data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"He, M.M."       1 
"Clugston, S.L." 2 
"Honek, J.F."    3 
"Matthews, B.W." 4 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "CRYSTAL STRUCTURE OF THE ZN(II)-BOUND GLYOXALASE I OF ESCHERICHIA COLI" 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   LYASE 
_struct_keywords.text            "Beta-Alpha-Beta-Beta-Beta motif, homodimer, Zn(II)-bound, LYASE" 
# 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Determination of the structure of Escherichia coli glyoxalase I suggests a structural basis for differential metal activation." 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            39 
_citation.page_first                8719 
_citation.page_last                 8727 
_citation.year                      2000 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   10913283 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi000856g 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "He, M.M."       1 ? 
primary "Clugston, S.L." 2 ? 
primary "Honek, J.F."    3 ? 
primary "Matthews, B.W." 4 ? 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MRLLHTMLRVGDLQRSIDFYTKVLGMKLLRTSENPEYKYSLAFVGYGPETEEAVIELTYNWGVDKYELGTAYGHIALSVD
NAAEACEKIRQNGGNVTREAGPVKGGTTVIAFVEDPDGYKIELIEEKDAGRGLGN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MRLLHTMLRVGDLQRSIDFYTKVLGMKLLRTSENPEYKYSLAFVGYGPETEEAVIELTYNWGVDKYELGTAYGHIALSVD
NAAEACEKIRQNGGNVTREAGPVKGGTTVIAFVEDPDGYKIELIEEKDAGRGLGN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ARG n 
1 3   LEU n 
1 4   LEU n 
1 5   HIS n 
1 6   THR n 
1 7   MET n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  VAL n 
1 11  GLY n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLN n 
1 15  ARG n 
1 16  SER n 
1 17  ILE n 
1 18  ASP n 
1 19  PHE n 
1 20  TYR n 
1 21  THR n 
1 22  LYS n 
1 23  VAL n 
1 24  LEU n 
1 25  GLY n 
1 26  MET n 
1 27  LYS n 
1 28  LEU n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  THR n 
1 32  SER n 
1 33  GLU n 
1 34  ASN n 
1 35  PRO n 
1 36  GLU n 
1 37  TYR n 
1 38  LYS n 
1 39  TYR n 
1 40  SER n 
1 41  LEU n 
1 42  ALA n 
1 43  PHE n 
1 44  VAL n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  GLY n 
1 48  PRO n 
1 49  GLU n 
1 50  THR n 
1 51  GLU n 
1 52  GLU n 
1 53  ALA n 
1 54  VAL n 
1 55  ILE n 
1 56  GLU n 
1 57  LEU n 
1 58  THR n 
1 59  TYR n 
1 60  ASN n 
1 61  TRP n 
1 62  GLY n 
1 63  VAL n 
1 64  ASP n 
1 65  LYS n 
1 66  TYR n 
1 67  GLU n 
1 68  LEU n 
1 69  GLY n 
1 70  THR n 
1 71  ALA n 
1 72  TYR n 
1 73  GLY n 
1 74  HIS n 
1 75  ILE n 
1 76  ALA n 
1 77  LEU n 
1 78  SER n 
1 79  VAL n 
1 80  ASP n 
1 81  ASN n 
1 82  ALA n 
1 83  ALA n 
1 84  GLU n 
1 85  ALA n 
1 86  CYS n 
1 87  GLU n 
1 88  LYS n 
1 89  ILE n 
1 90  ARG n 
1 91  GLN n 
1 92  ASN n 
1 93  GLY n 
1 94  GLY n 
1 95  ASN n 
1 96  VAL n 
1 97  THR n 
1 98  ARG n 
1 99  GLU n 
1 100 ALA n 
1 101 GLY n 
1 102 PRO n 
1 103 VAL n 
1 104 LYS n 
1 105 GLY n 
1 106 GLY n 
1 107 THR n 
1 108 THR n 
1 109 VAL n 
1 110 ILE n 
1 111 ALA n 
1 112 PHE n 
1 113 VAL n 
1 114 GLU n 
1 115 ASP n 
1 116 PRO n 
1 117 ASP n 
1 118 GLY n 
1 119 TYR n 
1 120 LYS n 
1 121 ILE n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 GLU n 
1 126 GLU n 
1 127 LYS n 
1 128 ASP n 
1 129 ALA n 
1 130 GLY n 
1 131 ARG n 
1 132 GLY n 
1 133 LEU n 
1 134 GLY n 
1 135 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "GLYOXALASE I" 14936.814 2   4.4.1.5 ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"     65.409    2   ?       ? ? ? 
3 water       nat water          18.015    230 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG A ? n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A ? n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A ? n 
A 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 6   THR 6   6   6   THR THR A ? n 
A 1 7   MET 7   7   7   MET MET A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY A ? n 
A 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP A ? n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A ? n 
A 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN A ? n 
A 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG A ? n 
A 1 16  SER 16  16  16  SER SER A ? n 
A 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE A ? n 
A 1 18  ASP 18  18  18  ASP ASP A ? n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A ? n 
A 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR A ? n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A ? n 
A 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A ? n 
A 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL A ? n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A ? n 
A 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY A ? n 
A 1 26  MET 26  26  26  MET MET A ? n 
A 1 27  LYS 27  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A ? n 
A 1 31  THR 31  31  31  THR THR A ? n 
A 1 32  SER 32  32  32  SER SER A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  ASN 34  34  34  ASN ASN A ? n 
A 1 35  PRO 35  35  35  PRO PRO A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A ? n 
A 1 38  LYS 38  38  38  LYS LYS A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  SER 40  40  40  SER SER A ? n 
A 1 41  LEU 41  41  41  LEU LEU A ? n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A ? n 
A 1 43  PHE 43  43  43  PHE PHE A ? n 
A 1 44  VAL 44  44  44  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  TYR 46  46  46  TYR TYR A ? n 
A 1 47  GLY 47  47  47  GLY GLY A ? n 
A 1 48  PRO 48  48  48  PRO PRO A ? n 
A 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A ? n 
A 1 51  GLU 51  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 52  GLU 52  52  52  GLU GLU A ? n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A ? n 
A 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  TYR 59  59  59  TYR TYR A ? n 
A 1 60  ASN 60  60  60  ASN ASN A ? n 
A 1 61  TRP 61  61  61  TRP TRP A ? n 
A 1 62  GLY 62  62  62  GLY GLY A ? n 
A 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A ? n 
A 1 66  TYR 66  66  66  TYR TYR A ? n 
A 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU A ? n 
A 1 68  LEU 68  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  THR 70  70  70  THR THR A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  TYR 72  72  72  TYR TYR A ? n 
A 1 73  GLY 73  73  73  GLY GLY A ? n 
A 1 74  HIS 74  74  74  HIS HIS A ? n 
A 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A ? n 
A 1 76  ALA 76  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A ? n 
A 1 78  SER 78  78  78  SER SER A ? n 
A 1 79  VAL 79  79  79  VAL VAL A ? n 
A 1 80  ASP 80  80  80  ASP ASP A ? n 
A 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  GLU 84  84  84  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ILE 89  89  89  ILE ILE A ? n 
A 1 90  ARG 90  90  90  ARG ARG A ? n 
A 1 91  GLN 91  91  91  GLN GLN A ? n 
A 1 92  ASN 92  92  92  ASN ASN A ? n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 94  GLY 94  94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A ? n 
A 1 96  VAL 96  96  96  VAL VAL A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 102 PRO 102 102 102 PRO PRO A ? n 
A 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL A ? n 
A 1 104 LYS 104 104 104 LYS LYS A ? n 
A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A ? n 
A 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A ? n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A ? n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 ILE 110 110 110 ILE ILE A ? n 
A 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA A ? n 
A 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 PRO 116 116 116 PRO PRO A ? n 
A 1 117 ASP 117 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A ? n 
A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A ? n 
A 1 120 LYS 120 120 120 LYS LYS A ? n 
A 1 121 ILE 121 121 121 ILE ILE A ? n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 GLU 125 125 125 GLU GLU A ? n 
A 1 126 GLU 126 126 126 GLU GLU A ? n 
A 1 127 LYS 127 127 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 129 ALA 129 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 GLY 130 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 ARG 131 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 132 GLY 132 132 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A ? n 
A 1 135 ASN 135 135 135 ASN ASN A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   ARG 2   2   2   ARG ARG B ? n 
B 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B ? n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B ? n 
B 1 5   HIS 5   5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 6   THR 6   6   6   THR THR B ? n 
B 1 7   MET 7   7   7   MET MET B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   9   ARG ARG B ? n 
B 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL B ? n 
B 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY B ? n 
B 1 12  ASP 12  12  12  ASP ASP B ? n 
B 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU B ? n 
B 1 14  GLN 14  14  14  GLN GLN B ? n 
B 1 15  ARG 15  15  15  ARG ARG B ? n 
B 1 16  SER 16  16  16  SER SER B ? n 
B 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE B ? n 
B 1 18  ASP 18  18  18  ASP ASP B ? n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B ? n 
B 1 20  TYR 20  20  20  TYR TYR B ? n 
B 1 21  THR 21  21  21  THR THR B ? n 
B 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS B ? n 
B 1 23  VAL 23  23  23  VAL VAL B ? n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B ? n 
B 1 25  GLY 25  25  25  GLY GLY B ? n 
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F 3 HOH 60  195  110 HOH WAT B ? 
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F 3 HOH 65  200  116 HOH WAT B ? 
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F 3 HOH 67  202  125 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 68  203  127 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 69  204  130 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 70  205  132 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 71  206  134 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 72  207  137 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 73  208  138 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 74  209  143 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 75  210  144 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 76  211  145 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 77  212  146 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 78  213  147 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 79  214  149 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 80  215  150 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 81  216  151 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 82  217  152 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 83  218  157 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 84  219  158 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 85  220  159 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 86  221  161 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 87  222  163 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 88  223  166 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 89  224  168 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 90  225  169 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 91  226  171 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 92  227  176 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 93  228  177 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 94  229  178 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 95  230  184 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 96  231  185 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 97  232  186 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 98  233  190 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 99  234  191 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 100 235  192 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 101 236  193 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 102 237  194 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 103 238  199 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 104 239  203 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 105 240  204 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 106 241  206 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 107 242  208 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 108 243  210 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 109 244  212 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 110 245  213 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 111 246  215 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 112 247  216 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 113 248  217 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 114 249  218 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 115 250  222 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 116 251  224 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 117 252  226 HOH WAT B ? 
F 3 HOH 118 253  228 HOH WAT B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 12 ? VAL A 23 ? ASP A 12 VAL A 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 81 ? ASN A 92 ? ASN A 81 ASN A 92 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 12 ? VAL B 23 ? ASP B 12 VAL B 23 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASN B 81 ? ASN B 92 ? ASN B 81 ASN B 92 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LYS A 27  ? ASN A 34  ? LYS A 27  ASN A 34  
AA1 2 TYR A 39  ? GLY A 45  ? TYR A 39  GLY A 45  
AA1 3 VAL A 54  ? ASN A 60  ? VAL A 54  ASN A 60  
AA1 4 LEU A 3   ? ARG A 9   ? LEU A 3   ARG A 9   
AA1 5 TYR B 72  ? VAL B 79  ? TYR B 72  VAL B 79  
AA1 6 LYS B 120 ? GLU B 125 ? LYS B 120 GLU B 125 
AA1 7 VAL B 109 ? GLU B 114 ? VAL B 109 GLU B 114 
AA1 8 ASN B 95  ? PRO B 102 ? ASN B 95  PRO B 102 
AA2 1 ASN A 95  ? PRO A 102 ? ASN A 95  PRO A 102 
AA2 2 VAL A 109 ? GLU A 114 ? VAL A 109 GLU A 114 
AA2 3 LYS A 120 ? ILE A 124 ? LYS A 120 ILE A 124 
AA2 4 TYR A 72  ? SER A 78  ? TYR A 72  SER A 78  
AA2 5 LEU B 3   ? ARG B 9   ? LEU B 3   ARG B 9   
AA2 6 VAL B 54  ? ASN B 60  ? VAL B 54  ASN B 60  
AA2 7 TYR B 39  ? GLY B 45  ? TYR B 39  GLY B 45  
AA2 8 LYS B 27  ? ASN B 34  ? LYS B 27  ASN B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021626 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   -0.000001 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.002028 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.017492 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   -0.000001 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021375 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION" ZN  
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ASN A 34  ? N ASN A 34  O TYR A 39  ? O TYR A 39  
AA1 2 3 O VAL A 44  ? O VAL A 44  N ILE A 55  ? N ILE A 55  
AA1 3 4 N VAL A 54  ? N VAL A 54  O LEU A 4   ? O LEU A 4   
AA1 4 5 O MET A 7   ? O MET A 7   N GLY B 73  ? N GLY B 73  
AA1 5 6 N ILE B 75  ? N ILE B 75  O LYS B 120 ? O LYS B 120 
AA1 6 7 N GLU B 125 ? N GLU B 125 O VAL B 109 ? O VAL B 109 
AA1 7 8 N GLU B 114 ? N GLU B 114 O ASN B 95  ? O ASN B 95  
AA2 1 2 O GLY A 101 ? O GLY A 101 N ILE A 110 ? N ILE A 110 
AA2 2 3 O VAL A 113 ? O VAL A 113 N ILE A 121 ? N ILE A 121 
AA2 3 4 N GLU A 122 ? N GLU A 122 O ILE A 75  ? O ILE A 75  
AA2 4 5 O ALA A 76  ? O ALA A 76  N LEU B 4   ? N LEU B 4   
AA2 5 6 O LEU B 4   ? O LEU B 4   N VAL B 54  ? N VAL B 54  
AA2 6 7 N TYR B 59  ? N TYR B 59  O SER B 40  ? O SER B 40  
AA2 7 8 O GLY B 45  ? O GLY B 45  N LYS B 27  ? N LYS B 27  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 33.955 42.015 32.157 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 1    MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 33.518 40.637 32.089 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 33.661 39.938 33.412 1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 1    MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 34.579 40.191 34.187 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 1    MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 34.326 39.835 31.087 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A 1 1   ? 34.174 40.336 29.681 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A 1 1   ? 35.302 39.408 28.636 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A 1 1   ? 36.854 40.242 29.064 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE  1 
ATOM   9    N  N   . ARG A 1 2   ? 32.762 39.010 33.658 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A N   1 
ATOM   10   C  CA  . ARG A 1 2   ? 32.847 38.304 34.895 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CA  1 
ATOM   11   C  C   . ARG A 1 2   ? 32.256 36.927 34.788 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A C   1 
ATOM   12   O  O   . ARG A 1 2   ? 31.477 36.673 33.879 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 2    ARG A O   1 
ATOM   13   C  CB  . ARG A 1 2   ? 32.207 39.085 36.031 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ARG A 1 2   ? 30.729 39.398 35.831 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . ARG A 1 2   ? 30.228 40.344 36.925 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CD  1 
ATOM   16   N  NE  . ARG A 1 2   ? 28.792 40.549 36.902 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NE  1 
ATOM   17   C  CZ  . ARG A 1 2   ? 27.947 39.918 37.708 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A CZ  1 
ATOM   18   N  NH1 . ARG A 1 2   ? 28.374 39.032 38.596 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH1 1 
ATOM   19   N  NH2 . ARG A 1 2   ? 26.642 40.177 37.622 1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 2    ARG A NH2 1 
ATOM   20   N  N   . LEU A 1 3   ? 32.671 36.064 35.738 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A N   1 
ATOM   21   C  CA  . LEU A 1 3   ? 32.179 34.706 35.821 1.00 13.33  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CA  1 
ATOM   22   C  C   . LEU A 1 3   ? 30.857 34.785 36.584 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A C   1 
ATOM   23   O  O   . LEU A 1 3   ? 30.828 35.222 37.735 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A O   1 
ATOM   24   C  CB  . LEU A 1 3   ? 33.230 33.821 36.503 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CB  1 
ATOM   25   C  CG  . LEU A 1 3   ? 33.019 32.327 36.296 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CG  1 
ATOM   26   C  CD1 . LEU A 1 3   ? 34.277 31.576 36.724 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD1 1 
ATOM   27   C  CD2 . LEU A 1 3   ? 31.832 31.843 37.129 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD2 1 
ATOM   28   N  N   . LEU A 1 4   ? 29.759 34.429 35.913 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A 1 4   ? 28.406 34.517 36.449 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A 1 4   ? 27.917 33.324 37.266 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A 1 4   ? 27.465 33.476 38.404 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A 1 4   ? 27.391 34.829 35.306 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A 1 4   ? 27.724 36.089 34.488 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A 1 4   ? 26.964 36.118 33.160 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A 1 4   ? 27.407 37.344 35.297 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD2 1 
ATOM   36   N  N   . HIS A 1 5   ? 27.977 32.130 36.668 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A N   1 
ATOM   37   C  CA  . HIS A 1 5   ? 27.537 30.911 37.335 1.00 11.04  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CA  1 
ATOM   38   C  C   . HIS A 1 5   ? 28.049 29.679 36.613 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A C   1 
ATOM   39   O  O   . HIS A 1 5   ? 28.569 29.761 35.497 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A O   1 
ATOM   40   C  CB  . HIS A 1 5   ? 25.983 30.787 37.417 1.00 10.28  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CB  1 
ATOM   41   C  CG  . HIS A 1 5   ? 25.255 30.791 36.100 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CG  1 
ATOM   42   N  ND1 . HIS A 1 5   ? 24.692 31.953 35.586 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A ND1 1 
ATOM   43   C  CD2 . HIS A 1 5   ? 24.989 29.783 35.215 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CD2 1 
ATOM   44   C  CE1 . HIS A 1 5   ? 24.110 31.635 34.425 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A CE1 1 
ATOM   45   N  NE2 . HIS A 1 5   ? 24.281 30.340 34.165 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 5    HIS A NE2 1 
ATOM   46   N  N   . THR A 1 6   ? 27.886 28.559 37.303 1.00 9.25   ? ? ? ? ? ? 6    THR A N   1 
ATOM   47   C  CA  . THR A 1 6   ? 28.216 27.231 36.826 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 6    THR A CA  1 
ATOM   48   C  C   . THR A 1 6   ? 26.900 26.474 36.857 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 6    THR A C   1 
ATOM   49   O  O   . THR A 1 6   ? 26.213 26.503 37.883 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 6    THR A O   1 
ATOM   50   C  CB  . THR A 1 6   ? 29.232 26.521 37.754 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 6    THR A CB  1 
ATOM   51   O  OG1 . THR A 1 6   ? 30.452 27.257 37.811 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 6    THR A OG1 1 
ATOM   52   C  CG2 . THR A 1 6   ? 29.494 25.106 37.235 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 6    THR A CG2 1 
ATOM   53   N  N   . MET A 1 7   ? 26.526 25.836 35.747 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 7    MET A N   1 
ATOM   54   C  CA  . MET A 1 7   ? 25.271 25.088 35.693 1.00 11.74  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CA  1 
ATOM   55   C  C   . MET A 1 7   ? 25.488 23.584 35.810 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 7    MET A C   1 
ATOM   56   O  O   . MET A 1 7   ? 26.332 23.018 35.120 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 7    MET A O   1 
ATOM   57   C  CB  . MET A 1 7   ? 24.434 25.410 34.427 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CB  1 
ATOM   58   C  CG  . MET A 1 7   ? 23.028 24.822 34.510 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CG  1 
ATOM   59   S  SD  . MET A 1 7   ? 22.911 23.079 34.044 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 7    MET A SD  1 
ATOM   60   C  CE  . MET A 1 7   ? 22.554 23.262 32.276 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 7    MET A CE  1 
ATOM   61   N  N   . LEU A 1 8   ? 24.701 22.961 36.694 1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A N   1 
ATOM   62   C  CA  . LEU A 1 8   ? 24.712 21.547 36.962 1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CA  1 
ATOM   63   C  C   . LEU A 1 8   ? 23.309 20.989 36.822 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A C   1 
ATOM   64   O  O   . LEU A 1 8   ? 22.379 21.596 37.338 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A O   1 
ATOM   65   C  CB  . LEU A 1 8   ? 25.174 21.261 38.404 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CB  1 
ATOM   66   C  CG  . LEU A 1 8   ? 26.547 21.845 38.737 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CG  1 
ATOM   67   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 26.934 21.490 40.172 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD1 1 
ATOM   68   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 27.584 21.289 37.770 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 8    LEU A CD2 1 
ATOM   69   N  N   . ARG A 1 9   ? 23.159 19.840 36.150 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A N   1 
ATOM   70   C  CA  . ARG A 1 9   ? 21.852 19.214 36.009 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CA  1 
ATOM   71   C  C   . ARG A 1 9   ? 21.664 18.329 37.214 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A C   1 
ATOM   72   O  O   . ARG A 1 9   ? 22.590 17.617 37.600 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 9    ARG A O   1 
ATOM   73   C  CB  . ARG A 1 9   ? 21.699 18.405 34.722 1.00 6.89   ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . ARG A 1 9   ? 21.743 19.288 33.486 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CG  1 
ATOM   75   C  CD  . ARG A 1 9   ? 21.686 18.504 32.173 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CD  1 
ATOM   76   N  NE  . ARG A 1 9   ? 21.829 19.374 31.004 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NE  1 
ATOM   77   C  CZ  . ARG A 1 9   ? 22.998 19.661 30.429 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A CZ  1 
ATOM   78   N  NH1 . ARG A 1 9   ? 24.149 19.152 30.863 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH1 1 
ATOM   79   N  NH2 . ARG A 1 9   ? 23.010 20.481 29.382 1.00 16.31  ? ? ? ? ? ? 9    ARG A NH2 1 
ATOM   80   N  N   . VAL A 1 10  ? 20.486 18.403 37.821 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A N   1 
ATOM   81   C  CA  . VAL A 1 10  ? 20.200 17.610 39.000 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CA  1 
ATOM   82   C  C   . VAL A 1 10  ? 18.989 16.712 38.822 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A C   1 
ATOM   83   O  O   . VAL A 1 10  ? 18.121 16.986 38.004 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A O   1 
ATOM   84   C  CB  . VAL A 1 10  ? 20.090 18.470 40.246 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CB  1 
ATOM   85   C  CG1 . VAL A 1 10  ? 21.353 19.324 40.357 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG1 1 
ATOM   86   C  CG2 . VAL A 1 10  ? 18.837 19.347 40.147 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 10   VAL A CG2 1 
ATOM   87   N  N   . GLY A 1 11  ? 18.945 15.636 39.594 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A N   1 
ATOM   88   C  CA  . GLY A 1 11  ? 17.866 14.671 39.489 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A CA  1 
ATOM   89   C  C   . GLY A 1 11  ? 16.616 15.051 40.251 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A C   1 
ATOM   90   O  O   . GLY A 1 11  ? 15.560 14.494 39.999 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 11   GLY A O   1 
ATOM   91   N  N   . ASP A 1 12  ? 16.740 15.988 41.183 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A N   1 
ATOM   92   C  CA  . ASP A 1 12  ? 15.612 16.421 41.997 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CA  1 
ATOM   93   C  C   . ASP A 1 12  ? 15.872 17.844 42.466 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A C   1 
ATOM   94   O  O   . ASP A 1 12  ? 16.746 18.097 43.301 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A O   1 
ATOM   95   C  CB  . ASP A 1 12  ? 15.460 15.428 43.170 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CB  1 
ATOM   96   C  CG  . ASP A 1 12  ? 14.408 15.773 44.185 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A CG  1 
ATOM   97   O  OD1 . ASP A 1 12  ? 14.028 16.908 44.429 1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD1 1 
ATOM   98   O  OD2 . ASP A 1 12  ? 13.970 14.705 44.795 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 12   ASP A OD2 1 
ATOM   99   N  N   . LEU A 1 13  ? 15.120 18.774 41.894 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A N   1 
ATOM   100  C  CA  . LEU A 1 13  ? 15.298 20.181 42.179 1.00 14.81  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CA  1 
ATOM   101  C  C   . LEU A 1 13  ? 15.275 20.584 43.639 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A C   1 
ATOM   102  O  O   . LEU A 1 13  ? 16.221 21.193 44.158 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A O   1 
ATOM   103  C  CB  . LEU A 1 13  ? 14.434 21.105 41.294 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CB  1 
ATOM   104  C  CG  . LEU A 1 13  ? 14.931 22.542 41.272 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CG  1 
ATOM   105  C  CD1 . LEU A 1 13  ? 16.347 22.611 40.692 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD1 1 
ATOM   106  C  CD2 . LEU A 1 13  ? 13.959 23.411 40.474 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 13   LEU A CD2 1 
ATOM   107  N  N   . GLN A 1 14  ? 14.176 20.262 44.299 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A N   1 
ATOM   108  C  CA  . GLN A 1 14  ? 14.043 20.623 45.686 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CA  1 
ATOM   109  C  C   . GLN A 1 14  ? 15.121 20.011 46.576 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A C   1 
ATOM   110  O  O   . GLN A 1 14  ? 15.677 20.664 47.456 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A O   1 
ATOM   111  C  CB  . GLN A 1 14  ? 12.604 20.385 46.188 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CB  1 
ATOM   112  C  CG  . GLN A 1 14  ? 12.344 21.057 47.553 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CG  1 
ATOM   113  C  CD  . GLN A 1 14  ? 12.353 22.570 47.502 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A CD  1 
ATOM   114  O  OE1 . GLN A 1 14  ? 12.978 23.233 48.345 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A OE1 1 
ATOM   115  N  NE2 . GLN A 1 14  ? 11.655 23.135 46.527 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 14   GLN A NE2 1 
ATOM   116  N  N   . ARG A 1 15  ? 15.422 18.740 46.337 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A N   1 
ATOM   117  C  CA  . ARG A 1 15  ? 16.446 18.056 47.094 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CA  1 
ATOM   118  C  C   . ARG A 1 15  ? 17.772 18.791 46.973 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A C   1 
ATOM   119  O  O   . ARG A 1 15  ? 18.507 18.911 47.946 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A O   1 
ATOM   120  C  CB  . ARG A 1 15  ? 16.598 16.619 46.616 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CB  1 
ATOM   121  C  CG  . ARG A 1 15  ? 17.830 15.910 47.169 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CG  1 
ATOM   122  C  CD  . ARG A 1 15  ? 17.990 14.489 46.637 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CD  1 
ATOM   123  N  NE  . ARG A 1 15  ? 18.435 14.421 45.240 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NE  1 
ATOM   124  C  CZ  . ARG A 1 15  ? 18.618 13.273 44.585 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A CZ  1 
ATOM   125  N  NH1 . ARG A 1 15  ? 18.394 12.085 45.145 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NH1 1 
ATOM   126  N  NH2 . ARG A 1 15  ? 19.020 13.305 43.320 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 15   ARG A NH2 1 
ATOM   127  N  N   . SER A 1 16  ? 18.085 19.296 45.772 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 16   SER A N   1 
ATOM   128  C  CA  . SER A 1 16  ? 19.341 20.032 45.591 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ? 16   SER A CA  1 
ATOM   129  C  C   . SER A 1 16  ? 19.304 21.378 46.289 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 16   SER A C   1 
ATOM   130  O  O   . SER A 1 16  ? 20.271 21.781 46.939 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 16   SER A O   1 
ATOM   131  C  CB  . SER A 1 16  ? 19.748 20.214 44.135 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 16   SER A CB  1 
ATOM   132  O  OG  . SER A 1 16  ? 19.688 18.970 43.483 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 16   SER A OG  1 
ATOM   133  N  N   . ILE A 1 17  ? 18.177 22.080 46.137 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A N   1 
ATOM   134  C  CA  . ILE A 1 17  ? 17.988 23.369 46.772 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CA  1 
ATOM   135  C  C   . ILE A 1 17  ? 18.172 23.225 48.272 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A C   1 
ATOM   136  O  O   . ILE A 1 17  ? 18.909 23.985 48.908 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A O   1 
ATOM   137  C  CB  . ILE A 1 17  ? 16.615 23.953 46.482 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CB  1 
ATOM   138  C  CG1 . ILE A 1 17  ? 16.434 24.119 44.984 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG1 1 
ATOM   139  C  CG2 . ILE A 1 17  ? 16.481 25.314 47.162 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG2 1 
ATOM   140  C  CD1 . ILE A 1 17  ? 15.152 24.849 44.650 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CD1 1 
ATOM   141  N  N   . ASP A 1 18  ? 17.486 22.223 48.821 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A N   1 
ATOM   142  C  CA  . ASP A 1 18  ? 17.572 21.938 50.236 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CA  1 
ATOM   143  C  C   . ASP A 1 18  ? 19.018 21.769 50.659 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A C   1 
ATOM   144  O  O   . ASP A 1 18  ? 19.428 22.312 51.678 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A O   1 
ATOM   145  C  CB  . ASP A 1 18  ? 16.806 20.664 50.592 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CB  1 
ATOM   146  C  CG  . ASP A 1 18  ? 15.345 20.890 50.524 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A CG  1 
ATOM   147  O  OD1 . ASP A 1 18  ? 14.867 21.994 50.426 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A OD1 1 
ATOM   148  O  OD2 . ASP A 1 18  ? 14.663 19.778 50.545 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 18   ASP A OD2 1 
ATOM   149  N  N   . PHE A 1 19  ? 19.776 21.008 49.865 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A N   1 
ATOM   150  C  CA  . PHE A 1 19  ? 21.179 20.755 50.162 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CA  1 
ATOM   151  C  C   . PHE A 1 19  ? 22.041 22.023 50.156 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A C   1 
ATOM   152  O  O   . PHE A 1 19  ? 22.714 22.343 51.142 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A O   1 
ATOM   153  C  CB  . PHE A 1 19  ? 21.777 19.628 49.289 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CB  1 
ATOM   154  C  CG  . PHE A 1 19  ? 23.200 19.255 49.642 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CG  1 
ATOM   155  C  CD1 . PHE A 1 19  ? 23.480 18.335 50.653 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD1 1 
ATOM   156  C  CD2 . PHE A 1 19  ? 24.275 19.800 48.936 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CD2 1 
ATOM   157  C  CE1 . PHE A 1 19  ? 24.795 17.982 50.965 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE1 1 
ATOM   158  C  CE2 . PHE A 1 19  ? 25.598 19.470 49.237 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CE2 1 
ATOM   159  C  CZ  . PHE A 1 19  ? 25.855 18.556 50.261 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 19   PHE A CZ  1 
ATOM   160  N  N   . TYR A 1 20  ? 22.022 22.741 49.041 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A N   1 
ATOM   161  C  CA  . TYR A 1 20  ? 22.819 23.963 48.927 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CA  1 
ATOM   162  C  C   . TYR A 1 20  ? 22.484 25.030 49.981 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A C   1 
ATOM   163  O  O   . TYR A 1 20  ? 23.364 25.699 50.534 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A O   1 
