data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"He, M.M."       1 
"Clugston, S.L." 2 
"Honek, J.F."    3 
"Matthews, B.W." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "CRYSTAL STRUCTURE OF THE CO(II)-BOUND GLYOXALASE I OF ESCHERICHIA COLI" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
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# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "Beta-Alpha-Beta-Beta-Beta motif, homodimer, protein-Co(II) complex, LYASE" 
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_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
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_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Determination of the structure of Escherichia coli glyoxalase I suggests a structural basis for differential metal activation." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            39 
_citation.page_first                8719 
_citation.page_last                 8727 
_citation.year                      2000 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   10913283 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi000856g 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "He, M.M."       1 ? 
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primary "Honek, J.F."    3 ? 
primary "Matthews, B.W." 4 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;MRLLHTMLRVGDLQRSIDFYTKVLGMKLLRTSENPEYKYSLAFVGYGPETEEAVIELTYNWGVDKYELGTAYGHIALSVD
NAAEACEKIRQNGGNVTREAGPVKGGTTVIAFVEDPDGYKIELIEEKDAGRGLGN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRLLHTMLRVGDLQRSIDFYTKVLGMKLLRTSENPEYKYSLAFVGYGPETEEAVIELTYNWGVDKYELGTAYGHIALSVD
NAAEACEKIRQNGGNVTREAGPVKGGTTVIAFVEDPDGYKIELIEEKDAGRGLGN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   LEU n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   THR n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  GLY n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLN n 
1 15  ARG n 
1 16  SER n 
1 17  ILE n 
1 18  ASP n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  LYS n 
1 23  VAL n 
1 24  LEU n 
1 25  GLY n 
1 26  MET n 
1 27  LYS n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  THR n 
1 32  SER n 
1 33  GLU n 
1 34  ASN n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  TYR n 
1 38  LYS n 
1 39  TYR n 
1 40  SER n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLY n 
1 48  PRO n 
1 49  GLU n 
1 50  THR n 
1 51  GLU n 
1 52  GLU n 
1 53  ALA n 
1 54  VAL n 
1 55  ILE n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  TYR n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  GLY n 
1 63  VAL n 
1 64  ASP n 
1 65  LYS n 
1 66  TYR n 
1 67  GLU n 
1 68  LEU n 
1 69  GLY n 
1 70  THR n 
1 71  ALA n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  ILE n 
1 76  ALA n 
1 77  LEU n 
1 78  SER n 
1 79  VAL n 
1 80  ASP n 
1 81  ASN n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  GLU n 
1 85  ALA n 
1 86  CYS n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ARG n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  GLY n 
1 94  GLY n 
1 95  ASN n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 PRO n 
1 103 VAL n 
1 104 LYS n 
1 105 GLY n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 THR n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 VAL n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 ILE n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLU n 
1 126 GLU n 
1 127 LYS n 
1 128 ASP n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 ARG n 
1 132 GLY n 
1 133 LEU n 
1 134 GLY n 
1 135 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "GLYOXALASE I"    14936.814 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "COBALT (II) ION" 58.933    2   ?       ? ? ? 
3 water       nat water             18.015    254 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   THR 6   6   6   THR THR A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A ? n 
A 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG A ? n 
A 1 16  SER 16  16  16  SER SER A ? n 
A 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE A ? n 
A 1 18  ASP 18  18  18  ASP ASP A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A ? n 
A 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  LYS 27  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  THR 31  31  31  THR THR A ? n 
A 1 32  SER 32  32  32  SER SER A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  ASN 34  34  34  ASN ASN A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A ? n 
A 1 38  LYS 38  38  38  LYS LYS A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  SER 40  40  40  SER SER A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLY 47  47  47  GLY GLY A ? n 
A 1 48  PRO 48  48  48  PRO PRO A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  TYR 59  59  59  TYR TYR A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  GLY 62  62  62  GLY GLY A ? n 
A 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU A ? n 
A 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  THR 70  70  70  THR THR A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A ? n 
A 1 78  SER 78  78  78  SER SER A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  89  89  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 102 PRO 102 102 102 PRO PRO A ? n 
A 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL A ? n 
A 1 104 LYS 104 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 ILE 121 121 121 ILE ILE A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n 
A 1 127 LYS 127 127 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ARG 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 132 GLY 132 132 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A ? n 
A 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   THR 6   6   6   THR THR B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN B ? n 
B 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG B ? n 
B 1 16  SER 16  16  16  SER SER B ? n 
B 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE B ? n 
B 1 18  ASP 18  18  18  ASP ASP B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS B ? n 
B 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY B ? n 
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F 3 HOH 16  151  22  HOH WAT B ? 
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F 3 HOH 59  194  109 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 60  195  110 HOH WAT B ? 
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F 3 HOH 65  200  119 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 66  201  124 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 67  202  126 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 68  203  127 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 69  204  129 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 70  205  131 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 71  206  132 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 72  207  133 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 73  208  134 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 74  209  137 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 75  210  138 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 76  211  139 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 77  212  140 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 78  213  141 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 79  214  144 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 80  215  145 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 81  216  146 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 82  217  148 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 83  218  149 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 84  219  150 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 85  220  153 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 86  221  154 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 87  222  155 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 88  223  156 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 89  224  157 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 90  225  158 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 91  226  160 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 92  227  164 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 93  228  165 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 94  229  167 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 95  230  168 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 96  231  171 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 97  232  172 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 98  233  176 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 99  234  177 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 100 235  178 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 101 236  179 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 102 237  180 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 103 238  182 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 104 239  184 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 105 240  185 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 106 241  187 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 107 242  188 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 108 243  189 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 109 244  193 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 110 245  195 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 111 246  198 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 112 247  199 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 113 248  201 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 114 249  202 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 115 250  203 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 116 251  205 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 117 252  208 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 118 253  210 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 119 254  211 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 120 255  213 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 121 256  215 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 122 257  216 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 123 258  217 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 124 259  221 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 125 260  223 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 126 261  224 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 127 262  226 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 128 263  228 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 129 264  229 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 130 265  231 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 131 266  234 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 132 267  235 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 133 268  237 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 134 269  238 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 135 270  243 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 136 271  245 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 137 272  247 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 138 273  248 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 139 274  251 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 140 275  252 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 141 276  254 HOH WAT B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE           ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE          ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE        ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"   ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CO  non-polymer         . "COBALT (II) ION" ? "Co 2"           58.933  
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE          ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE         ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"   ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE           ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE         ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER             ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE        ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE           ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE            ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE        ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE     ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE           ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE            ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE         ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN        ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE          ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE            ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12 ? VAL A 23 ? ASP A 12 VAL A 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 81 ? GLN A 91 ? ASN A 81 GLN A 91 1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12 ? VAL B 23 ? ASP B 12 VAL B 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASN B 81 ? GLN B 91 ? ASN B 81 GLN B 91 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LYS A 27  ? ASN A 34  ? LYS A 27  ASN A 34  
AA1 2 TYR A 39  ? GLY A 45  ? TYR A 39  GLY A 45  
AA1 3 VAL A 54  ? ASN A 60  ? VAL A 54  ASN A 60  
AA1 4 LEU A 3   ? ARG A 9   ? LEU A 3   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLU B 125 ? LYS B 120 GLU B 125 
AA1 7 VAL B 109 ? GLU B 114 ? VAL B 109 GLU B 114 
AA1 8 ASN B 95  ? PRO B 102 ? ASN B 95  PRO B 102 
AA2 1 ASN A 95  ? PRO A 102 ? ASN A 95  PRO A 102 
AA2 2 VAL A 109 ? GLU A 114 ? VAL A 109 GLU A 114 
AA2 3 LYS A 120 ? GLU A 125 ? LYS A 120 GLU A 125 
AA2 4 TYR A 72  ? SER A 78  ? TYR A 72  SER A 78  
AA2 5 LEU B 3   ? ARG B 9   ? LEU B 3   ARG B 9   
AA2 6 VAL B 54  ? ASN B 60  ? VAL B 54  ASN B 60  
AA2 7 TYR B 39  ? GLY B 45  ? TYR B 39  GLY B 45  
AA2 8 LYS B 27  ? ASN B 34  ? LYS B 27  ASN B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021697 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.002104 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.017677 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021491 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CO 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "COBALT (II) ION" CO  
3 water             HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ASN A 34  ? N ASN A 34  O TYR A 39  ? O TYR A 39  
AA1 2 3 O VAL A 44  ? O VAL A 44  N ILE A 55  ? N ILE A 55  
AA1 3 4 N VAL A 54  ? N VAL A 54  O LEU A 4   ? O LEU A 4   
AA1 4 5 O MET A 7   ? O MET A 7   N GLY B 73  ? N GLY B 73  
AA1 5 6 N ILE B 75  ? N ILE B 75  O LYS B 120 ? O LYS B 120 
AA1 6 7 N GLU B 125 ? N GLU B 125 O VAL B 109 ? O VAL B 109 
AA1 7 8 N GLU B 114 ? N GLU B 114 O ASN B 95  ? O ASN B 95  
AA2 1 2 N GLY A 101 ? N GLY A 101 O ILE A 110 ? O ILE A 110 
AA2 2 3 O VAL A 113 ? O VAL A 113 N ILE A 121 ? N ILE A 121 
AA2 3 4 N GLU A 122 ? N GLU A 122 O ILE A 75  ? O ILE A 75  
AA2 4 5 O ALA A 76  ? O ALA A 76  N LEU B 4   ? N LEU B 4   
AA2 5 6 O LEU B 4   ? O LEU B 4   N VAL B 54  ? N VAL B 54  
AA2 6 7 N TYR B 59  ? N TYR B 59  O SER B 40  ? O SER B 40  
AA2 7 8 O GLY B 45  ? O GLY B 45  N LYS B 27  ? N LYS B 27  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 5.160   42.253 37.488 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 5.887   41.007 37.587 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 5.780   40.225 36.296 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 4.921   40.492 35.470 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 5.364   40.162 38.746 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 5.290   40.924 40.048 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 4.363   40.005 41.291 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 2.690   40.655 40.995 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? 6.645   39.250 36.117 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? 6.566   38.487 34.902 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? 7.192   37.137 35.087 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? 7.961   36.919 36.026 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? 7.208   39.223 33.730 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? 8.665   39.597 33.986 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? 9.236   40.541 32.928 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? 10.682  40.722 33.035 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? 11.571  40.222 32.177 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? 11.209  39.489 31.130 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? 12.867  40.459 32.374 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . LEU A 1 3   ? 6.837   36.248 34.169 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A N   1 
ATOM   21   C  CA  . LEU A 1 3   ? 7.376   34.912 34.174 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CA  1 
ATOM   22   C  C   . LEU A 1 3   ? 8.679   35.013 33.407 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A C   1 
ATOM   23   O  O   . LEU A 1 3   ? 8.699   35.427 32.254 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A O   1 
ATOM   24   C  CB  . LEU A 1 3   ? 6.381   33.921 33.555 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . LEU A 1 3   ? 6.693   32.454 33.804 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CG  1 
ATOM   26   C  CD1 . LEU A 1 3   ? 5.427   31.632 33.593 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD1 1 
ATOM   27   C  CD2 . LEU A 1 3   ? 7.783   31.959 32.853 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD2 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? 9.774   34.695 34.073 1.00 12.33  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? 11.094  34.800 33.482 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? 11.562  33.590 32.694 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? 12.016  33.712 31.549 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? 12.141  35.180 34.553 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? 11.728  36.404 35.350 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? 12.379  36.393 36.729 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? 12.090  37.667 34.584 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? 11.485  32.420 33.316 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? 11.921  31.217 32.643 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? 11.443  29.957 33.326 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? 10.886  29.970 34.423 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? 13.461  31.157 32.502 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? 14.177  31.112 33.820 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? 14.765  32.242 34.355 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? 14.381  30.085 34.696 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? 15.313  31.889 35.512 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? 15.096  30.602 35.748 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . THR A 1 6   ? 11.684  28.866 32.620 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 6    THR A N   1 
ATOM   47   C  CA  . THR A 1 6   ? 11.373  27.534 33.057 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 6    THR A CA  1 
ATOM   48   C  C   . THR A 1 6   ? 12.683  26.780 33.031 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 6    THR A C   1 
ATOM   49   O  O   . THR A 1 6   ? 13.360  26.799 32.009 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 6    THR A O   1 
ATOM   50   C  CB  . THR A 1 6   ? 10.300  26.841 32.186 1.00 7.68   ? ? ? ? ? ? 6    THR A CB  1 
ATOM   51   O  OG1 . THR A 1 6   ? 9.091   27.580 32.216 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 6    THR A OG1 1 
ATOM   52   C  CG2 . THR A 1 6   ? 10.046  25.441 32.724 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 6    THR A CG2 1 
ATOM   53   N  N   . MET A 1 7   ? 13.058  26.174 34.167 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 7    MET A N   1 
ATOM   54   C  CA  . MET A 1 7   ? 14.308  25.436 34.269 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CA  1 
ATOM   55   C  C   . MET A 1 7   ? 14.097  23.937 34.165 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 7    MET A C   1 
ATOM   56   O  O   . MET A 1 7   ? 13.257  23.368 34.865 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 7    MET A O   1 
ATOM   57   C  CB  . MET A 1 7   ? 15.101  25.794 35.555 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CB  1 
ATOM   58   C  CG  . MET A 1 7   ? 16.521  25.230 35.579 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CG  1 
ATOM   59   S  SD  . MET A 1 7   ? 16.622  23.448 35.908 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 7    MET A SD  1 
ATOM   60   C  CE  . MET A 1 7   ? 17.087  23.443 37.662 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CE  1 
ATOM   61   N  N   . LEU A 1 8   ? 14.876  23.311 33.278 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   62   C  CA  . LEU A 1 8   ? 14.836  21.878 33.040 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   63   C  C   . LEU A 1 8   ? 16.223  21.287 33.202 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   64   O  O   . LEU A 1 8   ? 17.204  21.873 32.750 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   65   C  CB  . LEU A 1 8   ? 14.358  21.536 31.605 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   66   C  CG  . LEU A 1 8   ? 12.964  22.034 31.248 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   67   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 12.668  21.692 29.792 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   68   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 11.920  21.375 32.147 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   69   N  N   . ARG A 1 9   ? 16.319  20.117 33.821 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A N   1 
ATOM   70   C  CA  . ARG A 1 9   ? 17.626  19.510 33.957 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CA  1 
ATOM   71   C  C   . ARG A 1 9   ? 17.839  18.615 32.760 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A C   1 
ATOM   72   O  O   . ARG A 1 9   ? 16.911  17.907 32.368 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A O   1 
ATOM   73   C  CB  . ARG A 1 9   ? 17.802  18.715 35.244 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . ARG A 1 9   ? 17.686  19.583 36.483 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CG  1 
ATOM   75   C  CD  . ARG A 1 9   ? 17.863  18.773 37.766 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CD  1 
ATOM   76   N  NE  . ARG A 1 9   ? 17.721  19.630 38.931 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NE  1 
ATOM   77   C  CZ  . ARG A 1 9   ? 16.566  19.873 39.535 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CZ  1 
ATOM   78   N  NH1 . ARG A 1 9   ? 15.426  19.312 39.144 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH1 1 
ATOM   79   N  NH2 . ARG A 1 9   ? 16.561  20.705 40.570 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH2 1 
ATOM   80   N  N   . VAL A 1 10  ? 19.045  18.660 32.190 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A N   1 
ATOM   81   C  CA  . VAL A 1 10  ? 19.349  17.839 31.032 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CA  1 
ATOM   82   C  C   . VAL A 1 10  ? 20.550  16.948 31.247 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A C   1 
ATOM   83   O  O   . VAL A 1 10  ? 21.395  17.225 32.089 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A O   1 
ATOM   84   C  CB  . VAL A 1 10  ? 19.504  18.644 29.756 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CB  1 
ATOM   85   C  CG1 . VAL A 1 10  ? 18.259  19.492 29.530 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG1 1 
ATOM   86   C  CG2 . VAL A 1 10  ? 20.750  19.527 29.841 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG2 1 
ATOM   87   N  N   . GLY A 1 11  ? 20.624  15.875 30.462 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A N   1 
ATOM   88   C  CA  . GLY A 1 11  ? 21.720  14.914 30.558 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A CA  1 
ATOM   89   C  C   . GLY A 1 11  ? 22.977  15.280 29.774 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A C   1 
ATOM   90   O  O   . GLY A 1 11  ? 24.040  14.714 30.006 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A O   1 
ATOM   91   N  N   . ASP A 1 12  ? 22.849  16.207 28.834 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ASP A 1 12  ? 23.965  16.646 28.006 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ASP A 1 12  ? 23.703  18.060 27.526 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A C   1 
ATOM   94   O  O   . ASP A 1 12  ? 22.869  18.298 26.650 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ASP A 1 12  ? 24.208  15.681 26.820 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . ASP A 1 12  ? 25.352  16.068 25.913 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CG  1 
ATOM   97   O  OD1 . ASP A 1 12  ? 25.560  17.210 25.523 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD1 1 
ATOM   98   O  OD2 . ASP A 1 12  ? 26.088  15.047 25.564 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD2 1 
ATOM   99   N  N   . LEU A 1 13  ? 24.416  19.001 28.126 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A N   1 
ATOM   100  C  CA  . LEU A 1 13  ? 24.248  20.409 27.813 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CA  1 
ATOM   101  C  C   . LEU A 1 13  ? 24.279  20.724 26.329 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A C   1 
ATOM   102  O  O   . LEU A 1 13  ? 23.296  21.196 25.762 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A O   1 
ATOM   103  C  CB  . LEU A 1 13  ? 25.131  21.358 28.660 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . LEU A 1 13  ? 24.622  22.794 28.721 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CG  1 
ATOM   105  C  CD1 . LEU A 1 13  ? 23.229  22.873 29.343 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD1 1 
ATOM   106  C  CD2 . LEU A 1 13  ? 25.608  23.675 29.487 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD2 1 
ATOM   107  N  N   . GLN A 1 14  ? 25.416  20.467 25.694 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLN A 1 14  ? 25.535  20.748 24.276 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLN A 1 14  ? 24.424  20.111 23.446 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A C   1 
ATOM   110  O  O   . GLN A 1 14  ? 23.813  20.750 22.591 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLN A 1 14  ? 26.923  20.403 23.711 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . GLN A 1 14  ? 27.204  21.147 22.394 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CG  1 
ATOM   113  C  CD  . GLN A 1 14  ? 27.100  22.661 22.512 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CD  1 
ATOM   114  O  OE1 . GLN A 1 14  ? 27.766  23.292 23.347 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A OE1 1 
ATOM   115  N  NE2 . GLN A 1 14  ? 26.263  23.260 21.666 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A NE2 1 
ATOM   116  N  N   . ARG A 1 15  ? 24.172  18.834 23.678 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A N   1 
ATOM   117  C  CA  . ARG A 1 15  ? 23.115  18.175 22.944 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CA  1 
ATOM   118  C  C   . ARG A 1 15  ? 21.837  19.007 22.982 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A C   1 
ATOM   119  O  O   . ARG A 1 15  ? 21.199  19.238 21.958 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A O   1 
ATOM   120  C  CB  . ARG A 1 15  ? 22.856  16.787 23.498 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CB  1 
ATOM   121  C  CG  . ARG A 1 15  ? 21.765  16.029 22.754 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CG  1 
ATOM   122  C  CD  . ARG A 1 15  ? 21.629  14.597 23.253 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CD  1 
ATOM   123  N  NE  . ARG A 1 15  ? 21.035  14.533 24.584 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NE  1 
ATOM   124  C  CZ  . ARG A 1 15  ? 20.983  13.432 25.323 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CZ  1 
ATOM   125  N  NH1 . ARG A 1 15  ? 21.489  12.279 24.887 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NH1 1 
ATOM   126  N  NH2 . ARG A 1 15  ? 20.422  13.490 26.528 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NH2 1 
ATOM   127  N  N   . SER A 1 16  ? 21.487  19.468 24.188 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 16   SER A N   1 
ATOM   128  C  CA  . SER A 1 16  ? 20.300  20.268 24.435 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 16   SER A CA  1 
ATOM   129  C  C   . SER A 1 16  ? 20.348  21.609 23.743 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 16   SER A C   1 
ATOM   130  O  O   . SER A 1 16  ? 19.369  22.052 23.144 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 16   SER A O   1 
ATOM   131  C  CB  . SER A 1 16  ? 20.018  20.423 25.925 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 16   SER A CB  1 
ATOM   132  O  OG  . SER A 1 16  ? 19.833  19.135 26.488 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 16   SER A OG  1 
ATOM   133  N  N   . ILE A 1 17  ? 21.504  22.255 23.821 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ILE A 1 17  ? 21.668  23.536 23.172 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ILE A 1 17  ? 21.434  23.394 21.677 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A C   1 
ATOM   136  O  O   . ILE A 1 17  ? 20.681  24.156 21.065 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ILE A 1 17  ? 23.043  24.129 23.448 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CB  1 
ATOM   138  C  CG1 . ILE A 1 17  ? 23.165  24.444 24.933 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG1 1 
ATOM   139  C  CG2 . ILE A 1 17  ? 23.255  25.412 22.647 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG2 1 
ATOM   140  C  CD1 . ILE A 1 17  ? 24.532  24.993 25.300 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CD1 1 
ATOM   141  N  N   . ASP A 1 18  ? 22.094  22.395 21.101 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A N   1 
ATOM   142  C  CA  . ASP A 1 18  ? 21.985  22.139 19.681 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CA  1 
ATOM   143  C  C   . ASP A 1 18  ? 20.545  21.969 19.242 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A C   1 
ATOM   144  O  O   . ASP A 1 18  ? 20.145  22.447 18.184 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A O   1 
ATOM   145  C  CB  . ASP A 1 18  ? 22.829  20.933 19.254 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . ASP A 1 18  ? 24.297  21.192 19.366 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CG  1 
ATOM   147  O  OD1 . ASP A 1 18  ? 24.767  22.298 19.512 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A OD1 1 
ATOM   148  O  OD2 . ASP A 1 18  ? 24.996  20.086 19.319 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A OD2 1 
ATOM   149  N  N   . PHE A 1 19  ? 19.780  21.271 20.075 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A N   1 
ATOM   150  C  CA  . PHE A 1 19  ? 18.386  21.008 19.792 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CA  1 
ATOM   151  C  C   . PHE A 1 19  ? 17.555  22.279 19.787 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A C   1 
ATOM   152  O  O   . PHE A 1 19  ? 16.954  22.653 18.780 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A O   1 
ATOM   153  C  CB  . PHE A 1 19  ? 17.818  19.943 20.749 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CB  1 
ATOM   154  C  CG  . PHE A 1 19  ? 16.390  19.567 20.448 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CG  1 
ATOM   155  C  CD1 . PHE A 1 19  ? 16.092  18.648 19.442 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD1 1 
ATOM   156  C  CD2 . PHE A 1 19  ? 15.334  20.122 21.172 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD2 1 
ATOM   157  C  CE1 . PHE A 1 19  ? 14.776  18.291 19.146 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE1 1 
ATOM   158  C  CE2 . PHE A 1 19  ? 14.012  19.776 20.889 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE2 1 
ATOM   159  C  CZ  . PHE A 1 19  ? 13.731  18.856 19.877 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CZ  1 
ATOM   160  N  N   . TYR A 1 20  ? 17.528  22.955 20.926 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A N   1 
ATOM   161  C  CA  . TYR A 1 20  ? 16.750  24.169 21.029 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CA  1 
ATOM   162  C  C   . TYR A 1 20  ? 17.092  25.242 19.997 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A C   1 
ATOM   163  O  O   . TYR A 1 20  ? 16.223  25.970 19.510 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A O   1 
ATOM   164  C  CB  . TYR A 1 20  ? 16.704  24.702 22.475 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . TYR A 1 20  ? 15.862  23.775 23.323 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . TYR A 1 20  ? 16.441  22.724 24.034 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . TYR A 1 20  ? 14.477  23.928 23.368 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD2 1 
ATOM   168  C  CE1 . TYR A 1 20  ? 15.655  21.866 24.807 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE1 1 
ATOM   169  C  CE2 . TYR A 1 20  ? 13.672  23.077 24.123 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE2 1 
ATOM   170  C  CZ  . TYR A 1 20  ? 14.271  22.047 24.845 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CZ  1 
ATOM   171  O  OH  . TYR A 1 20  ? 13.477  21.208 25.577 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A OH  1 
ATOM   172  N  N   . THR A 1 21  ? 18.369  25.352 19.656 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 21   THR A N   1 
ATOM   173  C  CA  . THR A 1 21  ? 18.791  26.352 18.703 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CA  1 
ATOM   174  C  C   . THR A 1 21  ? 18.648  25.894 17.263 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 21   THR A C   1 
ATOM   175  O  O   . THR A 1 21  ? 17.826  26.415 16.511 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 21   THR A O   1 
ATOM   176  C  CB  . THR A 1 21  ? 20.209  26.880 19.000 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CB  1 
ATOM   177  O  OG1 . THR A 1 21  ? 21.135  25.807 19.028 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 21   THR A OG1 1 
ATOM   178  C  CG2 . THR A 1 21  ? 20.215  27.607 20.337 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CG2 1 
ATOM   179  N  N   . LYS A 1 22  ? 19.455  24.910 16.889 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LYS A 1 22  ? 19.456  24.377 15.532 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LYS A 1 22  ? 18.142  23.782 15.044 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A C   1 
ATOM   182  O  O   . LYS A 1 22  ? 17.760  23.992 13.900 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LYS A 1 22  ? 20.599  23.411 15.287 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LYS A 1 22  ? 21.950  23.951 15.730 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CG  1 
