data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"He, M.M."       1 
"Clugston, S.L." 2 
"Honek, J.F."    3 
"Matthews, B.W." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "CRYSTAL STRUCTURE OF CD(II)-BOUND GLYOXALASE I OF ESCHERICHIA COLI" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "Beta-Alpha-Beta-Beta-Beta motif, homodimer, protein-Cd(II) complex, LYASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Determination of the structure of Escherichia coli glyoxalase I suggests a structural basis for differential metal activation." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            39 
_citation.page_first                8719 
_citation.page_last                 8727 
_citation.year                      2000 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   10913283 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi000856g 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "He, M.M."       1 ? 
primary "Clugston, S.L." 2 ? 
primary "Honek, J.F."    3 ? 
primary "Matthews, B.W." 4 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRLLHTMLRVGDLQRSIDFYTKVLGMKLLRTSENPEYKYSLAFVGYGPETEEAVIELTYNWGVDKYELGTAYGHIALSVD
NAAEACEKIRQNGGNVTREAGPVKGGTTVIAFVEDPDGYKIELIEEKDAGRGLGN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRLLHTMLRVGDLQRSIDFYTKVLGMKLLRTSENPEYKYSLAFVGYGPETEEAVIELTYNWGVDKYELGTAYGHIALSVD
NAAEACEKIRQNGGNVTREAGPVKGGTTVIAFVEDPDGYKIELIEEKDAGRGLGN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   LEU n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   THR n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  GLY n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLN n 
1 15  ARG n 
1 16  SER n 
1 17  ILE n 
1 18  ASP n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  LYS n 
1 23  VAL n 
1 24  LEU n 
1 25  GLY n 
1 26  MET n 
1 27  LYS n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  THR n 
1 32  SER n 
1 33  GLU n 
1 34  ASN n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  TYR n 
1 38  LYS n 
1 39  TYR n 
1 40  SER n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLY n 
1 48  PRO n 
1 49  GLU n 
1 50  THR n 
1 51  GLU n 
1 52  GLU n 
1 53  ALA n 
1 54  VAL n 
1 55  ILE n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  TYR n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  GLY n 
1 63  VAL n 
1 64  ASP n 
1 65  LYS n 
1 66  TYR n 
1 67  GLU n 
1 68  LEU n 
1 69  GLY n 
1 70  THR n 
1 71  ALA n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  ILE n 
1 76  ALA n 
1 77  LEU n 
1 78  SER n 
1 79  VAL n 
1 80  ASP n 
1 81  ASN n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  GLU n 
1 85  ALA n 
1 86  CYS n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ARG n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  GLY n 
1 94  GLY n 
1 95  ASN n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 PRO n 
1 103 VAL n 
1 104 LYS n 
1 105 GLY n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 THR n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 VAL n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 ILE n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLU n 
1 126 GLU n 
1 127 LYS n 
1 128 ASP n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 ARG n 
1 132 GLY n 
1 133 LEU n 
1 134 GLY n 
1 135 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "GLYOXALASE I" 14936.814 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "CADMIUM ION"  112.411   2   ?       ? ? ? 
3 water       nat water          18.015    259 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   THR 6   6   6   THR THR A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A ? n 
A 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG A ? n 
A 1 16  SER 16  16  16  SER SER A ? n 
A 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE A ? n 
A 1 18  ASP 18  18  18  ASP ASP A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A ? n 
A 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  LYS 27  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  THR 31  31  31  THR THR A ? n 
A 1 32  SER 32  32  32  SER SER A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  ASN 34  34  34  ASN ASN A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A ? n 
A 1 38  LYS 38  38  38  LYS LYS A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  SER 40  40  40  SER SER A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLY 47  47  47  GLY GLY A ? n 
A 1 48  PRO 48  48  48  PRO PRO A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  TYR 59  59  59  TYR TYR A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  GLY 62  62  62  GLY GLY A ? n 
A 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU A ? n 
A 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  THR 70  70  70  THR THR A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A ? n 
A 1 78  SER 78  78  78  SER SER A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  89  89  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 102 PRO 102 102 102 PRO PRO A ? n 
A 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL A ? n 
A 1 104 LYS 104 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 ILE 121 121 121 ILE ILE A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n 
A 1 127 LYS 127 127 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ARG 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 132 GLY 132 132 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A ? n 
A 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   THR 6   6   6   THR THR B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN B ? n 
B 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG B ? n 
B 1 16  SER 16  16  16  SER SER B ? n 
B 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE B ? n 
B 1 18  ASP 18  18  18  ASP ASP B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS B ? n 
B 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY B ? n 
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F 3 HOH 43  1244 94  HOH WAT B ? 
F 3 HOH 44  1245 95  HOH WAT B ? 
F 3 HOH 45  1246 97  HOH WAT B ? 
F 3 HOH 46  1247 98  HOH WAT B ? 
F 3 HOH 47  1248 99  HOH WAT B ? 
F 3 HOH 48  1249 100 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 49  1250 101 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 50  1251 103 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 51  1252 105 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 52  1253 106 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 53  1254 107 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 54  1255 108 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 55  1256 109 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 56  1257 116 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 57  1258 119 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 58  1259 120 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 59  1260 121 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 60  1261 123 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 61  1262 126 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 62  1263 127 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 63  1264 129 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 64  1265 132 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 65  1266 133 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 66  1267 134 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 67  1268 138 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 68  1269 141 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 69  1270 143 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 70  1271 146 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 71  1272 148 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 72  1273 149 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 73  1274 150 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 74  1275 155 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 75  1276 156 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 76  1277 161 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 77  1278 162 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 78  1279 164 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 79  1280 166 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 80  1281 167 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 81  1282 168 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 82  1283 170 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 83  1284 174 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 84  1285 176 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 85  1286 177 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 86  1287 180 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 87  1288 181 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 88  1289 187 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 89  1290 188 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 90  1291 189 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 91  1292 191 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 92  1293 196 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 93  1294 198 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 94  1295 199 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 95  1296 200 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 96  1297 202 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 97  1298 204 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 98  1299 208 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 99  1300 209 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 100 1301 210 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 101 1302 211 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 102 1303 213 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 103 1304 214 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 104 1305 215 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 105 1306 217 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 106 1307 219 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 107 1308 220 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 108 1309 224 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 109 1310 225 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 110 1311 229 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 111 1312 230 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 112 1313 233 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 113 1314 234 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 114 1315 236 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 115 1316 238 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 116 1317 242 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 117 1318 244 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 118 1319 247 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 119 1320 254 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 120 1321 256 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 121 1322 257 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 122 1323 267 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 123 1324 262 HOH WAT B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CD  non-polymer         . "CADMIUM ION"   ? "Cd 2"           112.411 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12 ? VAL A 23 ? ASP A 12 VAL A 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 81 ? ASN A 92 ? ASN A 81 ASN A 92 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12 ? VAL B 23 ? ASP B 12 VAL B 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASN B 81 ? GLN B 91 ? ASN B 81 GLN B 91 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LYS A 27  ? ASN A 34  ? LYS A 27  ASN A 34  
AA1 2 TYR A 39  ? GLY A 45  ? TYR A 39  GLY A 45  
AA1 3 VAL A 54  ? ASN A 60  ? VAL A 54  ASN A 60  
AA1 4 LEU A 3   ? ARG A 9   ? LEU A 3   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLU B 125 ? LYS B 120 GLU B 125 
AA1 7 VAL B 109 ? GLU B 114 ? VAL B 109 GLU B 114 
AA1 8 ASN B 95  ? PRO B 102 ? ASN B 95  PRO B 102 
AA2 1 ASN A 95  ? PRO A 102 ? ASN A 95  PRO A 102 
AA2 2 VAL A 109 ? GLU A 114 ? VAL A 109 GLU A 114 
AA2 3 LYS A 120 ? ILE A 124 ? LYS A 120 ILE A 124 
AA2 4 TYR A 72  ? SER A 78  ? TYR A 72  SER A 78  
AA2 5 LEU B 3   ? ARG B 9   ? LEU B 3   ARG B 9   
AA2 6 VAL B 54  ? ASN B 60  ? VAL B 54  ASN B 60  
AA2 7 TYR B 39  ? GLY B 45  ? TYR B 39  GLY B 45  
AA2 8 LYS B 27  ? ASN B 34  ? LYS B 27  ASN B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021772 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   -0.000001 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.001996 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.017734 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   -0.000001 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021462 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CD 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CADMIUM ION" CD  
3 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ASN A 34  ? N ASN A 34  O TYR A 39  ? O TYR A 39  
AA1 2 3 O VAL A 44  ? O VAL A 44  N ILE A 55  ? N ILE A 55  
AA1 3 4 N VAL A 54  ? N VAL A 54  O LEU A 4   ? O LEU A 4   
AA1 4 5 O MET A 7   ? O MET A 7   N GLY B 73  ? N GLY B 73  
AA1 5 6 N ILE B 75  ? N ILE B 75  O LYS B 120 ? O LYS B 120 
AA1 6 7 N GLU B 125 ? N GLU B 125 O VAL B 109 ? O VAL B 109 
AA1 7 8 N GLU B 114 ? N GLU B 114 O ASN B 95  ? O ASN B 95  
AA2 1 2 O GLY A 101 ? O GLY A 101 N ILE A 110 ? N ILE A 110 
AA2 2 3 O VAL A 113 ? O VAL A 113 N ILE A 121 ? N ILE A 121 
AA2 3 4 N GLU A 122 ? N GLU A 122 O ILE A 75  ? O ILE A 75  
AA2 4 5 O ALA A 76  ? O ALA A 76  N LEU B 4   ? N LEU B 4   
AA2 5 6 O LEU B 4   ? O LEU B 4   N VAL B 54  ? N VAL B 54  
AA2 6 7 N TYR B 59  ? N TYR B 59  O SER B 40  ? O SER B 40  
AA2 7 8 O GLY B 45  ? O GLY B 45  N LYS B 27  ? N LYS B 27  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 30.270 41.774 14.549  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 31.146 40.630 14.539  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 31.010 39.868 13.244  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 30.152 40.162 12.414  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 30.868 39.729 15.745  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 30.484 40.545 16.965  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 29.027 39.887 17.811  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 29.824 38.610 18.810  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? 31.854 38.870 13.066  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? 31.755 38.129 11.850  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? 32.396 36.766 11.927  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? 33.201 36.488 12.812  1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 2    ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? 32.348 38.951 10.712  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? 33.834 39.202 10.897  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? 34.406 40.146 9.850   1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? 35.836 40.350 10.019  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? 36.745 39.847 9.190   1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? 36.408 39.115 8.134   1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? 38.032 40.084 9.433   1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . LEU A 1 3   ? 32.024 35.918 10.967  1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 3    LEU A N   1 
ATOM   21   C  CA  . LEU A 1 3   ? 32.579 34.582 10.881  1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CA  1 
ATOM   22   C  C   . LEU A 1 3   ? 33.922 34.680 10.148  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A C   1 
ATOM   23   O  O   . LEU A 1 3   ? 33.960 35.055 8.987   1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 3    LEU A O   1 
ATOM   24   C  CB  . LEU A 1 3   ? 31.598 33.641 10.160  1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . LEU A 1 3   ? 31.879 32.162 10.406  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CG  1 
ATOM   26   C  CD1 . LEU A 1 3   ? 30.609 31.349 10.176  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD1 1 
ATOM   27   C  CD2 . LEU A 1 3   ? 32.975 31.649 9.480   1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD2 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? 35.027 34.379 10.837  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? 36.365 34.481 10.273  1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? 36.841 33.291 9.452   1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? 37.290 33.438 8.309   1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? 37.419 34.796 11.370  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? 37.113 36.059 12.160  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? 37.769 35.980 13.541  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? 37.643 37.260 11.391  1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? 36.796 32.108 10.065  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? 37.247 30.915 9.379   1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? 36.757 29.655 10.032  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? 36.232 29.665 11.145  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? 38.790 30.834 9.278   1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? 39.502 30.836 10.609  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? 40.106 31.979 11.116  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? 39.698 29.841 11.510  1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? 40.641 31.664 12.289  1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? 40.404 30.394 12.559  1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 5    HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . THR A 1 6   ? 36.957 28.570 9.306   1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 6    THR A N   1 
ATOM   47   C  CA  . THR A 1 6   ? 36.601 27.265 9.803   1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 6    THR A CA  1 
ATOM   48   C  C   . THR A 1 6   ? 37.893 26.480 9.841   1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 6    THR A C   1 
ATOM   49   O  O   . THR A 1 6   ? 38.583 26.424 8.841   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 6    THR A O   1 
ATOM   50   C  CB  . THR A 1 6   ? 35.486 26.544 9.008   1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 6    THR A CB  1 
ATOM   51   O  OG1 . THR A 1 6   ? 34.278 27.278 9.066   1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 6    THR A OG1 1 
ATOM   52   C  CG2 . THR A 1 6   ? 35.249 25.173 9.629   1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 6    THR A CG2 1 
ATOM   53   N  N   . MET A 1 7   ? 38.260 25.948 11.011  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 7    MET A N   1 
ATOM   54   C  CA  . MET A 1 7   ? 39.497 25.182 11.157  1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 7    MET A CA  1 
ATOM   55   C  C   . MET A 1 7   ? 39.274 23.675 11.030  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 7    MET A C   1 
ATOM   56   O  O   . MET A 1 7   ? 38.401 23.113 11.668  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 7    MET A O   1 
ATOM   57   C  CB  . MET A 1 7   ? 40.311 25.561 12.430  1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 7    MET A CB  1 
ATOM   58   C  CG  . MET A 1 7   ? 41.721 24.974 12.440  1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CG  1 
ATOM   59   S  SD  . MET A 1 7   ? 41.801 23.188 12.736  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 7    MET A SD  1 
ATOM   60   C  CE  . MET A 1 7   ? 42.255 23.160 14.491  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CE  1 
ATOM   61   N  N   . LEU A 1 8   ? 40.089 23.032 10.186  1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   62   C  CA  . LEU A 1 8   ? 40.057 21.612 9.921   1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   63   C  C   . LEU A 1 8   ? 41.460 21.030 10.012  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   64   O  O   . LEU A 1 8   ? 42.407 21.585 9.470   1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   65   C  CB  . LEU A 1 8   ? 39.496 21.285 8.507   1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   66   C  CG  . LEU A 1 8   ? 38.124 21.877 8.185   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   67   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 37.809 21.647 6.715   1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   68   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 37.040 21.213 9.033   1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   69   N  N   . ARG A 1 9   ? 41.619 19.896 10.680  1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 9    ARG A N   1 
ATOM   70   C  CA  . ARG A 1 9   ? 42.945 19.308 10.738  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CA  1 
ATOM   71   C  C   . ARG A 1 9   ? 43.118 18.415 9.519   1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A C   1 
ATOM   72   O  O   . ARG A 1 9   ? 42.217 17.645 9.173   1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A O   1 
ATOM   73   C  CB  . ARG A 1 9   ? 43.215 18.529 12.027  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . ARG A 1 9   ? 43.223 19.413 13.266  1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CG  1 
ATOM   75   C  CD  . ARG A 1 9   ? 43.197 18.598 14.564  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CD  1 
ATOM   76   N  NE  . ARG A 1 9   ? 43.005 19.463 15.727  1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NE  1 
ATOM   77   C  CZ  . ARG A 1 9   ? 41.832 19.691 16.302  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CZ  1 
ATOM   78   N  NH1 . ARG A 1 9   ? 40.713 19.104 15.898  1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH1 1 
ATOM   79   N  NH2 . ARG A 1 9   ? 41.787 20.522 17.328  1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH2 1 
ATOM   80   N  N   . VAL A 1 10  ? 44.275 18.512 8.880   1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A N   1 
ATOM   81   C  CA  . VAL A 1 10  ? 44.553 17.720 7.692   1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CA  1 
ATOM   82   C  C   . VAL A 1 10  ? 45.704 16.757 7.892   1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A C   1 
ATOM   83   O  O   . VAL A 1 10  ? 46.555 16.979 8.748   1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A O   1 
ATOM   84   C  CB  . VAL A 1 10  ? 44.743 18.602 6.468   1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CB  1 
ATOM   85   C  CG1 . VAL A 1 10  ? 43.533 19.528 6.316   1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG1 1 
ATOM   86   C  CG2 . VAL A 1 10  ? 46.035 19.420 6.617   1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG2 1 
ATOM   87   N  N   . GLY A 1 11  ? 45.719 15.679 7.105   1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 11   GLY A N   1 
ATOM   88   C  CA  . GLY A 1 11  ? 46.757 14.668 7.222   1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 11   GLY A CA  1 
ATOM   89   C  C   . GLY A 1 11  ? 48.068 15.040 6.540   1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A C   1 
ATOM   90   O  O   . GLY A 1 11  ? 49.115 14.490 6.873   1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A O   1 
ATOM   91   N  N   . ASP A 1 12  ? 47.987 15.966 5.578   1.00 8.30   ? ? ? ? ? ? 12   ASP A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ASP A 1 12  ? 49.117 16.440 4.778   1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ASP A 1 12  ? 48.810 17.835 4.310   1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A C   1 
ATOM   94   O  O   . ASP A 1 12  ? 47.871 18.022 3.516   1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ASP A 1 12  ? 49.311 15.533 3.532   1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . ASP A 1 12  ? 50.485 15.921 2.663   1.00 5.30   ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CG  1 
ATOM   97   O  OD1 . ASP A 1 12  ? 50.760 17.069 2.344   1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD1 1 
ATOM   98   O  OD2 . ASP A 1 12  ? 51.128 14.884 2.223   1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD2 1 
ATOM   99   N  N   . LEU A 1 13  ? 49.592 18.788 4.811   1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A N   1 
ATOM   100  C  CA  . LEU A 1 13  ? 49.396 20.193 4.500   1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CA  1 
ATOM   101  C  C   . LEU A 1 13  ? 49.445 20.559 3.040   1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A C   1 
ATOM   102  O  O   . LEU A 1 13  ? 48.487 21.129 2.504   1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A O   1 
ATOM   103  C  CB  . LEU A 1 13  ? 50.268 21.157 5.321   1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . LEU A 1 13  ? 49.669 22.560 5.370   1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CG  1 
ATOM   105  C  CD1 . LEU A 1 13  ? 48.287 22.494 6.019   1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD1 1 
ATOM   106  C  CD2 . LEU A 1 13  ? 50.595 23.486 6.156   1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD2 1 
ATOM   107  N  N   . GLN A 1 14  ? 50.575 20.262 2.414   1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLN A 1 14  ? 50.722 20.591 1.020   1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLN A 1 14  ? 49.633 19.966 0.144   1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A C   1 
ATOM   110  O  O   . GLN A 1 14  ? 49.087 20.603 -0.752  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLN A 1 14  ? 52.144 20.288 0.528   1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . GLN A 1 14  ? 52.499 21.008 -0.778  1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CG  1 
ATOM   113  C  CD  . GLN A 1 14  ? 52.268 22.503 -0.756  1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CD  1 
ATOM   114  O  OE1 . GLN A 1 14  ? 52.709 23.238 0.147   1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 14   GLN A OE1 1 
ATOM   115  N  NE2 . GLN A 1 14  ? 51.584 22.975 -1.787  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A NE2 1 
ATOM   116  N  N   . ARG A 1 15  ? 49.295 18.712 0.403   1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A N   1 
ATOM   117  C  CA  . ARG A 1 15  ? 48.262 18.056 -0.379  1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CA  1 
ATOM   118  C  C   . ARG A 1 15  ? 46.940 18.810 -0.249  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A C   1 
ATOM   119  O  O   . ARG A 1 15  ? 46.157 18.938 -1.177  1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A O   1 
ATOM   120  C  CB  . ARG A 1 15  ? 48.140 16.603 0.021   1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CB  1 
ATOM   121  C  CG  . ARG A 1 15  ? 46.900 15.893 -0.514  1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CG  1 
ATOM   122  C  CD  . ARG A 1 15  ? 46.750 14.484 0.064   1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CD  1 
ATOM   123  N  NE  . ARG A 1 15  ? 46.287 14.480 1.459   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NE  1 
ATOM   124  C  CZ  . ARG A 1 15  ? 46.001 13.385 2.161   1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CZ  1 
ATOM   125  N  NH1 . ARG A 1 15  ? 46.125 12.167 1.622   1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NH1 1 
ATOM   126  N  NH2 . ARG A 1 15  ? 45.593 13.510 3.437   1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NH2 1 
ATOM   127  N  N   . SER A 1 16  ? 46.708 19.341 0.941   1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 16   SER A N   1 
ATOM   128  C  CA  . SER A 1 16  ? 45.518 20.101 1.195   1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 16   SER A CA  1 
ATOM   129  C  C   . SER A 1 16  ? 45.567 21.442 0.470   1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 16   SER A C   1 
ATOM   130  O  O   . SER A 1 16  ? 44.622 21.881 -0.179  1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 16   SER A O   1 
ATOM   131  C  CB  . SER A 1 16  ? 45.325 20.295 2.692   1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 16   SER A CB  1 
ATOM   132  O  OG  . SER A 1 16  ? 44.097 20.955 2.897   1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 16   SER A OG  1 
ATOM   133  N  N   . ILE A 1 17  ? 46.686 22.128 0.590   1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ILE A 1 17  ? 46.796 23.395 -0.080  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ILE A 1 17  ? 46.501 23.177 -1.561  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A C   1 
ATOM   136  O  O   . ILE A 1 17  ? 45.620 23.806 -2.143  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ILE A 1 17  ? 48.173 24.002 0.132   1.00 9.59   ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CB  1 
ATOM   138  C  CG1 . ILE A 1 17  ? 48.442 24.191 1.615   1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG1 1 
ATOM   139  C  CG2 . ILE A 1 17  ? 48.241 25.350 -0.546  1.00 3.55   ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG2 1 
ATOM   140  C  CD1 . ILE A 1 17  ? 49.721 24.982 1.851   1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CD1 1 
ATOM   141  N  N   . ASP A 1 18  ? 47.240 22.232 -2.140  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A N   1 
ATOM   142  C  CA  . ASP A 1 18  ? 47.113 21.861 -3.533  1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CA  1 
ATOM   143  C  C   . ASP A 1 18  ? 45.676 21.675 -3.992  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A C   1 
ATOM   144  O  O   . ASP A 1 18  ? 45.293 22.149 -5.054  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A O   1 
ATOM   145  C  CB  . ASP A 1 18  ? 47.948 20.621 -3.879  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . ASP A 1 18  ? 49.422 20.894 -3.830  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CG  1 
ATOM   147  O  OD1 . ASP A 1 18  ? 49.877 22.002 -3.647  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A OD1 1 
ATOM   148  O  OD2 . ASP A 1 18  ? 50.153 19.820 -3.963  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A OD2 1 
ATOM   149  N  N   . PHE A 1 19  ? 44.879 20.964 -3.200  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A N   1 
ATOM   150  C  CA  . PHE A 1 19  ? 43.485 20.701 -3.545  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CA  1 
ATOM   151  C  C   . PHE A 1 19  ? 42.608 21.964 -3.534  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A C   1 
ATOM   152  O  O   . PHE A 1 19  ? 41.954 22.315 -4.529  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A O   1 
ATOM   153  C  CB  . PHE A 1 19  ? 42.901 19.574 -2.662  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CB  1 
ATOM   154  C  CG  . PHE A 1 19  ? 41.431 19.289 -2.889  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CG  1 
ATOM   155  C  CD1 . PHE A 1 19  ? 41.028 18.443 -3.920  1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD1 1 
ATOM   156  C  CD2 . PHE A 1 19  ? 40.444 19.851 -2.076  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD2 1 
ATOM   157  C  CE1 . PHE A 1 19  ? 39.681 18.170 -4.159  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE1 1 
ATOM   158  C  CE2 . PHE A 1 19  ? 39.092 19.583 -2.292  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE2 1 
ATOM   159  C  CZ  . PHE A 1 19  ? 38.709 18.744 -3.339  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CZ  1 
ATOM   160  N  N   . TYR A 1 20  ? 42.600 22.648 -2.391  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A N   1 
ATOM   161  C  CA  . TYR A 1 20  ? 41.806 23.852 -2.203  1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CA  1 
ATOM   162  C  C   . TYR A 1 20  ? 42.116 24.961 -3.216  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A C   1 
ATOM   163  O  O   . TYR A 1 20  ? 41.245 25.734 -3.616  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A O   1 
ATOM   164  C  CB  . TYR A 1 20  ? 41.847 24.341 -0.727  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . TYR A 1 20  ? 41.008 23.414 0.122   1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . TYR A 1 20  ? 41.596 22.393 0.869   1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . TYR A 1 20  ? 39.616 23.510 0.117   1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD2 1 
ATOM   168  C  CE1 . TYR A 1 20  ? 40.816 21.512 1.619   1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE1 1 
ATOM   169  C  CE2 . TYR A 1 20  ? 38.816 22.629 0.849   1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE2 1 
ATOM   170  C  CZ  . TYR A 1 20  ? 39.424 21.624 1.603   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CZ  1 
ATOM   171  O  OH  . TYR A 1 20  ? 38.655 20.744 2.331   1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A OH  1 
ATOM   172  N  N   . THR A 1 21  ? 43.381 25.027 -3.621  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 21   THR A N   1 
ATOM   173  C  CA  . THR A 1 21  ? 43.843 26.024 -4.551  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CA  1 
ATOM   174  C  C   . THR A 1 21  ? 43.759 25.573 -6.004  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 21   THR A C   1 
ATOM   175  O  O   . THR A 1 21  ? 43.004 26.124 -6.801  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 21   THR A O   1 
ATOM   176  C  CB  . THR A 1 21  ? 45.276 26.496 -4.217  1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CB  1 
ATOM   177  O  OG1 . THR A 1 21  ? 46.172 25.403 -4.183  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 21   THR A OG1 1 
ATOM   178  C  CG2 . THR A 1 21  ? 45.337 27.263 -2.902  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CG2 1 
ATOM   179  N  N   . LYS A 1 22  ? 44.558 24.576 -6.352  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LYS A 1 22  ? 44.612 24.084 -7.717  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LYS A 1 22  ? 43.335 23.439 -8.203  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A C   1 
ATOM   182  O  O   . LYS A 1 22  ? 43.051 23.416 -9.398  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LYS A 1 22  ? 45.802 23.174 -7.937  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LYS A 1 22  ? 47.118 23.864 -7.631  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CG  1 
ATOM   185  C  CD  . LYS A 1 22  ? 48.326 22.938 -7.694  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CD  1 
ATOM   186  C  CE  . LYS A 1 22  ? 48.304 21.973 -8.869  1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CE  1 
ATOM   187  N  NZ  . LYS A 1 22  ? 49.265 22.321 -9.931  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A NZ  1 
ATOM   188  N  N   . VAL A 1 23  ? 42.554 22.913 -7.280  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A N   1 
ATOM   189  C  CA  . VAL A 1 23  ? 41.327 22.268 -7.683  1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CA  1 
ATOM   190  C  C   . VAL A 1 23  ? 40.100 23.109 -7.459  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A C   1 
ATOM   191  O  O   . VAL A 1 23  ? 39.284 23.260 -8.360  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A O   1 
ATOM   192  C  CB  . VAL A 1 23  ? 41.174 20.872 -7.114  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CB  1 
ATOM   193  C  CG1 . VAL A 1 23  ? 39.869 20.255 -7.609  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CG1 1 
ATOM   194  C  CG2 . VAL A 1 23  ? 42.355 19.995 -7.529  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CG2 1 
ATOM   195  N  N   . LEU A 1 24  ? 39.967 23.665 -6.261  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A N   1 
ATOM   196  C  CA  . LEU A 1 24  ? 38.803 24.468 -5.951  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CA  1 
ATOM   197  C  C   . LEU A 1 24  ? 38.932 25.918 -6.358  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A C   1 
