 52.545 25.861 21.035  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A C     1 
ATOM   1451 O O     . ASP A 1 186 ? 51.687 26.423 20.357  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A O     1 
ATOM   1452 C CB    . ASP A 1 186 ? 52.874 28.013 22.312  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CB    1 
ATOM   1453 C CG    . ASP A 1 186 ? 53.851 28.667 21.343  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A CG    1 
ATOM   1454 O OD1   . ASP A 1 186 ? 54.799 27.999 20.898  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD1   1 
ATOM   1455 O OD2   . ASP A 1 186 ? 53.684 29.866 21.031  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 186 ASP A OD2   1 
ATOM   1456 N N     . ASN A 1 187 ? 53.100 24.718 20.651  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A N     1 
ATOM   1457 C CA    . ASN A 1 187 ? 52.620 24.082 19.428  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CA    1 
ATOM   1458 C C     . ASN A 1 187 ? 51.518 23.112 19.874  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A C     1 
ATOM   1459 O O     . ASN A 1 187 ? 51.671 22.399 20.868  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A O     1 
ATOM   1460 C CB    . ASN A 1 187 ? 53.758 23.362 18.684  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CB    1 
ATOM   1461 C CG    . ASN A 1 187 ? 54.449 22.300 19.524  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CG    1 
ATOM   1462 O OD1   . ASN A 1 187 ? 53.946 21.186 19.689  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A OD1   1 
ATOM   1463 N ND2   . ASN A 1 187 ? 55.612 22.645 20.057  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A ND2   1 
ATOM   1464 N N     . ALA A 1 188 ? 50.402 23.110 19.151  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A N     1 
ATOM   1465 C CA    . ALA A 1 188 ? 49.239 22.285 19.481  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CA    1 
ATOM   1466 C C     . ALA A 1 188 ? 49.442 20.859 20.002  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A C     1 
ATOM   1467 O O     . ALA A 1 188 ? 48.940 20.510 21.070  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A O     1 
ATOM   1468 C CB    . ALA A 1 188 ? 48.292 22.262 18.294  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 188 ALA A CB    1 
ATOM   1469 N N     . ALA A 1 189 ? 50.151 20.024 19.251  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 189 ALA A N     1 
ATOM   1470 C CA    . ALA A 1 189 ? 50.368 18.635 19.658  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CA    1 
ATOM   1471 C C     . ALA A 1 189 ? 51.066 18.513 21.009  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 189 ALA A C     1 
ATOM   1472 O O     . ALA A 1 189 ? 50.742 17.631 21.807  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 189 ALA A O     1 
ATOM   1473 C CB    . ALA A 1 189 ? 51.164 17.893 18.581  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 189 ALA A CB    1 
ATOM   1474 N N     . SER A 1 190 ? 52.028 19.395 21.266  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 190 SER A N     1 
ATOM   1475 C CA    . SER A 1 190 ? 52.753 19.362 22.532  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA    1 
ATOM   1476 C C     . SER A 1 190 ? 51.896 19.868 23.689  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 190 SER A C     1 
ATOM   1477 O O     . SER A 1 190 ? 51.946 19.305 24.791  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 190 SER A O     1 
ATOM   1478 C CB    . SER A 1 190 ? 54.030 20.201 22.445  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB    1 
ATOM   1479 O OG    . SER A 1 190 ? 54.935 19.648 21.510  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG    1 
ATOM   1480 N N     . VAL A 1 191 ? 51.125 20.933 23.453  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N     1 
ATOM   1481 C CA    . VAL A 1 191 ? 50.263 21.483 24.496  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA    1 
ATOM   1482 C C     . VAL A 1 191 ? 49.199 20.464 24.902  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C     1 
ATOM   1483 O O     . VAL A 1 191 ? 48.973 20.237 26.091  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O     1 
ATOM   1484 C CB    . VAL A 1 191 ? 49.563 22.795 24.033  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB    1 
ATOM   1485 C CG1   . VAL A 1 191 ? 48.569 23.265 25.090  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1   1 
ATOM   1486 C CG2   . VAL A 1 191 ? 50.599 23.891 23.784  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2   1 
ATOM   1487 N N     . ILE A 1 192 ? 48.554 19.851 23.914  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A N     1 
ATOM   1488 C CA    . ILE A 1 192 ? 47.516 18.853 24.159  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CA    1 
ATOM   1489 C C     . ILE A 1 192 ? 48.097 17.623 24.881  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A C     1 
ATOM   1490 O O     . ILE A 1 192 ? 47.554 17.150 25.890  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A O     1 
ATOM   1491 C CB    . ILE A 1 192 ? 46.852 18.421 22.810  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CB    1 
ATOM   1492 C CG1   . ILE A 1 192 ? 46.112 19.615 22.194  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CG1   1 
ATOM   1493 C CG2   . ILE A 1 192 ? 45.904 17.251 23.023  1.00 4.95  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CG2   1 
ATOM   1494 C CD1   . ILE A 1 192 ? 45.520 19.335 20.831  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A CD1   1 
ATOM   1495 N N     . ALA A 1 193 ? 49.213 17.120 24.368  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N     1 
ATOM   1496 C CA    . ALA A 1 193 ? 49.872 15.957 24.958  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA    1 
ATOM   1497 C C     . ALA A 1 193 ? 50.263 16.170 26.423  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C     1 
ATOM   1498 O O     . ALA A 1 193 ? 49.929 15.364 27.286  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O     1 
ATOM   1499 C CB    . ALA A 1 193 ? 51.115 15.587 24.125  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB    1 
ATOM   1500 N N     . LEU A 1 194 ? 50.958 17.269 26.698  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A N     1 
ATOM   1501 C CA    . LEU A 1 194 ? 51.414 17.575 28.046  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CA    1 
ATOM   1502 C C     . LEU A 1 194 ? 50.325 17.936 29.057  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A C     1 
ATOM   1503 O O     . LEU A 1 194 ? 50.501 17.749 30.266  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A O     1 
ATOM   1504 C CB    . LEU A 1 194 ? 52.479 18.671 27.976  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CB    1 
ATOM   1505 C CG    . LEU A 1 194 ? 53.773 18.158 27.320  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CG    1 
ATOM   1506 C CD1   . LEU A 1 194 ? 54.712 19.328 26.979  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD1   1 
ATOM   1507 C CD2   . LEU A 1 194 ? 54.440 17.143 28.260  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 194 LEU A CD2   1 
ATOM   1508 N N     . GLN A 1 195 ? 49.211 18.472 28.578  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N     1 
ATOM   1509 C CA    . GLN A 1 195 ? 48.111 18.795 29.470  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA    1 
ATOM   1510 C C     . GLN A 1 195 ? 47.426 17.465 29.813  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C     1 
ATOM   1511 O O     . GLN A 1 195 ? 46.973 17.254 30.937  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O     1 
ATOM   1512 C CB    . GLN A 1 195 ? 47.115 19.732 28.786  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB    1 
ATOM   1513 C CG    . GLN A 1 195 ? 47.553 21.181 28.717  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG    1 
ATOM   1514 C CD    . GLN A 1 195 ? 46.473 22.081 28.130  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD    1 
ATOM   1515 O OE1   . GLN A 1 195 ? 46.183 23.158 28.662  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1   1 
ATOM   1516 N NE2   . GLN A 1 195 ? 45.874 21.641 27.025  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2   1 
ATOM   1517 N N     . TRP A 1 196 ? 47.364 16.563 28.837  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A N     1 
ATOM   1518 C CA    . TRP A 1 196 ? 46.743 15.264 29.047  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CA    1 
ATOM   1519 C C     . TRP A 1 196 ? 47.594 14.514 30.066  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A C     1 
ATOM   1520 O O     . TRP A 1 196 ? 47.071 13.839 30.953  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A O     1 
ATOM   1521 C CB    . TRP A 1 196 ? 46.685 14.465 27.727  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CB    1 
ATOM   1522 C CG    . TRP A 1 196 ? 46.219 13.041 27.915  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CG    1 
ATOM   1523 C CD1   . TRP A 1 196 ? 44.936 12.583 27.857  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CD1   1 
ATOM   1524 C CD2   . TRP A 1 196 ? 47.023 11.926 28.334  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CD2   1 
ATOM   1525 N NE1   . TRP A 1 196 ? 44.886 11.254 28.229  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A NE1   1 
ATOM   1526 C CE2   . TRP A 1 196 ? 46.153 10.830 28.527  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CE2   1 
ATOM   1527 C CE3   . TRP A 1 196 ? 48.397 11.751 28.573  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CE3   1 
ATOM   1528 C CZ2   . TRP A 1 196 ? 46.610 9.580  28.951  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CZ2   1 
ATOM   1529 C CZ3   . TRP A 1 196 ? 48.850 10.505 28.995  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CZ3   1 
ATOM   1530 C CH2   . TRP A 1 196 ? 47.959 9.440  29.180  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 196 TRP A CH2   1 
ATOM   1531 N N     . LEU A 1 197 ? 48.914 14.648 29.933  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N     1 
ATOM   1532 C CA    . LEU A 1 197 ? 49.851 13.975 30.826  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA    1 
ATOM   1533 C C     . LEU A 1 197 ? 49.799 14.517 32.246  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C     1 
ATOM   1534 O O     . LEU A 1 197 ? 49.983 13.779 33.209  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O     1 
ATOM   1535 C CB    . LEU A 1 197 ? 51.275 14.101 30.293  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB    1 
ATOM   1536 C CG    . LEU A 1 197 ? 52.338 13.470 31.200  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG    1 
ATOM   1537 C CD1   . LEU A 1 197 ? 52.132 11.952 31.287  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1   1 
ATOM   1538 C CD2   . LEU A 1 197 ? 53.714 13.804 30.645  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2   1 
ATOM   1539 N N     . GLN A 1 198 ? 49.552 15.813 32.371  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N     1 
ATOM   1540 C CA    . GLN A 1 198 ? 49.483 16.440 33.685  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA    1 
ATOM   1541 C C     . GLN A 1 198 ? 48.196 16.011 34.385  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C     1 
ATOM   1542 O O     . GLN A 1 198 ? 48.074 16.118 35.605  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O     1 
ATOM   1543 C CB    . GLN A 1 198 ? 49.500 17.965 33.548  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB    1 
ATOM   1544 C CG    . GLN A 1 198 ? 49.688 18.698 34.858  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG    1 
ATOM   1545 C CD    . GLN A 1 198 ? 51.110 18.628 35.344  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD    1 
ATOM   1546 O OE1   . GLN A 1 198 ? 51.897 17.822 34.860  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1   1 
ATOM   1547 N NE2   . GLN A 1 198 ? 51.448 19.465 36.312  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2   1 
ATOM   1548 N N     . LEU A 1 199 ? 47.244 15.519 33.600  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A N     1 
ATOM   1549 C CA    . LEU A 1 199 ? 45.959 15.089 34.122  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CA    1 
ATOM   1550 C C     . LEU A 1 199 ? 45.927 13.611 34.427  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A C     1 
ATOM   1551 O O     . LEU A 1 199 ? 45.103 13.152 35.225  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A O     1 
ATOM   1552 C CB    . LEU A 1 199 ? 44.859 15.429 33.116  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CB    1 
ATOM   1553 C CG    . LEU A 1 199 ? 44.416 16.894 33.178  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CG    1 
ATOM   1554 C CD1   . LEU A 1 199 ? 43.787 17.316 31.868  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD1   1 
ATOM   1555 C CD2   . LEU A 1 199 ? 43.454 17.078 34.339  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 199 LEU A CD2   1 
ATOM   1556 N N     . HIS A 1 200 ? 46.838 12.868 33.805  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A N     1 
ATOM   1557 C CA    . HIS A 1 200 ? 46.879 11.422 33.983  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CA    1 
ATOM   1558 C C     . HIS A 1 200 ? 48.172 10.803 34.500  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A C     1 
ATOM   1559 O O     . HIS A 1 200 ? 48.210 9.603  34.748  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A O     1 
ATOM   1560 C CB    . HIS A 1 200 ? 46.540 10.729 32.657  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CB    1 
ATOM   1561 C CG    . HIS A 1 200 ? 45.178 11.050 32.121  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CG    1 
ATOM   1562 N ND1   . HIS A 1 200 ? 44.895 12.225 31.459  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A ND1   1 
ATOM   1563 C CD2   . HIS A 1 200 ? 44.023 10.349 32.154  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CD2   1 
ATOM   1564 C CE1   . HIS A 1 200 ? 43.623 12.234 31.106  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A CE1   1 
ATOM   1565 N NE2   . HIS A 1 200 ? 43.072 11.107 31.516  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 200 HIS A NE2   1 
ATOM   1566 N N     . HIS A 1 201 ? 49.226 11.591 34.675  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N     1 
ATOM   1567 C CA    . HIS A 1 201 ? 50.497 11.005 35.088  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA    1 
ATOM   1568 C C     . HIS A 1 201 ? 50.473 9.945  36.206  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C     1 
ATOM   1569 O O     . HIS A 1 201 ? 51.140 8.922  36.097  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O     1 
ATOM   1570 C CB    . HIS A 1 201 ? 51.528 12.106 35.405  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB    1 
ATOM   1571 C CG    . HIS A 1 201 ? 51.197 12.935 36.601  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG    1 
ATOM   1572 N ND1   . HIS A 1 201 ? 50.188 13.875 36.602  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1   1 
ATOM   1573 C CD2   . HIS A 1 201 ? 51.739 12.962 37.840  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2   1 
ATOM   1574 C CE1   . HIS A 1 201 ? 50.120 14.444 37.793  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1   1 
ATOM   1575 N NE2   . HIS A 1 201 ? 51.050 13.908 38.563  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2   1 
ATOM   1576 N N     . GLN A 1 202 ? 49.701 10.168 37.262  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A N     1 
ATOM   1577 C CA    . GLN A 1 202 ? 49.656 9.207  38.366  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CA    1 
ATOM   1578 C C     . GLN A 1 202 ? 49.038 7.867  37.964  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A C     1 
ATOM   1579 O O     . GLN A 1 202 ? 49.576 6.805  38.295  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A O     1 
ATOM   1580 C CB    . GLN A 1 202 ? 48.877 9.781  39.551  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CB    1 
ATOM   1581 C CG    . GLN A 1 202 ? 49.697 9.984  40.820  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CG    1 
ATOM   1582 C CD    . GLN A 1 202 ? 50.454 8.741  41.274  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A CD    1 
ATOM   1583 O OE1   . GLN A 1 202 ? 49.997 7.611  41.081  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A OE1   1 
ATOM   1584 N NE2   . GLN A 1 202 ? 51.607 8.948  41.899  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 202 GLN A NE2   1 
ATOM   1585 N N     . ALA A 1 203 ? 47.905 7.911  37.268  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A N     1 
ATOM   1586 C CA    . ALA A 1 203 ? 47.254 6.678  36.841  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CA    1 
ATOM   1587 C C     . ALA A 1 203 ? 48.152 5.911  35.876  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A C     1 
ATOM   1588 O O     . ALA A 1 203 ? 48.250 4.690  35.969  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A O     1 
ATOM   1589 C CB    . ALA A 1 203 ? 45.913 6.987  36.183  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A CB    1 
ATOM   1590 N N     . LEU A 1 204 ? 48.805 6.631  34.958  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A N     1 
ATOM   1591 C CA    . LEU A 1 204 ? 49.699 6.023  33.961  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CA    1 
ATOM   1592 C C     . LEU A 1 204 ? 50.935 5.389  34.604  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A C     1 
ATOM   1593 O O     . LEU A 1 204 ? 51.359 4.304  34.209  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A O     1 
ATOM   1594 C CB    . LEU A 1 204 ? 50.148 7.068  32.944  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CB    1 
ATOM   1595 C CG    . LEU A 1 204 ? 51.005 6.570  31.780  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CG    1 
ATOM   1596 C CD1   . LEU A 1 204 ? 50.177 5.657  30.886  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD1   1 
ATOM   1597 C CD2   . LEU A 1 204 ? 51.513 7.760  30.986  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 204 LEU A CD2   1 
ATOM   1598 N N     . LYS A 1 205 ? 51.521 6.089  35.572  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A N     1 
ATOM   1599 C CA    . LYS A 1 205 ? 52.677 5.592  36.301  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CA    1 
ATOM   1600 C C     . LYS A 1 205 ? 52.279 4.319  37.059  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A C     1 
ATOM   1601 O O     . LYS A 1 205 ? 53.023 3.343  37.074  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A O     1 
ATOM   1602 C CB    . LYS A 1 205 ? 53.169 6.660  37.279  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CB    1 
ATOM   1603 C CG    . LYS A 1 205 ? 54.231 6.201  38.265  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CG    1 
ATOM   1604 C CD    . LYS A 1 205 ? 54.650 7.374  39.154  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CD    1 
ATOM   1605 C CE    . LYS A 1 205 ? 55.482 6.953  40.377  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CE    1 
ATOM   1606 N NZ    . LYS A 1 205 ? 56.812 6.381  40.040  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A NZ    1 
ATOM   1607 N N     . ASN A 1 206 ? 51.106 4.323  37.686  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A N     1 
ATOM   1608 C CA    . ASN A 1 206 ? 50.647 3.138  38.408  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A CA    1 
ATOM   1609 C C     . ASN A 1 206 ? 50.437 2.000  37.407  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A C     1 
ATOM   1610 O O     . ASN A 1 206 ? 50.786 0.843  37.671  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A O     1 
ATOM   1611 C CB    . ASN A 1 206 ? 49.325 3.408  39.144  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A CB    1 
ATOM   1612 C CG    . ASN A 1 206 ? 49.468 4.443  40.237  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A CG    1 
ATOM   1613 O OD1   . ASN A 1 206 ? 50.529 4.574  40.837  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A OD1   1 
ATOM   1614 N ND2   . ASN A 1 206 ? 48.391 5.170  40.516  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 206 ASN A ND2   1 
ATOM   1615 N N     . GLU A 1 207 ? 49.872 2.331  36.252  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A N     1 
ATOM   1616 C CA    . GLU A 1 207 ? 49.626 1.314  35.250  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CA    1 
ATOM   1617 C C     . GLU A 1 207 ? 50.914 0.687  34.733  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A C     1 
ATOM   1618 O O     . GLU A 1 207 ? 51.016 -0.537 34.634  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A O     1 
ATOM   1619 C CB    . GLU A 1 207 ? 48.842 1.892  34.079  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CB    1 
ATOM   1620 C CG    . GLU A 1 207 ? 48.676 0.894  32.937  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CG    1 
ATOM   1621 C CD    . GLU A 1 207 ? 47.786 1.409  31.847  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CD    1 
ATOM   1622 O OE1   . GLU A 1 207 ? 47.755 2.638  31.655  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A OE1   1 
ATOM   1623 O OE2   . GLU A 1 207 ? 47.130 0.588  31.175  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A OE2   1 
ATOM   1624 N N     . TRP A 1 208 ? 51.890 1.523  34.401  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A N     1 
ATOM   1625 C CA    . TRP A 1 208 ? 53.162 1.031  33.887  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CA    1 
ATOM   1626 C C     . TRP A 1 208 ? 54.176 0.648  34.978  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A C     1 
ATOM   1627 O O     . TRP A 1 208 ? 55.317 0.293  34.675  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A O     1 
ATOM   1628 C CB    . TRP A 1 208 ? 53.783 2.068  32.939  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CB    1 
ATOM   1629 C CG    . TRP A 1 208 ? 53.089 2.168  31.585  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CG    1 
ATOM   1630 C CD1   . TRP A 1 208 ? 52.263 1.237  31.003  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD1   1 
ATOM   1631 C CD2   . TRP A 1 208 ? 53.234 3.229  30.623  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CD2   1 
ATOM   1632 N NE1   . TRP A 1 208 ? 51.889 1.652  29.739  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A NE1   1 
ATOM   1633 C CE2   . TRP A 1 208 ? 52.472 2.867  29.480  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE2   1 
ATOM   1634 C CE3   . TRP A 1 208 ? 53.936 4.447  30.613  1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CE3   1 
ATOM   1635 C CZ2   . TRP A 1 208 ? 52.393 3.682  28.339  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ2   1 
ATOM   1636 C CZ3   . TRP A 1 208 ? 53.855 5.261  29.474  1.00 4.01  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CZ3   1 
ATOM   1637 C CH2   . TRP A 1 208 ? 53.088 4.870  28.355  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 208 TRP A CH2   1 
ATOM   1638 N N     . ALA A 1 209 ? 53.751 0.694  36.238  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N     1 
ATOM   1639 C CA    . ALA A 1 209 ? 54.626 0.367  37.358  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA    1 
ATOM   1640 C C     . ALA A 1 209 ? 55.213 -1.046 37.308  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C     1 
ATOM   1641 O O     . ALA A 1 209 ? 54.650 -1.933 36.616  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O     1 
ATOM   1642 C CB    . ALA A 1 209 ? 53.876 0.558  38.661  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB    1 
ATOM   1643 O OXT   . ALA A 1 209 ? 56.236 -1.256 38.000  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A OXT   1 
ATOM   1644 N N     . PRO B 1 8   ? 66.778 26.387 27.217  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B N     1 
ATOM   1645 C CA    . PRO B 1 8   ? 66.182 25.408 26.281  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CA    1 
ATOM   1646 C C     . PRO B 1 8   ? 66.651 25.631 24.838  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B C     1 
ATOM   1647 O O     . PRO B 1 8   ? 67.718 25.154 24.435  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B O     1 
ATOM   1648 C CB    . PRO B 1 8   ? 64.670 25.561 26.396  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CB    1 
ATOM   1649 C CG    . PRO B 1 8   ? 64.546 27.030 26.820  1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CG    1 
ATOM   1650 C CD    . PRO B 1 8   ? 65.717 27.236 27.795  1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CD    1 
ATOM   1651 N N     . VAL B 1 9   ? 65.846 26.357 24.069  1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B N     1 
ATOM   1652 C CA    . VAL B 1 9   ? 66.164 26.648 22.675  1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CA    1 
ATOM   1653 C C     . VAL B 1 9   ? 67.396 27.546 22.556  1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B C     1 
ATOM   1654 O O     . VAL B 1 9   ? 67.472 28.614 23.164  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B O     1 
ATOM   1655 C CB    . VAL B 1 9   ? 64.957 27.313 21.956  1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CB    1 
ATOM   1656 C CG1   . VAL B 1 9   ? 65.363 27.786 20.565  1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG1   1 
ATOM   1657 C CG2   . VAL B 1 9   ? 63.799 26.315 21.857  1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG2   1 
ATOM   1658 N N     . THR B 1 10  ? 68.362 27.099 21.764  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 10  THR B N     1 
ATOM   1659 C CA    . THR B 1 10  ? 69.602 27.842 21.556  1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA    1 
ATOM   1660 C C     . THR B 1 10  ? 69.484 28.905 20.464  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 10  THR B C     1 
ATOM   1661 O O     . THR B 1 10  ? 69.658 30.107 20.715  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 10  THR B O     1 
ATOM   1662 C CB    . THR B 1 10  ? 70.768 26.881 21.161  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB    1 
ATOM   1663 O OG1   . THR B 1 10  ? 70.307 25.935 20.181  1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1   1 
ATOM   1664 C CG2   . THR B 1 10  ? 71.292 26.133 22.390  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2   1 
ATOM   1665 N N     . PHE B 1 11  ? 69.172 28.436 19.257  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B N     1 
ATOM   1666 C CA    . PHE B 1 11  ? 69.058 29.268 18.069  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CA    1 
ATOM   1667 C C     . PHE B 1 11  ? 67.935 30.290 18.044  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B C     1 
ATOM   1668 O O     . PHE B 1 11  ? 66.926 30.143 18.727  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B O     1 
ATOM   1669 C CB    . PHE B 1 11  ? 68.967 28.345 16.856  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CB    1 
ATOM   1670 C CG    . PHE B 1 11  ? 70.193 27.497 16.659  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CG    1 
ATOM   1671 C CD1   . PHE B 1 11  ? 70.100 26.242 16.084  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD1   1 
ATOM   1672 C CD2   . PHE B 1 11  ? 71.448 27.973 17.032  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD2   1 
ATOM   1673 C CE1   . PHE B 1 11  ? 71.231 25.467 15.876  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE1   1 
ATOM   1674 C CE2   . PHE B 1 11  ? 72.592 27.207 16.828  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE2   1 
ATOM   1675 C CZ    . PHE B 1 11  ? 72.481 25.946 16.247  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CZ    1 
ATOM   1676 N N     . GLY B 1 12  ? 68.135 31.330 17.241  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B N     1 
ATOM   1677 C CA    . GLY B 1 12  ? 67.154 32.392 17.101  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B CA    1 
ATOM   1678 C C     . GLY B 1 12  ? 67.023 32.875 15.666  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B C     1 
ATOM   1679 O O     . GLY B 1 12  ? 67.468 32.200 14.738  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 12  GLY B O     1 
ATOM   1680 N N     . LYS B 1 13  ? 66.430 34.050 15.475  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B N     1 
ATOM   1681 C CA    . LYS B 1 13  ? 66.235 34.590 14.128  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CA    1 
ATOM   1682 C C     . LYS B 1 13  ? 67.503 34.996 13.377  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B C     1 
ATOM   1683 O O     . LYS B 1 13  ? 67.487 35.119 12.150  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B O     1 
ATOM   1684 C CB    . LYS B 1 13  ? 65.243 35.760 14.162  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CB    1 
ATOM   1685 C CG    . LYS B 1 13  ? 63.823 35.316 14.439  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CG    1 
ATOM   1686 C CD    . LYS B 1 13  ? 62.819 36.463 14.402  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CD    1 
ATOM   1687 C CE    . LYS B 1 13  ? 61.395 35.936 14.632  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CE    1 
ATOM   1688 N NZ    . LYS B 1 13  ? 60.394 37.017 14.821  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 13  LYS B NZ    1 
ATOM   1689 N N     . ASN B 1 14  ? 68.600 35.212 14.093  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B N     1 
ATOM   1690 C CA    . ASN B 1 14  ? 69.853 35.560 13.417  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CA    1 
ATOM   1691 C C     . ASN B 1 14  ? 70.534 34.281 12.905  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B C     1 
ATOM   1692 O O     . ASN B 1 14  ? 71.526 34.344 12.180  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B O     1 
ATOM   1693 C CB    . ASN B 1 14  ? 70.811 36.315 14.356  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CB    1 
ATOM   1694 C CG    . ASN B 1 14  ? 70.268 37.670 14.789  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B CG    1 
ATOM   1695 O OD1   . ASN B 1 14  ? 69.433 38.269 14.110  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B OD1   1 
ATOM   1696 N ND2   . ASN B 1 14  ? 70.759 38.168 15.917  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 14  ASN B ND2   1 
ATOM   1697 N N     . ASP B 1 15  ? 69.986 33.127 13.277  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B N     1 
ATOM   1698 C CA    . ASP B 1 15  ? 70.528 31.834 12.862  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CA    1 
ATOM   1699 C C     . ASP B 1 15  ? 69.783 31.289 11.655  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B C     1 
ATOM   1700 O O     . ASP B 1 15  ? 69.895 30.110 11.318  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B O     1 
ATOM   1701 C CB    . ASP B 1 15  ? 70.435 30.829 14.007  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CB    1 
ATOM   1702 C CG    . ASP B 1 15  ? 71.241 31.250 15.198  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CG    1 
ATOM   1703 O OD1   . ASP B 1 15  ? 72.451 31.508 15.025  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD1   1 
ATOM   1704 O OD2   . ASP B 1 15  ? 70.673 31.334 16.304  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD2   1 
ATOM   1705 N N     . VAL B 1 16  ? 69.019 32.160 11.015  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B N     1 
ATOM   1706 C CA    . VAL B 1 16  ? 68.250 31.787 9.854   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CA    1 
ATOM   1707 C C     . VAL B 1 16  ? 68.253 32.917 8.859   1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B C     1 
ATOM   1708 O O     . VAL B 1 16  ? 68.035 34.073 9.212   1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B O     1 
ATOM   1709 C CB    . VAL B 1 16  ? 66.777 31.530 10.195  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CB    1 
ATOM   1710 C CG1   . VAL B 1 16  ? 66.062 30.893 9.003   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG1   1 
ATOM   1711 C CG2   . VAL B 1 16  ? 66.684 30.657 11.386  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 16  VAL B CG2   1 
ATOM   1712 N N     . GLU B 1 17  ? 68.491 32.575 7.605   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B N     1 
ATOM   1713 C CA    . GLU B 1 17  ? 68.461 33.559 6.542   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CA    1 
ATOM   1714 C C     . GLU B 1 17  ? 67.337 33.146 5.601   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B C     1 