ATOM   164  C  CB  . TYR A 1 20  ? 22.874 24.528 47.476 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CB  1 
ATOM   165  C  CG  . TYR A 1 20  ? 23.716 23.623 46.601 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CG  1 
ATOM   166  C  CD1 . TYR A 1 20  ? 23.142 22.582 45.870 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD1 1 
ATOM   167  C  CD2 . TYR A 1 20  ? 25.101 23.781 46.545 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CD2 1 
ATOM   168  C  CE1 . TYR A 1 20  ? 23.925 21.718 45.100 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE1 1 
ATOM   169  C  CE2 . TYR A 1 20  ? 25.903 22.939 45.778 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CE2 1 
ATOM   170  C  CZ  . TYR A 1 20  ? 25.308 21.904 45.056 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A CZ  1 
ATOM   171  O  OH  . TYR A 1 20  ? 26.096 21.063 44.307 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 20   TYR A OH  1 
ATOM   172  N  N   . THR A 1 21  ? 21.189 25.184 50.273 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 21   THR A N   1 
ATOM   173  C  CA  . THR A 1 21  ? 20.763 26.166 51.248 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CA  1 
ATOM   174  C  C   . THR A 1 21  ? 20.887 25.710 52.698 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 21   THR A C   1 
ATOM   175  O  O   . THR A 1 21  ? 21.657 26.277 53.480 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 21   THR A O   1 
ATOM   176  C  CB  . THR A 1 21  ? 19.345 26.652 50.941 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CB  1 
ATOM   177  O  OG1 . THR A 1 21  ? 18.466 25.539 50.929 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 21   THR A OG1 1 
ATOM   178  C  CG2 . THR A 1 21  ? 19.335 27.342 49.581 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 21   THR A CG2 1 
ATOM   179  N  N   . LYS A 1 22  ? 20.114 24.685 53.063 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LYS A 1 22  ? 20.125 24.190 54.431 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LYS A 1 22  ? 21.441 23.611 54.912 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A C   1 
ATOM   182  O  O   . LYS A 1 22  ? 21.835 23.823 56.066 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LYS A 1 22  ? 18.967 23.265 54.734 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LYS A 1 22  ? 17.637 23.821 54.256 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CG  1 
ATOM   185  C  CD  . LYS A 1 22  ? 16.474 22.909 54.628 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CD  1 
ATOM   186  C  CE  . LYS A 1 22  ? 15.111 23.583 54.558 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A CE  1 
ATOM   187  N  NZ  . LYS A 1 22  ? 15.173 24.935 53.986 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 22   LYS A NZ  1 
ATOM   188  N  N   . VAL A 1 23  ? 22.119 22.864 54.043 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A N   1 
ATOM   189  C  CA  . VAL A 1 23  ? 23.373 22.266 54.426 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CA  1 
ATOM   190  C  C   . VAL A 1 23  ? 24.600 23.143 54.188 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A C   1 
ATOM   191  O  O   . VAL A 1 23  ? 25.442 23.281 55.071 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A O   1 
ATOM   192  C  CB  . VAL A 1 23  ? 23.570 20.900 53.802 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CB  1 
ATOM   193  C  CG1 . VAL A 1 23  ? 24.879 20.304 54.299 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CG1 1 
ATOM   194  C  CG2 . VAL A 1 23  ? 22.403 19.985 54.139 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 23   VAL A CG2 1 
ATOM   195  N  N   . LEU A 1 24  ? 24.715 23.730 52.994 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A N   1 
ATOM   196  C  CA  . LEU A 1 24  ? 25.866 24.557 52.656 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CA  1 
ATOM   197  C  C   . LEU A 1 24  ? 25.794 26.042 52.997 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A C   1 
ATOM   198  O  O   . LEU A 1 24  ? 26.776 26.772 52.829 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A O   1 
ATOM   199  C  CB  . LEU A 1 24  ? 26.378 24.313 51.222 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . LEU A 1 24  ? 26.785 22.860 50.992 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CG  1 
ATOM   201  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 27.083 22.598 49.515 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD1 1 
ATOM   202  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 27.986 22.508 51.862 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD2 1 
ATOM   203  N  N   . GLY A 1 25  ? 24.633 26.511 53.451 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A N   1 
ATOM   204  C  CA  . GLY A 1 25  ? 24.500 27.908 53.829 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A CA  1 
ATOM   205  C  C   . GLY A 1 25  ? 24.157 28.874 52.711 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A C   1 
ATOM   206  O  O   . GLY A 1 25  ? 24.196 30.088 52.895 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 25   GLY A O   1 
ATOM   207  N  N   . MET A 1 26  ? 23.814 28.359 51.540 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 26   MET A N   1 
ATOM   208  C  CA  . MET A 1 26  ? 23.468 29.274 50.475 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CA  1 
ATOM   209  C  C   . MET A 1 26  ? 22.027 29.718 50.613 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 26   MET A C   1 
ATOM   210  O  O   . MET A 1 26  ? 21.278 29.200 51.450 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 26   MET A O   1 
ATOM   211  C  CB  . MET A 1 26  ? 23.661 28.661 49.073 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CB  1 
ATOM   212  C  CG  . MET A 1 26  ? 25.051 28.110 48.820 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CG  1 
ATOM   213  S  SD  . MET A 1 26  ? 25.285 27.670 47.083 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 26   MET A SD  1 
ATOM   214  C  CE  . MET A 1 26  ? 27.021 27.189 47.103 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 26   MET A CE  1 
ATOM   215  N  N   . LYS A 1 27  ? 21.665 30.663 49.747 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A N   1 
ATOM   216  C  CA  . LYS A 1 27  ? 20.328 31.205 49.676 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CA  1 
ATOM   217  C  C   . LYS A 1 27  ? 19.771 30.921 48.302 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A C   1 
ATOM   218  O  O   . LYS A 1 27  ? 20.528 30.862 47.330 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A O   1 
ATOM   219  C  CB  . LYS A 1 27  ? 20.291 32.716 49.867 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . LYS A 1 27  ? 20.922 33.216 51.155 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CG  1 
ATOM   221  C  CD  . LYS A 1 27  ? 20.908 34.736 51.268 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CD  1 
ATOM   222  C  CE  . LYS A 1 27  ? 22.249 35.369 50.925 1.00 82.11  ? ? ? ? ? ? 27   LYS A CE  1 
ATOM   223  N  NZ  . LYS A 1 27  ? 22.109 36.655 50.223 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 27   LYS A NZ  1 
ATOM   224  N  N   . LEU A 1 28  ? 18.450 30.756 48.235 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LEU A 1 28  ? 17.775 30.543 46.980 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LEU A 1 28  ? 17.591 31.934 46.403 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A C   1 
ATOM   227  O  O   . LEU A 1 28  ? 16.918 32.781 46.983 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LEU A 1 28  ? 16.416 29.869 47.199 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LEU A 1 28  ? 15.592 29.814 45.921 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CG  1 
ATOM   230  C  CD1 . LEU A 1 28  ? 16.308 28.954 44.885 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD1 1 
ATOM   231  C  CD2 . LEU A 1 28  ? 14.218 29.230 46.221 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 28   LEU A CD2 1 
ATOM   232  N  N   . LEU A 1 29  ? 18.228 32.202 45.285 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A N   1 
ATOM   233  C  CA  . LEU A 1 29  ? 18.161 33.521 44.717 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CA  1 
ATOM   234  C  C   . LEU A 1 29  ? 16.943 33.729 43.865 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A C   1 
ATOM   235  O  O   . LEU A 1 29  ? 16.286 34.768 43.938 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A O   1 
ATOM   236  C  CB  . LEU A 1 29  ? 19.462 33.860 43.974 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . LEU A 1 29  ? 20.688 33.505 44.807 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . LEU A 1 29  ? 21.931 33.444 43.915 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . LEU A 1 29  ? 20.860 34.521 45.929 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 29   LEU A CD2 1 
ATOM   240  N  N   . ARG A 1 30  ? 16.643 32.720 43.070 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N   1 
ATOM   241  C  CA  . ARG A 1 30  ? 15.492 32.774 42.212 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA  1 
ATOM   242  C  C   . ARG A 1 30  ? 15.272 31.421 41.605 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C   1 
ATOM   243  O  O   . ARG A 1 30  ? 16.179 30.604 41.581 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O   1 
ATOM   244  C  CB  . ARG A 1 30  ? 15.626 33.830 41.127 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB  1 
ATOM   245  C  CG  . ARG A 1 30  ? 16.747 33.542 40.136 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG  1 
ATOM   246  C  CD  . ARG A 1 30  ? 16.987 34.686 39.158 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD  1 
ATOM   247  N  NE  . ARG A 1 30  ? 18.299 34.605 38.521 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE  1 
ATOM   248  C  CZ  . ARG A 1 30  ? 18.498 34.208 37.267 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ  1 
ATOM   249  N  NH1 . ARG A 1 30  ? 17.492 33.847 36.471 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1 1 
ATOM   250  N  NH2 . ARG A 1 30  ? 19.740 34.176 36.785 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2 1 
ATOM   251  N  N   . THR A 1 31  ? 14.062 31.193 41.129 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 31   THR A N   1 
ATOM   252  C  CA  . THR A 1 31  ? 13.712 29.942 40.500 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CA  1 
ATOM   253  C  C   . THR A 1 31  ? 12.859 30.246 39.308 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 31   THR A C   1 
ATOM   254  O  O   . THR A 1 31  ? 12.316 31.346 39.192 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 31   THR A O   1 
ATOM   255  C  CB  . THR A 1 31  ? 12.937 29.018 41.454 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CB  1 
ATOM   256  O  OG1 . THR A 1 31  ? 13.723 28.763 42.595 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 31   THR A OG1 1 
ATOM   257  C  CG2 . THR A 1 31  ? 12.611 27.699 40.761 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 31   THR A CG2 1 
ATOM   258  N  N   . SER A 1 32  ? 12.740 29.262 38.432 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 32   SER A N   1 
ATOM   259  C  CA  . SER A 1 32  ? 11.933 29.445 37.251 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 32   SER A CA  1 
ATOM   260  C  C   . SER A 1 32  ? 11.604 28.122 36.626 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 32   SER A C   1 
ATOM   261  O  O   . SER A 1 32  ? 12.269 27.119 36.874 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 32   SER A O   1 
ATOM   262  C  CB  . SER A 1 32  ? 12.565 30.379 36.243 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 32   SER A CB  1 
ATOM   263  O  OG  . SER A 1 32  ? 13.545 29.654 35.543 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 32   SER A OG  1 
ATOM   264  N  N   . GLU A 1 33  ? 10.557 28.165 35.817 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A N   1 
ATOM   265  C  CA  . GLU A 1 33  ? 10.048 27.007 35.123 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CA  1 
ATOM   266  C  C   . GLU A 1 33  ? 9.884  27.285 33.647 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A C   1 
ATOM   267  O  O   . GLU A 1 33  ? 9.610  28.398 33.237 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A O   1 
ATOM   268  C  CB  . GLU A 1 33  ? 8.673  26.633 35.707 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . GLU A 1 33  ? 8.757  26.234 37.189 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CG  1 
ATOM   270  C  CD  . GLU A 1 33  ? 8.037  24.954 37.439 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A CD  1 
ATOM   271  O  OE1 . GLU A 1 33  ? 8.189  24.283 38.443 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE1 1 
ATOM   272  O  OE2 . GLU A 1 33  ? 7.240  24.644 36.448 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 33   GLU A OE2 1 
ATOM   273  N  N   . ASN A 1 34  ? 10.038 26.259 32.851 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A N   1 
ATOM   274  C  CA  . ASN A 1 34  ? 9.870  26.402 31.423 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CA  1 
ATOM   275  C  C   . ASN A 1 34  ? 9.002  25.260 30.933 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A C   1 
ATOM   276  O  O   . ASN A 1 34  ? 9.459  24.138 30.649 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A O   1 
ATOM   277  C  CB  . ASN A 1 34  ? 11.206 26.453 30.662 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . ASN A 1 34  ? 11.045 26.780 29.183 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A CG  1 
ATOM   279  O  OD1 . ASN A 1 34  ? 11.704 27.688 28.634 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A OD1 1 
ATOM   280  N  ND2 . ASN A 1 34  ? 10.193 26.015 28.521 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 34   ASN A ND2 1 
ATOM   281  N  N   . PRO A 1 35  ? 7.719  25.575 30.883 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A N   1 
ATOM   282  C  CA  . PRO A 1 35  ? 6.700  24.644 30.476 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CA  1 
ATOM   283  C  C   . PRO A 1 35  ? 6.898  24.124 29.073 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A C   1 
ATOM   284  O  O   . PRO A 1 35  ? 6.742  22.935 28.822 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A O   1 
ATOM   285  C  CB  . PRO A 1 35  ? 5.387  25.394 30.583 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . PRO A 1 35  ? 5.658  26.594 31.469 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CG  1 
ATOM   287  C  CD  . PRO A 1 35  ? 7.157  26.765 31.544 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 35   PRO A CD  1 
ATOM   288  N  N   . GLU A 1 36  ? 7.254  25.020 28.164 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A N   1 
ATOM   289  C  CA  . GLU A 1 36  ? 7.484  24.625 26.786 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CA  1 
ATOM   290  C  C   . GLU A 1 36  ? 8.504  23.498 26.716 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A C   1 
ATOM   291  O  O   . GLU A 1 36  ? 8.230  22.420 26.165 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A O   1 
ATOM   292  C  CB  . GLU A 1 36  ? 7.928  25.838 25.925 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CB  1 
ATOM   293  C  CG  . GLU A 1 36  ? 8.032  25.575 24.407 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CG  1 
ATOM   294  C  CD  . GLU A 1 36  ? 8.262  26.842 23.627 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A CD  1 
ATOM   295  O  OE1 . GLU A 1 36  ? 7.969  26.972 22.452 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE1 1 
ATOM   296  O  OE2 . GLU A 1 36  ? 8.818  27.782 24.352 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 36   GLU A OE2 1 
ATOM   297  N  N   . TYR A 1 37  ? 9.683  23.749 27.298 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A N   1 
ATOM   298  C  CA  . TYR A 1 37  ? 10.716 22.746 27.250 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CA  1 
ATOM   299  C  C   . TYR A 1 37  ? 10.748 21.753 28.404 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A C   1 
ATOM   300  O  O   . TYR A 1 37  ? 11.546 20.820 28.436 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A O   1 
ATOM   301  C  CB  . TYR A 1 37  ? 12.065 23.204 26.651 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CB  1 
ATOM   302  C  CG  . TYR A 1 37  ? 11.908 23.909 25.310 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CG  1 
ATOM   303  C  CD1 . TYR A 1 37  ? 11.740 25.293 25.269 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD1 1 
ATOM   304  C  CD2 . TYR A 1 37  ? 11.930 23.223 24.092 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CD2 1 
ATOM   305  C  CE1 . TYR A 1 37  ? 11.596 25.982 24.064 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE1 1 
ATOM   306  C  CE2 . TYR A 1 37  ? 11.778 23.893 22.874 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CE2 1 
ATOM   307  C  CZ  . TYR A 1 37  ? 11.617 25.280 22.859 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A CZ  1 
ATOM   308  O  OH  . TYR A 1 37  ? 11.470 25.954 21.668 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 37   TYR A OH  1 
ATOM   309  N  N   . LYS A 1 38  ? 9.852  21.930 29.357 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A N   1 
ATOM   310  C  CA  . LYS A 1 38  ? 9.789  20.980 30.445 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CA  1 
ATOM   311  C  C   . LYS A 1 38  ? 11.022 20.868 31.329 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A C   1 
ATOM   312  O  O   . LYS A 1 38  ? 11.611 19.786 31.479 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A O   1 
ATOM   313  C  CB  . LYS A 1 38  ? 9.387  19.610 29.946 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . LYS A 1 38  ? 8.099  19.643 29.134 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CG  1 
ATOM   315  C  CD  . LYS A 1 38  ? 7.783  18.310 28.477 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CD  1 
ATOM   316  C  CE  . LYS A 1 38  ? 6.306  18.158 28.136 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CE  1 
ATOM   317  N  NZ  . LYS A 1 38  ? 6.098  17.233 27.019 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 38   LYS A NZ  1 
ATOM   318  N  N   . TYR A 1 39  ? 11.376 21.989 31.942 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A N   1 
ATOM   319  C  CA  . TYR A 1 39  ? 12.503 22.026 32.849 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CA  1 
ATOM   320  C  C   . TYR A 1 39  ? 12.282 23.149 33.829 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A C   1 
ATOM   321  O  O   . TYR A 1 39  ? 11.517 24.074 33.544 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A O   1 
ATOM   322  C  CB  . TYR A 1 39  ? 13.887 22.114 32.148 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CB  1 
ATOM   323  C  CG  . TYR A 1 39  ? 14.154 23.448 31.465 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CG  1 
ATOM   324  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 14.611 24.528 32.221 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD1 1 
ATOM   325  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 13.975 23.629 30.088 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CD2 1 
ATOM   326  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 14.861 25.765 31.626 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE1 1 
ATOM   327  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 14.222 24.860 29.475 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CE2 1 
ATOM   328  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 14.667 25.932 30.253 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A CZ  1 
ATOM   329  O  OH  . TYR A 1 39  ? 14.911 27.160 29.678 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 39   TYR A OH  1 
ATOM   330  N  N   . SER A 1 40  ? 12.932 23.023 34.990 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 40   SER A N   1 
ATOM   331  C  CA  . SER A 1 40  ? 12.875 24.007 36.066 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 40   SER A CA  1 
ATOM   332  C  C   . SER A 1 40  ? 14.292 24.382 36.499 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 40   SER A C   1 
ATOM   333  O  O   . SER A 1 40  ? 15.199 23.547 36.457 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 40   SER A O   1 
ATOM   334  C  CB  . SER A 1 40  ? 12.064 23.507 37.249 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 40   SER A CB  1 
ATOM   335  O  OG  . SER A 1 40  ? 10.714 23.332 36.863 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 40   SER A OG  1 
ATOM   336  N  N   . LEU A 1 41  ? 14.486 25.640 36.889 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A N   1 
ATOM   337  C  CA  . LEU A 1 41  ? 15.805 26.083 37.296 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CA  1 
ATOM   338  C  C   . LEU A 1 41  ? 15.768 26.729 38.638 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A C   1 
ATOM   339  O  O   . LEU A 1 41  ? 14.764 27.332 39.026 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A O   1 
ATOM   340  C  CB  . LEU A 1 41  ? 16.408 27.179 36.378 1.00 14.88  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CB  1 
ATOM   341  C  CG  . LEU A 1 41  ? 16.450 26.873 34.886 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CG  1 
ATOM   342  C  CD1 . LEU A 1 41  ? 16.846 28.138 34.137 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD1 1 
ATOM   343  C  CD2 . LEU A 1 41  ? 17.435 25.748 34.590 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 41   LEU A CD2 1 
ATOM   344  N  N   . ALA A 1 42  ? 16.916 26.650 39.294 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A N   1 
ATOM   345  C  CA  . ALA A 1 42  ? 17.081 27.293 40.574 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CA  1 
ATOM   346  C  C   . ALA A 1 42  ? 18.490 27.822 40.664 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A C   1 
ATOM   347  O  O   . ALA A 1 42  ? 19.419 27.104 40.362 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A O   1 
ATOM   348  C  CB  . ALA A 1 42  ? 16.780 26.379 41.757 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 42   ALA A CB  1 
ATOM   349  N  N   . PHE A 1 43  ? 18.619 29.080 41.077 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A N   1 
ATOM   350  C  CA  . PHE A 1 43  ? 19.911 29.702 41.266 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CA  1 
ATOM   351  C  C   . PHE A 1 43  ? 20.196 29.824 42.757 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A C   1 
ATOM   352  O  O   . PHE A 1 43  ? 19.396 30.397 43.500 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A O   1 
ATOM   353  C  CB  . PHE A 1 43  ? 20.000 31.082 40.610 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CB  1 
ATOM   354  C  CG  . PHE A 1 43  ? 20.001 30.971 39.116 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CG  1 
ATOM   355  C  CD1 . PHE A 1 43  ? 18.819 30.696 38.431 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD1 1 
ATOM   356  C  CD2 . PHE A 1 43  ? 21.182 31.118 38.391 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CD2 1 
ATOM   357  C  CE1 . PHE A 1 43  ? 18.797 30.568 37.041 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE1 1 
ATOM   358  C  CE2 . PHE A 1 43  ? 21.180 31.011 37.000 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CE2 1 
ATOM   359  C  CZ  . PHE A 1 43  ? 19.988 30.729 36.330 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 43   PHE A CZ  1 
ATOM   360  N  N   . VAL A 1 44  ? 21.330 29.270 43.184 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A N   1 
ATOM   361  C  CA  . VAL A 1 44  ? 21.710 29.337 44.571 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CA  1 
ATOM   362  C  C   . VAL A 1 44  ? 23.096 29.954 44.672 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A C   1 
ATOM   363  O  O   . VAL A 1 44  ? 23.950 29.729 43.814 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A O   1 
ATOM   364  C  CB  . VAL A 1 44  ? 21.600 28.001 45.311 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CB  1 
ATOM   365  C  CG1 . VAL A 1 44  ? 20.138 27.532 45.336 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG1 1 
ATOM   366  C  CG2 . VAL A 1 44  ? 22.480 26.962 44.620 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG2 1 
ATOM   367  N  N   . GLY A 1 45  ? 23.301 30.758 45.722 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A N   1 
ATOM   368  C  CA  . GLY A 1 45  ? 24.573 31.423 45.940 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A CA  1 
ATOM   369  C  C   . GLY A 1 45  ? 24.684 32.033 47.325 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A C   1 
ATOM   370  O  O   . GLY A 1 45  ? 23.773 31.963 48.146 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 45   GLY A O   1 
ATOM   371  N  N   . TYR A 1 46  ? 25.833 32.646 47.564 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A N   1 
ATOM   372  C  CA  . TYR A 1 46  ? 26.118 33.250 48.833 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CA  1 
ATOM   373  C  C   . TYR A 1 46  ? 25.856 34.740 48.831 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A C   1 
ATOM   374  O  O   . TYR A 1 46  ? 25.845 35.387 49.871 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A O   1 
ATOM   375  C  CB  . TYR A 1 46  ? 27.570 32.923 49.225 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CB  1 
ATOM   376  C  CG  . TYR A 1 46  ? 27.761 31.486 49.677 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CG  1 
ATOM   377  C  CD1 . TYR A 1 46  ? 28.594 30.622 48.968 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD1 1 
ATOM   378  C  CD2 . TYR A 1 46  ? 27.100 30.979 50.797 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CD2 1 
ATOM   379  C  CE1 . TYR A 1 46  ? 28.780 29.303 49.376 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE1 1 
ATOM   380  C  CE2 . TYR A 1 46  ? 27.266 29.660 51.221 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CE2 1 
ATOM   381  C  CZ  . TYR A 1 46  ? 28.125 28.825 50.510 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A CZ  1 
ATOM   382  O  OH  . TYR A 1 46  ? 28.305 27.534 50.909 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 46   TYR A OH  1 
ATOM   383  N  N   . GLY A 1 47  ? 25.659 35.296 47.652 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A N   1 
ATOM   384  C  CA  . GLY A 1 47  ? 25.403 36.714 47.523 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A CA  1 
ATOM   385  C  C   . GLY A 1 47  ? 24.713 36.966 46.200 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A C   1 
ATOM   386  O  O   . GLY A 1 47  ? 24.566 36.028 45.413 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 47   GLY A O   1 
ATOM   387  N  N   . PRO A 1 48  ? 24.313 38.222 45.959 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A N   1 
ATOM   388  C  CA  . PRO A 1 48  ? 23.594 38.594 44.742 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CA  1 
ATOM   389  C  C   . PRO A 1 48  ? 24.338 38.279 43.477 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A C   1 
ATOM   390  O  O   . PRO A 1 48  ? 25.550 38.457 43.413 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A O   1 
ATOM   391  C  CB  . PRO A 1 48  ? 23.329 40.104 44.799 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . PRO A 1 48  ? 23.977 40.612 46.086 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CG  1 
ATOM   393  C  CD  . PRO A 1 48  ? 24.677 39.429 46.763 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 48   PRO A CD  1 
ATOM   394  N  N   . GLU A 1 49  ? 23.586 37.830 42.471 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A N   1 
ATOM   395  C  CA  . GLU A 1 49  ? 24.157 37.515 41.161 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CA  1 
ATOM   396  C  C   . GLU A 1 49  ? 24.894 38.697 40.501 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A C   1 
ATOM   397  O  O   . GLU A 1 49  ? 25.792 38.538 39.676 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A O   1 
ATOM   398  C  CB  . GLU A 1 49  ? 23.056 37.050 40.189 1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CB  1 
ATOM   399  C  CG  . GLU A 1 49  ? 22.491 35.666 40.499 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CG  1 
ATOM   400  C  CD  . GLU A 1 49  ? 21.511 35.213 39.465 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A CD  1 
ATOM   401  O  OE1 . GLU A 1 49  ? 21.840 34.764 38.372 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE1 1 
ATOM   402  O  OE2 . GLU A 1 49  ? 20.271 35.339 39.860 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 49   GLU A OE2 1 
ATOM   403  N  N   . THR A 1 50  ? 24.500 39.918 40.839 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 50   THR A N   1 
ATOM   404  C  CA  . THR A 1 50  ? 25.126 41.085 40.255 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CA  1 
ATOM   405  C  C   . THR A 1 50  ? 26.555 41.252 40.730 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 50   THR A C   1 
ATOM   406  O  O   . THR A 1 50  ? 27.372 41.886 40.073 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 50   THR A O   1 
ATOM   407  C  CB  . THR A 1 50  ? 24.345 42.363 40.646 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CB  1 
ATOM   408  O  OG1 . THR A 1 50  ? 24.460 42.604 42.039 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 50   THR A OG1 1 
ATOM   409  C  CG2 . THR A 1 50  ? 22.871 42.239 40.287 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 50   THR A CG2 1 
ATOM   410  N  N   . GLU A 1 51  ? 26.834 40.689 41.895 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A N   1 
ATOM   411  C  CA  . GLU A 1 51  ? 28.131 40.819 42.507 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CA  1 
ATOM   412  C  C   . GLU A 1 51  ? 28.986 39.574 42.526 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A C   1 
ATOM   413  O  O   . GLU A 1 51  ? 30.207 39.688 42.653 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A O   1 
ATOM   414  C  CB  . GLU A 1 51  ? 27.978 41.288 43.962 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CB  1 
ATOM   415  C  CG  . GLU A 1 51  ? 27.374 42.695 44.089 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CG  1 
ATOM   416  C  CD  . GLU A 1 51  ? 27.374 43.175 45.512 1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A CD  1 
ATOM   417  O  OE1 . GLU A 1 51  ? 27.744 44.287 45.838 1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE1 1 
ATOM   418  O  OE2 . GLU A 1 51  ? 26.955 42.265 46.360 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 51   GLU A OE2 1 
ATOM   419  N  N   . GLU A 1 52  ? 28.374 38.394 42.452 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A N   1 
ATOM   420  C  CA  . GLU A 1 52  ? 29.187 37.196 42.504 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CA  1 
ATOM   421  C  C   . GLU A 1 52  ? 28.698 36.009 41.689 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A C   1 
ATOM   422  O  O   . GLU A 1 52  ? 27.562 35.978 41.208 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A O   1 
ATOM   423  C  CB  . GLU A 1 52  ? 29.496 36.779 43.948 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CB  1 
ATOM   424  C  CG  . GLU A 1 52  ? 28.274 36.774 44.887 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CG  1 
ATOM   425  C  CD  . GLU A 1 52  ? 28.662 36.566 46.331 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A CD  1 
ATOM   426  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 28.969 37.481 47.083 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE1 1 
ATOM   427  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 28.659 35.298 46.685 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 52   GLU A OE2 1 
ATOM   428  N  N   . ALA A 1 53  ? 29.600 35.026 41.558 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A N   1 
ATOM   429  C  CA  . ALA A 1 53  ? 29.327 33.795 40.829 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CA  1 
ATOM   430  C  C   . ALA A 1 53  ? 28.414 32.940 41.678 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A C   1 
ATOM   431  O  O   . ALA A 1 53  ? 28.542 32.913 42.903 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A O   1 
ATOM   432  C  CB  . ALA A 1 53  ? 30.623 33.040 40.554 1.00 12.59  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CB  1 
ATOM   433  N  N   . VAL A 1 54  ? 27.490 32.243 41.039 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 54   VAL A N   1 
ATOM   434  C  CA  . VAL A 1 54  ? 26.582 31.411 41.799 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CA  1 
ATOM   435  C  C   . VAL A 1 54  ? 26.395 30.072 41.115 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A C   1 
ATOM   436  O  O   . VAL A 1 54  ? 27.080 29.795 40.133 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A O   1 
ATOM   437  C  CB  . VAL A 1 54  ? 25.252 32.142 41.975 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CB  1 
ATOM   438  C  CG1 . VAL A 1 54  ? 25.474 33.508 42.637 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG1 1 
ATOM   439  C  CG2 . VAL A 1 54  ? 24.576 32.322 40.618 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 54   VAL A CG2 1 
ATOM   440  N  N   . ILE A 1 55  ? 25.469 29.246 41.624 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A N   1 
ATOM   441  C  CA  . ILE A 1 55  ? 25.197 27.951 41.007 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CA  1 
ATOM   442  C  C   . ILE A 1 55  ? 23.801 27.906 40.391 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A C   1 
ATOM   443  O  O   . ILE A 1 55  ? 22.825 28.280 41.031 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A O   1 
ATOM   444  C  CB  . ILE A 1 55  ? 25.399 26.762 41.955 1.00 11.03  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CB  1 
ATOM   445  C  CG1 . ILE A 1 55  ? 26.856 26.685 42.414 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CG1 1 
ATOM   446  C  CG2 . ILE A 1 55  ? 25.008 25.439 41.292 1.00 8.87   ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CG2 1 
ATOM   447  C  CD1 . ILE A 1 55  ? 27.056 25.646 43.502 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 55   ILE A CD1 1 
ATOM   448  N  N   . GLU A 1 56  ? 23.727 27.446 39.143 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A N   1 
ATOM   449  C  CA  . GLU A 1 56  ? 22.456 27.276 38.443 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CA  1 
ATOM   450  C  C   . GLU A 1 56  ? 22.121 25.785 38.393 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A C   1 
ATOM   451  O  O   . GLU A 1 56  ? 22.847 24.972 37.817 1.00 13.85  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A O   1 
ATOM   452  C  CB  . GLU A 1 56  ? 22.527 27.842 37.018 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CB  1 
ATOM   453  C  CG  . GLU A 1 56  ? 21.275 27.583 36.181 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CG  1 
ATOM   454  C  CD  . GLU A 1 56  ? 21.456 28.101 34.776 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A CD  1 
ATOM   455  O  OE1 . GLU A 1 56  ? 22.550 28.351 34.282 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE1 1 
ATOM   456  O  OE2 . GLU A 1 56  ? 20.331 28.269 34.142 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 56   GLU A OE2 1 
ATOM   457  N  N   . LEU A 1 57  ? 21.034 25.407 39.041 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A N   1 
ATOM   458  C  CA  . LEU A 1 57  ? 20.620 24.014 39.061 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CA  1 