ATOM   198  O  O   . LEU A 1 24  ? 37.969 26.686 -6.294  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A O   1 
ATOM   199  C  CB  . LEU A 1 24  ? 38.346 24.293 -4.494  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . LEU A 1 24  ? 38.083 22.837 -4.143  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CG  1 
ATOM   201  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 37.969 22.681 -2.630  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD1 1 
ATOM   202  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 36.804 22.365 -4.828  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD2 1 
ATOM   203  N  N   . GLY A 1 25  ? 40.141 26.283 -6.775  1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A N   1 
ATOM   204  C  CA  . GLY A 1 25  ? 40.395 27.635 -7.216  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A CA  1 
ATOM   205  C  C   . GLY A 1 25  ? 40.647 28.653 -6.112  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A C   1 
ATOM   206  O  O   . GLY A 1 25  ? 40.587 29.863 -6.344  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A O   1 
ATOM   207  N  N   . MET A 1 26  ? 40.943 28.178 -4.903  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 26   MET A N   1 
ATOM   208  C  CA  . MET A 1 26  ? 41.220 29.098 -3.831  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CA  1 
ATOM   209  C  C   . MET A 1 26  ? 42.655 29.558 -3.911  1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 26   MET A C   1 
ATOM   210  O  O   . MET A 1 26  ? 43.441 29.030 -4.688  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 26   MET A O   1 
ATOM   211  C  CB  . MET A 1 26  ? 41.014 28.442 -2.466  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . MET A 1 26  ? 39.586 28.518 -1.956  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CG  1 
ATOM   213  S  SD  . MET A 1 26  ? 39.430 27.626 -0.388  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 26   MET A SD  1 
ATOM   214  C  CE  . MET A 1 26  ? 37.738 26.992 -0.521  1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CE  1 
ATOM   215  N  N   . LYS A 1 27  ? 42.996 30.526 -3.077  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A N   1 
ATOM   216  C  CA  . LYS A 1 27  ? 44.357 31.018 -3.042  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CA  1 
ATOM   217  C  C   . LYS A 1 27  ? 44.946 30.818 -1.666  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A C   1 
ATOM   218  O  O   . LYS A 1 27  ? 44.190 30.820 -0.686  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A O   1 
ATOM   219  C  CB  . LYS A 1 27  ? 44.485 32.482 -3.452  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . LYS A 1 27  ? 43.264 33.331 -3.159  1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CG  1 
ATOM   221  C  CD  . LYS A 1 27  ? 43.281 34.650 -3.919  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CD  1 
ATOM   222  C  CE  . LYS A 1 27  ? 42.246 35.636 -3.407  1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CE  1 
ATOM   223  N  NZ  . LYS A 1 27  ? 42.638 36.288 -2.148  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A NZ  1 
ATOM   224  N  N   . LEU A 1 28  ? 46.276 30.628 -1.619  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LEU A 1 28  ? 47.004 30.457 -0.368  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LEU A 1 28  ? 47.186 31.835 0.236   1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A C   1 
ATOM   227  O  O   . LEU A 1 28  ? 47.970 32.645 -0.271  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LEU A 1 28  ? 48.382 29.788 -0.555  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LEU A 1 28  ? 49.195 29.732 0.734   1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CG  1 
ATOM   230  C  CD1 . LEU A 1 28  ? 48.355 29.079 1.835   1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD1 1 
ATOM   231  C  CD2 . LEU A 1 28  ? 50.465 28.920 0.501   1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD2 1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 29  ? 46.432 32.108 1.295   1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 29  ? 46.499 33.398 1.930   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 29  ? 47.721 33.531 2.815   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 29  ? 48.442 34.529 2.769   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 29  ? 45.185 33.723 2.664   1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 29  ? 43.989 33.464 1.761   1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 29  ? 42.781 33.065 2.593   1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 29  ? 43.691 34.733 0.974   1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD2 1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 30  ? 47.963 32.500 3.619   1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 30  ? 49.102 32.547 4.491   1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 30  ? 49.325 31.237 5.176   1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 30  ? 48.395 30.457 5.357   1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 30  ? 48.996 33.636 5.534   1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 30  ? 47.962 33.329 6.604   1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 30  ? 47.814 34.499 7.563   1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 30  ? 46.548 34.484 8.270   1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 30  ? 46.412 34.051 9.509   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 30  ? 47.445 33.573 10.205  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 30  ? 45.201 34.097 10.060  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2 1 
ATOM   251  N  N   . THR A 1 31  ? 50.578 31.034 5.559   1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 31   THR A N   1 
ATOM   252  C  CA  . THR A 1 31  ? 50.980 29.825 6.229   1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CA  1 
ATOM   253  C  C   . THR A 1 31  ? 51.931 30.159 7.354   1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 31   THR A C   1 
ATOM   254  O  O   . THR A 1 31  ? 52.655 31.151 7.288   1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 31   THR A O   1 
ATOM   255  C  CB  . THR A 1 31  ? 51.604 28.848 5.216   1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CB  1 
ATOM   256  O  OG1 . THR A 1 31  ? 52.059 27.667 5.858   1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 31   THR A OG1 1 
ATOM   257  C  CG2 . THR A 1 31  ? 52.730 29.551 4.465   1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CG2 1 
ATOM   258  N  N   . SER A 1 32  ? 51.897 29.316 8.385   1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 32   SER A N   1 
ATOM   259  C  CA  . SER A 1 32  ? 52.723 29.477 9.561   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 32   SER A CA  1 
ATOM   260  C  C   . SER A 1 32  ? 53.092 28.138 10.153  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 32   SER A C   1 
ATOM   261  O  O   . SER A 1 32  ? 52.389 27.139 9.987   1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 32   SER A O   1 
ATOM   262  C  CB  . SER A 1 32  ? 52.049 30.323 10.626  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 32   SER A CB  1 
ATOM   263  O  OG  . SER A 1 32  ? 50.906 29.656 11.124  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 32   SER A OG  1 
ATOM   264  N  N   . GLU A 1 33  ? 54.210 28.156 10.861  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A N   1 
ATOM   265  C  CA  . GLU A 1 33  ? 54.747 26.982 11.508  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CA  1 
ATOM   266  C  C   . GLU A 1 33  ? 54.988 27.244 12.989  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A C   1 
ATOM   267  O  O   . GLU A 1 33  ? 55.419 28.321 13.389  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A O   1 
ATOM   268  C  CB  . GLU A 1 33  ? 56.026 26.538 10.793  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . GLU A 1 33  ? 56.672 25.291 11.397  1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CG  1 
ATOM   270  C  CD  . GLU A 1 33  ? 57.860 24.863 10.592  1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CD  1 
ATOM   271  O  OE1 . GLU A 1 33  ? 57.780 24.542 9.421   1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE1 1 
ATOM   272  O  OE2 . GLU A 1 33  ? 58.981 24.908 11.272  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE2 1 
ATOM   273  N  N   . ASN A 1 34  ? 54.690 26.247 13.805  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A N   1 
ATOM   274  C  CA  . ASN A 1 34  ? 54.860 26.361 15.238  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CA  1 
ATOM   275  C  C   . ASN A 1 34  ? 55.778 25.263 15.742  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A C   1 
ATOM   276  O  O   . ASN A 1 34  ? 55.366 24.148 16.071  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A O   1 
ATOM   277  C  CB  . ASN A 1 34  ? 53.501 26.358 15.988  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . ASN A 1 34  ? 53.598 26.819 17.433  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CG  1 
ATOM   279  O  OD1 . ASN A 1 34  ? 54.431 26.316 18.191  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A OD1 1 
ATOM   280  N  ND2 . ASN A 1 34  ? 52.752 27.776 17.823  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A ND2 1 
ATOM   281  N  N   . PRO A 1 35  ? 57.058 25.582 15.781  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A N   1 
ATOM   282  C  CA  . PRO A 1 35  ? 58.022 24.605 16.240  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CA  1 
ATOM   283  C  C   . PRO A 1 35  ? 57.690 24.068 17.638  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A C   1 
ATOM   284  O  O   . PRO A 1 35  ? 57.670 22.864 17.861  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A O   1 
ATOM   285  C  CB  . PRO A 1 35  ? 59.379 25.296 16.189  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . PRO A 1 35  ? 59.193 26.561 15.357  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CG  1 
ATOM   287  C  CD  . PRO A 1 35  ? 57.697 26.803 15.230  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CD  1 
ATOM   288  N  N   . GLU A 1 36  ? 57.402 24.970 18.580  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A N   1 
ATOM   289  C  CA  . GLU A 1 36  ? 57.071 24.604 19.956  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CA  1 
ATOM   290  C  C   . GLU A 1 36  ? 56.033 23.496 20.063  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A C   1 
ATOM   291  O  O   . GLU A 1 36  ? 56.285 22.451 20.665  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A O   1 
ATOM   292  C  CB  . GLU A 1 36  ? 56.629 25.836 20.758  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . GLU A 1 36  ? 56.517 25.628 22.279  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . GLU A 1 36  ? 56.432 26.944 23.005  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CD  1 
ATOM   295  O  OE1 . GLU A 1 36  ? 57.135 27.900 22.737  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE1 1 
ATOM   296  O  OE2 . GLU A 1 36  ? 55.520 26.949 23.943  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE2 1 
ATOM   297  N  N   . TYR A 1 37  ? 54.862 23.718 19.462  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A N   1 
ATOM   298  C  CA  . TYR A 1 37  ? 53.799 22.730 19.502  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CA  1 
ATOM   299  C  C   . TYR A 1 37  ? 53.780 21.702 18.385  1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A C   1 
ATOM   300  O  O   . TYR A 1 37  ? 52.914 20.828 18.358  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A O   1 
ATOM   301  C  CB  . TYR A 1 37  ? 52.424 23.337 19.815  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CB  1 
ATOM   302  C  CG  . TYR A 1 37  ? 52.453 24.075 21.130  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CG  1 
ATOM   303  C  CD1 . TYR A 1 37  ? 52.844 25.412 21.185  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD1 1 
ATOM   304  C  CD2 . TYR A 1 37  ? 52.115 23.433 22.322  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD2 1 
ATOM   305  C  CE1 . TYR A 1 37  ? 52.887 26.109 22.392  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE1 1 
ATOM   306  C  CE2 . TYR A 1 37  ? 52.152 24.114 23.538  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE2 1 
ATOM   307  C  CZ  . TYR A 1 37  ? 52.539 25.453 23.573  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CZ  1 
ATOM   308  O  OH  . TYR A 1 37  ? 52.573 26.125 24.773  1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A OH  1 
ATOM   309  N  N   . LYS A 1 38  ? 54.758 21.787 17.474  1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A N   1 
ATOM   310  C  CA  . LYS A 1 38  ? 54.893 20.836 16.373  1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CA  1 
ATOM   311  C  C   . LYS A 1 38  ? 53.721 20.761 15.404  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A C   1 
ATOM   312  O  O   . LYS A 1 38  ? 53.194 19.685 15.124  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A O   1 
ATOM   313  C  CB  . LYS A 1 38  ? 55.337 19.448 16.809  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . LYS A 1 38  ? 56.681 19.424 17.539  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CG  1 
ATOM   315  C  CD  . LYS A 1 38  ? 56.931 18.137 18.326  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CD  1 
ATOM   316  C  CE  . LYS A 1 38  ? 58.339 18.045 18.899  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CE  1 
ATOM   317  N  NZ  . LYS A 1 38  ? 58.479 17.016 19.945  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A NZ  1 
ATOM   318  N  N   . TYR A 1 39  ? 53.339 21.917 14.883  1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   1 
ATOM   319  C  CA  . TYR A 1 39  ? 52.258 21.983 13.933  1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  1 
ATOM   320  C  C   . TYR A 1 39  ? 52.443 23.142 12.972  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   1 
ATOM   321  O  O   . TYR A 1 39  ? 53.148 24.118 13.258  1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   1 
ATOM   322  C  CB  . TYR A 1 39  ? 50.850 21.948 14.560  1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . TYR A 1 39  ? 50.474 23.250 15.231  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  1 
ATOM   324  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 49.921 24.289 14.485  1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 1 
ATOM   325  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 50.690 23.451 16.597  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 1 
ATOM   326  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 49.584 25.506 15.078  1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 1 
ATOM   327  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 50.364 24.665 17.206  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 1 
ATOM   328  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 49.804 25.694 16.443  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  1 
ATOM   329  O  OH  . TYR A 1 39  ? 49.463 26.897 17.020  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  1 
ATOM   330  N  N   . SER A 1 40  ? 51.801 22.991 11.812  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 40   SER A N   1 
ATOM   331  C  CA  . SER A 1 40  ? 51.840 23.955 10.726  1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 40   SER A CA  1 
ATOM   332  C  C   . SER A 1 40  ? 50.445 24.335 10.290  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 40   SER A C   1 
ATOM   333  O  O   . SER A 1 40  ? 49.528 23.511 10.356  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 40   SER A O   1 
ATOM   334  C  CB  . SER A 1 40  ? 52.625 23.410 9.549   1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 40   SER A CB  1 
ATOM   335  O  OG  . SER A 1 40  ? 53.980 23.249 9.927   1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 40   SER A OG  1 
ATOM   336  N  N   . LEU A 1 41  ? 50.306 25.593 9.871   1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N   1 
ATOM   337  C  CA  . LEU A 1 41  ? 49.015 26.084 9.451   1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA  1 
ATOM   338  C  C   . LEU A 1 41  ? 49.079 26.774 8.102   1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C   1 
ATOM   339  O  O   . LEU A 1 41  ? 50.090 27.372 7.718   1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O   1 
ATOM   340  C  CB  . LEU A 1 41  ? 48.429 27.129 10.431  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB  1 
ATOM   341  C  CG  . LEU A 1 41  ? 48.422 26.764 11.909  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG  1 
ATOM   342  C  CD1 . LEU A 1 41  ? 48.436 28.065 12.692  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1 1 
ATOM   343  C  CD2 . LEU A 1 41  ? 47.158 25.975 12.262  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2 1 
ATOM   344  N  N   . ALA A 1 42  ? 47.931 26.745 7.449   1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A N   1 
ATOM   345  C  CA  . ALA A 1 42  ? 47.735 27.383 6.157   1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CA  1 
ATOM   346  C  C   . ALA A 1 42  ? 46.295 27.853 6.015   1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A C   1 
ATOM   347  O  O   . ALA A 1 42  ? 45.354 27.106 6.235   1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A O   1 
ATOM   348  C  CB  . ALA A 1 42  ? 48.075 26.436 5.016   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CB  1 
ATOM   349  N  N   . PHE A 1 43  ? 46.131 29.105 5.643   1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A N   1 
ATOM   350  C  CA  . PHE A 1 43  ? 44.807 29.637 5.456   1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CA  1 
ATOM   351  C  C   . PHE A 1 43  ? 44.526 29.776 3.968   1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A C   1 
ATOM   352  O  O   . PHE A 1 43  ? 45.264 30.460 3.262   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A O   1 
ATOM   353  C  CB  . PHE A 1 43  ? 44.641 30.997 6.162   1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CB  1 
ATOM   354  C  CG  . PHE A 1 43  ? 44.739 30.906 7.665   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CG  1 
ATOM   355  C  CD1 . PHE A 1 43  ? 45.957 30.605 8.278   1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD1 1 
ATOM   356  C  CD2 . PHE A 1 43  ? 43.623 31.129 8.475   1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD2 1 
ATOM   357  C  CE1 . PHE A 1 43  ? 46.067 30.512 9.667   1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE1 1 
ATOM   358  C  CE2 . PHE A 1 43  ? 43.713 31.038 9.865   1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE2 1 
ATOM   359  C  CZ  . PHE A 1 43  ? 44.938 30.728 10.461  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CZ  1 
ATOM   360  N  N   . VAL A 1 44  ? 43.470 29.109 3.490   1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A N   1 
ATOM   361  C  CA  . VAL A 1 44  ? 43.105 29.177 2.086   1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CA  1 
ATOM   362  C  C   . VAL A 1 44  ? 41.735 29.803 1.919   1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A C   1 
ATOM   363  O  O   . VAL A 1 44  ? 40.821 29.585 2.736   1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A O   1 
ATOM   364  C  CB  . VAL A 1 44  ? 43.152 27.812 1.411   1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CB  1 
ATOM   365  C  CG1 . VAL A 1 44  ? 44.531 27.185 1.581   1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG1 1 
ATOM   366  C  CG2 . VAL A 1 44  ? 42.108 26.895 2.028   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG2 1 
ATOM   367  N  N   . GLY A 1 45  ? 41.575 30.574 0.848   1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   1 
ATOM   368  C  CA  . GLY A 1 45  ? 40.288 31.212 0.623   1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  1 
ATOM   369  C  C   . GLY A 1 45  ? 40.183 31.933 -0.703  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   1 
ATOM   370  O  O   . GLY A 1 45  ? 41.157 32.044 -1.444  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   1 
ATOM   371  N  N   . TYR A 1 46  ? 38.973 32.427 -0.975  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A N   1 
ATOM   372  C  CA  . TYR A 1 46  ? 38.663 33.139 -2.206  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CA  1 
ATOM   373  C  C   . TYR A 1 46  ? 38.932 34.631 -2.171  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A C   1 
ATOM   374  O  O   . TYR A 1 46  ? 38.974 35.300 -3.195  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A O   1 
ATOM   375  C  CB  . TYR A 1 46  ? 37.229 32.844 -2.685  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . TYR A 1 46  ? 37.039 31.400 -3.090  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CG  1 
ATOM   377  C  CD1 . TYR A 1 46  ? 36.183 30.591 -2.343  1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD1 1 
ATOM   378  C  CD2 . TYR A 1 46  ? 37.696 30.845 -4.191  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD2 1 
ATOM   379  C  CE1 . TYR A 1 46  ? 35.995 29.252 -2.677  1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE1 1 
ATOM   380  C  CE2 . TYR A 1 46  ? 37.519 29.508 -4.546  1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE2 1 
ATOM   381  C  CZ  . TYR A 1 46  ? 36.655 28.720 -3.784  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CZ  1 
ATOM   382  O  OH  . TYR A 1 46  ? 36.463 27.413 -4.100  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A OH  1 
ATOM   383  N  N   . GLY A 1 47  ? 39.104 35.164 -0.980  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A N   1 
ATOM   384  C  CA  . GLY A 1 47  ? 39.359 36.571 -0.813  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A CA  1 
ATOM   385  C  C   . GLY A 1 47  ? 40.162 36.785 0.445   1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A C   1 
ATOM   386  O  O   . GLY A 1 47  ? 40.571 35.820 1.105   1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A O   1 
ATOM   387  N  N   . PRO A 1 48  ? 40.367 38.062 0.765   1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A N   1 
ATOM   388  C  CA  . PRO A 1 48  ? 41.122 38.465 1.945   1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CA  1 
ATOM   389  C  C   . PRO A 1 48  ? 40.384 38.143 3.227   1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A C   1 
ATOM   390  O  O   . PRO A 1 48  ? 39.174 38.363 3.303   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A O   1 
ATOM   391  C  CB  . PRO A 1 48  ? 41.278 39.983 1.850   1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . PRO A 1 48  ? 40.649 40.425 0.555   1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CG  1 
ATOM   393  C  CD  . PRO A 1 48  ? 39.961 39.220 -0.075  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CD  1 
ATOM   394  N  N   . GLU A 1 49  ? 41.117 37.631 4.230   1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A N   1 
ATOM   395  C  CA  . GLU A 1 49  ? 40.532 37.288 5.534   1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CA  1 
ATOM   396  C  C   . GLU A 1 49  ? 39.751 38.441 6.150   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A C   1 
ATOM   397  O  O   . GLU A 1 49  ? 38.776 38.237 6.872   1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A O   1 
ATOM   398  C  CB  . GLU A 1 49  ? 41.597 36.848 6.551   1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . GLU A 1 49  ? 42.084 35.418 6.337   1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CG  1 
ATOM   400  C  CD  . GLU A 1 49  ? 43.144 35.081 7.328   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CD  1 
ATOM   401  O  OE1 . GLU A 1 49  ? 42.894 34.534 8.381   1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE1 1 
ATOM   402  O  OE2 . GLU A 1 49  ? 44.341 35.462 6.952   1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE2 1 
ATOM   403  N  N   . THR A 1 50  ? 40.209 39.652 5.859   1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 50   THR A N   1 
ATOM   404  C  CA  . THR A 1 50  ? 39.605 40.871 6.357   1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CA  1 
ATOM   405  C  C   . THR A 1 50  ? 38.182 41.070 5.869   1.00 14.72  ? ? ? ? ? ? 50   THR A C   1 
ATOM   406  O  O   . THR A 1 50  ? 37.372 41.715 6.525   1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 50   THR A O   1 
ATOM   407  C  CB  . THR A 1 50  ? 40.428 42.098 5.909   1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CB  1 
ATOM   408  O  OG1 . THR A 1 50  ? 40.249 42.289 4.523   1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 50   THR A OG1 1 
ATOM   409  C  CG2 . THR A 1 50  ? 41.914 41.917 6.208   1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CG2 1 
ATOM   410  N  N   . GLU A 1 51  ? 37.878 40.531 4.703   1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A N   1 
ATOM   411  C  CA  . GLU A 1 51  ? 36.566 40.712 4.130   1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CA  1 
ATOM   412  C  C   . GLU A 1 51  ? 35.699 39.474 4.177   1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A C   1 
ATOM   413  O  O   . GLU A 1 51  ? 34.474 39.579 4.153   1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A O   1 
ATOM   414  C  CB  . GLU A 1 51  ? 36.648 41.232 2.670   1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . GLU A 1 51  ? 37.491 42.518 2.511   1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CG  1 
ATOM   416  C  CD  . GLU A 1 51  ? 37.892 42.848 1.088   1.00 90.64  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CD  1 
ATOM   417  O  OE1 . GLU A 1 51  ? 37.800 43.982 0.623   1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE1 1 
ATOM   418  O  OE2 . GLU A 1 51  ? 38.323 41.827 0.419   1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE2 1 
ATOM   419  N  N   . GLU A 1 52  ? 36.311 38.293 4.229   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   1 
ATOM   420  C  CA  . GLU A 1 52  ? 35.480 37.100 4.240   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  1 
ATOM   421  C  C   . GLU A 1 52  ? 35.996 35.942 5.062   1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   1 
ATOM   422  O  O   . GLU A 1 52  ? 37.126 35.932 5.552   1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   1 
ATOM   423  C  CB  . GLU A 1 52  ? 35.189 36.593 2.819   1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . GLU A 1 52  ? 36.455 36.327 1.974   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  1 
ATOM   425  C  CD  . GLU A 1 52  ? 36.132 36.385 0.503   1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  1 
ATOM   426  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 36.023 37.435 -0.109  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 1 
ATOM   427  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 35.891 35.204 -0.023  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 1 
ATOM   428  N  N   . ALA A 1 53  ? 35.124 34.950 5.163   1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A N   1 
ATOM   429  C  CA  . ALA A 1 53  ? 35.410 33.737 5.872   1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CA  1 
ATOM   430  C  C   . ALA A 1 53  ? 36.316 32.888 5.004   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A C   1 
ATOM   431  O  O   . ALA A 1 53  ? 36.136 32.852 3.790   1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A O   1 
ATOM   432  C  CB  . ALA A 1 53  ? 34.111 32.998 6.168   1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CB  1 
ATOM   433  N  N   . VAL A 1 54  ? 37.286 32.218 5.634   1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 54   VAL A N   1 
ATOM   434  C  CA  . VAL A 1 54  ? 38.235 31.381 4.923   1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CA  1 
ATOM   435  C  C   . VAL A 1 54  ? 38.356 30.052 5.636   1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A C   1 
ATOM   436  O  O   . VAL A 1 54  ? 37.626 29.799 6.596   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A O   1 
ATOM   437  C  CB  . VAL A 1 54  ? 39.612 32.034 4.854   1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CB  1 
ATOM   438  C  CG1 . VAL A 1 54  ? 39.532 33.398 4.172   1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG1 1 
ATOM   439  C  CG2 . VAL A 1 54  ? 40.191 32.150 6.270   1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG2 1 
ATOM   440  N  N   . ILE A 1 55  ? 39.280 29.209 5.163   1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A N   1 
ATOM   441  C  CA  . ILE A 1 55  ? 39.509 27.928 5.797   1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CA  1 
ATOM   442  C  C   . ILE A 1 55  ? 40.897 27.891 6.399   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A C   1 
ATOM   443  O  O   . ILE A 1 55  ? 41.846 28.336 5.765   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A O   1 
ATOM   444  C  CB  . ILE A 1 55  ? 39.392 26.755 4.838   1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CB  1 
ATOM   445  C  CG1 . ILE A 1 55  ? 37.982 26.647 4.267   1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CG1 1 
ATOM   446  C  CG2 . ILE A 1 55  ? 39.783 25.440 5.518   1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CG2 1 
ATOM   447  C  CD1 . ILE A 1 55  ? 37.865 25.444 3.343   1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CD1 1 
ATOM   448  N  N   . GLU A 1 56  ? 40.996 27.353 7.615   1.00 6.48   ? ? ? ? ? ? 56   GLU A N   1 
ATOM   449  C  CA  . GLU A 1 56  ? 42.258 27.192 8.309   1.00 4.92   ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CA  1 
ATOM   450  C  C   . GLU A 1 56  ? 42.537 25.701 8.386   1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A C   1 
ATOM   451  O  O   . GLU A 1 56  ? 41.763 24.935 8.981   1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 56   GLU A O   1 
ATOM   452  C  CB  . GLU A 1 56  ? 42.248 27.794 9.724   1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CB  1 
ATOM   453  C  CG  . GLU A 1 56  ? 43.506 27.466 10.562  1.00 2.10   ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CG  1 
ATOM   454  C  CD  . GLU A 1 56  ? 43.406 28.030 11.957  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CD  1 
ATOM   455  O  OE1 . GLU A 1 56  ? 42.365 28.081 12.557  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE1 1 
ATOM   456  O  OE2 . GLU A 1 56  ? 44.529 28.469 12.458  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE2 1 
ATOM   457  N  N   . LEU A 1 57  ? 43.611 25.290 7.716   1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   1 
ATOM   458  C  CA  . LEU A 1 57  ? 44.021 23.900 7.705   1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  1 
ATOM   459  C  C   . LEU A 1 57  ? 45.166 23.785 8.689   1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   1 
ATOM   460  O  O   . LEU A 1 57  ? 46.067 24.618 8.701   1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   1 
ATOM   461  C  CB  . LEU A 1 57  ? 44.471 23.394 6.315   1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  1 
ATOM   462  C  CG  . LEU A 1 57  ? 43.574 23.861 5.162   1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  1 
ATOM   463  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 44.366 23.822 3.859   1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 1 
ATOM   464  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 42.357 22.940 5.064   1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 1 
ATOM   465  N  N   . THR A 1 58  ? 45.099 22.770 9.524   1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 58   THR A N   1 
ATOM   466  C  CA  . THR A 1 58  ? 46.128 22.544 10.521  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CA  1 
ATOM   467  C  C   . THR A 1 58  ? 46.754 21.190 10.304  1.00 4.60   ? ? ? ? ? ? 58   THR A C   1 
ATOM   468  O  O   . THR A 1 58  ? 46.052 20.209 10.116  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 58   THR A O   1 
ATOM   469  C  CB  . THR A 1 58  ? 45.531 22.619 11.949  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CB  1 
ATOM   470  O  OG1 . THR A 1 58  ? 44.867 23.848 12.097  1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 58   THR A OG1 1 
ATOM   471  C  CG2 . THR A 1 58  ? 46.623 22.526 13.011  1.00 8.31   ? ? ? ? ? ? 58   THR A CG2 1 
ATOM   472  N  N   . TYR A 1 59  ? 48.062 21.157 10.351  1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A N   1 
ATOM   473  C  CA  . TYR A 1 59  ? 48.817 19.931 10.214  1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CA  1 
ATOM   474  C  C   . TYR A 1 59  ? 49.766 19.788 11.396  1.00 8.03   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A C   1 
ATOM   475  O  O   . TYR A 1 59  ? 50.659 20.612 11.619  1.00 5.59   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A O   1 
ATOM   476  C  CB  . TYR A 1 59  ? 49.571 19.770 8.864   1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CB  1 
ATOM   477  C  CG  . TYR A 1 59  ? 50.566 18.616 8.882   1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CG  1 
ATOM   478  C  CD1 . TYR A 1 59  ? 50.146 17.296 8.695   1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CD1 1 
ATOM   479  C  CD2 . TYR A 1 59  ? 51.921 18.851 9.103   1.00 3.22   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CD2 1 
ATOM   480  C  CE1 . TYR A 1 59  ? 51.017 16.209 8.719   1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CE1 1 
ATOM   481  C  CE2 . TYR A 1 59  ? 52.814 17.780 9.149   1.00 3.90   ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CE2 1 
ATOM   482  C  CZ  . TYR A 1 59  ? 52.363 16.471 8.954   1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CZ  1 
ATOM   483  O  OH  . TYR A 1 59  ? 53.214 15.390 8.994   1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A OH  1 
ATOM   484  N  N   . ASN A 1 60  ? 49.522 18.740 12.164  1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A N   1 
ATOM   485  C  CA  . ASN A 1 60  ? 50.332 18.415 13.316  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CA  1 
ATOM   486  C  C   . ASN A 1 60  ? 51.408 17.449 12.843  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A C   1 
ATOM   487  O  O   . ASN A 1 60  ? 51.141 16.351 12.349  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A O   1 
ATOM   488  C  CB  . ASN A 1 60  ? 49.476 17.829 14.469  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . ASN A 1 60  ? 48.620 18.867 15.187  1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CG  1 
ATOM   490  O  OD1 . ASN A 1 60  ? 49.135 19.693 15.959  1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A OD1 1 
ATOM   491  N  ND2 . ASN A 1 60  ? 47.303 18.839 14.925  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A ND2 1 
ATOM   492  N  N   . TRP A 1 61  ? 52.645 17.884 12.941  1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 61   TRP A N   1 
ATOM   493  C  CA  . TRP A 1 61  ? 53.741 17.057 12.483  1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CA  1 
ATOM   494  C  C   . TRP A 1 61  ? 53.637 15.623 12.927  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A C   1 
ATOM   495  O  O   . TRP A 1 61  ? 53.470 15.352 14.115  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A O   1 
ATOM   496  C  CB  . TRP A 1 61  ? 55.109 17.629 12.901  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CB  1 
ATOM   497  C  CG  . TRP A 1 61  ? 55.284 19.080 12.587  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CG  1 
ATOM   498  C  CD1 . TRP A 1 61  ? 54.523 19.843 11.759  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD1 1 
ATOM   499  C  CD2 . TRP A 1 61  ? 56.313 19.935 13.101  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD2 1 
ATOM   500  N  NE1 . TRP A 1 61  ? 55.009 21.126 11.723  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A NE1 1 
ATOM   501  C  CE2 . TRP A 1 61  ? 56.105 21.215 12.547  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE2 1 
ATOM   502  C  CE3 . TRP A 1 61  ? 57.372 19.728 13.984  1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE3 1 