ATOM   1715 O O     . GLU B 1 17  ? 67.371 32.077 4.992   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B O     1 
ATOM   1716 C CB    . GLU B 1 17  ? 69.802 33.600 5.812   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CB    1 
ATOM   1717 C CG    . GLU B 1 17  ? 70.467 32.246 5.670   1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CG    1 
ATOM   1718 C CD    . GLU B 1 17  ? 71.970 32.343 5.831   1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CD    1 
ATOM   1719 O OE1   . GLU B 1 17  ? 72.407 32.776 6.923   1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE1   1 
ATOM   1720 O OE2   . GLU B 1 17  ? 72.711 31.995 4.878   1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE2   1 
ATOM   1721 N N     . ILE B 1 18  ? 66.313 33.979 5.532   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B N     1 
ATOM   1722 C CA    . ILE B 1 18  ? 65.200 33.710 4.652   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CA    1 
ATOM   1723 C C     . ILE B 1 18  ? 65.599 34.340 3.328   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B C     1 
ATOM   1724 O O     . ILE B 1 18  ? 65.706 35.558 3.221   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B O     1 
ATOM   1725 C CB    . ILE B 1 18  ? 63.894 34.343 5.188   1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CB    1 
ATOM   1726 C CG1   . ILE B 1 18  ? 63.444 33.603 6.456   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG1   1 
ATOM   1727 C CG2   . ILE B 1 18  ? 62.810 34.296 4.119   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG2   1 
ATOM   1728 C CD1   . ILE B 1 18  ? 62.067 34.014 6.969   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CD1   1 
ATOM   1729 N N     . ILE B 1 19  ? 65.839 33.491 2.336   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N     1 
ATOM   1730 C CA    . ILE B 1 19  ? 66.256 33.930 1.016   1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA    1 
ATOM   1731 C C     . ILE B 1 19  ? 65.124 34.622 0.258   1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C     1 
ATOM   1732 O O     . ILE B 1 19  ? 65.350 35.613 -0.449  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O     1 
ATOM   1733 C CB    . ILE B 1 19  ? 66.741 32.735 0.189   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB    1 
ATOM   1734 C CG1   . ILE B 1 19  ? 67.786 31.938 0.981   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1   1 
ATOM   1735 C CG2   . ILE B 1 19  ? 67.324 33.225 -1.119  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2   1 
ATOM   1736 C CD1   . ILE B 1 19  ? 68.049 30.542 0.424   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1   1 
ATOM   1737 N N     . ALA B 1 20  ? 63.906 34.104 0.402   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B N     1 
ATOM   1738 C CA    . ALA B 1 20  ? 62.768 34.688 -0.295  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CA    1 
ATOM   1739 C C     . ALA B 1 20  ? 61.444 34.021 0.039   1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B C     1 
ATOM   1740 O O     . ALA B 1 20  ? 61.410 32.898 0.523   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B O     1 
ATOM   1741 C CB    . ALA B 1 20  ? 63.002 34.621 -1.798  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 20  ALA B CB    1 
ATOM   1742 N N     . ARG B 1 21  ? 60.357 34.739 -0.220  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B N     1 
ATOM   1743 C CA    . ARG B 1 21  ? 59.010 34.227 -0.004  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CA    1 
ATOM   1744 C C     . ARG B 1 21  ? 58.264 34.456 -1.304  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B C     1 
ATOM   1745 O O     . ARG B 1 21  ? 58.367 35.525 -1.903  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B O     1 
ATOM   1746 C CB    . ARG B 1 21  ? 58.296 34.977 1.115   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CB    1 
ATOM   1747 C CG    . ARG B 1 21  ? 58.951 34.874 2.465   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CG    1 
ATOM   1748 C CD    . ARG B 1 21  ? 57.979 35.334 3.539   1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CD    1 
ATOM   1749 N NE    . ARG B 1 21  ? 58.609 35.458 4.849   1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B NE    1 
ATOM   1750 C CZ    . ARG B 1 21  ? 57.940 35.644 5.982   1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B CZ    1 
ATOM   1751 N NH1   . ARG B 1 21  ? 56.616 35.724 5.963   1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B NH1   1 
ATOM   1752 N NH2   . ARG B 1 21  ? 58.593 35.762 7.132   1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 21  ARG B NH2   1 
ATOM   1753 N N     . GLU B 1 22  ? 57.514 33.458 -1.746  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B N     1 
ATOM   1754 C CA    . GLU B 1 22  ? 56.779 33.578 -2.998  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CA    1 
ATOM   1755 C C     . GLU B 1 22  ? 55.383 33.037 -2.831  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B C     1 
ATOM   1756 O O     . GLU B 1 22  ? 55.198 31.998 -2.204  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B O     1 
ATOM   1757 C CB    . GLU B 1 22  ? 57.486 32.788 -4.097  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CB    1 
ATOM   1758 C CG    . GLU B 1 22  ? 58.892 33.258 -4.390  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CG    1 
ATOM   1759 C CD    . GLU B 1 22  ? 59.781 32.126 -4.857  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B CD    1 
ATOM   1760 O OE1   . GLU B 1 22  ? 59.317 31.327 -5.706  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE1   1 
ATOM   1761 O OE2   . GLU B 1 22  ? 60.938 32.040 -4.378  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 22  GLU B OE2   1 
ATOM   1762 N N     . THR B 1 23  ? 54.399 33.733 -3.382  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 23  THR B N     1 
ATOM   1763 C CA    . THR B 1 23  ? 53.035 33.253 -3.269  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CA    1 
ATOM   1764 C C     . THR B 1 23  ? 52.750 32.314 -4.435  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 23  THR B C     1 
ATOM   1765 O O     . THR B 1 23  ? 52.703 32.738 -5.590  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 23  THR B O     1 
ATOM   1766 C CB    . THR B 1 23  ? 52.029 34.422 -3.261  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CB    1 
ATOM   1767 O OG1   . THR B 1 23  ? 52.290 35.254 -2.122  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 23  THR B OG1   1 
ATOM   1768 C CG2   . THR B 1 23  ? 50.596 33.907 -3.174  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CG2   1 
ATOM   1769 N N     . LEU B 1 24  ? 52.593 31.031 -4.126  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B N     1 
ATOM   1770 C CA    . LEU B 1 24  ? 52.302 30.028 -5.142  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CA    1 
ATOM   1771 C C     . LEU B 1 24  ? 50.849 30.171 -5.555  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B C     1 
ATOM   1772 O O     . LEU B 1 24  ? 50.500 29.924 -6.704  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B O     1 
ATOM   1773 C CB    . LEU B 1 24  ? 52.531 28.620 -4.591  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CB    1 
ATOM   1774 C CG    . LEU B 1 24  ? 53.893 28.364 -3.942  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CG    1 
ATOM   1775 C CD1   . LEU B 1 24  ? 53.902 26.975 -3.344  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD1   1 
ATOM   1776 C CD2   . LEU B 1 24  ? 55.013 28.536 -4.961  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 24  LEU B CD2   1 
ATOM   1777 N N     . TYR B 1 25  ? 50.004 30.560 -4.605  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B N     1 
ATOM   1778 C CA    . TYR B 1 25  ? 48.585 30.747 -4.869  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CA    1 
ATOM   1779 C C     . TYR B 1 25  ? 47.974 31.760 -3.914  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B C     1 
ATOM   1780 O O     . TYR B 1 25  ? 48.269 31.756 -2.722  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B O     1 
ATOM   1781 C CB    . TYR B 1 25  ? 47.818 29.435 -4.730  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CB    1 
ATOM   1782 C CG    . TYR B 1 25  ? 46.327 29.614 -4.930  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CG    1 
ATOM   1783 C CD1   . TYR B 1 25  ? 45.769 29.618 -6.208  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD1   1 
ATOM   1784 C CD2   . TYR B 1 25  ? 45.483 29.858 -3.841  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CD2   1 
ATOM   1785 C CE1   . TYR B 1 25  ? 44.406 29.866 -6.401  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE1   1 
ATOM   1786 C CE2   . TYR B 1 25  ? 44.120 30.110 -4.018  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CE2   1 
ATOM   1787 C CZ    . TYR B 1 25  ? 43.592 30.113 -5.301  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B CZ    1 
ATOM   1788 O OH    . TYR B 1 25  ? 42.255 30.372 -5.487  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 25  TYR B OH    1 
ATOM   1789 N N     . ARG B 1 26  ? 47.122 32.630 -4.448  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B N     1 
ATOM   1790 C CA    . ARG B 1 26  ? 46.447 33.625 -3.628  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CA    1 
ATOM   1791 C C     . ARG B 1 26  ? 44.970 33.743 -4.000  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B C     1 
ATOM   1792 O O     . ARG B 1 26  ? 44.614 34.201 -5.081  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B O     1 
ATOM   1793 C CB    . ARG B 1 26  ? 47.131 34.994 -3.749  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CB    1 
ATOM   1794 C CG    . ARG B 1 26  ? 46.547 36.096 -2.827  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CG    1 
ATOM   1795 C CD    . ARG B 1 26  ? 45.155 36.508 -3.296  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CD    1 
ATOM   1796 N NE    . ARG B 1 26  ? 44.544 37.579 -2.513  1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NE    1 
ATOM   1797 C CZ    . ARG B 1 26  ? 43.387 38.166 -2.827  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B CZ    1 
ATOM   1798 N NH1   . ARG B 1 26  ? 42.717 37.784 -3.909  1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH1   1 
ATOM   1799 N NH2   . ARG B 1 26  ? 42.900 39.142 -2.063  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 26  ARG B NH2   1 
ATOM   1800 N N     . GLY B 1 27  ? 44.120 33.299 -3.084  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N     1 
ATOM   1801 C CA    . GLY B 1 27  ? 42.686 33.383 -3.269  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA    1 
ATOM   1802 C C     . GLY B 1 27  ? 42.197 34.009 -1.978  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C     1 
ATOM   1803 O O     . GLY B 1 27  ? 42.683 35.076 -1.591  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O     1 
ATOM   1804 N N     . PHE B 1 28  ? 41.264 33.351 -1.296  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N     1 
ATOM   1805 C CA    . PHE B 1 28  ? 40.753 33.861 -0.025  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA    1 
ATOM   1806 C C     . PHE B 1 28  ? 41.896 33.774 0.973   1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C     1 
ATOM   1807 O O     . PHE B 1 28  ? 42.136 34.692 1.759   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O     1 
ATOM   1808 C CB    . PHE B 1 28  ? 39.582 33.016 0.472   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB    1 
ATOM   1809 C CG    . PHE B 1 28  ? 38.928 33.567 1.699   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG    1 
ATOM   1810 C CD1   . PHE B 1 28  ? 38.076 34.663 1.614   1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1   1 
ATOM   1811 C CD2   . PHE B 1 28  ? 39.201 33.027 2.949   1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2   1 
ATOM   1812 C CE1   . PHE B 1 28  ? 37.500 35.224 2.767   1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1   1 
ATOM   1813 C CE2   . PHE B 1 28  ? 38.633 33.574 4.114   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2   1 
ATOM   1814 C CZ    . PHE B 1 28  ? 37.781 34.677 4.021   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ    1 
ATOM   1815 N N     . PHE B 1 29  ? 42.598 32.648 0.923   1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N     1 
ATOM   1816 C CA    . PHE B 1 29  ? 43.752 32.397 1.773   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA    1 
ATOM   1817 C C     . PHE B 1 29  ? 44.973 32.398 0.862   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C     1 
ATOM   1818 O O     . PHE B 1 29  ? 44.862 32.612 -0.346  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O     1 
ATOM   1819 C CB    . PHE B 1 29  ? 43.626 31.033 2.461   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB    1 
ATOM   1820 C CG    . PHE B 1 29  ? 42.635 31.005 3.588   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG    1 
ATOM   1821 C CD1   . PHE B 1 29  ? 41.964 29.836 3.905   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1   1 
ATOM   1822 C CD2   . PHE B 1 29  ? 42.376 32.148 4.336   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2   1 
ATOM   1823 C CE1   . PHE B 1 29  ? 41.042 29.796 4.944   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1   1 
ATOM   1824 C CE2   . PHE B 1 29  ? 41.453 32.122 5.382   1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2   1 
ATOM   1825 C CZ    . PHE B 1 29  ? 40.783 30.936 5.685   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ    1 
ATOM   1826 N N     . SER B 1 30  ? 46.142 32.168 1.436   1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 30  SER B N     1 
ATOM   1827 C CA    . SER B 1 30  ? 47.361 32.130 0.639   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 30  SER B CA    1 
ATOM   1828 C C     . SER B 1 30  ? 48.185 30.894 0.911   1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 30  SER B C     1 
ATOM   1829 O O     . SER B 1 30  ? 48.183 30.364 2.028   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 30  SER B O     1 
ATOM   1830 C CB    . SER B 1 30  ? 48.245 33.347 0.921   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 30  SER B CB    1 
ATOM   1831 O OG    . SER B 1 30  ? 47.918 34.415 0.059   1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 30  SER B OG    1 
ATOM   1832 N N     . LEU B 1 31  ? 48.863 30.424 -0.128  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N     1 
ATOM   1833 C CA    . LEU B 1 31  ? 49.776 29.308 0.018   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA    1 
ATOM   1834 C C     . LEU B 1 31  ? 51.122 29.910 -0.402  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C     1 
ATOM   1835 O O     . LEU B 1 31  ? 51.315 30.273 -1.569  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O     1 
ATOM   1836 C CB    . LEU B 1 31  ? 49.407 28.145 -0.896  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB    1 
ATOM   1837 C CG    . LEU B 1 31  ? 50.179 26.885 -0.478  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG    1 
ATOM   1838 C CD1   . LEU B 1 31  ? 49.645 26.404 0.869   1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1   1 
ATOM   1839 C CD2   . LEU B 1 31  ? 50.042 25.803 -1.526  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2   1 
ATOM   1840 N N     . ASP B 1 32  ? 52.038 30.053 0.551   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B N     1 
ATOM   1841 C CA    . ASP B 1 32  ? 53.334 30.637 0.248   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CA    1 
ATOM   1842 C C     . ASP B 1 32  ? 54.498 29.645 0.273   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B C     1 
ATOM   1843 O O     . ASP B 1 32  ? 54.388 28.551 0.824   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B O     1 
ATOM   1844 C CB    . ASP B 1 32  ? 53.624 31.791 1.220   1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CB    1 
ATOM   1845 C CG    . ASP B 1 32  ? 52.713 33.001 0.998   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CG    1 
ATOM   1846 O OD1   . ASP B 1 32  ? 52.288 33.249 -0.154  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD1   1 
ATOM   1847 O OD2   . ASP B 1 32  ? 52.440 33.723 1.977   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD2   1 
ATOM   1848 N N     . LEU B 1 33  ? 55.607 30.024 -0.350  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B N     1 
ATOM   1849 C CA    . LEU B 1 33  ? 56.801 29.190 -0.365  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CA    1 
ATOM   1850 C C     . LEU B 1 33  ? 57.896 29.975 0.334   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B C     1 
ATOM   1851 O O     . LEU B 1 33  ? 58.200 31.092 -0.054  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B O     1 
ATOM   1852 C CB    . LEU B 1 33  ? 57.260 28.878 -1.797  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CB    1 
ATOM   1853 C CG    . LEU B 1 33  ? 58.607 28.132 -1.911  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CG    1 
ATOM   1854 C CD1   . LEU B 1 33  ? 58.430 26.670 -1.487  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD1   1 
ATOM   1855 C CD2   . LEU B 1 33  ? 59.130 28.200 -3.337  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 33  LEU B CD2   1 
ATOM   1856 N N     . TYR B 1 34  ? 58.466 29.395 1.382   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B N     1 
ATOM   1857 C CA    . TYR B 1 34  ? 59.551 30.023 2.114   1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CA    1 
ATOM   1858 C C     . TYR B 1 34  ? 60.834 29.317 1.677   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B C     1 
ATOM   1859 O O     . TYR B 1 34  ? 60.912 28.095 1.727   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B O     1 
ATOM   1860 C CB    . TYR B 1 34  ? 59.408 29.807 3.619   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CB    1 
ATOM   1861 C CG    . TYR B 1 34  ? 58.378 30.629 4.373   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CG    1 
ATOM   1862 C CD1   . TYR B 1 34  ? 58.709 31.198 5.602   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD1   1 
ATOM   1863 C CD2   . TYR B 1 34  ? 57.066 30.760 3.925   1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CD2   1 
ATOM   1864 C CE1   . TYR B 1 34  ? 57.775 31.865 6.373   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE1   1 
ATOM   1865 C CE2   . TYR B 1 34  ? 56.104 31.438 4.699   1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CE2   1 
ATOM   1866 C CZ    . TYR B 1 34  ? 56.476 31.986 5.927   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B CZ    1 
ATOM   1867 O OH    . TYR B 1 34  ? 55.571 32.656 6.728   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 34  TYR B OH    1 
ATOM   1868 N N     . ARG B 1 35  ? 61.833 30.084 1.255   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B N     1 
ATOM   1869 C CA    . ARG B 1 35  ? 63.119 29.521 0.844   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CA    1 
ATOM   1870 C C     . ARG B 1 35  ? 64.141 30.111 1.808   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B C     1 
ATOM   1871 O O     . ARG B 1 35  ? 64.305 31.325 1.884   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B O     1 
ATOM   1872 C CB    . ARG B 1 35  ? 63.431 29.916 -0.596  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CB    1 
ATOM   1873 C CG    . ARG B 1 35  ? 62.414 29.391 -1.609  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CG    1 
ATOM   1874 C CD    . ARG B 1 35  ? 62.693 29.987 -2.965  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CD    1 
ATOM   1875 N NE    . ARG B 1 35  ? 64.126 29.944 -3.196  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NE    1 
ATOM   1876 C CZ    . ARG B 1 35  ? 64.814 30.895 -3.803  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B CZ    1 
ATOM   1877 N NH1   . ARG B 1 35  ? 64.191 31.973 -4.254  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NH1   1 
ATOM   1878 N NH2   . ARG B 1 35  ? 66.132 30.774 -3.927  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 35  ARG B NH2   1 
ATOM   1879 N N     . PHE B 1 36  ? 64.820 29.247 2.558   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B N     1 
ATOM   1880 C CA    . PHE B 1 36  ? 65.766 29.712 3.558   1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CA    1 
ATOM   1881 C C     . PHE B 1 36  ? 66.923 28.750 3.838   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B C     1 
ATOM   1882 O O     . PHE B 1 36  ? 66.965 27.627 3.336   1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B O     1 
ATOM   1883 C CB    . PHE B 1 36  ? 64.993 29.972 4.858   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CB    1 
ATOM   1884 C CG    . PHE B 1 36  ? 64.330 28.733 5.425   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CG    1 
ATOM   1885 C CD1   . PHE B 1 36  ? 64.927 28.019 6.467   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CD1   1 
ATOM   1886 C CD2   . PHE B 1 36  ? 63.149 28.246 4.874   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CD2   1 
ATOM   1887 C CE1   . PHE B 1 36  ? 64.352 26.829 6.951   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CE1   1 
ATOM   1888 C CE2   . PHE B 1 36  ? 62.567 27.069 5.343   1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CE2   1 
ATOM   1889 C CZ    . PHE B 1 36  ? 63.170 26.353 6.386   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 36  PHE B CZ    1 
ATOM   1890 N N     . ARG B 1 37  ? 67.865 29.223 4.645   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N     1 
ATOM   1891 C CA    . ARG B 1 37  ? 69.021 28.437 5.070   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA    1 
ATOM   1892 C C     . ARG B 1 37  ? 69.046 28.699 6.566   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C     1 
ATOM   1893 O O     . ARG B 1 37  ? 68.705 29.799 7.000   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O     1 
ATOM   1894 C CB    . ARG B 1 37  ? 70.313 28.969 4.437   1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB    1 
ATOM   1895 C CG    . ARG B 1 37  ? 70.237 29.209 2.930   1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG    1 
ATOM   1896 C CD    . ARG B 1 37  ? 71.442 30.015 2.410   1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD    1 
ATOM   1897 N NE    . ARG B 1 37  ? 72.645 29.203 2.208   1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE    1 
ATOM   1898 C CZ    . ARG B 1 37  ? 73.364 28.652 3.187   1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ    1 
ATOM   1899 N NH1   . ARG B 1 37  ? 73.008 28.820 4.453   1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1   1 
ATOM   1900 N NH2   . ARG B 1 37  ? 74.447 27.935 2.903   1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2   1 
ATOM   1901 N N     . HIS B 1 38  ? 69.433 27.706 7.355   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B N     1 
ATOM   1902 C CA    . HIS B 1 38  ? 69.472 27.874 8.806   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CA    1 
ATOM   1903 C C     . HIS B 1 38  ? 70.620 27.074 9.408   1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B C     1 
ATOM   1904 O O     . HIS B 1 38  ? 71.204 26.217 8.738   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B O     1 
ATOM   1905 C CB    . HIS B 1 38  ? 68.144 27.416 9.420   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CB    1 
ATOM   1906 C CG    . HIS B 1 38  ? 67.890 25.949 9.269   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CG    1 
ATOM   1907 N ND1   . HIS B 1 38  ? 68.128 25.044 10.284  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B ND1   1 
ATOM   1908 C CD2   . HIS B 1 38  ? 67.461 25.222 8.209   1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CD2   1 
ATOM   1909 C CE1   . HIS B 1 38  ? 67.859 23.824 9.853   1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B CE1   1 
ATOM   1910 N NE2   . HIS B 1 38  ? 67.453 23.904 8.598   1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 38  HIS B NE2   1 
ATOM   1911 N N     . ARG B 1 39  ? 70.940 27.363 10.668  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B N     1 
ATOM   1912 C CA    . ARG B 1 39  ? 72.010 26.669 11.380  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CA    1 
ATOM   1913 C C     . ARG B 1 39  ? 71.590 25.272 11.799  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B C     1 
ATOM   1914 O O     . ARG B 1 39  ? 70.487 25.073 12.323  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B O     1 
ATOM   1915 C CB    . ARG B 1 39  ? 72.417 27.423 12.644  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CB    1 
ATOM   1916 C CG    . ARG B 1 39  ? 72.697 28.891 12.445  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CG    1 
ATOM   1917 C CD    . ARG B 1 39  ? 73.400 29.444 13.673  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CD    1 
ATOM   1918 N NE    . ARG B 1 39  ? 74.844 29.348 13.552  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NE    1 
ATOM   1919 C CZ    . ARG B 1 39  ? 75.572 30.162 12.799  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CZ    1 
ATOM   1920 N NH1   . ARG B 1 39  ? 74.983 31.128 12.114  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NH1   1 
ATOM   1921 N NH2   . ARG B 1 39  ? 76.884 30.000 12.720  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NH2   1 
ATOM   1922 N N     . LEU B 1 40  ? 72.474 24.307 11.565  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N     1 
ATOM   1923 C CA    . LEU B 1 40  ? 72.209 22.933 11.950  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA    1 
ATOM   1924 C C     . LEU B 1 40  ? 72.663 22.794 13.407  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C     1 
ATOM   1925 O O     . LEU B 1 40  ? 73.267 23.720 13.952  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O     1 
ATOM   1926 C CB    . LEU B 1 40  ? 72.969 21.974 11.030  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB    1 
ATOM   1927 C CG    . LEU B 1 40  ? 72.579 22.045 9.544   1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG    1 
ATOM   1928 C CD1   . LEU B 1 40  ? 73.248 20.934 8.763   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1   1 
ATOM   1929 C CD2   . LEU B 1 40  ? 71.080 21.904 9.409   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2   1 
ATOM   1930 N N     . PHE B 1 41  ? 72.354 21.669 14.047  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B N     1 
ATOM   1931 C CA    . PHE B 1 41  ? 72.756 21.478 15.434  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CA    1 
ATOM   1932 C C     . PHE B 1 41  ? 74.196 21.004 15.532  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B C     1 
ATOM   1933 O O     . PHE B 1 41  ? 74.517 20.108 16.304  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B O     1 
ATOM   1934 C CB    . PHE B 1 41  ? 71.835 20.480 16.146  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CB    1 
ATOM   1935 C CG    . PHE B 1 41  ? 70.494 21.047 16.497  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CG    1 
ATOM   1936 C CD1   . PHE B 1 41  ? 69.353 20.628 15.833  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD1   1 
ATOM   1937 C CD2   . PHE B 1 41  ? 70.380 22.024 17.480  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD2   1 
ATOM   1938 C CE1   . PHE B 1 41  ? 68.102 21.176 16.138  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE1   1 
ATOM   1939 C CE2   . PHE B 1 41  ? 69.144 22.581 17.798  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE2   1 
ATOM   1940 C CZ    . PHE B 1 41  ? 67.996 22.154 17.122  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CZ    1 
ATOM   1941 N N     . ASN B 1 42  ? 75.058 21.604 14.727  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B N     1 
ATOM   1942 C CA    . ASN B 1 42  ? 76.471 21.278 14.728  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CA    1 
ATOM   1943 C C     . ASN B 1 42  ? 77.170 22.546 14.255  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B C     1 
ATOM   1944 O O     . ASN B 1 42  ? 78.311 22.515 13.794  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B O     1 
ATOM   1945 C CB    . ASN B 1 42  ? 76.757 20.102 13.790  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CB    1 
ATOM   1946 C CG    . ASN B 1 42  ? 76.564 20.454 12.333  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B CG    1 
ATOM   1947 O OD1   . ASN B 1 42  ? 76.069 21.522 12.009  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B OD1   1 
ATOM   1948 N ND2   . ASN B 1 42  ? 76.953 19.548 11.443  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 42  ASN B ND2   1 
ATOM   1949 N N     . GLY B 1 43  ? 76.454 23.663 14.376  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N     1 
ATOM   1950 C CA    . GLY B 1 43  ? 76.980 24.952 13.970  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA    1 
ATOM   1951 C C     . GLY B 1 43  ? 76.722 25.248 12.508  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C     1 
ATOM   1952 O O     . GLY B 1 43  ? 75.957 26.156 12.180  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O     1 
ATOM   1953 N N     . GLN B 1 44  ? 77.360 24.472 11.635  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N     1 
ATOM   1954 C CA    . GLN B 1 44  ? 77.229 24.626 10.185  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA    1 
ATOM   1955 C C     . GLN B 1 44  ? 75.836 25.070 9.717   1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C     1 
ATOM   1956 O O     . GLN B 1 44  ? 74.826 24.818 10.385  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O     1 
ATOM   1957 C CB    . GLN B 1 44  ? 77.596 23.310 9.488   1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB    1 
ATOM   1958 C CG    . GLN B 1 44  ? 78.872 22.685 9.998   1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG    1 
ATOM   1959 C CD    . GLN B 1 44  ? 79.280 21.456 9.210   1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD    1 
ATOM   1960 O OE1   . GLN B 1 44  ? 80.152 20.694 9.637   1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1   1 
ATOM   1961 N NE2   . GLN B 1 44  ? 78.662 21.261 8.047   1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2   1 
ATOM   1962 N N     . MET B 1 45  ? 75.801 25.739 8.567   1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 45  MET B N     1 
ATOM   1963 C CA    . MET B 1 45  ? 74.557 26.214 7.975   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CA    1 
ATOM   1964 C C     . MET B 1 45  ? 74.084 25.179 6.962   1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 45  MET B C     1 
ATOM   1965 O O     . MET B 1 45  ? 74.889 24.563 6.262   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 45  MET B O     1 
ATOM   1966 C CB    . MET B 1 45  ? 74.772 27.561 7.281   1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CB    1 
ATOM   1967 C CG    . MET B 1 45  ? 74.919 28.755 8.219   1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CG    1 
ATOM   1968 S SD    . MET B 1 45  ? 73.360 29.313 8.953   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 45  MET B SD    1 
ATOM   1969 C CE    . MET B 1 45  ? 72.560 29.975 7.589   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 45  MET B CE    1 
ATOM   1970 N N     . SER B 1 46  ? 72.774 24.986 6.886   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 46  SER B N     1 
ATOM   1971 C CA    . SER B 1 46  ? 72.207 24.011 5.968   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 46  SER B CA    1 
ATOM   1972 C C     . SER B 1 46  ? 72.244 24.509 4.534   1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 46  SER B C     1 
ATOM   1973 O O     . SER B 1 46  ? 72.688 25.621 4.264   1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 46  SER B O     1 
ATOM   1974 C CB    . SER B 1 46  ? 70.757 23.733 6.346   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 46  SER B CB    1 
ATOM   1975 O OG    . SER B 1 46  ? 69.967 24.890 6.119   1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 46  SER B OG    1 
ATOM   1976 N N     . HIS B 1 47  ? 71.784 23.662 3.617   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B N     1 
ATOM   1977 C CA    . HIS B 1 47  ? 71.694 24.028 2.210   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CA    1 
ATOM   1978 C C     . HIS B 1 47  ? 70.433 24.873 2.186   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B C     1 