ATOM   459  C  C   . LEU A 1 57  ? 19.490 23.825 38.073 1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A C   1 
ATOM   460  O  O   . LEU A 1 57  ? 18.530 24.596 38.046 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A O   1 
ATOM   461  C  CB  . LEU A 1 57  ? 20.171 23.565 40.456 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CB  1 
ATOM   462  C  CG  . LEU A 1 57  ? 21.099 24.020 41.564 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CG  1 
ATOM   463  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 20.395 23.812 42.902 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD1 1 
ATOM   464  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 22.339 23.150 41.531 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 57   LEU A CD2 1 
ATOM   465  N  N   . THR A 1 58  ? 19.623 22.804 37.247 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 58   THR A N   1 
ATOM   466  C  CA  . THR A 1 58  ? 18.623 22.523 36.237 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CA  1 
ATOM   467  C  C   . THR A 1 58  ? 17.963 21.179 36.450 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 58   THR A C   1 
ATOM   468  O  O   . THR A 1 58  ? 18.635 20.168 36.624 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 58   THR A O   1 
ATOM   469  C  CB  . THR A 1 58  ? 19.224 22.585 34.824 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CB  1 
ATOM   470  O  OG1 . THR A 1 58  ? 19.830 23.841 34.631 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 58   THR A OG1 1 
ATOM   471  C  CG2 . THR A 1 58  ? 18.151 22.345 33.761 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 58   THR A CG2 1 
ATOM   472  N  N   . TYR A 1 59  ? 16.635 21.187 36.442 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A N   1 
ATOM   473  C  CA  . TYR A 1 59  ? 15.877 19.958 36.592 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CA  1 
ATOM   474  C  C   . TYR A 1 59  ? 14.975 19.768 35.375 1.00 13.76  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A C   1 
ATOM   475  O  O   . TYR A 1 59  ? 14.091 20.579 35.123 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A O   1 
ATOM   476  C  CB  . TYR A 1 59  ? 15.045 19.847 37.904 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CB  1 
ATOM   477  C  CG  . TYR A 1 59  ? 14.103 18.646 37.877 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CG  1 
ATOM   478  C  CD1 . TYR A 1 59  ? 14.599 17.351 38.038 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CD1 1 
ATOM   479  C  CD2 . TYR A 1 59  ? 12.732 18.804 37.648 1.00 13.10  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CD2 1 
ATOM   480  C  CE1 . TYR A 1 59  ? 13.754 16.241 37.999 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CE1 1 
ATOM   481  C  CE2 . TYR A 1 59  ? 11.871 17.705 37.608 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CE2 1 
ATOM   482  C  CZ  . TYR A 1 59  ? 12.384 16.420 37.779 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A CZ  1 
ATOM   483  O  OH  . TYR A 1 59  ? 11.536 15.334 37.721 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 59   TYR A OH  1 
ATOM   484  N  N   . ASN A 1 60  ? 15.246 18.703 34.618 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A N   1 
ATOM   485  C  CA  . ASN A 1 60  ? 14.465 18.338 33.454 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CA  1 
ATOM   486  C  C   . ASN A 1 60  ? 13.362 17.386 33.920 1.00 13.34  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A C   1 
ATOM   487  O  O   . ASN A 1 60  ? 13.628 16.310 34.461 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A O   1 
ATOM   488  C  CB  . ASN A 1 60  ? 15.360 17.691 32.392 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . ASN A 1 60  ? 16.183 18.732 31.665 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A CG  1 
ATOM   490  O  OD1 . ASN A 1 60  ? 15.644 19.570 30.921 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A OD1 1 
ATOM   491  N  ND2 . ASN A 1 60  ? 17.494 18.685 31.888 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 60   ASN A ND2 1 
ATOM   492  N  N   . TRP A 1 61  ? 12.112 17.813 33.760 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A N   1 
ATOM   493  C  CA  . TRP A 1 61  ? 10.973 17.024 34.217 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CA  1 
ATOM   494  C  C   . TRP A 1 61  ? 11.020 15.586 33.805 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A C   1 
ATOM   495  O  O   . TRP A 1 61  ? 11.057 15.293 32.619 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A O   1 
ATOM   496  C  CB  . TRP A 1 61  ? 9.639  17.621 33.755 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CB  1 
ATOM   497  C  CG  . TRP A 1 61  ? 9.439  19.039 34.188 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CG  1 
ATOM   498  C  CD1 . TRP A 1 61  ? 10.190 19.730 35.085 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD1 1 
ATOM   499  C  CD2 . TRP A 1 61  ? 8.431  19.937 33.711 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CD2 1 
ATOM   500  N  NE1 . TRP A 1 61  ? 9.699  21.001 35.215 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A NE1 1 
ATOM   501  C  CE2 . TRP A 1 61  ? 8.618  21.158 34.380 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE2 1 
ATOM   502  C  CE3 . TRP A 1 61  ? 7.389  19.816 32.784 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CE3 1 
ATOM   503  C  CZ2 . TRP A 1 61  ? 7.786  22.260 34.136 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ2 1 
ATOM   504  C  CZ3 . TRP A 1 61  ? 6.574  20.903 32.541 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CZ3 1 
ATOM   505  C  CH2 . TRP A 1 61  ? 6.766  22.109 33.218 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 61   TRP A CH2 1 
ATOM   506  N  N   . GLY A 1 62  ? 10.999 14.682 34.782 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A N   1 
ATOM   507  C  CA  . GLY A 1 62  ? 11.018 13.262 34.476 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A CA  1 
ATOM   508  C  C   . GLY A 1 62  ? 12.407 12.663 34.331 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A C   1 
ATOM   509  O  O   . GLY A 1 62  ? 12.555 11.482 34.042 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 62   GLY A O   1 
ATOM   510  N  N   . VAL A 1 63  ? 13.439 13.474 34.529 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A N   1 
ATOM   511  C  CA  . VAL A 1 63  ? 14.814 12.984 34.425 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CA  1 
ATOM   512  C  C   . VAL A 1 63  ? 15.455 13.010 35.808 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A C   1 
ATOM   513  O  O   . VAL A 1 63  ? 15.620 14.069 36.397 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A O   1 
ATOM   514  C  CB  . VAL A 1 63  ? 15.638 13.797 33.404 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CB  1 
ATOM   515  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 17.082 13.305 33.316 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG1 1 
ATOM   516  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 15.002 13.731 32.017 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG2 1 
ATOM   517  N  N   . ASP A 1 64  ? 15.807 11.853 36.345 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A N   1 
ATOM   518  C  CA  . ASP A 1 64  ? 16.382 11.866 37.675 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CA  1 
ATOM   519  C  C   . ASP A 1 64  ? 17.813 11.396 37.749 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A C   1 
ATOM   520  O  O   . ASP A 1 64  ? 18.369 11.266 38.844 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A O   1 
ATOM   521  C  CB  . ASP A 1 64  ? 15.513 11.116 38.703 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CB  1 
ATOM   522  C  CG  . ASP A 1 64  ? 15.030 9.785  38.211 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CG  1 
ATOM   523  O  OD1 . ASP A 1 64  ? 13.873 9.422  38.326 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD1 1 
ATOM   524  O  OD2 . ASP A 1 64  ? 15.975 9.073  37.638 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD2 1 
ATOM   525  N  N   . LYS A 1 65  ? 18.416 11.158 36.593 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A N   1 
ATOM   526  C  CA  . LYS A 1 65  ? 19.790 10.681 36.584 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CA  1 
ATOM   527  C  C   . LYS A 1 65  ? 20.535 11.074 35.314 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A C   1 
ATOM   528  O  O   . LYS A 1 65  ? 19.960 11.104 34.233 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A O   1 
ATOM   529  C  CB  . LYS A 1 65  ? 19.794 9.161  36.772 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CB  1 
ATOM   530  C  CG  . LYS A 1 65  ? 21.150 8.479  36.703 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CG  1 
ATOM   531  C  CD  . LYS A 1 65  ? 21.835 8.425  38.060 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CD  1 
ATOM   532  C  CE  . LYS A 1 65  ? 23.178 7.714  38.016 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A CE  1 
ATOM   533  N  NZ  . LYS A 1 65  ? 23.557 7.331  36.647 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 65   LYS A NZ  1 
ATOM   534  N  N   . TYR A 1 66  ? 21.828 11.356 35.449 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A N   1 
ATOM   535  C  CA  . TYR A 1 66  ? 22.664 11.694 34.310 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CA  1 
ATOM   536  C  C   . TYR A 1 66  ? 23.948 10.899 34.378 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A C   1 
ATOM   537  O  O   . TYR A 1 66  ? 24.198 10.221 35.366 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A O   1 
ATOM   538  C  CB  . TYR A 1 66  ? 23.028 13.190 34.321 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CB  1 
ATOM   539  C  CG  . TYR A 1 66  ? 21.807 14.062 34.193 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CG  1 
ATOM   540  C  CD1 . TYR A 1 66  ? 21.100 14.455 35.327 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD1 1 
ATOM   541  C  CD2 . TYR A 1 66  ? 21.360 14.464 32.934 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CD2 1 
ATOM   542  C  CE1 . TYR A 1 66  ? 19.963 15.249 35.207 1.00 13.69  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE1 1 
ATOM   543  C  CE2 . TYR A 1 66  ? 20.232 15.267 32.797 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CE2 1 
ATOM   544  C  CZ  . TYR A 1 66  ? 19.533 15.644 33.942 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A CZ  1 
ATOM   545  O  OH  . TYR A 1 66  ? 18.413 16.414 33.826 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 66   TYR A OH  1 
ATOM   546  N  N   . GLU A 1 67  ? 24.762 11.008 33.326 1.00 9.94   ? ? ? ? ? ? 67   GLU A N   1 
ATOM   547  C  CA  . GLU A 1 67  ? 26.058 10.357 33.265 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CA  1 
ATOM   548  C  C   . GLU A 1 67  ? 27.070 11.436 33.639 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A C   1 
ATOM   549  O  O   . GLU A 1 67  ? 27.236 12.422 32.936 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A O   1 
ATOM   550  C  CB  . GLU A 1 67  ? 26.370 9.763  31.869 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . GLU A 1 67  ? 25.580 8.473  31.545 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CG  1 
ATOM   552  C  CD  . GLU A 1 67  ? 25.432 8.156  30.074 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A CD  1 
ATOM   553  O  OE1 . GLU A 1 67  ? 26.275 8.423  29.256 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A OE1 1 
ATOM   554  O  OE2 . GLU A 1 67  ? 24.323 7.524  29.766 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 67   GLU A OE2 1 
ATOM   555  N  N   . LEU A 1 68  ? 27.710 11.284 34.781 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A N   1 
ATOM   556  C  CA  . LEU A 1 68  ? 28.655 12.274 35.272 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CA  1 
ATOM   557  C  C   . LEU A 1 68  ? 29.875 12.529 34.399 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A C   1 
ATOM   558  O  O   . LEU A 1 68  ? 30.400 13.652 34.364 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A O   1 
ATOM   559  C  CB  . LEU A 1 68  ? 29.067 11.949 36.711 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CB  1 
ATOM   560  C  CG  . LEU A 1 68  ? 29.936 13.003 37.386 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CG  1 
ATOM   561  C  CD1 . LEU A 1 68  ? 29.263 14.384 37.395 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD1 1 
ATOM   562  C  CD2 . LEU A 1 68  ? 30.159 12.541 38.820 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 68   LEU A CD2 1 
ATOM   563  N  N   . GLY A 1 69  ? 30.338 11.505 33.694 1.00 11.33  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A N   1 
ATOM   564  C  CA  . GLY A 1 69  ? 31.498 11.706 32.842 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A CA  1 
ATOM   565  C  C   . GLY A 1 69  ? 32.774 11.769 33.665 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A C   1 
ATOM   566  O  O   . GLY A 1 69  ? 32.760 11.587 34.878 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 69   GLY A O   1 
ATOM   567  N  N   . THR A 1 70  ? 33.890 12.024 32.996 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 70   THR A N   1 
ATOM   568  C  CA  . THR A 1 70  ? 35.162 12.087 33.686 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CA  1 
ATOM   569  C  C   . THR A 1 70  ? 35.849 13.424 33.482 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 70   THR A C   1 
ATOM   570  O  O   . THR A 1 70  ? 36.962 13.627 33.959 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 70   THR A O   1 
ATOM   571  C  CB  . THR A 1 70  ? 36.098 10.971 33.176 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CB  1 
ATOM   572  O  OG1 . THR A 1 70  ? 36.300 11.118 31.778 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 70   THR A OG1 1 
ATOM   573  C  CG2 . THR A 1 70  ? 35.489 9.601  33.481 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 70   THR A CG2 1 
ATOM   574  N  N   . ALA A 1 71  ? 35.185 14.323 32.758 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A N   1 
ATOM   575  C  CA  . ALA A 1 71  ? 35.738 15.632 32.460 1.00 8.53   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CA  1 
ATOM   576  C  C   . ALA A 1 71  ? 35.565 16.632 33.606 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 71   ALA A C   1 
ATOM   577  O  O   . ALA A 1 71  ? 36.550 17.187 34.119 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A O   1 
ATOM   578  C  CB  . ALA A 1 71  ? 35.151 16.176 31.164 1.00 5.92   ? ? ? ? ? ? 71   ALA A CB  1 
ATOM   579  N  N   . TYR A 1 72  ? 34.299 16.862 33.982 1.00 11.93  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A N   1 
ATOM   580  C  CA  . TYR A 1 72  ? 33.950 17.796 35.057 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CA  1 
ATOM   581  C  C   . TYR A 1 72  ? 34.609 17.413 36.392 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A C   1 
ATOM   582  O  O   . TYR A 1 72  ? 34.568 16.256 36.835 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 72   TYR A O   1 
ATOM   583  C  CB  . TYR A 1 72  ? 32.433 17.946 35.215 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CB  1 
ATOM   584  C  CG  . TYR A 1 72  ? 32.096 18.826 36.397 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CG  1 
ATOM   585  C  CD1 . TYR A 1 72  ? 32.298 20.206 36.331 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD1 1 
ATOM   586  C  CD2 . TYR A 1 72  ? 31.605 18.272 37.580 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CD2 1 
ATOM   587  C  CE1 . TYR A 1 72  ? 31.993 21.028 37.417 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE1 1 
ATOM   588  C  CE2 . TYR A 1 72  ? 31.284 19.080 38.672 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CE2 1 
ATOM   589  C  CZ  . TYR A 1 72  ? 31.483 20.458 38.586 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 72   TYR A CZ  1 
ATOM   590  O  OH  . TYR A 1 72  ? 31.174 21.250 39.664 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 72   TYR A OH  1 
ATOM   591  N  N   . GLY A 1 73  ? 35.230 18.399 37.033 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 73   GLY A N   1 
ATOM   592  C  CA  . GLY A 1 73  ? 35.921 18.137 38.279 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 73   GLY A CA  1 
ATOM   593  C  C   . GLY A 1 73  ? 35.078 18.384 39.509 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A C   1 
ATOM   594  O  O   . GLY A 1 73  ? 34.535 17.444 40.092 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 73   GLY A O   1 
ATOM   595  N  N   . HIS A 1 74  ? 34.976 19.660 39.888 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A N   1 
ATOM   596  C  CA  . HIS A 1 74  ? 34.217 19.992 41.068 1.00 7.25   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CA  1 
ATOM   597  C  C   . HIS A 1 74  ? 34.086 21.482 41.187 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A C   1 
ATOM   598  O  O   . HIS A 1 74  ? 34.566 22.233 40.345 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A O   1 
ATOM   599  C  CB  . HIS A 1 74  ? 35.024 19.528 42.300 1.00 7.85   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CB  1 
ATOM   600  C  CG  . HIS A 1 74  ? 36.401 20.158 42.390 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CG  1 
ATOM   601  N  ND1 . HIS A 1 74  ? 37.562 19.466 42.071 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A ND1 1 
ATOM   602  C  CD2 . HIS A 1 74  ? 36.780 21.416 42.788 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . HIS A 1 74  ? 38.583 20.297 42.273 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 74   HIS A CE1 1 
ATOM   604  N  NE2 . HIS A 1 74  ? 38.144 21.475 42.687 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 74   HIS A NE2 1 
ATOM   605  N  N   . ILE A 1 75  ? 33.449 21.893 42.276 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A N   1 
ATOM   606  C  CA  . ILE A 1 75  ? 33.305 23.289 42.613 1.00 7.46   ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CA  1 
ATOM   607  C  C   . ILE A 1 75  ? 33.871 23.421 44.017 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A C   1 
ATOM   608  O  O   . ILE A 1 75  ? 33.591 22.582 44.891 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A O   1 
ATOM   609  C  CB  . ILE A 1 75  ? 31.855 23.761 42.599 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CB  1 
ATOM   610  C  CG1 . ILE A 1 75  ? 31.451 24.077 41.166 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG1 1 
ATOM   611  C  CG2 . ILE A 1 75  ? 31.744 25.037 43.415 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CG2 1 
ATOM   612  C  CD1 . ILE A 1 75  ? 29.969 24.429 41.063 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 75   ILE A CD1 1 
ATOM   613  N  N   . ALA A 1 76  ? 34.689 24.448 44.219 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A N   1 
ATOM   614  C  CA  . ALA A 1 76  ? 35.276 24.680 45.518 1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CA  1 
ATOM   615  C  C   . ALA A 1 76  ? 34.543 25.845 46.150 1.00 12.81  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A C   1 
ATOM   616  O  O   . ALA A 1 76  ? 34.257 26.840 45.489 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 76   ALA A O   1 
ATOM   617  C  CB  . ALA A 1 76  ? 36.762 25.012 45.358 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CB  1 
ATOM   618  N  N   . LEU A 1 77  ? 34.237 25.711 47.428 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . LEU A 1 77  ? 33.553 26.738 48.182 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . LEU A 1 77  ? 34.363 27.031 49.442 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A C   1 
ATOM   621  O  O   . LEU A 1 77  ? 34.955 26.106 50.023 1.00 12.11  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . LEU A 1 77  ? 32.177 26.246 48.708 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . LEU A 1 77  ? 31.175 25.722 47.687 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CG  1 
ATOM   624  C  CD1 . LEU A 1 77  ? 29.980 25.135 48.426 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD1 1 
ATOM   625  C  CD2 . LEU A 1 77  ? 30.736 26.851 46.757 1.00 9.31   ? ? ? ? ? ? 77   LEU A CD2 1 
ATOM   626  N  N   . SER A 1 78  ? 34.374 28.304 49.868 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 78   SER A N   1 
ATOM   627  C  CA  . SER A 1 78  ? 35.060 28.630 51.102 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 78   SER A CA  1 
ATOM   628  C  C   . SER A 1 78  ? 34.123 28.115 52.193 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 78   SER A C   1 
ATOM   629  O  O   . SER A 1 78  ? 32.891 28.120 51.996 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 78   SER A O   1 
ATOM   630  C  CB  . SER A 1 78  ? 35.387 30.118 51.276 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 78   SER A CB  1 
ATOM   631  O  OG  . SER A 1 78  ? 34.203 30.896 51.245 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 78   SER A OG  1 
ATOM   632  N  N   . VAL A 1 79  ? 34.678 27.637 53.305 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A N   1 
ATOM   633  C  CA  . VAL A 1 79  ? 33.840 27.136 54.385 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CA  1 
ATOM   634  C  C   . VAL A 1 79  ? 34.183 27.790 55.721 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A C   1 
ATOM   635  O  O   . VAL A 1 79  ? 35.360 27.951 56.030 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A O   1 
ATOM   636  C  CB  . VAL A 1 79  ? 33.917 25.614 54.466 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CB  1 
ATOM   637  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 35.308 25.174 54.904 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG1 1 
ATOM   638  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 32.848 25.063 55.409 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 79   VAL A CG2 1 
ATOM   639  N  N   . ASP A 1 80  ? 33.165 28.175 56.509 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A N   1 
ATOM   640  C  CA  . ASP A 1 80  ? 33.426 28.805 57.810 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CA  1 
ATOM   641  C  C   . ASP A 1 80  ? 34.082 27.844 58.797 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A C   1 
ATOM   642  O  O   . ASP A 1 80  ? 35.027 28.194 59.507 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A O   1 
ATOM   643  C  CB  . ASP A 1 80  ? 32.151 29.379 58.443 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CB  1 
ATOM   644  C  CG  . ASP A 1 80  ? 31.673 30.652 57.813 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A CG  1 
ATOM   645  O  OD1 . ASP A 1 80  ? 32.369 31.350 57.103 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD1 1 
ATOM   646  O  OD2 . ASP A 1 80  ? 30.432 30.929 58.122 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 80   ASP A OD2 1 
ATOM   647  N  N   . ASN A 1 81  ? 33.551 26.625 58.838 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A N   1 
ATOM   648  C  CA  . ASN A 1 81  ? 34.058 25.594 59.718 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CA  1 
ATOM   649  C  C   . ASN A 1 81  ? 33.977 24.262 58.994 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A C   1 
ATOM   650  O  O   . ASN A 1 81  ? 32.911 23.660 58.928 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A O   1 
ATOM   651  C  CB  . ASN A 1 81  ? 33.232 25.576 61.019 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . ASN A 1 81  ? 33.692 24.568 62.049 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A CG  1 
ATOM   653  O  OD1 . ASN A 1 81  ? 34.363 23.571 61.740 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A OD1 1 
ATOM   654  N  ND2 . ASN A 1 81  ? 33.325 24.843 63.295 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ? 81   ASN A ND2 1 
ATOM   655  N  N   . ALA A 1 82  ? 35.108 23.830 58.439 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A N   1 
ATOM   656  C  CA  . ALA A 1 82  ? 35.188 22.596 57.655 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CA  1 
ATOM   657  C  C   . ALA A 1 82  ? 34.733 21.340 58.379 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A C   1 
ATOM   658  O  O   . ALA A 1 82  ? 33.965 20.530 57.844 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A O   1 
ATOM   659  C  CB  . ALA A 1 82  ? 36.562 22.424 57.013 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 82   ALA A CB  1 
ATOM   660  N  N   . ALA A 1 83  ? 35.217 21.185 59.604 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A N   1 
ATOM   661  C  CA  . ALA A 1 83  ? 34.853 20.034 60.391 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CA  1 
ATOM   662  C  C   . ALA A 1 83  ? 33.343 19.975 60.570 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A C   1 
ATOM   663  O  O   . ALA A 1 83  ? 32.689 18.966 60.295 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A O   1 
ATOM   664  C  CB  . ALA A 1 83  ? 35.588 20.045 61.728 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 83   ALA A CB  1 
ATOM   665  N  N   . GLU A 1 84  ? 32.786 21.083 61.028 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   1 
ATOM   666  C  CA  . GLU A 1 84  ? 31.354 21.148 61.256 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  1 
ATOM   667  C  C   . GLU A 1 84  ? 30.559 20.884 59.993 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   1 
ATOM   668  O  O   . GLU A 1 84  ? 29.596 20.125 60.019 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   1 
ATOM   669  C  CB  . GLU A 1 84  ? 30.923 22.452 61.962 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . GLU A 1 84  ? 29.567 22.315 62.688 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . GLU A 1 84  ? 28.399 22.551 61.759 1.00 95.59  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  1 
ATOM   672  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 28.402 23.422 60.902 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 1 
ATOM   673  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 27.395 21.721 61.956 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 1 
ATOM   674  N  N   . ALA A 1 85  ? 30.979 21.511 58.887 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A N   1 
ATOM   675  C  CA  . ALA A 1 85  ? 30.301 21.322 57.614 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CA  1 
ATOM   676  C  C   . ALA A 1 85  ? 30.249 19.857 57.244 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A C   1 
ATOM   677  O  O   . ALA A 1 85  ? 29.224 19.366 56.777 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A O   1 
ATOM   678  C  CB  . ALA A 1 85  ? 30.960 22.123 56.497 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CB  1 
ATOM   679  N  N   . CYS A 1 86  ? 31.366 19.153 57.452 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A N   1 
ATOM   680  C  CA  . CYS A 1 86  ? 31.401 17.738 57.144 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CA  1 
ATOM   681  C  C   . CYS A 1 86  ? 30.354 16.989 57.939 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A C   1 
ATOM   682  O  O   . CYS A 1 86  ? 29.702 16.071 57.429 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A O   1 
ATOM   683  C  CB  . CYS A 1 86  ? 32.771 17.110 57.363 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CB  1 
ATOM   684  S  SG  . CYS A 1 86  ? 33.913 17.551 56.032 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 86   CYS A SG  1 
ATOM   685  N  N   . GLU A 1 87  ? 30.202 17.397 59.203 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A N   1 
ATOM   686  C  CA  . GLU A 1 87  ? 29.227 16.767 60.072 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CA  1 
ATOM   687  C  C   . GLU A 1 87  ? 27.833 17.024 59.552 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A C   1 
ATOM   688  O  O   . GLU A 1 87  ? 27.056 16.097 59.336 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A O   1 
ATOM   689  C  CB  . GLU A 1 87  ? 29.376 17.159 61.550 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CB  1 
ATOM   690  C  CG  . GLU A 1 87  ? 30.614 16.511 62.209 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CG  1 
ATOM   691  C  CD  . GLU A 1 87  ? 30.740 15.025 61.989 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CD  1 
ATOM   692  O  OE1 . GLU A 1 87  ? 29.915 14.225 62.400 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE1 1 
ATOM   693  O  OE2 . GLU A 1 87  ? 31.832 14.686 61.331 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE2 1 
ATOM   694  N  N   . LYS A 1 88  ? 27.539 18.291 59.318 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A N   1 
ATOM   695  C  CA  . LYS A 1 88  ? 26.245 18.623 58.780 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CA  1 
ATOM   696  C  C   . LYS A 1 88  ? 25.995 17.827 57.511 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A C   1 
ATOM   697  O  O   . LYS A 1 88  ? 24.920 17.259 57.321 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A O   1 
ATOM   698  C  CB  . LYS A 1 88  ? 26.085 20.114 58.533 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . LYS A 1 88  ? 24.627 20.546 58.452 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CG  1 
ATOM   700  C  CD  . LYS A 1 88  ? 24.444 22.039 58.184 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CD  1 
ATOM   701  C  CE  . LYS A 1 88  ? 24.509 22.915 59.433 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A CE  1 
ATOM   702  N  NZ  . LYS A 1 88  ? 23.364 23.837 59.565 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 88   LYS A NZ  1 
ATOM   703  N  N   . ILE A 1 89  ? 26.999 17.775 56.635 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A N   1 
ATOM   704  C  CA  . ILE A 1 89  ? 26.843 17.034 55.390 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CA  1 
ATOM   705  C  C   . ILE A 1 89  ? 26.575 15.554 55.636 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A C   1 
ATOM   706  O  O   . ILE A 1 89  ? 25.674 14.951 55.050 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A O   1 
ATOM   707  C  CB  . ILE A 1 89  ? 27.987 17.255 54.406 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . ILE A 1 89  ? 27.939 18.679 53.878 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . ILE A 1 89  ? 27.877 16.268 53.250 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CG2 1 
ATOM   710  C  CD1 . ILE A 1 89  ? 29.304 19.354 53.832 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 89   ILE A CD1 1 
ATOM   711  N  N   . ARG A 1 90  ? 27.368 14.974 56.520 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A N   1 
ATOM   712  C  CA  . ARG A 1 90  ? 27.225 13.574 56.837 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CA  1 
ATOM   713  C  C   . ARG A 1 90  ? 25.793 13.238 57.200 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A C   1 
ATOM   714  O  O   . ARG A 1 90  ? 25.207 12.287 56.690 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A O   1 
ATOM   715  C  CB  . ARG A 1 90  ? 28.158 13.188 57.974 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CB  1 
ATOM   716  C  CG  . ARG A 1 90  ? 28.436 11.697 58.074 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CG  1 
ATOM   717  C  CD  . ARG A 1 90  ? 29.500 11.403 59.124 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CD  1 
ATOM   718  N  NE  . ARG A 1 90  ? 30.476 12.484 59.205 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NE  1 
ATOM   719  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 31.661 12.457 58.606 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CZ  1 
ATOM   720  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 32.060 11.416 57.881 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH1 1 
ATOM   721  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 32.474 13.503 58.737 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH2 1 
ATOM   722  N  N   . GLN A 1 91  ? 25.242 14.045 58.094 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N   1 
ATOM   723  C  CA  . GLN A 1 91  ? 23.893 13.863 58.585 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA  1 
ATOM   724  C  C   . GLN A 1 91  ? 22.835 14.486 57.717 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C   1 
ATOM   725  O  O   . GLN A 1 91  ? 21.667 14.401 58.050 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O   1 
ATOM   726  C  CB  . GLN A 1 91  ? 23.730 14.459 59.995 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB  1 
ATOM   727  C  CG  . GLN A 1 91  ? 24.949 14.207 60.897 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG  1 
ATOM   728  C  CD  . GLN A 1 91  ? 25.235 12.730 61.094 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD  1 
ATOM   729  O  OE1 . GLN A 1 91  ? 24.509 11.866 60.578 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1 1 
ATOM   730  N  NE2 . GLN A 1 91  ? 26.289 12.434 61.853 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2 1 
ATOM   731  N  N   . ASN A 1 92  ? 23.207 15.131 56.630 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   732  C  CA  . ASN A 1 92  ? 22.169 15.758 55.842 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   733  C  C   . ASN A 1 92  ? 22.095 15.406 54.368 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   734  O  O   . ASN A 1 92  ? 21.884 16.282 53.521 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   735  C  CB  . ASN A 1 92  ? 22.059 17.266 56.107 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   736  C  CG  . ASN A 1 92  ? 21.527 17.526 57.502 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   737  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 20.306 17.498 57.726 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   738  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 22.439 17.730 58.452 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   739  N  N   . GLY A 1 93  ? 22.249 14.114 54.071 1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A N   1 
ATOM   740  C  CA  . GLY A 1 93  ? 22.160 13.632 52.699 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A CA  1 
ATOM   741  C  C   . GLY A 1 93  ? 23.448 13.538 51.881 1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A C   1 
ATOM   742  O  O   . GLY A 1 93  ? 23.427 12.988 50.783 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 93   GLY A O   1 
ATOM   743  N  N   . GLY A 1 94  ? 24.564 14.073 52.364 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A N   1 
ATOM   744  C  CA  . GLY A 1 94  ? 25.782 13.996 51.584 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A CA  1 
ATOM   745  C  C   . GLY A 1 94  ? 26.747 12.919 52.058 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A C   1 
ATOM   746  O  O   . GLY A 1 94  ? 26.516 12.205 53.039 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 94   GLY A O   1 
ATOM   747  N  N   . ASN A 1 95  ? 27.848 12.824 51.322 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A N   1 
ATOM   748  C  CA  . ASN A 1 95  ? 28.915 11.887 51.615 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CA  1 
ATOM   749  C  C   . ASN A 1 95  ? 30.172 12.680 51.834 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A C   1 
ATOM   750  O  O   . ASN A 1 95  ? 30.386 13.673 51.146 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A O   1 
ATOM   751  C  CB  . ASN A 1 95  ? 29.161 10.900 50.452 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . ASN A 1 95  ? 27.896 10.223 49.980 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A CG  1 