ATOM   185  C  CD  . LYS A 1 22  ? 23.071  22.941 15.522 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CD  1 
ATOM   186  C  CE  . LYS A 1 22  ? 24.460  23.543 15.651 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CE  1 
ATOM   187  N  NZ  . LYS A 1 22  ? 24.842  23.817 17.046 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 22   LYS A NZ  1 
ATOM   188  N  N   . VAL A 1 23  ? 17.458  23.022 15.896 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A N   1 
ATOM   189  C  CA  . VAL A 1 23  ? 16.209  22.399 15.499 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CA  1 
ATOM   190  C  C   . VAL A 1 23  ? 14.977  23.279 15.694 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A C   1 
ATOM   191  O  O   . VAL A 1 23  ? 14.129  23.362 14.808 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A O   1 
ATOM   192  C  CB  . VAL A 1 23  ? 16.022  21.046 16.171 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CB  1 
ATOM   193  C  CG1 . VAL A 1 23  ? 14.724  20.395 15.722 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CG1 1 
ATOM   194  C  CG2 . VAL A 1 23  ? 17.196  20.126 15.875 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CG2 1 
ATOM   195  N  N   . LEU A 1 24  ? 14.877  23.936 16.854 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A N   1 
ATOM   196  C  CA  . LEU A 1 24  ? 13.734  24.770 17.181 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CA  1 
ATOM   197  C  C   . LEU A 1 24  ? 13.861  26.239 16.822 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A C   1 
ATOM   198  O  O   . LEU A 1 24  ? 12.896  26.997 16.918 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A O   1 
ATOM   199  C  CB  . LEU A 1 24  ? 13.269  24.583 18.640 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . LEU A 1 24  ? 12.914  23.142 18.977 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CG  1 
ATOM   201  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 12.561  23.028 20.458 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD1 1 
ATOM   202  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 11.740  22.688 18.121 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD2 1 
ATOM   203  N  N   . GLY A 1 25  ? 15.048  26.650 16.412 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A N   1 
ATOM   204  C  CA  . GLY A 1 25  ? 15.252  28.029 16.021 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A CA  1 
ATOM   205  C  C   . GLY A 1 25  ? 15.550  28.999 17.151 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A C   1 
ATOM   206  O  O   . GLY A 1 25  ? 15.511  30.218 16.959 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A O   1 
ATOM   207  N  N   . MET A 1 26  ? 15.852  28.473 18.335 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 26   MET A N   1 
ATOM   208  C  CA  . MET A 1 26  ? 16.173  29.353 19.436 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CA  1 
ATOM   209  C  C   . MET A 1 26  ? 17.622  29.803 19.345 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 26   MET A C   1 
ATOM   210  O  O   . MET A 1 26  ? 18.410  29.295 18.548 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 26   MET A O   1 
ATOM   211  C  CB  . MET A 1 26  ? 15.956  28.678 20.793 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . MET A 1 26  ? 14.501  28.531 21.154 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CG  1 
ATOM   213  S  SD  . MET A 1 26  ? 14.311  27.952 22.855 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 26   MET A SD  1 
ATOM   214  C  CE  . MET A 1 26  ? 12.596  27.378 22.817 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CE  1 
ATOM   215  N  N   . LYS A 1 27  ? 17.971  30.761 20.194 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A N   1 
ATOM   216  C  CA  . LYS A 1 27  ? 19.322  31.272 20.240 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CA  1 
ATOM   217  C  C   . LYS A 1 27  ? 19.914  31.058 21.618 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A C   1 
ATOM   218  O  O   . LYS A 1 27  ? 19.193  31.059 22.621 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A O   1 
ATOM   219  C  CB  . LYS A 1 27  ? 19.366  32.757 19.941 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . LYS A 1 27  ? 18.781  33.124 18.589 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CG  1 
ATOM   221  C  CD  . LYS A 1 27  ? 18.888  34.612 18.293 1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CD  1 
ATOM   222  C  CE  . LYS A 1 27  ? 18.269  35.474 19.385 1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CE  1 
ATOM   223  N  NZ  . LYS A 1 27  ? 16.852  35.168 19.628 1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A NZ  1 
ATOM   224  N  N   . LEU A 1 28  ? 21.225  30.873 21.659 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LEU A 1 28  ? 21.931  30.711 22.914 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LEU A 1 28  ? 22.131  32.111 23.474 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A C   1 
ATOM   227  O  O   . LEU A 1 28  ? 22.852  32.933 22.900 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LEU A 1 28  ? 23.276  29.990 22.725 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LEU A 1 28  ? 24.110  29.885 24.000 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CG  1 
ATOM   230  C  CD1 . LEU A 1 28  ? 23.302  29.210 25.111 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD1 1 
ATOM   231  C  CD2 . LEU A 1 28  ? 25.362  29.063 23.704 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD2 1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 29  ? 21.444  32.393 24.572 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 29  ? 21.507  33.701 25.177 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 29  ? 22.721  33.894 26.071 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 29  ? 23.369  34.940 26.088 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 29  ? 20.211  33.992 25.951 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 29  ? 18.965  33.762 25.103 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 29  ? 17.718  33.949 25.959 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 29  ? 18.961  34.706 23.903 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD2 1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 30  ? 23.018  32.871 26.839 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 30  ? 24.142  32.937 27.741 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 30  ? 24.357  31.598 28.396 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 30  ? 23.438  30.792 28.490 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 30  ? 23.970  34.041 28.778 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 30  ? 22.936  33.734 29.861 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 30  ? 22.751  34.899 30.831 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 30  ? 21.476  34.861 31.547 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 30  ? 21.326  34.346 32.764 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 30  ? 22.341  33.806 33.439 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 30  ? 20.116  34.369 33.320 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2 1 
ATOM   251  N  N   . THR A 1 31  ? 25.584  31.367 28.828 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 31   THR A N   1 
ATOM   252  C  CA  . THR A 1 31  ? 25.948  30.134 29.481 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CA  1 
ATOM   253  C  C   . THR A 1 31  ? 26.815  30.464 30.670 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 31   THR A C   1 
ATOM   254  O  O   . THR A 1 31  ? 27.487  31.492 30.683 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 31   THR A O   1 
ATOM   255  C  CB  . THR A 1 31  ? 26.667  29.179 28.504 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CB  1 
ATOM   256  O  OG1 . THR A 1 31  ? 25.871  28.977 27.357 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 31   THR A OG1 1 
ATOM   257  C  CG2 . THR A 1 31  ? 26.954  27.823 29.147 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CG2 1 
ATOM   258  N  N   . SER A 1 32  ? 26.787  29.597 31.672 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 32   SER A N   1 
ATOM   259  C  CA  . SER A 1 32  ? 27.581  29.806 32.868 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 32   SER A CA  1 
ATOM   260  C  C   . SER A 1 32  ? 28.050  28.498 33.457 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 32   SER A C   1 
ATOM   261  O  O   . SER A 1 32  ? 27.505  27.435 33.172 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 32   SER A O   1 
ATOM   262  C  CB  . SER A 1 32  ? 26.849  30.640 33.902 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 32   SER A CB  1 
ATOM   263  O  OG  . SER A 1 32  ? 25.776  29.897 34.433 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 32   SER A OG  1 
ATOM   264  N  N   . GLU A 1 33  ? 29.082  28.593 34.278 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A N   1 
ATOM   265  C  CA  . GLU A 1 33  ? 29.641  27.429 34.934 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CA  1 
ATOM   266  C  C   . GLU A 1 33  ? 29.775  27.685 36.420 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A C   1 
ATOM   267  O  O   . GLU A 1 33  ? 30.124  28.788 36.828 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A O   1 
ATOM   268  C  CB  . GLU A 1 33  ? 31.027  27.056 34.376 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . GLU A 1 33  ? 31.033  26.932 32.852 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CG  1 
ATOM   270  C  CD  . GLU A 1 33  ? 30.828  25.520 32.415 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CD  1 
ATOM   271  O  OE1 . GLU A 1 33  ? 30.280  25.230 31.369 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE1 1 
ATOM   272  O  OE2 . GLU A 1 33  ? 31.323  24.666 33.266 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE2 1 
ATOM   273  N  N   . ASN A 1 34  ? 29.503  26.657 37.207 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A N   1 
ATOM   274  C  CA  . ASN A 1 34  ? 29.626  26.727 38.647 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CA  1 
ATOM   275  C  C   . ASN A 1 34  ? 30.526  25.602 39.121 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A C   1 
ATOM   276  O  O   . ASN A 1 34  ? 30.085  24.489 39.445 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A O   1 
ATOM   277  C  CB  . ASN A 1 34  ? 28.282  26.721 39.403 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . ASN A 1 34  ? 28.411  27.211 40.837 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CG  1 
ATOM   279  O  OD1 . ASN A 1 34  ? 27.703  28.135 41.281 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A OD1 1 
ATOM   280  N  ND2 . ASN A 1 34  ? 29.301  26.565 41.576 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A ND2 1 
ATOM   281  N  N   . PRO A 1 35  ? 31.819  25.889 39.131 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A N   1 
ATOM   282  C  CA  . PRO A 1 35  ? 32.766  24.883 39.563 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CA  1 
ATOM   283  C  C   . PRO A 1 35  ? 32.482  24.382 40.979 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A C   1 
ATOM   284  O  O   . PRO A 1 35  ? 32.527  23.189 41.252 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A O   1 
ATOM   285  C  CB  . PRO A 1 35  ? 34.161  25.487 39.407 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . PRO A 1 35  ? 33.992  26.761 38.590 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CG  1 
ATOM   287  C  CD  . PRO A 1 35  ? 32.499  27.057 38.519 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CD  1 
ATOM   288  N  N   . GLU A 1 36  ? 32.152  25.289 41.890 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A N   1 
ATOM   289  C  CA  . GLU A 1 36  ? 31.858  24.905 43.267 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CA  1 
ATOM   290  C  C   . GLU A 1 36  ? 30.855  23.764 43.394 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A C   1 
ATOM   291  O  O   . GLU A 1 36  ? 31.128  22.763 44.057 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A O   1 
ATOM   292  C  CB  . GLU A 1 36  ? 31.397  26.105 44.112 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . GLU A 1 36  ? 31.373  25.772 45.613 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . GLU A 1 36  ? 31.186  27.002 46.443 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CD  1 
ATOM   295  O  OE1 . GLU A 1 36  ? 30.767  26.997 47.580 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE1 1 
ATOM   296  O  OE2 . GLU A 1 36  ? 31.524  28.081 45.789 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE2 1 
ATOM   297  N  N   . TYR A 1 37  ? 29.691  23.921 42.755 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A N   1 
ATOM   298  C  CA  . TYR A 1 37  ? 28.641  22.912 42.819 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CA  1 
ATOM   299  C  C   . TYR A 1 37  ? 28.605  21.909 41.677 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A C   1 
ATOM   300  O  O   . TYR A 1 37  ? 27.733  21.042 41.599 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A O   1 
ATOM   301  C  CB  . TYR A 1 37  ? 27.274  23.520 43.138 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CB  1 
ATOM   302  C  CG  . TYR A 1 37  ? 27.327  24.262 44.450 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CG  1 
ATOM   303  C  CD1 . TYR A 1 37  ? 27.827  25.562 44.521 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD1 1 
ATOM   304  C  CD2 . TYR A 1 37  ? 26.907  23.654 45.632 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD2 1 
ATOM   305  C  CE1 . TYR A 1 37  ? 27.879  26.259 45.729 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE1 1 
ATOM   306  C  CE2 . TYR A 1 37  ? 26.947  24.334 46.850 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE2 1 
ATOM   307  C  CZ  . TYR A 1 37  ? 27.441  25.637 46.898 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CZ  1 
ATOM   308  O  OH  . TYR A 1 37  ? 27.497  26.310 48.092 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A OH  1 
ATOM   309  N  N   . LYS A 1 38  ? 29.582  22.036 40.798 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A N   1 
ATOM   310  C  CA  . LYS A 1 38  ? 29.714  21.127 39.696 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CA  1 
ATOM   311  C  C   . LYS A 1 38  ? 28.526  21.043 38.747 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A C   1 
ATOM   312  O  O   . LYS A 1 38  ? 27.988  19.963 38.507 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A O   1 
ATOM   313  C  CB  . LYS A 1 38  ? 30.142  19.757 40.183 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . LYS A 1 38  ? 31.413  19.803 41.009 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CG  1 
ATOM   315  C  CD  . LYS A 1 38  ? 31.667  18.508 41.766 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CD  1 
ATOM   316  C  CE  . LYS A 1 38  ? 33.035  18.465 42.431 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CE  1 
ATOM   317  N  NZ  . LYS A 1 38  ? 33.277  17.217 43.177 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A NZ  1 
ATOM   318  N  N   . TYR A 1 39  ? 28.152  22.185 38.187 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   1 
ATOM   319  C  CA  . TYR A 1 39  ? 27.057  22.225 37.231 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  1 
ATOM   320  C  C   . TYR A 1 39  ? 27.222  23.360 36.241 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   1 
ATOM   321  O  O   . TYR A 1 39  ? 27.915  24.337 36.523 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   1 
ATOM   322  C  CB  . TYR A 1 39  ? 25.667  22.236 37.894 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . TYR A 1 39  ? 25.331  23.567 38.530 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  1 
ATOM   324  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 24.804  24.612 37.768 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 1 
ATOM   325  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 25.545  23.778 39.894 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 1 
ATOM   326  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 24.492  25.842 38.350 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 1 
ATOM   327  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 25.245  25.003 40.493 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 1 
ATOM   328  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 24.717  26.034 39.715 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  1 
ATOM   329  O  OH  . TYR A 1 39  ? 24.413  27.238 40.296 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  1 
ATOM   330  N  N   . SER A 1 40  ? 26.588  23.206 35.068 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 40   SER A N   1 
ATOM   331  C  CA  . SER A 1 40  ? 26.627  24.204 34.006 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 40   SER A CA  1 
ATOM   332  C  C   . SER A 1 40  ? 25.221  24.581 33.587 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 40   SER A C   1 
ATOM   333  O  O   . SER A 1 40  ? 24.328  23.733 33.621 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 40   SER A O   1 
ATOM   334  C  CB  . SER A 1 40  ? 27.416  23.728 32.797 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 40   SER A CB  1 
ATOM   335  O  OG  . SER A 1 40  ? 28.755  23.497 33.183 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 40   SER A OG  1 
ATOM   336  N  N   . LEU A 1 41  ? 25.051  25.854 33.218 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N   1 
ATOM   337  C  CA  . LEU A 1 41  ? 23.776  26.416 32.794 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA  1 
ATOM   338  C  C   . LEU A 1 41  ? 23.880  27.034 31.416 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C   1 
ATOM   339  O  O   . LEU A 1 41  ? 24.916  27.572 31.035 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O   1 
ATOM   340  C  CB  . LEU A 1 41  ? 23.306  27.579 33.708 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB  1 
ATOM   341  C  CG  . LEU A 1 41  ? 23.221  27.239 35.196 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG  1 
ATOM   342  C  CD1 . LEU A 1 41  ? 22.801  28.467 35.986 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1 1 
ATOM   343  C  CD2 . LEU A 1 41  ? 22.221  26.113 35.451 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2 1 
ATOM   344  N  N   . ALA A 1 42  ? 22.758  26.978 30.709 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A N   1 
ATOM   345  C  CA  . ALA A 1 42  ? 22.614  27.573 29.398 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CA  1 
ATOM   346  C  C   . ALA A 1 42  ? 21.191  28.081 29.256 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A C   1 
ATOM   347  O  O   . ALA A 1 42  ? 20.239  27.366 29.544 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A O   1 
ATOM   348  C  CB  . ALA A 1 42  ? 22.956  26.619 28.270 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CB  1 
ATOM   349  N  N   . PHE A 1 43  ? 21.067  29.333 28.842 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A N   1 
ATOM   350  C  CA  . PHE A 1 43  ? 19.776  29.958 28.631 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CA  1 
ATOM   351  C  C   . PHE A 1 43  ? 19.475  30.066 27.144 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A C   1 
ATOM   352  O  O   . PHE A 1 43  ? 20.233  30.664 26.389 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A O   1 
ATOM   353  C  CB  . PHE A 1 43  ? 19.669  31.342 29.297 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CB  1 
ATOM   354  C  CG  . PHE A 1 43  ? 19.618  31.271 30.810 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CG  1 
ATOM   355  C  CD1 . PHE A 1 43  ? 20.776  31.040 31.555 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD1 1 
ATOM   356  C  CD2 . PHE A 1 43  ? 18.413  31.444 31.493 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD2 1 
ATOM   357  C  CE1 . PHE A 1 43  ? 20.738  30.985 32.950 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE1 1 
ATOM   358  C  CE2 . PHE A 1 43  ? 18.355  31.394 32.886 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE2 1 
ATOM   359  C  CZ  . PHE A 1 43  ? 19.523  31.159 33.614 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CZ  1 
ATOM   360  N  N   . VAL A 1 44  ? 18.359  29.474 26.722 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A N   1 
ATOM   361  C  CA  . VAL A 1 44  ? 17.984  29.543 25.322 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CA  1 
ATOM   362  C  C   . VAL A 1 44  ? 16.629  30.230 25.169 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A C   1 
ATOM   363  O  O   . VAL A 1 44  ? 15.736  30.084 26.005 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A O   1 
ATOM   364  C  CB  . VAL A 1 44  ? 18.048  28.180 24.635 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CB  1 
ATOM   365  C  CG1 . VAL A 1 44  ? 19.487  27.672 24.624 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG1 1 
ATOM   366  C  CG2 . VAL A 1 44  ? 17.154  27.174 25.359 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG2 1 
ATOM   367  N  N   . GLY A 1 45  ? 16.473  31.005 24.104 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   1 
ATOM   368  C  CA  . GLY A 1 45  ? 15.215  31.691 23.885 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  1 
ATOM   369  C  C   . GLY A 1 45  ? 15.077  32.308 22.498 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   1 
ATOM   370  O  O   . GLY A 1 45  ? 16.021  32.287 21.702 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   1 
ATOM   371  N  N   . TYR A 1 46  ? 13.877  32.854 22.238 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A N   1 
ATOM   372  C  CA  . TYR A 1 46  ? 13.533  33.478 20.977 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CA  1 
ATOM   373  C  C   . TYR A 1 46  ? 13.754  34.975 20.989 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A C   1 
ATOM   374  O  O   . TYR A 1 46  ? 13.771  35.634 19.953 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A O   1 
ATOM   375  C  CB  . TYR A 1 46  ? 12.094  33.135 20.542 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . TYR A 1 46  ? 11.895  31.686 20.145 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CG  1 
ATOM   377  C  CD1 . TYR A 1 46  ? 11.045  30.873 20.894 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD1 1 
ATOM   378  C  CD2 . TYR A 1 46  ? 12.543  31.125 19.041 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD2 1 
ATOM   379  C  CE1 . TYR A 1 46  ? 10.835  29.536 20.557 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE1 1 
ATOM   380  C  CE2 . TYR A 1 46  ? 12.357  29.785 18.694 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE2 1 
ATOM   381  C  CZ  . TYR A 1 46  ? 11.495  28.996 19.452 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CZ  1 
ATOM   382  O  OH  . TYR A 1 46  ? 11.306  27.690 19.113 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A OH  1 
ATOM   383  N  N   . GLY A 1 47  ? 13.919  35.513 22.178 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A N   1 
ATOM   384  C  CA  . GLY A 1 47  ? 14.154  36.931 22.353 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A CA  1 
ATOM   385  C  C   . GLY A 1 47  ? 14.964  37.148 23.621 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A C   1 
ATOM   386  O  O   . GLY A 1 47  ? 15.300  36.182 24.310 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A O   1 
ATOM   387  N  N   . PRO A 1 48  ? 15.264  38.403 23.938 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A N   1 
ATOM   388  C  CA  . PRO A 1 48  ? 16.039  38.731 25.127 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CA  1 
ATOM   389  C  C   . PRO A 1 48  ? 15.260  38.498 26.406 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A C   1 
ATOM   390  O  O   . PRO A 1 48  ? 14.070  38.794 26.464 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A O   1 
ATOM   391  C  CB  . PRO A 1 48  ? 16.391  40.217 25.024 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . PRO A 1 48  ? 15.990  40.674 23.626 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CG  1 
ATOM   393  C  CD  . PRO A 1 48  ? 15.206  39.535 22.977 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CD  1 
ATOM   394  N  N   . GLU A 1 49  ? 15.963  37.973 27.415 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A N   1 
ATOM   395  C  CA  . GLU A 1 49  ? 15.424  37.668 28.733 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CA  1 
ATOM   396  C  C   . GLU A 1 49  ? 14.693  38.843 29.361 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A C   1 
ATOM   397  O  O   . GLU A 1 49  ? 13.738  38.675 30.125 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A O   1 
ATOM   398  C  CB  . GLU A 1 49  ? 16.528  37.220 29.710 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . GLU A 1 49  ? 17.102  35.832 29.449 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CG  1 
ATOM   400  C  CD  . GLU A 1 49  ? 18.111  35.440 30.491 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CD  1 
ATOM   401  O  OE1 . GLU A 1 49  ? 17.789  35.004 31.567 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE1 1 
ATOM   402  O  OE2 . GLU A 1 49  ? 19.355  35.618 30.112 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE2 1 
ATOM   403  N  N   . THR A 1 50  ? 15.168  40.039 29.056 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 50   THR A N   1 
ATOM   404  C  CA  . THR A 1 50  ? 14.568  41.240 29.588 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CA  1 
ATOM   405  C  C   . THR A 1 50  ? 13.151  41.438 29.072 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 50   THR A C   1 
ATOM   406  O  O   . THR A 1 50  ? 12.332  42.067 29.722 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 50   THR A O   1 
ATOM   407  C  CB  . THR A 1 50  ? 15.403  42.478 29.213 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CB  1 
ATOM   408  O  OG1 . THR A 1 50  ? 15.247  42.750 27.836 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 50   THR A OG1 1 
ATOM   409  C  CG2 . THR A 1 50  ? 16.880  42.270 29.528 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CG2 1 
ATOM   410  N  N   . GLU A 1 51  ? 12.870  40.911 27.895 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A N   1 
ATOM   411  C  CA  . GLU A 1 51  ? 11.560  41.088 27.312 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CA  1 
ATOM   412  C  C   . GLU A 1 51  ? 10.648  39.866 27.396 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A C   1 
ATOM   413  O  O   . GLU A 1 51  ? 9.428   40.003 27.491 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A O   1 
ATOM   414  C  CB  . GLU A 1 51  ? 11.656  41.582 25.845 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . GLU A 1 51  ? 12.740  42.649 25.592 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CG  1 
ATOM   416  C  CD  . GLU A 1 51  ? 13.050  42.840 24.138 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CD  1 
ATOM   417  O  OE1 . GLU A 1 51  ? 12.703  42.096 23.238 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE1 1 
ATOM   418  O  OE2 . GLU A 1 51  ? 13.792  43.883 23.891 1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE2 1 
ATOM   419  N  N   . GLU A 1 52  ? 11.221  38.668 27.334 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   1 
ATOM   420  C  CA  . GLU A 1 52  ? 10.367  37.496 27.357 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  1 
ATOM   421  C  C   . GLU A 1 52  ? 10.904  36.295 28.127 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   1 
ATOM   422  O  O   . GLU A 1 52  ? 12.071  36.257 28.540 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   1 
ATOM   423  C  CB  . GLU A 1 52  ? 10.046  37.076 25.913 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . GLU A 1 52  ? 11.299  36.626 25.131 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  1 
ATOM   425  C  CD  . GLU A 1 52  ? 11.074  36.568 23.643 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  1 
ATOM   426  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 10.895  37.565 22.957 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 1 
ATOM   427  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 11.076  35.345 23.175 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 1 
ATOM   428  N  N   . ALA A 1 53  ? 10.017  35.303 28.291 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A N   1 
ATOM   429  C  CA  . ALA A 1 53  ? 10.335  34.078 28.989 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CA  1 
ATOM   430  C  C   . ALA A 1 53  ? 11.271  33.219 28.167 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A C   1 
ATOM   431  O  O   . ALA A 1 53  ? 11.166  33.141 26.943 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A O   1 
ATOM   432  C  CB  . ALA A 1 53  ? 9.083   33.284 29.339 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CB  1 
ATOM   433  N  N   . VAL A 1 54  ? 12.185  32.553 28.858 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A N   1 
ATOM   434  C  CA  . VAL A 1 54  ? 13.138  31.701 28.185 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CA  1 
ATOM   435  C  C   . VAL A 1 54  ? 13.257  30.376 28.895 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A C   1 
ATOM   436  O  O   . VAL A 1 54  ? 12.538  30.112 29.859 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A O   1 
ATOM   437  C  CB  . VAL A 1 54  ? 14.486  32.401 28.071 1.00 14.43  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CB  1 
ATOM   438  C  CG1 . VAL A 1 54  ? 14.279  33.812 27.532 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG1 1 
ATOM   439  C  CG2 . VAL A 1 54  ? 15.160  32.486 29.441 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG2 1 
ATOM   440  N  N   . ILE A 1 55  ? 14.160  29.537 28.404 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A N   1 
ATOM   441  C  CA  . ILE A 1 55  ? 14.386  28.249 29.025 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CA  1 
ATOM   442  C  C   . ILE A 1 55  ? 15.774  28.181 29.640 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A C   1 
ATOM   443  O  O   . ILE A 1 55  ? 16.748  28.555 28.999 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A O   1 
ATOM   444  C  CB  . ILE A 1 55  ? 14.226  27.074 28.072 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CB  1 
ATOM   445  C  CG1 . ILE A 1 55  ? 12.790  26.976 27.563 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CG1 1 
ATOM   446  C  CG2 . ILE A 1 55  ? 14.644  25.787 28.778 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CG2 1 
ATOM   447  C  CD1 . ILE A 1 55  ? 12.625  25.957 26.441 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CD1 1 
ATOM   448  N  N   . GLU A 1 56  ? 15.853  27.685 30.870 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A N   1 
ATOM   449  C  CA  . GLU A 1 56  ? 17.122  27.509 31.565 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CA  1 
ATOM   450  C  C   . GLU A 1 56  ? 17.467  26.029 31.586 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A C   1 
ATOM   451  O  O   . GLU A 1 56  ? 16.714  25.207 32.117 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A O   1 
ATOM   452  C  CB  . GLU A 1 56  ? 17.057  28.059 32.996 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CB  1 
ATOM   453  C  CG  . GLU A 1 56  ? 18.335  27.858 33.823 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CG  1 
ATOM   454  C  CD  . GLU A 1 56  ? 18.157  28.370 35.235 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CD  1 
ATOM   455  O  OE1 . GLU A 1 56  ? 17.084  28.679 35.687 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE1 1 
ATOM   456  O  OE2 . GLU A 1 56  ? 19.262  28.472 35.914 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE2 1 
ATOM   457  N  N   . LEU A 1 57  ? 18.598  25.685 30.975 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   1 
ATOM   458  C  CA  . LEU A 1 57  ? 19.038  24.301 30.916 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  1 
ATOM   459  C  C   . LEU A 1 57  ? 20.143  24.071 31.921 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   1 
ATOM   460  O  O   . LEU A 1 57  ? 21.146  24.783 31.931 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   1 
ATOM   461  C  CB  . LEU A 1 57  ? 19.482  23.823 29.512 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  1 
ATOM   462  C  CG  . LEU A 1 57  ? 18.580  24.278 28.362 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  1 
ATOM   463  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 19.358  24.210 27.054 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 1 
ATOM   464  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 17.346  23.390 28.282 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 1 
ATOM   465  N  N   . THR A 1 58  ? 19.929  23.065 32.761 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 58   THR A N   1 
ATOM   466  C  CA  . THR A 1 58  ? 20.875  22.726 33.804 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CA  1 
ATOM   467  C  C   . THR A 1 58  ? 21.532  21.391 33.579 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 58   THR A C   1 
ATOM   468  O  O   . THR A 1 58  ? 20.864  20.371 33.403 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 58   THR A O   1 
ATOM   469  C  CB  . THR A 1 58  ? 20.219  22.768 35.203 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CB  1 
ATOM   470  O  OG1 . THR A 1 58  ? 19.590  24.015 35.406 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 58   THR A OG1 1 
ATOM   471  C  CG2 . THR A 1 58  ? 21.265  22.528 36.291 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CG2 1 
ATOM   472  N  N   . TYR A 1 59  ? 22.861  21.425 33.572 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A N   1 
ATOM   473  C  CA  . TYR A 1 59  ? 23.670  20.218 33.414 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CA  1 
ATOM   474  C  C   . TYR A 1 59  ? 24.570  20.029 34.645 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A C   1 
ATOM   475  O  O   . TYR A 1 59  ? 25.440  20.855 34.917 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A O   1 
ATOM   476  C  CB  . TYR A 1 59  ? 24.486  20.139 32.095 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CB  1 
ATOM   477  C  CG  . TYR A 1 59  ? 25.418  18.946 32.123 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CG  1 
ATOM   478  C  CD1 . TYR A 1 59  ? 24.939  17.653 31.916 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CD1 1 
ATOM   479  C  CD2 . TYR A 1 59  ? 26.776  19.109 32.406 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CD2 1 
ATOM   480  C  CE1 . TYR A 1 59  ? 25.787  16.547 31.963 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CE1 1 
ATOM   481  C  CE2 . TYR A 1 59  ? 27.642  18.016 32.480 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CE2 1 
ATOM   482  C  CZ  . TYR A 1 59  ? 27.139  16.733 32.259 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CZ  1 
ATOM   483  O  OH  . TYR A 1 59  ? 27.965  15.635 32.328 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A OH  1 
ATOM   484  N  N   . ASN A 1 60  ? 24.317  18.955 35.393 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A N   1 
ATOM   485  C  CA  . ASN A 1 60  ? 25.082  18.604 36.579 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CA  1 
ATOM   486  C  C   . ASN A 1 60  ? 26.172  17.646 36.131 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A C   1 
ATOM   487  O  O   . ASN A 1 60  ? 25.881  16.582 35.596 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A O   1 
ATOM   488  C  CB  . ASN A 1 60  ? 24.222  17.983 37.705 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . ASN A 1 60  ? 23.346  19.007 38.407 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CG  1 