ATOM   1979 O O     . HIS B 1 47  ? 69.929 25.270 3.234   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B O     1 
ATOM   1980 C CB    . HIS B 1 47  ? 71.457 22.800 1.310   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CB    1 
ATOM   1981 C CG    . HIS B 1 47  ? 72.695 22.018 0.978   1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CG    1 
ATOM   1982 N ND1   . HIS B 1 47  ? 73.138 20.958 1.743   1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B ND1   1 
ATOM   1983 C CD2   . HIS B 1 47  ? 73.562 22.124 -0.058  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CD2   1 
ATOM   1984 C CE1   . HIS B 1 47  ? 74.226 20.447 1.193   1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CE1   1 
ATOM   1985 N NE2   . HIS B 1 47  ? 74.505 21.135 0.099   1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 47  HIS B NE2   1 
ATOM   1986 N N     . GLU B 1 48  ? 69.912 25.134 0.996   1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N     1 
ATOM   1987 C CA    . GLU B 1 48  ? 68.683 25.907 0.873   1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA    1 
ATOM   1988 C C     . GLU B 1 48  ? 67.496 24.971 1.074   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C     1 
ATOM   1989 O O     . GLU B 1 48  ? 67.388 23.948 0.397   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O     1 
ATOM   1990 C CB    . GLU B 1 48  ? 68.596 26.559 -0.503  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB    1 
ATOM   1991 C CG    . GLU B 1 48  ? 67.190 26.954 -0.893  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG    1 
ATOM   1992 C CD    . GLU B 1 48  ? 67.159 27.775 -2.160  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD    1 
ATOM   1993 O OE1   . GLU B 1 48  ? 66.062 27.938 -2.739  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1   1 
ATOM   1994 O OE2   . GLU B 1 48  ? 68.235 28.263 -2.570  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2   1 
ATOM   1995 N N     . VAL B 1 49  ? 66.615 25.321 2.008   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B N     1 
ATOM   1996 C CA    . VAL B 1 49  ? 65.439 24.513 2.301   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CA    1 
ATOM   1997 C C     . VAL B 1 49  ? 64.177 25.179 1.768   1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B C     1 
ATOM   1998 O O     . VAL B 1 49  ? 64.077 26.400 1.747   1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B O     1 
ATOM   1999 C CB    . VAL B 1 49  ? 65.307 24.272 3.827   1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CB    1 
ATOM   2000 C CG1   . VAL B 1 49  ? 64.017 23.529 4.145   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CG1   1 
ATOM   2001 C CG2   . VAL B 1 49  ? 66.496 23.477 4.317   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 49  VAL B CG2   1 
ATOM   2002 N N     . ARG B 1 50  ? 63.227 24.367 1.314   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B N     1 
ATOM   2003 C CA    . ARG B 1 50  ? 61.957 24.860 0.778   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CA    1 
ATOM   2004 C C     . ARG B 1 50  ? 60.807 24.377 1.639   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B C     1 
ATOM   2005 O O     . ARG B 1 50  ? 60.789 23.220 2.054   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B O     1 
ATOM   2006 C CB    . ARG B 1 50  ? 61.723 24.363 -0.642  1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CB    1 
ATOM   2007 C CG    . ARG B 1 50  ? 62.191 25.303 -1.693  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CG    1 
ATOM   2008 C CD    . ARG B 1 50  ? 63.476 24.840 -2.350  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CD    1 
ATOM   2009 N NE    . ARG B 1 50  ? 63.657 25.576 -3.589  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NE    1 
ATOM   2010 C CZ    . ARG B 1 50  ? 62.730 25.650 -4.538  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B CZ    1 
ATOM   2011 N NH1   . ARG B 1 50  ? 61.566 25.020 -4.381  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH1   1 
ATOM   2012 N NH2   . ARG B 1 50  ? 62.951 26.383 -5.625  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 50  ARG B NH2   1 
ATOM   2013 N N     . ARG B 1 51  ? 59.837 25.254 1.875   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N     1 
ATOM   2014 C CA    . ARG B 1 51  ? 58.697 24.928 2.708   1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA    1 
ATOM   2015 C C     . ARG B 1 51  ? 57.418 25.544 2.158   1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C     1 
ATOM   2016 O O     . ARG B 1 51  ? 57.358 26.754 1.947   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O     1 
ATOM   2017 C CB    . ARG B 1 51  ? 58.942 25.462 4.123   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB    1 
ATOM   2018 C CG    . ARG B 1 51  ? 59.140 24.418 5.201   1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG    1 
ATOM   2019 C CD    . ARG B 1 51  ? 59.966 23.268 4.690   1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD    1 
ATOM   2020 N NE    . ARG B 1 51  ? 60.816 22.666 5.707   1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE    1 
ATOM   2021 C CZ    . ARG B 1 51  ? 61.652 21.665 5.462   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ    1 
ATOM   2022 N NH1   . ARG B 1 51  ? 61.737 21.152 4.242   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1   1 
ATOM   2023 N NH2   . ARG B 1 51  ? 62.431 21.203 6.424   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2   1 
ATOM   2024 N N     . GLU B 1 52  ? 56.405 24.711 1.910   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B N     1 
ATOM   2025 C CA    . GLU B 1 52  ? 55.106 25.201 1.440   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CA    1 
ATOM   2026 C C     . GLU B 1 52  ? 54.339 25.557 2.708   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B C     1 
ATOM   2027 O O     . GLU B 1 52  ? 54.024 24.685 3.510   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B O     1 
ATOM   2028 C CB    . GLU B 1 52  ? 54.334 24.122 0.680   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CB    1 
ATOM   2029 C CG    . GLU B 1 52  ? 54.791 23.874 -0.740  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CG    1 
ATOM   2030 C CD    . GLU B 1 52  ? 53.963 22.791 -1.414  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B CD    1 
ATOM   2031 O OE1   . GLU B 1 52  ? 54.004 21.637 -0.944  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE1   1 
ATOM   2032 O OE2   . GLU B 1 52  ? 53.263 23.092 -2.410  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 52  GLU B OE2   1 
ATOM   2033 N N     . ILE B 1 53  ? 54.034 26.837 2.878   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N     1 
ATOM   2034 C CA    . ILE B 1 53  ? 53.336 27.309 4.074   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA    1 
ATOM   2035 C C     . ILE B 1 53  ? 51.959 27.919 3.816   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C     1 
ATOM   2036 O O     . ILE B 1 53  ? 51.808 28.846 3.022   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O     1 
ATOM   2037 C CB    . ILE B 1 53  ? 54.206 28.349 4.831   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB    1 
ATOM   2038 C CG1   . ILE B 1 53  ? 55.513 27.699 5.290   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1   1 
ATOM   2039 C CG2   . ILE B 1 53  ? 53.448 28.917 6.001   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2   1 
ATOM   2040 C CD1   . ILE B 1 53  ? 55.314 26.499 6.197   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1   1 
ATOM   2041 N N     . PHE B 1 54  ? 50.964 27.386 4.516   1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B N     1 
ATOM   2042 C CA    . PHE B 1 54  ? 49.592 27.851 4.419   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CA    1 
ATOM   2043 C C     . PHE B 1 54  ? 49.425 29.122 5.267   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B C     1 
ATOM   2044 O O     . PHE B 1 54  ? 49.519 29.087 6.497   1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B O     1 
ATOM   2045 C CB    . PHE B 1 54  ? 48.637 26.743 4.902   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CB    1 
ATOM   2046 C CG    . PHE B 1 54  ? 47.169 27.107 4.822   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CG    1 
ATOM   2047 C CD1   . PHE B 1 54  ? 46.668 27.841 3.740   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD1   1 
ATOM   2048 C CD2   . PHE B 1 54  ? 46.278 26.659 5.794   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CD2   1 
ATOM   2049 C CE1   . PHE B 1 54  ? 45.295 28.123 3.624   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE1   1 
ATOM   2050 C CE2   . PHE B 1 54  ? 44.905 26.929 5.692   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CE2   1 
ATOM   2051 C CZ    . PHE B 1 54  ? 44.410 27.662 4.601   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 54  PHE B CZ    1 
ATOM   2052 N N     . GLU B 1 55  ? 49.191 30.241 4.586   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B N     1 
ATOM   2053 C CA    . GLU B 1 55  ? 48.998 31.528 5.231   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CA    1 
ATOM   2054 C C     . GLU B 1 55  ? 47.514 31.899 5.259   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B C     1 
ATOM   2055 O O     . GLU B 1 55  ? 46.921 32.143 4.210   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B O     1 
ATOM   2056 C CB    . GLU B 1 55  ? 49.751 32.601 4.458   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CB    1 
ATOM   2057 C CG    . GLU B 1 55  ? 51.252 32.473 4.486   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CG    1 
ATOM   2058 C CD    . GLU B 1 55  ? 51.843 32.767 5.849   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CD    1 
ATOM   2059 O OE1   . GLU B 1 55  ? 51.169 33.393 6.698   1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE1   1 
ATOM   2060 O OE2   . GLU B 1 55  ? 53.005 32.379 6.066   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE2   1 
ATOM   2061 N N     . ARG B 1 56  ? 46.918 31.970 6.447   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B N     1 
ATOM   2062 C CA    . ARG B 1 56  ? 45.500 32.316 6.552   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CA    1 
ATOM   2063 C C     . ARG B 1 56  ? 45.174 33.307 7.665   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B C     1 
ATOM   2064 O O     . ARG B 1 56  ? 44.014 33.429 8.060   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B O     1 
ATOM   2065 C CB    . ARG B 1 56  ? 44.656 31.060 6.774   1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CB    1 
ATOM   2066 C CG    . ARG B 1 56  ? 44.971 30.302 8.058   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CG    1 
ATOM   2067 C CD    . ARG B 1 56  ? 43.785 29.442 8.483   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CD    1 
ATOM   2068 N NE    . ARG B 1 56  ? 42.642 30.256 8.911   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NE    1 
ATOM   2069 C CZ    . ARG B 1 56  ? 41.432 29.772 9.179   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B CZ    1 
ATOM   2070 N NH1   . ARG B 1 56  ? 41.194 28.477 9.068   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH1   1 
ATOM   2071 N NH2   . ARG B 1 56  ? 40.453 30.582 9.558   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 56  ARG B NH2   1 
ATOM   2072 N N     . GLY B 1 57  ? 46.179 34.015 8.166   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B N     1 
ATOM   2073 C CA    . GLY B 1 57  ? 45.927 34.947 9.250   1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B CA    1 
ATOM   2074 C C     . GLY B 1 57  ? 45.964 34.201 10.571  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B C     1 
ATOM   2075 O O     . GLY B 1 57  ? 46.335 33.023 10.617  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 57  GLY B O     1 
ATOM   2076 N N     . HIS B 1 58  ? 45.571 34.878 11.646  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B N     1 
ATOM   2077 C CA    . HIS B 1 58  ? 45.582 34.280 12.975  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CA    1 
ATOM   2078 C C     . HIS B 1 58  ? 44.218 34.386 13.659  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B C     1 
ATOM   2079 O O     . HIS B 1 58  ? 43.399 35.233 13.302  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B O     1 
ATOM   2080 C CB    . HIS B 1 58  ? 46.688 34.941 13.781  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CB    1 
ATOM   2081 C CG    . HIS B 1 58  ? 48.000 34.951 13.059  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CG    1 
ATOM   2082 N ND1   . HIS B 1 58  ? 48.692 33.796 12.767  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B ND1   1 
ATOM   2083 C CD2   . HIS B 1 58  ? 48.681 35.959 12.461  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CD2   1 
ATOM   2084 C CE1   . HIS B 1 58  ? 49.739 34.089 12.016  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B CE1   1 
ATOM   2085 N NE2   . HIS B 1 58  ? 49.754 35.395 11.815  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 58  HIS B NE2   1 
ATOM   2086 N N     . ALA B 1 59  ? 43.961 33.529 14.637  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N     1 
ATOM   2087 C CA    . ALA B 1 59  ? 42.647 33.544 15.269  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA    1 
ATOM   2088 C C     . ALA B 1 59  ? 42.562 33.832 16.761  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C     1 
ATOM   2089 O O     . ALA B 1 59  ? 43.544 33.736 17.506  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O     1 
ATOM   2090 C CB    . ALA B 1 59  ? 41.926 32.229 14.967  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB    1 
ATOM   2091 N N     . ALA B 1 60  ? 41.357 34.209 17.171  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B N     1 
ATOM   2092 C CA    . ALA B 1 60  ? 41.055 34.489 18.561  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CA    1 
ATOM   2093 C C     . ALA B 1 60  ? 40.025 33.432 18.942  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B C     1 
ATOM   2094 O O     . ALA B 1 60  ? 39.108 33.133 18.173  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B O     1 
ATOM   2095 C CB    . ALA B 1 60  ? 40.473 35.877 18.712  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CB    1 
ATOM   2096 N N     . VAL B 1 61  ? 40.190 32.856 20.124  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N     1 
ATOM   2097 C CA    . VAL B 1 61  ? 39.280 31.825 20.592  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA    1 
ATOM   2098 C C     . VAL B 1 61  ? 38.758 32.193 21.967  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C     1 
ATOM   2099 O O     . VAL B 1 61  ? 39.488 32.751 22.783  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O     1 
ATOM   2100 C CB    . VAL B 1 61  ? 39.998 30.460 20.660  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB    1 
ATOM   2101 C CG1   . VAL B 1 61  ? 39.065 29.401 21.204  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1   1 
ATOM   2102 C CG2   . VAL B 1 61  ? 40.500 30.076 19.282  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2   1 
ATOM   2103 N N     . LEU B 1 62  ? 37.484 31.907 22.215  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B N     1 
ATOM   2104 C CA    . LEU B 1 62  ? 36.903 32.202 23.513  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CA    1 
ATOM   2105 C C     . LEU B 1 62  ? 36.107 31.039 24.068  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B C     1 
ATOM   2106 O O     . LEU B 1 62  ? 35.194 30.526 23.425  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B O     1 
ATOM   2107 C CB    . LEU B 1 62  ? 36.004 33.446 23.475  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CB    1 
ATOM   2108 C CG    . LEU B 1 62  ? 35.541 33.816 24.903  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CG    1 
ATOM   2109 C CD1   . LEU B 1 62  ? 35.870 35.261 25.207  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CD1   1 
ATOM   2110 C CD2   . LEU B 1 62  ? 34.049 33.541 25.079  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 62  LEU B CD2   1 
ATOM   2111 N N     . LEU B 1 63  ? 36.486 30.630 25.272  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B N     1 
ATOM   2112 C CA    . LEU B 1 63  ? 35.820 29.557 25.993  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CA    1 
ATOM   2113 C C     . LEU B 1 63  ? 34.786 30.223 26.929  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B C     1 
ATOM   2114 O O     . LEU B 1 63  ? 35.151 30.942 27.865  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B O     1 
ATOM   2115 C CB    . LEU B 1 63  ? 36.862 28.768 26.807  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CB    1 
ATOM   2116 C CG    . LEU B 1 63  ? 36.385 27.870 27.953  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CG    1 
ATOM   2117 C CD1   . LEU B 1 63  ? 35.674 26.675 27.381  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CD1   1 
ATOM   2118 C CD2   . LEU B 1 63  ? 37.572 27.432 28.812  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 63  LEU B CD2   1 
ATOM   2119 N N     . PRO B 1 64  ? 33.482 30.018 26.661  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N     1 
ATOM   2120 C CA    . PRO B 1 64  ? 32.416 30.602 27.492  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA    1 
ATOM   2121 C C     . PRO B 1 64  ? 32.207 29.720 28.716  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C     1 
ATOM   2122 O O     . PRO B 1 64  ? 31.716 28.601 28.584  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O     1 
ATOM   2123 C CB    . PRO B 1 64  ? 31.191 30.575 26.573  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB    1 
ATOM   2124 C CG    . PRO B 1 64  ? 31.760 30.367 25.192  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG    1 
ATOM   2125 C CD    . PRO B 1 64  ? 32.920 29.443 25.434  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD    1 
ATOM   2126 N N     . PHE B 1 65  ? 32.571 30.214 29.897  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B N     1 
ATOM   2127 C CA    . PHE B 1 65  ? 32.431 29.431 31.115  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CA    1 
ATOM   2128 C C     . PHE B 1 65  ? 31.539 30.112 32.169  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B C     1 
ATOM   2129 O O     . PHE B 1 65  ? 31.762 31.272 32.551  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B O     1 
ATOM   2130 C CB    . PHE B 1 65  ? 33.832 29.144 31.684  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CB    1 
ATOM   2131 C CG    . PHE B 1 65  ? 33.832 28.474 33.041  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CG    1 
ATOM   2132 C CD1   . PHE B 1 65  ? 33.231 27.231 33.228  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CD1   1 
ATOM   2133 C CD2   . PHE B 1 65  ? 34.463 29.081 34.129  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CD2   1 
ATOM   2134 C CE1   . PHE B 1 65  ? 33.260 26.597 34.483  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CE1   1 
ATOM   2135 C CE2   . PHE B 1 65  ? 34.498 28.458 35.379  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CE2   1 
ATOM   2136 C CZ    . PHE B 1 65  ? 33.896 27.214 35.557  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 65  PHE B CZ    1 
ATOM   2137 N N     . ASP B 1 66  ? 30.524 29.378 32.623  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B N     1 
ATOM   2138 C CA    . ASP B 1 66  ? 29.587 29.856 33.637  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B CA    1 
ATOM   2139 C C     . ASP B 1 66  ? 30.039 29.256 34.966  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B C     1 
ATOM   2140 O O     . ASP B 1 66  ? 29.760 28.086 35.240  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B O     1 
ATOM   2141 C CB    . ASP B 1 66  ? 28.169 29.373 33.323  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B CB    1 
ATOM   2142 C CG    . ASP B 1 66  ? 27.131 29.977 34.245  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B CG    1 
ATOM   2143 O OD1   . ASP B 1 66  ? 27.450 30.198 35.427  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B OD1   1 
ATOM   2144 O OD2   . ASP B 1 66  ? 25.993 30.223 33.796  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 66  ASP B OD2   1 
ATOM   2145 N N     . PRO B 1 67  ? 30.722 30.058 35.815  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B N     1 
ATOM   2146 C CA    . PRO B 1 67  ? 31.247 29.658 37.124  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CA    1 
ATOM   2147 C C     . PRO B 1 67  ? 30.162 29.201 38.101  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B C     1 
ATOM   2148 O O     . PRO B 1 67  ? 30.330 28.209 38.825  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B O     1 
ATOM   2149 C CB    . PRO B 1 67  ? 31.944 30.923 37.621  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CB    1 
ATOM   2150 C CG    . PRO B 1 67  ? 32.144 31.737 36.427  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CG    1 
ATOM   2151 C CD    . PRO B 1 67  ? 30.897 31.505 35.641  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CD    1 
ATOM   2152 N N     . VAL B 1 68  ? 29.063 29.951 38.115  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B N     1 
ATOM   2153 C CA    . VAL B 1 68  ? 27.932 29.675 38.983  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CA    1 
ATOM   2154 C C     . VAL B 1 68  ? 27.376 28.292 38.695  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B C     1 
ATOM   2155 O O     . VAL B 1 68  ? 27.259 27.460 39.596  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B O     1 
ATOM   2156 C CB    . VAL B 1 68  ? 26.825 30.722 38.771  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CB    1 
ATOM   2157 C CG1   . VAL B 1 68  ? 25.716 30.535 39.794  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG1   1 
ATOM   2158 C CG2   . VAL B 1 68  ? 27.417 32.118 38.875  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 68  VAL B CG2   1 
ATOM   2159 N N     . ARG B 1 69  ? 27.046 28.040 37.435  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N     1 
ATOM   2160 C CA    . ARG B 1 69  ? 26.496 26.753 37.034  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA    1 
ATOM   2161 C C     . ARG B 1 69  ? 27.556 25.710 36.693  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C     1 
ATOM   2162 O O     . ARG B 1 69  ? 27.230 24.535 36.497  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O     1 
ATOM   2163 C CB    . ARG B 1 69  ? 25.580 26.936 35.829  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB    1 
ATOM   2164 C CG    . ARG B 1 69  ? 24.252 27.578 36.154  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG    1 
ATOM   2165 C CD    . ARG B 1 69  ? 23.440 27.814 34.894  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD    1 
ATOM   2166 N NE    . ARG B 1 69  ? 22.041 28.079 35.205  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE    1 
ATOM   2167 C CZ    . ARG B 1 69  ? 21.059 27.190 35.068  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ    1 
ATOM   2168 N NH1   . ARG B 1 69  ? 21.311 25.967 34.618  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1   1 
ATOM   2169 N NH2   . ARG B 1 69  ? 19.816 27.532 35.388  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2   1 
ATOM   2170 N N     . ASP B 1 70  ? 28.816 26.133 36.620  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N     1 
ATOM   2171 C CA    . ASP B 1 70  ? 29.913 25.220 36.282  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA    1 
ATOM   2172 C C     . ASP B 1 70  ? 29.612 24.619 34.905  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C     1 
ATOM   2173 O O     . ASP B 1 70  ? 29.613 23.408 34.713  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O     1 
ATOM   2174 C CB    . ASP B 1 70  ? 30.037 24.119 37.352  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB    1 
ATOM   2175 C CG    . ASP B 1 70  ? 31.368 23.381 37.287  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG    1 
ATOM   2176 O OD1   . ASP B 1 70  ? 32.392 24.009 36.933  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1   1 
ATOM   2177 O OD2   . ASP B 1 70  ? 31.401 22.171 37.610  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2   1 
ATOM   2178 N N     . GLU B 1 71  ? 29.350 25.494 33.943  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     1 
ATOM   2179 C CA    . GLU B 1 71  ? 29.030 25.057 32.600  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    1 
ATOM   2180 C C     . GLU B 1 71  ? 29.840 25.722 31.495  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     1 
ATOM   2181 O O     . GLU B 1 71  ? 30.429 26.794 31.658  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     1 
ATOM   2182 C CB    . GLU B 1 71  ? 27.547 25.280 32.320  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    1 
ATOM   2183 C CG    . GLU B 1 71  ? 26.626 24.554 33.260  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    1 
ATOM   2184 C CD    . GLU B 1 71  ? 25.176 24.861 32.985  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    1 
ATOM   2185 O OE1   . GLU B 1 71  ? 24.875 25.993 32.557  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   1 
ATOM   2186 O OE2   . GLU B 1 71  ? 24.331 23.982 33.213  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   1 
ATOM   2187 N N     . VAL B 1 72  ? 29.833 25.059 30.348  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B N     1 
ATOM   2188 C CA    . VAL B 1 72  ? 30.523 25.532 29.168  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CA    1 
ATOM   2189 C C     . VAL B 1 72  ? 29.488 25.682 28.051  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B C     1 
ATOM   2190 O O     . VAL B 1 72  ? 28.503 24.949 28.013  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B O     1 
ATOM   2191 C CB    . VAL B 1 72  ? 31.626 24.520 28.766  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CB    1 
ATOM   2192 C CG1   . VAL B 1 72  ? 32.125 24.804 27.358  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CG1   1 
ATOM   2193 C CG2   . VAL B 1 72  ? 32.786 24.607 29.761  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 72  VAL B CG2   1 
ATOM   2194 N N     . VAL B 1 73  ? 29.703 26.649 27.167  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B N     1 
ATOM   2195 C CA    . VAL B 1 73  ? 28.807 26.883 26.043  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CA    1 
ATOM   2196 C C     . VAL B 1 73  ? 29.572 26.513 24.759  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B C     1 
ATOM   2197 O O     . VAL B 1 73  ? 30.571 27.143 24.417  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B O     1 
ATOM   2198 C CB    . VAL B 1 73  ? 28.364 28.374 25.974  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CB    1 
ATOM   2199 C CG1   . VAL B 1 73  ? 27.332 28.562 24.871  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG1   1 
ATOM   2200 C CG2   . VAL B 1 73  ? 27.772 28.827 27.314  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG2   1 
ATOM   2201 N N     . LEU B 1 74  ? 29.114 25.472 24.064  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N     1 
ATOM   2202 C CA    . LEU B 1 74  ? 29.767 25.026 22.836  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA    1 
ATOM   2203 C C     . LEU B 1 74  ? 29.041 25.520 21.596  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C     1 
ATOM   2204 O O     . LEU B 1 74  ? 27.848 25.804 21.634  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O     1 
ATOM   2205 C CB    . LEU B 1 74  ? 29.835 23.501 22.797  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB    1 
ATOM   2206 C CG    . LEU B 1 74  ? 30.478 22.802 24.000  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG    1 
ATOM   2207 C CD1   . LEU B 1 74  ? 30.315 21.285 23.851  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1   1 
ATOM   2208 C CD2   . LEU B 1 74  ? 31.946 23.190 24.106  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2   1 
ATOM   2209 N N     . ILE B 1 75  ? 29.779 25.611 20.495  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B N     1 
ATOM   2210 C CA    . ILE B 1 75  ? 29.242 26.068 19.208  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CA    1 
ATOM   2211 C C     . ILE B 1 75  ? 29.245 24.911 18.197  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B C     1 
ATOM   2212 O O     . ILE B 1 75  ? 30.278 24.299 17.943  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B O     1 
ATOM   2213 C CB    . ILE B 1 75  ? 30.107 27.256 18.648  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CB    1 
ATOM   2214 C CG1   . ILE B 1 75  ? 29.974 28.474 19.562  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG1   1 
ATOM   2215 C CG2   . ILE B 1 75  ? 29.675 27.627 17.232  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CG2   1 
ATOM   2216 C CD1   . ILE B 1 75  ? 28.548 28.925 19.759  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 75  ILE B CD1   1 
ATOM   2217 N N     . GLU B 1 76  ? 28.089 24.584 17.638  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B N     1 
ATOM   2218 C CA    . GLU B 1 76  ? 28.052 23.518 16.642  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CA    1 
ATOM   2219 C C     . GLU B 1 76  ? 27.883 24.100 15.249  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B C     1 
ATOM   2220 O O     . GLU B 1 76  ? 26.920 24.818 14.992  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B O     1 
ATOM   2221 C CB    . GLU B 1 76  ? 26.896 22.547 16.881  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CB    1 
ATOM   2222 C CG    . GLU B 1 76  ? 26.919 21.369 15.914  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CG    1 
ATOM   2223 C CD    . GLU B 1 76  ? 25.591 20.668 15.812  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B CD    1 
ATOM   2224 O OE1   . GLU B 1 76  ? 24.803 20.735 16.780  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE1   1 
ATOM   2225 O OE2   . GLU B 1 76  ? 25.338 20.030 14.771  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 76  GLU B OE2   1 
ATOM   2226 N N     . GLN B 1 77  ? 28.817 23.787 14.355  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B N     1 
ATOM   2227 C CA    . GLN B 1 77  ? 28.738 24.254 12.978  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CA    1 
ATOM   2228 C C     . GLN B 1 77  ? 29.547 23.296 12.100  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B C     1 
ATOM   2229 O O     . GLN B 1 77  ? 30.471 22.649 12.589  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B O     1 
ATOM   2230 C CB    . GLN B 1 77  ? 29.282 25.675 12.862  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CB    1 
ATOM   2231 C CG    . GLN B 1 77  ? 30.771 25.804 13.098  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CG    1 
ATOM   2232 C CD    . GLN B 1 77  ? 31.264 27.222 12.894  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B CD    1 
ATOM   2233 O OE1   . GLN B 1 77  ? 31.105 27.809 11.812  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B OE1   1 
ATOM   2234 N NE2   . GLN B 1 77  ? 31.866 27.787 13.936  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLN B NE2   1 
ATOM   2235 N N     . ILE B 1 78  ? 29.204 23.203 10.814  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B N     1 
ATOM   2236 C CA    . ILE B 1 78  ? 29.911 22.295 9.911   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CA    1 
ATOM   2237 C C     . ILE B 1 78  ? 31.291 22.810 9.515   1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B C     1 
ATOM   2238 O O     . ILE B 1 78  ? 31.499 24.015 9.354   1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B O     1 
ATOM   2239 C CB    . ILE B 1 78  ? 29.095 22.007 8.602   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CB    1 
ATOM   2240 C CG1   . ILE B 1 78  ? 29.789 20.911 7.785   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CG1   1 
ATOM   2241 C CG2   . ILE B 1 78  ? 28.985 23.270 7.734   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CG2   1 
ATOM   2242 C CD1   . ILE B 1 78  ? 29.082 20.567 6.469   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 78  ILE B CD1   1 
ATOM   2243 N N     . ARG B 1 79  ? 32.221 21.871 9.378   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B N     1 
ATOM   2244 C CA    . ARG B 1 79  ? 33.598 22.126 8.975   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CA    1 