ATOM   753  O  OD1 . ASN A 1 95  ? 27.455 9.216  50.550 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A OD1 1 
ATOM   754  N  ND2 . ASN A 1 95  ? 27.289 10.797 48.953 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 95   ASN A ND2 1 
ATOM   755  N  N   . VAL A 1 96  ? 30.997 12.264 52.781 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A N   1 
ATOM   756  C  CA  . VAL A 1 96  ? 32.253 12.963 52.995 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CA  1 
ATOM   757  C  C   . VAL A 1 96  ? 33.335 12.093 52.375 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A C   1 
ATOM   758  O  O   . VAL A 1 96  ? 33.569 10.967 52.803 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A O   1 
ATOM   759  C  CB  . VAL A 1 96  ? 32.517 13.248 54.463 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CB  1 
ATOM   760  C  CG1 . VAL A 1 96  ? 33.842 14.007 54.602 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG1 1 
ATOM   761  C  CG2 . VAL A 1 96  ? 31.348 14.053 55.040 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 96   VAL A CG2 1 
ATOM   762  N  N   . THR A 1 97  ? 33.964 12.579 51.320 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 97   THR A N   1 
ATOM   763  C  CA  . THR A 1 97  ? 34.962 11.784 50.617 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CA  1 
ATOM   764  C  C   . THR A 1 97  ? 36.400 12.006 51.073 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 97   THR A C   1 
ATOM   765  O  O   . THR A 1 97  ? 37.325 11.227 50.763 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 97   THR A O   1 
ATOM   766  C  CB  . THR A 1 97  ? 34.768 12.033 49.112 1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CB  1 
ATOM   767  O  OG1 . THR A 1 97  ? 34.575 13.415 48.916 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 97   THR A OG1 1 
ATOM   768  C  CG2 . THR A 1 97  ? 33.505 11.340 48.615 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 97   THR A CG2 1 
ATOM   769  N  N   . ARG A 1 98  ? 36.579 13.091 51.814 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A N   1 
ATOM   770  C  CA  . ARG A 1 98  ? 37.862 13.488 52.373 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CA  1 
ATOM   771  C  C   . ARG A 1 98  ? 37.590 14.296 53.627 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A C   1 
ATOM   772  O  O   . ARG A 1 98  ? 37.192 15.453 53.563 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A O   1 
ATOM   773  C  CB  . ARG A 1 98  ? 38.702 14.308 51.402 1.00 10.98  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CB  1 
ATOM   774  C  CG  . ARG A 1 98  ? 40.179 14.333 51.757 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CG  1 
ATOM   775  C  CD  . ARG A 1 98  ? 40.672 15.747 51.929 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CD  1 
ATOM   776  N  NE  . ARG A 1 98  ? 42.101 15.873 52.195 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NE  1 
ATOM   777  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 42.599 16.641 53.170 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A CZ  1 
ATOM   778  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 41.816 17.337 53.995 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH1 1 
ATOM   779  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 43.918 16.718 53.329 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 98   ARG A NH2 1 
ATOM   780  N  N   . GLU A 1 99  ? 37.772 13.667 54.775 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A N   1 
ATOM   781  C  CA  . GLU A 1 99  ? 37.538 14.317 56.050 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CA  1 
ATOM   782  C  C   . GLU A 1 99  ? 38.301 15.618 56.153 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A C   1 
ATOM   783  O  O   . GLU A 1 99  ? 39.355 15.772 55.551 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A O   1 
ATOM   784  C  CB  . GLU A 1 99  ? 37.924 13.396 57.215 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . GLU A 1 99  ? 37.194 12.052 57.100 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . GLU A 1 99  ? 35.792 12.126 57.609 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A CD  1 
ATOM   787  O  OE1 . GLU A 1 99  ? 35.347 13.096 58.199 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE1 1 
ATOM   788  O  OE2 . GLU A 1 99  ? 35.101 11.053 57.313 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 99   GLU A OE2 1 
ATOM   789  N  N   . ALA A 1 100 ? 37.753 16.556 56.919 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A N   1 
ATOM   790  C  CA  . ALA A 1 100 ? 38.388 17.851 57.099 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CA  1 
ATOM   791  C  C   . ALA A 1 100 ? 39.766 17.724 57.724 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A C   1 
ATOM   792  O  O   . ALA A 1 100 ? 39.968 16.981 58.675 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A O   1 
ATOM   793  C  CB  . ALA A 1 100 ? 37.506 18.820 57.868 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 100  ALA A CB  1 
ATOM   794  N  N   . GLY A 1 101 ? 40.727 18.443 57.169 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A N   1 
ATOM   795  C  CA  . GLY A 1 101 ? 42.080 18.401 57.684 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A CA  1 
ATOM   796  C  C   . GLY A 1 101 ? 43.026 19.156 56.781 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A C   1 
ATOM   797  O  O   . GLY A 1 101 ? 42.745 19.372 55.607 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 101  GLY A O   1 
ATOM   798  N  N   . PRO A 1 102 ? 44.155 19.561 57.346 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A N   1 
ATOM   799  C  CA  . PRO A 1 102 ? 45.152 20.290 56.602 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CA  1 
ATOM   800  C  C   . PRO A 1 102 ? 45.404 19.634 55.265 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A C   1 
ATOM   801  O  O   . PRO A 1 102 ? 45.441 18.414 55.158 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A O   1 
ATOM   802  C  CB  . PRO A 1 102 ? 46.439 20.272 57.437 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CB  1 
ATOM   803  C  CG  . PRO A 1 102 ? 46.113 19.560 58.738 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CG  1 
ATOM   804  C  CD  . PRO A 1 102 ? 44.680 19.079 58.652 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 102  PRO A CD  1 
ATOM   805  N  N   . VAL A 1 103 ? 45.573 20.452 54.232 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N   1 
ATOM   806  C  CA  . VAL A 1 103 ? 45.823 19.890 52.931 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA  1 
ATOM   807  C  C   . VAL A 1 103 ? 47.240 19.355 52.881 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C   1 
ATOM   808  O  O   . VAL A 1 103 ? 48.085 19.760 53.673 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O   1 
ATOM   809  C  CB  . VAL A 1 103 ? 45.605 20.917 51.856 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB  1 
ATOM   810  C  CG1 . VAL A 1 103 ? 46.489 22.109 52.175 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1 1 
ATOM   811  C  CG2 . VAL A 1 103 ? 45.997 20.314 50.522 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2 1 
ATOM   812  N  N   . LYS A 1 104 ? 47.511 18.446 51.954 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A N   1 
ATOM   813  C  CA  . LYS A 1 104 ? 48.851 17.879 51.856 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CA  1 
ATOM   814  C  C   . LYS A 1 104 ? 49.935 18.921 51.628 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A C   1 
ATOM   815  O  O   . LYS A 1 104 ? 49.879 19.731 50.708 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A O   1 
ATOM   816  C  CB  . LYS A 1 104 ? 48.953 16.732 50.862 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CB  1 
ATOM   817  C  CG  . LYS A 1 104 ? 50.124 15.806 51.149 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CG  1 
ATOM   818  C  CD  . LYS A 1 104 ? 50.008 14.466 50.442 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CD  1 
ATOM   819  C  CE  . LYS A 1 104 ? 51.284 13.652 50.542 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A CE  1 
ATOM   820  N  NZ  . LYS A 1 104 ? 51.146 12.323 49.950 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 104  LYS A NZ  1 
ATOM   821  N  N   . GLY A 1 105 ? 50.943 18.895 52.483 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A N   1 
ATOM   822  C  CA  . GLY A 1 105 ? 52.022 19.851 52.369 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A CA  1 
ATOM   823  C  C   . GLY A 1 105 ? 51.566 21.274 52.710 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A C   1 
ATOM   824  O  O   . GLY A 1 105 ? 52.119 22.254 52.201 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A O   1 
ATOM   825  N  N   . GLY A 1 106 ? 50.560 21.388 53.588 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A N   1 
ATOM   826  C  CA  . GLY A 1 106 ? 50.049 22.690 53.984 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A CA  1 
ATOM   827  C  C   . GLY A 1 106 ? 49.389 22.699 55.357 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A C   1 
ATOM   828  O  O   . GLY A 1 106 ? 49.457 21.738 56.123 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 106  GLY A O   1 
ATOM   829  N  N   . THR A 1 107 ? 48.727 23.809 55.658 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 107  THR A N   1 
ATOM   830  C  CA  . THR A 1 107 ? 48.049 23.972 56.926 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CA  1 
ATOM   831  C  C   . THR A 1 107 ? 46.566 24.238 56.718 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 107  THR A C   1 
ATOM   832  O  O   . THR A 1 107 ? 45.753 24.010 57.604 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 107  THR A O   1 
ATOM   833  C  CB  . THR A 1 107 ? 48.647 25.160 57.704 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CB  1 
ATOM   834  O  OG1 . THR A 1 107 ? 48.430 26.352 56.972 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 107  THR A OG1 1 
ATOM   835  C  CG2 . THR A 1 107 ? 50.142 24.969 57.945 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 107  THR A CG2 1 
ATOM   836  N  N   . THR A 1 108 ? 46.232 24.754 55.544 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 108  THR A N   1 
ATOM   837  C  CA  . THR A 1 108 ? 44.849 25.076 55.226 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CA  1 
ATOM   838  C  C   . THR A 1 108 ? 44.002 23.836 55.306 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 108  THR A C   1 
ATOM   839  O  O   . THR A 1 108 ? 44.312 22.834 54.671 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 108  THR A O   1 
ATOM   840  C  CB  . THR A 1 108 ? 44.678 25.794 53.861 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CB  1 
ATOM   841  O  OG1 . THR A 1 108 ? 45.409 27.009 53.869 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 108  THR A OG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . THR A 1 108 ? 43.206 26.077 53.551 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 108  THR A CG2 1 
ATOM   843  N  N   . VAL A 1 109 ? 42.936 23.941 56.097 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A N   1 
ATOM   844  C  CA  . VAL A 1 109 ? 42.041 22.843 56.286 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CA  1 
ATOM   845  C  C   . VAL A 1 109 ? 41.095 22.737 55.120 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A C   1 
ATOM   846  O  O   . VAL A 1 109 ? 40.447 23.713 54.747 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A O   1 
ATOM   847  C  CB  . VAL A 1 109 ? 41.289 22.971 57.589 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CB  1 
ATOM   848  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 40.274 21.849 57.685 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG1 1 
ATOM   849  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 42.269 22.876 58.753 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 109  VAL A CG2 1 
ATOM   850  N  N   . ILE A 1 110 ? 41.048 21.548 54.538 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A N   1 
ATOM   851  C  CA  . ILE A 1 110 ? 40.173 21.299 53.413 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CA  1 
ATOM   852  C  C   . ILE A 1 110 ? 39.424 19.997 53.595 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A C   1 
ATOM   853  O  O   . ILE A 1 110 ? 39.751 19.172 54.443 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A O   1 
ATOM   854  C  CB  . ILE A 1 110 ? 40.924 21.253 52.086 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CB  1 
ATOM   855  C  CG1 . ILE A 1 110 ? 41.919 20.105 52.136 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG1 1 
ATOM   856  C  CG2 . ILE A 1 110 ? 41.672 22.555 51.845 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CG2 1 
ATOM   857  C  CD1 . ILE A 1 110 ? 42.237 19.532 50.763 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 110  ILE A CD1 1 
ATOM   858  N  N   . ALA A 1 111 ? 38.407 19.831 52.772 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A N   1 
ATOM   859  C  CA  . ALA A 1 111 ? 37.619 18.623 52.770 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CA  1 
ATOM   860  C  C   . ALA A 1 111 ? 36.956 18.483 51.423 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A C   1 
ATOM   861  O  O   . ALA A 1 111 ? 36.849 19.473 50.694 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A O   1 
ATOM   862  C  CB  . ALA A 1 111 ? 36.563 18.631 53.862 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 111  ALA A CB  1 
ATOM   863  N  N   . PHE A 1 112 ? 36.527 17.256 51.141 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A N   1 
ATOM   864  C  CA  . PHE A 1 112 ? 35.813 16.928 49.925 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CA  1 
ATOM   865  C  C   . PHE A 1 112 ? 34.539 16.188 50.287 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A C   1 
ATOM   866  O  O   . PHE A 1 112 ? 34.556 15.284 51.126 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A O   1 
ATOM   867  C  CB  . PHE A 1 112 ? 36.603 16.081 48.924 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . PHE A 1 112 ? 37.564 16.875 48.082 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CG  1 
ATOM   869  C  CD1 . PHE A 1 112 ? 38.852 17.137 48.550 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD1 1 
ATOM   870  C  CD2 . PHE A 1 112 ? 37.214 17.341 46.810 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CD2 1 
ATOM   871  C  CE1 . PHE A 1 112 ? 39.765 17.864 47.779 1.00 16.76  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE1 1 
ATOM   872  C  CE2 . PHE A 1 112 ? 38.109 18.068 46.021 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CE2 1 
ATOM   873  C  CZ  . PHE A 1 112 ? 39.385 18.337 46.519 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 112  PHE A CZ  1 
ATOM   874  N  N   . VAL A 1 113 ? 33.461 16.578 49.630 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A N   1 
ATOM   875  C  CA  . VAL A 1 113 ? 32.162 15.972 49.838 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CA  1 
ATOM   876  C  C   . VAL A 1 113 ? 31.434 15.770 48.525 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A C   1 
ATOM   877  O  O   . VAL A 1 113 ? 31.889 16.165 47.459 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A O   1 
ATOM   878  C  CB  . VAL A 1 113 ? 31.299 16.808 50.774 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CB  1 
ATOM   879  C  CG1 . VAL A 1 113 ? 32.052 17.098 52.071 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG1 1 
ATOM   880  C  CG2 . VAL A 1 113 ? 30.851 18.120 50.118 1.00 9.32   ? ? ? ? ? ? 113  VAL A CG2 1 
ATOM   881  N  N   . GLU A 1 114 ? 30.280 15.165 48.623 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A N   1 
ATOM   882  C  CA  . GLU A 1 114 ? 29.452 14.921 47.466 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CA  1 
ATOM   883  C  C   . GLU A 1 114 ? 28.052 15.420 47.718 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A C   1 
ATOM   884  O  O   . GLU A 1 114 ? 27.480 15.140 48.766 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A O   1 
ATOM   885  C  CB  . GLU A 1 114 ? 29.327 13.414 47.202 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CB  1 
ATOM   886  C  CG  . GLU A 1 114 ? 30.436 12.879 46.287 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CG  1 
ATOM   887  C  CD  . GLU A 1 114 ? 30.346 11.401 46.046 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CD  1 
ATOM   888  O  OE1 . GLU A 1 114 ? 29.340 10.752 46.238 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE1 1 
ATOM   889  O  OE2 . GLU A 1 114 ? 31.473 10.894 45.609 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE2 1 
ATOM   890  N  N   . ASP A 1 115 ? 27.491 16.140 46.754 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A N   1 
ATOM   891  C  CA  . ASP A 1 115 ? 26.123 16.591 46.884 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CA  1 
ATOM   892  C  C   . ASP A 1 115 ? 25.184 15.397 46.623 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A C   1 
ATOM   893  O  O   . ASP A 1 115 ? 25.625 14.297 46.313 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A O   1 
ATOM   894  C  CB  . ASP A 1 115 ? 25.817 17.848 46.044 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CB  1 
ATOM   895  C  CG  . ASP A 1 115 ? 25.471 17.678 44.572 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A CG  1 
ATOM   896  O  OD1 . ASP A 1 115 ? 25.110 18.615 43.881 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD1 1 
ATOM   897  O  OD2 . ASP A 1 115 ? 25.575 16.458 44.099 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 115  ASP A OD2 1 
ATOM   898  N  N   . PRO A 1 116 ? 23.888 15.622 46.714 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A N   1 
ATOM   899  C  CA  . PRO A 1 116 ? 22.924 14.568 46.507 1.00 14.10  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CA  1 
ATOM   900  C  C   . PRO A 1 116 ? 22.984 13.855 45.168 1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A C   1 
ATOM   901  O  O   . PRO A 1 116 ? 22.560 12.705 45.078 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A O   1 
ATOM   902  C  CB  . PRO A 1 116 ? 21.538 15.172 46.724 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . PRO A 1 116 ? 21.750 16.555 47.325 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CG  1 
ATOM   904  C  CD  . PRO A 1 116 ? 23.239 16.865 47.213 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 116  PRO A CD  1 
ATOM   905  N  N   . ASP A 1 117 ? 23.468 14.524 44.124 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A N   1 
ATOM   906  C  CA  . ASP A 1 117 ? 23.562 13.904 42.802 1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CA  1 
ATOM   907  C  C   . ASP A 1 117 ? 24.949 13.306 42.532 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A C   1 
ATOM   908  O  O   . ASP A 1 117 ? 25.243 12.799 41.449 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A O   1 
ATOM   909  C  CB  . ASP A 1 117 ? 23.121 14.858 41.673 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . ASP A 1 117 ? 21.704 15.338 41.821 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A CG  1 
ATOM   911  O  OD1 . ASP A 1 117 ? 21.401 16.388 42.366 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD1 1 
ATOM   912  O  OD2 . ASP A 1 117 ? 20.830 14.519 41.283 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ? 117  ASP A OD2 1 
ATOM   913  N  N   . GLY A 1 118 ? 25.816 13.367 43.545 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A N   1 
ATOM   914  C  CA  . GLY A 1 118 ? 27.157 12.831 43.423 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A CA  1 
ATOM   915  C  C   . GLY A 1 118 ? 28.196 13.829 42.924 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A C   1 
ATOM   916  O  O   . GLY A 1 118 ? 29.335 13.438 42.676 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 118  GLY A O   1 
ATOM   917  N  N   . TYR A 1 119 ? 27.815 15.097 42.745 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A N   1 
ATOM   918  C  CA  . TYR A 1 119 ? 28.773 16.099 42.297 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CA  1 
ATOM   919  C  C   . TYR A 1 119 ? 29.780 16.326 43.419 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A C   1 
ATOM   920  O  O   . TYR A 1 119 ? 29.413 16.414 44.590 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A O   1 
ATOM   921  C  CB  . TYR A 1 119 ? 28.140 17.464 41.955 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CB  1 
ATOM   922  C  CG  . TYR A 1 119 ? 27.365 17.514 40.645 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CG  1 
ATOM   923  C  CD1 . TYR A 1 119 ? 25.983 17.720 40.644 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD1 1 
ATOM   924  C  CD2 . TYR A 1 119 ? 28.019 17.381 39.421 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CD2 1 
ATOM   925  C  CE1 . TYR A 1 119 ? 25.258 17.774 39.452 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE1 1 
ATOM   926  C  CE2 . TYR A 1 119 ? 27.312 17.418 38.222 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CE2 1 
ATOM   927  C  CZ  . TYR A 1 119 ? 25.932 17.630 38.237 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A CZ  1 
ATOM   928  O  OH  . TYR A 1 119 ? 25.254 17.683 37.057 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 119  TYR A OH  1 
ATOM   929  N  N   . LYS A 1 120 ? 31.050 16.430 43.043 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 120  LYS A N   1 
ATOM   930  C  CA  . LYS A 1 120 ? 32.111 16.658 43.984 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CA  1 
ATOM   931  C  C   . LYS A 1 120 ? 32.182 18.119 44.410 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A C   1 
ATOM   932  O  O   . LYS A 1 120 ? 32.104 19.018 43.572 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A O   1 
ATOM   933  C  CB  . LYS A 1 120 ? 33.426 16.237 43.354 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CB  1 
ATOM   934  C  CG  . LYS A 1 120 ? 34.605 16.389 44.293 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CG  1 
ATOM   935  C  CD  . LYS A 1 120 ? 35.915 15.957 43.659 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CD  1 
ATOM   936  C  CE  . LYS A 1 120 ? 35.908 14.530 43.130 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A CE  1 
ATOM   937  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 37.220 14.151 42.581 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 120  LYS A NZ  1 
ATOM   938  N  N   . ILE A 1 121 ? 32.345 18.341 45.713 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A N   1 
ATOM   939  C  CA  . ILE A 1 121 ? 32.459 19.679 46.267 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CA  1 
ATOM   940  C  C   . ILE A 1 121 ? 33.691 19.807 47.143 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A C   1 
ATOM   941  O  O   . ILE A 1 121 ? 33.887 19.048 48.083 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A O   1 
ATOM   942  C  CB  . ILE A 1 121 ? 31.208 20.116 47.028 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CB  1 
ATOM   943  C  CG1 . ILE A 1 121 ? 30.064 20.274 46.029 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CG1 1 
ATOM   944  C  CG2 . ILE A 1 121 ? 31.448 21.468 47.713 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CG2 1 
ATOM   945  C  CD1 . ILE A 1 121 ? 28.689 20.180 46.671 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 121  ILE A CD1 1 
ATOM   946  N  N   . GLU A 1 122 ? 34.544 20.766 46.820 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N   1 
ATOM   947  C  CA  . GLU A 1 122 ? 35.747 20.983 47.606 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA  1 
ATOM   948  C  C   . GLU A 1 122 ? 35.484 22.087 48.634 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C   1 
ATOM   949  O  O   . GLU A 1 122 ? 34.992 23.150 48.258 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O   1 
ATOM   950  C  CB  . GLU A 1 122 ? 36.937 21.280 46.683 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB  1 
ATOM   951  C  CG  . GLU A 1 122 ? 38.230 21.593 47.449 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG  1 
ATOM   952  C  CD  . GLU A 1 122 ? 39.305 22.059 46.526 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD  1 
ATOM   953  O  OE1 . GLU A 1 122 ? 39.098 22.773 45.553 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1 1 
ATOM   954  O  OE2 . GLU A 1 122 ? 40.475 21.609 46.866 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2 1 
ATOM   955  N  N   . LEU A 1 123 ? 35.745 21.824 49.929 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A N   1 
ATOM   956  C  CA  . LEU A 1 123 ? 35.497 22.830 50.985 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CA  1 
ATOM   957  C  C   . LEU A 1 123 ? 36.799 23.345 51.550 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A C   1 
ATOM   958  O  O   . LEU A 1 123 ? 37.608 22.569 52.063 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A O   1 
ATOM   959  C  CB  . LEU A 1 123 ? 34.619 22.297 52.126 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . LEU A 1 123 ? 33.298 21.705 51.646 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CG  1 
ATOM   961  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 32.628 20.964 52.803 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD1 1 
ATOM   962  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 32.383 22.821 51.169 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 123  LEU A CD2 1 
ATOM   963  N  N   . ILE A 1 124 ? 37.000 24.656 51.437 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A N   1 
ATOM   964  C  CA  . ILE A 1 124 ? 38.243 25.278 51.883 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CA  1 
ATOM   965  C  C   . ILE A 1 124 ? 38.020 26.279 52.984 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A C   1 
ATOM   966  O  O   . ILE A 1 124 ? 37.378 27.308 52.800 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A O   1 
ATOM   967  C  CB  . ILE A 1 124 ? 38.952 25.946 50.714 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CB  1 
ATOM   968  C  CG1 . ILE A 1 124 ? 39.001 24.966 49.537 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG1 1 
ATOM   969  C  CG2 . ILE A 1 124 ? 40.367 26.350 51.116 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG2 1 
ATOM   970  C  CD1 . ILE A 1 124 ? 39.886 25.453 48.387 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CD1 1 
ATOM   971  N  N   . GLU A 1 125 ? 38.571 25.953 54.136 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A N   1 
ATOM   972  C  CA  . GLU A 1 125 ? 38.416 26.800 55.286 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CA  1 
ATOM   973  C  C   . GLU A 1 125 ? 39.405 27.916 55.230 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A C   1 
ATOM   974  O  O   . GLU A 1 125 ? 40.448 27.799 55.861 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A O   1 
ATOM   975  C  CB  . GLU A 1 125 ? 38.650 25.974 56.561 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . GLU A 1 125 ? 38.017 26.591 57.812 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CG  1 
ATOM   977  C  CD  . GLU A 1 125 ? 38.277 25.763 59.038 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A CD  1 
ATOM   978  O  OE1 . GLU A 1 125 ? 39.278 25.885 59.722 1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE1 1 
ATOM   979  O  OE2 . GLU A 1 125 ? 37.320 24.896 59.281 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 125  GLU A OE2 1 
ATOM   980  N  N   . GLU A 1 126 ? 39.068 28.963 54.464 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLU A 1 126 ? 39.906 30.146 54.300 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLU A 1 126 ? 40.390 30.585 55.675 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A C   1 
ATOM   983  O  O   . GLU A 1 126 ? 40.928 31.671 55.873 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A O   1 
ATOM   984  C  CB  . GLU A 1 126 ? 39.153 31.308 53.608 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CB  1 
ATOM   985  C  CG  . GLU A 1 126 ? 39.056 31.196 52.074 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CG  1 
ATOM   986  C  CD  . GLU A 1 126 ? 38.298 32.340 51.446 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A CD  1 
ATOM   987  O  OE1 . GLU A 1 126 ? 37.323 32.865 51.951 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE1 1 
ATOM   988  O  OE2 . GLU A 1 126 ? 38.806 32.710 50.300 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 126  GLU A OE2 1 
ATOM   989  N  N   . GLY A 1 134 ? 42.720 44.481 49.408 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A N   1 
ATOM   990  C  CA  . GLY A 1 134 ? 42.095 45.749 49.743 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A CA  1 
ATOM   991  C  C   . GLY A 1 134 ? 41.874 45.950 51.246 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A C   1 
ATOM   992  O  O   . GLY A 1 134 ? 42.154 47.008 51.793 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A O   1 
ATOM   993  N  N   . ASN A 1 135 ? 41.368 44.926 51.916 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A N   1 
ATOM   994  C  CA  . ASN A 1 135 ? 41.122 45.008 53.342 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CA  1 
ATOM   995  C  C   . ASN A 1 135 ? 42.103 44.136 54.107 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A C   1 
ATOM   996  O  O   . ASN A 1 135 ? 41.834 43.838 55.293 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A O   1 
ATOM   997  C  CB  . ASN A 1 135 ? 39.681 44.608 53.690 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . ASN A 1 135 ? 39.315 43.264 53.103 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A CG  1 
ATOM   999  O  OD1 . ASN A 1 135 ? 39.427 43.090 51.898 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A OD1 1 
ATOM   1000 N  ND2 . ASN A 1 135 ? 38.835 42.331 53.923 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A ND2 1 
ATOM   1001 O  OXT . ASN A 1 135 ? 43.127 43.743 53.516 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 135  ASN A OXT 1 
ATOM   1002 N  N   . MET B 1 1   ? 30.783 33.053 53.237 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 1    MET B N   1 
ATOM   1003 C  CA  . MET B 1 1   ? 31.325 32.025 52.372 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA  1 
ATOM   1004 C  C   . MET B 1 1   ? 31.183 32.474 50.944 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 1    MET B C   1 
ATOM   1005 O  O   . MET B 1 1   ? 30.397 33.388 50.677 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 1    MET B O   1 
ATOM   1006 C  CB  . MET B 1 1   ? 30.605 30.693 52.604 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB  1 
ATOM   1007 C  CG  . MET B 1 1   ? 31.032 30.133 53.950 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG  1 
ATOM   1008 S  SD  . MET B 1 1   ? 30.019 28.764 54.510 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD  1 
ATOM   1009 C  CE  . MET B 1 1   ? 28.474 29.649 54.846 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE  1 
ATOM   1010 N  N   . ARG B 1 2   ? 31.952 31.848 50.049 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B N   1 
ATOM   1011 C  CA  . ARG B 1 2   ? 31.871 32.206 48.649 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CA  1 
ATOM   1012 C  C   . ARG B 1 2   ? 32.286 31.073 47.726 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B C   1 
ATOM   1013 O  O   . ARG B 1 2   ? 32.954 30.128 48.153 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B O   1 
ATOM   1014 C  CB  . ARG B 1 2   ? 32.735 33.435 48.370 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CB  1 
ATOM   1015 C  CG  . ARG B 1 2   ? 34.221 33.141 48.558 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CG  1 
ATOM   1016 C  CD  . ARG B 1 2   ? 35.058 34.381 48.822 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CD  1 
ATOM   1017 N  NE  . ARG B 1 2   ? 36.487 34.084 48.915 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NE  1 
ATOM   1018 C  CZ  . ARG B 1 2   ? 37.321 34.182 47.881 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B CZ  1 
ATOM   1019 N  NH1 . ARG B 1 2   ? 36.882 34.564 46.681 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH1 1 
ATOM   1020 N  NH2 . ARG B 1 2   ? 38.617 33.904 48.047 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 2    ARG B NH2 1 
ATOM   1021 N  N   . LEU B 1 3   ? 31.882 31.213 46.455 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 3    LEU B N   1 
ATOM   1022 C  CA  . LEU B 1 3   ? 32.252 30.280 45.411 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CA  1 
ATOM   1023 C  C   . LEU B 1 3   ? 33.690 30.608 44.993 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B C   1 
ATOM   1024 O  O   . LEU B 1 3   ? 33.956 31.689 44.479 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B O   1 
ATOM   1025 C  CB  . LEU B 1 3   ? 31.372 30.456 44.157 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CB  1 
ATOM   1026 C  CG  . LEU B 1 3   ? 30.245 29.442 44.057 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CG  1 
ATOM   1027 C  CD1 . LEU B 1 3   ? 29.008 30.000 44.767 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD1 1 
ATOM   1028 C  CD2 . LEU B 1 3   ? 29.934 29.121 42.592 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD2 1 
ATOM   1029 N  N   . LEU B 1 4   ? 34.625 29.692 45.207 1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   1 
ATOM   1030 C  CA  . LEU B 1 4   ? 36.010 29.933 44.835 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  1 
ATOM   1031 C  C   . LEU B 1 4   ? 36.331 29.638 43.369 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   1 
ATOM   1032 O  O   . LEU B 1 4   ? 36.922 30.458 42.665 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   1 
ATOM   1033 C  CB  . LEU B 1 4   ? 36.980 29.126 45.726 1.00 8.08   ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  1 
ATOM   1034 C  CG  . LEU B 1 4   ? 36.823 29.477 47.201 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  1 
ATOM   1035 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 37.654 28.515 48.060 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 1 
ATOM   1036 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 37.238 30.921 47.431 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 1 
ATOM   1037 N  N   . HIS B 1 5   ? 35.994 28.434 42.905 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B N   1 
ATOM   1038 C  CA  . HIS B 1 5   ? 36.313 28.095 41.527 1.00 8.78   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CA  1 
ATOM   1039 C  C   . HIS B 1 5   ? 35.559 26.872 41.074 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B C   1 
ATOM   1040 O  O   . HIS B 1 5   ? 34.965 26.181 41.894 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B O   1 
ATOM   1041 C  CB  . HIS B 1 5   ? 37.843 27.841 41.354 1.00 6.40   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . HIS B 1 5   ? 38.413 26.698 42.163 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CG  1 
ATOM   1043 N  ND1 . HIS B 1 5   ? 39.194 26.925 43.307 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B ND1 1 
ATOM   1044 C  CD2 . HIS B 1 5   ? 38.313 25.340 42.007 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CD2 1 
ATOM   1045 C  CE1 . HIS B 1 5   ? 39.542 25.734 43.802 1.00 8.41   ? ? ? ? ? ? 5    HIS B CE1 1 
ATOM   1046 N  NE2 . HIS B 1 5   ? 39.032 24.760 43.043 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 5    HIS B NE2 1 
ATOM   1047 N  N   . THR B 1 6   ? 35.603 26.632 39.761 1.00 4.88   ? ? ? ? ? ? 6    THR B N   1 