ATOM   503  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? 56.942 22.289 12.848  1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ2 1 
ATOM   504  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? 58.192 20.788 14.280  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ3 1 
ATOM   505  C  CH2 . TRP A 1 61  ? 57.986 22.050 13.717  1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CH2 1 
ATOM   506  N  N   . GLY A 1 62  ? 53.764 14.708 11.961  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A N   1 
ATOM   507  C  CA  . GLY A 1 62  ? 53.729 13.283 12.235  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A CA  1 
ATOM   508  C  C   . GLY A 1 62  ? 52.336 12.698 12.370  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A C   1 
ATOM   509  O  O   . GLY A 1 62  ? 52.172 11.513 12.657  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A O   1 
ATOM   510  N  N   . VAL A 1 63  ? 51.331 13.535 12.164  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A N   1 
ATOM   511  C  CA  . VAL A 1 63  ? 49.969 13.078 12.259  1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CA  1 
ATOM   512  C  C   . VAL A 1 63  ? 49.351 13.144 10.878  1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A C   1 
ATOM   513  O  O   . VAL A 1 63  ? 49.142 14.219 10.304  1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A O   1 
ATOM   514  C  CB  . VAL A 1 63  ? 49.151 13.849 13.312  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CB  1 
ATOM   515  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 47.741 13.253 13.409  1.00 8.30   ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG1 1 
ATOM   516  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 49.817 13.822 14.698  1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG2 1 
ATOM   517  N  N   . ASP A 1 64  ? 49.047 11.974 10.353  1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A N   1 
ATOM   518  C  CA  . ASP A 1 64  ? 48.495 11.889 9.022   1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CA  1 
ATOM   519  C  C   . ASP A 1 64  ? 47.030 11.481 8.942   1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A C   1 
ATOM   520  O  O   . ASP A 1 64  ? 46.445 11.483 7.856   1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A O   1 
ATOM   521  C  CB  . ASP A 1 64  ? 49.405 11.025 8.120   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CB  1 
ATOM   522  C  CG  . ASP A 1 64  ? 49.514 9.626  8.644   1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CG  1 
ATOM   523  O  OD1 . ASP A 1 64  ? 50.108 9.354  9.668   1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD1 1 
ATOM   524  O  OD2 . ASP A 1 64  ? 48.878 8.751  7.906   1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD2 1 
ATOM   525  N  N   . LYS A 1 65  ? 46.420 11.165 10.091  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A N   1 
ATOM   526  C  CA  . LYS A 1 65  ? 45.027 10.759 10.122  1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CA  1 
ATOM   527  C  C   . LYS A 1 65  ? 44.290 11.185 11.392  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A C   1 
ATOM   528  O  O   . LYS A 1 65  ? 44.852 11.188 12.480  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A O   1 
ATOM   529  C  CB  . LYS A 1 65  ? 44.914 9.246  9.954   1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CB  1 
ATOM   530  C  CG  . LYS A 1 65  ? 43.520 8.685  10.119  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CG  1 
ATOM   531  C  CD  . LYS A 1 65  ? 42.829 8.508  8.779   1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CD  1 
ATOM   532  C  CE  . LYS A 1 65  ? 41.422 7.947  8.896   1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CE  1 
ATOM   533  N  NZ  . LYS A 1 65  ? 40.801 7.729  7.581   1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A NZ  1 
ATOM   534  N  N   . TYR A 1 66  ? 43.007 11.528 11.229  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A N   1 
ATOM   535  C  CA  . TYR A 1 66  ? 42.150 11.911 12.329  1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CA  1 
ATOM   536  C  C   . TYR A 1 66  ? 40.865 11.112 12.285  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A C   1 
ATOM   537  O  O   . TYR A 1 66  ? 40.611 10.347 11.358  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A O   1 
ATOM   538  C  CB  . TYR A 1 66  ? 41.819 13.411 12.343  1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CB  1 
ATOM   539  C  CG  . TYR A 1 66  ? 43.059 14.249 12.520  1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CG  1 
ATOM   540  C  CD1 . TYR A 1 66  ? 43.865 14.554 11.425  1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD1 1 
ATOM   541  C  CD2 . TYR A 1 66  ? 43.449 14.698 13.782  1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD2 1 
ATOM   542  C  CE1 . TYR A 1 66  ? 45.034 15.300 11.571  1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE1 1 
ATOM   543  C  CE2 . TYR A 1 66  ? 44.602 15.463 13.945  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE2 1 
ATOM   544  C  CZ  . TYR A 1 66  ? 45.395 15.755 12.837  1.00 6.09   ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CZ  1 
ATOM   545  O  OH  . TYR A 1 66  ? 46.528 16.493 12.986  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A OH  1 
ATOM   546  N  N   . GLU A 1 67  ? 40.046 11.303 13.300  1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A N   1 
ATOM   547  C  CA  . GLU A 1 67  ? 38.781 10.621 13.372  1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CA  1 
ATOM   548  C  C   . GLU A 1 67  ? 37.727 11.658 13.052  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A C   1 
ATOM   549  O  O   . GLU A 1 67  ? 37.529 12.604 13.802  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A O   1 
ATOM   550  C  CB  . GLU A 1 67  ? 38.556 9.930  14.733  1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . GLU A 1 67  ? 39.690 8.940  15.067  1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CG  1 
ATOM   552  C  CD  . GLU A 1 67  ? 39.569 8.312  16.431  1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CD  1 
ATOM   553  O  OE1 . GLU A 1 67  ? 38.544 8.348  17.078  1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A OE1 1 
ATOM   554  O  OE2 . GLU A 1 67  ? 40.668 7.710  16.844  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A OE2 1 
ATOM   555  N  N   . LEU A 1 68  ? 37.091 11.476 11.911  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A N   1 
ATOM   556  C  CA  . LEU A 1 68  ? 36.094 12.387 11.395  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CA  1 
ATOM   557  C  C   . LEU A 1 68  ? 34.889 12.564 12.273  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A C   1 
ATOM   558  O  O   . LEU A 1 68  ? 34.338 13.667 12.377  1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 68   LEU A O   1 
ATOM   559  C  CB  . LEU A 1 68  ? 35.673 11.991 9.973   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CB  1 
ATOM   560  C  CG  . LEU A 1 68  ? 34.547 12.848 9.401   1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CG  1 
ATOM   561  C  CD1 . LEU A 1 68  ? 34.978 14.308 9.272   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD1 1 
ATOM   562  C  CD2 . LEU A 1 68  ? 34.140 12.297 8.040   1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD2 1 
ATOM   563  N  N   . GLY A 1 69  ? 34.476 11.481 12.905  1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A N   1 
ATOM   564  C  CA  . GLY A 1 69  ? 33.322 11.580 13.778  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A CA  1 
ATOM   565  C  C   . GLY A 1 69  ? 32.035 11.782 12.988  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A C   1 
ATOM   566  O  O   . GLY A 1 69  ? 32.054 11.759 11.759  1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A O   1 
ATOM   567  N  N   . THR A 1 70  ? 30.930 11.991 13.712  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 70   THR A N   1 
ATOM   568  C  CA  . THR A 1 70  ? 29.639 12.145 13.089  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CA  1 
ATOM   569  C  C   . THR A 1 70  ? 28.959 13.492 13.283  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 70   THR A C   1 
ATOM   570  O  O   . THR A 1 70  ? 27.850 13.721 12.805  1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 70   THR A O   1 
ATOM   571  C  CB  . THR A 1 70  ? 28.736 10.962 13.481  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CB  1 
ATOM   572  O  OG1 . THR A 1 70  ? 28.392 11.038 14.851  1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 70   THR A OG1 1 
ATOM   573  C  CG2 . THR A 1 70  ? 29.470 9.656  13.199  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CG2 1 
ATOM   574  N  N   . ALA A 1 71  ? 29.624 14.409 13.978  1.00 6.34   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   575  C  CA  . ALA A 1 71  ? 29.035 15.715 14.227  1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   576  C  C   . ALA A 1 71  ? 29.271 16.704 13.102  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   577  O  O   . ALA A 1 71  ? 28.339 17.353 12.631  1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   578  C  CB  . ALA A 1 71  ? 29.560 16.327 15.517  1.00 6.12   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   579  N  N   . TYR A 1 72  ? 30.534 16.840 12.700  1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A N   1 
ATOM   580  C  CA  . TYR A 1 72  ? 30.843 17.787 11.633  1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CA  1 
ATOM   581  C  C   . TYR A 1 72  ? 30.110 17.470 10.329  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A C   1 
ATOM   582  O  O   . TYR A 1 72  ? 30.053 16.329 9.898   1.00 5.89   ? ? ? ? ? ? 72   TYR A O   1 
ATOM   583  C  CB  . TYR A 1 72  ? 32.344 17.931 11.397  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CB  1 
ATOM   584  C  CG  . TYR A 1 72  ? 32.634 18.860 10.240  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CG  1 
ATOM   585  C  CD1 . TYR A 1 72  ? 32.361 20.224 10.341  1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD1 1 
ATOM   586  C  CD2 . TYR A 1 72  ? 33.172 18.369 9.051   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD2 1 
ATOM   587  C  CE1 . TYR A 1 72  ? 32.619 21.108 9.292   1.00 5.32   ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE1 1 
ATOM   588  C  CE2 . TYR A 1 72  ? 33.445 19.233 7.995   1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE2 1 
ATOM   589  C  CZ  . TYR A 1 72  ? 33.153 20.592 8.113   1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CZ  1 
ATOM   590  O  OH  . TYR A 1 72  ? 33.427 21.442 7.078   1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A OH  1 
ATOM   591  N  N   . GLY A 1 73  ? 29.523 18.487 9.714   1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 73   GLY A N   1 
ATOM   592  C  CA  . GLY A 1 73  ? 28.792 18.263 8.484   1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 73   GLY A CA  1 
ATOM   593  C  C   . GLY A 1 73  ? 29.677 18.460 7.264   1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A C   1 
ATOM   594  O  O   . GLY A 1 73  ? 30.184 17.499 6.670   1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A O   1 
ATOM   595  N  N   . HIS A 1 74  ? 29.846 19.727 6.899   1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A N   1 
ATOM   596  C  CA  . HIS A 1 74  ? 30.643 20.055 5.747   1.00 7.46   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CA  1 
ATOM   597  C  C   . HIS A 1 74  ? 30.744 21.543 5.625   1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A C   1 
ATOM   598  O  O   . HIS A 1 74  ? 30.226 22.299 6.441   1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A O   1 
ATOM   599  C  CB  . HIS A 1 74  ? 29.929 19.532 4.475   1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . HIS A 1 74  ? 28.514 20.035 4.386   1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CG  1 
ATOM   601  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 27.437 19.250 4.751   1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A ND1 1 
ATOM   602  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 28.023 21.240 4.013   1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 26.340 19.963 4.563   1.00 3.92   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CE1 1 
ATOM   604  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 26.660 21.172 4.127   1.00 3.78   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A NE2 1 
ATOM   605  N  N   . ILE A 1 75  ? 31.419 21.936 4.564   1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A N   1 
ATOM   606  C  CA  . ILE A 1 75  ? 31.571 23.315 4.216   1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CA  1 
ATOM   607  C  C   . ILE A 1 75  ? 30.963 23.446 2.827   1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A C   1 
ATOM   608  O  O   . ILE A 1 75  ? 31.249 22.615 1.964   1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A O   1 
ATOM   609  C  CB  . ILE A 1 75  ? 33.027 23.740 4.171   1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CB  1 
ATOM   610  C  CG1 . ILE A 1 75  ? 33.533 24.030 5.580   1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG1 1 
ATOM   611  C  CG2 . ILE A 1 75  ? 33.108 25.001 3.323   1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG2 1 
ATOM   612  C  CD1 . ILE A 1 75  ? 34.989 24.512 5.608   1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CD1 1 
ATOM   613  N  N   . ALA A 1 76  ? 30.119 24.445 2.613   1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A N   1 
ATOM   614  C  CA  . ALA A 1 76  ? 29.509 24.669 1.302   1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CA  1 
ATOM   615  C  C   . ALA A 1 76  ? 30.236 25.838 0.654   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A C   1 
ATOM   616  O  O   . ALA A 1 76  ? 30.473 26.854 1.314   1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A O   1 
ATOM   617  C  CB  . ALA A 1 76  ? 28.022 24.994 1.419   1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CB  1 
ATOM   618  N  N   . LEU A 1 77  ? 30.608 25.683 -0.622  1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . LEU A 1 77  ? 31.300 26.700 -1.398  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . LEU A 1 77  ? 30.462 27.084 -2.627  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C   1 
ATOM   621  O  O   . LEU A 1 77  ? 29.780 26.245 -3.219  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . LEU A 1 77  ? 32.631 26.167 -1.986  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . LEU A 1 77  ? 33.719 25.716 -1.011  1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG  1 
ATOM   624  C  CD1 . LEU A 1 77  ? 34.895 25.157 -1.804  1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1 1 
ATOM   625  C  CD2 . LEU A 1 77  ? 34.160 26.889 -0.149  1.00 9.64   ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2 1 
ATOM   626  N  N   . SER A 1 78  ? 30.520 28.352 -3.030  1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 78   SER A N   1 
ATOM   627  C  CA  . SER A 1 78  ? 29.801 28.736 -4.238  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 78   SER A CA  1 
ATOM   628  C  C   . SER A 1 78  ? 30.703 28.262 -5.374  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 78   SER A C   1 
ATOM   629  O  O   . SER A 1 78  ? 31.922 28.391 -5.250  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 78   SER A O   1 
ATOM   630  C  CB  . SER A 1 78  ? 29.634 30.241 -4.353  1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 78   SER A CB  1 
ATOM   631  O  OG  . SER A 1 78  ? 30.818 30.788 -4.888  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 78   SER A OG  1 
ATOM   632  N  N   . VAL A 1 79  ? 30.145 27.701 -6.448  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N   1 
ATOM   633  C  CA  . VAL A 1 79  ? 30.979 27.218 -7.551  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA  1 
ATOM   634  C  C   . VAL A 1 79  ? 30.650 27.842 -8.917  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C   1 
ATOM   635  O  O   . VAL A 1 79  ? 29.493 28.100 -9.253  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O   1 
ATOM   636  C  CB  . VAL A 1 79  ? 30.948 25.698 -7.618  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB  1 
ATOM   637  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 29.538 25.228 -7.964  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1 1 
ATOM   638  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 31.962 25.196 -8.640  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2 1 
ATOM   639  N  N   . ASP A 1 80  ? 31.667 28.096 -9.736  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A N   1 
ATOM   640  C  CA  . ASP A 1 80  ? 31.396 28.685 -11.050 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CA  1 
ATOM   641  C  C   . ASP A 1 80  ? 30.689 27.713 -12.003 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A C   1 
ATOM   642  O  O   . ASP A 1 80  ? 29.711 28.016 -12.682 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A O   1 
ATOM   643  C  CB  . ASP A 1 80  ? 32.696 29.179 -11.697 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CB  1 
ATOM   644  C  CG  . ASP A 1 80  ? 33.215 30.452 -11.108 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CG  1 
ATOM   645  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 32.486 31.243 -10.531 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD1 1 
ATOM   646  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 34.522 30.604 -11.278 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD2 1 
ATOM   647  N  N   . ASN A 1 81  ? 31.228 26.517 -12.049 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A N   1 
ATOM   648  C  CA  . ASN A 1 81  ? 30.747 25.444 -12.888 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CA  1 
ATOM   649  C  C   . ASN A 1 81  ? 30.847 24.156 -12.085 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A C   1 
ATOM   650  O  O   . ASN A 1 81  ? 31.905 23.545 -11.986 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A O   1 
ATOM   651  C  CB  . ASN A 1 81  ? 31.628 25.362 -14.172 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . ASN A 1 81  ? 31.115 24.406 -15.230 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CG  1 
ATOM   653  O  OD1 . ASN A 1 81  ? 30.437 23.410 -14.931 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A OD1 1 
ATOM   654  N  ND2 . ASN A 1 81  ? 31.431 24.716 -16.483 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A ND2 1 
ATOM   655  N  N   . ALA A 1 82  ? 29.742 23.756 -11.485 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N   1 
ATOM   656  C  CA  . ALA A 1 82  ? 29.751 22.555 -10.669 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA  1 
ATOM   657  C  C   . ALA A 1 82  ? 30.214 21.327 -11.432 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C   1 
ATOM   658  O  O   . ALA A 1 82  ? 31.043 20.541 -10.951 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O   1 
ATOM   659  C  CB  . ALA A 1 82  ? 28.378 22.312 -10.056 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB  1 
ATOM   660  N  N   . ALA A 1 83  ? 29.636 21.167 -12.621 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   661  C  CA  . ALA A 1 83  ? 29.945 20.041 -13.471 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   662  C  C   . ALA A 1 83  ? 31.447 19.918 -13.669 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   663  O  O   . ALA A 1 83  ? 32.057 18.883 -13.415 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   664  C  CB  . ALA A 1 83  ? 29.224 20.223 -14.796 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   665  N  N   . GLU A 1 84  ? 32.040 21.008 -14.120 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   1 
ATOM   666  C  CA  . GLU A 1 84  ? 33.468 21.084 -14.372 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  1 
ATOM   667  C  C   . GLU A 1 84  ? 34.295 20.817 -13.120 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   1 
ATOM   668  O  O   . GLU A 1 84  ? 35.257 20.049 -13.132 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   1 
ATOM   669  C  CB  . GLU A 1 84  ? 33.818 22.466 -14.959 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . GLU A 1 84  ? 34.995 22.459 -15.954 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . GLU A 1 84  ? 36.282 21.969 -15.354 1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  1 
ATOM   672  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 36.851 22.533 -14.436 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 1 
ATOM   673  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 36.721 20.878 -15.932 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 1 
ATOM   674  N  N   . ALA A 1 85  ? 33.929 21.466 -12.020 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A N   1 
ATOM   675  C  CA  . ALA A 1 85  ? 34.659 21.270 -10.778 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CA  1 
ATOM   676  C  C   . ALA A 1 85  ? 34.692 19.808 -10.402 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A C   1 
ATOM   677  O  O   . ALA A 1 85  ? 35.714 19.299 -9.954  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A O   1 
ATOM   678  C  CB  . ALA A 1 85  ? 34.065 22.080 -9.642  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CB  1 
ATOM   679  N  N   . CYS A 1 86  ? 33.552 19.137 -10.584 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A N   1 
ATOM   680  C  CA  . CYS A 1 86  ? 33.466 17.724 -10.280 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CA  1 
ATOM   681  C  C   . CYS A 1 86  ? 34.501 16.979 -11.097 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A C   1 
ATOM   682  O  O   . CYS A 1 86  ? 35.193 16.095 -10.598 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A O   1 
ATOM   683  C  CB  . CYS A 1 86  ? 32.085 17.135 -10.596 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CB  1 
ATOM   684  S  SG  . CYS A 1 86  ? 30.898 17.421 -9.269  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A SG  1 
ATOM   685  N  N   . GLU A 1 87  ? 34.600 17.352 -12.374 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A N   1 
ATOM   686  C  CA  . GLU A 1 87  ? 35.550 16.710 -13.266 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CA  1 
ATOM   687  C  C   . GLU A 1 87  ? 36.962 16.904 -12.764 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A C   1 
ATOM   688  O  O   . GLU A 1 87  ? 37.709 15.947 -12.635 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A O   1 
ATOM   689  C  CB  . GLU A 1 87  ? 35.401 17.139 -14.738 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CB  1 
ATOM   690  C  CG  . GLU A 1 87  ? 34.171 16.519 -15.445 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CG  1 
ATOM   691  C  CD  . GLU A 1 87  ? 34.004 15.030 -15.247 1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CD  1 
ATOM   692  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 34.789 14.200 -15.685 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE1 1 
ATOM   693  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 32.905 14.727 -14.582 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE2 1 
ATOM   694  N  N   . LYS A 1 88  ? 37.298 18.156 -12.463 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A N   1 
ATOM   695  C  CA  . LYS A 1 88  ? 38.611 18.503 -11.950 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CA  1 
ATOM   696  C  C   . LYS A 1 88  ? 38.882 17.732 -10.666 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A C   1 
ATOM   697  O  O   . LYS A 1 88  ? 39.924 17.111 -10.485 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A O   1 
ATOM   698  C  CB  . LYS A 1 88  ? 38.717 20.001 -11.709 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . LYS A 1 88  ? 40.120 20.553 -11.896 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CG  1 
ATOM   700  C  CD  . LYS A 1 88  ? 40.197 22.050 -11.641 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CD  1 
ATOM   701  C  CE  . LYS A 1 88  ? 41.620 22.587 -11.690 1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CE  1 
ATOM   702  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 41.730 23.892 -12.364 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 88   LYS A NZ  1 
ATOM   703  N  N   . ILE A 1 89  ? 37.905 17.755 -9.778  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A N   1 
ATOM   704  C  CA  . ILE A 1 89  ? 38.022 17.050 -8.524  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CA  1 
ATOM   705  C  C   . ILE A 1 89  ? 38.226 15.571 -8.767  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A C   1 
ATOM   706  O  O   . ILE A 1 89  ? 39.000 14.913 -8.086  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A O   1 
ATOM   707  C  CB  . ILE A 1 89  ? 36.785 17.281 -7.675  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 36.723 18.749 -7.272  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 36.839 16.399 -6.443  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CG2 1 
ATOM   710  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 35.302 19.280 -7.087  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CD1 1 
ATOM   711  N  N   . ARG A 1 90  ? 37.520 15.060 -9.760  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A N   1 
ATOM   712  C  CA  . ARG A 1 90  ? 37.585 13.666 -10.120 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CA  1 
ATOM   713  C  C   . ARG A 1 90  ? 38.957 13.241 -10.613 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A C   1 
ATOM   714  O  O   . ARG A 1 90  ? 39.555 12.313 -10.087 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A O   1 
ATOM   715  C  CB  . ARG A 1 90  ? 36.526 13.319 -11.157 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CB  1 
ATOM   716  C  CG  . ARG A 1 90  ? 36.507 11.841 -11.525 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CG  1 
ATOM   717  C  CD  . ARG A 1 90  ? 35.507 11.512 -12.627 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CD  1 
ATOM   718  N  NE  . ARG A 1 90  ? 34.250 12.253 -12.524 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NE  1 
ATOM   719  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 33.228 11.891 -11.752 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CZ  1 
ATOM   720  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 33.265 10.801 -10.979 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH1 1 
ATOM   721  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 32.134 12.651 -11.753 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH2 1 
ATOM   722  N  N   . GLN A 1 91  ? 39.449 13.928 -11.635 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   723  C  CA  . GLN A 1 91  ? 40.733 13.607 -12.230 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   724  C  C   . GLN A 1 91  ? 41.924 14.051 -11.420 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   725  O  O   . GLN A 1 91  ? 43.068 13.786 -11.799 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   726  C  CB  . GLN A 1 91  ? 40.865 14.168 -13.647 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . GLN A 1 91  ? 41.409 15.604 -13.645 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   728  C  CD  . GLN A 1 91  ? 40.906 16.380 -14.843 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   729  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 41.111 17.601 -14.930 1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   730  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 40.228 15.685 -15.763 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   731  N  N   . ASN A 1 92  ? 41.660 14.721 -10.313 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   732  C  CA  . ASN A 1 92  ? 42.747 15.183 -9.491  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   733  C  C   . ASN A 1 92  ? 42.871 14.452 -8.160  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   734  O  O   . ASN A 1 92  ? 43.506 14.954 -7.227  1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   735  C  CB  . ASN A 1 92  ? 42.767 16.713 -9.403  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   736  C  CG  . ASN A 1 92  ? 43.135 17.334 -10.738 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   737  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 44.287 17.260 -11.181 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   738  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 42.150 17.920 -11.417 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   739  N  N   . GLY A 1 93  ? 42.256 13.259 -8.088  1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A N   1 
ATOM   740  C  CA  . GLY A 1 93  ? 42.306 12.446 -6.880  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A CA  1 
ATOM   741  C  C   . GLY A 1 93  ? 40.985 12.334 -6.119  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A C   1 
ATOM   742  O  O   . GLY A 1 93  ? 40.435 11.235 -5.985  1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A O   1 
ATOM   743  N  N   . GLY A 1 94  ? 40.503 13.479 -5.605  1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A N   1 
ATOM   744  C  CA  . GLY A 1 94  ? 39.270 13.578 -4.835  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A CA  1 
ATOM   745  C  C   . GLY A 1 94  ? 38.098 12.755 -5.378  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A C   1 
ATOM   746  O  O   . GLY A 1 94  ? 38.083 12.292 -6.523  1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A O   1 
ATOM   747  N  N   . ASN A 1 95  ? 37.088 12.586 -4.526  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A N   1 
ATOM   748  C  CA  . ASN A 1 95  ? 35.903 11.831 -4.886  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CA  1 
ATOM   749  C  C   . ASN A 1 95  ? 34.698 12.730 -5.079  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A C   1 
ATOM   750  O  O   . ASN A 1 95  ? 34.584 13.790 -4.475  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A O   1 
ATOM   751  C  CB  . ASN A 1 95  ? 35.555 10.791 -3.802  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . ASN A 1 95  ? 36.753 9.960  -3.383  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CG  1 
ATOM   753  O  OD1 . ASN A 1 95  ? 37.117 8.973  -4.052  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A OD1 1 
ATOM   754  N  ND2 . ASN A 1 95  ? 37.381 10.365 -2.279  1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A ND2 1 
ATOM   755  N  N   . VAL A 1 96  ? 33.783 12.290 -5.924  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A N   1 
ATOM   756  C  CA  . VAL A 1 96  ? 32.555 13.021 -6.158  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CA  1 
ATOM   757  C  C   . VAL A 1 96  ? 31.461 12.186 -5.561  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A C   1 
ATOM   758  O  O   . VAL A 1 96  ? 31.105 11.154 -6.110  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A O   1 
ATOM   759  C  CB  . VAL A 1 96  ? 32.263 13.232 -7.634  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CB  1 
ATOM   760  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 30.870 13.834 -7.783  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG1 1 
ATOM   761  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 33.320 14.157 -8.242  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG2 1 
ATOM   762  N  N   . THR A 1 97  ? 30.942 12.612 -4.429  1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N   1 
ATOM   763  C  CA  . THR A 1 97  ? 29.914 11.827 -3.780  1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA  1 
ATOM   764  C  C   . THR A 1 97  ? 28.505 12.106 -4.274  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 97   THR A C   1 
ATOM   765  O  O   . THR A 1 97  ? 27.576 11.355 -3.992  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 97   THR A O   1 
ATOM   766  C  CB  . THR A 1 97  ? 30.017 12.035 -2.283  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB  1 
ATOM   767  O  OG1 . THR A 1 97  ? 30.077 13.429 -2.084  1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1 1 
ATOM   768  C  CG2 . THR A 1 97  ? 31.307 11.380 -1.801  1.00 8.68   ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2 1 
ATOM   769  N  N   . ARG A 1 98  ? 28.363 13.204 -5.007  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A N   1 
ATOM   770  C  CA  . ARG A 1 98  ? 27.099 13.609 -5.594  1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CA  1 
ATOM   771  C  C   . ARG A 1 98  ? 27.369 14.422 -6.851  1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A C   1 
ATOM   772  O  O   . ARG A 1 98  ? 27.770 15.584 -6.762  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A O   1 
ATOM   773  C  CB  . ARG A 1 98  ? 26.223 14.390 -4.625  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CB  1 
ATOM   774  C  CG  . ARG A 1 98  ? 24.760 14.386 -5.047  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CG  1 
ATOM   775  C  CD  . ARG A 1 98  ? 24.197 15.781 -5.204  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CD  1 
ATOM   776  N  NE  . ARG A 1 98  ? 22.748 15.831 -5.410  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NE  1 
ATOM   777  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 22.181 16.625 -6.333  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CZ  1 
ATOM   778  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 22.903 17.411 -7.134  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH1 1 
ATOM   779  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 20.856 16.635 -6.473  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH2 1 
ATOM   780  N  N   . GLU A 1 99  ? 27.172 13.783 -8.012  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A N   1 
ATOM   781  C  CA  . GLU A 1 99  ? 27.396 14.414 -9.303  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CA  1 
ATOM   782  C  C   . GLU A 1 99  ? 26.582 15.678 -9.417  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A C   1 
ATOM   783  O  O   . GLU A 1 99  ? 25.468 15.755 -8.890  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A O   1 
ATOM   784  C  CB  . GLU A 1 99  ? 27.004 13.495 -10.486 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . GLU A 1 99  ? 27.812 12.190 -10.550 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . GLU A 1 99  ? 29.234 12.453 -10.911 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CD  1 
ATOM   787  O  OE1 . GLU A 1 99  ? 29.596 13.482 -11.451 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE1 1 
ATOM   788  O  OE2 . GLU A 1 99  ? 30.029 11.481 -10.553 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE2 1 
ATOM   789  N  N   . ALA A 1 100 ? 27.144 16.642 -10.128 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A N   1 
ATOM   790  C  CA  . ALA A 1 100 ? 26.500 17.913 -10.351 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CA  1 
ATOM   791  C  C   . ALA A 1 100 ? 25.146 17.708 -10.983 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A C   1 
ATOM   792  O  O   . ALA A 1 100 ? 24.991 16.919 -11.913 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A O   1 
ATOM   793  C  CB  . ALA A 1 100 ? 27.382 18.820 -11.199 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CB  1 
ATOM   794  N  N   . GLY A 1 101 ? 24.160 18.424 -10.452 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   1 
ATOM   795  C  CA  . GLY A 1 101 ? 22.797 18.343 -10.943 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  1 
ATOM   796  C  C   . GLY A 1 101 ? 21.924 19.267 -10.130 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   1 
ATOM   797  O  O   . GLY A 1 101 ? 22.391 19.759 -9.113  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   1 
ATOM   798  N  N   . PRO A 1 102 ? 20.689 19.517 -10.582 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A N   1 
ATOM   799  C  CA  . PRO A 1 102 ? 19.791 20.388 -9.848  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CA  1 
ATOM   800  C  C   . PRO A 1 102 ? 19.399 19.714 -8.552  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A C   1 