ATOM   2245 C C     . ARG B 1 79  ? 33.930 20.973 8.015   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B C     1 
ATOM   2246 O O     . ARG B 1 79  ? 34.390 19.910 8.456   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B O     1 
ATOM   2247 C CB    . ARG B 1 79  ? 34.528 22.065 10.189  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CB    1 
ATOM   2248 C CG    . ARG B 1 79  ? 34.295 23.125 11.256  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CG    1 
ATOM   2249 C CD    . ARG B 1 79  ? 34.633 24.513 10.754  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CD    1 
ATOM   2250 N NE    . ARG B 1 79  ? 34.709 25.461 11.859  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NE    1 
ATOM   2251 C CZ    . ARG B 1 79  ? 34.984 26.757 11.738  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B CZ    1 
ATOM   2252 N NH1   . ARG B 1 79  ? 35.210 27.290 10.546  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH1   1 
ATOM   2253 N NH2   . ARG B 1 79  ? 35.044 27.517 12.822  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 79  ARG B NH2   1 
ATOM   2254 N N     . ILE B 1 80  ? 33.684 21.165 6.716   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B N     1 
ATOM   2255 C CA    . ILE B 1 80  ? 33.930 20.098 5.736   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CA    1 
ATOM   2256 C C     . ILE B 1 80  ? 35.347 19.595 5.639   1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B C     1 
ATOM   2257 O O     . ILE B 1 80  ? 35.556 18.503 5.140   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B O     1 
ATOM   2258 C CB    . ILE B 1 80  ? 33.502 20.470 4.288   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CB    1 
ATOM   2259 C CG1   . ILE B 1 80  ? 33.611 21.972 4.087   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG1   1 
ATOM   2260 C CG2   . ILE B 1 80  ? 32.146 19.829 3.949   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CG2   1 
ATOM   2261 C CD1   . ILE B 1 80  ? 35.036 22.451 3.909   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 80  ILE B CD1   1 
ATOM   2262 N N     . ALA B 1 81  ? 36.322 20.382 6.078   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N     1 
ATOM   2263 C CA    . ALA B 1 81  ? 37.702 19.935 6.026   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA    1 
ATOM   2264 C C     . ALA B 1 81  ? 37.834 18.721 6.940   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C     1 
ATOM   2265 O O     . ALA B 1 81  ? 38.748 17.914 6.802   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O     1 
ATOM   2266 C CB    . ALA B 1 81  ? 38.621 21.030 6.476   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB    1 
ATOM   2267 N N     . ALA B 1 82  ? 36.899 18.589 7.868   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N     1 
ATOM   2268 C CA    . ALA B 1 82  ? 36.900 17.473 8.808   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA    1 
ATOM   2269 C C     . ALA B 1 82  ? 36.297 16.211 8.179   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C     1 
ATOM   2270 O O     . ALA B 1 82  ? 36.517 15.100 8.663   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O     1 
ATOM   2271 C CB    . ALA B 1 82  ? 36.109 17.851 10.062  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB    1 
ATOM   2272 N N     . TYR B 1 83  ? 35.547 16.400 7.095   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B N     1 
ATOM   2273 C CA    . TYR B 1 83  ? 34.859 15.310 6.400   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CA    1 
ATOM   2274 C C     . TYR B 1 83  ? 35.633 13.996 6.237   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B C     1 
ATOM   2275 O O     . TYR B 1 83  ? 35.231 12.959 6.767   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B O     1 
ATOM   2276 C CB    . TYR B 1 83  ? 34.391 15.786 5.016   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CB    1 
ATOM   2277 C CG    . TYR B 1 83  ? 33.380 14.867 4.355   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CG    1 
ATOM   2278 C CD1   . TYR B 1 83  ? 32.009 15.033 4.574   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CD1   1 
ATOM   2279 C CD2   . TYR B 1 83  ? 33.789 13.834 3.500   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CD2   1 
ATOM   2280 C CE1   . TYR B 1 83  ? 31.071 14.204 3.957   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CE1   1 
ATOM   2281 C CE2   . TYR B 1 83  ? 32.857 12.998 2.875   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CE2   1 
ATOM   2282 C CZ    . TYR B 1 83  ? 31.500 13.191 3.111   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B CZ    1 
ATOM   2283 O OH    . TYR B 1 83  ? 30.570 12.386 2.499   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 83  TYR B OH    1 
ATOM   2284 N N     . ASP B 1 84  ? 36.741 14.039 5.512   1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N     1 
ATOM   2285 C CA    . ASP B 1 84  ? 37.535 12.835 5.249   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA    1 
ATOM   2286 C C     . ASP B 1 84  ? 38.060 11.997 6.427   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C     1 
ATOM   2287 O O     . ASP B 1 84  ? 38.305 10.804 6.267   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O     1 
ATOM   2288 C CB    . ASP B 1 84  ? 38.703 13.199 4.326   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB    1 
ATOM   2289 C CG    . ASP B 1 84  ? 38.242 13.554 2.917   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG    1 
ATOM   2290 O OD1   . ASP B 1 84  ? 38.986 14.253 2.197   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1   1 
ATOM   2291 O OD2   . ASP B 1 84  ? 37.138 13.126 2.519   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2   1 
ATOM   2292 N N     . THR B 1 85  ? 38.219 12.588 7.605   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N     1 
ATOM   2293 C CA    . THR B 1 85  ? 38.761 11.837 8.741   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA    1 
ATOM   2294 C C     . THR B 1 85  ? 37.861 11.764 9.970   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C     1 
ATOM   2295 O O     . THR B 1 85  ? 38.278 11.263 11.016  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O     1 
ATOM   2296 C CB    . THR B 1 85  ? 40.092 12.444 9.212   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB    1 
ATOM   2297 O OG1   . THR B 1 85  ? 39.846 13.754 9.735   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1   1 
ATOM   2298 C CG2   . THR B 1 85  ? 41.084 12.531 8.068   1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2   1 
ATOM   2299 N N     . SER B 1 86  ? 36.642 12.271 9.848   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 86  SER B N     1 
ATOM   2300 C CA    . SER B 1 86  ? 35.698 12.285 10.952  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CA    1 
ATOM   2301 C C     . SER B 1 86  ? 34.430 11.594 10.476  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 86  SER B C     1 
ATOM   2302 O O     . SER B 1 86  ? 34.228 11.433 9.272   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 86  SER B O     1 
ATOM   2303 C CB    . SER B 1 86  ? 35.384 13.729 11.341  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 86  SER B CB    1 
ATOM   2304 O OG    . SER B 1 86  ? 36.538 14.543 11.267  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 86  SER B OG    1 
ATOM   2305 N N     . GLU B 1 87  ? 33.576 11.192 11.413  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N     1 
ATOM   2306 C CA    . GLU B 1 87  ? 32.328 10.527 11.050  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA    1 
ATOM   2307 C C     . GLU B 1 87  ? 31.311 11.557 10.580  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C     1 
ATOM   2308 O O     . GLU B 1 87  ? 30.401 11.240 9.817   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O     1 
ATOM   2309 C CB    . GLU B 1 87  ? 31.776 9.727  12.232  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB    1 
ATOM   2310 C CG    . GLU B 1 87  ? 31.643 10.519 13.512  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG    1 
ATOM   2311 C CD    . GLU B 1 87  ? 31.183 9.646  14.665  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD    1 
ATOM   2312 O OE1   . GLU B 1 87  ? 31.924 8.702  15.040  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1   1 
ATOM   2313 O OE2   . GLU B 1 87  ? 30.079 9.901  15.193  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2   1 
ATOM   2314 N N     . THR B 1 88  ? 31.474 12.794 11.033  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N     1 
ATOM   2315 C CA    . THR B 1 88  ? 30.586 13.871 10.622  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA    1 
ATOM   2316 C C     . THR B 1 88  ? 31.378 15.176 10.621  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C     1 
ATOM   2317 O O     . THR B 1 88  ? 32.240 15.377 11.468  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O     1 
ATOM   2318 C CB    . THR B 1 88  ? 29.348 13.962 11.560  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB    1 
ATOM   2319 O OG1   . THR B 1 88  ? 28.503 15.034 11.143  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1   1 
ATOM   2320 C CG2   . THR B 1 88  ? 29.760 14.172 12.995  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2   1 
ATOM   2321 N N     . PRO B 1 89  ? 31.131 16.055 9.631   1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B N     1 
ATOM   2322 C CA    . PRO B 1 89  ? 31.810 17.358 9.496   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CA    1 
ATOM   2323 C C     . PRO B 1 89  ? 31.346 18.394 10.512  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B C     1 
ATOM   2324 O O     . PRO B 1 89  ? 32.037 19.377 10.766  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B O     1 
ATOM   2325 C CB    . PRO B 1 89  ? 31.484 17.780 8.063   1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CB    1 
ATOM   2326 C CG    . PRO B 1 89  ? 30.130 17.158 7.839   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CG    1 
ATOM   2327 C CD    . PRO B 1 89  ? 30.296 15.773 8.447   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 89  PRO B CD    1 
ATOM   2328 N N     . TRP B 1 90  ? 30.163 18.179 11.078  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N     1 
ATOM   2329 C CA    . TRP B 1 90  ? 29.621 19.083 12.088  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA    1 
ATOM   2330 C C     . TRP B 1 90  ? 30.372 18.857 13.411  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C     1 
ATOM   2331 O O     . TRP B 1 90  ? 30.309 17.772 14.008  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O     1 
ATOM   2332 C CB    . TRP B 1 90  ? 28.118 18.826 12.264  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB    1 
ATOM   2333 C CG    . TRP B 1 90  ? 27.243 19.587 11.304  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG    1 
ATOM   2334 C CD1   . TRP B 1 90  ? 26.729 20.842 11.486  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1   1 
ATOM   2335 C CD2   . TRP B 1 90  ? 26.783 19.147 10.015  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2   1 
ATOM   2336 N NE1   . TRP B 1 90  ? 25.977 21.208 10.394  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1   1 
ATOM   2337 C CE2   . TRP B 1 90  ? 25.990 20.190 9.477   1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2   1 
ATOM   2338 C CE3   . TRP B 1 90  ? 26.965 17.974 9.262   1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3   1 
ATOM   2339 C CZ2   . TRP B 1 90  ? 25.372 20.097 8.215   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2   1 
ATOM   2340 C CZ3   . TRP B 1 90  ? 26.347 17.879 7.994   1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3   1 
ATOM   2341 C CH2   . TRP B 1 90  ? 25.561 18.939 7.492   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2   1 
ATOM   2342 N N     . LEU B 1 91  ? 31.080 19.883 13.867  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N     1 
ATOM   2343 C CA    . LEU B 1 91  ? 31.858 19.779 15.095  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA    1 
ATOM   2344 C C     . LEU B 1 91  ? 31.323 20.631 16.239  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C     1 
ATOM   2345 O O     . LEU B 1 91  ? 30.553 21.576 16.021  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O     1 
ATOM   2346 C CB    . LEU B 1 91  ? 33.305 20.202 14.833  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB    1 
ATOM   2347 C CG    . LEU B 1 91  ? 34.050 19.729 13.586  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG    1 
ATOM   2348 C CD1   . LEU B 1 91  ? 35.455 20.308 13.648  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1   1 
ATOM   2349 C CD2   . LEU B 1 91  ? 34.098 18.207 13.511  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2   1 
ATOM   2350 N N     . LEU B 1 92  ? 31.753 20.269 17.453  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N     1 
ATOM   2351 C CA    . LEU B 1 92  ? 31.425 20.969 18.704  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA    1 
ATOM   2352 C C     . LEU B 1 92  ? 32.665 21.825 18.967  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C     1 
ATOM   2353 O O     . LEU B 1 92  ? 33.767 21.287 19.125  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O     1 
ATOM   2354 C CB    . LEU B 1 92  ? 31.233 19.956 19.841  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB    1 
ATOM   2355 C CG    . LEU B 1 92  ? 29.827 19.690 20.397  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG    1 
ATOM   2356 C CD1   . LEU B 1 92  ? 28.770 19.902 19.333  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1   1 
ATOM   2357 C CD2   . LEU B 1 92  ? 29.761 18.282 20.954  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2   1 
ATOM   2358 N N     . GLU B 1 93  ? 32.502 23.145 19.017  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N     1 
ATOM   2359 C CA    . GLU B 1 93  ? 33.659 24.019 19.189  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA    1 
ATOM   2360 C C     . GLU B 1 93  ? 33.548 25.184 20.156  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C     1 
ATOM   2361 O O     . GLU B 1 93  ? 32.538 25.385 20.825  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O     1 
ATOM   2362 C CB    . GLU B 1 93  ? 34.049 24.623 17.847  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB    1 
ATOM   2363 C CG    . GLU B 1 93  ? 34.003 23.694 16.688  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG    1 
ATOM   2364 C CD    . GLU B 1 93  ? 34.386 24.400 15.425  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD    1 
ATOM   2365 O OE1   . GLU B 1 93  ? 33.703 25.388 15.081  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1   1 
ATOM   2366 O OE2   . GLU B 1 93  ? 35.370 23.981 14.784  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2   1 
ATOM   2367 N N     . MET B 1 94  ? 34.623 25.966 20.185  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 94  MET B N     1 
ATOM   2368 C CA    . MET B 1 94  ? 34.705 27.161 21.013  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CA    1 
ATOM   2369 C C     . MET B 1 94  ? 34.340 28.321 20.095  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 94  MET B C     1 
ATOM   2370 O O     . MET B 1 94  ? 34.356 28.189 18.869  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 94  MET B O     1 
ATOM   2371 C CB    . MET B 1 94  ? 36.142 27.404 21.502  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CB    1 
ATOM   2372 C CG    . MET B 1 94  ? 36.774 26.298 22.316  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CG    1 
ATOM   2373 S SD    . MET B 1 94  ? 36.110 26.203 23.961  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 94  MET B SD    1 
ATOM   2374 C CE    . MET B 1 94  ? 34.946 24.853 23.781  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 94  MET B CE    1 
ATOM   2375 N N     . VAL B 1 95  ? 34.006 29.457 20.698  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N     1 
ATOM   2376 C CA    . VAL B 1 95  ? 33.712 30.658 19.932  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA    1 
ATOM   2377 C C     . VAL B 1 95  ? 35.084 31.059 19.362  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C     1 
ATOM   2378 O O     . VAL B 1 95  ? 36.109 30.916 20.036  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O     1 
ATOM   2379 C CB    . VAL B 1 95  ? 33.162 31.773 20.857  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB    1 
ATOM   2380 C CG1   . VAL B 1 95  ? 33.290 33.135 20.185  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1   1 
ATOM   2381 C CG2   . VAL B 1 95  ? 31.709 31.476 21.201  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2   1 
ATOM   2382 N N     . ALA B 1 96  ? 35.112 31.530 18.124  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N     1 
ATOM   2383 C CA    . ALA B 1 96  ? 36.370 31.922 17.520  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA    1 
ATOM   2384 C C     . ALA B 1 96  ? 36.166 32.800 16.291  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C     1 
ATOM   2385 O O     . ALA B 1 96  ? 35.071 32.846 15.718  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O     1 
ATOM   2386 C CB    . ALA B 1 96  ? 37.166 30.678 17.151  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB    1 
ATOM   2387 N N     . GLY B 1 97  ? 37.231 33.496 15.897  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B N     1 
ATOM   2388 C CA    . GLY B 1 97  ? 37.169 34.365 14.737  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B CA    1 
ATOM   2389 C C     . GLY B 1 97  ? 38.550 34.837 14.336  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B C     1 
ATOM   2390 O O     . GLY B 1 97  ? 39.454 34.849 15.165  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 97  GLY B O     1 
ATOM   2391 N N     . MET B 1 98  ? 38.714 35.222 13.071  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 98  MET B N     1 
ATOM   2392 C CA    . MET B 1 98  ? 39.995 35.700 12.557  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CA    1 
ATOM   2393 C C     . MET B 1 98  ? 40.275 37.109 13.052  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 98  MET B C     1 
ATOM   2394 O O     . MET B 1 98  ? 39.382 37.958 13.089  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 98  MET B O     1 
ATOM   2395 C CB    . MET B 1 98  ? 40.018 35.680 11.016  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CB    1 
ATOM   2396 C CG    . MET B 1 98  ? 40.176 34.276 10.386  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CG    1 
ATOM   2397 S SD    . MET B 1 98  ? 40.396 34.248 8.553   1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 98  MET B SD    1 
ATOM   2398 C CE    . MET B 1 98  ? 38.659 34.188 7.963   1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 98  MET B CE    1 
ATOM   2399 N N     . ILE B 1 99  ? 41.522 37.344 13.436  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B N     1 
ATOM   2400 C CA    . ILE B 1 99  ? 41.950 38.646 13.927  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CA    1 
ATOM   2401 C C     . ILE B 1 99  ? 42.343 39.504 12.726  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B C     1 
ATOM   2402 O O     . ILE B 1 99  ? 43.253 39.153 11.971  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B O     1 
ATOM   2403 C CB    . ILE B 1 99  ? 43.162 38.502 14.871  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CB    1 
ATOM   2404 C CG1   . ILE B 1 99  ? 42.846 37.467 15.953  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG1   1 
ATOM   2405 C CG2   . ILE B 1 99  ? 43.507 39.849 15.488  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CG2   1 
ATOM   2406 C CD1   . ILE B 1 99  ? 44.033 37.045 16.773  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 99  ILE B CD1   1 
ATOM   2407 N N     . GLU B 1 100 ? 41.650 40.624 12.550  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N     1 
ATOM   2408 C CA    . GLU B 1 100 ? 41.917 41.529 11.435  1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA    1 
ATOM   2409 C C     . GLU B 1 100 ? 42.771 42.738 11.802  1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C     1 
ATOM   2410 O O     . GLU B 1 100 ? 43.170 42.913 12.952  1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O     1 
ATOM   2411 C CB    . GLU B 1 100 ? 40.601 41.997 10.814  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB    1 
ATOM   2412 C CG    . GLU B 1 100 ? 39.920 40.945 9.960   1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG    1 
ATOM   2413 C CD    . GLU B 1 100 ? 38.412 40.920 10.151  1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD    1 
ATOM   2414 O OE1   . GLU B 1 100 ? 37.762 41.981 9.987   1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1   1 
ATOM   2415 O OE2   . GLU B 1 100 ? 37.876 39.828 10.465  1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2   1 
ATOM   2416 N N     . GLU B 1 101 ? 43.041 43.563 10.795  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B N     1 
ATOM   2417 C CA    . GLU B 1 101 ? 43.859 44.758 10.941  1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CA    1 
ATOM   2418 C C     . GLU B 1 101 ? 43.894 45.416 12.319  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B C     1 
ATOM   2419 O O     . GLU B 1 101 ? 43.004 46.191 12.685  1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B O     1 
ATOM   2420 C CB    . GLU B 1 101 ? 43.461 45.808 9.890   1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CB    1 
ATOM   2421 C CG    . GLU B 1 101 ? 42.084 45.621 9.243   1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CG    1 
ATOM   2422 C CD    . GLU B 1 101 ? 40.940 45.612 10.241  1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CD    1 
ATOM   2423 O OE1   . GLU B 1 101 ? 40.916 46.489 11.133  1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE1   1 
ATOM   2424 O OE2   . GLU B 1 101 ? 40.056 44.733 10.123  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE2   1 
ATOM   2425 N N     . GLY B 1 102 ? 44.940 45.099 13.074  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B N     1 
ATOM   2426 C CA    . GLY B 1 102 ? 45.122 45.683 14.389  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B CA    1 
ATOM   2427 C C     . GLY B 1 102 ? 44.000 45.557 15.405  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B C     1 
ATOM   2428 O O     . GLY B 1 102 ? 43.758 46.493 16.174  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B O     1 
ATOM   2429 N N     . GLU B 1 103 ? 43.304 44.422 15.416  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B N     1 
ATOM   2430 C CA    . GLU B 1 103 ? 42.244 44.206 16.400  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CA    1 
ATOM   2431 C C     . GLU B 1 103 ? 42.972 43.508 17.533  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B C     1 
ATOM   2432 O O     . GLU B 1 103 ? 44.048 42.946 17.317  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B O     1 
ATOM   2433 C CB    . GLU B 1 103 ? 41.150 43.261 15.882  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CB    1 
ATOM   2434 C CG    . GLU B 1 103 ? 40.618 43.542 14.483  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CG    1 
ATOM   2435 C CD    . GLU B 1 103 ? 39.411 42.675 14.153  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CD    1 
ATOM   2436 O OE1   . GLU B 1 103 ? 38.324 42.928 14.718  1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE1   1 
ATOM   2437 O OE2   . GLU B 1 103 ? 39.548 41.731 13.345  1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 103 GLU B OE2   1 
ATOM   2438 N N     . SER B 1 104 ? 42.411 43.552 18.735  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 104 SER B N     1 
ATOM   2439 C CA    . SER B 1 104 ? 43.037 42.874 19.863  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CA    1 
ATOM   2440 C C     . SER B 1 104 ? 42.378 41.501 19.963  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 104 SER B C     1 
ATOM   2441 O O     . SER B 1 104 ? 41.248 41.318 19.519  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 104 SER B O     1 
ATOM   2442 C CB    . SER B 1 104 ? 42.848 43.665 21.167  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 104 SER B CB    1 
ATOM   2443 O OG    . SER B 1 104 ? 41.572 43.448 21.730  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 104 SER B OG    1 
ATOM   2444 N N     . VAL B 1 105 ? 43.099 40.533 20.513  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B N     1 
ATOM   2445 C CA    . VAL B 1 105 ? 42.575 39.182 20.650  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CA    1 
ATOM   2446 C C     . VAL B 1 105 ? 41.296 39.154 21.492  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B C     1 
ATOM   2447 O O     . VAL B 1 105 ? 40.327 38.499 21.123  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B O     1 
ATOM   2448 C CB    . VAL B 1 105 ? 43.650 38.235 21.257  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CB    1 
ATOM   2449 C CG1   . VAL B 1 105 ? 42.993 37.039 21.936  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CG1   1 
ATOM   2450 C CG2   . VAL B 1 105 ? 44.585 37.762 20.148  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 105 VAL B CG2   1 
ATOM   2451 N N     . GLU B 1 106 ? 41.304 39.883 22.605  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B N     1 
ATOM   2452 C CA    . GLU B 1 106 ? 40.160 39.961 23.511  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CA    1 
ATOM   2453 C C     . GLU B 1 106 ? 38.904 40.495 22.840  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B C     1 
ATOM   2454 O O     . GLU B 1 106 ? 37.803 39.983 23.066  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B O     1 
ATOM   2455 C CB    . GLU B 1 106 ? 40.490 40.868 24.704  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CB    1 
ATOM   2456 C CG    . GLU B 1 106 ? 39.263 41.280 25.497  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CG    1 
ATOM   2457 C CD    . GLU B 1 106 ? 39.556 42.348 26.525  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B CD    1 
ATOM   2458 O OE1   . GLU B 1 106 ? 38.599 42.915 27.091  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE1   1 
ATOM   2459 O OE2   . GLU B 1 106 ? 40.747 42.615 26.774  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 106 GLU B OE2   1 
ATOM   2460 N N     . ASP B 1 107 ? 39.062 41.536 22.029  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N     1 
ATOM   2461 C CA    . ASP B 1 107 ? 37.920 42.134 21.357  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA    1 
ATOM   2462 C C     . ASP B 1 107 ? 37.317 41.227 20.285  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C     1 
ATOM   2463 O O     . ASP B 1 107 ? 36.099 41.194 20.118  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O     1 
ATOM   2464 C CB    . ASP B 1 107 ? 38.299 43.502 20.764  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB    1 
ATOM   2465 C CG    . ASP B 1 107 ? 38.380 44.607 21.828  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG    1 
ATOM   2466 O OD1   . ASP B 1 107 ? 37.511 44.642 22.730  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1   1 
ATOM   2467 O OD2   . ASP B 1 107 ? 39.303 45.448 21.754  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2   1 
ATOM   2468 N N     . VAL B 1 108 ? 38.149 40.483 19.558  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N     1 
ATOM   2469 C CA    . VAL B 1 108 ? 37.608 39.588 18.543  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA    1 
ATOM   2470 C C     . VAL B 1 108 ? 36.834 38.496 19.267  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C     1 
ATOM   2471 O O     . VAL B 1 108 ? 35.739 38.118 18.859  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O     1 
ATOM   2472 C CB    . VAL B 1 108 ? 38.708 38.941 17.682  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB    1 
ATOM   2473 C CG1   . VAL B 1 108 ? 38.088 37.876 16.789  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1   1 
ATOM   2474 C CG2   . VAL B 1 108 ? 39.406 40.009 16.828  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2   1 
ATOM   2475 N N     . ALA B 1 109 ? 37.413 38.011 20.361  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N     1 
ATOM   2476 C CA    . ALA B 1 109 ? 36.800 36.970 21.180  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA    1 
ATOM   2477 C C     . ALA B 1 109 ? 35.428 37.385 21.730  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C     1 
ATOM   2478 O O     . ALA B 1 109 ? 34.463 36.631 21.627  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O     1 
ATOM   2479 C CB    . ALA B 1 109 ? 37.740 36.608 22.336  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB    1 
ATOM   2480 N N     . ARG B 1 110 ? 35.356 38.582 22.317  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B N     1 
ATOM   2481 C CA    . ARG B 1 110 ? 34.115 39.115 22.897  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CA    1 
ATOM   2482 C C     . ARG B 1 110 ? 33.031 39.416 21.857  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B C     1 
ATOM   2483 O O     . ARG B 1 110 ? 31.841 39.221 22.114  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B O     1 
ATOM   2484 C CB    . ARG B 1 110 ? 34.406 40.396 23.685  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CB    1 
ATOM   2485 C CG    . ARG B 1 110 ? 35.070 40.215 25.036  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CG    1 
ATOM   2486 C CD    . ARG B 1 110 ? 35.446 41.585 25.592  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CD    1 
ATOM   2487 N NE    . ARG B 1 110 ? 35.916 41.537 26.972  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B NE    1 
ATOM   2488 C CZ    . ARG B 1 110 ? 35.138 41.286 28.016  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B CZ    1 
ATOM   2489 N NH1   . ARG B 1 110 ? 33.843 41.057 27.841  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B NH1   1 
ATOM   2490 N NH2   . ARG B 1 110 ? 35.655 41.282 29.236  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 110 ARG B NH2   1 
ATOM   2491 N N     . ARG B 1 111 ? 33.450 39.926 20.701  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B N     1 
ATOM   2492 C CA    . ARG B 1 111 ? 32.547 40.248 19.609  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CA    1 
ATOM   2493 C C     . ARG B 1 111 ? 31.957 38.945 19.032  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B C     1 
ATOM   2494 O O     . ARG B 1 111 ? 30.754 38.861 18.788  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B O     1 
ATOM   2495 C CB    . ARG B 1 111 ? 33.321 41.008 18.524  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CB    1 
ATOM   2496 C CG    . ARG B 1 111 ? 32.490 41.487 17.332  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CG    1 
ATOM   2497 C CD    . ARG B 1 111 ? 33.391 41.960 16.185  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CD    1 
ATOM   2498 N NE    . ARG B 1 111 ? 34.032 40.831 15.513  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NE    1 
ATOM   2499 C CZ    . ARG B 1 111 ? 35.264 40.855 15.013  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B CZ    1 
ATOM   2500 N NH1   . ARG B 1 111 ? 35.993 41.956 15.111  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH1   1 
ATOM   2501 N NH2   . ARG B 1 111 ? 35.771 39.778 14.423  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 111 ARG B NH2   1 
ATOM   2502 N N     . GLU B 1 112 ? 32.803 37.934 18.818  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B N     1 
ATOM   2503 C CA    . GLU B 1 112 ? 32.345 36.654 18.269  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CA    1 
ATOM   2504 C C     . GLU B 1 112 ? 31.427 35.916 19.256  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B C     1 
ATOM   2505 O O     . GLU B 1 112 ? 30.593 35.092 18.861  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B O     1 
ATOM   2506 C CB    . GLU B 1 112 ? 33.545 35.765 17.903  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CB    1 
ATOM   2507 C CG    . GLU B 1 112 ? 34.397 36.295 16.754  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CG    1 
ATOM   2508 C CD    . GLU B 1 112 ? 33.735 36.132 15.397  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B CD    1 