ATOM   1048 C  CA  . THR B 1 6   ? 35.007 25.465 39.150 1.00 4.94   ? ? ? ? ? ? 6    THR B CA  1 
ATOM   1049 C  C   . THR B 1 6   ? 36.174 24.787 38.487 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 6    THR B C   1 
ATOM   1050 O  O   . THR B 1 6   ? 36.884 25.453 37.749 1.00 10.85  ? ? ? ? ? ? 6    THR B O   1 
ATOM   1051 C  CB  . THR B 1 6   ? 33.991 25.878 38.081 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 6    THR B CB  1 
ATOM   1052 O  OG1 . THR B 1 6   ? 32.929 26.599 38.700 1.00 11.69  ? ? ? ? ? ? 6    THR B OG1 1 
ATOM   1053 C  CG2 . THR B 1 6   ? 33.486 24.633 37.340 1.00 9.21   ? ? ? ? ? ? 6    THR B CG2 1 
ATOM   1054 N  N   . MET B 1 7   ? 36.406 23.515 38.785 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 7    MET B N   1 
ATOM   1055 C  CA  . MET B 1 7   ? 37.536 22.787 38.236 1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 7    MET B CA  1 
ATOM   1056 C  C   . MET B 1 7   ? 37.097 21.957 37.063 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 7    MET B C   1 
ATOM   1057 O  O   . MET B 1 7   ? 36.090 21.262 37.149 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 7    MET B O   1 
ATOM   1058 C  CB  . MET B 1 7   ? 38.165 21.829 39.280 1.00 8.22   ? ? ? ? ? ? 7    MET B CB  1 
ATOM   1059 C  CG  . MET B 1 7   ? 39.482 21.205 38.821 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 7    MET B CG  1 
ATOM   1060 S  SD  . MET B 1 7   ? 39.326 19.817 37.651 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 7    MET B SD  1 
ATOM   1061 C  CE  . MET B 1 7   ? 39.759 18.388 38.667 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 7    MET B CE  1 
ATOM   1062 N  N   . LEU B 1 8   ? 37.859 22.039 35.977 1.00 9.73   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B N   1 
ATOM   1063 C  CA  . LEU B 1 8   ? 37.592 21.270 34.764 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CA  1 
ATOM   1064 C  C   . LEU B 1 8   ? 38.887 20.607 34.286 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B C   1 
ATOM   1065 O  O   . LEU B 1 8   ? 39.923 21.254 34.226 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B O   1 
ATOM   1066 C  CB  . LEU B 1 8   ? 37.065 22.155 33.598 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CB  1 
ATOM   1067 C  CG  . LEU B 1 8   ? 35.884 23.065 33.935 1.00 12.89  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CG  1 
ATOM   1068 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 35.634 24.026 32.770 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD1 1 
ATOM   1069 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 34.651 22.218 34.163 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 8    LEU B CD2 1 
ATOM   1070 N  N   . ARG B 1 9   ? 38.818 19.328 33.932 1.00 8.19   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B N   1 
ATOM   1071 C  CA  . ARG B 1 9   ? 39.996 18.636 33.413 1.00 7.14   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CA  1 
ATOM   1072 C  C   . ARG B 1 9   ? 40.061 18.927 31.923 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B C   1 
ATOM   1073 O  O   . ARG B 1 9   ? 39.028 18.909 31.238 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B O   1 
ATOM   1074 C  CB  . ARG B 1 9   ? 39.948 17.150 33.676 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CB  1 
ATOM   1075 C  CG  . ARG B 1 9   ? 39.803 16.823 35.162 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CG  1 
ATOM   1076 C  CD  . ARG B 1 9   ? 39.673 15.316 35.411 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CD  1 
ATOM   1077 N  NE  . ARG B 1 9   ? 39.469 15.021 36.831 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NE  1 
ATOM   1078 C  CZ  . ARG B 1 9   ? 38.275 14.913 37.394 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B CZ  1 
ATOM   1079 N  NH1 . ARG B 1 9   ? 37.160 15.045 36.681 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH1 1 
ATOM   1080 N  NH2 . ARG B 1 9   ? 38.190 14.662 38.706 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ? 9    ARG B NH2 1 
ATOM   1081 N  N   . VAL B 1 10  ? 41.256 19.242 31.441 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B N   1 
ATOM   1082 C  CA  . VAL B 1 10  ? 41.462 19.601 30.044 1.00 9.43   ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CA  1 
ATOM   1083 C  C   . VAL B 1 10  ? 42.468 18.670 29.414 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B C   1 
ATOM   1084 O  O   . VAL B 1 10  ? 43.295 18.100 30.125 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B O   1 
ATOM   1085 C  CB  . VAL B 1 10  ? 41.898 21.070 29.922 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CB  1 
ATOM   1086 C  CG1 . VAL B 1 10  ? 40.801 21.973 30.477 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG1 1 
ATOM   1087 C  CG2 . VAL B 1 10  ? 43.178 21.326 30.729 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 10   VAL B CG2 1 
ATOM   1088 N  N   . GLY B 1 11  ? 42.412 18.514 28.089 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B N   1 
ATOM   1089 C  CA  . GLY B 1 11  ? 43.346 17.599 27.435 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B CA  1 
ATOM   1090 C  C   . GLY B 1 11  ? 44.732 18.182 27.124 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B C   1 
ATOM   1091 O  O   . GLY B 1 11  ? 45.692 17.444 26.891 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 11   GLY B O   1 
ATOM   1092 N  N   . ASP B 1 12  ? 44.818 19.504 27.118 1.00 7.63   ? ? ? ? ? ? 12   ASP B N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ASP B 1 12  ? 46.030 20.231 26.815 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ASP B 1 12  ? 46.026 21.566 27.562 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B C   1 
ATOM   1095 O  O   . ASP B 1 12  ? 45.294 22.503 27.248 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 12   ASP B O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ASP B 1 12  ? 46.144 20.382 25.284 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . ASP B 1 12  ? 47.305 21.204 24.791 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 12   ASP B CG  1 
ATOM   1098 O  OD1 . ASP B 1 12  ? 47.953 21.991 25.459 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD1 1 
ATOM   1099 O  OD2 . ASP B 1 12  ? 47.550 20.959 23.538 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 12   ASP B OD2 1 
ATOM   1100 N  N   . LEU B 1 13  ? 46.835 21.619 28.612 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B N   1 
ATOM   1101 C  CA  . LEU B 1 13  ? 46.933 22.793 29.472 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CA  1 
ATOM   1102 C  C   . LEU B 1 13  ? 47.119 24.116 28.744 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B C   1 
ATOM   1103 O  O   . LEU B 1 13  ? 46.317 25.035 28.893 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B O   1 
ATOM   1104 C  CB  . LEU B 1 13  ? 48.016 22.611 30.552 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CB  1 
ATOM   1105 C  CG  . LEU B 1 13  ? 47.854 23.532 31.758 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CG  1 
ATOM   1106 C  CD1 . LEU B 1 13  ? 46.409 23.483 32.250 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD1 1 
ATOM   1107 C  CD2 . LEU B 1 13  ? 48.803 23.084 32.878 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 13   LEU B CD2 1 
ATOM   1108 N  N   . GLN B 1 14  ? 48.207 24.232 27.984 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 14   GLN B N   1 
ATOM   1109 C  CA  . GLN B 1 14  ? 48.455 25.489 27.289 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CA  1 
ATOM   1110 C  C   . GLN B 1 14  ? 47.355 25.875 26.309 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B C   1 
ATOM   1111 O  O   . GLN B 1 14  ? 47.057 27.047 26.102 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B O   1 
ATOM   1112 C  CB  . GLN B 1 14  ? 49.832 25.539 26.611 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CB  1 
ATOM   1113 C  CG  . GLN B 1 14  ? 50.153 26.975 26.151 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CG  1 
ATOM   1114 C  CD  . GLN B 1 14  ? 50.420 27.924 27.291 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B CD  1 
ATOM   1115 O  OE1 . GLN B 1 14  ? 51.175 27.610 28.223 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B OE1 1 
ATOM   1116 N  NE2 . GLN B 1 14  ? 49.789 29.092 27.227 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 14   GLN B NE2 1 
ATOM   1117 N  N   . ARG B 1 15  ? 46.770 24.861 25.683 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B N   1 
ATOM   1118 C  CA  . ARG B 1 15  ? 45.704 25.090 24.739 1.00 8.58   ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CA  1 
ATOM   1119 C  C   . ARG B 1 15  ? 44.549 25.759 25.463 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B C   1 
ATOM   1120 O  O   . ARG B 1 15  ? 43.939 26.717 24.971 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 15   ARG B O   1 
ATOM   1121 C  CB  . ARG B 1 15  ? 45.254 23.773 24.099 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . ARG B 1 15  ? 44.073 23.922 23.128 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CG  1 
ATOM   1123 C  CD  . ARG B 1 15  ? 43.708 22.625 22.388 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CD  1 
ATOM   1124 N  NE  . ARG B 1 15  ? 43.100 21.617 23.253 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NE  1 
ATOM   1125 C  CZ  . ARG B 1 15  ? 42.777 20.397 22.828 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B CZ  1 
ATOM   1126 N  NH1 . ARG B 1 15  ? 42.989 20.017 21.578 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NH1 1 
ATOM   1127 N  NH2 . ARG B 1 15  ? 42.232 19.526 23.671 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 15   ARG B NH2 1 
ATOM   1128 N  N   . SER B 1 16  ? 44.245 25.245 26.650 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 16   SER B N   1 
ATOM   1129 C  CA  . SER B 1 16  ? 43.161 25.830 27.406 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 16   SER B CA  1 
ATOM   1130 C  C   . SER B 1 16  ? 43.576 27.177 27.929 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 16   SER B C   1 
ATOM   1131 O  O   . SER B 1 16  ? 42.818 28.142 27.918 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 16   SER B O   1 
ATOM   1132 C  CB  . SER B 1 16  ? 42.701 24.949 28.552 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 16   SER B CB  1 
ATOM   1133 O  OG  . SER B 1 16  ? 42.331 23.694 28.044 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 16   SER B OG  1 
ATOM   1134 N  N   . ILE B 1 17  ? 44.800 27.257 28.418 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B N   1 
ATOM   1135 C  CA  . ILE B 1 17  ? 45.226 28.537 28.930 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CA  1 
ATOM   1136 C  C   . ILE B 1 17  ? 45.102 29.597 27.850 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B C   1 
ATOM   1137 O  O   . ILE B 1 17  ? 44.616 30.692 28.097 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B O   1 
ATOM   1138 C  CB  . ILE B 1 17  ? 46.649 28.509 29.493 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CB  1 
ATOM   1139 C  CG1 . ILE B 1 17  ? 46.695 27.666 30.755 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CG1 1 
ATOM   1140 C  CG2 . ILE B 1 17  ? 47.160 29.920 29.825 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CG2 1 
ATOM   1141 C  CD1 . ILE B 1 17  ? 48.153 27.383 31.174 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 17   ILE B CD1 1 
ATOM   1142 N  N   . ASP B 1 18  ? 45.531 29.261 26.637 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B N   1 
ATOM   1143 C  CA  . ASP B 1 18  ? 45.464 30.230 25.549 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CA  1 
ATOM   1144 C  C   . ASP B 1 18  ? 44.058 30.726 25.287 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B C   1 
ATOM   1145 O  O   . ASP B 1 18  ? 43.807 31.917 25.108 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B O   1 
ATOM   1146 C  CB  . ASP B 1 18  ? 46.088 29.668 24.266 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CB  1 
ATOM   1147 C  CG  . ASP B 1 18  ? 47.580 29.492 24.368 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B CG  1 
ATOM   1148 O  OD1 . ASP B 1 18  ? 48.270 30.062 25.190 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B OD1 1 
ATOM   1149 O  OD2 . ASP B 1 18  ? 48.058 28.656 23.482 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 18   ASP B OD2 1 
ATOM   1150 N  N   . PHE B 1 19  ? 43.134 29.771 25.274 1.00 9.27   ? ? ? ? ? ? 19   PHE B N   1 
ATOM   1151 C  CA  . PHE B 1 19  ? 41.718 30.046 25.025 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CA  1 
ATOM   1152 C  C   . PHE B 1 19  ? 41.101 30.969 26.065 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B C   1 
ATOM   1153 O  O   . PHE B 1 19  ? 40.555 32.013 25.743 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B O   1 
ATOM   1154 C  CB  . PHE B 1 19  ? 40.908 28.753 24.908 1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CB  1 
ATOM   1155 C  CG  . PHE B 1 19  ? 39.484 29.015 24.529 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CG  1 
ATOM   1156 C  CD1 . PHE B 1 19  ? 39.139 29.227 23.195 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD1 1 
ATOM   1157 C  CD2 . PHE B 1 19  ? 38.480 29.004 25.497 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CD2 1 
ATOM   1158 C  CE1 . PHE B 1 19  ? 37.815 29.444 22.820 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE1 1 
ATOM   1159 C  CE2 . PHE B 1 19  ? 37.150 29.226 25.141 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CE2 1 
ATOM   1160 C  CZ  . PHE B 1 19  ? 36.826 29.447 23.804 1.00 9.29   ? ? ? ? ? ? 19   PHE B CZ  1 
ATOM   1161 N  N   . TYR B 1 20  ? 41.215 30.587 27.320 1.00 7.52   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B N   1 
ATOM   1162 C  CA  . TYR B 1 20  ? 40.658 31.405 28.373 1.00 10.63  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CA  1 
ATOM   1163 C  C   . TYR B 1 20  ? 41.253 32.809 28.474 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B C   1 
ATOM   1164 O  O   . TYR B 1 20  ? 40.548 33.765 28.763 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B O   1 
ATOM   1165 C  CB  . TYR B 1 20  ? 40.624 30.651 29.718 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CB  1 
ATOM   1166 C  CG  . TYR B 1 20  ? 39.559 29.591 29.627 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CG  1 
ATOM   1167 C  CD1 . TYR B 1 20  ? 39.877 28.299 29.209 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD1 1 
ATOM   1168 C  CD2 . TYR B 1 20  ? 38.227 29.908 29.873 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CD2 1 
ATOM   1169 C  CE1 . TYR B 1 20  ? 38.888 27.324 29.071 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE1 1 
ATOM   1170 C  CE2 . TYR B 1 20  ? 37.229 28.942 29.758 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CE2 1 
ATOM   1171 C  CZ  . TYR B 1 20  ? 37.560 27.652 29.350 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B CZ  1 
ATOM   1172 O  OH  . TYR B 1 20  ? 36.577 26.700 29.221 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 20   TYR B OH  1 
ATOM   1173 N  N   . THR B 1 21  ? 42.559 32.939 28.262 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 21   THR B N   1 
ATOM   1174 C  CA  . THR B 1 21  ? 43.197 34.246 28.353 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 21   THR B CA  1 
ATOM   1175 C  C   . THR B 1 21  ? 43.129 35.074 27.071 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 21   THR B C   1 
ATOM   1176 O  O   . THR B 1 21  ? 42.585 36.181 27.031 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 21   THR B O   1 
ATOM   1177 C  CB  . THR B 1 21  ? 44.654 34.128 28.846 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CB  1 
ATOM   1178 O  OG1 . THR B 1 21  ? 45.398 33.303 27.971 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 21   THR B OG1 1 
ATOM   1179 C  CG2 . THR B 1 21  ? 44.680 33.534 30.253 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 21   THR B CG2 1 
ATOM   1180 N  N   . LYS B 1 22  ? 43.691 34.541 25.998 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B N   1 
ATOM   1181 C  CA  . LYS B 1 22  ? 43.705 35.268 24.734 1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CA  1 
ATOM   1182 C  C   . LYS B 1 22  ? 42.356 35.488 24.091 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B C   1 
ATOM   1183 O  O   . LYS B 1 22  ? 42.121 36.538 23.498 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B O   1 
ATOM   1184 C  CB  . LYS B 1 22  ? 44.648 34.641 23.708 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . LYS B 1 22  ? 46.104 34.549 24.160 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CG  1 
ATOM   1186 C  CD  . LYS B 1 22  ? 46.979 33.847 23.126 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CD  1 
ATOM   1187 C  CE  . LYS B 1 22  ? 48.368 33.496 23.635 1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B CE  1 
ATOM   1188 N  NZ  . LYS B 1 22  ? 49.270 33.048 22.564 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 22   LYS B NZ  1 
ATOM   1189 N  N   . VAL B 1 23  ? 41.500 34.482 24.156 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 23   VAL B N   1 
ATOM   1190 C  CA  . VAL B 1 23  ? 40.190 34.555 23.534 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CA  1 
ATOM   1191 C  C   . VAL B 1 23  ? 39.122 35.164 24.430 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B C   1 
ATOM   1192 O  O   . VAL B 1 23  ? 38.388 36.063 24.019 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B O   1 
ATOM   1193 C  CB  . VAL B 1 23  ? 39.759 33.201 22.947 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CB  1 
ATOM   1194 C  CG1 . VAL B 1 23  ? 38.469 33.349 22.146 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CG1 1 
ATOM   1195 C  CG2 . VAL B 1 23  ? 40.846 32.654 22.019 1.00 11.71  ? ? ? ? ? ? 23   VAL B CG2 1 
ATOM   1196 N  N   . LEU B 1 24  ? 39.039 34.681 25.666 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . LEU B 1 24  ? 38.050 35.157 26.621 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . LEU B 1 24  ? 38.462 36.375 27.439 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B C   1 
ATOM   1199 O  O   . LEU B 1 24  ? 37.641 36.932 28.148 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B O   1 
ATOM   1200 C  CB  . LEU B 1 24  ? 37.478 34.028 27.506 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . LEU B 1 24  ? 36.752 32.962 26.689 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CG  1 
ATOM   1202 C  CD1 . LEU B 1 24  ? 36.323 31.795 27.574 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD1 1 
ATOM   1203 C  CD2 . LEU B 1 24  ? 35.573 33.562 25.918 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD2 1 
ATOM   1204 N  N   . GLY B 1 25  ? 39.728 36.773 27.384 1.00 11.79  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B N   1 
ATOM   1205 C  CA  . GLY B 1 25  ? 40.164 37.938 28.138 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 25   GLY B CA  1 
ATOM   1206 C  C   . GLY B 1 25  ? 40.463 37.682 29.619 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B C   1 
ATOM   1207 O  O   . GLY B 1 25  ? 40.606 38.613 30.408 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 25   GLY B O   1 
ATOM   1208 N  N   . MET B 1 26  ? 40.567 36.428 30.035 1.00 12.38  ? ? ? ? ? ? 26   MET B N   1 
ATOM   1209 C  CA  . MET B 1 26  ? 40.907 36.182 31.423 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 26   MET B CA  1 
ATOM   1210 C  C   . MET B 1 26  ? 42.403 36.364 31.579 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 26   MET B C   1 
ATOM   1211 O  O   . MET B 1 26  ? 43.118 36.559 30.600 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ? 26   MET B O   1 
ATOM   1212 C  CB  . MET B 1 26  ? 40.556 34.746 31.860 1.00 8.45   ? ? ? ? ? ? 26   MET B CB  1 
ATOM   1213 C  CG  . MET B 1 26  ? 39.067 34.503 31.886 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 26   MET B CG  1 
ATOM   1214 S  SD  . MET B 1 26  ? 38.667 32.870 32.522 1.00 13.21  ? ? ? ? ? ? 26   MET B SD  1 
ATOM   1215 C  CE  . MET B 1 26  ? 36.882 32.886 32.192 1.00 13.54  ? ? ? ? ? ? 26   MET B CE  1 
ATOM   1216 N  N   . LYS B 1 27  ? 42.877 36.276 32.817 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B N   1 
ATOM   1217 C  CA  . LYS B 1 27  ? 44.295 36.382 33.100 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CA  1 
ATOM   1218 C  C   . LYS B 1 27  ? 44.727 35.078 33.762 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B C   1 
ATOM   1219 O  O   . LYS B 1 27  ? 43.957 34.450 34.500 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B O   1 
ATOM   1220 C  CB  . LYS B 1 27  ? 44.605 37.499 34.101 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . LYS B 1 27  ? 44.277 38.919 33.650 1.00 14.20  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CG  1 
ATOM   1222 C  CD  . LYS B 1 27  ? 45.152 39.411 32.506 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CD  1 
ATOM   1223 C  CE  . LYS B 1 27  ? 45.070 40.916 32.285 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B CE  1 
ATOM   1224 N  NZ  . LYS B 1 27  ? 44.210 41.591 33.265 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 27   LYS B NZ  1 
ATOM   1225 N  N   . LEU B 1 28  ? 45.963 34.672 33.508 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B N   1 
ATOM   1226 C  CA  . LEU B 1 28  ? 46.506 33.489 34.144 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CA  1 
ATOM   1227 C  C   . LEU B 1 28  ? 46.896 33.909 35.564 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B C   1 
ATOM   1228 O  O   . LEU B 1 28  ? 47.815 34.693 35.794 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B O   1 
ATOM   1229 C  CB  . LEU B 1 28  ? 47.681 32.926 33.334 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CB  1 
ATOM   1230 C  CG  . LEU B 1 28  ? 48.408 31.781 34.033 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CG  1 
ATOM   1231 C  CD1 . LEU B 1 28  ? 47.532 30.536 34.152 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD1 1 
ATOM   1232 C  CD2 . LEU B 1 28  ? 49.663 31.474 33.212 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 28   LEU B CD2 1 
ATOM   1233 N  N   . LEU B 1 29  ? 46.144 33.432 36.534 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B N   1 
ATOM   1234 C  CA  . LEU B 1 29  ? 46.388 33.838 37.896 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CA  1 
ATOM   1235 C  C   . LEU B 1 29  ? 47.520 33.130 38.597 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B C   1 
ATOM   1236 O  O   . LEU B 1 29  ? 48.256 33.722 39.402 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B O   1 
ATOM   1237 C  CB  . LEU B 1 29  ? 45.086 33.719 38.691 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CB  1 
ATOM   1238 C  CG  . LEU B 1 29  ? 43.953 34.403 37.957 1.00 10.87  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CG  1 
ATOM   1239 C  CD1 . LEU B 1 29  ? 42.631 34.005 38.609 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD1 1 
ATOM   1240 C  CD2 . LEU B 1 29  ? 44.143 35.912 38.048 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 29   LEU B CD2 1 
ATOM   1241 N  N   . ARG B 1 30  ? 47.624 31.842 38.322 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N   1 
ATOM   1242 C  CA  . ARG B 1 30  ? 48.666 31.047 38.926 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA  1 
ATOM   1243 C  C   . ARG B 1 30  ? 48.707 29.655 38.368 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C   1 
ATOM   1244 O  O   . ARG B 1 30  ? 47.734 29.177 37.775 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O   1 
ATOM   1245 C  CB  . ARG B 1 30  ? 48.634 31.039 40.445 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB  1 
ATOM   1246 C  CG  . ARG B 1 30  ? 47.498 30.244 41.050 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG  1 
ATOM   1247 C  CD  . ARG B 1 30  ? 47.593 30.108 42.577 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD  1 
ATOM   1248 N  NE  . ARG B 1 30  ? 46.329 29.594 43.098 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE  1 
ATOM   1249 C  CZ  . ARG B 1 30  ? 46.130 28.394 43.645 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ  1 
ATOM   1250 N  NH1 . ARG B 1 30  ? 47.109 27.513 43.816 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1 1 
ATOM   1251 N  NH2 . ARG B 1 30  ? 44.902 28.075 44.051 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2 1 
ATOM   1252 N  N   . THR B 1 31  ? 49.859 29.022 38.545 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 31   THR B N   1 
ATOM   1253 C  CA  . THR B 1 31  ? 50.019 27.655 38.083 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CA  1 
ATOM   1254 C  C   . THR B 1 31  ? 50.744 26.828 39.118 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 31   THR B C   1 
ATOM   1255 O  O   . THR B 1 31  ? 51.367 27.351 40.040 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 31   THR B O   1 
ATOM   1256 C  CB  . THR B 1 31  ? 50.753 27.525 36.740 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CB  1 
ATOM   1257 O  OG1 . THR B 1 31  ? 52.108 27.866 36.958 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 31   THR B OG1 1 
ATOM   1258 C  CG2 . THR B 1 31  ? 50.122 28.427 35.698 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 31   THR B CG2 1 
ATOM   1259 N  N   . SER B 1 32  ? 50.650 25.523 38.954 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 32   SER B N   1 
ATOM   1260 C  CA  . SER B 1 32  ? 51.316 24.615 39.867 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 32   SER B CA  1 
ATOM   1261 C  C   . SER B 1 32  ? 51.456 23.230 39.255 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 32   SER B C   1 
ATOM   1262 O  O   . SER B 1 32  ? 50.743 22.892 38.297 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 32   SER B O   1 
ATOM   1263 C  CB  . SER B 1 32  ? 50.637 24.569 41.219 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 32   SER B CB  1 
ATOM   1264 O  OG  . SER B 1 32  ? 49.422 23.850 41.135 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 32   SER B OG  1 
ATOM   1265 N  N   . GLU B 1 33  ? 52.405 22.445 39.790 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B N   1 
ATOM   1266 C  CA  . GLU B 1 33  ? 52.626 21.088 39.312 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CA  1 
ATOM   1267 C  C   . GLU B 1 33  ? 52.843 20.193 40.507 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B C   1 
ATOM   1268 O  O   . GLU B 1 33  ? 53.425 20.619 41.512 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B O   1 
ATOM   1269 C  CB  . GLU B 1 33  ? 53.766 20.955 38.290 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CB  1 
ATOM   1270 C  CG  . GLU B 1 33  ? 55.146 21.376 38.854 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CG  1 
ATOM   1271 C  CD  . GLU B 1 33  ? 55.929 20.271 39.525 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B CD  1 
ATOM   1272 O  OE1 . GLU B 1 33  ? 55.825 19.092 39.240 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE1 1 
ATOM   1273 O  OE2 . GLU B 1 33  ? 56.758 20.727 40.429 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 33   GLU B OE2 1 
ATOM   1274 N  N   . ASN B 1 34  ? 52.351 18.968 40.392 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B N   1 
ATOM   1275 C  CA  . ASN B 1 34  ? 52.425 17.979 41.469 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CA  1 
ATOM   1276 C  C   . ASN B 1 34  ? 52.895 16.636 40.941 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B C   1 
ATOM   1277 O  O   . ASN B 1 34  ? 52.116 15.872 40.354 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B O   1 
ATOM   1278 C  CB  . ASN B 1 34  ? 51.031 17.813 42.101 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CB  1 
ATOM   1279 C  CG  . ASN B 1 34  ? 50.992 16.840 43.264 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B CG  1 
ATOM   1280 O  OD1 . ASN B 1 34  ? 51.582 15.746 43.244 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B OD1 1 
ATOM   1281 N  ND2 . ASN B 1 34  ? 50.257 17.250 44.287 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 34   ASN B ND2 1 
ATOM   1282 N  N   . PRO B 1 35  ? 54.175 16.364 41.169 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B N   1 
ATOM   1283 C  CA  . PRO B 1 35  ? 54.812 15.151 40.707 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CA  1 
ATOM   1284 C  C   . PRO B 1 35  ? 54.289 13.871 41.353 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B C   1 
ATOM   1285 O  O   . PRO B 1 35  ? 54.362 12.784 40.774 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B O   1 
ATOM   1286 C  CB  . PRO B 1 35  ? 56.297 15.332 41.057 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CB  1 
ATOM   1287 C  CG  . PRO B 1 35  ? 56.386 16.437 42.107 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CG  1 
ATOM   1288 C  CD  . PRO B 1 35  ? 55.027 17.113 42.139 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 35   PRO B CD  1 
ATOM   1289 N  N   . GLU B 1 36  ? 53.781 13.953 42.571 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . GLU B 1 36  ? 53.317 12.720 43.169 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . GLU B 1 36  ? 52.068 12.219 42.488 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B C   1 
ATOM   1292 O  O   . GLU B 1 36  ? 51.964 11.053 42.135 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B O   1 
ATOM   1293 C  CB  . GLU B 1 36  ? 53.084 12.820 44.685 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . GLU B 1 36  ? 52.373 11.573 45.247 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CG  1 
ATOM   1295 C  CD  . GLU B 1 36  ? 52.188 11.668 46.733 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B CD  1 
ATOM   1296 O  OE1 . GLU B 1 36  ? 52.403 12.689 47.363 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE1 1 
ATOM   1297 O  OE2 . GLU B 1 36  ? 51.762 10.553 47.272 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 36   GLU B OE2 1 
ATOM   1298 N  N   . TYR B 1 37  ? 51.122 13.125 42.318 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B N   1 
ATOM   1299 C  CA  . TYR B 1 37  ? 49.864 12.784 41.704 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CA  1 
ATOM   1300 C  C   . TYR B 1 37  ? 49.808 13.012 40.198 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B C   1 
ATOM   1301 O  O   . TYR B 1 37  ? 48.798 12.732 39.548 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B O   1 
ATOM   1302 C  CB  . TYR B 1 37  ? 48.665 13.354 42.468 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CB  1 
ATOM   1303 C  CG  . TYR B 1 37  ? 48.690 12.933 43.918 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CG  1 
ATOM   1304 C  CD1 . TYR B 1 37  ? 49.129 13.816 44.908 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CD1 1 
ATOM   1305 C  CD2 . TYR B 1 37  ? 48.273 11.658 44.305 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CD2 1 
ATOM   1306 C  CE1 . TYR B 1 37  ? 49.146 13.443 46.255 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CE1 1 
ATOM   1307 C  CE2 . TYR B 1 37  ? 48.278 11.270 45.647 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CE2 1 
ATOM   1308 C  CZ  . TYR B 1 37  ? 48.720 12.164 46.623 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B CZ  1 
ATOM   1309 O  OH  . TYR B 1 37  ? 48.745 11.770 47.944 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 37   TYR B OH  1 
ATOM   1310 N  N   . LYS B 1 38  ? 50.916 13.492 39.666 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B N   1 
ATOM   1311 C  CA  . LYS B 1 38  ? 51.083 13.717 38.247 1.00 10.39  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CA  1 
ATOM   1312 C  C   . LYS B 1 38  ? 50.073 14.601 37.534 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B C   1 
ATOM   1313 O  O   . LYS B 1 38  ? 49.421 14.195 36.570 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B O   1 
ATOM   1314 C  CB  . LYS B 1 38  ? 51.329 12.411 37.540 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . LYS B 1 38  ? 52.461 11.645 38.216 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CG  1 
ATOM   1316 C  CD  . LYS B 1 38  ? 52.776 10.328 37.533 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CD  1 
ATOM   1317 C  CE  . LYS B 1 38  ? 51.801 9.225  37.885 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B CE  1 
ATOM   1318 N  NZ  . LYS B 1 38  ? 52.400 7.888  37.758 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 38   LYS B NZ  1 
ATOM   1319 N  N   . TYR B 1 39  ? 49.978 15.849 37.984 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B N   1 
ATOM   1320 C  CA  . TYR B 1 39  ? 49.080 16.787 37.331 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CA  1 
ATOM   1321 C  C   . TYR B 1 39  ? 49.619 18.204 37.407 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B C   1 
ATOM   1322 O  O   . TYR B 1 39  ? 50.503 18.496 38.212 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B O   1 
ATOM   1323 C  CB  . TYR B 1 39  ? 47.623 16.694 37.826 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . TYR B 1 39  ? 47.507 17.092 39.276 1.00 17.49  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CG  1 
ATOM   1325 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 47.338 18.436 39.615 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD1 1 
ATOM   1326 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 47.552 16.138 40.295 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CD2 1 
ATOM   1327 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 47.225 18.838 40.945 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE1 1 
ATOM   1328 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 47.453 16.526 41.631 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CE2 1 
ATOM   1329 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 47.286 17.870 41.953 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B CZ  1 
ATOM   1330 O  OH  . TYR B 1 39  ? 47.254 18.253 43.269 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 39   TYR B OH  1 
ATOM   1331 N  N   . SER B 1 40  ? 49.120 19.084 36.534 1.00 6.37   ? ? ? ? ? ? 40   SER B N   1 
ATOM   1332 C  CA  . SER B 1 40  ? 49.538 20.484 36.562 1.00 6.44   ? ? ? ? ? ? 40   SER B CA  1 
ATOM   1333 C  C   . SER B 1 40  ? 48.277 21.296 36.550 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 40   SER B C   1 
ATOM   1334 O  O   . SER B 1 40  ? 47.295 20.869 35.939 1.00 13.59  ? ? ? ? ? ? 40   SER B O   1 
ATOM   1335 C  CB  . SER B 1 40  ? 50.409 20.891 35.397 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 40   SER B CB  1 
ATOM   1336 O  OG  . SER B 1 40  ? 51.670 20.249 35.481 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 40   SER B OG  1 
ATOM   1337 N  N   . LEU B 1 41  ? 48.281 22.431 37.225 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 41   LEU B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . LEU B 1 41  ? 47.085 23.261 37.269 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . LEU B 1 41  ? 47.326 24.675 36.764 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B C   1 
ATOM   1340 O  O   . LEU B 1 41  ? 48.431 25.220 36.849 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . LEU B 1 41  ? 46.552 23.436 38.708 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . LEU B 1 41  ? 46.392 22.169 39.522 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CG  1 