ATOM   801  O  O   . PRO A 1 102 ? 19.293 18.489 -8.478  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A O   1 
ATOM   802  C  CB  . PRO A 1 102 ? 18.520 20.573 -10.704 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CB  1 
ATOM   803  C  CG  . PRO A 1 102 ? 18.690 19.733 -11.953 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CG  1 
ATOM   804  C  CD  . PRO A 1 102 ? 20.077 19.101 -11.882 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CD  1 
ATOM   805  N  N   . VAL A 1 103 ? 19.203 20.529 -7.537  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N   1 
ATOM   806  C  CA  . VAL A 1 103 ? 18.821 20.013 -6.250  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA  1 
ATOM   807  C  C   . VAL A 1 103 ? 17.380 19.539 -6.233  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C   1 
ATOM   808  O  O   . VAL A 1 103 ? 16.498 20.121 -6.854  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O   1 
ATOM   809  C  CB  . VAL A 1 103 ? 19.003 21.068 -5.185  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB  1 
ATOM   810  C  CG1 . VAL A 1 103 ? 18.020 22.205 -5.440  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1 1 
ATOM   811  C  CG2 . VAL A 1 103 ? 18.738 20.431 -3.828  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2 1 
ATOM   812  N  N   . LYS A 1 104 ? 17.140 18.478 -5.485  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A N   1 
ATOM   813  C  CA  . LYS A 1 104 ? 15.812 17.917 -5.370  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CA  1 
ATOM   814  C  C   . LYS A 1 104 ? 14.781 18.997 -5.052  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A C   1 
ATOM   815  O  O   . LYS A 1 104 ? 14.946 19.788 -4.114  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A O   1 
ATOM   816  C  CB  . LYS A 1 104 ? 15.832 16.787 -4.351  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CB  1 
ATOM   817  C  CG  . LYS A 1 104 ? 14.589 15.920 -4.325  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CG  1 
ATOM   818  C  CD  . LYS A 1 104 ? 14.834 14.590 -3.630  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CD  1 
ATOM   819  C  CE  . LYS A 1 104 ? 13.559 13.804 -3.362  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CE  1 
ATOM   820  N  NZ  . LYS A 1 104 ? 13.833 12.388 -3.151  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A NZ  1 
ATOM   821  N  N   . GLY A 1 105 ? 13.727 19.036 -5.871  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A N   1 
ATOM   822  C  CA  . GLY A 1 105 ? 12.652 20.006 -5.718  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A CA  1 
ATOM   823  C  C   . GLY A 1 105 ? 13.091 21.433 -6.033  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A C   1 
ATOM   824  O  O   . GLY A 1 105 ? 12.492 22.416 -5.587  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A O   1 
ATOM   825  N  N   . GLY A 1 106 ? 14.157 21.547 -6.812  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   826  C  CA  . GLY A 1 106 ? 14.674 22.849 -7.171  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   827  C  C   . GLY A 1 106 ? 15.296 22.843 -8.551  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   828  O  O   . GLY A 1 106 ? 15.104 21.909 -9.333  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   829  N  N   . THR A 1 107 ? 16.052 23.901 -8.824  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 107  THR A N   1 
ATOM   830  C  CA  . THR A 1 107 ? 16.714 24.066 -10.099 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CA  1 
ATOM   831  C  C   . THR A 1 107 ? 18.227 24.242 -9.942  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 107  THR A C   1 
ATOM   832  O  O   . THR A 1 107 ? 19.015 23.859 -10.806 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 107  THR A O   1 
ATOM   833  C  CB  . THR A 1 107 ? 16.037 25.213 -10.878 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CB  1 
ATOM   834  O  OG1 . THR A 1 107 ? 16.043 26.393 -10.098 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 107  THR A OG1 1 
ATOM   835  C  CG2 . THR A 1 107 ? 14.586 24.831 -11.177 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CG2 1 
ATOM   836  N  N   . THR A 1 108 ? 18.617 24.796 -8.798  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 108  THR A N   1 
ATOM   837  C  CA  . THR A 1 108 ? 20.007 25.056 -8.468  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CA  1 
ATOM   838  C  C   . THR A 1 108 ? 20.909 23.837 -8.508  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 108  THR A C   1 
ATOM   839  O  O   . THR A 1 108 ? 20.716 22.858 -7.779  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 108  THR A O   1 
ATOM   840  C  CB  . THR A 1 108 ? 20.166 25.829 -7.149  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CB  1 
ATOM   841  O  OG1 . THR A 1 108 ? 19.389 27.012 -7.190  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 108  THR A OG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . THR A 1 108 ? 21.639 26.157 -6.896  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CG2 1 
ATOM   843  N  N   . VAL A 1 109 ? 21.918 23.939 -9.372  1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A N   1 
ATOM   844  C  CA  . VAL A 1 109 ? 22.886 22.895 -9.528  1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CA  1 
ATOM   845  C  C   . VAL A 1 109 ? 23.832 22.855 -8.328  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A C   1 
ATOM   846  O  O   . VAL A 1 109 ? 24.418 23.849 -7.881  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A O   1 
ATOM   847  C  CB  . VAL A 1 109 ? 23.615 23.044 -10.847 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   848  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 24.791 22.076 -10.941 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   849  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 22.624 22.786 -11.975 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   850  N  N   . ILE A 1 110 ? 23.937 21.669 -7.779  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A N   1 
ATOM   851  C  CA  . ILE A 1 110 ? 24.786 21.438 -6.637  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CA  1 
ATOM   852  C  C   . ILE A 1 110 ? 25.379 20.061 -6.775  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A C   1 
ATOM   853  O  O   . ILE A 1 110 ? 24.835 19.189 -7.444  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A O   1 
ATOM   854  C  CB  . ILE A 1 110 ? 24.005 21.431 -5.324  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CB  1 
ATOM   855  C  CG1 . ILE A 1 110 ? 23.056 20.240 -5.338  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG1 1 
ATOM   856  C  CG2 . ILE A 1 110 ? 23.222 22.719 -5.101  1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG2 1 
ATOM   857  C  CD1 . ILE A 1 110 ? 23.009 19.497 -4.007  1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CD1 1 
ATOM   858  N  N   . ALA A 1 111 ? 26.493 19.882 -6.105  1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   859  C  CA  . ALA A 1 111 ? 27.170 18.609 -6.052  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   860  C  C   . ALA A 1 111 ? 27.804 18.500 -4.689  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   861  O  O   . ALA A 1 111 ? 27.848 19.496 -3.964  1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   862  C  CB  . ALA A 1 111 ? 28.235 18.426 -7.127  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   863  N  N   . PHE A 1 112 ? 28.259 17.289 -4.376  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   1 
ATOM   864  C  CA  . PHE A 1 112 ? 28.944 16.993 -3.141  1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  1 
ATOM   865  C  C   . PHE A 1 112 ? 30.228 16.259 -3.480  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   1 
ATOM   866  O  O   . PHE A 1 112 ? 30.233 15.299 -4.261  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   1 
ATOM   867  C  CB  . PHE A 1 112 ? 28.110 16.147 -2.166  1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . PHE A 1 112 ? 27.180 16.943 -1.285  1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  1 
ATOM   869  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 25.887 17.239 -1.721  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 1 
ATOM   870  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 27.589 17.389 -0.023  1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 1 
ATOM   871  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 25.013 17.959 -0.904  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 1 
ATOM   872  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 26.738 18.123 0.806   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 1 
ATOM   873  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 25.446 18.404 0.349   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  1 
ATOM   874  N  N   . VAL A 1 113 ? 31.317 16.723 -2.882  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   1 
ATOM   875  C  CA  . VAL A 1 113 ? 32.612 16.105 -3.087  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  1 
ATOM   876  C  C   . VAL A 1 113 ? 33.326 15.884 -1.770  1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   1 
ATOM   877  O  O   . VAL A 1 113 ? 32.849 16.249 -0.699  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   1 
ATOM   878  C  CB  . VAL A 1 113 ? 33.509 16.910 -4.027  1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  1 
ATOM   879  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 32.764 17.270 -5.318  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 1 
ATOM   880  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 33.980 18.184 -3.347  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 1 
ATOM   881  N  N   . GLU A 1 114 ? 34.492 15.284 -1.871  1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 114  GLU A N   1 
ATOM   882  C  CA  . GLU A 1 114 ? 35.321 15.030 -0.715  1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CA  1 
ATOM   883  C  C   . GLU A 1 114 ? 36.729 15.519 -0.982  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A C   1 
ATOM   884  O  O   . GLU A 1 114 ? 37.289 15.302 -2.048  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A O   1 
ATOM   885  C  CB  . GLU A 1 114 ? 35.371 13.531 -0.352  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . GLU A 1 114 ? 34.071 13.030 0.303   1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CG  1 
ATOM   887  C  CD  . GLU A 1 114 ? 34.096 11.589 0.730   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CD  1 
ATOM   888  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 33.204 11.068 1.374   1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE1 1 
ATOM   889  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 35.163 10.955 0.337   1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE2 1 
ATOM   890  N  N   . ASP A 1 115 ? 37.298 16.180 -0.003  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   891  C  CA  . ASP A 1 115 ? 38.655 16.645 -0.105  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   892  C  C   . ASP A 1 115 ? 39.575 15.447 0.152   1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   893  O  O   . ASP A 1 115 ? 39.096 14.368 0.490   1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   894  C  CB  . ASP A 1 115 ? 38.896 17.875 0.806   1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   895  C  CG  . ASP A 1 115 ? 39.248 17.666 2.266   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   896  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 39.557 18.592 3.002   1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   897  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 39.164 16.435 2.695   1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   898  N  N   . PRO A 1 116 ? 40.885 15.636 0.033   1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A N   1 
ATOM   899  C  CA  . PRO A 1 116 ? 41.846 14.580 0.252   1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CA  1 
ATOM   900  C  C   . PRO A 1 116 ? 41.784 13.882 1.606   1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 116  PRO A C   1 
ATOM   901  O  O   . PRO A 1 116 ? 42.199 12.732 1.719   1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A O   1 
ATOM   902  C  CB  . PRO A 1 116 ? 43.206 15.228 0.015   1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . PRO A 1 116 ? 42.947 16.401 -0.924  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CG  1 
ATOM   904  C  CD  . PRO A 1 116 ? 41.488 16.762 -0.733  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CD  1 
ATOM   905  N  N   . ASP A 1 117 ? 41.276 14.554 2.637   1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A N   1 
ATOM   906  C  CA  . ASP A 1 117 ? 41.175 13.931 3.964   1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CA  1 
ATOM   907  C  C   . ASP A 1 117 ? 39.794 13.360 4.246   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A C   1 
ATOM   908  O  O   . ASP A 1 117 ? 39.515 12.910 5.345   1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A O   1 
ATOM   909  C  CB  . ASP A 1 117 ? 41.658 14.826 5.126   1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . ASP A 1 117 ? 43.055 15.342 4.950   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CG  1 
ATOM   911  O  OD1 . ASP A 1 117 ? 43.314 16.400 4.401   1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD1 1 
ATOM   912  O  OD2 . ASP A 1 117 ? 43.966 14.551 5.455   1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD2 1 
ATOM   913  N  N   . GLY A 1 118 ? 38.931 13.361 3.242   1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A N   1 
ATOM   914  C  CA  . GLY A 1 118 ? 37.592 12.849 3.387   1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A CA  1 
ATOM   915  C  C   . GLY A 1 118 ? 36.596 13.913 3.848   1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A C   1 
ATOM   916  O  O   . GLY A 1 118 ? 35.436 13.620 4.133   1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A O   1 
ATOM   917  N  N   . TYR A 1 119 ? 37.021 15.162 3.960   1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A N   1 
ATOM   918  C  CA  . TYR A 1 119 ? 36.057 16.163 4.384   1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CA  1 
ATOM   919  C  C   . TYR A 1 119 ? 34.986 16.329 3.304   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A C   1 
ATOM   920  O  O   . TYR A 1 119 ? 35.271 16.334 2.120   1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A O   1 
ATOM   921  C  CB  . TYR A 1 119 ? 36.704 17.519 4.706   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CB  1 
ATOM   922  C  CG  . TYR A 1 119 ? 37.434 17.561 6.037   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CG  1 
ATOM   923  C  CD1 . TYR A 1 119 ? 38.799 17.847 6.089   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD1 1 
ATOM   924  C  CD2 . TYR A 1 119 ? 36.773 17.334 7.247   1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD2 1 
ATOM   925  C  CE1 . TYR A 1 119 ? 39.483 17.913 7.305   1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE1 1 
ATOM   926  C  CE2 . TYR A 1 119 ? 37.444 17.383 8.472   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE2 1 
ATOM   927  C  CZ  . TYR A 1 119 ? 38.807 17.680 8.506   1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CZ  1 
ATOM   928  O  OH  . TYR A 1 119 ? 39.496 17.727 9.701   1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A OH  1 
ATOM   929  N  N   . LYS A 1 120 ? 33.740 16.465 3.699   1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A N   1 
ATOM   930  C  CA  . LYS A 1 120 ? 32.671 16.630 2.738   1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CA  1 
ATOM   931  C  C   . LYS A 1 120 ? 32.553 18.079 2.281   1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A C   1 
ATOM   932  O  O   . LYS A 1 120 ? 32.534 18.998 3.102   1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A O   1 
ATOM   933  C  CB  . LYS A 1 120 ? 31.338 16.142 3.301   1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CB  1 
ATOM   934  C  CG  . LYS A 1 120 ? 30.177 16.282 2.320   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CG  1 
ATOM   935  C  CD  . LYS A 1 120 ? 28.835 15.873 2.907   1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CD  1 
ATOM   936  C  CE  . LYS A 1 120 ? 28.807 14.442 3.427   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CE  1 
ATOM   937  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 27.570 14.132 4.162   1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A NZ  1 
ATOM   938  N  N   . ILE A 1 121 ? 32.466 18.285 0.965   1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A N   1 
ATOM   939  C  CA  . ILE A 1 121 ? 32.324 19.622 0.427   1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CA  1 
ATOM   940  C  C   . ILE A 1 121 ? 31.121 19.729 -0.476  1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A C   1 
ATOM   941  O  O   . ILE A 1 121 ? 30.955 18.934 -1.393  1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A O   1 
ATOM   942  C  CB  . ILE A 1 121 ? 33.556 20.136 -0.279  1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CB  1 
ATOM   943  C  CG1 . ILE A 1 121 ? 34.715 20.186 0.714   1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CG1 1 
ATOM   944  C  CG2 . ILE A 1 121 ? 33.254 21.543 -0.769  1.00 5.80   ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CG2 1 
ATOM   945  C  CD1 . ILE A 1 121 ? 36.074 20.041 0.049   1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CD1 1 
ATOM   946  N  N   . GLU A 1 122 ? 30.280 20.708 -0.175  1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N   1 
ATOM   947  C  CA  . GLU A 1 122 ? 29.095 20.946 -0.949  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA  1 
ATOM   948  C  C   . GLU A 1 122 ? 29.379 22.065 -1.935  1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C   1 
ATOM   949  O  O   . GLU A 1 122 ? 29.863 23.118 -1.546  1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O   1 
ATOM   950  C  CB  . GLU A 1 122 ? 27.904 21.295 -0.050  1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB  1 
ATOM   951  C  CG  . GLU A 1 122 ? 26.639 21.718 -0.829  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG  1 
ATOM   952  C  CD  . GLU A 1 122 ? 25.602 22.252 0.131   1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD  1 
ATOM   953  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 25.889 23.079 0.981   1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1 1 
ATOM   954  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 24.399 21.749 -0.035  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2 1 
ATOM   955  N  N   . LEU A 1 123 ? 29.124 21.820 -3.216  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A N   1 
ATOM   956  C  CA  . LEU A 1 123 ? 29.362 22.836 -4.224  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CA  1 
ATOM   957  C  C   . LEU A 1 123 ? 28.027 23.315 -4.765  1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 123  LEU A C   1 
ATOM   958  O  O   . LEU A 1 123 ? 27.231 22.511 -5.261  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 123  LEU A O   1 
ATOM   959  C  CB  . LEU A 1 123 ? 30.250 22.303 -5.349  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . LEU A 1 123 ? 31.476 21.573 -4.838  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CG  1 
ATOM   961  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 32.036 20.742 -5.992  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD1 1 
ATOM   962  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 32.503 22.620 -4.384  1.00 6.96   ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD2 1 
ATOM   963  N  N   . ILE A 1 124 ? 27.797 24.618 -4.663  1.00 7.59   ? ? ? ? ? ? 124  ILE A N   1 
ATOM   964  C  CA  . ILE A 1 124 ? 26.546 25.225 -5.092  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CA  1 
ATOM   965  C  C   . ILE A 1 124 ? 26.773 26.217 -6.201  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A C   1 
ATOM   966  O  O   . ILE A 1 124 ? 27.545 27.157 -6.036  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A O   1 
ATOM   967  C  CB  . ILE A 1 124 ? 25.904 25.981 -3.938  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CB  1 
ATOM   968  C  CG1 . ILE A 1 124 ? 25.848 25.077 -2.722  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG1 1 
ATOM   969  C  CG2 . ILE A 1 124 ? 24.509 26.488 -4.297  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG2 1 
ATOM   970  C  CD1 . ILE A 1 124 ? 24.886 25.576 -1.650  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CD1 1 
ATOM   971  N  N   . GLU A 1 125 ? 26.076 25.997 -7.313  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   1 
ATOM   972  C  CA  . GLU A 1 125 ? 26.171 26.854 -8.480  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   973  C  C   . GLU A 1 125 ? 25.138 27.974 -8.403  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   1 
ATOM   974  O  O   . GLU A 1 125 ? 23.985 27.805 -8.811  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   1 
ATOM   975  C  CB  . GLU A 1 125 ? 26.006 26.005 -9.768  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . GLU A 1 125 ? 26.563 26.671 -11.040 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   977  C  CD  . GLU A 1 125 ? 26.704 25.718 -12.202 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   978  O  OE1 . GLU A 1 125 ? 27.500 24.791 -12.226 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   979  O  OE2 . GLU A 1 125 ? 25.890 25.994 -13.188 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   980  N  N   . GLU A 1 126 ? 25.556 29.117 -7.855  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLU A 1 126 ? 24.687 30.280 -7.717  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLU A 1 126 ? 24.816 31.171 -8.944  1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A C   1 
ATOM   983  O  O   . GLU A 1 126 ? 23.902 31.280 -9.763  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A O   1 
ATOM   984  C  CB  . GLU A 1 126 ? 25.011 31.082 -6.444  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CB  1 
ATOM   985  C  CG  . GLU A 1 126 ? 25.010 30.176 -5.195  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CG  1 
ATOM   986  C  CD  . GLU A 1 126 ? 25.233 30.918 -3.904  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CD  1 
ATOM   987  O  OE1 . GLU A 1 126 ? 24.706 30.579 -2.856  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE1 1 
ATOM   988  O  OE2 . GLU A 1 126 ? 26.050 31.944 -4.026  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE2 1 
ATOM   989  N  N   . GLY A 1 134 ? 21.134 43.981 -2.813  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A N   1 
ATOM   990  C  CA  . GLY A 1 134 ? 22.374 44.741 -2.857  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A CA  1 
ATOM   991  C  C   . GLY A 1 134 ? 22.710 45.208 -4.286  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A C   1 
ATOM   992  O  O   . GLY A 1 134 ? 22.494 46.358 -4.658  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A O   1 
ATOM   993  N  N   . ASN A 1 135 ? 23.265 44.283 -5.080  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A N   1 
ATOM   994  C  CA  . ASN A 1 135 ? 23.648 44.504 -6.462  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CA  1 
ATOM   995  C  C   . ASN A 1 135 ? 22.785 43.641 -7.380  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A C   1 
ATOM   996  O  O   . ASN A 1 135 ? 23.211 43.342 -8.525  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A O   1 
ATOM   997  C  CB  . ASN A 1 135 ? 25.141 44.176 -6.671  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . ASN A 1 135 ? 25.486 42.742 -6.304  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CG  1 
ATOM   999  O  OD1 . ASN A 1 135 ? 25.282 42.312 -5.162  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A OD1 1 
ATOM   1000 N  ND2 . ASN A 1 135 ? 26.004 41.988 -7.272  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A ND2 1 
ATOM   1001 O  OXT . ASN A 1 135 ? 21.693 43.229 -6.930  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A OXT 1 
ATOM   1002 N  N   . MET B 1 1   ? 33.496 33.100 -6.450  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1003 C  CA  . MET B 1 1   ? 33.251 31.983 -5.563  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1004 C  C   . MET B 1 1   ? 33.498 32.378 -4.134  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1005 O  O   . MET B 1 1   ? 34.261 33.311 -3.857  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1006 C  CB  . MET B 1 1   ? 34.114 30.791 -5.939  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . MET B 1 1   ? 33.691 30.220 -7.273  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1008 S  SD  . MET B 1 1   ? 34.576 28.703 -7.634  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1009 C  CE  . MET B 1 1   ? 36.183 29.398 -8.097  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1010 N  N   . ARG B 1 2   ? 32.847 31.667 -3.231  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B N   1 
ATOM   1011 C  CA  . ARG B 1 2   ? 33.014 32.009 -1.840  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CA  1 
ATOM   1012 C  C   . ARG B 1 2   ? 32.565 30.937 -0.887  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B C   1 
ATOM   1013 O  O   . ARG B 1 2   ? 31.882 29.973 -1.253  1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B O   1 
ATOM   1014 C  CB  . ARG B 1 2   ? 32.208 33.258 -1.524  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . ARG B 1 2   ? 30.744 33.001 -1.778  1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . ARG B 1 2   ? 29.956 34.279 -1.999  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CD  1 
ATOM   1017 N  NE  . ARG B 1 2   ? 28.521 34.019 -1.987  1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NE  1 
ATOM   1018 C  CZ  . ARG B 1 2   ? 27.727 34.172 -0.927  1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CZ  1 
ATOM   1019 N  NH1 . ARG B 1 2   ? 28.181 34.606 0.256   1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH1 1 
ATOM   1020 N  NH2 . ARG B 1 2   ? 26.431 33.890 -1.072  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH2 1 
ATOM   1021 N  N   . LEU B 1 3   ? 32.949 31.165 0.367   1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B N   1 
ATOM   1022 C  CA  . LEU B 1 3   ? 32.579 30.282 1.443   1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CA  1 
ATOM   1023 C  C   . LEU B 1 3   ? 31.162 30.630 1.876   1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B C   1 
ATOM   1024 O  O   . LEU B 1 3   ? 30.903 31.716 2.392   1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B O   1 
ATOM   1025 C  CB  . LEU B 1 3   ? 33.557 30.352 2.639   1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CB  1 
ATOM   1026 C  CG  . LEU B 1 3   ? 33.567 29.068 3.459   1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CG  1 
ATOM   1027 C  CD1 . LEU B 1 3   ? 34.817 29.031 4.331   1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD1 1 
ATOM   1028 C  CD2 . LEU B 1 3   ? 32.325 29.010 4.339   1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD2 1 
ATOM   1029 N  N   . LEU B 1 4   ? 30.248 29.690 1.645   1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   1 
ATOM   1030 C  CA  . LEU B 1 4   ? 28.850 29.872 1.965   1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  1 
ATOM   1031 C  C   . LEU B 1 4   ? 28.493 29.624 3.416   1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   1 
ATOM   1032 O  O   . LEU B 1 4   ? 27.923 30.487 4.101   1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   1 
ATOM   1033 C  CB  . LEU B 1 4   ? 27.944 29.039 1.031   1.00 6.19   ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  1 
ATOM   1034 C  CG  . LEU B 1 4   ? 28.172 29.418 -0.423  1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  1 
ATOM   1035 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 27.431 28.432 -1.329  1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 1 
ATOM   1036 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 27.704 30.854 -0.655  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 1 
ATOM   1037 N  N   . HIS B 1 5   ? 28.800 28.430 3.878   1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B N   1 
ATOM   1038 C  CA  . HIS B 1 5   ? 28.481 28.106 5.248   1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CA  1 
ATOM   1039 C  C   . HIS B 1 5   ? 29.195 26.873 5.691   1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B C   1 
ATOM   1040 O  O   . HIS B 1 5   ? 29.766 26.129 4.885   1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B O   1 
ATOM   1041 C  CB  . HIS B 1 5   ? 26.977 27.856 5.422   1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . HIS B 1 5   ? 26.409 26.763 4.545   1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CG  1 
ATOM   1043 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 25.646 27.057 3.422   1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B ND1 1 
ATOM   1044 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 26.463 25.399 4.653   1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CD2 1 
ATOM   1045 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 25.280 25.902 2.872   1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CE1 1 
ATOM   1046 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 25.749 24.872 3.584   1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B NE2 1 
ATOM   1047 N  N   . THR B 1 6   ? 29.129 26.669 6.993   1.00 4.76   ? ? ? ? ? ? 6    THR B N   1 
ATOM   1048 C  CA  . THR B 1 6   ? 29.726 25.505 7.590   1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 6    THR B CA  1 
ATOM   1049 C  C   . THR B 1 6   ? 28.579 24.804 8.258   1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 6    THR B C   1 
ATOM   1050 O  O   . THR B 1 6   ? 27.844 25.435 9.014   1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 6    THR B O   1 
ATOM   1051 C  CB  . THR B 1 6   ? 30.830 25.837 8.593   1.00 2.67   ? ? ? ? ? ? 6    THR B CB  1 
ATOM   1052 O  OG1 . THR B 1 6   ? 31.904 26.497 7.933   1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 6    THR B OG1 1 
ATOM   1053 C  CG2 . THR B 1 6   ? 31.292 24.529 9.238   1.00 2.14   ? ? ? ? ? ? 6    THR B CG2 1 
ATOM   1054 N  N   . MET B 1 7   ? 28.379 23.544 7.917   1.00 7.15   ? ? ? ? ? ? 7    MET B N   1 
ATOM   1055 C  CA  . MET B 1 7   ? 27.258 22.816 8.475   1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 7    MET B CA  1 
ATOM   1056 C  C   . MET B 1 7   ? 27.677 21.968 9.661   1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 7    MET B C   1 
ATOM   1057 O  O   . MET B 1 7   ? 28.654 21.225 9.607   1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 7    MET B O   1 
ATOM   1058 C  CB  . MET B 1 7   ? 26.543 21.950 7.415   1.00 5.88   ? ? ? ? ? ? 7    MET B CB  1 
ATOM   1059 C  CG  . MET B 1 7   ? 25.250 21.282 7.897   1.00 3.97   ? ? ? ? ? ? 7    MET B CG  1 
ATOM   1060 S  SD  . MET B 1 7   ? 25.513 19.843 8.974   1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 7    MET B SD  1 
ATOM   1061 C  CE  . MET B 1 7   ? 24.531 18.536 8.238   1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CE  1 
ATOM   1062 N  N   . LEU B 1 8   ? 26.924 22.098 10.742  1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1063 C  CA  . LEU B 1 8   ? 27.187 21.320 11.926  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1064 C  C   . LEU B 1 8   ? 25.903 20.683 12.402  1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1065 O  O   . LEU B 1 8   ? 24.876 21.349 12.440  1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1066 C  CB  . LEU B 1 8   ? 27.821 22.119 13.089  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . LEU B 1 8   ? 28.960 23.050 12.687  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1068 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 29.188 24.049 13.802  1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1069 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 30.227 22.244 12.511  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1070 N  N   . ARG B 1 9   ? 26.011 19.408 12.764  1.00 5.79   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B N   1 
ATOM   1071 C  CA  . ARG B 1 9   ? 24.887 18.643 13.297  1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CA  1 
ATOM   1072 C  C   . ARG B 1 9   ? 24.755 18.934 14.787  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B C   1 
ATOM   1073 O  O   . ARG B 1 9   ? 25.740 18.869 15.531  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B O   1 
ATOM   1074 C  CB  . ARG B 1 9   ? 25.043 17.163 13.080  1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CB  1 
ATOM   1075 C  CG  . ARG B 1 9   ? 24.846 16.748 11.622  1.00 2.87   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CG  1 
ATOM   1076 C  CD  . ARG B 1 9   ? 25.131 15.262 11.408  1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CD  1 
ATOM   1077 N  NE  . ARG B 1 9   ? 25.286 14.918 9.984   1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NE  1 
ATOM   1078 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 26.450 14.875 9.328   1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CZ  1 
ATOM   1079 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 27.605 15.125 9.939   1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH1 1 
ATOM   1080 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 26.463 14.565 8.017   1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH2 1 
ATOM   1081 N  N   . VAL B 1 10  ? 23.550 19.293 15.207  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B N   1 
ATOM   1082 C  CA  . VAL B 1 10  ? 23.265 19.636 16.600  1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CA  1 
ATOM   1083 C  C   . VAL B 1 10  ? 22.257 18.692 17.252  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B C   1 
ATOM   1084 O  O   . VAL B 1 10  ? 21.408 18.090 16.584  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B O   1 
ATOM   1085 C  CB  . VAL B 1 10  ? 22.897 21.105 16.760  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CB  1 
ATOM   1086 C  CG1 . VAL B 1 10  ? 24.053 21.972 16.267  1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG1 1 
ATOM   1087 C  CG2 . VAL B 1 10  ? 21.615 21.439 16.002  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG2 1 
ATOM   1088 N  N   . GLY B 1 11  ? 22.375 18.550 18.576  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B N   1 
ATOM   1089 C  CA  . GLY B 1 11  ? 21.532 17.647 19.336  1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 11   GLY B CA  1 
ATOM   1090 C  C   . GLY B 1 11  ? 20.156 18.193 19.656  1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B C   1 
ATOM   1091 O  O   . GLY B 1 11  ? 19.237 17.419 19.931  1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B O   1 
ATOM   1092 N  N   . ASP B 1 12  ? 20.053 19.517 19.594  1.00 8.36   ? ? ? ? ? ? 12   ASP B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ASP B 1 12  ? 18.845 20.252 19.880  1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ASP B 1 12  ? 18.860 21.566 19.129  1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B C   1 
ATOM   1095 O  O   . ASP B 1 12  ? 19.624 22.484 19.461  1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ASP B 1 12  ? 18.752 20.487 21.403  1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . ASP B 1 12  ? 17.557 21.276 21.828  1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CG  1 
ATOM   1098 O  OD1 . ASP B 1 12  ? 17.087 22.210 21.202  1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD1 1 
ATOM   1099 O  OD2 . ASP B 1 12  ? 17.090 20.846 22.963  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD2 1 
ATOM   1100 N  N   . LEU B 1 13  ? 18.020 21.624 18.089  1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B N   1 