ATOM   2509 O OE1   . GLU B 1 112 ? 32.493 36.190 15.319  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE1   1 
ATOM   2510 O OE2   . GLU B 1 112 ? 34.458 35.960 14.396  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 112 GLU B OE2   1 
ATOM   2511 N N     . ALA B 1 113 ? 31.580 36.221 20.540  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N     1 
ATOM   2512 C CA    . ALA B 1 113 ? 30.752 35.601 21.564  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA    1 
ATOM   2513 C C     . ALA B 1 113 ? 29.332 36.111 21.364  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C     1 
ATOM   2514 O O     . ALA B 1 113 ? 28.359 35.387 21.581  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O     1 
ATOM   2515 C CB    . ALA B 1 113 ? 31.262 35.973 22.972  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB    1 
ATOM   2516 N N     . ILE B 1 114 ? 29.213 37.362 20.942  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N     1 
ATOM   2517 C CA    . ILE B 1 114 ? 27.898 37.933 20.715  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA    1 
ATOM   2518 C C     . ILE B 1 114 ? 27.293 37.348 19.440  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C     1 
ATOM   2519 O O     . ILE B 1 114 ? 26.188 36.798 19.458  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O     1 
ATOM   2520 C CB    . ILE B 1 114 ? 27.972 39.476 20.608  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB    1 
ATOM   2521 C CG1   . ILE B 1 114 ? 28.422 40.058 21.950  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1   1 
ATOM   2522 C CG2   . ILE B 1 114 ? 26.614 40.042 20.230  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2   1 
ATOM   2523 C CD1   . ILE B 1 114 ? 28.576 41.566 21.946  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1   1 
ATOM   2524 N N     . GLU B 1 115 ? 28.033 37.451 18.339  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B N     1 
ATOM   2525 C CA    . GLU B 1 115 ? 27.577 36.948 17.048  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CA    1 
ATOM   2526 C C     . GLU B 1 115 ? 27.290 35.443 16.989  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B C     1 
ATOM   2527 O O     . GLU B 1 115 ? 26.232 35.033 16.500  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B O     1 
ATOM   2528 C CB    . GLU B 1 115 ? 28.583 37.333 15.953  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CB    1 
ATOM   2529 C CG    . GLU B 1 115 ? 28.288 38.695 15.292  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CG    1 
ATOM   2530 C CD    . GLU B 1 115 ? 29.437 39.710 15.421  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B CD    1 
ATOM   2531 O OE1   . GLU B 1 115 ? 30.551 39.442 14.897  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE1   1 
ATOM   2532 O OE2   . GLU B 1 115 ? 29.221 40.781 16.046  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 115 GLU B OE2   1 
ATOM   2533 N N     . GLU B 1 116 ? 28.206 34.624 17.504  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B N     1 
ATOM   2534 C CA    . GLU B 1 116 ? 28.036 33.171 17.452  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CA    1 
ATOM   2535 C C     . GLU B 1 116 ? 27.182 32.506 18.532  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B C     1 
ATOM   2536 O O     . GLU B 1 116 ? 26.480 31.539 18.250  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B O     1 
ATOM   2537 C CB    . GLU B 1 116 ? 29.405 32.486 17.433  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CB    1 
ATOM   2538 C CG    . GLU B 1 116 ? 30.393 33.086 16.442  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CG    1 
ATOM   2539 C CD    . GLU B 1 116 ? 31.663 32.255 16.313  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CD    1 
ATOM   2540 O OE1   . GLU B 1 116 ? 32.268 31.883 17.346  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE1   1 
ATOM   2541 O OE2   . GLU B 1 116 ? 32.063 31.974 15.166  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE2   1 
ATOM   2542 N N     . ALA B 1 117 ? 27.249 33.008 19.760  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N     1 
ATOM   2543 C CA    . ALA B 1 117 ? 26.499 32.420 20.865  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA    1 
ATOM   2544 C C     . ALA B 1 117 ? 25.495 33.371 21.504  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C     1 
ATOM   2545 O O     . ALA B 1 117 ? 24.783 32.985 22.430  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O     1 
ATOM   2546 C CB    . ALA B 1 117 ? 27.477 31.898 21.936  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB    1 
ATOM   2547 N N     . GLY B 1 118 ? 25.442 34.606 21.012  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N     1 
ATOM   2548 C CA    . GLY B 1 118 ? 24.522 35.591 21.559  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA    1 
ATOM   2549 C C     . GLY B 1 118 ? 24.779 35.930 23.021  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C     1 
ATOM   2550 O O     . GLY B 1 118 ? 23.892 36.422 23.716  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O     1 
ATOM   2551 N N     . LEU B 1 119 ? 25.997 35.678 23.488  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B N     1 
ATOM   2552 C CA    . LEU B 1 119 ? 26.359 35.947 24.876  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CA    1 
ATOM   2553 C C     . LEU B 1 119 ? 27.204 37.198 25.032  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B C     1 
ATOM   2554 O O     . LEU B 1 119 ? 28.036 37.523 24.187  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B O     1 
ATOM   2555 C CB    . LEU B 1 119 ? 27.148 34.776 25.457  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CB    1 
ATOM   2556 C CG    . LEU B 1 119 ? 26.445 33.430 25.601  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CG    1 
ATOM   2557 C CD1   . LEU B 1 119 ? 27.482 32.341 25.804  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD1   1 
ATOM   2558 C CD2   . LEU B 1 119 ? 25.474 33.488 26.758  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 119 LEU B CD2   1 
ATOM   2559 N N     . ILE B 1 120 ? 26.987 37.901 26.130  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B N     1 
ATOM   2560 C CA    . ILE B 1 120 ? 27.767 39.086 26.417  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CA    1 
ATOM   2561 C C     . ILE B 1 120 ? 28.723 38.670 27.529  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B C     1 
ATOM   2562 O O     . ILE B 1 120 ? 28.328 38.567 28.687  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B O     1 
ATOM   2563 C CB    . ILE B 1 120 ? 26.853 40.257 26.872  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CB    1 
ATOM   2564 C CG1   . ILE B 1 120 ? 25.933 40.638 25.707  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG1   1 
ATOM   2565 C CG2   . ILE B 1 120 ? 27.697 41.440 27.370  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG2   1 
ATOM   2566 C CD1   . ILE B 1 120 ? 25.110 41.896 25.918  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CD1   1 
ATOM   2567 N N     . VAL B 1 121 ? 29.969 38.384 27.162  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B N     1 
ATOM   2568 C CA    . VAL B 1 121 ? 30.996 37.987 28.117  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CA    1 
ATOM   2569 C C     . VAL B 1 121 ? 31.207 39.060 29.198  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B C     1 
ATOM   2570 O O     . VAL B 1 121 ? 31.241 40.257 28.888  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 121 VAL B O     1 
ATOM   2571 C CB    . VAL B 1 121 ? 32.334 37.752 27.396  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CB    1 
ATOM   2572 C CG1   . VAL B 1 121 ? 33.432 37.484 28.393  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG1   1 
ATOM   2573 C CG2   . VAL B 1 121 ? 32.202 36.604 26.443  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 121 VAL B CG2   1 
ATOM   2574 N N     . LYS B 1 122 ? 31.345 38.630 30.455  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N     1 
ATOM   2575 C CA    . LYS B 1 122 ? 31.581 39.548 31.579  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA    1 
ATOM   2576 C C     . LYS B 1 122 ? 33.093 39.718 31.769  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C     1 
ATOM   2577 O O     . LYS B 1 122 ? 33.743 40.385 30.970  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O     1 
ATOM   2578 C CB    . LYS B 1 122 ? 30.957 38.995 32.865  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB    1 
ATOM   2579 C CG    . LYS B 1 122 ? 29.483 38.635 32.727  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG    1 
ATOM   2580 C CD    . LYS B 1 122 ? 28.805 38.424 34.080  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD    1 
ATOM   2581 C CE    . LYS B 1 122 ? 27.352 37.959 33.905  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE    1 
ATOM   2582 N NZ    . LYS B 1 122 ? 27.253 36.551 33.414  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ    1 
ATOM   2583 N N     . ARG B 1 123 ? 33.663 39.124 32.816  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N     1 
ATOM   2584 C CA    . ARG B 1 123 ? 35.108 39.219 33.013  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA    1 
ATOM   2585 C C     . ARG B 1 123 ? 35.797 38.245 32.061  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C     1 
ATOM   2586 O O     . ARG B 1 123 ? 35.265 37.182 31.737  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O     1 
ATOM   2587 C CB    . ARG B 1 123 ? 35.507 38.883 34.457  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB    1 
ATOM   2588 C CG    . ARG B 1 123 ? 35.123 39.933 35.488  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG    1 
ATOM   2589 C CD    . ARG B 1 123 ? 34.156 39.347 36.493  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD    1 
ATOM   2590 N NE    . ARG B 1 123 ? 34.821 38.770 37.656  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE    1 
ATOM   2591 C CZ    . ARG B 1 123 ? 34.238 37.955 38.538  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ    1 
ATOM   2592 N NH1   . ARG B 1 123 ? 32.965 37.583 38.414  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1   1 
ATOM   2593 N NH2   . ARG B 1 123 ? 34.930 37.533 39.580  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2   1 
ATOM   2594 N N     . THR B 1 124 ? 36.980 38.609 31.591  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 124 THR B N     1 
ATOM   2595 C CA    . THR B 1 124 ? 37.698 37.736 30.681  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CA    1 
ATOM   2596 C C     . THR B 1 124 ? 39.145 37.603 31.135  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 124 THR B C     1 
ATOM   2597 O O     . THR B 1 124 ? 39.687 38.490 31.804  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 124 THR B O     1 
ATOM   2598 C CB    . THR B 1 124 ? 37.628 38.267 29.230  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CB    1 
ATOM   2599 O OG1   . THR B 1 124 ? 38.283 37.343 28.358  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 124 THR B OG1   1 
ATOM   2600 C CG2   . THR B 1 124 ? 38.291 39.616 29.115  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CG2   1 
ATOM   2601 N N     . LYS B 1 125 ? 39.769 36.493 30.765  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B N     1 
ATOM   2602 C CA    . LYS B 1 125 ? 41.137 36.229 31.177  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CA    1 
ATOM   2603 C C     . LYS B 1 125 ? 41.898 35.436 30.119  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B C     1 
ATOM   2604 O O     . LYS B 1 125 ? 41.342 34.534 29.495  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B O     1 
ATOM   2605 C CB    . LYS B 1 125 ? 41.087 35.447 32.486  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CB    1 
ATOM   2606 C CG    . LYS B 1 125 ? 42.376 34.857 32.958  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CG    1 
ATOM   2607 C CD    . LYS B 1 125 ? 42.124 33.874 34.111  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CD    1 
ATOM   2608 C CE    . LYS B 1 125 ? 41.132 34.430 35.130  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CE    1 
ATOM   2609 N NZ    . LYS B 1 125 ? 41.631 35.593 35.896  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B NZ    1 
ATOM   2610 N N     . PRO B 1 126 ? 43.185 35.767 29.902  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B N     1 
ATOM   2611 C CA    . PRO B 1 126 ? 43.998 35.054 28.907  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CA    1 
ATOM   2612 C C     . PRO B 1 126 ? 44.345 33.653 29.393  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B C     1 
ATOM   2613 O O     . PRO B 1 126 ? 44.622 33.455 30.575  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B O     1 
ATOM   2614 C CB    . PRO B 1 126 ? 45.231 35.949 28.755  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CB    1 
ATOM   2615 C CG    . PRO B 1 126 ? 45.392 36.533 30.131  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CG    1 
ATOM   2616 C CD    . PRO B 1 126 ? 43.956 36.856 30.539  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CD    1 
ATOM   2617 N N     . VAL B 1 127 ? 44.306 32.687 28.478  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B N     1 
ATOM   2618 C CA    . VAL B 1 127 ? 44.610 31.289 28.772  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CA    1 
ATOM   2619 C C     . VAL B 1 127 ? 45.959 30.851 28.167  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B C     1 
ATOM   2620 O O     . VAL B 1 127 ? 46.997 30.872 28.851  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B O     1 
ATOM   2621 C CB    . VAL B 1 127 ? 43.470 30.375 28.243  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CB    1 
ATOM   2622 C CG1   . VAL B 1 127 ? 43.869 28.912 28.299  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG1   1 
ATOM   2623 C CG2   . VAL B 1 127 ? 42.244 30.575 29.079  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG2   1 
ATOM   2624 N N     . LEU B 1 128 ? 45.928 30.448 26.891  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B N     1 
ATOM   2625 C CA    . LEU B 1 128 ? 47.116 29.997 26.146  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CA    1 
ATOM   2626 C C     . LEU B 1 128 ? 47.048 30.498 24.706  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B C     1 
ATOM   2627 O O     . LEU B 1 128 ? 45.972 30.813 24.208  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B O     1 
ATOM   2628 C CB    . LEU B 1 128 ? 47.196 28.469 26.086  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CB    1 
ATOM   2629 C CG    . LEU B 1 128 ? 47.820 27.591 27.174  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CG    1 
ATOM   2630 C CD1   . LEU B 1 128 ? 48.729 28.425 28.075  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD1   1 
ATOM   2631 C CD2   . LEU B 1 128 ? 46.727 26.923 27.964  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 128 LEU B CD2   1 
ATOM   2632 N N     . SER B 1 129 ? 48.200 30.569 24.047  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 129 SER B N     1 
ATOM   2633 C CA    . SER B 1 129 ? 48.278 30.988 22.642  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CA    1 
ATOM   2634 C C     . SER B 1 129 ? 49.059 29.889 21.951  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 129 SER B C     1 
ATOM   2635 O O     . SER B 1 129 ? 50.178 29.586 22.361  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 129 SER B O     1 
ATOM   2636 C CB    . SER B 1 129 ? 49.032 32.316 22.498  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 129 SER B CB    1 
ATOM   2637 O OG    . SER B 1 129 ? 49.103 32.707 21.137  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 129 SER B OG    1 
ATOM   2638 N N     . PHE B 1 130 ? 48.491 29.279 20.915  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B N     1 
ATOM   2639 C CA    . PHE B 1 130 ? 49.199 28.197 20.240  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CA    1 
ATOM   2640 C C     . PHE B 1 130 ? 49.240 28.252 18.714  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B C     1 
ATOM   2641 O O     . PHE B 1 130 ? 48.470 28.962 18.065  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B O     1 
ATOM   2642 C CB    . PHE B 1 130 ? 48.608 26.853 20.674  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CB    1 
ATOM   2643 C CG    . PHE B 1 130 ? 47.231 26.594 20.131  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CG    1 
ATOM   2644 C CD1   . PHE B 1 130 ? 47.061 25.916 18.929  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CD1   1 
ATOM   2645 C CD2   . PHE B 1 130 ? 46.100 27.066 20.806  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CD2   1 
ATOM   2646 C CE1   . PHE B 1 130 ? 45.776 25.709 18.398  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CE1   1 
ATOM   2647 C CE2   . PHE B 1 130 ? 44.817 26.869 20.289  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CE2   1 
ATOM   2648 C CZ    . PHE B 1 130 ? 44.652 26.188 19.080  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 130 PHE B CZ    1 
ATOM   2649 N N     . LEU B 1 131 ? 50.176 27.492 18.162  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B N     1 
ATOM   2650 C CA    . LEU B 1 131 ? 50.346 27.368 16.722  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CA    1 
ATOM   2651 C C     . LEU B 1 131 ? 49.664 26.030 16.389  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B C     1 
ATOM   2652 O O     . LEU B 1 131 ? 50.039 24.982 16.934  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B O     1 
ATOM   2653 C CB    . LEU B 1 131 ? 51.844 27.326 16.383  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CB    1 
ATOM   2654 C CG    . LEU B 1 131 ? 52.666 28.571 16.758  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CG    1 
ATOM   2655 C CD1   . LEU B 1 131 ? 54.126 28.219 16.781  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD1   1 
ATOM   2656 C CD2   . LEU B 1 131 ? 52.422 29.683 15.778  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD2   1 
ATOM   2657 N N     . ALA B 1 132 ? 48.659 26.065 15.521  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B N     1 
ATOM   2658 C CA    . ALA B 1 132 ? 47.917 24.858 15.156  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B CA    1 
ATOM   2659 C C     . ALA B 1 132 ? 48.782 23.700 14.656  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B C     1 
ATOM   2660 O O     . ALA B 1 132 ? 48.688 22.570 15.151  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B O     1 
ATOM   2661 C CB    . ALA B 1 132 ? 46.863 25.200 14.102  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 132 ALA B CB    1 
ATOM   2662 N N     . SER B 1 133 ? 49.618 23.991 13.665  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 133 SER B N     1 
ATOM   2663 C CA    . SER B 1 133 ? 50.487 22.997 13.047  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 133 SER B CA    1 
ATOM   2664 C C     . SER B 1 133 ? 51.626 23.774 12.377  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 133 SER B C     1 
ATOM   2665 O O     . SER B 1 133 ? 51.601 23.992 11.170  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 133 SER B O     1 
ATOM   2666 C CB    . SER B 1 133 ? 49.673 22.215 12.014  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 133 SER B CB    1 
ATOM   2667 O OG    . SER B 1 133 ? 50.416 21.190 11.384  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 133 SER B OG    1 
ATOM   2668 N N     . PRO B 1 134 ? 52.643 24.180 13.163  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B N     1 
ATOM   2669 C CA    . PRO B 1 134 ? 53.843 24.945 12.796  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CA    1 
ATOM   2670 C C     . PRO B 1 134 ? 54.670 24.403 11.629  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B C     1 
ATOM   2671 O O     . PRO B 1 134 ? 55.542 25.094 11.099  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B O     1 
ATOM   2672 C CB    . PRO B 1 134 ? 54.669 24.971 14.093  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CB    1 
ATOM   2673 C CG    . PRO B 1 134 ? 53.698 24.634 15.171  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CG    1 
ATOM   2674 C CD    . PRO B 1 134 ? 52.784 23.631 14.525  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 134 PRO B CD    1 
ATOM   2675 N N     . GLY B 1 135 ? 54.416 23.162 11.242  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B N     1 
ATOM   2676 C CA    . GLY B 1 135 ? 55.161 22.589 10.135  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B CA    1 
ATOM   2677 C C     . GLY B 1 135 ? 54.617 22.943 8.758   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B C     1 
ATOM   2678 O O     . GLY B 1 135 ? 55.339 22.876 7.767   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 135 GLY B O     1 
ATOM   2679 N N     . GLY B 1 136 ? 53.348 23.334 8.685   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B N     1 
ATOM   2680 C CA    . GLY B 1 136 ? 52.767 23.653 7.393   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B CA    1 
ATOM   2681 C C     . GLY B 1 136 ? 51.957 24.928 7.322   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B C     1 
ATOM   2682 O O     . GLY B 1 136 ? 51.664 25.404 6.230   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 136 GLY B O     1 
ATOM   2683 N N     . THR B 1 137 ? 51.581 25.488 8.464   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 137 THR B N     1 
ATOM   2684 C CA    . THR B 1 137 ? 50.807 26.730 8.450   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CA    1 
ATOM   2685 C C     . THR B 1 137 ? 51.330 27.679 9.511   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 137 THR B C     1 
ATOM   2686 O O     . THR B 1 137 ? 51.863 27.247 10.532  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 137 THR B O     1 
ATOM   2687 C CB    . THR B 1 137 ? 49.298 26.475 8.698   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 137 THR B CB    1 
ATOM   2688 O OG1   . THR B 1 137 ? 48.571 27.699 8.520   1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 137 THR B OG1   1 
ATOM   2689 C CG2   . THR B 1 137 ? 49.068 25.931 10.114  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 137 THR B CG2   1 
ATOM   2690 N N     . SER B 1 138 ? 51.179 28.974 9.264   1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 138 SER B N     1 
ATOM   2691 C CA    . SER B 1 138 ? 51.644 29.997 10.188  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 138 SER B CA    1 
ATOM   2692 C C     . SER B 1 138 ? 50.583 30.359 11.214  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 138 SER B C     1 
ATOM   2693 O O     . SER B 1 138 ? 50.857 31.087 12.168  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 138 SER B O     1 
ATOM   2694 C CB    . SER B 1 138 ? 52.029 31.250 9.412   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 138 SER B CB    1 
ATOM   2695 O OG    . SER B 1 138 ? 50.894 31.787 8.766   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 138 SER B OG    1 
ATOM   2696 N N     . GLU B 1 139 ? 49.377 29.829 11.028  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B N     1 
ATOM   2697 C CA    . GLU B 1 139 ? 48.271 30.145 11.916  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CA    1 
ATOM   2698 C C     . GLU B 1 139 ? 48.520 30.002 13.408  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B C     1 
ATOM   2699 O O     . GLU B 1 139 ? 49.001 28.977 13.886  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B O     1 
ATOM   2700 C CB    . GLU B 1 139 ? 47.030 29.328 11.578  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CB    1 
ATOM   2701 C CG    . GLU B 1 139 ? 45.807 29.894 12.274  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CG    1 
ATOM   2702 C CD    . GLU B 1 139 ? 44.611 28.969 12.265  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B CD    1 
ATOM   2703 O OE1   . GLU B 1 139 ? 43.486 29.462 12.481  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE1   1 
ATOM   2704 O OE2   . GLU B 1 139 ? 44.792 27.756 12.061  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 139 GLU B OE2   1 
ATOM   2705 N N     . ARG B 1 140 ? 48.159 31.054 14.131  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B N     1 
ATOM   2706 C CA    . ARG B 1 140 ? 48.270 31.095 15.585  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CA    1 
ATOM   2707 C C     . ARG B 1 140 ? 46.888 31.418 16.160  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B C     1 
ATOM   2708 O O     . ARG B 1 140 ? 46.160 32.257 15.613  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B O     1 
ATOM   2709 C CB    . ARG B 1 140 ? 49.269 32.166 16.029  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CB    1 
ATOM   2710 C CG    . ARG B 1 140 ? 49.107 32.552 17.475  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CG    1 
ATOM   2711 C CD    . ARG B 1 140 ? 50.223 33.447 17.970  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CD    1 
ATOM   2712 N NE    . ARG B 1 140 ? 51.048 32.736 18.942  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NE    1 
ATOM   2713 C CZ    . ARG B 1 140 ? 52.210 32.173 18.656  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B CZ    1 
ATOM   2714 N NH1   . ARG B 1 140 ? 52.682 32.247 17.428  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH1   1 
ATOM   2715 N NH2   . ARG B 1 140 ? 52.893 31.531 19.585  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 140 ARG B NH2   1 
ATOM   2716 N N     . SER B 1 141 ? 46.531 30.731 17.244  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 141 SER B N     1 
ATOM   2717 C CA    . SER B 1 141 ? 45.249 30.935 17.917  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 141 SER B CA    1 
ATOM   2718 C C     . SER B 1 141 ? 45.468 31.320 19.375  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 141 SER B C     1 
ATOM   2719 O O     . SER B 1 141 ? 46.186 30.629 20.100  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 141 SER B O     1 
ATOM   2720 C CB    . SER B 1 141 ? 44.398 29.664 17.863  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 141 SER B CB    1 
ATOM   2721 O OG    . SER B 1 141 ? 43.957 29.400 16.548  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 141 SER B OG    1 
ATOM   2722 N N     . SER B 1 142 ? 44.851 32.416 19.807  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 142 SER B N     1 
ATOM   2723 C CA    . SER B 1 142 ? 44.991 32.866 21.191  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 142 SER B CA    1 
ATOM   2724 C C     . SER B 1 142 ? 43.663 32.707 21.911  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 142 SER B C     1 
ATOM   2725 O O     . SER B 1 142 ? 42.655 33.320 21.534  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 142 SER B O     1 
ATOM   2726 C CB    . SER B 1 142 ? 45.450 34.322 21.240  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 142 SER B CB    1 
ATOM   2727 O OG    . SER B 1 142 ? 46.688 34.465 20.568  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 142 SER B OG    1 
ATOM   2728 N N     . ILE B 1 143 ? 43.686 31.881 22.955  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B N     1 
ATOM   2729 C CA    . ILE B 1 143 ? 42.516 31.551 23.763  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CA    1 
ATOM   2730 C C     . ILE B 1 143 ? 42.300 32.469 24.965  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B C     1 
ATOM   2731 O O     . ILE B 1 143 ? 43.253 32.884 25.639  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B O     1 
ATOM   2732 C CB    . ILE B 1 143 ? 42.621 30.094 24.287  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CB    1 
ATOM   2733 C CG1   . ILE B 1 143 ? 42.827 29.133 23.125  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CG1   1 
ATOM   2734 C CG2   . ILE B 1 143 ? 41.369 29.704 25.044  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CG2   1 
ATOM   2735 C CD1   . ILE B 1 143 ? 43.111 27.711 23.587  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 143 ILE B CD1   1 
ATOM   2736 N N     . MET B 1 144 ? 41.030 32.774 25.226  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 144 MET B N     1 
ATOM   2737 C CA    . MET B 1 144 ? 40.620 33.606 26.351  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CA    1 
ATOM   2738 C C     . MET B 1 144 ? 39.500 32.821 27.039  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 144 MET B C     1 
ATOM   2739 O O     . MET B 1 144 ? 38.773 32.073 26.377  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 144 MET B O     1 
ATOM   2740 C CB    . MET B 1 144 ? 40.022 34.935 25.866  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CB    1 
ATOM   2741 C CG    . MET B 1 144 ? 40.912 35.831 25.002  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CG    1 
ATOM   2742 S SD    . MET B 1 144 ? 42.089 36.820 25.928  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 144 MET B SD    1 
ATOM   2743 C CE    . MET B 1 144 ? 41.006 37.932 26.799  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 144 MET B CE    1 
ATOM   2744 N N     . VAL B 1 145 ? 39.363 32.951 28.356  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B N     1 
ATOM   2745 C CA    . VAL B 1 145 ? 38.250 32.286 29.018  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA    1 
ATOM   2746 C C     . VAL B 1 145 ? 37.371 33.469 29.418  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B C     1 
ATOM   2747 O O     . VAL B 1 145 ? 37.847 34.440 30.009  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B O     1 
ATOM   2748 C CB    . VAL B 1 145 ? 38.701 31.439 30.248  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB    1 
ATOM   2749 C CG1   . VAL B 1 145 ? 39.238 32.330 31.355  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1   1 
ATOM   2750 C CG2   . VAL B 1 145 ? 37.541 30.596 30.744  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2   1 
ATOM   2751 N N     . GLY B 1 146 ? 36.100 33.423 29.040  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B N     1 
ATOM   2752 C CA    . GLY B 1 146 ? 35.209 34.532 29.348  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B CA    1 
ATOM   2753 C C     . GLY B 1 146 ? 34.040 34.123 30.212  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 146 GLY B C     1 
ATOM   2754 O O     . GLY B 1 146 ? 33.352 33.149 29.907  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 146 GLY B O     1 
ATOM   2755 N N     . GLU B 1 147 ? 33.834 34.862 31.303  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B N     1 
ATOM   2756 C CA    . GLU B 1 147 ? 32.745 34.601 32.226  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CA    1 
ATOM   2757 C C     . GLU B 1 147 ? 31.430 34.869 31.504  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B C     1 
ATOM   2758 O O     . GLU B 1 147 ? 31.214 35.955 30.957  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B O     1 
ATOM   2759 C CB    . GLU B 1 147 ? 32.865 35.504 33.456  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CB    1 
ATOM   2760 C CG    . GLU B 1 147 ? 31.674 35.394 34.420  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CG    1 
ATOM   2761 C CD    . GLU B 1 147 ? 31.786 36.351 35.591  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CD    1 
ATOM   2762 O OE1   . GLU B 1 147 ? 32.375 37.447 35.413  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B OE1   1 
ATOM   2763 O OE2   . GLU B 1 147 ? 31.277 36.011 36.683  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 147 GLU B OE2   1 
ATOM   2764 N N     . VAL B 1 148 ? 30.543 33.882 31.526  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B N     1 
ATOM   2765 C CA    . VAL B 1 148 ? 29.273 34.003 30.835  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CA    1 
ATOM   2766 C C     . VAL B 1 148 ? 28.111 33.424 31.653  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B C     1 
ATOM   2767 O O     . VAL B 1 148 ? 28.320 32.724 32.640  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B O     1 
ATOM   2768 C CB    . VAL B 1 148 ? 29.375 33.274 29.450  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CB    1 
ATOM   2769 C CG1   . VAL B 1 148 ? 29.014 31.793 29.586  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG1   1 
ATOM   2770 C CG2   . VAL B 1 148 ? 28.502 33.950 28.435  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG2   1 