ATOM   1343 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 46.021 22.584 40.957 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD1 1 
ATOM   1344 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 45.307 21.278 38.911 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 41   LEU B CD2 1 
ATOM   1345 N  N   . ALA B 1 42  ? 46.244 25.268 36.281 1.00 10.03  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B N   1 
ATOM   1346 C  CA  . ALA B 1 42  ? 46.235 26.643 35.828 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CA  1 
ATOM   1347 C  C   . ALA B 1 42  ? 44.942 27.295 36.311 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B C   1 
ATOM   1348 O  O   . ALA B 1 42  ? 43.861 26.771 36.094 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B O   1 
ATOM   1349 C  CB  . ALA B 1 42  ? 46.411 26.787 34.317 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 42   ALA B CB  1 
ATOM   1350 N  N   . PHE B 1 43  ? 45.057 28.418 37.009 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B N   1 
ATOM   1351 C  CA  . PHE B 1 43  ? 43.890 29.131 37.480 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CA  1 
ATOM   1352 C  C   . PHE B 1 43  ? 43.753 30.370 36.652 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B C   1 
ATOM   1353 O  O   . PHE B 1 43  ? 44.672 31.194 36.591 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B O   1 
ATOM   1354 C  CB  . PHE B 1 43  ? 44.001 29.545 38.941 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CB  1 
ATOM   1355 C  CG  . PHE B 1 43  ? 44.026 28.368 39.872 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CG  1 
ATOM   1356 C  CD1 . PHE B 1 43  ? 45.207 27.656 40.082 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD1 1 
ATOM   1357 C  CD2 . PHE B 1 43  ? 42.867 27.980 40.548 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CD2 1 
ATOM   1358 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 45.252 26.570 40.953 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE1 1 
ATOM   1359 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 42.889 26.886 41.412 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CE2 1 
ATOM   1360 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 44.084 26.192 41.617 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 43   PHE B CZ  1 
ATOM   1361 N  N   . VAL B 1 44  ? 42.604 30.476 36.001 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . VAL B 1 44  ? 42.335 31.616 35.154 1.00 7.04   ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . VAL B 1 44  ? 41.066 32.298 35.634 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B C   1 
ATOM   1364 O  O   . VAL B 1 44  ? 40.104 31.630 36.055 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 44   VAL B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . VAL B 1 44  ? 42.199 31.190 33.688 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CB  1 
ATOM   1366 C  CG1 . VAL B 1 44  ? 43.518 30.627 33.140 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG1 1 
ATOM   1367 C  CG2 . VAL B 1 44  ? 41.053 30.191 33.491 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 44   VAL B CG2 1 
ATOM   1368 N  N   . GLY B 1 45  ? 41.062 33.627 35.584 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B N   1 
ATOM   1369 C  CA  . GLY B 1 45  ? 39.882 34.347 36.030 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 45   GLY B CA  1 
ATOM   1370 C  C   . GLY B 1 45  ? 39.896 35.799 35.599 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B C   1 
ATOM   1371 O  O   . GLY B 1 45  ? 40.870 36.291 35.024 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 45   GLY B O   1 
ATOM   1372 N  N   . TYR B 1 46  ? 38.814 36.497 35.906 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 46   TYR B N   1 
ATOM   1373 C  CA  . TYR B 1 46  ? 38.714 37.902 35.561 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CA  1 
ATOM   1374 C  C   . TYR B 1 46  ? 39.168 38.802 36.700 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B C   1 
ATOM   1375 O  O   . TYR B 1 46  ? 39.281 40.004 36.577 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B O   1 
ATOM   1376 C  CB  . TYR B 1 46  ? 37.292 38.269 35.120 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CB  1 
ATOM   1377 C  CG  . TYR B 1 46  ? 36.953 37.680 33.781 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CG  1 
ATOM   1378 C  CD1 . TYR B 1 46  ? 36.006 36.665 33.660 1.00 11.40  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD1 1 
ATOM   1379 C  CD2 . TYR B 1 46  ? 37.569 38.168 32.629 1.00 9.71   ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CD2 1 
ATOM   1380 C  CE1 . TYR B 1 46  ? 35.683 36.148 32.405 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE1 1 
ATOM   1381 C  CE2 . TYR B 1 46  ? 37.260 37.663 31.367 1.00 10.93  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CE2 1 
ATOM   1382 C  CZ  . TYR B 1 46  ? 36.304 36.653 31.261 1.00 15.65  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B CZ  1 
ATOM   1383 O  OH  . TYR B 1 46  ? 36.015 36.132 30.024 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 46   TYR B OH  1 
ATOM   1384 N  N   . GLY B 1 47  ? 39.448 38.204 37.824 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B N   1 
ATOM   1385 C  CA  . GLY B 1 47  ? 39.905 38.925 38.985 1.00 7.24   ? ? ? ? ? ? 47   GLY B CA  1 
ATOM   1386 C  C   . GLY B 1 47  ? 40.672 37.944 39.845 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B C   1 
ATOM   1387 O  O   . GLY B 1 47  ? 40.584 36.739 39.605 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 47   GLY B O   1 
ATOM   1388 N  N   . PRO B 1 48  ? 41.435 38.456 40.818 1.00 13.31  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . PRO B 1 48  ? 42.208 37.597 41.707 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . PRO B 1 48  ? 41.301 36.636 42.472 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B C   1 
ATOM   1391 O  O   . PRO B 1 48  ? 40.118 36.915 42.714 1.00 16.08  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B O   1 
ATOM   1392 C  CB  . PRO B 1 48  ? 42.913 38.526 42.694 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . PRO B 1 48  ? 42.476 39.944 42.391 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . PRO B 1 48  ? 41.637 39.897 41.129 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 48   PRO B CD  1 
ATOM   1395 N  N   . GLU B 1 49  ? 41.875 35.489 42.846 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B N   1 
ATOM   1396 C  CA  . GLU B 1 49  ? 41.155 34.459 43.580 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CA  1 
ATOM   1397 C  C   . GLU B 1 49  ? 40.516 34.973 44.863 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B C   1 
ATOM   1398 O  O   . GLU B 1 49  ? 39.495 34.464 45.320 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B O   1 
ATOM   1399 C  CB  . GLU B 1 49  ? 42.071 33.268 43.896 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . GLU B 1 49  ? 42.254 32.306 42.712 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CG  1 
ATOM   1401 C  CD  . GLU B 1 49  ? 43.247 31.230 43.025 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B CD  1 
ATOM   1402 O  OE1 . GLU B 1 49  ? 42.954 30.168 43.519 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE1 1 
ATOM   1403 O  OE2 . GLU B 1 49  ? 44.474 31.566 42.738 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 49   GLU B OE2 1 
ATOM   1404 N  N   . THR B 1 50  ? 41.126 35.983 45.469 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 50   THR B N   1 
ATOM   1405 C  CA  . THR B 1 50  ? 40.574 36.531 46.700 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CA  1 
ATOM   1406 C  C   . THR B 1 50  ? 39.370 37.415 46.437 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 50   THR B C   1 
ATOM   1407 O  O   . THR B 1 50  ? 38.663 37.811 47.358 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 50   THR B O   1 
ATOM   1408 C  CB  . THR B 1 50  ? 41.618 37.386 47.457 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CB  1 
ATOM   1409 O  OG1 . THR B 1 50  ? 41.994 38.461 46.628 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 50   THR B OG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . THR B 1 50  ? 42.852 36.573 47.840 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 50   THR B CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . GLU B 1 51  ? 39.142 37.760 45.185 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B N   1 
ATOM   1412 C  CA  . GLU B 1 51  ? 38.043 38.648 44.906 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CA  1 
ATOM   1413 C  C   . GLU B 1 51  ? 36.941 38.021 44.109 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B C   1 
ATOM   1414 O  O   . GLU B 1 51  ? 35.798 38.469 44.154 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B O   1 
ATOM   1415 C  CB  . GLU B 1 51  ? 38.530 39.872 44.135 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . GLU B 1 51  ? 39.616 40.659 44.889 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CG  1 
ATOM   1417 C  CD  . GLU B 1 51  ? 39.787 42.047 44.336 1.00 99.52  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B CD  1 
ATOM   1418 O  OE1 . GLU B 1 51  ? 40.462 42.897 44.884 1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE1 1 
ATOM   1419 O  OE2 . GLU B 1 51  ? 39.125 42.242 43.215 1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 51   GLU B OE2 1 
ATOM   1420 N  N   . GLU B 1 52  ? 37.293 37.007 43.355 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B N   1 
ATOM   1421 C  CA  . GLU B 1 52  ? 36.280 36.404 42.522 1.00 14.85  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CA  1 
ATOM   1422 C  C   . GLU B 1 52  ? 36.375 34.905 42.441 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B C   1 
ATOM   1423 O  O   . GLU B 1 52  ? 37.295 34.275 42.948 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B O   1 
ATOM   1424 C  CB  . GLU B 1 52  ? 36.465 36.899 41.066 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . GLU B 1 52  ? 36.495 38.424 40.921 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CG  1 
ATOM   1426 C  CD  . GLU B 1 52  ? 35.146 39.000 41.210 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B CD  1 
ATOM   1427 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 34.121 38.419 40.902 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE1 1 
ATOM   1428 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 35.193 40.151 41.848 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 52   GLU B OE2 1 
ATOM   1429 N  N   . ALA B 1 53  ? 35.413 34.362 41.726 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B N   1 
ATOM   1430 C  CA  . ALA B 1 53  ? 35.388 32.941 41.447 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CA  1 
ATOM   1431 C  C   . ALA B 1 53  ? 36.199 32.787 40.159 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B C   1 
ATOM   1432 O  O   . ALA B 1 53  ? 36.188 33.683 39.296 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B O   1 
ATOM   1433 C  CB  . ALA B 1 53  ? 33.951 32.449 41.238 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CB  1 
ATOM   1434 N  N   . VAL B 1 54  ? 36.926 31.683 40.032 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B N   1 
ATOM   1435 C  CA  . VAL B 1 54  ? 37.738 31.484 38.855 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CA  1 
ATOM   1436 C  C   . VAL B 1 54  ? 37.575 30.082 38.334 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B C   1 
ATOM   1437 O  O   . VAL B 1 54  ? 36.741 29.319 38.809 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B O   1 
ATOM   1438 C  CB  . VAL B 1 54  ? 39.222 31.758 39.129 1.00 13.04  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CB  1 
ATOM   1439 C  CG1 . VAL B 1 54  ? 39.394 33.117 39.789 1.00 12.27  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG1 1 
ATOM   1440 C  CG2 . VAL B 1 54  ? 39.806 30.672 40.039 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 54   VAL B CG2 1 
ATOM   1441 N  N   . ILE B 1 55  ? 38.394 29.749 37.347 1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B N   1 
ATOM   1442 C  CA  . ILE B 1 55  ? 38.378 28.419 36.783 1.00 8.30   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CA  1 
ATOM   1443 C  C   . ILE B 1 55  ? 39.724 27.740 37.056 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B C   1 
ATOM   1444 O  O   . ILE B 1 55  ? 40.797 28.324 36.882 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B O   1 
ATOM   1445 C  CB  . ILE B 1 55  ? 38.080 28.430 35.281 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CB  1 
ATOM   1446 C  CG1 . ILE B 1 55  ? 36.724 29.093 35.003 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CG1 1 
ATOM   1447 C  CG2 . ILE B 1 55  ? 38.129 27.001 34.752 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CG2 1 
ATOM   1448 C  CD1 . ILE B 1 55  ? 36.315 29.026 33.534 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 55   ILE B CD1 1 
ATOM   1449 N  N   . GLU B 1 56  ? 39.655 26.502 37.500 1.00 7.19   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . GLU B 1 56  ? 40.817 25.708 37.768 1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . GLU B 1 56  ? 40.920 24.703 36.648 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B C   1 
ATOM   1452 O  O   . GLU B 1 56  ? 40.099 23.801 36.538 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . GLU B 1 56  ? 40.659 24.971 39.109 1.00 6.51   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . GLU B 1 56  ? 41.792 23.980 39.396 1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CG  1 
ATOM   1455 C  CD  . GLU B 1 56  ? 41.560 23.258 40.686 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B CD  1 
ATOM   1456 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 40.466 23.117 41.195 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE1 1 
ATOM   1457 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 42.657 22.775 41.188 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 56   GLU B OE2 1 
ATOM   1458 N  N   . LEU B 1 57  ? 41.924 24.862 35.799 1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . LEU B 1 57  ? 42.113 23.951 34.690 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . LEU B 1 57  ? 43.069 22.863 35.120 1.00 13.72  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B C   1 
ATOM   1461 O  O   . LEU B 1 57  ? 44.209 23.136 35.506 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . LEU B 1 57  ? 42.695 24.719 33.492 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CB  1 
ATOM   1463 C  CG  . LEU B 1 57  ? 41.896 25.955 33.079 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CG  1 
ATOM   1464 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 42.668 26.703 31.996 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD1 1 
ATOM   1465 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 40.565 25.523 32.493 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 57   LEU B CD2 1 
ATOM   1466 N  N   . THR B 1 58  ? 42.614 21.619 35.070 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 58   THR B N   1 
ATOM   1467 C  CA  . THR B 1 58  ? 43.488 20.551 35.503 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 58   THR B CA  1 
ATOM   1468 C  C   . THR B 1 58  ? 43.996 19.670 34.367 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 58   THR B C   1 
ATOM   1469 O  O   . THR B 1 58  ? 43.225 19.110 33.575 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 58   THR B O   1 
ATOM   1470 C  CB  . THR B 1 58  ? 42.785 19.664 36.547 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CB  1 
ATOM   1471 O  OG1 . THR B 1 58  ? 42.416 20.453 37.655 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 58   THR B OG1 1 
ATOM   1472 C  CG2 . THR B 1 58  ? 43.714 18.538 36.981 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 58   THR B CG2 1 
ATOM   1473 N  N   . TYR B 1 59  ? 45.311 19.534 34.303 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . TYR B 1 59  ? 45.923 18.675 33.301 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . TYR B 1 59  ? 46.630 17.492 33.975 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B C   1 
ATOM   1476 O  O   . TYR B 1 59  ? 47.585 17.675 34.735 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B O   1 
ATOM   1477 C  CB  . TYR B 1 59  ? 46.896 19.426 32.355 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CB  1 
ATOM   1478 C  CG  . TYR B 1 59  ? 47.673 18.478 31.444 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CG  1 
ATOM   1479 C  CD1 . TYR B 1 59  ? 47.052 17.833 30.369 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD1 1 
ATOM   1480 C  CD2 . TYR B 1 59  ? 49.028 18.220 31.676 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CD2 1 
ATOM   1481 C  CE1 . TYR B 1 59  ? 47.757 16.960 29.538 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE1 1 
ATOM   1482 C  CE2 . TYR B 1 59  ? 49.749 17.344 30.859 1.00 15.45  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CE2 1 
ATOM   1483 C  CZ  . TYR B 1 59  ? 49.110 16.715 29.787 1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B CZ  1 
ATOM   1484 O  OH  . TYR B 1 59  ? 49.813 15.853 28.970 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 59   TYR B OH  1 
ATOM   1485 N  N   . ASN B 1 60  ? 46.129 16.284 33.703 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 60   ASN B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . ASN B 1 60  ? 46.721 15.072 34.219 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . ASN B 1 60  ? 47.734 14.630 33.179 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B C   1 
ATOM   1488 O  O   . ASN B 1 60  ? 47.392 14.434 32.008 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . ASN B 1 60  ? 45.677 13.982 34.469 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . ASN B 1 60  ? 44.863 14.289 35.712 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B CG  1 
ATOM   1491 O  OD1 . ASN B 1 60  ? 45.399 14.257 36.835 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B OD1 1 
ATOM   1492 N  ND2 . ASN B 1 60  ? 43.578 14.599 35.517 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 60   ASN B ND2 1 
ATOM   1493 N  N   . TRP B 1 61  ? 48.986 14.522 33.603 1.00 11.76  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B N   1 
ATOM   1494 C  CA  . TRP B 1 61  ? 50.053 14.168 32.694 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CA  1 
ATOM   1495 C  C   . TRP B 1 61  ? 49.744 12.952 31.832 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B C   1 
ATOM   1496 O  O   . TRP B 1 61  ? 49.416 11.878 32.336 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B O   1 
ATOM   1497 C  CB  . TRP B 1 61  ? 51.420 14.068 33.413 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CB  1 
ATOM   1498 C  CG  . TRP B 1 61  ? 51.785 15.273 34.254 1.00 9.97   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CG  1 
ATOM   1499 C  CD1 . TRP B 1 61  ? 51.225 16.497 34.189 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD1 1 
ATOM   1500 C  CD2 . TRP B 1 61  ? 52.784 15.346 35.290 1.00 7.35   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CD2 1 
ATOM   1501 N  NE1 . TRP B 1 61  ? 51.805 17.324 35.119 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B NE1 1 
ATOM   1502 C  CE2 . TRP B 1 61  ? 52.766 16.647 35.798 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE2 1 
ATOM   1503 C  CE3 . TRP B 1 61  ? 53.681 14.414 35.841 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CE3 1 
ATOM   1504 C  CZ2 . TRP B 1 61  ? 53.630 17.058 36.815 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ2 1 
ATOM   1505 C  CZ3 . TRP B 1 61  ? 54.544 14.812 36.854 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CZ3 1 
ATOM   1506 C  CH2 . TRP B 1 61  ? 54.518 16.129 37.327 1.00 11.25  ? ? ? ? ? ? 61   TRP B CH2 1 
ATOM   1507 N  N   . GLY B 1 62  ? 49.863 13.154 30.517 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B N   1 
ATOM   1508 C  CA  . GLY B 1 62  ? 49.633 12.140 29.498 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B CA  1 
ATOM   1509 C  C   . GLY B 1 62  ? 48.167 11.872 29.200 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B C   1 
ATOM   1510 O  O   . GLY B 1 62  ? 47.840 10.986 28.408 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 62   GLY B O   1 
ATOM   1511 N  N   . VAL B 1 63  ? 47.265 12.620 29.832 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B N   1 
ATOM   1512 C  CA  . VAL B 1 63  ? 45.830 12.398 29.613 1.00 13.07  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CA  1 
ATOM   1513 C  C   . VAL B 1 63  ? 45.271 13.474 28.712 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B C   1 
ATOM   1514 O  O   . VAL B 1 63  ? 45.111 14.601 29.155 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B O   1 
ATOM   1515 C  CB  . VAL B 1 63  ? 45.054 12.381 30.936 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CB  1 
ATOM   1516 C  CG1 . VAL B 1 63  ? 43.578 12.086 30.652 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG1 1 
ATOM   1517 C  CG2 . VAL B 1 63  ? 45.614 11.295 31.854 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG2 1 
ATOM   1518 N  N   . ASP B 1 64  ? 44.983 13.145 27.458 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B N   1 
ATOM   1519 C  CA  . ASP B 1 64  ? 44.505 14.174 26.566 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CA  1 
ATOM   1520 C  C   . ASP B 1 64  ? 43.016 14.101 26.233 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B C   1 
ATOM   1521 O  O   . ASP B 1 64  ? 42.516 14.879 25.407 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B O   1 
ATOM   1522 C  CB  . ASP B 1 64  ? 45.314 14.113 25.259 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . ASP B 1 64  ? 45.042 12.808 24.548 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B CG  1 
ATOM   1524 O  OD1 . ASP B 1 64  ? 45.365 11.736 24.996 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD1 1 
ATOM   1525 O  OD2 . ASP B 1 64  ? 44.379 12.943 23.433 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 64   ASP B OD2 1 
ATOM   1526 N  N   . LYS B 1 65  ? 42.295 13.178 26.851 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B N   1 
ATOM   1527 C  CA  . LYS B 1 65  ? 40.878 13.067 26.535 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CA  1 
ATOM   1528 C  C   . LYS B 1 65  ? 40.056 12.555 27.698 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B C   1 
ATOM   1529 O  O   . LYS B 1 65  ? 40.496 11.669 28.441 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B O   1 
ATOM   1530 C  CB  . LYS B 1 65  ? 40.663 12.200 25.295 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . LYS B 1 65  ? 39.231 12.188 24.763 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CG  1 
ATOM   1532 C  CD  . LYS B 1 65  ? 38.792 13.504 24.130 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CD  1 
ATOM   1533 C  CE  . LYS B 1 65  ? 37.685 13.362 23.086 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B CE  1 
ATOM   1534 N  NZ  . LYS B 1 65  ? 36.346 13.177 23.663 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 65   LYS B NZ  1 
ATOM   1535 N  N   . TYR B 1 66  ? 38.854 13.133 27.838 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B N   1 
ATOM   1536 C  CA  . TYR B 1 66  ? 37.904 12.749 28.883 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CA  1 
ATOM   1537 C  C   . TYR B 1 66  ? 36.530 12.594 28.291 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B C   1 
ATOM   1538 O  O   . TYR B 1 66  ? 36.324 12.993 27.147 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B O   1 
ATOM   1539 C  CB  . TYR B 1 66  ? 37.778 13.811 29.986 1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CB  1 
ATOM   1540 C  CG  . TYR B 1 66  ? 39.097 14.050 30.668 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CG  1 
ATOM   1541 C  CD1 . TYR B 1 66  ? 39.983 15.025 30.207 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD1 1 
ATOM   1542 C  CD2 . TYR B 1 66  ? 39.450 13.271 31.770 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CD2 1 
ATOM   1543 C  CE1 . TYR B 1 66  ? 41.208 15.236 30.843 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE1 1 
ATOM   1544 C  CE2 . TYR B 1 66  ? 40.666 13.474 32.418 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CE2 1 
ATOM   1545 C  CZ  . TYR B 1 66  ? 41.543 14.452 31.949 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B CZ  1 
ATOM   1546 O  OH  . TYR B 1 66  ? 42.728 14.659 32.608 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 66   TYR B OH  1 
ATOM   1547 N  N   . GLU B 1 67  ? 35.616 12.048 29.099 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B N   1 
ATOM   1548 C  CA  . GLU B 1 67  ? 34.222 11.882 28.696 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CA  1 
ATOM   1549 C  C   . GLU B 1 67  ? 33.435 13.028 29.328 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B C   1 
ATOM   1550 O  O   . GLU B 1 67  ? 33.340 13.102 30.547 1.00 13.53  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B O   1 
ATOM   1551 C  CB  . GLU B 1 67  ? 33.652 10.503 29.108 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . GLU B 1 67  ? 32.338 10.104 28.379 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CG  1 
ATOM   1553 C  CD  . GLU B 1 67  ? 31.868 11.030 27.267 1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B CD  1 
ATOM   1554 O  OE1 . GLU B 1 67  ? 30.890 11.771 27.361 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 67   GLU B OE1 1 
ATOM   1555 O  OE2 . GLU B 1 67  ? 32.576 10.914 26.166 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 67   GLU B OE2 1 
ATOM   1556 N  N   . LEU B 1 68  ? 32.915 13.936 28.506 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B N   1 
ATOM   1557 C  CA  . LEU B 1 68  ? 32.154 15.074 28.989 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CA  1 
ATOM   1558 C  C   . LEU B 1 68  ? 30.902 14.680 29.790 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B C   1 
ATOM   1559 O  O   . LEU B 1 68  ? 30.534 15.332 30.779 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B O   1 
ATOM   1560 C  CB  . LEU B 1 68  ? 31.806 16.002 27.812 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CB  1 
ATOM   1561 C  CG  . LEU B 1 68  ? 31.036 17.266 28.183 1.00 14.24  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CG  1 
ATOM   1562 C  CD1 . LEU B 1 68  ? 31.715 18.053 29.310 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD1 1 
ATOM   1563 C  CD2 . LEU B 1 68  ? 30.916 18.137 26.939 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 68   LEU B CD2 1 
ATOM   1564 N  N   . GLY B 1 69  ? 30.224 13.609 29.366 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLY B 1 69  ? 29.023 13.170 30.073 1.00 10.64  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLY B 1 69  ? 27.838 14.085 29.812 1.00 13.24  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLY B 1 69  ? 27.915 15.023 29.013 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 69   GLY B O   1 
ATOM   1568 N  N   . THR B 1 70  ? 26.723 13.803 30.484 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 70   THR B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . THR B 1 70  ? 25.506 14.581 30.304 1.00 11.36  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . THR B 1 70  ? 25.031 15.338 31.548 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 70   THR B C   1 
ATOM   1571 O  O   . THR B 1 70  ? 23.979 15.972 31.506 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 70   THR B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . THR B 1 70  ? 24.383 13.647 29.837 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CB  1 
ATOM   1573 O  OG1 . THR B 1 70  ? 24.129 12.695 30.857 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 70   THR B OG1 1 
ATOM   1574 C  CG2 . THR B 1 70  ? 24.843 12.889 28.598 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 70   THR B CG2 1 
ATOM   1575 N  N   . ALA B 1 71  ? 25.782 15.272 32.651 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 71   ALA B N   1 
ATOM   1576 C  CA  . ALA B 1 71  ? 25.409 15.943 33.883 1.00 7.29   ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CA  1 
ATOM   1577 C  C   . ALA B 1 71  ? 25.813 17.420 33.932 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B C   1 
ATOM   1578 O  O   . ALA B 1 71  ? 24.982 18.332 34.105 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 71   ALA B O   1 
ATOM   1579 C  CB  . ALA B 1 71  ? 25.996 15.177 35.053 1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 71   ALA B CB  1 
ATOM   1580 N  N   . TYR B 1 72  ? 27.114 17.648 33.786 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B N   1 
ATOM   1581 C  CA  . TYR B 1 72  ? 27.665 18.984 33.820 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CA  1 
ATOM   1582 C  C   . TYR B 1 72  ? 27.028 19.835 32.738 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B C   1 
ATOM   1583 O  O   . TYR B 1 72  ? 26.864 19.394 31.607 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B O   1 
ATOM   1584 C  CB  . TYR B 1 72  ? 29.206 18.961 33.658 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CB  1 
ATOM   1585 C  CG  . TYR B 1 72  ? 29.793 20.350 33.500 1.00 6.86   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CG  1 
ATOM   1586 C  CD1 . TYR B 1 72  ? 29.821 21.233 34.578 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD1 1 
ATOM   1587 C  CD2 . TYR B 1 72  ? 30.302 20.790 32.278 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CD2 1 
ATOM   1588 C  CE1 . TYR B 1 72  ? 30.345 22.522 34.455 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE1 1 
ATOM   1589 C  CE2 . TYR B 1 72  ? 30.819 22.080 32.131 1.00 8.06   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CE2 1 
ATOM   1590 C  CZ  . TYR B 1 72  ? 30.839 22.952 33.220 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 72   TYR B CZ  1 
ATOM   1591 O  OH  . TYR B 1 72  ? 31.368 24.213 33.077 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 72   TYR B OH  1 
ATOM   1592 N  N   . GLY B 1 73  ? 26.667 21.053 33.087 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 73   GLY B N   1 
ATOM   1593 C  CA  . GLY B 1 73  ? 26.036 21.924 32.116 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B CA  1 
ATOM   1594 C  C   . GLY B 1 73  ? 27.007 22.879 31.438 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B C   1 
ATOM   1595 O  O   . GLY B 1 73  ? 27.408 22.660 30.298 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 73   GLY B O   1 
ATOM   1596 N  N   . HIS B 1 74  ? 27.390 23.944 32.157 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B N   1 
ATOM   1597 C  CA  . HIS B 1 74  ? 28.254 24.960 31.611 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CA  1 
ATOM   1598 C  C   . HIS B 1 74  ? 28.639 25.998 32.640 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B C   1 
ATOM   1599 O  O   . HIS B 1 74  ? 28.184 25.957 33.783 1.00 12.92  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B O   1 
ATOM   1600 C  CB  . HIS B 1 74  ? 27.458 25.729 30.515 1.00 9.37   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CB  1 
ATOM   1601 C  CG  . HIS B 1 74  ? 26.154 26.353 30.996 1.00 10.29  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CG  1 
ATOM   1602 N  ND1 . HIS B 1 74  ? 24.914 25.805 30.683 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B ND1 1 
ATOM   1603 C  CD2 . HIS B 1 74  ? 25.920 27.486 31.734 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CD2 1 
ATOM   1604 C  CE1 . HIS B 1 74  ? 23.987 26.591 31.230 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 74   HIS B CE1 1 
ATOM   1605 N  NE2 . HIS B 1 74  ? 24.555 27.611 31.875 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 74   HIS B NE2 1 
ATOM   1606 N  N   . ILE B 1 75  ? 29.462 26.939 32.166 1.00 10.55  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B N   1 
ATOM   1607 C  CA  . ILE B 1 75  ? 29.879 28.113 32.914 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CA  1 
ATOM   1608 C  C   . ILE B 1 75  ? 29.370 29.307 32.095 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B C   1 
ATOM   1609 O  O   . ILE B 1 75  ? 29.474 29.305 30.874 1.00 12.87  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B O   1 
ATOM   1610 C  CB  . ILE B 1 75  ? 31.392 28.215 33.212 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CB  1 
ATOM   1611 C  CG1 . ILE B 1 75  ? 31.797 27.238 34.319 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG1 1 
ATOM   1612 C  CG2 . ILE B 1 75  ? 31.701 29.640 33.657 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CG2 1 
ATOM   1613 C  CD1 . ILE B 1 75  ? 33.302 27.149 34.587 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 75   ILE B CD1 1 
ATOM   1614 N  N   . ALA B 1 76  ? 28.785 30.306 32.752 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ALA B 1 76  ? 28.280 31.502 32.085 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ALA B 1 76  ? 29.173 32.698 32.365 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ALA B 1 76  ? 29.574 32.938 33.511 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ALA B 1 76  ? 26.861 31.833 32.557 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CB  1 
ATOM   1619 N  N   . LEU B 1 77  ? 29.468 33.452 31.314 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B N   1 
ATOM   1620 C  CA  . LEU B 1 77  ? 30.295 34.619 31.451 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CA  1 
ATOM   1621 C  C   . LEU B 1 77  ? 29.604 35.812 30.832 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B C   1 
ATOM   1622 O  O   . LEU B 1 77  ? 28.894 35.661 29.852 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B O   1 
ATOM   1623 C  CB  . LEU B 1 77  ? 31.669 34.484 30.727 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . LEU B 1 77  ? 32.357 33.129 30.883 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CG  1 
ATOM   1625 C  CD1 . LEU B 1 77  ? 33.511 33.021 29.892 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD1 1 
ATOM   1626 C  CD2 . LEU B 1 77  ? 32.886 32.987 32.303 1.00 15.81  ? ? ? ? ? ? 77   LEU B CD2 1 
ATOM   1627 N  N   . SER B 1 78  ? 29.866 36.996 31.382 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 78   SER B N   1 
ATOM   1628 C  CA  . SER B 1 78  ? 29.300 38.183 30.805 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 78   SER B CA  1 
ATOM   1629 C  C   . SER B 1 78  ? 30.256 38.687 29.737 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 78   SER B C   1 
ATOM   1630 O  O   . SER B 1 78  ? 31.472 38.503 29.811 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 78   SER B O   1 
ATOM   1631 C  CB  . SER B 1 78  ? 29.021 39.259 31.821 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 78   SER B CB  1 
ATOM   1632 O  OG  . SER B 1 78  ? 30.221 39.597 32.469 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 78   SER B OG  1 
ATOM   1633 N  N   . VAL B 1 79  ? 29.698 39.299 28.721 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B N   1 
ATOM   1634 C  CA  . VAL B 1 79  ? 30.478 39.837 27.642 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CA  1 
ATOM   1635 C  C   . VAL B 1 79  ? 29.906 41.180 27.257 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B C   1 