ATOM   490  O  OD1 . ASN A 1 60  ? 23.847  19.895 39.110 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A OD1 1 
ATOM   491  N  ND2 . ASN A 1 60  ? 22.033  18.888 38.225 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A ND2 1 
ATOM   492  N  N   . TRP A 1 61  ? 27.425  18.053 36.308 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A N   1 
ATOM   493  C  CA  . TRP A 1 61  ? 28.581  17.263 35.885 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CA  1 
ATOM   494  C  C   . TRP A 1 61  ? 28.507  15.797 36.239 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A C   1 
ATOM   495  O  O   . TRP A 1 61  ? 28.369  15.439 37.399 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A O   1 
ATOM   496  C  CB  . TRP A 1 61  ? 29.906  17.874 36.375 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CB  1 
ATOM   497  C  CG  . TRP A 1 61  ? 30.083  19.314 36.005 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CG  1 
ATOM   498  C  CD1 . TRP A 1 61  ? 29.307  20.042 35.170 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD1 1 
ATOM   499  C  CD2 . TRP A 1 61  ? 31.111  20.190 36.461 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD2 1 
ATOM   500  N  NE1 . TRP A 1 61  ? 29.777  21.316 35.072 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A NE1 1 
ATOM   501  C  CE2 . TRP A 1 61  ? 30.891  21.440 35.853 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE2 1 
ATOM   502  C  CE3 . TRP A 1 61  ? 32.194  20.028 37.324 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE3 1 
ATOM   503  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? 31.725  22.533 36.094 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ2 1 
ATOM   504  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? 33.016  21.104 37.556 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ3 1 
ATOM   505  C  CH2 . TRP A 1 61  ? 32.781  22.337 36.952 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CH2 1 
ATOM   506  N  N   . GLY A 1 62  ? 28.609  14.933 35.234 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A N   1 
ATOM   507  C  CA  . GLY A 1 62  ? 28.559  13.504 35.487 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A CA  1 
ATOM   508  C  C   . GLY A 1 62  ? 27.157  12.919 35.594 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A C   1 
ATOM   509  O  O   . GLY A 1 62  ? 27.001  11.719 35.771 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A O   1 
ATOM   510  N  N   . VAL A 1 63  ? 26.127  13.755 35.490 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A N   1 
ATOM   511  C  CA  . VAL A 1 63  ? 24.745  13.281 35.575 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CA  1 
ATOM   512  C  C   . VAL A 1 63  ? 24.130  13.282 34.180 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A C   1 
ATOM   513  O  O   . VAL A 1 63  ? 23.947  14.331 33.591 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A O   1 
ATOM   514  C  CB  . VAL A 1 63  ? 23.906  14.110 36.566 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CB  1 
ATOM   515  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 22.467  13.608 36.609 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG1 1 
ATOM   516  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 24.508  14.043 37.968 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG2 1 
ATOM   517  N  N   . ASP A 1 64  ? 23.812  12.113 33.642 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A N   1 
ATOM   518  C  CA  . ASP A 1 64  ? 23.259  12.060 32.301 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CA  1 
ATOM   519  C  C   . ASP A 1 64  ? 21.802  11.647 32.209 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A C   1 
ATOM   520  O  O   . ASP A 1 64  ? 21.252  11.559 31.113 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A O   1 
ATOM   521  C  CB  . ASP A 1 64  ? 24.145  11.207 31.370 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CB  1 
ATOM   522  C  CG  . ASP A 1 64  ? 24.133  9.731  31.685 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CG  1 
ATOM   523  O  OD1 . ASP A 1 64  ? 24.732  8.914  31.006 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD1 1 
ATOM   524  O  OD2 . ASP A 1 64  ? 23.418  9.420  32.727 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD2 1 
ATOM   525  N  N   . LYS A 1 65  ? 21.174  11.397 33.354 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A N   1 
ATOM   526  C  CA  . LYS A 1 65  ? 19.793  10.966 33.343 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CA  1 
ATOM   527  C  C   . LYS A 1 65  ? 19.061  11.361 34.624 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A C   1 
ATOM   528  O  O   . LYS A 1 65  ? 19.666  11.441 35.692 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A O   1 
ATOM   529  C  CB  . LYS A 1 65  ? 19.767  9.453  33.132 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CB  1 
ATOM   530  C  CG  . LYS A 1 65  ? 18.394  8.809  33.206 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CG  1 
ATOM   531  C  CD  . LYS A 1 65  ? 17.624  8.915  31.898 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CD  1 
ATOM   532  C  CE  . LYS A 1 65  ? 16.282  8.201  31.930 1.00 81.55  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CE  1 
ATOM   533  N  NZ  . LYS A 1 65  ? 15.519  8.377  30.684 1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A NZ  1 
ATOM   534  N  N   . TYR A 1 66  ? 17.755  11.605 34.505 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A N   1 
ATOM   535  C  CA  . TYR A 1 66  ? 16.920  11.973 35.642 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CA  1 
ATOM   536  C  C   . TYR A 1 66  ? 15.613  11.207 35.568 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A C   1 
ATOM   537  O  O   . TYR A 1 66  ? 15.354  10.512 34.592 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A O   1 
ATOM   538  C  CB  . TYR A 1 66  ? 16.584  13.482 35.629 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CB  1 
ATOM   539  C  CG  . TYR A 1 66  ? 17.795  14.366 35.794 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CG  1 
ATOM   540  C  CD1 . TYR A 1 66  ? 18.556  14.765 34.694 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD1 1 
ATOM   541  C  CD2 . TYR A 1 66  ? 18.183  14.784 37.066 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD2 1 
ATOM   542  C  CE1 . TYR A 1 66  ? 19.686  15.567 34.854 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE1 1 
ATOM   543  C  CE2 . TYR A 1 66  ? 19.305  15.592 37.247 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE2 1 
ATOM   544  C  CZ  . TYR A 1 66  ? 20.056  15.975 36.136 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CZ  1 
ATOM   545  O  OH  . TYR A 1 66  ? 21.157  16.761 36.310 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A OH  1 
ATOM   546  N  N   . GLU A 1 67  ? 14.777  11.354 36.590 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A N   1 
ATOM   547  C  CA  . GLU A 1 67  ? 13.487  10.700 36.606 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CA  1 
ATOM   548  C  C   . GLU A 1 67  ? 12.470  11.768 36.253 1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A C   1 
ATOM   549  O  O   . GLU A 1 67  ? 12.309  12.726 36.983 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A O   1 
ATOM   550  C  CB  . GLU A 1 67  ? 13.195  10.031 37.964 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . GLU A 1 67  ? 14.245  8.960  38.321 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CG  1 
ATOM   552  C  CD  . GLU A 1 67  ? 14.291  8.579  39.778 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CD  1 
ATOM   553  O  OE1 . GLU A 1 67  ? 13.348  8.661  40.540 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A OE1 1 
ATOM   554  O  OE2 . GLU A 1 67  ? 15.455  8.102  40.146 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A OE2 1 
ATOM   555  N  N   . LEU A 1 68  ? 11.826  11.632 35.101 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A N   1 
ATOM   556  C  CA  . LEU A 1 68  ? 10.869  12.610 34.622 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CA  1 
ATOM   557  C  C   . LEU A 1 68  ? 9.652   12.817 35.507 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A C   1 
ATOM   558  O  O   . LEU A 1 68  ? 9.110   13.922 35.598 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A O   1 
ATOM   559  C  CB  . LEU A 1 68  ? 10.422  12.234 33.208 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CB  1 
ATOM   560  C  CG  . LEU A 1 68  ? 9.551   13.286 32.539 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CG  1 
ATOM   561  C  CD1 . LEU A 1 68  ? 10.223  14.659 32.555 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD1 1 
ATOM   562  C  CD2 . LEU A 1 68  ? 9.277   12.855 31.099 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD2 1 
ATOM   563  N  N   . GLY A 1 69  ? 9.183   11.756 36.151 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A N   1 
ATOM   564  C  CA  . GLY A 1 69  ? 8.008   11.904 36.985 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A CA  1 
ATOM   565  C  C   . GLY A 1 69  ? 6.738   12.009 36.142 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A C   1 
ATOM   566  O  O   . GLY A 1 69  ? 6.770   11.880 34.914 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A O   1 
ATOM   567  N  N   . THR A 1 70  ? 5.622   12.245 36.828 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 70   THR A N   1 
ATOM   568  C  CA  . THR A 1 70  ? 4.316   12.339 36.202 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CA  1 
ATOM   569  C  C   . THR A 1 70  ? 3.644   13.691 36.380 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 70   THR A C   1 
ATOM   570  O  O   . THR A 1 70  ? 2.537   13.911 35.890 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 70   THR A O   1 
ATOM   571  C  CB  . THR A 1 70  ? 3.376   11.216 36.709 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CB  1 
ATOM   572  O  OG1 . THR A 1 70  ? 3.085   11.398 38.082 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 70   THR A OG1 1 
ATOM   573  C  CG2 . THR A 1 70  ? 4.025   9.851  36.500 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CG2 1 
ATOM   574  N  N   . ALA A 1 71  ? 4.311   14.587 37.099 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   575  C  CA  . ALA A 1 71  ? 3.774   15.900 37.380 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   576  C  C   . ALA A 1 71  ? 3.989   16.904 36.263 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   577  O  O   . ALA A 1 71  ? 3.035   17.502 35.760 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   578  C  CB  . ALA A 1 71  ? 4.327   16.449 38.692 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   579  N  N   . TYR A 1 72  ? 5.251   17.107 35.899 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A N   1 
ATOM   580  C  CA  . TYR A 1 72  ? 5.551   18.067 34.856 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CA  1 
ATOM   581  C  C   . TYR A 1 72  ? 4.865   17.686 33.544 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A C   1 
ATOM   582  O  O   . TYR A 1 72  ? 4.883   16.523 33.145 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 72   TYR A O   1 
ATOM   583  C  CB  . TYR A 1 72  ? 7.067   18.212 34.665 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CB  1 
ATOM   584  C  CG  . TYR A 1 72  ? 7.437   19.100 33.502 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CG  1 
ATOM   585  C  CD1 . TYR A 1 72  ? 7.161   20.465 33.547 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD1 1 
ATOM   586  C  CD2 . TYR A 1 72  ? 8.073   18.584 32.373 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD2 1 
ATOM   587  C  CE1 . TYR A 1 72  ? 7.520   21.306 32.495 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE1 1 
ATOM   588  C  CE2 . TYR A 1 72  ? 8.442   19.408 31.310 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE2 1 
ATOM   589  C  CZ  . TYR A 1 72  ? 8.156   20.772 31.373 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CZ  1 
ATOM   590  O  OH  . TYR A 1 72  ? 8.503   21.596 30.335 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A OH  1 
ATOM   591  N  N   . GLY A 1 73  ? 4.276   18.682 32.884 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A N   1 
ATOM   592  C  CA  . GLY A 1 73  ? 3.587   18.454 31.628 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 73   GLY A CA  1 
ATOM   593  C  C   . GLY A 1 73  ? 4.456   18.764 30.422 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A C   1 
ATOM   594  O  O   . GLY A 1 73  ? 4.994   17.870 29.788 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A O   1 
ATOM   595  N  N   . HIS A 1 74  ? 4.594   20.042 30.103 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A N   1 
ATOM   596  C  CA  . HIS A 1 74  ? 5.380   20.404 28.952 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CA  1 
ATOM   597  C  C   . HIS A 1 74  ? 5.522   21.897 28.846 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A C   1 
ATOM   598  O  O   . HIS A 1 74  ? 5.035   22.677 29.666 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A O   1 
ATOM   599  C  CB  . HIS A 1 74  ? 4.630   19.927 27.676 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . HIS A 1 74  ? 3.249   20.519 27.598 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CG  1 
ATOM   601  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 2.126   19.772 27.900 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A ND1 1 
ATOM   602  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 2.827   21.780 27.281 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 1.068   20.570 27.742 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CE1 1 
ATOM   604  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 1.450   21.784 27.369 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A NE2 1 
ATOM   605  N  N   . ILE A 1 75  ? 6.188   22.275 27.774 1.00 14.29  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A N   1 
ATOM   606  C  CA  . ILE A 1 75  ? 6.375   23.662 27.445 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CA  1 
ATOM   607  C  C   . ILE A 1 75  ? 5.779   23.844 26.066 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A C   1 
ATOM   608  O  O   . ILE A 1 75  ? 6.071   23.050 25.168 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A O   1 
ATOM   609  C  CB  . ILE A 1 75  ? 7.840   24.060 27.453 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CB  1 
ATOM   610  C  CG1 . ILE A 1 75  ? 8.310   24.241 28.897 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG1 1 
ATOM   611  C  CG2 . ILE A 1 75  ? 7.986   25.366 26.692 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG2 1 
ATOM   612  C  CD1 . ILE A 1 75  ? 9.820   24.421 29.029 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CD1 1 
ATOM   613  N  N   . ALA A 1 76  ? 4.930   24.846 25.907 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A N   1 
ATOM   614  C  CA  . ALA A 1 76  ? 4.324   25.099 24.608 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CA  1 
ATOM   615  C  C   . ALA A 1 76  ? 5.054   26.255 23.938 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A C   1 
ATOM   616  O  O   . ALA A 1 76  ? 5.349   27.260 24.580 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A O   1 
ATOM   617  C  CB  . ALA A 1 76  ? 2.830   25.397 24.726 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CB  1 
ATOM   618  N  N   . LEU A 1 77  ? 5.366   26.098 22.652 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . LEU A 1 77  ? 6.055   27.123 21.879 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . LEU A 1 77  ? 5.294   27.426 20.600 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C   1 
ATOM   621  O  O   . LEU A 1 77  ? 4.766   26.516 19.953 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . LEU A 1 77  ? 7.426   26.633 21.355 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . LEU A 1 77  ? 8.375   26.065 22.395 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG  1 
ATOM   624  C  CD1 . LEU A 1 77  ? 9.571   25.422 21.699 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1 1 
ATOM   625  C  CD2 . LEU A 1 77  ? 8.850   27.187 23.303 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2 1 
ATOM   626  N  N   . SER A 1 78  ? 5.282   28.695 20.224 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 78   SER A N   1 
ATOM   627  C  CA  . SER A 1 78  ? 4.647   29.054 18.975 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 78   SER A CA  1 
ATOM   628  C  C   . SER A 1 78  ? 5.633   28.601 17.900 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 78   SER A C   1 
ATOM   629  O  O   . SER A 1 78  ? 6.841   28.770 18.072 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 78   SER A O   1 
ATOM   630  C  CB  . SER A 1 78  ? 4.387   30.556 18.858 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 78   SER A CB  1 
ATOM   631  O  OG  . SER A 1 78  ? 5.605   31.223 18.588 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 78   SER A OG  1 
ATOM   632  N  N   . VAL A 1 79  ? 5.147   27.999 16.820 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N   1 
ATOM   633  C  CA  . VAL A 1 79  ? 6.034   27.529 15.759 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA  1 
ATOM   634  C  C   . VAL A 1 79  ? 5.699   28.149 14.404 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C   1 
ATOM   635  O  O   . VAL A 1 79  ? 4.527   28.353 14.093 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O   1 
ATOM   636  C  CB  . VAL A 1 79  ? 6.001   26.008 15.676 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB  1 
ATOM   637  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 4.609   25.541 15.270 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1 1 
ATOM   638  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 7.033   25.512 14.666 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2 1 
ATOM   639  N  N   . ASP A 1 80  ? 6.722   28.450 13.592 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A N   1 
ATOM   640  C  CA  . ASP A 1 80  ? 6.464   29.045 12.286 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CA  1 
ATOM   641  C  C   . ASP A 1 80  ? 5.748   28.089 11.347 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A C   1 
ATOM   642  O  O   . ASP A 1 80  ? 4.777   28.448 10.674 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A O   1 
ATOM   643  C  CB  . ASP A 1 80  ? 7.743   29.571 11.627 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CB  1 
ATOM   644  C  CG  . ASP A 1 80  ? 8.198   30.882 12.202 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CG  1 
ATOM   645  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 7.445   31.664 12.738 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD1 1 
ATOM   646  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 9.495   31.070 12.082 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD2 1 
ATOM   647  N  N   . ASN A 1 81  ? 6.241   26.859 11.324 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A N   1 
ATOM   648  C  CA  . ASN A 1 81  ? 5.703   25.818 10.477 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CA  1 
ATOM   649  C  C   . ASN A 1 81  ? 5.786   24.499 11.217 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A C   1 
ATOM   650  O  O   . ASN A 1 81  ? 6.838   23.861 11.287 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A O   1 
ATOM   651  C  CB  . ASN A 1 81  ? 6.503   25.781 9.155  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . ASN A 1 81  ? 6.016   24.765 8.149  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CG  1 
ATOM   653  O  OD1 . ASN A 1 81  ? 5.452   23.721 8.502  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A OD1 1 
ATOM   654  N  ND2 . ASN A 1 81  ? 6.252   25.062 6.880  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A ND2 1 
ATOM   655  N  N   . ALA A 1 82  ? 4.658   24.111 11.792 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N   1 
ATOM   656  C  CA  . ALA A 1 82  ? 4.572   22.889 12.570 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA  1 
ATOM   657  C  C   . ALA A 1 82  ? 5.032   21.641 11.820 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C   1 
ATOM   658  O  O   . ALA A 1 82  ? 5.875   20.875 12.292 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O   1 
ATOM   659  C  CB  . ALA A 1 82  ? 3.178   22.737 13.163 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB  1 
ATOM   660  N  N   . ALA A 1 83  ? 4.470   21.429 10.638 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   661  C  CA  . ALA A 1 83  ? 4.835   20.272 9.855  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   662  C  C   . ALA A 1 83  ? 6.343   20.218 9.640  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   663  O  O   . ALA A 1 83  ? 7.013   19.196 9.823  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   664  C  CB  . ALA A 1 83  ? 4.061   20.277 8.544  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   665  N  N   . GLU A 1 84  ? 6.892   21.349 9.256  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   1 
ATOM   666  C  CA  . GLU A 1 84  ? 8.314   21.406 9.017  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  1 
ATOM   667  C  C   . GLU A 1 84  ? 9.125   21.103 10.274 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   1 
ATOM   668  O  O   . GLU A 1 84  ? 10.079  20.330 10.249 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   1 
ATOM   669  C  CB  . GLU A 1 84  ? 8.699   22.750 8.375  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . GLU A 1 84  ? 9.789   22.578 7.305  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . GLU A 1 84  ? 11.139  22.412 7.935  1.00 80.46  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  1 
ATOM   672  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 11.556  23.154 8.804  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 1 
ATOM   673  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 11.801  21.379 7.473  1.00 59.19  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 1 
ATOM   674  N  N   . ALA A 1 85  ? 8.745   21.709 11.395 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A N   1 
ATOM   675  C  CA  . ALA A 1 85  ? 9.475   21.456 12.620 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CA  1 
ATOM   676  C  C   . ALA A 1 85  ? 9.532   19.974 12.930 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A C   1 
ATOM   677  O  O   . ALA A 1 85  ? 10.574  19.450 13.346 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A O   1 
ATOM   678  C  CB  . ALA A 1 85  ? 8.924   22.258 13.792 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CB  1 
ATOM   679  N  N   . CYS A 1 86  ? 8.394   19.303 12.716 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A N   1 
ATOM   680  C  CA  . CYS A 1 86  ? 8.288   17.877 12.957 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CA  1 
ATOM   681  C  C   . CYS A 1 86  ? 9.259   17.115 12.093 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A C   1 
ATOM   682  O  O   . CYS A 1 86  ? 9.839   16.113 12.514 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A O   1 
ATOM   683  C  CB  . CYS A 1 86  ? 6.873   17.342 12.713 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CB  1 
ATOM   684  S  SG  . CYS A 1 86  ? 5.767   17.762 14.074 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A SG  1 
ATOM   685  N  N   . GLU A 1 87  ? 9.419   17.584 10.861 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A N   1 
ATOM   686  C  CA  . GLU A 1 87  ? 10.332  16.899 9.978  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CA  1 
ATOM   687  C  C   . GLU A 1 87  ? 11.742  17.052 10.506 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A C   1 
ATOM   688  O  O   . GLU A 1 87  ? 12.465  16.086 10.716 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A O   1 
ATOM   689  C  CB  . GLU A 1 87  ? 10.202  17.385 8.527  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CB  1 
ATOM   690  C  CG  . GLU A 1 87  ? 8.819   17.069 7.929  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CG  1 
ATOM   691  C  CD  . GLU A 1 87  ? 8.507   15.596 7.885  1.00 93.80  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CD  1 
ATOM   692  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 9.183   14.786 7.264  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE1 1 
ATOM   693  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 7.434   15.291 8.562  1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE2 1 
ATOM   694  N  N   . LYS A 1 88  ? 12.094  18.300 10.742 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A N   1 
ATOM   695  C  CA  . LYS A 1 88  ? 13.384  18.654 11.272 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CA  1 
ATOM   696  C  C   . LYS A 1 88  ? 13.667  17.870 12.548 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A C   1 
ATOM   697  O  O   . LYS A 1 88  ? 14.752  17.336 12.770 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A O   1 
ATOM   698  C  CB  . LYS A 1 88  ? 13.376  20.143 11.548 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . LYS A 1 88  ? 14.748  20.731 11.800 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CG  1 
ATOM   700  C  CD  . LYS A 1 88  ? 14.725  22.249 11.798 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CD  1 
ATOM   701  C  CE  . LYS A 1 88  ? 14.334  22.813 10.445 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CE  1 
ATOM   702  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 14.443  24.275 10.392 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A NZ  1 
ATOM   703  N  N   . ILE A 1 89  ? 12.662  17.792 13.403 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A N   1 
ATOM   704  C  CA  . ILE A 1 89  ? 12.830  17.071 14.650 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CA  1 
ATOM   705  C  C   . ILE A 1 89  ? 13.142  15.595 14.465 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A C   1 
ATOM   706  O  O   . ILE A 1 89  ? 14.079  15.054 15.045 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A O   1 
ATOM   707  C  CB  . ILE A 1 89  ? 11.643  17.293 15.570 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 11.616  18.758 15.969 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 11.771  16.412 16.801 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CG2 1 
ATOM   710  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 10.208  19.301 16.145 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CD1 1 
ATOM   711  N  N   . ARG A 1 90  ? 12.325  14.962 13.636 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A N   1 
ATOM   712  C  CA  . ARG A 1 90  ? 12.427  13.556 13.318 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CA  1 
ATOM   713  C  C   . ARG A 1 90  ? 13.778  13.137 12.775 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A C   1 
ATOM   714  O  O   . ARG A 1 90  ? 14.172  11.985 12.898 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A O   1 
ATOM   715  C  CB  . ARG A 1 90  ? 11.342  13.163 12.328 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CB  1 
ATOM   716  C  CG  . ARG A 1 90  ? 11.589  11.808 11.679 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CG  1 
ATOM   717  C  CD  . ARG A 1 90  ? 10.336  11.252 11.016 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CD  1 
ATOM   718  N  NE  . ARG A 1 90  ? 9.429   12.317 10.603 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NE  1 
ATOM   719  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 8.277   12.595 11.210 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CZ  1 
ATOM   720  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 7.845   11.900 12.259 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH1 1 
ATOM   721  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 7.528   13.595 10.752 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH2 1 
ATOM   722  N  N   . GLN A 1 91  ? 14.491  14.056 12.152 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   723  C  CA  . GLN A 1 91  ? 15.771  13.691 11.595 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   724  C  C   . GLN A 1 91  ? 16.934  14.344 12.315 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   725  O  O   . GLN A 1 91  ? 18.046  14.359 11.794 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   726  C  CB  . GLN A 1 91  ? 15.825  13.995 10.089 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . GLN A 1 91  ? 15.917  15.512 9.838  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   728  C  CD  . GLN A 1 91  ? 15.819  15.915 8.377  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   729  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 14.908  15.485 7.648  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   730  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 16.746  16.774 7.955  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   731  N  N   . ASN A 1 92  ? 16.676  14.881 13.504 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   732  C  CA  . ASN A 1 92  ? 17.723  15.533 14.265 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   733  C  C   . ASN A 1 92  ? 17.678  15.254 15.756 1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   734  O  O   . ASN A 1 92  ? 17.709  16.178 16.573 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   735  C  CB  . ASN A 1 92  ? 17.776  17.048 14.019 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   736  C  CG  . ASN A 1 92  ? 18.356  17.409 12.673 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   737  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 19.560  17.227 12.433 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   738  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 17.498  17.912 11.791 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   739  N  N   . GLY A 1 93  ? 17.629  13.965 16.095 1.00 79.34  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A N   1 
ATOM   740  C  CA  . GLY A 1 93  ? 17.583  13.534 17.480 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A CA  1 
ATOM   741  C  C   . GLY A 1 93  ? 16.306  13.949 18.193 1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A C   1 
ATOM   742  O  O   . GLY A 1 93  ? 16.328  14.778 19.107 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A O   1 
ATOM   743  N  N   . GLY A 1 94  ? 15.191  13.347 17.768 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A N   1 
ATOM   744  C  CA  . GLY A 1 94  ? 13.903  13.641 18.358 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A CA  1 
ATOM   745  C  C   . GLY A 1 94  ? 12.798  12.714 17.878 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A C   1 
ATOM   746  O  O   . GLY A 1 94  ? 12.900  12.037 16.853 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A O   1 
ATOM   747  N  N   . ASN A 1 95  ? 11.729  12.712 18.660 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A N   1 
ATOM   748  C  CA  . ASN A 1 95  ? 10.547  11.922 18.400 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CA  1 
ATOM   749  C  C   . ASN A 1 95  ? 9.359   12.847 18.219 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A C   1 
ATOM   750  O  O   . ASN A 1 95  ? 9.281   13.910 18.828 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A O   1 
ATOM   751  C  CB  . ASN A 1 95  ? 10.254  10.955 19.564 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . ASN A 1 95  ? 11.450  10.115 19.945 1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CG  1 
ATOM   753  O  OD1 . ASN A 1 95  ? 11.925  9.290  19.151 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A OD1 1 
ATOM   754  N  ND2 . ASN A 1 95  ? 11.941  10.327 21.162 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A ND2 1 
ATOM   755  N  N   . VAL A 1 96  ? 8.437   12.439 17.369 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A N   1 
ATOM   756  C  CA  . VAL A 1 96  ? 7.237   13.206 17.138 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CA  1 
ATOM   757  C  C   . VAL A 1 96  ? 6.117   12.349 17.686 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A C   1 
ATOM   758  O  O   . VAL A 1 96  ? 5.818   11.282 17.152 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A O   1 
ATOM   759  C  CB  . VAL A 1 96  ? 7.037   13.519 15.664 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CB  1 
ATOM   760  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 5.682   14.197 15.463 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG1 1 
ATOM   761  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 8.184   14.399 15.166 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG2 1 
ATOM   762  N  N   . THR A 1 97  ? 5.547   12.793 18.797 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N   1 
ATOM   763  C  CA  . THR A 1 97  ? 4.503   12.039 19.481 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA  1 
ATOM   764  C  C   . THR A 1 97  ? 3.104   12.368 19.003 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 97   THR A C   1 
ATOM   765  O  O   . THR A 1 97  ? 2.137   11.662 19.276 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 97   THR A O   1 
ATOM   766  C  CB  . THR A 1 97  ? 4.661   12.229 20.992 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB  1 
ATOM   767  O  OG1 . THR A 1 97  ? 4.757   13.619 21.237 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1 1 
ATOM   768  C  CG2 . THR A 1 97  ? 5.966   11.568 21.446 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2 1 
ATOM   769  N  N   . ARG A 1 98  ? 3.016   13.458 18.274 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A N   1 
ATOM   770  C  CA  . ARG A 1 98  ? 1.764   13.902 17.720 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CA  1 
ATOM   771  C  C   . ARG A 1 98  ? 2.041   14.693 16.458 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A C   1 
ATOM   772  O  O   . ARG A 1 98  ? 2.461   15.844 16.512 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A O   1 
ATOM   773  C  CB  . ARG A 1 98  ? 0.943   14.700 18.721 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CB  1 
ATOM   774  C  CG  . ARG A 1 98  ? -0.539  14.684 18.382 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CG  1 
ATOM   775  C  CD  . ARG A 1 98  ? -1.015  16.005 17.818 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CD  1 
ATOM   776  N  NE  . ARG A 1 98  ? -2.463  16.155 17.829 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NE  1 
ATOM   777  C  CZ  . ARG A 1 98  ? -3.091  17.043 17.063 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CZ  1 
ATOM   778  N  NH1 . ARG A 1 98  ? -2.430  17.854 16.240 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH1 1 
ATOM   779  N  NH2 . ARG A 1 98  ? -4.417  17.125 17.108 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH2 1 
ATOM   780  N  N   . GLU A 1 99  ? 1.829   14.040 15.322 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A N   1 
ATOM   781  C  CA  . GLU A 1 99  ? 2.062   14.654 14.031 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CA  1 
ATOM   782  C  C   . GLU A 1 99  ? 1.338   15.969 13.907 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A C   1 
ATOM   783  O  O   . GLU A 1 99  ? 0.275   16.169 14.486 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A O   1 
ATOM   784  C  CB  . GLU A 1 99  ? 1.661   13.722 12.871 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . GLU A 1 99  ? 2.432   12.393 12.900 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . GLU A 1 99  ? 3.887   12.589 12.612 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CD  1 
ATOM   787  O  OE1 . GLU A 1 99  ? 4.295   13.501 11.911 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE1 1 
ATOM   788  O  OE2 . GLU A 1 99  ? 4.648   11.708 13.199 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE2 1 