ATOM   2771 N N     . ASP B 1 149 ? 26.888 33.744 31.241  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B N     1 
ATOM   2772 C CA    . ASP B 1 149 ? 25.680 33.223 31.870  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CA    1 
ATOM   2773 C C     . ASP B 1 149 ? 25.066 32.340 30.794  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B C     1 
ATOM   2774 O O     . ASP B 1 149 ? 24.422 32.837 29.870  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B O     1 
ATOM   2775 C CB    . ASP B 1 149 ? 24.714 34.350 32.222  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CB    1 
ATOM   2776 C CG    . ASP B 1 149 ? 23.409 33.837 32.809  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CG    1 
ATOM   2777 O OD1   . ASP B 1 149 ? 23.266 32.606 32.972  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD1   1 
ATOM   2778 O OD2   . ASP B 1 149 ? 22.524 34.667 33.111  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD2   1 
ATOM   2779 N N     . ALA B 1 150 ? 25.300 31.035 30.916  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B N     1 
ATOM   2780 C CA    . ALA B 1 150 ? 24.827 30.032 29.966  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CA    1 
ATOM   2781 C C     . ALA B 1 150 ? 23.349 30.177 29.668  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B C     1 
ATOM   2782 O O     . ALA B 1 150 ? 22.885 29.909 28.560  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B O     1 
ATOM   2783 C CB    . ALA B 1 150 ? 25.115 28.642 30.515  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CB    1 
ATOM   2784 N N     . THR B 1 151 ? 22.618 30.604 30.683  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 151 THR B N     1 
ATOM   2785 C CA    . THR B 1 151 ? 21.182 30.824 30.610  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CA    1 
ATOM   2786 C C     . THR B 1 151 ? 20.714 31.719 29.448  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 151 THR B C     1 
ATOM   2787 O O     . THR B 1 151 ? 19.581 31.594 28.977  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 151 THR B O     1 
ATOM   2788 C CB    . THR B 1 151 ? 20.717 31.435 31.959  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CB    1 
ATOM   2789 O OG1   . THR B 1 151 ? 20.402 30.370 32.868  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 151 THR B OG1   1 
ATOM   2790 C CG2   . THR B 1 151 ? 19.532 32.373 31.778  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 151 THR B CG2   1 
ATOM   2791 N N     . THR B 1 152 ? 21.591 32.599 28.976  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 152 THR B N     1 
ATOM   2792 C CA    . THR B 1 152 ? 21.249 33.545 27.914  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CA    1 
ATOM   2793 C C     . THR B 1 152 ? 21.649 33.256 26.452  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 152 THR B C     1 
ATOM   2794 O O     . THR B 1 152 ? 21.311 34.042 25.559  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 152 THR B O     1 
ATOM   2795 C CB    . THR B 1 152 ? 21.797 34.926 28.286  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CB    1 
ATOM   2796 O OG1   . THR B 1 152 ? 23.223 34.842 28.420  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 152 THR B OG1   1 
ATOM   2797 C CG2   . THR B 1 152 ? 21.194 35.397 29.612  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CG2   1 
ATOM   2798 N N     . ALA B 1 153 ? 22.360 32.157 26.195  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N     1 
ATOM   2799 C CA    . ALA B 1 153 ? 22.775 31.825 24.821  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA    1 
ATOM   2800 C C     . ALA B 1 153 ? 21.612 31.848 23.831  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C     1 
ATOM   2801 O O     . ALA B 1 153 ? 20.458 31.668 24.209  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O     1 
ATOM   2802 C CB    . ALA B 1 153 ? 23.449 30.459 24.789  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB    1 
ATOM   2803 N N     . SER B 1 154 ? 21.909 32.060 22.553  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 154 SER B N     1 
ATOM   2804 C CA    . SER B 1 154 ? 20.852 32.099 21.544  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CA    1 
ATOM   2805 C C     . SER B 1 154 ? 20.475 30.716 21.007  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 154 SER B C     1 
ATOM   2806 O O     . SER B 1 154 ? 21.123 29.715 21.301  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 154 SER B O     1 
ATOM   2807 C CB    . SER B 1 154 ? 21.262 33.004 20.369  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CB    1 
ATOM   2808 O OG    . SER B 1 154 ? 22.350 32.463 19.644  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 154 SER B OG    1 
ATOM   2809 N N     . GLY B 1 155 ? 19.405 30.677 20.225  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B N     1 
ATOM   2810 C CA    . GLY B 1 155 ? 18.961 29.433 19.625  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B CA    1 
ATOM   2811 C C     . GLY B 1 155 ? 19.223 29.456 18.126  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B C     1 
ATOM   2812 O O     . GLY B 1 155 ? 19.975 30.295 17.633  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 155 GLY B O     1 
ATOM   2813 N N     . ILE B 1 156 ? 18.590 28.542 17.403  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B N     1 
ATOM   2814 C CA    . ILE B 1 156 ? 18.763 28.444 15.964  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CA    1 
ATOM   2815 C C     . ILE B 1 156 ? 18.209 29.671 15.239  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B C     1 
ATOM   2816 O O     . ILE B 1 156 ? 17.127 30.170 15.572  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B O     1 
ATOM   2817 C CB    . ILE B 1 156 ? 18.082 27.154 15.443  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CB    1 
ATOM   2818 C CG1   . ILE B 1 156 ? 19.013 25.961 15.652  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG1   1 
ATOM   2819 C CG2   . ILE B 1 156 ? 17.738 27.281 13.968  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CG2   1 
ATOM   2820 C CD1   . ILE B 1 156 ? 19.626 25.877 17.011  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 156 ILE B CD1   1 
ATOM   2821 N N     . HIS B 1 157 ? 18.962 30.163 14.256  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B N     1 
ATOM   2822 C CA    . HIS B 1 157 ? 18.544 31.319 13.469  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CA    1 
ATOM   2823 C C     . HIS B 1 157 ? 17.484 30.916 12.456  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B C     1 
ATOM   2824 O O     . HIS B 1 157 ? 17.729 30.050 11.610  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B O     1 
ATOM   2825 C CB    . HIS B 1 157 ? 19.735 31.919 12.723  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CB    1 
ATOM   2826 C CG    . HIS B 1 157 ? 20.644 32.741 13.583  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CG    1 
ATOM   2827 N ND1   . HIS B 1 157 ? 20.922 32.423 14.897  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B ND1   1 
ATOM   2828 C CD2   . HIS B 1 157 ? 21.389 33.834 13.300  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CD2   1 
ATOM   2829 C CE1   . HIS B 1 157 ? 21.800 33.281 15.383  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CE1   1 
ATOM   2830 N NE2   . HIS B 1 157 ? 22.102 34.148 14.433  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B NE2   1 
ATOM   2831 N N     . GLY B 1 158 ? 16.311 31.541 12.552  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B N     1 
ATOM   2832 C CA    . GLY B 1 158 ? 15.222 31.269 11.623  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B CA    1 
ATOM   2833 C C     . GLY B 1 158 ? 15.694 31.435 10.192  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B C     1 
ATOM   2834 O O     . GLY B 1 158 ? 15.482 30.548 9.375   1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 158 GLY B O     1 
ATOM   2835 N N     . LEU B 1 159 ? 16.295 32.580 9.880   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B N     1 
ATOM   2836 C CA    . LEU B 1 159 ? 16.867 32.831 8.552   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CA    1 
ATOM   2837 C C     . LEU B 1 159 ? 18.360 32.691 8.879   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B C     1 
ATOM   2838 O O     . LEU B 1 159 ? 18.898 33.438 9.703   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B O     1 
ATOM   2839 C CB    . LEU B 1 159 ? 16.542 34.248 8.066   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CB    1 
ATOM   2840 C CG    . LEU B 1 159 ? 17.041 34.667 6.667   1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CG    1 
ATOM   2841 C CD1   . LEU B 1 159 ? 16.473 36.027 6.311   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD1   1 
ATOM   2842 C CD2   . LEU B 1 159 ? 18.565 34.729 6.627   1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD2   1 
ATOM   2843 N N     . ALA B 1 160 ? 19.031 31.736 8.249   1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B N     1 
ATOM   2844 C CA    . ALA B 1 160 ? 20.431 31.481 8.574   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CA    1 
ATOM   2845 C C     . ALA B 1 160 ? 21.539 32.251 7.873   1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B C     1 
ATOM   2846 O O     . ALA B 1 160 ? 21.328 32.912 6.857   1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B O     1 
ATOM   2847 C CB    . ALA B 1 160 ? 20.702 29.989 8.429   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 160 ALA B CB    1 
ATOM   2848 N N     . ASP B 1 161 ? 22.730 32.175 8.464   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N     1 
ATOM   2849 C CA    . ASP B 1 161 ? 23.925 32.759 7.875   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA    1 
ATOM   2850 C C     . ASP B 1 161 ? 24.508 31.493 7.241   1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C     1 
ATOM   2851 O O     . ASP B 1 161 ? 24.940 30.593 7.957   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O     1 
ATOM   2852 C CB    . ASP B 1 161 ? 24.881 33.283 8.947   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB    1 
ATOM   2853 C CG    . ASP B 1 161 ? 26.154 33.865 8.349   1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG    1 
ATOM   2854 O OD1   . ASP B 1 161 ? 26.627 33.320 7.328   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1   1 
ATOM   2855 O OD2   . ASP B 1 161 ? 26.688 34.854 8.892   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2   1 
ATOM   2856 N N     . GLU B 1 162 ? 24.501 31.398 5.915   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B N     1 
ATOM   2857 C CA    . GLU B 1 162 ? 24.989 30.180 5.281   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CA    1 
ATOM   2858 C C     . GLU B 1 162 ? 26.481 29.887 5.395   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B C     1 
ATOM   2859 O O     . GLU B 1 162 ? 26.887 28.740 5.202   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B O     1 
ATOM   2860 C CB    . GLU B 1 162 ? 24.534 30.104 3.813   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CB    1 
ATOM   2861 C CG    . GLU B 1 162 ? 23.025 29.902 3.652   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CG    1 
ATOM   2862 C CD    . GLU B 1 162 ? 22.614 29.439 2.259   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CD    1 
ATOM   2863 O OE1   . GLU B 1 162 ? 21.406 29.458 1.972   1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE1   1 
ATOM   2864 O OE2   . GLU B 1 162 ? 23.477 29.045 1.448   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE2   1 
ATOM   2865 N N     . ASN B 1 163 ? 27.315 30.878 5.697   1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B N     1 
ATOM   2866 C CA    . ASN B 1 163 ? 28.720 30.531 5.859   1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CA    1 
ATOM   2867 C C     . ASN B 1 163 ? 29.097 30.432 7.330   1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B C     1 
ATOM   2868 O O     . ASN B 1 163 ? 30.266 30.229 7.675   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B O     1 
ATOM   2869 C CB    . ASN B 1 163 ? 29.660 31.479 5.097   1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CB    1 
ATOM   2870 C CG    . ASN B 1 163 ? 29.269 32.924 5.209   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CG    1 
ATOM   2871 O OD1   . ASN B 1 163 ? 29.286 33.514 6.298   1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B OD1   1 
ATOM   2872 N ND2   . ASN B 1 163 ? 28.923 33.521 4.069   1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 163 ASN B ND2   1 
ATOM   2873 N N     . GLU B 1 164 ? 28.081 30.545 8.188   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B N     1 
ATOM   2874 C CA    . GLU B 1 164 ? 28.239 30.431 9.636   1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CA    1 
ATOM   2875 C C     . GLU B 1 164 ? 26.909 30.082 10.313  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B C     1 
ATOM   2876 O O     . GLU B 1 164 ? 26.363 30.870 11.084  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B O     1 
ATOM   2877 C CB    . GLU B 1 164 ? 28.806 31.724 10.220  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CB    1 
ATOM   2878 C CG    . GLU B 1 164 ? 29.037 31.662 11.724  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CG    1 
ATOM   2879 C CD    . GLU B 1 164 ? 30.220 32.510 12.175  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B CD    1 
ATOM   2880 O OE1   . GLU B 1 164 ? 31.377 32.149 11.841  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B OE1   1 
ATOM   2881 O OE2   . GLU B 1 164 ? 29.992 33.535 12.858  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 164 GLU B OE2   1 
ATOM   2882 N N     . ASP B 1 165 ? 26.383 28.902 9.997   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B N     1 
ATOM   2883 C CA    . ASP B 1 165 ? 25.126 28.425 10.580  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CA    1 
ATOM   2884 C C     . ASP B 1 165 ? 25.489 27.690 11.869  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B C     1 
ATOM   2885 O O     . ASP B 1 165 ? 25.998 26.562 11.833  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B O     1 
ATOM   2886 C CB    . ASP B 1 165 ? 24.426 27.455 9.633   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CB    1 
ATOM   2887 C CG    . ASP B 1 165 ? 23.003 27.173 10.049  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B CG    1 
ATOM   2888 O OD1   . ASP B 1 165 ? 22.558 26.020 9.915   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD1   1 
ATOM   2889 O OD2   . ASP B 1 165 ? 22.330 28.118 10.504  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 165 ASP B OD2   1 
ATOM   2890 N N     . ILE B 1 166 ? 25.189 28.330 13.000  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B N     1 
ATOM   2891 C CA    . ILE B 1 166 ? 25.520 27.818 14.326  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CA    1 
ATOM   2892 C C     . ILE B 1 166 ? 24.372 27.354 15.229  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B C     1 
ATOM   2893 O O     . ILE B 1 166 ? 23.275 27.918 15.218  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B O     1 
ATOM   2894 C CB    . ILE B 1 166 ? 26.304 28.912 15.095  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CB    1 
ATOM   2895 C CG1   . ILE B 1 166 ? 27.641 29.152 14.399  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG1   1 
ATOM   2896 C CG2   . ILE B 1 166 ? 26.457 28.538 16.578  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG2   1 
ATOM   2897 C CD1   . ILE B 1 166 ? 28.390 30.365 14.897  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CD1   1 
ATOM   2898 N N     . ARG B 1 167 ? 24.647 26.312 16.008  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B N     1 
ATOM   2899 C CA    . ARG B 1 167 ? 23.704 25.811 16.998  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CA    1 
ATOM   2900 C C     . ARG B 1 167 ? 24.457 25.729 18.329  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B C     1 
ATOM   2901 O O     . ARG B 1 167 ? 25.463 25.018 18.449  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B O     1 
ATOM   2902 C CB    . ARG B 1 167 ? 23.156 24.440 16.647  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CB    1 
ATOM   2903 C CG    . ARG B 1 167 ? 22.199 23.931 17.709  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CG    1 
ATOM   2904 C CD    . ARG B 1 167 ? 21.571 22.602 17.316  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CD    1 
ATOM   2905 N NE    . ARG B 1 167 ? 20.562 22.170 18.274  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B NE    1 
ATOM   2906 C CZ    . ARG B 1 167 ? 19.926 21.000 18.220  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B CZ    1 
ATOM   2907 N NH1   . ARG B 1 167 ? 20.193 20.125 17.252  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B NH1   1 
ATOM   2908 N NH2   . ARG B 1 167 ? 19.017 20.700 19.139  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 167 ARG B NH2   1 
ATOM   2909 N N     . VAL B 1 168 ? 23.967 26.480 19.314  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B N     1 
ATOM   2910 C CA    . VAL B 1 168 ? 24.566 26.551 20.639  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CA    1 
ATOM   2911 C C     . VAL B 1 168 ? 24.192 25.367 21.541  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B C     1 
ATOM   2912 O O     . VAL B 1 168 ? 23.035 24.955 21.593  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B O     1 
ATOM   2913 C CB    . VAL B 1 168 ? 24.146 27.873 21.327  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CB    1 
ATOM   2914 C CG1   . VAL B 1 168 ? 24.625 27.906 22.770  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG1   1 
ATOM   2915 C CG2   . VAL B 1 168 ? 24.714 29.042 20.559  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG2   1 
ATOM   2916 N N     . HIS B 1 169 ? 25.184 24.825 22.241  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B N     1 
ATOM   2917 C CA    . HIS B 1 169 ? 24.974 23.700 23.149  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CA    1 
ATOM   2918 C C     . HIS B 1 169 ? 25.499 24.101 24.516  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B C     1 
ATOM   2919 O O     . HIS B 1 169 ? 26.613 24.588 24.626  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B O     1 
ATOM   2920 C CB    . HIS B 1 169 ? 25.756 22.464 22.684  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CB    1 
ATOM   2921 C CG    . HIS B 1 169 ? 25.286 21.883 21.384  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CG    1 
ATOM   2922 N ND1   . HIS B 1 169 ? 24.521 20.738 21.314  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B ND1   1 
ATOM   2923 C CD2   . HIS B 1 169 ? 25.505 22.268 20.104  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CD2   1 
ATOM   2924 C CE1   . HIS B 1 169 ? 24.294 20.440 20.047  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B CE1   1 
ATOM   2925 N NE2   . HIS B 1 169 ? 24.880 21.351 19.292  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 169 HIS B NE2   1 
ATOM   2926 N N     . VAL B 1 170 ? 24.704 23.900 25.557  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B N     1 
ATOM   2927 C CA    . VAL B 1 170 ? 25.136 24.233 26.913  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CA    1 
ATOM   2928 C C     . VAL B 1 170 ? 25.267 22.909 27.664  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B C     1 
ATOM   2929 O O     . VAL B 1 170 ? 24.311 22.135 27.726  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B O     1 
ATOM   2930 C CB    . VAL B 1 170 ? 24.103 25.144 27.627  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CB    1 
ATOM   2931 C CG1   . VAL B 1 170 ? 24.542 25.414 29.062  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CG1   1 
ATOM   2932 C CG2   . VAL B 1 170 ? 23.937 26.451 26.856  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 170 VAL B CG2   1 
ATOM   2933 N N     . VAL B 1 171 ? 26.453 22.633 28.207  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B N     1 
ATOM   2934 C CA    . VAL B 1 171 ? 26.694 21.383 28.941  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CA    1 
ATOM   2935 C C     . VAL B 1 171 ? 27.537 21.638 30.179  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B C     1 
ATOM   2936 O O     . VAL B 1 171 ? 28.171 22.689 30.309  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B O     1 
ATOM   2937 C CB    . VAL B 1 171 ? 27.443 20.312 28.071  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CB    1 
ATOM   2938 C CG1   . VAL B 1 171 ? 26.581 19.876 26.886  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CG1   1 
ATOM   2939 C CG2   . VAL B 1 171 ? 28.768 20.875 27.581  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CG2   1 
ATOM   2940 N N     . SER B 1 172 ? 27.545 20.671 31.090  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 172 SER B N     1 
ATOM   2941 C CA    . SER B 1 172 ? 28.334 20.816 32.296  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CA    1 
ATOM   2942 C C     . SER B 1 172 ? 29.812 20.799 31.919  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 172 SER B C     1 
ATOM   2943 O O     . SER B 1 172 ? 30.186 20.259 30.876  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 172 SER B O     1 
ATOM   2944 C CB    . SER B 1 172 ? 28.057 19.673 33.259  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 172 SER B CB    1 
ATOM   2945 O OG    . SER B 1 172 ? 28.497 18.455 32.703  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 172 SER B OG    1 
ATOM   2946 N N     . ARG B 1 173 ? 30.642 21.387 32.771  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B N     1 
ATOM   2947 C CA    . ARG B 1 173 ? 32.077 21.422 32.551  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CA    1 
ATOM   2948 C C     . ARG B 1 173 ? 32.603 19.985 32.442  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B C     1 
ATOM   2949 O O     . ARG B 1 173 ? 33.367 19.664 31.533  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B O     1 
ATOM   2950 C CB    . ARG B 1 173 ? 32.739 22.152 33.721  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CB    1 
ATOM   2951 C CG    . ARG B 1 173 ? 34.225 22.438 33.597  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CG    1 
ATOM   2952 C CD    . ARG B 1 173 ? 35.107 21.228 33.858  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CD    1 
ATOM   2953 N NE    . ARG B 1 173 ? 34.876 20.566 35.144  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NE    1 
ATOM   2954 C CZ    . ARG B 1 173 ? 34.736 21.197 36.303  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B CZ    1 
ATOM   2955 N NH1   . ARG B 1 173 ? 34.797 22.520 36.348  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH1   1 
ATOM   2956 N NH2   . ARG B 1 173 ? 34.540 20.504 37.412  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 173 ARG B NH2   1 
ATOM   2957 N N     . GLU B 1 174 ? 32.185 19.119 33.364  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B N     1 
ATOM   2958 C CA    . GLU B 1 174 ? 32.631 17.726 33.362  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CA    1 
ATOM   2959 C C     . GLU B 1 174 ? 32.251 16.973 32.095  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B C     1 
ATOM   2960 O O     . GLU B 1 174 ? 33.045 16.197 31.556  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B O     1 
ATOM   2961 C CB    . GLU B 1 174 ? 32.055 16.971 34.558  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CB    1 
ATOM   2962 C CG    . GLU B 1 174 ? 32.839 17.117 35.838  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CG    1 
ATOM   2963 C CD    . GLU B 1 174 ? 34.276 16.636 35.707  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CD    1 
ATOM   2964 O OE1   . GLU B 1 174 ? 34.531 15.667 34.949  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE1   1 
ATOM   2965 O OE2   . GLU B 1 174 ? 35.151 17.225 36.385  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE2   1 
ATOM   2966 N N     . GLN B 1 175 ? 31.026 17.192 31.639  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B N     1 
ATOM   2967 C CA    . GLN B 1 175 ? 30.512 16.544 30.443  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CA    1 
ATOM   2968 C C     . GLN B 1 175 ? 31.397 16.828 29.240  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B C     1 
ATOM   2969 O O     . GLN B 1 175 ? 31.853 15.919 28.554  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B O     1 
ATOM   2970 C CB    . GLN B 1 175 ? 29.111 17.057 30.142  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CB    1 
ATOM   2971 C CG    . GLN B 1 175 ? 28.551 16.505 28.865  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CG    1 
ATOM   2972 C CD    . GLN B 1 175 ? 27.993 15.129 29.057  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B CD    1 
ATOM   2973 O OE1   . GLN B 1 175 ? 26.777 14.966 29.160  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B OE1   1 
ATOM   2974 N NE2   . GLN B 1 175 ? 28.869 14.125 29.132  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 175 GLN B NE2   1 
ATOM   2975 N N     . ALA B 1 176 ? 31.608 18.111 28.987  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B N     1 
ATOM   2976 C CA    . ALA B 1 176 ? 32.419 18.573 27.871  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B CA    1 
ATOM   2977 C C     . ALA B 1 176 ? 33.843 18.017 27.935  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B C     1 
ATOM   2978 O O     . ALA B 1 176 ? 34.427 17.703 26.902  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B O     1 
ATOM   2979 C CB    . ALA B 1 176 ? 32.440 20.098 27.866  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 176 ALA B CB    1 
ATOM   2980 N N     . TYR B 1 177 ? 34.397 17.890 29.142  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B N     1 
ATOM   2981 C CA    . TYR B 1 177 ? 35.756 17.370 29.303  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CA    1 
ATOM   2982 C C     . TYR B 1 177 ? 35.818 15.877 28.963  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B C     1 
ATOM   2983 O O     . TYR B 1 177 ? 36.761 15.401 28.329  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B O     1 
ATOM   2984 C CB    . TYR B 1 177 ? 36.262 17.590 30.732  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CB    1 
ATOM   2985 C CG    . TYR B 1 177 ? 37.612 16.949 30.957  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CG    1 
ATOM   2986 C CD1   . TYR B 1 177 ? 38.721 17.349 30.210  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD1   1 
ATOM   2987 C CD2   . TYR B 1 177 ? 37.765 15.882 31.842  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CD2   1 
ATOM   2988 C CE1   . TYR B 1 177 ? 39.942 16.697 30.323  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE1   1 
ATOM   2989 C CE2   . TYR B 1 177 ? 38.990 15.220 31.965  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CE2   1 
ATOM   2990 C CZ    . TYR B 1 177 ? 40.068 15.634 31.196  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B CZ    1 
ATOM   2991 O OH    . TYR B 1 177 ? 41.263 14.961 31.267  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B OH    1 
ATOM   2992 N N     . GLN B 1 178 ? 34.796 15.149 29.395  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B N     1 
ATOM   2993 C CA    . GLN B 1 178 ? 34.700 13.726 29.136  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CA    1 
ATOM   2994 C C     . GLN B 1 178 ? 34.619 13.486 27.643  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B C     1 
ATOM   2995 O O     . GLN B 1 178 ? 35.209 12.536 27.135  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B O     1 
ATOM   2996 C CB    . GLN B 1 178 ? 33.465 13.156 29.823  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CB    1 
ATOM   2997 C CG    . GLN B 1 178 ? 33.677 12.879 31.299  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CG    1 
ATOM   2998 C CD    . GLN B 1 178 ? 33.749 11.395 31.578  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B CD    1 
ATOM   2999 O OE1   . GLN B 1 178 ? 32.718 10.736 31.770  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B OE1   1 
ATOM   3000 N NE2   . GLN B 1 178 ? 34.968 10.847 31.574  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 178 GLN B NE2   1 
ATOM   3001 N N     . TRP B 1 179 ? 33.889 14.358 26.946  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B N     1 
ATOM   3002 C CA    . TRP B 1 179 ? 33.746 14.247 25.496  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CA    1 
ATOM   3003 C C     . TRP B 1 179 ? 35.090 14.436 24.819  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B C     1 
ATOM   3004 O O     . TRP B 1 179 ? 35.340 13.854 23.773  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B O     1 
ATOM   3005 C CB    . TRP B 1 179 ? 32.722 15.263 24.959  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CB    1 
ATOM   3006 C CG    . TRP B 1 179 ? 31.301 14.866 25.265  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CG    1 
ATOM   3007 C CD1   . TRP B 1 179 ? 30.884 13.691 25.842  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CD1   1 
ATOM   3008 C CD2   . TRP B 1 179 ? 30.118 15.638 25.038  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CD2   1 
ATOM   3009 N NE1   . TRP B 1 179 ? 29.519 13.691 25.990  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B NE1   1 
ATOM   3010 C CE2   . TRP B 1 179 ? 29.020 14.871 25.506  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CE2   1 
ATOM   3011 C CE3   . TRP B 1 179 ? 29.874 16.904 24.487  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CE3   1 
ATOM   3012 C CZ2   . TRP B 1 179 ? 27.696 15.330 25.438  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CZ2   1 
ATOM   3013 C CZ3   . TRP B 1 179 ? 28.559 17.364 24.420  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CZ3   1 
ATOM   3014 C CH2   . TRP B 1 179 ? 27.483 16.571 24.897  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 179 TRP B CH2   1 
ATOM   3015 N N     . VAL B 1 180 ? 35.953 15.244 25.429  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B N     1 
ATOM   3016 C CA    . VAL B 1 180 ? 37.292 15.489 24.897  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CA    1 
ATOM   3017 C C     . VAL B 1 180 ? 38.101 14.199 25.028  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B C     1 
ATOM   3018 O O     . VAL B 1 180 ? 38.732 13.738 24.071  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B O     1 
ATOM   3019 C CB    . VAL B 1 180 ? 38.012 16.618 25.676  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CB    1 
ATOM   3020 C CG1   . VAL B 1 180 ? 39.527 16.520 25.464  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CG1   1 
ATOM   3021 C CG2   . VAL B 1 180 ? 37.483 17.980 25.236  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CG2   1 
ATOM   3022 N N     . GLU B 1 181 ? 38.073 13.617 26.222  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B N     1 
ATOM   3023 C CA    . GLU B 1 181 ? 38.782 12.381 26.464  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CA    1 
ATOM   3024 C C     . GLU B 1 181 ? 38.246 11.249 25.598  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B C     1 
ATOM   3025 O O     . GLU B 1 181 ? 39.009 10.377 25.162  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B O     1 
ATOM   3026 C CB    . GLU B 1 181 ? 38.673 11.989 27.931  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CB    1 
ATOM   3027 C CG    . GLU B 1 181 ? 39.603 12.769 28.819  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CG    1 
ATOM   3028 C CD    . GLU B 1 181 ? 40.159 11.921 29.936  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B CD    1 
ATOM   3029 O OE1   . GLU B 1 181 ? 40.730 10.846 29.635  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B OE1   1 
ATOM   3030 O OE2   . GLU B 1 181 ? 40.026 12.331 31.114  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 181 GLU B OE2   1 
ATOM   3031 N N     . GLU B 1 182 ? 36.934 11.258 25.358  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B N     1 
ATOM   3032 C CA    . GLU B 1 182 ? 36.302 10.209 24.557  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CA    1 
ATOM   3033 C C     . GLU B 1 182 ? 36.466 10.460 23.075  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B C     1 