ATOM   1101 C  CA  . LEU B 1 13  ? 17.902 22.781 17.233  1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CA  1 
ATOM   1102 C  C   . LEU B 1 13  ? 17.698 24.094 17.965  1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B C   1 
ATOM   1103 O  O   . LEU B 1 13  ? 18.420 25.071 17.761  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B O   1 
ATOM   1104 C  CB  . LEU B 1 13  ? 16.803 22.572 16.181  1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CB  1 
ATOM   1105 C  CG  . LEU B 1 13  ? 16.854 23.570 15.019  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CG  1 
ATOM   1106 C  CD1 . LEU B 1 13  ? 18.264 23.640 14.430  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD1 1 
ATOM   1107 C  CD2 . LEU B 1 13  ? 15.874 23.142 13.930  1.00 4.93   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD2 1 
ATOM   1108 N  N   . GLN B 1 14  ? 16.682 24.156 18.805  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B N   1 
ATOM   1109 C  CA  . GLN B 1 14  ? 16.421 25.411 19.491  1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CA  1 
ATOM   1110 C  C   . GLN B 1 14  ? 17.537 25.798 20.425  1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B C   1 
ATOM   1111 O  O   . GLN B 1 14  ? 17.866 26.972 20.547  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B O   1 
ATOM   1112 C  CB  . GLN B 1 14  ? 15.045 25.472 20.204  1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CB  1 
ATOM   1113 C  CG  . GLN B 1 14  ? 14.674 26.911 20.630  1.00 7.00   ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CG  1 
ATOM   1114 C  CD  . GLN B 1 14  ? 14.466 27.872 19.473  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CD  1 
ATOM   1115 O  OE1 . GLN B 1 14  ? 13.699 27.593 18.550  1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B OE1 1 
ATOM   1116 N  NE2 . GLN B 1 14  ? 15.145 29.014 19.499  1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B NE2 1 
ATOM   1117 N  N   . ARG B 1 15  ? 18.123 24.780 21.056  1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B N   1 
ATOM   1118 C  CA  . ARG B 1 15  ? 19.205 24.995 21.989  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CA  1 
ATOM   1119 C  C   . ARG B 1 15  ? 20.365 25.682 21.304  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B C   1 
ATOM   1120 O  O   . ARG B 1 15  ? 20.987 26.607 21.849  1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B O   1 
ATOM   1121 C  CB  . ARG B 1 15  ? 19.635 23.690 22.653  1.00 6.09   ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . ARG B 1 15  ? 20.768 23.884 23.653  1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CG  1 
ATOM   1123 C  CD  . ARG B 1 15  ? 21.175 22.592 24.351  1.00 6.31   ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CD  1 
ATOM   1124 N  NE  . ARG B 1 15  ? 21.711 21.593 23.437  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NE  1 
ATOM   1125 C  CZ  . ARG B 1 15  ? 22.138 20.414 23.856  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CZ  1 
ATOM   1126 N  NH1 . ARG B 1 15  ? 22.084 20.083 25.137  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NH1 1 
ATOM   1127 N  NH2 . ARG B 1 15  ? 22.614 19.539 22.984  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NH2 1 
ATOM   1128 N  N   . SER B 1 16  ? 20.650 25.200 20.092  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 16   SER B N   1 
ATOM   1129 C  CA  . SER B 1 16  ? 21.732 25.760 19.314  1.00 5.92   ? ? ? ? ? ? 16   SER B CA  1 
ATOM   1130 C  C   . SER B 1 16  ? 21.344 27.130 18.808  1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 16   SER B C   1 
ATOM   1131 O  O   . SER B 1 16  ? 22.099 28.112 18.923  1.00 8.66   ? ? ? ? ? ? 16   SER B O   1 
ATOM   1132 C  CB  . SER B 1 16  ? 22.199 24.856 18.194  1.00 3.32   ? ? ? ? ? ? 16   SER B CB  1 
ATOM   1133 O  OG  . SER B 1 16  ? 22.568 23.609 18.735  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 16   SER B OG  1 
ATOM   1134 N  N   . ILE B 1 17  ? 20.141 27.201 18.257  1.00 4.77   ? ? ? ? ? ? 17   ILE B N   1 
ATOM   1135 C  CA  . ILE B 1 17  ? 19.690 28.489 17.785  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CA  1 
ATOM   1136 C  C   . ILE B 1 17  ? 19.816 29.541 18.881  1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 17   ILE B C   1 
ATOM   1137 O  O   . ILE B 1 17  ? 20.406 30.586 18.688  1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 17   ILE B O   1 
ATOM   1138 C  CB  . ILE B 1 17  ? 18.266 28.454 17.239  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CB  1 
ATOM   1139 C  CG1 . ILE B 1 17  ? 18.210 27.630 15.949  1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CG1 1 
ATOM   1140 C  CG2 . ILE B 1 17  ? 17.775 29.879 16.983  1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CG2 1 
ATOM   1141 C  CD1 . ILE B 1 17  ? 16.768 27.386 15.492  1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CD1 1 
ATOM   1142 N  N   . ASP B 1 18  ? 19.258 29.286 20.052  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B N   1 
ATOM   1143 C  CA  . ASP B 1 18  ? 19.344 30.289 21.122  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CA  1 
ATOM   1144 C  C   . ASP B 1 18  ? 20.752 30.773 21.406  1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 18   ASP B C   1 
ATOM   1145 O  O   . ASP B 1 18  ? 20.996 31.972 21.570  1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B O   1 
ATOM   1146 C  CB  . ASP B 1 18  ? 18.693 29.797 22.426  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CB  1 
ATOM   1147 C  CG  . ASP B 1 18  ? 17.239 29.463 22.269  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CG  1 
ATOM   1148 O  OD1 . ASP B 1 18  ? 16.527 30.036 21.475  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B OD1 1 
ATOM   1149 O  OD2 . ASP B 1 18  ? 16.830 28.509 23.074  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B OD2 1 
ATOM   1150 N  N   . PHE B 1 19  ? 21.672 29.806 21.457  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B N   1 
ATOM   1151 C  CA  . PHE B 1 19  ? 23.078 30.041 21.753  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CA  1 
ATOM   1152 C  C   . PHE B 1 19  ? 23.805 30.946 20.776  1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B C   1 
ATOM   1153 O  O   . PHE B 1 19  ? 24.462 31.894 21.161  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B O   1 
ATOM   1154 C  CB  . PHE B 1 19  ? 23.851 28.740 21.943  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . PHE B 1 19  ? 25.305 28.978 22.291  1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CG  1 
ATOM   1156 C  CD1 . PHE B 1 19  ? 25.680 29.261 23.606  1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD1 1 
ATOM   1157 C  CD2 . PHE B 1 19  ? 26.299 28.902 21.314  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD2 1 
ATOM   1158 C  CE1 . PHE B 1 19  ? 27.023 29.452 23.933  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE1 1 
ATOM   1159 C  CE2 . PHE B 1 19  ? 27.646 29.100 21.620  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE2 1 
ATOM   1160 C  CZ  . PHE B 1 19  ? 28.003 29.374 22.940  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CZ  1 
ATOM   1161 N  N   . TYR B 1 20  ? 23.688 30.609 19.503  1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . TYR B 1 20  ? 24.309 31.355 18.436  1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . TYR B 1 20  ? 23.658 32.725 18.247  1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B C   1 
ATOM   1164 O  O   . TYR B 1 20  ? 24.330 33.697 17.955  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . TYR B 1 20  ? 24.255 30.507 17.146  1.00 4.17   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . TYR B 1 20  ? 25.310 29.428 17.180  1.00 6.19   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CG  1 
ATOM   1167 C  CD1 . TYR B 1 20  ? 25.020 28.121 17.568  1.00 5.35   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD1 1 
ATOM   1168 C  CD2 . TYR B 1 20  ? 26.624 29.738 16.831  1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD2 1 
ATOM   1169 C  CE1 . TYR B 1 20  ? 26.021 27.148 17.611  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE1 1 
ATOM   1170 C  CE2 . TYR B 1 20  ? 27.635 28.779 16.839  1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE2 1 
ATOM   1171 C  CZ  . TYR B 1 20  ? 27.331 27.484 17.257  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CZ  1 
ATOM   1172 O  OH  . TYR B 1 20  ? 28.330 26.536 17.277  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B OH  1 
ATOM   1173 N  N   . THR B 1 21  ? 22.340 32.798 18.393  1.00 3.17   ? ? ? ? ? ? 21   THR B N   1 
ATOM   1174 C  CA  . THR B 1 21  ? 21.622 34.058 18.240  1.00 2.17   ? ? ? ? ? ? 21   THR B CA  1 
ATOM   1175 C  C   . THR B 1 21  ? 21.710 34.897 19.506  1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 21   THR B C   1 
ATOM   1176 O  O   . THR B 1 21  ? 22.380 35.922 19.529  1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 21   THR B O   1 
ATOM   1177 C  CB  . THR B 1 21  ? 20.163 33.806 17.796  1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CB  1 
ATOM   1178 O  OG1 . THR B 1 21  ? 19.423 33.061 18.760  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 21   THR B OG1 1 
ATOM   1179 C  CG2 . THR B 1 21  ? 20.212 33.005 16.499  1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CG2 1 
ATOM   1180 N  N   . LYS B 1 22  ? 21.062 34.417 20.580  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B N   1 
ATOM   1181 C  CA  . LYS B 1 22  ? 21.030 35.096 21.880  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CA  1 
ATOM   1182 C  C   . LYS B 1 22  ? 22.389 35.340 22.538  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B C   1 
ATOM   1183 O  O   . LYS B 1 22  ? 22.617 36.385 23.152  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B O   1 
ATOM   1184 C  CB  . LYS B 1 22  ? 20.123 34.383 22.880  1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . LYS B 1 22  ? 18.684 34.268 22.417  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CG  1 
ATOM   1186 C  CD  . LYS B 1 22  ? 17.771 33.673 23.489  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CD  1 
ATOM   1187 C  CE  . LYS B 1 22  ? 16.358 33.388 22.997  1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CE  1 
ATOM   1188 N  NZ  . LYS B 1 22  ? 15.559 34.608 22.796  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 22   LYS B NZ  1 
ATOM   1189 N  N   . VAL B 1 23  ? 23.277 34.363 22.458  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B N   1 
ATOM   1190 C  CA  . VAL B 1 23  ? 24.574 34.483 23.091  1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CA  1 
ATOM   1191 C  C   . VAL B 1 23  ? 25.646 35.036 22.164  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B C   1 
ATOM   1192 O  O   . VAL B 1 23  ? 26.390 35.963 22.508  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B O   1 
ATOM   1193 C  CB  . VAL B 1 23  ? 24.988 33.145 23.711  1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CB  1 
ATOM   1194 C  CG1 . VAL B 1 23  ? 26.366 33.229 24.346  1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CG1 1 
ATOM   1195 C  CG2 . VAL B 1 23  ? 23.963 32.708 24.760  1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CG2 1 
ATOM   1196 N  N   . LEU B 1 24  ? 25.733 34.463 20.970  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . LEU B 1 24  ? 26.731 34.907 20.021  1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . LEU B 1 24  ? 26.348 36.141 19.221  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B C   1 
ATOM   1199 O  O   . LEU B 1 24  ? 27.185 36.717 18.531  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . LEU B 1 24  ? 27.256 33.779 19.120  1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . LEU B 1 24  ? 28.000 32.712 19.907  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CG  1 
ATOM   1202 C  CD1 . LEU B 1 24  ? 28.436 31.558 19.004  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD1 1 
ATOM   1203 C  CD2 . LEU B 1 24  ? 29.204 33.318 20.610  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD2 1 
ATOM   1204 N  N   . GLY B 1 25  ? 25.094 36.576 19.315  1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B N   1 
ATOM   1205 C  CA  . GLY B 1 25  ? 24.693 37.770 18.587  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B CA  1 
ATOM   1206 C  C   . GLY B 1 25  ? 24.266 37.511 17.130  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B C   1 
ATOM   1207 O  O   . GLY B 1 25  ? 23.970 38.443 16.386  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B O   1 
ATOM   1208 N  N   . MET B 1 26  ? 24.231 36.250 16.705  1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 26   MET B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . MET B 1 26  ? 23.790 35.958 15.353  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 26   MET B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . MET B 1 26  ? 22.286 36.158 15.170  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 26   MET B C   1 
ATOM   1211 O  O   . MET B 1 26  ? 21.519 36.451 16.089  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 26   MET B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . MET B 1 26  ? 24.172 34.547 14.887  1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 26   MET B CB  1 
ATOM   1213 C  CG  . MET B 1 26  ? 25.673 34.326 14.887  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 26   MET B CG  1 
ATOM   1214 S  SD  . MET B 1 26  ? 26.096 32.732 14.154  1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 26   MET B SD  1 
ATOM   1215 C  CE  . MET B 1 26  ? 27.898 32.917 14.129  1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CE  1 
ATOM   1216 N  N   . LYS B 1 27  ? 21.860 35.977 13.929  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B N   1 
ATOM   1217 C  CA  . LYS B 1 27  ? 20.479 36.109 13.580  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CA  1 
ATOM   1218 C  C   . LYS B 1 27  ? 20.059 34.839 12.890  1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B C   1 
ATOM   1219 O  O   . LYS B 1 27  ? 20.827 34.255 12.134  1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B O   1 
ATOM   1220 C  CB  . LYS B 1 27  ? 20.289 37.253 12.587  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . LYS B 1 27  ? 20.356 38.648 13.188  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CG  1 
ATOM   1222 C  CD  . LYS B 1 27  ? 19.183 38.971 14.109  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CD  1 
ATOM   1223 C  CE  . LYS B 1 27  ? 19.315 40.339 14.755  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CE  1 
ATOM   1224 N  NZ  . LYS B 1 27  ? 20.628 40.960 14.505  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B NZ  1 
ATOM   1225 N  N   . LEU B 1 28  ? 18.847 34.410 13.165  1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B N   1 
ATOM   1226 C  CA  . LEU B 1 28  ? 18.277 33.248 12.523  1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CA  1 
ATOM   1227 C  C   . LEU B 1 28  ? 17.956 33.714 11.095  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B C   1 
ATOM   1228 O  O   . LEU B 1 28  ? 17.085 34.563 10.902  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B O   1 
ATOM   1229 C  CB  . LEU B 1 28  ? 17.006 32.818 13.286  1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . LEU B 1 28  ? 16.339 31.551 12.737  1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CG  1 
ATOM   1231 C  CD1 . LEU B 1 28  ? 17.281 30.342 12.792  1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD1 1 
ATOM   1232 C  CD2 . LEU B 1 28  ? 15.052 31.258 13.501  1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD2 1 
ATOM   1233 N  N   . LEU B 1 29  ? 18.695 33.216 10.096  1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 29   LEU B N   1 
ATOM   1234 C  CA  . LEU B 1 29  ? 18.482 33.645 8.724   1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CA  1 
ATOM   1235 C  C   . LEU B 1 29  ? 17.338 32.897 8.050   1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B C   1 
ATOM   1236 O  O   . LEU B 1 29  ? 16.519 33.442 7.304   1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B O   1 
ATOM   1237 C  CB  . LEU B 1 29  ? 19.789 33.539 7.917   1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CB  1 
ATOM   1238 C  CG  . LEU B 1 29  ? 20.941 34.202 8.658   1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CG  1 
ATOM   1239 C  CD1 . LEU B 1 29  ? 22.280 33.805 8.044   1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD1 1 
ATOM   1240 C  CD2 . LEU B 1 29  ? 20.759 35.715 8.674   1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD2 1 
ATOM   1241 N  N   . ARG B 1 30  ? 17.272 31.618 8.320   1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N   1 
ATOM   1242 C  CA  . ARG B 1 30  ? 16.210 30.833 7.753   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA  1 
ATOM   1243 C  C   . ARG B 1 30  ? 16.212 29.430 8.289   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C   1 
ATOM   1244 O  O   . ARG B 1 30  ? 17.235 28.913 8.758   1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O   1 
ATOM   1245 C  CB  . ARG B 1 30  ? 16.187 30.850 6.231   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB  1 
ATOM   1246 C  CG  . ARG B 1 30  ? 17.452 30.296 5.607   1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG  1 
ATOM   1247 C  CD  . ARG B 1 30  ? 17.364 30.131 4.090   1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD  1 
ATOM   1248 N  NE  . ARG B 1 30  ? 18.621 29.656 3.513   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE  1 
ATOM   1249 C  CZ  . ARG B 1 30  ? 18.840 28.445 2.980   1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ  1 
ATOM   1250 N  NH1 . ARG B 1 30  ? 17.908 27.500 2.902   1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1 1 
ATOM   1251 N  NH2 . ARG B 1 30  ? 20.044 28.178 2.498   1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2 1 
ATOM   1252 N  N   . THR B 1 31  ? 15.043 28.826 8.170   1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 31   THR B N   1 
ATOM   1253 C  CA  . THR B 1 31  ? 14.799 27.475 8.630   1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CA  1 
ATOM   1254 C  C   . THR B 1 31  ? 14.025 26.697 7.584   1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 31   THR B C   1 
ATOM   1255 O  O   . THR B 1 31  ? 13.375 27.259 6.721   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 31   THR B O   1 
ATOM   1256 C  CB  . THR B 1 31  ? 13.897 27.507 9.875   1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CB  1 
ATOM   1257 O  OG1 . THR B 1 31  ? 12.751 28.275 9.539   1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 31   THR B OG1 1 
ATOM   1258 C  CG2 . THR B 1 31  ? 14.619 28.116 11.067  1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CG2 1 
ATOM   1259 N  N   . SER B 1 32  ? 14.096 25.395 7.701   1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 32   SER B N   1 
ATOM   1260 C  CA  . SER B 1 32  ? 13.395 24.504 6.821   1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 32   SER B CA  1 
ATOM   1261 C  C   . SER B 1 32  ? 13.287 23.145 7.468   1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 32   SER B C   1 
ATOM   1262 O  O   . SER B 1 32  ? 13.957 22.849 8.451   1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 32   SER B O   1 
ATOM   1263 C  CB  . SER B 1 32  ? 14.006 24.444 5.433   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 32   SER B CB  1 
ATOM   1264 O  OG  . SER B 1 32  ? 15.203 23.701 5.435   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 32   SER B OG  1 
ATOM   1265 N  N   . GLU B 1 33  ? 12.413 22.326 6.934   1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . GLU B 1 33  ? 12.220 20.997 7.442   1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . GLU B 1 33  ? 11.942 20.097 6.262   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B C   1 
ATOM   1268 O  O   . GLU B 1 33  ? 11.185 20.474 5.367   1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . GLU B 1 33  ? 11.051 20.912 8.442   1.00 15.06  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . GLU B 1 33  ? 9.704  21.359 7.828   1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CG  1 
ATOM   1271 C  CD  . GLU B 1 33  ? 8.942  20.253 7.144   1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CD  1 
ATOM   1272 O  OE1 . GLU B 1 33  ? 9.013  19.076 7.460   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE1 1 
ATOM   1273 O  OE2 . GLU B 1 33  ? 8.164  20.707 6.194   1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE2 1 
ATOM   1274 N  N   . ASN B 1 34  ? 12.594 18.936 6.272   1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B N   1 
ATOM   1275 C  CA  . ASN B 1 34  ? 12.461 17.917 5.256   1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CA  1 
ATOM   1276 C  C   . ASN B 1 34  ? 11.945 16.636 5.865   1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B C   1 
ATOM   1277 O  O   . ASN B 1 34  ? 12.652 15.950 6.605   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B O   1 
ATOM   1278 C  CB  . ASN B 1 34  ? 13.806 17.599 4.609   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CB  1 
ATOM   1279 C  CG  . ASN B 1 34  ? 13.625 16.715 3.394   1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CG  1 
ATOM   1280 O  OD1 . ASN B 1 34  ? 13.088 15.602 3.475   1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 34   ASN B OD1 1 
ATOM   1281 N  ND2 . ASN B 1 34  ? 14.036 17.237 2.246   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B ND2 1 
ATOM   1282 N  N   . PRO B 1 35  ? 10.717 16.290 5.528   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B N   1 
ATOM   1283 C  CA  . PRO B 1 35  ? 10.128 15.081 6.047   1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CA  1 
ATOM   1284 C  C   . PRO B 1 35  ? 10.728 13.829 5.447   1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B C   1 
ATOM   1285 O  O   . PRO B 1 35  ? 10.860 12.798 6.105   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B O   1 
ATOM   1286 C  CB  . PRO B 1 35  ? 8.650  15.139 5.651   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CB  1 
ATOM   1287 C  CG  . PRO B 1 35  ? 8.504  16.246 4.627   1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CG  1 
ATOM   1288 C  CD  . PRO B 1 35  ? 9.764  17.087 4.712   1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CD  1 
ATOM   1289 N  N   . GLU B 1 36  ? 11.073 13.908 4.175   1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . GLU B 1 36  ? 11.607 12.739 3.535   1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . GLU B 1 36  ? 12.840 12.247 4.236   1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 36   GLU B C   1 
ATOM   1292 O  O   . GLU B 1 36  ? 12.935 11.085 4.622   1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B O   1 
ATOM   1293 C  CB  . GLU B 1 36  ? 11.870 12.974 2.038   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . GLU B 1 36  ? 12.004 11.647 1.271   1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CG  1 
ATOM   1295 C  CD  . GLU B 1 36  ? 12.409 11.857 -0.153  1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CD  1 
ATOM   1296 O  OE1 . GLU B 1 36  ? 11.934 12.734 -0.845  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE1 1 
ATOM   1297 O  OE2 . GLU B 1 36  ? 13.308 10.996 -0.559  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE2 1 
ATOM   1298 N  N   . TYR B 1 37  ? 13.773 13.165 4.408   1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B N   1 
ATOM   1299 C  CA  . TYR B 1 37  ? 15.044 12.857 5.033   1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CA  1 
ATOM   1300 C  C   . TYR B 1 37  ? 15.090 13.041 6.540   1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B C   1 
ATOM   1301 O  O   . TYR B 1 37  ? 16.071 12.687 7.183   1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B O   1 
ATOM   1302 C  CB  . TYR B 1 37  ? 16.202 13.535 4.300   1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CB  1 
ATOM   1303 C  CG  . TYR B 1 37  ? 16.190 13.177 2.836   1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CG  1 
ATOM   1304 C  CD1 . TYR B 1 37  ? 15.547 13.994 1.908   1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CD1 1 
ATOM   1305 C  CD2 . TYR B 1 37  ? 16.803 12.012 2.380   1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CD2 1 
ATOM   1306 C  CE1 . TYR B 1 37  ? 15.540 13.665 0.553   1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CE1 1 
ATOM   1307 C  CE2 . TYR B 1 37  ? 16.804 11.662 1.030   1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CE2 1 
ATOM   1308 C  CZ  . TYR B 1 37  ? 16.170 12.499 0.113   1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CZ  1 
ATOM   1309 O  OH  . TYR B 1 37  ? 16.168 12.171 -1.220  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B OH  1 
ATOM   1310 N  N   . LYS B 1 38  ? 14.006 13.585 7.074   1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B N   1 
ATOM   1311 C  CA  . LYS B 1 38  ? 13.835 13.795 8.482   1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CA  1 
ATOM   1312 C  C   . LYS B 1 38  ? 14.883 14.653 9.169   1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B C   1 
ATOM   1313 O  O   . LYS B 1 38  ? 15.600 14.210 10.067  1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B O   1 
ATOM   1314 C  CB  . LYS B 1 38  ? 13.624 12.487 9.219   1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . LYS B 1 38  ? 12.652 11.561 8.507   1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CG  1 
ATOM   1316 C  CD  . LYS B 1 38  ? 12.857 10.113 8.925   1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CD  1 
ATOM   1317 C  CE  . LYS B 1 38  ? 11.714 9.186  8.531   1.00 90.01  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CE  1 
ATOM   1318 N  NZ  . LYS B 1 38  ? 10.508 9.342  9.362   1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B NZ  1 
ATOM   1319 N  N   . TYR B 1 39  ? 14.947 15.898 8.774   1.00 7.74   ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   1 
ATOM   1320 C  CA  . TYR B 1 39  ? 15.867 16.802 9.404   1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  1 
ATOM   1321 C  C   . TYR B 1 39  ? 15.266 18.195 9.377   1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   1 
ATOM   1322 O  O   . TYR B 1 39  ? 14.335 18.460 8.627   1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   1 
ATOM   1323 C  CB  . TYR B 1 39  ? 17.277 16.743 8.787   1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . TYR B 1 39  ? 17.310 17.201 7.341   1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  1 
ATOM   1325 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 17.388 18.558 7.031   1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 1 
ATOM   1326 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 17.217 16.288 6.290   1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 1 
ATOM   1327 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 17.421 18.990 5.707   1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 1 
ATOM   1328 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 17.209 16.701 4.957   1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 1 
ATOM   1329 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 17.312 18.063 4.676   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  1 
ATOM   1330 O  OH  . TYR B 1 39  ? 17.296 18.484 3.371   1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  1 
ATOM   1331 N  N   . SER B 1 40  ? 15.794 19.079 10.211  1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 40   SER B N   1 
ATOM   1332 C  CA  . SER B 1 40  ? 15.363 20.455 10.282  1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 40   SER B CA  1 
ATOM   1333 C  C   . SER B 1 40  ? 16.600 21.301 10.305  1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 40   SER B C   1 
ATOM   1334 O  O   . SER B 1 40  ? 17.569 20.980 10.984  1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 40   SER B O   1 
ATOM   1335 C  CB  . SER B 1 40  ? 14.498 20.776 11.483  1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 40   SER B CB  1 
ATOM   1336 O  OG  . SER B 1 40  ? 13.276 20.089 11.377  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 40   SER B OG  1 
ATOM   1337 N  N   . LEU B 1 41  ? 16.581 22.367 9.547   1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . LEU B 1 41  ? 17.739 23.216 9.489   1.00 7.02   ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . LEU B 1 41  ? 17.458 24.629 9.911   1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C   1 
ATOM   1340 O  O   . LEU B 1 41  ? 16.372 25.152 9.725   1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . LEU B 1 41  ? 18.230 23.360 8.043   1.00 11.56  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . LEU B 1 41  ? 18.382 22.065 7.266   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG  1 
ATOM   1343 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 18.709 22.447 5.813   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1 1 
ATOM   1344 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 19.532 21.262 7.859   1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2 1 
ATOM   1345 N  N   . ALA B 1 42  ? 18.506 25.254 10.400  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B N   1 
ATOM   1346 C  CA  . ALA B 1 42  ? 18.471 26.638 10.803  1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CA  1 
ATOM   1347 C  C   . ALA B 1 42  ? 19.784 27.292 10.398  1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B C   1 
ATOM   1348 O  O   . ALA B 1 42  ? 20.862 26.813 10.735  1.00 5.68   ? ? ? ? ? ? 42   ALA B O   1 
ATOM   1349 C  CB  . ALA B 1 42  ? 18.168 26.816 12.284  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CB  1 
ATOM   1350 N  N   . PHE B 1 43  ? 19.692 28.387 9.644   1.00 7.45   ? ? ? ? ? ? 43   PHE B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . PHE B 1 43  ? 20.890 29.073 9.228   1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . PHE B 1 43  ? 21.063 30.295 10.084  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B C   1 
ATOM   1353 O  O   . PHE B 1 43  ? 20.153 31.121 10.205  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . PHE B 1 43  ? 20.952 29.428 7.726   1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CB  1 
ATOM   1355 C  CG  . PHE B 1 43  ? 20.997 28.232 6.772   1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CG  1 
ATOM   1356 C  CD1 . PHE B 1 43  ? 19.881 27.417 6.565   1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD1 1 
ATOM   1357 C  CD2 . PHE B 1 43  ? 22.150 27.940 6.043   1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD2 1 
ATOM   1358 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 19.893 26.344 5.670   1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE1 1 
ATOM   1359 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 22.188 26.860 5.157   1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE2 1 
ATOM   1360 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 21.062 26.057 4.964   1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CZ  1 
ATOM   1361 N  N   . VAL B 1 44  ? 22.245 30.370 10.698  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 44   VAL B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . VAL B 1 44  ? 22.591 31.468 11.561  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . VAL B 1 44  ? 23.853 32.160 11.058  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B C   1 
ATOM   1364 O  O   . VAL B 1 44  ? 24.799 31.531 10.547  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 44   VAL B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . VAL B 1 44  ? 22.777 30.962 13.000  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CB  1 
ATOM   1366 C  CG1 . VAL B 1 44  ? 21.429 30.505 13.560  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG1 1 
ATOM   1367 C  CG2 . VAL B 1 44  ? 23.741 29.770 13.000  1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG2 1 
ATOM   1368 N  N   . GLY B 1 45  ? 23.849 33.474 11.205  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B N   1 
ATOM   1369 C  CA  . GLY B 1 45  ? 24.991 34.253 10.784  1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B CA  1 
ATOM   1370 C  C   . GLY B 1 45  ? 24.898 35.706 11.184  1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B C   1 
ATOM   1371 O  O   . GLY B 1 45  ? 23.852 36.188 11.636  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B O   1 
ATOM   1372 N  N   . TYR B 1 46  ? 26.018 36.401 11.005  1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 46   TYR B N   1 
ATOM   1373 C  CA  . TYR B 1 46  ? 26.090 37.807 11.316  1.00 12.58  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CA  1 
ATOM   1374 C  C   . TYR B 1 46  ? 25.669 38.648 10.125  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B C   1 
ATOM   1375 O  O   . TYR B 1 46  ? 25.743 39.866 10.149  1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B O   1 
ATOM   1376 C  CB  . TYR B 1 46  ? 27.506 38.225 11.750  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CB  1 
ATOM   1377 C  CG  . TYR B 1 46  ? 27.923 37.610 13.065  1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CG  1 
ATOM   1378 C  CD1 . TYR B 1 46  ? 28.956 36.675 13.101  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD1 1 
ATOM   1379 C  CD2 . TYR B 1 46  ? 27.304 37.967 14.266  1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD2 1 
ATOM   1380 C  CE1 . TYR B 1 46  ? 29.369 36.095 14.299  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE1 1 
ATOM   1381 C  CE2 . TYR B 1 46  ? 27.714 37.406 15.475  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE2 1 
ATOM   1382 C  CZ  . TYR B 1 46  ? 28.747 36.468 15.490  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CZ  1 
ATOM   1383 O  OH  . TYR B 1 46  ? 29.145 35.896 16.675  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B OH  1 
ATOM   1384 N  N   . GLY B 1 47  ? 25.243 37.985 9.065   1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B N   1 
ATOM   1385 C  CA  . GLY B 1 47  ? 24.836 38.685 7.860   1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B CA  1 
ATOM   1386 C  C   . GLY B 1 47  ? 24.034 37.743 6.980   1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B C   1 
ATOM   1387 O  O   . GLY B 1 47  ? 23.976 36.527 7.223   1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 47   GLY B O   1 
ATOM   1388 N  N   . PRO B 1 48  ? 23.403 38.300 5.949   1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . PRO B 1 48  ? 22.637 37.442 5.065   1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . PRO B 1 48  ? 23.572 36.524 4.270   1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B C   1 
ATOM   1391 O  O   . PRO B 1 48  ? 24.722 36.868 3.978   1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B O   1 
ATOM   1392 C  CB  . PRO B 1 48  ? 21.824 38.361 4.161   1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . PRO B 1 48  ? 22.115 39.789 4.590   1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . PRO B 1 48  ? 23.076 39.740 5.760   1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CD  1 
ATOM   1395 N  N   . GLU B 1 49  ? 23.069 35.333 3.957   1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B N   1 
ATOM   1396 C  CA  . GLU B 1 49  ? 23.811 34.323 3.211   1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CA  1 
ATOM   1397 C  C   . GLU B 1 49  ? 24.458 34.832 1.927   1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B C   1 
ATOM   1398 O  O   . GLU B 1 49  ? 25.459 34.267 1.503   1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B O   1 
ATOM   1399 C  CB  . GLU B 1 49  ? 22.932 33.113 2.839   1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . GLU B 1 49  ? 22.455 32.296 4.043   1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CG  1 
ATOM   1401 C  CD  . GLU B 1 49  ? 21.644 31.105 3.631   1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CD  1 