ATOM   789  N  N   . ALA A 1 100 ? 1.924   16.871 13.132 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A N   1 
ATOM   790  C  CA  . ALA A 1 100 ? 1.323   18.170 12.933 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CA  1 
ATOM   791  C  C   . ALA A 1 100 ? -0.052  18.044 12.324 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A C   1 
ATOM   792  O  O   . ALA A 1 100 ? -0.238  17.356 11.328 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A O   1 
ATOM   793  C  CB  . ALA A 1 100 ? 2.210   19.054 12.073 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CB  1 
ATOM   794  N  N   . GLY A 1 101 ? -1.015  18.715 12.928 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   1 
ATOM   795  C  CA  . GLY A 1 101 ? -2.374  18.666 12.415 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  1 
ATOM   796  C  C   . GLY A 1 101 ? -3.339  19.451 13.274 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   1 
ATOM   797  O  O   . GLY A 1 101 ? -3.117  19.639 14.472 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   1 
ATOM   798  N  N   . PRO A 1 102 ? -4.413  19.922 12.649 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A N   1 
ATOM   799  C  CA  . PRO A 1 102 ? -5.412  20.680 13.367 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CA  1 
ATOM   800  C  C   . PRO A 1 102 ? -5.735  20.035 14.698 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A C   1 
ATOM   801  O  O   . PRO A 1 102 ? -5.685  18.813 14.860 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A O   1 
ATOM   802  C  CB  . PRO A 1 102 ? -6.686  20.694 12.518 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CB  1 
ATOM   803  C  CG  . PRO A 1 102 ? -6.379  19.912 11.252 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CG  1 
ATOM   804  C  CD  . PRO A 1 102 ? -4.932  19.452 11.340 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CD  1 
ATOM   805  N  N   . VAL A 1 103 ? -6.084  20.886 15.650 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N   1 
ATOM   806  C  CA  . VAL A 1 103 ? -6.435  20.431 16.976 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA  1 
ATOM   807  C  C   . VAL A 1 103 ? -7.861  19.902 17.025 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C   1 
ATOM   808  O  O   . VAL A 1 103 ? -8.778  20.470 16.431 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O   1 
ATOM   809  C  CB  . VAL A 1 103 ? -6.243  21.532 18.004 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB  1 
ATOM   810  C  CG1 . VAL A 1 103 ? -7.116  22.737 17.649 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1 1 
ATOM   811  C  CG2 . VAL A 1 103 ? -6.612  20.999 19.380 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2 1 
ATOM   812  N  N   . LYS A 1 104 ? -8.048  18.806 17.748 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A N   1 
ATOM   813  C  CA  . LYS A 1 104 ? -9.362  18.217 17.861 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CA  1 
ATOM   814  C  C   . LYS A 1 104 ? -10.408 19.254 18.236 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A C   1 
ATOM   815  O  O   . LYS A 1 104 ? -10.341 19.862 19.306 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A O   1 
ATOM   816  C  CB  . LYS A 1 104 ? -9.363  17.058 18.841 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CB  1 
ATOM   817  C  CG  . LYS A 1 104 ? -10.582 16.160 18.708 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CG  1 
ATOM   818  C  CD  . LYS A 1 104 ? -10.462 14.901 19.549 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CD  1 
ATOM   819  C  CE  . LYS A 1 104 ? -11.769 14.135 19.656 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CE  1 
ATOM   820  N  NZ  . LYS A 1 104 ? -11.603 12.792 20.234 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A NZ  1 
ATOM   821  N  N   . GLY A 1 105 ? -11.374 19.452 17.336 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A N   1 
ATOM   822  C  CA  . GLY A 1 105 ? -12.452 20.406 17.542 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A CA  1 
ATOM   823  C  C   . GLY A 1 105 ? -12.049 21.834 17.191 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A C   1 
ATOM   824  O  O   . GLY A 1 105 ? -12.730 22.802 17.539 1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A O   1 
ATOM   825  N  N   . GLY A 1 106 ? -10.927 21.961 16.493 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   826  C  CA  . GLY A 1 106 ? -10.435 23.267 16.109 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   827  C  C   . GLY A 1 106 ? -9.862  23.292 14.698 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   828  O  O   . GLY A 1 106 ? -10.138 22.417 13.874 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   829  N  N   . THR A 1 107 ? -9.069  24.328 14.436 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 107  THR A N   1 
ATOM   830  C  CA  . THR A 1 107 ? -8.438  24.528 13.150 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CA  1 
ATOM   831  C  C   . THR A 1 107 ? -6.939  24.735 13.309 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 107  THR A C   1 
ATOM   832  O  O   . THR A 1 107 ? -6.147  24.414 12.429 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 107  THR A O   1 
ATOM   833  C  CB  . THR A 1 107 ? -9.074  25.723 12.415 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CB  1 
ATOM   834  O  OG1 . THR A 1 107 ? -8.714  26.925 13.062 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 107  THR A OG1 1 
ATOM   835  C  CG2 . THR A 1 107 ? -10.594 25.576 12.397 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CG2 1 
ATOM   836  N  N   . THR A 1 108 ? -6.565  25.278 14.466 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 108  THR A N   1 
ATOM   837  C  CA  . THR A 1 108 ? -5.174  25.555 14.794 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CA  1 
ATOM   838  C  C   . THR A 1 108 ? -4.306  24.314 14.714 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 108  THR A C   1 
ATOM   839  O  O   . THR A 1 108 ? -4.607  23.288 15.317 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 108  THR A O   1 
ATOM   840  C  CB  . THR A 1 108 ? -5.014  26.259 16.157 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CB  1 
ATOM   841  O  OG1 . THR A 1 108 ? -5.717  27.485 16.143 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 108  THR A OG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . THR A 1 108 ? -3.536  26.506 16.448 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CG2 1 
ATOM   843  N  N   . VAL A 1 109 ? -3.227  24.424 13.954 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A N   1 
ATOM   844  C  CA  . VAL A 1 109 ? -2.313  23.326 13.793 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CA  1 
ATOM   845  C  C   . VAL A 1 109 ? -1.403  23.194 14.994 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A C   1 
ATOM   846  O  O   . VAL A 1 109 ? -0.795  24.151 15.467 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A O   1 
ATOM   847  C  CB  . VAL A 1 109 ? -1.487  23.468 12.526 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   848  C  CG1 . VAL A 1 109 ? -0.562  22.269 12.384 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   849  C  CG2 . VAL A 1 109 ? -2.415  23.552 11.324 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   850  N  N   . ILE A 1 110 ? -1.317  21.979 15.478 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A N   1 
ATOM   851  C  CA  . ILE A 1 110 ? -0.467  21.715 16.607 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CA  1 
ATOM   852  C  C   . ILE A 1 110 ? 0.215   20.382 16.453 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A C   1 
ATOM   853  O  O   . ILE A 1 110 ? -0.195  19.515 15.685 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A O   1 
ATOM   854  C  CB  . ILE A 1 110 ? -1.223  21.745 17.926 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CB  1 
ATOM   855  C  CG1 . ILE A 1 110 ? -2.143  20.533 17.998 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG1 1 
ATOM   856  C  CG2 . ILE A 1 110 ? -2.016  23.041 18.032 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG2 1 
ATOM   857  C  CD1 . ILE A 1 110 ? -2.130  19.858 19.364 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CD1 1 
ATOM   858  N  N   . ALA A 1 111 ? 1.274   20.227 17.209 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   859  C  CA  . ALA A 1 111 ? 2.006   18.993 17.205 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   860  C  C   . ALA A 1 111 ? 2.636   18.825 18.567 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   861  O  O   . ALA A 1 111 ? 2.663   19.779 19.337 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   862  C  CB  . ALA A 1 111 ? 3.066   19.011 16.117 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   863  N  N   . PHE A 1 112 ? 3.114   17.626 18.837 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   1 
ATOM   864  C  CA  . PHE A 1 112 ? 3.794   17.314 20.075 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  1 
ATOM   865  C  C   . PHE A 1 112 ? 5.079   16.586 19.751 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   1 
ATOM   866  O  O   . PHE A 1 112 ? 5.072   15.689 18.911 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   1 
ATOM   867  C  CB  . PHE A 1 112 ? 2.969   16.455 21.059 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . PHE A 1 112 ? 2.086   17.267 21.973 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  1 
ATOM   869  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 0.808   17.641 21.557 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 1 
ATOM   870  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 2.510   17.655 23.246 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 1 
ATOM   871  C  CE1 . PHE A 1 112 ? -0.037  18.383 22.386 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 1 
ATOM   872  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 1.682   18.398 24.092 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 1 
ATOM   873  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 0.410   18.768 23.651 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  1 
ATOM   874  N  N   . VAL A 1 113 ? 6.164   16.962 20.429 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   1 
ATOM   875  C  CA  . VAL A 1 113 ? 7.447   16.308 20.222 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  1 
ATOM   876  C  C   . VAL A 1 113 ? 8.190   16.133 21.524 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   1 
ATOM   877  O  O   . VAL A 1 113 ? 7.778   16.623 22.568 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   1 
ATOM   878  C  CB  . VAL A 1 113 ? 8.360   17.061 19.266 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  1 
ATOM   879  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 7.652   17.313 17.938 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 1 
ATOM   880  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 8.790   18.376 19.912 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 1 
ATOM   881  N  N   . GLU A 1 114 ? 9.310   15.445 21.419 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A N   1 
ATOM   882  C  CA  . GLU A 1 114 ? 10.165  15.195 22.547 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CA  1 
ATOM   883  C  C   . GLU A 1 114 ? 11.560  15.732 22.293 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A C   1 
ATOM   884  O  O   . GLU A 1 114 ? 12.085  15.615 21.184 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A O   1 
ATOM   885  C  CB  . GLU A 1 114 ? 10.241  13.700 22.849 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . GLU A 1 114 ? 9.055   13.221 23.692 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CG  1 
ATOM   887  C  CD  . GLU A 1 114 ? 9.137   11.753 23.964 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CD  1 
ATOM   888  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 10.124  11.099 23.699 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE1 1 
ATOM   889  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 8.052   11.264 24.506 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE2 1 
ATOM   890  N  N   . ASP A 1 115 ? 12.153  16.331 23.320 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   891  C  CA  . ASP A 1 115 ? 13.495  16.829 23.178 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   892  C  C   . ASP A 1 115 ? 14.461  15.663 23.388 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   893  O  O   . ASP A 1 115 ? 14.016  14.550 23.623 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   894  C  CB  . ASP A 1 115 ? 13.778  18.100 24.002 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   895  C  CG  . ASP A 1 115 ? 13.978  17.921 25.489 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   896  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 14.190  18.857 26.230 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   897  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 13.908  16.676 25.907 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   898  N  N   . PRO A 1 116 ? 15.762  15.902 23.323 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A N   1 
ATOM   899  C  CA  . PRO A 1 116 ? 16.697  14.816 23.497 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CA  1 
ATOM   900  C  C   . PRO A 1 116 ? 16.637  14.104 24.845 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A C   1 
ATOM   901  O  O   . PRO A 1 116 ? 17.116  12.973 24.968 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A O   1 
ATOM   902  C  CB  . PRO A 1 116 ? 18.082  15.378 23.187 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . PRO A 1 116 ? 17.856  16.663 22.399 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CG  1 
ATOM   904  C  CD  . PRO A 1 116 ? 16.391  17.035 22.583 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CD  1 
ATOM   905  N  N   . ASP A 1 117 ? 16.053  14.752 25.851 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A N   1 
ATOM   906  C  CA  . ASP A 1 117 ? 15.948  14.160 27.185 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CA  1 
ATOM   907  C  C   . ASP A 1 117 ? 14.561  13.586 27.485 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A C   1 
ATOM   908  O  O   . ASP A 1 117 ? 14.285  13.151 28.604 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A O   1 
ATOM   909  C  CB  . ASP A 1 117 ? 16.397  15.115 28.307 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . ASP A 1 117 ? 17.808  15.602 28.157 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CG  1 
ATOM   911  O  OD1 . ASP A 1 117 ? 18.093  16.657 27.634 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD1 1 
ATOM   912  O  OD2 . ASP A 1 117 ? 18.682  14.771 28.684 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD2 1 
ATOM   913  N  N   . GLY A 1 118 ? 13.686  13.595 26.476 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A N   1 
ATOM   914  C  CA  . GLY A 1 118 ? 12.349  13.061 26.615 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A CA  1 
ATOM   915  C  C   . GLY A 1 118 ? 11.336  14.077 27.101 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A C   1 
ATOM   916  O  O   . GLY A 1 118 ? 10.182  13.732 27.351 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A O   1 
ATOM   917  N  N   . TYR A 1 119 ? 11.745  15.328 27.239 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A N   1 
ATOM   918  C  CA  . TYR A 1 119 ? 10.788  16.315 27.679 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CA  1 
ATOM   919  C  C   . TYR A 1 119 ? 9.761   16.547 26.574 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A C   1 
ATOM   920  O  O   . TYR A 1 119 ? 10.102  16.565 25.396 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A O   1 
ATOM   921  C  CB  . TYR A 1 119 ? 11.450  17.645 28.039 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CB  1 
ATOM   922  C  CG  . TYR A 1 119 ? 12.208  17.666 29.357 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CG  1 
ATOM   923  C  CD1 . TYR A 1 119 ? 13.594  17.800 29.354 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD1 1 
ATOM   924  C  CD2 . TYR A 1 119 ? 11.555  17.643 30.590 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD2 1 
ATOM   925  C  CE1 . TYR A 1 119 ? 14.326  17.884 30.539 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE1 1 
ATOM   926  C  CE2 . TYR A 1 119 ? 12.267  17.702 31.787 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE2 1 
ATOM   927  C  CZ  . TYR A 1 119 ? 13.654  17.832 31.760 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CZ  1 
ATOM   928  O  OH  . TYR A 1 119 ? 14.369  17.917 32.924 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A OH  1 
ATOM   929  N  N   . LYS A 1 120 ? 8.509   16.735 26.972 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A N   1 
ATOM   930  C  CA  . LYS A 1 120 ? 7.431   16.985 26.041 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CA  1 
ATOM   931  C  C   . LYS A 1 120 ? 7.366   18.443 25.594 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A C   1 
ATOM   932  O  O   . LYS A 1 120 ? 7.469   19.374 26.393 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A O   1 
ATOM   933  C  CB  . LYS A 1 120 ? 6.103   16.538 26.632 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CB  1 
ATOM   934  C  CG  . LYS A 1 120 ? 4.913   16.717 25.699 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CG  1 
ATOM   935  C  CD  . LYS A 1 120 ? 3.593   16.328 26.348 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CD  1 
ATOM   936  C  CE  . LYS A 1 120 ? 3.528   14.868 26.778 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CE  1 
ATOM   937  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 2.211   14.472 27.312 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A NZ  1 
ATOM   938  N  N   . ILE A 1 121 ? 7.182   18.647 24.289 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A N   1 
ATOM   939  C  CA  . ILE A 1 121 ? 7.075   19.987 23.750 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CA  1 
ATOM   940  C  C   . ILE A 1 121 ? 5.872   20.107 22.842 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A C   1 
ATOM   941  O  O   . ILE A 1 121 ? 5.713   19.323 21.913 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A O   1 
ATOM   942  C  CB  . ILE A 1 121 ? 8.340   20.456 23.040 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CB  1 
ATOM   943  C  CG1 . ILE A 1 121 ? 9.481   20.466 24.056 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CG1 1 
ATOM   944  C  CG2 . ILE A 1 121 ? 8.125   21.861 22.477 1.00 8.15   ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CG2 1 
ATOM   945  C  CD1 . ILE A 1 121 ? 10.849  20.748 23.454 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CD1 1 
ATOM   946  N  N   . GLU A 1 122 ? 5.040   21.094 23.134 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N   1 
ATOM   947  C  CA  . GLU A 1 122 ? 3.852   21.344 22.353 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA  1 
ATOM   948  C  C   . GLU A 1 122 ? 4.136   22.475 21.384 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C   1 
ATOM   949  O  O   . GLU A 1 122 ? 4.570   23.557 21.786 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O   1 
ATOM   950  C  CB  . GLU A 1 122 ? 2.650   21.612 23.277 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB  1 
ATOM   951  C  CG  . GLU A 1 122 ? 1.344   22.037 22.583 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG  1 
ATOM   952  C  CD  . GLU A 1 122 ? 0.422   22.643 23.604 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD  1 
ATOM   953  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 0.832   23.198 24.605 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1 1 
ATOM   954  O  OE2 . GLU A 1 122 ? -0.849  22.500 23.323 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2 1 
ATOM   955  N  N   . LEU A 1 123 ? 3.949   22.194 20.089 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A N   1 
ATOM   956  C  CA  . LEU A 1 123 ? 4.199   23.194 19.064 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CA  1 
ATOM   957  C  C   . LEU A 1 123 ? 2.887   23.704 18.514 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A C   1 
ATOM   958  O  O   . LEU A 1 123 ? 2.049   22.938 18.048 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A O   1 
ATOM   959  C  CB  . LEU A 1 123 ? 5.108   22.667 17.942 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . LEU A 1 123 ? 6.326   21.880 18.440 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CG  1 
ATOM   961  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 6.879   21.061 17.273 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD1 1 
ATOM   962  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 7.388   22.861 18.936 1.00 14.44  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD2 1 
ATOM   963  N  N   . ILE A 1 124 ? 2.707   25.009 18.597 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A N   1 
ATOM   964  C  CA  . ILE A 1 124 ? 1.475   25.612 18.151 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CA  1 
ATOM   965  C  C   . ILE A 1 124 ? 1.696   26.611 17.039 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A C   1 
ATOM   966  O  O   . ILE A 1 124 ? 2.393   27.603 17.190 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A O   1 
ATOM   967  C  CB  . ILE A 1 124 ? 0.764   26.266 19.335 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CB  1 
ATOM   968  C  CG1 . ILE A 1 124 ? 0.572   25.273 20.472 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG1 1 
ATOM   969  C  CG2 . ILE A 1 124 ? -0.571  26.868 18.920 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG2 1 
ATOM   970  C  CD1 . ILE A 1 124 ? -0.187  25.890 21.646 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CD1 1 
ATOM   971  N  N   . GLU A 1 125 ? 1.088   26.338 15.907 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   1 
ATOM   972  C  CA  . GLU A 1 125 ? 1.208   27.222 14.768 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   973  C  C   . GLU A 1 125 ? 0.114   28.262 14.860 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   1 
ATOM   974  O  O   . GLU A 1 125 ? -1.005  28.024 14.405 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   1 
ATOM   975  C  CB  . GLU A 1 125 ? 1.048   26.395 13.483 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . GLU A 1 125 ? 1.683   27.011 12.224 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   977  C  CD  . GLU A 1 125 ? 1.598   26.061 11.063 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   978  O  OE1 . GLU A 1 125 ? 0.687   26.074 10.257 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   979  O  OE2 . GLU A 1 125 ? 2.578   25.183 11.039 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   980  N  N   . GLU A 1 126 ? 0.440   29.398 15.477 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLU A 1 126 ? -0.517  30.477 15.663 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLU A 1 126 ? -0.986  30.997 14.316 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU A C   1 
ATOM   983  O  O   . GLU A 1 126 ? -0.363  31.876 13.725 1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A O   1 
ATOM   984  C  CB  . GLU A 1 126 ? 0.054   31.618 16.530 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CB  1 
ATOM   985  C  CG  . GLU A 1 126 ? 0.189   31.255 18.024 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CG  1 
ATOM   986  C  CD  . GLU A 1 126 ? 0.823   32.356 18.833 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CD  1 
ATOM   987  O  OE1 . GLU A 1 126 ? 1.966   32.743 18.670 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE1 1 
ATOM   988  O  OE2 . GLU A 1 126 ? 0.007   32.855 19.739 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE2 1 
ATOM   989  N  N   . GLY A 1 134 ? -3.498  44.247 20.717 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A N   1 
ATOM   990  C  CA  . GLY A 1 134 ? -2.414  45.199 20.519 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A CA  1 
ATOM   991  C  C   . GLY A 1 134 ? -2.241  45.582 19.050 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A C   1 
ATOM   992  O  O   . GLY A 1 134 ? -2.689  46.635 18.599 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A O   1 
ATOM   993  N  N   . ASN A 1 135 ? -1.580  44.703 18.304 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A N   1 
ATOM   994  C  CA  . ASN A 1 135 ? -1.344  44.895 16.888 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CA  1 
ATOM   995  C  C   . ASN A 1 135 ? -2.288  44.014 16.068 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A C   1 
ATOM   996  O  O   . ASN A 1 135 ? -1.994  43.717 14.883 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A O   1 
ATOM   997  C  CB  . ASN A 1 135 ? 0.115   44.576 16.541 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . ASN A 1 135 ? 0.512   43.186 16.993 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CG  1 
ATOM   999  O  OD1 . ASN A 1 135 ? 0.412   42.855 18.184 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A OD1 1 
ATOM   1000 N  ND2 . ASN A 1 135 ? 0.962   42.365 16.049 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A ND2 1 
ATOM   1001 O  OXT . ASN A 1 135 ? -3.327  43.593 16.620 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A OXT 1 
ATOM   1002 N  N   . MET B 1 1   ? 8.755   33.520 16.840 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1003 C  CA  . MET B 1 1   ? 8.358   32.455 17.735 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1004 C  C   . MET B 1 1   ? 8.590   32.839 19.177 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1005 O  O   . MET B 1 1   ? 9.413   33.706 19.472 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1006 C  CB  . MET B 1 1   ? 9.062   31.147 17.392 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . MET B 1 1   ? 8.676   30.665 16.007 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1008 S  SD  . MET B 1 1   ? 9.600   29.192 15.524 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1009 C  CE  . MET B 1 1   ? 11.184  29.958 15.087 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1010 N  N   . ARG B 1 2   ? 7.848   32.196 20.071 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B N   1 
ATOM   1011 C  CA  . ARG B 1 2   ? 7.980   32.508 21.472 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CA  1 
ATOM   1012 C  C   . ARG B 1 2   ? 7.478   31.386 22.341 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B C   1 
ATOM   1013 O  O   . ARG B 1 2   ? 6.796   30.470 21.872 1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B O   1 
ATOM   1014 C  CB  . ARG B 1 2   ? 7.195   33.773 21.787 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . ARG B 1 2   ? 5.752   33.654 21.315 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . ARG B 1 2   ? 4.902   34.894 21.577 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CD  1 
ATOM   1017 N  NE  . ARG B 1 2   ? 3.467   34.655 21.375 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NE  1 
ATOM   1018 C  CZ  . ARG B 1 2   ? 2.546   34.672 22.345 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CZ  1 
ATOM   1019 N  NH1 . ARG B 1 2   ? 2.859   34.934 23.612 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH1 1 
ATOM   1020 N  NH2 . ARG B 1 2   ? 1.269   34.437 22.045 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH2 1 
ATOM   1021 N  N   . LEU B 1 3   ? 7.832   31.496 23.620 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B N   1 
ATOM   1022 C  CA  . LEU B 1 3   ? 7.431   30.553 24.634 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CA  1 
ATOM   1023 C  C   . LEU B 1 3   ? 5.994   30.884 25.022 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B C   1 
ATOM   1024 O  O   . LEU B 1 3   ? 5.698   31.987 25.443 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B O   1 
ATOM   1025 C  CB  . LEU B 1 3   ? 8.380   30.667 25.850 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CB  1 
ATOM   1026 C  CG  . LEU B 1 3   ? 8.533   29.380 26.653 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CG  1 
ATOM   1027 C  CD1 . LEU B 1 3   ? 9.891   29.372 27.359 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD1 1 
ATOM   1028 C  CD2 . LEU B 1 3   ? 7.409   29.275 27.683 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD2 1 
ATOM   1029 N  N   . LEU B 1 4   ? 5.087   29.936 24.854 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   1 
ATOM   1030 C  CA  . LEU B 1 4   ? 3.697   30.171 25.172 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  1 
ATOM   1031 C  C   . LEU B 1 4   ? 3.316   29.901 26.616 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   1 
ATOM   1032 O  O   . LEU B 1 4   ? 2.709   30.733 27.283 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   1 
ATOM   1033 C  CB  . LEU B 1 4   ? 2.783   29.389 24.216 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  1 
ATOM   1034 C  CG  . LEU B 1 4   ? 2.963   29.834 22.768 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  1 
ATOM   1035 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 2.117   28.948 21.861 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 1 
ATOM   1036 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 2.517   31.281 22.615 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 1 
ATOM   1037 N  N   . HIS B 1 5   ? 3.642   28.713 27.087 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B N   1 
ATOM   1038 C  CA  . HIS B 1 5   ? 3.309   28.367 28.448 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CA  1 
ATOM   1039 C  C   . HIS B 1 5   ? 4.076   27.151 28.893 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B C   1 
ATOM   1040 O  O   . HIS B 1 5   ? 4.756   26.492 28.108 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B O   1 
ATOM   1041 C  CB  . HIS B 1 5   ? 1.799   28.100 28.623 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . HIS B 1 5   ? 1.232   27.002 27.752 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CG  1 
ATOM   1043 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 0.527   27.284 26.587 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B ND1 1 
ATOM   1044 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 1.247   25.650 27.889 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CD2 1 
ATOM   1045 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 0.152   26.130 26.061 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CE1 1 
ATOM   1046 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 0.561   25.123 26.812 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B NE2 1 
ATOM   1047 N  N   . THR B 1 6   ? 3.935   26.878 30.182 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 6    THR B N   1 
ATOM   1048 C  CA  . THR B 1 6   ? 4.522   25.717 30.811 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 6    THR B CA  1 
ATOM   1049 C  C   . THR B 1 6   ? 3.352   25.039 31.481 1.00 13.30  ? ? ? ? ? ? 6    THR B C   1 
ATOM   1050 O  O   . THR B 1 6   ? 2.636   25.706 32.216 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 6    THR B O   1 
ATOM   1051 C  CB  . THR B 1 6   ? 5.614   26.044 31.858 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 6    THR B CB  1 
ATOM   1052 O  OG1 . THR B 1 6   ? 6.675   26.814 31.288 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 6    THR B OG1 1 
ATOM   1053 C  CG2 . THR B 1 6   ? 6.134   24.731 32.461 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 6    THR B CG2 1 
ATOM   1054 N  N   . MET B 1 7   ? 3.124   23.765 31.190 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 7    MET B N   1 
ATOM   1055 C  CA  . MET B 1 7   ? 2.004   23.041 31.771 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CA  1 
ATOM   1056 C  C   . MET B 1 7   ? 2.434   22.192 32.949 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 7    MET B C   1 
ATOM   1057 O  O   . MET B 1 7   ? 3.409   21.457 32.868 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 7    MET B O   1 
ATOM   1058 C  CB  . MET B 1 7   ? 1.310   22.126 30.736 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CB  1 
ATOM   1059 C  CG  . MET B 1 7   ? 0.016   21.496 31.246 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CG  1 
ATOM   1060 S  SD  . MET B 1 7   ? 0.229   19.999 32.255 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 7    MET B SD  1 
ATOM   1061 C  CE  . MET B 1 7   ? -0.294  18.712 31.095 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CE  1 
ATOM   1062 N  N   . LEU B 1 8   ? 1.682   22.277 34.041 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1063 C  CA  . LEU B 1 8   ? 1.971   21.493 35.227 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1064 C  C   . LEU B 1 8   ? 0.690   20.812 35.697 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1065 O  O   . LEU B 1 8   ? -0.359  21.445 35.720 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1066 C  CB  . LEU B 1 8   ? 2.498   22.389 36.379 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . LEU B 1 8   ? 3.638   23.351 36.011 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1068 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 3.950   24.252 37.197 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1069 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 4.886   22.564 35.642 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1070 N  N   . ARG B 1 9   ? 0.768   19.537 36.063 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B N   1 
ATOM   1071 C  CA  . ARG B 1 9   ? -0.408  18.826 36.560 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CA  1 
ATOM   1072 C  C   . ARG B 1 9   ? -0.549  19.139 38.037 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B C   1 
ATOM   1073 O  O   . ARG B 1 9   ? 0.446   19.053 38.755 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B O   1 
ATOM   1074 C  CB  . ARG B 1 9   ? -0.313  17.330 36.353 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CB  1 
ATOM   1075 C  CG  . ARG B 1 9   ? -0.100  17.008 34.875 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CG  1 
ATOM   1076 C  CD  . ARG B 1 9   ? -0.106  15.518 34.553 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CD  1 
ATOM   1077 N  NE  . ARG B 1 9   ? 0.083   15.260 33.121 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NE  1 
ATOM   1078 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 1.275   15.243 32.529 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CZ  1 
ATOM   1079 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 2.390   15.441 33.221 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH1 1 
ATOM   1080 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 1.360   15.008 31.215 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH2 1 
ATOM   1081 N  N   . VAL B 1 10  ? -1.755  19.525 38.474 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B N   1 
ATOM   1082 C  CA  . VAL B 1 10  ? -2.021  19.891 39.874 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CA  1 
ATOM   1083 C  C   . VAL B 1 10  ? -2.997  18.934 40.549 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B C   1 
ATOM   1084 O  O   . VAL B 1 10  ? -3.806  18.285 39.896 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B O   1 
ATOM   1085 C  CB  . VAL B 1 10  ? -2.435  21.359 40.036 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CB  1 
ATOM   1086 C  CG1 . VAL B 1 10  ? -1.340  22.265 39.484 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG1 1 
ATOM   1087 C  CG2 . VAL B 1 10  ? -3.737  21.644 39.284 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG2 1 
ATOM   1088 N  N   . GLY B 1 11  ? -2.922  18.817 41.865 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B N   1 