ATOM   3034 O O     . GLU B 1 182 ? 36.083 9.628  22.263  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B O     1 
ATOM   3035 C CB    . GLU B 1 182 ? 34.810 10.095 24.893  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CB    1 
ATOM   3036 C CG    . GLU B 1 182 ? 34.545 9.762  26.350  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CG    1 
ATOM   3037 C CD    . GLU B 1 182 ? 33.081 9.769  26.691  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CD    1 
ATOM   3038 O OE1   . GLU B 1 182 ? 32.280 10.252 25.868  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE1   1 
ATOM   3039 O OE2   . GLU B 1 182 ? 32.726 9.302  27.786  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE2   1 
ATOM   3040 N N     . GLY B 1 183 ? 37.026 11.617 22.736  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B N     1 
ATOM   3041 C CA    . GLY B 1 183 ? 37.244 11.973 21.344  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B CA    1 
ATOM   3042 C C     . GLY B 1 183 ? 36.073 12.627 20.629  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B C     1 
ATOM   3043 O O     . GLY B 1 183 ? 36.165 12.917 19.438  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B O     1 
ATOM   3044 N N     . LYS B 1 184 ? 34.976 12.861 21.345  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B N     1 
ATOM   3045 C CA    . LYS B 1 184 ? 33.778 13.481 20.765  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CA    1 
ATOM   3046 C C     . LYS B 1 184 ? 33.972 14.984 20.502  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B C     1 
ATOM   3047 O O     . LYS B 1 184 ? 33.179 15.625 19.804  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B O     1 
ATOM   3048 C CB    . LYS B 1 184 ? 32.574 13.232 21.683  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CB    1 
ATOM   3049 C CG    . LYS B 1 184 ? 32.263 11.738 21.857  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CG    1 
ATOM   3050 C CD    . LYS B 1 184 ? 31.221 11.456 22.933  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CD    1 
ATOM   3051 C CE    . LYS B 1 184 ? 29.862 12.024 22.569  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CE    1 
ATOM   3052 N NZ    . LYS B 1 184 ? 28.780 11.426 23.403  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B NZ    1 
ATOM   3053 N N     . ILE B 1 185 ? 35.014 15.548 21.093  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B N     1 
ATOM   3054 C CA    . ILE B 1 185 ? 35.364 16.945 20.862  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CA    1 
ATOM   3055 C C     . ILE B 1 185 ? 36.841 16.811 20.500  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B C     1 
ATOM   3056 O O     . ILE B 1 185 ? 37.656 16.412 21.339  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B O     1 
ATOM   3057 C CB    . ILE B 1 185 ? 35.199 17.820 22.125  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CB    1 
ATOM   3058 C CG1   . ILE B 1 185 ? 33.721 17.985 22.461  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CG1   1 
ATOM   3059 C CG2   . ILE B 1 185 ? 35.791 19.194 21.870  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CG2   1 
ATOM   3060 C CD1   . ILE B 1 185 ? 33.460 18.725 23.750  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CD1   1 
ATOM   3061 N N     . ASP B 1 186 ? 37.193 17.109 19.254  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B N     1 
ATOM   3062 C CA    . ASP B 1 186 ? 38.580 16.926 18.875  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B CA    1 
ATOM   3063 C C     . ASP B 1 186 ? 39.214 17.937 17.964  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B C     1 
ATOM   3064 O O     . ASP B 1 186 ? 40.035 17.584 17.122  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B O     1 
ATOM   3065 C CB    . ASP B 1 186 ? 38.794 15.508 18.304  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B CB    1 
ATOM   3066 C CG    . ASP B 1 186 ? 37.983 15.237 17.043  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B CG    1 
ATOM   3067 O OD1   . ASP B 1 186 ? 37.157 16.085 16.640  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B OD1   1 
ATOM   3068 O OD2   . ASP B 1 186 ? 38.170 14.156 16.450  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 186 ASP B OD2   1 
ATOM   3069 N N     . ASN B 1 187 ? 38.843 19.194 18.122  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B N     1 
ATOM   3070 C CA    . ASN B 1 187 ? 39.466 20.244 17.329  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CA    1 
ATOM   3071 C C     . ASN B 1 187 ? 40.417 20.886 18.345  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B C     1 
ATOM   3072 O O     . ASN B 1 187 ? 40.075 21.019 19.532  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B O     1 
ATOM   3073 C CB    . ASN B 1 187 ? 38.414 21.215 16.749  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CB    1 
ATOM   3074 C CG    . ASN B 1 187 ? 37.471 21.775 17.798  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CG    1 
ATOM   3075 O OD1   . ASN B 1 187 ? 37.752 22.811 18.419  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B OD1   1 
ATOM   3076 N ND2   . ASN B 1 187 ? 36.344 21.091 18.007  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B ND2   1 
ATOM   3077 N N     . ALA B 1 188 ? 41.627 21.214 17.887  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B N     1 
ATOM   3078 C CA    . ALA B 1 188 ? 42.687 21.761 18.733  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B CA    1 
ATOM   3079 C C     . ALA B 1 188 ? 42.301 22.846 19.753  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B C     1 
ATOM   3080 O O     . ALA B 1 188 ? 42.635 22.746 20.936  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B O     1 
ATOM   3081 C CB    . ALA B 1 188 ? 43.840 22.246 17.843  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B CB    1 
ATOM   3082 N N     . ALA B 1 189 ? 41.603 23.880 19.302  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B N     1 
ATOM   3083 C CA    . ALA B 1 189 ? 41.201 24.963 20.193  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CA    1 
ATOM   3084 C C     . ALA B 1 189 ? 40.354 24.478 21.366  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B C     1 
ATOM   3085 O O     . ALA B 1 189 ? 40.590 24.873 22.516  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 189 ALA B O     1 
ATOM   3086 C CB    . ALA B 1 189 ? 40.442 26.018 19.409  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 189 ALA B CB    1 
ATOM   3087 N N     . SER B 1 190 ? 39.367 23.633 21.072  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 190 SER B N     1 
ATOM   3088 C CA    . SER B 1 190 ? 38.467 23.106 22.098  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA    1 
ATOM   3089 C C     . SER B 1 190 ? 39.185 22.164 23.062  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 190 SER B C     1 
ATOM   3090 O O     . SER B 1 190 ? 39.063 22.302 24.281  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 190 SER B O     1 
ATOM   3091 C CB    . SER B 1 190 ? 37.285 22.383 21.443  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB    1 
ATOM   3092 O OG    . SER B 1 190 ? 36.487 23.288 20.689  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG    1 
ATOM   3093 N N     . VAL B 1 191 ? 39.927 21.206 22.513  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N     1 
ATOM   3094 C CA    . VAL B 1 191 ? 40.671 20.268 23.326  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA    1 
ATOM   3095 C C     . VAL B 1 191 ? 41.592 21.021 24.297  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C     1 
ATOM   3096 O O     . VAL B 1 191 ? 41.610 20.744 25.496  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O     1 
ATOM   3097 C CB    . VAL B 1 191 ? 41.531 19.327 22.440  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB    1 
ATOM   3098 C CG1   . VAL B 1 191 ? 42.336 18.402 23.327  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1   1 
ATOM   3099 C CG2   . VAL B 1 191 ? 40.639 18.502 21.507  1.00 4.28  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2   1 
ATOM   3100 N N     . ILE B 1 192 ? 42.349 21.979 23.779  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B N     1 
ATOM   3101 C CA    . ILE B 1 192 ? 43.280 22.751 24.593  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CA    1 
ATOM   3102 C C     . ILE B 1 192 ? 42.606 23.585 25.675  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 192 ILE B C     1 
ATOM   3103 O O     . ILE B 1 192 ? 43.009 23.538 26.840  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 192 ILE B O     1 
ATOM   3104 C CB    . ILE B 1 192 ? 44.142 23.676 23.710  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CB    1 
ATOM   3105 C CG1   . ILE B 1 192 ? 45.099 22.820 22.868  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CG1   1 
ATOM   3106 C CG2   . ILE B 1 192 ? 44.917 24.670 24.584  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CG2   1 
ATOM   3107 C CD1   . ILE B 1 192 ? 45.935 23.595 21.871  1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 192 ILE B CD1   1 
ATOM   3108 N N     . ALA B 1 193 ? 41.582 24.347 25.294  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B N     1 
ATOM   3109 C CA    . ALA B 1 193 ? 40.854 25.175 26.241  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CA    1 
ATOM   3110 C C     . ALA B 1 193 ? 40.158 24.319 27.306  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B C     1 
ATOM   3111 O O     . ALA B 1 193 ? 40.178 24.650 28.496  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 193 ALA B O     1 
ATOM   3112 C CB    . ALA B 1 193 ? 39.818 26.015 25.505  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 193 ALA B CB    1 
ATOM   3113 N N     . LEU B 1 194 ? 39.548 23.217 26.881  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 194 LEU B N     1 
ATOM   3114 C CA    . LEU B 1 194 ? 38.826 22.364 27.810  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CA    1 
ATOM   3115 C C     . LEU B 1 194 ? 39.748 21.581 28.732  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B C     1 
ATOM   3116 O O     . LEU B 1 194 ? 39.345 21.207 29.832  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 194 LEU B O     1 
ATOM   3117 C CB    . LEU B 1 194 ? 37.868 21.428 27.054  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CB    1 
ATOM   3118 C CG    . LEU B 1 194 ? 36.612 22.109 26.467  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CG    1 
ATOM   3119 C CD1   . LEU B 1 194 ? 35.756 21.100 25.706  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CD1   1 
ATOM   3120 C CD2   . LEU B 1 194 ? 35.796 22.744 27.587  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 194 LEU B CD2   1 
ATOM   3121 N N     . GLN B 1 195 ? 40.980 21.326 28.295  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B N     1 
ATOM   3122 C CA    . GLN B 1 195 ? 41.923 20.629 29.154  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CA    1 
ATOM   3123 C C     . GLN B 1 195 ? 42.414 21.646 30.170  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B C     1 
ATOM   3124 O O     . GLN B 1 195 ? 42.630 21.319 31.331  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 195 GLN B O     1 
ATOM   3125 C CB    . GLN B 1 195 ? 43.113 20.094 28.370  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CB    1 
ATOM   3126 C CG    . GLN B 1 195 ? 42.839 18.839 27.561  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CG    1 
ATOM   3127 C CD    . GLN B 1 195 ? 44.087 18.368 26.859  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B CD    1 
ATOM   3128 O OE1   . GLN B 1 195 ? 44.764 19.156 26.203  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B OE1   1 
ATOM   3129 N NE2   . GLN B 1 195 ? 44.400 17.091 26.990  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 195 GLN B NE2   1 
ATOM   3130 N N     . TRP B 1 196 ? 42.583 22.884 29.719  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B N     1 
ATOM   3131 C CA    . TRP B 1 196 ? 43.041 23.958 30.592  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CA    1 
ATOM   3132 C C     . TRP B 1 196 ? 42.010 24.161 31.698  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B C     1 
ATOM   3133 O O     . TRP B 1 196 ? 42.360 24.227 32.882  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B O     1 
ATOM   3134 C CB    . TRP B 1 196 ? 43.214 25.257 29.797  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CB    1 
ATOM   3135 C CG    . TRP B 1 196 ? 43.662 26.420 30.630  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CG    1 
ATOM   3136 C CD1   . TRP B 1 196 ? 44.943 26.812 30.862  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CD1   1 
ATOM   3137 C CD2   . TRP B 1 196 ? 42.825 27.319 31.368  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CD2   1 
ATOM   3138 N NE1   . TRP B 1 196 ? 44.965 27.900 31.700  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B NE1   1 
ATOM   3139 C CE2   . TRP B 1 196 ? 43.676 28.235 32.028  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CE2   1 
ATOM   3140 C CE3   . TRP B 1 196 ? 41.436 27.439 31.541  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CE3   1 
ATOM   3141 C CZ2   . TRP B 1 196 ? 43.186 29.262 32.851  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CZ2   1 
ATOM   3142 C CZ3   . TRP B 1 196 ? 40.947 28.462 32.364  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CZ3   1 
ATOM   3143 C CH2   . TRP B 1 196 ? 41.824 29.358 33.005  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 196 TRP B CH2   1 
ATOM   3144 N N     . LEU B 1 197 ? 40.740 24.242 31.305  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B N     1 
ATOM   3145 C CA    . LEU B 1 197 ? 39.658 24.426 32.272  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CA    1 
ATOM   3146 C C     . LEU B 1 197 ? 39.660 23.291 33.290  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B C     1 
ATOM   3147 O O     . LEU B 1 197 ? 39.447 23.513 34.488  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 197 LEU B O     1 
ATOM   3148 C CB    . LEU B 1 197 ? 38.293 24.466 31.572  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CB    1 
ATOM   3149 C CG    . LEU B 1 197 ? 37.075 24.723 32.475  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CG    1 
ATOM   3150 C CD1   . LEU B 1 197 ? 37.220 26.083 33.151  1.00 2.79  ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CD1   1 
ATOM   3151 C CD2   . LEU B 1 197 ? 35.785 24.651 31.661  1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 197 LEU B CD2   1 
ATOM   3152 N N     . GLN B 1 198 ? 39.908 22.075 32.810  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B N     1 
ATOM   3153 C CA    . GLN B 1 198 ? 39.922 20.909 33.682  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CA    1 
ATOM   3154 C C     . GLN B 1 198 ? 41.075 20.929 34.677  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B C     1 
ATOM   3155 O O     . GLN B 1 198 ? 41.012 20.268 35.710  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B O     1 
ATOM   3156 C CB    . GLN B 1 198 ? 39.986 19.631 32.865  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CB    1 
ATOM   3157 C CG    . GLN B 1 198 ? 39.548 18.396 33.641  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CG    1 
ATOM   3158 C CD    . GLN B 1 198 ? 38.110 18.488 34.128  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CD    1 
ATOM   3159 O OE1   . GLN B 1 198 ? 37.356 19.355 33.702  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B OE1   1 
ATOM   3160 N NE2   . GLN B 1 198 ? 37.726 17.581 35.019  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B NE2   1 
ATOM   3161 N N     . LEU B 1 199 ? 42.124 21.685 34.377  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B N     1 
ATOM   3162 C CA    . LEU B 1 199 ? 43.261 21.774 35.286  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CA    1 
ATOM   3163 C C     . LEU B 1 199 ? 43.199 23.005 36.185  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B C     1 
ATOM   3164 O O     . LEU B 1 199 ? 43.944 23.087 37.158  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 199 LEU B O     1 
ATOM   3165 C CB    . LEU B 1 199 ? 44.574 21.802 34.504  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CB    1 
ATOM   3166 C CG    . LEU B 1 199 ? 45.169 20.484 34.003  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CG    1 
ATOM   3167 C CD1   . LEU B 1 199 ? 45.990 20.746 32.729  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD1   1 
ATOM   3168 C CD2   . LEU B 1 199 ? 46.024 19.847 35.110  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 199 LEU B CD2   1 
ATOM   3169 N N     . HIS B 1 200 ? 42.309 23.951 35.880  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B N     1 
ATOM   3170 C CA    . HIS B 1 200 ? 42.227 25.180 36.667  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CA    1 
ATOM   3171 C C     . HIS B 1 200 ? 40.826 25.563 37.103  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B C     1 
ATOM   3172 O O     . HIS B 1 200 ? 40.642 26.646 37.656  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B O     1 
ATOM   3173 C CB    . HIS B 1 200 ? 42.761 26.380 35.858  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CB    1 
ATOM   3174 C CG    . HIS B 1 200 ? 44.059 26.130 35.164  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CG    1 
ATOM   3175 N ND1   . HIS B 1 200 ? 45.276 26.468 35.714  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B ND1   1 
ATOM   3176 C CD2   . HIS B 1 200 ? 44.331 25.573 33.960  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CD2   1 
ATOM   3177 C CE1   . HIS B 1 200 ? 46.242 26.131 34.878  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B CE1   1 
ATOM   3178 N NE2   . HIS B 1 200 ? 45.694 25.586 33.806  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 200 HIS B NE2   1 
ATOM   3179 N N     . HIS B 1 201 ? 39.838 24.708 36.868  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B N     1 
ATOM   3180 C CA    . HIS B 1 201 ? 38.467 25.093 37.196  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CA    1 
ATOM   3181 C C     . HIS B 1 201 ? 38.199 25.578 38.619  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B C     1 
ATOM   3182 O O     . HIS B 1 201 ? 37.508 26.572 38.798  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B O     1 
ATOM   3183 C CB    . HIS B 1 201 ? 37.471 23.986 36.802  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CB    1 
ATOM   3184 C CG    . HIS B 1 201 ? 37.532 22.759 37.660  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CG    1 
ATOM   3185 N ND1   . HIS B 1 201 ? 38.482 21.773 37.493  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B ND1   1 
ATOM   3186 C CD2   . HIS B 1 201 ? 36.745 22.352 38.686  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CD2   1 
ATOM   3187 C CE1   . HIS B 1 201 ? 38.279 20.814 38.378  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B CE1   1 
ATOM   3188 N NE2   . HIS B 1 201 ? 37.231 21.141 39.113  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 201 HIS B NE2   1 
ATOM   3189 N N     . GLN B 1 202 ? 38.750 24.912 39.630  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B N     1 
ATOM   3190 C CA    . GLN B 1 202 ? 38.504 25.347 41.000  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CA    1 
ATOM   3191 C C     . GLN B 1 202 ? 39.114 26.710 41.312  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B C     1 
ATOM   3192 O O     . GLN B 1 202 ? 38.522 27.499 42.040  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B O     1 
ATOM   3193 C CB    . GLN B 1 202 ? 39.013 24.306 42.008  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CB    1 
ATOM   3194 C CG    . GLN B 1 202 ? 38.531 24.564 43.443  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CG    1 
ATOM   3195 C CD    . GLN B 1 202 ? 37.015 24.767 43.537  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B CD    1 
ATOM   3196 O OE1   . GLN B 1 202 ? 36.231 23.856 43.253  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B OE1   1 
ATOM   3197 N NE2   . GLN B 1 202 ? 36.600 25.973 43.933  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 202 GLN B NE2   1 
ATOM   3198 N N     . ALA B 1 203 ? 40.295 26.987 40.768  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B N     1 
ATOM   3199 C CA    . ALA B 1 203 ? 40.955 28.275 40.996  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CA    1 
ATOM   3200 C C     . ALA B 1 203 ? 40.212 29.393 40.275  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B C     1 
ATOM   3201 O O     . ALA B 1 203 ? 40.219 30.545 40.718  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B O     1 
ATOM   3202 C CB    . ALA B 1 203 ? 42.401 28.232 40.513  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CB    1 
ATOM   3203 N N     . LEU B 1 204 ? 39.572 29.056 39.160  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B N     1 
ATOM   3204 C CA    . LEU B 1 204 ? 38.839 30.059 38.397  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CA    1 
ATOM   3205 C C     . LEU B 1 204 ? 37.479 30.316 39.019  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B C     1 
ATOM   3206 O O     . LEU B 1 204 ? 36.970 31.439 38.981  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B O     1 
ATOM   3207 C CB    . LEU B 1 204 ? 38.659 29.607 36.949  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CB    1 
ATOM   3208 C CG    . LEU B 1 204 ? 38.114 30.647 35.977  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CG    1 
ATOM   3209 C CD1   . LEU B 1 204 ? 38.994 31.882 36.015  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD1   1 
ATOM   3210 C CD2   . LEU B 1 204 ? 38.066 30.060 34.573  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD2   1 
ATOM   3211 N N     . LYS B 1 205 ? 36.892 29.269 39.588  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B N     1 
ATOM   3212 C CA    . LYS B 1 205 ? 35.591 29.380 40.223  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CA    1 
ATOM   3213 C C     . LYS B 1 205 ? 35.773 30.257 41.468  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B C     1 
ATOM   3214 O O     . LYS B 1 205 ? 34.960 31.126 41.759  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B O     1 
ATOM   3215 C CB    . LYS B 1 205 ? 35.087 27.976 40.597  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CB    1 
ATOM   3216 C CG    . LYS B 1 205 ? 33.574 27.833 40.772  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CG    1 
ATOM   3217 C CD    . LYS B 1 205 ? 33.063 28.555 42.029  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CD    1 
ATOM   3218 C CE    . LYS B 1 205 ? 31.541 28.406 42.213  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CE    1 
ATOM   3219 N NZ    . LYS B 1 205 ? 31.121 26.975 42.371  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 205 LYS B NZ    1 
ATOM   3220 N N     . ASN B 1 206 ? 36.863 30.037 42.190  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B N     1 
ATOM   3221 C CA    . ASN B 1 206 ? 37.127 30.809 43.389  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B CA    1 
ATOM   3222 C C     . ASN B 1 206 ? 37.437 32.258 43.064  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B C     1 
ATOM   3223 O O     . ASN B 1 206 ? 37.048 33.164 43.802  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B O     1 
ATOM   3224 C CB    . ASN B 1 206 ? 38.278 30.184 44.179  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B CB    1 
ATOM   3225 C CG    . ASN B 1 206 ? 37.943 28.778 44.668  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B CG    1 
ATOM   3226 O OD1   . ASN B 1 206 ? 36.763 28.409 44.795  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B OD1   1 
ATOM   3227 N ND2   . ASN B 1 206 ? 38.977 27.987 44.953  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B ND2   1 
ATOM   3228 N N     . GLU B 1 207 ? 38.129 32.480 41.953  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B N     1 
ATOM   3229 C CA    . GLU B 1 207 ? 38.472 33.836 41.553  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CA    1 
ATOM   3230 C C     . GLU B 1 207 ? 37.241 34.605 41.075  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B C     1 
ATOM   3231 O O     . GLU B 1 207 ? 37.065 35.784 41.397  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B O     1 
ATOM   3232 C CB    . GLU B 1 207 ? 39.529 33.809 40.455  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CB    1 
ATOM   3233 C CG    . GLU B 1 207 ? 40.259 35.129 40.310  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CG    1 
ATOM   3234 C CD    . GLU B 1 207 ? 41.421 35.048 39.349  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CD    1 
ATOM   3235 O OE1   . GLU B 1 207 ? 42.296 34.170 39.551  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B OE1   1 
ATOM   3236 O OE2   . GLU B 1 207 ? 41.452 35.867 38.399  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 207 GLU B OE2   1 
ATOM   3237 N N     . TRP B 1 208 ? 36.385 33.944 40.308  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B N     1 
ATOM   3238 C CA    . TRP B 1 208 ? 35.177 34.596 39.821  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CA    1 
ATOM   3239 C C     . TRP B 1 208 ? 34.035 34.297 40.771  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B C     1 
ATOM   3240 O O     . TRP B 1 208 ? 34.041 33.279 41.454  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B O     1 
ATOM   3241 C CB    . TRP B 1 208 ? 34.822 34.121 38.409  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CB    1 
ATOM   3242 C CG    . TRP B 1 208 ? 35.734 34.668 37.344  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CG    1 
ATOM   3243 C CD1   . TRP B 1 208 ? 36.584 35.727 37.463  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD1   1 
ATOM   3244 C CD2   . TRP B 1 208 ? 35.847 34.211 35.986  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CD2   1 
ATOM   3245 N NE1   . TRP B 1 208 ? 37.218 35.961 36.267  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B NE1   1 
ATOM   3246 C CE2   . TRP B 1 208 ? 36.784 35.045 35.343  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE2   1 
ATOM   3247 C CE3   . TRP B 1 208 ? 35.243 33.178 35.250  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CE3   1 
ATOM   3248 C CZ2   . TRP B 1 208 ? 37.137 34.881 33.992  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ2   1 
ATOM   3249 C CZ3   . TRP B 1 208 ? 35.594 33.015 33.904  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CZ3   1 
ATOM   3250 C CH2   . TRP B 1 208 ? 36.533 33.866 33.294  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 208 TRP B CH2   1 
ATOM   3251 N N     . ALA B 1 209 ? 33.054 35.181 40.826  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B N     1 
ATOM   3252 C CA    . ALA B 1 209 ? 31.923 34.963 41.725  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CA    1 
ATOM   3253 C C     . ALA B 1 209 ? 32.372 34.668 43.179  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B C     1 
ATOM   3254 O O     . ALA B 1 209 ? 31.962 35.433 44.084  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B O     1 
ATOM   3255 C CB    . ALA B 1 209 ? 31.044 33.812 41.178  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B CB    1 
ATOM   3256 O OXT   . ALA B 1 209 ? 33.125 33.686 43.405  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 209 ALA B OXT   1 
HETATM 3257 N N1    . APR C 2 .   ? 57.304 21.677 3.126   1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 301 APR B N1    1 
HETATM 3258 C C2    . APR C 2 .   ? 58.333 20.780 2.780   1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C2    1 
HETATM 3259 N N3    . APR C 2 .   ? 58.815 19.783 3.523   1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 301 APR B N3    1 
HETATM 3260 C C4    . APR C 2 .   ? 58.161 19.655 4.774   1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C4    1 
HETATM 3261 C C5    . APR C 2 .   ? 57.100 20.441 5.267   1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C5    1 
HETATM 3262 C C6    . APR C 2 .   ? 56.684 21.562 4.396   1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C6    1 
HETATM 3263 N N6    . APR C 2 .   ? 55.837 22.531 4.767   1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 301 APR B N6    1 
HETATM 3264 N N7    . APR C 2 .   ? 56.714 19.987 6.521   1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 301 APR B N7    1 
HETATM 3265 C C8    . APR C 2 .   ? 57.592 19.016 6.814   1.00 61.81 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C8    1 
HETATM 3266 N N9    . APR C 2 .   ? 58.523 18.831 5.825   1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 301 APR B N9    1 
HETATM 3267 C "C1'" . APR C 2 .   ? 59.925 18.013 5.799   1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "C1'" 1 
HETATM 3268 C "C2'" . APR C 2 .   ? 60.873 18.577 6.883   1.00 64.39 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "C2'" 1 
HETATM 3269 O "O2'" . APR C 2 .   ? 62.159 18.740 6.323   1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "O2'" 1 
HETATM 3270 C "C3'" . APR C 2 .   ? 60.931 17.488 8.019   1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "C3'" 1 
HETATM 3271 O "O3'" . APR C 2 .   ? 62.274 17.237 8.416   1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "O3'" 1 
HETATM 3272 O "O4'" . APR C 2 .   ? 59.714 16.695 6.161   1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "O4'" 1 
HETATM 3273 C "C4'" . APR C 2 .   ? 60.320 16.270 7.470   1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "C4'" 1 
HETATM 3274 C "C5'" . APR C 2 .   ? 59.249 15.847 8.393   1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "C5'" 1 
HETATM 3275 O "O5'" . APR C 2 .   ? 58.071 15.548 7.636   1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 301 APR B "O5'" 1 
HETATM 3276 P PA    . APR C 2 .   ? 56.778 15.038 8.330   1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 301 APR B PA    1 
HETATM 3277 O O1A   . APR C 2 .   ? 56.709 13.669 8.178   1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O1A   1 
HETATM 3278 O O2A   . APR C 2 .   ? 55.711 15.657 7.705   1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O2A   1 
HETATM 3279 O O3A   . APR C 2 .   ? 56.727 15.443 9.983   1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O3A   1 
HETATM 3280 P PB    . APR C 2 .   ? 56.585 16.854 10.752  1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 301 APR B PB    1 
HETATM 3281 O O1B   . APR C 2 .   ? 57.185 17.940 9.929   1.00 59.78 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O1B   1 
HETATM 3282 O O2B   . APR C 2 .   ? 57.257 16.795 12.071  1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O2B   1 
HETATM 3283 O O5D   . APR C 2 .   ? 54.938 17.195 10.904  1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O5D   1 
HETATM 3284 C C5D   . APR C 2 .   ? 54.343 16.628 12.167  1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C5D   1 
HETATM 3285 O O4D   . APR C 2 .   ? 54.107 19.129 12.819  1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O4D   1 
HETATM 3286 O O1D   . APR C 2 .   ? 52.862 20.438 11.386  1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O1D   1 
HETATM 3287 C C1D   . APR C 2 .   ? 52.834 19.759 12.610  1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C1D   1 
HETATM 3288 O O2D   . APR C 2 .   ? 50.542 19.075 13.137  1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O2D   1 
HETATM 3289 C C2D   . APR C 2 .   ? 51.779 18.629 12.553  1.00 60.78 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C2D   1 
HETATM 3290 O O3D   . APR C 2 .   ? 51.951 17.595 14.816  1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 301 APR B O3D   1 
HETATM 3291 C C3D   . APR C 2 .   ? 52.364 17.465 13.367  1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C3D   1 
HETATM 3292 C C4D   . APR C 2 .   ? 53.842 17.623 13.261  1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 301 APR B C4D   1 
HETATM 3293 N N1    . APR D 2 .   ? 37.675 29.280 2.524   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 302 APR B N1    1 
HETATM 3294 C C2    . APR D 2 .   ? 36.961 30.441 2.215   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C2    1 
HETATM 3295 N N3    . APR D 2 .   ? 36.277 31.212 3.072   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 302 APR B N3    1 