ATOM   1402 O  OE1 . GLU B 1 49  ? 22.134 30.095 3.178   1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE1 1 
ATOM   1403 O  OE2 . GLU B 1 49  ? 20.359 31.251 3.829   1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE2 1 
ATOM   1404 N  N   . THR B 1 50  ? 23.870 35.853 1.284   1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 50   THR B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . THR B 1 50  ? 24.431 36.397 0.045   1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . THR B 1 50  ? 25.619 37.292 0.311   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 50   THR B C   1 
ATOM   1407 O  O   . THR B 1 50  ? 26.391 37.597 -0.598  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 50   THR B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . THR B 1 50  ? 23.424 37.235 -0.764  1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CB  1 
ATOM   1409 O  OG1 . THR B 1 50  ? 22.822 38.188 0.095   1.00 16.93  ? ? ? ? ? ? 50   THR B OG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . THR B 1 50  ? 22.356 36.351 -1.408  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . GLU B 1 51  ? 25.740 37.730 1.562   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B N   1 
ATOM   1412 C  CA  . GLU B 1 51  ? 26.808 38.637 1.945   1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CA  1 
ATOM   1413 C  C   . GLU B 1 51  ? 27.980 37.991 2.645   1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B C   1 
ATOM   1414 O  O   . GLU B 1 51  ? 29.102 38.438 2.459   1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B O   1 
ATOM   1415 C  CB  . GLU B 1 51  ? 26.282 39.786 2.832   1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . GLU B 1 51  ? 25.314 40.727 2.094   1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CG  1 
ATOM   1417 C  CD  . GLU B 1 51  ? 24.833 41.848 2.966   1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CD  1 
ATOM   1418 O  OE1 . GLU B 1 51  ? 25.427 42.214 3.967   1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE1 1 
ATOM   1419 O  OE2 . GLU B 1 51  ? 23.720 42.390 2.528   1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE2 1 
ATOM   1420 N  N   . GLU B 1 52  ? 27.701 36.985 3.480   1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   1 
ATOM   1421 C  CA  . GLU B 1 52  ? 28.754 36.349 4.243   1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  1 
ATOM   1422 C  C   . GLU B 1 52  ? 28.626 34.852 4.378   1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   1 
ATOM   1423 O  O   . GLU B 1 52  ? 27.710 34.207 3.854   1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   1 
ATOM   1424 C  CB  . GLU B 1 52  ? 28.728 36.881 5.693   1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . GLU B 1 52  ? 28.724 38.405 5.816   1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  1 
ATOM   1426 C  CD  . GLU B 1 52  ? 30.105 38.938 5.659   1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  1 
ATOM   1427 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 31.075 38.427 6.194   1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 1 
ATOM   1428 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 30.149 39.987 4.871   1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 1 
ATOM   1429 N  N   . ALA B 1 53  ? 29.557 34.326 5.165   1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B N   1 
ATOM   1430 C  CA  . ALA B 1 53  ? 29.582 32.913 5.501   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CA  1 
ATOM   1431 C  C   . ALA B 1 53  ? 28.681 32.715 6.722   1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B C   1 
ATOM   1432 O  O   . ALA B 1 53  ? 28.643 33.539 7.625   1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B O   1 
ATOM   1433 C  CB  . ALA B 1 53  ? 30.997 32.451 5.811   1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CB  1 
ATOM   1434 N  N   . VAL B 1 54  ? 27.914 31.647 6.753   1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . VAL B 1 54  ? 27.049 31.435 7.897   1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . VAL B 1 54  ? 27.224 30.026 8.397   1.00 5.12   ? ? ? ? ? ? 54   VAL B C   1 
ATOM   1437 O  O   . VAL B 1 54  ? 28.093 29.301 7.928   1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . VAL B 1 54  ? 25.585 31.744 7.606   1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CB  1 
ATOM   1439 C  CG1 . VAL B 1 54  ? 25.455 33.082 6.901   1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG1 1 
ATOM   1440 C  CG2 . VAL B 1 54  ? 24.963 30.647 6.752   1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG2 1 
ATOM   1441 N  N   . ILE B 1 55  ? 26.406 29.638 9.343   1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B N   1 
ATOM   1442 C  CA  . ILE B 1 55  ? 26.491 28.309 9.862   1.00 3.43   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CA  1 
ATOM   1443 C  C   . ILE B 1 55  ? 25.163 27.621 9.680   1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B C   1 
ATOM   1444 O  O   . ILE B 1 55  ? 24.108 28.153 10.014  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B O   1 
ATOM   1445 C  CB  . ILE B 1 55  ? 26.841 28.272 11.349  1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CB  1 
ATOM   1446 C  CG1 . ILE B 1 55  ? 28.218 28.902 11.612  1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CG1 1 
ATOM   1447 C  CG2 . ILE B 1 55  ? 26.814 26.832 11.838  1.00 1.55   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CG2 1 
ATOM   1448 C  CD1 . ILE B 1 55  ? 28.448 29.243 13.086  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CD1 1 
ATOM   1449 N  N   . GLU B 1 56  ? 25.223 26.425 9.160   1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . GLU B 1 56  ? 24.028 25.646 8.981   1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . GLU B 1 56  ? 23.917 24.657 10.125  1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B C   1 
ATOM   1452 O  O   . GLU B 1 56  ? 24.730 23.742 10.282  1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . GLU B 1 56  ? 24.012 24.923 7.632   1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . GLU B 1 56  ? 22.853 23.909 7.476   1.00 4.93   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CG  1 
ATOM   1455 C  CD  . GLU B 1 56  ? 23.025 23.227 6.146   1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CD  1 
ATOM   1456 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 24.064 23.294 5.542   1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE1 1 
ATOM   1457 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 21.981 22.612 5.692   1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE2 1 
ATOM   1458 N  N   . LEU B 1 57  ? 22.894 24.859 10.944  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . LEU B 1 57  ? 22.693 23.964 12.072  1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . LEU B 1 57  ? 21.755 22.885 11.638  1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B C   1 
ATOM   1461 O  O   . LEU B 1 57  ? 20.631 23.184 11.270  1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . LEU B 1 57  ? 22.089 24.719 13.257  1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CB  1 
ATOM   1463 C  CG  . LEU B 1 57  ? 22.979 25.848 13.746  1.00 4.66   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CG  1 
ATOM   1464 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 22.264 26.625 14.854  1.00 5.62   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD1 1 
ATOM   1465 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 24.246 25.232 14.315  1.00 4.26   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD2 1 
ATOM   1466 N  N   . THR B 1 58  ? 22.211 21.644 11.664  1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 58   THR B N   1 
ATOM   1467 C  CA  . THR B 1 58  ? 21.358 20.561 11.220  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CA  1 
ATOM   1468 C  C   . THR B 1 58  ? 20.830 19.677 12.326  1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 58   THR B C   1 
ATOM   1469 O  O   . THR B 1 58  ? 21.594 19.107 13.100  1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 58   THR B O   1 
ATOM   1470 C  CB  . THR B 1 58  ? 22.032 19.700 10.137  1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CB  1 
ATOM   1471 O  OG1 . THR B 1 58  ? 22.376 20.521 9.037   1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 58   THR B OG1 1 
ATOM   1472 C  CG2 . THR B 1 58  ? 21.115 18.559 9.697   1.00 5.95   ? ? ? ? ? ? 58   THR B CG2 1 
ATOM   1473 N  N   . TYR B 1 59  ? 19.514 19.541 12.371  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . TYR B 1 59  ? 18.915 18.677 13.375  1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . TYR B 1 59  ? 18.237 17.463 12.749  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B C   1 
ATOM   1476 O  O   . TYR B 1 59  ? 17.226 17.565 12.040  1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 59   TYR B O   1 
ATOM   1477 C  CB  . TYR B 1 59  ? 17.980 19.418 14.371  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CB  1 
ATOM   1478 C  CG  . TYR B 1 59  ? 17.192 18.512 15.299  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CG  1 
ATOM   1479 C  CD1 . TYR B 1 59  ? 17.817 17.804 16.327  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD1 1 
ATOM   1480 C  CD2 . TYR B 1 59  ? 15.811 18.373 15.154  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD2 1 
ATOM   1481 C  CE1 . TYR B 1 59  ? 17.103 16.957 17.179  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE1 1 
ATOM   1482 C  CE2 . TYR B 1 59  ? 15.079 17.544 16.008  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE2 1 
ATOM   1483 C  CZ  . TYR B 1 59  ? 15.725 16.830 17.016  1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CZ  1 
ATOM   1484 O  OH  . TYR B 1 59  ? 15.016 16.011 17.850  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B OH  1 
ATOM   1485 N  N   . ASN B 1 60  ? 18.805 16.296 13.016  1.00 4.58   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . ASN B 1 60  ? 18.210 15.090 12.504  1.00 5.13   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . ASN B 1 60  ? 17.212 14.640 13.554  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B C   1 
ATOM   1488 O  O   . ASN B 1 60  ? 17.598 14.371 14.683  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . ASN B 1 60  ? 19.260 14.013 12.183  1.00 7.40   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . ASN B 1 60  ? 20.025 14.337 10.909  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CG  1 
ATOM   1491 O  OD1 . ASN B 1 60  ? 19.465 14.293 9.804   1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B OD1 1 
ATOM   1492 N  ND2 . ASN B 1 60  ? 21.300 14.677 11.058  1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B ND2 1 
ATOM   1493 N  N   . TRP B 1 61  ? 15.932 14.622 13.175  1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B N   1 
ATOM   1494 C  CA  . TRP B 1 61  ? 14.837 14.268 14.056  1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CA  1 
ATOM   1495 C  C   . TRP B 1 61  ? 15.154 13.015 14.841  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B C   1 
ATOM   1496 O  O   . TRP B 1 61  ? 15.565 12.007 14.276  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B O   1 
ATOM   1497 C  CB  . TRP B 1 61  ? 13.491 14.118 13.304  1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CB  1 
ATOM   1498 C  CG  . TRP B 1 61  ? 13.131 15.281 12.415  1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CG  1 
ATOM   1499 C  CD1 . TRP B 1 61  ? 13.692 16.512 12.416  1.00 8.72   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD1 1 
ATOM   1500 C  CD2 . TRP B 1 61  ? 12.109 15.310 11.398  1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD2 1 
ATOM   1501 N  NE1 . TRP B 1 61  ? 13.089 17.303 11.474  1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B NE1 1 
ATOM   1502 C  CE2 . TRP B 1 61  ? 12.119 16.599 10.833  1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE2 1 
ATOM   1503 C  CE3 . TRP B 1 61  ? 11.200 14.361 10.919  1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE3 1 
ATOM   1504 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? 11.226 16.979 9.824   1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ2 1 
ATOM   1505 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? 10.317 14.728 9.917   1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ3 1 
ATOM   1506 C  CH2 . TRP B 1 61  ? 10.340 16.020 9.379   1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CH2 1 
ATOM   1507 N  N   . GLY B 1 62  ? 14.966 13.101 16.162  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . GLY B 1 62  ? 15.214 11.989 17.073  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . GLY B 1 62  ? 16.681 11.767 17.419  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B C   1 
ATOM   1510 O  O   . GLY B 1 62  ? 17.014 10.883 18.206  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B O   1 
ATOM   1511 N  N   . VAL B 1 63  ? 17.559 12.574 16.830  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . VAL B 1 63  ? 18.974 12.451 17.101  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . VAL B 1 63  ? 19.480 13.556 18.002  1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B C   1 
ATOM   1514 O  O   . VAL B 1 63  ? 19.482 14.710 17.616  1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . VAL B 1 63  ? 19.823 12.289 15.862  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CB  1 
ATOM   1516 C  CG1 . VAL B 1 63  ? 21.228 11.855 16.293  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG1 1 
ATOM   1517 C  CG2 . VAL B 1 63  ? 19.172 11.241 14.963  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG2 1 
ATOM   1518 N  N   . ASP B 1 64  ? 19.943 13.217 19.198  1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 64   ASP B N   1 
ATOM   1519 C  CA  . ASP B 1 64  ? 20.379 14.258 20.094  1.00 6.62   ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CA  1 
ATOM   1520 C  C   . ASP B 1 64  ? 21.860 14.232 20.439  1.00 7.18   ? ? ? ? ? ? 64   ASP B C   1 
ATOM   1521 O  O   . ASP B 1 64  ? 22.330 15.015 21.243  1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 64   ASP B O   1 
ATOM   1522 C  CB  . ASP B 1 64  ? 19.498 14.248 21.352  1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . ASP B 1 64  ? 19.644 12.966 22.108  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CG  1 
ATOM   1524 O  OD1 . ASP B 1 64  ? 20.682 12.363 22.154  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD1 1 
ATOM   1525 O  OD2 . ASP B 1 64  ? 18.540 12.533 22.663  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD2 1 
ATOM   1526 N  N   . LYS B 1 65  ? 22.635 13.347 19.834  1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 65   LYS B N   1 
ATOM   1527 C  CA  . LYS B 1 65  ? 24.038 13.339 20.189  1.00 5.22   ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CA  1 
ATOM   1528 C  C   . LYS B 1 65  ? 24.870 12.782 19.055  1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B C   1 
ATOM   1529 O  O   . LYS B 1 65  ? 24.457 11.843 18.372  1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B O   1 
ATOM   1530 C  CB  . LYS B 1 65  ? 24.252 12.480 21.433  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . LYS B 1 65  ? 25.709 12.329 21.849  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CG  1 
ATOM   1532 C  CD  . LYS B 1 65  ? 26.322 13.640 22.317  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CD  1 
ATOM   1533 C  CE  . LYS B 1 65  ? 27.319 13.477 23.454  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CE  1 
ATOM   1534 N  NZ  . LYS B 1 65  ? 28.455 12.609 23.112  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B NZ  1 
ATOM   1535 N  N   . TYR B 1 66  ? 26.043 13.372 18.863  1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B N   1 
ATOM   1536 C  CA  . TYR B 1 66  ? 26.949 12.917 17.825  1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CA  1 
ATOM   1537 C  C   . TYR B 1 66  ? 28.310 12.659 18.420  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B C   1 
ATOM   1538 O  O   . TYR B 1 66  ? 28.535 12.865 19.618  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B O   1 
ATOM   1539 C  CB  . TYR B 1 66  ? 27.062 13.919 16.663  1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CB  1 
ATOM   1540 C  CG  . TYR B 1 66  ? 25.741 14.136 15.963  1.00 4.75   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CG  1 
ATOM   1541 C  CD1 . TYR B 1 66  ? 24.833 15.089 16.424  1.00 7.45   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD1 1 
ATOM   1542 C  CD2 . TYR B 1 66  ? 25.392 13.377 14.845  1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD2 1 
ATOM   1543 C  CE1 . TYR B 1 66  ? 23.613 15.291 15.775  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE1 1 
ATOM   1544 C  CE2 . TYR B 1 66  ? 24.169 13.551 14.192  1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE2 1 
ATOM   1545 C  CZ  . TYR B 1 66  ? 23.280 14.515 14.663  1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CZ  1 
ATOM   1546 O  OH  . TYR B 1 66  ? 22.088 14.715 14.019  1.00 7.28   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B OH  1 
ATOM   1547 N  N   . GLU B 1 67  ? 29.208 12.204 17.562  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B N   1 
ATOM   1548 C  CA  . GLU B 1 67  ? 30.566 11.951 17.962  1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CA  1 
ATOM   1549 C  C   . GLU B 1 67  ? 31.369 13.086 17.364  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B C   1 
ATOM   1550 O  O   . GLU B 1 67  ? 31.473 13.156 16.152  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B O   1 
ATOM   1551 C  CB  . GLU B 1 67  ? 31.020 10.569 17.453  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . GLU B 1 67  ? 29.977 9.485  17.816  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CG  1 
ATOM   1553 C  CD  . GLU B 1 67  ? 30.357 8.069  17.449  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CD  1 
ATOM   1554 O  OE1 . GLU B 1 67  ? 31.010 7.773  16.457  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 67   GLU B OE1 1 
ATOM   1555 O  OE2 . GLU B 1 67  ? 29.877 7.186  18.298  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 67   GLU B OE2 1 
ATOM   1556 N  N   . LEU B 1 68  ? 31.879 13.988 18.212  1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B N   1 
ATOM   1557 C  CA  . LEU B 1 68  ? 32.638 15.139 17.775  1.00 4.26   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CA  1 
ATOM   1558 C  C   . LEU B 1 68  ? 33.878 14.792 16.958  1.00 8.71   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B C   1 
ATOM   1559 O  O   . LEU B 1 68  ? 34.269 15.517 16.036  1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B O   1 
ATOM   1560 C  CB  . LEU B 1 68  ? 33.019 16.067 18.935  1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CB  1 
ATOM   1561 C  CG  . LEU B 1 68  ? 33.752 17.313 18.445  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CG  1 
ATOM   1562 C  CD1 . LEU B 1 68  ? 32.859 18.092 17.470  1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD1 1 
ATOM   1563 C  CD2 . LEU B 1 68  ? 34.129 18.198 19.629  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD2 1 
ATOM   1564 N  N   . GLY B 1 69  ? 34.519 13.685 17.320  1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLY B 1 69  ? 35.715 13.243 16.638  1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLY B 1 69  ? 36.901 14.168 16.895  1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLY B 1 69  ? 36.804 15.148 17.644  1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B O   1 
ATOM   1568 N  N   . THR B 1 70  ? 38.019 13.847 16.242  1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 70   THR B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . THR B 1 70  ? 39.268 14.598 16.381  1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 70   THR B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . THR B 1 70  ? 39.742 15.423 15.169  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 70   THR B C   1 
ATOM   1571 O  O   . THR B 1 70  ? 40.721 16.160 15.286  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 70   THR B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . THR B 1 70  ? 40.385 13.672 16.891  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CB  1 
ATOM   1573 O  OG1 . THR B 1 70  ? 40.711 12.696 15.906  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 70   THR B OG1 1 
ATOM   1574 C  CG2 . THR B 1 70  ? 39.895 12.973 18.159  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CG2 1 
ATOM   1575 N  N   . ALA B 1 71  ? 39.066 15.312 14.016  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1576 C  CA  . ALA B 1 71  ? 39.422 16.041 12.795  1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1577 C  C   . ALA B 1 71  ? 39.006 17.511 12.805  1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1578 O  O   . ALA B 1 71  ? 39.826 18.421 12.668  1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1579 C  CB  . ALA B 1 71  ? 38.793 15.341 11.590  1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1580 N  N   . TYR B 1 72  ? 37.695 17.750 12.949  1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B N   1 
ATOM   1581 C  CA  . TYR B 1 72  ? 37.149 19.096 12.989  1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CA  1 
ATOM   1582 C  C   . TYR B 1 72  ? 37.810 19.961 14.072  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B C   1 
ATOM   1583 O  O   . TYR B 1 72  ? 37.920 19.571 15.219  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B O   1 
ATOM   1584 C  CB  . TYR B 1 72  ? 35.641 19.053 13.195  1.00 3.30   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . TYR B 1 72  ? 35.076 20.436 13.271  1.00 5.13   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CG  1 
ATOM   1586 C  CD1 . TYR B 1 72  ? 35.101 21.269 12.151  1.00 2.63   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD1 1 
ATOM   1587 C  CD2 . TYR B 1 72  ? 34.526 20.907 14.463  1.00 7.10   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD2 1 
ATOM   1588 C  CE1 . TYR B 1 72  ? 34.580 22.561 12.220  1.00 6.64   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE1 1 
ATOM   1589 C  CE2 . TYR B 1 72  ? 34.012 22.197 14.559  1.00 8.34   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE2 1 
ATOM   1590 C  CZ  . TYR B 1 72  ? 34.045 23.016 13.427  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CZ  1 
ATOM   1591 O  OH  . TYR B 1 72  ? 33.533 24.272 13.499  1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B OH  1 
ATOM   1592 N  N   . GLY B 1 73  ? 38.255 21.144 13.696  1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B N   1 
ATOM   1593 C  CA  . GLY B 1 73  ? 38.920 22.031 14.631  1.00 7.74   ? ? ? ? ? ? 73   GLY B CA  1 
ATOM   1594 C  C   . GLY B 1 73  ? 37.927 22.889 15.353  1.00 1.65   ? ? ? ? ? ? 73   GLY B C   1 
ATOM   1595 O  O   . GLY B 1 73  ? 37.555 22.577 16.478  1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 73   GLY B O   1 
ATOM   1596 N  N   . HIS B 1 74  ? 37.488 23.945 14.668  1.00 6.31   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . HIS B 1 74  ? 36.550 24.929 15.195  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . HIS B 1 74  ? 36.127 25.958 14.144  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B C   1 
ATOM   1599 O  O   . HIS B 1 74  ? 36.559 25.931 12.989  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . HIS B 1 74  ? 37.269 25.775 16.277  1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . HIS B 1 74  ? 38.539 26.429 15.779  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CG  1 
ATOM   1602 N  ND1 . HIS B 1 74  ? 39.787 25.877 16.037  1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B ND1 1 
ATOM   1603 C  CD2 . HIS B 1 74  ? 38.742 27.585 15.067  1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CD2 1 
ATOM   1604 C  CE1 . HIS B 1 74  ? 40.700 26.682 15.480  1.00 6.76   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CE1 1 
ATOM   1605 N  NE2 . HIS B 1 74  ? 40.111 27.725 14.891  1.00 7.58   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B NE2 1 
ATOM   1606 N  N   . ILE B 1 75  ? 35.300 26.899 14.609  1.00 4.96   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B N   1 
ATOM   1607 C  CA  . ILE B 1 75  ? 34.861 28.039 13.840  1.00 6.06   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CA  1 
ATOM   1608 C  C   . ILE B 1 75  ? 35.358 29.238 14.609  1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B C   1 
ATOM   1609 O  O   . ILE B 1 75  ? 35.226 29.248 15.820  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B O   1 
ATOM   1610 C  CB  . ILE B 1 75  ? 33.354 28.128 13.614  1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CB  1 
ATOM   1611 C  CG1 . ILE B 1 75  ? 32.931 27.122 12.534  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG1 1 
ATOM   1612 C  CG2 . ILE B 1 75  ? 33.019 29.548 13.166  1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG2 1 
ATOM   1613 C  CD1 . ILE B 1 75  ? 31.426 27.108 12.219  1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CD1 1 
ATOM   1614 N  N   . ALA B 1 76  ? 35.967 30.212 13.939  1.00 8.21   ? ? ? ? ? ? 76   ALA B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ALA B 1 76  ? 36.437 31.410 14.590  1.00 7.00   ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ALA B 1 76  ? 35.488 32.562 14.314  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ALA B 1 76  ? 35.043 32.785 13.186  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ALA B 1 76  ? 37.848 31.798 14.145  1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CB  1 
ATOM   1619 N  N   . LEU B 1 77  ? 35.196 33.298 15.368  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . LEU B 1 77  ? 34.320 34.444 15.294  1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . LEU B 1 77  ? 35.019 35.682 15.812  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B C   1 
ATOM   1622 O  O   . LEU B 1 77  ? 35.813 35.599 16.739  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . LEU B 1 77  ? 33.102 34.212 16.209  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . LEU B 1 77  ? 32.361 32.928 15.872  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CG  1 
ATOM   1625 C  CD1 . LEU B 1 77  ? 31.134 32.791 16.775  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD1 1 
ATOM   1626 C  CD2 . LEU B 1 77  ? 31.962 32.974 14.396  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD2 1 
ATOM   1627 N  N   . SER B 1 78  ? 34.718 36.849 15.247  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 78   SER B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . SER B 1 78  ? 35.333 38.040 15.791  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 78   SER B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . SER B 1 78  ? 34.429 38.529 16.914  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 78   SER B C   1 
ATOM   1630 O  O   . SER B 1 78  ? 33.227 38.349 16.855  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 78   SER B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . SER B 1 78  ? 35.601 39.146 14.773  1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 78   SER B CB  1 
ATOM   1632 O  OG  . SER B 1 78  ? 34.373 39.681 14.307  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 78   SER B OG  1 
ATOM   1633 N  N   . VAL B 1 79  ? 35.015 39.128 17.937  1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N   1 
ATOM   1634 C  CA  . VAL B 1 79  ? 34.270 39.662 19.056  1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA  1 
ATOM   1635 C  C   . VAL B 1 79  ? 34.853 41.015 19.399  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C   1 
ATOM   1636 O  O   . VAL B 1 79  ? 36.025 41.270 19.106  1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O   1 
ATOM   1637 C  CB  . VAL B 1 79  ? 34.393 38.760 20.271  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB  1 
ATOM   1638 C  CG1 . VAL B 1 79  ? 33.981 37.339 19.917  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1 1 
ATOM   1639 C  CG2 . VAL B 1 79  ? 35.841 38.782 20.768  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2 1 
ATOM   1640 N  N   . ASP B 1 80  ? 34.035 41.859 20.024  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B N   1 
ATOM   1641 C  CA  . ASP B 1 80  ? 34.473 43.173 20.447  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CA  1 
ATOM   1642 C  C   . ASP B 1 80  ? 35.166 43.060 21.797  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B C   1 
ATOM   1643 O  O   . ASP B 1 80  ? 36.182 43.712 22.058  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B O   1 
ATOM   1644 C  CB  . ASP B 1 80  ? 33.310 44.169 20.542  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . ASP B 1 80  ? 32.459 44.251 19.303  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CG  1 
ATOM   1646 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 31.622 45.118 19.132  1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD1 1 
ATOM   1647 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 32.717 43.307 18.431  1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD2 1 
ATOM   1648 N  N   . ASN B 1 81  ? 34.607 42.192 22.639  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . ASN B 1 81  ? 35.112 41.957 23.983  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . ASN B 1 81  ? 35.124 40.473 24.309  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B C   1 
ATOM   1651 O  O   . ASN B 1 81  ? 34.120 39.919 24.749  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B O   1 
ATOM   1652 C  CB  . ASN B 1 81  ? 34.261 42.724 25.016  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CB  1 
ATOM   1653 C  CG  . ASN B 1 81  ? 34.729 42.568 26.447  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CG  1 
ATOM   1654 O  OD1 . ASN B 1 81  ? 34.109 43.096 27.379  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B OD1 1 
ATOM   1655 N  ND2 . ASN B 1 81  ? 35.828 41.854 26.624  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B ND2 1 
ATOM   1656 N  N   . ALA B 1 82  ? 36.276 39.846 24.092  1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B N   1 
ATOM   1657 C  CA  . ALA B 1 82  ? 36.427 38.432 24.364  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CA  1 
ATOM   1658 C  C   . ALA B 1 82  ? 36.110 38.068 25.826  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B C   1 
ATOM   1659 O  O   . ALA B 1 82  ? 35.417 37.099 26.109  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B O   1 
ATOM   1660 C  CB  . ALA B 1 82  ? 37.823 37.990 23.959  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CB  1 
ATOM   1661 N  N   . ALA B 1 83  ? 36.592 38.871 26.778  1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . ALA B 1 83  ? 36.308 38.550 28.164  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . ALA B 1 83  ? 34.817 38.547 28.438  1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1664 O  O   . ALA B 1 83  ? 34.289 37.635 29.060  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . ALA B 1 83  ? 37.091 39.422 29.129  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1666 N  N   . GLU B 1 84  ? 34.116 39.550 27.942  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . GLU B 1 84  ? 32.684 39.577 28.162  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . GLU B 1 84  ? 31.974 38.384 27.537  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B C   1 
ATOM   1669 O  O   . GLU B 1 84  ? 31.104 37.734 28.136  1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B O   1 
ATOM   1670 C  CB  . GLU B 1 84  ? 32.019 40.904 27.748  1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CB  1 
ATOM   1671 C  CG  . GLU B 1 84  ? 30.475 40.832 27.865  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CG  1 
ATOM   1672 C  CD  . GLU B 1 84  ? 29.737 41.915 27.118  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CD  1 
ATOM   1673 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 29.731 42.018 25.904  1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE1 1 
ATOM   1674 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 29.081 42.718 27.909  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE2 1 
ATOM   1675 N  N   . ALA B 1 85  ? 32.352 38.085 26.307  1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ALA B 1 85  ? 31.722 36.968 25.611  1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ALA B 1 85  ? 31.880 35.665 26.358  1.00 5.68   ? ? ? ? ? ? 85   ALA B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ALA B 1 85  ? 30.963 34.848 26.432  1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ALA B 1 85  ? 32.257 36.875 24.191  1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CB  1 
ATOM   1680 N  N   . CYS B 1 86  ? 33.077 35.479 26.914  1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B N   1 
ATOM   1681 C  CA  . CYS B 1 86  ? 33.390 34.277 27.672  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CA  1 
ATOM   1682 C  C   . CYS B 1 86  ? 32.441 34.083 28.836  1.00 5.32   ? ? ? ? ? ? 86   CYS B C   1 
ATOM   1683 O  O   . CYS B 1 86  ? 31.900 33.009 29.044  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B O   1 
ATOM   1684 C  CB  . CYS B 1 86  ? 34.846 34.310 28.189  1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CB  1 
ATOM   1685 S  SG  . CYS B 1 86  ? 36.089 33.878 26.944  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B SG  1 
ATOM   1686 N  N   . GLU B 1 87  ? 32.246 35.137 29.602  1.00 12.83  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B N   1 
ATOM   1687 C  CA  . GLU B 1 87  ? 31.354 35.109 30.750  1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CA  1 
ATOM   1688 C  C   . GLU B 1 87  ? 29.902 34.823 30.346  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B C   1 
ATOM   1689 O  O   . GLU B 1 87  ? 29.222 33.986 30.942  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B O   1 
ATOM   1690 C  CB  . GLU B 1 87  ? 31.472 36.423 31.550  1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . GLU B 1 87  ? 32.889 36.626 32.100  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CG  1 
ATOM   1692 C  CD  . GLU B 1 87  ? 33.284 35.479 32.986  1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CD  1 
ATOM   1693 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 32.537 35.053 33.865  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE1 1 
ATOM   1694 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 34.471 34.979 32.684  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE2 1 
ATOM   1695 N  N   . LYS B 1 88  ? 29.432 35.539 29.318  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B N   1 
ATOM   1696 C  CA  . LYS B 1 88  ? 28.100 35.363 28.775  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CA  1 
ATOM   1697 C  C   . LYS B 1 88  ? 27.907 33.898 28.369  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B C   1 
ATOM   1698 O  O   . LYS B 1 88  ? 26.957 33.247 28.795  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B O   1 
ATOM   1699 C  CB  . LYS B 1 88  ? 27.921 36.259 27.554  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . LYS B 1 88  ? 26.478 36.585 27.212  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CG  1 
ATOM   1701 C  CD  . LYS B 1 88  ? 26.345 37.553 26.038  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CD  1 
ATOM   1702 C  CE  . LYS B 1 88  ? 26.994 38.914 26.268  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CE  1 
ATOM   1703 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 26.338 40.022 25.536  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B NZ  1 
ATOM   1704 N  N   . ILE B 1 89  ? 28.836 33.377 27.549  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B N   1 
ATOM   1705 C  CA  . ILE B 1 89  ? 28.816 31.999 27.058  1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CA  1 
ATOM   1706 C  C   . ILE B 1 89  ? 28.824 30.972 28.188  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B C   1 