ATOM   1089 C  CA  . GLY B 1 11  ? -3.814  17.885 42.536 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B CA  1 
ATOM   1090 C  C   . GLY B 1 11  ? -5.186  18.471 42.814 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B C   1 
ATOM   1091 O  O   . GLY B 1 11  ? -6.160  17.744 43.003 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B O   1 
ATOM   1092 N  N   . ASP B 1 12  ? -5.239  19.795 42.845 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ASP B 1 12  ? -6.469  20.504 43.134 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ASP B 1 12  ? -6.486  21.824 42.392 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B C   1 
ATOM   1095 O  O   . ASP B 1 12  ? -5.734  22.759 42.685 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ASP B 1 12  ? -6.618  20.662 44.669 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . ASP B 1 12  ? -7.804  21.468 45.144 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CG  1 
ATOM   1098 O  OD1 . ASP B 1 12  ? -8.343  22.347 44.486 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD1 1 
ATOM   1099 O  OD2 . ASP B 1 12  ? -8.167  21.123 46.354 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD2 1 
ATOM   1100 N  N   . LEU B 1 13  ? -7.358  21.867 41.387 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B N   1 
ATOM   1101 C  CA  . LEU B 1 13  ? -7.495  23.038 40.534 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CA  1 
ATOM   1102 C  C   . LEU B 1 13  ? -7.695  24.365 41.250 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B C   1 
ATOM   1103 O  O   . LEU B 1 13  ? -6.918  25.298 41.087 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B O   1 
ATOM   1104 C  CB  . LEU B 1 13  ? -8.517  22.827 39.395 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CB  1 
ATOM   1105 C  CG  . LEU B 1 13  ? -8.306  23.765 38.214 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CG  1 
ATOM   1106 C  CD1 . LEU B 1 13  ? -6.845  23.705 37.764 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD1 1 
ATOM   1107 C  CD2 . LEU B 1 13  ? -9.241  23.344 37.071 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD2 1 
ATOM   1108 N  N   . GLN B 1 14  ? -8.751  24.488 42.042 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B N   1 
ATOM   1109 C  CA  . GLN B 1 14  ? -8.978  25.758 42.714 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CA  1 
ATOM   1110 C  C   . GLN B 1 14  ? -7.860  26.154 43.672 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B C   1 
ATOM   1111 O  O   . GLN B 1 14  ? -7.563  27.331 43.871 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B O   1 
ATOM   1112 C  CB  . GLN B 1 14  ? -10.340 25.789 43.432 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CB  1 
ATOM   1113 C  CG  . GLN B 1 14  ? -10.688 27.209 43.901 1.00 14.56  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CG  1 
ATOM   1114 C  CD  . GLN B 1 14  ? -11.027 28.123 42.748 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CD  1 
ATOM   1115 O  OE1 . GLN B 1 14  ? -11.730 27.725 41.809 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B OE1 1 
ATOM   1116 N  NE2 . GLN B 1 14  ? -10.510 29.346 42.795 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B NE2 1 
ATOM   1117 N  N   . ARG B 1 15  ? -7.256  25.150 44.287 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B N   1 
ATOM   1118 C  CA  . ARG B 1 15  ? -6.175  25.384 45.227 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CA  1 
ATOM   1119 C  C   . ARG B 1 15  ? -5.012  26.047 44.506 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B C   1 
ATOM   1120 O  O   . ARG B 1 15  ? -4.402  27.004 44.996 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B O   1 
ATOM   1121 C  CB  . ARG B 1 15  ? -5.740  24.058 45.834 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . ARG B 1 15  ? -4.514  24.181 46.734 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CG  1 
ATOM   1123 C  CD  . ARG B 1 15  ? -4.188  22.887 47.471 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CD  1 
ATOM   1124 N  NE  . ARG B 1 15  ? -3.560  21.883 46.618 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NE  1 
ATOM   1125 C  CZ  . ARG B 1 15  ? -3.160  20.705 47.084 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CZ  1 
ATOM   1126 N  NH1 . ARG B 1 15  ? -3.325  20.390 48.361 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NH1 1 
ATOM   1127 N  NH2 . ARG B 1 15  ? -2.600  19.814 46.266 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NH2 1 
ATOM   1128 N  N   . SER B 1 16  ? -4.713  25.521 43.312 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 16   SER B N   1 
ATOM   1129 C  CA  . SER B 1 16  ? -3.632  26.096 42.532 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 16   SER B CA  1 
ATOM   1130 C  C   . SER B 1 16  ? -4.050  27.434 41.991 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 16   SER B C   1 
ATOM   1131 O  O   . SER B 1 16  ? -3.289  28.396 41.986 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 16   SER B O   1 
ATOM   1132 C  CB  . SER B 1 16  ? -3.149  25.195 41.418 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 16   SER B CB  1 
ATOM   1133 O  OG  . SER B 1 16  ? -2.837  23.929 41.953 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 16   SER B OG  1 
ATOM   1134 N  N   . ILE B 1 17  ? -5.285  27.518 41.536 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B N   1 
ATOM   1135 C  CA  . ILE B 1 17  ? -5.711  28.794 41.034 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CA  1 
ATOM   1136 C  C   . ILE B 1 17  ? -5.529  29.854 42.104 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B C   1 
ATOM   1137 O  O   . ILE B 1 17  ? -4.964  30.904 41.853 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B O   1 
ATOM   1138 C  CB  . ILE B 1 17  ? -7.151  28.777 40.521 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CB  1 
ATOM   1139 C  CG1 . ILE B 1 17  ? -7.236  27.930 39.248 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CG1 1 
ATOM   1140 C  CG2 . ILE B 1 17  ? -7.624  30.204 40.237 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CG2 1 
ATOM   1141 C  CD1 . ILE B 1 17  ? -8.675  27.716 38.761 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CD1 1 
ATOM   1142 N  N   . ASP B 1 18  ? -6.018  29.579 43.311 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B N   1 
ATOM   1143 C  CA  . ASP B 1 18  ? -5.910  30.539 44.409 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CA  1 
ATOM   1144 C  C   . ASP B 1 18  ? -4.487  31.022 44.676 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 18   ASP B C   1 
ATOM   1145 O  O   . ASP B 1 18  ? -4.239  32.210 44.870 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B O   1 
ATOM   1146 C  CB  . ASP B 1 18  ? -6.520  29.972 45.703 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CB  1 
ATOM   1147 C  CG  . ASP B 1 18  ? -8.012  29.823 45.647 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CG  1 
ATOM   1148 O  OD1 . ASP B 1 18  ? -8.723  30.471 44.905 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B OD1 1 
ATOM   1149 O  OD2 . ASP B 1 18  ? -8.472  28.934 46.481 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B OD2 1 
ATOM   1150 N  N   . PHE B 1 19  ? -3.560  30.063 44.709 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B N   1 
ATOM   1151 C  CA  . PHE B 1 19  ? -2.155  30.329 44.960 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CA  1 
ATOM   1152 C  C   . PHE B 1 19  ? -1.550  31.256 43.915 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B C   1 
ATOM   1153 O  O   . PHE B 1 19  ? -1.012  32.312 44.236 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B O   1 
ATOM   1154 C  CB  . PHE B 1 19  ? -1.363  29.018 45.056 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . PHE B 1 19  ? 0.077   29.229 45.449 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CG  1 
ATOM   1156 C  CD1 . PHE B 1 19  ? 0.431   29.355 46.794 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD1 1 
ATOM   1157 C  CD2 . PHE B 1 19  ? 1.076   29.290 44.475 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD2 1 
ATOM   1158 C  CE1 . PHE B 1 19  ? 1.762   29.546 47.166 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE1 1 
ATOM   1159 C  CE2 . PHE B 1 19  ? 2.413   29.477 44.827 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE2 1 
ATOM   1160 C  CZ  . PHE B 1 19  ? 2.746   29.611 46.176 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CZ  1 
ATOM   1161 N  N   . TYR B 1 20  ? -1.657  30.857 42.645 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . TYR B 1 20  ? -1.107  31.658 41.558 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . TYR B 1 20  ? -1.704  33.043 41.429 1.00 14.38  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B C   1 
ATOM   1164 O  O   . TYR B 1 20  ? -1.007  34.000 41.118 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . TYR B 1 20  ? -1.055  30.895 40.224 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . TYR B 1 20  ? 0.005   29.832 40.309 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CG  1 
ATOM   1167 C  CD1 . TYR B 1 20  ? -0.313  28.530 40.684 1.00 10.24  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD1 1 
ATOM   1168 C  CD2 . TYR B 1 20  ? 1.343   30.153 40.077 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD2 1 
ATOM   1169 C  CE1 . TYR B 1 20  ? 0.670   27.546 40.790 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE1 1 
ATOM   1170 C  CE2 . TYR B 1 20  ? 2.342   29.185 40.171 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE2 1 
ATOM   1171 C  CZ  . TYR B 1 20  ? 2.000   27.887 40.542 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CZ  1 
ATOM   1172 O  OH  . TYR B 1 20  ? 2.979   26.938 40.665 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B OH  1 
ATOM   1173 N  N   . THR B 1 21  ? -3.004  33.156 41.661 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 21   THR B N   1 
ATOM   1174 C  CA  . THR B 1 21  ? -3.660  34.451 41.568 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CA  1 
ATOM   1175 C  C   . THR B 1 21  ? -3.573  35.259 42.868 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 21   THR B C   1 
ATOM   1176 O  O   . THR B 1 21  ? -2.906  36.291 42.958 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 21   THR B O   1 
ATOM   1177 C  CB  . THR B 1 21  ? -5.126  34.320 41.095 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CB  1 
ATOM   1178 O  OG1 . THR B 1 21  ? -5.850  33.453 41.958 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 21   THR B OG1 1 
ATOM   1179 C  CG2 . THR B 1 21  ? -5.157  33.740 39.683 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CG2 1 
ATOM   1180 N  N   . LYS B 1 22  ? -4.260  34.781 43.893 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B N   1 
ATOM   1181 C  CA  . LYS B 1 22  ? -4.296  35.465 45.182 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CA  1 
ATOM   1182 C  C   . LYS B 1 22  ? -2.944  35.706 45.836 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B C   1 
ATOM   1183 O  O   . LYS B 1 22  ? -2.701  36.770 46.400 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B O   1 
ATOM   1184 C  CB  . LYS B 1 22  ? -5.246  34.784 46.157 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . LYS B 1 22  ? -6.667  34.759 45.627 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CG  1 
ATOM   1186 C  CD  . LYS B 1 22  ? -7.665  34.168 46.607 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CD  1 
ATOM   1187 C  CE  . LYS B 1 22  ? -9.081  34.174 46.052 1.00 76.05  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CE  1 
ATOM   1188 N  NZ  . LYS B 1 22  ? -10.097 33.772 47.030 1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B NZ  1 
ATOM   1189 N  N   . VAL B 1 23  ? -2.072  34.706 45.793 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B N   1 
ATOM   1190 C  CA  . VAL B 1 23  ? -0.759  34.801 46.415 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CA  1 
ATOM   1191 C  C   . VAL B 1 23  ? 0.308   35.425 45.522 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B C   1 
ATOM   1192 O  O   . VAL B 1 23  ? 0.963   36.386 45.912 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B O   1 
ATOM   1193 C  CB  . VAL B 1 23  ? -0.299  33.454 46.971 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CB  1 
ATOM   1194 C  CG1 . VAL B 1 23  ? 1.023   33.590 47.714 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CG1 1 
ATOM   1195 C  CG2 . VAL B 1 23  ? -1.357  32.876 47.901 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CG2 1 
ATOM   1196 N  N   . LEU B 1 24  ? 0.485   34.873 44.318 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . LEU B 1 24  ? 1.483   35.373 43.379 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . LEU B 1 24  ? 1.067   36.592 42.566 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B C   1 
ATOM   1199 O  O   . LEU B 1 24  ? 1.896   37.223 41.921 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . LEU B 1 24  ? 2.096   34.265 42.499 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . LEU B 1 24  ? 2.841   33.220 43.324 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CG  1 
ATOM   1202 C  CD1 . LEU B 1 24  ? 3.360   32.097 42.430 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD1 1 
ATOM   1203 C  CD2 . LEU B 1 24  ? 3.998   33.865 44.077 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD2 1 
ATOM   1204 N  N   . GLY B 1 25  ? -0.217  36.933 42.561 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B N   1 
ATOM   1205 C  CA  . GLY B 1 25  ? -0.647  38.109 41.824 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B CA  1 
ATOM   1206 C  C   . GLY B 1 25  ? -0.978  37.890 40.343 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B C   1 
ATOM   1207 O  O   . GLY B 1 25  ? -1.179  38.845 39.588 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B O   1 
ATOM   1208 N  N   . MET B 1 26  ? -1.048  36.650 39.905 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 26   MET B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . MET B 1 26  ? -1.391  36.415 38.518 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . MET B 1 26  ? -2.887  36.578 38.344 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 26   MET B C   1 
ATOM   1211 O  O   . MET B 1 26  ? -3.619  36.750 39.310 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 26   MET B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . MET B 1 26  ? -1.022  34.996 38.068 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CB  1 
ATOM   1213 C  CG  . MET B 1 26  ? 0.472   34.748 38.056 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CG  1 
ATOM   1214 S  SD  . MET B 1 26  ? 0.854   33.102 37.423 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 26   MET B SD  1 
ATOM   1215 C  CE  . MET B 1 26  ? 2.664   33.146 37.543 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CE  1 
ATOM   1216 N  N   . LYS B 1 27  ? -3.340  36.506 37.101 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B N   1 
ATOM   1217 C  CA  . LYS B 1 27  ? -4.749  36.613 36.798 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CA  1 
ATOM   1218 C  C   . LYS B 1 27  ? -5.194  35.319 36.139 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B C   1 
ATOM   1219 O  O   . LYS B 1 27  ? -4.434  34.690 35.403 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B O   1 
ATOM   1220 C  CB  . LYS B 1 27  ? -5.068  37.760 35.839 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . LYS B 1 27  ? -4.706  39.154 36.331 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CG  1 
ATOM   1222 C  CD  . LYS B 1 27  ? -5.489  39.583 37.562 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CD  1 
ATOM   1223 C  CE  . LYS B 1 27  ? -4.853  40.772 38.266 1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CE  1 
ATOM   1224 N  NZ  . LYS B 1 27  ? -4.476  41.850 37.340 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B NZ  1 
ATOM   1225 N  N   . LEU B 1 28  ? -6.427  34.911 36.394 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B N   1 
ATOM   1226 C  CA  . LEU B 1 28  ? -6.933  33.709 35.770 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CA  1 
ATOM   1227 C  C   . LEU B 1 28  ? -7.268  34.127 34.343 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B C   1 
ATOM   1228 O  O   . LEU B 1 28  ? -8.085  35.015 34.124 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B O   1 
ATOM   1229 C  CB  . LEU B 1 28  ? -8.131  33.156 36.578 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . LEU B 1 28  ? -8.888  32.005 35.924 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CG  1 
ATOM   1231 C  CD1 . LEU B 1 28  ? -8.028  30.747 35.841 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD1 1 
ATOM   1232 C  CD2 . LEU B 1 28  ? -10.137 31.711 36.748 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD2 1 
ATOM   1233 N  N   . LEU B 1 29  ? -6.581  33.558 33.362 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B N   1 
ATOM   1234 C  CA  . LEU B 1 29  ? -6.813  33.978 31.996 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CA  1 
ATOM   1235 C  C   . LEU B 1 29  ? -7.937  33.240 31.284 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B C   1 
ATOM   1236 O  O   . LEU B 1 29  ? -8.696  33.809 30.493 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B O   1 
ATOM   1237 C  CB  . LEU B 1 29  ? -5.511  33.937 31.180 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CB  1 
ATOM   1238 C  CG  . LEU B 1 29  ? -4.361  34.646 31.882 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CG  1 
ATOM   1239 C  CD1 . LEU B 1 29  ? -3.026  34.167 31.318 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD1 1 
ATOM   1240 C  CD2 . LEU B 1 29  ? -4.488  36.153 31.699 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD2 1 
ATOM   1241 N  N   . ARG B 1 30  ? -8.033  31.958 31.553 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N   1 
ATOM   1242 C  CA  . ARG B 1 30  ? -9.063  31.172 30.919 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA  1 
ATOM   1243 C  C   . ARG B 1 30  ? -9.072  29.772 31.457 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C   1 
ATOM   1244 O  O   . ARG B 1 30  ? -8.051  29.277 31.952 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O   1 
ATOM   1245 C  CB  . ARG B 1 30  ? -8.951  31.159 29.399 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB  1 
ATOM   1246 C  CG  . ARG B 1 30  ? -7.881  30.217 28.865 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG  1 
ATOM   1247 C  CD  . ARG B 1 30  ? -7.895  30.088 27.335 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD  1 
ATOM   1248 N  NE  . ARG B 1 30  ? -6.574  29.763 26.791 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE  1 
ATOM   1249 C  CZ  . ARG B 1 30  ? -6.289  28.632 26.164 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ  1 
ATOM   1250 N  NH1 . ARG B 1 30  ? -7.209  27.696 25.972 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1 1 
ATOM   1251 N  NH2 . ARG B 1 30  ? -5.049  28.440 25.717 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2 1 
ATOM   1252 N  N   . THR B 1 31  ? -10.247 29.167 31.343 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 31   THR B N   1 
ATOM   1253 C  CA  . THR B 1 31  ? -10.458 27.809 31.797 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CA  1 
ATOM   1254 C  C   . THR B 1 31  ? -11.182 26.988 30.754 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 31   THR B C   1 
ATOM   1255 O  O   . THR B 1 31  ? -11.699 27.511 29.771 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 31   THR B O   1 
ATOM   1256 C  CB  . THR B 1 31  ? -11.283 27.774 33.084 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CB  1 
ATOM   1257 O  OG1 . THR B 1 31  ? -12.578 28.238 32.767 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 31   THR B OG1 1 
ATOM   1258 C  CG2 . THR B 1 31  ? -10.649 28.652 34.154 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CG2 1 
ATOM   1259 N  N   . SER B 1 32  ? -11.220 25.693 30.999 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 32   SER B N   1 
ATOM   1260 C  CA  . SER B 1 32  ? -11.893 24.778 30.112 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 32   SER B CA  1 
ATOM   1261 C  C   . SER B 1 32  ? -12.014 23.421 30.765 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 32   SER B C   1 
ATOM   1262 O  O   . SER B 1 32  ? -11.360 23.136 31.765 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 32   SER B O   1 
ATOM   1263 C  CB  . SER B 1 32  ? -11.194 24.689 28.770 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 32   SER B CB  1 
ATOM   1264 O  OG  . SER B 1 32  ? -9.927  24.087 28.925 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 32   SER B OG  1 
ATOM   1265 N  N   . GLU B 1 33  ? -12.870 22.584 30.207 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . GLU B 1 33  ? -13.071 21.242 30.717 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . GLU B 1 33  ? -13.272 20.351 29.528 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B C   1 
ATOM   1268 O  O   . GLU B 1 33  ? -13.786 20.811 28.513 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . GLU B 1 33  ? -14.259 21.121 31.689 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . GLU B 1 33  ? -15.615 21.521 31.068 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CG  1 
ATOM   1271 C  CD  . GLU B 1 33  ? -16.333 20.376 30.411 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CD  1 
ATOM   1272 O  OE1 . GLU B 1 33  ? -16.150 19.208 30.708 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE1 1 
ATOM   1273 O  OE2 . GLU B 1 33  ? -17.179 20.777 29.499 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE2 1 
ATOM   1274 N  N   . ASN B 1 34  ? -12.855 19.105 29.654 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B N   1 
ATOM   1275 C  CA  . ASN B 1 34  ? -12.980 18.134 28.579 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CA  1 
ATOM   1276 C  C   . ASN B 1 34  ? -13.409 16.776 29.109 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B C   1 
ATOM   1277 O  O   . ASN B 1 34  ? -12.621 16.076 29.754 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B O   1 
ATOM   1278 C  CB  . ASN B 1 34  ? -11.663 18.023 27.791 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CB  1 
ATOM   1279 C  CG  . ASN B 1 34  ? -11.708 17.014 26.658 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CG  1 
ATOM   1280 O  OD1 . ASN B 1 34  ? -12.111 15.850 26.819 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B OD1 1 
ATOM   1281 N  ND2 . ASN B 1 34  ? -11.277 17.466 25.487 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B ND2 1 
ATOM   1282 N  N   . PRO B 1 35  ? -14.659 16.405 28.805 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B N   1 
ATOM   1283 C  CA  . PRO B 1 35  ? -15.248 15.153 29.244 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CA  1 
ATOM   1284 C  C   . PRO B 1 35  ? -14.652 13.919 28.586 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B C   1 
ATOM   1285 O  O   . PRO B 1 35  ? -14.625 12.832 29.160 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B O   1 
ATOM   1286 C  CB  . PRO B 1 35  ? -16.734 15.224 28.874 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CB  1 
ATOM   1287 C  CG  . PRO B 1 35  ? -16.913 16.424 27.949 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CG  1 
ATOM   1288 C  CD  . PRO B 1 35  ? -15.580 17.158 27.909 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CD  1 
ATOM   1289 N  N   . GLU B 1 36  ? -14.191 14.067 27.364 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . GLU B 1 36  ? -13.635 12.914 26.719 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . GLU B 1 36  ? -12.374 12.451 27.412 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B C   1 
ATOM   1292 O  O   . GLU B 1 36  ? -12.198 11.268 27.675 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B O   1 
ATOM   1293 C  CB  . GLU B 1 36  ? -13.339 13.158 25.232 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . GLU B 1 36  ? -12.735 11.904 24.582 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CG  1 
ATOM   1295 C  CD  . GLU B 1 36  ? -12.564 12.002 23.090 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CD  1 
ATOM   1296 O  OE1 . GLU B 1 36  ? -12.871 12.984 22.432 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE1 1 
ATOM   1297 O  OE2 . GLU B 1 36  ? -12.046 10.920 22.578 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE2 1 
ATOM   1298 N  N   . TYR B 1 37  ? -11.489 13.406 27.675 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B N   1 
ATOM   1299 C  CA  . TYR B 1 37  ? -10.221 13.119 28.310 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CA  1 
ATOM   1300 C  C   . TYR B 1 37  ? -10.210 13.339 29.820 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B C   1 
ATOM   1301 O  O   . TYR B 1 37  ? -9.206  13.108 30.495 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B O   1 
ATOM   1302 C  CB  . TYR B 1 37  ? -9.075  13.821 27.585 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CB  1 
ATOM   1303 C  CG  . TYR B 1 37  ? -9.092  13.485 26.113 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CG  1 
ATOM   1304 C  CD1 . TYR B 1 37  ? -9.522  14.426 25.179 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CD1 1 
ATOM   1305 C  CD2 . TYR B 1 37  ? -8.696  12.225 25.658 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CD2 1 
ATOM   1306 C  CE1 . TYR B 1 37  ? -9.532  14.123 23.816 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CE1 1 
ATOM   1307 C  CE2 . TYR B 1 37  ? -8.707  11.904 24.300 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CE2 1 
ATOM   1308 C  CZ  . TYR B 1 37  ? -9.127  12.860 23.377 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CZ  1 
ATOM   1309 O  OH  . TYR B 1 37  ? -9.137  12.541 22.035 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B OH  1 
ATOM   1310 N  N   . LYS B 1 38  ? -11.351 13.784 30.326 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B N   1 
ATOM   1311 C  CA  . LYS B 1 38  ? -11.552 13.981 31.742 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CA  1 
ATOM   1312 C  C   . LYS B 1 38  ? -10.559 14.872 32.469 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B C   1 
ATOM   1313 O  O   . LYS B 1 38  ? -9.908  14.476 33.423 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B O   1 
ATOM   1314 C  CB  . LYS B 1 38  ? -11.688 12.628 32.404 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . LYS B 1 38  ? -12.575 11.697 31.583 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CG  1 
ATOM   1316 C  CD  . LYS B 1 38  ? -12.705 10.297 32.163 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CD  1 
ATOM   1317 C  CE  . LYS B 1 38  ? -11.432 9.472  32.050 1.00 88.12  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CE  1 
ATOM   1318 N  NZ  . LYS B 1 38  ? -11.512 8.186  32.762 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 38   LYS B NZ  1 
ATOM   1319 N  N   . TYR B 1 39  ? -10.487 16.112 32.063 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   1 
ATOM   1320 C  CA  . TYR B 1 39  ? -9.590  17.030 32.727 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  1 
ATOM   1321 C  C   . TYR B 1 39  ? -10.132 18.433 32.635 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   1 
ATOM   1322 O  O   . TYR B 1 39  ? -10.989 18.731 31.807 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   1 
ATOM   1323 C  CB  . TYR B 1 39  ? -8.149  16.975 32.123 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . TYR B 1 39  ? -8.111  17.502 30.694 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  1 
ATOM   1325 C  CD1 . TYR B 1 39  ? -8.008  18.872 30.434 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 1 
ATOM   1326 C  CD2 . TYR B 1 39  ? -8.159  16.620 29.618 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 1 
ATOM   1327 C  CE1 . TYR B 1 39  ? -8.062  19.364 29.123 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 1 
ATOM   1328 C  CE2 . TYR B 1 39  ? -8.147  17.094 28.307 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 1 
ATOM   1329 C  CZ  . TYR B 1 39  ? -8.100  18.464 28.056 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  1 
ATOM   1330 O  OH  . TYR B 1 39  ? -8.006  18.920 26.769 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  1 
ATOM   1331 N  N   . SER B 1 40  ? -9.620  19.302 33.483 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 40   SER B N   1 
ATOM   1332 C  CA  . SER B 1 40  ? -9.984  20.696 33.456 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 40   SER B CA  1 
ATOM   1333 C  C   . SER B 1 40  ? -8.705  21.503 33.477 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 40   SER B C   1 
ATOM   1334 O  O   . SER B 1 40  ? -7.732  21.115 34.123 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 40   SER B O   1 
ATOM   1335 C  CB  . SER B 1 40  ? -10.934 21.143 34.561 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 40   SER B CB  1 
ATOM   1336 O  OG  . SER B 1 40  ? -12.114 20.363 34.553 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 40   SER B OG  1 
ATOM   1337 N  N   . LEU B 1 41  ? -8.710  22.617 32.764 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . LEU B 1 41  ? -7.555  23.484 32.701 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . LEU B 1 41  ? -7.825  24.888 33.180 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C   1 
ATOM   1340 O  O   . LEU B 1 41  ? -8.928  25.432 33.071 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . LEU B 1 41  ? -7.078  23.691 31.248 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . LEU B 1 41  ? -6.858  22.411 30.464 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG  1 
ATOM   1343 C  CD1 . LEU B 1 41  ? -6.457  22.786 29.032 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1 1 
ATOM   1344 C  CD2 . LEU B 1 41  ? -5.754  21.596 31.137 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2 1 
ATOM   1345 N  N   . ALA B 1 42  ? -6.740  25.502 33.625 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B N   1 
ATOM   1346 C  CA  . ALA B 1 42  ? -6.750  26.873 34.046 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CA  1 
ATOM   1347 C  C   . ALA B 1 42  ? -5.451  27.549 33.609 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B C   1 
ATOM   1348 O  O   . ALA B 1 42  ? -4.354  27.106 33.933 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B O   1 
ATOM   1349 C  CB  . ALA B 1 42  ? -6.993  27.008 35.540 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CB  1 
ATOM   1350 N  N   . PHE B 1 43  ? -5.569  28.614 32.829 1.00 13.29  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . PHE B 1 43  ? -4.391  29.338 32.415 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . PHE B 1 43  ? -4.241  30.588 33.262 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B C   1 
ATOM   1353 O  O   . PHE B 1 43  ? -5.143  31.416 33.320 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . PHE B 1 43  ? -4.386  29.715 30.932 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CB  1 
ATOM   1355 C  CG  . PHE B 1 43  ? -4.326  28.543 29.982 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CG  1 
ATOM   1356 C  CD1 . PHE B 1 43  ? -5.447  27.741 29.759 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD1 1 
ATOM   1357 C  CD2 . PHE B 1 43  ? -3.161  28.280 29.258 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD2 1 
ATOM   1358 C  CE1 . PHE B 1 43  ? -5.411  26.678 28.854 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE1 1 
ATOM   1359 C  CE2 . PHE B 1 43  ? -3.100  27.223 28.349 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE2 1 
ATOM   1360 C  CZ  . PHE B 1 43  ? -4.231  26.427 28.151 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CZ  1 
ATOM   1361 N  N   . VAL B 1 44  ? -3.082  30.706 33.928 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . VAL B 1 44  ? -2.778  31.839 34.789 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . VAL B 1 44  ? -1.505  32.546 34.343 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B C   1 
ATOM   1364 O  O   . VAL B 1 44  ? -0.551  31.920 33.879 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . VAL B 1 44  ? -2.649  31.418 36.249 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CB  1 
ATOM   1366 C  CG1 . VAL B 1 44  ? -3.946  30.783 36.755 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG1 1 
ATOM   1367 C  CG2 . VAL B 1 44  ? -1.515  30.412 36.376 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG2 1 
ATOM   1368 N  N   . GLY B 1 45  ? -1.486  33.866 34.487 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B N   1 
ATOM   1369 C  CA  . GLY B 1 45  ? -0.316  34.618 34.088 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B CA  1 
ATOM   1370 C  C   . GLY B 1 45  ? -0.429  36.068 34.481 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B C   1 
ATOM   1371 O  O   . GLY B 1 45  ? -1.459  36.510 34.983 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B O   1 
ATOM   1372 N  N   . TYR B 1 46  ? 0.660   36.793 34.226 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B N   1 
ATOM   1373 C  CA  . TYR B 1 46  ? 0.776   38.220 34.513 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CA  1 
ATOM   1374 C  C   . TYR B 1 46  ? 0.355   39.098 33.339 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B C   1 
ATOM   1375 O  O   . TYR B 1 46  ? 0.387   40.322 33.426 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B O   1 
ATOM   1376 C  CB  . TYR B 1 46  ? 2.203   38.598 34.954 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CB  1 
ATOM   1377 C  CG  . TYR B 1 46  ? 2.579   38.012 36.291 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CG  1 
ATOM   1378 C  CD1 . TYR B 1 46  ? 3.568   37.032 36.387 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD1 1 
ATOM   1379 C  CD2 . TYR B 1 46  ? 1.951   38.444 37.459 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD2 1 
ATOM   1380 C  CE1 . TYR B 1 46  ? 3.926   36.492 37.624 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE1 1 
ATOM   1381 C  CE2 . TYR B 1 46  ? 2.300   37.924 38.706 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE2 1 
ATOM   1382 C  CZ  . TYR B 1 46  ? 3.290   36.945 38.782 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CZ  1 
ATOM   1383 O  OH  . TYR B 1 46  ? 3.616   36.417 40.000 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B OH  1 
ATOM   1384 N  N   . GLY B 1 47  ? -0.022  38.456 32.241 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B N   1 
ATOM   1385 C  CA  . GLY B 1 47  ? -0.463  39.123 31.032 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B CA  1 
ATOM   1386 C  C   . GLY B 1 47  ? -1.194  38.118 30.160 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B C   1 
ATOM   1387 O  O   . GLY B 1 47  ? -1.100  36.917 30.407 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B O   1 
ATOM   1388 N  N   . PRO B 1 48  ? -1.925  38.590 29.153 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . PRO B 1 48  ? -2.648  37.689 28.277 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . PRO B 1 48  ? -1.690  36.778 27.531 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B C   1 
ATOM   1391 O  O   . PRO B 1 48  ? -0.516  37.097 27.344 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B O   1 
ATOM   1392 C  CB  . PRO B 1 48  ? -3.397  38.556 27.264 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . PRO B 1 48  ? -2.921  39.982 27.466 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . PRO B 1 48  ? -1.999  39.997 28.678 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CD  1 