HETATM 3296 C C4    . APR D 2 .   ? 36.405 30.794 4.421   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C4    1 
HETATM 3297 C C5    . APR D 2 .   ? 37.051 29.635 4.893   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C5    1 
HETATM 3298 C C6    . APR D 2 .   ? 37.651 28.783 3.858   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C6    1 
HETATM 3299 N N6    . APR D 2 .   ? 38.235 27.597 4.114   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 302 APR B N6    1 
HETATM 3300 N N7    . APR D 2 .   ? 37.005 29.581 6.282   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 302 APR B N7    1 
HETATM 3301 C C8    . APR D 2 .   ? 36.338 30.680 6.633   1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C8    1 
HETATM 3302 N N9    . APR D 2 .   ? 35.947 31.439 5.553   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 302 APR B N9    1 
HETATM 3303 C "C1'" . APR D 2 .   ? 35.054 32.773 5.456   1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "C1'" 1 
HETATM 3304 C "C2'" . APR D 2 .   ? 33.616 32.440 5.637   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "C2'" 1 
HETATM 3305 O "O2'" . APR D 2 .   ? 32.864 33.267 4.788   1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "O2'" 1 
HETATM 3306 C "C3'" . APR D 2 .   ? 33.296 32.794 7.178   1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "C3'" 1 
HETATM 3307 O "O3'" . APR D 2 .   ? 32.020 33.466 7.344   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "O3'" 1 
HETATM 3308 O "O4'" . APR D 2 .   ? 35.349 33.603 6.548   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "O4'" 1 
HETATM 3309 C "C4'" . APR D 2 .   ? 34.346 33.612 7.625   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "C4'" 1 
HETATM 3310 C "C5'" . APR D 2 .   ? 34.908 32.992 8.740   1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "C5'" 1 
HETATM 3311 O "O5'" . APR D 2 .   ? 35.427 33.910 9.536   1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 302 APR B "O5'" 1 
HETATM 3312 P PA    . APR D 2 .   ? 35.990 33.506 10.830  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 302 APR B PA    1 
HETATM 3313 O O1A   . APR D 2 .   ? 34.814 33.552 11.919  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O1A   1 
HETATM 3314 O O2A   . APR D 2 .   ? 36.896 34.353 11.155  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O2A   1 
HETATM 3315 O O3A   . APR D 2 .   ? 36.661 31.965 10.716  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O3A   1 
HETATM 3316 P PB    . APR D 2 .   ? 36.490 30.667 11.555  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 302 APR B PB    1 
HETATM 3317 O O1B   . APR D 2 .   ? 35.549 29.876 10.918  1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O1B   1 
HETATM 3318 O O2B   . APR D 2 .   ? 36.040 30.950 12.895  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O2B   1 
HETATM 3319 O O5D   . APR D 2 .   ? 37.876 29.876 11.604  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O5D   1 
HETATM 3320 C C5D   . APR D 2 .   ? 38.728 30.292 12.791  1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C5D   1 
HETATM 3321 O O4D   . APR D 2 .   ? 38.530 27.687 13.009  1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O4D   1 
HETATM 3322 O O1D   . APR D 2 .   ? 40.092 26.889 11.417  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O1D   1 
HETATM 3323 C C1D   . APR D 2 .   ? 39.794 27.042 12.864  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C1D   1 
HETATM 3324 O O2D   . APR D 2 .   ? 41.772 27.189 14.385  1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O2D   1 
HETATM 3325 C C2D   . APR D 2 .   ? 40.864 27.987 13.534  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C2D   1 
HETATM 3326 O O3D   . APR D 2 .   ? 39.945 28.289 15.897  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 302 APR B O3D   1 
HETATM 3327 C C3D   . APR D 2 .   ? 40.092 28.933 14.396  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C3D   1 
HETATM 3328 C C4D   . APR D 2 .   ? 38.756 29.022 13.800  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 302 APR B C4D   1 
HETATM 3329 O O     . HOH E 3 .   ? 40.015 15.718 7.948   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     1 
HETATM 3330 O O     . HOH E 3 .   ? 17.480 30.029 6.024   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     1 
HETATM 3331 O O     . HOH E 3 .   ? 61.015 3.344  19.230  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     1 
HETATM 3332 O O     . HOH E 3 .   ? 58.518 16.000 37.282  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     1 
HETATM 3333 O O     . HOH E 3 .   ? 58.875 25.689 21.853  1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     1 
HETATM 3334 O O     . HOH E 3 .   ? 45.684 17.676 5.464   1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     1 
HETATM 3335 O O     . HOH E 3 .   ? 40.414 17.040 -1.251  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     1 
HETATM 3336 O O     . HOH E 3 .   ? 55.416 19.748 9.351   1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     1 
HETATM 3337 O O     . HOH E 3 .   ? 75.256 17.818 9.968   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     1 
HETATM 3338 O O     . HOH E 3 .   ? 56.416 29.710 19.475  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     1 
HETATM 3339 O O     . HOH E 3 .   ? 29.107 6.987  16.326  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     1 
HETATM 3340 O O     . HOH E 3 .   ? 33.443 12.840 -0.951  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     1 
HETATM 3341 O O     . HOH E 3 .   ? 53.339 32.263 13.046  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     1 
HETATM 3342 O O     . HOH E 3 .   ? 42.337 20.207 10.710  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     1 
HETATM 3343 O O     . HOH E 3 .   ? 30.917 30.152 -0.335  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     1 
HETATM 3344 O O     . HOH E 3 .   ? 31.219 26.438 5.897   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     1 
HETATM 3345 O O     . HOH E 3 .   ? 66.138 22.135 12.456  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     1 
HETATM 3346 O O     . HOH E 3 .   ? 46.622 18.315 13.142  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     1 
HETATM 3347 O O     . HOH E 3 .   ? 47.686 21.837 8.499   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     1 
HETATM 3348 O O     . HOH E 3 .   ? 58.496 2.209  32.902  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     1 
HETATM 3349 O O     . HOH E 3 .   ? 21.760 -1.826 15.870  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     1 
HETATM 3350 O O     . HOH E 3 .   ? 68.644 1.466  31.170  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     1 
HETATM 3351 O O     . HOH E 3 .   ? 64.113 19.599 33.956  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     1 
HETATM 3352 O O     . HOH E 3 .   ? 48.821 20.449 37.760  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     1 
HETATM 3353 O O     . HOH E 3 .   ? 56.298 25.206 20.570  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     1 
HETATM 3354 O O     . HOH E 3 .   ? 35.051 26.431 7.097   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     1 
HETATM 3355 O O     . HOH E 3 .   ? 57.609 25.871 9.095   1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     1 
HETATM 3356 O O     . HOH E 3 .   ? 50.214 15.842 8.741   1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     1 
HETATM 3357 O O     . HOH E 3 .   ? 59.486 30.081 19.610  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     1 
HETATM 3358 O O     . HOH E 3 .   ? 68.074 21.299 7.068   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     1 
HETATM 3359 O O     . HOH E 3 .   ? 64.453 0.763  31.950  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     1 
HETATM 3360 O O     . HOH E 3 .   ? 40.857 10.220 19.730  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     1 
HETATM 3361 O O     . HOH E 3 .   ? 51.981 -1.294 23.891  1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     1 
HETATM 3362 O O     . HOH E 3 .   ? 67.064 5.214  33.822  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     1 
HETATM 3363 O O     . HOH E 3 .   ? 36.540 23.245 6.757   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     1 
HETATM 3364 O O     . HOH E 3 .   ? 62.252 14.908 10.558  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     1 
HETATM 3365 O O     . HOH E 3 .   ? 58.966 15.730 14.040  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     1 
HETATM 3366 O O     . HOH E 3 .   ? 43.981 15.083 37.843  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     1 
HETATM 3367 O O     . HOH E 3 .   ? 20.820 5.464  16.922  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     1 
HETATM 3368 O O     . HOH E 3 .   ? 59.433 21.332 9.323   1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     1 
HETATM 3369 O O     . HOH E 3 .   ? 47.194 23.864 31.115  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     1 
HETATM 3370 O O     . HOH E 3 .   ? 56.033 32.926 9.699   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     1 
HETATM 3371 O O     . HOH E 3 .   ? 21.035 18.410 -5.213  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     1 
HETATM 3372 O O     . HOH E 3 .   ? 70.442 15.436 20.125  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     1 
HETATM 3373 O O     . HOH E 3 .   ? 45.929 3.563  38.221  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     1 
HETATM 3374 O O     . HOH E 3 .   ? 56.348 -0.416 14.903  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     1 
HETATM 3375 O O     . HOH E 3 .   ? 58.887 4.814  5.603   1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     1 
HETATM 3376 O O     . HOH E 3 .   ? 27.890 13.225 2.120   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     1 
HETATM 3377 O O     . HOH E 3 .   ? 62.749 38.135 25.184  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     1 
HETATM 3378 O O     . HOH E 3 .   ? 60.556 28.011 20.958  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     1 
HETATM 3379 O O     . HOH E 3 .   ? 71.206 6.559  22.851  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     1 
HETATM 3380 O O     . HOH E 3 .   ? 50.434 0.270  27.981  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     1 
HETATM 3381 O O     . HOH E 3 .   ? 35.991 8.152  8.718   1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     1 
HETATM 3382 O O     . HOH E 3 .   ? 47.501 17.716 -6.284  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O     1 
HETATM 3383 O O     . HOH E 3 .   ? 70.194 18.258 6.997   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     1 
HETATM 3384 O O     . HOH E 3 .   ? 52.291 17.190 31.928  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     1 
HETATM 3385 O O     . HOH E 3 .   ? 15.571 16.850 2.239   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     1 
HETATM 3386 O O     . HOH E 3 .   ? 48.892 23.791 -9.662  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     1 
HETATM 3387 O O     . HOH E 3 .   ? 49.181 11.661 5.360   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     1 
HETATM 3388 O O     . HOH E 3 .   ? 43.653 28.442 -9.400  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O     1 
HETATM 3389 O O     . HOH E 3 .   ? 50.224 11.696 42.852  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     1 
HETATM 3390 O O     . HOH E 3 .   ? 51.190 20.922 16.599  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     1 
HETATM 3391 O O     . HOH E 3 .   ? 46.278 3.961  13.425  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O     1 
HETATM 3392 O O     . HOH E 3 .   ? 28.266 14.020 -0.530  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     1 
HETATM 3393 O O     . HOH E 3 .   ? 56.148 32.010 21.538  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     1 
HETATM 3394 O O     . HOH E 3 .   ? 43.148 26.087 8.555   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     1 
HETATM 3395 O O     . HOH E 3 .   ? 57.868 13.335 40.441  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O     1 
HETATM 3396 O O     . HOH E 3 .   ? 73.835 10.620 12.182  1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O     1 
HETATM 3397 O O     . HOH E 3 .   ? 44.838 16.227 -3.511  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     1 
HETATM 3398 O O     . HOH E 3 .   ? 42.679 9.604  27.837  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     1 
HETATM 3399 O O     . HOH E 3 .   ? 53.040 30.939 23.521  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O     1 
HETATM 3400 O O     . HOH E 3 .   ? 32.667 8.105  8.065   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O     1 
HETATM 3401 O O     . HOH E 3 .   ? 59.816 0.660  20.093  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O     1 
HETATM 3402 O O     . HOH E 3 .   ? 43.792 13.341 3.251   1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O     1 
HETATM 3403 O O     . HOH E 3 .   ? 51.711 27.515 25.693  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O     1 
HETATM 3404 O O     . HOH E 3 .   ? 44.501 18.468 -5.283  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O     1 
HETATM 3405 O O     . HOH E 3 .   ? 28.963 30.223 -4.022  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O     1 
HETATM 3406 O O     . HOH E 3 .   ? 22.427 14.122 19.469  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O     1 
HETATM 3407 O O     . HOH E 3 .   ? 55.643 9.724  36.998  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O     1 
HETATM 3408 O O     . HOH E 3 .   ? 46.252 11.341 12.498  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O     1 
HETATM 3409 O O     . HOH E 3 .   ? 61.675 14.302 37.433  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O     1 
HETATM 3410 O O     . HOH E 3 .   ? 33.739 14.262 -3.952  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O     1 
HETATM 3411 O O     . HOH E 3 .   ? 17.711 20.998 7.500   1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O     1 
HETATM 3412 O O     . HOH E 3 .   ? 45.438 15.577 2.477   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O     1 
HETATM 3413 O O     . HOH E 3 .   ? 13.935 18.065 0.206   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O     1 
HETATM 3414 O O     . HOH E 3 .   ? 47.527 12.371 38.213  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O     1 
HETATM 3415 O O     . HOH E 3 .   ? 53.049 14.810 9.534   1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O     1 
HETATM 3416 O O     . HOH E 3 .   ? 61.844 11.363 9.879   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O     1 
HETATM 3417 O O     . HOH E 3 .   ? 73.854 16.001 6.426   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O     1 
HETATM 3418 O O     . HOH E 3 .   ? 19.743 -4.354 16.260  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O     1 
HETATM 3419 O O     . HOH E 3 .   ? 46.346 10.174 37.443  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O     1 
HETATM 3420 O O     . HOH E 3 .   ? 55.825 3.360  36.612  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O     1 
HETATM 3421 O O     . HOH E 3 .   ? 49.070 1.038  21.328  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O     1 
HETATM 3422 O O     . HOH E 3 .   ? 43.698 7.686  15.205  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O     1 
HETATM 3423 O O     . HOH E 3 .   ? 72.184 14.171 11.038  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O     1 
HETATM 3424 O O     . HOH E 3 .   ? 28.644 9.929  19.655  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O     1 
HETATM 3425 O O     . HOH E 3 .   ? 24.771 10.870 8.380   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O     1 
HETATM 3426 O O     . HOH E 3 .   ? 59.412 14.746 21.704  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O     1 
HETATM 3427 O O     . HOH E 3 .   ? 54.990 18.675 18.404  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O     1 
HETATM 3428 O O     . HOH E 3 .   ? 57.971 17.311 16.067  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O     1 
HETATM 3429 O O     . HOH E 3 .   ? 24.016 8.654  12.409  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O     1 
HETATM 3430 O O     . HOH E 3 .   ? 71.576 17.221 18.241  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O     1 
HETATM 3431 O O     . HOH E 3 .   ? 69.396 3.885  32.083  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O     1 
HETATM 3432 O O     . HOH E 3 .   ? 62.184 21.314 10.563  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O     1 
HETATM 3433 O O     . HOH E 3 .   ? 21.498 8.684  15.529  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O     1 
HETATM 3434 O O     . HOH E 3 .   ? 33.787 9.700  3.963   1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O     1 
HETATM 3435 O O     . HOH E 3 .   ? 61.359 27.579 24.203  1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O     1 
HETATM 3436 O O     . HOH E 3 .   ? 47.506 5.510  5.865   1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O     1 
HETATM 3437 O O     . HOH E 3 .   ? 47.722 23.583 36.332  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O     1 
HETATM 3438 O O     . HOH E 3 .   ? 54.272 16.452 41.471  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O     1 
HETATM 3439 O O     . HOH E 3 .   ? 50.848 -2.596 25.878  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O     1 
HETATM 3440 O O     . HOH E 3 .   ? 44.282 5.078  26.881  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O     1 
HETATM 3441 O O     . HOH E 3 .   ? 64.703 22.428 34.081  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O     1 
HETATM 3442 O O     . HOH E 3 .   ? 53.960 7.423  43.088  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O     1 
HETATM 3443 O O     . HOH E 3 .   ? 45.740 8.329  19.059  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O     1 
HETATM 3444 O O     . HOH E 3 .   ? 60.359 6.535  40.785  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O     1 
HETATM 3445 O O     . HOH E 3 .   ? 39.731 25.853 -10.024 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O     1 
HETATM 3446 O O     . HOH E 3 .   ? 57.568 34.111 20.792  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O     1 
HETATM 3447 O O     . HOH F 3 .   ? 32.692 35.469 12.702  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O     1 
HETATM 3448 O O     . HOH F 3 .   ? 21.396 28.565 13.488  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O     1 
HETATM 3449 O O     . HOH F 3 .   ? 47.827 31.463 8.900   1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O     1 
HETATM 3450 O O     . HOH F 3 .   ? 26.866 24.944 10.139  1.00 5.45  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O     1 
HETATM 3451 O O     . HOH F 3 .   ? 19.517 27.660 10.159  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O     1 
HETATM 3452 O O     . HOH F 3 .   ? 37.964 16.306 4.378   1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O     1 
HETATM 3453 O O     . HOH F 3 .   ? 31.752 15.895 15.830  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O     1 
HETATM 3454 O O     . HOH F 3 .   ? 35.248 7.267  23.157  1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O     1 
HETATM 3455 O O     . HOH F 3 .   ? 41.377 14.746 3.126   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O     1 
HETATM 3456 O O     . HOH F 3 .   ? 27.140 36.158 29.552  1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O     1 
HETATM 3457 O O     . HOH F 3 .   ? 32.778 17.586 17.641  1.00 4.64  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O     1 
HETATM 3458 O O     . HOH F 3 .   ? 24.295 31.840 16.991  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O     1 
HETATM 3459 O O     . HOH F 3 .   ? 45.550 26.841 9.780   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O     1 
HETATM 3460 O O     . HOH F 3 .   ? 45.513 33.969 25.139  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O     1 
HETATM 3461 O O     . HOH F 3 .   ? 68.601 23.733 13.475  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O     1 
HETATM 3462 O O     . HOH F 3 .   ? 24.012 39.195 29.604  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O     1 
HETATM 3463 O O     . HOH F 3 .   ? 36.935 21.183 31.237  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O     1 
HETATM 3464 O O     . HOH F 3 .   ? 31.682 31.028 40.913  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O     1 
HETATM 3465 O O     . HOH F 3 .   ? 45.930 34.636 17.795  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O     1 
HETATM 3466 O O     . HOH F 3 .   ? 45.570 41.037 21.791  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O     1 
HETATM 3467 O O     . HOH F 3 .   ? 21.557 27.783 19.209  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O     1 
HETATM 3468 O O     . HOH F 3 .   ? 24.135 33.560 4.202   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O     1 
HETATM 3469 O O     . HOH F 3 .   ? 43.317 32.128 10.936  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O     1 
HETATM 3470 O O     . HOH F 3 .   ? 41.558 31.186 42.865  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O     1 
HETATM 3471 O O     . HOH F 3 .   ? 38.376 29.029 8.869   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O     1 
HETATM 3472 O O     . HOH F 3 .   ? 34.829 37.461 42.067  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O     1 
HETATM 3473 O O     . HOH F 3 .   ? 34.251 24.928 39.673  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O     1 
HETATM 3474 O O     . HOH F 3 .   ? 35.543 18.494 17.289  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O     1 
HETATM 3475 O O     . HOH F 3 .   ? 30.704 39.321 24.531  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O     1 
HETATM 3476 O O     . HOH F 3 .   ? 54.610 17.488 16.232  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O     1 
HETATM 3477 O O     . HOH F 3 .   ? 29.160 8.259  12.740  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O     1 
HETATM 3478 O O     . HOH F 3 .   ? 23.620 30.658 35.324  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O     1 
HETATM 3479 O O     . HOH F 3 .   ? 21.145 35.250 23.132  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O     1 
HETATM 3480 O O     . HOH F 3 .   ? 41.528 45.038 24.050  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O     1 
HETATM 3481 O O     . HOH F 3 .   ? 41.087 24.240 16.241  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O     1 
HETATM 3482 O O     . HOH F 3 .   ? 42.170 24.945 40.016  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O     1 
HETATM 3483 O O     . HOH F 3 .   ? 41.216 44.971 28.223  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O     1 
HETATM 3484 O O     . HOH F 3 .   ? 33.187 24.376 6.299   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O     1 
HETATM 3485 O O     . HOH F 3 .   ? 72.879 37.523 17.293  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O     1 
HETATM 3486 O O     . HOH F 3 .   ? 28.659 26.791 5.741   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O     1 
HETATM 3487 O O     . HOH F 3 .   ? 60.569 24.294 8.389   1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O     1 
HETATM 3488 O O     . HOH F 3 .   ? 31.336 10.060 18.102  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O     1 
HETATM 3489 O O     . HOH F 3 .   ? 26.716 8.618  11.402  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O     1 
HETATM 3490 O O     . HOH F 3 .   ? 28.043 27.246 8.558   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O     1 
HETATM 3491 O O     . HOH F 3 .   ? 33.561 25.841 43.455  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O     1 
HETATM 3492 O O     . HOH F 3 .   ? 29.350 22.004 39.867  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O     1 
HETATM 3493 O O     . HOH F 3 .   ? 65.399 27.548 -5.495  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O     1 
HETATM 3494 O O     . HOH F 3 .   ? 50.462 26.662 13.248  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O     1 
HETATM 3495 O O     . HOH F 3 .   ? 24.930 21.423 34.409  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O     1 
HETATM 3496 O O     . HOH F 3 .   ? 31.215 42.766 29.468  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O     1 
HETATM 3497 O O     . HOH F 3 .   ? 33.499 30.895 13.515  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O     1 
HETATM 3498 O O     . HOH F 3 .   ? 36.846 26.686 17.158  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O     1 
HETATM 3499 O O     . HOH F 3 .   ? 30.684 20.249 35.774  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O     1 
HETATM 3500 O O     . HOH F 3 .   ? 36.360 37.812 13.061  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O     1 
HETATM 3501 O O     . HOH F 3 .   ? 20.623 34.898 10.820  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O     1 
HETATM 3502 O O     . HOH F 3 .   ? 30.575 26.423 8.863   1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O     1 
HETATM 3503 O O     . HOH F 3 .   ? 18.395 32.414 25.726  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O     1 
HETATM 3504 O O     . HOH F 3 .   ? 14.558 29.001 14.419  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O     1 
HETATM 3505 O O     . HOH F 3 .   ? 45.525 37.724 11.978  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O     1 
HETATM 3506 O O     . HOH F 3 .   ? 64.429 21.610 0.720   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O     1 
HETATM 3507 O O     . HOH F 3 .   ? 40.404 8.876  11.167  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O     1 
HETATM 3508 O O     . HOH F 3 .   ? 64.224 19.709 9.636   1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O     1 
HETATM 3509 O O     . HOH F 3 .   ? 27.798 10.769 9.744   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O     1 
HETATM 3510 O O     . HOH F 3 .   ? 66.315 35.971 10.103  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O     1 
HETATM 3511 O O     . HOH F 3 .   ? 50.367 22.151 9.023   1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O     1 
HETATM 3512 O O     . HOH F 3 .   ? 61.030 37.081 5.988   1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O     1 
HETATM 3513 O O     . HOH F 3 .   ? 39.899 37.855 39.221  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O     1 
HETATM 3514 O O     . HOH F 3 .   ? 24.938 37.119 27.744  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O     1 
HETATM 3515 O O     . HOH F 3 .   ? 24.263 23.821 9.278   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O     1 
HETATM 3516 O O     . HOH F 3 .   ? 33.917 22.515 42.149  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O     1 
HETATM 3517 O O     . HOH F 3 .   ? 58.144 23.129 8.464   1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O     1 
HETATM 3518 O O     . HOH F 3 .   ? 38.321 24.621 16.001  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O     1 
HETATM 3519 O O     . HOH F 3 .   ? 27.834 29.145 42.082  1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O     1 
HETATM 3520 O O     . HOH F 3 .   ? 25.787 16.543 32.834  1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O     1 
HETATM 3521 O O     . HOH F 3 .   ? 27.205 21.622 35.670  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O     1 
HETATM 3522 O O     . HOH F 3 .   ? 25.262 18.944 23.427  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O     1 
HETATM 3523 O O     . HOH F 3 .   ? 39.781 14.434 21.440  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O     1 
HETATM 3524 O O     . HOH F 3 .   ? 58.135 28.294 -7.156  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O     1 
HETATM 3525 O O     . HOH F 3 .   ? 64.173 37.922 7.250   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O     1 
HETATM 3526 O O     . HOH F 3 .   ? 38.519 14.363 35.800  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O     1 
HETATM 3527 O O     . HOH F 3 .   ? 77.481 29.764 15.445  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O     1 
HETATM 3528 O O     . HOH F 3 .   ? 26.436 13.035 23.569  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O     1 
HETATM 3529 O O     . HOH F 3 .   ? 48.897 19.662 15.311  1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O     1 
HETATM 3530 O O     . HOH F 3 .   ? 33.521 14.493 13.630  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O     1 
HETATM 3531 O O     . HOH F 3 .   ? 54.906 34.150 3.141   1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O     1 
HETATM 3532 O O     . HOH F 3 .   ? 60.191 38.813 12.474  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O     1 
HETATM 3533 O O     . HOH F 3 .   ? 48.655 36.510 21.935  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O     1 
HETATM 3534 O O     . HOH F 3 .   ? 43.840 41.114 23.680  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O     1 
HETATM 3535 O O     . HOH F 3 .   ? 23.817 30.878 13.316  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O     1 
HETATM 3536 O O     . HOH F 3 .   ? 26.526 39.775 30.479  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O     1 
HETATM 3537 O O     . HOH F 3 .   ? 35.833 10.682 2.360   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O     1 
HETATM 3538 O O     . HOH F 3 .   ? 22.096 30.749 11.291  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O     1 
HETATM 3539 O O     . HOH F 3 .   ? 16.744 27.020 18.780  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O     1 
HETATM 3540 O O     . HOH F 3 .   ? 22.549 29.982 17.148  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O     1 
HETATM 3541 O O     . HOH F 3 .   ? 42.206 39.598 38.036  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O     1 
HETATM 3542 O O     . HOH F 3 .   ? 66.577 32.214 21.002  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O     1 
HETATM 3543 O O     . HOH F 3 .   ? 50.713 29.996 25.602  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O     1 
HETATM 3544 O O     . HOH F 3 .   ? 48.247 33.794 26.321  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O     1 
HETATM 3545 O O     . HOH F 3 .   ? 29.493 34.341 37.242  1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O     1 
HETATM 3546 O O     . HOH F 3 .   ? 54.592 36.424 -4.796  1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O     1 
HETATM 3547 O O     . HOH F 3 .   ? 41.554 10.332 25.603  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O     1 
HETATM 3548 O O     . HOH F 3 .   ? 24.207 14.955 22.660  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O     1 
HETATM 3549 O O     . HOH F 3 .   ? 19.938 27.935 23.597  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     1 
HETATM 3550 O O     . HOH F 3 .   ? 30.402 39.402 36.970  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O     1 
HETATM 3551 O O     . HOH F 3 .   ? 32.784 30.147 9.807   1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     1 
HETATM 3552 O O     . HOH F 3 .   ? 27.930 33.270 35.200  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     1 
HETATM 3553 O O     . HOH F 3 .   ? 47.223 39.456 13.505  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     1 
HETATM 3554 O O     . HOH F 3 .   ? 52.059 29.904 -9.429  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O     1 
HETATM 3555 O O     . HOH F 3 .   ? 34.346 8.106  15.323  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O     1 
HETATM 3556 O O     . HOH F 3 .   ? 16.791 18.718 20.396  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O     1 
HETATM 3557 O O     . HOH F 3 .   ? 71.571 20.868 4.107   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O     1 
HETATM 3558 O O     . HOH F 3 .   ? 22.424 37.266 33.101  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O     1 
HETATM 3559 O O     . HOH F 3 .   ? 36.759 17.174 38.544  1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O     1 
HETATM 3560 O O     . HOH F 3 .   ? 21.858 23.690 24.986  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O     1 
HETATM 3561 O O     . HOH F 3 .   ? 16.573 32.169 18.058  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O     1 
HETATM 3562 O O     . HOH F 3 .   ? 64.009 37.410 3.975   1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O     1 
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