ATOM   1707 O  O   . ILE B 1 89  ? 27.996 30.068 28.225  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B O   1 
ATOM   1708 C  CB  . ILE B 1 89  ? 30.009 31.735 26.136  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CB  1 
ATOM   1709 C  CG1 . ILE B 1 89  ? 29.896 32.534 24.839  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CG1 1 
ATOM   1710 C  CG2 . ILE B 1 89  ? 30.223 30.250 25.853  1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CG2 1 
ATOM   1711 C  CD1 . ILE B 1 89  ? 31.230 32.814 24.156  1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CD1 1 
ATOM   1712 N  N   . ARG B 1 90  ? 29.792 31.107 29.103  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B N   1 
ATOM   1713 C  CA  . ARG B 1 90  ? 29.933 30.187 30.222  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CA  1 
ATOM   1714 C  C   . ARG B 1 90  ? 28.681 30.092 31.106  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B C   1 
ATOM   1715 O  O   . ARG B 1 90  ? 28.434 29.068 31.755  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B O   1 
ATOM   1716 C  CB  . ARG B 1 90  ? 31.196 30.494 31.030  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CB  1 
ATOM   1717 C  CG  . ARG B 1 90  ? 31.203 31.878 31.679  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CG  1 
ATOM   1718 C  CD  . ARG B 1 90  ? 32.449 32.149 32.536  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CD  1 
ATOM   1719 N  NE  . ARG B 1 90  ? 33.361 31.009 32.674  1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NE  1 
ATOM   1720 C  CZ  . ARG B 1 90  ? 34.688 31.086 32.545  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CZ  1 
ATOM   1721 N  NH1 . ARG B 1 90  ? 35.313 32.246 32.287  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH1 1 
ATOM   1722 N  NH2 . ARG B 1 90  ? 35.413 29.969 32.685  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH2 1 
ATOM   1723 N  N   . GLN B 1 91  ? 27.914 31.186 31.117  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . GLN B 1 91  ? 26.682 31.330 31.878  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . GLN B 1 91  ? 25.461 31.044 31.014  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   1726 O  O   . GLN B 1 91  ? 24.332 31.154 31.468  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . GLN B 1 91  ? 26.521 32.766 32.449  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   1728 C  CG  . GLN B 1 91  ? 27.434 33.113 33.644  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   1729 C  CD  . GLN B 1 91  ? 26.881 34.239 34.515  1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   1730 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 26.927 35.418 34.138  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   1731 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 26.360 33.884 35.693  1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   1732 N  N   . ASN B 1 92  ? 25.657 30.693 29.757  1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1733 C  CA  . ASN B 1 92  ? 24.481 30.456 28.946  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1734 C  C   . ASN B 1 92  ? 24.540 29.252 28.023  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1735 O  O   . ASN B 1 92  ? 24.381 29.410 26.826  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1736 C  CB  . ASN B 1 92  ? 24.033 31.697 28.152  1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1737 C  CG  . ASN B 1 92  ? 23.553 32.836 29.010  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1738 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 24.301 33.776 29.267  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1739 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 22.295 32.770 29.430  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1740 N  N   . GLY B 1 93  ? 24.717 28.062 28.586  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B N   1 
ATOM   1741 C  CA  . GLY B 1 93  ? 24.722 26.823 27.823  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B CA  1 
ATOM   1742 C  C   . GLY B 1 93  ? 26.052 26.422 27.213  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B C   1 
ATOM   1743 O  O   . GLY B 1 93  ? 26.152 25.340 26.632  1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B O   1 
ATOM   1744 N  N   . GLY B 1 94  ? 27.047 27.304 27.345  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B N   1 
ATOM   1745 C  CA  . GLY B 1 94  ? 28.375 27.072 26.805  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B CA  1 
ATOM   1746 C  C   . GLY B 1 94  ? 29.397 26.764 27.883  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B C   1 
ATOM   1747 O  O   . GLY B 1 94  ? 29.040 26.604 29.045  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B O   1 
ATOM   1748 N  N   . ASN B 1 95  ? 30.662 26.699 27.455  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . ASN B 1 95  ? 31.803 26.381 28.298  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . ASN B 1 95  ? 33.106 27.033 27.812  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B C   1 
ATOM   1751 O  O   . ASN B 1 95  ? 33.457 27.016 26.633  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . ASN B 1 95  ? 31.950 24.852 28.393  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CB  1 
ATOM   1753 C  CG  . ASN B 1 95  ? 33.232 24.375 29.055  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CG  1 
ATOM   1754 O  OD1 . ASN B 1 95  ? 33.658 24.905 30.085  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B OD1 1 
ATOM   1755 N  ND2 . ASN B 1 95  ? 33.852 23.353 28.466  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B ND2 1 
ATOM   1756 N  N   . VAL B 1 96  ? 33.842 27.625 28.737  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B N   1 
ATOM   1757 C  CA  . VAL B 1 96  ? 35.093 28.262 28.392  1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CA  1 
ATOM   1758 C  C   . VAL B 1 96  ? 36.238 27.278 28.570  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B C   1 
ATOM   1759 O  O   . VAL B 1 96  ? 36.421 26.745 29.673  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B O   1 
ATOM   1760 C  CB  . VAL B 1 96  ? 35.314 29.529 29.217  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CB  1 
ATOM   1761 C  CG1 . VAL B 1 96  ? 36.576 30.253 28.730  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG1 1 
ATOM   1762 C  CG2 . VAL B 1 96  ? 34.098 30.446 29.073  1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG2 1 
ATOM   1763 N  N   . THR B 1 97  ? 36.994 27.027 27.487  1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 97   THR B N   1 
ATOM   1764 C  CA  . THR B 1 97  ? 38.086 26.101 27.595  1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 97   THR B CA  1 
ATOM   1765 C  C   . THR B 1 97  ? 39.398 26.839 27.700  1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 97   THR B C   1 
ATOM   1766 O  O   . THR B 1 97  ? 40.349 26.366 28.300  1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 97   THR B O   1 
ATOM   1767 C  CB  . THR B 1 97  ? 38.130 25.058 26.460  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CB  1 
ATOM   1768 O  OG1 . THR B 1 97  ? 38.153 25.709 25.211  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 97   THR B OG1 1 
ATOM   1769 C  CG2 . THR B 1 97  ? 36.955 24.087 26.556  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CG2 1 
ATOM   1770 N  N   . ARG B 1 98  ? 39.449 28.018 27.114  1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B N   1 
ATOM   1771 C  CA  . ARG B 1 98  ? 40.671 28.806 27.149  1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CA  1 
ATOM   1772 C  C   . ARG B 1 98  ? 40.363 30.249 27.460  1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B C   1 
ATOM   1773 O  O   . ARG B 1 98  ? 39.900 30.982 26.598  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B O   1 
ATOM   1774 C  CB  . ARG B 1 98  ? 41.481 28.651 25.859  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CB  1 
ATOM   1775 C  CG  . ARG B 1 98  ? 42.942 29.052 25.996  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CG  1 
ATOM   1776 C  CD  . ARG B 1 98  ? 43.158 30.497 25.589  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CD  1 
ATOM   1777 N  NE  . ARG B 1 98  ? 44.533 30.855 25.240  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NE  1 
ATOM   1778 C  CZ  . ARG B 1 98  ? 44.881 32.135 25.087  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CZ  1 
ATOM   1779 N  NH1 . ARG B 1 98  ? 43.995 33.127 25.231  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH1 1 
ATOM   1780 N  NH2 . ARG B 1 98  ? 46.134 32.454 24.777  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH2 1 
ATOM   1781 N  N   . GLU B 1 99  ? 40.601 30.651 28.710  1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLU B 1 99  ? 40.302 32.004 29.110  1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLU B 1 99  ? 40.841 33.029 28.128  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLU B 1 99  ? 41.834 32.816 27.469  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 99   GLU B O   1 
ATOM   1785 C  CB  . GLU B 1 99  ? 40.684 32.295 30.567  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CB  1 
ATOM   1786 C  CG  . GLU B 1 99  ? 40.116 31.222 31.507  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CG  1 
ATOM   1787 C  CD  . GLU B 1 99  ? 38.632 31.353 31.674  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CD  1 
ATOM   1788 O  OE1 . GLU B 1 99  ? 38.035 32.395 31.451  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE1 1 
ATOM   1789 O  OE2 . GLU B 1 99  ? 38.059 30.233 32.072  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE2 1 
ATOM   1790 N  N   . ALA B 1 100 ? 40.151 34.138 28.020  1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . ALA B 1 100 ? 40.555 35.174 27.118  1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . ALA B 1 100 ? 41.920 35.731 27.497  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B C   1 
ATOM   1793 O  O   . ALA B 1 100 ? 42.234 35.945 28.669  1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . ALA B 1 100 ? 39.492 36.265 27.067  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CB  1 
ATOM   1795 N  N   . GLY B 1 101 ? 42.735 35.973 26.478  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   1 
ATOM   1796 C  CA  . GLY B 1 101 ? 44.045 36.523 26.717  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  1 
ATOM   1797 C  C   . GLY B 1 101 ? 44.888 36.471 25.462  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   1 
ATOM   1798 O  O   . GLY B 1 101 ? 44.542 35.770 24.511  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   1 
ATOM   1799 N  N   . PRO B 1 102 ? 45.984 37.226 25.484  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . PRO B 1 102 ? 46.875 37.287 24.361  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . PRO B 1 102 ? 47.454 35.933 24.086  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B C   1 
ATOM   1802 O  O   . PRO B 1 102 ? 47.590 35.100 24.995  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . PRO B 1 102 ? 48.030 38.218 24.760  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . PRO B 1 102 ? 47.899 38.496 26.249  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CG  1 
ATOM   1805 C  CD  . PRO B 1 102 ? 46.529 37.982 26.651  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CD  1 
ATOM   1806 N  N   . VAL B 1 103 ? 47.797 35.737 22.824  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . VAL B 1 103 ? 48.404 34.497 22.432  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . VAL B 1 103 ? 49.885 34.588 22.754  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C   1 
ATOM   1809 O  O   . VAL B 1 103 ? 50.484 35.658 22.655  1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . VAL B 1 103 ? 48.191 34.233 20.949  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB  1 
ATOM   1811 C  CG1 . VAL B 1 103 ? 46.725 33.912 20.703  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1 1 
ATOM   1812 C  CG2 . VAL B 1 103 ? 48.588 35.464 20.142  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2 1 
ATOM   1813 N  N   . LYS B 1 104 ? 50.474 33.471 23.154  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . LYS B 1 104 ? 51.886 33.466 23.472  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . LYS B 1 104 ? 52.678 34.155 22.366  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B C   1 
ATOM   1816 O  O   . LYS B 1 104 ? 52.534 33.823 21.183  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . LYS B 1 104 ? 52.405 32.055 23.734  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . LYS B 1 104 ? 53.923 31.933 23.655  1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . LYS B 1 104 ? 54.443 30.571 24.097  1.00 99.83  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CD  1 
ATOM   1820 C  CE  . LYS B 1 104 ? 55.780 30.638 24.827  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CE  1 
ATOM   1821 N  NZ  . LYS B 1 104 ? 56.742 31.557 24.201  1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B NZ  1 
ATOM   1822 N  N   . GLY B 1 105 ? 53.501 35.129 22.767  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . GLY B 1 105 ? 54.329 35.891 21.842  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . GLY B 1 105 ? 53.514 36.820 20.943  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B C   1 
ATOM   1825 O  O   . GLY B 1 105 ? 53.916 37.135 19.825  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B O   1 
ATOM   1826 N  N   . GLY B 1 106 ? 52.359 37.267 21.449  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . GLY B 1 106 ? 51.497 38.158 20.694  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . GLY B 1 106 ? 50.612 39.019 21.588  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1829 O  O   . GLY B 1 106 ? 50.566 38.828 22.805  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1830 N  N   . THR B 1 107 ? 49.910 39.960 20.956  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 107  THR B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . THR B 1 107 ? 49.019 40.873 21.645  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . THR B 1 107 ? 47.571 40.613 21.278  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 107  THR B C   1 
ATOM   1833 O  O   . THR B 1 107 ? 46.646 41.094 21.930  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 107  THR B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . THR B 1 107 ? 49.389 42.336 21.348  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CB  1 
ATOM   1835 O  OG1 . THR B 1 107 ? 49.636 42.489 19.962  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 107  THR B OG1 1 
ATOM   1836 C  CG2 . THR B 1 107 ? 50.624 42.735 22.143  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CG2 1 
ATOM   1837 N  N   . THR B 1 108 ? 47.369 39.855 20.216  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 108  THR B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . THR B 1 108 ? 46.015 39.555 19.815  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . THR B 1 108 ? 45.304 38.760 20.906  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 108  THR B C   1 
ATOM   1840 O  O   . THR B 1 108 ? 45.774 37.709 21.318  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 108  THR B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . THR B 1 108 ? 45.955 38.817 18.461  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CB  1 
ATOM   1842 O  OG1 . THR B 1 108 ? 46.748 39.502 17.510  1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 108  THR B OG1 1 
ATOM   1843 C  CG2 . THR B 1 108 ? 44.505 38.744 17.982  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CG2 1 
ATOM   1844 N  N   . VAL B 1 109 ? 44.174 39.273 21.386  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B N   1 
ATOM   1845 C  CA  . VAL B 1 109 ? 43.420 38.590 22.429  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CA  1 
ATOM   1846 C  C   . VAL B 1 109 ? 42.496 37.516 21.849  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B C   1 
ATOM   1847 O  O   . VAL B 1 109 ? 41.773 37.747 20.894  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B O   1 
ATOM   1848 C  CB  . VAL B 1 109 ? 42.636 39.589 23.275  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CB  1 
ATOM   1849 C  CG1 . VAL B 1 109 ? 41.798 38.852 24.306  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG1 1 
ATOM   1850 C  CG2 . VAL B 1 109 ? 43.578 40.579 23.948  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG2 1 
ATOM   1851 N  N   . ILE B 1 110 ? 42.534 36.321 22.420  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B N   1 
ATOM   1852 C  CA  . ILE B 1 110 ? 41.712 35.235 21.940  1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CA  1 
ATOM   1853 C  C   . ILE B 1 110 ? 41.306 34.310 23.068  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B C   1 
ATOM   1854 O  O   . ILE B 1 110 ? 41.941 34.245 24.127  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B O   1 
ATOM   1855 C  CB  . ILE B 1 110 ? 42.412 34.407 20.869  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CB  1 
ATOM   1856 C  CG1 . ILE B 1 110 ? 43.597 33.688 21.493  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG1 1 
ATOM   1857 C  CG2 . ILE B 1 110 ? 42.881 35.292 19.721  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG2 1 
ATOM   1858 C  CD1 . ILE B 1 110 ? 43.911 32.336 20.853  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CD1 1 
ATOM   1859 N  N   . ALA B 1 111 ? 40.226 33.595 22.804  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1860 C  CA  . ALA B 1 111 ? 39.692 32.627 23.722  1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1861 C  C   . ALA B 1 111 ? 39.110 31.477 22.933  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1862 O  O   . ALA B 1 111 ? 38.860 31.594 21.726  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1863 C  CB  . ALA B 1 111 ? 38.614 33.219 24.626  1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1864 N  N   . PHE B 1 112 ? 38.896 30.381 23.648  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . PHE B 1 112 ? 38.287 29.182 23.111  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . PHE B 1 112 ? 37.146 28.795 24.010  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   1 
ATOM   1867 O  O   . PHE B 1 112 ? 37.303 28.767 25.233  1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . PHE B 1 112 ? 39.269 28.014 23.018  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . PHE B 1 112 ? 40.036 28.054 21.720  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  1 
ATOM   1870 C  CD1 . PHE B 1 112 ? 41.202 28.809 21.603  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 1 
ATOM   1871 C  CD2 . PHE B 1 112 ? 39.583 27.360 20.600  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 1 
ATOM   1872 C  CE1 . PHE B 1 112 ? 41.920 28.856 20.408  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 1 
ATOM   1873 C  CE2 . PHE B 1 112 ? 40.286 27.402 19.396  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 1 
ATOM   1874 C  CZ  . PHE B 1 112 ? 41.456 28.154 19.297  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  1 
ATOM   1875 N  N   . VAL B 1 113 ? 35.994 28.547 23.395  1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   1 
ATOM   1876 C  CA  . VAL B 1 113 ? 34.814 28.128 24.116  1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  1 
ATOM   1877 C  C   . VAL B 1 113 ? 34.197 26.934 23.427  1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   1 
ATOM   1878 O  O   . VAL B 1 113 ? 34.629 26.530 22.346  1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   1 
ATOM   1879 C  CB  . VAL B 1 113 ? 33.739 29.221 24.271  1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  1 
ATOM   1880 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 34.300 30.545 24.782  1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 1 
ATOM   1881 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 32.988 29.426 22.972  1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 1 
ATOM   1882 N  N   . GLU B 1 114 ? 33.165 26.380 24.056  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . GLU B 1 114 ? 32.443 25.275 23.464  1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . GLU B 1 114 ? 30.953 25.599 23.425  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B C   1 
ATOM   1885 O  O   . GLU B 1 114 ? 30.379 26.113 24.394  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . GLU B 1 114 ? 32.688 23.936 24.169  1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CB  1 
ATOM   1887 C  CG  . GLU B 1 114 ? 34.116 23.413 23.981  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CG  1 
ATOM   1888 C  CD  . GLU B 1 114 ? 34.419 22.307 24.953  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CD  1 
ATOM   1889 O  OE1 . GLU B 1 114 ? 33.753 22.109 25.945  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE1 1 
ATOM   1890 O  OE2 . GLU B 1 114 ? 35.452 21.577 24.621  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE2 1 
ATOM   1891 N  N   . ASP B 1 115 ? 30.312 25.311 22.296  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   1892 C  CA  . ASP B 1 115 ? 28.894 25.575 22.233  1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   1893 C  C   . ASP B 1 115 ? 28.149 24.484 23.023  1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   1894 O  O   . ASP B 1 115 ? 28.763 23.615 23.641  1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   1895 C  CB  . ASP B 1 115 ? 28.401 25.768 20.778  1.00 6.39   ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . ASP B 1 115 ? 28.204 24.511 19.970  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   1897 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 27.639 24.522 18.890  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   1898 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 28.680 23.416 20.519  1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   1899 N  N   . PRO B 1 116 ? 26.826 24.496 22.983  1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 116  PRO B N   1 
ATOM   1900 C  CA  . PRO B 1 116 ? 26.028 23.496 23.683  1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CA  1 
ATOM   1901 C  C   . PRO B 1 116 ? 26.287 22.068 23.245  1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B C   1 
ATOM   1902 O  O   . PRO B 1 116 ? 26.058 21.136 24.012  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B O   1 
ATOM   1903 C  CB  . PRO B 1 116 ? 24.559 23.878 23.463  1.00 7.40   ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . PRO B 1 116 ? 24.596 25.354 23.111  1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CG  1 
ATOM   1905 C  CD  . PRO B 1 116 ? 25.988 25.646 22.552  1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CD  1 
ATOM   1906 N  N   . ASP B 1 117 ? 26.765 21.875 22.009  1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . ASP B 1 117 ? 27.059 20.527 21.556  1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . ASP B 1 117 ? 28.528 20.138 21.701  1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B C   1 
ATOM   1909 O  O   . ASP B 1 117 ? 28.932 19.073 21.250  1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . ASP B 1 117 ? 26.555 20.216 20.153  1.00 7.62   ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CB  1 
ATOM   1911 C  CG  . ASP B 1 117 ? 25.086 20.406 20.109  1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CG  1 
ATOM   1912 O  OD1 . ASP B 1 117 ? 24.580 21.475 19.870  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD1 1 
ATOM   1913 O  OD2 . ASP B 1 117 ? 24.429 19.321 20.400  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD2 1 
ATOM   1914 N  N   . GLY B 1 118 ? 29.322 21.008 22.322  1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . GLY B 1 118 ? 30.719 20.715 22.494  1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 118  GLY B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . GLY B 1 118 ? 31.573 21.268 21.373  1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B C   1 
ATOM   1917 O  O   . GLY B 1 118 ? 32.789 21.139 21.392  1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B O   1 
ATOM   1918 N  N   . TYR B 1 119 ? 30.955 21.897 20.385  1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . TYR B 1 119 ? 31.763 22.428 19.293  1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . TYR B 1 119 ? 32.662 23.585 19.725  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B C   1 
ATOM   1921 O  O   . TYR B 1 119 ? 32.197 24.587 20.265  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . TYR B 1 119 ? 30.913 22.897 18.107  1.00 4.93   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . TYR B 1 119 ? 30.223 21.835 17.281  1.00 6.33   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . TYR B 1 119 ? 28.839 21.659 17.331  1.00 3.20   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . TYR B 1 119 ? 30.955 21.060 16.383  1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD2 1 
ATOM   1926 C  CE1 . TYR B 1 119 ? 28.204 20.717 16.516  1.00 4.44   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE1 1 
ATOM   1927 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 30.344 20.107 15.572  1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE2 1 
ATOM   1928 C  CZ  . TYR B 1 119 ? 28.963 19.949 15.631  1.00 6.33   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CZ  1 
ATOM   1929 O  OH  . TYR B 1 119 ? 28.375 19.019 14.840  1.00 7.81   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B OH  1 
ATOM   1930 N  N   . LYS B 1 120 ? 33.957 23.455 19.450  1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . LYS B 1 120 ? 34.918 24.488 19.773  1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . LYS B 1 120 ? 34.745 25.717 18.902  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B C   1 
ATOM   1933 O  O   . LYS B 1 120 ? 34.627 25.647 17.676  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . LYS B 1 120 ? 36.352 23.989 19.648  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . LYS B 1 120 ? 36.842 23.209 20.855  1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CG  1 
ATOM   1936 C  CD  . LYS B 1 120 ? 38.298 22.792 20.715  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CD  1 
ATOM   1937 C  CE  . LYS B 1 120 ? 38.765 21.853 21.814  1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CE  1 
ATOM   1938 N  NZ  . LYS B 1 120 ? 39.986 21.117 21.449  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 120  LYS B NZ  1 
ATOM   1939 N  N   . ILE B 1 121 ? 34.759 26.857 19.554  1.00 4.40   ? ? ? ? ? ? 121  ILE B N   1 
ATOM   1940 C  CA  . ILE B 1 121 ? 34.638 28.127 18.901  1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CA  1 
ATOM   1941 C  C   . ILE B 1 121 ? 35.774 29.035 19.344  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B C   1 
ATOM   1942 O  O   . ILE B 1 121 ? 36.008 29.249 20.535  1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B O   1 
ATOM   1943 C  CB  . ILE B 1 121 ? 33.298 28.794 19.201  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CB  1 
ATOM   1944 C  CG1 . ILE B 1 121 ? 32.156 28.002 18.567  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CG1 1 
ATOM   1945 C  CG2 . ILE B 1 121 ? 33.302 30.215 18.647  1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CG2 1 
ATOM   1946 C  CD1 . ILE B 1 121 ? 30.790 28.299 19.179  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CD1 1 
ATOM   1947 N  N   . GLU B 1 122 ? 36.499 29.571 18.375  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N   1 
ATOM   1948 C  CA  . GLU B 1 122 ? 37.575 30.464 18.711  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA  1 
ATOM   1949 C  C   . GLU B 1 122 ? 37.075 31.885 18.660  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C   1 
ATOM   1950 O  O   . GLU B 1 122 ? 36.424 32.299 17.697  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O   1 
ATOM   1951 C  CB  . GLU B 1 122 ? 38.810 30.269 17.806  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB  1 
ATOM   1952 C  CG  . GLU B 1 122 ? 40.029 31.152 18.162  1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG  1 
ATOM   1953 C  CD  . GLU B 1 122 ? 41.058 31.118 17.064  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD  1 
ATOM   1954 O  OE1 . GLU B 1 122 ? 40.774 30.866 15.905  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1 1 
ATOM   1955 O  OE2 . GLU B 1 122 ? 42.281 31.347 17.482  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2 1 
ATOM   1956 N  N   . LEU B 1 123 ? 37.388 32.629 19.712  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . LEU B 1 123 ? 37.004 34.029 19.787  1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . LEU B 1 123 ? 38.229 34.885 19.588  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B C   1 
ATOM   1959 O  O   . LEU B 1 123 ? 39.161 34.804 20.372  1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . LEU B 1 123 ? 36.308 34.422 21.111  1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . LEU B 1 123 ? 35.202 33.471 21.514  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CG  1 
ATOM   1962 C  CD1 . LEU B 1 123 ? 34.638 33.935 22.860  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD1 1 
ATOM   1963 C  CD2 . LEU B 1 123 ? 34.121 33.504 20.444  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD2 1 
ATOM   1964 N  N   . ILE B 1 124 ? 38.213 35.700 18.534  1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . ILE B 1 124 ? 39.312 36.577 18.245  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . ILE B 1 124 ? 38.882 38.017 18.418  1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B C   1 
ATOM   1967 O  O   . ILE B 1 124 ? 37.940 38.450 17.772  1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . ILE B 1 124 ? 39.855 36.307 16.853  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CB  1 
ATOM   1969 C  CG1 . ILE B 1 124 ? 40.121 34.802 16.713  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG1 1 
ATOM   1970 C  CG2 . ILE B 1 124 ? 41.142 37.106 16.621  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG2 1 
ATOM   1971 C  CD1 . ILE B 1 124 ? 41.046 34.436 15.549  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CD1 1 
ATOM   1972 N  N   . GLU B 1 125 ? 39.567 38.735 19.316  1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   1 
ATOM   1973 C  CA  . GLU B 1 125 ? 39.274 40.128 19.628  1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  1 
ATOM   1974 C  C   . GLU B 1 125 ? 39.737 41.085 18.546  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   1 
ATOM   1975 O  O   . GLU B 1 125 ? 40.874 41.011 18.078  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   1 
ATOM   1976 C  CB  . GLU B 1 125 ? 39.911 40.555 20.953  1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  1 
ATOM   1977 C  CG  . GLU B 1 125 ? 39.079 41.640 21.664  1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  1 
ATOM   1978 C  CD  . GLU B 1 125 ? 39.606 41.967 23.025  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  1 
ATOM   1979 O  OE1 . GLU B 1 125 ? 40.654 42.552 23.203  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 1 
ATOM   1980 O  OE2 . GLU B 1 125 ? 38.810 41.567 23.983  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 1 
ATOM   1981 N  N   . GLU B 1 126 ? 38.848 42.000 18.157  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B N   1 
ATOM   1982 C  CA  . GLU B 1 126 ? 39.189 42.957 17.125  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CA  1 
ATOM   1983 C  C   . GLU B 1 126 ? 39.759 44.233 17.720  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B C   1 
ATOM   1984 O  O   . GLU B 1 126 ? 39.240 44.767 18.698  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B O   1 
ATOM   1985 C  CB  . GLU B 1 126 ? 37.998 43.258 16.215  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . GLU B 1 126 ? 36.691 43.446 16.998  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . GLU B 1 126 ? 35.569 43.873 16.088  1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CD  1 
ATOM   1988 O  OE1 . GLU B 1 126 ? 35.736 44.119 14.905  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE1 1 
ATOM   1989 O  OE2 . GLU B 1 126 ? 34.402 43.938 16.691  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE2 1 
ATOM   1990 N  N   . GLY B 1 134 ? 42.944 54.379 27.410  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . GLY B 1 134 ? 43.866 53.246 27.448  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . GLY B 1 134 ? 43.477 52.195 28.494  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B C   1 
ATOM   1993 O  O   . GLY B 1 134 ? 44.332 51.562 29.107  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B O   1 
ATOM   1994 N  N   . ASN B 1 135 ? 42.181 51.984 28.703  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . ASN B 1 135 ? 41.765 50.997 29.686  1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . ASN B 1 135 ? 42.364 49.622 29.463  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B C   1 
ATOM   1997 O  O   . ASN B 1 135 ? 43.070 49.452 28.443  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . ASN B 1 135 ? 40.248 50.930 29.908  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . ASN B 1 135 ? 39.516 50.612 28.634  1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CG  1 
ATOM   2000 O  OD1 . ASN B 1 135 ? 39.578 51.398 27.671  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B OD1 1 
ATOM   2001 N  ND2 . ASN B 1 135 ? 38.844 49.464 28.630  1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B ND2 1 
ATOM   2002 O  OXT . ASN B 1 135 ? 42.139 48.741 30.327  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B OXT 1 
HETATM 2003 CD CD  . CD  C 2 .   ? 41.588 29.505 14.196  1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 1200 CD  A CD  1 
HETATM 2004 CD CD  . CD  D 2 .   ? 24.838 22.818 3.331   1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 1201 CD  B CD  1 
HETATM 2005 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.408 15.161 13.584  1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 1201 HOH A O   1 
HETATM 2006 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.615 20.257 4.693   1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 1202 HOH A O   1 
HETATM 2007 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.720 35.900 7.884   1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 1203 HOH A O   1 
HETATM 2008 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.584 12.167 6.492   1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 1204 HOH A O   1 
HETATM 2009 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.366 6.083  19.121  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 1205 HOH A O   1 
HETATM 2010 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.002 14.950 6.690   1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 1206 HOH A O   1 
HETATM 2011 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.689 34.408 9.661   1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 1207 HOH A O   1 
HETATM 2012 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.828 16.225 6.481   1.00 6.62   ? ? ? ? ? ? 1208 HOH A O   1 
HETATM 2013 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.858 14.500 7.527   1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 1209 HOH A O   1 
HETATM 2014 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.071 12.113 14.938  1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 1210 HOH A O   1 
HETATM 2015 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.268 35.876 4.435   1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 1211 HOH A O   1 
HETATM 2016 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.285 22.023 3.289   1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 1212 HOH A O   1 