ATOM   1636 O  O   . VAL B 1 79  ? 28.722 41.445 27.450 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B O   1 
ATOM   1637 C  CB  . VAL B 1 79  ? 30.456 38.926 26.424 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CB  1 
ATOM   1638 C  CG1 . VAL B 1 79  ? 31.138 37.603 26.751 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG1 1 
ATOM   1639 C  CG2 . VAL B 1 79  ? 29.008 38.701 25.981 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 79   VAL B CG2 1 
ATOM   1640 N  N   . ASP B 1 80  ? 30.763 42.024 26.711 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B N   1 
ATOM   1641 C  CA  . ASP B 1 80  ? 30.370 43.347 26.265 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CA  1 
ATOM   1642 C  C   . ASP B 1 80  ? 29.637 43.267 24.934 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B C   1 
ATOM   1643 O  O   . ASP B 1 80  ? 28.722 44.037 24.667 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B O   1 
ATOM   1644 C  CB  . ASP B 1 80  ? 31.572 44.311 26.202 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . ASP B 1 80  ? 32.195 44.559 27.562 1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B CG  1 
ATOM   1646 O  OD1 . ASP B 1 80  ? 31.864 45.477 28.291 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD1 1 
ATOM   1647 O  OD2 . ASP B 1 80  ? 33.123 43.686 27.889 1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 80   ASP B OD2 1 
ATOM   1648 N  N   . ASN B 1 81  ? 30.035 42.308 24.108 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . ASN B 1 81  ? 29.417 42.105 22.808 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . ASN B 1 81  ? 29.476 40.642 22.414 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B C   1 
ATOM   1651 O  O   . ASN B 1 81  ? 30.510 40.139 21.970 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B O   1 
ATOM   1652 C  CB  . ASN B 1 81  ? 30.062 42.996 21.732 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CB  1 
ATOM   1653 C  CG  . ASN B 1 81  ? 29.599 42.715 20.316 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B CG  1 
ATOM   1654 O  OD1 . ASN B 1 81  ? 28.650 41.966 20.082 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B OD1 1 
ATOM   1655 N  ND2 . ASN B 1 81  ? 30.294 43.315 19.355 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 81   ASN B ND2 1 
ATOM   1656 N  N   . ALA B 1 82  ? 28.356 39.961 22.610 1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B N   1 
ATOM   1657 C  CA  . ALA B 1 82  ? 28.248 38.538 22.287 1.00 14.06  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CA  1 
ATOM   1658 C  C   . ALA B 1 82  ? 28.634 38.200 20.837 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B C   1 
ATOM   1659 O  O   . ALA B 1 82  ? 29.360 37.242 20.563 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B O   1 
ATOM   1660 C  CB  . ALA B 1 82  ? 26.842 38.045 22.621 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 82   ALA B CB  1 
ATOM   1661 N  N   . ALA B 1 83  ? 28.147 38.990 19.884 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B N   1 
ATOM   1662 C  CA  . ALA B 1 83  ? 28.462 38.711 18.494 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CA  1 
ATOM   1663 C  C   . ALA B 1 83  ? 29.956 38.725 18.208 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B C   1 
ATOM   1664 O  O   . ALA B 1 83  ? 30.491 37.852 17.533 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B O   1 
ATOM   1665 C  CB  . ALA B 1 83  ? 27.695 39.636 17.561 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 83   ALA B CB  1 
ATOM   1666 N  N   . GLU B 1 84  ? 30.629 39.729 18.722 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . GLU B 1 84  ? 32.052 39.848 18.509 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . GLU B 1 84  ? 32.793 38.686 19.163 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B C   1 
ATOM   1669 O  O   . GLU B 1 84  ? 33.681 38.075 18.573 1.00 14.27  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B O   1 
ATOM   1670 C  CB  . GLU B 1 84  ? 32.557 41.224 18.995 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CB  1 
ATOM   1671 C  CG  . GLU B 1 84  ? 34.055 41.214 19.356 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CG  1 
ATOM   1672 C  CD  . GLU B 1 84  ? 34.708 42.565 19.244 1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B CD  1 
ATOM   1673 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 34.140 43.549 18.806 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE1 1 
ATOM   1674 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 35.947 42.573 19.670 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 84   GLU B OE2 1 
ATOM   1675 N  N   . ALA B 1 85  ? 32.408 38.357 20.388 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ALA B 1 85  ? 33.034 37.250 21.100 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ALA B 1 85  ? 32.849 35.929 20.354 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B C   1 
ATOM   1678 O  O   . ALA B 1 85  ? 33.751 35.083 20.289 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ALA B 1 85  ? 32.438 37.139 22.497 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 85   ALA B CB  1 
ATOM   1680 N  N   . CYS B 1 86  ? 31.648 35.739 19.794 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B N   1 
ATOM   1681 C  CA  . CYS B 1 86  ? 31.359 34.508 19.070 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CA  1 
ATOM   1682 C  C   . CYS B 1 86  ? 32.291 34.328 17.892 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B C   1 
ATOM   1683 O  O   . CYS B 1 86  ? 32.775 33.241 17.609 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B O   1 
ATOM   1684 C  CB  . CYS B 1 86  ? 29.912 34.496 18.536 1.00 12.30  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CB  1 
ATOM   1685 S  SG  . CYS B 1 86  ? 28.710 33.954 19.769 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 86   CYS B SG  1 
ATOM   1686 N  N   . GLU B 1 87  ? 32.517 35.422 17.183 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B N   1 
ATOM   1687 C  CA  . GLU B 1 87  ? 33.361 35.357 16.015 1.00 13.66  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CA  1 
ATOM   1688 C  C   . GLU B 1 87  ? 34.817 35.090 16.397 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B C   1 
ATOM   1689 O  O   . GLU B 1 87  ? 35.507 34.247 15.819 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B O   1 
ATOM   1690 C  CB  . GLU B 1 87  ? 33.088 36.529 15.046 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CB  1 
ATOM   1691 C  CG  . GLU B 1 87  ? 31.640 37.122 15.099 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CG  1 
ATOM   1692 C  CD  . GLU B 1 87  ? 30.445 36.174 15.008 1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CD  1 
ATOM   1693 O  OE1 . GLU B 1 87  ? 30.481 35.123 14.390 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE1 1 
ATOM   1694 O  OE2 . GLU B 1 87  ? 29.338 36.614 15.616 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE2 1 
ATOM   1695 N  N   . LYS B 1 88  ? 35.276 35.768 17.440 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B N   1 
ATOM   1696 C  CA  . LYS B 1 88  ? 36.625 35.567 17.935 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CA  1 
ATOM   1697 C  C   . LYS B 1 88  ? 36.816 34.113 18.378 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B C   1 
ATOM   1698 O  O   . LYS B 1 88  ? 37.816 33.463 18.069 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B O   1 
ATOM   1699 C  CB  . LYS B 1 88  ? 36.887 36.528 19.082 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CB  1 
ATOM   1700 C  CG  . LYS B 1 88  ? 38.308 36.531 19.594 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CG  1 
ATOM   1701 C  CD  . LYS B 1 88  ? 38.463 37.469 20.777 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CD  1 
ATOM   1702 C  CE  . LYS B 1 88  ? 37.386 38.545 20.795 1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 88   LYS B CE  1 
ATOM   1703 N  NZ  . LYS B 1 88  ? 37.486 39.442 21.952 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 88   LYS B NZ  1 
ATOM   1704 N  N   . ILE B 1 89  ? 35.826 33.588 19.103 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B N   1 
ATOM   1705 C  CA  . ILE B 1 89  ? 35.892 32.220 19.580 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CA  1 
ATOM   1706 C  C   . ILE B 1 89  ? 35.920 31.187 18.460 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B C   1 
ATOM   1707 O  O   . ILE B 1 89  ? 36.731 30.266 18.456 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B O   1 
ATOM   1708 C  CB  . ILE B 1 89  ? 34.738 31.943 20.535 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CB  1 
ATOM   1709 C  CG1 . ILE B 1 89  ? 34.907 32.814 21.784 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CG1 1 
ATOM   1710 C  CG2 . ILE B 1 89  ? 34.684 30.467 20.917 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CG2 1 
ATOM   1711 C  CD1 . ILE B 1 89  ? 33.611 33.081 22.543 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 89   ILE B CD1 1 
ATOM   1712 N  N   . ARG B 1 90  ? 35.013 31.342 17.506 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B N   1 
ATOM   1713 C  CA  . ARG B 1 90  ? 34.921 30.408 16.398 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CA  1 
ATOM   1714 C  C   . ARG B 1 90  ? 36.192 30.345 15.546 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B C   1 
ATOM   1715 O  O   . ARG B 1 90  ? 36.440 29.347 14.860 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B O   1 
ATOM   1716 C  CB  . ARG B 1 90  ? 33.686 30.671 15.536 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CB  1 
ATOM   1717 C  CG  . ARG B 1 90  ? 33.795 31.959 14.735 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CG  1 
ATOM   1718 C  CD  . ARG B 1 90  ? 32.479 32.384 14.086 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CD  1 
ATOM   1719 N  NE  . ARG B 1 90  ? 31.538 31.286 13.902 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NE  1 
ATOM   1720 C  CZ  . ARG B 1 90  ? 30.228 31.362 14.141 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CZ  1 
ATOM   1721 N  NH1 . ARG B 1 90  ? 29.639 32.465 14.587 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH1 1 
ATOM   1722 N  NH2 . ARG B 1 90  ? 29.481 30.296 13.915 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH2 1 
ATOM   1723 N  N   . GLN B 1 91  ? 36.986 31.423 15.591 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N   1 
ATOM   1724 C  CA  . GLN B 1 91  ? 38.224 31.507 14.828 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA  1 
ATOM   1725 C  C   . GLN B 1 91  ? 39.448 31.192 15.669 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C   1 
ATOM   1726 O  O   . GLN B 1 91  ? 40.553 31.141 15.160 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O   1 
ATOM   1727 C  CB  . GLN B 1 91  ? 38.403 32.890 14.164 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB  1 
ATOM   1728 C  CG  . GLN B 1 91  ? 37.106 33.368 13.481 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG  1 
ATOM   1729 C  CD  . GLN B 1 91  ? 37.242 34.683 12.739 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD  1 
ATOM   1730 O  OE1 . GLN B 1 91  ? 38.354 35.203 12.565 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1 1 
ATOM   1731 N  NE2 . GLN B 1 91  ? 36.106 35.215 12.288 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2 1 
ATOM   1732 N  N   . ASN B 1 92  ? 39.260 30.955 16.959 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B N   1 
ATOM   1733 C  CA  . ASN B 1 92  ? 40.395 30.678 17.803 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CA  1 
ATOM   1734 C  C   . ASN B 1 92  ? 40.326 29.429 18.699 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B C   1 
ATOM   1735 O  O   . ASN B 1 92  ? 40.596 29.485 19.891 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B O   1 
ATOM   1736 C  CB  . ASN B 1 92  ? 40.741 31.950 18.587 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CB  1 
ATOM   1737 C  CG  . ASN B 1 92  ? 41.248 33.042 17.677 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B CG  1 
ATOM   1738 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 40.544 34.025 17.407 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B OD1 1 
ATOM   1739 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 42.489 32.886 17.223 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 92   ASN B ND2 1 
ATOM   1740 N  N   . GLY B 1 93  ? 39.997 28.270 18.131 1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B N   1 
ATOM   1741 C  CA  . GLY B 1 93  ? 39.987 27.020 18.881 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B CA  1 
ATOM   1742 C  C   . GLY B 1 93  ? 38.669 26.610 19.506 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B C   1 
ATOM   1743 O  O   . GLY B 1 93  ? 38.594 25.536 20.116 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 93   GLY B O   1 
ATOM   1744 N  N   . GLY B 1 94  ? 37.656 27.465 19.348 1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B N   1 
ATOM   1745 C  CA  . GLY B 1 94  ? 36.341 27.231 19.892 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B CA  1 
ATOM   1746 C  C   . GLY B 1 94  ? 35.322 26.898 18.820 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B C   1 
ATOM   1747 O  O   . GLY B 1 94  ? 35.643 26.730 17.649 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 94   GLY B O   1 
ATOM   1748 N  N   . ASN B 1 95  ? 34.073 26.800 19.250 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . ASN B 1 95  ? 32.974 26.449 18.374 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . ASN B 1 95  ? 31.689 27.107 18.856 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B C   1 
ATOM   1751 O  O   . ASN B 1 95  ? 31.403 27.105 20.053 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . ASN B 1 95  ? 32.866 24.916 18.389 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CB  1 
ATOM   1753 C  CG  . ASN B 1 95  ? 31.650 24.412 17.672 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B CG  1 
ATOM   1754 O  OD1 . ASN B 1 95  ? 31.384 24.808 16.532 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B OD1 1 
ATOM   1755 N  ND2 . ASN B 1 95  ? 30.913 23.533 18.337 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 95   ASN B ND2 1 
ATOM   1756 N  N   . VAL B 1 96  ? 30.928 27.705 17.933 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B N   1 
ATOM   1757 C  CA  . VAL B 1 96  ? 29.677 28.370 18.294 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CA  1 
ATOM   1758 C  C   . VAL B 1 96  ? 28.519 27.397 18.091 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B C   1 
ATOM   1759 O  O   . VAL B 1 96  ? 28.315 26.882 16.991 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B O   1 
ATOM   1760 C  CB  . VAL B 1 96  ? 29.464 29.716 17.573 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CB  1 
ATOM   1761 C  CG1 . VAL B 1 96  ? 28.164 30.381 18.017 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG1 1 
ATOM   1762 C  CG2 . VAL B 1 96  ? 30.638 30.667 17.816 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 96   VAL B CG2 1 
ATOM   1763 N  N   . THR B 1 97  ? 27.791 27.111 19.170 1.00 13.63  ? ? ? ? ? ? 97   THR B N   1 
ATOM   1764 C  CA  . THR B 1 97  ? 26.674 26.184 19.084 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CA  1 
ATOM   1765 C  C   . THR B 1 97  ? 25.333 26.905 19.009 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 97   THR B C   1 
ATOM   1766 O  O   . THR B 1 97  ? 24.373 26.420 18.396 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 97   THR B O   1 
ATOM   1767 C  CB  . THR B 1 97  ? 26.711 25.069 20.169 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CB  1 
ATOM   1768 O  OG1 . THR B 1 97  ? 26.614 25.599 21.477 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 97   THR B OG1 1 
ATOM   1769 C  CG2 . THR B 1 97  ? 27.973 24.219 20.045 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 97   THR B CG2 1 
ATOM   1770 N  N   . ARG B 1 98  ? 25.277 28.085 19.633 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B N   1 
ATOM   1771 C  CA  . ARG B 1 98  ? 24.072 28.907 19.641 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CA  1 
ATOM   1772 C  C   . ARG B 1 98  ? 24.407 30.358 19.305 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B C   1 
ATOM   1773 O  O   . ARG B 1 98  ? 24.917 31.095 20.145 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B O   1 
ATOM   1774 C  CB  . ARG B 1 98  ? 23.358 28.819 20.975 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CB  1 
ATOM   1775 C  CG  . ARG B 1 98  ? 21.917 29.278 20.885 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CG  1 
ATOM   1776 C  CD  . ARG B 1 98  ? 21.736 30.651 21.494 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CD  1 
ATOM   1777 N  NE  . ARG B 1 98  ? 20.334 31.036 21.653 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NE  1 
ATOM   1778 C  CZ  . ARG B 1 98  ? 19.934 32.303 21.584 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B CZ  1 
ATOM   1779 N  NH1 . ARG B 1 98  ? 20.802 33.295 21.348 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH1 1 
ATOM   1780 N  NH2 . ARG B 1 98  ? 18.642 32.584 21.752 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 98   ARG B NH2 1 
ATOM   1781 N  N   . GLU B 1 99  ? 24.142 30.766 18.057 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B N   1 
ATOM   1782 C  CA  . GLU B 1 99  ? 24.447 32.120 17.625 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CA  1 
ATOM   1783 C  C   . GLU B 1 99  ? 23.903 33.179 18.572 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B C   1 
ATOM   1784 O  O   . GLU B 1 99  ? 22.858 32.995 19.200 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B O   1 
ATOM   1785 C  CB  . GLU B 1 99  ? 24.000 32.375 16.179 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CB  1 
ATOM   1786 C  CG  . GLU B 1 99  ? 24.565 31.330 15.208 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CG  1 
ATOM   1787 C  CD  . GLU B 1 99  ? 26.014 31.593 14.946 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B CD  1 
ATOM   1788 O  OE1 . GLU B 1 99  ? 26.562 32.664 15.187 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE1 1 
ATOM   1789 O  OE2 . GLU B 1 99  ? 26.626 30.544 14.456 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 99   GLU B OE2 1 
ATOM   1790 N  N   . ALA B 1 100 ? 24.622 34.295 18.664 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . ALA B 1 100 ? 24.210 35.379 19.540 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . ALA B 1 100 ? 22.847 35.908 19.136 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B C   1 
ATOM   1793 O  O   . ALA B 1 100 ? 22.582 36.120 17.944 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . ALA B 1 100 ? 25.233 36.491 19.587 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 100  ALA B CB  1 
ATOM   1795 N  N   . GLY B 1 101 ? 21.984 36.105 20.138 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B N   1 
ATOM   1796 C  CA  . GLY B 1 101 ? 20.646 36.604 19.872 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B CA  1 
ATOM   1797 C  C   . GLY B 1 101 ? 19.827 36.624 21.138 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B C   1 
ATOM   1798 O  O   . GLY B 1 101 ? 20.207 36.017 22.136 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 101  GLY B O   1 
ATOM   1799 N  N   . PRO B 1 102 ? 18.715 37.350 21.082 1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . PRO B 1 102 ? 17.837 37.478 22.218 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . PRO B 1 102 ? 17.242 36.140 22.608 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B C   1 
ATOM   1802 O  O   . PRO B 1 102 ? 17.057 35.227 21.785 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . PRO B 1 102 ? 16.681 38.388 21.777 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . PRO B 1 102 ? 16.750 38.482 20.263 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CG  1 
ATOM   1805 C  CD  . PRO B 1 102 ? 18.129 37.976 19.864 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 102  PRO B CD  1 
ATOM   1806 N  N   . VAL B 1 103 ? 16.928 36.064 23.890 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N   1 
ATOM   1807 C  CA  . VAL B 1 103 ? 16.332 34.892 24.446 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA  1 
ATOM   1808 C  C   . VAL B 1 103 ? 14.848 34.915 24.125 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C   1 
ATOM   1809 O  O   . VAL B 1 103 ? 14.214 35.965 24.187 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O   1 
ATOM   1810 C  CB  . VAL B 1 103 ? 16.601 34.875 25.945 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB  1 
ATOM   1811 C  CG1 . VAL B 1 103 ? 15.679 35.847 26.659 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1 1 
ATOM   1812 C  CG2 . VAL B 1 103 ? 16.424 33.477 26.502 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2 1 
ATOM   1813 N  N   . LYS B 1 104 ? 14.295 33.766 23.754 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B N   1 
ATOM   1814 C  CA  . LYS B 1 104 ? 12.877 33.703 23.440 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CA  1 
ATOM   1815 C  C   . LYS B 1 104 ? 12.082 34.406 24.526 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B C   1 
ATOM   1816 O  O   . LYS B 1 104 ? 12.315 34.197 25.721 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B O   1 
ATOM   1817 C  CB  . LYS B 1 104 ? 12.367 32.278 23.214 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . LYS B 1 104 ? 10.862 32.114 23.407 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CG  1 
ATOM   1819 C  CD  . LYS B 1 104 ? 10.349 30.733 23.011 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CD  1 
ATOM   1820 C  CE  . LYS B 1 104 ? 8.952  30.756 22.405 1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B CE  1 
ATOM   1821 N  NZ  . LYS B 1 104 ? 8.764  29.773 21.323 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 104  LYS B NZ  1 
ATOM   1822 N  N   . GLY B 1 105 ? 11.153 35.252 24.090 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B N   1 
ATOM   1823 C  CA  . GLY B 1 105 ? 10.329 35.998 25.013 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B CA  1 
ATOM   1824 C  C   . GLY B 1 105 ? 11.185 36.839 25.940 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B C   1 
ATOM   1825 O  O   . GLY B 1 105 ? 10.881 36.969 27.120 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 105  GLY B O   1 
ATOM   1826 N  N   . GLY B 1 106 ? 12.266 37.397 25.383 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . GLY B 1 106 ? 13.195 38.237 26.117 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . GLY B 1 106 ? 14.006 39.129 25.190 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B C   1 
ATOM   1829 O  O   . GLY B 1 106 ? 13.923 39.020 23.962 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 106  GLY B O   1 
ATOM   1830 N  N   . THR B 1 107 ? 14.778 40.024 25.809 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 107  THR B N   1 
ATOM   1831 C  CA  . THR B 1 107 ? 15.629 40.966 25.097 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CA  1 
ATOM   1832 C  C   . THR B 1 107 ? 17.093 40.721 25.400 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 107  THR B C   1 
ATOM   1833 O  O   . THR B 1 107 ? 17.967 41.184 24.680 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 107  THR B O   1 
ATOM   1834 C  CB  . THR B 1 107 ? 15.286 42.436 25.401 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CB  1 
ATOM   1835 O  OG1 . THR B 1 107 ? 15.521 42.701 26.767 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 107  THR B OG1 1 
ATOM   1836 C  CG2 . THR B 1 107 ? 13.829 42.716 25.058 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 107  THR B CG2 1 
ATOM   1837 N  N   . THR B 1 108 ? 17.354 39.998 26.480 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 108  THR B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . THR B 1 108 ? 18.723 39.702 26.853 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . THR B 1 108 ? 19.412 38.896 25.764 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 108  THR B C   1 
ATOM   1840 O  O   . THR B 1 108 ? 18.864 37.917 25.283 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 108  THR B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . THR B 1 108 ? 18.805 38.974 28.206 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CB  1 
ATOM   1842 O  OG1 . THR B 1 108 ? 18.087 39.706 29.185 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 108  THR B OG1 1 
ATOM   1843 C  CG2 . THR B 1 108 ? 20.270 38.829 28.613 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 108  THR B CG2 1 
ATOM   1844 N  N   . VAL B 1 109 ? 20.613 39.327 25.386 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B N   1 
ATOM   1845 C  CA  . VAL B 1 109 ? 21.398 38.680 24.341 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CA  1 
ATOM   1846 C  C   . VAL B 1 109 ? 22.321 37.617 24.900 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B C   1 
ATOM   1847 O  O   . VAL B 1 109 ? 23.085 37.890 25.818 1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B O   1 
ATOM   1848 C  CB  . VAL B 1 109 ? 22.201 39.704 23.533 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CB  1 
ATOM   1849 C  CG1 . VAL B 1 109 ? 22.999 39.024 22.427 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG1 1 
ATOM   1850 C  CG2 . VAL B 1 109 ? 21.269 40.733 22.910 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 109  VAL B CG2 1 
ATOM   1851 N  N   . ILE B 1 110 ? 22.245 36.419 24.326 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B N   1 
ATOM   1852 C  CA  . ILE B 1 110 ? 23.073 35.306 24.759 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CA  1 
ATOM   1853 C  C   . ILE B 1 110 ? 23.535 34.430 23.606 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B C   1 
ATOM   1854 O  O   . ILE B 1 110 ? 22.970 34.401 22.510 1.00 13.78  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B O   1 
ATOM   1855 C  CB  . ILE B 1 110 ? 22.296 34.411 25.699 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CB  1 
ATOM   1856 C  CG1 . ILE B 1 110 ? 21.255 33.678 24.867 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG1 1 
ATOM   1857 C  CG2 . ILE B 1 110 ? 21.633 35.213 26.820 1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CG2 1 
ATOM   1858 C  CD1 . ILE B 1 110 ? 21.476 32.173 24.860 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 110  ILE B CD1 1 
ATOM   1859 N  N   . ALA B 1 111 ? 24.580 33.676 23.877 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N   1 
ATOM   1860 C  CA  . ALA B 1 111 ? 25.129 32.743 22.905 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA  1 
ATOM   1861 C  C   . ALA B 1 111 ? 25.744 31.586 23.664 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C   1 
ATOM   1862 O  O   . ALA B 1 111 ? 26.047 31.691 24.857 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O   1 
ATOM   1863 C  CB  . ALA B 1 111 ? 26.169 33.395 22.006 1.00 13.68  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB  1 
ATOM   1864 N  N   . PHE B 1 112 ? 25.901 30.479 22.977 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . PHE B 1 112 ? 26.499 29.306 23.580 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . PHE B 1 112 ? 27.627 28.910 22.694 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B C   1 
ATOM   1867 O  O   . PHE B 1 112 ? 27.456 28.873 21.479 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . PHE B 1 112 ? 25.556 28.100 23.711 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CB  1 
ATOM   1869 C  CG  . PHE B 1 112 ? 24.751 28.136 24.988 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CG  1 
ATOM   1870 C  CD1 . PHE B 1 112 ? 23.495 28.747 25.010 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD1 1 
ATOM   1871 C  CD2 . PHE B 1 112 ? 25.230 27.568 26.171 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CD2 1 
ATOM   1872 C  CE1 . PHE B 1 112 ? 22.724 28.798 26.175 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE1 1 
ATOM   1873 C  CE2 . PHE B 1 112 ? 24.475 27.605 27.348 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CE2 1 
ATOM   1874 C  CZ  . PHE B 1 112 ? 23.225 28.230 27.350 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 112  PHE B CZ  1 
ATOM   1875 N  N   . VAL B 1 113 ? 28.766 28.644 23.315 1.00 13.88  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B N   1 
ATOM   1876 C  CA  . VAL B 1 113 ? 29.939 28.218 22.594 1.00 11.89  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CA  1 
ATOM   1877 C  C   . VAL B 1 113 ? 30.549 27.031 23.314 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B C   1 
ATOM   1878 O  O   . VAL B 1 113 ? 30.076 26.628 24.383 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B O   1 
ATOM   1879 C  CB  . VAL B 1 113 ? 30.965 29.328 22.464 1.00 12.04  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CB  1 
ATOM   1880 C  CG1 . VAL B 1 113 ? 30.328 30.569 21.856 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG1 1 
ATOM   1881 C  CG2 . VAL B 1 113 ? 31.537 29.639 23.842 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 113  VAL B CG2 1 
ATOM   1882 N  N   . GLU B 1 114 ? 31.601 26.482 22.710 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B N   1 
ATOM   1883 C  CA  . GLU B 1 114 ? 32.332 25.368 23.288 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CA  1 
ATOM   1884 C  C   . GLU B 1 114 ? 33.813 25.696 23.272 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B C   1 
ATOM   1885 O  O   . GLU B 1 114 ? 34.304 26.296 22.316 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B O   1 
ATOM   1886 C  CB  . GLU B 1 114 ? 32.104 24.052 22.543 1.00 14.35  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CB  1 
ATOM   1887 C  CG  . GLU B 1 114 ? 30.724 23.441 22.804 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CG  1 
ATOM   1888 C  CD  . GLU B 1 114 ? 30.428 22.381 21.786 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CD  1 
ATOM   1889 O  OE1 . GLU B 1 114 ? 31.123 22.184 20.812 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE1 1 
ATOM   1890 O  OE2 . GLU B 1 114 ? 29.360 21.690 22.060 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE2 1 
ATOM   1891 N  N   . ASP B 1 115 ? 34.503 25.313 24.340 1.00 13.16  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B N   1 
ATOM   1892 C  CA  . ASP B 1 115 ? 35.926 25.559 24.432 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CA  1 
ATOM   1893 C  C   . ASP B 1 115 ? 36.698 24.473 23.664 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B C   1 
ATOM   1894 O  O   . ASP B 1 115 ? 36.111 23.562 23.070 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B O   1 
ATOM   1895 C  CB  . ASP B 1 115 ? 36.363 25.765 25.901 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . ASP B 1 115 ? 36.682 24.525 26.722 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B CG  1 
ATOM   1897 O  OD1 . ASP B 1 115 ? 37.239 24.594 27.816 1.00 13.25  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD1 1 
ATOM   1898 O  OD2 . ASP B 1 115 ? 36.334 23.383 26.172 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 115  ASP B OD2 1 
ATOM   1899 N  N   . PRO B 1 116 ? 38.023 24.525 23.682 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B N   1 
ATOM   1900 C  CA  . PRO B 1 116 ? 38.802 23.521 22.956 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CA  1 
ATOM   1901 C  C   . PRO B 1 116 ? 38.555 22.067 23.370 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B C   1 
ATOM   1902 O  O   . PRO B 1 116 ? 38.782 21.139 22.592 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B O   1 
ATOM   1903 C  CB  . PRO B 1 116 ? 40.261 23.920 23.139 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . PRO B 1 116 ? 40.246 25.378 23.586 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CG  1 
ATOM   1905 C  CD  . PRO B 1 116 ? 38.856 25.681 24.120 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 116  PRO B CD  1 
ATOM   1906 N  N   . ASP B 1 117 ? 38.085 21.847 24.596 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B N   1 
ATOM   1907 C  CA  . ASP B 1 117 ? 37.803 20.495 25.053 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CA  1 
ATOM   1908 C  C   . ASP B 1 117 ? 36.324 20.123 24.942 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B C   1 
ATOM   1909 O  O   . ASP B 1 117 ? 35.915 19.065 25.397 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B O   1 
ATOM   1910 C  CB  . ASP B 1 117 ? 38.263 20.281 26.491 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CB  1 
ATOM   1911 C  CG  . ASP B 1 117 ? 39.743 20.387 26.540 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B CG  1 
ATOM   1912 O  OD1 . ASP B 1 117 ? 40.312 21.399 26.848 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD1 1 
ATOM   1913 O  OD2 . ASP B 1 117 ? 40.334 19.291 26.168 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 117  ASP B OD2 1 
ATOM   1914 N  N   . GLY B 1 118 ? 35.530 21.015 24.362 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 118  GLY B N   1 
ATOM   1915 C  CA  . GLY B 1 118 ? 34.118 20.753 24.185 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B CA  1 
ATOM   1916 C  C   . GLY B 1 118 ? 33.233 21.230 25.317 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B C   1 
ATOM   1917 O  O   . GLY B 1 118 ? 32.026 20.997 25.310 1.00 10.46  ? ? ? ? ? ? 118  GLY B O   1 
ATOM   1918 N  N   . TYR B 1 119 ? 33.820 21.912 26.292 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . TYR B 1 119 ? 33.034 22.399 27.397 1.00 8.02   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . TYR B 1 119 ? 32.114 23.535 26.939 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B C   1 
ATOM   1921 O  O   . TYR B 1 119 ? 32.512 24.471 26.236 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . TYR B 1 119 ? 33.943 22.904 28.528 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CB  1 
ATOM   1923 C  CG  . TYR B 1 119 ? 34.597 21.858 29.391 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CG  1 
ATOM   1924 C  CD1 . TYR B 1 119 ? 35.981 21.706 29.361 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD1 1 
ATOM   1925 C  CD2 . TYR B 1 119 ? 33.870 21.061 30.277 1.00 10.50  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CD2 1 
ATOM   1926 C  CE1 . TYR B 1 119 ? 36.625 20.765 30.164 1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE1 1 
ATOM   1927 C  CE2 . TYR B 1 119 ? 34.495 20.115 31.089 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CE2 1 
ATOM   1928 C  CZ  . TYR B 1 119 ? 35.883 19.975 31.041 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 119  TYR B CZ  1 
ATOM   1929 O  OH  . TYR B 1 119 ? 36.524 19.062 31.838 1.00 6.48   ? ? ? ? ? ? 119  TYR B OH  1 
ATOM   1930 N  N   . LYS B 1 120 ? 30.853 23.471 27.354 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . LYS B 1 120 ? 29.926 24.513 26.976 1.00 10.02  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . LYS B 1 120 ? 30.105 25.771 27.795 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B C   1 
ATOM   1933 O  O   . LYS B 1 120 ? 30.254 25.718 29.020 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . LYS B 1 120 ? 28.496 24.018 27.111 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . LYS B 1 120 ? 28.168 22.947 26.092 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CG  1 