ATOM   1395 N  N   . GLU B 1 49  ? -2.209  35.642 27.097 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B N   1 
ATOM   1396 C  CA  . GLU B 1 49  ? -1.433  34.650 26.365 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CA  1 
ATOM   1397 C  C   . GLU B 1 49  ? -0.777  35.177 25.085 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B C   1 
ATOM   1398 O  O   . GLU B 1 49  ? 0.216   34.614 24.608 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B O   1 
ATOM   1399 C  CB  . GLU B 1 49  ? -2.300  33.433 26.018 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . GLU B 1 49  ? -2.684  32.556 27.224 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CG  1 
ATOM   1401 C  CD  . GLU B 1 49  ? -3.665  31.472 26.848 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CD  1 
ATOM   1402 O  OE1 . GLU B 1 49  ? -3.335  30.383 26.432 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE1 1 
ATOM   1403 O  OE2 . GLU B 1 49  ? -4.916  31.838 27.016 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE2 1 
ATOM   1404 N  N   . THR B 1 50  ? -1.351  36.241 24.507 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 50   THR B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . THR B 1 50  ? -0.822  36.820 23.268 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . THR B 1 50  ? 0.354   37.710 23.537 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 50   THR B C   1 
ATOM   1407 O  O   . THR B 1 50  ? 1.070   38.078 22.615 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 50   THR B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . THR B 1 50  ? -1.856  37.684 22.520 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CB  1 
ATOM   1409 O  OG1 . THR B 1 50  ? -2.433  38.618 23.412 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 50   THR B OG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . THR B 1 50  ? -2.932  36.811 21.892 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . GLU B 1 51  ? 0.509   38.079 24.806 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B N   1 
ATOM   1412 C  CA  . GLU B 1 51  ? 1.569   38.979 25.205 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CA  1 
ATOM   1413 C  C   . GLU B 1 51  ? 2.667   38.340 26.025 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B C   1 
ATOM   1414 O  O   . GLU B 1 51  ? 3.811   38.782 25.954 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B O   1 
ATOM   1415 C  CB  . GLU B 1 51  ? 1.000   40.180 25.988 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . GLU B 1 51  ? 0.031   41.032 25.143 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CG  1 
ATOM   1417 C  CD  . GLU B 1 51  ? -0.461  42.269 25.840 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CD  1 
ATOM   1418 O  OE1 . GLU B 1 51  ? -1.406  42.931 25.450 1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE1 1 
ATOM   1419 O  OE2 . GLU B 1 51  ? 0.226   42.550 26.926 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE2 1 
ATOM   1420 N  N   . GLU B 1 52  ? 2.317   37.318 26.802 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   1 
ATOM   1421 C  CA  . GLU B 1 52  ? 3.300   36.693 27.670 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  1 
ATOM   1422 C  C   . GLU B 1 52  ? 3.259   35.186 27.668 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   1 
ATOM   1423 O  O   . GLU B 1 52  ? 2.389   34.547 27.080 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   1 
ATOM   1424 C  CB  . GLU B 1 52  ? 2.977   37.094 29.140 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . GLU B 1 52  ? 3.056   38.598 29.444 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  1 
ATOM   1426 C  CD  . GLU B 1 52  ? 4.459   39.097 29.304 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  1 
ATOM   1427 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 5.418   38.498 29.755 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 1 
ATOM   1428 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 4.527   40.224 28.641 1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 1 
ATOM   1429 N  N   . ALA B 1 53  ? 4.214   34.626 28.399 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B N   1 
ATOM   1430 C  CA  . ALA B 1 53  ? 4.280   33.198 28.608 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CA  1 
ATOM   1431 C  C   . ALA B 1 53  ? 3.490   32.984 29.889 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B C   1 
ATOM   1432 O  O   . ALA B 1 53  ? 3.620   33.763 30.840 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B O   1 
ATOM   1433 C  CB  . ALA B 1 53  ? 5.714   32.723 28.782 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CB  1 
ATOM   1434 N  N   . VAL B 1 54  ? 2.638   31.974 29.913 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . VAL B 1 54  ? 1.845   31.749 31.094 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . VAL B 1 54  ? 2.027   30.338 31.606 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B C   1 
ATOM   1437 O  O   . VAL B 1 54  ? 2.916   29.616 31.169 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . VAL B 1 54  ? 0.377   32.088 30.846 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CB  1 
ATOM   1439 C  CG1 . VAL B 1 54  ? 0.263   33.452 30.198 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG1 1 
ATOM   1440 C  CG2 . VAL B 1 54  ? -0.274  31.042 29.952 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG2 1 
ATOM   1441 N  N   . ILE B 1 55  ? 1.173   29.966 32.549 1.00 10.25  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B N   1 
ATOM   1442 C  CA  . ILE B 1 55  ? 1.195   28.641 33.127 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CA  1 
ATOM   1443 C  C   . ILE B 1 55  ? -0.121  27.929 32.869 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B C   1 
ATOM   1444 O  O   . ILE B 1 55  ? -1.200  28.479 33.076 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B O   1 
ATOM   1445 C  CB  . ILE B 1 55  ? 1.425   28.658 34.640 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CB  1 
ATOM   1446 C  CG1 . ILE B 1 55  ? 2.806   29.225 34.970 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CG1 1 
ATOM   1447 C  CG2 . ILE B 1 55  ? 1.264   27.242 35.187 1.00 12.60  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CG2 1 
ATOM   1448 C  CD1 . ILE B 1 55  ? 3.010   29.463 36.466 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CD1 1 
ATOM   1449 N  N   . GLU B 1 56  ? -0.016  26.687 32.437 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . GLU B 1 56  ? -1.180  25.879 32.178 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . GLU B 1 56  ? -1.350  24.879 33.300 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B C   1 
ATOM   1452 O  O   . GLU B 1 56  ? -0.596  23.919 33.415 1.00 14.04  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . GLU B 1 56  ? -1.098  25.173 30.818 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . GLU B 1 56  ? -2.285  24.230 30.547 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CG  1 
ATOM   1455 C  CD  . GLU B 1 56  ? -2.099  23.482 29.277 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CD  1 
ATOM   1456 O  OE1 . GLU B 1 56  ? -1.095  23.567 28.618 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE1 1 
ATOM   1457 O  OE2 . GLU B 1 56  ? -3.109  22.721 28.956 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE2 1 
ATOM   1458 N  N   . LEU B 1 57  ? -2.343  25.138 34.149 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . LEU B 1 57  ? -2.637  24.263 35.261 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . LEU B 1 57  ? -3.597  23.185 34.798 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B C   1 
ATOM   1461 O  O   . LEU B 1 57  ? -4.715  23.482 34.351 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . LEU B 1 57  ? -3.227  25.053 36.442 1.00 8.03   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CB  1 
ATOM   1463 C  CG  . LEU B 1 57  ? -2.395  26.276 36.826 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CG  1 
ATOM   1464 C  CD1 . LEU B 1 57  ? -3.163  27.127 37.844 1.00 14.11  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD1 1 
ATOM   1465 C  CD2 . LEU B 1 57  ? -1.079  25.825 37.452 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD2 1 
ATOM   1466 N  N   . THR B 1 58  ? -3.147  21.929 34.889 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 58   THR B N   1 
ATOM   1467 C  CA  . THR B 1 58  ? -3.958  20.811 34.467 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CA  1 
ATOM   1468 C  C   . THR B 1 58  ? -4.452  19.928 35.598 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 58   THR B C   1 
ATOM   1469 O  O   . THR B 1 58  ? -3.663  19.386 36.363 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 58   THR B O   1 
ATOM   1470 C  CB  . THR B 1 58  ? -3.220  19.934 33.449 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CB  1 
ATOM   1471 O  OG1 . THR B 1 58  ? -2.849  20.716 32.334 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 58   THR B OG1 1 
ATOM   1472 C  CG2 . THR B 1 58  ? -4.133  18.793 33.017 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CG2 1 
ATOM   1473 N  N   . TYR B 1 59  ? -5.773  19.770 35.667 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . TYR B 1 59  ? -6.390  18.924 36.665 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . TYR B 1 59  ? -7.090  17.746 36.019 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B C   1 
ATOM   1476 O  O   . TYR B 1 59  ? -8.077  17.883 35.293 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B O   1 
ATOM   1477 C  CB  . TYR B 1 59  ? -7.361  19.693 37.595 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CB  1 
ATOM   1478 C  CG  . TYR B 1 59  ? -8.159  18.769 38.493 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CG  1 
ATOM   1479 C  CD1 . TYR B 1 59  ? -7.528  18.077 39.529 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD1 1 
ATOM   1480 C  CD2 . TYR B 1 59  ? -9.529  18.590 38.304 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD2 1 
ATOM   1481 C  CE1 . TYR B 1 59  ? -8.235  17.205 40.356 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE1 1 
ATOM   1482 C  CE2 . TYR B 1 59  ? -10.256 17.727 39.128 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE2 1 
ATOM   1483 C  CZ  . TYR B 1 59  ? -9.605  17.037 40.152 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CZ  1 
ATOM   1484 O  OH  . TYR B 1 59  ? -10.299 16.193 40.967 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B OH  1 
ATOM   1485 N  N   . ASN B 1 60  ? -6.570  16.569 36.290 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . ASN B 1 60  ? -7.167  15.376 35.775 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . ASN B 1 60  ? -8.197  14.967 36.795 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B C   1 
ATOM   1488 O  O   . ASN B 1 60  ? -7.875  14.847 37.973 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . ASN B 1 60  ? -6.116  14.282 35.591 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . ASN B 1 60  ? -5.316  14.543 34.332 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CG  1 
ATOM   1491 O  OD1 . ASN B 1 60  ? -5.854  14.438 33.222 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B OD1 1 
ATOM   1492 N  ND2 . ASN B 1 60  ? -4.053  14.932 34.491 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B ND2 1 
ATOM   1493 N  N   . TRP B 1 61  ? -9.434  14.801 36.350 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B N   1 
ATOM   1494 C  CA  . TRP B 1 61  ? -10.508 14.446 37.252 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CA  1 
ATOM   1495 C  C   . TRP B 1 61  ? -10.173 13.241 38.115 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B C   1 
ATOM   1496 O  O   . TRP B 1 61  ? -9.731  12.217 37.608 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B O   1 
ATOM   1497 C  CB  . TRP B 1 61  ? -11.838 14.271 36.493 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CB  1 
ATOM   1498 C  CG  . TRP B 1 61  ? -12.218 15.469 35.667 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CG  1 
ATOM   1499 C  CD1 . TRP B 1 61  ? -11.692 16.715 35.747 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD1 1 
ATOM   1500 C  CD2 . TRP B 1 61  ? -13.222 15.532 34.643 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD2 1 
ATOM   1501 N  NE1 . TRP B 1 61  ? -12.289 17.551 34.833 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B NE1 1 
ATOM   1502 C  CE2 . TRP B 1 61  ? -13.233 16.853 34.142 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE2 1 
ATOM   1503 C  CE3 . TRP B 1 61  ? -14.105 14.589 34.104 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE3 1 
ATOM   1504 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? -14.117 17.253 33.134 1.00 13.71  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ2 1 
ATOM   1505 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? -14.976 14.981 33.105 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ3 1 
ATOM   1506 C  CH2 . TRP B 1 61  ? -14.979 16.298 32.631 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CH2 1 
ATOM   1507 N  N   . GLY B 1 62  ? -10.382 13.387 39.432 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . GLY B 1 62  ? -10.136 12.336 40.418 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . GLY B 1 62  ? -8.668  12.026 40.736 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B C   1 
ATOM   1510 O  O   . GLY B 1 62  ? -8.370  11.066 41.453 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B O   1 
ATOM   1511 N  N   . VAL B 1 63  ? -7.749  12.837 40.206 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . VAL B 1 63  ? -6.324  12.640 40.434 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . VAL B 1 63  ? -5.785  13.770 41.292 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B C   1 
ATOM   1514 O  O   . VAL B 1 63  ? -5.763  14.925 40.882 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . VAL B 1 63  ? -5.544  12.533 39.130 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CB  1 
ATOM   1516 C  CG1 . VAL B 1 63  ? -4.070  12.296 39.438 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG1 1 
ATOM   1517 C  CG2 . VAL B 1 63  ? -6.088  11.377 38.298 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG2 1 
ATOM   1518 N  N   . ASP B 1 64  ? -5.366  13.444 42.505 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B N   1 
ATOM   1519 C  CA  . ASP B 1 64  ? -4.908  14.489 43.390 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CA  1 
ATOM   1520 C  C   . ASP B 1 64  ? -3.428  14.419 43.737 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B C   1 
ATOM   1521 O  O   . ASP B 1 64  ? -2.925  15.195 44.562 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B O   1 
ATOM   1522 C  CB  . ASP B 1 64  ? -5.796  14.564 44.656 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . ASP B 1 64  ? -5.723  13.315 45.495 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CG  1 
ATOM   1524 O  OD1 . ASP B 1 64  ? -5.190  12.300 45.103 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD1 1 
ATOM   1525 O  OD2 . ASP B 1 64  ? -6.318  13.433 46.664 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD2 1 
ATOM   1526 N  N   . LYS B 1 65  ? -2.718  13.512 43.104 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B N   1 
ATOM   1527 C  CA  . LYS B 1 65  ? -1.311  13.376 43.408 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CA  1 
ATOM   1528 C  C   . LYS B 1 65  ? -0.484  12.803 42.253 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B C   1 
ATOM   1529 O  O   . LYS B 1 65  ? -0.891  11.857 41.567 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B O   1 
ATOM   1530 C  CB  . LYS B 1 65  ? -1.176  12.536 44.678 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . LYS B 1 65  ? 0.211   12.534 45.297 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CG  1 
ATOM   1532 C  CD  . LYS B 1 65  ? 0.640   13.886 45.843 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CD  1 
ATOM   1533 C  CE  . LYS B 1 65  ? 1.885   13.812 46.715 1.00 71.85  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CE  1 
ATOM   1534 N  NZ  . LYS B 1 65  ? 2.941   12.960 46.147 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B NZ  1 
ATOM   1535 N  N   . TYR B 1 66  ? 0.699   13.393 42.053 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B N   1 
ATOM   1536 C  CA  . TYR B 1 66  ? 1.636   12.960 41.015 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CA  1 
ATOM   1537 C  C   . TYR B 1 66  ? 3.030   12.754 41.610 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B C   1 
ATOM   1538 O  O   . TYR B 1 66  ? 3.256   13.031 42.781 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B O   1 
ATOM   1539 C  CB  . TYR B 1 66  ? 1.720   13.994 39.867 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CB  1 
ATOM   1540 C  CG  . TYR B 1 66  ? 0.391   14.252 39.196 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CG  1 
ATOM   1541 C  CD1 . TYR B 1 66  ? -0.483  15.223 39.691 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD1 1 
ATOM   1542 C  CD2 . TYR B 1 66  ? 0.007   13.526 38.066 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD2 1 
ATOM   1543 C  CE1 . TYR B 1 66  ? -1.717  15.473 39.088 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE1 1 
ATOM   1544 C  CE2 . TYR B 1 66  ? -1.227  13.761 37.452 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE2 1 
ATOM   1545 C  CZ  . TYR B 1 66  ? -2.091  14.729 37.969 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CZ  1 
ATOM   1546 O  OH  . TYR B 1 66  ? -3.301  14.980 37.369 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B OH  1 
ATOM   1547 N  N   . GLU B 1 67  ? 3.968   12.277 40.791 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B N   1 
ATOM   1548 C  CA  . GLU B 1 67  ? 5.350   12.101 41.206 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CA  1 
ATOM   1549 C  C   . GLU B 1 67  ? 6.135   13.236 40.559 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B C   1 
ATOM   1550 O  O   . GLU B 1 67  ? 6.232   13.305 39.334 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B O   1 
ATOM   1551 C  CB  . GLU B 1 67  ? 5.918   10.724 40.825 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . GLU B 1 67  ? 6.779   10.061 41.931 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CG  1 
ATOM   1553 C  CD  . GLU B 1 67  ? 7.446   11.030 42.882 1.00 97.44  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CD  1 
ATOM   1554 O  OE1 . GLU B 1 67  ? 8.407   11.737 42.588 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B OE1 1 
ATOM   1555 O  OE2 . GLU B 1 67  ? 6.891   11.022 44.075 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B OE2 1 
ATOM   1556 N  N   . LEU B 1 68  ? 6.649   14.142 41.384 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B N   1 
ATOM   1557 C  CA  . LEU B 1 68  ? 7.390   15.305 40.941 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CA  1 
ATOM   1558 C  C   . LEU B 1 68  ? 8.631   14.959 40.123 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B C   1 
ATOM   1559 O  O   . LEU B 1 68  ? 8.980   15.648 39.163 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B O   1 
ATOM   1560 C  CB  . LEU B 1 68  ? 7.676   16.270 42.107 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CB  1 
ATOM   1561 C  CG  . LEU B 1 68  ? 8.330   17.607 41.724 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CG  1 
ATOM   1562 C  CD1 . LEU B 1 68  ? 7.587   18.298 40.588 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD1 1 
ATOM   1563 C  CD2 . LEU B 1 68  ? 8.381   18.546 42.924 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD2 1 
ATOM   1564 N  N   . GLY B 1 69  ? 9.304   13.877 40.497 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLY B 1 69  ? 10.508  13.449 39.798 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLY B 1 69  ? 11.699  14.340 40.116 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLY B 1 69  ? 11.628  15.209 40.984 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B O   1 
ATOM   1568 N  N   . THR B 1 70  ? 12.793  14.119 39.395 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 70   THR B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . THR B 1 70  ? 14.009  14.886 39.605 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . THR B 1 70  ? 14.468  15.691 38.385 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 70   THR B C   1 
ATOM   1571 O  O   . THR B 1 70  ? 15.475  16.394 38.462 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 70   THR B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . THR B 1 70  ? 15.146  13.958 40.080 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CB  1 
ATOM   1573 O  OG1 . THR B 1 70  ? 15.444  13.002 39.081 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 70   THR B OG1 1 
ATOM   1574 C  CG2 . THR B 1 70  ? 14.745  13.251 41.373 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CG2 1 
ATOM   1575 N  N   . ALA B 1 71  ? 13.742  15.588 37.271 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1576 C  CA  . ALA B 1 71  ? 14.073  16.279 36.017 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1577 C  C   . ALA B 1 71  ? 13.693  17.743 35.986 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1578 O  O   . ALA B 1 71  ? 14.516  18.646 35.780 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1579 C  CB  . ALA B 1 71  ? 13.398  15.577 34.852 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1580 N  N   . TYR B 1 72  ? 12.403  17.971 36.169 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B N   1 
ATOM   1581 C  CA  . TYR B 1 72  ? 11.870  19.310 36.170 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CA  1 
ATOM   1582 C  C   . TYR B 1 72  ? 12.528  20.157 37.238 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B C   1 
ATOM   1583 O  O   . TYR B 1 72  ? 12.687  19.741 38.378 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B O   1 
ATOM   1584 C  CB  . TYR B 1 72  ? 10.346  19.289 36.371 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . TYR B 1 72  ? 9.757   20.671 36.481 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CG  1 
ATOM   1586 C  CD1 . TYR B 1 72  ? 9.798   21.541 35.392 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD1 1 
ATOM   1587 C  CD2 . TYR B 1 72  ? 9.160   21.112 37.663 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD2 1 
ATOM   1588 C  CE1 . TYR B 1 72  ? 9.265   22.827 35.467 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE1 1 
ATOM   1589 C  CE2 . TYR B 1 72  ? 8.622   22.393 37.764 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE2 1 
ATOM   1590 C  CZ  . TYR B 1 72  ? 8.678   23.246 36.662 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CZ  1 
ATOM   1591 O  OH  . TYR B 1 72  ? 8.146   24.496 36.760 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B OH  1 
ATOM   1592 N  N   . GLY B 1 73  ? 12.899  21.359 36.838 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B N   1 
ATOM   1593 C  CA  . GLY B 1 73  ? 13.550  22.315 37.719 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B CA  1 
ATOM   1594 C  C   . GLY B 1 73  ? 12.557  23.217 38.420 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B C   1 
ATOM   1595 O  O   . GLY B 1 73  ? 12.134  22.934 39.530 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B O   1 
ATOM   1596 N  N   . HIS B 1 74  ? 12.190  24.307 37.762 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . HIS B 1 74  ? 11.279  25.287 38.319 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . HIS B 1 74  ? 10.885  26.314 37.283 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B C   1 
ATOM   1599 O  O   . HIS B 1 74  ? 11.314  26.282 36.129 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . HIS B 1 74  ? 11.999  26.107 39.432 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . HIS B 1 74  ? 13.323  26.699 38.993 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CG  1 
ATOM   1602 N  ND1 . HIS B 1 74  ? 14.536  26.064 39.240 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B ND1 1 
ATOM   1603 C  CD2 . HIS B 1 74  ? 13.608  27.851 38.317 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CD2 1 
ATOM   1604 C  CE1 . HIS B 1 74  ? 15.498  26.826 38.730 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CE1 1 
ATOM   1605 N  NE2 . HIS B 1 74  ? 14.979  27.904 38.167 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B NE2 1 
ATOM   1606 N  N   . ILE B 1 75  ? 10.101  27.261 37.769 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B N   1 
ATOM   1607 C  CA  . ILE B 1 75  ? 9.678   28.402 37.018 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CA  1 
ATOM   1608 C  C   . ILE B 1 75  ? 10.155  29.588 37.826 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B C   1 
ATOM   1609 O  O   . ILE B 1 75  ? 9.984   29.605 39.042 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B O   1 
ATOM   1610 C  CB  . ILE B 1 75  ? 8.169   28.454 36.809 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CB  1 
ATOM   1611 C  CG1 . ILE B 1 75  ? 7.779   27.563 35.627 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG1 1 
ATOM   1612 C  CG2 . ILE B 1 75  ? 7.718   29.898 36.590 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG2 1 
ATOM   1613 C  CD1 . ILE B 1 75  ? 6.269   27.372 35.474 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CD1 1 
ATOM   1614 N  N   . ALA B 1 76  ? 10.782  30.550 37.162 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ALA B 1 76  ? 11.277  31.755 37.809 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ALA B 1 76  ? 10.352  32.921 37.511 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ALA B 1 76  ? 9.978   33.135 36.349 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ALA B 1 76  ? 12.678  32.098 37.331 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CB  1 
ATOM   1619 N  N   . LEU B 1 77  ? 9.991   33.658 38.566 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . LEU B 1 77  ? 9.124   34.813 38.453 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . LEU B 1 77  ? 9.777   36.025 39.066 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B C   1 
ATOM   1622 O  O   . LEU B 1 77  ? 10.454  35.916 40.086 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . LEU B 1 77  ? 7.809   34.658 39.239 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . LEU B 1 77  ? 7.092   33.326 39.080 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CG  1 
ATOM   1625 C  CD1 . LEU B 1 77  ? 5.892   33.297 40.034 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD1 1 
ATOM   1626 C  CD2 . LEU B 1 77  ? 6.623   33.153 37.635 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD2 1 
ATOM   1627 N  N   . SER B 1 78  ? 9.534   37.190 38.473 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 78   SER B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . SER B 1 78  ? 10.072  38.408 39.050 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 78   SER B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . SER B 1 78  ? 9.167   38.841 40.186 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 78   SER B C   1 
ATOM   1630 O  O   . SER B 1 78  ? 7.974   38.545 40.220 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 78   SER B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . SER B 1 78  ? 10.264  39.534 38.048 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 78   SER B CB  1 
ATOM   1632 O  OG  . SER B 1 78  ? 9.012   39.899 37.522 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 78   SER B OG  1 
ATOM   1633 N  N   . VAL B 1 79  ? 9.738   39.535 41.131 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N   1 
ATOM   1634 C  CA  . VAL B 1 79  ? 8.989   40.015 42.263 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA  1 
ATOM   1635 C  C   . VAL B 1 79  ? 9.520   41.360 42.689 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C   1 
ATOM   1636 O  O   . VAL B 1 79  ? 10.708  41.653 42.537 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O   1 
ATOM   1637 C  CB  . VAL B 1 79  ? 9.050   39.057 43.438 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB  1 
ATOM   1638 C  CG1 . VAL B 1 79  ? 8.784   37.648 42.950 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1 1 
ATOM   1639 C  CG2 . VAL B 1 79  ? 10.423  39.132 44.102 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2 1 
ATOM   1640 N  N   . ASP B 1 80  ? 8.623   42.169 43.221 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B N   1 
ATOM   1641 C  CA  . ASP B 1 80  ? 9.001   43.479 43.691 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CA  1 
ATOM   1642 C  C   . ASP B 1 80  ? 9.681   43.387 45.049 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B C   1 
ATOM   1643 O  O   . ASP B 1 80  ? 10.569  44.164 45.355 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B O   1 
ATOM   1644 C  CB  . ASP B 1 80  ? 7.787   44.421 43.756 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . ASP B 1 80  ? 6.945   44.347 42.508 1.00 89.40  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CG  1 
ATOM   1646 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 7.327   44.757 41.425 1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD1 1 
ATOM   1647 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 5.769   43.805 42.705 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD2 1 
ATOM   1648 N  N   . ASN B 1 81  ? 9.259   42.421 45.857 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . ASN B 1 81  ? 9.815   42.254 47.192 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . ASN B 1 81  ? 9.851   40.790 47.584 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B C   1 
ATOM   1651 O  O   . ASN B 1 81  ? 8.883   40.248 48.100 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B O   1 
ATOM   1652 C  CB  . ASN B 1 81  ? 8.983   43.072 48.204 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CB  1 
ATOM   1653 C  CG  . ASN B 1 81  ? 9.457   43.008 49.645 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CG  1 
ATOM   1654 O  OD1 . ASN B 1 81  ? 10.100  42.041 50.069 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B OD1 1 
ATOM   1655 N  ND2 . ASN B 1 81  ? 9.118   44.038 50.421 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B ND2 1 
ATOM   1656 N  N   . ALA B 1 82  ? 10.980  40.152 47.328 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B N   1 
ATOM   1657 C  CA  . ALA B 1 82  ? 11.124  38.750 47.646 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CA  1 
ATOM   1658 C  C   . ALA B 1 82  ? 10.776  38.407 49.095 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B C   1 
ATOM   1659 O  O   . ALA B 1 82  ? 10.029  37.475 49.372 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B O   1 
ATOM   1660 C  CB  . ALA B 1 82  ? 12.498  38.257 47.225 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CB  1 
ATOM   1661 N  N   . ALA B 1 83  ? 11.295  39.153 50.058 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . ALA B 1 83  ? 10.964  38.813 51.439 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . ALA B 1 83  ? 9.463   38.816 51.695 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1664 O  O   . ALA B 1 83  ? 8.909   37.900 52.310 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . ALA B 1 83  ? 11.718  39.680 52.433 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1666 N  N   . GLU B 1 84  ? 8.796   39.860 51.215 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . GLU B 1 84  ? 7.357   39.950 51.393 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . GLU B 1 84  ? 6.668   38.765 50.720 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B C   1 
ATOM   1669 O  O   . GLU B 1 84  ? 5.769   38.120 51.279 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B O   1 
ATOM   1670 C  CB  . GLU B 1 84  ? 6.780   41.297 50.897 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CB  1 
ATOM   1671 C  CG  . GLU B 1 84  ? 5.231   41.280 50.839 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CG  1 
ATOM   1672 C  CD  . GLU B 1 84  ? 4.573   42.609 50.564 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CD  1 
ATOM   1673 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 4.622   43.555 51.329 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE1 1 
ATOM   1674 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 3.900   42.616 49.439 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE2 1 
ATOM   1675 N  N   . ALA B 1 85  ? 7.113   38.467 49.501 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ALA B 1 85  ? 6.544   37.356 48.770 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ALA B 1 85  ? 6.677   36.067 49.559 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ALA B 1 85  ? 5.726   35.300 49.693 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ALA B 1 85  ? 7.171   37.240 47.383 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CB  1 
ATOM   1680 N  N   . CYS B 1 86  ? 7.878   35.836 50.076 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B N   1 
ATOM   1681 C  CA  . CYS B 1 86  ? 8.148   34.640 50.843 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CA  1 
ATOM   1682 C  C   . CYS B 1 86  ? 7.175   34.458 51.997 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B C   1 
ATOM   1683 O  O   . CYS B 1 86  ? 6.653   33.368 52.238 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B O   1 
ATOM   1684 C  CB  . CYS B 1 86  ? 9.594   34.652 51.378 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CB  1 
ATOM   1685 S  SG  . CYS B 1 86  ? 10.800  34.205 50.104 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B SG  1 
ATOM   1686 N  N   . GLU B 1 87  ? 6.952   35.547 52.720 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B N   1 
ATOM   1687 C  CA  . GLU B 1 87  ? 6.064   35.529 53.873 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CA  1 
ATOM   1688 C  C   . GLU B 1 87  ? 4.624   35.203 53.496 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B C   1 
ATOM   1689 O  O   . GLU B 1 87  ? 3.935   34.398 54.128 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B O   1 
ATOM   1690 C  CB  . GLU B 1 87  ? 6.158   36.839 54.671 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . GLU B 1 87  ? 7.515   36.959 55.388 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CG  1 
ATOM   1692 C  CD  . GLU B 1 87  ? 7.869   35.700 56.134 1.00 89.76  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CD  1 
ATOM   1693 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 7.137   35.199 56.972 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE1 1 
ATOM   1694 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 9.035   35.194 55.762 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE2 1 
ATOM   1695 N  N   . LYS B 1 88  ? 4.181   35.844 52.430 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B N   1 
ATOM   1696 C  CA  . LYS B 1 88  ? 2.854   35.639 51.917 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CA  1 
ATOM   1697 C  C   . LYS B 1 88  ? 2.658   34.186 51.476 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B C   1 
ATOM   1698 O  O   . LYS B 1 88  ? 1.652   33.537 51.793 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B O   1 
ATOM   1699 C  CB  . LYS B 1 88  ? 2.673   36.578 50.759 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . LYS B 1 88  ? 1.266   36.578 50.229 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CG  1 
ATOM   1701 C  CD  . LYS B 1 88  ? 0.984   37.889 49.522 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CD  1 
ATOM   1702 C  CE  . LYS B 1 88  ? 1.879   38.092 48.301 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CE  1 