HETATM 2017 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.316 43.915 2.965   1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 1213 HOH A O   1 
HETATM 2018 O  O   . HOH E 3 .   ? 61.022 18.444 20.673  1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 1214 HOH A O   1 
HETATM 2019 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.764 17.882 5.593   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 1215 HOH A O   1 
HETATM 2020 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.113 29.348 7.640   1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 1216 HOH A O   1 
HETATM 2021 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.027 12.301 8.566   1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 1217 HOH A O   1 
HETATM 2022 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.043 10.061 17.351  1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 1218 HOH A O   1 
HETATM 2023 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.335 18.838 17.375  1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 1219 HOH A O   1 
HETATM 2024 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.747 16.596 3.449   1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 1220 HOH A O   1 
HETATM 2025 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.404 22.863 -13.695 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 1221 HOH A O   1 
HETATM 2026 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.524 22.591 -18.335 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 1222 HOH A O   1 
HETATM 2027 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.141 9.370  15.987  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 1223 HOH A O   1 
HETATM 2028 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.681 15.786 -11.958 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 1224 HOH A O   1 
HETATM 2029 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.013 19.080 3.286   1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 1225 HOH A O   1 
HETATM 2030 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.269 18.138 2.604   1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 1226 HOH A O   1 
HETATM 2031 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.671 33.175 12.853  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 1227 HOH A O   1 
HETATM 2032 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.422 9.027  13.323  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 1228 HOH A O   1 
HETATM 2033 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.396 17.650 -3.555  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 1229 HOH A O   1 
HETATM 2034 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.666 25.923 1.545   1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 1230 HOH A O   1 
HETATM 2035 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.103 17.439 -4.428  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 1231 HOH A O   1 
HETATM 2036 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.113 9.555  10.028  1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 1232 HOH A O   1 
HETATM 2037 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.440 26.490 -10.912 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 1233 HOH A O   1 
HETATM 2038 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.167 25.769 -1.496  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 1234 HOH A O   1 
HETATM 2039 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.660 23.167 -16.363 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 1235 HOH A O   1 
HETATM 2040 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.260 16.524 16.420  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 1236 HOH A O   1 
HETATM 2041 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.275 13.716 9.989   1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 1237 HOH A O   1 
HETATM 2042 O  O   . HOH E 3 .   ? 57.499 29.922 13.666  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 1238 HOH A O   1 
HETATM 2043 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.037 25.778 -5.203  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 1239 HOH A O   1 
HETATM 2044 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.163 32.647 1.137   1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 1240 HOH A O   1 
HETATM 2045 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.125 35.107 15.287  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 1241 HOH A O   1 
HETATM 2046 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.595 11.343 -7.830  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 1242 HOH A O   1 
HETATM 2047 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.152 11.860 -15.394 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 1243 HOH A O   1 
HETATM 2048 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.677 10.135 5.259   1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 1244 HOH A O   1 
HETATM 2049 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.264 39.522 9.235   1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 1245 HOH A O   1 
HETATM 2050 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.931 9.481  10.113  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 1246 HOH A O   1 
HETATM 2051 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.800 37.522 7.695   1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 1247 HOH A O   1 
HETATM 2052 O  O   . HOH E 3 .   ? 44.172 37.290 4.164   1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 1248 HOH A O   1 
HETATM 2053 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.929 14.394 15.523  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 1249 HOH A O   1 
HETATM 2054 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.157 10.914 8.286   1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 1250 HOH A O   1 
HETATM 2055 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.064 39.042 1.181   1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 1251 HOH A O   1 
HETATM 2056 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.772 41.620 14.443  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 1252 HOH A O   1 
HETATM 2057 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.089 13.571 8.225   1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 1253 HOH A O   1 
HETATM 2058 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.302 36.982 9.156   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 1254 HOH A O   1 
HETATM 2059 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.322 28.373 15.430  1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 1255 HOH A O   1 
HETATM 2060 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.093 26.807 -7.063  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 1256 HOH A O   1 
HETATM 2061 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.994 9.793  -3.279  1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 1257 HOH A O   1 
HETATM 2062 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.110 25.297 -5.307  1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 1258 HOH A O   1 
HETATM 2063 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.256 15.099 8.536   1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 1259 HOH A O   1 
HETATM 2064 O  O   . HOH E 3 .   ? 44.710 14.951 -14.172 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 1260 HOH A O   1 
HETATM 2065 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.626 43.724 0.900   1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 1261 HOH A O   1 
HETATM 2066 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.308 11.481 20.408  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 1262 HOH A O   1 
HETATM 2067 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.911 24.325 -9.501  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 1263 HOH A O   1 
HETATM 2068 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.458 39.598 4.653   1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 1264 HOH A O   1 
HETATM 2069 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.893 43.110 8.681   1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 1265 HOH A O   1 
HETATM 2070 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.237 41.383 -0.212  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 1266 HOH A O   1 
HETATM 2071 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.856 43.609 6.735   1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 1267 HOH A O   1 
HETATM 2072 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.549 32.053 -5.403  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 1268 HOH A O   1 
HETATM 2073 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.010 12.542 -14.946 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 1269 HOH A O   1 
HETATM 2074 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.112 43.956 9.619   1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 1270 HOH A O   1 
HETATM 2075 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.577 8.846  -6.161  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 1271 HOH A O   1 
HETATM 2076 O  O   . HOH E 3 .   ? 50.941 13.317 6.137   1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 1272 HOH A O   1 
HETATM 2077 O  O   . HOH E 3 .   ? 48.234 16.529 10.993  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 1273 HOH A O   1 
HETATM 2078 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.872 5.554  14.712  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 1274 HOH A O   1 
HETATM 2079 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.021 11.057 4.948   1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 1275 HOH A O   1 
HETATM 2080 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.063 25.459 -9.670  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 1276 HOH A O   1 
HETATM 2081 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.505 33.589 1.066   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 1277 HOH A O   1 
HETATM 2082 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.289 28.797 -8.520  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 1278 HOH A O   1 
HETATM 2083 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.371 25.441 -15.936 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 1279 HOH A O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.746 13.960 7.331   1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 1280 HOH A O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.965 23.671 1.901   1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 1281 HOH A O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.884 17.766 18.990  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 1282 HOH A O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.268 14.111 16.801  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 1283 HOH A O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH E 3 .   ? 44.197 41.966 3.059   1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 1284 HOH A O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.036 15.193 -3.462  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 1285 HOH A O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH E 3 .   ? 56.761 12.402 14.752  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 1286 HOH A O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.859 11.178 -9.318  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 1287 HOH A O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.285 35.417 11.667  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 1288 HOH A O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.142 7.392  19.526  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 1289 HOH A O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.923 21.430 -14.728 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 1290 HOH A O   1 
HETATM 2095 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.789 7.242  12.249  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 1291 HOH A O   1 
HETATM 2096 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.907 7.161  12.870  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 1292 HOH A O   1 
HETATM 2097 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.156 11.310 3.235   1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 1293 HOH A O   1 
HETATM 2098 O  O   . HOH E 3 .   ? 53.696 17.308 1.364   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 1294 HOH A O   1 
HETATM 2099 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.541 17.264 5.532   1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 1295 HOH A O   1 
HETATM 2100 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.976 25.380 -7.435  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 1296 HOH A O   1 
HETATM 2101 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.335 10.928 16.315  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 1297 HOH A O   1 
HETATM 2102 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.584 40.232 -3.771  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 1298 HOH A O   1 
HETATM 2103 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.392 30.149 13.766  1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 1299 HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.058 27.021 -15.421 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 1300 HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.117 14.660 -9.555  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 1301 HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.517 17.211 -6.753  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 1302 HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.554 11.590 9.251   1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 1303 HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.267 17.021 -3.647  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 1304 HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH E 3 .   ? 44.423 26.479 13.980  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 1305 HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.978 29.438 -12.227 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 1306 HOH A O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.090 21.410 -17.138 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 1307 HOH A O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.503 13.129 5.490   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 1308 HOH A O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.984 10.124 -8.695  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 1309 HOH A O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.452 9.520  -2.180  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 1310 HOH A O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH E 3 .   ? 52.505 23.115 3.083   1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 1311 HOH A O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.681 5.713  6.682   1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 1312 HOH A O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.341 16.911 17.292  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 1313 HOH A O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.657 15.828 -13.538 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1314 HOH A O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.896 12.403 -13.748 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 1315 HOH A O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.051 37.477 2.876   1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 1316 HOH A O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH E 3 .   ? 49.685 27.644 -3.627  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 1317 HOH A O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH E 3 .   ? 38.960 33.495 -5.479  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 1318 HOH A O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.441 33.172 -11.008 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 1319 HOH A O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.524 17.815 21.007  1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 1320 HOH A O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.834 11.327 4.785   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 1321 HOH A O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.333 8.739  21.229  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 1322 HOH A O   1 
HETATM 2127 O  O   . HOH E 3 .   ? 47.329 15.729 16.809  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 1323 HOH A O   1 
HETATM 2128 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.275 33.433 -9.203  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 1324 HOH A O   1 
HETATM 2129 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.741 14.243 0.328   1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 1325 HOH A O   1 
HETATM 2130 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.303 13.367 -17.533 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 1326 HOH A O   1 
HETATM 2131 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.179 38.718 -4.761  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 1327 HOH A O   1 
HETATM 2132 O  O   . HOH E 3 .   ? 46.965 32.427 13.228  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 1328 HOH A O   1 
HETATM 2133 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.101 32.694 -0.688  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 1329 HOH A O   1 
HETATM 2134 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.588 40.568 -8.251  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 1330 HOH A O   1 
HETATM 2135 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.329 17.826 -1.822  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 1331 HOH A O   1 
HETATM 2136 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.809 35.726 -5.039  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 1332 HOH A O   1 
HETATM 2137 O  O   . HOH E 3 .   ? 56.710 16.375 23.262  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 1333 HOH A O   1 
HETATM 2138 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.049 42.163 -1.768  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 1334 HOH A O   1 
HETATM 2139 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.147 39.610 -10.658 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 1335 HOH A O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH E 3 .   ? 55.325 24.894 8.577   1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 1336 HOH A O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.918 15.705 13.879  1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 1202 HOH B O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.491 25.072 15.916  1.00 5.97   ? ? ? ? ? ? 1203 HOH B O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.595 17.606 17.196  1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 1204 HOH B O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.919 31.792 2.805   1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 1205 HOH B O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.119 35.285 9.639   1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 1206 HOH B O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.087 16.867 21.214  1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 1207 HOH B O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.574 22.217 18.911  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 1208 HOH B O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.135 21.363 17.737  1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 1209 HOH B O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.130 23.691 19.214  1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 1210 HOH B O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.504 11.090 16.263  1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 1211 HOH B O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.933 17.626 17.758  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 1212 HOH B O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.081 27.624 28.840  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 1213 HOH B O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.398 16.045 15.446  1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 1214 HOH B O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.152 52.210 28.767  1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 1215 HOH B O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.250 34.598 30.191  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 1216 HOH B O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.179 21.787 20.532  1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 1217 HOH B O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.424 36.044 14.843  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 1218 HOH B O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.123 29.722 25.023  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 1219 HOH B O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.616 29.887 2.758   1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 1220 HOH B O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.067 35.100 4.514   1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 1221 HOH B O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.558 26.644 15.740  1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 1222 HOH B O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.601 21.035 17.991  1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 1223 HOH B O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.874 40.640 26.674  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 1224 HOH B O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.024 22.647 3.014   1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 1225 HOH B O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.675 19.661 22.793  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 1226 HOH B O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.736 29.200 7.148   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 1227 HOH B O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.311 22.821 24.687  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 1228 HOH B O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.621 15.750 19.780  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 1229 HOH B O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.027 34.236 2.389   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 1230 HOH B O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.379 12.455 9.651   1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 1231 HOH B O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.427 23.545 26.166  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 1232 HOH B O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.338 48.783 25.861  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 1233 HOH B O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.559 36.934 30.137  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 1234 HOH B O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.180 33.799 18.838  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 1235 HOH B O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.335 27.436 5.254   1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 1236 HOH B O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.461 35.893 30.858  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 1237 HOH B O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.314 14.660 19.939  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 1238 HOH B O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.920 19.606 5.869   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 1239 HOH B O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.479 18.705 18.736  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 1240 HOH B O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.805 27.319 24.303  1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 1241 HOH B O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.408 19.986 18.503  1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 1242 HOH B O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.443 16.481 17.402  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 1243 HOH B O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.888 41.208 12.748  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 1244 HOH B O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.647 10.216 19.418  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 1245 HOH B O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.096 11.311 25.632  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 1246 HOH B O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.778  20.998 3.629   1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 1247 HOH B O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.342 31.191 17.564  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 1248 HOH B O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.946 29.300 30.057  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 1249 HOH B O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.007 10.950 11.832  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 1250 HOH B O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.409 11.046 19.490  1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 1251 HOH B O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.469 21.017 28.634  1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 1252 HOH B O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.087 39.794 13.371  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 1253 HOH B O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.185 27.467 31.491  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 1254 HOH B O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.193 24.044 26.948  1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 1255 HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.124 33.431 34.283  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 1256 HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.212 28.281 18.963  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 1257 HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.199 36.224 30.856  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 1258 HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.193 16.489 -0.345  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 1259 HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH F 3 .   ? 46.691 42.207 24.902  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 1260 HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.174 40.428 15.872  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 1261 HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.623 35.708 7.138   1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 1262 HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.454 33.021 28.307  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 1263 HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.263 33.694 6.690   1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 1264 HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.520 14.952 20.538  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 1265 HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.448 11.623 6.130   1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 1266 HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.888 40.802 22.119  1.00 79.54  ? ? ? ? ? ? 1267 HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.868 14.065 20.932  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 1268 HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.149  12.304 7.553   1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 1269 HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.698 16.114 2.018   1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 1270 HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.444 21.398 27.608  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 1271 HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.629 10.146 16.765  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 1272 HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.277 19.411 27.303  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 1273 HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.863 41.482 9.274   1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 1274 HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.250 14.667 21.830  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 1275 HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.978 19.639 19.119  1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 1276 HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.172 35.017 33.378  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 1277 HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.688 17.254 21.649  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 1278 HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.613 24.742 2.225   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 1279 HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.670 36.133 1.868   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 1280 HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.089 42.184 26.752  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 1281 HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.530 11.834 19.057  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 1282 HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.776 23.963 27.353  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 1283 HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH F 3 .   ? 49.652 41.468 25.376  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 1284 HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.654 14.883 -0.082  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 1285 HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.502 42.179 8.430   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 1286 HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.522 30.358 32.380  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 1287 HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.372 21.108 3.332   1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 1288 HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.918 37.520 -3.236  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 1289 HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.592 37.978 17.531  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 1290 HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.343 25.508 26.635  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 1291 HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.154 23.958 23.390  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 1292 HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.169 31.322 14.356  1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 1293 HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.332 38.100 23.853  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 1294 HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.830 19.179 21.845  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 1295 HOH B O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.808 10.299 21.122  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 1296 HOH B O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.824 30.623 7.022   1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 1297 HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.839 8.679  12.923  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 1298 HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.698 38.282 32.204  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 1299 HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.182 16.533 24.037  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 1300 HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.347 38.069 33.574  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 1301 HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.166 21.560 26.620  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 1302 HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.856 28.617 23.752  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 1303 HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.786 43.359 28.675  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 1304 HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.403 37.600 16.967  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 1305 HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.829 19.303 24.581  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 1306 HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.216 33.753 26.895  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 1307 HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.378 22.417 21.698  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 1308 HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.834 20.471 2.760   1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 1309 HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.704 34.394 15.883  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 1310 HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.733  18.383 1.863   1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 1311 HOH B O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.106 38.384 24.293  1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 1312 HOH B O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.807 31.345 35.632  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 1313 HOH B O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH F 3 .   ? 45.413 30.018 28.563  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 1314 HOH B O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.149 21.027 2.421   1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 1315 HOH B O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.234 31.903 25.290  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 1316 HOH B O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.095 39.420 34.304  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 1317 HOH B O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.968 19.342 28.527  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 1318 HOH B O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.099 14.907 23.144  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 1319 HOH B O   1 
HETATM 2259 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.314 36.337 18.165  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 1320 HOH B O   1 
HETATM 2260 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.910 29.066 16.418  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 1321 HOH B O   1 
HETATM 2261 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.271 21.111 2.500   1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 1322 HOH B O   1 
HETATM 2262 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.970 17.191 23.915  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 1323 HOH B O   1 
HETATM 2263 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.077 21.187 26.347  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 1324 HOH B O   1 
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