ATOM   1936 C  CD  . LYS B 1 120 ? 27.966 23.516 24.691 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CD  1 
ATOM   1937 C  CE  . LYS B 1 120 ? 27.289 22.540 23.739 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B CE  1 
ATOM   1938 N  NZ  . LYS B 1 120 ? 25.992 22.059 24.235 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 120  LYS B NZ  1 
ATOM   1939 N  N   . ILE B 1 121 ? 30.045 26.908 27.106 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 121  ILE B N   1 
ATOM   1940 C  CA  . ILE B 1 121 ? 30.119 28.213 27.724 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CA  1 
ATOM   1941 C  C   . ILE B 1 121 ? 28.956 29.101 27.279 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B C   1 
ATOM   1942 O  O   . ILE B 1 121 ? 28.689 29.268 26.085 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B O   1 
ATOM   1943 C  CB  . ILE B 1 121 ? 31.423 28.935 27.448 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CB  1 
ATOM   1944 C  CG1 . ILE B 1 121 ? 32.612 28.080 27.833 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CG1 1 
ATOM   1945 C  CG2 . ILE B 1 121 ? 31.461 30.235 28.239 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CG2 1 
ATOM   1946 C  CD1 . ILE B 1 121 ? 33.910 28.842 27.565 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 121  ILE B CD1 1 
ATOM   1947 N  N   . GLU B 1 122 ? 28.260 29.679 28.248 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N   1 
ATOM   1948 C  CA  . GLU B 1 122 ? 27.143 30.562 27.951 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA  1 
ATOM   1949 C  C   . GLU B 1 122 ? 27.652 31.997 28.035 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C   1 
ATOM   1950 O  O   . GLU B 1 122 ? 28.310 32.388 29.013 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O   1 
ATOM   1951 C  CB  . GLU B 1 122 ? 25.994 30.284 28.953 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB  1 
ATOM   1952 C  CG  . GLU B 1 122 ? 24.782 31.235 28.875 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG  1 
ATOM   1953 C  CD  . GLU B 1 122 ? 23.751 30.946 29.944 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD  1 
ATOM   1954 O  OE1 . GLU B 1 122 ? 24.030 30.657 31.095 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1 1 
ATOM   1955 O  OE2 . GLU B 1 122 ? 22.525 31.028 29.502 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2 1 
ATOM   1956 N  N   . LEU B 1 123 ? 27.398 32.771 26.990 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 123  LEU B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . LEU B 1 123 ? 27.821 34.159 26.969 1.00 11.41  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . LEU B 1 123 ? 26.582 35.025 27.118 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B C   1 
ATOM   1959 O  O   . LEU B 1 123 ? 25.664 34.921 26.301 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B O   1 
ATOM   1960 C  CB  . LEU B 1 123 ? 28.579 34.535 25.684 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CB  1 
ATOM   1961 C  CG  . LEU B 1 123 ? 29.716 33.580 25.348 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CG  1 
ATOM   1962 C  CD1 . LEU B 1 123 ? 30.249 33.902 23.950 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD1 1 
ATOM   1963 C  CD2 . LEU B 1 123 ? 30.819 33.743 26.382 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 123  LEU B CD2 1 
ATOM   1964 N  N   . ILE B 1 124 ? 26.556 35.849 28.172 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B N   1 
ATOM   1965 C  CA  . ILE B 1 124 ? 25.429 36.715 28.461 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CA  1 
ATOM   1966 C  C   . ILE B 1 124 ? 25.835 38.166 28.347 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B C   1 
ATOM   1967 O  O   . ILE B 1 124 ? 26.670 38.659 29.098 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B O   1 
ATOM   1968 C  CB  . ILE B 1 124 ? 24.889 36.390 29.842 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CB  1 
ATOM   1969 C  CG1 . ILE B 1 124 ? 24.622 34.887 29.893 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG1 1 
ATOM   1970 C  CG2 . ILE B 1 124 ? 23.644 37.223 30.154 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG2 1 
ATOM   1971 C  CD1 . ILE B 1 124 ? 24.064 34.380 31.219 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CD1 1 
ATOM   1972 N  N   . GLU B 1 125 ? 25.234 38.845 27.371 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B N   1 
ATOM   1973 C  CA  . GLU B 1 125 ? 25.516 40.245 27.089 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CA  1 
ATOM   1974 C  C   . GLU B 1 125 ? 25.015 41.175 28.172 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B C   1 
ATOM   1975 O  O   . GLU B 1 125 ? 23.879 41.049 28.627 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B O   1 
ATOM   1976 C  CB  . GLU B 1 125 ? 24.976 40.689 25.718 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CB  1 
ATOM   1977 C  CG  . GLU B 1 125 ? 25.968 41.604 24.984 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CG  1 
ATOM   1978 C  CD  . GLU B 1 125 ? 25.430 42.041 23.663 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B CD  1 
ATOM   1979 O  OE1 . GLU B 1 125 ? 24.358 42.592 23.556 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE1 1 
ATOM   1980 O  OE2 . GLU B 1 125 ? 26.220 41.741 22.664 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 125  GLU B OE2 1 
ATOM   1981 N  N   . GLU B 1 126 ? 25.884 42.105 28.568 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B N   1 
ATOM   1982 C  CA  . GLU B 1 126 ? 25.542 43.071 29.594 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CA  1 
ATOM   1983 C  C   . GLU B 1 126 ? 25.006 44.356 28.977 1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B C   1 
ATOM   1984 O  O   . GLU B 1 126 ? 25.044 44.554 27.764 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B O   1 
ATOM   1985 C  CB  . GLU B 1 126 ? 26.733 43.353 30.513 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CB  1 
ATOM   1986 C  CG  . GLU B 1 126 ? 28.025 43.588 29.728 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CG  1 
ATOM   1987 C  CD  . GLU B 1 126 ? 29.198 43.762 30.647 1.00 97.42  ? ? ? ? ? ? 126  GLU B CD  1 
ATOM   1988 O  OE1 . GLU B 1 126 ? 30.289 43.260 30.445 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE1 1 
ATOM   1989 O  OE2 . GLU B 1 126 ? 28.913 44.496 31.694 1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 126  GLU B OE2 1 
ATOM   1990 N  N   . GLY B 1 134 ? 21.914 54.855 19.382 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B N   1 
ATOM   1991 C  CA  . GLY B 1 134 ? 20.960 53.748 19.315 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B CA  1 
ATOM   1992 C  C   . GLY B 1 134 ? 21.228 52.769 18.162 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B C   1 
ATOM   1993 O  O   . GLY B 1 134 ? 20.319 52.253 17.511 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B O   1 
ATOM   1994 N  N   . ASN B 1 135 ? 22.494 52.496 17.903 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . ASN B 1 135 ? 22.855 51.583 16.845 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . ASN B 1 135 ? 22.236 50.219 17.070 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B C   1 
ATOM   1997 O  O   . ASN B 1 135 ? 21.555 50.047 18.106 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . ASN B 1 135 ? 24.379 51.449 16.728 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . ASN B 1 135 ? 24.996 51.081 18.060 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B CG  1 
ATOM   2000 O  OD1 . ASN B 1 135 ? 24.912 51.850 19.034 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B OD1 1 
ATOM   2001 N  ND2 . ASN B 1 135 ? 25.605 49.903 18.107 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B ND2 1 
ATOM   2002 O  OXT . ASN B 1 135 ? 22.457 49.330 16.213 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 135  ASN B OXT 1 
HETATM 2003 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? 23.420 29.252 32.606 1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 1200 ZN  A ZN  1 
HETATM 2004 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? 39.732 22.826 43.160 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 1201 ZN  A ZN  1 
HETATM 2005 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.267 15.197 33.031 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 1202 HOH A O   1 
HETATM 2006 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.833 12.334 37.979 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ? 1203 HOH A O   1 
HETATM 2007 O  O   . HOH E 3 .   ? 4.009  22.297 27.770 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 1204 HOH A O   1 
HETATM 2008 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.479 21.702 43.306 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 1205 HOH A O   1 
HETATM 2009 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.158 34.460 37.080 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 1206 HOH A O   1 
HETATM 2010 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.534  18.317 26.114 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 1207 HOH A O   1 
HETATM 2011 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.729 16.467 35.683 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ? 1208 HOH A O   1 
HETATM 2012 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.655 11.759 31.778 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 1209 HOH A O   1 
HETATM 2013 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.319 20.204 41.938 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 1210 HOH A O   1 
HETATM 2014 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.957 14.336 39.138 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 1211 HOH A O   1 
HETATM 2015 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.360 35.662 42.426 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 1212 HOH A O   1 
HETATM 2016 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.984 16.347 43.481 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 1213 HOH A O   1 
HETATM 2017 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.338 22.679 60.719 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 1214 HOH A O   1 
HETATM 2018 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.689 17.454 50.319 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 1215 HOH A O   1 
HETATM 2019 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.795 6.198  27.364 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 1216 HOH A O   1 
HETATM 2020 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.832 10.078 28.928 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 1217 HOH A O   1 
HETATM 2021 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.536 37.059 37.578 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 1218 HOH A O   1 
HETATM 2022 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.993 35.872 38.637 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 1219 HOH A O   1 
HETATM 2023 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.046 16.237 40.246 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 1220 HOH A O   1 
HETATM 2024 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.454 18.317 44.060 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 1221 HOH A O   1 
HETATM 2025 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.848 9.319  36.521 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 1222 HOH A O   1 
HETATM 2026 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.597 18.687 29.469 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 1223 HOH A O   1 
HETATM 2027 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.844 32.739 45.755 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 1224 HOH A O   1 
HETATM 2028 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.742 9.244  30.755 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 1225 HOH A O   1 
HETATM 2029 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.667 19.002 43.419 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 1226 HOH A O   1 
HETATM 2030 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.542 43.776 43.926 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 1227 HOH A O   1 
HETATM 2031 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.584 17.464 51.180 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 1228 HOH A O   1 
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HETATM 2033 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.293 9.248  48.879 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 1230 HOH A O   1 
HETATM 2034 O  O   . HOH E 3 .   ? 51.052 9.524  49.796 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 1231 HOH A O   1 
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HETATM 2036 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.030 11.970 31.192 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 1233 HOH A O   1 
HETATM 2037 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.235 43.524 38.069 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 1234 HOH A O   1 
HETATM 2038 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.368 11.271 54.567 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 1235 HOH A O   1 
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HETATM 2043 O  O   . HOH E 3 .   ? 35.649 15.739 58.927 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 1240 HOH A O   1 
HETATM 2044 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.034 35.915 39.521 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 1241 HOH A O   1 
HETATM 2045 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.087 18.374 52.365 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 1242 HOH A O   1 
HETATM 2046 O  O   . HOH E 3 .   ? 12.648 16.725 30.262 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 1243 HOH A O   1 
HETATM 2047 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.434 13.384 55.228 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 1244 HOH A O   1 
HETATM 2048 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.655 23.649 56.234 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 1245 HOH A O   1 
HETATM 2049 O  O   . HOH E 3 .   ? 43.861 41.279 52.053 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 1246 HOH A O   1 
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HETATM 2065 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.104 44.000 45.885 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 1262 HOH A O   1 
HETATM 2066 O  O   . HOH E 3 .   ? 45.745 23.278 60.129 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 1263 HOH A O   1 
HETATM 2067 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.105 13.289 40.753 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 1264 HOH A O   1 
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HETATM 2069 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.798 30.667 56.252 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 1266 HOH A O   1 
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HETATM 2103 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.776 29.508 58.820 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 1300 HOH A O   1 
HETATM 2104 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.451  22.175 46.174 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 1301 HOH A O   1 
HETATM 2105 O  O   . HOH E 3 .   ? 3.112  19.766 28.416 1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 1302 HOH A O   1 
HETATM 2106 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.212 13.774 39.329 1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 1303 HOH A O   1 
HETATM 2107 O  O   . HOH E 3 .   ? 42.369 26.484 57.644 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 1304 HOH A O   1 
HETATM 2108 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.622 10.683 30.374 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 1305 HOH A O   1 
HETATM 2109 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.466 19.826 53.918 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 1306 HOH A O   1 
HETATM 2110 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.115 10.766 38.288 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 1307 HOH A O   1 
HETATM 2111 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.172  12.047 31.764 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 1308 HOH A O   1 
HETATM 2112 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.474 7.746  48.504 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 1309 HOH A O   1 
HETATM 2113 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.654 37.448 42.508 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 1310 HOH A O   1 
HETATM 2114 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.995 13.297 49.997 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 1311 HOH A O   1 
HETATM 2115 O  O   . HOH E 3 .   ? 41.706 41.687 48.912 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 1312 HOH A O   1 
HETATM 2116 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.118 39.865 42.069 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 1313 HOH A O   1 
HETATM 2117 O  O   . HOH F 3 .   ? 29.737 21.424 28.989 1.00 9.00   ? ? ? ? ? ? 136  HOH B O   1 
HETATM 2118 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.220 24.998 30.840 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 137  HOH B O   1 
HETATM 2119 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.118 17.622 29.523 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 138  HOH B O   1 
HETATM 2120 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.829 15.561 32.840 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 139  HOH B O   1 
HETATM 2121 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.688 29.859 21.671 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 140  HOH B O   1 
HETATM 2122 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.752 27.278 22.216 1.00 13.22  ? ? ? ? ? ? 141  HOH B O   1 
HETATM 2123 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.649 36.203 31.666 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 142  HOH B O   1 
HETATM 2124 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.493 15.991 31.315 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 143  HOH B O   1 
HETATM 2125 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.653 35.428 37.256 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 144  HOH B O   1 
HETATM 2126 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.712 31.965 44.060 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 145  HOH B O   1 
HETATM 2127 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.772 21.791 26.013 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 146  HOH B O   1 
HETATM 2128 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.917 17.468 29.024 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 147  HOH B O   1 
HETATM 2129 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.885 16.849 25.538 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 148  HOH B O   1 
HETATM 2130 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.347 19.572 23.648 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 149  HOH B O   1 
HETATM 2131 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.451 26.786 30.781 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 150  HOH B O   1 
HETATM 2132 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.555 23.953 27.398 1.00 13.74  ? ? ? ? ? ? 151  HOH B O   1 
HETATM 2133 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.342 29.442 44.122 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 152  HOH B O   1 
HETATM 2134 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.818 14.969 40.033 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 153  HOH B O   1 
HETATM 2135 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.693 34.860 16.437 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 154  HOH B O   1 
HETATM 2136 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.472 18.476 28.032 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 155  HOH B O   1 
HETATM 2137 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.879 14.855 26.929 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 156  HOH B O   1 
HETATM 2138 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.037 40.965 20.108 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 157  HOH B O   1 
HETATM 2139 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.309 41.284 34.111 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 158  HOH B O   1 
HETATM 2140 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.031 15.706 26.754 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 159  HOH B O   1 
HETATM 2141 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.687 21.067 28.804 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 160  HOH B O   1 
HETATM 2142 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.651 35.302 42.304 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 161  HOH B O   1 
HETATM 2143 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.634 23.500 20.267 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 162  HOH B O   1 
HETATM 2144 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.754 34.167 44.256 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 163  HOH B O   1 
HETATM 2145 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.110 11.122 30.182 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 164  HOH B O   1 
HETATM 2146 O  O   . HOH F 3 .   ? 46.484 27.311 21.574 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 165  HOH B O   1 
HETATM 2147 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.356 11.168 34.729 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 166  HOH B O   1 
HETATM 2148 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.445 14.816 26.183 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 167  HOH B O   1 
HETATM 2149 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.731 24.020 19.574 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 168  HOH B O   1 
HETATM 2150 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.418 12.170 37.094 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 169  HOH B O   1 
HETATM 2151 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.647 23.018 21.930 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 170  HOH B O   1 
HETATM 2152 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.440 16.498 29.265 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 171  HOH B O   1 
HETATM 2153 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.142 36.959 16.367 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 172  HOH B O   1 
HETATM 2154 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.425 29.101 39.538 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 173  HOH B O   1 
HETATM 2155 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.734 35.411 12.514 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 174  HOH B O   1 
HETATM 2156 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.468 27.515 15.275 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 175  HOH B O   1 
HETATM 2157 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.747 9.872  23.860 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 176  HOH B O   1 
HETATM 2158 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.069 34.113 27.663 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 177  HOH B O   1 
HETATM 2159 O  O   . HOH F 3 .   ? 46.241 37.819 29.622 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 178  HOH B O   1 
HETATM 2160 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.808 21.595 20.036 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 179  HOH B O   1 
HETATM 2161 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.658 21.268 20.485 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 180  HOH B O   1 
HETATM 2162 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.956 39.362 40.253 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 181  HOH B O   1 
HETATM 2163 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.975 17.012 24.970 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 182  HOH B O   1 
HETATM 2164 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.323 24.173 43.393 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 183  HOH B O   1 
HETATM 2165 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.619 10.811 26.422 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 184  HOH B O   1 
HETATM 2166 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.935 30.688 39.606 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 185  HOH B O   1 
HETATM 2167 O  O   . HOH F 3 .   ? 20.425 32.878 18.058 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 186  HOH B O   1 
HETATM 2168 O  O   . HOH F 3 .   ? 55.775 11.650 39.046 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 187  HOH B O   1 
HETATM 2169 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.066 35.939 15.960 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 188  HOH B O   1 
HETATM 2170 O  O   . HOH F 3 .   ? 50.605 30.900 29.334 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 189  HOH B O   1 
HETATM 2171 O  O   . HOH F 3 .   ? 50.483 22.396 24.946 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 190  HOH B O   1 
HETATM 2172 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.077 9.236  31.887 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 191  HOH B O   1 
HETATM 2173 O  O   . HOH F 3 .   ? 45.248 20.359 43.836 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 192  HOH B O   1 
HETATM 2174 O  O   . HOH F 3 .   ? 54.056 15.925 44.914 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 193  HOH B O   1 
HETATM 2175 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.353 9.906  30.180 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 194  HOH B O   1 
HETATM 2176 O  O   . HOH F 3 .   ? 55.302 20.877 43.390 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 195  HOH B O   1 
HETATM 2177 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.695 34.070 19.689 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 196  HOH B O   1 
HETATM 2178 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.921 17.698 20.757 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 197  HOH B O   1 
HETATM 2179 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.673 38.876 16.702 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 198  HOH B O   1 
HETATM 2180 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.649 43.854 20.885 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 199  HOH B O   1 
HETATM 2181 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.649 32.957 12.286 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 200  HOH B O   1 
HETATM 2182 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.274 13.726 25.680 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 201  HOH B O   1 
HETATM 2183 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.380 10.644 40.476 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 202  HOH B O   1 
HETATM 2184 O  O   . HOH F 3 .   ? 50.362 34.454 35.843 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 203  HOH B O   1 
HETATM 2185 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.262 21.865 43.735 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 204  HOH B O   1 
HETATM 2186 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.105 19.216 21.886 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 205  HOH B O   1 
HETATM 2187 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.294 16.751 24.261 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 206  HOH B O   1 
HETATM 2188 O  O   . HOH F 3 .   ? 38.837 41.161 21.258 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 207  HOH B O   1 
HETATM 2189 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.734 39.974 28.765 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 208  HOH B O   1 
HETATM 2190 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.163 25.089 22.277 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 209  HOH B O   1 
HETATM 2191 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.476 21.459 21.531 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 210  HOH B O   1 
HETATM 2192 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.128 8.660  45.884 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 211  HOH B O   1 
HETATM 2193 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.867 20.340 43.971 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 212  HOH B O   1 
HETATM 2194 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.202 20.955 42.525 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 213  HOH B O   1 
HETATM 2195 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.051 33.578 40.358 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 214  HOH B O   1 
HETATM 2196 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.310 42.168 22.318 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 215  HOH B O   1 
HETATM 2197 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.634 28.958 31.492 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 216  HOH B O   1 
HETATM 2198 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.578 24.810 16.014 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 217  HOH B O   1 
HETATM 2199 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.952 27.787 28.449 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 218  HOH B O   1 
HETATM 2200 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.497 16.851 23.600 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 219  HOH B O   1 
HETATM 2201 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.732 37.027 23.890 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 220  HOH B O   1 
HETATM 2202 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.773 38.677 21.771 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 221  HOH B O   1 
HETATM 2203 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.590 37.191 50.070 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 222  HOH B O   1 
HETATM 2204 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.880 10.066 27.201 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 223  HOH B O   1 
HETATM 2205 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.069 38.091 14.446 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 224  HOH B O   1 
HETATM 2206 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.729 38.293 35.769 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 225  HOH B O   1 
HETATM 2207 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.265 39.215 22.494 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 226  HOH B O   1 
HETATM 2208 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.498 36.658 28.684 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 227  HOH B O   1 
HETATM 2209 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.143 24.318 25.443 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 228  HOH B O   1 
HETATM 2210 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.172 23.900 29.010 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 229  HOH B O   1 
HETATM 2211 O  O   . HOH F 3 .   ? 56.884 22.890 41.626 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 230  HOH B O   1 
HETATM 2212 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.255 21.300 43.834 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 231  HOH B O   1 
HETATM 2213 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.973 27.276 14.877 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 232  HOH B O   1 
HETATM 2214 O  O   . HOH F 3 .   ? 53.726 26.821 41.906 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 233  HOH B O   1 
HETATM 2215 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.754 35.517 45.903 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 234  HOH B O   1 
HETATM 2216 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.934 14.992 26.080 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 235  HOH B O   1 
HETATM 2217 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.527 38.709 26.216 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 236  HOH B O   1 
HETATM 2218 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.167 31.739 32.180 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 237  HOH B O   1 
HETATM 2219 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.859 19.441 21.608 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 238  HOH B O   1 
HETATM 2220 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.562 40.922 31.054 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 239  HOH B O   1 
HETATM 2221 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.147 22.943 43.702 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 240  HOH B O   1 
HETATM 2222 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.847 19.734 27.746 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ? 241  HOH B O   1 
HETATM 2223 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.594 14.649 24.691 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 242  HOH B O   1 
HETATM 2224 O  O   . HOH F 3 .   ? 45.829 24.933 44.462 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 243  HOH B O   1 
HETATM 2225 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.713 8.233  25.550 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 244  HOH B O   1 
HETATM 2226 O  O   . HOH F 3 .   ? 24.864 17.501 27.652 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 245  HOH B O   1 
HETATM 2227 O  O   . HOH F 3 .   ? 15.085 41.520 21.254 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 246  HOH B O   1 
HETATM 2228 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.000 19.316 24.952 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 247  HOH B O   1 
HETATM 2229 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.973 40.012 33.045 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 248  HOH B O   1 
HETATM 2230 O  O   . HOH F 3 .   ? 44.467 21.231 19.122 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 249  HOH B O   1 
HETATM 2231 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.218 27.578 17.737 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 250  HOH B O   1 
HETATM 2232 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.411 22.525 18.643 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 251  HOH B O   1 
HETATM 2233 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.800 39.595 37.329 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 252  HOH B O   1 
HETATM 2234 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.192 11.735 27.597 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 253  HOH B O   1 
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