ATOM   1703 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 1.487   39.274 47.517 1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B NZ  1 
ATOM   1704 N  N   . ILE B 1 89  ? 3.651   33.665 50.740 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B N   1 
ATOM   1705 C  CA  . ILE B 1 89  ? 3.607   32.298 50.256 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CA  1 
ATOM   1706 C  C   . ILE B 1 89  ? 3.559   31.252 51.364 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B C   1 
ATOM   1707 O  O   . ILE B 1 89  ? 2.724   30.343 51.355 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B O   1 
ATOM   1708 C  CB  . ILE B 1 89  ? 4.786   32.043 49.332 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CB  1 
ATOM   1709 C  CG1 . ILE B 1 89  ? 4.559   32.781 48.017 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CG1 1 
ATOM   1710 C  CG2 . ILE B 1 89  ? 4.934   30.555 49.067 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CG2 1 
ATOM   1711 C  CD1 . ILE B 1 89  ? 5.842   33.308 47.379 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CD1 1 
ATOM   1712 N  N   . ARG B 1 90  ? 4.476   31.383 52.322 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B N   1 
ATOM   1713 C  CA  . ARG B 1 90  ? 4.563   30.448 53.433 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CA  1 
ATOM   1714 C  C   . ARG B 1 90  ? 3.299   30.426 54.284 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B C   1 
ATOM   1715 O  O   . ARG B 1 90  ? 3.002   29.430 54.943 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B O   1 
ATOM   1716 C  CB  . ARG B 1 90  ? 5.812   30.678 54.285 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CB  1 
ATOM   1717 C  CG  . ARG B 1 90  ? 5.780   31.991 55.074 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CG  1 
ATOM   1718 C  CD  . ARG B 1 90  ? 7.130   32.398 55.681 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CD  1 
ATOM   1719 N  NE  . ARG B 1 90  ? 8.071   31.293 55.863 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NE  1 
ATOM   1720 C  CZ  . ARG B 1 90  ? 9.393   31.389 55.674 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CZ  1 
ATOM   1721 N  NH1 . ARG B 1 90  ? 9.986   32.529 55.305 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH1 1 
ATOM   1722 N  NH2 . ARG B 1 90  ? 10.143  30.306 55.870 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH2 1 
ATOM   1723 N  N   . GLN B 1 91  ? 2.565   31.538 54.263 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . GLN B 1 91  ? 1.333   31.668 55.027 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . GLN B 1 91  ? 0.094   31.346 54.206 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   1726 O  O   . GLN B 1 91  ? -1.019  31.333 54.723 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . GLN B 1 91  ? 1.195   33.075 55.644 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   1728 C  CG  . GLN B 1 91  ? 2.376   33.430 56.565 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   1729 C  CD  . GLN B 1 91  ? 2.266   34.805 57.196 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   1730 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 1.232   35.163 57.781 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   1731 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 3.349   35.574 57.096 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   1732 N  N   . ASN B 1 92  ? 0.271   31.076 52.917 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1733 C  CA  . ASN B 1 92  ? -0.895  30.783 52.118 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1734 C  C   . ASN B 1 92  ? -0.822  29.552 51.226 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1735 O  O   . ASN B 1 92  ? -1.058  29.639 50.030 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1736 C  CB  . ASN B 1 92  ? -1.357  32.017 51.338 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1737 C  CG  . ASN B 1 92  ? -1.845  33.115 52.250 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1738 O  OD1 . ASN B 1 92  ? -1.101  34.044 52.569 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1739 N  ND2 . ASN B 1 92  ? -3.097  33.006 52.680 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1740 N  N   . GLY B 1 93  ? -0.532  28.398 51.812 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B N   1 
ATOM   1741 C  CA  . GLY B 1 93  ? -0.487  27.151 51.074 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B CA  1 
ATOM   1742 C  C   . GLY B 1 93  ? 0.859   26.789 50.460 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B C   1 
ATOM   1743 O  O   . GLY B 1 93  ? 0.993   25.720 49.863 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B O   1 
ATOM   1744 N  N   . GLY B 1 94  ? 1.851   27.666 50.607 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B N   1 
ATOM   1745 C  CA  . GLY B 1 94  ? 3.167   27.419 50.041 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B CA  1 
ATOM   1746 C  C   . GLY B 1 94  ? 4.217   27.067 51.075 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B C   1 
ATOM   1747 O  O   . GLY B 1 94  ? 3.910   26.887 52.250 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B O   1 
ATOM   1748 N  N   . ASN B 1 95  ? 5.461   26.958 50.605 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . ASN B 1 95  ? 6.596   26.616 51.448 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . ASN B 1 95  ? 7.868   27.320 50.977 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B C   1 
ATOM   1751 O  O   . ASN B 1 95  ? 8.151   27.385 49.777 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . ASN B 1 95  ? 6.774   25.086 51.505 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CB  1 
ATOM   1753 C  CG  . ASN B 1 95  ? 8.006   24.684 52.275 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CG  1 
ATOM   1754 O  OD1 . ASN B 1 95  ? 8.282   25.229 53.356 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B OD1 1 
ATOM   1755 N  ND2 . ASN B 1 95  ? 8.758   23.749 51.707 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B ND2 1 
ATOM   1756 N  N   . VAL B 1 96  ? 8.639   27.869 51.919 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B N   1 
ATOM   1757 C  CA  . VAL B 1 96  ? 9.879   28.561 51.567 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CA  1 
ATOM   1758 C  C   . VAL B 1 96  ? 11.070  27.611 51.736 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B C   1 
ATOM   1759 O  O   . VAL B 1 96  ? 11.328  27.122 52.833 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B O   1 
ATOM   1760 C  CB  . VAL B 1 96  ? 10.054  29.875 52.349 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CB  1 
ATOM   1761 C  CG1 . VAL B 1 96  ? 11.443  30.470 52.122 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG1 1 
ATOM   1762 C  CG2 . VAL B 1 96  ? 8.983   30.896 51.972 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG2 1 
ATOM   1763 N  N   . THR B 1 97  ? 11.788  27.304 50.657 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 97   THR B N   1 
ATOM   1764 C  CA  . THR B 1 97  ? 12.909  26.384 50.773 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CA  1 
ATOM   1765 C  C   . THR B 1 97  ? 14.256  27.095 50.854 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 97   THR B C   1 
ATOM   1766 O  O   . THR B 1 97  ? 15.252  26.559 51.335 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 97   THR B O   1 
ATOM   1767 C  CB  . THR B 1 97  ? 12.901  25.299 49.668 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CB  1 
ATOM   1768 O  OG1 . THR B 1 97  ? 12.817  25.890 48.386 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 97   THR B OG1 1 
ATOM   1769 C  CG2 . THR B 1 97  ? 11.735  24.331 49.853 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CG2 1 
ATOM   1770 N  N   . ARG B 1 98  ? 14.275  28.322 50.368 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B N   1 
ATOM   1771 C  CA  . ARG B 1 98  ? 15.468  29.143 50.356 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CA  1 
ATOM   1772 C  C   . ARG B 1 98  ? 15.111  30.580 50.658 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B C   1 
ATOM   1773 O  O   . ARG B 1 98  ? 14.585  31.299 49.810 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B O   1 
ATOM   1774 C  CB  . ARG B 1 98  ? 16.185  29.061 49.015 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CB  1 
ATOM   1775 C  CG  . ARG B 1 98  ? 17.657  29.443 49.104 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CG  1 
ATOM   1776 C  CD  . ARG B 1 98  ? 17.878  30.930 48.913 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CD  1 
ATOM   1777 N  NE  . ARG B 1 98  ? 19.219  31.274 48.446 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NE  1 
ATOM   1778 C  CZ  . ARG B 1 98  ? 19.611  32.539 48.299 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CZ  1 
ATOM   1779 N  NH1 . ARG B 1 98  ? 18.795  33.558 48.559 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH1 1 
ATOM   1780 N  NH2 . ARG B 1 98  ? 20.847  32.807 47.880 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH2 1 
ATOM   1781 N  N   . GLU B 1 99  ? 15.392  30.992 51.880 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLU B 1 99  ? 15.092  32.345 52.284 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLU B 1 99  ? 15.613  33.384 51.293 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLU B 1 99  ? 16.588  33.167 50.576 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B O   1 
ATOM   1785 C  CB  . GLU B 1 99  ? 15.545  32.611 53.727 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CB  1 
ATOM   1786 C  CG  . GLU B 1 99  ? 14.972  31.560 54.691 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CG  1 
ATOM   1787 C  CD  . GLU B 1 99  ? 13.500  31.749 54.871 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CD  1 
ATOM   1788 O  OE1 . GLU B 1 99  ? 12.937  32.822 54.693 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE1 1 
ATOM   1789 O  OE2 . GLU B 1 99  ? 12.894  30.646 55.252 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE2 1 
ATOM   1790 N  N   . ALA B 1 100 ? 14.927  34.516 51.250 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . ALA B 1 100 ? 15.297  35.589 50.359 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . ALA B 1 100 ? 16.643  36.156 50.750 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B C   1 
ATOM   1793 O  O   . ALA B 1 100 ? 16.924  36.416 51.922 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . ALA B 1 100 ? 14.234  36.666 50.343 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CB  1 
ATOM   1795 N  N   . GLY B 1 101 ? 17.486  36.324 49.747 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   1 
ATOM   1796 C  CA  . GLY B 1 101 ? 18.820  36.858 49.954 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  1 
ATOM   1797 C  C   . GLY B 1 101 ? 19.634  36.793 48.677 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   1 
ATOM   1798 O  O   . GLY B 1 101 ? 19.272  36.107 47.721 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   1 
ATOM   1799 N  N   . PRO B 1 102 ? 20.740  37.525 48.676 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . PRO B 1 102 ? 21.601  37.580 47.523 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . PRO B 1 102 ? 22.240  36.242 47.249 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B C   1 
ATOM   1802 O  O   . PRO B 1 102 ? 22.419  35.400 48.144 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . PRO B 1 102 ? 22.711  38.585 47.855 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . PRO B 1 102 ? 22.575  38.944 49.330 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CG  1 
ATOM   1805 C  CD  . PRO B 1 102 ? 21.368  38.178 49.855 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CD  1 
ATOM   1806 N  N   . VAL B 1 103 ? 22.587  36.076 45.982 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . VAL B 1 103 ? 23.235  34.877 45.536 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . VAL B 1 103 ? 24.704  35.018 45.842 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C   1 
ATOM   1809 O  O   . VAL B 1 103 ? 25.272  36.104 45.701 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . VAL B 1 103 ? 23.056  34.684 44.036 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB  1 
ATOM   1811 C  CG1 . VAL B 1 103 ? 23.293  36.008 43.322 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1 1 
ATOM   1812 C  CG2 . VAL B 1 103 ? 24.068  33.669 43.533 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2 1 
ATOM   1813 N  N   . LYS B 1 104 ? 25.308  33.921 46.273 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . LYS B 1 104 ? 26.717  33.955 46.581 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . LYS B 1 104 ? 27.443  34.712 45.487 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B C   1 
ATOM   1816 O  O   . LYS B 1 104 ? 27.170  34.519 44.304 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . LYS B 1 104 ? 27.294  32.550 46.750 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . LYS B 1 104 ? 28.800  32.511 47.004 1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . LYS B 1 104 ? 29.350  31.095 47.122 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CD  1 
ATOM   1820 C  CE  . LYS B 1 104 ? 30.805  31.047 47.560 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CE  1 
ATOM   1821 N  NZ  . LYS B 1 104 ? 31.136  29.826 48.304 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 104  LYS B NZ  1 
ATOM   1822 N  N   . GLY B 1 105 ? 28.357  35.585 45.893 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . GLY B 1 105 ? 29.127  36.367 44.947 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . GLY B 1 105 ? 28.245  37.173 44.008 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B C   1 
ATOM   1825 O  O   . GLY B 1 105 ? 28.564  37.356 42.831 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B O   1 
ATOM   1826 N  N   . GLY B 1 106 ? 27.128  37.659 44.549 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . GLY B 1 106 ? 26.187  38.463 43.792 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . GLY B 1 106 ? 25.427  39.409 44.705 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1829 O  O   . GLY B 1 106 ? 25.558  39.335 45.927 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1830 N  N   . THR B 1 107 ? 24.643  40.302 44.102 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 107  THR B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . THR B 1 107 ? 23.826  41.262 44.838 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . THR B 1 107 ? 22.351  41.042 44.542 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 107  THR B C   1 
ATOM   1833 O  O   . THR B 1 107 ? 21.478  41.523 45.256 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 107  THR B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . THR B 1 107 ? 24.189  42.742 44.597 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CB  1 
ATOM   1835 O  OG1 . THR B 1 107 ? 23.977  43.089 43.240 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 107  THR B OG1 1 
ATOM   1836 C  CG2 . THR B 1 107 ? 25.625  43.023 45.019 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CG2 1 
ATOM   1837 N  N   . THR B 1 108 ? 22.080  40.312 43.473 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 108  THR B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . THR B 1 108 ? 20.715  40.018 43.091 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . THR B 1 108 ? 20.004  39.193 44.160 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 108  THR B C   1 
ATOM   1840 O  O   . THR B 1 108 ? 20.455  38.114 44.517 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 108  THR B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . THR B 1 108 ? 20.682  39.293 41.729 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CB  1 
ATOM   1842 O  OG1 . THR B 1 108 ? 21.370  40.061 40.763 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 108  THR B OG1 1 
ATOM   1843 C  CG2 . THR B 1 108 ? 19.240  39.064 41.288 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CG2 1 
ATOM   1844 N  N   . VAL B 1 109 ? 18.877  39.702 44.653 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B N   1 
ATOM   1845 C  CA  . VAL B 1 109 ? 18.083  39.031 45.673 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CA  1 
ATOM   1846 C  C   . VAL B 1 109 ? 17.170  37.957 45.082 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B C   1 
ATOM   1847 O  O   . VAL B 1 109 ? 16.396  38.219 44.164 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B O   1 
ATOM   1848 C  CB  . VAL B 1 109 ? 17.266  40.042 46.478 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CB  1 
ATOM   1849 C  CG1 . VAL B 1 109 ? 16.366  39.338 47.487 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG1 1 
ATOM   1850 C  CG2 . VAL B 1 109 ? 18.183  41.018 47.209 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG2 1 
ATOM   1851 N  N   . ILE B 1 110 ? 17.258  36.749 45.626 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B N   1 
ATOM   1852 C  CA  . ILE B 1 110 ? 16.442  35.635 45.162 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CA  1 
ATOM   1853 C  C   . ILE B 1 110 ? 15.989  34.749 46.308 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B C   1 
ATOM   1854 O  O   . ILE B 1 110 ? 16.517  34.799 47.421 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B O   1 
ATOM   1855 C  CB  . ILE B 1 110 ? 17.184  34.759 44.155 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CB  1 
ATOM   1856 C  CG1 . ILE B 1 110 ? 18.241  33.955 44.898 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG1 1 
ATOM   1857 C  CG2 . ILE B 1 110 ? 17.837  35.613 43.075 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG2 1 
ATOM   1858 C  CD1 . ILE B 1 110 ? 18.752  32.756 44.101 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CD1 1 
ATOM   1859 N  N   . ALA B 1 111 ? 15.002  33.926 45.993 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1860 C  CA  . ALA B 1 111 ? 14.444  32.958 46.915 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1861 C  C   . ALA B 1 111 ? 13.862  31.813 46.127 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1862 O  O   . ALA B 1 111 ? 13.586  31.937 44.932 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1863 C  CB  . ALA B 1 111 ? 13.359  33.555 47.800 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1864 N  N   . PHE B 1 112 ? 13.674  30.705 46.824 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . PHE B 1 112 ? 13.081  29.523 46.258 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . PHE B 1 112 ? 11.950  29.118 47.153 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   1 
ATOM   1867 O  O   . PHE B 1 112 ? 12.112  29.083 48.372 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . PHE B 1 112 ? 14.055  28.356 46.062 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . PHE B 1 112 ? 14.805  28.440 44.749 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  1 
ATOM   1870 C  CD1 . PHE B 1 112 ? 16.052  29.060 44.692 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 1 
ATOM   1871 C  CD2 . PHE B 1 112 ? 14.282  27.919 43.564 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 1 
ATOM   1872 C  CE1 . PHE B 1 112 ? 16.764  29.167 43.495 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 1 
ATOM   1873 C  CE2 . PHE B 1 112 ? 14.982  28.009 42.358 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 1 
ATOM   1874 C  CZ  . PHE B 1 112 ? 16.226  28.639 42.322 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  1 
ATOM   1875 N  N   . VAL B 1 113 ? 10.806  28.856 46.537 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   1 
ATOM   1876 C  CA  . VAL B 1 113 ? 9.624   28.443 47.272 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  1 
ATOM   1877 C  C   . VAL B 1 113 ? 8.974   27.268 46.580 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   1 
ATOM   1878 O  O   . VAL B 1 113 ? 9.397   26.886 45.487 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   1 
ATOM   1879 C  CB  . VAL B 1 113 ? 8.616   29.565 47.508 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  1 
ATOM   1880 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 9.299   30.838 48.016 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 1 
ATOM   1881 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 7.825   29.842 46.239 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 1 
ATOM   1882 N  N   . GLU B 1 114 ? 7.965   26.701 47.239 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . GLU B 1 114 ? 7.207   25.587 46.693 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . GLU B 1 114 ? 5.719   25.916 46.696 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B C   1 
ATOM   1885 O  O   . GLU B 1 114 ? 5.200   26.512 47.642 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . GLU B 1 114 ? 7.455   24.262 47.430 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CB  1 
ATOM   1887 C  CG  . GLU B 1 114 ? 8.882   23.711 47.248 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CG  1 
ATOM   1888 C  CD  . GLU B 1 114 ? 9.168   22.614 48.235 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CD  1 
ATOM   1889 O  OE1 . GLU B 1 114 ? 8.567   22.476 49.270 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE1 1 
ATOM   1890 O  OE2 . GLU B 1 114 ? 10.135  21.811 47.864 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE2 1 
ATOM   1891 N  N   . ASP B 1 115 ? 5.044   25.539 45.621 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   1892 C  CA  . ASP B 1 115 ? 3.621   25.780 45.521 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   1893 C  C   . ASP B 1 115 ? 2.851   24.704 46.293 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   1894 O  O   . ASP B 1 115 ? 3.456   23.809 46.885 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   1895 C  CB  . ASP B 1 115 ? 3.161   25.958 44.050 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . ASP B 1 115 ? 2.964   24.706 43.208 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   1897 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 2.560   24.759 42.065 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   1898 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 3.246   23.558 43.802 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   1899 N  N   . PRO B 1 116 ? 1.528   24.761 46.257 1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B N   1 
ATOM   1900 C  CA  . PRO B 1 116 ? 0.708   23.777 46.952 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CA  1 
ATOM   1901 C  C   . PRO B 1 116 ? 0.989   22.338 46.574 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B C   1 
ATOM   1902 O  O   . PRO B 1 116 ? 0.727   21.434 47.362 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B O   1 
ATOM   1903 C  CB  . PRO B 1 116 ? -0.751  24.137 46.667 1.00 12.72  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . PRO B 1 116 ? -0.733  25.583 46.204 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CG  1 
ATOM   1905 C  CD  . PRO B 1 116 ? 0.708   25.913 45.798 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CD  1 
ATOM   1906 N  N   . ASP B 1 117 ? 1.517   22.097 45.369 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . ASP B 1 117 ? 1.805   20.724 44.946 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . ASP B 1 117 ? 3.277   20.332 45.030 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B C   1 
ATOM   1909 O  O   . ASP B 1 117 ? 3.665   19.270 44.554 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . ASP B 1 117 ? 1.253   20.418 43.543 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CB  1 
ATOM   1911 C  CG  . ASP B 1 117 ? -0.227  20.599 43.462 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CG  1 
ATOM   1912 O  OD1 . ASP B 1 117 ? -0.744  21.617 43.079 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD1 1 
ATOM   1913 O  OD2 . ASP B 1 117 ? -0.902  19.545 43.875 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD2 1 
ATOM   1914 N  N   . GLY B 1 118 ? 4.101   21.207 45.613 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . GLY B 1 118 ? 5.521   20.936 45.742 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . GLY B 1 118 ? 6.367   21.487 44.598 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B C   1 
ATOM   1917 O  O   . GLY B 1 118 ? 7.588   21.336 44.605 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B O   1 
ATOM   1918 N  N   . TYR B 1 119 ? 5.731   22.131 43.609 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . TYR B 1 119 ? 6.491   22.704 42.507 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . TYR B 1 119 ? 7.393   23.852 42.967 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B C   1 
ATOM   1921 O  O   . TYR B 1 119 ? 6.963   24.814 43.617 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . TYR B 1 119 ? 5.597   23.206 41.361 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . TYR B 1 119 ? 4.935   22.130 40.532 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . TYR B 1 119 ? 3.551   21.966 40.586 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . TYR B 1 119 ? 5.660   21.331 39.647 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD2 1 
ATOM   1926 C  CE1 . TYR B 1 119 ? 2.905   20.996 39.817 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE1 1 
ATOM   1927 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 5.034   20.354 38.872 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE2 1 
ATOM   1928 C  CZ  . TYR B 1 119 ? 3.650   20.198 38.952 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CZ  1 
ATOM   1929 O  OH  . TYR B 1 119 ? 3.017   19.258 38.194 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B OH  1 
ATOM   1930 N  N   . LYS B 1 120 ? 8.664   23.758 42.591 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . LYS B 1 120 ? 9.630   24.787 42.925 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . LYS B 1 120 ? 9.457   26.037 42.076 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B C   1 
ATOM   1933 O  O   . LYS B 1 120 ? 9.300   25.979 40.853 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . LYS B 1 120 ? 11.055  24.286 42.768 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . LYS B 1 120 ? 11.455  23.346 43.884 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CG  1 
ATOM   1936 C  CD  . LYS B 1 120 ? 11.516  24.036 45.233 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CD  1 
ATOM   1937 C  CE  . LYS B 1 120 ? 12.054  23.132 46.331 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CE  1 
ATOM   1938 N  NZ  . LYS B 1 120 ? 13.251  22.379 45.926 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B NZ  1 
ATOM   1939 N  N   . ILE B 1 121 ? 9.505   27.167 42.754 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B N   1 
ATOM   1940 C  CA  . ILE B 1 121 ? 9.416   28.464 42.138 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CA  1 
ATOM   1941 C  C   . ILE B 1 121 ? 10.557  29.341 42.630 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B C   1 
ATOM   1942 O  O   . ILE B 1 121 ? 10.801  29.472 43.836 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B O   1 
ATOM   1943 C  CB  . ILE B 1 121 ? 8.098   29.166 42.419 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CB  1 
ATOM   1944 C  CG1 . ILE B 1 121 ? 6.900   28.344 41.959 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CG1 1 
ATOM   1945 C  CG2 . ILE B 1 121 ? 8.099   30.560 41.803 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CG2 1 
ATOM   1946 C  CD1 . ILE B 1 121 ? 5.571   29.030 42.277 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CD1 1 
ATOM   1947 N  N   . GLU B 1 122 ? 11.259  29.934 41.672 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N   1 
ATOM   1948 C  CA  . GLU B 1 122 ? 12.366  30.829 41.941 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA  1 
ATOM   1949 C  C   . GLU B 1 122 ? 11.892  32.265 41.845 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C   1 
ATOM   1950 O  O   . GLU B 1 122 ? 11.332  32.686 40.831 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O   1 
ATOM   1951 C  CB  . GLU B 1 122 ? 13.520  30.599 40.946 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB  1 
ATOM   1952 C  CG  . GLU B 1 122 ? 14.733  31.531 41.148 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG  1 
ATOM   1953 C  CD  . GLU B 1 122 ? 15.738  31.360 40.040 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD  1 
ATOM   1954 O  OE1 . GLU B 1 122 ? 15.493  30.731 39.032 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1 1 
ATOM   1955 O  OE2 . GLU B 1 122 ? 16.894  31.930 40.299 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2 1 
ATOM   1956 N  N   . LEU B 1 123 ? 12.104  33.016 42.912 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . LEU B 1 123 ? 11.715  34.413 42.928 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . LEU B 1 123 ? 12.951  35.279 42.758 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B C   1 
ATOM   1959 O  O   . LEU B 1 123 ? 13.930  35.157 43.498 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . LEU B 1 123 ? 10.922  34.817 44.193 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . LEU B 1 123 ? 9.779   33.867 44.544 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CG  1 
ATOM   1962 C  CD1 . LEU B 1 123 ? 9.256   34.234 45.930 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD1 1 
ATOM   1963 C  CD2 . LEU B 1 123 ? 8.663   34.000 43.508 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD2 1 
ATOM   1964 N  N   . ILE B 1 124 ? 12.889  36.144 41.757 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . ILE B 1 124 ? 13.983  37.034 41.443 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . ILE B 1 124 ? 13.558  38.473 41.602 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B C   1 
ATOM   1967 O  O   . ILE B 1 124 ? 12.724  38.967 40.862 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . ILE B 1 124 ? 14.537  36.757 40.050 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CB  1 
ATOM   1969 C  CG1 . ILE B 1 124 ? 14.963  35.290 39.964 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG1 1 
ATOM   1970 C  CG2 . ILE B 1 124 ? 15.714  37.681 39.773 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG2 1 
ATOM   1971 C  CD1 . ILE B 1 124 ? 15.323  34.817 38.555 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CD1 1 
ATOM   1972 N  N   . GLU B 1 125 ? 14.131  39.138 42.604 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   1 
ATOM   1973 C  CA  . GLU B 1 125 ? 13.820  40.523 42.904 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  1 
ATOM   1974 C  C   . GLU B 1 125 ? 14.289  41.471 41.812 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   1 
ATOM   1975 O  O   . GLU B 1 125 ? 15.405  41.351 41.302 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   1 
ATOM   1976 C  CB  . GLU B 1 125 ? 14.392  40.941 44.267 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  1 
ATOM   1977 C  CG  . GLU B 1 125 ? 13.547  42.030 44.949 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  1 
ATOM   1978 C  CD  . GLU B 1 125 ? 14.011  42.285 46.352 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  1 
ATOM   1979 O  OE1 . GLU B 1 125 ? 15.072  42.805 46.622 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 1 
ATOM   1980 O  OE2 . GLU B 1 125 ? 13.146  41.872 47.242 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 1 
ATOM   1981 N  N   . GLU B 1 126 ? 13.426  42.424 41.465 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B N   1 
ATOM   1982 C  CA  . GLU B 1 126 ? 13.727  43.394 40.424 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CA  1 
ATOM   1983 C  C   . GLU B 1 126 ? 14.042  44.768 40.997 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B C   1 
ATOM   1984 O  O   . GLU B 1 126 ? 14.593  44.907 42.087 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B O   1 
ATOM   1985 C  CB  . GLU B 1 126 ? 12.559  43.493 39.437 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . GLU B 1 126 ? 11.252  43.896 40.139 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . GLU B 1 126 ? 10.121  44.050 39.164 1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CD  1 
ATOM   1988 O  OE1 . GLU B 1 126 ? 9.052   44.556 39.457 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE1 1 
ATOM   1989 O  OE2 . GLU B 1 126 ? 10.416  43.623 37.966 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE2 1 
ATOM   1990 N  N   . GLY B 1 134 ? 17.756  54.662 50.518 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . GLY B 1 134 ? 18.590  53.466 50.538 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . GLY B 1 134 ? 18.294  52.539 51.717 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B C   1 
ATOM   1993 O  O   . GLY B 1 134 ? 19.199  52.134 52.445 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B O   1 
ATOM   1994 N  N   . ASN B 1 135 ? 17.015  52.207 51.903 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . ASN B 1 135 ? 16.577  51.326 52.978 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . ASN B 1 135 ? 17.045  49.911 52.737 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B C   1 
ATOM   1997 O  O   . ASN B 1 135 ? 17.575  49.688 51.622 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . ASN B 1 135 ? 15.048  51.302 53.098 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . ASN B 1 135 ? 14.379  50.966 51.774 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CG  1 
ATOM   2000 O  OD1 . ASN B 1 135 ? 14.425  51.753 50.818 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B OD1 1 
ATOM   2001 N  ND2 . ASN B 1 135 ? 13.774  49.788 51.704 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B ND2 1 
ATOM   2002 O  OXT . ASN B 1 135 ? 16.812  49.067 53.639 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B OXT 1 
HETATM 2003 CO CO  . CO  C 2 .   ? 16.303  29.672 37.384 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 1200 CO  A CO  1 
HETATM 2004 CO CO  . CO  D 2 .   ? -0.341  23.123 26.597 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 1201 CO  A CO  1 
HETATM 2005 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.129   36.100 27.701 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 1202 HOH A O   1 
HETATM 2006 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.260   15.402 36.904 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 1203 HOH A O   1 
HETATM 2007 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.676  16.649 34.299 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 1204 HOH A O   1 
HETATM 2008 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.632  16.676 26.662 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 1205 HOH A O   1 
HETATM 2009 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.570  36.272 31.284 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 1206 HOH A O   1 
HETATM 2010 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.323   20.401 28.103 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 1207 HOH A O   1 
HETATM 2011 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.436  34.742 32.955 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 1208 HOH A O   1 
HETATM 2012 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.505  12.157 29.907 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 1209 HOH A O   1 
HETATM 2013 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.850  12.075 38.421 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 1210 HOH A O   1 
HETATM 2014 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.597   22.924 4.732  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 1211 HOH A O   1 
HETATM 2015 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.014  32.782 24.262 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 1212 HOH A O   1 
HETATM 2016 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.563   16.471 29.564 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 1213 HOH A O   1 
HETATM 2017 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.111   37.433 32.323 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 1214 HOH A O   1 
HETATM 2018 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.633  14.687 30.834 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 1215 HOH A O   1 
HETATM 2019 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.821  19.139 26.684 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 1216 HOH A O   1 
HETATM 2020 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.348  10.982 31.779 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 1217 HOH A O   1 
HETATM 2021 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.102   29.857 30.723 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 1218 HOH A O   1 
HETATM 2022 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.414  34.242 28.347 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 1219 HOH A O   1 
HETATM 2023 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.858   9.123  36.485 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 1220 HOH A O   1 
HETATM 2024 O  O   . HOH E 3 .   ? 0.415   11.697 15.439 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 1221 HOH A O   1 
HETATM 2025 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.031  16.674 39.930 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 1222 HOH A O   1 
HETATM 2026 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.734  12.458 32.046 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 1223 HOH A O   1 
HETATM 2027 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.538   22.810 9.485  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 1224 HOH A O   1 
HETATM 2028 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.107  26.959 39.628 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 1225 HOH A O   1 
HETATM 2029 O  O   . HOH E 3 .   ? 2.238   9.548  21.446 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 1226 HOH A O   1 
HETATM 2030 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.243  18.437 25.925 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 1227 HOH A O   1 
HETATM 2031 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.658   9.592  38.973 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 1228 HOH A O   1 
HETATM 2032 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.775  6.828  42.450 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 1229 HOH A O   1 
HETATM 2033 O  O   . HOH E 3 .   ? 5.656   14.077 33.142 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 1230 HOH A O   1 
HETATM 2034 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.807  43.804 31.932 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1231 HOH A O   1 
HETATM 2035 O  O   . HOH E 3 .   ? -11.235 10.307 20.061 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 1232 HOH A O   1 
HETATM 2036 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.159  22.737 42.033 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 1233 HOH A O   1 
HETATM 2037 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.202  13.411 31.776 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 1234 HOH A O   1 
HETATM 2038 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.050  21.846 26.647 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 1235 HOH A O   1 
HETATM 2039 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.707  10.469 41.090 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 1236 HOH A O   1 
HETATM 2040 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.169   34.029 24.673 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 1237 HOH A O   1 
HETATM 2041 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.597   20.112 6.071  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 1238 HOH A O   1 
HETATM 2042 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.992  17.705 19.918 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 1239 HOH A O   1 
HETATM 2043 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.186   37.803 30.573 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 1240 HOH A O   1 
HETATM 2044 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.812  15.153 32.002 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 1241 HOH A O   1 
HETATM 2045 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.950  44.051 26.049 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 1242 HOH A O   1 
HETATM 2046 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.125   40.253 32.302 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 1243 HOH A O   1 
HETATM 2047 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.742  8.749  39.599 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 1244 HOH A O   1 
HETATM 2048 O  O   . HOH E 3 .   ? -0.774  39.502 19.048 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 1245 HOH A O   1 
HETATM 2049 O  O   . HOH E 3 .   ? -6.933  27.182 18.143 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 1246 HOH A O   1 
HETATM 2050 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.320  30.501 37.304 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 1247 HOH A O   1 
HETATM 2051 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.099  40.373 27.794 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 1248 HOH A O   1 
HETATM 2052 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.542  29.620 15.955 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 1249 HOH A O   1 
HETATM 2053 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.855  38.986 19.745 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 1250 HOH A O   1 
HETATM 2054 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.017  19.078 40.560 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 1251 HOH A O   1 
HETATM 2055 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.871  37.723 27.189 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 1252 HOH A O   1 
HETATM 2056 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.203  36.409 20.714 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 1253 HOH A O   1 
HETATM 2057 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.974  18.510 43.938 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 1254 HOH A O   1 
HETATM 2058 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.178  7.463  35.619 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 1255 HOH A O   1 
HETATM 2059 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.766   16.069 11.408 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 1256 HOH A O   1 
HETATM 2060 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.219  11.467 28.316 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 1257 HOH A O   1 
HETATM 2061 O  O   . HOH E 3 .   ? -4.541  42.024 18.184 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 1258 HOH A O   1 
HETATM 2062 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.818   11.602 27.403 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 1259 HOH A O   1 
HETATM 2063 O  O   . HOH E 3 .   ? 29.719  32.629 28.677 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 1260 HOH A O   1 
HETATM 2064 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.046  33.762 12.141 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 1261 HOH A O   1 
HETATM 2065 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.472  26.447 21.214 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 1262 HOH A O   1 
HETATM 2066 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.006  11.807 14.942 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 1263 HOH A O   1 
HETATM 2067 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.862  23.795 13.978 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 1264 HOH A O   1 
HETATM 2068 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.599  31.030 18.899 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 1265 HOH A O   1 
HETATM 2069 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.179  25.994 8.298  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 1266 HOH A O   1 
HETATM 2070 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.025  23.993 25.234 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 1267 HOH A O   1 
HETATM 2071 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.376   14.018 30.667 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 1268 HOH A O   1 
HETATM 2072 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.585  9.412  33.504 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 1269 HOH A O   1 
HETATM 2073 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.360  35.663 35.125 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 1270 HOH A O   1 
HETATM 2074 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.407  14.303 40.221 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 1271 HOH A O   1 
HETATM 2075 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.292  15.233 19.741 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 1272 HOH A O   1 
HETATM 2076 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.964  10.866 39.363 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 1273 HOH A O   1 
HETATM 2077 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.071   23.509 6.711  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 1274 HOH A O   1 
HETATM 2078 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.761   11.479 29.672 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 1275 HOH A O   1 
HETATM 2079 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.597  27.624 19.783 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 1276 HOH A O   1 
HETATM 2080 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.674  26.064 15.130 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 1277 HOH A O   1 
HETATM 2081 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.995  14.744 38.811 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 1278 HOH A O   1 
HETATM 2082 O  O   . HOH E 3 .   ? 0.143   22.201 8.364  1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 1279 HOH A O   1 
HETATM 2083 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.879  32.675 36.515 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 1280 HOH A O   1 
HETATM 2084 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.050  8.776  36.972 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 1281 HOH A O   1 
HETATM 2085 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.720  26.712 17.915 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 1282 HOH A O   1 
HETATM 2086 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.613  17.374 40.600 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 1283 HOH A O   1 
HETATM 2087 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.644  24.767 11.368 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 1284 HOH A O   1 
HETATM 2088 O  O   . HOH E 3 .   ? 6.154   12.651 25.720 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 1285 HOH A O   1 
HETATM 2089 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.625  46.355 27.717 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 1286 HOH A O   1 
HETATM 2090 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.354  15.947 40.293 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 1287 HOH A O   1 
HETATM 2091 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.491  28.219 42.009 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 1288 HOH A O   1 
HETATM 2092 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.750  27.094 12.389 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 1289 HOH A O   1 
HETATM 2093 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.773  29.470 39.084 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 1290 HOH A O   1 
HETATM 2094 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.428   11.714 33.555 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 1291 HOH A O   1 
HETATM 2095 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.034  28.724 38.392 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 1292 HOH A O   1 
HETATM 2096 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.703  22.517 44.972 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 1293 HOH A O   1 
HETATM 2097 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.491  29.061 43.612 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 1294 HOH A O   1 
HETATM 2098 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.412  25.801 37.486 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 1295 HOH A O   1 
HETATM 2099 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.889  7.588  43.526 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 1296 HOH A O   1 
HETATM 2100 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.912  34.248 17.681 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 1297 HOH A O   1 
HETATM 2101 O  O   . HOH E 3 .   ? -1.812  41.693 21.124 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 1298 HOH A O   1 
HETATM 2102 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.680  29.602 20.078 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 1299 HOH A O   1 
HETATM 2103 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.997  33.885 12.837 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 1300 HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH E 3 .   ? 7.465   10.037 33.357 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 1301 HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.918  13.383 29.170 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 1302 HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.559  5.944  31.280 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 1303 HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.648   26.570 18.239 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 1304 HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.388  30.844 35.454 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 1305 HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.163  22.816 23.870 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 1306 HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.660  9.976  37.558 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 1307 HOH A O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.515  17.579 24.514 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 1308 HOH A O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.898  10.974 22.303 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 1309 HOH A O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH E 3 .   ? 1.492   17.279 28.548 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 1310 HOH A O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH E 3 .   ? -3.542  22.702 21.705 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 1311 HOH A O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.372  13.895 19.900 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 1312 HOH A O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.302  12.341 21.807 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 1313 HOH A O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH E 3 .   ? -2.189  20.336 9.194  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 1314 HOH A O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.818   21.702 40.926 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 136  HOH B O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.874  16.261 38.745 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 137  HOH B O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.340  17.882 40.347 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 138  HOH B O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.296   25.281 39.079 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 139  HOH B O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.633   17.669 40.894 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 140  HOH B O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.701  15.897 37.052 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 141  HOH B O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.947  16.656 40.837 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 142  HOH B O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.135  30.067 48.126 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 143  HOH B O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.678   15.303 29.893 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 144  HOH B O   1 
HETATM 2127 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.832   35.723 32.709 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 145  HOH B O   1 
HETATM 2128 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.296  22.003 43.856 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 146  HOH B O   1 
HETATM 2129 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.141   27.029 39.027 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 147  HOH B O   1 
HETATM 2130 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.796   32.222 25.980 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 148  HOH B O   1 
HETATM 2131 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.559  30.026 26.002 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 149  HOH B O   1 
HETATM 2132 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.155  27.515 48.378 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 150  HOH B O   1 
HETATM 2133 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.248   19.873 46.161 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 151  HOH B O   1 
HETATM 2134 O  O   . HOH F 3 .   ? -19.074 18.214 29.058 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 152  HOH B O   1 
HETATM 2135 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.256  24.035 42.482 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 153  HOH B O   1 
HETATM 2136 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.166  17.096 44.503 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 154  HOH B O   1 
HETATM 2137 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.281  27.577 47.590 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 155  HOH B O   1 
HETATM 2138 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.665  20.125 41.587 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 156  HOH B O   1 
HETATM 2139 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.541   15.980 43.076 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 157  HOH B O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.850  35.001 53.429 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 158  HOH B O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.601  41.175 49.786 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 159  HOH B O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.591  52.520 52.159 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 160  HOH B O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.735  21.290 41.213 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 161  HOH B O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.801  12.443 33.072 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 162  HOH B O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.105   13.800 44.123 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 163  HOH B O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.335   36.148 30.345 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 164  HOH B O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.197  25.005 25.355 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 165  HOH B O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.142   33.830 14.225 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 166  HOH B O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.692  11.537 35.222 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 167  HOH B O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.349  11.356 39.592 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 168  HOH B O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.678  36.664 54.075 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 169  HOH B O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.048  15.229 43.589 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 170  HOH B O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH F 3 .   ? -6.607  11.777 29.477 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 171  HOH B O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.951  36.364 38.131 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 172  HOH B O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.679   28.882 57.885 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 173  HOH B O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.769  38.469 40.659 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 174  HOH B O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.397  16.690 46.235 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 175  HOH B O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.524  36.085 53.903 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 176  HOH B O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.940   29.422 30.480 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 177  HOH B O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.086  26.422 24.361 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 178  HOH B O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.297  21.975 49.919 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 179  HOH B O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.173 21.441 26.819 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 180  HOH B O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.243   18.631 41.827 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 181  HOH B O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.272   27.682 54.403 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 182  HOH B O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.156  22.973 48.047 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 183  HOH B O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.991   23.589 49.552 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 184  HOH B O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.478  33.977 42.443 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 185  HOH B O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.522  17.336 44.907 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 186  HOH B O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.730 33.830 29.612 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 187  HOH B O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.313  17.508 49.484 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 188  HOH B O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH F 3 .   ? 0.571   41.645 35.930 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 189  HOH B O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.454  36.238 24.945 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 190  HOH B O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.551  35.106 27.541 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 191  HOH B O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.044   34.524 25.611 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 192  HOH B O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.097  21.601 50.741 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 193  HOH B O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.867  43.979 44.743 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 194  HOH B O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.552  27.683 54.504 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 195  HOH B O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.536  24.287 26.322 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 196  HOH B O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH F 3 .   ? 3.666   37.489 46.133 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 197  HOH B O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.982  42.733 47.771 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 198  HOH B O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.367  37.306 48.035 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 199  HOH B O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.316  14.935 43.016 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 200  HOH B O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.276  43.600 49.052 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 201  HOH B O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.062  24.474 53.305 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 202  HOH B O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.911   46.938 49.321 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 203  HOH B O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.810   37.243 19.793 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 204  HOH B O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH F 3 .   ? 9.970   19.738 50.223 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 205  HOH B O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.745  10.316 46.213 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 206  HOH B O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.513  29.797 53.288 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 207  HOH B O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.583  36.065 49.483 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 208  HOH B O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.291  20.057 29.807 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 209  HOH B O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.284   15.451 44.057 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 210  HOH B O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.301  24.381 50.239 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 211  HOH B O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.886 34.789 32.530 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 212  HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.936   19.553 48.398 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 213  HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.867   42.166 38.795 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 214  HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.993  10.397 42.649 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 215  HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.375 11.708 31.066 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 216  HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.776  31.572 37.571 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 217  HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH F 3 .   ? 14.513  17.886 42.278 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 218  HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.502  27.765 52.088 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 219  HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.886   14.729 45.275 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 220  HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.397  40.155 36.957 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 221  HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.594  19.963 42.177 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 222  HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.771  10.376 39.564 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 223  HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.498  24.285 50.713 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 224  HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.353  12.266 42.286 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 225  HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.560  26.011 49.673 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 226  HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.797 30.620 30.377 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 227  HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH F 3 .   ? -4.371  22.793 26.339 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 228  HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.643  10.699 44.386 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 229  HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.496  42.933 50.105 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 230  HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.559  40.639 51.077 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 231  HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.876   35.938 24.344 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 232  HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.263 29.000 47.023 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 233  HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.732   37.192 41.734 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 234  HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH F 3 .   ? -2.344  26.192 54.134 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 235  HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.352  36.196 18.241 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 236  HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH F 3 .   ? 6.608   41.019 46.364 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 237  HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.668  43.798 51.605 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 238  HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.175  33.604 57.434 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 239  HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH F 3 .   ? 19.362  33.103 51.900 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 240  HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.232  31.535 48.810 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 241  HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.348  34.079 40.100 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 242  HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.357  19.625 51.597 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 243  HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH F 3 .   ? -11.421 24.463 46.674 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 244  HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.261   38.055 43.620 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 245  HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.046  40.809 46.415 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 246  HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH F 3 .   ? -14.975 16.015 25.216 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 247  HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.929   27.788 55.198 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 248  HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH F 3 .   ? 13.307  28.386 54.835 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 249  HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.963   21.742 49.696 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 250  HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.648   28.690 59.368 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 251  HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH F 3 .   ? 8.536   17.773 46.652 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 252  HOH B O   1 
HETATM 2235 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.878   42.163 28.474 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 253  HOH B O   1 
HETATM 2236 O  O   . HOH F 3 .   ? 18.515  30.050 40.246 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 254  HOH B O   1 
HETATM 2237 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.640  19.978 49.642 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 255  HOH B O   1 
HETATM 2238 O  O   . HOH F 3 .   ? -7.131  37.775 40.319 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 256  HOH B O   1 
HETATM 2239 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.820  43.203 32.798 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 257  HOH B O   1 
HETATM 2240 O  O   . HOH F 3 .   ? 12.239  13.324 44.357 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 258  HOH B O   1 
HETATM 2241 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.336  10.920 46.993 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 259  HOH B O   1 
HETATM 2242 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.634  19.519 44.953 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 260  HOH B O   1 
HETATM 2243 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.915  41.561 39.912 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 261  HOH B O   1 
HETATM 2244 O  O   . HOH F 3 .   ? 11.226  34.549 16.656 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 262  HOH B O   1 
HETATM 2245 O  O   . HOH F 3 .   ? -8.378  8.545  39.262 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 263  HOH B O   1 
HETATM 2246 O  O   . HOH F 3 .   ? -0.288  44.342 35.316 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 264  HOH B O   1 
HETATM 2247 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.558   37.675 55.021 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 265  HOH B O   1 
HETATM 2248 O  O   . HOH F 3 .   ? 5.661   44.219 39.435 1.00 76.71  ? ? ? ? ? ? 266  HOH B O   1 
HETATM 2249 O  O   . HOH F 3 .   ? -1.451  21.416 26.530 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 267  HOH B O   1 
HETATM 2250 O  O   . HOH F 3 .   ? -16.236 10.645 34.102 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 268  HOH B O   1 
HETATM 2251 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.692  27.534 54.579 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 269  HOH B O   1 
HETATM 2252 O  O   . HOH F 3 .   ? 4.096   39.555 47.434 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 270  HOH B O   1 
HETATM 2253 O  O   . HOH F 3 .   ? -10.300 21.130 50.910 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 271  HOH B O   1 
HETATM 2254 O  O   . HOH F 3 .   ? 10.890  11.525 43.686 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 272  HOH B O   1 
HETATM 2255 O  O   . HOH F 3 .   ? -9.359  35.881 43.635 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 273  HOH B O   1 
HETATM 2256 O  O   . HOH F 3 .   ? -3.650  39.403 44.048 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 274  HOH B O   1 
HETATM 2257 O  O   . HOH F 3 .   ? -12.888 22.459 26.194 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 275  HOH B O   1 
HETATM 2258 O  O   . HOH F 3 .   ? -5.846  36.574 28.610 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 276  HOH B O   1 
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